Hauptseite

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Siehe die [http://meta.wikipedia.org/wiki/MediaWiki_i18n Dokumentation zur Anpassung der Benutzeroberfläche]
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Siehe die [http://meta.wikipedia.org/wiki/MediaWiki_i18n Dokumentation zur Anpassung der Benutzeroberfläche]
und das [http://meta.wikipedia.org/wiki/MediaWiki_User%27s_Guide Benutzerhandbuch] für Hilfe zur Benutzung und Konfiguration.

Na also. Klappt doch. Was willst Du mehr Daniel?</text>
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Daniel Schütz
Johann-Fleck-Str. 12
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Der Autor dieses Projekts übernimmt keine Haftung für die veröffentlichten Artikel. Dies gilt insbesondere im Hinblick auf Richtigkeit, Aktualität und Vollständigkeit der zur Verfügung gestellten Informationen. Es kann daher keine Verantwortung für Schäden übernommen werden, die durch das Vertrauen auf die Inhalte dieser Website oder deren Gebrauch entstehen. Die Geltendmachung von Ansprüchen jeglicher Art ist somit ausgeschlossen.</text>
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Daniel Schütz

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== Impressum ==
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&lt;div align="center"&gt;* demnächst ein Blog zum Studienalltag, den Hürden und schönen Seiten des Biologie-Studiums&lt;/div&gt;</text>
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* ein ausführliches [[Biostudies:E-Book|E-Book]], das den Inhalt des Grundstudiums und etwas darüber hinaus gut abdecken sollte
* demnächst ein Blog zum Studienalltag, den Hürden und schönen Seiten des Biologie-Studiums</text>
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&lt;div align="center"&gt;Hier sind zu finden:&lt;/div&gt;
* ein ausführliches [[Biostudies:E-Book|E-Book]], das den Inhalt des Grundstudiums und etwas darüber hinaus gut abdecken sollte
* demnächst ein [[Blog|Blog]] zum Studienalltag, den Hürden und schönen Seiten des Biologie-Studiums</text>
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    <text bytes="1293" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align: center;"&gt;Das nachfolgende E-Book wurden aus Skripten und Mitschriften mehrerer Vorlesungen der Ausbildungen zum &amp;quot;&lt;a href="http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31"&gt;Staatlich gepr&amp;uuml;ften Technischen Assistenten f&amp;uuml;r naturkundliche Museen und Forschungsinstitute&lt;/a&gt;&amp;quot; am renommierten Forschungs-Institut Senckenberg und zum &amp;quot;&lt;a href="http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml"&gt;Staatlich gepr&amp;uuml;ften biologisch-technischen Assistenten&lt;/a&gt;&amp;quot; an der Landesgewerbeanstalt N&amp;uuml;rnberg (T&amp;Uuml;V Rheinland) erstellt und soll im Laufe meines Biologie-Studiums um weitere Kapitel vervollst&amp;auml;ndigt werden. Es erhebt daher keinen Anspruch auf Vollst&amp;auml;ndigkeit oder Richtigkeit, sollte jedoch jedem Interessenten einen guten Einblick in den Umfang der Biologie und die in den (ersten) Studiensemestern vermittelten Themen geben.&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Sch&amp;uuml;tz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verf&amp;uuml;gung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verf&amp;uuml;gung gestellt werden.&lt;/p&gt;</text>
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&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Sch&amp;uuml;tz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verf&amp;uuml;gung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verf&amp;uuml;gung gestellt werden.&lt;/p&gt;</text>
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    <text bytes="1209" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align: center;"&gt;Das nachfolgende E-Book wurden aus Skripten und Mitschriften mehrerer Vorlesungen der Ausbildungen zum [http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31|Staatlich geprüften Technischen Assistenten f&amp;uuml;r naturkundliche Museen und Forschungsinstitute] am renommierten Forschungs-Institut Senckenberg und zum [http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml|Staatlich geprüften biologisch-technischen Assistenten] an der Landesgewerbeanstalt Nürnberg (TÜV Rheinland) erstellt und soll im Laufe meines Biologie-Studiums um weitere Kapitel vervollständigt werden. Es erhebt daher keinen Anspruch auf Vollständigkeit oder Richtigkeit, sollte jedoch jedem Interessenten einen guten Einblick in den Umfang der Biologie und die in den (ersten) Studiensemestern vermittelten Themen geben.&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;</text>
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&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;</text>
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    <text bytes="1209" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align: center;"&gt;Das nachfolgende E-Book wurden aus Skripten und Mitschriften mehrerer Vorlesungen der Ausbildungen zum [http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31|Staatlich geprüften Technischen Assistenten f&amp;uuml;r naturkundliche Museen und Forschungsinstitute] am renommierten Forschungs-Institut Senckenberg und zum [http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml|Staatlich geprüften biologisch-technischen Assistenten] an der Landesgewerbeanstalt Nürnberg (TÜV Rheinland) erstellt und soll im Laufe meines Biologie-Studiums um weitere Kapitel vervollständigt werden. Es erhebt daher keinen Anspruch auf Vollständigkeit oder Richtigkeit, sollte jedoch jedem Interessenten einen guten Einblick in den Umfang der Biologie und die in den (ersten) Studiensemestern vermittelten Themen geben.&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;</text>
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&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;</text>
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&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;</text>
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&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;</text>
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&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


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&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


=== Inhaltsverzeichnis ===

I. Einführung
:1.0 Definitionen der Biologie
:2.0 Aufgabengebiete der Biologie
:3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books

II. Molekularbiologie
:1.0 Grundlagen
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&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


=== Inhaltsverzeichnis ===

I. Einführung
:1.0 Definitionen der Biologie
:2.0 Aufgabengebiete der Biologie
:3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books


II. Molekularbiologie
:1.0 Grundlagen
::1.1 Materie, Element &amp; subatomare Teilchen
::1.2 Atommodell
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:::1.3.1 Die Ionenbindung
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&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


=== Inhaltsverzeichnis ===

I. Einführung
:1.0 Definitionen der Biologie
:2.0 Aufgabengebiete der Biologie
:3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books


II. Molekularbiologie
:1.0 Grundlagen
::1.1 Materie, Element &amp; subatomare Teilchen
::1.2 Atommodell
::1.3 Chemische Bindungen
:::1.3.1 Die Ionenbindung
:::1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung
::::1.3.2.1 Unpolare Atombindung
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&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


=== Inhaltsverzeichnis ===

I. Einführung
:1.0 Definitionen der Biologie
:2.0 Aufgabengebiete der Biologie
:3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books


II. Molekularbiologie
:1.0 Grundlagen
::1.1 Materie, Element &amp; subatomare Teilchen
::1.2 Atommodell
::1.3 Chemische Bindungen
:::1.3.1 Die Ionenbindung
:::1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung
::::1.3.2.1 Unpolare Atombindung
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&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


=== Inhaltsverzeichnis ===

I. Einführung
:1.0 Definitionen der Biologie
:2.0 Aufgabengebiete der Biologie
:3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books


II. Molekularbiologie
:1.0 Grundlagen
::1.1 Materie, Element &amp; subatomare Teilchen
::1.2 Atommodell
::1.3 Chemische Bindungen
:::1.3.1 Die Ionenbindung
:::1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung
::::1.3.2.1 Unpolare Atombindung
::::1.3.2.2 Polare Atombindung
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:::1.3.3 Koordinative oder dative Bindung
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&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


=== Inhaltsverzeichnis ===

I. Einführung
:1.0 Definitionen der Biologie
:2.0 Aufgabengebiete der Biologie
:3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books


II. Molekularbiologie
:1.0 Grundlagen
::1.1 Materie, Element &amp; subatomare Teilchen
::1.2 Atommodell
::1.3 Chemische Bindungen
:::1.3.1 Die Ionenbindung
:::1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung
::::1.3.2.1 Unpolare Atombindung
::::1.3.2.2 Polare Atombindung
::::1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte
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:::1.3.3 Koordinative oder dative Bindung
::::1.3.3.1 Metallkomplexe
::::1.3.3.2 Chelatkomplexe
::1.4 Energetische Grundlagen
::1.5 Chemisches Gleichgewicht
::1.6 Säuren und Basen
:::1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)
:::1.6.2 Der pH-Wert
:::1.6.3 Neutralisation
:::1.6.4 Puffer
:2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)
:3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine
::3.1 Allgemeines
::3.2 Einteilung
::3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren
::3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren
:::3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung
:::3.4.2 Stereoisomerie
::3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren
::3.6 Peptide
::3.7 Proteinklassen
::3.8 Struktur von Proteinen
::3.9 Enzyme
:::3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen
:::3.9.2 Klassifizierung von Enzymen
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    <text bytes="2737" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align: center;"&gt;Das nachfolgende E-Book wurden aus Skripten und Mitschriften mehrerer Vorlesungen der Ausbildungen zum [http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüften Technischen Assistenten f&amp;uuml;r naturkundliche Museen und Forschungsinstitute] am renommierten Forschungs-Institut Senckenberg und zum [http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Staatlich geprüften biologisch-technischen Assistenten] an der Landesgewerbeanstalt Nürnberg (TÜV Rheinland) erstellt und soll im Laufe meines Biologie-Studiums um weitere Kapitel vervollständigt werden. Es erhebt daher keinen Anspruch auf Vollständigkeit oder Richtigkeit, sollte jedoch jedem Interessenten einen guten Einblick in den Umfang der Biologie und die in den (ersten) Studiensemestern vermittelten Themen geben.&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


=== Inhaltsverzeichnis ===

I. Einführung
:1.0 Definitionen der Biologie
:2.0 Aufgabengebiete der Biologie
:3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books


II. Molekularbiologie
:1.0 Grundlagen
::1.1 Materie, Element &amp; subatomare Teilchen
::1.2 Atommodell
::1.3 Chemische Bindungen
:::1.3.1 Die Ionenbindung
:::1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung
::::1.3.2.1 Unpolare Atombindung
::::1.3.2.2 Polare Atombindung
::::1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte
::::1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung
:::::1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser
:::1.3.3 Koordinative oder dative Bindung
::::1.3.3.1 Metallkomplexe
::::1.3.3.2 Chelatkomplexe
::1.4 Energetische Grundlagen
::1.5 Chemisches Gleichgewicht
::1.6 Säuren und Basen
:::1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)
:::1.6.2 Der pH-Wert
:::1.6.3 Neutralisation
:::1.6.4 Puffer
:2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)
:3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine
::3.1 Allgemeines
::3.2 Einteilung
::3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren
::3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren
:::3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung
:::3.4.2 Stereoisomerie
::3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren
::3.6 Peptide
::3.7 Proteinklassen
::3.8 Struktur von Proteinen
::3.9 Enzyme
:::3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen
:::3.9.2 Klassifizierung von Enzymen
:::3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung
:::3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung
::::3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)^+</text>
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&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


=== Inhaltsverzeichnis ===

I. Einführung
:1.0 Definitionen der Biologie
:2.0 Aufgabengebiete der Biologie
:3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books


II. Molekularbiologie
:1.0 Grundlagen
::1.1 Materie, Element &amp; subatomare Teilchen
::1.2 Atommodell
::1.3 Chemische Bindungen
:::1.3.1 Die Ionenbindung
:::1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung
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::::1.3.3.2 Chelatkomplexe
::1.4 Energetische Grundlagen
::1.5 Chemisches Gleichgewicht
::1.6 Säuren und Basen
:::1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)
:::1.6.2 Der pH-Wert
:::1.6.3 Neutralisation
:::1.6.4 Puffer
:2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)
:3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine
::3.1 Allgemeines
::3.2 Einteilung
::3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren
::3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren
:::3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung
:::3.4.2 Stereoisomerie
::3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren
::3.6 Peptide
::3.7 Proteinklassen
::3.8 Struktur von Proteinen
::3.9 Enzyme
:::3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen
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&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


=== Inhaltsverzeichnis ===

I. Einführung
:1.0 Definitionen der Biologie
:2.0 Aufgabengebiete der Biologie
:3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books


II. Molekularbiologie
:1.0 Grundlagen
::1.1 Materie, Element &amp; subatomare Teilchen
::1.2 Atommodell
::1.3 Chemische Bindungen
:::1.3.1 Die Ionenbindung
:::1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung
::::1.3.2.1 Unpolare Atombindung
::::1.3.2.2 Polare Atombindung
::::1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte
::::1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung
:::::1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser
:::1.3.3 Koordinative oder dative Bindung
::::1.3.3.1 Metallkomplexe
::::1.3.3.2 Chelatkomplexe
::1.4 Energetische Grundlagen
::1.5 Chemisches Gleichgewicht
::1.6 Säuren und Basen
:::1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)
:::1.6.2 Der pH-Wert
:::1.6.3 Neutralisation
:::1.6.4 Puffer
:2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)
:3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine
::3.1 Allgemeines
::3.2 Einteilung
::3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren
::3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren
:::3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung
:::3.4.2 Stereoisomerie
::3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren
::3.6 Peptide
::3.7 Proteinklassen
::3.8 Struktur von Proteinen
::3.9 Enzyme
:::3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen
:::3.9.2 Klassifizierung von Enzymen
:::3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung
:::3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung
::::3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺
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::::3.9.4.3 Coenzym A (CoA)
::::3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)
::::3.9.4.5 Pyridoxalphosphat
:::3.9.5 Enzymkinetik
::::3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS &amp; MENTEN (1913)
::::3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER &amp; BURK (1913)
::3.10 Reinigung, Charakterisierung &amp; Lagerung von Proteinen
:::3.10.1 Reinigung
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    <text bytes="4254" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align: center;"&gt;Das nachfolgende E-Book wurden aus Skripten und Mitschriften mehrerer Vorlesungen der Ausbildungen zum [http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüften Technischen Assistenten f&amp;uuml;r naturkundliche Museen und Forschungsinstitute] am renommierten Forschungs-Institut Senckenberg und zum [http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Staatlich geprüften biologisch-technischen Assistenten] an der Landesgewerbeanstalt Nürnberg (TÜV Rheinland) erstellt und soll im Laufe meines Biologie-Studiums um weitere Kapitel vervollständigt werden. Es erhebt daher keinen Anspruch auf Vollständigkeit oder Richtigkeit, sollte jedoch jedem Interessenten einen guten Einblick in den Umfang der Biologie und die in den (ersten) Studiensemestern vermittelten Themen geben.&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


=== Inhaltsverzeichnis ===

I. Einführung
:1.0 Definitionen der Biologie
:2.0 Aufgabengebiete der Biologie
:3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books


II. Molekularbiologie
:1.0 Grundlagen
::1.1 Materie, Element &amp; subatomare Teilchen
::1.2 Atommodell
::1.3 Chemische Bindungen
:::1.3.1 Die Ionenbindung
:::1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung
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:::1.3.3 Koordinative oder dative Bindung
::::1.3.3.1 Metallkomplexe
::::1.3.3.2 Chelatkomplexe
::1.4 Energetische Grundlagen
::1.5 Chemisches Gleichgewicht
::1.6 Säuren und Basen
:::1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)
:::1.6.2 Der pH-Wert
:::1.6.3 Neutralisation
:::1.6.4 Puffer
:2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)
:3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine
::3.1 Allgemeines
::3.2 Einteilung
::3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren
::3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren
:::3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung
:::3.4.2 Stereoisomerie
::3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren
::3.6 Peptide
::3.7 Proteinklassen
::3.8 Struktur von Proteinen
::3.9 Enzyme
:::3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen
:::3.9.2 Klassifizierung von Enzymen
:::3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung
:::3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung
::::3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺
::::3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂
::::3.9.4.3 Coenzym A (CoA)
::::3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)
::::3.9.4.5 Pyridoxalphosphat
:::3.9.5 Enzymkinetik
::::3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS &amp; MENTEN (1913)
::::3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER &amp; BURK (1913)
::3.10 Reinigung, Charakterisierung &amp; Lagerung von Proteinen
:::3.10.1 Reinigung
::::3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie
::::3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie
::::3.10.1.3 Affinitätschromatographie
:::3.10.2 Charakterisierung
::::3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration
:::::3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)
:::::3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm
::::3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten
:::::3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)
:::::3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)
:::3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung
:4.0 Kohlenhydrate
::4.1 Monosaccharide
:::4.1.1 Entstehung von Ringformen
:::4.1.2 Eigenschaften der Mosaccharide
:::4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide
::::4.1.3.1 FEHLINGsche Probe
::::4.1.3.2 Silberspiegel-Probe
:::4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide
:::4.1.5 Glykoside
::4.2 Disaccharide
:::4.2.1 Maltose (Malzzucker)
:::4.2.2 Cellobiose
:::4.2.3 Lactose (Milchzucker)
:::4.2.4 Saccharose (Sucrose)
::4.3 Polysaccharide
:::4.3.1 Homopolysaccharide
:::4.3.2 Heteropolysaccharide


III. Cytologie</text>
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&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


=== Inhaltsverzeichnis ===

I. Einführung
:1.0 Definitionen der Biologie
:2.0 Aufgabengebiete der Biologie
:3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books


II. Molekularbiologie
:1.0 Grundlagen
::1.1 Materie, Element &amp; subatomare Teilchen
::1.2 Atommodell
::1.3 Chemische Bindungen
:::1.3.1 Die Ionenbindung
:::1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung
::::1.3.2.1 Unpolare Atombindung
::::1.3.2.2 Polare Atombindung
::::1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte
::::1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung
:::::1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser
:::1.3.3 Koordinative oder dative Bindung
::::1.3.3.1 Metallkomplexe
::::1.3.3.2 Chelatkomplexe
::1.4 Energetische Grundlagen
::1.5 Chemisches Gleichgewicht
::1.6 Säuren und Basen
:::1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)
:::1.6.2 Der pH-Wert
:::1.6.3 Neutralisation
:::1.6.4 Puffer
:2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)
:3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine
::3.1 Allgemeines
::3.2 Einteilung
::3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren
::3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren
:::3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung
:::3.4.2 Stereoisomerie
::3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren
::3.6 Peptide
::3.7 Proteinklassen
::3.8 Struktur von Proteinen
::3.9 Enzyme
:::3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen
:::3.9.2 Klassifizierung von Enzymen
:::3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung
:::3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung
::::3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺
::::3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂
::::3.9.4.3 Coenzym A (CoA)
::::3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)
::::3.9.4.5 Pyridoxalphosphat
:::3.9.5 Enzymkinetik
::::3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS &amp; MENTEN (1913)
::::3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER &amp; BURK (1913)
::3.10 Reinigung, Charakterisierung &amp; Lagerung von Proteinen
:::3.10.1 Reinigung
::::3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie
::::3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie
::::3.10.1.3 Affinitätschromatographie
:::3.10.2 Charakterisierung
::::3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration
:::::3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)
:::::3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm
::::3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten
:::::3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)
:::::3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)
:::3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung
:4.0 Kohlenhydrate
::4.1 Monosaccharide
:::4.1.1 Entstehung von Ringformen
:::4.1.2 Eigenschaften der Mosaccharide
:::4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide
::::4.1.3.1 FEHLINGsche Probe
::::4.1.3.2 Silberspiegel-Probe
:::4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide
:::4.1.5 Glykoside
::4.2 Disaccharide
:::4.2.1 Maltose (Malzzucker)
:::4.2.2 Cellobiose
:::4.2.3 Lactose (Milchzucker)
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:::4.3.1 Homopolysaccharide
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'''III. Cytologie'''</text>
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&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


=== Inhaltsverzeichnis ===

I. Einführung
:1.0 Definitionen der Biologie
:2.0 Aufgabengebiete der Biologie
:3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books

[[Bild:Beispiel.jpg]]
II. Molekularbiologie
:1.0 Grundlagen
::1.1 Materie, Element &amp; subatomare Teilchen
::1.2 Atommodell
::1.3 Chemische Bindungen
:::1.3.1 Die Ionenbindung
:::1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung
::::1.3.2.1 Unpolare Atombindung
::::1.3.2.2 Polare Atombindung
::::1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte
::::1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung
:::::1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser
:::1.3.3 Koordinative oder dative Bindung
::::1.3.3.1 Metallkomplexe
::::1.3.3.2 Chelatkomplexe
::1.4 Energetische Grundlagen
::1.5 Chemisches Gleichgewicht
::1.6 Säuren und Basen
:::1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)
:::1.6.2 Der pH-Wert
:::1.6.3 Neutralisation
:::1.6.4 Puffer
:2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)
:3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine
::3.1 Allgemeines
::3.2 Einteilung
::3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren
::3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren
:::3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung
:::3.4.2 Stereoisomerie
::3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren
::3.6 Peptide
::3.7 Proteinklassen
::3.8 Struktur von Proteinen
::3.9 Enzyme
:::3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen
:::3.9.2 Klassifizierung von Enzymen
:::3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung
:::3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung
::::3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺
::::3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂
::::3.9.4.3 Coenzym A (CoA)
::::3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)
::::3.9.4.5 Pyridoxalphosphat
:::3.9.5 Enzymkinetik
::::3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS &amp; MENTEN (1913)
::::3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER &amp; BURK (1913)
::3.10 Reinigung, Charakterisierung &amp; Lagerung von Proteinen
:::3.10.1 Reinigung
::::3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie
::::3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie
::::3.10.1.3 Affinitätschromatographie
:::3.10.2 Charakterisierung
::::3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration
:::::3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)
:::::3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm
::::3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten
:::::3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)
:::::3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)
:::3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung
:4.0 Kohlenhydrate
::4.1 Monosaccharide
:::4.1.1 Entstehung von Ringformen
:::4.1.2 Eigenschaften der Mosaccharide
:::4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide
::::4.1.3.1 FEHLINGsche Probe
::::4.1.3.2 Silberspiegel-Probe
:::4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide
:::4.1.5 Glykoside
::4.2 Disaccharide
:::4.2.1 Maltose (Malzzucker)
:::4.2.2 Cellobiose
:::4.2.3 Lactose (Milchzucker)
:::4.2.4 Saccharose (Sucrose)
::4.3 Polysaccharide
:::4.3.1 Homopolysaccharide
:::4.3.2 Heteropolysaccharide


'''III. Cytologie'''</text>
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    <comment>/* Inhaltsverzeichnis */</comment>
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    <text bytes="4260" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align: center;"&gt;Das nachfolgende E-Book wurden aus Skripten und Mitschriften mehrerer Vorlesungen der Ausbildungen zum [http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüften Technischen Assistenten f&amp;uuml;r naturkundliche Museen und Forschungsinstitute] am renommierten Forschungs-Institut Senckenberg und zum [http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Staatlich geprüften biologisch-technischen Assistenten] an der Landesgewerbeanstalt Nürnberg (TÜV Rheinland) erstellt und soll im Laufe meines Biologie-Studiums um weitere Kapitel vervollständigt werden. Es erhebt daher keinen Anspruch auf Vollständigkeit oder Richtigkeit, sollte jedoch jedem Interessenten einen guten Einblick in den Umfang der Biologie und die in den (ersten) Studiensemestern vermittelten Themen geben.&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


=== Inhaltsverzeichnis ===

I. Einführung
:1.0 Definitionen der Biologie
:2.0 Aufgabengebiete der Biologie
:3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books


II. Molekularbiologie
*1.0 Grundlagen
**1.1 Materie, Element &amp; subatomare Teilchen
::1.2 Atommodell
::1.3 Chemische Bindungen
:::1.3.1 Die Ionenbindung
:::1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung
::::1.3.2.1 Unpolare Atombindung
::::1.3.2.2 Polare Atombindung
::::1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte
::::1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung
:::::1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser
:::1.3.3 Koordinative oder dative Bindung
::::1.3.3.1 Metallkomplexe
::::1.3.3.2 Chelatkomplexe
::1.4 Energetische Grundlagen
::1.5 Chemisches Gleichgewicht
::1.6 Säuren und Basen
:::1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)
:::1.6.2 Der pH-Wert
:::1.6.3 Neutralisation
:::1.6.4 Puffer
:2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)
:3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine
::3.1 Allgemeines
::3.2 Einteilung
::3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren
::3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren
:::3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung
:::3.4.2 Stereoisomerie
::3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren
::3.6 Peptide
::3.7 Proteinklassen
::3.8 Struktur von Proteinen
::3.9 Enzyme
:::3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen
:::3.9.2 Klassifizierung von Enzymen
:::3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung
:::3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung
::::3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺
::::3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂
::::3.9.4.3 Coenzym A (CoA)
::::3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)
::::3.9.4.5 Pyridoxalphosphat
:::3.9.5 Enzymkinetik
::::3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS &amp; MENTEN (1913)
::::3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER &amp; BURK (1913)
::3.10 Reinigung, Charakterisierung &amp; Lagerung von Proteinen
:::3.10.1 Reinigung
::::3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie
::::3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie
::::3.10.1.3 Affinitätschromatographie
:::3.10.2 Charakterisierung
::::3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration
:::::3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)
:::::3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm
::::3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten
:::::3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)
:::::3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)
:::3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung
:4.0 Kohlenhydrate
::4.1 Monosaccharide
:::4.1.1 Entstehung von Ringformen
:::4.1.2 Eigenschaften der Mosaccharide
:::4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide
::::4.1.3.1 FEHLINGsche Probe
::::4.1.3.2 Silberspiegel-Probe
:::4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide
:::4.1.5 Glykoside
::4.2 Disaccharide
:::4.2.1 Maltose (Malzzucker)
:::4.2.2 Cellobiose
:::4.2.3 Lactose (Milchzucker)
:::4.2.4 Saccharose (Sucrose)
::4.3 Polysaccharide
:::4.3.1 Homopolysaccharide
:::4.3.2 Heteropolysaccharide


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    <text bytes="4260" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align: center;"&gt;Das nachfolgende E-Book wurden aus Skripten und Mitschriften mehrerer Vorlesungen der Ausbildungen zum [http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüften Technischen Assistenten f&amp;uuml;r naturkundliche Museen und Forschungsinstitute] am renommierten Forschungs-Institut Senckenberg und zum [http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Staatlich geprüften biologisch-technischen Assistenten] an der Landesgewerbeanstalt Nürnberg (TÜV Rheinland) erstellt und soll im Laufe meines Biologie-Studiums um weitere Kapitel vervollständigt werden. Es erhebt daher keinen Anspruch auf Vollständigkeit oder Richtigkeit, sollte jedoch jedem Interessenten einen guten Einblick in den Umfang der Biologie und die in den (ersten) Studiensemestern vermittelten Themen geben.&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


=== Inhaltsverzeichnis ===

I. Einführung
:1.0 Definitionen der Biologie
:2.0 Aufgabengebiete der Biologie
:3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books


II. Molekularbiologie
:1.0 Grundlagen
::1.1 Materie, Element &amp; subatomare Teilchen
::1.2 Atommodell
::1.3 Chemische Bindungen
:::1.3.1 Die Ionenbindung
:::1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung
::::1.3.2.1 Unpolare Atombindung
::::1.3.2.2 Polare Atombindung
::::1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte
::::1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung
:::::1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser
:::1.3.3 Koordinative oder dative Bindung
::::1.3.3.1 Metallkomplexe
::::1.3.3.2 Chelatkomplexe
::1.4 Energetische Grundlagen
::1.5 Chemisches Gleichgewicht
::1.6 Säuren und Basen
:::1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)
:::1.6.2 Der pH-Wert
:::1.6.3 Neutralisation
:::1.6.4 Puffer
:2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)
:3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine
::3.1 Allgemeines
::3.2 Einteilung
::3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren
::3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren
:::3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung
:::3.4.2 Stereoisomerie
::3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren
::3.6 Peptide
::3.7 Proteinklassen
::3.8 Struktur von Proteinen
::3.9 Enzyme
:::3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen
:::3.9.2 Klassifizierung von Enzymen
:::3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung
:::3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung
::::3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺
::::3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂
::::3.9.4.3 Coenzym A (CoA)
::::3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)
::::3.9.4.5 Pyridoxalphosphat
:::3.9.5 Enzymkinetik
::::3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS &amp; MENTEN (1913)
::::3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER &amp; BURK (1913)
::3.10 Reinigung, Charakterisierung &amp; Lagerung von Proteinen
:::3.10.1 Reinigung
::::3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie
::::3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie
::::3.10.1.3 Affinitätschromatographie
:::3.10.2 Charakterisierung
::::3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration
:::::3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)
:::::3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm
::::3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten
:::::3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)
:::::3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)
:::3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung
:4.0 Kohlenhydrate
::4.1 Monosaccharide
:::4.1.1 Entstehung von Ringformen
:::4.1.2 Eigenschaften der Mosaccharide
:::4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide
::::4.1.3.1 FEHLINGsche Probe
::::4.1.3.2 Silberspiegel-Probe
:::4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide
:::4.1.5 Glykoside
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:::4.2.1 Maltose (Malzzucker)
:::4.2.2 Cellobiose
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    <text bytes="7556" xml:space="preserve">Im den Datenfluten des World Wide Web stößt man doch hin und wieder auf sinnvolle Informationen - zum Teil auf recht Belangloses aber Interessantes und zum Teil auf Ausgefeiltes. Mag sein, daß man sich dann doch manchmal die Frage stellt: Wer steckt eigentlich hinter den Informationen, die mir hier angeboten werden? Und hier komme ich ins Spiel. In diesem Fall stecke ich dahinter.

Ich heiße Daniel Schütz und bin vom Jahrgang 1984. Nach der Grundschule ging ich einige Zeit aufs Gymnasium, hab dieses jedoch bereits in der 7. Klasse wieder verlassen. Jedoch war der Gymnasialbesuch nicht umsonst, denn v. a. hier wurde mein Interesse an der Biologie durch einen Lehrer geweckt, der mich zur Teilnahme am (natur)wissenschaftlichen Wettbewerb "Jugend forscht" motivierte und hierbei durch Tutoring stark unterstützte. Trotz dessen, daß ich auf die Realschule wechselte, blieb meine Leidenschaft zu "Jugend forscht" in den darauf folgenden 10 Jahren erhalten. Bereits im ersten Jahr gewann ich einen Umwelttechnik-Sonderpreis, in den darauf folgenden Jahren wurde ich Regionalsieger.

2001 habe ich dann endlich die Realschule hinter mir gelassen und aufgrund meiner stark biologisch angehauchten Interessen eine Ausbildung am renommierten Forschungsinstitut Senckenberg zum museumstechnischen Assistenten begonnen, die ich 2003 als [http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31|Staatlich geprüfter Technischer Assistent für naturkundliche Museen und Forschungsinstitute] abschloß. Auch diese Zeit pr&amp;auml;gte mich sehr, da ich hier mit echten Wissenschaftlern und tats&amp;auml;chlicher wissenschaftlicher Arbeit in Ber&amp;uuml;hrung kam. Neben einem exzellenten theoretischen Unterricht in Systematik und Taxonomie der Tiere und Pflanzen sowie Geologie/Pal&amp;auml;ontologie bestand die Ausbildung in praktischer, jeweils dreimonatiger Arbeit in div. Sektionen des Forschungsinstituts und Museums. Und bereits hier wurde ich von einigen Ausbildern und Doktoranden dazu ermutigt doch ein Biologiestudium zu beginnen, was mir ja jedoch aufgrund eines fehlenden Abiturs nicht m&amp;ouml;glich war.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Leider hatte ich nach dieser ersten Ausbildung keine Anstellung als museumstechnischer Assistent gefunden, so da&amp;szlig; ich nach einem Jahr der Arbeitssuche eine weitere Ausbildung zum BTA begann, in der der Ausbildungsschwerpunkt auf den modernen Methoden biologischer Arbeit (z. B. Biotechnologie und Genetik) lag, an der &lt;a href="http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml"&gt;Landesgewerbeanstalt N&amp;uuml;rnberg&lt;/a&gt; (T&amp;Uuml;V Rheinland). Auch diese Ausbildung schlo&amp;szlig; ich nach &amp;uuml;ber zwei Jahren erfolgreich ab und auch w&amp;auml;hrend dieser Ausbildung erhielt ich durch meine Ausbilder gro&amp;szlig;e moralische Unterst&amp;uuml;tzung bzgl. der Aufnahme eines Studiums. W&amp;auml;hrend der Zeit der Arbeitssuche konnte ich jedoch einen gro&amp;szlig;en Erfolg bei &amp;quot;Jugend forscht&amp;quot; verbuchen - als bayerischer Landessieger und Gewinner des Werner-Rathmayer-Preises der &lt;a href="http://www.dzg-ev.de/"&gt;Deutschen Zoologischen Gesellschaft&lt;/a&gt; (in Kombination mit einer Einladung zur Jahrestagung der DZG nach Rostock). 2006 - bei meiner letzten Teilnahme am Wettbewerb - hatte ich ein weiteres Mal gro&amp;szlig;en Erfolg, diesmal als Drittplatzierter beim Bundeswettbewerb und einem Preis der &lt;a href="http://www.we-heraeus-stiftung.de/"&gt;Wilhelm und Else Heraeus-Stiftung&lt;/a&gt;.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Auch wenn ich noch ein Biostudium anstrebte (mir jedoch immer noch ein Abitur fehlte), habe ich mich jedoch zun&amp;auml;chst auf die Suche nach einem Job begeben, den ich mit einer unbefristeten Festanstellung an der &lt;a href="http://www.awi.de/de/institut/standorte/helgoland/"&gt;Biologischen Anstalt Helgoland&lt;/a&gt; (Alfred-Wegener-Institut) relativ schnell fand. Hier f&amp;uuml;hrte ich gaschromatographische Analysen (CHNS-Analyzer) und na&amp;szlig;chemische Stoffbestimmungen (Phosphatmessungen) mariner Algen und Tiere (v. a. Copepoden [Ruderfu&amp;szlig;krebse] und Ctenophoren [Rippenquallen]) durch, war f&amp;uuml;r die Kultivierung div. Organismen, der Koordination von Probennahmen und allgemeinen Sektionsverwaltungsaufgaben verantwortlich und sammelte erste Erfahrungen mit schlechtem Wetter auf Schiffen (und nein, ich wurde nicht seekrank!).&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Nun ist es so, da&amp;szlig; es mittlerweile in allen Bundesl&amp;auml;ndern die M&amp;ouml;glichkeit f&amp;uuml;r Berufst&amp;auml;tige gibt, eine Art &amp;quot;Sonderzulassung&amp;quot; zu Universit&amp;auml;ten, die sog. fachbezogene Hochschulzulassung. Die Voraussetzungen, die hierf&amp;uuml;r erf&amp;uuml;llt werden m&amp;uuml;ssen, sind jedoch von Bundesland zu Bundesland recht unterschiedlich. In Schleswig-Holstein, wo ich ja bereits wegen meiner Anstellung auf Helgoland wohnte, sind die Voraussetzungen hierf&amp;uuml;r eine abgeschlossene staatlich anerkannte Berufsausbildung (mit einer Gesamtnote von mindestens 2,0, der Nachweis einer Arbeitszeit von mehr als zwei Jahren - ebenfalls mit einer Gesamtnote von mindestens 2,0 sowie der Nachweis der besonderen Eignung f&amp;uuml;r das angestrebte Studium sowie f&amp;uuml;r den Zusammenhang zwischen gew&amp;uuml;nschtem Studienfach und Berufsausbildung/-t&amp;auml;tigkeit. Da ich im Fr&amp;uuml;hsommer 2008 diese Pr&amp;auml;missen erf&amp;uuml;llt hatte, habe ich mich beworben. Hat man diese Voraussetzungen erf&amp;uuml;llt, wird man zu einem Eignungsgespr&amp;auml;ch eingeladen. Das Gespr&amp;auml;ch besteht aus einem fachlichen Teil und einem Teil, in dem Allgemeinwissen (aus den allen Lebensbereichen sowie Grundlagen der Mathematik, Physik und Englischkenntnisse gepr&amp;uuml;ft werden). Die Pr&amp;uuml;fung wurde von einer Pr&amp;uuml;fungskomission aus imho sieben Leuten abgenommen, darunter u. a. ein Biologie-Professor, eine Lehrerin sowie der Pr&amp;uuml;fungsleiter, der vom schleswig-holsteinigschen Ministerium gestellt wurde. Die Fragen, die gepr&amp;uuml;ft wurden, durfte ich ca. 15 Minuten vor der eigentlichen Pr&amp;uuml;fung einsehen und mir Notizen dazu machen. Der allgemeine Teil bestand aus der Berechnung der Geschwindigkeit eines Autos, Berechnung der Beschleunigung sowie einige Fragen zum Tr&amp;auml;gheitsgesetz und dem fairen Handel (fair pay). Der fachbezogene Pr&amp;uuml;fungsteil wurde vom Biologie-Professor durchgef&amp;uuml;hrt und war doch schon tiefergehend. Hier wurde Biologie-Schulwissen abgefragt (z. B. &amp;uuml;ber Unterschiede und Gemeinsamkeiten von Pflanzen- und Tierzellen), aber auch tiefergehendes Wissen und Fragen aus Vordiplomspr&amp;uuml;fungen (z. B. welche Vorteile die Kompartimentierung in Zellen bildet oder wie die Elektronentransportkette zwischen dem Photosystem I und II funktioniert). Nichtsdestotrotz hab ich nach zehn Minuten bangen Wartens, die mindestens eine Ewigkeit dauerten, von der Pr&amp;uuml;fungskomission erfahren, da&amp;szlig; ich die Pr&amp;uuml;fung bestanden habe und eine fachbezogene Hochschulzulassung mit der Note 1,2 erhalte. Tats&amp;auml;chlich. Nicht einmal eine Woche sp&amp;auml;ter hielt ich die Zulassung in H&amp;auml;nden. Da die Zulassung nur f&amp;uuml;r Schleswig-Holstein gilt und hier die &lt;a href="http://www.uni-kiel.de/biologie/index.shtml"&gt;Christian-Albrechts-Universit&amp;auml;t (CAU)&lt;/a&gt; in die Kiel die einzige Uni des Landes ist, die Biologie anbietet, Kiel eine sch&amp;ouml;ne Stadt ist und au&amp;szlig;erdem am Meer liegt, habe ich mich hier f&amp;uuml;r einen Studienplatz beworben, mich nach der Zulassung immatrikuliert und bin jetzt, also seit Wintersemester 2008/2009 hier.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
... und wenn er nicht promoviert hat, dann studiert er da noch heute!&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align: center;"&gt;&lt;img alt="Daniel Sch&amp;uuml;tz" src="http://biostudies.de/files/daniel_schuetz.jpg" /&gt;&lt;/p&gt;</text>
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    <text bytes="7116" xml:space="preserve">Im den Datenfluten des World Wide Web stößt man doch hin und wieder auf sinnvolle Informationen - zum Teil auf recht Belangloses aber Interessantes und zum Teil auf Ausgefeiltes. Mag sein, daß man sich dann doch manchmal die Frage stellt: Wer steckt eigentlich hinter den Informationen, die mir hier angeboten werden? Und hier komme ich ins Spiel. In diesem Fall stecke ich dahinter.

Ich heiße Daniel Schütz und bin vom Jahrgang 1984. Nach der Grundschule ging ich einige Zeit aufs Gymnasium, hab dieses jedoch bereits in der 7. Klasse wieder verlassen. Jedoch war der Gymnasialbesuch nicht umsonst, denn v. a. hier wurde mein Interesse an der Biologie durch einen Lehrer geweckt, der mich zur Teilnahme am (natur)wissenschaftlichen Wettbewerb "Jugend forscht" motivierte und hierbei durch Tutoring stark unterstützte. Trotz dessen, daß ich auf die Realschule wechselte, blieb meine Leidenschaft zu "Jugend forscht" in den darauf folgenden 10 Jahren erhalten. Bereits im ersten Jahr gewann ich einen Umwelttechnik-Sonderpreis, in den darauf folgenden Jahren wurde ich Regionalsieger.

2001 habe ich dann endlich die Realschule hinter mir gelassen und aufgrund meiner stark biologisch angehauchten Interessen eine Ausbildung am renommierten Forschungsinstitut Senckenberg zum museumstechnischen Assistenten begonnen, die ich 2003 als [http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31|Staatlich geprüfter Technischer Assistent für naturkundliche Museen und Forschungsinstitute] abschloß. Auch diese Zeit prägte mich sehr, da ich hier mit echten Wissenschaftlern und tatsächlicher wissenschaftlicher Arbeit in Berührung kam. Neben einem exzellenten theoretischen Unterricht in Systematik und Taxonomie der Tiere und Pflanzen sowie Geologie/Paläontologie bestand die Ausbildung in praktischer, jeweils dreimonatiger Arbeit in div. Sektionen des Forschungsinstituts und Museums. Und bereits hier wurde ich von einigen Ausbildern und Doktoranden dazu ermutigt doch ein Biologiestudium zu beginnen, was mir damals jedoch aufgrund eines fehlenden Abiturs nicht möglich war.

Leider hatte ich nach dieser ersten Ausbildung keine Anstellung als museumstechnischer Assistent gefunden, so daß ich nach einem Jahr der Arbeitssuche eine weitere Ausbildung zum BTA begann, in der der Ausbildungsschwerpunkt auf den modernen Methoden biologischer Arbeit (z. B. Biotechnologie und Genetik) lag, an der [http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml|Landesgewerbeanstalt Nürnberg] (TÜV Rheinland). Auch diese Ausbildung schloß ich nach über zwei Jahren erfolgreich ab und auch während dieser Ausbildung erhielt ich durch meine Ausbilder große moralische Unterstützung bzgl. der Aufnahme eines Studiums. Während der Zeit der Arbeitssuche konnte ich jedoch einen großen Erfolg bei "Jugend forscht" verbuchen - als bayerischer Landessieger und Gewinner des Werner-Rathmayer-Preises der [http://www.dzg-ev.de/|Deutschen Zoologischen Gesellschaft] (in Kombination mit einer Einladung zur Jahrestagung der DZG nach Rostock). 2006 - bei meiner letzten Teilnahme am Wettbewerb - hatte ich ein weiteres Mal großen Erfolg, diesmal als Drittplatzierter beim Bundeswettbewerb und einem Preis der [http://www.we-heraeus-stiftung.de/|Wilhelm und Else Heraeus-Stiftung].

Auch wenn ich noch ein Biostudium anstrebte (mir jedoch immer noch ein Abitur fehlte), habe ich mich jedoch zunächst auf die Suche nach einem Job begeben, den ich mit einer unbefristeten Festanstellung an der [http://www.awi.de/de/institut/standorte/helgoland/|Biologischen Anstalt Helgoland] (Alfred-Wegener-Institut) relativ schnell fand. Hier führte ich gaschromatographische Analysen (CHNS-Analyzer) und naßchemische Stoffbestimmungen (Phosphatmessungen) mariner Algen und Tiere (v. a. Copepoden [Ruderfußkrebse] und Ctenophoren [Rippenquallen]) durch, war für die Kultivierung div. Organismen, der Koordination von Probennahmen und allgemeinen Sektionsverwaltungsaufgaben verantwortlich und sammelte erste Erfahrungen mit schlechtem Wetter auf Schiffen (und nein, ich wurde nicht seekrank!).

Nun ist es so, daß es mittlerweile in allen Bundesländern die Möglichkeit für Berufstätige gibt, eine Art "Sonderzulassung" zu Universitäten, die sog. fachbezogene Hochschulzulassung, zu erhalten. Die Voraussetzungen, die hierfür erfüllt werden müssen, sind jedoch von Bundesland zu Bundesland recht unterschiedlich. In Schleswig-Holstein, wo ich ja bereits wegen meiner Anstellung auf Helgoland wohnte, sind die Voraussetzungen hierfür eine abgeschlossene staatlich anerkannte Berufsausbildung (mit einer Gesamtnote von mindestens 2,0), der Nachweis einer Arbeitszeit von mehr als zwei Jahren - ebenfalls mit einer Gesamtnote von mindestens 2,0 sowie der Nachweis der besonderen Eignung für das angestrebte Studium sowie für den Zusammenhang zwischen gewünschtem Studienfach und Berufsausbildung/-tätigkeit. Da ich im Frühsommer 2008 diese Prämissen erfüllt hatte, habe ich mich beworben. Hat man diese Voraussetzungen erfüllt, wird man zu einem Eignungsgespräch eingeladen. Das Gespräch besteht aus einem fachlichen Teil und einem Teil, in dem Allgemeinwissen (aus allen Lebensbereichen sowie Grundlagen der Mathematik, Physik und Englischkenntnisse) geprüft werden. Die Prüfung wurde von einer Prüfungskomission aus imho sieben Leuten abgenommen, darunter u. a. ein Biologie-Professor, eine Lehrerin sowie der Prüfungsleiter, der vom schleswig-holsteinigschen Ministerium gestellt wurde. Die Fragen, die geprüft wurden, durfte ich ca. 15 Minuten vor der eigentlichen Prüfung einsehen und mir Notizen dazu machen. Der allgemeine Teil bestand aus der Berechnung der Geschwindigkeit eines Autos, Berechnung der Beschleunigung sowie einige Fragen zum Trägheitsgesetz und dem fairen Handel (fair pay). Der fachbezogene Prüfungsteil wurde vom Biologie-Professor durchgeführt und war doch schon tiefergehend. Hier wurde Biologie-Schulwissen abgefragt (z. B. über Unterschiede und Gemeinsamkeiten von Pflanzen- und Tierzellen), aber auch tiefergehendes Wissen und Fragen aus Vordiplomsprüfungen (z. B. welche Vorteile die Kompartimentierung in Zellen bildet oder wie die Elektronentransportkette zwischen dem Photosystem I und II funktioniert). Nichtsdestotrotz hab ich nach zehn Minuten bangen Wartens, die mindestens eine Ewigkeit dauerten, von der Prüfungskomission erfahren, daß ich die Prüfung bestanden habe und eine fachbezogene Hochschulzulassung mit der Note 1,2 erhalte. Tatsächlich. Nicht einmal eine Woche später hielt ich die Zulassung in Händen. Da die Zulassung nur für Schleswig-Holstein gilt und hier die [http://www.uni-kiel.de/biologie/index.shtml|Christian-Albrechts-Universität] (CAU) in Kiel die einzige Uni des Landes ist, die Biologie anbietet, Kiel eine schöne Stadt ist und außerdem am Meer liegt, habe ich mich hier für einen Studienplatz beworben, mich nach der Zulassung immatrikuliert und bin jetzt, also seit Wintersemester 2008/2009 hier.

... und wenn er nicht promoviert hat, dann studiert er da noch heute!

&lt;p style="text-align: center;"&gt;[[Bild:Daniel Schütz.jpg]]&lt;/p&gt;</text>
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    <text bytes="7099" xml:space="preserve">[[Bild:Daniel Schütz.jpg|left|Daniel Schütz]]Im den Datenfluten des World Wide Web stößt man doch hin und wieder auf sinnvolle Informationen - zum Teil auf recht Belangloses aber Interessantes und zum Teil auf Ausgefeiltes. Mag sein, daß man sich dann doch manchmal die Frage stellt: Wer steckt eigentlich hinter den Informationen, die mir hier angeboten werden? Und hier komme ich ins Spiel. In diesem Fall stecke ich dahinter.

Ich heiße Daniel Schütz und bin vom Jahrgang 1984. Nach der Grundschule ging ich einige Zeit aufs Gymnasium, hab dieses jedoch bereits in der 7. Klasse wieder verlassen. Jedoch war der Gymnasialbesuch nicht umsonst, denn v. a. hier wurde mein Interesse an der Biologie durch einen Lehrer geweckt, der mich zur Teilnahme am (natur)wissenschaftlichen Wettbewerb "Jugend forscht" motivierte und hierbei durch Tutoring stark unterstützte. Trotz dessen, daß ich auf die Realschule wechselte, blieb meine Leidenschaft zu "Jugend forscht" in den darauf folgenden 10 Jahren erhalten. Bereits im ersten Jahr gewann ich einen Umwelttechnik-Sonderpreis, in den darauf folgenden Jahren wurde ich Regionalsieger.

2001 habe ich dann endlich die Realschule hinter mir gelassen und aufgrund meiner stark biologisch angehauchten Interessen eine Ausbildung am renommierten Forschungsinstitut Senckenberg zum museumstechnischen Assistenten begonnen, die ich 2003 als [http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31|Staatlich geprüfter Technischer Assistent für naturkundliche Museen und Forschungsinstitute] abschloß. Auch diese Zeit prägte mich sehr, da ich hier mit echten Wissenschaftlern und tatsächlicher wissenschaftlicher Arbeit in Berührung kam. Neben einem exzellenten theoretischen Unterricht in Systematik und Taxonomie der Tiere und Pflanzen sowie Geologie/Paläontologie bestand die Ausbildung in praktischer, jeweils dreimonatiger Arbeit in div. Sektionen des Forschungsinstituts und Museums. Und bereits hier wurde ich von einigen Ausbildern und Doktoranden dazu ermutigt doch ein Biologiestudium zu beginnen, was mir damals jedoch aufgrund eines fehlenden Abiturs nicht möglich war.

Leider hatte ich nach dieser ersten Ausbildung keine Anstellung als museumstechnischer Assistent gefunden, so daß ich nach einem Jahr der Arbeitssuche eine weitere Ausbildung zum BTA begann, in der der Ausbildungsschwerpunkt auf den modernen Methoden biologischer Arbeit (z. B. Biotechnologie und Genetik) lag, an der [http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml|Landesgewerbeanstalt Nürnberg] (TÜV Rheinland). Auch diese Ausbildung schloß ich nach über zwei Jahren erfolgreich ab und auch während dieser Ausbildung erhielt ich durch meine Ausbilder große moralische Unterstützung bzgl. der Aufnahme eines Studiums. Während der Zeit der Arbeitssuche konnte ich jedoch einen großen Erfolg bei "Jugend forscht" verbuchen - als bayerischer Landessieger und Gewinner des Werner-Rathmayer-Preises der [http://www.dzg-ev.de/|Deutschen Zoologischen Gesellschaft] (in Kombination mit einer Einladung zur Jahrestagung der DZG nach Rostock). 2006 - bei meiner letzten Teilnahme am Wettbewerb - hatte ich ein weiteres Mal großen Erfolg, diesmal als Drittplatzierter beim Bundeswettbewerb und einem Preis der [http://www.we-heraeus-stiftung.de/|Wilhelm und Else Heraeus-Stiftung].

Auch wenn ich noch ein Biostudium anstrebte (mir jedoch immer noch ein Abitur fehlte), habe ich mich jedoch zunächst auf die Suche nach einem Job begeben, den ich mit einer unbefristeten Festanstellung an der [http://www.awi.de/de/institut/standorte/helgoland/|Biologischen Anstalt Helgoland] (Alfred-Wegener-Institut) relativ schnell fand. Hier führte ich gaschromatographische Analysen (CHNS-Analyzer) und naßchemische Stoffbestimmungen (Phosphatmessungen) mariner Algen und Tiere (v. a. Copepoden [Ruderfußkrebse] und Ctenophoren [Rippenquallen]) durch, war für die Kultivierung div. Organismen, der Koordination von Probennahmen und allgemeinen Sektionsverwaltungsaufgaben verantwortlich und sammelte erste Erfahrungen mit schlechtem Wetter auf Schiffen (und nein, ich wurde nicht seekrank!).

Nun ist es so, daß es mittlerweile in allen Bundesländern die Möglichkeit für Berufstätige gibt, eine Art "Sonderzulassung" zu Universitäten, die sog. fachbezogene Hochschulzulassung, zu erhalten. Die Voraussetzungen, die hierfür erfüllt werden müssen, sind jedoch von Bundesland zu Bundesland recht unterschiedlich. In Schleswig-Holstein, wo ich ja bereits wegen meiner Anstellung auf Helgoland wohnte, sind die Voraussetzungen hierfür eine abgeschlossene staatlich anerkannte Berufsausbildung (mit einer Gesamtnote von mindestens 2,0), der Nachweis einer Arbeitszeit von mehr als zwei Jahren - ebenfalls mit einer Gesamtnote von mindestens 2,0 sowie der Nachweis der besonderen Eignung für das angestrebte Studium sowie für den Zusammenhang zwischen gewünschtem Studienfach und Berufsausbildung/-tätigkeit. Da ich im Frühsommer 2008 diese Prämissen erfüllt hatte, habe ich mich beworben. Hat man diese Voraussetzungen erfüllt, wird man zu einem Eignungsgespräch eingeladen. Das Gespräch besteht aus einem fachlichen Teil und einem Teil, in dem Allgemeinwissen (aus allen Lebensbereichen sowie Grundlagen der Mathematik, Physik und Englischkenntnisse) geprüft werden. Die Prüfung wurde von einer Prüfungskomission aus imho sieben Leuten abgenommen, darunter u. a. ein Biologie-Professor, eine Lehrerin sowie der Prüfungsleiter, der vom schleswig-holsteinigschen Ministerium gestellt wurde. Die Fragen, die geprüft wurden, durfte ich ca. 15 Minuten vor der eigentlichen Prüfung einsehen und mir Notizen dazu machen. Der allgemeine Teil bestand aus der Berechnung der Geschwindigkeit eines Autos, Berechnung der Beschleunigung sowie einige Fragen zum Trägheitsgesetz und dem fairen Handel (fair pay). Der fachbezogene Prüfungsteil wurde vom Biologie-Professor durchgeführt und war doch schon tiefergehend. Hier wurde Biologie-Schulwissen abgefragt (z. B. über Unterschiede und Gemeinsamkeiten von Pflanzen- und Tierzellen), aber auch tiefergehendes Wissen und Fragen aus Vordiplomsprüfungen (z. B. welche Vorteile die Kompartimentierung in Zellen bildet oder wie die Elektronentransportkette zwischen dem Photosystem I und II funktioniert). Nichtsdestotrotz hab ich nach zehn Minuten bangen Wartens, die mindestens eine Ewigkeit dauerten, von der Prüfungskomission erfahren, daß ich die Prüfung bestanden habe und eine fachbezogene Hochschulzulassung mit der Note 1,2 erhalte. Tatsächlich. Nicht einmal eine Woche später hielt ich die Zulassung in Händen. Da die Zulassung nur für Schleswig-Holstein gilt und hier die [http://www.uni-kiel.de/biologie/index.shtml|Christian-Albrechts-Universität] (CAU) in Kiel die einzige Uni des Landes ist, die Biologie anbietet, Kiel eine schöne Stadt ist und außerdem am Meer liegt, habe ich mich hier für einen Studienplatz beworben, mich nach der Zulassung immatrikuliert und bin jetzt, also seit Wintersemester 2008/2009 hier.

... und wenn er nicht promoviert hat, dann studiert er da noch heute!</text>
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[[Bild:Daniel Schütz.jpg|left|Daniel Schütz]]Ich heiße Daniel Schütz und bin vom Jahrgang 1984. Nach der Grundschule ging ich einige Zeit aufs Gymnasium, hab dieses jedoch bereits in der 7. Klasse wieder verlassen. Jedoch war der Gymnasialbesuch nicht umsonst, denn v. a. hier wurde mein Interesse an der Biologie durch einen Lehrer geweckt, der mich zur Teilnahme am (natur)wissenschaftlichen Wettbewerb "Jugend forscht" motivierte und hierbei durch Tutoring stark unterstützte. Trotz dessen, daß ich auf die Realschule wechselte, blieb meine Leidenschaft zu "Jugend forscht" in den darauf folgenden 10 Jahren erhalten. Bereits im ersten Jahr gewann ich einen Umwelttechnik-Sonderpreis, in den darauf folgenden Jahren wurde ich Regionalsieger.

2001 habe ich dann endlich die Realschule hinter mir gelassen und aufgrund meiner stark biologisch angehauchten Interessen eine Ausbildung am renommierten Forschungsinstitut Senckenberg zum museumstechnischen Assistenten begonnen, die ich 2003 als [http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31|Staatlich geprüfter Technischer Assistent für naturkundliche Museen und Forschungsinstitute] abschloß. Auch diese Zeit prägte mich sehr, da ich hier mit echten Wissenschaftlern und tatsächlicher wissenschaftlicher Arbeit in Berührung kam. Neben einem exzellenten theoretischen Unterricht in Systematik und Taxonomie der Tiere und Pflanzen sowie Geologie/Paläontologie bestand die Ausbildung in praktischer, jeweils dreimonatiger Arbeit in div. Sektionen des Forschungsinstituts und Museums. Und bereits hier wurde ich von einigen Ausbildern und Doktoranden dazu ermutigt doch ein Biologiestudium zu beginnen, was mir damals jedoch aufgrund eines fehlenden Abiturs nicht möglich war.

Leider hatte ich nach dieser ersten Ausbildung keine Anstellung als museumstechnischer Assistent gefunden, so daß ich nach einem Jahr der Arbeitssuche eine weitere Ausbildung zum BTA begann, in der der Ausbildungsschwerpunkt auf den modernen Methoden biologischer Arbeit (z. B. Biotechnologie und Genetik) lag, an der [http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml|Landesgewerbeanstalt Nürnberg] (TÜV Rheinland). Auch diese Ausbildung schloß ich nach über zwei Jahren erfolgreich ab und auch während dieser Ausbildung erhielt ich durch meine Ausbilder große moralische Unterstützung bzgl. der Aufnahme eines Studiums. Während der Zeit der Arbeitssuche konnte ich jedoch einen großen Erfolg bei "Jugend forscht" verbuchen - als bayerischer Landessieger und Gewinner des Werner-Rathmayer-Preises der [http://www.dzg-ev.de/|Deutschen Zoologischen Gesellschaft] (in Kombination mit einer Einladung zur Jahrestagung der DZG nach Rostock). 2006 - bei meiner letzten Teilnahme am Wettbewerb - hatte ich ein weiteres Mal großen Erfolg, diesmal als Drittplatzierter beim Bundeswettbewerb und einem Preis der [http://www.we-heraeus-stiftung.de/|Wilhelm und Else Heraeus-Stiftung].

Auch wenn ich noch ein Biostudium anstrebte (mir jedoch immer noch ein Abitur fehlte), habe ich mich jedoch zunächst auf die Suche nach einem Job begeben, den ich mit einer unbefristeten Festanstellung an der [http://www.awi.de/de/institut/standorte/helgoland/|Biologischen Anstalt Helgoland] (Alfred-Wegener-Institut) relativ schnell fand. Hier führte ich gaschromatographische Analysen (CHNS-Analyzer) und naßchemische Stoffbestimmungen (Phosphatmessungen) mariner Algen und Tiere (v. a. Copepoden [Ruderfußkrebse] und Ctenophoren [Rippenquallen]) durch, war für die Kultivierung div. Organismen, der Koordination von Probennahmen und allgemeinen Sektionsverwaltungsaufgaben verantwortlich und sammelte erste Erfahrungen mit schlechtem Wetter auf Schiffen (und nein, ich wurde nicht seekrank!).

Nun ist es so, daß es mittlerweile in allen Bundesländern die Möglichkeit für Berufstätige gibt, eine Art "Sonderzulassung" zu Universitäten, die sog. fachbezogene Hochschulzulassung, zu erhalten. Die Voraussetzungen, die hierfür erfüllt werden müssen, sind jedoch von Bundesland zu Bundesland recht unterschiedlich. In Schleswig-Holstein, wo ich ja bereits wegen meiner Anstellung auf Helgoland wohnte, sind die Voraussetzungen hierfür eine abgeschlossene staatlich anerkannte Berufsausbildung (mit einer Gesamtnote von mindestens 2,0), der Nachweis einer Arbeitszeit von mehr als zwei Jahren - ebenfalls mit einer Gesamtnote von mindestens 2,0 sowie der Nachweis der besonderen Eignung für das angestrebte Studium sowie für den Zusammenhang zwischen gewünschtem Studienfach und Berufsausbildung/-tätigkeit. Da ich im Frühsommer 2008 diese Prämissen erfüllt hatte, habe ich mich beworben. Hat man diese Voraussetzungen erfüllt, wird man zu einem Eignungsgespräch eingeladen. Das Gespräch besteht aus einem fachlichen Teil und einem Teil, in dem Allgemeinwissen (aus allen Lebensbereichen sowie Grundlagen der Mathematik, Physik und Englischkenntnisse) geprüft werden. Die Prüfung wurde von einer Prüfungskomission aus imho sieben Leuten abgenommen, darunter u. a. ein Biologie-Professor, eine Lehrerin sowie der Prüfungsleiter, der vom schleswig-holsteinigschen Ministerium gestellt wurde. Die Fragen, die geprüft wurden, durfte ich ca. 15 Minuten vor der eigentlichen Prüfung einsehen und mir Notizen dazu machen. Der allgemeine Teil bestand aus der Berechnung der Geschwindigkeit eines Autos, Berechnung der Beschleunigung sowie einige Fragen zum Trägheitsgesetz und dem fairen Handel (fair pay). Der fachbezogene Prüfungsteil wurde vom Biologie-Professor durchgeführt und war doch schon tiefergehend. Hier wurde Biologie-Schulwissen abgefragt (z. B. über Unterschiede und Gemeinsamkeiten von Pflanzen- und Tierzellen), aber auch tiefergehendes Wissen und Fragen aus Vordiplomsprüfungen (z. B. welche Vorteile die Kompartimentierung in Zellen bildet oder wie die Elektronentransportkette zwischen dem Photosystem I und II funktioniert). Nichtsdestotrotz hab ich nach zehn Minuten bangen Wartens, die mindestens eine Ewigkeit dauerten, von der Prüfungskomission erfahren, daß ich die Prüfung bestanden habe und eine fachbezogene Hochschulzulassung mit der Note 1,2 erhalte. Tatsächlich. Nicht einmal eine Woche später hielt ich die Zulassung in Händen. Da die Zulassung nur für Schleswig-Holstein gilt und hier die [http://www.uni-kiel.de/biologie/index.shtml|Christian-Albrechts-Universität] (CAU) in Kiel die einzige Uni des Landes ist, die Biologie anbietet, Kiel eine schöne Stadt ist und außerdem am Meer liegt, habe ich mich hier für einen Studienplatz beworben, mich nach der Zulassung immatrikuliert und bin jetzt, also seit Wintersemester 2008/2009 hier.

... und wenn er nicht promoviert hat, dann studiert er da noch heute!</text>
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    <text bytes="4262" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align: center;"&gt;Das nachfolgende E-Book wurden aus Skripten und Mitschriften mehrerer Vorlesungen der Ausbildungen zum [http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüften Technischen Assistenten f&amp;uuml;r naturkundliche Museen und Forschungsinstitute] am renommierten Forschungs-Institut Senckenberg und zum [http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Staatlich geprüften biologisch-technischen Assistenten] an der Landesgewerbeanstalt Nürnberg (TÜV Rheinland) erstellt und soll im Laufe meines Biologie-Studiums um weitere Kapitel vervollständigt werden. Es erhebt daher keinen Anspruch auf Vollständigkeit oder Richtigkeit, sollte jedoch jedem Interessenten einen guten Einblick in den Umfang der Biologie und die in den (ersten) Studiensemestern vermittelten Themen geben.&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


=== Inhaltsverzeichnis ===

I. Einführung
:1.0 Definitionen der Biologie
:2.0 Aufgabengebiete der Biologie
:3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books


II. Molekularbiologie
: 1.0 Grundlagen
:: 1.1 Materie, Element &amp; subatomare Teilchen
::1.2 Atommodell
::1.3 Chemische Bindungen
:::1.3.1 Die Ionenbindung
:::1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung
::::1.3.2.1 Unpolare Atombindung
::::1.3.2.2 Polare Atombindung
::::1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte
::::1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung
:::::1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser
:::1.3.3 Koordinative oder dative Bindung
::::1.3.3.1 Metallkomplexe
::::1.3.3.2 Chelatkomplexe
::1.4 Energetische Grundlagen
::1.5 Chemisches Gleichgewicht
::1.6 Säuren und Basen
:::1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)
:::1.6.2 Der pH-Wert
:::1.6.3 Neutralisation
:::1.6.4 Puffer
:2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)
:3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine
::3.1 Allgemeines
::3.2 Einteilung
::3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren
::3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren
:::3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung
:::3.4.2 Stereoisomerie
::3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren
::3.6 Peptide
::3.7 Proteinklassen
::3.8 Struktur von Proteinen
::3.9 Enzyme
:::3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen
:::3.9.2 Klassifizierung von Enzymen
:::3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung
:::3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung
::::3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺
::::3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂
::::3.9.4.3 Coenzym A (CoA)
::::3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)
::::3.9.4.5 Pyridoxalphosphat
:::3.9.5 Enzymkinetik
::::3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS &amp; MENTEN (1913)
::::3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER &amp; BURK (1913)
::3.10 Reinigung, Charakterisierung &amp; Lagerung von Proteinen
:::3.10.1 Reinigung
::::3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie
::::3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie
::::3.10.1.3 Affinitätschromatographie
:::3.10.2 Charakterisierung
::::3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration
:::::3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)
:::::3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm
::::3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten
:::::3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)
:::::3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)
:::3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung
:4.0 Kohlenhydrate
::4.1 Monosaccharide
:::4.1.1 Entstehung von Ringformen
:::4.1.2 Eigenschaften der Mosaccharide
:::4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide
::::4.1.3.1 FEHLINGsche Probe
::::4.1.3.2 Silberspiegel-Probe
:::4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide
:::4.1.5 Glykoside
::4.2 Disaccharide
:::4.2.1 Maltose (Malzzucker)
:::4.2.2 Cellobiose
:::4.2.3 Lactose (Milchzucker)
:::4.2.4 Saccharose (Sucrose)
::4.3 Polysaccharide
:::4.3.1 Homopolysaccharide
:::4.3.2 Heteropolysaccharide


'''III. Cytologie'''</text>
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&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


&lt;big&gt;Inhaltsverzeichnis&lt;/big&gt;

I. Einführung
:1.0 Definitionen der Biologie
:2.0 Aufgabengebiete der Biologie
:3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books


II. Molekularbiologie
: 1.0 Grundlagen
:: 1.1 Materie, Element &amp; subatomare Teilchen
::1.2 Atommodell
::1.3 Chemische Bindungen
:::1.3.1 Die Ionenbindung
:::1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung
::::1.3.2.1 Unpolare Atombindung
::::1.3.2.2 Polare Atombindung
::::1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte
::::1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung
:::::1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser
:::1.3.3 Koordinative oder dative Bindung
::::1.3.3.1 Metallkomplexe
::::1.3.3.2 Chelatkomplexe
::1.4 Energetische Grundlagen
::1.5 Chemisches Gleichgewicht
::1.6 Säuren und Basen
:::1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)
:::1.6.2 Der pH-Wert
:::1.6.3 Neutralisation
:::1.6.4 Puffer
:2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)
:3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine
::3.1 Allgemeines
::3.2 Einteilung
::3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren
::3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren
:::3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung
:::3.4.2 Stereoisomerie
::3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren
::3.6 Peptide
::3.7 Proteinklassen
::3.8 Struktur von Proteinen
::3.9 Enzyme
:::3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen
:::3.9.2 Klassifizierung von Enzymen
:::3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung
:::3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung
::::3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺
::::3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂
::::3.9.4.3 Coenzym A (CoA)
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::::3.9.4.5 Pyridoxalphosphat
:::3.9.5 Enzymkinetik
::::3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS &amp; MENTEN (1913)
::::3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER &amp; BURK (1913)
::3.10 Reinigung, Charakterisierung &amp; Lagerung von Proteinen
:::3.10.1 Reinigung
::::3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie
::::3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie
::::3.10.1.3 Affinitätschromatographie
:::3.10.2 Charakterisierung
::::3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration
:::::3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)
:::::3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm
::::3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten
:::::3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)
:::::3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)
:::3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung
:4.0 Kohlenhydrate
::4.1 Monosaccharide
:::4.1.1 Entstehung von Ringformen
:::4.1.2 Eigenschaften der Mosaccharide
:::4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide
::::4.1.3.1 FEHLINGsche Probe
::::4.1.3.2 Silberspiegel-Probe
:::4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide
:::4.1.5 Glykoside
::4.2 Disaccharide
:::4.2.1 Maltose (Malzzucker)
:::4.2.2 Cellobiose
:::4.2.3 Lactose (Milchzucker)
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:::4.3.1 Homopolysaccharide
:::4.3.2 Heteropolysaccharide


'''III. Cytologie'''</text>
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    <text bytes="4304" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align: center;"&gt;Das nachfolgende E-Book wurden aus Skripten und Mitschriften mehrerer Vorlesungen der Ausbildungen zum [http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüften Technischen Assistenten f&amp;uuml;r naturkundliche Museen und Forschungsinstitute] am renommierten Forschungs-Institut Senckenberg und zum [http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Staatlich geprüften biologisch-technischen Assistenten] an der Landesgewerbeanstalt Nürnberg (TÜV Rheinland) erstellt und soll im Laufe meines Biologie-Studiums um weitere Kapitel vervollständigt werden. Es erhebt daher keinen Anspruch auf Vollständigkeit oder Richtigkeit, sollte jedoch jedem Interessenten einen guten Einblick in den Umfang der Biologie und die in den (ersten) Studiensemestern vermittelten Themen geben.&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;&lt;big&gt;'''Inhaltsverzeichnis'''&lt;/big&gt;&lt;/p&gt;

I. Einführung
:1.0 Definitionen der Biologie
:2.0 Aufgabengebiete der Biologie
:3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books


II. Molekularbiologie
:1.0 Grundlagen
::1.1 Materie, Element &amp; subatomare Teilchen
::1.2 Atommodell
::1.3 Chemische Bindungen
:::1.3.1 Die Ionenbindung
:::1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung
::::1.3.2.1 Unpolare Atombindung
::::1.3.2.2 Polare Atombindung
::::1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte
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:::1.3.3 Koordinative oder dative Bindung
::::1.3.3.1 Metallkomplexe
::::1.3.3.2 Chelatkomplexe
::1.4 Energetische Grundlagen
::1.5 Chemisches Gleichgewicht
::1.6 Säuren und Basen
:::1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)
:::1.6.2 Der pH-Wert
:::1.6.3 Neutralisation
:::1.6.4 Puffer
:2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)
:3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine
::3.1 Allgemeines
::3.2 Einteilung
::3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren
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:::3.4.2 Stereoisomerie
::3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren
::3.6 Peptide
::3.7 Proteinklassen
::3.8 Struktur von Proteinen
::3.9 Enzyme
:::3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen
:::3.9.2 Klassifizierung von Enzymen
:::3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung
:::3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung
::::3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺
::::3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂
::::3.9.4.3 Coenzym A (CoA)
::::3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)
::::3.9.4.5 Pyridoxalphosphat
:::3.9.5 Enzymkinetik
::::3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS &amp; MENTEN (1913)
::::3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER &amp; BURK (1913)
::3.10 Reinigung, Charakterisierung &amp; Lagerung von Proteinen
:::3.10.1 Reinigung
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:::3.10.2 Charakterisierung
::::3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration
:::::3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)
:::::3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm
::::3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten
:::::3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)
:::::3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)
:::3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung
:4.0 Kohlenhydrate
::4.1 Monosaccharide
:::4.1.1 Entstehung von Ringformen
:::4.1.2 Eigenschaften der Mosaccharide
:::4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide
::::4.1.3.1 FEHLINGsche Probe
::::4.1.3.2 Silberspiegel-Probe
:::4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide
:::4.1.5 Glykoside
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:::4.2.2 Cellobiose
:::4.2.3 Lactose (Milchzucker)
:::4.2.4 Saccharose (Sucrose)
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:::4.3.1 Homopolysaccharide
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'''III. Cytologie'''</text>
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&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;&lt;big&gt;'''Inhaltsverzeichnis'''&lt;/big&gt;&lt;/p&gt;

*I. Einführung
**1.0 Definitionen der Biologie
**2.0 Aufgabengebiete der Biologie
**3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books


*II. Molekularbiologie
**1.0 Grundlagen
**1.1 Materie, Element &amp; subatomare Teilchen
***1.2 Atommodell
***1.3 Chemische Bindungen
****1.3.1 Die Ionenbindung
****1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung
*****1.3.2.1 Unpolare Atombindung
*****1.3.2.2 Polare Atombindung
*****1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte
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******1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser
****1.3.3 Koordinative oder dative Bindung
*****1.3.3.1 Metallkomplexe
*****1.3.3.2 Chelatkomplexe
***1.4 Energetische Grundlagen
***1.5 Chemisches Gleichgewicht
***1.6 Säuren und Basen
****1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)
****1.6.2 Der pH-Wert
****1.6.3 Neutralisation
****1.6.4 Puffer
**2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)
:3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine
::3.1 Allgemeines
::3.2 Einteilung
::3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren
::3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren
:::3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung
:::3.4.2 Stereoisomerie
::3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren
::3.6 Peptide
::3.7 Proteinklassen
::3.8 Struktur von Proteinen
::3.9 Enzyme
:::3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen
:::3.9.2 Klassifizierung von Enzymen
:::3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung
:::3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung
::::3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺
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::::3.9.4.3 Coenzym A (CoA)
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::::3.9.4.5 Pyridoxalphosphat
:::3.9.5 Enzymkinetik
::::3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS &amp; MENTEN (1913)
::::3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER &amp; BURK (1913)
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:::::3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm
::::3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten
:::::3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)
:::::3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)
:::3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung
:4.0 Kohlenhydrate
::4.1 Monosaccharide
:::4.1.1 Entstehung von Ringformen
:::4.1.2 Eigenschaften der Mosaccharide
:::4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide
::::4.1.3.1 FEHLINGsche Probe
::::4.1.3.2 Silberspiegel-Probe
:::4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide
:::4.1.5 Glykoside
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:::4.2.1 Maltose (Malzzucker)
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:::4.3.1 Homopolysaccharide
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&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;&lt;big&gt;'''Inhaltsverzeichnis'''&lt;/big&gt;&lt;/p&gt;

*I. Einführung
**1.0 Definitionen der Biologie
**2.0 Aufgabengebiete der Biologie
**3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books

*II. Molekularbiologie
**1.0 Grundlagen
**1.1 Materie, Element &amp; subatomare Teilchen
***1.2 Atommodell
***1.3 Chemische Bindungen
****1.3.1 Die Ionenbindung
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*****1.3.2.1 Unpolare Atombindung
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**2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)
**3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine
***3.1 Allgemeines
***3.2 Einteilung
***3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren
***3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren
****3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung
****3.4.2 Stereoisomerie
***3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren
***3.6 Peptide
***3.7 Proteinklassen
***3.8 Struktur von Proteinen
***3.9 Enzyme
****3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen
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***3.10 Reinigung, Charakterisierung &amp; Lagerung von Proteinen
****3.10.1 Reinigung
*****3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie
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**4.0 Kohlenhydrate
***4.1 Monosaccharide
****4.1.1 Entstehung von Ringformen
****4.1.2 Eigenschaften der Mosaccharide
****4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide
*****4.1.3.1 FEHLINGsche Probe
*****4.1.3.2 Silberspiegel-Probe
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&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;&lt;big&gt;'''Inhaltsverzeichnis'''&lt;/big&gt;&lt;/p&gt;

*I. Einführung
**1.0 Definitionen der Biologie
**2.0 Aufgabengebiete der Biologie
**3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books

*II. Molekularbiologie
**1.0 Grundlagen
**1.1 Materie, Element &amp; subatomare Teilchen
***1.2 Atommodell
***1.3 Chemische Bindungen
****1.3.1 Die Ionenbindung
****1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung
*****1.3.2.1 Unpolare Atombindung
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*****1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung
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***1.6 Säuren und Basen
****1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)
****1.6.2 Der pH-Wert
****1.6.3 Neutralisation
****1.6.4 Puffer
**2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)
**3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine
***3.1 Allgemeines
***3.2 Einteilung
***3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren
***3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren
****3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung
****3.4.2 Stereoisomerie
***3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren
***3.6 Peptide
***3.7 Proteinklassen
***3.8 Struktur von Proteinen
***3.9 Enzyme
****3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen
****3.9.2 Klassifizierung von Enzymen
****3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung
****3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung
*****3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺
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*****3.9.4.5 Pyridoxalphosphat
****3.9.5 Enzymkinetik
*****3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS &amp; MENTEN (1913)
*****3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER &amp; BURK (1913)
***3.10 Reinigung, Charakterisierung &amp; Lagerung von Proteinen
****3.10.1 Reinigung
*****3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie
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******3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)
******3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm
*****3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten
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**4.0 Kohlenhydrate
***4.1 Monosaccharide
****4.1.1 Entstehung von Ringformen
****4.1.2 Eigenschaften der Mosaccharide
****4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide
*****4.1.3.1 FEHLINGsche Probe
*****4.1.3.2 Silberspiegel-Probe
****4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide
****4.1.5 Glykoside
***4.2 Disaccharide
****4.2.1 Maltose (Malzzucker)
****4.2.2 Cellobiose
****4.2.3 Lactose (Milchzucker)
****4.2.4 Saccharose (Sucrose)
***4.3 Polysaccharide
****4.3.1 Homopolysaccharide
****4.3.2 Heteropolysaccharide

*III. Cytologie
**1.0 Einführung
**2.0 Prokaryonten
***2.1 Einführung
***2.2 Zellaufbau
****2.2.1 Zellhülle (cell envelope)
****2.2.2 Die bakterielle Zellwand
*****2.2.2.1 Aufbau des Mureins
*****2.2.2.2 GRAM-Färbung
******2.2.2.2.1 Übersicht wichtiger grampositiver und gramnegativer Prokaryonten
******2.2.2.2.2 Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien
******2.2.2.2.3 Antigene gramnegativer Bakterien
******2.2.2.2.4 R- und S-Formen
****2.2.3 Bakteriengeißeln
****2.2.4 Pili (Fimbrien)
*****2.2.4.1 Konjugation bei ''E''. ''coli'' und nahe verwandten Enterobakterien
*****2.2.4.2 Experiment der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)
***2.3 Antibiotika
****2.3.1 Allgemeines
****2.3.2 Penicillin
*****2.3.2.1 Penicillintechnik
*****2.3.2.2 Halbsynthetische Penicilline
****2.3.3 Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten</text>
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    <text bytes="7331" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align: center;"&gt;Das nachfolgende E-Book wurden aus Skripten und Mitschriften mehrerer Vorlesungen der Ausbildungen zum [http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüften Technischen Assistenten f&amp;uuml;r naturkundliche Museen und Forschungsinstitute] am renommierten Forschungs-Institut Senckenberg und zum [http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Staatlich geprüften biologisch-technischen Assistenten] an der Landesgewerbeanstalt Nürnberg (TÜV Rheinland) erstellt und soll im Laufe meines Biologie-Studiums um weitere Kapitel vervollständigt werden. Es erhebt daher keinen Anspruch auf Vollständigkeit oder Richtigkeit, sollte jedoch jedem Interessenten einen guten Einblick in den Umfang der Biologie und die in den (ersten) Studiensemestern vermittelten Themen geben.&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;&lt;big&gt;'''Inhaltsverzeichnis'''&lt;/big&gt;&lt;/p&gt;

*I. Einführung
**1.0 Definitionen der Biologie
**2.0 Aufgabengebiete der Biologie
**3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books

*II. Molekularbiologie
**1.0 Grundlagen
**1.1 Materie, Element &amp; subatomare Teilchen
***1.2 Atommodell
***1.3 Chemische Bindungen
****1.3.1 Die Ionenbindung
****1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung
*****1.3.2.1 Unpolare Atombindung
*****1.3.2.2 Polare Atombindung
*****1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte
*****1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung
******1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser
****1.3.3 Koordinative oder dative Bindung
*****1.3.3.1 Metallkomplexe
*****1.3.3.2 Chelatkomplexe
***1.4 Energetische Grundlagen
***1.5 Chemisches Gleichgewicht
***1.6 Säuren und Basen
****1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)
****1.6.2 Der pH-Wert
****1.6.3 Neutralisation
****1.6.4 Puffer
**2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)
**3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine
***3.1 Allgemeines
***3.2 Einteilung
***3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren
***3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren
****3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung
****3.4.2 Stereoisomerie
***3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren
***3.6 Peptide
***3.7 Proteinklassen
***3.8 Struktur von Proteinen
***3.9 Enzyme
****3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen
****3.9.2 Klassifizierung von Enzymen
****3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung
****3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung
*****3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺
*****3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂
*****3.9.4.3 Coenzym A (CoA)
*****3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)
*****3.9.4.5 Pyridoxalphosphat
****3.9.5 Enzymkinetik
*****3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS &amp; MENTEN (1913)
*****3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER &amp; BURK (1913)
***3.10 Reinigung, Charakterisierung &amp; Lagerung von Proteinen
****3.10.1 Reinigung
*****3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie
*****3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie
*****3.10.1.3 Affinitätschromatographie
****3.10.2 Charakterisierung
*****3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration
******3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)
******3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm
*****3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten
******3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)
******3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)
****3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung
**4.0 Kohlenhydrate
***4.1 Monosaccharide
****4.1.1 Entstehung von Ringformen
****4.1.2 Eigenschaften der Mosaccharide
****4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide
*****4.1.3.1 FEHLINGsche Probe
*****4.1.3.2 Silberspiegel-Probe
****4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide
****4.1.5 Glykoside
***4.2 Disaccharide
****4.2.1 Maltose (Malzzucker)
****4.2.2 Cellobiose
****4.2.3 Lactose (Milchzucker)
****4.2.4 Saccharose (Sucrose)
***4.3 Polysaccharide
****4.3.1 Homopolysaccharide
****4.3.2 Heteropolysaccharide

*III. Cytologie
**1.0 Einführung
**2.0 Prokaryonten
***2.1 Einführung
***2.2 Zellaufbau
****2.2.1 Zellhülle (cell envelope)
****2.2.2 Die bakterielle Zellwand
*****2.2.2.1 Aufbau des Mureins
*****2.2.2.2 GRAM-Färbung
******2.2.2.2.1 Übersicht wichtiger grampositiver und gramnegativer Prokaryonten
******2.2.2.2.2 Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien
******2.2.2.2.3 Antigene gramnegativer Bakterien
******2.2.2.2.4 R- und S-Formen
****2.2.3 Bakteriengeißeln
****2.2.4 Pili (Fimbrien)
*****2.2.4.1 Konjugation bei ''E''. ''coli'' und nahe verwandten Enterobakterien
*****2.2.4.2 Experiment der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)
***2.3 Antibiotika
****2.3.1 Allgemeines
****2.3.2 Penicillin
*****2.3.2.1 Penicillintechnik
*****2.3.2.2 Halbsynthetische Penicilline
****2.3.3 Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten
*****2.3.3.1 Wirkung von Streptomycin und Tetracyclin
*****2.3.3.2 Wirkung von Chloramphenicol
****2.3.4 Problematik der Antibiotika-Resistenz
**3.0 Eukaryonten
***3.1 Einführung
***3.2 Zellorganellen und -bestandteile
****3.2.1 Zellkern (Nucleus)
****3.2.2 Endoplasmatisches Reticulum (ER)
****3.2.3 Mitochondrien
****3.2.4 GOLGI-Apparat (syn. Dictyosom)
****3.2.5 Ribosomen
****3.2.6 Peroxisomen
****3.2.7 Cytoplasma
****3.2.8 Cytoskelett
****3.2.9 Zellmembran
****3.2.10 Organellen tierischer Zellen
*****3.2.10.1 Lysosomen
*****3.2.10.2 Besonderheiten tierischer Zellmembranen
****3.2.11 Organellen pflanzlicher Zellen
*****3.2.11.1 Plastiden
*****3.2.11.2 Vakuolen
*****3.2.11.3 Zellwand
*****3.2.11.4 Besonderheiten pflanzlicher Zellmembranen
**4.0 Prinzipielle Arten des Energiegewinns
***4.1 Einführung
***4.2 Energiestoffwechsel bei chemoorganotrophen Organismen
****4.2.1 Wege der Brenztraubensäurebildung
*****4.2.1.1 Glykolyse (Fructosediphosphatweg, FDP-Weg)
*****4.2.1.2 Pentosephosphatweg
*****4.2.1.3 ENTNER-DOUDOROFF-Weg (Ketosedesoxyphosphogluconsäure-Weg, KDPE-Weg)
****4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus
****4.2.3 Endoxidation (aerobe Atmungskette)
****4.2.4 Gärung
***4.3 Energiestoffwechsel bei chemolithotrophen Organismen
****4.3.1 Pflanzlicher Stoffwechsel
*****4.3.1.1 Besonderheiten des pflanzlichen Kohlenhydrat-Stoffwechsels
*****4.3.1.2 Lichtreaktion der Photosynthese
*****4.3.1.3 Lichtunabhängige Reaktion (CALVIN-Zyklus, Dunkelreaktion)
*****4.3.1.4 Biosynthese von Stärke in den Chloroplasten
*****4.3.1.5 Der Glyoxylsäurezyklus
****4.3.2 Nitratatmung (dissimilatorische Nitratreduktion)
****4.3.3 Sulfatatmung (dissimilatorische Sulfatreduktion)
**5.0 Zelluläre Transportvorgänge
***5.1 Einführung
***5.2 Passiver Transport
****5.2.1 Diffusion
****5.2.2 Osmose
***5.3 Aktiver Transport
****5.3.1 Aktive Tunnelproteine
*****5.3.1.1 P-Klasse-Ionenpumpen (P-class)
******5.3.1.1.1 Na⁺/K⁺-Ionenpumpen (Na⁺/K⁺-ATPasen)
******5.3.1.1.2 H⁺/K⁺-Ionenpumpen (H⁺/K⁺-ATPasen)
******5.3.1.1.3 Ca&lt;small&gt;SUPERSCRIPT TWO&lt;/small&gt;⁺-Ionenpumpen (Ca&lt;small&gt;SUPERSCRIPT TWO&lt;/small&gt;⁺-ATPasen)</text>
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    <text bytes="7275" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align: center;"&gt;Das nachfolgende E-Book wurden aus Skripten und Mitschriften mehrerer Vorlesungen der Ausbildungen zum [http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüften Technischen Assistenten f&amp;uuml;r naturkundliche Museen und Forschungsinstitute] am renommierten Forschungs-Institut Senckenberg und zum [http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Staatlich geprüften biologisch-technischen Assistenten] an der Landesgewerbeanstalt Nürnberg (TÜV Rheinland) erstellt und soll im Laufe meines Biologie-Studiums um weitere Kapitel vervollständigt werden. Es erhebt daher keinen Anspruch auf Vollständigkeit oder Richtigkeit, sollte jedoch jedem Interessenten einen guten Einblick in den Umfang der Biologie und die in den (ersten) Studiensemestern vermittelten Themen geben.&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;&lt;big&gt;'''Inhaltsverzeichnis'''&lt;/big&gt;&lt;/p&gt;

*I. Einführung
**1.0 Definitionen der Biologie
**2.0 Aufgabengebiete der Biologie
**3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books

*II. Molekularbiologie
**1.0 Grundlagen
**1.1 Materie, Element &amp; subatomare Teilchen
***1.2 Atommodell
***1.3 Chemische Bindungen
****1.3.1 Die Ionenbindung
****1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung
*****1.3.2.1 Unpolare Atombindung
*****1.3.2.2 Polare Atombindung
*****1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte
*****1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung
******1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser
****1.3.3 Koordinative oder dative Bindung
*****1.3.3.1 Metallkomplexe
*****1.3.3.2 Chelatkomplexe
***1.4 Energetische Grundlagen
***1.5 Chemisches Gleichgewicht
***1.6 Säuren und Basen
****1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)
****1.6.2 Der pH-Wert
****1.6.3 Neutralisation
****1.6.4 Puffer
**2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)
**3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine
***3.1 Allgemeines
***3.2 Einteilung
***3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren
***3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren
****3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung
****3.4.2 Stereoisomerie
***3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren
***3.6 Peptide
***3.7 Proteinklassen
***3.8 Struktur von Proteinen
***3.9 Enzyme
****3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen
****3.9.2 Klassifizierung von Enzymen
****3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung
****3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung
*****3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺
*****3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂
*****3.9.4.3 Coenzym A (CoA)
*****3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)
*****3.9.4.5 Pyridoxalphosphat
****3.9.5 Enzymkinetik
*****3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS &amp; MENTEN (1913)
*****3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER &amp; BURK (1913)
***3.10 Reinigung, Charakterisierung &amp; Lagerung von Proteinen
****3.10.1 Reinigung
*****3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie
*****3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie
*****3.10.1.3 Affinitätschromatographie
****3.10.2 Charakterisierung
*****3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration
******3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)
******3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm
*****3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten
******3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)
******3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)
****3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung
**4.0 Kohlenhydrate
***4.1 Monosaccharide
****4.1.1 Entstehung von Ringformen
****4.1.2 Eigenschaften der Mosaccharide
****4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide
*****4.1.3.1 FEHLINGsche Probe
*****4.1.3.2 Silberspiegel-Probe
****4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide
****4.1.5 Glykoside
***4.2 Disaccharide
****4.2.1 Maltose (Malzzucker)
****4.2.2 Cellobiose
****4.2.3 Lactose (Milchzucker)
****4.2.4 Saccharose (Sucrose)
***4.3 Polysaccharide
****4.3.1 Homopolysaccharide
****4.3.2 Heteropolysaccharide

*III. Cytologie
**1.0 Einführung
**2.0 Prokaryonten
***2.1 Einführung
***2.2 Zellaufbau
****2.2.1 Zellhülle (cell envelope)
****2.2.2 Die bakterielle Zellwand
*****2.2.2.1 Aufbau des Mureins
*****2.2.2.2 GRAM-Färbung
******2.2.2.2.1 Übersicht wichtiger grampositiver und gramnegativer Prokaryonten
******2.2.2.2.2 Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien
******2.2.2.2.3 Antigene gramnegativer Bakterien
******2.2.2.2.4 R- und S-Formen
****2.2.3 Bakteriengeißeln
****2.2.4 Pili (Fimbrien)
*****2.2.4.1 Konjugation bei ''E''. ''coli'' und nahe verwandten Enterobakterien
*****2.2.4.2 Experiment der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)
***2.3 Antibiotika
****2.3.1 Allgemeines
****2.3.2 Penicillin
*****2.3.2.1 Penicillintechnik
*****2.3.2.2 Halbsynthetische Penicilline
****2.3.3 Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten
*****2.3.3.1 Wirkung von Streptomycin und Tetracyclin
*****2.3.3.2 Wirkung von Chloramphenicol
****2.3.4 Problematik der Antibiotika-Resistenz
**3.0 Eukaryonten
***3.1 Einführung
***3.2 Zellorganellen und -bestandteile
****3.2.1 Zellkern (Nucleus)
****3.2.2 Endoplasmatisches Reticulum (ER)
****3.2.3 Mitochondrien
****3.2.4 GOLGI-Apparat (syn. Dictyosom)
****3.2.5 Ribosomen
****3.2.6 Peroxisomen
****3.2.7 Cytoplasma
****3.2.8 Cytoskelett
****3.2.9 Zellmembran
****3.2.10 Organellen tierischer Zellen
*****3.2.10.1 Lysosomen
*****3.2.10.2 Besonderheiten tierischer Zellmembranen
****3.2.11 Organellen pflanzlicher Zellen
*****3.2.11.1 Plastiden
*****3.2.11.2 Vakuolen
*****3.2.11.3 Zellwand
*****3.2.11.4 Besonderheiten pflanzlicher Zellmembranen
**4.0 Prinzipielle Arten des Energiegewinns
***4.1 Einführung
***4.2 Energiestoffwechsel bei chemoorganotrophen Organismen
****4.2.1 Wege der Brenztraubensäurebildung
*****4.2.1.1 Glykolyse (Fructosediphosphatweg, FDP-Weg)
*****4.2.1.2 Pentosephosphatweg
*****4.2.1.3 ENTNER-DOUDOROFF-Weg (Ketosedesoxyphosphogluconsäure-Weg, KDPE-Weg)
****4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus
****4.2.3 Endoxidation (aerobe Atmungskette)
****4.2.4 Gärung
***4.3 Energiestoffwechsel bei chemolithotrophen Organismen
****4.3.1 Pflanzlicher Stoffwechsel
*****4.3.1.1 Besonderheiten des pflanzlichen Kohlenhydrat-Stoffwechsels
*****4.3.1.2 Lichtreaktion der Photosynthese
*****4.3.1.3 Lichtunabhängige Reaktion (CALVIN-Zyklus, Dunkelreaktion)
*****4.3.1.4 Biosynthese von Stärke in den Chloroplasten
*****4.3.1.5 Der Glyoxylsäurezyklus
****4.3.2 Nitratatmung (dissimilatorische Nitratreduktion)
****4.3.3 Sulfatatmung (dissimilatorische Sulfatreduktion)
**5.0 Zelluläre Transportvorgänge
***5.1 Einführung
***5.2 Passiver Transport
****5.2.1 Diffusion
****5.2.2 Osmose
***5.3 Aktiver Transport
****5.3.1 Aktive Tunnelproteine
*****5.3.1.1 P-Klasse-Ionenpumpen (P-class)
******5.3.1.1.1 Na⁺/K⁺-Ionenpumpen (Na⁺/K⁺-ATPasen)
******5.3.1.1.2 H⁺/K⁺-Ionenpumpen (H⁺/K⁺-ATPasen)
******5.3.1.1.3 Ca²⁺-Ionenpumpen (Ca²⁺-ATPasen)</text>
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&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;&lt;big&gt;'''Inhaltsverzeichnis'''&lt;/big&gt;&lt;/p&gt;

*I. Einführung
**1.0 Definitionen der Biologie
**2.0 Aufgabengebiete der Biologie
**3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books

*II. Molekularbiologie
**1.0 Grundlagen
**1.1 Materie, Element &amp; subatomare Teilchen
***1.2 Atommodell
***1.3 Chemische Bindungen
****1.3.1 Die Ionenbindung
****1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung
*****1.3.2.1 Unpolare Atombindung
*****1.3.2.2 Polare Atombindung
*****1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte
*****1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung
******1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser
****1.3.3 Koordinative oder dative Bindung
*****1.3.3.1 Metallkomplexe
*****1.3.3.2 Chelatkomplexe
***1.4 Energetische Grundlagen
***1.5 Chemisches Gleichgewicht
***1.6 Säuren und Basen
****1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)
****1.6.2 Der pH-Wert
****1.6.3 Neutralisation
****1.6.4 Puffer
**2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)
**3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine
***3.1 Allgemeines
***3.2 Einteilung
***3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren
***3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren
****3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung
****3.4.2 Stereoisomerie
***3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren
***3.6 Peptide
***3.7 Proteinklassen
***3.8 Struktur von Proteinen
***3.9 Enzyme
****3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen
****3.9.2 Klassifizierung von Enzymen
****3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung
****3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung
*****3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺
*****3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂
*****3.9.4.3 Coenzym A (CoA)
*****3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)
*****3.9.4.5 Pyridoxalphosphat
****3.9.5 Enzymkinetik
*****3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS &amp; MENTEN (1913)
*****3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER &amp; BURK (1913)
***3.10 Reinigung, Charakterisierung &amp; Lagerung von Proteinen
****3.10.1 Reinigung
*****3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie
*****3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie
*****3.10.1.3 Affinitätschromatographie
****3.10.2 Charakterisierung
*****3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration
******3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)
******3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm
*****3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten
******3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)
******3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)
****3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung
**4.0 Kohlenhydrate
***4.1 Monosaccharide
****4.1.1 Entstehung von Ringformen
****4.1.2 Eigenschaften der Mosaccharide
****4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide
*****4.1.3.1 FEHLINGsche Probe
*****4.1.3.2 Silberspiegel-Probe
****4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide
****4.1.5 Glykoside
***4.2 Disaccharide
****4.2.1 Maltose (Malzzucker)
****4.2.2 Cellobiose
****4.2.3 Lactose (Milchzucker)
****4.2.4 Saccharose (Sucrose)
***4.3 Polysaccharide
****4.3.1 Homopolysaccharide
****4.3.2 Heteropolysaccharide

*III. Cytologie
**1.0 Einführung
**2.0 Prokaryonten
***2.1 Einführung
***2.2 Zellaufbau
****2.2.1 Zellhülle (cell envelope)
****2.2.2 Die bakterielle Zellwand
*****2.2.2.1 Aufbau des Mureins
*****2.2.2.2 GRAM-Färbung
******2.2.2.2.1 Übersicht wichtiger grampositiver und gramnegativer Prokaryonten
******2.2.2.2.2 Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien
******2.2.2.2.3 Antigene gramnegativer Bakterien
******2.2.2.2.4 R- und S-Formen
****2.2.3 Bakteriengeißeln
****2.2.4 Pili (Fimbrien)
*****2.2.4.1 Konjugation bei ''E''. ''coli'' und nahe verwandten Enterobakterien
*****2.2.4.2 Experiment der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)
***2.3 Antibiotika
****2.3.1 Allgemeines
****2.3.2 Penicillin
*****2.3.2.1 Penicillintechnik
*****2.3.2.2 Halbsynthetische Penicilline
****2.3.3 Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten
*****2.3.3.1 Wirkung von Streptomycin und Tetracyclin
*****2.3.3.2 Wirkung von Chloramphenicol
****2.3.4 Problematik der Antibiotika-Resistenz
**3.0 Eukaryonten
***3.1 Einführung
***3.2 Zellorganellen und -bestandteile
****3.2.1 Zellkern (Nucleus)
****3.2.2 Endoplasmatisches Reticulum (ER)
****3.2.3 Mitochondrien
****3.2.4 GOLGI-Apparat (syn. Dictyosom)
****3.2.5 Ribosomen
****3.2.6 Peroxisomen
****3.2.7 Cytoplasma
****3.2.8 Cytoskelett
****3.2.9 Zellmembran
****3.2.10 Organellen tierischer Zellen
*****3.2.10.1 Lysosomen
*****3.2.10.2 Besonderheiten tierischer Zellmembranen
****3.2.11 Organellen pflanzlicher Zellen
*****3.2.11.1 Plastiden
*****3.2.11.2 Vakuolen
*****3.2.11.3 Zellwand
*****3.2.11.4 Besonderheiten pflanzlicher Zellmembranen
**4.0 Prinzipielle Arten des Energiegewinns
***4.1 Einführung
***4.2 Energiestoffwechsel bei chemoorganotrophen Organismen
****4.2.1 Wege der Brenztraubensäurebildung
*****4.2.1.1 Glykolyse (Fructosediphosphatweg, FDP-Weg)
*****4.2.1.2 Pentosephosphatweg
*****4.2.1.3 ENTNER-DOUDOROFF-Weg (Ketosedesoxyphosphogluconsäure-Weg, KDPE-Weg)
****4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus
****4.2.3 Endoxidation (aerobe Atmungskette)
****4.2.4 Gärung
***4.3 Energiestoffwechsel bei chemolithotrophen Organismen
****4.3.1 Pflanzlicher Stoffwechsel
*****4.3.1.1 Besonderheiten des pflanzlichen Kohlenhydrat-Stoffwechsels
*****4.3.1.2 Lichtreaktion der Photosynthese
*****4.3.1.3 Lichtunabhängige Reaktion (CALVIN-Zyklus, Dunkelreaktion)
*****4.3.1.4 Biosynthese von Stärke in den Chloroplasten
*****4.3.1.5 Der Glyoxylsäurezyklus
****4.3.2 Nitratatmung (dissimilatorische Nitratreduktion)
****4.3.3 Sulfatatmung (dissimilatorische Sulfatreduktion)
**5.0 Zelluläre Transportvorgänge
***5.1 Einführung
***5.2 Passiver Transport
****5.2.1 Diffusion
****5.2.2 Osmose
***5.3 Aktiver Transport
****5.3.1 Aktive Tunnelproteine
*****5.3.1.1 P-Klasse-Ionenpumpen (P-class)
******5.3.1.1.1 Na⁺/K⁺-Ionenpumpen (Na⁺/K⁺-ATPasen)
******5.3.1.1.2 H⁺/K⁺-Ionenpumpen (H⁺/K⁺-ATPasen)
******5.3.1.1.3 Ca²⁺-Ionenpumpen (Ca²⁺-ATPasen)
*****5.3.1.2 V-Klasse- und F-Klasse-Ionenpumpen (V-class &amp; F-class)</text>
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    <text bytes="7723" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align: center;"&gt;Das nachfolgende E-Book wurden aus Skripten und Mitschriften mehrerer Vorlesungen der Ausbildungen zum [http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüften Technischen Assistenten f&amp;uuml;r naturkundliche Museen und Forschungsinstitute] am renommierten Forschungs-Institut Senckenberg und zum [http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Staatlich geprüften biologisch-technischen Assistenten] an der Landesgewerbeanstalt Nürnberg (TÜV Rheinland) erstellt und soll im Laufe meines Biologie-Studiums um weitere Kapitel vervollständigt werden. Es erhebt daher keinen Anspruch auf Vollständigkeit oder Richtigkeit, sollte jedoch jedem Interessenten einen guten Einblick in den Umfang der Biologie und die in den (ersten) Studiensemestern vermittelten Themen geben.&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;&lt;big&gt;'''Inhaltsverzeichnis'''&lt;/big&gt;&lt;/p&gt;

*I. Einführung
**1.0 Definitionen der Biologie
**2.0 Aufgabengebiete der Biologie
**3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books

*II. Molekularbiologie
**1.0 Grundlagen
**1.1 Materie, Element &amp; subatomare Teilchen
***1.2 Atommodell
***1.3 Chemische Bindungen
****1.3.1 Die Ionenbindung
****1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung
*****1.3.2.1 Unpolare Atombindung
*****1.3.2.2 Polare Atombindung
*****1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte
*****1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung
******1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser
****1.3.3 Koordinative oder dative Bindung
*****1.3.3.1 Metallkomplexe
*****1.3.3.2 Chelatkomplexe
***1.4 Energetische Grundlagen
***1.5 Chemisches Gleichgewicht
***1.6 Säuren und Basen
****1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)
****1.6.2 Der pH-Wert
****1.6.3 Neutralisation
****1.6.4 Puffer
**2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)
**3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine
***3.1 Allgemeines
***3.2 Einteilung
***3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren
***3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren
****3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung
****3.4.2 Stereoisomerie
***3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren
***3.6 Peptide
***3.7 Proteinklassen
***3.8 Struktur von Proteinen
***3.9 Enzyme
****3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen
****3.9.2 Klassifizierung von Enzymen
****3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung
****3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung
*****3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺
*****3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂
*****3.9.4.3 Coenzym A (CoA)
*****3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)
*****3.9.4.5 Pyridoxalphosphat
****3.9.5 Enzymkinetik
*****3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS &amp; MENTEN (1913)
*****3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER &amp; BURK (1913)
***3.10 Reinigung, Charakterisierung &amp; Lagerung von Proteinen
****3.10.1 Reinigung
*****3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie
*****3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie
*****3.10.1.3 Affinitätschromatographie
****3.10.2 Charakterisierung
*****3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration
******3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)
******3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm
*****3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten
******3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)
******3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)
****3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung
**4.0 Kohlenhydrate
***4.1 Monosaccharide
****4.1.1 Entstehung von Ringformen
****4.1.2 Eigenschaften der Mosaccharide
****4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide
*****4.1.3.1 FEHLINGsche Probe
*****4.1.3.2 Silberspiegel-Probe
****4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide
****4.1.5 Glykoside
***4.2 Disaccharide
****4.2.1 Maltose (Malzzucker)
****4.2.2 Cellobiose
****4.2.3 Lactose (Milchzucker)
****4.2.4 Saccharose (Sucrose)
***4.3 Polysaccharide
****4.3.1 Homopolysaccharide
****4.3.2 Heteropolysaccharide

*III. Cytologie
**1.0 Einführung
**2.0 Prokaryonten
***2.1 Einführung
***2.2 Zellaufbau
****2.2.1 Zellhülle (cell envelope)
****2.2.2 Die bakterielle Zellwand
*****2.2.2.1 Aufbau des Mureins
*****2.2.2.2 GRAM-Färbung
******2.2.2.2.1 Übersicht wichtiger grampositiver und gramnegativer Prokaryonten
******2.2.2.2.2 Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien
******2.2.2.2.3 Antigene gramnegativer Bakterien
******2.2.2.2.4 R- und S-Formen
****2.2.3 Bakteriengeißeln
****2.2.4 Pili (Fimbrien)
*****2.2.4.1 Konjugation bei ''E''. ''coli'' und nahe verwandten Enterobakterien
*****2.2.4.2 Experiment der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)
***2.3 Antibiotika
****2.3.1 Allgemeines
****2.3.2 Penicillin
*****2.3.2.1 Penicillintechnik
*****2.3.2.2 Halbsynthetische Penicilline
****2.3.3 Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten
*****2.3.3.1 Wirkung von Streptomycin und Tetracyclin
*****2.3.3.2 Wirkung von Chloramphenicol
****2.3.4 Problematik der Antibiotika-Resistenz
**3.0 Eukaryonten
***3.1 Einführung
***3.2 Zellorganellen und -bestandteile
****3.2.1 Zellkern (Nucleus)
****3.2.2 Endoplasmatisches Reticulum (ER)
****3.2.3 Mitochondrien
****3.2.4 GOLGI-Apparat (syn. Dictyosom)
****3.2.5 Ribosomen
****3.2.6 Peroxisomen
****3.2.7 Cytoplasma
****3.2.8 Cytoskelett
****3.2.9 Zellmembran
****3.2.10 Organellen tierischer Zellen
*****3.2.10.1 Lysosomen
*****3.2.10.2 Besonderheiten tierischer Zellmembranen
****3.2.11 Organellen pflanzlicher Zellen
*****3.2.11.1 Plastiden
*****3.2.11.2 Vakuolen
*****3.2.11.3 Zellwand
*****3.2.11.4 Besonderheiten pflanzlicher Zellmembranen
**4.0 Prinzipielle Arten des Energiegewinns
***4.1 Einführung
***4.2 Energiestoffwechsel bei chemoorganotrophen Organismen
****4.2.1 Wege der Brenztraubensäurebildung
*****4.2.1.1 Glykolyse (Fructosediphosphatweg, FDP-Weg)
*****4.2.1.2 Pentosephosphatweg
*****4.2.1.3 ENTNER-DOUDOROFF-Weg (Ketosedesoxyphosphogluconsäure-Weg, KDPE-Weg)
****4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus
****4.2.3 Endoxidation (aerobe Atmungskette)
****4.2.4 Gärung
***4.3 Energiestoffwechsel bei chemolithotrophen Organismen
****4.3.1 Pflanzlicher Stoffwechsel
*****4.3.1.1 Besonderheiten des pflanzlichen Kohlenhydrat-Stoffwechsels
*****4.3.1.2 Lichtreaktion der Photosynthese
*****4.3.1.3 Lichtunabhängige Reaktion (CALVIN-Zyklus, Dunkelreaktion)
*****4.3.1.4 Biosynthese von Stärke in den Chloroplasten
*****4.3.1.5 Der Glyoxylsäurezyklus
****4.3.2 Nitratatmung (dissimilatorische Nitratreduktion)
****4.3.3 Sulfatatmung (dissimilatorische Sulfatreduktion)
**5.0 Zelluläre Transportvorgänge
***5.1 Einführung
***5.2 Passiver Transport
****5.2.1 Diffusion
****5.2.2 Osmose
***5.3 Aktiver Transport
****5.3.1 Aktive Tunnelproteine
*****5.3.1.1 P-Klasse-Ionenpumpen (P-class)
******5.3.1.1.1 Na⁺/K⁺-Ionenpumpen (Na⁺/K⁺-ATPasen)
******5.3.1.1.2 H⁺/K⁺-Ionenpumpen (H⁺/K⁺-ATPasen)
******5.3.1.1.3 Ca²⁺-Ionenpumpen (Ca²⁺-ATPasen)
*****5.3.1.2 V-Klasse- und F-Klasse-Ionenpumpen (V-class &amp; F-class)
*****5.3.1.3 ABC-Transporter (ATP-binding cassettes)
****5.3.2 Gekoppelter Transport
***5.4 Endo- &amp; Exocytose (Membranfluß)
***5.5 Signalhypothese
**6.0 Lebensbedingungen und Kultivationsfaktoren
***6.1 O₂-Bedingungen
***6.2 Temperaturbedingungen
***6.3 pH-Bedingungen
***6.4 Osmotische Bedingungen
***6.5 Nährstoffbedingungen
**7.0 Der Zellzyklus
***7.1 Mitose
***7.2 Meiose</text>
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    <text bytes="8422" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align: center;"&gt;Das nachfolgende E-Book wurden aus Skripten und Mitschriften mehrerer Vorlesungen der Ausbildungen zum [http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüften Technischen Assistenten f&amp;uuml;r naturkundliche Museen und Forschungsinstitute] am renommierten Forschungs-Institut Senckenberg und zum [http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Staatlich geprüften biologisch-technischen Assistenten] an der Landesgewerbeanstalt Nürnberg (TÜV Rheinland) erstellt und soll im Laufe meines Biologie-Studiums um weitere Kapitel vervollständigt werden. Es erhebt daher keinen Anspruch auf Vollständigkeit oder Richtigkeit, sollte jedoch jedem Interessenten einen guten Einblick in den Umfang der Biologie und die in den (ersten) Studiensemestern vermittelten Themen geben.&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;&lt;big&gt;'''Inhaltsverzeichnis'''&lt;/big&gt;&lt;/p&gt;

*I. Einführung
**1.0 Definitionen der Biologie
**2.0 Aufgabengebiete der Biologie
**3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books

*II. Molekularbiologie
**1.0 Grundlagen
**1.1 Materie, Element &amp; subatomare Teilchen
***1.2 Atommodell
***1.3 Chemische Bindungen
****1.3.1 Die Ionenbindung
****1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung
*****1.3.2.1 Unpolare Atombindung
*****1.3.2.2 Polare Atombindung
*****1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte
*****1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung
******1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser
****1.3.3 Koordinative oder dative Bindung
*****1.3.3.1 Metallkomplexe
*****1.3.3.2 Chelatkomplexe
***1.4 Energetische Grundlagen
***1.5 Chemisches Gleichgewicht
***1.6 Säuren und Basen
****1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)
****1.6.2 Der pH-Wert
****1.6.3 Neutralisation
****1.6.4 Puffer
**2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)
**3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine
***3.1 Allgemeines
***3.2 Einteilung
***3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren
***3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren
****3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung
****3.4.2 Stereoisomerie
***3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren
***3.6 Peptide
***3.7 Proteinklassen
***3.8 Struktur von Proteinen
***3.9 Enzyme
****3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen
****3.9.2 Klassifizierung von Enzymen
****3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung
****3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung
*****3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺
*****3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂
*****3.9.4.3 Coenzym A (CoA)
*****3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)
*****3.9.4.5 Pyridoxalphosphat
****3.9.5 Enzymkinetik
*****3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS &amp; MENTEN (1913)
*****3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER &amp; BURK (1913)
***3.10 Reinigung, Charakterisierung &amp; Lagerung von Proteinen
****3.10.1 Reinigung
*****3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie
*****3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie
*****3.10.1.3 Affinitätschromatographie
****3.10.2 Charakterisierung
*****3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration
******3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)
******3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm
*****3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten
******3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)
******3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)
****3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung
**4.0 Kohlenhydrate
***4.1 Monosaccharide
****4.1.1 Entstehung von Ringformen
****4.1.2 Eigenschaften der Mosaccharide
****4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide
*****4.1.3.1 FEHLINGsche Probe
*****4.1.3.2 Silberspiegel-Probe
****4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide
****4.1.5 Glykoside
***4.2 Disaccharide
****4.2.1 Maltose (Malzzucker)
****4.2.2 Cellobiose
****4.2.3 Lactose (Milchzucker)
****4.2.4 Saccharose (Sucrose)
***4.3 Polysaccharide
****4.3.1 Homopolysaccharide
****4.3.2 Heteropolysaccharide

*III. Cytologie
**1.0 Einführung
**2.0 Prokaryonten
***2.1 Einführung
***2.2 Zellaufbau
****2.2.1 Zellhülle (cell envelope)
****2.2.2 Die bakterielle Zellwand
*****2.2.2.1 Aufbau des Mureins
*****2.2.2.2 GRAM-Färbung
******2.2.2.2.1 Übersicht wichtiger grampositiver und gramnegativer Prokaryonten
******2.2.2.2.2 Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien
******2.2.2.2.3 Antigene gramnegativer Bakterien
******2.2.2.2.4 R- und S-Formen
****2.2.3 Bakteriengeißeln
****2.2.4 Pili (Fimbrien)
*****2.2.4.1 Konjugation bei ''E''. ''coli'' und nahe verwandten Enterobakterien
*****2.2.4.2 Experiment der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)
***2.3 Antibiotika
****2.3.1 Allgemeines
****2.3.2 Penicillin
*****2.3.2.1 Penicillintechnik
*****2.3.2.2 Halbsynthetische Penicilline
****2.3.3 Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten
*****2.3.3.1 Wirkung von Streptomycin und Tetracyclin
*****2.3.3.2 Wirkung von Chloramphenicol
****2.3.4 Problematik der Antibiotika-Resistenz
**3.0 Eukaryonten
***3.1 Einführung
***3.2 Zellorganellen und -bestandteile
****3.2.1 Zellkern (Nucleus)
****3.2.2 Endoplasmatisches Reticulum (ER)
****3.2.3 Mitochondrien
****3.2.4 GOLGI-Apparat (syn. Dictyosom)
****3.2.5 Ribosomen
****3.2.6 Peroxisomen
****3.2.7 Cytoplasma
****3.2.8 Cytoskelett
****3.2.9 Zellmembran
****3.2.10 Organellen tierischer Zellen
*****3.2.10.1 Lysosomen
*****3.2.10.2 Besonderheiten tierischer Zellmembranen
****3.2.11 Organellen pflanzlicher Zellen
*****3.2.11.1 Plastiden
*****3.2.11.2 Vakuolen
*****3.2.11.3 Zellwand
*****3.2.11.4 Besonderheiten pflanzlicher Zellmembranen
**4.0 Prinzipielle Arten des Energiegewinns
***4.1 Einführung
***4.2 Energiestoffwechsel bei chemoorganotrophen Organismen
****4.2.1 Wege der Brenztraubensäurebildung
*****4.2.1.1 Glykolyse (Fructosediphosphatweg, FDP-Weg)
*****4.2.1.2 Pentosephosphatweg
*****4.2.1.3 ENTNER-DOUDOROFF-Weg (Ketosedesoxyphosphogluconsäure-Weg, KDPE-Weg)
****4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus
****4.2.3 Endoxidation (aerobe Atmungskette)
****4.2.4 Gärung
***4.3 Energiestoffwechsel bei chemolithotrophen Organismen
****4.3.1 Pflanzlicher Stoffwechsel
*****4.3.1.1 Besonderheiten des pflanzlichen Kohlenhydrat-Stoffwechsels
*****4.3.1.2 Lichtreaktion der Photosynthese
*****4.3.1.3 Lichtunabhängige Reaktion (CALVIN-Zyklus, Dunkelreaktion)
*****4.3.1.4 Biosynthese von Stärke in den Chloroplasten
*****4.3.1.5 Der Glyoxylsäurezyklus
****4.3.2 Nitratatmung (dissimilatorische Nitratreduktion)
****4.3.3 Sulfatatmung (dissimilatorische Sulfatreduktion)
**5.0 Zelluläre Transportvorgänge
***5.1 Einführung
***5.2 Passiver Transport
****5.2.1 Diffusion
****5.2.2 Osmose
***5.3 Aktiver Transport
****5.3.1 Aktive Tunnelproteine
*****5.3.1.1 P-Klasse-Ionenpumpen (P-class)
******5.3.1.1.1 Na⁺/K⁺-Ionenpumpen (Na⁺/K⁺-ATPasen)
******5.3.1.1.2 H⁺/K⁺-Ionenpumpen (H⁺/K⁺-ATPasen)
******5.3.1.1.3 Ca²⁺-Ionenpumpen (Ca²⁺-ATPasen)
*****5.3.1.2 V-Klasse- und F-Klasse-Ionenpumpen (V-class &amp; F-class)
*****5.3.1.3 ABC-Transporter (ATP-binding cassettes)
****5.3.2 Gekoppelter Transport
***5.4 Endo- &amp; Exocytose (Membranfluß)
***5.5 Signalhypothese
**6.0 Lebensbedingungen und Kultivationsfaktoren
***6.1 O₂-Bedingungen
***6.2 Temperaturbedingungen
***6.3 pH-Bedingungen
***6.4 Osmotische Bedingungen
***6.5 Nährstoffbedingungen
**7.0 Der Zellzyklus
***7.1 Mitose
***7.2 Meiose

*IV. Genetik
**1.0 Klassische Genetik (MENDEL-Genetik)
**2.0 Molekulargenetik
***2.1 Aufbau und Struktur der DNA
****2.1.1 Primärstruktur der DNA
****2.1.2 Sekundärstruktur der DNA
****2.1.3 Tertiärstruktur der DNA
****2.1.4 Übergeordnete DNA-Strukturen
***2.2 Grundlagen und Prokaryonten-Genetik
****2.2.1 Ablauf der Vererbung
*****2.2.1.1 Übersicht
*****2.2.1.2 Transkription der DNA
*****2.2.1.3 Regulation der Genaktivität bei Bakterien
******2.2.1.3.1 Negative Kontrolle am Beispiel des lac-Operons von ''E''. ''coli''
****2.2.2 Der genetische Code
****2.2.3 Unterschiede zwischen DNA und RNA
****2.2.4 Die wichtigsten RNA-Sorten der Zelle
****2.2.5 Die Proteinbiosynthese (Translation)</text>
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    </contributor>
    <model>wikitext</model>
    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="12826" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align: center;"&gt;Das nachfolgende E-Book wurden aus Skripten und Mitschriften mehrerer Vorlesungen der Ausbildungen zum [http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüften Technischen Assistenten f&amp;uuml;r naturkundliche Museen und Forschungsinstitute] am renommierten Forschungs-Institut Senckenberg und zum [http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Staatlich geprüften biologisch-technischen Assistenten] an der Landesgewerbeanstalt Nürnberg (TÜV Rheinland) erstellt und soll im Laufe meines Biologie-Studiums um weitere Kapitel vervollständigt werden. Es erhebt daher keinen Anspruch auf Vollständigkeit oder Richtigkeit, sollte jedoch jedem Interessenten einen guten Einblick in den Umfang der Biologie und die in den (ersten) Studiensemestern vermittelten Themen geben.&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;&lt;big&gt;'''Inhaltsverzeichnis'''&lt;/big&gt;&lt;/p&gt;

*I. Einführung
**1.0 Definitionen der Biologie
**2.0 Aufgabengebiete der Biologie
**3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books

*II. Molekularbiologie
**1.0 Grundlagen
**1.1 Materie, Element &amp; subatomare Teilchen
***1.2 Atommodell
***1.3 Chemische Bindungen
****1.3.1 Die Ionenbindung
****1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung
*****1.3.2.1 Unpolare Atombindung
*****1.3.2.2 Polare Atombindung
*****1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte
*****1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung
******1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser
****1.3.3 Koordinative oder dative Bindung
*****1.3.3.1 Metallkomplexe
*****1.3.3.2 Chelatkomplexe
***1.4 Energetische Grundlagen
***1.5 Chemisches Gleichgewicht
***1.6 Säuren und Basen
****1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)
****1.6.2 Der pH-Wert
****1.6.3 Neutralisation
****1.6.4 Puffer
**2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)
**3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine
***3.1 Allgemeines
***3.2 Einteilung
***3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren
***3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren
****3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung
****3.4.2 Stereoisomerie
***3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren
***3.6 Peptide
***3.7 Proteinklassen
***3.8 Struktur von Proteinen
***3.9 Enzyme
****3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen
****3.9.2 Klassifizierung von Enzymen
****3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung
****3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung
*****3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺
*****3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂
*****3.9.4.3 Coenzym A (CoA)
*****3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)
*****3.9.4.5 Pyridoxalphosphat
****3.9.5 Enzymkinetik
*****3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS &amp; MENTEN (1913)
*****3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER &amp; BURK (1913)
***3.10 Reinigung, Charakterisierung &amp; Lagerung von Proteinen
****3.10.1 Reinigung
*****3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie
*****3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie
*****3.10.1.3 Affinitätschromatographie
****3.10.2 Charakterisierung
*****3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration
******3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)
******3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm
*****3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten
******3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)
******3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)
****3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung
**4.0 Kohlenhydrate
***4.1 Monosaccharide
****4.1.1 Entstehung von Ringformen
****4.1.2 Eigenschaften der Mosaccharide
****4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide
*****4.1.3.1 FEHLINGsche Probe
*****4.1.3.2 Silberspiegel-Probe
****4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide
****4.1.5 Glykoside
***4.2 Disaccharide
****4.2.1 Maltose (Malzzucker)
****4.2.2 Cellobiose
****4.2.3 Lactose (Milchzucker)
****4.2.4 Saccharose (Sucrose)
***4.3 Polysaccharide
****4.3.1 Homopolysaccharide
****4.3.2 Heteropolysaccharide

*III. Cytologie
**1.0 Einführung
**2.0 Prokaryonten
***2.1 Einführung
***2.2 Zellaufbau
****2.2.1 Zellhülle (cell envelope)
****2.2.2 Die bakterielle Zellwand
*****2.2.2.1 Aufbau des Mureins
*****2.2.2.2 GRAM-Färbung
******2.2.2.2.1 Übersicht wichtiger grampositiver und gramnegativer Prokaryonten
******2.2.2.2.2 Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien
******2.2.2.2.3 Antigene gramnegativer Bakterien
******2.2.2.2.4 R- und S-Formen
****2.2.3 Bakteriengeißeln
****2.2.4 Pili (Fimbrien)
*****2.2.4.1 Konjugation bei ''E''. ''coli'' und nahe verwandten Enterobakterien
*****2.2.4.2 Experiment der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)
***2.3 Antibiotika
****2.3.1 Allgemeines
****2.3.2 Penicillin
*****2.3.2.1 Penicillintechnik
*****2.3.2.2 Halbsynthetische Penicilline
****2.3.3 Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten
*****2.3.3.1 Wirkung von Streptomycin und Tetracyclin
*****2.3.3.2 Wirkung von Chloramphenicol
****2.3.4 Problematik der Antibiotika-Resistenz
**3.0 Eukaryonten
***3.1 Einführung
***3.2 Zellorganellen und -bestandteile
****3.2.1 Zellkern (Nucleus)
****3.2.2 Endoplasmatisches Reticulum (ER)
****3.2.3 Mitochondrien
****3.2.4 GOLGI-Apparat (syn. Dictyosom)
****3.2.5 Ribosomen
****3.2.6 Peroxisomen
****3.2.7 Cytoplasma
****3.2.8 Cytoskelett
****3.2.9 Zellmembran
****3.2.10 Organellen tierischer Zellen
*****3.2.10.1 Lysosomen
*****3.2.10.2 Besonderheiten tierischer Zellmembranen
****3.2.11 Organellen pflanzlicher Zellen
*****3.2.11.1 Plastiden
*****3.2.11.2 Vakuolen
*****3.2.11.3 Zellwand
*****3.2.11.4 Besonderheiten pflanzlicher Zellmembranen
**4.0 Prinzipielle Arten des Energiegewinns
***4.1 Einführung
***4.2 Energiestoffwechsel bei chemoorganotrophen Organismen
****4.2.1 Wege der Brenztraubensäurebildung
*****4.2.1.1 Glykolyse (Fructosediphosphatweg, FDP-Weg)
*****4.2.1.2 Pentosephosphatweg
*****4.2.1.3 ENTNER-DOUDOROFF-Weg (Ketosedesoxyphosphogluconsäure-Weg, KDPE-Weg)
****4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus
****4.2.3 Endoxidation (aerobe Atmungskette)
****4.2.4 Gärung
***4.3 Energiestoffwechsel bei chemolithotrophen Organismen
****4.3.1 Pflanzlicher Stoffwechsel
*****4.3.1.1 Besonderheiten des pflanzlichen Kohlenhydrat-Stoffwechsels
*****4.3.1.2 Lichtreaktion der Photosynthese
*****4.3.1.3 Lichtunabhängige Reaktion (CALVIN-Zyklus, Dunkelreaktion)
*****4.3.1.4 Biosynthese von Stärke in den Chloroplasten
*****4.3.1.5 Der Glyoxylsäurezyklus
****4.3.2 Nitratatmung (dissimilatorische Nitratreduktion)
****4.3.3 Sulfatatmung (dissimilatorische Sulfatreduktion)
**5.0 Zelluläre Transportvorgänge
***5.1 Einführung
***5.2 Passiver Transport
****5.2.1 Diffusion
****5.2.2 Osmose
***5.3 Aktiver Transport
****5.3.1 Aktive Tunnelproteine
*****5.3.1.1 P-Klasse-Ionenpumpen (P-class)
******5.3.1.1.1 Na⁺/K⁺-Ionenpumpen (Na⁺/K⁺-ATPasen)
******5.3.1.1.2 H⁺/K⁺-Ionenpumpen (H⁺/K⁺-ATPasen)
******5.3.1.1.3 Ca²⁺-Ionenpumpen (Ca²⁺-ATPasen)
*****5.3.1.2 V-Klasse- und F-Klasse-Ionenpumpen (V-class &amp; F-class)
*****5.3.1.3 ABC-Transporter (ATP-binding cassettes)
****5.3.2 Gekoppelter Transport
***5.4 Endo- &amp; Exocytose (Membranfluß)
***5.5 Signalhypothese
**6.0 Lebensbedingungen und Kultivationsfaktoren
***6.1 O₂-Bedingungen
***6.2 Temperaturbedingungen
***6.3 pH-Bedingungen
***6.4 Osmotische Bedingungen
***6.5 Nährstoffbedingungen
**7.0 Der Zellzyklus
***7.1 Mitose
***7.2 Meiose

*IV. Genetik
**1.0 Klassische Genetik (MENDEL-Genetik)
**2.0 Molekulargenetik
***2.1 Aufbau und Struktur der DNA
****2.1.1 Primärstruktur der DNA
****2.1.2 Sekundärstruktur der DNA
****2.1.3 Tertiärstruktur der DNA
****2.1.4 Übergeordnete DNA-Strukturen
***2.2 Grundlagen und Prokaryonten-Genetik
****2.2.1 Ablauf der Vererbung
*****2.2.1.1 Übersicht
*****2.2.1.2 Transkription der DNA
*****2.2.1.3 Regulation der Genaktivität bei Bakterien
******2.2.1.3.1 Negative Kontrolle am Beispiel des lac-Operons von ''E''. ''coli''
****2.2.2 Der genetische Code
****2.2.3 Unterschiede zwischen DNA und RNA
****2.2.4 Die wichtigsten RNA-Sorten der Zelle
****2.2.5 Die Proteinbiosynthese (Translation)
*****2.2.5.1 Allgemeines
*****2.2.5.2 Initiation (Start) Der Proteinsynthese
******2.2.5.2.1 Aufbau der Ribosomenbindestelle
******2.2.5.2.2 Die Start-Aminosäure Methionin
*****2.2.5.3 Elongation (Kettenverlängerung)
*****2.2.5.4 Termination
*****2.2.5.5 Posttranslationale Modifikationen
****2.2.6 Wobble im genetischen Code
****2.2.7 Regulierung der Genexpression bei Bakterien
*****2.2.7.1 Regulation der Promotorstärke
*****2.2.7.2 Regulation über den σ-Faktor
*****2.2.7.3 Regulation des lac-Operons über den Operator
****2.2.8 Mutationen bei Bakterien
*****2.2.8.1 Auswirkung von Mutationen
*****2.2.8.2 Mutationsarten
*****2.2.8.3 Mögliche Ursachen für Basenaustauschmutationen
******2.2.8.3.1 Tautomere Basen
******2.2.8.3.2 Spontane Desaminierungen
******2.2.8.3.3 Depurinierung und Depyrimidierung
*****2.2.8.4 Auslösung von Mutationen durch Chemikalien
******2.2.8.4.1 Basenanaloge Verbindungen
******2.2.8.4.2 Desaminierende Chemikalien
******2.2.8.4.3 Alkylierende Verbindungen
******2.2.8.4.4 Nachweis mutagener Wirkung von Chemikalien mit dem AMES-Test (1975)
*****2.2.8.5 Mutation von Bakterien durch UV-Strahlung
*****2.2.8.6 Reversionen (Rückmutationen)
******2.2.8.6.1 Reversionen durch eine zweite Mutation im selben Gen
******2.2.8.6.2 Reversionen durch eine zweite Mutation in einem anderen Gen
****2.2.9 Replikation von Bakterien-DNA
*****2.2.9.1 Die wichtigsten Replikationsproteine und ihre Besonderheiten
*****2.2.9.2 Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation
*****2.2.9.3 Möglichkeiten der bidirektionalen Replikation
****2.2.10 Restriktions- und Modifikationssysteme (R/M-Systeme) bei Bakterien
*****2.2.10.1 Mögliche Ursachen bei ausbleibender Restriktion der Fremd-DNA in Bakterien
*****2.2.10.2 R/M-Systeme bei ''E''. ''coli''
*****2.2.10.3 Die Typen der Restriktionsenzyme
***2.3 Grundlagen der Gentechnik
****2.3.1 PCR (Polymerase-Kettenreaktion, polymerase chain reaction)
*****2.3.1.1 Anwendung und Durchführung
*****2.3.1.2 Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen
*****2.3.1.3 Amplifikation der gesamten DNA
******2.3.1.3.1 Der genetische Fingerabdruck
****2.3.2 Grundprinzip der Genklonierung
*****2.3.2.1 Bedeutung überstehender Enden
*****2.3.2.2 Restriktionsanalyse mit Hilfe der Agarosegelelektrophorese
******2.3.2.2.1 Theorie zur Gelelektrophorese von DNA
******2.3.2.2.2 Auswertung
*****2.3.2.3 Genklonierung mit ''E''. ''coli''
******2.3.2.3.1 Gewünschte Eigenschaften von Plasmidvektoren
******2.3.2.3.2 Eigenschaften der verwendeten Wirtszellen
******2.3.2.3.3 Vorgehensweise zur Selektion und Identifikation rekombinanter Kolonien
*****2.3.2.4 Klonierung mit pUC-Plasmiden
******2.3.2.4.1 Test auf Lactose-Abbau
******2.3.2.4.2 Prinzip der Koloniefärbung bei Klonierung mit pUC-Plasmiden zur Identifizierung rekombinanter Kolonien
****2.3.3 Tricks in der Gentechnik
*****2.3.3.1 Transformation - Methode zum Einschleusen gentechnisch veränderter DNA in Bakterien
******2.3.3.1.1 Wichtige Faktoren für erfolgreiche Transformation
******2.3.3.1.2 Form der aufgenommenen DNA
******2.3.3.1.3 Transformationsrate bei ''E''. ''coli''
******2.3.3.1.4 Suche nach dem richtigen Klon
*****2.3.3.2 Hybridisierung mit einer Gensonde
******2.3.3.2.1 Prinzip der Hybridisierung
******2.3.3.2.2 Herstellung radioaktiv markierter Gensonden
******2.3.3.2.3 Nichtradioaktive DNA-Markierung (non radioactive labelling)
******2.3.3.2.4 Koloniehybridisierung
******2.3.3.2.5 Plasmidisolierung aus ''E''. ''coli''
*****2.3.3.3 Southern Hybridisierung (blotting, transfer)
*****2.3.3.4 Nachweis von Genen mit Hilfe der PCR
****2.3.4 DNA-Sequenzierung
*****2.3.4.1 Kettenabbruch nach SANGER et al. (1977)
******2.3.4.1.1 Gewinnung von Einzelstrang und Primer
******2.3.4.1.2 Kettenabbruch durch Dideoxy-Nukleotide
*****2.3.4.2 Sequencer
******2.3.4.2.1 Monofluorophores System
******2.3.4.2.2 Multifluorophores System
*****2.3.4.3 Taq-Cycle-Sequenzierung
***2.4 Eukaryonten-Genetik
****2.4.1 Aufbau und Funktion des eukaryontischen Operons
*****2.4.1.1 Aufbau
*****2.4.1.2 Gene
*****2.4.1.3 RNA-Arten und RNA-Polymerasen
*****2.4.1.4 Struktur der eukaryontischen Transkriptionseinheit (auf der DNA)
*****2.4.1.5 Bedeutung der Introns
*****2.4.1.6 mRNA-Reifung (Processing) im Zellkern
*****2.4.1.7 Genregulation der Genaktivität bei Eukaryonten
****2.4.2 Klonierung von Eukaryontengenen in Bakterien
**3.0 Populationsgenetik</text>
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    <timestamp>2008-11-11T20:44:52Z</timestamp>
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    <text bytes="12858" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align: center;"&gt;Das nachfolgende E-Book wurden aus Skripten und Mitschriften mehrerer Vorlesungen der Ausbildungen zum [http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüften Technischen Assistenten f&amp;uuml;r naturkundliche Museen und Forschungsinstitute] am renommierten Forschungs-Institut Senckenberg und zum [http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Staatlich geprüften biologisch-technischen Assistenten] an der Landesgewerbeanstalt Nürnberg (TÜV Rheinland) erstellt und soll im Laufe meines Biologie-Studiums um weitere Kapitel vervollständigt werden. Es erhebt daher keinen Anspruch auf Vollständigkeit oder Richtigkeit, sollte jedoch jedem Interessenten einen guten Einblick in den Umfang der Biologie und die in den (ersten) Studiensemestern vermittelten Themen geben.&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;&lt;big&gt;'''Inhaltsverzeichnis'''&lt;/big&gt;&lt;/p&gt;

*I. Einführung
**[1.0 Definitionen der Biologie|1.0 Definitionen der Biologie]
**2.0 Aufgabengebiete der Biologie
**3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books

*II. Molekularbiologie
**1.0 Grundlagen
**1.1 Materie, Element &amp; subatomare Teilchen
***1.2 Atommodell
***1.3 Chemische Bindungen
****1.3.1 Die Ionenbindung
****1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung
*****1.3.2.1 Unpolare Atombindung
*****1.3.2.2 Polare Atombindung
*****1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte
*****1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung
******1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser
****1.3.3 Koordinative oder dative Bindung
*****1.3.3.1 Metallkomplexe
*****1.3.3.2 Chelatkomplexe
***1.4 Energetische Grundlagen
***1.5 Chemisches Gleichgewicht
***1.6 Säuren und Basen
****1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)
****1.6.2 Der pH-Wert
****1.6.3 Neutralisation
****1.6.4 Puffer
**2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)
**3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine
***3.1 Allgemeines
***3.2 Einteilung
***3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren
***3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren
****3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung
****3.4.2 Stereoisomerie
***3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren
***3.6 Peptide
***3.7 Proteinklassen
***3.8 Struktur von Proteinen
***3.9 Enzyme
****3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen
****3.9.2 Klassifizierung von Enzymen
****3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung
****3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung
*****3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺
*****3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂
*****3.9.4.3 Coenzym A (CoA)
*****3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)
*****3.9.4.5 Pyridoxalphosphat
****3.9.5 Enzymkinetik
*****3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS &amp; MENTEN (1913)
*****3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER &amp; BURK (1913)
***3.10 Reinigung, Charakterisierung &amp; Lagerung von Proteinen
****3.10.1 Reinigung
*****3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie
*****3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie
*****3.10.1.3 Affinitätschromatographie
****3.10.2 Charakterisierung
*****3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration
******3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)
******3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm
*****3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten
******3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)
******3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)
****3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung
**4.0 Kohlenhydrate
***4.1 Monosaccharide
****4.1.1 Entstehung von Ringformen
****4.1.2 Eigenschaften der Mosaccharide
****4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide
*****4.1.3.1 FEHLINGsche Probe
*****4.1.3.2 Silberspiegel-Probe
****4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide
****4.1.5 Glykoside
***4.2 Disaccharide
****4.2.1 Maltose (Malzzucker)
****4.2.2 Cellobiose
****4.2.3 Lactose (Milchzucker)
****4.2.4 Saccharose (Sucrose)
***4.3 Polysaccharide
****4.3.1 Homopolysaccharide
****4.3.2 Heteropolysaccharide

*III. Cytologie
**1.0 Einführung
**2.0 Prokaryonten
***2.1 Einführung
***2.2 Zellaufbau
****2.2.1 Zellhülle (cell envelope)
****2.2.2 Die bakterielle Zellwand
*****2.2.2.1 Aufbau des Mureins
*****2.2.2.2 GRAM-Färbung
******2.2.2.2.1 Übersicht wichtiger grampositiver und gramnegativer Prokaryonten
******2.2.2.2.2 Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien
******2.2.2.2.3 Antigene gramnegativer Bakterien
******2.2.2.2.4 R- und S-Formen
****2.2.3 Bakteriengeißeln
****2.2.4 Pili (Fimbrien)
*****2.2.4.1 Konjugation bei ''E''. ''coli'' und nahe verwandten Enterobakterien
*****2.2.4.2 Experiment der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)
***2.3 Antibiotika
****2.3.1 Allgemeines
****2.3.2 Penicillin
*****2.3.2.1 Penicillintechnik
*****2.3.2.2 Halbsynthetische Penicilline
****2.3.3 Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten
*****2.3.3.1 Wirkung von Streptomycin und Tetracyclin
*****2.3.3.2 Wirkung von Chloramphenicol
****2.3.4 Problematik der Antibiotika-Resistenz
**3.0 Eukaryonten
***3.1 Einführung
***3.2 Zellorganellen und -bestandteile
****3.2.1 Zellkern (Nucleus)
****3.2.2 Endoplasmatisches Reticulum (ER)
****3.2.3 Mitochondrien
****3.2.4 GOLGI-Apparat (syn. Dictyosom)
****3.2.5 Ribosomen
****3.2.6 Peroxisomen
****3.2.7 Cytoplasma
****3.2.8 Cytoskelett
****3.2.9 Zellmembran
****3.2.10 Organellen tierischer Zellen
*****3.2.10.1 Lysosomen
*****3.2.10.2 Besonderheiten tierischer Zellmembranen
****3.2.11 Organellen pflanzlicher Zellen
*****3.2.11.1 Plastiden
*****3.2.11.2 Vakuolen
*****3.2.11.3 Zellwand
*****3.2.11.4 Besonderheiten pflanzlicher Zellmembranen
**4.0 Prinzipielle Arten des Energiegewinns
***4.1 Einführung
***4.2 Energiestoffwechsel bei chemoorganotrophen Organismen
****4.2.1 Wege der Brenztraubensäurebildung
*****4.2.1.1 Glykolyse (Fructosediphosphatweg, FDP-Weg)
*****4.2.1.2 Pentosephosphatweg
*****4.2.1.3 ENTNER-DOUDOROFF-Weg (Ketosedesoxyphosphogluconsäure-Weg, KDPE-Weg)
****4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus
****4.2.3 Endoxidation (aerobe Atmungskette)
****4.2.4 Gärung
***4.3 Energiestoffwechsel bei chemolithotrophen Organismen
****4.3.1 Pflanzlicher Stoffwechsel
*****4.3.1.1 Besonderheiten des pflanzlichen Kohlenhydrat-Stoffwechsels
*****4.3.1.2 Lichtreaktion der Photosynthese
*****4.3.1.3 Lichtunabhängige Reaktion (CALVIN-Zyklus, Dunkelreaktion)
*****4.3.1.4 Biosynthese von Stärke in den Chloroplasten
*****4.3.1.5 Der Glyoxylsäurezyklus
****4.3.2 Nitratatmung (dissimilatorische Nitratreduktion)
****4.3.3 Sulfatatmung (dissimilatorische Sulfatreduktion)
**5.0 Zelluläre Transportvorgänge
***5.1 Einführung
***5.2 Passiver Transport
****5.2.1 Diffusion
****5.2.2 Osmose
***5.3 Aktiver Transport
****5.3.1 Aktive Tunnelproteine
*****5.3.1.1 P-Klasse-Ionenpumpen (P-class)
******5.3.1.1.1 Na⁺/K⁺-Ionenpumpen (Na⁺/K⁺-ATPasen)
******5.3.1.1.2 H⁺/K⁺-Ionenpumpen (H⁺/K⁺-ATPasen)
******5.3.1.1.3 Ca²⁺-Ionenpumpen (Ca²⁺-ATPasen)
*****5.3.1.2 V-Klasse- und F-Klasse-Ionenpumpen (V-class &amp; F-class)
*****5.3.1.3 ABC-Transporter (ATP-binding cassettes)
****5.3.2 Gekoppelter Transport
***5.4 Endo- &amp; Exocytose (Membranfluß)
***5.5 Signalhypothese
**6.0 Lebensbedingungen und Kultivationsfaktoren
***6.1 O₂-Bedingungen
***6.2 Temperaturbedingungen
***6.3 pH-Bedingungen
***6.4 Osmotische Bedingungen
***6.5 Nährstoffbedingungen
**7.0 Der Zellzyklus
***7.1 Mitose
***7.2 Meiose

*IV. Genetik
**1.0 Klassische Genetik (MENDEL-Genetik)
**2.0 Molekulargenetik
***2.1 Aufbau und Struktur der DNA
****2.1.1 Primärstruktur der DNA
****2.1.2 Sekundärstruktur der DNA
****2.1.3 Tertiärstruktur der DNA
****2.1.4 Übergeordnete DNA-Strukturen
***2.2 Grundlagen und Prokaryonten-Genetik
****2.2.1 Ablauf der Vererbung
*****2.2.1.1 Übersicht
*****2.2.1.2 Transkription der DNA
*****2.2.1.3 Regulation der Genaktivität bei Bakterien
******2.2.1.3.1 Negative Kontrolle am Beispiel des lac-Operons von ''E''. ''coli''
****2.2.2 Der genetische Code
****2.2.3 Unterschiede zwischen DNA und RNA
****2.2.4 Die wichtigsten RNA-Sorten der Zelle
****2.2.5 Die Proteinbiosynthese (Translation)
*****2.2.5.1 Allgemeines
*****2.2.5.2 Initiation (Start) Der Proteinsynthese
******2.2.5.2.1 Aufbau der Ribosomenbindestelle
******2.2.5.2.2 Die Start-Aminosäure Methionin
*****2.2.5.3 Elongation (Kettenverlängerung)
*****2.2.5.4 Termination
*****2.2.5.5 Posttranslationale Modifikationen
****2.2.6 Wobble im genetischen Code
****2.2.7 Regulierung der Genexpression bei Bakterien
*****2.2.7.1 Regulation der Promotorstärke
*****2.2.7.2 Regulation über den σ-Faktor
*****2.2.7.3 Regulation des lac-Operons über den Operator
****2.2.8 Mutationen bei Bakterien
*****2.2.8.1 Auswirkung von Mutationen
*****2.2.8.2 Mutationsarten
*****2.2.8.3 Mögliche Ursachen für Basenaustauschmutationen
******2.2.8.3.1 Tautomere Basen
******2.2.8.3.2 Spontane Desaminierungen
******2.2.8.3.3 Depurinierung und Depyrimidierung
*****2.2.8.4 Auslösung von Mutationen durch Chemikalien
******2.2.8.4.1 Basenanaloge Verbindungen
******2.2.8.4.2 Desaminierende Chemikalien
******2.2.8.4.3 Alkylierende Verbindungen
******2.2.8.4.4 Nachweis mutagener Wirkung von Chemikalien mit dem AMES-Test (1975)
*****2.2.8.5 Mutation von Bakterien durch UV-Strahlung
*****2.2.8.6 Reversionen (Rückmutationen)
******2.2.8.6.1 Reversionen durch eine zweite Mutation im selben Gen
******2.2.8.6.2 Reversionen durch eine zweite Mutation in einem anderen Gen
****2.2.9 Replikation von Bakterien-DNA
*****2.2.9.1 Die wichtigsten Replikationsproteine und ihre Besonderheiten
*****2.2.9.2 Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation
*****2.2.9.3 Möglichkeiten der bidirektionalen Replikation
****2.2.10 Restriktions- und Modifikationssysteme (R/M-Systeme) bei Bakterien
*****2.2.10.1 Mögliche Ursachen bei ausbleibender Restriktion der Fremd-DNA in Bakterien
*****2.2.10.2 R/M-Systeme bei ''E''. ''coli''
*****2.2.10.3 Die Typen der Restriktionsenzyme
***2.3 Grundlagen der Gentechnik
****2.3.1 PCR (Polymerase-Kettenreaktion, polymerase chain reaction)
*****2.3.1.1 Anwendung und Durchführung
*****2.3.1.2 Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen
*****2.3.1.3 Amplifikation der gesamten DNA
******2.3.1.3.1 Der genetische Fingerabdruck
****2.3.2 Grundprinzip der Genklonierung
*****2.3.2.1 Bedeutung überstehender Enden
*****2.3.2.2 Restriktionsanalyse mit Hilfe der Agarosegelelektrophorese
******2.3.2.2.1 Theorie zur Gelelektrophorese von DNA
******2.3.2.2.2 Auswertung
*****2.3.2.3 Genklonierung mit ''E''. ''coli''
******2.3.2.3.1 Gewünschte Eigenschaften von Plasmidvektoren
******2.3.2.3.2 Eigenschaften der verwendeten Wirtszellen
******2.3.2.3.3 Vorgehensweise zur Selektion und Identifikation rekombinanter Kolonien
*****2.3.2.4 Klonierung mit pUC-Plasmiden
******2.3.2.4.1 Test auf Lactose-Abbau
******2.3.2.4.2 Prinzip der Koloniefärbung bei Klonierung mit pUC-Plasmiden zur Identifizierung rekombinanter Kolonien
****2.3.3 Tricks in der Gentechnik
*****2.3.3.1 Transformation - Methode zum Einschleusen gentechnisch veränderter DNA in Bakterien
******2.3.3.1.1 Wichtige Faktoren für erfolgreiche Transformation
******2.3.3.1.2 Form der aufgenommenen DNA
******2.3.3.1.3 Transformationsrate bei ''E''. ''coli''
******2.3.3.1.4 Suche nach dem richtigen Klon
*****2.3.3.2 Hybridisierung mit einer Gensonde
******2.3.3.2.1 Prinzip der Hybridisierung
******2.3.3.2.2 Herstellung radioaktiv markierter Gensonden
******2.3.3.2.3 Nichtradioaktive DNA-Markierung (non radioactive labelling)
******2.3.3.2.4 Koloniehybridisierung
******2.3.3.2.5 Plasmidisolierung aus ''E''. ''coli''
*****2.3.3.3 Southern Hybridisierung (blotting, transfer)
*****2.3.3.4 Nachweis von Genen mit Hilfe der PCR
****2.3.4 DNA-Sequenzierung
*****2.3.4.1 Kettenabbruch nach SANGER et al. (1977)
******2.3.4.1.1 Gewinnung von Einzelstrang und Primer
******2.3.4.1.2 Kettenabbruch durch Dideoxy-Nukleotide
*****2.3.4.2 Sequencer
******2.3.4.2.1 Monofluorophores System
******2.3.4.2.2 Multifluorophores System
*****2.3.4.3 Taq-Cycle-Sequenzierung
***2.4 Eukaryonten-Genetik
****2.4.1 Aufbau und Funktion des eukaryontischen Operons
*****2.4.1.1 Aufbau
*****2.4.1.2 Gene
*****2.4.1.3 RNA-Arten und RNA-Polymerasen
*****2.4.1.4 Struktur der eukaryontischen Transkriptionseinheit (auf der DNA)
*****2.4.1.5 Bedeutung der Introns
*****2.4.1.6 mRNA-Reifung (Processing) im Zellkern
*****2.4.1.7 Genregulation der Genaktivität bei Eukaryonten
****2.4.2 Klonierung von Eukaryontengenen in Bakterien
**3.0 Populationsgenetik</text>
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    <contributor>
      <username>Webmaster</username>
      <id>1</id>
    </contributor>
    <model>wikitext</model>
    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="12862" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align: center;"&gt;Das nachfolgende E-Book wurden aus Skripten und Mitschriften mehrerer Vorlesungen der Ausbildungen zum [http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüften Technischen Assistenten f&amp;uuml;r naturkundliche Museen und Forschungsinstitute] am renommierten Forschungs-Institut Senckenberg und zum [http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Staatlich geprüften biologisch-technischen Assistenten] an der Landesgewerbeanstalt Nürnberg (TÜV Rheinland) erstellt und soll im Laufe meines Biologie-Studiums um weitere Kapitel vervollständigt werden. Es erhebt daher keinen Anspruch auf Vollständigkeit oder Richtigkeit, sollte jedoch jedem Interessenten einen guten Einblick in den Umfang der Biologie und die in den (ersten) Studiensemestern vermittelten Themen geben.&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;&lt;big&gt;'''Inhaltsverzeichnis'''&lt;/big&gt;&lt;/p&gt;

*[[I. Einführung]]
**[1.0 Definitionen der Biologie|1.0 Definitionen der Biologie]
**2.0 Aufgabengebiete der Biologie
**3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books

*II. Molekularbiologie
**1.0 Grundlagen
**1.1 Materie, Element &amp; subatomare Teilchen
***1.2 Atommodell
***1.3 Chemische Bindungen
****1.3.1 Die Ionenbindung
****1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung
*****1.3.2.1 Unpolare Atombindung
*****1.3.2.2 Polare Atombindung
*****1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte
*****1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung
******1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser
****1.3.3 Koordinative oder dative Bindung
*****1.3.3.1 Metallkomplexe
*****1.3.3.2 Chelatkomplexe
***1.4 Energetische Grundlagen
***1.5 Chemisches Gleichgewicht
***1.6 Säuren und Basen
****1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)
****1.6.2 Der pH-Wert
****1.6.3 Neutralisation
****1.6.4 Puffer
**2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)
**3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine
***3.1 Allgemeines
***3.2 Einteilung
***3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren
***3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren
****3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung
****3.4.2 Stereoisomerie
***3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren
***3.6 Peptide
***3.7 Proteinklassen
***3.8 Struktur von Proteinen
***3.9 Enzyme
****3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen
****3.9.2 Klassifizierung von Enzymen
****3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung
****3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung
*****3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺
*****3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂
*****3.9.4.3 Coenzym A (CoA)
*****3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)
*****3.9.4.5 Pyridoxalphosphat
****3.9.5 Enzymkinetik
*****3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS &amp; MENTEN (1913)
*****3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER &amp; BURK (1913)
***3.10 Reinigung, Charakterisierung &amp; Lagerung von Proteinen
****3.10.1 Reinigung
*****3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie
*****3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie
*****3.10.1.3 Affinitätschromatographie
****3.10.2 Charakterisierung
*****3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration
******3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)
******3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm
*****3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten
******3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)
******3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)
****3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung
**4.0 Kohlenhydrate
***4.1 Monosaccharide
****4.1.1 Entstehung von Ringformen
****4.1.2 Eigenschaften der Mosaccharide
****4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide
*****4.1.3.1 FEHLINGsche Probe
*****4.1.3.2 Silberspiegel-Probe
****4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide
****4.1.5 Glykoside
***4.2 Disaccharide
****4.2.1 Maltose (Malzzucker)
****4.2.2 Cellobiose
****4.2.3 Lactose (Milchzucker)
****4.2.4 Saccharose (Sucrose)
***4.3 Polysaccharide
****4.3.1 Homopolysaccharide
****4.3.2 Heteropolysaccharide

*III. Cytologie
**1.0 Einführung
**2.0 Prokaryonten
***2.1 Einführung
***2.2 Zellaufbau
****2.2.1 Zellhülle (cell envelope)
****2.2.2 Die bakterielle Zellwand
*****2.2.2.1 Aufbau des Mureins
*****2.2.2.2 GRAM-Färbung
******2.2.2.2.1 Übersicht wichtiger grampositiver und gramnegativer Prokaryonten
******2.2.2.2.2 Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien
******2.2.2.2.3 Antigene gramnegativer Bakterien
******2.2.2.2.4 R- und S-Formen
****2.2.3 Bakteriengeißeln
****2.2.4 Pili (Fimbrien)
*****2.2.4.1 Konjugation bei ''E''. ''coli'' und nahe verwandten Enterobakterien
*****2.2.4.2 Experiment der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)
***2.3 Antibiotika
****2.3.1 Allgemeines
****2.3.2 Penicillin
*****2.3.2.1 Penicillintechnik
*****2.3.2.2 Halbsynthetische Penicilline
****2.3.3 Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten
*****2.3.3.1 Wirkung von Streptomycin und Tetracyclin
*****2.3.3.2 Wirkung von Chloramphenicol
****2.3.4 Problematik der Antibiotika-Resistenz
**3.0 Eukaryonten
***3.1 Einführung
***3.2 Zellorganellen und -bestandteile
****3.2.1 Zellkern (Nucleus)
****3.2.2 Endoplasmatisches Reticulum (ER)
****3.2.3 Mitochondrien
****3.2.4 GOLGI-Apparat (syn. Dictyosom)
****3.2.5 Ribosomen
****3.2.6 Peroxisomen
****3.2.7 Cytoplasma
****3.2.8 Cytoskelett
****3.2.9 Zellmembran
****3.2.10 Organellen tierischer Zellen
*****3.2.10.1 Lysosomen
*****3.2.10.2 Besonderheiten tierischer Zellmembranen
****3.2.11 Organellen pflanzlicher Zellen
*****3.2.11.1 Plastiden
*****3.2.11.2 Vakuolen
*****3.2.11.3 Zellwand
*****3.2.11.4 Besonderheiten pflanzlicher Zellmembranen
**4.0 Prinzipielle Arten des Energiegewinns
***4.1 Einführung
***4.2 Energiestoffwechsel bei chemoorganotrophen Organismen
****4.2.1 Wege der Brenztraubensäurebildung
*****4.2.1.1 Glykolyse (Fructosediphosphatweg, FDP-Weg)
*****4.2.1.2 Pentosephosphatweg
*****4.2.1.3 ENTNER-DOUDOROFF-Weg (Ketosedesoxyphosphogluconsäure-Weg, KDPE-Weg)
****4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus
****4.2.3 Endoxidation (aerobe Atmungskette)
****4.2.4 Gärung
***4.3 Energiestoffwechsel bei chemolithotrophen Organismen
****4.3.1 Pflanzlicher Stoffwechsel
*****4.3.1.1 Besonderheiten des pflanzlichen Kohlenhydrat-Stoffwechsels
*****4.3.1.2 Lichtreaktion der Photosynthese
*****4.3.1.3 Lichtunabhängige Reaktion (CALVIN-Zyklus, Dunkelreaktion)
*****4.3.1.4 Biosynthese von Stärke in den Chloroplasten
*****4.3.1.5 Der Glyoxylsäurezyklus
****4.3.2 Nitratatmung (dissimilatorische Nitratreduktion)
****4.3.3 Sulfatatmung (dissimilatorische Sulfatreduktion)
**5.0 Zelluläre Transportvorgänge
***5.1 Einführung
***5.2 Passiver Transport
****5.2.1 Diffusion
****5.2.2 Osmose
***5.3 Aktiver Transport
****5.3.1 Aktive Tunnelproteine
*****5.3.1.1 P-Klasse-Ionenpumpen (P-class)
******5.3.1.1.1 Na⁺/K⁺-Ionenpumpen (Na⁺/K⁺-ATPasen)
******5.3.1.1.2 H⁺/K⁺-Ionenpumpen (H⁺/K⁺-ATPasen)
******5.3.1.1.3 Ca²⁺-Ionenpumpen (Ca²⁺-ATPasen)
*****5.3.1.2 V-Klasse- und F-Klasse-Ionenpumpen (V-class &amp; F-class)
*****5.3.1.3 ABC-Transporter (ATP-binding cassettes)
****5.3.2 Gekoppelter Transport
***5.4 Endo- &amp; Exocytose (Membranfluß)
***5.5 Signalhypothese
**6.0 Lebensbedingungen und Kultivationsfaktoren
***6.1 O₂-Bedingungen
***6.2 Temperaturbedingungen
***6.3 pH-Bedingungen
***6.4 Osmotische Bedingungen
***6.5 Nährstoffbedingungen
**7.0 Der Zellzyklus
***7.1 Mitose
***7.2 Meiose

*IV. Genetik
**1.0 Klassische Genetik (MENDEL-Genetik)
**2.0 Molekulargenetik
***2.1 Aufbau und Struktur der DNA
****2.1.1 Primärstruktur der DNA
****2.1.2 Sekundärstruktur der DNA
****2.1.3 Tertiärstruktur der DNA
****2.1.4 Übergeordnete DNA-Strukturen
***2.2 Grundlagen und Prokaryonten-Genetik
****2.2.1 Ablauf der Vererbung
*****2.2.1.1 Übersicht
*****2.2.1.2 Transkription der DNA
*****2.2.1.3 Regulation der Genaktivität bei Bakterien
******2.2.1.3.1 Negative Kontrolle am Beispiel des lac-Operons von ''E''. ''coli''
****2.2.2 Der genetische Code
****2.2.3 Unterschiede zwischen DNA und RNA
****2.2.4 Die wichtigsten RNA-Sorten der Zelle
****2.2.5 Die Proteinbiosynthese (Translation)
*****2.2.5.1 Allgemeines
*****2.2.5.2 Initiation (Start) Der Proteinsynthese
******2.2.5.2.1 Aufbau der Ribosomenbindestelle
******2.2.5.2.2 Die Start-Aminosäure Methionin
*****2.2.5.3 Elongation (Kettenverlängerung)
*****2.2.5.4 Termination
*****2.2.5.5 Posttranslationale Modifikationen
****2.2.6 Wobble im genetischen Code
****2.2.7 Regulierung der Genexpression bei Bakterien
*****2.2.7.1 Regulation der Promotorstärke
*****2.2.7.2 Regulation über den σ-Faktor
*****2.2.7.3 Regulation des lac-Operons über den Operator
****2.2.8 Mutationen bei Bakterien
*****2.2.8.1 Auswirkung von Mutationen
*****2.2.8.2 Mutationsarten
*****2.2.8.3 Mögliche Ursachen für Basenaustauschmutationen
******2.2.8.3.1 Tautomere Basen
******2.2.8.3.2 Spontane Desaminierungen
******2.2.8.3.3 Depurinierung und Depyrimidierung
*****2.2.8.4 Auslösung von Mutationen durch Chemikalien
******2.2.8.4.1 Basenanaloge Verbindungen
******2.2.8.4.2 Desaminierende Chemikalien
******2.2.8.4.3 Alkylierende Verbindungen
******2.2.8.4.4 Nachweis mutagener Wirkung von Chemikalien mit dem AMES-Test (1975)
*****2.2.8.5 Mutation von Bakterien durch UV-Strahlung
*****2.2.8.6 Reversionen (Rückmutationen)
******2.2.8.6.1 Reversionen durch eine zweite Mutation im selben Gen
******2.2.8.6.2 Reversionen durch eine zweite Mutation in einem anderen Gen
****2.2.9 Replikation von Bakterien-DNA
*****2.2.9.1 Die wichtigsten Replikationsproteine und ihre Besonderheiten
*****2.2.9.2 Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation
*****2.2.9.3 Möglichkeiten der bidirektionalen Replikation
****2.2.10 Restriktions- und Modifikationssysteme (R/M-Systeme) bei Bakterien
*****2.2.10.1 Mögliche Ursachen bei ausbleibender Restriktion der Fremd-DNA in Bakterien
*****2.2.10.2 R/M-Systeme bei ''E''. ''coli''
*****2.2.10.3 Die Typen der Restriktionsenzyme
***2.3 Grundlagen der Gentechnik
****2.3.1 PCR (Polymerase-Kettenreaktion, polymerase chain reaction)
*****2.3.1.1 Anwendung und Durchführung
*****2.3.1.2 Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen
*****2.3.1.3 Amplifikation der gesamten DNA
******2.3.1.3.1 Der genetische Fingerabdruck
****2.3.2 Grundprinzip der Genklonierung
*****2.3.2.1 Bedeutung überstehender Enden
*****2.3.2.2 Restriktionsanalyse mit Hilfe der Agarosegelelektrophorese
******2.3.2.2.1 Theorie zur Gelelektrophorese von DNA
******2.3.2.2.2 Auswertung
*****2.3.2.3 Genklonierung mit ''E''. ''coli''
******2.3.2.3.1 Gewünschte Eigenschaften von Plasmidvektoren
******2.3.2.3.2 Eigenschaften der verwendeten Wirtszellen
******2.3.2.3.3 Vorgehensweise zur Selektion und Identifikation rekombinanter Kolonien
*****2.3.2.4 Klonierung mit pUC-Plasmiden
******2.3.2.4.1 Test auf Lactose-Abbau
******2.3.2.4.2 Prinzip der Koloniefärbung bei Klonierung mit pUC-Plasmiden zur Identifizierung rekombinanter Kolonien
****2.3.3 Tricks in der Gentechnik
*****2.3.3.1 Transformation - Methode zum Einschleusen gentechnisch veränderter DNA in Bakterien
******2.3.3.1.1 Wichtige Faktoren für erfolgreiche Transformation
******2.3.3.1.2 Form der aufgenommenen DNA
******2.3.3.1.3 Transformationsrate bei ''E''. ''coli''
******2.3.3.1.4 Suche nach dem richtigen Klon
*****2.3.3.2 Hybridisierung mit einer Gensonde
******2.3.3.2.1 Prinzip der Hybridisierung
******2.3.3.2.2 Herstellung radioaktiv markierter Gensonden
******2.3.3.2.3 Nichtradioaktive DNA-Markierung (non radioactive labelling)
******2.3.3.2.4 Koloniehybridisierung
******2.3.3.2.5 Plasmidisolierung aus ''E''. ''coli''
*****2.3.3.3 Southern Hybridisierung (blotting, transfer)
*****2.3.3.4 Nachweis von Genen mit Hilfe der PCR
****2.3.4 DNA-Sequenzierung
*****2.3.4.1 Kettenabbruch nach SANGER et al. (1977)
******2.3.4.1.1 Gewinnung von Einzelstrang und Primer
******2.3.4.1.2 Kettenabbruch durch Dideoxy-Nukleotide
*****2.3.4.2 Sequencer
******2.3.4.2.1 Monofluorophores System
******2.3.4.2.2 Multifluorophores System
*****2.3.4.3 Taq-Cycle-Sequenzierung
***2.4 Eukaryonten-Genetik
****2.4.1 Aufbau und Funktion des eukaryontischen Operons
*****2.4.1.1 Aufbau
*****2.4.1.2 Gene
*****2.4.1.3 RNA-Arten und RNA-Polymerasen
*****2.4.1.4 Struktur der eukaryontischen Transkriptionseinheit (auf der DNA)
*****2.4.1.5 Bedeutung der Introns
*****2.4.1.6 mRNA-Reifung (Processing) im Zellkern
*****2.4.1.7 Genregulation der Genaktivität bei Eukaryonten
****2.4.2 Klonierung von Eukaryontengenen in Bakterien
**3.0 Populationsgenetik</text>
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    <timestamp>2008-11-11T20:51:11Z</timestamp>
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      <username>Webmaster</username>
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    </contributor>
    <model>wikitext</model>
    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="12860" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align: center;"&gt;Das nachfolgende E-Book wurden aus Skripten und Mitschriften mehrerer Vorlesungen der Ausbildungen zum [http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüften Technischen Assistenten f&amp;uuml;r naturkundliche Museen und Forschungsinstitute] am renommierten Forschungs-Institut Senckenberg und zum [http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Staatlich geprüften biologisch-technischen Assistenten] an der Landesgewerbeanstalt Nürnberg (TÜV Rheinland) erstellt und soll im Laufe meines Biologie-Studiums um weitere Kapitel vervollständigt werden. Es erhebt daher keinen Anspruch auf Vollständigkeit oder Richtigkeit, sollte jedoch jedem Interessenten einen guten Einblick in den Umfang der Biologie und die in den (ersten) Studiensemestern vermittelten Themen geben.&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;&lt;big&gt;'''Inhaltsverzeichnis'''&lt;/big&gt;&lt;/p&gt;

*I. Einführung
**[[1.0 Definitionen der Biologie|1.0 Definitionen der Biologie]]
**2.0 Aufgabengebiete der Biologie
**3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books

*II. Molekularbiologie
**1.0 Grundlagen
**1.1 Materie, Element &amp; subatomare Teilchen
***1.2 Atommodell
***1.3 Chemische Bindungen
****1.3.1 Die Ionenbindung
****1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung
*****1.3.2.1 Unpolare Atombindung
*****1.3.2.2 Polare Atombindung
*****1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte
*****1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung
******1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser
****1.3.3 Koordinative oder dative Bindung
*****1.3.3.1 Metallkomplexe
*****1.3.3.2 Chelatkomplexe
***1.4 Energetische Grundlagen
***1.5 Chemisches Gleichgewicht
***1.6 Säuren und Basen
****1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)
****1.6.2 Der pH-Wert
****1.6.3 Neutralisation
****1.6.4 Puffer
**2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)
**3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine
***3.1 Allgemeines
***3.2 Einteilung
***3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren
***3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren
****3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung
****3.4.2 Stereoisomerie
***3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren
***3.6 Peptide
***3.7 Proteinklassen
***3.8 Struktur von Proteinen
***3.9 Enzyme
****3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen
****3.9.2 Klassifizierung von Enzymen
****3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung
****3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung
*****3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺
*****3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂
*****3.9.4.3 Coenzym A (CoA)
*****3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)
*****3.9.4.5 Pyridoxalphosphat
****3.9.5 Enzymkinetik
*****3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS &amp; MENTEN (1913)
*****3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER &amp; BURK (1913)
***3.10 Reinigung, Charakterisierung &amp; Lagerung von Proteinen
****3.10.1 Reinigung
*****3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie
*****3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie
*****3.10.1.3 Affinitätschromatographie
****3.10.2 Charakterisierung
*****3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration
******3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)
******3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm
*****3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten
******3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)
******3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)
****3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung
**4.0 Kohlenhydrate
***4.1 Monosaccharide
****4.1.1 Entstehung von Ringformen
****4.1.2 Eigenschaften der Mosaccharide
****4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide
*****4.1.3.1 FEHLINGsche Probe
*****4.1.3.2 Silberspiegel-Probe
****4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide
****4.1.5 Glykoside
***4.2 Disaccharide
****4.2.1 Maltose (Malzzucker)
****4.2.2 Cellobiose
****4.2.3 Lactose (Milchzucker)
****4.2.4 Saccharose (Sucrose)
***4.3 Polysaccharide
****4.3.1 Homopolysaccharide
****4.3.2 Heteropolysaccharide

*III. Cytologie
**1.0 Einführung
**2.0 Prokaryonten
***2.1 Einführung
***2.2 Zellaufbau
****2.2.1 Zellhülle (cell envelope)
****2.2.2 Die bakterielle Zellwand
*****2.2.2.1 Aufbau des Mureins
*****2.2.2.2 GRAM-Färbung
******2.2.2.2.1 Übersicht wichtiger grampositiver und gramnegativer Prokaryonten
******2.2.2.2.2 Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien
******2.2.2.2.3 Antigene gramnegativer Bakterien
******2.2.2.2.4 R- und S-Formen
****2.2.3 Bakteriengeißeln
****2.2.4 Pili (Fimbrien)
*****2.2.4.1 Konjugation bei ''E''. ''coli'' und nahe verwandten Enterobakterien
*****2.2.4.2 Experiment der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)
***2.3 Antibiotika
****2.3.1 Allgemeines
****2.3.2 Penicillin
*****2.3.2.1 Penicillintechnik
*****2.3.2.2 Halbsynthetische Penicilline
****2.3.3 Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten
*****2.3.3.1 Wirkung von Streptomycin und Tetracyclin
*****2.3.3.2 Wirkung von Chloramphenicol
****2.3.4 Problematik der Antibiotika-Resistenz
**3.0 Eukaryonten
***3.1 Einführung
***3.2 Zellorganellen und -bestandteile
****3.2.1 Zellkern (Nucleus)
****3.2.2 Endoplasmatisches Reticulum (ER)
****3.2.3 Mitochondrien
****3.2.4 GOLGI-Apparat (syn. Dictyosom)
****3.2.5 Ribosomen
****3.2.6 Peroxisomen
****3.2.7 Cytoplasma
****3.2.8 Cytoskelett
****3.2.9 Zellmembran
****3.2.10 Organellen tierischer Zellen
*****3.2.10.1 Lysosomen
*****3.2.10.2 Besonderheiten tierischer Zellmembranen
****3.2.11 Organellen pflanzlicher Zellen
*****3.2.11.1 Plastiden
*****3.2.11.2 Vakuolen
*****3.2.11.3 Zellwand
*****3.2.11.4 Besonderheiten pflanzlicher Zellmembranen
**4.0 Prinzipielle Arten des Energiegewinns
***4.1 Einführung
***4.2 Energiestoffwechsel bei chemoorganotrophen Organismen
****4.2.1 Wege der Brenztraubensäurebildung
*****4.2.1.1 Glykolyse (Fructosediphosphatweg, FDP-Weg)
*****4.2.1.2 Pentosephosphatweg
*****4.2.1.3 ENTNER-DOUDOROFF-Weg (Ketosedesoxyphosphogluconsäure-Weg, KDPE-Weg)
****4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus
****4.2.3 Endoxidation (aerobe Atmungskette)
****4.2.4 Gärung
***4.3 Energiestoffwechsel bei chemolithotrophen Organismen
****4.3.1 Pflanzlicher Stoffwechsel
*****4.3.1.1 Besonderheiten des pflanzlichen Kohlenhydrat-Stoffwechsels
*****4.3.1.2 Lichtreaktion der Photosynthese
*****4.3.1.3 Lichtunabhängige Reaktion (CALVIN-Zyklus, Dunkelreaktion)
*****4.3.1.4 Biosynthese von Stärke in den Chloroplasten
*****4.3.1.5 Der Glyoxylsäurezyklus
****4.3.2 Nitratatmung (dissimilatorische Nitratreduktion)
****4.3.3 Sulfatatmung (dissimilatorische Sulfatreduktion)
**5.0 Zelluläre Transportvorgänge
***5.1 Einführung
***5.2 Passiver Transport
****5.2.1 Diffusion
****5.2.2 Osmose
***5.3 Aktiver Transport
****5.3.1 Aktive Tunnelproteine
*****5.3.1.1 P-Klasse-Ionenpumpen (P-class)
******5.3.1.1.1 Na⁺/K⁺-Ionenpumpen (Na⁺/K⁺-ATPasen)
******5.3.1.1.2 H⁺/K⁺-Ionenpumpen (H⁺/K⁺-ATPasen)
******5.3.1.1.3 Ca²⁺-Ionenpumpen (Ca²⁺-ATPasen)
*****5.3.1.2 V-Klasse- und F-Klasse-Ionenpumpen (V-class &amp; F-class)
*****5.3.1.3 ABC-Transporter (ATP-binding cassettes)
****5.3.2 Gekoppelter Transport
***5.4 Endo- &amp; Exocytose (Membranfluß)
***5.5 Signalhypothese
**6.0 Lebensbedingungen und Kultivationsfaktoren
***6.1 O₂-Bedingungen
***6.2 Temperaturbedingungen
***6.3 pH-Bedingungen
***6.4 Osmotische Bedingungen
***6.5 Nährstoffbedingungen
**7.0 Der Zellzyklus
***7.1 Mitose
***7.2 Meiose

*IV. Genetik
**1.0 Klassische Genetik (MENDEL-Genetik)
**2.0 Molekulargenetik
***2.1 Aufbau und Struktur der DNA
****2.1.1 Primärstruktur der DNA
****2.1.2 Sekundärstruktur der DNA
****2.1.3 Tertiärstruktur der DNA
****2.1.4 Übergeordnete DNA-Strukturen
***2.2 Grundlagen und Prokaryonten-Genetik
****2.2.1 Ablauf der Vererbung
*****2.2.1.1 Übersicht
*****2.2.1.2 Transkription der DNA
*****2.2.1.3 Regulation der Genaktivität bei Bakterien
******2.2.1.3.1 Negative Kontrolle am Beispiel des lac-Operons von ''E''. ''coli''
****2.2.2 Der genetische Code
****2.2.3 Unterschiede zwischen DNA und RNA
****2.2.4 Die wichtigsten RNA-Sorten der Zelle
****2.2.5 Die Proteinbiosynthese (Translation)
*****2.2.5.1 Allgemeines
*****2.2.5.2 Initiation (Start) Der Proteinsynthese
******2.2.5.2.1 Aufbau der Ribosomenbindestelle
******2.2.5.2.2 Die Start-Aminosäure Methionin
*****2.2.5.3 Elongation (Kettenverlängerung)
*****2.2.5.4 Termination
*****2.2.5.5 Posttranslationale Modifikationen
****2.2.6 Wobble im genetischen Code
****2.2.7 Regulierung der Genexpression bei Bakterien
*****2.2.7.1 Regulation der Promotorstärke
*****2.2.7.2 Regulation über den σ-Faktor
*****2.2.7.3 Regulation des lac-Operons über den Operator
****2.2.8 Mutationen bei Bakterien
*****2.2.8.1 Auswirkung von Mutationen
*****2.2.8.2 Mutationsarten
*****2.2.8.3 Mögliche Ursachen für Basenaustauschmutationen
******2.2.8.3.1 Tautomere Basen
******2.2.8.3.2 Spontane Desaminierungen
******2.2.8.3.3 Depurinierung und Depyrimidierung
*****2.2.8.4 Auslösung von Mutationen durch Chemikalien
******2.2.8.4.1 Basenanaloge Verbindungen
******2.2.8.4.2 Desaminierende Chemikalien
******2.2.8.4.3 Alkylierende Verbindungen
******2.2.8.4.4 Nachweis mutagener Wirkung von Chemikalien mit dem AMES-Test (1975)
*****2.2.8.5 Mutation von Bakterien durch UV-Strahlung
*****2.2.8.6 Reversionen (Rückmutationen)
******2.2.8.6.1 Reversionen durch eine zweite Mutation im selben Gen
******2.2.8.6.2 Reversionen durch eine zweite Mutation in einem anderen Gen
****2.2.9 Replikation von Bakterien-DNA
*****2.2.9.1 Die wichtigsten Replikationsproteine und ihre Besonderheiten
*****2.2.9.2 Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation
*****2.2.9.3 Möglichkeiten der bidirektionalen Replikation
****2.2.10 Restriktions- und Modifikationssysteme (R/M-Systeme) bei Bakterien
*****2.2.10.1 Mögliche Ursachen bei ausbleibender Restriktion der Fremd-DNA in Bakterien
*****2.2.10.2 R/M-Systeme bei ''E''. ''coli''
*****2.2.10.3 Die Typen der Restriktionsenzyme
***2.3 Grundlagen der Gentechnik
****2.3.1 PCR (Polymerase-Kettenreaktion, polymerase chain reaction)
*****2.3.1.1 Anwendung und Durchführung
*****2.3.1.2 Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen
*****2.3.1.3 Amplifikation der gesamten DNA
******2.3.1.3.1 Der genetische Fingerabdruck
****2.3.2 Grundprinzip der Genklonierung
*****2.3.2.1 Bedeutung überstehender Enden
*****2.3.2.2 Restriktionsanalyse mit Hilfe der Agarosegelelektrophorese
******2.3.2.2.1 Theorie zur Gelelektrophorese von DNA
******2.3.2.2.2 Auswertung
*****2.3.2.3 Genklonierung mit ''E''. ''coli''
******2.3.2.3.1 Gewünschte Eigenschaften von Plasmidvektoren
******2.3.2.3.2 Eigenschaften der verwendeten Wirtszellen
******2.3.2.3.3 Vorgehensweise zur Selektion und Identifikation rekombinanter Kolonien
*****2.3.2.4 Klonierung mit pUC-Plasmiden
******2.3.2.4.1 Test auf Lactose-Abbau
******2.3.2.4.2 Prinzip der Koloniefärbung bei Klonierung mit pUC-Plasmiden zur Identifizierung rekombinanter Kolonien
****2.3.3 Tricks in der Gentechnik
*****2.3.3.1 Transformation - Methode zum Einschleusen gentechnisch veränderter DNA in Bakterien
******2.3.3.1.1 Wichtige Faktoren für erfolgreiche Transformation
******2.3.3.1.2 Form der aufgenommenen DNA
******2.3.3.1.3 Transformationsrate bei ''E''. ''coli''
******2.3.3.1.4 Suche nach dem richtigen Klon
*****2.3.3.2 Hybridisierung mit einer Gensonde
******2.3.3.2.1 Prinzip der Hybridisierung
******2.3.3.2.2 Herstellung radioaktiv markierter Gensonden
******2.3.3.2.3 Nichtradioaktive DNA-Markierung (non radioactive labelling)
******2.3.3.2.4 Koloniehybridisierung
******2.3.3.2.5 Plasmidisolierung aus ''E''. ''coli''
*****2.3.3.3 Southern Hybridisierung (blotting, transfer)
*****2.3.3.4 Nachweis von Genen mit Hilfe der PCR
****2.3.4 DNA-Sequenzierung
*****2.3.4.1 Kettenabbruch nach SANGER et al. (1977)
******2.3.4.1.1 Gewinnung von Einzelstrang und Primer
******2.3.4.1.2 Kettenabbruch durch Dideoxy-Nukleotide
*****2.3.4.2 Sequencer
******2.3.4.2.1 Monofluorophores System
******2.3.4.2.2 Multifluorophores System
*****2.3.4.3 Taq-Cycle-Sequenzierung
***2.4 Eukaryonten-Genetik
****2.4.1 Aufbau und Funktion des eukaryontischen Operons
*****2.4.1.1 Aufbau
*****2.4.1.2 Gene
*****2.4.1.3 RNA-Arten und RNA-Polymerasen
*****2.4.1.4 Struktur der eukaryontischen Transkriptionseinheit (auf der DNA)
*****2.4.1.5 Bedeutung der Introns
*****2.4.1.6 mRNA-Reifung (Processing) im Zellkern
*****2.4.1.7 Genregulation der Genaktivität bei Eukaryonten
****2.4.2 Klonierung von Eukaryontengenen in Bakterien
**3.0 Populationsgenetik</text>
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    <timestamp>2008-11-11T20:51:46Z</timestamp>
    <contributor>
      <username>Webmaster</username>
      <id>1</id>
    </contributor>
    <model>wikitext</model>
    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="12868" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align: center;"&gt;Das nachfolgende E-Book wurden aus Skripten und Mitschriften mehrerer Vorlesungen der Ausbildungen zum [http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüften Technischen Assistenten f&amp;uuml;r naturkundliche Museen und Forschungsinstitute] am renommierten Forschungs-Institut Senckenberg und zum [http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Staatlich geprüften biologisch-technischen Assistenten] an der Landesgewerbeanstalt Nürnberg (TÜV Rheinland) erstellt und soll im Laufe meines Biologie-Studiums um weitere Kapitel vervollständigt werden. Es erhebt daher keinen Anspruch auf Vollständigkeit oder Richtigkeit, sollte jedoch jedem Interessenten einen guten Einblick in den Umfang der Biologie und die in den (ersten) Studiensemestern vermittelten Themen geben.&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;&lt;big&gt;'''Inhaltsverzeichnis'''&lt;/big&gt;&lt;/p&gt;

*I. Einführung
**[[1.0 Definitionen der Biologie|1.0 Definitionen der Biologie]]
**[[2.0 Aufgabengebiete der Biologie]]
**[[3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books]]

*II. Molekularbiologie
**1.0 Grundlagen
**1.1 Materie, Element &amp; subatomare Teilchen
***1.2 Atommodell
***1.3 Chemische Bindungen
****1.3.1 Die Ionenbindung
****1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung
*****1.3.2.1 Unpolare Atombindung
*****1.3.2.2 Polare Atombindung
*****1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte
*****1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung
******1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser
****1.3.3 Koordinative oder dative Bindung
*****1.3.3.1 Metallkomplexe
*****1.3.3.2 Chelatkomplexe
***1.4 Energetische Grundlagen
***1.5 Chemisches Gleichgewicht
***1.6 Säuren und Basen
****1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)
****1.6.2 Der pH-Wert
****1.6.3 Neutralisation
****1.6.4 Puffer
**2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)
**3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine
***3.1 Allgemeines
***3.2 Einteilung
***3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren
***3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren
****3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung
****3.4.2 Stereoisomerie
***3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren
***3.6 Peptide
***3.7 Proteinklassen
***3.8 Struktur von Proteinen
***3.9 Enzyme
****3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen
****3.9.2 Klassifizierung von Enzymen
****3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung
****3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung
*****3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺
*****3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂
*****3.9.4.3 Coenzym A (CoA)
*****3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)
*****3.9.4.5 Pyridoxalphosphat
****3.9.5 Enzymkinetik
*****3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS &amp; MENTEN (1913)
*****3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER &amp; BURK (1913)
***3.10 Reinigung, Charakterisierung &amp; Lagerung von Proteinen
****3.10.1 Reinigung
*****3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie
*****3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie
*****3.10.1.3 Affinitätschromatographie
****3.10.2 Charakterisierung
*****3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration
******3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)
******3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm
*****3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten
******3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)
******3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)
****3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung
**4.0 Kohlenhydrate
***4.1 Monosaccharide
****4.1.1 Entstehung von Ringformen
****4.1.2 Eigenschaften der Mosaccharide
****4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide
*****4.1.3.1 FEHLINGsche Probe
*****4.1.3.2 Silberspiegel-Probe
****4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide
****4.1.5 Glykoside
***4.2 Disaccharide
****4.2.1 Maltose (Malzzucker)
****4.2.2 Cellobiose
****4.2.3 Lactose (Milchzucker)
****4.2.4 Saccharose (Sucrose)
***4.3 Polysaccharide
****4.3.1 Homopolysaccharide
****4.3.2 Heteropolysaccharide

*III. Cytologie
**1.0 Einführung
**2.0 Prokaryonten
***2.1 Einführung
***2.2 Zellaufbau
****2.2.1 Zellhülle (cell envelope)
****2.2.2 Die bakterielle Zellwand
*****2.2.2.1 Aufbau des Mureins
*****2.2.2.2 GRAM-Färbung
******2.2.2.2.1 Übersicht wichtiger grampositiver und gramnegativer Prokaryonten
******2.2.2.2.2 Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien
******2.2.2.2.3 Antigene gramnegativer Bakterien
******2.2.2.2.4 R- und S-Formen
****2.2.3 Bakteriengeißeln
****2.2.4 Pili (Fimbrien)
*****2.2.4.1 Konjugation bei ''E''. ''coli'' und nahe verwandten Enterobakterien
*****2.2.4.2 Experiment der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)
***2.3 Antibiotika
****2.3.1 Allgemeines
****2.3.2 Penicillin
*****2.3.2.1 Penicillintechnik
*****2.3.2.2 Halbsynthetische Penicilline
****2.3.3 Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten
*****2.3.3.1 Wirkung von Streptomycin und Tetracyclin
*****2.3.3.2 Wirkung von Chloramphenicol
****2.3.4 Problematik der Antibiotika-Resistenz
**3.0 Eukaryonten
***3.1 Einführung
***3.2 Zellorganellen und -bestandteile
****3.2.1 Zellkern (Nucleus)
****3.2.2 Endoplasmatisches Reticulum (ER)
****3.2.3 Mitochondrien
****3.2.4 GOLGI-Apparat (syn. Dictyosom)
****3.2.5 Ribosomen
****3.2.6 Peroxisomen
****3.2.7 Cytoplasma
****3.2.8 Cytoskelett
****3.2.9 Zellmembran
****3.2.10 Organellen tierischer Zellen
*****3.2.10.1 Lysosomen
*****3.2.10.2 Besonderheiten tierischer Zellmembranen
****3.2.11 Organellen pflanzlicher Zellen
*****3.2.11.1 Plastiden
*****3.2.11.2 Vakuolen
*****3.2.11.3 Zellwand
*****3.2.11.4 Besonderheiten pflanzlicher Zellmembranen
**4.0 Prinzipielle Arten des Energiegewinns
***4.1 Einführung
***4.2 Energiestoffwechsel bei chemoorganotrophen Organismen
****4.2.1 Wege der Brenztraubensäurebildung
*****4.2.1.1 Glykolyse (Fructosediphosphatweg, FDP-Weg)
*****4.2.1.2 Pentosephosphatweg
*****4.2.1.3 ENTNER-DOUDOROFF-Weg (Ketosedesoxyphosphogluconsäure-Weg, KDPE-Weg)
****4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus
****4.2.3 Endoxidation (aerobe Atmungskette)
****4.2.4 Gärung
***4.3 Energiestoffwechsel bei chemolithotrophen Organismen
****4.3.1 Pflanzlicher Stoffwechsel
*****4.3.1.1 Besonderheiten des pflanzlichen Kohlenhydrat-Stoffwechsels
*****4.3.1.2 Lichtreaktion der Photosynthese
*****4.3.1.3 Lichtunabhängige Reaktion (CALVIN-Zyklus, Dunkelreaktion)
*****4.3.1.4 Biosynthese von Stärke in den Chloroplasten
*****4.3.1.5 Der Glyoxylsäurezyklus
****4.3.2 Nitratatmung (dissimilatorische Nitratreduktion)
****4.3.3 Sulfatatmung (dissimilatorische Sulfatreduktion)
**5.0 Zelluläre Transportvorgänge
***5.1 Einführung
***5.2 Passiver Transport
****5.2.1 Diffusion
****5.2.2 Osmose
***5.3 Aktiver Transport
****5.3.1 Aktive Tunnelproteine
*****5.3.1.1 P-Klasse-Ionenpumpen (P-class)
******5.3.1.1.1 Na⁺/K⁺-Ionenpumpen (Na⁺/K⁺-ATPasen)
******5.3.1.1.2 H⁺/K⁺-Ionenpumpen (H⁺/K⁺-ATPasen)
******5.3.1.1.3 Ca²⁺-Ionenpumpen (Ca²⁺-ATPasen)
*****5.3.1.2 V-Klasse- und F-Klasse-Ionenpumpen (V-class &amp; F-class)
*****5.3.1.3 ABC-Transporter (ATP-binding cassettes)
****5.3.2 Gekoppelter Transport
***5.4 Endo- &amp; Exocytose (Membranfluß)
***5.5 Signalhypothese
**6.0 Lebensbedingungen und Kultivationsfaktoren
***6.1 O₂-Bedingungen
***6.2 Temperaturbedingungen
***6.3 pH-Bedingungen
***6.4 Osmotische Bedingungen
***6.5 Nährstoffbedingungen
**7.0 Der Zellzyklus
***7.1 Mitose
***7.2 Meiose

*IV. Genetik
**1.0 Klassische Genetik (MENDEL-Genetik)
**2.0 Molekulargenetik
***2.1 Aufbau und Struktur der DNA
****2.1.1 Primärstruktur der DNA
****2.1.2 Sekundärstruktur der DNA
****2.1.3 Tertiärstruktur der DNA
****2.1.4 Übergeordnete DNA-Strukturen
***2.2 Grundlagen und Prokaryonten-Genetik
****2.2.1 Ablauf der Vererbung
*****2.2.1.1 Übersicht
*****2.2.1.2 Transkription der DNA
*****2.2.1.3 Regulation der Genaktivität bei Bakterien
******2.2.1.3.1 Negative Kontrolle am Beispiel des lac-Operons von ''E''. ''coli''
****2.2.2 Der genetische Code
****2.2.3 Unterschiede zwischen DNA und RNA
****2.2.4 Die wichtigsten RNA-Sorten der Zelle
****2.2.5 Die Proteinbiosynthese (Translation)
*****2.2.5.1 Allgemeines
*****2.2.5.2 Initiation (Start) Der Proteinsynthese
******2.2.5.2.1 Aufbau der Ribosomenbindestelle
******2.2.5.2.2 Die Start-Aminosäure Methionin
*****2.2.5.3 Elongation (Kettenverlängerung)
*****2.2.5.4 Termination
*****2.2.5.5 Posttranslationale Modifikationen
****2.2.6 Wobble im genetischen Code
****2.2.7 Regulierung der Genexpression bei Bakterien
*****2.2.7.1 Regulation der Promotorstärke
*****2.2.7.2 Regulation über den σ-Faktor
*****2.2.7.3 Regulation des lac-Operons über den Operator
****2.2.8 Mutationen bei Bakterien
*****2.2.8.1 Auswirkung von Mutationen
*****2.2.8.2 Mutationsarten
*****2.2.8.3 Mögliche Ursachen für Basenaustauschmutationen
******2.2.8.3.1 Tautomere Basen
******2.2.8.3.2 Spontane Desaminierungen
******2.2.8.3.3 Depurinierung und Depyrimidierung
*****2.2.8.4 Auslösung von Mutationen durch Chemikalien
******2.2.8.4.1 Basenanaloge Verbindungen
******2.2.8.4.2 Desaminierende Chemikalien
******2.2.8.4.3 Alkylierende Verbindungen
******2.2.8.4.4 Nachweis mutagener Wirkung von Chemikalien mit dem AMES-Test (1975)
*****2.2.8.5 Mutation von Bakterien durch UV-Strahlung
*****2.2.8.6 Reversionen (Rückmutationen)
******2.2.8.6.1 Reversionen durch eine zweite Mutation im selben Gen
******2.2.8.6.2 Reversionen durch eine zweite Mutation in einem anderen Gen
****2.2.9 Replikation von Bakterien-DNA
*****2.2.9.1 Die wichtigsten Replikationsproteine und ihre Besonderheiten
*****2.2.9.2 Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation
*****2.2.9.3 Möglichkeiten der bidirektionalen Replikation
****2.2.10 Restriktions- und Modifikationssysteme (R/M-Systeme) bei Bakterien
*****2.2.10.1 Mögliche Ursachen bei ausbleibender Restriktion der Fremd-DNA in Bakterien
*****2.2.10.2 R/M-Systeme bei ''E''. ''coli''
*****2.2.10.3 Die Typen der Restriktionsenzyme
***2.3 Grundlagen der Gentechnik
****2.3.1 PCR (Polymerase-Kettenreaktion, polymerase chain reaction)
*****2.3.1.1 Anwendung und Durchführung
*****2.3.1.2 Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen
*****2.3.1.3 Amplifikation der gesamten DNA
******2.3.1.3.1 Der genetische Fingerabdruck
****2.3.2 Grundprinzip der Genklonierung
*****2.3.2.1 Bedeutung überstehender Enden
*****2.3.2.2 Restriktionsanalyse mit Hilfe der Agarosegelelektrophorese
******2.3.2.2.1 Theorie zur Gelelektrophorese von DNA
******2.3.2.2.2 Auswertung
*****2.3.2.3 Genklonierung mit ''E''. ''coli''
******2.3.2.3.1 Gewünschte Eigenschaften von Plasmidvektoren
******2.3.2.3.2 Eigenschaften der verwendeten Wirtszellen
******2.3.2.3.3 Vorgehensweise zur Selektion und Identifikation rekombinanter Kolonien
*****2.3.2.4 Klonierung mit pUC-Plasmiden
******2.3.2.4.1 Test auf Lactose-Abbau
******2.3.2.4.2 Prinzip der Koloniefärbung bei Klonierung mit pUC-Plasmiden zur Identifizierung rekombinanter Kolonien
****2.3.3 Tricks in der Gentechnik
*****2.3.3.1 Transformation - Methode zum Einschleusen gentechnisch veränderter DNA in Bakterien
******2.3.3.1.1 Wichtige Faktoren für erfolgreiche Transformation
******2.3.3.1.2 Form der aufgenommenen DNA
******2.3.3.1.3 Transformationsrate bei ''E''. ''coli''
******2.3.3.1.4 Suche nach dem richtigen Klon
*****2.3.3.2 Hybridisierung mit einer Gensonde
******2.3.3.2.1 Prinzip der Hybridisierung
******2.3.3.2.2 Herstellung radioaktiv markierter Gensonden
******2.3.3.2.3 Nichtradioaktive DNA-Markierung (non radioactive labelling)
******2.3.3.2.4 Koloniehybridisierung
******2.3.3.2.5 Plasmidisolierung aus ''E''. ''coli''
*****2.3.3.3 Southern Hybridisierung (blotting, transfer)
*****2.3.3.4 Nachweis von Genen mit Hilfe der PCR
****2.3.4 DNA-Sequenzierung
*****2.3.4.1 Kettenabbruch nach SANGER et al. (1977)
******2.3.4.1.1 Gewinnung von Einzelstrang und Primer
******2.3.4.1.2 Kettenabbruch durch Dideoxy-Nukleotide
*****2.3.4.2 Sequencer
******2.3.4.2.1 Monofluorophores System
******2.3.4.2.2 Multifluorophores System
*****2.3.4.3 Taq-Cycle-Sequenzierung
***2.4 Eukaryonten-Genetik
****2.4.1 Aufbau und Funktion des eukaryontischen Operons
*****2.4.1.1 Aufbau
*****2.4.1.2 Gene
*****2.4.1.3 RNA-Arten und RNA-Polymerasen
*****2.4.1.4 Struktur der eukaryontischen Transkriptionseinheit (auf der DNA)
*****2.4.1.5 Bedeutung der Introns
*****2.4.1.6 mRNA-Reifung (Processing) im Zellkern
*****2.4.1.7 Genregulation der Genaktivität bei Eukaryonten
****2.4.2 Klonierung von Eukaryontengenen in Bakterien
**3.0 Populationsgenetik</text>
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    <text bytes="749" xml:space="preserve">&lt;div align="center"&gt;&lt;big&gt;'''Impressum'''&lt;/big&gt;&lt;/div&gt;

''Betreiber von biostudies.de''&lt;br/&gt;
Daniel Schütz&lt;br/&gt;
Johann-Fleck-Str. 12&lt;br/&gt;
24118 Kiel&lt;br/&gt;
daniel@biostudies.de


''Verantwortlicher:''&lt;br /&gt;
Daniel Schütz, Anschrift wie oben


&lt;div align="center"&gt;&lt;big&gt;'''Haftungsausschluß'''&lt;/big&gt;&lt;/div&gt;

Der Autor dieses Projekts übernimmt keine Haftung für die veröffentlichten Artikel. Dies gilt insbesondere im Hinblick auf Richtigkeit, Aktualität und Vollständigkeit der zur Verfügung gestellten Informationen. Es kann daher keine Verantwortung für Schäden übernommen werden, die durch das Vertrauen auf die Inhalte dieser Website oder deren Gebrauch entstehen. Die Geltendmachung von Ansprüchen jeglicher Art ist somit ausgeschlossen.</text>
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    <text bytes="3845" xml:space="preserve">Noch vor meiner ersten Ausbildung war ich äußerst wissbegierig und suchte ständig nach neuen Informationsquellen. Anfangs genügten einige Bücher aus örtlichen Bibliotheken. Mit der Zeit wurde mein Wissensdrang jedoch so groß, daß ich ihn nur mit Büchern aus Universitäts-/Fachbibliotheken hätte stillen können, die jedoch aufgrund meines Wohnorts und der Immobilität zu oft unerreichbar waren. Klar, das Internet war eine Revolution! Aber auch damals wie noch heute ist es für die Beantwortung tiefergehender Fragen eher ungeeignet, da die gesuchten Informationen a) entweder nicht vorhanden sind oder b) über mehrere Websites hinweg zusammengeklaubt werden müssen.

Da ich von einigen Freunden und Bekannten weiß, daß es ihnen ganz ähnlich erging und ich mir vorstellen kann, daß mehrere Leute mit solchen Problemen konfrontiert sind, ist das primäre Ziel von '''biostudies.de''' die Zurverfügungstellung tiefergehender Informationen zur Biologie - dem Leben, seiner Erscheinungen und ihrer Funktionalität. Es ergab sich dann noch die Frage nach dem Aufbau und der Gestaltung der Informationen. Sollte es ein Buch werden? Nein. Dagegen spricht, daß die Infos für Jedermann schnell abrufbar sein sollten. In Form einer Website? Ja, das ist es! Bleibt zwar immer noch die Voraussetzung, daß der User über einen Internetzugang verfügen muß, aber so können deutlich mehr Leute erreicht werden. Als Form der angestrebten Infoseite stand nach längerer Diskussion der Aufbau eines Wikis (ähnlich Wikipedia) zur Debatte. Die Informationen sollen so dargestellt werden, daß sie in sich schlüssig und aufeinander aufbauend ein übersichtliches Bild der Biologie wiedergeben, so daß es auch Neulingen auf dem Gebiet der Biologie möglich ist sich schnell in das Thema einzufinden und sich entlang eines roten Fadens einzulesen.

Annähernd zeitgleich zu den ersten Vorbereitungen zum E-Book erhielt ich die Bescheinigung über meine Studienqualifikation. Selbstverständlich ergaben sich auch über den Ablauf, den vermittelten Stoff und das Studentenleben etliche Fragen. Nun ist es aber leider so, daß wenn man zehn Leute, die vielleicht noch dazu an unterschiedlichen Universitäten und zu etwas verschiedenen Zeiten studiert haben, fragt, Fünf davon sich nur an wenige Details erinnern können. Hört man den anderen Fünf zu, ergibt sich ein äußerst diffuses Bild: Beim Einen waren die Vorlesungen auf Englisch, beim Zweiten auf Deutsch, der Dritte hatte im Grundstudium keine Genetikvorlesung, der Vierte und Fünfte dafür gleich zwei. Um solche Verwirrungen zu vermeiden werde ich neben dem Aufbau des E-Books von Zeit zu Zeit exemplarisch für das Ein-Fach-Biologie-Bachelor-Studium an der Christian-Albrechts-Universität zu Kiel wichtige Details zum aktuellen Studienverlauf, den Tücken und Vorzuügen des Studentenalltags, etc. im Blog preisgeben. So sollte es zukünftigen Studenten wesentlich leichter fallen, sich unter ihrem zukünftigen Studium etwas vorzustellen.

Wie es immer so ist, fallen auch für die Inbetriebhaltung von '''biostudies.de''' Kosten an. Als "armer Student" bin ich natürlich sehr daran interessiert, diese nicht selbst tragen zu müssen. Daher werde ich in absehbarer Zeit versuchen zumindest die laufenden Kosten über eine zielgruppenorientierte Schaltung von Werbeflächen zu decken. Hierzu wird es den Werbepartnern möglich sein eine oder mehrere Seiten des E-Books, die in Verbindung mit dem umworbenen Produkt bzw. dem Werbepartner selbst stehen, monatlich zu mieten und hier in einer rechten Spalte einen kleinen Werbetext bzw. ein Bild oder Logo anzeigen zu lassen. Darüber hinaus werden die Werbepartner mit Unternehmenskurzbeschreibung, Logo und Link im Menüpunkt "Werbepartner &amp; Sponsoren" in alphanumerischer Reihenfolge angezeigt. Man möge es mir verzeihen.</text>
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Da ich von einigen Freunden und Bekannten weiß, daß es ihnen ganz ähnlich erging und ich mir vorstellen kann, daß mehrere Leute mit solchen Problemen konfrontiert sind, ist das primäre Ziel von '''biostudies.de''' die Zurverfügungstellung tiefergehender Informationen zur Biologie - dem Leben, seiner Erscheinungen und ihrer Funktionalität. Es ergab sich dann noch die Frage nach dem Aufbau und der Gestaltung der Informationen. Sollte es ein Buch werden? Nein. Dagegen spricht, daß die Infos für Jedermann schnell abrufbar sein sollten. In Form einer Website? Ja, das ist es! Bleibt zwar immer noch die Voraussetzung, daß der User über einen Internetzugang verfügen muß, aber so können deutlich mehr Leute erreicht werden. Als Form der angestrebten Infoseite stand nach längerer Diskussion der Aufbau eines Wikis (ähnlich Wikipedia) zur Debatte. Die Informationen sollen so dargestellt werden, daß sie in sich schlüssig und aufeinander aufbauend ein übersichtliches Bild der Biologie wiedergeben, so daß es auch Neulingen auf dem Gebiet der Biologie möglich ist sich schnell in das Thema einzufinden und sich entlang eines roten Fadens einzulesen.

Annähernd zeitgleich zu den ersten Vorbereitungen zum E-Book erhielt ich die Bescheinigung über meine Studienqualifikation. Selbstverständlich ergaben sich auch über den Ablauf, den vermittelten Stoff und das Studentenleben etliche Fragen. Nun ist es aber leider so, daß wenn man zehn Leute, die vielleicht noch dazu an unterschiedlichen Universitäten und zu etwas verschiedenen Zeiten studiert haben, fragt, Fünf davon sich nur an wenige Details erinnern können. Hört man den anderen Fünf zu, ergibt sich ein äußerst diffuses Bild: Beim Einen waren die Vorlesungen auf Englisch, beim Zweiten auf Deutsch, der Dritte hatte im Grundstudium keine Genetikvorlesung, der Vierte und Fünfte dafür gleich zwei. Um solche Verwirrungen zu vermeiden werde ich neben dem Aufbau des E-Books von Zeit zu Zeit exemplarisch für das Ein-Fach-Biologie-Bachelor-Studium an der Christian-Albrechts-Universität zu Kiel wichtige Details zum aktuellen Studienverlauf, den Tücken und Vorzuügen des Studentenalltags, etc. im Blog preisgeben. So sollte es zukünftigen Studenten wesentlich leichter fallen, sich unter ihrem zukünftigen Studium etwas vorzustellen.

Wie es immer so ist, fallen auch für die Inbetriebhaltung von '''biostudies.de''' Kosten an. Als "armer Student" bin ich natürlich sehr daran interessiert, diese nicht selbst tragen zu müssen. Daher werde ich in absehbarer Zeit versuchen zumindest die laufenden Kosten über eine zielgruppenorientierte Schaltung von Werbeflächen zu decken. Hierzu wird es den Werbepartnern möglich sein eine oder mehrere Seiten des E-Books, die in Verbindung mit dem umworbenen Produkt bzw. dem Werbepartner selbst stehen, monatlich zu mieten und hier in einer rechten Spalte einen kleinen Werbetext bzw. ein Bild oder Logo anzeigen zu lassen. Darüber hinaus werden die Werbepartner mit Unternehmenskurzbeschreibung, Logo und Link im Menüpunkt "[[Werbepartner und Sponsoren|Werbepartner &amp; Sponsoren]]" in alphanumerischer Reihenfolge angezeigt. Man möge es mir verzeihen.</text>
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Da ich von einigen Freunden und Bekannten weiß, daß es ihnen ganz ähnlich erging und ich mir vorstellen kann, daß mehrere Leute mit solchen Problemen konfrontiert sind, ist das primäre Ziel von '''biostudies.de''' die Zurverfügungstellung tiefergehender Informationen zur Biologie - dem Leben, seiner Erscheinungen und ihrer Funktionalität. Es ergab sich dann noch die Frage nach dem Aufbau und der Gestaltung der Informationen. Sollte es ein Buch werden? Nein. Dagegen spricht, daß die Infos für Jedermann schnell abrufbar sein sollten. In Form einer Website? Ja, das ist es! Bleibt zwar immer noch die Voraussetzung, daß der User über einen Internetzugang verfügen muß, aber so können deutlich mehr Leute erreicht werden. Als Form der angestrebten Infoseite stand nach längerer Diskussion der Aufbau eines Wikis (ähnlich Wikipedia) zur Debatte. Die Informationen sollen so dargestellt werden, daß sie in sich schlüssig und aufeinander aufbauend ein übersichtliches Bild der Biologie wiedergeben, so daß es auch Neulingen auf dem Gebiet der Biologie möglich ist sich schnell in das Thema einzufinden und sich entlang eines roten Fadens einzulesen.

Annähernd zeitgleich zu den ersten Vorbereitungen zum E-Book erhielt ich die Bescheinigung über meine Studienqualifikation. Selbstverständlich ergaben sich auch über den Ablauf, den vermittelten Stoff und das Studentenleben etliche Fragen. Nun ist es aber leider so, daß wenn man zehn Leute, die vielleicht noch dazu an unterschiedlichen Universitäten und zu etwas verschiedenen Zeiten studiert haben, fragt, Fünf davon sich nur an wenige Details erinnern können. Hört man den anderen Fünf zu, ergibt sich ein äußerst diffuses Bild: Beim Einen waren die Vorlesungen auf Englisch, beim Zweiten auf Deutsch, der Dritte hatte im Grundstudium keine Genetikvorlesung, der Vierte und Fünfte dafür gleich zwei. Um solche Verwirrungen zu vermeiden werde ich neben dem Aufbau des E-Books von Zeit zu Zeit exemplarisch für das Ein-Fach-Biologie-Bachelor-Studium an der Christian-Albrechts-Universität zu Kiel wichtige Details zum aktuellen Studienverlauf, den Tücken und Vorzuügen des Studentenalltags, etc. im Blog preisgeben. So sollte es zukünftigen Studenten wesentlich leichter fallen, sich unter ihrem zukünftigen Studium etwas vorzustellen.

Wie es immer so ist, fallen auch für die Inbetriebhaltung von '''biostudies.de''' Kosten an. Als "armer Student" bin ich natürlich sehr daran interessiert, diese nicht selbst tragen zu müssen. Daher werde ich in absehbarer Zeit versuchen zumindest die laufenden Kosten über eine zielgruppenorientierte Schaltung von Werbeflächen zu decken. Hierzu wird es den Werbepartnern möglich sein eine oder mehrere Seiten des E-Books, die in Verbindung mit dem umworbenen Produkt bzw. dem Werbepartner selbst stehen, monatlich zu mieten und hier in einer rechten Spalte einen kleinen Werbetext bzw. ein Bild oder Logo anzeigen zu lassen. Darüber hinaus werden die Werbepartner mit Unternehmenskurzbeschreibung, Logo und Link im Menüpunkt "[[http://biostudies.de/index.php?title=Werbepartner_und_Sponsoren|Werbepartner und Sponsoren]]" in alphanumerischer Reihenfolge angezeigt. Man möge es mir verzeihen.</text>
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Da ich von einigen Freunden und Bekannten weiß, daß es ihnen ganz ähnlich erging und ich mir vorstellen kann, daß mehrere Leute mit solchen Problemen konfrontiert sind, ist das primäre Ziel von '''biostudies.de''' die Zurverfügungstellung tiefergehender Informationen zur Biologie - dem Leben, seiner Erscheinungen und ihrer Funktionalität. Es ergab sich dann noch die Frage nach dem Aufbau und der Gestaltung der Informationen. Sollte es ein Buch werden? Nein. Dagegen spricht, daß die Infos für Jedermann schnell abrufbar sein sollten. In Form einer Website? Ja, das ist es! Bleibt zwar immer noch die Voraussetzung, daß der User über einen Internetzugang verfügen muß, aber so können deutlich mehr Leute erreicht werden. Als Form der angestrebten Infoseite stand nach längerer Diskussion der Aufbau eines Wikis (ähnlich Wikipedia) zur Debatte. Die Informationen sollen so dargestellt werden, daß sie in sich schlüssig und aufeinander aufbauend ein übersichtliches Bild der Biologie wiedergeben, so daß es auch Neulingen auf dem Gebiet der Biologie möglich ist sich schnell in das Thema einzufinden und sich entlang eines roten Fadens einzulesen.

Annähernd zeitgleich zu den ersten Vorbereitungen zum E-Book erhielt ich die Bescheinigung über meine Studienqualifikation. Selbstverständlich ergaben sich auch über den Ablauf, den vermittelten Stoff und das Studentenleben etliche Fragen. Nun ist es aber leider so, daß wenn man zehn Leute, die vielleicht noch dazu an unterschiedlichen Universitäten und zu etwas verschiedenen Zeiten studiert haben, fragt, Fünf davon sich nur an wenige Details erinnern können. Hört man den anderen Fünf zu, ergibt sich ein äußerst diffuses Bild: Beim Einen waren die Vorlesungen auf Englisch, beim Zweiten auf Deutsch, der Dritte hatte im Grundstudium keine Genetikvorlesung, der Vierte und Fünfte dafür gleich zwei. Um solche Verwirrungen zu vermeiden werde ich neben dem Aufbau des E-Books von Zeit zu Zeit exemplarisch für das Ein-Fach-Biologie-Bachelor-Studium an der Christian-Albrechts-Universität zu Kiel wichtige Details zum aktuellen Studienverlauf, den Tücken und Vorzuügen des Studentenalltags, etc. im Blog preisgeben. So sollte es zukünftigen Studenten wesentlich leichter fallen, sich unter ihrem zukünftigen Studium etwas vorzustellen.

Wie es immer so ist, fallen auch für die Inbetriebhaltung von '''biostudies.de''' Kosten an. Als "armer Student" bin ich natürlich sehr daran interessiert, diese nicht selbst tragen zu müssen. Daher werde ich in absehbarer Zeit versuchen zumindest die laufenden Kosten über eine zielgruppenorientierte Schaltung von Werbeflächen zu decken. Hierzu wird es den Werbepartnern möglich sein eine oder mehrere Seiten des E-Books, die in Verbindung mit dem umworbenen Produkt bzw. dem Werbepartner selbst stehen, monatlich zu mieten und hier in einer rechten Spalte einen kleinen Werbetext bzw. ein Bild oder Logo anzeigen zu lassen. Darüber hinaus werden die Werbepartner mit Unternehmenskurzbeschreibung, Logo und Link im Menüpunkt "[http://biostudies.de/index.php?title=Werbepartner_und_Sponsoren|Werbepartner und Sponsoren]" in alphanumerischer Reihenfolge angezeigt. Man möge es mir verzeihen.</text>
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Da ich von einigen Freunden und Bekannten weiß, daß es ihnen ganz ähnlich erging und ich mir vorstellen kann, daß mehrere Leute mit solchen Problemen konfrontiert sind, ist das primäre Ziel von '''biostudies.de''' die Zurverfügungstellung tiefergehender Informationen zur Biologie - dem Leben, seiner Erscheinungen und ihrer Funktionalität. Es ergab sich dann noch die Frage nach dem Aufbau und der Gestaltung der Informationen. Sollte es ein Buch werden? Nein. Dagegen spricht, daß die Infos für Jedermann schnell abrufbar sein sollten. In Form einer Website? Ja, das ist es! Bleibt zwar immer noch die Voraussetzung, daß der User über einen Internetzugang verfügen muß, aber so können deutlich mehr Leute erreicht werden. Als Form der angestrebten Infoseite stand nach längerer Diskussion der Aufbau eines Wikis (ähnlich Wikipedia) zur Debatte. Die Informationen sollen so dargestellt werden, daß sie in sich schlüssig und aufeinander aufbauend ein übersichtliches Bild der Biologie wiedergeben, so daß es auch Neulingen auf dem Gebiet der Biologie möglich ist sich schnell in das Thema einzufinden und sich entlang eines roten Fadens einzulesen.

Annähernd zeitgleich zu den ersten Vorbereitungen zum E-Book erhielt ich die Bescheinigung über meine Studienqualifikation. Selbstverständlich ergaben sich auch über den Ablauf, den vermittelten Stoff und das Studentenleben etliche Fragen. Nun ist es aber leider so, daß wenn man zehn Leute, die vielleicht noch dazu an unterschiedlichen Universitäten und zu etwas verschiedenen Zeiten studiert haben, fragt, Fünf davon sich nur an wenige Details erinnern können. Hört man den anderen Fünf zu, ergibt sich ein äußerst diffuses Bild: Beim Einen waren die Vorlesungen auf Englisch, beim Zweiten auf Deutsch, der Dritte hatte im Grundstudium keine Genetikvorlesung, der Vierte und Fünfte dafür gleich zwei. Um solche Verwirrungen zu vermeiden werde ich neben dem Aufbau des E-Books von Zeit zu Zeit exemplarisch für das Ein-Fach-Biologie-Bachelor-Studium an der Christian-Albrechts-Universität zu Kiel wichtige Details zum aktuellen Studienverlauf, den Tücken und Vorzuügen des Studentenalltags, etc. im Blog preisgeben. So sollte es zukünftigen Studenten wesentlich leichter fallen, sich unter ihrem zukünftigen Studium etwas vorzustellen.

Wie es immer so ist, fallen auch für die Inbetriebhaltung von '''biostudies.de''' Kosten an. Als "armer Student" bin ich natürlich sehr daran interessiert, diese nicht selbst tragen zu müssen. Daher werde ich in absehbarer Zeit versuchen zumindest die laufenden Kosten über eine zielgruppenorientierte Schaltung von Werbeflächen zu decken. Hierzu wird es den Werbepartnern möglich sein eine oder mehrere Seiten des E-Books, die in Verbindung mit dem umworbenen Produkt bzw. dem Werbepartner selbst stehen, monatlich zu mieten und hier in einer rechten Spalte einen kleinen Werbetext bzw. ein Bild oder Logo anzeigen zu lassen. Darüber hinaus werden die Werbepartner mit Unternehmenskurzbeschreibung, Logo und Link im Menüpunkt "[http://biostudies.de/index.php?title=Werbepartner_und_Sponsoren| Werbepartner und Sponsoren]" in alphanumerischer Reihenfolge angezeigt. Man möge es mir verzeihen.</text>
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Da ich von einigen Freunden und Bekannten weiß, daß es ihnen ganz ähnlich erging und ich mir vorstellen kann, daß mehrere Leute mit solchen Problemen konfrontiert sind, ist das primäre Ziel von '''biostudies.de''' die Zurverfügungstellung tiefergehender Informationen zur Biologie - dem Leben, seiner Erscheinungen und ihrer Funktionalität. Es ergab sich dann noch die Frage nach dem Aufbau und der Gestaltung der Informationen. Sollte es ein Buch werden? Nein. Dagegen spricht, daß die Infos für Jedermann schnell abrufbar sein sollten. In Form einer Website? Ja, das ist es! Bleibt zwar immer noch die Voraussetzung, daß der User über einen Internetzugang verfügen muß, aber so können deutlich mehr Leute erreicht werden. Als Form der angestrebten Infoseite stand nach längerer Diskussion der Aufbau eines Wikis (ähnlich Wikipedia) zur Debatte. Die Informationen sollen so dargestellt werden, daß sie in sich schlüssig und aufeinander aufbauend ein übersichtliches Bild der Biologie wiedergeben, so daß es auch Neulingen auf dem Gebiet der Biologie möglich ist sich schnell in das Thema einzufinden und sich entlang eines roten Fadens einzulesen.

Annähernd zeitgleich zu den ersten Vorbereitungen zum E-Book erhielt ich die Bescheinigung über meine Studienqualifikation. Selbstverständlich ergaben sich auch über den Ablauf, den vermittelten Stoff und das Studentenleben etliche Fragen. Nun ist es aber leider so, daß wenn man zehn Leute, die vielleicht noch dazu an unterschiedlichen Universitäten und zu etwas verschiedenen Zeiten studiert haben, fragt, Fünf davon sich nur an wenige Details erinnern können. Hört man den anderen Fünf zu, ergibt sich ein äußerst diffuses Bild: Beim Einen waren die Vorlesungen auf Englisch, beim Zweiten auf Deutsch, der Dritte hatte im Grundstudium keine Genetikvorlesung, der Vierte und Fünfte dafür gleich zwei. Um solche Verwirrungen zu vermeiden werde ich neben dem Aufbau des E-Books von Zeit zu Zeit exemplarisch für das Ein-Fach-Biologie-Bachelor-Studium an der Christian-Albrechts-Universität zu Kiel wichtige Details zum aktuellen Studienverlauf, den Tücken und Vorzuügen des Studentenalltags, etc. im Blog preisgeben. So sollte es zukünftigen Studenten wesentlich leichter fallen, sich unter ihrem zukünftigen Studium etwas vorzustellen.

Wie es immer so ist, fallen auch für die Inbetriebhaltung von '''biostudies.de''' Kosten an. Als "armer Student" bin ich natürlich sehr daran interessiert, diese nicht selbst tragen zu müssen. Daher werde ich in absehbarer Zeit versuchen zumindest die laufenden Kosten über eine zielgruppenorientierte Schaltung von Werbeflächen zu decken. Hierzu wird es den Werbepartnern möglich sein eine oder mehrere Seiten des E-Books, die in Verbindung mit dem umworbenen Produkt bzw. dem Werbepartner selbst stehen, monatlich zu mieten und hier in einer rechten Spalte einen kleinen Werbetext bzw. ein Bild oder Logo anzeigen zu lassen. Darüber hinaus werden die Werbepartner mit Unternehmenskurzbeschreibung, Logo und Link im Menüpunkt "Werbepartner und Sponsoren" in alphanumerischer Reihenfolge angezeigt. Man möge es mir verzeihen.</text>
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  <title>1.0 Definitionen der Biologie</title>
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    <text bytes="667" xml:space="preserve">Biologie ist die '''Lehre von den Lebewesen''', ihren Erscheinungen, Wandlungen und Interaktionen untereinander. Biologie muß als Naturwissenschaft strikt ihre Arbeitsgrundlage – Lebewesen – definieren. Demnach kennzeichnen sich Lebewesen durch
*den '''Besitz von Zellen''' bei '''Vielzellern''' oder die Organisation in Form einer '''einzelnen Zelle''' (bei '''Einzellern'''),
*die Fähigkeit zur (aktiven) '''Bewegung''',
*'''Wachstum''',
*die Aufnahme von Stoffen, Verarbeitung dieser und Ausscheidung anderer Stoffe ('''Stoffwechsel'''),
*'''Reizaufnahme''' und '''-verarbeitung''' aus der Umwelt und
*der autonomen '''Fortpflanzung''' bzw. '''Vermehrung'''.</text>
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  <title>2.0 Aufgabengebiete der Biologie</title>
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    <text bytes="1310" xml:space="preserve">Wie sich leicht aus der Definition von Lebewesen erkennen läßt, muß sich die Biologie mit vielfältigen Fragestellungen befassen. Um genauer zu unterscheiden gibt es die Möglichkeit, den Gesamtbereich der Biologie in mehrere Teildisziplinen einzuteilen. Dabei gibt es keine tatsächlich rein biologischen Disziplinen, sondern es handelt sich vielmehr um Wissensbereiche, die auf biologischen, chemischen, physikalischen oder/und mathematischen Grundlagen beruhen. Diesen Zusammenhang versucht Abb. 1 darzustellen. Je näher die schwarzen wissenschaftlichen Teildisziplinen den rot dargestellten Wissenschaften liegen, umso wichtiger ist in der Teildisziplin diese Wissenschaft.

[[Bild:Biodisziplinen.JPG]]

Generell kann anhand der vorliegenden Organismen die Biologie in Zoologie (Tierkunde), Botanik (Pflanzenkunde), die Mikrobiologie (behandelt überwiegend kleine Einzeller – meist Bakterien – aber auch pflanzliche und tierische Einzeller), Mykologie (Pilzkunde) und Virologie (da sich Viren u. a. nicht autonom reproduzieren können, gehören sie per definitionem nicht zur lebenden Natur) eingeteilt werden. Die Einteilung anhand des Arbeitsgegenstands erscheint jedoch sinnvoller, da schneller nachvollzogen werden kann, auf welchem Gebiet gearbeitet wird. Die wichtigsten Teildisziplinen sind</text>
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    <text bytes="1317" xml:space="preserve">Wie sich leicht aus der Definition von Lebewesen erkennen läßt, muß sich die Biologie mit vielfältigen Fragestellungen befassen. Um genauer zu unterscheiden gibt es die Möglichkeit, den Gesamtbereich der Biologie in mehrere Teildisziplinen einzuteilen. Dabei gibt es keine tatsächlich rein biologischen Disziplinen, sondern es handelt sich vielmehr um Wissensbereiche, die auf biologischen, chemischen, physikalischen oder/und mathematischen Grundlagen beruhen. Diesen Zusammenhang versucht Abb. 1 darzustellen. Je näher die schwarzen wissenschaftlichen Teildisziplinen den rot dargestellten Wissenschaften liegen, umso wichtiger ist in der Teildisziplin diese Wissenschaft.

[[Bild:Biodisziplinen.JPG|1000px]]

Generell kann anhand der vorliegenden Organismen die Biologie in Zoologie (Tierkunde), Botanik (Pflanzenkunde), die Mikrobiologie (behandelt überwiegend kleine Einzeller – meist Bakterien – aber auch pflanzliche und tierische Einzeller), Mykologie (Pilzkunde) und Virologie (da sich Viren u. a. nicht autonom reproduzieren können, gehören sie per definitionem nicht zur lebenden Natur) eingeteilt werden. Die Einteilung anhand des Arbeitsgegenstands erscheint jedoch sinnvoller, da schneller nachvollzogen werden kann, auf welchem Gebiet gearbeitet wird. Die wichtigsten Teildisziplinen sind</text>
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    <text bytes="1316" xml:space="preserve">Wie sich leicht aus der Definition von Lebewesen erkennen läßt, muß sich die Biologie mit vielfältigen Fragestellungen befassen. Um genauer zu unterscheiden gibt es die Möglichkeit, den Gesamtbereich der Biologie in mehrere Teildisziplinen einzuteilen. Dabei gibt es keine tatsächlich rein biologischen Disziplinen, sondern es handelt sich vielmehr um Wissensbereiche, die auf biologischen, chemischen, physikalischen oder/und mathematischen Grundlagen beruhen. Diesen Zusammenhang versucht Abb. 1 darzustellen. Je näher die schwarzen wissenschaftlichen Teildisziplinen den rot dargestellten Wissenschaften liegen, umso wichtiger ist in der Teildisziplin diese Wissenschaft.

[[Bild:Biodisziplinen.JPG|800px]]

Generell kann anhand der vorliegenden Organismen die Biologie in Zoologie (Tierkunde), Botanik (Pflanzenkunde), die Mikrobiologie (behandelt überwiegend kleine Einzeller – meist Bakterien – aber auch pflanzliche und tierische Einzeller), Mykologie (Pilzkunde) und Virologie (da sich Viren u. a. nicht autonom reproduzieren können, gehören sie per definitionem nicht zur lebenden Natur) eingeteilt werden. Die Einteilung anhand des Arbeitsgegenstands erscheint jedoch sinnvoller, da schneller nachvollzogen werden kann, auf welchem Gebiet gearbeitet wird. Die wichtigsten Teildisziplinen sind</text>
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[[Bild:Biodisziplinen.JPG|700px]]

Generell kann anhand der vorliegenden Organismen die Biologie in Zoologie (Tierkunde), Botanik (Pflanzenkunde), die Mikrobiologie (behandelt überwiegend kleine Einzeller – meist Bakterien – aber auch pflanzliche und tierische Einzeller), Mykologie (Pilzkunde) und Virologie (da sich Viren u. a. nicht autonom reproduzieren können, gehören sie per definitionem nicht zur lebenden Natur) eingeteilt werden. Die Einteilung anhand des Arbeitsgegenstands erscheint jedoch sinnvoller, da schneller nachvollzogen werden kann, auf welchem Gebiet gearbeitet wird. Die wichtigsten Teildisziplinen sind</text>
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&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Biodisziplinen.JPG|700px]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 1: Biologische Teildisziplinen und ihr Bezug zu anderen (Natur-)Wissenschaften'''
:Je näher die schwarz dargestellten Teildisziplinen den roten Wissenschaften sind, umso wichtiger ist deren Rolle in der gegebenen Teildisziplin.&lt;/small&gt;

Generell kann anhand der vorliegenden Organismen die Biologie in Zoologie (Tierkunde), Botanik (Pflanzenkunde), die Mikrobiologie (behandelt überwiegend kleine Einzeller – meist Bakterien – aber auch pflanzliche und tierische Einzeller), Mykologie (Pilzkunde) und Virologie (da sich Viren u. a. nicht autonom reproduzieren können, gehören sie per definitionem nicht zur lebenden Natur) eingeteilt werden. Die Einteilung anhand des Arbeitsgegenstands erscheint jedoch sinnvoller, da schneller nachvollzogen werden kann, auf welchem Gebiet gearbeitet wird. Die wichtigsten Teildisziplinen sind</text>
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&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Biodisziplinen.JPG|700px]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 1: Biologische Teildisziplinen und ihr Bezug zu anderen (Natur-)Wissenschaften'''&lt;/small&gt;
&lt;small&gt;::Je näher die schwarz dargestellten Teildisziplinen den roten Wissenschaften sind, umso wichtiger ist deren Rolle in der gegebenen Teildisziplin.&lt;/small&gt;

Generell kann anhand der vorliegenden Organismen die Biologie in Zoologie (Tierkunde), Botanik (Pflanzenkunde), die Mikrobiologie (behandelt überwiegend kleine Einzeller – meist Bakterien – aber auch pflanzliche und tierische Einzeller), Mykologie (Pilzkunde) und Virologie (da sich Viren u. a. nicht autonom reproduzieren können, gehören sie per definitionem nicht zur lebenden Natur) eingeteilt werden. Die Einteilung anhand des Arbeitsgegenstands erscheint jedoch sinnvoller, da schneller nachvollzogen werden kann, auf welchem Gebiet gearbeitet wird. Die wichtigsten Teildisziplinen sind</text>
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&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Biodisziplinen.JPG|700px]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 1: Biologische Teildisziplinen und ihr Bezug zu anderen (Natur-)Wissenschaften'''&lt;/small&gt;

&lt;small&gt;::Je näher die schwarz dargestellten Teildisziplinen den roten Wissenschaften sind, umso wichtiger ist deren Rolle in der gegebenen Teildisziplin.&lt;/small&gt;

Generell kann anhand der vorliegenden Organismen die Biologie in Zoologie (Tierkunde), Botanik (Pflanzenkunde), die Mikrobiologie (behandelt überwiegend kleine Einzeller – meist Bakterien – aber auch pflanzliche und tierische Einzeller), Mykologie (Pilzkunde) und Virologie (da sich Viren u. a. nicht autonom reproduzieren können, gehören sie per definitionem nicht zur lebenden Natur) eingeteilt werden. Die Einteilung anhand des Arbeitsgegenstands erscheint jedoch sinnvoller, da schneller nachvollzogen werden kann, auf welchem Gebiet gearbeitet wird. Die wichtigsten Teildisziplinen sind</text>
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&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Biodisziplinen.JPG|700px]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 1: Biologische Teildisziplinen und ihr Bezug zu anderen (Natur-)Wissenschaften'''&lt;/small&gt;
::&lt;small&gt;Je näher die schwarz dargestellten Teildisziplinen den roten Wissenschaften sind, umso wichtiger ist deren Rolle in der gegebenen Teildisziplin.&lt;/small&gt;

Generell kann anhand der vorliegenden Organismen die Biologie in Zoologie (Tierkunde), Botanik (Pflanzenkunde), die Mikrobiologie (behandelt überwiegend kleine Einzeller – meist Bakterien – aber auch pflanzliche und tierische Einzeller), Mykologie (Pilzkunde) und Virologie (da sich Viren u. a. nicht autonom reproduzieren können, gehören sie per definitionem nicht zur lebenden Natur) eingeteilt werden. Die Einteilung anhand des Arbeitsgegenstands erscheint jedoch sinnvoller, da schneller nachvollzogen werden kann, auf welchem Gebiet gearbeitet wird. Die wichtigsten Teildisziplinen sind</text>
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&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Biodisziplinen.JPG|700px]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 1: Biologische Teildisziplinen und ihr Bezug zu anderen (Natur-)Wissenschaften'''&lt;/small&gt;
::&lt;small&gt;Je näher die schwarz dargestellten Teildisziplinen den roten Wissenschaften sind, umso wichtiger ist deren Rolle in der gegebenen Teildisziplin.&lt;/small&gt;

Generell kann anhand der vorliegenden Organismen die Biologie in Zoologie (Tierkunde), Botanik (Pflanzenkunde), die Mikrobiologie (behandelt überwiegend kleine Einzeller – meist Bakterien – aber auch pflanzliche und tierische Einzeller), Mykologie (Pilzkunde) und Virologie (da sich Viren u. a. nicht autonom reproduzieren können, gehören sie per definitionem nicht zur lebenden Natur) eingeteilt werden. Die Einteilung anhand des Arbeitsgegenstands erscheint jedoch sinnvoller, da schneller nachvollzogen werden kann, auf welchem Gebiet gearbeitet wird. Die wichtigsten Teildisziplinen sind
•	Genetik mit
-	klassischer Genetik,
Sie erforscht und beschreibt die Vererbung morpholoanatomischer Charaktere und deren Zustandekommen.
-	Molekulargenetik,
Die Molekulargenetik beschäftigt sich mit dem Feinbau des Erbträgers, dessen Umsetzung zu Eiweißen und seinen Abänderungen.
-	Gentechnologie,
Gentechnologie befaßt sich mit der (gentechnischen) Veränderung von Organismen.
-	Populationsgenetik und
Die Populationsgenetik erklärt stochastisch die Abänderungen der Erbinformation durch gegebene Einflüsse.
-	Züchtungsgenetik.
Die Züchtungsgenetik klärt Fragen nach Kreuzungsmöglichkeiten zwischen Organismen, um gewünschte Merkmale hervorzubringen oder zu steigern.
•	Histologie,
Gewebelehre, die den Aufbau, die physikochemischen Eigenschaften und die physikalischen Beanspruchungen von Geweben (Zellverbänden) untersucht und beschreibt.
*Physiologie mit
**Immunologie,
::::Die Immunologie beschreibt und erklärt die Abwehrmechanismen von Organismen gegen körperfremde Eindringlinge.
**Bewegungsphysiologie,
::::Die Bewegungsphysiologie beschreibt und erforscht die physikalischen Notwendigkeiten und chemischen Vorgänge, die zum Ablauf von Bewegungen notwendig sind.
**Endokrinologie,
::::Teilgebiet, das die Steuerung von Organen durch chemische Botenstoffe, die Hormone, beschreibt.
**Fortpflanzungs- und Entwicklungsbiologie,
::::Die Fortpflanzungs- und Entwicklungsbiologie erforscht die Entstehung von Nachkommen sowie deren hormonelle Steuerung.
**Neurobiologie,
::::Sie beschreibt den Aufbau und die Funktionsweise von Nervensystemen.
**Sinnesphysiologie und
::::Die Sinnesphysiologie befaßt sich mit der Aufnahme von Reizen aus der Umwelt und ihrer Verarbeitung.
**Stoffwechselphysiologie,
::::Sie befaßt sich mit dem Stoffaufbau (Anabolismus), dem Stoffabbau (Katabolismus) sowie dem Umbau aufgenommener Stoffe (Metabolismus)
*Molekularbiologie,
::Ein Teilgebiet, welches sich mit dem Aufbau und den Reaktionen biochemischer Stoffe im Körper befaßt.
*Morphologie,
::Morphologie ist die Beschreibung von äußeren Merkmalen von Organismen oder Teilen dieser sowie die Untersuchung deren Zustandekommen.
*Anatomie,
::Als Anatomie wird die Lehre vom „inneren“ Aufbau der Organismen bezeichnet.
*Biostatistik,
::Die Biostatistik befaßt sich mit Fragen der Häufigkeit biologischer Erscheinungen, vergleich sie mit anderen und gewinnt statistisch gesicherte Kenntnisse aus allen statistischen Teilgebieten.
*Parasitologie,
::Parasitologie befaßt sich mit dem Aufbau von Parasiten, deren Lebenszyklen und den Auswirkungen auf ihren Wirt.
*Paläobiologie ,
::Sie beschäftigt sich mit der zeitlichen Erscheinung, dem Aufbau, der Überlieferung und der Nutzung historischer Organismen 
*Systematik,
::Die Systematik hat zur Aufgabe Organismen zu klassifizieren, eindeutig zu benennen und sie in ein System einzuordnen.
*Theoretische Biologie,
::Die theoretische Biologie befaßt sich mit der mathematischen Beschreibung, Modellierung und Auswertung biologischer Vorgänge.
*Verhaltensbiologie und
::Sie befaßt sich mit dem Zustandekommen und der Beeinflussung von Verhalten.
*Ökologie.
::Die Ökologie beschreibt und erforscht die Beziehungen der Lebewesen zueinander.</text>
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&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Biodisziplinen.JPG|700px]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 1: Biologische Teildisziplinen und ihr Bezug zu anderen (Natur-)Wissenschaften'''&lt;/small&gt;
::&lt;small&gt;Je näher die schwarz dargestellten Teildisziplinen den roten Wissenschaften sind, umso wichtiger ist deren Rolle in der gegebenen Teildisziplin.&lt;/small&gt;

Generell kann anhand der vorliegenden Organismen die Biologie in Zoologie (Tierkunde), Botanik (Pflanzenkunde), die Mikrobiologie (behandelt überwiegend kleine Einzeller – meist Bakterien – aber auch pflanzliche und tierische Einzeller), Mykologie (Pilzkunde) und Virologie (da sich Viren u. a. nicht autonom reproduzieren können, gehören sie per definitionem nicht zur lebenden Natur) eingeteilt werden. Die Einteilung anhand des Arbeitsgegenstands erscheint jedoch sinnvoller, da schneller nachvollzogen werden kann, auf welchem Gebiet gearbeitet wird. Die wichtigsten Teildisziplinen sind
•	Genetik mit
-	klassischer Genetik,
Sie erforscht und beschreibt die Vererbung morpholoanatomischer Charaktere und deren Zustandekommen.
-	Molekulargenetik,
Die Molekulargenetik beschäftigt sich mit dem Feinbau des Erbträgers, dessen Umsetzung zu Eiweißen und seinen Abänderungen.
-	Gentechnologie,
Gentechnologie befaßt sich mit der (gentechnischen) Veränderung von Organismen.
-	Populationsgenetik und
Die Populationsgenetik erklärt stochastisch die Abänderungen der Erbinformation durch gegebene Einflüsse.
-	Züchtungsgenetik.
Die Züchtungsgenetik klärt Fragen nach Kreuzungsmöglichkeiten zwischen Organismen, um gewünschte Merkmale hervorzubringen oder zu steigern.
*Histologie,
::::Gewebelehre, die den Aufbau, die physikochemischen Eigenschaften und die physikalischen Beanspruchungen von Geweben (Zellverbänden) untersucht und beschreibt.
*Physiologie mit
**Immunologie,
::::Die Immunologie beschreibt und erklärt die Abwehrmechanismen von Organismen gegen körperfremde Eindringlinge.
**Bewegungsphysiologie,
::::Die Bewegungsphysiologie beschreibt und erforscht die physikalischen Notwendigkeiten und chemischen Vorgänge, die zum Ablauf von Bewegungen notwendig sind.
**Endokrinologie,
::::Teilgebiet, das die Steuerung von Organen durch chemische Botenstoffe, die Hormone, beschreibt.
**Fortpflanzungs- und Entwicklungsbiologie,
::::Die Fortpflanzungs- und Entwicklungsbiologie erforscht die Entstehung von Nachkommen sowie deren hormonelle Steuerung.
**Neurobiologie,
::::Sie beschreibt den Aufbau und die Funktionsweise von Nervensystemen.
**Sinnesphysiologie und
::::Die Sinnesphysiologie befaßt sich mit der Aufnahme von Reizen aus der Umwelt und ihrer Verarbeitung.
**Stoffwechselphysiologie,
::::Sie befaßt sich mit dem Stoffaufbau (Anabolismus), dem Stoffabbau (Katabolismus) sowie dem Umbau aufgenommener Stoffe (Metabolismus)
*Molekularbiologie,
::Ein Teilgebiet, welches sich mit dem Aufbau und den Reaktionen biochemischer Stoffe im Körper befaßt.
*Morphologie,
::Morphologie ist die Beschreibung von äußeren Merkmalen von Organismen oder Teilen dieser sowie die Untersuchung deren Zustandekommen.
*Anatomie,
::Als Anatomie wird die Lehre vom „inneren“ Aufbau der Organismen bezeichnet.
*Biostatistik,
::Die Biostatistik befaßt sich mit Fragen der Häufigkeit biologischer Erscheinungen, vergleich sie mit anderen und gewinnt statistisch gesicherte Kenntnisse aus allen statistischen Teilgebieten.
*Parasitologie,
::Parasitologie befaßt sich mit dem Aufbau von Parasiten, deren Lebenszyklen und den Auswirkungen auf ihren Wirt.
*Paläobiologie ,
::Sie beschäftigt sich mit der zeitlichen Erscheinung, dem Aufbau, der Überlieferung und der Nutzung historischer Organismen 
*Systematik,
::Die Systematik hat zur Aufgabe Organismen zu klassifizieren, eindeutig zu benennen und sie in ein System einzuordnen.
*Theoretische Biologie,
::Die theoretische Biologie befaßt sich mit der mathematischen Beschreibung, Modellierung und Auswertung biologischer Vorgänge.
*Verhaltensbiologie und
::Sie befaßt sich mit dem Zustandekommen und der Beeinflussung von Verhalten.
*Ökologie.
::Die Ökologie beschreibt und erforscht die Beziehungen der Lebewesen zueinander.</text>
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&lt;small&gt;'''Abb. 1: Biologische Teildisziplinen und ihr Bezug zu anderen (Natur-)Wissenschaften'''&lt;/small&gt;
::&lt;small&gt;Je näher die schwarz dargestellten Teildisziplinen den roten Wissenschaften sind, umso wichtiger ist deren Rolle in der gegebenen Teildisziplin.&lt;/small&gt;

Generell kann anhand der vorliegenden Organismen die Biologie in Zoologie (Tierkunde), Botanik (Pflanzenkunde), die Mikrobiologie (behandelt überwiegend kleine Einzeller – meist Bakterien – aber auch pflanzliche und tierische Einzeller), Mykologie (Pilzkunde) und Virologie (da sich Viren u. a. nicht autonom reproduzieren können, gehören sie per definitionem nicht zur lebenden Natur) eingeteilt werden. Die Einteilung anhand des Arbeitsgegenstands erscheint jedoch sinnvoller, da schneller nachvollzogen werden kann, auf welchem Gebiet gearbeitet wird. Die wichtigsten Teildisziplinen sind
•	Genetik mit
-	klassischer Genetik,
Sie erforscht und beschreibt die Vererbung morpholoanatomischer Charaktere und deren Zustandekommen.
-	Molekulargenetik,
Die Molekulargenetik beschäftigt sich mit dem Feinbau des Erbträgers, dessen Umsetzung zu Eiweißen und seinen Abänderungen.
-	Gentechnologie,
Gentechnologie befaßt sich mit der (gentechnischen) Veränderung von Organismen.
-	Populationsgenetik und
Die Populationsgenetik erklärt stochastisch die Abänderungen der Erbinformation durch gegebene Einflüsse.
-	Züchtungsgenetik.
Die Züchtungsgenetik klärt Fragen nach Kreuzungsmöglichkeiten zwischen Organismen, um gewünschte Merkmale hervorzubringen oder zu steigern.
*Histologie,
:::Gewebelehre, die den Aufbau, die physikochemischen Eigenschaften und die physikalischen Beanspruchungen von Geweben (Zellverbänden) untersucht und beschreibt.
*Physiologie mit
**Immunologie,
::::::Die Immunologie beschreibt und erklärt die Abwehrmechanismen von Organismen gegen körperfremde Eindringlinge.
**Bewegungsphysiologie,
::::Die Bewegungsphysiologie beschreibt und erforscht die physikalischen Notwendigkeiten und chemischen Vorgänge, die zum Ablauf von Bewegungen notwendig sind.
**Endokrinologie,
::::Teilgebiet, das die Steuerung von Organen durch chemische Botenstoffe, die Hormone, beschreibt.
**Fortpflanzungs- und Entwicklungsbiologie,
::::Die Fortpflanzungs- und Entwicklungsbiologie erforscht die Entstehung von Nachkommen sowie deren hormonelle Steuerung.
**Neurobiologie,
::::Sie beschreibt den Aufbau und die Funktionsweise von Nervensystemen.
**Sinnesphysiologie und
::::Die Sinnesphysiologie befaßt sich mit der Aufnahme von Reizen aus der Umwelt und ihrer Verarbeitung.
**Stoffwechselphysiologie,
::::Sie befaßt sich mit dem Stoffaufbau (Anabolismus), dem Stoffabbau (Katabolismus) sowie dem Umbau aufgenommener Stoffe (Metabolismus)
*Molekularbiologie,
::Ein Teilgebiet, welches sich mit dem Aufbau und den Reaktionen biochemischer Stoffe im Körper befaßt.
*Morphologie,
::Morphologie ist die Beschreibung von äußeren Merkmalen von Organismen oder Teilen dieser sowie die Untersuchung deren Zustandekommen.
*Anatomie,
::Als Anatomie wird die Lehre vom „inneren“ Aufbau der Organismen bezeichnet.
*Biostatistik,
::Die Biostatistik befaßt sich mit Fragen der Häufigkeit biologischer Erscheinungen, vergleich sie mit anderen und gewinnt statistisch gesicherte Kenntnisse aus allen statistischen Teilgebieten.
*Parasitologie,
::Parasitologie befaßt sich mit dem Aufbau von Parasiten, deren Lebenszyklen und den Auswirkungen auf ihren Wirt.
*Paläobiologie ,
::Sie beschäftigt sich mit der zeitlichen Erscheinung, dem Aufbau, der Überlieferung und der Nutzung historischer Organismen 
*Systematik,
::Die Systematik hat zur Aufgabe Organismen zu klassifizieren, eindeutig zu benennen und sie in ein System einzuordnen.
*Theoretische Biologie,
::Die theoretische Biologie befaßt sich mit der mathematischen Beschreibung, Modellierung und Auswertung biologischer Vorgänge.
*Verhaltensbiologie und
::Sie befaßt sich mit dem Zustandekommen und der Beeinflussung von Verhalten.
*Ökologie.
::Die Ökologie beschreibt und erforscht die Beziehungen der Lebewesen zueinander.</text>
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    <text bytes="4822" xml:space="preserve">Wie sich leicht aus der Definition von Lebewesen erkennen läßt, muß sich die Biologie mit vielfältigen Fragestellungen befassen. Um genauer zu unterscheiden gibt es die Möglichkeit, den Gesamtbereich der Biologie in mehrere Teildisziplinen einzuteilen. Dabei gibt es keine tatsächlich rein biologischen Disziplinen, sondern es handelt sich vielmehr um Wissensbereiche, die auf biologischen, chemischen, physikalischen oder/und mathematischen Grundlagen beruhen. Diesen Zusammenhang versucht Abb. 1 darzustellen. Je näher die schwarzen wissenschaftlichen Teildisziplinen den rot dargestellten Wissenschaften liegen, umso wichtiger ist in der Teildisziplin diese Wissenschaft.

&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Biodisziplinen.JPG|700px]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 1: Biologische Teildisziplinen und ihr Bezug zu anderen (Natur-)Wissenschaften'''&lt;/small&gt;
::&lt;small&gt;Je näher die schwarz dargestellten Teildisziplinen den roten Wissenschaften sind, umso wichtiger ist deren Rolle in der gegebenen Teildisziplin.&lt;/small&gt;

Generell kann anhand der vorliegenden Organismen die Biologie in Zoologie (Tierkunde), Botanik (Pflanzenkunde), die Mikrobiologie (behandelt überwiegend kleine Einzeller – meist Bakterien – aber auch pflanzliche und tierische Einzeller), Mykologie (Pilzkunde) und Virologie (da sich Viren u. a. nicht autonom reproduzieren können, gehören sie per definitionem nicht zur lebenden Natur) eingeteilt werden. Die Einteilung anhand des Arbeitsgegenstands erscheint jedoch sinnvoller, da schneller nachvollzogen werden kann, auf welchem Gebiet gearbeitet wird. Die wichtigsten Teildisziplinen sind
•	Genetik mit
-	klassischer Genetik,
Sie erforscht und beschreibt die Vererbung morpholoanatomischer Charaktere und deren Zustandekommen.
-	Molekulargenetik,
Die Molekulargenetik beschäftigt sich mit dem Feinbau des Erbträgers, dessen Umsetzung zu Eiweißen und seinen Abänderungen.
-	Gentechnologie,
Gentechnologie befaßt sich mit der (gentechnischen) Veränderung von Organismen.
-	Populationsgenetik und
Die Populationsgenetik erklärt stochastisch die Abänderungen der Erbinformation durch gegebene Einflüsse.
-	Züchtungsgenetik.
Die Züchtungsgenetik klärt Fragen nach Kreuzungsmöglichkeiten zwischen Organismen, um gewünschte Merkmale hervorzubringen oder zu steigern.
*Histologie,
:::Gewebelehre, die den Aufbau, die physikochemischen Eigenschaften und die physikalischen Beanspruchungen von Geweben (Zellverbänden) untersucht und beschreibt.
*Physiologie mit
**Immunologie,
::::::Die Immunologie beschreibt und erklärt die Abwehrmechanismen von Organismen gegen körperfremde Eindringlinge.
*Bewegungsphysiologie,
::::Die Bewegungsphysiologie beschreibt und erforscht die physikalischen Notwendigkeiten und chemischen Vorgänge, die zum Ablauf von Bewegungen notwendig sind.
**Endokrinologie,
::::Teilgebiet, das die Steuerung von Organen durch chemische Botenstoffe, die Hormone, beschreibt.
**Fortpflanzungs- und Entwicklungsbiologie,
::::Die Fortpflanzungs- und Entwicklungsbiologie erforscht die Entstehung von Nachkommen sowie deren hormonelle Steuerung.
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::::Sie befaßt sich mit dem Stoffaufbau (Anabolismus), dem Stoffabbau (Katabolismus) sowie dem Umbau aufgenommener Stoffe (Metabolismus)
*Molekularbiologie,
::Ein Teilgebiet, welches sich mit dem Aufbau und den Reaktionen biochemischer Stoffe im Körper befaßt.
*Morphologie,
::Morphologie ist die Beschreibung von äußeren Merkmalen von Organismen oder Teilen dieser sowie die Untersuchung deren Zustandekommen.
*Anatomie,
::Als Anatomie wird die Lehre vom „inneren“ Aufbau der Organismen bezeichnet.
*Biostatistik,
::Die Biostatistik befaßt sich mit Fragen der Häufigkeit biologischer Erscheinungen, vergleich sie mit anderen und gewinnt statistisch gesicherte Kenntnisse aus allen statistischen Teilgebieten.
*Parasitologie,
::Parasitologie befaßt sich mit dem Aufbau von Parasiten, deren Lebenszyklen und den Auswirkungen auf ihren Wirt.
*Paläobiologie ,
::Sie beschäftigt sich mit der zeitlichen Erscheinung, dem Aufbau, der Überlieferung und der Nutzung historischer Organismen 
*Systematik,
::Die Systematik hat zur Aufgabe Organismen zu klassifizieren, eindeutig zu benennen und sie in ein System einzuordnen.
*Theoretische Biologie,
::Die theoretische Biologie befaßt sich mit der mathematischen Beschreibung, Modellierung und Auswertung biologischer Vorgänge.
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&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Biodisziplinen.JPG|700px]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 1: Biologische Teildisziplinen und ihr Bezug zu anderen (Natur-)Wissenschaften'''&lt;/small&gt;
::&lt;small&gt;Je näher die schwarz dargestellten Teildisziplinen den roten Wissenschaften sind, umso wichtiger ist deren Rolle in der gegebenen Teildisziplin.&lt;/small&gt;

Generell kann anhand der vorliegenden Organismen die Biologie in Zoologie (Tierkunde), Botanik (Pflanzenkunde), die Mikrobiologie (behandelt überwiegend kleine Einzeller – meist Bakterien – aber auch pflanzliche und tierische Einzeller), Mykologie (Pilzkunde) und Virologie (da sich Viren u. a. nicht autonom reproduzieren können, gehören sie per definitionem nicht zur lebenden Natur) eingeteilt werden. Die Einteilung anhand des Arbeitsgegenstands erscheint jedoch sinnvoller, da schneller nachvollzogen werden kann, auf welchem Gebiet gearbeitet wird. Die wichtigsten Teildisziplinen sind
*Genetik mit
**klassischer Genetik,
:::::::Sie erforscht und beschreibt die Vererbung morpholoanatomischer Charaktere und deren Zustandekommen.
**Molekulargenetik,
:::::::Die Molekulargenetik beschäftigt sich mit dem Feinbau des Erbträgers, dessen Umsetzung zu Eiweißen und seinen Abänderungen.
**Gentechnologie,
:::::::Gentechnologie befaßt sich mit der (gentechnischen) Veränderung von Organismen.
**Populationsgenetik und
:::::::Die Populationsgenetik erklärt stochastisch die Abänderungen der Erbinformation durch gegebene Einflüsse.
**Züchtungsgenetik.
:::::::Die Züchtungsgenetik klärt Fragen nach Kreuzungsmöglichkeiten zwischen Organismen, um gewünschte Merkmale hervorzubringen oder zu steigern.
*Histologie,
:::Gewebelehre, die den Aufbau, die physikochemischen Eigenschaften und die physikalischen Beanspruchungen von Geweben (Zellverbänden) untersucht und beschreibt.
*Physiologie mit
**Immunologie,
:::::::Die Immunologie beschreibt und erklärt die Abwehrmechanismen von Organismen gegen körperfremde Eindringlinge.
**Bewegungsphysiologie,
:::::::Die Bewegungsphysiologie beschreibt und erforscht die physikalischen Notwendigkeiten und chemischen Vorgänge, die zum Ablauf von Bewegungen notwendig sind.
**Endokrinologie,
:::::::Teilgebiet, das die Steuerung von Organen durch chemische Botenstoffe, die Hormone, beschreibt.
**Fortpflanzungs- und Entwicklungsbiologie,
:::::::Die Fortpflanzungs- und Entwicklungsbiologie erforscht die Entstehung von Nachkommen sowie deren hormonelle Steuerung.
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:::::::Sie beschreibt den Aufbau und die Funktionsweise von Nervensystemen.
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:::::::Die Sinnesphysiologie befaßt sich mit der Aufnahme von Reizen aus der Umwelt und ihrer Verarbeitung.
**Stoffwechselphysiologie,
:::::::Sie befaßt sich mit dem Stoffaufbau (Anabolismus), dem Stoffabbau (Katabolismus) sowie dem Umbau aufgenommener Stoffe (Metabolismus)
*Molekularbiologie,
:::Ein Teilgebiet, welches sich mit dem Aufbau und den Reaktionen biochemischer Stoffe im Körper befaßt.
*Morphologie,
:::Morphologie ist die Beschreibung von äußeren Merkmalen von Organismen oder Teilen dieser sowie die Untersuchung deren Zustandekommen.
*Anatomie,
:::Als Anatomie wird die Lehre vom „inneren“ Aufbau der Organismen bezeichnet.
*Biostatistik,
:::Die Biostatistik befaßt sich mit Fragen der Häufigkeit biologischer Erscheinungen, vergleich sie mit anderen und gewinnt statistisch gesicherte Kenntnisse aus allen statistischen Teilgebieten.
*Parasitologie,
:::Parasitologie befaßt sich mit dem Aufbau von Parasiten, deren Lebenszyklen und den Auswirkungen auf ihren Wirt.
*Paläobiologie ,
:::Sie beschäftigt sich mit der zeitlichen Erscheinung, dem Aufbau, der Überlieferung und der Nutzung historischer Organismen 
*Systematik,
:::Die Systematik hat zur Aufgabe Organismen zu klassifizieren, eindeutig zu benennen und sie in ein System einzuordnen.
*Theoretische Biologie,
:::Die theoretische Biologie befaßt sich mit der mathematischen Beschreibung, Modellierung und Auswertung biologischer Vorgänge.
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&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Biodisziplinen.JPG|700px]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 1: Biologische Teildisziplinen und ihr Bezug zu anderen (Natur-)Wissenschaften'''&lt;/small&gt;
::&lt;small&gt;Je näher die schwarz dargestellten Teildisziplinen den roten Wissenschaften sind, umso wichtiger ist deren Rolle in der gegebenen Teildisziplin.&lt;/small&gt;

Generell kann anhand der vorliegenden Organismen die Biologie in Zoologie (Tierkunde), Botanik (Pflanzenkunde), die Mikrobiologie (behandelt überwiegend kleine Einzeller – meist Bakterien – aber auch pflanzliche und tierische Einzeller), Mykologie (Pilzkunde) und Virologie (da sich Viren u. a. nicht autonom reproduzieren können, gehören sie per definitionem nicht zur lebenden Natur) eingeteilt werden. Die Einteilung anhand des Arbeitsgegenstands erscheint jedoch sinnvoller, da schneller nachvollzogen werden kann, auf welchem Gebiet gearbeitet wird. Die wichtigsten Teildisziplinen sind
*Genetik mit
**klassischer Genetik,
:::::::Sie erforscht und beschreibt die Vererbung morpholoanatomischer Charaktere und deren Zustandekommen.
:::*Molekulargenetik,
:::::::Die Molekulargenetik beschäftigt sich mit dem Feinbau des Erbträgers, dessen Umsetzung zu Eiweißen und seinen Abänderungen.
**Gentechnologie,
:::::::Gentechnologie befaßt sich mit der (gentechnischen) Veränderung von Organismen.
**Populationsgenetik und
:::::::Die Populationsgenetik erklärt stochastisch die Abänderungen der Erbinformation durch gegebene Einflüsse.
**Züchtungsgenetik.
:::::::Die Züchtungsgenetik klärt Fragen nach Kreuzungsmöglichkeiten zwischen Organismen, um gewünschte Merkmale hervorzubringen oder zu steigern.
*Histologie,
:::Gewebelehre, die den Aufbau, die physikochemischen Eigenschaften und die physikalischen Beanspruchungen von Geweben (Zellverbänden) untersucht und beschreibt.
*Physiologie mit
**Immunologie,
:::::::Die Immunologie beschreibt und erklärt die Abwehrmechanismen von Organismen gegen körperfremde Eindringlinge.
**Bewegungsphysiologie,
:::::::Die Bewegungsphysiologie beschreibt und erforscht die physikalischen Notwendigkeiten und chemischen Vorgänge, die zum Ablauf von Bewegungen notwendig sind.
**Endokrinologie,
:::::::Teilgebiet, das die Steuerung von Organen durch chemische Botenstoffe, die Hormone, beschreibt.
**Fortpflanzungs- und Entwicklungsbiologie,
:::::::Die Fortpflanzungs- und Entwicklungsbiologie erforscht die Entstehung von Nachkommen sowie deren hormonelle Steuerung.
**Neurobiologie,
:::::::Sie beschreibt den Aufbau und die Funktionsweise von Nervensystemen.
**Sinnesphysiologie und
:::::::Die Sinnesphysiologie befaßt sich mit der Aufnahme von Reizen aus der Umwelt und ihrer Verarbeitung.
**Stoffwechselphysiologie,
:::::::Sie befaßt sich mit dem Stoffaufbau (Anabolismus), dem Stoffabbau (Katabolismus) sowie dem Umbau aufgenommener Stoffe (Metabolismus)
*Molekularbiologie,
:::Ein Teilgebiet, welches sich mit dem Aufbau und den Reaktionen biochemischer Stoffe im Körper befaßt.
*Morphologie,
:::Morphologie ist die Beschreibung von äußeren Merkmalen von Organismen oder Teilen dieser sowie die Untersuchung deren Zustandekommen.
*Anatomie,
:::Als Anatomie wird die Lehre vom „inneren“ Aufbau der Organismen bezeichnet.
*Biostatistik,
:::Die Biostatistik befaßt sich mit Fragen der Häufigkeit biologischer Erscheinungen, vergleich sie mit anderen und gewinnt statistisch gesicherte Kenntnisse aus allen statistischen Teilgebieten.
*Parasitologie,
:::Parasitologie befaßt sich mit dem Aufbau von Parasiten, deren Lebenszyklen und den Auswirkungen auf ihren Wirt.
*Paläobiologie ,
:::Sie beschäftigt sich mit der zeitlichen Erscheinung, dem Aufbau, der Überlieferung und der Nutzung historischer Organismen 
*Systematik,
:::Die Systematik hat zur Aufgabe Organismen zu klassifizieren, eindeutig zu benennen und sie in ein System einzuordnen.
*Theoretische Biologie,
:::Die theoretische Biologie befaßt sich mit der mathematischen Beschreibung, Modellierung und Auswertung biologischer Vorgänge.
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Generell kann anhand der vorliegenden Organismen die Biologie in Zoologie (Tierkunde), Botanik (Pflanzenkunde), die Mikrobiologie (behandelt überwiegend kleine Einzeller – meist Bakterien – aber auch pflanzliche und tierische Einzeller), Mykologie (Pilzkunde) und Virologie (da sich Viren u. a. nicht autonom reproduzieren können, gehören sie per definitionem nicht zur lebenden Natur) eingeteilt werden. Die Einteilung anhand des Arbeitsgegenstands erscheint jedoch sinnvoller, da schneller nachvollzogen werden kann, auf welchem Gebiet gearbeitet wird. Die wichtigsten Teildisziplinen sind
*Genetik mit
:::*klassischer Genetik,
::::::Sie erforscht und beschreibt die Vererbung morpholoanatomischer Charaktere und deren Zustandekommen.
:::*Molekulargenetik,
::::::Die Molekulargenetik beschäftigt sich mit dem Feinbau des Erbträgers, dessen Umsetzung zu Eiweißen und seinen Abänderungen.
:::*Gentechnologie,
::::::Gentechnologie befaßt sich mit der (gentechnischen) Veränderung von Organismen.
:::*Populationsgenetik und
::::::Die Populationsgenetik erklärt stochastisch die Abänderungen der Erbinformation durch gegebene Einflüsse.
:::*Züchtungsgenetik.
::::::Die Züchtungsgenetik klärt Fragen nach Kreuzungsmöglichkeiten zwischen Organismen, um gewünschte Merkmale hervorzubringen oder zu steigern.
*Histologie,
:::Gewebelehre, die den Aufbau, die physikochemischen Eigenschaften und die physikalischen Beanspruchungen von Geweben (Zellverbänden) untersucht und beschreibt.
*Physiologie mit
:::*Immunologie,
::::::Die Immunologie beschreibt und erklärt die Abwehrmechanismen von Organismen gegen körperfremde Eindringlinge.
:::*Bewegungsphysiologie,
::::::Die Bewegungsphysiologie beschreibt und erforscht die physikalischen Notwendigkeiten und chemischen Vorgänge, die zum Ablauf von Bewegungen notwendig sind.
:::*Endokrinologie,
::::::Teilgebiet, das die Steuerung von Organen durch chemische Botenstoffe, die Hormone, beschreibt.
:::*Fortpflanzungs- und Entwicklungsbiologie,
::::::Die Fortpflanzungs- und Entwicklungsbiologie erforscht die Entstehung von Nachkommen sowie deren hormonelle Steuerung.
:::*Neurobiologie,
::::::Sie beschreibt den Aufbau und die Funktionsweise von Nervensystemen.
:::*Sinnesphysiologie und
::::::Die Sinnesphysiologie befaßt sich mit der Aufnahme von Reizen aus der Umwelt und ihrer Verarbeitung.
:::*Stoffwechselphysiologie,
::::::Sie befaßt sich mit dem Stoffaufbau (Anabolismus), dem Stoffabbau (Katabolismus) sowie dem Umbau aufgenommener Stoffe (Metabolismus)
*Molekularbiologie,
:::Ein Teilgebiet, welches sich mit dem Aufbau und den Reaktionen biochemischer Stoffe im Körper befaßt.
*Morphologie,
:::Morphologie ist die Beschreibung von äußeren Merkmalen von Organismen oder Teilen dieser sowie die Untersuchung deren Zustandekommen.
*Anatomie,
:::Als Anatomie wird die Lehre vom „inneren“ Aufbau der Organismen bezeichnet.
*Biostatistik,
:::Die Biostatistik befaßt sich mit Fragen der Häufigkeit biologischer Erscheinungen, vergleich sie mit anderen und gewinnt statistisch gesicherte Kenntnisse aus allen statistischen Teilgebieten.
*Parasitologie,
:::Parasitologie befaßt sich mit dem Aufbau von Parasiten, deren Lebenszyklen und den Auswirkungen auf ihren Wirt.
*Paläobiologie ,
:::Sie beschäftigt sich mit der zeitlichen Erscheinung, dem Aufbau, der Überlieferung und der Nutzung historischer Organismen 
*Systematik,
:::Die Systematik hat zur Aufgabe Organismen zu klassifizieren, eindeutig zu benennen und sie in ein System einzuordnen.
*Theoretische Biologie,
:::Die theoretische Biologie befaßt sich mit der mathematischen Beschreibung, Modellierung und Auswertung biologischer Vorgänge.
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Generell kann anhand der vorliegenden Organismen die Biologie in Zoologie (Tierkunde), Botanik (Pflanzenkunde), die Mikrobiologie (behandelt überwiegend kleine Einzeller – meist Bakterien – aber auch pflanzliche und tierische Einzeller), Mykologie (Pilzkunde) und Virologie (da sich Viren u. a. nicht autonom reproduzieren können, gehören sie per definitionem nicht zur lebenden Natur) eingeteilt werden. Die Einteilung anhand des Arbeitsgegenstands erscheint jedoch sinnvoller, da schneller nachvollzogen werden kann, auf welchem Gebiet gearbeitet wird. Die wichtigsten Teildisziplinen sind
*Genetik mit
:*klassischer Genetik,
::::Sie erforscht und beschreibt die Vererbung morpholoanatomischer Charaktere und deren Zustandekommen.
:::*Molekulargenetik,
::::::Die Molekulargenetik beschäftigt sich mit dem Feinbau des Erbträgers, dessen Umsetzung zu Eiweißen und seinen Abänderungen.
:::*Gentechnologie,
::::::Gentechnologie befaßt sich mit der (gentechnischen) Veränderung von Organismen.
:::*Populationsgenetik und
::::::Die Populationsgenetik erklärt stochastisch die Abänderungen der Erbinformation durch gegebene Einflüsse.
:::*Züchtungsgenetik.
::::::Die Züchtungsgenetik klärt Fragen nach Kreuzungsmöglichkeiten zwischen Organismen, um gewünschte Merkmale hervorzubringen oder zu steigern.
*Histologie,
:::Gewebelehre, die den Aufbau, die physikochemischen Eigenschaften und die physikalischen Beanspruchungen von Geweben (Zellverbänden) untersucht und beschreibt.
*Physiologie mit
:::*Immunologie,
::::::Die Immunologie beschreibt und erklärt die Abwehrmechanismen von Organismen gegen körperfremde Eindringlinge.
:::*Bewegungsphysiologie,
::::::Die Bewegungsphysiologie beschreibt und erforscht die physikalischen Notwendigkeiten und chemischen Vorgänge, die zum Ablauf von Bewegungen notwendig sind.
:::*Endokrinologie,
::::::Teilgebiet, das die Steuerung von Organen durch chemische Botenstoffe, die Hormone, beschreibt.
:::*Fortpflanzungs- und Entwicklungsbiologie,
::::::Die Fortpflanzungs- und Entwicklungsbiologie erforscht die Entstehung von Nachkommen sowie deren hormonelle Steuerung.
:::*Neurobiologie,
::::::Sie beschreibt den Aufbau und die Funktionsweise von Nervensystemen.
:::*Sinnesphysiologie und
::::::Die Sinnesphysiologie befaßt sich mit der Aufnahme von Reizen aus der Umwelt und ihrer Verarbeitung.
:::*Stoffwechselphysiologie,
::::::Sie befaßt sich mit dem Stoffaufbau (Anabolismus), dem Stoffabbau (Katabolismus) sowie dem Umbau aufgenommener Stoffe (Metabolismus)
*Molekularbiologie,
:::Ein Teilgebiet, welches sich mit dem Aufbau und den Reaktionen biochemischer Stoffe im Körper befaßt.
*Morphologie,
:::Morphologie ist die Beschreibung von äußeren Merkmalen von Organismen oder Teilen dieser sowie die Untersuchung deren Zustandekommen.
*Anatomie,
:::Als Anatomie wird die Lehre vom „inneren“ Aufbau der Organismen bezeichnet.
*Biostatistik,
:::Die Biostatistik befaßt sich mit Fragen der Häufigkeit biologischer Erscheinungen, vergleich sie mit anderen und gewinnt statistisch gesicherte Kenntnisse aus allen statistischen Teilgebieten.
*Parasitologie,
:::Parasitologie befaßt sich mit dem Aufbau von Parasiten, deren Lebenszyklen und den Auswirkungen auf ihren Wirt.
*Paläobiologie ,
:::Sie beschäftigt sich mit der zeitlichen Erscheinung, dem Aufbau, der Überlieferung und der Nutzung historischer Organismen 
*Systematik,
:::Die Systematik hat zur Aufgabe Organismen zu klassifizieren, eindeutig zu benennen und sie in ein System einzuordnen.
*Theoretische Biologie,
:::Die theoretische Biologie befaßt sich mit der mathematischen Beschreibung, Modellierung und Auswertung biologischer Vorgänge.
*Verhaltensbiologie und
:::Sie befaßt sich mit dem Zustandekommen und der Beeinflussung von Verhalten.
*Ökologie.
:::Die Ökologie beschreibt und erforscht die Beziehungen der Lebewesen zueinander.</text>
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&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Biodisziplinen.JPG|700px]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 1: Biologische Teildisziplinen und ihr Bezug zu anderen (Natur-)Wissenschaften'''&lt;/small&gt;
::&lt;small&gt;Je näher die schwarz dargestellten Teildisziplinen den roten Wissenschaften sind, umso wichtiger ist deren Rolle in der gegebenen Teildisziplin.&lt;/small&gt;

Generell kann anhand der vorliegenden Organismen die Biologie in Zoologie (Tierkunde), Botanik (Pflanzenkunde), die Mikrobiologie (behandelt überwiegend kleine Einzeller – meist Bakterien – aber auch pflanzliche und tierische Einzeller), Mykologie (Pilzkunde) und Virologie (da sich Viren u. a. nicht autonom reproduzieren können, gehören sie per definitionem nicht zur lebenden Natur) eingeteilt werden. Die Einteilung anhand des Arbeitsgegenstands erscheint jedoch sinnvoller, da schneller nachvollzogen werden kann, auf welchem Gebiet gearbeitet wird. Die wichtigsten Teildisziplinen sind
*Genetik mit
:*klassischer Genetik,
::::Sie erforscht und beschreibt die Vererbung morpholoanatomischer Charaktere und deren Zustandekommen.
:*Molekulargenetik,
::::Die Molekulargenetik beschäftigt sich mit dem Feinbau des Erbträgers, dessen Umsetzung zu Eiweißen und seinen Abänderungen.
:*Gentechnologie,
::::Gentechnologie befaßt sich mit der (gentechnischen) Veränderung von Organismen.
:*Populationsgenetik und
::::Die Populationsgenetik erklärt stochastisch die Abänderungen der Erbinformation durch gegebene Einflüsse.
:*Züchtungsgenetik.
::::Die Züchtungsgenetik klärt Fragen nach Kreuzungsmöglichkeiten zwischen Organismen, um gewünschte Merkmale hervorzubringen oder zu steigern.
*Histologie,
:::Gewebelehre, die den Aufbau, die physikochemischen Eigenschaften und die physikalischen Beanspruchungen von Geweben (Zellverbänden) untersucht und beschreibt.
*Physiologie mit
:*Immunologie,
::::Die Immunologie beschreibt und erklärt die Abwehrmechanismen von Organismen gegen körperfremde Eindringlinge.
:*Bewegungsphysiologie,
::::Die Bewegungsphysiologie beschreibt und erforscht die physikalischen Notwendigkeiten und chemischen Vorgänge, die zum Ablauf von Bewegungen notwendig sind.
:*Endokrinologie,
::::Teilgebiet, das die Steuerung von Organen durch chemische Botenstoffe, die Hormone, beschreibt.
:*Fortpflanzungs- und Entwicklungsbiologie,
::::Die Fortpflanzungs- und Entwicklungsbiologie erforscht die Entstehung von Nachkommen sowie deren hormonelle Steuerung.
:*Neurobiologie,
::::Sie beschreibt den Aufbau und die Funktionsweise von Nervensystemen.
:*Sinnesphysiologie und
::::Die Sinnesphysiologie befaßt sich mit der Aufnahme von Reizen aus der Umwelt und ihrer Verarbeitung.
:*Stoffwechselphysiologie,
::::Sie befaßt sich mit dem Stoffaufbau (Anabolismus), dem Stoffabbau (Katabolismus) sowie dem Umbau aufgenommener Stoffe (Metabolismus)
*Molekularbiologie,
:::Ein Teilgebiet, welches sich mit dem Aufbau und den Reaktionen biochemischer Stoffe im Körper befaßt.
*Morphologie,
:::Morphologie ist die Beschreibung von äußeren Merkmalen von Organismen oder Teilen dieser sowie die Untersuchung deren Zustandekommen.
*Anatomie,
:::Als Anatomie wird die Lehre vom „inneren“ Aufbau der Organismen bezeichnet.
*Biostatistik,
:::Die Biostatistik befaßt sich mit Fragen der Häufigkeit biologischer Erscheinungen, vergleich sie mit anderen und gewinnt statistisch gesicherte Kenntnisse aus allen statistischen Teilgebieten.
*Parasitologie,
:::Parasitologie befaßt sich mit dem Aufbau von Parasiten, deren Lebenszyklen und den Auswirkungen auf ihren Wirt.
*Paläobiologie ,
:::Sie beschäftigt sich mit der zeitlichen Erscheinung, dem Aufbau, der Überlieferung und der Nutzung historischer Organismen 
*Systematik,
:::Die Systematik hat zur Aufgabe Organismen zu klassifizieren, eindeutig zu benennen und sie in ein System einzuordnen.
*Theoretische Biologie,
:::Die theoretische Biologie befaßt sich mit der mathematischen Beschreibung, Modellierung und Auswertung biologischer Vorgänge.
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&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Biodisziplinen.JPG|700px]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 1: Biologische Teildisziplinen und ihr Bezug zu anderen (Natur-)Wissenschaften'''&lt;/small&gt;
::&lt;small&gt;Je näher die schwarz dargestellten Teildisziplinen den roten Wissenschaften sind, umso wichtiger ist deren Rolle in der gegebenen Teildisziplin.&lt;/small&gt;

Generell kann anhand der vorliegenden Organismen die Biologie in Zoologie (Tierkunde), Botanik (Pflanzenkunde), die Mikrobiologie (behandelt überwiegend kleine Einzeller – meist Bakterien – aber auch pflanzliche und tierische Einzeller), Mykologie (Pilzkunde) und Virologie (da sich Viren u. a. nicht autonom reproduzieren können, gehören sie per definitionem nicht zur lebenden Natur) eingeteilt werden. Die Einteilung anhand des Arbeitsgegenstands erscheint jedoch sinnvoller, da schneller nachvollzogen werden kann, auf welchem Gebiet gearbeitet wird. Die wichtigsten Teildisziplinen sind
*Genetik mit
:*klassischer Genetik,
::::Sie erforscht und beschreibt die Vererbung morpholoanatomischer Charaktere und deren Zustandekommen.
:*Molekulargenetik,
::::Die Molekulargenetik beschäftigt sich mit dem Feinbau des Erbträgers, dessen Umsetzung zu Eiweißen und seinen Abänderungen.
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::::Gentechnologie befaßt sich mit der (gentechnischen) Veränderung von Organismen.
:*Populationsgenetik und
::::Die Populationsgenetik erklärt stochastisch die Abänderungen der Erbinformation durch gegebene Einflüsse.
:*Züchtungsgenetik.
::::Die Züchtungsgenetik klärt Fragen nach Kreuzungsmöglichkeiten zwischen Organismen, um gewünschte Merkmale hervorzubringen oder zu steigern.
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:::Gewebelehre, die den Aufbau, die physikochemischen Eigenschaften und die physikalischen Beanspruchungen von Geweben (Zellverbänden) untersucht und beschreibt.
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:*Immunologie,
::::Die Immunologie beschreibt und erklärt die Abwehrmechanismen von Organismen gegen körperfremde Eindringlinge.
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&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Biodisziplinen.JPG|700px]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 1: Biologische Teildisziplinen und ihr Bezug zu anderen (Natur-)Wissenschaften'''&lt;/small&gt;
::&lt;small&gt;Je näher die schwarz dargestellten Teildisziplinen den roten Wissenschaften sind, umso wichtiger ist deren Rolle in der gegebenen Teildisziplin.&lt;/small&gt;

Generell kann anhand der vorliegenden Organismen die Biologie in Zoologie (Tierkunde), Botanik (Pflanzenkunde), die Mikrobiologie (behandelt überwiegend kleine Einzeller – meist Bakterien – aber auch pflanzliche und tierische Einzeller), Mykologie (Pilzkunde) und Virologie (da sich Viren u. a. nicht autonom reproduzieren können, gehören sie per definitionem nicht zur lebenden Natur) eingeteilt werden. Die Einteilung anhand des Arbeitsgegenstands erscheint jedoch sinnvoller, da schneller nachvollzogen werden kann, auf welchem Gebiet gearbeitet wird. Die wichtigsten Teildisziplinen sind
*Genetik mit
:*klassischer Genetik,
::::Sie erforscht und beschreibt die Vererbung morpholoanatomischer Charaktere und deren Zustandekommen.
:*Molekulargenetik,
::::Die Molekulargenetik beschäftigt sich mit dem Feinbau des Erbträgers, dessen Umsetzung zu Eiweißen und seinen Abänderungen.
:*Gentechnologie,
::::Gentechnologie befaßt sich mit der (gentechnischen) Veränderung von Organismen.
:*Populationsgenetik und
::::Die Populationsgenetik erklärt stochastisch die Abänderungen der Erbinformation durch gegebene Einflüsse.
:*Züchtungsgenetik.
::::Die Züchtungsgenetik klärt Fragen nach Kreuzungsmöglichkeiten zwischen Organismen, um gewünschte Merkmale hervorzubringen oder zu steigern.
*Histologie,
:::Gewebelehre, die den Aufbau, die physikochemischen Eigenschaften und die physikalischen Beanspruchungen von Geweben (Zellverbänden) untersucht und beschreibt.
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:*Immunologie,
::::Die Immunologie beschreibt und erklärt die Abwehrmechanismen von Organismen gegen körperfremde Eindringlinge.
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::::Die Bewegungsphysiologie beschreibt und erforscht die physikalischen Notwendigkeiten und chemischen Vorgänge, die zum Ablauf von Bewegungen notwendig sind.
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::::Die Fortpflanzungs- und Entwicklungsbiologie erforscht die Entstehung von Nachkommen sowie deren hormonelle Steuerung.
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::::Die Sinnesphysiologie befaßt sich mit der Aufnahme von Reizen aus der Umwelt und ihrer Verarbeitung.
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*Molekularbiologie,
:::Ein Teilgebiet, welches sich mit dem Aufbau und den Reaktionen biochemischer Stoffe im Körper befaßt.
*Morphologie,
:::Morphologie ist die Beschreibung von äußeren Merkmalen von Organismen oder Teilen dieser sowie die Untersuchung deren Zustandekommen.
*Anatomie,
:::Als Anatomie wird die Lehre vom „inneren“ Aufbau der Organismen bezeichnet.
*Biostatistik,
:::Die Biostatistik befaßt sich mit Fragen der Häufigkeit biologischer Erscheinungen, vergleich sie mit anderen und gewinnt statistisch gesicherte Kenntnisse aus allen statistischen Teilgebieten.
*Parasitologie,
:::Parasitologie befaßt sich mit dem Aufbau von Parasiten, deren Lebenszyklen und den Auswirkungen auf ihren Wirt.
*Paläobiologie[1],
:::Sie beschäftigt sich mit der zeitlichen Erscheinung, dem Aufbau, der Überlieferung und der Nutzung historischer Organismen 
*Systematik,
:::Die Systematik hat zur Aufgabe Organismen zu klassifizieren, eindeutig zu benennen und sie in ein System einzuordnen.
*Theoretische Biologie,
:::Die theoretische Biologie befaßt sich mit der mathematischen Beschreibung, Modellierung und Auswertung biologischer Vorgänge.
*Verhaltensbiologie und
:::Sie befaßt sich mit dem Zustandekommen und der Beeinflussung von Verhalten.
*Ökologie.
:::Die Ökologie beschreibt und erforscht die Beziehungen der Lebewesen zueinander.

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&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Biodisziplinen.JPG|700px]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 1: Biologische Teildisziplinen und ihr Bezug zu anderen (Natur-)Wissenschaften'''&lt;/small&gt;
::&lt;small&gt;Je näher die schwarz dargestellten Teildisziplinen den roten Wissenschaften sind, umso wichtiger ist deren Rolle in der gegebenen Teildisziplin.&lt;/small&gt;

Generell kann anhand der vorliegenden Organismen die Biologie in Zoologie (Tierkunde), Botanik (Pflanzenkunde), die Mikrobiologie (behandelt überwiegend kleine Einzeller – meist Bakterien – aber auch pflanzliche und tierische Einzeller), Mykologie (Pilzkunde) und Virologie (da sich Viren u. a. nicht autonom reproduzieren können, gehören sie per definitionem nicht zur lebenden Natur) eingeteilt werden. Die Einteilung anhand des Arbeitsgegenstands erscheint jedoch sinnvoller, da schneller nachvollzogen werden kann, auf welchem Gebiet gearbeitet wird. Die wichtigsten Teildisziplinen sind
*Genetik mit
:*klassischer Genetik,
::::Sie erforscht und beschreibt die Vererbung morpholoanatomischer Charaktere und deren Zustandekommen.
:*Molekulargenetik,
::::Die Molekulargenetik beschäftigt sich mit dem Feinbau des Erbträgers, dessen Umsetzung zu Eiweißen und seinen Abänderungen.
:*Gentechnologie,
::::Gentechnologie befaßt sich mit der (gentechnischen) Veränderung von Organismen.
:*Populationsgenetik und
::::Die Populationsgenetik erklärt stochastisch die Abänderungen der Erbinformation durch gegebene Einflüsse.
:*Züchtungsgenetik.
::::Die Züchtungsgenetik klärt Fragen nach Kreuzungsmöglichkeiten zwischen Organismen, um gewünschte Merkmale hervorzubringen oder zu steigern.
*Histologie,
:::Gewebelehre, die den Aufbau, die physikochemischen Eigenschaften und die physikalischen Beanspruchungen von Geweben (Zellverbänden) untersucht und beschreibt.
*Physiologie mit
:*Immunologie,
::::Die Immunologie beschreibt und erklärt die Abwehrmechanismen von Organismen gegen körperfremde Eindringlinge.
:*Bewegungsphysiologie,
::::Die Bewegungsphysiologie beschreibt und erforscht die physikalischen Notwendigkeiten und chemischen Vorgänge, die zum Ablauf von Bewegungen notwendig sind.
:*Endokrinologie,
::::Teilgebiet, das die Steuerung von Organen durch chemische Botenstoffe, die Hormone, beschreibt.
:*Fortpflanzungs- und Entwicklungsbiologie,
::::Die Fortpflanzungs- und Entwicklungsbiologie erforscht die Entstehung von Nachkommen sowie deren hormonelle Steuerung.
:*Neurobiologie,
::::Sie beschreibt den Aufbau und die Funktionsweise von Nervensystemen.
:*Sinnesphysiologie und
::::Die Sinnesphysiologie befaßt sich mit der Aufnahme von Reizen aus der Umwelt und ihrer Verarbeitung.
:*Stoffwechselphysiologie,
::::Sie befaßt sich mit dem Stoffaufbau (Anabolismus), dem Stoffabbau (Katabolismus) sowie dem Umbau aufgenommener Stoffe (Metabolismus)
*Molekularbiologie,
:::Ein Teilgebiet, welches sich mit dem Aufbau und den Reaktionen biochemischer Stoffe im Körper befaßt.
*Morphologie,
:::Morphologie ist die Beschreibung von äußeren Merkmalen von Organismen oder Teilen dieser sowie die Untersuchung deren Zustandekommen.
*Anatomie,
:::Als Anatomie wird die Lehre vom „inneren“ Aufbau der Organismen bezeichnet.
*Biostatistik,
:::Die Biostatistik befaßt sich mit Fragen der Häufigkeit biologischer Erscheinungen, vergleich sie mit anderen und gewinnt statistisch gesicherte Kenntnisse aus allen statistischen Teilgebieten.
*Parasitologie,
:::Parasitologie befaßt sich mit dem Aufbau von Parasiten, deren Lebenszyklen und den Auswirkungen auf ihren Wirt.
*Paläobiologie[1],
:::Sie beschäftigt sich mit der zeitlichen Erscheinung, dem Aufbau, der Überlieferung und der Nutzung historischer Organismen 
*Systematik,
:::Die Systematik hat zur Aufgabe Organismen zu klassifizieren, eindeutig zu benennen und sie in ein System einzuordnen.
*Theoretische Biologie,
:::Die theoretische Biologie befaßt sich mit der mathematischen Beschreibung, Modellierung und Auswertung biologischer Vorgänge.
*Verhaltensbiologie und
:::Sie befaßt sich mit dem Zustandekommen und der Beeinflussung von Verhalten.
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&lt;small&gt;'''Abb. 1: Biologische Teildisziplinen und ihr Bezug zu anderen (Natur-)Wissenschaften'''&lt;/small&gt;
::&lt;small&gt;Je näher die schwarz dargestellten Teildisziplinen den roten Wissenschaften sind, umso wichtiger ist deren Rolle in der gegebenen Teildisziplin.&lt;/small&gt;

Generell kann anhand der vorliegenden Organismen die Biologie in Zoologie (Tierkunde), Botanik (Pflanzenkunde), die Mikrobiologie (behandelt überwiegend kleine Einzeller – meist Bakterien – aber auch pflanzliche und tierische Einzeller), Mykologie (Pilzkunde) und Virologie (da sich Viren u. a. nicht autonom reproduzieren können, gehören sie per definitionem nicht zur lebenden Natur) eingeteilt werden. Die Einteilung anhand des Arbeitsgegenstands erscheint jedoch sinnvoller, da schneller nachvollzogen werden kann, auf welchem Gebiet gearbeitet wird. Die wichtigsten Teildisziplinen sind
*Genetik mit
:*klassischer Genetik,
::::Sie erforscht und beschreibt die Vererbung morpholoanatomischer Charaktere und deren Zustandekommen.
:*Molekulargenetik,
::::Die Molekulargenetik beschäftigt sich mit dem Feinbau des Erbträgers, dessen Umsetzung zu Eiweißen und seinen Abänderungen.
:*Gentechnologie,
::::Gentechnologie befaßt sich mit der (gentechnischen) Veränderung von Organismen.
:*Populationsgenetik und
::::Die Populationsgenetik erklärt stochastisch die Abänderungen der Erbinformation durch gegebene Einflüsse.
:*Züchtungsgenetik.
::::Die Züchtungsgenetik klärt Fragen nach Kreuzungsmöglichkeiten zwischen Organismen, um gewünschte Merkmale hervorzubringen oder zu steigern.
*Histologie,
:::Gewebelehre, die den Aufbau, die physikochemischen Eigenschaften und die physikalischen Beanspruchungen von Geweben (Zellverbänden) untersucht und beschreibt.
*Physiologie mit
:*Immunologie,
::::Die Immunologie beschreibt und erklärt die Abwehrmechanismen von Organismen gegen körperfremde Eindringlinge.
:*Bewegungsphysiologie,
::::Die Bewegungsphysiologie beschreibt und erforscht die physikalischen Notwendigkeiten und chemischen Vorgänge, die zum Ablauf von Bewegungen notwendig sind.
:*Endokrinologie,
::::Teilgebiet, das die Steuerung von Organen durch chemische Botenstoffe, die Hormone, beschreibt.
:*Fortpflanzungs- und Entwicklungsbiologie,
::::Die Fortpflanzungs- und Entwicklungsbiologie erforscht die Entstehung von Nachkommen sowie deren hormonelle Steuerung.
:*Neurobiologie,
::::Sie beschreibt den Aufbau und die Funktionsweise von Nervensystemen.
:*Sinnesphysiologie und
::::Die Sinnesphysiologie befaßt sich mit der Aufnahme von Reizen aus der Umwelt und ihrer Verarbeitung.
:*Stoffwechselphysiologie,
::::Sie befaßt sich mit dem Stoffaufbau (Anabolismus), dem Stoffabbau (Katabolismus) sowie dem Umbau aufgenommener Stoffe (Metabolismus)
*Molekularbiologie,
:::Ein Teilgebiet, welches sich mit dem Aufbau und den Reaktionen biochemischer Stoffe im Körper befaßt.
*Morphologie,
:::Morphologie ist die Beschreibung von äußeren Merkmalen von Organismen oder Teilen dieser sowie die Untersuchung deren Zustandekommen.
*Anatomie,
:::Als Anatomie wird die Lehre vom „inneren“ Aufbau der Organismen bezeichnet.
*Biostatistik,
:::Die Biostatistik befaßt sich mit Fragen der Häufigkeit biologischer Erscheinungen, vergleich sie mit anderen und gewinnt statistisch gesicherte Kenntnisse aus allen statistischen Teilgebieten.
*Parasitologie,
:::Parasitologie befaßt sich mit dem Aufbau von Parasiten, deren Lebenszyklen und den Auswirkungen auf ihren Wirt.
*Paläobiologie[1],
:::Sie beschäftigt sich mit der zeitlichen Erscheinung, dem Aufbau, der Überlieferung und der Nutzung historischer Organismen 
*Systematik,
:::Die Systematik hat zur Aufgabe Organismen zu klassifizieren, eindeutig zu benennen und sie in ein System einzuordnen.
*Theoretische Biologie,
:::Die theoretische Biologie befaßt sich mit der mathematischen Beschreibung, Modellierung und Auswertung biologischer Vorgänge.
*Verhaltensbiologie und
:::Sie befaßt sich mit dem Zustandekommen und der Beeinflussung von Verhalten.
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&lt;small&gt;'''Abb. 1: Biologische Teildisziplinen und ihr Bezug zu anderen (Natur-)Wissenschaften'''&lt;/small&gt;
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Generell kann anhand der vorliegenden Organismen die Biologie in Zoologie (Tierkunde), Botanik (Pflanzenkunde), die Mikrobiologie (behandelt überwiegend kleine Einzeller – meist Bakterien – aber auch pflanzliche und tierische Einzeller), Mykologie (Pilzkunde) und Virologie (da sich Viren u. a. nicht autonom reproduzieren können, gehören sie per definitionem nicht zur lebenden Natur) eingeteilt werden. Die Einteilung anhand des Arbeitsgegenstands erscheint jedoch sinnvoller, da schneller nachvollzogen werden kann, auf welchem Gebiet gearbeitet wird. Die wichtigsten Teildisziplinen sind
*Genetik mit
:*klassischer Genetik,
::::Sie erforscht und beschreibt die Vererbung morpholoanatomischer Charaktere und deren Zustandekommen.
:*Molekulargenetik,
::::Die Molekulargenetik beschäftigt sich mit dem Feinbau des Erbträgers, dessen Umsetzung zu Eiweißen und seinen Abänderungen.
:*Gentechnologie,
::::Gentechnologie befaßt sich mit der (gentechnischen) Veränderung von Organismen.
:*Populationsgenetik und
::::Die Populationsgenetik erklärt stochastisch die Abänderungen der Erbinformation durch gegebene Einflüsse.
:*Züchtungsgenetik.
::::Die Züchtungsgenetik klärt Fragen nach Kreuzungsmöglichkeiten zwischen Organismen, um gewünschte Merkmale hervorzubringen oder zu steigern.
*Histologie,
:::Gewebelehre, die den Aufbau, die physikochemischen Eigenschaften und die physikalischen Beanspruchungen von Geweben (Zellverbänden) untersucht und beschreibt.
*Physiologie mit
:*Immunologie,
::::Die Immunologie beschreibt und erklärt die Abwehrmechanismen von Organismen gegen körperfremde Eindringlinge.
:*Bewegungsphysiologie,
::::Die Bewegungsphysiologie beschreibt und erforscht die physikalischen Notwendigkeiten und chemischen Vorgänge, die zum Ablauf von Bewegungen notwendig sind.
:*Endokrinologie,
::::Teilgebiet, das die Steuerung von Organen durch chemische Botenstoffe, die Hormone, beschreibt.
:*Fortpflanzungs- und Entwicklungsbiologie,
::::Die Fortpflanzungs- und Entwicklungsbiologie erforscht die Entstehung von Nachkommen sowie deren hormonelle Steuerung.
:*Neurobiologie,
::::Sie beschreibt den Aufbau und die Funktionsweise von Nervensystemen.
:*Sinnesphysiologie und
::::Die Sinnesphysiologie befaßt sich mit der Aufnahme von Reizen aus der Umwelt und ihrer Verarbeitung.
:*Stoffwechselphysiologie,
::::Sie befaßt sich mit dem Stoffaufbau (Anabolismus), dem Stoffabbau (Katabolismus) sowie dem Umbau aufgenommener Stoffe (Metabolismus)
*Molekularbiologie,
:::Ein Teilgebiet, welches sich mit dem Aufbau und den Reaktionen biochemischer Stoffe im Körper befaßt.
*Morphologie,
:::Morphologie ist die Beschreibung von äußeren Merkmalen von Organismen oder Teilen dieser sowie die Untersuchung deren Zustandekommen.
*Anatomie,
:::Als Anatomie wird die Lehre vom „inneren“ Aufbau der Organismen bezeichnet.
*Biostatistik,
:::Die Biostatistik befaßt sich mit Fragen der Häufigkeit biologischer Erscheinungen, vergleich sie mit anderen und gewinnt statistisch gesicherte Kenntnisse aus allen statistischen Teilgebieten.
*Parasitologie,
:::Parasitologie befaßt sich mit dem Aufbau von Parasiten, deren Lebenszyklen und den Auswirkungen auf ihren Wirt.
*Paläobiologie[1],
:::Sie beschäftigt sich mit der zeitlichen Erscheinung, dem Aufbau, der Überlieferung und der Nutzung historischer Organismen 
*Systematik,
:::Die Systematik hat zur Aufgabe Organismen zu klassifizieren, eindeutig zu benennen und sie in ein System einzuordnen.
*Theoretische Biologie,
:::Die theoretische Biologie befaßt sich mit der mathematischen Beschreibung, Modellierung und Auswertung biologischer Vorgänge.
*Verhaltensbiologie und
:::Sie befaßt sich mit dem Zustandekommen und der Beeinflussung von Verhalten.
*Ökologie.
:::Die Ökologie beschreibt und erforscht die Beziehungen der Lebewesen zueinander.

-----

[1]: syn. Paläontologie</text>
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    <text bytes="5241" xml:space="preserve">Wie sich leicht aus der Definition von Lebewesen erkennen läßt, muß sich die Biologie mit vielfältigen Fragestellungen befassen. Um genauer zu unterscheiden gibt es die Möglichkeit, den Gesamtbereich der Biologie in mehrere Teildisziplinen einzuteilen. Dabei gibt es keine tatsächlich rein biologischen Disziplinen, sondern es handelt sich vielmehr um Wissensbereiche, die auf biologischen, chemischen, physikalischen oder/und mathematischen Grundlagen beruhen. Diesen Zusammenhang versucht Abb. 1 darzustellen. Je näher die schwarzen wissenschaftlichen Teildisziplinen den rot dargestellten Wissenschaften liegen, umso wichtiger ist in der Teildisziplin diese Wissenschaft.

&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Biodisziplinen.JPG|700px]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 1: Biologische Teildisziplinen und ihr Bezug zu anderen (Natur-)Wissenschaften'''&lt;/small&gt;
::&lt;small&gt;Je näher die schwarz dargestellten Teildisziplinen den roten Wissenschaften sind, umso wichtiger ist deren Rolle in der gegebenen Teildisziplin.&lt;/small&gt;

Generell kann anhand der vorliegenden Organismen die Biologie in '''Zoologie''' ('''Tierkunde'''), '''Botanik''' ('''Pflanzenkunde'''), die '''Mikrobiologie''' (behandelt überwiegend kleine '''Einzeller''' – meist Bakterien – aber auch pflanzliche und tierische Einzeller), '''Mykologie''' ('''Pilzkunde''') und '''Virologie''' (da sich '''Viren''' u. a. nicht autonom reproduzieren können, gehören sie per definitionem nicht zur lebenden Natur) eingeteilt werden. Die Einteilung anhand des Arbeitsgegenstands erscheint jedoch sinnvoller, da schneller nachvollzogen werden kann, auf welchem Gebiet gearbeitet wird. Die wichtigsten Teildisziplinen sind
*Cytologie,
:::Die Cytologie untersucht mittels mikroskopischen und molekularbiologischen Methoden Zellen.
*Evolutionsbiologie,
:::Gegenstand der Evolutionsbiologie ist die Evolution, die Veränderung von Merkmalen bei Organismengruppen über längere Zeit hinweg, deren Mechanismen und Wirkweise.
*Genetik mit
:*klassischer Genetik,
::::Sie erforscht und beschreibt die Vererbung morpholoanatomischer Charaktere und deren Zustandekommen.
:*Molekulargenetik,
::::Die Molekulargenetik beschäftigt sich mit dem Feinbau des Erbträgers, dessen Umsetzung zu Eiweißen und seinen Abänderungen.
:*Gentechnologie,
::::Gentechnologie befaßt sich mit der (gentechnischen) Veränderung von Organismen.
:*Populationsgenetik und
::::Die Populationsgenetik erklärt stochastisch die Abänderungen der Erbinformation durch gegebene Einflüsse.
:*Züchtungsgenetik.
::::Die Züchtungsgenetik klärt Fragen nach Kreuzungsmöglichkeiten zwischen Organismen, um gewünschte Merkmale hervorzubringen oder zu steigern.
*Histologie,
:::Gewebelehre, die den Aufbau, die physikochemischen Eigenschaften und die physikalischen Beanspruchungen von Geweben (Zellverbänden) untersucht und beschreibt.
*Physiologie mit
:*Immunologie,
::::Die Immunologie beschreibt und erklärt die Abwehrmechanismen von Organismen gegen körperfremde Eindringlinge.
:*Bewegungsphysiologie,
::::Die Bewegungsphysiologie beschreibt und erforscht die physikalischen Notwendigkeiten und chemischen Vorgänge, die zum Ablauf von Bewegungen notwendig sind.
:*Endokrinologie,
::::Teilgebiet, das die Steuerung von Organen durch chemische Botenstoffe, die Hormone, beschreibt.
:*Fortpflanzungs- und Entwicklungsbiologie,
::::Die Fortpflanzungs- und Entwicklungsbiologie erforscht die Entstehung von Nachkommen sowie deren hormonelle Steuerung.
:*Neurobiologie,
::::Sie beschreibt den Aufbau und die Funktionsweise von Nervensystemen.
:*Sinnesphysiologie und
::::Die Sinnesphysiologie befaßt sich mit der Aufnahme von Reizen aus der Umwelt und ihrer Verarbeitung.
:*Stoffwechselphysiologie,
::::Sie befaßt sich mit dem Stoffaufbau (Anabolismus), dem Stoffabbau (Katabolismus) sowie dem Umbau aufgenommener Stoffe (Metabolismus)
*Molekularbiologie,
:::Ein Teilgebiet, welches sich mit dem Aufbau und den Reaktionen biochemischer Stoffe im Körper befaßt.
*Morphologie,
:::Morphologie ist die Beschreibung von äußeren Merkmalen von Organismen oder Teilen dieser sowie die Untersuchung deren Zustandekommen.
*Anatomie,
:::Als Anatomie wird die Lehre vom „inneren“ Aufbau der Organismen bezeichnet.
*Biostatistik,
:::Die Biostatistik befaßt sich mit Fragen der Häufigkeit biologischer Erscheinungen, vergleich sie mit anderen und gewinnt statistisch gesicherte Kenntnisse aus allen statistischen Teilgebieten.
*Parasitologie,
:::Parasitologie befaßt sich mit dem Aufbau von Parasiten, deren Lebenszyklen und den Auswirkungen auf ihren Wirt.
*Paläobiologie[1],
:::Sie beschäftigt sich mit der zeitlichen Erscheinung, dem Aufbau, der Überlieferung und der Nutzung historischer Organismen 
*Systematik,
:::Die Systematik hat zur Aufgabe Organismen zu klassifizieren, eindeutig zu benennen und sie in ein System einzuordnen.
*Theoretische Biologie,
:::Die theoretische Biologie befaßt sich mit der mathematischen Beschreibung, Modellierung und Auswertung biologischer Vorgänge.
*Verhaltensbiologie und
:::Sie befaßt sich mit dem Zustandekommen und der Beeinflussung von Verhalten.
*Ökologie.
:::Die Ökologie beschreibt und erforscht die Beziehungen der Lebewesen zueinander.

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[1]: syn. Paläontologie</text>
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&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Biodisziplinen.JPG|700px]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 1: Biologische Teildisziplinen und ihr Bezug zu anderen (Natur-)Wissenschaften'''&lt;/small&gt;
::&lt;small&gt;Je näher die schwarz dargestellten Teildisziplinen den roten Wissenschaften sind, umso wichtiger ist deren Rolle in der gegebenen Teildisziplin.&lt;/small&gt;

Generell kann anhand der vorliegenden Organismen die Biologie in '''Zoologie''' ('''Tierkunde'''), '''Botanik''' ('''Pflanzenkunde'''), die '''Mikrobiologie''' (behandelt überwiegend kleine '''Einzeller''' – meist Bakterien – aber auch pflanzliche und tierische Einzeller), '''Mykologie''' ('''Pilzkunde''') und '''Virologie''' (da sich '''Viren''' u. a. nicht autonom reproduzieren können, gehören sie per definitionem nicht zur lebenden Natur) eingeteilt werden. Die Einteilung anhand des Arbeitsgegenstands erscheint jedoch sinnvoller, da schneller nachvollzogen werden kann, auf welchem Gebiet gearbeitet wird. Die wichtigsten Teildisziplinen sind
*'''Cytologie''',
:::Die Cytologie untersucht mittels mikroskopischen und molekularbiologischen Methoden Zellen.
*'''Evolutionsbiologie''',
:::Gegenstand der Evolutionsbiologie ist die Evolution, die Veränderung von Merkmalen bei Organismengruppen über längere Zeit hinweg, deren Mechanismen und Wirkweise.
*'''Genetik''' mit
:*'''klassischer Genetik''',
::::Sie erforscht und beschreibt die Vererbung morpholoanatomischer Charaktere und deren Zustandekommen.
:*'''Molekulargenetik''',
::::Die Molekulargenetik beschäftigt sich mit dem Feinbau des Erbträgers, dessen Umsetzung zu Eiweißen und seinen Abänderungen.
:*'''Gentechnologie''',
::::Gentechnologie befaßt sich mit der (gentechnischen) Veränderung von Organismen.
:*'''Populationsgenetik''' und
::::Die Populationsgenetik erklärt stochastisch die Abänderungen der Erbinformation durch gegebene Einflüsse.
:*'''Züchtungsgenetik'''.
::::Die Züchtungsgenetik klärt Fragen nach Kreuzungsmöglichkeiten zwischen Organismen, um gewünschte Merkmale hervorzubringen oder zu steigern.
*'''Histologie''',
:::Gewebelehre, die den Aufbau, die physikochemischen Eigenschaften und die physikalischen Beanspruchungen von Geweben (Zellverbänden) untersucht und beschreibt.
*'''Physiologie''' mit
:*'''Immunologie''',
::::Die Immunologie beschreibt und erklärt die Abwehrmechanismen von Organismen gegen körperfremde Eindringlinge.
:*'''Bewegungsphysiologie''',
::::Die Bewegungsphysiologie beschreibt und erforscht die physikalischen Notwendigkeiten und chemischen Vorgänge, die zum Ablauf von Bewegungen notwendig sind.
:*'''Endokrinologie''',
::::Teilgebiet, das die Steuerung von Organen durch chemische Botenstoffe, die Hormone, beschreibt.
:*'''Fortpflanzungs-''' und '''Entwicklungsbiologie''',
::::Die Fortpflanzungs- und Entwicklungsbiologie erforscht die Entstehung von Nachkommen sowie deren hormonelle Steuerung.
:*'''Neurobiologie''',
::::Sie beschreibt den Aufbau und die Funktionsweise von Nervensystemen.
:*'''Sinnesphysiologie''' und
::::Die Sinnesphysiologie befaßt sich mit der Aufnahme von Reizen aus der Umwelt und ihrer Verarbeitung.
:*'''Stoffwechselphysiologie''',
::::Sie befaßt sich mit dem Stoffaufbau (Anabolismus), dem Stoffabbau (Katabolismus) sowie dem Umbau aufgenommener Stoffe (Metabolismus)
*'''Molekularbiologie''',
:::Ein Teilgebiet, welches sich mit dem Aufbau und den Reaktionen biochemischer Stoffe im Körper befaßt.
*'''Morphologie''',
:::Morphologie ist die Beschreibung von äußeren Merkmalen von Organismen oder Teilen dieser sowie die Untersuchung deren Zustandekommen.
*'''Anatomie''',
:::Als Anatomie wird die Lehre vom „inneren“ Aufbau der Organismen bezeichnet.
*'''Biostatistik''',
:::Die Biostatistik befaßt sich mit Fragen der Häufigkeit biologischer Erscheinungen, vergleich sie mit anderen und gewinnt statistisch gesicherte Kenntnisse aus allen statistischen Teilgebieten.
*'''Parasitologie''',
:::Parasitologie befaßt sich mit dem Aufbau von Parasiten, deren Lebenszyklen und den Auswirkungen auf ihren Wirt.
*'''Paläobiologie'''[1],
:::Sie beschäftigt sich mit der zeitlichen Erscheinung, dem Aufbau, der Überlieferung und der Nutzung historischer Organismen 
*'''Systematik''',
:::Die Systematik hat zur Aufgabe Organismen zu klassifizieren, eindeutig zu benennen und sie in ein System einzuordnen.
*'''Theoretische Biologie''',
:::Die theoretische Biologie befaßt sich mit der mathematischen Beschreibung, Modellierung und Auswertung biologischer Vorgänge.
*'''Verhaltensbiologie''' und
:::Sie befaßt sich mit dem Zustandekommen und der Beeinflussung von Verhalten.
*'''Ökologie'''.
:::Die Ökologie beschreibt und erforscht die Beziehungen der Lebewesen zueinander.

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[1]: &lt;small&gt;syn. '''Paläontologie'''&lt;/small&gt;</text>
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&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Biodisziplinen.JPG|700px]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 1: Biologische Teildisziplinen und ihr Bezug zu anderen (Natur-)Wissenschaften'''&lt;/small&gt;
::&lt;small&gt;Je näher die schwarz dargestellten Teildisziplinen den roten Wissenschaften sind, umso wichtiger ist deren Rolle in der gegebenen Teildisziplin.&lt;/small&gt;

Generell kann anhand der vorliegenden Organismen die Biologie in '''Zoologie''' ('''Tierkunde'''), '''Botanik''' ('''Pflanzenkunde'''), die '''Mikrobiologie''' (behandelt überwiegend kleine '''Einzeller''' – meist Bakterien – aber auch pflanzliche und tierische Einzeller), '''Mykologie''' ('''Pilzkunde''') und '''Virologie''' (da sich '''Viren''' u. a. nicht autonom reproduzieren können, gehören sie per definitionem nicht zur lebenden Natur) eingeteilt werden. Die Einteilung anhand des Arbeitsgegenstands erscheint jedoch sinnvoller, da schneller nachvollzogen werden kann, auf welchem Gebiet gearbeitet wird. Die wichtigsten Teildisziplinen sind
*'''Cytologie''',
:::Die Cytologie untersucht mittels mikroskopischen und molekularbiologischen Methoden Zellen.
*'''Evolutionsbiologie''',
:::Gegenstand der Evolutionsbiologie ist die Evolution, die Veränderung von Merkmalen bei Organismengruppen über längere Zeit hinweg, deren Mechanismen und Wirkweise.
*'''Genetik''' mit
:*'''klassischer Genetik''',
::::Sie erforscht und beschreibt die Vererbung morpholoanatomischer Charaktere und deren Zustandekommen.
:*'''Molekulargenetik''',
::::Die Molekulargenetik beschäftigt sich mit dem Feinbau des Erbträgers, dessen Umsetzung zu Eiweißen und seinen Abänderungen.
:*'''Gentechnologie''',
::::Gentechnologie befaßt sich mit der (gentechnischen) Veränderung von Organismen.
:*'''Populationsgenetik''' und
::::Die Populationsgenetik erklärt stochastisch die Abänderungen der Erbinformation durch gegebene Einflüsse.
:*'''Züchtungsgenetik'''.
::::Die Züchtungsgenetik klärt Fragen nach Kreuzungsmöglichkeiten zwischen Organismen, um gewünschte Merkmale hervorzubringen oder zu steigern.
*'''Histologie''',
:::Gewebelehre, die den Aufbau, die physikochemischen Eigenschaften und die physikalischen Beanspruchungen von Geweben (Zellverbänden) untersucht und beschreibt.
*'''Physiologie''' mit
:*'''Immunologie''',
::::Die Immunologie beschreibt und erklärt die Abwehrmechanismen von Organismen gegen körperfremde Eindringlinge.
:*'''Bewegungsphysiologie''',
::::Die Bewegungsphysiologie beschreibt und erforscht die physikalischen Notwendigkeiten und chemischen Vorgänge, die zum Ablauf von Bewegungen notwendig sind.
:*'''Endokrinologie''',
::::Teilgebiet, das die Steuerung von Organen durch chemische Botenstoffe, die Hormone, beschreibt.
:*'''Fortpflanzungs-''' und '''Entwicklungsbiologie''',
::::Die Fortpflanzungs- und Entwicklungsbiologie erforscht die Entstehung von Nachkommen sowie deren hormonelle Steuerung.
:*'''Neurobiologie''',
::::Sie beschreibt den Aufbau und die Funktionsweise von Nervensystemen.
:*'''Sinnesphysiologie''' und
::::Die Sinnesphysiologie befaßt sich mit der Aufnahme von Reizen aus der Umwelt und ihrer Verarbeitung.
:*'''Stoffwechselphysiologie''',
::::Sie befaßt sich mit dem Stoffaufbau (Anabolismus), dem Stoffabbau (Katabolismus) sowie dem Umbau aufgenommener Stoffe (Metabolismus)
*'''Molekularbiologie''',
:::Ein Teilgebiet, welches sich mit dem Aufbau und den Reaktionen biochemischer Stoffe im Körper befaßt.
*'''Morphologie''',
:::Morphologie ist die Beschreibung von äußeren Merkmalen von Organismen oder Teilen dieser sowie die Untersuchung deren Zustandekommen.
*'''Anatomie''',
:::Als Anatomie wird die Lehre vom „inneren“ Aufbau der Organismen bezeichnet.
*'''Biostatistik''',
:::Die Biostatistik befaßt sich mit Fragen der Häufigkeit biologischer Erscheinungen, vergleich sie mit anderen und gewinnt statistisch gesicherte Kenntnisse aus allen statistischen Teilgebieten.
*'''Parasitologie''',
:::Parasitologie befaßt sich mit dem Aufbau von Parasiten, deren Lebenszyklen und den Auswirkungen auf ihren Wirt.
*'''Paläobiologie'''[1],
:::Sie beschäftigt sich mit der zeitlichen Erscheinung, dem Aufbau, der Überlieferung und der Nutzung historischer Organismen 
*'''Systematik''',
:::Die Systematik hat zur Aufgabe Organismen zu klassifizieren, eindeutig zu benennen und sie in ein System einzuordnen.
*'''Theoretische Biologie''',
:::Die theoretische Biologie befaßt sich mit der mathematischen Beschreibung, Modellierung und Auswertung biologischer Vorgänge.
*'''Verhaltensbiologie''' und
:::Sie befaßt sich mit dem Zustandekommen und der Beeinflussung von Verhalten.
*'''Ökologie'''.
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&lt;small&gt;[1]: syn. '''Paläontologie'''&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="2226" xml:space="preserve">Aus den Kurzbeschreibungen der biowissenschaftlichen Teildisziplinen läßt sich sehr schnell erkennen, daß diese nicht klar voneinander zu trennen sind und z. T. in weiten Teilen sogar deckungsgleich sind, was ihre Aufgaben und Forschungsgebiete anbelangt. Im vorliegenden Buch wird daher nicht – wie in anderen – ein strikter Aufbau nach Teilgebieten durchgeführt. Vielmehr sollen auf einfache und verständliche Weise zunächst die Grundlagen biologischen Denkens nähergebracht und erst dann, in logischer Reihenfolge, übergeordnete biologische Systeme und Teilgebiete besprochen werden. Aus dieser Intention heraus ergibt sich folgende Gliederung:
*Eine wissenschafttheoretische Einführung eröffnet das Buch. Hier sollen sowohl Grundlagen wie Empirismus, Deduktionismus, etc. als auch Vorgehensweisen und Regeln wissenschaftlicher Arbeit näher gebracht werden.
:**Daran schließt sich der eigentliche fachbezogene Bereich an, in dem die Entstehung, Wichtigkeit und Funktionalität der Grundbausteine der Lebewesen (Proteine, Kohlenhydrate) erörtert werden.
*Erst jetzt – da das Wissen über die Grundbausteine des Lebens bekannt sind – werden der Grundaufbau von Zellen, den kleinsten lebensfähigen Grundeinheiten, wie z. B. Zellorganellen, Stofftransport u. ä. dargestellt.
*Im Anschluß daran, da auch hier jetzt die Prämissen bekannt sind, wird näher auf die Genetik, also die Vererbung durch Organismen, eingegangen.
*Es folgt eine Einführung in die Systematik, Nomenklatur und Taxonomie der Eukaryonten.
*Im zoologischen Teil werden biologische Aspekte der Tiere wie Systematik, Grundlagen des (Energie-)Stoffwechsels, der Neurobiologie, Muskelphysiologie, Immunologie, Serologie und Morphologie erklärt, dann die Grundlagen pflanzlicher und mykologischer Existenz (ebenfalls Systematik, physiologische und morphoanatomische Aspekte).
*Sobald die Funktion der div. Lebewesen bekannt ist, stellt sich die Frage nach ihrer gegenseitigen Beeinflussung. Sie wird im ökologischen Teil diskutiert.
*Eng geknüpft mit der Ökologie steht die Evolutionsbiologie, die zusammen mit relevanten Aspekten wie paläobiologischen Grundlagen, Evolutionstheorie, Konstruktionsmorphologie, etc. beantwortet wird.</text>
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*Eine wissenschafttheoretische Einführung eröffnet das Buch. Hier sollen sowohl Grundlagen wie Empirismus, Deduktionismus, etc. als auch Vorgehensweisen und Regeln wissenschaftlicher Arbeit näher gebracht werden.
*Daran schließt sich der eigentliche fachbezogene Bereich an, in dem die Entstehung, Wichtigkeit und Funktionalität der Grundbausteine der Lebewesen (Proteine, Kohlenhydrate) erörtert werden.
*Erst jetzt – da das Wissen über die Grundbausteine des Lebens bekannt sind – werden der Grundaufbau von Zellen, den kleinsten lebensfähigen Grundeinheiten, wie z. B. Zellorganellen, Stofftransport u. ä. dargestellt.
*Im Anschluß daran, da auch hier jetzt die Prämissen bekannt sind, wird näher auf die Genetik, also die Vererbung durch Organismen, eingegangen.
*Es folgt eine Einführung in die Systematik, Nomenklatur und Taxonomie der Eukaryonten.
*Im zoologischen Teil werden biologische Aspekte der Tiere wie Systematik, Grundlagen des (Energie-)Stoffwechsels, der Neurobiologie, Muskelphysiologie, Immunologie, Serologie und Morphologie erklärt, dann die Grundlagen pflanzlicher und mykologischer Existenz (ebenfalls Systematik, physiologische und morphoanatomische Aspekte).
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    <text bytes="1976" xml:space="preserve">Aus den Kurzbeschreibungen der biowissenschaftlichen Teildisziplinen läßt sich sehr schnell erkennen, daß diese nicht klar voneinander zu trennen sind und z. T. in weiten Teilen sogar deckungsgleich sind, was ihre Aufgaben und Forschungsgebiete anbelangt. Im vorliegenden Buch wird daher nicht – wie in anderen – ein strikter Aufbau nach Teilgebieten durchgeführt. Vielmehr sollen auf einfache und verständliche Weise zunächst die Grundlagen biologischen Denkens nähergebracht und erst dann, in logischer Reihenfolge, übergeordnete biologische Systeme und Teilgebiete besprochen werden. Aus dieser Intention heraus ergibt sich folgende Gliederung:
*Das vorliegende E-Book beginnt mit einer Beschreibung der Entstehung, Wichtigkeit und Funktionalität der Grundbausteine der Lebewesen (Proteine, Kohlenhydrate).
*Erst jetzt – da das Wissen über die Grundbausteine des Lebens bekannt sind – werden der Grundaufbau von Zellen, den kleinsten lebensfähigen Grundeinheiten, wie z. B. Zellorganellen, Stofftransport u. ä. dargestellt.
*Im Anschluß daran, da auch hier jetzt die Prämissen bekannt sind, wird näher auf die Genetik, also die Vererbung durch Organismen, eingegangen.
*Es folgt eine Einführung in die Systematik, Nomenklatur und Taxonomie der Eukaryonten.
*Im zoologischen Teil werden biologische Aspekte der Tiere wie Systematik, Grundlagen des (Energie-)Stoffwechsels, der Neurobiologie, Muskelphysiologie, Immunologie, Serologie und Morphologie erklärt, dann die Grundlagen pflanzlicher und mykologischer Existenz (ebenfalls Systematik, physiologische und morphoanatomische Aspekte).
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    <text bytes="13181" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align: center;"&gt;Das nachfolgende E-Book wurden aus Skripten und Mitschriften mehrerer Vorlesungen der Ausbildungen zum [http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüften Technischen Assistenten f&amp;uuml;r naturkundliche Museen und Forschungsinstitute] am renommierten Forschungs-Institut Senckenberg und zum [http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Staatlich geprüften biologisch-technischen Assistenten] an der Landesgewerbeanstalt Nürnberg (TÜV Rheinland) erstellt und soll im Laufe meines Biologie-Studiums um weitere Kapitel vervollständigt werden. Es erhebt daher keinen Anspruch auf Vollständigkeit oder Richtigkeit, sollte jedoch jedem Interessenten einen guten Einblick in den Umfang der Biologie und die in den (ersten) Studiensemestern vermittelten Themen geben.&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;&lt;big&gt;'''Inhaltsverzeichnis'''&lt;/big&gt;&lt;/p&gt;

*I. Einführung
**[[1.0 Definitionen der Biologie|1.0 Definitionen der Biologie]]
**[[2.0 Aufgabengebiete der Biologie]]
**[[3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books]]

*[[II. Molekularbiologie]]
**[[1.0 Grundlagen]]
***[[1.1 Materie, Element &amp; subatomare Teilchen]]
***[[1.2 Atommodell]]
***[[1.3 Chemische Bindungen]]
****[[1.3.1 Die Ionenbindung]]
****[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]
*****[[1.3.2.1 Unpolare Atombindung]]
*****[[1.3.2.2 Polare Atombindung]]
*****[[1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte]]
*****[[1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung]]
******[[1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser]]
****[[1.3.3 Koordinative oder dative Bindung]]
*****[[1.3.3.1 Metallkomplexe]]
*****[[1.3.3.2 Chelatkomplexe]]
***[[1.4 Energetische Grundlagen]]
***[[1.5 Chemisches Gleichgewicht]]
***[[1.6 Säuren und Basen]]
****[[1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)]]
****[[1.6.2 Der pH-Wert]]
****[[1.6.3 Neutralisation]]
****[[1.6.4 Puffer]]
**[[2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)]]
**[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]
***[[3.1 Allgemeines]]
***[[3.2 Einteilung]]
***[[3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren]]
***[[3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren]]
****[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung]]
****[[3.4.2 Stereoisomerie]]
***[[3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren]]
***[[3.6 Peptide]]
***[[3.7 Proteinklassen]]
***[[3.8 Struktur von Proteinen]]
***[[3.9 Enzyme]]
****[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen]]
****[[3.9.2 Klassifizierung von Enzymen]]
****[[3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung]]
****[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]
*****[[3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺]]
*****[[3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂]]
*****[[3.9.4.3 Coenzym A (CoA)]]
*****[[3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)]]
*****[[3.9.4.5 Pyridoxalphosphat]]
****[[3.9.5 Enzymkinetik]]
*****[[3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS &amp; MENTEN (1913)]]
*****[[3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER &amp; BURK (1913)]]
***[[3.10 Reinigung, Charakterisierung &amp; Lagerung von Proteinen]]
****[[3.10.1 Reinigung]]
*****[[3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie]]
*****[[3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie]]
*****[[3.10.1.3 Affinitätschromatographie]]
****[[3.10.2 Charakterisierung]]
*****[[3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration]]
******[[3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)]]
******[[3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm]]
*****[[3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten]]
******[[3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)]]
******[[3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)]]
****[[3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung]]
**[[4.0 Kohlenhydrate]]
***[[4.1 Monosaccharide]]
****[[4.1.1 Entstehung von Ringformen]]
****[[4.1.2 Eigenschaften der Mosaccharide]]
****[[4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide]]
*****[[4.1.3.1 FEHLINGsche Probe]]
*****[[4.1.3.2 Silberspiegel-Probe]]
****[[4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide]]
****[[4.1.5 Glykoside]]
***[[4.2 Disaccharide]]
****[[4.2.1 Maltose (Malzzucker)]]
****[[4.2.2 Cellobiose]]
****[[4.2.3 Lactose (Milchzucker)]]
****[[4.2.4 Saccharose (Sucrose)]]
***[[4.3 Polysaccharide]]
****[[4.3.1 Homopolysaccharide]]
****[[4.3.2 Heteropolysaccharide]]

*[[III. Cytologie]]
**1.0 Einführung
**2.0 Prokaryonten
***2.1 Einführung
***2.2 Zellaufbau
****2.2.1 Zellhülle (cell envelope)
****2.2.2 Die bakterielle Zellwand
*****2.2.2.1 Aufbau des Mureins
*****2.2.2.2 GRAM-Färbung
******2.2.2.2.1 Übersicht wichtiger grampositiver und gramnegativer Prokaryonten
******2.2.2.2.2 Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien
******2.2.2.2.3 Antigene gramnegativer Bakterien
******2.2.2.2.4 R- und S-Formen
****2.2.3 Bakteriengeißeln
****2.2.4 Pili (Fimbrien)
*****2.2.4.1 Konjugation bei ''E''. ''coli'' und nahe verwandten Enterobakterien
*****2.2.4.2 Experiment der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)
***2.3 Antibiotika
****2.3.1 Allgemeines
****2.3.2 Penicillin
*****2.3.2.1 Penicillintechnik
*****2.3.2.2 Halbsynthetische Penicilline
****2.3.3 Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten
*****2.3.3.1 Wirkung von Streptomycin und Tetracyclin
*****2.3.3.2 Wirkung von Chloramphenicol
****2.3.4 Problematik der Antibiotika-Resistenz
**3.0 Eukaryonten
***3.1 Einführung
***3.2 Zellorganellen und -bestandteile
****3.2.1 Zellkern (Nucleus)
****3.2.2 Endoplasmatisches Reticulum (ER)
****3.2.3 Mitochondrien
****3.2.4 GOLGI-Apparat (syn. Dictyosom)
****3.2.5 Ribosomen
****3.2.6 Peroxisomen
****3.2.7 Cytoplasma
****3.2.8 Cytoskelett
****3.2.9 Zellmembran
****3.2.10 Organellen tierischer Zellen
*****3.2.10.1 Lysosomen
*****3.2.10.2 Besonderheiten tierischer Zellmembranen
****3.2.11 Organellen pflanzlicher Zellen
*****3.2.11.1 Plastiden
*****3.2.11.2 Vakuolen
*****3.2.11.3 Zellwand
*****3.2.11.4 Besonderheiten pflanzlicher Zellmembranen
**4.0 Prinzipielle Arten des Energiegewinns
***4.1 Einführung
***4.2 Energiestoffwechsel bei chemoorganotrophen Organismen
****4.2.1 Wege der Brenztraubensäurebildung
*****4.2.1.1 Glykolyse (Fructosediphosphatweg, FDP-Weg)
*****4.2.1.2 Pentosephosphatweg
*****4.2.1.3 ENTNER-DOUDOROFF-Weg (Ketosedesoxyphosphogluconsäure-Weg, KDPE-Weg)
****4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus
****4.2.3 Endoxidation (aerobe Atmungskette)
****4.2.4 Gärung
***4.3 Energiestoffwechsel bei chemolithotrophen Organismen
****4.3.1 Pflanzlicher Stoffwechsel
*****4.3.1.1 Besonderheiten des pflanzlichen Kohlenhydrat-Stoffwechsels
*****4.3.1.2 Lichtreaktion der Photosynthese
*****4.3.1.3 Lichtunabhängige Reaktion (CALVIN-Zyklus, Dunkelreaktion)
*****4.3.1.4 Biosynthese von Stärke in den Chloroplasten
*****4.3.1.5 Der Glyoxylsäurezyklus
****4.3.2 Nitratatmung (dissimilatorische Nitratreduktion)
****4.3.3 Sulfatatmung (dissimilatorische Sulfatreduktion)
**5.0 Zelluläre Transportvorgänge
***5.1 Einführung
***5.2 Passiver Transport
****5.2.1 Diffusion
****5.2.2 Osmose
***5.3 Aktiver Transport
****5.3.1 Aktive Tunnelproteine
*****5.3.1.1 P-Klasse-Ionenpumpen (P-class)
******5.3.1.1.1 Na⁺/K⁺-Ionenpumpen (Na⁺/K⁺-ATPasen)
******5.3.1.1.2 H⁺/K⁺-Ionenpumpen (H⁺/K⁺-ATPasen)
******5.3.1.1.3 Ca²⁺-Ionenpumpen (Ca²⁺-ATPasen)
*****5.3.1.2 V-Klasse- und F-Klasse-Ionenpumpen (V-class &amp; F-class)
*****5.3.1.3 ABC-Transporter (ATP-binding cassettes)
****5.3.2 Gekoppelter Transport
***5.4 Endo- &amp; Exocytose (Membranfluß)
***5.5 Signalhypothese
**6.0 Lebensbedingungen und Kultivationsfaktoren
***6.1 O₂-Bedingungen
***6.2 Temperaturbedingungen
***6.3 pH-Bedingungen
***6.4 Osmotische Bedingungen
***6.5 Nährstoffbedingungen
**7.0 Der Zellzyklus
***7.1 Mitose
***7.2 Meiose

*IV. Genetik
**1.0 Klassische Genetik (MENDEL-Genetik)
**2.0 Molekulargenetik
***2.1 Aufbau und Struktur der DNA
****2.1.1 Primärstruktur der DNA
****2.1.2 Sekundärstruktur der DNA
****2.1.3 Tertiärstruktur der DNA
****2.1.4 Übergeordnete DNA-Strukturen
***2.2 Grundlagen und Prokaryonten-Genetik
****2.2.1 Ablauf der Vererbung
*****2.2.1.1 Übersicht
*****2.2.1.2 Transkription der DNA
*****2.2.1.3 Regulation der Genaktivität bei Bakterien
******2.2.1.3.1 Negative Kontrolle am Beispiel des lac-Operons von ''E''. ''coli''
****2.2.2 Der genetische Code
****2.2.3 Unterschiede zwischen DNA und RNA
****2.2.4 Die wichtigsten RNA-Sorten der Zelle
****2.2.5 Die Proteinbiosynthese (Translation)
*****2.2.5.1 Allgemeines
*****2.2.5.2 Initiation (Start) Der Proteinsynthese
******2.2.5.2.1 Aufbau der Ribosomenbindestelle
******2.2.5.2.2 Die Start-Aminosäure Methionin
*****2.2.5.3 Elongation (Kettenverlängerung)
*****2.2.5.4 Termination
*****2.2.5.5 Posttranslationale Modifikationen
****2.2.6 Wobble im genetischen Code
****2.2.7 Regulierung der Genexpression bei Bakterien
*****2.2.7.1 Regulation der Promotorstärke
*****2.2.7.2 Regulation über den σ-Faktor
*****2.2.7.3 Regulation des lac-Operons über den Operator
****2.2.8 Mutationen bei Bakterien
*****2.2.8.1 Auswirkung von Mutationen
*****2.2.8.2 Mutationsarten
*****2.2.8.3 Mögliche Ursachen für Basenaustauschmutationen
******2.2.8.3.1 Tautomere Basen
******2.2.8.3.2 Spontane Desaminierungen
******2.2.8.3.3 Depurinierung und Depyrimidierung
*****2.2.8.4 Auslösung von Mutationen durch Chemikalien
******2.2.8.4.1 Basenanaloge Verbindungen
******2.2.8.4.2 Desaminierende Chemikalien
******2.2.8.4.3 Alkylierende Verbindungen
******2.2.8.4.4 Nachweis mutagener Wirkung von Chemikalien mit dem AMES-Test (1975)
*****2.2.8.5 Mutation von Bakterien durch UV-Strahlung
*****2.2.8.6 Reversionen (Rückmutationen)
******2.2.8.6.1 Reversionen durch eine zweite Mutation im selben Gen
******2.2.8.6.2 Reversionen durch eine zweite Mutation in einem anderen Gen
****2.2.9 Replikation von Bakterien-DNA
*****2.2.9.1 Die wichtigsten Replikationsproteine und ihre Besonderheiten
*****2.2.9.2 Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation
*****2.2.9.3 Möglichkeiten der bidirektionalen Replikation
****2.2.10 Restriktions- und Modifikationssysteme (R/M-Systeme) bei Bakterien
*****2.2.10.1 Mögliche Ursachen bei ausbleibender Restriktion der Fremd-DNA in Bakterien
*****2.2.10.2 R/M-Systeme bei ''E''. ''coli''
*****2.2.10.3 Die Typen der Restriktionsenzyme
***2.3 Grundlagen der Gentechnik
****2.3.1 PCR (Polymerase-Kettenreaktion, polymerase chain reaction)
*****2.3.1.1 Anwendung und Durchführung
*****2.3.1.2 Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen
*****2.3.1.3 Amplifikation der gesamten DNA
******2.3.1.3.1 Der genetische Fingerabdruck
****2.3.2 Grundprinzip der Genklonierung
*****2.3.2.1 Bedeutung überstehender Enden
*****2.3.2.2 Restriktionsanalyse mit Hilfe der Agarosegelelektrophorese
******2.3.2.2.1 Theorie zur Gelelektrophorese von DNA
******2.3.2.2.2 Auswertung
*****2.3.2.3 Genklonierung mit ''E''. ''coli''
******2.3.2.3.1 Gewünschte Eigenschaften von Plasmidvektoren
******2.3.2.3.2 Eigenschaften der verwendeten Wirtszellen
******2.3.2.3.3 Vorgehensweise zur Selektion und Identifikation rekombinanter Kolonien
*****2.3.2.4 Klonierung mit pUC-Plasmiden
******2.3.2.4.1 Test auf Lactose-Abbau
******2.3.2.4.2 Prinzip der Koloniefärbung bei Klonierung mit pUC-Plasmiden zur Identifizierung rekombinanter Kolonien
****2.3.3 Tricks in der Gentechnik
*****2.3.3.1 Transformation - Methode zum Einschleusen gentechnisch veränderter DNA in Bakterien
******2.3.3.1.1 Wichtige Faktoren für erfolgreiche Transformation
******2.3.3.1.2 Form der aufgenommenen DNA
******2.3.3.1.3 Transformationsrate bei ''E''. ''coli''
******2.3.3.1.4 Suche nach dem richtigen Klon
*****2.3.3.2 Hybridisierung mit einer Gensonde
******2.3.3.2.1 Prinzip der Hybridisierung
******2.3.3.2.2 Herstellung radioaktiv markierter Gensonden
******2.3.3.2.3 Nichtradioaktive DNA-Markierung (non radioactive labelling)
******2.3.3.2.4 Koloniehybridisierung
******2.3.3.2.5 Plasmidisolierung aus ''E''. ''coli''
*****2.3.3.3 Southern Hybridisierung (blotting, transfer)
*****2.3.3.4 Nachweis von Genen mit Hilfe der PCR
****2.3.4 DNA-Sequenzierung
*****2.3.4.1 Kettenabbruch nach SANGER et al. (1977)
******2.3.4.1.1 Gewinnung von Einzelstrang und Primer
******2.3.4.1.2 Kettenabbruch durch Dideoxy-Nukleotide
*****2.3.4.2 Sequencer
******2.3.4.2.1 Monofluorophores System
******2.3.4.2.2 Multifluorophores System
*****2.3.4.3 Taq-Cycle-Sequenzierung
***2.4 Eukaryonten-Genetik
****2.4.1 Aufbau und Funktion des eukaryontischen Operons
*****2.4.1.1 Aufbau
*****2.4.1.2 Gene
*****2.4.1.3 RNA-Arten und RNA-Polymerasen
*****2.4.1.4 Struktur der eukaryontischen Transkriptionseinheit (auf der DNA)
*****2.4.1.5 Bedeutung der Introns
*****2.4.1.6 mRNA-Reifung (Processing) im Zellkern
*****2.4.1.7 Genregulation der Genaktivität bei Eukaryonten
****2.4.2 Klonierung von Eukaryontengenen in Bakterien
**3.0 Populationsgenetik</text>
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  </revision>
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    <contributor>
      <username>Webmaster</username>
      <id>1</id>
    </contributor>
    <model>wikitext</model>
    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="13173" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align: center;"&gt;Das nachfolgende E-Book wurden aus Skripten und Mitschriften mehrerer Vorlesungen der Ausbildungen zum [http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüften Technischen Assistenten f&amp;uuml;r naturkundliche Museen und Forschungsinstitute] am renommierten Forschungs-Institut Senckenberg und zum [http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Staatlich geprüften biologisch-technischen Assistenten] an der Landesgewerbeanstalt Nürnberg (TÜV Rheinland) erstellt und soll im Laufe meines Biologie-Studiums um weitere Kapitel vervollständigt werden. Es erhebt daher keinen Anspruch auf Vollständigkeit oder Richtigkeit, sollte jedoch jedem Interessenten einen guten Einblick in den Umfang der Biologie und die in den (ersten) Studiensemestern vermittelten Themen geben.&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;&lt;big&gt;'''Inhaltsverzeichnis'''&lt;/big&gt;&lt;/p&gt;

*I. Einführung
**[[1.0 Definitionen der Biologie|1.0 Definitionen der Biologie]]
**[[2.0 Aufgabengebiete der Biologie]]
**[[3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books]]

*II. Molekularbiologie
**1.0 Grundlagen
***[[1.1 Materie, Element &amp; subatomare Teilchen]]
***[[1.2 Atommodell]]
***[[1.3 Chemische Bindungen]]
****[[1.3.1 Die Ionenbindung]]
****[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]
*****[[1.3.2.1 Unpolare Atombindung]]
*****[[1.3.2.2 Polare Atombindung]]
*****[[1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte]]
*****[[1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung]]
******[[1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser]]
****[[1.3.3 Koordinative oder dative Bindung]]
*****[[1.3.3.1 Metallkomplexe]]
*****[[1.3.3.2 Chelatkomplexe]]
***[[1.4 Energetische Grundlagen]]
***[[1.5 Chemisches Gleichgewicht]]
***[[1.6 Säuren und Basen]]
****[[1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)]]
****[[1.6.2 Der pH-Wert]]
****[[1.6.3 Neutralisation]]
****[[1.6.4 Puffer]]
**[[2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)]]
**[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]
***[[3.1 Allgemeines]]
***[[3.2 Einteilung]]
***[[3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren]]
***[[3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren]]
****[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung]]
****[[3.4.2 Stereoisomerie]]
***[[3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren]]
***[[3.6 Peptide]]
***[[3.7 Proteinklassen]]
***[[3.8 Struktur von Proteinen]]
***[[3.9 Enzyme]]
****[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen]]
****[[3.9.2 Klassifizierung von Enzymen]]
****[[3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung]]
****[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]
*****[[3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺]]
*****[[3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂]]
*****[[3.9.4.3 Coenzym A (CoA)]]
*****[[3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)]]
*****[[3.9.4.5 Pyridoxalphosphat]]
****[[3.9.5 Enzymkinetik]]
*****[[3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS &amp; MENTEN (1913)]]
*****[[3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER &amp; BURK (1913)]]
***[[3.10 Reinigung, Charakterisierung &amp; Lagerung von Proteinen]]
****[[3.10.1 Reinigung]]
*****[[3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie]]
*****[[3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie]]
*****[[3.10.1.3 Affinitätschromatographie]]
****[[3.10.2 Charakterisierung]]
*****[[3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration]]
******[[3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)]]
******[[3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm]]
*****[[3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten]]
******[[3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)]]
******[[3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)]]
****[[3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung]]
**[[4.0 Kohlenhydrate]]
***[[4.1 Monosaccharide]]
****[[4.1.1 Entstehung von Ringformen]]
****[[4.1.2 Eigenschaften der Mosaccharide]]
****[[4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide]]
*****[[4.1.3.1 FEHLINGsche Probe]]
*****[[4.1.3.2 Silberspiegel-Probe]]
****[[4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide]]
****[[4.1.5 Glykoside]]
***[[4.2 Disaccharide]]
****[[4.2.1 Maltose (Malzzucker)]]
****[[4.2.2 Cellobiose]]
****[[4.2.3 Lactose (Milchzucker)]]
****[[4.2.4 Saccharose (Sucrose)]]
***[[4.3 Polysaccharide]]
****[[4.3.1 Homopolysaccharide]]
****[[4.3.2 Heteropolysaccharide]]

*[[III. Cytologie]]
**1.0 Einführung
**2.0 Prokaryonten
***2.1 Einführung
***2.2 Zellaufbau
****2.2.1 Zellhülle (cell envelope)
****2.2.2 Die bakterielle Zellwand
*****2.2.2.1 Aufbau des Mureins
*****2.2.2.2 GRAM-Färbung
******2.2.2.2.1 Übersicht wichtiger grampositiver und gramnegativer Prokaryonten
******2.2.2.2.2 Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien
******2.2.2.2.3 Antigene gramnegativer Bakterien
******2.2.2.2.4 R- und S-Formen
****2.2.3 Bakteriengeißeln
****2.2.4 Pili (Fimbrien)
*****2.2.4.1 Konjugation bei ''E''. ''coli'' und nahe verwandten Enterobakterien
*****2.2.4.2 Experiment der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)
***2.3 Antibiotika
****2.3.1 Allgemeines
****2.3.2 Penicillin
*****2.3.2.1 Penicillintechnik
*****2.3.2.2 Halbsynthetische Penicilline
****2.3.3 Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten
*****2.3.3.1 Wirkung von Streptomycin und Tetracyclin
*****2.3.3.2 Wirkung von Chloramphenicol
****2.3.4 Problematik der Antibiotika-Resistenz
**3.0 Eukaryonten
***3.1 Einführung
***3.2 Zellorganellen und -bestandteile
****3.2.1 Zellkern (Nucleus)
****3.2.2 Endoplasmatisches Reticulum (ER)
****3.2.3 Mitochondrien
****3.2.4 GOLGI-Apparat (syn. Dictyosom)
****3.2.5 Ribosomen
****3.2.6 Peroxisomen
****3.2.7 Cytoplasma
****3.2.8 Cytoskelett
****3.2.9 Zellmembran
****3.2.10 Organellen tierischer Zellen
*****3.2.10.1 Lysosomen
*****3.2.10.2 Besonderheiten tierischer Zellmembranen
****3.2.11 Organellen pflanzlicher Zellen
*****3.2.11.1 Plastiden
*****3.2.11.2 Vakuolen
*****3.2.11.3 Zellwand
*****3.2.11.4 Besonderheiten pflanzlicher Zellmembranen
**4.0 Prinzipielle Arten des Energiegewinns
***4.1 Einführung
***4.2 Energiestoffwechsel bei chemoorganotrophen Organismen
****4.2.1 Wege der Brenztraubensäurebildung
*****4.2.1.1 Glykolyse (Fructosediphosphatweg, FDP-Weg)
*****4.2.1.2 Pentosephosphatweg
*****4.2.1.3 ENTNER-DOUDOROFF-Weg (Ketosedesoxyphosphogluconsäure-Weg, KDPE-Weg)
****4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus
****4.2.3 Endoxidation (aerobe Atmungskette)
****4.2.4 Gärung
***4.3 Energiestoffwechsel bei chemolithotrophen Organismen
****4.3.1 Pflanzlicher Stoffwechsel
*****4.3.1.1 Besonderheiten des pflanzlichen Kohlenhydrat-Stoffwechsels
*****4.3.1.2 Lichtreaktion der Photosynthese
*****4.3.1.3 Lichtunabhängige Reaktion (CALVIN-Zyklus, Dunkelreaktion)
*****4.3.1.4 Biosynthese von Stärke in den Chloroplasten
*****4.3.1.5 Der Glyoxylsäurezyklus
****4.3.2 Nitratatmung (dissimilatorische Nitratreduktion)
****4.3.3 Sulfatatmung (dissimilatorische Sulfatreduktion)
**5.0 Zelluläre Transportvorgänge
***5.1 Einführung
***5.2 Passiver Transport
****5.2.1 Diffusion
****5.2.2 Osmose
***5.3 Aktiver Transport
****5.3.1 Aktive Tunnelproteine
*****5.3.1.1 P-Klasse-Ionenpumpen (P-class)
******5.3.1.1.1 Na⁺/K⁺-Ionenpumpen (Na⁺/K⁺-ATPasen)
******5.3.1.1.2 H⁺/K⁺-Ionenpumpen (H⁺/K⁺-ATPasen)
******5.3.1.1.3 Ca²⁺-Ionenpumpen (Ca²⁺-ATPasen)
*****5.3.1.2 V-Klasse- und F-Klasse-Ionenpumpen (V-class &amp; F-class)
*****5.3.1.3 ABC-Transporter (ATP-binding cassettes)
****5.3.2 Gekoppelter Transport
***5.4 Endo- &amp; Exocytose (Membranfluß)
***5.5 Signalhypothese
**6.0 Lebensbedingungen und Kultivationsfaktoren
***6.1 O₂-Bedingungen
***6.2 Temperaturbedingungen
***6.3 pH-Bedingungen
***6.4 Osmotische Bedingungen
***6.5 Nährstoffbedingungen
**7.0 Der Zellzyklus
***7.1 Mitose
***7.2 Meiose

*IV. Genetik
**1.0 Klassische Genetik (MENDEL-Genetik)
**2.0 Molekulargenetik
***2.1 Aufbau und Struktur der DNA
****2.1.1 Primärstruktur der DNA
****2.1.2 Sekundärstruktur der DNA
****2.1.3 Tertiärstruktur der DNA
****2.1.4 Übergeordnete DNA-Strukturen
***2.2 Grundlagen und Prokaryonten-Genetik
****2.2.1 Ablauf der Vererbung
*****2.2.1.1 Übersicht
*****2.2.1.2 Transkription der DNA
*****2.2.1.3 Regulation der Genaktivität bei Bakterien
******2.2.1.3.1 Negative Kontrolle am Beispiel des lac-Operons von ''E''. ''coli''
****2.2.2 Der genetische Code
****2.2.3 Unterschiede zwischen DNA und RNA
****2.2.4 Die wichtigsten RNA-Sorten der Zelle
****2.2.5 Die Proteinbiosynthese (Translation)
*****2.2.5.1 Allgemeines
*****2.2.5.2 Initiation (Start) Der Proteinsynthese
******2.2.5.2.1 Aufbau der Ribosomenbindestelle
******2.2.5.2.2 Die Start-Aminosäure Methionin
*****2.2.5.3 Elongation (Kettenverlängerung)
*****2.2.5.4 Termination
*****2.2.5.5 Posttranslationale Modifikationen
****2.2.6 Wobble im genetischen Code
****2.2.7 Regulierung der Genexpression bei Bakterien
*****2.2.7.1 Regulation der Promotorstärke
*****2.2.7.2 Regulation über den σ-Faktor
*****2.2.7.3 Regulation des lac-Operons über den Operator
****2.2.8 Mutationen bei Bakterien
*****2.2.8.1 Auswirkung von Mutationen
*****2.2.8.2 Mutationsarten
*****2.2.8.3 Mögliche Ursachen für Basenaustauschmutationen
******2.2.8.3.1 Tautomere Basen
******2.2.8.3.2 Spontane Desaminierungen
******2.2.8.3.3 Depurinierung und Depyrimidierung
*****2.2.8.4 Auslösung von Mutationen durch Chemikalien
******2.2.8.4.1 Basenanaloge Verbindungen
******2.2.8.4.2 Desaminierende Chemikalien
******2.2.8.4.3 Alkylierende Verbindungen
******2.2.8.4.4 Nachweis mutagener Wirkung von Chemikalien mit dem AMES-Test (1975)
*****2.2.8.5 Mutation von Bakterien durch UV-Strahlung
*****2.2.8.6 Reversionen (Rückmutationen)
******2.2.8.6.1 Reversionen durch eine zweite Mutation im selben Gen
******2.2.8.6.2 Reversionen durch eine zweite Mutation in einem anderen Gen
****2.2.9 Replikation von Bakterien-DNA
*****2.2.9.1 Die wichtigsten Replikationsproteine und ihre Besonderheiten
*****2.2.9.2 Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation
*****2.2.9.3 Möglichkeiten der bidirektionalen Replikation
****2.2.10 Restriktions- und Modifikationssysteme (R/M-Systeme) bei Bakterien
*****2.2.10.1 Mögliche Ursachen bei ausbleibender Restriktion der Fremd-DNA in Bakterien
*****2.2.10.2 R/M-Systeme bei ''E''. ''coli''
*****2.2.10.3 Die Typen der Restriktionsenzyme
***2.3 Grundlagen der Gentechnik
****2.3.1 PCR (Polymerase-Kettenreaktion, polymerase chain reaction)
*****2.3.1.1 Anwendung und Durchführung
*****2.3.1.2 Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen
*****2.3.1.3 Amplifikation der gesamten DNA
******2.3.1.3.1 Der genetische Fingerabdruck
****2.3.2 Grundprinzip der Genklonierung
*****2.3.2.1 Bedeutung überstehender Enden
*****2.3.2.2 Restriktionsanalyse mit Hilfe der Agarosegelelektrophorese
******2.3.2.2.1 Theorie zur Gelelektrophorese von DNA
******2.3.2.2.2 Auswertung
*****2.3.2.3 Genklonierung mit ''E''. ''coli''
******2.3.2.3.1 Gewünschte Eigenschaften von Plasmidvektoren
******2.3.2.3.2 Eigenschaften der verwendeten Wirtszellen
******2.3.2.3.3 Vorgehensweise zur Selektion und Identifikation rekombinanter Kolonien
*****2.3.2.4 Klonierung mit pUC-Plasmiden
******2.3.2.4.1 Test auf Lactose-Abbau
******2.3.2.4.2 Prinzip der Koloniefärbung bei Klonierung mit pUC-Plasmiden zur Identifizierung rekombinanter Kolonien
****2.3.3 Tricks in der Gentechnik
*****2.3.3.1 Transformation - Methode zum Einschleusen gentechnisch veränderter DNA in Bakterien
******2.3.3.1.1 Wichtige Faktoren für erfolgreiche Transformation
******2.3.3.1.2 Form der aufgenommenen DNA
******2.3.3.1.3 Transformationsrate bei ''E''. ''coli''
******2.3.3.1.4 Suche nach dem richtigen Klon
*****2.3.3.2 Hybridisierung mit einer Gensonde
******2.3.3.2.1 Prinzip der Hybridisierung
******2.3.3.2.2 Herstellung radioaktiv markierter Gensonden
******2.3.3.2.3 Nichtradioaktive DNA-Markierung (non radioactive labelling)
******2.3.3.2.4 Koloniehybridisierung
******2.3.3.2.5 Plasmidisolierung aus ''E''. ''coli''
*****2.3.3.3 Southern Hybridisierung (blotting, transfer)
*****2.3.3.4 Nachweis von Genen mit Hilfe der PCR
****2.3.4 DNA-Sequenzierung
*****2.3.4.1 Kettenabbruch nach SANGER et al. (1977)
******2.3.4.1.1 Gewinnung von Einzelstrang und Primer
******2.3.4.1.2 Kettenabbruch durch Dideoxy-Nukleotide
*****2.3.4.2 Sequencer
******2.3.4.2.1 Monofluorophores System
******2.3.4.2.2 Multifluorophores System
*****2.3.4.3 Taq-Cycle-Sequenzierung
***2.4 Eukaryonten-Genetik
****2.4.1 Aufbau und Funktion des eukaryontischen Operons
*****2.4.1.1 Aufbau
*****2.4.1.2 Gene
*****2.4.1.3 RNA-Arten und RNA-Polymerasen
*****2.4.1.4 Struktur der eukaryontischen Transkriptionseinheit (auf der DNA)
*****2.4.1.5 Bedeutung der Introns
*****2.4.1.6 mRNA-Reifung (Processing) im Zellkern
*****2.4.1.7 Genregulation der Genaktivität bei Eukaryonten
****2.4.2 Klonierung von Eukaryontengenen in Bakterien
**3.0 Populationsgenetik</text>
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    <contributor>
      <username>Webmaster</username>
      <id>1</id>
    </contributor>
    <model>wikitext</model>
    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="13221" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align: center;"&gt;Das nachfolgende E-Book wurden aus Skripten und Mitschriften mehrerer Vorlesungen der Ausbildungen zum [http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüften Technischen Assistenten f&amp;uuml;r naturkundliche Museen und Forschungsinstitute] am renommierten Forschungs-Institut Senckenberg und zum [http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Staatlich geprüften biologisch-technischen Assistenten] an der Landesgewerbeanstalt Nürnberg (TÜV Rheinland) erstellt und soll im Laufe meines Biologie-Studiums um weitere Kapitel vervollständigt werden. Es erhebt daher keinen Anspruch auf Vollständigkeit oder Richtigkeit, sollte jedoch jedem Interessenten einen guten Einblick in den Umfang der Biologie und die in den (ersten) Studiensemestern vermittelten Themen geben.&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;&lt;big&gt;'''Inhaltsverzeichnis'''&lt;/big&gt;&lt;/p&gt;

*I. Einführung
**[[1.0 Definitionen der Biologie|1.0 Definitionen der Biologie]]
**[[2.0 Aufgabengebiete der Biologie]]
**[[3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books]]

*II. Molekularbiologie
**1.0 Grundlagen
***[[1.1 Materie, Element &amp; subatomare Teilchen]]
***[[1.2 Atommodell]]
***[[1.3 Chemische Bindungen]]
****[[1.3.1 Die Ionenbindung]]
****[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]
*****[[1.3.2.1 Unpolare Atombindung]]
*****[[1.3.2.2 Polare Atombindung]]
*****[[1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte]]
*****[[1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung]]
******[[1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser]]
****[[1.3.3 Koordinative oder dative Bindung]]
*****[[1.3.3.1 Metallkomplexe]]
*****[[1.3.3.2 Chelatkomplexe]]
***[[1.4 Energetische Grundlagen]]
***[[1.5 Chemisches Gleichgewicht]]
***[[1.6 Säuren und Basen]]
****[[1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)]]
****[[1.6.2 Der pH-Wert]]
****[[1.6.3 Neutralisation]]
****[[1.6.4 Puffer]]
**[[2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)]]
**[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]
***[[3.1 Allgemeines]]
***[[3.2 Einteilung]]
***[[3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren]]
***[[3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren]]
****[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung]]
****[[3.4.2 Stereoisomerie]]
***[[3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren]]
***[[3.6 Peptide]]
***[[3.7 Proteinklassen]]
***[[3.8 Struktur von Proteinen]]
***[[3.9 Enzyme]]
****[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen]]
****[[3.9.2 Klassifizierung von Enzymen]]
****[[3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung]]
****[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]
*****[[3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺]]
*****[[3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂]]
*****[[3.9.4.3 Coenzym A (CoA)]]
*****[[3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)]]
*****[[3.9.4.5 Pyridoxalphosphat]]
****[[3.9.5 Enzymkinetik]]
*****[[3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS &amp; MENTEN (1913)]]
*****[[3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER &amp; BURK (1913)]]
***[[3.10 Reinigung, Charakterisierung &amp; Lagerung von Proteinen]]
****[[3.10.1 Reinigung]]
*****[[3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie]]
*****[[3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie]]
*****[[3.10.1.3 Affinitätschromatographie]]
****[[3.10.2 Charakterisierung]]
*****[[3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration]]
******[[3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)]]
******[[3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm]]
*****[[3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten]]
******[[3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)]]
******[[3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)]]
****[[3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung]]
**[[4.0 Kohlenhydrate]]
***[[4.1 Monosaccharide]]
****[[4.1.1 Entstehung von Ringformen]]
****[[4.1.2 Eigenschaften der Mosaccharide]]
****[[4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide]]
*****[[4.1.3.1 FEHLINGsche Probe]]
*****[[4.1.3.2 Silberspiegel-Probe]]
****[[4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide]]
****[[4.1.5 Glykoside]]
***[[4.2 Disaccharide]]
****[[4.2.1 Maltose (Malzzucker)]]
****[[4.2.2 Cellobiose]]
****[[4.2.3 Lactose (Milchzucker)]]
****[[4.2.4 Saccharose (Sucrose)]]
***[[4.3 Polysaccharide]]
****[[4.3.1 Homopolysaccharide]]
****[[4.3.2 Heteropolysaccharide]]

*III. Cytologie
**[[1.0 Einführung]]
**2.0 Prokaryonten
***[[2.1 Einführung]]
***[[2.2 Zellaufbau]]
****[[2.2.1 Zellhülle (cell envelope)]]
****[[2.2.2 Die bakterielle Zellwand]]
*****[[2.2.2.1 Aufbau des Mureins]]
*****[[2.2.2.2 GRAM-Färbung]]
******[[2.2.2.2.1 Übersicht wichtiger grampositiver und gramnegativer Prokaryonten]]
******[[2.2.2.2.2 Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.3 Antigene gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.4 R- und S-Formen]]
****[[2.2.3 Bakteriengeißeln]]
****[[2.2.4 Pili (Fimbrien)]]
*****2.2.4.1 Konjugation bei ''E''. ''coli'' und nahe verwandten Enterobakterien
*****2.2.4.2 Experiment der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)
***2.3 Antibiotika
****2.3.1 Allgemeines
****2.3.2 Penicillin
*****2.3.2.1 Penicillintechnik
*****2.3.2.2 Halbsynthetische Penicilline
****2.3.3 Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten
*****2.3.3.1 Wirkung von Streptomycin und Tetracyclin
*****2.3.3.2 Wirkung von Chloramphenicol
****2.3.4 Problematik der Antibiotika-Resistenz
**3.0 Eukaryonten
***3.1 Einführung
***3.2 Zellorganellen und -bestandteile
****3.2.1 Zellkern (Nucleus)
****3.2.2 Endoplasmatisches Reticulum (ER)
****3.2.3 Mitochondrien
****3.2.4 GOLGI-Apparat (syn. Dictyosom)
****3.2.5 Ribosomen
****3.2.6 Peroxisomen
****3.2.7 Cytoplasma
****3.2.8 Cytoskelett
****3.2.9 Zellmembran
****3.2.10 Organellen tierischer Zellen
*****3.2.10.1 Lysosomen
*****3.2.10.2 Besonderheiten tierischer Zellmembranen
****3.2.11 Organellen pflanzlicher Zellen
*****3.2.11.1 Plastiden
*****3.2.11.2 Vakuolen
*****3.2.11.3 Zellwand
*****3.2.11.4 Besonderheiten pflanzlicher Zellmembranen
**4.0 Prinzipielle Arten des Energiegewinns
***4.1 Einführung
***4.2 Energiestoffwechsel bei chemoorganotrophen Organismen
****4.2.1 Wege der Brenztraubensäurebildung
*****4.2.1.1 Glykolyse (Fructosediphosphatweg, FDP-Weg)
*****4.2.1.2 Pentosephosphatweg
*****4.2.1.3 ENTNER-DOUDOROFF-Weg (Ketosedesoxyphosphogluconsäure-Weg, KDPE-Weg)
****4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus
****4.2.3 Endoxidation (aerobe Atmungskette)
****4.2.4 Gärung
***4.3 Energiestoffwechsel bei chemolithotrophen Organismen
****4.3.1 Pflanzlicher Stoffwechsel
*****4.3.1.1 Besonderheiten des pflanzlichen Kohlenhydrat-Stoffwechsels
*****4.3.1.2 Lichtreaktion der Photosynthese
*****4.3.1.3 Lichtunabhängige Reaktion (CALVIN-Zyklus, Dunkelreaktion)
*****4.3.1.4 Biosynthese von Stärke in den Chloroplasten
*****4.3.1.5 Der Glyoxylsäurezyklus
****4.3.2 Nitratatmung (dissimilatorische Nitratreduktion)
****4.3.3 Sulfatatmung (dissimilatorische Sulfatreduktion)
**5.0 Zelluläre Transportvorgänge
***5.1 Einführung
***5.2 Passiver Transport
****5.2.1 Diffusion
****5.2.2 Osmose
***5.3 Aktiver Transport
****5.3.1 Aktive Tunnelproteine
*****5.3.1.1 P-Klasse-Ionenpumpen (P-class)
******5.3.1.1.1 Na⁺/K⁺-Ionenpumpen (Na⁺/K⁺-ATPasen)
******5.3.1.1.2 H⁺/K⁺-Ionenpumpen (H⁺/K⁺-ATPasen)
******5.3.1.1.3 Ca²⁺-Ionenpumpen (Ca²⁺-ATPasen)
*****5.3.1.2 V-Klasse- und F-Klasse-Ionenpumpen (V-class &amp; F-class)
*****5.3.1.3 ABC-Transporter (ATP-binding cassettes)
****5.3.2 Gekoppelter Transport
***5.4 Endo- &amp; Exocytose (Membranfluß)
***5.5 Signalhypothese
**6.0 Lebensbedingungen und Kultivationsfaktoren
***6.1 O₂-Bedingungen
***6.2 Temperaturbedingungen
***6.3 pH-Bedingungen
***6.4 Osmotische Bedingungen
***6.5 Nährstoffbedingungen
**7.0 Der Zellzyklus
***7.1 Mitose
***7.2 Meiose

*IV. Genetik
**1.0 Klassische Genetik (MENDEL-Genetik)
**2.0 Molekulargenetik
***2.1 Aufbau und Struktur der DNA
****2.1.1 Primärstruktur der DNA
****2.1.2 Sekundärstruktur der DNA
****2.1.3 Tertiärstruktur der DNA
****2.1.4 Übergeordnete DNA-Strukturen
***2.2 Grundlagen und Prokaryonten-Genetik
****2.2.1 Ablauf der Vererbung
*****2.2.1.1 Übersicht
*****2.2.1.2 Transkription der DNA
*****2.2.1.3 Regulation der Genaktivität bei Bakterien
******2.2.1.3.1 Negative Kontrolle am Beispiel des lac-Operons von ''E''. ''coli''
****2.2.2 Der genetische Code
****2.2.3 Unterschiede zwischen DNA und RNA
****2.2.4 Die wichtigsten RNA-Sorten der Zelle
****2.2.5 Die Proteinbiosynthese (Translation)
*****2.2.5.1 Allgemeines
*****2.2.5.2 Initiation (Start) Der Proteinsynthese
******2.2.5.2.1 Aufbau der Ribosomenbindestelle
******2.2.5.2.2 Die Start-Aminosäure Methionin
*****2.2.5.3 Elongation (Kettenverlängerung)
*****2.2.5.4 Termination
*****2.2.5.5 Posttranslationale Modifikationen
****2.2.6 Wobble im genetischen Code
****2.2.7 Regulierung der Genexpression bei Bakterien
*****2.2.7.1 Regulation der Promotorstärke
*****2.2.7.2 Regulation über den σ-Faktor
*****2.2.7.3 Regulation des lac-Operons über den Operator
****2.2.8 Mutationen bei Bakterien
*****2.2.8.1 Auswirkung von Mutationen
*****2.2.8.2 Mutationsarten
*****2.2.8.3 Mögliche Ursachen für Basenaustauschmutationen
******2.2.8.3.1 Tautomere Basen
******2.2.8.3.2 Spontane Desaminierungen
******2.2.8.3.3 Depurinierung und Depyrimidierung
*****2.2.8.4 Auslösung von Mutationen durch Chemikalien
******2.2.8.4.1 Basenanaloge Verbindungen
******2.2.8.4.2 Desaminierende Chemikalien
******2.2.8.4.3 Alkylierende Verbindungen
******2.2.8.4.4 Nachweis mutagener Wirkung von Chemikalien mit dem AMES-Test (1975)
*****2.2.8.5 Mutation von Bakterien durch UV-Strahlung
*****2.2.8.6 Reversionen (Rückmutationen)
******2.2.8.6.1 Reversionen durch eine zweite Mutation im selben Gen
******2.2.8.6.2 Reversionen durch eine zweite Mutation in einem anderen Gen
****2.2.9 Replikation von Bakterien-DNA
*****2.2.9.1 Die wichtigsten Replikationsproteine und ihre Besonderheiten
*****2.2.9.2 Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation
*****2.2.9.3 Möglichkeiten der bidirektionalen Replikation
****2.2.10 Restriktions- und Modifikationssysteme (R/M-Systeme) bei Bakterien
*****2.2.10.1 Mögliche Ursachen bei ausbleibender Restriktion der Fremd-DNA in Bakterien
*****2.2.10.2 R/M-Systeme bei ''E''. ''coli''
*****2.2.10.3 Die Typen der Restriktionsenzyme
***2.3 Grundlagen der Gentechnik
****2.3.1 PCR (Polymerase-Kettenreaktion, polymerase chain reaction)
*****2.3.1.1 Anwendung und Durchführung
*****2.3.1.2 Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen
*****2.3.1.3 Amplifikation der gesamten DNA
******2.3.1.3.1 Der genetische Fingerabdruck
****2.3.2 Grundprinzip der Genklonierung
*****2.3.2.1 Bedeutung überstehender Enden
*****2.3.2.2 Restriktionsanalyse mit Hilfe der Agarosegelelektrophorese
******2.3.2.2.1 Theorie zur Gelelektrophorese von DNA
******2.3.2.2.2 Auswertung
*****2.3.2.3 Genklonierung mit ''E''. ''coli''
******2.3.2.3.1 Gewünschte Eigenschaften von Plasmidvektoren
******2.3.2.3.2 Eigenschaften der verwendeten Wirtszellen
******2.3.2.3.3 Vorgehensweise zur Selektion und Identifikation rekombinanter Kolonien
*****2.3.2.4 Klonierung mit pUC-Plasmiden
******2.3.2.4.1 Test auf Lactose-Abbau
******2.3.2.4.2 Prinzip der Koloniefärbung bei Klonierung mit pUC-Plasmiden zur Identifizierung rekombinanter Kolonien
****2.3.3 Tricks in der Gentechnik
*****2.3.3.1 Transformation - Methode zum Einschleusen gentechnisch veränderter DNA in Bakterien
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******2.3.3.1.2 Form der aufgenommenen DNA
******2.3.3.1.3 Transformationsrate bei ''E''. ''coli''
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*****2.3.3.2 Hybridisierung mit einer Gensonde
******2.3.3.2.1 Prinzip der Hybridisierung
******2.3.3.2.2 Herstellung radioaktiv markierter Gensonden
******2.3.3.2.3 Nichtradioaktive DNA-Markierung (non radioactive labelling)
******2.3.3.2.4 Koloniehybridisierung
******2.3.3.2.5 Plasmidisolierung aus ''E''. ''coli''
*****2.3.3.3 Southern Hybridisierung (blotting, transfer)
*****2.3.3.4 Nachweis von Genen mit Hilfe der PCR
****2.3.4 DNA-Sequenzierung
*****2.3.4.1 Kettenabbruch nach SANGER et al. (1977)
******2.3.4.1.1 Gewinnung von Einzelstrang und Primer
******2.3.4.1.2 Kettenabbruch durch Dideoxy-Nukleotide
*****2.3.4.2 Sequencer
******2.3.4.2.1 Monofluorophores System
******2.3.4.2.2 Multifluorophores System
*****2.3.4.3 Taq-Cycle-Sequenzierung
***2.4 Eukaryonten-Genetik
****2.4.1 Aufbau und Funktion des eukaryontischen Operons
*****2.4.1.1 Aufbau
*****2.4.1.2 Gene
*****2.4.1.3 RNA-Arten und RNA-Polymerasen
*****2.4.1.4 Struktur der eukaryontischen Transkriptionseinheit (auf der DNA)
*****2.4.1.5 Bedeutung der Introns
*****2.4.1.6 mRNA-Reifung (Processing) im Zellkern
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****2.4.2 Klonierung von Eukaryontengenen in Bakterien
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  <title>Materie, Elemente und subatomare Teilchen</title>
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    <contributor>
      <username>Webmaster</username>
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    </contributor>
    <model>wikitext</model>
    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="1584" xml:space="preserve">Jeder Gegenstand um uns herum – und somit auch alle Lebewesen – bestehen Materie, kurz: aus Stofflichem. Materie ist dadurch gekennzeichnet, daß sie Masse besitzt, strukturiert ist und kinetische Energie ("thermische Energie") besitzt. Jede Form der uns umgebenden Materie, die man visuell ohne Hilfsmittel wahrnehmen kann, besteht aus vielen kleinen Bauteilen, den sog. Elementen. Bis heute kennt man 118 Elemente, von denen jedoch nur 92 „stabil“ sind und natürlich vorkommen.
Dabei sind jedoch die Elemente nicht die kleinste Form des Materiellen. Elemente bestehen aus verschiedenen Elementarteilchen , die sich wiederum aus anderen Teilchen zusammensetzen . Es sind folgende subatomare Teilchen von Bedeutung:
*Protonen,
*Neutronen und
*Elektronen.
Dabei bilden die Protonen (p⁺) mit einer positiven Ladung den Kern. Da bei nahezu allen Elementen der Kern aus mehr als einem Proton bestehen muß, befinden sich ladungsneutrale Elementarteilchen, die Neutronen (n), im Kern, um eine Bindung zu ermöglichen (die aufgrund der sonst rein positiven Ladungen der Protonen nicht hätte stattfinden können). Die negativen Elektronen (e⁻) befinden sich um den Kern herum. Kern (aus p⁺ und n ) und Elektronen (aus e⁻) werden als Atom bezeichnet.

Die Atome gleicher Elemente besitzen die selbe Anzahl an Protonen im Kern. Während innerhalb eines Element die Anzahl der Protonen konstant ist, kann die Anzahl der Neutronen variieren. Elementatome mit gleicher Protonen- aber unterschiedlicher Neutronenzahl werden als Isotope bezeichnet. In der allgemeinen Schreibweise</text>
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    <text bytes="1586" xml:space="preserve">Jeder Gegenstand um uns herum – und somit auch alle Lebewesen – bestehen Materie, kurz: aus Stofflichem. Materie ist dadurch gekennzeichnet, daß sie Masse besitzt, strukturiert ist und kinetische Energie ("thermische Energie") besitzt. Jede Form der uns umgebenden Materie, die man visuell ohne Hilfsmittel wahrnehmen kann, besteht aus vielen kleinen Bauteilen, den sog. Elementen. Bis heute kennt man 118 Elemente, von denen jedoch nur 92 "stabil" sind und natürlich vorkommen.
Dabei sind jedoch die Elemente nicht die kleinste Form des Materiellen. Elemente bestehen aus verschiedenen Elementarteilchen[1], die sich wiederum aus anderen Teilchen zusammensetzen[2]. Es sind folgende subatomare Teilchen von Bedeutung:
*Protonen,
*Neutronen und
*Elektronen.
Dabei bilden die Protonen (p⁺) mit einer positiven Ladung den Kern. Da bei nahezu allen Elementen der Kern aus mehr als einem Proton bestehen muß, befinden sich ladungsneutrale Elementarteilchen, die Neutronen (n), im Kern, um eine Bindung zu ermöglichen (die aufgrund der sonst rein positiven Ladungen der Protonen nicht hätte stattfinden können). Die negativen Elektronen (e⁻) befinden sich um den Kern herum. Kern (aus p⁺ und n[3]) und Elektronen (aus e⁻) werden als Atom bezeichnet.

Die Atome gleicher Elemente besitzen die selbe Anzahl an Protonen im Kern. Während innerhalb eines Element die Anzahl der Protonen konstant ist, kann die Anzahl der Neutronen variieren. Elementatome mit gleicher Protonen- aber unterschiedlicher Neutronenzahl werden als Isotope bezeichnet. In der allgemeinen Schreibweise</text>
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    <text bytes="1648" xml:space="preserve">Jeder Gegenstand um uns herum – und somit auch alle Lebewesen – bestehen Materie, kurz: aus Stofflichem. Materie ist dadurch gekennzeichnet, daß sie Masse besitzt, strukturiert ist und kinetische Energie ("thermische Energie") besitzt. Jede Form der uns umgebenden Materie, die man visuell ohne Hilfsmittel wahrnehmen kann, besteht aus vielen kleinen Bauteilen, den sog. Elementen. Bis heute kennt man 118 Elemente, von denen jedoch nur 92 "stabil" sind und natürlich vorkommen.
Dabei sind jedoch die Elemente nicht die kleinste Form des Materiellen. Elemente bestehen aus verschiedenen Elementarteilchen[1], die sich wiederum aus anderen Teilchen zusammensetzen[2]. Es sind folgende subatomare Teilchen von Bedeutung:
*Protonen,
*Neutronen und
*Elektronen.
Dabei bilden die Protonen (p⁺) mit einer positiven Ladung den Kern. Da bei nahezu allen Elementen der Kern aus mehr als einem Proton bestehen muß, befinden sich ladungsneutrale Elementarteilchen, die Neutronen (n), im Kern, um eine Bindung zu ermöglichen (die aufgrund der sonst rein positiven Ladungen der Protonen nicht hätte stattfinden können). Die negativen Elektronen (e⁻) befinden sich um den Kern herum. Kern (aus p⁺ und n[3]) und Elektronen (aus e⁻) werden als Atom bezeichnet.

Die Atome gleicher Elemente besitzen die selbe Anzahl an Protonen im Kern. Während innerhalb eines Element die Anzahl der Protonen konstant ist, kann die Anzahl der Neutronen variieren. Elementatome mit gleicher Protonen- aber unterschiedlicher Neutronenzahl werden als Isotope bezeichnet. In der allgemeinen Schreibweise
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Dabei sind jedoch die Elemente nicht die kleinste Form des Materiellen. Elemente bestehen aus verschiedenen Elementarteilchen[1], die sich wiederum aus anderen Teilchen zusammensetzen[2]. Es sind folgende subatomare Teilchen von Bedeutung:
*Protonen,
*Neutronen und
*Elektronen.
Dabei bilden die Protonen (p⁺) mit einer positiven Ladung den Kern. Da bei nahezu allen Elementen der Kern aus mehr als einem Proton bestehen muß, befinden sich ladungsneutrale Elementarteilchen, die Neutronen (n), im Kern, um eine Bindung zu ermöglichen (die aufgrund der sonst rein positiven Ladungen der Protonen nicht hätte stattfinden können). Die negativen Elektronen (e⁻) befinden sich um den Kern herum. Kern (aus p⁺ und n[3]) und Elektronen (aus e⁻) werden als Atom bezeichnet.

Die Atome gleicher Elemente besitzen die selbe Anzahl an Protonen im Kern. Während innerhalb eines Element die Anzahl der Protonen konstant ist, kann die Anzahl der Neutronen variieren. Elementatome mit gleicher Protonen- aber unterschiedlicher Neutronenzahl werden als Isotope bezeichnet. In der allgemeinen Schreibweise
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Dabei sind jedoch die Elemente nicht die kleinste Form des Materiellen. Elemente bestehen aus verschiedenen Elementarteilchen[1], die sich wiederum aus anderen Teilchen zusammensetzen[2]. Es sind folgende subatomare Teilchen von Bedeutung:
*Protonen,
*Neutronen und
*Elektronen.
Dabei bilden die Protonen (p⁺) mit einer positiven Ladung den Kern. Da bei nahezu allen Elementen der Kern aus mehr als einem Proton bestehen muß, befinden sich ladungsneutrale Elementarteilchen, die Neutronen (n), im Kern, um eine Bindung zu ermöglichen (die aufgrund der sonst rein positiven Ladungen der Protonen nicht hätte stattfinden können). Die negativen Elektronen (e⁻) befinden sich um den Kern herum. Kern (aus p⁺ und n[3]) und Elektronen (aus e⁻) werden als Atom bezeichnet.

Die Atome gleicher Elemente besitzen die selbe Anzahl an Protonen im Kern. Während innerhalb eines Element die Anzahl der Protonen konstant ist, kann die Anzahl der Neutronen variieren. Elementatome mit gleicher Protonen- aber unterschiedlicher Neutronenzahl werden als Isotope bezeichnet. In der allgemeinen Schreibweise
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Dabei sind jedoch die Elemente nicht die kleinste Form des Materiellen. Elemente bestehen aus verschiedenen Elementarteilchen[1], die sich wiederum aus anderen Teilchen zusammensetzen[2]. Es sind folgende subatomare Teilchen von Bedeutung:
*Protonen,
*Neutronen und
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Dabei bilden die Protonen (p⁺) mit einer positiven Ladung den Kern. Da bei nahezu allen Elementen der Kern aus mehr als einem Proton bestehen muß, befinden sich ladungsneutrale Elementarteilchen, die Neutronen (n), im Kern, um eine Bindung zu ermöglichen (die aufgrund der sonst rein positiven Ladungen der Protonen nicht hätte stattfinden können). Die negativen Elektronen (e⁻) befinden sich um den Kern herum. Kern (aus p⁺ und n[3]) und Elektronen (aus e⁻) werden als Atom bezeichnet.

Die Atome gleicher Elemente besitzen die selbe Anzahl an Protonen im Kern. Während innerhalb eines Element die Anzahl der Protonen konstant ist, kann die Anzahl der Neutronen variieren. Elementatome mit gleicher Protonen- aber unterschiedlicher Neutronenzahl werden als Isotope bezeichnet. In der allgemeinen Schreibweise
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    <text bytes="119" xml:space="preserve">''Betreiber von biostudies.de''&lt;br/&gt;
Daniel Schütz&lt;br/&gt;
Johann-Fleck-Str. 12&lt;br/&gt;
24118 Kiel&lt;br/&gt;
daniel@biostudies.de</text>
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    <text bytes="1000" xml:space="preserve">ROBERT HOOKE (1635 – 1705) stellte erstmals bei der Betrachtung von Dünnschnitten der ''Korkeiche'' unter dem Lichtmikroskop fest, daß diese aus vielen gleichgestaltigen Gebilden bestehen. Diese nannte er erstmals "'''Zellen'''". Auf die beiden Botaniker SCHWANN (1839) und SCHLEIDEN (1838) geht die noch heute gültige Definition zurück, daß alle Organismen aus Zellen bestehen oder selbst solche darstellen ('''Zelltheorie''').

Grundsätzlich lassen sich zwei grundlegende Zelltypen unterscheiden,
*'''Prokaryonten''' (syn. '''Prokaryoten''') und
*'''Eukaryonten''' (syn. '''Eukaryoten''').
Dabei sind alle Prokaryoten einzellige oder koloniebildende Organismen mit einer einfachen Zellmembran als äußerem Abschluß. Eukaryonten umfassen hingegen eine Vielzahl pflanzlicher und tierischer Einzeller und alle Vielzeller. Sie besitzen im Gegensatz zu den Prokaryonten eine doppelte Zellmembran, einen echten Zellkern sowie intrazelluläre Aufgabenteilung durch den Besitz von Zellorganellen.</text>
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    <text bytes="2669" xml:space="preserve">Aufgrund ihrer Größe im µm[1]-Bereich werden Prokaryonten als Mikroorganismen bezeichnet. Zu ihnen gehören u. a. '''Bakterien''' und '''Archaebakterien'''. (Da Bakterien die weitaus größte Gruppe der Prokaryonten darstellen, wird im Folgenden oft einfach nur von Bakterien gesprochen, wenn auch Blaualgen und Archaebakterien gemeint sind.) In Natur und Biotechnologie spielen sie ei¬ne zentrale Rolle. So sind sie maßgeblich an Zersetzungsprozessen in der Natur beteiligt und spielen damit für die Stoffkreisläufe eine entscheidende Rolle. In diesem Rahmen können diese Mikroorganismen auch viele Umweltschadstoffe zersetzen. Diese Eigenschaft wird beispielsweise großtechnisch in entsprechenden Anlagen ausgenutzt, z. B. in Kläranlagen, Biogasanlagen, Altlastensanierung, etc. Sie haben weiterhin einen großen Nutzen bei der Gewinnung wichtiger Produkte, z. B.
*im Lebensmittelbereich,
**Milchsäurebakterien für Sauermilchprodukte (z. B. Quark, Joghurt, Käse, etc.), Sauerkraut, Rohwurst, Silage (Silofutter), etc.
**Essigsäurebakterien für Essig
**Aspergillus (Schimmelpilz) für Citronensäure
**verschiedenste Mikroorganismen für Enzyme in der Lebensmittelverarbeitung
**Aminosäuren (z. B. Glutaminsäure aus Corynebakterien)
*Enzymen für technische Anwendungen oder
**Proteasen in Waschmitteln und zur Lederverarbeitung
**Cellulase für Papierherstellung
*in der Medizin.	
**Hormonproteine bei Gendefekten, z. B. Insulin, Faktor VIII (für Blutgerinnung), Erythropoietin ("Epo") aus gentechnisch veränderten E. coli- oder Säugerzellkulturen
**Impfstoffe (abgeschwächte oder abgetötete Erreger oder Teile davon)
Eine Besonderheit stellt die wissenschaftliche Namensgebung bei div. Prokaryonten dar. Neben den Regeln der binären Nomenklatur (erster Name ist Gattungsname, zweiter Name Artname), z. B. Bacillus licheniformis, gibt es zusätzliche Namensbezeichnungen für Isolate aus Zellkulturen  und Kulturstämme, z. B. E. coli K12 HB101.
Grundsätzlich werden Prokaryonten (Bakterien) anhand ihrer Zellform und – bei Kolonien – -anordnung unterschieden. So werden kugelförmige Typen als Kokken bezeichnet (z. B. einzelne Kugel: Micrococcus, Leuconostoc; zwei aneinanderhängenden Kugeln: Diplococcus; Kette von Kugeln: Streptococcus; traubenförmig angeordnete Kugeln: Staphylococcus; Vierer- oder Achterpakete von Kugeln: Micrococcus, Sarcina). Den Kokken gegenüber stehen die sog. Stäbchen (z. B. gerade Stäbchen: Lactobacillus, Bacillus; kommaförmig gekrümmte Stäbchen, sog. Vibrionen: Vibrio, schraubenförmig gekrümmte Stäbchen, sog. Spirillen: Spirillum, Thiospirillum).

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&lt;small&gt;[1]: 1 µm = 10⁻⁶ m&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="2827" xml:space="preserve">Aufgrund ihrer Größe im µm[1]-Bereich werden Prokaryonten als Mikroorganismen bezeichnet. Zu ihnen gehören u. a. '''Bakterien''' und '''Archaebakterien'''. (Da Bakterien die weitaus größte Gruppe der Prokaryonten darstellen, wird im Folgenden oft einfach nur von Bakterien gesprochen, wenn auch '''Blaualgen''' und Archaebakterien gemeint sind.) In Natur und Biotechnologie spielen sie eine zentrale Rolle. So sind sie maßgeblich an Zersetzungsprozessen in der Natur beteiligt und spielen damit für die Stoffkreisläufe eine entscheidende Rolle. In diesem Rahmen können diese Mikroorganismen auch viele Umweltschadstoffe zersetzen. Diese Eigenschaft wird beispielsweise großtechnisch in entsprechenden Anlagen ausgenutzt, z. B. in Kläranlagen, Biogasanlagen, Altlastensanierung, etc. Sie haben weiterhin einen großen Nutzen bei der Gewinnung wichtiger Produkte, z. B.
*im Lebensmittelbereich,
**Milchsäurebakterien für Sauermilchprodukte (z. B. Quark, Joghurt, Käse, etc.), Sauerkraut, Rohwurst, Silage (Silofutter), etc.
**Essigsäurebakterien für Essig
**''Aspergillus'' (Schimmelpilz) für Citronensäure
**verschiedenste Mikroorganismen für Enzyme in der Lebensmittelverarbeitung
**Aminosäuren (z. B. Glutaminsäure aus ''Corynebakterien'')
*Enzymen für technische Anwendungen oder
**Proteasen in Waschmitteln und zur Lederverarbeitung
**Cellulase für Papierherstellung
*in der Medizin.	
**Hormonproteine bei Gendefekten, z. B. Insulin, Faktor VIII (für Blutgerinnung), Erythropoietin ("Epo") aus gentechnisch veränderten ''E''. ''coli''- oder Säugerzellkulturen
**Impfstoffe (abgeschwächte oder abgetötete Erreger oder Teile davon)
Eine Besonderheit stellt die wissenschaftliche Namensgebung bei div. Prokaryonten dar. Neben den Regeln der binären Nomenklatur (erster Name ist Gattungsname, zweiter Name Artname), z. B. ''Bacillus licheniformis'', gibt es zusätzliche Namensbezeichnungen für Isolate aus Zellkulturen  und Kulturstämme, z. B. ''E''. ''coli'' K12 HB101.
Grundsätzlich werden Prokaryonten (Bakterien) anhand ihrer Zellform und – bei Kolonien – -anordnung unterschieden. So werden kugelförmige Typen als '''Kokken''' bezeichnet (z. B. '''einzelne Kugel''': ''Micrococcus'', ''Leuconostoc''; '''zwei aneinanderhängenden Kugeln''': ''Diplococcus''; '''Kette von Kugeln''': ''Streptococcus''; '''traubenförmig angeordnete Kugeln''': ''Staphylococcus''; '''Vierer-''' oder '''Achterpakete von Kugeln''': ''Micrococcus'', ''Sarcina''). Den Kokken gegenüber stehen die sog. '''Stäbchen''' (z. B. '''gerade Stäbchen''': ''Lactobacillus'', ''Bacillus''; '''kommaförmig gekrümmte Stäbchen''', sog. '''Vibrionen''': ''Vibrio'', '''schraubenförmig gekrümmte Stäbchen''', sog. '''Spirillen''': ''Spirillum'', ''Thiospirillum'').

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&lt;small&gt;[1]: 1 µm = 10⁻⁶ m&lt;/small&gt;</text>
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  <title>2.2 Zellaufbau</title>
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    <text bytes="1827" xml:space="preserve">Bei '''Prokaryonten''' liegt die DNA mehr oder weniger '''frei im Cytoplasma''' ('''Zellplasma''') vor und bildet die sog. '''chromosomale DNA''' (syn. '''Bakterienchromosom''') ('''Nucleoid'''). Sie ist '''ringförmig geschlossen'''. Zusätzlich können ein oder mehrere '''Plasmide''', kleinere DNA-Ringe, vorhanden sein. Solche Strukturen (Plasmide) sind sonst nur in Mitochondrien und Chloroplasten der Eukaryonten zu finden und stellen einen Beleg für die '''Endosymbiontentheorie''' dar. Die Übersetzung der DNA in die entsprechenden Proteine erfolgt an den '''Ribosomen''' im Cytoplasma.

Ebenfalls im Cytoplasma liegen oft zahlreiche „Körnchen“, sog. '''Vesikel''', vor, die Speicherstoffe (z. B. Kohlenhydrate, Lipide, Schwefel) für Notzeiten enthalten. Das Zellplasma wird von einer Membran ('''Cytoplasmamembran''', '''Zellmembran''') nach außen hin abgeschlossen. Über der Zellmembran befindet sich die '''Zellwand'''. Sie besteht aus dem '''Polysaccharid Murein'''. Im Zellwandaufbau lassen sich '''grampositive''' ('''gram⁺''') von '''gramnegativen''' ('''gram⁻''') Prokaryonten unterscheiden. Über der Zellwand können manche Bakterien noch eine fest mit der Zellwand verbundene '''Kapsel''' oder eine (lose aufgelagerte) '''Schleimschicht''' besitzen. In der Zellwand oder Zellmembran können
*'''Geißeln''' (dienen der Fortbewegung) oder
*'''Pili''' (syn. '''Fimbrien'''; dienen der Anheftung)
verankert sein. Anstelle echter Organellen, wie sie bei den Eukaryonten zu finden sind, sind einfachere Membranstrukturen ('''Mesosomen''' oder '''Thylakoide''' für phototrophen Energiegewinn) vorhanden, mit deren Hilfe ähnliche Stoffwechselleistungen möglich sind.

&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Prokaryontenzelle.JPG|700px]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 10: Schematischer Aufbau von Prokaryonten'''&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="1821" xml:space="preserve">Bei '''Prokaryonten''' liegt die DNA mehr oder weniger '''frei im Cytoplasma''' ('''Zellplasma''') vor und bildet die sog. '''chromosomale DNA''' (syn. '''Bakterienchromosom''') ('''Nucleoid'''). Sie ist '''ringförmig geschlossen'''. Zusätzlich können ein oder mehrere '''Plasmide''', kleinere DNA-Ringe, vorhanden sein. Solche Strukturen (Plasmide) sind sonst nur in Mitochondrien und Chloroplasten der Eukaryonten zu finden und stellen einen Beleg für die '''Endosymbiontentheorie''' dar. Die Übersetzung der DNA in die entsprechenden Proteine erfolgt an den '''Ribosomen''' im Cytoplasma.

Ebenfalls im Cytoplasma liegen oft zahlreiche „Körnchen“, sog. '''Vesikel''', vor, die Speicherstoffe (z. B. Kohlenhydrate, Lipide, Schwefel) für Notzeiten enthalten. Das Zellplasma wird von einer Membran ('''Cytoplasmamembran''', '''Zellmembran''') nach außen hin abgeschlossen. Über der Zellmembran befindet sich die '''Zellwand'''. Sie besteht aus dem '''Polysaccharid Murein'''. Im Zellwandaufbau lassen sich '''grampositive''' ('''gram⁺''') von '''gramnegativen''' ('''gram⁻''') Prokaryonten unterscheiden. Über der Zellwand können manche Bakterien noch eine fest mit der Zellwand verbundene '''Kapsel''' oder eine (lose aufgelagerte) '''Schleimschicht''' besitzen. In der Zellwand oder Zellmembran können
*'''Geißeln''' (dienen der Fortbewegung) oder
*'''Pili''' (syn. '''Fimbrien'''; dienen der Anheftung)
verankert sein. Anstelle echter Organellen, wie sie bei den Eukaryonten zu finden sind, sind einfachere Membranstrukturen ('''Mesosomen''' oder '''Thylakoide''' für phototrophen Energiegewinn) vorhanden, mit deren Hilfe ähnliche Stoffwechselleistungen möglich sind.

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    <comment>Schematischer Aufbau von Prokaryonten</comment>
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  <title>2.2.1 Zellhülle (cell envelope)</title>
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    <text bytes="800" xml:space="preserve">Die prokaryotische Zellhülle besteht aus mehreren Schichten. Von innen nach außen sind das
*die Cytoplasmamembran (ca. 8 nm dick),
*die Zellwand und
::::Sie besteht bei grampositiven Bakterien aus ca. 40 Mureinschichten und ist damit ca. 80 nm dick. Bei gramnegativen Bakterien hingegen besitzt sie nur 1 – 2 Mureinschichten plus einer zusätzlichen äußeren Membran, die zusammen dann 10 nm dick sind.
*alternativ bei vielen Bakterien aus mehr oder weniger dicken Schichten eines stark wasserhaltigen Materials (aus Polysacchariden oder Proteinen), das aufgelagert ist. Das können eine fest durch Elektronenpaarbindung mit der Zellwand verbundene Kapsel oder einer lose aufgelagerten Schleimschicht. Innerhalb einer Bakterienart kann es kapsel- oder schleimtragende und –freie Stämme geben.</text>
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    <text bytes="798" xml:space="preserve">Die prokaryotische Zellhülle besteht aus mehreren Schichten. Von innen nach außen sind das
*die Cytoplasmamembran (ca. 8 nm dick),
*die Zellwand und
::Sie besteht bei grampositiven Bakterien aus ca. 40 Mureinschichten und ist damit ca. 80 nm dick. Bei gramnegativen Bakterien hingegen besitzt sie nur 1 – 2 Mureinschichten plus einer zusätzlichen äußeren Membran, die zusammen dann 10 nm dick sind.
*alternativ bei vielen Bakterien aus mehr oder weniger dicken Schichten eines stark wasserhaltigen Materials (aus Polysacchariden oder Proteinen), das aufgelagert ist. Das können eine fest durch Elektronenpaarbindung mit der Zellwand verbundene Kapsel oder einer lose aufgelagerten Schleimschicht. Innerhalb einer Bakterienart kann es kapsel- oder schleimtragende und –freie Stämme geben.</text>
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    <text bytes="799" xml:space="preserve">Die prokaryotische Zellhülle besteht aus mehreren Schichten. Von innen nach außen sind das
*die Cytoplasmamembran (ca. 8 nm dick),
*die Zellwand und
:::Sie besteht bei grampositiven Bakterien aus ca. 40 Mureinschichten und ist damit ca. 80 nm dick. Bei gramnegativen Bakterien hingegen besitzt sie nur 1 – 2 Mureinschichten plus einer zusätzlichen äußeren Membran, die zusammen dann 10 nm dick sind.
*alternativ bei vielen Bakterien aus mehr oder weniger dicken Schichten eines stark wasserhaltigen Materials (aus Polysacchariden oder Proteinen), das aufgelagert ist. Das können eine fest durch Elektronenpaarbindung mit der Zellwand verbundene Kapsel oder einer lose aufgelagerten Schleimschicht. Innerhalb einer Bakterienart kann es kapsel- oder schleimtragende und –freie Stämme geben.</text>
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    <text bytes="823" xml:space="preserve">Die prokaryotische Zellhülle besteht aus mehreren Schichten. Von innen nach außen sind das
*die '''Cytoplasmamembran''' (ca. 8 nm dick),
*die '''Zellwand''' und
:::Sie besteht bei grampositiven Bakterien aus ca. 40 Mureinschichten und ist damit ca. 80 nm dick. Bei gramnegativen Bakterien hingegen besitzt sie nur 1 – 2 Mureinschichten plus einer zusätzlichen äußeren Membran, die zusammen dann 10 nm dick sind.
*alternativ bei vielen Bakterien aus mehr oder weniger dicken Schichten eines stark wasserhaltigen Materials (aus Polysacchariden oder Proteinen), das aufgelagert ist. Das können eine fest durch Elektronenpaarbindung mit der Zellwand verbundene '''Kapsel''' oder einer lose aufgelagerten '''Schleimschicht'''. Innerhalb einer Bakterienart kann es kapsel- oder schleimtragende und –freie Stämme geben.</text>
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  <title>2.2.2 Die bakterielle Zellwand</title>
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    <text bytes="731" xml:space="preserve">Die '''bakterielle Zellwand''' besteht aus dem '''Heteropolysaccharid Murein'''. Das Murein besteht aus parallelen Ketten, in denen die beiden '''Monosaccharide''' '''N-Acetylglucosamin''' ('''GlcNAc''', '''G''') und '''N-Acetylmuraminsäure''' ('''MurNAc''', '''M''') sich regelmäßig abwechseln (beide Zucker sind Glucose-Abkömmlinge). An jedem M-Glied hängt eine Kette aus vier Aminosäuren, ein Tetrapeptid:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:M-Glied.jpg]]&lt;/div&gt;
D-Formen von Aminosäuren, m-DAP, GlcNAc und MurNAc kommen sonst in der Natur nicht vor.

Die Tetrapeptide gegenüberliegender M-Glieder sind untereinander durch eine Peptidbindung verknüpft. Der Vorgang dieser Verknüpfung wird als '''Transpeptidierung''' bezeichnet.</text>
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    <text bytes="737" xml:space="preserve">Die '''bakterielle Zellwand''' besteht aus dem '''Heteropolysaccharid Murein'''. Das Murein besteht aus parallelen Ketten, in denen die beiden '''Monosaccharide''' '''N-Acetylglucosamin''' ('''GlcNAc''', '''G''') und '''N-Acetylmuraminsäure''' ('''MurNAc''', '''M''') sich regelmäßig abwechseln (beide Zucker sind Glucose-Abkömmlinge). An jedem M-Glied hängt eine Kette aus vier Aminosäuren, ein Tetrapeptid:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:M-Glied.jpg]]&lt;/div&gt;
D-Formen von Aminosäuren, '''m-DAP''', GlcNAc und MurNAc kommen sonst in der Natur nicht vor.

Die Tetrapeptide gegenüberliegender M-Glieder sind untereinander durch eine Peptidbindung verknüpft. Der Vorgang dieser Verknüpfung wird als '''Transpeptidierung''' bezeichnet.</text>
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  <title>Datei:M-Glied.jpg</title>
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  <title>2.2.2.1 Aufbau des Mureins</title>
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    <text bytes="695" xml:space="preserve">Auf das Murein können noch weitere Substanzen aufgelagert sein. In der Art der Auflagerungen und der Anzahl der Mureinschichten unterscheiden sich grampositive (gram⁺) und gramnegative (gram⁻) Bakterien.

'''Grampositive Bakterien''' besitzen ca. '''40 Mureinschichten''', auf die noch Proteine und Kohlenhydrate (v. a. '''Teichonsäure''') aufgelagert sein können. Außerdem besitzen sie in den Tetrapeptiden '''m-DAP''' ('''m-Dpm''') oder '''L-Lysin'''.

Dagegen besitzen '''gramnegative Bakterien''' nur '''1 oder 2 Mureinschichten''', auf denen eine '''äußere lipidreiche Membran''' aufgelagert ist. Sie besitzen '''keine Teichonsäure''' aber stets '''m-DAP''' in den Tetrapeptiden.</text>
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  <title>2.2.2.2 GRAM-Färbung</title>
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    <text bytes="1334" xml:space="preserve">Voraussetzung für die GRAM-Färbung ist, daß sich die zu färbenden Bakterien in der log-Phase befinden müssen. Es wird dann wie folgt vorgegangen:
#Bakterien werden auf dem Objektträger hitzefixiert
#Färben mit Gentianaviolett (Kristallviolett). Dieser Farbstoff lagert sich im periplasmatischen Raum[1] an.
#Anschließend folgt eine Fixierung (Beizen) mit Lugolscher Iodlösung (enthält einen Iod-Kaliumiodid-Komplex). Es bildet sich ein schwerlöslicher Farblack, der sich an der Cytoplasmamembran niederschlägt.
#Differenzieren mit 96 Vol.-% Ethanol:
#*gramnegative Bakterien:
Der Ethanol löst die lipidreiche äußere Membran ab. Durch die relativ großen Poren des darunterliegenden Mureins kann der Farblack herausgelöst werden, wodurch die Zellen farblos werden.
#*grampositive Bakterien:
Der Ethanol entzieht hier dem Murein die Hydrathüllen, wodurch die Poren enger werden. Dadurch kann der Farblack nicht entweichen und die Zellen bleiben weiterhin blau-violett.
#egenfäbren mit Safranin oder Fuchsin (beide sind rote Farbstoffe)
#*grampositive Bakterien:
Hier kann der rote Farbstoff eindringen und die Zellen rötlich färben.
#*gramnegative Bakterien:
Der rote Farbstoff kann hier nicht eindringen, wodurch die Zellen blauviolett bleiben.

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&lt;small&gt;[1]: Raum zwischen Cytoplasmamembran und Murein&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="1339" xml:space="preserve">Voraussetzung für die GRAM-Färbung ist, daß sich die zu färbenden Bakterien in der log-Phase befinden müssen. Es wird dann wie folgt vorgegangen:
#Bakterien werden auf dem Objektträger hitzefixiert
#Färben mit Gentianaviolett (Kristallviolett). Dieser Farbstoff lagert sich im periplasmatischen Raum[1] an.
#Anschließend folgt eine Fixierung (Beizen) mit Lugolscher Iodlösung (enthält einen Iod-Kaliumiodid-Komplex). Es bildet sich ein schwerlöslicher Farblack, der sich an der Cytoplasmamembran niederschlägt.
#Differenzieren mit 96 Vol.-% Ethanol:
#*gramnegative Bakterien:
Der Ethanol löst die lipidreiche äußere Membran ab. Durch die relativ großen Poren des darunterliegenden Mureins kann der Farblack herausgelöst werden, wodurch die Zellen farblos werden.
#*grampositive Bakterien:
Der Ethanol entzieht hier dem Murein die Hydrathüllen, wodurch die Poren enger werden. Dadurch kann der Farblack nicht entweichen und die Zellen bleiben weiterhin blau-violett.
#####Gegenfäbren mit Safranin oder Fuchsin (beide sind rote Farbstoffe)
#*grampositive Bakterien:
Hier kann der rote Farbstoff eindringen und die Zellen rötlich färben.
#*gramnegative Bakterien:
Der rote Farbstoff kann hier nicht eindringen, wodurch die Zellen blauviolett bleiben.

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&lt;small&gt;[1]: Raum zwischen Cytoplasmamembran und Murein&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="1358" xml:space="preserve">Voraussetzung für die GRAM-Färbung ist, daß sich die zu färbenden Bakterien in der log-Phase befinden müssen. Es wird dann wie folgt vorgegangen:
*1. Bakterien werden auf dem Objektträger hitzefixiert
*2. Färben mit Gentianaviolett (Kristallviolett). Dieser Farbstoff lagert sich im periplasmatischen Raum[1] an.
*3. Anschließend folgt eine Fixierung (Beizen) mit Lugolscher Iodlösung (enthält einen Iod-Kaliumiodid-Komplex). Es bildet sich ein schwerlöslicher Farblack, der sich an der Cytoplasmamembran niederschlägt.
*4. Differenzieren mit 96 Vol.-% Ethanol:
:::*gramnegative Bakterien:
Der Ethanol löst die lipidreiche äußere Membran ab. Durch die relativ großen Poren des darunterliegenden Mureins kann der Farblack herausgelöst werden, wodurch die Zellen farblos werden.
:::*grampositive Bakterien:
Der Ethanol entzieht hier dem Murein die Hydrathüllen, wodurch die Poren enger werden. Dadurch kann der Farblack nicht entweichen und die Zellen bleiben weiterhin blau-violett.
*5. Gegenfäbren mit Safranin oder Fuchsin (beide sind rote Farbstoffe)
:::*grampositive Bakterien:
Hier kann der rote Farbstoff eindringen und die Zellen rötlich färben.
:::*gramnegative Bakterien:
Der rote Farbstoff kann hier nicht eindringen, wodurch die Zellen blauviolett bleiben.

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&lt;small&gt;[1]: Raum zwischen Cytoplasmamembran und Murein&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="1357" xml:space="preserve">Voraussetzung für die GRAM-Färbung ist, daß sich die zu färbenden Bakterien in der log-Phase befinden müssen. Es wird dann wie folgt vorgegangen:
*1. Bakterien werden auf dem Objektträger hitzefixiert
*2. Färben mit Gentianaviolett (Kristallviolett). Dieser Farbstoff lagert sich im periplasmatischen Raum[1] an.
*3. Anschließend folgt eine Fixierung (Beizen) mit Lugolscher Iodlösung (enthält einen Iod-Kaliumiodid-Komplex). Es bildet sich ein schwerlöslicher Farblack, der sich an der Cytoplasmamembran niederschlägt.
*4. Differenzieren mit 96 Vol.-% Ethanol:
::*gramnegative Bakterien:
Der Ethanol löst die lipidreiche äußere Membran ab. Durch die relativ großen Poren des darunterliegenden Mureins kann der Farblack herausgelöst werden, wodurch die Zellen farblos werden.
:::*grampositive Bakterien:
Der Ethanol entzieht hier dem Murein die Hydrathüllen, wodurch die Poren enger werden. Dadurch kann der Farblack nicht entweichen und die Zellen bleiben weiterhin blau-violett.
*5. Gegenfäbren mit Safranin oder Fuchsin (beide sind rote Farbstoffe)
:::*grampositive Bakterien:
Hier kann der rote Farbstoff eindringen und die Zellen rötlich färben.
:::*gramnegative Bakterien:
Der rote Farbstoff kann hier nicht eindringen, wodurch die Zellen blauviolett bleiben.

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&lt;small&gt;[1]: Raum zwischen Cytoplasmamembran und Murein&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="1356" xml:space="preserve">Voraussetzung für die GRAM-Färbung ist, daß sich die zu färbenden Bakterien in der log-Phase befinden müssen. Es wird dann wie folgt vorgegangen:
*1. Bakterien werden auf dem Objektträger hitzefixiert
*2. Färben mit Gentianaviolett (Kristallviolett). Dieser Farbstoff lagert sich im periplasmatischen Raum[1] an.
*3. Anschließend folgt eine Fixierung (Beizen) mit Lugolscher Iodlösung (enthält einen Iod-Kaliumiodid-Komplex). Es bildet sich ein schwerlöslicher Farblack, der sich an der Cytoplasmamembran niederschlägt.
*4. Differenzieren mit 96 Vol.-% Ethanol:
:*gramnegative Bakterien:
Der Ethanol löst die lipidreiche äußere Membran ab. Durch die relativ großen Poren des darunterliegenden Mureins kann der Farblack herausgelöst werden, wodurch die Zellen farblos werden.
:::*grampositive Bakterien:
Der Ethanol entzieht hier dem Murein die Hydrathüllen, wodurch die Poren enger werden. Dadurch kann der Farblack nicht entweichen und die Zellen bleiben weiterhin blau-violett.
*5. Gegenfäbren mit Safranin oder Fuchsin (beide sind rote Farbstoffe)
:::*grampositive Bakterien:
Hier kann der rote Farbstoff eindringen und die Zellen rötlich färben.
:::*gramnegative Bakterien:
Der rote Farbstoff kann hier nicht eindringen, wodurch die Zellen blauviolett bleiben.

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&lt;small&gt;[1]: Raum zwischen Cytoplasmamembran und Murein&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="1362" xml:space="preserve">Voraussetzung für die GRAM-Färbung ist, daß sich die zu färbenden Bakterien in der log-Phase befinden müssen. Es wird dann wie folgt vorgegangen:
*1. Bakterien werden auf dem Objektträger hitzefixiert
*2. Färben mit Gentianaviolett (Kristallviolett). Dieser Farbstoff lagert sich im periplasmatischen Raum[1] an.
*3. Anschließend folgt eine Fixierung (Beizen) mit Lugolscher Iodlösung (enthält einen Iod-Kaliumiodid-Komplex). Es bildet sich ein schwerlöslicher Farblack, der sich an der Cytoplasmamembran niederschlägt.
*4. Differenzieren mit 96 Vol.-% Ethanol:
:*gramnegative Bakterien:
:::Der Ethanol löst die lipidreiche äußere Membran ab. Durch die relativ großen Poren des darunterliegenden Mureins kann der Farblack herausgelöst werden, wodurch die Zellen farblos werden.
:*grampositive Bakterien:
:::Der Ethanol entzieht hier dem Murein die Hydrathüllen, wodurch die Poren enger werden. Dadurch kann der Farblack nicht entweichen und die Zellen bleiben weiterhin blau-violett.
*5. Gegenfäbren mit Safranin oder Fuchsin (beide sind rote Farbstoffe)
:*grampositive Bakterien:
:::Hier kann der rote Farbstoff eindringen und die Zellen rötlich färben.
:*gramnegative Bakterien:
:::Der rote Farbstoff kann hier nicht eindringen, wodurch die Zellen blauviolett bleiben.

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&lt;small&gt;[1]: Raum zwischen Cytoplasmamembran und Murein&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="1374" xml:space="preserve">Voraussetzung für die GRAM-Färbung ist, daß sich die zu färbenden Bakterien in der log-Phase befinden müssen. Es wird dann wie folgt vorgegangen:
*1. Bakterien werden auf dem Objektträger hitzefixiert
*2. Färben mit Gentianaviolett (Kristallviolett). Dieser Farbstoff lagert sich im periplasmatischen Raum[1] an.
*3. Anschließend folgt eine Fixierung (Beizen) mit Lugolscher Iodlösung (enthält einen Iod-Kaliumiodid-Komplex). Es bildet sich ein schwerlöslicher Farblack, der sich an der Cytoplasmamembran niederschlägt.
*4. Differenzieren mit 96 Vol.-% Ethanol:
:*gramnegative Bakterien:
::::::Der Ethanol löst die lipidreiche äußere Membran ab. Durch die relativ großen Poren des darunterliegenden Mureins kann der Farblack herausgelöst werden, wodurch die Zellen farblos werden.
:*grampositive Bakterien:
::::::Der Ethanol entzieht hier dem Murein die Hydrathüllen, wodurch die Poren enger werden. Dadurch kann der Farblack nicht entweichen und die Zellen bleiben weiterhin blau-violett.
*5. Gegenfäbren mit Safranin oder Fuchsin (beide sind rote Farbstoffe)
:*grampositive Bakterien:
::::::Hier kann der rote Farbstoff eindringen und die Zellen rötlich färben.
:*gramnegative Bakterien:
::::::Der rote Farbstoff kann hier nicht eindringen, wodurch die Zellen blauviolett bleiben.

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&lt;small&gt;[1]: Raum zwischen Cytoplasmamembran und Murein&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="1366" xml:space="preserve">Voraussetzung für die GRAM-Färbung ist, daß sich die zu färbenden Bakterien in der log-Phase befinden müssen. Es wird dann wie folgt vorgegangen:
*1. Bakterien werden auf dem Objektträger hitzefixiert
*2. Färben mit Gentianaviolett (Kristallviolett). Dieser Farbstoff lagert sich im periplasmatischen Raum[1] an.
*3. Anschließend folgt eine Fixierung (Beizen) mit Lugolscher Iodlösung (enthält einen Iod-Kaliumiodid-Komplex). Es bildet sich ein schwerlöslicher Farblack, der sich an der Cytoplasmamembran niederschlägt.
*4. Differenzieren mit 96 Vol.-% Ethanol:
:*gramnegative Bakterien:
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:*grampositive Bakterien:
::::Der Ethanol entzieht hier dem Murein die Hydrathüllen, wodurch die Poren enger werden. Dadurch kann der Farblack nicht entweichen und die Zellen bleiben weiterhin blau-violett.
*5. Gegenfäbren mit Safranin oder Fuchsin (beide sind rote Farbstoffe)
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&lt;small&gt;[1]: Raum zwischen Cytoplasmamembran und Murein&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="1426" xml:space="preserve">Voraussetzung für die '''GRAM-Färbung''' ist, daß sich die zu färbenden Bakterien in der log-Phase befinden müssen. Es wird dann wie folgt vorgegangen:
*1. Bakterien werden auf dem Objektträger hitzefixiert
*2. Färben mit '''Gentianaviolett''' ('''Kristallviolett'''). Dieser Farbstoff lagert sich im '''periplasmatischen Raum'''[1] an.
*3. Anschließend folgt eine '''Fixierung''' ('''Beizen''') mit '''LUGOLscher Iodlösung''' (enthält einen Iod-Kaliumiodid-Komplex). Es bildet sich ein schwerlöslicher '''Farblack''', der sich an der Cytoplasmamembran niederschlägt.
*4. '''Differenzieren mit 96 Vol.-% Ethanol''':
:*gramnegative Bakterien:
::::Der Ethanol löst die lipidreiche äußere Membran ab. Durch die relativ großen Poren des darunterliegenden Mureins kann der Farblack herausgelöst werden, wodurch die Zellen farblos werden.
:*grampositive Bakterien:
::::Der Ethanol entzieht hier dem Murein die Hydrathüllen, wodurch die Poren enger werden. Dadurch kann der Farblack nicht entweichen und die Zellen bleiben weiterhin blau-violett.
*5. '''Gegenfäbren mit Safranin oder Fuchsin''' (beide sind rote Farbstoffe)
:*grampositive Bakterien:
::::Hier kann der rote Farbstoff eindringen und die Zellen rötlich färben.
:*gramnegative Bakterien:
::::Der rote Farbstoff kann hier nicht eindringen, wodurch die Zellen blauviolett bleiben.

-----

&lt;small&gt;[1]: Raum zwischen Cytoplasmamembran und Murein&lt;/small&gt;</text>
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  <title>Biostudies:Kontakt</title>
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  <title>Über mich</title>
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    <text bytes="7100" xml:space="preserve">Im den Datenfluten des World Wide Web stößt man doch hin und wieder auf sinnvolle Informationen - zum Teil auf recht Belangloses aber Interessantes und zum Teil auf Ausgefeiltes. Mag sein, daß man sich dann doch manchmal die Frage stellt: Wer steckt eigentlich hinter den Informationen, die mir hier angeboten werden? Und hier komme ich ins Spiel. In diesem Fall stecke ich dahinter.

[[Bild:Daniel Schütz.jpg|left|Daniel Schütz]]Ich heiße Daniel Schütz und bin vom Jahrgang 1984. Nach der Grundschule ging ich einige Zeit aufs Gymnasium, hab dieses jedoch bereits in der 7. Klasse wieder verlassen. Jedoch war der Gymnasialbesuch nicht umsonst, denn v. a. hier wurde mein Interesse an der Biologie durch einen Lehrer geweckt, der mich zur Teilnahme am (natur)wissenschaftlichen Wettbewerb "Jugend forscht" motivierte und hierbei durch Tutoring stark unterstützte. Trotz dessen, daß ich auf die Realschule wechselte, blieb meine Leidenschaft zu "Jugend forscht" in den darauf folgenden 10 Jahren erhalten. Bereits im ersten Jahr gewann ich einen Umwelttechnik-Sonderpreis, in den darauf folgenden Jahren wurde ich Regionalsieger.

2001 habe ich dann endlich die Realschule hinter mir gelassen und aufgrund meiner stark biologisch angehauchten Interessen eine Ausbildung am renommierten Forschungsinstitut Senckenberg zum museumstechnischen Assistenten begonnen, die ich 2003 als [http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31|Staatlich geprüfter Technischer Assistent für naturkundliche Museen und Forschungsinstitute] abschloß. Auch diese Zeit prägte mich sehr, da ich hier mit echten Wissenschaftlern und tatsächlicher wissenschaftlicher Arbeit in Berührung kam. Neben einem exzellenten theoretischen Unterricht in Systematik und Taxonomie der Tiere und Pflanzen sowie Geologie/Paläontologie bestand die Ausbildung in praktischer, jeweils dreimonatiger Arbeit in div. Sektionen des Forschungsinstituts und Museums. Und bereits hier wurde ich von einigen Ausbildern und Doktoranden dazu ermutigt doch ein Biologiestudium zu beginnen, was mir damals jedoch aufgrund eines fehlenden Abiturs nicht möglich war.

Leider hatte ich nach dieser ersten Ausbildung keine Anstellung als museumstechnischer Assistent gefunden, so daß ich nach einem Jahr der Arbeitssuche eine weitere Ausbildung zum BTA begann, in der der Ausbildungsschwerpunkt auf den modernen Methoden biologischer Arbeit (z. B. Biotechnologie und Genetik) lag, an der [http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml|Landesgewerbeanstalt Nürnberg] (TÜV Rheinland). Auch diese Ausbildung schloß ich nach über zwei Jahren erfolgreich ab und auch während dieser Ausbildung erhielt ich durch meine Ausbilder große moralische Unterstützung bzgl. der Aufnahme eines Studiums. Während der Zeit der Arbeitssuche konnte ich jedoch einen großen Erfolg bei "Jugend forscht" verbuchen - als bayerischer Landessieger und Gewinner des Werner-Rathmayer-Preises der [http://www.dzg-ev.de/|Deutschen Zoologischen Gesellschaft] (in Kombination mit einer Einladung zur Jahrestagung der DZG nach Rostock). 2006 - bei meiner letzten Teilnahme am Wettbewerb - hatte ich ein weiteres Mal großen Erfolg, diesmal als Drittplatzierter beim Bundeswettbewerb und einem Preis der [http://www.we-heraeus-stiftung.de/|Wilhelm und Else Heraeus-Stiftung].

Auch wenn ich noch ein Biostudium anstrebte (mir jedoch immer noch ein Abitur fehlte), habe ich mich jedoch zunächst auf die Suche nach einem Job begeben, den ich mit einer unbefristeten Festanstellung an der [http://www.awi.de/de/institut/standorte/helgoland/|Biologischen Anstalt Helgoland] (Alfred-Wegener-Institut) relativ schnell fand. Hier führte ich gaschromatographische Analysen (CHNS-Analyzer) und naßchemische Stoffbestimmungen (Phosphatmessungen) mariner Algen und Tiere (v. a. Copepoden [Ruderfußkrebse] und Ctenophoren [Rippenquallen]) durch, war für die Kultivierung div. Organismen, der Koordination von Probennahmen und allgemeinen Sektionsverwaltungsaufgaben verantwortlich und sammelte erste Erfahrungen mit schlechtem Wetter auf Schiffen (und nein, ich wurde nicht seekrank!).

Nun ist es so, daß es mittlerweile in allen Bundesländern die Möglichkeit für Berufstätige gibt, eine Art "Sonderzulassung" zu Universitäten, die sog. fachbezogene Hochschulzulassung, zu erhalten. Die Voraussetzungen, die hierfür erfüllt werden müssen, sind jedoch von Bundesland zu Bundesland recht unterschiedlich. In Schleswig-Holstein, wo ich ja bereits wegen meiner Anstellung auf Helgoland wohnte, sind die Voraussetzungen hierfür eine abgeschlossene staatlich anerkannte Berufsausbildung (mit einer Gesamtnote von mindestens 2,0), der Nachweis einer Arbeitszeit von mehr als zwei Jahren - ebenfalls mit einer Gesamtnote von mindestens 2,0 sowie der Nachweis der besonderen Eignung für das angestrebte Studium sowie für den Zusammenhang zwischen gewünschtem Studienfach und Berufsausbildung/-tätigkeit. Da ich im Frühsommer 2008 diese Prämissen erfüllt hatte, habe ich mich beworben. Hat man diese Voraussetzungen erfüllt, wird man zu einem Eignungsgespräch eingeladen. Das Gespräch besteht aus einem fachlichen Teil und einem Teil, in dem Allgemeinwissen (aus allen Lebensbereichen sowie Grundlagen der Mathematik, Physik und Englischkenntnisse) geprüft werden. Die Prüfung wurde von einer Prüfungskomission aus imho sieben Leuten abgenommen, darunter u. a. ein Biologie-Professor, eine Lehrerin sowie der Prüfungsleiter, der vom schleswig-holsteinigschen Ministerium gestellt wurde. Die Fragen, die geprüft wurden, durfte ich ca. 15 Minuten vor der eigentlichen Prüfung einsehen und mir Notizen dazu machen. Der allgemeine Teil bestand aus der Berechnung der Geschwindigkeit eines Autos, Berechnung der Beschleunigung sowie einige Fragen zum Trägheitsgesetz und dem fairen Handel (fair pay). Der fachbezogene Prüfungsteil wurde vom Biologie-Professor durchgeführt und war doch schon tiefergehend. Hier wurde Biologie-Schulwissen abgefragt (z. B. über Unterschiede und Gemeinsamkeiten von Pflanzen- und Tierzellen), aber auch tiefergehendes Wissen und Fragen aus Vordiplomsprüfungen (z. B. welche Vorteile die Kompartimentierung in Zellen bildet oder wie die Elektronentransportkette zwischen dem Photosystem I und II funktioniert). Nichtsdestotrotz hab ich nach zehn Minuten bangen Wartens, die mindestens eine Ewigkeit dauerten, von der Prüfungskomission erfahren, daß ich die Prüfung bestanden habe und eine fachbezogene Hochschulzulassung mit der Note 1,2 erhalte. Tatsächlich. Nicht einmal eine Woche später hielt ich die Zulassung in Händen. Da die Zulassung nur für Schleswig-Holstein gilt und hier die [http://www.uni-kiel.de/biologie/index.shtml| Christian-Albrechts-Universität] (CAU) in Kiel die einzige Uni des Landes ist, die Biologie anbietet, Kiel eine schöne Stadt ist und außerdem am Meer liegt, habe ich mich hier für einen Studienplatz beworben, mich nach der Zulassung immatrikuliert und bin jetzt, also seit Wintersemester 2008/2009 hier.

... und wenn er nicht promoviert hat, dann studiert er da noch heute!</text>
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  <title>2.2.2.2.1 Übersicht wichtiger grampositiver und gramnegativer Prokaryonten</title>
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    <text bytes="1398" xml:space="preserve">'''grampositive Bakterien''':
:alle kokkenförmigen Bakterien (Ausnahme: Familie Neisseriaceae)
:::Gat.: Staphylococcus
:::Gat.: Sarcina
:::Gat.: Micrococcus
::Fam.: Lactobacteriaceae
:::Gat.: Streptococcus
:::Gat.: Diplococcus
:::Gat.: Leuconostoc
:stäbchenförmige Bakterien
::Fam.: Corynebacteriaceae
:::Gat.: Corynebacterium
::Fam.: Bacillaceae
:::Gat.: Bacillus
:::Gat.: Clostridium
:::Gat.: Desulfotomacculum
::Fam.: Propionibacteriaceae
:::Gat.: Propionibacterium
::Fam.: Lactobacteriaceae
:::Gat.: Lactobacillus

'''gramnegative Bakterien''':
:kokkenförmige Bakterien
::Fam.: Neisseriaceae
:stäbchenförmige Bakterien (Ausnahmen: Fam. Corynebacteriaceae, Fam. Bacillaceae, Fam. Propionibacteriaceae)
::Fam.: Brucellaceae
:::Gat.: Brucella
:::Gat.: Pasteurella
:::Gat.: Haemophilus
::Fam.: Enterobacteriaceae
:::Gat.: Escherichia
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:::Gat.: Salmonella
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:::Gat.: Azobacter
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::Fam.: Pseudomonadaceae
:::Gat.: Pseudomonas
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:::Gat.: Zymomonas
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:::Gat.: Acetobacter
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:::Gat.: Nitrosomonas
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    <text bytes="1398" xml:space="preserve">'''grampositive Bakterien''':
*alle kokkenförmigen Bakterien (Ausnahme: Familie Neisseriaceae)
***Gat.: Staphylococcus
***Gat.: Sarcina
***Gat.: Micrococcus
**Fam.: Lactobacteriaceae
***Gat.: Streptococcus
***Gat.: Diplococcus
***Gat.: Leuconostoc
*stäbchenförmige Bakterien
**Fam.: Corynebacteriaceae
***Gat.: Corynebacterium
**Fam.: Bacillaceae
***Gat.: Bacillus
***Gat.: Clostridium
***Gat.: Desulfotomacculum
**Fam.: Propionibacteriaceae
***Gat.: Propionibacterium
**Fam.: Lactobacteriaceae
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'''gramnegative Bakterien''':
*kokkenförmige Bakterien
**Fam.: Neisseriaceae
*stäbchenförmige Bakterien (Ausnahmen: Fam. Corynebacteriaceae, Fam. Bacillaceae, Fam. Propionibacteriaceae)
**Fam.: Brucellaceae
***Gat.: Brucella
***Gat.: Pasteurella
***Gat.: Haemophilus
**Fam.: Enterobacteriaceae
***Gat.: Escherichia
***Gat.: Enterobacter
***Gat.: Salmonella
***Gat.: Shigella
***Gat.: Klebsiella
***Gat.: Serratia
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    <text bytes="1542" xml:space="preserve">'''grampositive Bakterien''':
*alle kokkenförmigen Bakterien (Ausnahme: Familie Neisseriaceae)
***Gat.: ''Staphylococcus''
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**Fam.: Lactobacteriaceae
***Gat.: ''Streptococcus''
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*stäbchenförmige Bakterien
**Fam.: Corynebacteriaceae
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**Fam.: Bacillaceae
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**Fam.: Propionibacteriaceae
***Gat.: ''Propionibacterium''
**Fam.: Lactobacteriaceae
***Gat.: ''Lactobacillus''

'''gramnegative Bakterien''':
*kokkenförmige Bakterien
**Fam.: Neisseriaceae
*stäbchenförmige Bakterien (Ausnahmen: Fam. Corynebacteriaceae, Fam. Bacillaceae, Fam. Propionibacteriaceae)
**Fam.: Brucellaceae
***Gat.: ''Brucella''
***Gat.: ''Pasteurella''
***Gat.: ''Haemophilus''
**Fam.: Enterobacteriaceae
***Gat.: ''Escherichia''
***Gat.: ''Enterobacter''
***Gat.: Salmonella
***Gat.: ''Shigella''
***Gat.: ''Klebsiella''
***Gat.: ''Serratia''
***Gat.: ''Erwinia''
***Gat.: ''Proteus''
**Fam.: Azobacteriaceae
***Gat.: ''Azobacter''
**Fam.: Rhizobiaceae
***Gat.: ''Rhizobium''
***Gat.: ''Agrobacterium''
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***Gat.: ''Nitrobacter''
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  <title>2.2.2.2.2 Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien</title>
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    <text bytes="941" xml:space="preserve">
Die sog. äußere Membran besteht eigentlich aus drei Schichten:
*Lipoproteinschicht
::Die Lipoproteine sind mit ihrem hydrophilen Teil kovalent mit dem Murein verbunden, während der hydrophobe Bereich in die eigentliche Membran hineinreicht.
*Membrandoppelschicht
::In der oberen Schicht der Membrandoppelschicht sind die Phospholipide weitgehend durch ein anderes Lipid, Lipid A, ersetzt. Die Lipid A-Schicht ist zugleich der erste Teil der Lipidsaccharidschicht.
*Lipidsaccharidschicht (LPS)
::Bei der Lipidsaccharidschicht hängen noch Zuckerketten an den Lipid A-Molekülen. Dabei lassen sich die Zuckerketten (Oligosaccharidketten) noch unterteilen in
**die Kernzone (die Abfolge der Zucker ist bei allen gramnegativen Bakterien annähernd gleich) und
**die O-spezifische Seitenketten, die sich von einer Art zur anderen und häufig auch innerhalb der selben Art unterscheiden. (Die O-spezifischen Seitenketten sind stammspezifisch.)</text>
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    <text bytes="940" xml:space="preserve">Die sog. äußere Membran besteht eigentlich aus drei Schichten:
*Lipoproteinschicht
::Die Lipoproteine sind mit ihrem hydrophilen Teil kovalent mit dem Murein verbunden, während der hydrophobe Bereich in die eigentliche Membran hineinreicht.
*Membrandoppelschicht
::In der oberen Schicht der Membrandoppelschicht sind die Phospholipide weitgehend durch ein anderes Lipid, Lipid A, ersetzt. Die Lipid A-Schicht ist zugleich der erste Teil der Lipidsaccharidschicht.
*Lipidsaccharidschicht (LPS)
::Bei der Lipidsaccharidschicht hängen noch Zuckerketten an den Lipid A-Molekülen. Dabei lassen sich die Zuckerketten (Oligosaccharidketten) noch unterteilen in
:*die Kernzone (die Abfolge der Zucker ist bei allen gramnegativen Bakterien annähernd gleich) und
:*die O-spezifische Seitenketten, die sich von einer Art zur anderen und häufig auch innerhalb der selben Art unterscheiden. (Die O-spezifischen Seitenketten sind stammspezifisch.)</text>
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    <text bytes="943" xml:space="preserve">Die sog. äußere Membran besteht eigentlich aus drei Schichten:
*Lipoproteinschicht
:::Die Lipoproteine sind mit ihrem hydrophilen Teil kovalent mit dem Murein verbunden, während der hydrophobe Bereich in die eigentliche Membran hineinreicht.
*Membrandoppelschicht
:::In der oberen Schicht der Membrandoppelschicht sind die Phospholipide weitgehend durch ein anderes Lipid, Lipid A, ersetzt. Die Lipid A-Schicht ist zugleich der erste Teil der Lipidsaccharidschicht.
*Lipidsaccharidschicht (LPS)
:::Bei der Lipidsaccharidschicht hängen noch Zuckerketten an den Lipid A-Molekülen. Dabei lassen sich die Zuckerketten (Oligosaccharidketten) noch unterteilen in
:*die Kernzone (die Abfolge der Zucker ist bei allen gramnegativen Bakterien annähernd gleich) und
:*die O-spezifische Seitenketten, die sich von einer Art zur anderen und häufig auch innerhalb der selben Art unterscheiden. (Die O-spezifischen Seitenketten sind stammspezifisch.)</text>
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&lt;small&gt;'''Abb. 11: Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien'''&lt;/small&gt;

Die sog. '''äußere Membran''' besteht eigentlich aus drei Schichten:
*'''Lipoproteinschicht'''
:::Die Lipoproteine sind mit ihrem hydrophilen Teil kovalent mit dem Murein verbunden, während der hydrophobe Bereich in die eigentliche Membran hineinreicht.
*'''Membrandoppelschicht'''
:::In der oberen Schicht der Membrandoppelschicht sind die Phospholipide weitgehend durch ein anderes Lipid, Lipid A, ersetzt. Die '''Lipid A-Schicht''' ist zugleich der erste Teil der Lipidsaccharidschicht.
*'''Lipidsaccharidschicht''' ('''LPS''')
:::Bei der Lipidsaccharidschicht hängen noch Zuckerketten an den Lipid A-Molekülen. Dabei lassen sich die Zuckerketten (Oligosaccharidketten) noch unterteilen in
:*die '''Kernzone''' (die Abfolge der Zucker ist bei allen gramnegativen Bakterien annähernd gleich) und
:*die '''O-spezifischen Seitenketten''', die sich von einer Art zur anderen und häufig auch innerhalb der selben Art unterscheiden. (Die O-spezifischen Seitenketten sind stammspezifisch.)</text>
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&lt;small&gt;'''Abb. 11: Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien'''&lt;/small&gt;

Die sog. '''äußere Membran''' besteht eigentlich aus drei Schichten:
*'''Lipoproteinschicht'''
:::Die Lipoproteine sind mit ihrem hydrophilen Teil kovalent mit dem Murein verbunden, während der hydrophobe Bereich in die eigentliche Membran hineinreicht.
*'''Membrandoppelschicht'''
:::In der oberen Schicht der Membrandoppelschicht sind die Phospholipide weitgehend durch ein anderes Lipid, Lipid A, ersetzt. Die '''Lipid A-Schicht''' ist zugleich der erste Teil der Lipidsaccharidschicht.
*'''Lipidsaccharidschicht''' ('''LPS''')
:::Bei der Lipidsaccharidschicht hängen noch Zuckerketten an den Lipid A-Molekülen. Dabei lassen sich die Zuckerketten (Oligosaccharidketten) noch unterteilen in
:*die '''Kernzone''' (die Abfolge der Zucker ist bei allen gramnegativen Bakterien annähernd gleich) und
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&lt;small&gt;'''Abb. 11: Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien'''&lt;/small&gt;

Die sog. '''äußere Membran''' besteht eigentlich aus drei Schichten:
*'''Lipoproteinschicht'''
:::Die Lipoproteine sind mit ihrem hydrophilen Teil kovalent mit dem Murein verbunden, während der hydrophobe Bereich in die eigentliche Membran hineinreicht.
*'''Membrandoppelschicht'''
:::In der oberen Schicht der Membrandoppelschicht sind die Phospholipide weitgehend durch ein anderes Lipid, Lipid A, ersetzt. Die '''Lipid A-Schicht''' ist zugleich der erste Teil der Lipidsaccharidschicht.
*'''Lipidsaccharidschicht''' ('''LPS''')
:::Bei der Lipidsaccharidschicht hängen noch Zuckerketten an den Lipid A-Molekülen. Dabei lassen sich die Zuckerketten (Oligosaccharidketten) noch unterteilen in
:*die '''Kernzone''' (die Abfolge der Zucker ist bei allen gramnegativen Bakterien annähernd gleich) und
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    <comment>Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien</comment>
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  <title>2.2.2.2.3 Antigene gramnegativer Bakterien</title>
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    <text bytes="1538" xml:space="preserve">Als '''Antigene''' bezeichnet man allgemein jene Oberflächenstrukturen, die von '''Antikörpern''' (z. B. des ''Menschen'') erkannt werden können. Die Bindung der Antikörper an die –gene leitet i. d. R. die Vernichtung deren Träger ein.

Die Oberflächenrezeptoren eines Lymphocyten sind identisch. Eine andere Sorte von Lymphocyt hat wieder einen anderen Rezeptor. Es gibt ca. zwei Millionen verschiedene Sorten von Lymphocyten in Bezug auf ihre Oberflächenrezeptoren. Nach ihrer Bindung an den Erreger teilt sich der passende Lymphocyt sehr schnell und oft. Alle Tochterzellen produzieren die gleichen Rezeptormoleküle, die als Antikörper abgeschossen werden. Es kommt zu Inaktivierung der Erreger und zur Vernichtung durch andere Leukocyten. Einige Tochterzellen schießen ihre Rezeptoren jedoch nicht ab. Sie bleiben als „Gedächtniszellen“ übrig. Bei erneuter Infektion mit dem Erreger ist von Anfang an eine effektivere Bekämpfung möglich. Dies ist auch das Grundprinzip des Impfens, bei dem häufig eine niedrige Konzentration von Erregern gespritzt wird.

Antikörper erkennen bei Bakterien die O-, H- und Pili-Antigene. Die O-spezifischen Seitenketten (O-Antigene) der gramnegativen Bakterien können aber teilweise bei einer Art sehr stark variieren (z. B. sind bei Salmonellen ca. 1.000 verschiedene O-spezifische Seitenketten möglich) oder immer wieder verändert werden. Die Folge ist, daß entweder keine passenden Lymphocyten vorhanden sind oder evtl. gebildete Gedächtniszellen nicht mehr wirken können.</text>
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    <text bytes="1556" xml:space="preserve">Als '''Antigene''' bezeichnet man allgemein jene Oberflächenstrukturen, die von '''Antikörpern''' (z. B. des ''Menschen'') erkannt werden können. Die Bindung der Antikörper an die –gene leitet i. d. R. die Vernichtung deren Träger ein.

Die Oberflächenrezeptoren eines Lymphocyten sind identisch. Eine andere Sorte von Lymphocyt hat wieder einen anderen Rezeptor. Es gibt ca. zwei Millionen verschiedene Sorten von Lymphocyten in Bezug auf ihre Oberflächenrezeptoren. Nach ihrer Bindung an den Erreger teilt sich der passende Lymphocyt sehr schnell und oft. Alle Tochterzellen produzieren die gleichen Rezeptormoleküle, die als Antikörper abgeschossen werden. Es kommt zu Inaktivierung der Erreger und zur Vernichtung durch andere Leukocyten. Einige Tochterzellen schießen ihre Rezeptoren jedoch nicht ab. Sie bleiben als "Gedächtniszellen" übrig. Bei erneuter Infektion mit dem Erreger ist von Anfang an eine effektivere Bekämpfung möglich. Dies ist auch das Grundprinzip des Impfens, bei dem häufig eine niedrige Konzentration von Erregern gespritzt wird.

Antikörper erkennen bei Bakterien die '''O-''', '''H-''' und '''Pili-Antigene'''. Die O-spezifischen Seitenketten (O-Antigene) der gramnegativen Bakterien können aber teilweise bei einer Art sehr stark variieren (z. B. sind bei ''Salmonellen'' ca. 1.000 verschiedene O-spezifische Seitenketten möglich) oder immer wieder verändert werden. Die Folge ist, daß entweder keine passenden Lymphocyten vorhanden sind oder evtl. gebildete Gedächtniszellen nicht mehr wirken können.</text>
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  <title>2.2.2.2.4 R- und S-Formen</title>
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    <text bytes="486" xml:space="preserve">Die Kolonieformen sind bei vielen gramnegativen Bakterien i. d. R. aufgrund der hydrophilen Zuckerketten und der damit verbundenen wasserhaltigen Zellwand glatt und glänzend ('''smooth'''). Diese Kolonien werden als '''S-Formen''' bezeichnet.

Manchmal treten Mutanten auf, deren Kolonien größer und rauh ('''rough''') sind. Sie heißen '''R-Formen'''. Hier endet die Zellwand mit '''2-Keto-3-desoxy-octonsäure''' ('''KDO'''). Darum ist die Zellwand nicht wasserhaltig und poröser.</text>
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  <title>2.2.3 Bakteriengeißeln</title>
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    <text bytes="657" xml:space="preserve">Geißeln (Flagellen ) dienen der Fortbewegung. Bei den Prokaryonten gibt es sowohl unbewegliche (z. B. alle Kokken) als auch bewegliche Formen. Bewegliche Formen können sich meist durch Geißeln, in seltenen Fällen auch durch sog. Gleiten (z. B. Blaualgen), fortbewegen.

Die Begeißelung läßt sich anhand der Anordnung und Anzahl der Flagellen unterscheiden (vgl. Abb. 3).

{|
 |monopolar monotrich
 |linespan=2 | monopolar polytrich
 |Zelle 3
 |Zelle 4
 |Zelle 5
 |Zelle 6
 |-
 |Zelle 1
 |Zelle 2
 |Zelle 3
 |Zelle 4
 |Zelle 5
 |Zelle 6
 |-
 |Zelle 1
 |Zelle 2
 |Zelle 3
 |Zelle 4
 |Zelle 5
 |Zelle 6
 |}
&lt;small&gt;'''Abb. 12: Zellbegeißelung'''&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="481" xml:space="preserve">Geißeln (Flagellen ) dienen der Fortbewegung. Bei den Prokaryonten gibt es sowohl unbewegliche (z. B. alle Kokken) als auch bewegliche Formen. Bewegliche Formen können sich meist durch Geißeln, in seltenen Fällen auch durch sog. Gleiten (z. B. Blaualgen), fortbewegen.

Die Begeißelung läßt sich anhand der Anordnung und Anzahl der Flagellen unterscheiden (vgl. Abb. 3).

&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Zellbegeißelung.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 12: Zellbegeißelung'''&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="538" xml:space="preserve">Geißeln (Flagellen ) dienen der Fortbewegung. Bei den Prokaryonten gibt es sowohl unbewegliche (z. B. alle Kokken) als auch bewegliche Formen. Bewegliche Formen können sich meist durch Geißeln, in seltenen Fällen auch durch sog. Gleiten (z. B. Blaualgen), fortbewegen.

Die Begeißelung läßt sich anhand der Anordnung und Anzahl der Flagellen unterscheiden (vgl. Abb. 3).

&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Zellbegeißelung.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 12: Zellbegeißelung'''&lt;/small&gt;
::&lt;small&gt;Anm.: bipolar polytrich syn. amphitrich&lt;/small&gt;</text>
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  <title>Materie, Elemente und subatomare Teilchen</title>
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    <text bytes="1741" xml:space="preserve">Jeder Gegenstand um uns herum – und somit auch alle Lebewesen – bestehen Materie, kurz: aus Stofflichem. Materie ist dadurch gekennzeichnet, daß sie Masse besitzt, strukturiert ist und kinetische Energie ("thermische Energie") besitzt. Jede Form der uns umgebenden Materie, die man visuell ohne Hilfsmittel wahrnehmen kann, besteht aus vielen kleinen Bauteilen, den sog. Elementen. Bis heute kennt man 118 Elemente, von denen jedoch nur 92 "stabil" sind und natürlich vorkommen.
Dabei sind jedoch die Elemente nicht die kleinste Form des Materiellen. Elemente bestehen aus verschiedenen Elementarteilchen[1], die sich wiederum aus anderen Teilchen zusammensetzen[2]. Es sind folgende subatomare Teilchen von Bedeutung:
*Protonen,
*Neutronen und
*Elektronen.
Dabei bilden die Protonen (p⁺) mit einer positiven Ladung den Kern. Da bei nahezu allen Elementen der Kern aus mehr als einem Proton bestehen muß, befinden sich ladungsneutrale Elementarteilchen, die Neutronen (n), im Kern, um eine Bindung zu ermöglichen (die aufgrund der sonst rein positiven Ladungen der Protonen nicht hätte stattfinden können). Die negativen Elektronen (e⁻) befinden sich um den Kern herum. Kern (aus p⁺ und n[3]) und Elektronen (aus e⁻) werden als Atom bezeichnet.

Die Atome gleicher Elemente besitzen die selbe Anzahl an Protonen im Kern. Während innerhalb eines Element die Anzahl der Protonen konstant ist, kann die Anzahl der Neutronen variieren. Elementatome mit gleicher Protonen- aber unterschiedlicher Neutronenzahl werden als Isotope bezeichnet. In der allgemeinen Schreibweise
&lt;div align="center"&gt;&lt;math&gt;\begin{matrix} x &amp; y \\ z &amp; v \end{matrix}&lt;/math&gt;&lt;/div&gt;
&lt;math&gt;\begin{matrix} x &amp; y \\ z &amp; v \end{matrix}&lt;/math&gt;
&lt;math&gt;x^2&lt;/math&gt;</text>
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    <text bytes="1759" xml:space="preserve">Jeder Gegenstand um uns herum – und somit auch alle Lebewesen – bestehen Materie, kurz: aus Stofflichem. Materie ist dadurch gekennzeichnet, daß sie Masse besitzt, strukturiert ist und kinetische Energie ("thermische Energie") besitzt. Jede Form der uns umgebenden Materie, die man visuell ohne Hilfsmittel wahrnehmen kann, besteht aus vielen kleinen Bauteilen, den sog. Elementen. Bis heute kennt man 118 Elemente, von denen jedoch nur 92 "stabil" sind und natürlich vorkommen.
Dabei sind jedoch die Elemente nicht die kleinste Form des Materiellen. Elemente bestehen aus verschiedenen Elementarteilchen[1], die sich wiederum aus anderen Teilchen zusammensetzen[2]. Es sind folgende subatomare Teilchen von Bedeutung:
*Protonen,
*Neutronen und
*Elektronen.
Dabei bilden die Protonen (p⁺) mit einer positiven Ladung den Kern. Da bei nahezu allen Elementen der Kern aus mehr als einem Proton bestehen muß, befinden sich ladungsneutrale Elementarteilchen, die Neutronen (n), im Kern, um eine Bindung zu ermöglichen (die aufgrund der sonst rein positiven Ladungen der Protonen nicht hätte stattfinden können). Die negativen Elektronen (e⁻) befinden sich um den Kern herum. Kern (aus p⁺ und n[3]) und Elektronen (aus e⁻) werden als Atom bezeichnet.

Die Atome gleicher Elemente besitzen die selbe Anzahl an Protonen im Kern. Während innerhalb eines Element die Anzahl der Protonen konstant ist, kann die Anzahl der Neutronen variieren. Elementatome mit gleicher Protonen- aber unterschiedlicher Neutronenzahl werden als Isotope bezeichnet. In der allgemeinen Schreibweise
[[Bild:test.jpg]]
&lt;div align="center"&gt;&lt;math&gt;\begin{matrix} x &amp; y \\ z &amp; v \end{matrix}&lt;/math&gt;&lt;/div&gt;
&lt;math&gt;\begin{matrix} x &amp; y \\ z &amp; v \end{matrix}&lt;/math&gt;
&lt;math&gt;x^2&lt;/math&gt;</text>
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    <text bytes="1713" xml:space="preserve">Jeder Gegenstand um uns herum – und somit auch alle Lebewesen – bestehen Materie, kurz: aus Stofflichem. Materie ist dadurch gekennzeichnet, daß sie Masse besitzt, strukturiert ist und kinetische Energie ("thermische Energie") besitzt. Jede Form der uns umgebenden Materie, die man visuell ohne Hilfsmittel wahrnehmen kann, besteht aus vielen kleinen Bauteilen, den sog. Elementen. Bis heute kennt man 118 Elemente, von denen jedoch nur 92 "stabil" sind und natürlich vorkommen.
Dabei sind jedoch die Elemente nicht die kleinste Form des Materiellen. Elemente bestehen aus verschiedenen Elementarteilchen[1], die sich wiederum aus anderen Teilchen zusammensetzen[2]. Es sind folgende subatomare Teilchen von Bedeutung:
*Protonen,
*Neutronen und
*Elektronen.
Dabei bilden die Protonen (p⁺) mit einer positiven Ladung den Kern. Da bei nahezu allen Elementen der Kern aus mehr als einem Proton bestehen muß, befinden sich ladungsneutrale Elementarteilchen, die Neutronen (n), im Kern, um eine Bindung zu ermöglichen (die aufgrund der sonst rein positiven Ladungen der Protonen nicht hätte stattfinden können). Die negativen Elektronen (e⁻) befinden sich um den Kern herum. Kern (aus p⁺ und n[3]) und Elektronen (aus e⁻) werden als Atom bezeichnet.

Die Atome gleicher Elemente besitzen die selbe Anzahl an Protonen im Kern. Während innerhalb eines Element die Anzahl der Protonen konstant ist, kann die Anzahl der Neutronen variieren. Elementatome mit gleicher Protonen- aber unterschiedlicher Neutronenzahl werden als Isotope bezeichnet. In der allgemeinen Schreibweise
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:test.jpg]]&lt;/div&gt;
können beispielsweise folgende Isotope des Chlor-Atoms (Cl) unterschieden werden:</text>
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    <text bytes="1766" xml:space="preserve">Jeder Gegenstand um uns herum – und somit auch alle Lebewesen – bestehen Materie, kurz: aus Stofflichem. Materie ist dadurch gekennzeichnet, daß sie Masse besitzt, strukturiert ist und kinetische Energie ("thermische Energie") besitzt. Jede Form der uns umgebenden Materie, die man visuell ohne Hilfsmittel wahrnehmen kann, besteht aus vielen kleinen Bauteilen, den sog. Elementen. Bis heute kennt man 118 Elemente, von denen jedoch nur 92 "stabil" sind und natürlich vorkommen.
Dabei sind jedoch die Elemente nicht die kleinste Form des Materiellen. Elemente bestehen aus verschiedenen Elementarteilchen[1], die sich wiederum aus anderen Teilchen zusammensetzen[2]. Es sind folgende subatomare Teilchen von Bedeutung:
*Protonen,
*Neutronen und
*Elektronen.
Dabei bilden die Protonen (p⁺) mit einer positiven Ladung den Kern. Da bei nahezu allen Elementen der Kern aus mehr als einem Proton bestehen muß, befinden sich ladungsneutrale Elementarteilchen, die Neutronen (n), im Kern, um eine Bindung zu ermöglichen (die aufgrund der sonst rein positiven Ladungen der Protonen nicht hätte stattfinden können). Die negativen Elektronen (e⁻) befinden sich um den Kern herum. Kern (aus p⁺ und n[3]) und Elektronen (aus e⁻) werden als Atom bezeichnet.

Die Atome gleicher Elemente besitzen die selbe Anzahl an Protonen im Kern. Während innerhalb eines Element die Anzahl der Protonen konstant ist, kann die Anzahl der Neutronen variieren. Elementatome mit gleicher Protonen- aber unterschiedlicher Neutronenzahl werden als Isotope bezeichnet. In der allgemeinen Schreibweise
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:test.jpg]]&lt;/div&gt;
können beispielsweise folgende Isotope des Chlor-Atoms (Cl) unterschieden werden:
{|
 |Zelle 1
 |Zelle 2
 |-
 |Zelle 3
 |Zelle 4
 |}
d</text>
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    <text bytes="1792" xml:space="preserve">Jeder Gegenstand um uns herum – und somit auch alle Lebewesen – bestehen Materie, kurz: aus Stofflichem. Materie ist dadurch gekennzeichnet, daß sie Masse besitzt, strukturiert ist und kinetische Energie ("thermische Energie") besitzt. Jede Form der uns umgebenden Materie, die man visuell ohne Hilfsmittel wahrnehmen kann, besteht aus vielen kleinen Bauteilen, den sog. Elementen. Bis heute kennt man 118 Elemente, von denen jedoch nur 92 "stabil" sind und natürlich vorkommen.
Dabei sind jedoch die Elemente nicht die kleinste Form des Materiellen. Elemente bestehen aus verschiedenen Elementarteilchen[1], die sich wiederum aus anderen Teilchen zusammensetzen[2]. Es sind folgende subatomare Teilchen von Bedeutung:
*Protonen,
*Neutronen und
*Elektronen.
Dabei bilden die Protonen (p⁺) mit einer positiven Ladung den Kern. Da bei nahezu allen Elementen der Kern aus mehr als einem Proton bestehen muß, befinden sich ladungsneutrale Elementarteilchen, die Neutronen (n), im Kern, um eine Bindung zu ermöglichen (die aufgrund der sonst rein positiven Ladungen der Protonen nicht hätte stattfinden können). Die negativen Elektronen (e⁻) befinden sich um den Kern herum. Kern (aus p⁺ und n[3]) und Elektronen (aus e⁻) werden als Atom bezeichnet.

Die Atome gleicher Elemente besitzen die selbe Anzahl an Protonen im Kern. Während innerhalb eines Element die Anzahl der Protonen konstant ist, kann die Anzahl der Neutronen variieren. Elementatome mit gleicher Protonen- aber unterschiedlicher Neutronenzahl werden als Isotope bezeichnet. In der allgemeinen Schreibweise
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:test.jpg]]&lt;/div&gt;
können beispielsweise folgende Isotope des Chlor-Atoms (Cl) unterschieden werden:
&lt;div align="center"&gt;{|
 |Zelle 1
 |Zelle 2
 |-
 |Zelle 3
 |Zelle 4
 |}&lt;/div&gt;
d</text>
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    <text bytes="1880" xml:space="preserve">Jeder Gegenstand um uns herum – und somit auch alle Lebewesen – bestehen Materie, kurz: aus Stofflichem. Materie ist dadurch gekennzeichnet, daß sie Masse besitzt, strukturiert ist und kinetische Energie ("thermische Energie") besitzt. Jede Form der uns umgebenden Materie, die man visuell ohne Hilfsmittel wahrnehmen kann, besteht aus vielen kleinen Bauteilen, den sog. Elementen. Bis heute kennt man 118 Elemente, von denen jedoch nur 92 "stabil" sind und natürlich vorkommen.
Dabei sind jedoch die Elemente nicht die kleinste Form des Materiellen. Elemente bestehen aus verschiedenen Elementarteilchen[1], die sich wiederum aus anderen Teilchen zusammensetzen[2]. Es sind folgende subatomare Teilchen von Bedeutung:
*Protonen,
*Neutronen und
*Elektronen.
Dabei bilden die Protonen (p⁺) mit einer positiven Ladung den Kern. Da bei nahezu allen Elementen der Kern aus mehr als einem Proton bestehen muß, befinden sich ladungsneutrale Elementarteilchen, die Neutronen (n), im Kern, um eine Bindung zu ermöglichen (die aufgrund der sonst rein positiven Ladungen der Protonen nicht hätte stattfinden können). Die negativen Elektronen (e⁻) befinden sich um den Kern herum. Kern (aus p⁺ und n[3]) und Elektronen (aus e⁻) werden als Atom bezeichnet.

Die Atome gleicher Elemente besitzen die selbe Anzahl an Protonen im Kern. Während innerhalb eines Element die Anzahl der Protonen konstant ist, kann die Anzahl der Neutronen variieren. Elementatome mit gleicher Protonen- aber unterschiedlicher Neutronenzahl werden als Isotope bezeichnet. In der allgemeinen Schreibweise
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:test.jpg]]&lt;/div&gt;
können beispielsweise folgende Isotope des Chlor-Atoms (Cl) unterschieden werden:
&lt;div align="center"&gt;{|
 |
 |[[Bild:35Cl.jpg]]
 |[[Bild:37Cl.jpg]]
 |-
 |Protonenzahl
 |17
 |17
 |-
 |Neutronenzahl
 |18
 |20
 |-
 |Masse in u[4]
 |35
 |37
 |}&lt;/div&gt;
d</text>
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    <text bytes="1854" xml:space="preserve">Jeder Gegenstand um uns herum – und somit auch alle Lebewesen – bestehen Materie, kurz: aus Stofflichem. Materie ist dadurch gekennzeichnet, daß sie Masse besitzt, strukturiert ist und kinetische Energie ("thermische Energie") besitzt. Jede Form der uns umgebenden Materie, die man visuell ohne Hilfsmittel wahrnehmen kann, besteht aus vielen kleinen Bauteilen, den sog. Elementen. Bis heute kennt man 118 Elemente, von denen jedoch nur 92 "stabil" sind und natürlich vorkommen.
Dabei sind jedoch die Elemente nicht die kleinste Form des Materiellen. Elemente bestehen aus verschiedenen Elementarteilchen[1], die sich wiederum aus anderen Teilchen zusammensetzen[2]. Es sind folgende subatomare Teilchen von Bedeutung:
*Protonen,
*Neutronen und
*Elektronen.
Dabei bilden die Protonen (p⁺) mit einer positiven Ladung den Kern. Da bei nahezu allen Elementen der Kern aus mehr als einem Proton bestehen muß, befinden sich ladungsneutrale Elementarteilchen, die Neutronen (n), im Kern, um eine Bindung zu ermöglichen (die aufgrund der sonst rein positiven Ladungen der Protonen nicht hätte stattfinden können). Die negativen Elektronen (e⁻) befinden sich um den Kern herum. Kern (aus p⁺ und n[3]) und Elektronen (aus e⁻) werden als Atom bezeichnet.

Die Atome gleicher Elemente besitzen die selbe Anzahl an Protonen im Kern. Während innerhalb eines Element die Anzahl der Protonen konstant ist, kann die Anzahl der Neutronen variieren. Elementatome mit gleicher Protonen- aber unterschiedlicher Neutronenzahl werden als Isotope bezeichnet. In der allgemeinen Schreibweise
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:test.jpg]]&lt;/div&gt;
können beispielsweise folgende Isotope des Chlor-Atoms (Cl) unterschieden werden:
{|
 |
 |[[Bild:35Cl.jpg]]
 |[[Bild:37Cl.jpg]]
 |-
 |Protonenzahl
 |17
 |17
 |-
 |Neutronenzahl
 |18
 |20
 |-
 |Masse in u[4]
 |35
 |37
 |}
d</text>
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    <text bytes="1871" xml:space="preserve">Jeder Gegenstand um uns herum – und somit auch alle Lebewesen – bestehen Materie, kurz: aus Stofflichem. Materie ist dadurch gekennzeichnet, daß sie Masse besitzt, strukturiert ist und kinetische Energie ("thermische Energie") besitzt. Jede Form der uns umgebenden Materie, die man visuell ohne Hilfsmittel wahrnehmen kann, besteht aus vielen kleinen Bauteilen, den sog. Elementen. Bis heute kennt man 118 Elemente, von denen jedoch nur 92 "stabil" sind und natürlich vorkommen.
Dabei sind jedoch die Elemente nicht die kleinste Form des Materiellen. Elemente bestehen aus verschiedenen Elementarteilchen[1], die sich wiederum aus anderen Teilchen zusammensetzen[2]. Es sind folgende subatomare Teilchen von Bedeutung:
*Protonen,
*Neutronen und
*Elektronen.
Dabei bilden die Protonen (p⁺) mit einer positiven Ladung den Kern. Da bei nahezu allen Elementen der Kern aus mehr als einem Proton bestehen muß, befinden sich ladungsneutrale Elementarteilchen, die Neutronen (n), im Kern, um eine Bindung zu ermöglichen (die aufgrund der sonst rein positiven Ladungen der Protonen nicht hätte stattfinden können). Die negativen Elektronen (e⁻) befinden sich um den Kern herum. Kern (aus p⁺ und n[3]) und Elektronen (aus e⁻) werden als Atom bezeichnet.

Die Atome gleicher Elemente besitzen die selbe Anzahl an Protonen im Kern. Während innerhalb eines Element die Anzahl der Protonen konstant ist, kann die Anzahl der Neutronen variieren. Elementatome mit gleicher Protonen- aber unterschiedlicher Neutronenzahl werden als Isotope bezeichnet. In der allgemeinen Schreibweise
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Elementenschreibweise.jpg]]&lt;/div&gt;
können beispielsweise folgende Isotope des Chlor-Atoms (Cl) unterschieden werden:
{|
 |
 |[[Bild:35Cl.jpg]]
 |[[Bild:37Cl.jpg]]
 |-
 |Protonenzahl
 |17
 |17
 |-
 |Neutronenzahl
 |18
 |20
 |-
 |Masse in u[4]
 |35
 |37
 |}
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    <text bytes="1883" xml:space="preserve">Jeder Gegenstand um uns herum – und somit auch alle Lebewesen – bestehen Materie, kurz: aus Stofflichem. Materie ist dadurch gekennzeichnet, daß sie Masse besitzt, strukturiert ist und kinetische Energie ("thermische Energie") besitzt. Jede Form der uns umgebenden Materie, die man visuell ohne Hilfsmittel wahrnehmen kann, besteht aus vielen kleinen Bauteilen, den sog. Elementen. Bis heute kennt man 118 Elemente, von denen jedoch nur 92 "stabil" sind und natürlich vorkommen.
Dabei sind jedoch die Elemente nicht die kleinste Form des Materiellen. Elemente bestehen aus verschiedenen Elementarteilchen[1], die sich wiederum aus anderen Teilchen zusammensetzen[2]. Es sind folgende subatomare Teilchen von Bedeutung:
*Protonen,
*Neutronen und
*Elektronen.
Dabei bilden die Protonen (p⁺) mit einer positiven Ladung den Kern. Da bei nahezu allen Elementen der Kern aus mehr als einem Proton bestehen muß, befinden sich ladungsneutrale Elementarteilchen, die Neutronen (n), im Kern, um eine Bindung zu ermöglichen (die aufgrund der sonst rein positiven Ladungen der Protonen nicht hätte stattfinden können). Die negativen Elektronen (e⁻) befinden sich um den Kern herum. Kern (aus p⁺ und n[3]) und Elektronen (aus e⁻) werden als Atom bezeichnet.

Die Atome gleicher Elemente besitzen die selbe Anzahl an Protonen im Kern. Während innerhalb eines Element die Anzahl der Protonen konstant ist, kann die Anzahl der Neutronen variieren. Elementatome mit gleicher Protonen- aber unterschiedlicher Neutronenzahl werden als Isotope bezeichnet. In der allgemeinen Schreibweise
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Elementenschreibweise.jpg]]&lt;/div&gt;
können beispielsweise folgende Isotope des Chlor-Atoms (Cl) unterschieden werden:
{|class="flag"
 |
 |[[Bild:35Cl.jpg]]
 |[[Bild:37Cl.jpg]]
 |-
 |Protonenzahl
 |17
 |17
 |-
 |Neutronenzahl
 |18
 |20
 |-
 |Masse in u[4]
 |35
 |37
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    <text bytes="2154" xml:space="preserve">Jeder Gegenstand um uns herum – und somit auch alle Lebewesen – bestehen Materie, kurz: aus Stofflichem. Materie ist dadurch gekennzeichnet, daß sie Masse besitzt, strukturiert ist und kinetische Energie ("thermische Energie") besitzt. Jede Form der uns umgebenden Materie, die man visuell ohne Hilfsmittel wahrnehmen kann, besteht aus vielen kleinen Bauteilen, den sog. Elementen. Bis heute kennt man 118 Elemente, von denen jedoch nur 92 "stabil" sind und natürlich vorkommen.
Dabei sind jedoch die Elemente nicht die kleinste Form des Materiellen. Elemente bestehen aus verschiedenen Elementarteilchen[1], die sich wiederum aus anderen Teilchen zusammensetzen[2]. Es sind folgende subatomare Teilchen von Bedeutung:
*Protonen,
*Neutronen und
*Elektronen.
Dabei bilden die Protonen (p⁺) mit einer positiven Ladung den Kern. Da bei nahezu allen Elementen der Kern aus mehr als einem Proton bestehen muß, befinden sich ladungsneutrale Elementarteilchen, die Neutronen (n), im Kern, um eine Bindung zu ermöglichen (die aufgrund der sonst rein positiven Ladungen der Protonen nicht hätte stattfinden können). Die negativen Elektronen (e⁻) befinden sich um den Kern herum. Kern (aus p⁺ und n[3]) und Elektronen (aus e⁻) werden als Atom bezeichnet.

Die Atome gleicher Elemente besitzen die selbe Anzahl an Protonen im Kern. Während innerhalb eines Element die Anzahl der Protonen konstant ist, kann die Anzahl der Neutronen variieren. Elementatome mit gleicher Protonen- aber unterschiedlicher Neutronenzahl werden als Isotope bezeichnet. In der allgemeinen Schreibweise
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Elementenschreibweise.jpg]]&lt;/div&gt;
können beispielsweise folgende Isotope des Chlor-Atoms (Cl) unterschieden werden:
{|
 |
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:35Cl.jpg]]&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:37Cl.jpg]]&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Protonenzahl&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;17&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;17&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Neutronenzahl&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;18&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;20&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Masse in u[4]&lt;/div&gt;
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    <text bytes="2182" xml:space="preserve">Jeder Gegenstand um uns herum – und somit auch alle Lebewesen – bestehen Materie, kurz: aus Stofflichem. Materie ist dadurch gekennzeichnet, daß sie Masse besitzt, strukturiert ist und kinetische Energie ("thermische Energie") besitzt. Jede Form der uns umgebenden Materie, die man visuell ohne Hilfsmittel wahrnehmen kann, besteht aus vielen kleinen Bauteilen, den sog. Elementen. Bis heute kennt man 118 Elemente, von denen jedoch nur 92 "stabil" sind und natürlich vorkommen.
Dabei sind jedoch die Elemente nicht die kleinste Form des Materiellen. Elemente bestehen aus verschiedenen Elementarteilchen[1], die sich wiederum aus anderen Teilchen zusammensetzen[2]. Es sind folgende subatomare Teilchen von Bedeutung:
*Protonen,
*Neutronen und
*Elektronen.
Dabei bilden die Protonen (p⁺) mit einer positiven Ladung den Kern. Da bei nahezu allen Elementen der Kern aus mehr als einem Proton bestehen muß, befinden sich ladungsneutrale Elementarteilchen, die Neutronen (n), im Kern, um eine Bindung zu ermöglichen (die aufgrund der sonst rein positiven Ladungen der Protonen nicht hätte stattfinden können). Die negativen Elektronen (e⁻) befinden sich um den Kern herum. Kern (aus p⁺ und n[3]) und Elektronen (aus e⁻) werden als Atom bezeichnet.

Die Atome gleicher Elemente besitzen die selbe Anzahl an Protonen im Kern. Während innerhalb eines Element die Anzahl der Protonen konstant ist, kann die Anzahl der Neutronen variieren. Elementatome mit gleicher Protonen- aber unterschiedlicher Neutronenzahl werden als Isotope bezeichnet. In der allgemeinen Schreibweise
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Elementenschreibweise.jpg]]&lt;/div&gt;
können beispielsweise folgende Isotope des Chlor-Atoms (Cl) unterschieden werden:
&lt;div align="center"&gt;
{|
 |
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:35Cl.jpg]]&lt;/div&gt;
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 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Protonenzahl&lt;/div&gt;
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 |&lt;div align="center"&gt;17&lt;/div&gt;
 |-
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 |&lt;div align="center"&gt;18&lt;/div&gt;
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 |-
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    <text bytes="2519" xml:space="preserve">Jeder Gegenstand um uns herum – und somit auch alle Lebewesen – bestehen Materie, kurz: aus Stofflichem. Materie ist dadurch gekennzeichnet, daß sie Masse besitzt, strukturiert ist und kinetische Energie ("thermische Energie") besitzt. Jede Form der uns umgebenden Materie, die man visuell ohne Hilfsmittel wahrnehmen kann, besteht aus vielen kleinen Bauteilen, den sog. Elementen. Bis heute kennt man 118 Elemente, von denen jedoch nur 92 "stabil" sind und natürlich vorkommen.

Dabei sind jedoch die Elemente nicht die kleinste Form des Materiellen. Elemente bestehen aus verschiedenen Elementarteilchen[1], die sich wiederum aus anderen Teilchen zusammensetzen[2]. Es sind folgende subatomare Teilchen von Bedeutung:
*Protonen,
*Neutronen und
*Elektronen.
Dabei bilden die Protonen (p⁺) mit einer positiven Ladung den Kern. Da bei nahezu allen Elementen der Kern aus mehr als einem Proton bestehen muß, befinden sich ladungsneutrale Elementarteilchen, die Neutronen (n), im Kern, um eine Bindung zu ermöglichen (die aufgrund der sonst rein positiven Ladungen der Protonen nicht hätte stattfinden können). Die negativen Elektronen (e⁻) befinden sich um den Kern herum. Kern (aus p⁺ und n[3]) und Elektronen (aus e⁻) werden als Atom bezeichnet.

Die Atome gleicher Elemente besitzen die selbe Anzahl an Protonen im Kern. Während innerhalb eines Element die Anzahl der Protonen konstant ist, kann die Anzahl der Neutronen variieren. Elementatome mit gleicher Protonen- aber unterschiedlicher Neutronenzahl werden als Isotope bezeichnet. In der allgemeinen Schreibweise
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Elementenschreibweise.jpg]]&lt;/div&gt;
können beispielsweise folgende Isotope des Chlor-Atoms (Cl) unterschieden werden:
&lt;div align="center"&gt;
{|
 |
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 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:37Cl.jpg]]&lt;/div&gt;
 |-
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 |&lt;div align="center"&gt;17&lt;/div&gt;
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 |-
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 |&lt;div align="center"&gt;37&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;

-----

&lt;small&gt;[1]: syn. '''subatomare Teilchen'''
[2]: Der weitere Feinbau der Elementarteilchen ist für die Erklärung der biochemischen Funktionen irrelevant und wird hier daher nicht näher ausgeführt.
[3]: Die Kernteilchen Protonen p⁺ und Neutronen werden auch als Nukleonen bezeichnet.
[4]: units; 1 u ≈ 1,6606 * 10⁻²⁴ g</text>
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Dabei sind jedoch die Elemente nicht die kleinste Form des Materiellen. Elemente bestehen aus verschiedenen Elementarteilchen[1], die sich wiederum aus anderen Teilchen zusammensetzen[2]. Es sind folgende subatomare Teilchen von Bedeutung:
*Protonen,
*Neutronen und
*Elektronen.
Dabei bilden die Protonen (p⁺) mit einer positiven Ladung den Kern. Da bei nahezu allen Elementen der Kern aus mehr als einem Proton bestehen muß, befinden sich ladungsneutrale Elementarteilchen, die Neutronen (n), im Kern, um eine Bindung zu ermöglichen (die aufgrund der sonst rein positiven Ladungen der Protonen nicht hätte stattfinden können). Die negativen Elektronen (e⁻) befinden sich um den Kern herum. Kern (aus p⁺ und n[3]) und Elektronen (aus e⁻) werden als Atom bezeichnet.

Die Atome gleicher Elemente besitzen die selbe Anzahl an Protonen im Kern. Während innerhalb eines Element die Anzahl der Protonen konstant ist, kann die Anzahl der Neutronen variieren. Elementatome mit gleicher Protonen- aber unterschiedlicher Neutronenzahl werden als Isotope bezeichnet. In der allgemeinen Schreibweise
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Elementenschreibweise.jpg]]&lt;/div&gt;
können beispielsweise folgende Isotope des Chlor-Atoms (Cl) unterschieden werden:
&lt;div align="center"&gt;
{|
 |
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:35Cl.jpg]]&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:37Cl.jpg]]&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Protonenzahl&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;17&lt;/div&gt;
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 |}
&lt;/div&gt;

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&lt;small&gt;[1]: syn. '''subatomare Teilchen'''

[2]: Der weitere Feinbau der Elementarteilchen ist für die Erklärung der biochemischen Funktionen irrelevant und wird hier daher nicht näher ausgeführt.

[3]: Die Kernteilchen Protonen p⁺ und Neutronen werden auch als Nukleonen bezeichnet.

[4]: units; 1 u ≈ 1,6606 * 10⁻²⁴ g&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="2596" xml:space="preserve">Die Erkenntnis, daß Atome aus einem Kern bestehen, um den herum in einem nahezu leeren Raum Elektronen kreisen, gewann bereits 1911 E. RUTHERFORD bei einem Versuch, bei dem er eine dünne Goldfolie mit α-Teilchen beschoß und die Teilchen, die diese Folie durchdringen konnten, mit einem sich beim Auftreffen von α-Teilchen schwarz färbenden Fotofilm sichtbar machte. RUTHERFORD folgerte, daß wenn viele der α-Teilchen ungehindert mehrere 1.000 Atome Gold durchdringen können, die Atome aus einem fast leeren Raum bestehen. Durch Analyse und Berechnungen zu den wenig abgelenkten α-Teilchen stellte er fest, daß sich die schweren und positiv geladenen Teilchen im Kern befinden müssen und um ihn herum – in einem verhältnismäßig riesigen Raum mit tausendfachem Durchmesser der Atomkerne (10⁻ⁱ⁰ m) – die winzigen, negativ geladenen Elektronen kreisen ('''Kern-Hüllen-Modell''').

N. BOHR nutzte den Effekt, daß die Elektronen im Atom bei Energiezufuhr einen bestimmten Energiebetrag aufnehmen können und diesen nach kurzer Zeit (ca. 10⁻⁸ s) wieder abgeben. Durch vielfache Auswertung solcher Experimente gelang es ihm 1913 im '''Kern-Schalen-Modell''' den Aufbau der Atomschale näher zu beschreiben. Die Grundaussage war, daß sich die Elektronenhülle der Atome in Schalen gliedert, die nach bestimmten Regeln besetzt werden:
*Elemente besitzen im Grundzustand '''7 Elektronenschalen''', die die sog. '''Hauptquantenzahlen''' 1 bis 7 erhalten (kernnah bis kernfern)
*Jede dieser Schalen ist nur imstande 2n² Elektronen aufzunehmen, wobei n die Hauptquantenzahl darstellt.
*Die letzte und damit äußerste Schale kann nur maximal 8 Elektronen, die sog. '''Außen-''' oder '''Valenzelektronen''', aufnehmen ('''Oktettregel''').
*Zunächst wird die äußere Schale mit 2 Valenzelektronen besetzt, bevor die inneren Schalen aufgefüllt werden.
*Die Auffüllung der Schalen erfolgt mit zunehmender Energie von innen nach außen.

Auch das zur Erklärung des Zustandekommens biochemischer Bindungen wichtige '''Orbitalmodell''' beschreibt im Vorherigen nur Änderungen in Bezug auf die Verteilung der Elektronen. Der Physiker M. BORN griff 1928 zur weiteren Verfeinerung des Atommodells auf das erweiterte Atommodell nach BOHR zurück. Danach untergliedern sich die '''Hauptenergieniveaus''' (Schalen, Quantenzahlen) in weitere '''Aufenthaltswahrscheinlichkeitsräume''' für Elektronen, die '''Unterenergieniveaus''' (Nebenquantenzahlen), was bedeutet, daß die Elektronen in einer Schale energetisch unterschiedlich sind. Es werden folgende Unterniveaus unterschieden:</text>
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    <text bytes="3203" xml:space="preserve">Die Erkenntnis, daß Atome aus einem Kern bestehen, um den herum in einem nahezu leeren Raum Elektronen kreisen, gewann bereits 1911 E. RUTHERFORD bei einem Versuch, bei dem er eine dünne Goldfolie mit α-Teilchen beschoß und die Teilchen, die diese Folie durchdringen konnten, mit einem sich beim Auftreffen von α-Teilchen schwarz färbenden Fotofilm sichtbar machte. RUTHERFORD folgerte, daß wenn viele der α-Teilchen ungehindert mehrere 1.000 Atome Gold durchdringen können, die Atome aus einem fast leeren Raum bestehen. Durch Analyse und Berechnungen zu den wenig abgelenkten α-Teilchen stellte er fest, daß sich die schweren und positiv geladenen Teilchen im Kern befinden müssen und um ihn herum – in einem verhältnismäßig riesigen Raum mit tausendfachem Durchmesser der Atomkerne (10⁻ⁱ⁰ m) – die winzigen, negativ geladenen Elektronen kreisen ('''Kern-Hüllen-Modell''').

N. BOHR nutzte den Effekt, daß die Elektronen im Atom bei Energiezufuhr einen bestimmten Energiebetrag aufnehmen können und diesen nach kurzer Zeit (ca. 10⁻⁸ s) wieder abgeben. Durch vielfache Auswertung solcher Experimente gelang es ihm 1913 im '''Kern-Schalen-Modell''' den Aufbau der Atomschale näher zu beschreiben. Die Grundaussage war, daß sich die Elektronenhülle der Atome in Schalen gliedert, die nach bestimmten Regeln besetzt werden:
*Elemente besitzen im Grundzustand '''7 Elektronenschalen''', die die sog. '''Hauptquantenzahlen''' 1 bis 7 erhalten (kernnah bis kernfern)
*Jede dieser Schalen ist nur imstande 2n² Elektronen aufzunehmen, wobei n die Hauptquantenzahl darstellt.
*Die letzte und damit äußerste Schale kann nur maximal 8 Elektronen, die sog. '''Außen-''' oder '''Valenzelektronen''', aufnehmen ('''Oktettregel''').
*Zunächst wird die äußere Schale mit 2 Valenzelektronen besetzt, bevor die inneren Schalen aufgefüllt werden.
*Die Auffüllung der Schalen erfolgt mit zunehmender Energie von innen nach außen.

Auch das zur Erklärung des Zustandekommens biochemischer Bindungen wichtige '''Orbitalmodell''' beschreibt im Vorherigen nur Änderungen in Bezug auf die Verteilung der Elektronen. Der Physiker M. BORN griff 1928 zur weiteren Verfeinerung des Atommodells auf das erweiterte Atommodell nach BOHR zurück. Danach untergliedern sich die '''Hauptenergieniveaus''' (Schalen, Quantenzahlen) in weitere '''Aufenthaltswahrscheinlichkeitsräume''' für Elektronen, die '''Unterenergieniveaus''' (Nebenquantenzahlen), was bedeutet, daß die Elektronen in einer Schale energetisch unterschiedlich sind. Es werden folgende Unterniveaus unterschieden:

&lt;div align="center"&gt;
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 |&lt;div align="center"&gt;maximale Anzahl an&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Anzahl&lt;/div&gt;
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 |-
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 |-
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 |}
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    <text bytes="3500" xml:space="preserve">Die Erkenntnis, daß Atome aus einem Kern bestehen, um den herum in einem nahezu leeren Raum Elektronen kreisen, gewann bereits 1911 E. RUTHERFORD bei einem Versuch, bei dem er eine dünne Goldfolie mit α-Teilchen beschoß und die Teilchen, die diese Folie durchdringen konnten, mit einem sich beim Auftreffen von α-Teilchen schwarz färbenden Fotofilm sichtbar machte. RUTHERFORD folgerte, daß wenn viele der α-Teilchen ungehindert mehrere 1.000 Atome Gold durchdringen können, die Atome aus einem fast leeren Raum bestehen. Durch Analyse und Berechnungen zu den wenig abgelenkten α-Teilchen stellte er fest, daß sich die schweren und positiv geladenen Teilchen im Kern befinden müssen und um ihn herum – in einem verhältnismäßig riesigen Raum mit tausendfachem Durchmesser der Atomkerne (10⁻ⁱ⁰ m) – die winzigen, negativ geladenen Elektronen kreisen ('''Kern-Hüllen-Modell''').

N. BOHR nutzte den Effekt, daß die Elektronen im Atom bei Energiezufuhr einen bestimmten Energiebetrag aufnehmen können und diesen nach kurzer Zeit (ca. 10⁻⁸ s) wieder abgeben. Durch vielfache Auswertung solcher Experimente gelang es ihm 1913 im '''Kern-Schalen-Modell''' den Aufbau der Atomschale näher zu beschreiben. Die Grundaussage war, daß sich die Elektronenhülle der Atome in Schalen gliedert, die nach bestimmten Regeln besetzt werden:
*Elemente besitzen im Grundzustand '''7 Elektronenschalen''', die die sog. '''Hauptquantenzahlen''' 1 bis 7 erhalten (kernnah bis kernfern)
*Jede dieser Schalen ist nur imstande 2n² Elektronen aufzunehmen, wobei n die Hauptquantenzahl darstellt.
*Die letzte und damit äußerste Schale kann nur maximal 8 Elektronen, die sog. '''Außen-''' oder '''Valenzelektronen''', aufnehmen ('''Oktettregel''').
*Zunächst wird die äußere Schale mit 2 Valenzelektronen besetzt, bevor die inneren Schalen aufgefüllt werden.
*Die Auffüllung der Schalen erfolgt mit zunehmender Energie von innen nach außen.

Auch das zur Erklärung des Zustandekommens biochemischer Bindungen wichtige '''Orbitalmodell''' beschreibt im Vorherigen nur Änderungen in Bezug auf die Verteilung der Elektronen. Der Physiker M. BORN griff 1928 zur weiteren Verfeinerung des Atommodells auf das erweiterte Atommodell nach BOHR zurück. Danach untergliedern sich die '''Hauptenergieniveaus''' (Schalen, Quantenzahlen) in weitere '''Aufenthaltswahrscheinlichkeitsräume''' für Elektronen, die '''Unterenergieniveaus''' (Nebenquantenzahlen), was bedeutet, daß die Elektronen in einer Schale energetisch unterschiedlich sind. Es werden folgende Unterniveaus unterschieden:

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 |}
&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Tab. 1: Unterenergieniveaus (Unterschalen) und ihre mögliche Elektronenaufnahme'''
::Es gibt insgesamt 4 verschiedene Unterenergieniveaus, die auf unterschiedlichen Hauptenergieniveaus auftauchen können und maximal mit der angegebenen Zahl an Elektronen besetzt werden können.&lt;/small</text>
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    <text bytes="3501" xml:space="preserve">Die Erkenntnis, daß Atome aus einem Kern bestehen, um den herum in einem nahezu leeren Raum Elektronen kreisen, gewann bereits 1911 E. RUTHERFORD bei einem Versuch, bei dem er eine dünne Goldfolie mit α-Teilchen beschoß und die Teilchen, die diese Folie durchdringen konnten, mit einem sich beim Auftreffen von α-Teilchen schwarz färbenden Fotofilm sichtbar machte. RUTHERFORD folgerte, daß wenn viele der α-Teilchen ungehindert mehrere 1.000 Atome Gold durchdringen können, die Atome aus einem fast leeren Raum bestehen. Durch Analyse und Berechnungen zu den wenig abgelenkten α-Teilchen stellte er fest, daß sich die schweren und positiv geladenen Teilchen im Kern befinden müssen und um ihn herum – in einem verhältnismäßig riesigen Raum mit tausendfachem Durchmesser der Atomkerne (10⁻ⁱ⁰ m) – die winzigen, negativ geladenen Elektronen kreisen ('''Kern-Hüllen-Modell''').

N. BOHR nutzte den Effekt, daß die Elektronen im Atom bei Energiezufuhr einen bestimmten Energiebetrag aufnehmen können und diesen nach kurzer Zeit (ca. 10⁻⁸ s) wieder abgeben. Durch vielfache Auswertung solcher Experimente gelang es ihm 1913 im '''Kern-Schalen-Modell''' den Aufbau der Atomschale näher zu beschreiben. Die Grundaussage war, daß sich die Elektronenhülle der Atome in Schalen gliedert, die nach bestimmten Regeln besetzt werden:
*Elemente besitzen im Grundzustand '''7 Elektronenschalen''', die die sog. '''Hauptquantenzahlen''' 1 bis 7 erhalten (kernnah bis kernfern)
*Jede dieser Schalen ist nur imstande 2n² Elektronen aufzunehmen, wobei n die Hauptquantenzahl darstellt.
*Die letzte und damit äußerste Schale kann nur maximal 8 Elektronen, die sog. '''Außen-''' oder '''Valenzelektronen''', aufnehmen ('''Oktettregel''').
*Zunächst wird die äußere Schale mit 2 Valenzelektronen besetzt, bevor die inneren Schalen aufgefüllt werden.
*Die Auffüllung der Schalen erfolgt mit zunehmender Energie von innen nach außen.

Auch das zur Erklärung des Zustandekommens biochemischer Bindungen wichtige '''Orbitalmodell''' beschreibt im Vorherigen nur Änderungen in Bezug auf die Verteilung der Elektronen. Der Physiker M. BORN griff 1928 zur weiteren Verfeinerung des Atommodells auf das erweiterte Atommodell nach BOHR zurück. Danach untergliedern sich die '''Hauptenergieniveaus''' (Schalen, Quantenzahlen) in weitere '''Aufenthaltswahrscheinlichkeitsräume''' für Elektronen, die '''Unterenergieniveaus''' (Nebenquantenzahlen), was bedeutet, daß die Elektronen in einer Schale energetisch unterschiedlich sind. Es werden folgende Unterniveaus unterschieden:

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&lt;small&gt;'''Tab. 1: Unterenergieniveaus (Unterschalen) und ihre mögliche Elektronenaufnahme'''
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    <text bytes="3711" xml:space="preserve">Die Erkenntnis, daß Atome aus einem Kern bestehen, um den herum in einem nahezu leeren Raum Elektronen kreisen, gewann bereits 1911 E. RUTHERFORD bei einem Versuch, bei dem er eine dünne Goldfolie mit α-Teilchen beschoß und die Teilchen, die diese Folie durchdringen konnten, mit einem sich beim Auftreffen von α-Teilchen schwarz färbenden Fotofilm sichtbar machte. RUTHERFORD folgerte, daß wenn viele der α-Teilchen ungehindert mehrere 1.000 Atome Gold durchdringen können, die Atome aus einem fast leeren Raum bestehen. Durch Analyse und Berechnungen zu den wenig abgelenkten α-Teilchen stellte er fest, daß sich die schweren und positiv geladenen Teilchen im Kern befinden müssen und um ihn herum – in einem verhältnismäßig riesigen Raum mit tausendfachem Durchmesser der Atomkerne (10⁻ⁱ⁰ m) – die winzigen, negativ geladenen Elektronen kreisen ('''Kern-Hüllen-Modell''').

N. BOHR nutzte den Effekt, daß die Elektronen im Atom bei Energiezufuhr einen bestimmten Energiebetrag aufnehmen können und diesen nach kurzer Zeit (ca. 10⁻⁸ s) wieder abgeben. Durch vielfache Auswertung solcher Experimente gelang es ihm 1913 im '''Kern-Schalen-Modell''' den Aufbau der Atomschale näher zu beschreiben. Die Grundaussage war, daß sich die Elektronenhülle der Atome in Schalen gliedert, die nach bestimmten Regeln besetzt werden:
*Elemente besitzen im Grundzustand '''7 Elektronenschalen''', die die sog. '''Hauptquantenzahlen''' 1 bis 7 erhalten (kernnah bis kernfern)
*Jede dieser Schalen ist nur imstande 2n² Elektronen aufzunehmen, wobei n die Hauptquantenzahl darstellt.
*Die letzte und damit äußerste Schale kann nur maximal 8 Elektronen, die sog. '''Außen-''' oder '''Valenzelektronen''', aufnehmen ('''Oktettregel''').
*Zunächst wird die äußere Schale mit 2 Valenzelektronen besetzt, bevor die inneren Schalen aufgefüllt werden.
*Die Auffüllung der Schalen erfolgt mit zunehmender Energie von innen nach außen.

Auch das zur Erklärung des Zustandekommens biochemischer Bindungen wichtige '''Orbitalmodell''' beschreibt im Vorherigen nur Änderungen in Bezug auf die Verteilung der Elektronen. Der Physiker M. BORN griff 1928 zur weiteren Verfeinerung des Atommodells auf das erweiterte Atommodell nach BOHR zurück. Danach untergliedern sich die '''Hauptenergieniveaus''' (Schalen, Quantenzahlen) in weitere '''Aufenthaltswahrscheinlichkeitsräume''' für Elektronen, die '''Unterenergieniveaus''' (Nebenquantenzahlen), was bedeutet, daß die Elektronen in einer Schale energetisch unterschiedlich sind. Es werden folgende Unterniveaus unterschieden:

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&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Tab. 1: Unterenergieniveaus (Unterschalen) und ihre mögliche Elektronenaufnahme'''
::Es gibt insgesamt 4 verschiedene Unterenergieniveaus, die auf unterschiedlichen Hauptenergieniveaus auftauchen können und maximal mit der angegebenen Zahl an Elektronen besetzt werden können.&lt;/small&gt;

Die Schalen werden dabei in Reihenfolge steigender Energie besetzt:

&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Orbitalenergie.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 2: Besetzung der Unterenergieniveaus mit steigender Energie'''&lt;/small&gt;</text>
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    <comment>Die Besetzung der Unterenergieniveaus erfolgt nach aufsteigender Energie (zunächst werden alle Orbitale eines Hauptenergieniveaus mit gleichem Spin besetzt; Spinmaximierung)</comment>
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    <text bytes="174" xml:space="preserve">Die Besetzung der Unterenergieniveaus erfolgt nach aufsteigender Energie (zunächst werden alle Orbitale eines Hauptenergieniveaus mit gleichem Spin besetzt; Spinmaximierung)</text>
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    <text bytes="523" xml:space="preserve">Unter bestimmten Bedingungen können mehrere Atome miteinander durch sog. '''chemische Bindungen''' wechselwirken. Dabei entstehen komplexere, aus mehreren Atomen bestehende, '''Moleküle'''. Der Grund dafür ist das Bestreben der Atome, einen möglichst energetisch günstigen (stabilen) Zustand zu erreichen. Ein solcher Zustand wird durch 8 Valenzelektronen (Oktettbildung) erreicht. Der Energiegehalt, der bei der Entstehung einer chemischen Bindung freigesetzt wird, muß zur Spaltung dieser wieder aufgebracht werden.</text>
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  <title>1.3.1 Die Ionenbindung</title>
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    <text bytes="777" xml:space="preserve">Die '''Ionenbindung''' ist die Bindung der Salze und besteht immer '''zwischen Metall- und Nichtmetallatomen'''. Durch einen Elektronenübergang von einem Atom auf ein anderes, entstehen '''Kationen''' (positiv geladene Teilchen; gibt Elektron ab) und '''Anionen''' (negativ geladene Teilchen; nimmt Elektron auf). Durch diese Ionisierung bildet sich ein Gitter aus, in dem sich die Kat- und Anionen alternierend abwechseln.

Aufgrund der verschiedenen Atomradien und Ladungen der Bindungspartner können sich unterschiedliche Raumgitter bilden. Dabei wird die sog. '''Gitterenergie''', die gegenseitige (elektrostatische) Anziehungskraft der Atome innerhalb des Salzes, durch das COULOMB-Gesetz (COULOMB 1785) beschrieben:
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    <text bytes="780" xml:space="preserve">Die '''Ionenbindung''' ist die Bindung der Salze und besteht immer '''zwischen Metall- und Nichtmetallatomen'''. Durch einen Elektronenübergang von einem Atom auf ein anderes, entstehen '''Kationen''' (positiv geladene Teilchen; gibt Elektron ab) und '''Anionen''' (negativ geladene Teilchen; nimmt Elektron auf). Durch diese Ionisierung bildet sich ein Gitter aus, in dem sich die Kat- und Anionen alternierend abwechseln.

Aufgrund der verschiedenen Atomradien und Ladungen der Bindungspartner können sich unterschiedliche Raumgitter bilden. Dabei wird die sog. '''Gitterenergie''', die gegenseitige (elektrostatische) Anziehungskraft der Atome innerhalb des Salzes, durch das COULOMB-Gesetz (COULOMB 1785) beschrieben:
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Aufgrund der verschiedenen Atomradien und Ladungen der Bindungspartner können sich unterschiedliche Raumgitter bilden. Dabei wird die sog. '''Gitterenergie''', die gegenseitige (elektrostatische) Anziehungskraft der Atome innerhalb des Salzes, durch das COULOMB-Gesetz (COULOMB 1785) beschrieben:
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    <text bytes="1017" xml:space="preserve">Die '''Ionenbindung''' ist die Bindung der Salze und besteht immer '''zwischen Metall- und Nichtmetallatomen'''. Durch einen Elektronenübergang von einem Atom auf ein anderes, entstehen '''Kationen''' (positiv geladene Teilchen; gibt Elektron ab) und '''Anionen''' (negativ geladene Teilchen; nimmt Elektron auf). Durch diese Ionisierung bildet sich ein Gitter aus, in dem sich die Kat- und Anionen alternierend abwechseln.

Aufgrund der verschiedenen Atomradien und Ladungen der Bindungspartner können sich unterschiedliche Raumgitter bilden. Dabei wird die sog. '''Gitterenergie''', die gegenseitige (elektrostatische) Anziehungskraft der Atome innerhalb des Salzes, durch das COULOMB-Gesetz (COULOMB 1785) beschrieben:
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Aufgrund der verschiedenen Atomradien und Ladungen der Bindungspartner können sich unterschiedliche Raumgitter bilden. Dabei wird die sog. '''Gitterenergie''', die gegenseitige (elektrostatische) Anziehungskraft der Atome innerhalb des Salzes, durch das COULOMB-Gesetz (COULOMB 1785) beschrieben:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Coulombgesetz.jpg]]&lt;/div&gt;
mit
::F: Anziehungskraft
::f: COULOMB-Konstante; f ≈ 8,99 * 10⁹ [[Bild:Voltmeter pro Amperesekunden.jpg]]
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    <text bytes="1000" xml:space="preserve">Die '''Ionenbindung''' ist die Bindung der Salze und besteht immer '''zwischen Metall- und Nichtmetallatomen'''. Durch einen Elektronenübergang von einem Atom auf ein anderes, entstehen '''Kationen''' (positiv geladene Teilchen; gibt Elektron ab) und '''Anionen''' (negativ geladene Teilchen; nimmt Elektron auf). Durch diese Ionisierung bildet sich ein Gitter aus, in dem sich die Kat- und Anionen alternierend abwechseln.

Aufgrund der verschiedenen Atomradien und Ladungen der Bindungspartner können sich unterschiedliche Raumgitter bilden. Dabei wird die sog. '''Gitterenergie''', die gegenseitige (elektrostatische) Anziehungskraft der Atome innerhalb des Salzes, durch das COULOMB-Gesetz (COULOMB 1785) beschrieben:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Coulombgesetz.jpg]]&lt;/div&gt;
mit
::F: Anziehungskraft
::f: COULOMB-Konstante; f ≈ 8,99 * 10⁹ [[Bild:Voltmeter pro Amperesekunden.jpg]]
::Q₁/Q₂: Ionenladung der beteiligten Bindungspartner
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    <text bytes="1031" xml:space="preserve">Die '''Ionenbindung''' ist die Bindung der Salze und besteht immer '''zwischen Metall- und Nichtmetallatomen'''. Durch einen Elektronenübergang von einem Atom auf ein anderes, entstehen '''Kationen''' (positiv geladene Teilchen; gibt Elektron ab) und '''Anionen''' (negativ geladene Teilchen; nimmt Elektron auf). Durch diese Ionisierung bildet sich ein Gitter aus, in dem sich die Kat- und Anionen alternierend abwechseln.

Aufgrund der verschiedenen Atomradien und Ladungen der Bindungspartner können sich unterschiedliche Raumgitter bilden. Dabei wird die sog. '''Gitterenergie''', die gegenseitige (elektrostatische) Anziehungskraft der Atome innerhalb des Salzes, durch das COULOMB-Gesetz (COULOMB 1785) beschrieben:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Coulombgesetz.jpg]]&lt;/div&gt;
mit
::F: Anziehungskraft
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    <text bytes="1966" xml:space="preserve">Die '''Ionenbindung''' ist die Bindung der Salze und besteht immer '''zwischen Metall- und Nichtmetallatomen'''. Durch einen Elektronenübergang von einem Atom auf ein anderes, entstehen '''Kationen''' (positiv geladene Teilchen; gibt Elektron ab) und '''Anionen''' (negativ geladene Teilchen; nimmt Elektron auf). Durch diese Ionisierung bildet sich ein Gitter aus, in dem sich die Kat- und Anionen alternierend abwechseln.

Aufgrund der verschiedenen Atomradien und Ladungen der Bindungspartner können sich unterschiedliche Raumgitter bilden. Dabei wird die sog. '''Gitterenergie''', die gegenseitige (elektrostatische) Anziehungskraft der Atome innerhalb des Salzes, durch das COULOMB-Gesetz (COULOMB 1785) beschrieben:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Coulombgesetz.jpg]]&lt;/div&gt;
mit
::F: Anziehungskraft
::f: COULOMB-Konstante; f ≈ 8,99 * 10⁹ [[Bild:Voltmeter pro Amperesekunden.jpg]]
::Q₁/Q₂: Ionenladung der beteiligten Bindungspartner
::r: Differenz zwischen den Atomradien ([[Bild:Differenz zwischen den Atomradien.jpg]])

Da sich jedoch gleichzeitig Abstoßungskräfte zwischen den Elektronenhüllen der Ionen herrschen, entsteht im Kristall ein Gleichgewicht.
Beispiel: Natriumchlorid
:Natriumchlorid, ein biologisch bedeutendes Salz, entsteht durch die Reaktion von Natrium mit Chlor:
:&lt;div align="center"&gt;Na + Cl → NaCl&lt;/div&gt;
:Die gezeigte Reaktion läuft jedoch in mehreren Schritten ab:
:#Zunächst gibt das Natrium-Atom ein Elektron ab, wodurch es die Edelgaskonfiguration (8 Valenzelektronen; die Elektronenkonfiguration 1s2 2s2 2p6 3s1 [des Natrium] wird zu 1s2 2s2 2p6 [Neon]) erreicht: Na  Na+ + e-
:#Dann nimmt ein Chlor-Atom das vom Natrium abgegebene Elektron auf und erhält so ebenfalls die Edelgaskonfiguration (die Elektronenkonfiguration 1s2 2s2 2p6 3s2 3p5 [Chlor] wird zu 1s2 2s2 2p6 3s2 3p6 [Argon]): Cl + e-  Cl-
:Durch den Elektronenübergang entstehen positiv geladene Natrium-Kationen und negativ geladene Chlor-Anionen.
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    <text bytes="1988" xml:space="preserve">Die '''Ionenbindung''' ist die Bindung der Salze und besteht immer '''zwischen Metall- und Nichtmetallatomen'''. Durch einen Elektronenübergang von einem Atom auf ein anderes, entstehen '''Kationen''' (positiv geladene Teilchen; gibt Elektron ab) und '''Anionen''' (negativ geladene Teilchen; nimmt Elektron auf). Durch diese Ionisierung bildet sich ein Gitter aus, in dem sich die Kat- und Anionen alternierend abwechseln.

Aufgrund der verschiedenen Atomradien und Ladungen der Bindungspartner können sich unterschiedliche Raumgitter bilden. Dabei wird die sog. '''Gitterenergie''', die gegenseitige (elektrostatische) Anziehungskraft der Atome innerhalb des Salzes, durch das COULOMB-Gesetz (COULOMB 1785) beschrieben:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Coulombgesetz.jpg]]&lt;/div&gt;
mit
::F: Anziehungskraft
::f: COULOMB-Konstante; f ≈ 8,99 * 10⁹ [[Bild:Voltmeter pro Amperesekunden.jpg]]
::Q₁/Q₂: Ionenladung der beteiligten Bindungspartner
::r: Differenz zwischen den Atomradien ([[Bild:Differenz zwischen den Atomradien.jpg]])

Da sich jedoch gleichzeitig Abstoßungskräfte zwischen den Elektronenhüllen der Ionen herrschen, entsteht im Kristall ein Gleichgewicht.
Beispiel: Natriumchlorid
:Natriumchlorid, ein biologisch bedeutendes Salz, entsteht durch die Reaktion von Natrium mit Chlor:
:&lt;div align="center"&gt;Na + Cl → NaCl&lt;/div&gt;
:Die gezeigte Reaktion läuft jedoch in mehreren Schritten ab:
:#Zunächst gibt das Natrium-Atom ein Elektron ab, wodurch es die Edelgaskonfiguration (8 Valenzelektronen; die Elektronenkonfiguration 1s² 2s² 2p⁶ 3sⁱ [des Natrium] wird zu 1s² 2s² 2p⁶ [Neon]) erreicht: Na → Na+ + e-
:#Dann nimmt ein Chlor-Atom das vom Natrium abgegebene Elektron auf und erhält so ebenfalls die Edelgaskonfiguration (die Elektronenkonfiguration 1s² 2s² 2p⁶ 3s² 3p⁵ [Chlor] wird zu 1s² 2s² 2p⁶ 3s² 3p⁶ [Argon]): Cl + e- → Cl-
:Durch den Elektronenübergang entstehen positiv geladene Natrium-Kationen und negativ geladene Chlor-Anionen.</text>
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    <text bytes="473" xml:space="preserve">Atombindungen kommen nur zwischen Nichtmetall-Atomen durch die Benutzung gemeinsamer Elektronenpaare zustande, wodurch wiederum für die beteiligten Bindungspartner Edelgaskonfigurationen ergeben. Die bei '''Elektronenpaarbindungen''' entstehenden Teilchen werden als Moleküle bezeichnet. Atombindungen können aufgrund der Stärke der Anziehung von Elektronen zu einem beteiligten Atom und der Art ihrer Ausbildung in unterschiedliche Arten der Bindung eingeteilt werden.</text>
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    <text bytes="1184" xml:space="preserve">Bei der Reaktion zweier Nichtmetall-Atome entsteht durch die Überlappung der beiden '''Atomorbitale''' ein energiearmes '''Molekülorbital'''. Dabei ist die Bindigkeit eines Atoms, die Anzahl seiner ungepaarten Elektronen, gleich der Anzahl seiner ungepaarten Elektronen. Elemente des Periodensystems der 3. und höherer Perioden können eine Bindigkeit &gt; 4 erreichen, da auch d-Orbitale hierfür zur Verfügung stehen.

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|+'''An example table'''
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| upper left
| &amp;nbsp;
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|+''A table in a table''
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| align="center" width="150px" | [[Image:Wiki.png]]
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Two Wikimedia logos
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    <text bytes="656" xml:space="preserve">Bei der Reaktion zweier Nichtmetall-Atome entsteht durch die Überlappung der beiden '''Atomorbitale''' ein energiearmes '''Molekülorbital'''. Dabei ist die Bindigkeit eines Atoms, die Anzahl seiner ungepaarten Elektronen, gleich der Anzahl seiner ungepaarten Elektronen. Elemente des Periodensystems der 3. und höherer Perioden können eine Bindigkeit &gt; 4 erreichen, da auch d-Orbitale hierfür zur Verfügung stehen.

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    <text bytes="684" xml:space="preserve">Bei der Reaktion zweier Nichtmetall-Atome entsteht durch die Überlappung der beiden '''Atomorbitale''' ein energiearmes '''Molekülorbital'''. Dabei ist die Bindigkeit eines Atoms, die Anzahl seiner ungepaarten Elektronen, gleich der Anzahl seiner ungepaarten Elektronen. Elemente des Periodensystems der 3. und höherer Perioden können eine Bindigkeit &gt; 4 erreichen, da auch d-Orbitale hierfür zur Verfügung stehen.

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    <text bytes="684" xml:space="preserve">Bei der Reaktion zweier Nichtmetall-Atome entsteht durch die Überlappung der beiden '''Atomorbitale''' ein energiearmes '''Molekülorbital'''. Dabei ist die Bindigkeit eines Atoms, die Anzahl seiner ungepaarten Elektronen, gleich der Anzahl seiner ungepaarten Elektronen. Elemente des Periodensystems der 3. und höherer Perioden können eine Bindigkeit &gt; 4 erreichen, da auch d-Orbitale hierfür zur Verfügung stehen.

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    <text bytes="696" xml:space="preserve">Bei der Reaktion zweier Nichtmetall-Atome entsteht durch die Überlappung der beiden '''Atomorbitale''' ein energiearmes '''Molekülorbital'''. Dabei ist die Bindigkeit eines Atoms, die Anzahl seiner ungepaarten Elektronen, gleich der Anzahl seiner ungepaarten Elektronen. Elemente des Periodensystems der 3. und höherer Perioden können eine Bindigkeit &gt; 4 erreichen, da auch d-Orbitale hierfür zur Verfügung stehen.

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    <text bytes="728" xml:space="preserve">Bei der Reaktion zweier Nichtmetall-Atome entsteht durch die Überlappung der beiden '''Atomorbitale''' ein energiearmes '''Molekülorbital'''. Dabei ist die Bindigkeit eines Atoms, die Anzahl seiner ungepaarten Elektronen, gleich der Anzahl seiner ungepaarten Elektronen. Elemente des Periodensystems der 3. und höherer Perioden können eine Bindigkeit &gt; 4 erreichen, da auch d-Orbitale hierfür zur Verfügung stehen.

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&lt;div algin="center"&gt;
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    <text bytes="815" xml:space="preserve">Bei der Reaktion zweier Nichtmetall-Atome entsteht durch die Überlappung der beiden '''Atomorbitale''' ein energiearmes '''Molekülorbital'''. Dabei ist die Bindigkeit eines Atoms, die Anzahl seiner ungepaarten Elektronen, gleich der Anzahl seiner ungepaarten Elektronen. Elemente des Periodensystems der 3. und höherer Perioden können eine Bindigkeit &gt; 4 erreichen, da auch d-Orbitale hierfür zur Verfügung stehen.

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    <text bytes="1779" xml:space="preserve">Bei der Reaktion zweier Nichtmetall-Atome entsteht durch die Überlappung der beiden '''Atomorbitale''' ein energiearmes '''Molekülorbital'''. Dabei ist die Bindigkeit eines Atoms, die Anzahl seiner ungepaarten Elektronen, gleich der Anzahl seiner ungepaarten Elektronen. Elemente des Periodensystems der 3. und höherer Perioden können eine Bindigkeit &gt; 4 erreichen, da auch d-Orbitale hierfür zur Verfügung stehen.

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    <text bytes="1778" xml:space="preserve">Bei der Reaktion zweier Nichtmetall-Atome entsteht durch die Überlappung der beiden '''Atomorbitale''' ein energiearmes '''Molekülorbital'''. Dabei ist die Bindigkeit eines Atoms, die Anzahl seiner ungepaarten Elektronen, gleich der Anzahl seiner ungepaarten Elektronen. Elemente des Periodensystems der 3. und höherer Perioden können eine Bindigkeit &gt; 4 erreichen, da auch d-Orbitale hierfür zur Verfügung stehen.

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[[Bild:Struktur tetraedrisch.jpg]]
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[[Bild:Strukturformel NH3.jpg]]
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 |2
 |2
 |pyramidal gewinkelt
[[Bild:Struktur pyramidal-gewinkelt.jpg]]
 |H₂O
[[Bild:Strukturformel H2O.jpg]]
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[[Bild:Strukturformel H2S.jpg]]
 |-
 |5
 | -
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[[Bild:Struktur trigonal-bipyramidal.jpg]]
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[[Bild:Strukturformel IOF5.jpg]]
 |}
&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Tab. 2: Bindigkeit und Raum-/Orbitalstruktur'''
::Die Tabelle zeigt die Bindigkeiten unterschiedlicher (anorganischer) Moleküle sowie deren gemeinsam genutzte bzw. ungenutzte Elektronen.&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="1981" xml:space="preserve">Bei der Reaktion zweier Nichtmetall-Atome entsteht durch die Überlappung der beiden '''Atomorbitale''' ein energiearmes '''Molekülorbital'''. Dabei ist die Bindigkeit eines Atoms, die Anzahl seiner ungepaarten Elektronen, gleich der Anzahl seiner ungepaarten Elektronen. Elemente des Periodensystems der 3. und höherer Perioden können eine Bindigkeit &gt; 4 erreichen, da auch d-Orbitale hierfür zur Verfügung stehen.
&lt;div align="center"&gt;
{|border="1" style="text-align:center"
 |colspan="2" |Elektronenpaare
 |rowspan="2" |Struktur
 |colspan="2" rowspan="2" |Beispiele
 |-
 |bindend
 |nicht bindend
 |-
 |2
 | -
 |linear
[[Bild:Struktur linear.jpg]]
 |CO₂
[[Bild:Strukturformel CO2.jpg]]
 |N₂O
[[Bild:Strukturformel N2O.jpg]]
 |-
 |3
 | -
 |trigonal eben
[[Bild:Struktur trigonal eben.jpg]]
 |BF₃
[[Bild:Strukturformel BF3.jpg]]
 |CO₃²⁻
[[Bild:Strukturformel CO32-.jpg]]
 |-
 |2
 |1
 |gewinkelt
[[Bild:Struktur gewinkelt.jpg]]
 |SO₂
[[Bild:Strukturformel SO2.jpg]]
 |O₃
[[Bild:Strukturformel O3.jpg]]
 |-
 |4
 | -
 |tetraedrisch
[[Bild:Struktur tetraedrisch.jpg]]
 |CH₄
[[Bild:Strukturformel CH4.jpg]]
 |NH₄⁺
[[Bild:Strukturformel NH4.jpg]]
 |-
 |3
 |1
 |pyramidal
[[Bild:Struktur pyramidal.jpg]]
 |NH₃
[[Bild:Strukturformel NH3.jpg]]
 |H₃O⁺
[[Bild:Strukturformel H3O.jpg]]
 |-
 |2
 |2
 |pyramidal gewinkelt
[[Bild:Struktur pyramidal-gewinkelt.jpg]]
 |H₂O
[[Bild:Strukturformel H2O.jpg]]
 |H₂S
[[Bild:Strukturformel H2S.jpg]]
 |-
 |5
 | -
 |trigonal-bipyramidal
[[Bild:Struktur trigonal-bipyramidal.jpg]]
 |PCl₅
[[Bild:Strukturformel PCl5.jpg]]
 |PF₅
[[Bild:Strukturformel PF5.jpg]]
 |-
 |6
 | -
 |oktaedrisch
[[Bild:Struktur oktaedrisch.jpg]]
 |SF₆
[[Bild:Strukturformel SF6.jpg]]
 |IOF₅
[[Bild:Strukturformel IOF5.jpg]]
 |}
&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Tab. 2: Bindigkeit und Raum-/Orbitalstruktur'''
::Die Tabelle zeigt die Bindigkeiten unterschiedlicher (anorganischer) Moleküle sowie deren gemeinsam genutzte bzw. ungenutzte Elektronen.&lt;/small&gt;</text>
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  <title>1.3.2.2 Polare Atombindung</title>
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    <text bytes="987" xml:space="preserve">In Molekülen aus verschiedenen Atomen werden die gemeinsam genutzten Elektronenpaare aufgrund der unterschiedlichen Protonenmassen und Polarisationen verschieden stark angezogen:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Polarisation (in Deltaschreibweise).jpg]]&lt;/div&gt;
oder in anderer Schreibweise
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Polarisation (in Pfeilschreibweise).jpg]]&lt;/div&gt;

δ⁺ bzw. das am Pfeilende stehende Atomsymbol zeigt an welcher der Bindungspartner die Elektronen weniger stark zu sich heranziehen kann. Die '''Elektronegativität EN''' ist ein Maß für die Fähigkeit Bindungselektronen anzuziehen (PAULING 1932; MULLIKEN 1934; ALLRED &amp; ROCHOW 1958).

Bei Molekülen, in denen die Ladungsschwerpunkte der positiven und negativen Ladung nicht zusammenfallen, stellen einen Dipol dar. Je größer dabei die Differenz der Elektronegativität der Atome in einem solchen Molekül ist, umso polarer ist das Molekül und desto stärker ist damit die Anziehungskraft auf andere, gleiche Moleküle.</text>
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  <title>Datei:Polarisation (in Deltaschreibweise).jpg</title>
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    <comment>Polarisation des HCl in Delta-Schreibweise</comment>
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  <title>Datei:Polarisation (in Pfeilschreibweise).jpg</title>
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  <title>1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte</title>
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    <text bytes="1014" xml:space="preserve">Wie bereits beschrieben, kreisen in Atomen die Elektronen um den Kern. Dabei können sich kurzzeitig mehrere Elektronen zweier Atome voneinander entfernen bzw. relativ nah zueiannder stehen, wodurch es zu einer kurzzeitigen Häufung von Elektronen bestimmten Stellen kommen kann. Diese Häufungen sind der Grund für eine kurzzeitige Polarisierung des Atoms, aus der sich Dipolbindungen ausbilden können. Die schwachen Anziehungskräfte zwischen solchen Dipolen werden dabei als '''VAN DER WAALS-Kräfte''' bezeichnet.

Die Stärke der '''VAN DER WAALS-Kräfte''' hängt von der Anzahl der beteiligten Elektronen und der Größe des entstehenden Moleküls direkt proportional ab. Dies kurzzeitigen Dipolarisierungen sind der Grund für die Ausbildung von Molekülgittern: Liegen viele gleiche Atome oder Moleküle nebeneinander vor, kommt es an einigen kurzzeitig zur Ausbildung von '''VAN DER WAALS-Kräften''', die kurze Zeit später wieder aufgelöst werden und sich zwischen anderen Teilchen erneut ausbilden.</text>
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  <title>1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung</title>
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    <text bytes="1231" xml:space="preserve">Liegen stark polare Moleküle mit Dipolen und Wasserstoffatomen vor, können sich sog. Wasserstoffbrücken ausbilden. Besonders starke Wasserstoffbrückenbindungen können sich beim Vorliegen von Sauerstoff, Fluor und Stickstoff ausbilden, z. B.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Wasserstoffbrückenbindung.jpg]]&lt;/div&gt;
Wasser besitzt aufgrund der Wasserstoffbrückenbindungen, die unter mehreren Wassermolekülen aufgrund ihrer Polarisierung ausgebildet werden kann, als kleines Molekül einen relativ hohen Siedepunkt (100 °C bei Normalbedingungen). Auch beim Gefrieren des Wassers zu Eis spielen Wasserstoffbrücken eine Rolle. Hier bildet sich ein steifes Molekülgitter mit kleinen atomfreien Räumen, die der Grund dafür sind, daß Wasser seine größte Dichte bei 4 °C hat.

Besondere Bedeutung haben Wasserstoffbrückenbindungen auch bei der Funktionalität von Biomolekülen. So stabilisieren sie z. B. die Sekundärstrukturelemente (α-Helix [PAULING, COREY &amp; BRANSON (1951)] oder β-Faltblatt [PAULING &amp; COREY (1951)]), Tertiärstruktur und Quartärstruktur von Proteinen, sorgen für die komplementäre Basenpaarung von RNA und DNA und wirken bei der Bindung von Wirkstoffen an bestimmte Rezeptoren eine entscheidende Rolle.</text>
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  <title>Datei:Wasserstoffbrückenbindung.jpg</title>
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    <comment>Ausbildung von Wasserstoffbrückenbindungen zwischen mehreren Wassermolekülen</comment>
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    <text bytes="78" xml:space="preserve">Ausbildung von Wasserstoffbrückenbindungen zwischen mehreren Wassermolekülen</text>
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  <title>1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser</title>
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    <text bytes="1784" xml:space="preserve">Da nun die möglichen Arten der Bindungen zwischen Atomen und Molekülen bekannt sind, können auch biochemisch wichtige physikochemische Voraussetzungen des Lebens erklärt werden. Wie schon vorher erwähnt wurde, spielen im Wasser gelöste Ionen in der Biologie eine wichtige Rolle, z. B. beim Transport in Pflanzen, der Stabilisierung von Zellen oder der Reizweiterleitung in Nerven. Aber hier stellt sich die Frage, wie es überhaupt zur Lösung von Salzen in Wasser kommt?

Es wurde gezeigt, daß Salze aus ionisierten Metall- und Nichtmetall-Ionen bestehen. Beim Wasser handelt es sich um ein Dipolmolekül, da das Sauerstoff-Atom die mit den beiden Wasserstoff-Atomen gemeinsam genutzten Elektronen stärker anzieht:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Dipolmolekül Wasser.jpg]]&lt;/div&gt;
Zwischen den Salzionen und den Dipolen des Wassers bilden sich – wenn sich diese gegenüberliegen – starke Anziehungskräfte. Da die Anziehung der einzelnen Ionen des Kristallgitters  weniger stark ist als die Anziehungskräfte zwischen den Ionen und Dipolen, werden die Ionen aus dem Ionengitter „herausgebrochen“ und gehen in die wäßrige Phase über (lösen sich). Dabei sind sie von mehreren Wassermolekülen umgeben; sie sind hydratisiert.

Um die Ionen aus dem Salzgitter herauszutrennen muß die Gitterenergie aufgebracht werden. Bei Hydratisation der Ionen wird Energie frei. Ob bei der Lösung von Salz in Wasser Wärme frei wird oder aufgebracht werden muß ist daher abhängig von der Größe der aufzubringenden Gitterenergie und der freiwerdenden Hydratisationsenergie. Wenn die Gitterenergie = Hydratationsenergie ist, erfolgt keine Temperaturänderung, ist Gitterenergie &gt; Hydratationsenergie kommt es zur Abkühlung und bei Gitterenergie &lt; Hydratationsenerige zur Erwärmung.</text>
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  <title>Datei:Dipolmolekül Wasser.jpg</title>
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    <comment>Dipolmolekül Wasser (H_2O) mit positiv polarisierten H-Atomen und negativ polarisiertem O-Atom</comment>
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    <text bytes="95" xml:space="preserve">Dipolmolekül Wasser (H_2O) mit positiv polarisierten H-Atomen und negativ polarisiertem O-Atom</text>
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  <title>1.3.3 Koordinative oder dative Bindung</title>
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    <text bytes="458" xml:space="preserve">Im Gegensatz zur Atombindung stammen bei der '''dativen Bindung''' (syn. '''koordinative Bindung''') die gemeinsam genutzten Elektronenpaare nicht von beiden Atomen, sondern nur von einem Bindungspartner – es verbindet ich also ein Atom mit einer Elektronenlücke mit einem Atom, das ein freies Elektronenpaar besitzt. Koordinative Bindungen finden sich beispielsweise in biochemischen Molekülen wie dem '''Hämoglobin''' und dem '''Chlorophyll''' wieder.</text>
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  <title>1.3.3.1 Metallkomplexe</title>
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    <text bytes="965" xml:space="preserve">'''Metallkomplexe''' bestehen aus einem zentralen Atom oder Ion, welches an weitere Teilchen, die sog. Liganden, koordinativ gebunden ist. Die Anzahl der Bindungspartner des Zentralatoms bzw. –ions wird als Koordinationszahl bezeichnet
Beispiel: Cu²⁺ (Zentralion) mit H₂O als Liganden[1]
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Cu(H2O)4.jpg]]
Die Ladung der Metallkomplexe beträgt die Summe der Einzelladungen ihrer Bestandteile.

In Wasser kommt es zur Dissoziation von Komplexsalzen, wobei diese in ihre Zentralionen und Liganden zerlegt werden. Im Gegensatz zu den in wäßriger Lösung farblosen Metallionen der Hauptgruppen sind Komplexionen farbig. Die Farbe hängt dabei vom jeweiligen Liganden ab.

Die Stabilität von Metallkomplexen ist von den Liganden und der im Zentralatom durch Auffüllen von Schalen erreichten Elektronenkonfiguration abhängig.

-----

&lt;small&gt;[1] Die Koordinationszahl beträgt in diesem Beispiel [Cu(H₂O)₄]²⁺ beträgt 4.&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="971" xml:space="preserve">'''Metallkomplexe''' bestehen aus einem zentralen Atom oder Ion, welches an weitere Teilchen, die sog. Liganden, koordinativ gebunden ist. Die Anzahl der Bindungspartner des Zentralatoms bzw. –ions wird als Koordinationszahl bezeichnet
Beispiel: Cu²⁺ (Zentralion) mit H₂O als Liganden[1]
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Cu(H2O)4.jpg]]&lt;/div&gt;
Die Ladung der Metallkomplexe beträgt die Summe der Einzelladungen ihrer Bestandteile.

In Wasser kommt es zur Dissoziation von Komplexsalzen, wobei diese in ihre Zentralionen und Liganden zerlegt werden. Im Gegensatz zu den in wäßriger Lösung farblosen Metallionen der Hauptgruppen sind Komplexionen farbig. Die Farbe hängt dabei vom jeweiligen Liganden ab.

Die Stabilität von Metallkomplexen ist von den Liganden und der im Zentralatom durch Auffüllen von Schalen erreichten Elektronenkonfiguration abhängig.

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&lt;small&gt;[1] Die Koordinationszahl beträgt in diesem Beispiel [Cu(H₂O)₄]²⁺ beträgt 4.&lt;/small&gt;</text>
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    <comment>Strukturformel des Metallkomplex (Cu(H_2O)_4)^2+</comment>
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  <title>1.3.3.2 Chelatkomplexe</title>
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    <text bytes="844" xml:space="preserve">Sofern ein Molekül aufgrund seiner Struktur mehr als ein freies Elektronenpaar zur Bildung eines Komplexes beisteuern kann ('''mehrzähniger Ligand''' ans Zentralatom gebunden), entsteht ein '''Chelatkomplex'''[1].
Beispiel: Bildung eines Chelatkompexes aus zwei Glycin-Anionen und einem Kupfer(II)-Kation
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Chelatkomplexbildung.jpg]]&lt;/div&gt;
In biochemischen Verbindungen kommen häufig Nebengruppenelemente wie z. B. Eisen in Chelatkomplexen relativ häufig vor. Eine besondere Rolle spielt das sauerstoffbindende Blutproteid[2] '''Hämoglobin''' mit '''Hämgruppe''':
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Hämoglobin mit Hämgruppe.jpg]]&lt;/div&gt;

-----

&lt;small&gt;[1]: griech. "chele" = "Krebsschere"
[2]: Proteide bestehen aus proteinbildenden Aminosäureketten (Polypeptide) und nichtproteinogenen Bestandteilen (hier: Fe)&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="845" xml:space="preserve">Sofern ein Molekül aufgrund seiner Struktur mehr als ein freies Elektronenpaar zur Bildung eines Komplexes beisteuern kann ('''mehrzähniger Ligand''' ans Zentralatom gebunden), entsteht ein '''Chelatkomplex'''[1].
Beispiel: Bildung eines Chelatkompexes aus zwei Glycin-Anionen und einem Kupfer(II)-Kation
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Chelatkomplexbildung.jpg]]&lt;/div&gt;
In biochemischen Verbindungen kommen häufig Nebengruppenelemente wie z. B. Eisen in Chelatkomplexen relativ häufig vor. Eine besondere Rolle spielt das sauerstoffbindende Blutproteid[2] '''Hämoglobin''' mit '''Hämgruppe''':
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Hämoglobin mit Hämgruppe.jpg]]&lt;/div&gt;

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&lt;small&gt;[1]: griech. "chele" = "Krebsschere"

[2]: Proteide bestehen aus proteinbildenden Aminosäureketten (Polypeptide) und nichtproteinogenen Bestandteilen (hier: Fe)&lt;/small&gt;</text>
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  <title>Datei:Chelatkomplexbildung.jpg</title>
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    <comment>Chelatkomplexbildung aus 2 Glycin-Anionen und 1 Kupfer(II)-Kation</comment>
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  <title>Datei:Hämoglobin mit Hämgruppe.jpg</title>
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  <title>2.2.3 Bakteriengeißeln</title>
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    <text bytes="844" xml:space="preserve">Geißeln (Flagellen ) dienen der Fortbewegung. Bei den Prokaryonten gibt es sowohl unbewegliche (z. B. alle Kokken) als auch bewegliche Formen. Bewegliche Formen können sich meist durch Geißeln, in seltenen Fällen auch durch sog. Gleiten (z. B. Blaualgen), fortbewegen.

Die Begeißelung läßt sich anhand der Anordnung und Anzahl der Flagellen unterscheiden (vgl. Abb. 3).

&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Zellbegeißelung.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 12: Zellbegeißelung'''&lt;/small&gt;
::&lt;small&gt;Anm.: bipolar polytrich syn. amphitrich&lt;/small&gt;

Bakterien können 1 bis über 50 Geißeln besitzen, die i. d. R. 10 – 20 µm lang und 12 – 18 nm dick sind. Die Geschwindigkeit der Geißelfortbewegung liegt bei 1 – 12 [[Bild:mm pro min.jpg]], was dem 1.000 – 10.000fachen der durchschnittlichen prokaryontischen Zelllänge pro Minute entspricht.</text>
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    <text bytes="871" xml:space="preserve">Geißeln (Flagellen ) dienen der Fortbewegung. Bei den Prokaryonten gibt es sowohl unbewegliche (z. B. alle Kokken) als auch bewegliche Formen. Bewegliche Formen können sich meist durch Geißeln, in seltenen Fällen auch durch sog. Gleiten (z. B. Blaualgen), fortbewegen.

Die Begeißelung läßt sich anhand der Anordnung und Anzahl der Flagellen unterscheiden (vgl. Abb. 3).

&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Zellbegeißelung.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 12: Zellbegeißelung'''&lt;/small&gt;
::&lt;small&gt;Anm.: bipolar polytrich syn. amphitrich&lt;/small&gt;

Bakterien können 1 bis über 50 Geißeln besitzen, die i. d. R. 10 – 20 µm lang und 12 – 18 nm dick sind. Die Geschwindigkeit der Geißelfortbewegung liegt bei 1 – 12 &lt;div halign="center"&gt;[[Bild:mm pro min.jpg]]&lt;/div&gt;, was dem 1.000 – 10.000fachen der durchschnittlichen prokaryontischen Zelllänge pro Minute entspricht.</text>
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    <text bytes="844" xml:space="preserve">Geißeln (Flagellen ) dienen der Fortbewegung. Bei den Prokaryonten gibt es sowohl unbewegliche (z. B. alle Kokken) als auch bewegliche Formen. Bewegliche Formen können sich meist durch Geißeln, in seltenen Fällen auch durch sog. Gleiten (z. B. Blaualgen), fortbewegen.

Die Begeißelung läßt sich anhand der Anordnung und Anzahl der Flagellen unterscheiden (vgl. Abb. 3).

&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Zellbegeißelung.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 12: Zellbegeißelung'''&lt;/small&gt;
::&lt;small&gt;Anm.: bipolar polytrich syn. amphitrich&lt;/small&gt;

Bakterien können 1 bis über 50 Geißeln besitzen, die i. d. R. 10 – 20 µm lang und 12 – 18 nm dick sind. Die Geschwindigkeit der Geißelfortbewegung liegt bei 1 – 12 [[Bild:mm pro min.jpg]], was dem 1.000 – 10.000fachen der durchschnittlichen prokaryontischen Zelllänge pro Minute entspricht.</text>
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Die Begeißelung läßt sich anhand der Anordnung und Anzahl der Flagellen unterscheiden (vgl. Abb. 3).

&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Zellbegeißelung.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 12: Zellbegeißelung'''&lt;/small&gt;
::&lt;small&gt;Anm.: bipolar polytrich syn. amphitrich&lt;/small&gt;

Bakterien können 1 bis über 50 Geißeln besitzen, die i. d. R. 10 – 20 µm lang und 12 – 18 nm dick sind. Die Geschwindigkeit der Geißelfortbewegung liegt bei 1 – 12 [[Bild:mm pro min.jpg]], was dem 1.000 – 10.000fachen der durchschnittlichen prokaryontischen Zelllänge pro Minute entspricht.

Die Geißel besteht aus mehreren Bestandteilen:
*'''Filament'''
:::Das Filament ist ein schraubig gewundener Faden aus vielen Molekülen des Proteins '''Flagellin'''. Es trägt die sog. H-Antigene. Deren Variabilität von Art zu Art beruht auf der etwas unterschiedlichen Feinstruktur des Flagellins aufgrund leicht unterschiedlicher Aminosäureabfolge.
*'''Haken''' ('''hook''')
:::Hierbei handelt es sich um ein Verbindungsstück zum '''zentralen Stift'''.
*'''Basalkörper'''
:::Der Basalkörper besteht aus dem zentralen Stift und zwei Paar Ringen (bei gramnegativen L-, P-, S- und M-Ring). Bei grampositiven Bakterien gibt es keine äußere Membran (und damit auch keine Lipopolysaccharidschicht), wodurch zumeist der L-Ring fehlt (muß aber nicht zwangsläufig der Fall sein).
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    <text bytes="2366" xml:space="preserve">'''Geißeln''' ('''Flagellen'''[1]) dienen der Fortbewegung. Bei den Prokaryonten gibt es sowohl unbewegliche (z. B. alle Kokken) als auch bewegliche Formen. Bewegliche Formen können sich meist durch Geißeln, in seltenen Fällen auch durch sog. Gleiten (z. B. Blaualgen), fortbewegen.

Die Begeißelung läßt sich anhand der Anordnung und Anzahl der Flagellen unterscheiden (vgl. Abb. 3).

&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Zellbegeißelung.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 12: Zellbegeißelung'''&lt;/small&gt;
::&lt;small&gt;Anm.: bipolar polytrich syn. amphitrich&lt;/small&gt;

Bakterien können 1 bis über 50 Geißeln besitzen, die i. d. R. 10 – 20 µm lang und 12 – 18 nm dick sind. Die Geschwindigkeit der Geißelfortbewegung liegt bei 1 – 12 [[Bild:mm pro min.jpg]], was dem 1.000 – 10.000fachen der durchschnittlichen prokaryontischen Zelllänge pro Minute entspricht.

Die Geißel besteht aus mehreren Bestandteilen:
*'''Filament'''
:::Das Filament ist ein schraubig gewundener Faden aus vielen Molekülen des Proteins '''Flagellin'''. Es trägt die sog. H-Antigene. Deren Variabilität von Art zu Art beruht auf der etwas unterschiedlichen Feinstruktur des Flagellins aufgrund leicht unterschiedlicher Aminosäureabfolge.
*'''Haken''' ('''hook''')
:::Hierbei handelt es sich um ein Verbindungsstück zum '''zentralen Stift'''.
*'''Basalkörper'''
:::Der Basalkörper besteht aus dem zentralen Stift und zwei Paar Ringen (bei gramnegativen L-, P-, S- und M-Ring). Bei grampositiven Bakterien gibt es keine äußere Membran (und damit auch keine Lipopolysaccharidschicht), wodurch zumeist der L-Ring fehlt (muß aber nicht zwangsläufig der Fall sein).

&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Geißelaufbau.jpg]]&lt;/div&gt;

Abb. 4:	Geißelaufbau
Zu sehen ist ein schematisierter Schnitt durch eine Geißel. Zu sehen sind die einzelnen Mikrotubuli (rot), von denen sich 2 Stück mittig im zentralen Stift befinden. Um diese beiden Ringe herum befinden sich meist 9 Doppelringe, manchmal auch 9 Dreifachringe. Da die genaue Struktur erst elektronenmikroskopisch aufgeklärt wurde und zuvor aufgrund fehlender Auflösung der verwendeten Lichtmikroskope die 9 Doppel- bzw. Dreifachringe als Einzelstrukturen erkannt wurden, spricht man noch heute von der sog. 9+2-Struktur. Zwischen den dargestellten Doppelringen befindet sich das Dynein, welches maßgeblich an der Geißelbewegung beteiligt ist</text>
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Die Begeißelung läßt sich anhand der Anordnung und Anzahl der Flagellen unterscheiden (vgl. Abb. 3).

&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Zellbegeißelung.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 12: Zellbegeißelung'''&lt;/small&gt;
::&lt;small&gt;Anm.: bipolar polytrich syn. amphitrich&lt;/small&gt;

Bakterien können 1 bis über 50 Geißeln besitzen, die i. d. R. 10 – 20 µm lang und 12 – 18 nm dick sind. Die Geschwindigkeit der Geißelfortbewegung liegt bei 1 – 12 [[Bild:mm pro min.jpg]], was dem 1.000 – 10.000fachen der durchschnittlichen prokaryontischen Zelllänge pro Minute entspricht.

Die Geißel besteht aus mehreren Bestandteilen:
*'''Filament'''
:::Das Filament ist ein schraubig gewundener Faden aus vielen Molekülen des Proteins '''Flagellin'''. Es trägt die sog. H-Antigene. Deren Variabilität von Art zu Art beruht auf der etwas unterschiedlichen Feinstruktur des Flagellins aufgrund leicht unterschiedlicher Aminosäureabfolge.
*'''Haken''' ('''hook''')
:::Hierbei handelt es sich um ein Verbindungsstück zum '''zentralen Stift'''.
*'''Basalkörper'''
:::Der Basalkörper besteht aus dem zentralen Stift und zwei Paar Ringen (bei gramnegativen L-, P-, S- und M-Ring). Bei grampositiven Bakterien gibt es keine äußere Membran (und damit auch keine Lipopolysaccharidschicht), wodurch zumeist der L-Ring fehlt (muß aber nicht zwangsläufig der Fall sein).

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&lt;small&gt;'''Abb. 4: Geißelaufbau'''
::Zu sehen ist ein schematisierter Schnitt durch eine Geißel. Zu sehen sind die einzelnen Mikrotubuli (rot), von denen sich 2 Stück mittig im zentralen Stift befinden. Um diese beiden Ringe herum befinden sich meist 9 Doppelringe, manchmal auch 9 Dreifachringe. Da die genaue Struktur erst elektronenmikroskopisch aufgeklärt wurde und zuvor aufgrund fehlender Auflösung der verwendeten Lichtmikroskope die 9 Doppel- bzw. Dreifachringe als Einzelstrukturen erkannt wurden, spricht man noch heute von der sog. '''9+2-Struktur'''. Zwischen den dargestellten Doppelringen befindet sich das '''Dynein''', welches maßgeblich an der Geißelbewegung beteiligt ist.&lt;/small&gt;

Die rotierenden Geißeln wirken entweder als '''Schubgeißeln''' (vgl. Schiffsschraube) oder '''Zuggeißeln''' (vgl. Pro¬peller). Bei der Bewegung wird ein mehr oder weniger langes, gerades Schwimmen immer wieder durch Taumeln mit zufälliger Neuorientierung unterbrochen. Dabei kann es auch zu einer Art gerichteter Bewegung ('''Taxis''') kommen, wobei dann ein langes Schwimmen in der "richtigen" Richtung und weniger Taumeln erfolgt, z. B. '''Chemotaxis''' (z. B. bewirkt durch Nährstoffe oder Schadstoffe), '''Aerotaxis''' (bewirkt durch O₂), '''Phototaxis''' (bewirkt durch Licht) oder '''Magnetotaxis'''.

Auch Eukaryonten besitzen Geißeln sowie andere geißelartige Strukturen, die als '''Wimpern''' ('''Cilien''') bezeichnet werden. Sie treten jedoch stets in '''hoher Zahl''' auf und sind '''kleiner''' als Geißeln. Auch Cilien besitzen die '''9+2-Struktur''', sind also homolog der Flagellen aufgebaut.

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&lt;small&gt;[1]: Singular: Flagellum&lt;/small&gt;</text>
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Die Begeißelung läßt sich anhand der Anordnung und Anzahl der Flagellen unterscheiden (vgl. Abb. 3).

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&lt;small&gt;'''Abb. 12: Zellbegeißelung'''&lt;/small&gt;
::&lt;small&gt;Anm.: bipolar polytrich syn. amphitrich&lt;/small&gt;

Bakterien können 1 bis über 50 Geißeln besitzen, die i. d. R. 10 – 20 µm lang und 12 – 18 nm dick sind. Die Geschwindigkeit der Geißelfortbewegung liegt bei 1 – 12 [[Bild:mm pro min.jpg]], was dem 1.000 – 10.000fachen der durchschnittlichen prokaryontischen Zelllänge pro Minute entspricht.

Die Geißel besteht aus mehreren Bestandteilen:
*'''Filament'''
:::Das Filament ist ein schraubig gewundener Faden aus vielen Molekülen des Proteins '''Flagellin'''. Es trägt die sog. H-Antigene. Deren Variabilität von Art zu Art beruht auf der etwas unterschiedlichen Feinstruktur des Flagellins aufgrund leicht unterschiedlicher Aminosäureabfolge.
*'''Haken''' ('''hook''')
:::Hierbei handelt es sich um ein Verbindungsstück zum '''zentralen Stift'''.
*'''Basalkörper'''
:::Der Basalkörper besteht aus dem zentralen Stift und zwei Paar Ringen (bei gramnegativen L-, P-, S- und M-Ring). Bei grampositiven Bakterien gibt es keine äußere Membran (und damit auch keine Lipopolysaccharidschicht), wodurch zumeist der L-Ring fehlt (muß aber nicht zwangsläufig der Fall sein).

&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Geißelaufbau.jpg]]&lt;/div&gt;

&lt;small&gt;'''Abb. 13: Geißelaufbau'''
::Zu sehen ist ein schematisierter Schnitt durch eine Geißel. Zu sehen sind die einzelnen Mikrotubuli (rot), von denen sich 2 Stück mittig im zentralen Stift befinden. Um diese beiden Ringe herum befinden sich meist 9 Doppelringe, manchmal auch 9 Dreifachringe. Da die genaue Struktur erst elektronenmikroskopisch aufgeklärt wurde und zuvor aufgrund fehlender Auflösung der verwendeten Lichtmikroskope die 9 Doppel- bzw. Dreifachringe als Einzelstrukturen erkannt wurden, spricht man noch heute von der sog. '''9+2-Struktur'''. Zwischen den dargestellten Doppelringen befindet sich das '''Dynein''', welches maßgeblich an der Geißelbewegung beteiligt ist.&lt;/small&gt;

Die rotierenden Geißeln wirken entweder als '''Schubgeißeln''' (vgl. Schiffsschraube) oder '''Zuggeißeln''' (vgl. Pro¬peller). Bei der Bewegung wird ein mehr oder weniger langes, gerades Schwimmen immer wieder durch Taumeln mit zufälliger Neuorientierung unterbrochen. Dabei kann es auch zu einer Art gerichteter Bewegung ('''Taxis''') kommen, wobei dann ein langes Schwimmen in der "richtigen" Richtung und weniger Taumeln erfolgt, z. B. '''Chemotaxis''' (z. B. bewirkt durch Nährstoffe oder Schadstoffe), '''Aerotaxis''' (bewirkt durch O₂), '''Phototaxis''' (bewirkt durch Licht) oder '''Magnetotaxis'''.

Auch Eukaryonten besitzen Geißeln sowie andere geißelartige Strukturen, die als '''Wimpern''' ('''Cilien''') bezeichnet werden. Sie treten jedoch stets in '''hoher Zahl''' auf und sind '''kleiner''' als Geißeln. Auch Cilien besitzen die '''9+2-Struktur''', sind also homolog der Flagellen aufgebaut.

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&lt;small&gt;[1]: Singular: Flagellum&lt;/small&gt;</text>
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Die Begeißelung läßt sich anhand der Anordnung und Anzahl der Flagellen unterscheiden (vgl. Abb. 3).

&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Zellbegeißelung1.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 12: Zellbegeißelung'''&lt;/small&gt;
::&lt;small&gt;Anm.: bipolar polytrich syn. amphitrich&lt;/small&gt;

Bakterien können 1 bis über 50 Geißeln besitzen, die i. d. R. 10 – 20 µm lang und 12 – 18 nm dick sind. Die Geschwindigkeit der Geißelfortbewegung liegt bei 1 – 12 [[Bild:mm pro min.jpg]], was dem 1.000 – 10.000fachen der durchschnittlichen prokaryontischen Zelllänge pro Minute entspricht.

Die Geißel besteht aus mehreren Bestandteilen:
*'''Filament'''
:::Das Filament ist ein schraubig gewundener Faden aus vielen Molekülen des Proteins '''Flagellin'''. Es trägt die sog. H-Antigene. Deren Variabilität von Art zu Art beruht auf der etwas unterschiedlichen Feinstruktur des Flagellins aufgrund leicht unterschiedlicher Aminosäureabfolge.
*'''Haken''' ('''hook''')
:::Hierbei handelt es sich um ein Verbindungsstück zum '''zentralen Stift'''.
*'''Basalkörper'''
:::Der Basalkörper besteht aus dem zentralen Stift und zwei Paar Ringen (bei gramnegativen L-, P-, S- und M-Ring). Bei grampositiven Bakterien gibt es keine äußere Membran (und damit auch keine Lipopolysaccharidschicht), wodurch zumeist der L-Ring fehlt (muß aber nicht zwangsläufig der Fall sein).

&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Geißelaufbau.jpg]]&lt;/div&gt;

&lt;small&gt;'''Abb. 13: Geißelaufbau'''
::Zu sehen ist ein schematisierter Schnitt durch eine Geißel. Zu sehen sind die einzelnen Mikrotubuli (rot), von denen sich 2 Stück mittig im zentralen Stift befinden. Um diese beiden Ringe herum befinden sich meist 9 Doppelringe, manchmal auch 9 Dreifachringe. Da die genaue Struktur erst elektronenmikroskopisch aufgeklärt wurde und zuvor aufgrund fehlender Auflösung der verwendeten Lichtmikroskope die 9 Doppel- bzw. Dreifachringe als Einzelstrukturen erkannt wurden, spricht man noch heute von der sog. '''9+2-Struktur'''. Zwischen den dargestellten Doppelringen befindet sich das '''Dynein''', welches maßgeblich an der Geißelbewegung beteiligt ist.&lt;/small&gt;

Die rotierenden Geißeln wirken entweder als '''Schubgeißeln''' (vgl. Schiffsschraube) oder '''Zuggeißeln''' (vgl. Pro¬peller). Bei der Bewegung wird ein mehr oder weniger langes, gerades Schwimmen immer wieder durch Taumeln mit zufälliger Neuorientierung unterbrochen. Dabei kann es auch zu einer Art gerichteter Bewegung ('''Taxis''') kommen, wobei dann ein langes Schwimmen in der "richtigen" Richtung und weniger Taumeln erfolgt, z. B. '''Chemotaxis''' (z. B. bewirkt durch Nährstoffe oder Schadstoffe), '''Aerotaxis''' (bewirkt durch O₂), '''Phototaxis''' (bewirkt durch Licht) oder '''Magnetotaxis'''.

Auch Eukaryonten besitzen Geißeln sowie andere geißelartige Strukturen, die als '''Wimpern''' ('''Cilien''') bezeichnet werden. Sie treten jedoch stets in '''hoher Zahl''' auf und sind '''kleiner''' als Geißeln. Auch Cilien besitzen die '''9+2-Struktur''', sind also homolog der Flagellen aufgebaut.

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    <text bytes="1548" xml:space="preserve">Die Zelloberfläche vieler gramnegativer Prokaryonten, insbes. von Enterobakterien, ist von fadenförmigen Auswüchsen besetzt, die i. d. R. kürzer und dünner als Geißeln und unabhängig davon vorhanden sind, ob die Zellen Geißeln besitzen oder nicht. Sie werden als '''Pili''' oder '''Fimbrien''' bezeichnet. '''Grampositive Prokaryonten besitzen keine Pili'''!

Anhand der Dicke ist eine Unterscheidung in Pili-Typen möglich (von Typ I mit 3 nm Dicke bis Typ V mit 25 – 30 nm Dicke). Die Länge der Pili reicht bis zu 12 µm. Es kann Prokaryonten geben, die – sofern sie Fimbrien besitzen – mehrere Pili-Typen gleichzeitig und von jedem Fimbrientyp eine bis mehrere Tausende tragen können. (Eine Ausnahme stellen hierbei die '''F-Pili''' dar, von denen es nur 1 oder 2 pro Zelle gibt.) Den weitaus größten Teil der Pili bilden jedoch die sog. '''I-Pili'''. Sie haften aneinander oder aber an Oberflächen, wie dies z. B. bei Enterobakterien der Fall ist, die sich an der Darmwand anhaften

Ein spezieller Typ von Fimbrien existiert bei ''E''. ''coli'' und nahen verwandten Enterobakterien, die sog. '''F -Pili''' ('''Sex-Pili'''). Diese sind i. d. R. länger (bis zu 12 µm) als die übrigen Pili und nur in Ein- oder Zweizahl vorhanden. Ein weiterer Unterschied zu anderen Fimbrien ist, daß F-Pili als Anheftungsorgane für einige F-Pilus-spezifische Bakteriophagen dienen. Die F-Pili dienen dem Aneinanderheften zweier Zellpartner beim Genaustausch durch Konjugation.

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&lt;small&gt;[1]: engl. "fertility" = "Fertilität"&lt;/small&gt;</text>
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  <title>Biostudies:Inhaltsverzeichnis</title>
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    <text bytes="13521" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align: center;"&gt;Das nachfolgende E-Book wurden aus Skripten und Mitschriften mehrerer Vorlesungen der Ausbildungen zum [http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüften Technischen Assistenten f&amp;uuml;r naturkundliche Museen und Forschungsinstitute] am renommierten Forschungs-Institut Senckenberg und zum [http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Staatlich geprüften biologisch-technischen Assistenten] an der Landesgewerbeanstalt Nürnberg (TÜV Rheinland) erstellt und soll im Laufe meines Biologie-Studiums um weitere Kapitel vervollständigt werden. Es erhebt daher keinen Anspruch auf Vollständigkeit oder Richtigkeit, sollte jedoch jedem Interessenten einen guten Einblick in den Umfang der Biologie und die in den (ersten) Studiensemestern vermittelten Themen geben.&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;&lt;big&gt;'''Inhaltsverzeichnis'''&lt;/big&gt;&lt;/p&gt;

*I. Einführung
**[[1.0 Definitionen der Biologie|1.0 Definitionen der Biologie]]
**[[2.0 Aufgabengebiete der Biologie]]
**[[3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books]]

*II. Molekularbiologie
**1.0 Grundlagen
***[[1.1 Materie, Element &amp; subatomare Teilchen]]
***[[1.2 Atommodell]]
***[[1.3 Chemische Bindungen]]
****[[1.3.1 Die Ionenbindung]]
****[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]
*****[[1.3.2.1 Unpolare Atombindung]]
*****[[1.3.2.2 Polare Atombindung]]
*****[[1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte]]
*****[[1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung]]
******[[1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser]]
****[[1.3.3 Koordinative oder dative Bindung]]
*****[[1.3.3.1 Metallkomplexe]]
*****[[1.3.3.2 Chelatkomplexe]]
***[[1.4 Energetische Grundlagen]]
***[[1.5 Chemisches Gleichgewicht]]
***[[1.6 Säuren und Basen]]
****[[1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)]]
****[[1.6.2 Der pH-Wert]]
****[[1.6.3 Neutralisation]]
****[[1.6.4 Puffer]]
**[[2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)]]
**[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]
***[[3.1 Allgemeines]]
***[[3.2 Einteilung]]
***[[3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren]]
***[[3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren]]
****[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung]]
****[[3.4.2 Stereoisomerie]]
***[[3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren]]
***[[3.6 Peptide]]
***[[3.7 Proteinklassen]]
***[[3.8 Struktur von Proteinen]]
***[[3.9 Enzyme]]
****[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen]]
****[[3.9.2 Klassifizierung von Enzymen]]
****[[3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung]]
****[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]
*****[[3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺]]
*****[[3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂]]
*****[[3.9.4.3 Coenzym A (CoA)]]
*****[[3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)]]
*****[[3.9.4.5 Pyridoxalphosphat]]
****[[3.9.5 Enzymkinetik]]
*****[[3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS &amp; MENTEN (1913)]]
*****[[3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER &amp; BURK (1913)]]
***[[3.10 Reinigung, Charakterisierung &amp; Lagerung von Proteinen]]
****[[3.10.1 Reinigung]]
*****[[3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie]]
*****[[3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie]]
*****[[3.10.1.3 Affinitätschromatographie]]
****[[3.10.2 Charakterisierung]]
*****[[3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration]]
******[[3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)]]
******[[3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm]]
*****[[3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten]]
******[[3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)]]
******[[3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)]]
****[[3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung]]
**[[4.0 Kohlenhydrate]]
***[[4.1 Monosaccharide]]
****[[4.1.1 Entstehung von Ringformen]]
****[[4.1.2 Eigenschaften der Mosaccharide]]
****[[4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide]]
*****[[4.1.3.1 FEHLINGsche Probe]]
*****[[4.1.3.2 Silberspiegel-Probe]]
****[[4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide]]
****[[4.1.5 Glykoside]]
***[[4.2 Disaccharide]]
****[[4.2.1 Maltose (Malzzucker)]]
****[[4.2.2 Cellobiose]]
****[[4.2.3 Lactose (Milchzucker)]]
****[[4.2.4 Saccharose (Sucrose)]]
***[[4.3 Polysaccharide]]
****[[4.3.1 Homopolysaccharide]]
****[[4.3.2 Heteropolysaccharide]]

*III. Cytologie
**[[1.0 Einführung]]
**2.0 Prokaryonten
***[[2.1 Einführung]]
***[[2.2 Zellaufbau]]
****[[2.2.1 Zellhülle (cell envelope)]]
****[[2.2.2 Die bakterielle Zellwand]]
*****[[2.2.2.1 Aufbau des Mureins]]
*****[[2.2.2.2 GRAM-Färbung]]
******[[2.2.2.2.1 Übersicht wichtiger grampositiver und gramnegativer Prokaryonten]]
******[[2.2.2.2.2 Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.3 Antigene gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.4 R- und S-Formen]]
****[[2.2.3 Bakteriengeißeln]]
****[[2.2.4 Pili (Fimbrien)]]
*****[[2.2.4.1 Konjugation bei ''E''. ''coli'' und nahe verwandten Enterobakterien]]
*****[[2.2.4.2 Experiment der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)]]
***[[2.3 Antibiotika]]
****[[2.3.1 Allgemeines]]
****[[2.3.2 Penicillin]]
*****[[2.3.2.1 Penicillintechnik]]
*****[[2.3.2.2 Halbsynthetische Penicilline]]
****[[2.3.3 Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten]]
*****[[2.3.3.1 Wirkung von Streptomycin und Tetracyclin]]
*****[[2.3.3.2 Wirkung von Chloramphenicol]]
****[[2.3.4 Problematik der Antibiotika-Resistenz]]
**[[3.0 Eukaryonten]]
***[[3.1 Einführung]]
***[[3.2 Zellorganellen und -bestandteile]]
****[[3.2.1 Zellkern (Nucleus)]]
****[[3.2.2 Endoplasmatisches Reticulum (ER)]]
****[[3.2.3 Mitochondrien]]
****[[3.2.4 GOLGI-Apparat (syn. Dictyosom)]]
****[[3.2.5 Ribosomen]]
****[[3.2.6 Peroxisomen]]
****[[3.2.7 Cytoplasma]]
****[[3.2.8 Cytoskelett]]
****[[3.2.9 Zellmembran]]
****[[3.2.10 Organellen tierischer Zellen]]
*****[[3.2.10.1 Lysosomen]]
*****[[3.2.10.2 Besonderheiten tierischer Zellmembranen]]
****[[3.2.11 Organellen pflanzlicher Zellen]]
*****[[3.2.11.1 Plastiden]]
*****[[3.2.11.2 Vakuolen]]
*****[[3.2.11.3 Zellwand]]
*****[[3.2.11.4 Besonderheiten pflanzlicher Zellmembranen]]
**[[4.0 Prinzipielle Arten des Energiegewinns]]
***[[4.1 Einführung]]
***[[4.2 Energiestoffwechsel bei chemoorganotrophen Organismen]]
****[[4.2.1 Wege der Brenztraubensäurebildung]]
*****[[4.2.1.1 Glykolyse (Fructosediphosphatweg, FDP-Weg)]]
*****[[4.2.1.2 Pentosephosphatweg]]
*****[[4.2.1.3 ENTNER-DOUDOROFF-Weg (Ketosedesoxyphosphogluconsäure-Weg, KDPE-Weg)]]
****[[4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus]]
****[[4.2.3 Endoxidation (aerobe Atmungskette)]]
****[[4.2.4 Gärung]]
***[[4.3 Energiestoffwechsel bei chemolithotrophen Organismen]]
****[[4.3.1 Pflanzlicher Stoffwechsel]]
*****[[4.3.1.1 Besonderheiten des pflanzlichen Kohlenhydrat-Stoffwechsels]]
*****[[4.3.1.2 Lichtreaktion der Photosynthese]]
*****[[4.3.1.3 Lichtunabhängige Reaktion (CALVIN-Zyklus, Dunkelreaktion)]]
*****[[4.3.1.4 Biosynthese von Stärke in den Chloroplasten]]
*****[[4.3.1.5 Der Glyoxylsäurezyklus]]
****[[4.3.2 Nitratatmung (dissimilatorische Nitratreduktion)]]
****[[4.3.3 Sulfatatmung (dissimilatorische Sulfatreduktion)]]
**[[5.0 Zelluläre Transportvorgänge]]
***[[5.1 Einführung]]
***[[5.2 Passiver Transport]]
****[[5.2.1 Diffusion]]
****[[5.2.2 Osmose]]
***[[5.3 Aktiver Transport]]
****[[5.3.1 Aktive Tunnelproteine]]
*****[[5.3.1.1 P-Klasse-Ionenpumpen (P-class)]]
******[[5.3.1.1.1 Na⁺/K⁺-Ionenpumpen (Na⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.2 H⁺/K⁺-Ionenpumpen (H⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.3 Ca²⁺-Ionenpumpen (Ca²⁺-ATPasen)]]
*****[[5.3.1.2 V-Klasse- und F-Klasse-Ionenpumpen (V-class &amp; F-class)]]
*****[[5.3.1.3 ABC-Transporter (ATP-binding cassettes)]]
****[[5.3.2 Gekoppelter Transport]]
***[[5.4 Endo- &amp; Exocytose (Membranfluß)]]
***[[5.5 Signalhypothese]]
**[[6.0 Lebensbedingungen und Kultivationsfaktoren]]
***[[6.1 O₂-Bedingungen]]
***[[6.2 Temperaturbedingungen]]
***[[6.3 pH-Bedingungen]]
***[[6.4 Osmotische Bedingungen]]
***[[6.5 Nährstoffbedingungen]]
**[[7.0 Der Zellzyklus]]
***[[7.1 Mitose]]
***[[7.2 Meiose]]

*IV. Genetik
**1.0 Klassische Genetik (MENDEL-Genetik)
**2.0 Molekulargenetik
***2.1 Aufbau und Struktur der DNA
****2.1.1 Primärstruktur der DNA
****2.1.2 Sekundärstruktur der DNA
****2.1.3 Tertiärstruktur der DNA
****2.1.4 Übergeordnete DNA-Strukturen
***2.2 Grundlagen und Prokaryonten-Genetik
****2.2.1 Ablauf der Vererbung
*****2.2.1.1 Übersicht
*****2.2.1.2 Transkription der DNA
*****2.2.1.3 Regulation der Genaktivität bei Bakterien
******2.2.1.3.1 Negative Kontrolle am Beispiel des lac-Operons von ''E''. ''coli''
****2.2.2 Der genetische Code
****2.2.3 Unterschiede zwischen DNA und RNA
****2.2.4 Die wichtigsten RNA-Sorten der Zelle
****2.2.5 Die Proteinbiosynthese (Translation)
*****2.2.5.1 Allgemeines
*****2.2.5.2 Initiation (Start) Der Proteinsynthese
******2.2.5.2.1 Aufbau der Ribosomenbindestelle
******2.2.5.2.2 Die Start-Aminosäure Methionin
*****2.2.5.3 Elongation (Kettenverlängerung)
*****2.2.5.4 Termination
*****2.2.5.5 Posttranslationale Modifikationen
****2.2.6 Wobble im genetischen Code
****2.2.7 Regulierung der Genexpression bei Bakterien
*****2.2.7.1 Regulation der Promotorstärke
*****2.2.7.2 Regulation über den σ-Faktor
*****2.2.7.3 Regulation des lac-Operons über den Operator
****2.2.8 Mutationen bei Bakterien
*****2.2.8.1 Auswirkung von Mutationen
*****2.2.8.2 Mutationsarten
*****2.2.8.3 Mögliche Ursachen für Basenaustauschmutationen
******2.2.8.3.1 Tautomere Basen
******2.2.8.3.2 Spontane Desaminierungen
******2.2.8.3.3 Depurinierung und Depyrimidierung
*****2.2.8.4 Auslösung von Mutationen durch Chemikalien
******2.2.8.4.1 Basenanaloge Verbindungen
******2.2.8.4.2 Desaminierende Chemikalien
******2.2.8.4.3 Alkylierende Verbindungen
******2.2.8.4.4 Nachweis mutagener Wirkung von Chemikalien mit dem AMES-Test (1975)
*****2.2.8.5 Mutation von Bakterien durch UV-Strahlung
*****2.2.8.6 Reversionen (Rückmutationen)
******2.2.8.6.1 Reversionen durch eine zweite Mutation im selben Gen
******2.2.8.6.2 Reversionen durch eine zweite Mutation in einem anderen Gen
****2.2.9 Replikation von Bakterien-DNA
*****2.2.9.1 Die wichtigsten Replikationsproteine und ihre Besonderheiten
*****2.2.9.2 Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation
*****2.2.9.3 Möglichkeiten der bidirektionalen Replikation
****2.2.10 Restriktions- und Modifikationssysteme (R/M-Systeme) bei Bakterien
*****2.2.10.1 Mögliche Ursachen bei ausbleibender Restriktion der Fremd-DNA in Bakterien
*****2.2.10.2 R/M-Systeme bei ''E''. ''coli''
*****2.2.10.3 Die Typen der Restriktionsenzyme
***2.3 Grundlagen der Gentechnik
****2.3.1 PCR (Polymerase-Kettenreaktion, polymerase chain reaction)
*****2.3.1.1 Anwendung und Durchführung
*****2.3.1.2 Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen
*****2.3.1.3 Amplifikation der gesamten DNA
******2.3.1.3.1 Der genetische Fingerabdruck
****2.3.2 Grundprinzip der Genklonierung
*****2.3.2.1 Bedeutung überstehender Enden
*****2.3.2.2 Restriktionsanalyse mit Hilfe der Agarosegelelektrophorese
******2.3.2.2.1 Theorie zur Gelelektrophorese von DNA
******2.3.2.2.2 Auswertung
*****2.3.2.3 Genklonierung mit ''E''. ''coli''
******2.3.2.3.1 Gewünschte Eigenschaften von Plasmidvektoren
******2.3.2.3.2 Eigenschaften der verwendeten Wirtszellen
******2.3.2.3.3 Vorgehensweise zur Selektion und Identifikation rekombinanter Kolonien
*****2.3.2.4 Klonierung mit pUC-Plasmiden
******2.3.2.4.1 Test auf Lactose-Abbau
******2.3.2.4.2 Prinzip der Koloniefärbung bei Klonierung mit pUC-Plasmiden zur Identifizierung rekombinanter Kolonien
****2.3.3 Tricks in der Gentechnik
*****2.3.3.1 Transformation - Methode zum Einschleusen gentechnisch veränderter DNA in Bakterien
******2.3.3.1.1 Wichtige Faktoren für erfolgreiche Transformation
******2.3.3.1.2 Form der aufgenommenen DNA
******2.3.3.1.3 Transformationsrate bei ''E''. ''coli''
******2.3.3.1.4 Suche nach dem richtigen Klon
*****2.3.3.2 Hybridisierung mit einer Gensonde
******2.3.3.2.1 Prinzip der Hybridisierung
******2.3.3.2.2 Herstellung radioaktiv markierter Gensonden
******2.3.3.2.3 Nichtradioaktive DNA-Markierung (non radioactive labelling)
******2.3.3.2.4 Koloniehybridisierung
******2.3.3.2.5 Plasmidisolierung aus ''E''. ''coli''
*****2.3.3.3 Southern Hybridisierung (blotting, transfer)
*****2.3.3.4 Nachweis von Genen mit Hilfe der PCR
****2.3.4 DNA-Sequenzierung
*****2.3.4.1 Kettenabbruch nach SANGER et al. (1977)
******2.3.4.1.1 Gewinnung von Einzelstrang und Primer
******2.3.4.1.2 Kettenabbruch durch Dideoxy-Nukleotide
*****2.3.4.2 Sequencer
******2.3.4.2.1 Monofluorophores System
******2.3.4.2.2 Multifluorophores System
*****2.3.4.3 Taq-Cycle-Sequenzierung
***2.4 Eukaryonten-Genetik
****2.4.1 Aufbau und Funktion des eukaryontischen Operons
*****2.4.1.1 Aufbau
*****2.4.1.2 Gene
*****2.4.1.3 RNA-Arten und RNA-Polymerasen
*****2.4.1.4 Struktur der eukaryontischen Transkriptionseinheit (auf der DNA)
*****2.4.1.5 Bedeutung der Introns
*****2.4.1.6 mRNA-Reifung (Processing) im Zellkern
*****2.4.1.7 Genregulation der Genaktivität bei Eukaryonten
****2.4.2 Klonierung von Eukaryontengenen in Bakterien
**3.0 Populationsgenetik</text>
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    <timestamp>2008-11-14T17:22:37Z</timestamp>
    <contributor>
      <username>Webmaster</username>
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    </contributor>
    <model>wikitext</model>
    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="13513" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align: center;"&gt;Das nachfolgende E-Book wurden aus Skripten und Mitschriften mehrerer Vorlesungen der Ausbildungen zum [http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüften Technischen Assistenten f&amp;uuml;r naturkundliche Museen und Forschungsinstitute] am renommierten Forschungs-Institut Senckenberg und zum [http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Staatlich geprüften biologisch-technischen Assistenten] an der Landesgewerbeanstalt Nürnberg (TÜV Rheinland) erstellt und soll im Laufe meines Biologie-Studiums um weitere Kapitel vervollständigt werden. Es erhebt daher keinen Anspruch auf Vollständigkeit oder Richtigkeit, sollte jedoch jedem Interessenten einen guten Einblick in den Umfang der Biologie und die in den (ersten) Studiensemestern vermittelten Themen geben.&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;&lt;big&gt;'''Inhaltsverzeichnis'''&lt;/big&gt;&lt;/p&gt;

*I. Einführung
**[[1.0 Definitionen der Biologie|1.0 Definitionen der Biologie]]
**[[2.0 Aufgabengebiete der Biologie]]
**[[3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books]]

*II. Molekularbiologie
**1.0 Grundlagen
***[[1.1 Materie, Element &amp; subatomare Teilchen]]
***[[1.2 Atommodell]]
***[[1.3 Chemische Bindungen]]
****[[1.3.1 Die Ionenbindung]]
****[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]
*****[[1.3.2.1 Unpolare Atombindung]]
*****[[1.3.2.2 Polare Atombindung]]
*****[[1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte]]
*****[[1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung]]
******[[1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser]]
****[[1.3.3 Koordinative oder dative Bindung]]
*****[[1.3.3.1 Metallkomplexe]]
*****[[1.3.3.2 Chelatkomplexe]]
***[[1.4 Energetische Grundlagen]]
***[[1.5 Chemisches Gleichgewicht]]
***[[1.6 Säuren und Basen]]
****[[1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)]]
****[[1.6.2 Der pH-Wert]]
****[[1.6.3 Neutralisation]]
****[[1.6.4 Puffer]]
**[[2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)]]
**[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]
***[[3.1 Allgemeines]]
***[[3.2 Einteilung]]
***[[3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren]]
***[[3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren]]
****[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung]]
****[[3.4.2 Stereoisomerie]]
***[[3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren]]
***[[3.6 Peptide]]
***[[3.7 Proteinklassen]]
***[[3.8 Struktur von Proteinen]]
***[[3.9 Enzyme]]
****[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen]]
****[[3.9.2 Klassifizierung von Enzymen]]
****[[3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung]]
****[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]
*****[[3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺]]
*****[[3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂]]
*****[[3.9.4.3 Coenzym A (CoA)]]
*****[[3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)]]
*****[[3.9.4.5 Pyridoxalphosphat]]
****[[3.9.5 Enzymkinetik]]
*****[[3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS &amp; MENTEN (1913)]]
*****[[3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER &amp; BURK (1913)]]
***[[3.10 Reinigung, Charakterisierung &amp; Lagerung von Proteinen]]
****[[3.10.1 Reinigung]]
*****[[3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie]]
*****[[3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie]]
*****[[3.10.1.3 Affinitätschromatographie]]
****[[3.10.2 Charakterisierung]]
*****[[3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration]]
******[[3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)]]
******[[3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm]]
*****[[3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten]]
******[[3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)]]
******[[3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)]]
****[[3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung]]
**[[4.0 Kohlenhydrate]]
***[[4.1 Monosaccharide]]
****[[4.1.1 Entstehung von Ringformen]]
****[[4.1.2 Eigenschaften der Mosaccharide]]
****[[4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide]]
*****[[4.1.3.1 FEHLINGsche Probe]]
*****[[4.1.3.2 Silberspiegel-Probe]]
****[[4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide]]
****[[4.1.5 Glykoside]]
***[[4.2 Disaccharide]]
****[[4.2.1 Maltose (Malzzucker)]]
****[[4.2.2 Cellobiose]]
****[[4.2.3 Lactose (Milchzucker)]]
****[[4.2.4 Saccharose (Sucrose)]]
***[[4.3 Polysaccharide]]
****[[4.3.1 Homopolysaccharide]]
****[[4.3.2 Heteropolysaccharide]]

*III. Cytologie
**[[1.0 Einführung]]
**2.0 Prokaryonten
***[[2.1 Einführung]]
***[[2.2 Zellaufbau]]
****[[2.2.1 Zellhülle (cell envelope)]]
****[[2.2.2 Die bakterielle Zellwand]]
*****[[2.2.2.1 Aufbau des Mureins]]
*****[[2.2.2.2 GRAM-Färbung]]
******[[2.2.2.2.1 Übersicht wichtiger grampositiver und gramnegativer Prokaryonten]]
******[[2.2.2.2.2 Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.3 Antigene gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.4 R- und S-Formen]]
****[[2.2.3 Bakteriengeißeln]]
****[[2.2.4 Pili (Fimbrien)]]
*****[[2.2.4.1 Konjugation bei E. coli und nahe verwandten Enterobakterien]]
*****[[2.2.4.2 Experiment der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)]]
***[[2.3 Antibiotika]]
****[[2.3.1 Allgemeines]]
****[[2.3.2 Penicillin]]
*****[[2.3.2.1 Penicillintechnik]]
*****[[2.3.2.2 Halbsynthetische Penicilline]]
****[[2.3.3 Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten]]
*****[[2.3.3.1 Wirkung von Streptomycin und Tetracyclin]]
*****[[2.3.3.2 Wirkung von Chloramphenicol]]
****[[2.3.4 Problematik der Antibiotika-Resistenz]]
**[[3.0 Eukaryonten]]
***[[3.1 Einführung]]
***[[3.2 Zellorganellen und -bestandteile]]
****[[3.2.1 Zellkern (Nucleus)]]
****[[3.2.2 Endoplasmatisches Reticulum (ER)]]
****[[3.2.3 Mitochondrien]]
****[[3.2.4 GOLGI-Apparat (syn. Dictyosom)]]
****[[3.2.5 Ribosomen]]
****[[3.2.6 Peroxisomen]]
****[[3.2.7 Cytoplasma]]
****[[3.2.8 Cytoskelett]]
****[[3.2.9 Zellmembran]]
****[[3.2.10 Organellen tierischer Zellen]]
*****[[3.2.10.1 Lysosomen]]
*****[[3.2.10.2 Besonderheiten tierischer Zellmembranen]]
****[[3.2.11 Organellen pflanzlicher Zellen]]
*****[[3.2.11.1 Plastiden]]
*****[[3.2.11.2 Vakuolen]]
*****[[3.2.11.3 Zellwand]]
*****[[3.2.11.4 Besonderheiten pflanzlicher Zellmembranen]]
**[[4.0 Prinzipielle Arten des Energiegewinns]]
***[[4.1 Einführung]]
***[[4.2 Energiestoffwechsel bei chemoorganotrophen Organismen]]
****[[4.2.1 Wege der Brenztraubensäurebildung]]
*****[[4.2.1.1 Glykolyse (Fructosediphosphatweg, FDP-Weg)]]
*****[[4.2.1.2 Pentosephosphatweg]]
*****[[4.2.1.3 ENTNER-DOUDOROFF-Weg (Ketosedesoxyphosphogluconsäure-Weg, KDPE-Weg)]]
****[[4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus]]
****[[4.2.3 Endoxidation (aerobe Atmungskette)]]
****[[4.2.4 Gärung]]
***[[4.3 Energiestoffwechsel bei chemolithotrophen Organismen]]
****[[4.3.1 Pflanzlicher Stoffwechsel]]
*****[[4.3.1.1 Besonderheiten des pflanzlichen Kohlenhydrat-Stoffwechsels]]
*****[[4.3.1.2 Lichtreaktion der Photosynthese]]
*****[[4.3.1.3 Lichtunabhängige Reaktion (CALVIN-Zyklus, Dunkelreaktion)]]
*****[[4.3.1.4 Biosynthese von Stärke in den Chloroplasten]]
*****[[4.3.1.5 Der Glyoxylsäurezyklus]]
****[[4.3.2 Nitratatmung (dissimilatorische Nitratreduktion)]]
****[[4.3.3 Sulfatatmung (dissimilatorische Sulfatreduktion)]]
**[[5.0 Zelluläre Transportvorgänge]]
***[[5.1 Einführung]]
***[[5.2 Passiver Transport]]
****[[5.2.1 Diffusion]]
****[[5.2.2 Osmose]]
***[[5.3 Aktiver Transport]]
****[[5.3.1 Aktive Tunnelproteine]]
*****[[5.3.1.1 P-Klasse-Ionenpumpen (P-class)]]
******[[5.3.1.1.1 Na⁺/K⁺-Ionenpumpen (Na⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.2 H⁺/K⁺-Ionenpumpen (H⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.3 Ca²⁺-Ionenpumpen (Ca²⁺-ATPasen)]]
*****[[5.3.1.2 V-Klasse- und F-Klasse-Ionenpumpen (V-class &amp; F-class)]]
*****[[5.3.1.3 ABC-Transporter (ATP-binding cassettes)]]
****[[5.3.2 Gekoppelter Transport]]
***[[5.4 Endo- &amp; Exocytose (Membranfluß)]]
***[[5.5 Signalhypothese]]
**[[6.0 Lebensbedingungen und Kultivationsfaktoren]]
***[[6.1 O₂-Bedingungen]]
***[[6.2 Temperaturbedingungen]]
***[[6.3 pH-Bedingungen]]
***[[6.4 Osmotische Bedingungen]]
***[[6.5 Nährstoffbedingungen]]
**[[7.0 Der Zellzyklus]]
***[[7.1 Mitose]]
***[[7.2 Meiose]]

*IV. Genetik
**1.0 Klassische Genetik (MENDEL-Genetik)
**2.0 Molekulargenetik
***2.1 Aufbau und Struktur der DNA
****2.1.1 Primärstruktur der DNA
****2.1.2 Sekundärstruktur der DNA
****2.1.3 Tertiärstruktur der DNA
****2.1.4 Übergeordnete DNA-Strukturen
***2.2 Grundlagen und Prokaryonten-Genetik
****2.2.1 Ablauf der Vererbung
*****2.2.1.1 Übersicht
*****2.2.1.2 Transkription der DNA
*****2.2.1.3 Regulation der Genaktivität bei Bakterien
******2.2.1.3.1 Negative Kontrolle am Beispiel des lac-Operons von ''E''. ''coli''
****2.2.2 Der genetische Code
****2.2.3 Unterschiede zwischen DNA und RNA
****2.2.4 Die wichtigsten RNA-Sorten der Zelle
****2.2.5 Die Proteinbiosynthese (Translation)
*****2.2.5.1 Allgemeines
*****2.2.5.2 Initiation (Start) Der Proteinsynthese
******2.2.5.2.1 Aufbau der Ribosomenbindestelle
******2.2.5.2.2 Die Start-Aminosäure Methionin
*****2.2.5.3 Elongation (Kettenverlängerung)
*****2.2.5.4 Termination
*****2.2.5.5 Posttranslationale Modifikationen
****2.2.6 Wobble im genetischen Code
****2.2.7 Regulierung der Genexpression bei Bakterien
*****2.2.7.1 Regulation der Promotorstärke
*****2.2.7.2 Regulation über den σ-Faktor
*****2.2.7.3 Regulation des lac-Operons über den Operator
****2.2.8 Mutationen bei Bakterien
*****2.2.8.1 Auswirkung von Mutationen
*****2.2.8.2 Mutationsarten
*****2.2.8.3 Mögliche Ursachen für Basenaustauschmutationen
******2.2.8.3.1 Tautomere Basen
******2.2.8.3.2 Spontane Desaminierungen
******2.2.8.3.3 Depurinierung und Depyrimidierung
*****2.2.8.4 Auslösung von Mutationen durch Chemikalien
******2.2.8.4.1 Basenanaloge Verbindungen
******2.2.8.4.2 Desaminierende Chemikalien
******2.2.8.4.3 Alkylierende Verbindungen
******2.2.8.4.4 Nachweis mutagener Wirkung von Chemikalien mit dem AMES-Test (1975)
*****2.2.8.5 Mutation von Bakterien durch UV-Strahlung
*****2.2.8.6 Reversionen (Rückmutationen)
******2.2.8.6.1 Reversionen durch eine zweite Mutation im selben Gen
******2.2.8.6.2 Reversionen durch eine zweite Mutation in einem anderen Gen
****2.2.9 Replikation von Bakterien-DNA
*****2.2.9.1 Die wichtigsten Replikationsproteine und ihre Besonderheiten
*****2.2.9.2 Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation
*****2.2.9.3 Möglichkeiten der bidirektionalen Replikation
****2.2.10 Restriktions- und Modifikationssysteme (R/M-Systeme) bei Bakterien
*****2.2.10.1 Mögliche Ursachen bei ausbleibender Restriktion der Fremd-DNA in Bakterien
*****2.2.10.2 R/M-Systeme bei ''E''. ''coli''
*****2.2.10.3 Die Typen der Restriktionsenzyme
***2.3 Grundlagen der Gentechnik
****2.3.1 PCR (Polymerase-Kettenreaktion, polymerase chain reaction)
*****2.3.1.1 Anwendung und Durchführung
*****2.3.1.2 Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen
*****2.3.1.3 Amplifikation der gesamten DNA
******2.3.1.3.1 Der genetische Fingerabdruck
****2.3.2 Grundprinzip der Genklonierung
*****2.3.2.1 Bedeutung überstehender Enden
*****2.3.2.2 Restriktionsanalyse mit Hilfe der Agarosegelelektrophorese
******2.3.2.2.1 Theorie zur Gelelektrophorese von DNA
******2.3.2.2.2 Auswertung
*****2.3.2.3 Genklonierung mit ''E''. ''coli''
******2.3.2.3.1 Gewünschte Eigenschaften von Plasmidvektoren
******2.3.2.3.2 Eigenschaften der verwendeten Wirtszellen
******2.3.2.3.3 Vorgehensweise zur Selektion und Identifikation rekombinanter Kolonien
*****2.3.2.4 Klonierung mit pUC-Plasmiden
******2.3.2.4.1 Test auf Lactose-Abbau
******2.3.2.4.2 Prinzip der Koloniefärbung bei Klonierung mit pUC-Plasmiden zur Identifizierung rekombinanter Kolonien
****2.3.3 Tricks in der Gentechnik
*****2.3.3.1 Transformation - Methode zum Einschleusen gentechnisch veränderter DNA in Bakterien
******2.3.3.1.1 Wichtige Faktoren für erfolgreiche Transformation
******2.3.3.1.2 Form der aufgenommenen DNA
******2.3.3.1.3 Transformationsrate bei ''E''. ''coli''
******2.3.3.1.4 Suche nach dem richtigen Klon
*****2.3.3.2 Hybridisierung mit einer Gensonde
******2.3.3.2.1 Prinzip der Hybridisierung
******2.3.3.2.2 Herstellung radioaktiv markierter Gensonden
******2.3.3.2.3 Nichtradioaktive DNA-Markierung (non radioactive labelling)
******2.3.3.2.4 Koloniehybridisierung
******2.3.3.2.5 Plasmidisolierung aus ''E''. ''coli''
*****2.3.3.3 Southern Hybridisierung (blotting, transfer)
*****2.3.3.4 Nachweis von Genen mit Hilfe der PCR
****2.3.4 DNA-Sequenzierung
*****2.3.4.1 Kettenabbruch nach SANGER et al. (1977)
******2.3.4.1.1 Gewinnung von Einzelstrang und Primer
******2.3.4.1.2 Kettenabbruch durch Dideoxy-Nukleotide
*****2.3.4.2 Sequencer
******2.3.4.2.1 Monofluorophores System
******2.3.4.2.2 Multifluorophores System
*****2.3.4.3 Taq-Cycle-Sequenzierung
***2.4 Eukaryonten-Genetik
****2.4.1 Aufbau und Funktion des eukaryontischen Operons
*****2.4.1.1 Aufbau
*****2.4.1.2 Gene
*****2.4.1.3 RNA-Arten und RNA-Polymerasen
*****2.4.1.4 Struktur der eukaryontischen Transkriptionseinheit (auf der DNA)
*****2.4.1.5 Bedeutung der Introns
*****2.4.1.6 mRNA-Reifung (Processing) im Zellkern
*****2.4.1.7 Genregulation der Genaktivität bei Eukaryonten
****2.4.2 Klonierung von Eukaryontengenen in Bakterien
**3.0 Populationsgenetik</text>
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      <username>Webmaster</username>
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    <model>wikitext</model>
    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="13521" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align: center;"&gt;Das nachfolgende E-Book wurden aus Skripten und Mitschriften mehrerer Vorlesungen der Ausbildungen zum [http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüften Technischen Assistenten f&amp;uuml;r naturkundliche Museen und Forschungsinstitute] am renommierten Forschungs-Institut Senckenberg und zum [http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Staatlich geprüften biologisch-technischen Assistenten] an der Landesgewerbeanstalt Nürnberg (TÜV Rheinland) erstellt und soll im Laufe meines Biologie-Studiums um weitere Kapitel vervollständigt werden. Es erhebt daher keinen Anspruch auf Vollständigkeit oder Richtigkeit, sollte jedoch jedem Interessenten einen guten Einblick in den Umfang der Biologie und die in den (ersten) Studiensemestern vermittelten Themen geben.&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;&lt;big&gt;'''Inhaltsverzeichnis'''&lt;/big&gt;&lt;/p&gt;

*I. Einführung
**[[1.0 Definitionen der Biologie|1.0 Definitionen der Biologie]]
**[[2.0 Aufgabengebiete der Biologie]]
**[[3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books]]

*II. Molekularbiologie
**1.0 Grundlagen
***[[1.1 Materie, Element &amp; subatomare Teilchen]]
***[[1.2 Atommodell]]
***[[1.3 Chemische Bindungen]]
****[[1.3.1 Die Ionenbindung]]
****[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]
*****[[1.3.2.1 Unpolare Atombindung]]
*****[[1.3.2.2 Polare Atombindung]]
*****[[1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte]]
*****[[1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung]]
******[[1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser]]
****[[1.3.3 Koordinative oder dative Bindung]]
*****[[1.3.3.1 Metallkomplexe]]
*****[[1.3.3.2 Chelatkomplexe]]
***[[1.4 Energetische Grundlagen]]
***[[1.5 Chemisches Gleichgewicht]]
***[[1.6 Säuren und Basen]]
****[[1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)]]
****[[1.6.2 Der pH-Wert]]
****[[1.6.3 Neutralisation]]
****[[1.6.4 Puffer]]
**[[2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)]]
**[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]
***[[3.1 Allgemeines]]
***[[3.2 Einteilung]]
***[[3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren]]
***[[3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren]]
****[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung]]
****[[3.4.2 Stereoisomerie]]
***[[3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren]]
***[[3.6 Peptide]]
***[[3.7 Proteinklassen]]
***[[3.8 Struktur von Proteinen]]
***[[3.9 Enzyme]]
****[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen]]
****[[3.9.2 Klassifizierung von Enzymen]]
****[[3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung]]
****[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]
*****[[3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺]]
*****[[3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂]]
*****[[3.9.4.3 Coenzym A (CoA)]]
*****[[3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)]]
*****[[3.9.4.5 Pyridoxalphosphat]]
****[[3.9.5 Enzymkinetik]]
*****[[3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS &amp; MENTEN (1913)]]
*****[[3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER &amp; BURK (1913)]]
***[[3.10 Reinigung, Charakterisierung &amp; Lagerung von Proteinen]]
****[[3.10.1 Reinigung]]
*****[[3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie]]
*****[[3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie]]
*****[[3.10.1.3 Affinitätschromatographie]]
****[[3.10.2 Charakterisierung]]
*****[[3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration]]
******[[3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)]]
******[[3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm]]
*****[[3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten]]
******[[3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)]]
******[[3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)]]
****[[3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung]]
**[[4.0 Kohlenhydrate]]
***[[4.1 Monosaccharide]]
****[[4.1.1 Entstehung von Ringformen]]
****[[4.1.2 Eigenschaften der Mosaccharide]]
****[[4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide]]
*****[[4.1.3.1 FEHLINGsche Probe]]
*****[[4.1.3.2 Silberspiegel-Probe]]
****[[4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide]]
****[[4.1.5 Glykoside]]
***[[4.2 Disaccharide]]
****[[4.2.1 Maltose (Malzzucker)]]
****[[4.2.2 Cellobiose]]
****[[4.2.3 Lactose (Milchzucker)]]
****[[4.2.4 Saccharose (Sucrose)]]
***[[4.3 Polysaccharide]]
****[[4.3.1 Homopolysaccharide]]
****[[4.3.2 Heteropolysaccharide]]

*III. Cytologie
**[[1.0 Einführung]]
**2.0 Prokaryonten
***[[2.1 Einführung]]
***[[2.2 Zellaufbau]]
****[[2.2.1 Zellhülle (cell envelope)]]
****[[2.2.2 Die bakterielle Zellwand]]
*****[[2.2.2.1 Aufbau des Mureins]]
*****[[2.2.2.2 GRAM-Färbung]]
******[[2.2.2.2.1 Übersicht wichtiger grampositiver und gramnegativer Prokaryonten]]
******[[2.2.2.2.2 Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.3 Antigene gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.4 R- und S-Formen]]
****[[2.2.3 Bakteriengeißeln]]
****[[2.2.4 Pili (Fimbrien)]]
*****[[2.2.4.1 Konjugation bei ''E''. ''coli'' und nahe verwandten Enterobakterien]]
*****[[2.2.4.2 Experiment der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)]]
***[[2.3 Antibiotika]]
****[[2.3.1 Allgemeines]]
****[[2.3.2 Penicillin]]
*****[[2.3.2.1 Penicillintechnik]]
*****[[2.3.2.2 Halbsynthetische Penicilline]]
****[[2.3.3 Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten]]
*****[[2.3.3.1 Wirkung von Streptomycin und Tetracyclin]]
*****[[2.3.3.2 Wirkung von Chloramphenicol]]
****[[2.3.4 Problematik der Antibiotika-Resistenz]]
**[[3.0 Eukaryonten]]
***[[3.1 Einführung]]
***[[3.2 Zellorganellen und -bestandteile]]
****[[3.2.1 Zellkern (Nucleus)]]
****[[3.2.2 Endoplasmatisches Reticulum (ER)]]
****[[3.2.3 Mitochondrien]]
****[[3.2.4 GOLGI-Apparat (syn. Dictyosom)]]
****[[3.2.5 Ribosomen]]
****[[3.2.6 Peroxisomen]]
****[[3.2.7 Cytoplasma]]
****[[3.2.8 Cytoskelett]]
****[[3.2.9 Zellmembran]]
****[[3.2.10 Organellen tierischer Zellen]]
*****[[3.2.10.1 Lysosomen]]
*****[[3.2.10.2 Besonderheiten tierischer Zellmembranen]]
****[[3.2.11 Organellen pflanzlicher Zellen]]
*****[[3.2.11.1 Plastiden]]
*****[[3.2.11.2 Vakuolen]]
*****[[3.2.11.3 Zellwand]]
*****[[3.2.11.4 Besonderheiten pflanzlicher Zellmembranen]]
**[[4.0 Prinzipielle Arten des Energiegewinns]]
***[[4.1 Einführung]]
***[[4.2 Energiestoffwechsel bei chemoorganotrophen Organismen]]
****[[4.2.1 Wege der Brenztraubensäurebildung]]
*****[[4.2.1.1 Glykolyse (Fructosediphosphatweg, FDP-Weg)]]
*****[[4.2.1.2 Pentosephosphatweg]]
*****[[4.2.1.3 ENTNER-DOUDOROFF-Weg (Ketosedesoxyphosphogluconsäure-Weg, KDPE-Weg)]]
****[[4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus]]
****[[4.2.3 Endoxidation (aerobe Atmungskette)]]
****[[4.2.4 Gärung]]
***[[4.3 Energiestoffwechsel bei chemolithotrophen Organismen]]
****[[4.3.1 Pflanzlicher Stoffwechsel]]
*****[[4.3.1.1 Besonderheiten des pflanzlichen Kohlenhydrat-Stoffwechsels]]
*****[[4.3.1.2 Lichtreaktion der Photosynthese]]
*****[[4.3.1.3 Lichtunabhängige Reaktion (CALVIN-Zyklus, Dunkelreaktion)]]
*****[[4.3.1.4 Biosynthese von Stärke in den Chloroplasten]]
*****[[4.3.1.5 Der Glyoxylsäurezyklus]]
****[[4.3.2 Nitratatmung (dissimilatorische Nitratreduktion)]]
****[[4.3.3 Sulfatatmung (dissimilatorische Sulfatreduktion)]]
**[[5.0 Zelluläre Transportvorgänge]]
***[[5.1 Einführung]]
***[[5.2 Passiver Transport]]
****[[5.2.1 Diffusion]]
****[[5.2.2 Osmose]]
***[[5.3 Aktiver Transport]]
****[[5.3.1 Aktive Tunnelproteine]]
*****[[5.3.1.1 P-Klasse-Ionenpumpen (P-class)]]
******[[5.3.1.1.1 Na⁺/K⁺-Ionenpumpen (Na⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.2 H⁺/K⁺-Ionenpumpen (H⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.3 Ca²⁺-Ionenpumpen (Ca²⁺-ATPasen)]]
*****[[5.3.1.2 V-Klasse- und F-Klasse-Ionenpumpen (V-class &amp; F-class)]]
*****[[5.3.1.3 ABC-Transporter (ATP-binding cassettes)]]
****[[5.3.2 Gekoppelter Transport]]
***[[5.4 Endo- &amp; Exocytose (Membranfluß)]]
***[[5.5 Signalhypothese]]
**[[6.0 Lebensbedingungen und Kultivationsfaktoren]]
***[[6.1 O₂-Bedingungen]]
***[[6.2 Temperaturbedingungen]]
***[[6.3 pH-Bedingungen]]
***[[6.4 Osmotische Bedingungen]]
***[[6.5 Nährstoffbedingungen]]
**[[7.0 Der Zellzyklus]]
***[[7.1 Mitose]]
***[[7.2 Meiose]]

*IV. Genetik
**1.0 Klassische Genetik (MENDEL-Genetik)
**2.0 Molekulargenetik
***2.1 Aufbau und Struktur der DNA
****2.1.1 Primärstruktur der DNA
****2.1.2 Sekundärstruktur der DNA
****2.1.3 Tertiärstruktur der DNA
****2.1.4 Übergeordnete DNA-Strukturen
***2.2 Grundlagen und Prokaryonten-Genetik
****2.2.1 Ablauf der Vererbung
*****2.2.1.1 Übersicht
*****2.2.1.2 Transkription der DNA
*****2.2.1.3 Regulation der Genaktivität bei Bakterien
******2.2.1.3.1 Negative Kontrolle am Beispiel des lac-Operons von ''E''. ''coli''
****2.2.2 Der genetische Code
****2.2.3 Unterschiede zwischen DNA und RNA
****2.2.4 Die wichtigsten RNA-Sorten der Zelle
****2.2.5 Die Proteinbiosynthese (Translation)
*****2.2.5.1 Allgemeines
*****2.2.5.2 Initiation (Start) Der Proteinsynthese
******2.2.5.2.1 Aufbau der Ribosomenbindestelle
******2.2.5.2.2 Die Start-Aminosäure Methionin
*****2.2.5.3 Elongation (Kettenverlängerung)
*****2.2.5.4 Termination
*****2.2.5.5 Posttranslationale Modifikationen
****2.2.6 Wobble im genetischen Code
****2.2.7 Regulierung der Genexpression bei Bakterien
*****2.2.7.1 Regulation der Promotorstärke
*****2.2.7.2 Regulation über den σ-Faktor
*****2.2.7.3 Regulation des lac-Operons über den Operator
****2.2.8 Mutationen bei Bakterien
*****2.2.8.1 Auswirkung von Mutationen
*****2.2.8.2 Mutationsarten
*****2.2.8.3 Mögliche Ursachen für Basenaustauschmutationen
******2.2.8.3.1 Tautomere Basen
******2.2.8.3.2 Spontane Desaminierungen
******2.2.8.3.3 Depurinierung und Depyrimidierung
*****2.2.8.4 Auslösung von Mutationen durch Chemikalien
******2.2.8.4.1 Basenanaloge Verbindungen
******2.2.8.4.2 Desaminierende Chemikalien
******2.2.8.4.3 Alkylierende Verbindungen
******2.2.8.4.4 Nachweis mutagener Wirkung von Chemikalien mit dem AMES-Test (1975)
*****2.2.8.5 Mutation von Bakterien durch UV-Strahlung
*****2.2.8.6 Reversionen (Rückmutationen)
******2.2.8.6.1 Reversionen durch eine zweite Mutation im selben Gen
******2.2.8.6.2 Reversionen durch eine zweite Mutation in einem anderen Gen
****2.2.9 Replikation von Bakterien-DNA
*****2.2.9.1 Die wichtigsten Replikationsproteine und ihre Besonderheiten
*****2.2.9.2 Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation
*****2.2.9.3 Möglichkeiten der bidirektionalen Replikation
****2.2.10 Restriktions- und Modifikationssysteme (R/M-Systeme) bei Bakterien
*****2.2.10.1 Mögliche Ursachen bei ausbleibender Restriktion der Fremd-DNA in Bakterien
*****2.2.10.2 R/M-Systeme bei ''E''. ''coli''
*****2.2.10.3 Die Typen der Restriktionsenzyme
***2.3 Grundlagen der Gentechnik
****2.3.1 PCR (Polymerase-Kettenreaktion, polymerase chain reaction)
*****2.3.1.1 Anwendung und Durchführung
*****2.3.1.2 Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen
*****2.3.1.3 Amplifikation der gesamten DNA
******2.3.1.3.1 Der genetische Fingerabdruck
****2.3.2 Grundprinzip der Genklonierung
*****2.3.2.1 Bedeutung überstehender Enden
*****2.3.2.2 Restriktionsanalyse mit Hilfe der Agarosegelelektrophorese
******2.3.2.2.1 Theorie zur Gelelektrophorese von DNA
******2.3.2.2.2 Auswertung
*****2.3.2.3 Genklonierung mit ''E''. ''coli''
******2.3.2.3.1 Gewünschte Eigenschaften von Plasmidvektoren
******2.3.2.3.2 Eigenschaften der verwendeten Wirtszellen
******2.3.2.3.3 Vorgehensweise zur Selektion und Identifikation rekombinanter Kolonien
*****2.3.2.4 Klonierung mit pUC-Plasmiden
******2.3.2.4.1 Test auf Lactose-Abbau
******2.3.2.4.2 Prinzip der Koloniefärbung bei Klonierung mit pUC-Plasmiden zur Identifizierung rekombinanter Kolonien
****2.3.3 Tricks in der Gentechnik
*****2.3.3.1 Transformation - Methode zum Einschleusen gentechnisch veränderter DNA in Bakterien
******2.3.3.1.1 Wichtige Faktoren für erfolgreiche Transformation
******2.3.3.1.2 Form der aufgenommenen DNA
******2.3.3.1.3 Transformationsrate bei ''E''. ''coli''
******2.3.3.1.4 Suche nach dem richtigen Klon
*****2.3.3.2 Hybridisierung mit einer Gensonde
******2.3.3.2.1 Prinzip der Hybridisierung
******2.3.3.2.2 Herstellung radioaktiv markierter Gensonden
******2.3.3.2.3 Nichtradioaktive DNA-Markierung (non radioactive labelling)
******2.3.3.2.4 Koloniehybridisierung
******2.3.3.2.5 Plasmidisolierung aus ''E''. ''coli''
*****2.3.3.3 Southern Hybridisierung (blotting, transfer)
*****2.3.3.4 Nachweis von Genen mit Hilfe der PCR
****2.3.4 DNA-Sequenzierung
*****2.3.4.1 Kettenabbruch nach SANGER et al. (1977)
******2.3.4.1.1 Gewinnung von Einzelstrang und Primer
******2.3.4.1.2 Kettenabbruch durch Dideoxy-Nukleotide
*****2.3.4.2 Sequencer
******2.3.4.2.1 Monofluorophores System
******2.3.4.2.2 Multifluorophores System
*****2.3.4.3 Taq-Cycle-Sequenzierung
***2.4 Eukaryonten-Genetik
****2.4.1 Aufbau und Funktion des eukaryontischen Operons
*****2.4.1.1 Aufbau
*****2.4.1.2 Gene
*****2.4.1.3 RNA-Arten und RNA-Polymerasen
*****2.4.1.4 Struktur der eukaryontischen Transkriptionseinheit (auf der DNA)
*****2.4.1.5 Bedeutung der Introns
*****2.4.1.6 mRNA-Reifung (Processing) im Zellkern
*****2.4.1.7 Genregulation der Genaktivität bei Eukaryonten
****2.4.2 Klonierung von Eukaryontengenen in Bakterien
**3.0 Populationsgenetik</text>
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&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;&lt;big&gt;'''Inhaltsverzeichnis'''&lt;/big&gt;&lt;/p&gt;

*I. Einführung
**[[1.0 Definitionen der Biologie|1.0 Definitionen der Biologie]]
**[[2.0 Aufgabengebiete der Biologie]]
**[[3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books]]

*II. Molekularbiologie
**1.0 Grundlagen
***[[1.1 Materie, Element &amp; subatomare Teilchen]]
***[[1.2 Atommodell]]
***[[1.3 Chemische Bindungen]]
****[[1.3.1 Die Ionenbindung]]
****[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]
*****[[1.3.2.1 Unpolare Atombindung]]
*****[[1.3.2.2 Polare Atombindung]]
*****[[1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte]]
*****[[1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung]]
******[[1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser]]
****[[1.3.3 Koordinative oder dative Bindung]]
*****[[1.3.3.1 Metallkomplexe]]
*****[[1.3.3.2 Chelatkomplexe]]
***[[1.4 Energetische Grundlagen]]
***[[1.5 Chemisches Gleichgewicht]]
***[[1.6 Säuren und Basen]]
****[[1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)]]
****[[1.6.2 Der pH-Wert]]
****[[1.6.3 Neutralisation]]
****[[1.6.4 Puffer]]
**[[2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)]]
**[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]
***[[3.1 Allgemeines]]
***[[3.2 Einteilung]]
***[[3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren]]
***[[3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren]]
****[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung]]
****[[3.4.2 Stereoisomerie]]
***[[3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren]]
***[[3.6 Peptide]]
***[[3.7 Proteinklassen]]
***[[3.8 Struktur von Proteinen]]
***[[3.9 Enzyme]]
****[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen]]
****[[3.9.2 Klassifizierung von Enzymen]]
****[[3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung]]
****[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]
*****[[3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺]]
*****[[3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂]]
*****[[3.9.4.3 Coenzym A (CoA)]]
*****[[3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)]]
*****[[3.9.4.5 Pyridoxalphosphat]]
****[[3.9.5 Enzymkinetik]]
*****[[3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS &amp; MENTEN (1913)]]
*****[[3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER &amp; BURK (1913)]]
***[[3.10 Reinigung, Charakterisierung &amp; Lagerung von Proteinen]]
****[[3.10.1 Reinigung]]
*****[[3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie]]
*****[[3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie]]
*****[[3.10.1.3 Affinitätschromatographie]]
****[[3.10.2 Charakterisierung]]
*****[[3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration]]
******[[3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)]]
******[[3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm]]
*****[[3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten]]
******[[3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)]]
******[[3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)]]
****[[3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung]]
**[[4.0 Kohlenhydrate]]
***[[4.1 Monosaccharide]]
****[[4.1.1 Entstehung von Ringformen]]
****[[4.1.2 Eigenschaften der Mosaccharide]]
****[[4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide]]
*****[[4.1.3.1 FEHLINGsche Probe]]
*****[[4.1.3.2 Silberspiegel-Probe]]
****[[4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide]]
****[[4.1.5 Glykoside]]
***[[4.2 Disaccharide]]
****[[4.2.1 Maltose (Malzzucker)]]
****[[4.2.2 Cellobiose]]
****[[4.2.3 Lactose (Milchzucker)]]
****[[4.2.4 Saccharose (Sucrose)]]
***[[4.3 Polysaccharide]]
****[[4.3.1 Homopolysaccharide]]
****[[4.3.2 Heteropolysaccharide]]

*III. Cytologie
**[[1.0 Einführung]]
**2.0 Prokaryonten
***[[2.1 Einführung]]
***[[2.2 Zellaufbau]]
****[[2.2.1 Zellhülle (cell envelope)]]
****[[2.2.2 Die bakterielle Zellwand]]
*****[[2.2.2.1 Aufbau des Mureins]]
*****[[2.2.2.2 GRAM-Färbung]]
******[[2.2.2.2.1 Übersicht wichtiger grampositiver und gramnegativer Prokaryonten]]
******[[2.2.2.2.2 Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.3 Antigene gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.4 R- und S-Formen]]
****[[2.2.3 Bakteriengeißeln]]
****[[2.2.4 Pili (Fimbrien)]]
*****[[2.2.4.1 Konjugation bei E. coli und nahe verwandten Enterobakterien]]
*****[[2.2.4.2 Experiment der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)]]
***[[2.3 Antibiotika]]
****[[2.3.1 Allgemeines]]
****[[2.3.2 Penicillin]]
*****[[2.3.2.1 Penicillintechnik]]
*****[[2.3.2.2 Halbsynthetische Penicilline]]
****[[2.3.3 Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten]]
*****[[2.3.3.1 Wirkung von Streptomycin und Tetracyclin]]
*****[[2.3.3.2 Wirkung von Chloramphenicol]]
****[[2.3.4 Problematik der Antibiotika-Resistenz]]
**[[3.0 Eukaryonten]]
***[[3.1 Einführung]]
***[[3.2 Zellorganellen und -bestandteile]]
****[[3.2.1 Zellkern (Nucleus)]]
****[[3.2.2 Endoplasmatisches Reticulum (ER)]]
****[[3.2.3 Mitochondrien]]
****[[3.2.4 GOLGI-Apparat (syn. Dictyosom)]]
****[[3.2.5 Ribosomen]]
****[[3.2.6 Peroxisomen]]
****[[3.2.7 Cytoplasma]]
****[[3.2.8 Cytoskelett]]
****[[3.2.9 Zellmembran]]
****[[3.2.10 Organellen tierischer Zellen]]
*****[[3.2.10.1 Lysosomen]]
*****[[3.2.10.2 Besonderheiten tierischer Zellmembranen]]
****[[3.2.11 Organellen pflanzlicher Zellen]]
*****[[3.2.11.1 Plastiden]]
*****[[3.2.11.2 Vakuolen]]
*****[[3.2.11.3 Zellwand]]
*****[[3.2.11.4 Besonderheiten pflanzlicher Zellmembranen]]
**[[4.0 Prinzipielle Arten des Energiegewinns]]
***[[4.1 Einführung]]
***[[4.2 Energiestoffwechsel bei chemoorganotrophen Organismen]]
****[[4.2.1 Wege der Brenztraubensäurebildung]]
*****[[4.2.1.1 Glykolyse (Fructosediphosphatweg, FDP-Weg)]]
*****[[4.2.1.2 Pentosephosphatweg]]
*****[[4.2.1.3 ENTNER-DOUDOROFF-Weg (Ketosedesoxyphosphogluconsäure-Weg, KDPE-Weg)]]
****[[4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus]]
****[[4.2.3 Endoxidation (aerobe Atmungskette)]]
****[[4.2.4 Gärung]]
***[[4.3 Energiestoffwechsel bei chemolithotrophen Organismen]]
****[[4.3.1 Pflanzlicher Stoffwechsel]]
*****[[4.3.1.1 Besonderheiten des pflanzlichen Kohlenhydrat-Stoffwechsels]]
*****[[4.3.1.2 Lichtreaktion der Photosynthese]]
*****[[4.3.1.3 Lichtunabhängige Reaktion (CALVIN-Zyklus, Dunkelreaktion)]]
*****[[4.3.1.4 Biosynthese von Stärke in den Chloroplasten]]
*****[[4.3.1.5 Der Glyoxylsäurezyklus]]
****[[4.3.2 Nitratatmung (dissimilatorische Nitratreduktion)]]
****[[4.3.3 Sulfatatmung (dissimilatorische Sulfatreduktion)]]
**[[5.0 Zelluläre Transportvorgänge]]
***[[5.1 Einführung]]
***[[5.2 Passiver Transport]]
****[[5.2.1 Diffusion]]
****[[5.2.2 Osmose]]
***[[5.3 Aktiver Transport]]
****[[5.3.1 Aktive Tunnelproteine]]
*****[[5.3.1.1 P-Klasse-Ionenpumpen (P-class)]]
******[[5.3.1.1.1 Na⁺/K⁺-Ionenpumpen (Na⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.2 H⁺/K⁺-Ionenpumpen (H⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.3 Ca²⁺-Ionenpumpen (Ca²⁺-ATPasen)]]
*****[[5.3.1.2 V-Klasse- und F-Klasse-Ionenpumpen (V-class &amp; F-class)]]
*****[[5.3.1.3 ABC-Transporter (ATP-binding cassettes)]]
****[[5.3.2 Gekoppelter Transport]]
***[[5.4 Endo- &amp; Exocytose (Membranfluß)]]
***[[5.5 Signalhypothese]]
**[[6.0 Lebensbedingungen und Kultivationsfaktoren]]
***[[6.1 O₂-Bedingungen]]
***[[6.2 Temperaturbedingungen]]
***[[6.3 pH-Bedingungen]]
***[[6.4 Osmotische Bedingungen]]
***[[6.5 Nährstoffbedingungen]]
**[[7.0 Der Zellzyklus]]
***[[7.1 Mitose]]
***[[7.2 Meiose]]

*IV. Genetik
**1.0 Klassische Genetik (MENDEL-Genetik)
**2.0 Molekulargenetik
***2.1 Aufbau und Struktur der DNA
****2.1.1 Primärstruktur der DNA
****2.1.2 Sekundärstruktur der DNA
****2.1.3 Tertiärstruktur der DNA
****2.1.4 Übergeordnete DNA-Strukturen
***2.2 Grundlagen und Prokaryonten-Genetik
****2.2.1 Ablauf der Vererbung
*****2.2.1.1 Übersicht
*****2.2.1.2 Transkription der DNA
*****2.2.1.3 Regulation der Genaktivität bei Bakterien
******2.2.1.3.1 Negative Kontrolle am Beispiel des lac-Operons von ''E''. ''coli''
****2.2.2 Der genetische Code
****2.2.3 Unterschiede zwischen DNA und RNA
****2.2.4 Die wichtigsten RNA-Sorten der Zelle
****2.2.5 Die Proteinbiosynthese (Translation)
*****2.2.5.1 Allgemeines
*****2.2.5.2 Initiation (Start) Der Proteinsynthese
******2.2.5.2.1 Aufbau der Ribosomenbindestelle
******2.2.5.2.2 Die Start-Aminosäure Methionin
*****2.2.5.3 Elongation (Kettenverlängerung)
*****2.2.5.4 Termination
*****2.2.5.5 Posttranslationale Modifikationen
****2.2.6 Wobble im genetischen Code
****2.2.7 Regulierung der Genexpression bei Bakterien
*****2.2.7.1 Regulation der Promotorstärke
*****2.2.7.2 Regulation über den σ-Faktor
*****2.2.7.3 Regulation des lac-Operons über den Operator
****2.2.8 Mutationen bei Bakterien
*****2.2.8.1 Auswirkung von Mutationen
*****2.2.8.2 Mutationsarten
*****2.2.8.3 Mögliche Ursachen für Basenaustauschmutationen
******2.2.8.3.1 Tautomere Basen
******2.2.8.3.2 Spontane Desaminierungen
******2.2.8.3.3 Depurinierung und Depyrimidierung
*****2.2.8.4 Auslösung von Mutationen durch Chemikalien
******2.2.8.4.1 Basenanaloge Verbindungen
******2.2.8.4.2 Desaminierende Chemikalien
******2.2.8.4.3 Alkylierende Verbindungen
******2.2.8.4.4 Nachweis mutagener Wirkung von Chemikalien mit dem AMES-Test (1975)
*****2.2.8.5 Mutation von Bakterien durch UV-Strahlung
*****2.2.8.6 Reversionen (Rückmutationen)
******2.2.8.6.1 Reversionen durch eine zweite Mutation im selben Gen
******2.2.8.6.2 Reversionen durch eine zweite Mutation in einem anderen Gen
****2.2.9 Replikation von Bakterien-DNA
*****2.2.9.1 Die wichtigsten Replikationsproteine und ihre Besonderheiten
*****2.2.9.2 Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation
*****2.2.9.3 Möglichkeiten der bidirektionalen Replikation
****2.2.10 Restriktions- und Modifikationssysteme (R/M-Systeme) bei Bakterien
*****2.2.10.1 Mögliche Ursachen bei ausbleibender Restriktion der Fremd-DNA in Bakterien
*****2.2.10.2 R/M-Systeme bei ''E''. ''coli''
*****2.2.10.3 Die Typen der Restriktionsenzyme
***2.3 Grundlagen der Gentechnik
****2.3.1 PCR (Polymerase-Kettenreaktion, polymerase chain reaction)
*****2.3.1.1 Anwendung und Durchführung
*****2.3.1.2 Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen
*****2.3.1.3 Amplifikation der gesamten DNA
******2.3.1.3.1 Der genetische Fingerabdruck
****2.3.2 Grundprinzip der Genklonierung
*****2.3.2.1 Bedeutung überstehender Enden
*****2.3.2.2 Restriktionsanalyse mit Hilfe der Agarosegelelektrophorese
******2.3.2.2.1 Theorie zur Gelelektrophorese von DNA
******2.3.2.2.2 Auswertung
*****2.3.2.3 Genklonierung mit ''E''. ''coli''
******2.3.2.3.1 Gewünschte Eigenschaften von Plasmidvektoren
******2.3.2.3.2 Eigenschaften der verwendeten Wirtszellen
******2.3.2.3.3 Vorgehensweise zur Selektion und Identifikation rekombinanter Kolonien
*****2.3.2.4 Klonierung mit pUC-Plasmiden
******2.3.2.4.1 Test auf Lactose-Abbau
******2.3.2.4.2 Prinzip der Koloniefärbung bei Klonierung mit pUC-Plasmiden zur Identifizierung rekombinanter Kolonien
****2.3.3 Tricks in der Gentechnik
*****2.3.3.1 Transformation - Methode zum Einschleusen gentechnisch veränderter DNA in Bakterien
******2.3.3.1.1 Wichtige Faktoren für erfolgreiche Transformation
******2.3.3.1.2 Form der aufgenommenen DNA
******2.3.3.1.3 Transformationsrate bei ''E''. ''coli''
******2.3.3.1.4 Suche nach dem richtigen Klon
*****2.3.3.2 Hybridisierung mit einer Gensonde
******2.3.3.2.1 Prinzip der Hybridisierung
******2.3.3.2.2 Herstellung radioaktiv markierter Gensonden
******2.3.3.2.3 Nichtradioaktive DNA-Markierung (non radioactive labelling)
******2.3.3.2.4 Koloniehybridisierung
******2.3.3.2.5 Plasmidisolierung aus ''E''. ''coli''
*****2.3.3.3 Southern Hybridisierung (blotting, transfer)
*****2.3.3.4 Nachweis von Genen mit Hilfe der PCR
****2.3.4 DNA-Sequenzierung
*****2.3.4.1 Kettenabbruch nach SANGER et al. (1977)
******2.3.4.1.1 Gewinnung von Einzelstrang und Primer
******2.3.4.1.2 Kettenabbruch durch Dideoxy-Nukleotide
*****2.3.4.2 Sequencer
******2.3.4.2.1 Monofluorophores System
******2.3.4.2.2 Multifluorophores System
*****2.3.4.3 Taq-Cycle-Sequenzierung
***2.4 Eukaryonten-Genetik
****2.4.1 Aufbau und Funktion des eukaryontischen Operons
*****2.4.1.1 Aufbau
*****2.4.1.2 Gene
*****2.4.1.3 RNA-Arten und RNA-Polymerasen
*****2.4.1.4 Struktur der eukaryontischen Transkriptionseinheit (auf der DNA)
*****2.4.1.5 Bedeutung der Introns
*****2.4.1.6 mRNA-Reifung (Processing) im Zellkern
*****2.4.1.7 Genregulation der Genaktivität bei Eukaryonten
****2.4.2 Klonierung von Eukaryontengenen in Bakterien
**3.0 Populationsgenetik</text>
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    <timestamp>2008-11-14T18:28:47Z</timestamp>
    <contributor>
      <username>Webmaster</username>
      <id>1</id>
    </contributor>
    <model>wikitext</model>
    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="13509" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align: center;"&gt;Das nachfolgende E-Book wurden aus Skripten und Mitschriften mehrerer Vorlesungen der Ausbildungen zum [http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüften Technischen Assistenten f&amp;uuml;r naturkundliche Museen und Forschungsinstitute] am renommierten Forschungs-Institut Senckenberg und zum [http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Staatlich geprüften biologisch-technischen Assistenten] an der Landesgewerbeanstalt Nürnberg (TÜV Rheinland) erstellt und soll im Laufe meines Biologie-Studiums um weitere Kapitel vervollständigt werden. Es erhebt daher keinen Anspruch auf Vollständigkeit oder Richtigkeit, sollte jedoch jedem Interessenten einen guten Einblick in den Umfang der Biologie und die in den (ersten) Studiensemestern vermittelten Themen geben.&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;&lt;big&gt;'''Inhaltsverzeichnis'''&lt;/big&gt;&lt;/p&gt;

*I. Einführung
**[[1.0 Definitionen der Biologie|1.0 Definitionen der Biologie]]
**[[2.0 Aufgabengebiete der Biologie]]
**[[3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books]]

*II. Molekularbiologie
**1.0 Grundlagen
***[[1.1 Materie, Element &amp; subatomare Teilchen]]
***[[1.2 Atommodell]]
***[[1.3 Chemische Bindungen]]
****[[1.3.1 Die Ionenbindung]]
****[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]
*****[[1.3.2.1 Unpolare Atombindung]]
*****[[1.3.2.2 Polare Atombindung]]
*****[[1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte]]
*****[[1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung]]
******[[1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser]]
****[[1.3.3 Koordinative oder dative Bindung]]
*****[[1.3.3.1 Metallkomplexe]]
*****[[1.3.3.2 Chelatkomplexe]]
***[[1.4 Energetische Grundlagen]]
***[[1.5 Chemisches Gleichgewicht]]
***[[1.6 Säuren und Basen]]
****[[1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)]]
****[[1.6.2 Der pH-Wert]]
****[[1.6.3 Neutralisation]]
****[[1.6.4 Puffer]]
**[[2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)]]
**[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]
***[[3.1 Allgemeines]]
***[[3.2 Einteilung]]
***[[3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren]]
***[[3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren]]
****[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung]]
****[[3.4.2 Stereoisomerie]]
***[[3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren]]
***[[3.6 Peptide]]
***[[3.7 Proteinklassen]]
***[[3.8 Struktur von Proteinen]]
***[[3.9 Enzyme]]
****[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen]]
****[[3.9.2 Klassifizierung von Enzymen]]
****[[3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung]]
****[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]
*****[[3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺]]
*****[[3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂]]
*****[[3.9.4.3 Coenzym A (CoA)]]
*****[[3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)]]
*****[[3.9.4.5 Pyridoxalphosphat]]
****[[3.9.5 Enzymkinetik]]
*****[[3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS &amp; MENTEN (1913)]]
*****[[3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER &amp; BURK (1913)]]
***[[3.10 Reinigung, Charakterisierung &amp; Lagerung von Proteinen]]
****[[3.10.1 Reinigung]]
*****[[3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie]]
*****[[3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie]]
*****[[3.10.1.3 Affinitätschromatographie]]
****[[3.10.2 Charakterisierung]]
*****[[3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration]]
******[[3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)]]
******[[3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm]]
*****[[3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten]]
******[[3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)]]
******[[3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)]]
****[[3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung]]
**[[4.0 Kohlenhydrate]]
***[[4.1 Monosaccharide]]
****[[4.1.1 Entstehung von Ringformen]]
****[[4.1.2 Eigenschaften der Mosaccharide]]
****[[4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide]]
*****[[4.1.3.1 FEHLINGsche Probe]]
*****[[4.1.3.2 Silberspiegel-Probe]]
****[[4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide]]
****[[4.1.5 Glykoside]]
***[[4.2 Disaccharide]]
****[[4.2.1 Maltose (Malzzucker)]]
****[[4.2.2 Cellobiose]]
****[[4.2.3 Lactose (Milchzucker)]]
****[[4.2.4 Saccharose (Sucrose)]]
***[[4.3 Polysaccharide]]
****[[4.3.1 Homopolysaccharide]]
****[[4.3.2 Heteropolysaccharide]]

*III. Cytologie
**[[1.0 Einführung]]
**2.0 Prokaryonten
***[[2.1 Einführung]]
***[[2.2 Zellaufbau]]
****[[2.2.1 Zellhülle (cell envelope)]]
****[[2.2.2 Die bakterielle Zellwand]]
*****[[2.2.2.1 Aufbau des Mureins]]
*****[[2.2.2.2 GRAM-Färbung]]
******[[2.2.2.2.1 Übersicht wichtiger grampositiver und gramnegativer Prokaryonten]]
******[[2.2.2.2.2 Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.3 Antigene gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.4 R- und S-Formen]]
****[[2.2.3 Bakteriengeißeln]]
****[[2.2.4 Pili (Fimbrien)]]
*****[[2.2.4.1 Konjugation bei E. coli und nahe verwandten Enterobakterien]]
*****[[2.2.4.2 Experiment der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)]]
***2.3 Antibiotika
****[[2.3.1 Allgemeines]]
****[[2.3.2 Penicillin]]
*****[[2.3.2.1 Penicillintechnik]]
*****[[2.3.2.2 Halbsynthetische Penicilline]]
****[[2.3.3 Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten]]
*****[[2.3.3.1 Wirkung von Streptomycin und Tetracyclin]]
*****[[2.3.3.2 Wirkung von Chloramphenicol]]
****[[2.3.4 Problematik der Antibiotika-Resistenz]]
**[[3.0 Eukaryonten]]
***[[3.1 Einführung]]
***[[3.2 Zellorganellen und -bestandteile]]
****[[3.2.1 Zellkern (Nucleus)]]
****[[3.2.2 Endoplasmatisches Reticulum (ER)]]
****[[3.2.3 Mitochondrien]]
****[[3.2.4 GOLGI-Apparat (syn. Dictyosom)]]
****[[3.2.5 Ribosomen]]
****[[3.2.6 Peroxisomen]]
****[[3.2.7 Cytoplasma]]
****[[3.2.8 Cytoskelett]]
****[[3.2.9 Zellmembran]]
****[[3.2.10 Organellen tierischer Zellen]]
*****[[3.2.10.1 Lysosomen]]
*****[[3.2.10.2 Besonderheiten tierischer Zellmembranen]]
****[[3.2.11 Organellen pflanzlicher Zellen]]
*****[[3.2.11.1 Plastiden]]
*****[[3.2.11.2 Vakuolen]]
*****[[3.2.11.3 Zellwand]]
*****[[3.2.11.4 Besonderheiten pflanzlicher Zellmembranen]]
**[[4.0 Prinzipielle Arten des Energiegewinns]]
***[[4.1 Einführung]]
***[[4.2 Energiestoffwechsel bei chemoorganotrophen Organismen]]
****[[4.2.1 Wege der Brenztraubensäurebildung]]
*****[[4.2.1.1 Glykolyse (Fructosediphosphatweg, FDP-Weg)]]
*****[[4.2.1.2 Pentosephosphatweg]]
*****[[4.2.1.3 ENTNER-DOUDOROFF-Weg (Ketosedesoxyphosphogluconsäure-Weg, KDPE-Weg)]]
****[[4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus]]
****[[4.2.3 Endoxidation (aerobe Atmungskette)]]
****[[4.2.4 Gärung]]
***[[4.3 Energiestoffwechsel bei chemolithotrophen Organismen]]
****[[4.3.1 Pflanzlicher Stoffwechsel]]
*****[[4.3.1.1 Besonderheiten des pflanzlichen Kohlenhydrat-Stoffwechsels]]
*****[[4.3.1.2 Lichtreaktion der Photosynthese]]
*****[[4.3.1.3 Lichtunabhängige Reaktion (CALVIN-Zyklus, Dunkelreaktion)]]
*****[[4.3.1.4 Biosynthese von Stärke in den Chloroplasten]]
*****[[4.3.1.5 Der Glyoxylsäurezyklus]]
****[[4.3.2 Nitratatmung (dissimilatorische Nitratreduktion)]]
****[[4.3.3 Sulfatatmung (dissimilatorische Sulfatreduktion)]]
**[[5.0 Zelluläre Transportvorgänge]]
***[[5.1 Einführung]]
***[[5.2 Passiver Transport]]
****[[5.2.1 Diffusion]]
****[[5.2.2 Osmose]]
***[[5.3 Aktiver Transport]]
****[[5.3.1 Aktive Tunnelproteine]]
*****[[5.3.1.1 P-Klasse-Ionenpumpen (P-class)]]
******[[5.3.1.1.1 Na⁺/K⁺-Ionenpumpen (Na⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.2 H⁺/K⁺-Ionenpumpen (H⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.3 Ca²⁺-Ionenpumpen (Ca²⁺-ATPasen)]]
*****[[5.3.1.2 V-Klasse- und F-Klasse-Ionenpumpen (V-class &amp; F-class)]]
*****[[5.3.1.3 ABC-Transporter (ATP-binding cassettes)]]
****[[5.3.2 Gekoppelter Transport]]
***[[5.4 Endo- &amp; Exocytose (Membranfluß)]]
***[[5.5 Signalhypothese]]
**[[6.0 Lebensbedingungen und Kultivationsfaktoren]]
***[[6.1 O₂-Bedingungen]]
***[[6.2 Temperaturbedingungen]]
***[[6.3 pH-Bedingungen]]
***[[6.4 Osmotische Bedingungen]]
***[[6.5 Nährstoffbedingungen]]
**[[7.0 Der Zellzyklus]]
***[[7.1 Mitose]]
***[[7.2 Meiose]]

*IV. Genetik
**1.0 Klassische Genetik (MENDEL-Genetik)
**2.0 Molekulargenetik
***2.1 Aufbau und Struktur der DNA
****2.1.1 Primärstruktur der DNA
****2.1.2 Sekundärstruktur der DNA
****2.1.3 Tertiärstruktur der DNA
****2.1.4 Übergeordnete DNA-Strukturen
***2.2 Grundlagen und Prokaryonten-Genetik
****2.2.1 Ablauf der Vererbung
*****2.2.1.1 Übersicht
*****2.2.1.2 Transkription der DNA
*****2.2.1.3 Regulation der Genaktivität bei Bakterien
******2.2.1.3.1 Negative Kontrolle am Beispiel des lac-Operons von ''E''. ''coli''
****2.2.2 Der genetische Code
****2.2.3 Unterschiede zwischen DNA und RNA
****2.2.4 Die wichtigsten RNA-Sorten der Zelle
****2.2.5 Die Proteinbiosynthese (Translation)
*****2.2.5.1 Allgemeines
*****2.2.5.2 Initiation (Start) Der Proteinsynthese
******2.2.5.2.1 Aufbau der Ribosomenbindestelle
******2.2.5.2.2 Die Start-Aminosäure Methionin
*****2.2.5.3 Elongation (Kettenverlängerung)
*****2.2.5.4 Termination
*****2.2.5.5 Posttranslationale Modifikationen
****2.2.6 Wobble im genetischen Code
****2.2.7 Regulierung der Genexpression bei Bakterien
*****2.2.7.1 Regulation der Promotorstärke
*****2.2.7.2 Regulation über den σ-Faktor
*****2.2.7.3 Regulation des lac-Operons über den Operator
****2.2.8 Mutationen bei Bakterien
*****2.2.8.1 Auswirkung von Mutationen
*****2.2.8.2 Mutationsarten
*****2.2.8.3 Mögliche Ursachen für Basenaustauschmutationen
******2.2.8.3.1 Tautomere Basen
******2.2.8.3.2 Spontane Desaminierungen
******2.2.8.3.3 Depurinierung und Depyrimidierung
*****2.2.8.4 Auslösung von Mutationen durch Chemikalien
******2.2.8.4.1 Basenanaloge Verbindungen
******2.2.8.4.2 Desaminierende Chemikalien
******2.2.8.4.3 Alkylierende Verbindungen
******2.2.8.4.4 Nachweis mutagener Wirkung von Chemikalien mit dem AMES-Test (1975)
*****2.2.8.5 Mutation von Bakterien durch UV-Strahlung
*****2.2.8.6 Reversionen (Rückmutationen)
******2.2.8.6.1 Reversionen durch eine zweite Mutation im selben Gen
******2.2.8.6.2 Reversionen durch eine zweite Mutation in einem anderen Gen
****2.2.9 Replikation von Bakterien-DNA
*****2.2.9.1 Die wichtigsten Replikationsproteine und ihre Besonderheiten
*****2.2.9.2 Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation
*****2.2.9.3 Möglichkeiten der bidirektionalen Replikation
****2.2.10 Restriktions- und Modifikationssysteme (R/M-Systeme) bei Bakterien
*****2.2.10.1 Mögliche Ursachen bei ausbleibender Restriktion der Fremd-DNA in Bakterien
*****2.2.10.2 R/M-Systeme bei ''E''. ''coli''
*****2.2.10.3 Die Typen der Restriktionsenzyme
***2.3 Grundlagen der Gentechnik
****2.3.1 PCR (Polymerase-Kettenreaktion, polymerase chain reaction)
*****2.3.1.1 Anwendung und Durchführung
*****2.3.1.2 Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen
*****2.3.1.3 Amplifikation der gesamten DNA
******2.3.1.3.1 Der genetische Fingerabdruck
****2.3.2 Grundprinzip der Genklonierung
*****2.3.2.1 Bedeutung überstehender Enden
*****2.3.2.2 Restriktionsanalyse mit Hilfe der Agarosegelelektrophorese
******2.3.2.2.1 Theorie zur Gelelektrophorese von DNA
******2.3.2.2.2 Auswertung
*****2.3.2.3 Genklonierung mit ''E''. ''coli''
******2.3.2.3.1 Gewünschte Eigenschaften von Plasmidvektoren
******2.3.2.3.2 Eigenschaften der verwendeten Wirtszellen
******2.3.2.3.3 Vorgehensweise zur Selektion und Identifikation rekombinanter Kolonien
*****2.3.2.4 Klonierung mit pUC-Plasmiden
******2.3.2.4.1 Test auf Lactose-Abbau
******2.3.2.4.2 Prinzip der Koloniefärbung bei Klonierung mit pUC-Plasmiden zur Identifizierung rekombinanter Kolonien
****2.3.3 Tricks in der Gentechnik
*****2.3.3.1 Transformation - Methode zum Einschleusen gentechnisch veränderter DNA in Bakterien
******2.3.3.1.1 Wichtige Faktoren für erfolgreiche Transformation
******2.3.3.1.2 Form der aufgenommenen DNA
******2.3.3.1.3 Transformationsrate bei ''E''. ''coli''
******2.3.3.1.4 Suche nach dem richtigen Klon
*****2.3.3.2 Hybridisierung mit einer Gensonde
******2.3.3.2.1 Prinzip der Hybridisierung
******2.3.3.2.2 Herstellung radioaktiv markierter Gensonden
******2.3.3.2.3 Nichtradioaktive DNA-Markierung (non radioactive labelling)
******2.3.3.2.4 Koloniehybridisierung
******2.3.3.2.5 Plasmidisolierung aus ''E''. ''coli''
*****2.3.3.3 Southern Hybridisierung (blotting, transfer)
*****2.3.3.4 Nachweis von Genen mit Hilfe der PCR
****2.3.4 DNA-Sequenzierung
*****2.3.4.1 Kettenabbruch nach SANGER et al. (1977)
******2.3.4.1.1 Gewinnung von Einzelstrang und Primer
******2.3.4.1.2 Kettenabbruch durch Dideoxy-Nukleotide
*****2.3.4.2 Sequencer
******2.3.4.2.1 Monofluorophores System
******2.3.4.2.2 Multifluorophores System
*****2.3.4.3 Taq-Cycle-Sequenzierung
***2.4 Eukaryonten-Genetik
****2.4.1 Aufbau und Funktion des eukaryontischen Operons
*****2.4.1.1 Aufbau
*****2.4.1.2 Gene
*****2.4.1.3 RNA-Arten und RNA-Polymerasen
*****2.4.1.4 Struktur der eukaryontischen Transkriptionseinheit (auf der DNA)
*****2.4.1.5 Bedeutung der Introns
*****2.4.1.6 mRNA-Reifung (Processing) im Zellkern
*****2.4.1.7 Genregulation der Genaktivität bei Eukaryonten
****2.4.2 Klonierung von Eukaryontengenen in Bakterien
**3.0 Populationsgenetik</text>
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  <title>2.2.4.1 Konjugation bei E. coli und nahe verwandten Enterobakterien</title>
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    <text bytes="3478" xml:space="preserve">Der Genaustausch ist bei diesen Bakterien gerichtet. Es gibt Spenderzellen (Donorzellen) und Empfängerzellen (Rezipientenzellen). Die Donorzellen sind die sog. F⁺-Zellen, d. h. sie besitzen neben der normalen DNA (Chromosom) einen extrachromosomalen DNA-Ring, ein Plasmid, das sog. F-Plasmid (F-Faktor). Rezipienten (F⁻-Zellen) besitzen kein F-Plasmid.

Bei der Konjugation wird nun der DNA-Doppelstrang des F-Plasmids geöffnet, der eine Strang wird in der F⁺-Zelle wieder verdoppelt, der andere Strang wird in die F-Zelle abgespult.

Wichtig sind u. a. Gene für die Mobilisierung des Plasmids und seinen Transfer in die F-Zelle sowie die Gene für die Ausbildung der F-Pili: F-Pilus oder F-Pili dienen also gewissermaßen dazu, daß sich die Spenderzelle damit eine geeignete Empfängerzelle einfängt, um mit ihr Gene auszutauschen. Zu diesem Zweck bildet sich bei genügender Annäherung des Konjugationspartners eine sog. Konjugationsbrücke aus, über die dann der eine Strang des F-Plasmids aus der Donor- in die Rezipientenzelle abgespult wird. Auf dem Plasmid sind u. a. drei Gene enthalten:
*Ein Gen für das Pili-Protein (Pilin). (Die bei der Translation gebildeten identischen Proteine finden sich von selbst zu längeren Fäden zusammen.)
*Ein mob-Gen (Mobilisierungs-Gen).
*Ein tra-Gen (Transfer-Gen). Diese beiden Gene sind für die Übertragung des F-Plasmids von einer sog. F⁺-Zelle (besitzt F-Plasmid und F-Pilus) in eine F⁻-Zelle (besitzt kein Plasmid und kein F-Pilus) nötig.

Nachdem die F⁺- und die F⁻-Zellen eine Konjugationbrücke ausgebildet haben, wird nach der rolling circle-Methode der eine Strang in die F⁻-Zelle abgespult und gleichzeitig (mit dem anderen Strang in der F⁺-Zelle) verdoppelt (Konjugation). Die F⁺-Zelle ist hierbei der Spender (Donator, Donor), die F⁻-Zelle der Empfänger (Rezipient).

F-Plasmide übertragen i. d. R. keine chromosomalen Gene. Die chromosomale DNA besitzt kein mob- und tra-Gen. In seltenen Fällen kann aber ein F-Plasmid in die chromosomale DNA integriert (eingebaut) werden. Dabei lagert sich das F-Plasmid bei vorhandenen ähnlichen Basenabfolgen (attachements) anschließend kommt es zum Bruch von F-Plasmid und chromosomaler DNA und anschließender Rekombination:
&lt;div align="center"&gt;yyy&lt;/div&gt;
Dabei kann das F-Plasmid an insgesamt 20 verschiedenen Stellen mit einer von jeweils zwei möglichen Orientierungen (A – D – C – B oder A – C – D – B) eingebaut werden. Da die chromosomale DNA jetzt aus mob- und das tra-Gen enthält, kann sie nun auch zum Transfer chromosomaler DNA-Gene von der F⁺- in die F⁻-Zelle kommen. Dabei werden die Gene in einer ganz bestimmten Reihenfolge übertragen, je nach der Stelle, an der beim rolling circle der Bruch erfolgt und das Abrollen beginnt, z. B. beim Bruch zwischen C und A ist die Übertragungsreihenfolge der Gene C – D – B – A.

In der F⁻-Zelle kann es zu einer sog. Rekombination (durch Crossing-over) kommen. In selte¬nen Fällen kann es nun passieren, daß durch diese Rekombination ein mutiertes Gen in der F⁻-Zelle wieder "geheilt" wird. Es entstehen Rekombinanten. F⁺-Zellen, die das F-Plasmid in die chromosomale DNA integriert haben und deshalb beim DNA-Transfer Rekombinanten erzeugen könne, nennt man Hfr[1]-Zellen.

Auf diese Art und Weise leisten Pili einen entscheidenden Beitrag zur genetischen Variabilität der Bakterien.

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&lt;div align="center"&gt;[1]: high frequency of recombination&lt;/div&gt;</text>
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    <text bytes="3631" xml:space="preserve">Der Genaustausch ist bei diesen Bakterien gerichtet. Es gibt '''Spenderzellen''' ('''Donorzellen''') und '''Empfängerzellen''' ('''Rezipientenzellen'''). Die Donorzellen sind die sog. '''F⁺-Zellen''', d. h. sie besitzen neben der normalen DNA (Chromosom) einen extrachromosomalen DNA-Ring, ein Plasmid, das sog. '''F-Plasmid''' ('''F-Faktor'''). Rezipienten ('''F⁻-Zellen''') besitzen kein F-Plasmid.

Bei der Konjugation wird nun der DNA-Doppelstrang des F-Plasmids geöffnet, der eine Strang wird in der F⁺-Zelle wieder verdoppelt, der andere Strang wird in die F-Zelle abgespult.

Wichtig sind u. a. Gene für die Mobilisierung des Plasmids und seinen Transfer in die F-Zelle sowie die Gene für die Ausbildung der F-Pili: F-Pilus oder F-Pili dienen also gewissermaßen dazu, daß sich die Spenderzelle damit eine geeignete Empfängerzelle einfängt, um mit ihr Gene auszutauschen. Zu diesem Zweck bildet sich bei genügender Annäherung des Konjugationspartners eine sog. Konjugationsbrücke aus, über die dann der eine Strang des F-Plasmids aus der Donor- in die Rezipientenzelle abgespult wird. Auf dem Plasmid sind u. a. drei Gene enthalten:
*Ein '''Gen für das Pili-Protein''' ('''Pilin'''). (Die bei der Translation gebildeten identischen Proteine finden sich von selbst zu längeren Fäden zusammen.)
*Ein '''mob-Gen''' ('''Mobilisierungs-Gen''').
*Ein '''tra-Gen''' ('''Transfer-Gen'''). Diese beiden Gene sind für die Übertragung des F-Plasmids von einer sog. F⁺-Zelle (besitzt F-Plasmid und F-Pilus) in eine F⁻-Zelle (besitzt kein Plasmid und kein F-Pilus) nötig.

Nachdem die F⁺- und die F⁻-Zellen eine Konjugationbrücke ausgebildet haben, wird nach der '''rolling circle'''-Methode der eine Strang in die F⁻-Zelle abgespult und gleichzeitig (mit dem anderen Strang in der F⁺-Zelle) verdoppelt (Konjugation). Die F⁺-Zelle ist hierbei der Spender (Donator, Donor), die F⁻-Zelle der Empfänger (Rezipient).

F-Plasmide übertragen i. d. R. keine chromosomalen Gene. Die chromosomale DNA besitzt kein mob- und tra-Gen. In seltenen Fällen kann aber ein F-Plasmid in die chromosomale DNA integriert (eingebaut) werden. Dabei lagert sich das F-Plasmid bei vorhandenen ähnlichen Basenabfolgen ('''attachements''') anschließend kommt es zum Bruch von F-Plasmid und chromosomaler DNA und anschließender '''Rekombination''':
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Rekombination.jpg]]&lt;/div&gt;
Dabei kann das F-Plasmid an insgesamt 20 verschiedenen Stellen mit einer von jeweils zwei möglichen Orientierungen (A – D – C – B oder A – C – D – B) eingebaut werden. Da die chromosomale DNA jetzt aus mob- und das tra-Gen enthält, kann sie nun auch zum Transfer chromosomaler DNA-Gene von der F⁺- in die F⁻-Zelle kommen. Dabei werden die Gene in einer ganz bestimmten Reihenfolge übertragen, je nach der Stelle, an der beim rolling circle der Bruch erfolgt und das Abrollen beginnt, z. B. beim Bruch zwischen C und A ist die Übertragungsreihenfolge der Gene C – D – B – A.

In der F⁻-Zelle kann es zu einer sog. '''Rekombination''' (durch '''Crossing-over''') kommen. In seltenen Fällen kann es nun passieren, daß durch diese Rekombination ein mutiertes Gen in der F⁻-Zelle wieder "geheilt" wird. Es entstehen '''Rekombinanten'''. F⁺-Zellen, die das F-Plasmid in die chromosomale DNA integriert haben und deshalb beim DNA-Transfer Rekombinanten erzeugen könne, nennt man '''Hfr'''[1]-'''Zellen'''.

Auf diese Art und Weise leisten Pili einen entscheidenden Beitrag zur genetischen Variabilität der Bakterien.

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Bei der Konjugation wird nun der DNA-Doppelstrang des F-Plasmids geöffnet, der eine Strang wird in der F⁺-Zelle wieder verdoppelt, der andere Strang wird in die F-Zelle abgespult.

Wichtig sind u. a. Gene für die Mobilisierung des Plasmids und seinen Transfer in die F-Zelle sowie die Gene für die Ausbildung der F-Pili: F-Pilus oder F-Pili dienen also gewissermaßen dazu, daß sich die Spenderzelle damit eine geeignete Empfängerzelle einfängt, um mit ihr Gene auszutauschen. Zu diesem Zweck bildet sich bei genügender Annäherung des Konjugationspartners eine sog. Konjugationsbrücke aus, über die dann der eine Strang des F-Plasmids aus der Donor- in die Rezipientenzelle abgespult wird. Auf dem Plasmid sind u. a. drei Gene enthalten:
*Ein '''Gen für das Pili-Protein''' ('''Pilin'''). (Die bei der Translation gebildeten identischen Proteine finden sich von selbst zu längeren Fäden zusammen.)
*Ein '''mob-Gen''' ('''Mobilisierungs-Gen''').
*Ein '''tra-Gen''' ('''Transfer-Gen'''). Diese beiden Gene sind für die Übertragung des F-Plasmids von einer sog. F⁺-Zelle (besitzt F-Plasmid und F-Pilus) in eine F⁻-Zelle (besitzt kein Plasmid und kein F-Pilus) nötig.

Nachdem die F⁺- und die F⁻-Zellen eine Konjugationbrücke ausgebildet haben, wird nach der '''rolling circle'''-Methode der eine Strang in die F⁻-Zelle abgespult und gleichzeitig (mit dem anderen Strang in der F⁺-Zelle) verdoppelt (Konjugation). Die F⁺-Zelle ist hierbei der Spender (Donator, Donor), die F⁻-Zelle der Empfänger (Rezipient).

F-Plasmide übertragen i. d. R. keine chromosomalen Gene. Die chromosomale DNA besitzt kein mob- und tra-Gen. In seltenen Fällen kann aber ein F-Plasmid in die chromosomale DNA integriert (eingebaut) werden. Dabei lagert sich das F-Plasmid bei vorhandenen ähnlichen Basenabfolgen ('''attachements''') anschließend kommt es zum Bruch von F-Plasmid und chromosomaler DNA und anschließender '''Rekombination''':
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Rekombination.jpg]]&lt;/div&gt;
Dabei kann das F-Plasmid an insgesamt 20 verschiedenen Stellen mit einer von jeweils zwei möglichen Orientierungen (A – D – C – B oder A – C – D – B) eingebaut werden. Da die chromosomale DNA jetzt aus mob- und das tra-Gen enthält, kann sie nun auch zum Transfer chromosomaler DNA-Gene von der F⁺- in die F⁻-Zelle kommen. Dabei werden die Gene in einer ganz bestimmten Reihenfolge übertragen, je nach der Stelle, an der beim rolling circle der Bruch erfolgt und das Abrollen beginnt, z. B. beim Bruch zwischen C und A ist die Übertragungsreihenfolge der Gene C – D – B – A.

In der F⁻-Zelle kann es zu einer sog. '''Rekombination''' (durch '''Crossing-over''') kommen. In seltenen Fällen kann es nun passieren, daß durch diese Rekombination ein mutiertes Gen in der F⁻-Zelle wieder "geheilt" wird. Es entstehen '''Rekombinanten'''. F⁺-Zellen, die das F-Plasmid in die chromosomale DNA integriert haben und deshalb beim DNA-Transfer Rekombinanten erzeugen könne, nennt man '''Hfr'''[1]-'''Zellen'''.

Auf diese Art und Weise leisten Pili einen entscheidenden Beitrag zur genetischen Variabilität der Bakterien.

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Bei der Konjugation wird nun der DNA-Doppelstrang des F-Plasmids geöffnet, der eine Strang wird in der F⁺-Zelle wieder verdoppelt, der andere Strang wird in die F-Zelle abgespult.

Wichtig sind u. a. Gene für die Mobilisierung des Plasmids und seinen Transfer in die F-Zelle sowie die Gene für die Ausbildung der F-Pili: F-Pilus oder F-Pili dienen also gewissermaßen dazu, daß sich die Spenderzelle damit eine geeignete Empfängerzelle einfängt, um mit ihr Gene auszutauschen. Zu diesem Zweck bildet sich bei genügender Annäherung des Konjugationspartners eine sog. Konjugationsbrücke aus, über die dann der eine Strang des F-Plasmids aus der Donor- in die Rezipientenzelle abgespult wird. Auf dem Plasmid sind u. a. drei Gene enthalten:
*Ein '''Gen für das Pili-Protein''' ('''Pilin'''). (Die bei der Translation gebildeten identischen Proteine finden sich von selbst zu längeren Fäden zusammen.)
*Ein '''mob-Gen''' ('''Mobilisierungs-Gen''').
*Ein '''tra-Gen''' ('''Transfer-Gen'''). Diese beiden Gene sind für die Übertragung des F-Plasmids von einer sog. F⁺-Zelle (besitzt F-Plasmid und F-Pilus) in eine F⁻-Zelle (besitzt kein Plasmid und kein F-Pilus) nötig.

Nachdem die F⁺- und die F⁻-Zellen eine Konjugationbrücke ausgebildet haben, wird nach der '''rolling circle'''-Methode der eine Strang in die F⁻-Zelle abgespult und gleichzeitig (mit dem anderen Strang in der F⁺-Zelle) verdoppelt (Konjugation). Die F⁺-Zelle ist hierbei der Spender (Donator, Donor), die F⁻-Zelle der Empfänger (Rezipient).

F-Plasmide übertragen i. d. R. keine chromosomalen Gene. Die chromosomale DNA besitzt kein mob- und tra-Gen. In seltenen Fällen kann aber ein F-Plasmid in die chromosomale DNA integriert (eingebaut) werden. Dabei lagert sich das F-Plasmid bei vorhandenen ähnlichen Basenabfolgen ('''attachements''') anschließend kommt es zum Bruch von F-Plasmid und chromosomaler DNA und anschließender '''Rekombination''':
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Rekombination.jpg]]&lt;/div&gt;
Dabei kann das F-Plasmid an insgesamt 20 verschiedenen Stellen mit einer von jeweils zwei möglichen Orientierungen (A – D – C – B oder A – C – D – B) eingebaut werden. Da die chromosomale DNA jetzt aus mob- und das tra-Gen enthält, kann sie nun auch zum Transfer chromosomaler DNA-Gene von der F⁺- in die F⁻-Zelle kommen. Dabei werden die Gene in einer ganz bestimmten Reihenfolge übertragen, je nach der Stelle, an der beim rolling circle der Bruch erfolgt und das Abrollen beginnt, z. B. beim Bruch zwischen C und A ist die Übertragungsreihenfolge der Gene C – D – B – A.

In der F⁻-Zelle kann es zu einer sog. '''Rekombination''' (durch '''Crossing-over''') kommen. In seltenen Fällen kann es nun passieren, daß durch diese Rekombination ein mutiertes Gen in der F⁻-Zelle wieder "geheilt" wird. Es entstehen '''Rekombinanten'''. F⁺-Zellen, die das F-Plasmid in die chromosomale DNA integriert haben und deshalb beim DNA-Transfer Rekombinanten erzeugen könne, nennt man '''Hfr'''[1]-'''Zellen'''.

Auf diese Art und Weise leisten Pili einen entscheidenden Beitrag zur genetischen Variabilität der Bakterien.

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  <title>2.2.4.2 Experiment der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)</title>
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    <text bytes="1855" xml:space="preserve">Von einer Hfr-Zelle werden die chromosomalen Gene in einer ganz bestimmten Reihenfolge in die F⁻-Zelle abgespult. Durch Zerstören der Konjugationsbrücken zu unterschiedlichen Zeiten kann mit Hilfe geeigneter F⁻-Mutanten untersucht werde, ob bereits Rekombination stattgefunden hat.
Beispiel:
:Die F⁻-Mutante besitzt die Gene A⁻, B⁻, C⁻ und D⁻ (z. B. für die Synthese verschiedener Enzyme). Die Reihenfolge der abgespaltenen Gene der Hfr-Zelle ist folgende:
:*Gen A kommt nach 5 Minuten in die F⁻-Zelle.
:*Gen B kommt nach 8 Minuten in die F⁻-Zelle.
:*Gen C kommt nach 12 Minuten in die F⁻-Zelle.
:*Gen D kommt nach 20 Minuten in die F⁻-Zelle.
:Ein typisches Ergebnis für den Versuch der unterbrochenen Paarung (interrupted mating) ist in Tab. 7 dargestellt:
&lt;div align="center"&gt;
{| border=1
 |&lt;div align="center"&gt;Zeitpunkt der Unterbrechung in min&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;nachgewiesene Rekombination für Gen&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;1&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;-&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;2&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;-&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;3&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;-&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;4&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;-&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;5&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;A&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;6&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;A&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;7&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;A&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;8&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;A, B&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;9&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;A, B&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;10&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;A, B&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;11&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;A, B&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;12&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;A, B, C&lt;/div&gt;
 |}&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Tab. 5: Beispielsergebnis für den Versuch der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)'''&lt;/small&gt;</text>
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    <model>wikitext</model>
    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="2247" xml:space="preserve">Von einer Hfr-Zelle werden die chromosomalen Gene in einer ganz bestimmten Reihenfolge in die F⁻-Zelle abgespult. Durch Zerstören der Konjugationsbrücken zu unterschiedlichen Zeiten kann mit Hilfe geeigneter F⁻-Mutanten untersucht werde, ob bereits Rekombination stattgefunden hat.
Beispiel:
:Die F⁻-Mutante besitzt die Gene A⁻, B⁻, C⁻ und D⁻ (z. B. für die Synthese verschiedener Enzyme). Die Reihenfolge der abgespaltenen Gene der Hfr-Zelle ist folgende:
:*Gen A kommt nach 5 Minuten in die F⁻-Zelle.
:*Gen B kommt nach 8 Minuten in die F⁻-Zelle.
:*Gen C kommt nach 12 Minuten in die F⁻-Zelle.
:*Gen D kommt nach 20 Minuten in die F⁻-Zelle.
:Ein typisches Ergebnis für den Versuch der unterbrochenen Paarung (interrupted mating) ist in Tab. 7 dargestellt:
&lt;div align="center"&gt;
{| border=1
 |&lt;div align="center"&gt;Zeitpunkt der Unterbrechung in min&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;nachgewiesene Rekombination für Gen&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;1&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;-&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;2&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;-&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;3&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;-&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;4&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;-&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;5&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;A&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;6&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;A&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;7&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;A&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;8&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;A, B&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;9&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;A, B&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;10&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;A, B&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;11&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;A, B&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;12&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;A, B, C&lt;/div&gt;
 |}&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Tab. 7: Beispielsergebnis für den Versuch der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)'''&lt;/small&gt;

Da die Konjugationsbrücken aber auch ohne Einwirkung nur begrenzte Zeit halten, können auf diese Weise nur wenige Gene kartiert werden (gesamter Transfer aller Gene würde 100 Minuten dauern). Verwendet man aber unterschiedliche Hfr-Stämme, die sich im Ort des Einbaus und in der Orientierung des F-Plasmids unterscheiden, kann man eine Genkarte der gesamten chromosomalen DNA erstellen:</text>
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    <text bytes="2248" xml:space="preserve">Von einer Hfr-Zelle werden die chromosomalen Gene in einer ganz bestimmten Reihenfolge in die F⁻-Zelle abgespult. Durch Zerstören der Konjugationsbrücken zu unterschiedlichen Zeiten kann mit Hilfe geeigneter F⁻-Mutanten untersucht werde, ob bereits Rekombination stattgefunden hat.
Beispiel:
:Die F⁻-Mutante besitzt die Gene A⁻, B⁻, C⁻ und D⁻ (z. B. für die Synthese verschiedener Enzyme). Die Reihenfolge der abgespaltenen Gene der Hfr-Zelle ist folgende:
:*Gen A kommt nach 5 Minuten in die F⁻-Zelle.
:*Gen B kommt nach 8 Minuten in die F⁻-Zelle.
:*Gen C kommt nach 12 Minuten in die F⁻-Zelle.
:*Gen D kommt nach 20 Minuten in die F⁻-Zelle.
:Ein typisches Ergebnis für den Versuch der unterbrochenen Paarung (interrupted mating) ist in Tab. 7 dargestellt:
&lt;div align="center"&gt;
:{| border=1
 |&lt;div align="center"&gt;Zeitpunkt der Unterbrechung in min&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;nachgewiesene Rekombination für Gen&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;1&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;-&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;2&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;-&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;3&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;-&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;4&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;-&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;5&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;A&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;6&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;A&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;7&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;A&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;8&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;A, B&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;9&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;A, B&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;10&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;A, B&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;11&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;A, B&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;12&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;A, B, C&lt;/div&gt;
 |}&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Tab. 7: Beispielsergebnis für den Versuch der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)'''&lt;/small&gt;

Da die Konjugationsbrücken aber auch ohne Einwirkung nur begrenzte Zeit halten, können auf diese Weise nur wenige Gene kartiert werden (gesamter Transfer aller Gene würde 100 Minuten dauern). Verwendet man aber unterschiedliche Hfr-Stämme, die sich im Ort des Einbaus und in der Orientierung des F-Plasmids unterscheiden, kann man eine Genkarte der gesamten chromosomalen DNA erstellen:</text>
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    <text bytes="2584" xml:space="preserve">Von einer Hfr-Zelle werden die chromosomalen Gene in einer ganz bestimmten Reihenfolge in die F⁻-Zelle abgespult. Durch Zerstören der Konjugationsbrücken zu unterschiedlichen Zeiten kann mit Hilfe geeigneter F⁻-Mutanten untersucht werde, ob bereits Rekombination stattgefunden hat.
Beispiel:
:Die F⁻-Mutante besitzt die Gene A⁻, B⁻, C⁻ und D⁻ (z. B. für die Synthese verschiedener Enzyme). Die Reihenfolge der abgespaltenen Gene der Hfr-Zelle ist folgende:
:*Gen A kommt nach 5 Minuten in die F⁻-Zelle.
:*Gen B kommt nach 8 Minuten in die F⁻-Zelle.
:*Gen C kommt nach 12 Minuten in die F⁻-Zelle.
:*Gen D kommt nach 20 Minuten in die F⁻-Zelle.
:Ein typisches Ergebnis für den Versuch der unterbrochenen Paarung (interrupted mating) ist in Tab. 7 dargestellt:
&lt;div align="center"&gt;
:{| border=1
 |&lt;div align="center"&gt;Zeitpunkt der Unterbrechung in min&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;nachgewiesene Rekombination für Gen&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;1&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;-&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;2&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;-&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;3&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;-&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;4&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;-&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;5&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;A&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;6&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;A&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;7&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;A&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;8&lt;/div&gt;
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 |-
 |&lt;div align="center"&gt;9&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;A, B&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;10&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;A, B&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;11&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;A, B&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;12&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;A, B, C&lt;/div&gt;
 |}&lt;/div&gt;
:&lt;small&gt;'''Tab. 7: Beispielsergebnis für den Versuch der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)'''&lt;/small&gt;

:Da die Konjugationsbrücken aber auch ohne Einwirkung nur begrenzte Zeit halten, können auf diese Weise nur wenige Gene kartiert werden (gesamter Transfer aller Gene würde 100 Minuten dauern). Verwendet man aber unterschiedliche Hfr-Stämme, die sich im Ort des Einbaus und in der Orientierung des F-Plasmids unterscheiden, kann man eine Genkarte der gesamten chromosomalen DNA erstellen:
&lt;div align="center"&gt;
{| border=1
 |colspan=2 |Hfr-Stamm 1
 |colspan=2 |Hfr-Stamm 2
 |colspan=2 |Hfr-Stamm 3
 |colspan=2 |Hfr-Stamm 4
 |- 
 |5
 |A
 |7
 |G
 |6
 |L
 |2
 |K
 |- 
 |8
 |Z
 |15
 |K
 |11
 |O
 |10
 |G
 |- 
 |12
 |G
 |19
 |B
 |18
 |F
 |14
 |Z
 |- 
 |20
 |K
 |26
 |F
 |29
 |K
 |17
 |A
 |- 
 |
 |
 |
 |
 |
 |
 |21
 |M
 |}&lt;/div&gt;</text>
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    <text bytes="3572" xml:space="preserve">Von einer Hfr-Zelle werden die chromosomalen Gene in einer ganz bestimmten Reihenfolge in die F⁻-Zelle abgespult. Durch Zerstören der Konjugationsbrücken zu unterschiedlichen Zeiten kann mit Hilfe geeigneter F⁻-Mutanten untersucht werde, ob bereits Rekombination stattgefunden hat.
Beispiel:
:Die F⁻-Mutante besitzt die Gene A⁻, B⁻, C⁻ und D⁻ (z. B. für die Synthese verschiedener Enzyme). Die Reihenfolge der abgespaltenen Gene der Hfr-Zelle ist folgende:
:*Gen A kommt nach 5 Minuten in die F⁻-Zelle.
:*Gen B kommt nach 8 Minuten in die F⁻-Zelle.
:*Gen C kommt nach 12 Minuten in die F⁻-Zelle.
:*Gen D kommt nach 20 Minuten in die F⁻-Zelle.
:Ein typisches Ergebnis für den Versuch der unterbrochenen Paarung (interrupted mating) ist in Tab. 7 dargestellt:
&lt;div align="center"&gt;
:{| border=1
 |&lt;div align="center"&gt;Zeitpunkt der Unterbrechung in min&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;nachgewiesene Rekombination für Gen&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;1&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;-&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;2&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;-&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;3&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;-&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;4&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;-&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;5&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;A&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;6&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;A&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;7&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;A&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;8&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;A, B&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;9&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;A, B&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;10&lt;/div&gt;
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 |-
 |&lt;div align="center"&gt;11&lt;/div&gt;
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 |-
 |&lt;div align="center"&gt;12&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;A, B, C&lt;/div&gt;
 |}&lt;/div&gt;
:&lt;small&gt;'''Tab. 7: Beispielsergebnis für den Versuch der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)'''&lt;/small&gt;

:Da die Konjugationsbrücken aber auch ohne Einwirkung nur begrenzte Zeit halten, können auf diese Weise nur wenige Gene kartiert werden (gesamter Transfer aller Gene würde 100 Minuten dauern). Verwendet man aber unterschiedliche Hfr-Stämme, die sich im Ort des Einbaus und in der Orientierung des F-Plasmids unterscheiden, kann man eine Genkarte der gesamten chromosomalen DNA erstellen:
&lt;div align="center"&gt;
{| border=1
 |colspan=2 |&lt;div align="center"&gt;Hfr-Stamm 1&lt;/div&gt;
 |colspan=2 |&lt;div align="center"&gt;Hfr-Stamm 2&lt;/div&gt;
 |colspan=2 |&lt;div align="center"&gt;Hfr-Stamm 3&lt;/div&gt;
 |colspan=2 |&lt;div align="center"&gt;Hfr-Stamm 4&lt;/div&gt;
 |- 
 |&lt;div align="center"&gt;5&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;A&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;7&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;G&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;6&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;L&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;2&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;K&lt;/div&gt;
 |- 
 |&lt;div align="center"&gt;8&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Z&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;15&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;K&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;11&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;O&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;10&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;G&lt;/div&gt;
 |- 
 |&lt;div align="center"&gt;12&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;G&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;19&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;B&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;18&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;F&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;14&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Z&lt;/div&gt;
 |- 
 |&lt;div align="center"&gt;20&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;K&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;26&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;F&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;29&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;K&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;17&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;A&lt;/div&gt;
 |- 
 |
 |
 |
 |
 |
 |
 |&lt;div align="center"&gt;21&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;M&lt;/div&gt;
 |}&lt;/div&gt;</text>
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Beispiel:
:Die F⁻-Mutante besitzt die Gene A⁻, B⁻, C⁻ und D⁻ (z. B. für die Synthese verschiedener Enzyme). Die Reihenfolge der abgespaltenen Gene der Hfr-Zelle ist folgende:
:*Gen A kommt nach 5 Minuten in die F⁻-Zelle.
:*Gen B kommt nach 8 Minuten in die F⁻-Zelle.
:*Gen C kommt nach 12 Minuten in die F⁻-Zelle.
:*Gen D kommt nach 20 Minuten in die F⁻-Zelle.
:Ein typisches Ergebnis für den Versuch der unterbrochenen Paarung (interrupted mating) ist in Tab. 7 dargestellt:
&lt;div align="center"&gt;
:{| border=1
 |&lt;div align="center"&gt;Zeitpunkt der Unterbrechung in min&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;nachgewiesene Rekombination für Gen&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;1&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;-&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;2&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;-&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;3&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;-&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;4&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;-&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;5&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;A&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;6&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;A&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;7&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;A&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;8&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;A, B&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;9&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;A, B&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;10&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;A, B&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;11&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;A, B&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;12&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;A, B, C&lt;/div&gt;
 |}&lt;/div&gt;
:&lt;small&gt;'''Tab. 7: Beispielsergebnis für den Versuch der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)'''&lt;/small&gt;

:Da die Konjugationsbrücken aber auch ohne Einwirkung nur begrenzte Zeit halten, können auf diese Weise nur wenige Gene kartiert werden (gesamter Transfer aller Gene würde 100 Minuten dauern). Verwendet man aber unterschiedliche Hfr-Stämme, die sich im Ort des Einbaus und in der Orientierung des F-Plasmids unterscheiden, kann man eine Genkarte der gesamten chromosomalen DNA erstellen:
&lt;div align="center"&gt;
{| border=1
 |colspan=2 |&lt;div align="center"&gt;Hfr-Stamm 1&lt;/div&gt;
 |colspan=2 |&lt;div align="center"&gt;Hfr-Stamm 2&lt;/div&gt;
 |colspan=2 |&lt;div align="center"&gt;Hfr-Stamm 3&lt;/div&gt;
 |colspan=2 |&lt;div align="center"&gt;Hfr-Stamm 4&lt;/div&gt;
 |- 
 |&lt;div align="center"&gt;5&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;A&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;7&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;G&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;6&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;L&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;2&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;K&lt;/div&gt;
 |- 
 |&lt;div align="center"&gt;8&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Z&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;15&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;K&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;11&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;O&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;10&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;G&lt;/div&gt;
 |- 
 |&lt;div align="center"&gt;12&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;G&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;19&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;B&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;18&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;F&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;14&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Z&lt;/div&gt;
 |- 
 |&lt;div align="center"&gt;20&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;K&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;26&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;F&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;29&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;K&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;17&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;A&lt;/div&gt;
 |- 
 |
 |
 |
 |
 |
 |
 |&lt;div align="center"&gt;21&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;M&lt;/div&gt;
 |}&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Tab. 8: Versuch der unterbrochenen Paarung bei verschiedenen Hfr-Stämmen'''&lt;/small&gt;

&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Genkarte.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 14: Genkarte der chromosomalen DNA mit Hilfe des Versuchs der unterbrochenen Paarung'''&lt;/small&gt;</text>
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    <comment>Genkarte der chromosomalen DNA, erstellt mit Hilfe des Versuchs der unterbrochenen Paarung</comment>
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    <text bytes="90" xml:space="preserve">Genkarte der chromosomalen DNA, erstellt mit Hilfe des Versuchs der unterbrochenen Paarung</text>
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  <title>2.3.1 Allgemeines</title>
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    <text bytes="1446" xml:space="preserve">'''Antibiotika''' sind Stoffwechselprodukte von Mikroorganismen, die bereits in geringer Konzentration andere Mikroorganismen, v. a. Bakterien, im Wachstum hemmen oder abtöten. Sie sind '''sekundäre Stoffwechselprodukte''', die nicht lebensnotwendig (essentiell) sind, aber den Mikroorganismen einen Vorteil bringen.

Gegenwärtig sind ca. 5.000 Antibiotika bekannt. Davon haben etwa 150 eine medizinische Bedeutung, etwa 100 werden großtechnisch (biotechnologisch) hergestellt. Von diesen 100 sind 80 % Penicilline. Beispiele für wichtige Antibiotika sind '''Streptomycin''' (von Streptomyceten), '''Tetracyclin''', '''Gentamycin''', '''Penicillin''' (vom Schimmelpilz ''Penicillium''), '''Ampicillin''', '''Chloramphenicol''', '''Kanamycin''', '''Erythromycin''', '''Bacitracin''' (von ''Bacillus'') und '''Cephalosporin''' (von ''Cephalosporium'').

Mögliche '''Wirkungsorte''' der Antibiotika sind
*die '''Zellwand''',
*die '''Proteinbiosynthese''' (Übersetzung der Gene in Eiweiße),
*die '''Transkription''' (Teilschritt der Proteinbiosynthese),
*die '''Membranfunktion''',
*der '''Nukleinsäure-Stoffwechsel''' und
*die '''enzymatische Wirkweise'''.
Die Wirkung von Antibiotika erfolgt überwiegend '''bakterizid''' (Bakterien abtötend) oder '''fungizid''' (Pilze abtötend) bzw. '''bakteriostatisch''' oder '''fungistatisch''' (vorübergehende Hemmung im Wachstum und der Vermehrung, die beim Absetzen von Antibiotika zurückgeht).</text>
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  <title>2.3.2 Penicillin</title>
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    <text bytes="2446" xml:space="preserve">'''Penicillin''' (in der Natur häuptsächlich als '''Penicillin G''') wird von ''Penicillium'', dem ''Pinselschimmel'', gebildet. Dies wurde 1928 erstmals von ALEXANDER FLEMING (1929) bei ''Penicillium notatum'' zufällig entdeckt. Die großtechnische Gewinnung von Penicillin erfolgt mit Hilfe von ''Penicillium chrysogenum''.

Das Benzylpenicillin (Penicillin G) hat folgende chemische Strukturformel:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Benzylpenicillin (Penicillin G).jpg]]&lt;/div
Die wirksame Struktur des Benzylpenicillins ist der sog. '''β-Lactam-Ring''' (rot) (hier bindet "versehentlich" das Enzym '''Transpeptidase''').

Penicillin wirkt auf die bakterielle Zellwand, deren Kernstück das Murein ist. Murein besteht aus parallelen Ketten, in denen die Zuckerderivate N-Acetylglucosamin (GlcNAc, G) und N-Acetylmuraminsäure (MurNAc, M) abwechseln. An jeder N-Acetylmuraminsäure hängt ein Tetrapeptid (Kette aus vier Aminosäuren). Die Tetrapeptide gegenüberliegender N-Acetylmuraminsäuren sind miteinander verknüpft (Transpeptidierung; geschieht mit dem Enzym Transpeptidase). Bei der Mureinerweiterung wachsender Bakterien muß diese Verknüpfung gelöst, neue Mureinbausteine eingebaut und das Murein durch Transpeptidierung wieder verschlossen werden. '''Penicillin verhindert die Transpeptidierung bei wachsenden Bakterienzellen'''!

Die Transpeptidase bindet "versehentlich" an den β-Lactam-Ring, so daß das Wiederverknüpfen der Tetrapeptide unterbleibt. Dadurch bleibt die Zellwand offen, das Cytoplasma läuft aus und die Zellen sterben. Penicillin wirkt also '''bakterizid'''.

Außerdem wirkt Penicillin aber nur sehr schlecht (d. h. nur in hohen Konzentrationen) auf gramnegative Bakterien. Der Grund dafür ist, daß das Penicillin in seiner Molekülstruktur überwiegend '''hydrophil''' (viele polare Bindungen) ist und daher die hydrophobe äußere Membran der gramnegativen Zellwand nur schlecht durchdringen und das darunterliegende Murein erreichen kann.

Nach Penicillin-Einwirkung bleiben die sog. '''Protoplasten'''[1] zurück. Im Verlauf der Penicillin-Einwirkung verändern die nun vorhandenen Protoplasten ihre Zellform in charakteristischer Weise. Es treten v. a. zwei Formen durch Verschiebung des Cytoplasmas auf:
*'''Hasenohr-Formen''' und
*'''L-Formen'''.
Die Protoplasten sind im isotonischen Medium relativ stabil

-----

&lt;small&gt;[1]: Zellen ohne Zellwand bzw. hier mit daran hängenden Zellwandresten&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="2447" xml:space="preserve">'''Penicillin''' (in der Natur häuptsächlich als '''Penicillin G''') wird von ''Penicillium'', dem ''Pinselschimmel'', gebildet. Dies wurde 1928 erstmals von ALEXANDER FLEMING (1929) bei ''Penicillium notatum'' zufällig entdeckt. Die großtechnische Gewinnung von Penicillin erfolgt mit Hilfe von ''Penicillium chrysogenum''.

Das Benzylpenicillin (Penicillin G) hat folgende chemische Strukturformel:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Benzylpenicillin (Penicillin G).jpg]]&lt;/div&gt;
Die wirksame Struktur des Benzylpenicillins ist der sog. '''β-Lactam-Ring''' (rot) (hier bindet "versehentlich" das Enzym '''Transpeptidase''').

Penicillin wirkt auf die bakterielle Zellwand, deren Kernstück das Murein ist. Murein besteht aus parallelen Ketten, in denen die Zuckerderivate N-Acetylglucosamin (GlcNAc, G) und N-Acetylmuraminsäure (MurNAc, M) abwechseln. An jeder N-Acetylmuraminsäure hängt ein Tetrapeptid (Kette aus vier Aminosäuren). Die Tetrapeptide gegenüberliegender N-Acetylmuraminsäuren sind miteinander verknüpft (Transpeptidierung; geschieht mit dem Enzym Transpeptidase). Bei der Mureinerweiterung wachsender Bakterien muß diese Verknüpfung gelöst, neue Mureinbausteine eingebaut und das Murein durch Transpeptidierung wieder verschlossen werden. '''Penicillin verhindert die Transpeptidierung bei wachsenden Bakterienzellen'''!

Die Transpeptidase bindet "versehentlich" an den β-Lactam-Ring, so daß das Wiederverknüpfen der Tetrapeptide unterbleibt. Dadurch bleibt die Zellwand offen, das Cytoplasma läuft aus und die Zellen sterben. Penicillin wirkt also '''bakterizid'''.

Außerdem wirkt Penicillin aber nur sehr schlecht (d. h. nur in hohen Konzentrationen) auf gramnegative Bakterien. Der Grund dafür ist, daß das Penicillin in seiner Molekülstruktur überwiegend '''hydrophil''' (viele polare Bindungen) ist und daher die hydrophobe äußere Membran der gramnegativen Zellwand nur schlecht durchdringen und das darunterliegende Murein erreichen kann.

Nach Penicillin-Einwirkung bleiben die sog. '''Protoplasten'''[1] zurück. Im Verlauf der Penicillin-Einwirkung verändern die nun vorhandenen Protoplasten ihre Zellform in charakteristischer Weise. Es treten v. a. zwei Formen durch Verschiebung des Cytoplasmas auf:
*'''Hasenohr-Formen''' und
*'''L-Formen'''.
Die Protoplasten sind im isotonischen Medium relativ stabil

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&lt;small&gt;[1]: Zellen ohne Zellwand bzw. hier mit daran hängenden Zellwandresten&lt;/small&gt;</text>
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  <title>Datei:Benzylpenicillin (Penicillin G).jpg</title>
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    <comment>Strukturformel des Benzylpenicillin (Penicillin G)</comment>
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  <title>1.4 Energetische Grundlagen</title>
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    <text bytes="3533" xml:space="preserve">Wenn einer oder mehrere Stoffe chemisch reagieren, wird Energie benötigt oder freigesetzt. Dies gilt für alle chemischen und daher auch biochemisch-physiologischen Vorgänge. Die dabei genutzte Energie wird meist als Wärme umgesetzt, den Wärmeinhalt bei konstantem Druck bezeichnet man als Enthalpie H .
Allgemein erfolgt eine Reaktion wie folgt dargestellt:
Edukte  Produkte
Je nachdem, ob die Enthalpie der Edukte oder die der Produkte größer ist, unterscheidet man zwischen exergoner Reaktion (Energie wird frei; H(Edukte) &gt; H(Produkte)) und endergoner Reaktion (Energie muß zum Ablauf der Reaktion zugeführt werden; H(Edukte) &lt; H(Produkte)) bzw. synonym zwischen exothermer (Wärme wird frei) und endothermer Reaktion (Wärme wird aufgenommen).
Die Standardreaktionsenthalpie    läßt sich anhand der Standardbildungsenergien10   berechnen:
 
Für Elemente beträgt die Standardbildungsenergie  . Für Elemente, die – wie z. B. Kohlenstoff – in unterschiedlichen Modifikationen vorliegen, erhält die stabilste Form 0. So beträgt beispielsweise   und  .  Bei Verbindungen muß   entsprechenden Tabellen entnommen werden.
GERMAIN HENRI HESS stellte 1840 in einem Wärmesatz den Einfluß des Reaktionswegs (über unterschiedliche Zwischenprodukte von ein und demselben Edukt zum gleichen Produkt) auf die bei der entsprechenden Reaktion entstehende Reaktionsenthalpie dar. Wärmesatz nach HESS:
Die Enthalpieänderung   einer Gesamtreaktion
ist die Summe der Einzeländerungen der Einzelreaktionen.
Für die Synthese von Kohlenstoffdioxid gibt es mehrere Möglichkeiten. Die einfachste ist die direkte Synthese aus den Elementen Kohlenstoff und Sauerstoff.
Reaktion:
C + O2  CO2
 
Anstatt der direkten Oxidation von Kohlenstoff mit 2 Sauerstoffatomen kann unter bestimmten Voraussetzungen nur 1 O übertragen werden und erst dann das Zweite:
1. Teilreaktion: Kohlenmonoxidsynthese
C +  O2  CO
 
2. Teilreaktion: CO2-Synthese
CO +  O2  CO2
 
Gesamtbilanz:
 
 
Neben der energetischen (thermischen) Zwängen und Gegebenheiten chemischer Systeme spielt die Entropie eine weitere wichtige Rolle. Sie ist ein Maß für die Unordnung eines Systems. Gem. des 2. Hauptsatz der Thermodynamik streben alle (und damit auch chemische) Systeme zu einem größtmöglichen Entropiezustand. So ist beispielsweise die Entropie eines Stoffes im festen Aggregatzustand kleiner als die im flüssigen und diese wiederum kleiner als die Entropie des gasförmigen Zustands.
Die sog. freie Enthalpie  kann als Maß der Triebkraft einer chemischen Reaktion – angetrieben durch Entstehung energiearmer und damit stabiler Endzustände (H &lt; 0) sowie durch Zunahme der Entropie (S &gt; 0) – angegeben und berechnet werden:
 
mit
:ΔG:	freie Enthalpie
:ΔH:	Enthalpieänderung
:T:	Temperatur in K 
:ΔS:	Entropieänderung
Sofern ΔG &lt; 0 findet ein freiwilliger Ablauf der Reaktion statt (die entsprechende Reaktion ist exeron). Wenn G &gt; 0 findet die Reaktion nicht freiwillig (nicht ohne weitere Energiezufuhr; Reaktion ist enderon) statt.
Die zur Auslösung einer Reaktion zugeführte Energie wird als Aktivierungsenergie EA bezeichnet. Erst wenn das chemische System entsprechend viel Energie aufgenommen hat, kann die Reaktion ablaufen:
 
Abb. 2:	Reaktionsverlauf am Beispiel einer exothermen Reaktion
Sofern dem System die notwendige Aktivierungsenergie EA zugeführt wurde, läuft die Reaktion unter Abgabe von Energie freiwillig ab. Dabei wird sowohl die Aktivierungsenergie frei, als auch zusätzliche Reaktionsenthalpie.</text>
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  <title>1.4 Energetische Grundlagen</title>
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    <text bytes="3598" xml:space="preserve">Wenn einer oder mehrere Stoffe chemisch reagieren, wird Energie benötigt oder freigesetzt. Dies gilt für alle chemischen und daher auch biochemisch-physiologischen Vorgänge. Die dabei genutzte Energie wird meist als Wärme umgesetzt, den Wärmeinhalt bei konstantem Druck bezeichnet man als Enthalpie H .
Allgemein erfolgt eine Reaktion wie folgt dargestellt:
Edukte  Produkte
Je nachdem, ob die Enthalpie der Edukte oder die der Produkte größer ist, unterscheidet man zwischen exergoner Reaktion (Energie wird frei; H(Edukte) &gt; H(Produkte)) und endergoner Reaktion (Energie muß zum Ablauf der Reaktion zugeführt werden; H(Edukte) &lt; H(Produkte)) bzw. synonym zwischen exothermer (Wärme wird frei) und endothermer Reaktion (Wärme wird aufgenommen).
Die Standardreaktionsenthalpie    läßt sich anhand der Standardbildungsenergien10   berechnen:
 
Für Elemente beträgt die Standardbildungsenergie  . Für Elemente, die – wie z. B. Kohlenstoff – in unterschiedlichen Modifikationen vorliegen, erhält die stabilste Form 0. So beträgt beispielsweise   und  .  Bei Verbindungen muß   entsprechenden Tabellen entnommen werden.
GERMAIN HENRI HESS stellte 1840 in einem Wärmesatz den Einfluß des Reaktionswegs (über unterschiedliche Zwischenprodukte von ein und demselben Edukt zum gleichen Produkt) auf die bei der entsprechenden Reaktion entstehende Reaktionsenthalpie dar. Wärmesatz nach HESS:
Die Enthalpieänderung   einer Gesamtreaktion
ist die Summe der Einzeländerungen der Einzelreaktionen.
Für die Synthese von Kohlenstoffdioxid gibt es mehrere Möglichkeiten. Die einfachste ist die direkte Synthese aus den Elementen Kohlenstoff und Sauerstoff.
Reaktion:
C + O2  CO2
 
Anstatt der direkten Oxidation von Kohlenstoff mit 2 Sauerstoffatomen kann unter bestimmten Voraussetzungen nur 1 O übertragen werden und erst dann das Zweite:
1. Teilreaktion: Kohlenmonoxidsynthese
C +  O2  CO
 
2. Teilreaktion: CO2-Synthese
CO +  O2  CO2
 
Gesamtbilanz:
 
 
Neben der energetischen (thermischen) Zwängen und Gegebenheiten chemischer Systeme spielt die Entropie eine weitere wichtige Rolle. Sie ist ein Maß für die Unordnung eines Systems. Gem. des 2. Hauptsatz der Thermodynamik streben alle (und damit auch chemische) Systeme zu einem größtmöglichen Entropiezustand. So ist beispielsweise die Entropie eines Stoffes im festen Aggregatzustand kleiner als die im flüssigen und diese wiederum kleiner als die Entropie des gasförmigen Zustands.

Die sog. '''freie Enthalpie'''[3] kann als Maß der Triebkraft einer chemischen Reaktion – angetrieben durch Entstehung energiearmer und damit stabiler Endzustände (ΔH &lt; 0) sowie durch Zunahme der Entropie (S &gt; 0) – angegeben und berechnet werden:
&lt;div align="center"&gt;ΔG = ΔH - T * ΔS&lt;/div&gt;
mit
:ΔG:	freie Enthalpie
:ΔH:	Enthalpieänderung
:T:	Temperatur in K[4]
:ΔS:	Entropieänderung
Sofern ΔG &lt; 0 findet ein freiwilliger Ablauf der Reaktion statt (die entsprechende Reaktion ist exeron). Wenn ΔG &gt; 0 findet die Reaktion nicht freiwillig (nicht ohne weitere Energiezufuhr; Reaktion ist enderon) statt.

Die zur Auslösung einer Reaktion zugeführte Energie wird als Aktivierungsenergie EA bezeichnet. Erst wenn das chemische System entsprechend viel Energie aufgenommen hat, kann die Reaktion ablaufen:
 
Abb. 2:	Reaktionsverlauf am Beispiel einer exothermen Reaktion
Sofern dem System die notwendige Aktivierungsenergie E&lt;sub&gt;A&lt;/sub&gt; zugeführt wurde, läuft die Reaktion unter Abgabe von Energie freiwillig ab. Dabei wird sowohl die Aktivierungsenergie frei, als auch zusätzliche Reaktionsenthalpie.</text>
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    <text bytes="3609" xml:space="preserve">Wenn einer oder mehrere Stoffe chemisch reagieren, wird Energie benötigt oder freigesetzt. Dies gilt für alle chemischen und daher auch biochemisch-physiologischen Vorgänge. Die dabei genutzte Energie wird meist als Wärme umgesetzt, den Wärmeinhalt bei konstantem Druck bezeichnet man als Enthalpie H .
Allgemein erfolgt eine Reaktion wie folgt dargestellt:
Edukte  Produkte
Je nachdem, ob die Enthalpie der Edukte oder die der Produkte größer ist, unterscheidet man zwischen exergoner Reaktion (Energie wird frei; H(Edukte) &gt; H(Produkte)) und endergoner Reaktion (Energie muß zum Ablauf der Reaktion zugeführt werden; H(Edukte) &lt; H(Produkte)) bzw. synonym zwischen exothermer (Wärme wird frei) und endothermer Reaktion (Wärme wird aufgenommen).
Die Standardreaktionsenthalpie    läßt sich anhand der Standardbildungsenergien10   berechnen:
 
Für Elemente beträgt die Standardbildungsenergie  . Für Elemente, die – wie z. B. Kohlenstoff – in unterschiedlichen Modifikationen vorliegen, erhält die stabilste Form 0. So beträgt beispielsweise   und  .  Bei Verbindungen muß   entsprechenden Tabellen entnommen werden.
GERMAIN HENRI HESS stellte 1840 in einem Wärmesatz den Einfluß des Reaktionswegs (über unterschiedliche Zwischenprodukte von ein und demselben Edukt zum gleichen Produkt) auf die bei der entsprechenden Reaktion entstehende Reaktionsenthalpie dar. Wärmesatz nach HESS:
Die Enthalpieänderung   einer Gesamtreaktion
ist die Summe der Einzeländerungen der Einzelreaktionen.
Für die Synthese von Kohlenstoffdioxid gibt es mehrere Möglichkeiten. Die einfachste ist die direkte Synthese aus den Elementen Kohlenstoff und Sauerstoff.
Reaktion:
C + O2  CO2
 
Anstatt der direkten Oxidation von Kohlenstoff mit 2 Sauerstoffatomen kann unter bestimmten Voraussetzungen nur 1 O übertragen werden und erst dann das Zweite:
1. Teilreaktion: Kohlenmonoxidsynthese
C +  O2  CO
 
2. Teilreaktion: CO2-Synthese
CO +  O2  CO2
 
Gesamtbilanz:
 
 
Neben der energetischen (thermischen) Zwängen und Gegebenheiten chemischer Systeme spielt die Entropie eine weitere wichtige Rolle. Sie ist ein Maß für die Unordnung eines Systems. Gem. des 2. Hauptsatz der Thermodynamik streben alle (und damit auch chemische) Systeme zu einem größtmöglichen Entropiezustand. So ist beispielsweise die Entropie eines Stoffes im festen Aggregatzustand kleiner als die im flüssigen und diese wiederum kleiner als die Entropie des gasförmigen Zustands.

Die sog. '''freie Enthalpie'''[3] kann als Maß der Triebkraft einer chemischen Reaktion – angetrieben durch Entstehung energiearmer und damit stabiler Endzustände (ΔH &lt; 0) sowie durch Zunahme der Entropie (S &gt; 0) – angegeben und berechnet werden:
&lt;div align="center"&gt;ΔG = ΔH - T * ΔS&lt;/div&gt;
mit
:ΔG:	freie Enthalpie
:ΔH:	Enthalpieänderung
:T:	Temperatur in K[4]
:ΔS:	Entropieänderung
Sofern ΔG &lt; 0 findet ein freiwilliger Ablauf der Reaktion statt (die entsprechende Reaktion ist exeron). Wenn ΔG &gt; 0 findet die Reaktion nicht freiwillig (nicht ohne weitere Energiezufuhr; Reaktion ist enderon) statt.

Die zur Auslösung einer Reaktion zugeführte Energie wird als Aktivierungsenergie E&lt;sub&gt;A&lt;/sub&gt; bezeichnet. Erst wenn das chemische System entsprechend viel Energie aufgenommen hat, kann die Reaktion ablaufen:
 
Abb. 2:	Reaktionsverlauf am Beispiel einer exothermen Reaktion
Sofern dem System die notwendige Aktivierungsenergie E&lt;sub&gt;A&lt;/sub&gt; zugeführt wurde, läuft die Reaktion unter Abgabe von Energie freiwillig ab. Dabei wird sowohl die Aktivierungsenergie frei, als auch zusätzliche Reaktionsenthalpie.</text>
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    <text bytes="3746" xml:space="preserve">Wenn einer oder mehrere Stoffe chemisch reagieren, wird Energie benötigt oder freigesetzt. Dies gilt für alle chemischen und daher auch biochemisch-physiologischen Vorgänge. Die dabei genutzte Energie wird meist als Wärme umgesetzt, den Wärmeinhalt bei konstantem Druck bezeichnet man als '''Enthalpie H'''[1].

Allgemein erfolgt eine Reaktion wie folgt dargestellt:
&lt;div align="center"&gt;Edukte → Produkte&lt;/div&gt;
Je nachdem, ob die Enthalpie der Edukte oder die der Produkte größer ist, unterscheidet man zwischen '''exergoner''' Reaktion (Energie wird frei; H(Edukte) &gt; H(Produkte)) und '''endergoner''' Reaktion (Energie muß zum Ablauf der Reaktion zugeführt werden; H(Edukte) &lt; H(Produkte)) bzw. synonym zwischen '''exothermer''' (Wärme wird frei) und '''endothermer''' Reaktion (Wärme wird aufgenommen).

Die Standardreaktionsenthalpie[2] [[Bild:Standardreaktionsenergie.jpg]] läßt sich anhand der Standardbildungsenergien[2] [[Bild:Standardbildungsenthalpie.jpg]]  berechnen:
 
Für Elemente beträgt die Standardbildungsenergie  . Für Elemente, die – wie z. B. Kohlenstoff – in unterschiedlichen Modifikationen vorliegen, erhält die stabilste Form 0. So beträgt beispielsweise   und  .  Bei Verbindungen muß   entsprechenden Tabellen entnommen werden.
GERMAIN HENRI HESS stellte 1840 in einem Wärmesatz den Einfluß des Reaktionswegs (über unterschiedliche Zwischenprodukte von ein und demselben Edukt zum gleichen Produkt) auf die bei der entsprechenden Reaktion entstehende Reaktionsenthalpie dar. Wärmesatz nach HESS:
Die Enthalpieänderung   einer Gesamtreaktion
ist die Summe der Einzeländerungen der Einzelreaktionen.
Für die Synthese von Kohlenstoffdioxid gibt es mehrere Möglichkeiten. Die einfachste ist die direkte Synthese aus den Elementen Kohlenstoff und Sauerstoff.
Reaktion:
C + O2  CO2
 
Anstatt der direkten Oxidation von Kohlenstoff mit 2 Sauerstoffatomen kann unter bestimmten Voraussetzungen nur 1 O übertragen werden und erst dann das Zweite:
1. Teilreaktion: Kohlenmonoxidsynthese
C +  O2  CO
 
2. Teilreaktion: CO2-Synthese
CO +  O2  CO2
 
Gesamtbilanz:
 
 
Neben der energetischen (thermischen) Zwängen und Gegebenheiten chemischer Systeme spielt die Entropie eine weitere wichtige Rolle. Sie ist ein Maß für die Unordnung eines Systems. Gem. des 2. Hauptsatz der Thermodynamik streben alle (und damit auch chemische) Systeme zu einem größtmöglichen Entropiezustand. So ist beispielsweise die Entropie eines Stoffes im festen Aggregatzustand kleiner als die im flüssigen und diese wiederum kleiner als die Entropie des gasförmigen Zustands.

Die sog. '''freie Enthalpie'''[3] kann als Maß der Triebkraft einer chemischen Reaktion – angetrieben durch Entstehung energiearmer und damit stabiler Endzustände (ΔH &lt; 0) sowie durch Zunahme der Entropie (S &gt; 0) – angegeben und berechnet werden:
&lt;div align="center"&gt;ΔG = ΔH - T * ΔS&lt;/div&gt;
mit
:ΔG:	freie Enthalpie
:ΔH:	Enthalpieänderung
:T:	Temperatur in K[4]
:ΔS:	Entropieänderung
Sofern ΔG &lt; 0 findet ein freiwilliger Ablauf der Reaktion statt (die entsprechende Reaktion ist exeron). Wenn ΔG &gt; 0 findet die Reaktion nicht freiwillig (nicht ohne weitere Energiezufuhr; Reaktion ist enderon) statt.

Die zur Auslösung einer Reaktion zugeführte Energie wird als Aktivierungsenergie E&lt;sub&gt;A&lt;/sub&gt; bezeichnet. Erst wenn das chemische System entsprechend viel Energie aufgenommen hat, kann die Reaktion ablaufen:
 
Abb. 2:	Reaktionsverlauf am Beispiel einer exothermen Reaktion
Sofern dem System die notwendige Aktivierungsenergie E&lt;sub&gt;A&lt;/sub&gt; zugeführt wurde, läuft die Reaktion unter Abgabe von Energie freiwillig ab. Dabei wird sowohl die Aktivierungsenergie frei, als auch zusätzliche Reaktionsenthalpie.</text>
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    <text bytes="3746" xml:space="preserve">Wenn einer oder mehrere Stoffe chemisch reagieren, wird Energie benötigt oder freigesetzt. Dies gilt für alle chemischen und daher auch biochemisch-physiologischen Vorgänge. Die dabei genutzte Energie wird meist als Wärme umgesetzt, den Wärmeinhalt bei konstantem Druck bezeichnet man als '''Enthalpie H'''[1].

Allgemein erfolgt eine Reaktion wie folgt dargestellt:
&lt;div align="center"&gt;Edukte → Produkte&lt;/div&gt;
Je nachdem, ob die Enthalpie der Edukte oder die der Produkte größer ist, unterscheidet man zwischen '''exergoner''' Reaktion (Energie wird frei; H(Edukte) &gt; H(Produkte)) und '''endergoner''' Reaktion (Energie muß zum Ablauf der Reaktion zugeführt werden; H(Edukte) &lt; H(Produkte)) bzw. synonym zwischen '''exothermer''' (Wärme wird frei) und '''endothermer''' Reaktion (Wärme wird aufgenommen).

Die Standardreaktionsenthalpie[2] [[Bild:Standardreaktionsenthalpie.jpg]] läßt sich anhand der Standardbildungsenergien[2] [[Bild:Standardbildungsenergie.jpg]]  berechnen:
 
Für Elemente beträgt die Standardbildungsenergie  . Für Elemente, die – wie z. B. Kohlenstoff – in unterschiedlichen Modifikationen vorliegen, erhält die stabilste Form 0. So beträgt beispielsweise   und  .  Bei Verbindungen muß   entsprechenden Tabellen entnommen werden.
GERMAIN HENRI HESS stellte 1840 in einem Wärmesatz den Einfluß des Reaktionswegs (über unterschiedliche Zwischenprodukte von ein und demselben Edukt zum gleichen Produkt) auf die bei der entsprechenden Reaktion entstehende Reaktionsenthalpie dar. Wärmesatz nach HESS:
Die Enthalpieänderung   einer Gesamtreaktion
ist die Summe der Einzeländerungen der Einzelreaktionen.
Für die Synthese von Kohlenstoffdioxid gibt es mehrere Möglichkeiten. Die einfachste ist die direkte Synthese aus den Elementen Kohlenstoff und Sauerstoff.
Reaktion:
C + O2  CO2
 
Anstatt der direkten Oxidation von Kohlenstoff mit 2 Sauerstoffatomen kann unter bestimmten Voraussetzungen nur 1 O übertragen werden und erst dann das Zweite:
1. Teilreaktion: Kohlenmonoxidsynthese
C +  O2  CO
 
2. Teilreaktion: CO2-Synthese
CO +  O2  CO2
 
Gesamtbilanz:
 
 
Neben der energetischen (thermischen) Zwängen und Gegebenheiten chemischer Systeme spielt die Entropie eine weitere wichtige Rolle. Sie ist ein Maß für die Unordnung eines Systems. Gem. des 2. Hauptsatz der Thermodynamik streben alle (und damit auch chemische) Systeme zu einem größtmöglichen Entropiezustand. So ist beispielsweise die Entropie eines Stoffes im festen Aggregatzustand kleiner als die im flüssigen und diese wiederum kleiner als die Entropie des gasförmigen Zustands.

Die sog. '''freie Enthalpie'''[3] kann als Maß der Triebkraft einer chemischen Reaktion – angetrieben durch Entstehung energiearmer und damit stabiler Endzustände (ΔH &lt; 0) sowie durch Zunahme der Entropie (S &gt; 0) – angegeben und berechnet werden:
&lt;div align="center"&gt;ΔG = ΔH - T * ΔS&lt;/div&gt;
mit
:ΔG:	freie Enthalpie
:ΔH:	Enthalpieänderung
:T:	Temperatur in K[4]
:ΔS:	Entropieänderung
Sofern ΔG &lt; 0 findet ein freiwilliger Ablauf der Reaktion statt (die entsprechende Reaktion ist exeron). Wenn ΔG &gt; 0 findet die Reaktion nicht freiwillig (nicht ohne weitere Energiezufuhr; Reaktion ist enderon) statt.

Die zur Auslösung einer Reaktion zugeführte Energie wird als Aktivierungsenergie E&lt;sub&gt;A&lt;/sub&gt; bezeichnet. Erst wenn das chemische System entsprechend viel Energie aufgenommen hat, kann die Reaktion ablaufen:
 
Abb. 2:	Reaktionsverlauf am Beispiel einer exothermen Reaktion
Sofern dem System die notwendige Aktivierungsenergie E&lt;sub&gt;A&lt;/sub&gt; zugeführt wurde, läuft die Reaktion unter Abgabe von Energie freiwillig ab. Dabei wird sowohl die Aktivierungsenergie frei, als auch zusätzliche Reaktionsenthalpie.</text>
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Allgemein erfolgt eine Reaktion wie folgt dargestellt:
&lt;div align="center"&gt;Edukte → Produkte&lt;/div&gt;
Je nachdem, ob die Enthalpie der Edukte oder die der Produkte größer ist, unterscheidet man zwischen '''exergoner''' Reaktion (Energie wird frei; H(Edukte) &gt; H(Produkte)) und '''endergoner''' Reaktion (Energie muß zum Ablauf der Reaktion zugeführt werden; H(Edukte) &lt; H(Produkte)) bzw. synonym zwischen '''exothermer''' (Wärme wird frei) und '''endothermer''' Reaktion (Wärme wird aufgenommen).

Die Standardreaktionsenthalpie[2] [[Bild:Standardreaktionsenthalpie.jpg]] läßt sich anhand der Standardbildungsenergien[2] [[Bild:Standardbildungsenergie.jpg]]  berechnen:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Standardreaktionsenthalpieberechnung.jpg]]&lt;/div&gt;
Für Elemente beträgt die Standardbildungsenergie  . Für Elemente, die – wie z. B. Kohlenstoff – in unterschiedlichen Modifikationen vorliegen, erhält die stabilste Form 0. So beträgt beispielsweise   und  .  Bei Verbindungen muß   entsprechenden Tabellen entnommen werden.
GERMAIN HENRI HESS stellte 1840 in einem Wärmesatz den Einfluß des Reaktionswegs (über unterschiedliche Zwischenprodukte von ein und demselben Edukt zum gleichen Produkt) auf die bei der entsprechenden Reaktion entstehende Reaktionsenthalpie dar. Wärmesatz nach HESS:
Die Enthalpieänderung   einer Gesamtreaktion
ist die Summe der Einzeländerungen der Einzelreaktionen.
Für die Synthese von Kohlenstoffdioxid gibt es mehrere Möglichkeiten. Die einfachste ist die direkte Synthese aus den Elementen Kohlenstoff und Sauerstoff.
Reaktion:
C + O2  CO2
 
Anstatt der direkten Oxidation von Kohlenstoff mit 2 Sauerstoffatomen kann unter bestimmten Voraussetzungen nur 1 O übertragen werden und erst dann das Zweite:
1. Teilreaktion: Kohlenmonoxidsynthese
C +  O2  CO
 
2. Teilreaktion: CO2-Synthese
CO +  O2  CO2
 
Gesamtbilanz:
 
 
Neben der energetischen (thermischen) Zwängen und Gegebenheiten chemischer Systeme spielt die Entropie eine weitere wichtige Rolle. Sie ist ein Maß für die Unordnung eines Systems. Gem. des 2. Hauptsatz der Thermodynamik streben alle (und damit auch chemische) Systeme zu einem größtmöglichen Entropiezustand. So ist beispielsweise die Entropie eines Stoffes im festen Aggregatzustand kleiner als die im flüssigen und diese wiederum kleiner als die Entropie des gasförmigen Zustands.

Die sog. '''freie Enthalpie'''[3] kann als Maß der Triebkraft einer chemischen Reaktion – angetrieben durch Entstehung energiearmer und damit stabiler Endzustände (ΔH &lt; 0) sowie durch Zunahme der Entropie (S &gt; 0) – angegeben und berechnet werden:
&lt;div align="center"&gt;ΔG = ΔH - T * ΔS&lt;/div&gt;
mit
:ΔG:	freie Enthalpie
:ΔH:	Enthalpieänderung
:T:	Temperatur in K[4]
:ΔS:	Entropieänderung
Sofern ΔG &lt; 0 findet ein freiwilliger Ablauf der Reaktion statt (die entsprechende Reaktion ist exeron). Wenn ΔG &gt; 0 findet die Reaktion nicht freiwillig (nicht ohne weitere Energiezufuhr; Reaktion ist enderon) statt.

Die zur Auslösung einer Reaktion zugeführte Energie wird als Aktivierungsenergie E&lt;sub&gt;A&lt;/sub&gt; bezeichnet. Erst wenn das chemische System entsprechend viel Energie aufgenommen hat, kann die Reaktion ablaufen:
 
Abb. 2:	Reaktionsverlauf am Beispiel einer exothermen Reaktion
Sofern dem System die notwendige Aktivierungsenergie E&lt;sub&gt;A&lt;/sub&gt; zugeführt wurde, läuft die Reaktion unter Abgabe von Energie freiwillig ab. Dabei wird sowohl die Aktivierungsenergie frei, als auch zusätzliche Reaktionsenthalpie.</text>
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    <text bytes="3989" xml:space="preserve">Wenn einer oder mehrere Stoffe chemisch reagieren, wird Energie benötigt oder freigesetzt. Dies gilt für alle chemischen und daher auch biochemisch-physiologischen Vorgänge. Die dabei genutzte Energie wird meist als Wärme umgesetzt, den Wärmeinhalt bei konstantem Druck bezeichnet man als '''Enthalpie H'''[1].

Allgemein erfolgt eine Reaktion wie folgt dargestellt:
&lt;div align="center"&gt;Edukte → Produkte&lt;/div&gt;
Je nachdem, ob die Enthalpie der Edukte oder die der Produkte größer ist, unterscheidet man zwischen '''exergoner''' Reaktion (Energie wird frei; H(Edukte) &gt; H(Produkte)) und '''endergoner''' Reaktion (Energie muß zum Ablauf der Reaktion zugeführt werden; H(Edukte) &lt; H(Produkte)) bzw. synonym zwischen '''exothermer''' (Wärme wird frei) und '''endothermer''' Reaktion (Wärme wird aufgenommen).

Die '''Standardreaktionsenthalpie'''[2] '''[[Bild:Standardreaktionsenthalpie.jpg]]''' läßt sich anhand der '''Standardbildungsenergien'''[2] '''[[Bild:Standardbildungsenergie.jpg]]''' berechnen:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Standardreaktionsenthalpieberechnung.jpg]]&lt;/div&gt;
Für Elemente beträgt die Standardbildungsenergie [[Bild:Standardbildungsenergie für Elemente.jpg]]. Für Elemente, die – wie z. B. Kohlenstoff – in unterschiedlichen Modifikationen vorliegen, erhält die stabilste Form 0. So beträgt beispielsweise [[Bild:Standardbildungsenergie für Graphit.jpg]] und [[Bild:Standardbildungsenergie für Diamant.jpg]].  Bei Verbindungen muß   entsprechenden Tabellen entnommen werden.

GERMAIN HENRI HESS stellte 1840 in einem Wärmesatz den Einfluß des Reaktionswegs (über unterschiedliche Zwischenprodukte von ein und demselben Edukt zum gleichen Produkt) auf die bei der entsprechenden Reaktion entstehende Reaktionsenthalpie dar. Wärmesatz nach HESS:
Die Enthalpieänderung   einer Gesamtreaktion
ist die Summe der Einzeländerungen der Einzelreaktionen.
Für die Synthese von Kohlenstoffdioxid gibt es mehrere Möglichkeiten. Die einfachste ist die direkte Synthese aus den Elementen Kohlenstoff und Sauerstoff.
Reaktion:
C + O2  CO2
 
Anstatt der direkten Oxidation von Kohlenstoff mit 2 Sauerstoffatomen kann unter bestimmten Voraussetzungen nur 1 O übertragen werden und erst dann das Zweite:
1. Teilreaktion: Kohlenmonoxidsynthese
C +  O2  CO
 
2. Teilreaktion: CO2-Synthese
CO +  O2  CO2
 
Gesamtbilanz:
 
 
Neben der energetischen (thermischen) Zwängen und Gegebenheiten chemischer Systeme spielt die Entropie eine weitere wichtige Rolle. Sie ist ein Maß für die Unordnung eines Systems. Gem. des 2. Hauptsatz der Thermodynamik streben alle (und damit auch chemische) Systeme zu einem größtmöglichen Entropiezustand. So ist beispielsweise die Entropie eines Stoffes im festen Aggregatzustand kleiner als die im flüssigen und diese wiederum kleiner als die Entropie des gasförmigen Zustands.

Die sog. '''freie Enthalpie'''[3] kann als Maß der Triebkraft einer chemischen Reaktion – angetrieben durch Entstehung energiearmer und damit stabiler Endzustände (ΔH &lt; 0) sowie durch Zunahme der Entropie (S &gt; 0) – angegeben und berechnet werden:
&lt;div align="center"&gt;ΔG = ΔH - T * ΔS&lt;/div&gt;
mit
:ΔG:	freie Enthalpie
:ΔH:	Enthalpieänderung
:T:	Temperatur in K[4]
:ΔS:	Entropieänderung
Sofern ΔG &lt; 0 findet ein freiwilliger Ablauf der Reaktion statt (die entsprechende Reaktion ist exeron). Wenn ΔG &gt; 0 findet die Reaktion nicht freiwillig (nicht ohne weitere Energiezufuhr; Reaktion ist enderon) statt.

Die zur Auslösung einer Reaktion zugeführte Energie wird als Aktivierungsenergie E&lt;sub&gt;A&lt;/sub&gt; bezeichnet. Erst wenn das chemische System entsprechend viel Energie aufgenommen hat, kann die Reaktion ablaufen:
 
Abb. 2:	Reaktionsverlauf am Beispiel einer exothermen Reaktion
Sofern dem System die notwendige Aktivierungsenergie E&lt;sub&gt;A&lt;/sub&gt; zugeführt wurde, läuft die Reaktion unter Abgabe von Energie freiwillig ab. Dabei wird sowohl die Aktivierungsenergie frei, als auch zusätzliche Reaktionsenthalpie.</text>
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    <text bytes="4023" xml:space="preserve">Wenn einer oder mehrere Stoffe chemisch reagieren, wird Energie benötigt oder freigesetzt. Dies gilt für alle chemischen und daher auch biochemisch-physiologischen Vorgänge. Die dabei genutzte Energie wird meist als Wärme umgesetzt, den Wärmeinhalt bei konstantem Druck bezeichnet man als '''Enthalpie H'''[1].

Allgemein erfolgt eine Reaktion wie folgt dargestellt:
&lt;div align="center"&gt;Edukte → Produkte&lt;/div&gt;
Je nachdem, ob die Enthalpie der Edukte oder die der Produkte größer ist, unterscheidet man zwischen '''exergoner''' Reaktion (Energie wird frei; H(Edukte) &gt; H(Produkte)) und '''endergoner''' Reaktion (Energie muß zum Ablauf der Reaktion zugeführt werden; H(Edukte) &lt; H(Produkte)) bzw. synonym zwischen '''exothermer''' (Wärme wird frei) und '''endothermer''' Reaktion (Wärme wird aufgenommen).

Die '''Standardreaktionsenthalpie'''[2] '''[[Bild:Standardreaktionsenthalpie.jpg]]''' läßt sich anhand der '''Standardbildungsenergien'''[2] '''[[Bild:Standardbildungsenergie.jpg]]''' berechnen:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Standardreaktionsenthalpieberechnung.jpg]]&lt;/div&gt;
Für Elemente beträgt die Standardbildungsenergie [[Bild:Standardbildungsenergie für Elemente.jpg]]. Für Elemente, die – wie z. B. Kohlenstoff – in unterschiedlichen Modifikationen vorliegen, erhält die stabilste Form 0. So beträgt beispielsweise [[Bild:Standardbildungsenergie für Graphit.jpg]] und [[Bild:Standardbildungsenergie für Diamant.jpg]]. Bei Verbindungen muß [[Bild:Standardbildungsenergie.jpg]] entsprechenden Tabellen entnommen werden.

GERMAIN HENRI HESS stellte 1840 in einem Wärmesatz den Einfluß des Reaktionswegs (über unterschiedliche Zwischenprodukte von ein und demselben Edukt zum gleichen Produkt) auf die bei der entsprechenden Reaktion entstehende Reaktionsenthalpie dar. Wärmesatz nach HESS:
Die Enthalpieänderung   einer Gesamtreaktion
ist die Summe der Einzeländerungen der Einzelreaktionen.
Für die Synthese von Kohlenstoffdioxid gibt es mehrere Möglichkeiten. Die einfachste ist die direkte Synthese aus den Elementen Kohlenstoff und Sauerstoff.
Reaktion:
C + O2  CO2
 
Anstatt der direkten Oxidation von Kohlenstoff mit 2 Sauerstoffatomen kann unter bestimmten Voraussetzungen nur 1 O übertragen werden und erst dann das Zweite:
1. Teilreaktion: Kohlenmonoxidsynthese
C +  O2  CO
 
2. Teilreaktion: CO2-Synthese
CO +  O2  CO2
 
Gesamtbilanz:
 
 
Neben der energetischen (thermischen) Zwängen und Gegebenheiten chemischer Systeme spielt die Entropie eine weitere wichtige Rolle. Sie ist ein Maß für die Unordnung eines Systems. Gem. des 2. Hauptsatz der Thermodynamik streben alle (und damit auch chemische) Systeme zu einem größtmöglichen Entropiezustand. So ist beispielsweise die Entropie eines Stoffes im festen Aggregatzustand kleiner als die im flüssigen und diese wiederum kleiner als die Entropie des gasförmigen Zustands.

Die sog. '''freie Enthalpie'''[3] kann als Maß der Triebkraft einer chemischen Reaktion – angetrieben durch Entstehung energiearmer und damit stabiler Endzustände (ΔH &lt; 0) sowie durch Zunahme der Entropie (S &gt; 0) – angegeben und berechnet werden:
&lt;div align="center"&gt;ΔG = ΔH - T * ΔS&lt;/div&gt;
mit
:ΔG:	freie Enthalpie
:ΔH:	Enthalpieänderung
:T:	Temperatur in K[4]
:ΔS:	Entropieänderung
Sofern ΔG &lt; 0 findet ein freiwilliger Ablauf der Reaktion statt (die entsprechende Reaktion ist exeron). Wenn ΔG &gt; 0 findet die Reaktion nicht freiwillig (nicht ohne weitere Energiezufuhr; Reaktion ist enderon) statt.

Die zur Auslösung einer Reaktion zugeführte Energie wird als Aktivierungsenergie E&lt;sub&gt;A&lt;/sub&gt; bezeichnet. Erst wenn das chemische System entsprechend viel Energie aufgenommen hat, kann die Reaktion ablaufen:
 
Abb. 2:	Reaktionsverlauf am Beispiel einer exothermen Reaktion
Sofern dem System die notwendige Aktivierungsenergie E&lt;sub&gt;A&lt;/sub&gt; zugeführt wurde, läuft die Reaktion unter Abgabe von Energie freiwillig ab. Dabei wird sowohl die Aktivierungsenergie frei, als auch zusätzliche Reaktionsenthalpie.</text>
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Allgemein erfolgt eine Reaktion wie folgt dargestellt:
&lt;div align="center"&gt;Edukte → Produkte&lt;/div&gt;
Je nachdem, ob die Enthalpie der Edukte oder die der Produkte größer ist, unterscheidet man zwischen '''exergoner''' Reaktion (Energie wird frei; H(Edukte) &gt; H(Produkte)) und '''endergoner''' Reaktion (Energie muß zum Ablauf der Reaktion zugeführt werden; H(Edukte) &lt; H(Produkte)) bzw. synonym zwischen '''exothermer''' (Wärme wird frei) und '''endothermer''' Reaktion (Wärme wird aufgenommen).

Die '''Standardreaktionsenthalpie'''[2] '''[[Bild:Standardreaktionsenthalpie.jpg]]''' läßt sich anhand der '''Standardbildungsenergien'''[2] '''[[Bild:Standardbildungsenergie.jpg]]''' berechnen:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Standardreaktionsenthalpieberechnung.jpg]]&lt;/div&gt;
Für Elemente beträgt die Standardbildungsenergie [[Bild:Standardbildungsenergie für Elemente.jpg]]. Für Elemente, die – wie z. B. Kohlenstoff – in unterschiedlichen Modifikationen vorliegen, erhält die stabilste Form 0. So beträgt beispielsweise [[Bild:Standardbildungsenergie für Graphit.jpg]] und [[Bild:Standardbildungsenergie für Diamant.jpg]]. Bei Verbindungen muß [[Bild:Standardbildungsenergie.jpg]] entsprechenden Tabellen entnommen werden.

GERMAIN HENRI HESS stellte 1840 in einem Wärmesatz den Einfluß des Reaktionswegs (über unterschiedliche Zwischenprodukte von ein und demselben Edukt zum gleichen Produkt) auf die bei der entsprechenden Reaktion entstehende Reaktionsenthalpie dar. Wärmesatz nach HESS:
&lt;div align="center"&gt;''Die Enthalpieänderung [[Bild:Standardreaktionsenthalpie.jpg]] einer Gesamtreaktion ist die Summe der Einzeländerungen der Einzelreaktionen.
''&lt;/div&gt;
Für die Synthese von Kohlenstoffdioxid gibt es mehrere Möglichkeiten. Die einfachste ist die direkte Synthese aus den Elementen Kohlenstoff und Sauerstoff.
Reaktion:
C + O2  CO2
 
Anstatt der direkten Oxidation von Kohlenstoff mit 2 Sauerstoffatomen kann unter bestimmten Voraussetzungen nur 1 O übertragen werden und erst dann das Zweite:
1. Teilreaktion: Kohlenmonoxidsynthese
C +  O2  CO
 
2. Teilreaktion: CO2-Synthese
CO +  O2  CO2
 
Gesamtbilanz:
 
 
Neben der energetischen (thermischen) Zwängen und Gegebenheiten chemischer Systeme spielt die Entropie eine weitere wichtige Rolle. Sie ist ein Maß für die Unordnung eines Systems. Gem. des 2. Hauptsatz der Thermodynamik streben alle (und damit auch chemische) Systeme zu einem größtmöglichen Entropiezustand. So ist beispielsweise die Entropie eines Stoffes im festen Aggregatzustand kleiner als die im flüssigen und diese wiederum kleiner als die Entropie des gasförmigen Zustands.

Die sog. '''freie Enthalpie'''[3] kann als Maß der Triebkraft einer chemischen Reaktion – angetrieben durch Entstehung energiearmer und damit stabiler Endzustände (ΔH &lt; 0) sowie durch Zunahme der Entropie (S &gt; 0) – angegeben und berechnet werden:
&lt;div align="center"&gt;ΔG = ΔH - T * ΔS&lt;/div&gt;
mit
:ΔG:	freie Enthalpie
:ΔH:	Enthalpieänderung
:T:	Temperatur in K[4]
:ΔS:	Entropieänderung
Sofern ΔG &lt; 0 findet ein freiwilliger Ablauf der Reaktion statt (die entsprechende Reaktion ist exeron). Wenn ΔG &gt; 0 findet die Reaktion nicht freiwillig (nicht ohne weitere Energiezufuhr; Reaktion ist enderon) statt.

Die zur Auslösung einer Reaktion zugeführte Energie wird als Aktivierungsenergie E&lt;sub&gt;A&lt;/sub&gt; bezeichnet. Erst wenn das chemische System entsprechend viel Energie aufgenommen hat, kann die Reaktion ablaufen:
 
Abb. 2:	Reaktionsverlauf am Beispiel einer exothermen Reaktion
Sofern dem System die notwendige Aktivierungsenergie E&lt;sub&gt;A&lt;/sub&gt; zugeführt wurde, läuft die Reaktion unter Abgabe von Energie freiwillig ab. Dabei wird sowohl die Aktivierungsenergie frei, als auch zusätzliche Reaktionsenthalpie.</text>
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Allgemein erfolgt eine Reaktion wie folgt dargestellt:
&lt;div align="center"&gt;Edukte → Produkte&lt;/div&gt;
Je nachdem, ob die Enthalpie der Edukte oder die der Produkte größer ist, unterscheidet man zwischen '''exergoner''' Reaktion (Energie wird frei; H(Edukte) &gt; H(Produkte)) und '''endergoner''' Reaktion (Energie muß zum Ablauf der Reaktion zugeführt werden; H(Edukte) &lt; H(Produkte)) bzw. synonym zwischen '''exothermer''' (Wärme wird frei) und '''endothermer''' Reaktion (Wärme wird aufgenommen).

Die '''Standardreaktionsenthalpie'''[2] '''[[Bild:Standardreaktionsenthalpie.jpg]]''' läßt sich anhand der '''Standardbildungsenergien'''[2] '''[[Bild:Standardbildungsenergie.jpg]]''' berechnen:
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Für Elemente beträgt die Standardbildungsenergie [[Bild:Standardbildungsenergie für Elemente.jpg]]. Für Elemente, die – wie z. B. Kohlenstoff – in unterschiedlichen Modifikationen vorliegen, erhält die stabilste Form 0. So beträgt beispielsweise [[Bild:Standardbildungsenergie für Graphit.jpg]] und [[Bild:Standardbildungsenergie für Diamant.jpg]]. Bei Verbindungen muß [[Bild:Standardbildungsenergie.jpg]] entsprechenden Tabellen entnommen werden.

GERMAIN HENRI HESS stellte 1840 in einem Wärmesatz den Einfluß des Reaktionswegs (über unterschiedliche Zwischenprodukte von ein und demselben Edukt zum gleichen Produkt) auf die bei der entsprechenden Reaktion entstehende Reaktionsenthalpie dar. Wärmesatz nach HESS:
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Summe der Einzeländerungen der Einzelreaktionen.
''&lt;/div&gt;
Für die Synthese von Kohlenstoffdioxid gibt es mehrere Möglichkeiten. Die einfachste ist die direkte Synthese aus den Elementen Kohlenstoff und Sauerstoff.
Reaktion:
C + O2  CO2
 
Anstatt der direkten Oxidation von Kohlenstoff mit 2 Sauerstoffatomen kann unter bestimmten Voraussetzungen nur 1 O übertragen werden und erst dann das Zweite:
1. Teilreaktion: Kohlenmonoxidsynthese
C +  O2  CO
 
2. Teilreaktion: CO2-Synthese
CO +  O2  CO2
 
Gesamtbilanz:
 
 
Neben der energetischen (thermischen) Zwängen und Gegebenheiten chemischer Systeme spielt die Entropie eine weitere wichtige Rolle. Sie ist ein Maß für die Unordnung eines Systems. Gem. des 2. Hauptsatz der Thermodynamik streben alle (und damit auch chemische) Systeme zu einem größtmöglichen Entropiezustand. So ist beispielsweise die Entropie eines Stoffes im festen Aggregatzustand kleiner als die im flüssigen und diese wiederum kleiner als die Entropie des gasförmigen Zustands.

Die sog. '''freie Enthalpie'''[3] kann als Maß der Triebkraft einer chemischen Reaktion – angetrieben durch Entstehung energiearmer und damit stabiler Endzustände (ΔH &lt; 0) sowie durch Zunahme der Entropie (S &gt; 0) – angegeben und berechnet werden:
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mit
:ΔG:	freie Enthalpie
:ΔH:	Enthalpieänderung
:T:	Temperatur in K[4]
:ΔS:	Entropieänderung
Sofern ΔG &lt; 0 findet ein freiwilliger Ablauf der Reaktion statt (die entsprechende Reaktion ist exeron). Wenn ΔG &gt; 0 findet die Reaktion nicht freiwillig (nicht ohne weitere Energiezufuhr; Reaktion ist enderon) statt.

Die zur Auslösung einer Reaktion zugeführte Energie wird als Aktivierungsenergie E&lt;sub&gt;A&lt;/sub&gt; bezeichnet. Erst wenn das chemische System entsprechend viel Energie aufgenommen hat, kann die Reaktion ablaufen:
 
Abb. 2:	Reaktionsverlauf am Beispiel einer exothermen Reaktion
Sofern dem System die notwendige Aktivierungsenergie E&lt;sub&gt;A&lt;/sub&gt; zugeführt wurde, läuft die Reaktion unter Abgabe von Energie freiwillig ab. Dabei wird sowohl die Aktivierungsenergie frei, als auch zusätzliche Reaktionsenthalpie.</text>
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Allgemein erfolgt eine Reaktion wie folgt dargestellt:
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Je nachdem, ob die Enthalpie der Edukte oder die der Produkte größer ist, unterscheidet man zwischen '''exergoner''' Reaktion (Energie wird frei; H(Edukte) &gt; H(Produkte)) und '''endergoner''' Reaktion (Energie muß zum Ablauf der Reaktion zugeführt werden; H(Edukte) &lt; H(Produkte)) bzw. synonym zwischen '''exothermer''' (Wärme wird frei) und '''endothermer''' Reaktion (Wärme wird aufgenommen).

Die '''Standardreaktionsenthalpie'''[2] '''[[Bild:Standardreaktionsenthalpie.jpg]]''' läßt sich anhand der '''Standardbildungsenergien'''[2] '''[[Bild:Standardbildungsenergie.jpg]]''' berechnen:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Standardreaktionsenthalpieberechnung.jpg]]&lt;/div&gt;
Für Elemente beträgt die Standardbildungsenergie [[Bild:Standardbildungsenergie für Elemente.jpg]]. Für Elemente, die – wie z. B. Kohlenstoff – in unterschiedlichen Modifikationen vorliegen, erhält die stabilste Form 0. So beträgt beispielsweise [[Bild:Standardbildungsenergie für Graphit.jpg]] und [[Bild:Standardbildungsenergie für Diamant.jpg]]. Bei Verbindungen muß [[Bild:Standardbildungsenergie.jpg]] entsprechenden Tabellen entnommen werden.

GERMAIN HENRI HESS stellte 1840 in einem Wärmesatz den Einfluß des Reaktionswegs (über unterschiedliche Zwischenprodukte von ein und demselben Edukt zum gleichen Produkt) auf die bei der entsprechenden Reaktion entstehende Reaktionsenthalpie dar. Wärmesatz nach HESS:
&lt;div align="center"&gt;''Die Enthalpieänderung [[Bild:Standardreaktionsenthalpie.jpg]] einer Gesamtreaktion ist die
Summe der Einzeländerungen der Einzelreaktionen.''&lt;/div&gt;
Für die Synthese von Kohlenstoffdioxid gibt es mehrere Möglichkeiten. Die einfachste ist die direkte Synthese aus den Elementen Kohlenstoff und Sauerstoff.
Reaktion:
C + O2  CO2
 
Anstatt der direkten Oxidation von Kohlenstoff mit 2 Sauerstoffatomen kann unter bestimmten Voraussetzungen nur 1 O übertragen werden und erst dann das Zweite:
1. Teilreaktion: Kohlenmonoxidsynthese
C +  O2  CO
 
2. Teilreaktion: CO2-Synthese
CO +  O2  CO2
 
Gesamtbilanz:
 
 
Neben der energetischen (thermischen) Zwängen und Gegebenheiten chemischer Systeme spielt die Entropie eine weitere wichtige Rolle. Sie ist ein Maß für die Unordnung eines Systems. Gem. des 2. Hauptsatz der Thermodynamik streben alle (und damit auch chemische) Systeme zu einem größtmöglichen Entropiezustand. So ist beispielsweise die Entropie eines Stoffes im festen Aggregatzustand kleiner als die im flüssigen und diese wiederum kleiner als die Entropie des gasförmigen Zustands.

Die sog. '''freie Enthalpie'''[3] kann als Maß der Triebkraft einer chemischen Reaktion – angetrieben durch Entstehung energiearmer und damit stabiler Endzustände (ΔH &lt; 0) sowie durch Zunahme der Entropie (S &gt; 0) – angegeben und berechnet werden:
&lt;div align="center"&gt;ΔG = ΔH - T * ΔS&lt;/div&gt;
mit
:ΔG:	freie Enthalpie
:ΔH:	Enthalpieänderung
:T:	Temperatur in K[4]
:ΔS:	Entropieänderung
Sofern ΔG &lt; 0 findet ein freiwilliger Ablauf der Reaktion statt (die entsprechende Reaktion ist exeron). Wenn ΔG &gt; 0 findet die Reaktion nicht freiwillig (nicht ohne weitere Energiezufuhr; Reaktion ist enderon) statt.

Die zur Auslösung einer Reaktion zugeführte Energie wird als Aktivierungsenergie E&lt;sub&gt;A&lt;/sub&gt; bezeichnet. Erst wenn das chemische System entsprechend viel Energie aufgenommen hat, kann die Reaktion ablaufen:
 
Abb. 2:	Reaktionsverlauf am Beispiel einer exothermen Reaktion
Sofern dem System die notwendige Aktivierungsenergie E&lt;sub&gt;A&lt;/sub&gt; zugeführt wurde, läuft die Reaktion unter Abgabe von Energie freiwillig ab. Dabei wird sowohl die Aktivierungsenergie frei, als auch zusätzliche Reaktionsenthalpie.</text>
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    <text bytes="4091" xml:space="preserve">Wenn einer oder mehrere Stoffe chemisch reagieren, wird Energie benötigt oder freigesetzt. Dies gilt für alle chemischen und daher auch biochemisch-physiologischen Vorgänge. Die dabei genutzte Energie wird meist als Wärme umgesetzt, den Wärmeinhalt bei konstantem Druck bezeichnet man als '''Enthalpie H'''[1].

Allgemein erfolgt eine Reaktion wie folgt dargestellt:
&lt;div align="center"&gt;Edukte → Produkte&lt;/div&gt;
Je nachdem, ob die Enthalpie der Edukte oder die der Produkte größer ist, unterscheidet man zwischen '''exergoner''' Reaktion (Energie wird frei; H(Edukte) &gt; H(Produkte)) und '''endergoner''' Reaktion (Energie muß zum Ablauf der Reaktion zugeführt werden; H(Edukte) &lt; H(Produkte)) bzw. synonym zwischen '''exothermer''' (Wärme wird frei) und '''endothermer''' Reaktion (Wärme wird aufgenommen).

Die '''Standardreaktionsenthalpie'''[2] '''[[Bild:Standardreaktionsenthalpie.jpg]]''' läßt sich anhand der '''Standardbildungsenergien'''[2] '''[[Bild:Standardbildungsenergie.jpg]]''' berechnen:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Standardreaktionsenthalpieberechnung.jpg]]&lt;/div&gt;
Für Elemente beträgt die Standardbildungsenergie [[Bild:Standardbildungsenergie für Elemente.jpg]]. Für Elemente, die – wie z. B. Kohlenstoff – in unterschiedlichen Modifikationen vorliegen, erhält die stabilste Form 0. So beträgt beispielsweise [[Bild:Standardbildungsenergie für Graphit.jpg]] und [[Bild:Standardbildungsenergie für Diamant.jpg]]. Bei Verbindungen muß [[Bild:Standardbildungsenergie.jpg]] entsprechenden Tabellen entnommen werden.

GERMAIN HENRI HESS stellte 1840 in einem Wärmesatz den Einfluß des Reaktionswegs (über unterschiedliche Zwischenprodukte von ein und demselben Edukt zum gleichen Produkt) auf die bei der entsprechenden Reaktion entstehende Reaktionsenthalpie dar. Wärmesatz nach HESS:
&lt;div align="center"&gt;''Die Enthalpieänderung [[Bild:Standardreaktionsenthalpie.jpg]] einer Gesamtreaktion ist die Summe der Einzeländerungen der Einzelreaktionen.''&lt;/div&gt;
Für die Synthese von Kohlenstoffdioxid gibt es mehrere Möglichkeiten. Die einfachste ist die direkte Synthese aus den Elementen Kohlenstoff und Sauerstoff.
Reaktion:
C + O2  CO2
 
Anstatt der direkten Oxidation von Kohlenstoff mit 2 Sauerstoffatomen kann unter bestimmten Voraussetzungen nur 1 O übertragen werden und erst dann das Zweite:
1. Teilreaktion: Kohlenmonoxidsynthese
C +  O2  CO
 
2. Teilreaktion: CO2-Synthese
CO +  O2  CO2
 
Gesamtbilanz:
 
 
Neben der energetischen (thermischen) Zwängen und Gegebenheiten chemischer Systeme spielt die Entropie eine weitere wichtige Rolle. Sie ist ein Maß für die Unordnung eines Systems. Gem. des 2. Hauptsatz der Thermodynamik streben alle (und damit auch chemische) Systeme zu einem größtmöglichen Entropiezustand. So ist beispielsweise die Entropie eines Stoffes im festen Aggregatzustand kleiner als die im flüssigen und diese wiederum kleiner als die Entropie des gasförmigen Zustands.

Die sog. '''freie Enthalpie'''[3] kann als Maß der Triebkraft einer chemischen Reaktion – angetrieben durch Entstehung energiearmer und damit stabiler Endzustände (ΔH &lt; 0) sowie durch Zunahme der Entropie (S &gt; 0) – angegeben und berechnet werden:
&lt;div align="center"&gt;ΔG = ΔH - T * ΔS&lt;/div&gt;
mit
:ΔG:	freie Enthalpie
:ΔH:	Enthalpieänderung
:T:	Temperatur in K[4]
:ΔS:	Entropieänderung
Sofern ΔG &lt; 0 findet ein freiwilliger Ablauf der Reaktion statt (die entsprechende Reaktion ist exeron). Wenn ΔG &gt; 0 findet die Reaktion nicht freiwillig (nicht ohne weitere Energiezufuhr; Reaktion ist enderon) statt.

Die zur Auslösung einer Reaktion zugeführte Energie wird als Aktivierungsenergie E&lt;sub&gt;A&lt;/sub&gt; bezeichnet. Erst wenn das chemische System entsprechend viel Energie aufgenommen hat, kann die Reaktion ablaufen:
 
Abb. 2:	Reaktionsverlauf am Beispiel einer exothermen Reaktion
Sofern dem System die notwendige Aktivierungsenergie E&lt;sub&gt;A&lt;/sub&gt; zugeführt wurde, läuft die Reaktion unter Abgabe von Energie freiwillig ab. Dabei wird sowohl die Aktivierungsenergie frei, als auch zusätzliche Reaktionsenthalpie.</text>
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Allgemein erfolgt eine Reaktion wie folgt dargestellt:
&lt;div align="center"&gt;Edukte → Produkte&lt;/div&gt;
Je nachdem, ob die Enthalpie der Edukte oder die der Produkte größer ist, unterscheidet man zwischen '''exergoner''' Reaktion (Energie wird frei; H(Edukte) &gt; H(Produkte)) und '''endergoner''' Reaktion (Energie muß zum Ablauf der Reaktion zugeführt werden; H(Edukte) &lt; H(Produkte)) bzw. synonym zwischen '''exothermer''' (Wärme wird frei) und '''endothermer''' Reaktion (Wärme wird aufgenommen).

Die '''Standardreaktionsenthalpie'''[2] '''[[Bild:Standardreaktionsenthalpie.jpg]]''' läßt sich anhand der '''Standardbildungsenergien'''[2] '''[[Bild:Standardbildungsenergie.jpg]]''' berechnen:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Standardreaktionsenthalpieberechnung.jpg]]&lt;/div&gt;
Für Elemente beträgt die Standardbildungsenergie [[Bild:Standardbildungsenergie für Elemente.jpg]]. Für Elemente, die – wie z. B. Kohlenstoff – in unterschiedlichen Modifikationen vorliegen, erhält die stabilste Form 0. So beträgt beispielsweise [[Bild:Standardbildungsenergie für Graphit.jpg]] und [[Bild:Standardbildungsenergie für Diamant.jpg]]. Bei Verbindungen muß [[Bild:Standardbildungsenergie.jpg]] entsprechenden Tabellen entnommen werden.

GERMAIN HENRI HESS stellte 1840 in einem Wärmesatz den Einfluß des Reaktionswegs (über unterschiedliche Zwischenprodukte von ein und demselben Edukt zum gleichen Produkt) auf die bei der entsprechenden Reaktion entstehende Reaktionsenthalpie dar. Wärmesatz nach HESS:
&lt;div align="center"&gt;''Die Enthalpieänderung [[Bild:Standardreaktionsenthalpie.jpg]] einer Gesamtreaktion ist die Summe der Einzeländerungen der Einzelreaktionen.''&lt;/div&gt;

Für die Synthese von Kohlenstoffdioxid gibt es mehrere Möglichkeiten. Die einfachste ist die direkte Synthese aus den Elementen Kohlenstoff und Sauerstoff.
:Reaktion:
::C + O2 → CO2
::[[Bild:Standardreaktionsenthalpie CO2.jpg]]
:Anstatt der direkten Oxidation von Kohlenstoff mit 2 Sauerstoffatomen kann unter bestimmten Voraussetzungen nur 1 O übertragen werden und erst dann das Zweite:
::1. Teilreaktion: Kohlenmonoxidsynthese
:::C + 0,5O2 → CO
:::[[Bild:Standardreaktionsenthalpie CO2-1.jpg]]
::2. Teilreaktion: CO2-Synthese
:::CO + 0,5O2 → CO2
:::[[Bild:Standardreaktionsenthalpie CO2-2.jpg]]
:Gesamtbilanz:
::[[Bild:Standardreaktionsenthalpie CO2 gesamt allgemein.jpg]]
::[[Bild:Standardreaktionsenthalpie CO2 gesamt.jpg]]
Neben der energetischen (thermischen) Zwängen und Gegebenheiten chemischer Systeme spielt die Entropie eine weitere wichtige Rolle. Sie ist ein Maß für die Unordnung eines Systems. Gem. des 2. Hauptsatz der Thermodynamik streben alle (und damit auch chemische) Systeme zu einem größtmöglichen Entropiezustand. So ist beispielsweise die Entropie eines Stoffes im festen Aggregatzustand kleiner als die im flüssigen und diese wiederum kleiner als die Entropie des gasförmigen Zustands.

Die sog. '''freie Enthalpie'''[3] kann als Maß der Triebkraft einer chemischen Reaktion – angetrieben durch Entstehung energiearmer und damit stabiler Endzustände (ΔH &lt; 0) sowie durch Zunahme der Entropie (S &gt; 0) – angegeben und berechnet werden:
&lt;div align="center"&gt;ΔG = ΔH - T * ΔS&lt;/div&gt;
mit
:ΔG:	freie Enthalpie
:ΔH:	Enthalpieänderung
:T:	Temperatur in K[4]
:ΔS:	Entropieänderung
Sofern ΔG &lt; 0 findet ein freiwilliger Ablauf der Reaktion statt (die entsprechende Reaktion ist exeron). Wenn ΔG &gt; 0 findet die Reaktion nicht freiwillig (nicht ohne weitere Energiezufuhr; Reaktion ist enderon) statt.

Die zur Auslösung einer Reaktion zugeführte Energie wird als Aktivierungsenergie E&lt;sub&gt;A&lt;/sub&gt; bezeichnet. Erst wenn das chemische System entsprechend viel Energie aufgenommen hat, kann die Reaktion ablaufen:
 
Abb. 2:	Reaktionsverlauf am Beispiel einer exothermen Reaktion
Sofern dem System die notwendige Aktivierungsenergie E&lt;sub&gt;A&lt;/sub&gt; zugeführt wurde, läuft die Reaktion unter Abgabe von Energie freiwillig ab. Dabei wird sowohl die Aktivierungsenergie frei, als auch zusätzliche Reaktionsenthalpie.</text>
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    <text bytes="4365" xml:space="preserve">Wenn einer oder mehrere Stoffe chemisch reagieren, wird Energie benötigt oder freigesetzt. Dies gilt für alle chemischen und daher auch biochemisch-physiologischen Vorgänge. Die dabei genutzte Energie wird meist als Wärme umgesetzt, den Wärmeinhalt bei konstantem Druck bezeichnet man als '''Enthalpie H'''[1].

Allgemein erfolgt eine Reaktion wie folgt dargestellt:
&lt;div align="center"&gt;Edukte → Produkte&lt;/div&gt;
Je nachdem, ob die Enthalpie der Edukte oder die der Produkte größer ist, unterscheidet man zwischen '''exergoner''' Reaktion (Energie wird frei; H(Edukte) &gt; H(Produkte)) und '''endergoner''' Reaktion (Energie muß zum Ablauf der Reaktion zugeführt werden; H(Edukte) &lt; H(Produkte)) bzw. synonym zwischen '''exothermer''' (Wärme wird frei) und '''endothermer''' Reaktion (Wärme wird aufgenommen).

Die '''Standardreaktionsenthalpie'''[2] '''[[Bild:Standardreaktionsenthalpie.jpg]]''' läßt sich anhand der '''Standardbildungsenergien'''[2] '''[[Bild:Standardbildungsenergie.jpg]]''' berechnen:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Standardreaktionsenthalpieberechnung.jpg]]&lt;/div&gt;
Für Elemente beträgt die Standardbildungsenergie [[Bild:Standardbildungsenergie für Elemente.jpg]]. Für Elemente, die – wie z. B. Kohlenstoff – in unterschiedlichen Modifikationen vorliegen, erhält die stabilste Form 0. So beträgt beispielsweise [[Bild:Standardbildungsenergie für Graphit.jpg]] und [[Bild:Standardbildungsenergie für Diamant.jpg]]. Bei Verbindungen muß [[Bild:Standardbildungsenergie.jpg]] entsprechenden Tabellen entnommen werden.

GERMAIN HENRI HESS stellte 1840 in einem Wärmesatz den Einfluß des Reaktionswegs (über unterschiedliche Zwischenprodukte von ein und demselben Edukt zum gleichen Produkt) auf die bei der entsprechenden Reaktion entstehende Reaktionsenthalpie dar. Wärmesatz nach HESS:
&lt;div align="center"&gt;''Die Enthalpieänderung [[Bild:Standardreaktionsenthalpie.jpg]] einer Gesamtreaktion ist die Summe der Einzeländerungen der Einzelreaktionen.''&lt;/div&gt;

Für die Synthese von Kohlenstoffdioxid gibt es mehrere Möglichkeiten. Die einfachste ist die direkte Synthese aus den Elementen Kohlenstoff und Sauerstoff.
:Reaktion:
::C + O2 → CO2
::[[Bild:Standardreaktionsenthalpie CO2.jpg]]
:Anstatt der direkten Oxidation von Kohlenstoff mit 2 Sauerstoffatomen kann unter bestimmten Voraussetzungen nur 1 O übertragen werden und erst dann das Zweite:
::1. Teilreaktion: Kohlenmonoxidsynthese
::::C + 0,5O2 → CO
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:Gesamtbilanz:
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::[[Bild:Standardreaktionsenthalpie CO2 gesamt.jpg]]
Neben der energetischen (thermischen) Zwängen und Gegebenheiten chemischer Systeme spielt die Entropie eine weitere wichtige Rolle. Sie ist ein Maß für die Unordnung eines Systems. Gem. des 2. Hauptsatz der Thermodynamik streben alle (und damit auch chemische) Systeme zu einem größtmöglichen Entropiezustand. So ist beispielsweise die Entropie eines Stoffes im festen Aggregatzustand kleiner als die im flüssigen und diese wiederum kleiner als die Entropie des gasförmigen Zustands.

Die sog. '''freie Enthalpie'''[3] kann als Maß der Triebkraft einer chemischen Reaktion – angetrieben durch Entstehung energiearmer und damit stabiler Endzustände (ΔH &lt; 0) sowie durch Zunahme der Entropie (S &gt; 0) – angegeben und berechnet werden:
&lt;div align="center"&gt;ΔG = ΔH - T * ΔS&lt;/div&gt;
mit
:ΔG:	freie Enthalpie
:ΔH:	Enthalpieänderung
:T:	Temperatur in K[4]
:ΔS:	Entropieänderung
Sofern ΔG &lt; 0 findet ein freiwilliger Ablauf der Reaktion statt (die entsprechende Reaktion ist exeron). Wenn ΔG &gt; 0 findet die Reaktion nicht freiwillig (nicht ohne weitere Energiezufuhr; Reaktion ist enderon) statt.

Die zur Auslösung einer Reaktion zugeführte Energie wird als Aktivierungsenergie E&lt;sub&gt;A&lt;/sub&gt; bezeichnet. Erst wenn das chemische System entsprechend viel Energie aufgenommen hat, kann die Reaktion ablaufen:
 
Abb. 2:	Reaktionsverlauf am Beispiel einer exothermen Reaktion
Sofern dem System die notwendige Aktivierungsenergie E&lt;sub&gt;A&lt;/sub&gt; zugeführt wurde, läuft die Reaktion unter Abgabe von Energie freiwillig ab. Dabei wird sowohl die Aktivierungsenergie frei, als auch zusätzliche Reaktionsenthalpie.</text>
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    <text bytes="4369" xml:space="preserve">Wenn einer oder mehrere Stoffe chemisch reagieren, wird Energie benötigt oder freigesetzt. Dies gilt für alle chemischen und daher auch biochemisch-physiologischen Vorgänge. Die dabei genutzte Energie wird meist als Wärme umgesetzt, den Wärmeinhalt bei konstantem Druck bezeichnet man als '''Enthalpie H'''[1].

Allgemein erfolgt eine Reaktion wie folgt dargestellt:
&lt;div align="center"&gt;Edukte → Produkte&lt;/div&gt;
Je nachdem, ob die Enthalpie der Edukte oder die der Produkte größer ist, unterscheidet man zwischen '''exergoner''' Reaktion (Energie wird frei; H(Edukte) &gt; H(Produkte)) und '''endergoner''' Reaktion (Energie muß zum Ablauf der Reaktion zugeführt werden; H(Edukte) &lt; H(Produkte)) bzw. synonym zwischen '''exothermer''' (Wärme wird frei) und '''endothermer''' Reaktion (Wärme wird aufgenommen).

Die '''Standardreaktionsenthalpie'''[2] '''[[Bild:Standardreaktionsenthalpie.jpg]]''' läßt sich anhand der '''Standardbildungsenergien'''[2] '''[[Bild:Standardbildungsenergie.jpg]]''' berechnen:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Standardreaktionsenthalpieberechnung.jpg]]&lt;/div&gt;
Für Elemente beträgt die Standardbildungsenergie [[Bild:Standardbildungsenergie für Elemente.jpg]]. Für Elemente, die – wie z. B. Kohlenstoff – in unterschiedlichen Modifikationen vorliegen, erhält die stabilste Form 0. So beträgt beispielsweise [[Bild:Standardbildungsenergie für Graphit.jpg]] und [[Bild:Standardbildungsenergie für Diamant.jpg]]. Bei Verbindungen muß [[Bild:Standardbildungsenergie.jpg]] entsprechenden Tabellen entnommen werden.

GERMAIN HENRI HESS stellte 1840 in einem Wärmesatz den Einfluß des Reaktionswegs (über unterschiedliche Zwischenprodukte von ein und demselben Edukt zum gleichen Produkt) auf die bei der entsprechenden Reaktion entstehende Reaktionsenthalpie dar. Wärmesatz nach HESS:
&lt;div align="center"&gt;''Die Enthalpieänderung [[Bild:Standardreaktionsenthalpie.jpg]] einer Gesamtreaktion ist die Summe der Einzeländerungen der Einzelreaktionen.''&lt;/div&gt;

Für die Synthese von Kohlenstoffdioxid gibt es mehrere Möglichkeiten. Die einfachste ist die direkte Synthese aus den Elementen Kohlenstoff und Sauerstoff.
:Reaktion:

::C + O2 → CO2
::[[Bild:Standardreaktionsenthalpie CO2.jpg]]
:Anstatt der direkten Oxidation von Kohlenstoff mit 2 Sauerstoffatomen kann unter bestimmten Voraussetzungen nur 1 O übertragen werden und erst dann das Zweite:
::1. Teilreaktion: Kohlenmonoxidsynthese

::::C + 0,5O2 → CO
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::2. Teilreaktion: CO2-Synthese

::::CO + 0,5O2 → CO2
::::[[Bild:Standardreaktionsenthalpie CO2-2.jpg]]
:Gesamtbilanz:

::[[Bild:Standardreaktionsenthalpie CO2 gesamt allgemein.jpg]]
::[[Bild:Standardreaktionsenthalpie CO2 gesamt.jpg]]
Neben der energetischen (thermischen) Zwängen und Gegebenheiten chemischer Systeme spielt die Entropie eine weitere wichtige Rolle. Sie ist ein Maß für die Unordnung eines Systems. Gem. des 2. Hauptsatz der Thermodynamik streben alle (und damit auch chemische) Systeme zu einem größtmöglichen Entropiezustand. So ist beispielsweise die Entropie eines Stoffes im festen Aggregatzustand kleiner als die im flüssigen und diese wiederum kleiner als die Entropie des gasförmigen Zustands.

Die sog. '''freie Enthalpie'''[3] kann als Maß der Triebkraft einer chemischen Reaktion – angetrieben durch Entstehung energiearmer und damit stabiler Endzustände (ΔH &lt; 0) sowie durch Zunahme der Entropie (S &gt; 0) – angegeben und berechnet werden:
&lt;div align="center"&gt;ΔG = ΔH - T * ΔS&lt;/div&gt;
mit
:ΔG:	freie Enthalpie
:ΔH:	Enthalpieänderung
:T:	Temperatur in K[4]
:ΔS:	Entropieänderung
Sofern ΔG &lt; 0 findet ein freiwilliger Ablauf der Reaktion statt (die entsprechende Reaktion ist exeron). Wenn ΔG &gt; 0 findet die Reaktion nicht freiwillig (nicht ohne weitere Energiezufuhr; Reaktion ist enderon) statt.

Die zur Auslösung einer Reaktion zugeführte Energie wird als Aktivierungsenergie E&lt;sub&gt;A&lt;/sub&gt; bezeichnet. Erst wenn das chemische System entsprechend viel Energie aufgenommen hat, kann die Reaktion ablaufen:
 
Abb. 2:	Reaktionsverlauf am Beispiel einer exothermen Reaktion
Sofern dem System die notwendige Aktivierungsenergie E&lt;sub&gt;A&lt;/sub&gt; zugeführt wurde, läuft die Reaktion unter Abgabe von Energie freiwillig ab. Dabei wird sowohl die Aktivierungsenergie frei, als auch zusätzliche Reaktionsenthalpie.</text>
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Allgemein erfolgt eine Reaktion wie folgt dargestellt:
&lt;div align="center"&gt;Edukte → Produkte&lt;/div&gt;
Je nachdem, ob die Enthalpie der Edukte oder die der Produkte größer ist, unterscheidet man zwischen '''exergoner''' Reaktion (Energie wird frei; H(Edukte) &gt; H(Produkte)) und '''endergoner''' Reaktion (Energie muß zum Ablauf der Reaktion zugeführt werden; H(Edukte) &lt; H(Produkte)) bzw. synonym zwischen '''exothermer''' (Wärme wird frei) und '''endothermer''' Reaktion (Wärme wird aufgenommen).

Die '''Standardreaktionsenthalpie'''[2] '''[[Bild:Standardreaktionsenthalpie.jpg]]''' läßt sich anhand der '''Standardbildungsenergien'''[2] '''[[Bild:Standardbildungsenergie.jpg]]''' berechnen:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Standardreaktionsenthalpieberechnung.jpg]]&lt;/div&gt;
Für Elemente beträgt die Standardbildungsenergie [[Bild:Standardbildungsenergie für Elemente.jpg]]. Für Elemente, die – wie z. B. Kohlenstoff – in unterschiedlichen Modifikationen vorliegen, erhält die stabilste Form 0. So beträgt beispielsweise [[Bild:Standardbildungsenergie für Graphit.jpg]] und [[Bild:Standardbildungsenergie für Diamant.jpg]]. Bei Verbindungen muß [[Bild:Standardbildungsenergie.jpg]] entsprechenden Tabellen entnommen werden.

GERMAIN HENRI HESS stellte 1840 in einem Wärmesatz den Einfluß des Reaktionswegs (über unterschiedliche Zwischenprodukte von ein und demselben Edukt zum gleichen Produkt) auf die bei der entsprechenden Reaktion entstehende Reaktionsenthalpie dar. Wärmesatz nach HESS:
&lt;div align="center"&gt;''Die Enthalpieänderung [[Bild:Standardreaktionsenthalpie.jpg]] einer Gesamtreaktion ist die Summe der Einzeländerungen der Einzelreaktionen.''&lt;/div&gt;

Für die Synthese von Kohlenstoffdioxid gibt es mehrere Möglichkeiten. Die einfachste ist die direkte Synthese aus den Elementen Kohlenstoff und Sauerstoff.
:Reaktion:

::C + O2 → CO2
::[[Bild:Standardreaktionsenthalpie CO₂.jpg]]
:Anstatt der direkten Oxidation von Kohlenstoff mit 2 Sauerstoffatomen kann unter bestimmten Voraussetzungen nur 1 O übertragen werden und erst dann das Zweite:
::1. Teilreaktion: Kohlenmonoxidsynthese

::::C + 0,5O₂ → CO
::::[[Bild:Standardreaktionsenthalpie CO2-1.jpg]]
::2. Teilreaktion: CO₂-Synthese

::::CO + 0,5O₂ → CO₂
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:Gesamtbilanz:

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::[[Bild:Standardreaktionsenthalpie CO2 gesamt.jpg]]
Neben der energetischen (thermischen) Zwängen und Gegebenheiten chemischer Systeme spielt die Entropie eine weitere wichtige Rolle. Sie ist ein Maß für die Unordnung eines Systems. Gem. des 2. Hauptsatz der Thermodynamik streben alle (und damit auch chemische) Systeme zu einem größtmöglichen Entropiezustand. So ist beispielsweise die Entropie eines Stoffes im festen Aggregatzustand kleiner als die im flüssigen und diese wiederum kleiner als die Entropie des gasförmigen Zustands.

Die sog. '''freie Enthalpie'''[3] kann als Maß der Triebkraft einer chemischen Reaktion – angetrieben durch Entstehung energiearmer und damit stabiler Endzustände (ΔH &lt; 0) sowie durch Zunahme der Entropie (S &gt; 0) – angegeben und berechnet werden:
&lt;div align="center"&gt;ΔG = ΔH - T * ΔS&lt;/div&gt;
mit
:ΔG:	freie Enthalpie
:ΔH:	Enthalpieänderung
:T:	Temperatur in K[4]
:ΔS:	Entropieänderung
Sofern ΔG &lt; 0 findet ein freiwilliger Ablauf der Reaktion statt (die entsprechende Reaktion ist exeron). Wenn ΔG &gt; 0 findet die Reaktion nicht freiwillig (nicht ohne weitere Energiezufuhr; Reaktion ist enderon) statt.

Die zur Auslösung einer Reaktion zugeführte Energie wird als Aktivierungsenergie E&lt;sub&gt;A&lt;/sub&gt; bezeichnet. Erst wenn das chemische System entsprechend viel Energie aufgenommen hat, kann die Reaktion ablaufen:
 
Abb. 2:	Reaktionsverlauf am Beispiel einer exothermen Reaktion
Sofern dem System die notwendige Aktivierungsenergie E&lt;sub&gt;A&lt;/sub&gt; zugeführt wurde, läuft die Reaktion unter Abgabe von Energie freiwillig ab. Dabei wird sowohl die Aktivierungsenergie frei, als auch zusätzliche Reaktionsenthalpie.</text>
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    <text bytes="4599" xml:space="preserve">Wenn einer oder mehrere Stoffe chemisch reagieren, wird Energie benötigt oder freigesetzt. Dies gilt für alle chemischen und daher auch biochemisch-physiologischen Vorgänge. Die dabei genutzte Energie wird meist als Wärme umgesetzt, den Wärmeinhalt bei konstantem Druck bezeichnet man als '''Enthalpie H'''[1].

Allgemein erfolgt eine Reaktion wie folgt dargestellt:
&lt;div align="center"&gt;Edukte → Produkte&lt;/div&gt;
Je nachdem, ob die Enthalpie der Edukte oder die der Produkte größer ist, unterscheidet man zwischen '''exergoner''' Reaktion (Energie wird frei; H(Edukte) &gt; H(Produkte)) und '''endergoner''' Reaktion (Energie muß zum Ablauf der Reaktion zugeführt werden; H(Edukte) &lt; H(Produkte)) bzw. synonym zwischen '''exothermer''' (Wärme wird frei) und '''endothermer''' Reaktion (Wärme wird aufgenommen).

Die '''Standardreaktionsenthalpie'''[2] '''[[Bild:Standardreaktionsenthalpie.jpg]]''' läßt sich anhand der '''Standardbildungsenergien'''[2] '''[[Bild:Standardbildungsenergie.jpg]]''' berechnen:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Standardreaktionsenthalpieberechnung.jpg]]&lt;/div&gt;
Für Elemente beträgt die Standardbildungsenergie [[Bild:Standardbildungsenergie für Elemente.jpg]]. Für Elemente, die – wie z. B. Kohlenstoff – in unterschiedlichen Modifikationen vorliegen, erhält die stabilste Form 0. So beträgt beispielsweise [[Bild:Standardbildungsenergie für Graphit.jpg]] und [[Bild:Standardbildungsenergie für Diamant.jpg]]. Bei Verbindungen muß [[Bild:Standardbildungsenergie.jpg]] entsprechenden Tabellen entnommen werden.

GERMAIN HENRI HESS stellte 1840 in einem Wärmesatz den Einfluß des Reaktionswegs (über unterschiedliche Zwischenprodukte von ein und demselben Edukt zum gleichen Produkt) auf die bei der entsprechenden Reaktion entstehende Reaktionsenthalpie dar. Wärmesatz nach HESS:
&lt;div align="center"&gt;''Die Enthalpieänderung [[Bild:Standardreaktionsenthalpie.jpg]] einer Gesamtreaktion ist die Summe der Einzeländerungen der Einzelreaktionen.''&lt;/div&gt;

Für die Synthese von Kohlenstoffdioxid gibt es mehrere Möglichkeiten. Die einfachste ist die direkte Synthese aus den Elementen Kohlenstoff und Sauerstoff.
:Reaktion:

::C + O2 → CO2
::[[Bild:Standardreaktionsenthalpie CO₂.jpg]]
:Anstatt der direkten Oxidation von Kohlenstoff mit 2 Sauerstoffatomen kann unter bestimmten Voraussetzungen nur 1 O übertragen werden und erst dann das Zweite:
::1. Teilreaktion: Kohlenmonoxidsynthese

::::C + 0,5O₂ → CO
::::[[Bild:Standardreaktionsenthalpie CO2-1.jpg]]
::2. Teilreaktion: CO₂-Synthese

::::CO + 0,5O₂ → CO₂
::::[[Bild:Standardreaktionsenthalpie CO2-2.jpg]]
:Gesamtbilanz:

::[[Bild:Standardreaktionsenthalpie CO2 gesamt allgemein.jpg]]
::[[Bild:Standardreaktionsenthalpie CO2 gesamt.jpg]]
Neben der energetischen (thermischen) Zwängen und Gegebenheiten chemischer Systeme spielt die '''Entropie''' eine weitere wichtige Rolle. Sie ist ein Maß für die Unordnung eines Systems. Gem. des 2. Hauptsatz der Thermodynamik streben alle (und damit auch chemische) Systeme zu einem größtmöglichen Entropiezustand. So ist beispielsweise die Entropie eines Stoffes im festen Aggregatzustand kleiner als die im flüssigen und diese wiederum kleiner als die Entropie des gasförmigen Zustands.

Die sog. '''freie Enthalpie'''[3] kann als Maß der Triebkraft einer chemischen Reaktion – angetrieben durch Entstehung energiearmer und damit stabiler Endzustände (ΔH &lt; 0) sowie durch Zunahme der Entropie (S &gt; 0) – angegeben und berechnet werden:
&lt;div align="center"&gt;ΔG = ΔH - T * ΔS&lt;/div&gt;
mit
:ΔG: freie Enthalpie
:ΔH: Enthalpieänderung
:T: Temperatur in K[4]
:ΔS: Entropieänderung
Sofern ΔG &lt; 0 findet ein freiwilliger Ablauf der Reaktion statt (die entsprechende Reaktion ist exeron). Wenn ΔG &gt; 0 findet die Reaktion nicht freiwillig (nicht ohne weitere Energiezufuhr; Reaktion ist enderon) statt.

Die zur Auslösung einer Reaktion zugeführte Energie wird als Aktivierungsenergie E&lt;sub&gt;A&lt;/sub&gt; bezeichnet. Erst wenn das chemische System entsprechend viel Energie aufgenommen hat, kann die Reaktion ablaufen:
 
&lt;small&gt;'''Abb. 3: Reaktionsverlauf am Beispiel einer exothermen Reaktion'''
::Sofern dem System die notwendige Aktivierungsenergie E&lt;sub&gt;A&lt;/sub&gt; zugeführt wurde, läuft die Reaktion unter Abgabe von Energie freiwillig ab. Dabei wird sowohl die Aktivierungsenergie frei, als auch zusätzliche Reaktionsenthalpie.&lt;/small&gt;

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&lt;small&gt;[1]: H für english "heat" = "Wärme"

[2]: bei genormten Bedingungen von 25 °C Reaktionstemperatur und 1013 hPa Luftdruck

[3]: syn. '''freie Energie'''

[4]: Kelvin&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="4597" xml:space="preserve">Wenn einer oder mehrere Stoffe chemisch reagieren, wird Energie benötigt oder freigesetzt. Dies gilt für alle chemischen und daher auch biochemisch-physiologischen Vorgänge. Die dabei genutzte Energie wird meist als Wärme umgesetzt, den Wärmeinhalt bei konstantem Druck bezeichnet man als '''Enthalpie H'''[1].

Allgemein erfolgt eine Reaktion wie folgt dargestellt:
&lt;div align="center"&gt;Edukte → Produkte&lt;/div&gt;
Je nachdem, ob die Enthalpie der Edukte oder die der Produkte größer ist, unterscheidet man zwischen '''exergoner''' Reaktion (Energie wird frei; H(Edukte) &gt; H(Produkte)) und '''endergoner''' Reaktion (Energie muß zum Ablauf der Reaktion zugeführt werden; H(Edukte) &lt; H(Produkte)) bzw. synonym zwischen '''exothermer''' (Wärme wird frei) und '''endothermer''' Reaktion (Wärme wird aufgenommen).

Die '''Standardreaktionsenthalpie'''[2] '''[[Bild:Standardreaktionsenthalpie.jpg]]''' läßt sich anhand der '''Standardbildungsenergien'''[2] '''[[Bild:Standardbildungsenergie.jpg]]''' berechnen:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Standardreaktionsenthalpieberechnung.jpg]]&lt;/div&gt;
Für Elemente beträgt die Standardbildungsenergie [[Bild:Standardbildungsenergie für Elemente.jpg]]. Für Elemente, die – wie z. B. Kohlenstoff – in unterschiedlichen Modifikationen vorliegen, erhält die stabilste Form 0. So beträgt beispielsweise [[Bild:Standardbildungsenergie für Graphit.jpg]] und [[Bild:Standardbildungsenergie für Diamant.jpg]]. Bei Verbindungen muß [[Bild:Standardbildungsenergie.jpg]] entsprechenden Tabellen entnommen werden.

GERMAIN HENRI HESS stellte 1840 in einem Wärmesatz den Einfluß des Reaktionswegs (über unterschiedliche Zwischenprodukte von ein und demselben Edukt zum gleichen Produkt) auf die bei der entsprechenden Reaktion entstehende Reaktionsenthalpie dar. Wärmesatz nach HESS:
&lt;div align="center"&gt;''Die Enthalpieänderung [[Bild:Standardreaktionsenthalpie.jpg]] einer Gesamtreaktion ist die Summe der Einzeländerungen der Einzelreaktionen.''&lt;/div&gt;

Für die Synthese von Kohlenstoffdioxid gibt es mehrere Möglichkeiten. Die einfachste ist die direkte Synthese aus den Elementen Kohlenstoff und Sauerstoff.
:Reaktion:

::C + O2 → CO2
::[[Bild:Standardreaktionsenthalpie CO2.jpg]]
:Anstatt der direkten Oxidation von Kohlenstoff mit 2 Sauerstoffatomen kann unter bestimmten Voraussetzungen nur 1 O übertragen werden und erst dann das Zweite:
::1. Teilreaktion: Kohlenmonoxidsynthese

::::C + 0,5O₂ → CO
::::[[Bild:Standardreaktionsenthalpie CO2-1.jpg]]
::2. Teilreaktion: CO₂-Synthese

::::CO + 0,5O₂ → CO₂
::::[[Bild:Standardreaktionsenthalpie CO2-2.jpg]]
:Gesamtbilanz:

::[[Bild:Standardreaktionsenthalpie CO2 gesamt allgemein.jpg]]
::[[Bild:Standardreaktionsenthalpie CO2 gesamt.jpg]]
Neben der energetischen (thermischen) Zwängen und Gegebenheiten chemischer Systeme spielt die '''Entropie''' eine weitere wichtige Rolle. Sie ist ein Maß für die Unordnung eines Systems. Gem. des 2. Hauptsatz der Thermodynamik streben alle (und damit auch chemische) Systeme zu einem größtmöglichen Entropiezustand. So ist beispielsweise die Entropie eines Stoffes im festen Aggregatzustand kleiner als die im flüssigen und diese wiederum kleiner als die Entropie des gasförmigen Zustands.

Die sog. '''freie Enthalpie'''[3] kann als Maß der Triebkraft einer chemischen Reaktion – angetrieben durch Entstehung energiearmer und damit stabiler Endzustände (ΔH &lt; 0) sowie durch Zunahme der Entropie (S &gt; 0) – angegeben und berechnet werden:
&lt;div align="center"&gt;ΔG = ΔH - T * ΔS&lt;/div&gt;
mit
:ΔG: freie Enthalpie
:ΔH: Enthalpieänderung
:T: Temperatur in K[4]
:ΔS: Entropieänderung
Sofern ΔG &lt; 0 findet ein freiwilliger Ablauf der Reaktion statt (die entsprechende Reaktion ist exeron). Wenn ΔG &gt; 0 findet die Reaktion nicht freiwillig (nicht ohne weitere Energiezufuhr; Reaktion ist enderon) statt.

Die zur Auslösung einer Reaktion zugeführte Energie wird als Aktivierungsenergie E&lt;sub&gt;A&lt;/sub&gt; bezeichnet. Erst wenn das chemische System entsprechend viel Energie aufgenommen hat, kann die Reaktion ablaufen:
 
&lt;small&gt;'''Abb. 3: Reaktionsverlauf am Beispiel einer exothermen Reaktion'''
::Sofern dem System die notwendige Aktivierungsenergie E&lt;sub&gt;A&lt;/sub&gt; zugeführt wurde, läuft die Reaktion unter Abgabe von Energie freiwillig ab. Dabei wird sowohl die Aktivierungsenergie frei, als auch zusätzliche Reaktionsenthalpie.&lt;/small&gt;

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&lt;small&gt;[1]: H für english "heat" = "Wärme"

[2]: bei genormten Bedingungen von 25 °C Reaktionstemperatur und 1013 hPa Luftdruck

[3]: syn. '''freie Energie'''

[4]: Kelvin&lt;/small&gt;</text>
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Allgemein erfolgt eine Reaktion wie folgt dargestellt:
&lt;div align="center"&gt;Edukte → Produkte&lt;/div&gt;
Je nachdem, ob die Enthalpie der Edukte oder die der Produkte größer ist, unterscheidet man zwischen '''exergoner''' Reaktion (Energie wird frei; H(Edukte) &gt; H(Produkte)) und '''endergoner''' Reaktion (Energie muß zum Ablauf der Reaktion zugeführt werden; H(Edukte) &lt; H(Produkte)) bzw. synonym zwischen '''exothermer''' (Wärme wird frei) und '''endothermer''' Reaktion (Wärme wird aufgenommen).

Die '''Standardreaktionsenthalpie'''[2] '''[[Bild:Standardreaktionsenthalpie.jpg]]''' läßt sich anhand der '''Standardbildungsenergien'''[2] '''[[Bild:Standardbildungsenergie.jpg]]''' berechnen:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Standardreaktionsenthalpieberechnung.jpg]]&lt;/div&gt;
Für Elemente beträgt die Standardbildungsenergie [[Bild:Standardbildungsenergie für Elemente.jpg]]. Für Elemente, die – wie z. B. Kohlenstoff – in unterschiedlichen Modifikationen vorliegen, erhält die stabilste Form 0. So beträgt beispielsweise [[Bild:Standardbildungsenergie für Graphit.jpg]] und [[Bild:Standardbildungsenergie für Diamant.jpg]]. Bei Verbindungen muß [[Bild:Standardbildungsenergie.jpg]] entsprechenden Tabellen entnommen werden.

GERMAIN HENRI HESS stellte 1840 in einem Wärmesatz den Einfluß des Reaktionswegs (über unterschiedliche Zwischenprodukte von ein und demselben Edukt zum gleichen Produkt) auf die bei der entsprechenden Reaktion entstehende Reaktionsenthalpie dar. Wärmesatz nach HESS:
&lt;div align="center"&gt;''Die Enthalpieänderung [[Bild:Standardreaktionsenthalpie.jpg]] einer Gesamtreaktion ist die Summe der Einzeländerungen der Einzelreaktionen.''&lt;/div&gt;

Für die Synthese von Kohlenstoffdioxid gibt es mehrere Möglichkeiten. Die einfachste ist die direkte Synthese aus den Elementen Kohlenstoff und Sauerstoff.
:Reaktion:

::C + O2 → CO2
::[[Bild:Standardreaktionsenthalpie CO2.jpg]]
:Anstatt der direkten Oxidation von Kohlenstoff mit 2 Sauerstoffatomen kann unter bestimmten Voraussetzungen nur 1 O übertragen werden und erst dann das Zweite:
::1. Teilreaktion: Kohlenmonoxidsynthese

::::C + 0,5O₂ → CO
::::[[Bild:Standardreaktionsenthalpie CO2-1.jpg]]
::2. Teilreaktion: CO₂-Synthese

::::CO + 0,5O₂ → CO₂
::::[[Bild:Standardreaktionsenthalpie CO2-2.jpg]]
:Gesamtbilanz:

::[[Bild:Standardreaktionsenthalpie CO2 gesamt allgemein.jpg]]
::[[Bild:Standardreaktionsenthalpie CO2 gesamt.jpg]]
Neben der energetischen (thermischen) Zwängen und Gegebenheiten chemischer Systeme spielt die '''Entropie''' eine weitere wichtige Rolle. Sie ist ein Maß für die Unordnung eines Systems. Gem. des 2. Hauptsatz der Thermodynamik streben alle (und damit auch chemische) Systeme zu einem größtmöglichen Entropiezustand. So ist beispielsweise die Entropie eines Stoffes im festen Aggregatzustand kleiner als die im flüssigen und diese wiederum kleiner als die Entropie des gasförmigen Zustands.

Die sog. '''freie Enthalpie'''[3] kann als Maß der Triebkraft einer chemischen Reaktion – angetrieben durch Entstehung energiearmer und damit stabiler Endzustände (ΔH &lt; 0) sowie durch Zunahme der Entropie (S &gt; 0) – angegeben und berechnet werden:
&lt;div align="center"&gt;ΔG = ΔH - T * ΔS&lt;/div&gt;
mit
:ΔG: freie Enthalpie
:ΔH: Enthalpieänderung
:T: Temperatur in K[4]
:ΔS: Entropieänderung
Sofern ΔG &lt; 0 findet ein freiwilliger Ablauf der Reaktion statt (die entsprechende Reaktion ist exeron). Wenn ΔG &gt; 0 findet die Reaktion nicht freiwillig (nicht ohne weitere Energiezufuhr; Reaktion ist enderon) statt.

Die zur Auslösung einer Reaktion zugeführte Energie wird als Aktivierungsenergie E&lt;sub&gt;A&lt;/sub&gt; bezeichnet. Erst wenn das chemische System entsprechend viel Energie aufgenommen hat, kann die Reaktion ablaufen:
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&lt;small&gt;'''Abb. 3: Reaktionsverlauf am Beispiel einer exothermen Reaktion'''
::Sofern dem System die notwendige Aktivierungsenergie E&lt;sub&gt;A&lt;/sub&gt; zugeführt wurde, läuft die Reaktion unter Abgabe von Energie freiwillig ab. Dabei wird sowohl die Aktivierungsenergie frei, als auch zusätzliche Reaktionsenthalpie.&lt;/small&gt;

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&lt;small&gt;[1]: H für english "heat" = "Wärme"

[2]: bei genormten Bedingungen von 25 °C Reaktionstemperatur und 1013 hPa Luftdruck

[3]: syn. '''freie Energie'''

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    <text bytes="54" xml:space="preserve">Reaktionsverlauf am Beispiel einer exothermen Reaktion</text>
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  <title>1.5 Chemisches Gleichgewicht</title>
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    <text bytes="2158" xml:space="preserve">Reaktionen von mehreren Stoffen in andere laufen nie komplett so ab, wie es chemische Reaktionsgleichungen darstellen. Beispielsweise entstehen bei der Reaktion von 1 mol  H₂ und 1 mol I₂ bei einer Temperatur von 490 °C 2HI (Hydrogenjodid)
&lt;div align="center"&gt;H₂ + I₂ [[Bild:Reaktion bei 490 °C.jpg]] 2HI.&lt;/div&gt;
Anhand der Stoffmengen kann vermutet werden, daß 2 mol HI entstehen. Es entstehen jedoch nur 1,544 mol HI. Der Grund dafür ist, daß sich zwischen den H₂-, I₂- und HI-Molekülen ein Zustand ausbildet, bei dem keine weitere Änderung der Zusammensetzung des Reaktionsgemisches erfolgt. Dieser Zustand wird als '''chemisches Gleichgewicht''' bezeichnet. Daher schreibt man zur Verdeutlichung des Gleichgewichts (bezogen auf das obige Beispiel) oft
&lt;div align="center"&gt;H₂ + I₂ [[Bild:Hin- und Rückreaktion.jpg]] 2HI.&lt;/div&gt;
Ein solches System, in dem zwei entgegengesetzte Reaktionen (Hin- und Rückreaktion) mit gleicher Geschwindigkeit ablaufen, befindet sich im '''dynamischen Gleichgewicht'''. Um anzuzeigen, daß mehr Hin- als Rückreaktionen stattfinden, wird die Schreibweise
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Gleichgewicht liegt rechts.jpg]]&lt;/div&gt;
bzw. für mehr Rück- als Hinreaktionen
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Gleichgewicht liegt links.jpg]]&lt;/div&gt;
verwendet.

Das chemische Gleichgewicht läßt sich von außen durch verschiedene Reaktionstemperaturen und unterschiedliche Drücke verändern. So führt die '''Erhöhung der Temperatur''' zur Verlagerung des Gleichgewichts in Richtung der endergonen Reaktion. Eine '''Temperaturerniedrigung''' führt hingegen zur Verlagerung in Richtung der exergonen Reaktion. Generell gilt, daß sich ein chemisches Gleichgewicht bei höheren Temperaturen schneller als bei niedrigeren einstellt. Bei Gasen läßt sich die Gleichgewichtslage auch allein durch Druckänderungen verschieben, da der Druck Einfluß auf das Gasvolumen hat. Hier verschiebt sich bei einer Druckerhöhung das Gleichgewicht proportional zur Seite mit dem kleineren Volumen.

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&lt;small&gt;[1]: Basiseinheit der Stoffmenge; 1 mol eines Stoffes entspricht ca. 6,02 * 10²³ seiner Teilchen (AVOGADRO-Zahl)&lt;/small&gt;</text>
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  <title>Datei:Reaktion bei 490 °C.jpg</title>
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    <comment>Reaktion bei 490 °C</comment>
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  <title>Datei:Hin- und Rückreaktion.jpg</title>
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    <text bytes="47" xml:space="preserve">Hin- und Rückreaktion (Gleichgewichtsreaktion)</text>
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    <comment>Gleichgewicht liegt rechts (mehr Hin- als Rückreaktion)</comment>
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    <text bytes="56" xml:space="preserve">Gleichgewicht liegt rechts (mehr Hin- als Rückreaktion)</text>
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  <title>Datei:Gleichgewicht liegt links.jpg</title>
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  <title>Biostudies:Inhaltsverzeichnis</title>
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    <text bytes="13505" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align: center;"&gt;Das nachfolgende E-Book wurden aus Skripten und Mitschriften mehrerer Vorlesungen der Ausbildungen zum [http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüften Technischen Assistenten f&amp;uuml;r naturkundliche Museen und Forschungsinstitute] am renommierten Forschungs-Institut Senckenberg und zum [http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Staatlich geprüften biologisch-technischen Assistenten] an der Landesgewerbeanstalt Nürnberg (TÜV Rheinland) erstellt und soll im Laufe meines Biologie-Studiums um weitere Kapitel vervollständigt werden. Es erhebt daher keinen Anspruch auf Vollständigkeit oder Richtigkeit, sollte jedoch jedem Interessenten einen guten Einblick in den Umfang der Biologie und die in den (ersten) Studiensemestern vermittelten Themen geben.&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;&lt;big&gt;'''Inhaltsverzeichnis'''&lt;/big&gt;&lt;/p&gt;

*I. Einführung
**[[1.0 Definitionen der Biologie|1.0 Definitionen der Biologie]]
**[[2.0 Aufgabengebiete der Biologie]]
**[[3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books]]

*II. Molekularbiologie
**1.0 Grundlagen
***[[1.1 Materie, Element &amp; subatomare Teilchen]]
***[[1.2 Atommodell]]
***[[1.3 Chemische Bindungen]]
****[[1.3.1 Die Ionenbindung]]
****[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]
*****[[1.3.2.1 Unpolare Atombindung]]
*****[[1.3.2.2 Polare Atombindung]]
*****[[1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte]]
*****[[1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung]]
******[[1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser]]
****[[1.3.3 Koordinative oder dative Bindung]]
*****[[1.3.3.1 Metallkomplexe]]
*****[[1.3.3.2 Chelatkomplexe]]
***[[1.4 Energetische Grundlagen]]
***[[1.5 Chemisches Gleichgewicht]]
***1.6 Säuren und Basen
****[[1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)]]
****[[1.6.2 Der pH-Wert]]
****[[1.6.3 Neutralisation]]
****[[1.6.4 Puffer]]
**[[2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)]]
**[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]
***[[3.1 Allgemeines]]
***[[3.2 Einteilung]]
***[[3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren]]
***[[3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren]]
****[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung]]
****[[3.4.2 Stereoisomerie]]
***[[3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren]]
***[[3.6 Peptide]]
***[[3.7 Proteinklassen]]
***[[3.8 Struktur von Proteinen]]
***[[3.9 Enzyme]]
****[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen]]
****[[3.9.2 Klassifizierung von Enzymen]]
****[[3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung]]
****[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]
*****[[3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺]]
*****[[3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂]]
*****[[3.9.4.3 Coenzym A (CoA)]]
*****[[3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)]]
*****[[3.9.4.5 Pyridoxalphosphat]]
****[[3.9.5 Enzymkinetik]]
*****[[3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS &amp; MENTEN (1913)]]
*****[[3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER &amp; BURK (1913)]]
***[[3.10 Reinigung, Charakterisierung &amp; Lagerung von Proteinen]]
****[[3.10.1 Reinigung]]
*****[[3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie]]
*****[[3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie]]
*****[[3.10.1.3 Affinitätschromatographie]]
****[[3.10.2 Charakterisierung]]
*****[[3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration]]
******[[3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)]]
******[[3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm]]
*****[[3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten]]
******[[3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)]]
******[[3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)]]
****[[3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung]]
**[[4.0 Kohlenhydrate]]
***[[4.1 Monosaccharide]]
****[[4.1.1 Entstehung von Ringformen]]
****[[4.1.2 Eigenschaften der Mosaccharide]]
****[[4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide]]
*****[[4.1.3.1 FEHLINGsche Probe]]
*****[[4.1.3.2 Silberspiegel-Probe]]
****[[4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide]]
****[[4.1.5 Glykoside]]
***[[4.2 Disaccharide]]
****[[4.2.1 Maltose (Malzzucker)]]
****[[4.2.2 Cellobiose]]
****[[4.2.3 Lactose (Milchzucker)]]
****[[4.2.4 Saccharose (Sucrose)]]
***[[4.3 Polysaccharide]]
****[[4.3.1 Homopolysaccharide]]
****[[4.3.2 Heteropolysaccharide]]

*III. Cytologie
**[[1.0 Einführung]]
**2.0 Prokaryonten
***[[2.1 Einführung]]
***[[2.2 Zellaufbau]]
****[[2.2.1 Zellhülle (cell envelope)]]
****[[2.2.2 Die bakterielle Zellwand]]
*****[[2.2.2.1 Aufbau des Mureins]]
*****[[2.2.2.2 GRAM-Färbung]]
******[[2.2.2.2.1 Übersicht wichtiger grampositiver und gramnegativer Prokaryonten]]
******[[2.2.2.2.2 Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.3 Antigene gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.4 R- und S-Formen]]
****[[2.2.3 Bakteriengeißeln]]
****[[2.2.4 Pili (Fimbrien)]]
*****[[2.2.4.1 Konjugation bei E. coli und nahe verwandten Enterobakterien]]
*****[[2.2.4.2 Experiment der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)]]
***2.3 Antibiotika
****[[2.3.1 Allgemeines]]
****[[2.3.2 Penicillin]]
*****[[2.3.2.1 Penicillintechnik]]
*****[[2.3.2.2 Halbsynthetische Penicilline]]
****[[2.3.3 Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten]]
*****[[2.3.3.1 Wirkung von Streptomycin und Tetracyclin]]
*****[[2.3.3.2 Wirkung von Chloramphenicol]]
****[[2.3.4 Problematik der Antibiotika-Resistenz]]
**[[3.0 Eukaryonten]]
***[[3.1 Einführung]]
***[[3.2 Zellorganellen und -bestandteile]]
****[[3.2.1 Zellkern (Nucleus)]]
****[[3.2.2 Endoplasmatisches Reticulum (ER)]]
****[[3.2.3 Mitochondrien]]
****[[3.2.4 GOLGI-Apparat (syn. Dictyosom)]]
****[[3.2.5 Ribosomen]]
****[[3.2.6 Peroxisomen]]
****[[3.2.7 Cytoplasma]]
****[[3.2.8 Cytoskelett]]
****[[3.2.9 Zellmembran]]
****[[3.2.10 Organellen tierischer Zellen]]
*****[[3.2.10.1 Lysosomen]]
*****[[3.2.10.2 Besonderheiten tierischer Zellmembranen]]
****[[3.2.11 Organellen pflanzlicher Zellen]]
*****[[3.2.11.1 Plastiden]]
*****[[3.2.11.2 Vakuolen]]
*****[[3.2.11.3 Zellwand]]
*****[[3.2.11.4 Besonderheiten pflanzlicher Zellmembranen]]
**[[4.0 Prinzipielle Arten des Energiegewinns]]
***[[4.1 Einführung]]
***[[4.2 Energiestoffwechsel bei chemoorganotrophen Organismen]]
****[[4.2.1 Wege der Brenztraubensäurebildung]]
*****[[4.2.1.1 Glykolyse (Fructosediphosphatweg, FDP-Weg)]]
*****[[4.2.1.2 Pentosephosphatweg]]
*****[[4.2.1.3 ENTNER-DOUDOROFF-Weg (Ketosedesoxyphosphogluconsäure-Weg, KDPE-Weg)]]
****[[4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus]]
****[[4.2.3 Endoxidation (aerobe Atmungskette)]]
****[[4.2.4 Gärung]]
***[[4.3 Energiestoffwechsel bei chemolithotrophen Organismen]]
****[[4.3.1 Pflanzlicher Stoffwechsel]]
*****[[4.3.1.1 Besonderheiten des pflanzlichen Kohlenhydrat-Stoffwechsels]]
*****[[4.3.1.2 Lichtreaktion der Photosynthese]]
*****[[4.3.1.3 Lichtunabhängige Reaktion (CALVIN-Zyklus, Dunkelreaktion)]]
*****[[4.3.1.4 Biosynthese von Stärke in den Chloroplasten]]
*****[[4.3.1.5 Der Glyoxylsäurezyklus]]
****[[4.3.2 Nitratatmung (dissimilatorische Nitratreduktion)]]
****[[4.3.3 Sulfatatmung (dissimilatorische Sulfatreduktion)]]
**[[5.0 Zelluläre Transportvorgänge]]
***[[5.1 Einführung]]
***[[5.2 Passiver Transport]]
****[[5.2.1 Diffusion]]
****[[5.2.2 Osmose]]
***[[5.3 Aktiver Transport]]
****[[5.3.1 Aktive Tunnelproteine]]
*****[[5.3.1.1 P-Klasse-Ionenpumpen (P-class)]]
******[[5.3.1.1.1 Na⁺/K⁺-Ionenpumpen (Na⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.2 H⁺/K⁺-Ionenpumpen (H⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.3 Ca²⁺-Ionenpumpen (Ca²⁺-ATPasen)]]
*****[[5.3.1.2 V-Klasse- und F-Klasse-Ionenpumpen (V-class &amp; F-class)]]
*****[[5.3.1.3 ABC-Transporter (ATP-binding cassettes)]]
****[[5.3.2 Gekoppelter Transport]]
***[[5.4 Endo- &amp; Exocytose (Membranfluß)]]
***[[5.5 Signalhypothese]]
**[[6.0 Lebensbedingungen und Kultivationsfaktoren]]
***[[6.1 O₂-Bedingungen]]
***[[6.2 Temperaturbedingungen]]
***[[6.3 pH-Bedingungen]]
***[[6.4 Osmotische Bedingungen]]
***[[6.5 Nährstoffbedingungen]]
**[[7.0 Der Zellzyklus]]
***[[7.1 Mitose]]
***[[7.2 Meiose]]

*IV. Genetik
**1.0 Klassische Genetik (MENDEL-Genetik)
**2.0 Molekulargenetik
***2.1 Aufbau und Struktur der DNA
****2.1.1 Primärstruktur der DNA
****2.1.2 Sekundärstruktur der DNA
****2.1.3 Tertiärstruktur der DNA
****2.1.4 Übergeordnete DNA-Strukturen
***2.2 Grundlagen und Prokaryonten-Genetik
****2.2.1 Ablauf der Vererbung
*****2.2.1.1 Übersicht
*****2.2.1.2 Transkription der DNA
*****2.2.1.3 Regulation der Genaktivität bei Bakterien
******2.2.1.3.1 Negative Kontrolle am Beispiel des lac-Operons von ''E''. ''coli''
****2.2.2 Der genetische Code
****2.2.3 Unterschiede zwischen DNA und RNA
****2.2.4 Die wichtigsten RNA-Sorten der Zelle
****2.2.5 Die Proteinbiosynthese (Translation)
*****2.2.5.1 Allgemeines
*****2.2.5.2 Initiation (Start) Der Proteinsynthese
******2.2.5.2.1 Aufbau der Ribosomenbindestelle
******2.2.5.2.2 Die Start-Aminosäure Methionin
*****2.2.5.3 Elongation (Kettenverlängerung)
*****2.2.5.4 Termination
*****2.2.5.5 Posttranslationale Modifikationen
****2.2.6 Wobble im genetischen Code
****2.2.7 Regulierung der Genexpression bei Bakterien
*****2.2.7.1 Regulation der Promotorstärke
*****2.2.7.2 Regulation über den σ-Faktor
*****2.2.7.3 Regulation des lac-Operons über den Operator
****2.2.8 Mutationen bei Bakterien
*****2.2.8.1 Auswirkung von Mutationen
*****2.2.8.2 Mutationsarten
*****2.2.8.3 Mögliche Ursachen für Basenaustauschmutationen
******2.2.8.3.1 Tautomere Basen
******2.2.8.3.2 Spontane Desaminierungen
******2.2.8.3.3 Depurinierung und Depyrimidierung
*****2.2.8.4 Auslösung von Mutationen durch Chemikalien
******2.2.8.4.1 Basenanaloge Verbindungen
******2.2.8.4.2 Desaminierende Chemikalien
******2.2.8.4.3 Alkylierende Verbindungen
******2.2.8.4.4 Nachweis mutagener Wirkung von Chemikalien mit dem AMES-Test (1975)
*****2.2.8.5 Mutation von Bakterien durch UV-Strahlung
*****2.2.8.6 Reversionen (Rückmutationen)
******2.2.8.6.1 Reversionen durch eine zweite Mutation im selben Gen
******2.2.8.6.2 Reversionen durch eine zweite Mutation in einem anderen Gen
****2.2.9 Replikation von Bakterien-DNA
*****2.2.9.1 Die wichtigsten Replikationsproteine und ihre Besonderheiten
*****2.2.9.2 Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation
*****2.2.9.3 Möglichkeiten der bidirektionalen Replikation
****2.2.10 Restriktions- und Modifikationssysteme (R/M-Systeme) bei Bakterien
*****2.2.10.1 Mögliche Ursachen bei ausbleibender Restriktion der Fremd-DNA in Bakterien
*****2.2.10.2 R/M-Systeme bei ''E''. ''coli''
*****2.2.10.3 Die Typen der Restriktionsenzyme
***2.3 Grundlagen der Gentechnik
****2.3.1 PCR (Polymerase-Kettenreaktion, polymerase chain reaction)
*****2.3.1.1 Anwendung und Durchführung
*****2.3.1.2 Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen
*****2.3.1.3 Amplifikation der gesamten DNA
******2.3.1.3.1 Der genetische Fingerabdruck
****2.3.2 Grundprinzip der Genklonierung
*****2.3.2.1 Bedeutung überstehender Enden
*****2.3.2.2 Restriktionsanalyse mit Hilfe der Agarosegelelektrophorese
******2.3.2.2.1 Theorie zur Gelelektrophorese von DNA
******2.3.2.2.2 Auswertung
*****2.3.2.3 Genklonierung mit ''E''. ''coli''
******2.3.2.3.1 Gewünschte Eigenschaften von Plasmidvektoren
******2.3.2.3.2 Eigenschaften der verwendeten Wirtszellen
******2.3.2.3.3 Vorgehensweise zur Selektion und Identifikation rekombinanter Kolonien
*****2.3.2.4 Klonierung mit pUC-Plasmiden
******2.3.2.4.1 Test auf Lactose-Abbau
******2.3.2.4.2 Prinzip der Koloniefärbung bei Klonierung mit pUC-Plasmiden zur Identifizierung rekombinanter Kolonien
****2.3.3 Tricks in der Gentechnik
*****2.3.3.1 Transformation - Methode zum Einschleusen gentechnisch veränderter DNA in Bakterien
******2.3.3.1.1 Wichtige Faktoren für erfolgreiche Transformation
******2.3.3.1.2 Form der aufgenommenen DNA
******2.3.3.1.3 Transformationsrate bei ''E''. ''coli''
******2.3.3.1.4 Suche nach dem richtigen Klon
*****2.3.3.2 Hybridisierung mit einer Gensonde
******2.3.3.2.1 Prinzip der Hybridisierung
******2.3.3.2.2 Herstellung radioaktiv markierter Gensonden
******2.3.3.2.3 Nichtradioaktive DNA-Markierung (non radioactive labelling)
******2.3.3.2.4 Koloniehybridisierung
******2.3.3.2.5 Plasmidisolierung aus ''E''. ''coli''
*****2.3.3.3 Southern Hybridisierung (blotting, transfer)
*****2.3.3.4 Nachweis von Genen mit Hilfe der PCR
****2.3.4 DNA-Sequenzierung
*****2.3.4.1 Kettenabbruch nach SANGER et al. (1977)
******2.3.4.1.1 Gewinnung von Einzelstrang und Primer
******2.3.4.1.2 Kettenabbruch durch Dideoxy-Nukleotide
*****2.3.4.2 Sequencer
******2.3.4.2.1 Monofluorophores System
******2.3.4.2.2 Multifluorophores System
*****2.3.4.3 Taq-Cycle-Sequenzierung
***2.4 Eukaryonten-Genetik
****2.4.1 Aufbau und Funktion des eukaryontischen Operons
*****2.4.1.1 Aufbau
*****2.4.1.2 Gene
*****2.4.1.3 RNA-Arten und RNA-Polymerasen
*****2.4.1.4 Struktur der eukaryontischen Transkriptionseinheit (auf der DNA)
*****2.4.1.5 Bedeutung der Introns
*****2.4.1.6 mRNA-Reifung (Processing) im Zellkern
*****2.4.1.7 Genregulation der Genaktivität bei Eukaryonten
****2.4.2 Klonierung von Eukaryontengenen in Bakterien
**3.0 Populationsgenetik</text>
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  <title>1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)</title>
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    <text bytes="1126" xml:space="preserve">BRØNSTED definierte 1923 '''Säuren''' als Stoffe, die in der Lage sind, Protonen (H⁺) abzugeben ('''Protonendonatoren'''). Demzufolge sind '''Basen''' Stoffe, die Protonen (H⁺) aufnehmen können ('''Protonenakzeptoren'''). In Reaktionen laufen Protonenabgabe und –aufnahme stets gekoppelt ab und werden als '''Säure-Base-Reaktion''' oder '''Protolyse''' (wenn das H⁺ aus einer stark polaren Bindung stammt) bezeichnet. Säure-Base-Reaktionen sind stets Gleichgewichtsreaktionen ('''Protolysengleichgewicht'''). Allgemein entsteht bei der Protolyse aus einer Säure eine Base und umgekehrt (Säure 1 + Base 2 → Base 1 + Säure 2; Säure 1 und Base 1 sowie Base 2 und Säure 2 stellen korrespondierende oder konjugierte Säure-Base-Paare dar).

Wasser kann sowohl als Base sowie auch als Säure reagieren und wird daher als '''Ampholyt''' bezeichnet. Die wäßrige Lösung einer Säure enthält H₃O⁺-Ionen, die einer Base OH⁻-Ionen. Je mehr H₃O⁺-Ionen im Gleichgewicht vorliegen, umso stärker ist die Säure. Liegen dagegen mehr OH⁻-Ionen im Gleichgewicht vor, handelt es sich um eine (stärkere) Base.</text>
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  <title>1.6.2 Der pH-Wert</title>
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    <text bytes="1856" xml:space="preserve">Stark gekoppelt mit dem Säure-Base-Begriff ist der '''pH'''[1]'''-Wert'''. Er ist ein Maß für die Stärke der sauren bzw. basischen Wirkung einer (wäßrigen) Lösung und definiert als der negative dekadische Logarithmus der H3O⁺-Konzentration:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:pH-Wertberechnung.jpg]]&lt;/div&gt;
Die pH-Skala umfaßt Werte von 0 – 14 und gilt strenggenommen nur für verdünnte Säuren oder Basen bis zu maximal 1 [[Bild:mol pro l.jpg]] H₃O⁺ bzw. 1 [[Bild:mol pro l.jpg]] OH⁻. Der Wert 7 wird als Neutralpunkt bezeichnet. Hier liegen OH⁻- und H3O⁺-Ionen gleichermaßen vor. Überwiegen die H₃O⁺-Ionen, erhält man für saures Milieu einen Wert von pH &lt; 7 und für beim überwiegenden Vorliegen von OH⁻-Ionen einen basischen (alkalischen) Wert von pH &gt; 7.

Der "richtige" pH-Wert des Reaktionsmilieus ist von großer Bedeutung für den Ablauf vieler chemischer Reaktionen. Insbesondere bei den durch Enzyme katalysierten Reaktionen in Organismen spielt er eine große Rolle. So findet beispielsweise der Kohlenhydratabbau durch die α-Amylase des Mundspeichels bei pH-Werten um 6,8 statt. Das durch Pepsinogen des Magensafts aktivierte Protein Pepsin – ebenfalls ein Enzym – spaltet Eiweiße nur im pH-Bereich von 0,9 bis 1,7, während die Enzyme des Bauchspeichels in leicht alkalischem Milieu arbeiten. Ähnliche Auswirkungen hat der pH-Wert eines Bodens auf das Wachstum von Pflanzen. Während ''Zuckerrüben'' am besten in etwa neutralem Milieu gedeihen, bevorzugen ''Kartoffeln'' und auch ''Roggen'' eher mäßig sauren Boden und liefern dort die höchsten Erträge (pH-Wachstumsoptima). Der Boden-pH hängt maßgeblich von dem Material, aus dem er sich zusammensetzt, und seinen Mikroorganismen, die in ihm leben, ab.

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[1]: pH von lat. "pondus Hydrogenii" oder "potentia Hydrogenii", also dem "Wasserstoffdruck"</text>
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    <text bytes="1871" xml:space="preserve">Stark gekoppelt mit dem Säure-Base-Begriff ist der '''pH'''[1]'''-Wert'''. Er ist ein Maß für die Stärke der sauren bzw. basischen Wirkung einer (wäßrigen) Lösung und definiert als der negative dekadische Logarithmus der H3O⁺-Konzentration:
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Die pH-Skala umfaßt Werte von 0 – 14 und gilt strenggenommen nur für verdünnte Säuren oder Basen bis zu maximal 1 [[Bild:mol pro l.jpg]] H₃O⁺ bzw. 1 [[Bild:mol pro l.jpg]] OH⁻. Der Wert 7 wird als Neutralpunkt bezeichnet. Hier liegen OH⁻- und H3O⁺-Ionen gleichermaßen vor. Überwiegen die H₃O⁺-Ionen, erhält man für saures Milieu einen Wert von pH &lt; 7 und für beim überwiegenden Vorliegen von OH⁻-Ionen einen basischen (alkalischen) Wert von pH &gt; 7.

Der "richtige" pH-Wert des Reaktionsmilieus ist von großer Bedeutung für den Ablauf vieler chemischer Reaktionen. Insbesondere bei den durch Enzyme katalysierten Reaktionen in Organismen spielt er eine große Rolle. So findet beispielsweise der Kohlenhydratabbau durch die α-Amylase des Mundspeichels bei pH-Werten um 6,8 statt. Das durch Pepsinogen des Magensafts aktivierte Protein Pepsin – ebenfalls ein Enzym – spaltet Eiweiße nur im pH-Bereich von 0,9 bis 1,7, während die Enzyme des Bauchspeichels in leicht alkalischem Milieu arbeiten. Ähnliche Auswirkungen hat der pH-Wert eines Bodens auf das Wachstum von Pflanzen. Während ''Zuckerrüben'' am besten in etwa neutralem Milieu gedeihen, bevorzugen ''Kartoffeln'' und auch ''Roggen'' eher mäßig sauren Boden und liefern dort die höchsten Erträge (pH-Wachstumsoptima). Der Boden-pH hängt maßgeblich von dem Material, aus dem er sich zusammensetzt, und seinen Mikroorganismen, die in ihm leben, ab.

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&lt;small&gt;[1]: pH von lat. "pondus Hydrogenii" oder "potentia Hydrogenii", also dem "Wasserstoffdruck"&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="1430" xml:space="preserve">Säuren und Basen können sich gegenseitig neutralisieren. Dabei entsteht Wasser und ein Salz, das ja nach miteinander reagierender Säure und Base abhängig ist.
Beispiel: Reaktion von Salzsäure (HCl) und Natronlauge (NaOH)
:Bei der Reaktion von HCl mit NaOH wird Wasser durch die Reaktion von H⁺ aus der Salzsäure und OH⁻ aus der Natronlauge abgeschieden. Dabei bleiben die ionisierten Reste Cl⁻ und Na⁺ zurück, die in einer Ionenbindung das Kochsalz (NaCl) bilden:
:&lt;div align="center"&gt;NaOH + HCl → NaCl + H₂O&lt;/div&gt;
Um das Verhalten zweier Stoffe bei einer chemischen Reaktion in Bezug zum pH-Wert näher zu charakterisieren können sog. Neutralisationstitrationen durchgeführt werden.
Beispiel:
:10 ml einer Salzsäure mit   werden mit einer Natronlauge mit   titriert[1]. Aus der Änderung des pH-Werts bei der Zugabe der Natronlauge ergibt sich eine Titrationskurve. Zu Beginn beträgt der pH-Wert 1, beim Äquivalenzpunkt[2] pH = 7 und nach längerer Zugabe der Natronlauge pH = 13.
:&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Neutralisationstitration von HCl mit NaOH.jpg]]&lt;/div&gt;
:&lt;small&gt;'''Abb. 4: Neutralisationstitration von HCl mit NaOH'''&lt;/small&gt;

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&lt;small&gt;[1]: Von einer Titration spricht man, wenn man schrittweise in kleinen Mengen einen Stoff zu einem anderen gibt und dabei ein bestimmtes Verhalten beobachtet.

[2]: Der Äquivalenzpunkt (pH = 7) entspricht dem pH-Wert einer wäßrigen NaCl-Lösung&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="1436" xml:space="preserve">Säuren und Basen können sich gegenseitig neutralisieren. Dabei entsteht Wasser und ein Salz, das ja nach miteinander reagierender Säure und Base abhängig ist.
Beispiel: Reaktion von Salzsäure (HCl) und Natronlauge (NaOH)
:Bei der Reaktion von HCl mit NaOH wird Wasser durch die Reaktion von H⁺ aus der Salzsäure und OH⁻ aus der Natronlauge abgeschieden. Dabei bleiben die ionisierten Reste Cl⁻ und Na⁺ zurück, die in einer Ionenbindung das Kochsalz (NaCl) bilden:
:&lt;div align="center"&gt;NaOH + HCl → NaCl + H₂O&lt;/div&gt;
Um das Verhalten zweier Stoffe bei einer chemischen Reaktion in Bezug zum pH-Wert näher zu charakterisieren können sog. Neutralisationstitrationen durchgeführt werden.
Beispiel:
:10 ml einer Salzsäure mit   werden mit einer Natronlauge mit   titriert[1]. Aus der Änderung des pH-Werts bei der Zugabe der Natronlauge ergibt sich eine Titrationskurve. Zu Beginn beträgt der pH-Wert 1, beim Äquivalenzpunkt[2] pH = 7 und nach längerer Zugabe der Natronlauge pH = 13.
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:&lt;small&gt;'''Abb. 4: Neutralisationstitration von HCl mit NaOH'''&lt;/small&gt;

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&lt;small&gt;[1]: Von einer '''Titration''' spricht man, wenn man schrittweise in kleinen Mengen einen Stoff zu einem anderen gibt und dabei ein bestimmtes Verhalten beobachtet.

[2]: Der Äquivalenzpunkt (pH = 7) entspricht dem pH-Wert einer wäßrigen NaCl-Lösung&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="1460" xml:space="preserve">Säuren und Basen können sich gegenseitig '''neutralisieren'''. Dabei entsteht '''Wasser''' und ein '''Salz''', das ja nach miteinander reagierender Säure und Base abhängig ist.
Beispiel: Reaktion von Salzsäure (HCl) und Natronlauge (NaOH)
:Bei der Reaktion von HCl mit NaOH wird Wasser durch die Reaktion von H⁺ aus der Salzsäure und OH⁻ aus der Natronlauge abgeschieden. Dabei bleiben die ionisierten Reste Cl⁻ und Na⁺ zurück, die in einer Ionenbindung das Kochsalz (NaCl) bilden:
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Um das Verhalten zweier Stoffe bei einer chemischen Reaktion in Bezug zum pH-Wert näher zu charakterisieren können sog. '''Neutralisationstitrationen''' durchgeführt werden.
Beispiel:
:10 ml einer Salzsäure mit   werden mit einer Natronlauge mit   titriert[1]. Aus der Änderung des pH-Werts bei der Zugabe der Natronlauge ergibt sich eine Titrationskurve. Zu Beginn beträgt der pH-Wert 1, beim Äquivalenzpunkt[2] pH = 7 und nach längerer Zugabe der Natronlauge pH = 13.
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:&lt;small&gt;'''Abb. 4: Neutralisationstitration von HCl mit NaOH'''&lt;/small&gt;

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&lt;small&gt;[1]: Von einer '''Titration''' spricht man, wenn man schrittweise in kleinen Mengen einen Stoff zu einem anderen gibt und dabei ein bestimmtes Verhalten beobachtet.

[2]: Der Äquivalenzpunkt (pH = 7) entspricht dem pH-Wert einer wäßrigen NaCl-Lösung&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="1466" xml:space="preserve">Säuren und Basen können sich gegenseitig '''neutralisieren'''. Dabei entsteht '''Wasser''' und ein '''Salz''', das ja nach miteinander reagierender Säure und Base abhängig ist.
Beispiel: Reaktion von Salzsäure (HCl) und Natronlauge (NaOH)
:Bei der Reaktion von HCl mit NaOH wird Wasser durch die Reaktion von H⁺ aus der Salzsäure und OH⁻ aus der Natronlauge abgeschieden. Dabei bleiben die ionisierten Reste Cl⁻ und Na⁺ zurück, die in einer Ionenbindung das Kochsalz (NaCl) bilden:
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Um das Verhalten zweier Stoffe bei einer chemischen Reaktion in Bezug zum pH-Wert näher zu charakterisieren können sog. '''Neutralisationstitrationen''' durchgeführt werden.
Beispiel:
:10 ml einer Salzsäure mit   werden mit einer Natronlauge mit   titriert[1]. Aus der Änderung des pH-Werts bei der Zugabe der Natronlauge ergibt sich eine Titrationskurve. Zu Beginn beträgt der pH-Wert 1, beim '''Äquivalenzpunkt'''[2] pH = 7 und nach längerer Zugabe der Natronlauge pH = 13.
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:&lt;small&gt;'''Abb. 4: Neutralisationstitration von HCl mit NaOH'''&lt;/small&gt;

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&lt;small&gt;[1]: Von einer '''Titration''' spricht man, wenn man schrittweise in kleinen Mengen einen Stoff zu einem anderen gibt und dabei ein bestimmtes Verhalten beobachtet.

[2]: Der Äquivalenzpunkt (pH = 7) entspricht dem pH-Wert einer wäßrigen NaCl-Lösung&lt;/small&gt;</text>
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  <title>1.6.4 Puffer</title>
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    <text bytes="326" xml:space="preserve">In der Biologie und Chemie müssen viele Reaktionen bei konstantem pH-Wert ablaufen. Das Konstanthalten erfolgt hierbei durch sog. '''Pufferlösungen'''. Ein '''Puffer''' besteht aus einer schwachen Säure (zum Wegfangen zusätzlicher OH⁻-Ionen) und ihrer korrespondierenden Base (zum Abfangen zusätzlicher H₃O⁺-Ionen).</text>
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  <title>2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)</title>
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    <text bytes="330" xml:space="preserve">Funktionelle Gruppen sind Atome oder Atomgruppen mit charakteristischen Reaktionsfähigkeiten, die das chemische Verhalten der organischen Verbindungen beeinflußt. Die für die Biologie wichtigsten funktionellen Gruppen werden in Tab. 3 dargestellt.

&lt;small&gt;'''Tab. 3: Übersicht über biologisch wichtige Stoffgruppen'''&lt;/small&gt;</text>
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  <title>2.3.2.1 Penicillintechnik</title>
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    <text bytes="537" xml:space="preserve">Aus einem Gemisch mit '''prototrophen'''[1] Bakterien lassen sich '''Auxotrophe'''[2] auf Minimalmedien mit Penicillin (Auxotrophe wachsen hier nicht) und anschließendem Überimpfen in ein penicillinfreies Nährmedium stark anreichern.

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&lt;small&gt;[1]: Organismen, die alle lebensnotwendigen Wachstumsfaktoren (Suppline) selbst synthetisieren können

[2]: Organismen, die nicht alle lebensnotwendigen Wachstumsfaktoren selbst synthetisieren können und so bei der Kultivierung auf Zugabe wichtiger Substanzen angewiesen sind&lt;/small&gt;</text>
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  <title>2.3.2 Penicillin</title>
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    <text bytes="2448" xml:space="preserve">'''Penicillin''' (in der Natur häuptsächlich als '''Penicillin G''') wird von ''Penicillium'', dem ''Pinselschimmel'', gebildet. Dies wurde 1928 erstmals von ALEXANDER FLEMING (1929) bei ''Penicillium notatum'' zufällig entdeckt. Die großtechnische Gewinnung von Penicillin erfolgt mit Hilfe von ''Penicillium chrysogenum''.

Das Benzylpenicillin (Penicillin G) hat folgende chemische Strukturformel:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Benzylpenicillin (Penicillin G).jpg]]&lt;/div&gt;
Die wirksame Struktur des Benzylpenicillins ist der sog. '''β-Lactam-Ring''' (rot) (hier bindet "versehentlich" das Enzym '''Transpeptidase''').

Penicillin wirkt auf die bakterielle Zellwand, deren Kernstück das Murein ist. Murein besteht aus parallelen Ketten, in denen die Zuckerderivate N-Acetylglucosamin (GlcNAc, G) und N-Acetylmuraminsäure (MurNAc, M) abwechseln. An jeder N-Acetylmuraminsäure hängt ein Tetrapeptid (Kette aus vier Aminosäuren). Die Tetrapeptide gegenüberliegender N-Acetylmuraminsäuren sind miteinander verknüpft (Transpeptidierung; geschieht mit dem Enzym Transpeptidase). Bei der Mureinerweiterung wachsender Bakterien muß diese Verknüpfung gelöst, neue Mureinbausteine eingebaut und das Murein durch Transpeptidierung wieder verschlossen werden. '''Penicillin verhindert die Transpeptidierung bei wachsenden Bakterienzellen'''!

Die Transpeptidase bindet "versehentlich" an den β-Lactam-Ring, so daß das Wiederverknüpfen der Tetrapeptide unterbleibt. Dadurch bleibt die Zellwand offen, das Cytoplasma läuft aus und die Zellen sterben. Penicillin wirkt also '''bakterizid'''.

Außerdem wirkt Penicillin aber nur sehr schlecht (d. h. nur in hohen Konzentrationen) auf gramnegative Bakterien. Der Grund dafür ist, daß das Penicillin in seiner Molekülstruktur überwiegend '''hydrophil''' (viele polare Bindungen) ist und daher die hydrophobe äußere Membran der gramnegativen Zellwand nur schlecht durchdringen und das darunterliegende Murein erreichen kann.

Nach Penicillin-Einwirkung bleiben die sog. '''Protoplasten'''[1] zurück. Im Verlauf der Penicillin-Einwirkung verändern die nun vorhandenen Protoplasten ihre Zellform in charakteristischer Weise. Es treten v. a. zwei Formen durch Verschiebung des Cytoplasmas auf:
*'''Hasenohr-Formen''' und
*'''L-Formen'''.
Die Protoplasten sind im isotonischen Medium relativ stabil.

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&lt;small&gt;[1]: Zellen ohne Zellwand bzw. hier mit daran hängenden Zellwandresten&lt;/small&gt;</text>
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  <title>2.3.2.2 Halbsynthetische Penicilline</title>
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    <text bytes="1164" xml:space="preserve">Die Verwendung von Penicillin kann mehrere Nachteile haben:
*Penicilline können bei Therapierten manchmal Allergien hervorrufen.
*Sie zeigen bei gramnegativen Bakterien nur schlechte Wirkung.
*Nicht selten treten Penicillinresistenzen der zu bekämpfenden Erreger auf.
Daher werden oft '''halbsynthetische Penicilline''' (z. B. '''Ampicillin''', '''Carbenicillin''', '''Baycillin''', etc.) verwendet. Sie werden – je nach Anwendungsgebiet – dadurch hergestellt, daß durch das Enzym '''Penicillin-Acylase'''[1] zunächst vorsichtig der organische Seitenrest vom β-Lactam-Ring abgespalten wird. Dieser darf dabei nicht zerstört werden! Nun können Modifikationen erfolgen, z. B. das Anhängen eines neuen, möglichst lipophilen Restes um auch auf gramnegative Prokaryonten möglichst gut zu wirken oder das Anhängen eines so großen (voluminösen) und sperrigen Restes, daß – bei penicillinresistenten Bakterien – der β-Lactam-Ring vor dem Angriff der '''β-Lactamase''' (würde die funktionelle Struktur durch Spaltung zerstören) abgeschirmt wird.

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&lt;small&gt;[1]: wird biotechnologisch in großen Mengen durch ''E''. ''coli'' hergestellt&lt;/small&gt;</text>
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  <title>2.3.3 Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten</title>
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    <text bytes="939" xml:space="preserve">Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten sind
*Schimmelpilze (Eukaryonten), z. B.
**''Aspergillus''
**''Cephalosporium''
:::Sie produzieren sog. '''Cephalosporine''', die aufgrund einer ganz ähnlichen Struktur wie Penicilline eine ähnliche Wirkung wie diese zeigen.
:::&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Cephalosporin.jpg]]&lt;/div&gt;
:::Penicillinallergiker dürfen daher auch keine Cephalosporine einnehmen.
*Bakterien, z. B.
**''Bacillus licheniformis''
:::''Bacillus licheniformis'' bildet das Antibiotikum '''Bacitracin'''. Es beeinträchtigt die Bildung und Funktion der Zellmembran und wirkt zudem bei Masttieren wachstumsfördernd.
**''Streptomyceten''
:::''Streptomyceten'' sind in der Lage eine Vielzahl von Antibiotika zu produzieren, z. B. '''Streptomycin''' durch ''Streptomyces grisens'' und ''Streptomyces aureofaciens'', '''Chloramphenicol''' durch ''Streptomyces venezuelae'' oder '''Tetracyclin''' durch div. ''Streptomyces''-Arten.</text>
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    <text bytes="942" xml:space="preserve">Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten sind
*Schimmelpilze (Eukaryonten), z. B.
**''Aspergillus''
**''Cephalosporium''
::::::Sie produzieren sog. '''Cephalosporine''', die aufgrund einer ganz ähnlichen Struktur wie Penicilline eine ähnliche Wirkung wie diese zeigen.
:::&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Cephalosporin.jpg]]&lt;/div&gt;
:::Penicillinallergiker dürfen daher auch keine Cephalosporine einnehmen.
*Bakterien, z. B.
**''Bacillus licheniformis''
:::''Bacillus licheniformis'' bildet das Antibiotikum '''Bacitracin'''. Es beeinträchtigt die Bildung und Funktion der Zellmembran und wirkt zudem bei Masttieren wachstumsfördernd.
**''Streptomyceten''
:::''Streptomyceten'' sind in der Lage eine Vielzahl von Antibiotika zu produzieren, z. B. '''Streptomycin''' durch ''Streptomyces grisens'' und ''Streptomyces aureofaciens'', '''Chloramphenicol''' durch ''Streptomyces venezuelae'' oder '''Tetracyclin''' durch div. ''Streptomyces''-Arten.</text>
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*Schimmelpilze (Eukaryonten), z. B.
**''Aspergillus''
**''Cephalosporium''
::::::Sie produzieren sog. '''Cephalosporine''', die aufgrund einer ganz ähnlichen Struktur wie Penicilline eine ähnliche Wirkung wie diese zeigen.
::::::&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Cephalosporin.jpg]]&lt;/div&gt;
::::::Penicillinallergiker dürfen daher auch keine Cephalosporine einnehmen.
*Bakterien, z. B.
**''Bacillus licheniformis''
::::::''Bacillus licheniformis'' bildet das Antibiotikum '''Bacitracin'''. Es beeinträchtigt die Bildung und Funktion der Zellmembran und wirkt zudem bei Masttieren wachstumsfördernd.
**''Streptomyceten''
::::::''Streptomyceten'' sind in der Lage eine Vielzahl von Antibiotika zu produzieren, z. B. '''Streptomycin''' durch ''Streptomyces grisens'' und ''Streptomyces aureofaciens'', '''Chloramphenicol''' durch ''Streptomyces venezuelae'' oder '''Tetracyclin''' durch div. ''Streptomyces''-Arten.</text>
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  <title>Datei:Cephalosporin.jpg</title>
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    <comment>Strukturformel der Cephalosporine</comment>
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    <text bytes="33" xml:space="preserve">Strukturformel der Cephalosporine</text>
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  <title>2.3.3.1 Wirkung von Streptomycin und Tetracyclin</title>
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    <text bytes="222" xml:space="preserve">Diese beiden Antibiotika binden an die kleine (30 S-)Untereinheit der prokaryontischen Ribosomen und verhindern dadurch die Bindung der aminosäurebeladenen tRNA an die mRNA (blockieren die bakterielle Proteinbiosynthese).</text>
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  <title>2.3.3.2 Wirkung von Chloramphenicol</title>
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    <text bytes="269" xml:space="preserve">'''Chloramphenicol''' verhindert die Kettenverlängerung bei der Proteinbiosynthese von Prokaryonten, d. h. das Anknüpfen der neuen Aminosäuren an das bereits vorhandene Peptid (blockiert wie Streptomycin und Tetracyclin ebenfalls die bakterielle Proteinbiosynthese).</text>
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  <title>2.3.4 Problematik der Antibiotika-Resistenz</title>
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    <text bytes="1490" xml:space="preserve">Die Hauptursache der Antibiotika-Resistenzen sind '''Resistenzgene''' auf sog. '''R'''('''esistenz''')'''-Plasmiden''', die innerhalb verwandter Bakterien mit großer Häufigkeit und Effektivität übertragen werden. Daneben können Antibiotika-Resistenzen, jedoch seltener, durch Mutationen chromosomaler Gene entstehen, z. B. im Fall der Streptomycin-Resistenz.

Der wichtigste Hauptmechanismus bei Resistenzen ist, daß das Resistenzgen ein Enzym codiert, welches das entsprechende Antibiotikum zerstört oder durch chemische Veränderung inaktiv macht. So entstehen die meisten Penicillin-Resistenzen dadurch, daß das Enzym '''β-Lactamase''' (syn. '''Penicillinase''') gebildet wird, das die Spaltung des β-Lactam-Rings (wirksame Struktur des Penicillins, da es an Transpeptidase bindet)  des Penicillins katalysiert. Ein weiterer wichtiger Resistenzmechanismus ist die Verhinderung des Antibiotika-Angriffs am Wirkungsort, z. B. Hauptursache der Streptomycin-Resistenz (Bildung einer veränderten Ribosomen-Untereinheit, so daß die Proteinbiosynthese noch korrekt abläuft, aber Strptomycin nicht mehr binden kann) oder die Hauptursache der Tetracyclin-Resistenz (Bildung spezieller Membranproteine, die unter Energieaufwand die gebundenen Tetracyclin-Moleküle laufend aus der Zelle transportieren). Auch die Überproduktion eines antibiotikagehemmten Enzyms, z. B. der Transpeptidase bei der zweithäufigsten Form der Penicillin-Resistenz, ist ein wichtiger Resistenzmechanismus.</text>
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  <title>3.1 Einführung</title>
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    <text bytes="1487" xml:space="preserve">Die '''Eukaryonten''' stehen als zweiter Zelltyp den '''Prokaryonten''' gegenüber und unterscheiden sich in mehrfacher Hinsicht von diesen:
*Während prokaryontische Zellen meist nur eine Membran besitzen, sind '''Eucyten''' ('''Eukaryontenzellen''') i. d. R. von einer '''Doppelmembran''' umgeben.
*Eukaryontische Zellen besitzen im Vergleich zu Prokaryonten '''echte Zellorganellen''', die für die Verrichtung spezifischer Aufgaben innerhalb der Zelle verantwortlich sind ('''Aufgabenteilung''').
*Während Bakterien und Archaebakterien (Prokaryonten) mit dem Nucleoid nur einen Bereich der DNA innerhalb der Zelle besitzen, sind die Erbanlagen in Eukaryonten im '''Zellkern''' ('''Nucleus''') untergebracht.
*Die DNA lag bei Bakterien als großer DNA-Ring und evtl. als zusätzliche Plasmide im Cytoplasma vor. Bei Eukaryonten liegt die '''DNA geordneter''' (z. B. über Histone gewickelt) vor.
*Eukaryonten sind durchschnittlich mit 1 – 150 µm um das '''10 – 100fache größer als Procyten''' (syn. '''Protocyten''', prokaryontische Zellen).

Weiterhin können bei Eukaryonten '''Tier-''' und '''Pflanzenzellen''' (ggf. auch '''Pilzzellen''') differenziert werden. Sie unterscheiden sich hauptsächlich durch den Besitz bzw. das Fehlen bestimmter Organellen, die Art des Energiegewinns und ihrer Lebens- und Ernährungsweise. Es werden daher zunächst die bei beiden Zelltypen vorhandenen Organellen näher betrachtet und beschrieben, dann die Tier- bzw. Pflanzenspezifischen.</text>
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  <title>Biostudies:Inhaltsverzeichnis</title>
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    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="13497" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align: center;"&gt;Das nachfolgende E-Book wurden aus Skripten und Mitschriften mehrerer Vorlesungen der Ausbildungen zum [http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüften Technischen Assistenten f&amp;uuml;r naturkundliche Museen und Forschungsinstitute] am renommierten Forschungs-Institut Senckenberg und zum [http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Staatlich geprüften biologisch-technischen Assistenten] an der Landesgewerbeanstalt Nürnberg (TÜV Rheinland) erstellt und soll im Laufe meines Biologie-Studiums um weitere Kapitel vervollständigt werden. Es erhebt daher keinen Anspruch auf Vollständigkeit oder Richtigkeit, sollte jedoch jedem Interessenten einen guten Einblick in den Umfang der Biologie und die in den (ersten) Studiensemestern vermittelten Themen geben.&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;&lt;big&gt;'''Inhaltsverzeichnis'''&lt;/big&gt;&lt;/p&gt;

*I. Einführung
**[[1.0 Definitionen der Biologie|1.0 Definitionen der Biologie]]
**[[2.0 Aufgabengebiete der Biologie]]
**[[3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books]]

*II. Molekularbiologie
**1.0 Grundlagen
***[[1.1 Materie, Element &amp; subatomare Teilchen]]
***[[1.2 Atommodell]]
***[[1.3 Chemische Bindungen]]
****[[1.3.1 Die Ionenbindung]]
****[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]
*****[[1.3.2.1 Unpolare Atombindung]]
*****[[1.3.2.2 Polare Atombindung]]
*****[[1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte]]
*****[[1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung]]
******[[1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser]]
****[[1.3.3 Koordinative oder dative Bindung]]
*****[[1.3.3.1 Metallkomplexe]]
*****[[1.3.3.2 Chelatkomplexe]]
***[[1.4 Energetische Grundlagen]]
***[[1.5 Chemisches Gleichgewicht]]
***1.6 Säuren und Basen
****[[1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)]]
****[[1.6.2 Der pH-Wert]]
****[[1.6.3 Neutralisation]]
****[[1.6.4 Puffer]]
**[[2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)]]
**[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]
***[[3.1 Allgemeines]]
***[[3.2 Einteilung]]
***[[3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren]]
***[[3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren]]
****[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung]]
****[[3.4.2 Stereoisomerie]]
***[[3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren]]
***[[3.6 Peptide]]
***[[3.7 Proteinklassen]]
***[[3.8 Struktur von Proteinen]]
***[[3.9 Enzyme]]
****[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen]]
****[[3.9.2 Klassifizierung von Enzymen]]
****[[3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung]]
****[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]
*****[[3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺]]
*****[[3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂]]
*****[[3.9.4.3 Coenzym A (CoA)]]
*****[[3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)]]
*****[[3.9.4.5 Pyridoxalphosphat]]
****[[3.9.5 Enzymkinetik]]
*****[[3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS &amp; MENTEN (1913)]]
*****[[3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER &amp; BURK (1913)]]
***[[3.10 Reinigung, Charakterisierung &amp; Lagerung von Proteinen]]
****[[3.10.1 Reinigung]]
*****[[3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie]]
*****[[3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie]]
*****[[3.10.1.3 Affinitätschromatographie]]
****[[3.10.2 Charakterisierung]]
*****[[3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration]]
******[[3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)]]
******[[3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm]]
*****[[3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten]]
******[[3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)]]
******[[3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)]]
****[[3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung]]
**[[4.0 Kohlenhydrate]]
***[[4.1 Monosaccharide]]
****[[4.1.1 Entstehung von Ringformen]]
****[[4.1.2 Eigenschaften der Mosaccharide]]
****[[4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide]]
*****[[4.1.3.1 FEHLINGsche Probe]]
*****[[4.1.3.2 Silberspiegel-Probe]]
****[[4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide]]
****[[4.1.5 Glykoside]]
***[[4.2 Disaccharide]]
****[[4.2.1 Maltose (Malzzucker)]]
****[[4.2.2 Cellobiose]]
****[[4.2.3 Lactose (Milchzucker)]]
****[[4.2.4 Saccharose (Sucrose)]]
***[[4.3 Polysaccharide]]
****[[4.3.1 Homopolysaccharide]]
****[[4.3.2 Heteropolysaccharide]]

*III. Cytologie
**[[1.0 Einführung]]
**2.0 Prokaryonten
***[[2.1 Einführung]]
***[[2.2 Zellaufbau]]
****[[2.2.1 Zellhülle (cell envelope)]]
****[[2.2.2 Die bakterielle Zellwand]]
*****[[2.2.2.1 Aufbau des Mureins]]
*****[[2.2.2.2 GRAM-Färbung]]
******[[2.2.2.2.1 Übersicht wichtiger grampositiver und gramnegativer Prokaryonten]]
******[[2.2.2.2.2 Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.3 Antigene gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.4 R- und S-Formen]]
****[[2.2.3 Bakteriengeißeln]]
****[[2.2.4 Pili (Fimbrien)]]
*****[[2.2.4.1 Konjugation bei E. coli und nahe verwandten Enterobakterien]]
*****[[2.2.4.2 Experiment der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)]]
***2.3 Antibiotika
****[[2.3.1 Allgemeines]]
****[[2.3.2 Penicillin]]
*****[[2.3.2.1 Penicillintechnik]]
*****[[2.3.2.2 Halbsynthetische Penicilline]]
****[[2.3.3 Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten]]
*****[[2.3.3.1 Wirkung von Streptomycin und Tetracyclin]]
*****[[2.3.3.2 Wirkung von Chloramphenicol]]
****[[2.3.4 Problematik der Antibiotika-Resistenz]]
**3.0 Eukaryonten
***[[3.1 Einführung]]
***3.2 Zellorganellen und -bestandteile
****[[3.2.1 Zellkern (Nucleus)]]
****[[3.2.2 Endoplasmatisches Reticulum (ER)]]
****[[3.2.3 Mitochondrien]]
****[[3.2.4 GOLGI-Apparat (syn. Dictyosom)]]
****[[3.2.5 Ribosomen]]
****[[3.2.6 Peroxisomen]]
****[[3.2.7 Cytoplasma]]
****[[3.2.8 Cytoskelett]]
****[[3.2.9 Zellmembran]]
****[[3.2.10 Organellen tierischer Zellen]]
*****[[3.2.10.1 Lysosomen]]
*****[[3.2.10.2 Besonderheiten tierischer Zellmembranen]]
****[[3.2.11 Organellen pflanzlicher Zellen]]
*****[[3.2.11.1 Plastiden]]
*****[[3.2.11.2 Vakuolen]]
*****[[3.2.11.3 Zellwand]]
*****[[3.2.11.4 Besonderheiten pflanzlicher Zellmembranen]]
**[[4.0 Prinzipielle Arten des Energiegewinns]]
***[[4.1 Einführung]]
***[[4.2 Energiestoffwechsel bei chemoorganotrophen Organismen]]
****[[4.2.1 Wege der Brenztraubensäurebildung]]
*****[[4.2.1.1 Glykolyse (Fructosediphosphatweg, FDP-Weg)]]
*****[[4.2.1.2 Pentosephosphatweg]]
*****[[4.2.1.3 ENTNER-DOUDOROFF-Weg (Ketosedesoxyphosphogluconsäure-Weg, KDPE-Weg)]]
****[[4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus]]
****[[4.2.3 Endoxidation (aerobe Atmungskette)]]
****[[4.2.4 Gärung]]
***[[4.3 Energiestoffwechsel bei chemolithotrophen Organismen]]
****[[4.3.1 Pflanzlicher Stoffwechsel]]
*****[[4.3.1.1 Besonderheiten des pflanzlichen Kohlenhydrat-Stoffwechsels]]
*****[[4.3.1.2 Lichtreaktion der Photosynthese]]
*****[[4.3.1.3 Lichtunabhängige Reaktion (CALVIN-Zyklus, Dunkelreaktion)]]
*****[[4.3.1.4 Biosynthese von Stärke in den Chloroplasten]]
*****[[4.3.1.5 Der Glyoxylsäurezyklus]]
****[[4.3.2 Nitratatmung (dissimilatorische Nitratreduktion)]]
****[[4.3.3 Sulfatatmung (dissimilatorische Sulfatreduktion)]]
**[[5.0 Zelluläre Transportvorgänge]]
***[[5.1 Einführung]]
***[[5.2 Passiver Transport]]
****[[5.2.1 Diffusion]]
****[[5.2.2 Osmose]]
***[[5.3 Aktiver Transport]]
****[[5.3.1 Aktive Tunnelproteine]]
*****[[5.3.1.1 P-Klasse-Ionenpumpen (P-class)]]
******[[5.3.1.1.1 Na⁺/K⁺-Ionenpumpen (Na⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.2 H⁺/K⁺-Ionenpumpen (H⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.3 Ca²⁺-Ionenpumpen (Ca²⁺-ATPasen)]]
*****[[5.3.1.2 V-Klasse- und F-Klasse-Ionenpumpen (V-class &amp; F-class)]]
*****[[5.3.1.3 ABC-Transporter (ATP-binding cassettes)]]
****[[5.3.2 Gekoppelter Transport]]
***[[5.4 Endo- &amp; Exocytose (Membranfluß)]]
***[[5.5 Signalhypothese]]
**[[6.0 Lebensbedingungen und Kultivationsfaktoren]]
***[[6.1 O₂-Bedingungen]]
***[[6.2 Temperaturbedingungen]]
***[[6.3 pH-Bedingungen]]
***[[6.4 Osmotische Bedingungen]]
***[[6.5 Nährstoffbedingungen]]
**[[7.0 Der Zellzyklus]]
***[[7.1 Mitose]]
***[[7.2 Meiose]]

*IV. Genetik
**1.0 Klassische Genetik (MENDEL-Genetik)
**2.0 Molekulargenetik
***2.1 Aufbau und Struktur der DNA
****2.1.1 Primärstruktur der DNA
****2.1.2 Sekundärstruktur der DNA
****2.1.3 Tertiärstruktur der DNA
****2.1.4 Übergeordnete DNA-Strukturen
***2.2 Grundlagen und Prokaryonten-Genetik
****2.2.1 Ablauf der Vererbung
*****2.2.1.1 Übersicht
*****2.2.1.2 Transkription der DNA
*****2.2.1.3 Regulation der Genaktivität bei Bakterien
******2.2.1.3.1 Negative Kontrolle am Beispiel des lac-Operons von ''E''. ''coli''
****2.2.2 Der genetische Code
****2.2.3 Unterschiede zwischen DNA und RNA
****2.2.4 Die wichtigsten RNA-Sorten der Zelle
****2.2.5 Die Proteinbiosynthese (Translation)
*****2.2.5.1 Allgemeines
*****2.2.5.2 Initiation (Start) Der Proteinsynthese
******2.2.5.2.1 Aufbau der Ribosomenbindestelle
******2.2.5.2.2 Die Start-Aminosäure Methionin
*****2.2.5.3 Elongation (Kettenverlängerung)
*****2.2.5.4 Termination
*****2.2.5.5 Posttranslationale Modifikationen
****2.2.6 Wobble im genetischen Code
****2.2.7 Regulierung der Genexpression bei Bakterien
*****2.2.7.1 Regulation der Promotorstärke
*****2.2.7.2 Regulation über den σ-Faktor
*****2.2.7.3 Regulation des lac-Operons über den Operator
****2.2.8 Mutationen bei Bakterien
*****2.2.8.1 Auswirkung von Mutationen
*****2.2.8.2 Mutationsarten
*****2.2.8.3 Mögliche Ursachen für Basenaustauschmutationen
******2.2.8.3.1 Tautomere Basen
******2.2.8.3.2 Spontane Desaminierungen
******2.2.8.3.3 Depurinierung und Depyrimidierung
*****2.2.8.4 Auslösung von Mutationen durch Chemikalien
******2.2.8.4.1 Basenanaloge Verbindungen
******2.2.8.4.2 Desaminierende Chemikalien
******2.2.8.4.3 Alkylierende Verbindungen
******2.2.8.4.4 Nachweis mutagener Wirkung von Chemikalien mit dem AMES-Test (1975)
*****2.2.8.5 Mutation von Bakterien durch UV-Strahlung
*****2.2.8.6 Reversionen (Rückmutationen)
******2.2.8.6.1 Reversionen durch eine zweite Mutation im selben Gen
******2.2.8.6.2 Reversionen durch eine zweite Mutation in einem anderen Gen
****2.2.9 Replikation von Bakterien-DNA
*****2.2.9.1 Die wichtigsten Replikationsproteine und ihre Besonderheiten
*****2.2.9.2 Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation
*****2.2.9.3 Möglichkeiten der bidirektionalen Replikation
****2.2.10 Restriktions- und Modifikationssysteme (R/M-Systeme) bei Bakterien
*****2.2.10.1 Mögliche Ursachen bei ausbleibender Restriktion der Fremd-DNA in Bakterien
*****2.2.10.2 R/M-Systeme bei ''E''. ''coli''
*****2.2.10.3 Die Typen der Restriktionsenzyme
***2.3 Grundlagen der Gentechnik
****2.3.1 PCR (Polymerase-Kettenreaktion, polymerase chain reaction)
*****2.3.1.1 Anwendung und Durchführung
*****2.3.1.2 Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen
*****2.3.1.3 Amplifikation der gesamten DNA
******2.3.1.3.1 Der genetische Fingerabdruck
****2.3.2 Grundprinzip der Genklonierung
*****2.3.2.1 Bedeutung überstehender Enden
*****2.3.2.2 Restriktionsanalyse mit Hilfe der Agarosegelelektrophorese
******2.3.2.2.1 Theorie zur Gelelektrophorese von DNA
******2.3.2.2.2 Auswertung
*****2.3.2.3 Genklonierung mit ''E''. ''coli''
******2.3.2.3.1 Gewünschte Eigenschaften von Plasmidvektoren
******2.3.2.3.2 Eigenschaften der verwendeten Wirtszellen
******2.3.2.3.3 Vorgehensweise zur Selektion und Identifikation rekombinanter Kolonien
*****2.3.2.4 Klonierung mit pUC-Plasmiden
******2.3.2.4.1 Test auf Lactose-Abbau
******2.3.2.4.2 Prinzip der Koloniefärbung bei Klonierung mit pUC-Plasmiden zur Identifizierung rekombinanter Kolonien
****2.3.3 Tricks in der Gentechnik
*****2.3.3.1 Transformation - Methode zum Einschleusen gentechnisch veränderter DNA in Bakterien
******2.3.3.1.1 Wichtige Faktoren für erfolgreiche Transformation
******2.3.3.1.2 Form der aufgenommenen DNA
******2.3.3.1.3 Transformationsrate bei ''E''. ''coli''
******2.3.3.1.4 Suche nach dem richtigen Klon
*****2.3.3.2 Hybridisierung mit einer Gensonde
******2.3.3.2.1 Prinzip der Hybridisierung
******2.3.3.2.2 Herstellung radioaktiv markierter Gensonden
******2.3.3.2.3 Nichtradioaktive DNA-Markierung (non radioactive labelling)
******2.3.3.2.4 Koloniehybridisierung
******2.3.3.2.5 Plasmidisolierung aus ''E''. ''coli''
*****2.3.3.3 Southern Hybridisierung (blotting, transfer)
*****2.3.3.4 Nachweis von Genen mit Hilfe der PCR
****2.3.4 DNA-Sequenzierung
*****2.3.4.1 Kettenabbruch nach SANGER et al. (1977)
******2.3.4.1.1 Gewinnung von Einzelstrang und Primer
******2.3.4.1.2 Kettenabbruch durch Dideoxy-Nukleotide
*****2.3.4.2 Sequencer
******2.3.4.2.1 Monofluorophores System
******2.3.4.2.2 Multifluorophores System
*****2.3.4.3 Taq-Cycle-Sequenzierung
***2.4 Eukaryonten-Genetik
****2.4.1 Aufbau und Funktion des eukaryontischen Operons
*****2.4.1.1 Aufbau
*****2.4.1.2 Gene
*****2.4.1.3 RNA-Arten und RNA-Polymerasen
*****2.4.1.4 Struktur der eukaryontischen Transkriptionseinheit (auf der DNA)
*****2.4.1.5 Bedeutung der Introns
*****2.4.1.6 mRNA-Reifung (Processing) im Zellkern
*****2.4.1.7 Genregulation der Genaktivität bei Eukaryonten
****2.4.2 Klonierung von Eukaryontengenen in Bakterien
**3.0 Populationsgenetik</text>
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    <contributor>
      <username>Webmaster</username>
      <id>1</id>
    </contributor>
    <model>wikitext</model>
    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="13493" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align: center;"&gt;Das nachfolgende E-Book wurden aus Skripten und Mitschriften mehrerer Vorlesungen der Ausbildungen zum [http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüften Technischen Assistenten f&amp;uuml;r naturkundliche Museen und Forschungsinstitute] am renommierten Forschungs-Institut Senckenberg und zum [http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Staatlich geprüften biologisch-technischen Assistenten] an der Landesgewerbeanstalt Nürnberg (TÜV Rheinland) erstellt und soll im Laufe meines Biologie-Studiums um weitere Kapitel vervollständigt werden. Es erhebt daher keinen Anspruch auf Vollständigkeit oder Richtigkeit, sollte jedoch jedem Interessenten einen guten Einblick in den Umfang der Biologie und die in den (ersten) Studiensemestern vermittelten Themen geben.&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;&lt;big&gt;'''Inhaltsverzeichnis'''&lt;/big&gt;&lt;/p&gt;

*I. Einführung
**[[1.0 Definitionen der Biologie|1.0 Definitionen der Biologie]]
**[[2.0 Aufgabengebiete der Biologie]]
**[[3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books]]

*II. Molekularbiologie
**1.0 Grundlagen
***[[1.1 Materie, Element &amp; subatomare Teilchen]]
***[[1.2 Atommodell]]
***[[1.3 Chemische Bindungen]]
****[[1.3.1 Die Ionenbindung]]
****[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]
*****[[1.3.2.1 Unpolare Atombindung]]
*****[[1.3.2.2 Polare Atombindung]]
*****[[1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte]]
*****[[1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung]]
******[[1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser]]
****[[1.3.3 Koordinative oder dative Bindung]]
*****[[1.3.3.1 Metallkomplexe]]
*****[[1.3.3.2 Chelatkomplexe]]
***[[1.4 Energetische Grundlagen]]
***[[1.5 Chemisches Gleichgewicht]]
***1.6 Säuren und Basen
****[[1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)]]
****[[1.6.2 Der pH-Wert]]
****[[1.6.3 Neutralisation]]
****[[1.6.4 Puffer]]
**[[2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)]]
**3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine
***[[3.1 Allgemeines]]
***[[3.2 Einteilung]]
***[[3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren]]
***[[3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren]]
****[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung]]
****[[3.4.2 Stereoisomerie]]
***[[3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren]]
***[[3.6 Peptide]]
***[[3.7 Proteinklassen]]
***[[3.8 Struktur von Proteinen]]
***[[3.9 Enzyme]]
****[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen]]
****[[3.9.2 Klassifizierung von Enzymen]]
****[[3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung]]
****[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]
*****[[3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺]]
*****[[3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂]]
*****[[3.9.4.3 Coenzym A (CoA)]]
*****[[3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)]]
*****[[3.9.4.5 Pyridoxalphosphat]]
****[[3.9.5 Enzymkinetik]]
*****[[3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS &amp; MENTEN (1913)]]
*****[[3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER &amp; BURK (1913)]]
***[[3.10 Reinigung, Charakterisierung &amp; Lagerung von Proteinen]]
****[[3.10.1 Reinigung]]
*****[[3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie]]
*****[[3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie]]
*****[[3.10.1.3 Affinitätschromatographie]]
****[[3.10.2 Charakterisierung]]
*****[[3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration]]
******[[3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)]]
******[[3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm]]
*****[[3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten]]
******[[3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)]]
******[[3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)]]
****[[3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung]]
**[[4.0 Kohlenhydrate]]
***[[4.1 Monosaccharide]]
****[[4.1.1 Entstehung von Ringformen]]
****[[4.1.2 Eigenschaften der Mosaccharide]]
****[[4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide]]
*****[[4.1.3.1 FEHLINGsche Probe]]
*****[[4.1.3.2 Silberspiegel-Probe]]
****[[4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide]]
****[[4.1.5 Glykoside]]
***[[4.2 Disaccharide]]
****[[4.2.1 Maltose (Malzzucker)]]
****[[4.2.2 Cellobiose]]
****[[4.2.3 Lactose (Milchzucker)]]
****[[4.2.4 Saccharose (Sucrose)]]
***[[4.3 Polysaccharide]]
****[[4.3.1 Homopolysaccharide]]
****[[4.3.2 Heteropolysaccharide]]

*III. Cytologie
**[[1.0 Einführung]]
**2.0 Prokaryonten
***[[2.1 Einführung]]
***[[2.2 Zellaufbau]]
****[[2.2.1 Zellhülle (cell envelope)]]
****[[2.2.2 Die bakterielle Zellwand]]
*****[[2.2.2.1 Aufbau des Mureins]]
*****[[2.2.2.2 GRAM-Färbung]]
******[[2.2.2.2.1 Übersicht wichtiger grampositiver und gramnegativer Prokaryonten]]
******[[2.2.2.2.2 Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.3 Antigene gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.4 R- und S-Formen]]
****[[2.2.3 Bakteriengeißeln]]
****[[2.2.4 Pili (Fimbrien)]]
*****[[2.2.4.1 Konjugation bei E. coli und nahe verwandten Enterobakterien]]
*****[[2.2.4.2 Experiment der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)]]
***2.3 Antibiotika
****[[2.3.1 Allgemeines]]
****[[2.3.2 Penicillin]]
*****[[2.3.2.1 Penicillintechnik]]
*****[[2.3.2.2 Halbsynthetische Penicilline]]
****[[2.3.3 Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten]]
*****[[2.3.3.1 Wirkung von Streptomycin und Tetracyclin]]
*****[[2.3.3.2 Wirkung von Chloramphenicol]]
****[[2.3.4 Problematik der Antibiotika-Resistenz]]
**3.0 Eukaryonten
***[[3.1 Einführung]]
***3.2 Zellorganellen und -bestandteile
****[[3.2.1 Zellkern (Nucleus)]]
****[[3.2.2 Endoplasmatisches Reticulum (ER)]]
****[[3.2.3 Mitochondrien]]
****[[3.2.4 GOLGI-Apparat (syn. Dictyosom)]]
****[[3.2.5 Ribosomen]]
****[[3.2.6 Peroxisomen]]
****[[3.2.7 Cytoplasma]]
****[[3.2.8 Cytoskelett]]
****[[3.2.9 Zellmembran]]
****[[3.2.10 Organellen tierischer Zellen]]
*****[[3.2.10.1 Lysosomen]]
*****[[3.2.10.2 Besonderheiten tierischer Zellmembranen]]
****[[3.2.11 Organellen pflanzlicher Zellen]]
*****[[3.2.11.1 Plastiden]]
*****[[3.2.11.2 Vakuolen]]
*****[[3.2.11.3 Zellwand]]
*****[[3.2.11.4 Besonderheiten pflanzlicher Zellmembranen]]
**[[4.0 Prinzipielle Arten des Energiegewinns]]
***[[4.1 Einführung]]
***[[4.2 Energiestoffwechsel bei chemoorganotrophen Organismen]]
****[[4.2.1 Wege der Brenztraubensäurebildung]]
*****[[4.2.1.1 Glykolyse (Fructosediphosphatweg, FDP-Weg)]]
*****[[4.2.1.2 Pentosephosphatweg]]
*****[[4.2.1.3 ENTNER-DOUDOROFF-Weg (Ketosedesoxyphosphogluconsäure-Weg, KDPE-Weg)]]
****[[4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus]]
****[[4.2.3 Endoxidation (aerobe Atmungskette)]]
****[[4.2.4 Gärung]]
***[[4.3 Energiestoffwechsel bei chemolithotrophen Organismen]]
****[[4.3.1 Pflanzlicher Stoffwechsel]]
*****[[4.3.1.1 Besonderheiten des pflanzlichen Kohlenhydrat-Stoffwechsels]]
*****[[4.3.1.2 Lichtreaktion der Photosynthese]]
*****[[4.3.1.3 Lichtunabhängige Reaktion (CALVIN-Zyklus, Dunkelreaktion)]]
*****[[4.3.1.4 Biosynthese von Stärke in den Chloroplasten]]
*****[[4.3.1.5 Der Glyoxylsäurezyklus]]
****[[4.3.2 Nitratatmung (dissimilatorische Nitratreduktion)]]
****[[4.3.3 Sulfatatmung (dissimilatorische Sulfatreduktion)]]
**[[5.0 Zelluläre Transportvorgänge]]
***[[5.1 Einführung]]
***[[5.2 Passiver Transport]]
****[[5.2.1 Diffusion]]
****[[5.2.2 Osmose]]
***[[5.3 Aktiver Transport]]
****[[5.3.1 Aktive Tunnelproteine]]
*****[[5.3.1.1 P-Klasse-Ionenpumpen (P-class)]]
******[[5.3.1.1.1 Na⁺/K⁺-Ionenpumpen (Na⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.2 H⁺/K⁺-Ionenpumpen (H⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.3 Ca²⁺-Ionenpumpen (Ca²⁺-ATPasen)]]
*****[[5.3.1.2 V-Klasse- und F-Klasse-Ionenpumpen (V-class &amp; F-class)]]
*****[[5.3.1.3 ABC-Transporter (ATP-binding cassettes)]]
****[[5.3.2 Gekoppelter Transport]]
***[[5.4 Endo- &amp; Exocytose (Membranfluß)]]
***[[5.5 Signalhypothese]]
**[[6.0 Lebensbedingungen und Kultivationsfaktoren]]
***[[6.1 O₂-Bedingungen]]
***[[6.2 Temperaturbedingungen]]
***[[6.3 pH-Bedingungen]]
***[[6.4 Osmotische Bedingungen]]
***[[6.5 Nährstoffbedingungen]]
**[[7.0 Der Zellzyklus]]
***[[7.1 Mitose]]
***[[7.2 Meiose]]

*IV. Genetik
**1.0 Klassische Genetik (MENDEL-Genetik)
**2.0 Molekulargenetik
***2.1 Aufbau und Struktur der DNA
****2.1.1 Primärstruktur der DNA
****2.1.2 Sekundärstruktur der DNA
****2.1.3 Tertiärstruktur der DNA
****2.1.4 Übergeordnete DNA-Strukturen
***2.2 Grundlagen und Prokaryonten-Genetik
****2.2.1 Ablauf der Vererbung
*****2.2.1.1 Übersicht
*****2.2.1.2 Transkription der DNA
*****2.2.1.3 Regulation der Genaktivität bei Bakterien
******2.2.1.3.1 Negative Kontrolle am Beispiel des lac-Operons von ''E''. ''coli''
****2.2.2 Der genetische Code
****2.2.3 Unterschiede zwischen DNA und RNA
****2.2.4 Die wichtigsten RNA-Sorten der Zelle
****2.2.5 Die Proteinbiosynthese (Translation)
*****2.2.5.1 Allgemeines
*****2.2.5.2 Initiation (Start) Der Proteinsynthese
******2.2.5.2.1 Aufbau der Ribosomenbindestelle
******2.2.5.2.2 Die Start-Aminosäure Methionin
*****2.2.5.3 Elongation (Kettenverlängerung)
*****2.2.5.4 Termination
*****2.2.5.5 Posttranslationale Modifikationen
****2.2.6 Wobble im genetischen Code
****2.2.7 Regulierung der Genexpression bei Bakterien
*****2.2.7.1 Regulation der Promotorstärke
*****2.2.7.2 Regulation über den σ-Faktor
*****2.2.7.3 Regulation des lac-Operons über den Operator
****2.2.8 Mutationen bei Bakterien
*****2.2.8.1 Auswirkung von Mutationen
*****2.2.8.2 Mutationsarten
*****2.2.8.3 Mögliche Ursachen für Basenaustauschmutationen
******2.2.8.3.1 Tautomere Basen
******2.2.8.3.2 Spontane Desaminierungen
******2.2.8.3.3 Depurinierung und Depyrimidierung
*****2.2.8.4 Auslösung von Mutationen durch Chemikalien
******2.2.8.4.1 Basenanaloge Verbindungen
******2.2.8.4.2 Desaminierende Chemikalien
******2.2.8.4.3 Alkylierende Verbindungen
******2.2.8.4.4 Nachweis mutagener Wirkung von Chemikalien mit dem AMES-Test (1975)
*****2.2.8.5 Mutation von Bakterien durch UV-Strahlung
*****2.2.8.6 Reversionen (Rückmutationen)
******2.2.8.6.1 Reversionen durch eine zweite Mutation im selben Gen
******2.2.8.6.2 Reversionen durch eine zweite Mutation in einem anderen Gen
****2.2.9 Replikation von Bakterien-DNA
*****2.2.9.1 Die wichtigsten Replikationsproteine und ihre Besonderheiten
*****2.2.9.2 Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation
*****2.2.9.3 Möglichkeiten der bidirektionalen Replikation
****2.2.10 Restriktions- und Modifikationssysteme (R/M-Systeme) bei Bakterien
*****2.2.10.1 Mögliche Ursachen bei ausbleibender Restriktion der Fremd-DNA in Bakterien
*****2.2.10.2 R/M-Systeme bei ''E''. ''coli''
*****2.2.10.3 Die Typen der Restriktionsenzyme
***2.3 Grundlagen der Gentechnik
****2.3.1 PCR (Polymerase-Kettenreaktion, polymerase chain reaction)
*****2.3.1.1 Anwendung und Durchführung
*****2.3.1.2 Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen
*****2.3.1.3 Amplifikation der gesamten DNA
******2.3.1.3.1 Der genetische Fingerabdruck
****2.3.2 Grundprinzip der Genklonierung
*****2.3.2.1 Bedeutung überstehender Enden
*****2.3.2.2 Restriktionsanalyse mit Hilfe der Agarosegelelektrophorese
******2.3.2.2.1 Theorie zur Gelelektrophorese von DNA
******2.3.2.2.2 Auswertung
*****2.3.2.3 Genklonierung mit ''E''. ''coli''
******2.3.2.3.1 Gewünschte Eigenschaften von Plasmidvektoren
******2.3.2.3.2 Eigenschaften der verwendeten Wirtszellen
******2.3.2.3.3 Vorgehensweise zur Selektion und Identifikation rekombinanter Kolonien
*****2.3.2.4 Klonierung mit pUC-Plasmiden
******2.3.2.4.1 Test auf Lactose-Abbau
******2.3.2.4.2 Prinzip der Koloniefärbung bei Klonierung mit pUC-Plasmiden zur Identifizierung rekombinanter Kolonien
****2.3.3 Tricks in der Gentechnik
*****2.3.3.1 Transformation - Methode zum Einschleusen gentechnisch veränderter DNA in Bakterien
******2.3.3.1.1 Wichtige Faktoren für erfolgreiche Transformation
******2.3.3.1.2 Form der aufgenommenen DNA
******2.3.3.1.3 Transformationsrate bei ''E''. ''coli''
******2.3.3.1.4 Suche nach dem richtigen Klon
*****2.3.3.2 Hybridisierung mit einer Gensonde
******2.3.3.2.1 Prinzip der Hybridisierung
******2.3.3.2.2 Herstellung radioaktiv markierter Gensonden
******2.3.3.2.3 Nichtradioaktive DNA-Markierung (non radioactive labelling)
******2.3.3.2.4 Koloniehybridisierung
******2.3.3.2.5 Plasmidisolierung aus ''E''. ''coli''
*****2.3.3.3 Southern Hybridisierung (blotting, transfer)
*****2.3.3.4 Nachweis von Genen mit Hilfe der PCR
****2.3.4 DNA-Sequenzierung
*****2.3.4.1 Kettenabbruch nach SANGER et al. (1977)
******2.3.4.1.1 Gewinnung von Einzelstrang und Primer
******2.3.4.1.2 Kettenabbruch durch Dideoxy-Nukleotide
*****2.3.4.2 Sequencer
******2.3.4.2.1 Monofluorophores System
******2.3.4.2.2 Multifluorophores System
*****2.3.4.3 Taq-Cycle-Sequenzierung
***2.4 Eukaryonten-Genetik
****2.4.1 Aufbau und Funktion des eukaryontischen Operons
*****2.4.1.1 Aufbau
*****2.4.1.2 Gene
*****2.4.1.3 RNA-Arten und RNA-Polymerasen
*****2.4.1.4 Struktur der eukaryontischen Transkriptionseinheit (auf der DNA)
*****2.4.1.5 Bedeutung der Introns
*****2.4.1.6 mRNA-Reifung (Processing) im Zellkern
*****2.4.1.7 Genregulation der Genaktivität bei Eukaryonten
****2.4.2 Klonierung von Eukaryontengenen in Bakterien
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  <title>2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)</title>
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    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="960" xml:space="preserve">Funktionelle Gruppen sind Atome oder Atomgruppen mit charakteristischen Reaktionsfähigkeiten, die das chemische Verhalten der organischen Verbindungen beeinflußt. Die für die Biologie wichtigsten funktionellen Gruppen werden in Tab. 3 dargestellt.

&lt;div align="center"&gt;{| border=1
 |funktionelle Gruppe
 |Bezeichnung der funktionellen Gruppe
 |Name der Verbindungsklasse
 |Beispiel
 |-
 |rowspan=2 |Zelle 3
 |rowspan=2 |Zelle 4
 |rowspan=2 |Zelle 1
 |Zelle 2
 |-
 |Zelle 2
 |-
 |Zelle 3
 |Zelle 4
 |Zelle 1
 |Zelle 2
 |-
 |Zelle 3
 |Zelle 4
 |Zelle 1
 |Zelle 2
 |-
 |Zelle 3
 |Zelle 4
 |Zelle 1
 |Zelle 2
 |-
 |Zelle 3
 |Zelle 4
 |Zelle 1
 |Zelle 2
 |-
 |Zelle 3
 |Zelle 4
 |Zelle 1
 |Zelle 2
 |-
 |Zelle 3
 |Zelle 4
 |Zelle 1
 |Zelle 2
 |-
 |Zelle 3
 |Zelle 4
 |Zelle 1
 |Zelle 2
 |-
 |Zelle 3
 |Zelle 4
 |Zelle 1
 |Zelle 2
 |-
 |Zelle 3
 |Zelle 4
 |Zelle 1
 |Zelle 2
 |}&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Tab. 3: Übersicht über biologisch wichtige Stoffgruppen'''&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="961" xml:space="preserve">Funktionelle Gruppen sind Atome oder Atomgruppen mit charakteristischen Reaktionsfähigkeiten, die das chemische Verhalten der organischen Verbindungen beeinflußt. Die für die Biologie wichtigsten funktionellen Gruppen werden in Tab. 3 dargestellt.

&lt;div align="center"&gt;
{| border=1
 |funktionelle Gruppe
 |Bezeichnung der funktionellen Gruppe
 |Name der Verbindungsklasse
 |Beispiel
 |-
 |rowspan=2 |Zelle 3
 |rowspan=2 |Zelle 4
 |rowspan=2 |Zelle 1
 |Zelle 2
 |-
 |Zelle 2
 |-
 |Zelle 3
 |Zelle 4
 |Zelle 1
 |Zelle 2
 |-
 |Zelle 3
 |Zelle 4
 |Zelle 1
 |Zelle 2
 |-
 |Zelle 3
 |Zelle 4
 |Zelle 1
 |Zelle 2
 |-
 |Zelle 3
 |Zelle 4
 |Zelle 1
 |Zelle 2
 |-
 |Zelle 3
 |Zelle 4
 |Zelle 1
 |Zelle 2
 |-
 |Zelle 3
 |Zelle 4
 |Zelle 1
 |Zelle 2
 |-
 |Zelle 3
 |Zelle 4
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 |Zelle 2
 |-
 |Zelle 3
 |Zelle 4
 |Zelle 1
 |Zelle 2
 |-
 |Zelle 3
 |Zelle 4
 |Zelle 1
 |Zelle 2
 |}&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Tab. 3: Übersicht über biologisch wichtige Stoffgruppen'''&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="1071" xml:space="preserve">Funktionelle Gruppen sind Atome oder Atomgruppen mit charakteristischen Reaktionsfähigkeiten, die das chemische Verhalten der organischen Verbindungen beeinflußt. Die für die Biologie wichtigsten funktionellen Gruppen werden in Tab. 3 dargestellt.

&lt;div align="center"&gt;
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 |funktionelle Gruppe
 |Bezeichnung der funktionellen Gruppe
 |Name der Verbindungsklasse
 |Beispiel
 |-
 |rowspan=2 |[[Bild:Hydroxylgruppe.jpg]]
 |rowspan=2 |Hydroxylgruppe
 |rowspan=2 |Alkohole (Phenole)
 |Ethanol
[[Bild:Ethanol.jpg]]
 |-
 |Hydroxybenzen (Phenol)
[[Bild:Hydroxybenzen (Phenol).jpg]]
 |-
 |Zelle 3
 |Zelle 4
 |Zelle 1
 |Zelle 2
 |-
 |Zelle 3
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 |Zelle 1
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 |-
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 |-
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 |-
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 |-
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 |-
 |Zelle 3
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 |-
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 |-
 |Zelle 3
 |Zelle 4
 |Zelle 1
 |Zelle 2
 |}&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Tab. 3: Übersicht über biologisch wichtige Stoffgruppen'''&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="1098" xml:space="preserve">Funktionelle Gruppen sind Atome oder Atomgruppen mit charakteristischen Reaktionsfähigkeiten, die das chemische Verhalten der organischen Verbindungen beeinflußt. Die für die Biologie wichtigsten funktionellen Gruppen werden in Tab. 3 dargestellt.

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 |funktionelle Gruppe
 |Bezeichnung der funktionellen Gruppe
 |Name der Verbindungsklasse
 |Beispiel
 |-
 |rowspan=2 |[[Bild:Hydroxylgruppe.jpg]]
 |rowspan=2 |Hydroxylgruppe
 |rowspan=2 |Alkohole (Phenole)
 |Ethanol
[[Bild:Ethanol.jpg]]
 |-
 |Hydroxybenzen (Phenol)
[[Bild:Hydroxybenzen (Phenol).jpg]]
 |-
 |Zelle 3
 |Zelle 4
 |Zelle 1
 |Zelle 2
 |-
 |Zelle 3
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 |Zelle 1
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 |-
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 |-
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 |Zelle 3
 |Zelle 4
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&lt;small&gt;'''Tab. 3: Übersicht über biologisch wichtige Stoffgruppen'''&lt;/small&gt;</text>
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&lt;div align="center"&gt;
{|border="1" style="text-align:center"
 |funktionelle Gruppe
 |Bezeichnung der funktionellen Gruppe
 |Name der Verbindungsklasse
 |Beispiel
 |-
 |rowspan=2 |[[Bild:Hydroxylgruppe.jpg]]
 |rowspan=2 |Hydroxylgruppe
 |rowspan=2 |Alkohole (Phenole)
 |Ethanol
[[Bild:Ethanol.jpg]]
 |-
 |Hydroxybenzen (Phenol)
[[Bild:Hydroxybenzen (Phenol).jpg]]
 |-
 |[[Bild:Ethergruppe.jpg]]
 |Ethergruppe
 |Ether
 |Diethylether
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 |-
 |Zelle 3
 |Zelle 4
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 |-
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 |-
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 |Zelle 1
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 |-
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 |Zelle 4
 |Zelle 1
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 |-
 |Zelle 3
 |Zelle 4
 |Zelle 1
 |Zelle 2
 |}&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Tab. 3: Übersicht über biologisch wichtige Stoffgruppen'''&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="1952" xml:space="preserve">Funktionelle Gruppen sind Atome oder Atomgruppen mit charakteristischen Reaktionsfähigkeiten, die das chemische Verhalten der organischen Verbindungen beeinflußt. Die für die Biologie wichtigsten funktionellen Gruppen werden in Tab. 3 dargestellt.

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{|border="1" style="text-align:center"
 |funktionelle Gruppe
 |Bezeichnung der funktionellen Gruppe
 |Name der Verbindungsklasse
 |Beispiel
 |-
 |rowspan=2 |[[Bild:Hydroxylgruppe.jpg]]
 |rowspan=2 |Hydroxylgruppe
 |rowspan=2 |Alkohole (Phenole)
 |Ethanol
[[Bild:Ethanol.jpg]]
 |-
 |Hydroxybenzen (Phenol)
[[Bild:Hydroxybenzen (Phenol).jpg]]
 |-
 |[[Bild:Ethergruppe.jpg]]
 |Ethergruppe
 |Ether
 |Diethylether
CH&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt;-CH&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-O-CH&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-CH&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt;
 |-
 |[[Bild:Aldehydgruppe.jpg]]
 |Aldehydgruppe
 |Aldehyde
 |Ethanal (Acetaldehyd)
[[Bild:Ethanal (Acetaldehyd).jpg]]
 |-
 |[[Bild:Ketogruppe (Carbonylgruppe).jpg]]
 |Ketogruppe (Carbonylgruppe)
 |Ketone
 |Pentan-3-on (Diethylketon)
[[Bild:Pentan-3-on (Diethylketon).jpg]]
 |-
 |[[Bild:Carboxylgruppe.jpg]]
 |Carboxylgruppe
 |Carbonsäuren
 |Ethansäure (Essigsäure)
[[Bild:Ethansäure (Essigsäure).jpg]]
 |-
 |[[Bild:Säurehalogenidgruppe.jpg]]
 |Säurehalogenidgruppe
 |rowspan=4 |Carbonsäurederivate
 |Ethansäurechlorid (Acetylchlorid)
[[Bild:Ethansäurechlorid (Acetylchlorid).jpg]]
 |-
 |[[Bild:Säureanhydridgruppe.jpg]]
 |Säureanhydridgruppe
 |Ethansäureanhydrid (Essigsäureanhydrid)
[[Bild:Ethansäureanhydrid (Essigsäureanhydrid).jpg]]
 |-
 |[[Bild:Estergruppe.jpg]]
 |Estergruppe
 |Ethansäureethylester (Essigsäureethylester)
[[Bild:Ethansäureethylester (Essigsäureethylester).jpg]]
 |-
 |[[Bild:Säureamidgruppe.jpg]]
 |Säureamidgruppe
 |Ethansäureamid (Acetamid)
[[Bild:Ethansäureamid (Acetamid).jpg]]
 |-
 |[[Bild:Aminogruppe.jpg]]
 |Aminogruppe
 |Amine
 |Methylamin
[[Bild:Methylamin.jpg]]
 |}&lt;/div&gt;
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  <title>3.1 Allgemeines</title>
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    <text bytes="1537" xml:space="preserve">Aminosäuren besitzen neben der namengebenden Aminogruppe auch eine Carboxylgruppe. Die allgemeine Strukturformel
 
zeigt, daß Aminosäuren am &lt;alpha&gt;-C-Atom die Aminogruppe tragen. Aufgrund der beiden funktionellen Gruppen können Aminosäuren je nach Milieubedingungen in unterschiedlichen Formen vorliegen:
•	Im Sauren kann die NH2-Gruppe ein H+ aufnehmen, wodurch NH3+ entsteht und nun eine zweiprotonige Aminosäure (positv geladen) vorliegt.
•	Um den Neutralpunkt (pH = 7) liegt ein Zwitterion (neutral geladen) vor.
•	Im basischen Bereich gibt die Carboxylgrupppe ein H+ ab und wird dadurch zur negativ geladenen Carbonylgruppe, wodurch das Gesamtmolekül negativ geladen ist (zweiprotonige Base).
Aminosäuren erfüllen in allen organismischen Reichen wichtige Aufgaben. Die wohl bekannteste ist die proteinaufbauende Funktion, bei der durch Verknüpfung mehrerer Aminosäuren langkettige Peptide und aus diesen wiederum Eiweiße entstehen. Aus Aminosäuren werden aber jedoch auch andere N-haltige Verbindungen wie Nukleotide (der DNA oder RNA), Energieträger (in Form von Nukleotidtriphosphaten, z. B. ATP), bestimmte Coenzyme (z. B. NAD+), Hormone (Peptidhormone wie Insulin, etc.) und Porphyrine aufgebaut. Letztere, Porphyrine, bestehen aus jeweils 4 Pyrrolringen, die mit einem zentralen Metallion komplex verbunden sind. Solche Verbindungen finden sich beispielsweise im Chlorophyll der Pflanzen oder aber als roter Blutfarbstoff Hämoglobin, an den Sauerstoff gebunden und so im Körper transportiert werden kann.</text>
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    <text bytes="1627" xml:space="preserve">'''Aminosäuren''' besitzen neben der namengebenden '''Aminogruppe''' auch eine '''Carboxylgruppe'''. Die allgemeine Strukturformel
&lt;div align="center"&gt;&lt;/div&gt;
zeigt, daß Aminosäuren am '''α-C-Atom''' die Aminogruppe tragen. Aufgrund der beiden funktionellen Gruppen können Aminosäuren je nach Milieubedingungen in unterschiedlichen Formen vorliegen:
*Im Sauren kann die NH&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Gruppe ein H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; aufnehmen, wodurch NH&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt;&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; entsteht und nun eine zweiprotonige Aminosäure (positv geladen) vorliegt.
*Um den Neutralpunkt (pH = 7) liegt ein Zwitterion (neutral geladen) vor.
*Im basischen Bereich gibt die Carboxylgrupppe ein H+ ab und wird dadurch zur negativ geladenen Carbonylgruppe, wodurch das Gesamtmolekül negativ geladen ist (zweiprotonige Base).
Aminosäuren erfüllen in allen organismischen Reichen wichtige Aufgaben. Die wohl bekannteste ist die proteinaufbauende Funktion, bei der durch Verknüpfung mehrerer Aminosäuren langkettige Peptide und aus diesen wiederum Eiweiße entstehen. Aus Aminosäuren werden aber jedoch auch andere N-haltige Verbindungen wie Nukleotide (der DNA oder RNA), Energieträger (in Form von Nukleotidtriphosphaten, z. B. ATP), bestimmte Coenzyme (z. B. NAD&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;), Hormone (Peptidhormone wie Insulin, etc.) und Porphyrine aufgebaut. Letztere, Porphyrine, bestehen aus jeweils 4 Pyrrolringen, die mit einem zentralen Metallion komplex verbunden sind. Solche Verbindungen finden sich beispielsweise im Chlorophyll der Pflanzen oder aber als roter Blutfarbstoff Hämoglobin, an den Sauerstoff gebunden und so im Körper transportiert werden kann.</text>
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    <text bytes="1969" xml:space="preserve">'''Aminosäuren''' besitzen neben der namengebenden '''Aminogruppe''' auch eine '''Carboxylgruppe'''. Die allgemeine Strukturformel
&lt;div align="center"&gt;&lt;/div&gt;
zeigt, daß Aminosäuren am '''α-C-Atom''' die Aminogruppe tragen. Aufgrund der beiden funktionellen Gruppen können Aminosäuren je nach Milieubedingungen in unterschiedlichen Formen vorliegen:
*Im Sauren kann die NH&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Gruppe ein H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; aufnehmen, wodurch NH&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt;&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; entsteht und nun eine '''zweiprotonige Aminosäure''' (positv geladen) vorliegt.
*Um den Neutralpunkt (pH = 7) liegt ein '''Zwitterion''' (neutral geladen) vor.
*Im basischen Bereich gibt die Carboxylgrupppe ein H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; ab und wird dadurch zur negativ geladenen Carbonylgruppe, wodurch das Gesamtmolekül negativ geladen ist ('''zweiprotonige Base''').
Aminosäuren erfüllen in allen organismischen Reichen wichtige Aufgaben. Die wohl bekannteste ist die '''proteinaufbauende Funktion''', bei der durch Verknüpfung mehrerer Aminosäuren langkettige '''Peptide''' und aus diesen wiederum '''Eiweiße''' entstehen. Aus Aminosäuren werden aber jedoch auch andere '''N-haltige Verbindungen''' wie Nukleotide (der DNA oder RNA), Energieträger (in Form von Nukleotidtriphosphaten, z. B. ATP), bestimmte Coenzyme (z. B. NAD&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;), Hormone (Peptidhormone wie Insulin, etc.) und Porphyrine aufgebaut. Letztere, Porphyrine, bestehen aus jeweils 4 Pyrrolringen, die mit einem zentralen Metallion komplex verbunden sind. Solche Verbindungen finden sich beispielsweise im Chlorophyll der Pflanzen oder aber als roter Blutfarbstoff Hämoglobin, an den Sauerstoff gebunden und so im Körper transportiert werden kann.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Häm a.jpg]]&lt;/div&gt;
Eine weitere wichtige Rolle spielen Aminosäuren in Wirbeltieren. Sofern überschüssige Aminosäuren vorhanden sind und Kohlenhydrate und Fette für den Energiegewinn fehlen, werden Aminosäuren in der Leber unter '''Energiegewinn''' abgebaut:</text>
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    <text bytes="2022" xml:space="preserve">'''Aminosäuren''' besitzen neben der namengebenden '''Aminogruppe''' auch eine '''Carboxylgruppe'''. Die allgemeine Strukturformel
&lt;div align=center&gt;[[Bild:allgemeine Strukturformel der Aminosäuren.jpg]]&lt;/div&gt;
zeigt, daß Aminosäuren am '''α-C-Atom''' die Aminogruppe tragen. Aufgrund der beiden funktionellen Gruppen können Aminosäuren je nach Milieubedingungen in unterschiedlichen Formen vorliegen:
*Im Sauren kann die NH&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Gruppe ein H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; aufnehmen, wodurch NH&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt;&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; entsteht und nun eine '''zweiprotonige Aminosäure''' (positv geladen) vorliegt.
*Um den Neutralpunkt (pH = 7) liegt ein '''Zwitterion''' (neutral geladen) vor.
*Im basischen Bereich gibt die Carboxylgrupppe ein H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; ab und wird dadurch zur negativ geladenen Carbonylgruppe, wodurch das Gesamtmolekül negativ geladen ist ('''zweiprotonige Base''').
Aminosäuren erfüllen in allen organismischen Reichen wichtige Aufgaben. Die wohl bekannteste ist die '''proteinaufbauende Funktion''', bei der durch Verknüpfung mehrerer Aminosäuren langkettige '''Peptide''' und aus diesen wiederum '''Eiweiße''' entstehen. Aus Aminosäuren werden aber jedoch auch andere '''N-haltige Verbindungen''' wie Nukleotide (der DNA oder RNA), Energieträger (in Form von Nukleotidtriphosphaten, z. B. ATP), bestimmte Coenzyme (z. B. NAD&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;), Hormone (Peptidhormone wie Insulin, etc.) und Porphyrine aufgebaut. Letztere, Porphyrine, bestehen aus jeweils 4 Pyrrolringen, die mit einem zentralen Metallion komplex verbunden sind. Solche Verbindungen finden sich beispielsweise im Chlorophyll der Pflanzen oder aber als roter Blutfarbstoff Hämoglobin, an den Sauerstoff gebunden und so im Körper transportiert werden kann.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Häm a.jpg]]&lt;/div&gt;
Eine weitere wichtige Rolle spielen Aminosäuren in Wirbeltieren. Sofern überschüssige Aminosäuren vorhanden sind und Kohlenhydrate und Fette für den Energiegewinn fehlen, werden Aminosäuren in der Leber unter '''Energiegewinn''' abgebaut:</text>
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    <text bytes="2086" xml:space="preserve">'''Aminosäuren''' besitzen neben der namengebenden '''Aminogruppe''' auch eine '''Carboxylgruppe'''. Die allgemeine Strukturformel
&lt;div align=center&gt;[[Bild:allgemeine Strukturformel der Aminosäuren.jpg]]&lt;/div&gt;
zeigt, daß Aminosäuren am '''α-C-Atom''' die Aminogruppe tragen. Aufgrund der beiden funktionellen Gruppen können Aminosäuren je nach Milieubedingungen in unterschiedlichen Formen vorliegen:
*Im Sauren kann die NH&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Gruppe ein H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; aufnehmen, wodurch NH&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt;&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; entsteht und nun eine '''zweiprotonige Aminosäure''' (positv geladen) vorliegt.
*Um den Neutralpunkt (pH = 7) liegt ein '''Zwitterion''' (neutral geladen) vor.
*Im basischen Bereich gibt die Carboxylgrupppe ein H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; ab und wird dadurch zur negativ geladenen Carbonylgruppe, wodurch das Gesamtmolekül negativ geladen ist ('''zweiprotonige Base''').
Aminosäuren erfüllen in allen organismischen Reichen wichtige Aufgaben. Die wohl bekannteste ist die '''proteinaufbauende Funktion''', bei der durch Verknüpfung mehrerer Aminosäuren langkettige '''Peptide''' und aus diesen wiederum '''Eiweiße''' entstehen. Aus Aminosäuren werden aber jedoch auch andere '''N-haltige Verbindungen''' wie Nukleotide (der DNA oder RNA), Energieträger (in Form von Nukleotidtriphosphaten, z. B. ATP), bestimmte Coenzyme (z. B. NAD&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;), Hormone (Peptidhormone wie Insulin, etc.) und Porphyrine aufgebaut. Letztere, Porphyrine, bestehen aus jeweils 4 Pyrrolringen, die mit einem zentralen Metallion komplex verbunden sind. Solche Verbindungen finden sich beispielsweise im Chlorophyll der Pflanzen oder aber als roter Blutfarbstoff Hämoglobin, an den Sauerstoff gebunden und so im Körper transportiert werden kann.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Häm a.jpg]]&lt;/div&gt;
Eine weitere wichtige Rolle spielen Aminosäuren in Wirbeltieren. Sofern überschüssige Aminosäuren vorhanden sind und Kohlenhydrate und Fette für den Energiegewinn fehlen, werden Aminosäuren in der Leber unter '''Energiegewinn''' abgebaut:
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Abbauwege von Aminosäuren.jpg]]&lt;/div&gt;</text>
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    <text bytes="2177" xml:space="preserve">'''Aminosäuren''' besitzen neben der namengebenden '''Aminogruppe''' auch eine '''Carboxylgruppe'''. Die allgemeine Strukturformel
&lt;div align=center&gt;[[Bild:allgemeine Strukturformel der Aminosäuren.jpg]]&lt;/div&gt;
zeigt, daß Aminosäuren am '''α-C-Atom''' die Aminogruppe tragen. Aufgrund der beiden funktionellen Gruppen können Aminosäuren je nach Milieubedingungen in unterschiedlichen Formen vorliegen:
*Im Sauren kann die NH&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Gruppe ein H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; aufnehmen, wodurch NH&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt;&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; entsteht und nun eine '''zweiprotonige Aminosäure''' (positv geladen) vorliegt.
*Um den Neutralpunkt (pH = 7) liegt ein '''Zwitterion''' (neutral geladen) vor.
*Im basischen Bereich gibt die Carboxylgrupppe ein H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; ab und wird dadurch zur negativ geladenen Carbonylgruppe, wodurch das Gesamtmolekül negativ geladen ist ('''zweiprotonige Base''').
Aminosäuren erfüllen in allen organismischen Reichen wichtige Aufgaben. Die wohl bekannteste ist die '''proteinaufbauende Funktion''', bei der durch Verknüpfung mehrerer Aminosäuren langkettige '''Peptide''' und aus diesen wiederum '''Eiweiße''' entstehen. Aus Aminosäuren werden aber jedoch auch andere '''N-haltige Verbindungen''' wie Nukleotide (der DNA oder RNA), Energieträger (in Form von Nukleotidtriphosphaten, z. B. ATP), bestimmte Coenzyme (z. B. NAD&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;), Hormone (Peptidhormone wie Insulin, etc.) und Porphyrine aufgebaut. Letztere, Porphyrine, bestehen aus jeweils 4 Pyrrolringen, die mit einem zentralen Metallion komplex verbunden sind. Solche Verbindungen finden sich beispielsweise im Chlorophyll der Pflanzen oder aber als roter Blutfarbstoff Hämoglobin, an den Sauerstoff gebunden und so im Körper transportiert werden kann.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Häm a.jpg]]&lt;/div&gt;
Eine weitere wichtige Rolle spielen Aminosäuren in Wirbeltieren. Sofern überschüssige Aminosäuren vorhanden sind und Kohlenhydrate und Fette für den Energiegewinn fehlen, werden Aminosäuren in der Leber unter '''Energiegewinn''' abgebaut:
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Abbauwege von Aminosäuren.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 5: Mögliche Abbauwege von Aminosäuren bei Energieträgermangel'''&lt;/small&gt;</text>
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  <title>Datei:Allgemeine Strukturformel der Aminosäuren.jpg</title>
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  <title>Datei:Abbauwege von Aminosäuren.jpg</title>
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    <comment>mögliche Abbauwege von Aminosäuren bei Energieträgermangel</comment>
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  <title>3.2 Einteilung</title>
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    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="1088" xml:space="preserve">Die Aminosäuren besitzen neben den beiden funktionellen Gruppe weitere Molekülreste. Diese sog. '''Seitenketten''' bestimmen die Eigenschaften der Aminosäuren maßgeblich und dienen zur systematischen Einteilung. Um den Neutralpunkt werden folgende Aminosäuregruppen unterschieden:
*Aminosäuren mit unpolaren Seitenresten
*Aminosäuren mit polaren ungeladenen Seitenresten
:::Hier enthält der Seitenrest eine der folgenden funktionellen Gruppen:
**Hydroxylgruppe (–OH)
**Thiol- oder Sulfhydrylgruppe (–SH)
**Säureamidgruppe (–CONH&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;)
*Aminosäuren mit negativ geladenen Seitenresten
:::Sie sind durch eine zusätzliche Carboxylgruppe im Molekül gekennzeichnet.
*Aminosäuren mit positiv geladenen Seitenresten
Diese Aminosäuren besitzen eine zusätzliche Aminogruppe im Molekül oder ein Derivat[1] davon.
Die nachfolgende Tabelle zeigt die über 20 in natürlichen (von Lebewesen synthetisierten) '''proteinogenen'''[2]''' Aminosäuren''':


-----

&lt;small&gt;[1]: eine von der Aminogruppe abgeleitete Atomgruppe mit ähnlicher Struktur

[2]: proteinbildende&lt;/small&gt;</text>
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      <username>Webmaster</username>
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    <model>wikitext</model>
    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="1504" xml:space="preserve">Die Aminosäuren besitzen neben den beiden funktionellen Gruppe weitere Molekülreste. Diese sog. '''Seitenketten''' bestimmen die Eigenschaften der Aminosäuren maßgeblich und dienen zur systematischen Einteilung. Um den Neutralpunkt werden folgende Aminosäuregruppen unterschieden:
*Aminosäuren mit unpolaren Seitenresten
*Aminosäuren mit polaren ungeladenen Seitenresten
:::Hier enthält der Seitenrest eine der folgenden funktionellen Gruppen:
**Hydroxylgruppe (–OH)
**Thiol- oder Sulfhydrylgruppe (–SH)
**Säureamidgruppe (–CONH&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;)
*Aminosäuren mit negativ geladenen Seitenresten
:::Sie sind durch eine zusätzliche Carboxylgruppe im Molekül gekennzeichnet.
*Aminosäuren mit positiv geladenen Seitenresten
Diese Aminosäuren besitzen eine zusätzliche Aminogruppe im Molekül oder ein Derivat[1] davon.
Die nachfolgende Tabelle zeigt die über 20 in natürlichen (von Lebewesen synthetisierten) '''proteinogenen'''[2]''' Aminosäuren''':

&lt;small&gt;'''Tab. 4: Übersicht über die 20 proteinogenen Aminosäuren (inkl. Prolin)'''
::Die Tabelle gibt die proteinbildenden Aminosäuren wieder. Neben den polaren und unpolaren Molekülen sind auch die positiv geladenen (mit einer COOH-Gruppe in der Seitenkette) und negativ geladenen Aminosäuren (mit einer NH&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Gruppe oder – wie bei Histidin – einer NH-Gruppe im Seitenrest) dargestellt.&lt;/small&gt;

-----

&lt;small&gt;[1]: eine von der Aminogruppe abgeleitete Atomgruppe mit ähnlicher Struktur

[2]: proteinbildende&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="1510" xml:space="preserve">Die Aminosäuren besitzen neben den beiden funktionellen Gruppe weitere Molekülreste. Diese sog. '''Seitenketten''' bestimmen die Eigenschaften der Aminosäuren maßgeblich und dienen zur systematischen Einteilung. Um den Neutralpunkt werden folgende Aminosäuregruppen unterschieden:
*Aminosäuren mit unpolaren Seitenresten
*Aminosäuren mit polaren ungeladenen Seitenresten
:::Hier enthält der Seitenrest eine der folgenden funktionellen Gruppen:
:::*Hydroxylgruppe (–OH)
:::*Thiol- oder Sulfhydrylgruppe (–SH)
:::*Säureamidgruppe (–CONH&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;)
*Aminosäuren mit negativ geladenen Seitenresten
:::Sie sind durch eine zusätzliche Carboxylgruppe im Molekül gekennzeichnet.
*Aminosäuren mit positiv geladenen Seitenresten
Diese Aminosäuren besitzen eine zusätzliche Aminogruppe im Molekül oder ein Derivat[1] davon.
Die nachfolgende Tabelle zeigt die über 20 in natürlichen (von Lebewesen synthetisierten) '''proteinogenen'''[2]''' Aminosäuren''':

&lt;small&gt;'''Tab. 4: Übersicht über die 20 proteinogenen Aminosäuren (inkl. Prolin)'''
::Die Tabelle gibt die proteinbildenden Aminosäuren wieder. Neben den polaren und unpolaren Molekülen sind auch die positiv geladenen (mit einer COOH-Gruppe in der Seitenkette) und negativ geladenen Aminosäuren (mit einer NH&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Gruppe oder – wie bei Histidin – einer NH-Gruppe im Seitenrest) dargestellt.&lt;/small&gt;

-----

&lt;small&gt;[1]: eine von der Aminogruppe abgeleitete Atomgruppe mit ähnlicher Struktur

[2]: proteinbildende&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="1507" xml:space="preserve">Die Aminosäuren besitzen neben den beiden funktionellen Gruppe weitere Molekülreste. Diese sog. '''Seitenketten''' bestimmen die Eigenschaften der Aminosäuren maßgeblich und dienen zur systematischen Einteilung. Um den Neutralpunkt werden folgende Aminosäuregruppen unterschieden:
*Aminosäuren mit unpolaren Seitenresten
*Aminosäuren mit polaren ungeladenen Seitenresten
:::Hier enthält der Seitenrest eine der folgenden funktionellen Gruppen:
::*Hydroxylgruppe (–OH)
::*Thiol- oder Sulfhydrylgruppe (–SH)
::*Säureamidgruppe (–CONH&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;)
*Aminosäuren mit negativ geladenen Seitenresten
:::Sie sind durch eine zusätzliche Carboxylgruppe im Molekül gekennzeichnet.
*Aminosäuren mit positiv geladenen Seitenresten
Diese Aminosäuren besitzen eine zusätzliche Aminogruppe im Molekül oder ein Derivat[1] davon.
Die nachfolgende Tabelle zeigt die über 20 in natürlichen (von Lebewesen synthetisierten) '''proteinogenen'''[2]''' Aminosäuren''':

&lt;small&gt;'''Tab. 4: Übersicht über die 20 proteinogenen Aminosäuren (inkl. Prolin)'''
::Die Tabelle gibt die proteinbildenden Aminosäuren wieder. Neben den polaren und unpolaren Molekülen sind auch die positiv geladenen (mit einer COOH-Gruppe in der Seitenkette) und negativ geladenen Aminosäuren (mit einer NH&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Gruppe oder – wie bei Histidin – einer NH-Gruppe im Seitenrest) dargestellt.&lt;/small&gt;

-----

&lt;small&gt;[1]: eine von der Aminogruppe abgeleitete Atomgruppe mit ähnlicher Struktur

[2]: proteinbildende&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="1504" xml:space="preserve">Die Aminosäuren besitzen neben den beiden funktionellen Gruppe weitere Molekülreste. Diese sog. '''Seitenketten''' bestimmen die Eigenschaften der Aminosäuren maßgeblich und dienen zur systematischen Einteilung. Um den Neutralpunkt werden folgende Aminosäuregruppen unterschieden:
*Aminosäuren mit unpolaren Seitenresten
*Aminosäuren mit polaren ungeladenen Seitenresten
:::Hier enthält der Seitenrest eine der folgenden funktionellen Gruppen:
:*Hydroxylgruppe (–OH)
:*Thiol- oder Sulfhydrylgruppe (–SH)
:*Säureamidgruppe (–CONH&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;)
*Aminosäuren mit negativ geladenen Seitenresten
:::Sie sind durch eine zusätzliche Carboxylgruppe im Molekül gekennzeichnet.
*Aminosäuren mit positiv geladenen Seitenresten
Diese Aminosäuren besitzen eine zusätzliche Aminogruppe im Molekül oder ein Derivat[1] davon.
Die nachfolgende Tabelle zeigt die über 20 in natürlichen (von Lebewesen synthetisierten) '''proteinogenen'''[2]''' Aminosäuren''':

&lt;small&gt;'''Tab. 4: Übersicht über die 20 proteinogenen Aminosäuren (inkl. Prolin)'''
::Die Tabelle gibt die proteinbildenden Aminosäuren wieder. Neben den polaren und unpolaren Molekülen sind auch die positiv geladenen (mit einer COOH-Gruppe in der Seitenkette) und negativ geladenen Aminosäuren (mit einer NH&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Gruppe oder – wie bei Histidin – einer NH-Gruppe im Seitenrest) dargestellt.&lt;/small&gt;

-----

&lt;small&gt;[1]: eine von der Aminogruppe abgeleitete Atomgruppe mit ähnlicher Struktur

[2]: proteinbildende&lt;/small&gt;</text>
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*Aminosäuren mit unpolaren Seitenresten
*Aminosäuren mit polaren ungeladenen Seitenresten
:::Hier enthält der Seitenrest eine der folgenden funktionellen Gruppen:
:*Hydroxylgruppe (–OH)
:*Thiol- oder Sulfhydrylgruppe (–SH)
:*Säureamidgruppe (–CONH&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;)
*Aminosäuren mit negativ geladenen Seitenresten
:::Sie sind durch eine zusätzliche Carboxylgruppe im Molekül gekennzeichnet.
*Aminosäuren mit positiv geladenen Seitenresten
Diese Aminosäuren besitzen eine zusätzliche Aminogruppe im Molekül oder ein Derivat[1] davon.
Die nachfolgende Tabelle zeigt die über 20 in natürlichen (von Lebewesen synthetisierten) '''proteinogenen'''[2]''' Aminosäuren''':
&lt;div align=center&gt;
{|border=1 text-align:center
 |Zelle 1
 |Zelle 2
 |-
 |Zelle 3
 |Zelle 4
 |-
 |Zelle 5
 |Zelle 6
 |}&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Tab. 4: Übersicht über die 20 proteinogenen Aminosäuren (inkl. Prolin)'''
::Die Tabelle gibt die proteinbildenden Aminosäuren wieder. Neben den polaren und unpolaren Molekülen sind auch die positiv geladenen (mit einer COOH-Gruppe in der Seitenkette) und negativ geladenen Aminosäuren (mit einer NH&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Gruppe oder – wie bei Histidin – einer NH-Gruppe im Seitenrest) dargestellt.&lt;/small&gt;

-----

&lt;small&gt;[1]: eine von der Aminogruppe abgeleitete Atomgruppe mit ähnlicher Struktur

[2]: proteinbildende&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="2681" xml:space="preserve">Die Aminosäuren besitzen neben den beiden funktionellen Gruppe weitere Molekülreste. Diese sog. '''Seitenketten''' bestimmen die Eigenschaften der Aminosäuren maßgeblich und dienen zur systematischen Einteilung. Um den Neutralpunkt werden folgende Aminosäuregruppen unterschieden:
*Aminosäuren mit unpolaren Seitenresten
*Aminosäuren mit polaren ungeladenen Seitenresten
:::Hier enthält der Seitenrest eine der folgenden funktionellen Gruppen:
:*Hydroxylgruppe (–OH)
:*Thiol- oder Sulfhydrylgruppe (–SH)
:*Säureamidgruppe (–CONH&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;)
*Aminosäuren mit negativ geladenen Seitenresten
:::Sie sind durch eine zusätzliche Carboxylgruppe im Molekül gekennzeichnet.
*Aminosäuren mit positiv geladenen Seitenresten
Diese Aminosäuren besitzen eine zusätzliche Aminogruppe im Molekül oder ein Derivat[1] davon.
Die nachfolgende Tabelle zeigt die über 20 in natürlichen (von Lebewesen synthetisierten) '''proteinogenen'''[2]''' Aminosäuren''':
&lt;div align=center&gt;
{|border=1 style="text-align:center"
 |Aminosäuregruppe
 |Aminosäure
 |Strukturformel
 |-
 |rowspan=9 |unpolarer Seitenrest
 |Alanin (Ala)
 |[[Bild:Alanin.jpg]]
 |-
 |Glycerin (Gly)
 |[[Bild:Glycerin.jpg]]
 |-
 |Valin (Val)
 |[[Bild:Valin.jpg]]
 |-
 |Leucin (Leu)
 |[[Bild:Leucin.jpg]]
 |-
 |Isoleucin (Ile)
 |[[Bild:Isoleucin.jpg]]
 |-
 |Prolin[3] (Pro)
 |[[Bild:Prolin.jpg]]
 |-
 |Methionin (Met)
 |[[Bild:Methionin.jpg]]
 |-
 |Phenylalanin (Phe)
 |[[Bild:Phenylalanin.jpg]]
 |-
 |Tryptophan (Trp)
 |[[Bild:Tryptophan.jpg]]
 |-
 |rowspan=6 |polarer Seitenrest
 |Serin (Ser)
 |[[Bild:Serin.jpg]]
 |-
 |Threonin (Thr)
 |[[Bild:Threonin.jpg]]
 |-
 |Cystein (Cys)
 |[[Bild:Cystein.jpg]]
 |-
 |Tyrosin (Tyr)
 |[[Bild:Tyrosin.jpg]]
 |-
 |Asparagin (Asn)
 |[[Bild:Asparagin.jpg]]
 |-
 |Glutamin (Gln)
 |[[Bild:Glutamin.jpg]]
 |-
 |rowspan=2 |negativ geladener Seitenrest
 |Asparaginsäure (Asp)
 |[[Bild:Asparaginsäure.jpg]]
 |-
 |Glutaminsäure (Glu)
 |[[Bild:Glutaminsäure.jpg]]
 |-
 |rowspan=3 |positiv geladener Seitenrest
 |Lysin (Lys)
 |[[Bild:Lysin.jpg]]
 |-
 |Arginin (Arg)
 |[[Bild:Arginin.jpg]]
 |-
 |Histidin (His)
 |[[Bild:Histidin.jpg]]
 |}&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Tab. 4: Übersicht über die 20 proteinogenen Aminosäuren (inkl. Prolin)'''
::Die Tabelle gibt die proteinbildenden Aminosäuren wieder. Neben den polaren und unpolaren Molekülen sind auch die positiv geladenen (mit einer COOH-Gruppe in der Seitenkette) und negativ geladenen Aminosäuren (mit einer NH&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Gruppe oder – wie bei Histidin – einer NH-Gruppe im Seitenrest) dargestellt.&lt;/small&gt;

-----

&lt;small&gt;[1]: eine von der Aminogruppe abgeleitete Atomgruppe mit ähnlicher Struktur

[2]: proteinbildende&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="2857" xml:space="preserve">Die Aminosäuren besitzen neben den beiden funktionellen Gruppe weitere Molekülreste. Diese sog. '''Seitenketten''' bestimmen die Eigenschaften der Aminosäuren maßgeblich und dienen zur systematischen Einteilung. Um den Neutralpunkt werden folgende Aminosäuregruppen unterschieden:
*Aminosäuren mit unpolaren Seitenresten
*Aminosäuren mit polaren ungeladenen Seitenresten
:::Hier enthält der Seitenrest eine der folgenden funktionellen Gruppen:
:*Hydroxylgruppe (–OH)
:*Thiol- oder Sulfhydrylgruppe (–SH)
:*Säureamidgruppe (–CONH&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;)
*Aminosäuren mit negativ geladenen Seitenresten
:::Sie sind durch eine zusätzliche Carboxylgruppe im Molekül gekennzeichnet.
*Aminosäuren mit positiv geladenen Seitenresten
Diese Aminosäuren besitzen eine zusätzliche Aminogruppe im Molekül oder ein Derivat[1] davon.
Die nachfolgende Tabelle zeigt die über 20 in natürlichen (von Lebewesen synthetisierten) '''proteinogenen'''[2]''' Aminosäuren''':
&lt;div align=center&gt;
{|border=1 style="text-align:center"
 |Aminosäuregruppe
 |Aminosäure
 |Strukturformel
 |-
 |rowspan=9 |unpolarer Seitenrest
 |Alanin (Ala)
 |[[Bild:Alanin.jpg]]
 |-
 |Glycerin (Gly)
 |[[Bild:Glycerin.jpg]]
 |-
 |Valin (Val)
 |[[Bild:Valin.jpg]]
 |-
 |Leucin (Leu)
 |[[Bild:Leucin.jpg]]
 |-
 |Isoleucin (Ile)
 |[[Bild:Isoleucin.jpg]]
 |-
 |Prolin[3] (Pro)
 |[[Bild:Prolin.jpg]]
 |-
 |Methionin (Met)
 |[[Bild:Methionin.jpg]]
 |-
 |Phenylalanin (Phe)
 |[[Bild:Phenylalanin.jpg]]
 |-
 |Tryptophan (Trp)
 |[[Bild:Tryptophan.jpg]]
 |-
 |rowspan=6 |polarer Seitenrest
 |Serin (Ser)
 |[[Bild:Serin.jpg]]
 |-
 |Threonin (Thr)
 |[[Bild:Threonin.jpg]]
 |-
 |Cystein (Cys)
 |[[Bild:Cystein.jpg]]
 |-
 |Tyrosin (Tyr)
 |[[Bild:Tyrosin.jpg]]
 |-
 |Asparagin (Asn)
 |[[Bild:Asparagin.jpg]]
 |-
 |Glutamin (Gln)
 |[[Bild:Glutamin.jpg]]
 |-
 |rowspan=2 |negativ geladener Seitenrest
 |Asparaginsäure (Asp)
 |[[Bild:Asparaginsäure.jpg]]
 |-
 |Glutaminsäure (Glu)
 |[[Bild:Glutaminsäure.jpg]]
 |-
 |rowspan=3 |positiv geladener Seitenrest
 |Lysin (Lys)
 |[[Bild:Lysin.jpg]]
 |-
 |Arginin (Arg)
 |[[Bild:Arginin.jpg]]
 |-
 |Histidin (His)
 |[[Bild:Histidin.jpg]]
 |}&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Tab. 4: Übersicht über die 20 proteinogenen Aminosäuren (inkl. Prolin)'''
::Die Tabelle gibt die proteinbildenden Aminosäuren wieder. Neben den polaren und unpolaren Molekülen sind auch die positiv geladenen (mit einer COOH-Gruppe in der Seitenkette) und negativ geladenen Aminosäuren (mit einer NH&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Gruppe oder – wie bei Histidin – einer NH-Gruppe im Seitenrest) dargestellt.&lt;/small&gt;

-----

&lt;small&gt;[1]: eine von der Aminogruppe abgeleitete Atomgruppe mit ähnlicher Struktur

[2]: proteinbildende

[3]: Prolin ist eigentlich keine Aminosäure, da es keine NH&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Gruppe besitzt, sondern nur eine Iminogruppe (–NH), weshalb Prolin eine sog. '''Iminosäure''' ist.&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="963" xml:space="preserve">Zunächst – bevor die Eigenschaften von Aminosäuren und Proteinen sowie deren Zustandekommen betrachtet werden – sollen einige biologisch wichtige Aminosäuren vorgestellt werden, die jedoch nicht in natürlichen Proteinen vorkommen. Eine davon stellt '''meso-Diaminopimelinsäure''' ('''m-DAP''') dar, die – wie einige D-Formen[1] von Aminosäuren wie z. B. '''D-Alanin''' oder '''D-Glutaminsäure''' –  in Tetrapeptiden des Mureins der bakteriellen Zellwand vorkommt. Weitere wichtige nichtproteinogene Aminosäuren sind '''Ornithin''' und '''Citrullin''', die im Harnstoffzyklus auftreten, '''&amp;gamma;-Aminobuttersäure''' ('''GABA'''), ein wichtiger hemmender (inhibitorischer) Neutrotransmitter, sowie Nopalin und Octopin, die – von ''Agrobacterium'' gebildeten Tumoren induziert – von Pflanzen produziert werden und der Ernährung des Krankheitserregers dienen.

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&lt;small&gt;[1]: In der Natur liegen i. d. R. nur L-Formen der Aminosäuren vor.</text>
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    <text bytes="975" xml:space="preserve">Zunächst – bevor die Eigenschaften von Aminosäuren und Proteinen sowie deren Zustandekommen betrachtet werden – sollen einige biologisch wichtige Aminosäuren vorgestellt werden, die jedoch nicht in natürlichen Proteinen vorkommen. Eine davon stellt '''meso-Diaminopimelinsäure''' ('''m-DAP''') dar, die – wie einige D-Formen[1] von Aminosäuren wie z. B. '''D-Alanin''' oder '''D-Glutaminsäure''' –  in Tetrapeptiden des Mureins der bakteriellen Zellwand vorkommt. Weitere wichtige nichtproteinogene Aminosäuren sind '''Ornithin''' und '''Citrullin''', die im Harnstoffzyklus auftreten, '''&amp;gamma;-Aminobuttersäure''' ('''GABA'''), ein wichtiger hemmender (inhibitorischer) Neutrotransmitter, sowie '''Nopalin''' und '''Octopin''', die – von ''Agrobacterium'' gebildeten Tumoren induziert – von Pflanzen produziert werden und der Ernährung des Krankheitserregers dienen.

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&lt;small&gt;[1]: In der Natur liegen i. d. R. nur L-Formen der Aminosäuren vor.</text>
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    <text bytes="982" xml:space="preserve">Zunächst – bevor die Eigenschaften von Aminosäuren und Proteinen sowie deren Zustandekommen betrachtet werden – sollen einige biologisch wichtige Aminosäuren vorgestellt werden, die jedoch nicht in natürlichen Proteinen vorkommen. Eine davon stellt '''meso-Diaminopimelinsäure''' ('''m-DAP''') dar, die – wie einige D-Formen[1] von Aminosäuren wie z. B. '''D-Alanin''' oder '''D-Glutaminsäure''' –  in Tetrapeptiden des Mureins der bakteriellen Zellwand vorkommt. Weitere wichtige nichtproteinogene Aminosäuren sind '''Ornithin''' und '''Citrullin''', die im Harnstoffzyklus auftreten, '''&amp;gamma;-Aminobuttersäure''' ('''GABA'''), ein wichtiger hemmender (inhibitorischer) Neutrotransmitter, sowie '''Nopalin''' und '''Octopin''', die – von ''Agrobacterium'' gebildeten Tumoren induziert – von Pflanzen produziert werden und der Ernährung des Krankheitserregers dienen.

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&lt;small&gt;[1]: In der Natur liegen i. d. R. nur L-Formen der Aminosäuren vor.&lt;small&gt;</text>
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  <title>Biostudies:Inhaltsverzeichnis</title>
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    <text bytes="13489" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align: center;"&gt;Das nachfolgende E-Book wurden aus Skripten und Mitschriften mehrerer Vorlesungen der Ausbildungen zum [http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüften Technischen Assistenten f&amp;uuml;r naturkundliche Museen und Forschungsinstitute] am renommierten Forschungs-Institut Senckenberg und zum [http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Staatlich geprüften biologisch-technischen Assistenten] an der Landesgewerbeanstalt Nürnberg (TÜV Rheinland) erstellt und soll im Laufe meines Biologie-Studiums um weitere Kapitel vervollständigt werden. Es erhebt daher keinen Anspruch auf Vollständigkeit oder Richtigkeit, sollte jedoch jedem Interessenten einen guten Einblick in den Umfang der Biologie und die in den (ersten) Studiensemestern vermittelten Themen geben.&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;&lt;big&gt;'''Inhaltsverzeichnis'''&lt;/big&gt;&lt;/p&gt;

*I. Einführung
**[[1.0 Definitionen der Biologie|1.0 Definitionen der Biologie]]
**[[2.0 Aufgabengebiete der Biologie]]
**[[3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books]]

*II. Molekularbiologie
**1.0 Grundlagen
***[[1.1 Materie, Element &amp; subatomare Teilchen]]
***[[1.2 Atommodell]]
***[[1.3 Chemische Bindungen]]
****[[1.3.1 Die Ionenbindung]]
****[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]
*****[[1.3.2.1 Unpolare Atombindung]]
*****[[1.3.2.2 Polare Atombindung]]
*****[[1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte]]
*****[[1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung]]
******[[1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser]]
****[[1.3.3 Koordinative oder dative Bindung]]
*****[[1.3.3.1 Metallkomplexe]]
*****[[1.3.3.2 Chelatkomplexe]]
***[[1.4 Energetische Grundlagen]]
***[[1.5 Chemisches Gleichgewicht]]
***1.6 Säuren und Basen
****[[1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)]]
****[[1.6.2 Der pH-Wert]]
****[[1.6.3 Neutralisation]]
****[[1.6.4 Puffer]]
**[[2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)]]
**3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine
***[[3.1 Allgemeines]]
***[[3.2 Einteilung]]
***[[3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren]]
***3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren
****[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung]]
****[[3.4.2 Stereoisomerie]]
***[[3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren]]
***[[3.6 Peptide]]
***[[3.7 Proteinklassen]]
***[[3.8 Struktur von Proteinen]]
***[[3.9 Enzyme]]
****[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen]]
****[[3.9.2 Klassifizierung von Enzymen]]
****[[3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung]]
****[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]
*****[[3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺]]
*****[[3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂]]
*****[[3.9.4.3 Coenzym A (CoA)]]
*****[[3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)]]
*****[[3.9.4.5 Pyridoxalphosphat]]
****[[3.9.5 Enzymkinetik]]
*****[[3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS &amp; MENTEN (1913)]]
*****[[3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER &amp; BURK (1913)]]
***[[3.10 Reinigung, Charakterisierung &amp; Lagerung von Proteinen]]
****[[3.10.1 Reinigung]]
*****[[3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie]]
*****[[3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie]]
*****[[3.10.1.3 Affinitätschromatographie]]
****[[3.10.2 Charakterisierung]]
*****[[3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration]]
******[[3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)]]
******[[3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm]]
*****[[3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten]]
******[[3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)]]
******[[3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)]]
****[[3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung]]
**[[4.0 Kohlenhydrate]]
***[[4.1 Monosaccharide]]
****[[4.1.1 Entstehung von Ringformen]]
****[[4.1.2 Eigenschaften der Mosaccharide]]
****[[4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide]]
*****[[4.1.3.1 FEHLINGsche Probe]]
*****[[4.1.3.2 Silberspiegel-Probe]]
****[[4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide]]
****[[4.1.5 Glykoside]]
***[[4.2 Disaccharide]]
****[[4.2.1 Maltose (Malzzucker)]]
****[[4.2.2 Cellobiose]]
****[[4.2.3 Lactose (Milchzucker)]]
****[[4.2.4 Saccharose (Sucrose)]]
***[[4.3 Polysaccharide]]
****[[4.3.1 Homopolysaccharide]]
****[[4.3.2 Heteropolysaccharide]]

*III. Cytologie
**[[1.0 Einführung]]
**2.0 Prokaryonten
***[[2.1 Einführung]]
***[[2.2 Zellaufbau]]
****[[2.2.1 Zellhülle (cell envelope)]]
****[[2.2.2 Die bakterielle Zellwand]]
*****[[2.2.2.1 Aufbau des Mureins]]
*****[[2.2.2.2 GRAM-Färbung]]
******[[2.2.2.2.1 Übersicht wichtiger grampositiver und gramnegativer Prokaryonten]]
******[[2.2.2.2.2 Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.3 Antigene gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.4 R- und S-Formen]]
****[[2.2.3 Bakteriengeißeln]]
****[[2.2.4 Pili (Fimbrien)]]
*****[[2.2.4.1 Konjugation bei E. coli und nahe verwandten Enterobakterien]]
*****[[2.2.4.2 Experiment der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)]]
***2.3 Antibiotika
****[[2.3.1 Allgemeines]]
****[[2.3.2 Penicillin]]
*****[[2.3.2.1 Penicillintechnik]]
*****[[2.3.2.2 Halbsynthetische Penicilline]]
****[[2.3.3 Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten]]
*****[[2.3.3.1 Wirkung von Streptomycin und Tetracyclin]]
*****[[2.3.3.2 Wirkung von Chloramphenicol]]
****[[2.3.4 Problematik der Antibiotika-Resistenz]]
**3.0 Eukaryonten
***[[3.1 Einführung]]
***3.2 Zellorganellen und -bestandteile
****[[3.2.1 Zellkern (Nucleus)]]
****[[3.2.2 Endoplasmatisches Reticulum (ER)]]
****[[3.2.3 Mitochondrien]]
****[[3.2.4 GOLGI-Apparat (syn. Dictyosom)]]
****[[3.2.5 Ribosomen]]
****[[3.2.6 Peroxisomen]]
****[[3.2.7 Cytoplasma]]
****[[3.2.8 Cytoskelett]]
****[[3.2.9 Zellmembran]]
****[[3.2.10 Organellen tierischer Zellen]]
*****[[3.2.10.1 Lysosomen]]
*****[[3.2.10.2 Besonderheiten tierischer Zellmembranen]]
****[[3.2.11 Organellen pflanzlicher Zellen]]
*****[[3.2.11.1 Plastiden]]
*****[[3.2.11.2 Vakuolen]]
*****[[3.2.11.3 Zellwand]]
*****[[3.2.11.4 Besonderheiten pflanzlicher Zellmembranen]]
**[[4.0 Prinzipielle Arten des Energiegewinns]]
***[[4.1 Einführung]]
***[[4.2 Energiestoffwechsel bei chemoorganotrophen Organismen]]
****[[4.2.1 Wege der Brenztraubensäurebildung]]
*****[[4.2.1.1 Glykolyse (Fructosediphosphatweg, FDP-Weg)]]
*****[[4.2.1.2 Pentosephosphatweg]]
*****[[4.2.1.3 ENTNER-DOUDOROFF-Weg (Ketosedesoxyphosphogluconsäure-Weg, KDPE-Weg)]]
****[[4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus]]
****[[4.2.3 Endoxidation (aerobe Atmungskette)]]
****[[4.2.4 Gärung]]
***[[4.3 Energiestoffwechsel bei chemolithotrophen Organismen]]
****[[4.3.1 Pflanzlicher Stoffwechsel]]
*****[[4.3.1.1 Besonderheiten des pflanzlichen Kohlenhydrat-Stoffwechsels]]
*****[[4.3.1.2 Lichtreaktion der Photosynthese]]
*****[[4.3.1.3 Lichtunabhängige Reaktion (CALVIN-Zyklus, Dunkelreaktion)]]
*****[[4.3.1.4 Biosynthese von Stärke in den Chloroplasten]]
*****[[4.3.1.5 Der Glyoxylsäurezyklus]]
****[[4.3.2 Nitratatmung (dissimilatorische Nitratreduktion)]]
****[[4.3.3 Sulfatatmung (dissimilatorische Sulfatreduktion)]]
**[[5.0 Zelluläre Transportvorgänge]]
***[[5.1 Einführung]]
***[[5.2 Passiver Transport]]
****[[5.2.1 Diffusion]]
****[[5.2.2 Osmose]]
***[[5.3 Aktiver Transport]]
****[[5.3.1 Aktive Tunnelproteine]]
*****[[5.3.1.1 P-Klasse-Ionenpumpen (P-class)]]
******[[5.3.1.1.1 Na⁺/K⁺-Ionenpumpen (Na⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.2 H⁺/K⁺-Ionenpumpen (H⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.3 Ca²⁺-Ionenpumpen (Ca²⁺-ATPasen)]]
*****[[5.3.1.2 V-Klasse- und F-Klasse-Ionenpumpen (V-class &amp; F-class)]]
*****[[5.3.1.3 ABC-Transporter (ATP-binding cassettes)]]
****[[5.3.2 Gekoppelter Transport]]
***[[5.4 Endo- &amp; Exocytose (Membranfluß)]]
***[[5.5 Signalhypothese]]
**[[6.0 Lebensbedingungen und Kultivationsfaktoren]]
***[[6.1 O₂-Bedingungen]]
***[[6.2 Temperaturbedingungen]]
***[[6.3 pH-Bedingungen]]
***[[6.4 Osmotische Bedingungen]]
***[[6.5 Nährstoffbedingungen]]
**[[7.0 Der Zellzyklus]]
***[[7.1 Mitose]]
***[[7.2 Meiose]]

*IV. Genetik
**1.0 Klassische Genetik (MENDEL-Genetik)
**2.0 Molekulargenetik
***2.1 Aufbau und Struktur der DNA
****2.1.1 Primärstruktur der DNA
****2.1.2 Sekundärstruktur der DNA
****2.1.3 Tertiärstruktur der DNA
****2.1.4 Übergeordnete DNA-Strukturen
***2.2 Grundlagen und Prokaryonten-Genetik
****2.2.1 Ablauf der Vererbung
*****2.2.1.1 Übersicht
*****2.2.1.2 Transkription der DNA
*****2.2.1.3 Regulation der Genaktivität bei Bakterien
******2.2.1.3.1 Negative Kontrolle am Beispiel des lac-Operons von ''E''. ''coli''
****2.2.2 Der genetische Code
****2.2.3 Unterschiede zwischen DNA und RNA
****2.2.4 Die wichtigsten RNA-Sorten der Zelle
****2.2.5 Die Proteinbiosynthese (Translation)
*****2.2.5.1 Allgemeines
*****2.2.5.2 Initiation (Start) Der Proteinsynthese
******2.2.5.2.1 Aufbau der Ribosomenbindestelle
******2.2.5.2.2 Die Start-Aminosäure Methionin
*****2.2.5.3 Elongation (Kettenverlängerung)
*****2.2.5.4 Termination
*****2.2.5.5 Posttranslationale Modifikationen
****2.2.6 Wobble im genetischen Code
****2.2.7 Regulierung der Genexpression bei Bakterien
*****2.2.7.1 Regulation der Promotorstärke
*****2.2.7.2 Regulation über den σ-Faktor
*****2.2.7.3 Regulation des lac-Operons über den Operator
****2.2.8 Mutationen bei Bakterien
*****2.2.8.1 Auswirkung von Mutationen
*****2.2.8.2 Mutationsarten
*****2.2.8.3 Mögliche Ursachen für Basenaustauschmutationen
******2.2.8.3.1 Tautomere Basen
******2.2.8.3.2 Spontane Desaminierungen
******2.2.8.3.3 Depurinierung und Depyrimidierung
*****2.2.8.4 Auslösung von Mutationen durch Chemikalien
******2.2.8.4.1 Basenanaloge Verbindungen
******2.2.8.4.2 Desaminierende Chemikalien
******2.2.8.4.3 Alkylierende Verbindungen
******2.2.8.4.4 Nachweis mutagener Wirkung von Chemikalien mit dem AMES-Test (1975)
*****2.2.8.5 Mutation von Bakterien durch UV-Strahlung
*****2.2.8.6 Reversionen (Rückmutationen)
******2.2.8.6.1 Reversionen durch eine zweite Mutation im selben Gen
******2.2.8.6.2 Reversionen durch eine zweite Mutation in einem anderen Gen
****2.2.9 Replikation von Bakterien-DNA
*****2.2.9.1 Die wichtigsten Replikationsproteine und ihre Besonderheiten
*****2.2.9.2 Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation
*****2.2.9.3 Möglichkeiten der bidirektionalen Replikation
****2.2.10 Restriktions- und Modifikationssysteme (R/M-Systeme) bei Bakterien
*****2.2.10.1 Mögliche Ursachen bei ausbleibender Restriktion der Fremd-DNA in Bakterien
*****2.2.10.2 R/M-Systeme bei ''E''. ''coli''
*****2.2.10.3 Die Typen der Restriktionsenzyme
***2.3 Grundlagen der Gentechnik
****2.3.1 PCR (Polymerase-Kettenreaktion, polymerase chain reaction)
*****2.3.1.1 Anwendung und Durchführung
*****2.3.1.2 Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen
*****2.3.1.3 Amplifikation der gesamten DNA
******2.3.1.3.1 Der genetische Fingerabdruck
****2.3.2 Grundprinzip der Genklonierung
*****2.3.2.1 Bedeutung überstehender Enden
*****2.3.2.2 Restriktionsanalyse mit Hilfe der Agarosegelelektrophorese
******2.3.2.2.1 Theorie zur Gelelektrophorese von DNA
******2.3.2.2.2 Auswertung
*****2.3.2.3 Genklonierung mit ''E''. ''coli''
******2.3.2.3.1 Gewünschte Eigenschaften von Plasmidvektoren
******2.3.2.3.2 Eigenschaften der verwendeten Wirtszellen
******2.3.2.3.3 Vorgehensweise zur Selektion und Identifikation rekombinanter Kolonien
*****2.3.2.4 Klonierung mit pUC-Plasmiden
******2.3.2.4.1 Test auf Lactose-Abbau
******2.3.2.4.2 Prinzip der Koloniefärbung bei Klonierung mit pUC-Plasmiden zur Identifizierung rekombinanter Kolonien
****2.3.3 Tricks in der Gentechnik
*****2.3.3.1 Transformation - Methode zum Einschleusen gentechnisch veränderter DNA in Bakterien
******2.3.3.1.1 Wichtige Faktoren für erfolgreiche Transformation
******2.3.3.1.2 Form der aufgenommenen DNA
******2.3.3.1.3 Transformationsrate bei ''E''. ''coli''
******2.3.3.1.4 Suche nach dem richtigen Klon
*****2.3.3.2 Hybridisierung mit einer Gensonde
******2.3.3.2.1 Prinzip der Hybridisierung
******2.3.3.2.2 Herstellung radioaktiv markierter Gensonden
******2.3.3.2.3 Nichtradioaktive DNA-Markierung (non radioactive labelling)
******2.3.3.2.4 Koloniehybridisierung
******2.3.3.2.5 Plasmidisolierung aus ''E''. ''coli''
*****2.3.3.3 Southern Hybridisierung (blotting, transfer)
*****2.3.3.4 Nachweis von Genen mit Hilfe der PCR
****2.3.4 DNA-Sequenzierung
*****2.3.4.1 Kettenabbruch nach SANGER et al. (1977)
******2.3.4.1.1 Gewinnung von Einzelstrang und Primer
******2.3.4.1.2 Kettenabbruch durch Dideoxy-Nukleotide
*****2.3.4.2 Sequencer
******2.3.4.2.1 Monofluorophores System
******2.3.4.2.2 Multifluorophores System
*****2.3.4.3 Taq-Cycle-Sequenzierung
***2.4 Eukaryonten-Genetik
****2.4.1 Aufbau und Funktion des eukaryontischen Operons
*****2.4.1.1 Aufbau
*****2.4.1.2 Gene
*****2.4.1.3 RNA-Arten und RNA-Polymerasen
*****2.4.1.4 Struktur der eukaryontischen Transkriptionseinheit (auf der DNA)
*****2.4.1.5 Bedeutung der Introns
*****2.4.1.6 mRNA-Reifung (Processing) im Zellkern
*****2.4.1.7 Genregulation der Genaktivität bei Eukaryonten
****2.4.2 Klonierung von Eukaryontengenen in Bakterien
**3.0 Populationsgenetik</text>
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  <title>3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung</title>
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    <text bytes="1248" xml:space="preserve">Wie bereits zuvor beschrieben, können die beiden funktionellen Gruppen von Aminosäuren – die Amino- und die Carboxylgruppe – ein Proton aufnehmen bzw. abgeben. Die Strukturformel der Aminosäuren ist daher bei Aminosäuren in Lösung vom pH-Wert abhängig. Es ergeben sich folgende Möglichkeiten:
*im Sauren:
:::[[Bild:Aminosäuren im Sauren.jpg]]
*im Intermediärbereich[1]:
:::[[Bild:Aminosäuren im Intermediärbereich.jpg]]
*im Basischen:
:::[[Bild:Aminosäuren im Basischen.jpg]]
Um den pH-Wert 1 liegen alle Aminosäuren als Kationen vor. Werden OH&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt;-Ionen zugegeben, steigt also der pH, gibt zunächst die Carboxylgruppe –COOH ein Proton ab und wird zur Carbonylgruppe –COO&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt;.
Für Alanin gilt beispielsweise, daß bei einem pH = 2,34 50 % der Aminosäuren kationisch und 50 % Zwitterionen sind. Erst ab einem pH von 6,02 liegen alle Moleküle als Zwitterionen vor, die nach außen hin neutral sind und somit beispielsweise nicht im elektrischen Feld sich trennen lassen. Der pH-Wert 6,02 wird (bei Alanin) als der isoelektrische Punkt (pI) bezeichnet. Um pH = 9,69 liegen 50 % Zwitterionen und 50 % Anionen vor, um pH &gt; 12 sind schließlich alle Moleküle Anionen:

-----

&lt;small&gt;[1]: um den pH-Wert 7&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="1926" xml:space="preserve">Wie bereits zuvor beschrieben, können die beiden funktionellen Gruppen von Aminosäuren – die Amino- und die Carboxylgruppe – ein Proton aufnehmen bzw. abgeben. Die Strukturformel der Aminosäuren ist daher bei Aminosäuren in Lösung vom pH-Wert abhängig. Es ergeben sich folgende Möglichkeiten:
*im Sauren:
:::[[Bild:Aminosäuren im Sauren.jpg]]
*im Intermediärbereich[1]:
:::[[Bild:Aminosäuren im Intermediärbereich.jpg]]
*im Basischen:
:::[[Bild:Aminosäuren im Basischen.jpg]]
Um den pH-Wert 1 liegen alle Aminosäuren als Kationen vor. Werden OH&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt;-Ionen zugegeben, steigt also der pH, gibt zunächst die Carboxylgruppe –COOH ein Proton ab und wird zur Carbonylgruppe –COO&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt;.
Für Alanin gilt beispielsweise, daß bei einem pH = 2,34 50 % der Aminosäuren kationisch und 50 % Zwitterionen sind. Erst ab einem pH von 6,02 liegen alle Moleküle als Zwitterionen vor, die nach außen hin neutral sind und somit beispielsweise nicht im elektrischen Feld sich trennen lassen. Der pH-Wert 6,02 wird (bei Alanin) als der isoelektrische Punkt (pI) bezeichnet. Um pH = 9,69 liegen 50 % Zwitterionen und 50 % Anionen vor, um pH &gt; 12 sind schließlich alle Moleküle Anionen:

&lt;small&gt;'''Abb. 5: Ladungsverlauf bei Titrationen von Alanin'''
::Die Abbildung zeigt die Zahl der OH&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt;-Ionen-Äquivalente in Abhängigkeit zum pH-Wert. Wird der pH erhöht, sinkt die Zahl der Alanin-Kationen, da da die Carboxylgruppe –COOH ein H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; abgibt. Steigt der pH weiter, gibt die NH&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt;&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;-Gruppe ebenfalls ein Proton ab und wird zu –NH&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;. Die Plateus kommen dadurch zustande, daß bei steigendem pH nicht alle H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; gleichzeitig, sondern der Reihe nach abgegeben werden. Der pH, an dem gleich viel Anionen und Kationen in der Aminosäure-Lösung vorliegen, wird als isoelektrischer Punkt bezeichnet.&lt;/small&gt;
d

-----

&lt;small&gt;[1]: um den pH-Wert 7&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="2015" xml:space="preserve">Wie bereits zuvor beschrieben, können die beiden funktionellen Gruppen von Aminosäuren – die Amino- und die Carboxylgruppe – ein Proton aufnehmen bzw. abgeben. Die Strukturformel der Aminosäuren ist daher bei Aminosäuren in Lösung vom pH-Wert abhängig. Es ergeben sich folgende Möglichkeiten:
*im Sauren:
:::[[Bild:Aminosäuren im Sauren.jpg]]
*im Intermediärbereich[1]:
:::[[Bild:Aminosäuren im Intermediärbereich.jpg]]
*im Basischen:
:::[[Bild:Aminosäuren im Basischen.jpg]]
Um den pH-Wert 1 liegen alle Aminosäuren als Kationen vor. Werden OH&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt;-Ionen zugegeben, steigt also der pH, gibt zunächst die Carboxylgruppe –COOH ein Proton ab und wird zur Carbonylgruppe –COO&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt;.

Für Alanin gilt beispielsweise, daß bei einem pH = 2,34 50 % der Aminosäuren kationisch und 50 % Zwitterionen sind. Erst ab einem pH von 6,02 liegen alle Moleküle als Zwitterionen vor, die nach außen hin neutral sind und somit beispielsweise nicht im elektrischen Feld sich trennen lassen. Der pH-Wert 6,02 wird (bei Alanin) als der '''isoelektrische Punkt''' ('''pI''') bezeichnet. Um pH = 9,69 liegen 50 % Zwitterionen und 50 % Anionen vor, um pH &gt; 12 sind schließlich alle Moleküle Anionen:
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Ladungsverlauf bei Titration von Alanin.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 6: Ladungsverlauf bei Titrationen von Alanin'''
::Die Abbildung zeigt die Zahl der OH&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt;-Ionen-Äquivalente in Abhängigkeit zum pH-Wert. Wird der pH erhöht, sinkt die Zahl der Alanin-Kationen, da da die Carboxylgruppe –COOH ein H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; abgibt. Steigt der pH weiter, gibt die NH&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt;&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;-Gruppe ebenfalls ein Proton ab und wird zu –NH&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;. Die Plateus kommen dadurch zustande, daß bei steigendem pH nicht alle H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; gleichzeitig, sondern der Reihe nach abgegeben werden. Der pH, an dem gleich viel Anionen und Kationen in der Aminosäure-Lösung vorliegen, wird als isoelektrischer Punkt bezeichnet.&lt;/small&gt;
d

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&lt;small&gt;[1]: um den pH-Wert 7&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="2898" xml:space="preserve">Wie bereits zuvor beschrieben, können die beiden funktionellen Gruppen von Aminosäuren – die Amino- und die Carboxylgruppe – ein Proton aufnehmen bzw. abgeben. Die Strukturformel der Aminosäuren ist daher bei Aminosäuren in Lösung vom pH-Wert abhängig. Es ergeben sich folgende Möglichkeiten:
*im Sauren:
:::[[Bild:Aminosäuren im Sauren.jpg]]
*im Intermediärbereich[1]:
:::[[Bild:Aminosäuren im Intermediärbereich.jpg]]
*im Basischen:
:::[[Bild:Aminosäuren im Basischen.jpg]]
Um den pH-Wert 1 liegen alle Aminosäuren als Kationen vor. Werden OH&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt;-Ionen zugegeben, steigt also der pH, gibt zunächst die Carboxylgruppe –COOH ein Proton ab und wird zur Carbonylgruppe –COO&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt;.

Für Alanin gilt beispielsweise, daß bei einem pH = 2,34 50 % der Aminosäuren kationisch und 50 % Zwitterionen sind. Erst ab einem pH von 6,02 liegen alle Moleküle als Zwitterionen vor, die nach außen hin neutral sind und somit beispielsweise nicht im elektrischen Feld sich trennen lassen. Der pH-Wert 6,02 wird (bei Alanin) als der '''isoelektrische Punkt''' ('''pI''') bezeichnet. Um pH = 9,69 liegen 50 % Zwitterionen und 50 % Anionen vor, um pH &gt; 12 sind schließlich alle Moleküle Anionen:
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Ladungsverlauf bei Titration von Alanin.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 6: Ladungsverlauf bei Titrationen von Alanin'''
::Die Abbildung zeigt die Zahl der OH&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt;-Ionen-Äquivalente in Abhängigkeit zum pH-Wert. Wird der pH erhöht, sinkt die Zahl der Alanin-Kationen, da da die Carboxylgruppe –COOH ein H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; abgibt. Steigt der pH weiter, gibt die NH&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt;&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;-Gruppe ebenfalls ein Proton ab und wird zu –NH&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;. Die Plateus kommen dadurch zustande, daß bei steigendem pH nicht alle H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; gleichzeitig, sondern der Reihe nach abgegeben werden. Der pH, an dem gleich viel Anionen und Kationen in der Aminosäure-Lösung vorliegen, wird als isoelektrischer Punkt bezeichnet.&lt;/small&gt;

Als Faustregel gilt, daß alle Aminosäuren mit einer Carboxyl- und einer Aminogruppe einen isoelektrischen Punkt von ca. 6,0 haben. Da sich jedoch auch in den Seitenketten weitere Gruppen wie –OH oder –SH befinden können, die ein Proton abgeben, kommt es von Aminosäure zu Aminosäure zu einer spezifischen Verschiebung der Ladung bei einem bestimmten pH, die zur elektrophoresischen Auftrennung der Moleküle im elektrischen Feld ausgenutzt wird.

Saure Aminosäuren besitzen in der Seitengruppe eine zusätzliche COOH-Gruppe, die vermuten läßt, daß bei der Erstellung einer Titrationskurve mit diesen Aminosäuren sich theoretisch drei Kurventeile ergeben müßten. Die Kurventeile der beiden Carboxylgruppen fallen jedoch annähernd zusammen, so daß in der Titrationskurve nur ein kleiner zusätzlicher Höcker entsteht. Für die basischen Aminosäuren gilt Ähnliches.

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&lt;small&gt;[1]: um den pH-Wert 7&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="1261" xml:space="preserve">Die Ladungen der Aminosäuren sind in der Lage die Schwingungsebene von auf sie einfallendem polarisierten Licht[1] nach links (linksdrehend) oder rechts (rechtsdrehend) zu drehen. Diese Eigenschaft wird als optische Aktivität bezeichnet. Liegen gleich viel links- und rechtsdrehende Aminosäuren in einem Gemisch vor, so ist dieses optisch inaktiv und wird als Racemat bezeichnet.

Der Drehwinkel &amp;alpha;, um den polarisiertes Licht gedreht wird, ist abhängig von der Temperatur T, der Konzentration der Lösung c, der Dicke der durchstrahlten Schicht l, dem Lösungsmittel sowie der Wellenlänge des Lichts &amp;lambda;. Grund für die optische Aktivität ist, daß in solchen Molekülen ein oder mehrere asymmetrische C-Atome  vorliegen, deren Substituenten in räumlich verschiedener Stellung gebunden sind und so nicht miteinander zur Deckung gebracht werden können. Je nach Stellung der Bindungsatome/-atomgruppen ergibt sich dann die Richtung der Drehung mit gleichem Winkel (links- und rechtsdrehende Aminosäuren drehen polarisiertes Licht um den gleichen Winkel). Der Drehwinkel berechnet sich durch
&lt;div align=center&gt;&amp;alpha; = [&amp;alpha;] * c * l&lt;/div&gt;

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&lt;small&gt;[1]: Lichtstrahlen/-teilchen (Welle-Teilchen-Dualismus) gleicher Ausbreitungsrichtung</text>
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    <text bytes="2302" xml:space="preserve">Die Ladungen der Aminosäuren sind in der Lage die Schwingungsebene von auf sie einfallendem polarisierten Licht[1] nach links (linksdrehend) oder rechts (rechtsdrehend) zu drehen. Diese Eigenschaft wird als '''optische Aktivität''' bezeichnet. Liegen gleich viel links- und rechtsdrehende Aminosäuren in einem Gemisch vor, so ist dieses optisch inaktiv und wird als '''Racemat''' bezeichnet.

Der '''Drehwinkel &amp;alpha;''', um den polarisiertes Licht gedreht wird, ist abhängig von der Temperatur T, der Konzentration der Lösung c, der Dicke der durchstrahlten Schicht l, dem Lösungsmittel sowie der Wellenlänge des Lichts &amp;lambda;. Grund für die optische Aktivität ist, daß in solchen Molekülen ein oder mehrere asymmetrische C-Atome[2] vorliegen, deren Substituenten in räumlich verschiedener Stellung gebunden sind und so nicht miteinander zur Deckung gebracht werden können. Je nach Stellung der Bindungsatome/-atomgruppen ergibt sich dann die Richtung der Drehung mit gleichem Winkel (links- und rechtsdrehende Aminosäuren drehen polarisiertes Licht um den gleichen Winkel). Der Drehwinkel berechnet sich durch
&lt;div align=center&gt;&amp;alpha; = [&amp;alpha;] * c * l&lt;/div&gt;
::&amp;alpha;: Drehwinkel
::[&amp;alpha;]: spezifische Drehung; Konstante, die von Material, Temperatur, Lösungsmittel und Wel¬lenlänge ergibt
::c: Konzentration der Aminosäurelösung
::l: Länge der vom Licht durchlaufenen Aminosäurelösung
Als Beispiel für solche Stereoisomere sollen zunächst zwei mögliche räumliche Strukturen des Alanin gezeigt werden:
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Stereoisomerie des Alanin.jpg]]&lt;/div&gt;
Projiziert man diese Darstellungen in die Ebene, erhält man die sog. '''FISCHER-Projektionsformel''':
&lt;div align=center&gt;Stereoisomerie des Alanin in Fischerprojektion&lt;/div&gt;
Hier besteht der Unterschied darin, daß die Aminogruppe (allgemein: zweite funktionelle Gruppe) am &amp;alpha;-C-Atom einmal nach links (L-Form) und einmal nach rechts (D-Form) steht. Ein Zusammenhang zwischen D- bzw. L-Forum und links- bzw. rechtsdrehend läßt sich nicht herstellen.

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&lt;small&gt;[1]: Lichtstrahlen/-teilchen (Welle-Teilchen-Dualismus) gleicher Ausbreitungsrichtung

[2]: Als asymmetrische Kohlenstoffatome werden in der Molekularbiologie C-Atome mit vier unterschiedlichen Substituenten bezeichnet.&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="2315" xml:space="preserve">Die Ladungen der Aminosäuren sind in der Lage die Schwingungsebene von auf sie einfallendem polarisierten Licht[1] nach links (linksdrehend) oder rechts (rechtsdrehend) zu drehen. Diese Eigenschaft wird als '''optische Aktivität''' bezeichnet. Liegen gleich viel links- und rechtsdrehende Aminosäuren in einem Gemisch vor, so ist dieses optisch inaktiv und wird als '''Racemat''' bezeichnet.

Der '''Drehwinkel &amp;alpha;''', um den polarisiertes Licht gedreht wird, ist abhängig von der Temperatur T, der Konzentration der Lösung c, der Dicke der durchstrahlten Schicht l, dem Lösungsmittel sowie der Wellenlänge des Lichts &amp;lambda;. Grund für die optische Aktivität ist, daß in solchen Molekülen ein oder mehrere asymmetrische C-Atome[2] vorliegen, deren Substituenten in räumlich verschiedener Stellung gebunden sind und so nicht miteinander zur Deckung gebracht werden können. Je nach Stellung der Bindungsatome/-atomgruppen ergibt sich dann die Richtung der Drehung mit gleichem Winkel (links- und rechtsdrehende Aminosäuren drehen polarisiertes Licht um den gleichen Winkel). Der Drehwinkel berechnet sich durch
&lt;div align=center&gt;&amp;alpha; = [&amp;alpha;] * c * l&lt;/div&gt;
::&amp;alpha;: Drehwinkel
::[&amp;alpha;]: spezifische Drehung; Konstante, die von Material, Temperatur, Lösungsmittel und Wel¬lenlänge ergibt
::c: Konzentration der Aminosäurelösung
::l: Länge der vom Licht durchlaufenen Aminosäurelösung
Als Beispiel für solche Stereoisomere sollen zunächst zwei mögliche räumliche Strukturen des Alanin gezeigt werden:
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Stereoisomerie des Alanin.jpg]]&lt;/div&gt;
Projiziert man diese Darstellungen in die Ebene, erhält man die sog. '''FISCHER-Projektionsformel''':
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Stereoisomerie des Alanin in Fischerprojektion.jpg]]&lt;/div&gt;
Hier besteht der Unterschied darin, daß die Aminogruppe (allgemein: zweite funktionelle Gruppe) am &amp;alpha;-C-Atom einmal nach links (L-Form) und einmal nach rechts (D-Form) steht. Ein Zusammenhang zwischen D- bzw. L-Forum und links- bzw. rechtsdrehend läßt sich nicht herstellen.

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&lt;small&gt;[1]: Lichtstrahlen/-teilchen (Welle-Teilchen-Dualismus) gleicher Ausbreitungsrichtung

[2]: Als asymmetrische Kohlenstoffatome werden in der Molekularbiologie C-Atome mit vier unterschiedlichen Substituenten bezeichnet.&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="2313" xml:space="preserve">Die Ladungen der Aminosäuren sind in der Lage die Schwingungsebene von auf sie einfallendem polarisierten Licht[1] nach links (linksdrehend) oder rechts (rechtsdrehend) zu drehen. Diese Eigenschaft wird als '''optische Aktivität''' bezeichnet. Liegen gleich viel links- und rechtsdrehende Aminosäuren in einem Gemisch vor, so ist dieses optisch inaktiv und wird als '''Racemat''' bezeichnet.

Der '''Drehwinkel &amp;alpha;''', um den polarisiertes Licht gedreht wird, ist abhängig von der Temperatur T, der Konzentration der Lösung c, der Dicke der durchstrahlten Schicht l, dem Lösungsmittel sowie der Wellenlänge des Lichts &amp;lambda;. Grund für die optische Aktivität ist, daß in solchen Molekülen ein oder mehrere asymmetrische C-Atome[2] vorliegen, deren Substituenten in räumlich verschiedener Stellung gebunden sind und so nicht miteinander zur Deckung gebracht werden können. Je nach Stellung der Bindungsatome/-atomgruppen ergibt sich dann die Richtung der Drehung mit gleichem Winkel (links- und rechtsdrehende Aminosäuren drehen polarisiertes Licht um den gleichen Winkel). Der Drehwinkel berechnet sich durch
&lt;div align=center&gt;&amp;alpha; = [&amp;alpha;] * c * l&lt;/div&gt;
::&amp;alpha;: Drehwinkel
::[&amp;alpha;]: spezifische Drehung; Konstante, die von Material, Temperatur, Lösungsmittel und Wellenlänge ergibt
::c: Konzentration der Aminosäurelösung
::l: Länge der vom Licht durchlaufenen Aminosäurelösung
Als Beispiel für solche Stereoisomere sollen zunächst zwei mögliche räumliche Strukturen des Alanin gezeigt werden:
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Stereoisomerie des Alanin.jpg]]&lt;/div&gt;
Projiziert man diese Darstellungen in die Ebene, erhält man die sog. '''FISCHER-Projektionsformel''':
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Stereoisomerie des Alanin in Fischerprojektion.jpg]]&lt;/div&gt;
Hier besteht der Unterschied darin, daß die Aminogruppe (allgemein: zweite funktionelle Gruppe) am &amp;alpha;-C-Atom einmal nach links (L-Form) und einmal nach rechts (D-Form) steht. Ein Zusammenhang zwischen D- bzw. L-Forum und links- bzw. rechtsdrehend läßt sich nicht herstellen.

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&lt;small&gt;[1]: Lichtstrahlen/-teilchen (Welle-Teilchen-Dualismus) gleicher Ausbreitungsrichtung

[2]: Als asymmetrische Kohlenstoffatome werden in der Molekularbiologie C-Atome mit vier unterschiedlichen Substituenten bezeichnet.&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="2283" xml:space="preserve">Die Ladungen der Aminosäuren sind in der Lage die Schwingungsebene von auf sie einfallendem polarisierten Licht[1] nach links (linksdrehend) oder rechts (rechtsdrehend) zu drehen. Diese Eigenschaft wird als '''optische Aktivität''' bezeichnet. Liegen gleich viel links- und rechtsdrehende Aminosäuren in einem Gemisch vor, so ist dieses optisch inaktiv und wird als '''Racemat''' bezeichnet.

Der '''Drehwinkel α''', um den polarisiertes Licht gedreht wird, ist abhängig von der Temperatur T, der Konzentration der Lösung c, der Dicke der durchstrahlten Schicht l, dem Lösungsmittel sowie der Wellenlänge des Lichts &amp;lambda;. Grund für die optische Aktivität ist, daß in solchen Molekülen ein oder mehrere asymmetrische C-Atome[2] vorliegen, deren Substituenten in räumlich verschiedener Stellung gebunden sind und so nicht miteinander zur Deckung gebracht werden können. Je nach Stellung der Bindungsatome/-atomgruppen ergibt sich dann die Richtung der Drehung mit gleichem Winkel (links- und rechtsdrehende Aminosäuren drehen polarisiertes Licht um den gleichen Winkel). Der Drehwinkel berechnet sich durch
&lt;div align=center&gt;α = [α] * c * l&lt;/div&gt;
::α: Drehwinkel
::[α]: spezifische Drehung; Konstante, die von Material, Temperatur, Lösungsmittel und Wellenlänge ergibt
::c: Konzentration der Aminosäurelösung
::l: Länge der vom Licht durchlaufenen Aminosäurelösung
Als Beispiel für solche Stereoisomere sollen zunächst zwei mögliche räumliche Strukturen des Alanin gezeigt werden:
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Stereoisomerie des Alanin.jpg]]&lt;/div&gt;
Projiziert man diese Darstellungen in die Ebene, erhält man die sog. '''FISCHER-Projektionsformel''':
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Stereoisomerie des Alanin in Fischerprojektion.jpg]]&lt;/div&gt;
Hier besteht der Unterschied darin, daß die Aminogruppe (allgemein: zweite funktionelle Gruppe) am α-C-Atom einmal nach links (L-Form) und einmal nach rechts (D-Form) steht. Ein Zusammenhang zwischen D- bzw. L-Forum und links- bzw. rechtsdrehend läßt sich nicht herstellen.

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&lt;small&gt;[1]: Lichtstrahlen/-teilchen (Welle-Teilchen-Dualismus) gleicher Ausbreitungsrichtung

[2]: Als asymmetrische Kohlenstoffatome werden in der Molekularbiologie C-Atome mit vier unterschiedlichen Substituenten bezeichnet.&lt;/small&gt;</text>
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  <title>3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren</title>
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    <text bytes="785" xml:space="preserve">Der qualitative und quantitative Nachweis von Aminosäuren findet im Zuge einer Farbreaktion statt, bei der – je nach Stärke der Färbung (proportionaler Zusammenhang) – ihre Konzentration ermittelt wird. Als Nachweisreagenz dient '''Ninhydrin''', das im Überschuß erhitzt wird. Dabei reagieren je zwei Ninhydrinmoleküle mit der freien &amp;alpha;-Aminogruppe einer Aminosäure unter Blaufärbung. Eine Ausnahme bildet die Aminosäure Prolin, die keine freie &amp;alpha;-Aminogruppe besitzt. Hier kommt es zur Gelbfärbung.

In der Aminosäuresequenzierung kommt zum Nachweis der endständigen Aminosäuren '''1-Fluoro-2,4-dinitrobenzol''' ('''FDNB''') zum Einsatz. Auch hier kommt es zur Blaufärbung bzw. bei Prolin aufgrund der fehlenden freien &amp;alpha;-Aminogruppe zur Gelbfärbung.</text>
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  <title>3.6 Peptide</title>
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    <text bytes="1112" xml:space="preserve">Reagieren mehrere Aminosäuren miteinander, werden sog. Peptide gebildet:
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Peptidreaktion.jpg]]&lt;/div&gt;
Je nach Anzahl der das Peptid bildenden Aminosäuren unterscheidet man zwischen '''Dipeptiden''' (2 Aminosäurn), '''Tripeptiden''' (3 Aminosäuren), '''Tetrapeptiden''' (4 Aminosäuren), ..., '''Oligopeptiden''' (&gt; 10 Aminosäuren) und '''Polypeptiden''' (&gt; 50 Aminosäuren). Proteine bestehen aus einer solchen oder mehreren Polypeptidketten ('''oligomere Proteine''').

Besonders wichtig in solchen Polypeptidketten sind die Aminosäure Cystein. Jeweils zwei solcher Cysteine können aufgrund ihrer SH-Gruppe beim Gegenüberliegen H2 abspalten und eine sog. '''Disulfidbrücke''' bilden. Solche Disulfidbrücken innerhalb von Polypeptiden oder zwischen zwei Polypeptiden stabilisieren die molekulare Form der Peptide und sind für deren räumliche Struktur besonders entscheidend.

Die elektrische Ladung der Peptide und somit auch die der Proteine ergibt sich aus den Molekülgruppen im Seitenrest, da auch Polypeptide nur einen freien Amino- und einen freien Carboxylrest besitzen.</text>
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  <title>Datei:Peptidreaktion.jpg</title>
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    <comment>Peptidreaktion: Aminosäure + Aminosäure -&gt; Dipeptid + H_2O</comment>
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  <title>3.7 Proteinklassen</title>
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    <text bytes="538" xml:space="preserve">Proteine besitzen vielfältige Aufgaben. Anhand ihrer Funktionen im Organismen können sie daher folgendermaßen unterteilt werden:
&lt;div algin=center&gt;
{|border=1 style="text-align:center"
 |Proteinklasse
 |Vertreter
 |-
 |Enzyme
 |Ribonuclease
 |-
 |Speicherproteine
 |Ovalbumin
 |-
 |Transportproteine
 |Hämoglobin
 |-
 |kontraktile Proteine
 |Actin
 |-
 |Schutzproteine
 |Antikörper
 |-
 |Toxine
 |Botulinum
 |-
 |Hormone
 |adrenocorticotropes Hormon (ACTH)
 |-
 |Strukturproteine
 |Keratin
 |-
 |Membranproteine
 |Carrier
 |}&lt;/div&gt;
d</text>
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    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="539" xml:space="preserve">Proteine besitzen vielfältige Aufgaben. Anhand ihrer Funktionen im Organismen können sie daher folgendermaßen unterteilt werden:
&lt;div algin=center&gt;
{|border=1 style="text-align:center"
 |Proteinklasse
 |Vertreter
 |-
 |Enzyme
 |Ribonuclease
 |-
 |Speicherproteine
 |Ovalbumin
 |-
 |Transportproteine
 |Hämoglobin
 |-
 |kontraktile Proteine
 |Actin
 |-
 |Schutzproteine
 |Antikörper
 |-
 |Toxine
 |Botulinum
 |-
 |Hormone
 |adrenocorticotropes Hormon (ACTH)
 |-
 |Strukturproteine
 |Keratin
 |-
 |Membranproteine
 |Carrier
 |}
&lt;/div&gt;
d</text>
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    <text bytes="538" xml:space="preserve">Proteine besitzen vielfältige Aufgaben. Anhand ihrer Funktionen im Organismen können sie daher folgendermaßen unterteilt werden:
&lt;div align=center&gt;
{|border=1 style="text-align:center"
 |Proteinklasse
 |Vertreter
 |-
 |Enzyme
 |Ribonuclease
 |-
 |Speicherproteine
 |Ovalbumin
 |-
 |Transportproteine
 |Hämoglobin
 |-
 |kontraktile Proteine
 |Actin
 |-
 |Schutzproteine
 |Antikörper
 |-
 |Toxine
 |Botulinum
 |-
 |Hormone
 |adrenocorticotropes Hormon (ACTH)
 |-
 |Strukturproteine
 |Keratin
 |-
 |Membranproteine
 |Carrier
 |}&lt;/div&gt;
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    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="1666" xml:space="preserve">Proteine besitzen vielfältige Aufgaben. Anhand ihrer Funktionen im Organismen können sie daher folgendermaßen unterteilt werden:
&lt;div align=center&gt;
{|border=1 style="text-align:center"
 |Proteinklasse
 |Vertreter
 |-
 |Enzyme
 |Ribonuclease
 |-
 |Speicherproteine
 |Ovalbumin
 |-
 |Transportproteine
 |Hämoglobin
 |-
 |kontraktile Proteine
 |Actin
 |-
 |Schutzproteine
 |Antikörper
 |-
 |Toxine
 |Botulinum
 |-
 |Hormone
 |adrenocorticotropes Hormon (ACTH)
 |-
 |Strukturproteine
 |Keratin
 |-
 |Membranproteine
 |Carrier
 |}&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Tab. 5: Proteinklassen und beispielhafte Vertreter'''&lt;/small&gt;

Proteine bestehen zu etwa 50 % aus Kohlenstoff, 23 % Sauerstoff, 16 % Stickstoff, 7 % Wasserstoff und ca. 3 % Schwefel. Manche Polypeptide, sog. '''zusammengesetzte Proteine''', besitzen neben Aminosäuren weitere nichtproteinogene organische oder anorganische Bestandteile. Diese werden bei saurer Hydrolyse abgespalten und als '''prosthetische Gruppe''' bezeichnet. Es lassen sich daher weiterhin zusammengesetzte Proteinverbindungen nach ihrer prothetischen Gruppe unterteilen:
&lt;div align=center&gt;
{|border=1 style="text-align:center"
 |Proteinklasse
 |prosthetische Gruppe
 |Beispiel
 |-
 |Nukleoproteide
 |Nukleinsäuren
 |''Tabakmosaikvirus''
 |-
 |Lipoproteide
 |Lipide (Fette)
 |β-Lipoprotein
 |-
 |Glycoproteide
 |Kohlenhydrate
 |γ-Globulin
 |-
 |Phosphoproteide
 |Phosphatgruppen
 |Casein
 |-
 |Hämoproteide
 |Eisenporphyrin (Häm)
 |Hämoglobin
 |-
 |rowspan=2 |Metallproteide
 |Eisen
 |Ferritin
 |-
 |Zink
 |Alkohol-Dehydrogenase
 |}&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Tab. 6: Übersicht über zusammengesetzte Proteine und deren prosthetische Gruppe'''&lt;/small&gt;</text>
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  <title>3.8 Struktur von Proteinen</title>
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    <text bytes="2517" xml:space="preserve">Proteine bestehen aus einer bis zu maximal sechs Polypeptidketten. Aufgrund chemischer Wechselwirkungen – beispielsweise hydrophobe Anziehung oder Wasserstoffbrückenbindungen – zwischen den Aminosäuren der Polypeptide faltet sich jede Polypeptidkette zu einer bestimmten Raumstruktur, die maßgebend für die Funktion des Proteins ist. Die Ausbildung von Disulfidbrücken führen zur Kreuzvernetzung der Polypeptidketten mit sich selbst und untereinander. Die so entstandene Form der Proteine kann jedoch unter bestimmten Bedingungen (z. B. durch Erhitzen, Säurezugabe, etc.) wieder in die einzelnen Polypeptide '''denaturiert'''[1] werden. Dadurch verliert das Protein seine Funktion. Eine solche Denaturierung ist meist bis zu einem gewissen Grad reversibel.

Anhand ihrer Struktur lassen sich Proteine in '''fibrilläre''' (faserförmig gestreckte) und '''globuläre''' (± kugelförmige) Proteine unterteilen. Während fibrilläre Moleküle nicht oder nur schlecht wasserlöslich sind und meist stabilisierende oder strukturbildende Funktion (z. B. Kollagen der Bindegewebe) besitzen, sind globuläre Proteine meist gut wasserlöslich und besitzen dynamische Funktionen, z. B. als Transportproteine. Die globulären Proteine werden weiter in '''Albumine''' (z. B. Serumalbumin für den Fetttransport im Blut), '''Globuline''' (z. B. Antikörper[2]) und '''Histone''' (spezielle Aufwickelproteine für das Erbmaterial) unterteilt.

Proteine werden jedoch nicht nur anhand ihrer (Polypeptid-)Form unterschieden, sondern sie treten als verschiedene Hierarchieebenen in Erscheinung. So wird die Aminosäureabfolge der Proteine als '''Primärstruktur''' bezeichnet, die durch bereits erste räumliche Faltungen in die '''Sekundärstruktur''' übergeht. Die Sekundärstruktur beteiligter Polypeptide ähnelt einer von zwei Grundstrukturen, die als '''Faltblattstruktur''' oder als '''Helixstruktur''' in Erscheinung tritt. Bei fibrillären Proteinen gibt es nur beide Hierarchien, wobei in der Sekundärstrukturen entweder mehrere helixförmige Polypeptide umeinander gewunden sind oder aber bei der Faltblattstruktur nebeneinander vorliegen. Bei globulären Proteinen kommt es weiterhin zur Tertiär- und Quartärstruktur. Die '''Tertiärstruktur''' entsteht dadurch, daß die Polypeptidketten abknicken (meist dort, wo sich Prolin befindet) und so einen anderen Verlauf nehmen, während die '''Quartärstruktur''' das komplette Protein, also die Gesamtstruktur von globulären oligomeren Proteinen, bezeichnet.</text>
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    <text bytes="2600" xml:space="preserve">Proteine bestehen aus einer bis zu maximal sechs Polypeptidketten. Aufgrund chemischer Wechselwirkungen – beispielsweise hydrophobe Anziehung oder Wasserstoffbrückenbindungen – zwischen den Aminosäuren der Polypeptide faltet sich jede Polypeptidkette zu einer bestimmten Raumstruktur, die maßgebend für die Funktion des Proteins ist. Die Ausbildung von Disulfidbrücken führen zur Kreuzvernetzung der Polypeptidketten mit sich selbst und untereinander. Die so entstandene Form der Proteine kann jedoch unter bestimmten Bedingungen (z. B. durch Erhitzen, Säurezugabe, etc.) wieder in die einzelnen Polypeptide '''denaturiert'''[1] werden. Dadurch verliert das Protein seine Funktion. Eine solche Denaturierung ist meist bis zu einem gewissen Grad reversibel.

Anhand ihrer Struktur lassen sich Proteine in '''fibrilläre''' (faserförmig gestreckte) und '''globuläre''' (± kugelförmige) Proteine unterteilen. Während fibrilläre Moleküle nicht oder nur schlecht wasserlöslich sind und meist stabilisierende oder strukturbildende Funktion (z. B. Kollagen der Bindegewebe) besitzen, sind globuläre Proteine meist gut wasserlöslich und besitzen dynamische Funktionen, z. B. als Transportproteine. Die globulären Proteine werden weiter in '''Albumine''' (z. B. Serumalbumin für den Fetttransport im Blut), '''Globuline''' (z. B. Antikörper[2]) und '''Histone''' (spezielle Aufwickelproteine für das Erbmaterial) unterteilt.

Proteine werden jedoch nicht nur anhand ihrer (Polypeptid-)Form unterschieden, sondern sie treten als verschiedene Hierarchieebenen in Erscheinung. So wird die Aminosäureabfolge der Proteine als '''Primärstruktur''' bezeichnet, die durch bereits erste räumliche Faltungen in die '''Sekundärstruktur''' übergeht. Die Sekundärstruktur beteiligter Polypeptide ähnelt einer von zwei Grundstrukturen, die als '''Faltblattstruktur''' oder als '''Helixstruktur''' in Erscheinung tritt. Bei fibrillären Proteinen gibt es nur beide Hierarchien, wobei in der Sekundärstrukturen entweder mehrere helixförmige Polypeptide umeinander gewunden sind oder aber bei der Faltblattstruktur nebeneinander vorliegen. Bei globulären Proteinen kommt es weiterhin zur Tertiär- und Quartärstruktur. Die '''Tertiärstruktur''' entsteht dadurch, daß die Polypeptidketten abknicken (meist dort, wo sich Prolin befindet) und so einen anderen Verlauf nehmen, während die '''Quartärstruktur''' das komplette Protein, also die Gesamtstruktur von globulären oligomeren Proteinen, bezeichnet.

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&lt;small&gt;[1]: in regellose Fäden entfaltet
[2]: syn. Immunglobuline&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="2601" xml:space="preserve">Proteine bestehen aus einer bis zu maximal sechs Polypeptidketten. Aufgrund chemischer Wechselwirkungen – beispielsweise hydrophobe Anziehung oder Wasserstoffbrückenbindungen – zwischen den Aminosäuren der Polypeptide faltet sich jede Polypeptidkette zu einer bestimmten Raumstruktur, die maßgebend für die Funktion des Proteins ist. Die Ausbildung von Disulfidbrücken führen zur Kreuzvernetzung der Polypeptidketten mit sich selbst und untereinander. Die so entstandene Form der Proteine kann jedoch unter bestimmten Bedingungen (z. B. durch Erhitzen, Säurezugabe, etc.) wieder in die einzelnen Polypeptide '''denaturiert'''[1] werden. Dadurch verliert das Protein seine Funktion. Eine solche Denaturierung ist meist bis zu einem gewissen Grad reversibel.

Anhand ihrer Struktur lassen sich Proteine in '''fibrilläre''' (faserförmig gestreckte) und '''globuläre''' (± kugelförmige) Proteine unterteilen. Während fibrilläre Moleküle nicht oder nur schlecht wasserlöslich sind und meist stabilisierende oder strukturbildende Funktion (z. B. Kollagen der Bindegewebe) besitzen, sind globuläre Proteine meist gut wasserlöslich und besitzen dynamische Funktionen, z. B. als Transportproteine. Die globulären Proteine werden weiter in '''Albumine''' (z. B. Serumalbumin für den Fetttransport im Blut), '''Globuline''' (z. B. Antikörper[2]) und '''Histone''' (spezielle Aufwickelproteine für das Erbmaterial) unterteilt.

Proteine werden jedoch nicht nur anhand ihrer (Polypeptid-)Form unterschieden, sondern sie treten als verschiedene Hierarchieebenen in Erscheinung. So wird die Aminosäureabfolge der Proteine als '''Primärstruktur''' bezeichnet, die durch bereits erste räumliche Faltungen in die '''Sekundärstruktur''' übergeht. Die Sekundärstruktur beteiligter Polypeptide ähnelt einer von zwei Grundstrukturen, die als '''Faltblattstruktur''' oder als '''Helixstruktur''' in Erscheinung tritt. Bei fibrillären Proteinen gibt es nur beide Hierarchien, wobei in der Sekundärstrukturen entweder mehrere helixförmige Polypeptide umeinander gewunden sind oder aber bei der Faltblattstruktur nebeneinander vorliegen. Bei globulären Proteinen kommt es weiterhin zur Tertiär- und Quartärstruktur. Die '''Tertiärstruktur''' entsteht dadurch, daß die Polypeptidketten abknicken (meist dort, wo sich Prolin befindet) und so einen anderen Verlauf nehmen, während die '''Quartärstruktur''' das komplette Protein, also die Gesamtstruktur von globulären oligomeren Proteinen, bezeichnet.

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&lt;small&gt;[1]: in regellose Fäden entfaltet

[2]: syn. Immunglobuline&lt;/small&gt;</text>
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  <title>Biostudies:Inhaltsverzeichnis</title>
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    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="13485" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align: center;"&gt;Das nachfolgende E-Book wurden aus Skripten und Mitschriften mehrerer Vorlesungen der Ausbildungen zum [http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüften Technischen Assistenten f&amp;uuml;r naturkundliche Museen und Forschungsinstitute] am renommierten Forschungs-Institut Senckenberg und zum [http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Staatlich geprüften biologisch-technischen Assistenten] an der Landesgewerbeanstalt Nürnberg (TÜV Rheinland) erstellt und soll im Laufe meines Biologie-Studiums um weitere Kapitel vervollständigt werden. Es erhebt daher keinen Anspruch auf Vollständigkeit oder Richtigkeit, sollte jedoch jedem Interessenten einen guten Einblick in den Umfang der Biologie und die in den (ersten) Studiensemestern vermittelten Themen geben.&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;&lt;big&gt;'''Inhaltsverzeichnis'''&lt;/big&gt;&lt;/p&gt;

*I. Einführung
**[[1.0 Definitionen der Biologie|1.0 Definitionen der Biologie]]
**[[2.0 Aufgabengebiete der Biologie]]
**[[3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books]]

*II. Molekularbiologie
**1.0 Grundlagen
***[[1.1 Materie, Element &amp; subatomare Teilchen]]
***[[1.2 Atommodell]]
***[[1.3 Chemische Bindungen]]
****[[1.3.1 Die Ionenbindung]]
****[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]
*****[[1.3.2.1 Unpolare Atombindung]]
*****[[1.3.2.2 Polare Atombindung]]
*****[[1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte]]
*****[[1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung]]
******[[1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser]]
****[[1.3.3 Koordinative oder dative Bindung]]
*****[[1.3.3.1 Metallkomplexe]]
*****[[1.3.3.2 Chelatkomplexe]]
***[[1.4 Energetische Grundlagen]]
***[[1.5 Chemisches Gleichgewicht]]
***1.6 Säuren und Basen
****[[1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)]]
****[[1.6.2 Der pH-Wert]]
****[[1.6.3 Neutralisation]]
****[[1.6.4 Puffer]]
**[[2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)]]
**3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine
***[[3.1 Allgemeines]]
***[[3.2 Einteilung]]
***[[3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren]]
***3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren
****[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung]]
****[[3.4.2 Stereoisomerie]]
***[[3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren]]
***[[3.6 Peptide]]
***[[3.7 Proteinklassen]]
***[[3.8 Struktur von Proteinen]]
***3.9 Enzyme
****[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen]]
****[[3.9.2 Klassifizierung von Enzymen]]
****[[3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung]]
****[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]
*****[[3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺]]
*****[[3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂]]
*****[[3.9.4.3 Coenzym A (CoA)]]
*****[[3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)]]
*****[[3.9.4.5 Pyridoxalphosphat]]
****[[3.9.5 Enzymkinetik]]
*****[[3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS &amp; MENTEN (1913)]]
*****[[3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER &amp; BURK (1913)]]
***[[3.10 Reinigung, Charakterisierung &amp; Lagerung von Proteinen]]
****[[3.10.1 Reinigung]]
*****[[3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie]]
*****[[3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie]]
*****[[3.10.1.3 Affinitätschromatographie]]
****[[3.10.2 Charakterisierung]]
*****[[3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration]]
******[[3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)]]
******[[3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm]]
*****[[3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten]]
******[[3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)]]
******[[3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)]]
****[[3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung]]
**[[4.0 Kohlenhydrate]]
***[[4.1 Monosaccharide]]
****[[4.1.1 Entstehung von Ringformen]]
****[[4.1.2 Eigenschaften der Mosaccharide]]
****[[4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide]]
*****[[4.1.3.1 FEHLINGsche Probe]]
*****[[4.1.3.2 Silberspiegel-Probe]]
****[[4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide]]
****[[4.1.5 Glykoside]]
***[[4.2 Disaccharide]]
****[[4.2.1 Maltose (Malzzucker)]]
****[[4.2.2 Cellobiose]]
****[[4.2.3 Lactose (Milchzucker)]]
****[[4.2.4 Saccharose (Sucrose)]]
***[[4.3 Polysaccharide]]
****[[4.3.1 Homopolysaccharide]]
****[[4.3.2 Heteropolysaccharide]]

*III. Cytologie
**[[1.0 Einführung]]
**2.0 Prokaryonten
***[[2.1 Einführung]]
***[[2.2 Zellaufbau]]
****[[2.2.1 Zellhülle (cell envelope)]]
****[[2.2.2 Die bakterielle Zellwand]]
*****[[2.2.2.1 Aufbau des Mureins]]
*****[[2.2.2.2 GRAM-Färbung]]
******[[2.2.2.2.1 Übersicht wichtiger grampositiver und gramnegativer Prokaryonten]]
******[[2.2.2.2.2 Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.3 Antigene gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.4 R- und S-Formen]]
****[[2.2.3 Bakteriengeißeln]]
****[[2.2.4 Pili (Fimbrien)]]
*****[[2.2.4.1 Konjugation bei E. coli und nahe verwandten Enterobakterien]]
*****[[2.2.4.2 Experiment der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)]]
***2.3 Antibiotika
****[[2.3.1 Allgemeines]]
****[[2.3.2 Penicillin]]
*****[[2.3.2.1 Penicillintechnik]]
*****[[2.3.2.2 Halbsynthetische Penicilline]]
****[[2.3.3 Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten]]
*****[[2.3.3.1 Wirkung von Streptomycin und Tetracyclin]]
*****[[2.3.3.2 Wirkung von Chloramphenicol]]
****[[2.3.4 Problematik der Antibiotika-Resistenz]]
**3.0 Eukaryonten
***[[3.1 Einführung]]
***3.2 Zellorganellen und -bestandteile
****[[3.2.1 Zellkern (Nucleus)]]
****[[3.2.2 Endoplasmatisches Reticulum (ER)]]
****[[3.2.3 Mitochondrien]]
****[[3.2.4 GOLGI-Apparat (syn. Dictyosom)]]
****[[3.2.5 Ribosomen]]
****[[3.2.6 Peroxisomen]]
****[[3.2.7 Cytoplasma]]
****[[3.2.8 Cytoskelett]]
****[[3.2.9 Zellmembran]]
****[[3.2.10 Organellen tierischer Zellen]]
*****[[3.2.10.1 Lysosomen]]
*****[[3.2.10.2 Besonderheiten tierischer Zellmembranen]]
****[[3.2.11 Organellen pflanzlicher Zellen]]
*****[[3.2.11.1 Plastiden]]
*****[[3.2.11.2 Vakuolen]]
*****[[3.2.11.3 Zellwand]]
*****[[3.2.11.4 Besonderheiten pflanzlicher Zellmembranen]]
**[[4.0 Prinzipielle Arten des Energiegewinns]]
***[[4.1 Einführung]]
***[[4.2 Energiestoffwechsel bei chemoorganotrophen Organismen]]
****[[4.2.1 Wege der Brenztraubensäurebildung]]
*****[[4.2.1.1 Glykolyse (Fructosediphosphatweg, FDP-Weg)]]
*****[[4.2.1.2 Pentosephosphatweg]]
*****[[4.2.1.3 ENTNER-DOUDOROFF-Weg (Ketosedesoxyphosphogluconsäure-Weg, KDPE-Weg)]]
****[[4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus]]
****[[4.2.3 Endoxidation (aerobe Atmungskette)]]
****[[4.2.4 Gärung]]
***[[4.3 Energiestoffwechsel bei chemolithotrophen Organismen]]
****[[4.3.1 Pflanzlicher Stoffwechsel]]
*****[[4.3.1.1 Besonderheiten des pflanzlichen Kohlenhydrat-Stoffwechsels]]
*****[[4.3.1.2 Lichtreaktion der Photosynthese]]
*****[[4.3.1.3 Lichtunabhängige Reaktion (CALVIN-Zyklus, Dunkelreaktion)]]
*****[[4.3.1.4 Biosynthese von Stärke in den Chloroplasten]]
*****[[4.3.1.5 Der Glyoxylsäurezyklus]]
****[[4.3.2 Nitratatmung (dissimilatorische Nitratreduktion)]]
****[[4.3.3 Sulfatatmung (dissimilatorische Sulfatreduktion)]]
**[[5.0 Zelluläre Transportvorgänge]]
***[[5.1 Einführung]]
***[[5.2 Passiver Transport]]
****[[5.2.1 Diffusion]]
****[[5.2.2 Osmose]]
***[[5.3 Aktiver Transport]]
****[[5.3.1 Aktive Tunnelproteine]]
*****[[5.3.1.1 P-Klasse-Ionenpumpen (P-class)]]
******[[5.3.1.1.1 Na⁺/K⁺-Ionenpumpen (Na⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.2 H⁺/K⁺-Ionenpumpen (H⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.3 Ca²⁺-Ionenpumpen (Ca²⁺-ATPasen)]]
*****[[5.3.1.2 V-Klasse- und F-Klasse-Ionenpumpen (V-class &amp; F-class)]]
*****[[5.3.1.3 ABC-Transporter (ATP-binding cassettes)]]
****[[5.3.2 Gekoppelter Transport]]
***[[5.4 Endo- &amp; Exocytose (Membranfluß)]]
***[[5.5 Signalhypothese]]
**[[6.0 Lebensbedingungen und Kultivationsfaktoren]]
***[[6.1 O₂-Bedingungen]]
***[[6.2 Temperaturbedingungen]]
***[[6.3 pH-Bedingungen]]
***[[6.4 Osmotische Bedingungen]]
***[[6.5 Nährstoffbedingungen]]
**[[7.0 Der Zellzyklus]]
***[[7.1 Mitose]]
***[[7.2 Meiose]]

*IV. Genetik
**1.0 Klassische Genetik (MENDEL-Genetik)
**2.0 Molekulargenetik
***2.1 Aufbau und Struktur der DNA
****2.1.1 Primärstruktur der DNA
****2.1.2 Sekundärstruktur der DNA
****2.1.3 Tertiärstruktur der DNA
****2.1.4 Übergeordnete DNA-Strukturen
***2.2 Grundlagen und Prokaryonten-Genetik
****2.2.1 Ablauf der Vererbung
*****2.2.1.1 Übersicht
*****2.2.1.2 Transkription der DNA
*****2.2.1.3 Regulation der Genaktivität bei Bakterien
******2.2.1.3.1 Negative Kontrolle am Beispiel des lac-Operons von ''E''. ''coli''
****2.2.2 Der genetische Code
****2.2.3 Unterschiede zwischen DNA und RNA
****2.2.4 Die wichtigsten RNA-Sorten der Zelle
****2.2.5 Die Proteinbiosynthese (Translation)
*****2.2.5.1 Allgemeines
*****2.2.5.2 Initiation (Start) Der Proteinsynthese
******2.2.5.2.1 Aufbau der Ribosomenbindestelle
******2.2.5.2.2 Die Start-Aminosäure Methionin
*****2.2.5.3 Elongation (Kettenverlängerung)
*****2.2.5.4 Termination
*****2.2.5.5 Posttranslationale Modifikationen
****2.2.6 Wobble im genetischen Code
****2.2.7 Regulierung der Genexpression bei Bakterien
*****2.2.7.1 Regulation der Promotorstärke
*****2.2.7.2 Regulation über den σ-Faktor
*****2.2.7.3 Regulation des lac-Operons über den Operator
****2.2.8 Mutationen bei Bakterien
*****2.2.8.1 Auswirkung von Mutationen
*****2.2.8.2 Mutationsarten
*****2.2.8.3 Mögliche Ursachen für Basenaustauschmutationen
******2.2.8.3.1 Tautomere Basen
******2.2.8.3.2 Spontane Desaminierungen
******2.2.8.3.3 Depurinierung und Depyrimidierung
*****2.2.8.4 Auslösung von Mutationen durch Chemikalien
******2.2.8.4.1 Basenanaloge Verbindungen
******2.2.8.4.2 Desaminierende Chemikalien
******2.2.8.4.3 Alkylierende Verbindungen
******2.2.8.4.4 Nachweis mutagener Wirkung von Chemikalien mit dem AMES-Test (1975)
*****2.2.8.5 Mutation von Bakterien durch UV-Strahlung
*****2.2.8.6 Reversionen (Rückmutationen)
******2.2.8.6.1 Reversionen durch eine zweite Mutation im selben Gen
******2.2.8.6.2 Reversionen durch eine zweite Mutation in einem anderen Gen
****2.2.9 Replikation von Bakterien-DNA
*****2.2.9.1 Die wichtigsten Replikationsproteine und ihre Besonderheiten
*****2.2.9.2 Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation
*****2.2.9.3 Möglichkeiten der bidirektionalen Replikation
****2.2.10 Restriktions- und Modifikationssysteme (R/M-Systeme) bei Bakterien
*****2.2.10.1 Mögliche Ursachen bei ausbleibender Restriktion der Fremd-DNA in Bakterien
*****2.2.10.2 R/M-Systeme bei ''E''. ''coli''
*****2.2.10.3 Die Typen der Restriktionsenzyme
***2.3 Grundlagen der Gentechnik
****2.3.1 PCR (Polymerase-Kettenreaktion, polymerase chain reaction)
*****2.3.1.1 Anwendung und Durchführung
*****2.3.1.2 Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen
*****2.3.1.3 Amplifikation der gesamten DNA
******2.3.1.3.1 Der genetische Fingerabdruck
****2.3.2 Grundprinzip der Genklonierung
*****2.3.2.1 Bedeutung überstehender Enden
*****2.3.2.2 Restriktionsanalyse mit Hilfe der Agarosegelelektrophorese
******2.3.2.2.1 Theorie zur Gelelektrophorese von DNA
******2.3.2.2.2 Auswertung
*****2.3.2.3 Genklonierung mit ''E''. ''coli''
******2.3.2.3.1 Gewünschte Eigenschaften von Plasmidvektoren
******2.3.2.3.2 Eigenschaften der verwendeten Wirtszellen
******2.3.2.3.3 Vorgehensweise zur Selektion und Identifikation rekombinanter Kolonien
*****2.3.2.4 Klonierung mit pUC-Plasmiden
******2.3.2.4.1 Test auf Lactose-Abbau
******2.3.2.4.2 Prinzip der Koloniefärbung bei Klonierung mit pUC-Plasmiden zur Identifizierung rekombinanter Kolonien
****2.3.3 Tricks in der Gentechnik
*****2.3.3.1 Transformation - Methode zum Einschleusen gentechnisch veränderter DNA in Bakterien
******2.3.3.1.1 Wichtige Faktoren für erfolgreiche Transformation
******2.3.3.1.2 Form der aufgenommenen DNA
******2.3.3.1.3 Transformationsrate bei ''E''. ''coli''
******2.3.3.1.4 Suche nach dem richtigen Klon
*****2.3.3.2 Hybridisierung mit einer Gensonde
******2.3.3.2.1 Prinzip der Hybridisierung
******2.3.3.2.2 Herstellung radioaktiv markierter Gensonden
******2.3.3.2.3 Nichtradioaktive DNA-Markierung (non radioactive labelling)
******2.3.3.2.4 Koloniehybridisierung
******2.3.3.2.5 Plasmidisolierung aus ''E''. ''coli''
*****2.3.3.3 Southern Hybridisierung (blotting, transfer)
*****2.3.3.4 Nachweis von Genen mit Hilfe der PCR
****2.3.4 DNA-Sequenzierung
*****2.3.4.1 Kettenabbruch nach SANGER et al. (1977)
******2.3.4.1.1 Gewinnung von Einzelstrang und Primer
******2.3.4.1.2 Kettenabbruch durch Dideoxy-Nukleotide
*****2.3.4.2 Sequencer
******2.3.4.2.1 Monofluorophores System
******2.3.4.2.2 Multifluorophores System
*****2.3.4.3 Taq-Cycle-Sequenzierung
***2.4 Eukaryonten-Genetik
****2.4.1 Aufbau und Funktion des eukaryontischen Operons
*****2.4.1.1 Aufbau
*****2.4.1.2 Gene
*****2.4.1.3 RNA-Arten und RNA-Polymerasen
*****2.4.1.4 Struktur der eukaryontischen Transkriptionseinheit (auf der DNA)
*****2.4.1.5 Bedeutung der Introns
*****2.4.1.6 mRNA-Reifung (Processing) im Zellkern
*****2.4.1.7 Genregulation der Genaktivität bei Eukaryonten
****2.4.2 Klonierung von Eukaryontengenen in Bakterien
**3.0 Populationsgenetik</text>
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&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;&lt;big&gt;'''Inhaltsverzeichnis'''&lt;/big&gt;&lt;/p&gt;

*I. Einführung
**[[1.0 Definitionen der Biologie|1.0 Definitionen der Biologie]]
**[[2.0 Aufgabengebiete der Biologie]]
**[[3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books]]

*II. Molekularbiologie
**1.0 Grundlagen
***[[1.1 Materie, Element &amp; subatomare Teilchen]]
***[[1.2 Atommodell]]
***[[1.3 Chemische Bindungen]]
****[[1.3.1 Die Ionenbindung]]
****[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]
*****[[1.3.2.1 Unpolare Atombindung]]
*****[[1.3.2.2 Polare Atombindung]]
*****[[1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte]]
*****[[1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung]]
******[[1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser]]
****[[1.3.3 Koordinative oder dative Bindung]]
*****[[1.3.3.1 Metallkomplexe]]
*****[[1.3.3.2 Chelatkomplexe]]
***[[1.4 Energetische Grundlagen]]
***[[1.5 Chemisches Gleichgewicht]]
***1.6 Säuren und Basen
****[[1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)]]
****[[1.6.2 Der pH-Wert]]
****[[1.6.3 Neutralisation]]
****[[1.6.4 Puffer]]
**[[2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)]]
**3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine
***[[3.1 Allgemeines]]
***[[3.2 Einteilung]]
***[[3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren]]
***3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren
****[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung]]
****[[3.4.2 Stereoisomerie]]
***[[3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren]]
***[[3.6 Peptide]]
***[[3.7 Proteinklassen]]
***[[3.8 Struktur von Proteinen]]
***3.9 Enzyme
****[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen]]
****[[3.9.2 Klassifizierung von Enzymen]]
****[[3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung]]
****[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]
*****[[3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺]]
*****[[3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂]]
*****[[3.9.4.3 Coenzym A (CoA)]]
*****[[3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)]]
*****[[3.9.4.5 Pyridoxalphosphat]]
****[[3.9.5 Enzymkinetik]]
*****[[3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS &amp; MENTEN (1913)]]
*****[[3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER &amp; BURK (1913)]]
***3.10 Reinigung, Charakterisierung &amp; Lagerung von Proteinen
****[[3.10.1 Reinigung]]
*****[[3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie]]
*****[[3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie]]
*****[[3.10.1.3 Affinitätschromatographie]]
****[[3.10.2 Charakterisierung]]
*****3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration
******[[3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)]]
******[[3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm]]
*****3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten
******[[3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)]]
******[[3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)]]
****[[3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung]]
**[[4.0 Kohlenhydrate]]
***[[4.1 Monosaccharide]]
****[[4.1.1 Entstehung von Ringformen]]
****[[4.1.2 Eigenschaften der Mosaccharide]]
****[[4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide]]
*****[[4.1.3.1 FEHLINGsche Probe]]
*****[[4.1.3.2 Silberspiegel-Probe]]
****[[4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide]]
****[[4.1.5 Glykoside]]
***[[4.2 Disaccharide]]
****[[4.2.1 Maltose (Malzzucker)]]
****[[4.2.2 Cellobiose]]
****[[4.2.3 Lactose (Milchzucker)]]
****[[4.2.4 Saccharose (Sucrose)]]
***[[4.3 Polysaccharide]]
****[[4.3.1 Homopolysaccharide]]
****[[4.3.2 Heteropolysaccharide]]

*III. Cytologie
**[[1.0 Einführung]]
**2.0 Prokaryonten
***[[2.1 Einführung]]
***[[2.2 Zellaufbau]]
****[[2.2.1 Zellhülle (cell envelope)]]
****[[2.2.2 Die bakterielle Zellwand]]
*****[[2.2.2.1 Aufbau des Mureins]]
*****[[2.2.2.2 GRAM-Färbung]]
******[[2.2.2.2.1 Übersicht wichtiger grampositiver und gramnegativer Prokaryonten]]
******[[2.2.2.2.2 Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.3 Antigene gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.4 R- und S-Formen]]
****[[2.2.3 Bakteriengeißeln]]
****[[2.2.4 Pili (Fimbrien)]]
*****[[2.2.4.1 Konjugation bei E. coli und nahe verwandten Enterobakterien]]
*****[[2.2.4.2 Experiment der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)]]
***2.3 Antibiotika
****[[2.3.1 Allgemeines]]
****[[2.3.2 Penicillin]]
*****[[2.3.2.1 Penicillintechnik]]
*****[[2.3.2.2 Halbsynthetische Penicilline]]
****[[2.3.3 Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten]]
*****[[2.3.3.1 Wirkung von Streptomycin und Tetracyclin]]
*****[[2.3.3.2 Wirkung von Chloramphenicol]]
****[[2.3.4 Problematik der Antibiotika-Resistenz]]
**3.0 Eukaryonten
***[[3.1 Einführung]]
***3.2 Zellorganellen und -bestandteile
****[[3.2.1 Zellkern (Nucleus)]]
****[[3.2.2 Endoplasmatisches Reticulum (ER)]]
****[[3.2.3 Mitochondrien]]
****[[3.2.4 GOLGI-Apparat (syn. Dictyosom)]]
****[[3.2.5 Ribosomen]]
****[[3.2.6 Peroxisomen]]
****[[3.2.7 Cytoplasma]]
****[[3.2.8 Cytoskelett]]
****[[3.2.9 Zellmembran]]
****[[3.2.10 Organellen tierischer Zellen]]
*****[[3.2.10.1 Lysosomen]]
*****[[3.2.10.2 Besonderheiten tierischer Zellmembranen]]
****[[3.2.11 Organellen pflanzlicher Zellen]]
*****[[3.2.11.1 Plastiden]]
*****[[3.2.11.2 Vakuolen]]
*****[[3.2.11.3 Zellwand]]
*****[[3.2.11.4 Besonderheiten pflanzlicher Zellmembranen]]
**[[4.0 Prinzipielle Arten des Energiegewinns]]
***[[4.1 Einführung]]
***[[4.2 Energiestoffwechsel bei chemoorganotrophen Organismen]]
****[[4.2.1 Wege der Brenztraubensäurebildung]]
*****[[4.2.1.1 Glykolyse (Fructosediphosphatweg, FDP-Weg)]]
*****[[4.2.1.2 Pentosephosphatweg]]
*****[[4.2.1.3 ENTNER-DOUDOROFF-Weg (Ketosedesoxyphosphogluconsäure-Weg, KDPE-Weg)]]
****[[4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus]]
****[[4.2.3 Endoxidation (aerobe Atmungskette)]]
****[[4.2.4 Gärung]]
***[[4.3 Energiestoffwechsel bei chemolithotrophen Organismen]]
****[[4.3.1 Pflanzlicher Stoffwechsel]]
*****[[4.3.1.1 Besonderheiten des pflanzlichen Kohlenhydrat-Stoffwechsels]]
*****[[4.3.1.2 Lichtreaktion der Photosynthese]]
*****[[4.3.1.3 Lichtunabhängige Reaktion (CALVIN-Zyklus, Dunkelreaktion)]]
*****[[4.3.1.4 Biosynthese von Stärke in den Chloroplasten]]
*****[[4.3.1.5 Der Glyoxylsäurezyklus]]
****[[4.3.2 Nitratatmung (dissimilatorische Nitratreduktion)]]
****[[4.3.3 Sulfatatmung (dissimilatorische Sulfatreduktion)]]
**[[5.0 Zelluläre Transportvorgänge]]
***[[5.1 Einführung]]
***[[5.2 Passiver Transport]]
****[[5.2.1 Diffusion]]
****[[5.2.2 Osmose]]
***[[5.3 Aktiver Transport]]
****[[5.3.1 Aktive Tunnelproteine]]
*****[[5.3.1.1 P-Klasse-Ionenpumpen (P-class)]]
******[[5.3.1.1.1 Na⁺/K⁺-Ionenpumpen (Na⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.2 H⁺/K⁺-Ionenpumpen (H⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.3 Ca²⁺-Ionenpumpen (Ca²⁺-ATPasen)]]
*****[[5.3.1.2 V-Klasse- und F-Klasse-Ionenpumpen (V-class &amp; F-class)]]
*****[[5.3.1.3 ABC-Transporter (ATP-binding cassettes)]]
****[[5.3.2 Gekoppelter Transport]]
***[[5.4 Endo- &amp; Exocytose (Membranfluß)]]
***[[5.5 Signalhypothese]]
**[[6.0 Lebensbedingungen und Kultivationsfaktoren]]
***[[6.1 O₂-Bedingungen]]
***[[6.2 Temperaturbedingungen]]
***[[6.3 pH-Bedingungen]]
***[[6.4 Osmotische Bedingungen]]
***[[6.5 Nährstoffbedingungen]]
**[[7.0 Der Zellzyklus]]
***[[7.1 Mitose]]
***[[7.2 Meiose]]

*IV. Genetik
**1.0 Klassische Genetik (MENDEL-Genetik)
**2.0 Molekulargenetik
***2.1 Aufbau und Struktur der DNA
****2.1.1 Primärstruktur der DNA
****2.1.2 Sekundärstruktur der DNA
****2.1.3 Tertiärstruktur der DNA
****2.1.4 Übergeordnete DNA-Strukturen
***2.2 Grundlagen und Prokaryonten-Genetik
****2.2.1 Ablauf der Vererbung
*****2.2.1.1 Übersicht
*****2.2.1.2 Transkription der DNA
*****2.2.1.3 Regulation der Genaktivität bei Bakterien
******2.2.1.3.1 Negative Kontrolle am Beispiel des lac-Operons von ''E''. ''coli''
****2.2.2 Der genetische Code
****2.2.3 Unterschiede zwischen DNA und RNA
****2.2.4 Die wichtigsten RNA-Sorten der Zelle
****2.2.5 Die Proteinbiosynthese (Translation)
*****2.2.5.1 Allgemeines
*****2.2.5.2 Initiation (Start) Der Proteinsynthese
******2.2.5.2.1 Aufbau der Ribosomenbindestelle
******2.2.5.2.2 Die Start-Aminosäure Methionin
*****2.2.5.3 Elongation (Kettenverlängerung)
*****2.2.5.4 Termination
*****2.2.5.5 Posttranslationale Modifikationen
****2.2.6 Wobble im genetischen Code
****2.2.7 Regulierung der Genexpression bei Bakterien
*****2.2.7.1 Regulation der Promotorstärke
*****2.2.7.2 Regulation über den σ-Faktor
*****2.2.7.3 Regulation des lac-Operons über den Operator
****2.2.8 Mutationen bei Bakterien
*****2.2.8.1 Auswirkung von Mutationen
*****2.2.8.2 Mutationsarten
*****2.2.8.3 Mögliche Ursachen für Basenaustauschmutationen
******2.2.8.3.1 Tautomere Basen
******2.2.8.3.2 Spontane Desaminierungen
******2.2.8.3.3 Depurinierung und Depyrimidierung
*****2.2.8.4 Auslösung von Mutationen durch Chemikalien
******2.2.8.4.1 Basenanaloge Verbindungen
******2.2.8.4.2 Desaminierende Chemikalien
******2.2.8.4.3 Alkylierende Verbindungen
******2.2.8.4.4 Nachweis mutagener Wirkung von Chemikalien mit dem AMES-Test (1975)
*****2.2.8.5 Mutation von Bakterien durch UV-Strahlung
*****2.2.8.6 Reversionen (Rückmutationen)
******2.2.8.6.1 Reversionen durch eine zweite Mutation im selben Gen
******2.2.8.6.2 Reversionen durch eine zweite Mutation in einem anderen Gen
****2.2.9 Replikation von Bakterien-DNA
*****2.2.9.1 Die wichtigsten Replikationsproteine und ihre Besonderheiten
*****2.2.9.2 Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation
*****2.2.9.3 Möglichkeiten der bidirektionalen Replikation
****2.2.10 Restriktions- und Modifikationssysteme (R/M-Systeme) bei Bakterien
*****2.2.10.1 Mögliche Ursachen bei ausbleibender Restriktion der Fremd-DNA in Bakterien
*****2.2.10.2 R/M-Systeme bei ''E''. ''coli''
*****2.2.10.3 Die Typen der Restriktionsenzyme
***2.3 Grundlagen der Gentechnik
****2.3.1 PCR (Polymerase-Kettenreaktion, polymerase chain reaction)
*****2.3.1.1 Anwendung und Durchführung
*****2.3.1.2 Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen
*****2.3.1.3 Amplifikation der gesamten DNA
******2.3.1.3.1 Der genetische Fingerabdruck
****2.3.2 Grundprinzip der Genklonierung
*****2.3.2.1 Bedeutung überstehender Enden
*****2.3.2.2 Restriktionsanalyse mit Hilfe der Agarosegelelektrophorese
******2.3.2.2.1 Theorie zur Gelelektrophorese von DNA
******2.3.2.2.2 Auswertung
*****2.3.2.3 Genklonierung mit ''E''. ''coli''
******2.3.2.3.1 Gewünschte Eigenschaften von Plasmidvektoren
******2.3.2.3.2 Eigenschaften der verwendeten Wirtszellen
******2.3.2.3.3 Vorgehensweise zur Selektion und Identifikation rekombinanter Kolonien
*****2.3.2.4 Klonierung mit pUC-Plasmiden
******2.3.2.4.1 Test auf Lactose-Abbau
******2.3.2.4.2 Prinzip der Koloniefärbung bei Klonierung mit pUC-Plasmiden zur Identifizierung rekombinanter Kolonien
****2.3.3 Tricks in der Gentechnik
*****2.3.3.1 Transformation - Methode zum Einschleusen gentechnisch veränderter DNA in Bakterien
******2.3.3.1.1 Wichtige Faktoren für erfolgreiche Transformation
******2.3.3.1.2 Form der aufgenommenen DNA
******2.3.3.1.3 Transformationsrate bei ''E''. ''coli''
******2.3.3.1.4 Suche nach dem richtigen Klon
*****2.3.3.2 Hybridisierung mit einer Gensonde
******2.3.3.2.1 Prinzip der Hybridisierung
******2.3.3.2.2 Herstellung radioaktiv markierter Gensonden
******2.3.3.2.3 Nichtradioaktive DNA-Markierung (non radioactive labelling)
******2.3.3.2.4 Koloniehybridisierung
******2.3.3.2.5 Plasmidisolierung aus ''E''. ''coli''
*****2.3.3.3 Southern Hybridisierung (blotting, transfer)
*****2.3.3.4 Nachweis von Genen mit Hilfe der PCR
****2.3.4 DNA-Sequenzierung
*****2.3.4.1 Kettenabbruch nach SANGER et al. (1977)
******2.3.4.1.1 Gewinnung von Einzelstrang und Primer
******2.3.4.1.2 Kettenabbruch durch Dideoxy-Nukleotide
*****2.3.4.2 Sequencer
******2.3.4.2.1 Monofluorophores System
******2.3.4.2.2 Multifluorophores System
*****2.3.4.3 Taq-Cycle-Sequenzierung
***2.4 Eukaryonten-Genetik
****2.4.1 Aufbau und Funktion des eukaryontischen Operons
*****2.4.1.1 Aufbau
*****2.4.1.2 Gene
*****2.4.1.3 RNA-Arten und RNA-Polymerasen
*****2.4.1.4 Struktur der eukaryontischen Transkriptionseinheit (auf der DNA)
*****2.4.1.5 Bedeutung der Introns
*****2.4.1.6 mRNA-Reifung (Processing) im Zellkern
*****2.4.1.7 Genregulation der Genaktivität bei Eukaryonten
****2.4.2 Klonierung von Eukaryontengenen in Bakterien
**3.0 Populationsgenetik</text>
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  <title>3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen</title>
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    <text bytes="2825" xml:space="preserve">Die nachfolgende Abbildung zeigt beispielhaft den Unterschied eines Reaktionsverlaufs mit und ohne Katalysator:
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Wirkungsweise von Enzymen.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 6: Wirkungsweise von Enzymen'''
::Die Abbildung zeigt den Reaktionsverlauf der selben chemischen Reaktion ohne (schwarz) und mit (rot) Einsatz von Enzymen. Es wird deutlich, daß beim mit Enzymen katalysierten Reaktionsverlauf weniger Aktivierungsenergie aufgewandt werden muß&lt;/small&gt;

Wie zu sehen ist, wird bei der dargestellten Reaktion unter Mitwirkung eines Enzyms (rot) die Aktivierungsenergie herabgesetzt (energieärmerer Übergangszustand). Der Grund hierfür ist, daß die Aminosäuren, aus denen ein Enzym zusammengesetzt ist, mehrere freie Elektronenpaar haben, die die einige Atome des umzusetzenden Stoffs (Substrat) zu sich ziehen und hierdurch deren Bindung zu anderen Atomen schwächen. Dadurch ist für eine Trennung/Teilung des Substrats weit weniger Energie aufzubringen. Enzyme sind Biokatalysatoren.
Bei solchen enzymatisch katalysierten Reaktionen werden die Enzyme nicht verbraucht und nehmen auch keinen Einfluß auf die bei der Reaktion gewonnene oder verbrauchte Energie, da sie nur zwischenzeitlich mit dem Substrat reagieren aber letztlich wieder freigesetzt werden. Das Reaktionsverhalten läßt sich wie folgt beschreiben. Zunächst erfolgt die Reaktion von Enzym und Substrat zu einem Enzym-Substrat-Komplex, der energetisch dem Übergangszustand entspricht:
E + S  ES
mit
E:	Enzym
S:	Substrat
ES:	Enzym-Substrat-Komplex
Im Anschluß daran wird das Enzym wieder unverbraucht freigesetzt:
ES  E + P
mit
P:	Produkt
Die Bindung und Umsetzung des Substrats an das Enzym erfolgt im sog. aktiven Zentrum, einer speziellen räumlichen Tasche, die durch Faltung der Polypeptidkette(n) zustande kommt. I. d. R. paßt nur die räumliche Struktur des umzusetzenden Substrats zur räumlichen Struktur der Bindestelle des Enzyms. Dadurch sind für die Katalyse eines jeden Stoffwechselwegs ganz bestimmte und oft nur dort passende Enzyme notwendig. Man sag, daß Enzyme Substratspezifität aufweisen, d. h. das beispielsweise Amylase nur Stärke  als Substrat umsetzen kann, nicht jedoch aber Cellulose, welche ebenfalls aus langen Glucoseketten besteht, da diese nicht binden kann. In der sog. Reaktionsstelle wirkt das Prinzip des induced fit, d. h. durch die Bindungs des Substrats an die Bindestelle wird das Enzym so verformt, daß das Substrat den Aminosäuren der Reaktionsstelle sehr nahe kommt. Mit Hilfe ihrer freien Elektronenpaare wird das Substrat auf eine ganz bestimmte Weise umgesetzt. Daher sagt man auch, daß Enzyme Wirkungsspezifität zeigen. Beispielsweise katalysiert Decarboxylase die CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;&lt;sup&gt;1234567890&lt;/sup&gt;-Abspaltung, Dehydrogenase hingegen die H-Abspaltung vom Substrat.</text>
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    <text bytes="2950" xml:space="preserve">Die nachfolgende Abbildung zeigt beispielhaft den Unterschied eines Reaktionsverlaufs mit und ohne Katalysator:
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Wirkungsweise von Enzymen.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 6: Wirkungsweise von Enzymen'''
::Die Abbildung zeigt den Reaktionsverlauf der selben chemischen Reaktion ohne (schwarz) und mit (rot) Einsatz von Enzymen. Es wird deutlich, daß beim mit Enzymen katalysierten Reaktionsverlauf weniger Aktivierungsenergie aufgewandt werden muß&lt;/small&gt;

Wie zu sehen ist, wird bei der dargestellten Reaktion unter Mitwirkung eines Enzyms (rot) die Aktivierungsenergie herabgesetzt (energieärmerer Übergangszustand). Der Grund hierfür ist, daß die Aminosäuren, aus denen ein Enzym zusammengesetzt ist, mehrere freie Elektronenpaar haben, die die einige Atome des umzusetzenden Stoffs (Substrat) zu sich ziehen und hierdurch deren Bindung zu anderen Atomen schwächen. Dadurch ist für eine Trennung/Teilung des Substrats weit weniger Energie aufzubringen. Enzyme sind '''Biokatalysatoren'''.

Bei solchen enzymatisch katalysierten Reaktionen werden die Enzyme nicht verbraucht und nehmen auch keinen Einfluß auf die bei der Reaktion gewonnene oder verbrauchte Energie, da sie nur zwischenzeitlich mit dem Substrat reagieren aber letztlich wieder freigesetzt werden. Das Reaktionsverhalten läßt sich wie folgt beschreiben. Zunächst erfolgt die Reaktion von Enzym und Substrat zu einem '''Enzym-Substrat-Komplex''', der energetisch dem Übergangszustand entspricht:
&lt;div align=center&gt;E + S → ES&lt;/div&gt;
mit
::E: Enzym
::S: Substrat
::ES: Enzym-Substrat-Komplex
Im Anschluß daran wird das Enzym wieder unverbraucht freigesetzt:
&lt;div align=center&gt;ES → E + P&lt;/div&gt;
mit
::P: Produkt

Die Bindung und Umsetzung des Substrats an das Enzym erfolgt im sog. '''aktiven Zentrum''', einer speziellen räumlichen Tasche, die durch Faltung der Polypeptidkette(n) zustande kommt. I. d. R. paßt nur die räumliche Struktur des umzusetzenden Substrats zur räumlichen Struktur der '''Bindestelle''' des Enzyms. Dadurch sind für die Katalyse eines jeden Stoffwechselwegs ganz bestimmte und oft nur dort passende Enzyme notwendig. Man sag, daß Enzyme '''Substratspezifität''' aufweisen, d. h. das beispielsweise Amylase nur Stärke[1] als Substrat umsetzen kann, nicht jedoch aber Cellulose, welche ebenfalls aus langen Glucoseketten besteht, da diese nicht binden kann. In der sog. '''Reaktionsstelle''' wirkt das Prinzip des '''induced fit''', d. h. durch die Bindung des Substrats an die Bindestelle wird das Enzym so verformt, daß das Substrat den Aminosäuren der Reaktionsstelle sehr nahe kommt. Mit Hilfe ihrer freien Elektronenpaare wird das Substrat auf eine ganz bestimmte Weise umgesetzt. Daher sagt man auch, daß Enzyme '''Wirkungsspezifität''' zeigen. Beispielsweise katalysiert Decarboxylase die CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Abspaltung, Dehydrogenase hingegen die H-Abspaltung vom Substrat.

-----

&lt;small&gt;[1]: syn. Amylose&lt;/div&gt;</text>
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    <text bytes="1808" xml:space="preserve">Nach ihrer Wirkung lassen sich Enzyme einteilen in verschiedene Klassen:
*'''Hydrolasen'''
:::Sie katalysieren die Spaltung von Bindungen mit H2O (Hydrolyse, hydrolytische Spaltung, beispielsweise
:::&lt;div align=center&gt;[[Bild:Hydrolyse.jpg]]&lt;/div&gt;
:::Wichtige Vertreter der Hydrolasen sind '''Amylasen''', '''Ligasen''', '''Pepsin''' und '''Restriktionsenzyme'''.
*'''Oxidoreduktasen'''
:::Oxidoreduktasen katalysieren Redoxreaktionen[1]. Wichtige Vertreter sind die '''NAD-abhängige Alkoholdehydrogenase''', die '''FAD-abhängige Succinatdehydrogenase''', etc. Häufig wird bei von Oxidoreduktasen katalysierten Reaktionen ein Coenzym zunächst reduziert, das in einem weiteren Schritt wieder durch Abgabe eines H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; reoxidiert wird.
*'''Ligasen'''
:::Ligasen katalysieren die Knüpfung von Bindungen, z. B. '''DNA-Ligase''', '''DNA-Polymerase''', '''RNA-Polymerase'''.
*'''Transferasen'''
:::Diese Enzyme katalysieren die Übertragung von Molekülgruppen. Wichtige Beispiele sind '''Transaminasen'''[2] oder '''Kinasen''' wie die '''Hexokinase''', die die Reaktion von Glucose zu Glucose-6-phosphat katalysiert.
*'''Isomerasen'''
:::Sie katalysieren Isomerisierungen, also die Bildung von Molekülen mit gleichen Summen-, aber unterschiedlichen Strukturformeln. Eine der bekanntesten Vertreter ist die Glucosephosphat-Isomerase, die die Umwandlung von Glucose-6-phosphat in Fructose-6-phosphat katalysiert.
*'''Lyasen'''
:::Lyasen katalysieren die Addition an Doppelbindungen, z. B. katalysieren '''Hydratasen''' die Addition von H&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt;O (Hydratisierung).

-----

&lt;small&gt;[1]: Reaktionen, bei denen Elektronen von einem Atom oder Molekül (Oxidation des Teilchens) auf ein anderes (Reduktion des Teilchens) übertragen werden.

[2]: sie katalysieren die Übertragung von Aminogruppen&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="1808" xml:space="preserve">Nach ihrer Wirkung lassen sich Enzyme einteilen in verschiedene Klassen:
*'''Hydrolasen'''
:::Sie katalysieren die Spaltung von Bindungen mit H2O (Hydrolyse, hydrolytische Spaltung, beispielsweise
:::&lt;div align=center&gt;[[Bild:Hydrolyse.jpg]]&lt;/div&gt;
:::Wichtige Vertreter der Hydrolasen sind '''Amylasen''', '''Ligasen''', '''Pepsin''' und '''Restriktionsenzyme'''.
*'''Oxidoreduktasen'''
:::Oxidoreduktasen katalysieren Redoxreaktionen[1]. Wichtige Vertreter sind die '''NAD-abhängige Alkoholdehydrogenase''', die '''FAD-abhängige Succinatdehydrogenase''', etc. Häufig wird bei von Oxidoreduktasen katalysierten Reaktionen ein Coenzym zunächst reduziert, das in einem weiteren Schritt wieder durch Abgabe eines H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; reoxidiert wird.
*'''Ligasen'''
:::Ligasen katalysieren die Knüpfung von Bindungen, z. B. '''DNA-Ligase''', '''DNA-Polymerase''', '''RNA-Polymerase'''.
*'''Transferasen'''
:::Diese Enzyme katalysieren die Übertragung von Molekülgruppen. Wichtige Beispiele sind '''Transaminasen'''[2] oder '''Kinasen''' wie die '''Hexokinase''', die die Reaktion von Glucose zu Glucose-6-phosphat katalysiert.
*'''Isomerasen'''
:::Sie katalysieren Isomerisierungen, also die Bildung von Molekülen mit gleichen Summen-, aber unterschiedlichen Strukturformeln. Eine der bekanntesten Vertreter ist die Glucosephosphat-Isomerase, die die Umwandlung von Glucose-6-phosphat in Fructose-6-phosphat katalysiert.
*'''Lyasen'''
:::Lyasen katalysieren die Addition an Doppelbindungen, z. B. katalysieren '''Hydratasen''' die Addition von H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O (Hydratisierung).

-----

&lt;small&gt;[1]: Reaktionen, bei denen Elektronen von einem Atom oder Molekül (Oxidation des Teilchens) auf ein anderes (Reduktion des Teilchens) übertragen werden.

[2]: sie katalysieren die Übertragung von Aminogruppen&lt;/small&gt;</text>
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    <comment>Beispiel für eine Hydrolyse, z. B. C_2H_6O + H_2O -&gt; CH_3OH + CH_3OH</comment>
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  <title>3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung</title>
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    <text bytes="1371" xml:space="preserve">Die Funktionalität von Enzymen ist stark von Temperatur und dem pH-Wert des Reaktionsmilieus abhängig. Bei Hitze, im stark Sauren oder Basischen kommt es zur '''Denaturierung''', d. h. zur zufälligen Entknäuelung aus der nativen Form, des Enzyms und da die Funktionsfähigkeit eines Enzyms stark von seiner Form abhängt auch zur Inaktivierung. Die Temperatur und pH-Optima eines Enzyms entsprechen etwa dem Optimum der physiologischen Potenz des entsprechenden Faktors.

Im Extremfall ist eine solche Denaturierung '''irreversibel'''. Werden Enzym durch Hemmstoffe gehemmt, die nicht zur Denaturierung führen, spricht man von einer '''kompetitiven Hemmung'''. Bei reversibler Hemmung besitzt der Hemmstoff eine dem eigentlichen Substrat sehr ähnliche räumliche Struktur und bindet statt diesem (fehlerhaft) im aktiven Zentrum des Enzyms. In diesem Fall kann die Hemmung durch Zugabe des richtigen Substrats im Überschuß wieder rückgängig gemacht werden. Liegt eine irreversible Hemmung vor, hat der Hemmstoff entweder im aktiven Zentrum gebunden und sitzt so fest, daß er selbst durch Überschuß des Substrats nicht wieder abfällt oder aber der Hemmstoff hat an anderer Stelle des Enzyms gebunden und seine räumliche Konformation irreversibel verändert, so daß auch das ursprüngliche aktive Zentrum nicht mehr als Bindestelle des Substrats dienen kann.</text>
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  <title>3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung</title>
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    <text bytes="714" xml:space="preserve">Eine ganze Reihe von Enzymen sind zur vollständigen Funktionalität auf sog. '''Coenzyme''' angewiesen. Dabei handelt es sich um komplexe organische Moleküle, die nicht aus Aminosäuren aufgebaut sind. Sie werden in Organismen aus mit der Nahrung aufgenommenen wasserlöslichen Vitaminen aufgebaut, indem ihnen Phosphatgruppen oder Nukleotide angehängt werden. Im Gegensatz zu den Coenzymen sind '''Cofaktoren''' Metallionen wie Fe&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt; oder Mg&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt;, die ebenfalls mit der Nahrung als Mineralstoffe oder Spurenelemente aufgenommen werden müssen und bei der Enzymaktivität mitwirken. Sind Coenzym oder Cofaktor fest an das Enzym gebunden, spricht man von einer sog. '''prosthetischen Gruppe'''.</text>
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  <title>3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺</title>
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    <text bytes="762" xml:space="preserve">Das Coenzym '''NAD'''('''P''')&lt;sup&gt;'''+'''&lt;/sup&gt; ('''Nikotinamidadenindinukleotid'''['''phosphat''']) kommt in zwei verschiedenen Formen vor, der oxidierten, H-freien Form NAD(P)&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; und der reduzierten, H-beladenen Form NAD(P)H/H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;. NAD(P)&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; wird aus Nikotinsäure, die in Nikotinamid umgewandelt wird, und Zwischenprodukten des Nucleinsäurestoffwechsels aufgebaut. Das zum NAD(P)&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; zugehörige Enzym ist die '''NAD-abhängige Dehydrogenase''', eine Oxidoreduktase. NAD&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; bzw. NADP&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; übertragen H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; und e&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; (H-Atome) und regenerieren sich wieder, indem diese in einen anderen Stoffwechselweg münden und dort abgegeben werden.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Pyridinnukleotide.jpg]]&lt;/div&gt;</text>
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    <text bytes="762" xml:space="preserve">Das Coenzym '''NAD'''('''P''')&lt;sup&gt;'''+'''&lt;/sup&gt; ('''Nikotinamidadenindinukleotid'''['''phosphat''']) kommt in zwei verschiedenen Formen vor, der oxidierten, H-freien Form NAD(P)&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; und der reduzierten, H-beladenen Form NAD(P)H/H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;. NAD(P)&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; wird aus Nikotinsäure, die in Nikotinamid umgewandelt wird, und Zwischenprodukten des Nukleinsäurestoffwechsels aufgebaut. Das zum NAD(P)&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; zugehörige Enzym ist die '''NAD-abhängige Dehydrogenase''', eine Oxidoreduktase. NAD&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; bzw. NADP&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; übertragen H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; und e&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; (H-Atome) und regenerieren sich wieder, indem diese in einen anderen Stoffwechselweg münden und dort abgegeben werden.
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    <comment>die Pyridinnukleotide NAD(P)^+ und NAD(P)H/H^+</comment>
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  <title>3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂</title>
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    <text bytes="689" xml:space="preserve">Neben dem '''FAD''' ('''Flavinadeninnukleotid''') ist '''FMN''' ('''Flavinmononukleotid''') eine zweite Coenzymform des Riboflavins. Auch hier geht die oxidierte und H-freie Form FAD bzw. FMN durch Wasserstoffaufnahme in die reduzierte und H-beladene Form FADH&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; bzw. FMNH&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; über.

FAD wird im Körper aus Riboflavin, einem der drei Vitamine der B&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Gruppe, und Zwischenprodukten des Nukleinsäurestoffwechsels aufgebaut. Die zum FAD zugehörigen Enzyme sind Dehydrogenasen, die die Übertragung von H-Atomen katalysieren. Dabei werden die H-Atome von 2 C-Atomen abgespalten, die über eine Einfachbindung verbunden sind, weshalb eine Doppelbindung entsteht.</text>
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  <title>3.9.4.3 Coenzym A (CoA)</title>
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    <text bytes="510" xml:space="preserve">'''Coenzym A''' (syn. '''CoA''' oder '''CoA-SH''') besteht aus dem Pantothensäure, der Aminosäure Cystein und Zwischenprodukten des Nukleinsäurestoffwechsels. CoA wirkt als Coenzym bei der Übertragung von Acylresten[1], z. B. im Zuge des Citronensäurezyklus bei der Bildung von Citronensäure aus Oxalessigsäure durch Übertragung eines Essigsäurerests auf diese.

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&lt;small&gt;[1]: Als Acylreste werden Radikale oder funktionelle Gruppen, die sich von organischen Säuren ableiten, bezeichnet.&lt;/small&gt;</text>
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  <title>3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)</title>
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    <text bytes="284" xml:space="preserve">Wenn bei Stoffwechselprozessen C&lt;sub&gt;1&lt;/sub&gt;-Gruppen (z. B. CH&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt;-Gruppen oder Formylgruppen) abgespalten bzw. übertragen werden und dabei kein CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; entsteht, arbeitet i. d. R. '''Tetrahydrofolsäure''' (syn. '''THF''' oder '''FH'''&lt;sub&gt;'''4'''&lt;/sub&gt;) als Coenzym.</text>
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  <title>3.9.4.5 Pyridoxalphosphat</title>
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    <text bytes="515" xml:space="preserve">'''Pyridoxalphosphat''' ist das Coenzym von sog. Transaminasen. Diese katalysieren Transaminierungen. Pyridoxalphosphat wird aus dem Vitamin Pyridoxin (Vitamin B&lt;sub&gt;6&lt;/sub&gt;) und einem Phosphatrest aufgebaut. Während des Katalysevorgangs nimmt Pyridoxalphosphat die Aminogruppe einer Aminosäure auf und wird dadurch zwischenzheitlich zu '''Pyridoxaminphosphat''' und nach Abgabe dieser auf eine Ketosäure wieder zu Pyridoxalphosphat.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Pyridoxalphosphat und Pyridoxaminphosphat.jpg]]&lt;/div&gt;</text>
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  <title>Datei:Pyridoxalphosphat und Pyridoxaminphosphat.jpg</title>
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    <comment>Strukturformeln für Pyridoxalphosphat und Pyridoxaminphosphat</comment>
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    <text bytes="62" xml:space="preserve">Strukturformeln für Pyridoxalphosphat und Pyridoxaminphosphat</text>
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  <title>3.9.5 Enzymkinetik</title>
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    <text bytes="181" xml:space="preserve">Die '''Enzymkinetik''' untersucht und beschreibt die Abhängigkeit zwischen der Geschwindigkeit der Enzymreaktion und der Substratkonzentration im ungehemmten und gehemmten Zustand.</text>
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  <title>3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS und MENTEN (1913)</title>
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    <text bytes="1557" xml:space="preserve">Zwei Enzyme und ihre dazugehörigen Substrate werden untersucht und dabei die Umsatzgeschwindigkeit in Abhängigkeit zur Substratkonzentration aufgetragen:
 
Abb. 7:	Sättigungskurve für zwei unterschiedliche Enzyme und deren Substrate
Die Abbildung zeigt den Zusammenhang zwischen der Umsatzgeschwindigkeit eines Enzyms zu seiner Substratkonzentration. Deutlich ist der Unterschied zwischen den beiden Enzymen und ihren Substraten zu erkennen, der durch den KM-Wert beschrieben wird.
Die Sättigungskurve nähert sich asymptotisch dem Wert vmax an. Aus Abb. 7 ergibt sich, daß
•	je größer die Substratkonzentration c(Substrat) in   ist, umso größer ist die Umsatzgeschwindigkeit v.
•	je höher die Affinität des Substrats zu seinem Enzym ist, desto größer ist v.
•	wenn alle Enzymmoleküle mit Substrat gesättigt sind keine Erhöhung von v mehr erfolgt.
Der bereits in Abb. 7 angegebene KM-Wert entspricht der Substratkonzentration bei halbmaximaler Umsetzungsgeschwindigkeit und wird als MICHAELIS-MENTEN-Konstante bezeichnet. Je höher die Affinität von einem Enzym zu seinem Substrat ist, desto kleiner ist KM. Der Graph, der sich aus dem Zusammenhang zwischen der Umsatzgeschwindigkeit und der Substratkonzentration ergibt, die sog. MICHAELIS-MENTEN-Gleichung, besitzt folgende Form:
 
mit
::v: Umsatz- bzw. Reaktionsgeschwindigkeit der Katalyse
::v&lt;sub&gt;max&lt;/sub&gt;: maximal erreichbare Umsatzgeschwindigkeit der Katalyse
::c(Substrat): gegebene Substratkonzentration in [[Bild:mol pro l.jpg]]
::K&lt;sub&gt;M&lt;/sub&gt;: MICHAELIS-MENTEN-Konstante</text>
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    <text bytes="1714" xml:space="preserve">Zwei Enzyme und ihre dazugehörigen Substrate werden untersucht und dabei die Umsatzgeschwindigkeit in Abhängigkeit zur Substratkonzentration aufgetragen:
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Sättigungskurve für zwei unterschiedliche Enzyme und deren Substrate.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 8: Sättigungskurve für zwei unterschiedliche Enzyme und deren Substrate'''
::Die Abbildung zeigt den Zusammenhang zwischen der Umsatzgeschwindigkeit eines Enzyms zu seiner Substratkonzentration. Deutlich ist der Unterschied zwischen den beiden Enzymen und ihren Substraten zu erkennen, der durch den KM-Wert beschrieben wird.&lt;/small&gt;

Die Sättigungskurve nähert sich asymptotisch dem Wert vmax an. Aus Abb. 8 ergibt sich, daß
* je größer die Substratkonzentration c(Substrat) in [[Bild:mol pro l.jpg]] ist, umso größer ist die Umsatzgeschwindigkeit v.
* je höher die Affinität des Substrats zu seinem Enzym ist, desto größer ist v.
*wenn alle Enzymmoleküle mit Substrat gesättigt sind keine Erhöhung von v mehr erfolgt.

Der bereits in Abb. 8 angegebene KM-Wert entspricht der Substratkonzentration bei halbmaximaler Umsetzungsgeschwindigkeit und wird als '''MICHAELIS-MENTEN-Konstante''' bezeichnet. Je höher die Affinität von einem Enzym zu seinem Substrat ist, desto kleiner ist KM. Der Graph, der sich aus dem Zusammenhang zwischen der Umsatzgeschwindigkeit und der Substratkonzentration ergibt, die sog. '''MICHAELIS-MENTEN-Gleichung''', besitzt folgende Form:
 
mit
::v: Umsatz- bzw. Reaktionsgeschwindigkeit der Katalyse
::v&lt;sub&gt;max&lt;/sub&gt;: maximal erreichbare Umsatzgeschwindigkeit der Katalyse
::c(Substrat): gegebene Substratkonzentration in [[Bild:mol pro l.jpg]]
::K&lt;sub&gt;M&lt;/sub&gt;: MICHAELIS-MENTEN-Konstante</text>
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  <title>Datei:Sättigungskurve für zwei unterschiedliche Enzyme und deren Substrate.jpg</title>
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    <comment>Sättigungskurve für zwei unterschiedliche Enzyme und deren Substrate</comment>
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    <text bytes="70" xml:space="preserve">Sättigungskurve für zwei unterschiedliche Enzyme und deren Substrate</text>
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  <title>3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER und BURK (1913)</title>
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    <text bytes="2056" xml:space="preserve">Erzeugt man die Doppelreziproke der MICHAELIS-MENTEN-Gleichung und formt diese in eine Geradengleichung der Form y = m * x + t um, so erhält man die '''LINEWEAVER-BURK-Gleichung''':
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Umformung der Michaelis-Menten- in die Lineweaver-Burk-Gleichung.jpg]]&lt;/div&gt;
Auch in der graphischen Darstellung werden jeweils der reziproke Wert der Reaktionsgeschwindigkeit gegen die reziproke Substratkonzentration aufgetragen.
Diese linearisierte Variante der MICHAELIS-MENTEN-Darstellung hat den Vorteil, daß Hemmvorgänge oder aber das Vorliegen mehrerer Substrate, zu denen u. U. das Enzym unterschiedlich große Affinität hat, leicht detektiert werden können.

&lt;small&gt;'''Abb. 9: LINEWEAVER-BURK-Darstellung der Enzymaktivität und Auswirkung von Inhibitoren'''&lt;/small&gt;
::Es wird die LINEWEAVER-BURK-Darstellung der Enzymaktivität eines Enzyms gezeigt. Bei reversibler kompetitiver Hemmung nimmt die Steigung der Geraden zu, wobei sich der y-Achsenabschnitt jedoch nicht ändert. Die dick dargestellte Gerade zeigt das Enzym ungehemmt, die normale Gerade sowie die Gestrichelte stellen unterschiedlich starke Inhibitionen dar, wobei die Inhibitorwirkung bei der gestrichelten Geraden größer ist.
Das Verhalten der Enzymwirkung und die Veränderung des LINEWEAVER-BURK-Graphen ist für eine reversible, kompetitive Hemmung in Abb. 8 dargestellt. Mit steigender Inhibitorwirkung nimmt die Steigung der Geraden bei gleichbleibendem y-Achsenabschnitt zu. Der Inhibitor kann durch das Vorliegen des Substrats im Überschuß verdrängt werde, was sich in der Darstellung dadurch zeigt, daß die Steigung des Graphen wieder abnimmt und den ursprünglichen Wert   erreicht.
Im Gegensatz dazu steigt bei der nichtkompetitiven irreversiblen Hemmung zwar wieder die Steigung an, jedoch bleibt diesmal der x-Achsenabschnitt konstant. In Gegenwart eines solchen Inhibitors ist ein Teil der Enzymmoleküle dauerhaft blockiert. Da die übrigen Enzymmoleküle die gleiche Affinität zum Substrat haben, bleibt der x-Achsenabschnitt (KM-Wert) konstant.</text>
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    <text bytes="2204" xml:space="preserve">Erzeugt man die Doppelreziproke der MICHAELIS-MENTEN-Gleichung und formt diese in eine Geradengleichung der Form y = m * x + t um, so erhält man die '''LINEWEAVER-BURK-Gleichung''':
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Umformung der Michaelis-Menten- in die Lineweaver-Burk-Gleichung.jpg]]&lt;/div&gt;
Auch in der graphischen Darstellung werden jeweils der reziproke Wert der Reaktionsgeschwindigkeit gegen die reziproke Substratkonzentration aufgetragen.
Diese linearisierte Variante der MICHAELIS-MENTEN-Darstellung hat den Vorteil, daß Hemmvorgänge oder aber das Vorliegen mehrerer Substrate, zu denen u. U. das Enzym unterschiedlich große Affinität hat, leicht detektiert werden können.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Lineweaver-Burk-Darstellung der Enzymaktivität und Auswirkung von Inhibitoren.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 9: LINEWEAVER-BURK-Darstellung der Enzymaktivität und Auswirkung von Inhibitoren'''&lt;/small&gt;
::Es wird die LINEWEAVER-BURK-Darstellung der Enzymaktivität eines Enzyms gezeigt. Bei reversibler kompetitiver Hemmung nimmt die Steigung der Geraden zu, wobei sich der y-Achsenabschnitt jedoch nicht ändert. Die dick dargestellte Gerade zeigt das Enzym ungehemmt, die normale Gerade sowie die Gestrichelte stellen unterschiedlich starke Inhibitionen dar, wobei die Inhibitorwirkung bei der gestrichelten Geraden größer ist.

Das Verhalten der Enzymwirkung und die Veränderung des LINEWEAVER-BURK-Graphen ist für eine reversible, kompetitive Hemmung in Abb. 9 dargestellt. Mit steigender Inhibitorwirkung nimmt die Steigung der Geraden bei gleichbleibendem y-Achsenabschnitt zu. Der Inhibitor kann durch das Vorliegen des Substrats im Überschuß verdrängt werde, was sich in der Darstellung dadurch zeigt, daß die Steigung des Graphen wieder abnimmt und den ursprünglichen Wert [[Bild:KM pro v.jpg]] erreicht.

Im Gegensatz dazu steigt bei der nichtkompetitiven irreversiblen Hemmung zwar wieder die Steigung an, jedoch bleibt diesmal der x-Achsenabschnitt konstant. In Gegenwart eines solchen Inhibitors ist ein Teil der Enzymmoleküle dauerhaft blockiert. Da die übrigen Enzymmoleküle die gleiche Affinität zum Substrat haben, bleibt der x-Achsenabschnitt (K&lt;sub&gt;M&lt;/sub&gt;-Wert) konstant.</text>
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    <text bytes="4434" xml:space="preserve">Zur Trennung von Proteinen aus einem Gemisch werden ihre unterschiedlichen Eigenschaften in Lösung wie '''Molekülgröße''', '''elektrische Ladung''', '''Löslichkeit''' und ihre biologische '''Affinität zu anderen Molekülen''' ausgenutzt. Ausgangspunkt ist die Vermehrung von Zellen, aus denen ein bestimmtes Protein, das sich entweder in der Zelle befindet oder von den Zellen in die Nährlösung ausgeschieden wurde, gewonnen werden soll.

Die Proteinisolierung beginnt dann meist mit einer Trennung der Größe, d. h. es werden kleinere, nichtproteinogene Moleküle abgetrennt. Hierbei gibt es mehrere Möglichkeiten:
*Bei der '''Dialyse''' werden die Moleküle z. B. mit einer semipermeablen Membran aus Cellophan (Celluloseacetat) oder anderen Cellulosederivaten separiert.
*Eine weitere Möglichkeit der Trennung stellt die sog. '''Ultrafiltration''' dar, bei der die Proteinlösung durch einen Membranfilter mit einer bestimmten Porengröße gepreßt oder von un¬ten mit einem Vakuum gesaugt wird. Auf diese Art und Weise können auch ganz kleine Proteine abgeschieden werden.
*Die letzte häufig angewandte Möglichkeit wird als '''Dichtegradientenzentrifugation''' bezeichnet. Dabei werden in einem Zentrifugenröhrchen unterschiedlich stark konzentrierte Lösungen von Saccharose vorsichtig so aufeinander geschichtet, daß am Grund des Gefäßes die höchste Dichte bzw. Konzentration vorhanden ist und diese nach oben hin absinkt. Nach dem Auftragen der Proteinlösung und hochtouriger Zentrifugation im Horizontalrotor sammeln sich die verschiedenen Proteine jeweils in der Schicht, die ihrer Dichte entspricht. Es folgt im Anschluß das Anstechen der unterschiedlichen Schichten und ihr Abziehen. Anschließend wird zur Entfernung der Saccharose eine Dialyse durchgeführt.

Im weiteren Verlauf erfolgt eine weitere Auftrennung der Proteine nach z. B. Ladung oder Löslichkeit. Dabei fallen jeweils unterschiedlichen Fraktionen an, mit denen eine Bestimmung der vorhandenen Proteinkonzentration (z. B. nach BRADFORD 1976) oder ein geeigneter Aktivitätstest[1] für das gesuchte Protein durch ein spezielles Enzym.

Typischerweise wird im Verlauf der Proteinaufreinigung die Proteinmenge durch Verluste abnehmen und die spezifische Aktivität zunehmen, da die Fraktionen verworfen werden, die nur wenig oder keine von den gesuchten Proteinen enthalten. Unter den ersten Trennschritten werden jetzt z. B. '''isoelektrische Fällung''' ('''Präzipation''') oder das '''Aussalzen''' (z. B. mit Ammoniumsulfat) sein. Bei der isoelektrischen Fällung wird die Eigenschaft von Proteinen genutzt, daß diese am pI (zusammen mit einigen anderen Wenigen, die den gleichen oder sehr ähnlichen pI haben) ausfallen. Die endgültige Isolierung erfolgt dann durch Abzentrifugieren und Resuspendieren in Puffer mit geeignetem pH-Wert. Beim Aussalzen wird die Eigenschaft ausgenutzt, daß bei hoher Ionenstärke die Löslichkeit der Proteinmoleküle als Ergebnis der Konkurrenz zwischen den zugegebenen Salzionen und den Proteinen um die H&lt;ubs&gt;2&lt;/sub&gt;O-Moleküle der Hydrathüllen sinkt und dadurch den Proteinen die Hydrathülle entzogen wird. Dadurch kommt es zur Anziehung positiver und negativer Ladungen benachbarter Moleküle und zur Bildung unlöslicher Aggregate, die ausfallen. Da die Ionen von divalenten Salzen (z. B. (NH&lt;sub&gt;4&lt;/sub&gt;)&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;SO&lt;sub&gt;4&lt;/sub&gt;) aufgrund ihrer hohen Ionenstärke wirksamer als monovalente Salze (z. B. NaCl) sind, werden sie beim Aussalzen bevorzugt verwendet. Das Aussalzen geschieht häufig mit (NH&lt;sub&gt;4&lt;/sub&gt;)&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;SO&lt;sub&gt;4&lt;/sub&gt;, da seine sehr gute Wasserlöslichkeit (4 [[Bild:mol pro l.jpg]] bei 0 °C) hohe Ionenstärken ermöglicht. Durch (NH&lt;sub&gt;4&lt;/sub&gt;)&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;SO&lt;sub&gt;4&lt;/sub&gt;-Zugabe wird nacheinander die Konzentration erhöht. Der jeweils gefällte Proteinteil wird nach Zentrifugation im Puffer resuspendiert, dialysiert (um restliches Salz zu entfernen) und auf vorhandene Proteinkonzentration sowie seine biologische Aktivität getestet.

An die Fällung schließen meist chromatographische Methoden an, wobei '''Gelausschlußchromatographie''', '''Ionenaustauschchromatographie''' oder (wenn möglich) eine '''Affinitätschromatographie''' bevorzugt durchgeführt werden.

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Die Aktivität eines Enzyms ist die Enzymmenge, die bei optimalen Reaktionsbedingungen 1 µmol Substrat pro Minute umsetzt. Die Enzymaktivität wird in Enzymeinheiten u angegeben.</text>
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    <text bytes="4434" xml:space="preserve">Zur Trennung von Proteinen aus einem Gemisch werden ihre unterschiedlichen Eigenschaften in Lösung wie '''Molekülgröße''', '''elektrische Ladung''', '''Löslichkeit''' und ihre biologische '''Affinität zu anderen Molekülen''' ausgenutzt. Ausgangspunkt ist die Vermehrung von Zellen, aus denen ein bestimmtes Protein, das sich entweder in der Zelle befindet oder von den Zellen in die Nährlösung ausgeschieden wurde, gewonnen werden soll.

Die Proteinisolierung beginnt dann meist mit einer Trennung der Größe, d. h. es werden kleinere, nichtproteinogene Moleküle abgetrennt. Hierbei gibt es mehrere Möglichkeiten:
*Bei der '''Dialyse''' werden die Moleküle z. B. mit einer semipermeablen Membran aus Cellophan (Celluloseacetat) oder anderen Cellulosederivaten separiert.
*Eine weitere Möglichkeit der Trennung stellt die sog. '''Ultrafiltration''' dar, bei der die Proteinlösung durch einen Membranfilter mit einer bestimmten Porengröße gepreßt oder von un¬ten mit einem Vakuum gesaugt wird. Auf diese Art und Weise können auch ganz kleine Proteine abgeschieden werden.
*Die letzte häufig angewandte Möglichkeit wird als '''Dichtegradientenzentrifugation''' bezeichnet. Dabei werden in einem Zentrifugenröhrchen unterschiedlich stark konzentrierte Lösungen von Saccharose vorsichtig so aufeinander geschichtet, daß am Grund des Gefäßes die höchste Dichte bzw. Konzentration vorhanden ist und diese nach oben hin absinkt. Nach dem Auftragen der Proteinlösung und hochtouriger Zentrifugation im Horizontalrotor sammeln sich die verschiedenen Proteine jeweils in der Schicht, die ihrer Dichte entspricht. Es folgt im Anschluß das Anstechen der unterschiedlichen Schichten und ihr Abziehen. Anschließend wird zur Entfernung der Saccharose eine Dialyse durchgeführt.

Im weiteren Verlauf erfolgt eine weitere Auftrennung der Proteine nach z. B. Ladung oder Löslichkeit. Dabei fallen jeweils unterschiedlichen Fraktionen an, mit denen eine Bestimmung der vorhandenen Proteinkonzentration (z. B. nach BRADFORD 1976) oder ein geeigneter Aktivitätstest[1] für das gesuchte Protein durch ein spezielles Enzym.

Typischerweise wird im Verlauf der Proteinaufreinigung die Proteinmenge durch Verluste abnehmen und die spezifische Aktivität zunehmen, da die Fraktionen verworfen werden, die nur wenig oder keine von den gesuchten Proteinen enthalten. Unter den ersten Trennschritten werden jetzt z. B. '''isoelektrische Fällung''' ('''Präzipation''') oder das '''Aussalzen''' (z. B. mit Ammoniumsulfat) sein. Bei der isoelektrischen Fällung wird die Eigenschaft von Proteinen genutzt, daß diese am pI (zusammen mit einigen anderen Wenigen, die den gleichen oder sehr ähnlichen pI haben) ausfallen. Die endgültige Isolierung erfolgt dann durch Abzentrifugieren und Resuspendieren in Puffer mit geeignetem pH-Wert. Beim Aussalzen wird die Eigenschaft ausgenutzt, daß bei hoher Ionenstärke die Löslichkeit der Proteinmoleküle als Ergebnis der Konkurrenz zwischen den zugegebenen Salzionen und den Proteinen um die H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O-Moleküle der Hydrathüllen sinkt und dadurch den Proteinen die Hydrathülle entzogen wird. Dadurch kommt es zur Anziehung positiver und negativer Ladungen benachbarter Moleküle und zur Bildung unlöslicher Aggregate, die ausfallen. Da die Ionen von divalenten Salzen (z. B. (NH&lt;sub&gt;4&lt;/sub&gt;)&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;SO&lt;sub&gt;4&lt;/sub&gt;) aufgrund ihrer hohen Ionenstärke wirksamer als monovalente Salze (z. B. NaCl) sind, werden sie beim Aussalzen bevorzugt verwendet. Das Aussalzen geschieht häufig mit (NH&lt;sub&gt;4&lt;/sub&gt;)&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;SO&lt;sub&gt;4&lt;/sub&gt;, da seine sehr gute Wasserlöslichkeit (4 [[Bild:mol pro l.jpg]] bei 0 °C) hohe Ionenstärken ermöglicht. Durch (NH&lt;sub&gt;4&lt;/sub&gt;)&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;SO&lt;sub&gt;4&lt;/sub&gt;-Zugabe wird nacheinander die Konzentration erhöht. Der jeweils gefällte Proteinteil wird nach Zentrifugation im Puffer resuspendiert, dialysiert (um restliches Salz zu entfernen) und auf vorhandene Proteinkonzentration sowie seine biologische Aktivität getestet.

An die Fällung schließen meist chromatographische Methoden an, wobei '''Gelausschlußchromatographie''', '''Ionenaustauschchromatographie''' oder (wenn möglich) eine '''Affinitätschromatographie''' bevorzugt durchgeführt werden.

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Die Aktivität eines Enzyms ist die Enzymmenge, die bei optimalen Reaktionsbedingungen 1 µmol Substrat pro Minute umsetzt. Die Enzymaktivität wird in Enzymeinheiten u angegeben.</text>
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Die Proteinisolierung beginnt dann meist mit einer Trennung der Größe, d. h. es werden kleinere, nichtproteinogene Moleküle abgetrennt. Hierbei gibt es mehrere Möglichkeiten:
*Bei der '''Dialyse''' werden die Moleküle z. B. mit einer semipermeablen Membran aus Cellophan (Celluloseacetat) oder anderen Cellulosederivaten separiert.
*Eine weitere Möglichkeit der Trennung stellt die sog. '''Ultrafiltration''' dar, bei der die Proteinlösung durch einen Membranfilter mit einer bestimmten Porengröße gepreßt oder von un¬ten mit einem Vakuum gesaugt wird. Auf diese Art und Weise können auch ganz kleine Proteine abgeschieden werden.
*Die letzte häufig angewandte Möglichkeit wird als '''Dichtegradientenzentrifugation''' bezeichnet. Dabei werden in einem Zentrifugenröhrchen unterschiedlich stark konzentrierte Lösungen von Saccharose vorsichtig so aufeinander geschichtet, daß am Grund des Gefäßes die höchste Dichte bzw. Konzentration vorhanden ist und diese nach oben hin absinkt. Nach dem Auftragen der Proteinlösung und hochtouriger Zentrifugation im Horizontalrotor sammeln sich die verschiedenen Proteine jeweils in der Schicht, die ihrer Dichte entspricht. Es folgt im Anschluß das Anstechen der unterschiedlichen Schichten und ihr Abziehen. Anschließend wird zur Entfernung der Saccharose eine Dialyse durchgeführt.

Im weiteren Verlauf erfolgt eine weitere Auftrennung der Proteine nach z. B. Ladung oder Löslichkeit. Dabei fallen jeweils unterschiedlichen Fraktionen an, mit denen eine Bestimmung der vorhandenen Proteinkonzentration (z. B. nach BRADFORD 1976) oder ein geeigneter Aktivitätstest[1] für das gesuchte Protein durch ein spezielles Enzym.

Typischerweise wird im Verlauf der Proteinaufreinigung die Proteinmenge durch Verluste abnehmen und die spezifische Aktivität zunehmen, da die Fraktionen verworfen werden, die nur wenig oder keine von den gesuchten Proteinen enthalten. Unter den ersten Trennschritten werden jetzt z. B. '''isoelektrische Fällung''' ('''Präzipation''') oder das '''Aussalzen''' (z. B. mit Ammoniumsulfat) sein. Bei der isoelektrischen Fällung wird die Eigenschaft von Proteinen genutzt, daß diese am pI (zusammen mit einigen anderen Wenigen, die den gleichen oder sehr ähnlichen pI haben) ausfallen. Die endgültige Isolierung erfolgt dann durch Abzentrifugieren und Resuspendieren in Puffer mit geeignetem pH-Wert. Beim Aussalzen wird die Eigenschaft ausgenutzt, daß bei hoher Ionenstärke die Löslichkeit der Proteinmoleküle als Ergebnis der Konkurrenz zwischen den zugegebenen Salzionen und den Proteinen um die H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O-Moleküle der Hydrathüllen sinkt und dadurch den Proteinen die Hydrathülle entzogen wird. Dadurch kommt es zur Anziehung positiver und negativer Ladungen benachbarter Moleküle und zur Bildung unlöslicher Aggregate, die ausfallen. Da die Ionen von divalenten Salzen (z. B. (NH&lt;sub&gt;4&lt;/sub&gt;)&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;SO&lt;sub&gt;4&lt;/sub&gt;) aufgrund ihrer hohen Ionenstärke wirksamer als monovalente Salze (z. B. NaCl) sind, werden sie beim Aussalzen bevorzugt verwendet. Das Aussalzen geschieht häufig mit (NH&lt;sub&gt;4&lt;/sub&gt;)&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;SO&lt;sub&gt;4&lt;/sub&gt;, da seine sehr gute Wasserlöslichkeit (4 [[Bild:mol pro l.jpg]] bei 0 °C) hohe Ionenstärken ermöglicht. Durch (NH&lt;sub&gt;4&lt;/sub&gt;)&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;SO&lt;sub&gt;4&lt;/sub&gt;-Zugabe wird nacheinander die Konzentration erhöht. Der jeweils gefällte Proteinteil wird nach Zentrifugation im Puffer resuspendiert, dialysiert (um restliches Salz zu entfernen) und auf vorhandene Proteinkonzentration sowie seine biologische Aktivität getestet.

An die Fällung schließen meist chromatographische Methoden an, wobei '''Gelausschlußchromatographie''', '''Ionenaustauschchromatographie''' oder (wenn möglich) eine '''Affinitätschromatographie''' bevorzugt durchgeführt werden.

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&lt;sub&gt;[1]: Die Aktivität eines Enzyms ist die Enzymmenge, die bei optimalen Reaktionsbedingungen 1 µmol Substrat pro Minute umsetzt. Die Enzymaktivität wird in '''Enzymeinheiten u''' angegeben.&lt;/sub&gt;</text>
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Die Proteinisolierung beginnt dann meist mit einer Trennung der Größe, d. h. es werden kleinere, nichtproteinogene Moleküle abgetrennt. Hierbei gibt es mehrere Möglichkeiten:
*Bei der '''Dialyse''' werden die Moleküle z. B. mit einer semipermeablen Membran aus Cellophan (Celluloseacetat) oder anderen Cellulosederivaten separiert.
*Eine weitere Möglichkeit der Trennung stellt die sog. '''Ultrafiltration''' dar, bei der die Proteinlösung durch einen Membranfilter mit einer bestimmten Porengröße gepreßt oder von unten mit einem Vakuum gesaugt wird. Auf diese Art und Weise können auch ganz kleine Proteine abgeschieden werden.
*Die letzte häufig angewandte Möglichkeit wird als '''Dichtegradientenzentrifugation''' bezeichnet. Dabei werden in einem Zentrifugenröhrchen unterschiedlich stark konzentrierte Lösungen von Saccharose vorsichtig so aufeinander geschichtet, daß am Grund des Gefäßes die höchste Dichte bzw. Konzentration vorhanden ist und diese nach oben hin absinkt. Nach dem Auftragen der Proteinlösung und hochtouriger Zentrifugation im Horizontalrotor sammeln sich die verschiedenen Proteine jeweils in der Schicht, die ihrer Dichte entspricht. Es folgt im Anschluß das Anstechen der unterschiedlichen Schichten und ihr Abziehen. Anschließend wird zur Entfernung der Saccharose eine Dialyse durchgeführt.

Im weiteren Verlauf erfolgt eine weitere Auftrennung der Proteine nach z. B. Ladung oder Löslichkeit. Dabei fallen jeweils unterschiedlichen Fraktionen an, mit denen eine Bestimmung der vorhandenen Proteinkonzentration (z. B. nach BRADFORD 1976) oder ein geeigneter Aktivitätstest[1] für das gesuchte Protein durch ein spezielles Enzym.

Typischerweise wird im Verlauf der Proteinaufreinigung die Proteinmenge durch Verluste abnehmen und die spezifische Aktivität zunehmen, da die Fraktionen verworfen werden, die nur wenig oder keine von den gesuchten Proteinen enthalten. Unter den ersten Trennschritten werden jetzt z. B. '''isoelektrische Fällung''' ('''Präzipation''') oder das '''Aussalzen''' (z. B. mit Ammoniumsulfat) sein. Bei der isoelektrischen Fällung wird die Eigenschaft von Proteinen genutzt, daß diese am pI (zusammen mit einigen anderen Wenigen, die den gleichen oder sehr ähnlichen pI haben) ausfallen. Die endgültige Isolierung erfolgt dann durch Abzentrifugieren und Resuspendieren in Puffer mit geeignetem pH-Wert. Beim Aussalzen wird die Eigenschaft ausgenutzt, daß bei hoher Ionenstärke die Löslichkeit der Proteinmoleküle als Ergebnis der Konkurrenz zwischen den zugegebenen Salzionen und den Proteinen um die H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O-Moleküle der Hydrathüllen sinkt und dadurch den Proteinen die Hydrathülle entzogen wird. Dadurch kommt es zur Anziehung positiver und negativer Ladungen benachbarter Moleküle und zur Bildung unlöslicher Aggregate, die ausfallen. Da die Ionen von divalenten Salzen (z. B. (NH&lt;sub&gt;4&lt;/sub&gt;)&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;SO&lt;sub&gt;4&lt;/sub&gt;) aufgrund ihrer hohen Ionenstärke wirksamer als monovalente Salze (z. B. NaCl) sind, werden sie beim Aussalzen bevorzugt verwendet. Das Aussalzen geschieht häufig mit (NH&lt;sub&gt;4&lt;/sub&gt;)&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;SO&lt;sub&gt;4&lt;/sub&gt;, da seine sehr gute Wasserlöslichkeit (4 [[Bild:mol pro l.jpg]] bei 0 °C) hohe Ionenstärken ermöglicht. Durch (NH&lt;sub&gt;4&lt;/sub&gt;)&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;SO&lt;sub&gt;4&lt;/sub&gt;-Zugabe wird nacheinander die Konzentration erhöht. Der jeweils gefällte Proteinteil wird nach Zentrifugation im Puffer resuspendiert, dialysiert (um restliches Salz zu entfernen) und auf vorhandene Proteinkonzentration sowie seine biologische Aktivität getestet.

An die Fällung schließen meist chromatographische Methoden an, wobei '''Gelausschlußchromatographie''', '''Ionenaustauschchromatographie''' oder (wenn möglich) eine '''Affinitätschromatographie''' bevorzugt durchgeführt werden.

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&lt;sub&gt;[1]: Die Aktivität eines Enzyms ist die Enzymmenge, die bei optimalen Reaktionsbedingungen 1 µmol Substrat pro Minute umsetzt. Die Enzymaktivität wird in '''Enzymeinheiten u''' angegeben.&lt;/sub&gt;</text>
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    <text bytes="612" xml:space="preserve">Die '''Gelausschlußchromatographie''' wird – je nach bereits erreichter Reinheit der Proteinpräparate – mit oder ohne vorgeschalteter Ionenaustauschchromatographie durchgeführt.

Bei der Gelausschlußchromatographie werden Proteine aufgrund ihrer Größe voneinander getrennt. Dazu wird Sephadex, ein Polysaccharid, verwendet, das mit unterschiedlichen Porengrößen erhältlich ist. Das Proteingemisch läßt man dann über eine Sephadexsäule laufen, wobei die kleinen Proteine (da sie das Sephadex selbst durchlaufen) zurückgehalten werden und die größeren Proteine die Säule schneller durchlaufen.</text>
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  <title>3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie</title>
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    <text bytes="4838" xml:space="preserve">Häufig folgt auf die Fällung und Dialyse eine Trennung des verbliebenen Proteingemischs über eine Ionenaustauschsäule, die '''Ionenaustauscher''' ('''Ionentauscher''') enthält. Das Eluat wird in Fraktionen aufgefangen.

Der Ionenaustauscher besteht aus einem festen Material, an dem kovalent geladene Gruppen gekoppelt sind. Als Material werden künstliche Harze, z. B. Polystyrol, oder (in den meisten Fällen) Cellulose oder Derivate davon verwendet. Auch Gele aus Agarose oder Polyacrylamid sind möglich. Es können folgende Ionenaustauscher unterschieden werden:
*Kationenaustauscher
:::Sie enthalten in wäßriger Lösung negativ geladene Gruppen (z. B. Carboxymethylcellulose mit Carboxymethylrest, Phosphocellulose mit Phosphatrest, Dowex 50 mit einem Sulfansäurerest an Polystyrol, etc.). Nach dem Äquilibrieren des Säulenmaterials mit dem einem pH und Salzkonzentration geeigneten Puffer binden zunächst die in ihm enthaltenen Kationen (z. B. Na&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; oder H&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt;O&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;) an die geladenen Gruppen. Sie werden nach dem Auftragen der Proteinlösung durch die vorhandenen Proteinkationen verdrängt. Je stärker positiv das Protein geladen ist, desto stärker bindet es an das Säulenmaterial. Negativ geladene Proteine laufen mit dem Puffer ohne an ihn zu binden durch die Säule.
*Anionenaustauscher
::::Anionenaustauscher  enthalten in wäßriger Lösung positiv geladene Gruppen. Es handelt sich dabei i. d. R. um tertiäre Amine oder ihre Derivate (mit 4-bindigen N-Atomen), z. B. Diethylaminoethylcellulose (DEAE-Cellulose). Nach dem Äquilibrieren des Säulenmaterials mit dem geeigneten Puffer binden zunächst die im Puffer enthaltenen Anionen (z. B. Cl&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; oder OH&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt;) an die geladenen Gruppen. Sie werden nach dem Auftragen der Proteinlösung durch die vorhandenen Proteinanionen verdrängt. Je stärker negativ ein Protein geladen ist, umso stärker bindet es an das Säulenmaterial. Positiv geladene Proteine laufen auch hier mit dem Puffer ohne an ihn zu binden durch die Säule.
Anschließend wird die Säule mit dem Elutionspuffer gespült. Durch kontinuierliche Änderung des pH-Werts oder aber der Salzkonzentration des Elutionspuffers erfolgt das Ablösen (Eluieren) der gebundenen Proteinmoleküle in der Reihenfolge ihrer Bindungsstärke (die schwach gebundenen Proteine zuerst).

Oft erfolgt die eigentliche Chromatographie durch kontinuierliche Erhöhung (bei Verwendung eines Kationenaustauschers) oder Verringerung des pH-Werts (bei Anionenaustauschern) des Puffers, mit dem das Säulenmaterial nach dem Auftragen der Probe gespült wird[1]. Häufiger erfolgt sie jedoch durch kontinuierliche Erhöhung der Salzkonzentration im Spülpuffer[2]. Im technischen Betrieb wird entweder mit unterschiedlichen Puffern (mit unterschiedlichem pH oder verschiedenen Salzkonzentrationen) gespült oder (häufiger) durch sog. Gradienteneluation mit Hilfe eines Gradientenmischers. Meist liegt ein linearer Gradient vor, bei dem dann die Salzkonzentration kontinuierlich linear erhöht bzw. der pH-Wert linear verändert wird. Es sind jedoch auch konkave oder konvexe Gradienten möglich. Sowohl konkave[3] als auch konvexe[4] Gradienten sind nützlich, um in einem bestimmten Bereich nahezu gleich stark geladene Proteine trennen zu können.

Während des Eluierens wird das aus der Säule austretende Eluat in Fraktionen gesammelt. Der zugehörige Fraktionssammler fängt je nach Einstellung eine bestimmte Zeit lang oder ein bestimmtes Volumen auf. Die einzelnen Fraktionen werden wieder auf ihre Aktivität und ihren Proteingehalt getestet. Bei modernen Chromatographie-Apparaturen, sog. Chromatographen, läuft das Eluat an einem UV-Detektor vorbei, der kontinuierlich die Lichtabsorption bei 280 nm, die direkt proportional zur jeweiligen Proteinkonzentration ist, mißt und mit einem Schreiber am oder einem PC verbunden ist. Die Fraktion(en) mit der höchsten Aktivität wird weiter verarbeitet.

Im Anschluß an die Ionenaustauschchromatographie kann eine '''Gelfiltration''' durchgeführt werden. Als sehr effektiv erweist sich eine Methode, bei der die Trennung durch Ionenaustausch und Proteingröße in einem einzigen Ionenaustauscher kombiniert wird. Dazu werden Sephadexpartikel verwendet, die ansynthetisierte DEAE- (DEAE-Sephadex) oder CM[5]-Gruppen (CM-Sephadex) tragen.

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&lt;small&gt;[1]: Die Änderung des pH-Werts verändert die Ladung der gebundenen Proteine.

[2]: Die zahlreichen Ladungsträger verdrängen dann wiederum die Proteine vom Säulenmaterial.

[3]: Zunächst erfolgt eine kleine Änderung der Salzkonzentration, die mit der Zeit immer größer wird.

[4]: Hier erfolgt zunächst eine große Änderung der Salzkonzentration, die dann mit der Zeit immer weiter abflacht und sich asymptotisch einem Wert nähert.

[5]: Carboxymethyl&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="4837" xml:space="preserve">Häufig folgt auf die Fällung und Dialyse eine Trennung des verbliebenen Proteingemischs über eine Ionenaustauschsäule, die '''Ionenaustauscher''' ('''Ionentauscher''') enthält. Das Eluat wird in Fraktionen aufgefangen.

Der Ionenaustauscher besteht aus einem festen Material, an dem kovalent geladene Gruppen gekoppelt sind. Als Material werden künstliche Harze, z. B. Polystyrol, oder (in den meisten Fällen) Cellulose oder Derivate davon verwendet. Auch Gele aus Agarose oder Polyacrylamid sind möglich. Es können folgende Ionenaustauscher unterschieden werden:
*Kationenaustauscher
:::Sie enthalten in wäßriger Lösung negativ geladene Gruppen (z. B. Carboxymethylcellulose mit Carboxymethylrest, Phosphocellulose mit Phosphatrest, Dowex 50 mit einem Sulfansäurerest an Polystyrol, etc.). Nach dem Äquilibrieren des Säulenmaterials mit dem einem pH und Salzkonzentration geeigneten Puffer binden zunächst die in ihm enthaltenen Kationen (z. B. Na&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; oder H&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt;O&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;) an die geladenen Gruppen. Sie werden nach dem Auftragen der Proteinlösung durch die vorhandenen Proteinkationen verdrängt. Je stärker positiv das Protein geladen ist, desto stärker bindet es an das Säulenmaterial. Negativ geladene Proteine laufen mit dem Puffer ohne an ihn zu binden durch die Säule.
*Anionenaustauscher
:::Anionenaustauscher  enthalten in wäßriger Lösung positiv geladene Gruppen. Es handelt sich dabei i. d. R. um tertiäre Amine oder ihre Derivate (mit 4-bindigen N-Atomen), z. B. Diethylaminoethylcellulose (DEAE-Cellulose). Nach dem Äquilibrieren des Säulenmaterials mit dem geeigneten Puffer binden zunächst die im Puffer enthaltenen Anionen (z. B. Cl&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; oder OH&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt;) an die geladenen Gruppen. Sie werden nach dem Auftragen der Proteinlösung durch die vorhandenen Proteinanionen verdrängt. Je stärker negativ ein Protein geladen ist, umso stärker bindet es an das Säulenmaterial. Positiv geladene Proteine laufen auch hier mit dem Puffer ohne an ihn zu binden durch die Säule.
Anschließend wird die Säule mit dem Elutionspuffer gespült. Durch kontinuierliche Änderung des pH-Werts oder aber der Salzkonzentration des Elutionspuffers erfolgt das Ablösen (Eluieren) der gebundenen Proteinmoleküle in der Reihenfolge ihrer Bindungsstärke (die schwach gebundenen Proteine zuerst).

Oft erfolgt die eigentliche Chromatographie durch kontinuierliche Erhöhung (bei Verwendung eines Kationenaustauschers) oder Verringerung des pH-Werts (bei Anionenaustauschern) des Puffers, mit dem das Säulenmaterial nach dem Auftragen der Probe gespült wird[1]. Häufiger erfolgt sie jedoch durch kontinuierliche Erhöhung der Salzkonzentration im Spülpuffer[2]. Im technischen Betrieb wird entweder mit unterschiedlichen Puffern (mit unterschiedlichem pH oder verschiedenen Salzkonzentrationen) gespült oder (häufiger) durch sog. Gradienteneluation mit Hilfe eines Gradientenmischers. Meist liegt ein linearer Gradient vor, bei dem dann die Salzkonzentration kontinuierlich linear erhöht bzw. der pH-Wert linear verändert wird. Es sind jedoch auch konkave oder konvexe Gradienten möglich. Sowohl konkave[3] als auch konvexe[4] Gradienten sind nützlich, um in einem bestimmten Bereich nahezu gleich stark geladene Proteine trennen zu können.

Während des Eluierens wird das aus der Säule austretende Eluat in Fraktionen gesammelt. Der zugehörige Fraktionssammler fängt je nach Einstellung eine bestimmte Zeit lang oder ein bestimmtes Volumen auf. Die einzelnen Fraktionen werden wieder auf ihre Aktivität und ihren Proteingehalt getestet. Bei modernen Chromatographie-Apparaturen, sog. Chromatographen, läuft das Eluat an einem UV-Detektor vorbei, der kontinuierlich die Lichtabsorption bei 280 nm, die direkt proportional zur jeweiligen Proteinkonzentration ist, mißt und mit einem Schreiber am oder einem PC verbunden ist. Die Fraktion(en) mit der höchsten Aktivität wird weiter verarbeitet.

Im Anschluß an die Ionenaustauschchromatographie kann eine '''Gelfiltration''' durchgeführt werden. Als sehr effektiv erweist sich eine Methode, bei der die Trennung durch Ionenaustausch und Proteingröße in einem einzigen Ionenaustauscher kombiniert wird. Dazu werden Sephadexpartikel verwendet, die ansynthetisierte DEAE- (DEAE-Sephadex) oder CM[5]-Gruppen (CM-Sephadex) tragen.

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&lt;small&gt;[1]: Die Änderung des pH-Werts verändert die Ladung der gebundenen Proteine.

[2]: Die zahlreichen Ladungsträger verdrängen dann wiederum die Proteine vom Säulenmaterial.

[3]: Zunächst erfolgt eine kleine Änderung der Salzkonzentration, die mit der Zeit immer größer wird.

[4]: Hier erfolgt zunächst eine große Änderung der Salzkonzentration, die dann mit der Zeit immer weiter abflacht und sich asymptotisch einem Wert nähert.

[5]: Carboxymethyl&lt;/small&gt;</text>
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  <title>3.10.1.3 Affinitätschromatographie</title>
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    <text bytes="1149" xml:space="preserve">Bei der '''Affinitätschromatographie''' werden an das Säulenmaterial Moleküle eines spezifischen Liganden gebunden, an den nur das gewünschte Protein bindet, z. B.
*ein spezifischer Rezeptor für ein bestimmtes Hormon,
*das Substrat für ein bestimmtes Enzym (dieses darf jedoch nicht umgesetzt werden),
*das spezifische Coenzym für ein bestimmtes Enzym (soweit das Enzym nicht kovalent an das Coenzym bindet),
*ein kompetitiver Inhibitor für ein bestimmtes Enzym oder
*ein spezifischer (monoklonaler) Antikörper, der nur an das gewünschte Protein bindet (sog. Immunaffinitätschromatographie).
In den letzten beiden Fällen bindet ausschließlich das gesuchte Protein an die Säule (alle anderen Proteine laufen durch) und kann später durch eine geeignete Elutionsmethode, z. B. einem Puffer mit entsprechend saurem oder basischem pH-Wert, was zu einer Strukturveränderung des Proteins führen kann (Denaturierung) und wodurch das Protein nicht mehr an „seinen“ Liganden paßt, praktisch rein gewonnen werden. Die Affinitätschromatographie ist ein sehr effektives Verfahren, das die Einsparung mehrerer Trennungsschritte ermöglicht.</text>
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  <title>3.10.2 Charakterisierung</title>
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    <text bytes="657" xml:space="preserve">Nach der Isolierung muß zunächst die Reinheit der Proteinpräparate geprüft werden, z. B. einer '''SDS-Polyacryl-Gelelektrophorese'''. Anschließend erfolgt die Charakterisierung des gereinigten Protein. Je nach Bedarf können dabei folgende Eigenschaften ermittelt werden:
*Ladungsverhalten (isoelektrischer Punkt)
*Konzentration
*Aminosäurezusammensetzung oder Aminosäuresequenz
*Größe (relative Molekülmasse, Molekulargewicht)
*Anzahl der Polypeptidketten und ihre relative Molekülmasse
Bei Enzymen können weitere spezielle Charaktere ermittelt werden:
*umgesetzte Substratmenge pro Minute (Wechselzahl, turnover number)
*biologische Aktivität</text>
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  <title>3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)</title>
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    <text bytes="741" xml:space="preserve">Der Farbstoff '''Billantblau''' bildet in einer Phosphorsäure-Ethanol-Lösung mit den Aminogruppen der Proteine einen gefärbten Komplex. Dabei verschiebt sich das Absorptionsmaximum des Farbstoffs von 465 nm auf 595 nm. In einem bestimmten Bereich der Proteinkonzentration ist diese somit linear proportional zur Absorption (Extinktion) bei 595 nm.

Als Vergleichsprobe wird ein Referenzprotein, meist '''Serumalbumin''' ('''BSA'''[1]), verwendet. Durch Messung unterschiedlicher BSA-Verdünnungen läßt sich eine Kalibriergerade erstellen. Durch Messung der Extinktion der Probe bei ebenfalls 595 nm läßt sich daraus die Proteinkonzentration (im Vergleich zur Vergleichprobe) ermitteln.

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&lt;small&gt;[1]: bovine serum albumin&lt;/small&gt;</text>
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  <title>3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm</title>
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    <text bytes="551" xml:space="preserve">Proteine lassen sich auch quantitativ durch Messung der Lichtabsorption bei 280 nm bestimmen. Die Absorption kommt hier durch das &amp;pi;-Elektronensystem der aromatischen Aminosäuren[1] zustande. In einem bestimmten Konzentrationsbereich ist die vorhandene Proteinkonzentration der Absorption bei 280 nm proportional. Die Messung der optischen Dichte OD&lt;sup&gt;250&lt;/sup&gt; (Absorption bei 250 nm, A&lt;sup&gt;250&lt;/sup&gt;) kann auch zur Ermittlung der Reinheit einer DNA-Präparation verwendet werden.

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&lt;small&gt;[1]: Tyrosin, Phenylalanin und Tryptophan&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="551" xml:space="preserve">Proteine lassen sich auch quantitativ durch Messung der Lichtabsorption bei 280 nm bestimmen. Die Absorption kommt hier durch das &amp;pi;-Elektronensystem der aromatischen Aminosäuren[1] zustande. In einem bestimmten Konzentrationsbereich ist die vorhandene Proteinkonzentration der Absorption bei 280 nm proportional. Die Messung der optischen Dichte OD&lt;sub&gt;250&lt;/sub&gt; (Absorption bei 250 nm, A&lt;sus&gt;250&lt;/sub&gt;) kann auch zur Ermittlung der Reinheit einer DNA-Präparation verwendet werden.

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&lt;small&gt;[1]: Tyrosin, Phenylalanin und Tryptophan&lt;/small&gt;</text>
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  <title>3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)</title>
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    <text bytes="944" xml:space="preserve">Nachdem ein Protein über eine Sephadexsäule definierter Porengröße gelaufen ist, werden die Position der Hauptaktivität (Peakmaximum) in den einzelnen Fraktionen, wobei entweder die sog. Retentionszeit[1] oder das entsprechende Elutionsvolumen[2] ermittelt wird, bestimmt. Dabei läßt man in der gleichen Probe Referenzproteine bekannter Molekülmassen mitlaufen und ermittelt das Elutionsvolumen oder die Retentionszeit von deren jeweiligem Peakmaximum. Dabei ist der lg (dekadischer Logarithmus) der relativen Molekülmasse umgekehrt proportional zum Elutionsvolumen oder der Retentionszeit. (Diese Beziehung gilt aber nur für globuläre Proteine, nicht für fibrilläre.) Über eine Kalibriergerade der bekannten Proteine kann somit die relative Molekülmasse des unbekannten Proteins ermittelt werden.

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&lt;small&gt;[1]: Zeit vom Auftragen bis zur Elution des Proteins

[2]: eluiertes Volumen bis zum Erscheinen des Proteins&lt;/small&gt;</text>
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  <title>3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)</title>
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    <text bytes="1225" xml:space="preserve">In wäßriger Lösung werden Proteine zu stäbchenförmig gestreckten Molekülen entfaltet (denaturiert), wobei sich die Kohlenwasserstoffketten eng an die hydrophoben Proteinbereiche anlagern und die geladenen Sulfatreste des SDS[1] zum wäßrigen Medium gerichtet sind. Aufgrund der nunmehr negativen Überschußladung wandern die Proteine im elektrischen Feld zum Pluspol, wobei sie nur noch nach ihrer Größe aufgetrennt werden. Auch hier besteht im größten Teil des Gels eine lineare Abhängigkeit zwischen der Wanderungsstrecke und dem lg(Molekülmasse). Trägt man im selben Gel Referenzproteine bekannter Molekülmasse auf, läßt sich so aus deren Wanderstrecken eine Kalibriergerade erstellen und so die zur Wanderstrecke des gesuchten Proteins gehörige Molekülmasse ermitteln. Zur Sichtbarmachung der Gelbanden wird das Gel mit einem Farbstoff, meist '''Coomassie Blue''', angefärbt. Wird der Proteinlösung eine reduzierende Substanz, i. d. R. Mercaptoethanol, zugesetzt, werden alle Disulfidbrücken in den Proteinen gespalten, so daß nunmehr auch die einzelnen Polypetidketten elektrophoretisch getrennt und deren Molekülmassen bestimmt werden können.

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&lt;small&gt;[1]: sodium dodecyl sulfate&lt;/small&gt;</text>
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  <title>3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung</title>
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    <text bytes="324" xml:space="preserve">Nach Abschluß der Proteinreinigung muß die Proteinlösung noch konzentriert werden. Dies kann z. B. durch Ultrafiltration geschehen. Um Stabilitätsverluste zu vermeiden, wird die konzentrierte Proteinlösung schließlich eingefroren, meist in 50 %iger Glycerinlösung um das Gefrieren der wäßrigen Lösung zu vermeiden.</text>
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  <title>4.0 Kohlenhydrate</title>
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    <text bytes="709" xml:space="preserve">'''Kohlenhydrate''' haben oft eine '''Summenformel''' ('''CH'''&lt;sub&gt;'''2'''&lt;/sub&gt;'''O''')&lt;sub&gt;'''n'''&lt;/sub&gt;, z. B. C&lt;sub&gt;6&lt;/sub&gt;H&lt;sub&gt;12&lt;/sub&gt;O&lt;sub&gt;6&lt;/sub&gt; bei '''Glucose'''. Sie werden je nach Anzahl der einzelnen Zuckermoleküle unterteilt in '''Monosaccharide''' ('''Einfachzucker''', z. B. '''Glucose''', '''Galactose''', etc.), '''Disaccharide''' ('''Zweifachzucker''', z. B. '''Lactose'''[1], '''Maltose'''[2], '''Saccharose'''[3], etc.), '''Oligosaccharide''' ('''Wenigzucker''') und '''Polysaccharide''' ('''Mehrfachzucker''', z. B. '''Stärke''', '''Cellulose''', '''Glycogen''', etc.)

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&lt;small&gt;[1]: aus Glucose und Galactose

[2]: aus Glucose und Glucose

[3]: aus Glucose und Fructose&lt;/small&gt;</text>
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  <title>4.1 Monosaccharide</title>
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    <text bytes="1374" xml:space="preserve">'''Monosaccharide''' bestehen mindestens aus 3 C-Atomen, wobei ein C-Atom in einer Aldehydgruppe (–COH) bei sog. '''Aldosen''' oder in einer Ketogruppe (–CO) bei sog. '''Ketosen''' vorliegt und die restlichen C-Atome Hydroxylgruppen (–OH) tragen. Weiterhin unterscheidet man nach der Anzahl der vorhandenen C-Atome zwischen '''Triosen''' (3 C-Atome), '''Tetrosen''' (4 C-Atome), '''Pentosen''' (5 C-Atome), '''Hexosen''' (6 C-Atome) und '''Heptosen''' (7 C-Atome).

Jedes Monosaccharid kommt in der '''Aldose-''' und in der '''Ketoseform''' vor. Für jede Aldose und Ketose lassen sich wiederum für jedes '''asymmetrische C-Atom'''[1] 2 Stereoisomere ('''D-Form''' und '''L-Form''') formulieren. Benennungen wie z. B. D,L,D,D-Glucose sind dabei nicht erlaubt. Vielmehr richtet sich die Benennung nach der Stellung der OH-Gruppe an jenem asymmetrischen C-Atom, das am weitesten von der Aldehyd- bzw. Ketogruppe entfernt ist, z. B. bei Hexosen das C-Atom 5, also nicht D,L,D,D-Glucose, sondern D-Glucose. Daraus folgert sich, daß wenn hier die D-Stellung am C&lt;sub&gt;5&lt;/sub&gt;-Atom vorliegt aber eine andere am C&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;, C&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt; oder C&lt;sub&gt;4&lt;/sub&gt; als bei der D-Glucose, dann trägt der Zucker einen anderen Namen. In der Natur kommen Monosaccharide nur in der D-Form vor.

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&lt;small&gt;[1]: C-Atom mit vier unterschiedlichen Liganden (Bindungspartnern)&lt;/small&gt;</text>
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  <title>4.1.1 Entstehung von Ringformen</title>
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    <text bytes="350" xml:space="preserve">Während Triosen und Tetrosen hauptsächlich in Kettenform vorliegen, liegen Monosaccharide ab 5 C-Atomen (Pentosen) überwiegend in der sog. Ringform vor. Ringformen entstehen immer dann, wenn die Zucker (mit Aldehyd- oder Ketogruppen) mit Alkoholen reagieren. Es entsteht ein sog. Halbacetal:
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Halbacetalreaktion.jpg]]&lt;/div&gt;</text>
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    <text bytes="662" xml:space="preserve">Während Triosen und Tetrosen hauptsächlich in '''Kettenform''' vorliegen, liegen Monosaccharide ab 5 C-Atomen (Pentosen) überwiegend in der sog. '''Ringform''' vor. Ringformen entstehen immer dann, wenn die Zucker (mit Aldehyd- oder Ketogruppen) mit Alkoholen reagieren. Es entsteht ein sog. '''Halbacetal''':
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Halbacetalreaktion.jpg]]&lt;/div&gt;
Bei Monosacchariden sind R&lt;sub&gt;1&lt;/sub&gt; und R&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; (Alkohol und Aldehyd) im selben Molekül, einem ringförmigen Halbacetal. Dabei erfolgt die Bindung z. B. bei Glucose, einer Aldose, zwischen C&lt;sub&gt;1&lt;/sub&gt; und C&lt;/sub&gt;3&lt;/sub&gt;:
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Ringbildung bei Glucose.jpg]]&lt;/div&gt;</text>
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  <title>4.1.1 Entstehung von Ringformen</title>
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    <text bytes="1608" xml:space="preserve">Während Triosen und Tetrosen hauptsächlich in '''Kettenform''' vorliegen, liegen Monosaccharide ab 5 C-Atomen (Pentosen) überwiegend in der sog. '''Ringform''' vor. Ringformen entstehen immer dann, wenn die Zucker (mit Aldehyd- oder Ketogruppen) mit Alkoholen reagieren. Es entsteht ein sog. '''Halbacetal''':
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Halbacetalreaktion.jpg]]&lt;/div&gt;
Bei Monosacchariden sind R&lt;sub&gt;1&lt;/sub&gt; und R&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; (Alkohol und Aldehyd) im selben Molekül, einem ringförmigen Halbacetal. Dabei erfolgt die Bindung z. B. bei Glucose, einer Aldose, zwischen C&lt;sub&gt;1&lt;/sub&gt; und C&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt;:
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Ringbildung bei Glucose.jpg]]&lt;/div&gt;
Durch die Ringbindung ist das C-Atom 1 asymmetrisch geworden, wodurch es zusätzliche '''optische Aktivität'''[1] erhält. Es sind zwei optische Isomere möglich – die &amp;alpha;- (OH-Gruppe zeigt nach unten) und die &amp;beta;-Form (OH-Gruppe zeigt nach oben). Man spricht hier davon, daß das C&lt;sub&gt;1&lt;/sub&gt;-Atom ein '''anomeres C-Atom''' ist.

In einer Lösung von Monosacchariden stellt sich immer ein bestimmtes Gleichgewicht zwischen &amp;alpha;- und &amp;beta;-Form ein. Bei Glucose beträgt das Verhältnis [[Bild:alpha zu beta gleich 3 zu 1.jpg]]. Da die &amp;alpha;-D-Glucose rechtsdrehend und die &amp;beta;-D-Glucose linksdrehend ist, ist aufgrund des Gleichgewichtsverhältnisses zwischen beiden Anomeren die D-Glucose-Lösung insgesamt rechtsdrehend.

Bei Ketosen erfolgt im Gegensatz zu Aldosen die Numerierung der C-Atome zunächst so, daß das C-Atom mit der höchsten Oxidationszahl eine möglichst niedrige Nummer bekommen muß:

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&lt;small&gt;[1]:</text>
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    <text bytes="1671" xml:space="preserve">Während Triosen und Tetrosen hauptsächlich in '''Kettenform''' vorliegen, liegen Monosaccharide ab 5 C-Atomen (Pentosen) überwiegend in der sog. '''Ringform''' vor. Ringformen entstehen immer dann, wenn die Zucker (mit Aldehyd- oder Ketogruppen) mit Alkoholen reagieren. Es entsteht ein sog. '''Halbacetal''':
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Halbacetalreaktion.jpg]]&lt;/div&gt;
Bei Monosacchariden sind R&lt;sub&gt;1&lt;/sub&gt; und R&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; (Alkohol und Aldehyd) im selben Molekül, einem ringförmigen Halbacetal. Dabei erfolgt die Bindung z. B. bei Glucose, einer Aldose, zwischen C&lt;sub&gt;1&lt;/sub&gt; und C&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt;:
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Ringbildung bei Glucose.jpg]]&lt;/div&gt;
Durch die Ringbindung ist das C-Atom 1 asymmetrisch geworden, wodurch es zusätzliche '''optische Aktivität'''[1] erhält. Es sind zwei optische Isomere möglich – die &amp;alpha;- (OH-Gruppe zeigt nach unten) und die &amp;beta;-Form (OH-Gruppe zeigt nach oben). Man spricht hier davon, daß das C&lt;sub&gt;1&lt;/sub&gt;-Atom ein '''anomeres C-Atom''' ist.

In einer Lösung von Monosacchariden stellt sich immer ein bestimmtes Gleichgewicht zwischen &amp;alpha;- und &amp;beta;-Form ein. Bei Glucose beträgt das Verhältnis [[Bild:alpha zu beta gleich 3 zu 1.jpg]]. Da die &amp;alpha;-D-Glucose rechtsdrehend und die &amp;beta;-D-Glucose linksdrehend ist, ist aufgrund des Gleichgewichtsverhältnisses zwischen beiden Anomeren die D-Glucose-Lösung insgesamt rechtsdrehend.

Bei Ketosen erfolgt im Gegensatz zu Aldosen die Numerierung der C-Atome zunächst so, daß das C-Atom mit der höchsten Oxidationszahl eine möglichst niedrige Nummer bekommen muß:
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Ringbildung bei D-Fructose.jpg]]&lt;div&gt;

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&lt;small&gt;[1]:</text>
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    <text bytes="1947" xml:space="preserve">Während Triosen und Tetrosen hauptsächlich in '''Kettenform''' vorliegen, liegen Monosaccharide ab 5 C-Atomen (Pentosen) überwiegend in der sog. '''Ringform''' vor. Ringformen entstehen immer dann, wenn die Zucker (mit Aldehyd- oder Ketogruppen) mit Alkoholen reagieren. Es entsteht ein sog. '''Halbacetal''':
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Halbacetalreaktion.jpg]]&lt;/div&gt;
Bei Monosacchariden sind R&lt;sub&gt;1&lt;/sub&gt; und R&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; (Alkohol und Aldehyd) im selben Molekül, einem ringförmigen Halbacetal. Dabei erfolgt die Bindung z. B. bei Glucose, einer Aldose, zwischen C&lt;sub&gt;1&lt;/sub&gt; und C&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt;:
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Ringbildung bei Glucose.jpg]]&lt;/div&gt;
Durch die Ringbindung ist das C-Atom 1 asymmetrisch geworden, wodurch es zusätzliche '''optische Aktivität'''[1] erhält. Es sind zwei optische Isomere möglich – die &amp;alpha;- (OH-Gruppe zeigt nach unten) und die &amp;beta;-Form (OH-Gruppe zeigt nach oben). Man spricht hier davon, daß das C&lt;sub&gt;1&lt;/sub&gt;-Atom ein '''anomeres C-Atom''' ist.

In einer Lösung von Monosacchariden stellt sich immer ein bestimmtes Gleichgewicht zwischen &amp;alpha;- und &amp;beta;-Form ein. Bei Glucose beträgt das Verhältnis [[Bild:alpha zu beta gleich 3 zu 1.jpg]]. Da die &amp;alpha;-D-Glucose rechtsdrehend und die &amp;beta;-D-Glucose linksdrehend ist, ist aufgrund des Gleichgewichtsverhältnisses zwischen beiden Anomeren die D-Glucose-Lösung insgesamt rechtsdrehend.

Bei Ketosen erfolgt im Gegensatz zu Aldosen die Numerierung der C-Atome zunächst so, daß das C-Atom mit der höchsten Oxidationszahl eine möglichst niedrige Nummer bekommen muß:
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Ringbildung bei D-Fructose.jpg]]&lt;/div&gt;
Der Ringschluß erfolgt bei Ketosen (ab 5 C-Atomen) zwischen den C-Atomen 2 und 5. Das anomere C-Atom ist jetzt das Atom C&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;. Die &amp;alpha;-D-Fructose trägt ihre OH-Gruppe am C&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; nach unten, die &amp;beta;-D-Fructose nach oben.

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&lt;small&gt;[1]: kann Licht polarisieren&lt;/small&gt;</text>
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  <title>Biostudies:Inhaltsverzeichnis</title>
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    <text bytes="13475" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align: center;"&gt;Das nachfolgende E-Book wurden aus Skripten und Mitschriften mehrerer Vorlesungen der Ausbildungen zum [http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüften Technischen Assistenten f&amp;uuml;r naturkundliche Museen und Forschungsinstitute] am renommierten Forschungs-Institut Senckenberg und zum [http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Staatlich geprüften biologisch-technischen Assistenten] an der Landesgewerbeanstalt Nürnberg (TÜV Rheinland) erstellt und soll im Laufe meines Biologie-Studiums um weitere Kapitel vervollständigt werden. Es erhebt daher keinen Anspruch auf Vollständigkeit oder Richtigkeit, sollte jedoch jedem Interessenten einen guten Einblick in den Umfang der Biologie und die in den (ersten) Studiensemestern vermittelten Themen geben.&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;&lt;big&gt;'''Inhaltsverzeichnis'''&lt;/big&gt;&lt;/p&gt;

*I. Einführung
**[[1.0 Definitionen der Biologie|1.0 Definitionen der Biologie]]
**[[2.0 Aufgabengebiete der Biologie]]
**[[3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books]]

*II. Molekularbiologie
**1.0 Grundlagen
***[[1.1 Materie, Element &amp; subatomare Teilchen]]
***[[1.2 Atommodell]]
***[[1.3 Chemische Bindungen]]
****[[1.3.1 Die Ionenbindung]]
****[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]
*****[[1.3.2.1 Unpolare Atombindung]]
*****[[1.3.2.2 Polare Atombindung]]
*****[[1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte]]
*****[[1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung]]
******[[1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser]]
****[[1.3.3 Koordinative oder dative Bindung]]
*****[[1.3.3.1 Metallkomplexe]]
*****[[1.3.3.2 Chelatkomplexe]]
***[[1.4 Energetische Grundlagen]]
***[[1.5 Chemisches Gleichgewicht]]
***1.6 Säuren und Basen
****[[1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)]]
****[[1.6.2 Der pH-Wert]]
****[[1.6.3 Neutralisation]]
****[[1.6.4 Puffer]]
**[[2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)]]
**3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine
***[[3.1 Allgemeines]]
***[[3.2 Einteilung]]
***[[3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren]]
***3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren
****[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung]]
****[[3.4.2 Stereoisomerie]]
***[[3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren]]
***[[3.6 Peptide]]
***[[3.7 Proteinklassen]]
***[[3.8 Struktur von Proteinen]]
***3.9 Enzyme
****[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen]]
****[[3.9.2 Klassifizierung von Enzymen]]
****[[3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung]]
****[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]
*****[[3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺]]
*****[[3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂]]
*****[[3.9.4.3 Coenzym A (CoA)]]
*****[[3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)]]
*****[[3.9.4.5 Pyridoxalphosphat]]
****[[3.9.5 Enzymkinetik]]
*****[[3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS &amp; MENTEN (1913)]]
*****[[3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER &amp; BURK (1913)]]
***3.10 Reinigung, Charakterisierung &amp; Lagerung von Proteinen
****[[3.10.1 Reinigung]]
*****[[3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie]]
*****[[3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie]]
*****[[3.10.1.3 Affinitätschromatographie]]
****[[3.10.2 Charakterisierung]]
*****3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration
******[[3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)]]
******[[3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm]]
*****3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten
******[[3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)]]
******[[3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)]]
****[[3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung]]
**[[4.0 Kohlenhydrate]]
***[[4.1 Monosaccharide]]
****[[4.1.1 Entstehung von Ringformen]]
****[[4.1.2 Eigenschaften der Monosaccharide]]
****[[4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide]]
*****[[4.1.3.1 FEHLINGsche Probe]]
*****[[4.1.3.2 Silberspiegel-Probe]]
****[[4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide]]
****[[4.1.5 Glykoside]]
***[[4.2 Disaccharide]]
****[[4.2.1 Maltose (Malzzucker)]]
****[[4.2.2 Cellobiose]]
****[[4.2.3 Lactose (Milchzucker)]]
****[[4.2.4 Saccharose (Sucrose)]]
***[[4.3 Polysaccharide]]
****[[4.3.1 Homopolysaccharide]]
****[[4.3.2 Heteropolysaccharide]]

*III. Cytologie
**[[1.0 Einführung]]
**2.0 Prokaryonten
***[[2.1 Einführung]]
***[[2.2 Zellaufbau]]
****[[2.2.1 Zellhülle (cell envelope)]]
****[[2.2.2 Die bakterielle Zellwand]]
*****[[2.2.2.1 Aufbau des Mureins]]
*****[[2.2.2.2 GRAM-Färbung]]
******[[2.2.2.2.1 Übersicht wichtiger grampositiver und gramnegativer Prokaryonten]]
******[[2.2.2.2.2 Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.3 Antigene gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.4 R- und S-Formen]]
****[[2.2.3 Bakteriengeißeln]]
****[[2.2.4 Pili (Fimbrien)]]
*****[[2.2.4.1 Konjugation bei E. coli und nahe verwandten Enterobakterien]]
*****[[2.2.4.2 Experiment der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)]]
***2.3 Antibiotika
****[[2.3.1 Allgemeines]]
****[[2.3.2 Penicillin]]
*****[[2.3.2.1 Penicillintechnik]]
*****[[2.3.2.2 Halbsynthetische Penicilline]]
****[[2.3.3 Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten]]
*****[[2.3.3.1 Wirkung von Streptomycin und Tetracyclin]]
*****[[2.3.3.2 Wirkung von Chloramphenicol]]
****[[2.3.4 Problematik der Antibiotika-Resistenz]]
**3.0 Eukaryonten
***[[3.1 Einführung]]
***3.2 Zellorganellen und -bestandteile
****[[3.2.1 Zellkern (Nucleus)]]
****[[3.2.2 Endoplasmatisches Reticulum (ER)]]
****[[3.2.3 Mitochondrien]]
****[[3.2.4 GOLGI-Apparat (syn. Dictyosom)]]
****[[3.2.5 Ribosomen]]
****[[3.2.6 Peroxisomen]]
****[[3.2.7 Cytoplasma]]
****[[3.2.8 Cytoskelett]]
****[[3.2.9 Zellmembran]]
****[[3.2.10 Organellen tierischer Zellen]]
*****[[3.2.10.1 Lysosomen]]
*****[[3.2.10.2 Besonderheiten tierischer Zellmembranen]]
****[[3.2.11 Organellen pflanzlicher Zellen]]
*****[[3.2.11.1 Plastiden]]
*****[[3.2.11.2 Vakuolen]]
*****[[3.2.11.3 Zellwand]]
*****[[3.2.11.4 Besonderheiten pflanzlicher Zellmembranen]]
**[[4.0 Prinzipielle Arten des Energiegewinns]]
***[[4.1 Einführung]]
***[[4.2 Energiestoffwechsel bei chemoorganotrophen Organismen]]
****[[4.2.1 Wege der Brenztraubensäurebildung]]
*****[[4.2.1.1 Glykolyse (Fructosediphosphatweg, FDP-Weg)]]
*****[[4.2.1.2 Pentosephosphatweg]]
*****[[4.2.1.3 ENTNER-DOUDOROFF-Weg (Ketosedesoxyphosphogluconsäure-Weg, KDPE-Weg)]]
****[[4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus]]
****[[4.2.3 Endoxidation (aerobe Atmungskette)]]
****[[4.2.4 Gärung]]
***[[4.3 Energiestoffwechsel bei chemolithotrophen Organismen]]
****[[4.3.1 Pflanzlicher Stoffwechsel]]
*****[[4.3.1.1 Besonderheiten des pflanzlichen Kohlenhydrat-Stoffwechsels]]
*****[[4.3.1.2 Lichtreaktion der Photosynthese]]
*****[[4.3.1.3 Lichtunabhängige Reaktion (CALVIN-Zyklus, Dunkelreaktion)]]
*****[[4.3.1.4 Biosynthese von Stärke in den Chloroplasten]]
*****[[4.3.1.5 Der Glyoxylsäurezyklus]]
****[[4.3.2 Nitratatmung (dissimilatorische Nitratreduktion)]]
****[[4.3.3 Sulfatatmung (dissimilatorische Sulfatreduktion)]]
**[[5.0 Zelluläre Transportvorgänge]]
***[[5.1 Einführung]]
***[[5.2 Passiver Transport]]
****[[5.2.1 Diffusion]]
****[[5.2.2 Osmose]]
***[[5.3 Aktiver Transport]]
****[[5.3.1 Aktive Tunnelproteine]]
*****[[5.3.1.1 P-Klasse-Ionenpumpen (P-class)]]
******[[5.3.1.1.1 Na⁺/K⁺-Ionenpumpen (Na⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.2 H⁺/K⁺-Ionenpumpen (H⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.3 Ca²⁺-Ionenpumpen (Ca²⁺-ATPasen)]]
*****[[5.3.1.2 V-Klasse- und F-Klasse-Ionenpumpen (V-class &amp; F-class)]]
*****[[5.3.1.3 ABC-Transporter (ATP-binding cassettes)]]
****[[5.3.2 Gekoppelter Transport]]
***[[5.4 Endo- &amp; Exocytose (Membranfluß)]]
***[[5.5 Signalhypothese]]
**[[6.0 Lebensbedingungen und Kultivationsfaktoren]]
***[[6.1 O₂-Bedingungen]]
***[[6.2 Temperaturbedingungen]]
***[[6.3 pH-Bedingungen]]
***[[6.4 Osmotische Bedingungen]]
***[[6.5 Nährstoffbedingungen]]
**[[7.0 Der Zellzyklus]]
***[[7.1 Mitose]]
***[[7.2 Meiose]]

*IV. Genetik
**1.0 Klassische Genetik (MENDEL-Genetik)
**2.0 Molekulargenetik
***2.1 Aufbau und Struktur der DNA
****2.1.1 Primärstruktur der DNA
****2.1.2 Sekundärstruktur der DNA
****2.1.3 Tertiärstruktur der DNA
****2.1.4 Übergeordnete DNA-Strukturen
***2.2 Grundlagen und Prokaryonten-Genetik
****2.2.1 Ablauf der Vererbung
*****2.2.1.1 Übersicht
*****2.2.1.2 Transkription der DNA
*****2.2.1.3 Regulation der Genaktivität bei Bakterien
******2.2.1.3.1 Negative Kontrolle am Beispiel des lac-Operons von ''E''. ''coli''
****2.2.2 Der genetische Code
****2.2.3 Unterschiede zwischen DNA und RNA
****2.2.4 Die wichtigsten RNA-Sorten der Zelle
****2.2.5 Die Proteinbiosynthese (Translation)
*****2.2.5.1 Allgemeines
*****2.2.5.2 Initiation (Start) Der Proteinsynthese
******2.2.5.2.1 Aufbau der Ribosomenbindestelle
******2.2.5.2.2 Die Start-Aminosäure Methionin
*****2.2.5.3 Elongation (Kettenverlängerung)
*****2.2.5.4 Termination
*****2.2.5.5 Posttranslationale Modifikationen
****2.2.6 Wobble im genetischen Code
****2.2.7 Regulierung der Genexpression bei Bakterien
*****2.2.7.1 Regulation der Promotorstärke
*****2.2.7.2 Regulation über den σ-Faktor
*****2.2.7.3 Regulation des lac-Operons über den Operator
****2.2.8 Mutationen bei Bakterien
*****2.2.8.1 Auswirkung von Mutationen
*****2.2.8.2 Mutationsarten
*****2.2.8.3 Mögliche Ursachen für Basenaustauschmutationen
******2.2.8.3.1 Tautomere Basen
******2.2.8.3.2 Spontane Desaminierungen
******2.2.8.3.3 Depurinierung und Depyrimidierung
*****2.2.8.4 Auslösung von Mutationen durch Chemikalien
******2.2.8.4.1 Basenanaloge Verbindungen
******2.2.8.4.2 Desaminierende Chemikalien
******2.2.8.4.3 Alkylierende Verbindungen
******2.2.8.4.4 Nachweis mutagener Wirkung von Chemikalien mit dem AMES-Test (1975)
*****2.2.8.5 Mutation von Bakterien durch UV-Strahlung
*****2.2.8.6 Reversionen (Rückmutationen)
******2.2.8.6.1 Reversionen durch eine zweite Mutation im selben Gen
******2.2.8.6.2 Reversionen durch eine zweite Mutation in einem anderen Gen
****2.2.9 Replikation von Bakterien-DNA
*****2.2.9.1 Die wichtigsten Replikationsproteine und ihre Besonderheiten
*****2.2.9.2 Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation
*****2.2.9.3 Möglichkeiten der bidirektionalen Replikation
****2.2.10 Restriktions- und Modifikationssysteme (R/M-Systeme) bei Bakterien
*****2.2.10.1 Mögliche Ursachen bei ausbleibender Restriktion der Fremd-DNA in Bakterien
*****2.2.10.2 R/M-Systeme bei ''E''. ''coli''
*****2.2.10.3 Die Typen der Restriktionsenzyme
***2.3 Grundlagen der Gentechnik
****2.3.1 PCR (Polymerase-Kettenreaktion, polymerase chain reaction)
*****2.3.1.1 Anwendung und Durchführung
*****2.3.1.2 Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen
*****2.3.1.3 Amplifikation der gesamten DNA
******2.3.1.3.1 Der genetische Fingerabdruck
****2.3.2 Grundprinzip der Genklonierung
*****2.3.2.1 Bedeutung überstehender Enden
*****2.3.2.2 Restriktionsanalyse mit Hilfe der Agarosegelelektrophorese
******2.3.2.2.1 Theorie zur Gelelektrophorese von DNA
******2.3.2.2.2 Auswertung
*****2.3.2.3 Genklonierung mit ''E''. ''coli''
******2.3.2.3.1 Gewünschte Eigenschaften von Plasmidvektoren
******2.3.2.3.2 Eigenschaften der verwendeten Wirtszellen
******2.3.2.3.3 Vorgehensweise zur Selektion und Identifikation rekombinanter Kolonien
*****2.3.2.4 Klonierung mit pUC-Plasmiden
******2.3.2.4.1 Test auf Lactose-Abbau
******2.3.2.4.2 Prinzip der Koloniefärbung bei Klonierung mit pUC-Plasmiden zur Identifizierung rekombinanter Kolonien
****2.3.3 Tricks in der Gentechnik
*****2.3.3.1 Transformation - Methode zum Einschleusen gentechnisch veränderter DNA in Bakterien
******2.3.3.1.1 Wichtige Faktoren für erfolgreiche Transformation
******2.3.3.1.2 Form der aufgenommenen DNA
******2.3.3.1.3 Transformationsrate bei ''E''. ''coli''
******2.3.3.1.4 Suche nach dem richtigen Klon
*****2.3.3.2 Hybridisierung mit einer Gensonde
******2.3.3.2.1 Prinzip der Hybridisierung
******2.3.3.2.2 Herstellung radioaktiv markierter Gensonden
******2.3.3.2.3 Nichtradioaktive DNA-Markierung (non radioactive labelling)
******2.3.3.2.4 Koloniehybridisierung
******2.3.3.2.5 Plasmidisolierung aus ''E''. ''coli''
*****2.3.3.3 Southern Hybridisierung (blotting, transfer)
*****2.3.3.4 Nachweis von Genen mit Hilfe der PCR
****2.3.4 DNA-Sequenzierung
*****2.3.4.1 Kettenabbruch nach SANGER et al. (1977)
******2.3.4.1.1 Gewinnung von Einzelstrang und Primer
******2.3.4.1.2 Kettenabbruch durch Dideoxy-Nukleotide
*****2.3.4.2 Sequencer
******2.3.4.2.1 Monofluorophores System
******2.3.4.2.2 Multifluorophores System
*****2.3.4.3 Taq-Cycle-Sequenzierung
***2.4 Eukaryonten-Genetik
****2.4.1 Aufbau und Funktion des eukaryontischen Operons
*****2.4.1.1 Aufbau
*****2.4.1.2 Gene
*****2.4.1.3 RNA-Arten und RNA-Polymerasen
*****2.4.1.4 Struktur der eukaryontischen Transkriptionseinheit (auf der DNA)
*****2.4.1.5 Bedeutung der Introns
*****2.4.1.6 mRNA-Reifung (Processing) im Zellkern
*****2.4.1.7 Genregulation der Genaktivität bei Eukaryonten
****2.4.2 Klonierung von Eukaryontengenen in Bakterien
**3.0 Populationsgenetik</text>
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    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="13467" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align: center;"&gt;Das nachfolgende E-Book wurden aus Skripten und Mitschriften mehrerer Vorlesungen der Ausbildungen zum [http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüften Technischen Assistenten f&amp;uuml;r naturkundliche Museen und Forschungsinstitute] am renommierten Forschungs-Institut Senckenberg und zum [http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Staatlich geprüften biologisch-technischen Assistenten] an der Landesgewerbeanstalt Nürnberg (TÜV Rheinland) erstellt und soll im Laufe meines Biologie-Studiums um weitere Kapitel vervollständigt werden. Es erhebt daher keinen Anspruch auf Vollständigkeit oder Richtigkeit, sollte jedoch jedem Interessenten einen guten Einblick in den Umfang der Biologie und die in den (ersten) Studiensemestern vermittelten Themen geben.&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;&lt;big&gt;'''Inhaltsverzeichnis'''&lt;/big&gt;&lt;/p&gt;

*I. Einführung
**[[1.0 Definitionen der Biologie|1.0 Definitionen der Biologie]]
**[[2.0 Aufgabengebiete der Biologie]]
**[[3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books]]

*II. Molekularbiologie
**1.0 Grundlagen
***[[1.1 Materie, Element &amp; subatomare Teilchen]]
***[[1.2 Atommodell]]
***[[1.3 Chemische Bindungen]]
****[[1.3.1 Die Ionenbindung]]
****[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]
*****[[1.3.2.1 Unpolare Atombindung]]
*****[[1.3.2.2 Polare Atombindung]]
*****[[1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte]]
*****[[1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung]]
******[[1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser]]
****[[1.3.3 Koordinative oder dative Bindung]]
*****[[1.3.3.1 Metallkomplexe]]
*****[[1.3.3.2 Chelatkomplexe]]
***[[1.4 Energetische Grundlagen]]
***[[1.5 Chemisches Gleichgewicht]]
***1.6 Säuren und Basen
****[[1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)]]
****[[1.6.2 Der pH-Wert]]
****[[1.6.3 Neutralisation]]
****[[1.6.4 Puffer]]
**[[2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)]]
**3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine
***[[3.1 Allgemeines]]
***[[3.2 Einteilung]]
***[[3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren]]
***3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren
****[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung]]
****[[3.4.2 Stereoisomerie]]
***[[3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren]]
***[[3.6 Peptide]]
***[[3.7 Proteinklassen]]
***[[3.8 Struktur von Proteinen]]
***3.9 Enzyme
****[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen]]
****[[3.9.2 Klassifizierung von Enzymen]]
****[[3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung]]
****[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]
*****[[3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺]]
*****[[3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂]]
*****[[3.9.4.3 Coenzym A (CoA)]]
*****[[3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)]]
*****[[3.9.4.5 Pyridoxalphosphat]]
****[[3.9.5 Enzymkinetik]]
*****[[3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS &amp; MENTEN (1913)]]
*****[[3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER &amp; BURK (1913)]]
***3.10 Reinigung, Charakterisierung &amp; Lagerung von Proteinen
****[[3.10.1 Reinigung]]
*****[[3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie]]
*****[[3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie]]
*****[[3.10.1.3 Affinitätschromatographie]]
****[[3.10.2 Charakterisierung]]
*****3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration
******[[3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)]]
******[[3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm]]
*****3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten
******[[3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)]]
******[[3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)]]
****[[3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung]]
**[[4.0 Kohlenhydrate]]
***[[4.1 Monosaccharide]]
****[[4.1.1 Entstehung von Ringformen]]
****[[4.1.2 Eigenschaften der Monosaccharide]]
****4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide
*****[[4.1.3.1 FEHLINGsche Probe]]
*****[[4.1.3.2 Silberspiegel-Probe]]
****[[4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide]]
****[[4.1.5 Glykoside]]
***[[4.2 Disaccharide]]
****[[4.2.1 Maltose (Malzzucker)]]
****[[4.2.2 Cellobiose]]
****[[4.2.3 Lactose (Milchzucker)]]
****[[4.2.4 Saccharose (Sucrose)]]
***4.3 Polysaccharide
****[[4.3.1 Homopolysaccharide]]
****[[4.3.2 Heteropolysaccharide]]

*III. Cytologie
**[[1.0 Einführung]]
**2.0 Prokaryonten
***[[2.1 Einführung]]
***[[2.2 Zellaufbau]]
****[[2.2.1 Zellhülle (cell envelope)]]
****[[2.2.2 Die bakterielle Zellwand]]
*****[[2.2.2.1 Aufbau des Mureins]]
*****[[2.2.2.2 GRAM-Färbung]]
******[[2.2.2.2.1 Übersicht wichtiger grampositiver und gramnegativer Prokaryonten]]
******[[2.2.2.2.2 Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.3 Antigene gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.4 R- und S-Formen]]
****[[2.2.3 Bakteriengeißeln]]
****[[2.2.4 Pili (Fimbrien)]]
*****[[2.2.4.1 Konjugation bei E. coli und nahe verwandten Enterobakterien]]
*****[[2.2.4.2 Experiment der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)]]
***2.3 Antibiotika
****[[2.3.1 Allgemeines]]
****[[2.3.2 Penicillin]]
*****[[2.3.2.1 Penicillintechnik]]
*****[[2.3.2.2 Halbsynthetische Penicilline]]
****[[2.3.3 Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten]]
*****[[2.3.3.1 Wirkung von Streptomycin und Tetracyclin]]
*****[[2.3.3.2 Wirkung von Chloramphenicol]]
****[[2.3.4 Problematik der Antibiotika-Resistenz]]
**3.0 Eukaryonten
***[[3.1 Einführung]]
***3.2 Zellorganellen und -bestandteile
****[[3.2.1 Zellkern (Nucleus)]]
****[[3.2.2 Endoplasmatisches Reticulum (ER)]]
****[[3.2.3 Mitochondrien]]
****[[3.2.4 GOLGI-Apparat (syn. Dictyosom)]]
****[[3.2.5 Ribosomen]]
****[[3.2.6 Peroxisomen]]
****[[3.2.7 Cytoplasma]]
****[[3.2.8 Cytoskelett]]
****[[3.2.9 Zellmembran]]
****[[3.2.10 Organellen tierischer Zellen]]
*****[[3.2.10.1 Lysosomen]]
*****[[3.2.10.2 Besonderheiten tierischer Zellmembranen]]
****[[3.2.11 Organellen pflanzlicher Zellen]]
*****[[3.2.11.1 Plastiden]]
*****[[3.2.11.2 Vakuolen]]
*****[[3.2.11.3 Zellwand]]
*****[[3.2.11.4 Besonderheiten pflanzlicher Zellmembranen]]
**[[4.0 Prinzipielle Arten des Energiegewinns]]
***[[4.1 Einführung]]
***[[4.2 Energiestoffwechsel bei chemoorganotrophen Organismen]]
****[[4.2.1 Wege der Brenztraubensäurebildung]]
*****[[4.2.1.1 Glykolyse (Fructosediphosphatweg, FDP-Weg)]]
*****[[4.2.1.2 Pentosephosphatweg]]
*****[[4.2.1.3 ENTNER-DOUDOROFF-Weg (Ketosedesoxyphosphogluconsäure-Weg, KDPE-Weg)]]
****[[4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus]]
****[[4.2.3 Endoxidation (aerobe Atmungskette)]]
****[[4.2.4 Gärung]]
***[[4.3 Energiestoffwechsel bei chemolithotrophen Organismen]]
****[[4.3.1 Pflanzlicher Stoffwechsel]]
*****[[4.3.1.1 Besonderheiten des pflanzlichen Kohlenhydrat-Stoffwechsels]]
*****[[4.3.1.2 Lichtreaktion der Photosynthese]]
*****[[4.3.1.3 Lichtunabhängige Reaktion (CALVIN-Zyklus, Dunkelreaktion)]]
*****[[4.3.1.4 Biosynthese von Stärke in den Chloroplasten]]
*****[[4.3.1.5 Der Glyoxylsäurezyklus]]
****[[4.3.2 Nitratatmung (dissimilatorische Nitratreduktion)]]
****[[4.3.3 Sulfatatmung (dissimilatorische Sulfatreduktion)]]
**[[5.0 Zelluläre Transportvorgänge]]
***[[5.1 Einführung]]
***[[5.2 Passiver Transport]]
****[[5.2.1 Diffusion]]
****[[5.2.2 Osmose]]
***[[5.3 Aktiver Transport]]
****[[5.3.1 Aktive Tunnelproteine]]
*****[[5.3.1.1 P-Klasse-Ionenpumpen (P-class)]]
******[[5.3.1.1.1 Na⁺/K⁺-Ionenpumpen (Na⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.2 H⁺/K⁺-Ionenpumpen (H⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.3 Ca²⁺-Ionenpumpen (Ca²⁺-ATPasen)]]
*****[[5.3.1.2 V-Klasse- und F-Klasse-Ionenpumpen (V-class &amp; F-class)]]
*****[[5.3.1.3 ABC-Transporter (ATP-binding cassettes)]]
****[[5.3.2 Gekoppelter Transport]]
***[[5.4 Endo- &amp; Exocytose (Membranfluß)]]
***[[5.5 Signalhypothese]]
**[[6.0 Lebensbedingungen und Kultivationsfaktoren]]
***[[6.1 O₂-Bedingungen]]
***[[6.2 Temperaturbedingungen]]
***[[6.3 pH-Bedingungen]]
***[[6.4 Osmotische Bedingungen]]
***[[6.5 Nährstoffbedingungen]]
**[[7.0 Der Zellzyklus]]
***[[7.1 Mitose]]
***[[7.2 Meiose]]

*IV. Genetik
**1.0 Klassische Genetik (MENDEL-Genetik)
**2.0 Molekulargenetik
***2.1 Aufbau und Struktur der DNA
****2.1.1 Primärstruktur der DNA
****2.1.2 Sekundärstruktur der DNA
****2.1.3 Tertiärstruktur der DNA
****2.1.4 Übergeordnete DNA-Strukturen
***2.2 Grundlagen und Prokaryonten-Genetik
****2.2.1 Ablauf der Vererbung
*****2.2.1.1 Übersicht
*****2.2.1.2 Transkription der DNA
*****2.2.1.3 Regulation der Genaktivität bei Bakterien
******2.2.1.3.1 Negative Kontrolle am Beispiel des lac-Operons von ''E''. ''coli''
****2.2.2 Der genetische Code
****2.2.3 Unterschiede zwischen DNA und RNA
****2.2.4 Die wichtigsten RNA-Sorten der Zelle
****2.2.5 Die Proteinbiosynthese (Translation)
*****2.2.5.1 Allgemeines
*****2.2.5.2 Initiation (Start) Der Proteinsynthese
******2.2.5.2.1 Aufbau der Ribosomenbindestelle
******2.2.5.2.2 Die Start-Aminosäure Methionin
*****2.2.5.3 Elongation (Kettenverlängerung)
*****2.2.5.4 Termination
*****2.2.5.5 Posttranslationale Modifikationen
****2.2.6 Wobble im genetischen Code
****2.2.7 Regulierung der Genexpression bei Bakterien
*****2.2.7.1 Regulation der Promotorstärke
*****2.2.7.2 Regulation über den σ-Faktor
*****2.2.7.3 Regulation des lac-Operons über den Operator
****2.2.8 Mutationen bei Bakterien
*****2.2.8.1 Auswirkung von Mutationen
*****2.2.8.2 Mutationsarten
*****2.2.8.3 Mögliche Ursachen für Basenaustauschmutationen
******2.2.8.3.1 Tautomere Basen
******2.2.8.3.2 Spontane Desaminierungen
******2.2.8.3.3 Depurinierung und Depyrimidierung
*****2.2.8.4 Auslösung von Mutationen durch Chemikalien
******2.2.8.4.1 Basenanaloge Verbindungen
******2.2.8.4.2 Desaminierende Chemikalien
******2.2.8.4.3 Alkylierende Verbindungen
******2.2.8.4.4 Nachweis mutagener Wirkung von Chemikalien mit dem AMES-Test (1975)
*****2.2.8.5 Mutation von Bakterien durch UV-Strahlung
*****2.2.8.6 Reversionen (Rückmutationen)
******2.2.8.6.1 Reversionen durch eine zweite Mutation im selben Gen
******2.2.8.6.2 Reversionen durch eine zweite Mutation in einem anderen Gen
****2.2.9 Replikation von Bakterien-DNA
*****2.2.9.1 Die wichtigsten Replikationsproteine und ihre Besonderheiten
*****2.2.9.2 Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation
*****2.2.9.3 Möglichkeiten der bidirektionalen Replikation
****2.2.10 Restriktions- und Modifikationssysteme (R/M-Systeme) bei Bakterien
*****2.2.10.1 Mögliche Ursachen bei ausbleibender Restriktion der Fremd-DNA in Bakterien
*****2.2.10.2 R/M-Systeme bei ''E''. ''coli''
*****2.2.10.3 Die Typen der Restriktionsenzyme
***2.3 Grundlagen der Gentechnik
****2.3.1 PCR (Polymerase-Kettenreaktion, polymerase chain reaction)
*****2.3.1.1 Anwendung und Durchführung
*****2.3.1.2 Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen
*****2.3.1.3 Amplifikation der gesamten DNA
******2.3.1.3.1 Der genetische Fingerabdruck
****2.3.2 Grundprinzip der Genklonierung
*****2.3.2.1 Bedeutung überstehender Enden
*****2.3.2.2 Restriktionsanalyse mit Hilfe der Agarosegelelektrophorese
******2.3.2.2.1 Theorie zur Gelelektrophorese von DNA
******2.3.2.2.2 Auswertung
*****2.3.2.3 Genklonierung mit ''E''. ''coli''
******2.3.2.3.1 Gewünschte Eigenschaften von Plasmidvektoren
******2.3.2.3.2 Eigenschaften der verwendeten Wirtszellen
******2.3.2.3.3 Vorgehensweise zur Selektion und Identifikation rekombinanter Kolonien
*****2.3.2.4 Klonierung mit pUC-Plasmiden
******2.3.2.4.1 Test auf Lactose-Abbau
******2.3.2.4.2 Prinzip der Koloniefärbung bei Klonierung mit pUC-Plasmiden zur Identifizierung rekombinanter Kolonien
****2.3.3 Tricks in der Gentechnik
*****2.3.3.1 Transformation - Methode zum Einschleusen gentechnisch veränderter DNA in Bakterien
******2.3.3.1.1 Wichtige Faktoren für erfolgreiche Transformation
******2.3.3.1.2 Form der aufgenommenen DNA
******2.3.3.1.3 Transformationsrate bei ''E''. ''coli''
******2.3.3.1.4 Suche nach dem richtigen Klon
*****2.3.3.2 Hybridisierung mit einer Gensonde
******2.3.3.2.1 Prinzip der Hybridisierung
******2.3.3.2.2 Herstellung radioaktiv markierter Gensonden
******2.3.3.2.3 Nichtradioaktive DNA-Markierung (non radioactive labelling)
******2.3.3.2.4 Koloniehybridisierung
******2.3.3.2.5 Plasmidisolierung aus ''E''. ''coli''
*****2.3.3.3 Southern Hybridisierung (blotting, transfer)
*****2.3.3.4 Nachweis von Genen mit Hilfe der PCR
****2.3.4 DNA-Sequenzierung
*****2.3.4.1 Kettenabbruch nach SANGER et al. (1977)
******2.3.4.1.1 Gewinnung von Einzelstrang und Primer
******2.3.4.1.2 Kettenabbruch durch Dideoxy-Nukleotide
*****2.3.4.2 Sequencer
******2.3.4.2.1 Monofluorophores System
******2.3.4.2.2 Multifluorophores System
*****2.3.4.3 Taq-Cycle-Sequenzierung
***2.4 Eukaryonten-Genetik
****2.4.1 Aufbau und Funktion des eukaryontischen Operons
*****2.4.1.1 Aufbau
*****2.4.1.2 Gene
*****2.4.1.3 RNA-Arten und RNA-Polymerasen
*****2.4.1.4 Struktur der eukaryontischen Transkriptionseinheit (auf der DNA)
*****2.4.1.5 Bedeutung der Introns
*****2.4.1.6 mRNA-Reifung (Processing) im Zellkern
*****2.4.1.7 Genregulation der Genaktivität bei Eukaryonten
****2.4.2 Klonierung von Eukaryontengenen in Bakterien
**3.0 Populationsgenetik</text>
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&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;&lt;big&gt;'''Inhaltsverzeichnis'''&lt;/big&gt;&lt;/p&gt;

*I. Einführung
**[[1.0 Definitionen der Biologie|1.0 Definitionen der Biologie]]
**[[2.0 Aufgabengebiete der Biologie]]
**[[3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books]]

*II. Molekularbiologie
**1.0 Grundlagen
***[[1.1 Materie, Element &amp; subatomare Teilchen]]
***[[1.2 Atommodell]]
***[[1.3 Chemische Bindungen]]
****[[1.3.1 Die Ionenbindung]]
****[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]
*****[[1.3.2.1 Unpolare Atombindung]]
*****[[1.3.2.2 Polare Atombindung]]
*****[[1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte]]
*****[[1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung]]
******[[1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser]]
****[[1.3.3 Koordinative oder dative Bindung]]
*****[[1.3.3.1 Metallkomplexe]]
*****[[1.3.3.2 Chelatkomplexe]]
***[[1.4 Energetische Grundlagen]]
***[[1.5 Chemisches Gleichgewicht]]
***1.6 Säuren und Basen
****[[1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)]]
****[[1.6.2 Der pH-Wert]]
****[[1.6.3 Neutralisation]]
****[[1.6.4 Puffer]]
**[[2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)]]
**3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine
***[[3.1 Allgemeines]]
***[[3.2 Einteilung]]
***[[3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren]]
***3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren
****[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung]]
****[[3.4.2 Stereoisomerie]]
***[[3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren]]
***[[3.6 Peptide]]
***[[3.7 Proteinklassen]]
***[[3.8 Struktur von Proteinen]]
***3.9 Enzyme
****[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen]]
****[[3.9.2 Klassifizierung von Enzymen]]
****[[3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung]]
****[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]
*****[[3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺]]
*****[[3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂]]
*****[[3.9.4.3 Coenzym A (CoA)]]
*****[[3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)]]
*****[[3.9.4.5 Pyridoxalphosphat]]
****[[3.9.5 Enzymkinetik]]
*****[[3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS &amp; MENTEN (1913)]]
*****[[3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER &amp; BURK (1913)]]
***3.10 Reinigung, Charakterisierung &amp; Lagerung von Proteinen
****[[3.10.1 Reinigung]]
*****[[3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie]]
*****[[3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie]]
*****[[3.10.1.3 Affinitätschromatographie]]
****[[3.10.2 Charakterisierung]]
*****3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration
******[[3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)]]
******[[3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm]]
*****3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten
******[[3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)]]
******[[3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)]]
****[[3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung]]
**[[4.0 Kohlenhydrate]]
***[[4.1 Monosaccharide]]
****[[4.1.1 Entstehung von Ringformen]]
****[[4.1.2 Eigenschaften der Monosaccharide]]
****4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide
*****[[4.1.3.1 FEHLINGsche Probe]]
*****[[4.1.3.2 Silberspiegel-Probe]]
****[[4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide]]
****[[4.1.5 Glykoside]]
***4.2 Disaccharide
****[[4.2.1 Maltose (Malzzucker)]]
****[[4.2.2 Cellobiose]]
****[[4.2.3 Lactose (Milchzucker)]]
****[[4.2.4 Saccharose (Sucrose)]]
***4.3 Polysaccharide
****[[4.3.1 Homopolysaccharide]]
****[[4.3.2 Heteropolysaccharide]]

*III. Cytologie
**[[1.0 Einführung]]
**2.0 Prokaryonten
***[[2.1 Einführung]]
***[[2.2 Zellaufbau]]
****[[2.2.1 Zellhülle (cell envelope)]]
****[[2.2.2 Die bakterielle Zellwand]]
*****[[2.2.2.1 Aufbau des Mureins]]
*****[[2.2.2.2 GRAM-Färbung]]
******[[2.2.2.2.1 Übersicht wichtiger grampositiver und gramnegativer Prokaryonten]]
******[[2.2.2.2.2 Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.3 Antigene gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.4 R- und S-Formen]]
****[[2.2.3 Bakteriengeißeln]]
****[[2.2.4 Pili (Fimbrien)]]
*****[[2.2.4.1 Konjugation bei E. coli und nahe verwandten Enterobakterien]]
*****[[2.2.4.2 Experiment der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)]]
***2.3 Antibiotika
****[[2.3.1 Allgemeines]]
****[[2.3.2 Penicillin]]
*****[[2.3.2.1 Penicillintechnik]]
*****[[2.3.2.2 Halbsynthetische Penicilline]]
****[[2.3.3 Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten]]
*****[[2.3.3.1 Wirkung von Streptomycin und Tetracyclin]]
*****[[2.3.3.2 Wirkung von Chloramphenicol]]
****[[2.3.4 Problematik der Antibiotika-Resistenz]]
**3.0 Eukaryonten
***[[3.1 Einführung]]
***3.2 Zellorganellen und -bestandteile
****[[3.2.1 Zellkern (Nucleus)]]
****[[3.2.2 Endoplasmatisches Reticulum (ER)]]
****[[3.2.3 Mitochondrien]]
****[[3.2.4 GOLGI-Apparat (syn. Dictyosom)]]
****[[3.2.5 Ribosomen]]
****[[3.2.6 Peroxisomen]]
****[[3.2.7 Cytoplasma]]
****[[3.2.8 Cytoskelett]]
****[[3.2.9 Zellmembran]]
****[[3.2.10 Organellen tierischer Zellen]]
*****[[3.2.10.1 Lysosomen]]
*****[[3.2.10.2 Besonderheiten tierischer Zellmembranen]]
****[[3.2.11 Organellen pflanzlicher Zellen]]
*****[[3.2.11.1 Plastiden]]
*****[[3.2.11.2 Vakuolen]]
*****[[3.2.11.3 Zellwand]]
*****[[3.2.11.4 Besonderheiten pflanzlicher Zellmembranen]]
**[[4.0 Prinzipielle Arten des Energiegewinns]]
***[[4.1 Einführung]]
***[[4.2 Energiestoffwechsel bei chemoorganotrophen Organismen]]
****[[4.2.1 Wege der Brenztraubensäurebildung]]
*****[[4.2.1.1 Glykolyse (Fructosediphosphatweg, FDP-Weg)]]
*****[[4.2.1.2 Pentosephosphatweg]]
*****[[4.2.1.3 ENTNER-DOUDOROFF-Weg (Ketosedesoxyphosphogluconsäure-Weg, KDPE-Weg)]]
****[[4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus]]
****[[4.2.3 Endoxidation (aerobe Atmungskette)]]
****[[4.2.4 Gärung]]
***[[4.3 Energiestoffwechsel bei chemolithotrophen Organismen]]
****[[4.3.1 Pflanzlicher Stoffwechsel]]
*****[[4.3.1.1 Besonderheiten des pflanzlichen Kohlenhydrat-Stoffwechsels]]
*****[[4.3.1.2 Lichtreaktion der Photosynthese]]
*****[[4.3.1.3 Lichtunabhängige Reaktion (CALVIN-Zyklus, Dunkelreaktion)]]
*****[[4.3.1.4 Biosynthese von Stärke in den Chloroplasten]]
*****[[4.3.1.5 Der Glyoxylsäurezyklus]]
****[[4.3.2 Nitratatmung (dissimilatorische Nitratreduktion)]]
****[[4.3.3 Sulfatatmung (dissimilatorische Sulfatreduktion)]]
**[[5.0 Zelluläre Transportvorgänge]]
***[[5.1 Einführung]]
***[[5.2 Passiver Transport]]
****[[5.2.1 Diffusion]]
****[[5.2.2 Osmose]]
***[[5.3 Aktiver Transport]]
****[[5.3.1 Aktive Tunnelproteine]]
*****[[5.3.1.1 P-Klasse-Ionenpumpen (P-class)]]
******[[5.3.1.1.1 Na⁺/K⁺-Ionenpumpen (Na⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.2 H⁺/K⁺-Ionenpumpen (H⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.3 Ca²⁺-Ionenpumpen (Ca²⁺-ATPasen)]]
*****[[5.3.1.2 V-Klasse- und F-Klasse-Ionenpumpen (V-class &amp; F-class)]]
*****[[5.3.1.3 ABC-Transporter (ATP-binding cassettes)]]
****[[5.3.2 Gekoppelter Transport]]
***[[5.4 Endo- &amp; Exocytose (Membranfluß)]]
***[[5.5 Signalhypothese]]
**[[6.0 Lebensbedingungen und Kultivationsfaktoren]]
***[[6.1 O₂-Bedingungen]]
***[[6.2 Temperaturbedingungen]]
***[[6.3 pH-Bedingungen]]
***[[6.4 Osmotische Bedingungen]]
***[[6.5 Nährstoffbedingungen]]
**[[7.0 Der Zellzyklus]]
***[[7.1 Mitose]]
***[[7.2 Meiose]]

*IV. Genetik
**1.0 Klassische Genetik (MENDEL-Genetik)
**2.0 Molekulargenetik
***2.1 Aufbau und Struktur der DNA
****2.1.1 Primärstruktur der DNA
****2.1.2 Sekundärstruktur der DNA
****2.1.3 Tertiärstruktur der DNA
****2.1.4 Übergeordnete DNA-Strukturen
***2.2 Grundlagen und Prokaryonten-Genetik
****2.2.1 Ablauf der Vererbung
*****2.2.1.1 Übersicht
*****2.2.1.2 Transkription der DNA
*****2.2.1.3 Regulation der Genaktivität bei Bakterien
******2.2.1.3.1 Negative Kontrolle am Beispiel des lac-Operons von ''E''. ''coli''
****2.2.2 Der genetische Code
****2.2.3 Unterschiede zwischen DNA und RNA
****2.2.4 Die wichtigsten RNA-Sorten der Zelle
****2.2.5 Die Proteinbiosynthese (Translation)
*****2.2.5.1 Allgemeines
*****2.2.5.2 Initiation (Start) Der Proteinsynthese
******2.2.5.2.1 Aufbau der Ribosomenbindestelle
******2.2.5.2.2 Die Start-Aminosäure Methionin
*****2.2.5.3 Elongation (Kettenverlängerung)
*****2.2.5.4 Termination
*****2.2.5.5 Posttranslationale Modifikationen
****2.2.6 Wobble im genetischen Code
****2.2.7 Regulierung der Genexpression bei Bakterien
*****2.2.7.1 Regulation der Promotorstärke
*****2.2.7.2 Regulation über den σ-Faktor
*****2.2.7.3 Regulation des lac-Operons über den Operator
****2.2.8 Mutationen bei Bakterien
*****2.2.8.1 Auswirkung von Mutationen
*****2.2.8.2 Mutationsarten
*****2.2.8.3 Mögliche Ursachen für Basenaustauschmutationen
******2.2.8.3.1 Tautomere Basen
******2.2.8.3.2 Spontane Desaminierungen
******2.2.8.3.3 Depurinierung und Depyrimidierung
*****2.2.8.4 Auslösung von Mutationen durch Chemikalien
******2.2.8.4.1 Basenanaloge Verbindungen
******2.2.8.4.2 Desaminierende Chemikalien
******2.2.8.4.3 Alkylierende Verbindungen
******2.2.8.4.4 Nachweis mutagener Wirkung von Chemikalien mit dem AMES-Test (1975)
*****2.2.8.5 Mutation von Bakterien durch UV-Strahlung
*****2.2.8.6 Reversionen (Rückmutationen)
******2.2.8.6.1 Reversionen durch eine zweite Mutation im selben Gen
******2.2.8.6.2 Reversionen durch eine zweite Mutation in einem anderen Gen
****2.2.9 Replikation von Bakterien-DNA
*****2.2.9.1 Die wichtigsten Replikationsproteine und ihre Besonderheiten
*****2.2.9.2 Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation
*****2.2.9.3 Möglichkeiten der bidirektionalen Replikation
****2.2.10 Restriktions- und Modifikationssysteme (R/M-Systeme) bei Bakterien
*****2.2.10.1 Mögliche Ursachen bei ausbleibender Restriktion der Fremd-DNA in Bakterien
*****2.2.10.2 R/M-Systeme bei ''E''. ''coli''
*****2.2.10.3 Die Typen der Restriktionsenzyme
***2.3 Grundlagen der Gentechnik
****2.3.1 PCR (Polymerase-Kettenreaktion, polymerase chain reaction)
*****2.3.1.1 Anwendung und Durchführung
*****2.3.1.2 Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen
*****2.3.1.3 Amplifikation der gesamten DNA
******2.3.1.3.1 Der genetische Fingerabdruck
****2.3.2 Grundprinzip der Genklonierung
*****2.3.2.1 Bedeutung überstehender Enden
*****2.3.2.2 Restriktionsanalyse mit Hilfe der Agarosegelelektrophorese
******2.3.2.2.1 Theorie zur Gelelektrophorese von DNA
******2.3.2.2.2 Auswertung
*****2.3.2.3 Genklonierung mit ''E''. ''coli''
******2.3.2.3.1 Gewünschte Eigenschaften von Plasmidvektoren
******2.3.2.3.2 Eigenschaften der verwendeten Wirtszellen
******2.3.2.3.3 Vorgehensweise zur Selektion und Identifikation rekombinanter Kolonien
*****2.3.2.4 Klonierung mit pUC-Plasmiden
******2.3.2.4.1 Test auf Lactose-Abbau
******2.3.2.4.2 Prinzip der Koloniefärbung bei Klonierung mit pUC-Plasmiden zur Identifizierung rekombinanter Kolonien
****2.3.3 Tricks in der Gentechnik
*****2.3.3.1 Transformation - Methode zum Einschleusen gentechnisch veränderter DNA in Bakterien
******2.3.3.1.1 Wichtige Faktoren für erfolgreiche Transformation
******2.3.3.1.2 Form der aufgenommenen DNA
******2.3.3.1.3 Transformationsrate bei ''E''. ''coli''
******2.3.3.1.4 Suche nach dem richtigen Klon
*****2.3.3.2 Hybridisierung mit einer Gensonde
******2.3.3.2.1 Prinzip der Hybridisierung
******2.3.3.2.2 Herstellung radioaktiv markierter Gensonden
******2.3.3.2.3 Nichtradioaktive DNA-Markierung (non radioactive labelling)
******2.3.3.2.4 Koloniehybridisierung
******2.3.3.2.5 Plasmidisolierung aus ''E''. ''coli''
*****2.3.3.3 Southern Hybridisierung (blotting, transfer)
*****2.3.3.4 Nachweis von Genen mit Hilfe der PCR
****2.3.4 DNA-Sequenzierung
*****2.3.4.1 Kettenabbruch nach SANGER et al. (1977)
******2.3.4.1.1 Gewinnung von Einzelstrang und Primer
******2.3.4.1.2 Kettenabbruch durch Dideoxy-Nukleotide
*****2.3.4.2 Sequencer
******2.3.4.2.1 Monofluorophores System
******2.3.4.2.2 Multifluorophores System
*****2.3.4.3 Taq-Cycle-Sequenzierung
***2.4 Eukaryonten-Genetik
****2.4.1 Aufbau und Funktion des eukaryontischen Operons
*****2.4.1.1 Aufbau
*****2.4.1.2 Gene
*****2.4.1.3 RNA-Arten und RNA-Polymerasen
*****2.4.1.4 Struktur der eukaryontischen Transkriptionseinheit (auf der DNA)
*****2.4.1.5 Bedeutung der Introns
*****2.4.1.6 mRNA-Reifung (Processing) im Zellkern
*****2.4.1.7 Genregulation der Genaktivität bei Eukaryonten
****2.4.2 Klonierung von Eukaryontengenen in Bakterien
**3.0 Populationsgenetik</text>
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  <title>4.1.2 Eigenschaften der Monosaccharide</title>
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    <contributor>
      <username>Webmaster</username>
      <id>1</id>
    </contributor>
    <model>wikitext</model>
    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="1195" xml:space="preserve">Viele Monosaccharide sind in alkalischer Lösung starke Reduktionsmittel. Dadurch werden sie oxidiert. Dabei wird das H-Atom der Aldehydgruppe durch eine Hydroxylgruppe ersetzt, so daß –COOH entsteht. Nichtreduzierende Monosaccharide sind beispielsweise die sog. '''Zuckeralkohole''', die bei der Reduktion der Keto- oder Aldehydgruppe (in Kettenform) entstehen.

Monosaccharide ab 5 C-Atomen liegen überwiegend in der Ringform vor. Wenn die Kettenform (mit Aldehydgruppe) aus dem Gleichgewicht entfernt wird, muß sie immer wieder nachgebildet werden. Auch Aldosen in Ringform wirken stark reduzierend. Hier kann kein H-Atom durch eine OH-Gruppe ersetzt werden. Im Basischen kann es aber in der Kettenform zu einer sog. '''Epimerisierung''' kommen, bei der ein Gleichgewicht aus unterschiedlichen Zuckern aufgebaut wird:
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Epimerisierung verschiedener Zucker.jpg]]&lt;/div&gt;
Ab 5 C-Atomen liegen auch Ketosen überwiegend in Ringform vor. Im Gleichgewicht liegt auch immer etwas Kettenform mit Ketogruppe und damit (durch Epimerisierung) auch etwas Kettenform mit Aldehydgruppe vor. Bei der Oxidation zur Carboxylgruppe kommt es ebenfalls zu Gleichgewichtsverschiebungen.</text>
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  <title>Datei:Epimerisierung verschiedener Zucker.jpg</title>
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    <comment>Epimerisierung verschiedener Zucker</comment>
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    <text bytes="35" xml:space="preserve">Epimerisierung verschiedener Zucker</text>
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  <title>4.1.3.1 FEHLINGsche Probe</title>
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    <model>wikitext</model>
    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="1092" xml:space="preserve">Die sog. Fehlingsche Probe (nach H. FEHLING 1849) wird zum Nachweis reduzierender Zucker verwendet. Ihr liegt die sog. FEHLINGsche Lösung zugrunde, die aus zwei Gemischen besteht:
*Fehling I:
:::Kupfer(II)sulfat (enthält Cu&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt;-Ionen)
*Fehling II:
:::Lösung von Kalium-Natrium-Tartrat 
:::&lt;div align=center&gt;[[Bild:Kalium-Natrium-Tartrat.jpg]]&lt;/div&gt;
:::in verdünnter Natronlauge (NaOH)
Dabei binden die Tartrat-Ionen die Cu&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt; in einem Komplex, so daß sie im Alkalischen nicht als Cu(OH)&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; ausfallen können:
&lt;div align=center&gt;Cu&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt;-Tartrat-Komplex   Cu&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt; + Tartrat-Ionen&lt;/div&gt;
Liegt nun ein reduzierender Zucker vor, werden die Cu&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt; zu Cu&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;-Ionen reduziert, die als rotbrauner Niederschlag (Cu&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O) ausfallen:
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Nachweisreaktion der Fehlingschen Probe.jpg]]&lt;/div&gt;
Hierdurch werden die freien Cu2+ aus dem Gleichgewicht entfernt, wodurch neue Cu&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt; nachgebildet werden und sich allmählich nahezu alle Cu&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt;-Ionen in einen rotbraunen Niederschlag umgewandelt haben.</text>
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      <username>Webmaster</username>
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    </contributor>
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    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="1122" xml:space="preserve">Die sog. Fehlingsche Probe (nach H. FEHLING 1849) wird zum Nachweis reduzierender Zucker verwendet. Ihr liegt die sog. FEHLINGsche Lösung zugrunde, die aus zwei Gemischen besteht:
*Fehling I:
:::Kupfer(II)sulfat (enthält Cu&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt;-Ionen)
*Fehling II:
:::Lösung von Kalium-Natrium-Tartrat 
:::&lt;div align=center&gt;[[Bild:Kalium-Natrium-Tartrat.jpg]]&lt;/div&gt;
:::in verdünnter Natronlauge (NaOH)
Dabei binden die Tartrat-Ionen die Cu&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt; in einem Komplex, so daß sie im Alkalischen nicht als Cu(OH)&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; ausfallen können:
&lt;div align=center&gt;Cu&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt;-Tartrat-Komplex [[Bild:Gleichgewicht link.jpg]] Cu&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt; + Tartrat-Ionen&lt;/div&gt;
Liegt nun ein reduzierender Zucker vor, werden die Cu&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt; zu Cu&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;-Ionen reduziert, die als rotbrauner Niederschlag (Cu&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O) ausfallen:
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Nachweisreaktion der Fehlingschen Probe.jpg]]&lt;/div&gt;
Hierdurch werden die freien Cu2+ aus dem Gleichgewicht entfernt, wodurch neue Cu&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt; nachgebildet werden und sich allmählich nahezu alle Cu&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt;-Ionen in einen rotbraunen Niederschlag umgewandelt haben.</text>
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    <text bytes="1133" xml:space="preserve">Die sog. Fehlingsche Probe (nach H. FEHLING 1849) wird zum Nachweis reduzierender Zucker verwendet. Ihr liegt die sog. FEHLINGsche Lösung zugrunde, die aus zwei Gemischen besteht:
*Fehling I:
:::Kupfer(II)sulfat (enthält Cu&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt;-Ionen)
*Fehling II:
:::Lösung von Kalium-Natrium-Tartrat 
:::&lt;div align=center&gt;[[Bild:Kalium-Natrium-Tartrat.jpg]]&lt;/div&gt;
:::in verdünnter Natronlauge (NaOH)
Dabei binden die Tartrat-Ionen die Cu&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt; in einem Komplex, so daß sie im Alkalischen nicht als Cu(OH)&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; ausfallen können:
&lt;div align=center&gt;Cu&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt;-Tartrat-Komplex [[Bild:Gleichgewicht link.jpg]] Cu&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt; + Tartrat-Ionen&lt;/div&gt;
Liegt nun ein reduzierender Zucker vor, werden die Cu&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt; zu Cu&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;-Ionen reduziert, die als rotbrauner Niederschlag (Cu&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O) ausfallen:
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Nachweisreaktion der Fehlingschen Probe.jpg]]&lt;/div&gt;
Hierdurch werden die freien Cu&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt; aus dem Gleichgewicht entfernt, wodurch neue Cu&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt; nachgebildet werden und sich allmählich nahezu alle Cu&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt;-Ionen in einen rotbraunen Niederschlag umgewandelt haben.</text>
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    <text bytes="1163" xml:space="preserve">Die sog. '''Fehlingsche Probe''' (nach H. FEHLING 1849) wird zum Nachweis reduzierender Zucker verwendet. Ihr liegt die sog. FEHLINGsche Lösung zugrunde, die aus zwei Gemischen besteht:
*Fehling I:
:::'''Kupfer(II)sulfat''' (enthält Cu&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt;-Ionen)
*Fehling II:
:::Lösung von '''Kalium-Natrium-Tartrat''' 
:::&lt;div align=center&gt;[[Bild:Kalium-Natrium-Tartrat.jpg]]&lt;/div&gt;
:::in '''verdünnter Natronlauge''' ('''NaOH''')
Dabei binden die Tartrat-Ionen die Cu&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt; in einem Komplex, so daß sie im Alkalischen nicht als Cu(OH)&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; ausfallen können:
&lt;div align=center&gt;Cu&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt;-Tartrat-Komplex [[Bild:Gleichgewicht link.jpg]] Cu&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt; + Tartrat-Ionen&lt;/div&gt;
Liegt nun ein reduzierender Zucker vor, werden die Cu&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt; zu Cu&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;-Ionen reduziert, die als rotbrauner Niederschlag (Cu&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O) ausfallen:
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Nachweisreaktion der Fehlingschen Probe.jpg]]&lt;/div&gt;
Hierdurch werden die freien Cu&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt; aus dem Gleichgewicht entfernt, wodurch neue Cu&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt; nachgebildet werden und sich allmählich nahezu alle Cu&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt;-Ionen in einen rotbraunen Niederschlag umgewandelt haben.</text>
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    <comment>Strukturformel Kalium-Natrium-Tartrat</comment>
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    <text bytes="37" xml:space="preserve">Strukturformel Kalium-Natrium-Tartrat</text>
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    <comment>Nachweisreaktion der Fehlingschen Probe: Aldehyd + 2Cu^2+ + 4OH^- -&gt; Carbonsäure + Cu_2O (fällt aus) + 2H_2O</comment>
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    <text bytes="110" xml:space="preserve">Nachweisreaktion der Fehlingschen Probe: Aldehyd + 2Cu^2+ + 4OH^- -&gt; Carbonsäure + Cu_2O (fällt aus) + 2H_2O</text>
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  <title>4.1.3.2 Silberspiegel-Probe</title>
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    <text bytes="756" xml:space="preserve">Die '''Silberspiegel-Probe''' (syn. '''TOLLENS-Probe''', nach dem Erfinder BERNHARD TOLLENS) funktioniert nach einem ähnlichen Prinzip wie der Nachweis mittels '''FEHLINGscher Lösung'''. Als Reaktionslösung wird AgNO&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt; in einer ammoniakalischen Lösung verwendet (Ag&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;-Ionen im Komplex mit NH&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt; verbunden). Durch Komplexbildung wird das Ausfallen von AgOH im Alkalischen verhindert. Statt dessen erfolgt eine Reduktion der Ag&lt;sub&gt;+&lt;/sub&gt;-Ionen zu Silber (Ag), das durch den reduzierenden Zucker ausfällt. Solche reduzierende Zucker sind alle Aldosen oder Ketosen, da im Gleichgewicht immer etwas Kettenform mit einer Aldehydgruppe vorliegt. Nichtreduzierende Zucker stellen z. B. Zuckeralkohole wie Mannit oder Sorbit dar.</text>
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    <text bytes="756" xml:space="preserve">Die '''Silberspiegel-Probe''' (syn. '''TOLLENS-Probe''', nach dem Erfinder BERNHARD TOLLENS) funktioniert nach einem ähnlichen Prinzip wie der Nachweis mittels '''FEHLINGscher Lösung'''. Als Reaktionslösung wird AgNO&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt; in einer ammoniakalischen Lösung verwendet (Ag&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;-Ionen im Komplex mit NH&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt; verbunden). Durch Komplexbildung wird das Ausfallen von AgOH im Alkalischen verhindert. Statt dessen erfolgt eine Reduktion der Ag&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;-Ionen zu Silber (Ag), das durch den reduzierenden Zucker ausfällt. Solche reduzierende Zucker sind alle Aldosen oder Ketosen, da im Gleichgewicht immer etwas Kettenform mit einer Aldehydgruppe vorliegt. Nichtreduzierende Zucker stellen z. B. Zuckeralkohole wie Mannit oder Sorbit dar.</text>
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  <title>4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide</title>
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    <text bytes="2663" xml:space="preserve">Biologisch (v. a. im Stoffwechsel und in der Physiologie) wichtige Derivate der Monosaccharide werden im Folgenden aufgeführt:
*Zuckerphosphate:
:*Glucose-6-phosphat
-	Glucose-1,6-diphosphat
-	Fructose-6-phosphat
-	Fructose-1,6-diphosphat
-	Ribulose-5-phosphat
-	Ribulose-1,5-diphosphat
-	Erythrose-4-phosphat
-	Sedoheptulose-7-phosphat
Sie werden v. a. infolge der Brenztraubensäuresynthese (z. B. während der Glycolyse, beim Pentosephosphatweg, etc.), beim Glucoseaufbau und während des CALVIN-Zyklus (bei der Photosynthese) gebildet. Die Phosphatreste stammen dabei aus der ATP-Spaltung:
Zucker + ATP  Zuckerphosphat + ADP
•	Desoxyzucker:
Desoxyzucker sind v. a. als Desoxyribose Bestandteil von DNA-Nukleotiden. Der Unterschied zur Ribose ist die am C2-Atom gebundene OH-Gruppe bei Ribose.
•	Aminozucker:
Ein wichtiger Aminozucker ist N-Acetylglucosamin (GlcNAc), das aus Glucosamin und Essigsäure entsteht:
 
GlcNAc ist der Grundbaustein des Chitins, dem Hauptbestandteil der Zellwand der Pilze, des Insekten- und Krebstierpanzers. Ein weiterer wichtiger Aminozucker ist N-Acetylmuraminsäure (MurNAc), das durch Reaktion von GlcNAc mit Milchsäure entsteht:
 
GlcNAc und MurNAc bilden zusammen den Hauptbestandteil des Mureins in der bakteriellen Zellwand.
•	Zuckersäuren:
Größere biologische Bedeutung kommt v. a. drei Zuckersäuren zu:
-	D-Glucuronsäure:
Unpolare Stoffe, die von außen in einen (Säugetier-)Körper gelangen, werden bei der Biotransformation in der Leber in zwei Phasen in gut wasserlösliche, schnell über die Nieren ausscheidbare Stoffe umgewandelt: Dabei wird dem entsprechenden Stoff in einer ersten Phase eine reaktive (polare) Gruppe durch Oxidation angehängt. In der zweiten Phase koppelt der eingedrungene Stoff meist an Glucuronsäure an und wird dadurch noch wasserlöslicher und kann daher als Glucuronid ausgeschieden werden. Des Weiteren bildet D-Glucuronsäure auch einen Baustein einiger tierischer und pflanzlicher Polysaccharide, z. B. von Xylanen.
-	D-Galacturonsäure:
D-Galacturonsäure ist Bestandteil des Polysaccharids Pektin, welchem in pflanzlichen Zellen festigende und wasserregulierende Funktionen zukommt.
-	L-Ascorbinsäure (Vitamin C):
L-Ascorbinsäure kann durch Abgabe von H-Atomen in die dehydrierte Form übergehen und stellt daher ein wichtiges Redoxsystem im Körper dar und dient z. B. als Zusatzstoff in Lebensmitteln (kann O2 abfangen und hemmt daher die Vermehrung aerober  Keime). Außerdem ist Vitamin C krebshemmend, da es giftige Nebenprodukte des O2 abfängt, die cancerogen wirken können. L-Ascorbinsäure unterstützt die Immunabwehr sowie die Bildung von Bindegewebe.</text>
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    <text bytes="2829" xml:space="preserve">Biologisch (v. a. im Stoffwechsel und in der Physiologie) wichtige Derivate der Monosaccharide werden im Folgenden aufgeführt:
*Zuckerphosphate:
:*Glucose-6-phosphat
:*Glucose-1,6-diphosphat
:*Fructose-6-phosphat
:*Fructose-1,6-diphosphat
:*Ribulose-5-phosphat
:*Ribulose-1,5-diphosphat
:*Erythrose-4-phosphat
:*Sedoheptulose-7-phosphat
:::Sie werden v. a. infolge der Brenztraubensäuresynthese (z. B. während der Glycolyse, beim Pentosephosphatweg, etc.), beim Glucoseaufbau und während des CALVIN-Zyklus (bei der Photosynthese) gebildet. Die Phosphatreste stammen dabei aus der ATP-Spaltung:
:::Zucker + ATP → Zuckerphosphat + ADP
*Desoxyzucker:
:::Desoxyzucker sind v. a. als Desoxyribose Bestandteil von DNA-Nukleotiden. Der Unterschied zur Ribose ist die am C&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Atom gebundene OH-Gruppe bei Ribose.
*Aminozucker:
:::Ein wichtiger Aminozucker ist N-Acetylglucosamin (GlcNAc), das aus Glucosamin und Essigsäure entsteht:
:::&lt;div align=center&gt;[[Bild:N-Acetylglucosaminbildung.jpg]]&lt;/div&gt;
:::GlcNAc ist der Grundbaustein des Chitins, dem Hauptbestandteil der Zellwand der Pilze, des Insekten- und Krebstierpanzers. Ein weiterer wichtiger Aminozucker ist N-Acetylmuraminsäure (MurNAc), das durch Reaktion von GlcNAc mit Milchsäure entsteht:
:::&lt;div align=center&gt;[[Bild:N-Acetylmuraminsäurebildung.jpg]]&lt;/div&gt;
:::GlcNAc und MurNAc bilden zusammen den Hauptbestandteil des Mureins in der bakteriellen Zellwand.
*Zuckersäuren:
:::Größere biologische Bedeutung kommt v. a. drei Zuckersäuren zu:
:*D-Glucuronsäure:
::::Unpolare Stoffe, die von außen in einen (Säugetier-)Körper gelangen, werden bei der Biotransformation in der Leber in zwei Phasen in gut wasserlösliche, schnell über die Nieren ausscheidbare Stoffe umgewandelt: Dabei wird dem entsprechenden Stoff in einer ersten Phase eine reaktive (polare) Gruppe durch Oxidation angehängt. In der zweiten Phase koppelt der eingedrungene Stoff meist an Glucuronsäure an und wird dadurch noch wasserlöslicher und kann daher als Glucuronid ausgeschieden werden. Des Weiteren bildet D-Glucuronsäure auch einen Baustein einiger tierischer und pflanzlicher Polysaccharide, z. B. von Xylanen.
:*D-Galacturonsäure:
::::D-Galacturonsäure ist Bestandteil des Polysaccharids Pektin, welchem in pflanzlichen Zellen festigende und wasserregulierende Funktionen zukommt.
:*L-Ascorbinsäure (Vitamin C):
::::L-Ascorbinsäure kann durch Abgabe von H-Atomen in die dehydrierte Form übergehen und stellt daher ein wichtiges Redoxsystem im Körper dar und dient z. B. als Zusatzstoff in Lebensmitteln (kann O2 abfangen und hemmt daher die Vermehrung aerober  Keime). Außerdem ist Vitamin C krebshemmend, da es giftige Nebenprodukte des O2 abfängt, die cancerogen wirken können. L-Ascorbinsäure unterstützt die Immunabwehr sowie die Bildung von Bindegewebe.</text>
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    <text bytes="3097" xml:space="preserve">Biologisch (v. a. im Stoffwechsel und in der Physiologie) wichtige Derivate der Monosaccharide werden im Folgenden aufgeführt:
*'''Zuckerphosphate''':
:*'''Glucose-6-phosphat'''
:*'''Glucose-1,6-diphosphat'''
:*'''Fructose-6-phosphat'''
:*'''Fructose-1,6-diphosphat'''
:*'''Ribulose-5-phosphat'''
:*'''Ribulose-1,5-diphosphat'''
:*'''Erythrose-4-phosphat'''
:*'''Sedoheptulose-7-phosphat'''
:::Sie werden v. a. infolge der Brenztraubensäuresynthese (z. B. während der Glycolyse, beim Pentosephosphatweg, etc.), beim Glucoseaufbau und während des CALVIN-Zyklus (bei der Photosynthese) gebildet. Die Phosphatreste stammen dabei aus der ATP-Spaltung:
:::&lt;div align=center&gt;Zucker + ATP → Zuckerphosphat + ADP&lt;/div&gt;
*'''Desoxyzucker''':
:::Desoxyzucker sind v. a. als '''Desoxyribose''' Bestandteil von DNA-Nukleotiden. Der Unterschied zur Ribose ist die am C&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Atom gebundene OH-Gruppe bei Ribose.
*Aminozucker:
:::Ein wichtiger Aminozucker ist '''N-Acetylglucosamin''' ('''GlcNAc'''), das aus Glucosamin und Essigsäure entsteht:
:::&lt;div align=center&gt;[[Bild:N-Acetylglucosaminbildung.jpg]]&lt;/div&gt;
:::GlcNAc ist der Grundbaustein des Chitins, dem Hauptbestandteil der Zellwand der Pilze, des Insekten- und Krebstierpanzers. Ein weiterer wichtiger Aminozucker ist '''N-Acetylmuraminsäure''' ('''MurNAc'''), das durch Reaktion von GlcNAc mit Milchsäure entsteht:
:::&lt;div align=center&gt;[[Bild:N-Acetylmuraminsäurebildung.jpg]]&lt;/div&gt;
:::GlcNAc und MurNAc bilden zusammen den Hauptbestandteil des Mureins in der bakteriellen Zellwand.
*'''Zuckersäuren''':
:::Größere biologische Bedeutung kommt v. a. drei Zuckersäuren zu:
:*'''D-Glucuronsäure''':
::::Unpolare Stoffe, die von außen in einen (Säugetier-)Körper gelangen, werden bei der Biotransformation in der Leber in zwei Phasen in gut wasserlösliche, schnell über die Nieren ausscheidbare Stoffe umgewandelt: Dabei wird dem entsprechenden Stoff in einer ersten Phase eine reaktive (polare) Gruppe durch Oxidation angehängt. In der zweiten Phase koppelt der eingedrungene Stoff meist an Glucuronsäure an und wird dadurch noch wasserlöslicher und kann daher als '''Glucuronid''' ausgeschieden werden. Des Weiteren bildet D-Glucuronsäure auch einen Baustein einiger tierischer und pflanzlicher Polysaccharide, z. B. von '''Xylanen'''.
:*'''D-Galacturonsäure''':
::::D-Galacturonsäure ist Bestandteil des Polysaccharids '''Pektin''', welchem in pflanzlichen Zellen festigende und wasserregulierende Funktionen zukommt.
:*'''L-Ascorbinsäure''' ('''Vitamin C'''):
::::L-Ascorbinsäure kann durch Abgabe von H-Atomen in die dehydrierte Form übergehen und stellt daher ein wichtiges Redoxsystem im Körper dar und dient z. B. als Zusatzstoff in Lebensmitteln (kann O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; abfangen und hemmt daher die Vermehrung aerober[1] Keime). Außerdem ist Vitamin C krebshemmend, da es giftige Nebenprodukte des O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; abfängt, die cancerogen wirken können. L-Ascorbinsäure unterstützt die Immunabwehr sowie die Bildung von Bindegewebe.

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&lt;sub&gt;[1]: zum Überleben an Sauerstoff gebundene (Mikro-)Organismen&lt;/sub&gt;</text>
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    <comment>N-Acetylglucosaminbildung: Glucosamin + Essigsäure -&gt; N-Acetylglucosamin + H_2O</comment>
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  <title>4.1.5 Glykoside</title>
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    <text bytes="366" xml:space="preserve">'''Glykoside''' (z. B. pflanzliche Glykoside als Arzneimittel) entstehen durch eine Reaktion von Zuckern mit Alkoholen unter H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O-Abspaltung:
&lt;div align=center"&gt;[[Bild:glykosidische Bindung.jpg]]&lt;/div&gt;
Dabei kann der Alkohol z. B. auch ein weiteres Monosaccharid sein, wobei '''Disaccharide''' und bei wiederholter Knüpfung '''Polysaccharide''' entstehen.</text>
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    <text bytes="365" xml:space="preserve">'''Glykoside''' (z. B. pflanzliche Glykoside als Arzneimittel) entstehen durch eine Reaktion von Zuckern mit Alkoholen unter H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O-Abspaltung:
&lt;div align=center&gt;[[Bild:glykosidische Bindung.jpg]]&lt;/div&gt;
Dabei kann der Alkohol z. B. auch ein weiteres Monosaccharid sein, wobei '''Disaccharide''' und bei wiederholter Knüpfung '''Polysaccharide''' entstehen.</text>
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    <comment>Glykosidische Bindung: Zucker + CH_3OH -&gt; Glykosid + H_2O</comment>
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  <title>4.2.1 Maltose (Malzzucker)</title>
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    <text bytes="619" xml:space="preserve">'''Maltose''' ist ein Zwischenprodukt des Stärkeauf- und –abbaus. Sie besitzt entweder eine α-1,4-glykosidische Bindung zwischen einer α-D-Glucose und einer β-D-Glucose (β-Form der Maltose) oder eine α-1,4-glykosidische Bindung zwischen α-D-Glucose und α-D-Glucose ('''α-Form''' der Maltose). Die Stärkeabspaltung zur β-Maltose geschieht durch '''β-Amylase''', zur α-Maltose durch '''α-Amylase'''. Maltose hat ein anomeres C-Atom, also im Gleichgewicht freie Aldehydgruppen, und ist deshalb ein reduzierender Zucker.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:beta-Maltose.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;div align=center&gt;(β-Maltose)&lt;/div&gt;</text>
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    <text bytes="470" xml:space="preserve">'''Cellobiose''' ist ein Zwischenprodukt beim Celluloseauf- und –abbau. Sie besitzt eine β-1,4-glykosidische Bindung zwischen zwei β-D-Glucose-Molekülen. Cellobiose wirkt reduzierend. Zur Spaltung der β-1,4-glykosidischen Bindung wird das Enzym '''Cellulase''' benötigt, das z. B. der menschliche Organismus nicht herstellen und dadurch keine Cellulose verwerten kann.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:alpha-Cellobiose.jpg]]&lt;/div&gt; 
&lt;div align=center&gt;(α-Cellobiose)&lt;/div&gt;</text>
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    <text bytes="673" xml:space="preserve">'''Lactose''' ist ein '''Milchzucker''' und kommt daher nur in Milch und Milchprodukten vor. Lactose besitzt eine β-1,4-glykosidische Bindung zwischen β-D-Galactose und entweder α-D-Glucose bei der '''α-Form''' der Lactose oder β-D-Glucose bei der '''β-Form''' der Lactose. Die Spaltung in  Galactose und Glucose wird durch '''Galactosidase''' ('''Lactase''') bewirkt, wobei die β-Galactosidase die β-Form und die α-Galactosidase die α-Form spaltet. Auch Lactose besitzt mit dem C&lt;sub&gt;1&lt;/sub&gt;-Atom der Glucose ein freies anomeres C-Atom und ist daher ein reduzierender Zucker.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:beta-Lactose.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;div align=center&gt;(β-Lactose)&lt;/div&gt;</text>
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    <comment>Strukturformel beta-Lactose</comment>
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    <text bytes="27" xml:space="preserve">Strukturformel beta-Lactose</text>
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  <title>4.2.4 Saccharose (Sucrose)</title>
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    <text bytes="992" xml:space="preserve">'''Saccharose''' (syn. '''Sucrose''') stellt die Transportform der Glucose in photosynthetisch aktiven Pflanzen dar. Zur Bindung des C&lt;sub&gt;1&lt;/sub&gt;-Atoms der Glucose mit dem C&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; der Fructose muß die Fructose "umklappen". Dabei gelangen alle ursprünglich vom Ring nach oben stehenden Atomgruppen nach unten und umgekehrt.

Bei der Saccharose handelt es sich um eine α-1-β-2-glykosidische Bindung zwischen α-D-Glucose und β-D-Fructose. Da bei dieser Bindung die beiden anomeren C-Atome miteinander verknüpft werden, entsteht ein nichtreduzierender Zucker. Die Spaltung der insgesamt rechtsdrehenden Saccharose erfolgt mit '''Invertase'''. Dabei entsteht Invertzucker, ein Gemisch aus rechtsdrehender Glucose und stark linksdrehender Fructose. Insgesamt ergibt sich nach der Spaltung der Saccharose eine Umkehrung der Drehrichtung. Fructose schmeckt deutlich süßer als Glucose und Saccharose. Auch Invertzucker ist somit süßer.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Saccharose.jpg]]&lt;/div&gt;</text>
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  <title>4.3.1 Homopolysaccharide</title>
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    <text bytes="2310" xml:space="preserve">'''Homopolysaccharide''' bestehen aus vielen gleichartigen Monomeren. Wichtige Vertreter der Homopolysaccharide sind
*'''Glucane'''
**'''Stärke'''
**'''Glycogen'''
**'''Cellulose'''
*'''Dextrane'''
*'''Fructane''' ('''Laevane''')
*sonstige
**'''Chitin'''
**'''Pektin'''
Die biologisch bedeutendste Gruppe der Homopolysaccharide sind die Glucane. Sie bestehen nur aus vielen Glucosemolekülen. So gehört zu den Glucanen beispielsweise die '''Stärke''', die aus linearer und unverzweigter -1,4-glykosidisch gebundener '''Amylose''' und verzweigter -1,4-glykosidisch und -1,6-glykosidisch gebundenem '''Amylopektin''' besteht:
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Stärke.jpg]]&lt;/div&gt;
Amylose enthält 250 – 500, Amylopektin über 2.000 Monomere, wobei im Durchschnitt etwa alle 25 Glucosemoleküle eine Verzweigung mit 12 – 30 Glucosemolekülen auftritt. Stärke ist das Hauptpolyasaccharid, das bei der pflanzlichen Photosynthese zunächst als Assimilationsstärke in den Chloroplasten der Blätter entsteht. Während der Nacht erfolgt dann in den meisten Pflanzen eine Umwandlung in die Transportform Saccharose, die zu den Speicherorganen (z. B. Samen oder Knollen) transportiert wird und dort als '''Speicherstärke''' in den Amyloplasten gespeichert wird.

Weitere Glucane sind Glycogen, ein Speicherpolysaccharid, das zur Regulierung des Blutzuckerspiegels z. B. bei Säugetieren verwendet wird, und Cellulose, die das mengenmäßig am häufigsten in der Natur vorkommende Kohlenhydrat darstellt. Cellulose ist Hauptbestandteil der pflanzlichen Zellwände und besteht aus -1,4-glykosidisch verknüpften -Glucosen. Sie kann durch das Enzym '''Cellulase''' gespalten werden.

Dextrane sind schleimige Polyglucosen, die z. B. vom Bakterium ''Leuconostoc'' aus Saccharose gebildet werden und in der Medizin als Blutplasmaersatz eingesetzt werden. Die Laevane sind Polylactosen und sind z. B. in Form von '''Inulin''' in Korbblütlern oder als '''Phlein''' in ''Weidelgräsern'' vor.

Weitere wichtige Homopolysaccharide stellen Chitin (Molekül aus vielen GlcNAc (N-Acetylglucosamin), welches in der Zellwand von Pilzen und in Exoskeletten von Insekten und Krebsen vorkommt, und Pektin (besteht aus vielen D-Galacturonsäuremolekülen), v. a. in pflanzlichen Zellwänden von Beeren und Früchten, dar.</text>
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    <text bytes="2311" xml:space="preserve">'''Homopolysaccharide''' bestehen aus vielen gleichartigen Monomeren. Wichtige Vertreter der Homopolysaccharide sind
*'''Glucane'''
**'''Stärke'''
**'''Glycogen'''
**'''Cellulose'''
*'''Dextrane'''
*'''Fructane''' ('''Laevane''')
*sonstige
**'''Chitin'''
**'''Pektin'''
Die biologisch bedeutendste Gruppe der Homopolysaccharide sind die Glucane. Sie bestehen nur aus vielen Glucosemolekülen. So gehört zu den Glucanen beispielsweise die '''Stärke''', die aus linearer und unverzweigter α-1,4-glykosidisch gebundener '''Amylose''' und verzweigter α-1,4-glykosidisch und α-1,6-glykosidisch gebundenem '''Amylopektin''' besteht:
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Stärke.jpg]]&lt;/div&gt;
Amylose enthält 250 – 500, Amylopektin über 2.000 Monomere, wobei im Durchschnitt etwa alle 25 Glucosemoleküle eine Verzweigung mit 12 – 30 Glucosemolekülen auftritt. Stärke ist das Hauptpolyasaccharid, das bei der pflanzlichen Photosynthese zunächst als Assimilationsstärke in den Chloroplasten der Blätter entsteht. Während der Nacht erfolgt dann in den meisten Pflanzen eine Umwandlung in die Transportform '''Saccharose''', die zu den Speicherorganen (z. B. Samen oder Knollen) transportiert wird und dort als '''Speicherstärke''' in den Amyloplasten gespeichert wird.

Weitere Glucane sind Glycogen, ein Speicherpolysaccharid, das zur Regulierung des Blutzuckerspiegels z. B. bei Säugetieren verwendet wird, und Cellulose, die das mengenmäßig am häufigsten in der Natur vorkommende Kohlenhydrat darstellt. Cellulose ist Hauptbestandteil der pflanzlichen Zellwände und besteht aus β-1,4-glykosidisch verknüpften β-Glucosen. Sie kann durch das Enzym '''Cellulase''' gespalten werden.

Dextrane sind schleimige Polyglucosen, die z. B. vom Bakterium ''Leuconostoc'' aus Saccharose gebildet werden und in der Medizin als Blutplasmaersatz eingesetzt werden. Die Laevane sind Polylactosen und sind z. B. in Form von '''Inulin''' in Korbblütlern oder als '''Phlein''' in ''Weidelgräsern'' vor.

Weitere wichtige Homopolysaccharide stellen Chitin (Molekül aus vielen GlcNAc (N-Acetylglucosamin), welches in der Zellwand von Pilzen und in Exoskeletten von Insekten und Krebsen vorkommt, und Pektin (besteht aus vielen D-Galacturonsäuremolekülen), v. a. in pflanzlichen Zellwänden von Beeren und Früchten, dar.</text>
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    <text bytes="2317" xml:space="preserve">'''Homopolysaccharide''' bestehen aus vielen gleichartigen Monomeren. Wichtige Vertreter der Homopolysaccharide sind
*'''Glucane'''
**'''Stärke'''
**'''Glycogen'''
**'''Cellulose'''
*'''Dextrane'''
*'''Fructane''' ('''Laevane''')
*sonstige
**'''Chitin'''
**'''Pektin'''
Die biologisch bedeutendste Gruppe der Homopolysaccharide sind die Glucane. Sie bestehen nur aus vielen Glucosemolekülen. So gehört zu den Glucanen beispielsweise die '''Stärke''', die aus linearer und unverzweigter α-1,4-glykosidisch gebundener '''Amylose''' und verzweigter α-1,4-glykosidisch und α-1,6-glykosidisch gebundenem '''Amylopektin''' besteht:
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Stärke.jpg]]&lt;/div&gt;
Amylose enthält 250 – 500, Amylopektin über 2.000 Monomere, wobei im Durchschnitt etwa alle 25 Glucosemoleküle eine Verzweigung mit 12 – 30 Glucosemolekülen auftritt. Stärke ist das Hauptpolyasaccharid, das bei der pflanzlichen Photosynthese zunächst als Assimilationsstärke in den Chloroplasten der Blätter entsteht. Während der Nacht erfolgt dann in den meisten Pflanzen eine Umwandlung in die Transportform '''Saccharose''', die zu den Speicherorganen (z. B. Samen oder Knollen) transportiert wird und dort als '''Speicherstärke''' in den Amyloplasten gespeichert wird.

Weitere Glucane sind Glycogen, ein Speicherpolysaccharid, das zur Regulierung des Blutzuckerspiegels z. B. bei Säugetieren verwendet wird, und Cellulose, die das mengenmäßig am häufigsten in der Natur vorkommende Kohlenhydrat darstellt. Cellulose ist Hauptbestandteil der pflanzlichen Zellwände und besteht aus β-1,4-glykosidisch verknüpften β-Glucosen. Sie kann durch das Enzym '''Cellulase''' gespalten werden.

Dextrane sind schleimige Polyglucosen, die z. B. vom Bakterium ''Leuconostoc'' aus Saccharose gebildet werden und in der Medizin als Blutplasmaersatz eingesetzt werden. Die Laevane sind Polylactosen und sind z. B. in Form von '''Inulin''' in Korbblütlern oder als '''Phlein''' in ''Weidelgräsern'' vor.

Weitere wichtige Homopolysaccharide stellen '''Chitin''' (Molekül aus vielen GlcNAc (N-Acetylglucosamin), welches in der Zellwand von Pilzen und in Exoskeletten von Insekten und Krebsen vorkommt, und Pektin (besteht aus vielen D-Galacturonsäuremolekülen), v. a. in pflanzlichen Zellwänden von Beeren und Früchten, dar.</text>
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  <title>4.3.2 Heteropolysaccharide</title>
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    <text bytes="1850" xml:space="preserve">'''Heteropolysaccharide''' bestehen aus unterschiedlichen Monomeren (innerhalb einer Kette). Biologisch und biotechnisch wichtige Vertreter sind
*'''Xylane''',
:::Xylane, sie gehören den sog. '''Hemicellulosen''' an, sind Bestandteil der pflanzlichen Zellwand. Sie stellen Ketten dar, in denen verschiedene Pentosen und Hexosen miteinander verbunden sind. Besonders oft tritt dabei das Monosaccharid D-Xylose in Erschneinung.
*'''Lignin''',
:::Lignin ist als Heteropolysaccharid keine einheitliche Verbindung, sondern ein Polysaccharid aus vielen verschiedenen monomeren Bausteinen, die alle vom '''Phenylpropan''' abgeleitet sind. Im Lignin sind die Phenylpropanbausteine durch Ether- und C–C-Doppelbindung in vielfältiger Form miteinander vernetzt. Diese Bindung ist gegenüber enzymatisch-mikrobiellem Angriff außerordentlich resistent. Im Vergleich mit Cellulose, Xylanen und Pektinen wird Lignin daher von Mikroorganismen nur außerordentlich langsam abgebaut. Lignin von Gräsern und Kräutern und noch nicht ausgereiften Pflanzenteilen sind etwas leichter abbaubar.
*'''Murein''' und
:::Das Murein (v. a. der bakteriellen Zellwand) besteht aus GlcNAc und MurNAc, wobei zusätzlich Tetrapeptide gebunden sind. Es handelt sich hierbei daher um ein '''Peptidoglycan'''.
*'''Agar-Agar'''.
:::Besonders in der mikrobiologischen Forschung ist Agar-Agar wichtig. Dabei handelt es sich um ein kompliziertes Heteropolysaccharid aus Rotalgen der Gattung ''Geldium'', das aus den beiden verschiedenen Polysacchariden '''Agarose''' (aus verschiedenen Galactosederivaten aufgebaut) und '''Agaropektin''' (ebenfalls aus Galactosederivaten aufgebaut, die sich jedoch von denen der Agarose unterscheiden). Agar-Agar wird zur Kultivierung von Mikroorganismen in der Mikrobiologie angewandt, da es nur von ganz wenigen Mikroorganismen abgebaut werden kann.</text>
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  <title>3.2.1 Zellkern (Nucleus)</title>
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    <text bytes="1369" xml:space="preserve">Der '''Zellkern''' ('''Nucleus''') ist eines der zentralen Organellen eukaryontischer Zellen. Er wird nach außen hin durch eine '''Doppelmembran''', die viele '''Kernporen''' enthält und auf diese Weise mit dem '''Endoplasmatischen Reticulum''' (z. T. auch mit dem '''Cytoplasma''') in Verbindung steht, abgegrenzt. Im Nucleus selbst befindet sich die Erbinformation, die als '''fädiges Chromatingerüst''' (um '''Histone''' gewickelt) den Zellkern ausfüllen und sich kurz vor der Teilung zu den '''Chromosomen''' (verdichtete Form der DNA) zusammenfindet. Es lassen sich '''Euchromatin''' und '''Heterochromatin''' unterscheiden. Euchromatin wird häufig in Proteine übersetzt, Heterochromatin nie ('''konstitutives Heterochromatin''') oder nur sehr selten ('''fakultatives Heterochromatin'''). Abschriften der DNA ('''mRNA''') gelangen durch die Kernporen ins Cytoplasma und ER, wo sich (wie auch an der äußeren Membran des Kerns angelagert) viele Ribosomen befinden, die sie in Proteine übersetzen. Die RNA-Synthese sowie die Bildung von Ribosomen wird vom '''Kernkörperchen''' ('''Nucleolus''') unterstützt. Der Nucleus ist daher durch RNA-Synthese stark an der Steuerung von Form und Funktion der Zelle beteiligt.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Nucleus.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 15: Aufbau des Nucleus und Verbindung zum Endoplasmatischen Reticulum'''&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="65" xml:space="preserve">Aufbau des Nucleus und Verbindung zum Endoplasmatischen Reticulum</text>
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  <title>3.2.2 Endoplasmatisches Reticulum (ER)</title>
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    <text bytes="716" xml:space="preserve">Als '''Endoplasmatisches Reticulum''' ('''ER''') wird ein '''membranausgekleidetes Kanalsystem''' innerhalb des Cytoplasmas bezeichnet, welches über Kernporen auch mit dem Nucleus in Verbindung steht. Es dient dem '''Transport v. a. großer Moleküle''' innerhalb der Zelle und ist Ort der '''Bildung von Fettsäuren und Lipiden'''. Je nachdem, ob längs des Kanalsystems Ribosomen angelagert sind, spricht man von '''rauhem''' oder '''glattem ER''' (hier existieren keine Ribosomen). Aufgrund der Vielzahl der Ribosomen, die am rauhen Endoplasmatischen Reticulum angelagert sind, und die zu mehreren ein mRNA-Molekül in mehrere Proteine übersetzen spricht man hier auch von '''Polysomen''' ('''Polyribosomen''').</text>
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  <title>3.2.3 Mitochondrien</title>
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    <text bytes="1336" xml:space="preserve">'''Mitochondrien''' besitzen eine '''Doppelmembran''', wobei die innere Membran stark aufgefalten ist (somit wird eine größere Oberfläche für Reaktionsabläufe ermöglicht). Diese Auffaltungen werden als '''Christae''' bezeichnet. Die sog. '''Mitochondrienmatrix''' ("Mitochondrienplasma") füllt die Mitochondrien aus. In ihr befinden sich einige '''Ribosomen''' und '''Vesikel''' sowie eine '''ringförmig geschlossene''', '''plastidenähnliche DNA''' (ähnlich der der Prokaryonten). Diese Bestandteile befähigen diese Organellen auch zu '''selbständiger Teilung''' ('''Zweiteilung''') und '''Replikation'''. Auf der Innenseite der christaebildenden Membran befinden sich sog. '''Elementarpartikel''', die das '''Enzym ATP-Synthase''' zur katalytischen Herstellung des universellen Energieträgers ATP beinhalten. Diese werden im Rahmen der '''Energiegewinnung durch Zellatmung''', bei der aus '''ADP''' durch '''Anhängen eines Phosphatrests das energetisch hochwertigere ATP''' (Speicherform der Energie) gebildet wird. Nachdem die Mitochondrien "verbraucht", d. h. die metabolisch wichtigen Enzyme aufgebraucht, sind, werden sie in Zusammenarbeit von Endoplasmatischem Reticulum, Golgi-Apparat und Lysosomen abgebaut.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Mitochondrienaufbau.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 16: Mitochondrienaufbau'''&lt;/small&gt;</text>
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  <title>3.2.4 GOLGI-Apparat (syn. Dictyosom)</title>
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    <text bytes="679" xml:space="preserve">Der '''GOLGI-Apparat''' (syn. '''Dictyosom''') besteht aus mehreren hinterienander stehenden '''Membranstapeln''', die '''Vesikel''' ("Membran-Hohlkugeln") abspalten können. Diese Vesikel können Stoffe enthalten und durch '''Verschmelzung mit dem Zellkern''' diese dort hinein abgeben bzw. – durch '''Verschmelzung mit der Cytoplasmamembran''' – diese aus der Zelle ausscheiden. Der GOLGI-Apparat stellt damit eine '''wichtige Transportmöglichkeit innerhalb zellularer Systeme''' dar. Eine weitere Aufgabe der Dictyosomen ist die '''Modifikation von Proteinen und Fetten''', die '''Synthese von Glycoproteinen''' und die '''Verteilung dieser Stoffe''' innerhalb der Zelle.</text>
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  <title>3.2.5 Ribosomen</title>
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    <text bytes="1119" xml:space="preserve">'''Ribosomen''' befinden sich im Cytoplasma, v. a. entlang des rauhen Endoplasmatischen Reticulums und an der äußeren Nucleusmembran. Sie '''übersetzen''' die aus dem Zellkern über das ER und Cytoplasma ankommenden '''Genabschriften''' ('''mRNA''') '''in Proteine''' und sind daher der Hauptmotor der sog. '''Translation'''. Ribosomen bestehen aus '''zwei Untereinheiten''', der '''60 S-''' und der '''40 S-Untereinheit''' ('''80 S-Ribosomen'''). Eukaryontische Ribosomen unterscheiden sich dabei von prokaryotischen (70 S-Ribosomen aus 50 S- und 30 S-Untereinheiten). Sobald eine mRNA erscheint, lagern sich beide Untereinheiten an diese an und verknüpfen – je nach Information der Basentripletts – entsprechende Aminosäuren, die im Cytoplasma vorliegen, zu entsprechenden Proteinen. Die Untereinheiten der Ribosomen bestehen dabei aus '''Proteinen''' und '''ribosomaler DNA''', die der Strukturerkennung der mRNA und der zu verknüpfenden Aminosäuren dient. Oftmals liegen mehrere Ribosomen hintereinander vor, wodurch eine mRNA-Abschrift zeitnah in viele Proteine übersetzt werden kann ('''Polysomen''').</text>
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  <title>3.2.6 Peroxisomen</title>
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    <text bytes="798" xml:space="preserve">'''Peroxisomen''' sind an Membranen gebundene Vesikel, die '''oxidative Enzyme''' (z. B. Katalase) enthalten und besonders zahlreich (und hier oft auch größer) in Zellen von Exkretionsorganen (z. B. Leber, Niere, etc.) vorkommen. Peroxisomen entstehen – wie neuere Untersuchungen nahelegen – durch '''Abschnürung aus dem Endoplasmatischen Reticulum''' und nicht, wie früher angenommen wurde, durch selbständige Teilung. Peroxisomen sind von einer '''einfachen Membran''' umhüllt. Eine besondere Form bilden die sog. '''Glyoxisomen''' (syn. '''Microbodies''') in Speichergeweben fettreicher pflanzlicher Samenzellen, die '''Enzyme des Glyoxylatzyklus''', einer Variante des Citrat-Zyklus, bereitstellen. Diese Enzyme ermöglichen die Nutzung von Fetten zum Aufbau von Zucker und Proteinen.</text>
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  <title>3.2.7 Cytoplasma</title>
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    <text bytes="648" xml:space="preserve">Das die Zelle ausfüllende '''Cytoplasma''' ist eine '''wäßrige Substanz''', in der '''Stoffwechselreaktionen''' stattfinden. Es besteht v. a. aus '''Wasser''' (ca. 80 %), '''Proteinen''' (ca. 15 %), '''Lipiden''' (ca. 3 %), '''Polysacchariden''' (ca. 1 %), '''Nukleinsäuren''' ('''DNA''' bzw. '''RNA'''), '''kleineren organischen''' und '''anorganischen Molekülen''' sowie '''Ionen'''. Der '''pH-Wert''' des Cytoplasmas ist '''entscheidend für den potentiell möglichen Lebensraum''' von Zellen und aus ihnen bestehenden Organismen sowie für den korrekten Ablauf der '''lebensnotwendigen''' ('''essentiellen''') '''Stoffwechselreaktionen'''.</text>
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  <title>3.2.8 Cytoskelett</title>
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    <text bytes="1067" xml:space="preserve">Zur mechanischen Stabilisierung der Zellen trägt das sie durchziehende sog. '''Cytoskelett''' bei. Es besteht aus längeren Proteinfäden, den
*'''Mikrotubuli''',
:::Die Mikrotubuli stellen '''lange Hohlröhren aus Tubulin''' dar. Sie sind im Durchmesser ca. 25 nm dick und alle miteinander '''über das Centrosom verbunden'''. Dabei sind Mikrotubuli und Centrosom '''nicht starr''', sondern spielen beim '''Transport''' von z. B. Mitochondrien innerhalb der Zelle oder bei der '''Ausbildung des Spindelapparates im Zuge der mitotischen Zellteilung''' eine wichtige Rolle. Sie sind zudem '''wichtiger Bestandteil von Cilien und Flagellen''' (Namensgeber der '''9+2-Struktur''').
*'''Mikrofilamenten''' und
:::Die Mikrofilamente bestehen aus '''helikal gewundenen Aktinfasern''', die sich meist '''dicht unter der Zellmembran''' befinden, '''durch Kontraktion formgebend''' sein können und einen Durch¬messer von ca. 7 nm haben.
*'''Zwischenfilamenten'''.
:::Sie besitzen im Gegensatz zu den Mikrotubuli keinen Hohlraum und sind im Durchmesser nur etwa 10 nm groß.</text>
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    <text bytes="1065" xml:space="preserve">Zur mechanischen Stabilisierung der Zellen trägt das sie durchziehende sog. '''Cytoskelett''' bei. Es besteht aus längeren Proteinfäden, den
*'''Mikrotubuli''',
:::Die Mikrotubuli stellen '''lange Hohlröhren aus Tubulin''' dar. Sie sind im Durchmesser ca. 25 nm dick und alle miteinander '''über das Centrosom verbunden'''. Dabei sind Mikrotubuli und Centrosom '''nicht starr''', sondern spielen beim '''Transport''' von z. B. Mitochondrien innerhalb der Zelle oder bei der '''Ausbildung des Spindelapparates im Zuge der mitotischen Zellteilung''' eine wichtige Rolle. Sie sind zudem '''wichtiger Bestandteil von Cilien und Flagellen''' (Namensgeber der '''9+2-Struktur''').
*'''Mikrofilamenten''' und
:::Die Mikrofilamente bestehen aus '''helikal gewundenen Aktinfasern''', die sich meist '''dicht unter der Zellmembran''' befinden, '''durch Kontraktion formgebend''' sein können und einen Durchmesser von ca. 7 nm haben.
*'''Zwischenfilamenten'''.
:::Sie besitzen im Gegensatz zu den Mikrotubuli keinen Hohlraum und sind im Durchmesser nur etwa 10 nm groß.</text>
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  <title>3.2.9 Zellmembran</title>
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    <text bytes="1598" xml:space="preserve">Die '''Zellmembran''' bildet als solche einen '''äußeren Abschluß von Zellen''' und eine '''Abgrenzung des Cytosols''' (Cytoplasma und darin enthaltene Organellen) '''zur Umwelt''', jedoch sind Zellmembranen auch '''plastiden-''' und '''lysosom-''' bzw. '''peroxisombildend'''. Die Zellmembran bildet als äußere Abschlußmembran in Eukaryonten immer eine '''Doppelmembran'''. Zellmembranen (auch als '''biologische Membran''' oder '''Einheitsmembran''' bezeichnet) bestehen überwiegend aus Phospholipiden.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Zellmembranbildung.jpg]]&lt;/div&gt;

Je '''zwei Phospholipidschichten bilden dabei eine Zellmembran''', wobei die '''hydrophilen Enden nach außen''' hin wegstehen, während sich die '''lipophilen Enden innen''' gegenüberliegen. Damit unterscheiden sich eukaryontische von prokaryontischen Membranen kaum, jedoch können zusätzliche '''Transportproteine''' eingelagert sein. Aufgrund des hydrophil-hydrophob-hydrophilen Aufbaus sind biologische Membranen i. d. R. '''semipermeabel''' ('''halbdurchlässig'''), d. h. kleine Moleküle wie O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; und kleinere hydrophobe Moleküle können die Membran meist problemlos passieren. Nicht derart gestaltete Moleküle erfordern hierzu der Hilfe bestimmter Proteine – sog. '''Tunnelproteine''' –, '''Ionenpumpen''' oder '''Membranstrukturen'''. Des Weiteren können – je nach Zelltyp – weitere besondere Strukturen an Verbindungsstellen zweier Zellen in mehrzelligen Organismen vorkommen, z. B. '''Desmodesmen''', '''Tight junctions''' und '''Gap junctions''' bei Tieren bzw. '''Plasmodesmen''' bei Pflanzen.</text>
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  <title>Datei:Zellmembranbildung.jpg</title>
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    <comment>Zellmembranbildung</comment>
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    <text bytes="18" xml:space="preserve">Zellmembranbildung</text>
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  <title>3.2.10 Organellen tierischer Zellen</title>
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    <text bytes="114" xml:space="preserve">&lt;div align=center&gt;[[Bild:Tierzelle im Überblick.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 17: Tierzelle im Überblick'''&lt;/small&gt;</text>
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  <title>Datei:Tierzelle im Überblick.jpg</title>
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    <comment>Tierzelle im Überblick</comment>
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    <text bytes="23" xml:space="preserve">Tierzelle im Überblick</text>
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  <title>3.2.10.1 Lysosomen</title>
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    <text bytes="577" xml:space="preserve">'''Lysosomen''' sind bestimmte Vesikel im Cytoplasma tierischer Eukaryonten, die Hydrolasen und Phosphatasen (beides Enzyme) zur intrazellulären Verdauung durch Phagocytose aufgenommener Partikel besitzen. Die phagocytotisch aufgenommenen Partikel sind mit einer Membran umhüllt, dem sog. Phagosom, mit der die Vesikel verschmelzen und ihre Enzyme hinein abgeben, so daß dort die Zerlegung der aufgenommenen Partikel in für die Zelle verwendbare Einzelbestandteile stattfindet. Es sind über 50 verschiedene von Lysosomen transportierte Hydrolasen und Phosphatasen bekannt.</text>
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  <title>3.2.10.2 Besonderheiten tierischer Zellmembranen</title>
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    <text bytes="942" xml:space="preserve">Bei vielzelligen Tieren gibt es besondere Verbindungsstrukturen bei Zell-Zell-Kontakten. Es werden unterschieden:
*'''Desmodesmen''':
:::Sie kommen v. a. '''in mechanisch stark beanspruchten Geweben''' vor und garantieren den Zusammenhalt der sie bildenden Zellen. Bei Desmodesmen besitzt eine '''mit dem Cytoskelett verbundene Haftplatte'''. Die Haftplatten zweier Zellen sind dann über die Proteine '''Desmoglein''' und '''Desmocellin''' miteinander verbunden.
*'''Tight junctions''':
:::Tight junctions stabilisieren durch Membranproteine punktartig miteinander in Verbindung stehende Zellen durch die von beiden Zellen gebildeten und aneinander stark haftenden '''bandartigen Tight junction-Proteine Occludin''' und '''Claudin'''.
*'''Gap junctions''':
:::Sie sind '''Proteinkanäle''' ('''Connexone'''), die Plasmaverbindungen zweier Zellen (v. a. bei Nerven-, Sinnes- und Muskelzellen) und den Transport kleiner Moleküle ermöglichen.</text>
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  <title>3.2.11 Organellen pflanzlicher Zellen</title>
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    <text bytes="122" xml:space="preserve">&lt;div align=center&gt;[[Bild:Pflanzenzelle im Überblick.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Tab. 18: Pflanzenzelle im Überblick'''&lt;/small&gt;</text>
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  <title>Datei:Pflanzenzelle im Überblick.jpg</title>
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    <comment>Pflanzenzelle im Überblick</comment>
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    <text bytes="27" xml:space="preserve">Pflanzenzelle im Überblick</text>
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  <title>3.2.11.1 Plastiden</title>
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    <text bytes="2186" xml:space="preserve">'''Plastiden''' sind membranöse pflanzliche Organellen (mit '''Doppelmembran'''), die '''synthetisch aktiv''' sind und div. Substanzen enthalten. Es werden drei Arten von Plastiden in Pflanzenzellen unterschieden:
:*'''Leukoplasten''':
:::Sie synthetisieren '''Monoterpene''', die v. a. zur '''Abwehr von Freßfeinden''' eingesetzt werden. In pflanzlichen Vielzellern kommen sie daher überwiegend in den äußeren Gewebeschichten vor. Leukoplasten werden je nach Inhalt weiter unterteilt in
:*'''Amyloplasten''' (speichern Stärke),
:*'''Elaidoplasten''' (speichern Lipidtröpfchen) und
:*'''Proteinoplasten''' (speichern Proteine, darunter auch Enzyme).
*'''Chromoplasten''':
:::Die Chromoplasten '''speichern Farbstoffe''' (z. B. '''Xanthophyll''' oder '''Carotinoide'''), die zur '''Anlockung anderer Organismen''' oder als '''Aufbewahrungsorte div. Stoffwechselendprodukte''' dienen. Sie sind z. B. maßgebend an der '''Blütenfärbung''' beteiligt.
*'''Chloroplasten''':
:::Chloroplasten enthalten die zum Energiegewinn des pflanzlichen Stoffwechsels ('''Photosynthese''') notwendigen grünen '''Chlorophyll'''-Sorten. Die '''innere Membran der Chloroplasten ist stark eingefaltet''' (Oberflächenvergrößerung) und bildet dadurch Stapel von '''Grana''', die in ihrer Gesamtheit als '''Thylakoide''' bezeichnet werden. Der restliche Chloroplastenraum ist mit einer wäßrigen, proteinreichen Flüssigkeit, dem sog. '''Stroma''', gefüllt. Es enthält u. a. '''Photosynthese-Enzyme'''. Chloroplasten besitzen – wie Mitochondrien auch – eine '''eigene ringförmige''' ('''plastidenähnliche''') '''DNA''' und '''Ribosomen''' und haben daher die '''Fähigkeit der eigenständigen Replikation'''. Neben den '''Hauptpigmenten''' der Photosynthese ('''Chlorophylle''') sind in die Membranstrukturen auch die sog. '''Hilfspigmente''' (z. B. '''Carotinoide''' und '''Xanthophylle''') eingelagert.
:::&lt;div align=center&gt;[[Bild:Chloroplastenaufbau.jpg]]&lt;/small&gt;
:::&lt;small&gt;'''Abb. 19: Chloroplastenaufbau'''&lt;/small&gt;

Plastiden entstehen aus einer gemeinsamen '''Plastidenvorform''', dem '''Proplastiden''', können jedoch auch bereits fertig differenziert ineinander umgewandelt werden.</text>
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    <text bytes="2184" xml:space="preserve">'''Plastiden''' sind membranöse pflanzliche Organellen (mit '''Doppelmembran'''), die '''synthetisch aktiv''' sind und div. Substanzen enthalten. Es werden drei Arten von Plastiden in Pflanzenzellen unterschieden:
:*'''Leukoplasten''':
:::Sie synthetisieren '''Monoterpene''', die v. a. zur '''Abwehr von Freßfeinden''' eingesetzt werden. In pflanzlichen Vielzellern kommen sie daher überwiegend in den äußeren Gewebeschichten vor. Leukoplasten werden je nach Inhalt weiter unterteilt in
:*'''Amyloplasten''' (speichern Stärke),
:*'''Elaidoplasten''' (speichern Lipidtröpfchen) und
:*'''Proteinoplasten''' (speichern Proteine, darunter auch Enzyme).
*'''Chromoplasten''':
:::Die Chromoplasten '''speichern Farbstoffe''' (z. B. '''Xanthophyll''' oder '''Carotinoide'''), die zur '''Anlockung anderer Organismen''' oder als '''Aufbewahrungsorte div. Stoffwechselendprodukte''' dienen. Sie sind z. B. maßgebend an der '''Blütenfärbung''' beteiligt.
*'''Chloroplasten''':
:::Chloroplasten enthalten die zum Energiegewinn des pflanzlichen Stoffwechsels ('''Photosynthese''') notwendigen grünen '''Chlorophyll'''-Sorten. Die '''innere Membran der Chloroplasten ist stark eingefaltet''' (Oberflächenvergrößerung) und bildet dadurch Stapel von '''Grana''', die in ihrer Gesamtheit als '''Thylakoide''' bezeichnet werden. Der restliche Chloroplastenraum ist mit einer wäßrigen, proteinreichen Flüssigkeit, dem sog. '''Stroma''', gefüllt. Es enthält u. a. '''Photosynthese-Enzyme'''. Chloroplasten besitzen – wie Mitochondrien auch – eine '''eigene ringförmige''' ('''plastidenähnliche''') '''DNA''' und '''Ribosomen''' und haben daher die '''Fähigkeit der eigenständigen Replikation'''. Neben den '''Hauptpigmenten''' der Photosynthese ('''Chlorophylle''') sind in die Membranstrukturen auch die sog. '''Hilfspigmente''' (z. B. '''Carotinoide''' und '''Xanthophylle''') eingelagert.
:::&lt;div align=center&gt;[[Bild:Chloroplastenaufbau.jpg]]&lt;/div&gt;
:::&lt;small&gt;'''Abb. 19: Chloroplastenaufbau'''&lt;/small&gt;

Plastiden entstehen aus einer gemeinsamen '''Plastidenvorform''', dem '''Proplastiden''', können jedoch auch bereits fertig differenziert ineinander umgewandelt werden.</text>
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  <title>Datei:Chloroplastenaufbau.jpg</title>
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    <comment>Chloroplastenaufbau</comment>
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    <text bytes="19" xml:space="preserve">Chloroplastenaufbau</text>
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  <title>3.2.11.2 Vakuolen</title>
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    <text bytes="959" xml:space="preserve">'''Vakuolen''' kommen in nahezu allen Pflanzenzellen vor sowie auch in einigen wenigen Protozoen (tierischen Einzellern). Sie nehmen (bei Pflanzen) oft einen großen Raum des Zellvolumens ein und werden von einer Membran, dem sog. '''Tonoplast''', zum Cytoplasma hin abgegrenzt. Die Vakuole dient zum Einen als '''Speicherorganell''' für z. B. Saccharide, Ionen oder Spurenelemente. Aufgrund der '''hohen Stoffkonzentrationen innerhalb der Vakuolen''' kann H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O in sie diffundieren ('''Osmose''') und so die '''Turgeszenz''' innerhalb der Zellen – sie '''regelt die Formgebung der Zellen''' und '''nimmt Einfluß auf den Stoffdurchtritt durch die Zellmembran''' – regeln. Eine weitere wichtige Funktion von Vakuolen ist zum Anderen die '''Konzentrationsregulation des Cytoplasmas'''. Sie ist bei Protozoen verwirklicht. Dabei nehmen sog. '''kontraktile Vakuolen''' überschüssiges Wasser aus dem Cytoplasma auf und befördern es aus der Zelle.</text>
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  <title>3.2.11.3 Zellwand</title>
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    <text bytes="1293" xml:space="preserve">Die '''Zellwand''' umgibt pflanzliche Zellen vollständig und '''liegt der Zellmembran auf'''. Sie '''wird vom Cytoplasma ausgebildet''', ist '''fest''' (und damit '''formgebend''') und schützt dadurch die Zelle vor mechanischer Überanspruchung. Im Laufe der Zeit erfolgen div. Modifikationen und Erweiterungen der Zellwand, so daß die Zellwand fertig differenzierter Zellen von außen nach innen folgenden Aufbau zeigt:
*'''Mittellamelle''':
:::Sie besteht überwiegend aus '''Pektinen'''.
*'''Primärwand''':
:::Die Primärwand besteht aus '''Pektinen''', '''Cellulose''', '''Hemicellulosen''' und '''Proteinen''' und stellt mit der Mittellamelle zusammen die frühesten Bildungen der Zellwand dar.
*'''Sekundärwand''':
:::Die Sekundärwand besteht überwiegend aus '''Cellulose''', zu geringen Anteilen auch aus '''Lignin'''. '''Aus verholzten Sekundärwänden''' (Zellen sterben dabei ab) '''entsteht''' eines der wichtigsten Festigungsgewebe vielzelliger Pflanzen, das '''Skelernchym'''.
*'''Tertiärwand''':
:::Die Tertiärwand besteht überwiegend aus '''Pektinen''' und '''enthält nur sehr wenig Cellulose'''.

Die Zellwand der Pilze besteht im Vergleich zur Pflanzlichen nur aus wenig oder gar keiner Cellulose, dafür jedoch aus viel Chitin. Sie zeigt auch einen anderen Aufbau.</text>
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  <title>3.2.11.4 Besonderheiten pflanzlicher Zellmembranen</title>
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    <text bytes="452" xml:space="preserve">Eine Besonderheit pflanzlicher Zellmembranen entsteht bei Zell-Zell-Kontakten von Metaphyten (vielzelligen Pflanzen). Es handelt sich dabei um sog. '''Plasmodesmen''' als Verbindungen zweier Zellen, bei denen die '''Zellmembranen und Zellwände durchbrochen''' sind und somit das Cytoplasma beider Zellen Kontakt hat. Bei Plasmodesmen kommt es z. T. sogar zur Ausbildung bzw. zum Zusammenschluß zu einem '''gemeinsamen Endoplasmatischen Reticulums'''.</text>
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  <title>Biostudies:Inhaltsverzeichnis</title>
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    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="13459" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align: center;"&gt;Das nachfolgende E-Book wurden aus Skripten und Mitschriften mehrerer Vorlesungen der Ausbildungen zum [http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüften Technischen Assistenten f&amp;uuml;r naturkundliche Museen und Forschungsinstitute] am renommierten Forschungs-Institut Senckenberg und zum [http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Staatlich geprüften biologisch-technischen Assistenten] an der Landesgewerbeanstalt Nürnberg (TÜV Rheinland) erstellt und soll im Laufe meines Biologie-Studiums um weitere Kapitel vervollständigt werden. Es erhebt daher keinen Anspruch auf Vollständigkeit oder Richtigkeit, sollte jedoch jedem Interessenten einen guten Einblick in den Umfang der Biologie und die in den (ersten) Studiensemestern vermittelten Themen geben.&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;&lt;big&gt;'''Inhaltsverzeichnis'''&lt;/big&gt;&lt;/p&gt;

*I. Einführung
**[[1.0 Definitionen der Biologie|1.0 Definitionen der Biologie]]
**[[2.0 Aufgabengebiete der Biologie]]
**[[3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books]]

*II. Molekularbiologie
**1.0 Grundlagen
***[[1.1 Materie, Element &amp; subatomare Teilchen]]
***[[1.2 Atommodell]]
***[[1.3 Chemische Bindungen]]
****[[1.3.1 Die Ionenbindung]]
****[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]
*****[[1.3.2.1 Unpolare Atombindung]]
*****[[1.3.2.2 Polare Atombindung]]
*****[[1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte]]
*****[[1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung]]
******[[1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser]]
****[[1.3.3 Koordinative oder dative Bindung]]
*****[[1.3.3.1 Metallkomplexe]]
*****[[1.3.3.2 Chelatkomplexe]]
***[[1.4 Energetische Grundlagen]]
***[[1.5 Chemisches Gleichgewicht]]
***1.6 Säuren und Basen
****[[1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)]]
****[[1.6.2 Der pH-Wert]]
****[[1.6.3 Neutralisation]]
****[[1.6.4 Puffer]]
**[[2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)]]
**3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine
***[[3.1 Allgemeines]]
***[[3.2 Einteilung]]
***[[3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren]]
***3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren
****[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung]]
****[[3.4.2 Stereoisomerie]]
***[[3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren]]
***[[3.6 Peptide]]
***[[3.7 Proteinklassen]]
***[[3.8 Struktur von Proteinen]]
***3.9 Enzyme
****[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen]]
****[[3.9.2 Klassifizierung von Enzymen]]
****[[3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung]]
****[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]
*****[[3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺]]
*****[[3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂]]
*****[[3.9.4.3 Coenzym A (CoA)]]
*****[[3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)]]
*****[[3.9.4.5 Pyridoxalphosphat]]
****[[3.9.5 Enzymkinetik]]
*****[[3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS &amp; MENTEN (1913)]]
*****[[3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER &amp; BURK (1913)]]
***3.10 Reinigung, Charakterisierung &amp; Lagerung von Proteinen
****[[3.10.1 Reinigung]]
*****[[3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie]]
*****[[3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie]]
*****[[3.10.1.3 Affinitätschromatographie]]
****[[3.10.2 Charakterisierung]]
*****3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration
******[[3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)]]
******[[3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm]]
*****3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten
******[[3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)]]
******[[3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)]]
****[[3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung]]
**[[4.0 Kohlenhydrate]]
***[[4.1 Monosaccharide]]
****[[4.1.1 Entstehung von Ringformen]]
****[[4.1.2 Eigenschaften der Monosaccharide]]
****4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide
*****[[4.1.3.1 FEHLINGsche Probe]]
*****[[4.1.3.2 Silberspiegel-Probe]]
****[[4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide]]
****[[4.1.5 Glykoside]]
***4.2 Disaccharide
****[[4.2.1 Maltose (Malzzucker)]]
****[[4.2.2 Cellobiose]]
****[[4.2.3 Lactose (Milchzucker)]]
****[[4.2.4 Saccharose (Sucrose)]]
***4.3 Polysaccharide
****[[4.3.1 Homopolysaccharide]]
****[[4.3.2 Heteropolysaccharide]]

*III. Cytologie
**[[1.0 Einführung]]
**2.0 Prokaryonten
***[[2.1 Einführung]]
***[[2.2 Zellaufbau]]
****[[2.2.1 Zellhülle (cell envelope)]]
****[[2.2.2 Die bakterielle Zellwand]]
*****[[2.2.2.1 Aufbau des Mureins]]
*****[[2.2.2.2 GRAM-Färbung]]
******[[2.2.2.2.1 Übersicht wichtiger grampositiver und gramnegativer Prokaryonten]]
******[[2.2.2.2.2 Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.3 Antigene gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.4 R- und S-Formen]]
****[[2.2.3 Bakteriengeißeln]]
****[[2.2.4 Pili (Fimbrien)]]
*****[[2.2.4.1 Konjugation bei E. coli und nahe verwandten Enterobakterien]]
*****[[2.2.4.2 Experiment der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)]]
***2.3 Antibiotika
****[[2.3.1 Allgemeines]]
****[[2.3.2 Penicillin]]
*****[[2.3.2.1 Penicillintechnik]]
*****[[2.3.2.2 Halbsynthetische Penicilline]]
****[[2.3.3 Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten]]
*****[[2.3.3.1 Wirkung von Streptomycin und Tetracyclin]]
*****[[2.3.3.2 Wirkung von Chloramphenicol]]
****[[2.3.4 Problematik der Antibiotika-Resistenz]]
**3.0 Eukaryonten
***[[3.1 Einführung]]
***3.2 Zellorganellen und -bestandteile
****[[3.2.1 Zellkern (Nucleus)]]
****[[3.2.2 Endoplasmatisches Reticulum (ER)]]
****[[3.2.3 Mitochondrien]]
****[[3.2.4 GOLGI-Apparat (syn. Dictyosom)]]
****[[3.2.5 Ribosomen]]
****[[3.2.6 Peroxisomen]]
****[[3.2.7 Cytoplasma]]
****[[3.2.8 Cytoskelett]]
****[[3.2.9 Zellmembran]]
****[[3.2.10 Organellen tierischer Zellen]]
*****[[3.2.10.1 Lysosomen]]
*****[[3.2.10.2 Besonderheiten tierischer Zellmembranen]]
****[[3.2.11 Organellen pflanzlicher Zellen]]
*****[[3.2.11.1 Plastiden]]
*****[[3.2.11.2 Vakuolen]]
*****[[3.2.11.3 Zellwand]]
*****[[3.2.11.4 Besonderheiten pflanzlicher Zellmembranen]]
**4.0 Prinzipielle Arten des Energiegewinns
***[[4.1 Einführung]]
***[[4.2 Energiestoffwechsel bei chemoorganotrophen Organismen]]
****[[4.2.1 Wege der Brenztraubensäurebildung]]
*****[[4.2.1.1 Glykolyse (Fructosediphosphatweg, FDP-Weg)]]
*****[[4.2.1.2 Pentosephosphatweg]]
*****[[4.2.1.3 ENTNER-DOUDOROFF-Weg (Ketosedesoxyphosphogluconsäure-Weg, KDPE-Weg)]]
****[[4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus]]
****[[4.2.3 Endoxidation (aerobe Atmungskette)]]
****[[4.2.4 Gärung]]
***[[4.3 Energiestoffwechsel bei chemolithotrophen Organismen]]
****[[4.3.1 Pflanzlicher Stoffwechsel]]
*****[[4.3.1.1 Besonderheiten des pflanzlichen Kohlenhydrat-Stoffwechsels]]
*****[[4.3.1.2 Lichtreaktion der Photosynthese]]
*****[[4.3.1.3 Lichtunabhängige Reaktion (CALVIN-Zyklus, Dunkelreaktion)]]
*****[[4.3.1.4 Biosynthese von Stärke in den Chloroplasten]]
*****[[4.3.1.5 Der Glyoxylsäurezyklus]]
****[[4.3.2 Nitratatmung (dissimilatorische Nitratreduktion)]]
****[[4.3.3 Sulfatatmung (dissimilatorische Sulfatreduktion)]]
**[[5.0 Zelluläre Transportvorgänge]]
***[[5.1 Einführung]]
***[[5.2 Passiver Transport]]
****[[5.2.1 Diffusion]]
****[[5.2.2 Osmose]]
***[[5.3 Aktiver Transport]]
****[[5.3.1 Aktive Tunnelproteine]]
*****[[5.3.1.1 P-Klasse-Ionenpumpen (P-class)]]
******[[5.3.1.1.1 Na⁺/K⁺-Ionenpumpen (Na⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.2 H⁺/K⁺-Ionenpumpen (H⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.3 Ca²⁺-Ionenpumpen (Ca²⁺-ATPasen)]]
*****[[5.3.1.2 V-Klasse- und F-Klasse-Ionenpumpen (V-class &amp; F-class)]]
*****[[5.3.1.3 ABC-Transporter (ATP-binding cassettes)]]
****[[5.3.2 Gekoppelter Transport]]
***[[5.4 Endo- &amp; Exocytose (Membranfluß)]]
***[[5.5 Signalhypothese]]
**[[6.0 Lebensbedingungen und Kultivationsfaktoren]]
***[[6.1 O₂-Bedingungen]]
***[[6.2 Temperaturbedingungen]]
***[[6.3 pH-Bedingungen]]
***[[6.4 Osmotische Bedingungen]]
***[[6.5 Nährstoffbedingungen]]
**[[7.0 Der Zellzyklus]]
***[[7.1 Mitose]]
***[[7.2 Meiose]]

*IV. Genetik
**1.0 Klassische Genetik (MENDEL-Genetik)
**2.0 Molekulargenetik
***2.1 Aufbau und Struktur der DNA
****2.1.1 Primärstruktur der DNA
****2.1.2 Sekundärstruktur der DNA
****2.1.3 Tertiärstruktur der DNA
****2.1.4 Übergeordnete DNA-Strukturen
***2.2 Grundlagen und Prokaryonten-Genetik
****2.2.1 Ablauf der Vererbung
*****2.2.1.1 Übersicht
*****2.2.1.2 Transkription der DNA
*****2.2.1.3 Regulation der Genaktivität bei Bakterien
******2.2.1.3.1 Negative Kontrolle am Beispiel des lac-Operons von ''E''. ''coli''
****2.2.2 Der genetische Code
****2.2.3 Unterschiede zwischen DNA und RNA
****2.2.4 Die wichtigsten RNA-Sorten der Zelle
****2.2.5 Die Proteinbiosynthese (Translation)
*****2.2.5.1 Allgemeines
*****2.2.5.2 Initiation (Start) Der Proteinsynthese
******2.2.5.2.1 Aufbau der Ribosomenbindestelle
******2.2.5.2.2 Die Start-Aminosäure Methionin
*****2.2.5.3 Elongation (Kettenverlängerung)
*****2.2.5.4 Termination
*****2.2.5.5 Posttranslationale Modifikationen
****2.2.6 Wobble im genetischen Code
****2.2.7 Regulierung der Genexpression bei Bakterien
*****2.2.7.1 Regulation der Promotorstärke
*****2.2.7.2 Regulation über den σ-Faktor
*****2.2.7.3 Regulation des lac-Operons über den Operator
****2.2.8 Mutationen bei Bakterien
*****2.2.8.1 Auswirkung von Mutationen
*****2.2.8.2 Mutationsarten
*****2.2.8.3 Mögliche Ursachen für Basenaustauschmutationen
******2.2.8.3.1 Tautomere Basen
******2.2.8.3.2 Spontane Desaminierungen
******2.2.8.3.3 Depurinierung und Depyrimidierung
*****2.2.8.4 Auslösung von Mutationen durch Chemikalien
******2.2.8.4.1 Basenanaloge Verbindungen
******2.2.8.4.2 Desaminierende Chemikalien
******2.2.8.4.3 Alkylierende Verbindungen
******2.2.8.4.4 Nachweis mutagener Wirkung von Chemikalien mit dem AMES-Test (1975)
*****2.2.8.5 Mutation von Bakterien durch UV-Strahlung
*****2.2.8.6 Reversionen (Rückmutationen)
******2.2.8.6.1 Reversionen durch eine zweite Mutation im selben Gen
******2.2.8.6.2 Reversionen durch eine zweite Mutation in einem anderen Gen
****2.2.9 Replikation von Bakterien-DNA
*****2.2.9.1 Die wichtigsten Replikationsproteine und ihre Besonderheiten
*****2.2.9.2 Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation
*****2.2.9.3 Möglichkeiten der bidirektionalen Replikation
****2.2.10 Restriktions- und Modifikationssysteme (R/M-Systeme) bei Bakterien
*****2.2.10.1 Mögliche Ursachen bei ausbleibender Restriktion der Fremd-DNA in Bakterien
*****2.2.10.2 R/M-Systeme bei ''E''. ''coli''
*****2.2.10.3 Die Typen der Restriktionsenzyme
***2.3 Grundlagen der Gentechnik
****2.3.1 PCR (Polymerase-Kettenreaktion, polymerase chain reaction)
*****2.3.1.1 Anwendung und Durchführung
*****2.3.1.2 Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen
*****2.3.1.3 Amplifikation der gesamten DNA
******2.3.1.3.1 Der genetische Fingerabdruck
****2.3.2 Grundprinzip der Genklonierung
*****2.3.2.1 Bedeutung überstehender Enden
*****2.3.2.2 Restriktionsanalyse mit Hilfe der Agarosegelelektrophorese
******2.3.2.2.1 Theorie zur Gelelektrophorese von DNA
******2.3.2.2.2 Auswertung
*****2.3.2.3 Genklonierung mit ''E''. ''coli''
******2.3.2.3.1 Gewünschte Eigenschaften von Plasmidvektoren
******2.3.2.3.2 Eigenschaften der verwendeten Wirtszellen
******2.3.2.3.3 Vorgehensweise zur Selektion und Identifikation rekombinanter Kolonien
*****2.3.2.4 Klonierung mit pUC-Plasmiden
******2.3.2.4.1 Test auf Lactose-Abbau
******2.3.2.4.2 Prinzip der Koloniefärbung bei Klonierung mit pUC-Plasmiden zur Identifizierung rekombinanter Kolonien
****2.3.3 Tricks in der Gentechnik
*****2.3.3.1 Transformation - Methode zum Einschleusen gentechnisch veränderter DNA in Bakterien
******2.3.3.1.1 Wichtige Faktoren für erfolgreiche Transformation
******2.3.3.1.2 Form der aufgenommenen DNA
******2.3.3.1.3 Transformationsrate bei ''E''. ''coli''
******2.3.3.1.4 Suche nach dem richtigen Klon
*****2.3.3.2 Hybridisierung mit einer Gensonde
******2.3.3.2.1 Prinzip der Hybridisierung
******2.3.3.2.2 Herstellung radioaktiv markierter Gensonden
******2.3.3.2.3 Nichtradioaktive DNA-Markierung (non radioactive labelling)
******2.3.3.2.4 Koloniehybridisierung
******2.3.3.2.5 Plasmidisolierung aus ''E''. ''coli''
*****2.3.3.3 Southern Hybridisierung (blotting, transfer)
*****2.3.3.4 Nachweis von Genen mit Hilfe der PCR
****2.3.4 DNA-Sequenzierung
*****2.3.4.1 Kettenabbruch nach SANGER et al. (1977)
******2.3.4.1.1 Gewinnung von Einzelstrang und Primer
******2.3.4.1.2 Kettenabbruch durch Dideoxy-Nukleotide
*****2.3.4.2 Sequencer
******2.3.4.2.1 Monofluorophores System
******2.3.4.2.2 Multifluorophores System
*****2.3.4.3 Taq-Cycle-Sequenzierung
***2.4 Eukaryonten-Genetik
****2.4.1 Aufbau und Funktion des eukaryontischen Operons
*****2.4.1.1 Aufbau
*****2.4.1.2 Gene
*****2.4.1.3 RNA-Arten und RNA-Polymerasen
*****2.4.1.4 Struktur der eukaryontischen Transkriptionseinheit (auf der DNA)
*****2.4.1.5 Bedeutung der Introns
*****2.4.1.6 mRNA-Reifung (Processing) im Zellkern
*****2.4.1.7 Genregulation der Genaktivität bei Eukaryonten
****2.4.2 Klonierung von Eukaryontengenen in Bakterien
**3.0 Populationsgenetik</text>
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&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;&lt;big&gt;'''Inhaltsverzeichnis'''&lt;/big&gt;&lt;/p&gt;

*I. Einführung
**[[1.0 Definitionen der Biologie|1.0 Definitionen der Biologie]]
**[[2.0 Aufgabengebiete der Biologie]]
**[[3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books]]

*II. Molekularbiologie
**1.0 Grundlagen
***[[1.1 Materie, Element &amp; subatomare Teilchen]]
***[[1.2 Atommodell]]
***[[1.3 Chemische Bindungen]]
****[[1.3.1 Die Ionenbindung]]
****[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]
*****[[1.3.2.1 Unpolare Atombindung]]
*****[[1.3.2.2 Polare Atombindung]]
*****[[1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte]]
*****[[1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung]]
******[[1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser]]
****[[1.3.3 Koordinative oder dative Bindung]]
*****[[1.3.3.1 Metallkomplexe]]
*****[[1.3.3.2 Chelatkomplexe]]
***[[1.4 Energetische Grundlagen]]
***[[1.5 Chemisches Gleichgewicht]]
***1.6 Säuren und Basen
****[[1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)]]
****[[1.6.2 Der pH-Wert]]
****[[1.6.3 Neutralisation]]
****[[1.6.4 Puffer]]
**[[2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)]]
**3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine
***[[3.1 Allgemeines]]
***[[3.2 Einteilung]]
***[[3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren]]
***3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren
****[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung]]
****[[3.4.2 Stereoisomerie]]
***[[3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren]]
***[[3.6 Peptide]]
***[[3.7 Proteinklassen]]
***[[3.8 Struktur von Proteinen]]
***3.9 Enzyme
****[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen]]
****[[3.9.2 Klassifizierung von Enzymen]]
****[[3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung]]
****[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]
*****[[3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺]]
*****[[3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂]]
*****[[3.9.4.3 Coenzym A (CoA)]]
*****[[3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)]]
*****[[3.9.4.5 Pyridoxalphosphat]]
****[[3.9.5 Enzymkinetik]]
*****[[3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS &amp; MENTEN (1913)]]
*****[[3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER &amp; BURK (1913)]]
***3.10 Reinigung, Charakterisierung &amp; Lagerung von Proteinen
****[[3.10.1 Reinigung]]
*****[[3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie]]
*****[[3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie]]
*****[[3.10.1.3 Affinitätschromatographie]]
****[[3.10.2 Charakterisierung]]
*****3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration
******[[3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)]]
******[[3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm]]
*****3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten
******[[3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)]]
******[[3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)]]
****[[3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung]]
**[[4.0 Kohlenhydrate]]
***[[4.1 Monosaccharide]]
****[[4.1.1 Entstehung von Ringformen]]
****[[4.1.2 Eigenschaften der Monosaccharide]]
****4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide
*****[[4.1.3.1 FEHLINGsche Probe]]
*****[[4.1.3.2 Silberspiegel-Probe]]
****[[4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide]]
****[[4.1.5 Glykoside]]
***4.2 Disaccharide
****[[4.2.1 Maltose (Malzzucker)]]
****[[4.2.2 Cellobiose]]
****[[4.2.3 Lactose (Milchzucker)]]
****[[4.2.4 Saccharose (Sucrose)]]
***4.3 Polysaccharide
****[[4.3.1 Homopolysaccharide]]
****[[4.3.2 Heteropolysaccharide]]

*III. Cytologie
**[[1.0 Einführung]]
**2.0 Prokaryonten
***[[2.1 Einführung]]
***[[2.2 Zellaufbau]]
****[[2.2.1 Zellhülle (cell envelope)]]
****[[2.2.2 Die bakterielle Zellwand]]
*****[[2.2.2.1 Aufbau des Mureins]]
*****[[2.2.2.2 GRAM-Färbung]]
******[[2.2.2.2.1 Übersicht wichtiger grampositiver und gramnegativer Prokaryonten]]
******[[2.2.2.2.2 Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.3 Antigene gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.4 R- und S-Formen]]
****[[2.2.3 Bakteriengeißeln]]
****[[2.2.4 Pili (Fimbrien)]]
*****[[2.2.4.1 Konjugation bei E. coli und nahe verwandten Enterobakterien]]
*****[[2.2.4.2 Experiment der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)]]
***2.3 Antibiotika
****[[2.3.1 Allgemeines]]
****[[2.3.2 Penicillin]]
*****[[2.3.2.1 Penicillintechnik]]
*****[[2.3.2.2 Halbsynthetische Penicilline]]
****[[2.3.3 Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten]]
*****[[2.3.3.1 Wirkung von Streptomycin und Tetracyclin]]
*****[[2.3.3.2 Wirkung von Chloramphenicol]]
****[[2.3.4 Problematik der Antibiotika-Resistenz]]
**3.0 Eukaryonten
***[[3.1 Einführung]]
***3.2 Zellorganellen und -bestandteile
****[[3.2.1 Zellkern (Nucleus)]]
****[[3.2.2 Endoplasmatisches Reticulum (ER)]]
****[[3.2.3 Mitochondrien]]
****[[3.2.4 GOLGI-Apparat (syn. Dictyosom)]]
****[[3.2.5 Ribosomen]]
****[[3.2.6 Peroxisomen]]
****[[3.2.7 Cytoplasma]]
****[[3.2.8 Cytoskelett]]
****[[3.2.9 Zellmembran]]
****[[3.2.10 Organellen tierischer Zellen]]
*****[[3.2.10.1 Lysosomen]]
*****[[3.2.10.2 Besonderheiten tierischer Zellmembranen]]
****[[3.2.11 Organellen pflanzlicher Zellen]]
*****[[3.2.11.1 Plastiden]]
*****[[3.2.11.2 Vakuolen]]
*****[[3.2.11.3 Zellwand]]
*****[[3.2.11.4 Besonderheiten pflanzlicher Zellmembranen]]
**4.0 Prinzipielle Arten des Energiegewinns
***[[4.1 Einführung]]
***[[4.2 Energiestoffwechsel bei chemoorganotrophen Organismen]]
****4.2.1 Wege der Brenztraubensäurebildung
*****[[4.2.1.1 Glykolyse (Fructosediphosphatweg, FDP-Weg)]]
*****[[4.2.1.2 Pentosephosphatweg]]
*****[[4.2.1.3 ENTNER-DOUDOROFF-Weg (Ketosedesoxyphosphogluconsäure-Weg, KDPE-Weg)]]
****[[4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus]]
****[[4.2.3 Endoxidation (aerobe Atmungskette)]]
****[[4.2.4 Gärung]]
***4.3 Energiestoffwechsel bei chemolithotrophen Organismen
****4.3.1 Pflanzlicher Stoffwechsel
*****[[4.3.1.1 Besonderheiten des pflanzlichen Kohlenhydrat-Stoffwechsels]]
*****[[4.3.1.2 Lichtreaktion der Photosynthese]]
*****[[4.3.1.3 Lichtunabhängige Reaktion (CALVIN-Zyklus, Dunkelreaktion)]]
*****[[4.3.1.4 Biosynthese von Stärke in den Chloroplasten]]
*****[[4.3.1.5 Der Glyoxylsäurezyklus]]
****[[4.3.2 Nitratatmung (dissimilatorische Nitratreduktion)]]
****[[4.3.3 Sulfatatmung (dissimilatorische Sulfatreduktion)]]
**5.0 Zelluläre Transportvorgänge
***[[5.1 Einführung]]
***[[5.2 Passiver Transport]]
****[[5.2.1 Diffusion]]
****[[5.2.2 Osmose]]
***[[5.3 Aktiver Transport]]
****[[5.3.1 Aktive Tunnelproteine]]
*****[[5.3.1.1 P-Klasse-Ionenpumpen (P-class)]]
******[[5.3.1.1.1 Na⁺/K⁺-Ionenpumpen (Na⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.2 H⁺/K⁺-Ionenpumpen (H⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.3 Ca²⁺-Ionenpumpen (Ca²⁺-ATPasen)]]
*****[[5.3.1.2 V-Klasse- und F-Klasse-Ionenpumpen (V-class &amp; F-class)]]
*****[[5.3.1.3 ABC-Transporter (ATP-binding cassettes)]]
****[[5.3.2 Gekoppelter Transport]]
***[[5.4 Endo- &amp; Exocytose (Membranfluß)]]
***[[5.5 Signalhypothese]]
**[[6.0 Lebensbedingungen und Kultivationsfaktoren]]
***[[6.1 O₂-Bedingungen]]
***[[6.2 Temperaturbedingungen]]
***[[6.3 pH-Bedingungen]]
***[[6.4 Osmotische Bedingungen]]
***[[6.5 Nährstoffbedingungen]]
**[[7.0 Der Zellzyklus]]
***[[7.1 Mitose]]
***[[7.2 Meiose]]

*IV. Genetik
**1.0 Klassische Genetik (MENDEL-Genetik)
**2.0 Molekulargenetik
***2.1 Aufbau und Struktur der DNA
****2.1.1 Primärstruktur der DNA
****2.1.2 Sekundärstruktur der DNA
****2.1.3 Tertiärstruktur der DNA
****2.1.4 Übergeordnete DNA-Strukturen
***2.2 Grundlagen und Prokaryonten-Genetik
****2.2.1 Ablauf der Vererbung
*****2.2.1.1 Übersicht
*****2.2.1.2 Transkription der DNA
*****2.2.1.3 Regulation der Genaktivität bei Bakterien
******2.2.1.3.1 Negative Kontrolle am Beispiel des lac-Operons von ''E''. ''coli''
****2.2.2 Der genetische Code
****2.2.3 Unterschiede zwischen DNA und RNA
****2.2.4 Die wichtigsten RNA-Sorten der Zelle
****2.2.5 Die Proteinbiosynthese (Translation)
*****2.2.5.1 Allgemeines
*****2.2.5.2 Initiation (Start) Der Proteinsynthese
******2.2.5.2.1 Aufbau der Ribosomenbindestelle
******2.2.5.2.2 Die Start-Aminosäure Methionin
*****2.2.5.3 Elongation (Kettenverlängerung)
*****2.2.5.4 Termination
*****2.2.5.5 Posttranslationale Modifikationen
****2.2.6 Wobble im genetischen Code
****2.2.7 Regulierung der Genexpression bei Bakterien
*****2.2.7.1 Regulation der Promotorstärke
*****2.2.7.2 Regulation über den σ-Faktor
*****2.2.7.3 Regulation des lac-Operons über den Operator
****2.2.8 Mutationen bei Bakterien
*****2.2.8.1 Auswirkung von Mutationen
*****2.2.8.2 Mutationsarten
*****2.2.8.3 Mögliche Ursachen für Basenaustauschmutationen
******2.2.8.3.1 Tautomere Basen
******2.2.8.3.2 Spontane Desaminierungen
******2.2.8.3.3 Depurinierung und Depyrimidierung
*****2.2.8.4 Auslösung von Mutationen durch Chemikalien
******2.2.8.4.1 Basenanaloge Verbindungen
******2.2.8.4.2 Desaminierende Chemikalien
******2.2.8.4.3 Alkylierende Verbindungen
******2.2.8.4.4 Nachweis mutagener Wirkung von Chemikalien mit dem AMES-Test (1975)
*****2.2.8.5 Mutation von Bakterien durch UV-Strahlung
*****2.2.8.6 Reversionen (Rückmutationen)
******2.2.8.6.1 Reversionen durch eine zweite Mutation im selben Gen
******2.2.8.6.2 Reversionen durch eine zweite Mutation in einem anderen Gen
****2.2.9 Replikation von Bakterien-DNA
*****2.2.9.1 Die wichtigsten Replikationsproteine und ihre Besonderheiten
*****2.2.9.2 Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation
*****2.2.9.3 Möglichkeiten der bidirektionalen Replikation
****2.2.10 Restriktions- und Modifikationssysteme (R/M-Systeme) bei Bakterien
*****2.2.10.1 Mögliche Ursachen bei ausbleibender Restriktion der Fremd-DNA in Bakterien
*****2.2.10.2 R/M-Systeme bei ''E''. ''coli''
*****2.2.10.3 Die Typen der Restriktionsenzyme
***2.3 Grundlagen der Gentechnik
****2.3.1 PCR (Polymerase-Kettenreaktion, polymerase chain reaction)
*****2.3.1.1 Anwendung und Durchführung
*****2.3.1.2 Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen
*****2.3.1.3 Amplifikation der gesamten DNA
******2.3.1.3.1 Der genetische Fingerabdruck
****2.3.2 Grundprinzip der Genklonierung
*****2.3.2.1 Bedeutung überstehender Enden
*****2.3.2.2 Restriktionsanalyse mit Hilfe der Agarosegelelektrophorese
******2.3.2.2.1 Theorie zur Gelelektrophorese von DNA
******2.3.2.2.2 Auswertung
*****2.3.2.3 Genklonierung mit ''E''. ''coli''
******2.3.2.3.1 Gewünschte Eigenschaften von Plasmidvektoren
******2.3.2.3.2 Eigenschaften der verwendeten Wirtszellen
******2.3.2.3.3 Vorgehensweise zur Selektion und Identifikation rekombinanter Kolonien
*****2.3.2.4 Klonierung mit pUC-Plasmiden
******2.3.2.4.1 Test auf Lactose-Abbau
******2.3.2.4.2 Prinzip der Koloniefärbung bei Klonierung mit pUC-Plasmiden zur Identifizierung rekombinanter Kolonien
****2.3.3 Tricks in der Gentechnik
*****2.3.3.1 Transformation - Methode zum Einschleusen gentechnisch veränderter DNA in Bakterien
******2.3.3.1.1 Wichtige Faktoren für erfolgreiche Transformation
******2.3.3.1.2 Form der aufgenommenen DNA
******2.3.3.1.3 Transformationsrate bei ''E''. ''coli''
******2.3.3.1.4 Suche nach dem richtigen Klon
*****2.3.3.2 Hybridisierung mit einer Gensonde
******2.3.3.2.1 Prinzip der Hybridisierung
******2.3.3.2.2 Herstellung radioaktiv markierter Gensonden
******2.3.3.2.3 Nichtradioaktive DNA-Markierung (non radioactive labelling)
******2.3.3.2.4 Koloniehybridisierung
******2.3.3.2.5 Plasmidisolierung aus ''E''. ''coli''
*****2.3.3.3 Southern Hybridisierung (blotting, transfer)
*****2.3.3.4 Nachweis von Genen mit Hilfe der PCR
****2.3.4 DNA-Sequenzierung
*****2.3.4.1 Kettenabbruch nach SANGER et al. (1977)
******2.3.4.1.1 Gewinnung von Einzelstrang und Primer
******2.3.4.1.2 Kettenabbruch durch Dideoxy-Nukleotide
*****2.3.4.2 Sequencer
******2.3.4.2.1 Monofluorophores System
******2.3.4.2.2 Multifluorophores System
*****2.3.4.3 Taq-Cycle-Sequenzierung
***2.4 Eukaryonten-Genetik
****2.4.1 Aufbau und Funktion des eukaryontischen Operons
*****2.4.1.1 Aufbau
*****2.4.1.2 Gene
*****2.4.1.3 RNA-Arten und RNA-Polymerasen
*****2.4.1.4 Struktur der eukaryontischen Transkriptionseinheit (auf der DNA)
*****2.4.1.5 Bedeutung der Introns
*****2.4.1.6 mRNA-Reifung (Processing) im Zellkern
*****2.4.1.7 Genregulation der Genaktivität bei Eukaryonten
****2.4.2 Klonierung von Eukaryontengenen in Bakterien
**3.0 Populationsgenetik</text>
    <sha1>699a646dd3e08acbd3d7330daaceebce52599364</sha1>
  </revision>
  <revision>
    <id>2004</id>
    <parentid>1994</parentid>
    <timestamp>2008-11-15T22:45:51Z</timestamp>
    <contributor>
      <username>Webmaster</username>
      <id>1</id>
    </contributor>
    <model>wikitext</model>
    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="13497" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align: center;"&gt;Das nachfolgende E-Book wurden aus Skripten und Mitschriften mehrerer Vorlesungen der Ausbildungen zum [http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüften Technischen Assistenten f&amp;uuml;r naturkundliche Museen und Forschungsinstitute] am renommierten Forschungs-Institut Senckenberg und zum [http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Staatlich geprüften biologisch-technischen Assistenten] an der Landesgewerbeanstalt Nürnberg (TÜV Rheinland) erstellt und soll im Laufe meines Biologie-Studiums um weitere Kapitel vervollständigt werden. Es erhebt daher keinen Anspruch auf Vollständigkeit oder Richtigkeit, sollte jedoch jedem Interessenten einen guten Einblick in den Umfang der Biologie und die in den (ersten) Studiensemestern vermittelten Themen geben.&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;&lt;big&gt;'''Inhaltsverzeichnis'''&lt;/big&gt;&lt;/p&gt;

*I. Einführung
**[[1.0 Definitionen der Biologie|1.0 Definitionen der Biologie]]
**[[2.0 Aufgabengebiete der Biologie]]
**[[3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books]]

*II. Molekularbiologie
**1.0 Grundlagen
***[[1.1 Materie, Element &amp; subatomare Teilchen]]
***[[1.2 Atommodell]]
***[[1.3 Chemische Bindungen]]
****[[1.3.1 Die Ionenbindung]]
****[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]
*****[[1.3.2.1 Unpolare Atombindung]]
*****[[1.3.2.2 Polare Atombindung]]
*****[[1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte]]
*****[[1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung]]
******[[1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser]]
****[[1.3.3 Koordinative oder dative Bindung]]
*****[[1.3.3.1 Metallkomplexe]]
*****[[1.3.3.2 Chelatkomplexe]]
***[[1.4 Energetische Grundlagen]]
***[[1.5 Chemisches Gleichgewicht]]
***1.6 Säuren und Basen
****[[1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)]]
****[[1.6.2 Der pH-Wert]]
****[[1.6.3 Neutralisation]]
****[[1.6.4 Puffer]]
**[[2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)]]
**3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine
***[[3.1 Allgemeines]]
***[[3.2 Einteilung]]
***[[3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren]]
***3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren
****[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung]]
****[[3.4.2 Stereoisomerie]]
***[[3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren]]
***[[3.6 Peptide]]
***[[3.7 Proteinklassen]]
***[[3.8 Struktur von Proteinen]]
***3.9 Enzyme
****[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen]]
****[[3.9.2 Klassifizierung von Enzymen]]
****[[3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung]]
****[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]
*****[[3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺]]
*****[[3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂]]
*****[[3.9.4.3 Coenzym A (CoA)]]
*****[[3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)]]
*****[[3.9.4.5 Pyridoxalphosphat]]
****[[3.9.5 Enzymkinetik]]
*****[[3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS &amp; MENTEN (1913)]]
*****[[3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER &amp; BURK (1913)]]
***3.10 Reinigung, Charakterisierung &amp; Lagerung von Proteinen
****[[3.10.1 Reinigung]]
*****[[3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie]]
*****[[3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie]]
*****[[3.10.1.3 Affinitätschromatographie]]
****[[3.10.2 Charakterisierung]]
*****3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration
******[[3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)]]
******[[3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm]]
*****3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten
******[[3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)]]
******[[3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)]]
****[[3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung]]
**[[4.0 Kohlenhydrate]]
***[[4.1 Monosaccharide]]
****[[4.1.1 Entstehung von Ringformen]]
****[[4.1.2 Eigenschaften der Monosaccharide]]
****4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide
*****[[4.1.3.1 FEHLINGsche Probe]]
*****[[4.1.3.2 Silberspiegel-Probe]]
****[[4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide]]
****[[4.1.5 Glykoside]]
***4.2 Disaccharide
****[[4.2.1 Maltose (Malzzucker)]]
****[[4.2.2 Cellobiose]]
****[[4.2.3 Lactose (Milchzucker)]]
****[[4.2.4 Saccharose (Sucrose)]]
***4.3 Polysaccharide
****[[4.3.1 Homopolysaccharide]]
****[[4.3.2 Heteropolysaccharide]]

*III. Cytologie
**[[1.0 Einführung]]
**2.0 Prokaryonten
***[[2.1 Einführung]]
***[[2.2 Zellaufbau]]
****[[2.2.1 Zellhülle (cell envelope)]]
****[[2.2.2 Die bakterielle Zellwand]]
*****[[2.2.2.1 Aufbau des Mureins]]
*****[[2.2.2.2 GRAM-Färbung]]
******[[2.2.2.2.1 Übersicht wichtiger grampositiver und gramnegativer Prokaryonten]]
******[[2.2.2.2.2 Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.3 Antigene gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.4 R- und S-Formen]]
****[[2.2.3 Bakteriengeißeln]]
****[[2.2.4 Pili (Fimbrien)]]
*****[[2.2.4.1 Konjugation bei E. coli und nahe verwandten Enterobakterien]]
*****[[2.2.4.2 Experiment der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)]]
***2.3 Antibiotika
****[[2.3.1 Allgemeines]]
****[[2.3.2 Penicillin]]
*****[[2.3.2.1 Penicillintechnik]]
*****[[2.3.2.2 Halbsynthetische Penicilline]]
****[[2.3.3 Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten]]
*****[[2.3.3.1 Wirkung von Streptomycin und Tetracyclin]]
*****[[2.3.3.2 Wirkung von Chloramphenicol]]
****[[2.3.4 Problematik der Antibiotika-Resistenz]]
**3.0 Eukaryonten
***[[3.1 Einführung]]
***3.2 Zellorganellen und -bestandteile
****[[3.2.1 Zellkern (Nucleus)]]
****[[3.2.2 Endoplasmatisches Reticulum (ER)]]
****[[3.2.3 Mitochondrien]]
****[[3.2.4 GOLGI-Apparat (syn. Dictyosom)]]
****[[3.2.5 Ribosomen]]
****[[3.2.6 Peroxisomen]]
****[[3.2.7 Cytoplasma]]
****[[3.2.8 Cytoskelett]]
****[[3.2.9 Zellmembran]]
****[[3.2.10 Organellen tierischer Zellen]]
*****[[3.2.10.1 Lysosomen]]
*****[[3.2.10.2 Besonderheiten tierischer Zellmembranen]]
****[[3.2.11 Organellen pflanzlicher Zellen]]
*****[[3.2.11.1 Plastiden]]
*****[[3.2.11.2 Vakuolen]]
*****[[3.2.11.3 Zellwand]]
*****[[3.2.11.4 Besonderheiten pflanzlicher Zellmembranen]]
**4.0 Prinzipielle Arten des Energiegewinns
***[[4.1 Einführung]]
***[[4.2 Energiestoffwechsel bei chemoorganotrophen Organismen]]
****4.2.1 Wege der Brenztraubensäurebildung
*****[[4.2.1.1 Glykolyse (Fructosediphosphatweg, FDP-Weg)]]
*****[[4.2.1.2 Pentosephosphatweg]]
*****[[4.2.1.3 ENTNER-DOUDOROFF-Weg (Ketosedesoxyphosphogluconsäure-Weg, KDPE-Weg)]]
****[[4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus (oxidative Decarboxylierung und Citronensäurezyklus)]]
****[[4.2.3 Endoxidation (aerobe Atmungskette)]]
****[[4.2.4 Gärung]]
***4.3 Energiestoffwechsel bei chemolithotrophen Organismen
****4.3.1 Pflanzlicher Stoffwechsel
*****[[4.3.1.1 Besonderheiten des pflanzlichen Kohlenhydrat-Stoffwechsels]]
*****[[4.3.1.2 Lichtreaktion der Photosynthese]]
*****[[4.3.1.3 Lichtunabhängige Reaktion (CALVIN-Zyklus, Dunkelreaktion)]]
*****[[4.3.1.4 Biosynthese von Stärke in den Chloroplasten]]
*****[[4.3.1.5 Der Glyoxylsäurezyklus]]
****[[4.3.2 Nitratatmung (dissimilatorische Nitratreduktion)]]
****[[4.3.3 Sulfatatmung (dissimilatorische Sulfatreduktion)]]
**5.0 Zelluläre Transportvorgänge
***[[5.1 Einführung]]
***[[5.2 Passiver Transport]]
****[[5.2.1 Diffusion]]
****[[5.2.2 Osmose]]
***[[5.3 Aktiver Transport]]
****[[5.3.1 Aktive Tunnelproteine]]
*****[[5.3.1.1 P-Klasse-Ionenpumpen (P-class)]]
******[[5.3.1.1.1 Na⁺/K⁺-Ionenpumpen (Na⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.2 H⁺/K⁺-Ionenpumpen (H⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.3 Ca²⁺-Ionenpumpen (Ca²⁺-ATPasen)]]
*****[[5.3.1.2 V-Klasse- und F-Klasse-Ionenpumpen (V-class &amp; F-class)]]
*****[[5.3.1.3 ABC-Transporter (ATP-binding cassettes)]]
****[[5.3.2 Gekoppelter Transport]]
***[[5.4 Endo- &amp; Exocytose (Membranfluß)]]
***[[5.5 Signalhypothese]]
**[[6.0 Lebensbedingungen und Kultivationsfaktoren]]
***[[6.1 O₂-Bedingungen]]
***[[6.2 Temperaturbedingungen]]
***[[6.3 pH-Bedingungen]]
***[[6.4 Osmotische Bedingungen]]
***[[6.5 Nährstoffbedingungen]]
**[[7.0 Der Zellzyklus]]
***[[7.1 Mitose]]
***[[7.2 Meiose]]

*IV. Genetik
**1.0 Klassische Genetik (MENDEL-Genetik)
**2.0 Molekulargenetik
***2.1 Aufbau und Struktur der DNA
****2.1.1 Primärstruktur der DNA
****2.1.2 Sekundärstruktur der DNA
****2.1.3 Tertiärstruktur der DNA
****2.1.4 Übergeordnete DNA-Strukturen
***2.2 Grundlagen und Prokaryonten-Genetik
****2.2.1 Ablauf der Vererbung
*****2.2.1.1 Übersicht
*****2.2.1.2 Transkription der DNA
*****2.2.1.3 Regulation der Genaktivität bei Bakterien
******2.2.1.3.1 Negative Kontrolle am Beispiel des lac-Operons von ''E''. ''coli''
****2.2.2 Der genetische Code
****2.2.3 Unterschiede zwischen DNA und RNA
****2.2.4 Die wichtigsten RNA-Sorten der Zelle
****2.2.5 Die Proteinbiosynthese (Translation)
*****2.2.5.1 Allgemeines
*****2.2.5.2 Initiation (Start) Der Proteinsynthese
******2.2.5.2.1 Aufbau der Ribosomenbindestelle
******2.2.5.2.2 Die Start-Aminosäure Methionin
*****2.2.5.3 Elongation (Kettenverlängerung)
*****2.2.5.4 Termination
*****2.2.5.5 Posttranslationale Modifikationen
****2.2.6 Wobble im genetischen Code
****2.2.7 Regulierung der Genexpression bei Bakterien
*****2.2.7.1 Regulation der Promotorstärke
*****2.2.7.2 Regulation über den σ-Faktor
*****2.2.7.3 Regulation des lac-Operons über den Operator
****2.2.8 Mutationen bei Bakterien
*****2.2.8.1 Auswirkung von Mutationen
*****2.2.8.2 Mutationsarten
*****2.2.8.3 Mögliche Ursachen für Basenaustauschmutationen
******2.2.8.3.1 Tautomere Basen
******2.2.8.3.2 Spontane Desaminierungen
******2.2.8.3.3 Depurinierung und Depyrimidierung
*****2.2.8.4 Auslösung von Mutationen durch Chemikalien
******2.2.8.4.1 Basenanaloge Verbindungen
******2.2.8.4.2 Desaminierende Chemikalien
******2.2.8.4.3 Alkylierende Verbindungen
******2.2.8.4.4 Nachweis mutagener Wirkung von Chemikalien mit dem AMES-Test (1975)
*****2.2.8.5 Mutation von Bakterien durch UV-Strahlung
*****2.2.8.6 Reversionen (Rückmutationen)
******2.2.8.6.1 Reversionen durch eine zweite Mutation im selben Gen
******2.2.8.6.2 Reversionen durch eine zweite Mutation in einem anderen Gen
****2.2.9 Replikation von Bakterien-DNA
*****2.2.9.1 Die wichtigsten Replikationsproteine und ihre Besonderheiten
*****2.2.9.2 Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation
*****2.2.9.3 Möglichkeiten der bidirektionalen Replikation
****2.2.10 Restriktions- und Modifikationssysteme (R/M-Systeme) bei Bakterien
*****2.2.10.1 Mögliche Ursachen bei ausbleibender Restriktion der Fremd-DNA in Bakterien
*****2.2.10.2 R/M-Systeme bei ''E''. ''coli''
*****2.2.10.3 Die Typen der Restriktionsenzyme
***2.3 Grundlagen der Gentechnik
****2.3.1 PCR (Polymerase-Kettenreaktion, polymerase chain reaction)
*****2.3.1.1 Anwendung und Durchführung
*****2.3.1.2 Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen
*****2.3.1.3 Amplifikation der gesamten DNA
******2.3.1.3.1 Der genetische Fingerabdruck
****2.3.2 Grundprinzip der Genklonierung
*****2.3.2.1 Bedeutung überstehender Enden
*****2.3.2.2 Restriktionsanalyse mit Hilfe der Agarosegelelektrophorese
******2.3.2.2.1 Theorie zur Gelelektrophorese von DNA
******2.3.2.2.2 Auswertung
*****2.3.2.3 Genklonierung mit ''E''. ''coli''
******2.3.2.3.1 Gewünschte Eigenschaften von Plasmidvektoren
******2.3.2.3.2 Eigenschaften der verwendeten Wirtszellen
******2.3.2.3.3 Vorgehensweise zur Selektion und Identifikation rekombinanter Kolonien
*****2.3.2.4 Klonierung mit pUC-Plasmiden
******2.3.2.4.1 Test auf Lactose-Abbau
******2.3.2.4.2 Prinzip der Koloniefärbung bei Klonierung mit pUC-Plasmiden zur Identifizierung rekombinanter Kolonien
****2.3.3 Tricks in der Gentechnik
*****2.3.3.1 Transformation - Methode zum Einschleusen gentechnisch veränderter DNA in Bakterien
******2.3.3.1.1 Wichtige Faktoren für erfolgreiche Transformation
******2.3.3.1.2 Form der aufgenommenen DNA
******2.3.3.1.3 Transformationsrate bei ''E''. ''coli''
******2.3.3.1.4 Suche nach dem richtigen Klon
*****2.3.3.2 Hybridisierung mit einer Gensonde
******2.3.3.2.1 Prinzip der Hybridisierung
******2.3.3.2.2 Herstellung radioaktiv markierter Gensonden
******2.3.3.2.3 Nichtradioaktive DNA-Markierung (non radioactive labelling)
******2.3.3.2.4 Koloniehybridisierung
******2.3.3.2.5 Plasmidisolierung aus ''E''. ''coli''
*****2.3.3.3 Southern Hybridisierung (blotting, transfer)
*****2.3.3.4 Nachweis von Genen mit Hilfe der PCR
****2.3.4 DNA-Sequenzierung
*****2.3.4.1 Kettenabbruch nach SANGER et al. (1977)
******2.3.4.1.1 Gewinnung von Einzelstrang und Primer
******2.3.4.1.2 Kettenabbruch durch Dideoxy-Nukleotide
*****2.3.4.2 Sequencer
******2.3.4.2.1 Monofluorophores System
******2.3.4.2.2 Multifluorophores System
*****2.3.4.3 Taq-Cycle-Sequenzierung
***2.4 Eukaryonten-Genetik
****2.4.1 Aufbau und Funktion des eukaryontischen Operons
*****2.4.1.1 Aufbau
*****2.4.1.2 Gene
*****2.4.1.3 RNA-Arten und RNA-Polymerasen
*****2.4.1.4 Struktur der eukaryontischen Transkriptionseinheit (auf der DNA)
*****2.4.1.5 Bedeutung der Introns
*****2.4.1.6 mRNA-Reifung (Processing) im Zellkern
*****2.4.1.7 Genregulation der Genaktivität bei Eukaryonten
****2.4.2 Klonierung von Eukaryontengenen in Bakterien
**3.0 Populationsgenetik</text>
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  <title>4.1 Einführung</title>
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    <text bytes="2162" xml:space="preserve">Die bei Abbaureaktionen gewonnene Energie wird in Form von ATP -Molekülen
&lt;div align=center&gt;[[Bild:ATP-Molekül.jpg]]&lt;/div&gt;
gespeichert und in dieser Form für energieverbrauchende Vorgänge (Biosynthese) verwendet, wo die Verbindung von ATP wieder gespalten wird:
ATP  ADP  + P
Wenn bei Stoffwechselreaktionen Energie gewonnen wird, wird sie zum Anknüpfen eines Phosphatrests an ein ADP verwendet. (Allerdings wird zum Knüpfen der Bindung eine bestimmte Mindestenergie benötigt, so daß geringenergetischer Gewinn hier für nicht genutzt werden kann.) Wenn dann für andere Stoffwechselreaktionen wieder Energie benötigt wird, kann ein (oder auch zwei) Phosphatrest(e) vom ATP abgespalten werden:
ADP + P  ATP
ATP  ADP + P + Energie
ATP  AMP  + P + P + Energie
Die Energiemenge, die von 1 mol ATP bereitgestellt werden kann, entspricht ca. 30 kJ.
I. d. R. erfolgt – soweit möglich – der Energiegewinn durch eine sog. biologische Knallgasreaktion. Die chemische Knallgasreaktion
2H2 + O2  H2O
erfolgt explosionsartig. Bei der biologischen Knallgasreaktion stammen die H-Atome nicht aus H2, sondern entweder (meist) aus organischen Verbindungen (z. B. Kohlenhydrate; chemoorganotropher Stoffwechsel) oder aus anorganischen Verbindungen (z. B. Schwefelwasserstoff; chemolithotropher Stoffwechsel). Die H-Atome werden dabei nicht in einem Schritt mit O2 zur Reaktion gebracht, sondern in mehreren hintereinander. Soweit möglich wird die gewonnene Energie in Form von ATP-Molekülen gespeichert.
Je nach Art des Energiegewinns lassen sich zwei Arten von Lebensweisen unterscheiden:
•	chemoorganotroph:
Bei chemoorganotrophen Organismen erfolgt der Energiegewinn chemisch durch den Abbau organischer Verbindungen. Der Aufbau von Zellverbindungen erfolgt aus Zwischenprodukten des Abbaus organischer Verbindungen mit der gewonnenen Energie.
•	chemolithotroph:
Bei chemolithotrophen Lebewesen erfolgt der Energiegewinn chemisch durch den Abbau anorganischer Verbindungen. Der Aufbau von Zellverbindungen stammt hier aus den Zwischenprodukten des Abbaus anorganischer Verbindungen. Als C-Quelle kann z. B. CO2 aus der Luft verwendet werden.</text>
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    <text bytes="2425" xml:space="preserve">Die bei Abbaureaktionen gewonnene Energie wird in Form von ATP[1]-Molekülen
&lt;div align=center&gt;[[Bild:ATP-Molekül.jpg]]&lt;/div&gt;
gespeichert und in dieser Form für energieverbrauchende Vorgänge (Biosynthese) verwendet, wo die Verbindung von ATP wieder gespalten wird:
&lt;div align=center&gt;ATP → ADP[2] + P&lt;/div&gt;
Wenn bei Stoffwechselreaktionen Energie gewonnen wird, wird sie zum Anknüpfen eines Phosphatrests an ein ADP verwendet. (Allerdings wird zum Knüpfen der Bindung eine bestimmte Mindestenergie benötigt, so daß geringenergetischer Gewinn hier für nicht genutzt werden kann.) Wenn dann für andere Stoffwechselreaktionen wieder Energie benötigt wird, kann ein (oder auch zwei) Phosphatrest(e) vom ATP abgespalten werden:
&lt;div align=center&gt;ADP + P → ATP
ATP → ADP + P + Energie
ATP → AMP[3] + P + P + Energie&lt;/div&gt;
Die Energiemenge, die von 1 mol ATP bereitgestellt werden kann, entspricht ca. 30 kJ.

I. d. R. erfolgt – soweit möglich – der Energiegewinn durch eine sog. biologische Knallgasreaktion. Die chemische Knallgasreaktion
&lt;div align=center&gt;2H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; + O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; → H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O&lt;/div&gt;
erfolgt explosionsartig. Bei der biologischen Knallgasreaktion stammen die H-Atome nicht aus H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;, sondern entweder (meist) aus organischen Verbindungen (z. B. Kohlenhydrate; chemoorganotropher Stoffwechsel) oder aus anorganischen Verbindungen (z. B. Schwefelwasserstoff; chemolithotropher Stoffwechsel). Die H-Atome werden dabei nicht in einem Schritt mit O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; zur Reaktion gebracht, sondern in mehreren hintereinander. Soweit möglich wird die gewonnene Energie in Form von ATP-Molekülen gespeichert.
Je nach Art des Energiegewinns lassen sich zwei Arten von Lebensweisen unterscheiden:
*chemoorganotroph:
:::Bei chemoorganotrophen Organismen erfolgt der Energiegewinn chemisch durch den Abbau organischer Verbindungen. Der Aufbau von Zellverbindungen erfolgt aus Zwischenprodukten des Abbaus organischer Verbindungen mit der gewonnenen Energie.
*chemolithotroph:
:::Bei chemolithotrophen Lebewesen erfolgt der Energiegewinn chemisch durch den Abbau anorganischer Verbindungen. Der Aufbau von Zellverbindungen stammt hier aus den Zwischenprodukten des Abbaus anorganischer Verbindungen. Als C-Quelle kann z. B. CO&lt;div&gt;2&lt;/div&gt; aus der Luft verwendet werden.

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&lt;small&gt;[1]: '''Adenosintriphosphat'''

[2]: '''Adenosindiphosphat'''

[3]: '''Adenosinmonophosphat'''&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="2461" xml:space="preserve">Die bei Abbaureaktionen gewonnene Energie wird in Form von '''ATP'''[1]-Molekülen
&lt;div align=center&gt;[[Bild:ATP-Molekül.jpg]]&lt;/div&gt;
gespeichert und in dieser Form für energieverbrauchende Vorgänge (Biosynthese) verwendet, wo die Verbindung von ATP wieder gespalten wird:
&lt;div align=center&gt;ATP → ADP[2] + P&lt;/div&gt;
Wenn bei Stoffwechselreaktionen Energie gewonnen wird, wird sie zum Anknüpfen eines Phosphatrests an ein ADP verwendet. (Allerdings wird zum Knüpfen der Bindung eine bestimmte Mindestenergie benötigt, so daß geringenergetischer Gewinn hier für nicht genutzt werden kann.) Wenn dann für andere Stoffwechselreaktionen wieder Energie benötigt wird, kann ein (oder auch zwei) Phosphatrest(e) vom ATP abgespalten werden:
&lt;div align=center&gt;ADP + P → ATP
ATP → ADP + P + Energie
ATP → AMP[3] + P + P + Energie&lt;/div&gt;
Die Energiemenge, die von 1 mol ATP bereitgestellt werden kann, entspricht ca. 30 kJ.

I. d. R. erfolgt – soweit möglich – der Energiegewinn durch eine sog. '''biologische Knallgasreaktion'''. Die chemische Knallgasreaktion
&lt;div align=center&gt;2H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; + O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; → H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O&lt;/div&gt;
erfolgt explosionsartig. Bei der biologischen Knallgasreaktion stammen die H-Atome nicht aus H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;, sondern entweder (meist) aus organischen Verbindungen (z. B. Kohlenhydrate; '''chemoorganotropher Stoffwechsel''') oder aus anorganischen Verbindungen (z. B. Schwefelwasserstoff; '''chemolithotropher Stoffwechsel'''). Die H-Atome werden dabei nicht in einem Schritt mit O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; zur Reaktion gebracht, sondern in mehreren hintereinander. Soweit möglich wird die gewonnene Energie in Form von ATP-Molekülen gespeichert.
Je nach Art des Energiegewinns lassen sich zwei Arten von Lebensweisen unterscheiden:
*'''chemoorganotroph''':
:::Bei chemoorganotrophen Organismen erfolgt der Energiegewinn chemisch durch den Abbau organischer Verbindungen. Der Aufbau von Zellverbindungen erfolgt aus Zwischenprodukten des Abbaus organischer Verbindungen mit der gewonnenen Energie.
*'''chemolithotroph''':
:::Bei chemolithotrophen Lebewesen erfolgt der Energiegewinn chemisch durch den Abbau anorganischer Verbindungen. Der Aufbau von Zellverbindungen stammt hier aus den Zwischenprodukten des Abbaus anorganischer Verbindungen. Als C-Quelle kann z. B. CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; aus der Luft verwendet werden.

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&lt;small&gt;[1]: '''Adenosintriphosphat'''

[2]: '''Adenosindiphosphat'''

[3]: '''Adenosinmonophosphat'''&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="2473" xml:space="preserve">Die bei Abbaureaktionen gewonnene Energie wird in Form von '''ATP'''[1]-Molekülen
&lt;div align=center&gt;[[Bild:ATP-Molekül.jpg]]&lt;/div&gt;
gespeichert und in dieser Form für energieverbrauchende Vorgänge (Biosynthese) verwendet, wo die Verbindung von ATP wieder gespalten wird:
&lt;div align=center&gt;ATP → '''ADP'''[2] + P&lt;/div&gt;
Wenn bei Stoffwechselreaktionen Energie gewonnen wird, wird sie zum Anknüpfen eines Phosphatrests an ein ADP verwendet. (Allerdings wird zum Knüpfen der Bindung eine bestimmte Mindestenergie benötigt, so daß geringenergetischer Gewinn hier für nicht genutzt werden kann.) Wenn dann für andere Stoffwechselreaktionen wieder Energie benötigt wird, kann ein (oder auch zwei) Phosphatrest(e) vom ATP abgespalten werden:
&lt;div align=center&gt;ADP + P → ATP
ATP → ADP + P + Energie
ATP → '''AMP'''[3] + P + P + Energie&lt;/div&gt;
Die Energiemenge, die von 1 mol ATP bereitgestellt werden kann, entspricht ca. 30 kJ.

I. d. R. erfolgt – soweit möglich – der Energiegewinn durch eine sog. '''biologische Knallgasreaktion'''. Die chemische Knallgasreaktion
&lt;div align=center&gt;2H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; + O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; → H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O&lt;/div&gt;
erfolgt explosionsartig. Bei der biologischen Knallgasreaktion stammen die H-Atome nicht aus H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;, sondern entweder (meist) aus organischen Verbindungen (z. B. Kohlenhydrate; '''chemoorganotropher Stoffwechsel''') oder aus anorganischen Verbindungen (z. B. Schwefelwasserstoff; '''chemolithotropher Stoffwechsel'''). Die H-Atome werden dabei nicht in einem Schritt mit O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; zur Reaktion gebracht, sondern in mehreren hintereinander. Soweit möglich wird die gewonnene Energie in Form von ATP-Molekülen gespeichert.
Je nach Art des Energiegewinns lassen sich zwei Arten von Lebensweisen unterscheiden:
*'''chemoorganotroph''':
:::Bei chemoorganotrophen Organismen erfolgt der Energiegewinn chemisch durch den Abbau organischer Verbindungen. Der Aufbau von Zellverbindungen erfolgt aus Zwischenprodukten des Abbaus organischer Verbindungen mit der gewonnenen Energie.
*'''chemolithotroph''':
:::Bei chemolithotrophen Lebewesen erfolgt der Energiegewinn chemisch durch den Abbau anorganischer Verbindungen. Der Aufbau von Zellverbindungen stammt hier aus den Zwischenprodukten des Abbaus anorganischer Verbindungen. Als C-Quelle kann z. B. CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; aus der Luft verwendet werden.

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&lt;small&gt;[1]: '''Adenosintriphosphat'''

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  <title>4.2 Energiestoffwechsel bei chemoorganotrophen Organismen</title>
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    <text bytes="4275" xml:space="preserve">Beim chemoorganotrophen Stoffwechsel werden meist folgende Kohlenhydrate als Energiequelle verwendet:
*pflanzliche Kohlenhydrate
:*aus der pflanzlichen Zellwand
::*v. a. Cellulose (Polysaccharid)
::*Pektine (Polysaccharid)
::*Xylane (Polysaccharid)
::*Lignin (Polysaccharid)
:*in Pflanzensäften
::*Saccharose[1] (Disaccharid)
::*Fructose (Monosaccharid)
::*Galactose (Monosaccharid)
:*aus Chloroplasten und Speicherorganen
::*Amylose[2] (Polysaccharid)
*tierische Kohlenhydrate
::*Glycogen (Polysaccharid)
::*Lactose (Disaccharid)
Für die Spaltung der Polysaccharide sind sog. '''extrazelluläre Enzyme''' ('''Exoenzyme''', z. B. Cellulase, Amylase, Pektinase, etc.) nötig, da der Abbau aufgrund der Molekülgröße zunächst außerhalb der Zelle erfolgen muß. Die Spaltstücke der Polysaccharide werden anschließend in der Zelle bis zu den Monosacchariden abgebaut. Das gilt auch für die aufgenommenen Disaccharide. Bereits als Monosaccharide aufgenommen werden Glucose, Galactose und Fructose. Somit liegen am Ende der er¬sten Abbauphase v. a. Glucosemoleküle vor (Galactose wird schnell zu Glucose isomerisiert).

Die H-Atome stammen bei der biologischen Knallgasreaktion nicht aus molekularem H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;, sondern aus den oben genannten Verbindungen und werden zunächst von bestimmten '''Coenzymen''' (v. a. NAD(P)&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; oder FAD) zwischengebunden. Anschließend werden die H-Atome von den Coenzymen wieder schrittweise über mehrere Überträgermoleküle auf O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; (aerobe Atmung, z. B. bei aeroben Mikroorganismen oder bei Tieren) bzw. auf NO&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt;&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; oder SO&lt;sub&gt;4&lt;/sub&gt;&lt;sup&gt;2-&lt;/sup&gt; (anaerobe Atmung, z. B. bei anaeroben Mikroorganismen) übertragen.

Der weitere Abbau von Glucose und Fructose erfolgt in zwei Phasen:
*1. Phase: Glykolyse
:::In diesem Schritt wird 1 Glucose (C&lt;sub&gt;6&lt;/sub&gt;-Körper) über mehrere Zwischenschritte in 2 Brenztraubensäure (Pyruvat) (2 C&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt;-Körper) umgewandelt.
:::&lt;div align=center&gt;[[Bild:Glykolyse-Überblick.jpg]]&lt;/div&gt;
*2. Phase:
:::Sie ist abhängig vom O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Typ. Es werden folgende Fälle unterschieden:
:*bei aerober Atmung: Citronensäurezyklus und aerobe Atmungskette
:::Während des Citronensäurezyklus kommt es zur Abspaltung von Protonen (H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;), die von div. Coenzymen zwischengebunden werden:
:::&lt;div align=center&gt;[[Bild:Citronensäurezyklus-Übersicht.jpg]]&lt;/div&gt;
:::Die Übertragung der H-Atome von den H-beladenen Coenzymen (NADH/H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;, FADH&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;) auf O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; in der (aeroben) Atmungskette wird als Endoxidation bezeichnet. Sie liefert 3 ATP pro NADH/H&lt;sub&gt;+&lt;/sub&gt; und 2 ATP pro NADH&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;. Insgesamt entstehen bei der aeroben Atmung 38 ATP pro Glucosemolekül (2 aus der Glykolyse, 2 aus dem Citronensäurezyklus und 34 aus der aeroben Atmungskette).
:*bei anaerober Atmung: Citronensäurezyklus und anaerobe Atmungskette
:::Die Brenztraubensäurebildung, die Bildung der C&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Verbindungen und der Citronensäurezyklus erfolgen bei der anaeroben Atmung wie bei der aeroben. Danach folgt eine sog. anaerobe Atmungskette, bei der die H-Atome von NADH/H+ und FADH&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; entweder auf Nitrat (NO&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt;; Nitratatmung) oder auf Sulfat (SO&lt;sub&gt;4&lt;/sub&gt;&lt;sup&gt;2-&lt;/sup&gt;; Sulfatatmung) übertragen werden. Je nach Art bzw. Energiegehalt der Überträgermoleküle in der Atmungskette beträgt der Energiegewinn zwischen 10 und 30 ATP pro Glucosemolekül.
:*bei Gärung
Alle Formen der Gärung finden unter Luftabschluß statt, wenn keine anaerobe Atmungskette möglich ist, um die H-beladenen Coenzyme aus der Brenztraubensäurebildung (NADH/H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;) wieder in die oxidierte Form (NAD+) umzuwandeln. Ein Citronensäurezyklus (einschließlich der C&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Verbindungen) findet nicht statt, weil er entweder grundsätzlich nicht möglich oder nicht sinnvoll ist, weil im Anschluß daran keine Atmungskette folgen kann. Zur Entladung des NADH/H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; aus der Brenztraubensäurebildung werden die H-Atome i. d. R. ohne weiteren ATP-Gewinn auf eine organische Zellverbindung übertragen. Dabei entstehen Säuren und meist auch Gase (v. a. H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; und CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;), die oft namensgebend sind. Der ATP-Gewinn bei einer Gärung beträgt je nach Art der Gärung 1 bis max. 4 ATP pro Glucosemolekül.</text>
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    <text bytes="4469" xml:space="preserve">Beim chemoorganotrophen Stoffwechsel werden meist folgende Kohlenhydrate als Energiequelle verwendet:
*pflanzliche Kohlenhydrate
:*aus der pflanzlichen Zellwand
::*v. a. Cellulose (Polysaccharid)
::*Pektine (Polysaccharid)
::*Xylane (Polysaccharid)
::*Lignin (Polysaccharid)
:*in Pflanzensäften
::*Saccharose[1] (Disaccharid)
::*Fructose (Monosaccharid)
::*Galactose (Monosaccharid)
:*aus Chloroplasten und Speicherorganen
::*Amylose[2] (Polysaccharid)
*tierische Kohlenhydrate
:*Glycogen (Polysaccharid)
:*Lactose (Disaccharid)
Für die Spaltung der Polysaccharide sind sog. '''extrazelluläre Enzyme''' ('''Exoenzyme''', z. B. Cellulase, Amylase, Pektinase, etc.) nötig, da der Abbau aufgrund der Molekülgröße zunächst außerhalb der Zelle erfolgen muß. Die Spaltstücke der Polysaccharide werden anschließend in der Zelle bis zu den Monosacchariden abgebaut. Das gilt auch für die aufgenommenen Disaccharide. Bereits als Monosaccharide aufgenommen werden Glucose, Galactose und Fructose. Somit liegen am Ende der er¬sten Abbauphase v. a. Glucosemoleküle vor (Galactose wird schnell zu Glucose isomerisiert).

Die H-Atome stammen bei der biologischen Knallgasreaktion nicht aus molekularem H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;, sondern aus den oben genannten Verbindungen und werden zunächst von bestimmten '''Coenzymen''' (v. a. NAD(P)&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; oder FAD) zwischengebunden. Anschließend werden die H-Atome von den Coenzymen wieder schrittweise über mehrere Überträgermoleküle auf O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; ('''aerobe Atmung''', z. B. bei aeroben Mikroorganismen oder bei Tieren) bzw. auf NO&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt;&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; oder SO&lt;sub&gt;4&lt;/sub&gt;&lt;sup&gt;2-&lt;/sup&gt; ('''anaerobe Atmung''', z. B. bei anaeroben Mikroorganismen) übertragen.

Der weitere Abbau von Glucose und Fructose erfolgt in zwei Phasen:
*1. Phase: '''Glykolyse'''
:::In diesem Schritt wird 1 Glucose (C&lt;sub&gt;6&lt;/sub&gt;-Körper) über mehrere Zwischenschritte in 2 Brenztraubensäure (Pyruvat) (2 C&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt;-Körper) umgewandelt.
:::&lt;div align=center&gt;[[Bild:Glykolyse-Überblick.jpg]]&lt;/div&gt;
*2. Phase:
:::Sie ist abhängig vom O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Typ. Es werden folgende Fälle unterschieden:
:*bei '''aerober Atmung''': '''Citronensäurezyklus''' und '''aerobe Atmungskette'''
:::Während des Citronensäurezyklus kommt es zur Abspaltung von Protonen (H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;), die von div. Coenzymen zwischengebunden werden:
:::&lt;div align=center&gt;[[Bild:Citronensäurezyklus-Übersicht.jpg]]&lt;/div&gt;
:::Die Übertragung der H-Atome von den H-beladenen Coenzymen (NADH/H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;, FADH&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;) auf O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; in der (aeroben) Atmungskette wird als Endoxidation bezeichnet. Sie liefert 3 ATP pro NADH/H&lt;sub&gt;+&lt;/sub&gt; und 2 ATP pro NADH&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;. Insgesamt entstehen bei der aeroben Atmung 38 ATP pro Glucosemolekül (2 aus der Glykolyse, 2 aus dem Citronensäurezyklus und 34 aus der aeroben Atmungskette).
:*bei '''anaerober Atmung''': '''Citronensäurezyklus''' und '''anaerobe Atmungskette'''
:::Die Brenztraubensäurebildung, die Bildung der C&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Verbindungen und der Citronensäurezyklus erfolgen bei der anaeroben Atmung wie bei der aeroben. Danach folgt eine sog. anaerobe Atmungskette, bei der die H-Atome von NADH/H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; und FADH&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; entweder auf Nitrat (NO&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt;; '''Nitratatmung''') oder auf Sulfat (SO&lt;sub&gt;4&lt;/sub&gt;&lt;sup&gt;2-&lt;/sup&gt;; '''Sulfatatmung''') übertragen werden. Je nach Art bzw. Energiegehalt der Überträgermoleküle in der Atmungskette beträgt der Energiegewinn zwischen 10 und 30 ATP pro Glucosemolekül.
:*bei '''Gärung'''
:::Alle Formen der Gärung finden unter Luftabschluß statt, wenn keine anaerobe Atmungskette möglich ist, um die H-beladenen Coenzyme aus der Brenztraubensäurebildung (NADH/H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;) wieder in die oxidierte Form (NAD&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;) umzuwandeln. Ein Citronensäurezyklus (einschließlich der C&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Verbindungen) findet nicht statt, weil er entweder grundsätzlich nicht möglich oder nicht sinnvoll ist, weil im Anschluß daran keine Atmungskette folgen kann. Zur Entladung des NADH/H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; aus der Brenztraubensäurebildung werden die H-Atome i. d. R. ohne weiteren ATP-Gewinn auf eine organische Zellverbindung übertragen. Dabei entstehen Säuren und meist auch Gase (v. a. H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; und CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;), die oft namensgebend sind. Der ATP-Gewinn bei einer Gärung beträgt je nach Art der Gärung 1 bis max. 4 ATP pro Glucosemolekül.

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&lt;small&gt;[1]: "Transportform" der von Pflanzen synthetisierten Stärke

[2]: Stärke&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="4467" xml:space="preserve">Beim chemoorganotrophen Stoffwechsel werden meist folgende Kohlenhydrate als Energiequelle verwendet:
*pflanzliche Kohlenhydrate
:*aus der pflanzlichen Zellwand
::*v. a. Cellulose (Polysaccharid)
::*Pektine (Polysaccharid)
::*Xylane (Polysaccharid)
::*Lignin (Polysaccharid)
:*in Pflanzensäften
::*Saccharose[1] (Disaccharid)
::*Fructose (Monosaccharid)
::*Galactose (Monosaccharid)
:*aus Chloroplasten und Speicherorganen
::*Amylose[2] (Polysaccharid)
*tierische Kohlenhydrate
:*Glycogen (Polysaccharid)
:*Lactose (Disaccharid)
Für die Spaltung der Polysaccharide sind sog. '''extrazelluläre Enzyme''' ('''Exoenzyme''', z. B. Cellulase, Amylase, Pektinase, etc.) nötig, da der Abbau aufgrund der Molekülgröße zunächst außerhalb der Zelle erfolgen muß. Die Spaltstücke der Polysaccharide werden anschließend in der Zelle bis zu den Monosacchariden abgebaut. Das gilt auch für die aufgenommenen Disaccharide. Bereits als Monosaccharide aufgenommen werden Glucose, Galactose und Fructose. Somit liegen am Ende der ersten Abbauphase v. a. Glucosemoleküle vor (Galactose wird schnell zu Glucose isomerisiert).

Die H-Atome stammen bei der biologischen Knallgasreaktion nicht aus molekularem H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;, sondern aus den oben genannten Verbindungen und werden zunächst von bestimmten '''Coenzymen''' (v. a. NAD(P)&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; oder FAD) zwischengebunden. Anschließend werden die H-Atome von den Coenzymen wieder schrittweise über mehrere Überträgermoleküle auf O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; ('''aerobe Atmung''', z. B. bei aeroben Mikroorganismen oder bei Tieren) bzw. auf NO&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt;&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; oder SO&lt;sub&gt;4&lt;/sub&gt;&lt;sup&gt;2-&lt;/sup&gt; ('''anaerobe Atmung''', z. B. bei anaeroben Mikroorganismen) übertragen.

Der weitere Abbau von Glucose und Fructose erfolgt in zwei Phasen:
*1. Phase: '''Glykolyse'''
:::In diesem Schritt wird 1 Glucose (C&lt;sub&gt;6&lt;/sub&gt;-Körper) über mehrere Zwischenschritte in 2 Brenztraubensäure (Pyruvat) (2 C&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt;-Körper) umgewandelt.
:::&lt;div align=center&gt;[[Bild:Glykolyse-Überblick.jpg]]&lt;/div&gt;
*2. Phase:
:::Sie ist abhängig vom O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Typ. Es werden folgende Fälle unterschieden:
:*bei '''aerober Atmung''': '''Citronensäurezyklus''' und '''aerobe Atmungskette'''
:::Während des Citronensäurezyklus kommt es zur Abspaltung von Protonen (H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;), die von div. Coenzymen zwischengebunden werden:
:::&lt;div align=center&gt;[[Bild:Citronensäurezyklus-Übersicht.jpg]]&lt;/div&gt;
:::Die Übertragung der H-Atome von den H-beladenen Coenzymen (NADH/H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;, FADH&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;) auf O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; in der (aeroben) Atmungskette wird als Endoxidation bezeichnet. Sie liefert 3 ATP pro NADH/H&lt;sub&gt;+&lt;/sub&gt; und 2 ATP pro NADH&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;. Insgesamt entstehen bei der aeroben Atmung 38 ATP pro Glucosemolekül (2 aus der Glykolyse, 2 aus dem Citronensäurezyklus und 34 aus der aeroben Atmungskette).
:*bei '''anaerober Atmung''': '''Citronensäurezyklus''' und '''anaerobe Atmungskette'''
:::Die Brenztraubensäurebildung, die Bildung der C&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Verbindungen und der Citronensäurezyklus erfolgen bei der anaeroben Atmung wie bei der aeroben. Danach folgt eine sog. anaerobe Atmungskette, bei der die H-Atome von NADH/H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; und FADH&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; entweder auf Nitrat (NO&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt;; '''Nitratatmung''') oder auf Sulfat (SO&lt;sub&gt;4&lt;/sub&gt;&lt;sup&gt;2-&lt;/sup&gt;; '''Sulfatatmung''') übertragen werden. Je nach Art bzw. Energiegehalt der Überträgermoleküle in der Atmungskette beträgt der Energiegewinn zwischen 10 und 30 ATP pro Glucosemolekül.
:*bei '''Gärung'''
:::Alle Formen der Gärung finden unter Luftabschluß statt, wenn keine anaerobe Atmungskette möglich ist, um die H-beladenen Coenzyme aus der Brenztraubensäurebildung (NADH/H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;) wieder in die oxidierte Form (NAD&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;) umzuwandeln. Ein Citronensäurezyklus (einschließlich der C&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Verbindungen) findet nicht statt, weil er entweder grundsätzlich nicht möglich oder nicht sinnvoll ist, weil im Anschluß daran keine Atmungskette folgen kann. Zur Entladung des NADH/H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; aus der Brenztraubensäurebildung werden die H-Atome i. d. R. ohne weiteren ATP-Gewinn auf eine organische Zellverbindung übertragen. Dabei entstehen Säuren und meist auch Gase (v. a. H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; und CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;), die oft namensgebend sind. Der ATP-Gewinn bei einer Gärung beträgt je nach Art der Gärung 1 bis max. 4 ATP pro Glucosemolekül.

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&lt;small&gt;[1]: "Transportform" der von Pflanzen synthetisierten Stärke

[2]: Stärke&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="652" xml:space="preserve">Der Hauptweg der Brenztraubensäurebildung, die '''Glykolyse''' (syn. '''Fructosediphosphatweg''', '''FDP-Weg'''), der bei der Überzahl chemoorganotropher Organismen verwirklicht ist, wird in Abb. 20 dargestellt:
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Glykolyse.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 20: Ablauf der Glykolyse'''&lt;/small&gt;

Die Glykolyse läuft im Cytoplasma ab.

Die Energie für eine endotherme Stoffwechselreaktion stammt aus einer ATP-Spaltung. Der entstehende Phosphatrest kann gebunden oder für eine andere Reaktion verwendet werden. Während der Glykolyse werden 2 Brenztraubensäuremoleküle, 2 ATP und 2 NADPH/H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; pro Glucosemolekül gebildet.</text>
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    <text bytes="868" xml:space="preserve">Eine weitere Möglichkeit der Brenztraubensäurebildung stellt der '''Pentosephosphatweg''' oder eine Variante davon dar. Er erfolgt immer im Cytoplasma von Mikroorganismen, wenn diese nicht fähig sind Glucose-6-phosphat in Fructose-6-phosphat umzuwandeln. Er kann aber auch zeitweise bei Lebewesen (auch z. B. beim Menschen) erfolgen, wenn gleichzeitig (aus Ribulose-5-phosphat) Nukleotide synthetisiert werden sollen (die Nukleotidbildung ist dann mit etwas weniger Energieaufwand möglich). Zusätzlich werden bei aerober Atmung ATP im Citronensäurezyklus, NADH/H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; bzw. FADH&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; in der Brenztraubensäure-Decarboxylierung und im Citronensäurezyklus sowie ATP aus allen NADH/H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; und FADH&lt;sup&gt;2&lt;/sub&gt; in der Atmungskette gebildet.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Pentosephosphatweg.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 21: Pentosephosphatweg'''&lt;/small&gt;</text>
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&lt;div align=center&gt;[[Bild:Pentosephosphatweg.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 21: Pentosephosphatweg'''&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="446" xml:space="preserve">Der '''ENTNER-DOUDOROFF-Weg''' (syn. '''Ketodesoxyphosphogluconsäure-Weg''', '''KDPE-Weg''') stellt eine dritte Möglichkeit der Brenztraubensäurebildung dar. Auch er läuft im Cytoplasma der ihn ausübenden Lebewesen statt. Er ist nur bei wenigen Mikroorganismen (z. B. Pseudomonaden) verwirklicht. Er liefert bis zur Brenztraubensäure nur 1 ATP pro Glucosemolekül.
&lt;div align=center&gt;&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 22: ENTNER-DOUDOROFF-Weg'''&lt;/small&gt;</text>
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&lt;div align=center&gt;[[Bild:Entner-Doudoroff-Weg.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 22: ENTNER-DOUDOROFF-Weg'''&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="1331" xml:space="preserve">Der weitere Weg des Pyruvats ist vom jeweiligen O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Typ und den herrschenden O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Bedingungen abhängig. Bei aerober Atmung erfolgt zunächst eine '''oxidative Decarboxylierung''' der Brenztraubensäure, die in der Mitochondrienmatrix stattfindet:
&lt;div align=center&gt;[[Bild:oxidative Decarboxylierung.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 23: Oxidative Decarboxylierung'''&lt;/small&gt;

Dabei entsteht '''aktivierte Essigsäure''' (an Essigsäure gebundenes Coenzym A). Das Enzym, das die oxidative Decarboxylierung der Brenztraubensäure katalysiert, hat sowohl NAD&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; als auch '''CoA''' ('''Coenzym A''') als Coenzym. Die CoA-gebundene Essigsäure (Acetyl-CoA) geht anschließend in den '''Citronensäurezyklus''' ('''KREBS-Zyklus''') ein, wobei der Acetylrest vom CoA auf Oxalessigsäure übertragen wird:
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Citronensäurezyklus.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 24: Citronensäurezyklus (KREBS-Zyklus)'''&lt;/small&gt;

Hauptaufgabe des bei Prokaryonten im Cytoplasma und bei Eukaryonten in der Mitochondrienmatrix ablaufenden Citronensäurezyklus ist es, viele H-beladene Coenzyme zu erzeugen, die anschließend ihre H-Atome in der '''Endoxidation''' ('''aerobe Atmungskette''') unter großem Energiegewinn (3 ATP je NADH/H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; und 2 ATP pro FADH&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;) auf O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; übertragen werden.</text>
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  <title>4.2.3 Endoxidation (aerobe Atmungskette)</title>
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    <text bytes="2804" xml:space="preserve">Die '''Endoxidation''' findet steht ans Membranstrukturen statt. Bei eukaryontischen '''Dissimilierern''' ist das die innere Mitochondrienmembran, cytoplasmatische Membranstrukturen bei Prokaryonten.
Von den H-beladenen Coenzymen werden die H-Atome an der Membran über eine Kette von Überträgerproteinen bis zum O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; transportiert (ab den Cytochromen zunächst nur die Elektronen). Dort kommt es zunächst zur Reaktion der Elektronen:
&lt;div align=center&gt;0,5O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; + 2e&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; → 2O&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; (Oxid-Ion)
bzw.
&lt;div align=center&gt;2O&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt; + 4e&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; → 2O&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt;.
Die Elektronen stammen aus 1 bzw. 2 NADH/H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;. Die Oxid-Ionen reagieren mit den Protonen in der biologischen Knallgasreaktion zu Wasser:
&lt;div align=center&gt;2O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; + 4H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; → 2H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O&lt;/div&gt;
Die hierbei benötigten H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;-Ionen stammen ebenfalls aus NADH/H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;. Pro O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Molekül müssen also 4 H-Atome die Atmungskette durchlaufen.
Es können während der Atmungkette folgende Schritte differenziert werden:
*1. Schritt:
:::NADH/H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; + Flavoprotein → H-beladenes Flavoprotein + NAD&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; + ATP
*2. Schritt:
:::H-beladenes Flavoprotein + Q[1] → QH&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt;[2] + Flavoprotein
Die nun folgenden Überträgerproteine heißen '''Cytochrome'''. Ab ihnen werden nur noch Elektronen übertragen. Die H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; bleiben gelöst. Jedes Cytochrommolekül hat ein zentrales Fe&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt;&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;-Ion, das nur 1e&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; aufnehmen kann. Daher werden immer zwei Cytochrommoleküle für jeden Übertragungsschritt benötigt.
*3. Schritt:
:::QH&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; + 2 Cytochrom b (2Fe&lt;sup&gt;3+&lt;/sup&gt;) → Q + 2H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; + 2 Cytochrom b (Fe&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt;)
*4. Schritt:
:::2 Cytochrom b (2Fe&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt;) + 2 Cytochrom c (2Fe&lt;sup&gt;3+&lt;/sup&gt;) → 2 Cytochrom b (2Fe&lt;sup&gt;3+&lt;/sup&gt;) + 2 Cytochrom c (2Fe&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt;)
*5. Schritt:
2 Cytochrom b (2Fe&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt;) + Cytochromoxidase (2Fe&lt;sup&gt;3+&lt;/sup&gt;) → 2Cytochrom c (2Fe&lt;sup&gt;3+&lt;/sup&gt;) + Cytochromoxidase (Fe&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt;) + ATP
 
Abb. 25:	Endoxidation bei der aeroben Atmungskette
 
*6. Schritt:
:::Cytochromoxidase (2Fe&lt;sup&gt;3+&lt;/sup&gt;) + 0,5O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; → Cytochromoxidase (2Fe&lt;sup&gt;3+&lt;/sup&gt;) + O&lt;sup&gt;2-&lt;/sup&gt; + ATP
*7. Schritt:
:::O&lt;sup&gt;2-&lt;/sup&gt; + 2H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; → H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O
Organismen, die diesen Weg der Energiegewinnung durchführen, betreiben '''Dissimilation''' oder '''Zellatmung'''. Sie ist also die Umwandlung von (i. d. R.) Glucose und Sauerstoff zu Wasser und Kohlenstoffdioxid:
&lt;div align=center&gt;C&lt;sub&gt;6&lt;/sub&gt;H&lt;sub&gt;12&lt;/sub&gt;O&lt;sub&gt;6&lt;/sub&gt; + 6O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; → 6CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; + 6H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O&lt;/div&gt;
Dissimilierer sind z. B. Bakterien, einzellige Tiere und Pflanzen (sie betreiben sowohl Dissimilation als auch '''Assimilation''' bzw. '''Photosynthese''').</text>
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    <text bytes="2810" xml:space="preserve">Die '''Endoxidation''' findet steht ans Membranstrukturen statt. Bei eukaryontischen '''Dissimilierern''' ist das die innere Mitochondrienmembran, cytoplasmatische Membranstrukturen bei Prokaryonten.
Von den H-beladenen Coenzymen werden die H-Atome an der Membran über eine Kette von Überträgerproteinen bis zum O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; transportiert (ab den Cytochromen zunächst nur die Elektronen). Dort kommt es zunächst zur Reaktion der Elektronen:
&lt;div align=center&gt;0,5O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; + 2e&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; → 2O&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; (Oxid-Ion)&lt;/div&gt;
bzw.
&lt;div align=center&gt;2O&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt; + 4e&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; → 2O&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt;.
Die Elektronen stammen aus 1 bzw. 2 NADH/H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;. Die Oxid-Ionen reagieren mit den Protonen in der biologischen Knallgasreaktion zu Wasser:
&lt;div align=center&gt;2O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; + 4H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; → 2H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O&lt;/div&gt;
Die hierbei benötigten H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;-Ionen stammen ebenfalls aus NADH/H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;. Pro O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Molekül müssen also 4 H-Atome die Atmungskette durchlaufen.
Es können während der Atmungkette folgende Schritte differenziert werden:
*1. Schritt:
:::NADH/H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; + Flavoprotein → H-beladenes Flavoprotein + NAD&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; + ATP
*2. Schritt:
:::H-beladenes Flavoprotein + Q[1] → QH&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt;[2] + Flavoprotein
Die nun folgenden Überträgerproteine heißen '''Cytochrome'''. Ab ihnen werden nur noch Elektronen übertragen. Die H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; bleiben gelöst. Jedes Cytochrommolekül hat ein zentrales Fe&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt;&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;-Ion, das nur 1e&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; aufnehmen kann. Daher werden immer zwei Cytochrommoleküle für jeden Übertragungsschritt benötigt.
*3. Schritt:
:::QH&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; + 2 Cytochrom b (2Fe&lt;sup&gt;3+&lt;/sup&gt;) → Q + 2H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; + 2 Cytochrom b (Fe&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt;)
*4. Schritt:
:::2 Cytochrom b (2Fe&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt;) + 2 Cytochrom c (2Fe&lt;sup&gt;3+&lt;/sup&gt;) → 2 Cytochrom b (2Fe&lt;sup&gt;3+&lt;/sup&gt;) + 2 Cytochrom c (2Fe&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt;)
*5. Schritt:
2 Cytochrom b (2Fe&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt;) + Cytochromoxidase (2Fe&lt;sup&gt;3+&lt;/sup&gt;) → 2Cytochrom c (2Fe&lt;sup&gt;3+&lt;/sup&gt;) + Cytochromoxidase (Fe&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt;) + ATP
 
Abb. 25:	Endoxidation bei der aeroben Atmungskette
 
*6. Schritt:
:::Cytochromoxidase (2Fe&lt;sup&gt;3+&lt;/sup&gt;) + 0,5O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; → Cytochromoxidase (2Fe&lt;sup&gt;3+&lt;/sup&gt;) + O&lt;sup&gt;2-&lt;/sup&gt; + ATP
*7. Schritt:
:::O&lt;sup&gt;2-&lt;/sup&gt; + 2H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; → H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O
Organismen, die diesen Weg der Energiegewinnung durchführen, betreiben '''Dissimilation''' oder '''Zellatmung'''. Sie ist also die Umwandlung von (i. d. R.) Glucose und Sauerstoff zu Wasser und Kohlenstoffdioxid:
&lt;div align=center&gt;C&lt;sub&gt;6&lt;/sub&gt;H&lt;sub&gt;12&lt;/sub&gt;O&lt;sub&gt;6&lt;/sub&gt; + 6O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; → 6CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; + 6H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O&lt;/div&gt;
Dissimilierer sind z. B. Bakterien, einzellige Tiere und Pflanzen (sie betreiben sowohl Dissimilation als auch '''Assimilation''' bzw. '''Photosynthese''').</text>
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    <text bytes="2816" xml:space="preserve">Die '''Endoxidation''' findet steht ans Membranstrukturen statt. Bei eukaryontischen '''Dissimilierern''' ist das die innere Mitochondrienmembran, cytoplasmatische Membranstrukturen bei Prokaryonten.
Von den H-beladenen Coenzymen werden die H-Atome an der Membran über eine Kette von Überträgerproteinen bis zum O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; transportiert (ab den Cytochromen zunächst nur die Elektronen). Dort kommt es zunächst zur Reaktion der Elektronen:
&lt;div align=center&gt;0,5O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; + 2e&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; → 2O&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; (Oxid-Ion)&lt;/div&gt;
bzw.
&lt;div align=center&gt;2O&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt; + 4e&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; → 2O&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt;.&lt;/div&gt;
Die Elektronen stammen aus 1 bzw. 2 NADH/H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;. Die Oxid-Ionen reagieren mit den Protonen in der biologischen Knallgasreaktion zu Wasser:
&lt;div align=center&gt;2O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; + 4H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; → 2H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O&lt;/div&gt;
Die hierbei benötigten H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;-Ionen stammen ebenfalls aus NADH/H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;. Pro O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Molekül müssen also 4 H-Atome die Atmungskette durchlaufen.
Es können während der Atmungkette folgende Schritte differenziert werden:
*1. Schritt:
:::NADH/H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; + Flavoprotein → H-beladenes Flavoprotein + NAD&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; + ATP
*2. Schritt:
:::H-beladenes Flavoprotein + Q[1] → QH&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt;[2] + Flavoprotein
Die nun folgenden Überträgerproteine heißen '''Cytochrome'''. Ab ihnen werden nur noch Elektronen übertragen. Die H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; bleiben gelöst. Jedes Cytochrommolekül hat ein zentrales Fe&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt;&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;-Ion, das nur 1e&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; aufnehmen kann. Daher werden immer zwei Cytochrommoleküle für jeden Übertragungsschritt benötigt.
*3. Schritt:
:::QH&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; + 2 Cytochrom b (2Fe&lt;sup&gt;3+&lt;/sup&gt;) → Q + 2H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; + 2 Cytochrom b (Fe&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt;)
*4. Schritt:
:::2 Cytochrom b (2Fe&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt;) + 2 Cytochrom c (2Fe&lt;sup&gt;3+&lt;/sup&gt;) → 2 Cytochrom b (2Fe&lt;sup&gt;3+&lt;/sup&gt;) + 2 Cytochrom c (2Fe&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt;)
*5. Schritt:
2 Cytochrom b (2Fe&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt;) + Cytochromoxidase (2Fe&lt;sup&gt;3+&lt;/sup&gt;) → 2Cytochrom c (2Fe&lt;sup&gt;3+&lt;/sup&gt;) + Cytochromoxidase (Fe&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt;) + ATP
 
Abb. 25:	Endoxidation bei der aeroben Atmungskette
 
*6. Schritt:
:::Cytochromoxidase (2Fe&lt;sup&gt;3+&lt;/sup&gt;) + 0,5O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; → Cytochromoxidase (2Fe&lt;sup&gt;3+&lt;/sup&gt;) + O&lt;sup&gt;2-&lt;/sup&gt; + ATP
*7. Schritt:
:::O&lt;sup&gt;2-&lt;/sup&gt; + 2H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; → H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O
Organismen, die diesen Weg der Energiegewinnung durchführen, betreiben '''Dissimilation''' oder '''Zellatmung'''. Sie ist also die Umwandlung von (i. d. R.) Glucose und Sauerstoff zu Wasser und Kohlenstoffdioxid:
&lt;div align=center&gt;C&lt;sub&gt;6&lt;/sub&gt;H&lt;sub&gt;12&lt;/sub&gt;O&lt;sub&gt;6&lt;/sub&gt; + 6O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; → 6CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; + 6H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O&lt;/div&gt;
Dissimilierer sind z. B. Bakterien, einzellige Tiere und Pflanzen (sie betreiben sowohl Dissimilation als auch '''Assimilation''' bzw. '''Photosynthese''').</text>
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    <text bytes="2805" xml:space="preserve">Die '''Endoxidation''' findet steht ans Membranstrukturen statt. Bei eukaryontischen '''Dissimilierern''' ist das die innere Mitochondrienmembran, cytoplasmatische Membranstrukturen bei Prokaryonten.
Von den H-beladenen Coenzymen werden die H-Atome an der Membran über eine Kette von Überträgerproteinen bis zum O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; transportiert (ab den Cytochromen zunächst nur die Elektronen). Dort kommt es zunächst zur Reaktion der Elektronen:
&lt;div align=center&gt;0,5O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; + 2e&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; → 2O&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; (Oxid-Ion)&lt;/div&gt;
bzw.
&lt;div align=center&gt;2O&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt; + 4e&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; → 2O&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt;.&lt;/div&gt;
Die Elektronen stammen aus 1 bzw. 2 NADH/H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;. Die Oxid-Ionen reagieren mit den Protonen in der biologischen Knallgasreaktion zu Wasser:
&lt;div align=center&gt;2O&lt;sup&gt;2-&lt;/sup&gt; + 4H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; → 2H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O&lt;/div&gt;
Die hierbei benötigten H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;-Ionen stammen ebenfalls aus NADH/H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;. Pro O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Molekül müssen also 4 H-Atome die Atmungskette durchlaufen.
Es können während der Atmungkette folgende Schritte differenziert werden:
*1. Schritt:
:::NADH/H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; + Flavoprotein → H-beladenes Flavoprotein + NAD&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; + ATP
*2. Schritt:
:::H-beladenes Flavoprotein + Q[1] → QH&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt;[2] + Flavoprotein
Die nun folgenden Überträgerproteine heißen '''Cytochrome'''. Ab ihnen werden nur noch Elektronen übertragen. Die H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; bleiben gelöst. Jedes Cytochrommolekül hat ein zentrales Fe&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt;&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;-Ion, das nur 1e&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; aufnehmen kann. Daher werden immer zwei Cytochrommoleküle für jeden Übertragungsschritt benötigt.
*3. Schritt:
:::QH&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; + 2 Cytochrom b (2Fe&lt;sup&gt;3+&lt;/sup&gt;) → Q + 2H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; + 2 Cytochrom b (Fe&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt;)
*4. Schritt:
:::2 Cytochrom b (2Fe&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt;) + 2 Cytochrom c (2Fe&lt;sup&gt;3+&lt;/sup&gt;) → 2 Cytochrom b (2Fe&lt;sup&gt;3+&lt;/sup&gt;) + 2 Cytochrom c (2Fe&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt;)
*5. Schritt:
2 Cytochrom b (2Fe&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt;) + Cytochromoxidase (2Fe&lt;sup&gt;3+&lt;/sup&gt;) → 2Cytochrom c (2Fe&lt;sup&gt;3+&lt;/sup&gt;) + Cytochromoxidase (Fe&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt;) + ATP
 
Abb. 25:	Endoxidation bei der aeroben Atmungskette
 
*6. Schritt:
:::Cytochromoxidase (2Fe&lt;sup&gt;3+&lt;/sup&gt;) + 0,5O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; → Cytochromoxidase (2Fe&lt;sup&gt;3+&lt;/sup&gt;) + O&lt;sup&gt;2-&lt;/sup&gt; + ATP
*7. Schritt:
:::O&lt;sup&gt;2-&lt;/sup&gt; + 2H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; → H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O
Organismen, die diesen Weg der Energiegewinnung durchführen, betreiben '''Dissimilation''' oder '''Zellatmung'''. Sie ist also die Umwandlung von (i. d. R.) Glucose und Sauerstoff zu Wasser und Kohlenstoffdioxid:
&lt;div align=center&gt;C&lt;sub&gt;6&lt;/sub&gt;H&lt;sub&gt;12&lt;/sub&gt;O&lt;sub&gt;6&lt;/sub&gt; + 6O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; → 6CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; + 6H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O&lt;/div&gt;
Dissimilierer sind z. B. Bakterien, einzellige Tiere und Pflanzen (sie betreiben sowohl Dissimilation als auch '''Assimilation''' bzw. '''Photosynthese''').</text>
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Von den H-beladenen Coenzymen werden die H-Atome an der Membran über eine Kette von Überträgerproteinen bis zum O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; transportiert (ab den Cytochromen zunächst nur die Elektronen). Dort kommt es zunächst zur Reaktion der Elektronen:
&lt;div align=center&gt;0,5O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; + 2e&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; → 2O&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; (Oxid-Ion)&lt;/div&gt;
bzw.
&lt;div align=center&gt;2O&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt; + 4e&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; → 2O&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt;.&lt;/div&gt;
Die Elektronen stammen aus 1 bzw. 2 NADH/H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;. Die Oxid-Ionen reagieren mit den Protonen in der biologischen Knallgasreaktion zu Wasser:
&lt;div align=center&gt;2O&lt;sup&gt;2-&lt;/sup&gt; + 4H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; → 2H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O&lt;/div&gt;
Die hierbei benötigten H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;-Ionen stammen ebenfalls aus NADH/H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;. Pro O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Molekül müssen also 4 H-Atome die Atmungskette durchlaufen.
Es können während der Atmungkette folgende Schritte differenziert werden:
*1. Schritt:
:::NADH/H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; + Flavoprotein → H-beladenes Flavoprotein + NAD&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; + ATP
*2. Schritt:
:::H-beladenes Flavoprotein + Q[1] → QH&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt;[2] + Flavoprotein
Die nun folgenden Überträgerproteine heißen '''Cytochrome'''. Ab ihnen werden nur noch Elektronen übertragen. Die H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; bleiben gelöst. Jedes Cytochrommolekül hat ein zentrales Fe&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt;&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;-Ion, das nur 1e&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; aufnehmen kann. Daher werden immer zwei Cytochrommoleküle für jeden Übertragungsschritt benötigt.
*3. Schritt:
:::QH&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; + 2 Cytochrom b (2Fe&lt;sup&gt;3+&lt;/sup&gt;) → Q + 2H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; + 2 Cytochrom b (Fe&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt;)
*4. Schritt:
:::2 Cytochrom b (2Fe&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt;) + 2 Cytochrom c (2Fe&lt;sup&gt;3+&lt;/sup&gt;) → 2 Cytochrom b (2Fe&lt;sup&gt;3+&lt;/sup&gt;) + 2 Cytochrom c (2Fe&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt;)
*5. Schritt:
2 Cytochrom b (2Fe&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt;) + Cytochromoxidase (2Fe&lt;sup&gt;3+&lt;/sup&gt;) → 2Cytochrom c (2Fe&lt;sup&gt;3+&lt;/sup&gt;) + Cytochromoxidase (Fe&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt;) + ATP
*6. Schritt:
:::Cytochromoxidase (2Fe&lt;sup&gt;3+&lt;/sup&gt;) + 0,5O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; → Cytochromoxidase (2Fe&lt;sup&gt;3+&lt;/sup&gt;) + O&lt;sup&gt;2-&lt;/sup&gt; + ATP
*7. Schritt:
:::O&lt;sup&gt;2-&lt;/sup&gt; + 2H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; → H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O
Organismen, die diesen Weg der Energiegewinnung durchführen, betreiben '''Dissimilation''' oder '''Zellatmung'''. Sie ist also die Umwandlung von (i. d. R.) Glucose und Sauerstoff zu Wasser und Kohlenstoffdioxid:
&lt;div align=center&gt;C&lt;sub&gt;6&lt;/sub&gt;H&lt;sub&gt;12&lt;/sub&gt;O&lt;sub&gt;6&lt;/sub&gt; + 6O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; → 6CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; + 6H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O&lt;/div&gt;
Dissimilierer sind z. B. Bakterien, einzellige Tiere und Pflanzen (sie betreiben sowohl Dissimilation als auch '''Assimilation''' bzw. '''Photosynthese''').
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Endoxidation.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 25: Endoxidation bei der aeroben Atmungskette'''&lt;/small&gt;

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&lt;small&gt;[1]: Quinon

[2]: Hydroquinon&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="2928" xml:space="preserve">Die '''Endoxidation''' findet steht ans Membranstrukturen statt. Bei eukaryontischen '''Dissimilierern''' ist das die innere Mitochondrienmembran, cytoplasmatische Membranstrukturen bei Prokaryonten.
Von den H-beladenen Coenzymen werden die H-Atome an der Membran über eine Kette von Überträgerproteinen bis zum O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; transportiert (ab den Cytochromen zunächst nur die Elektronen). Dort kommt es zunächst zur Reaktion der Elektronen:
&lt;div align=center&gt;0,5O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; + 2e&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; → 2O&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; (Oxid-Ion)&lt;/div&gt;
bzw.
&lt;div align=center&gt;2O&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt; + 4e&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; → 2O&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt;.&lt;/div&gt;
Die Elektronen stammen aus 1 bzw. 2 NADH/H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;. Die Oxid-Ionen reagieren mit den Protonen in der biologischen Knallgasreaktion zu Wasser:
&lt;div align=center&gt;2O&lt;sup&gt;2-&lt;/sup&gt; + 4H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; → 2H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O&lt;/div&gt;
Die hierbei benötigten H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;-Ionen stammen ebenfalls aus NADH/H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;. Pro O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Molekül müssen also 4 H-Atome die Atmungskette durchlaufen.
Es können während der Atmungkette folgende Schritte differenziert werden:
*1. Schritt:
:::NADH/H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; + Flavoprotein → H-beladenes Flavoprotein + NAD&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; + ATP
*2. Schritt:
:::H-beladenes Flavoprotein + Q[1] → QH&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt;[2] + Flavoprotein
Die nun folgenden Überträgerproteine heißen '''Cytochrome'''. Ab ihnen werden nur noch Elektronen übertragen. Die H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; bleiben gelöst. Jedes Cytochrommolekül hat ein zentrales Fe&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt;&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;-Ion, das nur 1e&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; aufnehmen kann. Daher werden immer zwei Cytochrommoleküle für jeden Übertragungsschritt benötigt.
*3. Schritt:
:::QH&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; + 2 Cytochrom b (2Fe&lt;sup&gt;3+&lt;/sup&gt;) → Q + 2H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; + 2 Cytochrom b (Fe&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt;)
*4. Schritt:
:::2 Cytochrom b (2Fe&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt;) + 2 Cytochrom c (2Fe&lt;sup&gt;3+&lt;/sup&gt;) → 2 Cytochrom b (2Fe&lt;sup&gt;3+&lt;/sup&gt;) + 2 Cytochrom c (2Fe&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt;)
*5. Schritt:
:::2 Cytochrom b (2Fe&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt;) + Cytochromoxidase (2Fe&lt;sup&gt;3+&lt;/sup&gt;) → 2Cytochrom c (2Fe&lt;sup&gt;3+&lt;/sup&gt;) + Cytochromoxidase (Fe&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt;) + ATP
*6. Schritt:
:::Cytochromoxidase (2Fe&lt;sup&gt;3+&lt;/sup&gt;) + 0,5O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; → Cytochromoxidase (2Fe&lt;sup&gt;3+&lt;/sup&gt;) + O&lt;sup&gt;2-&lt;/sup&gt; + ATP
*7. Schritt:
:::O&lt;sup&gt;2-&lt;/sup&gt; + 2H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; → H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O
Organismen, die diesen Weg der Energiegewinnung durchführen, betreiben '''Dissimilation''' oder '''Zellatmung'''. Sie ist also die Umwandlung von (i. d. R.) Glucose und Sauerstoff zu Wasser und Kohlenstoffdioxid:
&lt;div align=center&gt;C&lt;sub&gt;6&lt;/sub&gt;H&lt;sub&gt;12&lt;/sub&gt;O&lt;sub&gt;6&lt;/sub&gt; + 6O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; → 6CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; + 6H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O&lt;/div&gt;
Dissimilierer sind z. B. Bakterien, einzellige Tiere und Pflanzen (sie betreiben sowohl Dissimilation als auch '''Assimilation''' bzw. '''Photosynthese''').
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Endoxidation.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 25: Endoxidation bei der aeroben Atmungskette'''&lt;/small&gt;

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&lt;small&gt;[1]: Quinon

[2]: Hydroquinon&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="2934" xml:space="preserve">Die '''Endoxidation''' findet steht ans Membranstrukturen statt. Bei eukaryontischen '''Dissimilierern''' ist das die innere Mitochondrienmembran, cytoplasmatische Membranstrukturen bei Prokaryonten.
Von den H-beladenen Coenzymen werden die H-Atome an der Membran über eine Kette von Überträgerproteinen bis zum O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; transportiert (ab den Cytochromen zunächst nur die Elektronen). Dort kommt es zunächst zur Reaktion der Elektronen:
&lt;div align=center&gt;0,5O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; + 2e&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; → 2O&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; (Oxid-Ion)&lt;/div&gt;
bzw.
&lt;div align=center&gt;2O&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt; + 4e&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; → 2O&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt;.&lt;/div&gt;
Die Elektronen stammen aus 1 bzw. 2 NADH/H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;. Die Oxid-Ionen reagieren mit den Protonen in der biologischen Knallgasreaktion zu Wasser:
&lt;div align=center&gt;2O&lt;sup&gt;2-&lt;/sup&gt; + 4H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; → 2H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O&lt;/div&gt;
Die hierbei benötigten H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;-Ionen stammen ebenfalls aus NADH/H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;. Pro O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Molekül müssen also 4 H-Atome die Atmungskette durchlaufen.
Es können während der Atmungkette folgende Schritte differenziert werden:
*1. Schritt:
:::NADH/H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; + Flavoprotein → H-beladenes Flavoprotein + NAD&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; + ATP
*2. Schritt:
:::H-beladenes Flavoprotein + Q[1] → QH&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt;[2] + Flavoprotein
Die nun folgenden Überträgerproteine heißen '''Cytochrome'''. Ab ihnen werden nur noch Elektronen übertragen. Die H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; bleiben gelöst. Jedes Cytochrommolekül hat ein zentrales Fe&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt;&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;-Ion, das nur 1e&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; aufnehmen kann. Daher werden immer zwei Cytochrommoleküle für jeden Übertragungsschritt benötigt.
*3. Schritt:
:::QH&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; + 2 Cytochrom b (2Fe&lt;sup&gt;3+&lt;/sup&gt;) → Q + 2H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; + 2 Cytochrom b (Fe&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt;)
*4. Schritt:
:::2 Cytochrom b (2Fe&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt;) + 2 Cytochrom c (2Fe&lt;sup&gt;3+&lt;/sup&gt;) → 2 Cytochrom b (2Fe&lt;sup&gt;3+&lt;/sup&gt;) + 2 Cytochrom c (2Fe&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt;)
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:::2 Cytochrom b (2Fe&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt;) + Cytochromoxidase (2Fe&lt;sup&gt;3+&lt;/sup&gt;) → 2Cytochrom c (2Fe&lt;sup&gt;3+&lt;/sup&gt;) + Cytochromoxidase (Fe&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt;) + ATP
*6. Schritt:
:::Cytochromoxidase (2Fe&lt;sup&gt;3+&lt;/sup&gt;) + 0,5O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; → Cytochromoxidase (2Fe&lt;sup&gt;3+&lt;/sup&gt;) + O&lt;sup&gt;2-&lt;/sup&gt; + ATP
*7. Schritt:
:::O&lt;sup&gt;2-&lt;/sup&gt; + 2H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; → H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O
Organismen, die diesen Weg der Energiegewinnung durchführen, betreiben '''Dissimilation''' oder '''Zellatmung'''. Sie ist also die Umwandlung von (i. d. R.) Glucose und Sauerstoff zu Wasser und Kohlenstoffdioxid:
&lt;div align=center&gt;C&lt;sub&gt;6&lt;/sub&gt;H&lt;sub&gt;12&lt;/sub&gt;O&lt;sub&gt;6&lt;/sub&gt; + 6O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; → 6CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; + 6H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O&lt;/div&gt;
Dissimilierer sind z. B. Bakterien, einzellige Tiere und Pflanzen (sie betreiben sowohl Dissimilation als auch '''Assimilation''' bzw. '''Photosynthese''').
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Endoxidation.jpg|700px]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 25: Endoxidation bei der aeroben Atmungskette'''&lt;/small&gt;

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&lt;small&gt;[1]: Quinon

[2]: Hydroquinon&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="1575" xml:space="preserve">Wohl am bekanntesten sind die '''alkoholische Gärung''' der Hefen sowie die '''Milchsäuregärung''' des Muskels und der Milchsäurebakterien. Gärung erfolgt bei den (fakultativ anaeroben) Hefen immer unter '''Luftabschluß'''. Bei der alkoholischen Gärung findet beispielsweise keine Atmungskette (da kein O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; vorhanden), kein Citronensäurezyklus (da keine Möglichkeit gegeben ist, mit den vielen H-Atomen eine Atmungskette zu betreiben) und keine Glykolyse statt. Hefen müssen deshalb mehr Glucose in der gleichen Zeit vergären um genauso viel Energie zu gewinnen wie mit der Zellatmung. Zur Rückumwandlung der NADH/H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; zu NAD&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; (für weitere Glykolyse nötig) werden die H-Atome ohne weiteren ATP-Gewinn auf eine organische Verbindung der Zelle übertragen (hier z. B. Ethanol).
Beispiel: alkoholische Gärung
:&lt;div align=center&gt;&lt;/div&gt;
:&lt;small&gt;'''Abb. 26: Beispiel: alkoholische Gärung'''&lt;/small&gt;

Hefen haben keine Amylase. Die Stärkeabspaltung erfolgt daher durch das keimende Getreide bis zur Maltose. Die bei der Stärkespaltung gebildete Maltose kann dann von Hefen mit Maltase gespalten und die dabei gewonnene Glucose vergoren werden.

Das gebildete Ethanol ist ein Zellgift für Hefen. Ab ca. '''15 Vol.-%''' Ethanol sterben die Hefezellen ab. Sog. '''hochgärige Rassen''' halten bis ca. 20 Vol.-% Ethanol aus. Zur Gewinnung höherprozentiger Alkohole und Alkohollösungen (max. 96 Vol.-%) muß fraktioniert destilliert werden. Absoluter Alkohol (nahezu 100 Vol.-%) wird daraus durch wasserentziehende Chemikalien gewonnen.</text>
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    <text bytes="1608" xml:space="preserve">Wohl am bekanntesten sind die '''alkoholische Gärung''' der Hefen sowie die '''Milchsäuregärung''' des Muskels und der Milchsäurebakterien. Gärung erfolgt bei den (fakultativ anaeroben) Hefen immer unter '''Luftabschluß'''. Bei der alkoholischen Gärung findet beispielsweise keine Atmungskette (da kein O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; vorhanden), kein Citronensäurezyklus (da keine Möglichkeit gegeben ist, mit den vielen H-Atomen eine Atmungskette zu betreiben) und keine Glykolyse statt. Hefen müssen deshalb mehr Glucose in der gleichen Zeit vergären um genauso viel Energie zu gewinnen wie mit der Zellatmung. Zur Rückumwandlung der NADH/H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; zu NAD&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; (für weitere Glykolyse nötig) werden die H-Atome ohne weiteren ATP-Gewinn auf eine organische Verbindung der Zelle übertragen (hier z. B. Ethanol).
Beispiel: alkoholische Gärung
:&lt;div align=center&gt;[[Bild:alkoholische Gärung.jpg]]&lt;/div&gt;
:&lt;small&gt;'''Abb. 26: Beispiel: alkoholische Gärung'''&lt;/small&gt;

Hefen haben keine Amylase. Die Stärkeabspaltung erfolgt daher durch das keimende Getreide bis zur Maltose. Die bei der Stärkespaltung gebildete Maltose kann dann von Hefen mit Maltase gespalten und die dabei gewonnene Glucose vergoren werden.

Das gebildete Ethanol ist ein Zellgift für Hefen. Ab ca. '''15 Vol.-%''' Ethanol sterben die Hefezellen ab. Sog. '''hochgärige Rassen''' halten bis ca. 20 Vol.-% Ethanol aus. Zur Gewinnung höherprozentiger Alkohole und Alkohollösungen (max. 96 Vol.-%) muß fraktioniert destilliert werden. Absoluter Alkohol (nahezu 100 Vol.-%) wird daraus durch wasserentziehende Chemikalien gewonnen.</text>
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    <text bytes="479" xml:space="preserve">Die Biosynthese der Zellverbindungen erfolgt bei grünen Pflanzen aus CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; der Luft über Glucose und Stärke in den '''lichtunabhängigen Reaktionen''' ('''CALVIN-Zyklus'''). Die hierfür erforderlichen ATP und NADPH/H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; werden durch die zuvor ablaufenden '''Licht-'''('''abhängigen''' )'''Reaktionen''' bereitgestellt. Dieser Gesamtprozeß wird als '''Assimilation''' oder '''Photosynthese''' bezeichnet und steht der Zellatmung (Dissimilation) gegenüber.</text>
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    <text bytes="3480" xml:space="preserve">In den '''Grana der Chloroplasten''' gibt es verschiedene Photosynthesepigmente:
*'''Hauptpigmente'''
**'''Chlorophyll a'''
**'''Chlorophyll b'''
*'''Hilfspigmente''' ('''akzessorische Pigmente''')
**'''Carotine'''
**'''Xanthophylle'''

Die Hilfspigmente dienen dazu, die Wellenlänge des sichtbaren Lichts, die das Chlorophyll a nicht absorbieren kann, für die Photosynthese dennoch zu nutzen. Durch die Absorption von Licht bestimmter Wellenlängen kommt es in den Atomen der Hilfspigmente zu Elektronensprüngen von inneren auf weiter außen liegende, höhere Schalen (angeregter, energiereicher Zustand). Bei Zurückspringen der Elektronen würde der Energieunterschied zwischen den jeweiligen Schalen als Licht einer bestimmten Wellenlänge emittiert. Diese Wellenlänge könnte aber das Chlorophyll a nicht nutzen. Die angeregten Atome der Hilfspigmente können die von Chlorophyll a benützten Energiequanten daher nur durch Zusammenstoßen mit Chlorophyll a übertragen, wenn die übertragene Stoßenergie dabei (zufällig) einem solchen Energiequant entspricht.

Die Chlorophylle sind mit Proteinen assoziiert, wobei sich die Proteine bei Chlorophyll a leicht unterscheiden, so daß leicht unterschiedliche Absorptionsmaxima resultieren,
*ein Chlorophyll a-Protein-Komplex mit dem Absorptionsmaximum λ = 680 nm (Photosystem II, P&lt;sub&gt;680&lt;/sub&gt;) und
*ein Chlorophyll a-Protein-Komplex mit dem Absorptionsmaximum λ = 700 nm (Photosystem I, P&lt;sub&gt;700&lt;/sub&gt;).
Auch bei diesen Chlorophyll-Protein-Komplexen wird das im Bereich von 680 nm bzw. 700 nm einfallende Licht dazu verwendet um mit Hilfe seiner Energie Elektronen kurzzeitig auf höhere Orbitale zu heben:
	 
Durch dieses Anheben von Elektronen niedriger Schalen auf Höhere wird ein angeregter Zustand hervorgerufen. Im optimalen Fall werden diese Elektronen ganz abgegeben. Die zugeführte Energie entspricht genau der Energiedifferenz zwischen den betreffenden Schalen und damit einer bestimmten Wellenlänge des sichtbaren Lichts. Die energiereichen Elektronen durchlaufen durch die Abgabe aus dem P680 eine sog. Elektronentransportkette mit P700 als Akzeptor unter ATP-Gewinn:
 
I. d. R. wird eine nichtzyklische Photophosphorylierung im P700 durchgeführt (schwarze Pfeile), gelegentlich kommt es jedoch zur zyklischen Photophosphorylierung (blauer Pfeil). Dabei springt ein angeregtes Elektron des P700 auf die Elektronentransportkette vom P680 zum P700 zurück und durchläuft einen Teil dieser Elektronentransportkette unter nochmaligem ATP-Gewinn.
Die vom P700 abgegebenen energiereichen Elektronen werden über mehrere Überträger auf NADP+ (ohne ATP-Gewinn) übertragen. Die abgegebenen Elektronen erhälot das P700 vom P680 zurück. Die nun fehlenden Elektronen im P680 erhält dieses von H2O-Molekülen durch Photolyse von Wasser:
2H2O  4H+ + 4e- + O2
Die 4H+ gehen zum NADP+, die 4e- füllen die Lücken im Photosystem II. Mit den Elektronen aus dem P700 und den H+-Ionen aus dem Wasser wird NADP+ zu NADPH/H+ reduziert:
2NADP+ + 4H+ + 4e-  2NADPH/H+
Chlorophyll b bildet zudem zusammen mit Chlorophyll a und einem weiteren Protein einen sog. Lichtsammelkomplex und trägt damit wesentlich zur Nutzung der Lichtenergie und ihrer Umwandlung in chemische Energie bei.
Die Gesamtgleichung der Lichtreaktion der Photosynthese lautet:
12H2O + 12NADP+ + 18ADP + 18P  6O2 + 12NADPH/H+ + 18ATP
Die dabei gewonnen NADPH/H+ und ATP werden im CALVIN-Zyklus zur Bildung organischer Moleküle benötigt.</text>
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    <text bytes="4081" xml:space="preserve">In den '''Grana der Chloroplasten''' gibt es verschiedene Photosynthesepigmente:
*'''Hauptpigmente'''
**'''Chlorophyll a'''
**'''Chlorophyll b'''
*'''Hilfspigmente''' ('''akzessorische Pigmente''')
**'''Carotine'''
**'''Xanthophylle'''

Die Hilfspigmente dienen dazu, die Wellenlänge des sichtbaren Lichts, die das Chlorophyll a nicht absorbieren kann, für die Photosynthese dennoch zu nutzen. Durch die Absorption von Licht bestimmter Wellenlängen kommt es in den Atomen der Hilfspigmente zu Elektronensprüngen von inneren auf weiter außen liegende, höhere Schalen (angeregter, energiereicher Zustand). Bei Zurückspringen der Elektronen würde der Energieunterschied zwischen den jeweiligen Schalen als Licht einer bestimmten Wellenlänge emittiert. Diese Wellenlänge könnte aber das Chlorophyll a nicht nutzen. Die angeregten Atome der Hilfspigmente können die von Chlorophyll a benützten Energiequanten daher nur durch Zusammenstoßen mit Chlorophyll a übertragen, wenn die übertragene Stoßenergie dabei (zufällig) einem solchen Energiequant entspricht.

Die Chlorophylle sind mit Proteinen assoziiert, wobei sich die Proteine bei Chlorophyll a leicht unterscheiden, so daß leicht unterschiedliche Absorptionsmaxima resultieren,
*ein '''Chlorophyll a-Protein-Komplex''' mit dem Absorptionsmaximum λ = 680 nm ('''Photosystem II''', '''P'''&lt;sub&gt;'''680'''&lt;/sub&gt;) und
*ein '''Chlorophyll a-Protein-Komplex''' mit dem Absorptionsmaximum λ = 700 nm ('''Photosystem I''', '''P'''&lt;sub&gt;'''700'''&lt;/sub&gt;).
Auch bei diesen Chlorophyll-Protein-Komplexen wird das im Bereich von 680 nm bzw. 700 nm einfallende Licht dazu verwendet um mit Hilfe seiner Energie Elektronen kurzzeitig auf höhere Orbitale zu heben:
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Atome im P680.jpg]]&lt;/div&gt;
Durch dieses Anheben von Elektronen niedriger Schalen auf Höhere wird ein '''angeregter Zustand''' hervorgerufen. Im optimalen Fall werden diese Elektronen ganz abgegeben. Die zugeführte Energie entspricht genau der Energiedifferenz zwischen den betreffenden Schalen und damit einer bestimmten Wellenlänge des sichtbaren Lichts. Die energiereichen Elektronen durchlaufen durch die Abgabe aus dem P&lt;sub&gt;680&lt;/sub&gt; eine sog. '''Elektronentransportkette''' mit P&lt;sub&gt;700&lt;/sub&gt; als Akzeptor unter ATP-Gewinn:
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Atome im P700.jpg]]&lt;/div&gt;
I. d. R. wird eine '''nichtzyklische Photophosphorylierung''' im P&lt;sub&gt;700&lt;/sub&gt; durchgeführt (schwarze Pfeile), gelegentlich kommt es jedoch zur '''zyklischen Photophosphorylierung''' (blauer Pfeil). Dabei springt ein angeregtes Elektron des P&lt;sub&gt;700&lt;/sub&gt; auf die Elektronentransportkette vom P&lt;sub&gt;680&lt;/sub&gt; zum P&lt;sub&gt;700&lt;/sub&gt; zurück und durchläuft einen Teil dieser Elektronentransportkette unter nochmaligem ATP-Gewinn.

Die vom P&lt;sub&gt;700&lt;/sub&gt; abgegebenen energiereichen Elektronen werden über mehrere Überträger auf NADP&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; (ohne ATP-Gewinn) übertragen. Die abgegebenen Elektronen erhält das P&lt;sub&gt;700&lt;/sub&gt; vom P&lt;sub&gt;680&lt;/sub&gt; zurück. Die nun fehlenden Elektronen im P&lt;sub&gt;680&lt;/sub&gt; erhält dieses von H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O-Molekülen durch '''Photolyse von Wasser''':
&lt;div align=center&gt;2H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O → 4H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; + 4e&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; + O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;&lt;/div&gt;
Die 4H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; gehen zum NADP&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;, die 4e&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; füllen die Lücken im Photosystem II. Mit den Elektronen aus dem P&lt;sub&gt;700&lt;/sub&gt; und den H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;-Ionen aus dem Wasser wird NADP&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; zu NADPH/H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; reduziert:
&lt;div align=center&gt;2NADP&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; + 4H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; + 4e&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; → 2NADPH/H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;&lt;/div&gt;

Chlorophyll b bildet zudem zusammen mit Chlorophyll a und einem weiteren Protein einen sog. Lichtsammelkomplex und trägt damit wesentlich zur Nutzung der Lichtenergie und ihrer Umwandlung in chemische Energie bei.

Die Gesamtgleichung der Lichtreaktion der Photosynthese lautet:
&lt;div align=center&gt;12H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O + 12NADP&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; + 18ADP + 18P → 6O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; + 12NADPH/H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; + 18ATP
Die dabei gewonnen NADPH/H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; und ATP werden im '''CALVIN-Zyklus''' zur Bildung organischer Moleküle benötigt.</text>
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    <text bytes="4087" xml:space="preserve">In den '''Grana der Chloroplasten''' gibt es verschiedene Photosynthesepigmente:
*'''Hauptpigmente'''
**'''Chlorophyll a'''
**'''Chlorophyll b'''
*'''Hilfspigmente''' ('''akzessorische Pigmente''')
**'''Carotine'''
**'''Xanthophylle'''

Die Hilfspigmente dienen dazu, die Wellenlänge des sichtbaren Lichts, die das Chlorophyll a nicht absorbieren kann, für die Photosynthese dennoch zu nutzen. Durch die Absorption von Licht bestimmter Wellenlängen kommt es in den Atomen der Hilfspigmente zu Elektronensprüngen von inneren auf weiter außen liegende, höhere Schalen (angeregter, energiereicher Zustand). Bei Zurückspringen der Elektronen würde der Energieunterschied zwischen den jeweiligen Schalen als Licht einer bestimmten Wellenlänge emittiert. Diese Wellenlänge könnte aber das Chlorophyll a nicht nutzen. Die angeregten Atome der Hilfspigmente können die von Chlorophyll a benützten Energiequanten daher nur durch Zusammenstoßen mit Chlorophyll a übertragen, wenn die übertragene Stoßenergie dabei (zufällig) einem solchen Energiequant entspricht.

Die Chlorophylle sind mit Proteinen assoziiert, wobei sich die Proteine bei Chlorophyll a leicht unterscheiden, so daß leicht unterschiedliche Absorptionsmaxima resultieren,
*ein '''Chlorophyll a-Protein-Komplex''' mit dem Absorptionsmaximum λ = 680 nm ('''Photosystem II''', '''P'''&lt;sub&gt;'''680'''&lt;/sub&gt;) und
*ein '''Chlorophyll a-Protein-Komplex''' mit dem Absorptionsmaximum λ = 700 nm ('''Photosystem I''', '''P'''&lt;sub&gt;'''700'''&lt;/sub&gt;).
Auch bei diesen Chlorophyll-Protein-Komplexen wird das im Bereich von 680 nm bzw. 700 nm einfallende Licht dazu verwendet um mit Hilfe seiner Energie Elektronen kurzzeitig auf höhere Orbitale zu heben:
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Atome im P680.jpg]]&lt;/div&gt;
Durch dieses Anheben von Elektronen niedriger Schalen auf Höhere wird ein '''angeregter Zustand''' hervorgerufen. Im optimalen Fall werden diese Elektronen ganz abgegeben. Die zugeführte Energie entspricht genau der Energiedifferenz zwischen den betreffenden Schalen und damit einer bestimmten Wellenlänge des sichtbaren Lichts. Die energiereichen Elektronen durchlaufen durch die Abgabe aus dem P&lt;sub&gt;680&lt;/sub&gt; eine sog. '''Elektronentransportkette''' mit P&lt;sub&gt;700&lt;/sub&gt; als Akzeptor unter ATP-Gewinn:
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Atome im P700.jpg]]&lt;/div&gt;
I. d. R. wird eine '''nichtzyklische Photophosphorylierung''' im P&lt;sub&gt;700&lt;/sub&gt; durchgeführt (schwarze Pfeile), gelegentlich kommt es jedoch zur '''zyklischen Photophosphorylierung''' (blauer Pfeil). Dabei springt ein angeregtes Elektron des P&lt;sub&gt;700&lt;/sub&gt; auf die Elektronentransportkette vom P&lt;sub&gt;680&lt;/sub&gt; zum P&lt;sub&gt;700&lt;/sub&gt; zurück und durchläuft einen Teil dieser Elektronentransportkette unter nochmaligem ATP-Gewinn.

Die vom P&lt;sub&gt;700&lt;/sub&gt; abgegebenen energiereichen Elektronen werden über mehrere Überträger auf NADP&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; (ohne ATP-Gewinn) übertragen. Die abgegebenen Elektronen erhält das P&lt;sub&gt;700&lt;/sub&gt; vom P&lt;sub&gt;680&lt;/sub&gt; zurück. Die nun fehlenden Elektronen im P&lt;sub&gt;680&lt;/sub&gt; erhält dieses von H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O-Molekülen durch '''Photolyse von Wasser''':
&lt;div align=center&gt;2H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O → 4H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; + 4e&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; + O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;&lt;/div&gt;
Die 4H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; gehen zum NADP&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;, die 4e&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; füllen die Lücken im Photosystem II. Mit den Elektronen aus dem P&lt;sub&gt;700&lt;/sub&gt; und den H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;-Ionen aus dem Wasser wird NADP&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; zu NADPH/H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; reduziert:
&lt;div align=center&gt;2NADP&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; + 4H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; + 4e&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; → 2NADPH/H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;&lt;/div&gt;

Chlorophyll b bildet zudem zusammen mit Chlorophyll a und einem weiteren Protein einen sog. Lichtsammelkomplex und trägt damit wesentlich zur Nutzung der Lichtenergie und ihrer Umwandlung in chemische Energie bei.

Die Gesamtgleichung der Lichtreaktion der Photosynthese lautet:
&lt;div align=center&gt;12H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O + 12NADP&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; + 18ADP + 18P → 6O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; + 12NADPH/H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; + 18ATP&lt;/div&gt;
Die dabei gewonnen NADPH/H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; und ATP werden im '''CALVIN-Zyklus''' zur Bildung organischer Moleküle benötigt.</text>
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  <title>4.3.1.3 Lichtunabhängige Reaktion (CALVIN-Zyklus, Dunkelreaktion)</title>
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    <text bytes="4540" xml:space="preserve">Beim '''CALVIN-Zyklus''' (BASSHAM et al. 1954) wird zunächst Luft-CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; an einen Akzeptor (Ribulose-1,5-diphosphat) gebunden, der im weiteren Reaktionsverlauf in einer zyklischen Reaktionsabfolge zurückgewonnen wird:
&lt;div align=center&gt;&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 27: CALVIN-Zyklus'''
::Die Abbildung zeigt den normalen Verlauf (schwarz) sowie den Verlauf der Photorespiration (rot), wenn RuBisCO anstatt des CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; Sauerstoff (O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;) gebunden hat.&lt;/small&gt;

Ohne das Enzym '''Ribulose-1,5-diphosphat-Carboxylase/Oxygenase''' ('''RuBisCO''') könnte der CALVIN-Zyklus nicht ablaufen, da das zu seinem Ablauf notwendige und einzuschleusende CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; vom RuBisCO gebunden und ihm zugeführt wird. RuBisCO stellt in diesem Fall eine '''Carboxylase''' dar. Gleichzeitig ist die '''Affinität des RuBisCO zu O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; ebenso groß wie zu CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;''', was zur Folge hat, daß in gleichem Maße CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; als auch O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; gebunden wird. Im ersten Fall (CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; wird gebunden) läuft die Dunkelreaktion normal ab. Bindet RuBisCO jedoch O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; (es ist dann eine Oxygenase), wird '''Ribulose-1,5-diphosphat''' zur '''2-Phosphoglycolsäure''' anstatt zur '''2-Phosphoglycerinsäure'''. In diesem Fall läuft eine sog. '''Photorespiration''' ab. Die so gebildete 2-Phosphoglycolsäure wird zunächst in '''Glycolsäure''' umgewandelt und dann in die '''Peroxisomen''' transportiert, wo eine weitere Oxidation zur '''Glyoxylsäure-Bildung''' führt. In '''Mitochondrien''' kann eine weitere Umwandlung der Glyoxylsäure in die Aminosäure '''Glycin''' erfolgen. Sofern je zwei Glycine vorliegen, kommt es unter Abspaltung von CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; und NH&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt; zur Bildung von '''Serin'''. Das Verhältnis von ablaufender Photosynthese und Photorespiration ist dabei abhängig vom jeweiligen Anteil an CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; (Dunkelreaktion) bzw. O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; (Photorespiration) in der Luft bestimmt.

I. d. R. entstehen nach der CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Fixierung im CALVIN-Zyklus 3-Phosphoglycerinsäure-Moleküle, die 3C-Atome enthalten. Pflanzen die diesen Stoffwechselschritt durchführen werden daher als '''C3-Pflanzen''' bezeichnet. Um Wasserverluste (v. a. bei warmen Wetter wie in tropischen Regionen) durch erhöhte Transpiration zu vermeiden, schließen einige Pflanzen die Spaltöffnungen (Stoma) ihrer Blätter. Dabei kann jedoch kein CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; aufgenommen werden, was zu einer starken Verringerung oder einem Ausfall der Photosyntheseleistung führen würde. Deshalb besitzen solche Pflanzen (z. B. ''Mais'') die Möglichkeit geringste CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Konzentrationen zu nutzen. Hierbei hilft ihnen das Enzym '''PEP'''[1]'''-Carboxylase''', welches eine vielfach höhere Affinität zur Bindung an CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; als RuBisCO hat. Dadurch ist selbst bei geringsten Mengen an CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Verfügbarkeit eine gute Photosyntheserate möglich. Bei diesen sog. '''C4-Pflanzen''' ist der eigentlichen Zuführung des CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; in den CALVIN-Zyklus ein weiterer Zyklus vorgeschalten, bei dem zunächst mit Hilfe der PEP-Carboxylase CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; auf '''Phosphoenolpyruvat''' carboxyliert wird und somit '''Oxalessigsäure''' (vier C-Atome als Grundgerüst) entsteht. Dieses wird als '''Malat''' ('''Äpfelsäure''') in die '''Chloroplasten''' transportiert und zerfällt dort wieder in '''Pyruvat''' ('''Brenztraubensäure''') und '''CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;''' (dabei wird '''NADPH/H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;''' gebildet) welches nun in den CALVIN-Zyklus eingeleitet wird. Im Anschluß daran wird die Brenztraubensäure wieder zum Phosphoenolpyruvat regeneriert.

Neben der Strategie der C4-Pflanzen gibt es eine Weitere, um in sehr heißem und trockenem Klima überleben zu können. Einige Arten (z. B. ''Ananas'' oder bestimmte Kakteen) öffnen ihre Spaltöffnung nur nachts, um so der sehr starken Transpirationsrate widerstehen zu können. Daher können sie tagsüber nicht das für die Dunkelreaktion benötigte CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; aufnehmen. Dies tun sie dafür nachts bei geöffneten Spaltöffnungen und speichern das CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; in div. organischen Säuren zwischen. Während des Tages, wenn die Lichtreaktion und ATP-Bildung stattfindet, wird CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; wiedergewonnen und in den CALVIN-Zyklus eingeleitet. Diese Art der Anpassung an das Klima findet man bei sog. '''CAM'''[2]'''-Pflanzen'''. Stoffwechselphysiologisch gibt es beim biochemischen Ablauf keinen weiteren Unterschied zu den Stoffwechselwegen der C4-Pflanzen.

-----

&lt;small&gt;[1]: Phosphoenolpyruvat

[2]: Crassulacean acid metabolism&lt;/small&gt;</text>
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&lt;div align=center&gt;[[Bild:Calvin-Zyklus.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 27: CALVIN-Zyklus'''
::Die Abbildung zeigt den normalen Verlauf (schwarz) sowie den Verlauf der Photorespiration (rot), wenn RuBisCO anstatt des CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; Sauerstoff (O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;) gebunden hat.&lt;/small&gt;

Ohne das Enzym '''Ribulose-1,5-diphosphat-Carboxylase/Oxygenase''' ('''RuBisCO''') könnte der CALVIN-Zyklus nicht ablaufen, da das zu seinem Ablauf notwendige und einzuschleusende CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; vom RuBisCO gebunden und ihm zugeführt wird. RuBisCO stellt in diesem Fall eine '''Carboxylase''' dar. Gleichzeitig ist die '''Affinität des RuBisCO zu O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; ebenso groß wie zu CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;''', was zur Folge hat, daß in gleichem Maße CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; als auch O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; gebunden wird. Im ersten Fall (CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; wird gebunden) läuft die Dunkelreaktion normal ab. Bindet RuBisCO jedoch O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; (es ist dann eine Oxygenase), wird '''Ribulose-1,5-diphosphat''' zur '''2-Phosphoglycolsäure''' anstatt zur '''2-Phosphoglycerinsäure'''. In diesem Fall läuft eine sog. '''Photorespiration''' ab. Die so gebildete 2-Phosphoglycolsäure wird zunächst in '''Glycolsäure''' umgewandelt und dann in die '''Peroxisomen''' transportiert, wo eine weitere Oxidation zur '''Glyoxylsäure-Bildung''' führt. In '''Mitochondrien''' kann eine weitere Umwandlung der Glyoxylsäure in die Aminosäure '''Glycin''' erfolgen. Sofern je zwei Glycine vorliegen, kommt es unter Abspaltung von CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; und NH&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt; zur Bildung von '''Serin'''. Das Verhältnis von ablaufender Photosynthese und Photorespiration ist dabei abhängig vom jeweiligen Anteil an CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; (Dunkelreaktion) bzw. O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; (Photorespiration) in der Luft bestimmt.

I. d. R. entstehen nach der CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Fixierung im CALVIN-Zyklus 3-Phosphoglycerinsäure-Moleküle, die 3C-Atome enthalten. Pflanzen die diesen Stoffwechselschritt durchführen werden daher als '''C3-Pflanzen''' bezeichnet. Um Wasserverluste (v. a. bei warmen Wetter wie in tropischen Regionen) durch erhöhte Transpiration zu vermeiden, schließen einige Pflanzen die Spaltöffnungen (Stoma) ihrer Blätter. Dabei kann jedoch kein CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; aufgenommen werden, was zu einer starken Verringerung oder einem Ausfall der Photosyntheseleistung führen würde. Deshalb besitzen solche Pflanzen (z. B. ''Mais'') die Möglichkeit geringste CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Konzentrationen zu nutzen. Hierbei hilft ihnen das Enzym '''PEP'''[1]'''-Carboxylase''', welches eine vielfach höhere Affinität zur Bindung an CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; als RuBisCO hat. Dadurch ist selbst bei geringsten Mengen an CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Verfügbarkeit eine gute Photosyntheserate möglich. Bei diesen sog. '''C4-Pflanzen''' ist der eigentlichen Zuführung des CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; in den CALVIN-Zyklus ein weiterer Zyklus vorgeschalten, bei dem zunächst mit Hilfe der PEP-Carboxylase CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; auf '''Phosphoenolpyruvat''' carboxyliert wird und somit '''Oxalessigsäure''' (vier C-Atome als Grundgerüst) entsteht. Dieses wird als '''Malat''' ('''Äpfelsäure''') in die '''Chloroplasten''' transportiert und zerfällt dort wieder in '''Pyruvat''' ('''Brenztraubensäure''') und '''CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;''' (dabei wird '''NADPH/H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;''' gebildet) welches nun in den CALVIN-Zyklus eingeleitet wird. Im Anschluß daran wird die Brenztraubensäure wieder zum Phosphoenolpyruvat regeneriert.

Neben der Strategie der C4-Pflanzen gibt es eine Weitere, um in sehr heißem und trockenem Klima überleben zu können. Einige Arten (z. B. ''Ananas'' oder bestimmte Kakteen) öffnen ihre Spaltöffnung nur nachts, um so der sehr starken Transpirationsrate widerstehen zu können. Daher können sie tagsüber nicht das für die Dunkelreaktion benötigte CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; aufnehmen. Dies tun sie dafür nachts bei geöffneten Spaltöffnungen und speichern das CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; in div. organischen Säuren zwischen. Während des Tages, wenn die Lichtreaktion und ATP-Bildung stattfindet, wird CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; wiedergewonnen und in den CALVIN-Zyklus eingeleitet. Diese Art der Anpassung an das Klima findet man bei sog. '''CAM'''[2]'''-Pflanzen'''. Stoffwechselphysiologisch gibt es beim biochemischen Ablauf keinen weiteren Unterschied zu den Stoffwechselwegen der C4-Pflanzen.

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&lt;small&gt;[1]: Phosphoenolpyruvat

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::Die Abbildung zeigt den normalen Verlauf (schwarz) sowie den Verlauf der Photorespiration (rot), wenn RuBisCO anstatt des CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; Sauerstoff (O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;) gebunden hat.&lt;/small&gt;

Ohne das Enzym '''Ribulose-1,5-diphosphat-Carboxylase/Oxygenase''' ('''RuBisCO''') könnte der CALVIN-Zyklus nicht ablaufen, da das zu seinem Ablauf notwendige und einzuschleusende CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; vom RuBisCO gebunden und ihm zugeführt wird. RuBisCO stellt in diesem Fall eine '''Carboxylase''' dar. Gleichzeitig ist die '''Affinität des RuBisCO zu O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; ebenso groß wie zu CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;''', was zur Folge hat, daß in gleichem Maße CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; als auch O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; gebunden wird. Im ersten Fall (CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; wird gebunden) läuft die Dunkelreaktion normal ab. Bindet RuBisCO jedoch O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; (es ist dann eine Oxygenase), wird '''Ribulose-1,5-diphosphat''' zur '''2-Phosphoglycolsäure''' anstatt zur '''2-Phosphoglycerinsäure'''. In diesem Fall läuft eine sog. '''Photorespiration''' ab. Die so gebildete 2-Phosphoglycolsäure wird zunächst in '''Glycolsäure''' umgewandelt und dann in die '''Peroxisomen''' transportiert, wo eine weitere Oxidation zur '''Glyoxylsäure-Bildung''' führt. In '''Mitochondrien''' kann eine weitere Umwandlung der Glyoxylsäure in die Aminosäure '''Glycin''' erfolgen. Sofern je zwei Glycine vorliegen, kommt es unter Abspaltung von CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; und NH&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt; zur Bildung von '''Serin'''. Das Verhältnis von ablaufender Photosynthese und Photorespiration ist dabei abhängig vom jeweiligen Anteil an CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; (Dunkelreaktion) bzw. O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; (Photorespiration) in der Luft bestimmt.

I. d. R. entstehen nach der CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Fixierung im CALVIN-Zyklus 3-Phosphoglycerinsäure-Moleküle, die 3C-Atome enthalten. Pflanzen die diesen Stoffwechselschritt durchführen werden daher als '''C3-Pflanzen''' bezeichnet. Um Wasserverluste (v. a. bei warmen Wetter wie in tropischen Regionen) durch erhöhte Transpiration zu vermeiden, schließen einige Pflanzen die Spaltöffnungen (Stoma) ihrer Blätter. Dabei kann jedoch kein CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; aufgenommen werden, was zu einer starken Verringerung oder einem Ausfall der Photosyntheseleistung führen würde. Deshalb besitzen solche Pflanzen (z. B. ''Mais'') die Möglichkeit geringste CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Konzentrationen zu nutzen. Hierbei hilft ihnen das Enzym '''PEP'''[1]'''-Carboxylase''', welches eine vielfach höhere Affinität zur Bindung an CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; als RuBisCO hat. Dadurch ist selbst bei geringsten Mengen an CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Verfügbarkeit eine gute Photosyntheserate möglich. Bei diesen sog. '''C4-Pflanzen''' ist der eigentlichen Zuführung des CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; in den CALVIN-Zyklus ein weiterer Zyklus vorgeschalten, bei dem zunächst mit Hilfe der PEP-Carboxylase CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; auf '''Phosphoenolpyruvat''' carboxyliert wird und somit '''Oxalessigsäure''' (vier C-Atome als Grundgerüst) entsteht. Dieses wird als '''Malat''' ('''Äpfelsäure''') in die '''Chloroplasten''' transportiert und zerfällt dort wieder in '''Pyruvat''' ('''Brenztraubensäure''') und '''CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;''' (dabei wird '''NADPH/H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;''' gebildet) welches nun in den CALVIN-Zyklus eingeleitet wird. Im Anschluß daran wird die Brenztraubensäure wieder zum Phosphoenolpyruvat regeneriert.

Neben der Strategie der C4-Pflanzen gibt es eine Weitere, um in sehr heißem und trockenem Klima überleben zu können. Einige Arten (z. B. ''Ananas'' oder bestimmte Kakteen) öffnen ihre Spaltöffnung nur nachts, um so der sehr starken Transpirationsrate widerstehen zu können. Daher können sie tagsüber nicht das für die Dunkelreaktion benötigte CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; aufnehmen. Dies tun sie dafür nachts bei geöffneten Spaltöffnungen und speichern das CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; in div. organischen Säuren zwischen. Während des Tages, wenn die Lichtreaktion und ATP-Bildung stattfindet, wird CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; wiedergewonnen und in den CALVIN-Zyklus eingeleitet. Diese Art der Anpassung an das Klima findet man bei sog. '''CAM'''[2]'''-Pflanzen'''. Stoffwechselphysiologisch gibt es beim biochemischen Ablauf keinen weiteren Unterschied zu den Stoffwechselwegen der C4-Pflanzen.

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&lt;small&gt;[1]: Phosphoenolpyruvat

[2]: Crassulacean acid metabolism&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="4578" xml:space="preserve">Beim '''CALVIN-Zyklus''' (BASSHAM et al. 1954) wird zunächst Luft-CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; an einen Akzeptor (Ribulose-1,5-diphosphat) gebunden, der im weiteren Reaktionsverlauf in einer zyklischen Reaktionsabfolge zurückgewonnen wird:
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Calvin-Zyklus.jpg|700px]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 27: CALVIN-Zyklus'''
::Die Abbildung zeigt den normalen Verlauf (schwarz) sowie den Verlauf der Photorespiration (rot), wenn RuBisCO anstatt des CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; Sauerstoff (O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;) gebunden hat.&lt;/small&gt;

Ohne das Enzym '''Ribulose-1,5-diphosphat-Carboxylase/Oxygenase''' ('''RuBisCO''') könnte der CALVIN-Zyklus nicht ablaufen, da das zu seinem Ablauf notwendige und einzuschleusende CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; vom RuBisCO gebunden und ihm zugeführt wird. RuBisCO stellt in diesem Fall eine '''Carboxylase''' dar. Gleichzeitig ist die '''Affinität des RuBisCO zu O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; ebenso groß wie zu CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;''', was zur Folge hat, daß in gleichem Maße CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; als auch O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; gebunden wird. Im ersten Fall (CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; wird gebunden) läuft die Dunkelreaktion normal ab. Bindet RuBisCO jedoch O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; (es ist dann eine Oxygenase), wird '''Ribulose-1,5-diphosphat''' zur '''2-Phosphoglycolsäure''' anstatt zur '''2-Phosphoglycerinsäure'''. In diesem Fall läuft eine sog. '''Photorespiration''' ab. Die so gebildete 2-Phosphoglycolsäure wird zunächst in '''Glycolsäure''' umgewandelt und dann in die '''Peroxisomen''' transportiert, wo eine weitere Oxidation zur '''Glyoxylsäure-Bildung''' führt. In '''Mitochondrien''' kann eine weitere Umwandlung der Glyoxylsäure in die Aminosäure '''Glycin''' erfolgen. Sofern je zwei Glycine vorliegen, kommt es unter Abspaltung von CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; und NH&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt; zur Bildung von '''Serin'''. Das Verhältnis von ablaufender Photosynthese und Photorespiration ist dabei abhängig vom jeweiligen Anteil an CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; (Dunkelreaktion) bzw. O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; (Photorespiration) in der Luft bestimmt.

I. d. R. entstehen nach der CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Fixierung im CALVIN-Zyklus 3-Phosphoglycerinsäure-Moleküle, die 3C-Atome enthalten. Pflanzen die diesen Stoffwechselschritt durchführen werden daher als '''C3-Pflanzen''' bezeichnet. Um Wasserverluste (v. a. bei warmen Wetter wie in tropischen Regionen) durch erhöhte Transpiration zu vermeiden, schließen einige Pflanzen die Spaltöffnungen (Stoma) ihrer Blätter. Dabei kann jedoch kein CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; aufgenommen werden, was zu einer starken Verringerung oder einem Ausfall der Photosyntheseleistung führen würde. Deshalb besitzen solche Pflanzen (z. B. ''Mais'') die Möglichkeit geringste CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Konzentrationen zu nutzen. Hierbei hilft ihnen das Enzym '''PEP'''[1]'''-Carboxylase''', welches eine vielfach höhere Affinität zur Bindung an CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; als RuBisCO hat. Dadurch ist selbst bei geringsten Mengen an CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Verfügbarkeit eine gute Photosyntheserate möglich. Bei diesen sog. '''C4-Pflanzen''' ist der eigentlichen Zuführung des CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; in den CALVIN-Zyklus ein weiterer Zyklus vorgeschalten, bei dem zunächst mit Hilfe der PEP-Carboxylase CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; auf '''Phosphoenolpyruvat''' carboxyliert wird und somit '''Oxalessigsäure''' (vier C-Atome als Grundgerüst) entsteht. Dieses wird als '''Malat''' ('''Äpfelsäure''') in die '''Chloroplasten''' transportiert und zerfällt dort wieder in '''Pyruvat''' ('''Brenztraubensäure''') und '''CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;''' (dabei wird '''NADPH/H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;''' gebildet) welches nun in den CALVIN-Zyklus eingeleitet wird. Im Anschluß daran wird die Brenztraubensäure wieder zum Phosphoenolpyruvat regeneriert.

Neben der Strategie der C4-Pflanzen gibt es eine Weitere, um in sehr heißem und trockenem Klima überleben zu können. Einige Arten (z. B. ''Ananas'' oder bestimmte Kakteen) öffnen ihre Spaltöffnung nur nachts, um so der sehr starken Transpirationsrate widerstehen zu können. Daher können sie tagsüber nicht das für die Dunkelreaktion benötigte CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; aufnehmen. Dies tun sie dafür nachts bei geöffneten Spaltöffnungen und speichern das CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; in div. organischen Säuren zwischen. Während des Tages, wenn die Lichtreaktion und ATP-Bildung stattfindet, wird CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; wiedergewonnen und in den CALVIN-Zyklus eingeleitet. Diese Art der Anpassung an das Klima findet man bei sog. '''CAM'''[2]'''-Pflanzen'''. Stoffwechselphysiologisch gibt es beim biochemischen Ablauf keinen weiteren Unterschied zu den Stoffwechselwegen der C4-Pflanzen.

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&lt;small&gt;[1]: Phosphoenolpyruvat

[2]: '''Crassulacean acid metabolism'''&lt;/small&gt;</text>
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  <title>4.3.1.4 Biosynthese von Stärke in den Chloroplasten</title>
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    <text bytes="1328" xml:space="preserve">Die folgenden Punkte gelten – bis auf den letzten – nicht ausschließlich für die Biosynthese von Stärke, sondern auch für die Biosynthese von Glycogen in der Leber (tierischer Organismen):
*1. Zunächst erfolgt eine Umwandlung von '''Glucose-6-phosphat''' in '''Glucose-1-phosphat'''.
*2. Es erfolgt eine Bindung an '''Uridintriphosphat''' ('''UTP'''):
:::&lt;div align=center&gt;Glucose-1-phosphat + UTP → '''UDP'''[1]-Glucose + Diphosphat&lt;/div&gt;
*3. Es werden weitere Glucose-Moleküle angehängt:
:::&lt;div align=center&gt;UDP-Glucose + (Glucose)&lt;sub&gt;n&lt;/sub&gt; → UDP + (Glucose)&lt;sub&gt;n+1&lt;/sub&gt;&lt;/div&gt;
:::Die Bindung zwischen den Glucose-Resten ist '''α-1,4-glykosidisch'''. Zur Knüpfung der '''α-1,6-glykosidischen Bindung''' beim '''Amylopektin''' (auch '''Glycogen''') ist ein spezielles '''branching enzyme''' erforderlich. Dann erfolgt wieder weiter die normale α-1,4-gerichtete Verlängerung der Seitenzweige.
*4. Die in den Chloroplasten gebildete Stärke wird als '''Assimilationsstärke''' bezeichnet. Bei Dunkelheit erfolgt über die Glucose eine Umwandlung dieser in die Transportform '''Saccharose'''. Der Transport wird über '''Leitbündel''' zu '''Speicherorganen''' gewährleistet. Dort wird sie in den '''Amyloplasten''' zu '''Speicherstärke''' umgewandelt.

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&lt;small&gt;[1]: '''Uridindiphosphat'''&lt;/small&gt;</text>
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  <title>4.3.1.5 Der Glyoxylsäurezyklus</title>
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    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="913" xml:space="preserve">Beim Keimen von Samen müssen in kurzer Zeit sehr viele organische Verbindungen gebildet werden, wobei diese Synthese ausschließlich von Glucose ausgeht. Daher muß zusätzlich schnell Glucose aus gespeicherten Fetten und Ölen gebildet werden:
&lt;div align=center&gt;Fette/Öle → Glycerin + Fettsäuren
Fettsäuren → Acetyl-CoA&lt;/div&gt;
Pflanzenzellen speichern in speziellen Organellen, den sog. '''Glyoxisomen''', viel '''Fett'''. Dort findet auch der '''Glyoxylsäurezyklus''' statt. Unter Umgehung der '''α-Ketoglutarsäure''' wird '''Isocitronensäure''' in '''Bernsteinsäure''' und '''Glyoxylsäure''' gespalten. Letztere wird wieder zu '''Oxalessigsäure''' regeneriert. Aus Bernsteinsäure wird Glucose gebildet. Die hierzu wichtigen Enzyme '''Malatsynthetase''' und die '''Isocitratase''' kommen in tierischen Zellen nicht vor, da diese nicht auf so schnelle und intensive Glucosebildung angewiesen sind.</text>
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    <text bytes="937" xml:space="preserve">Beim Keimen von Samen müssen in kurzer Zeit sehr viele organische Verbindungen gebildet werden, wobei diese Synthese ausschließlich von Glucose ausgeht. Daher muß zusätzlich schnell Glucose aus gespeicherten Fetten und Ölen gebildet werden:
&lt;div align=center&gt;Fette/Öle → Glycerin + Fettsäuren&lt;/div&gt;
&lt;div align=center&gt;Fettsäuren → Acetyl-CoA&lt;/div&gt;
Pflanzenzellen speichern in speziellen Organellen, den sog. '''Glyoxisomen''', viel '''Fett'''. Dort findet auch der '''Glyoxylsäurezyklus''' statt. Unter Umgehung der '''α-Ketoglutarsäure''' wird '''Isocitronensäure''' in '''Bernsteinsäure''' und '''Glyoxylsäure''' gespalten. Letztere wird wieder zu '''Oxalessigsäure''' regeneriert. Aus Bernsteinsäure wird Glucose gebildet. Die hierzu wichtigen Enzyme '''Malatsynthetase''' und die '''Isocitratase''' kommen in tierischen Zellen nicht vor, da diese nicht auf so schnelle und intensive Glucosebildung angewiesen sind.</text>
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  <title>4.3.2 Nitratatmung (dissimilatorische Nitratreduktion)</title>
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    <text bytes="2345" xml:space="preserve">Das Gegenteil der '''Nitratatmung''' ('''dissimilatorische Nitratreduktion''') ist die sog. '''assimilatorische Nitratreduktion'''. Sie dient dem '''Aufbau zelleigener N-Verbindungen unter Energieverbrauch'''. Durch Aufnahme von H-Atomen wird '''NO&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt;&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt;''' ('''Nitrat''') zu '''NO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt;''' ('''Nitrit''') und '''H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O'''. Ausgehend von NO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; ergeben sich zwei Möglichkeiten:
*NO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; wird weiter reduziert zu '''N&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;''' (oder seiner Vorstufe '''N&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O''') ('''Denitrifikation'''). Diese Möglichkeit wird v. a. von '''fakultativ anaeroben Mikroorganismen''' angewandt.
*NO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; wird weiter reduziert zu '''NH&lt;sub&gt;4&lt;/sub&gt;&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;''' ('''Ammonium-Ion''') ('''Nitratammonifikation''').
Denitrifikation und Nitratammonifikation spielen im '''N-Kreislauf''' der Natur eine wichtige Rolle:
&lt;div algin=center&gt;[[Bild:N-Kreislauf der Natur.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 28: N-Kreislauf der Natur'''
::Auf- und Abbauwege, die nur von Mikroorganismen ausgeführt werden können, sind grün dargestellt, Wege, die nur von Tieren vollzogen werden können rot und Wege, die alle Organismen durchführen können schwarz.&lt;/small&gt;

'''Strikt aerobe''' und '''chemolithotrophe Bakterien''' führen '''Nitrifikation''' durch. Der Energiegewinn erfolgt durch Übertragung der H-Atome aus NH&lt;sub&gt;4&lt;/sub&gt;&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; über eine '''aerobe Atmungskette''' auf O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;:
&lt;div align=center&gt;NH&lt;sub&gt;4&lt;/sub&gt;&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;  NO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt;  NO&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt;&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt;&lt;/div&gt;
Die Nitrifikation dient zum Auffüllen von NO&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt;&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; in Boden und Wasser, als Ausgang für N-Verbindungen, v. a. der Pflanzen, zum Ausgleich, wenn aufgrund längerzeitiger anaerober Bedingungen zu viel Denitrifikation stattgefunden hat und zum '''Abbau von Nitrat''', das mit dem Regenwasser aus dem Boden ausgewaschen und in Seen bzw. ins Meer gelangt sind. Die Denitrifikation hingegen entnimmt NO&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt;&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; aus dem Boden oder Wasser und wandelt es in N&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; um und dient zur Verringerung von aufgrund längerer günstiger Bedingungen entstandener NO&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt;&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt;-Sättigung im Boden oder Wasser sowie zur Verhinderung von Überdüngung und zu hoher NO&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt;&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt;-Konzentration in der Nahrung.</text>
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*NO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; wird weiter reduziert zu '''N&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;''' (oder seiner Vorstufe '''N&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O''') ('''Denitrifikation'''). Diese Möglichkeit wird v. a. von '''fakultativ anaeroben Mikroorganismen''' angewandt.
*NO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; wird weiter reduziert zu '''NH&lt;sub&gt;4&lt;/sub&gt;&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;''' ('''Ammonium-Ion''') ('''Nitratammonifikation''').
Denitrifikation und Nitratammonifikation spielen im '''N-Kreislauf''' der Natur eine wichtige Rolle:
&lt;div algin=center&gt;[[Bild:N-Kreislauf der Natur.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 28: N-Kreislauf der Natur'''
::Auf- und Abbauwege, die nur von Mikroorganismen ausgeführt werden können, sind grün dargestellt, Wege, die nur von Tieren vollzogen werden können rot und Wege, die alle Organismen durchführen können schwarz.&lt;/small&gt;

'''Strikt aerobe''' und '''chemolithotrophe Bakterien''' führen '''Nitrifikation''' durch. Der Energiegewinn erfolgt durch Übertragung der H-Atome aus NH&lt;sub&gt;4&lt;/sub&gt;&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; über eine '''aerobe Atmungskette''' auf O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;:
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Die Nitrifikation dient zum Auffüllen von NO&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt;&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; in Boden und Wasser, als Ausgang für N-Verbindungen, v. a. der Pflanzen, zum Ausgleich, wenn aufgrund längerzeitiger anaerober Bedingungen zu viel Denitrifikation stattgefunden hat und zum '''Abbau von Nitrat''', das mit dem Regenwasser aus dem Boden ausgewaschen und in Seen bzw. ins Meer gelangt sind. Die Denitrifikation hingegen entnimmt NO&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt;&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; aus dem Boden oder Wasser und wandelt es in N&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; um und dient zur Verringerung von aufgrund längerer günstiger Bedingungen entstandener NO&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt;&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt;-Sättigung im Boden oder Wasser sowie zur Verhinderung von Überdüngung und zu hoher NO&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt;&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt;-Konzentration in der Nahrung.</text>
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    <text bytes="2345" xml:space="preserve">Das Gegenteil der '''Nitratatmung''' ('''dissimilatorische Nitratreduktion''') ist die sog. '''assimilatorische Nitratreduktion'''. Sie dient dem '''Aufbau zelleigener N-Verbindungen unter Energieverbrauch'''. Durch Aufnahme von H-Atomen wird '''NO&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt;&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt;''' ('''Nitrat''') zu '''NO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt;''' ('''Nitrit''') und '''H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O'''. Ausgehend von NO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; ergeben sich zwei Möglichkeiten:
*NO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; wird weiter reduziert zu '''N&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;''' (oder seiner Vorstufe '''N&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O''') ('''Denitrifikation'''). Diese Möglichkeit wird v. a. von '''fakultativ anaeroben Mikroorganismen''' angewandt.
*NO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; wird weiter reduziert zu '''NH&lt;sub&gt;4&lt;/sub&gt;&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;''' ('''Ammonium-Ion''') ('''Nitratammonifikation''').
Denitrifikation und Nitratammonifikation spielen im '''N-Kreislauf''' der Natur eine wichtige Rolle:
&lt;div align=center&gt;[[Bild:N-Kreislauf der Natur.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 28: N-Kreislauf der Natur'''
::Auf- und Abbauwege, die nur von Mikroorganismen ausgeführt werden können, sind grün dargestellt, Wege, die nur von Tieren vollzogen werden können rot und Wege, die alle Organismen durchführen können schwarz.&lt;/small&gt;

'''Strikt aerobe''' und '''chemolithotrophe Bakterien''' führen '''Nitrifikation''' durch. Der Energiegewinn erfolgt durch Übertragung der H-Atome aus NH&lt;sub&gt;4&lt;/sub&gt;&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; über eine '''aerobe Atmungskette''' auf O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;:
&lt;div align=center&gt;NH&lt;sub&gt;4&lt;/sub&gt;&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; → NO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; → NO&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt;&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt;&lt;/div&gt;
Die Nitrifikation dient zum Auffüllen von NO&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt;&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; in Boden und Wasser, als Ausgang für N-Verbindungen, v. a. der Pflanzen, zum Ausgleich, wenn aufgrund längerzeitiger anaerober Bedingungen zu viel Denitrifikation stattgefunden hat und zum '''Abbau von Nitrat''', das mit dem Regenwasser aus dem Boden ausgewaschen und in Seen bzw. ins Meer gelangt sind. Die Denitrifikation hingegen entnimmt NO&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt;&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; aus dem Boden oder Wasser und wandelt es in N&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; um und dient zur Verringerung von aufgrund längerer günstiger Bedingungen entstandener NO&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt;&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt;-Sättigung im Boden oder Wasser sowie zur Verhinderung von Überdüngung und zu hoher NO&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt;&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt;-Konzentration in der Nahrung.</text>
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  <title>Datei:N-Kreislauf der Natur.jpg</title>
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  <title>4.3.3 Sulfatatmung (dissimilatorische Sulfatreduktion)</title>
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    <text bytes="1061" xml:space="preserve">Die H-Atome (H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; und e&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt;) aus dem Abbau organischer Verbindungen werden auf SO&lt;sub&gt;4&lt;/sub&gt;&lt;sup&gt;2-&lt;/sup&gt; über eine '''Atmungskette''' übertragen. SO&lt;sub&gt;4&lt;/sub&gt;&lt;sup&gt;2-&lt;/sup&gt;-Moleküle werden dabei über '''S''' zu '''H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;S''' reduziert. Die '''Sulfatatmung''' ('''dissimilatorische Sulfatreduktion''') wird von '''strikt anaeroben Bakterien''' ('''O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-toxisch''') durchgeführt. Die Sulfatatmung spielt eine wichtige Rolle im '''S-Kreislauf''' der Natur:
&lt;div center=align&gt;[[Bild:S-Kreislauf der Natur.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 29: S-Kreislauf der Natur'''&lt;/small&gt;

Im S-Kreislauf spielt H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;S eine zentrale Rolle. Der Schwefelwasserstoff stammt aus der '''Sulfatatmung''' (Sulfatatmer bewohnen die Sedimente von Gewässern, wo anaerobe Bedingungen herrschen) und aus der '''Mineralisierung der S-haltigen Zellproteine'''. Im Kreislauf wird H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;S durch '''aerobe H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;S-Oxidierer''' und '''strikt anaerobe phototrophe Bakterien''' wieder zu (Schwefel oder) SO&lt;sub&gt;4&lt;/sub&gt;&lt;sup&gt;2-&lt;/sup&gt; oxidiert.</text>
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    <text bytes="1061" xml:space="preserve">Die H-Atome (H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; und e&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt;) aus dem Abbau organischer Verbindungen werden auf SO&lt;sub&gt;4&lt;/sub&gt;&lt;sup&gt;2-&lt;/sup&gt; über eine '''Atmungskette''' übertragen. SO&lt;sub&gt;4&lt;/sub&gt;&lt;sup&gt;2-&lt;/sup&gt;-Moleküle werden dabei über '''S''' zu '''H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;S''' reduziert. Die '''Sulfatatmung''' ('''dissimilatorische Sulfatreduktion''') wird von '''strikt anaeroben Bakterien''' ('''O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-toxisch''') durchgeführt. Die Sulfatatmung spielt eine wichtige Rolle im '''S-Kreislauf''' der Natur:
&lt;div align=center&gt;[[Bild:S-Kreislauf der Natur.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 29: S-Kreislauf der Natur'''&lt;/small&gt;

Im S-Kreislauf spielt H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;S eine zentrale Rolle. Der Schwefelwasserstoff stammt aus der '''Sulfatatmung''' (Sulfatatmer bewohnen die Sedimente von Gewässern, wo anaerobe Bedingungen herrschen) und aus der '''Mineralisierung der S-haltigen Zellproteine'''. Im Kreislauf wird H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;S durch '''aerobe H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;S-Oxidierer''' und '''strikt anaerobe phototrophe Bakterien''' wieder zu (Schwefel oder) SO&lt;sub&gt;4&lt;/sub&gt;&lt;sup&gt;2-&lt;/sup&gt; oxidiert.</text>
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  <title>Datei:S-Kreislauf der Natur.jpg</title>
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  <title>4.2.3 Endoxidation (aerobe Atmungskette)</title>
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    <text bytes="2934" xml:space="preserve">Die '''Endoxidation''' findet steht ans Membranstrukturen statt. Bei eukaryontischen '''Dissimilierern''' ist das die innere Mitochondrienmembran, cytoplasmatische Membranstrukturen bei Prokaryonten.
Von den H-beladenen Coenzymen werden die H-Atome an der Membran über eine Kette von Überträgerproteinen bis zum O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; transportiert (ab den Cytochromen zunächst nur die Elektronen). Dort kommt es zunächst zur Reaktion der Elektronen:
&lt;div align=center&gt;0,5O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; + 2e&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; → O&lt;sup&gt;2-&lt;/sup&gt; (Oxid-Ion)&lt;/div&gt;
bzw.
&lt;div align=center&gt;O&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt; + 4e&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; → 2O&lt;sup&gt;2-&lt;/sup&gt;.&lt;/div&gt;
Die Elektronen stammen aus 1 bzw. 2 NADH/H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;. Die Oxid-Ionen reagieren mit den Protonen in der biologischen Knallgasreaktion zu Wasser:
&lt;div align=center&gt;2O&lt;sup&gt;2-&lt;/sup&gt; + 4H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; → 2H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O&lt;/div&gt;
Die hierbei benötigten H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;-Ionen stammen ebenfalls aus NADH/H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;. Pro O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Molekül müssen also 4 H-Atome die Atmungskette durchlaufen.
Es können während der Atmungkette folgende Schritte differenziert werden:
*1. Schritt:
:::NADH/H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; + Flavoprotein → H-beladenes Flavoprotein + NAD&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; + ATP
*2. Schritt:
:::H-beladenes Flavoprotein + Q[1] → QH&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt;[2] + Flavoprotein
Die nun folgenden Überträgerproteine heißen '''Cytochrome'''. Ab ihnen werden nur noch Elektronen übertragen. Die H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; bleiben gelöst. Jedes Cytochrommolekül hat ein zentrales Fe&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt;&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;-Ion, das nur 1e&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; aufnehmen kann. Daher werden immer zwei Cytochrommoleküle für jeden Übertragungsschritt benötigt.
*3. Schritt:
:::QH&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; + 2 Cytochrom b (2Fe&lt;sup&gt;3+&lt;/sup&gt;) → Q + 2H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; + 2 Cytochrom b (Fe&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt;)
*4. Schritt:
:::2 Cytochrom b (2Fe&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt;) + 2 Cytochrom c (2Fe&lt;sup&gt;3+&lt;/sup&gt;) → 2 Cytochrom b (2Fe&lt;sup&gt;3+&lt;/sup&gt;) + 2 Cytochrom c (2Fe&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt;)
*5. Schritt:
:::2 Cytochrom b (2Fe&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt;) + Cytochromoxidase (2Fe&lt;sup&gt;3+&lt;/sup&gt;) → 2Cytochrom c (2Fe&lt;sup&gt;3+&lt;/sup&gt;) + Cytochromoxidase (Fe&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt;) + ATP
*6. Schritt:
:::Cytochromoxidase (2Fe&lt;sup&gt;3+&lt;/sup&gt;) + 0,5O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; → Cytochromoxidase (2Fe&lt;sup&gt;3+&lt;/sup&gt;) + O&lt;sup&gt;2-&lt;/sup&gt; + ATP
*7. Schritt:
:::O&lt;sup&gt;2-&lt;/sup&gt; + 2H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; → H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O
Organismen, die diesen Weg der Energiegewinnung durchführen, betreiben '''Dissimilation''' oder '''Zellatmung'''. Sie ist also die Umwandlung von (i. d. R.) Glucose und Sauerstoff zu Wasser und Kohlenstoffdioxid:
&lt;div align=center&gt;C&lt;sub&gt;6&lt;/sub&gt;H&lt;sub&gt;12&lt;/sub&gt;O&lt;sub&gt;6&lt;/sub&gt; + 6O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; → 6CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; + 6H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O&lt;/div&gt;
Dissimilierer sind z. B. Bakterien, einzellige Tiere und Pflanzen (sie betreiben sowohl Dissimilation als auch '''Assimilation''' bzw. '''Photosynthese''').
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Endoxidation.jpg|700px]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 25: Endoxidation bei der aeroben Atmungskette'''&lt;/small&gt;

-----

&lt;small&gt;[1]: Quinon

[2]: Hydroquinon&lt;/small&gt;</text>
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  <title>5.1 Einführung</title>
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    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="994" xml:space="preserve">Alle Lebewesen führen per definitionem Stoffwechsel durch. Für diese lebensnotwendigen Stoffwechselleistungen müssen sie Stoffe in ihre Zellen (auch Einzeller) aufnehmen, diese innerhalb verteilen und aufarbeiten sowie unnutzbare Stoffwechselendprodukte wieder abgeben. Für die '''Aufnahme''' und den '''Transport''' besitzen Zellen – neben ihrem Endoplasmatischen Reticulum – ganz spezielle Mechanismen.

Es wird zwischen '''passivem''' und '''aktiven Transport''' innerhalb von Zellen unterschieden. Passiver Transport erfolgt mittels '''Diffusion''' und '''Osmose''', bei der die Energie aus der Umgebung der transportierten Moleküle oder von diesen selbst stammt. Aktiver Transport erfolgt hingegen mit Hilfe sog. '''Tunnelproteine''', sog. '''Carriern''', '''Ionen-''' oder '''Wasserpumpen'''. Da beim aktiven Vorgang der Transport von Teilchen entgegen physikochemischer äußerer Zwänge stattfindet, wird hier stets Energie in Form des organismisch-universellen ATPs benötigt.</text>
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  <title>Biostudies:Inhaltsverzeichnis</title>
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    <text bytes="13489" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align: center;"&gt;Das nachfolgende E-Book wurden aus Skripten und Mitschriften mehrerer Vorlesungen der Ausbildungen zum [http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüften Technischen Assistenten f&amp;uuml;r naturkundliche Museen und Forschungsinstitute] am renommierten Forschungs-Institut Senckenberg und zum [http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Staatlich geprüften biologisch-technischen Assistenten] an der Landesgewerbeanstalt Nürnberg (TÜV Rheinland) erstellt und soll im Laufe meines Biologie-Studiums um weitere Kapitel vervollständigt werden. Es erhebt daher keinen Anspruch auf Vollständigkeit oder Richtigkeit, sollte jedoch jedem Interessenten einen guten Einblick in den Umfang der Biologie und die in den (ersten) Studiensemestern vermittelten Themen geben.&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;&lt;big&gt;'''Inhaltsverzeichnis'''&lt;/big&gt;&lt;/p&gt;

*I. Einführung
**[[1.0 Definitionen der Biologie|1.0 Definitionen der Biologie]]
**[[2.0 Aufgabengebiete der Biologie]]
**[[3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books]]

*II. Molekularbiologie
**1.0 Grundlagen
***[[1.1 Materie, Element &amp; subatomare Teilchen]]
***[[1.2 Atommodell]]
***[[1.3 Chemische Bindungen]]
****[[1.3.1 Die Ionenbindung]]
****[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]
*****[[1.3.2.1 Unpolare Atombindung]]
*****[[1.3.2.2 Polare Atombindung]]
*****[[1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte]]
*****[[1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung]]
******[[1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser]]
****[[1.3.3 Koordinative oder dative Bindung]]
*****[[1.3.3.1 Metallkomplexe]]
*****[[1.3.3.2 Chelatkomplexe]]
***[[1.4 Energetische Grundlagen]]
***[[1.5 Chemisches Gleichgewicht]]
***1.6 Säuren und Basen
****[[1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)]]
****[[1.6.2 Der pH-Wert]]
****[[1.6.3 Neutralisation]]
****[[1.6.4 Puffer]]
**[[2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)]]
**3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine
***[[3.1 Allgemeines]]
***[[3.2 Einteilung]]
***[[3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren]]
***3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren
****[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung]]
****[[3.4.2 Stereoisomerie]]
***[[3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren]]
***[[3.6 Peptide]]
***[[3.7 Proteinklassen]]
***[[3.8 Struktur von Proteinen]]
***3.9 Enzyme
****[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen]]
****[[3.9.2 Klassifizierung von Enzymen]]
****[[3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung]]
****[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]
*****[[3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺]]
*****[[3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂]]
*****[[3.9.4.3 Coenzym A (CoA)]]
*****[[3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)]]
*****[[3.9.4.5 Pyridoxalphosphat]]
****[[3.9.5 Enzymkinetik]]
*****[[3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS &amp; MENTEN (1913)]]
*****[[3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER &amp; BURK (1913)]]
***3.10 Reinigung, Charakterisierung &amp; Lagerung von Proteinen
****[[3.10.1 Reinigung]]
*****[[3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie]]
*****[[3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie]]
*****[[3.10.1.3 Affinitätschromatographie]]
****[[3.10.2 Charakterisierung]]
*****3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration
******[[3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)]]
******[[3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm]]
*****3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten
******[[3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)]]
******[[3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)]]
****[[3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung]]
**[[4.0 Kohlenhydrate]]
***[[4.1 Monosaccharide]]
****[[4.1.1 Entstehung von Ringformen]]
****[[4.1.2 Eigenschaften der Monosaccharide]]
****4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide
*****[[4.1.3.1 FEHLINGsche Probe]]
*****[[4.1.3.2 Silberspiegel-Probe]]
****[[4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide]]
****[[4.1.5 Glykoside]]
***4.2 Disaccharide
****[[4.2.1 Maltose (Malzzucker)]]
****[[4.2.2 Cellobiose]]
****[[4.2.3 Lactose (Milchzucker)]]
****[[4.2.4 Saccharose (Sucrose)]]
***4.3 Polysaccharide
****[[4.3.1 Homopolysaccharide]]
****[[4.3.2 Heteropolysaccharide]]

*III. Cytologie
**[[1.0 Einführung]]
**2.0 Prokaryonten
***[[2.1 Einführung]]
***[[2.2 Zellaufbau]]
****[[2.2.1 Zellhülle (cell envelope)]]
****[[2.2.2 Die bakterielle Zellwand]]
*****[[2.2.2.1 Aufbau des Mureins]]
*****[[2.2.2.2 GRAM-Färbung]]
******[[2.2.2.2.1 Übersicht wichtiger grampositiver und gramnegativer Prokaryonten]]
******[[2.2.2.2.2 Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.3 Antigene gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.4 R- und S-Formen]]
****[[2.2.3 Bakteriengeißeln]]
****[[2.2.4 Pili (Fimbrien)]]
*****[[2.2.4.1 Konjugation bei E. coli und nahe verwandten Enterobakterien]]
*****[[2.2.4.2 Experiment der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)]]
***2.3 Antibiotika
****[[2.3.1 Allgemeines]]
****[[2.3.2 Penicillin]]
*****[[2.3.2.1 Penicillintechnik]]
*****[[2.3.2.2 Halbsynthetische Penicilline]]
****[[2.3.3 Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten]]
*****[[2.3.3.1 Wirkung von Streptomycin und Tetracyclin]]
*****[[2.3.3.2 Wirkung von Chloramphenicol]]
****[[2.3.4 Problematik der Antibiotika-Resistenz]]
**3.0 Eukaryonten
***[[3.1 Einführung]]
***3.2 Zellorganellen und -bestandteile
****[[3.2.1 Zellkern (Nucleus)]]
****[[3.2.2 Endoplasmatisches Reticulum (ER)]]
****[[3.2.3 Mitochondrien]]
****[[3.2.4 GOLGI-Apparat (syn. Dictyosom)]]
****[[3.2.5 Ribosomen]]
****[[3.2.6 Peroxisomen]]
****[[3.2.7 Cytoplasma]]
****[[3.2.8 Cytoskelett]]
****[[3.2.9 Zellmembran]]
****[[3.2.10 Organellen tierischer Zellen]]
*****[[3.2.10.1 Lysosomen]]
*****[[3.2.10.2 Besonderheiten tierischer Zellmembranen]]
****[[3.2.11 Organellen pflanzlicher Zellen]]
*****[[3.2.11.1 Plastiden]]
*****[[3.2.11.2 Vakuolen]]
*****[[3.2.11.3 Zellwand]]
*****[[3.2.11.4 Besonderheiten pflanzlicher Zellmembranen]]
**4.0 Prinzipielle Arten des Energiegewinns
***[[4.1 Einführung]]
***[[4.2 Energiestoffwechsel bei chemoorganotrophen Organismen]]
****4.2.1 Wege der Brenztraubensäurebildung
*****[[4.2.1.1 Glykolyse (Fructosediphosphatweg, FDP-Weg)]]
*****[[4.2.1.2 Pentosephosphatweg]]
*****[[4.2.1.3 ENTNER-DOUDOROFF-Weg (Ketosedesoxyphosphogluconsäure-Weg, KDPE-Weg)]]
****[[4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus (oxidative Decarboxylierung und Citronensäurezyklus)]]
****[[4.2.3 Endoxidation (aerobe Atmungskette)]]
****[[4.2.4 Gärung]]
***4.3 Energiestoffwechsel bei chemolithotrophen Organismen
****4.3.1 Pflanzlicher Stoffwechsel
*****[[4.3.1.1 Besonderheiten des pflanzlichen Kohlenhydrat-Stoffwechsels]]
*****[[4.3.1.2 Lichtreaktion der Photosynthese]]
*****[[4.3.1.3 Lichtunabhängige Reaktion (CALVIN-Zyklus, Dunkelreaktion)]]
*****[[4.3.1.4 Biosynthese von Stärke in den Chloroplasten]]
*****[[4.3.1.5 Der Glyoxylsäurezyklus]]
****[[4.3.2 Nitratatmung (dissimilatorische Nitratreduktion)]]
****[[4.3.3 Sulfatatmung (dissimilatorische Sulfatreduktion)]]
**5.0 Zelluläre Transportvorgänge
***[[5.1 Einführung]]
***5.2 Passiver Transport
****[[5.2.1 Diffusion]]
****[[5.2.2 Osmose]]
***[[5.3 Aktiver Transport]]
****5.3.1 Aktive Tunnelproteine
*****[[5.3.1.1 P-Klasse-Ionenpumpen (P-class)]]
******[[5.3.1.1.1 Na⁺/K⁺-Ionenpumpen (Na⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.2 H⁺/K⁺-Ionenpumpen (H⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.3 Ca²⁺-Ionenpumpen (Ca²⁺-ATPasen)]]
*****[[5.3.1.2 V-Klasse- und F-Klasse-Ionenpumpen (V-class &amp; F-class)]]
*****[[5.3.1.3 ABC-Transporter (ATP-binding cassettes)]]
****[[5.3.2 Gekoppelter Transport]]
***[[5.4 Endo- &amp; Exocytose (Membranfluß)]]
***[[5.5 Signalhypothese]]
**[[6.0 Lebensbedingungen und Kultivationsfaktoren]]
***[[6.1 O₂-Bedingungen]]
***[[6.2 Temperaturbedingungen]]
***[[6.3 pH-Bedingungen]]
***[[6.4 Osmotische Bedingungen]]
***[[6.5 Nährstoffbedingungen]]
**[[7.0 Der Zellzyklus]]
***[[7.1 Mitose]]
***[[7.2 Meiose]]

*IV. Genetik
**1.0 Klassische Genetik (MENDEL-Genetik)
**2.0 Molekulargenetik
***2.1 Aufbau und Struktur der DNA
****2.1.1 Primärstruktur der DNA
****2.1.2 Sekundärstruktur der DNA
****2.1.3 Tertiärstruktur der DNA
****2.1.4 Übergeordnete DNA-Strukturen
***2.2 Grundlagen und Prokaryonten-Genetik
****2.2.1 Ablauf der Vererbung
*****2.2.1.1 Übersicht
*****2.2.1.2 Transkription der DNA
*****2.2.1.3 Regulation der Genaktivität bei Bakterien
******2.2.1.3.1 Negative Kontrolle am Beispiel des lac-Operons von ''E''. ''coli''
****2.2.2 Der genetische Code
****2.2.3 Unterschiede zwischen DNA und RNA
****2.2.4 Die wichtigsten RNA-Sorten der Zelle
****2.2.5 Die Proteinbiosynthese (Translation)
*****2.2.5.1 Allgemeines
*****2.2.5.2 Initiation (Start) Der Proteinsynthese
******2.2.5.2.1 Aufbau der Ribosomenbindestelle
******2.2.5.2.2 Die Start-Aminosäure Methionin
*****2.2.5.3 Elongation (Kettenverlängerung)
*****2.2.5.4 Termination
*****2.2.5.5 Posttranslationale Modifikationen
****2.2.6 Wobble im genetischen Code
****2.2.7 Regulierung der Genexpression bei Bakterien
*****2.2.7.1 Regulation der Promotorstärke
*****2.2.7.2 Regulation über den σ-Faktor
*****2.2.7.3 Regulation des lac-Operons über den Operator
****2.2.8 Mutationen bei Bakterien
*****2.2.8.1 Auswirkung von Mutationen
*****2.2.8.2 Mutationsarten
*****2.2.8.3 Mögliche Ursachen für Basenaustauschmutationen
******2.2.8.3.1 Tautomere Basen
******2.2.8.3.2 Spontane Desaminierungen
******2.2.8.3.3 Depurinierung und Depyrimidierung
*****2.2.8.4 Auslösung von Mutationen durch Chemikalien
******2.2.8.4.1 Basenanaloge Verbindungen
******2.2.8.4.2 Desaminierende Chemikalien
******2.2.8.4.3 Alkylierende Verbindungen
******2.2.8.4.4 Nachweis mutagener Wirkung von Chemikalien mit dem AMES-Test (1975)
*****2.2.8.5 Mutation von Bakterien durch UV-Strahlung
*****2.2.8.6 Reversionen (Rückmutationen)
******2.2.8.6.1 Reversionen durch eine zweite Mutation im selben Gen
******2.2.8.6.2 Reversionen durch eine zweite Mutation in einem anderen Gen
****2.2.9 Replikation von Bakterien-DNA
*****2.2.9.1 Die wichtigsten Replikationsproteine und ihre Besonderheiten
*****2.2.9.2 Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation
*****2.2.9.3 Möglichkeiten der bidirektionalen Replikation
****2.2.10 Restriktions- und Modifikationssysteme (R/M-Systeme) bei Bakterien
*****2.2.10.1 Mögliche Ursachen bei ausbleibender Restriktion der Fremd-DNA in Bakterien
*****2.2.10.2 R/M-Systeme bei ''E''. ''coli''
*****2.2.10.3 Die Typen der Restriktionsenzyme
***2.3 Grundlagen der Gentechnik
****2.3.1 PCR (Polymerase-Kettenreaktion, polymerase chain reaction)
*****2.3.1.1 Anwendung und Durchführung
*****2.3.1.2 Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen
*****2.3.1.3 Amplifikation der gesamten DNA
******2.3.1.3.1 Der genetische Fingerabdruck
****2.3.2 Grundprinzip der Genklonierung
*****2.3.2.1 Bedeutung überstehender Enden
*****2.3.2.2 Restriktionsanalyse mit Hilfe der Agarosegelelektrophorese
******2.3.2.2.1 Theorie zur Gelelektrophorese von DNA
******2.3.2.2.2 Auswertung
*****2.3.2.3 Genklonierung mit ''E''. ''coli''
******2.3.2.3.1 Gewünschte Eigenschaften von Plasmidvektoren
******2.3.2.3.2 Eigenschaften der verwendeten Wirtszellen
******2.3.2.3.3 Vorgehensweise zur Selektion und Identifikation rekombinanter Kolonien
*****2.3.2.4 Klonierung mit pUC-Plasmiden
******2.3.2.4.1 Test auf Lactose-Abbau
******2.3.2.4.2 Prinzip der Koloniefärbung bei Klonierung mit pUC-Plasmiden zur Identifizierung rekombinanter Kolonien
****2.3.3 Tricks in der Gentechnik
*****2.3.3.1 Transformation - Methode zum Einschleusen gentechnisch veränderter DNA in Bakterien
******2.3.3.1.1 Wichtige Faktoren für erfolgreiche Transformation
******2.3.3.1.2 Form der aufgenommenen DNA
******2.3.3.1.3 Transformationsrate bei ''E''. ''coli''
******2.3.3.1.4 Suche nach dem richtigen Klon
*****2.3.3.2 Hybridisierung mit einer Gensonde
******2.3.3.2.1 Prinzip der Hybridisierung
******2.3.3.2.2 Herstellung radioaktiv markierter Gensonden
******2.3.3.2.3 Nichtradioaktive DNA-Markierung (non radioactive labelling)
******2.3.3.2.4 Koloniehybridisierung
******2.3.3.2.5 Plasmidisolierung aus ''E''. ''coli''
*****2.3.3.3 Southern Hybridisierung (blotting, transfer)
*****2.3.3.4 Nachweis von Genen mit Hilfe der PCR
****2.3.4 DNA-Sequenzierung
*****2.3.4.1 Kettenabbruch nach SANGER et al. (1977)
******2.3.4.1.1 Gewinnung von Einzelstrang und Primer
******2.3.4.1.2 Kettenabbruch durch Dideoxy-Nukleotide
*****2.3.4.2 Sequencer
******2.3.4.2.1 Monofluorophores System
******2.3.4.2.2 Multifluorophores System
*****2.3.4.3 Taq-Cycle-Sequenzierung
***2.4 Eukaryonten-Genetik
****2.4.1 Aufbau und Funktion des eukaryontischen Operons
*****2.4.1.1 Aufbau
*****2.4.1.2 Gene
*****2.4.1.3 RNA-Arten und RNA-Polymerasen
*****2.4.1.4 Struktur der eukaryontischen Transkriptionseinheit (auf der DNA)
*****2.4.1.5 Bedeutung der Introns
*****2.4.1.6 mRNA-Reifung (Processing) im Zellkern
*****2.4.1.7 Genregulation der Genaktivität bei Eukaryonten
****2.4.2 Klonierung von Eukaryontengenen in Bakterien
**3.0 Populationsgenetik</text>
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  <title>5.2.1 Diffusion</title>
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    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="1732" xml:space="preserve">Bringt man zwei unterschiedlich stark konzentrierte Salzlösungen zusammen und besteht die Möglichkeit des Kontakts, so werden sich die Moleküle des Salzes so verteilen, daß nach einiger Zeit beide Lösungen gleich hoch konzentriert sind. Dieser Vorgang, die '''Bewegung von Teilchen entlang eines Konzentrationsgefälles''', wird als '''Diffusion''' bezeichnet und findet auch in lebenden Organismen statt. Sie wird von der ungerichteten Bewegung von Molekülen durch die '''BRAUNsche Molekularbewegung''', die mit steigender Temperatur zunimmt (Bewegungs- oder kinetische Energie), unterstützt, bei der sich die Teilchen zufällig verteilen,

Die Diffusion wird beeinflußt von der Temperatur, der Teilchengröße sowie der Ladung. Die Molekülbewegung bei der Diffusion wird durch den '''2. Hauptsatz der Thermodynamik''' erklärt, der postuliert, daß sich geschlossene Systeme (ohne Aufbringung von Energie) dem Zustand der größten '''Entropie'''[1] annähern. Das heißt auf die Diffusion übertragen, daß zunächst zwei getrennt vorliegende  Salzlösungen mit unterschiedlichen Konzentrationen (geordneter Zustand) durch den Zwang einen Zustand größtmöglicher Entropie zu erlangen selbständig durchmischen (ungeordneter Zustand).

Diffusion führt durch die Durchmischung von Teilchen auch gleichzeitig zur Aufhebung oder zumindest Verringerung von Konzentrationsgradienten – im optimalen Fall also zur Einstellung eines chemischen Gleichgewichts. Oft wird dieser optimale Fall jedoch nicht erreicht (z. B. bei der Diffusion durch eine semipermeable Membran, bei der Teilchen auf der einen Seite zum Ausgleich fehlen).

-----

&lt;small&gt;[1]: Die Entropie ist ein '''Maß für die Unordnung''' eines Systems.&lt;/small&gt;</text>
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  <title>5.2.2 Osmose</title>
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    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="2071" xml:space="preserve">Zellen bestehen aus räumlich von einander  durch Membranen getrennten Reaktionsräumen ('''Kompartimente''', z. B. Zellkern, Mitochondrien, etc.). Biologische Membranen sind jedoch i. d. R. '''semipermeabel''', d. h. bestimmte Stoffe können sie passieren (v. a. kleine unpolare Moleküle), andere nicht. Gleichzeitig besteht gemäß des 2. Hauptsatzes der Thermodynamik innerhalb von Zellen der Drang nach Ausgleich von Konzentrationen zwischen Konzentrationsgefällen – auch bei den Kompartimenten von Zellen. Die '''Diffusion durch Membranen''' aufgrund von Konzentrationsunterschieden wird als '''Osmose''' bezeichnet.

Andere Stoffe, z. B. polare Moleküle wie Wasser oder größere Makromoleküle, können nicht direkt die Zellmembran durchdringen. In Membranen gibt es jedoch für div. Stoffe spezifische Tunnel aus Proteinen ('''Tunnelproteine'''), durch welche diese Stoffe passieren können. Dies gilt auch für bestimmte Ionen ('''Ionentunnel'''). Eine weitere Möglichkeit der Durchschleusung größerer oder stark polarer Moleküle stellen sog. '''Carrier''' dar. Sie sind ebenfalls Proteine. Die Bindung des durchzuschleusenden Stoffes auf der Innenseite einer Membran an den Carrier führt zur einer Strukturveränderung dieses ('''Konformationsänderung'''), wodurch das Protein einen Weg zur Membranaußenseite freigibt. Oft wird so nur eine Molekülart transportiert (man spricht hier von einem '''Uniport'''). Manchmal jedoch erfolgt der Transport von zwei unterschiedlichen Molekülen gleichzeitig in eine Richtung ('''Symport''') oder in entgegengesetzte Richtungen ('''Antiport'''). Die Regulation der Durchflußmenge (v. a. bei '''Wasser-''' und '''Ionenkanälen''') kann auch über sog. '''Schaltermoleküle''' ('''Rezeptoren''') in der Membran, die nahe den transportierenden Membranproteinen stehen, oder durch '''Spannungsänderungen''' in der Umgebung erfolgen. So ist eine '''automatische Regulation''' bei erreichen maximal verwertbarer Stoffaufnahme oder der alleinigen Aktivierung der Carrier beim Vorliegen erwünschter Stoffe möglich</text>
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  <title>5.3 Aktiver Transport</title>
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    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="398" xml:space="preserve">Um größere und geladene Teilchen oder Ionen entgegen einem Konzentrationsgefälle zu transportieren, ist oftmals sog. '''aktiver Transport''' erforderlich. Er ist energetisch aufwendig, weshalb Energie in Form von ATP benötigt wird. Es werden vier Typen aktiver Tunnelproteine unterschieden:
*'''P-class-Ionenpumpen'''
*'''F-class-Ionenpumpen'''
*'''V-class-Ionenpumpen'''
*'''ABC-Transporter'''</text>
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  <title>5.3.1.1 P-Klasse-Ionenpumpen (P-class)</title>
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    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="642" xml:space="preserve">'''P-Klasse-Ionenpumpen''' stellen sog. '''Transmembranproteine''' dar, die während des Pumpvorgangs phosphoryliert werden. Es werden folgende wichtige P-class-Proteine unterschieden:
*'''Na&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;/K&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;-Pumpen''' ('''Na&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;/K&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;-ATPasen''')
*'''H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;/K&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;-Pumpen''' ('''H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;/K&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;-ATPasen''')
*'''Ca&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt;-Pumpen''' ('''Ca&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt;-ATPasen''')
Synonym werden diese Ionenpumpen auch als ATPasen bezeichnet, da sie einen ATP-abhängigen Transport katalysieren.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:P-Klasse-Ionenpumpe.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 30: P-Klasse-Ionenpumpe'''&lt;/small&gt;</text>
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  <title>Datei:P-Klasse-Ionenpumpe.jpg</title>
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  <title>5.3.1.1.1 Na⁺/K⁺-Ionenpumpen (Na⁺/K⁺-ATPasen)</title>
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    <text bytes="519" xml:space="preserve">'''Na&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;/K&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;-ATPasen''' sind '''Antiport'''-Ionenpumpen, die '''in nahezu allen Tierzellen''' vorkommen. Sie katalysieren den ATP-abhängigen Transport von '''Na&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; aus der Zelle''' im Austausch von '''K&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; in die Zelle'''. Sie spielen eine zentrale Rolle bei der '''Reizweiterleitung von Signalen in Nervenzellen''' (hier werden 2K&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; mit 3Na&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; "ausgetauscht").
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Na-K-Ionenpumpe.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 31: Na+/K+-Ionenpumpe'''&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="19" xml:space="preserve">Na^+/K^+-Ionenpumpe</text>
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  <title>5.3.1.1.2 H⁺/K⁺-Ionenpumpen (H⁺/K⁺-ATPasen)</title>
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    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="287" xml:space="preserve">Auch '''H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;/K&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;-Ionenpumpen''' stellen '''Antiport'''-Ionenpumpen dar, die den ATP-abhängigen Transport von '''H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; aus der Zelle''' und '''K&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; in die Zelle''' katalysieren. Sie kommen z. B. in den '''Parietalzellen von Magenschleimhäuten''' vor.</text>
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  <title>5.3.1.1.3 Ca²⁺-Ionenpumpen (Ca²⁺-ATPasen)</title>
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    <text bytes="334" xml:space="preserve">'''Ca&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt;-ATPasen''' sind '''Uniport'''-Carrier. Sie katalysieren den ATP-abhängigen Transport von '''Ca&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt;-Ionen aus dem Cytoplasma ins ER oder aus der Zelle hinaus'''. Daher kommen sie im Endoplasmatischen Reticulum und der Plasmamembran vieler Zellen vor, z. B. wichtig für Regeneration nach Muskelkontraktion.</text>
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  <title>5.3.1.2 V-Klasse- und F-Klasse-Ionenpumpen (V-class und F-class)</title>
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    <text bytes="693" xml:space="preserve">'''V-class-''' und '''F-Klasse-Ionenpumpen''' sind ausschließlich für den '''Transport von Protonen''' (H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;-Ionen) zuständig. '''V-Klasse-Pumpen''' sind in '''Lysosomenmebranen''' lokalisiert und sorgen durch Transport von H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; aus der Umgebung (Cytoplasma) in die Lysosomen für deren Ansäuerung (Schaffung eines optimalen enzymatischen Milieus). '''F-class-Carrier''' sind hingegen in '''Mitochondrienmembranen''' lokalisiert und sorgen dort für die Erzeugung eines H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;-Gradienten, der bei der Synthese von ATP aus ADP benötigt wird.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:V- bzw. F-Klasse-Ionenpumpe.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 32: V- bzw. F-Klasse-Ionenpumpe'''&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="27" xml:space="preserve">V- bzw. F-Klasse-Ionenpumpe</text>
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  <title>5.3.1.3 ABC-Transporter (ATP-binding cassettes)</title>
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    <text bytes="362" xml:space="preserve">'''ABC-Transporter''' sind häufige '''Carrier''' für den Transport diversester Moleküle, z. B. Maltose, div. Aminosäuren, Ionen (bei Bakterien), dem Transport von Gallensalzen (in Leberzellen höherer Tiere), dem Transport von Fettsäuren in Peroxisomen, etc.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:ABC-Transporter.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 33: ABC-Transporter'''&lt;/small&gt;</text>
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  <title>5.3.2 Gekoppelter Transport</title>
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    <text bytes="1219" xml:space="preserve">P-, V-, F-Klasse-Ionenpumpen sowie ABC-Transporter transportieren Moleküle durch Konformationsänderungen ihrer Struktur nach dem Binden von ATP. Diese Art des Transports wird als '''primärer aktiver Transport''' bezeichnet.

Darüber hinaus gibt es sog. '''sekundären aktiven Transport'''. Darunter versteht man, daß durch einen mit Hilfe von ATP geschaffenen Stoffgradienten (z. B. wenn dieses den Einstrom von Ionen in eine Membran katalysiert) Moleküle mit Hilfe von Transportproteinen transportiert werden können.

Ein solcher sekundärer aktiver Transport wird z. B. beim gleichzeitigen Transport von Glucose und Na&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;-Ionen in die Zellen von Darmwänden durchgeführt: Zunächst wird über Na&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;/K&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;-Ionenpumpen Na+ aus der Zelle und K&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; in die Zelle gepumpt und somit ein Na&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;-Gradient geschaffen. Dann wird mit Hilfe des '''Glucose/Na&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;-Symport-Carriers''' (syn. '''Glucose/Na&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;-Cotransporter''') '''SGlut1''' Na&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; und Glucose gleichzeitig in die Zelle transportiert. So wird Glucose entgegen des Gradienten transportiert. Ähnliche Transporter gibt es auch für andere Saccharide, z. B. Fructose, Galactose oder Aminosäuren.</text>
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  <title>5.4 Endo- und Exocytose (Membranfluß)</title>
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    <text bytes="3164" xml:space="preserve">Zellen können jedoch auch aktiv gesteuert Partikel aufnehmen. Dabei umfließt zunächst eine Zelle mit dem Cytoplasma diesen, bis sich schließlich die Membranen hinter dem Partikel wieder berühren und miteinander verschmelzen. Es bleibt ein kleiner plasmafreier und membranausgekleideter Bereich zurück, der als '''Vesikel''' bezeichnet wird. Er liegt nun im Cytoplasma vor und kann dort von der Zelle (z. B. über Bestandteile des Cytoskeletts) entsprechend bewegt werden. Dieser Vorgang der Stoffaufnahme wird als '''Endocytose''' bezeichnet. Der aufgenommene Partikel kann nun z. B. verdaut werden, indem weitere Vesikel mit enzymatischer Füllung (Lysosomen), die vom GOLGI-Apparat oder dem Endoplasmatischen Reticulum gebildet wurden, mit der Membran des gebildeten Vesikels verschmelzen und ihren Inhalt hinein abgeben. Die durch Enzyme aufbereiteten (z. B. verdauten) Bestandteile können dann entweder über Membranproteine ins Cytoplasma oder durch abermalige Verschmelzung mit dem ER aufgenommen werden.

Auch umgekehrt werden von Zellen nicht mehr verwertbare oder überschüssige Bestandteile über Vesikel durch Verschmelzung mit der Cytoplasmamembran in die Umwelt abgegeben. Dieser Vorgang wird als '''Exocytose''' bezeichnet. Hier werden die exkremierten (auszuscheidenden) Partikel in durch den GOLGI-Apparat oder das ER gebildeten Vesikeln befördert.

Erfolgt die Aufnahme bzw. Abgabe fester Bestandteile, spricht man von '''Phagocytose'''. Das die Partikel enthaltende Vesikel wird als '''Phagosom''' bezeichnet. Erfolgt die Aufnahme bzw. Abgabe flüssiger Bestandteile, spricht man von der '''Pinakocytose'''. Hier wird das beteiligte Vesikel als '''Makropinosom''' bezeichnet.

Oftmals erfolgen Endo- bzw. Exocytose '''rezeptorgesteuert'''. (Man spricht dann von '''regulierter Endo-''' bzw. '''Exocytose'''.) Ein Beispiel hierfür stellt der sog. '''Transferrinzyklus''' dar: In wachsende Zellen werden durch das '''Transportprotein Transferrin''' Fe&lt;sup&gt;3+&lt;/sup&gt;-Ionen transportiert. Eisen(III)-beladenes Transferrin ('''Ferrotransferrin''') liegt zunächst außerhalb der Zelle vor und bindet an dessen Membran an einen Rezeptor, der in einem sog. '''Coated pit'''[1] liegt. Durch diese Bindung wird mit Hilfe von '''Clathrin''' der Coated pit weiter eingestülpt und letztendlich ein eigenständiges Endosom[2], das nun im Cytoplasma vorliegt, gebildet. Es enthält sowohl den '''Ferrotransferrin-Rezeptor''' als auch das eisenbeladene Transferrin. Nun beginnen Membranproteine in der Vesikelmembran H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; in das Endosom zu pumpen, worauf hin das Ferrotransferrin die Fe&lt;sup&gt;3+&lt;/sup&gt;-Ionen ab ins Cytoplasma abgibt. Danach verschmilzt das Endosom wieder mit der Zellmembran, bildet abermals einen Coated pit mit Transferrin-Rezeptor und entläßt das Transferrin in den Zellaußenraum. Rezeptorgesteuerte Endocytosen spielen z. B. bei der '''Aufnahme von Chloesterin''', bestimmten '''Hormonen''' (z. B. '''Insulin'''), '''Viren''' (z. B. dem ''Adenovirus'') und dem '''Antikörper IgG''' eine wichtige Rolle.

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&lt;small&gt;[1]: "ummantelte Grube"; Einbuchtung der Membran

[2]: ein durch Endocytose gebildetes Vesikel&lt;small&gt;</text>
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    <text bytes="3165" xml:space="preserve">Zellen können jedoch auch aktiv gesteuert Partikel aufnehmen. Dabei umfließt zunächst eine Zelle mit dem Cytoplasma diesen, bis sich schließlich die Membranen hinter dem Partikel wieder berühren und miteinander verschmelzen. Es bleibt ein kleiner plasmafreier und membranausgekleideter Bereich zurück, der als '''Vesikel''' bezeichnet wird. Er liegt nun im Cytoplasma vor und kann dort von der Zelle (z. B. über Bestandteile des Cytoskeletts) entsprechend bewegt werden. Dieser Vorgang der Stoffaufnahme wird als '''Endocytose''' bezeichnet. Der aufgenommene Partikel kann nun z. B. verdaut werden, indem weitere Vesikel mit enzymatischer Füllung (Lysosomen), die vom GOLGI-Apparat oder dem Endoplasmatischen Reticulum gebildet wurden, mit der Membran des gebildeten Vesikels verschmelzen und ihren Inhalt hinein abgeben. Die durch Enzyme aufbereiteten (z. B. verdauten) Bestandteile können dann entweder über Membranproteine ins Cytoplasma oder durch abermalige Verschmelzung mit dem ER aufgenommen werden.

Auch umgekehrt werden von Zellen nicht mehr verwertbare oder überschüssige Bestandteile über Vesikel durch Verschmelzung mit der Cytoplasmamembran in die Umwelt abgegeben. Dieser Vorgang wird als '''Exocytose''' bezeichnet. Hier werden die exkremierten (auszuscheidenden) Partikel in durch den GOLGI-Apparat oder das ER gebildeten Vesikeln befördert.

Erfolgt die Aufnahme bzw. Abgabe fester Bestandteile, spricht man von '''Phagocytose'''. Das die Partikel enthaltende Vesikel wird als '''Phagosom''' bezeichnet. Erfolgt die Aufnahme bzw. Abgabe flüssiger Bestandteile, spricht man von der '''Pinakocytose'''. Hier wird das beteiligte Vesikel als '''Makropinosom''' bezeichnet.

Oftmals erfolgen Endo- bzw. Exocytose '''rezeptorgesteuert'''. (Man spricht dann von '''regulierter Endo-''' bzw. '''Exocytose'''.) Ein Beispiel hierfür stellt der sog. '''Transferrinzyklus''' dar: In wachsende Zellen werden durch das '''Transportprotein Transferrin''' Fe&lt;sup&gt;3+&lt;/sup&gt;-Ionen transportiert. Eisen(III)-beladenes Transferrin ('''Ferrotransferrin''') liegt zunächst außerhalb der Zelle vor und bindet an dessen Membran an einen Rezeptor, der in einem sog. '''Coated pit'''[1] liegt. Durch diese Bindung wird mit Hilfe von '''Clathrin''' der Coated pit weiter eingestülpt und letztendlich ein eigenständiges Endosom[2], das nun im Cytoplasma vorliegt, gebildet. Es enthält sowohl den '''Ferrotransferrin-Rezeptor''' als auch das eisenbeladene Transferrin. Nun beginnen Membranproteine in der Vesikelmembran H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; in das Endosom zu pumpen, worauf hin das Ferrotransferrin die Fe&lt;sup&gt;3+&lt;/sup&gt;-Ionen ab ins Cytoplasma abgibt. Danach verschmilzt das Endosom wieder mit der Zellmembran, bildet abermals einen Coated pit mit Transferrin-Rezeptor und entläßt das Transferrin in den Zellaußenraum. Rezeptorgesteuerte Endocytosen spielen z. B. bei der '''Aufnahme von Chloesterin''', bestimmten '''Hormonen''' (z. B. '''Insulin'''), '''Viren''' (z. B. dem ''Adenovirus'') und dem '''Antikörper IgG''' eine wichtige Rolle.

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&lt;small&gt;[1]: "ummantelte Grube"; Einbuchtung der Membran

[2]: ein durch Endocytose gebildetes Vesikel&lt;/small&gt;</text>
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  <title>5.5 Signalhypothese</title>
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    <text bytes="541" xml:space="preserve">Viele Proteine werden nach ihrer Bildung an den Ribosomen ins benachbarte Endoplasmatische Reticulum geschleust, wo sie sie in der Zelle verteilt werden. G. BLOBEL (BLOBEL &amp; DOBBERSTEIN 1975) postulierte die sog. '''Signalhypothese''', für dessen Beweisführung er 1999 den Medizin-Nobelpreis erhielt. Sie besagt, daß neu synthetisierte Proteine eine Erkennungssequenz (Signalsequenz; 10 bis 36 Aminosäuren am N-terminalen Ende einer Peptidkette) besitzen, anhand derer sie an ihren zellulären Bestimmungsort durch das ER gelotst werden.</text>
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  <title>6.0 Lebensbedingungen und Kultivationsfaktoren</title>
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    <text bytes="611" xml:space="preserve">Einzellige Organismen (aber auch Vielzeller) zeigen ganz spezielle Anpassungen an ihre Umwelt und die ökologischen Nischen in denen sie leben. Es ist daher – auch im Interesse evtl. Kultivierungen – notwendig diese speziellen Anpassungen zu kennen und ihre Herkunft zu verstehen. Im mikrobiologischen Bereich spielen v. a. folgende Faktoren für die Lebens- und Vermehrungsfähigkeit einzelliger Lebewesen eine Rolle:
*'''Sauerstoffbedingungen'''
*'''Temperaturbedingungen'''
*'''pH-Bedingungen'''
*'''osmotische Bedingungen'''
*'''Nährstoffbedingungen'''
Sie sollen im Folgenden näher betrachtet werden.</text>
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  <title>6.1 O₂-Bedingungen</title>
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    <text bytes="3393" xml:space="preserve">In Bezug auf Sauerstoffbedürfnisse und –verträglichkeit werden mehrere sog. '''O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Typen''' unterschieden:
*'''strikt aerobe Organismen''':
:::Sie benötigen viel Sauerstoff und sterben bei zu wenig Sauerstoffvorkommen, z. B. die meisten ''Micrococcus''-Vertreter.
*'''fakultativ anaerobe Organismen''':
:::faktultativ anaerobe Organismen können sowohl mit als auch ohne Sauerstoff leben, z. B. Enterobakterien, ''Bacillus'', ''Saccharomyces'' (''Backhefe''), etc.
*'''strikt anaerobe Organismen''':
:::Hier können zwei weitere Typen unterschieden werden,
:*'''O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-toxische Lebewesen''', die nur bei Sauerstoffabschluß leben können (z. B. ''Clostridium'') und
:*'''aerotolerante Organismen''', die bis zu einen Anteil von bis zu 10 Vol.-% O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; überlebensfähig sind (z. B. Milchsäurebakterien).

Ursache für diese O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Typen ist, daß in lebenden Zellen aus div. Stoffwechselreaktionen '''freie Elektronen''' (e&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt;) vorliegen, die teilweise mit Sauerstoff zu toxischen Nebenprodukten reagieren können, z. B.
*O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; + H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; + 2e&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; → 2OH&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt;
:::Hierbei entstehen '''Oxidionen''', die ungefährlich sind und auch bei der aeroben Atmungskette auftreten.
*O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; + 2e&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; → 2O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;&lt;sup&gt;2-&lt;/sup&gt;
:::Es entstehen '''Peroxidionen'''. Diese reagieren mit H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;, welches immer in der Zelle vorliegt (ebenfalls aus div. Stoffwechselreaktionen), zu '''H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;''' ('''Wasserstoffperoxid''') (O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;&lt;sup&gt;2-&lt;/sup&gt; + 2H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; → H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;). Wasserstoffperoxid ist jedoch ein '''starkes Oxidationsmittel''' und kann deshalb in der Zelle erhebliche Schäden anrichten, v. a. '''Proteine vernetzen''' (durch '''Ausbildung von Disulfidbrücken''' unter Abspaltung von H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;; H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; zerfällt dabei zu 2H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O) und dadurch unwirksam machen. H2O2 kann jedoch mit Hilfe des Enzyms '''Katalase''' in harmloses H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O und O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; gespalten werden (2H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; [[Bild:Katalase-Reaktion.jpg]] 2H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O + O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;).
*O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; + e&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; → O&lt;sup&gt;2-&lt;/sup&gt;
:::Bei dieser Reaktion entstehen '''Superoxidionen''', die ein einzelnes überschüssiges Elektron haben und daher '''Radikale''' darstellen, die in der Zelle Kettenreaktionen auslösen können. Sie sind noch gefährlicher als H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;. Mit Hilfe des Enzyms '''Superoxid-Dismutase''' kann jedoch das O&lt;sup&gt;2-&lt;/sup&gt;-Ion in das etwas weniger toxische H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; umgewandelt werden (2O&lt;sup&gt;2-&lt;/sup&gt; + 2H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; [[Bild:Superoxid-Dismutase-Reaktion.jpg]] H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; + O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;). H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; kann dann wiederum durch die '''Katalase''' (sofern vorhanden) unschädlich gemacht werden.
Die O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Typen sind nun dadurch zu erklären, daß manche der Organismen bestimmte Enzyme zur Unschädlichmachung der toxischen Verbindungen besitzen, andere nicht. '''Strikte Aerobier''' und '''fakultative Anaerobier''' haben beide Arten von Enzymen ('''Katalase''' und '''Superoxid-Dismutase'''). Mikroorganismen, die '''strikt anaerob''' sind ('''O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-toxisch''') besitzen '''keines der beiden Enyme'''. '''Strikt anaerobe''' oder '''aerotolerante Lebewesen''' haben i. d. R. die '''Superoxid-Dismutase aber keine Katalase'''.</text>
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  <title>6.2 Temperaturbedingungen</title>
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    <text bytes="4049" xml:space="preserve">Es werden vier '''Temperaturtypen''' unterschieden,
*'''Kryophile''' (syn. '''Psychrophile'''),
**Minimum bei 0 °C
**Optimum bei 10 – 12 °C
**Maximum bei 20 °C
*'''Mesophile''',
**Minimum bei 15 °C
**Optimum bei 30 – 40 °C
**Maximum bei 50 °C
:::Als Faustregel für das Optimum Mesophiler gilt, daß in Säugetieren lebende parasitische oder kommensale Mikroben (z. B. ''E''. ''coli'', Milchsäurbakterien, etc.) ein Optimum haben, daß eher bei 40 °C liegt, Boden- und Luftkeimorganismen (z. B. ''Micrococcus'', ''Bacillus'', ''Pseudomonaden'', etc.) eher ein Optimum bei 30 °C.
*'''Thermophile''' und
**Minimum bei 40 °C
**Optimum bei 60 – 65 °C
**Maximum bei 70 – 75 °C
:::Wichtige Vertreter der Thermophilen sind z. B. ''Bacillus stearothermophilus'', ''Streptomyceten'', Blaualgen, etc.
*'''extrem Thermophile'''.
:::Extrem Thermophile haben i. d. R. ein Temperaturoptimum von 70 – 90 °C, einige Wenige (z. B. ''Pyrodictum'') können jedoch selbst Temperaturen von bis zu 115 °C aushalten, ohne Sporen bilden zu müssen. Diese Mikroorganismen gehören zu den '''Archaebakterien'''. Sie sind die Vorläufer der echten Bakterien und Eukaryonten und haben sich vermutlich bis heute erhalten, da sie die Nischen der extremen Lebensräume wie z. B. extrem heiße (beispielsweise Geysire oder sog. Black Smoker in der Tiefsee) (z. B. ''Pyrodictum'', ''Thermoplasma''), sehr saure Milieus (pH 0 – 1) (z. B. ''Sulfolobus'') oder solche mit besonders hohen Salzgehalten (c(NaCl) &gt; 36 %) besiedeln.
Mikroorganismen. Abb. 34 zeigt die '''physiologische Potenz''' der unterschiedlichen Temperaturtypen.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:mikroorganismische Temperaturtypen.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 34: Mikroorganismische Temperaturtypen'''&lt;/small&gt;

Aus ihr geht hervor, daß sich die Verdopplungsrate mit steigender Temperatur erhöht bzw. die Generationsdauer verkürzt. Diese Erkenntnis ist die Grundlage der sog. '''RGT-Regel''', die besagt, daß bei einer '''Erhöhung der Temperatur''' ('''T''') '''um 10 °C''' sich die '''Reaktionsgeschwindigkeit''' ('''RG''') der Stoffwechselreaktionen um das '''2 – 3fache erhöht'''. Aufgrund biophysikalischer Eigenschaften der biologischen Moleküle trifft dies hier jedoch nicht exakt zu. (Mit zunehmender Temperatur denaturieren beispielsweise zusehends mehr Proteine irreversibel.)

Das '''Temperaturminimum''' ergibt sich aus derjenigen Temperatur, die mindestens notwendig ist, damit die lebenswichtigen Stoffwechselreaktionen ablaufen können. Die Aktivierungsenergie für den Ablauf dieser Reaktionen stammt aus der kinetischen Energie[1] der ausreichend schnellen Eduktmoleküle, wenn diese zusammenstoßen. Bei niedriger Temperatur sind die meisten Eduktteilchen aber zu langsam (energiearm). Im organismisch betriebenen Stoffwechsel (Anabolismus oder Katabolismus) setzen Enzyme die erforderliche Aktivierungsenergie herab, so daß diese von weitaus mehr Teilchen aufgebracht werden kann. Unterhalb des Temperaturminimums können aber die Eduktteilchen selbst diese verminderte Aktivierungsenergie nicht mehr aufbringen.

Jedes Stoffwechselenzym hat sein eigenes '''Temperaturoptimum'''. Das Temperaturoptimum der jeweiligen Mikroorganismen entspricht daher der Temperatur, bei der die meisten, insbes. die lebensnotwendigen, Enzyme noch sehr gut arbeiten.

Bei relativ hohen Temperaturen kommt es zur Denaturierung von Zellproteinen, d. h. diese werden in zufälliger Weise entknäuelt. Sie verlieren dadurch ihre biologische Funktion. Ab einer bestimmten Temperatur ist dieser Vorgang irreversibel. Dann sind die Proteine, v. a. die essentiellen Enzyme sowie die Membranproteine, nicht mehr funktionsfähig. Das '''Temperaturmaximum''' ergibt sich also aus der Temperatur, bei der diese Proteine noch nicht denaturieren.

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&lt;small&gt;[1]: Jedes Molekül besitzt eine bestimmte Bewegungsenergiemenge (kinetische Energie), die mit zunehmender Temperatur steigt. Umgekehrt ergibt sich, daß die Temperatur die mittlere kinetische Energie aller Teilchen eines Körpers ist.&lt;/small&gt;</text>
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  <title>6.3 pH-Bedingungen</title>
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    <text bytes="2148" xml:space="preserve">Viele Pro- und Eukaryonten bevorzugen pH-Werte um den Neutralpunkt. Sie wachsen am besten zwischen pH 6 und 9, wobei meist leicht basische Bedingungen bevorzugt werden (pH zwischen 7 und 7,6). Dies gilt jedoch nicht für (einzellige) Pilze. Sie bevorzugen einen pH-Wert zwischen 5 und 6. Es wird zwischen folgenden '''pH-Typen''' differenziert:
*'''säuretolerante Organismen''':
:::z. B. Milchsäurebakterien (bis pH 3 – 4; Optimum um pH = 7), Essigsäurebakterien (bis pH = 3; Optimum um den Neutralpunkt)
*'''acidophilen''' ('''säureliebenden''') '''Organismen''':
:::z. B. ''Sulfolobus'' (Archaebakterium), ''Thiobacillus'' (Optimum um pH =2; unter pH = 1 noch lebensfähig, aber nicht mher über pH = 7)

Die Einteilung des gewünschten pH-Werts geschieht bei der Kultivierung vor der Sterilisierung und dem Beimpfen (z. B. durch Zutropfen von verdünnter HCl oder aber verdünnter NaOH zum Nährmedium). Bei der Verwendung von Fertignährböden ist normalerweise keine pH-Einstellung mehr notwendig.

Viele Nährböden enthalten außerdem sog. Puffersubstanzen, die bei Säure- oder Basebildung (im Verlauf der Vermehrung von Mikroorganismen) sowohl die entstehenden H&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt;O&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;- bzw. OH&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt;-Ionen abfangen können, ohne daß sich der pH-Wert ändert. Solche Puffersubstanzen sind z. B. HCO&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt;&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt;-Ionen, die in wäßriger Lösung in folgendem Gleichgewicht vorliegen:
&lt;div align=center&gt;H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; + HCO&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt;&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; [[Bild:Gleichgewicht.jpg]] H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;CO&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt; [[Bild:Gleichgewicht.jpg]] H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O + CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;&lt;/div&gt;
Produzieren die kultivierten Organismen eine Säure (Protonendonator), dann erfolgt eine Verschiebung des Gleichgewichts in Richtung H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O + CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;. Wenn eine Base entsthet (Prodonenakzeptoren), wird das Gleichgewicht in Richtung H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; + HCO&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt;&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; verschoben. Bei Kultivierung in großem Maßstab (im Bioreaktor) erfolgt die Regulation des pH-Werts durch Zutropfen steriler verdünnter Säuren oder Basen beim Überschreiten des eingestellten pH-Sollwerts (durch Meß- und Regulationstechnik automatisch).</text>
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  <title>Datei:Gleichgewicht.jpg</title>
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    <text bytes="22" xml:space="preserve">Gleichgewichtsreaktion</text>
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  <title>6.4 Osmotische Bedingungen</title>
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    <text bytes="2319" xml:space="preserve">Biologisch relevante '''osmotische Bedingungen''' werden i. A. durch folgende physikochemische Faktoren beeinflußt und hervorgerufen:
*'''Konzentrationsgefälle zwischen Zellinnerem und –äußerem'''
*'''Bestreben eines Konzentrationsausgleichs durch Diffusion'''
*'''Vorhandensein einer semipermeablen''' ('''halbdurchlässigen''') '''Membran''' ('''Cytoplasmamembran''')
Der sog. '''osmotische Wert''' gibt die Konzentration an gelösten Stoffen (z. B. Zucker, Salze, etc.) inner¬halb einer Zelle an. Er entspricht in lebenden Zellen i. d. R. einer '''10 – 20 %igen Saccharoselösung'''. Individuelle Unterschiede und Unterschiede zwischen Arten kommen durch osmotische Bedingungen fördernde oder ihnen entgegenwirkende aktive Zellleistungen (z. B. Ausschleusen höherkonzentrierter Stoffansammlungen, Regulation der Wasseraufnahme, etc.) zustande. In Bezug auf das Umgebungsmilieu von Zellen spricht man von
*'''hypertonischem Medium''',
:::Der osmotische Wert ist größer als der innerhalb der Zelle. Dadurch diffundiert Wasser aus der Zelle, wodurch der Protoplast schrumpft und sich letztendlich von der Zellwand löst ('''Plasmolyse'''). Dieser Zustand ist bis zu einem gewissen Grad reversibel (durch Überführen der Zellen in ein ursprünglich isotonisches Medium kommt es zur '''Deplasmolyse''').
*'''isotonischem Medium''' oder
:::Im Isotonischen ist der osmotische Wert des Umgebungsmediums gleich dem eines Zellinneren. Dadurch besteht kein Zwang eines Wasserflusses in die Zelle hinein oder aus der Zelle heraus.
*'''hypotonischem Medium'''.
:::In hypotonischen Medien ist der osmotische Wert in der Zelle höher als der des Mediums. Dies hat zur Folge, daß Wasser durch die semipermeable Membran in die Zelle diffundiert, sich der Protoplast aufbläht und – sofern das Konzentrationsgefälle von der Zelle nicht ausgeglichen werden kann – diese platzt ('''lysiert''').

Die meisten Mikroorganismen sind '''osmotolerant''', d. h. sie können sich relativ gut dem osmotischen Druck einer Nährlösung in einem relativ weiten Bereich (0,1 – 10 % Salzgehalt) anpassen. Einige marine Bakterien sind beispielsweise '''halophil''' (z. B. ''Halobacterium''[1]), d. h. sie sind zum Überleben sogar auf einen hohen NaCl-Gehalt (bis 20 %) angewiesen.

-----

&lt;small&gt;[1]: ein Archaebakterium&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="2317" xml:space="preserve">Biologisch relevante '''osmotische Bedingungen''' werden i. A. durch folgende physikochemische Faktoren beeinflußt und hervorgerufen:
*'''Konzentrationsgefälle zwischen Zellinnerem und –äußerem'''
*'''Bestreben eines Konzentrationsausgleichs durch Diffusion'''
*'''Vorhandensein einer semipermeablen''' ('''halbdurchlässigen''') '''Membran''' ('''Cytoplasmamembran''')
Der sog. '''osmotische Wert''' gibt die Konzentration an gelösten Stoffen (z. B. Zucker, Salze, etc.) innerhalb einer Zelle an. Er entspricht in lebenden Zellen i. d. R. einer '''10 – 20 %igen Saccharoselösung'''. Individuelle Unterschiede und Unterschiede zwischen Arten kommen durch osmotische Bedingungen fördernde oder ihnen entgegenwirkende aktive Zellleistungen (z. B. Ausschleusen höherkonzentrierter Stoffansammlungen, Regulation der Wasseraufnahme, etc.) zustande. In Bezug auf das Umgebungsmilieu von Zellen spricht man von
*'''hypertonischem Medium''',
:::Der osmotische Wert ist größer als der innerhalb der Zelle. Dadurch diffundiert Wasser aus der Zelle, wodurch der Protoplast schrumpft und sich letztendlich von der Zellwand löst ('''Plasmolyse'''). Dieser Zustand ist bis zu einem gewissen Grad reversibel (durch Überführen der Zellen in ein ursprünglich isotonisches Medium kommt es zur '''Deplasmolyse''').
*'''isotonischem Medium''' oder
:::Im Isotonischen ist der osmotische Wert des Umgebungsmediums gleich dem eines Zellinneren. Dadurch besteht kein Zwang eines Wasserflusses in die Zelle hinein oder aus der Zelle heraus.
*'''hypotonischem Medium'''.
:::In hypotonischen Medien ist der osmotische Wert in der Zelle höher als der des Mediums. Dies hat zur Folge, daß Wasser durch die semipermeable Membran in die Zelle diffundiert, sich der Protoplast aufbläht und – sofern das Konzentrationsgefälle von der Zelle nicht ausgeglichen werden kann – diese platzt ('''lysiert''').

Die meisten Mikroorganismen sind '''osmotolerant''', d. h. sie können sich relativ gut dem osmotischen Druck einer Nährlösung in einem relativ weiten Bereich (0,1 – 10 % Salzgehalt) anpassen. Einige marine Bakterien sind beispielsweise '''halophil''' (z. B. ''Halobacterium''[1]), d. h. sie sind zum Überleben sogar auf einen hohen NaCl-Gehalt (bis 20 %) angewiesen.

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&lt;small&gt;[1]: ein Archaebakterium&lt;/small&gt;</text>
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  <title>6.5 Nährstoffbedingungen</title>
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    <text bytes="4356" xml:space="preserve">Ein weiterer wichtiger Faktor für die (Über-)Lebens- und Kultivierungsfähigkeit von Mikroorganismen sind die '''Nährstoffbedingungen'''. Nährstoffe sind besonders wichtig für den '''Energiegewinn''' (v. a. Kohlenhydrate) und als Grundstoffe zum '''Aufbau zelleigener Verbindungen''', z. B. Kohlenhydrate, Proteine (darunter viele Enzyme), Lipide, DNA bzw. RNA, etc. Energetisch besonders effizient sind Nährstoffdarreichungen, welche die selbe Zusammensetzung wie die zu kultivieren¬den Organismen zeigen, auch wenn diese so oftmals nicht eingesetzt werden können.

Zellen (hier am Beispiel einer Bakterienzelle) bestehen zu ca. 80 % aus H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O und nur zu 20 % aus festen Bestandteilen (Trockenmasse) (0 % Kohlenstoff, 20 % Sauerstoff, 14 % Stickstoff, 8 % Wasserstoff, 3 % Phosphor, 1 % Iod, 1 % Kalium, 1 % Natrium, 1 % Calcium, Magnesium und Aluminium sowie sonstiger Spurenelemente wie z. B. Eisen, Kupfer, Cobalt, Zinn, Nickel, Mangan, Chlor). Die wichtigsten Elemente sind also
*C, H, O (in allen organischen Verbindungen),
*N (in Proteinen [Aminosäuren], DNA bzw. RNA [Basen der Nukleotide], Energieträger [ATP, ADP], Porphyrine),
*S (in Proteinen [Aminosäuren Cystein und Methionin]) und
*P (als Phosphatrest in Nukleotiden von DNA und RNA, in manchen Proteinen, in Energieträgern [ATP, ADP], in Phospholipiden [der Zellmembran]) sowie
*Mineralstoffe (organische Ionen in der Zelle, auch Spurenelemente), die mengenmäßig zwar nur einen geringen Anteil an der Nährstoffmenge ausmacht, der jedoch aufgrund wichtiger Funktionsweisen (z. B. als Cofaktoren) als Nährstoff mit entscheidend ist.
Nach ihrer Ladung werden unterschieden:
**Kationen (K&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;, Na&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;, Ca&lt;sup&gt;2+&lt;/su&gt;, Mg&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt;, Fe&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt;, Zn&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt;, Ni&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt;, Mn&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt;, Al&lt;sup&gt;3+&lt;/sup&gt;)
**Anionen (Cl&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt;, HCO&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt;&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt;)
:::Die Kat- und Anionen stellen Cofaktoren für viele Enzyme (funktionieren nur in Anwesenheit bestimmter Metallionen) dar, können über Rezeptorproteine in der Zellmembran bestimmte Poren öffnen, über die Ionen ein- oder ausströmen können (Zellantwort auf äußere Bedingungen) und werden zum Ladungsausgleich benötigt.

In Nährmedien werden die '''Makroelemente''' in Form anorganischer oder organischer Verbindungen zugegeben. Die '''Spurenelemente''' sind i. d. R. bereits in als Beimischungen der Makroelemente und im zugesetzten Wasser enthalten. Beliebte und häufige Nährstoffzusätze organischer Art sind
*'''Heißwasserextrakte''' aus Zellen bestimmter Gewebe (z. B. Hefeextrakt, ''Mais''extrakt, Malzextrakt, etc.) in Pulverform. Sie enthalten alle für die Kultivation von Mikroorganismen notwendigen Nährstoffe.
*''Peptone'' und ''Tryptone''. Sie entstehen durch unvollständige Verdauung von Eiweißen mit dem Enzym Pepsin bzw. Trypsin. Als Verdauungsprodukte sind Peptide und Aminosäuren, Phosphat (viele tierische Proteine enthalten Phosphatgruppen), Zucker (an vielen tierischen Proteinen hängen Zuckerketten, Glycoproteine) sowie Vitamine und Mineralstoffe (viele tierische Enzyme enthalten Coenzyme und Cofaktoren).

Manche Mikroorganismen benötigen keine N-Quelle, da sie den Luftstickstoff (N&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;) verwerten können, der dann zunächst in NH&lt;sub&gt;4&lt;/sub&gt;&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;-Ionen umgewandelt wird (biologische N&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Fixierung, z. B. bei ''Rhizobium'', den meisten ''Clostridien''), oder keine C-Quelle, da sie aus CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; (aus der Luft oder von Gärern) selbst C-Verbindungen aufbauen können ('''C-autotroph'''). Der Energiegewinn Letzterer erfolgt aus dem Abbau anorganischer Verbindungen. (Die aus CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; gebildeten C-Verbindungen werden für den Zellaufbau benötigt.) Für die Kultivierung solcher Mikroben ist dann der Zusatz von N- bzw. C-haltigen Verbindungen nicht nötig bzw. sogar hinderlich.

Des Weiteren sind manche Mikroorganismen, v. a. Mutanten, nicht in der Lage aus einfachen Verbindungen eines bereitgestellten Nährmediums Zellbausteine (z. B. Aminosäuren, Vitamin, Nukleotide) selbst aufzubauen. Sie sind '''auxotroph''', d. h. sie benötigen die betreffenden Verbindungen im Nährmedium direkt angeboten. Der Wildtyp ist im Gegensatz dazu '''prototroph''' für die betreffende Verbindung, z. B. leu&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; als auxotrophe Mangelmutante und leu&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; als prototropher Wildtyp für Leucin.</text>
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    <text bytes="4357" xml:space="preserve">Ein weiterer wichtiger Faktor für die (Über-)Lebens- und Kultivierungsfähigkeit von Mikroorganismen sind die '''Nährstoffbedingungen'''. Nährstoffe sind besonders wichtig für den '''Energiegewinn''' (v. a. Kohlenhydrate) und als Grundstoffe zum '''Aufbau zelleigener Verbindungen''', z. B. Kohlenhydrate, Proteine (darunter viele Enzyme), Lipide, DNA bzw. RNA, etc. Energetisch besonders effizient sind Nährstoffdarreichungen, welche die selbe Zusammensetzung wie die zu kultivieren¬den Organismen zeigen, auch wenn diese so oftmals nicht eingesetzt werden können.

Zellen (hier am Beispiel einer Bakterienzelle) bestehen zu ca. 80 % aus H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O und nur zu 20 % aus festen Bestandteilen (Trockenmasse) (0 % Kohlenstoff, 20 % Sauerstoff, 14 % Stickstoff, 8 % Wasserstoff, 3 % Phosphor, 1 % Iod, 1 % Kalium, 1 % Natrium, 1 % Calcium, Magnesium und Aluminium sowie sonstiger Spurenelemente wie z. B. Eisen, Kupfer, Cobalt, Zinn, Nickel, Mangan, Chlor). Die wichtigsten Elemente sind also
*C, H, O (in allen organischen Verbindungen),
*N (in Proteinen [Aminosäuren], DNA bzw. RNA [Basen der Nukleotide], Energieträger [ATP, ADP], Porphyrine),
*S (in Proteinen [Aminosäuren Cystein und Methionin]) und
*P (als Phosphatrest in Nukleotiden von DNA und RNA, in manchen Proteinen, in Energieträgern [ATP, ADP], in Phospholipiden [der Zellmembran]) sowie
*Mineralstoffe (organische Ionen in der Zelle, auch Spurenelemente), die mengenmäßig zwar nur einen geringen Anteil an der Nährstoffmenge ausmacht, der jedoch aufgrund wichtiger Funktionsweisen (z. B. als Cofaktoren) als Nährstoff mit entscheidend ist.
Nach ihrer Ladung werden unterschieden:
**Kationen (K&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;, Na&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;, Ca&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt;, Mg&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt;, Fe&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt;, Zn&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt;, Ni&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt;, Mn&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt;, Al&lt;sup&gt;3+&lt;/sup&gt;)
**Anionen (Cl&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt;, HCO&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt;&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt;)
:::Die Kat- und Anionen stellen Cofaktoren für viele Enzyme (funktionieren nur in Anwesenheit bestimmter Metallionen) dar, können über Rezeptorproteine in der Zellmembran bestimmte Poren öffnen, über die Ionen ein- oder ausströmen können (Zellantwort auf äußere Bedingungen) und werden zum Ladungsausgleich benötigt.

In Nährmedien werden die '''Makroelemente''' in Form anorganischer oder organischer Verbindungen zugegeben. Die '''Spurenelemente''' sind i. d. R. bereits in als Beimischungen der Makroelemente und im zugesetzten Wasser enthalten. Beliebte und häufige Nährstoffzusätze organischer Art sind
*'''Heißwasserextrakte''' aus Zellen bestimmter Gewebe (z. B. Hefeextrakt, ''Mais''extrakt, Malzextrakt, etc.) in Pulverform. Sie enthalten alle für die Kultivation von Mikroorganismen notwendigen Nährstoffe.
*''Peptone'' und ''Tryptone''. Sie entstehen durch unvollständige Verdauung von Eiweißen mit dem Enzym Pepsin bzw. Trypsin. Als Verdauungsprodukte sind Peptide und Aminosäuren, Phosphat (viele tierische Proteine enthalten Phosphatgruppen), Zucker (an vielen tierischen Proteinen hängen Zuckerketten, Glycoproteine) sowie Vitamine und Mineralstoffe (viele tierische Enzyme enthalten Coenzyme und Cofaktoren).

Manche Mikroorganismen benötigen keine N-Quelle, da sie den Luftstickstoff (N&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;) verwerten können, der dann zunächst in NH&lt;sub&gt;4&lt;/sub&gt;&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;-Ionen umgewandelt wird (biologische N&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Fixierung, z. B. bei ''Rhizobium'', den meisten ''Clostridien''), oder keine C-Quelle, da sie aus CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; (aus der Luft oder von Gärern) selbst C-Verbindungen aufbauen können ('''C-autotroph'''). Der Energiegewinn Letzterer erfolgt aus dem Abbau anorganischer Verbindungen. (Die aus CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; gebildeten C-Verbindungen werden für den Zellaufbau benötigt.) Für die Kultivierung solcher Mikroben ist dann der Zusatz von N- bzw. C-haltigen Verbindungen nicht nötig bzw. sogar hinderlich.

Des Weiteren sind manche Mikroorganismen, v. a. Mutanten, nicht in der Lage aus einfachen Verbindungen eines bereitgestellten Nährmediums Zellbausteine (z. B. Aminosäuren, Vitamin, Nukleotide) selbst aufzubauen. Sie sind '''auxotroph''', d. h. sie benötigen die betreffenden Verbindungen im Nährmedium direkt angeboten. Der Wildtyp ist im Gegensatz dazu '''prototroph''' für die betreffende Verbindung, z. B. leu&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; als auxotrophe Mangelmutante und leu&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; als prototropher Wildtyp für Leucin.</text>
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  <title>7.0 Der Zellzyklus</title>
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    <text bytes="3066" xml:space="preserve">V. a. eukaryontische Zellen durchlaufen einen fortlaufenden Zyklus, der eine Zellteilung (sowie ihre vor- und nachbereitenden Abläufe) umfaßt. Er wird allgemein als '''Zellzyklus''' bezeichnet. Ein Zellzyklus umfaßt vier (bei manchen Zellen fünf)Phasen:
*'''G&lt;sub&gt;1&lt;/sub&gt;-Phase'''
*'''S-Phase'''
*'''G&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Phase'''
*'''M-Phase'''
*('''G&lt;sub&gt;0&lt;/sub&gt;-Phase''')
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Zellzyklus.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 35: Der Zellzyklus'''&lt;/small&gt;

Die '''G&lt;sub&gt;1&lt;/sub&gt;-''', '''S-''' und '''G&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Phase''' werden als '''Interphase''' bezeichnet. Sie dauert bei manchen höheren Tieren z. B. i. d. R. 16 – 24 h.

Ausgangszustand beim Zellzyklus sind die '''haploiden''' Zellen, die in der '''G&lt;sub&gt;1&lt;/sub&gt;-Phase''' (syn. '''postmitotische Phase''', '''Präsynthesephase''') auftreten, d. h. sie besitzen nur einen einfachen Gen- bzw. Chromosomensatz. Die G&lt;sub&gt;1&lt;/sub&gt;-Phase ist i. d. R. die längste aller Phasen und bestimmt dadurch maßgeblich die Gesamtlänge des Zellzyklus. Manche Zellen haben im reifen (adulten) Zustand so lange G&lt;sub&gt;1&lt;/sub&gt;-Phasen, daß sie sich im Verlauf ihres Lebens praktisch nicht mehr teilen, z. B. Nervenzellen, Skelettmuskelzellen oder rote Blutkörperchen. Dem hingegen stehen z. B. Epithelzellen (Zellen von Abschlußgeweben), die sich aufgrund ihrer starken Beanspruchung unheimlich oft teilen. Die G&lt;sub&gt;1&lt;/sub&gt;-Phase besteht aus '''Wachstum der Zelle''' ('''Nachbildung von Cytoplasma und Zellorganellen'''), der Vorbereitung des nächsten Schritts, der S-Phase, durch '''Produktion von Replikationsenzymen''' (z. B. DNA-Polymerasen, Ligasen, etc.) und '''Histonen''', der '''Synthese von DNA-Nukleotiden in Triphosphatform''' sowie der '''Teilung der Centriolen'''.

In der '''S-Phase''' ('''Synthesephase''') beginnt die Reduplikation (syn. Replikation) der DNA, so daß an ihrem Ende bereits wieder '''zwei homologe Chromosomensätze''' vorliegen. Die Zellen werden dann wieder als '''diploid''' bezeichnet.

Die '''G&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Phase''' ('''prämitotische Phase''', '''Postsynthesephase''') ist gekennzeichnet durch den '''Abbau des Endoplasmatischen Reticulums''', der '''Vorbereitung auf die Mitose''' – in Geweben z. B. die '''Auflösung von Zellkontakten''' –, '''Rundung der Zellen''' und '''vermehrte Wasseraufnahme'''.

Auf die G&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;- folge die '''M-Phase''' ('''Mitosephase'''). Hier finden die '''Teilung der Chromosomen''' ('''Mitose''' mit '''Pro-''', '''Meta-''', '''Ana-''' und '''Telophase''') und nach der Mitsoe '''Teilung des Zellkerns''' ('''Karyokinese''') '''und der Zelle''' selbst ('''Cytokinese''') statt.

Manchmal können Zellen höherer Organismen einen ausgereiften (ausdifferenzierten) Zustand annehmen, bei dem sie nicht mehr teilungsfähig sind, da sie bestimmte wichtige Aufgaben im Organismus wahrnehmen. Sie verbleiben dann in der sog. '''G&lt;sub&gt;0&lt;/sub&gt;-Phase''' ('''Ruhephase'''), die der G&lt;sub&gt;1&lt;/sub&gt;-Phase entspricht. Manche Zellen können über lange Zeit in der G&lt;sub&gt;0&lt;/sub&gt; verweilen, dann jedoch einen weiteren normalen Zellzyklus durchlaufen.</text>
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  <title>Datei:Zellzyklus.jpg</title>
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    <text bytes="2029" xml:space="preserve">Der Zellkern enthält die '''DNA''' in der '''stark verdichteten Form der Chromosomen'''. Zwei ± gleiche Chromosomen nennt man ein '''homologes Chromosomenpaar'''. (Jeder ''Mensch'' besitzt z. B. zu einem bestimmten Zeitpunkt 23 homologe Chromosomenpaare.) Jedes Chromosom tritt während des Zelllebens in zwei verschiedenen Formen auf – während der meisten Zeit als Chromosom mit einem '''Chromatid''' und unmittelbar vor der Zellteilung als Chromosom mit zwei am '''Centrosom''' zusammenhängenden Chromatiden.

Sorgfältige Untersuchungen haben gezeigt, was mit den Chromosomen während der M-Phase des Zellzyklus geschieht (vgl. Tab. 9):
{| border=1
 |vor der Mitose:
 |Zunächst noch im unsichtbaren Zustand verdoppeln sich die Chromatiden. Dabei hängen sie an einem Punkt zusammen, der als Centromer bezeichnet wird.
 |[[Bild:vor Mitose.jpg]]
 |-
 |'''Prophase''':
 |Dann verkürzen und verdichten sie sich und werden unter dem Mikroskop als Chromosomen sichtbar.
 |[[Bild:Prophase.jpg]]
 |-
 |'''Metaphase''':
 |Die Kernmembran löst sich auf (Karyokinese) und eine Fädchenstruktur in Form einer Spindel erscheint, auf der sich die Chromosomen anordnen.
 |[[Bild:Metaphase.jpg]]
 |-
 |'''Anaphase''':
 |Die Centromere teilen sich, während die Fädchen der Spindel die Chromatiden auseinanderziehen.
 |[[Bild:Anaphase.jpg]]
 |-
 |'''Telophase''':
 |Die Chromatiden gelangen an die entgegengesetzten Pole und die Spindel löst sich auf.
 |[[Bild:Telophase.jpg]]
 |-
 |'''Cytokinese''':
 |Die Kernmembran bildet sich erneut, die Chromatiden strecken sich wieder in Unsichtbarkeit und die Zelle teilt sich.
 |[[Bild:Cytokinese.jpg]]
 |}
&lt;small&gt;'''Tab. 9: Ablauf der Mitose'''&lt;/small&gt;

Während des gesamten Lebens finden bei allen Lebewesen Zellteilungen statt. Dabei werden aus einer Mutterzelle durch Zelldurchschnürung jeweils zwei Tochterzellen, die die gleiche Ausstattung (Kern, Organellen, etc.) wie die Mutterzelle besitzen. Vor jeder Zellteilung muß also das gesamte Zellmaterial identisch verdoppelt werden.</text>
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    <text bytes="2079" xml:space="preserve">Der Zellkern enthält die '''DNA''' in der '''stark verdichteten Form der Chromosomen'''. Zwei ± gleiche Chromosomen nennt man ein '''homologes Chromosomenpaar'''. (Jeder ''Mensch'' besitzt z. B. zu einem bestimmten Zeitpunkt 23 homologe Chromosomenpaare.) Jedes Chromosom tritt während des Zelllebens in zwei verschiedenen Formen auf – während der meisten Zeit als Chromosom mit einem '''Chromatid''' und unmittelbar vor der Zellteilung als Chromosom mit zwei am '''Centrosom''' zusammenhängenden Chromatiden.

Sorgfältige Untersuchungen haben gezeigt, was mit den Chromosomen während der M-Phase des Zellzyklus geschieht (vgl. Tab. 9):
&lt;div align=center&gt;
{|border=1 style="text-align:center"
 |vor der Mitose:
 |Zunächst noch im unsichtbaren Zustand verdoppeln sich die Chromatiden. Dabei hängen sie an einem Punkt zusammen, der als Centromer bezeichnet wird.
 |[[Bild:vor Mitose.jpg]]
 |-
 |'''Prophase''':
 |Dann verkürzen und verdichten sie sich und werden unter dem Mikroskop als Chromosomen sichtbar.
 |[[Bild:Prophase.jpg]]
 |-
 |'''Metaphase''':
 |Die Kernmembran löst sich auf (Karyokinese) und eine Fädchenstruktur in Form einer Spindel erscheint, auf der sich die Chromosomen anordnen.
 |[[Bild:Metaphase.jpg]]
 |-
 |'''Anaphase''':
 |Die Centromere teilen sich, während die Fädchen der Spindel die Chromatiden auseinanderziehen.
 |[[Bild:Anaphase.jpg]]
 |-
 |'''Telophase''':
 |Die Chromatiden gelangen an die entgegengesetzten Pole und die Spindel löst sich auf.
 |[[Bild:Telophase.jpg]]
 |-
 |'''Cytokinese''':
 |Die Kernmembran bildet sich erneut, die Chromatiden strecken sich wieder in Unsichtbarkeit und die Zelle teilt sich.
 |[[Bild:Cytokinese.jpg]]
 |}&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Tab. 9: Ablauf der Mitose'''&lt;/small&gt;

Während des gesamten Lebens finden bei allen Lebewesen Zellteilungen statt. Dabei werden aus einer Mutterzelle durch Zelldurchschnürung jeweils zwei Tochterzellen, die die gleiche Ausstattung (Kern, Organellen, etc.) wie die Mutterzelle besitzen. Vor jeder Zellteilung muß also das gesamte Zellmaterial identisch verdoppelt werden.</text>
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    <text bytes="2091" xml:space="preserve">Der Zellkern enthält die '''DNA''' in der '''stark verdichteten Form der Chromosomen'''. Zwei ± gleiche Chromosomen nennt man ein '''homologes Chromosomenpaar'''. (Jeder ''Mensch'' besitzt z. B. zu einem bestimmten Zeitpunkt 23 homologe Chromosomenpaare.) Jedes Chromosom tritt während des Zelllebens in zwei verschiedenen Formen auf – während der meisten Zeit als Chromosom mit einem '''Chromatid''' und unmittelbar vor der Zellteilung als Chromosom mit zwei am '''Centrosom''' zusammenhängenden Chromatiden.

Sorgfältige Untersuchungen haben gezeigt, was mit den Chromosomen während der M-Phase des Zellzyklus geschieht (vgl. Tab. 9):
&lt;div align=center&gt;
{|border=1 style="text-align:center"
 |vor der Mitose:
 |Zunächst noch im unsichtbaren Zustand verdoppeln sich die Chromatiden. Dabei hängen sie an einem Punkt zusammen, der als Centromer bezeichnet wird.
 |[[Bild:vor Mitose.jpg]]
 |-
 |'''Prophase''':
 |Dann verkürzen und verdichten sie sich und werden unter dem Mikroskop als Chromosomen sichtbar.
 |[[Bild:Prophase.jpg]]
 |-
 |'''Metaphase''':
 |Die Kernmembran löst sich auf (Karyokinese) und eine Fädchenstruktur in Form einer Spindel erscheint, auf der sich die Chromosomen anordnen.
 |[[Bild:Metaphase.jpg]]
 |-
 |'''Anaphase''':
 |Die Centromere teilen sich, während die Fädchen der Spindel die Chromatiden auseinanderziehen.
 |[[Bild:Anaphase.jpg]]
 |-
 |'''Telophase''':
 |Die Chromatiden gelangen an die entgegengesetzten Pole und die Spindel löst sich auf.
 |[[Bild:Telophase.jpg]]
 |-
 |'''Cytokinese''':
 |Die Kernmembran bildet sich erneut, die Chromatiden strecken sich wieder in Unsichtbarkeit und die Zelle teilt sich.
 |[[Bild:Cytokinese.jpg]]
 |}&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Tab. 9: Ablauf der Mitose'''&lt;/small&gt;

Während des gesamten Lebens finden bei allen Lebewesen Zellteilungen statt. Dabei werden aus einer '''Mutterzelle''' durch Zelldurchschnürung jeweils zwei '''Tochterzellen''', die die gleiche Ausstattung (Kern, Organellen, etc.) wie die Mutterzelle besitzen. Vor jeder Zellteilung muß also das gesamte Zellmaterial identisch verdoppelt werden.</text>
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  <title>7.2 Meiose</title>
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    <text bytes="1106" xml:space="preserve">Bei der geschlechtlichen Fortpflanzung müssen Zellen vor der Befruchtung (Verschmelzung des männlichen mit dem weiblichen Gameten[1]) muß die Zahl der Chromatiden von X Paar (normale Körperzelle) auf X Chromatiden reduziert werden, da sich sonst bei jedem Zellzyklus die Zahl der Chromosomen verdoppeln würde.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Meiose.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 36: Ablauf der Meiose'''&lt;small&gt;

Oftmals kommt es während der '''Chromatidentetrade''' zur Überkreuzung von Chromatiden. Dabei kann es passieren, daß jeweils zwei Chromatiden brechen und sich mit dem jeweils anderen wieder verbinden. Dieser Vorgang wird als '''Crossing-over''' bezeichnet und stellt eine wichtige Möglichkeit des Austausches von genetischem Material (DNA) dar. Des Weiteren finden auch bei der zufälligen Verteilung von Chromosomen in der '''Meiose I''' und '''Meiose II''' sowie bei der zur Befruchtung des weiblichen Gameten kommenden männlichen Gameten Neukombinationen von Genen in der durch die Befruchtung des weiblichen Gameten entstehenden Zygote statt.

-----

&lt;small&gt;[1]: Fortpflanzungszelle&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="1107" xml:space="preserve">Bei der geschlechtlichen Fortpflanzung müssen Zellen vor der Befruchtung (Verschmelzung des männlichen mit dem weiblichen Gameten[1]) muß die Zahl der Chromatiden von X Paar (normale Körperzelle) auf X Chromatiden reduziert werden, da sich sonst bei jedem Zellzyklus die Zahl der Chromosomen verdoppeln würde.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Meiose.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 36: Ablauf der Meiose'''&lt;/small&gt;

Oftmals kommt es während der '''Chromatidentetrade''' zur Überkreuzung von Chromatiden. Dabei kann es passieren, daß jeweils zwei Chromatiden brechen und sich mit dem jeweils anderen wieder verbinden. Dieser Vorgang wird als '''Crossing-over''' bezeichnet und stellt eine wichtige Möglichkeit des Austausches von genetischem Material (DNA) dar. Des Weiteren finden auch bei der zufälligen Verteilung von Chromosomen in der '''Meiose I''' und '''Meiose II''' sowie bei der zur Befruchtung des weiblichen Gameten kommenden männlichen Gameten Neukombinationen von Genen in der durch die Befruchtung des weiblichen Gameten entstehenden Zygote statt.

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&lt;small&gt;[1]: Fortpflanzungszelle&lt;/small&gt;</text>
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    <comment>Ablauf der Meiose</comment>
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  <title>Biostudies:Inhaltsverzeichnis</title>
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    <text bytes="13844" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align: center;"&gt;Das nachfolgende E-Book wurden aus Skripten und Mitschriften mehrerer Vorlesungen der Ausbildungen zum [http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüften Technischen Assistenten f&amp;uuml;r naturkundliche Museen und Forschungsinstitute] am renommierten Forschungs-Institut Senckenberg und zum [http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Staatlich geprüften biologisch-technischen Assistenten] an der Landesgewerbeanstalt Nürnberg (TÜV Rheinland) erstellt und soll im Laufe meines Biologie-Studiums um weitere Kapitel vervollständigt werden. Es erhebt daher keinen Anspruch auf Vollständigkeit oder Richtigkeit, sollte jedoch jedem Interessenten einen guten Einblick in den Umfang der Biologie und die in den (ersten) Studiensemestern vermittelten Themen geben.&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;&lt;big&gt;'''Inhaltsverzeichnis'''&lt;/big&gt;&lt;/p&gt;

*I. Einführung
**[[1.0 Definitionen der Biologie|1.0 Definitionen der Biologie]]
**[[2.0 Aufgabengebiete der Biologie]]
**[[3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books]]

*II. Molekularbiologie
**1.0 Grundlagen
***[[1.1 Materie, Element &amp; subatomare Teilchen]]
***[[1.2 Atommodell]]
***[[1.3 Chemische Bindungen]]
****[[1.3.1 Die Ionenbindung]]
****[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]
*****[[1.3.2.1 Unpolare Atombindung]]
*****[[1.3.2.2 Polare Atombindung]]
*****[[1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte]]
*****[[1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung]]
******[[1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser]]
****[[1.3.3 Koordinative oder dative Bindung]]
*****[[1.3.3.1 Metallkomplexe]]
*****[[1.3.3.2 Chelatkomplexe]]
***[[1.4 Energetische Grundlagen]]
***[[1.5 Chemisches Gleichgewicht]]
***1.6 Säuren und Basen
****[[1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)]]
****[[1.6.2 Der pH-Wert]]
****[[1.6.3 Neutralisation]]
****[[1.6.4 Puffer]]
**[[2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)]]
**3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine
***[[3.1 Allgemeines]]
***[[3.2 Einteilung]]
***[[3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren]]
***3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren
****[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung]]
****[[3.4.2 Stereoisomerie]]
***[[3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren]]
***[[3.6 Peptide]]
***[[3.7 Proteinklassen]]
***[[3.8 Struktur von Proteinen]]
***3.9 Enzyme
****[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen]]
****[[3.9.2 Klassifizierung von Enzymen]]
****[[3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung]]
****[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]
*****[[3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺]]
*****[[3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂]]
*****[[3.9.4.3 Coenzym A (CoA)]]
*****[[3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)]]
*****[[3.9.4.5 Pyridoxalphosphat]]
****[[3.9.5 Enzymkinetik]]
*****[[3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS &amp; MENTEN (1913)]]
*****[[3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER &amp; BURK (1913)]]
***3.10 Reinigung, Charakterisierung &amp; Lagerung von Proteinen
****[[3.10.1 Reinigung]]
*****[[3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie]]
*****[[3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie]]
*****[[3.10.1.3 Affinitätschromatographie]]
****[[3.10.2 Charakterisierung]]
*****3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration
******[[3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)]]
******[[3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm]]
*****3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten
******[[3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)]]
******[[3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)]]
****[[3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung]]
**[[4.0 Kohlenhydrate]]
***[[4.1 Monosaccharide]]
****[[4.1.1 Entstehung von Ringformen]]
****[[4.1.2 Eigenschaften der Monosaccharide]]
****4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide
*****[[4.1.3.1 FEHLINGsche Probe]]
*****[[4.1.3.2 Silberspiegel-Probe]]
****[[4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide]]
****[[4.1.5 Glykoside]]
***4.2 Disaccharide
****[[4.2.1 Maltose (Malzzucker)]]
****[[4.2.2 Cellobiose]]
****[[4.2.3 Lactose (Milchzucker)]]
****[[4.2.4 Saccharose (Sucrose)]]
***4.3 Polysaccharide
****[[4.3.1 Homopolysaccharide]]
****[[4.3.2 Heteropolysaccharide]]

*III. Cytologie
**[[1.0 Einführung]]
**2.0 Prokaryonten
***[[2.1 Einführung]]
***[[2.2 Zellaufbau]]
****[[2.2.1 Zellhülle (cell envelope)]]
****[[2.2.2 Die bakterielle Zellwand]]
*****[[2.2.2.1 Aufbau des Mureins]]
*****[[2.2.2.2 GRAM-Färbung]]
******[[2.2.2.2.1 Übersicht wichtiger grampositiver und gramnegativer Prokaryonten]]
******[[2.2.2.2.2 Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.3 Antigene gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.4 R- und S-Formen]]
****[[2.2.3 Bakteriengeißeln]]
****[[2.2.4 Pili (Fimbrien)]]
*****[[2.2.4.1 Konjugation bei E. coli und nahe verwandten Enterobakterien]]
*****[[2.2.4.2 Experiment der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)]]
***2.3 Antibiotika
****[[2.3.1 Allgemeines]]
****[[2.3.2 Penicillin]]
*****[[2.3.2.1 Penicillintechnik]]
*****[[2.3.2.2 Halbsynthetische Penicilline]]
****[[2.3.3 Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten]]
*****[[2.3.3.1 Wirkung von Streptomycin und Tetracyclin]]
*****[[2.3.3.2 Wirkung von Chloramphenicol]]
****[[2.3.4 Problematik der Antibiotika-Resistenz]]
**3.0 Eukaryonten
***[[3.1 Einführung]]
***3.2 Zellorganellen und -bestandteile
****[[3.2.1 Zellkern (Nucleus)]]
****[[3.2.2 Endoplasmatisches Reticulum (ER)]]
****[[3.2.3 Mitochondrien]]
****[[3.2.4 GOLGI-Apparat (syn. Dictyosom)]]
****[[3.2.5 Ribosomen]]
****[[3.2.6 Peroxisomen]]
****[[3.2.7 Cytoplasma]]
****[[3.2.8 Cytoskelett]]
****[[3.2.9 Zellmembran]]
****[[3.2.10 Organellen tierischer Zellen]]
*****[[3.2.10.1 Lysosomen]]
*****[[3.2.10.2 Besonderheiten tierischer Zellmembranen]]
****[[3.2.11 Organellen pflanzlicher Zellen]]
*****[[3.2.11.1 Plastiden]]
*****[[3.2.11.2 Vakuolen]]
*****[[3.2.11.3 Zellwand]]
*****[[3.2.11.4 Besonderheiten pflanzlicher Zellmembranen]]
**4.0 Prinzipielle Arten des Energiegewinns
***[[4.1 Einführung]]
***[[4.2 Energiestoffwechsel bei chemoorganotrophen Organismen]]
****4.2.1 Wege der Brenztraubensäurebildung
*****[[4.2.1.1 Glykolyse (Fructosediphosphatweg, FDP-Weg)]]
*****[[4.2.1.2 Pentosephosphatweg]]
*****[[4.2.1.3 ENTNER-DOUDOROFF-Weg (Ketosedesoxyphosphogluconsäure-Weg, KDPE-Weg)]]
****[[4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus (oxidative Decarboxylierung und Citronensäurezyklus)]]
****[[4.2.3 Endoxidation (aerobe Atmungskette)]]
****[[4.2.4 Gärung]]
***4.3 Energiestoffwechsel bei chemolithotrophen Organismen
****4.3.1 Pflanzlicher Stoffwechsel
*****[[4.3.1.1 Besonderheiten des pflanzlichen Kohlenhydrat-Stoffwechsels]]
*****[[4.3.1.2 Lichtreaktion der Photosynthese]]
*****[[4.3.1.3 Lichtunabhängige Reaktion (CALVIN-Zyklus, Dunkelreaktion)]]
*****[[4.3.1.4 Biosynthese von Stärke in den Chloroplasten]]
*****[[4.3.1.5 Der Glyoxylsäurezyklus]]
****[[4.3.2 Nitratatmung (dissimilatorische Nitratreduktion)]]
****[[4.3.3 Sulfatatmung (dissimilatorische Sulfatreduktion)]]
**5.0 Zelluläre Transportvorgänge
***[[5.1 Einführung]]
***5.2 Passiver Transport
****[[5.2.1 Diffusion]]
****[[5.2.2 Osmose]]
***[[5.3 Aktiver Transport]]
****5.3.1 Aktive Tunnelproteine
*****[[5.3.1.1 P-Klasse-Ionenpumpen (P-class)]]
******[[5.3.1.1.1 Na⁺/K⁺-Ionenpumpen (Na⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.2 H⁺/K⁺-Ionenpumpen (H⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.3 Ca²⁺-Ionenpumpen (Ca²⁺-ATPasen)]]
*****[[5.3.1.2 V-Klasse- und F-Klasse-Ionenpumpen (V-class &amp; F-class)]]
*****[[5.3.1.3 ABC-Transporter (ATP-binding cassettes)]]
****[[5.3.2 Gekoppelter Transport]]
***[[5.4 Endo- &amp; Exocytose (Membranfluß)]]
***[[5.5 Signalhypothese]]
**[[6.0 Lebensbedingungen und Kultivationsfaktoren]]
***[[6.1 O₂-Bedingungen]]
***[[6.2 Temperaturbedingungen]]
***[[6.3 pH-Bedingungen]]
***[[6.4 Osmotische Bedingungen]]
***[[6.5 Nährstoffbedingungen]]
**[[7.0 Der Zellzyklus]]
***[[7.1 Mitose]]
***[[7.2 Meiose]]

*IV. Genetik
**1.0 Klassische Genetik (MENDEL-Genetik)
**2.0 Molekulargenetik
***2.1 Aufbau und Struktur der DNA
****[[2.1.1 Primärstruktur der DNA]]
****[[2.1.2 Sekundärstruktur der DNA]]
****[[2.1.3 Tertiärstruktur der DNA]]
****[[2.1.4 Übergeordnete DNA-Strukturen]]
***2.2 Grundlagen und Prokaryonten-Genetik
****2.2.1 Ablauf der Vererbung
*****[[2.2.1.1 Übersicht]]
*****[[2.2.1.2 Transkription der DNA]]
*****[[2.2.1.3 Regulation der Genaktivität bei Bakterien]]
******[[2.2.1.3.1 Negative Kontrolle am Beispiel des lac-Operons von ''E''. ''coli'']]
****[[2.2.2 Der genetische Code]]
****[[2.2.3 Unterschiede zwischen DNA und RNA]]
****[[2.2.4 Die wichtigsten RNA-Sorten der Zelle]]
****2.2.5 Die Proteinbiosynthese (Translation)
*****[[2.2.5.1 Allgemeines]]
*****[[2.2.5.2 Initiation (Start) Der Proteinsynthese]]
******[[2.2.5.2.1 Aufbau der Ribosomenbindestelle]]
******[2.2.5.2.2 Die Start-Aminosäure Methionin]]
*****[[2.2.5.3 Elongation (Kettenverlängerung)]]
*****[[2.2.5.4 Termination]]
*****[[2.2.5.5 Posttranslationale Modifikationen]]
****[[2.2.6 Wobble im genetischen Code]]
****[[2.2.7 Regulierung der Genexpression bei Bakterien]]
*****[[2.2.7.1 Regulation der Promotorstärke]]
*****[[2.2.7.2 Regulation über den σ-Faktor]]
*****[[2.2.7.3 Regulation des lac-Operons über den Operator]]
****[[2.2.8 Mutationen bei Bakterien]]
*****[[2.2.8.1 Auswirkung von Mutationen]]
*****[[2.2.8.2 Mutationsarten]]
*****2.2.8.3 Mögliche Ursachen für Basenaustauschmutationen
******[[2.2.8.3.1 Tautomere Basen]]
******[[2.2.8.3.2 Spontane Desaminierungen]]
******[[2.2.8.3.3 Depurinierung und Depyrimidierung]]
*****2.2.8.4 Auslösung von Mutationen durch Chemikalien
******[[2.2.8.4.1 Basenanaloge Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.2 Desaminierende Chemikalien]]
******[[2.2.8.4.3 Alkylierende Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.4 Nachweis mutagener Wirkung von Chemikalien mit dem AMES-Test (1975)]]
*****[[2.2.8.5 Mutation von Bakterien durch UV-Strahlung]]
*****2.2.8.6 Reversionen (Rückmutationen)
******[[2.2.8.6.1 Reversionen durch eine zweite Mutation im selben Gen]]
******[[2.2.8.6.2 Reversionen durch eine zweite Mutation in einem anderen Gen]]
****[[2.2.9 Replikation von Bakterien-DNA]]
*****[[2.2.9.1 Die wichtigsten Replikationsproteine und ihre Besonderheiten]]
*****[[2.2.9.2 Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation]]
*****[[2.2.9.3 Möglichkeiten der bidirektionalen Replikation]]
****[[2.2.10 Restriktions- und Modifikationssysteme (R/M-Systeme) bei Bakterien]]
*****[[2.2.10.1 Mögliche Ursachen bei ausbleibender Restriktion der Fremd-DNA in Bakterien]]
*****[[2.2.10.2 R/M-Systeme bei ''E''. ''coli'']]
*****[[2.2.10.3 Die Typen der Restriktionsenzyme]]
***2.3 Grundlagen der Gentechnik
****[[2.3.1 PCR (Polymerase-Kettenreaktion, polymerase chain reaction)]]
*****[[2.3.1.1 Anwendung und Durchführung]]
*****[[2.3.1.2 Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen]]
*****[[2.3.1.3 Amplifikation der gesamten DNA]]
******[[2.3.1.3.1 Der genetische Fingerabdruck]]
****2.3.2 Grundprinzip der Genklonierung
*****[[2.3.2.1 Bedeutung überstehender Enden]]
*****2.3.2.2 Restriktionsanalyse mit Hilfe der Agarosegelelektrophorese
******[[2.3.2.2.1 Theorie zur Gelelektrophorese von DNA]]
******[[2.3.2.2.2 Auswertung]]
*****[[2.3.2.3 Genklonierung mit ''E''. ''coli'']]
******[[2.3.2.3.1 Gewünschte Eigenschaften von Plasmidvektoren]]
******[[2.3.2.3.2 Eigenschaften der verwendeten Wirtszellen]]
******[[2.3.2.3.3 Vorgehensweise zur Selektion und Identifikation rekombinanter Kolonien]]
*****[[2.3.2.4 Klonierung mit pUC-Plasmiden]]
******[[2.3.2.4.1 Test auf Lactose-Abbau]]
******[[2.3.2.4.2 Prinzip der Koloniefärbung bei Klonierung mit pUC-Plasmiden zur Identifizierung rekombinanter Kolonien]]
****[[2.3.3 Tricks in der Gentechnik]]
*****[[2.3.3.1 Transformation - Methode zum Einschleusen gentechnisch veränderter DNA in Bakterien]]
******[[2.3.3.1.1 Wichtige Faktoren für erfolgreiche Transformation]]
******[[2.3.3.1.2 Form der aufgenommenen DNA]]
******[[2.3.3.1.3 Transformationsrate bei ''E''. ''coli'']]
******[[2.3.3.1.4 Suche nach dem richtigen Klon]]
*****[[2.3.3.2 Hybridisierung mit einer Gensonde]]
******[[2.3.3.2.1 Prinzip der Hybridisierung]]
******[[2.3.3.2.2 Herstellung radioaktiv markierter Gensonden]]
******[[2.3.3.2.3 Nichtradioaktive DNA-Markierung (non radioactive labelling)]]
******[[2.3.3.2.4 Koloniehybridisierung]]
******[[2.3.3.2.5 Plasmidisolierung aus ''E''. ''coli'']]
*****[[2.3.3.3 Southern Hybridisierung (blotting, transfer)]]
*****[[2.3.3.4 Nachweis von Genen mit Hilfe der PCR]]
****2.3.4 DNA-Sequenzierung
*****[[2.3.4.1 Kettenabbruch nach SANGER et al. (1977)]]
******[[2.3.4.1.1 Gewinnung von Einzelstrang und Primer]]
******[[2.3.4.1.2 Kettenabbruch durch Dideoxy-Nukleotide]]
*****[[2.3.4.2 Sequencer]]
******[[2.3.4.2.1 Monofluorophores System]]
******[[2.3.4.2.2 Multifluorophores System]]
*****[[2.3.4.3 Taq-Cycle-Sequenzierung]]
***[[2.4 Eukaryonten-Genetik]]
****2.4.1 Aufbau und Funktion des eukaryontischen Operons
*****[[2.4.1.1 Aufbau]]
*****[[2.4.1.2 Gene]]
*****[[2.4.1.3 RNA-Arten und RNA-Polymerasen]]
*****[[2.4.1.4 Struktur der eukaryontischen Transkriptionseinheit (auf der DNA)]]
*****[[2.4.1.5 Bedeutung der Introns]]
*****[[2.4.1.6 mRNA-Reifung (Processing) im Zellkern]]
*****[[2.4.1.7 Genregulation der Genaktivität bei Eukaryonten]]
****[[2.4.2 Klonierung von Eukaryontengenen in Bakterien]]
**3.0 Populationsgenetik</text>
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    &lt;title&gt;ortho-patrol.de&lt;/title&gt;
    &lt;meta name="description" content="Professionelle Korrektur &amp;amp; Digitalisierung naturwissenschaftlicher und popul&amp;auml;rwissenschaftlicher Skripten" /&gt;
    &lt;meta name="keywords" content="schularbeiten, semesterarbeiten, facharbeiten, bachelorarbeiten, masterarbeiten, magisterarbeiten, diplomarbeiten, dissertationen, orthographie, alte und neue rechtschreibung, grammatik, interpunktionen, verst&amp;auml;ndlichkeit des textes, logik, zitate, literaturverzeichnis, digitalisierung, formulieren, grammatik, korrektur lesen, korekturlesen, korigieren, korigiren, korrektor, korrektorat, korrektorat diplomarbeit, korrektorat dissertation, korrektorat magisterarbeit, korrektoren, korrektorrat, korrektur, korrektur diplomarbeit, korrektur dissertation, korrektur lesen, korrektur lesen diplomarbeit, korrektur lesen dissertation, korrektur lesen magisterarbeit, korrektur magisterarbeit, korrekturarbeiten, korrekturbuero, korrekturb&amp;uuml;ro, korrekturen, korrekturlesen, korrekturlesen diplomarbeit, korrekturlesen dissertation, korrekturlesen magisterarbeit, korrekturservice, korrigieren, lektor, lektorat, lektorat diplomarbeit, lektorat dissertation, lektorat magisterarbeit, lektorate, lektoren, lektorieren, lektorin, orthografie, proofreading, rechtschreibfehler, rechtschreibprüfung, rechtschreibregeln, rechtschreibung, rechtschreibung verbessern, rechtschrift verbessern, redigieren, rehtschreibung, schlusskorrektur, schreibb&amp;uuml;ro, schreibstil, sprachliche optimierung, studententarif, texterfassung, texterstellung, textkorrektur, textlektorat, textoptimierung, tippfehler, transkription, transkriptionen, zeichensetzung" /&gt;
    &lt;meta name="author" content="Daniel Sch&amp;uuml;tz" /&gt;
    &lt;meta name="copyright" content="Daniel Sch&amp;uuml;tz" /&gt;
&lt;/head&gt;
&lt;p style="text-align: center;"&gt;Das nachfolgende E-Book wurden aus Skripten und Mitschriften mehrerer Vorlesungen der Ausbildungen zum [http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüften Technischen Assistenten f&amp;uuml;r naturkundliche Museen und Forschungsinstitute] am renommierten Forschungs-Institut Senckenberg und zum [http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Staatlich geprüften biologisch-technischen Assistenten] an der Landesgewerbeanstalt Nürnberg (TÜV Rheinland) erstellt und soll im Laufe meines Biologie-Studiums um weitere Kapitel vervollständigt werden. Es erhebt daher keinen Anspruch auf Vollständigkeit oder Richtigkeit, sollte jedoch jedem Interessenten einen guten Einblick in den Umfang der Biologie und die in den (ersten) Studiensemestern vermittelten Themen geben.&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;&lt;big&gt;'''Inhaltsverzeichnis'''&lt;/big&gt;&lt;/p&gt;

*I. Einführung
**[[1.0 Definitionen der Biologie|1.0 Definitionen der Biologie]]
**[[2.0 Aufgabengebiete der Biologie]]
**[[3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books]]

*II. Molekularbiologie
**1.0 Grundlagen
***[[1.1 Materie, Element &amp; subatomare Teilchen]]
***[[1.2 Atommodell]]
***[[1.3 Chemische Bindungen]]
****[[1.3.1 Die Ionenbindung]]
****[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]
*****[[1.3.2.1 Unpolare Atombindung]]
*****[[1.3.2.2 Polare Atombindung]]
*****[[1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte]]
*****[[1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung]]
******[[1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser]]
****[[1.3.3 Koordinative oder dative Bindung]]
*****[[1.3.3.1 Metallkomplexe]]
*****[[1.3.3.2 Chelatkomplexe]]
***[[1.4 Energetische Grundlagen]]
***[[1.5 Chemisches Gleichgewicht]]
***1.6 Säuren und Basen
****[[1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)]]
****[[1.6.2 Der pH-Wert]]
****[[1.6.3 Neutralisation]]
****[[1.6.4 Puffer]]
**[[2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)]]
**3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine
***[[3.1 Allgemeines]]
***[[3.2 Einteilung]]
***[[3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren]]
***3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren
****[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung]]
****[[3.4.2 Stereoisomerie]]
***[[3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren]]
***[[3.6 Peptide]]
***[[3.7 Proteinklassen]]
***[[3.8 Struktur von Proteinen]]
***3.9 Enzyme
****[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen]]
****[[3.9.2 Klassifizierung von Enzymen]]
****[[3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung]]
****[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]
*****[[3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺]]
*****[[3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂]]
*****[[3.9.4.3 Coenzym A (CoA)]]
*****[[3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)]]
*****[[3.9.4.5 Pyridoxalphosphat]]
****[[3.9.5 Enzymkinetik]]
*****[[3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS &amp; MENTEN (1913)]]
*****[[3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER &amp; BURK (1913)]]
***3.10 Reinigung, Charakterisierung &amp; Lagerung von Proteinen
****[[3.10.1 Reinigung]]
*****[[3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie]]
*****[[3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie]]
*****[[3.10.1.3 Affinitätschromatographie]]
****[[3.10.2 Charakterisierung]]
*****3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration
******[[3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)]]
******[[3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm]]
*****3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten
******[[3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)]]
******[[3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)]]
****[[3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung]]
**[[4.0 Kohlenhydrate]]
***[[4.1 Monosaccharide]]
****[[4.1.1 Entstehung von Ringformen]]
****[[4.1.2 Eigenschaften der Monosaccharide]]
****4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide
*****[[4.1.3.1 FEHLINGsche Probe]]
*****[[4.1.3.2 Silberspiegel-Probe]]
****[[4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide]]
****[[4.1.5 Glykoside]]
***4.2 Disaccharide
****[[4.2.1 Maltose (Malzzucker)]]
****[[4.2.2 Cellobiose]]
****[[4.2.3 Lactose (Milchzucker)]]
****[[4.2.4 Saccharose (Sucrose)]]
***4.3 Polysaccharide
****[[4.3.1 Homopolysaccharide]]
****[[4.3.2 Heteropolysaccharide]]

*III. Cytologie
**[[1.0 Einführung]]
**2.0 Prokaryonten
***[[2.1 Einführung]]
***[[2.2 Zellaufbau]]
****[[2.2.1 Zellhülle (cell envelope)]]
****[[2.2.2 Die bakterielle Zellwand]]
*****[[2.2.2.1 Aufbau des Mureins]]
*****[[2.2.2.2 GRAM-Färbung]]
******[[2.2.2.2.1 Übersicht wichtiger grampositiver und gramnegativer Prokaryonten]]
******[[2.2.2.2.2 Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.3 Antigene gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.4 R- und S-Formen]]
****[[2.2.3 Bakteriengeißeln]]
****[[2.2.4 Pili (Fimbrien)]]
*****[[2.2.4.1 Konjugation bei E. coli und nahe verwandten Enterobakterien]]
*****[[2.2.4.2 Experiment der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)]]
***2.3 Antibiotika
****[[2.3.1 Allgemeines]]
****[[2.3.2 Penicillin]]
*****[[2.3.2.1 Penicillintechnik]]
*****[[2.3.2.2 Halbsynthetische Penicilline]]
****[[2.3.3 Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten]]
*****[[2.3.3.1 Wirkung von Streptomycin und Tetracyclin]]
*****[[2.3.3.2 Wirkung von Chloramphenicol]]
****[[2.3.4 Problematik der Antibiotika-Resistenz]]
**3.0 Eukaryonten
***[[3.1 Einführung]]
***3.2 Zellorganellen und -bestandteile
****[[3.2.1 Zellkern (Nucleus)]]
****[[3.2.2 Endoplasmatisches Reticulum (ER)]]
****[[3.2.3 Mitochondrien]]
****[[3.2.4 GOLGI-Apparat (syn. Dictyosom)]]
****[[3.2.5 Ribosomen]]
****[[3.2.6 Peroxisomen]]
****[[3.2.7 Cytoplasma]]
****[[3.2.8 Cytoskelett]]
****[[3.2.9 Zellmembran]]
****[[3.2.10 Organellen tierischer Zellen]]
*****[[3.2.10.1 Lysosomen]]
*****[[3.2.10.2 Besonderheiten tierischer Zellmembranen]]
****[[3.2.11 Organellen pflanzlicher Zellen]]
*****[[3.2.11.1 Plastiden]]
*****[[3.2.11.2 Vakuolen]]
*****[[3.2.11.3 Zellwand]]
*****[[3.2.11.4 Besonderheiten pflanzlicher Zellmembranen]]
**4.0 Prinzipielle Arten des Energiegewinns
***[[4.1 Einführung]]
***[[4.2 Energiestoffwechsel bei chemoorganotrophen Organismen]]
****4.2.1 Wege der Brenztraubensäurebildung
*****[[4.2.1.1 Glykolyse (Fructosediphosphatweg, FDP-Weg)]]
*****[[4.2.1.2 Pentosephosphatweg]]
*****[[4.2.1.3 ENTNER-DOUDOROFF-Weg (Ketosedesoxyphosphogluconsäure-Weg, KDPE-Weg)]]
****[[4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus (oxidative Decarboxylierung und Citronensäurezyklus)]]
****[[4.2.3 Endoxidation (aerobe Atmungskette)]]
****[[4.2.4 Gärung]]
***4.3 Energiestoffwechsel bei chemolithotrophen Organismen
****4.3.1 Pflanzlicher Stoffwechsel
*****[[4.3.1.1 Besonderheiten des pflanzlichen Kohlenhydrat-Stoffwechsels]]
*****[[4.3.1.2 Lichtreaktion der Photosynthese]]
*****[[4.3.1.3 Lichtunabhängige Reaktion (CALVIN-Zyklus, Dunkelreaktion)]]
*****[[4.3.1.4 Biosynthese von Stärke in den Chloroplasten]]
*****[[4.3.1.5 Der Glyoxylsäurezyklus]]
****[[4.3.2 Nitratatmung (dissimilatorische Nitratreduktion)]]
****[[4.3.3 Sulfatatmung (dissimilatorische Sulfatreduktion)]]
**5.0 Zelluläre Transportvorgänge
***[[5.1 Einführung]]
***5.2 Passiver Transport
****[[5.2.1 Diffusion]]
****[[5.2.2 Osmose]]
***[[5.3 Aktiver Transport]]
****5.3.1 Aktive Tunnelproteine
*****[[5.3.1.1 P-Klasse-Ionenpumpen (P-class)]]
******[[5.3.1.1.1 Na⁺/K⁺-Ionenpumpen (Na⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.2 H⁺/K⁺-Ionenpumpen (H⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.3 Ca²⁺-Ionenpumpen (Ca²⁺-ATPasen)]]
*****[[5.3.1.2 V-Klasse- und F-Klasse-Ionenpumpen (V-class &amp; F-class)]]
*****[[5.3.1.3 ABC-Transporter (ATP-binding cassettes)]]
****[[5.3.2 Gekoppelter Transport]]
***[[5.4 Endo- &amp; Exocytose (Membranfluß)]]
***[[5.5 Signalhypothese]]
**[[6.0 Lebensbedingungen und Kultivationsfaktoren]]
***[[6.1 O₂-Bedingungen]]
***[[6.2 Temperaturbedingungen]]
***[[6.3 pH-Bedingungen]]
***[[6.4 Osmotische Bedingungen]]
***[[6.5 Nährstoffbedingungen]]
**[[7.0 Der Zellzyklus]]
***[[7.1 Mitose]]
***[[7.2 Meiose]]

*IV. Genetik
**1.0 Klassische Genetik (MENDEL-Genetik)
**2.0 Molekulargenetik
***2.1 Aufbau und Struktur der DNA
****[[2.1.1 Primärstruktur der DNA]]
****[[2.1.2 Sekundärstruktur der DNA]]
****[[2.1.3 Tertiärstruktur der DNA]]
****[[2.1.4 Übergeordnete DNA-Strukturen]]
***2.2 Grundlagen und Prokaryonten-Genetik
****2.2.1 Ablauf der Vererbung
*****[[2.2.1.1 Übersicht]]
*****[[2.2.1.2 Transkription der DNA]]
*****[[2.2.1.3 Regulation der Genaktivität bei Bakterien]]
******[[2.2.1.3.1 Negative Kontrolle am Beispiel des lac-Operons von ''E''. ''coli'']]
****[[2.2.2 Der genetische Code]]
****[[2.2.3 Unterschiede zwischen DNA und RNA]]
****[[2.2.4 Die wichtigsten RNA-Sorten der Zelle]]
****2.2.5 Die Proteinbiosynthese (Translation)
*****[[2.2.5.1 Allgemeines]]
*****[[2.2.5.2 Initiation (Start) Der Proteinsynthese]]
******[[2.2.5.2.1 Aufbau der Ribosomenbindestelle]]
******[2.2.5.2.2 Die Start-Aminosäure Methionin]]
*****[[2.2.5.3 Elongation (Kettenverlängerung)]]
*****[[2.2.5.4 Termination]]
*****[[2.2.5.5 Posttranslationale Modifikationen]]
****[[2.2.6 Wobble im genetischen Code]]
****[[2.2.7 Regulierung der Genexpression bei Bakterien]]
*****[[2.2.7.1 Regulation der Promotorstärke]]
*****[[2.2.7.2 Regulation über den σ-Faktor]]
*****[[2.2.7.3 Regulation des lac-Operons über den Operator]]
****[[2.2.8 Mutationen bei Bakterien]]
*****[[2.2.8.1 Auswirkung von Mutationen]]
*****[[2.2.8.2 Mutationsarten]]
*****2.2.8.3 Mögliche Ursachen für Basenaustauschmutationen
******[[2.2.8.3.1 Tautomere Basen]]
******[[2.2.8.3.2 Spontane Desaminierungen]]
******[[2.2.8.3.3 Depurinierung und Depyrimidierung]]
*****2.2.8.4 Auslösung von Mutationen durch Chemikalien
******[[2.2.8.4.1 Basenanaloge Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.2 Desaminierende Chemikalien]]
******[[2.2.8.4.3 Alkylierende Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.4 Nachweis mutagener Wirkung von Chemikalien mit dem AMES-Test (1975)]]
*****[[2.2.8.5 Mutation von Bakterien durch UV-Strahlung]]
*****2.2.8.6 Reversionen (Rückmutationen)
******[[2.2.8.6.1 Reversionen durch eine zweite Mutation im selben Gen]]
******[[2.2.8.6.2 Reversionen durch eine zweite Mutation in einem anderen Gen]]
****[[2.2.9 Replikation von Bakterien-DNA]]
*****[[2.2.9.1 Die wichtigsten Replikationsproteine und ihre Besonderheiten]]
*****[[2.2.9.2 Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation]]
*****[[2.2.9.3 Möglichkeiten der bidirektionalen Replikation]]
****[[2.2.10 Restriktions- und Modifikationssysteme (R/M-Systeme) bei Bakterien]]
*****[[2.2.10.1 Mögliche Ursachen bei ausbleibender Restriktion der Fremd-DNA in Bakterien]]
*****[[2.2.10.2 R/M-Systeme bei ''E''. ''coli'']]
*****[[2.2.10.3 Die Typen der Restriktionsenzyme]]
***2.3 Grundlagen der Gentechnik
****[[2.3.1 PCR (Polymerase-Kettenreaktion, polymerase chain reaction)]]
*****[[2.3.1.1 Anwendung und Durchführung]]
*****[[2.3.1.2 Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen]]
*****[[2.3.1.3 Amplifikation der gesamten DNA]]
******[[2.3.1.3.1 Der genetische Fingerabdruck]]
****2.3.2 Grundprinzip der Genklonierung
*****[[2.3.2.1 Bedeutung überstehender Enden]]
*****2.3.2.2 Restriktionsanalyse mit Hilfe der Agarosegelelektrophorese
******[[2.3.2.2.1 Theorie zur Gelelektrophorese von DNA]]
******[[2.3.2.2.2 Auswertung]]
*****[[2.3.2.3 Genklonierung mit ''E''. ''coli'']]
******[[2.3.2.3.1 Gewünschte Eigenschaften von Plasmidvektoren]]
******[[2.3.2.3.2 Eigenschaften der verwendeten Wirtszellen]]
******[[2.3.2.3.3 Vorgehensweise zur Selektion und Identifikation rekombinanter Kolonien]]
*****[[2.3.2.4 Klonierung mit pUC-Plasmiden]]
******[[2.3.2.4.1 Test auf Lactose-Abbau]]
******[[2.3.2.4.2 Prinzip der Koloniefärbung bei Klonierung mit pUC-Plasmiden zur Identifizierung rekombinanter Kolonien]]
****[[2.3.3 Tricks in der Gentechnik]]
*****[[2.3.3.1 Transformation - Methode zum Einschleusen gentechnisch veränderter DNA in Bakterien]]
******[[2.3.3.1.1 Wichtige Faktoren für erfolgreiche Transformation]]
******[[2.3.3.1.2 Form der aufgenommenen DNA]]
******[[2.3.3.1.3 Transformationsrate bei ''E''. ''coli'']]
******[[2.3.3.1.4 Suche nach dem richtigen Klon]]
*****[[2.3.3.2 Hybridisierung mit einer Gensonde]]
******[[2.3.3.2.1 Prinzip der Hybridisierung]]
******[[2.3.3.2.2 Herstellung radioaktiv markierter Gensonden]]
******[[2.3.3.2.3 Nichtradioaktive DNA-Markierung (non radioactive labelling)]]
******[[2.3.3.2.4 Koloniehybridisierung]]
******[[2.3.3.2.5 Plasmidisolierung aus ''E''. ''coli'']]
*****[[2.3.3.3 Southern Hybridisierung (blotting, transfer)]]
*****[[2.3.3.4 Nachweis von Genen mit Hilfe der PCR]]
****2.3.4 DNA-Sequenzierung
*****[[2.3.4.1 Kettenabbruch nach SANGER et al. (1977)]]
******[[2.3.4.1.1 Gewinnung von Einzelstrang und Primer]]
******[[2.3.4.1.2 Kettenabbruch durch Dideoxy-Nukleotide]]
*****[[2.3.4.2 Sequencer]]
******[[2.3.4.2.1 Monofluorophores System]]
******[[2.3.4.2.2 Multifluorophores System]]
*****[[2.3.4.3 Taq-Cycle-Sequenzierung]]
***[[2.4 Eukaryonten-Genetik]]
****2.4.1 Aufbau und Funktion des eukaryontischen Operons
*****[[2.4.1.1 Aufbau]]
*****[[2.4.1.2 Gene]]
*****[[2.4.1.3 RNA-Arten und RNA-Polymerasen]]
*****[[2.4.1.4 Struktur der eukaryontischen Transkriptionseinheit (auf der DNA)]]
*****[[2.4.1.5 Bedeutung der Introns]]
*****[[2.4.1.6 mRNA-Reifung (Processing) im Zellkern]]
*****[[2.4.1.7 Genregulation der Genaktivität bei Eukaryonten]]
****[[2.4.2 Klonierung von Eukaryontengenen in Bakterien]]
**3.0 Populationsgenetik</text>
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    <text bytes="15625" xml:space="preserve">&lt;head&gt;&lt;title&gt;ortho-patrol.de&lt;/title&gt;&lt;meta name="description" content="Professionelle Korrektur &amp;amp; Digitalisierung naturwissenschaftlicher und popul&amp;auml;rwissenschaftlicher Skripten" /&gt;&lt;meta name="keywords" content="schularbeiten, semesterarbeiten, facharbeiten, bachelorarbeiten, masterarbeiten, magisterarbeiten, diplomarbeiten, dissertationen, orthographie, alte und neue rechtschreibung, grammatik, interpunktionen, verst&amp;auml;ndlichkeit des textes, logik, zitate, literaturverzeichnis, digitalisierung, formulieren, grammatik, korrektur lesen, korekturlesen, korigieren, korigiren, korrektor, korrektorat, korrektorat diplomarbeit, korrektorat dissertation, korrektorat magisterarbeit, korrektoren, korrektorrat, korrektur, korrektur diplomarbeit, korrektur dissertation, korrektur lesen, korrektur lesen diplomarbeit, korrektur lesen dissertation, korrektur lesen magisterarbeit, korrektur magisterarbeit, korrekturarbeiten, korrekturbuero, korrekturb&amp;uuml;ro, korrekturen, korrekturlesen, korrekturlesen diplomarbeit, korrekturlesen dissertation, korrekturlesen magisterarbeit, korrekturservice, korrigieren, lektor, lektorat, lektorat diplomarbeit, lektorat dissertation, lektorat magisterarbeit, lektorate, lektoren, lektorieren, lektorin, orthografie, proofreading, rechtschreibfehler, rechtschreibprüfung, rechtschreibregeln, rechtschreibung, rechtschreibung verbessern, rechtschrift verbessern, redigieren, rehtschreibung, schlusskorrektur, schreibb&amp;uuml;ro, schreibstil, sprachliche optimierung, studententarif, texterfassung, texterstellung, textkorrektur, textlektorat, textoptimierung, tippfehler, transkription, transkriptionen, zeichensetzung" /&gt;&lt;meta name="author" content="Daniel Sch&amp;uuml;tz" /&gt;&lt;meta name="copyright" content="Daniel Sch&amp;uuml;tz" /&gt;&lt;/head&gt;
&lt;p style="text-align: center;"&gt;Das nachfolgende E-Book wurden aus Skripten und Mitschriften mehrerer Vorlesungen der Ausbildungen zum [http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüften Technischen Assistenten f&amp;uuml;r naturkundliche Museen und Forschungsinstitute] am renommierten Forschungs-Institut Senckenberg und zum [http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Staatlich geprüften biologisch-technischen Assistenten] an der Landesgewerbeanstalt Nürnberg (TÜV Rheinland) erstellt und soll im Laufe meines Biologie-Studiums um weitere Kapitel vervollständigt werden. Es erhebt daher keinen Anspruch auf Vollständigkeit oder Richtigkeit, sollte jedoch jedem Interessenten einen guten Einblick in den Umfang der Biologie und die in den (ersten) Studiensemestern vermittelten Themen geben.&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;&lt;big&gt;'''Inhaltsverzeichnis'''&lt;/big&gt;&lt;/p&gt;

*I. Einführung
**[[1.0 Definitionen der Biologie|1.0 Definitionen der Biologie]]
**[[2.0 Aufgabengebiete der Biologie]]
**[[3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books]]

*II. Molekularbiologie
**1.0 Grundlagen
***[[1.1 Materie, Element &amp; subatomare Teilchen]]
***[[1.2 Atommodell]]
***[[1.3 Chemische Bindungen]]
****[[1.3.1 Die Ionenbindung]]
****[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]
*****[[1.3.2.1 Unpolare Atombindung]]
*****[[1.3.2.2 Polare Atombindung]]
*****[[1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte]]
*****[[1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung]]
******[[1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser]]
****[[1.3.3 Koordinative oder dative Bindung]]
*****[[1.3.3.1 Metallkomplexe]]
*****[[1.3.3.2 Chelatkomplexe]]
***[[1.4 Energetische Grundlagen]]
***[[1.5 Chemisches Gleichgewicht]]
***1.6 Säuren und Basen
****[[1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)]]
****[[1.6.2 Der pH-Wert]]
****[[1.6.3 Neutralisation]]
****[[1.6.4 Puffer]]
**[[2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)]]
**3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine
***[[3.1 Allgemeines]]
***[[3.2 Einteilung]]
***[[3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren]]
***3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren
****[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung]]
****[[3.4.2 Stereoisomerie]]
***[[3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren]]
***[[3.6 Peptide]]
***[[3.7 Proteinklassen]]
***[[3.8 Struktur von Proteinen]]
***3.9 Enzyme
****[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen]]
****[[3.9.2 Klassifizierung von Enzymen]]
****[[3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung]]
****[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]
*****[[3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺]]
*****[[3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂]]
*****[[3.9.4.3 Coenzym A (CoA)]]
*****[[3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)]]
*****[[3.9.4.5 Pyridoxalphosphat]]
****[[3.9.5 Enzymkinetik]]
*****[[3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS &amp; MENTEN (1913)]]
*****[[3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER &amp; BURK (1913)]]
***3.10 Reinigung, Charakterisierung &amp; Lagerung von Proteinen
****[[3.10.1 Reinigung]]
*****[[3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie]]
*****[[3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie]]
*****[[3.10.1.3 Affinitätschromatographie]]
****[[3.10.2 Charakterisierung]]
*****3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration
******[[3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)]]
******[[3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm]]
*****3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten
******[[3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)]]
******[[3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)]]
****[[3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung]]
**[[4.0 Kohlenhydrate]]
***[[4.1 Monosaccharide]]
****[[4.1.1 Entstehung von Ringformen]]
****[[4.1.2 Eigenschaften der Monosaccharide]]
****4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide
*****[[4.1.3.1 FEHLINGsche Probe]]
*****[[4.1.3.2 Silberspiegel-Probe]]
****[[4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide]]
****[[4.1.5 Glykoside]]
***4.2 Disaccharide
****[[4.2.1 Maltose (Malzzucker)]]
****[[4.2.2 Cellobiose]]
****[[4.2.3 Lactose (Milchzucker)]]
****[[4.2.4 Saccharose (Sucrose)]]
***4.3 Polysaccharide
****[[4.3.1 Homopolysaccharide]]
****[[4.3.2 Heteropolysaccharide]]

*III. Cytologie
**[[1.0 Einführung]]
**2.0 Prokaryonten
***[[2.1 Einführung]]
***[[2.2 Zellaufbau]]
****[[2.2.1 Zellhülle (cell envelope)]]
****[[2.2.2 Die bakterielle Zellwand]]
*****[[2.2.2.1 Aufbau des Mureins]]
*****[[2.2.2.2 GRAM-Färbung]]
******[[2.2.2.2.1 Übersicht wichtiger grampositiver und gramnegativer Prokaryonten]]
******[[2.2.2.2.2 Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.3 Antigene gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.4 R- und S-Formen]]
****[[2.2.3 Bakteriengeißeln]]
****[[2.2.4 Pili (Fimbrien)]]
*****[[2.2.4.1 Konjugation bei E. coli und nahe verwandten Enterobakterien]]
*****[[2.2.4.2 Experiment der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)]]
***2.3 Antibiotika
****[[2.3.1 Allgemeines]]
****[[2.3.2 Penicillin]]
*****[[2.3.2.1 Penicillintechnik]]
*****[[2.3.2.2 Halbsynthetische Penicilline]]
****[[2.3.3 Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten]]
*****[[2.3.3.1 Wirkung von Streptomycin und Tetracyclin]]
*****[[2.3.3.2 Wirkung von Chloramphenicol]]
****[[2.3.4 Problematik der Antibiotika-Resistenz]]
**3.0 Eukaryonten
***[[3.1 Einführung]]
***3.2 Zellorganellen und -bestandteile
****[[3.2.1 Zellkern (Nucleus)]]
****[[3.2.2 Endoplasmatisches Reticulum (ER)]]
****[[3.2.3 Mitochondrien]]
****[[3.2.4 GOLGI-Apparat (syn. Dictyosom)]]
****[[3.2.5 Ribosomen]]
****[[3.2.6 Peroxisomen]]
****[[3.2.7 Cytoplasma]]
****[[3.2.8 Cytoskelett]]
****[[3.2.9 Zellmembran]]
****[[3.2.10 Organellen tierischer Zellen]]
*****[[3.2.10.1 Lysosomen]]
*****[[3.2.10.2 Besonderheiten tierischer Zellmembranen]]
****[[3.2.11 Organellen pflanzlicher Zellen]]
*****[[3.2.11.1 Plastiden]]
*****[[3.2.11.2 Vakuolen]]
*****[[3.2.11.3 Zellwand]]
*****[[3.2.11.4 Besonderheiten pflanzlicher Zellmembranen]]
**4.0 Prinzipielle Arten des Energiegewinns
***[[4.1 Einführung]]
***[[4.2 Energiestoffwechsel bei chemoorganotrophen Organismen]]
****4.2.1 Wege der Brenztraubensäurebildung
*****[[4.2.1.1 Glykolyse (Fructosediphosphatweg, FDP-Weg)]]
*****[[4.2.1.2 Pentosephosphatweg]]
*****[[4.2.1.3 ENTNER-DOUDOROFF-Weg (Ketosedesoxyphosphogluconsäure-Weg, KDPE-Weg)]]
****[[4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus (oxidative Decarboxylierung und Citronensäurezyklus)]]
****[[4.2.3 Endoxidation (aerobe Atmungskette)]]
****[[4.2.4 Gärung]]
***4.3 Energiestoffwechsel bei chemolithotrophen Organismen
****4.3.1 Pflanzlicher Stoffwechsel
*****[[4.3.1.1 Besonderheiten des pflanzlichen Kohlenhydrat-Stoffwechsels]]
*****[[4.3.1.2 Lichtreaktion der Photosynthese]]
*****[[4.3.1.3 Lichtunabhängige Reaktion (CALVIN-Zyklus, Dunkelreaktion)]]
*****[[4.3.1.4 Biosynthese von Stärke in den Chloroplasten]]
*****[[4.3.1.5 Der Glyoxylsäurezyklus]]
****[[4.3.2 Nitratatmung (dissimilatorische Nitratreduktion)]]
****[[4.3.3 Sulfatatmung (dissimilatorische Sulfatreduktion)]]
**5.0 Zelluläre Transportvorgänge
***[[5.1 Einführung]]
***5.2 Passiver Transport
****[[5.2.1 Diffusion]]
****[[5.2.2 Osmose]]
***[[5.3 Aktiver Transport]]
****5.3.1 Aktive Tunnelproteine
*****[[5.3.1.1 P-Klasse-Ionenpumpen (P-class)]]
******[[5.3.1.1.1 Na⁺/K⁺-Ionenpumpen (Na⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.2 H⁺/K⁺-Ionenpumpen (H⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.3 Ca²⁺-Ionenpumpen (Ca²⁺-ATPasen)]]
*****[[5.3.1.2 V-Klasse- und F-Klasse-Ionenpumpen (V-class &amp; F-class)]]
*****[[5.3.1.3 ABC-Transporter (ATP-binding cassettes)]]
****[[5.3.2 Gekoppelter Transport]]
***[[5.4 Endo- &amp; Exocytose (Membranfluß)]]
***[[5.5 Signalhypothese]]
**[[6.0 Lebensbedingungen und Kultivationsfaktoren]]
***[[6.1 O₂-Bedingungen]]
***[[6.2 Temperaturbedingungen]]
***[[6.3 pH-Bedingungen]]
***[[6.4 Osmotische Bedingungen]]
***[[6.5 Nährstoffbedingungen]]
**[[7.0 Der Zellzyklus]]
***[[7.1 Mitose]]
***[[7.2 Meiose]]

*IV. Genetik
**1.0 Klassische Genetik (MENDEL-Genetik)
**2.0 Molekulargenetik
***2.1 Aufbau und Struktur der DNA
****[[2.1.1 Primärstruktur der DNA]]
****[[2.1.2 Sekundärstruktur der DNA]]
****[[2.1.3 Tertiärstruktur der DNA]]
****[[2.1.4 Übergeordnete DNA-Strukturen]]
***2.2 Grundlagen und Prokaryonten-Genetik
****2.2.1 Ablauf der Vererbung
*****[[2.2.1.1 Übersicht]]
*****[[2.2.1.2 Transkription der DNA]]
*****[[2.2.1.3 Regulation der Genaktivität bei Bakterien]]
******[[2.2.1.3.1 Negative Kontrolle am Beispiel des lac-Operons von ''E''. ''coli'']]
****[[2.2.2 Der genetische Code]]
****[[2.2.3 Unterschiede zwischen DNA und RNA]]
****[[2.2.4 Die wichtigsten RNA-Sorten der Zelle]]
****2.2.5 Die Proteinbiosynthese (Translation)
*****[[2.2.5.1 Allgemeines]]
*****[[2.2.5.2 Initiation (Start) Der Proteinsynthese]]
******[[2.2.5.2.1 Aufbau der Ribosomenbindestelle]]
******[2.2.5.2.2 Die Start-Aminosäure Methionin]]
*****[[2.2.5.3 Elongation (Kettenverlängerung)]]
*****[[2.2.5.4 Termination]]
*****[[2.2.5.5 Posttranslationale Modifikationen]]
****[[2.2.6 Wobble im genetischen Code]]
****[[2.2.7 Regulierung der Genexpression bei Bakterien]]
*****[[2.2.7.1 Regulation der Promotorstärke]]
*****[[2.2.7.2 Regulation über den σ-Faktor]]
*****[[2.2.7.3 Regulation des lac-Operons über den Operator]]
****[[2.2.8 Mutationen bei Bakterien]]
*****[[2.2.8.1 Auswirkung von Mutationen]]
*****[[2.2.8.2 Mutationsarten]]
*****2.2.8.3 Mögliche Ursachen für Basenaustauschmutationen
******[[2.2.8.3.1 Tautomere Basen]]
******[[2.2.8.3.2 Spontane Desaminierungen]]
******[[2.2.8.3.3 Depurinierung und Depyrimidierung]]
*****2.2.8.4 Auslösung von Mutationen durch Chemikalien
******[[2.2.8.4.1 Basenanaloge Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.2 Desaminierende Chemikalien]]
******[[2.2.8.4.3 Alkylierende Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.4 Nachweis mutagener Wirkung von Chemikalien mit dem AMES-Test (1975)]]
*****[[2.2.8.5 Mutation von Bakterien durch UV-Strahlung]]
*****2.2.8.6 Reversionen (Rückmutationen)
******[[2.2.8.6.1 Reversionen durch eine zweite Mutation im selben Gen]]
******[[2.2.8.6.2 Reversionen durch eine zweite Mutation in einem anderen Gen]]
****[[2.2.9 Replikation von Bakterien-DNA]]
*****[[2.2.9.1 Die wichtigsten Replikationsproteine und ihre Besonderheiten]]
*****[[2.2.9.2 Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation]]
*****[[2.2.9.3 Möglichkeiten der bidirektionalen Replikation]]
****[[2.2.10 Restriktions- und Modifikationssysteme (R/M-Systeme) bei Bakterien]]
*****[[2.2.10.1 Mögliche Ursachen bei ausbleibender Restriktion der Fremd-DNA in Bakterien]]
*****[[2.2.10.2 R/M-Systeme bei ''E''. ''coli'']]
*****[[2.2.10.3 Die Typen der Restriktionsenzyme]]
***2.3 Grundlagen der Gentechnik
****[[2.3.1 PCR (Polymerase-Kettenreaktion, polymerase chain reaction)]]
*****[[2.3.1.1 Anwendung und Durchführung]]
*****[[2.3.1.2 Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen]]
*****[[2.3.1.3 Amplifikation der gesamten DNA]]
******[[2.3.1.3.1 Der genetische Fingerabdruck]]
****2.3.2 Grundprinzip der Genklonierung
*****[[2.3.2.1 Bedeutung überstehender Enden]]
*****2.3.2.2 Restriktionsanalyse mit Hilfe der Agarosegelelektrophorese
******[[2.3.2.2.1 Theorie zur Gelelektrophorese von DNA]]
******[[2.3.2.2.2 Auswertung]]
*****[[2.3.2.3 Genklonierung mit ''E''. ''coli'']]
******[[2.3.2.3.1 Gewünschte Eigenschaften von Plasmidvektoren]]
******[[2.3.2.3.2 Eigenschaften der verwendeten Wirtszellen]]
******[[2.3.2.3.3 Vorgehensweise zur Selektion und Identifikation rekombinanter Kolonien]]
*****[[2.3.2.4 Klonierung mit pUC-Plasmiden]]
******[[2.3.2.4.1 Test auf Lactose-Abbau]]
******[[2.3.2.4.2 Prinzip der Koloniefärbung bei Klonierung mit pUC-Plasmiden zur Identifizierung rekombinanter Kolonien]]
****[[2.3.3 Tricks in der Gentechnik]]
*****[[2.3.3.1 Transformation - Methode zum Einschleusen gentechnisch veränderter DNA in Bakterien]]
******[[2.3.3.1.1 Wichtige Faktoren für erfolgreiche Transformation]]
******[[2.3.3.1.2 Form der aufgenommenen DNA]]
******[[2.3.3.1.3 Transformationsrate bei ''E''. ''coli'']]
******[[2.3.3.1.4 Suche nach dem richtigen Klon]]
*****[[2.3.3.2 Hybridisierung mit einer Gensonde]]
******[[2.3.3.2.1 Prinzip der Hybridisierung]]
******[[2.3.3.2.2 Herstellung radioaktiv markierter Gensonden]]
******[[2.3.3.2.3 Nichtradioaktive DNA-Markierung (non radioactive labelling)]]
******[[2.3.3.2.4 Koloniehybridisierung]]
******[[2.3.3.2.5 Plasmidisolierung aus ''E''. ''coli'']]
*****[[2.3.3.3 Southern Hybridisierung (blotting, transfer)]]
*****[[2.3.3.4 Nachweis von Genen mit Hilfe der PCR]]
****2.3.4 DNA-Sequenzierung
*****[[2.3.4.1 Kettenabbruch nach SANGER et al. (1977)]]
******[[2.3.4.1.1 Gewinnung von Einzelstrang und Primer]]
******[[2.3.4.1.2 Kettenabbruch durch Dideoxy-Nukleotide]]
*****[[2.3.4.2 Sequencer]]
******[[2.3.4.2.1 Monofluorophores System]]
******[[2.3.4.2.2 Multifluorophores System]]
*****[[2.3.4.3 Taq-Cycle-Sequenzierung]]
***[[2.4 Eukaryonten-Genetik]]
****2.4.1 Aufbau und Funktion des eukaryontischen Operons
*****[[2.4.1.1 Aufbau]]
*****[[2.4.1.2 Gene]]
*****[[2.4.1.3 RNA-Arten und RNA-Polymerasen]]
*****[[2.4.1.4 Struktur der eukaryontischen Transkriptionseinheit (auf der DNA)]]
*****[[2.4.1.5 Bedeutung der Introns]]
*****[[2.4.1.6 mRNA-Reifung (Processing) im Zellkern]]
*****[[2.4.1.7 Genregulation der Genaktivität bei Eukaryonten]]
****[[2.4.2 Klonierung von Eukaryontengenen in Bakterien]]
**3.0 Populationsgenetik</text>
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&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;&lt;big&gt;'''Inhaltsverzeichnis'''&lt;/big&gt;&lt;/p&gt;

*I. Einführung
**[[1.0 Definitionen der Biologie|1.0 Definitionen der Biologie]]
**[[2.0 Aufgabengebiete der Biologie]]
**[[3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books]]

*II. Molekularbiologie
**1.0 Grundlagen
***[[1.1 Materie, Element &amp; subatomare Teilchen]]
***[[1.2 Atommodell]]
***[[1.3 Chemische Bindungen]]
****[[1.3.1 Die Ionenbindung]]
****[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]
*****[[1.3.2.1 Unpolare Atombindung]]
*****[[1.3.2.2 Polare Atombindung]]
*****[[1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte]]
*****[[1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung]]
******[[1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser]]
****[[1.3.3 Koordinative oder dative Bindung]]
*****[[1.3.3.1 Metallkomplexe]]
*****[[1.3.3.2 Chelatkomplexe]]
***[[1.4 Energetische Grundlagen]]
***[[1.5 Chemisches Gleichgewicht]]
***1.6 Säuren und Basen
****[[1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)]]
****[[1.6.2 Der pH-Wert]]
****[[1.6.3 Neutralisation]]
****[[1.6.4 Puffer]]
**[[2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)]]
**3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine
***[[3.1 Allgemeines]]
***[[3.2 Einteilung]]
***[[3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren]]
***3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren
****[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung]]
****[[3.4.2 Stereoisomerie]]
***[[3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren]]
***[[3.6 Peptide]]
***[[3.7 Proteinklassen]]
***[[3.8 Struktur von Proteinen]]
***3.9 Enzyme
****[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen]]
****[[3.9.2 Klassifizierung von Enzymen]]
****[[3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung]]
****[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]
*****[[3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺]]
*****[[3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂]]
*****[[3.9.4.3 Coenzym A (CoA)]]
*****[[3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)]]
*****[[3.9.4.5 Pyridoxalphosphat]]
****[[3.9.5 Enzymkinetik]]
*****[[3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS &amp; MENTEN (1913)]]
*****[[3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER &amp; BURK (1913)]]
***3.10 Reinigung, Charakterisierung &amp; Lagerung von Proteinen
****[[3.10.1 Reinigung]]
*****[[3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie]]
*****[[3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie]]
*****[[3.10.1.3 Affinitätschromatographie]]
****[[3.10.2 Charakterisierung]]
*****3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration
******[[3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)]]
******[[3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm]]
*****3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten
******[[3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)]]
******[[3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)]]
****[[3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung]]
**[[4.0 Kohlenhydrate]]
***[[4.1 Monosaccharide]]
****[[4.1.1 Entstehung von Ringformen]]
****[[4.1.2 Eigenschaften der Monosaccharide]]
****4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide
*****[[4.1.3.1 FEHLINGsche Probe]]
*****[[4.1.3.2 Silberspiegel-Probe]]
****[[4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide]]
****[[4.1.5 Glykoside]]
***4.2 Disaccharide
****[[4.2.1 Maltose (Malzzucker)]]
****[[4.2.2 Cellobiose]]
****[[4.2.3 Lactose (Milchzucker)]]
****[[4.2.4 Saccharose (Sucrose)]]
***4.3 Polysaccharide
****[[4.3.1 Homopolysaccharide]]
****[[4.3.2 Heteropolysaccharide]]

*III. Cytologie
**[[1.0 Einführung]]
**2.0 Prokaryonten
***[[2.1 Einführung]]
***[[2.2 Zellaufbau]]
****[[2.2.1 Zellhülle (cell envelope)]]
****[[2.2.2 Die bakterielle Zellwand]]
*****[[2.2.2.1 Aufbau des Mureins]]
*****[[2.2.2.2 GRAM-Färbung]]
******[[2.2.2.2.1 Übersicht wichtiger grampositiver und gramnegativer Prokaryonten]]
******[[2.2.2.2.2 Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.3 Antigene gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.4 R- und S-Formen]]
****[[2.2.3 Bakteriengeißeln]]
****[[2.2.4 Pili (Fimbrien)]]
*****[[2.2.4.1 Konjugation bei E. coli und nahe verwandten Enterobakterien]]
*****[[2.2.4.2 Experiment der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)]]
***2.3 Antibiotika
****[[2.3.1 Allgemeines]]
****[[2.3.2 Penicillin]]
*****[[2.3.2.1 Penicillintechnik]]
*****[[2.3.2.2 Halbsynthetische Penicilline]]
****[[2.3.3 Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten]]
*****[[2.3.3.1 Wirkung von Streptomycin und Tetracyclin]]
*****[[2.3.3.2 Wirkung von Chloramphenicol]]
****[[2.3.4 Problematik der Antibiotika-Resistenz]]
**3.0 Eukaryonten
***[[3.1 Einführung]]
***3.2 Zellorganellen und -bestandteile
****[[3.2.1 Zellkern (Nucleus)]]
****[[3.2.2 Endoplasmatisches Reticulum (ER)]]
****[[3.2.3 Mitochondrien]]
****[[3.2.4 GOLGI-Apparat (syn. Dictyosom)]]
****[[3.2.5 Ribosomen]]
****[[3.2.6 Peroxisomen]]
****[[3.2.7 Cytoplasma]]
****[[3.2.8 Cytoskelett]]
****[[3.2.9 Zellmembran]]
****[[3.2.10 Organellen tierischer Zellen]]
*****[[3.2.10.1 Lysosomen]]
*****[[3.2.10.2 Besonderheiten tierischer Zellmembranen]]
****[[3.2.11 Organellen pflanzlicher Zellen]]
*****[[3.2.11.1 Plastiden]]
*****[[3.2.11.2 Vakuolen]]
*****[[3.2.11.3 Zellwand]]
*****[[3.2.11.4 Besonderheiten pflanzlicher Zellmembranen]]
**4.0 Prinzipielle Arten des Energiegewinns
***[[4.1 Einführung]]
***[[4.2 Energiestoffwechsel bei chemoorganotrophen Organismen]]
****4.2.1 Wege der Brenztraubensäurebildung
*****[[4.2.1.1 Glykolyse (Fructosediphosphatweg, FDP-Weg)]]
*****[[4.2.1.2 Pentosephosphatweg]]
*****[[4.2.1.3 ENTNER-DOUDOROFF-Weg (Ketosedesoxyphosphogluconsäure-Weg, KDPE-Weg)]]
****[[4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus (oxidative Decarboxylierung und Citronensäurezyklus)]]
****[[4.2.3 Endoxidation (aerobe Atmungskette)]]
****[[4.2.4 Gärung]]
***4.3 Energiestoffwechsel bei chemolithotrophen Organismen
****4.3.1 Pflanzlicher Stoffwechsel
*****[[4.3.1.1 Besonderheiten des pflanzlichen Kohlenhydrat-Stoffwechsels]]
*****[[4.3.1.2 Lichtreaktion der Photosynthese]]
*****[[4.3.1.3 Lichtunabhängige Reaktion (CALVIN-Zyklus, Dunkelreaktion)]]
*****[[4.3.1.4 Biosynthese von Stärke in den Chloroplasten]]
*****[[4.3.1.5 Der Glyoxylsäurezyklus]]
****[[4.3.2 Nitratatmung (dissimilatorische Nitratreduktion)]]
****[[4.3.3 Sulfatatmung (dissimilatorische Sulfatreduktion)]]
**5.0 Zelluläre Transportvorgänge
***[[5.1 Einführung]]
***5.2 Passiver Transport
****[[5.2.1 Diffusion]]
****[[5.2.2 Osmose]]
***[[5.3 Aktiver Transport]]
****5.3.1 Aktive Tunnelproteine
*****[[5.3.1.1 P-Klasse-Ionenpumpen (P-class)]]
******[[5.3.1.1.1 Na⁺/K⁺-Ionenpumpen (Na⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.2 H⁺/K⁺-Ionenpumpen (H⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.3 Ca²⁺-Ionenpumpen (Ca²⁺-ATPasen)]]
*****[[5.3.1.2 V-Klasse- und F-Klasse-Ionenpumpen (V-class &amp; F-class)]]
*****[[5.3.1.3 ABC-Transporter (ATP-binding cassettes)]]
****[[5.3.2 Gekoppelter Transport]]
***[[5.4 Endo- &amp; Exocytose (Membranfluß)]]
***[[5.5 Signalhypothese]]
**[[6.0 Lebensbedingungen und Kultivationsfaktoren]]
***[[6.1 O₂-Bedingungen]]
***[[6.2 Temperaturbedingungen]]
***[[6.3 pH-Bedingungen]]
***[[6.4 Osmotische Bedingungen]]
***[[6.5 Nährstoffbedingungen]]
**[[7.0 Der Zellzyklus]]
***[[7.1 Mitose]]
***[[7.2 Meiose]]

*IV. Genetik
**1.0 Klassische Genetik (MENDEL-Genetik)
**2.0 Molekulargenetik
***2.1 Aufbau und Struktur der DNA
****[[2.1.1 Primärstruktur der DNA]]
****[[2.1.2 Sekundärstruktur der DNA]]
****[[2.1.3 Tertiärstruktur der DNA]]
****[[2.1.4 Übergeordnete DNA-Strukturen]]
***2.2 Grundlagen und Prokaryonten-Genetik
****2.2.1 Ablauf der Vererbung
*****[[2.2.1.1 Übersicht]]
*****[[2.2.1.2 Transkription der DNA]]
*****[[2.2.1.3 Regulation der Genaktivität bei Bakterien]]
******[[2.2.1.3.1 Negative Kontrolle am Beispiel des lac-Operons von ''E''. ''coli'']]
****[[2.2.2 Der genetische Code]]
****[[2.2.3 Unterschiede zwischen DNA und RNA]]
****[[2.2.4 Die wichtigsten RNA-Sorten der Zelle]]
****2.2.5 Die Proteinbiosynthese (Translation)
*****[[2.2.5.1 Allgemeines]]
*****[[2.2.5.2 Initiation (Start) Der Proteinsynthese]]
******[[2.2.5.2.1 Aufbau der Ribosomenbindestelle]]
******[2.2.5.2.2 Die Start-Aminosäure Methionin]]
*****[[2.2.5.3 Elongation (Kettenverlängerung)]]
*****[[2.2.5.4 Termination]]
*****[[2.2.5.5 Posttranslationale Modifikationen]]
****[[2.2.6 Wobble im genetischen Code]]
****[[2.2.7 Regulierung der Genexpression bei Bakterien]]
*****[[2.2.7.1 Regulation der Promotorstärke]]
*****[[2.2.7.2 Regulation über den σ-Faktor]]
*****[[2.2.7.3 Regulation des lac-Operons über den Operator]]
****[[2.2.8 Mutationen bei Bakterien]]
*****[[2.2.8.1 Auswirkung von Mutationen]]
*****[[2.2.8.2 Mutationsarten]]
*****2.2.8.3 Mögliche Ursachen für Basenaustauschmutationen
******[[2.2.8.3.1 Tautomere Basen]]
******[[2.2.8.3.2 Spontane Desaminierungen]]
******[[2.2.8.3.3 Depurinierung und Depyrimidierung]]
*****2.2.8.4 Auslösung von Mutationen durch Chemikalien
******[[2.2.8.4.1 Basenanaloge Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.2 Desaminierende Chemikalien]]
******[[2.2.8.4.3 Alkylierende Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.4 Nachweis mutagener Wirkung von Chemikalien mit dem AMES-Test (1975)]]
*****[[2.2.8.5 Mutation von Bakterien durch UV-Strahlung]]
*****2.2.8.6 Reversionen (Rückmutationen)
******[[2.2.8.6.1 Reversionen durch eine zweite Mutation im selben Gen]]
******[[2.2.8.6.2 Reversionen durch eine zweite Mutation in einem anderen Gen]]
****[[2.2.9 Replikation von Bakterien-DNA]]
*****[[2.2.9.1 Die wichtigsten Replikationsproteine und ihre Besonderheiten]]
*****[[2.2.9.2 Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation]]
*****[[2.2.9.3 Möglichkeiten der bidirektionalen Replikation]]
****[[2.2.10 Restriktions- und Modifikationssysteme (R/M-Systeme) bei Bakterien]]
*****[[2.2.10.1 Mögliche Ursachen bei ausbleibender Restriktion der Fremd-DNA in Bakterien]]
*****[[2.2.10.2 R/M-Systeme bei ''E''. ''coli'']]
*****[[2.2.10.3 Die Typen der Restriktionsenzyme]]
***2.3 Grundlagen der Gentechnik
****[[2.3.1 PCR (Polymerase-Kettenreaktion, polymerase chain reaction)]]
*****[[2.3.1.1 Anwendung und Durchführung]]
*****[[2.3.1.2 Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen]]
*****[[2.3.1.3 Amplifikation der gesamten DNA]]
******[[2.3.1.3.1 Der genetische Fingerabdruck]]
****2.3.2 Grundprinzip der Genklonierung
*****[[2.3.2.1 Bedeutung überstehender Enden]]
*****2.3.2.2 Restriktionsanalyse mit Hilfe der Agarosegelelektrophorese
******[[2.3.2.2.1 Theorie zur Gelelektrophorese von DNA]]
******[[2.3.2.2.2 Auswertung]]
*****[[2.3.2.3 Genklonierung mit ''E''. ''coli'']]
******[[2.3.2.3.1 Gewünschte Eigenschaften von Plasmidvektoren]]
******[[2.3.2.3.2 Eigenschaften der verwendeten Wirtszellen]]
******[[2.3.2.3.3 Vorgehensweise zur Selektion und Identifikation rekombinanter Kolonien]]
*****[[2.3.2.4 Klonierung mit pUC-Plasmiden]]
******[[2.3.2.4.1 Test auf Lactose-Abbau]]
******[[2.3.2.4.2 Prinzip der Koloniefärbung bei Klonierung mit pUC-Plasmiden zur Identifizierung rekombinanter Kolonien]]
****[[2.3.3 Tricks in der Gentechnik]]
*****[[2.3.3.1 Transformation - Methode zum Einschleusen gentechnisch veränderter DNA in Bakterien]]
******[[2.3.3.1.1 Wichtige Faktoren für erfolgreiche Transformation]]
******[[2.3.3.1.2 Form der aufgenommenen DNA]]
******[[2.3.3.1.3 Transformationsrate bei ''E''. ''coli'']]
******[[2.3.3.1.4 Suche nach dem richtigen Klon]]
*****[[2.3.3.2 Hybridisierung mit einer Gensonde]]
******[[2.3.3.2.1 Prinzip der Hybridisierung]]
******[[2.3.3.2.2 Herstellung radioaktiv markierter Gensonden]]
******[[2.3.3.2.3 Nichtradioaktive DNA-Markierung (non radioactive labelling)]]
******[[2.3.3.2.4 Koloniehybridisierung]]
******[[2.3.3.2.5 Plasmidisolierung aus ''E''. ''coli'']]
*****[[2.3.3.3 Southern Hybridisierung (blotting, transfer)]]
*****[[2.3.3.4 Nachweis von Genen mit Hilfe der PCR]]
****2.3.4 DNA-Sequenzierung
*****[[2.3.4.1 Kettenabbruch nach SANGER et al. (1977)]]
******[[2.3.4.1.1 Gewinnung von Einzelstrang und Primer]]
******[[2.3.4.1.2 Kettenabbruch durch Dideoxy-Nukleotide]]
*****[[2.3.4.2 Sequencer]]
******[[2.3.4.2.1 Monofluorophores System]]
******[[2.3.4.2.2 Multifluorophores System]]
*****[[2.3.4.3 Taq-Cycle-Sequenzierung]]
***[[2.4 Eukaryonten-Genetik]]
****2.4.1 Aufbau und Funktion des eukaryontischen Operons
*****[[2.4.1.1 Aufbau]]
*****[[2.4.1.2 Gene]]
*****[[2.4.1.3 RNA-Arten und RNA-Polymerasen]]
*****[[2.4.1.4 Struktur der eukaryontischen Transkriptionseinheit (auf der DNA)]]
*****[[2.4.1.5 Bedeutung der Introns]]
*****[[2.4.1.6 mRNA-Reifung (Processing) im Zellkern]]
*****[[2.4.1.7 Genregulation der Genaktivität bei Eukaryonten]]
****[[2.4.2 Klonierung von Eukaryontengenen in Bakterien]]
**3.0 Populationsgenetik</text>
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    <timestamp>2008-11-17T08:26:25Z</timestamp>
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      <username>Webmaster</username>
      <id>1</id>
    </contributor>
    <model>wikitext</model>
    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="13874" xml:space="preserve">&lt;keywords&gt;biologie&lt;/keywords&gt;
&lt;p style="text-align: center;"&gt;Das nachfolgende E-Book wurden aus Skripten und Mitschriften mehrerer Vorlesungen der Ausbildungen zum [http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüften Technischen Assistenten f&amp;uuml;r naturkundliche Museen und Forschungsinstitute] am renommierten Forschungs-Institut Senckenberg und zum [http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Staatlich geprüften biologisch-technischen Assistenten] an der Landesgewerbeanstalt Nürnberg (TÜV Rheinland) erstellt und soll im Laufe meines Biologie-Studiums um weitere Kapitel vervollständigt werden. Es erhebt daher keinen Anspruch auf Vollständigkeit oder Richtigkeit, sollte jedoch jedem Interessenten einen guten Einblick in den Umfang der Biologie und die in den (ersten) Studiensemestern vermittelten Themen geben.&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;&lt;big&gt;'''Inhaltsverzeichnis'''&lt;/big&gt;&lt;/p&gt;

*I. Einführung
**[[1.0 Definitionen der Biologie|1.0 Definitionen der Biologie]]
**[[2.0 Aufgabengebiete der Biologie]]
**[[3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books]]

*II. Molekularbiologie
**1.0 Grundlagen
***[[1.1 Materie, Element &amp; subatomare Teilchen]]
***[[1.2 Atommodell]]
***[[1.3 Chemische Bindungen]]
****[[1.3.1 Die Ionenbindung]]
****[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]
*****[[1.3.2.1 Unpolare Atombindung]]
*****[[1.3.2.2 Polare Atombindung]]
*****[[1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte]]
*****[[1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung]]
******[[1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser]]
****[[1.3.3 Koordinative oder dative Bindung]]
*****[[1.3.3.1 Metallkomplexe]]
*****[[1.3.3.2 Chelatkomplexe]]
***[[1.4 Energetische Grundlagen]]
***[[1.5 Chemisches Gleichgewicht]]
***1.6 Säuren und Basen
****[[1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)]]
****[[1.6.2 Der pH-Wert]]
****[[1.6.3 Neutralisation]]
****[[1.6.4 Puffer]]
**[[2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)]]
**3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine
***[[3.1 Allgemeines]]
***[[3.2 Einteilung]]
***[[3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren]]
***3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren
****[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung]]
****[[3.4.2 Stereoisomerie]]
***[[3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren]]
***[[3.6 Peptide]]
***[[3.7 Proteinklassen]]
***[[3.8 Struktur von Proteinen]]
***3.9 Enzyme
****[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen]]
****[[3.9.2 Klassifizierung von Enzymen]]
****[[3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung]]
****[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]
*****[[3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺]]
*****[[3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂]]
*****[[3.9.4.3 Coenzym A (CoA)]]
*****[[3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)]]
*****[[3.9.4.5 Pyridoxalphosphat]]
****[[3.9.5 Enzymkinetik]]
*****[[3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS &amp; MENTEN (1913)]]
*****[[3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER &amp; BURK (1913)]]
***3.10 Reinigung, Charakterisierung &amp; Lagerung von Proteinen
****[[3.10.1 Reinigung]]
*****[[3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie]]
*****[[3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie]]
*****[[3.10.1.3 Affinitätschromatographie]]
****[[3.10.2 Charakterisierung]]
*****3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration
******[[3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)]]
******[[3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm]]
*****3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten
******[[3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)]]
******[[3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)]]
****[[3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung]]
**[[4.0 Kohlenhydrate]]
***[[4.1 Monosaccharide]]
****[[4.1.1 Entstehung von Ringformen]]
****[[4.1.2 Eigenschaften der Monosaccharide]]
****4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide
*****[[4.1.3.1 FEHLINGsche Probe]]
*****[[4.1.3.2 Silberspiegel-Probe]]
****[[4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide]]
****[[4.1.5 Glykoside]]
***4.2 Disaccharide
****[[4.2.1 Maltose (Malzzucker)]]
****[[4.2.2 Cellobiose]]
****[[4.2.3 Lactose (Milchzucker)]]
****[[4.2.4 Saccharose (Sucrose)]]
***4.3 Polysaccharide
****[[4.3.1 Homopolysaccharide]]
****[[4.3.2 Heteropolysaccharide]]

*III. Cytologie
**[[1.0 Einführung]]
**2.0 Prokaryonten
***[[2.1 Einführung]]
***[[2.2 Zellaufbau]]
****[[2.2.1 Zellhülle (cell envelope)]]
****[[2.2.2 Die bakterielle Zellwand]]
*****[[2.2.2.1 Aufbau des Mureins]]
*****[[2.2.2.2 GRAM-Färbung]]
******[[2.2.2.2.1 Übersicht wichtiger grampositiver und gramnegativer Prokaryonten]]
******[[2.2.2.2.2 Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.3 Antigene gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.4 R- und S-Formen]]
****[[2.2.3 Bakteriengeißeln]]
****[[2.2.4 Pili (Fimbrien)]]
*****[[2.2.4.1 Konjugation bei E. coli und nahe verwandten Enterobakterien]]
*****[[2.2.4.2 Experiment der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)]]
***2.3 Antibiotika
****[[2.3.1 Allgemeines]]
****[[2.3.2 Penicillin]]
*****[[2.3.2.1 Penicillintechnik]]
*****[[2.3.2.2 Halbsynthetische Penicilline]]
****[[2.3.3 Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten]]
*****[[2.3.3.1 Wirkung von Streptomycin und Tetracyclin]]
*****[[2.3.3.2 Wirkung von Chloramphenicol]]
****[[2.3.4 Problematik der Antibiotika-Resistenz]]
**3.0 Eukaryonten
***[[3.1 Einführung]]
***3.2 Zellorganellen und -bestandteile
****[[3.2.1 Zellkern (Nucleus)]]
****[[3.2.2 Endoplasmatisches Reticulum (ER)]]
****[[3.2.3 Mitochondrien]]
****[[3.2.4 GOLGI-Apparat (syn. Dictyosom)]]
****[[3.2.5 Ribosomen]]
****[[3.2.6 Peroxisomen]]
****[[3.2.7 Cytoplasma]]
****[[3.2.8 Cytoskelett]]
****[[3.2.9 Zellmembran]]
****[[3.2.10 Organellen tierischer Zellen]]
*****[[3.2.10.1 Lysosomen]]
*****[[3.2.10.2 Besonderheiten tierischer Zellmembranen]]
****[[3.2.11 Organellen pflanzlicher Zellen]]
*****[[3.2.11.1 Plastiden]]
*****[[3.2.11.2 Vakuolen]]
*****[[3.2.11.3 Zellwand]]
*****[[3.2.11.4 Besonderheiten pflanzlicher Zellmembranen]]
**4.0 Prinzipielle Arten des Energiegewinns
***[[4.1 Einführung]]
***[[4.2 Energiestoffwechsel bei chemoorganotrophen Organismen]]
****4.2.1 Wege der Brenztraubensäurebildung
*****[[4.2.1.1 Glykolyse (Fructosediphosphatweg, FDP-Weg)]]
*****[[4.2.1.2 Pentosephosphatweg]]
*****[[4.2.1.3 ENTNER-DOUDOROFF-Weg (Ketosedesoxyphosphogluconsäure-Weg, KDPE-Weg)]]
****[[4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus (oxidative Decarboxylierung und Citronensäurezyklus)]]
****[[4.2.3 Endoxidation (aerobe Atmungskette)]]
****[[4.2.4 Gärung]]
***4.3 Energiestoffwechsel bei chemolithotrophen Organismen
****4.3.1 Pflanzlicher Stoffwechsel
*****[[4.3.1.1 Besonderheiten des pflanzlichen Kohlenhydrat-Stoffwechsels]]
*****[[4.3.1.2 Lichtreaktion der Photosynthese]]
*****[[4.3.1.3 Lichtunabhängige Reaktion (CALVIN-Zyklus, Dunkelreaktion)]]
*****[[4.3.1.4 Biosynthese von Stärke in den Chloroplasten]]
*****[[4.3.1.5 Der Glyoxylsäurezyklus]]
****[[4.3.2 Nitratatmung (dissimilatorische Nitratreduktion)]]
****[[4.3.3 Sulfatatmung (dissimilatorische Sulfatreduktion)]]
**5.0 Zelluläre Transportvorgänge
***[[5.1 Einführung]]
***5.2 Passiver Transport
****[[5.2.1 Diffusion]]
****[[5.2.2 Osmose]]
***[[5.3 Aktiver Transport]]
****5.3.1 Aktive Tunnelproteine
*****[[5.3.1.1 P-Klasse-Ionenpumpen (P-class)]]
******[[5.3.1.1.1 Na⁺/K⁺-Ionenpumpen (Na⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.2 H⁺/K⁺-Ionenpumpen (H⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.3 Ca²⁺-Ionenpumpen (Ca²⁺-ATPasen)]]
*****[[5.3.1.2 V-Klasse- und F-Klasse-Ionenpumpen (V-class &amp; F-class)]]
*****[[5.3.1.3 ABC-Transporter (ATP-binding cassettes)]]
****[[5.3.2 Gekoppelter Transport]]
***[[5.4 Endo- &amp; Exocytose (Membranfluß)]]
***[[5.5 Signalhypothese]]
**[[6.0 Lebensbedingungen und Kultivationsfaktoren]]
***[[6.1 O₂-Bedingungen]]
***[[6.2 Temperaturbedingungen]]
***[[6.3 pH-Bedingungen]]
***[[6.4 Osmotische Bedingungen]]
***[[6.5 Nährstoffbedingungen]]
**[[7.0 Der Zellzyklus]]
***[[7.1 Mitose]]
***[[7.2 Meiose]]

*IV. Genetik
**1.0 Klassische Genetik (MENDEL-Genetik)
**2.0 Molekulargenetik
***2.1 Aufbau und Struktur der DNA
****[[2.1.1 Primärstruktur der DNA]]
****[[2.1.2 Sekundärstruktur der DNA]]
****[[2.1.3 Tertiärstruktur der DNA]]
****[[2.1.4 Übergeordnete DNA-Strukturen]]
***2.2 Grundlagen und Prokaryonten-Genetik
****2.2.1 Ablauf der Vererbung
*****[[2.2.1.1 Übersicht]]
*****[[2.2.1.2 Transkription der DNA]]
*****[[2.2.1.3 Regulation der Genaktivität bei Bakterien]]
******[[2.2.1.3.1 Negative Kontrolle am Beispiel des lac-Operons von ''E''. ''coli'']]
****[[2.2.2 Der genetische Code]]
****[[2.2.3 Unterschiede zwischen DNA und RNA]]
****[[2.2.4 Die wichtigsten RNA-Sorten der Zelle]]
****2.2.5 Die Proteinbiosynthese (Translation)
*****[[2.2.5.1 Allgemeines]]
*****[[2.2.5.2 Initiation (Start) Der Proteinsynthese]]
******[[2.2.5.2.1 Aufbau der Ribosomenbindestelle]]
******[2.2.5.2.2 Die Start-Aminosäure Methionin]]
*****[[2.2.5.3 Elongation (Kettenverlängerung)]]
*****[[2.2.5.4 Termination]]
*****[[2.2.5.5 Posttranslationale Modifikationen]]
****[[2.2.6 Wobble im genetischen Code]]
****[[2.2.7 Regulierung der Genexpression bei Bakterien]]
*****[[2.2.7.1 Regulation der Promotorstärke]]
*****[[2.2.7.2 Regulation über den σ-Faktor]]
*****[[2.2.7.3 Regulation des lac-Operons über den Operator]]
****[[2.2.8 Mutationen bei Bakterien]]
*****[[2.2.8.1 Auswirkung von Mutationen]]
*****[[2.2.8.2 Mutationsarten]]
*****2.2.8.3 Mögliche Ursachen für Basenaustauschmutationen
******[[2.2.8.3.1 Tautomere Basen]]
******[[2.2.8.3.2 Spontane Desaminierungen]]
******[[2.2.8.3.3 Depurinierung und Depyrimidierung]]
*****2.2.8.4 Auslösung von Mutationen durch Chemikalien
******[[2.2.8.4.1 Basenanaloge Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.2 Desaminierende Chemikalien]]
******[[2.2.8.4.3 Alkylierende Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.4 Nachweis mutagener Wirkung von Chemikalien mit dem AMES-Test (1975)]]
*****[[2.2.8.5 Mutation von Bakterien durch UV-Strahlung]]
*****2.2.8.6 Reversionen (Rückmutationen)
******[[2.2.8.6.1 Reversionen durch eine zweite Mutation im selben Gen]]
******[[2.2.8.6.2 Reversionen durch eine zweite Mutation in einem anderen Gen]]
****[[2.2.9 Replikation von Bakterien-DNA]]
*****[[2.2.9.1 Die wichtigsten Replikationsproteine und ihre Besonderheiten]]
*****[[2.2.9.2 Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation]]
*****[[2.2.9.3 Möglichkeiten der bidirektionalen Replikation]]
****[[2.2.10 Restriktions- und Modifikationssysteme (R/M-Systeme) bei Bakterien]]
*****[[2.2.10.1 Mögliche Ursachen bei ausbleibender Restriktion der Fremd-DNA in Bakterien]]
*****[[2.2.10.2 R/M-Systeme bei ''E''. ''coli'']]
*****[[2.2.10.3 Die Typen der Restriktionsenzyme]]
***2.3 Grundlagen der Gentechnik
****[[2.3.1 PCR (Polymerase-Kettenreaktion, polymerase chain reaction)]]
*****[[2.3.1.1 Anwendung und Durchführung]]
*****[[2.3.1.2 Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen]]
*****[[2.3.1.3 Amplifikation der gesamten DNA]]
******[[2.3.1.3.1 Der genetische Fingerabdruck]]
****2.3.2 Grundprinzip der Genklonierung
*****[[2.3.2.1 Bedeutung überstehender Enden]]
*****2.3.2.2 Restriktionsanalyse mit Hilfe der Agarosegelelektrophorese
******[[2.3.2.2.1 Theorie zur Gelelektrophorese von DNA]]
******[[2.3.2.2.2 Auswertung]]
*****[[2.3.2.3 Genklonierung mit ''E''. ''coli'']]
******[[2.3.2.3.1 Gewünschte Eigenschaften von Plasmidvektoren]]
******[[2.3.2.3.2 Eigenschaften der verwendeten Wirtszellen]]
******[[2.3.2.3.3 Vorgehensweise zur Selektion und Identifikation rekombinanter Kolonien]]
*****[[2.3.2.4 Klonierung mit pUC-Plasmiden]]
******[[2.3.2.4.1 Test auf Lactose-Abbau]]
******[[2.3.2.4.2 Prinzip der Koloniefärbung bei Klonierung mit pUC-Plasmiden zur Identifizierung rekombinanter Kolonien]]
****[[2.3.3 Tricks in der Gentechnik]]
*****[[2.3.3.1 Transformation - Methode zum Einschleusen gentechnisch veränderter DNA in Bakterien]]
******[[2.3.3.1.1 Wichtige Faktoren für erfolgreiche Transformation]]
******[[2.3.3.1.2 Form der aufgenommenen DNA]]
******[[2.3.3.1.3 Transformationsrate bei ''E''. ''coli'']]
******[[2.3.3.1.4 Suche nach dem richtigen Klon]]
*****[[2.3.3.2 Hybridisierung mit einer Gensonde]]
******[[2.3.3.2.1 Prinzip der Hybridisierung]]
******[[2.3.3.2.2 Herstellung radioaktiv markierter Gensonden]]
******[[2.3.3.2.3 Nichtradioaktive DNA-Markierung (non radioactive labelling)]]
******[[2.3.3.2.4 Koloniehybridisierung]]
******[[2.3.3.2.5 Plasmidisolierung aus ''E''. ''coli'']]
*****[[2.3.3.3 Southern Hybridisierung (blotting, transfer)]]
*****[[2.3.3.4 Nachweis von Genen mit Hilfe der PCR]]
****2.3.4 DNA-Sequenzierung
*****[[2.3.4.1 Kettenabbruch nach SANGER et al. (1977)]]
******[[2.3.4.1.1 Gewinnung von Einzelstrang und Primer]]
******[[2.3.4.1.2 Kettenabbruch durch Dideoxy-Nukleotide]]
*****[[2.3.4.2 Sequencer]]
******[[2.3.4.2.1 Monofluorophores System]]
******[[2.3.4.2.2 Multifluorophores System]]
*****[[2.3.4.3 Taq-Cycle-Sequenzierung]]
***[[2.4 Eukaryonten-Genetik]]
****2.4.1 Aufbau und Funktion des eukaryontischen Operons
*****[[2.4.1.1 Aufbau]]
*****[[2.4.1.2 Gene]]
*****[[2.4.1.3 RNA-Arten und RNA-Polymerasen]]
*****[[2.4.1.4 Struktur der eukaryontischen Transkriptionseinheit (auf der DNA)]]
*****[[2.4.1.5 Bedeutung der Introns]]
*****[[2.4.1.6 mRNA-Reifung (Processing) im Zellkern]]
*****[[2.4.1.7 Genregulation der Genaktivität bei Eukaryonten]]
****[[2.4.2 Klonierung von Eukaryontengenen in Bakterien]]
**3.0 Populationsgenetik</text>
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    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="13844" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align: center;"&gt;Das nachfolgende E-Book wurden aus Skripten und Mitschriften mehrerer Vorlesungen der Ausbildungen zum [http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüften Technischen Assistenten f&amp;uuml;r naturkundliche Museen und Forschungsinstitute] am renommierten Forschungs-Institut Senckenberg und zum [http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Staatlich geprüften biologisch-technischen Assistenten] an der Landesgewerbeanstalt Nürnberg (TÜV Rheinland) erstellt und soll im Laufe meines Biologie-Studiums um weitere Kapitel vervollständigt werden. Es erhebt daher keinen Anspruch auf Vollständigkeit oder Richtigkeit, sollte jedoch jedem Interessenten einen guten Einblick in den Umfang der Biologie und die in den (ersten) Studiensemestern vermittelten Themen geben.&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;&lt;big&gt;'''Inhaltsverzeichnis'''&lt;/big&gt;&lt;/p&gt;

*I. Einführung
**[[1.0 Definitionen der Biologie|1.0 Definitionen der Biologie]]
**[[2.0 Aufgabengebiete der Biologie]]
**[[3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books]]

*II. Molekularbiologie
**1.0 Grundlagen
***[[1.1 Materie, Element &amp; subatomare Teilchen]]
***[[1.2 Atommodell]]
***[[1.3 Chemische Bindungen]]
****[[1.3.1 Die Ionenbindung]]
****[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]
*****[[1.3.2.1 Unpolare Atombindung]]
*****[[1.3.2.2 Polare Atombindung]]
*****[[1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte]]
*****[[1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung]]
******[[1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser]]
****[[1.3.3 Koordinative oder dative Bindung]]
*****[[1.3.3.1 Metallkomplexe]]
*****[[1.3.3.2 Chelatkomplexe]]
***[[1.4 Energetische Grundlagen]]
***[[1.5 Chemisches Gleichgewicht]]
***1.6 Säuren und Basen
****[[1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)]]
****[[1.6.2 Der pH-Wert]]
****[[1.6.3 Neutralisation]]
****[[1.6.4 Puffer]]
**[[2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)]]
**3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine
***[[3.1 Allgemeines]]
***[[3.2 Einteilung]]
***[[3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren]]
***3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren
****[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung]]
****[[3.4.2 Stereoisomerie]]
***[[3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren]]
***[[3.6 Peptide]]
***[[3.7 Proteinklassen]]
***[[3.8 Struktur von Proteinen]]
***3.9 Enzyme
****[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen]]
****[[3.9.2 Klassifizierung von Enzymen]]
****[[3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung]]
****[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]
*****[[3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺]]
*****[[3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂]]
*****[[3.9.4.3 Coenzym A (CoA)]]
*****[[3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)]]
*****[[3.9.4.5 Pyridoxalphosphat]]
****[[3.9.5 Enzymkinetik]]
*****[[3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS &amp; MENTEN (1913)]]
*****[[3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER &amp; BURK (1913)]]
***3.10 Reinigung, Charakterisierung &amp; Lagerung von Proteinen
****[[3.10.1 Reinigung]]
*****[[3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie]]
*****[[3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie]]
*****[[3.10.1.3 Affinitätschromatographie]]
****[[3.10.2 Charakterisierung]]
*****3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration
******[[3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)]]
******[[3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm]]
*****3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten
******[[3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)]]
******[[3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)]]
****[[3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung]]
**[[4.0 Kohlenhydrate]]
***[[4.1 Monosaccharide]]
****[[4.1.1 Entstehung von Ringformen]]
****[[4.1.2 Eigenschaften der Monosaccharide]]
****4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide
*****[[4.1.3.1 FEHLINGsche Probe]]
*****[[4.1.3.2 Silberspiegel-Probe]]
****[[4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide]]
****[[4.1.5 Glykoside]]
***4.2 Disaccharide
****[[4.2.1 Maltose (Malzzucker)]]
****[[4.2.2 Cellobiose]]
****[[4.2.3 Lactose (Milchzucker)]]
****[[4.2.4 Saccharose (Sucrose)]]
***4.3 Polysaccharide
****[[4.3.1 Homopolysaccharide]]
****[[4.3.2 Heteropolysaccharide]]

*III. Cytologie
**[[1.0 Einführung]]
**2.0 Prokaryonten
***[[2.1 Einführung]]
***[[2.2 Zellaufbau]]
****[[2.2.1 Zellhülle (cell envelope)]]
****[[2.2.2 Die bakterielle Zellwand]]
*****[[2.2.2.1 Aufbau des Mureins]]
*****[[2.2.2.2 GRAM-Färbung]]
******[[2.2.2.2.1 Übersicht wichtiger grampositiver und gramnegativer Prokaryonten]]
******[[2.2.2.2.2 Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.3 Antigene gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.4 R- und S-Formen]]
****[[2.2.3 Bakteriengeißeln]]
****[[2.2.4 Pili (Fimbrien)]]
*****[[2.2.4.1 Konjugation bei E. coli und nahe verwandten Enterobakterien]]
*****[[2.2.4.2 Experiment der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)]]
***2.3 Antibiotika
****[[2.3.1 Allgemeines]]
****[[2.3.2 Penicillin]]
*****[[2.3.2.1 Penicillintechnik]]
*****[[2.3.2.2 Halbsynthetische Penicilline]]
****[[2.3.3 Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten]]
*****[[2.3.3.1 Wirkung von Streptomycin und Tetracyclin]]
*****[[2.3.3.2 Wirkung von Chloramphenicol]]
****[[2.3.4 Problematik der Antibiotika-Resistenz]]
**3.0 Eukaryonten
***[[3.1 Einführung]]
***3.2 Zellorganellen und -bestandteile
****[[3.2.1 Zellkern (Nucleus)]]
****[[3.2.2 Endoplasmatisches Reticulum (ER)]]
****[[3.2.3 Mitochondrien]]
****[[3.2.4 GOLGI-Apparat (syn. Dictyosom)]]
****[[3.2.5 Ribosomen]]
****[[3.2.6 Peroxisomen]]
****[[3.2.7 Cytoplasma]]
****[[3.2.8 Cytoskelett]]
****[[3.2.9 Zellmembran]]
****[[3.2.10 Organellen tierischer Zellen]]
*****[[3.2.10.1 Lysosomen]]
*****[[3.2.10.2 Besonderheiten tierischer Zellmembranen]]
****[[3.2.11 Organellen pflanzlicher Zellen]]
*****[[3.2.11.1 Plastiden]]
*****[[3.2.11.2 Vakuolen]]
*****[[3.2.11.3 Zellwand]]
*****[[3.2.11.4 Besonderheiten pflanzlicher Zellmembranen]]
**4.0 Prinzipielle Arten des Energiegewinns
***[[4.1 Einführung]]
***[[4.2 Energiestoffwechsel bei chemoorganotrophen Organismen]]
****4.2.1 Wege der Brenztraubensäurebildung
*****[[4.2.1.1 Glykolyse (Fructosediphosphatweg, FDP-Weg)]]
*****[[4.2.1.2 Pentosephosphatweg]]
*****[[4.2.1.3 ENTNER-DOUDOROFF-Weg (Ketosedesoxyphosphogluconsäure-Weg, KDPE-Weg)]]
****[[4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus (oxidative Decarboxylierung und Citronensäurezyklus)]]
****[[4.2.3 Endoxidation (aerobe Atmungskette)]]
****[[4.2.4 Gärung]]
***4.3 Energiestoffwechsel bei chemolithotrophen Organismen
****4.3.1 Pflanzlicher Stoffwechsel
*****[[4.3.1.1 Besonderheiten des pflanzlichen Kohlenhydrat-Stoffwechsels]]
*****[[4.3.1.2 Lichtreaktion der Photosynthese]]
*****[[4.3.1.3 Lichtunabhängige Reaktion (CALVIN-Zyklus, Dunkelreaktion)]]
*****[[4.3.1.4 Biosynthese von Stärke in den Chloroplasten]]
*****[[4.3.1.5 Der Glyoxylsäurezyklus]]
****[[4.3.2 Nitratatmung (dissimilatorische Nitratreduktion)]]
****[[4.3.3 Sulfatatmung (dissimilatorische Sulfatreduktion)]]
**5.0 Zelluläre Transportvorgänge
***[[5.1 Einführung]]
***5.2 Passiver Transport
****[[5.2.1 Diffusion]]
****[[5.2.2 Osmose]]
***[[5.3 Aktiver Transport]]
****5.3.1 Aktive Tunnelproteine
*****[[5.3.1.1 P-Klasse-Ionenpumpen (P-class)]]
******[[5.3.1.1.1 Na⁺/K⁺-Ionenpumpen (Na⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.2 H⁺/K⁺-Ionenpumpen (H⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.3 Ca²⁺-Ionenpumpen (Ca²⁺-ATPasen)]]
*****[[5.3.1.2 V-Klasse- und F-Klasse-Ionenpumpen (V-class &amp; F-class)]]
*****[[5.3.1.3 ABC-Transporter (ATP-binding cassettes)]]
****[[5.3.2 Gekoppelter Transport]]
***[[5.4 Endo- &amp; Exocytose (Membranfluß)]]
***[[5.5 Signalhypothese]]
**[[6.0 Lebensbedingungen und Kultivationsfaktoren]]
***[[6.1 O₂-Bedingungen]]
***[[6.2 Temperaturbedingungen]]
***[[6.3 pH-Bedingungen]]
***[[6.4 Osmotische Bedingungen]]
***[[6.5 Nährstoffbedingungen]]
**[[7.0 Der Zellzyklus]]
***[[7.1 Mitose]]
***[[7.2 Meiose]]

*IV. Genetik
**1.0 Klassische Genetik (MENDEL-Genetik)
**2.0 Molekulargenetik
***2.1 Aufbau und Struktur der DNA
****[[2.1.1 Primärstruktur der DNA]]
****[[2.1.2 Sekundärstruktur der DNA]]
****[[2.1.3 Tertiärstruktur der DNA]]
****[[2.1.4 Übergeordnete DNA-Strukturen]]
***2.2 Grundlagen und Prokaryonten-Genetik
****2.2.1 Ablauf der Vererbung
*****[[2.2.1.1 Übersicht]]
*****[[2.2.1.2 Transkription der DNA]]
*****[[2.2.1.3 Regulation der Genaktivität bei Bakterien]]
******[[2.2.1.3.1 Negative Kontrolle am Beispiel des lac-Operons von ''E''. ''coli'']]
****[[2.2.2 Der genetische Code]]
****[[2.2.3 Unterschiede zwischen DNA und RNA]]
****[[2.2.4 Die wichtigsten RNA-Sorten der Zelle]]
****2.2.5 Die Proteinbiosynthese (Translation)
*****[[2.2.5.1 Allgemeines]]
*****[[2.2.5.2 Initiation (Start) Der Proteinsynthese]]
******[[2.2.5.2.1 Aufbau der Ribosomenbindestelle]]
******[2.2.5.2.2 Die Start-Aminosäure Methionin]]
*****[[2.2.5.3 Elongation (Kettenverlängerung)]]
*****[[2.2.5.4 Termination]]
*****[[2.2.5.5 Posttranslationale Modifikationen]]
****[[2.2.6 Wobble im genetischen Code]]
****[[2.2.7 Regulierung der Genexpression bei Bakterien]]
*****[[2.2.7.1 Regulation der Promotorstärke]]
*****[[2.2.7.2 Regulation über den σ-Faktor]]
*****[[2.2.7.3 Regulation des lac-Operons über den Operator]]
****[[2.2.8 Mutationen bei Bakterien]]
*****[[2.2.8.1 Auswirkung von Mutationen]]
*****[[2.2.8.2 Mutationsarten]]
*****2.2.8.3 Mögliche Ursachen für Basenaustauschmutationen
******[[2.2.8.3.1 Tautomere Basen]]
******[[2.2.8.3.2 Spontane Desaminierungen]]
******[[2.2.8.3.3 Depurinierung und Depyrimidierung]]
*****2.2.8.4 Auslösung von Mutationen durch Chemikalien
******[[2.2.8.4.1 Basenanaloge Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.2 Desaminierende Chemikalien]]
******[[2.2.8.4.3 Alkylierende Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.4 Nachweis mutagener Wirkung von Chemikalien mit dem AMES-Test (1975)]]
*****[[2.2.8.5 Mutation von Bakterien durch UV-Strahlung]]
*****2.2.8.6 Reversionen (Rückmutationen)
******[[2.2.8.6.1 Reversionen durch eine zweite Mutation im selben Gen]]
******[[2.2.8.6.2 Reversionen durch eine zweite Mutation in einem anderen Gen]]
****[[2.2.9 Replikation von Bakterien-DNA]]
*****[[2.2.9.1 Die wichtigsten Replikationsproteine und ihre Besonderheiten]]
*****[[2.2.9.2 Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation]]
*****[[2.2.9.3 Möglichkeiten der bidirektionalen Replikation]]
****[[2.2.10 Restriktions- und Modifikationssysteme (R/M-Systeme) bei Bakterien]]
*****[[2.2.10.1 Mögliche Ursachen bei ausbleibender Restriktion der Fremd-DNA in Bakterien]]
*****[[2.2.10.2 R/M-Systeme bei ''E''. ''coli'']]
*****[[2.2.10.3 Die Typen der Restriktionsenzyme]]
***2.3 Grundlagen der Gentechnik
****[[2.3.1 PCR (Polymerase-Kettenreaktion, polymerase chain reaction)]]
*****[[2.3.1.1 Anwendung und Durchführung]]
*****[[2.3.1.2 Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen]]
*****[[2.3.1.3 Amplifikation der gesamten DNA]]
******[[2.3.1.3.1 Der genetische Fingerabdruck]]
****2.3.2 Grundprinzip der Genklonierung
*****[[2.3.2.1 Bedeutung überstehender Enden]]
*****2.3.2.2 Restriktionsanalyse mit Hilfe der Agarosegelelektrophorese
******[[2.3.2.2.1 Theorie zur Gelelektrophorese von DNA]]
******[[2.3.2.2.2 Auswertung]]
*****[[2.3.2.3 Genklonierung mit ''E''. ''coli'']]
******[[2.3.2.3.1 Gewünschte Eigenschaften von Plasmidvektoren]]
******[[2.3.2.3.2 Eigenschaften der verwendeten Wirtszellen]]
******[[2.3.2.3.3 Vorgehensweise zur Selektion und Identifikation rekombinanter Kolonien]]
*****[[2.3.2.4 Klonierung mit pUC-Plasmiden]]
******[[2.3.2.4.1 Test auf Lactose-Abbau]]
******[[2.3.2.4.2 Prinzip der Koloniefärbung bei Klonierung mit pUC-Plasmiden zur Identifizierung rekombinanter Kolonien]]
****[[2.3.3 Tricks in der Gentechnik]]
*****[[2.3.3.1 Transformation - Methode zum Einschleusen gentechnisch veränderter DNA in Bakterien]]
******[[2.3.3.1.1 Wichtige Faktoren für erfolgreiche Transformation]]
******[[2.3.3.1.2 Form der aufgenommenen DNA]]
******[[2.3.3.1.3 Transformationsrate bei ''E''. ''coli'']]
******[[2.3.3.1.4 Suche nach dem richtigen Klon]]
*****[[2.3.3.2 Hybridisierung mit einer Gensonde]]
******[[2.3.3.2.1 Prinzip der Hybridisierung]]
******[[2.3.3.2.2 Herstellung radioaktiv markierter Gensonden]]
******[[2.3.3.2.3 Nichtradioaktive DNA-Markierung (non radioactive labelling)]]
******[[2.3.3.2.4 Koloniehybridisierung]]
******[[2.3.3.2.5 Plasmidisolierung aus ''E''. ''coli'']]
*****[[2.3.3.3 Southern Hybridisierung (blotting, transfer)]]
*****[[2.3.3.4 Nachweis von Genen mit Hilfe der PCR]]
****2.3.4 DNA-Sequenzierung
*****[[2.3.4.1 Kettenabbruch nach SANGER et al. (1977)]]
******[[2.3.4.1.1 Gewinnung von Einzelstrang und Primer]]
******[[2.3.4.1.2 Kettenabbruch durch Dideoxy-Nukleotide]]
*****[[2.3.4.2 Sequencer]]
******[[2.3.4.2.1 Monofluorophores System]]
******[[2.3.4.2.2 Multifluorophores System]]
*****[[2.3.4.3 Taq-Cycle-Sequenzierung]]
***[[2.4 Eukaryonten-Genetik]]
****2.4.1 Aufbau und Funktion des eukaryontischen Operons
*****[[2.4.1.1 Aufbau]]
*****[[2.4.1.2 Gene]]
*****[[2.4.1.3 RNA-Arten und RNA-Polymerasen]]
*****[[2.4.1.4 Struktur der eukaryontischen Transkriptionseinheit (auf der DNA)]]
*****[[2.4.1.5 Bedeutung der Introns]]
*****[[2.4.1.6 mRNA-Reifung (Processing) im Zellkern]]
*****[[2.4.1.7 Genregulation der Genaktivität bei Eukaryonten]]
****[[2.4.2 Klonierung von Eukaryontengenen in Bakterien]]
**3.0 Populationsgenetik</text>
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    <text bytes="13878" xml:space="preserve">[[:keyword: biologie, evolution]]
&lt;p style="text-align: center;"&gt;Das nachfolgende E-Book wurden aus Skripten und Mitschriften mehrerer Vorlesungen der Ausbildungen zum [http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüften Technischen Assistenten f&amp;uuml;r naturkundliche Museen und Forschungsinstitute] am renommierten Forschungs-Institut Senckenberg und zum [http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Staatlich geprüften biologisch-technischen Assistenten] an der Landesgewerbeanstalt Nürnberg (TÜV Rheinland) erstellt und soll im Laufe meines Biologie-Studiums um weitere Kapitel vervollständigt werden. Es erhebt daher keinen Anspruch auf Vollständigkeit oder Richtigkeit, sollte jedoch jedem Interessenten einen guten Einblick in den Umfang der Biologie und die in den (ersten) Studiensemestern vermittelten Themen geben.&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;&lt;big&gt;'''Inhaltsverzeichnis'''&lt;/big&gt;&lt;/p&gt;

*I. Einführung
**[[1.0 Definitionen der Biologie|1.0 Definitionen der Biologie]]
**[[2.0 Aufgabengebiete der Biologie]]
**[[3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books]]

*II. Molekularbiologie
**1.0 Grundlagen
***[[1.1 Materie, Element &amp; subatomare Teilchen]]
***[[1.2 Atommodell]]
***[[1.3 Chemische Bindungen]]
****[[1.3.1 Die Ionenbindung]]
****[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]
*****[[1.3.2.1 Unpolare Atombindung]]
*****[[1.3.2.2 Polare Atombindung]]
*****[[1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte]]
*****[[1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung]]
******[[1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser]]
****[[1.3.3 Koordinative oder dative Bindung]]
*****[[1.3.3.1 Metallkomplexe]]
*****[[1.3.3.2 Chelatkomplexe]]
***[[1.4 Energetische Grundlagen]]
***[[1.5 Chemisches Gleichgewicht]]
***1.6 Säuren und Basen
****[[1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)]]
****[[1.6.2 Der pH-Wert]]
****[[1.6.3 Neutralisation]]
****[[1.6.4 Puffer]]
**[[2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)]]
**3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine
***[[3.1 Allgemeines]]
***[[3.2 Einteilung]]
***[[3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren]]
***3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren
****[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung]]
****[[3.4.2 Stereoisomerie]]
***[[3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren]]
***[[3.6 Peptide]]
***[[3.7 Proteinklassen]]
***[[3.8 Struktur von Proteinen]]
***3.9 Enzyme
****[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen]]
****[[3.9.2 Klassifizierung von Enzymen]]
****[[3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung]]
****[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]
*****[[3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺]]
*****[[3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂]]
*****[[3.9.4.3 Coenzym A (CoA)]]
*****[[3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)]]
*****[[3.9.4.5 Pyridoxalphosphat]]
****[[3.9.5 Enzymkinetik]]
*****[[3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS &amp; MENTEN (1913)]]
*****[[3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER &amp; BURK (1913)]]
***3.10 Reinigung, Charakterisierung &amp; Lagerung von Proteinen
****[[3.10.1 Reinigung]]
*****[[3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie]]
*****[[3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie]]
*****[[3.10.1.3 Affinitätschromatographie]]
****[[3.10.2 Charakterisierung]]
*****3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration
******[[3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)]]
******[[3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm]]
*****3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten
******[[3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)]]
******[[3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)]]
****[[3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung]]
**[[4.0 Kohlenhydrate]]
***[[4.1 Monosaccharide]]
****[[4.1.1 Entstehung von Ringformen]]
****[[4.1.2 Eigenschaften der Monosaccharide]]
****4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide
*****[[4.1.3.1 FEHLINGsche Probe]]
*****[[4.1.3.2 Silberspiegel-Probe]]
****[[4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide]]
****[[4.1.5 Glykoside]]
***4.2 Disaccharide
****[[4.2.1 Maltose (Malzzucker)]]
****[[4.2.2 Cellobiose]]
****[[4.2.3 Lactose (Milchzucker)]]
****[[4.2.4 Saccharose (Sucrose)]]
***4.3 Polysaccharide
****[[4.3.1 Homopolysaccharide]]
****[[4.3.2 Heteropolysaccharide]]

*III. Cytologie
**[[1.0 Einführung]]
**2.0 Prokaryonten
***[[2.1 Einführung]]
***[[2.2 Zellaufbau]]
****[[2.2.1 Zellhülle (cell envelope)]]
****[[2.2.2 Die bakterielle Zellwand]]
*****[[2.2.2.1 Aufbau des Mureins]]
*****[[2.2.2.2 GRAM-Färbung]]
******[[2.2.2.2.1 Übersicht wichtiger grampositiver und gramnegativer Prokaryonten]]
******[[2.2.2.2.2 Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.3 Antigene gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.4 R- und S-Formen]]
****[[2.2.3 Bakteriengeißeln]]
****[[2.2.4 Pili (Fimbrien)]]
*****[[2.2.4.1 Konjugation bei E. coli und nahe verwandten Enterobakterien]]
*****[[2.2.4.2 Experiment der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)]]
***2.3 Antibiotika
****[[2.3.1 Allgemeines]]
****[[2.3.2 Penicillin]]
*****[[2.3.2.1 Penicillintechnik]]
*****[[2.3.2.2 Halbsynthetische Penicilline]]
****[[2.3.3 Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten]]
*****[[2.3.3.1 Wirkung von Streptomycin und Tetracyclin]]
*****[[2.3.3.2 Wirkung von Chloramphenicol]]
****[[2.3.4 Problematik der Antibiotika-Resistenz]]
**3.0 Eukaryonten
***[[3.1 Einführung]]
***3.2 Zellorganellen und -bestandteile
****[[3.2.1 Zellkern (Nucleus)]]
****[[3.2.2 Endoplasmatisches Reticulum (ER)]]
****[[3.2.3 Mitochondrien]]
****[[3.2.4 GOLGI-Apparat (syn. Dictyosom)]]
****[[3.2.5 Ribosomen]]
****[[3.2.6 Peroxisomen]]
****[[3.2.7 Cytoplasma]]
****[[3.2.8 Cytoskelett]]
****[[3.2.9 Zellmembran]]
****[[3.2.10 Organellen tierischer Zellen]]
*****[[3.2.10.1 Lysosomen]]
*****[[3.2.10.2 Besonderheiten tierischer Zellmembranen]]
****[[3.2.11 Organellen pflanzlicher Zellen]]
*****[[3.2.11.1 Plastiden]]
*****[[3.2.11.2 Vakuolen]]
*****[[3.2.11.3 Zellwand]]
*****[[3.2.11.4 Besonderheiten pflanzlicher Zellmembranen]]
**4.0 Prinzipielle Arten des Energiegewinns
***[[4.1 Einführung]]
***[[4.2 Energiestoffwechsel bei chemoorganotrophen Organismen]]
****4.2.1 Wege der Brenztraubensäurebildung
*****[[4.2.1.1 Glykolyse (Fructosediphosphatweg, FDP-Weg)]]
*****[[4.2.1.2 Pentosephosphatweg]]
*****[[4.2.1.3 ENTNER-DOUDOROFF-Weg (Ketosedesoxyphosphogluconsäure-Weg, KDPE-Weg)]]
****[[4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus (oxidative Decarboxylierung und Citronensäurezyklus)]]
****[[4.2.3 Endoxidation (aerobe Atmungskette)]]
****[[4.2.4 Gärung]]
***4.3 Energiestoffwechsel bei chemolithotrophen Organismen
****4.3.1 Pflanzlicher Stoffwechsel
*****[[4.3.1.1 Besonderheiten des pflanzlichen Kohlenhydrat-Stoffwechsels]]
*****[[4.3.1.2 Lichtreaktion der Photosynthese]]
*****[[4.3.1.3 Lichtunabhängige Reaktion (CALVIN-Zyklus, Dunkelreaktion)]]
*****[[4.3.1.4 Biosynthese von Stärke in den Chloroplasten]]
*****[[4.3.1.5 Der Glyoxylsäurezyklus]]
****[[4.3.2 Nitratatmung (dissimilatorische Nitratreduktion)]]
****[[4.3.3 Sulfatatmung (dissimilatorische Sulfatreduktion)]]
**5.0 Zelluläre Transportvorgänge
***[[5.1 Einführung]]
***5.2 Passiver Transport
****[[5.2.1 Diffusion]]
****[[5.2.2 Osmose]]
***[[5.3 Aktiver Transport]]
****5.3.1 Aktive Tunnelproteine
*****[[5.3.1.1 P-Klasse-Ionenpumpen (P-class)]]
******[[5.3.1.1.1 Na⁺/K⁺-Ionenpumpen (Na⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.2 H⁺/K⁺-Ionenpumpen (H⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.3 Ca²⁺-Ionenpumpen (Ca²⁺-ATPasen)]]
*****[[5.3.1.2 V-Klasse- und F-Klasse-Ionenpumpen (V-class &amp; F-class)]]
*****[[5.3.1.3 ABC-Transporter (ATP-binding cassettes)]]
****[[5.3.2 Gekoppelter Transport]]
***[[5.4 Endo- &amp; Exocytose (Membranfluß)]]
***[[5.5 Signalhypothese]]
**[[6.0 Lebensbedingungen und Kultivationsfaktoren]]
***[[6.1 O₂-Bedingungen]]
***[[6.2 Temperaturbedingungen]]
***[[6.3 pH-Bedingungen]]
***[[6.4 Osmotische Bedingungen]]
***[[6.5 Nährstoffbedingungen]]
**[[7.0 Der Zellzyklus]]
***[[7.1 Mitose]]
***[[7.2 Meiose]]

*IV. Genetik
**1.0 Klassische Genetik (MENDEL-Genetik)
**2.0 Molekulargenetik
***2.1 Aufbau und Struktur der DNA
****[[2.1.1 Primärstruktur der DNA]]
****[[2.1.2 Sekundärstruktur der DNA]]
****[[2.1.3 Tertiärstruktur der DNA]]
****[[2.1.4 Übergeordnete DNA-Strukturen]]
***2.2 Grundlagen und Prokaryonten-Genetik
****2.2.1 Ablauf der Vererbung
*****[[2.2.1.1 Übersicht]]
*****[[2.2.1.2 Transkription der DNA]]
*****[[2.2.1.3 Regulation der Genaktivität bei Bakterien]]
******[[2.2.1.3.1 Negative Kontrolle am Beispiel des lac-Operons von ''E''. ''coli'']]
****[[2.2.2 Der genetische Code]]
****[[2.2.3 Unterschiede zwischen DNA und RNA]]
****[[2.2.4 Die wichtigsten RNA-Sorten der Zelle]]
****2.2.5 Die Proteinbiosynthese (Translation)
*****[[2.2.5.1 Allgemeines]]
*****[[2.2.5.2 Initiation (Start) Der Proteinsynthese]]
******[[2.2.5.2.1 Aufbau der Ribosomenbindestelle]]
******[2.2.5.2.2 Die Start-Aminosäure Methionin]]
*****[[2.2.5.3 Elongation (Kettenverlängerung)]]
*****[[2.2.5.4 Termination]]
*****[[2.2.5.5 Posttranslationale Modifikationen]]
****[[2.2.6 Wobble im genetischen Code]]
****[[2.2.7 Regulierung der Genexpression bei Bakterien]]
*****[[2.2.7.1 Regulation der Promotorstärke]]
*****[[2.2.7.2 Regulation über den σ-Faktor]]
*****[[2.2.7.3 Regulation des lac-Operons über den Operator]]
****[[2.2.8 Mutationen bei Bakterien]]
*****[[2.2.8.1 Auswirkung von Mutationen]]
*****[[2.2.8.2 Mutationsarten]]
*****2.2.8.3 Mögliche Ursachen für Basenaustauschmutationen
******[[2.2.8.3.1 Tautomere Basen]]
******[[2.2.8.3.2 Spontane Desaminierungen]]
******[[2.2.8.3.3 Depurinierung und Depyrimidierung]]
*****2.2.8.4 Auslösung von Mutationen durch Chemikalien
******[[2.2.8.4.1 Basenanaloge Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.2 Desaminierende Chemikalien]]
******[[2.2.8.4.3 Alkylierende Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.4 Nachweis mutagener Wirkung von Chemikalien mit dem AMES-Test (1975)]]
*****[[2.2.8.5 Mutation von Bakterien durch UV-Strahlung]]
*****2.2.8.6 Reversionen (Rückmutationen)
******[[2.2.8.6.1 Reversionen durch eine zweite Mutation im selben Gen]]
******[[2.2.8.6.2 Reversionen durch eine zweite Mutation in einem anderen Gen]]
****[[2.2.9 Replikation von Bakterien-DNA]]
*****[[2.2.9.1 Die wichtigsten Replikationsproteine und ihre Besonderheiten]]
*****[[2.2.9.2 Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation]]
*****[[2.2.9.3 Möglichkeiten der bidirektionalen Replikation]]
****[[2.2.10 Restriktions- und Modifikationssysteme (R/M-Systeme) bei Bakterien]]
*****[[2.2.10.1 Mögliche Ursachen bei ausbleibender Restriktion der Fremd-DNA in Bakterien]]
*****[[2.2.10.2 R/M-Systeme bei ''E''. ''coli'']]
*****[[2.2.10.3 Die Typen der Restriktionsenzyme]]
***2.3 Grundlagen der Gentechnik
****[[2.3.1 PCR (Polymerase-Kettenreaktion, polymerase chain reaction)]]
*****[[2.3.1.1 Anwendung und Durchführung]]
*****[[2.3.1.2 Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen]]
*****[[2.3.1.3 Amplifikation der gesamten DNA]]
******[[2.3.1.3.1 Der genetische Fingerabdruck]]
****2.3.2 Grundprinzip der Genklonierung
*****[[2.3.2.1 Bedeutung überstehender Enden]]
*****2.3.2.2 Restriktionsanalyse mit Hilfe der Agarosegelelektrophorese
******[[2.3.2.2.1 Theorie zur Gelelektrophorese von DNA]]
******[[2.3.2.2.2 Auswertung]]
*****[[2.3.2.3 Genklonierung mit ''E''. ''coli'']]
******[[2.3.2.3.1 Gewünschte Eigenschaften von Plasmidvektoren]]
******[[2.3.2.3.2 Eigenschaften der verwendeten Wirtszellen]]
******[[2.3.2.3.3 Vorgehensweise zur Selektion und Identifikation rekombinanter Kolonien]]
*****[[2.3.2.4 Klonierung mit pUC-Plasmiden]]
******[[2.3.2.4.1 Test auf Lactose-Abbau]]
******[[2.3.2.4.2 Prinzip der Koloniefärbung bei Klonierung mit pUC-Plasmiden zur Identifizierung rekombinanter Kolonien]]
****[[2.3.3 Tricks in der Gentechnik]]
*****[[2.3.3.1 Transformation - Methode zum Einschleusen gentechnisch veränderter DNA in Bakterien]]
******[[2.3.3.1.1 Wichtige Faktoren für erfolgreiche Transformation]]
******[[2.3.3.1.2 Form der aufgenommenen DNA]]
******[[2.3.3.1.3 Transformationsrate bei ''E''. ''coli'']]
******[[2.3.3.1.4 Suche nach dem richtigen Klon]]
*****[[2.3.3.2 Hybridisierung mit einer Gensonde]]
******[[2.3.3.2.1 Prinzip der Hybridisierung]]
******[[2.3.3.2.2 Herstellung radioaktiv markierter Gensonden]]
******[[2.3.3.2.3 Nichtradioaktive DNA-Markierung (non radioactive labelling)]]
******[[2.3.3.2.4 Koloniehybridisierung]]
******[[2.3.3.2.5 Plasmidisolierung aus ''E''. ''coli'']]
*****[[2.3.3.3 Southern Hybridisierung (blotting, transfer)]]
*****[[2.3.3.4 Nachweis von Genen mit Hilfe der PCR]]
****2.3.4 DNA-Sequenzierung
*****[[2.3.4.1 Kettenabbruch nach SANGER et al. (1977)]]
******[[2.3.4.1.1 Gewinnung von Einzelstrang und Primer]]
******[[2.3.4.1.2 Kettenabbruch durch Dideoxy-Nukleotide]]
*****[[2.3.4.2 Sequencer]]
******[[2.3.4.2.1 Monofluorophores System]]
******[[2.3.4.2.2 Multifluorophores System]]
*****[[2.3.4.3 Taq-Cycle-Sequenzierung]]
***[[2.4 Eukaryonten-Genetik]]
****2.4.1 Aufbau und Funktion des eukaryontischen Operons
*****[[2.4.1.1 Aufbau]]
*****[[2.4.1.2 Gene]]
*****[[2.4.1.3 RNA-Arten und RNA-Polymerasen]]
*****[[2.4.1.4 Struktur der eukaryontischen Transkriptionseinheit (auf der DNA)]]
*****[[2.4.1.5 Bedeutung der Introns]]
*****[[2.4.1.6 mRNA-Reifung (Processing) im Zellkern]]
*****[[2.4.1.7 Genregulation der Genaktivität bei Eukaryonten]]
****[[2.4.2 Klonierung von Eukaryontengenen in Bakterien]]
**3.0 Populationsgenetik</text>
    <sha1>fec09b54d9abac2fec77ddaf4ddf46b5d6276f7a</sha1>
  </revision>
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    <timestamp>2008-11-17T12:34:53Z</timestamp>
    <contributor>
      <username>Webmaster</username>
      <id>1</id>
    </contributor>
    <model>wikitext</model>
    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="13844" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align: center;"&gt;Das nachfolgende E-Book wurden aus Skripten und Mitschriften mehrerer Vorlesungen der Ausbildungen zum [http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüften Technischen Assistenten f&amp;uuml;r naturkundliche Museen und Forschungsinstitute] am renommierten Forschungs-Institut Senckenberg und zum [http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Staatlich geprüften biologisch-technischen Assistenten] an der Landesgewerbeanstalt Nürnberg (TÜV Rheinland) erstellt und soll im Laufe meines Biologie-Studiums um weitere Kapitel vervollständigt werden. Es erhebt daher keinen Anspruch auf Vollständigkeit oder Richtigkeit, sollte jedoch jedem Interessenten einen guten Einblick in den Umfang der Biologie und die in den (ersten) Studiensemestern vermittelten Themen geben.&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;&lt;big&gt;'''Inhaltsverzeichnis'''&lt;/big&gt;&lt;/p&gt;

*I. Einführung
**[[1.0 Definitionen der Biologie|1.0 Definitionen der Biologie]]
**[[2.0 Aufgabengebiete der Biologie]]
**[[3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books]]

*II. Molekularbiologie
**1.0 Grundlagen
***[[1.1 Materie, Element &amp; subatomare Teilchen]]
***[[1.2 Atommodell]]
***[[1.3 Chemische Bindungen]]
****[[1.3.1 Die Ionenbindung]]
****[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]
*****[[1.3.2.1 Unpolare Atombindung]]
*****[[1.3.2.2 Polare Atombindung]]
*****[[1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte]]
*****[[1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung]]
******[[1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser]]
****[[1.3.3 Koordinative oder dative Bindung]]
*****[[1.3.3.1 Metallkomplexe]]
*****[[1.3.3.2 Chelatkomplexe]]
***[[1.4 Energetische Grundlagen]]
***[[1.5 Chemisches Gleichgewicht]]
***1.6 Säuren und Basen
****[[1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)]]
****[[1.6.2 Der pH-Wert]]
****[[1.6.3 Neutralisation]]
****[[1.6.4 Puffer]]
**[[2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)]]
**3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine
***[[3.1 Allgemeines]]
***[[3.2 Einteilung]]
***[[3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren]]
***3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren
****[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung]]
****[[3.4.2 Stereoisomerie]]
***[[3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren]]
***[[3.6 Peptide]]
***[[3.7 Proteinklassen]]
***[[3.8 Struktur von Proteinen]]
***3.9 Enzyme
****[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen]]
****[[3.9.2 Klassifizierung von Enzymen]]
****[[3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung]]
****[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]
*****[[3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺]]
*****[[3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂]]
*****[[3.9.4.3 Coenzym A (CoA)]]
*****[[3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)]]
*****[[3.9.4.5 Pyridoxalphosphat]]
****[[3.9.5 Enzymkinetik]]
*****[[3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS &amp; MENTEN (1913)]]
*****[[3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER &amp; BURK (1913)]]
***3.10 Reinigung, Charakterisierung &amp; Lagerung von Proteinen
****[[3.10.1 Reinigung]]
*****[[3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie]]
*****[[3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie]]
*****[[3.10.1.3 Affinitätschromatographie]]
****[[3.10.2 Charakterisierung]]
*****3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration
******[[3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)]]
******[[3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm]]
*****3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten
******[[3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)]]
******[[3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)]]
****[[3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung]]
**[[4.0 Kohlenhydrate]]
***[[4.1 Monosaccharide]]
****[[4.1.1 Entstehung von Ringformen]]
****[[4.1.2 Eigenschaften der Monosaccharide]]
****4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide
*****[[4.1.3.1 FEHLINGsche Probe]]
*****[[4.1.3.2 Silberspiegel-Probe]]
****[[4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide]]
****[[4.1.5 Glykoside]]
***4.2 Disaccharide
****[[4.2.1 Maltose (Malzzucker)]]
****[[4.2.2 Cellobiose]]
****[[4.2.3 Lactose (Milchzucker)]]
****[[4.2.4 Saccharose (Sucrose)]]
***4.3 Polysaccharide
****[[4.3.1 Homopolysaccharide]]
****[[4.3.2 Heteropolysaccharide]]

*III. Cytologie
**[[1.0 Einführung]]
**2.0 Prokaryonten
***[[2.1 Einführung]]
***[[2.2 Zellaufbau]]
****[[2.2.1 Zellhülle (cell envelope)]]
****[[2.2.2 Die bakterielle Zellwand]]
*****[[2.2.2.1 Aufbau des Mureins]]
*****[[2.2.2.2 GRAM-Färbung]]
******[[2.2.2.2.1 Übersicht wichtiger grampositiver und gramnegativer Prokaryonten]]
******[[2.2.2.2.2 Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.3 Antigene gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.4 R- und S-Formen]]
****[[2.2.3 Bakteriengeißeln]]
****[[2.2.4 Pili (Fimbrien)]]
*****[[2.2.4.1 Konjugation bei E. coli und nahe verwandten Enterobakterien]]
*****[[2.2.4.2 Experiment der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)]]
***2.3 Antibiotika
****[[2.3.1 Allgemeines]]
****[[2.3.2 Penicillin]]
*****[[2.3.2.1 Penicillintechnik]]
*****[[2.3.2.2 Halbsynthetische Penicilline]]
****[[2.3.3 Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten]]
*****[[2.3.3.1 Wirkung von Streptomycin und Tetracyclin]]
*****[[2.3.3.2 Wirkung von Chloramphenicol]]
****[[2.3.4 Problematik der Antibiotika-Resistenz]]
**3.0 Eukaryonten
***[[3.1 Einführung]]
***3.2 Zellorganellen und -bestandteile
****[[3.2.1 Zellkern (Nucleus)]]
****[[3.2.2 Endoplasmatisches Reticulum (ER)]]
****[[3.2.3 Mitochondrien]]
****[[3.2.4 GOLGI-Apparat (syn. Dictyosom)]]
****[[3.2.5 Ribosomen]]
****[[3.2.6 Peroxisomen]]
****[[3.2.7 Cytoplasma]]
****[[3.2.8 Cytoskelett]]
****[[3.2.9 Zellmembran]]
****[[3.2.10 Organellen tierischer Zellen]]
*****[[3.2.10.1 Lysosomen]]
*****[[3.2.10.2 Besonderheiten tierischer Zellmembranen]]
****[[3.2.11 Organellen pflanzlicher Zellen]]
*****[[3.2.11.1 Plastiden]]
*****[[3.2.11.2 Vakuolen]]
*****[[3.2.11.3 Zellwand]]
*****[[3.2.11.4 Besonderheiten pflanzlicher Zellmembranen]]
**4.0 Prinzipielle Arten des Energiegewinns
***[[4.1 Einführung]]
***[[4.2 Energiestoffwechsel bei chemoorganotrophen Organismen]]
****4.2.1 Wege der Brenztraubensäurebildung
*****[[4.2.1.1 Glykolyse (Fructosediphosphatweg, FDP-Weg)]]
*****[[4.2.1.2 Pentosephosphatweg]]
*****[[4.2.1.3 ENTNER-DOUDOROFF-Weg (Ketosedesoxyphosphogluconsäure-Weg, KDPE-Weg)]]
****[[4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus (oxidative Decarboxylierung und Citronensäurezyklus)]]
****[[4.2.3 Endoxidation (aerobe Atmungskette)]]
****[[4.2.4 Gärung]]
***4.3 Energiestoffwechsel bei chemolithotrophen Organismen
****4.3.1 Pflanzlicher Stoffwechsel
*****[[4.3.1.1 Besonderheiten des pflanzlichen Kohlenhydrat-Stoffwechsels]]
*****[[4.3.1.2 Lichtreaktion der Photosynthese]]
*****[[4.3.1.3 Lichtunabhängige Reaktion (CALVIN-Zyklus, Dunkelreaktion)]]
*****[[4.3.1.4 Biosynthese von Stärke in den Chloroplasten]]
*****[[4.3.1.5 Der Glyoxylsäurezyklus]]
****[[4.3.2 Nitratatmung (dissimilatorische Nitratreduktion)]]
****[[4.3.3 Sulfatatmung (dissimilatorische Sulfatreduktion)]]
**5.0 Zelluläre Transportvorgänge
***[[5.1 Einführung]]
***5.2 Passiver Transport
****[[5.2.1 Diffusion]]
****[[5.2.2 Osmose]]
***[[5.3 Aktiver Transport]]
****5.3.1 Aktive Tunnelproteine
*****[[5.3.1.1 P-Klasse-Ionenpumpen (P-class)]]
******[[5.3.1.1.1 Na⁺/K⁺-Ionenpumpen (Na⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.2 H⁺/K⁺-Ionenpumpen (H⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.3 Ca²⁺-Ionenpumpen (Ca²⁺-ATPasen)]]
*****[[5.3.1.2 V-Klasse- und F-Klasse-Ionenpumpen (V-class &amp; F-class)]]
*****[[5.3.1.3 ABC-Transporter (ATP-binding cassettes)]]
****[[5.3.2 Gekoppelter Transport]]
***[[5.4 Endo- &amp; Exocytose (Membranfluß)]]
***[[5.5 Signalhypothese]]
**[[6.0 Lebensbedingungen und Kultivationsfaktoren]]
***[[6.1 O₂-Bedingungen]]
***[[6.2 Temperaturbedingungen]]
***[[6.3 pH-Bedingungen]]
***[[6.4 Osmotische Bedingungen]]
***[[6.5 Nährstoffbedingungen]]
**[[7.0 Der Zellzyklus]]
***[[7.1 Mitose]]
***[[7.2 Meiose]]

*IV. Genetik
**1.0 Klassische Genetik (MENDEL-Genetik)
**2.0 Molekulargenetik
***2.1 Aufbau und Struktur der DNA
****[[2.1.1 Primärstruktur der DNA]]
****[[2.1.2 Sekundärstruktur der DNA]]
****[[2.1.3 Tertiärstruktur der DNA]]
****[[2.1.4 Übergeordnete DNA-Strukturen]]
***2.2 Grundlagen und Prokaryonten-Genetik
****2.2.1 Ablauf der Vererbung
*****[[2.2.1.1 Übersicht]]
*****[[2.2.1.2 Transkription der DNA]]
*****[[2.2.1.3 Regulation der Genaktivität bei Bakterien]]
******[[2.2.1.3.1 Negative Kontrolle am Beispiel des lac-Operons von ''E''. ''coli'']]
****[[2.2.2 Der genetische Code]]
****[[2.2.3 Unterschiede zwischen DNA und RNA]]
****[[2.2.4 Die wichtigsten RNA-Sorten der Zelle]]
****2.2.5 Die Proteinbiosynthese (Translation)
*****[[2.2.5.1 Allgemeines]]
*****[[2.2.5.2 Initiation (Start) Der Proteinsynthese]]
******[[2.2.5.2.1 Aufbau der Ribosomenbindestelle]]
******[2.2.5.2.2 Die Start-Aminosäure Methionin]]
*****[[2.2.5.3 Elongation (Kettenverlängerung)]]
*****[[2.2.5.4 Termination]]
*****[[2.2.5.5 Posttranslationale Modifikationen]]
****[[2.2.6 Wobble im genetischen Code]]
****[[2.2.7 Regulierung der Genexpression bei Bakterien]]
*****[[2.2.7.1 Regulation der Promotorstärke]]
*****[[2.2.7.2 Regulation über den σ-Faktor]]
*****[[2.2.7.3 Regulation des lac-Operons über den Operator]]
****[[2.2.8 Mutationen bei Bakterien]]
*****[[2.2.8.1 Auswirkung von Mutationen]]
*****[[2.2.8.2 Mutationsarten]]
*****2.2.8.3 Mögliche Ursachen für Basenaustauschmutationen
******[[2.2.8.3.1 Tautomere Basen]]
******[[2.2.8.3.2 Spontane Desaminierungen]]
******[[2.2.8.3.3 Depurinierung und Depyrimidierung]]
*****2.2.8.4 Auslösung von Mutationen durch Chemikalien
******[[2.2.8.4.1 Basenanaloge Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.2 Desaminierende Chemikalien]]
******[[2.2.8.4.3 Alkylierende Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.4 Nachweis mutagener Wirkung von Chemikalien mit dem AMES-Test (1975)]]
*****[[2.2.8.5 Mutation von Bakterien durch UV-Strahlung]]
*****2.2.8.6 Reversionen (Rückmutationen)
******[[2.2.8.6.1 Reversionen durch eine zweite Mutation im selben Gen]]
******[[2.2.8.6.2 Reversionen durch eine zweite Mutation in einem anderen Gen]]
****[[2.2.9 Replikation von Bakterien-DNA]]
*****[[2.2.9.1 Die wichtigsten Replikationsproteine und ihre Besonderheiten]]
*****[[2.2.9.2 Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation]]
*****[[2.2.9.3 Möglichkeiten der bidirektionalen Replikation]]
****[[2.2.10 Restriktions- und Modifikationssysteme (R/M-Systeme) bei Bakterien]]
*****[[2.2.10.1 Mögliche Ursachen bei ausbleibender Restriktion der Fremd-DNA in Bakterien]]
*****[[2.2.10.2 R/M-Systeme bei ''E''. ''coli'']]
*****[[2.2.10.3 Die Typen der Restriktionsenzyme]]
***2.3 Grundlagen der Gentechnik
****[[2.3.1 PCR (Polymerase-Kettenreaktion, polymerase chain reaction)]]
*****[[2.3.1.1 Anwendung und Durchführung]]
*****[[2.3.1.2 Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen]]
*****[[2.3.1.3 Amplifikation der gesamten DNA]]
******[[2.3.1.3.1 Der genetische Fingerabdruck]]
****2.3.2 Grundprinzip der Genklonierung
*****[[2.3.2.1 Bedeutung überstehender Enden]]
*****2.3.2.2 Restriktionsanalyse mit Hilfe der Agarosegelelektrophorese
******[[2.3.2.2.1 Theorie zur Gelelektrophorese von DNA]]
******[[2.3.2.2.2 Auswertung]]
*****[[2.3.2.3 Genklonierung mit ''E''. ''coli'']]
******[[2.3.2.3.1 Gewünschte Eigenschaften von Plasmidvektoren]]
******[[2.3.2.3.2 Eigenschaften der verwendeten Wirtszellen]]
******[[2.3.2.3.3 Vorgehensweise zur Selektion und Identifikation rekombinanter Kolonien]]
*****[[2.3.2.4 Klonierung mit pUC-Plasmiden]]
******[[2.3.2.4.1 Test auf Lactose-Abbau]]
******[[2.3.2.4.2 Prinzip der Koloniefärbung bei Klonierung mit pUC-Plasmiden zur Identifizierung rekombinanter Kolonien]]
****[[2.3.3 Tricks in der Gentechnik]]
*****[[2.3.3.1 Transformation - Methode zum Einschleusen gentechnisch veränderter DNA in Bakterien]]
******[[2.3.3.1.1 Wichtige Faktoren für erfolgreiche Transformation]]
******[[2.3.3.1.2 Form der aufgenommenen DNA]]
******[[2.3.3.1.3 Transformationsrate bei ''E''. ''coli'']]
******[[2.3.3.1.4 Suche nach dem richtigen Klon]]
*****[[2.3.3.2 Hybridisierung mit einer Gensonde]]
******[[2.3.3.2.1 Prinzip der Hybridisierung]]
******[[2.3.3.2.2 Herstellung radioaktiv markierter Gensonden]]
******[[2.3.3.2.3 Nichtradioaktive DNA-Markierung (non radioactive labelling)]]
******[[2.3.3.2.4 Koloniehybridisierung]]
******[[2.3.3.2.5 Plasmidisolierung aus ''E''. ''coli'']]
*****[[2.3.3.3 Southern Hybridisierung (blotting, transfer)]]
*****[[2.3.3.4 Nachweis von Genen mit Hilfe der PCR]]
****2.3.4 DNA-Sequenzierung
*****[[2.3.4.1 Kettenabbruch nach SANGER et al. (1977)]]
******[[2.3.4.1.1 Gewinnung von Einzelstrang und Primer]]
******[[2.3.4.1.2 Kettenabbruch durch Dideoxy-Nukleotide]]
*****[[2.3.4.2 Sequencer]]
******[[2.3.4.2.1 Monofluorophores System]]
******[[2.3.4.2.2 Multifluorophores System]]
*****[[2.3.4.3 Taq-Cycle-Sequenzierung]]
***[[2.4 Eukaryonten-Genetik]]
****2.4.1 Aufbau und Funktion des eukaryontischen Operons
*****[[2.4.1.1 Aufbau]]
*****[[2.4.1.2 Gene]]
*****[[2.4.1.3 RNA-Arten und RNA-Polymerasen]]
*****[[2.4.1.4 Struktur der eukaryontischen Transkriptionseinheit (auf der DNA)]]
*****[[2.4.1.5 Bedeutung der Introns]]
*****[[2.4.1.6 mRNA-Reifung (Processing) im Zellkern]]
*****[[2.4.1.7 Genregulation der Genaktivität bei Eukaryonten]]
****[[2.4.2 Klonierung von Eukaryontengenen in Bakterien]]
**3.0 Populationsgenetik</text>
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    <contributor>
      <username>Webmaster</username>
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    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="13842" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align: center;"&gt;Das nachfolgende E-Book wurden aus Skripten und Mitschriften mehrerer Vorlesungen der Ausbildungen zum [http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüften Technischen Assistenten f&amp;uuml;r naturkundliche Museen und Forschungsinstitute] am renommierten Forschungs-Institut Senckenberg und zum [http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Staatlich geprüften biologisch-technischen Assistenten] an der Landesgewerbeanstalt Nürnberg (TÜV Rheinland) erstellt und soll im Laufe meines Biologie-Studiums um weitere Kapitel vervollständigt werden. Es erhebt daher keinen Anspruch auf Vollständigkeit oder Richtigkeit, sollte jedoch jedem Interessenten einen guten Einblick in den Umfang der Biologie und die in den (ersten) Studiensemestern vermittelten Themen geben.&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;&lt;big&gt;'''Inhaltsverzeichnis'''&lt;/big&gt;&lt;/p&gt;

*I. Einführung
**[[1.0 Definitionen der Biologie|1.0 Definitionen der Biologie]]
**[[2.0 Aufgabengebiete der Biologie]]
**[[3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books]]

*II. Molekularbiologie
**1.0 Grundlagen
***[[1.1 Materie, Element &amp; subatomare Teilchen]]
***[[1.2 Atommodell]]
***[[1.3 Chemische Bindungen]]
****[[1.3.1 Die Ionenbindung]]
****[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]
*****[[1.3.2.1 Unpolare Atombindung]]
*****[[1.3.2.2 Polare Atombindung]]
*****[[1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte]]
*****[[1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung]]
******[[1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser]]
****[[1.3.3 Koordinative oder dative Bindung]]
*****[[1.3.3.1 Metallkomplexe]]
*****[[1.3.3.2 Chelatkomplexe]]
***[[1.4 Energetische Grundlagen]]
***[[1.5 Chemisches Gleichgewicht]]
***1.6 Säuren und Basen
****[[1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)]]
****[[1.6.2 Der pH-Wert]]
****[[1.6.3 Neutralisation]]
****[[1.6.4 Puffer]]
**[[2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)]]
**3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine
***[[3.1 Allgemeines]]
***[[3.2 Einteilung]]
***[[3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren]]
***3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren
****[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung]]
****[[3.4.2 Stereoisomerie]]
***[[3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren]]
***[[3.6 Peptide]]
***[[3.7 Proteinklassen]]
***[[3.8 Struktur von Proteinen]]
***3.9 Enzyme
****[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen]]
****[[3.9.2 Klassifizierung von Enzymen]]
****[[3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung]]
****[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]
*****[[3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺]]
*****[[3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂]]
*****[[3.9.4.3 Coenzym A (CoA)]]
*****[[3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)]]
*****[[3.9.4.5 Pyridoxalphosphat]]
****[[3.9.5 Enzymkinetik]]
*****[[3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS &amp; MENTEN (1913)]]
*****[[3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER &amp; BURK (1913)]]
***3.10 Reinigung, Charakterisierung &amp; Lagerung von Proteinen
****[[3.10.1 Reinigung]]
*****[[3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie]]
*****[[3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie]]
*****[[3.10.1.3 Affinitätschromatographie]]
****[[3.10.2 Charakterisierung]]
*****3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration
******[[3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)]]
******[[3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm]]
*****3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten
******[[3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)]]
******[[3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)]]
****[[3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung]]
**[[4.0 Kohlenhydrate]]
***[[4.1 Monosaccharide]]
****[[4.1.1 Entstehung von Ringformen]]
****[[4.1.2 Eigenschaften der Monosaccharide]]
****4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide
*****[[4.1.3.1 FEHLINGsche Probe]]
*****[[4.1.3.2 Silberspiegel-Probe]]
****[[4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide]]
****[[4.1.5 Glykoside]]
***4.2 Disaccharide
****[[4.2.1 Maltose (Malzzucker)]]
****[[4.2.2 Cellobiose]]
****[[4.2.3 Lactose (Milchzucker)]]
****[[4.2.4 Saccharose (Sucrose)]]
***4.3 Polysaccharide
****[[4.3.1 Homopolysaccharide]]
****[[4.3.2 Heteropolysaccharide]]

*III. Cytologie
**[[1.0 Einführung]]
**2.0 Prokaryonten
***[[2.1 Einführung]]
***[[2.2 Zellaufbau]]
****[[2.2.1 Zellhülle (cell envelope)]]
****[[2.2.2 Die bakterielle Zellwand]]
*****[[2.2.2.1 Aufbau des Mureins]]
*****[[2.2.2.2 GRAM-Färbung]]
******[[2.2.2.2.1 Übersicht wichtiger grampositiver und gramnegativer Prokaryonten]]
******[[2.2.2.2.2 Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.3 Antigene gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.4 R- und S-Formen]]
****[[2.2.3 Bakteriengeißeln]]
****[[2.2.4 Pili (Fimbrien)]]
*****[[2.2.4.1 Konjugation bei E. coli und nahe verwandten Enterobakterien]]
*****[[2.2.4.2 Experiment der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)]]
***2.3 Antibiotika
****[[2.3.1 Allgemeines]]
****[[2.3.2 Penicillin]]
*****[[2.3.2.1 Penicillintechnik]]
*****[[2.3.2.2 Halbsynthetische Penicilline]]
****[[2.3.3 Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten]]
*****[[2.3.3.1 Wirkung von Streptomycin und Tetracyclin]]
*****[[2.3.3.2 Wirkung von Chloramphenicol]]
****[[2.3.4 Problematik der Antibiotika-Resistenz]]
**3.0 Eukaryonten
***[[3.1 Einführung]]
***3.2 Zellorganellen und -bestandteile
****[[3.2.1 Zellkern (Nucleus)]]
****[[3.2.2 Endoplasmatisches Reticulum (ER)]]
****[[3.2.3 Mitochondrien]]
****[[3.2.4 GOLGI-Apparat (syn. Dictyosom)]]
****[[3.2.5 Ribosomen]]
****[[3.2.6 Peroxisomen]]
****[[3.2.7 Cytoplasma]]
****[[3.2.8 Cytoskelett]]
****[[3.2.9 Zellmembran]]
****[[3.2.10 Organellen tierischer Zellen]]
*****[[3.2.10.1 Lysosomen]]
*****[[3.2.10.2 Besonderheiten tierischer Zellmembranen]]
****[[3.2.11 Organellen pflanzlicher Zellen]]
*****[[3.2.11.1 Plastiden]]
*****[[3.2.11.2 Vakuolen]]
*****[[3.2.11.3 Zellwand]]
*****[[3.2.11.4 Besonderheiten pflanzlicher Zellmembranen]]
**4.0 Prinzipielle Arten des Energiegewinns
***[[4.1 Einführung]]
***[[4.2 Energiestoffwechsel bei chemoorganotrophen Organismen]]
****4.2.1 Wege der Brenztraubensäurebildung
*****[[4.2.1.1 Glykolyse (Fructosediphosphatweg, FDP-Weg)]]
*****[[4.2.1.2 Pentosephosphatweg]]
*****[[4.2.1.3 ENTNER-DOUDOROFF-Weg (Ketosedesoxyphosphogluconsäure-Weg, KDPE-Weg)]]
****[[4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus (oxidative Decarboxylierung und Citronensäurezyklus)]]
****[[4.2.3 Endoxidation (aerobe Atmungskette)]]
****[[4.2.4 Gärung]]
***4.3 Energiestoffwechsel bei chemolithotrophen Organismen
****4.3.1 Pflanzlicher Stoffwechsel
*****[[4.3.1.1 Besonderheiten des pflanzlichen Kohlenhydrat-Stoffwechsels]]
*****[[4.3.1.2 Lichtreaktion der Photosynthese]]
*****[[4.3.1.3 Lichtunabhängige Reaktion (CALVIN-Zyklus, Dunkelreaktion)]]
*****[[4.3.1.4 Biosynthese von Stärke in den Chloroplasten]]
*****[[4.3.1.5 Der Glyoxylsäurezyklus]]
****[[4.3.2 Nitratatmung (dissimilatorische Nitratreduktion)]]
****[[4.3.3 Sulfatatmung (dissimilatorische Sulfatreduktion)]]
**5.0 Zelluläre Transportvorgänge
***[[5.1 Einführung]]
***5.2 Passiver Transport
****[[5.2.1 Diffusion]]
****[[5.2.2 Osmose]]
***[[5.3 Aktiver Transport]]
****5.3.1 Aktive Tunnelproteine
*****[[5.3.1.1 P-Klasse-Ionenpumpen (P-class)]]
******[[5.3.1.1.1 Na⁺/K⁺-Ionenpumpen (Na⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.2 H⁺/K⁺-Ionenpumpen (H⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.3 Ca²⁺-Ionenpumpen (Ca²⁺-ATPasen)]]
*****[[5.3.1.2 V-Klasse- und F-Klasse-Ionenpumpen (V-class &amp; F-class)]]
*****[[5.3.1.3 ABC-Transporter (ATP-binding cassettes)]]
****[[5.3.2 Gekoppelter Transport]]
***[[5.4 Endo- &amp; Exocytose (Membranfluß)]]
***[[5.5 Signalhypothese]]
**[[6.0 Lebensbedingungen und Kultivationsfaktoren]]
***[[6.1 O₂-Bedingungen]]
***[[6.2 Temperaturbedingungen]]
***[[6.3 pH-Bedingungen]]
***[[6.4 Osmotische Bedingungen]]
***[[6.5 Nährstoffbedingungen]]
**[[7.0 Der Zellzyklus]]
***[[7.1 Mitose]]
***[[7.2 Meiose]]

*IV. Genetik
**1.0 Klassische Genetik (MENDEL-Genetik)
**2.0 Molekulargenetik
***2.1 Aufbau und Struktur der DNA
****[[2.1.1 Primärstruktur der DNA]]
****[[2.1.2 Sekundärstruktur der DNA]]
****[[2.1.3 Tertiärstruktur der DNA]]
****[[2.1.4 Übergeordnete DNA-Strukturen]]
***2.2 Grundlagen und Prokaryonten-Genetik
****2.2.1 Ablauf der Vererbung
*****[[2.2.1.1 Übersicht]]
*****[[2.2.1.2 Transkription der DNA]]
*****[[2.2.1.3 Regulation der Genaktivität bei Bakterien]]
******[[2.2.1.3.1 Negative Kontrolle am Beispiel des lac-Operons von ''E''. ''coli]]
****[[2.2.2 Der genetische Code]]
****[[2.2.3 Unterschiede zwischen DNA und RNA]]
****[[2.2.4 Die wichtigsten RNA-Sorten der Zelle]]
****2.2.5 Die Proteinbiosynthese (Translation)
*****[[2.2.5.1 Allgemeines]]
*****[[2.2.5.2 Initiation (Start) Der Proteinsynthese]]
******[[2.2.5.2.1 Aufbau der Ribosomenbindestelle]]
******[2.2.5.2.2 Die Start-Aminosäure Methionin]]
*****[[2.2.5.3 Elongation (Kettenverlängerung)]]
*****[[2.2.5.4 Termination]]
*****[[2.2.5.5 Posttranslationale Modifikationen]]
****[[2.2.6 Wobble im genetischen Code]]
****[[2.2.7 Regulierung der Genexpression bei Bakterien]]
*****[[2.2.7.1 Regulation der Promotorstärke]]
*****[[2.2.7.2 Regulation über den σ-Faktor]]
*****[[2.2.7.3 Regulation des lac-Operons über den Operator]]
****[[2.2.8 Mutationen bei Bakterien]]
*****[[2.2.8.1 Auswirkung von Mutationen]]
*****[[2.2.8.2 Mutationsarten]]
*****2.2.8.3 Mögliche Ursachen für Basenaustauschmutationen
******[[2.2.8.3.1 Tautomere Basen]]
******[[2.2.8.3.2 Spontane Desaminierungen]]
******[[2.2.8.3.3 Depurinierung und Depyrimidierung]]
*****2.2.8.4 Auslösung von Mutationen durch Chemikalien
******[[2.2.8.4.1 Basenanaloge Verbindungen]]
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******[[2.2.8.4.3 Alkylierende Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.4 Nachweis mutagener Wirkung von Chemikalien mit dem AMES-Test (1975)]]
*****[[2.2.8.5 Mutation von Bakterien durch UV-Strahlung]]
*****2.2.8.6 Reversionen (Rückmutationen)
******[[2.2.8.6.1 Reversionen durch eine zweite Mutation im selben Gen]]
******[[2.2.8.6.2 Reversionen durch eine zweite Mutation in einem anderen Gen]]
****[[2.2.9 Replikation von Bakterien-DNA]]
*****[[2.2.9.1 Die wichtigsten Replikationsproteine und ihre Besonderheiten]]
*****[[2.2.9.2 Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation]]
*****[[2.2.9.3 Möglichkeiten der bidirektionalen Replikation]]
****[[2.2.10 Restriktions- und Modifikationssysteme (R/M-Systeme) bei Bakterien]]
*****[[2.2.10.1 Mögliche Ursachen bei ausbleibender Restriktion der Fremd-DNA in Bakterien]]
*****[[2.2.10.2 R/M-Systeme bei ''E''. ''coli'']]
*****[[2.2.10.3 Die Typen der Restriktionsenzyme]]
***2.3 Grundlagen der Gentechnik
****[[2.3.1 PCR (Polymerase-Kettenreaktion, polymerase chain reaction)]]
*****[[2.3.1.1 Anwendung und Durchführung]]
*****[[2.3.1.2 Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen]]
*****[[2.3.1.3 Amplifikation der gesamten DNA]]
******[[2.3.1.3.1 Der genetische Fingerabdruck]]
****2.3.2 Grundprinzip der Genklonierung
*****[[2.3.2.1 Bedeutung überstehender Enden]]
*****2.3.2.2 Restriktionsanalyse mit Hilfe der Agarosegelelektrophorese
******[[2.3.2.2.1 Theorie zur Gelelektrophorese von DNA]]
******[[2.3.2.2.2 Auswertung]]
*****[[2.3.2.3 Genklonierung mit ''E''. ''coli'']]
******[[2.3.2.3.1 Gewünschte Eigenschaften von Plasmidvektoren]]
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******[[2.3.2.3.3 Vorgehensweise zur Selektion und Identifikation rekombinanter Kolonien]]
*****[[2.3.2.4 Klonierung mit pUC-Plasmiden]]
******[[2.3.2.4.1 Test auf Lactose-Abbau]]
******[[2.3.2.4.2 Prinzip der Koloniefärbung bei Klonierung mit pUC-Plasmiden zur Identifizierung rekombinanter Kolonien]]
****[[2.3.3 Tricks in der Gentechnik]]
*****[[2.3.3.1 Transformation - Methode zum Einschleusen gentechnisch veränderter DNA in Bakterien]]
******[[2.3.3.1.1 Wichtige Faktoren für erfolgreiche Transformation]]
******[[2.3.3.1.2 Form der aufgenommenen DNA]]
******[[2.3.3.1.3 Transformationsrate bei ''E''. ''coli'']]
******[[2.3.3.1.4 Suche nach dem richtigen Klon]]
*****[[2.3.3.2 Hybridisierung mit einer Gensonde]]
******[[2.3.3.2.1 Prinzip der Hybridisierung]]
******[[2.3.3.2.2 Herstellung radioaktiv markierter Gensonden]]
******[[2.3.3.2.3 Nichtradioaktive DNA-Markierung (non radioactive labelling)]]
******[[2.3.3.2.4 Koloniehybridisierung]]
******[[2.3.3.2.5 Plasmidisolierung aus ''E''. ''coli'']]
*****[[2.3.3.3 Southern Hybridisierung (blotting, transfer)]]
*****[[2.3.3.4 Nachweis von Genen mit Hilfe der PCR]]
****2.3.4 DNA-Sequenzierung
*****[[2.3.4.1 Kettenabbruch nach SANGER et al. (1977)]]
******[[2.3.4.1.1 Gewinnung von Einzelstrang und Primer]]
******[[2.3.4.1.2 Kettenabbruch durch Dideoxy-Nukleotide]]
*****[[2.3.4.2 Sequencer]]
******[[2.3.4.2.1 Monofluorophores System]]
******[[2.3.4.2.2 Multifluorophores System]]
*****[[2.3.4.3 Taq-Cycle-Sequenzierung]]
***[[2.4 Eukaryonten-Genetik]]
****2.4.1 Aufbau und Funktion des eukaryontischen Operons
*****[[2.4.1.1 Aufbau]]
*****[[2.4.1.2 Gene]]
*****[[2.4.1.3 RNA-Arten und RNA-Polymerasen]]
*****[[2.4.1.4 Struktur der eukaryontischen Transkriptionseinheit (auf der DNA)]]
*****[[2.4.1.5 Bedeutung der Introns]]
*****[[2.4.1.6 mRNA-Reifung (Processing) im Zellkern]]
*****[[2.4.1.7 Genregulation der Genaktivität bei Eukaryonten]]
****[[2.4.2 Klonierung von Eukaryontengenen in Bakterien]]
**3.0 Populationsgenetik</text>
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    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="13846" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align: center;"&gt;Das nachfolgende E-Book wurden aus Skripten und Mitschriften mehrerer Vorlesungen der Ausbildungen zum [http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüften Technischen Assistenten f&amp;uuml;r naturkundliche Museen und Forschungsinstitute] am renommierten Forschungs-Institut Senckenberg und zum [http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Staatlich geprüften biologisch-technischen Assistenten] an der Landesgewerbeanstalt Nürnberg (TÜV Rheinland) erstellt und soll im Laufe meines Biologie-Studiums um weitere Kapitel vervollständigt werden. Es erhebt daher keinen Anspruch auf Vollständigkeit oder Richtigkeit, sollte jedoch jedem Interessenten einen guten Einblick in den Umfang der Biologie und die in den (ersten) Studiensemestern vermittelten Themen geben.&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;&lt;big&gt;'''Inhaltsverzeichnis'''&lt;/big&gt;&lt;/p&gt;

*I. Einführung
**[[1.0 Definitionen der Biologie|1.0 Definitionen der Biologie]]
**[[2.0 Aufgabengebiete der Biologie]]
**[[3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books]]

*II. Molekularbiologie
**1.0 Grundlagen
***[[1.1 Materie, Element &amp; subatomare Teilchen]]
***[[1.2 Atommodell]]
***[[1.3 Chemische Bindungen]]
****[[1.3.1 Die Ionenbindung]]
****[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]
*****[[1.3.2.1 Unpolare Atombindung]]
*****[[1.3.2.2 Polare Atombindung]]
*****[[1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte]]
*****[[1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung]]
******[[1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser]]
****[[1.3.3 Koordinative oder dative Bindung]]
*****[[1.3.3.1 Metallkomplexe]]
*****[[1.3.3.2 Chelatkomplexe]]
***[[1.4 Energetische Grundlagen]]
***[[1.5 Chemisches Gleichgewicht]]
***1.6 Säuren und Basen
****[[1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)]]
****[[1.6.2 Der pH-Wert]]
****[[1.6.3 Neutralisation]]
****[[1.6.4 Puffer]]
**[[2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)]]
**3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine
***[[3.1 Allgemeines]]
***[[3.2 Einteilung]]
***[[3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren]]
***3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren
****[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung]]
****[[3.4.2 Stereoisomerie]]
***[[3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren]]
***[[3.6 Peptide]]
***[[3.7 Proteinklassen]]
***[[3.8 Struktur von Proteinen]]
***3.9 Enzyme
****[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen]]
****[[3.9.2 Klassifizierung von Enzymen]]
****[[3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung]]
****[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]
*****[[3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺]]
*****[[3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂]]
*****[[3.9.4.3 Coenzym A (CoA)]]
*****[[3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)]]
*****[[3.9.4.5 Pyridoxalphosphat]]
****[[3.9.5 Enzymkinetik]]
*****[[3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS &amp; MENTEN (1913)]]
*****[[3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER &amp; BURK (1913)]]
***3.10 Reinigung, Charakterisierung &amp; Lagerung von Proteinen
****[[3.10.1 Reinigung]]
*****[[3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie]]
*****[[3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie]]
*****[[3.10.1.3 Affinitätschromatographie]]
****[[3.10.2 Charakterisierung]]
*****3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration
******[[3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)]]
******[[3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm]]
*****3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten
******[[3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)]]
******[[3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)]]
****[[3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung]]
**[[4.0 Kohlenhydrate]]
***[[4.1 Monosaccharide]]
****[[4.1.1 Entstehung von Ringformen]]
****[[4.1.2 Eigenschaften der Monosaccharide]]
****4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide
*****[[4.1.3.1 FEHLINGsche Probe]]
*****[[4.1.3.2 Silberspiegel-Probe]]
****[[4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide]]
****[[4.1.5 Glykoside]]
***4.2 Disaccharide
****[[4.2.1 Maltose (Malzzucker)]]
****[[4.2.2 Cellobiose]]
****[[4.2.3 Lactose (Milchzucker)]]
****[[4.2.4 Saccharose (Sucrose)]]
***4.3 Polysaccharide
****[[4.3.1 Homopolysaccharide]]
****[[4.3.2 Heteropolysaccharide]]

*III. Cytologie
**[[1.0 Einführung]]
**2.0 Prokaryonten
***[[2.1 Einführung]]
***[[2.2 Zellaufbau]]
****[[2.2.1 Zellhülle (cell envelope)]]
****[[2.2.2 Die bakterielle Zellwand]]
*****[[2.2.2.1 Aufbau des Mureins]]
*****[[2.2.2.2 GRAM-Färbung]]
******[[2.2.2.2.1 Übersicht wichtiger grampositiver und gramnegativer Prokaryonten]]
******[[2.2.2.2.2 Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.3 Antigene gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.4 R- und S-Formen]]
****[[2.2.3 Bakteriengeißeln]]
****[[2.2.4 Pili (Fimbrien)]]
*****[[2.2.4.1 Konjugation bei E. coli und nahe verwandten Enterobakterien]]
*****[[2.2.4.2 Experiment der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)]]
***2.3 Antibiotika
****[[2.3.1 Allgemeines]]
****[[2.3.2 Penicillin]]
*****[[2.3.2.1 Penicillintechnik]]
*****[[2.3.2.2 Halbsynthetische Penicilline]]
****[[2.3.3 Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten]]
*****[[2.3.3.1 Wirkung von Streptomycin und Tetracyclin]]
*****[[2.3.3.2 Wirkung von Chloramphenicol]]
****[[2.3.4 Problematik der Antibiotika-Resistenz]]
**3.0 Eukaryonten
***[[3.1 Einführung]]
***3.2 Zellorganellen und -bestandteile
****[[3.2.1 Zellkern (Nucleus)]]
****[[3.2.2 Endoplasmatisches Reticulum (ER)]]
****[[3.2.3 Mitochondrien]]
****[[3.2.4 GOLGI-Apparat (syn. Dictyosom)]]
****[[3.2.5 Ribosomen]]
****[[3.2.6 Peroxisomen]]
****[[3.2.7 Cytoplasma]]
****[[3.2.8 Cytoskelett]]
****[[3.2.9 Zellmembran]]
****[[3.2.10 Organellen tierischer Zellen]]
*****[[3.2.10.1 Lysosomen]]
*****[[3.2.10.2 Besonderheiten tierischer Zellmembranen]]
****[[3.2.11 Organellen pflanzlicher Zellen]]
*****[[3.2.11.1 Plastiden]]
*****[[3.2.11.2 Vakuolen]]
*****[[3.2.11.3 Zellwand]]
*****[[3.2.11.4 Besonderheiten pflanzlicher Zellmembranen]]
**4.0 Prinzipielle Arten des Energiegewinns
***[[4.1 Einführung]]
***[[4.2 Energiestoffwechsel bei chemoorganotrophen Organismen]]
****4.2.1 Wege der Brenztraubensäurebildung
*****[[4.2.1.1 Glykolyse (Fructosediphosphatweg, FDP-Weg)]]
*****[[4.2.1.2 Pentosephosphatweg]]
*****[[4.2.1.3 ENTNER-DOUDOROFF-Weg (Ketosedesoxyphosphogluconsäure-Weg, KDPE-Weg)]]
****[[4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus (oxidative Decarboxylierung und Citronensäurezyklus)]]
****[[4.2.3 Endoxidation (aerobe Atmungskette)]]
****[[4.2.4 Gärung]]
***4.3 Energiestoffwechsel bei chemolithotrophen Organismen
****4.3.1 Pflanzlicher Stoffwechsel
*****[[4.3.1.1 Besonderheiten des pflanzlichen Kohlenhydrat-Stoffwechsels]]
*****[[4.3.1.2 Lichtreaktion der Photosynthese]]
*****[[4.3.1.3 Lichtunabhängige Reaktion (CALVIN-Zyklus, Dunkelreaktion)]]
*****[[4.3.1.4 Biosynthese von Stärke in den Chloroplasten]]
*****[[4.3.1.5 Der Glyoxylsäurezyklus]]
****[[4.3.2 Nitratatmung (dissimilatorische Nitratreduktion)]]
****[[4.3.3 Sulfatatmung (dissimilatorische Sulfatreduktion)]]
**5.0 Zelluläre Transportvorgänge
***[[5.1 Einführung]]
***5.2 Passiver Transport
****[[5.2.1 Diffusion]]
****[[5.2.2 Osmose]]
***[[5.3 Aktiver Transport]]
****5.3.1 Aktive Tunnelproteine
*****[[5.3.1.1 P-Klasse-Ionenpumpen (P-class)]]
******[[5.3.1.1.1 Na⁺/K⁺-Ionenpumpen (Na⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.2 H⁺/K⁺-Ionenpumpen (H⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.3 Ca²⁺-Ionenpumpen (Ca²⁺-ATPasen)]]
*****[[5.3.1.2 V-Klasse- und F-Klasse-Ionenpumpen (V-class &amp; F-class)]]
*****[[5.3.1.3 ABC-Transporter (ATP-binding cassettes)]]
****[[5.3.2 Gekoppelter Transport]]
***[[5.4 Endo- &amp; Exocytose (Membranfluß)]]
***[[5.5 Signalhypothese]]
**[[6.0 Lebensbedingungen und Kultivationsfaktoren]]
***[[6.1 O₂-Bedingungen]]
***[[6.2 Temperaturbedingungen]]
***[[6.3 pH-Bedingungen]]
***[[6.4 Osmotische Bedingungen]]
***[[6.5 Nährstoffbedingungen]]
**[[7.0 Der Zellzyklus]]
***[[7.1 Mitose]]
***[[7.2 Meiose]]

*IV. Genetik
**1.0 Klassische Genetik (MENDEL-Genetik)
**2.0 Molekulargenetik
***2.1 Aufbau und Struktur der DNA
****[[2.1.1 Primärstruktur der DNA]]
****[[2.1.2 Sekundärstruktur der DNA]]
****[[2.1.3 Tertiärstruktur der DNA]]
****[[2.1.4 Übergeordnete DNA-Strukturen]]
***2.2 Grundlagen und Prokaryonten-Genetik
****2.2.1 Ablauf der Vererbung
*****[[2.2.1.1 Übersicht]]
*****[[2.2.1.2 Transkription der DNA]]
*****[[2.2.1.3 Regulation der Genaktivität bei Bakterien]]
******[[2.2.1.3.1 Negative Kontrolle am Beispiel des lac-Operons von]] ''E''. ''coli'']]
****[[2.2.2 Der genetische Code]]
****[[2.2.3 Unterschiede zwischen DNA und RNA]]
****[[2.2.4 Die wichtigsten RNA-Sorten der Zelle]]
****2.2.5 Die Proteinbiosynthese (Translation)
*****[[2.2.5.1 Allgemeines]]
*****[[2.2.5.2 Initiation (Start) Der Proteinsynthese]]
******[[2.2.5.2.1 Aufbau der Ribosomenbindestelle]]
******[2.2.5.2.2 Die Start-Aminosäure Methionin]]
*****[[2.2.5.3 Elongation (Kettenverlängerung)]]
*****[[2.2.5.4 Termination]]
*****[[2.2.5.5 Posttranslationale Modifikationen]]
****[[2.2.6 Wobble im genetischen Code]]
****[[2.2.7 Regulierung der Genexpression bei Bakterien]]
*****[[2.2.7.1 Regulation der Promotorstärke]]
*****[[2.2.7.2 Regulation über den σ-Faktor]]
*****[[2.2.7.3 Regulation des lac-Operons über den Operator]]
****[[2.2.8 Mutationen bei Bakterien]]
*****[[2.2.8.1 Auswirkung von Mutationen]]
*****[[2.2.8.2 Mutationsarten]]
*****2.2.8.3 Mögliche Ursachen für Basenaustauschmutationen
******[[2.2.8.3.1 Tautomere Basen]]
******[[2.2.8.3.2 Spontane Desaminierungen]]
******[[2.2.8.3.3 Depurinierung und Depyrimidierung]]
*****2.2.8.4 Auslösung von Mutationen durch Chemikalien
******[[2.2.8.4.1 Basenanaloge Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.2 Desaminierende Chemikalien]]
******[[2.2.8.4.3 Alkylierende Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.4 Nachweis mutagener Wirkung von Chemikalien mit dem AMES-Test (1975)]]
*****[[2.2.8.5 Mutation von Bakterien durch UV-Strahlung]]
*****2.2.8.6 Reversionen (Rückmutationen)
******[[2.2.8.6.1 Reversionen durch eine zweite Mutation im selben Gen]]
******[[2.2.8.6.2 Reversionen durch eine zweite Mutation in einem anderen Gen]]
****[[2.2.9 Replikation von Bakterien-DNA]]
*****[[2.2.9.1 Die wichtigsten Replikationsproteine und ihre Besonderheiten]]
*****[[2.2.9.2 Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation]]
*****[[2.2.9.3 Möglichkeiten der bidirektionalen Replikation]]
****[[2.2.10 Restriktions- und Modifikationssysteme (R/M-Systeme) bei Bakterien]]
*****[[2.2.10.1 Mögliche Ursachen bei ausbleibender Restriktion der Fremd-DNA in Bakterien]]
*****[[2.2.10.2 R/M-Systeme bei ''E''. ''coli'']]
*****[[2.2.10.3 Die Typen der Restriktionsenzyme]]
***2.3 Grundlagen der Gentechnik
****[[2.3.1 PCR (Polymerase-Kettenreaktion, polymerase chain reaction)]]
*****[[2.3.1.1 Anwendung und Durchführung]]
*****[[2.3.1.2 Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen]]
*****[[2.3.1.3 Amplifikation der gesamten DNA]]
******[[2.3.1.3.1 Der genetische Fingerabdruck]]
****2.3.2 Grundprinzip der Genklonierung
*****[[2.3.2.1 Bedeutung überstehender Enden]]
*****2.3.2.2 Restriktionsanalyse mit Hilfe der Agarosegelelektrophorese
******[[2.3.2.2.1 Theorie zur Gelelektrophorese von DNA]]
******[[2.3.2.2.2 Auswertung]]
*****[[2.3.2.3 Genklonierung mit ''E''. ''coli'']]
******[[2.3.2.3.1 Gewünschte Eigenschaften von Plasmidvektoren]]
******[[2.3.2.3.2 Eigenschaften der verwendeten Wirtszellen]]
******[[2.3.2.3.3 Vorgehensweise zur Selektion und Identifikation rekombinanter Kolonien]]
*****[[2.3.2.4 Klonierung mit pUC-Plasmiden]]
******[[2.3.2.4.1 Test auf Lactose-Abbau]]
******[[2.3.2.4.2 Prinzip der Koloniefärbung bei Klonierung mit pUC-Plasmiden zur Identifizierung rekombinanter Kolonien]]
****[[2.3.3 Tricks in der Gentechnik]]
*****[[2.3.3.1 Transformation - Methode zum Einschleusen gentechnisch veränderter DNA in Bakterien]]
******[[2.3.3.1.1 Wichtige Faktoren für erfolgreiche Transformation]]
******[[2.3.3.1.2 Form der aufgenommenen DNA]]
******[[2.3.3.1.3 Transformationsrate bei ''E''. ''coli'']]
******[[2.3.3.1.4 Suche nach dem richtigen Klon]]
*****[[2.3.3.2 Hybridisierung mit einer Gensonde]]
******[[2.3.3.2.1 Prinzip der Hybridisierung]]
******[[2.3.3.2.2 Herstellung radioaktiv markierter Gensonden]]
******[[2.3.3.2.3 Nichtradioaktive DNA-Markierung (non radioactive labelling)]]
******[[2.3.3.2.4 Koloniehybridisierung]]
******[[2.3.3.2.5 Plasmidisolierung aus ''E''. ''coli'']]
*****[[2.3.3.3 Southern Hybridisierung (blotting, transfer)]]
*****[[2.3.3.4 Nachweis von Genen mit Hilfe der PCR]]
****2.3.4 DNA-Sequenzierung
*****[[2.3.4.1 Kettenabbruch nach SANGER et al. (1977)]]
******[[2.3.4.1.1 Gewinnung von Einzelstrang und Primer]]
******[[2.3.4.1.2 Kettenabbruch durch Dideoxy-Nukleotide]]
*****[[2.3.4.2 Sequencer]]
******[[2.3.4.2.1 Monofluorophores System]]
******[[2.3.4.2.2 Multifluorophores System]]
*****[[2.3.4.3 Taq-Cycle-Sequenzierung]]
***[[2.4 Eukaryonten-Genetik]]
****2.4.1 Aufbau und Funktion des eukaryontischen Operons
*****[[2.4.1.1 Aufbau]]
*****[[2.4.1.2 Gene]]
*****[[2.4.1.3 RNA-Arten und RNA-Polymerasen]]
*****[[2.4.1.4 Struktur der eukaryontischen Transkriptionseinheit (auf der DNA)]]
*****[[2.4.1.5 Bedeutung der Introns]]
*****[[2.4.1.6 mRNA-Reifung (Processing) im Zellkern]]
*****[[2.4.1.7 Genregulation der Genaktivität bei Eukaryonten]]
****[[2.4.2 Klonierung von Eukaryontengenen in Bakterien]]
**3.0 Populationsgenetik</text>
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  <title>2.1.1 Primärstruktur der DNA</title>
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    <contributor>
      <username>Webmaster</username>
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    </contributor>
    <model>wikitext</model>
    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="1843" xml:space="preserve">Die '''Desoxyribonukleinsäure''' ('''DNS'''; engl. "'''deoxyribose nucleic acid'''", '''DNA''') ist aus sehr vielen gleichartigen Bausteinen, den sog. Nukleotiden, aufgebaut. Jedes Nukletoid besteht seinerseits aus drei Komponenten,
*einem Zucker mit 5 C-Atomen (Pentose), der '''Desoxyribose''',
*einer N-haltigen (heterozyklischen) '''Base''' und
*einem '''Phosphatrest'''.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Nukleotidbildung.jpg]]&lt;/div&gt;
Während Zucker und Phosphatrest bei jedem Nukleotid gleich sind, können sie sich in der N-Base unterschieden. Jedes Nukleotid enthält eine der 4 möglichen Basen:
*'''Adenin''' ('''A''')
:::[[Bild:Adenin.jpg]]
*'''Cytosin''' ('''C''')
:::[[Bild:Cytosin.jpg]]
*'''Guanin''' ('''G''')
:::[[Bild:Guanin.jpg]]
*'''Thymin''' ('''T''')
:::[[Bild:Thymin.jpg]]
Adenin und Guanin leiten sich von der Verbindung Purin ab. Sie werden deshalb als '''Purinbasen''' bezeichnet, während die '''Pyrimidinbasen''' Cytosin und Thymin Abkömmlinge des Pyrimidins sind.

Die Verknüpfung der Nukleotide zu einer Kette, dem DNA-Einzelstrang, erfolgt durch Wasserabspaltung zwischen der OH-Gruppe am 3’-C-Atom des vorhergehenden und dem Phosphatrest am 5’-C-Atom des folgenden Nukleotids. Der '''DNA-Einzelstrang''' wird als die Primärstruktur der DNA bezeichnet.

Die Verknüpfung der Nukleotide führt zu einer Kette mit zwei unterschiedlichen Enden. Der nicht mehr verknüpfte freie Phosphatrest am 5’-C-Atom des ersten Nukleotids bildet das 5’-Ende, die nicht verknüpfte freie OH-Gruppe am 3’-C-Atom des letzten Nukleotids der Kette das 3’-Ende der DNA. Der DNA-Strang ist von 5’ nach 3’ gerichtet (5’ → 3’).
Beispiel:
&lt;div align=center&gt;5’ ACC GTA TG ………. GT ACG GAA TCC 3’&lt;/div&gt;
Die unterschiedlichen Erbinformationen beruhen auf einer unterschiedlichen Abfolge der Basen in den Nukleotiden.</text>
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    <text bytes="1819" xml:space="preserve">Die '''Desoxyribonukleinsäure''' ('''DNS'''; engl. "'''deoxyribose nucleic acid'''", '''DNA''') ist aus sehr vielen gleichartigen Bausteinen, den sog. Nukleotiden, aufgebaut. Jedes Nukletoid besteht seinerseits aus drei Komponenten,
*einem Zucker mit 5 C-Atomen (Pentose), der '''Desoxyribose''',
*einer N-haltigen (heterozyklischen) '''Base''' und
*einem '''Phosphatrest'''.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Nukleotidbildung.jpg]]&lt;/div&gt;
Während Zucker und Phosphatrest bei jedem Nukleotid gleich sind, können sie sich in der N-Base unterschieden. Jedes Nukleotid enthält eine der 4 möglichen Basen:
*'''Adenin''' ('''A''')
:::[[Bild:Adenin.jpg]]
*'''Cytosin''' ('''C''')
:::[[Bild:Cytosin.jpg]]
*'''Guanin''' ('''G''')
:::[[Bild:Guanin.jpg]]
*'''Thymin''' ('''T''')
:::[[Bild:Thymin.jpg]]
Adenin und Guanin leiten sich von der Verbindung Purin ab. Sie werden deshalb als '''Purinbasen''' bezeichnet, während die '''Pyrimidinbasen''' Cytosin und Thymin Abkömmlinge des Pyrimidins sind.

Die Verknüpfung der Nukleotide zu einer Kette, dem DNA-Einzelstrang, erfolgt durch Wasserabspaltung zwischen der OH-Gruppe am 3'-C-Atom des vorhergehenden und dem Phosphatrest am 5'-C-Atom des folgenden Nukleotids. Der '''DNA-Einzelstrang''' wird als die Primärstruktur der DNA bezeichnet.

Die Verknüpfung der Nukleotide führt zu einer Kette mit zwei unterschiedlichen Enden. Der nicht mehr verknüpfte freie Phosphatrest am 5'-C-Atom des ersten Nukleotids bildet das 5'-Ende, die nicht verknüpfte freie OH-Gruppe am 3'-C-Atom des letzten Nukleotids der Kette das 3'-Ende der DNA. Der DNA-Strang ist von 5' nach 3' gerichtet (5' → 3').
Beispiel:
&lt;div align=center&gt;5' ACC GTA TG ………. GT ACG GAA TCC 3'&lt;/div&gt;
Die unterschiedlichen Erbinformationen beruhen auf einer unterschiedlichen Abfolge der Basen in den Nukleotiden.</text>
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    <comment>Phosphat + Desoxyribose + Base -&gt; Nukleotid + 2H_2O</comment>
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    <comment>Strukturformel Adenin</comment>
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    <comment>Strukturformel Cytosin</comment>
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  <title>2.1.2 Sekundärstruktur der DNA</title>
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    <text bytes="1664" xml:space="preserve">Jedes DNA-Molekül besteht aus zwei entgegengesetzt gerichteten Nukleotidsträngen, dem sog. DNA-Doppelstrang. Der zweite Strang ist also von 3’ nach 5’ gerichtet. Dabei sind die gegenüberliegenden Basen durch Wasserstoffbrücken[1] verbunden.

Nach den Regeln der '''Basenpaarung''' können dabei aufgrund ihrer räumlichen Struktur nur bestimmte Basen solche Wasserstoffbrücken miteinander bilden. Adenin kann nur mit Thymin (und umgekehrt) paaren, Guanin nur mit Cytosin (und umgekehrt). Adenin und Thymin sowie Guanin und Cytosin sind zueinander '''komplementär''' ('''komplementäre Basenpaarung'''). Zwischen Adenin und Thymin sind dabei zwei Wasserstoffbrücken, zwischen Guanin und Cytosin drei Wasserstoffbrücken möglich.

Der entstehende '''DNA-Doppelstrang''' bildet die sog. '''Sekundärstruktur''' der DNA. 
Beispiel:
&lt;div align=center&gt;5’ ACC GTA TG ………. GT ACG GAA TCC 3’
3’ TGG CAT AC ………. CA TGA CTT AGG 5’&lt;/div&gt;
Im DNA-Doppelstrang sind die Zucker und Phosphatreste jeweils nach außen (zum Kern- bzw. Zellplasma) gerichtet. Aufgrund ihres hydrophilen Charakters bewirken sie die Löslichkeit der DNA in der wäßrigen Lösung. Die hydrophoben (wasserabstoßenden) Basen sind nach innen zueinander gerichtet und so vor den Einflüssen der wäßrigen Lösung weitgehend geschützt.

Im sog. '''Strickleitermodell''' der DNA entsprechen die Phosphat-Zucker-Gerüste den Leiterholmen, die Basenpaare den Leitersprossen.

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&lt;small&gt;[1]: Wasserstoffbrückenbindungen kommen im Falle der DNA durch elektrische Anziehung zwischen positiv polarisierten H-Atomen und negativ polarisierten N- oder O-Atomen zustande.&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="1688" xml:space="preserve">Jedes DNA-Molekül besteht aus zwei entgegengesetzt gerichteten Nukleotidsträngen, dem sog. DNA-Doppelstrang. Der zweite Strang ist also von 3’ nach 5’ gerichtet. Dabei sind die gegenüberliegenden Basen durch Wasserstoffbrücken[1] verbunden.

Nach den Regeln der '''Basenpaarung''' können dabei aufgrund ihrer räumlichen Struktur nur bestimmte Basen solche Wasserstoffbrücken miteinander bilden. Adenin kann nur mit Thymin (und umgekehrt) paaren, Guanin nur mit Cytosin (und umgekehrt). Adenin und Thymin sowie Guanin und Cytosin sind zueinander '''komplementär''' ('''komplementäre Basenpaarung'''). Zwischen Adenin und Thymin sind dabei zwei Wasserstoffbrücken, zwischen Guanin und Cytosin drei Wasserstoffbrücken möglich.

Der entstehende '''DNA-Doppelstrang''' bildet die sog. '''Sekundärstruktur''' der DNA. 
Beispiel:
&lt;div align=center&gt;5’ ACC GTA TG ………. GT ACG GAA TCC 3’&lt;/div&gt;
&lt;div align=center&gt;3’ TGG CAT AC ………. CA TGA CTT AGG 5’&lt;/div&gt;
Im DNA-Doppelstrang sind die Zucker und Phosphatreste jeweils nach außen (zum Kern- bzw. Zellplasma) gerichtet. Aufgrund ihres hydrophilen Charakters bewirken sie die Löslichkeit der DNA in der wäßrigen Lösung. Die hydrophoben (wasserabstoßenden) Basen sind nach innen zueinander gerichtet und so vor den Einflüssen der wäßrigen Lösung weitgehend geschützt.

Im sog. '''Strickleitermodell''' der DNA entsprechen die Phosphat-Zucker-Gerüste den Leiterholmen, die Basenpaare den Leitersprossen.

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&lt;small&gt;[1]: Wasserstoffbrückenbindungen kommen im Falle der DNA durch elektrische Anziehung zwischen positiv polarisierten H-Atomen und negativ polarisierten N- oder O-Atomen zustande.&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="1676" xml:space="preserve">Jedes DNA-Molekül besteht aus zwei entgegengesetzt gerichteten Nukleotidsträngen, dem sog. DNA-Doppelstrang. Der zweite Strang ist also von 3' nach 5' gerichtet. Dabei sind die gegenüberliegenden Basen durch Wasserstoffbrücken[1] verbunden.

Nach den Regeln der '''Basenpaarung''' können dabei aufgrund ihrer räumlichen Struktur nur bestimmte Basen solche Wasserstoffbrücken miteinander bilden. Adenin kann nur mit Thymin (und umgekehrt) paaren, Guanin nur mit Cytosin (und umgekehrt). Adenin und Thymin sowie Guanin und Cytosin sind zueinander '''komplementär''' ('''komplementäre Basenpaarung'''). Zwischen Adenin und Thymin sind dabei zwei Wasserstoffbrücken, zwischen Guanin und Cytosin drei Wasserstoffbrücken möglich.

Der entstehende '''DNA-Doppelstrang''' bildet die sog. '''Sekundärstruktur''' der DNA. 
Beispiel:
&lt;div align=center&gt;5' ACC GTA TG ………. GT ACG GAA TCC 3'&lt;/div&gt;
&lt;div align=center&gt;3' TGG CAT AC ………. CA TGA CTT AGG 5'&lt;/div&gt;
Im DNA-Doppelstrang sind die Zucker und Phosphatreste jeweils nach außen (zum Kern- bzw. Zellplasma) gerichtet. Aufgrund ihres hydrophilen Charakters bewirken sie die Löslichkeit der DNA in der wäßrigen Lösung. Die hydrophoben (wasserabstoßenden) Basen sind nach innen zueinander gerichtet und so vor den Einflüssen der wäßrigen Lösung weitgehend geschützt.

Im sog. '''Strickleitermodell''' der DNA entsprechen die Phosphat-Zucker-Gerüste den Leiterholmen, die Basenpaare den Leitersprossen.

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&lt;small&gt;[1]: Wasserstoffbrückenbindungen kommen im Falle der DNA durch elektrische Anziehung zwischen positiv polarisierten H-Atomen und negativ polarisierten N- oder O-Atomen zustande.&lt;/small&gt;</text>
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  <title>2.1.3 Tertiärstruktur der DNA</title>
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    <text bytes="766" xml:space="preserve">In Wirklichkeit sind die beiden Leiterholme schraubenförmig umeinander zur sog. '''DNA-Doppelhelix''' (WATSON &amp; CRICK 1953). Der Vorteil dieser Anordnung ist es, daß relative viel Erbinformation auf kleinerem Raum untergebracht werden kann, ca. 10 Basenpaare pro 3,4 nm.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Molekülmodell der DNA.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 37: Molekülmodell der DNA'''
::Dargestellt ist ein Ausschnitt aus einer DNA-Doppelhelix.&lt;/small&gt;

In Wirklichkeit ist jedes DNA-Molekül durch Aufrollen auf sog. '''Histone''' und Schleifenbildung aber noch sehr viel stärker verdichtet, um überhaupt im Zellkern (bei Eukaryonten) bzw. im Cytoplasma (bei Prokaryonten) Platz zu finden. Bei Eukaryonten bilden die Chromosomen die verdichtete Form der DNA im Zellkern.</text>
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  <title>Datei:Molekülmodell der DNA.jpg</title>
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    <comment>Molekülmodell der DNA (Tertiärstruktur)</comment>
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    <text bytes="41" xml:space="preserve">Molekülmodell der DNA (Tertiärstruktur)</text>
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  <title>2.1.4 Übergeordnete DNA-Strukturen</title>
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    <text bytes="1525" xml:space="preserve">Betrachtet wird zunächst die DNA von Prokaryonten, insbes. Bakterien. Die '''chromosomale DNA''' liegt '''ringförmig geschlossen''' vor und wird daher als '''ccc'''[1]'''-DNA'''. Dies gilt auch für die '''Plasmide''', die als zusätzliche kleinere DNA-Ringe vorliegen. Als beispielhafte Vertreter der Bakterien wird nun ''E''. ''coli'' betrachtet. Dabei handelt es sich um stäbchenförmige Prokaryonten mit einer Länge von max. 2 µm. Die chromosomale DNA von ''E''. ''coli'' enthält ca. 2 * 10&lt;sup&gt;6&lt;/sup&gt; (= 2.000.000) bp[2]. In Doppelhelixform würde das für 10 bp einen Platzbedarf von ca. 3 nm bedeuten und für die gesamte DNA 6 * 10&lt;sup&gt;5&lt;/sup&gt; nm, also ca. 0,6 mm. Bei ''E''. ''coli'' ist daher eine mindestens 30fache Verdichtung der Doppelhelix nötig, damit die chromosomale DNA in der Zelle Platz findet.

Bei der Eukaryonten-DNA verhält es sich ähnlich. Der ''Mensch'' (''Homo sapiens sapiens'') besitzt pro einem Satz '''Chromosomen''' (23 Chromosomen) etwa 3 * 10&lt;sup&gt;9&lt;/sup&gt; bp, pro Chromosom also im Durchschnitt 1,3 * 10&lt;sup&gt;7&lt;/sup&gt; bp, was in Doppelhelixform einer Länge von ca. 4 mm entspräche. Der Zellkern menschlicher Zellen ist jedoch nur 10 – 50 µm lang, d. h. daß eine noch viel stärkere Verdichtung als bei der Bakterien-DNA notwendig ist. Deshalb ist die Doppelhelix spiralig ausgelegt und über sog. '''Histone''', "Aufwickelproteine" im Kern, gewickelt.

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&lt;small&gt;[1]: circular covalently closed

[2]: Basenpaare; entspricht der Anzahl der Nukleotide im DNA-Molekül&lt;/small&gt;</text>
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  <title>2.2.1.1 Übersicht</title>
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    <text bytes="1498" xml:space="preserve">Die DNA (Erbinformation in Form einer Basenabfolge) enthält '''Gene''', die in eine '''Aminosäurekette''' mit ganz bestimmter Abfolge der Aminosäuren übersetzt wird. Diese Aminosäureketten werden als '''Polypeptide''' bezeichnet. Sie bilden zusammen mit anderen Aminosäuren die '''Proteine'''. Unterschiedliche Polypeptide werden dabei von unterschiedlichen Genen verschlüsselt ('''ein-Gen-ein-Polypeptid-Hypothese''').

Mit den vier DNA-Basen lassen sich alle 20 in Polypeptiden vorkommenden Aminosäuren verschlüs¬seln. Drei aufeinanderfolgende Basen (Nukleotide) sind die genetische Information für eine Aminosäure ('''Basentriplett''', '''Codon'''). Daraus, daß es bei drei Basen 64 (= 4&lt;sup&gt;3&lt;/sup&gt;) Kombinationsmöglichkeiten gibt, wird ersichtlich, daß es für viele Aminosäuren mehrere "Codewörter" gibt.

Aufgrund der Anziehung bzw. Abstoßung, evtl. auch Verbindung, einzelner Aminosäuren untereinander erhält die Polypeptidkette eine bestimmte räumliche Faltungsstruktur und damit eine ganz bestimmte Funktion, z. B. als Enzym für den Glucoseabbau.

Die meisten Polypeptide bzw. Proteine der Zelle sind Enzyme. Daneben gibt es aber auch viele andere Proteine in der Zelle oder solche, die von der Zelle gebildet und dann ausgeschieden werden. Beispiele für menschliche Proteine, die keine Enzyme sind, sind z. B. '''Hormone''' (z. B. '''Insulin'''), '''Hämoglobin''', '''Antikörper''', Proteine in der Zellmembran (z. B. '''Carrier'''), '''Rezeptorproteine''', etc.</text>
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    <text bytes="1496" xml:space="preserve">Die DNA (Erbinformation in Form einer Basenabfolge) enthält '''Gene''', die in eine '''Aminosäurekette''' mit ganz bestimmter Abfolge der Aminosäuren übersetzt wird. Diese Aminosäureketten werden als '''Polypeptide''' bezeichnet. Sie bilden zusammen mit anderen Aminosäuren die '''Proteine'''. Unterschiedliche Polypeptide werden dabei von unterschiedlichen Genen verschlüsselt ('''ein-Gen-ein-Polypeptid-Hypothese''').

Mit den vier DNA-Basen lassen sich alle 20 in Polypeptiden vorkommenden Aminosäuren verschlüsseln. Drei aufeinanderfolgende Basen (Nukleotide) sind die genetische Information für eine Aminosäure ('''Basentriplett''', '''Codon'''). Daraus, daß es bei drei Basen 64 (= 4&lt;sup&gt;3&lt;/sup&gt;) Kombinationsmöglichkeiten gibt, wird ersichtlich, daß es für viele Aminosäuren mehrere "Codewörter" gibt.

Aufgrund der Anziehung bzw. Abstoßung, evtl. auch Verbindung, einzelner Aminosäuren untereinander erhält die Polypeptidkette eine bestimmte räumliche Faltungsstruktur und damit eine ganz bestimmte Funktion, z. B. als Enzym für den Glucoseabbau.

Die meisten Polypeptide bzw. Proteine der Zelle sind Enzyme. Daneben gibt es aber auch viele andere Proteine in der Zelle oder solche, die von der Zelle gebildet und dann ausgeschieden werden. Beispiele für menschliche Proteine, die keine Enzyme sind, sind z. B. '''Hormone''' (z. B. '''Insulin'''), '''Hämoglobin''', '''Antikörper''', Proteine in der Zellmembran (z. B. '''Carrier'''), '''Rezeptorproteine''', etc.</text>
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  <title>2.2.1.2 Transkription der DNA</title>
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    <text bytes="1896" xml:space="preserve">Von dem Doppelstrang des DNA-Gens wird ein Einzelstrang nach den Regeln der '''komplementären Basenpaarung''' hergestellt, dessen Basenabfolge mit einem der beiden DNA-Stränge identisch ist, die sog. '''mRNA''' ('''messenger-RNA''', '''Boten-RNA'''). Sie unterscheidet sich zum Einen durch den Zucker im Nukleotid ('''Ribose''' statt Desoxyribose)
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Desoxyribose und Ribose.jpg]]&lt;/div&gt;
und zum Anderen darin, daß statt der Base Thymin in der RNA die Base Uracil, die die selbe genetische Bedeutung wie Thymin und am 5'-C-Atom seiner Base ein H-Atom anstatt der CH&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt;-Gruppe hat.

Zum Ablauf der Transkription ist ein spezielles Enzym notwendig, die Transkriptase (syn. RNA-Polymerase). Zunächst erfolgt die Trennung der beiden DNA-Stränge im Bereich des jeweiligen Gens.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Beginn der Transkription.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 37: Beginn der Transkription'''
::Die RNA-Polymerase bindet an die doppelsträngige DNA und diese wird im zu transkribierenden Bereich in zwei Einzelstränge getrennt.&lt;/small&gt;

Die RNA-Polymerase läuft am 3' → 5'-Strang entlang und verdoppelt ihn nach den Regeln der Basenpaarung mit RNA-Nukleotiden (Uracil statt Thymin). Diese RNA-Nukleotide liegen in der Umgebung vor und stammen aus dem Abbau früherer mRNAs. Da die RNA-Polymerase von 3' nach 5' läuft folgt daraus, daß die gebildete mRNA von 5' nach 3' gerichtet ist. Da die Verknüpfung der Nukleotide zum RNA-Strang Energie benötigt, müssen die verwendeten Nukleotide in der Triphosphatform vorliegen. Binden diese Triphosphatnukleotide (ATP , GTP , CTP  oder UTP ) an ein vorheriges Nukleotid, werden unter Energiegewinn zwei Phosphatreste abgetrennt und das Nukleotid als Monophosphatnukleotid gebunden. Am ersten Nukleotid einer Kette bleiben die drei Phosphatgruppen dran.
Am Ende eines jeden Gens kommt ein Stopsignal für die RNA-Polymerase</text>
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    <text bytes="2070" xml:space="preserve">Von dem Doppelstrang des DNA-Gens wird ein Einzelstrang nach den Regeln der '''komplementären Basenpaarung''' hergestellt, dessen Basenabfolge mit einem der beiden DNA-Stränge identisch ist, die sog. '''mRNA''' ('''messenger-RNA''', '''Boten-RNA'''). Sie unterscheidet sich zum Einen durch den Zucker im Nukleotid ('''Ribose''' statt Desoxyribose)
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Desoxyribose und Ribose.jpg]]&lt;/div&gt;
und zum Anderen darin, daß statt der Base Thymin in der RNA die Base '''Uracil''', die die selbe genetische Bedeutung wie Thymin und am 5'-C-Atom seiner Base ein H-Atom anstatt der CH&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt;-Gruppe hat.

Zum Ablauf der Transkription ist ein spezielles Enzym notwendig, die '''Transkriptase''' (syn. '''RNA-Polymerase'''). Zunächst erfolgt die Trennung der beiden DNA-Stränge im Bereich des jeweiligen Gens.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Beginn der Transkription.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 37: Beginn der Transkription'''
::Die RNA-Polymerase bindet an die doppelsträngige DNA und diese wird im zu transkribierenden Bereich in zwei Einzelstränge getrennt.&lt;/small&gt;

Die RNA-Polymerase läuft am 3' → 5'-Strang entlang und verdoppelt ihn nach den Regeln der Basenpaarung mit RNA-Nukleotiden (Uracil statt Thymin). Diese RNA-Nukleotide liegen in der Umgebung vor und stammen aus dem Abbau früherer mRNAs. Da die RNA-Polymerase von 3' nach 5' läuft folgt daraus, daß die gebildete mRNA von 5' nach 3' gerichtet ist. Da die Verknüpfung der Nukleotide zum RNA-Strang Energie benötigt, müssen die verwendeten Nukleotide in der Triphosphatform vorliegen. Binden diese Triphosphatnukleotide ('''ATP'''[1], '''GTP'''[2], '''CTP'''[3] oder '''UTP'''[4]) an ein vorheriges Nukleotid, werden unter Energiegewinn zwei Phosphatreste abgetrennt und das Nukleotid als Monophosphatnukleotid gebunden. Am ersten Nukleotid einer Kette bleiben die drei Phosphatgruppen dran.

Am Ende eines jeden Gens kommt ein Stopsignal für die RNA-Polymerase

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&lt;small&gt;[1]: Adenosintriphosphat

[2]: Guanosintriphosphat

[3]: Cytidintriphosphat

[4]: Uridintriphosphat&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="3437" xml:space="preserve">Von dem Doppelstrang des DNA-Gens wird ein Einzelstrang nach den Regeln der '''komplementären Basenpaarung''' hergestellt, dessen Basenabfolge mit einem der beiden DNA-Stränge identisch ist, die sog. '''mRNA''' ('''messenger-RNA''', '''Boten-RNA'''). Sie unterscheidet sich zum Einen durch den Zucker im Nukleotid ('''Ribose''' statt Desoxyribose)
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Desoxyribose und Ribose.jpg]]&lt;/div&gt;
und zum Anderen darin, daß statt der Base Thymin in der RNA die Base '''Uracil''', die die selbe genetische Bedeutung wie Thymin und am 5'-C-Atom seiner Base ein H-Atom anstatt der CH&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt;-Gruppe hat.

Zum Ablauf der Transkription ist ein spezielles Enzym notwendig, die '''Transkriptase''' (syn. '''RNA-Polymerase'''). Zunächst erfolgt die Trennung der beiden DNA-Stränge im Bereich des jeweiligen Gens.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Beginn der Transkription.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 37: Beginn der Transkription'''
::Die RNA-Polymerase bindet an die doppelsträngige DNA und diese wird im zu transkribierenden Bereich in zwei Einzelstränge getrennt.&lt;/small&gt;

Die RNA-Polymerase läuft am 3' → 5'-Strang entlang und verdoppelt ihn nach den Regeln der Basenpaarung mit RNA-Nukleotiden (Uracil statt Thymin). Diese RNA-Nukleotide liegen in der Umgebung vor und stammen aus dem Abbau früherer mRNAs. Da die RNA-Polymerase von 3' nach 5' läuft folgt daraus, daß die gebildete mRNA von 5' nach 3' gerichtet ist. Da die Verknüpfung der Nukleotide zum RNA-Strang Energie benötigt, müssen die verwendeten Nukleotide in der Triphosphatform vorliegen. Binden diese Triphosphatnukleotide ('''ATP'''[1], '''GTP'''[2], '''CTP'''[3] oder '''UTP'''[4]) an ein vorheriges Nukleotid, werden unter Energiegewinn zwei Phosphatreste abgetrennt und das Nukleotid als Monophosphatnukleotid gebunden. Am ersten Nukleotid einer Kette bleiben die drei Phosphatgruppen dran.

Am Ende eines jeden Gens kommt ein Stopsignal für die RNA-Polymerase
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Transkriptionsvorgang.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 38: Transkriptionsvorgang'''
Die RNA-Polymerase läuft von 3' nach 5' auf dem DNA-Einzelstrang entlang und bildet durch Nukleotidverknüpfung einen zu diesem Strang komplementären RNA-Einzelstrang, der von 5' nach 3' gerichtet ist.&lt;/small&gt;

Dort hört die Transkription auf, der gebildete mRNA-Strang und die RNA-Polymerase lösen sich vom DNA-Strang ab. Die beiden DNA-Stränge gehen wieder zum Doppelstrang zusammen.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:nach Transkription.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 39: Nach Transkription'''
::Die RNA-Polymerase bindet an die doppelsträngige DNA und diese wird im zu transkribierenden Bereich in zwei Einzelstränge getrennt.&lt;/small&gt;

Die Basenabfolge auf dem RNA-Strang ist identisch mit der entsprechenden Abfolge auf dem von 5' nach 3' gerichteten DNA-Strang (mit Uracil statt Thymin). Die Erbinformation steckt also in dem von 5' nach 3' gerichteten Strang. Der gegenüberliegende Strang (3' → 5') wird als der '''codogene Strang'''[2] bezeichnet.

Manchmal, speziell bei kleinen DNA-Molekülen, kann die RNA-Polymerase auch ein Stück auf dem 5' → 3'-Strang (aber in Gegenrichtung, also von 3' nach 5') entlang laufen und somit zusätzliche Informationen "abgreifen".

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&lt;small&gt;[1]: Adenosintriphosphat

[2]: Guanosintriphosphat

[3]: Cytidintriphosphat

[4]: Uridintriphosphat

[5]: Ein Codon ist ein sog. Basentriplett, drei aufeinanderfolgende Basen auf der mRNA.&lt;/small&gt;</text>
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  <title>Biostudies:Inhaltsverzeichnis</title>
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    <text bytes="13836" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align: center;"&gt;Das nachfolgende E-Book wurden aus Skripten und Mitschriften mehrerer Vorlesungen der Ausbildungen zum [http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüften Technischen Assistenten f&amp;uuml;r naturkundliche Museen und Forschungsinstitute] am renommierten Forschungs-Institut Senckenberg und zum [http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Staatlich geprüften biologisch-technischen Assistenten] an der Landesgewerbeanstalt Nürnberg (TÜV Rheinland) erstellt und soll im Laufe meines Biologie-Studiums um weitere Kapitel vervollständigt werden. Es erhebt daher keinen Anspruch auf Vollständigkeit oder Richtigkeit, sollte jedoch jedem Interessenten einen guten Einblick in den Umfang der Biologie und die in den (ersten) Studiensemestern vermittelten Themen geben.&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;&lt;big&gt;'''Inhaltsverzeichnis'''&lt;/big&gt;&lt;/p&gt;

*I. Einführung
**[[1.0 Definitionen der Biologie|1.0 Definitionen der Biologie]]
**[[2.0 Aufgabengebiete der Biologie]]
**[[3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books]]

*II. Molekularbiologie
**1.0 Grundlagen
***[[1.1 Materie, Element &amp; subatomare Teilchen]]
***[[1.2 Atommodell]]
***[[1.3 Chemische Bindungen]]
****[[1.3.1 Die Ionenbindung]]
****[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]
*****[[1.3.2.1 Unpolare Atombindung]]
*****[[1.3.2.2 Polare Atombindung]]
*****[[1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte]]
*****[[1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung]]
******[[1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser]]
****[[1.3.3 Koordinative oder dative Bindung]]
*****[[1.3.3.1 Metallkomplexe]]
*****[[1.3.3.2 Chelatkomplexe]]
***[[1.4 Energetische Grundlagen]]
***[[1.5 Chemisches Gleichgewicht]]
***1.6 Säuren und Basen
****[[1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)]]
****[[1.6.2 Der pH-Wert]]
****[[1.6.3 Neutralisation]]
****[[1.6.4 Puffer]]
**[[2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)]]
**3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine
***[[3.1 Allgemeines]]
***[[3.2 Einteilung]]
***[[3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren]]
***3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren
****[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung]]
****[[3.4.2 Stereoisomerie]]
***[[3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren]]
***[[3.6 Peptide]]
***[[3.7 Proteinklassen]]
***[[3.8 Struktur von Proteinen]]
***3.9 Enzyme
****[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen]]
****[[3.9.2 Klassifizierung von Enzymen]]
****[[3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung]]
****[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]
*****[[3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺]]
*****[[3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂]]
*****[[3.9.4.3 Coenzym A (CoA)]]
*****[[3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)]]
*****[[3.9.4.5 Pyridoxalphosphat]]
****[[3.9.5 Enzymkinetik]]
*****[[3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS &amp; MENTEN (1913)]]
*****[[3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER &amp; BURK (1913)]]
***3.10 Reinigung, Charakterisierung &amp; Lagerung von Proteinen
****[[3.10.1 Reinigung]]
*****[[3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie]]
*****[[3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie]]
*****[[3.10.1.3 Affinitätschromatographie]]
****[[3.10.2 Charakterisierung]]
*****3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration
******[[3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)]]
******[[3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm]]
*****3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten
******[[3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)]]
******[[3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)]]
****[[3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung]]
**[[4.0 Kohlenhydrate]]
***[[4.1 Monosaccharide]]
****[[4.1.1 Entstehung von Ringformen]]
****[[4.1.2 Eigenschaften der Monosaccharide]]
****4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide
*****[[4.1.3.1 FEHLINGsche Probe]]
*****[[4.1.3.2 Silberspiegel-Probe]]
****[[4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide]]
****[[4.1.5 Glykoside]]
***4.2 Disaccharide
****[[4.2.1 Maltose (Malzzucker)]]
****[[4.2.2 Cellobiose]]
****[[4.2.3 Lactose (Milchzucker)]]
****[[4.2.4 Saccharose (Sucrose)]]
***4.3 Polysaccharide
****[[4.3.1 Homopolysaccharide]]
****[[4.3.2 Heteropolysaccharide]]

*III. Cytologie
**[[1.0 Einführung]]
**2.0 Prokaryonten
***[[2.1 Einführung]]
***[[2.2 Zellaufbau]]
****[[2.2.1 Zellhülle (cell envelope)]]
****[[2.2.2 Die bakterielle Zellwand]]
*****[[2.2.2.1 Aufbau des Mureins]]
*****[[2.2.2.2 GRAM-Färbung]]
******[[2.2.2.2.1 Übersicht wichtiger grampositiver und gramnegativer Prokaryonten]]
******[[2.2.2.2.2 Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.3 Antigene gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.4 R- und S-Formen]]
****[[2.2.3 Bakteriengeißeln]]
****[[2.2.4 Pili (Fimbrien)]]
*****[[2.2.4.1 Konjugation bei E. coli und nahe verwandten Enterobakterien]]
*****[[2.2.4.2 Experiment der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)]]
***2.3 Antibiotika
****[[2.3.1 Allgemeines]]
****[[2.3.2 Penicillin]]
*****[[2.3.2.1 Penicillintechnik]]
*****[[2.3.2.2 Halbsynthetische Penicilline]]
****[[2.3.3 Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten]]
*****[[2.3.3.1 Wirkung von Streptomycin und Tetracyclin]]
*****[[2.3.3.2 Wirkung von Chloramphenicol]]
****[[2.3.4 Problematik der Antibiotika-Resistenz]]
**3.0 Eukaryonten
***[[3.1 Einführung]]
***3.2 Zellorganellen und -bestandteile
****[[3.2.1 Zellkern (Nucleus)]]
****[[3.2.2 Endoplasmatisches Reticulum (ER)]]
****[[3.2.3 Mitochondrien]]
****[[3.2.4 GOLGI-Apparat (syn. Dictyosom)]]
****[[3.2.5 Ribosomen]]
****[[3.2.6 Peroxisomen]]
****[[3.2.7 Cytoplasma]]
****[[3.2.8 Cytoskelett]]
****[[3.2.9 Zellmembran]]
****[[3.2.10 Organellen tierischer Zellen]]
*****[[3.2.10.1 Lysosomen]]
*****[[3.2.10.2 Besonderheiten tierischer Zellmembranen]]
****[[3.2.11 Organellen pflanzlicher Zellen]]
*****[[3.2.11.1 Plastiden]]
*****[[3.2.11.2 Vakuolen]]
*****[[3.2.11.3 Zellwand]]
*****[[3.2.11.4 Besonderheiten pflanzlicher Zellmembranen]]
**4.0 Prinzipielle Arten des Energiegewinns
***[[4.1 Einführung]]
***[[4.2 Energiestoffwechsel bei chemoorganotrophen Organismen]]
****4.2.1 Wege der Brenztraubensäurebildung
*****[[4.2.1.1 Glykolyse (Fructosediphosphatweg, FDP-Weg)]]
*****[[4.2.1.2 Pentosephosphatweg]]
*****[[4.2.1.3 ENTNER-DOUDOROFF-Weg (Ketosedesoxyphosphogluconsäure-Weg, KDPE-Weg)]]
****[[4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus (oxidative Decarboxylierung und Citronensäurezyklus)]]
****[[4.2.3 Endoxidation (aerobe Atmungskette)]]
****[[4.2.4 Gärung]]
***4.3 Energiestoffwechsel bei chemolithotrophen Organismen
****4.3.1 Pflanzlicher Stoffwechsel
*****[[4.3.1.1 Besonderheiten des pflanzlichen Kohlenhydrat-Stoffwechsels]]
*****[[4.3.1.2 Lichtreaktion der Photosynthese]]
*****[[4.3.1.3 Lichtunabhängige Reaktion (CALVIN-Zyklus, Dunkelreaktion)]]
*****[[4.3.1.4 Biosynthese von Stärke in den Chloroplasten]]
*****[[4.3.1.5 Der Glyoxylsäurezyklus]]
****[[4.3.2 Nitratatmung (dissimilatorische Nitratreduktion)]]
****[[4.3.3 Sulfatatmung (dissimilatorische Sulfatreduktion)]]
**5.0 Zelluläre Transportvorgänge
***[[5.1 Einführung]]
***5.2 Passiver Transport
****[[5.2.1 Diffusion]]
****[[5.2.2 Osmose]]
***[[5.3 Aktiver Transport]]
****5.3.1 Aktive Tunnelproteine
*****[[5.3.1.1 P-Klasse-Ionenpumpen (P-class)]]
******[[5.3.1.1.1 Na⁺/K⁺-Ionenpumpen (Na⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.2 H⁺/K⁺-Ionenpumpen (H⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.3 Ca²⁺-Ionenpumpen (Ca²⁺-ATPasen)]]
*****[[5.3.1.2 V-Klasse- und F-Klasse-Ionenpumpen (V-class &amp; F-class)]]
*****[[5.3.1.3 ABC-Transporter (ATP-binding cassettes)]]
****[[5.3.2 Gekoppelter Transport]]
***[[5.4 Endo- &amp; Exocytose (Membranfluß)]]
***[[5.5 Signalhypothese]]
**[[6.0 Lebensbedingungen und Kultivationsfaktoren]]
***[[6.1 O₂-Bedingungen]]
***[[6.2 Temperaturbedingungen]]
***[[6.3 pH-Bedingungen]]
***[[6.4 Osmotische Bedingungen]]
***[[6.5 Nährstoffbedingungen]]
**[[7.0 Der Zellzyklus]]
***[[7.1 Mitose]]
***[[7.2 Meiose]]

*IV. Genetik
**1.0 Klassische Genetik (MENDEL-Genetik)
**2.0 Molekulargenetik
***2.1 Aufbau und Struktur der DNA
****[[2.1.1 Primärstruktur der DNA]]
****[[2.1.2 Sekundärstruktur der DNA]]
****[[2.1.3 Tertiärstruktur der DNA]]
****[[2.1.4 Übergeordnete DNA-Strukturen]]
***2.2 Grundlagen und Prokaryonten-Genetik
****2.2.1 Ablauf der Vererbung
*****[[2.2.1.1 Übersicht]]
*****[[2.2.1.2 Transkription der DNA]]
*****[[2.2.1.3 Regulation der Genaktivität bei Bakterien]]
******[[2.2.1.3.1 Negative Kontrolle am Beispiel des lac-Operons von E. coli]]
****[[2.2.2 Der genetische Code]]
****[[2.2.3 Unterschiede zwischen DNA und RNA]]
****[[2.2.4 Die wichtigsten RNA-Sorten der Zelle]]
****2.2.5 Die Proteinbiosynthese (Translation)
*****[[2.2.5.1 Allgemeines]]
*****[[2.2.5.2 Initiation (Start) Der Proteinsynthese]]
******[[2.2.5.2.1 Aufbau der Ribosomenbindestelle]]
******[2.2.5.2.2 Die Start-Aminosäure Methionin]]
*****[[2.2.5.3 Elongation (Kettenverlängerung)]]
*****[[2.2.5.4 Termination]]
*****[[2.2.5.5 Posttranslationale Modifikationen]]
****[[2.2.6 Wobble im genetischen Code]]
****[[2.2.7 Regulierung der Genexpression bei Bakterien]]
*****[[2.2.7.1 Regulation der Promotorstärke]]
*****[[2.2.7.2 Regulation über den σ-Faktor]]
*****[[2.2.7.3 Regulation des lac-Operons über den Operator]]
****[[2.2.8 Mutationen bei Bakterien]]
*****[[2.2.8.1 Auswirkung von Mutationen]]
*****[[2.2.8.2 Mutationsarten]]
*****2.2.8.3 Mögliche Ursachen für Basenaustauschmutationen
******[[2.2.8.3.1 Tautomere Basen]]
******[[2.2.8.3.2 Spontane Desaminierungen]]
******[[2.2.8.3.3 Depurinierung und Depyrimidierung]]
*****2.2.8.4 Auslösung von Mutationen durch Chemikalien
******[[2.2.8.4.1 Basenanaloge Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.2 Desaminierende Chemikalien]]
******[[2.2.8.4.3 Alkylierende Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.4 Nachweis mutagener Wirkung von Chemikalien mit dem AMES-Test (1975)]]
*****[[2.2.8.5 Mutation von Bakterien durch UV-Strahlung]]
*****2.2.8.6 Reversionen (Rückmutationen)
******[[2.2.8.6.1 Reversionen durch eine zweite Mutation im selben Gen]]
******[[2.2.8.6.2 Reversionen durch eine zweite Mutation in einem anderen Gen]]
****[[2.2.9 Replikation von Bakterien-DNA]]
*****[[2.2.9.1 Die wichtigsten Replikationsproteine und ihre Besonderheiten]]
*****[[2.2.9.2 Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation]]
*****[[2.2.9.3 Möglichkeiten der bidirektionalen Replikation]]
****[[2.2.10 Restriktions- und Modifikationssysteme (R/M-Systeme) bei Bakterien]]
*****[[2.2.10.1 Mögliche Ursachen bei ausbleibender Restriktion der Fremd-DNA in Bakterien]]
*****[[2.2.10.2 R/M-Systeme bei ''E''. ''coli'']]
*****[[2.2.10.3 Die Typen der Restriktionsenzyme]]
***2.3 Grundlagen der Gentechnik
****[[2.3.1 PCR (Polymerase-Kettenreaktion, polymerase chain reaction)]]
*****[[2.3.1.1 Anwendung und Durchführung]]
*****[[2.3.1.2 Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen]]
*****[[2.3.1.3 Amplifikation der gesamten DNA]]
******[[2.3.1.3.1 Der genetische Fingerabdruck]]
****2.3.2 Grundprinzip der Genklonierung
*****[[2.3.2.1 Bedeutung überstehender Enden]]
*****2.3.2.2 Restriktionsanalyse mit Hilfe der Agarosegelelektrophorese
******[[2.3.2.2.1 Theorie zur Gelelektrophorese von DNA]]
******[[2.3.2.2.2 Auswertung]]
*****[[2.3.2.3 Genklonierung mit ''E''. ''coli'']]
******[[2.3.2.3.1 Gewünschte Eigenschaften von Plasmidvektoren]]
******[[2.3.2.3.2 Eigenschaften der verwendeten Wirtszellen]]
******[[2.3.2.3.3 Vorgehensweise zur Selektion und Identifikation rekombinanter Kolonien]]
*****[[2.3.2.4 Klonierung mit pUC-Plasmiden]]
******[[2.3.2.4.1 Test auf Lactose-Abbau]]
******[[2.3.2.4.2 Prinzip der Koloniefärbung bei Klonierung mit pUC-Plasmiden zur Identifizierung rekombinanter Kolonien]]
****[[2.3.3 Tricks in der Gentechnik]]
*****[[2.3.3.1 Transformation - Methode zum Einschleusen gentechnisch veränderter DNA in Bakterien]]
******[[2.3.3.1.1 Wichtige Faktoren für erfolgreiche Transformation]]
******[[2.3.3.1.2 Form der aufgenommenen DNA]]
******[[2.3.3.1.3 Transformationsrate bei ''E''. ''coli'']]
******[[2.3.3.1.4 Suche nach dem richtigen Klon]]
*****[[2.3.3.2 Hybridisierung mit einer Gensonde]]
******[[2.3.3.2.1 Prinzip der Hybridisierung]]
******[[2.3.3.2.2 Herstellung radioaktiv markierter Gensonden]]
******[[2.3.3.2.3 Nichtradioaktive DNA-Markierung (non radioactive labelling)]]
******[[2.3.3.2.4 Koloniehybridisierung]]
******[[2.3.3.2.5 Plasmidisolierung aus ''E''. ''coli'']]
*****[[2.3.3.3 Southern Hybridisierung (blotting, transfer)]]
*****[[2.3.3.4 Nachweis von Genen mit Hilfe der PCR]]
****2.3.4 DNA-Sequenzierung
*****[[2.3.4.1 Kettenabbruch nach SANGER et al. (1977)]]
******[[2.3.4.1.1 Gewinnung von Einzelstrang und Primer]]
******[[2.3.4.1.2 Kettenabbruch durch Dideoxy-Nukleotide]]
*****[[2.3.4.2 Sequencer]]
******[[2.3.4.2.1 Monofluorophores System]]
******[[2.3.4.2.2 Multifluorophores System]]
*****[[2.3.4.3 Taq-Cycle-Sequenzierung]]
***[[2.4 Eukaryonten-Genetik]]
****2.4.1 Aufbau und Funktion des eukaryontischen Operons
*****[[2.4.1.1 Aufbau]]
*****[[2.4.1.2 Gene]]
*****[[2.4.1.3 RNA-Arten und RNA-Polymerasen]]
*****[[2.4.1.4 Struktur der eukaryontischen Transkriptionseinheit (auf der DNA)]]
*****[[2.4.1.5 Bedeutung der Introns]]
*****[[2.4.1.6 mRNA-Reifung (Processing) im Zellkern]]
*****[[2.4.1.7 Genregulation der Genaktivität bei Eukaryonten]]
****[[2.4.2 Klonierung von Eukaryontengenen in Bakterien]]
**3.0 Populationsgenetik</text>
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    <text bytes="13837" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align: center;"&gt;Das nachfolgende E-Book wurden aus Skripten und Mitschriften mehrerer Vorlesungen der Ausbildungen zum [http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüften Technischen Assistenten f&amp;uuml;r naturkundliche Museen und Forschungsinstitute] am renommierten Forschungs-Institut Senckenberg und zum [http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Staatlich geprüften biologisch-technischen Assistenten] an der Landesgewerbeanstalt Nürnberg (TÜV Rheinland) erstellt und soll im Laufe meines Biologie-Studiums um weitere Kapitel vervollständigt werden. Es erhebt daher keinen Anspruch auf Vollständigkeit oder Richtigkeit, sollte jedoch jedem Interessenten einen guten Einblick in den Umfang der Biologie und die in den (ersten) Studiensemestern vermittelten Themen geben.&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;&lt;big&gt;'''Inhaltsverzeichnis'''&lt;/big&gt;&lt;/p&gt;

*I. Einführung
**[[1.0 Definitionen der Biologie|1.0 Definitionen der Biologie]]
**[[2.0 Aufgabengebiete der Biologie]]
**[[3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books]]

*II. Molekularbiologie
**1.0 Grundlagen
***[[1.1 Materie, Element &amp; subatomare Teilchen]]
***[[1.2 Atommodell]]
***[[1.3 Chemische Bindungen]]
****[[1.3.1 Die Ionenbindung]]
****[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]
*****[[1.3.2.1 Unpolare Atombindung]]
*****[[1.3.2.2 Polare Atombindung]]
*****[[1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte]]
*****[[1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung]]
******[[1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser]]
****[[1.3.3 Koordinative oder dative Bindung]]
*****[[1.3.3.1 Metallkomplexe]]
*****[[1.3.3.2 Chelatkomplexe]]
***[[1.4 Energetische Grundlagen]]
***[[1.5 Chemisches Gleichgewicht]]
***1.6 Säuren und Basen
****[[1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)]]
****[[1.6.2 Der pH-Wert]]
****[[1.6.3 Neutralisation]]
****[[1.6.4 Puffer]]
**[[2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)]]
**3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine
***[[3.1 Allgemeines]]
***[[3.2 Einteilung]]
***[[3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren]]
***3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren
****[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung]]
****[[3.4.2 Stereoisomerie]]
***[[3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren]]
***[[3.6 Peptide]]
***[[3.7 Proteinklassen]]
***[[3.8 Struktur von Proteinen]]
***3.9 Enzyme
****[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen]]
****[[3.9.2 Klassifizierung von Enzymen]]
****[[3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung]]
****[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]
*****[[3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺]]
*****[[3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂]]
*****[[3.9.4.3 Coenzym A (CoA)]]
*****[[3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)]]
*****[[3.9.4.5 Pyridoxalphosphat]]
****[[3.9.5 Enzymkinetik]]
*****[[3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS &amp; MENTEN (1913)]]
*****[[3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER &amp; BURK (1913)]]
***3.10 Reinigung, Charakterisierung &amp; Lagerung von Proteinen
****[[3.10.1 Reinigung]]
*****[[3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie]]
*****[[3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie]]
*****[[3.10.1.3 Affinitätschromatographie]]
****[[3.10.2 Charakterisierung]]
*****3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration
******[[3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)]]
******[[3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm]]
*****3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten
******[[3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)]]
******[[3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)]]
****[[3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung]]
**[[4.0 Kohlenhydrate]]
***[[4.1 Monosaccharide]]
****[[4.1.1 Entstehung von Ringformen]]
****[[4.1.2 Eigenschaften der Monosaccharide]]
****4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide
*****[[4.1.3.1 FEHLINGsche Probe]]
*****[[4.1.3.2 Silberspiegel-Probe]]
****[[4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide]]
****[[4.1.5 Glykoside]]
***4.2 Disaccharide
****[[4.2.1 Maltose (Malzzucker)]]
****[[4.2.2 Cellobiose]]
****[[4.2.3 Lactose (Milchzucker)]]
****[[4.2.4 Saccharose (Sucrose)]]
***4.3 Polysaccharide
****[[4.3.1 Homopolysaccharide]]
****[[4.3.2 Heteropolysaccharide]]

*III. Cytologie
**[[1.0 Einführung]]
**2.0 Prokaryonten
***[[2.1 Einführung]]
***[[2.2 Zellaufbau]]
****[[2.2.1 Zellhülle (cell envelope)]]
****[[2.2.2 Die bakterielle Zellwand]]
*****[[2.2.2.1 Aufbau des Mureins]]
*****[[2.2.2.2 GRAM-Färbung]]
******[[2.2.2.2.1 Übersicht wichtiger grampositiver und gramnegativer Prokaryonten]]
******[[2.2.2.2.2 Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.3 Antigene gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.4 R- und S-Formen]]
****[[2.2.3 Bakteriengeißeln]]
****[[2.2.4 Pili (Fimbrien)]]
*****[[2.2.4.1 Konjugation bei E. coli und nahe verwandten Enterobakterien]]
*****[[2.2.4.2 Experiment der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)]]
***2.3 Antibiotika
****[[2.3.1 Allgemeines]]
****[[2.3.2 Penicillin]]
*****[[2.3.2.1 Penicillintechnik]]
*****[[2.3.2.2 Halbsynthetische Penicilline]]
****[[2.3.3 Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten]]
*****[[2.3.3.1 Wirkung von Streptomycin und Tetracyclin]]
*****[[2.3.3.2 Wirkung von Chloramphenicol]]
****[[2.3.4 Problematik der Antibiotika-Resistenz]]
**3.0 Eukaryonten
***[[3.1 Einführung]]
***3.2 Zellorganellen und -bestandteile
****[[3.2.1 Zellkern (Nucleus)]]
****[[3.2.2 Endoplasmatisches Reticulum (ER)]]
****[[3.2.3 Mitochondrien]]
****[[3.2.4 GOLGI-Apparat (syn. Dictyosom)]]
****[[3.2.5 Ribosomen]]
****[[3.2.6 Peroxisomen]]
****[[3.2.7 Cytoplasma]]
****[[3.2.8 Cytoskelett]]
****[[3.2.9 Zellmembran]]
****[[3.2.10 Organellen tierischer Zellen]]
*****[[3.2.10.1 Lysosomen]]
*****[[3.2.10.2 Besonderheiten tierischer Zellmembranen]]
****[[3.2.11 Organellen pflanzlicher Zellen]]
*****[[3.2.11.1 Plastiden]]
*****[[3.2.11.2 Vakuolen]]
*****[[3.2.11.3 Zellwand]]
*****[[3.2.11.4 Besonderheiten pflanzlicher Zellmembranen]]
**4.0 Prinzipielle Arten des Energiegewinns
***[[4.1 Einführung]]
***[[4.2 Energiestoffwechsel bei chemoorganotrophen Organismen]]
****4.2.1 Wege der Brenztraubensäurebildung
*****[[4.2.1.1 Glykolyse (Fructosediphosphatweg, FDP-Weg)]]
*****[[4.2.1.2 Pentosephosphatweg]]
*****[[4.2.1.3 ENTNER-DOUDOROFF-Weg (Ketosedesoxyphosphogluconsäure-Weg, KDPE-Weg)]]
****[[4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus (oxidative Decarboxylierung und Citronensäurezyklus)]]
****[[4.2.3 Endoxidation (aerobe Atmungskette)]]
****[[4.2.4 Gärung]]
***4.3 Energiestoffwechsel bei chemolithotrophen Organismen
****4.3.1 Pflanzlicher Stoffwechsel
*****[[4.3.1.1 Besonderheiten des pflanzlichen Kohlenhydrat-Stoffwechsels]]
*****[[4.3.1.2 Lichtreaktion der Photosynthese]]
*****[[4.3.1.3 Lichtunabhängige Reaktion (CALVIN-Zyklus, Dunkelreaktion)]]
*****[[4.3.1.4 Biosynthese von Stärke in den Chloroplasten]]
*****[[4.3.1.5 Der Glyoxylsäurezyklus]]
****[[4.3.2 Nitratatmung (dissimilatorische Nitratreduktion)]]
****[[4.3.3 Sulfatatmung (dissimilatorische Sulfatreduktion)]]
**5.0 Zelluläre Transportvorgänge
***[[5.1 Einführung]]
***5.2 Passiver Transport
****[[5.2.1 Diffusion]]
****[[5.2.2 Osmose]]
***[[5.3 Aktiver Transport]]
****5.3.1 Aktive Tunnelproteine
*****[[5.3.1.1 P-Klasse-Ionenpumpen (P-class)]]
******[[5.3.1.1.1 Na⁺/K⁺-Ionenpumpen (Na⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.2 H⁺/K⁺-Ionenpumpen (H⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.3 Ca²⁺-Ionenpumpen (Ca²⁺-ATPasen)]]
*****[[5.3.1.2 V-Klasse- und F-Klasse-Ionenpumpen (V-class &amp; F-class)]]
*****[[5.3.1.3 ABC-Transporter (ATP-binding cassettes)]]
****[[5.3.2 Gekoppelter Transport]]
***[[5.4 Endo- &amp; Exocytose (Membranfluß)]]
***[[5.5 Signalhypothese]]
**[[6.0 Lebensbedingungen und Kultivationsfaktoren]]
***[[6.1 O₂-Bedingungen]]
***[[6.2 Temperaturbedingungen]]
***[[6.3 pH-Bedingungen]]
***[[6.4 Osmotische Bedingungen]]
***[[6.5 Nährstoffbedingungen]]
**[[7.0 Der Zellzyklus]]
***[[7.1 Mitose]]
***[[7.2 Meiose]]

*IV. Genetik
**1.0 Klassische Genetik (MENDEL-Genetik)
**2.0 Molekulargenetik
***2.1 Aufbau und Struktur der DNA
****[[2.1.1 Primärstruktur der DNA]]
****[[2.1.2 Sekundärstruktur der DNA]]
****[[2.1.3 Tertiärstruktur der DNA]]
****[[2.1.4 Übergeordnete DNA-Strukturen]]
***2.2 Grundlagen und Prokaryonten-Genetik
****2.2.1 Ablauf der Vererbung
*****[[2.2.1.1 Übersicht]]
*****[[2.2.1.2 Transkription der DNA]]
*****[[2.2.1.3 Regulation der Genaktivität bei Bakterien]]
******[[2.2.1.3.1 Negative Kontrolle am Beispiel des lac-Operons von E. coli]]
****[[2.2.2 Der genetische Code]]
****[[2.2.3 Unterschiede zwischen DNA und RNA]]
****[[2.2.4 Die wichtigsten RNA-Sorten der Zelle]]
****2.2.5 Die Proteinbiosynthese (Translation)
*****[[2.2.5.1 Allgemeines]]
*****[[2.2.5.2 Initiation (Start) Der Proteinsynthese]]
******[[2.2.5.2.1 Aufbau der Ribosomenbindestelle]]
******[[2.2.5.2.2 Die Start-Aminosäure Methionin]]
*****[[2.2.5.3 Elongation (Kettenverlängerung)]]
*****[[2.2.5.4 Termination]]
*****[[2.2.5.5 Posttranslationale Modifikationen]]
****[[2.2.6 Wobble im genetischen Code]]
****[[2.2.7 Regulierung der Genexpression bei Bakterien]]
*****[[2.2.7.1 Regulation der Promotorstärke]]
*****[[2.2.7.2 Regulation über den σ-Faktor]]
*****[[2.2.7.3 Regulation des lac-Operons über den Operator]]
****[[2.2.8 Mutationen bei Bakterien]]
*****[[2.2.8.1 Auswirkung von Mutationen]]
*****[[2.2.8.2 Mutationsarten]]
*****2.2.8.3 Mögliche Ursachen für Basenaustauschmutationen
******[[2.2.8.3.1 Tautomere Basen]]
******[[2.2.8.3.2 Spontane Desaminierungen]]
******[[2.2.8.3.3 Depurinierung und Depyrimidierung]]
*****2.2.8.4 Auslösung von Mutationen durch Chemikalien
******[[2.2.8.4.1 Basenanaloge Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.2 Desaminierende Chemikalien]]
******[[2.2.8.4.3 Alkylierende Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.4 Nachweis mutagener Wirkung von Chemikalien mit dem AMES-Test (1975)]]
*****[[2.2.8.5 Mutation von Bakterien durch UV-Strahlung]]
*****2.2.8.6 Reversionen (Rückmutationen)
******[[2.2.8.6.1 Reversionen durch eine zweite Mutation im selben Gen]]
******[[2.2.8.6.2 Reversionen durch eine zweite Mutation in einem anderen Gen]]
****[[2.2.9 Replikation von Bakterien-DNA]]
*****[[2.2.9.1 Die wichtigsten Replikationsproteine und ihre Besonderheiten]]
*****[[2.2.9.2 Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation]]
*****[[2.2.9.3 Möglichkeiten der bidirektionalen Replikation]]
****[[2.2.10 Restriktions- und Modifikationssysteme (R/M-Systeme) bei Bakterien]]
*****[[2.2.10.1 Mögliche Ursachen bei ausbleibender Restriktion der Fremd-DNA in Bakterien]]
*****[[2.2.10.2 R/M-Systeme bei ''E''. ''coli'']]
*****[[2.2.10.3 Die Typen der Restriktionsenzyme]]
***2.3 Grundlagen der Gentechnik
****[[2.3.1 PCR (Polymerase-Kettenreaktion, polymerase chain reaction)]]
*****[[2.3.1.1 Anwendung und Durchführung]]
*****[[2.3.1.2 Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen]]
*****[[2.3.1.3 Amplifikation der gesamten DNA]]
******[[2.3.1.3.1 Der genetische Fingerabdruck]]
****2.3.2 Grundprinzip der Genklonierung
*****[[2.3.2.1 Bedeutung überstehender Enden]]
*****2.3.2.2 Restriktionsanalyse mit Hilfe der Agarosegelelektrophorese
******[[2.3.2.2.1 Theorie zur Gelelektrophorese von DNA]]
******[[2.3.2.2.2 Auswertung]]
*****[[2.3.2.3 Genklonierung mit ''E''. ''coli'']]
******[[2.3.2.3.1 Gewünschte Eigenschaften von Plasmidvektoren]]
******[[2.3.2.3.2 Eigenschaften der verwendeten Wirtszellen]]
******[[2.3.2.3.3 Vorgehensweise zur Selektion und Identifikation rekombinanter Kolonien]]
*****[[2.3.2.4 Klonierung mit pUC-Plasmiden]]
******[[2.3.2.4.1 Test auf Lactose-Abbau]]
******[[2.3.2.4.2 Prinzip der Koloniefärbung bei Klonierung mit pUC-Plasmiden zur Identifizierung rekombinanter Kolonien]]
****[[2.3.3 Tricks in der Gentechnik]]
*****[[2.3.3.1 Transformation - Methode zum Einschleusen gentechnisch veränderter DNA in Bakterien]]
******[[2.3.3.1.1 Wichtige Faktoren für erfolgreiche Transformation]]
******[[2.3.3.1.2 Form der aufgenommenen DNA]]
******[[2.3.3.1.3 Transformationsrate bei ''E''. ''coli'']]
******[[2.3.3.1.4 Suche nach dem richtigen Klon]]
*****[[2.3.3.2 Hybridisierung mit einer Gensonde]]
******[[2.3.3.2.1 Prinzip der Hybridisierung]]
******[[2.3.3.2.2 Herstellung radioaktiv markierter Gensonden]]
******[[2.3.3.2.3 Nichtradioaktive DNA-Markierung (non radioactive labelling)]]
******[[2.3.3.2.4 Koloniehybridisierung]]
******[[2.3.3.2.5 Plasmidisolierung aus ''E''. ''coli'']]
*****[[2.3.3.3 Southern Hybridisierung (blotting, transfer)]]
*****[[2.3.3.4 Nachweis von Genen mit Hilfe der PCR]]
****2.3.4 DNA-Sequenzierung
*****[[2.3.4.1 Kettenabbruch nach SANGER et al. (1977)]]
******[[2.3.4.1.1 Gewinnung von Einzelstrang und Primer]]
******[[2.3.4.1.2 Kettenabbruch durch Dideoxy-Nukleotide]]
*****[[2.3.4.2 Sequencer]]
******[[2.3.4.2.1 Monofluorophores System]]
******[[2.3.4.2.2 Multifluorophores System]]
*****[[2.3.4.3 Taq-Cycle-Sequenzierung]]
***[[2.4 Eukaryonten-Genetik]]
****2.4.1 Aufbau und Funktion des eukaryontischen Operons
*****[[2.4.1.1 Aufbau]]
*****[[2.4.1.2 Gene]]
*****[[2.4.1.3 RNA-Arten und RNA-Polymerasen]]
*****[[2.4.1.4 Struktur der eukaryontischen Transkriptionseinheit (auf der DNA)]]
*****[[2.4.1.5 Bedeutung der Introns]]
*****[[2.4.1.6 mRNA-Reifung (Processing) im Zellkern]]
*****[[2.4.1.7 Genregulation der Genaktivität bei Eukaryonten]]
****[[2.4.2 Klonierung von Eukaryontengenen in Bakterien]]
**3.0 Populationsgenetik</text>
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  <title>2.2.1.3 Regulation der Genaktivität bei Bakterien</title>
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    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="3002" xml:space="preserve">Die '''bakterielle DNA''' ('''chromosomale DNA''' und '''Plasmide''') und damit auch die mRNA liegen bereits im Cytoplasma vor. Sobald eine Ribosomenbindestelle auf dieser mRNA erscheint, werden die entsprechenden Gene auch in die dazugehörigen Polypeptide übersetzt. Bakterien müssen daher bereits vor der Transkription regeln, welche Gene überhaupt transkribiert werden sollen und in welcher Häufigkeit. Dies erfolgt mit Hilfe des Operons, einer Transkriptionseinheit auf der DNA:
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Schema bakterieller Operons.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 40: Schema bakterieller Operons'''
::Die Abbildung zeigt ein schematisiertes bakterielles Operon mit Promotor (P), Operator (O), Information für Ribosomenbindestelle (R'), Genen und Terminator (T).&lt;/small&gt;

Die zu einem Stoffwechselweg (z. B. Zuckeraufbau) gehörigen Gene sind i. d. R. hintereinander auf der DNA (sog. '''Gencluster''', deren Genzahl verschieden sein kann). Die DNA-Genanordnung ist '''polycistronisch'''[1].

Etwas vor den Genen befindet sich der '''Promotor''', die Bindestelle für die RNA-Polymerase. Hinter dem letzten Gen befindet sich der '''Terminator''' mit der '''Terminatorsequenz''', der Stopstelle für die RNA-Polymerase.

Da jedes Gen auf der mRNA mit einem Stopcodon endet (Ende der Polypeptidsynthese, Ribosom fällt ab), muß sich vor jedem Gen der mRNA eine Ribosomenbindestelle befinden und damit auch vor jedem Gen der DNA eine entsprechende Baseninformation.

Zwischen dem Promotor (P) und der Information für die Ribosomenbindestelle des ersten Gens (R') befindet sich der Operator, eine Bindestelle für ein Protein, das reguliert, ob die nachfolgenden Gene überhaupt transkribiert werden. Es gibt zwei Möglichkeiten, wobei bei jedem Gencluster nur eine davon verwirklicht ist:
*'''Negative Kontrolle''':
:::Hier ist das Regulationsprotein ein '''Repressor'''. Sitzt der Repressor auf dem Operator, findet keine Transkription der nachfolgenden Gene statt.
*'''Positive Kontrolle''':
:::Bei der positiven Kontrolle hingegen findet nur dann die Transkription der Gene statt, wenn das Regulationsprotein, ein '''Aktivator''', auf dem Operator sitzt.
Promotor und Operator werden nicht transkribiert. Die Informationen für die Ribosomenbindestellen, die Stopcodons und der Terminator werden hingegen zwar transkribiert, aber nicht in Aminosäuren übersetzt. Erst die Wechselwirkung des DNA-Terminators mit seiner mRNA-Abschrift bringt die RNA-Polymerase zum Stoppen.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:DNA mRNA und Aminosäureketten.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 41: DNA, mRNA und Aminosäureketten'''
::Die mRNA besteht im Vergleich zur DNA nur aus einem von 5' nach 3' laufenden Einzelstrang und stellt eine Abschrift des 3' → 5'-Strangs der DNA dar. Promotor und Operator werden nicht transkribiert. Auf der mRNA liegen nun die Ribosomenbindestellen (R) vor sowie eine Abschrift des Terminators R'), die nicht in ein Polypeptid übersetzt wird.&lt;/small&gt;

-----

&lt;small&gt;[1]: Cistron, syn. Gen&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="27" xml:space="preserve">Schema bakterieller Operons</text>
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    <comment>DNA, mRNA und Aminosäureketten</comment>
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    <text bytes="31" xml:space="preserve">DNA, mRNA und Aminosäureketten</text>
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  <title>2.2.1.3.1 Negative Kontrolle am Beispiel des lac-Operons von E. coli</title>
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    <text bytes="2135" xml:space="preserve">Das lac-Operon beinhaltet die Regulation der Gene für den Abbau von Lactose (Milchzucker).
 
&lt;small&gt;'''Abb. 41: lac-Operon von ''E''. ''coli'''''
::lac z: Gen für Galactosidase (Enzym, welches die Spaltung der Lactose in Glucose und Galactose bewirkt); lac y: Gen für lac-Permease, ein Carrier in der Zellmembran, der schnell sehr viel Lactose in die Zelle hinein transportiert; lac a: Gen für ein Enzym, das die Lactose leicht chemisch modifiziert.&lt;/small&gt;

Sitzt der lac-Repressor auf dem Operator, findet keine Transkription der lac-Gene statt. Die Gene sind reprimiert , so lange keine Lactose in der Umgebung vorhanden ist. Der lac-Repressor ist seinerseits vom Gen lac I codiert, das zu der Regulationseinheit für das nachfolgende lac-Operon gehört und diesem unmittelbar vorausgeht.

Der Promotor der Regulationseinheit (P&lt;sub&gt;I&lt;/sub&gt;) ist ein schwacher Promotor, d. h. die RNA-Polymerase paßt nur schlecht dazu, so daß nur selten Bindung der RNA-Polymerase erfolgt. Es entstehen wenige mRNA-Moleküle und dadurch werden nur wenige lac-Repressor-Moleküle gebildet (ca. 10 pro Generationszeit der E. coli-Zellen) – eines für die Bindung an den Operator (des lac-Operons), die Übrigen als Reserve. Das Operon für die Regulationseinheit benötigt deshalb keinen eigenen Operator.

Gelangt aus der Umgebung etwas Lactose durch Diffusion in die Zelle, binden diese Moleküle an die vorhandenen Repressoren (auf dem Operator und Reserve). Der Repressor-Lactose-Komplex auf dem Operator kann sich dort nicht länger halten, so daß nun die lac-Gene transkribiert und in die entsprechenden Enzyme übersetzt werden. Die lac-Gene werden induziert. Als Indikator fungiert die Lactose selbst.

Durch die gebildete Galactosidase wird nun die Lactose in Glucose und Galactose gespalten. Durch die gebildete lac-Permease wird zusätzlich gegen das Konzentrationsgefälle sehr schnell sehr viel mehr Lactose in die Zelle transportiert.

Sobald durch den Lactoseabbau wieder Repressormoleküle frei werden, setzt sich eines davon auf den Operator. Die lac-Gene sind dann wieder reprimiert.

-----

&lt;small&gt;[1]: abgeschalten&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="2221" xml:space="preserve">Das '''lac-Operon''' beinhaltet die Regulation der Gene für den Abbau von Lactose (Milchzucker).
&lt;div align=center&gt;[[Bild:lac-Operon von E. coli.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 41: lac-Operon von ''E''. ''coli'''''
::lac z: Gen für '''Galactosidase''' (Enzym, welches die Spaltung der Lactose in Glucose und Galactose bewirkt); lac y: Gen für '''lac-Permease''', ein Carrier in der Zellmembran, der schnell sehr viel Lactose in die Zelle hinein transportiert; lac a: Gen für ein Enzym, das die Lactose leicht chemisch modifiziert.&lt;/small&gt;

Sitzt der lac-Repressor auf dem Operator, findet keine Transkription der lac-Gene statt. Die Gene sind reprimiert[1], so lange keine Lactose in der Umgebung vorhanden ist. Der lac-Repressor ist seinerseits vom Gen lac I codiert, das zu der Regulationseinheit für das nachfolgende lac-Operon gehört und diesem unmittelbar vorausgeht.

Der Promotor der Regulationseinheit (P&lt;sub&gt;I&lt;/sub&gt;) ist ein schwacher Promotor, d. h. die RNA-Polymerase paßt nur schlecht dazu, so daß nur selten Bindung der RNA-Polymerase erfolgt. Es entstehen wenige mRNA-Moleküle und dadurch werden nur wenige lac-Repressor-Moleküle gebildet (ca. 10 pro Generationszeit der ''E''. ''coli''-Zellen) – eines für die Bindung an den Operator (des lac-Operons), die Übrigen als Reserve. Das Operon für die Regulationseinheit benötigt deshalb keinen eigenen Operator.

Gelangt aus der Umgebung etwas Lactose durch Diffusion in die Zelle, binden diese Moleküle an die vorhandenen Repressoren (auf dem Operator und Reserve). Der Repressor-Lactose-Komplex auf dem Operator kann sich dort nicht länger halten, so daß nun die lac-Gene transkribiert und in die entsprechenden Enzyme übersetzt werden. Die lac-Gene werden induziert. Als Indikator fungiert die Lactose selbst.

Durch die gebildete Galactosidase wird nun die Lactose in Glucose und Galactose gespalten. Durch die gebildete lac-Permease wird zusätzlich gegen das Konzentrationsgefälle sehr schnell sehr viel mehr Lactose in die Zelle transportiert.

Sobald durch den Lactoseabbau wieder Repressormoleküle frei werden, setzt sich eines davon auf den Operator. Die lac-Gene sind dann wieder reprimiert.

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&lt;small&gt;[1]: abgeschalten&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="2221" xml:space="preserve">Das '''lac-Operon''' beinhaltet die Regulation der Gene für den Abbau von Lactose (Milchzucker).
&lt;div align=center&gt;[[Bild:lac-Operon von E. coli.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 42: lac-Operon von ''E''. ''coli'''''
::lac z: Gen für '''Galactosidase''' (Enzym, welches die Spaltung der Lactose in Glucose und Galactose bewirkt); lac y: Gen für '''lac-Permease''', ein Carrier in der Zellmembran, der schnell sehr viel Lactose in die Zelle hinein transportiert; lac a: Gen für ein Enzym, das die Lactose leicht chemisch modifiziert.&lt;/small&gt;

Sitzt der lac-Repressor auf dem Operator, findet keine Transkription der lac-Gene statt. Die Gene sind reprimiert[1], so lange keine Lactose in der Umgebung vorhanden ist. Der lac-Repressor ist seinerseits vom Gen lac I codiert, das zu der Regulationseinheit für das nachfolgende lac-Operon gehört und diesem unmittelbar vorausgeht.

Der Promotor der Regulationseinheit (P&lt;sub&gt;I&lt;/sub&gt;) ist ein schwacher Promotor, d. h. die RNA-Polymerase paßt nur schlecht dazu, so daß nur selten Bindung der RNA-Polymerase erfolgt. Es entstehen wenige mRNA-Moleküle und dadurch werden nur wenige lac-Repressor-Moleküle gebildet (ca. 10 pro Generationszeit der ''E''. ''coli''-Zellen) – eines für die Bindung an den Operator (des lac-Operons), die Übrigen als Reserve. Das Operon für die Regulationseinheit benötigt deshalb keinen eigenen Operator.

Gelangt aus der Umgebung etwas Lactose durch Diffusion in die Zelle, binden diese Moleküle an die vorhandenen Repressoren (auf dem Operator und Reserve). Der Repressor-Lactose-Komplex auf dem Operator kann sich dort nicht länger halten, so daß nun die lac-Gene transkribiert und in die entsprechenden Enzyme übersetzt werden. Die lac-Gene werden induziert. Als Indikator fungiert die Lactose selbst.

Durch die gebildete Galactosidase wird nun die Lactose in Glucose und Galactose gespalten. Durch die gebildete lac-Permease wird zusätzlich gegen das Konzentrationsgefälle sehr schnell sehr viel mehr Lactose in die Zelle transportiert.

Sobald durch den Lactoseabbau wieder Repressormoleküle frei werden, setzt sich eines davon auf den Operator. Die lac-Gene sind dann wieder reprimiert.

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&lt;small&gt;[1]: abgeschalten&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="1490" xml:space="preserve">In der Basenabfolge der mRNA ist die Abfolge der Aminosäuren des codierten Polypeptids verschlüsselt und damit letztlich auch seine Funktion. Dabei stellen drei aufeinanderfolgende Basen ('''Basentriplett''' oder '''Codon''') das Codewort für eine Aminosäure dar.

Der genetische Code ist '''degeneriert''', d. h. für viele Aminosäuren gibt es mehrere Codewörter, z. B. sechs Codons für die Aminosäuren Leucin, Serin und Arginin, für Methionin (AUG) und Tryptophan (UGG) gibt es jeweils nur ein Codon. AUG ist zugleich auch das Startcodon, d. h. jedes Polypeptid beginnt zunächst mit Methionin, welches u. U. später wieder abgespalten werden kann. In seltenen Fällen wird auch das Triplett GUG als Startcodon verwendet.

Nur 61 Basentripletts verschlüsseln Aminosäuren (obwohl es 64 Kombinationsmöglichkeiten gibt). Drei Tripletts haben scheinbar keinen Sinn ('''nonsense codons'''): UAA, UAG und UGA. Sie stellen Stopsignale für die Polypeptidsynthese dar (hier ist die Aminosäurekette zu Ende) und heißen '''Stopcodons'''.

Der genetische Code ist universell gültig, d. h. für alle Lebewesen. Einzige wichtige Ausnahme bilden die kleinen DNA-Ringe von Mitochondrien und Chloroplasten. Sie haben für die gleichen Aminosäuren andere Codewörter.

&lt;small&gt;'''Tab. 7: Aminosäurecodons'''
Die Tabelle stellt die durch entsprechende Basentripletts codierenden Aminosäuren dar. Dabei ist das Nukleotid 1 das 1. Nukleotid eines Codons auf dem 5’  3’-Strang.&lt;/small&gt;</text>
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Der genetische Code ist '''degeneriert''', d. h. für viele Aminosäuren gibt es mehrere Codewörter, z. B. sechs Codons für die Aminosäuren Leucin, Serin und Arginin, für Methionin (AUG) und Tryptophan (UGG) gibt es jeweils nur ein Codon. AUG ist zugleich auch das Startcodon, d. h. jedes Polypeptid beginnt zunächst mit Methionin, welches u. U. später wieder abgespalten werden kann. In seltenen Fällen wird auch das Triplett GUG als Startcodon verwendet.

Nur 61 Basentripletts verschlüsseln Aminosäuren (obwohl es 64 Kombinationsmöglichkeiten gibt). Drei Tripletts haben scheinbar keinen Sinn ('''nonsense codons'''): UAA, UAG und UGA. Sie stellen Stopsignale für die Polypeptidsynthese dar (hier ist die Aminosäurekette zu Ende) und heißen '''Stopcodons'''.

Der genetische Code ist universell gültig, d. h. für alle Lebewesen. Einzige wichtige Ausnahme bilden die kleinen DNA-Ringe von Mitochondrien und Chloroplasten. Sie haben für die gleichen Aminosäuren andere Codewörter.

&lt;small&gt;'''Tab. 7: Aminosäurecodons'''
::Die Tabelle stellt die durch entsprechende Basentripletts codierenden Aminosäuren dar. Dabei ist das Nukleotid 1 das 1. Nukleotid eines Codons auf dem 5’ → 3’-Strang.&lt;/small&gt;</text>
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Der genetische Code ist '''degeneriert''', d. h. für viele Aminosäuren gibt es mehrere Codewörter, z. B. sechs Codons für die Aminosäuren Leucin, Serin und Arginin, für Methionin (AUG) und Tryptophan (UGG) gibt es jeweils nur ein Codon. AUG ist zugleich auch das Startcodon, d. h. jedes Polypeptid beginnt zunächst mit Methionin, welches u. U. später wieder abgespalten werden kann. In seltenen Fällen wird auch das Triplett GUG als Startcodon verwendet.

Nur 61 Basentripletts verschlüsseln Aminosäuren (obwohl es 64 Kombinationsmöglichkeiten gibt). Drei Tripletts haben scheinbar keinen Sinn ('''nonsense codons'''): UAA, UAG und UGA. Sie stellen Stopsignale für die Polypeptidsynthese dar (hier ist die Aminosäurekette zu Ende) und heißen '''Stopcodons'''.

Der genetische Code ist universell gültig, d. h. für alle Lebewesen. Einzige wichtige Ausnahme bilden die kleinen DNA-Ringe von Mitochondrien und Chloroplasten. Sie haben für die gleichen Aminosäuren andere Codewörter.
&lt;div align=center&gt;
{|border=1 style="text-align:center"
 |vor der Mitose:
 |x
 |x
 |x
 |x
 |-
 |vor der Mitose:
 |x
 |x
 |x
 |x
 |-
 |vor der Mitose:
 |x
 |x
 |x
 |x
 |-
 |vor der Mitose:
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 |-
 |vor der Mitose:
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 |-
 |vor der Mitose:
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 |x
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 |vor der Mitose:
 |x
 |x
 |x
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 |-
 |vor der Mitose:
 |x
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 |-
 |vor der Mitose:
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 |vor der Mitose:
 |x
 |x
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 |vor der Mitose:
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 |x
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 |x
 |x
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 |x
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 |x
 |x
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 |x
 |x
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 |-
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 |x
 |x
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 |x
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 |vor der Mitose:
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 |x
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 |x
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 |x
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 |x
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 |x
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 |-
 |vor der Mitose:
 |x
 |x
 |x
 |x
 |}&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Tab. 10: Aminosäurecodons'''
::Die Tabelle stellt die durch entsprechende Basentripletts codierenden Aminosäuren dar. Dabei ist das Nukleotid 1 das 1. Nukleotid eines Codons auf dem 5’ → 3’-Strang.&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="3956" xml:space="preserve">In der Basenabfolge der mRNA ist die Abfolge der Aminosäuren des codierten Polypeptids verschlüsselt und damit letztlich auch seine Funktion. Dabei stellen drei aufeinanderfolgende Basen ('''Basentriplett''' oder '''Codon''') das Codewort für eine Aminosäure dar.

Der genetische Code ist '''degeneriert''', d. h. für viele Aminosäuren gibt es mehrere Codewörter, z. B. sechs Codons für die Aminosäuren Leucin, Serin und Arginin, für Methionin (AUG) und Tryptophan (UGG) gibt es jeweils nur ein Codon. AUG ist zugleich auch das Startcodon, d. h. jedes Polypeptid beginnt zunächst mit Methionin, welches u. U. später wieder abgespalten werden kann. In seltenen Fällen wird auch das Triplett GUG als Startcodon verwendet.

Nur 61 Basentripletts verschlüsseln Aminosäuren (obwohl es 64 Kombinationsmöglichkeiten gibt). Drei Tripletts haben scheinbar keinen Sinn ('''nonsense codons'''): UAA, UAG und UGA. Sie stellen Stopsignale für die Polypeptidsynthese dar (hier ist die Aminosäurekette zu Ende) und heißen '''Stopcodons'''.

Der genetische Code ist universell gültig, d. h. für alle Lebewesen. Einzige wichtige Ausnahme bilden die kleinen DNA-Ringe von Mitochondrien und Chloroplasten. Sie haben für die gleichen Aminosäuren andere Codewörter.
&lt;div align=center&gt;
{|border=1 style="text-align:center"
 |colspan=3 |Nukleotid
 |colspan=2 |codierende Aminosäure
 |-
 |1
 |2
 |3
 |Name
 |Abkürzung
 |-
 |A
 |G
 |G
 |Arginin
 |Arg
 |-
 |A
 |G
 |A
 |Arginin
 |Arg
 |-
 |A
 |G
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 |-
 |A
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 |U
 |Serin
 |Ser
 |-
 |A
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 |-
 |A
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 |-
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 |-
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 |-
 |Startcodon
 |-
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 |x
 |x
 |x
 |x
 |-
 |vor der Mitose:
 |x
 |x
 |x
 |x
 |-
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 |x
 |x
 |x
 |x
 |-
 |vor der Mitose:
 |x
 |x
 |x
 |x
 |-
 |vor der Mitose:
 |x
 |x
 |x
 |x
 |-
 |vor der Mitose:
 |x
 |x
 |x
 |x
 |-
 |vor der Mitose:
 |x
 |x
 |x
 |x
 |-
 |vor der Mitose:
 |x
 |x
 |x
 |x
 |-
 |vor der Mitose:
 |x
 |x
 |x
 |x
 |-
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 |x
 |x
 |x
 |x
 |-
 |vor der Mitose:
 |x
 |x
 |x
 |x
 |-
 |vor der Mitose:
 |x
 |x
 |x
 |x
 |-
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 |x
 |x
 |x
 |-
 |vor der Mitose:
 |x
 |x
 |x
 |x
 |-
 |vor der Mitose:
 |x
 |x
 |x
 |x
 |-
 |vor der Mitose:
 |x
 |x
 |x
 |x
 |-
 |vor der Mitose:
 |x
 |x
 |x
 |x
 |-
 |vor der Mitose:
 |x
 |x
 |x
 |x
 |-
 |vor der Mitose:
 |x
 |x
 |x
 |x
 |-
 |vor der Mitose:
 |x
 |x
 |x
 |x
 |-
 |vor der Mitose:
 |x
 |x
 |x
 |x
 |-
 |vor der Mitose:
 |x
 |x
 |x
 |x
 |-
 |vor der Mitose:
 |x
 |x
 |x
 |x
 |-
 |vor der Mitose:
 |x
 |x
 |x
 |x
 |-
 |vor der Mitose:
 |x
 |x
 |x
 |x
 |-
 |vor der Mitose:
 |x
 |x
 |x
 |x
 |-
 |vor der Mitose:
 |x
 |x
 |x
 |x
 |-
 |vor der Mitose:
 |x
 |x
 |x
 |x
 |-
 |vor der Mitose:
 |x
 |x
 |x
 |x
 |-
 |vor der Mitose:
 |x
 |x
 |x
 |x
 |-
 |vor der Mitose:
 |x
 |x
 |x
 |x
 |-
 |vor der Mitose:
 |x
 |x
 |x
 |x
 |-
 |vor der Mitose:
 |x
 |x
 |x
 |x
 |-
 |vor der Mitose:
 |x
 |x
 |x
 |x
 |-
 |vor der Mitose:
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 |x
 |x
 |-
 |vor der Mitose:
 |x
 |x
 |x
 |x
 |-
 |vor der Mitose:
 |x
 |x
 |x
 |x
 |-
 |vor der Mitose:
 |x
 |x
 |x
 |x
 |-
 |vor der Mitose:
 |x
 |x
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 |x
 |-
 |vor der Mitose:
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 |x
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 |-
 |vor der Mitose:
 |x
 |x
 |x
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 |-
 |vor der Mitose:
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 |-
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 |x
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 |-
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 |x
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 |-
 |vor der Mitose:
 |x
 |x
 |x
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 |-
 |vor der Mitose:
 |x
 |x
 |x
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 |-
 |vor der Mitose:
 |x
 |x
 |x
 |x
 |-
 |vor der Mitose:
 |x
 |x
 |x
 |x
 |}&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Tab. 10: Aminosäurecodons'''
::Die Tabelle stellt die durch entsprechende Basentripletts codierenden Aminosäuren dar. Dabei ist das Nukleotid 1 das 1. Nukleotid eines Codons auf dem 5’ → 3’-Strang.&lt;/small&gt;</text>
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Der genetische Code ist '''degeneriert''', d. h. für viele Aminosäuren gibt es mehrere Codewörter, z. B. sechs Codons für die Aminosäuren Leucin, Serin und Arginin, für Methionin (AUG) und Tryptophan (UGG) gibt es jeweils nur ein Codon. AUG ist zugleich auch das Startcodon, d. h. jedes Polypeptid beginnt zunächst mit Methionin, welches u. U. später wieder abgespalten werden kann. In seltenen Fällen wird auch das Triplett GUG als Startcodon verwendet.

Nur 61 Basentripletts verschlüsseln Aminosäuren (obwohl es 64 Kombinationsmöglichkeiten gibt). Drei Tripletts haben scheinbar keinen Sinn ('''nonsense codons'''): UAA, UAG und UGA. Sie stellen Stopsignale für die Polypeptidsynthese dar (hier ist die Aminosäurekette zu Ende) und heißen '''Stopcodons'''.

Der genetische Code ist universell gültig, d. h. für alle Lebewesen. Einzige wichtige Ausnahme bilden die kleinen DNA-Ringe von Mitochondrien und Chloroplasten. Sie haben für die gleichen Aminosäuren andere Codewörter.
&lt;div align=center&gt;
{|border=1 style="text-align:center"
 |colspan=3 |Nukleotid
 |colspan=2 |codierende Aminosäure
 |-
 |1
 |2
 |3
 |Name
 |Abkürzung
 |-
 |A
 |G
 |G
 |Arginin
 |Arg
 |-
 |A
 |G
 |A
 |Arginin
 |Arg
 |-
 |A
 |G
 |C
 |Serin
 |Ser
 |-
 |A
 |G
 |U
 |Serin
 |Ser
 |-
 |A
 |A
 |G
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 |Lys
 |-
 |A
 |A
 |A
 |Lysin
 |Lys
 |-
 |A
 |A
 |C
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 |Asn
 |-
 |A
 |A
 |U
 |Asparagin
 |Asn
 |-
 |A
 |C
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 |Thr
 |-
 |A
 |C
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 |Threonin
 |Thr
 |-
 |A
 |C
 |C
 |Threonin
 |Thr
 |-
 |A
 |C
 |U
 |Threonin
 |Thr
 |-
 |rowspan=2 |A
 |rowspan=2 |U
 |rowspan=2 |G
 |rowspan=2 |Methionin
 |Met
 |-
 |Startcodon
 |-
 |A
 |U
 |A
 |Isoleucin
 |Ile
 |-
 |A
 |U
 |C
 |Isoleucin
 |Ile
 |-
 |A
 |U
 |U
 |Isoleucin
 |Ile
 |-
 |C
 |G
 |G
 |Arginin
 |Arg
 |-
 |C
 |G
 |A
 |Arginin
 |Arg
 |-
 |C
 |G
 |C
 |Arginin
 |Arg
 |-
 |C
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 |U
 |Arginin
 |Arg
 |-
 |C
 |A
 |A
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 |Gln
 |-
 |C
 |A
 |G
 |Glutamin
 |Gln
 |-
 |C
 |A
 |U
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 |His
 |-
 |C
 |A
 |C
 |Histidin
 |His
 |-
 |C
 |C
 |A
 |Prolin
 |Pro
 |-
 |C
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 |Prolin
 |Pro
 |-
 |C
 |C
 |U
 |Prolin
 |Pro
 |-
 |C
 |C
 |C
 |Prolin
 |Pro
 |-
 |C
 |U
 |A
 |Leucin
 |Leu
 |-
 |C
 |U
 |G
 |Leucin
 |Leu
 |-
 |C
 |U
 |U
 |Leucin
 |Leu
 |-
 |C
 |U
 |C
 |Leucin
 |Leu
 |-
 |U
 |G
 |G
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 |Trp
 |-
 |U
 |G
 |A
 |colspan=2 |Stopcodon
 |-
 |U
 |G
 |U
 |Cystein
 |Cys
 |-
 |U
 |G
 |C
 |Cystein
 |Cys
 |-
 |U
 |A
 |G
 |colspan=2 |Stopcodon
 |-
 |U
 |A
 |A
 |colspan=2 |Stopcodon
 |-
 |U
 |A
 |U
 |Tyrosin
 |Tyr
 |-
 |U
 |A
 |C
 |Tyrosin
 |Tyr
 |-
 |U
 |C
 |A
 |Serin
 |Ser
 |-
 |U
 |C
 |G
 |Serin
 |Ser
 |-
 |U
 |C
 |U
 |Serin
 |Ser
 |-
 |U
 |C
 |C
 |Serin
 |Ser
 |-
 |U
 |U
 |G
 |Leucin
 |Leu
 |-
 |vor der Mitose:
 |x
 |x
 |x
 |x
 |-
 |vor der Mitose:
 |x
 |x
 |x
 |x
 |-
 |vor der Mitose:
 |x
 |x
 |x
 |x
 |-
 |vor der Mitose:
 |x
 |x
 |x
 |x
 |-
 |vor der Mitose:
 |x
 |x
 |x
 |x
 |-
 |vor der Mitose:
 |x
 |x
 |x
 |x
 |-
 |vor der Mitose:
 |x
 |x
 |x
 |x
 |-
 |vor der Mitose:
 |x
 |x
 |x
 |x
 |-
 |vor der Mitose:
 |x
 |x
 |x
 |x
 |-
 |vor der Mitose:
 |x
 |x
 |x
 |x
 |-
 |vor der Mitose:
 |x
 |x
 |x
 |x
 |-
 |vor der Mitose:
 |x
 |x
 |x
 |x
 |-
 |vor der Mitose:
 |x
 |x
 |x
 |x
 |-
 |vor der Mitose:
 |x
 |x
 |x
 |x
 |-
 |vor der Mitose:
 |x
 |x
 |x
 |x
 |-
 |vor der Mitose:
 |x
 |x
 |x
 |x
 |}&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Tab. 10: Aminosäurecodons'''
::Die Tabelle stellt die durch entsprechende Basentripletts codierenden Aminosäuren dar. Dabei ist das Nukleotid 1 das 1. Nukleotid eines Codons auf dem 5’ → 3’-Strang.&lt;/small&gt;</text>
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    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="3804" xml:space="preserve">In der Basenabfolge der mRNA ist die Abfolge der Aminosäuren des codierten Polypeptids verschlüsselt und damit letztlich auch seine Funktion. Dabei stellen drei aufeinanderfolgende Basen ('''Basentriplett''' oder '''Codon''') das Codewort für eine Aminosäure dar.

Der genetische Code ist '''degeneriert''', d. h. für viele Aminosäuren gibt es mehrere Codewörter, z. B. sechs Codons für die Aminosäuren Leucin, Serin und Arginin, für Methionin (AUG) und Tryptophan (UGG) gibt es jeweils nur ein Codon. AUG ist zugleich auch das Startcodon, d. h. jedes Polypeptid beginnt zunächst mit Methionin, welches u. U. später wieder abgespalten werden kann. In seltenen Fällen wird auch das Triplett GUG als Startcodon verwendet.

Nur 61 Basentripletts verschlüsseln Aminosäuren (obwohl es 64 Kombinationsmöglichkeiten gibt). Drei Tripletts haben scheinbar keinen Sinn ('''nonsense codons'''): UAA, UAG und UGA. Sie stellen Stopsignale für die Polypeptidsynthese dar (hier ist die Aminosäurekette zu Ende) und heißen '''Stopcodons'''.

Der genetische Code ist universell gültig, d. h. für alle Lebewesen. Einzige wichtige Ausnahme bilden die kleinen DNA-Ringe von Mitochondrien und Chloroplasten. Sie haben für die gleichen Aminosäuren andere Codewörter.
&lt;div align=center&gt;
{|border=1 style="text-align:center"
 |colspan=3 |Nukleotid
 |colspan=2 |codierende Aminosäure
 |-
 |1
 |2
 |3
 |Name
 |Abkürzung
 |-
 |A
 |G
 |G
 |Arginin
 |Arg
 |-
 |A
 |G
 |A
 |Arginin
 |Arg
 |-
 |A
 |G
 |C
 |Serin
 |Ser
 |-
 |A
 |G
 |U
 |Serin
 |Ser
 |-
 |A
 |A
 |G
 |Lysin
 |Lys
 |-
 |A
 |A
 |A
 |Lysin
 |Lys
 |-
 |A
 |A
 |C
 |Asparagin
 |Asn
 |-
 |A
 |A
 |U
 |Asparagin
 |Asn
 |-
 |A
 |C
 |G
 |Threonin
 |Thr
 |-
 |A
 |C
 |A
 |Threonin
 |Thr
 |-
 |A
 |C
 |C
 |Threonin
 |Thr
 |-
 |A
 |C
 |U
 |Threonin
 |Thr
 |-
 |rowspan=2 |A
 |rowspan=2 |U
 |rowspan=2 |G
 |rowspan=2 |Methionin
 |Met
 |-
 |Startcodon
 |-
 |A
 |U
 |A
 |Isoleucin
 |Ile
 |-
 |A
 |U
 |C
 |Isoleucin
 |Ile
 |-
 |A
 |U
 |U
 |Isoleucin
 |Ile
 |-
 |C
 |G
 |G
 |Arginin
 |Arg
 |-
 |C
 |G
 |A
 |Arginin
 |Arg
 |-
 |C
 |G
 |C
 |Arginin
 |Arg
 |-
 |C
 |G
 |U
 |Arginin
 |Arg
 |-
 |C
 |A
 |A
 |Glutamin
 |Gln
 |-
 |C
 |A
 |G
 |Glutamin
 |Gln
 |-
 |C
 |A
 |U
 |Histidin
 |His
 |-
 |C
 |A
 |C
 |Histidin
 |His
 |-
 |C
 |C
 |A
 |Prolin
 |Pro
 |-
 |C
 |C
 |G
 |Prolin
 |Pro
 |-
 |C
 |C
 |U
 |Prolin
 |Pro
 |-
 |C
 |C
 |C
 |Prolin
 |Pro
 |-
 |C
 |U
 |A
 |Leucin
 |Leu
 |-
 |C
 |U
 |G
 |Leucin
 |Leu
 |-
 |C
 |U
 |U
 |Leucin
 |Leu
 |-
 |C
 |U
 |C
 |Leucin
 |Leu
 |-
 |U
 |G
 |G
 |Tryptophan
 |Trp
 |-
 |U
 |G
 |A
 |colspan=2 |Stopcodon
 |-
 |U
 |G
 |U
 |Cystein
 |Cys
 |-
 |U
 |G
 |C
 |Cystein
 |Cys
 |-
 |U
 |A
 |G
 |colspan=2 |Stopcodon
 |-
 |U
 |A
 |A
 |colspan=2 |Stopcodon
 |-
 |U
 |A
 |U
 |Tyrosin
 |Tyr
 |-
 |U
 |A
 |C
 |Tyrosin
 |Tyr
 |-
 |U
 |C
 |A
 |Serin
 |Ser
 |-
 |U
 |C
 |G
 |Serin
 |Ser
 |-
 |U
 |C
 |U
 |Serin
 |Ser
 |-
 |U
 |C
 |C
 |Serin
 |Ser
 |-
 |U
 |U
 |G
 |Leucin
 |Leu
 |-
 |U
 |U
 |A
 |Leucin
 |Leu
 |-
 |U
 |U
 |C
 |Phenylalanin
 |Phe
 |-
 |U
 |U
 |U
 |Phenylalanin
 |Phe
 |-
 |G
 |G
 |G
 |Glycin
 |Gly
 |-
 |G
 |G
 |A
 |Glycin
 |Gly
 |-
 |G
 |G
 |C
 |Glycin
 |Gly
 |-
 |G
 |G
 |U
 |Glycin
 |Gly
 |-
 |G
 |A
 |G
 |Glutaminsäure
 |Glu
 |-
 |G
 |A
 |A
 |Glutaminsäure
 |Glu
 |-
 |G
 |A
 |C
 |Asparaginsäure
 |Asp
 |-
 |G
 |A
 |U
 |Asparaginsäure
 |Asp
 |-
 |G
 |C
 |A
 |Alanin
 |Ala
 |-
 |G
 |C
 |G
 |Alanin
 |Ala
 |-
 |G
 |C
 |U
 |Alanin
 |Ala
 |-
 |G
 |C
 |C
 |Alanin
 |Ala
 |-
 |G
 |U
 |A
 |Valin
 |Val
 |-
 |G
 |U
 |G
 |Valin
 |Val
 |-
 |G
 |U
 |U
 |Valin
 |Val
 |-
 |G
 |U
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 |Valin
 |Val
 |}&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Tab. 10: Aminosäurecodons'''
::Die Tabelle stellt die durch entsprechende Basentripletts codierenden Aminosäuren dar. Dabei ist das Nukleotid 1 das 1. Nukleotid eines Codons auf dem 5’ → 3’-Strang.&lt;/small&gt;</text>
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  <title>Über mich</title>
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    <contributor>
      <username>Webmaster</username>
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    </contributor>
    <model>wikitext</model>
    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="7101" xml:space="preserve">Im den Datenfluten des World Wide Web stößt man doch hin und wieder auf sinnvolle Informationen - zum Teil auf recht Belangloses aber Interessantes und zum Teil auf Ausgefeiltes. Mag sein, daß man sich dann doch manchmal die Frage stellt: Wer steckt eigentlich hinter den Informationen, die mir hier angeboten werden? Und hier komme ich ins Spiel. In diesem Fall stecke ich dahinter.

[[Bild:Daniel Schütz.jpg|left|Daniel Schütz]]Ich heiße Daniel Schütz und bin vom Jahrgang 1984. Nach der Grundschule ging ich einige Zeit aufs Gymnasium, hab dieses jedoch bereits in der 7. Klasse wieder verlassen. Jedoch war der Gymnasialbesuch nicht umsonst, denn v. a. hier wurde mein Interesse an der Biologie durch einen Lehrer geweckt, der mich zur Teilnahme am (natur)wissenschaftlichen Wettbewerb "Jugend forscht" motivierte und hierbei durch Tutoring stark unterstützte. Trotz dessen, daß ich auf die Realschule wechselte, blieb meine Leidenschaft zu "Jugend forscht" in den darauf folgenden 10 Jahren erhalten. Bereits im ersten Jahr gewann ich einen Umwelttechnik-Sonderpreis, in den darauf folgenden Jahren wurde ich Regionalsieger.

2001 habe ich dann endlich die Realschule hinter mir gelassen und aufgrund meiner stark biologisch angehauchten Interessen eine Ausbildung am renommierten Forschungsinstitut Senckenberg zum museumstechnischen Assistenten begonnen, die ich 2003 als [http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31|Staatlich geprüfter Technischer Assistent für naturkundliche Museen und Forschungsinstitute] abschloß. Auch diese Zeit prägte mich sehr, da ich hier mit echten Wissenschaftlern und tatsächlicher wissenschaftlicher Arbeit in Berührung kam. Neben einem exzellenten theoretischen Unterricht in Systematik und Taxonomie der Tiere und Pflanzen sowie Geologie/Paläontologie bestand die Ausbildung in praktischer, jeweils dreimonatiger Arbeit in div. Sektionen des Forschungsinstituts und Museums. Und bereits hier wurde ich von einigen Ausbildern und Doktoranden dazu ermutigt doch ein Biologiestudium zu beginnen, was mir damals jedoch aufgrund eines fehlenden Abiturs nicht möglich war.

Leider hatte ich nach dieser ersten Ausbildung keine Anstellung als museumstechnischer Assistent gefunden, so daß ich nach einem Jahr der Arbeitssuche eine weitere Ausbildung zum BTA begann, in der der Ausbildungsschwerpunkt auf den modernen Methoden biologischer Arbeit (z. B. Biotechnologie und Genetik) lag, an der [http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml|Landesgewerbeanstalt Nürnberg] (TÜV Rheinland). Auch diese Ausbildung schloß ich nach über zwei Jahren erfolgreich ab und auch während dieser Ausbildung erhielt ich durch meine Ausbilder große moralische Unterstützung bzgl. der Aufnahme eines Studiums. Während der Zeit der Arbeitssuche konnte ich jedoch einen großen Erfolg bei "Jugend forscht" verbuchen - als bayerischer Landessieger und Gewinner des Werner-Rathmayer-Preises der [http://www.dzg-ev.de/|Deutschen Zoologischen Gesellschaft] (in Kombination mit einer Einladung zur Jahrestagung der DZG nach Rostock). 2006 - bei meiner letzten Teilnahme am Wettbewerb - hatte ich ein weiteres Mal großen Erfolg, diesmal als Drittplatzierter beim Bundeswettbewerb und einem Preis der [http://www.we-heraeus-stiftung.de/| Wilhelm und Else Heraeus-Stiftung].

Auch wenn ich noch ein Biostudium anstrebte (mir jedoch immer noch ein Abitur fehlte), habe ich mich jedoch zunächst auf die Suche nach einem Job begeben, den ich mit einer unbefristeten Festanstellung an der [http://www.awi.de/de/institut/standorte/helgoland/|Biologischen Anstalt Helgoland] (Alfred-Wegener-Institut) relativ schnell fand. Hier führte ich gaschromatographische Analysen (CHNS-Analyzer) und naßchemische Stoffbestimmungen (Phosphatmessungen) mariner Algen und Tiere (v. a. Copepoden [Ruderfußkrebse] und Ctenophoren [Rippenquallen]) durch, war für die Kultivierung div. Organismen, der Koordination von Probennahmen und allgemeinen Sektionsverwaltungsaufgaben verantwortlich und sammelte erste Erfahrungen mit schlechtem Wetter auf Schiffen (und nein, ich wurde nicht seekrank!).

Nun ist es so, daß es mittlerweile in allen Bundesländern die Möglichkeit für Berufstätige gibt, eine Art "Sonderzulassung" zu Universitäten, die sog. fachbezogene Hochschulzulassung, zu erhalten. Die Voraussetzungen, die hierfür erfüllt werden müssen, sind jedoch von Bundesland zu Bundesland recht unterschiedlich. In Schleswig-Holstein, wo ich ja bereits wegen meiner Anstellung auf Helgoland wohnte, sind die Voraussetzungen hierfür eine abgeschlossene staatlich anerkannte Berufsausbildung (mit einer Gesamtnote von mindestens 2,0), der Nachweis einer Arbeitszeit von mehr als zwei Jahren - ebenfalls mit einer Gesamtnote von mindestens 2,0 sowie der Nachweis der besonderen Eignung für das angestrebte Studium sowie für den Zusammenhang zwischen gewünschtem Studienfach und Berufsausbildung/-tätigkeit. Da ich im Frühsommer 2008 diese Prämissen erfüllt hatte, habe ich mich beworben. Hat man diese Voraussetzungen erfüllt, wird man zu einem Eignungsgespräch eingeladen. Das Gespräch besteht aus einem fachlichen Teil und einem Teil, in dem Allgemeinwissen (aus allen Lebensbereichen sowie Grundlagen der Mathematik, Physik und Englischkenntnisse) geprüft werden. Die Prüfung wurde von einer Prüfungskomission aus imho sieben Leuten abgenommen, darunter u. a. ein Biologie-Professor, eine Lehrerin sowie der Prüfungsleiter, der vom schleswig-holsteinigschen Ministerium gestellt wurde. Die Fragen, die geprüft wurden, durfte ich ca. 15 Minuten vor der eigentlichen Prüfung einsehen und mir Notizen dazu machen. Der allgemeine Teil bestand aus der Berechnung der Geschwindigkeit eines Autos, Berechnung der Beschleunigung sowie einige Fragen zum Trägheitsgesetz und dem fairen Handel (fair pay). Der fachbezogene Prüfungsteil wurde vom Biologie-Professor durchgeführt und war doch schon tiefergehend. Hier wurde Biologie-Schulwissen abgefragt (z. B. über Unterschiede und Gemeinsamkeiten von Pflanzen- und Tierzellen), aber auch tiefergehendes Wissen und Fragen aus Vordiplomsprüfungen (z. B. welche Vorteile die Kompartimentierung in Zellen bildet oder wie die Elektronentransportkette zwischen dem Photosystem I und II funktioniert). Nichtsdestotrotz hab ich nach zehn Minuten bangen Wartens, die mindestens eine Ewigkeit dauerten, von der Prüfungskomission erfahren, daß ich die Prüfung bestanden habe und eine fachbezogene Hochschulzulassung mit der Note 1,2 erhalte. Tatsächlich. Nicht einmal eine Woche später hielt ich die Zulassung in Händen. Da die Zulassung nur für Schleswig-Holstein gilt und hier die [http://www.uni-kiel.de/biologie/index.shtml| Christian-Albrechts-Universität] (CAU) in Kiel die einzige Uni des Landes ist, die Biologie anbietet, Kiel eine schöne Stadt ist und außerdem am Meer liegt, habe ich mich hier für einen Studienplatz beworben, mich nach der Zulassung immatrikuliert und bin jetzt, also seit Wintersemester 2008/2009 hier.

... und wenn er nicht promoviert hat, dann studiert er da noch heute!</text>
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    <text bytes="7105" xml:space="preserve">Im den Datenfluten des World Wide Web stößt man doch hin und wieder auf sinnvolle Informationen - zum Teil auf recht Belangloses aber Interessantes und zum Teil auf Ausgefeiltes. Mag sein, daß man sich dann doch manchmal die Frage stellt: Wer steckt eigentlich hinter den Informationen, die mir hier angeboten werden? Und hier komme ich ins Spiel. In diesem Fall stecke ich dahinter.

[[Bild:Daniel Schütz.jpg|left|Daniel Schütz]]Ich heiße Daniel Schütz und bin vom Jahrgang 1984. Nach der Grundschule ging ich einige Zeit aufs Gymnasium, hab dieses jedoch bereits in der 7. Klasse wieder verlassen. Jedoch war der Gymnasialbesuch nicht umsonst, denn v. a. hier wurde mein Interesse an der Biologie durch einen Lehrer geweckt, der mich zur Teilnahme am (natur)wissenschaftlichen Wettbewerb "Jugend forscht" motivierte und hierbei durch Tutoring stark unterstützte. Trotz dessen, daß ich auf die Realschule wechselte, blieb meine Leidenschaft zu "Jugend forscht" in den darauf folgenden 10 Jahren erhalten. Bereits im ersten Jahr gewann ich einen Umwelttechnik-Sonderpreis, in den darauf folgenden Jahren wurde ich Regionalsieger.

2001 habe ich dann endlich die Realschule hinter mir gelassen und aufgrund meiner stark biologisch angehauchten Interessen eine Ausbildung am renommierten Forschungsinstitut Senckenberg zum museumstechnischen Assistenten begonnen, die ich 2003 als [http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31| Staatlich geprüfter Technischer Assistent für naturkundliche Museen und Forschungsinstitute] abschloß. Auch diese Zeit prägte mich sehr, da ich hier mit echten Wissenschaftlern und tatsächlicher wissenschaftlicher Arbeit in Berührung kam. Neben einem exzellenten theoretischen Unterricht in Systematik und Taxonomie der Tiere und Pflanzen sowie Geologie/Paläontologie bestand die Ausbildung in praktischer, jeweils dreimonatiger Arbeit in div. Sektionen des Forschungsinstituts und Museums. Und bereits hier wurde ich von einigen Ausbildern und Doktoranden dazu ermutigt doch ein Biologiestudium zu beginnen, was mir damals jedoch aufgrund eines fehlenden Abiturs nicht möglich war.

Leider hatte ich nach dieser ersten Ausbildung keine Anstellung als museumstechnischer Assistent gefunden, so daß ich nach einem Jahr der Arbeitssuche eine weitere Ausbildung zum BTA begann, in der der Ausbildungsschwerpunkt auf den modernen Methoden biologischer Arbeit (z. B. Biotechnologie und Genetik) lag, an der [http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml| Landesgewerbeanstalt Nürnberg] (TÜV Rheinland). Auch diese Ausbildung schloß ich nach über zwei Jahren erfolgreich ab und auch während dieser Ausbildung erhielt ich durch meine Ausbilder große moralische Unterstützung bzgl. der Aufnahme eines Studiums. Während der Zeit der Arbeitssuche konnte ich jedoch einen großen Erfolg bei "Jugend forscht" verbuchen - als bayerischer Landessieger und Gewinner des Werner-Rathmayer-Preises der [http://www.dzg-ev.de/| Deutschen Zoologischen Gesellschaft] (in Kombination mit einer Einladung zur Jahrestagung der DZG nach Rostock). 2006 - bei meiner letzten Teilnahme am Wettbewerb - hatte ich ein weiteres Mal großen Erfolg, diesmal als Drittplatzierter beim Bundeswettbewerb und einem Preis der [http://www.we-heraeus-stiftung.de/| Wilhelm und Else Heraeus-Stiftung].

Auch wenn ich noch ein Biostudium anstrebte (mir jedoch immer noch ein Abitur fehlte), habe ich mich jedoch zunächst auf die Suche nach einem Job begeben, den ich mit einer unbefristeten Festanstellung an der [http://www.awi.de/de/institut/standorte/helgoland/| Biologischen Anstalt Helgoland] (Alfred-Wegener-Institut) relativ schnell fand. Hier führte ich gaschromatographische Analysen (CHNS-Analyzer) und naßchemische Stoffbestimmungen (Phosphatmessungen) mariner Algen und Tiere (v. a. Copepoden [Ruderfußkrebse] und Ctenophoren [Rippenquallen]) durch, war für die Kultivierung div. Organismen, der Koordination von Probennahmen und allgemeinen Sektionsverwaltungsaufgaben verantwortlich und sammelte erste Erfahrungen mit schlechtem Wetter auf Schiffen (und nein, ich wurde nicht seekrank!).

Nun ist es so, daß es mittlerweile in allen Bundesländern die Möglichkeit für Berufstätige gibt, eine Art "Sonderzulassung" zu Universitäten, die sog. fachbezogene Hochschulzulassung, zu erhalten. Die Voraussetzungen, die hierfür erfüllt werden müssen, sind jedoch von Bundesland zu Bundesland recht unterschiedlich. In Schleswig-Holstein, wo ich ja bereits wegen meiner Anstellung auf Helgoland wohnte, sind die Voraussetzungen hierfür eine abgeschlossene staatlich anerkannte Berufsausbildung (mit einer Gesamtnote von mindestens 2,0), der Nachweis einer Arbeitszeit von mehr als zwei Jahren - ebenfalls mit einer Gesamtnote von mindestens 2,0 sowie der Nachweis der besonderen Eignung für das angestrebte Studium sowie für den Zusammenhang zwischen gewünschtem Studienfach und Berufsausbildung/-tätigkeit. Da ich im Frühsommer 2008 diese Prämissen erfüllt hatte, habe ich mich beworben. Hat man diese Voraussetzungen erfüllt, wird man zu einem Eignungsgespräch eingeladen. Das Gespräch besteht aus einem fachlichen Teil und einem Teil, in dem Allgemeinwissen (aus allen Lebensbereichen sowie Grundlagen der Mathematik, Physik und Englischkenntnisse) geprüft werden. Die Prüfung wurde von einer Prüfungskomission aus imho sieben Leuten abgenommen, darunter u. a. ein Biologie-Professor, eine Lehrerin sowie der Prüfungsleiter, der vom schleswig-holsteinigschen Ministerium gestellt wurde. Die Fragen, die geprüft wurden, durfte ich ca. 15 Minuten vor der eigentlichen Prüfung einsehen und mir Notizen dazu machen. Der allgemeine Teil bestand aus der Berechnung der Geschwindigkeit eines Autos, Berechnung der Beschleunigung sowie einige Fragen zum Trägheitsgesetz und dem fairen Handel (fair pay). Der fachbezogene Prüfungsteil wurde vom Biologie-Professor durchgeführt und war doch schon tiefergehend. Hier wurde Biologie-Schulwissen abgefragt (z. B. über Unterschiede und Gemeinsamkeiten von Pflanzen- und Tierzellen), aber auch tiefergehendes Wissen und Fragen aus Vordiplomsprüfungen (z. B. welche Vorteile die Kompartimentierung in Zellen bildet oder wie die Elektronentransportkette zwischen dem Photosystem I und II funktioniert). Nichtsdestotrotz hab ich nach zehn Minuten bangen Wartens, die mindestens eine Ewigkeit dauerten, von der Prüfungskomission erfahren, daß ich die Prüfung bestanden habe und eine fachbezogene Hochschulzulassung mit der Note 1,2 erhalte. Tatsächlich. Nicht einmal eine Woche später hielt ich die Zulassung in Händen. Da die Zulassung nur für Schleswig-Holstein gilt und hier die [http://www.uni-kiel.de/biologie/index.shtml| Christian-Albrechts-Universität] (CAU) in Kiel die einzige Uni des Landes ist, die Biologie anbietet, Kiel eine schöne Stadt ist und außerdem am Meer liegt, habe ich mich hier für einen Studienplatz beworben, mich nach der Zulassung immatrikuliert und bin jetzt, also seit Wintersemester 2008/2009 hier.

... und wenn er nicht promoviert hat, dann studiert er da noch heute!</text>
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  <title>2.2.3 Unterschiede zwischen DNA und RNA</title>
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    <text bytes="2372" xml:space="preserve">Es wurden bereits die Unterschiede zwischen DNA und RNA angeschnitten. So besitzt die DNA als Zucker Desoxyribose, während die RNA Ribose besitzt. Des Weiteren enthält die RNA die Base Uracil anstatt Thymin, wobei die CH&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt;-Gruppe des Thymin beim Uracil durch ein H-Atom ersetzt ist, was keinerlei Auswirkungen auf die genetische Information bzw. auf die Basenpaarung hat.

Des Weiteren ist RNA kürzer als DNA und einzelsträngig, kann sich jedoch abschnittsweise zu einem Doppelstrang zurückfalten. Solche Möglichkeiten der komplementären Rückfaltung sind sog. '''Hairpins''' bzw. '''Loops''', wenn kurze Abschnitte nicht an der Basenpaarung teilnehmen können.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Komplementäre Rückfaltungsstrukturen bei DNA und RNA.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 43: Komplementäre Rückfaltungsstrukturen bei DNA und RNA'''
::Die Abbildung zeigt die Entstehung von Hairpins (a) und Loops (b).&lt;/small&gt;

Solche Hairpins und Loogs gibt es auch auf der DNA. Sie dienen häufig als Erkennungsstrukturen für Proteine, die, weil sie hier passen, binden können (z. B. lac-Repressor an den Operator des lac-Operons). Besonders viele solcher Rückfaltungen zeigt die tRNA als sog. '''Kleeblattstruktur''' (70 – 90 Basen). Das sog. '''Anticodon''' (3 Basen innerhalb der '''Anticodonschleife''') paßt dabei genau zu einem bestimmten Codon der mRNA.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Kleeblattstruktur der tRNA.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 44: Kleeblattstruktur der tRNA'''
::Die Abbildung zeigt eine mögliche Kleeblattstruktur der tRNA mit '''Anticodon''' an entsprechendem mRNA-Abschnitt, '''Anticodonschleife''' und '''Aminosäurebindestelle'''.&lt;/small&gt;

Die räumliche Struktur einer tRNA wird besonders stark durch die Feinstruktur im Anticodonbereich bestimmt. Die räumliche Struktur jedes aminosäureanknüpfenden Enzyms paßt seinerseits nur zu einer ganz bestimmten tRNA-Sorte. An der gegenüber dem Anticodon liegenden Stelle des Enzyms befindet sich wiederum eine Stelle, die nur zu einer ganz bestimmten Aminosäure paßt. Das Enzm, das zu einer bestimmten tRNA paßt, kann daher nur eine bestimmte Aminosäure binden.

Das Anticodon dieser tRNA kann wiederum nur mit einem bestimmten Codon der mRNA paaren. So wird sichergestellt, daß bei Vorliegen eines bestimmten mRNA-Codons immer die selbe Aminosäure in der gebildeten Polypeptidkette erscheint.</text>
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  <title>2.2.4 Die wichtigsten RNA-Sorten der Zelle</title>
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    <text bytes="1046" xml:space="preserve">V. a. folgende RNA-Arten in Zellen sind besonders wichtig:
*'''mRNA''' ('''messenger RNA''', '''Boten-RNA'''):
:::Sie wird an den Ribosomen in ein Polypeptid übersetzt.
*'''tRNA''' ('''transfer RNA''', '''Transfer-''' oder '''Transport-RNA'''):
:::Sie transportiert die Aminosäuren zu den Ribosomen, wo diese zu einer Polypeptidkette geknüpft werden.
*'''rRNA''' ('''ribosomal RNA''', '''ribosomale RNA'''):
:::Ribosomen bestehen überwiegend aus ribosomalen Proteinen (ca. 35 %), die hauptsächlich zur Katalyse der Polypeptidsynthese dienen, und ribosomaler RNA (ca. 65 %). Auch sie dient der Polypeptidsynthese. So ist beispielsweise eine bestimmte rRNA-Sorte für die Erkennung der Ribosomenbindestelle auf der mRNA erforderlich.
Alle drei RNA-Arten entstehen durch Transkription bestimmter DNA-Abschnitte zu bestimmten Zeiten, wobei jedoch nur die mRNA in Polypeptide übersetzt wird. Die mRNA-Moleküle werden nach Gebrauch wieder in ihre Nukleotide zerlegt, während die tRNA und die rRNA über lange Zeit immer wieder verwendet werden.</text>
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  <title>2.2.5.1 Allgemeines</title>
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    <text bytes="1750" xml:space="preserve">Die Ribosomen – die Orte der Proteinbiosynthese – liegen im Cytoplasma von Zellen um das endoplasmatische Retikulum vor. Dabei unterscheiden sich pro- und eukaryontische Ribosomen leicht in der Ribosomenmasse (relative Atommasse von 2,8 * 10&lt;sup&gt;6&lt;/sup&gt; u und 70 S[1] beim Bakterienribosom sowie eine relative Atommasse von 4 * 10&lt;sup&gt;6&lt;/sup&gt; u und 80 S beim Eukaryontenribosom) und in der Anzahl ribosomaler Proteine (55 bei Bakterien, 70 bei Eukaryonten) und ribosomaler RNA (3 bei Prokaryonten, 4 bei Eukaryonten). Generell bestehen die Ribosomen aus einer '''kleinen''' (30 S bei Bakterien und 40 S bei Eukaryonten) und einer '''großen Ribosomenuntereinheit''' (50 S bei Pro- und 60 S bei Eukaryonten).

Um die Effektivität und die Produktionsgeschwindigkeit der zu synthetisierenden Polypeptide zu steigern, kommt es oft zum „Zusammenschluß“ mehrerer Ribosomen zu sog. '''Polysomen'''. Dabei wird ein mRNA-Molekül hintereinander von bis zu 80 Ribosomen in Proteine übersetzt.

Bei Prokaryonten gibt es eine weitere Möglichkeit der Effizierung, sog. '''Transkriptions-Translations-Komplexe''', d. h. noch während die mRNA-Kette synthetisiert wird, beginnt bereits die Proteinbiosynthese. Die Regulation der Genaktitivtät erfolgt bei Prokaryonten fast ausschließlich auf der Ebene der Transkription. Was an Proteingenen auf der mRNA erscheint, wird in aller Regel auch in Proteine übersetzt. Im Gegensatz dazu wird die mRNA bei Eukaryonten noch zurechtgeschnitten ('''Processing'''), ehe sie in Proteine übersetzt wird.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Transkriptions-Translations-Komplex (stark schematisiert.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 45: Transkriptions-Translations-Komplex (stark schematisiert)'''&lt;/small&gt;

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&lt;small&gt;[1]&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="1861" xml:space="preserve">Die Ribosomen – die Orte der Proteinbiosynthese – liegen im Cytoplasma von Zellen um das endoplasmatische Retikulum vor. Dabei unterscheiden sich pro- und eukaryontische Ribosomen leicht in der Ribosomenmasse (relative Atommasse von 2,8 * 10&lt;sup&gt;6&lt;/sup&gt; u und 70 S[1] beim Bakterienribosom sowie eine relative Atommasse von 4 * 10&lt;sup&gt;6&lt;/sup&gt; u und 80 S beim Eukaryontenribosom) und in der Anzahl ribosomaler Proteine (55 bei Bakterien, 70 bei Eukaryonten) und ribosomaler RNA (3 bei Prokaryonten, 4 bei Eukaryonten). Generell bestehen die Ribosomen aus einer '''kleinen''' (30 S bei Bakterien und 40 S bei Eukaryonten) und einer '''großen Ribosomenuntereinheit''' (50 S bei Pro- und 60 S bei Eukaryonten).

Um die Effektivität und die Produktionsgeschwindigkeit der zu synthetisierenden Polypeptide zu steigern, kommt es oft zum „Zusammenschluß“ mehrerer Ribosomen zu sog. '''Polysomen'''. Dabei wird ein mRNA-Molekül hintereinander von bis zu 80 Ribosomen in Proteine übersetzt.

Bei Prokaryonten gibt es eine weitere Möglichkeit der Effizierung, sog. '''Transkriptions-Translations-Komplexe''', d. h. noch während die mRNA-Kette synthetisiert wird, beginnt bereits die Proteinbiosynthese. Die Regulation der Genaktitivtät erfolgt bei Prokaryonten fast ausschließlich auf der Ebene der Transkription. Was an Proteingenen auf der mRNA erscheint, wird in aller Regel auch in Proteine übersetzt. Im Gegensatz dazu wird die mRNA bei Eukaryonten noch zurechtgeschnitten ('''Processing'''), ehe sie in Proteine übersetzt wird.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Transkriptions-Translations-Komplex (stark schematisiert.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 45: Transkriptions-Translations-Komplex (stark schematisiert)'''&lt;/small&gt;

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&lt;small&gt;[1]: Svedberg (nach dem schwedischen Chemiker THEODOR SVENBERG benannt); Maß für den Sedimentationskoeffizienten&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="57" xml:space="preserve">Transkriptions-Translations-Komplex (stark schematisiert)</text>
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  <title>2.2.5.2 Initiation (Start) Der Proteinsynthese</title>
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    <text bytes="314" xml:space="preserve">Zunächst liegen die beiden Ribosomen-Untereinheiten getrennt im Cytoplasma vor. Dann bindet zunächst die kleine Untereinheit an die mRNA vor dem Startcodon. Anschließend bindet die große Untereinheit von selbst an die kleine Untereinheit ('''self-assembly'''), so daß das Ribosom dann wieder vollständig ist.</text>
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  <title>2.2.5.2.1 Aufbau der Ribosomenbindestelle</title>
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    <text bytes="1182" xml:space="preserve">Die Basenabfolge der 16 S-rRNA ist bei allen Bakterien, insbes. an ihrem 3'-Ende, nahezu gleich. Zunächst bindet die kleine Ribosomen-Untereinheit an die Bindestelle vor dem Startcodon. Dies ist bei Prokaryonten die sog. '''SHINE-DALGARNO-Region''' (SHINE &amp; DALGARNO 1974). Sie beginnt ca. 20 Basen vor dem Startcodon, von denen 7 – 9 für die Bindung wichtig sind. Diese 7 – 9 Basen haben bei allen Bakterien ganz ähnliche Abfolge und zeigen meistens nur 1 – 2 Abweichungen, z. B.
&lt;div align=center&gt;5' AGGCGGU 3'&lt;/div&gt;
&lt;div align=center&gt;5' AGGAUGU 3'&lt;/div&gt;
&lt;div align=center&gt;5' CGGAGCU 3'&lt;/div&gt;
&lt;div align=center&gt;5' AGUAGGU 3'&lt;/div&gt;
Daraus ergibt sich als passender Teil an die 16 S-rRNA folgende '''Consensussequenz'''[1]:
&lt;div align=center&gt;3' UCCUCCA 5'&lt;/div&gt;
Ca. 7 – 9 Basen am 3'-Ende dieser 16 S-rRNA passen komplementär zu den entsprechenden Basen innerhalb der SHINE-DALGARNO-Region. Die vollständig komplementäre Basenabfolge auf der mRNA (Consensussequenz) kann aber nicht vorliegen, weil sonst später das Ribosom zu fest sitzen würde und nicht mehr weiterrutschen könnte.

-----

&lt;small&gt;[1]: optimale Basenabfolge für die Bindung an die 16 S-rRNA&lt;/small&gt;</text>
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  <title>2.2.5.2.2 Die Start-Aminosäure Methionin</title>
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    <text bytes="1063" xml:space="preserve">In Bakterienzellen kommt die Aminosäure Methionin in zwei Varianten vor, einmal als normales '''Methionin''' ('''Met''') und einmal als '''Formylmethionin''' ('''F-Met'''; sie entsteht bei der Reaktion von Ameisensäure mit normalem Methionin):
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Met und F-Met.jpg]]&lt;/div&gt;
Am Anfang jeder bakteriellen Polypeptidkette steht das Formylmethionin. Es kann später wieder abgespalten werden.

Somit gibt es zwei verschiedene tRNAs für Methionin. An der Einen hängt normales Methionin, an der anderen Formylmethionin. Beide haben im Anticodon 3' ... UAC ... 5' passend zu einem AUG-Codon der mRNA. Es gibt also zwei verschiedene Enzyme, die Methionin oder Formylmethionin an die jeweilige RNA binden.

Am Startcodon ist die Bindung der F-Met-tRNA eindeutig bevorzugt, weil zusätzlich zum Anticodon auch die beiden Basen davor komplementär zur mRNA passen. An ein AUG innerhalb der Geninformation bindet die Met-tRNA bevorzugt, da das F-Methionin aufgrund seines Formylrests nicht mit der vorangehenden Aminosäure verknüpft werden könnte.</text>
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  <title>Datei:Met und F-Met.jpg</title>
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    <comment>Strukturformeln von normalem Methionin (Met) und Formylmethionin (F-Met)</comment>
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    <text bytes="72" xml:space="preserve">Strukturformeln von normalem Methionin (Met) und Formylmethionin (F-Met)</text>
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  <title>2.2.5.3 Elongation (Kettenverlängerung)</title>
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    <text bytes="747" xml:space="preserve">Die Start-tRNA bindet während der Kettenverlängerung am sog. '''P-Platz''' ('''Peptidplatz'''), die nächste tRNA an den '''A-Platz''' ('''Aminosäureplatz'''). Dadurch ist die Aminosäure am A-Platz verknüpft (Met oder F-Met bleibt am Kettenanfang). Die leere tRNA fällt ab, so daß gleichzeitig das Ribosom ein Triplett weiter rutscht ('''Translokation'''). Der A-Platz ist nun wieder frei. Am P-Platz hängt die tRNA mit dem bisherigen Peptid. Dieser Vorgang läuft bis zu einem Stopcodon auf der mRNA (UAA, UAG oder UGA). Dafür gibt es entweder keine tRNA mit passendem Anticodon oder die passende tRNA bindet leer, d. h. ohne Aminosäure daran. Wenn keine weitere Aminosäureverknüpfung mehr möglich ist, bricht die Proteinsynthese ab.</text>
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  <title>2.2.5.4 Termination</title>
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    <text bytes="366" xml:space="preserve">Die Proteinbiosynthese bricht ab, wenn ein Stopcodon auf der mRNA erscheint. Die Abspaltung des fertigen Polypeptids von der letzten tRNA erfolgt (Polypeptid hat sich bereits gefaltet). Die entladene (letzte) tRNA fällt von der mRNA ab und kann wieder eine Aminosäure anbinden. Anschließend fällt auch das Ribosom ab und zerfällt in seine beiden Untereinheiten.</text>
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  <title>2.2.5.5 Posttranslationale Modifikationen</title>
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    <text bytes="1412" xml:space="preserve">Viele Proteine bestehen aus mehreren Polypeptiden ('''oligomere Proteine'''), die über sog. '''Disulfidbrücken''', die entstehen können, wenn sich zwei Cysteine nahe kommen, miteinander verbunden sind. Durch diese S–S-Bindung wird die räumliche Faltungsstruktur des Gesamtproteins zusätzlich stabilisiert. Oft wird auch die Faltungsstruktur einzelner Polypeptide durch Disulfidbrücken innerhalb der Ketten stabilisiert. Auch zwei relativ weit voneinander entfernte Cysteine können so durch die räumliche Faltung des Polypeptids nahe zusammen kommen.

Eine weitere posttranslationale Modifikation ist, daß Methionin am Anfang von Polypeptiden häufig nachträglich wieder abgespalten wird.

Proteine, die durch die Zellmembran nach außen geschleust werden, haben häufig einen hydrophoben (lipophilen) Anfangsteil (an dem jeweiligen Gen mit verschlüsselt), der nach dem Durchtritt wieder abgespalten wird (v. a. bei Eukaryonten; z. B. wird Präproinsulin über Proinsulin zu aktivem Insulin). Bei Prokaryonten werden oft Proteine in inaktiver Form aus den Zellen ausgeschieden und durch Spaltung nachträglich in die aktive Form überführt.

Auch benötigen viele Enzyme (sowohl bei Pro- als auch bei Eukaryonten) für ihre Funktion zusätzlich ein Coenzym (komplizierte organische Verbindung, kein Peptid) oder einen Cofaktor (ein Metallion), die nachträglich an das Enzym gebunden werden müssen.</text>
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  <title>2.2.6 Wobble im genetischen Code</title>
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    <text bytes="1476" xml:space="preserve">Für die meisten Aminosäuren gibt es mehrere mRNA-Codons, z. B. für Alanin
&lt;div align=center&gt;5' ... GCA ... 3'&lt;/div&gt;
&lt;div align=center&gt;5' ... GCU ... 3'&lt;/div&gt;
&lt;div align=center&gt;5' ... GCC ... 3'&lt;/div&gt;
&lt;div align=center&gt;5' ... CCG ... 3'&lt;/div&gt;
Dabei unterscheiden sich die Codons meistens nur in der 3. Base. Dabei existiert oft eine gewisse Ungenauigkeit (Wobble), in dem eine tRNA mit einem bestimmten Anticodon an der 3. Stelle auch (aber wenige fest) an die nicht genau komplementäre Base des Codons binden kann, z. B.
&lt;div align=center&gt;
{|
 |&lt;div align=right&gt;mRNA&lt;/div&gt;
 |&lt;div algin=center&gt;5' ... GCC ... 3'&lt;/div&gt;
 |&lt;div algin=left&gt;(Codon für Alanin)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align=right&gt;dazu passendes Anticodon&lt;/div&gt;
 |&lt;div algin=center&gt;3' ... GCC ... 5'&lt;/div&gt;
 |&lt;div algin=left&gt;(Anticodon bindet fest)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align=right&gt;Anticodon bindet auch an mRNA&lt;/div&gt;
 |&lt;div algin=center&gt;5' ... GCU ... 3'&lt;/div&gt;
 |&lt;div algin=left&gt;(Anticodon bindet nicht so fest)&lt;/div&gt;
GCU auf der mRNA bedeutet aber auch Alanin. Anticodons, die an Codons für verschiedene Aminosäuren binden könnten, darf es in der Zelle jedoch nicht geben.
&lt;div align=center&gt;
{|border=1 style="text-align:center"
 |Anticodon
(1. Base von 5' aus)
 |Codon der mRNA
(3. Base von 5'-Ende aus)
 |-
 |C
 |nur G
 |-
 |A
 |nur U
 |-
 |U
 |A oder G
 |-
 |G
 |C oder U
 |-
 |I[1]
 |U, C oder A
 |}&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Tab. 11: Wobble-Tabelle'''
::Die Tabelle zeigt mögliche Paarungen beim genetischen Wobble.&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="1480" xml:space="preserve">Für die meisten Aminosäuren gibt es mehrere mRNA-Codons, z. B. für Alanin
&lt;div align=center&gt;5' ... GCA ... 3'&lt;/div&gt;
&lt;div align=center&gt;5' ... GCU ... 3'&lt;/div&gt;
&lt;div align=center&gt;5' ... GCC ... 3'&lt;/div&gt;
&lt;div align=center&gt;5' ... CCG ... 3'&lt;/div&gt;
Dabei unterscheiden sich die Codons meistens nur in der 3. Base. Dabei existiert oft eine gewisse Ungenauigkeit (Wobble), in dem eine tRNA mit einem bestimmten Anticodon an der 3. Stelle auch (aber wenige fest) an die nicht genau komplementäre Base des Codons binden kann, z. B.
&lt;div align=center&gt;
{|
 |&lt;div align=right&gt;mRNA&lt;/div&gt;
 |&lt;div algin=center&gt;5' ... GCC ... 3'&lt;/div&gt;
 |&lt;div algin=left&gt;(Codon für Alanin)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align=right&gt;dazu passendes Anticodon&lt;/div&gt;
 |&lt;div algin=center&gt;3' ... GCC ... 5'&lt;/div&gt;
 |&lt;div algin=left&gt;(Anticodon bindet fest)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align=right&gt;Anticodon bindet auch an mRNA&lt;/div&gt;
 |&lt;div algin=center&gt;5' ... GCU ... 3'&lt;/div&gt;
 |&lt;div algin=left&gt;(Anticodon bindet nicht so fest)&lt;/div&gt;
 |}
GCU auf der mRNA bedeutet aber auch Alanin. Anticodons, die an Codons für verschiedene Aminosäuren binden könnten, darf es in der Zelle jedoch nicht geben.
&lt;div align=center&gt;
{|border=1 style="text-align:center"
 |Anticodon
(1. Base von 5' aus)
 |Codon der mRNA
(3. Base von 5'-Ende aus)
 |-
 |C
 |nur G
 |-
 |A
 |nur U
 |-
 |U
 |A oder G
 |-
 |G
 |C oder U
 |-
 |I[1]
 |U, C oder A
 |}&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Tab. 11: Wobble-Tabelle'''
::Die Tabelle zeigt mögliche Paarungen beim genetischen Wobble.&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="1486" xml:space="preserve">Für die meisten Aminosäuren gibt es mehrere mRNA-Codons, z. B. für Alanin
&lt;div align=center&gt;5' ... GCA ... 3'&lt;/div&gt;
&lt;div align=center&gt;5' ... GCU ... 3'&lt;/div&gt;
&lt;div align=center&gt;5' ... GCC ... 3'&lt;/div&gt;
&lt;div align=center&gt;5' ... CCG ... 3'&lt;/div&gt;
Dabei unterscheiden sich die Codons meistens nur in der 3. Base. Dabei existiert oft eine gewisse Ungenauigkeit (Wobble), in dem eine tRNA mit einem bestimmten Anticodon an der 3. Stelle auch (aber wenige fest) an die nicht genau komplementäre Base des Codons binden kann, z. B.
&lt;div align=center&gt;
{|
 |&lt;div align=right&gt;mRNA&lt;/div&gt;
 |&lt;div algin=center&gt;5' ... GCC ... 3'&lt;/div&gt;
 |&lt;div algin=left&gt;(Codon für Alanin)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align=right&gt;dazu passendes Anticodon&lt;/div&gt;
 |&lt;div algin=center&gt;3' ... GCC ... 5'&lt;/div&gt;
 |&lt;div algin=left&gt;(Anticodon bindet fest)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align=right&gt;Anticodon bindet auch an mRNA&lt;/div&gt;
 |&lt;div algin=center&gt;5' ... GCU ... 3'&lt;/div&gt;
 |&lt;div algin=left&gt;(Anticodon bindet nicht so fest)&lt;/div&gt;
 |}&lt;/div&gt;
GCU auf der mRNA bedeutet aber auch Alanin. Anticodons, die an Codons für verschiedene Aminosäuren binden könnten, darf es in der Zelle jedoch nicht geben.
&lt;div align=center&gt;
{|border=1 style="text-align:center"
 |Anticodon
(1. Base von 5' aus)
 |Codon der mRNA
(3. Base von 5'-Ende aus)
 |-
 |C
 |nur G
 |-
 |A
 |nur U
 |-
 |U
 |A oder G
 |-
 |G
 |C oder U
 |-
 |I[1]
 |U, C oder A
 |}&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Tab. 11: Wobble-Tabelle'''
::Die Tabelle zeigt mögliche Paarungen beim genetischen Wobble.&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="1510" xml:space="preserve">Für die meisten Aminosäuren gibt es mehrere mRNA-Codons, z. B. für Alanin
&lt;div align=center&gt;5' ... GCA ... 3'&lt;/div&gt;
&lt;div align=center&gt;5' ... GCU ... 3'&lt;/div&gt;
&lt;div align=center&gt;5' ... GCC ... 3'&lt;/div&gt;
&lt;div align=center&gt;5' ... CCG ... 3'&lt;/div&gt;
Dabei unterscheiden sich die Codons meistens nur in der 3. Base. Dabei existiert oft eine gewisse Ungenauigkeit (Wobble), in dem eine tRNA mit einem bestimmten Anticodon an der 3. Stelle auch (aber wenige fest) an die nicht genau komplementäre Base des Codons binden kann, z. B.
&lt;div align=center&gt;
{|
 |&lt;div align=right&gt;mRNA&lt;/div&gt;
 | 
 |&lt;div algin=center&gt;5' ... GCC ... 3'&lt;/div&gt;
 | 
 |&lt;div algin=left&gt;(Codon für Alanin)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align=right&gt;dazu passendes Anticodon&lt;/div&gt;
 | 
 |&lt;div algin=center&gt;3' ... GCC ... 5'&lt;/div&gt;
 | 
 |&lt;div algin=left&gt;(Anticodon bindet fest)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align=right&gt;Anticodon bindet auch an mRNA&lt;/div&gt;
 | 
 |&lt;div algin=center&gt;5' ... GCU ... 3'&lt;/div&gt;
 | 
 |&lt;div algin=left&gt;(Anticodon bindet nicht so fest)&lt;/div&gt;
 |}&lt;/div&gt;
GCU auf der mRNA bedeutet aber auch Alanin. Anticodons, die an Codons für verschiedene Aminosäuren binden könnten, darf es in der Zelle jedoch nicht geben.
&lt;div align=center&gt;
{|border=1 style="text-align:center"
 |Anticodon
(1. Base von 5' aus)
 |Codon der mRNA
(3. Base von 5'-Ende aus)
 |-
 |C
 |nur G
 |-
 |A
 |nur U
 |-
 |U
 |A oder G
 |-
 |G
 |C oder U
 |-
 |I[1]
 |U, C oder A
 |}&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Tab. 11: Wobble-Tabelle'''
::Die Tabelle zeigt mögliche Paarungen beim genetischen Wobble.&lt;/small&gt;</text>
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      <username>Webmaster</username>
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    </contributor>
    <model>wikitext</model>
    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="1528" xml:space="preserve">Für die meisten Aminosäuren gibt es mehrere mRNA-Codons, z. B. für Alanin
&lt;div align=center&gt;5' ... GCA ... 3'&lt;/div&gt;
&lt;div align=center&gt;5' ... GCU ... 3'&lt;/div&gt;
&lt;div align=center&gt;5' ... GCC ... 3'&lt;/div&gt;
&lt;div align=center&gt;5' ... CCG ... 3'&lt;/div&gt;
Dabei unterscheiden sich die Codons meistens nur in der 3. Base. Dabei existiert oft eine gewisse Ungenauigkeit ('''Wobble'''), in dem eine tRNA mit einem bestimmten Anticodon an der 3. Stelle auch (aber wenige fest) an die nicht genau komplementäre Base des Codons binden kann, z. B.
&lt;div align=center&gt;
{|
 |&lt;div align=right&gt;mRNA&lt;/div&gt;
 |   
 |&lt;div algin=center&gt;5' ... GCC ... 3'&lt;/div&gt;
 |   
 |&lt;div algin=left&gt;(Codon für Alanin)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align=right&gt;dazu passendes Anticodon&lt;/div&gt;
 |   
 |&lt;div algin=center&gt;3' ... GCC ... 5'&lt;/div&gt;
 |   
 |&lt;div algin=left&gt;(Anticodon bindet fest)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align=right&gt;Anticodon bindet auch an mRNA&lt;/div&gt;
 |   
 |&lt;div algin=center&gt;5' ... GCU ... 3'&lt;/div&gt;
 |   
 |&lt;div algin=left&gt;(Anticodon bindet nicht so fest)&lt;/div&gt;
 |}&lt;/div&gt;
GCU auf der mRNA bedeutet aber auch Alanin. Anticodons, die an Codons für verschiedene Aminosäuren binden könnten, darf es in der Zelle jedoch nicht geben.
&lt;div align=center&gt;
{|border=1 style="text-align:center"
 |Anticodon
(1. Base von 5' aus)
 |Codon der mRNA
(3. Base von 5'-Ende aus)
 |-
 |C
 |nur G
 |-
 |A
 |nur U
 |-
 |U
 |A oder G
 |-
 |G
 |C oder U
 |-
 |I[1]
 |U, C oder A
 |}&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Tab. 11: Wobble-Tabelle'''
::Die Tabelle zeigt mögliche Paarungen beim genetischen Wobble.&lt;/small&gt;</text>
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    <contributor>
      <username>Webmaster</username>
      <id>1</id>
    </contributor>
    <model>wikitext</model>
    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="1534" xml:space="preserve">Für die meisten Aminosäuren gibt es mehrere mRNA-Codons, z. B. für Alanin
&lt;div align=center&gt;5' ... GCA ... 3'&lt;/div&gt;
&lt;div align=center&gt;5' ... GCU ... 3'&lt;/div&gt;
&lt;div align=center&gt;5' ... GCC ... 3'&lt;/div&gt;
&lt;div align=center&gt;5' ... CCG ... 3'&lt;/div&gt;
Dabei unterscheiden sich die Codons meistens nur in der 3. Base. Dabei existiert oft eine gewisse Ungenauigkeit ('''Wobble'''), in dem eine tRNA mit einem bestimmten Anticodon an der 3. Stelle auch (aber wenige fest) an die nicht genau komplementäre Base des Codons binden kann, z. B.
&lt;div align=center&gt;
{|
 |&lt;div align=right&gt;mRNA&lt;/div&gt;
 |   
 |&lt;div algin=center&gt;5' ... GCC ... 3'&lt;/div&gt;
 |   
 |&lt;div algin=left&gt;(Codon für Alanin)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align=right&gt;dazu passendes Anticodon&lt;/div&gt;
 |   
 |&lt;div algin=center&gt;3' ... GCC ... 5'&lt;/div&gt;
 |   
 |&lt;div algin=left&gt;(Anticodon bindet fest)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align=right&gt;Anticodon bindet auch an mRNA&lt;/div&gt;
 |   
 |&lt;div algin=center&gt;5' ... GCU ... 3'&lt;/div&gt;
 |   
 |&lt;div algin=left&gt;(Anticodon bindet nicht so fest)&lt;/div&gt;
 |}&lt;/div&gt;
GCU auf der mRNA bedeutet aber auch Alanin. Anticodons, die an Codons für verschiedene Aminosäuren binden könnten, darf es in der Zelle jedoch nicht geben.
&lt;div align=center&gt;
{|border=1 style="text-align:center"
 |Anticodon &lt;br /&gt;(1. Base von 5' aus)
 |Codon der mRNA
(3. Base von 5'-Ende aus)
 |-
 |C
 |nur G
 |-
 |A
 |nur U
 |-
 |U
 |A oder G
 |-
 |G
 |C oder U
 |-
 |I[1]
 |U, C oder A
 |}&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Tab. 11: Wobble-Tabelle'''
::Die Tabelle zeigt mögliche Paarungen beim genetischen Wobble.&lt;/small&gt;</text>
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      <username>Webmaster</username>
      <id>1</id>
    </contributor>
    <model>wikitext</model>
    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="1538" xml:space="preserve">Für die meisten Aminosäuren gibt es mehrere mRNA-Codons, z. B. für Alanin
&lt;div align=center&gt;5' ... GCA ... 3'&lt;/div&gt;
&lt;div align=center&gt;5' ... GCU ... 3'&lt;/div&gt;
&lt;div align=center&gt;5' ... GCC ... 3'&lt;/div&gt;
&lt;div align=center&gt;5' ... CCG ... 3'&lt;/div&gt;
Dabei unterscheiden sich die Codons meistens nur in der 3. Base. Dabei existiert oft eine gewisse Ungenauigkeit ('''Wobble'''), in dem eine tRNA mit einem bestimmten Anticodon an der 3. Stelle auch (aber wenige fest) an die nicht genau komplementäre Base des Codons binden kann, z. B.
&lt;div align=center&gt;
{|
 |&lt;div align=right&gt;mRNA&lt;/div&gt;
 |   
 |&lt;div algin=center&gt;5' ... GCC ... 3'&lt;/div&gt;
 |   
 |&lt;div algin=left&gt;(Codon für Alanin)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align=right&gt;dazu passendes Anticodon&lt;/div&gt;
 |   
 |&lt;div algin=center&gt;3' ... GCC ... 5'&lt;/div&gt;
 |   
 |&lt;div algin=left&gt;(Anticodon bindet fest)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align=right&gt;Anticodon bindet auch an mRNA&lt;/div&gt;
 |   
 |&lt;div algin=center&gt;5' ... GCU ... 3'&lt;/div&gt;
 |   
 |&lt;div algin=left&gt;(Anticodon bindet nicht so fest)&lt;/div&gt;
 |}&lt;/div&gt;
GCU auf der mRNA bedeutet aber auch Alanin. Anticodons, die an Codons für verschiedene Aminosäuren binden könnten, darf es in der Zelle jedoch nicht geben.
&lt;div align=center&gt;
{|border=1 style="text-align:center"
 |Anticodon&lt;br /&gt;(1. Base von 5' aus)
 |Codon der mRNA&lt;br /&gt;(3. Base von 5'-Ende aus)
 |-
 |C
 |nur G
 |-
 |A
 |nur U
 |-
 |U
 |A oder G
 |-
 |G
 |C oder U
 |-
 |I[1]
 |U, C oder A
 |}&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Tab. 11: Wobble-Tabelle'''
::Die Tabelle zeigt mögliche Paarungen beim genetischen Wobble.&lt;/small&gt;</text>
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    <timestamp>2008-11-18T16:55:53Z</timestamp>
    <contributor>
      <username>Webmaster</username>
      <id>1</id>
    </contributor>
    <model>wikitext</model>
    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="1655" xml:space="preserve">Für die meisten Aminosäuren gibt es mehrere mRNA-Codons, z. B. für Alanin
&lt;div align=center&gt;5' ... GCA ... 3'&lt;/div&gt;
&lt;div align=center&gt;5' ... GCU ... 3'&lt;/div&gt;
&lt;div align=center&gt;5' ... GCC ... 3'&lt;/div&gt;
&lt;div align=center&gt;5' ... CCG ... 3'&lt;/div&gt;
Dabei unterscheiden sich die Codons meistens nur in der 3. Base. Dabei existiert oft eine gewisse Ungenauigkeit ('''Wobble'''), in dem eine tRNA mit einem bestimmten Anticodon an der 3. Stelle auch (aber wenige fest) an die nicht genau komplementäre Base des Codons binden kann, z. B.
&lt;div align=center&gt;
{|
 |&lt;div align=right&gt;mRNA&lt;/div&gt;
 |   
 |&lt;div algin=center&gt;5' ... GCC ... 3'&lt;/div&gt;
 |   
 |&lt;div algin=left&gt;(Codon für Alanin)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align=right&gt;dazu passendes Anticodon&lt;/div&gt;
 |   
 |&lt;div algin=center&gt;3' ... GCC ... 5'&lt;/div&gt;
 |   
 |&lt;div algin=left&gt;(Anticodon bindet fest)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align=right&gt;Anticodon bindet auch an mRNA&lt;/div&gt;
 |   
 |&lt;div algin=center&gt;5' ... GCU ... 3'&lt;/div&gt;
 |   
 |&lt;div algin=left&gt;(Anticodon bindet nicht so fest)&lt;/div&gt;
 |}&lt;/div&gt;
GCU auf der mRNA bedeutet aber auch Alanin. Anticodons, die an Codons für verschiedene Aminosäuren binden könnten, darf es in der Zelle jedoch nicht geben.
&lt;div align=center&gt;
{|border=1 style="text-align:center"
 |Anticodon&lt;br /&gt;(1. Base von 5' aus)
 |Codon der mRNA&lt;br /&gt;(3. Base von 5'-Ende aus)
 |-
 |C
 |nur G
 |-
 |A
 |nur U
 |-
 |U
 |A oder G
 |-
 |G
 |C oder U
 |-
 |I[1]
 |U, C oder A
 |}&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Tab. 11: Wobble-Tabelle'''
::Die Tabelle zeigt mögliche Paarungen beim genetischen Wobble.&lt;/small&gt;

-----

&lt;small&gt;[1]: '''Inosin'''; Nukleosid der Base Hypoxanthin (eine von mehreren seltenen Basen der tRNA)&lt;/small&gt;</text>
    <sha1>70d713412b63847dfb2c5748283eaa8a42b547ad</sha1>
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  <title>1.3.2.1 Unpolare Atombindung1</title>
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    <parentid>1664</parentid>
    <timestamp>2008-11-18T16:57:42Z</timestamp>
    <contributor>
      <username>Webmaster</username>
      <id>1</id>
    </contributor>
    <model>wikitext</model>
    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="2101" xml:space="preserve">Bei der Reaktion zweier Nichtmetall-Atome entsteht durch die Überlappung der beiden '''Atomorbitale''' ein energiearmes '''Molekülorbital'''. Dabei ist die Bindigkeit eines Atoms, die Anzahl seiner ungepaarten Elektronen, gleich der Anzahl seiner ungepaarten Elektronen. Elemente des Periodensystems der 3. und höherer Perioden können eine Bindigkeit &gt; 4 erreichen, da auch d-Orbitale hierfür zur Verfügung stehen.
&lt;div align="center"&gt;
{|border="1" style="text-align:center"
 |colspan="2" |Elektronenpaare
 |rowspan="2" |Struktur
 |colspan="2" rowspan="2" |Beispiele
 |-
 |bindend
 |nicht bindend
 |-
 |2
 | -
 |linear&lt;br /&gt;[[Bild:Struktur linear.jpg]]
 |CO₂&lt;br /&gt;[[Bild:Strukturformel CO2.jpg]]
 |N₂O&lt;br /&gt;[[Bild:Strukturformel N2O.jpg]]
 |-
 |3
 | -
 |trigonal eben&lt;br /&gt;[[Bild:Struktur trigonal eben.jpg]]
 |BF₃&lt;br /&gt;[[Bild:Strukturformel BF3.jpg]]
 |CO₃²⁻&lt;br /&gt;[[Bild:Strukturformel CO32-.jpg]]
 |-
 |2
 |1
 |gewinkelt&lt;br /&gt;[[Bild:Struktur gewinkelt.jpg]]
 |SO₂&lt;br /&gt;[[Bild:Strukturformel SO2.jpg]]
 |O₃&lt;br /&gt;[[Bild:Strukturformel O3.jpg]]
 |-
 |4
 | -
 |tetraedrisch&lt;br /&gt;[[Bild:Struktur tetraedrisch.jpg]]
 |CH₄&lt;br /&gt;[[Bild:Strukturformel CH4.jpg]]
 |NH₄⁺&lt;br /&gt;[[Bild:Strukturformel NH4.jpg]]
 |-
 |3
 |1
 |pyramidal&lt;br /&gt;[[Bild:Struktur pyramidal.jpg]]
 |NH₃&lt;br /&gt;[[Bild:Strukturformel NH3.jpg]]
 |H₃O⁺&lt;br /&gt;[[Bild:Strukturformel H3O.jpg]]
 |-
 |2
 |2
 |pyramidal gewinkelt&lt;br /&gt;[[Bild:Struktur pyramidal-gewinkelt.jpg]]
 |H₂O&lt;br /&gt;[[Bild:Strukturformel H2O.jpg]]
 |H₂S&lt;br /&gt;[[Bild:Strukturformel H2S.jpg]]
 |-
 |5
 | -
 |trigonal-bipyramidal&lt;br /&gt;[[Bild:Struktur trigonal-bipyramidal.jpg]]
 |PCl₅&lt;br /&gt;[[Bild:Strukturformel PCl5.jpg]]
 |PF₅&lt;br /&gt;[[Bild:Strukturformel PF5.jpg]]
 |-
 |6
 | -
 |oktaedrisch&lt;br /&gt;[[Bild:Struktur oktaedrisch.jpg]]
 |SF₆&lt;br /&gt;[[Bild:Strukturformel SF6.jpg]]
 |IOF₅&lt;br /&gt;[[Bild:Strukturformel IOF5.jpg]]
 |}
&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Tab. 2: Bindigkeit und Raum-/Orbitalstruktur'''
::Die Tabelle zeigt die Bindigkeiten unterschiedlicher (anorganischer) Moleküle sowie deren gemeinsam genutzte bzw. ungenutzte Elektronen.&lt;/small&gt;</text>
    <sha1>14f7f79519a208b7e333b07b5129f57147f1a64c</sha1>
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  <title>2.2.7 Regulierung der Genexpression bei Bakterien</title>
  <ns>0</ns>
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  <revision>
    <id>2180</id>
    <timestamp>2008-11-18T16:59:07Z</timestamp>
    <contributor>
      <username>Webmaster</username>
      <id>1</id>
    </contributor>
    <model>wikitext</model>
    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="953" xml:space="preserve">Bakterien müssen die Genaktivität bereits bei der Transkription regulieren, da die Gene der mRNA sofort von Ribosomen übersetzt werden. Ob überhaupt Transkription stattfindet, wird am Operator reguliert. Die Häufigkeit der Bindung der RNA-Polymerase und damit die Transkriptionsrate wird am Promotor reguliert.

Beispiel: lac-Operon
::Die Basenabfolge von -7 bis +28 wird doppelt genutzt, als Operator und als Information für die 1. Ribosomenbindestelle. Falls Transkription stattfindet (kein Repressor auf diesem Bereich), wird dieser Bereich als Information für die Ribosomenbindestelle genutzt. Falls keine Transkription stattfindet (Repressor auf diesem Bereich), wird dieser Bereich als Operator genutzt (dann wird sozusagen keine Information für eine Ribosomenbindestelle benötigt). Von -7 bis -1 überlappt dieser Bereich zudem mit dem Promotor. Sitzt in diesem Bereich ein Repressor, kann auch keine RNA-Polymerase binden und umgekehrt.</text>
    <sha1>21a554c3a70cfc4af0484c7dbf5a947f74852fd0</sha1>
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  <title>2.2.7.1 Regulation der Promotorstärke</title>
  <ns>0</ns>
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    <timestamp>2008-11-18T17:46:53Z</timestamp>
    <contributor>
      <username>Webmaster</username>
      <id>1</id>
    </contributor>
    <model>wikitext</model>
    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="2321" xml:space="preserve">Entscheidend für die Bindung der RNA-Polymerase ist die Basenabfolge der -35- und der -10-Region. Für beide Regionen läßt sich eine Consensussequenz (Idealsequenz) für die Bindung der RNA-Polymerase finden (durch Vergleich verschiedener bakterieller Operons), z. B. -10-Region (jeweils nur 5' → 3' angegeben):
&lt;div align=center&gt;
{|style="text-align:center"
 |-12
 |-11
 |-10
 |-9
 |-8
 |-7
 |-
 |T
 |A
 |A
 |A
 |C
 |T
 |-
 |T
 |T
 |T
 |A
 |C
 |T
 |-
 |T
 |A
 |T
 |A
 |A
 |C
 |-
 |T
 |A
 |T
 |G
 |A
 |T
 |-
 |T
 |A
 |A
 |A
 |A
 |T
 |-
 |T
 |T
 |A
 |A
 |C
 |T
 |}&lt;/div&gt;
Als Consensussequenz ergibt sich für die -10-Region die sog. '''TATA-Box''' ('''PRIBNOW-Box''') (PRIBNOW 1975):
&lt;div align=center&gt;
{|style="text-align:center"
 |T
 |A
 |T
 |A
 |A
 |T
 |}&lt;/div&gt;
Für die -35-Region ergibt sich die folgende Consensussequenz:
{|style="text-align:center"
 |T
 |T
 |G
 |A
 |C
 |A
 |}&lt;/div&gt;
Von dieser Consensussequenz muß es jeweils Abweichungen geben, damit die RNA-Polymerase nicht zu fest sitzt und weiterrutschen kann (und Nukleotid +1 transkribieren kann).

Vergleich der Consensussequenz mit dem Promotor des lac-Operons:
::Insgesamt gibt es drei Abweichungen in beiden Regionen zusammen (25 % Abweichungen). Deshalb ist der Promotor des lac-Operons ein '''starker Promotor'''.

Je weniger Abweichungen in der -10- und -35-Region von den beiden Consensussequenzen vorliegen, desto besser paßt die RNA-Polymerase, desto häufiger bindet und transkribiert sie (viele Moleküle dieser mRNA werden gebildet) und desto mehr Genprodukte werden gebildet (viele Moleküle der entsprechenden Polypeptide). Ein starker Promotor zeigt i. d. R. 20 – 30 % Abweichungen.

Vergleich mit dem Promotor des lac I-Gens:
::Das lac I-Gen sitzt in der Regulationseinheit und codiert den lac-Repressor. Es hat folgende Ausprägungen (von 5' nach 3'):
::{|style="text-align:center"
   |-10-Region:
   |   
   |T
   |G
   |A
   |T
   |A
   |G
   |-
   |-35-Region:
   |   
   |T
   |G
   |G
   |C
   |G
   |C
   |}&lt;/div&gt;
::Es handelt sich dabei um einen schwachen Promotor, da es insgesamt 8 Abweichungen von 12 Basen gibt (67 % Abweichungen).

In der Biotechnologie ist es oft wichtig große Mengen bestimmter Proteine mit Hilfe von Bakterien zu erzeugen. Das zugehörige Gen muß dann einen starken bakteriellen Promotor besitzen.</text>
    <sha1>086cf8f9187f90164a45ef4a3542f10430841832</sha1>
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    <contributor>
      <username>Webmaster</username>
      <id>1</id>
    </contributor>
    <model>wikitext</model>
    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="2340" xml:space="preserve">Entscheidend für die Bindung der RNA-Polymerase ist die Basenabfolge der -35- und der -10-Region. Für beide Regionen läßt sich eine Consensussequenz (Idealsequenz) für die Bindung der RNA-Polymerase finden (durch Vergleich verschiedener bakterieller Operons), z. B. -10-Region (jeweils nur 5' → 3' angegeben):
&lt;div align=center&gt;
{|style="text-align:center"
 |-12
 |-11
 |-10
 |-9
 |-8
 |-7
 |-
 |T
 |A
 |A
 |A
 |C
 |T
 |-
 |T
 |T
 |T
 |A
 |C
 |T
 |-
 |T
 |A
 |T
 |A
 |A
 |C
 |-
 |T
 |A
 |T
 |G
 |A
 |T
 |-
 |T
 |A
 |A
 |A
 |A
 |T
 |-
 |T
 |T
 |A
 |A
 |C
 |T
 |}&lt;/div&gt;
Als Consensussequenz ergibt sich für die -10-Region die sog. '''TATA-Box''' ('''PRIBNOW-Box''') (PRIBNOW 1975):
&lt;div align=center&gt;
{|style="text-align:center"
 |T
 |A
 |T
 |A
 |A
 |T
 |}&lt;/div&gt;
Für die -35-Region ergibt sich die folgende Consensussequenz:
&lt;div align=center&gt;
{|style="text-align:center"
 |T
 |T
 |G
 |A
 |C
 |A
 |}&lt;/div&gt;
Von dieser Consensussequenz muß es jeweils Abweichungen geben, damit die RNA-Polymerase nicht zu fest sitzt und weiterrutschen kann (und Nukleotid +1 transkribieren kann).

Vergleich der Consensussequenz mit dem Promotor des lac-Operons:
::Insgesamt gibt es drei Abweichungen in beiden Regionen zusammen (25 % Abweichungen). Deshalb ist der Promotor des lac-Operons ein '''starker Promotor'''.

Je weniger Abweichungen in der -10- und -35-Region von den beiden Consensussequenzen vorliegen, desto besser paßt die RNA-Polymerase, desto häufiger bindet und transkribiert sie (viele Moleküle dieser mRNA werden gebildet) und desto mehr Genprodukte werden gebildet (viele Moleküle der entsprechenden Polypeptide). Ein starker Promotor zeigt i. d. R. 20 – 30 % Abweichungen.

Vergleich mit dem Promotor des lac I-Gens:
::Das lac I-Gen sitzt in der Regulationseinheit und codiert den lac-Repressor. Es hat folgende Ausprägungen (von 5' nach 3'):
::{|style="text-align:center"
   |-10-Region:
   |   
   |T
   |G
   |A
   |T
   |A
   |G
   |-
   |-35-Region:
   |   
   |T
   |G
   |G
   |C
   |G
   |C
   |}&lt;/div&gt;
::Es handelt sich dabei um einen schwachen Promotor, da es insgesamt 8 Abweichungen von 12 Basen gibt (67 % Abweichungen).

In der Biotechnologie ist es oft wichtig große Mengen bestimmter Proteine mit Hilfe von Bakterien zu erzeugen. Das zugehörige Gen muß dann einen starken bakteriellen Promotor besitzen.</text>
    <sha1>81e4e58d9517ce9bd9d33d47633427b91f371393</sha1>
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    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="2359" xml:space="preserve">Entscheidend für die Bindung der RNA-Polymerase ist die Basenabfolge der -35- und der -10-Region. Für beide Regionen läßt sich eine Consensussequenz (Idealsequenz) für die Bindung der RNA-Polymerase finden (durch Vergleich verschiedener bakterieller Operons), z. B. -10-Region (jeweils nur 5' → 3' angegeben):
&lt;div align=center&gt;
{|style="text-align:center"
 |-12
 |-11
 |-10
 |-9
 |-8
 |-7
 |-
 |T
 |A
 |A
 |A
 |C
 |T
 |-
 |T
 |T
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 |C
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 |-
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 |-
 |T
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 |A
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 |-
 |T
 |T
 |A
 |A
 |C
 |T
 |}&lt;/div&gt;
Als Consensussequenz ergibt sich für die -10-Region die sog. '''TATA-Box''' ('''PRIBNOW-Box''') (PRIBNOW 1975):
&lt;div align=center&gt;
{|style="text-align:center"
 |T
 |A
 |T
 |A
 |A
 |T
 |}&lt;/div&gt;
Für die -35-Region ergibt sich die folgende Consensussequenz:
&lt;div align=center&gt;
{|style="text-align:center"
 |T
 |T
 |G
 |A
 |C
 |A
 |}&lt;/div&gt;
Von dieser Consensussequenz muß es jeweils Abweichungen geben, damit die RNA-Polymerase nicht zu fest sitzt und weiterrutschen kann (und Nukleotid +1 transkribieren kann).

Vergleich der Consensussequenz mit dem Promotor des lac-Operons:
::Insgesamt gibt es drei Abweichungen in beiden Regionen zusammen (25 % Abweichungen). Deshalb ist der Promotor des lac-Operons ein '''starker Promotor'''.

Je weniger Abweichungen in der -10- und -35-Region von den beiden Consensussequenzen vorliegen, desto besser paßt die RNA-Polymerase, desto häufiger bindet und transkribiert sie (viele Moleküle dieser mRNA werden gebildet) und desto mehr Genprodukte werden gebildet (viele Moleküle der entsprechenden Polypeptide). Ein starker Promotor zeigt i. d. R. 20 – 30 % Abweichungen.

Vergleich mit dem Promotor des lac I-Gens:
::Das lac I-Gen sitzt in der Regulationseinheit und codiert den lac-Repressor. Es hat folgende Ausprägungen (von 5' nach 3'):
::&lt;div align=center&gt;
{|style="text-align:center"
   |-10-Region:
   |   
   |T
   |G
   |A
   |T
   |A
   |G
   |-
   |-35-Region:
   |   
   |T
   |G
   |G
   |C
   |G
   |C
   |}&lt;/div&gt;
::Es handelt sich dabei um einen schwachen Promotor, da es insgesamt 8 Abweichungen von 12 Basen gibt (67 % Abweichungen).

In der Biotechnologie ist es oft wichtig große Mengen bestimmter Proteine mit Hilfe von Bakterien zu erzeugen. Das zugehörige Gen muß dann einen starken bakteriellen Promotor besitzen.</text>
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    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="2321" xml:space="preserve">Entscheidend für die Bindung der RNA-Polymerase ist die Basenabfolge der -35- und der -10-Region. Für beide Regionen läßt sich eine Consensussequenz (Idealsequenz) für die Bindung der RNA-Polymerase finden (durch Vergleich verschiedener bakterieller Operons), z. B. -10-Region (jeweils nur 5' → 3' angegeben):
&lt;div align=center&gt;
{|style="text-align:center"
 |-12
 |-11
 |-10
 |-9
 |-8
 |-7
 |-
 |T
 |A
 |A
 |A
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 |-
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 |-
 |T
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 |}&lt;/div&gt;
Als Consensussequenz ergibt sich für die -10-Region die sog. '''TATA-Box''' ('''PRIBNOW-Box''') (PRIBNOW 1975):
&lt;div align=center&gt;
{|style="text-align:center"
 |T
 |A
 |T
 |A
 |A
 |T
 |}&lt;/div&gt;
Für die -35-Region ergibt sich die folgende Consensussequenz:
&lt;div align=center&gt;
{|style="text-align:center"
 |T
 |T
 |G
 |A
 |C
 |A
 |}&lt;/div&gt;
Von dieser Consensussequenz muß es jeweils Abweichungen geben, damit die RNA-Polymerase nicht zu fest sitzt und weiterrutschen kann (und Nukleotid +1 transkribieren kann).

Vergleich der Consensussequenz mit dem Promotor des lac-Operons:
::Insgesamt gibt es drei Abweichungen in beiden Regionen zusammen (25 % Abweichungen). Deshalb ist der Promotor des lac-Operons ein '''starker Promotor'''.

Je weniger Abweichungen in der -10- und -35-Region von den beiden Consensussequenzen vorliegen, desto besser paßt die RNA-Polymerase, desto häufiger bindet und transkribiert sie (viele Moleküle dieser mRNA werden gebildet) und desto mehr Genprodukte werden gebildet (viele Moleküle der entsprechenden Polypeptide). Ein starker Promotor zeigt i. d. R. 20 – 30 % Abweichungen.

Vergleich mit dem Promotor des lac I-Gens:
::Das lac I-Gen sitzt in der Regulationseinheit und codiert den lac-Repressor. Es hat folgende Ausprägungen (von 5' nach 3'):
&lt;div align=center&gt;
{|style="text-align:center"
 |-10-Region:
 |   
 |T
 |G
 |A
 |T
 |A
 |G
 |-
 |-35-Region:
 |   
 |T
 |G
 |G
 |C
 |G
 |C
 |}&lt;/div&gt;
::Es handelt sich dabei um einen schwachen Promotor, da es insgesamt 8 Abweichungen von 12 Basen gibt (67 % Abweichungen).

In der Biotechnologie ist es oft wichtig große Mengen bestimmter Proteine mit Hilfe von Bakterien zu erzeugen. Das zugehörige Gen muß dann einen starken bakteriellen Promotor besitzen.</text>
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    <text bytes="2323" xml:space="preserve">Entscheidend für die Bindung der RNA-Polymerase ist die Basenabfolge der -35- und der -10-Region. Für beide Regionen läßt sich eine Consensussequenz (Idealsequenz) für die Bindung der RNA-Polymerase finden (durch Vergleich verschiedener bakterieller Operons), z. B. -10-Region (jeweils nur 5' → 3' angegeben):
&lt;div align=center&gt;
{|style="text-align:center"
 |-12
 |-11
 |-10
 |-9
 |-8
 |-7
 |-
 |T
 |A
 |A
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 |}&lt;/div&gt;
Als Consensussequenz ergibt sich für die -10-Region die sog. '''TATA-Box''' ('''PRIBNOW-Box''') (PRIBNOW 1975):
&lt;div align=center&gt;
{|style="text-align:center"
 |T
 |A
 |T
 |A
 |A
 |T
 |}&lt;/div&gt;
Für die -35-Region ergibt sich die folgende Consensussequenz:
&lt;div align=center&gt;
{|style="text-align:center"
 |T
 |T
 |G
 |A
 |C
 |A
 |}&lt;/div&gt;
Von dieser Consensussequenz muß es jeweils Abweichungen geben, damit die RNA-Polymerase nicht zu fest sitzt und weiterrutschen kann (und Nukleotid +1 transkribieren kann).

Vergleich der Consensussequenz mit dem Promotor des lac-Operons:
::Insgesamt gibt es drei Abweichungen in beiden Regionen zusammen (25 % Abweichungen). Deshalb ist der Promotor des lac-Operons ein '''starker Promotor'''.

Je weniger Abweichungen in der -10- und -35-Region von den beiden Consensussequenzen vorliegen, desto besser paßt die RNA-Polymerase, desto häufiger bindet und transkribiert sie (viele Moleküle dieser mRNA werden gebildet) und desto mehr Genprodukte werden gebildet (viele Moleküle der entsprechenden Polypeptide). Ein starker Promotor zeigt i. d. R. 20 – 30 % Abweichungen.

Vergleich mit dem Promotor des lac I-Gens:
::Das lac I-Gen sitzt in der Regulationseinheit und codiert den lac-Repressor. Es hat folgende Ausprägungen (von 5' nach 3'):
&lt;div align=center&gt;
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 | -10-Region:
 |   
 |T
 |G
 |A
 |T
 |A
 |G
 |-
 | -35-Region:
 |   
 |T
 |G
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 |C
 |G
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 |}&lt;/div&gt;
::Es handelt sich dabei um einen schwachen Promotor, da es insgesamt 8 Abweichungen von 12 Basen gibt (67 % Abweichungen).

In der Biotechnologie ist es oft wichtig große Mengen bestimmter Proteine mit Hilfe von Bakterien zu erzeugen. Das zugehörige Gen muß dann einen starken bakteriellen Promotor besitzen.</text>
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  <title>2.2.7.2 Regulation über den σ-Faktor</title>
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    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="1876" xml:space="preserve">Die RNA-Polymerase besteht aus 4 Polypeptiden, die den Promotor zunächst jedoch nicht erkennen können. Erst nach der Bindung des sog. '''σ-Faktors''' und der damit einhergehenden Verformung dieses kann die "fertige" RNA-Polymerase an den Promotor binden. Nach ca. 10 transkribierten Nukleotiden fällt der σ-Faktor wieder ab.

In manchen Situationen werden in der Bakterienzelle andere σ-Faktoren gebildet, die die RNA-Polymerase anders verformen, so daß sie jetzt nicht mehr zu den normalen Promotoren, sondern dafür zu den Promotoren spezieller Gene paßt und nur noch diese Gene transkribiert (und damit auch translatiert) werden.
Beispiel: Infektion von Bakterien mit Bakteriophagen
::Bei der Infektion von Bakterien durch Bakteriophagen (Viren) dockt eine solche an eine Bakterienzelle an und injiziert ihre DNA (bestehnd aus '''frühen''' und '''späten Phagengenen'''). Diese werden repliziert und zunächst die frühen Gene, die Hüllproteine und spezielle σ-Faktoren codieren, transkribiert und translatiert.

::Wenn nach der Replikation also zunächst die ersten Gene von der normalen RNA-Polymerase transkribiert und an den Ribosomen übersetzt werden, entstehen die speziellen σ-Faktoren, die nun die RNA-Polymerase ausschließlich auf die Promotoren der nachfolgenden Gene "umlenken". Dies sind die Gene für die Hüllproteine (frühe Phagengene) und später (späte Phagengene) für zellwandauflösende Enzyme.

::Wenn genügend Gene übersetzt wurden, finden sich die einzelnen Teile der Nachkommenphagen von selbst zusammen und die infizierte Bakterienzelle platzt. Die freigesetzten Phagen können nun benachbarte Zellen befallen. Dadurch breitet sich die Infektion aus.

Eine zweite Möglichkeit, wie über frühe Phagengene die Bakterienzelle "umgestellt" werden kann, besteht in der Bildung einer anderen RNA-Polymerase mit einer anderen Struktur.</text>
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    <text bytes="1877" xml:space="preserve">Die RNA-Polymerase besteht aus 4 Polypeptiden, die den Promotor zunächst jedoch nicht erkennen können. Erst nach der Bindung des sog. '''σ-Faktors''' und der damit einhergehenden Verformung dieses kann die "fertige" RNA-Polymerase an den Promotor binden. Nach ca. 10 transkribierten Nukleotiden fällt der σ-Faktor wieder ab.

In manchen Situationen werden in der Bakterienzelle andere σ-Faktoren gebildet, die die RNA-Polymerase anders verformen, so daß sie jetzt nicht mehr zu den normalen Promotoren, sondern dafür zu den Promotoren spezieller Gene paßt und nur noch diese Gene transkribiert (und damit auch translatiert) werden.

Beispiel: Infektion von Bakterien mit Bakteriophagen
::Bei der Infektion von Bakterien durch Bakteriophagen (Viren) dockt eine solche an eine Bakterienzelle an und injiziert ihre DNA (bestehnd aus '''frühen''' und '''späten Phagengenen'''). Diese werden repliziert und zunächst die frühen Gene, die Hüllproteine und spezielle σ-Faktoren codieren, transkribiert und translatiert.

::Wenn nach der Replikation also zunächst die ersten Gene von der normalen RNA-Polymerase transkribiert und an den Ribosomen übersetzt werden, entstehen die speziellen σ-Faktoren, die nun die RNA-Polymerase ausschließlich auf die Promotoren der nachfolgenden Gene "umlenken". Dies sind die Gene für die Hüllproteine (frühe Phagengene) und später (späte Phagengene) für zellwandauflösende Enzyme.

::Wenn genügend Gene übersetzt wurden, finden sich die einzelnen Teile der Nachkommenphagen von selbst zusammen und die infizierte Bakterienzelle platzt. Die freigesetzten Phagen können nun benachbarte Zellen befallen. Dadurch breitet sich die Infektion aus.

Eine zweite Möglichkeit, wie über frühe Phagengene die Bakterienzelle "umgestellt" werden kann, besteht in der Bildung einer anderen RNA-Polymerase mit einer anderen Struktur.</text>
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    <text bytes="1879" xml:space="preserve">Die RNA-Polymerase besteht aus 4 Polypeptiden, die den Promotor zunächst jedoch nicht erkennen können. Erst nach der Bindung des sog. '''σ-Faktors''' und der damit einhergehenden Verformung dieses kann die "fertige" RNA-Polymerase an den Promotor binden. Nach ca. 10 transkribierten Nukleotiden fällt der σ-Faktor wieder ab.

In manchen Situationen werden in der Bakterienzelle andere σ-Faktoren gebildet, die die RNA-Polymerase anders verformen, so daß sie jetzt nicht mehr zu den normalen Promotoren, sondern dafür zu den Promotoren spezieller Gene paßt und nur noch diese Gene transkribiert (und damit auch translatiert) werden.

Beispiel: Infektion von Bakterien mit Bakteriophagen
::Bei der Infektion von Bakterien durch Bakteriophagen (Viren) dockt eine solche an eine Bakterienzelle an und injiziert ihre DNA (bestehnd aus '''frühen''' und '''späten Phagengenen'''). Diese werden repliziert und zunächst die frühen Gene, die Hüllproteine und spezielle σ-Faktoren codieren, transkribiert und translatiert.

::Wenn nach der Replikation also zunächst die ersten Gene von der normalen RNA-Polymerase transkribiert und an den Ribosomen übersetzt werden, entstehen die speziellen σ-Faktoren, die nun die RNA-Polymerase ausschließlich auf die Promotoren der nachfolgenden Gene "umlenken". Dies sind die Gene für die Hüllproteine (frühe Phagengene) und später (späte Phagengene) für zellwandauflösende Enzyme.

::Wenn genügend Gene übersetzt wurden, finden sich die einzelnen Teile der Nachkommenphagen von selbst zusammen und die infizierte Bakterienzelle platzt. Die freigesetzten Phagen können nun benachbarte Zellen befallen. Dadurch breitet sich die Infektion aus.

::Eine zweite Möglichkeit, wie über frühe Phagengene die Bakterienzelle "umgestellt" werden kann, besteht in der Bildung einer anderen RNA-Polymerase mit einer anderen Struktur.</text>
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  <title>2.2.7.3 Regulation des lac-Operons über den Operator</title>
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    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="1515" xml:space="preserve">Die Basenabfolge von -7 bis +28 enthält große Bereiche, die unter komplementärer Basenpaarung zurückfalten können. Es handelt sich um eine sog. '''Palindromsequenz'''[1] ('''invers repititive Sequenz''') – es entstehen '''Hairpins''':
&lt;div align=center&gt;5' ... CGA TAT CGA ... 3'&lt;/div&gt;
&lt;div align=center&gt;3' ... GCT ATA GCT ... 5'&lt;/div&gt;
Dabei können auch dazwischen ungepaarte Basen auftreten – es entstehen '''Loops''':
&lt;div align=center&gt;5' ... CGA TGA GAT CGA ... 3'&lt;/div&gt;
&lt;div align=center&gt;3' ... GCT ACT CTA GCT ... 5'&lt;/div&gt;
Solche Rückfaltungsstrukturen sind oft "Andockstellen" für Proteine, die an bestimmte DNA-Bereiche binden. 

Die Aminosäurekette des lac-Repressors (wird codiert vom lac I-Gen) ist zu einer symmetrischen Struktur mit vier Teilbereichen gefaltet, zwei für die Bindung an den Operator und zwei für die Bindung der Lactose. Durch die Bindung der Lactose an ihre beiden Teilbereiche werden diese für die Operatorbindung indirekt mit verformt, so daß sie nicht mehr zu der Schleifenstruktur passen. Der '''Lactose-Repressor-Komplex''' fällt ab. Nun kann die RNA-Polymerase auch im Bereich der Überlappung (mit dem Operator) binden. Die Schleifenstruktur kann sich nicht mehr aufrecht halten. Die Basen können transkribiert werden, bis sich (wenn keine Lactose mehr vorhanden ist) die Bildung der Schleifenstruktur und die Bindung eines freien Repressors wiederholt.

-----

&lt;small&gt;[1]: Basenabfolge auf der DNA, die auf beiden Strängen von 5' nach 3' gleich lautet&lt;/small&gt;</text>
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  <title>2.2.8 Mutationen bei Bakterien</title>
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    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="179" xml:space="preserve">Mutationen entstehen hauptsächlich durch Strahlung (UV-, γ-, Röntgenstrahlung). Sie erfolgen zufällig ('''Spontanmutationen''') oder absichtlich ('''induzierte Mutationen''').</text>
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  <title>2.2.8.1 Auswirkung von Mutationen</title>
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    <text bytes="606" xml:space="preserve">Bei Zellmutationen von eukaryontischen Vielzellern können die betroffenen Körperzellen ersetzt werden. Die Mutation hat keine Auswirkung, außer wenn die Zellteilung betroffen ist (es kann z. B. Krebs entstehen). Außerdem haben viele eukaryontische Vielzeller von fast jedem Gen zwei Exemplare. In vielen Fällen kann ein mutiertes Allel durch ein intaktes ausgeglichen werden. Mutationen von Körperzellen sind nur vererbbar, wenn diese zu Keimzellen werden.

Da Bakterien als Einzeller nur eine DNA haben und sich durch Zellteilung vermehren, wird jede Mutation automatisch vererbt und wirkt sich aus.</text>
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  <title>2.2.8.2 Mutationsarten</title>
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    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="1634" xml:space="preserve">Die weitaus häufigste Mutationsart ist die '''Genmutation''' und hier wiederum die '''Basenaustauschmutation''' (auch '''Deletion''' bzw. '''Addition''' mehrerer Basen und mehrerer Kopien desselben Plasmids). Basenaustauschmutationen passieren hauptsächlich durch den Einbau "falscher" Basen bei der DNA-Replikation. Man unterscheidet dabei
*'''neutrale Mutationen''',
:::Das veränderte Basentriplett codiert hier die selbe Aminosäure, was keine Auswirkung auf das betreffende Polypeptid hat, z. B. codieren CCC und CCA für Prolin.
*'''Missense'''[1]'''-Mutationen''' und
:::In der Polypeptidkette wird an der betreffenden Stelle eine falsche Aminosäure eingebaut, z. B. codiert CCA Prolin, GCA jedoch Alanin. Es wird weiterhin unterschieden zwischen
**'''eigentlicher Missense-Mutation''',
::::Hier faltet sich die Polypeptidkette nicht richtig auf, wodurch das Polypeptid nicht funktioniert.
**stiller Mutation und
::::Bei stillen Mutationen faltet sich trotz der falschen Aminosäure die Polypeptidkette richtig oder nahezu richtig, wodurch das Polypeptid noch funktioniert.
**'''konditionaler Mutation'''.
::::Hier faltet sich die Polypeptidkette nur bei bestimmten Bedingungen (z. B. pH, Temperatur, etc.) richtig und funktioniert auch nur unter diesen Bedingungen korrekt.
*'''Nonsense-Mutationen'''.
:::Das veränderte Triplett ergibt bei Nonsense-Mutationen auf der mRNA ein Stopcodon, z. B. codiert UAC für Tyrosin und UAA dient als Stopcodon. Die Synthese des Polypeptids bricht vorzeitig ab, das entstandene Polypeptid kann i. d. R. nicht funktionieren.

-----

&lt;small&gt;[1]: engl. "missense" = "falscher Sinn"&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="1634" xml:space="preserve">Die weitaus häufigste Mutationsart ist die '''Genmutation''' und hier wiederum die '''Basenaustauschmutation''' (auch '''Deletion''' bzw. '''Addition''' mehrerer Basen und mehrerer Kopien desselben Plasmids). Basenaustauschmutationen passieren hauptsächlich durch den Einbau "falscher" Basen bei der DNA-Replikation. Man unterscheidet dabei
*'''neutrale Mutationen''',
:::Das veränderte Basentriplett codiert hier die selbe Aminosäure, was keine Auswirkung auf das betreffende Polypeptid hat, z. B. codieren CCC und CCA für Prolin.
*'''Missense'''[1]'''-Mutationen''' und
:::In der Polypeptidkette wird an der betreffenden Stelle eine falsche Aminosäure eingebaut, z. B. codiert CCA Prolin, GCA jedoch Alanin. Es wird weiterhin unterschieden zwischen
:*'''eigentlicher Missense-Mutation''',
::::Hier faltet sich die Polypeptidkette nicht richtig auf, wodurch das Polypeptid nicht funktioniert.
**stiller Mutation und
::::Bei stillen Mutationen faltet sich trotz der falschen Aminosäure die Polypeptidkette richtig oder nahezu richtig, wodurch das Polypeptid noch funktioniert.
**'''konditionaler Mutation'''.
::::Hier faltet sich die Polypeptidkette nur bei bestimmten Bedingungen (z. B. pH, Temperatur, etc.) richtig und funktioniert auch nur unter diesen Bedingungen korrekt.
*'''Nonsense-Mutationen'''.
:::Das veränderte Triplett ergibt bei Nonsense-Mutationen auf der mRNA ein Stopcodon, z. B. codiert UAC für Tyrosin und UAA dient als Stopcodon. Die Synthese des Polypeptids bricht vorzeitig ab, das entstandene Polypeptid kann i. d. R. nicht funktionieren.

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&lt;small&gt;[1]: engl. "missense" = "falscher Sinn"&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="1634" xml:space="preserve">Die weitaus häufigste Mutationsart ist die '''Genmutation''' und hier wiederum die '''Basenaustauschmutation''' (auch '''Deletion''' bzw. '''Addition''' mehrerer Basen und mehrerer Kopien desselben Plasmids). Basenaustauschmutationen passieren hauptsächlich durch den Einbau "falscher" Basen bei der DNA-Replikation. Man unterscheidet dabei
*'''neutrale Mutationen''',
:::Das veränderte Basentriplett codiert hier die selbe Aminosäure, was keine Auswirkung auf das betreffende Polypeptid hat, z. B. codieren CCC und CCA für Prolin.
*'''Missense'''[1]'''-Mutationen''' und
:::In der Polypeptidkette wird an der betreffenden Stelle eine falsche Aminosäure eingebaut, z. B. codiert CCA Prolin, GCA jedoch Alanin. Es wird weiterhin unterschieden zwischen
:*'''eigentlicher Missense-Mutation''',
::::Hier faltet sich die Polypeptidkette nicht richtig auf, wodurch das Polypeptid nicht funktioniert.
:*stiller Mutation und
::::Bei stillen Mutationen faltet sich trotz der falschen Aminosäure die Polypeptidkette richtig oder nahezu richtig, wodurch das Polypeptid noch funktioniert.
:*'''konditionaler Mutation'''.
::::Hier faltet sich die Polypeptidkette nur bei bestimmten Bedingungen (z. B. pH, Temperatur, etc.) richtig und funktioniert auch nur unter diesen Bedingungen korrekt.
*'''Nonsense-Mutationen'''.
:::Das veränderte Triplett ergibt bei Nonsense-Mutationen auf der mRNA ein Stopcodon, z. B. codiert UAC für Tyrosin und UAA dient als Stopcodon. Die Synthese des Polypeptids bricht vorzeitig ab, das entstandene Polypeptid kann i. d. R. nicht funktionieren.

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&lt;small&gt;[1]: engl. "missense" = "falscher Sinn"&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="1640" xml:space="preserve">Die weitaus häufigste Mutationsart ist die '''Genmutation''' und hier wiederum die '''Basenaustauschmutation''' (auch '''Deletion''' bzw. '''Addition''' mehrerer Basen und mehrerer Kopien desselben Plasmids). Basenaustauschmutationen passieren hauptsächlich durch den Einbau "falscher" Basen bei der DNA-Replikation. Man unterscheidet dabei
*'''neutrale Mutationen''',
:::Das veränderte Basentriplett codiert hier die selbe Aminosäure, was keine Auswirkung auf das betreffende Polypeptid hat, z. B. codieren CCC und CCA für Prolin.
*'''Missense'''[1]'''-Mutationen''' und
:::In der Polypeptidkette wird an der betreffenden Stelle eine falsche Aminosäure eingebaut, z. B. codiert CCA Prolin, GCA jedoch Alanin. Es wird weiterhin unterschieden zwischen
:*'''eigentlicher Missense-Mutation''',
::::Hier faltet sich die Polypeptidkette nicht richtig auf, wodurch das Polypeptid nicht funktioniert.
:*'''stiller Mutation''' und
::::Bei stillen Mutationen faltet sich trotz der falschen Aminosäure die Polypeptidkette richtig oder nahezu richtig, wodurch das Polypeptid noch funktioniert.
:*'''konditionaler Mutation'''.
::::Hier faltet sich die Polypeptidkette nur bei bestimmten Bedingungen (z. B. pH, Temperatur, etc.) richtig und funktioniert auch nur unter diesen Bedingungen korrekt.
*'''Nonsense-Mutationen'''.
:::Das veränderte Triplett ergibt bei Nonsense-Mutationen auf der mRNA ein Stopcodon, z. B. codiert UAC für Tyrosin und UAA dient als Stopcodon. Die Synthese des Polypeptids bricht vorzeitig ab, das entstandene Polypeptid kann i. d. R. nicht funktionieren.

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&lt;small&gt;[1]: engl. "missense" = "falscher Sinn"&lt;/small&gt;</text>
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  <title>2.2.8.3.1 Tautomere Basen</title>
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    <text bytes="767" xml:space="preserve">Aufgrund der Milieubedingungen der Zellen (z. B. Temperatur, chemische Verhältnisse, etc.) liegt ca. 1 von 105 Basen in einer „falschen“ Form vor. Guanin und Thymin können anstatt in der normalen Ketoform in seltenen Fällen in der Enolform vorliegen (durch Verschiebung eines H-Atoms und einer Doppelbindung):
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Keto- und Enolform.jpg]]&lt;/div&gt;
Damit ändert sich das Basenpaarungsverhalten (vgl. Tab. 12).
&lt;div align=center&gt;
{|border=1 style="text-align:center"
 |x
 |xxxxx
 |}
&lt;small&gt;'''Tab. 12: Paarverhalten und Komplementarität bei Keto- und Enolform'''&lt;/small&gt;

Auch bei Adenin und Cytosin gibt es Tautomerie. Während A und C meistens in der Aminoform auftreten, können in seltenen Fällen A und C auch in der Iminoform vorliegen.</text>
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    <text bytes="781" xml:space="preserve">Aufgrund der Milieubedingungen der Zellen (z. B. Temperatur, chemische Verhältnisse, etc.) liegt ca. 1 von 105 Basen in einer „falschen“ Form vor. Guanin und Thymin können anstatt in der normalen Ketoform in seltenen Fällen in der Enolform vorliegen (durch Verschiebung eines H-Atoms und einer Doppelbindung):
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Keto- und Enolform.jpg]]&lt;/div&gt;
Damit ändert sich das Basenpaarungsverhalten (vgl. Tab. 12).
&lt;div align=center&gt;
{|border=1 style="text-align:center"
 |x
 |xxxxx
 |-
 |xxx
 |x
 |}
&lt;small&gt;'''Tab. 12: Paarverhalten und Komplementarität bei Keto- und Enolform'''&lt;/small&gt;

Auch bei Adenin und Cytosin gibt es Tautomerie. Während A und C meistens in der Aminoform auftreten, können in seltenen Fällen A und C auch in der Iminoform vorliegen.</text>
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    <text bytes="855" xml:space="preserve">Aufgrund der Milieubedingungen der Zellen (z. B. Temperatur, chemische Verhältnisse, etc.) liegt ca. 1 von 105 Basen in einer „falschen“ Form vor. Guanin und Thymin können anstatt in der normalen Ketoform in seltenen Fällen in der Enolform vorliegen (durch Verschiebung eines H-Atoms und einer Doppelbindung):
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Keto- und Enolform.jpg]]&lt;/div&gt;
Damit ändert sich das Basenpaarungsverhalten (vgl. Tab. 12).
&lt;div align=center&gt;
{|border=1 style="text-align:center"
 |Ketoform
 |Enolform
 |-
 |G paart mit C
 |G paart mit T
 |-
 |T paart mit A
 |T paart mit G
 |}&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Tab. 12: Paarverhalten und Komplementarität bei Keto- und Enolform'''&lt;/small&gt;

Auch bei Adenin und Cytosin gibt es Tautomerie. Während A und C meistens in der Aminoform auftreten, können in seltenen Fällen A und C auch in der Iminoform vorliegen.</text>
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    <text bytes="1573" xml:space="preserve">Aufgrund der Milieubedingungen der Zellen (z. B. Temperatur, chemische Verhältnisse, etc.) liegt ca. 1 von 10&lt;sup&gt;5&lt;/sup&gt; Basen in einer "falschen" Form vor. Guanin und Thymin können anstatt in der normalen '''Ketoform''' in seltenen Fällen in der '''Enolform''' vorliegen (durch Verschiebung eines H-Atoms und einer Doppelbindung):
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Keto- und Enolform.jpg]]&lt;/div&gt;
Damit ändert sich das Basenpaarungsverhalten (vgl. Tab. 12).
&lt;div align=center&gt;
{|border=1 style="text-align:center"
 |Ketoform
 |Enolform
 |-
 |G paart mit C
 |G paart mit T
 |-
 |T paart mit A
 |T paart mit G
 |}&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Tab. 12: Paarverhalten und Komplementarität bei Keto- und Enolform'''&lt;/small&gt;

Auch bei Adenin und Cytosin gibt es '''Tautomerie'''. Während A und C meistens in der '''Aminoform''' auftreten, können in seltenen Fällen A und C auch in der '''Iminoform''' vorliegen.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Amino- und Iminoform.jpg]]&lt;/div&gt;
Damit ändert sich auch hier das Basenpaarungsverhalten:
&lt;div align=center&gt;
{|border=1 style="text-align:center"
 |Aminoform
 |Iminoform
 |-
 |A paart mit T
 |A paart mit C
 |-
 |C paart mit G
 |C paart mit A
 |}&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Tab. 13: Paarverhalten und Komplementarität bei Amino- und Iminoform'''&lt;/small&gt;

Die tatsächliche Fehlerrate bei der Replikation ist mit einem Fehler auf 109 Basen deutlich geringer als der erwartete Fehler von einer Base pro 105 Basen, weil das Replikationsenzym meist die "falsche" Base erkennen, herausschneiden und durch die "richtige" Base ersetzen kann ('''Korrekturlesefähigkeit''').</text>
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  <title>Datei:Amino- und Iminoform.jpg</title>
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    <text bytes="20" xml:space="preserve">Amino- und Iminoform</text>
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  <title>2.2.8.3.2 Spontane Desaminierungen</title>
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    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="954" xml:space="preserve">Wiederum aufgrund der thermischen und chemischen Verhältnisse in der Zelle kommen '''spontane Desaminierungen''' von DNA-Basen (unter gleichzeitiger Oxidation) zustande:
&lt;div align=center&gt;[[Bild:spontane Desaminierung.jpg]]&lt;/div&gt;
Dabei kommt es bei den desaminierten Basen zu folgendem Fehlverhalten:
*Aus Cytosin (paart bei Replikation mit Guanin) wird Uracil (paart bei Replikation mit Adenin). Hierbei handelt es sich um eine Basenaustauschmutation, da aus einem C–G-Paar ein A–T-Paar wird.
*Aus Adenin (paart bei Replikation mit Thymin) wird Hypoxanthin (paart bei der Replikation mit Cytosin). Auch hierbei handelt es sich um eine Basenaustauschmutation, da aus einem A–T-Paar ein C–G-Paar wird.
Die spontane Desaminierung beträgt eine Base pro 1.000 Basen. Aufgrund der Korrekturlesefähigkeit des Replikationsenzyms ist auch hier die tatsächliche Mutationsrate deutlich geringer (vermutlich aufgrund der zwischenzeitlichen Fehlpaarung).</text>
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  <title>Datei:Spontane Desaminierung.jpg</title>
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    <comment>spontane Desaminierung</comment>
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    <text bytes="22" xml:space="preserve">spontane Desaminierung</text>
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  <title>2.2.8.3.3 Depurinierung und Depyrimidierung</title>
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    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="936" xml:space="preserve">Die häufigste Möglichkeit für einen Basenaustausch wird durch Strahlung, Temperatur oder chemische Verhältnisse in der Zelle hervorgerufen. Hierbei handelt es sich um eine Depurinierung oder Depyrimidierung. Dabei wird eine Purin- bzw. eine Pyrimidinbase spontan aus dem DNA-Doppelstrang "herausgebrochen", d. h. vom Zucker-Phosphat-Gerüst entfernt.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Basenaustausch durch Depyrimidierung.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 20: Basenaustausch durch Depyrimidierung'''
::a) Durch das spontane Herausbrechen einer Base entsteht im Zucker-Phosphat-Gerüst eine Lücke (Depyrimidierung). b) Gegenüber dieser Lücke wird (aus unbekannten Gründen) i. d. R. ein Adenin eingebaut. c) Gegenüber diesem A wird bei der nächsten Replikation ein T eingebaut.&lt;/small&gt;

Die spontane Fehlerrate beträgt hier eine auf 100 Basen, die tatsächliche Mutationsrate ist aufgrund der Korrekturlesefähigkeit jedoch erheblich geringer.</text>
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    <text bytes="936" xml:space="preserve">Die häufigste Möglichkeit für einen Basenaustausch wird durch Strahlung, Temperatur oder chemische Verhältnisse in der Zelle hervorgerufen. Hierbei handelt es sich um eine Depurinierung oder Depyrimidierung. Dabei wird eine Purin- bzw. eine Pyrimidinbase spontan aus dem DNA-Doppelstrang "herausgebrochen", d. h. vom Zucker-Phosphat-Gerüst entfernt.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Basenaustausch durch Depyrimidierung.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 45: Basenaustausch durch Depyrimidierung'''
::a) Durch das spontane Herausbrechen einer Base entsteht im Zucker-Phosphat-Gerüst eine Lücke (Depyrimidierung). b) Gegenüber dieser Lücke wird (aus unbekannten Gründen) i. d. R. ein Adenin eingebaut. c) Gegenüber diesem A wird bei der nächsten Replikation ein T eingebaut.&lt;/small&gt;

Die spontane Fehlerrate beträgt hier eine auf 100 Basen, die tatsächliche Mutationsrate ist aufgrund der Korrekturlesefähigkeit jedoch erheblich geringer.</text>
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    <text bytes="948" xml:space="preserve">Die häufigste Möglichkeit für einen Basenaustausch wird durch Strahlung, Temperatur oder chemische Verhältnisse in der Zelle hervorgerufen. Hierbei handelt es sich um eine '''Depurinierung''' oder '''Depyrimidierung'''. Dabei wird eine Purin- bzw. eine Pyrimidinbase spontan aus dem DNA-Doppelstrang "herausgebrochen", d. h. vom Zucker-Phosphat-Gerüst entfernt.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Basenaustausch durch Depyrimidierung.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 45: Basenaustausch durch Depyrimidierung'''
::a) Durch das spontane Herausbrechen einer Base entsteht im Zucker-Phosphat-Gerüst eine Lücke (Depyrimidierung). b) Gegenüber dieser Lücke wird (aus unbekannten Gründen) i. d. R. ein Adenin eingebaut. c) Gegenüber diesem A wird bei der nächsten Replikation ein T eingebaut.&lt;/small&gt;

Die spontane Fehlerrate beträgt hier eine auf 100 Basen, die tatsächliche Mutationsrate ist aufgrund der Korrekturlesefähigkeit jedoch erheblich geringer.</text>
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  <title>2.2.2 Der genetische Code</title>
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    <text bytes="3800" xml:space="preserve">In der Basenabfolge der mRNA ist die Abfolge der Aminosäuren des codierten Polypeptids verschlüsselt und damit letztlich auch seine Funktion. Dabei stellen drei aufeinanderfolgende Basen ('''Basentriplett''' oder '''Codon''') das Codewort für eine Aminosäure dar.

Der genetische Code ist '''degeneriert''', d. h. für viele Aminosäuren gibt es mehrere Codewörter, z. B. sechs Codons für die Aminosäuren Leucin, Serin und Arginin, für Methionin (AUG) und Tryptophan (UGG) gibt es jeweils nur ein Codon. AUG ist zugleich auch das Startcodon, d. h. jedes Polypeptid beginnt zunächst mit Methionin, welches u. U. später wieder abgespalten werden kann. In seltenen Fällen wird auch das Triplett GUG als Startcodon verwendet.

Nur 61 Basentripletts verschlüsseln Aminosäuren (obwohl es 64 Kombinationsmöglichkeiten gibt). Drei Tripletts haben scheinbar keinen Sinn ('''nonsense codons'''): UAA, UAG und UGA. Sie stellen Stopsignale für die Polypeptidsynthese dar (hier ist die Aminosäurekette zu Ende) und heißen '''Stopcodons'''.

Der genetische Code ist universell gültig, d. h. für alle Lebewesen. Einzige wichtige Ausnahme bilden die kleinen DNA-Ringe von Mitochondrien und Chloroplasten. Sie haben für die gleichen Aminosäuren andere Codewörter.
&lt;div align=center&gt;
{|border=1 style="text-align:center"
 |colspan=3 |Nukleotid
 |colspan=2 |codierende Aminosäure
 |-
 |1
 |2
 |3
 |Name
 |Abkürzung
 |-
 |A
 |G
 |G
 |Arginin
 |Arg
 |-
 |A
 |G
 |A
 |Arginin
 |Arg
 |-
 |A
 |G
 |C
 |Serin
 |Ser
 |-
 |A
 |G
 |U
 |Serin
 |Ser
 |-
 |A
 |A
 |G
 |Lysin
 |Lys
 |-
 |A
 |A
 |A
 |Lysin
 |Lys
 |-
 |A
 |A
 |C
 |Asparagin
 |Asn
 |-
 |A
 |A
 |U
 |Asparagin
 |Asn
 |-
 |A
 |C
 |G
 |Threonin
 |Thr
 |-
 |A
 |C
 |A
 |Threonin
 |Thr
 |-
 |A
 |C
 |C
 |Threonin
 |Thr
 |-
 |A
 |C
 |U
 |Threonin
 |Thr
 |-
 |rowspan=2 |A
 |rowspan=2 |U
 |rowspan=2 |G
 |rowspan=2 |Methionin
 |Met
 |-
 |Startcodon
 |-
 |A
 |U
 |A
 |Isoleucin
 |Ile
 |-
 |A
 |U
 |C
 |Isoleucin
 |Ile
 |-
 |A
 |U
 |U
 |Isoleucin
 |Ile
 |-
 |C
 |G
 |G
 |Arginin
 |Arg
 |-
 |C
 |G
 |A
 |Arginin
 |Arg
 |-
 |C
 |G
 |C
 |Arginin
 |Arg
 |-
 |C
 |G
 |U
 |Arginin
 |Arg
 |-
 |C
 |A
 |A
 |Glutamin
 |Gln
 |-
 |C
 |A
 |G
 |Glutamin
 |Gln
 |-
 |C
 |A
 |U
 |Histidin
 |His
 |-
 |C
 |A
 |C
 |Histidin
 |His
 |-
 |C
 |C
 |A
 |Prolin
 |Pro
 |-
 |C
 |C
 |G
 |Prolin
 |Pro
 |-
 |C
 |C
 |U
 |Prolin
 |Pro
 |-
 |C
 |C
 |C
 |Prolin
 |Pro
 |-
 |C
 |U
 |A
 |Leucin
 |Leu
 |-
 |C
 |U
 |G
 |Leucin
 |Leu
 |-
 |C
 |U
 |U
 |Leucin
 |Leu
 |-
 |C
 |U
 |C
 |Leucin
 |Leu
 |-
 |U
 |G
 |G
 |Tryptophan
 |Trp
 |-
 |U
 |G
 |A
 |colspan=2 |Stopcodon
 |-
 |U
 |G
 |U
 |Cystein
 |Cys
 |-
 |U
 |G
 |C
 |Cystein
 |Cys
 |-
 |U
 |A
 |G
 |colspan=2 |Stopcodon
 |-
 |U
 |A
 |A
 |colspan=2 |Stopcodon
 |-
 |U
 |A
 |U
 |Tyrosin
 |Tyr
 |-
 |U
 |A
 |C
 |Tyrosin
 |Tyr
 |-
 |U
 |C
 |A
 |Serin
 |Ser
 |-
 |U
 |C
 |G
 |Serin
 |Ser
 |-
 |U
 |C
 |U
 |Serin
 |Ser
 |-
 |U
 |C
 |C
 |Serin
 |Ser
 |-
 |U
 |U
 |G
 |Leucin
 |Leu
 |-
 |U
 |U
 |A
 |Leucin
 |Leu
 |-
 |U
 |U
 |C
 |Phenylalanin
 |Phe
 |-
 |U
 |U
 |U
 |Phenylalanin
 |Phe
 |-
 |G
 |G
 |G
 |Glycin
 |Gly
 |-
 |G
 |G
 |A
 |Glycin
 |Gly
 |-
 |G
 |G
 |C
 |Glycin
 |Gly
 |-
 |G
 |G
 |U
 |Glycin
 |Gly
 |-
 |G
 |A
 |G
 |Glutaminsäure
 |Glu
 |-
 |G
 |A
 |A
 |Glutaminsäure
 |Glu
 |-
 |G
 |A
 |C
 |Asparaginsäure
 |Asp
 |-
 |G
 |A
 |U
 |Asparaginsäure
 |Asp
 |-
 |G
 |C
 |A
 |Alanin
 |Ala
 |-
 |G
 |C
 |G
 |Alanin
 |Ala
 |-
 |G
 |C
 |U
 |Alanin
 |Ala
 |-
 |G
 |C
 |C
 |Alanin
 |Ala
 |-
 |G
 |U
 |A
 |Valin
 |Val
 |-
 |G
 |U
 |G
 |Valin
 |Val
 |-
 |G
 |U
 |U
 |Valin
 |Val
 |-
 |G
 |U
 |C
 |Valin
 |Val
 |}&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Tab. 10: Aminosäurecodons'''
::Die Tabelle stellt die durch entsprechende Basentripletts codierenden Aminosäuren dar. Dabei ist das Nukleotid 1 das 1. Nukleotid eines Codons auf dem 5' → 3'-Strang.&lt;/small&gt;</text>
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  <title>Datei:Basenaustausch durch Depyrimidierung.jpg</title>
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    <comment>Basenaustausch durch Depyrimidierung</comment>
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    <text bytes="36" xml:space="preserve">Basenaustausch durch Depyrimidierung</text>
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  <title>2.2.8.4.1 Basenanaloge Verbindungen</title>
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    <text bytes="363" xml:space="preserve">'''Basenanaloge Verbindungen''' sind Abkömmlinge von normalen Basen, z. B. ist '''Bromuracil''' ('''BU''') ein Basenanaloges zu Thymin. Aber BU-Moleküle treten nach Zugabe in der Zelle öfter in der Enolform auf als Thymin. Die Enolform paart aber bei der Replikation mit Guanin (statt mit Adenin). Daher entsteht eine erhöhte Zahl an Basenaustauschmutationen.</text>
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  <title>2.2.8.4.2 Desaminierende Chemikalien</title>
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    <text bytes="510" xml:space="preserve">'''Desaminierende Chemikalien''' bewirken die oxidative Desaminierung von Adenin zu Hypoxanthin und Cytosin zu Uracil und führen damit zu einer erhöhten Zahl von Basenaustauschmutationen. Als desaminierende Chemikalien werden verwendet:
*Salpetrige Säure (HNO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;) bzw. ihre Ionen (NO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt;, Nitrit-Ionen)
*Schwefelige Säure (H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;SO&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt;) und ihre Ionen (HSO&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt;&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt;, Hydrogensulfit-Ionen; Bisulfit-Ionen; SO&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt;&lt;sup&gt;2-&lt;/sup&gt;, Sulfit-Ionen)</text>
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  <title>2.2.8.4.3 Alkylierende Verbindungen</title>
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    <text bytes="1144" xml:space="preserve">'''Alkylierende Verbindungen''' enthalten Alkylgruppen, v. a. –CH&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt; (Methylgruppen) und –C&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; (Ethylgruppen). Man unterscheidet
*Alkylsulfate, z. B. Dimethylsulfat, EMS, und
*N-Nitroso-Verbindungen, z. B. Dimethylnitrosamin, MNN, NNG.
Es handelt sich um besonders stark mutagene Chemikalien, die z. B. beim ''Menschen'' Krebs hervorrufen können. Durch bestimmte bakterielle Enzyme (beim ''Menschen'' durch bestimmte Leberenzyme) werden die Alkylgruppen abgespalten. Dabei entstehen Carbenium-Ionen
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Carbenium-Ion.jpg]].&lt;/div&gt;
Sie werden von negativierten Atomen der DNA-Basen angezogen und durch Bindung als Alkylgruppe angehängt (Alkylierung von DNA-Basen; besonders an Guanin und Thymin). Durch Replikation kommt es so zu einer erhöhten Zahl an Basenaustauschmutationen.

Bei der Behandlung mit alkylierenden Verbindungen oder UV-Bestrahlung werden bei den Bakterien zusätzliche '''SOS-Gene''' aktiviert. Diese codieren weitere Reparaturenzyme für den Notfall, die aber mit sehr hoher Fehlerrate arbeiten. Dadurch wird die Anzahl der Mutationen letztlich viel stärker erhöht.</text>
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  <title>Datei:Carbenium-Ion.jpg</title>
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    <text bytes="13" xml:space="preserve">Carbenium-Ion</text>
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  <title>2.2.8.4.4 Nachweis mutagener Wirkung von Chemikalien mit dem AMES-Test (1975)</title>
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    <text bytes="2977" xml:space="preserve">Beim '''AMES-Test''' (AMES, MCCANN &amp; YAMASAKI 1975) handelt es sich um einen Bakterientest auf die mutagene Wirkung von Chemikalien. Hintergrund des Tests war, daß mutagene Chemikalien evtl. beim Menschen krebserregend wirken könnten. Fremdstoffe (meist schlecht oder nicht wasserlöslich) werden in der menschlichen Leber durch spezielle Enzyme in gut wasserlösliche und schnell über die Nieren ausscheidbare Stoffe umgewandelt ('''Biotransformation'''). Manchmal können dabei aber auch giftige Zwischenprodukte entstehen, die z. B. mit DNA-Basen reagieren und zu Mutationen (evtl. Krebs) führen. Benzol
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Strukturformel Benzol.jpg]]&lt;/div&gt;
wird beispielsweise in ein Epoxid
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Strukturformel Epoxid.jpg]]&lt;/div&gt;
umgewandelt und kann dann im Körper u. U. Krebs hervorrufen, wenn es zur Reaktion mit DNA-Basen im Zellkern kommt, oder über weitere Umwandlungen ausgeschieden werden.

Für den AMES-Test wird eine spezielle Mutante von ''Salmonella typhimerium'' verwendet, die die Ami¬nosäure Histidin nicht bilden kann. Die Mutanten können auf einem Minimalmedium-Nähragar keine Kolonien bilden. Es wird getestet, ob nach Zugabe der Test-Chemikalie in signifikanter Menge His&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;-Rückmutanten entstehen, die auf dem Minimalmedium Kolonien bilden können.

10&lt;sup&gt;8&lt;/sup&gt; – 10&lt;sup&gt;9&lt;/sup&gt; His--Zellen werden auf dem Minimalmedium-Nähragar ausplattiert und zusammen mit der S9-Fraktion eines Rattenleberhomogenats bei 9.000facher Erdbeschleunigung (9.000 g) zentrifugiert. Dann wird der Überstand (supernatant) entnommen. Er enthält die Leberenzyme für eine evtl. Biotransformation der Chemikalie. Anschließend wird ein mit der Testchemikalie in definierter Menge getränktes Filterplättchen in der Mitte der Platte aufgelegt. Beim Bebrüten diffundiert vom Plättchen aus die Chemikalie in den Nähragar und trifft auf die sich in Vermehrung befindlichen Bakterien, wobei es zu Mutationen kommt.

Befinden sich Kolonien in einiger Entfernung um das Plättchen, handelt es sich um His&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;-Rückmutanten. Sie können Histidin bilden und somit auf dem Minimalmedium leben. Zum Beweis, daß die Rückmutanten durch die Chemikalie und nicht spontan entstanden sind, muß ein Kontrollversuch ohne Chemikalie durchgeführt werden.

Die Chemikalie (in der angewendeten Konzentration) gilt dann als mutagen, wenn mit ihr signifikant mehr Rückmutanten-Kolonien auftreten als in der Kontrolle.

Zu 5 – 10 % weichen die Ergebnisse des AMES-Test vom Tierversuch ab. Gründe hierfür sind folgende:
*Falsch-negatives Ergebnis:
:::Manche Chemikalien führen zu Chromosomenmutationen (Bakterien haben keine Chromosomen). Deshalb ist dennoch ein zusätzlicher Test mit lebenden Säugetierzellen oder ein Tierversuch notwendig.
*Falsch-positives Ergebnis:
:::Oft ist die Ursache für Abweichungen vom AMES-Test die Tatsache, daß die zum Test verwendete Chemikalie mit einer mutagenen Chemikalie verunreinigt war.</text>
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  <title>Datei:Strukturformel Epoxid.jpg</title>
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    <text bytes="21" xml:space="preserve">Strukturformel Epoxid</text>
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  <title>2.2.8.5 Mutation von Bakterien durch UV-Strahlung</title>
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    <text bytes="798" xml:space="preserve">Die Mutation von Bakterien durch '''UV-Strahlung''' erfolgt mit UV-Licht einer Wellenlänge um 260 nm. Die hohe Energie bewirkt, daß zwei im selben Strang der DNA benachbarten Pyrimidinbasen über einen Ring verbunden werden. Es entstehen v. a. Thymin-Dimere. Die Bindung zu den gegenüberliegenden Basen wird geschwächt. Es kommt zu Verzerrungen in der DNA-Struktur und schließlich zur Depyrimidierung. Die Folge ist eine hohe Zahl an Basenaustauschmutationen.

Bakterien besitzen eigentlich effektive Reparatursysteme für UV-Mutationen, z. B. '''Exzisionsreparatur''' oder '''postreplikative Reparatur'''. Allerdings werden bei UV-Mutationen auch wieder sog. '''SOS-Gene''' aktiviert, die zusätzliche Reparaturenzyme mit hoher Fehlerrate codieren. So entstehen viele zusätzliche Mutationen.</text>
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    <text bytes="265" xml:space="preserve">Evtl. führt eine zweite Mutation im selben Gen zum Einbau einer weiteren "falschen" Aminosäure, so daß sich das Polypeptid wieder nahezu richtig faltet. Dagegen ist es sehr unwahrscheinlich, daß die zweite Mutation im selben Basentriplett erfolgt wie die erste.</text>
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  <title>2.2.8.6.2 Reversionen durch eine zweite Mutation in einem anderen Gen</title>
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    <text bytes="227" xml:space="preserve">Wenn die zwei betroffenen Polypeptide miteinander wechselwirken müssen (gehören beide zum gleichen Protein), kann es sein, daß die Wechselwirkung der beiden verbogenen Polypeptide wieder ein funktionsfähiges Protein ergibt.</text>
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  <title>Biostudies:Inhaltsverzeichnis</title>
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    <text bytes="13805" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align: center;"&gt;Das nachfolgende E-Book wurden aus Skripten und Mitschriften mehrerer Vorlesungen der Ausbildungen zum [http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüften Technischen Assistenten f&amp;uuml;r naturkundliche Museen und Forschungsinstitute] am renommierten Forschungs-Institut Senckenberg und zum [http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Staatlich geprüften biologisch-technischen Assistenten] an der Landesgewerbeanstalt Nürnberg (TÜV Rheinland) erstellt und soll im Laufe meines Biologie-Studiums um weitere Kapitel vervollständigt werden. Es erhebt daher keinen Anspruch auf Vollständigkeit oder Richtigkeit, sollte jedoch jedem Interessenten einen guten Einblick in den Umfang der Biologie und die in den (ersten) Studiensemestern vermittelten Themen geben.&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;&lt;big&gt;'''Inhaltsverzeichnis'''&lt;/big&gt;&lt;/p&gt;

*I. Einführung
**[[1.0 Definitionen der Biologie|1.0 Definitionen der Biologie]]
**[[2.0 Aufgabengebiete der Biologie]]
**[[3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books]]

*II. Molekularbiologie
**1.0 Grundlagen
***[[1.1 Materie, Element &amp; subatomare Teilchen]]
***[[1.2 Atommodell]]
***[[1.3 Chemische Bindungen]]
****[[1.3.1 Die Ionenbindung]]
****[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]
*****[[1.3.2.1 Unpolare Atombindung]]
*****[[1.3.2.2 Polare Atombindung]]
*****[[1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte]]
*****[[1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung]]
******[[1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser]]
****[[1.3.3 Koordinative oder dative Bindung]]
*****[[1.3.3.1 Metallkomplexe]]
*****[[1.3.3.2 Chelatkomplexe]]
***[[1.4 Energetische Grundlagen]]
***[[1.5 Chemisches Gleichgewicht]]
***1.6 Säuren und Basen
****[[1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)]]
****[[1.6.2 Der pH-Wert]]
****[[1.6.3 Neutralisation]]
****[[1.6.4 Puffer]]
**[[2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)]]
**3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine
***[[3.1 Allgemeines]]
***[[3.2 Einteilung]]
***[[3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren]]
***3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren
****[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung]]
****[[3.4.2 Stereoisomerie]]
***[[3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren]]
***[[3.6 Peptide]]
***[[3.7 Proteinklassen]]
***[[3.8 Struktur von Proteinen]]
***3.9 Enzyme
****[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen]]
****[[3.9.2 Klassifizierung von Enzymen]]
****[[3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung]]
****[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]
*****[[3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺]]
*****[[3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂]]
*****[[3.9.4.3 Coenzym A (CoA)]]
*****[[3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)]]
*****[[3.9.4.5 Pyridoxalphosphat]]
****[[3.9.5 Enzymkinetik]]
*****[[3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS &amp; MENTEN (1913)]]
*****[[3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER &amp; BURK (1913)]]
***3.10 Reinigung, Charakterisierung &amp; Lagerung von Proteinen
****[[3.10.1 Reinigung]]
*****[[3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie]]
*****[[3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie]]
*****[[3.10.1.3 Affinitätschromatographie]]
****[[3.10.2 Charakterisierung]]
*****3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration
******[[3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)]]
******[[3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm]]
*****3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten
******[[3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)]]
******[[3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)]]
****[[3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung]]
**[[4.0 Kohlenhydrate]]
***[[4.1 Monosaccharide]]
****[[4.1.1 Entstehung von Ringformen]]
****[[4.1.2 Eigenschaften der Monosaccharide]]
****4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide
*****[[4.1.3.1 FEHLINGsche Probe]]
*****[[4.1.3.2 Silberspiegel-Probe]]
****[[4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide]]
****[[4.1.5 Glykoside]]
***4.2 Disaccharide
****[[4.2.1 Maltose (Malzzucker)]]
****[[4.2.2 Cellobiose]]
****[[4.2.3 Lactose (Milchzucker)]]
****[[4.2.4 Saccharose (Sucrose)]]
***4.3 Polysaccharide
****[[4.3.1 Homopolysaccharide]]
****[[4.3.2 Heteropolysaccharide]]

*III. Cytologie
**[[1.0 Einführung]]
**2.0 Prokaryonten
***[[2.1 Einführung]]
***[[2.2 Zellaufbau]]
****[[2.2.1 Zellhülle (cell envelope)]]
****[[2.2.2 Die bakterielle Zellwand]]
*****[[2.2.2.1 Aufbau des Mureins]]
*****[[2.2.2.2 GRAM-Färbung]]
******[[2.2.2.2.1 Übersicht wichtiger grampositiver und gramnegativer Prokaryonten]]
******[[2.2.2.2.2 Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.3 Antigene gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.4 R- und S-Formen]]
****[[2.2.3 Bakteriengeißeln]]
****[[2.2.4 Pili (Fimbrien)]]
*****[[2.2.4.1 Konjugation bei E. coli und nahe verwandten Enterobakterien]]
*****[[2.2.4.2 Experiment der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)]]
***2.3 Antibiotika
****[[2.3.1 Allgemeines]]
****[[2.3.2 Penicillin]]
*****[[2.3.2.1 Penicillintechnik]]
*****[[2.3.2.2 Halbsynthetische Penicilline]]
****[[2.3.3 Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten]]
*****[[2.3.3.1 Wirkung von Streptomycin und Tetracyclin]]
*****[[2.3.3.2 Wirkung von Chloramphenicol]]
****[[2.3.4 Problematik der Antibiotika-Resistenz]]
**3.0 Eukaryonten
***[[3.1 Einführung]]
***3.2 Zellorganellen und -bestandteile
****[[3.2.1 Zellkern (Nucleus)]]
****[[3.2.2 Endoplasmatisches Reticulum (ER)]]
****[[3.2.3 Mitochondrien]]
****[[3.2.4 GOLGI-Apparat (syn. Dictyosom)]]
****[[3.2.5 Ribosomen]]
****[[3.2.6 Peroxisomen]]
****[[3.2.7 Cytoplasma]]
****[[3.2.8 Cytoskelett]]
****[[3.2.9 Zellmembran]]
****[[3.2.10 Organellen tierischer Zellen]]
*****[[3.2.10.1 Lysosomen]]
*****[[3.2.10.2 Besonderheiten tierischer Zellmembranen]]
****[[3.2.11 Organellen pflanzlicher Zellen]]
*****[[3.2.11.1 Plastiden]]
*****[[3.2.11.2 Vakuolen]]
*****[[3.2.11.3 Zellwand]]
*****[[3.2.11.4 Besonderheiten pflanzlicher Zellmembranen]]
**4.0 Prinzipielle Arten des Energiegewinns
***[[4.1 Einführung]]
***[[4.2 Energiestoffwechsel bei chemoorganotrophen Organismen]]
****4.2.1 Wege der Brenztraubensäurebildung
*****[[4.2.1.1 Glykolyse (Fructosediphosphatweg, FDP-Weg)]]
*****[[4.2.1.2 Pentosephosphatweg]]
*****[[4.2.1.3 ENTNER-DOUDOROFF-Weg (Ketosedesoxyphosphogluconsäure-Weg, KDPE-Weg)]]
****[[4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus (oxidative Decarboxylierung und Citronensäurezyklus)]]
****[[4.2.3 Endoxidation (aerobe Atmungskette)]]
****[[4.2.4 Gärung]]
***4.3 Energiestoffwechsel bei chemolithotrophen Organismen
****4.3.1 Pflanzlicher Stoffwechsel
*****[[4.3.1.1 Besonderheiten des pflanzlichen Kohlenhydrat-Stoffwechsels]]
*****[[4.3.1.2 Lichtreaktion der Photosynthese]]
*****[[4.3.1.3 Lichtunabhängige Reaktion (CALVIN-Zyklus, Dunkelreaktion)]]
*****[[4.3.1.4 Biosynthese von Stärke in den Chloroplasten]]
*****[[4.3.1.5 Der Glyoxylsäurezyklus]]
****[[4.3.2 Nitratatmung (dissimilatorische Nitratreduktion)]]
****[[4.3.3 Sulfatatmung (dissimilatorische Sulfatreduktion)]]
**5.0 Zelluläre Transportvorgänge
***[[5.1 Einführung]]
***5.2 Passiver Transport
****[[5.2.1 Diffusion]]
****[[5.2.2 Osmose]]
***[[5.3 Aktiver Transport]]
****5.3.1 Aktive Tunnelproteine
*****[[5.3.1.1 P-Klasse-Ionenpumpen (P-class)]]
******[[5.3.1.1.1 Na⁺/K⁺-Ionenpumpen (Na⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.2 H⁺/K⁺-Ionenpumpen (H⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.3 Ca²⁺-Ionenpumpen (Ca²⁺-ATPasen)]]
*****[[5.3.1.2 V-Klasse- und F-Klasse-Ionenpumpen (V-class &amp; F-class)]]
*****[[5.3.1.3 ABC-Transporter (ATP-binding cassettes)]]
****[[5.3.2 Gekoppelter Transport]]
***[[5.4 Endo- &amp; Exocytose (Membranfluß)]]
***[[5.5 Signalhypothese]]
**[[6.0 Lebensbedingungen und Kultivationsfaktoren]]
***[[6.1 O₂-Bedingungen]]
***[[6.2 Temperaturbedingungen]]
***[[6.3 pH-Bedingungen]]
***[[6.4 Osmotische Bedingungen]]
***[[6.5 Nährstoffbedingungen]]
**[[7.0 Der Zellzyklus]]
***[[7.1 Mitose]]
***[[7.2 Meiose]]

*IV. Genetik
**1.0 Klassische Genetik (MENDEL-Genetik)
**2.0 Molekulargenetik
***2.1 Aufbau und Struktur der DNA
****[[2.1.1 Primärstruktur der DNA]]
****[[2.1.2 Sekundärstruktur der DNA]]
****[[2.1.3 Tertiärstruktur der DNA]]
****[[2.1.4 Übergeordnete DNA-Strukturen]]
***2.2 Grundlagen und Prokaryonten-Genetik
****2.2.1 Ablauf der Vererbung
*****[[2.2.1.1 Übersicht]]
*****[[2.2.1.2 Transkription der DNA]]
*****[[2.2.1.3 Regulation der Genaktivität bei Bakterien]]
******[[2.2.1.3.1 Negative Kontrolle am Beispiel des lac-Operons von E. coli]]
****[[2.2.2 Der genetische Code]]
****[[2.2.3 Unterschiede zwischen DNA und RNA]]
****[[2.2.4 Die wichtigsten RNA-Sorten der Zelle]]
****2.2.5 Die Proteinbiosynthese (Translation)
*****[[2.2.5.1 Allgemeines]]
*****[[2.2.5.2 Initiation (Start) Der Proteinsynthese]]
******[[2.2.5.2.1 Aufbau der Ribosomenbindestelle]]
******[[2.2.5.2.2 Die Start-Aminosäure Methionin]]
*****[[2.2.5.3 Elongation (Kettenverlängerung)]]
*****[[2.2.5.4 Termination]]
*****[[2.2.5.5 Posttranslationale Modifikationen]]
****[[2.2.6 Wobble im genetischen Code]]
****[[2.2.7 Regulierung der Genexpression bei Bakterien]]
*****[[2.2.7.1 Regulation der Promotorstärke]]
*****[[2.2.7.2 Regulation über den σ-Faktor]]
*****[[2.2.7.3 Regulation des lac-Operons über den Operator]]
****[[2.2.8 Mutationen bei Bakterien]]
*****[[2.2.8.1 Auswirkung von Mutationen]]
*****[[2.2.8.2 Mutationsarten]]
*****2.2.8.3 Mögliche Ursachen für Basenaustauschmutationen
******[[2.2.8.3.1 Tautomere Basen]]
******[[2.2.8.3.2 Spontane Desaminierungen]]
******[[2.2.8.3.3 Depurinierung und Depyrimidierung]]
*****2.2.8.4 Auslösung von Mutationen durch Chemikalien
******[[2.2.8.4.1 Basenanaloge Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.2 Desaminierende Chemikalien]]
******[[2.2.8.4.3 Alkylierende Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.4 Nachweis mutagener Wirkung von Chemikalien mit dem AMES-Test (1975)]]
*****[[2.2.8.5 Mutation von Bakterien durch UV-Strahlung]]
*****2.2.8.6 Reversionen (Rückmutationen)
******[[2.2.8.6.1 Reversionen durch eine zweite Mutation im selben Gen]]
******[[2.2.8.6.2 Reversionen durch eine zweite Mutation in einem anderen Gen]]
****[[2.2.9 Replikation von Bakterien-DNA]]
*****[[2.2.9.1 Die wichtigsten Replikationsproteine und ihre Besonderheiten]]
*****[[2.2.9.2 Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation]]
*****[[2.2.9.3 Möglichkeiten der bidirektionalen Replikation]]
****[[2.2.10 Restriktions- und Modifikationssysteme (R/M-Systeme) bei Bakterien]]
*****[[2.2.10.1 Mögliche Ursachen bei ausbleibender Restriktion der Fremd-DNA in Bakterien]]
*****[[2.2.10.2 R/M-Systeme bei E. coli]]
*****[[2.2.10.3 Die Typen der Restriktionsenzyme]]
***2.3 Grundlagen der Gentechnik
****[[2.3.1 PCR (Polymerase-Kettenreaktion, polymerase chain reaction)]]
*****[[2.3.1.1 Anwendung und Durchführung]]
*****[[2.3.1.2 Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen]]
*****[[2.3.1.3 Amplifikation der gesamten DNA]]
******[[2.3.1.3.1 Der genetische Fingerabdruck]]
****2.3.2 Grundprinzip der Genklonierung
*****[[2.3.2.1 Bedeutung überstehender Enden]]
*****2.3.2.2 Restriktionsanalyse mit Hilfe der Agarosegelelektrophorese
******[[2.3.2.2.1 Theorie zur Gelelektrophorese von DNA]]
******[[2.3.2.2.2 Auswertung]]
*****[[2.3.2.3 Genklonierung mit E. coli]]
******[[2.3.2.3.1 Gewünschte Eigenschaften von Plasmidvektoren]]
******[[2.3.2.3.2 Eigenschaften der verwendeten Wirtszellen]]
******[[2.3.2.3.3 Vorgehensweise zur Selektion und Identifikation rekombinanter Kolonien]]
*****[[2.3.2.4 Klonierung mit pUC-Plasmiden]]
******[[2.3.2.4.1 Test auf Lactose-Abbau]]
******[[2.3.2.4.2 Prinzip der Koloniefärbung bei Klonierung mit pUC-Plasmiden zur Identifizierung rekombinanter Kolonien]]
****[[2.3.3 Tricks in der Gentechnik]]
*****[[2.3.3.1 Transformation - Methode zum Einschleusen gentechnisch veränderter DNA in Bakterien]]
******[[2.3.3.1.1 Wichtige Faktoren für erfolgreiche Transformation]]
******[[2.3.3.1.2 Form der aufgenommenen DNA]]
******[[2.3.3.1.3 Transformationsrate bei E. coli]]
******[[2.3.3.1.4 Suche nach dem richtigen Klon]]
*****[[2.3.3.2 Hybridisierung mit einer Gensonde]]
******[[2.3.3.2.1 Prinzip der Hybridisierung]]
******[[2.3.3.2.2 Herstellung radioaktiv markierter Gensonden]]
******[[2.3.3.2.3 Nichtradioaktive DNA-Markierung (non radioactive labelling)]]
******[[2.3.3.2.4 Koloniehybridisierung]]
******[[2.3.3.2.5 Plasmidisolierung aus E. coli]]
*****[[2.3.3.3 Southern Hybridisierung (blotting, transfer)]]
*****[[2.3.3.4 Nachweis von Genen mit Hilfe der PCR]]
****2.3.4 DNA-Sequenzierung
*****[[2.3.4.1 Kettenabbruch nach SANGER et al. (1977)]]
******[[2.3.4.1.1 Gewinnung von Einzelstrang und Primer]]
******[[2.3.4.1.2 Kettenabbruch durch Dideoxy-Nukleotide]]
*****[[2.3.4.2 Sequencer]]
******[[2.3.4.2.1 Monofluorophores System]]
******[[2.3.4.2.2 Multifluorophores System]]
*****[[2.3.4.3 Taq-Cycle-Sequenzierung]]
***[[2.4 Eukaryonten-Genetik]]
****2.4.1 Aufbau und Funktion des eukaryontischen Operons
*****[[2.4.1.1 Aufbau]]
*****[[2.4.1.2 Gene]]
*****[[2.4.1.3 RNA-Arten und RNA-Polymerasen]]
*****[[2.4.1.4 Struktur der eukaryontischen Transkriptionseinheit (auf der DNA)]]
*****[[2.4.1.5 Bedeutung der Introns]]
*****[[2.4.1.6 mRNA-Reifung (Processing) im Zellkern]]
*****[[2.4.1.7 Genregulation der Genaktivität bei Eukaryonten]]
****[[2.4.2 Klonierung von Eukaryontengenen in Bakterien]]
**3.0 Populationsgenetik</text>
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  <title>2.2.9 Replikation von Bakterien-DNA</title>
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    <text bytes="1666" xml:space="preserve">&lt;div align=center&gt;[[Bild:allgemeiner Ablauf der Replikation von DNA.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 46: Allgemeiner Ablauf der Replikation von DNA'''&lt;/small&gt;

Jeder DNA-Doppelstrang besteht aus einem alten und einem neu synthetisierten Strang ('''semikonservative Replikation''').

Bei Bakterien ist die DNA (chromosomale DNA wie auch Plasmide) ringförmig geschlossen. Es gibt daher die Möglichkeiten, daß die Replikationsgabel nur in eine ('''unidirektionale Replikation''') oder aber in beide Richtungen gleichzeitig ('''bidirektionale Replikation''') fortschreitet.

Die Replikationsgeschwindigkeit beträgt bei Bakterien ca. 45.000 Basen pro Minute. Bei Eukaryonten beträgt sie aufgrund der komplizierten Struktur der Chromosomen nur etwa 3.000 Basen pro Minute.

Die zur Replikation benötigten Nukleotide stammen aus abgebauten DNA- oder RNA-Molekülen und werden in der Triphosphatform verwendet. Für die Replikation werden ca. 20 verschiedene Enzyme und sonstige Proteine benötigt. Die Gene dafür befinden sich auf der chromosomalen DNA (Gesamtheit der Gene für die Replikation wird als '''Replikon''' bezeichnet). Ein Plasmid benötigt prinzipiell nur den Bindebereich für die Replikationsproteine (dieser Startpunkt wird als '''origin of replication''' ['''ori'''] bezeichnet), wenn diese Replikationsproteine von der chromosomalen DNA codiert werden ('''single copy-Plasmid''': Plasmid und chromosomale DNA werden zu gleichen Teilen repliziert). Im Gegensatz dazu steht das '''multi copy-Plasmid''' (z. B. in der Gentechnik ein Plasmid, das die Replikationsgene selbst besitzt und deshalb unabhängig von der chromosomalen DNA repliziert werden kann).</text>
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    <text bytes="42" xml:space="preserve">allgemeiner Ablauf der Replikation von DNA</text>
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  <title>2.2.9.1 Die wichtigsten Replikationsproteine und ihre Besonderheiten</title>
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    <text bytes="2790" xml:space="preserve">Zunächst wird zum Aufwinden der Doppelhelix und zur Trennung der beiden DNA-Stränge die sog. '''Topoisomerase''' und die '''Helicase''' benötigt. '''Einzelstrangstabilisierende Proteine''' ('''unwinding proteins''') verhindern das erneute Zusammenlagern der beiden DNA-Stränge und evtl. Rückfaltungen der Einzelstränge. Die Verdopplung der Einzelstränge mit jeweils komplementären Nukleotiden erfolgt durch eine '''DNA-Polymerase''' (syn. '''DNA-Replikase'''). Meist sind mehrere DNA-Polymerasen in einer Bakterienzelle vorhanden, in ''E''. ''coli'' z. B. die DNA-Polymerase I[1], II[1] und III[1].

Die DNA-Polymerase zeigen dabei einige Besonderheiten. So können sie nur von 5' nach 3' verdoppelt. Am '''Folgestrang''' ('''lagging strand''') ist nur diskontinuierliche Verdopplung in Form kurzer Stücke, sog. '''OKAZAKI-Fragmente''' (ca. 1.000 Basen bei Bakterien, ca. 100 Basen bei Eukaryonten) (OKAZAKI et al. 1967) möglich. Die Verknüpfung der OKAZAKI-Fragmente erfolgt anschließend mit Hilfe des Enzyms DNA-Ligase.

Des Weiteren benötigen DNA-Polymerasen ein kurzes doppelsträngiges DNA-Stück, an dem sie in der richtigen Richtung "ansetzen" können. Der kurze, zum Gegenstrang komplementäre, Einzelstrang heißt '''Primer'''. Er wird von einer RNA-Polymerase, der sog. '''Primase''', synthetisiert. RNA-Polymerasen brauchen selbst keinen Primer. Für die Replikation am Hauptstrang wird nur ein Primer benötigt, für die des Folgestrangs jedoch für jedes OKAZAKI-Fragment einen.

Im weiteren Verlauf werden die RNA-Primer durch eine '''3' → 5'-Exonuclease''' wieder entfernt. Diese Exonuclease ist ebenfalls (neben der Polymerase-Aktivität) Bestandteil einer DNA-Polymerase. Das Gesamtenzym der DNA-Polymerase (z. B. I, II oder III) wird als KLENOW-Fragment (KLENOW &amp; HENNINGSEN 1970) der DNA-Polymerase (KLENOW-Polymerase) bezeichnet.

In (Bakterien-)Zellen sind die beiden Exonuclease-Aktivitäten (5' → 3' und 3' → 5') v. a. beim Ausbessern von fehlerhaft eingebauten Basen wichtig. In ''E''. ''coli''-Zellen erfolgt das Polymerisieren durch die DNA-Polymerase III, das Herausschneiden der RNA-Primer durch DNA-Polymerase I. In der Bakterienzelle wird nun das fehlende Stück in 3' → 5'-Richtung durch die Polymerase-Aktivität der DNA-Polymerase III ergänzt. Da die DNA ringförmig ist, sind die darfür nötigen kurzen Doppelstrangstücke bereits vorhanden. Die Verknüpfung mit dem bereits synthetisierten Strang erfolgt mit Hilfe von Ligase. Die abschließende Verdrillung der DNA-Doppelstränge erfolgt durch eine spezielle Topoisomerase, der sog. '''Gyrase'''.

-----

&lt;small&gt;[1]: für Fehlerkorrektur und einem bestimmten Schritt in der Replikation

[2]: Funktion unbekannt

[3]: wird für die normale Replikation in der Zelle verwendet&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="2802" xml:space="preserve">Zunächst wird zum Aufwinden der Doppelhelix und zur Trennung der beiden DNA-Stränge die sog. '''Topoisomerase''' und die '''Helicase''' benötigt. '''Einzelstrangstabilisierende Proteine''' ('''unwinding proteins''') verhindern das erneute Zusammenlagern der beiden DNA-Stränge und evtl. Rückfaltungen der Einzelstränge. Die Verdopplung der Einzelstränge mit jeweils komplementären Nukleotiden erfolgt durch eine '''DNA-Polymerase''' (syn. '''DNA-Replikase'''). Meist sind mehrere DNA-Polymerasen in einer Bakterienzelle vorhanden, in ''E''. ''coli'' z. B. die DNA-Polymerase I[1], II[1] und III[1].

Die DNA-Polymerase zeigen dabei einige Besonderheiten. So können sie nur von 5' nach 3' verdoppelt. Am '''Folgestrang''' ('''lagging strand''') ist nur diskontinuierliche Verdopplung in Form kurzer Stücke, sog. '''OKAZAKI-Fragmente''' (ca. 1.000 Basen bei Bakterien, ca. 100 Basen bei Eukaryonten) (OKAZAKI et al. 1967) möglich. Die Verknüpfung der OKAZAKI-Fragmente erfolgt anschließend mit Hilfe des Enzyms DNA-Ligase.

Des Weiteren benötigen DNA-Polymerasen ein kurzes doppelsträngiges DNA-Stück, an dem sie in der richtigen Richtung "ansetzen" können. Der kurze, zum Gegenstrang komplementäre, Einzelstrang heißt '''Primer'''. Er wird von einer RNA-Polymerase, der sog. '''Primase''', synthetisiert. RNA-Polymerasen brauchen selbst keinen Primer. Für die Replikation am Hauptstrang wird nur ein Primer benötigt, für die des Folgestrangs jedoch für jedes OKAZAKI-Fragment einen.

Im weiteren Verlauf werden die RNA-Primer durch eine '''3' → 5'-Exonuclease''' wieder entfernt. Diese Exonuclease ist ebenfalls (neben der Polymerase-Aktivität) Bestandteil einer DNA-Polymerase. Das Gesamtenzym der DNA-Polymerase (z. B. I, II oder III) wird als '''KLENOW-Fragment''' (KLENOW &amp; HENNINGSEN 1970) der DNA-Polymerase ('''KLENOW-Polymerase''') bezeichnet.

In (Bakterien-)Zellen sind die beiden Exonuclease-Aktivitäten (5' → 3' und 3' → 5') v. a. beim Ausbessern von fehlerhaft eingebauten Basen wichtig. In ''E''. ''coli''-Zellen erfolgt das Polymerisieren durch die DNA-Polymerase III, das Herausschneiden der RNA-Primer durch DNA-Polymerase I. In der Bakterienzelle wird nun das fehlende Stück in 3' → 5'-Richtung durch die Polymerase-Aktivität der DNA-Polymerase III ergänzt. Da die DNA ringförmig ist, sind die darfür nötigen kurzen Doppelstrangstücke bereits vorhanden. Die Verknüpfung mit dem bereits synthetisierten Strang erfolgt mit Hilfe von Ligase. Die abschließende Verdrillung der DNA-Doppelstränge erfolgt durch eine spezielle Topoisomerase, der sog. '''Gyrase'''.

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&lt;small&gt;[1]: für Fehlerkorrektur und einem bestimmten Schritt in der Replikation

[2]: Funktion unbekannt

[3]: wird für die normale Replikation in der Zelle verwendet&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="2802" xml:space="preserve">Zunächst wird zum Aufwinden der Doppelhelix und zur Trennung der beiden DNA-Stränge die sog. '''Topoisomerase''' und die '''Helicase''' benötigt. '''Einzelstrangstabilisierende Proteine''' ('''unwinding proteins''') verhindern das erneute Zusammenlagern der beiden DNA-Stränge und evtl. Rückfaltungen der Einzelstränge. Die Verdopplung der Einzelstränge mit jeweils komplementären Nukleotiden erfolgt durch eine '''DNA-Polymerase''' (syn. '''DNA-Replikase'''). Meist sind mehrere DNA-Polymerasen in einer Bakterienzelle vorhanden, in ''E''. ''coli'' z. B. die DNA-Polymerase I[1], II[1] und III[1].

Die DNA-Polymerase zeigen dabei einige Besonderheiten. So können sie nur von 5' nach 3' verdoppelt. Am '''Folgestrang''' ('''lagging strand''') ist nur diskontinuierliche Verdopplung in Form kurzer Stücke, sog. '''OKAZAKI-Fragmente''' (ca. 1.000 Basen bei Bakterien, ca. 100 Basen bei Eukaryonten) (OKAZAKI et al. 1967) möglich. Die Verknüpfung der OKAZAKI-Fragmente erfolgt anschließend mit Hilfe des Enzyms DNA-Ligase.

Des Weiteren benötigen DNA-Polymerasen ein kurzes doppelsträngiges DNA-Stück, an dem sie in der richtigen Richtung "ansetzen" können. Der kurze, zum Gegenstrang komplementäre, Einzelstrang heißt '''Primer'''. Er wird von einer RNA-Polymerase, der sog. '''Primase''', synthetisiert. RNA-Polymerasen brauchen selbst keinen Primer. Für die Replikation am Hauptstrang wird nur ein Primer benötigt, für die des Folgestrangs jedoch für jedes OKAZAKI-Fragment einen.

Im weiteren Verlauf werden die RNA-Primer durch eine 3' → 5'-'''Exonuclease''' wieder entfernt. Diese Exonuclease ist ebenfalls (neben der Polymerase-Aktivität) Bestandteil einer DNA-Polymerase. Das Gesamtenzym der DNA-Polymerase (z. B. I, II oder III) wird als '''KLENOW-Fragment''' (KLENOW &amp; HENNINGSEN 1970) der DNA-Polymerase ('''KLENOW-Polymerase''') bezeichnet.

In (Bakterien-)Zellen sind die beiden Exonuclease-Aktivitäten (5' → 3' und 3' → 5') v. a. beim Ausbessern von fehlerhaft eingebauten Basen wichtig. In ''E''. ''coli''-Zellen erfolgt das Polymerisieren durch die DNA-Polymerase III, das Herausschneiden der RNA-Primer durch DNA-Polymerase I. In der Bakterienzelle wird nun das fehlende Stück in 3' → 5'-Richtung durch die Polymerase-Aktivität der DNA-Polymerase III ergänzt. Da die DNA ringförmig ist, sind die darfür nötigen kurzen Doppelstrangstücke bereits vorhanden. Die Verknüpfung mit dem bereits synthetisierten Strang erfolgt mit Hilfe von Ligase. Die abschließende Verdrillung der DNA-Doppelstränge erfolgt durch eine spezielle Topoisomerase, der sog. '''Gyrase'''.

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&lt;small&gt;[1]: für Fehlerkorrektur und einem bestimmten Schritt in der Replikation

[2]: Funktion unbekannt

[3]: wird für die normale Replikation in der Zelle verwendet&lt;/small&gt;</text>
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  <title>Über mich</title>
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    <text bytes="7106" xml:space="preserve">Im den Datenfluten des World Wide Web stößt man doch hin und wieder auf sinnvolle Informationen - zum Teil auf recht Belangloses aber Interessantes und zum Teil auf Ausgefeiltes. Mag sein, daß man sich dann doch manchmal die Frage stellt: Wer steckt eigentlich hinter den Informationen, die mir hier angeboten werden? Und hier komme ich ins Spiel. In diesem Fall stecke ich dahinter.

[[Bild:Daniel Schütz.jpg|left|Daniel Schütz]]Ich heiße Daniel Schütz und bin vom Jahrgang 1984. Nach der Grundschule ging ich einige Zeit aufs Gymnasium, hab dieses jedoch bereits in der 7. Klasse wieder verlassen. Jedoch war der Gymnasialbesuch nicht umsonst, denn v. a. hier wurde mein Interesse an der Biologie durch einen Lehrer geweckt, der mich zur Teilnahme am (natur)wissenschaftlichen Wettbewerb "Jugend forscht" motivierte und hierbei durch Tutoring stark unterstützte. Trotz dessen, daß ich auf die Realschule wechselte, blieb meine Leidenschaft zu "Jugend forscht" in den darauf folgenden 10 Jahren erhalten. Bereits im ersten Jahr gewann ich einen Umwelttechnik-Sonderpreis, in den darauf folgenden Jahren wurde ich Regionalsieger.

2001 habe ich dann endlich die Realschule hinter mir gelassen und aufgrund meiner stark biologisch angehauchten Interessen eine Ausbildung am renommierten Forschungsinstitut Senckenberg zum museumstechnischen Assistenten begonnen, die ich 2003 als [http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31| Staatlich geprüfter Technischer Assistent für naturkundliche Museen und Forschungsinstitute] abschloß. Auch diese Zeit prägte mich sehr, da ich hier mit echten Wissenschaftlern und tatsächlicher wissenschaftlicher Arbeit in Berührung kam. Neben einem exzellenten theoretischen Unterricht in Systematik und Taxonomie der Tiere und Pflanzen sowie Geologie/Paläontologie bestand die Ausbildung in praktischer, jeweils dreimonatiger Arbeit in div. Sektionen des Forschungsinstituts und Museums. Und bereits hier wurde ich von einigen Ausbildern und Doktoranden dazu ermutigt doch ein Biologiestudium zu beginnen, was mir damals jedoch aufgrund eines fehlenden Abiturs nicht möglich war.

Leider hatte ich nach dieser ersten Ausbildung keine Anstellung als museumstechnischer Assistent gefunden, so daß ich nach einem Jahr der Arbeitssuche eine weitere Ausbildung zum BTA begann, in der der Ausbildungsschwerpunkt auf den modernen Methoden biologischer Arbeit (z. B. Biotechnologie und Genetik) lag, an der [http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml | Landesgewerbeanstalt Nürnberg] (TÜV Rheinland). Auch diese Ausbildung schloß ich nach über zwei Jahren erfolgreich ab und auch während dieser Ausbildung erhielt ich durch meine Ausbilder große moralische Unterstützung bzgl. der Aufnahme eines Studiums. Während der Zeit der Arbeitssuche konnte ich jedoch einen großen Erfolg bei "Jugend forscht" verbuchen - als bayerischer Landessieger und Gewinner des Werner-Rathmayer-Preises der [http://www.dzg-ev.de/| Deutschen Zoologischen Gesellschaft] (in Kombination mit einer Einladung zur Jahrestagung der DZG nach Rostock). 2006 - bei meiner letzten Teilnahme am Wettbewerb - hatte ich ein weiteres Mal großen Erfolg, diesmal als Drittplatzierter beim Bundeswettbewerb und einem Preis der [http://www.we-heraeus-stiftung.de/| Wilhelm und Else Heraeus-Stiftung].

Auch wenn ich noch ein Biostudium anstrebte (mir jedoch immer noch ein Abitur fehlte), habe ich mich jedoch zunächst auf die Suche nach einem Job begeben, den ich mit einer unbefristeten Festanstellung an der [http://www.awi.de/de/institut/standorte/helgoland/| Biologischen Anstalt Helgoland] (Alfred-Wegener-Institut) relativ schnell fand. Hier führte ich gaschromatographische Analysen (CHNS-Analyzer) und naßchemische Stoffbestimmungen (Phosphatmessungen) mariner Algen und Tiere (v. a. Copepoden [Ruderfußkrebse] und Ctenophoren [Rippenquallen]) durch, war für die Kultivierung div. Organismen, der Koordination von Probennahmen und allgemeinen Sektionsverwaltungsaufgaben verantwortlich und sammelte erste Erfahrungen mit schlechtem Wetter auf Schiffen (und nein, ich wurde nicht seekrank!).

Nun ist es so, daß es mittlerweile in allen Bundesländern die Möglichkeit für Berufstätige gibt, eine Art "Sonderzulassung" zu Universitäten, die sog. fachbezogene Hochschulzulassung, zu erhalten. Die Voraussetzungen, die hierfür erfüllt werden müssen, sind jedoch von Bundesland zu Bundesland recht unterschiedlich. In Schleswig-Holstein, wo ich ja bereits wegen meiner Anstellung auf Helgoland wohnte, sind die Voraussetzungen hierfür eine abgeschlossene staatlich anerkannte Berufsausbildung (mit einer Gesamtnote von mindestens 2,0), der Nachweis einer Arbeitszeit von mehr als zwei Jahren - ebenfalls mit einer Gesamtnote von mindestens 2,0 sowie der Nachweis der besonderen Eignung für das angestrebte Studium sowie für den Zusammenhang zwischen gewünschtem Studienfach und Berufsausbildung/-tätigkeit. Da ich im Frühsommer 2008 diese Prämissen erfüllt hatte, habe ich mich beworben. Hat man diese Voraussetzungen erfüllt, wird man zu einem Eignungsgespräch eingeladen. Das Gespräch besteht aus einem fachlichen Teil und einem Teil, in dem Allgemeinwissen (aus allen Lebensbereichen sowie Grundlagen der Mathematik, Physik und Englischkenntnisse) geprüft werden. Die Prüfung wurde von einer Prüfungskomission aus imho sieben Leuten abgenommen, darunter u. a. ein Biologie-Professor, eine Lehrerin sowie der Prüfungsleiter, der vom schleswig-holsteinigschen Ministerium gestellt wurde. Die Fragen, die geprüft wurden, durfte ich ca. 15 Minuten vor der eigentlichen Prüfung einsehen und mir Notizen dazu machen. Der allgemeine Teil bestand aus der Berechnung der Geschwindigkeit eines Autos, Berechnung der Beschleunigung sowie einige Fragen zum Trägheitsgesetz und dem fairen Handel (fair pay). Der fachbezogene Prüfungsteil wurde vom Biologie-Professor durchgeführt und war doch schon tiefergehend. Hier wurde Biologie-Schulwissen abgefragt (z. B. über Unterschiede und Gemeinsamkeiten von Pflanzen- und Tierzellen), aber auch tiefergehendes Wissen und Fragen aus Vordiplomsprüfungen (z. B. welche Vorteile die Kompartimentierung in Zellen bildet oder wie die Elektronentransportkette zwischen dem Photosystem I und II funktioniert). Nichtsdestotrotz hab ich nach zehn Minuten bangen Wartens, die mindestens eine Ewigkeit dauerten, von der Prüfungskomission erfahren, daß ich die Prüfung bestanden habe und eine fachbezogene Hochschulzulassung mit der Note 1,2 erhalte. Tatsächlich. Nicht einmal eine Woche später hielt ich die Zulassung in Händen. Da die Zulassung nur für Schleswig-Holstein gilt und hier die [http://www.uni-kiel.de/biologie/index.shtml| Christian-Albrechts-Universität] (CAU) in Kiel die einzige Uni des Landes ist, die Biologie anbietet, Kiel eine schöne Stadt ist und außerdem am Meer liegt, habe ich mich hier für einen Studienplatz beworben, mich nach der Zulassung immatrikuliert und bin jetzt, also seit Wintersemester 2008/2009 hier.

... und wenn er nicht promoviert hat, dann studiert er da noch heute!</text>
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[[Bild:Daniel Schütz.jpg|left|Daniel Schütz]]Ich heiße Daniel Schütz und bin vom Jahrgang 1984. Nach der Grundschule ging ich einige Zeit aufs Gymnasium, hab dieses jedoch bereits in der 7. Klasse wieder verlassen. Jedoch war der Gymnasialbesuch nicht umsonst, denn v. a. hier wurde mein Interesse an der Biologie durch einen Lehrer geweckt, der mich zur Teilnahme am (natur)wissenschaftlichen Wettbewerb "Jugend forscht" motivierte und hierbei durch Tutoring stark unterstützte. Trotz dessen, daß ich auf die Realschule wechselte, blieb meine Leidenschaft zu "Jugend forscht" in den darauf folgenden 10 Jahren erhalten. Bereits im ersten Jahr gewann ich einen Umwelttechnik-Sonderpreis, in den darauf folgenden Jahren wurde ich Regionalsieger.

2001 habe ich dann endlich die Realschule hinter mir gelassen und aufgrund meiner stark biologisch angehauchten Interessen eine Ausbildung am renommierten Forschungsinstitut Senckenberg zum museumstechnischen Assistenten begonnen, die ich 2003 als [http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31| Staatlich geprüfter Technischer Assistent für naturkundliche Museen und Forschungsinstitute] abschloß. Auch diese Zeit prägte mich sehr, da ich hier mit echten Wissenschaftlern und tatsächlicher wissenschaftlicher Arbeit in Berührung kam. Neben einem exzellenten theoretischen Unterricht in Systematik und Taxonomie der Tiere und Pflanzen sowie Geologie/Paläontologie bestand die Ausbildung in praktischer, jeweils dreimonatiger Arbeit in div. Sektionen des Forschungsinstituts und Museums. Und bereits hier wurde ich von einigen Ausbildern und Doktoranden dazu ermutigt doch ein Biologiestudium zu beginnen, was mir damals jedoch aufgrund eines fehlenden Abiturs nicht möglich war.

Leider hatte ich nach dieser ersten Ausbildung keine Anstellung als museumstechnischer Assistent gefunden, so daß ich nach einem Jahr der Arbeitssuche eine weitere Ausbildung zum BTA begann, in der der Ausbildungsschwerpunkt auf den modernen Methoden biologischer Arbeit (z. B. Biotechnologie und Genetik) lag, an der [http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Landesgewerbeanstalt Nürnberg] (TÜV Rheinland). Auch diese Ausbildung schloß ich nach über zwei Jahren erfolgreich ab und auch während dieser Ausbildung erhielt ich durch meine Ausbilder große moralische Unterstützung bzgl. der Aufnahme eines Studiums. Während der Zeit der Arbeitssuche konnte ich jedoch einen großen Erfolg bei "Jugend forscht" verbuchen - als bayerischer Landessieger und Gewinner des Werner-Rathmayer-Preises der [http://www.dzg-ev.de/ Deutschen Zoologischen Gesellschaft] (in Kombination mit einer Einladung zur Jahrestagung der DZG nach Rostock). 2006 - bei meiner letzten Teilnahme am Wettbewerb - hatte ich ein weiteres Mal großen Erfolg, diesmal als Drittplatzierter beim Bundeswettbewerb und einem Preis der [http://www.we-heraeus-stiftung.de/ Wilhelm und Else Heraeus-Stiftung].

Auch wenn ich noch ein Biostudium anstrebte (mir jedoch immer noch ein Abitur fehlte), habe ich mich jedoch zunächst auf die Suche nach einem Job begeben, den ich mit einer unbefristeten Festanstellung an der [http://www.awi.de/de/institut/standorte/helgoland/ Biologischen Anstalt Helgoland] (Alfred-Wegener-Institut) relativ schnell fand. Hier führte ich gaschromatographische Analysen (CHNS-Analyzer) und naßchemische Stoffbestimmungen (Phosphatmessungen) mariner Algen und Tiere (v. a. Copepoden [Ruderfußkrebse] und Ctenophoren [Rippenquallen]) durch, war für die Kultivierung div. Organismen, der Koordination von Probennahmen und allgemeinen Sektionsverwaltungsaufgaben verantwortlich und sammelte erste Erfahrungen mit schlechtem Wetter auf Schiffen (und nein, ich wurde nicht seekrank!).

Nun ist es so, daß es mittlerweile in allen Bundesländern die Möglichkeit für Berufstätige gibt, eine Art "Sonderzulassung" zu Universitäten, die sog. fachbezogene Hochschulzulassung, zu erhalten. Die Voraussetzungen, die hierfür erfüllt werden müssen, sind jedoch von Bundesland zu Bundesland recht unterschiedlich. In Schleswig-Holstein, wo ich ja bereits wegen meiner Anstellung auf Helgoland wohnte, sind die Voraussetzungen hierfür eine abgeschlossene staatlich anerkannte Berufsausbildung (mit einer Gesamtnote von mindestens 2,0), der Nachweis einer Arbeitszeit von mehr als zwei Jahren - ebenfalls mit einer Gesamtnote von mindestens 2,0 sowie der Nachweis der besonderen Eignung für das angestrebte Studium sowie für den Zusammenhang zwischen gewünschtem Studienfach und Berufsausbildung/-tätigkeit. Da ich im Frühsommer 2008 diese Prämissen erfüllt hatte, habe ich mich beworben. Hat man diese Voraussetzungen erfüllt, wird man zu einem Eignungsgespräch eingeladen. Das Gespräch besteht aus einem fachlichen Teil und einem Teil, in dem Allgemeinwissen (aus allen Lebensbereichen sowie Grundlagen der Mathematik, Physik und Englischkenntnisse) geprüft werden. Die Prüfung wurde von einer Prüfungskomission aus imho sieben Leuten abgenommen, darunter u. a. ein Biologie-Professor, eine Lehrerin sowie der Prüfungsleiter, der vom schleswig-holsteinigschen Ministerium gestellt wurde. Die Fragen, die geprüft wurden, durfte ich ca. 15 Minuten vor der eigentlichen Prüfung einsehen und mir Notizen dazu machen. Der allgemeine Teil bestand aus der Berechnung der Geschwindigkeit eines Autos, Berechnung der Beschleunigung sowie einige Fragen zum Trägheitsgesetz und dem fairen Handel (fair pay). Der fachbezogene Prüfungsteil wurde vom Biologie-Professor durchgeführt und war doch schon tiefergehend. Hier wurde Biologie-Schulwissen abgefragt (z. B. über Unterschiede und Gemeinsamkeiten von Pflanzen- und Tierzellen), aber auch tiefergehendes Wissen und Fragen aus Vordiplomsprüfungen (z. B. welche Vorteile die Kompartimentierung in Zellen bildet oder wie die Elektronentransportkette zwischen dem Photosystem I und II funktioniert). Nichtsdestotrotz hab ich nach zehn Minuten bangen Wartens, die mindestens eine Ewigkeit dauerten, von der Prüfungskomission erfahren, daß ich die Prüfung bestanden habe und eine fachbezogene Hochschulzulassung mit der Note 1,2 erhalte. Tatsächlich. Nicht einmal eine Woche später hielt ich die Zulassung in Händen. Da die Zulassung nur für Schleswig-Holstein gilt und hier die [http://www.uni-kiel.de/biologie/index.shtml Christian-Albrechts-Universität] (CAU) in Kiel die einzige Uni des Landes ist, die Biologie anbietet, Kiel eine schöne Stadt ist und außerdem am Meer liegt, habe ich mich hier für einen Studienplatz beworben, mich nach der Zulassung immatrikuliert und bin jetzt, also seit Wintersemester 2008/2009 hier.

... und wenn er nicht promoviert hat, dann studiert er da noch heute!</text>
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[[Bild:Daniel Schütz.jpg|left|Daniel Schütz]]Ich heiße Daniel Schütz und bin vom Jahrgang 1984. Nach der Grundschule ging ich einige Zeit aufs Gymnasium, hab dieses jedoch bereits in der 7. Klasse wieder verlassen. Jedoch war der Gymnasialbesuch nicht umsonst, denn v. a. hier wurde mein Interesse an der Biologie durch einen Lehrer geweckt, der mich zur Teilnahme am (natur)wissenschaftlichen Wettbewerb "Jugend forscht" motivierte und hierbei durch Tutoring stark unterstützte. Trotz dessen, daß ich auf die Realschule wechselte, blieb meine Leidenschaft zu "Jugend forscht" in den darauf folgenden 10 Jahren erhalten. Bereits im ersten Jahr gewann ich einen Umwelttechnik-Sonderpreis, in den darauf folgenden Jahren wurde ich Regionalsieger.

2001 habe ich dann endlich die Realschule hinter mir gelassen und aufgrund meiner stark biologisch angehauchten Interessen eine Ausbildung am renommierten Forschungsinstitut Senckenberg zum museumstechnischen Assistenten begonnen, die ich 2003 als [http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31| Staatlich geprüfter Technischer Assistent für naturkundliche Museen und Forschungsinstitute] abschloß. Auch diese Zeit prägte mich sehr, da ich hier mit echten Wissenschaftlern und tatsächlicher wissenschaftlicher Arbeit in Berührung kam. Neben einem exzellenten theoretischen Unterricht in Systematik und Taxonomie der Tiere und Pflanzen sowie Geologie/Paläontologie bestand die Ausbildung in praktischer, jeweils dreimonatiger Arbeit in div. Sektionen des Forschungsinstituts und Museums. Und bereits hier wurde ich von einigen Ausbildern und Doktoranden dazu ermutigt doch ein Biologiestudium zu beginnen, was mir damals jedoch aufgrund eines fehlenden Abiturs nicht möglich war.

Leider hatte ich nach dieser ersten Ausbildung keine Anstellung als museumstechnischer Assistent gefunden, so daß ich nach einem Jahr der Arbeitssuche eine weitere Ausbildung zum BTA begann, in der der Ausbildungsschwerpunkt auf den modernen Methoden biologischer Arbeit (z. B. Biotechnologie und Genetik) lag, an der [http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Landesgewerbeanstalt Nürnberg] (TÜV Rheinland). Auch diese Ausbildung schloß ich nach über zwei Jahren erfolgreich ab und auch während dieser Ausbildung erhielt ich durch meine Ausbilder große moralische Unterstützung bzgl. der Aufnahme eines Studiums. Während der Zeit der Arbeitssuche konnte ich jedoch einen großen Erfolg bei "Jugend forscht" verbuchen - als bayerischer Landessieger und Gewinner des Werner-Rathmayer-Preises der [http://www.dzg-ev.de/ Deutschen Zoologischen Gesellschaft] (in Kombination mit einer Einladung zur Jahrestagung der DZG nach Rostock). 2006 - bei meiner letzten Teilnahme am Wettbewerb - hatte ich ein weiteres Mal großen Erfolg, diesmal als Drittplatzierter beim Bundeswettbewerb und einem Preis der [http://www.we-heraeus-stiftung.de/ Wilhelm und Else Heraeus-Stiftung].

Auch wenn ich noch ein Biostudium anstrebte (mir jedoch immer noch ein Abitur fehlte), habe ich mich zunächst auf die Suche nach einem Job begeben, den ich mit einer unbefristeten Festanstellung an der [http://www.awi.de/de/institut/standorte/helgoland/ Biologischen Anstalt Helgoland] (Alfred-Wegener-Institut) relativ schnell fand. Hier führte ich gaschromatographische Analysen (CHNS-Analyzer) und naßchemische Stoffbestimmungen (Phosphatmessungen) mariner Algen und Tiere (v. a. Copepoden [Ruderfußkrebse] und Ctenophoren [Rippenquallen]) durch, war für die Kultivierung div. Organismen, der Koordination von Probennahmen und allgemeinen Sektionsverwaltungsaufgaben verantwortlich und sammelte erste Erfahrungen mit schlechtem Wetter auf Schiffen (und nein, ich wurde nicht seekrank!).

Nun ist es so, daß es mittlerweile in allen Bundesländern die Möglichkeit für Berufstätige gibt, eine Art "Sonderzulassung" zu Universitäten, die sog. fachbezogene Hochschulzulassung, zu erhalten. Die Voraussetzungen, die hierfür erfüllt werden müssen, sind jedoch von Bundesland zu Bundesland recht unterschiedlich. In Schleswig-Holstein, wo ich ja bereits wegen meiner Anstellung auf Helgoland wohnte, sind die Voraussetzungen hierfür eine abgeschlossene staatlich anerkannte Berufsausbildung (mit einer Gesamtnote von mindestens 2,0), der Nachweis einer Arbeitszeit von mehr als zwei Jahren - ebenfalls mit einer Gesamtnote von mindestens 2,0 sowie der Nachweis der besonderen Eignung für das angestrebte Studium sowie für den Zusammenhang zwischen gewünschtem Studienfach und Berufsausbildung/-tätigkeit. Da ich im Frühsommer 2008 diese Prämissen erfüllt hatte, habe ich mich beworben. Hat man diese Voraussetzungen erfüllt, wird man zu einem Eignungsgespräch eingeladen. Das Gespräch besteht aus einem fachlichen Teil und einem Teil, in dem Allgemeinwissen (aus allen Lebensbereichen sowie Grundlagen der Mathematik, Physik und Englischkenntnisse) geprüft werden. Die Prüfung wurde von einer Prüfungskomission aus imho sieben Leuten abgenommen, darunter u. a. ein Biologie-Professor, eine Lehrerin sowie der Prüfungsleiter, der vom schleswig-holsteinigschen Ministerium gestellt wurde. Die Fragen, die geprüft wurden, durfte ich ca. 15 Minuten vor der eigentlichen Prüfung einsehen und mir Notizen dazu machen. Der allgemeine Teil bestand aus der Berechnung der Geschwindigkeit eines Autos, Berechnung der Beschleunigung sowie einige Fragen zum Trägheitsgesetz und dem fairen Handel (fair pay). Der fachbezogene Prüfungsteil wurde vom Biologie-Professor durchgeführt und war doch schon tiefergehend. Hier wurde Biologie-Schulwissen abgefragt (z. B. über Unterschiede und Gemeinsamkeiten von Pflanzen- und Tierzellen), aber auch tiefergehendes Wissen und Fragen aus Vordiplomsprüfungen (z. B. welche Vorteile die Kompartimentierung in Zellen bildet oder wie die Elektronentransportkette zwischen dem Photosystem I und II funktioniert). Nichtsdestotrotz hab ich nach zehn Minuten bangen Wartens, die mindestens eine Ewigkeit dauerten, von der Prüfungskomission erfahren, daß ich die Prüfung bestanden habe und eine fachbezogene Hochschulzulassung mit der Note 1,2 erhalte. Tatsächlich. Nicht einmal eine Woche später hielt ich die Zulassung in Händen. Da die Zulassung nur für Schleswig-Holstein gilt und hier die [http://www.uni-kiel.de/biologie/index.shtml Christian-Albrechts-Universität] (CAU) in Kiel die einzige Uni des Landes ist, die Biologie anbietet, Kiel eine schöne Stadt ist und außerdem am Meer liegt, habe ich mich hier für einen Studienplatz beworben, mich nach der Zulassung immatrikuliert und bin jetzt, also seit Wintersemester 2008/2009 hier.

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[[Bild:Daniel Schütz.jpg|left|Daniel Schütz]]Ich heiße Daniel Schütz und bin vom Jahrgang 1984. Nach der Grundschule ging ich einige Zeit aufs Gymnasium, hab dieses jedoch bereits in der 7. Klasse wieder verlassen. Jedoch war der Gymnasialbesuch nicht umsonst, denn v. a. hier wurde mein Interesse an der Biologie durch einen Lehrer geweckt, der mich zur Teilnahme am (natur)wissenschaftlichen Wettbewerb "Jugend forscht" motivierte und hierbei durch Tutoring stark unterstützte. Trotz dessen, daß ich auf die Realschule wechselte, blieb meine Leidenschaft zu "Jugend forscht" in den darauf folgenden 10 Jahren erhalten. Bereits im ersten Jahr gewann ich einen Umwelttechnik-Sonderpreis, in den darauf folgenden Jahren wurde ich Regionalsieger.

2001 habe ich dann endlich die Realschule hinter mir gelassen und aufgrund meiner stark biologisch angehauchten Interessen eine Ausbildung am renommierten Forschungsinstitut Senckenberg zum museumstechnischen Assistenten begonnen, die ich 2003 als [http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31| Staatlich geprüfter Technischer Assistent für naturkundliche Museen und Forschungsinstitute] abschloß. Auch diese Zeit prägte mich sehr, da ich hier mit echten Wissenschaftlern und tatsächlicher wissenschaftlicher Arbeit in Berührung kam. Neben einem exzellenten theoretischen Unterricht in Systematik und Taxonomie der Tiere und Pflanzen sowie Geologie/Paläontologie bestand die Ausbildung in praktischer, jeweils dreimonatiger Arbeit in div. Sektionen des Forschungsinstituts und Museums. Und bereits hier wurde ich von einigen Ausbildern und Doktoranden dazu ermutigt doch ein Biologiestudium zu beginnen, was mir damals jedoch aufgrund eines fehlenden Abiturs nicht möglich war.

Leider hatte ich nach dieser ersten Ausbildung keine Anstellung als museumstechnischer Assistent gefunden, so daß ich nach einem Jahr der Arbeitssuche eine weitere Ausbildung zum BTA begann, in der der Ausbildungsschwerpunkt auf den modernen Methoden biologischer Arbeit (z. B. Biotechnologie und Genetik) lag, an der [http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Landesgewerbeanstalt Nürnberg] (TÜV Rheinland). Auch diese Ausbildung schloß ich nach über zwei Jahren erfolgreich ab und auch während dieser Ausbildung erhielt ich durch meine Ausbilder große moralische Unterstützung bzgl. der Aufnahme eines Studiums. Während der Zeit der Arbeitssuche konnte ich jedoch einen großen Erfolg bei "Jugend forscht" verbuchen - als bayerischer Landessieger und Gewinner des Werner-Rathmayer-Preises der [http://www.dzg-ev.de/ Deutschen Zoologischen Gesellschaft] (in Kombination mit einer Einladung zur Jahrestagung der DZG nach Rostock). 2006 - bei meiner letzten Teilnahme am Wettbewerb - hatte ich ein weiteres Mal großen Erfolg, diesmal als Drittplatzierter beim Bundeswettbewerb und einem Preis der [http://www.we-heraeus-stiftung.de/ Wilhelm und Else Heraeus-Stiftung].

Auch wenn ich noch ein Biostudium anstrebte (mir jedoch immer noch ein Abitur fehlte), habe ich mich zunächst auf die Suche nach einem Job begeben, den ich mit einer unbefristeten Festanstellung an der [http://www.awi.de/de/institut/standorte/helgoland/ Biologischen Anstalt Helgoland] (Alfred-Wegener-Institut) relativ schnell fand. Hier führte ich gaschromatographische Analysen (CHNS-Analyzer) und naßchemische Stoffbestimmungen (Phosphatmessungen) mariner Algen und Tiere (v. a. Copepoden [Ruderfußkrebse] und Ctenophoren [Rippenquallen]) durch, war für die Kultivierung div. Organismen, der Koordination von Probennahmen und allgemeinen Sektionsverwaltungsaufgaben verantwortlich und sammelte erste Erfahrungen mit schlechtem Wetter auf Schiffen (und nein, ich wurde nicht seekrank!).

Nun ist es so, daß es mittlerweile in allen Bundesländern die Möglichkeit für Berufstätige gibt, eine Art "Sonderzulassung" zu Universitäten, die sog. fachbezogene Hochschulzulassung, zu erhalten. Die Voraussetzungen, die hierfür erfüllt werden müssen, sind jedoch von Bundesland zu Bundesland recht unterschiedlich. In Schleswig-Holstein, wo ich ja bereits wegen meiner Anstellung auf Helgoland wohnte, sind die Voraussetzungen hierfür eine abgeschlossene staatlich anerkannte Berufsausbildung (mit einer Gesamtnote von mindestens 2,0), der Nachweis einer Arbeitszeit von mehr als zwei Jahren - ebenfalls mit einer Gesamtnote von mindestens 2,0 sowie der Nachweis der besonderen Eignung für das angestrebte Studium sowie für den Zusammenhang zwischen gewünschtem Studienfach und Berufsausbildung/-tätigkeit. Da ich im Frühsommer 2008 diese Prämissen erfüllt hatte, habe ich mich beworben. Hat man diese Voraussetzungen erfüllt, wird man zu einem Eignungsgespräch eingeladen. Das Gespräch besteht aus einem fachlichen Teil und einem Teil, in dem Allgemeinwissen (aus allen Lebensbereichen sowie Grundlagen der Mathematik, Physik und Englischkenntnisse) geprüft werden. Die Prüfung wurde von einer Prüfungskomission aus imho sieben Leuten abgenommen, darunter u. a. ein Biologie-Professor, eine Lehrerin sowie der Prüfungsleiter, der vom schleswig-holsteinigschen Ministerium gestellt wurde. Die Fragen, die geprüft wurden, durfte ich ca. 15 Minuten vor der eigentlichen Prüfung einsehen und mir Notizen dazu machen. Der allgemeine Teil bestand aus der Berechnung der Geschwindigkeit eines Autos, Berechnung der Beschleunigung sowie einige Fragen zum Trägheitsgesetz und dem fairen Handel (fair pay). Der fachbezogene Prüfungsteil wurde vom Biologie-Professor durchgeführt und war doch schon tiefergehend. Hier wurde Biologie-Schulwissen abgefragt (z. B. über Unterschiede und Gemeinsamkeiten von Pflanzen- und Tierzellen), aber auch tiefergehendes Wissen und Fragen aus Vordiplomsprüfungen (z. B. welche Vorteile die Kompartimentierung in Zellen bildet oder wie die Elektronentransportkette zwischen dem Photosystem I und II funktioniert). Nichtsdestotrotz hab ich nach zehn Minuten bangen Wartens, die mindestens eine Ewigkeit dauerten, von der Prüfungskomission erfahren, daß ich die Prüfung bestanden habe und eine fachbezogene Hochschulzulassung mit der Note 1,2 erhalten. Tatsächlich. Nicht einmal eine Woche später hielt ich die Zulassung in Händen. Da die Zulassung nur für Schleswig-Holstein gilt und hier die [http://www.uni-kiel.de/biologie/index.shtml Christian-Albrechts-Universität] (CAU) in Kiel die einzige Uni des Landes ist, die Biologie anbietet, Kiel eine schöne Stadt ist und außerdem am Meer liegt, habe ich mich hier für einen Studienplatz beworben, mich nach der Zulassung immatrikuliert und bin jetzt, also seit Wintersemester 2008/2009 hier.

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  <title>Biostudies:Hintergrund von biostudies.de</title>
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    <text bytes="3846" xml:space="preserve">Noch vor meiner ersten Ausbildung war ich äußerst wissbegierig und suchte ständig nach neuen Informationsquellen. Anfangs genügten einige Bücher aus örtlichen Bibliotheken. Mit der Zeit wurde mein Wissensdrang jedoch so groß, daß ich ihn nur mit Büchern aus Universitäts-/Fachbibliotheken hätte stillen können, die jedoch aufgrund meines Wohnorts und der Immobilität zu oft unerreichbar waren. Klar, das Internet war eine Revolution! Aber auch damals wie noch heute ist es für die Beantwortung tiefergehender Fragen eher ungeeignet, da die gesuchten Informationen a) entweder nicht vorhanden sind oder b) über mehrere Websites hinweg zusammengeklaubt werden müssen.

Da ich von einigen Freunden und Bekannten weiß, daß es ihnen ganz ähnlich erging und ich mir vorstellen kann, daß mehrere Leute mit solchen Problemen konfrontiert sind, ist das primäre Ziel von '''biostudies.de''' die Zurverfügungstellung tiefergehender Informationen zur Biologie - dem Leben, seiner Erscheinungen und ihrer Funktionalität. Es ergab sich dann noch die Frage nach dem Aufbau und der Gestaltung der Informationen. Sollte es ein Buch werden? Nein. Dagegen spricht, daß die Infos für Jedermann schnell abrufbar sein sollten. In Form einer Website? Ja, das ist es! Bleibt zwar immer noch die Voraussetzung, daß der User über einen Internetzugang verfügen muß, aber so können deutlich mehr Leute erreicht werden. Als Form der angestrebten Infoseite stand nach längerer Diskussion der Aufbau eines Wikis (ähnlich Wikipedia) zur Debatte. Die Informationen sollen so dargestellt werden, daß sie in sich schlüssig und aufeinander aufbauend ein übersichtliches Bild der Biologie wiedergeben, so daß es auch Neulingen auf dem Gebiet der Biologie möglich ist sich schnell in das Thema einzufinden und sich entlang eines roten Fadens einzulesen.

Annähernd zeitgleich zu den ersten Vorbereitungen zum E-Book erhielt ich die Bescheinigung über meine Studienqualifikation. Selbstverständlich ergaben sich auch über den Ablauf, den vermittelten Stoff und das Studentenleben etliche Fragen. Nun ist es aber leider so, daß wenn man zehn Leute, die vielleicht noch dazu an unterschiedlichen Universitäten und zu etwas verschiedenen Zeiten studiert haben, fragt, Fünf davon sich nur an wenige Details erinnern können. Hört man den anderen Fünf zu, ergibt sich ein äußerst diffuses Bild: Beim Einen waren die Vorlesungen auf Englisch, beim Zweiten auf Deutsch, der Dritte hatte im Grundstudium keine Genetikvorlesung, der Vierte und Fünfte dafür gleich zwei. Um solche Verwirrungen zu vermeiden werde ich neben dem Aufbau des E-Books von Zeit zu Zeit exemplarisch für das Ein-Fach-Biologie-Bachelor-Studium an der Christian-Albrechts-Universität zu Kiel wichtige Details zum aktuellen Studienverlauf, den Tücken und Vorzügen des Studentenalltags, etc. im Blog preisgeben. So sollte es zukünftigen Studenten wesentlich leichter fallen, sich unter ihrem zukünftigen Studium etwas vorzustellen.

Wie es immer so ist, fallen auch für die Inbetriebhaltung von '''biostudies.de''' Kosten an. Als "armer Student" bin ich natürlich sehr daran interessiert, diese nicht selbst tragen zu müssen. Daher werde ich in absehbarer Zeit versuchen zumindest die laufenden Kosten über eine zielgruppenorientierte Schaltung von Werbeflächen zu decken. Hierzu wird es den Werbepartnern möglich sein eine oder mehrere Seiten des E-Books, die in Verbindung mit dem umworbenen Produkt bzw. dem Werbepartner selbst stehen, monatlich zu mieten und hier in einer rechten Spalte einen kleinen Werbetext bzw. ein Bild oder Logo anzeigen zu lassen. Darüber hinaus werden die Werbepartner mit Unternehmenskurzbeschreibung, Logo und Link im Menüpunkt "Werbepartner und Sponsoren" in alphanumerischer Reihenfolge angezeigt. Man möge es mir verzeihen.</text>
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    <text bytes="3439" xml:space="preserve">Von dem Doppelstrang des DNA-Gens wird ein Einzelstrang nach den Regeln der '''komplementären Basenpaarung''' hergestellt, dessen Basenabfolge mit einem der beiden DNA-Stränge identisch ist, die sog. '''mRNA''' ('''messenger-RNA''', '''Boten-RNA'''). Sie unterscheidet sich zum Einen durch den Zucker im Nukleotid ('''Ribose''' statt Desoxyribose)
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Desoxyribose und Ribose.jpg]]&lt;/div&gt;
und zum Anderen darin, daß statt der Base Thymin in der RNA die Base '''Uracil''', die die selbe genetische Bedeutung wie Thymin und am 5'-C-Atom seiner Base ein H-Atom anstatt der CH&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt;-Gruppe hat.

Zum Ablauf der Transkription ist ein spezielles Enzym notwendig, die '''Transkriptase''' (syn. '''RNA-Polymerase'''). Zunächst erfolgt die Trennung der beiden DNA-Stränge im Bereich des jeweiligen Gens.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Beginn der Transkription.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 37: Beginn der Transkription'''
::Die RNA-Polymerase bindet an die doppelsträngige DNA und diese wird im zu transkribierenden Bereich in zwei Einzelstränge getrennt.&lt;/small&gt;

Die RNA-Polymerase läuft am 3' → 5'-Strang entlang und verdoppelt ihn nach den Regeln der Basenpaarung mit RNA-Nukleotiden (Uracil statt Thymin). Diese RNA-Nukleotide liegen in der Umgebung vor und stammen aus dem Abbau früherer mRNAs. Da die RNA-Polymerase von 3' nach 5' läuft folgt daraus, daß die gebildete mRNA von 5' nach 3' gerichtet ist. Da die Verknüpfung der Nukleotide zum RNA-Strang Energie benötigt, müssen die verwendeten Nukleotide in der Triphosphatform vorliegen. Binden diese Triphosphatnukleotide ('''ATP'''[1], '''GTP'''[2], '''CTP'''[3] oder '''UTP'''[4]) an ein vorheriges Nukleotid, werden unter Energiegewinn zwei Phosphatreste abgetrennt und das Nukleotid als Monophosphatnukleotid gebunden. Am ersten Nukleotid einer Kette bleiben die drei Phosphatgruppen dran.

Am Ende eines jeden Gens kommt ein Stopsignal für die RNA-Polymerase
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Transkriptionsvorgang.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 38: Transkriptionsvorgang'''
::Die RNA-Polymerase läuft von 3' nach 5' auf dem DNA-Einzelstrang entlang und bildet durch Nukleotidverknüpfung einen zu diesem Strang komplementären RNA-Einzelstrang, der von 5' nach 3' gerichtet ist.&lt;/small&gt;

Dort hört die Transkription auf, der gebildete mRNA-Strang und die RNA-Polymerase lösen sich vom DNA-Strang ab. Die beiden DNA-Stränge gehen wieder zum Doppelstrang zusammen.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:nach Transkription.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 39: Nach Transkription'''
::Die RNA-Polymerase bindet an die doppelsträngige DNA und diese wird im zu transkribierenden Bereich in zwei Einzelstränge getrennt.&lt;/small&gt;

Die Basenabfolge auf dem RNA-Strang ist identisch mit der entsprechenden Abfolge auf dem von 5' nach 3' gerichteten DNA-Strang (mit Uracil statt Thymin). Die Erbinformation steckt also in dem von 5' nach 3' gerichteten Strang. Der gegenüberliegende Strang (3' → 5') wird als der '''codogene Strang'''[2] bezeichnet.

Manchmal, speziell bei kleinen DNA-Molekülen, kann die RNA-Polymerase auch ein Stück auf dem 5' → 3'-Strang (aber in Gegenrichtung, also von 3' nach 5') entlang laufen und somit zusätzliche Informationen "abgreifen".

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&lt;small&gt;[1]: Adenosintriphosphat

[2]: Guanosintriphosphat

[3]: Cytidintriphosphat

[4]: Uridintriphosphat

[5]: Ein Codon ist ein sog. Basentriplett, drei aufeinanderfolgende Basen auf der mRNA.&lt;/small&gt;</text>
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  <title>2.2.9.2 Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation</title>
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    <text bytes="221" xml:space="preserve">Bei der unidirektionalen Replikation läuft die Replikationsgabel vom ori (origin of replication) aus in eine Richtung. Es gibt mehrere Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation:
*Θ-Replikation (Theta-Replikation):</text>
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    <text bytes="1833" xml:space="preserve">Bei der unidirektionalen Replikation läuft die Replikationsgabel vom ori (origin of replication) aus in eine Richtung. Es gibt mehrere Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation:
*Θ-Replikation (Theta-Replikation):
:::&lt;div align=center&gt;[[Bild:Theta-Replikation.jpg]]&lt;/div&gt;
:::&lt;small&gt;'''Abb. 22: Θ-Replikation'''&lt;/small&gt;
*rolling circle-Replikation:
:::&lt;div align=center&gt;[[Bild:rolling circle-Replikation.jpg]]&lt;/div&gt;
:::&lt;small&gt;'''Abb. 23: rolling circle-Replikation'''&lt;/small&gt;
Zunächst erfolgt ein Einzelstrangbruch (nick) durch ein spezielles Enzym. Der innere der bei¬den DNA-Stränge rollt dann untergleichzeitiger Verdopplung der Stränge ab. Nach einer kompletten Umdrehung spaltet ein spezielles Enzym den linearen Doppelstrang ab, der sich wieder zum Ring schließt.
Die rolling circle-Replikation läßt sich auch oft zwischen zwei artverwandten Bakterien bei einem Plasmidtransfer beobachten. Dabei „dockt“ zunächst die Bakterienzelle, die ein zu übertragendes Plasmid besitzt, mit ihren Pili an eine weitere Bakterienzelle (diese erhält eine Kopie des Plasmids) an. Dann bildet sich eine Cytoplasmabrücke aus, durch die die während der rolling cirle-Replikation verdoppelte Plasmid-DNA übertragen wird. Dieser Vorgang des DNA-Transfers wird als Konjugation bezeichnet.
Auch bei Bakteriophageninfektionen von Bakterien findet die rolling circle-Replikation oft statt. Dabei dockt ein entsprechender Virus (z. B. der -Phage von E. coli) an die Bakterienzelle an und injiziert ihre lineare, doppelsträngige DNA mit zueinander komplementären überstehenden Enden. Im Bakterium kommt es dann zum Ringschluß der ursprünglich linearen DNA. Durch rolling circle-Replikation kommt es dann zur schnellen Vervielfältigung der Viren-Gene und somit auch zur vielfachen Übersetzung dieser in Viren(-Proteine).</text>
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    <text bytes="1873" xml:space="preserve">Bei der unidirektionalen Replikation läuft die Replikationsgabel vom ori (origin of replication) aus in eine Richtung. Es gibt mehrere Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation:
*'''Θ-Replikation''' ('''Theta-Replikation'''):
:::&lt;div align=center&gt;[[Bild:Theta-Replikation.jpg]]&lt;/div&gt;
:::&lt;small&gt;'''Abb. 22: Θ-Replikation'''&lt;/small&gt;
*'''rolling circle-Replikation''':
:::&lt;div align=center&gt;[[Bild:rolling circle-Replikation.jpg]]&lt;/div&gt;
:::&lt;small&gt;'''Abb. 23: rolling circle-Replikation'''&lt;/small&gt;
:::Zunächst erfolgt ein Einzelstrangbruch (nick) durch ein spezielles Enzym. Der innere der bei¬den DNA-Stränge rollt dann untergleichzeitiger Verdopplung der Stränge ab. Nach einer kompletten Umdrehung spaltet ein spezielles Enzym den linearen Doppelstrang ab, der sich wieder zum Ring schließt.&lt;/small&gt;

Die rolling circle-Replikation läßt sich auch oft zwischen zwei artverwandten Bakterien bei einem Plasmidtransfer beobachten. Dabei "dockt" zunächst die Bakterienzelle, die ein zu übertragendes Plasmid besitzt, mit ihren Pili an eine weitere Bakterienzelle (diese erhält eine Kopie des Plasmids) an. Dann bildet sich eine Cytoplasmabrücke aus, durch die die während der rolling cirle-Replikation verdoppelte Plasmid-DNA übertragen wird. Dieser Vorgang des DNA-Transfers wird als '''Konjugation''' bezeichnet.

Auch bei Bakteriophageninfektionen von Bakterien findet die rolling circle-Replikation oft statt. Dabei dockt ein entsprechender Virus (z. B. der λ-Phage von ''E''. ''coli'') an die Bakterienzelle an und injiziert ihre lineare, doppelsträngige DNA mit zueinander komplementären überstehenden Enden. Im Bakterium kommt es dann zum Ringschluß der ursprünglich linearen DNA. Durch rolling circle-Replikation kommt es dann zur schnellen Vervielfältigung der Viren-Gene und somit auch zur vielfachen Übersetzung dieser in Viren(-Proteine).</text>
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    <text bytes="1865" xml:space="preserve">Bei der unidirektionalen Replikation läuft die Replikationsgabel vom ori (origin of replication) aus in eine Richtung. Es gibt mehrere Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation:
*'''Θ-Replikation''' ('''Theta-Replikation'''):
:::&lt;div align=center&gt;[[Bild:Theta-Replikation.jpg]]&lt;/div&gt;
:::&lt;small&gt;'''Abb. 22: Θ-Replikation'''&lt;/small&gt;
*'''rolling circle-Replikation''':
:::&lt;div align=center&gt;[[Bild:rolling circle-Replikation.jpg]]&lt;/div&gt;
:::&lt;small&gt;'''Abb. 23: rolling circle-Replikation'''
:::Zunächst erfolgt ein Einzelstrangbruch (nick) durch ein spezielles Enzym. Der innere der bei¬den DNA-Stränge rollt dann untergleichzeitiger Verdopplung der Stränge ab. Nach einer kompletten Umdrehung spaltet ein spezielles Enzym den linearen Doppelstrang ab, der sich wieder zum Ring schließt.&lt;/small&gt;

Die rolling circle-Replikation läßt sich auch oft zwischen zwei artverwandten Bakterien bei einem Plasmidtransfer beobachten. Dabei "dockt" zunächst die Bakterienzelle, die ein zu übertragendes Plasmid besitzt, mit ihren Pili an eine weitere Bakterienzelle (diese erhält eine Kopie des Plasmids) an. Dann bildet sich eine Cytoplasmabrücke aus, durch die die während der rolling cirle-Replikation verdoppelte Plasmid-DNA übertragen wird. Dieser Vorgang des DNA-Transfers wird als '''Konjugation''' bezeichnet.

Auch bei Bakteriophageninfektionen von Bakterien findet die rolling circle-Replikation oft statt. Dabei dockt ein entsprechender Virus (z. B. der λ-Phage von ''E''. ''coli'') an die Bakterienzelle an und injiziert ihre lineare, doppelsträngige DNA mit zueinander komplementären überstehenden Enden. Im Bakterium kommt es dann zum Ringschluß der ursprünglich linearen DNA. Durch rolling circle-Replikation kommt es dann zur schnellen Vervielfältigung der Viren-Gene und somit auch zur vielfachen Übersetzung dieser in Viren(-Proteine).</text>
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    <text bytes="1866" xml:space="preserve">Bei der unidirektionalen Replikation läuft die Replikationsgabel vom ori (origin of replication) aus in eine Richtung. Es gibt mehrere Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation:
*'''Θ-Replikation''' ('''Theta-Replikation'''):
:::&lt;div align=center&gt;[[Bild:Theta-Replikation.jpg]]&lt;/div&gt;
:::&lt;small&gt;'''Abb. 22: Θ-Replikation'''&lt;/small&gt;
*'''rolling circle-Replikation''':
:::&lt;div align=center&gt;[[Bild:rolling circle-Replikation.jpg]]&lt;/div&gt;
:::&lt;small&gt;'''Abb. 23: rolling circle-Replikation'''
::::Zunächst erfolgt ein Einzelstrangbruch (nick) durch ein spezielles Enzym. Der innere der bei¬den DNA-Stränge rollt dann untergleichzeitiger Verdopplung der Stränge ab. Nach einer kompletten Umdrehung spaltet ein spezielles Enzym den linearen Doppelstrang ab, der sich wieder zum Ring schließt.&lt;/small&gt;

Die rolling circle-Replikation läßt sich auch oft zwischen zwei artverwandten Bakterien bei einem Plasmidtransfer beobachten. Dabei "dockt" zunächst die Bakterienzelle, die ein zu übertragendes Plasmid besitzt, mit ihren Pili an eine weitere Bakterienzelle (diese erhält eine Kopie des Plasmids) an. Dann bildet sich eine Cytoplasmabrücke aus, durch die die während der rolling cirle-Replikation verdoppelte Plasmid-DNA übertragen wird. Dieser Vorgang des DNA-Transfers wird als '''Konjugation''' bezeichnet.

Auch bei Bakteriophageninfektionen von Bakterien findet die rolling circle-Replikation oft statt. Dabei dockt ein entsprechender Virus (z. B. der λ-Phage von ''E''. ''coli'') an die Bakterienzelle an und injiziert ihre lineare, doppelsträngige DNA mit zueinander komplementären überstehenden Enden. Im Bakterium kommt es dann zum Ringschluß der ursprünglich linearen DNA. Durch rolling circle-Replikation kommt es dann zur schnellen Vervielfältigung der Viren-Gene und somit auch zur vielfachen Übersetzung dieser in Viren(-Proteine).</text>
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    <text bytes="1867" xml:space="preserve">Bei der unidirektionalen Replikation läuft die Replikationsgabel vom ori (origin of replication) aus in eine Richtung. Es gibt mehrere Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation:
*'''Θ-Replikation''' ('''Theta-Replikation'''):
:::&lt;div align=center&gt;[[Bild:Theta-Replikation.jpg]]&lt;/div&gt;
:::&lt;small&gt;'''Abb. 47: Θ-Replikation'''&lt;/small&gt;
*'''rolling circle-Replikation''':
:::&lt;div align=center&gt;[[Bild:rolling circle-Replikation.jpg]]&lt;/div&gt;
:::&lt;small&gt;'''Abb. 48: rolling circle-Replikation'''
:::::Zunächst erfolgt ein Einzelstrangbruch (nick) durch ein spezielles Enzym. Der innere der bei¬den DNA-Stränge rollt dann untergleichzeitiger Verdopplung der Stränge ab. Nach einer kompletten Umdrehung spaltet ein spezielles Enzym den linearen Doppelstrang ab, der sich wieder zum Ring schließt.&lt;/small&gt;

Die rolling circle-Replikation läßt sich auch oft zwischen zwei artverwandten Bakterien bei einem Plasmidtransfer beobachten. Dabei "dockt" zunächst die Bakterienzelle, die ein zu übertragendes Plasmid besitzt, mit ihren Pili an eine weitere Bakterienzelle (diese erhält eine Kopie des Plasmids) an. Dann bildet sich eine Cytoplasmabrücke aus, durch die die während der rolling cirle-Replikation verdoppelte Plasmid-DNA übertragen wird. Dieser Vorgang des DNA-Transfers wird als '''Konjugation''' bezeichnet.

Auch bei Bakteriophageninfektionen von Bakterien findet die rolling circle-Replikation oft statt. Dabei dockt ein entsprechender Virus (z. B. der λ-Phage von ''E''. ''coli'') an die Bakterienzelle an und injiziert ihre lineare, doppelsträngige DNA mit zueinander komplementären überstehenden Enden. Im Bakterium kommt es dann zum Ringschluß der ursprünglich linearen DNA. Durch rolling circle-Replikation kommt es dann zur schnellen Vervielfältigung der Viren-Gene und somit auch zur vielfachen Übersetzung dieser in Viren(-Proteine).</text>
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*'''Θ-Replikation''' ('''Theta-Replikation'''):
:::&lt;div align=center&gt;[[Bild:Theta-Replikation.jpg]]&lt;/div&gt;
:::&lt;small&gt;'''Abb. 47: Θ-Replikation'''&lt;/small&gt;
*'''rolling circle-Replikation''':
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:::&lt;small&gt;'''Abb. 48: rolling circle-Replikation'''
:::::Zunächst erfolgt ein Einzelstrangbruch (nick) durch ein spezielles Enzym. Der innere der bei¬den DNA-Stränge rollt dann untergleichzeitiger Verdopplung der Stränge ab. Nach einer kompletten Umdrehung spaltet ein spezielles Enzym den linearen Doppelstrang ab, der sich wieder zum Ring schließt.&lt;/small&gt;

Die rolling circle-Replikation läßt sich auch oft zwischen zwei artverwandten Bakterien bei einem Plasmidtransfer beobachten. Dabei "dockt" zunächst die Bakterienzelle, die ein zu übertragendes Plasmid besitzt, mit ihren Pili an eine weitere Bakterienzelle (diese erhält eine Kopie des Plasmids) an. Dann bildet sich eine Cytoplasmabrücke aus, durch die die während der rolling cirle-Replikation verdoppelte Plasmid-DNA übertragen wird. Dieser Vorgang des DNA-Transfers wird als '''Konjugation''' bezeichnet.

Auch bei Bakteriophageninfektionen von Bakterien findet die rolling circle-Replikation oft statt. Dabei dockt ein entsprechender Virus (z. B. der λ-Phage von ''E''. ''coli'') an die Bakterienzelle an und injiziert ihre lineare, doppelsträngige DNA mit zueinander komplementären überstehenden Enden. Im Bakterium kommt es dann zum Ringschluß der ursprünglich linearen DNA. Durch rolling circle-Replikation kommt es dann zur schnellen Vervielfältigung der Viren-Gene und somit auch zur vielfachen Übersetzung dieser in Viren(-Proteine).</text>
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*'''rolling circle-Replikation''':
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:::&lt;small&gt;'''Abb. 48: rolling circle-Replikation'''
:::::Zunächst erfolgt ein Einzelstrangbruch (nick) durch ein spezielles Enzym. Der innere der bei¬den DNA-Stränge rollt dann untergleichzeitiger Verdopplung der Stränge ab. Nach einer kompletten Umdrehung spaltet ein spezielles Enzym den linearen Doppelstrang ab, der sich wieder zum Ring schließt.&lt;/small&gt;

Die rolling circle-Replikation läßt sich auch oft zwischen zwei artverwandten Bakterien bei einem Plasmidtransfer beobachten. Dabei "dockt" zunächst die Bakterienzelle, die ein zu übertragendes Plasmid besitzt, mit ihren Pili an eine weitere Bakterienzelle (diese erhält eine Kopie des Plasmids) an. Dann bildet sich eine Cytoplasmabrücke aus, durch die die während der rolling cirle-Replikation verdoppelte Plasmid-DNA übertragen wird. Dieser Vorgang des DNA-Transfers wird als '''Konjugation''' bezeichnet.

Auch bei Bakteriophageninfektionen von Bakterien findet die rolling circle-Replikation oft statt. Dabei dockt ein entsprechender Virus (z. B. der λ-Phage von ''E''. ''coli'') an die Bakterienzelle an und injiziert ihre lineare, doppelsträngige DNA mit zueinander komplementären überstehenden Enden. Im Bakterium kommt es dann zum Ringschluß der ursprünglich linearen DNA. Durch rolling circle-Replikation kommt es dann zur schnellen Vervielfältigung der Viren-Gene und somit auch zur vielfachen Übersetzung dieser in Viren(-Proteine).</text>
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*'''rolling circle-Replikation''':
:::&lt;div align=center&gt;[[Bild:rolling circle-Replikation.jpg|500px]]&lt;/div&gt;
:::&lt;small&gt;'''Abb. 48: rolling circle-Replikation'''
:::::Zunächst erfolgt ein Einzelstrangbruch (nick) durch ein spezielles Enzym. Der innere der bei¬den DNA-Stränge rollt dann untergleichzeitiger Verdopplung der Stränge ab. Nach einer kompletten Umdrehung spaltet ein spezielles Enzym den linearen Doppelstrang ab, der sich wieder zum Ring schließt.&lt;/small&gt;

Die rolling circle-Replikation läßt sich auch oft zwischen zwei artverwandten Bakterien bei einem Plasmidtransfer beobachten. Dabei "dockt" zunächst die Bakterienzelle, die ein zu übertragendes Plasmid besitzt, mit ihren Pili an eine weitere Bakterienzelle (diese erhält eine Kopie des Plasmids) an. Dann bildet sich eine Cytoplasmabrücke aus, durch die die während der rolling cirle-Replikation verdoppelte Plasmid-DNA übertragen wird. Dieser Vorgang des DNA-Transfers wird als '''Konjugation''' bezeichnet.

Auch bei Bakteriophageninfektionen von Bakterien findet die rolling circle-Replikation oft statt. Dabei dockt ein entsprechender Virus (z. B. der λ-Phage von ''E''. ''coli'') an die Bakterienzelle an und injiziert ihre lineare, doppelsträngige DNA mit zueinander komplementären überstehenden Enden. Im Bakterium kommt es dann zum Ringschluß der ursprünglich linearen DNA. Durch rolling circle-Replikation kommt es dann zur schnellen Vervielfältigung der Viren-Gene und somit auch zur vielfachen Übersetzung dieser in Viren(-Proteine).</text>
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Die rolling circle-Replikation läßt sich auch oft zwischen zwei artverwandten Bakterien bei einem Plasmidtransfer beobachten. Dabei "dockt" zunächst die Bakterienzelle, die ein zu übertragendes Plasmid besitzt, mit ihren Pili an eine weitere Bakterienzelle (diese erhält eine Kopie des Plasmids) an. Dann bildet sich eine Cytoplasmabrücke aus, durch die die während der rolling cirle-Replikation verdoppelte Plasmid-DNA übertragen wird. Dieser Vorgang des DNA-Transfers wird als '''Konjugation''' bezeichnet.

Auch bei Bakteriophageninfektionen von Bakterien findet die rolling circle-Replikation oft statt. Dabei dockt ein entsprechender Virus (z. B. der λ-Phage von ''E''. ''coli'') an die Bakterienzelle an und injiziert ihre lineare, doppelsträngige DNA mit zueinander komplementären überstehenden Enden. Im Bakterium kommt es dann zum Ringschluß der ursprünglich linearen DNA. Durch rolling circle-Replikation kommt es dann zur schnellen Vervielfältigung der Viren-Gene und somit auch zur vielfachen Übersetzung dieser in Viren(-Proteine).</text>
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    <text bytes="1877" xml:space="preserve">Bei der unidirektionalen Replikation läuft die Replikationsgabel vom ori (origin of replication) aus in eine Richtung. Es gibt mehrere Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation:
*'''Θ-Replikation''' ('''Theta-Replikation'''):
:::&lt;div align=center&gt;[[Bild:Theta-Replikation.jpg|400px]]&lt;/div&gt;
:::&lt;small&gt;'''Abb. 47: Θ-Replikation'''&lt;/small&gt;
*'''rolling circle-Replikation''':
:::&lt;div align=center&gt;[[Bild:rolling circle-Replikation.jpg|500px]]&lt;/div&gt;
:::&lt;small&gt;'''Abb. 48: rolling circle-Replikation'''
:::::Zunächst erfolgt ein Einzelstrangbruch (nick) durch ein spezielles Enzym. Der innere der beiden DNA-Stränge rollt dann untergleichzeitiger Verdopplung der Stränge ab. Nach einer kompletten Umdrehung spaltet ein spezielles Enzym den linearen Doppelstrang ab, der sich wieder zum Ring schließt.&lt;/small&gt;

Die rolling circle-Replikation läßt sich auch oft zwischen zwei artverwandten Bakterien bei einem Plasmidtransfer beobachten. Dabei "dockt" zunächst die Bakterienzelle, die ein zu übertragendes Plasmid besitzt, mit ihren Pili an eine weitere Bakterienzelle (diese erhält eine Kopie des Plasmids) an. Dann bildet sich eine Cytoplasmabrücke aus, durch die die während der rolling cirle-Replikation verdoppelte Plasmid-DNA übertragen wird. Dieser Vorgang des DNA-Transfers wird als '''Konjugation''' bezeichnet.

Auch bei Bakteriophageninfektionen von Bakterien findet die rolling circle-Replikation oft statt. Dabei dockt ein entsprechender Virus (z. B. der λ-Phage von ''E''. ''coli'') an die Bakterienzelle an und injiziert ihre lineare, doppelsträngige DNA mit zueinander komplementären überstehenden Enden. Im Bakterium kommt es dann zum Ringschluß der ursprünglich linearen DNA. Durch rolling circle-Replikation kommt es dann zur schnellen Vervielfältigung der Viren-Gene und somit auch zur vielfachen Übersetzung dieser in Viren(-Proteine).</text>
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  <title>2.2.9.3 Möglichkeiten der bidirektionalen Replikation</title>
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    <text bytes="1135" xml:space="preserve">Bei Eukaryonten schwankt die S-Phase, in der die Replikation der DNA stattfindet, je nach Zelltyp zwischen 2 und 6 Stunden. Die theoretisch aus der Replikationsgeschwindigkeit und der Länge des Genoms berechnete Replikationsdauer beträgt etwa 1 Monat (wenn alle Chromosomen gleichzeitig repliziert werden). In Wahrheit findet sie jedoch wesentlich schneller statt. Grund für diese viel schnellere Replikation ist, daß es in der DNA der Chromosomen bei Eukaryonten viele origins of replication (beim Menschen ca. 10.000) gibt (ähnlich Abb. 49 für Prokaryonten, jedoch lineare DNA), von denen aus bidirektional repliziert wird. Aufgrund der komplizierten Struktur der Chromosomen und der begrenzten Verfügbarkeit der DNA-Polymerase-Moleküle erfolgt aber die Replikation nicht gleichzeitig an allen Startpunkten.

Bei Prokaryonten erfolgt die Replikation der ringförmig geschlossenen DNA (chromosomale DNA und Plasmide) nur von einem origin of replication aus bidirektional.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:bidirektionale Replikation bei Prokaryonten.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 49: Bidirektionale Replikation bei Prokaryonten'''&lt;/small&gt;</text>
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  <title>2.2.10 Restriktions- und Modifikationssysteme (R/M-Systeme) bei Bakterien</title>
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    <text bytes="2135" xml:space="preserve">Von außerhalb kann fremde DNA auf verschiedene Weisen in eine Bakterienzelle gelangen, z. B. über Infektionen mit Bakteriophagen, durch Konjugation mit verwandten Bakterien oder durch Transformation (Aufnahme freier DNA) (in der Natur aus abgestorbenen Zellen bzw. Verwendung von freier DNA in der Gentechnik). Prinzipiell soll die zelleigene DNA nicht durch Aufnahme fremder DNA verändert werden (z. B. durch Aufnahme eines Plasmids oder durch Rekombination mit einer anderen chromosomalen DNA). Ca. 50 % der Bakterien besitzen ein oder mehrere '''R/M-Systeme''', um fremde DNA erkennen und zerstören zu können.

Jedes R/M-System besteht aus einem '''Restriktionsenzym''' ('''R''') und einem '''Modifikationssystem''' ('''M'''), eine Methylase. Die Methylase benötigt eine bestimmte Basenabfolge auf der eigenen DNA als Bindestelle (Erkennungssequenz) und hängt dann an ganz bestimmte Basen in dieser Erkennungssequenz CH&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt;-Gruppen (Methylgruppe). Diese Methylierung hat keinen Einfluß auf die genetische Information (bzw. Basenpaarung).

Das Restriktionsenzym bindet an die gleiche Erkennungssequenz und "prüft", ob die richtige Methylierung vorliegt. Falls ja, wird die fremde DNA wie die eigene behandelt (normal repliziert und transkribiert). Falls nein, wird die fremde DNA vom Restriktionsenzym (in Fragmente) gespalten. Die entstehenden Fragmente werden dann von sog. unspezifischen Nucleasen wieder abgebaut bis zu Nukleotiden, die im Stoffwechsel der Zelle verwendet werden können. Ist die vom Restriktionsenzym benötigte Erkennungssequenz auf der fremden DNA nicht vorhanden (z. B. bei sehr kleinen DNA-Molekülen), kann diese auch nicht gespalten werden.

Die Erkennungssequenz für das Restriktionsenzym ist eine '''Palindromsequenz''', die i. d. R. aus 4 bis 6 Basen besteht. Dabei können Hairpins entstehen. Manchmal enthält die Palindromsequenz auch wenige ungepaarte Basen. Dann kommt es zur Bildung von Loops.

Das Restriktionsenzym besteht meist aus zwei symmetrisch angeordneten Polypeptiden (Untereinheiten, die genau zu dieser räumlichen Rückfaltungsstruktur passen und so diese erkennen.</text>
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  <title>2.2.10.1 Mögliche Ursachen bei ausbleibender Restriktion der Fremd-DNA in Bakterien</title>
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    <text bytes="848" xml:space="preserve">Mögliche Ursachen für das Ausbleiben von Restriktion der Fremd-DNA können sein:
*Die Erkennungssequenz für das Restriktionsenzym ist nicht vorhanden.
*Die Bakterienzelle besitzt kein R/M-System, z. B. bei ''E''. ''coli'' Typ C.
*Restriktionsdefekte Mutanten liegen vor (r&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt;m&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt;). Solche Mutanten sind in der Gentechnik besonders wichtig, z. B. ''E''. ''coli'' der JM-Reihe, ''E''. ''coli'' DH-5-α oder E. coli HB 101.
*In der Erkennungssequenz liegt die richtige Methylierung von (fremde DNA stammt aus den gleichen Zellen).
*Selten hat auch ein völlig fremdes Bakterium für sein R/M-System zufällig die gleiche Erkennungssequenz und Methylierung.
*Wenn in seltenen Fällen die Replikation der fremden DNA und damit die Methylierung schneller erfolgt als die Restriktion kommt es ebenfalls zum Ausbleiben der Restriktion.</text>
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  <title>2.2.10.2 R/M-Systeme bei E. coli</title>
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    <text bytes="479" xml:space="preserve">Es gibt drei ''E''. ''coli''-Typen,
*''E''. ''coli'' B,
*''E''. ''coli'' K (z. B. K 12) und
*''E''. ''coli'' C.
Dabei haben ''E''. ''coli'' B und ''E''. ''coli'' K unterschiedliche R/M-Systeme und ''E''. ''coli'' C kein R/M-System. Die nachfolgende Tabelle (Tab. 11) zeigt bei welchen Kombinationen es zu einer Restriktion der fremden DNA bei div. ''E''. ''coli''-Vertretern und ''Proteus vulgaris'', die ein von ''E''. ''coli'' B und K unterschiedliches R/M-System haben, kommt.</text>
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*''E''. ''coli'' B,
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*''E''. ''coli'' C.
Dabei haben ''E''. ''coli'' B und ''E''. ''coli'' K unterschiedliche R/M-Systeme und ''E''. ''coli'' C kein R/M-System. Die nachfolgende Tabelle (Tab. 11) zeigt bei welchen Kombinationen es zu einer Restriktion der fremden DNA bei div. ''E''. ''coli''-Vertretern und ''Proteus vulgaris'', die ein von ''E''. ''coli'' B und K unterschiedliches R/M-System haben, kommt.
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 |ddd
 |ddd
&lt;small&gt;'''Tab. 14: Vergleich der R/M-Systeme bei ''E''. ''coli''-Stämmen''&lt;/small&gt;</text>
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*''E''. ''coli'' B,
*''E''. ''coli'' K (z. B. K 12) und
*''E''. ''coli'' C.
Dabei haben ''E''. ''coli'' B und ''E''. ''coli'' K unterschiedliche R/M-Systeme und ''E''. ''coli'' C kein R/M-System. Die nachfolgende Tabelle (Tab. 11) zeigt bei welchen Kombinationen es zu einer Restriktion der fremden DNA bei div. ''E''. ''coli''-Vertretern und ''Proteus vulgaris'', die ein von ''E''. ''coli'' B und K unterschiedliches R/M-System haben, kommt.
{|border=1 style="text-align:center"
 |ddd
 |ddd
 |}
&lt;small&gt;'''Tab. 14: Vergleich der R/M-Systeme bei ''E''. ''coli''-Stämmen''&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="808" xml:space="preserve">Es gibt drei ''E''. ''coli''-Typen,
*''E''. ''coli'' B,
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*''E''. ''coli'' C.
Dabei haben ''E''. ''coli'' B und ''E''. ''coli'' K unterschiedliche R/M-Systeme und ''E''. ''coli'' C kein R/M-System. Die nachfolgende Tabelle (Tab. 11) zeigt bei welchen Kombinationen es zu einer Restriktion der fremden DNA bei div. ''E''. ''coli''-Vertretern und ''Proteus vulgaris'', die ein von ''E''. ''coli'' B und K unterschiedliches R/M-System haben, kommt.
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{|border=1 style="text-align:center"
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 |colspan=4 kommt in
 |-
 |''E''. ''coli'' B
 |''E''. ''coli'' C
 |''E''. ''coli'' K
 |''Proteus vulgaris''
 |-
 |''E''. ''coli'' B
 |nein
 |nein
 |ja
 |ja
 |}&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Tab. 14: Vergleich der R/M-Systeme bei ''E''. ''coli''-Stämmen''&lt;/small&gt;</text>
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*''E''. ''coli'' B,
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*''E''. ''coli'' C.
Dabei haben ''E''. ''coli'' B und ''E''. ''coli'' K unterschiedliche R/M-Systeme und ''E''. ''coli'' C kein R/M-System. Die nachfolgende Tabelle (Tab. 11) zeigt bei welchen Kombinationen es zu einer Restriktion der fremden DNA bei div. ''E''. ''coli''-Vertretern und ''Proteus vulgaris'', die ein von ''E''. ''coli'' B und K unterschiedliches R/M-System haben, kommt.
&lt;div align=center&gt;
{|border=1 style="text-align:center"
 |linespan=2| Fremd-DNA
 |colspan=4| kommt in
 |-
 |''E''. ''coli'' B
 |''E''. ''coli'' C
 |''E''. ''coli'' K
 |''Proteus vulgaris''
 |-
 |''E''. ''coli'' B
 |nein
 |nein
 |ja
 |ja
 |}&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Tab. 14: Vergleich der R/M-Systeme bei ''E''. ''coli''-Stämmen''&lt;/small&gt;</text>
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*''E''. ''coli'' C.
Dabei haben ''E''. ''coli'' B und ''E''. ''coli'' K unterschiedliche R/M-Systeme und ''E''. ''coli'' C kein R/M-System. Die nachfolgende Tabelle (Tab. 11) zeigt bei welchen Kombinationen es zu einer Restriktion der fremden DNA bei div. ''E''. ''coli''-Vertretern und ''Proteus vulgaris'', die ein von ''E''. ''coli'' B und K unterschiedliches R/M-System haben, kommt.
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 |rowspan=2 Fremd-DNA
 |colspan=4 kommt in
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 |nein
 |nein
 |ja
 |ja
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*''E''. ''coli'' C.
Dabei haben ''E''. ''coli'' B und ''E''. ''coli'' K unterschiedliche R/M-Systeme und ''E''. ''coli'' C kein R/M-System. Die nachfolgende Tabelle (Tab. 11) zeigt bei welchen Kombinationen es zu einer Restriktion der fremden DNA bei div. ''E''. ''coli''-Vertretern und ''Proteus vulgaris'', die ein von ''E''. ''coli'' B und K unterschiedliches R/M-System haben, kommt.
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 |-
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 |-
 |''E''. ''coli'' B
 |nein
 |nein
 |ja
 |ja
 |}&lt;/div&gt;
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*''E''. ''coli'' K (z. B. K 12) und
*''E''. ''coli'' C.
Dabei haben ''E''. ''coli'' B und ''E''. ''coli'' K unterschiedliche R/M-Systeme und ''E''. ''coli'' C kein R/M-System. Die nachfolgende Tabelle (Tab. 11) zeigt bei welchen Kombinationen es zu einer Restriktion der fremden DNA bei div. ''E''. ''coli''-Vertretern und ''Proteus vulgaris'', die ein von ''E''. ''coli'' B und K unterschiedliches R/M-System haben, kommt.
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 |nein
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    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="954" xml:space="preserve">Es gibt drei ''E''. ''coli''-Typen,
*''E''. ''coli'' B,
*''E''. ''coli'' K (z. B. K 12) und
*''E''. ''coli'' C.
Dabei haben ''E''. ''coli'' B und ''E''. ''coli'' K unterschiedliche R/M-Systeme und ''E''. ''coli'' C kein R/M-System. Die nachfolgende Tabelle (Tab. 11) zeigt bei welchen Kombinationen es zu einer Restriktion der fremden DNA bei div. ''E''. ''coli''-Vertretern und ''Proteus vulgaris'', die ein von ''E''. ''coli'' B und K unterschiedliches R/M-System haben, kommt.
&lt;div align=center&gt;
{|border=1 style="text-align:center"
 |rowspan=2 |Fremd-DNA
 |colspan=4 |kommt in
 |-
 |''E''. ''coli'' B
 |''E''. ''coli'' C
 |''E''. ''coli'' K
 |''Proteus vulgaris''
 |-
 |''E''. ''coli'' B
 |nein
 |nein
 |ja
 |ja
 |-
 |''E''. ''coli'' C
 |ja
 |nein
 |ja
 |ja
 |-
 |''E''. ''coli'' K
 |ja
 |nein
 |nein
 |ja
 |-
 |''Proteus vulgaris''
 |ja
 |nein
 |ja
 |nein
 |}&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Tab. 14: Vergleich der R/M-Systeme bei ''E''. ''coli''-Stämmen''&lt;/small&gt;</text>
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    </contributor>
    <model>wikitext</model>
    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="955" xml:space="preserve">Es gibt drei ''E''. ''coli''-Typen,
*''E''. ''coli'' B,
*''E''. ''coli'' K (z. B. K 12) und
*''E''. ''coli'' C.
Dabei haben ''E''. ''coli'' B und ''E''. ''coli'' K unterschiedliche R/M-Systeme und ''E''. ''coli'' C kein R/M-System. Die nachfolgende Tabelle (Tab. 11) zeigt bei welchen Kombinationen es zu einer Restriktion der fremden DNA bei div. ''E''. ''coli''-Vertretern und ''Proteus vulgaris'', die ein von ''E''. ''coli'' B und K unterschiedliches R/M-System haben, kommt.
&lt;div align=center&gt;
{|border=1 style="text-align:center"
 |rowspan=2 |Fremd-DNA
 |colspan=4 |kommt in
 |-
 |''E''. ''coli'' B
 |''E''. ''coli'' C
 |''E''. ''coli'' K
 |''Proteus vulgaris''
 |-
 |''E''. ''coli'' B
 |nein
 |nein
 |ja
 |ja
 |-
 |''E''. ''coli'' C
 |ja
 |nein
 |ja
 |ja
 |-
 |''E''. ''coli'' K
 |ja
 |nein
 |nein
 |ja
 |-
 |''Proteus vulgaris''
 |ja
 |nein
 |ja
 |nein
 |}&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Tab. 14: Vergleich der R/M-Systeme bei ''E''. ''coli''-Stämmen'''&lt;/small&gt;</text>
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  <title>2.2.10.3 Die Typen der Restriktionsenzyme</title>
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    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="1302" xml:space="preserve">Nach ihrer Funktion werden folgende Restriktionsenzyme unterschieden:
•	Typ I:
Dieses Restriktionsenzym erkennt spezifisch „seine“ Bindestelle, spaltet aber fremde DNA zufällig in der Nähe dieser.
•	Typ II:
Es erkennt ebenfalls spezifisch „seine“ Bindestelle und spaltet innerhalb dieser Erkennungssequenz an ganz definierter Stelle.
•	Typ III:
Es erkennt spezifisch „seine“ Bindestelle und spaltet an definierter Stelle 12 – 15 Basenpaare außerhalb der Erkennungssequenz.
Für die Gentechnik sind nur die Typ II-Restriktionsenzyme geeignet, da sie eine definierte Zahl von Fragmenten (abhängig von der Anzahl der vorhandenen Erkennungssequenzen = Schnittstellen) liefern und so die jeweiligen Fragmente in definierter Länge vorliegen (abhängig von der Differenz der Basenpaare zwischen den Schnittstellen).
Dargestellt werden die Schnittstellen von bestimmten Restriktionsenzymen für bestimmte Plasmide in sog. Restriktionskarten. Dabei entspricht die Zahl der Schnittstellen der Zahl der entstehenden Fragmente. (Bei linearer DNA entspricht die Anzahl der Fragmente der Anzahl der Schnittstellen + 1.)
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Restriktionskarte.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 25: Restriktionskarte'''&lt;/small&gt;
In der Gentechnik häufig verwendete Typ II-Restriktionsenzyme sind:</text>
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      <username>Webmaster</username>
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    <text bytes="2037" xml:space="preserve">Nach ihrer Funktion werden folgende Restriktionsenzyme unterschieden:
*'''Typ I''':
:::Dieses Restriktionsenzym erkennt spezifisch "seine" Bindestelle, spaltet aber fremde DNA zufällig in der Nähe dieser.
*'''Typ II''':
:::Es erkennt ebenfalls spezifisch "seine" Bindestelle und spaltet innerhalb dieser Erkennungssequenz an ganz definierter Stelle.
*'''Typ III''':
:::Es erkennt spezifisch "seine" Bindestelle und spaltet an definierter Stelle 12 – 15 Basenpaare außerhalb der Erkennungssequenz.

Für die Gentechnik sind nur die Typ II-Restriktionsenzyme geeignet, da sie eine definierte Zahl von Fragmenten (abhängig von der Anzahl der vorhandenen Erkennungssequenzen = Schnittstellen) liefern und so die jeweiligen Fragmente in definierter Länge vorliegen (abhängig von der Differenz der Basenpaare zwischen den Schnittstellen).

Dargestellt werden die Schnittstellen von bestimmten Restriktionsenzymen für bestimmte Plasmide in sog. '''Restriktionskarten'''. Dabei entspricht die Zahl der Schnittstellen der Zahl der entstehenden Fragmente. (Bei linearer DNA entspricht die Anzahl der Fragmente der Anzahl der Schnittstellen + 1.)
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Restriktionskarte.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 50: Restriktionskarte'''&lt;/small&gt;

In der Gentechnik häufig verwendete Typ II-Restriktionsenzyme sind:
&lt;div align=center&gt;
{|border=1 style="text-algin:center"
 |Typ II-Restriktionsenzyme
 |Beschreibung
 |-
 |Sma I
 |das 1. aus ''Serratia marcescens'' isolierte Restriktionsenzym
 |-
 |Hae III
 |das 3. aus ''Haemophilus aegyptius'' isolierte Restriktionsenzm
 |-
 |Xho I
 |das 1. aus Xanthomonas holcicola isolierte Restriktionsenzm
 |-
 |Eco R I
 |das 1. aus dem Plasmid R von ''Escherichia coli'' isolierte Restriktionsenzym
 |-
 |Bam H I
 |das 1. aus dem ''Bacillus amyloliquefaciens''-Stamm H isolierte Restriktionsenzym
 |-
 |Hin d III
 |das 3. aus dem ''Haemophilus influenza''-Sertotyp d isolierte Restriktionsenzym
 |}&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Tab. 15: Wichtige Typ II-Restriktionsenzyme in der Biotechnologie'''&lt;/small&gt;

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    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="2038" xml:space="preserve">Nach ihrer Funktion werden folgende Restriktionsenzyme unterschieden:
*'''Typ I''':
:::Dieses Restriktionsenzym erkennt spezifisch "seine" Bindestelle, spaltet aber fremde DNA zufällig in der Nähe dieser.
*'''Typ II''':
:::Es erkennt ebenfalls spezifisch "seine" Bindestelle und spaltet innerhalb dieser Erkennungssequenz an ganz definierter Stelle.
*'''Typ III''':
:::Es erkennt spezifisch "seine" Bindestelle und spaltet an definierter Stelle 12 – 15 Basenpaare außerhalb der Erkennungssequenz.

Für die Gentechnik sind nur die Typ II-Restriktionsenzyme geeignet, da sie eine definierte Zahl von Fragmenten (abhängig von der Anzahl der vorhandenen Erkennungssequenzen = Schnittstellen) liefern und so die jeweiligen Fragmente in definierter Länge vorliegen (abhängig von der Differenz der Basenpaare zwischen den Schnittstellen).

Dargestellt werden die Schnittstellen von bestimmten Restriktionsenzymen für bestimmte Plasmide in sog. '''Restriktionskarten'''. Dabei entspricht die Zahl der Schnittstellen der Zahl der entstehenden Fragmente. (Bei linearer DNA entspricht die Anzahl der Fragmente der Anzahl der Schnittstellen + 1.)
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Restriktionskarte.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 50: Restriktionskarte'''&lt;/small&gt;

In der Gentechnik häufig verwendete Typ II-Restriktionsenzyme sind:
&lt;div align=center&gt;
{|border=1 |style="text-algin:center"
 |Typ II-Restriktionsenzyme
 |Beschreibung
 |-
 |Sma I
 |das 1. aus ''Serratia marcescens'' isolierte Restriktionsenzym
 |-
 |Hae III
 |das 3. aus ''Haemophilus aegyptius'' isolierte Restriktionsenzm
 |-
 |Xho I
 |das 1. aus Xanthomonas holcicola isolierte Restriktionsenzm
 |-
 |Eco R I
 |das 1. aus dem Plasmid R von ''Escherichia coli'' isolierte Restriktionsenzym
 |-
 |Bam H I
 |das 1. aus dem ''Bacillus amyloliquefaciens''-Stamm H isolierte Restriktionsenzym
 |-
 |Hin d III
 |das 3. aus dem ''Haemophilus influenza''-Sertotyp d isolierte Restriktionsenzym
 |}&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Tab. 15: Wichtige Typ II-Restriktionsenzyme in der Biotechnologie'''&lt;/small&gt;

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    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="2037" xml:space="preserve">Nach ihrer Funktion werden folgende Restriktionsenzyme unterschieden:
*'''Typ I''':
:::Dieses Restriktionsenzym erkennt spezifisch "seine" Bindestelle, spaltet aber fremde DNA zufällig in der Nähe dieser.
*'''Typ II''':
:::Es erkennt ebenfalls spezifisch "seine" Bindestelle und spaltet innerhalb dieser Erkennungssequenz an ganz definierter Stelle.
*'''Typ III''':
:::Es erkennt spezifisch "seine" Bindestelle und spaltet an definierter Stelle 12 – 15 Basenpaare außerhalb der Erkennungssequenz.

Für die Gentechnik sind nur die Typ II-Restriktionsenzyme geeignet, da sie eine definierte Zahl von Fragmenten (abhängig von der Anzahl der vorhandenen Erkennungssequenzen = Schnittstellen) liefern und so die jeweiligen Fragmente in definierter Länge vorliegen (abhängig von der Differenz der Basenpaare zwischen den Schnittstellen).

Dargestellt werden die Schnittstellen von bestimmten Restriktionsenzymen für bestimmte Plasmide in sog. '''Restriktionskarten'''. Dabei entspricht die Zahl der Schnittstellen der Zahl der entstehenden Fragmente. (Bei linearer DNA entspricht die Anzahl der Fragmente der Anzahl der Schnittstellen + 1.)
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Restriktionskarte.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 50: Restriktionskarte'''&lt;/small&gt;

In der Gentechnik häufig verwendete Typ II-Restriktionsenzyme sind:
&lt;div align=center&gt;
{|border=1 style="text-align:center"
 |Typ II-Restriktionsenzyme
 |Beschreibung
 |-
 |Sma I
 |das 1. aus ''Serratia marcescens'' isolierte Restriktionsenzym
 |-
 |Hae III
 |das 3. aus ''Haemophilus aegyptius'' isolierte Restriktionsenzm
 |-
 |Xho I
 |das 1. aus Xanthomonas holcicola isolierte Restriktionsenzm
 |-
 |Eco R I
 |das 1. aus dem Plasmid R von ''Escherichia coli'' isolierte Restriktionsenzym
 |-
 |Bam H I
 |das 1. aus dem ''Bacillus amyloliquefaciens''-Stamm H isolierte Restriktionsenzym
 |-
 |Hin d III
 |das 3. aus dem ''Haemophilus influenza''-Sertotyp d isolierte Restriktionsenzym
 |}&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Tab. 15: Wichtige Typ II-Restriktionsenzyme in der Biotechnologie'''&lt;/small&gt;

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    <model>wikitext</model>
    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="2994" xml:space="preserve">Nach ihrer Funktion werden folgende Restriktionsenzyme unterschieden:
*'''Typ I''':
:::Dieses Restriktionsenzym erkennt spezifisch "seine" Bindestelle, spaltet aber fremde DNA zufällig in der Nähe dieser.
*'''Typ II''':
:::Es erkennt ebenfalls spezifisch "seine" Bindestelle und spaltet innerhalb dieser Erkennungssequenz an ganz definierter Stelle.
*'''Typ III''':
:::Es erkennt spezifisch "seine" Bindestelle und spaltet an definierter Stelle 12 – 15 Basenpaare außerhalb der Erkennungssequenz.

Für die Gentechnik sind nur die Typ II-Restriktionsenzyme geeignet, da sie eine definierte Zahl von Fragmenten (abhängig von der Anzahl der vorhandenen Erkennungssequenzen = Schnittstellen) liefern und so die jeweiligen Fragmente in definierter Länge vorliegen (abhängig von der Differenz der Basenpaare zwischen den Schnittstellen).

Dargestellt werden die Schnittstellen von bestimmten Restriktionsenzymen für bestimmte Plasmide in sog. '''Restriktionskarten'''. Dabei entspricht die Zahl der Schnittstellen der Zahl der entstehenden Fragmente. (Bei linearer DNA entspricht die Anzahl der Fragmente der Anzahl der Schnittstellen + 1.)
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Restriktionskarte.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 50: Restriktionskarte'''&lt;/small&gt;

In der Gentechnik häufig verwendete Typ II-Restriktionsenzyme sind:
&lt;div align=center&gt;
{|border=1 style="text-align:center"
 |Typ II-Restriktionsenzyme
 |Beschreibung
 |-
 |Sma I
 |das 1. aus ''Serratia marcescens'' isolierte Restriktionsenzym
 |-
 |Hae III
 |das 3. aus ''Haemophilus aegyptius'' isolierte Restriktionsenzm
 |-
 |Xho I
 |das 1. aus Xanthomonas holcicola isolierte Restriktionsenzm
 |-
 |Eco R I
 |das 1. aus dem Plasmid R von ''Escherichia coli'' isolierte Restriktionsenzym
 |-
 |Bam H I
 |das 1. aus dem ''Bacillus amyloliquefaciens''-Stamm H isolierte Restriktionsenzym
 |-
 |Hin d III
 |das 3. aus dem ''Haemophilus influenza''-Sertotyp d isolierte Restriktionsenzym
 |}&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Tab. 15: Wichtige Typ II-Restriktionsenzyme in der Biotechnologie'''&lt;/small&gt;

Typ II-Restriktionsenzyme spalten wie folgt:
 
Dabei ergeben sich folgende Möglichkeiten:
*Der Doppelstrang wird glatt durchgeschnitten, z. B. bei Sma I:
::&lt;div align=center)5’ … CCC GGG … 3’
3’ … GGG CCC … 5’
↓
5’ … CCC 3’	5’ GGG … 3’
3’ … GGG 5’	3’ CCC … 5’&lt;/div&gt;
Ein glatter Schnitt erzeugt glatte oder stumpfe Enden (blunt ends).
•	Es erfolgt ein versetzter Schnitt am 5’-Ende, z. B. bei Eco R I:
5’ … G AA TTC … 3’
3’ … CTT AA G … 5’
↓
5’ … G 3’	5’ AA TTC … 3’
3’ … CTT AA 5’		3’ G … 5’
In Richtung 5’ überstehende Enden heißen klebrige oder kohäsive Enden (sticky ends).
•	Es erfolgt ein versetzter Schnitt am 3’-Ende, z. B. bei Pst I:
5’ … CTG CA G … 3’
3’ … G AC GTC … 5’
↓
5’ … CTG CA 3’		5’ G … 3’
3’ … G 5’	3’ AC GTC … 5’
Die in 3’-Richtung überstehende Enden werden ebenfalls als sticky ends bezeichnet.</text>
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    <model>wikitext</model>
    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="2994" xml:space="preserve">Nach ihrer Funktion werden folgende Restriktionsenzyme unterschieden:
*'''Typ I''':
:::Dieses Restriktionsenzym erkennt spezifisch "seine" Bindestelle, spaltet aber fremde DNA zufällig in der Nähe dieser.
*'''Typ II''':
:::Es erkennt ebenfalls spezifisch "seine" Bindestelle und spaltet innerhalb dieser Erkennungssequenz an ganz definierter Stelle.
*'''Typ III''':
:::Es erkennt spezifisch "seine" Bindestelle und spaltet an definierter Stelle 12 – 15 Basenpaare außerhalb der Erkennungssequenz.

Für die Gentechnik sind nur die Typ II-Restriktionsenzyme geeignet, da sie eine definierte Zahl von Fragmenten (abhängig von der Anzahl der vorhandenen Erkennungssequenzen = Schnittstellen) liefern und so die jeweiligen Fragmente in definierter Länge vorliegen (abhängig von der Differenz der Basenpaare zwischen den Schnittstellen).

Dargestellt werden die Schnittstellen von bestimmten Restriktionsenzymen für bestimmte Plasmide in sog. '''Restriktionskarten'''. Dabei entspricht die Zahl der Schnittstellen der Zahl der entstehenden Fragmente. (Bei linearer DNA entspricht die Anzahl der Fragmente der Anzahl der Schnittstellen + 1.)
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Restriktionskarte.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 50: Restriktionskarte'''&lt;/small&gt;

In der Gentechnik häufig verwendete Typ II-Restriktionsenzyme sind:
&lt;div align=center&gt;
{|border=1 style="text-align:center"
 |Typ II-Restriktionsenzyme
 |Beschreibung
 |-
 |Sma I
 |das 1. aus ''Serratia marcescens'' isolierte Restriktionsenzym
 |-
 |Hae III
 |das 3. aus ''Haemophilus aegyptius'' isolierte Restriktionsenzm
 |-
 |Xho I
 |das 1. aus Xanthomonas holcicola isolierte Restriktionsenzm
 |-
 |Eco R I
 |das 1. aus dem Plasmid R von ''Escherichia coli'' isolierte Restriktionsenzym
 |-
 |Bam H I
 |das 1. aus dem ''Bacillus amyloliquefaciens''-Stamm H isolierte Restriktionsenzym
 |-
 |Hin d III
 |das 3. aus dem ''Haemophilus influenza''-Sertotyp d isolierte Restriktionsenzym
 |}&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Tab. 15: Wichtige Typ II-Restriktionsenzyme in der Biotechnologie'''&lt;/small&gt;

Typ II-Restriktionsenzyme spalten wie folgt:
 
Dabei ergeben sich folgende Möglichkeiten:
*Der Doppelstrang wird glatt durchgeschnitten, z. B. bei Sma I:
::&lt;div align=center&gt;5’ … CCC GGG … 3’
3’ … GGG CCC … 5’
↓
5’ … CCC 3’	5’ GGG … 3’
3’ … GGG 5’	3’ CCC … 5’&lt;/div&gt;
Ein glatter Schnitt erzeugt glatte oder stumpfe Enden (blunt ends).
•	Es erfolgt ein versetzter Schnitt am 5’-Ende, z. B. bei Eco R I:
5’ … G AA TTC … 3’
3’ … CTT AA G … 5’
↓
5’ … G 3’	5’ AA TTC … 3’
3’ … CTT AA 5’		3’ G … 5’
In Richtung 5’ überstehende Enden heißen klebrige oder kohäsive Enden (sticky ends).
•	Es erfolgt ein versetzter Schnitt am 3’-Ende, z. B. bei Pst I:
5’ … CTG CA G … 3’
3’ … G AC GTC … 5’
↓
5’ … CTG CA 3’		5’ G … 3’
3’ … G 5’	3’ AC GTC … 5’
Die in 3’-Richtung überstehende Enden werden ebenfalls als sticky ends bezeichnet.</text>
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    <model>wikitext</model>
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    <text bytes="2824" xml:space="preserve">Nach ihrer Funktion werden folgende Restriktionsenzyme unterschieden:
*'''Typ I''':
:::Dieses Restriktionsenzym erkennt spezifisch "seine" Bindestelle, spaltet aber fremde DNA zufällig in der Nähe dieser.
*'''Typ II''':
:::Es erkennt ebenfalls spezifisch "seine" Bindestelle und spaltet innerhalb dieser Erkennungssequenz an ganz definierter Stelle.
*'''Typ III''':
:::Es erkennt spezifisch "seine" Bindestelle und spaltet an definierter Stelle 12 – 15 Basenpaare außerhalb der Erkennungssequenz.

Für die Gentechnik sind nur die Typ II-Restriktionsenzyme geeignet, da sie eine definierte Zahl von Fragmenten (abhängig von der Anzahl der vorhandenen Erkennungssequenzen = Schnittstellen) liefern und so die jeweiligen Fragmente in definierter Länge vorliegen (abhängig von der Differenz der Basenpaare zwischen den Schnittstellen).

Dargestellt werden die Schnittstellen von bestimmten Restriktionsenzymen für bestimmte Plasmide in sog. '''Restriktionskarten'''. Dabei entspricht die Zahl der Schnittstellen der Zahl der entstehenden Fragmente. (Bei linearer DNA entspricht die Anzahl der Fragmente der Anzahl der Schnittstellen + 1.)
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Restriktionskarte.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 50: Restriktionskarte'''&lt;/small&gt;

In der Gentechnik häufig verwendete Typ II-Restriktionsenzyme sind:
&lt;div align=center&gt;
{|border=1 style="text-align:center"
 |Typ II-Restriktionsenzyme
 |Beschreibung
 |-
 |Sma I
 |das 1. aus ''Serratia marcescens'' isolierte Restriktionsenzym
 |-
 |Hae III
 |das 3. aus ''Haemophilus aegyptius'' isolierte Restriktionsenzm
 |-
 |Xho I
 |das 1. aus Xanthomonas holcicola isolierte Restriktionsenzm
 |-
 |Eco R I
 |das 1. aus dem Plasmid R von ''Escherichia coli'' isolierte Restriktionsenzym
 |-
 |Bam H I
 |das 1. aus dem ''Bacillus amyloliquefaciens''-Stamm H isolierte Restriktionsenzym
 |-
 |Hin d III
 |das 3. aus dem ''Haemophilus influenza''-Sertotyp d isolierte Restriktionsenzym
 |}&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Tab. 15: Wichtige Typ II-Restriktionsenzyme in der Biotechnologie'''&lt;/small&gt;

Typ II-Restriktionsenzyme spalten wie folgt:
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Spaltung durch Typ II-Restriktionsenzyme.jpg]]&lt;/div&gt;
Dabei ergeben sich folgende Möglichkeiten:
*Der Doppelstrang wird glatt durchgeschnitten, z. B. bei Sma I:
:::&lt;div align=center&gt;[[Bild:Spaltung mit Sma I.jpg]]&lt;/div&gt;
:::Ein glatter Schnitt erzeugt glatte oder stumpfe Enden (blunt ends).
*Es erfolgt ein versetzter Schnitt am 5'-Ende, z. B. bei Eco R I:
:::&lt;div align=center&gt;[[Bild:Spaltung mit Eco R I.jpg]]&lt;/div&gt;
:::In Richtung 5' überstehende Enden heißen klebrige oder kohäsive Enden (sticky ends).
*Es erfolgt ein versetzter Schnitt am 3'-Ende, z. B. bei Pst I:
:::&lt;div align=center&gt;[[Bild:Spaltung mit Pst I.jpg]]&lt;/div&gt;
:::Die in 3'-Richtung überstehende Enden werden ebenfalls als sticky ends bezeichnet.</text>
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  <title>2.2.10.3 Die Typen der Restriktionsenzyme</title>
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    <text bytes="2866" xml:space="preserve">Nach ihrer Funktion werden folgende Restriktionsenzyme unterschieden:
*'''Typ I''':
:::Dieses Restriktionsenzym erkennt spezifisch "seine" Bindestelle, spaltet aber fremde DNA zufällig in der Nähe dieser.
*'''Typ II''':
:::Es erkennt ebenfalls spezifisch "seine" Bindestelle und spaltet innerhalb dieser Erkennungssequenz an ganz definierter Stelle.
*'''Typ III''':
:::Es erkennt spezifisch "seine" Bindestelle und spaltet an definierter Stelle 12 – 15 Basenpaare außerhalb der Erkennungssequenz.

Für die Gentechnik sind nur die Typ II-Restriktionsenzyme geeignet, da sie eine definierte Zahl von Fragmenten (abhängig von der Anzahl der vorhandenen Erkennungssequenzen = Schnittstellen) liefern und so die jeweiligen Fragmente in definierter Länge vorliegen (abhängig von der Differenz der Basenpaare zwischen den Schnittstellen).

Dargestellt werden die Schnittstellen von bestimmten Restriktionsenzymen für bestimmte Plasmide in sog. '''Restriktionskarten'''. Dabei entspricht die Zahl der Schnittstellen der Zahl der entstehenden Fragmente. (Bei linearer DNA entspricht die Anzahl der Fragmente der Anzahl der Schnittstellen + 1.)
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Restriktionskarte.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 50: Restriktionskarte'''&lt;/small&gt;

In der Gentechnik häufig verwendete Typ II-Restriktionsenzyme sind:
&lt;div align=center&gt;
{|border=1 style="text-align:center"
 |Typ II-Restriktionsenzyme
 |Beschreibung
 |-
 |Sma I
 |das 1. aus ''Serratia marcescens'' isolierte Restriktionsenzym
 |-
 |Hae III
 |das 3. aus ''Haemophilus aegyptius'' isolierte Restriktionsenzm
 |-
 |Xho I
 |das 1. aus Xanthomonas holcicola isolierte Restriktionsenzm
 |-
 |Eco R I
 |das 1. aus dem Plasmid R von ''Escherichia coli'' isolierte Restriktionsenzym
 |-
 |Bam H I
 |das 1. aus dem ''Bacillus amyloliquefaciens''-Stamm H isolierte Restriktionsenzym
 |-
 |Hin d III
 |das 3. aus dem ''Haemophilus influenza''-Sertotyp d isolierte Restriktionsenzym
 |}&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Tab. 15: Wichtige Typ II-Restriktionsenzyme in der Biotechnologie'''&lt;/small&gt;

Typ II-Restriktionsenzyme spalten wie folgt:
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Spaltung durch Typ II-Restriktionsenzyme.jpg]]&lt;/div&gt;
Dabei ergeben sich folgende Möglichkeiten:
*Der Doppelstrang wird glatt durchgeschnitten, z. B. bei Sma I:
:::&lt;div align=center&gt;[[Bild:Spaltung mit Sma I.jpg]]&lt;/div&gt;
:::Ein glatter Schnitt erzeugt '''glatte''' oder '''stumpfe Enden''' ('''blunt ends''').
*Es erfolgt ein versetzter Schnitt am 5'-Ende, z. B. bei Eco R I:
:::&lt;div align=center&gt;[[Bild:Spaltung mit Eco R I.jpg]]&lt;/div&gt;
:::In Richtung 5' überstehende Enden heißen '''klebrige''' oder '''kohäsive Enden''' ('''sticky ends''').
*Es erfolgt ein versetzter Schnitt am 3'-Ende, z. B. bei Pst I:
:::&lt;div align=center&gt;[[Bild:Spaltung mit Pst I.jpg]]&lt;/div&gt;
:::Die in 3'-Richtung überstehende Enden werden ebenfalls als '''sticky ends''' bezeichnet.</text>
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    <text bytes="2865" xml:space="preserve">Nach ihrer Funktion werden folgende Restriktionsenzyme unterschieden:
*'''Typ I''':
:::Dieses Restriktionsenzym erkennt spezifisch "seine" Bindestelle, spaltet aber fremde DNA zufällig in der Nähe dieser.
*'''Typ II''':
:::Es erkennt ebenfalls spezifisch "seine" Bindestelle und spaltet innerhalb dieser Erkennungssequenz an ganz definierter Stelle.
*'''Typ III''':
:::Es erkennt spezifisch "seine" Bindestelle und spaltet an definierter Stelle 12 – 15 Basenpaare außerhalb der Erkennungssequenz.

Für die Gentechnik sind nur die Typ II-Restriktionsenzyme geeignet, da sie eine definierte Zahl von Fragmenten (abhängig von der Anzahl der vorhandenen Erkennungssequenzen = Schnittstellen) liefern und so die jeweiligen Fragmente in definierter Länge vorliegen (abhängig von der Differenz der Basenpaare zwischen den Schnittstellen).

Dargestellt werden die Schnittstellen von bestimmten Restriktionsenzymen für bestimmte Plasmide in sog. '''Restriktionskarten'''. Dabei entspricht die Zahl der Schnittstellen der Zahl der entstehenden Fragmente. (Bei linearer DNA entspricht die Anzahl der Fragmente der Anzahl der Schnittstellen + 1.)
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Restriktionskarte.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 50: Restriktionskarte'''&lt;/small&gt;

In der Gentechnik häufig verwendete Typ II-Restriktionsenzyme sind:
&lt;div align=center&gt;
{|border=1 style="text-align:center"
 |Typ II-Restriktionsenzyme
 |Beschreibung
 |-
 |Sma I
 |das 1. aus ''Serratia marcescens'' isolierte Restriktionsenzym
 |-
 |Hae III
 |das 3. aus ''Haemophilus aegyptius'' isolierte Restriktionsenzm
 |-
 |Xho I
 |das 1. aus Xanthomonas holcicola isolierte Restriktionsenzm
 |-
 |Eco R I
 |das 1. aus dem Plasmid R von ''Escherichia coli'' isolierte Restriktionsenzym
 |-
 |Bam H I
 |das 1. aus dem ''Bacillus amyloliquefaciens''-Stamm H isolierte Restriktionsenzym
 |-
 |Hind III
 |das 3. aus dem ''Haemophilus influenza''-Sertotyp d isolierte Restriktionsenzym
 |}&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Tab. 15: Wichtige Typ II-Restriktionsenzyme in der Biotechnologie'''&lt;/small&gt;

Typ II-Restriktionsenzyme spalten wie folgt:
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Spaltung durch Typ II-Restriktionsenzyme.jpg]]&lt;/div&gt;
Dabei ergeben sich folgende Möglichkeiten:
*Der Doppelstrang wird glatt durchgeschnitten, z. B. bei Sma I:
:::&lt;div align=center&gt;[[Bild:Spaltung mit Sma I.jpg]]&lt;/div&gt;
:::Ein glatter Schnitt erzeugt '''glatte''' oder '''stumpfe Enden''' ('''blunt ends''').
*Es erfolgt ein versetzter Schnitt am 5'-Ende, z. B. bei Eco R I:
:::&lt;div align=center&gt;[[Bild:Spaltung mit Eco R I.jpg]]&lt;/div&gt;
:::In Richtung 5' überstehende Enden heißen '''klebrige''' oder '''kohäsive Enden''' ('''sticky ends''').
*Es erfolgt ein versetzter Schnitt am 3'-Ende, z. B. bei Pst I:
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:::Die in 3'-Richtung überstehende Enden werden ebenfalls als '''sticky ends''' bezeichnet.</text>
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  <title>2.3.1 PCR (Polymerase-Kettenreaktion, polymerase chain reaction)</title>
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    <text bytes="681" xml:space="preserve">Die '''Polymerase-Kettenreaktion''' ('''PCR''', '''polymerase chain reaction''') ist eines der wichtigsten Arbeitsmethoden in der Gentechnik. Mit ihrer Hilfe können winzige DNA-Mengen (z. B. zur Täteridentifizierung bei Verbrechen, zur Identifizierung von Leichen, zur Prüfung von Verwandtschaftsbeziehungen, etc.) vermehrt werden. Außerdem ist mit ihrer Hilfe der Nachweis bestimmter Gene (z. B. bei gentechnisch veränderten Lebensmitteln, bei Bakterieninfektionen zum Nachweis des Erregers, zum Nachweis von Krebszellen, etc.) möglich. Dabei wird gezielt das betroffene Gen millionenfach kopiert. Hierzu muß allerdings die Basenabfolge im Bereich dieses Gens bekannt sein.</text>
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  <title>2.3.1.1 Anwendung und Durchführung</title>
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    <model>wikitext</model>
    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="2184" xml:space="preserve">Die PCR dient zum Nachweis eines bestimmtes Gens. Dabei wird wie folgt vorgegangen:
*1. Isolierung der DNA aus dem zu untersuchenden Gewebe
*2. Spalten der DNA in kürzere doppelsträngige Fragmente mit Hilfe eines Restriktionsenzyms.
Nach diesem Schritt befinden sich viele unterschiedlich lange DNA-Fragmente im Untersuchungsgefäß.
*3. Zugabe von spezifischen Primern
*4. Zugabe von DNA-Polymerase
*5. Zugabe von Nukleotiden
Die beiden verwendeten Primer-Sorten sind komplementär zur Basenabfolge vor bzw. hinter den gesuchten Genen. Bevor die Primer binden können, muß der entsprechende DNA-Doppelstrang in zwei Einzelstränge getrennt werden. Die geschieht während der sog. '''Denaturierung''' bei 90 – 95 °C.
[[Bild:vor PCR.jpg]]
Jetzt erfolgt die Bindung der Primer an die Einzelstränge ('''Annealing''') bei 50 – 60 °C.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Annealing.jpg]]&lt;/div&gt;
Bei der sog. '''Extension''' werden die Primer bis zum Ende des komplementären Gegenstranges verlängert. Dieser Schritt erfolgt beim Temeraturoptimum der verwendeten DNA-Polymerase, z. B. bei der Taq-Polymerase[1] bei 72 – 74 °C.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Extension.jpg]]&lt;/div&gt;
Nun ist der 1. Zyklus beendet.
Da die Primer nur zudem Bereich vor dem gesuchten Gen passen, wird auch nur das Fragment, das das Gen enthält, vervielfältigt. Grundvoraussetzung ist daher, daß die Basenabfolge in diesem Bereich bekannt sein muß. Da die Primerlänge 15 bis 25 bp beträgt, ist es relativ unwahrscheinlich, daß die passende Basenabfolge noch vor einem anderen Gen liegt.
Die Zahl der Zyklen, die durchgeführt werden (müssen), ist von der vorhandenen DNA-Menge abhängig. I. d. R. sind das 25 – 45 Zyklen. Die Abhängigkeit der Zahl der genhaltigen Fragmente (mit dem gesuchten Gen) von der Anzahl der Zyklen lautet:
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Anzahl der Zyklen bei PCR.jpg]]&lt;/div&gt;
mit
::y: Zahl der genhaltigen Fragmente
::x: Zahl der durchgeführten Zyklen

-----

&lt;small&gt;[1]: Die Taq-Polymerase stammt aus dem thermophilen Bakterium ''Thermus aquaticus''. Sie geht bei der Denaturierung nicht kaputt. Dadurch ist eine Automatisierung der PCR in einem sog. '''Thermocycler''' möglich.&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="2208" xml:space="preserve">Die PCR dient zum Nachweis eines bestimmtes Gens. Dabei wird wie folgt vorgegangen:
*1. Isolierung der DNA aus dem zu untersuchenden Gewebe
*2. Spalten der DNA in kürzere doppelsträngige Fragmente mit Hilfe eines Restriktionsenzyms.
Nach diesem Schritt befinden sich viele unterschiedlich lange DNA-Fragmente im Untersuchungsgefäß.
*3. Zugabe von spezifischen Primern
*4. Zugabe von DNA-Polymerase
*5. Zugabe von Nukleotiden
Die beiden verwendeten Primer-Sorten sind komplementär zur Basenabfolge vor bzw. hinter den gesuchten Genen. Bevor die Primer binden können, muß der entsprechende DNA-Doppelstrang in zwei Einzelstränge getrennt werden. Die geschieht während der sog. '''Denaturierung''' bei 90 – 95 °C.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:vor PCR.jpg]]&lt;/div&gt;
Jetzt erfolgt die Bindung der Primer an die Einzelstränge ('''Annealing''') bei 50 – 60 °C.
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Bei der sog. '''Extension''' werden die Primer bis zum Ende des komplementären Gegenstranges verlängert. Dieser Schritt erfolgt beim Temeraturoptimum der verwendeten DNA-Polymerase, z. B. bei der Taq-Polymerase[1] bei 72 – 74 °C.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Extension.jpg]]&lt;/div&gt;
Nun ist der 1. Zyklus beendet.
Da die Primer nur zudem Bereich vor dem gesuchten Gen passen, wird auch nur das Fragment, das das Gen enthält, vervielfältigt. Grundvoraussetzung ist daher, daß die Basenabfolge in diesem Bereich bekannt sein muß. Da die Primerlänge 15 bis 25 bp beträgt, ist es relativ unwahrscheinlich, daß die passende Basenabfolge noch vor einem anderen Gen liegt.
Die Zahl der Zyklen, die durchgeführt werden (müssen), ist von der vorhandenen DNA-Menge abhängig. I. d. R. sind das 25 – 45 Zyklen. Die Abhängigkeit der Zahl der genhaltigen Fragmente (mit dem gesuchten Gen) von der Anzahl der Zyklen lautet:
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Anzahl der Zyklen bei PCR.jpg]]&lt;/div&gt;
mit
::y: Zahl der genhaltigen Fragmente
::x: Zahl der durchgeführten Zyklen

-----

&lt;small&gt;[1]: Die Taq-Polymerase stammt aus dem thermophilen Bakterium ''Thermus aquaticus''. Sie geht bei der Denaturierung nicht kaputt. Dadurch ist eine Automatisierung der PCR in einem sog. '''Thermocycler''' möglich.&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="2209" xml:space="preserve">Die PCR dient zum Nachweis eines bestimmtes Gens. Dabei wird wie folgt vorgegangen:
*1. Isolierung der DNA aus dem zu untersuchenden Gewebe
*2. Spalten der DNA in kürzere doppelsträngige Fragmente mit Hilfe eines Restriktionsenzyms.
Nach diesem Schritt befinden sich viele unterschiedlich lange DNA-Fragmente im Untersuchungsgefäß.
*3. Zugabe von spezifischen Primern
*4. Zugabe von DNA-Polymerase
*5. Zugabe von Nukleotiden
Die beiden verwendeten Primer-Sorten sind komplementär zur Basenabfolge vor bzw. hinter den gesuchten Genen. Bevor die Primer binden können, muß der entsprechende DNA-Doppelstrang in zwei Einzelstränge getrennt werden. Die geschieht während der sog. '''Denaturierung''' bei 90 – 95 °C.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:vor PCR.jpg]]&lt;/div&gt;
Jetzt erfolgt die Bindung der Primer an die Einzelstränge ('''Annealing''') bei 50 – 60 °C.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Annealing.jpg]]&lt;/div&gt;
Bei der sog. '''Extension''' werden die Primer bis zum Ende des komplementären Gegenstranges verlängert. Dieser Schritt erfolgt beim Temeraturoptimum der verwendeten DNA-Polymerase, z. B. bei der Taq-Polymerase[1] bei 72 – 74 °C.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Extension.jpg]]&lt;/div&gt;
Nun ist der 1. Zyklus beendet.

Da die Primer nur zudem Bereich vor dem gesuchten Gen passen, wird auch nur das Fragment, das das Gen enthält, vervielfältigt. Grundvoraussetzung ist daher, daß die Basenabfolge in diesem Bereich bekannt sein muß. Da die Primerlänge 15 bis 25 bp beträgt, ist es relativ unwahrscheinlich, daß die passende Basenabfolge noch vor einem anderen Gen liegt.
Die Zahl der Zyklen, die durchgeführt werden (müssen), ist von der vorhandenen DNA-Menge abhängig. I. d. R. sind das 25 – 45 Zyklen. Die Abhängigkeit der Zahl der genhaltigen Fragmente (mit dem gesuchten Gen) von der Anzahl der Zyklen lautet:
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Anzahl der Zyklen bei PCR.jpg]]&lt;/div&gt;
mit
::y: Zahl der genhaltigen Fragmente
::x: Zahl der durchgeführten Zyklen

-----

&lt;small&gt;[1]: Die Taq-Polymerase stammt aus dem thermophilen Bakterium ''Thermus aquaticus''. Sie geht bei der Denaturierung nicht kaputt. Dadurch ist eine Automatisierung der PCR in einem sog. '''Thermocycler''' möglich.&lt;/small&gt;</text>
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  <title>2.3.1.2 Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen</title>
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    <text bytes="932" xml:space="preserve">Der Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen erfolgt durch Auftrennung der Fragmente nach Größe in einem elektrischen Feld (Agarosegelelektrophorese) vom Minus- zum Pluspol (DNA ist negativ geladen). Dabei wandern die Fragmente umso weiter, je kürzer sie sind. Nach der Elektrophorese müssen die Fragmente noch mit einem speziellen Farbstoff sichtbar gemacht werden.
Bei Auftragung in normaler DNA-Konzentration ergibt sich folgendes Bild
 
Abb. 51: Agarosegelelektrophorese bei normaler DNA-Konzentration
Während bei Auftragung in geringer DNA-Konzentration folgendes Bild auftritt:
 
&lt;small&gt;'''Abb. 52: Agarosegelelektrophorese bei Auftragung in sehr geringen DNA-Konzentrationen'''
::1: Probe A vor PCR; 2: Probe A nach PCR; 3: Probe B nach PCR; 4: Positivkontrolle; 5: Negativkontrolle. Als Schlußfolgerung läßt sich hier sagen, daß Probe A das gesuchte Gen enthält, Probe B nicht.&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="1160" xml:space="preserve">Der Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen erfolgt durch Auftrennung der Fragmente nach Größe in einem elektrischen Feld ('''Agarosegelelektrophorese''') vom Minus- zum Pluspol (DNA ist negativ geladen). Dabei wandern die Fragmente umso weiter, je kürzer sie sind. Nach der Elektrophorese müssen die Fragmente noch mit einem speziellen Farbstoff sichtbar gemacht werden.

Bei Auftragung in normaler DNA-Konzentration ergibt sich folgendes Bild
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Agarosegelelektrophorese bei normaler DNA-Konzentration.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 51: Agarosegelelektrophorese bei normaler DNA-Konzentration'''&lt;/small&gt;

Während bei Auftragung in geringer DNA-Konzentration folgendes Bild auftritt:
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Agarosegelelektrophorese bei Auftragung in sehr geringen Konzentrationen.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 52: Agarosegelelektrophorese bei Auftragung in sehr geringen DNA-Konzentrationen'''
::1: Probe A vor PCR; 2: Probe A nach PCR; 3: Probe B nach PCR; 4: Positivkontrolle; 5: Negativkontrolle. Als Schlußfolgerung läßt sich hier sagen, daß Probe A das gesuchte Gen enthält, Probe B nicht.&lt;/small&gt;</text>
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  <title>2.3.1.3 Amplifikation der gesamten DNA</title>
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    <text bytes="948" xml:space="preserve">Als '''Amplifikation''' wird  das Herstellen zahlreicher Kopien von DNA-Abschnitten bezeichnet. Sie bietet die Möglichkeit winzige Mengen an DNA millionenfach zu kopieren um genügend Ausgangsmaterial für Analysen vorliegen zu haben, z. B.
*aus Tatortmaterial (Blut, Haare, Sperma, Hautreste, etc.) zur Verbrechnesaufklärung.
*zur Identifikation von Leichen bei Unglücksfällen, Attentaten, etc.
*zur Analyse der DNA ausgestorbener Lebewesen.
*um Verwandtschaftsbeziehungen (z. B. Vaterschaftstest, etc.) aufzuklären.
Die DNA-Muster der jeweiligen Personen oder Lebewesen in der Gelelektrophorese werden als '''genetischer Fingerabdruck''' bezeichnet.

Für die PCR der gesamten DNA werden in diesem Fall kleinere "Zufallsprimer" verwendet, die mit ziemlicher Sicherheit an mehrere bis viele der DNA-Fragmente binden. Darüber hinaus enthält der PCR-Ansatz DNA-Ligasen, so daß am Ende die replizierten DNA-Stränge verknüpft werden können.</text>
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  <title>2.3.1.3.1 Der genetische Fingerabdruck</title>
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    <text bytes="2203" xml:space="preserve">Die menschliche DNA enthält eine Vielzahl von sog. Tandemrepeats, wo sich eine relativ kurze Basenabfolge mehrfach wiederholt, z. B.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Beispiel für Tandemrepeats.jpg]]&lt;/div&gt;
Die Zahl der Wiederholungen ist von Mensch zu Mensch und von Chromosom zu Chromosom unterschiedlich (VNTR[1]). Ihre Funktion ist nicht bekannt (codieren keine Aminosäuren!).

Angenommen, die beiden DNA-Stränge mit den Repeats lägen getrennt vor, dann könnte eine sog. Gensonde[2] an diesen Strang binden, z. B.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Beispiel für Gensonde.jpg]]&lt;/div&gt;
In der Gensonde sind bestimmte Nukleotide (hier C*) z. B. radioaktiv markiert. Dadurch erfolgt später an dieser Stelle eine Schwärzung eines Röntgenfilms.

Vor und nach den VNTR befinden sich bei allen Menschen eine konservativ erhaltene Basensequenz, an der die DNA mit einem ganz bestimmten Restriktionsenzym gespalten werden kann. Die so gespaltenen Fragmente werden dann in einer Gelelektrophorese aufgetrennt. Das Gel wird in eine NaOH-Lösung gelegt, wodurch es zu einer Denaturierung der Doppelstränge kommt und anschließend in eine Lösung mit VNTR-Gensonden (radioaktiv markiert). Dabei bindet die Gensonde an die VNTR. Nach anschließendem Auflegen eines Röntgenfilms erfolgt eine Schwärzung an bestimmten Stellen (Autoradiogramm)
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Autoradiogramm.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 53: Autoradiogramm'''
::1: Vater; 2: Mutter; 3: Kind.&lt;/small&gt;
Die Vaterschaft ist dann nachgewiesen, wenn ein signifikant hoher Anteil der Banden des Kindes entweder bei der Mutter oder beim Vater vorliegen (da jedes Chromosomenpaar des Kindes aus einem Chromosom von der Mutter und einem vom Vater stammt).

Bei einer Personenidentifizierung (z. B. Verbrechen, Unglücksfälle, Attentate, etc.) wird eine DNA-Probe vom „Unglücksort“ mit einer DNA-Probe verglichen, die sicher von der zu identifizierenden Person stammt (z. B. Speichel, Haare, Hautstücke, etc.). Hier muß zur einwandfreien Zuordnung dann ein signifikant hoher Anteil der Banden übereinstimmen.

-----

&lt;small&gt;[1]: '''variable number of tandem repeats'''

[2]: kurzer Einzelstrang, der zu einem der beiden Stränge komplementär ist&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="2241" xml:space="preserve">Die menschliche DNA enthält eine Vielzahl von sog. '''Tandemrepeats''', wo sich eine relativ kurze Basenabfolge mehrfach wiederholt, z. B.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Beispiel für Tandemrepeats.jpg]]&lt;/div&gt;
Die Zahl der Wiederholungen ist von Mensch zu Mensch und von Chromosom zu Chromosom unterschiedlich ('''VNTR'''[1]). Ihre Funktion ist nicht bekannt (codieren keine Aminosäuren!).

Angenommen, die beiden DNA-Stränge mit den '''Repeats''' lägen getrennt vor, dann könnte eine sog. '''Gensonde'''[2] an diesen Strang binden, z. B.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Beispiel für Gensonde.jpg]]&lt;/div&gt;
In der Gensonde sind bestimmte Nukleotide (hier C&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt;) z. B. radioaktiv markiert. Dadurch erfolgt später an dieser Stelle eine Schwärzung eines Röntgenfilms.

Vor und nach den VNTR befinden sich bei allen Menschen eine konservativ erhaltene Basensequenz, an der die DNA mit einem ganz bestimmten Restriktionsenzym gespalten werden kann. Die so gespaltenen Fragmente werden dann in einer Gelelektrophorese aufgetrennt. Das Gel wird in eine NaOH-Lösung gelegt, wodurch es zu einer Denaturierung der Doppelstränge kommt und anschließend in eine Lösung mit VNTR-Gensonden (radioaktiv markiert). Dabei bindet die Gensonde an die VNTR. Nach anschließendem Auflegen eines Röntgenfilms erfolgt eine Schwärzung an bestimmten Stellen ('''Autoradiogramm''').
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Autoradiogramm.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 53: Autoradiogramm'''
::1: Vater; 2: Mutter; 3: Kind.&lt;/small&gt;
Die Vaterschaft ist dann nachgewiesen, wenn ein signifikant hoher Anteil der Banden des Kindes entweder bei der Mutter oder beim Vater vorliegen (da jedes Chromosomenpaar des Kindes aus einem Chromosom von der Mutter und einem vom Vater stammt).

Bei einer Personenidentifizierung (z. B. Verbrechen, Unglücksfälle, Attentate, etc.) wird eine DNA-Probe vom "Unglücksort" mit einer DNA-Probe verglichen, die sicher von der zu identifizierenden Person stammt (z. B. Speichel, Haare, Hautstücke, etc.). Hier muß zur einwandfreien Zuordnung dann ein signifikant hoher Anteil der Banden übereinstimmen.

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&lt;small&gt;[1]: '''variable number of tandem repeats'''

[2]: kurzer Einzelstrang, der zu einem der beiden Stränge komplementär ist&lt;/small&gt;</text>
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  <title>2.3.2.1 Bedeutung überstehender Enden</title>
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    <text bytes="1284" xml:space="preserve">Die DNA, in die ein neues Gen eingebaut werden soll, häufig ein Plasmid, heißt '''Vektor''', '''Vehikel''' oder '''Genfähre'''. Das Vektorplasmid hat eine singuläre Schnittstelle für das verwendete Restriktionsenzym, das nach Möglichkeit '''sticky ends''' erzeugen soll, z. B. Eco R I. Die fremde DNA mit dem gewünschten Gen hat mehrere Schnittstellen für das gleiche Restriktionsenzym. Deshalb liegen alle Fragmente mit gleichen sticky ends wie das aufgeschnittene Plasmid vor.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Bedeutung überstehender Enden.jpg]]&lt;/div&gt;
Über ihre sticky ends können sich diese Fragmente durch komplementäre Basenpaarung in das geöffnete Vektorplasmid einfügen. Nach dem Mischen der gespaltenen Plasmid- und Fremd-DNA ergeben sich drei Möglichkeiten:
*Ein fremdes DNA-Fragment wurde in das Plasmid eingefügt (es entsteht ein '''rekombinantes Plasmid''').
:*Die eingebaute Passagier-DNA enthält nicht das gewünschte Gen.
:*Die eingebaute Passagier-DNA enthält das gesuchte Gen.
*Das Vektorplasmid hat sich ohne fremde DNA aufzunehmen wieder geschlossen ('''religiertes Plasmid''').
Zur Identifizierung der Zellen, die nach dem Mischen mit den religierten und rekombinanten Plasmiden das gesuchte Gen aufgenommen haben, sind weitere Testschritte erforderlich.</text>
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    <text bytes="1279" xml:space="preserve">Die DNA, in die ein neues Gen eingebaut werden soll, häufig ein Plasmid, heißt '''Vektor''', '''Vehikel''' oder '''Genfähre'''. Das Vektorplasmid hat eine singuläre Schnittstelle für das verwendete Restriktionsenzym, das nach Möglichkeit '''sticky ends''' erzeugen soll, z. B. Eco R I. Die fremde DNA mit dem gewünschten Gen hat mehrere Schnittstellen für das gleiche Restriktionsenzym. Deshalb liegen alle Fragmente mit gleichen sticky ends wie das aufgeschnittene Plasmid vor.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:sticky ends durch Eco R I.jpg]]&lt;/div&gt;
Über ihre sticky ends können sich diese Fragmente durch komplementäre Basenpaarung in das geöffnete Vektorplasmid einfügen. Nach dem Mischen der gespaltenen Plasmid- und Fremd-DNA ergeben sich drei Möglichkeiten:
*Ein fremdes DNA-Fragment wurde in das Plasmid eingefügt (es entsteht ein '''rekombinantes Plasmid''').
:*Die eingebaute Passagier-DNA enthält nicht das gewünschte Gen.
:*Die eingebaute Passagier-DNA enthält das gesuchte Gen.
*Das Vektorplasmid hat sich ohne fremde DNA aufzunehmen wieder geschlossen ('''religiertes Plasmid''').
Zur Identifizierung der Zellen, die nach dem Mischen mit den religierten und rekombinanten Plasmiden das gesuchte Gen aufgenommen haben, sind weitere Testschritte erforderlich.</text>
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  <title>2.3.2.2.1 Theorie zur Gelelektrophorese von DNA</title>
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    <text bytes="4570" xml:space="preserve">Die '''Gelelektrophorese''' dient der Auftrennung von DNA-Molekülen unterschiedlicher Größe und Konfiguration. Unter Elektrophorese versteht man die '''Bewegung geladener Teilchen''' in einem Medium '''unter Einfluß eines elektrischen Felds'''. Ein solches elektrisches Feld wird durch Anlegen von Spannung an ein '''Elektrolyt''', also den '''Elektrophoresepuffer''', erzeugt. Aufgrund der durch die Phosphatreste vermittelten '''negativen Ladung der DNA''' bewegt sich diese in einem elektrischen Feld von der Kathode zur Anode. Da auch DNA-Moleküle unterschiedlicher Größe die gleiche Ladungsdichte aufweisen, würden sie in freier Lösung in einem elektrischen Feld gleich schnell laufen. Um eine Auftrennung verschiedener DNA-Moleküle zu erreichen, wird die Elektrophorese in porösen '''Matrizen''' durchgeführt, die als Molekularsiebe dienen. Sie bestehen hier aus
*'''Agarose''' und
:::Bei Agarose handelt es sich um ein Polymer aus β-D-Galactose und 3,6-Anhydro-α-L-Galactose (Agarobiose). Dabei biulden sich Doppelhelizes, die sich zu Aggregaten zusammenlagern. Die Porengröße wird durch die Agarosekonzentration variiert (0,3 – 2 %), wobei die Porengröße mit steigender Konzentration sinkt. In diesem Konzentrationsbereich der Agarose können DNA-Fragmente von ca. 70 bp bis zu etwa 50 kbp[1] aufgetrennt werden, wobei die Trennschärfe bei etwa 0,5 der absoluten Fragmentgröße liegt, d. h. daß z. B. Fragmente von 1.000 bzw. 1.050 bp getrennt dargestellt werden.
:'''Polyacrylamid''' ('''PAA''').
:::PAA wird aus einem Gemisch aus Acrylamid und N,N’-Methylendiacrylamid, in dem die Moleküle miteinander vernetzt sind, hergestellt. Die Porengröße wird durch die PAA-Konzentration (3 – 20 %) und den Vernetzungsgrad bestimmt. Die Auftrennung erfolgt abhängig von der PAA-Konzentration in einem Bereich von 1 bis ca. 1.000 bp.
Die Wahl der Matrizen ist bei der Gelelektrophorese abhängig von der Größe der DNA-Fragmente, die aufgetrennt werden sollen.

Vor der elektrophoretischen Auftrennung von DNA wird diese mit einem sog. '''Farbmarker''' (Färbemittel) versetzt. Hierbei kommen v. a. '''Bromphenolblau''' und '''Xylencyanol''' zum Einsatz. Beide sind blaue Farbstoffe, deren Laufverhalten in Gelen unterschiedlicher Porengröße bekannt ist: Während Bromphenolblau in einem 1 %igen Agarosegel wie DNA-Fragmente von etwa 600 bp Länge wandert, wandert Xylencyanol unter gleichen Voraussetzungen ca. 3.000 bp weit. Sie dienen während des Gellaufs als Anhaltspunkt, wie weit die DNA-Fragmente in einem Gel bereits aufgetrennt sind.

Neben dem Farbstoff und der DNA wird noch '''Glycerin''' in die Proben gegeben. Es hat eine höhere Dichte als Wasser, so daß die DNA-Probe schwerer ist als der Elektrophoresepuffer und beim Beladen des Gels in die Taschen absinkt.
Bei der Elektrophorese erfolgt also eine Auftrennung der DNA-Moleküle nach ihrer Länge in Basenpaaren. Dies wird sowohl für ganze, ungespaltene DNA (lineare oder ringförmige DNA, z. B. PhagenDNA, Plasmid-DNA, chromosomale DNA) als auch für die Auftrennung gespaltener DNA-Fragmente, wie sie in typischer Weise nach DNA-Spaltung (Verdauung) mit Restriktionsenzymen entstehen (Restriktionsanalyse), ausgenutzt.

Bei ungespaltenen DNA-Ringen (z. B. Plasmid-DNA) erfolgt außerdem eine Auftrennung nach der Größe und Konfiguration. In der Zelle liegt die ringförmige DNA i. d. R. als '''ccc-Form''' ('''circular covalently closed'''; '''kovalent geschlossen''') vor. Durch physikalische Kräfte (z. B. Scherkräfte) wird bei der Präparation ein gewisser Anteil an '''oc-''' ('''open circle'''; '''offene Ringform''') oder evtl. sogar '''linearisierter DNA''' gebildet.

Nach der elektrophoretischen Auftrennung wird die DNA in der Gelmatrix optisch nachgewiesen. Die DNA-Färbung erfolgt mit '''Ethidiumbromid''' ('''EtBr'''), welches aufgrund seiner planaren Struktur zwischen den Basen der DNA '''interkaliert'''. Bei Bestrahlung mit UV-Licht '''fluoresziert''' Ethidiumbromid im sichbaren Bereich rosa bis lila, so daß die aufgetrennte DNA bei Auflage des gefärbten Gels unter eine UV-Lampe als rosa bis lila Banden sichtbar wird. Durch Anfärben mit Ethidiumbromid kann eine DNA-Menge von 5 ng in einem Gel noch sichtbar gemacht werden. Während sich bei der Ethidiumbromid-Färbung im Gelbild weiße Banden auf schwarzem Grund zeigen, sind bei der Färbung mit dem blauen Farbstoff '''Azu-B-chlorid''', der alternativ verwendet wird, im Gelbild schwarze Banden auf hellem Grund zu sehen.

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&lt;small&gt;kbp: kilo base pairs; 1.000 Basenpaare&lt;/div&gt;</text>
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    <text bytes="4571" xml:space="preserve">Die '''Gelelektrophorese''' dient der Auftrennung von DNA-Molekülen unterschiedlicher Größe und Konfiguration. Unter Elektrophorese versteht man die '''Bewegung geladener Teilchen''' in einem Medium '''unter Einfluß eines elektrischen Felds'''. Ein solches elektrisches Feld wird durch Anlegen von Spannung an ein '''Elektrolyt''', also den '''Elektrophoresepuffer''', erzeugt. Aufgrund der durch die Phosphatreste vermittelten '''negativen Ladung der DNA''' bewegt sich diese in einem elektrischen Feld von der Kathode zur Anode. Da auch DNA-Moleküle unterschiedlicher Größe die gleiche Ladungsdichte aufweisen, würden sie in freier Lösung in einem elektrischen Feld gleich schnell laufen. Um eine Auftrennung verschiedener DNA-Moleküle zu erreichen, wird die Elektrophorese in porösen '''Matrizen''' durchgeführt, die als Molekularsiebe dienen. Sie bestehen hier aus
*'''Agarose''' und
:::Bei Agarose handelt es sich um ein Polymer aus β-D-Galactose und 3,6-Anhydro-α-L-Galactose (Agarobiose). Dabei biulden sich Doppelhelizes, die sich zu Aggregaten zusammenlagern. Die Porengröße wird durch die Agarosekonzentration variiert (0,3 – 2 %), wobei die Porengröße mit steigender Konzentration sinkt. In diesem Konzentrationsbereich der Agarose können DNA-Fragmente von ca. 70 bp bis zu etwa 50 kbp[1] aufgetrennt werden, wobei die Trennschärfe bei etwa 0,5 der absoluten Fragmentgröße liegt, d. h. daß z. B. Fragmente von 1.000 bzw. 1.050 bp getrennt dargestellt werden.
:*'''Polyacrylamid''' ('''PAA''').
:::PAA wird aus einem Gemisch aus Acrylamid und N,N’-Methylendiacrylamid, in dem die Moleküle miteinander vernetzt sind, hergestellt. Die Porengröße wird durch die PAA-Konzentration (3 – 20 %) und den Vernetzungsgrad bestimmt. Die Auftrennung erfolgt abhängig von der PAA-Konzentration in einem Bereich von 1 bis ca. 1.000 bp.
Die Wahl der Matrizen ist bei der Gelelektrophorese abhängig von der Größe der DNA-Fragmente, die aufgetrennt werden sollen.

Vor der elektrophoretischen Auftrennung von DNA wird diese mit einem sog. '''Farbmarker''' (Färbemittel) versetzt. Hierbei kommen v. a. '''Bromphenolblau''' und '''Xylencyanol''' zum Einsatz. Beide sind blaue Farbstoffe, deren Laufverhalten in Gelen unterschiedlicher Porengröße bekannt ist: Während Bromphenolblau in einem 1 %igen Agarosegel wie DNA-Fragmente von etwa 600 bp Länge wandert, wandert Xylencyanol unter gleichen Voraussetzungen ca. 3.000 bp weit. Sie dienen während des Gellaufs als Anhaltspunkt, wie weit die DNA-Fragmente in einem Gel bereits aufgetrennt sind.

Neben dem Farbstoff und der DNA wird noch '''Glycerin''' in die Proben gegeben. Es hat eine höhere Dichte als Wasser, so daß die DNA-Probe schwerer ist als der Elektrophoresepuffer und beim Beladen des Gels in die Taschen absinkt.
Bei der Elektrophorese erfolgt also eine Auftrennung der DNA-Moleküle nach ihrer Länge in Basenpaaren. Dies wird sowohl für ganze, ungespaltene DNA (lineare oder ringförmige DNA, z. B. PhagenDNA, Plasmid-DNA, chromosomale DNA) als auch für die Auftrennung gespaltener DNA-Fragmente, wie sie in typischer Weise nach DNA-Spaltung (Verdauung) mit Restriktionsenzymen entstehen (Restriktionsanalyse), ausgenutzt.

Bei ungespaltenen DNA-Ringen (z. B. Plasmid-DNA) erfolgt außerdem eine Auftrennung nach der Größe und Konfiguration. In der Zelle liegt die ringförmige DNA i. d. R. als '''ccc-Form''' ('''circular covalently closed'''; '''kovalent geschlossen''') vor. Durch physikalische Kräfte (z. B. Scherkräfte) wird bei der Präparation ein gewisser Anteil an '''oc-''' ('''open circle'''; '''offene Ringform''') oder evtl. sogar '''linearisierter DNA''' gebildet.

Nach der elektrophoretischen Auftrennung wird die DNA in der Gelmatrix optisch nachgewiesen. Die DNA-Färbung erfolgt mit '''Ethidiumbromid''' ('''EtBr'''), welches aufgrund seiner planaren Struktur zwischen den Basen der DNA '''interkaliert'''. Bei Bestrahlung mit UV-Licht '''fluoresziert''' Ethidiumbromid im sichbaren Bereich rosa bis lila, so daß die aufgetrennte DNA bei Auflage des gefärbten Gels unter eine UV-Lampe als rosa bis lila Banden sichtbar wird. Durch Anfärben mit Ethidiumbromid kann eine DNA-Menge von 5 ng in einem Gel noch sichtbar gemacht werden. Während sich bei der Ethidiumbromid-Färbung im Gelbild weiße Banden auf schwarzem Grund zeigen, sind bei der Färbung mit dem blauen Farbstoff '''Azu-B-chlorid''', der alternativ verwendet wird, im Gelbild schwarze Banden auf hellem Grund zu sehen.

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    <text bytes="4570" xml:space="preserve">Die '''Gelelektrophorese''' dient der Auftrennung von DNA-Molekülen unterschiedlicher Größe und Konfiguration. Unter Elektrophorese versteht man die '''Bewegung geladener Teilchen''' in einem Medium '''unter Einfluß eines elektrischen Felds'''. Ein solches elektrisches Feld wird durch Anlegen von Spannung an ein '''Elektrolyt''', also den '''Elektrophoresepuffer''', erzeugt. Aufgrund der durch die Phosphatreste vermittelten '''negativen Ladung der DNA''' bewegt sich diese in einem elektrischen Feld von der Kathode zur Anode. Da auch DNA-Moleküle unterschiedlicher Größe die gleiche Ladungsdichte aufweisen, würden sie in freier Lösung in einem elektrischen Feld gleich schnell laufen. Um eine Auftrennung verschiedener DNA-Moleküle zu erreichen, wird die Elektrophorese in porösen '''Matrizen''' durchgeführt, die als Molekularsiebe dienen. Sie bestehen hier aus
*'''Agarose''' und
:::Bei Agarose handelt es sich um ein Polymer aus β-D-Galactose und 3,6-Anhydro-α-L-Galactose (Agarobiose). Dabei biulden sich Doppelhelizes, die sich zu Aggregaten zusammenlagern. Die Porengröße wird durch die Agarosekonzentration variiert (0,3 – 2 %), wobei die Porengröße mit steigender Konzentration sinkt. In diesem Konzentrationsbereich der Agarose können DNA-Fragmente von ca. 70 bp bis zu etwa 50 kbp[1] aufgetrennt werden, wobei die Trennschärfe bei etwa 0,5 der absoluten Fragmentgröße liegt, d. h. daß z. B. Fragmente von 1.000 bzw. 1.050 bp getrennt dargestellt werden.
*'''Polyacrylamid''' ('''PAA''').
:::PAA wird aus einem Gemisch aus Acrylamid und N,N’-Methylendiacrylamid, in dem die Moleküle miteinander vernetzt sind, hergestellt. Die Porengröße wird durch die PAA-Konzentration (3 – 20 %) und den Vernetzungsgrad bestimmt. Die Auftrennung erfolgt abhängig von der PAA-Konzentration in einem Bereich von 1 bis ca. 1.000 bp.
Die Wahl der Matrizen ist bei der Gelelektrophorese abhängig von der Größe der DNA-Fragmente, die aufgetrennt werden sollen.

Vor der elektrophoretischen Auftrennung von DNA wird diese mit einem sog. '''Farbmarker''' (Färbemittel) versetzt. Hierbei kommen v. a. '''Bromphenolblau''' und '''Xylencyanol''' zum Einsatz. Beide sind blaue Farbstoffe, deren Laufverhalten in Gelen unterschiedlicher Porengröße bekannt ist: Während Bromphenolblau in einem 1 %igen Agarosegel wie DNA-Fragmente von etwa 600 bp Länge wandert, wandert Xylencyanol unter gleichen Voraussetzungen ca. 3.000 bp weit. Sie dienen während des Gellaufs als Anhaltspunkt, wie weit die DNA-Fragmente in einem Gel bereits aufgetrennt sind.

Neben dem Farbstoff und der DNA wird noch '''Glycerin''' in die Proben gegeben. Es hat eine höhere Dichte als Wasser, so daß die DNA-Probe schwerer ist als der Elektrophoresepuffer und beim Beladen des Gels in die Taschen absinkt.
Bei der Elektrophorese erfolgt also eine Auftrennung der DNA-Moleküle nach ihrer Länge in Basenpaaren. Dies wird sowohl für ganze, ungespaltene DNA (lineare oder ringförmige DNA, z. B. PhagenDNA, Plasmid-DNA, chromosomale DNA) als auch für die Auftrennung gespaltener DNA-Fragmente, wie sie in typischer Weise nach DNA-Spaltung (Verdauung) mit Restriktionsenzymen entstehen (Restriktionsanalyse), ausgenutzt.

Bei ungespaltenen DNA-Ringen (z. B. Plasmid-DNA) erfolgt außerdem eine Auftrennung nach der Größe und Konfiguration. In der Zelle liegt die ringförmige DNA i. d. R. als '''ccc-Form''' ('''circular covalently closed'''; '''kovalent geschlossen''') vor. Durch physikalische Kräfte (z. B. Scherkräfte) wird bei der Präparation ein gewisser Anteil an '''oc-''' ('''open circle'''; '''offene Ringform''') oder evtl. sogar '''linearisierter DNA''' gebildet.

Nach der elektrophoretischen Auftrennung wird die DNA in der Gelmatrix optisch nachgewiesen. Die DNA-Färbung erfolgt mit '''Ethidiumbromid''' ('''EtBr'''), welches aufgrund seiner planaren Struktur zwischen den Basen der DNA '''interkaliert'''. Bei Bestrahlung mit UV-Licht '''fluoresziert''' Ethidiumbromid im sichbaren Bereich rosa bis lila, so daß die aufgetrennte DNA bei Auflage des gefärbten Gels unter eine UV-Lampe als rosa bis lila Banden sichtbar wird. Durch Anfärben mit Ethidiumbromid kann eine DNA-Menge von 5 ng in einem Gel noch sichtbar gemacht werden. Während sich bei der Ethidiumbromid-Färbung im Gelbild weiße Banden auf schwarzem Grund zeigen, sind bei der Färbung mit dem blauen Farbstoff '''Azu-B-chlorid''', der alternativ verwendet wird, im Gelbild schwarze Banden auf hellem Grund zu sehen.

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*'''Agarose''' und
:::Bei Agarose handelt es sich um ein Polymer aus β-D-Galactose und 3,6-Anhydro-α-L-Galactose (Agarobiose). Dabei biulden sich Doppelhelizes, die sich zu Aggregaten zusammenlagern. Die Porengröße wird durch die Agarosekonzentration variiert (0,3 – 2 %), wobei die Porengröße mit steigender Konzentration sinkt. In diesem Konzentrationsbereich der Agarose können DNA-Fragmente von ca. 70 bp bis zu etwa 50 kbp[1] aufgetrennt werden, wobei die Trennschärfe bei etwa 0,5 der absoluten Fragmentgröße liegt, d. h. daß z. B. Fragmente von 1.000 bzw. 1.050 bp getrennt dargestellt werden.
*'''Polyacrylamid''' ('''PAA''').
:::PAA wird aus einem Gemisch aus Acrylamid und N,N’-Methylendiacrylamid, in dem die Moleküle miteinander vernetzt sind, hergestellt. Die Porengröße wird durch die PAA-Konzentration (3 – 20 %) und den Vernetzungsgrad bestimmt. Die Auftrennung erfolgt abhängig von der PAA-Konzentration in einem Bereich von 1 bis ca. 1.000 bp.
Die Wahl der Matrizen ist bei der Gelelektrophorese abhängig von der Größe der DNA-Fragmente, die aufgetrennt werden sollen.

Vor der elektrophoretischen Auftrennung von DNA wird diese mit einem sog. '''Farbmarker''' (Färbemittel) versetzt. Hierbei kommen v. a. '''Bromphenolblau''' und '''Xylencyanol''' zum Einsatz. Beide sind blaue Farbstoffe, deren Laufverhalten in Gelen unterschiedlicher Porengröße bekannt ist: Während Bromphenolblau in einem 1 %igen Agarosegel wie DNA-Fragmente von etwa 600 bp Länge wandert, wandert Xylencyanol unter gleichen Voraussetzungen ca. 3.000 bp weit. Sie dienen während des Gellaufs als Anhaltspunkt, wie weit die DNA-Fragmente in einem Gel bereits aufgetrennt sind.

Neben dem Farbstoff und der DNA wird noch '''Glycerin''' in die Proben gegeben. Es hat eine höhere Dichte als Wasser, so daß die DNA-Probe schwerer ist als der Elektrophoresepuffer und beim Beladen des Gels in die Taschen absinkt.
Bei der Elektrophorese erfolgt also eine Auftrennung der DNA-Moleküle nach ihrer Länge in Basenpaaren. Dies wird sowohl für ganze, ungespaltene DNA (lineare oder ringförmige DNA, z. B. PhagenDNA, Plasmid-DNA, chromosomale DNA) als auch für die Auftrennung gespaltener DNA-Fragmente, wie sie in typischer Weise nach DNA-Spaltung (Verdauung) mit Restriktionsenzymen entstehen (Restriktionsanalyse), ausgenutzt.

Bei ungespaltenen DNA-Ringen (z. B. Plasmid-DNA) erfolgt außerdem eine Auftrennung nach der Größe und Konfiguration. In der Zelle liegt die ringförmige DNA i. d. R. als '''ccc-Form''' ('''circular covalently closed'''; '''kovalent geschlossen''') vor. Durch physikalische Kräfte (z. B. Scherkräfte) wird bei der Präparation ein gewisser Anteil an '''oc-''' ('''open circle'''; '''offene Ringform''') oder evtl. sogar '''linearisierter DNA''' gebildet.

Nach der elektrophoretischen Auftrennung wird die DNA in der Gelmatrix optisch nachgewiesen. Die DNA-Färbung erfolgt mit '''Ethidiumbromid''' ('''EtBr'''), welches aufgrund seiner planaren Struktur zwischen den Basen der DNA '''interkaliert'''. Bei Bestrahlung mit UV-Licht '''fluoresziert''' Ethidiumbromid im sichbaren Bereich rosa bis lila, so daß die aufgetrennte DNA bei Auflage des gefärbten Gels unter eine UV-Lampe als rosa bis lila Banden sichtbar wird. Durch Anfärben mit Ethidiumbromid kann eine DNA-Menge von 5 ng in einem Gel noch sichtbar gemacht werden. Während sich bei der Ethidiumbromid-Färbung im Gelbild weiße Banden auf schwarzem Grund zeigen, sind bei der Färbung mit dem blauen Farbstoff '''Azu-B-chlorid''', der alternativ verwendet wird, im Gelbild schwarze Banden auf hellem Grund zu sehen.

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Beispiel:
::Folgende Werte wurden erhoben:
::&lt;div align=center&gt;
::{|border=1 |style="text-align:center"
   |Größe der Fragmente
   |y (lg(Größe der Fragmente))
   |x (Wanderstrecke in mm)
   |-
   |23.130 bp
   |4,36 bp
   |16,5
   |-
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   |3,97 bp
   |19,5
   |-
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   |3,82 bp
   |23,0
   |-
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   |3,64 bp
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   |-
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    <text bytes="756" xml:space="preserve">Nach dem Abfotografieren des Gels werden auf dem Gelfoto die Banden eines mitgelaufenen Standards vermessen und die Wanderstrecke im Gel auf der Abszisse (x-Achse) gegen die Fragmentgrößen der sich in der jeweiligen Bande befindlichen DNA auf der Ordinate (y-Achse) auf halblogarithmischem Papier aufgetragen.

Beispiel:
::Folgende Werte wurden erhoben:
::&lt;div align=center&gt;{|border=1 |style="text-align:center"
   |Größe der Fragmente
   |y (lg(Größe der Fragmente))
   |x (Wanderstrecke in mm)
   |-
   |23.130 bp
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   |-
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   |-
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   |-
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Beispiel:
::Folgende Werte wurden erhoben:
::&lt;div align=center&gt;
{|border=1 |style="text-align:center"
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Beispiel:
::Folgende Werte wurden erhoben:
::&lt;div align=center&gt;
{|border=1 style="text-align:center"
   |Größe der Fragmente
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Beispiel:
::Folgende Werte wurden erhoben:
&lt;div align=center&gt;
::{|border=1 style="text-align:center"
   |Größe der Fragmente
   |y (lg(Größe der Fragmente))
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   |-
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Beispiel:
::Folgende Werte wurden erhoben:
&lt;div align=center&gt;
::{|border=1 style="text-align:center"
   |Größe der Fragmente
   |y (lg(Größe der Fragmente))
   |x (Wanderstrecke in mm)
   |-
   |23.130 bp
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   |}&lt;/div&gt;
::&lt;small&gt;'''Tab. 16: Beispielwerte für eine Agarosegelelektrophorese'''&lt;/small&gt;
::Daraus resultiert folgende Eichkurve:
::&lt;div align=center&gt;[[Bild:Eichkurve für die Agarosegelelektrophorese (Beispiel).jpg]]&lt;/div&gt;
::&lt;small&gt;'''Abb. 54: Eichkurve für die Agarosegelelektrophorese (Beispiel)'''
::::Für die Daten aus Tab. 13 ergibt sich die dargestellte Eichkurve. Trägt man den logarithmierten Wert der Basengrößen des Standards gegen ihre Wanderstrecke auf, so erkennt man in einem Teil des Graphen einen linearen Zusammenhang. Manche der Punkte können bereits außerhalb des linearen Bereichs liegen (hier der rote Punkt). Die aufzutrennenden Fragmente sollten dann kleiner sein als das nicht zum linearen Teil gehörende Fragment. Anhand der Wanderstrecke der aufzutrennenden Fragmente kann durch eine solche Eichkurve auf die Fragmentlänge rückgeschlossen werden.&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="1637" xml:space="preserve">Nach dem Abfotografieren des Gels werden auf dem Gelfoto die Banden eines mitgelaufenen Standards vermessen und die Wanderstrecke im Gel auf der Abszisse (x-Achse) gegen die Fragmentgrößen der sich in der jeweiligen Bande befindlichen DNA auf der Ordinate (y-Achse) auf halblogarithmischem Papier aufgetragen.

Beispiel:
::Folgende Werte wurden erhoben:
&lt;div align=center&gt;
::{|border=1 style="text-align:center"
   |Größe der Fragmente
   |y (lg(Größe der Fragmente))
   |x (Wanderstrecke in mm)
   |-
   |23.130 bp
   |4,36 bp
   |16,5
   |-
   |9.416 bp
   |3,97 bp
   |19,5
   |-
   |6.557 bp
   |3,82 bp
   |23,0
   |-
   |4.361 bp
   |3,64 bp
   |28,0
   |-
   |2.322 bp
   |3,37 bp
   |35,5
   |-
   |2.027 bp
   |3,31 bp
   |37,5
   |}&lt;/div&gt;
::&lt;small&gt;'''Tab. 16: Beispielwerte für eine Agarosegelelektrophorese'''&lt;/small&gt;
::Daraus resultiert folgende Eichkurve:
::&lt;div align=center&gt;[[Bild:Eichkurve für die Agarosegelelektrophorese (Beispiel).jpg]]&lt;/div&gt;
::&lt;small&gt;'''Abb. 54: Eichkurve für die Agarosegelelektrophorese (Beispiel)'''
::::Für die Daten aus Tab. 16 ergibt sich die dargestellte Eichkurve. Trägt man den logarithmierten Wert der Basengrößen des Standards gegen ihre Wanderstrecke auf, so erkennt man in einem Teil des Graphen einen linearen Zusammenhang. Manche der Punkte können bereits außerhalb des linearen Bereichs liegen (hier der rote Punkt). Die aufzutrennenden Fragmente sollten dann kleiner sein als das nicht zum linearen Teil gehörende Fragment. Anhand der Wanderstrecke der aufzutrennenden Fragmente kann durch eine solche Eichkurve auf die Fragmentlänge rückgeschlossen werden.&lt;/small&gt;</text>
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  <title>Datei:Eichkurve für die Agarosegelelektrophorese (Beispiel).jpg</title>
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    <contributor>
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      <id>1</id>
    </contributor>
    <comment>Eichkurve für die Agarosegelelektrophorese (Beispiel)</comment>
    <model>wikitext</model>
    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="54" xml:space="preserve">Eichkurve für die Agarosegelelektrophorese (Beispiel)</text>
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  <title>2.3.2.3 Genklonierung mit E. coli</title>
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    <contributor>
      <username>Webmaster</username>
      <id>1</id>
    </contributor>
    <model>wikitext</model>
    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="1450" xml:space="preserve">Unter '''Genklonierung''' versteht man die '''Konstruktion von DNA-Molekülen mit neuen''' (zusätzlichen) '''Genen''' und ihre '''Expression''' in den erbgleichen Zellen eines Zellklons. Die gentechnisch veränderte DNA wird '''rekombinante DNA''' genannt.
Bei der Genklonierung kommen folgende "Werkzeuge" zum Einsatz:
*DNA, in die die Fremd-DNA eingebaut wird ('''Vektor-DNA''', '''Vehikel''', '''Genfähre'''), z. B. Plasmide, Virus-DNA, etc.
*Ein Stück Fremd-DNA, das das gewünschte Gen enthält und in den Vektor eingefügt werden soll ('''Passagier-DNA''').
*Zellen, die die rekombinante DNA enthalten und in die entsprechenden Genprodukte übersetzen sollen ('''Wirtszellen''').
*'''Restriktionsenzyme''', '''DNA-Ligase''' und eine Reihe '''anderer spezieller Enzyme''', die für die Herstellung der rekombinanten DNA und deren Aufnahme durch die Wirtszellen benötigt werden.

Im Groben werden bei der Genklonierung folgende Arbeitsschritte durchlaufen:
*1. '''Verdauung''' von '''Vektor-''' und '''Fremd-DNA''' mit geeigneten '''Restriktionsenzymen'''.
*2. '''Verknüpfung der Spaltprodukte''' mit '''DNA-Ligase''' ('''Ligation''').
*3. '''Einführen der rekombinanten DNA''' in geeignete '''Wirtszellen''' (z. B. durch '''Transformation''').
*4. '''Vermehrung der Wirtszellen''' und '''Expression der rekombinanten DNA'''.
*5. '''Identifizierung''' und '''Isolierung''' der Zellklone, die die gewünschte rekombinante DNA erhalten haben.</text>
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  <title>2.3.2.3.1 Gewünschte Eigenschaften von Plasmidvektoren</title>
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    <id>2306</id>
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    <contributor>
      <username>Webmaster</username>
      <id>1</id>
    </contributor>
    <model>wikitext</model>
    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="2119" xml:space="preserve">Bei der Genklonierung sind für die Vektorplasmide folgende Eigenschaften erwünscht:
*Sie sollten möglichst klein (zwischen 2.000 und 6.000 bp) sein, damit sie besser von den Wirtszellen aufgenommen werden können.
•	Das Plasmid muß vor jeder Zellteilung repliziert werden. Die benötigten Enzyme bzw. Proteine können von der chromosomalen DNA codiert werden. Dafür braucht das Plasmid mindestens einen eigenen Startpunkt (ori) der Replikation (1 – 10 Plasmidkopien pro Zelle; single copy-Plasmid).

:::Es ist oft besser, wenn das Plasmid die kompletten Gene (+ ori) für seine Replikation selber hat, weil dann mehr Genprodukte möglich sind (bis zu 1.000 Plasmidkopien pro Zelle; multi copy-Plasmid). Dies ist jedoch nur sinnvoll, wenn größere Mengen des gebildeten Proteins die Wirtszelle nicht schädigen!
*Das Plasmid sollte ein Antibiotika-Resistenzgen zum Test, ob die Wirtzelle ein Plasmid aufgenommen hat, sowie eine zweite genetische Markierung zum Test, ob die Wirtszelle ein religiertes oder rekombinantes Plasmid aufgenommen hat, z. B. ein zweites Antibiotika-Resistenzgen bei pBr- und pACYC-Plasmiden oder das lac z-Gen (für Galactosidase beim Lactose-Abbau) bei pUC-Plasmiden, haben. Dieses zweite Markergen wird durch den Einbau der fremden DNA zerstört (Insertionsinaktivierung).
:::&lt;div align=center&gt;[[Bild:Insertionsinaktivierung.jpg]]&lt;/div&gt;
*Außerdem sollte das Plasmid singuläre  Schnittstellen für möglichst viele  Restriktionsenzyme besitzen. Die singuläre Schnittstelle muß in dem zweiten Markergen liegen, das durch den Einbau der Fremd-DNA zerstört wird. Sie darf nicht im ori oder einem anderen für die Replikation, Transkription oder Translation wichtigen Basenabfolge liegen. Oftmals enthalten Vektorplasmide sogar eine multicloning site, d. h. innerhalb eines Markergens eine künstlich eingefügte Basenabfolge, die zahlreiche singuläre Schnittstellen enthält.

Nach der Spaltung von Vektor- und Fremd-DNA, Vereinigung und Ligation  werden die DNA-Stücke mit geeigneten Wirtszellen gemischt (Transformation), wobei es je nach Anwendung mehrere Möglichkeiten gibt.</text>
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    <contributor>
      <username>Webmaster</username>
      <id>1</id>
    </contributor>
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    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="2116" xml:space="preserve">Bei der Genklonierung sind für die Vektorplasmide folgende Eigenschaften erwünscht:
*Sie sollten möglichst klein (zwischen 2.000 und 6.000 bp) sein, damit sie besser von den Wirtszellen aufgenommen werden können.
*Das Plasmid muß vor jeder Zellteilung repliziert werden. Die benötigten Enzyme bzw. Proteine können von der chromosomalen DNA codiert werden. Dafür braucht das Plasmid mindestens einen eigenen Startpunkt (ori) der Replikation (1 – 10 Plasmidkopien pro Zelle; single copy-Plasmid).

:::Es ist oft besser, wenn das Plasmid die kompletten Gene (+ ori) für seine Replikation selber hat, weil dann mehr Genprodukte möglich sind (bis zu 1.000 Plasmidkopien pro Zelle; multi copy-Plasmid). Dies ist jedoch nur sinnvoll, wenn größere Mengen des gebildeten Proteins die Wirtszelle nicht schädigen!
*Das Plasmid sollte ein Antibiotika-Resistenzgen zum Test, ob die Wirtzelle ein Plasmid aufgenommen hat, sowie eine zweite genetische Markierung zum Test, ob die Wirtszelle ein religiertes oder rekombinantes Plasmid aufgenommen hat, z. B. ein zweites Antibiotika-Resistenzgen bei pBr- und pACYC-Plasmiden oder das lac z-Gen (für Galactosidase beim Lactose-Abbau) bei pUC-Plasmiden, haben. Dieses zweite Markergen wird durch den Einbau der fremden DNA zerstört (Insertionsinaktivierung).
:::&lt;div align=center&gt;[[Bild:Insertionsinaktivierung.jpg]]&lt;/div&gt;
*Außerdem sollte das Plasmid singuläre  Schnittstellen für möglichst viele  Restriktionsenzyme besitzen. Die singuläre Schnittstelle muß in dem zweiten Markergen liegen, das durch den Einbau der Fremd-DNA zerstört wird. Sie darf nicht im ori oder einem anderen für die Replikation, Transkription oder Translation wichtigen Basenabfolge liegen. Oftmals enthalten Vektorplasmide sogar eine multicloning site, d. h. innerhalb eines Markergens eine künstlich eingefügte Basenabfolge, die zahlreiche singuläre Schnittstellen enthält.

Nach der Spaltung von Vektor- und Fremd-DNA, Vereinigung und Ligation  werden die DNA-Stücke mit geeigneten Wirtszellen gemischt (Transformation), wobei es je nach Anwendung mehrere Möglichkeiten gibt.</text>
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    <contributor>
      <username>Webmaster</username>
      <id>1</id>
    </contributor>
    <model>wikitext</model>
    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="3552" xml:space="preserve">Bei der Genklonierung sind für die Vektorplasmide folgende Eigenschaften erwünscht:
*Sie sollten '''möglichst klein''' (zwischen 2.000 und 6.000 bp) sein, damit sie besser von den Wirtszellen aufgenommen werden können.
*Das Plasmid muß '''vor jeder Zellteilung repliziert''' werden. Die benötigten Enzyme bzw. Proteine können von der chromosomalen DNA codiert werden. Dafür braucht das Plasmid mindestens einen eigenen Startpunkt (ori) der Replikation (1 – 10 Plasmidkopien pro Zelle; '''single copy-Plasmid''').

:::Es ist oft besser, wenn das Plasmid die kompletten Gene (+ ori) für seine Replikation selber hat, weil dann mehr Genprodukte möglich sind (bis zu 1.000 Plasmidkopien pro Zelle; '''multi copy-Plasmid'''). Dies ist jedoch nur sinnvoll, wenn größere Mengen des gebildeten Proteins die Wirtszelle nicht schädigen!
*Das Plasmid sollte ein '''Antibiotika-Resistenzgen''' zum Test, ob die Wirtzelle ein '''Plasmid aufgenommen''' hat, sowie eine zweite genetische Markierung zum Test, ob die Wirtszelle ein '''religiertes oder rekombinantes Plasmid''' aufgenommen hat, z. B. ein zweites Antibiotika-Resistenzgen bei pBr- und pACYC-Plasmiden oder das lac z-Gen (für Galactosidase beim Lactose-Abbau) bei pUC-Plasmiden, haben. Dieses zweite Markergen wird durch den Einbau der fremden DNA zerstört (Insertionsinaktivierung).
:::&lt;div align=center&gt;[[Bild:Insertionsinaktivierung.jpg]]&lt;/div&gt;
*Außerdem sollte das Plasmid '''singuläre'''[1] '''Schnittstellen''' für möglichst viele[2] Restriktionsenzyme besitzen. Die singuläre Schnittstelle muß in dem zweiten Markergen liegen, das durch den Einbau der Fremd-DNA zerstört wird. Sie darf nicht im ori oder einem anderen für die Replikation, Transkription oder Translation wichtigen Basenabfolge liegen. Oftmals enthalten Vektorplasmide sogar eine '''multicloning site''', d. h. innerhalb eines Markergens eine künstlich eingefügte Basenabfolge, die zahlreiche singuläre Schnittstellen enthält.

Nach der Spaltung von Vektor- und Fremd-DNA, Vereinigung und Ligation[3] werden die DNA-Stücke mit geeigneten Wirtszellen gemischt (Transformation), wobei es je nach Anwendung mehrere Möglichkeiten gibt.
&lt;div align=center&gt;
{|border=1 style="text-align:center"
 |Plasmid
 |Größe (in kbp)
 |genetische Marker
 |Klonierungsstellen
 |Änderungen im Phänotyp
 |-
 |pSC 101
 |9,1
 |Tc&lt;sup&gt;r&lt;/sup&gt;
 |Eco R I
 |keine
 |-
 |pBR 322
 |4,4
 |Ap&lt;sup&gt;r&lt;/sup&gt;, Tc&lt;sup&gt;r&lt;/sup&gt;
 |Eco R I, Ava I, Pvu II, Pst I, Pvu I, Sca I, Cla I, Eco R V, Bam H I, Sa III
 |keine, ampicillinsensitiv, tetracyclinsensitiv
 |-
 |pBR 327
 |3,3
 |Ap&lt;sup&gt;r&lt;/sup&gt;, Tc&lt;sup&gt;r&lt;/sup&gt;
 |identisch mit  pBR 322
 |identisch mit pBR 322
 |-
 |pBR 325
 |5,4
 |Ap&lt;sup&gt;r&lt;/sup&gt;, Cm&lt;sup&gt;r&lt;/sup&gt;, Tc&lt;sup&gt;r&lt;/sup&gt;
 |Ba II, Ava I, Pvu II, Eco R I
 |keine, chloramphenicolsensitiv
 |-
 |pBR 328
 |identisch mit pBR 325
 |identisch mit pBR 325
 |identisch mit pBR 325
 |identisch mit pBR 325
 |-
 |pACYC 177
 |3,9
 |Ap&lt;sup&gt;r&lt;/sup&gt;, Km&lt;sup&gt;r&lt;/sup&gt;
 |Pst I, Hinc II, Scal I, Hind III, Sma I, Cla I
 |ampicillinsensitiv, kanamycinsensitiv
 |-
 |pACYC 184
 |4,2
 |Cm&lt;sup&gt;r&lt;/sup&gt;, Tc&lt;sup&gt;r&lt;/sup&gt;
 |Hind III, Cla I, Eco R V, Bam H I, Eco R I, Neo I, Sca I
 |chloramphenicolsensitiv, tetracyclinsensitiv
 |-
 |pUC 19
 |2,7
 |Ap&lt;sup&gt;r&lt;/sup&gt;
 |Polylinker
 |lac-negativ
 |}&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Tab. 17: Genetische Marker bei der Genklonierung'''&lt;/small&gt;

-----

&lt;small&gt;[1]: Das Plasmid soll sich nach der Insertion wieder zum Ring schließen.

[2]: zur besseren Auswahl

[3]: syn. Ligieren; endgültige Verknüpfung durch DNA-Ligase&lt;/small&gt;</text>
    <sha1>1102a5f694be01ccdb2fa10671a86fcd9b16c41e</sha1>
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  <title>Datei:Insertionsinaktivierung.jpg</title>
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    <contributor>
      <username>Webmaster</username>
      <id>1</id>
    </contributor>
    <comment>Insertionsinaktivierung</comment>
    <model>wikitext</model>
    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="23" xml:space="preserve">Insertionsinaktivierung</text>
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  <title>2.3.2.3.2 Eigenschaften der verwendeten Wirtszellen</title>
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  <revision>
    <id>2311</id>
    <timestamp>2008-11-21T19:59:27Z</timestamp>
    <contributor>
      <username>Webmaster</username>
      <id>1</id>
    </contributor>
    <model>wikitext</model>
    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="506" xml:space="preserve">Die Wirtszellen, die zur Klonierung herangezogen werden, sollten folgende Eigenschaften erfüllen:
*Sie sollten kein atürliches R/M-System besitzen (z. B. ''E''. ''coli'' C 600). Bei solchen Zellen handelt es sich (meist) um restriktionsdefekte Mutanten (z. B. ''E''. ''coli'' HB 101, ''E''. ''coli'' DH-5α, ''E''. ''coli''-Zellen der JM-Reihe, z. B. ''E''. ''coli'' JM 83).
*Außerdem sollten die Wirtszellen keine der zum Test verwendeten Antibiotika-Resistenzen (nach Möglichkeit kein Plasmid) haben.</text>
    <sha1>f272e573817e4397cd24decea65b6296d79d389d</sha1>
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  <title>2.3.2.3.3 Vorgehensweise zur Selektion und Identifikation rekombinanter Kolonien</title>
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  <revision>
    <id>2312</id>
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    <contributor>
      <username>Webmaster</username>
      <id>1</id>
    </contributor>
    <model>wikitext</model>
    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="954" xml:space="preserve">Das Vorgehen bei der Selektion und Identifikation rekombinanter Kolonien soll am Beispiel des Plasmids pBR 322 verdeutlicht werden:
Im Rahmen eines Klonierungsexperiments wurde das Plasmid pBR 322 verwendet, dessen Genkarte im Folgenden dargestellt ist:
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Vorgehensweise zur Selektion und Identifikation rekombinanter Kolonien.jpg]]&lt;/div&gt;
Enthält die transformierte Wirtszelle kein Plasmid, so ist sie Amp&lt;sup&gt;s&lt;/sup&gt; und Tet&lt;sup&gt;s&lt;/sup&gt;. Bei Aufnahme eines religierten Plasmids ist die Wirtszelle sowohl ampicillin- als auch tetracyclinresistent (Amp&lt;sup&gt;r&lt;/sup&gt;, Tet&lt;sup&gt;r&lt;/sup&gt;). Nur bei einem rekombinanten Plasmid ist die Wirtszelle Amp&lt;sup&gt;s&lt;/sup&gt; und Tet&lt;sup&gt;r&lt;/sup&gt;.

Eine Identifizierung der rekombinanten Kolonien kann daher durch Ausplattieren auf Nähragar mit Tetracyclin durchgeführt werden. Nach dem Bebrüten haben nur Wirtszellen mit einem Vektorplasmid Kolonien gebildet (oft kein regelmäßiges Koloniemuster).</text>
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  <title>Datei:Vorgehensweise zur Selektion und Identifikation rekombinanter Kolonien.jpg</title>
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    <comment>Vorgehensweise zur Selektion und Identifikation rekombinanter Kolonien</comment>
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    <text bytes="70" xml:space="preserve">Vorgehensweise zur Selektion und Identifikation rekombinanter Kolonien</text>
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  <title>2.3.2.4 Klonierung mit pUC-Plasmiden</title>
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    </contributor>
    <model>wikitext</model>
    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="1462" xml:space="preserve">Die pUC-Plasmide enthalten insbesondere
*ein '''Antibiotika-Resistenzgen''' (wird zum Test der Plasmidaufnahme durch die Wirtszelle benötigt) und
*einen Teil des lac z-Gens (für β-Galactosidase) (wird zum Test auf ein rekombinantes Plasmid in den Wirtszellen benötigt; dieses Teil heißt lac z', da das 3'-Ende des normalen lac z-Gens fehlt).

Ein intaktes pUC-Plasmid codiert den Anfangsteil der β-Galactosidase ('''α-Fragment'''). Die verwendeten Wirtszellen enthalten in der chromosomalen DNA einen anderen Teil des lac z-Gens (lac Z&lt;sub&gt;M 15&lt;/sub&gt;), wobei nur der vordere Teil deletiert ist (5'-Ende). Die chromosomale DNA codiert den hinteren Teil der β-Galactosidase (ω-Fragment). Nur das α- und das ω-Fragment ergeben zusammen die funktionsfähige β-Galactosidase.

Nach dem Transformationsschritt liegt folgende Situation in der Wirtszelle vor:
*Die meisten Zellen haben kein pUC-Plasmid aufgenommen. Infolge dessen gibt es kein α-Fragment und daher auch keine funktionsfähige β-Galactosidase, aber auch keine Ampicillin-Resistenz.
*Falls ein religiertes Plasmid aufgenommen wird, werden α- und ω-Fragment gebildet und es kann eine funktionsfähige β-Galactosidase sowie Resistenz gegen Ampicillin gebildet werden.
*Falls ein rekombinantes Plasmid aufgenommen wird (Fremd-DNA innerhalb des lac z-Gens) ist kein komplettes α-Fragment und daher auch keine funktionsfähige β-Galactosidase vorhanden, aber eine Resistenz gegen Ampicillin.</text>
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      <username>Webmaster</username>
      <id>1</id>
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    <model>wikitext</model>
    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="1468" xml:space="preserve">Die pUC-Plasmide enthalten insbesondere
*ein '''Antibiotika-Resistenzgen''' (wird zum Test der Plasmidaufnahme durch die Wirtszelle benötigt) und
*einen Teil des lac z-Gens (für β-Galactosidase) (wird zum Test auf ein rekombinantes Plasmid in den Wirtszellen benötigt; dieses Teil heißt lac z', da das 3'-Ende des normalen lac z-Gens fehlt).

Ein intaktes pUC-Plasmid codiert den Anfangsteil der β-Galactosidase ('''α-Fragment'''). Die verwendeten Wirtszellen enthalten in der chromosomalen DNA einen anderen Teil des lac z-Gens (lac Z&lt;sub&gt;M 15&lt;/sub&gt;), wobei nur der vordere Teil deletiert ist (5'-Ende). Die chromosomale DNA codiert den hinteren Teil der β-Galactosidase ('''ω-Fragment'''). Nur das α- und das ω-Fragment ergeben zusammen die funktionsfähige β-Galactosidase.

Nach dem Transformationsschritt liegt folgende Situation in der Wirtszelle vor:
*Die meisten Zellen haben kein pUC-Plasmid aufgenommen. Infolge dessen gibt es kein α-Fragment und daher auch keine funktionsfähige β-Galactosidase, aber auch keine Ampicillin-Resistenz.
*Falls ein religiertes Plasmid aufgenommen wird, werden α- und ω-Fragment gebildet und es kann eine funktionsfähige β-Galactosidase sowie Resistenz gegen Ampicillin gebildet werden.
*Falls ein rekombinantes Plasmid aufgenommen wird (Fremd-DNA innerhalb des lac z-Gens) ist kein komplettes α-Fragment und daher auch keine funktionsfähige β-Galactosidase vorhanden, aber eine Resistenz gegen Ampicillin.</text>
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  <title>2.3.2.4.1 Test auf Lactose-Abbau</title>
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    <text bytes="296" xml:space="preserve">Statt Lactose selbst wird für diesen Test ein künstliches Galactosid, '''X-Gal''', im Nähragar verwendet, das von der β-Galactosidase ebenfalls gespalten werden kann. Das Spaltprodukt färbt sich an der Luft blau. Daher sind bei funktionsfähiger β-Galactosidase alle Kolonien blau gefärbt.</text>
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  <title>2.3.2.4.2 Prinzip der Koloniefärbung bei Klonierung mit pUC-Plasmiden zur Identifizierung rekombinanter Kolonien</title>
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    <text bytes="978" xml:space="preserve">Der zum Test verendete Nähragar enthält:
*'''Ampicillin''':
:::Das Ampicillin ist nötig, damit nur Kolonien mit aufgenommenem pUC-Plasmid (Amp&lt;sup&gt;r&lt;/sup&gt;) wachsen können.
*'''X-Gal''':
:::Das X-Gal kann (statt Lactose) ebenfalls von der Galactosidase gespalten werden. X-Gal kann nicht durch Bindung an den lac-Repressor die Transkription der lac-Gene induzieren! Zu diesem Zweck wird zusätzlich IPTG zum Nährmedium gegeben.
*'''IPTG''' ('''Isopropylthiogalactosid'''):
:::Es kann (wie Lactose) die lac-Gene induzieren.
Nach dem Beimpfen und Bebrüten des Nähragars enthalten nur weiße Kolonien die eingebaute Fremd-DNA, weil das lac z'-Gen zerstört wurde. Weiterhin blaue Kolonien enthalten das religierte Plasmid

Der Vorteil der Verwendung von pUC-Plasmiden liegt darin, daß nur ein Testschritt notwendig ist, pUC-Plasmide kleiner als pBR-Plasmide sind und sie noch mehr singuläre Schnittstellen für Restriktionsenzyme (mehrere Schnittstellen zur Auswahl) haben.</text>
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  <title>2.3.3 Tricks in der Gentechnik</title>
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    <text bytes="2573" xml:space="preserve">Von außerhalb kann fremde DNA auf verschiedene Weisen in eine Bakterienzelle gelangen:
*Einbau von Fragmenten mit glatten Enden in ein Vektorplasmid:
:*Aufschneiden des Vektorplasmids mit einem blunt end-Restriktionsenzym, z. B. Sma I.
:*Fremd-DNA-Fragmente liegen ebenfalls miot glatten Enden vor, z. B. nach
::*cDNA-Synthese,
::*künstlicher Synthese von Oligonukleotiden oder
::*Spaltung der Fremd-DNA mit einem blunt ends-Enzym.
:*Anknüpfen geeigneter überstehender Enden an die jeweiligen 3’-Enden mit terminalen Transferasen, z. B. viele G beim Vektor und viele C bei der Fremd-DNA. Auf diese Weise lassen sich auch künstlich synthetisierte Oligonukleotid-Doppelstränge, z. B. '''multicloning sites''', in ein Plasmid einfügen. Die Methode zum künstlichen Anhängen geeigneter Schwänze wird '''Tailing''' genannt.
*Fragmente einer mit einem sticky ends-Restriktionsenzym verdauten Fremd-DNA haben identische überstehende Enden. Solche Fragmente können sich in zwei unterschiedlichen Orientierungen in das Vektorplasmid einfügen (aber es ist nur in einer Orientierung eine richtige Übersetzung möglich). Deshlab wird eine Doppelverdauung von Vektor und fremd-DNA mit zwei verschiedenen sticky ends-Restriktionsenzymen durchgeführt. Die Basenabfolge im Bereich des Gens einschließlich der Schnittstellen muß bekannt sein, um die Restriktionsenzyme richtig zu wählen, da sonst nicht bei allen Fragmenten die geeigneten Enden zum Einbau vorhanden sind. Dies erhöht zugleich auch etwas die Chance für den Einbau des gesuchten Gens.
*Deutliche Erhöhung der Wahrscheinlichkeit für den Einbau des gewünschten Gens durch Amplifizierung mittels PCR:
:::Die Voraussetzung hierfür ist, daß eine Basenabfolge im Bereich des Gens einschließlich der Schnittstellen bekannt sein muß. Benötigt werden Ausgangsfragmente, die das Gen mitsamt den später verwendeten Schnittstellen enthalten (am besten synthetisch hergestellt). Dabei müssen die Primer zu der Basenabfolge vor der jeweiligen Erkennungssequenz in 3' → 5'-Richtung passen. Nach der PCR erfolgt eine Spaltung mit den beiden Restriktionsenzymen, welche die gewünschten Enden für den Einbau des Fragments mit dem Gen liefert.
*Eine Einschränkung der Religierung des Vektorplasmids ist durch Verwendung von '''Alkalischer Phosphatase''' ('''AP''') möglich. Diese spaltet vom 5'-Ende einer DNA freie Phosphatgruppen ab (wird nur beim Vektorplasmid angewandt). Dadurch ist erst durch Zugabe von ATP, welches den fehlenden Phosphatrest an Basen liefert, eine endgültige Verknüpfung möglich.</text>
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  <title>2.3.3.1 Transformation - Methode zum Einschleusen gentechnisch veränderter DNA in Bakterien</title>
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    <text bytes="328" xml:space="preserve">Als '''Transformation''' wird die Übertragung von freier (löslicher) DNA in Bakterien bezeichnet. Nur wenige Bakterien können natürlicherweise freie DNA aufnehmen, z. B. ''Pneumococcus'', ''Bacillus'', etc. Enterobakterien, z. B. ''E''. ''coli'', müssen mit einer speziellen '''Calciumschockmethode''' dazu gebracht werden.</text>
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  <title>2.3.3.1.1 Wichtige Faktoren für erfolgreiche Transformation</title>
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    <text bytes="553" xml:space="preserve">Für eine erfolgreiche Transformation sind v. a. folgende Faktoren wichtig:
*optimale Wachstumsphase:
:::Die DNA-Aufnahme erfolgt vermutlich über den sog. '''Kompetenzfaktor''' (ein spezifisches Membranprotein) und erfordert viel Energie. Wenn die Zellen den optimalen Zeitpunkt erreicht haben, sind sie kompetent. Jetzt kann freie DNA zugegeben werden.
*DNA-Länge:
:::Je kleiner die DNA ist, desto besser wird sie aufgenommen.
*DNA-Konzentration
*Die DNA muß doppelsträngig sein.
*Die Wirtszellen dürfen kein funktionsfähiges R/M-System besitzen.</text>
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  <title>2.3.3.1.2 Form der aufgenommenen DNA</title>
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    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="897" xml:space="preserve">Bei der Transformation kommen folgende DNA-Formen zum Einsatz:
*'''Plasmid-DNA''':
:::Eine Plasmid-DNA liegt auch nach der Transformation noch als Plasmid in der Zelle vor.
*'''chromosomale DNA''' (linear) von Eukaryonten:
:::Sie wird in Form linearer Fragmente verwendet, die bei der Präparation bzw. nach der Spaltung mit Restriktionsenzymen automatisch entstehen. Zunächst erfolgt eine Aufnahme als Einzelstrang. Es kann später zu einem '''Crossing-over''' kommen, sofern zunächst zwei DNA-Stücke aufgrund weitgehend ähnlicher Basenabfolgen (homologe Regionen) aneinanderliegen.
*'''Phagen-DNA''':
:::Phagen-DNA wird als freie DNA in der Bakterienzelle in gleicher Weise behandelt wie eine von Phagen injizierte DNA. Es kommt zu vielfacher Replikation und Übersetzung dieser (vorteilhaft für Gentechnik). Die Transformation mit nackter Phagen-DNA wird als '''Transfektion''' bezeichnet.</text>
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  <title>2.3.3.1.3 Transformationsrate bei E. coli</title>
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    <text bytes="480" xml:space="preserve">Beim gentechnisch wichtigen Enterobakterium ''E''. ''coli'' liegt die '''Transformationsrate''' auch unter guten Bedingungen bei maximal 10&lt;sup&gt;-3&lt;/sup&gt; bis 10&lt;sup&gt;-4&lt;/sup&gt; (jede 1.000. bis 10.000. Zelle nimmt ein Plasmid auf). Ggf. kann die Transformationsrate durch Erhöhung der Transformationstemperatur (aufgrund sensitiver Mutanten) gesteigert werden. Bei ''E''. ''coli'' erfolgt bei 30 °C normale Zellwandbildung. Bei 37 °C liegt i. d. R. keine intakte Zellwand mehr vor.</text>
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  <title>2.3.3.1.4 Suche nach dem richtigen Klon</title>
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    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="497" xml:space="preserve">Nach der Transformation[1] wird zunächst auf das Vorliegen '''rekombinanter Kolonien''' ('''Klone''') getestet. Da nicht alle dieser Kolonien das gewünschte Gen enthalten, müssen die "richtigen" Kolonien gefunden werden. Dies geschieht i. d. R. durch
*Überprüfung der Basensequenz der eingebauten Fremd-DNA oder
*Überprüfung, ob die Bakterien nun das zu dem gewünschten Gen gehörige Protein bilden können.

-----

&lt;small&gt;[1]: Übertragung von freier (löslicher) DNA in Bakterien&lt;/small&gt;</text>
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  <title>2.3.3.2 Hybridisierung mit einer Gensonde</title>
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    <model>wikitext</model>
    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="439" xml:space="preserve">Voraussetzung der '''Hybridisierung mit einer Gensonde''' (z. B. zur Identifikation rekombinanter bzw. transformierter Zellen) ist, daß die Basensequenz des gewünschten Gens bekannt ist. Eine Gensonde ist eine kurze, einzelsträngige DNA oder RNA, deren Basenabfolge zu dem gesuchten Gen oder einem wesentlichen Teil dazu komplementär ist. Die Gensonde trägt eine '''radioaktive''' oder '''nichtradioaktive Markierung''' zur Erkennung.</text>
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  <title>2.3.3.2.1 Prinzip der Hybridisierung</title>
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    <model>wikitext</model>
    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="632" xml:space="preserve">Bei der Hybridisierung wird zunächst auf einen speziellen '''Nitrocellulose-''' oder '''Nylonfilter''' denaturierte DNA aus rekombinanten Zellen aufgebracht, so, daß die Einzelstränge fest an den Filter gebunden sind. Nach Zugabe der Gensonde hat diese – sofern die Basenabfolge des Gens vorhanden ist – gebunden. Die Gensonde enthält z. B. '''radioaktive P-Nukleotide'''.

Nach dem Abwaschen aller nichtgebundenen Bestandteile wird der Filter auf einen Röntgenfilm gelegt. Im positiven Fall erfolgt eine Schwärzung auf dem entwickelten Film, d. h. die radioaktive Gensonde hat gebunden und das gesuchte Gen war vorhanden.</text>
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  <title>2.3.3.2.2 Herstellung radioaktiv markierter Gensonden</title>
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    <model>wikitext</model>
    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="1181" xml:space="preserve">Die hauptsächlich angewandte Methode der Markierung ist die '''nick translation'''. Dabei wird zunächst von doppelsträngiger DNA mit der gesuchten Basenabfolge ausgegangen:

Zunächst wird durch eine limitierte Behandlung mit '''DNAse''' ein '''Einzelstrangbruch''' ('''nick''') herbeigeführt. Dabei entsteht durchschnittlich ein nick pro DNA-Molekül. Dann werden '''DNA-Polymerase I''' und die vier Sorten der DNA-Nukleotide zugegeben, wobei eine Nukleotidsorte radioaktiv markiert ist.

Generell besitzen DNA-Polymerasen drei Enzymaktivitäten:
*'''eigentliche Polymerase''' (braucht einen Primer und verdoppelt von 5' → 3')
*'''5' → 3'-Exonuclease''' (baut DNA-Stränge mit einem freien Ende von 5' → 3' ab)
*'''3' → 5'-Exonuclease''' (baut DNA-Stränge mit einem freien Ende von 3' → 5' ab)
Die 5' → 3'-Exonuclease baut vom 5'-Ende her den unteren Strang ab und die DNA-Polymerase verlängert jeweils den DNA-Strang hinter dem nick komplementär zum oberen Strang. Dabei werden an bestimmten Stellen auch die radioaktiven Nukleotide eingebaut. Nach der Denaturierung und dem Abtrennen des radioaktiv markiertern Strangs liegt die einzelsträngige Gensonde vor.</text>
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  <title>2.3.3.2.3 Nichtradioaktive DNA-Markierung (non radioactive labelling)</title>
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    <contributor>
      <username>Webmaster</username>
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    </contributor>
    <model>wikitext</model>
    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="1762" xml:space="preserve">Die Verwendung radioaktiv markierter DNA-Stücke hat mehrere Nachteile, z. B. Preis (teuer), Gesundheitsgefährdung, Zeitfaktor, Entsorgung, etc. Daher wird oft eine '''nichtradioaktive Markierung''' angewandt. Diese ist ebenso sensitiv und reproduzierbar wie die radioaktive Markierung, besitzt zudem eine hohe Haltbarkeit und kann bei den gleichen Markierungsverfahren verwendet werden.

Im Laboralltag kommen folgende Möglichkeiten zum Einsatz:
*Verwendung von '''Digoxygenin-gekoppelten Nukleotiden''' (z. B. 11-Digoxygenin-dUTP)
:::Dabei ist DIG (Digoxygenin), ein Steroid, über einen Spacer-Arm an dUTP gekoppelt. Die Detektion erfolgt
:*mit '''Digoxygenin-spezifischen Antikörpern''' ('''Anti-Dig-Antikörper''') aus ''Ziegen'' oder ''Kaninchen'', an denen wiederum das Enzym '''Alkalische Phosphatase''' gekoppelt ist. Dabei katalysiert die Alkalische Phosphatase die Umsetzung der '''farblosen''' Substanz '''BCIP'''[1] in Gegenwart von '''NBT'''[2] zu einem unlöslichen blauen Farbstoff (ein Phenolderivat). Im positiven Fall, wenn die Gensonde an den DNA-Einzelstrang gebunden hat, ist eine blaue Bande auf dem Hybridisierungsfilter sichtbar.
:*mit einem '''Fluoreszenzfarbstoff''', der an den Anti-Dig-Antikörper ankoppelt, z. B. '''Fluorescein'''.
*Verwendung von '''biotinylierten''' ('''Biotin-gebundenen''') '''Nukleotiden'''
:::Die Detektion erfolgt dabei
:*mit Hilfe eines '''Biotin-spezifischen Antikörpers''' ('''Anti-Biotin-Antikörper''') und daran gekoppelter Alkalischer Phosphatase oder Fluorescein.
:*mit Hilfe des '''Biotin-spezifischen Proteins Avidin''' und daran gekoppelter Biotin-gebundener Alkalischer Phosphatase.
*Verwendung von '''unmittelbar mit einem Fluoreszenzfarbstoff gekoppelten Nukleotiden''' (z. B. Fluorescein)</text>
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      <username>Webmaster</username>
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    <model>wikitext</model>
    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="1842" xml:space="preserve">Die Verwendung radioaktiv markierter DNA-Stücke hat mehrere Nachteile, z. B. Preis (teuer), Gesundheitsgefährdung, Zeitfaktor, Entsorgung, etc. Daher wird oft eine '''nichtradioaktive Markierung''' angewandt. Diese ist ebenso sensitiv und reproduzierbar wie die radioaktive Markierung, besitzt zudem eine hohe Haltbarkeit und kann bei den gleichen Markierungsverfahren verwendet werden.

Im Laboralltag kommen folgende Möglichkeiten zum Einsatz:
*Verwendung von '''Digoxygenin-gekoppelten Nukleotiden''' (z. B. 11-Digoxygenin-dUTP)
:::Dabei ist DIG (Digoxygenin), ein Steroid, über einen Spacer-Arm an dUTP gekoppelt. Die Detektion erfolgt
:*mit '''Digoxygenin-spezifischen Antikörpern''' ('''Anti-Dig-Antikörper''') aus ''Ziegen'' oder ''Kaninchen'', an denen wiederum das Enzym '''Alkalische Phosphatase''' gekoppelt ist. Dabei katalysiert die Alkalische Phosphatase die Umsetzung der '''farblosen''' Substanz '''BCIP'''[1] in Gegenwart von '''NBT'''[2] zu einem unlöslichen blauen Farbstoff (ein Phenolderivat). Im positiven Fall, wenn die Gensonde an den DNA-Einzelstrang gebunden hat, ist eine blaue Bande auf dem Hybridisierungsfilter sichtbar.
:*mit einem '''Fluoreszenzfarbstoff''', der an den Anti-Dig-Antikörper ankoppelt, z. B. '''Fluorescein'''.
*Verwendung von '''biotinylierten''' ('''Biotin-gebundenen''') '''Nukleotiden'''
:::Die Detektion erfolgt dabei
:*mit Hilfe eines '''Biotin-spezifischen Antikörpers''' ('''Anti-Biotin-Antikörper''') und daran gekoppelter Alkalischer Phosphatase oder Fluorescein.
:*mit Hilfe des '''Biotin-spezifischen Proteins Avidin''' und daran gekoppelter Biotin-gebundener Alkalischer Phosphatase.
*Verwendung von '''unmittelbar mit einem Fluoreszenzfarbstoff gekoppelten Nukleotiden''' (z. B. Fluorescein)

-----

&lt;small&gt;[1]: Brom-chlorindolyl-phosphat

[2]: Nitroblau-Tetrazol&lt;/small&gt;</text>
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  <title>2.3.3.2.4 Koloniehybridisierung</title>
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    <contributor>
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      <id>1</id>
    </contributor>
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    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="2933" xml:space="preserve">Bei vielen rekombinanten Kolonien erfolgt zunächst eine Einschränkung der in Frage kommenden Kolonien durch die sog. '''Koloniehybridisierung'''. Dabei geht man von einer Kultivierungsplatte aus, auf der nur noch rekombinante Kolonien vorliegen.

Man startet mit ca. 200 Transformanten auf einer Petrischale. Diese Transformanten sollten bereits aufgrund einer Antibiotikaresistenz und einer Insertionsinaktivierung auf das Vorhandensein von Plasmid und inserierter Passagier-DNA überprüft worden sein. Die Kolonien werden auf einen gleichgroßen '''Nitrocellulosefilter''' replikaplattiert ("abgestempelt"). Die ursprüngliche Petrischale wird als Originalplatte aufbewahrt. Der Cellulosefilter muß so markiert werden, daß später eine Zuordnung der Kolonien möglich wird.

Die Klone läßt man nun zu ca. 2 mm großen Kolonien auswachsen, indem man den Filter auf ein Nährmedium legt. Danach transferiert man den Filter auf ein Löschpapier, das mit Natronlauge getränkt wurde. Die Lauge lysiert die Zellen und fixiert gleichzeitig die freigewordene und nun einzelsträngige DNA auf dem Filter. Nach mehreren Waschvorgängen werden die Filter im Vakuum zwei Stunden bei 80 °C inkubiert ("gebacken"). Dieses Procedere bindet die DNA irreversibel auf die Filter. Als Gensonde dient eine 32P-markierte DNA, RNA oder ein Oligonukleotid mit 15 bis 30 Nukleotiden. Man kann auch eine nick translation-Probe verwenden, die entweder mit &lt;sup&gt;32&lt;/sup&gt;P oder Tritium markiert ist. Die Gensonde muß dabei komplementär zu einem Teil des einen Strangs der gesuchten Passagier-DNA sein. Der Filter wird in einer Lösung mit der radioaktiven Probe inkubiert. Nach der Hybridisierung wäscht man die Filter mit einer Pufferlösung um unspezifische Doppelstränge zu dissoziieren. Die trockenen Filter werden auf einen Röntgenfilm aufgelegt und 12 bis 72 Stunden exponiert. Auf dem Radiogramm kann man dann die positiven, d. h. radioaktiv markierten, Kolonien identifizieren. Da manchmal die radioaktive Gensonde auch unspezifisch an Zelltrümmern (evtl. auch nach dem Waschen) haftet, bedeutet nicht jeder schwarze Fleck im Autoradiogramm, daß das gesuchte Gen vorliegt.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Ablauf der Koloniehybridisierung.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 55: Ablauf der Koloniehybridisierung mit &lt;sup&gt;32&lt;/sup&gt;P'''&lt;/small&gt;

Aus den noch in Frage kommenden Kolonien, die auf der Ausgangsplatte identifiziert werden können, werden mit Hilfe sog. '''mini preps''' (Präperationen im Mini-Maßstab) die Plasmide isoliert und jeweils die Länge der eingebauten fremden DNA-Fragmente ermittelt: Hierzu wird durch durch sog. '''Doppelverdauung''' mit den gleichen beiden Restriktionsenzymen die zur Klonierung verwendet wurden, das jeweilige eingebaute DNA-Fragment wieder aus dem Vektorplasmid freigesetzt. Bei bekannter Länge des gesuchten Gens ist so eine deutlich weitere Einschränkung der fraglichen rekombinanten Kolonien möglich.</text>
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  <title>Datei:Ablauf der Koloniehybridisierung.jpg</title>
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    <comment>Ablauf der Koloniehybridisierung</comment>
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    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="32" xml:space="preserve">Ablauf der Koloniehybridisierung</text>
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  <title>2.3.3.2.5 Plasmidisolierung aus E. coli</title>
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    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="1880" xml:space="preserve">Gegenwärtig werden Plasmide verstärkt durch Schnellverfahren aus 1 – 4 ml-Kulturen gewonnen, sog. '''mini preps'''. Die gewonnene Plasmid-DNA kann i. d. R. anschließend sofort für molekularbiologische Untersuchungen verwendet werden. Zwei wichtige Verfahren sind die sog.
*'''STET-Lyse''' und
:::Bei der STET-Lyse wird die Membran durch das milde Detergenz '''Triton X''' in Kombination mit '''EDTA''' (fängt die für die Membranstabilität erforderlichen Mg&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt;-Ionen ab) und '''Lysozym''' (spaltet die Mureinketten der Zellwand) so schonend geöffnet, daß nur die Plasmid-DNA frei wird, während die chromosomale DNA noch an der Membran befestigt bleibt. Membrantrümmer und chromosomale DNA werden anschließend abzentrifugiert. Aus dem Überstand wird die Plasmid-DNA mit Isopropanol ausgefällt (entzieht die Hydrathülle), mit Ethanol gewaschen und in geeignetem Puffer resuspendiert.
*'''alkylische Lyse''' (wird häufiger durchgeführt).
:::Bei der alkylischen Lyse erfolgen Zellaufschluß und Ausfällen der chromosomalen DNA mit Hilfe von NaOH und '''SDS''' ('''Natriumdodecylsulfat'''). Dabei werden sowohl die chromosomale DNA wie auch die Plasmid-DNA freigesetzt und gleichzeitig total denaturiert (werden unlöslich). Bei der anschließenden Neutralisation mit '''Kaliumacetat''' renaturiert die Plasmid-DNA wesentlich schneller (wird wieder löslich) als die ausgefällte chromosomale DNA und befindet sich nach Abzentrifugieren der chromosomalen DNA im Überstand. In Gegenwart hoher Salzkonzentrationen wird die Plasmid-DNA an ein kleines Glasfaservlies oder eine kleine Chromatographiesäule spezifisch gebunden (während sonstige zelluläre Verbindungen durchlaufen). Durch Wechsel auf niedrige Salzkonzentration im Puffer kann die Plasmid-DNA anschließend mehr oder weniger rein von der Säule bzw. vom Vlies in gelöster Form eluiert werden.</text>
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  <title>2.3.3.3 Southern Hybridisierung (blotting, transfer)</title>
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    <text bytes="1020" xml:space="preserve">Eine weitere Möglichkeit stellt die '''Southern Hybridisierung''' dar. Sie basiert auf folgender Vorgehensweise:
#Aus dem Agarosegel werden nach der DNA-Auftrennung die einzelnen Banden ausgeschnitten und die Gelstreifen in '''NaOH-Lösung''' gelegt (Denaturierung in Einzelstränge im Gel).
#Dann wird eine Glasplatte mit saugfähigem Filterpapier belegt, das mit einem Transferpuffer in Verbindung steht.
#Darauf werden die Gelstreifen mit geeignetem Abstand zueinander gelegt.
#Nun werden noch Nitrocellulose- oder Nylonmembranen aufgelegt, darüber angefeuchtetes Fließpapier und darüber mehrere Lagen trockenes Fließpapier und zuletzt alles mit Gewicht beschwert.
#Durch diesen Aufbau wird der Puffer vom und im Fließpapier hochgesaugt und nimmt dabei die DNA-Fragmente der Gelstreifen mit, wo sie im selben Muster wie vorher an der Membran hängenbleiben.
#Nun kann wie bei der '''Koloniehybridisierung''' fortgefahren werden.
Der gesamte Vorgang bis zur Hybridisierung wird oft als '''blotting''' bezeichnet.</text>
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  <title>2.3.3.4 Nachweis von Genen mit Hilfe der PCR</title>
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    <text bytes="263" xml:space="preserve">Zuletzt können bestimmte Gene auch mit Hilfe des '''PCR'''-Verfahrens und anschließender agarosegelelektrophoretischer Auftrennung nachgewiesen werden. Voraussetzung hierfür ist jedoch, daß es geeignete Primer für die Amplifizierung der Gene in der PCR gibt.</text>
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  <title>2.3.4.1 Kettenabbruch nach SANGER et al. (1977)</title>
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    <text bytes="304" xml:space="preserve">Voraussetzung für die Methode ist das Vorliegen
*eines DNA-Einzelstrangs (mit unbekannter Basensequenz),
*eines geeigneten Primers,
*von DNA-Polymerase I und dNTPs[1] und
*das Vorhandensein eines Kettenabbruchnukleotids (eines von Vieren).

-----

&lt;small&gt;[1]: Desoxynukleotide in Triphosphatform&lt;/small&gt;</text>
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  <title>2.3.4.1.1 Gewinnung von Einzelstrang und Primer</title>
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    <text bytes="897" xml:space="preserve">Für die Gewinnung von Einzelstrang und Primer gibt es grundsätzlich zwei Möglichkeiten. Eine Möglichkeit ist, daß das zu sequenzierende doppelsträngige ('''double strained''') DNA-Fragment in einen Vektor eingebaut wird. (Voraussetzung hierfür ist, daß die Basensequenz der Einbaustelle des Vektors bekannt ist.) Dann wird das Fragment durch ein Restriktionsenzym mit einem Stück der vorausgehenden Vektor-DNA herausgeschnitten und denaturiert. Beide Stränge trennen sich voneinander. Zuletzt werden die Primer anhybridisiert.

Bei der zweiten Methode wird das zu sequenzierende DNA-Fragment mit einem Restriktionsenzym in zwei unterschiedlich große Subfragmente, die weiterhin doppelsträngig sind, gespalten. Die beiden Fragmente werden durch Denaturierung in Einzelstränge getrennt, die voneinander separiert werden. Zuletzt wird das kleine Subfragment an das Große anhybridisiert.</text>
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  <title>2.3.4.1.2 Kettenabbruch durch Dideoxy-Nukleotide</title>
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    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="766" xml:space="preserve">Normale Nukleotide (dNTPs: dATP, dCTP, dGTP, dTTP) haben eine OH-Gruppe am 3'-Ende gebunden. Dideoxy-Nukleotide[1] (ddNTPs: ddATP, ddCTP, ddGTP, ddTTP) haben hingegen keine OH-Gruppe am 3'-Ende gebunden und können daher auch nicht an weitere Nukleotide binden. Es erfolgt ein Kettenabbruch.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:normales Nukleotid und Dideoxy-Nukleotid.jpg]]&lt;/div&gt;
Die zu sequenzierenden DNA-Fragmente werden auf vier Reaktionsansätze verteilt. In jedem Restriktionsansatz kommen DNA-Polymerase I, alle 4 NTPs und jeweils eine Nukleotidsorte zusätzlich in dd-Form (weniger als die "normalen" Nukleotide). Dadurch findet ein Kettenabbruch statistisch in jedem Fragment statt, jedoch an unterschiedlichen Stellen.

-----

&lt;small&gt;[1]: Didesoxy-Nukletoide&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="3271" xml:space="preserve">Normale Nukleotide (dNTPs: dATP, dCTP, dGTP, dTTP) haben eine OH-Gruppe am 3'-Ende gebunden. Dideoxy-Nukleotide[1] (ddNTPs: ddATP, ddCTP, ddGTP, ddTTP) haben hingegen keine OH-Gruppe am 3'-Ende gebunden und können daher auch nicht an weitere Nukleotide binden. Es erfolgt ein Kettenabbruch.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:normales Nukleotid und Dideoxy-Nukleotid.jpg]]&lt;/div&gt;
Die zu sequenzierenden DNA-Fragmente werden auf vier Reaktionsansätze verteilt. In jedem Restriktionsansatz kommen DNA-Polymerase I, alle 4 NTPs und jeweils eine Nukleotidsorte zusätzlich in dd-Form (weniger als die "normalen" Nukleotide). Dadurch findet ein Kettenabbruch statistisch in jedem Fragment statt, jedoch an unterschiedlichen Stellen.

Beispiel:
Ausgangsfragment:
3' CTT AGC TAA GAG 5'
Möglichkeiten für den unteren Strang nach der DNA-Polymerase-Reaktion im ddA-Behälter (A&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt;):
5' GA&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'	(2 Nukleotide)
5' GAA&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'	(3 Nukleotide)
5' GAA TCG A&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'	(7 Nukleotide)
5' GAA TCG ATT CTC 3'	(kein dd-Nukleotid wird eingebaut; 12 Nukleotide)
Möglichkeiten für den unteren Strang nach der DNA-Polymerase-Reaktion im ddC-Behälter (C*):
5' GAA TC&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'	(5 Nukleotide)
5' GAA TCG ATT C&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'	(10 Nukleotide)
5' GAA TCG ATT CTC&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'	(12 Nukleotide)
5' GAA TCG ATT CTC 3'	(kein dd-Nukleotid wird eingebaut; 12 Nukleotide)
Möglichkeiten für den unteren Strang nach der DNA-Polymerase-Reaktion im ddG-Behälter (G&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt;):
5' G&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'	(1 Nukleotide)
5' GAA TCG&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'	(6 Nukleotide)
5' GAA TCG ATT CTC 3'	(kein dd-Nukleotid wird eingebaut; 12 Nukleotide)
Möglichkeiten für den unteren Strang nach der DNA-Polymerase-Reaktion im ddT-Behälter (T&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt;):
5' GAA T&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'	(4 Nukleotide)
5' GAA TCG AT&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'	(8 Nukleotide)
5' GAA TCG ATT&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'	(9 Nukleotide)
5' GAA TCG ATT CT&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'	(11 Nukleotide)
5' GAA TCG ATT CTC 3'	(kein dd-Nukleotid wird eingebaut; 12 Nukleotide)
Um später ein Autoradiogramm erstellen zu können, müssen die DNA-Stücke nach der Polymeraseaktion radioaktiv markiert werden. Möglichkeiten dies zu verwirklichen sind der Einsatz
*radioaktiv markierter Primer,
*radioaktiv markierter "normaler" (d-)Nukleotidsorten oder
*radioaktiv markierter dd-Nukleotidsorten.
Dann werden die synthetisierten Doppelstränge denaturiert, also getrennt, und die Einzelstränge für jeden Ansatz getrennt in einem Polyacrylamidgel in Gegenwart von Harnstoff[2] aufgetrennt.

Nach dem Auftrennen wird auf das Gel ein Röntgenfilm im Dunklen aufgelegt. Nach seiner Entwicklung zeigen sich Schwärzungen durch die entsprechenden Banden des Gels. Die sequenzierte Basenabfolge kann dann ermittelt werden, indem von unten nach oben die Banden durchgegangen werden und die azugehörigen Nukleotide in 5' → 3'-Richtung geschrieben werden.

Nachteile dieser Methode sind die Verwendung radioaktiver Stoffe (teuer, gesundheitsschädigend und umweltbelastend), der aufwendige Arbeitsaufwand und die Tatsache, daß je Probe nur vier Ansätze und vier Geltaschen verwendet werden können. Daher ist keine Automatisierung dieser Methode sinnvoll.

-----

&lt;small&gt;[1]: Didesoxy-Nukletoide

[2]: verhindert die Renaturierung der Einzelstränge zu Doppelsträngen&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="3519" xml:space="preserve">Normale Nukleotide (dNTPs: dATP, dCTP, dGTP, dTTP) haben eine OH-Gruppe am 3'-Ende gebunden. Dideoxy-Nukleotide[1] (ddNTPs: ddATP, ddCTP, ddGTP, ddTTP) haben hingegen keine OH-Gruppe am 3'-Ende gebunden und können daher auch nicht an weitere Nukleotide binden. Es erfolgt ein Kettenabbruch.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:normales Nukleotid und Dideoxy-Nukleotid.jpg]]&lt;/div&gt;
Die zu sequenzierenden DNA-Fragmente werden auf vier Reaktionsansätze verteilt. In jedem Restriktionsansatz kommen DNA-Polymerase I, alle 4 NTPs und jeweils eine Nukleotidsorte zusätzlich in dd-Form (weniger als die "normalen" Nukleotide). Dadurch findet ein Kettenabbruch statistisch in jedem Fragment statt, jedoch an unterschiedlichen Stellen.

Beispiel:
:Ausgangsfragment:
::3' CTT AGC TAA GAG 5'
:Möglichkeiten für den unteren Strang nach der DNA-Polymerase-Reaktion im ddA-Behälter (A&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt;):
&lt;div align=center&gt;
::{|style="text-align:center"
 |5' GA&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |&lt;div align=right&gt;(2 Nukleotide)&lt;/div
 |-
 |5' GAA&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |&lt;div align=right&gt;(3 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG A&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |&lt;div align=right&gt;(7 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG ATT CTC 3'
 |&lt;div align=right&gt;(kein dd-Nukleotid wird eingebaut; 12 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |}
5' GAA TCG ATT CTC 3'	(kein dd-Nukleotid wird eingebaut; 12 Nukleotide)
Möglichkeiten für den unteren Strang nach der DNA-Polymerase-Reaktion im ddC-Behälter (C*):
5' GAA TC&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'	(5 Nukleotide)
5' GAA TCG ATT C&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'	(10 Nukleotide)
5' GAA TCG ATT CTC&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'	(12 Nukleotide)
5' GAA TCG ATT CTC 3'	(kein dd-Nukleotid wird eingebaut; 12 Nukleotide)
Möglichkeiten für den unteren Strang nach der DNA-Polymerase-Reaktion im ddG-Behälter (G&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt;):
5' G&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'	(1 Nukleotide)
5' GAA TCG&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'	(6 Nukleotide)
5' GAA TCG ATT CTC 3'	(kein dd-Nukleotid wird eingebaut; 12 Nukleotide)
Möglichkeiten für den unteren Strang nach der DNA-Polymerase-Reaktion im ddT-Behälter (T&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt;):
5' GAA T&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'	(4 Nukleotide)
5' GAA TCG AT&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'	(8 Nukleotide)
5' GAA TCG ATT&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'	(9 Nukleotide)
5' GAA TCG ATT CT&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'	(11 Nukleotide)
5' GAA TCG ATT CTC 3'	(kein dd-Nukleotid wird eingebaut; 12 Nukleotide)
Um später ein Autoradiogramm erstellen zu können, müssen die DNA-Stücke nach der Polymeraseaktion radioaktiv markiert werden. Möglichkeiten dies zu verwirklichen sind der Einsatz
*radioaktiv markierter Primer,
*radioaktiv markierter "normaler" (d-)Nukleotidsorten oder
*radioaktiv markierter dd-Nukleotidsorten.
Dann werden die synthetisierten Doppelstränge denaturiert, also getrennt, und die Einzelstränge für jeden Ansatz getrennt in einem Polyacrylamidgel in Gegenwart von Harnstoff[2] aufgetrennt.

Nach dem Auftrennen wird auf das Gel ein Röntgenfilm im Dunklen aufgelegt. Nach seiner Entwicklung zeigen sich Schwärzungen durch die entsprechenden Banden des Gels. Die sequenzierte Basenabfolge kann dann ermittelt werden, indem von unten nach oben die Banden durchgegangen werden und die azugehörigen Nukleotide in 5' → 3'-Richtung geschrieben werden.

Nachteile dieser Methode sind die Verwendung radioaktiver Stoffe (teuer, gesundheitsschädigend und umweltbelastend), der aufwendige Arbeitsaufwand und die Tatsache, daß je Probe nur vier Ansätze und vier Geltaschen verwendet werden können. Daher ist keine Automatisierung dieser Methode sinnvoll.

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&lt;small&gt;[1]: Didesoxy-Nukletoide

[2]: verhindert die Renaturierung der Einzelstränge zu Doppelsträngen&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="3494" xml:space="preserve">Normale Nukleotide (dNTPs: dATP, dCTP, dGTP, dTTP) haben eine OH-Gruppe am 3'-Ende gebunden. Dideoxy-Nukleotide[1] (ddNTPs: ddATP, ddCTP, ddGTP, ddTTP) haben hingegen keine OH-Gruppe am 3'-Ende gebunden und können daher auch nicht an weitere Nukleotide binden. Es erfolgt ein Kettenabbruch.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:normales Nukleotid und Dideoxy-Nukleotid.jpg]]&lt;/div&gt;
Die zu sequenzierenden DNA-Fragmente werden auf vier Reaktionsansätze verteilt. In jedem Restriktionsansatz kommen DNA-Polymerase I, alle 4 NTPs und jeweils eine Nukleotidsorte zusätzlich in dd-Form (weniger als die "normalen" Nukleotide). Dadurch findet ein Kettenabbruch statistisch in jedem Fragment statt, jedoch an unterschiedlichen Stellen.

Beispiel:
:Ausgangsfragment:
::3' CTT AGC TAA GAG 5'
:Möglichkeiten für den unteren Strang nach der DNA-Polymerase-Reaktion im ddA-Behälter (A&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt;):
&lt;div align=center&gt;
::{|
 |5' GA&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |&lt;div align=right&gt;(2 Nukleotide)&lt;/div
 |-
 |5' GAA&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |&lt;div align=right&gt;(3 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG A&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |&lt;div align=right&gt;(7 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG ATT CTC 3'
 |&lt;div align=right&gt;(kein dd-Nukleotid wird eingebaut; 12 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |}
5' GAA TCG ATT CTC 3'	(kein dd-Nukleotid wird eingebaut; 12 Nukleotide)
Möglichkeiten für den unteren Strang nach der DNA-Polymerase-Reaktion im ddC-Behälter (C*):
5' GAA TC&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'	(5 Nukleotide)
5' GAA TCG ATT C&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'	(10 Nukleotide)
5' GAA TCG ATT CTC&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'	(12 Nukleotide)
5' GAA TCG ATT CTC 3'	(kein dd-Nukleotid wird eingebaut; 12 Nukleotide)
Möglichkeiten für den unteren Strang nach der DNA-Polymerase-Reaktion im ddG-Behälter (G&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt;):
5' G&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'	(1 Nukleotide)
5' GAA TCG&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'	(6 Nukleotide)
5' GAA TCG ATT CTC 3'	(kein dd-Nukleotid wird eingebaut; 12 Nukleotide)
Möglichkeiten für den unteren Strang nach der DNA-Polymerase-Reaktion im ddT-Behälter (T&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt;):
5' GAA T&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'	(4 Nukleotide)
5' GAA TCG AT&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'	(8 Nukleotide)
5' GAA TCG ATT&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'	(9 Nukleotide)
5' GAA TCG ATT CT&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'	(11 Nukleotide)
5' GAA TCG ATT CTC 3'	(kein dd-Nukleotid wird eingebaut; 12 Nukleotide)
Um später ein Autoradiogramm erstellen zu können, müssen die DNA-Stücke nach der Polymeraseaktion radioaktiv markiert werden. Möglichkeiten dies zu verwirklichen sind der Einsatz
*radioaktiv markierter Primer,
*radioaktiv markierter "normaler" (d-)Nukleotidsorten oder
*radioaktiv markierter dd-Nukleotidsorten.
Dann werden die synthetisierten Doppelstränge denaturiert, also getrennt, und die Einzelstränge für jeden Ansatz getrennt in einem Polyacrylamidgel in Gegenwart von Harnstoff[2] aufgetrennt.

Nach dem Auftrennen wird auf das Gel ein Röntgenfilm im Dunklen aufgelegt. Nach seiner Entwicklung zeigen sich Schwärzungen durch die entsprechenden Banden des Gels. Die sequenzierte Basenabfolge kann dann ermittelt werden, indem von unten nach oben die Banden durchgegangen werden und die azugehörigen Nukleotide in 5' → 3'-Richtung geschrieben werden.

Nachteile dieser Methode sind die Verwendung radioaktiver Stoffe (teuer, gesundheitsschädigend und umweltbelastend), der aufwendige Arbeitsaufwand und die Tatsache, daß je Probe nur vier Ansätze und vier Geltaschen verwendet werden können. Daher ist keine Automatisierung dieser Methode sinnvoll.

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&lt;small&gt;[1]: Didesoxy-Nukletoide

[2]: verhindert die Renaturierung der Einzelstränge zu Doppelsträngen&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="3524" xml:space="preserve">Normale Nukleotide (dNTPs: dATP, dCTP, dGTP, dTTP) haben eine OH-Gruppe am 3'-Ende gebunden. Dideoxy-Nukleotide[1] (ddNTPs: ddATP, ddCTP, ddGTP, ddTTP) haben hingegen keine OH-Gruppe am 3'-Ende gebunden und können daher auch nicht an weitere Nukleotide binden. Es erfolgt ein Kettenabbruch.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:normales Nukleotid und Dideoxy-Nukleotid.jpg]]&lt;/div&gt;
Die zu sequenzierenden DNA-Fragmente werden auf vier Reaktionsansätze verteilt. In jedem Restriktionsansatz kommen DNA-Polymerase I, alle 4 NTPs und jeweils eine Nukleotidsorte zusätzlich in dd-Form (weniger als die "normalen" Nukleotide). Dadurch findet ein Kettenabbruch statistisch in jedem Fragment statt, jedoch an unterschiedlichen Stellen.

Beispiel:
:Ausgangsfragment:
::3' CTT AGC TAA GAG 5'
:Möglichkeiten für den unteren Strang nach der DNA-Polymerase-Reaktion im ddA-Behälter (A&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt;):
&lt;div align=center&gt;
::{|
 ! width="30%"
 ! width="70%"
 |5' GA&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |&lt;div align=right&gt;(2 Nukleotide)&lt;/div
 |-
 |5' GAA&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
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 |-
 |5' GAA TCG A&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |&lt;div align=right&gt;(7 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG ATT CTC 3'
 |&lt;div align=right&gt;(kein dd-Nukleotid wird eingebaut; 12 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |}
5' GAA TCG ATT CTC 3'	(kein dd-Nukleotid wird eingebaut; 12 Nukleotide)
Möglichkeiten für den unteren Strang nach der DNA-Polymerase-Reaktion im ddC-Behälter (C*):
5' GAA TC&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'	(5 Nukleotide)
5' GAA TCG ATT C&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'	(10 Nukleotide)
5' GAA TCG ATT CTC&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'	(12 Nukleotide)
5' GAA TCG ATT CTC 3'	(kein dd-Nukleotid wird eingebaut; 12 Nukleotide)
Möglichkeiten für den unteren Strang nach der DNA-Polymerase-Reaktion im ddG-Behälter (G&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt;):
5' G&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'	(1 Nukleotide)
5' GAA TCG&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'	(6 Nukleotide)
5' GAA TCG ATT CTC 3'	(kein dd-Nukleotid wird eingebaut; 12 Nukleotide)
Möglichkeiten für den unteren Strang nach der DNA-Polymerase-Reaktion im ddT-Behälter (T&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt;):
5' GAA T&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'	(4 Nukleotide)
5' GAA TCG AT&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'	(8 Nukleotide)
5' GAA TCG ATT&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'	(9 Nukleotide)
5' GAA TCG ATT CT&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'	(11 Nukleotide)
5' GAA TCG ATT CTC 3'	(kein dd-Nukleotid wird eingebaut; 12 Nukleotide)
Um später ein Autoradiogramm erstellen zu können, müssen die DNA-Stücke nach der Polymeraseaktion radioaktiv markiert werden. Möglichkeiten dies zu verwirklichen sind der Einsatz
*radioaktiv markierter Primer,
*radioaktiv markierter "normaler" (d-)Nukleotidsorten oder
*radioaktiv markierter dd-Nukleotidsorten.
Dann werden die synthetisierten Doppelstränge denaturiert, also getrennt, und die Einzelstränge für jeden Ansatz getrennt in einem Polyacrylamidgel in Gegenwart von Harnstoff[2] aufgetrennt.

Nach dem Auftrennen wird auf das Gel ein Röntgenfilm im Dunklen aufgelegt. Nach seiner Entwicklung zeigen sich Schwärzungen durch die entsprechenden Banden des Gels. Die sequenzierte Basenabfolge kann dann ermittelt werden, indem von unten nach oben die Banden durchgegangen werden und die azugehörigen Nukleotide in 5' → 3'-Richtung geschrieben werden.

Nachteile dieser Methode sind die Verwendung radioaktiver Stoffe (teuer, gesundheitsschädigend und umweltbelastend), der aufwendige Arbeitsaufwand und die Tatsache, daß je Probe nur vier Ansätze und vier Geltaschen verwendet werden können. Daher ist keine Automatisierung dieser Methode sinnvoll.

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&lt;small&gt;[1]: Didesoxy-Nukletoide

[2]: verhindert die Renaturierung der Einzelstränge zu Doppelsträngen&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="3520" xml:space="preserve">Normale Nukleotide (dNTPs: dATP, dCTP, dGTP, dTTP) haben eine OH-Gruppe am 3'-Ende gebunden. Dideoxy-Nukleotide[1] (ddNTPs: ddATP, ddCTP, ddGTP, ddTTP) haben hingegen keine OH-Gruppe am 3'-Ende gebunden und können daher auch nicht an weitere Nukleotide binden. Es erfolgt ein Kettenabbruch.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:normales Nukleotid und Dideoxy-Nukleotid.jpg]]&lt;/div&gt;
Die zu sequenzierenden DNA-Fragmente werden auf vier Reaktionsansätze verteilt. In jedem Restriktionsansatz kommen DNA-Polymerase I, alle 4 NTPs und jeweils eine Nukleotidsorte zusätzlich in dd-Form (weniger als die "normalen" Nukleotide). Dadurch findet ein Kettenabbruch statistisch in jedem Fragment statt, jedoch an unterschiedlichen Stellen.

Beispiel:
:Ausgangsfragment:
::3' CTT AGC TAA GAG 5'
:Möglichkeiten für den unteren Strang nach der DNA-Polymerase-Reaktion im ddA-Behälter (A&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt;):
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 |&lt;div align=right&gt;(3 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG A&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |&lt;div align=right&gt;(7 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG ATT CTC 3'
 |&lt;div align=right&gt;(kein dd-Nukleotid wird eingebaut; 12 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |}
5' GAA TCG ATT CTC 3'	(kein dd-Nukleotid wird eingebaut; 12 Nukleotide)
Möglichkeiten für den unteren Strang nach der DNA-Polymerase-Reaktion im ddC-Behälter (C*):
5' GAA TC&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'	(5 Nukleotide)
5' GAA TCG ATT C&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'	(10 Nukleotide)
5' GAA TCG ATT CTC&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'	(12 Nukleotide)
5' GAA TCG ATT CTC 3'	(kein dd-Nukleotid wird eingebaut; 12 Nukleotide)
Möglichkeiten für den unteren Strang nach der DNA-Polymerase-Reaktion im ddG-Behälter (G&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt;):
5' G&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'	(1 Nukleotide)
5' GAA TCG&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'	(6 Nukleotide)
5' GAA TCG ATT CTC 3'	(kein dd-Nukleotid wird eingebaut; 12 Nukleotide)
Möglichkeiten für den unteren Strang nach der DNA-Polymerase-Reaktion im ddT-Behälter (T&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt;):
5' GAA T&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'	(4 Nukleotide)
5' GAA TCG AT&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'	(8 Nukleotide)
5' GAA TCG ATT&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'	(9 Nukleotide)
5' GAA TCG ATT CT&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'	(11 Nukleotide)
5' GAA TCG ATT CTC 3'	(kein dd-Nukleotid wird eingebaut; 12 Nukleotide)
Um später ein Autoradiogramm erstellen zu können, müssen die DNA-Stücke nach der Polymeraseaktion radioaktiv markiert werden. Möglichkeiten dies zu verwirklichen sind der Einsatz
*radioaktiv markierter Primer,
*radioaktiv markierter "normaler" (d-)Nukleotidsorten oder
*radioaktiv markierter dd-Nukleotidsorten.
Dann werden die synthetisierten Doppelstränge denaturiert, also getrennt, und die Einzelstränge für jeden Ansatz getrennt in einem Polyacrylamidgel in Gegenwart von Harnstoff[2] aufgetrennt.

Nach dem Auftrennen wird auf das Gel ein Röntgenfilm im Dunklen aufgelegt. Nach seiner Entwicklung zeigen sich Schwärzungen durch die entsprechenden Banden des Gels. Die sequenzierte Basenabfolge kann dann ermittelt werden, indem von unten nach oben die Banden durchgegangen werden und die azugehörigen Nukleotide in 5' → 3'-Richtung geschrieben werden.

Nachteile dieser Methode sind die Verwendung radioaktiver Stoffe (teuer, gesundheitsschädigend und umweltbelastend), der aufwendige Arbeitsaufwand und die Tatsache, daß je Probe nur vier Ansätze und vier Geltaschen verwendet werden können. Daher ist keine Automatisierung dieser Methode sinnvoll.

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&lt;small&gt;[1]: Didesoxy-Nukletoide

[2]: verhindert die Renaturierung der Einzelstränge zu Doppelsträngen&lt;/small&gt;</text>
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&lt;div align=center&gt;[[Bild:normales Nukleotid und Dideoxy-Nukleotid.jpg]]&lt;/div&gt;
Die zu sequenzierenden DNA-Fragmente werden auf vier Reaktionsansätze verteilt. In jedem Restriktionsansatz kommen DNA-Polymerase I, alle 4 NTPs und jeweils eine Nukleotidsorte zusätzlich in dd-Form (weniger als die "normalen" Nukleotide). Dadurch findet ein Kettenabbruch statistisch in jedem Fragment statt, jedoch an unterschiedlichen Stellen.

Beispiel:
:Ausgangsfragment:
::3' CTT AGC TAA GAG 5'
:Möglichkeiten für den unteren Strang nach der DNA-Polymerase-Reaktion im ddA-Behälter (A&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt;):
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 |-
 |5' GAA&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |&lt;div align=right&gt;(3 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG A&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |&lt;div align=right&gt;(7 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG ATT CTC 3'
 |&lt;div align=right&gt;(kein dd-Nukleotid wird eingebaut; 12 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |}
5' GAA TCG ATT CTC 3'	(kein dd-Nukleotid wird eingebaut; 12 Nukleotide)
Möglichkeiten für den unteren Strang nach der DNA-Polymerase-Reaktion im ddC-Behälter (C*):
5' GAA TC&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'	(5 Nukleotide)
5' GAA TCG ATT C&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'	(10 Nukleotide)
5' GAA TCG ATT CTC&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'	(12 Nukleotide)
5' GAA TCG ATT CTC 3'	(kein dd-Nukleotid wird eingebaut; 12 Nukleotide)
Möglichkeiten für den unteren Strang nach der DNA-Polymerase-Reaktion im ddG-Behälter (G&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt;):
5' G&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'	(1 Nukleotide)
5' GAA TCG&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'	(6 Nukleotide)
5' GAA TCG ATT CTC 3'	(kein dd-Nukleotid wird eingebaut; 12 Nukleotide)
Möglichkeiten für den unteren Strang nach der DNA-Polymerase-Reaktion im ddT-Behälter (T&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt;):
5' GAA T&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'	(4 Nukleotide)
5' GAA TCG AT&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'	(8 Nukleotide)
5' GAA TCG ATT&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'	(9 Nukleotide)
5' GAA TCG ATT CT&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'	(11 Nukleotide)
5' GAA TCG ATT CTC 3'	(kein dd-Nukleotid wird eingebaut; 12 Nukleotide)
Um später ein Autoradiogramm erstellen zu können, müssen die DNA-Stücke nach der Polymeraseaktion radioaktiv markiert werden. Möglichkeiten dies zu verwirklichen sind der Einsatz
*radioaktiv markierter Primer,
*radioaktiv markierter "normaler" (d-)Nukleotidsorten oder
*radioaktiv markierter dd-Nukleotidsorten.
Dann werden die synthetisierten Doppelstränge denaturiert, also getrennt, und die Einzelstränge für jeden Ansatz getrennt in einem Polyacrylamidgel in Gegenwart von Harnstoff[2] aufgetrennt.

Nach dem Auftrennen wird auf das Gel ein Röntgenfilm im Dunklen aufgelegt. Nach seiner Entwicklung zeigen sich Schwärzungen durch die entsprechenden Banden des Gels. Die sequenzierte Basenabfolge kann dann ermittelt werden, indem von unten nach oben die Banden durchgegangen werden und die azugehörigen Nukleotide in 5' → 3'-Richtung geschrieben werden.

Nachteile dieser Methode sind die Verwendung radioaktiver Stoffe (teuer, gesundheitsschädigend und umweltbelastend), der aufwendige Arbeitsaufwand und die Tatsache, daß je Probe nur vier Ansätze und vier Geltaschen verwendet werden können. Daher ist keine Automatisierung dieser Methode sinnvoll.

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&lt;small&gt;[1]: Didesoxy-Nukletoide

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    <text bytes="3430" xml:space="preserve">Normale Nukleotide (dNTPs: dATP, dCTP, dGTP, dTTP) haben eine OH-Gruppe am 3'-Ende gebunden. Dideoxy-Nukleotide[1] (ddNTPs: ddATP, ddCTP, ddGTP, ddTTP) haben hingegen keine OH-Gruppe am 3'-Ende gebunden und können daher auch nicht an weitere Nukleotide binden. Es erfolgt ein Kettenabbruch.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:normales Nukleotid und Dideoxy-Nukleotid.jpg]]&lt;/div&gt;
Die zu sequenzierenden DNA-Fragmente werden auf vier Reaktionsansätze verteilt. In jedem Restriktionsansatz kommen DNA-Polymerase I, alle 4 NTPs und jeweils eine Nukleotidsorte zusätzlich in dd-Form (weniger als die "normalen" Nukleotide). Dadurch findet ein Kettenabbruch statistisch in jedem Fragment statt, jedoch an unterschiedlichen Stellen.

Beispiel:
:Ausgangsfragment:
::3' CTT AGC TAA GAG 5'
:Möglichkeiten für den unteren Strang nach der DNA-Polymerase-Reaktion im ddA-Behälter (A&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt;):
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 |width="70%" |&lt;div align=right&gt;(2 Nukleotide)&lt;/div
 |-
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 |&lt;div align=right&gt;(3 Nukleotide)&lt;/div&gt;
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 |5' GAA TCG A&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |&lt;div align=right&gt;(7 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG ATT CTC 3'
 |&lt;div align=right&gt;(kein dd-Nukleotid wird eingebaut; 12 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |}
:Möglichkeiten für den unteren Strang nach der DNA-Polymerase-Reaktion im ddC-Behälter (C*):
5' GAA TC&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'	(5 Nukleotide)
5' GAA TCG ATT C&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'	(10 Nukleotide)
5' GAA TCG ATT CTC&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'	(12 Nukleotide)
5' GAA TCG ATT CTC 3'	(kein dd-Nukleotid wird eingebaut; 12 Nukleotide)
Möglichkeiten für den unteren Strang nach der DNA-Polymerase-Reaktion im ddG-Behälter (G&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt;):
5' G&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'	(1 Nukleotide)
5' GAA TCG&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'	(6 Nukleotide)
5' GAA TCG ATT CTC 3'	(kein dd-Nukleotid wird eingebaut; 12 Nukleotide)
Möglichkeiten für den unteren Strang nach der DNA-Polymerase-Reaktion im ddT-Behälter (T&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt;):
5' GAA T&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'	(4 Nukleotide)
5' GAA TCG AT&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'	(8 Nukleotide)
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5' GAA TCG ATT CT&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'	(11 Nukleotide)
5' GAA TCG ATT CTC 3'	(kein dd-Nukleotid wird eingebaut; 12 Nukleotide)
Um später ein Autoradiogramm erstellen zu können, müssen die DNA-Stücke nach der Polymeraseaktion radioaktiv markiert werden. Möglichkeiten dies zu verwirklichen sind der Einsatz
*radioaktiv markierter Primer,
*radioaktiv markierter "normaler" (d-)Nukleotidsorten oder
*radioaktiv markierter dd-Nukleotidsorten.
Dann werden die synthetisierten Doppelstränge denaturiert, also getrennt, und die Einzelstränge für jeden Ansatz getrennt in einem Polyacrylamidgel in Gegenwart von Harnstoff[2] aufgetrennt.

Nach dem Auftrennen wird auf das Gel ein Röntgenfilm im Dunklen aufgelegt. Nach seiner Entwicklung zeigen sich Schwärzungen durch die entsprechenden Banden des Gels. Die sequenzierte Basenabfolge kann dann ermittelt werden, indem von unten nach oben die Banden durchgegangen werden und die azugehörigen Nukleotide in 5' → 3'-Richtung geschrieben werden.

Nachteile dieser Methode sind die Verwendung radioaktiver Stoffe (teuer, gesundheitsschädigend und umweltbelastend), der aufwendige Arbeitsaufwand und die Tatsache, daß je Probe nur vier Ansätze und vier Geltaschen verwendet werden können. Daher ist keine Automatisierung dieser Methode sinnvoll.

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&lt;small&gt;[1]: Didesoxy-Nukletoide

[2]: verhindert die Renaturierung der Einzelstränge zu Doppelsträngen&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="3893" xml:space="preserve">Normale Nukleotide (dNTPs: dATP, dCTP, dGTP, dTTP) haben eine OH-Gruppe am 3'-Ende gebunden. Dideoxy-Nukleotide[1] (ddNTPs: ddATP, ddCTP, ddGTP, ddTTP) haben hingegen keine OH-Gruppe am 3'-Ende gebunden und können daher auch nicht an weitere Nukleotide binden. Es erfolgt ein Kettenabbruch.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:normales Nukleotid und Dideoxy-Nukleotid.jpg]]&lt;/div&gt;
Die zu sequenzierenden DNA-Fragmente werden auf vier Reaktionsansätze verteilt. In jedem Restriktionsansatz kommen DNA-Polymerase I, alle 4 NTPs und jeweils eine Nukleotidsorte zusätzlich in dd-Form (weniger als die "normalen" Nukleotide). Dadurch findet ein Kettenabbruch statistisch in jedem Fragment statt, jedoch an unterschiedlichen Stellen.

Beispiel:
:Ausgangsfragment:
::3' CTT AGC TAA GAG 5'
:Möglichkeiten für den unteren Strang nach der DNA-Polymerase-Reaktion im ddA-Behälter (A&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt;):
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 |-
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 |-
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 |&lt;div align=right&gt;(kein dd-Nukleotid wird eingebaut; 12 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |}
:Möglichkeiten für den unteren Strang nach der DNA-Polymerase-Reaktion im ddC-Behälter (C*):
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 |-
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 |-
 |5' GAA TCG ATT CTC 3'
 |&lt;div align=right&gt;(kein dd-Nukleotid wird eingebaut; 12 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |}
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::{|
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 |-
 |5' GAA TCG ATT CTC 3'
 |&lt;div align=right&gt;(kein dd-Nukleotid wird eingebaut; 12 Nukleotide)&lt;/div&gt;
:Möglichkeiten für den unteren Strang nach der DNA-Polymerase-Reaktion im ddT-Behälter (T&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt;):
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 |-
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 |-
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 |-
 |5' GAA TCG ATT CT&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |&lt;div algin=right&gt;(11 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG ATT CTC 3'
 |&lt;div align=right&gt;(kein dd-Nukleotid wird eingebaut; 12 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |}
Um später ein Autoradiogramm erstellen zu können, müssen die DNA-Stücke nach der Polymeraseaktion radioaktiv markiert werden. Möglichkeiten dies zu verwirklichen sind der Einsatz
*radioaktiv markierter Primer,
*radioaktiv markierter "normaler" (d-)Nukleotidsorten oder
*radioaktiv markierter dd-Nukleotidsorten.
Dann werden die synthetisierten Doppelstränge denaturiert, also getrennt, und die Einzelstränge für jeden Ansatz getrennt in einem Polyacrylamidgel in Gegenwart von Harnstoff[2] aufgetrennt.

Nach dem Auftrennen wird auf das Gel ein Röntgenfilm im Dunklen aufgelegt. Nach seiner Entwicklung zeigen sich Schwärzungen durch die entsprechenden Banden des Gels. Die sequenzierte Basenabfolge kann dann ermittelt werden, indem von unten nach oben die Banden durchgegangen werden und die azugehörigen Nukleotide in 5' → 3'-Richtung geschrieben werden.

Nachteile dieser Methode sind die Verwendung radioaktiver Stoffe (teuer, gesundheitsschädigend und umweltbelastend), der aufwendige Arbeitsaufwand und die Tatsache, daß je Probe nur vier Ansätze und vier Geltaschen verwendet werden können. Daher ist keine Automatisierung dieser Methode sinnvoll.

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Die zu sequenzierenden DNA-Fragmente werden auf vier Reaktionsansätze verteilt. In jedem Restriktionsansatz kommen DNA-Polymerase I, alle 4 NTPs und jeweils eine Nukleotidsorte zusätzlich in dd-Form (weniger als die "normalen" Nukleotide). Dadurch findet ein Kettenabbruch statistisch in jedem Fragment statt, jedoch an unterschiedlichen Stellen.

Beispiel:
:Ausgangsfragment:
::3' CTT AGC TAA GAG 5'
:Möglichkeiten für den unteren Strang nach der DNA-Polymerase-Reaktion im ddA-Behälter (A&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt;):
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 |width="50%" |5' GA&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |width="100%" |&lt;div align=right&gt;(2 Nukleotide)&lt;/div&gt;
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 |5' GAA&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |&lt;div align=right&gt;(3 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG A&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |&lt;div align=right&gt;(7 Nukleotide)&lt;/div&gt;
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 |5' GAA TCG ATT CTC 3'
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 |-
 |5' GAA TCG ATT CTC&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |&lt;div align=right&gt;(12 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG ATT CTC 3'
 |&lt;div align=right&gt;(kein dd-Nukleotid wird eingebaut; 12 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |}
:Möglichkeiten für den unteren Strang nach der DNA-Polymerase-Reaktion im ddG-Behälter (G&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt;):
::{|
 |width="50%" |5' G&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |width="70%" |&lt;div align=right&gt;(1 Nukleotid)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |&lt;div align=right&gt;(6 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG ATT CTC 3'
 |&lt;div align=right&gt;(kein dd-Nukleotid wird eingebaut; 12 Nukleotide)&lt;/div&gt;
:Möglichkeiten für den unteren Strang nach der DNA-Polymerase-Reaktion im ddT-Behälter (T&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt;):
::{|
 |width="50%" |5' GAA T&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |width="70%" |&lt;div align=right&gt;(4 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG AT&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |&lt;div align=right&gt;(8 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG ATT&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |&lt;div align=right&gt;(9 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG ATT CT&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |&lt;div algin=right&gt;(11 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG ATT CTC 3'
 |&lt;div align=right&gt;(kein dd-Nukleotid wird eingebaut; 12 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |}
Um später ein Autoradiogramm erstellen zu können, müssen die DNA-Stücke nach der Polymeraseaktion radioaktiv markiert werden. Möglichkeiten dies zu verwirklichen sind der Einsatz
*radioaktiv markierter Primer,
*radioaktiv markierter "normaler" (d-)Nukleotidsorten oder
*radioaktiv markierter dd-Nukleotidsorten.
Dann werden die synthetisierten Doppelstränge denaturiert, also getrennt, und die Einzelstränge für jeden Ansatz getrennt in einem Polyacrylamidgel in Gegenwart von Harnstoff[2] aufgetrennt.

Nach dem Auftrennen wird auf das Gel ein Röntgenfilm im Dunklen aufgelegt. Nach seiner Entwicklung zeigen sich Schwärzungen durch die entsprechenden Banden des Gels. Die sequenzierte Basenabfolge kann dann ermittelt werden, indem von unten nach oben die Banden durchgegangen werden und die azugehörigen Nukleotide in 5' → 3'-Richtung geschrieben werden.

Nachteile dieser Methode sind die Verwendung radioaktiver Stoffe (teuer, gesundheitsschädigend und umweltbelastend), der aufwendige Arbeitsaufwand und die Tatsache, daß je Probe nur vier Ansätze und vier Geltaschen verwendet werden können. Daher ist keine Automatisierung dieser Methode sinnvoll.

-----

&lt;small&gt;[1]: Didesoxy-Nukletoide

[2]: verhindert die Renaturierung der Einzelstränge zu Doppelsträngen&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="3893" xml:space="preserve">Normale Nukleotide (dNTPs: dATP, dCTP, dGTP, dTTP) haben eine OH-Gruppe am 3'-Ende gebunden. Dideoxy-Nukleotide[1] (ddNTPs: ddATP, ddCTP, ddGTP, ddTTP) haben hingegen keine OH-Gruppe am 3'-Ende gebunden und können daher auch nicht an weitere Nukleotide binden. Es erfolgt ein Kettenabbruch.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:normales Nukleotid und Dideoxy-Nukleotid.jpg]]&lt;/div&gt;
Die zu sequenzierenden DNA-Fragmente werden auf vier Reaktionsansätze verteilt. In jedem Restriktionsansatz kommen DNA-Polymerase I, alle 4 NTPs und jeweils eine Nukleotidsorte zusätzlich in dd-Form (weniger als die "normalen" Nukleotide). Dadurch findet ein Kettenabbruch statistisch in jedem Fragment statt, jedoch an unterschiedlichen Stellen.

Beispiel:
:Ausgangsfragment:
::3' CTT AGC TAA GAG 5'
:Möglichkeiten für den unteren Strang nach der DNA-Polymerase-Reaktion im ddA-Behälter (A&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt;):
::{|
 |width="20%" |5' GA&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |width="80%" |&lt;div align=right&gt;(2 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |&lt;div align=right&gt;(3 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG A&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |&lt;div align=right&gt;(7 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG ATT CTC 3'
 |&lt;div align=right&gt;(kein dd-Nukleotid wird eingebaut; 12 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |}
:Möglichkeiten für den unteren Strang nach der DNA-Polymerase-Reaktion im ddC-Behälter (C*):
::{|
 |width="50%" |5' GAA TC&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |width="70%" |&lt;div align=right&gt;(5 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG ATT C&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |&lt;div align=right&gt;(10 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG ATT CTC&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |&lt;div align=right&gt;(12 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG ATT CTC 3'
 |&lt;div align=right&gt;(kein dd-Nukleotid wird eingebaut; 12 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |}
:Möglichkeiten für den unteren Strang nach der DNA-Polymerase-Reaktion im ddG-Behälter (G&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt;):
::{|
 |width="50%" |5' G&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |width="70%" |&lt;div align=right&gt;(1 Nukleotid)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |&lt;div align=right&gt;(6 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG ATT CTC 3'
 |&lt;div align=right&gt;(kein dd-Nukleotid wird eingebaut; 12 Nukleotide)&lt;/div&gt;
:Möglichkeiten für den unteren Strang nach der DNA-Polymerase-Reaktion im ddT-Behälter (T&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt;):
::{|
 |width="50%" |5' GAA T&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |width="70%" |&lt;div align=right&gt;(4 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG AT&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |&lt;div align=right&gt;(8 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG ATT&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |&lt;div align=right&gt;(9 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG ATT CT&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |&lt;div algin=right&gt;(11 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG ATT CTC 3'
 |&lt;div align=right&gt;(kein dd-Nukleotid wird eingebaut; 12 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |}
Um später ein Autoradiogramm erstellen zu können, müssen die DNA-Stücke nach der Polymeraseaktion radioaktiv markiert werden. Möglichkeiten dies zu verwirklichen sind der Einsatz
*radioaktiv markierter Primer,
*radioaktiv markierter "normaler" (d-)Nukleotidsorten oder
*radioaktiv markierter dd-Nukleotidsorten.
Dann werden die synthetisierten Doppelstränge denaturiert, also getrennt, und die Einzelstränge für jeden Ansatz getrennt in einem Polyacrylamidgel in Gegenwart von Harnstoff[2] aufgetrennt.

Nach dem Auftrennen wird auf das Gel ein Röntgenfilm im Dunklen aufgelegt. Nach seiner Entwicklung zeigen sich Schwärzungen durch die entsprechenden Banden des Gels. Die sequenzierte Basenabfolge kann dann ermittelt werden, indem von unten nach oben die Banden durchgegangen werden und die azugehörigen Nukleotide in 5' → 3'-Richtung geschrieben werden.

Nachteile dieser Methode sind die Verwendung radioaktiver Stoffe (teuer, gesundheitsschädigend und umweltbelastend), der aufwendige Arbeitsaufwand und die Tatsache, daß je Probe nur vier Ansätze und vier Geltaschen verwendet werden können. Daher ist keine Automatisierung dieser Methode sinnvoll.

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&lt;small&gt;[1]: Didesoxy-Nukletoide

[2]: verhindert die Renaturierung der Einzelstränge zu Doppelsträngen&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="3893" xml:space="preserve">Normale Nukleotide (dNTPs: dATP, dCTP, dGTP, dTTP) haben eine OH-Gruppe am 3'-Ende gebunden. Dideoxy-Nukleotide[1] (ddNTPs: ddATP, ddCTP, ddGTP, ddTTP) haben hingegen keine OH-Gruppe am 3'-Ende gebunden und können daher auch nicht an weitere Nukleotide binden. Es erfolgt ein Kettenabbruch.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:normales Nukleotid und Dideoxy-Nukleotid.jpg]]&lt;/div&gt;
Die zu sequenzierenden DNA-Fragmente werden auf vier Reaktionsansätze verteilt. In jedem Restriktionsansatz kommen DNA-Polymerase I, alle 4 NTPs und jeweils eine Nukleotidsorte zusätzlich in dd-Form (weniger als die "normalen" Nukleotide). Dadurch findet ein Kettenabbruch statistisch in jedem Fragment statt, jedoch an unterschiedlichen Stellen.

Beispiel:
:Ausgangsfragment:
::3' CTT AGC TAA GAG 5'
:Möglichkeiten für den unteren Strang nach der DNA-Polymerase-Reaktion im ddA-Behälter (A&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt;):
::{|
 |width="30%" |5' GA&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |width="70%" |&lt;div align=right&gt;(2 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |&lt;div align=right&gt;(3 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG A&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |&lt;div align=right&gt;(7 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG ATT CTC 3'
 |&lt;div align=right&gt;(kein dd-Nukleotid wird eingebaut; 12 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |}
:Möglichkeiten für den unteren Strang nach der DNA-Polymerase-Reaktion im ddC-Behälter (C*):
::{|
 |width="50%" |5' GAA TC&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |width="70%" |&lt;div align=right&gt;(5 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG ATT C&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |&lt;div align=right&gt;(10 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG ATT CTC&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |&lt;div align=right&gt;(12 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG ATT CTC 3'
 |&lt;div align=right&gt;(kein dd-Nukleotid wird eingebaut; 12 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |}
:Möglichkeiten für den unteren Strang nach der DNA-Polymerase-Reaktion im ddG-Behälter (G&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt;):
::{|
 |width="50%" |5' G&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |width="70%" |&lt;div align=right&gt;(1 Nukleotid)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |&lt;div align=right&gt;(6 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG ATT CTC 3'
 |&lt;div align=right&gt;(kein dd-Nukleotid wird eingebaut; 12 Nukleotide)&lt;/div&gt;
:Möglichkeiten für den unteren Strang nach der DNA-Polymerase-Reaktion im ddT-Behälter (T&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt;):
::{|
 |width="50%" |5' GAA T&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |width="70%" |&lt;div align=right&gt;(4 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG AT&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |&lt;div align=right&gt;(8 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG ATT&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |&lt;div align=right&gt;(9 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG ATT CT&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |&lt;div algin=right&gt;(11 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG ATT CTC 3'
 |&lt;div align=right&gt;(kein dd-Nukleotid wird eingebaut; 12 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |}
Um später ein Autoradiogramm erstellen zu können, müssen die DNA-Stücke nach der Polymeraseaktion radioaktiv markiert werden. Möglichkeiten dies zu verwirklichen sind der Einsatz
*radioaktiv markierter Primer,
*radioaktiv markierter "normaler" (d-)Nukleotidsorten oder
*radioaktiv markierter dd-Nukleotidsorten.
Dann werden die synthetisierten Doppelstränge denaturiert, also getrennt, und die Einzelstränge für jeden Ansatz getrennt in einem Polyacrylamidgel in Gegenwart von Harnstoff[2] aufgetrennt.

Nach dem Auftrennen wird auf das Gel ein Röntgenfilm im Dunklen aufgelegt. Nach seiner Entwicklung zeigen sich Schwärzungen durch die entsprechenden Banden des Gels. Die sequenzierte Basenabfolge kann dann ermittelt werden, indem von unten nach oben die Banden durchgegangen werden und die azugehörigen Nukleotide in 5' → 3'-Richtung geschrieben werden.

Nachteile dieser Methode sind die Verwendung radioaktiver Stoffe (teuer, gesundheitsschädigend und umweltbelastend), der aufwendige Arbeitsaufwand und die Tatsache, daß je Probe nur vier Ansätze und vier Geltaschen verwendet werden können. Daher ist keine Automatisierung dieser Methode sinnvoll.

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&lt;small&gt;[1]: Didesoxy-Nukletoide

[2]: verhindert die Renaturierung der Einzelstränge zu Doppelsträngen&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="3893" xml:space="preserve">Normale Nukleotide (dNTPs: dATP, dCTP, dGTP, dTTP) haben eine OH-Gruppe am 3'-Ende gebunden. Dideoxy-Nukleotide[1] (ddNTPs: ddATP, ddCTP, ddGTP, ddTTP) haben hingegen keine OH-Gruppe am 3'-Ende gebunden und können daher auch nicht an weitere Nukleotide binden. Es erfolgt ein Kettenabbruch.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:normales Nukleotid und Dideoxy-Nukleotid.jpg]]&lt;/div&gt;
Die zu sequenzierenden DNA-Fragmente werden auf vier Reaktionsansätze verteilt. In jedem Restriktionsansatz kommen DNA-Polymerase I, alle 4 NTPs und jeweils eine Nukleotidsorte zusätzlich in dd-Form (weniger als die "normalen" Nukleotide). Dadurch findet ein Kettenabbruch statistisch in jedem Fragment statt, jedoch an unterschiedlichen Stellen.

Beispiel:
:Ausgangsfragment:
::3' CTT AGC TAA GAG 5'
:Möglichkeiten für den unteren Strang nach der DNA-Polymerase-Reaktion im ddA-Behälter (A&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt;):
::{|
 |width="40%" |5' GA&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |width="70%" |&lt;div align=right&gt;(2 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |&lt;div align=right&gt;(3 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG A&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |&lt;div align=right&gt;(7 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG ATT CTC 3'
 |&lt;div align=right&gt;(kein dd-Nukleotid wird eingebaut; 12 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |}
:Möglichkeiten für den unteren Strang nach der DNA-Polymerase-Reaktion im ddC-Behälter (C*):
::{|
 |width="50%" |5' GAA TC&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |width="70%" |&lt;div align=right&gt;(5 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG ATT C&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |&lt;div align=right&gt;(10 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG ATT CTC&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |&lt;div align=right&gt;(12 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG ATT CTC 3'
 |&lt;div align=right&gt;(kein dd-Nukleotid wird eingebaut; 12 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |}
:Möglichkeiten für den unteren Strang nach der DNA-Polymerase-Reaktion im ddG-Behälter (G&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt;):
::{|
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 |-
 |5' GAA TCG&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |&lt;div align=right&gt;(6 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG ATT CTC 3'
 |&lt;div align=right&gt;(kein dd-Nukleotid wird eingebaut; 12 Nukleotide)&lt;/div&gt;
:Möglichkeiten für den unteren Strang nach der DNA-Polymerase-Reaktion im ddT-Behälter (T&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt;):
::{|
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 |width="70%" |&lt;div align=right&gt;(4 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG AT&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |&lt;div align=right&gt;(8 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG ATT&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |&lt;div align=right&gt;(9 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG ATT CT&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |&lt;div algin=right&gt;(11 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG ATT CTC 3'
 |&lt;div align=right&gt;(kein dd-Nukleotid wird eingebaut; 12 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |}
Um später ein Autoradiogramm erstellen zu können, müssen die DNA-Stücke nach der Polymeraseaktion radioaktiv markiert werden. Möglichkeiten dies zu verwirklichen sind der Einsatz
*radioaktiv markierter Primer,
*radioaktiv markierter "normaler" (d-)Nukleotidsorten oder
*radioaktiv markierter dd-Nukleotidsorten.
Dann werden die synthetisierten Doppelstränge denaturiert, also getrennt, und die Einzelstränge für jeden Ansatz getrennt in einem Polyacrylamidgel in Gegenwart von Harnstoff[2] aufgetrennt.

Nach dem Auftrennen wird auf das Gel ein Röntgenfilm im Dunklen aufgelegt. Nach seiner Entwicklung zeigen sich Schwärzungen durch die entsprechenden Banden des Gels. Die sequenzierte Basenabfolge kann dann ermittelt werden, indem von unten nach oben die Banden durchgegangen werden und die azugehörigen Nukleotide in 5' → 3'-Richtung geschrieben werden.

Nachteile dieser Methode sind die Verwendung radioaktiver Stoffe (teuer, gesundheitsschädigend und umweltbelastend), der aufwendige Arbeitsaufwand und die Tatsache, daß je Probe nur vier Ansätze und vier Geltaschen verwendet werden können. Daher ist keine Automatisierung dieser Methode sinnvoll.

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&lt;small&gt;[1]: Didesoxy-Nukletoide

[2]: verhindert die Renaturierung der Einzelstränge zu Doppelsträngen&lt;/small&gt;</text>
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&lt;div align=center&gt;[[Bild:normales Nukleotid und Dideoxy-Nukleotid.jpg]]&lt;/div&gt;
Die zu sequenzierenden DNA-Fragmente werden auf vier Reaktionsansätze verteilt. In jedem Restriktionsansatz kommen DNA-Polymerase I, alle 4 NTPs und jeweils eine Nukleotidsorte zusätzlich in dd-Form (weniger als die "normalen" Nukleotide). Dadurch findet ein Kettenabbruch statistisch in jedem Fragment statt, jedoch an unterschiedlichen Stellen.

Beispiel:
:Ausgangsfragment:
::3' CTT AGC TAA GAG 5'
:Möglichkeiten für den unteren Strang nach der DNA-Polymerase-Reaktion im ddA-Behälter (A&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt;):
::{|
 |width="40%" |5' GA&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |width="80%" |&lt;div align=right&gt;(2 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |&lt;div align=right&gt;(3 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG A&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |&lt;div align=right&gt;(7 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG ATT CTC 3'
 |&lt;div align=right&gt;(kein dd-Nukleotid wird eingebaut; 12 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |}
:Möglichkeiten für den unteren Strang nach der DNA-Polymerase-Reaktion im ddC-Behälter (C*):
::{|
 |width="50%" |5' GAA TC&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |width="70%" |&lt;div align=right&gt;(5 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG ATT C&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |&lt;div align=right&gt;(10 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG ATT CTC&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |&lt;div align=right&gt;(12 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG ATT CTC 3'
 |&lt;div align=right&gt;(kein dd-Nukleotid wird eingebaut; 12 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |}
:Möglichkeiten für den unteren Strang nach der DNA-Polymerase-Reaktion im ddG-Behälter (G&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt;):
::{|
 |width="50%" |5' G&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |width="70%" |&lt;div align=right&gt;(1 Nukleotid)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |&lt;div align=right&gt;(6 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG ATT CTC 3'
 |&lt;div align=right&gt;(kein dd-Nukleotid wird eingebaut; 12 Nukleotide)&lt;/div&gt;
:Möglichkeiten für den unteren Strang nach der DNA-Polymerase-Reaktion im ddT-Behälter (T&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt;):
::{|
 |width="50%" |5' GAA T&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |width="70%" |&lt;div align=right&gt;(4 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG AT&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |&lt;div align=right&gt;(8 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG ATT&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |&lt;div align=right&gt;(9 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG ATT CT&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |&lt;div algin=right&gt;(11 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG ATT CTC 3'
 |&lt;div align=right&gt;(kein dd-Nukleotid wird eingebaut; 12 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |}
Um später ein Autoradiogramm erstellen zu können, müssen die DNA-Stücke nach der Polymeraseaktion radioaktiv markiert werden. Möglichkeiten dies zu verwirklichen sind der Einsatz
*radioaktiv markierter Primer,
*radioaktiv markierter "normaler" (d-)Nukleotidsorten oder
*radioaktiv markierter dd-Nukleotidsorten.
Dann werden die synthetisierten Doppelstränge denaturiert, also getrennt, und die Einzelstränge für jeden Ansatz getrennt in einem Polyacrylamidgel in Gegenwart von Harnstoff[2] aufgetrennt.

Nach dem Auftrennen wird auf das Gel ein Röntgenfilm im Dunklen aufgelegt. Nach seiner Entwicklung zeigen sich Schwärzungen durch die entsprechenden Banden des Gels. Die sequenzierte Basenabfolge kann dann ermittelt werden, indem von unten nach oben die Banden durchgegangen werden und die azugehörigen Nukleotide in 5' → 3'-Richtung geschrieben werden.

Nachteile dieser Methode sind die Verwendung radioaktiver Stoffe (teuer, gesundheitsschädigend und umweltbelastend), der aufwendige Arbeitsaufwand und die Tatsache, daß je Probe nur vier Ansätze und vier Geltaschen verwendet werden können. Daher ist keine Automatisierung dieser Methode sinnvoll.

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&lt;small&gt;[1]: Didesoxy-Nukletoide

[2]: verhindert die Renaturierung der Einzelstränge zu Doppelsträngen&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="3897" xml:space="preserve">Normale Nukleotide (dNTPs: dATP, dCTP, dGTP, dTTP) haben eine OH-Gruppe am 3'-Ende gebunden. Dideoxy-Nukleotide[1] (ddNTPs: ddATP, ddCTP, ddGTP, ddTTP) haben hingegen keine OH-Gruppe am 3'-Ende gebunden und können daher auch nicht an weitere Nukleotide binden. Es erfolgt ein Kettenabbruch.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:normales Nukleotid und Dideoxy-Nukleotid.jpg]]&lt;/div&gt;
Die zu sequenzierenden DNA-Fragmente werden auf vier Reaktionsansätze verteilt. In jedem Restriktionsansatz kommen DNA-Polymerase I, alle 4 NTPs und jeweils eine Nukleotidsorte zusätzlich in dd-Form (weniger als die "normalen" Nukleotide). Dadurch findet ein Kettenabbruch statistisch in jedem Fragment statt, jedoch an unterschiedlichen Stellen.

Beispiel:
:Ausgangsfragment:
::3' CTT AGC TAA GAG 5'
:Möglichkeiten für den unteren Strang nach der DNA-Polymerase-Reaktion im ddA-Behälter (A&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt;):
::{|
 |width="250px" |5' GA&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |width="300px" |&lt;div align=right&gt;(2 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |&lt;div align=right&gt;(3 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG A&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |&lt;div align=right&gt;(7 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG ATT CTC 3'
 |&lt;div align=right&gt;(kein dd-Nukleotid wird eingebaut; 12 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |}
:Möglichkeiten für den unteren Strang nach der DNA-Polymerase-Reaktion im ddC-Behälter (C*):
::{|
 |width="50%" |5' GAA TC&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |width="70%" |&lt;div align=right&gt;(5 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG ATT C&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |&lt;div align=right&gt;(10 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG ATT CTC&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |&lt;div align=right&gt;(12 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG ATT CTC 3'
 |&lt;div align=right&gt;(kein dd-Nukleotid wird eingebaut; 12 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |}
:Möglichkeiten für den unteren Strang nach der DNA-Polymerase-Reaktion im ddG-Behälter (G&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt;):
::{|
 |width="50%" |5' G&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |width="70%" |&lt;div align=right&gt;(1 Nukleotid)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |&lt;div align=right&gt;(6 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG ATT CTC 3'
 |&lt;div align=right&gt;(kein dd-Nukleotid wird eingebaut; 12 Nukleotide)&lt;/div&gt;
:Möglichkeiten für den unteren Strang nach der DNA-Polymerase-Reaktion im ddT-Behälter (T&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt;):
::{|
 |width="50%" |5' GAA T&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |width="70%" |&lt;div align=right&gt;(4 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG AT&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |&lt;div align=right&gt;(8 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG ATT&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |&lt;div align=right&gt;(9 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG ATT CT&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |&lt;div algin=right&gt;(11 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG ATT CTC 3'
 |&lt;div align=right&gt;(kein dd-Nukleotid wird eingebaut; 12 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |}
Um später ein Autoradiogramm erstellen zu können, müssen die DNA-Stücke nach der Polymeraseaktion radioaktiv markiert werden. Möglichkeiten dies zu verwirklichen sind der Einsatz
*radioaktiv markierter Primer,
*radioaktiv markierter "normaler" (d-)Nukleotidsorten oder
*radioaktiv markierter dd-Nukleotidsorten.
Dann werden die synthetisierten Doppelstränge denaturiert, also getrennt, und die Einzelstränge für jeden Ansatz getrennt in einem Polyacrylamidgel in Gegenwart von Harnstoff[2] aufgetrennt.

Nach dem Auftrennen wird auf das Gel ein Röntgenfilm im Dunklen aufgelegt. Nach seiner Entwicklung zeigen sich Schwärzungen durch die entsprechenden Banden des Gels. Die sequenzierte Basenabfolge kann dann ermittelt werden, indem von unten nach oben die Banden durchgegangen werden und die azugehörigen Nukleotide in 5' → 3'-Richtung geschrieben werden.

Nachteile dieser Methode sind die Verwendung radioaktiver Stoffe (teuer, gesundheitsschädigend und umweltbelastend), der aufwendige Arbeitsaufwand und die Tatsache, daß je Probe nur vier Ansätze und vier Geltaschen verwendet werden können. Daher ist keine Automatisierung dieser Methode sinnvoll.

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&lt;small&gt;[1]: Didesoxy-Nukletoide

[2]: verhindert die Renaturierung der Einzelstränge zu Doppelsträngen&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="3897" xml:space="preserve">Normale Nukleotide (dNTPs: dATP, dCTP, dGTP, dTTP) haben eine OH-Gruppe am 3'-Ende gebunden. Dideoxy-Nukleotide[1] (ddNTPs: ddATP, ddCTP, ddGTP, ddTTP) haben hingegen keine OH-Gruppe am 3'-Ende gebunden und können daher auch nicht an weitere Nukleotide binden. Es erfolgt ein Kettenabbruch.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:normales Nukleotid und Dideoxy-Nukleotid.jpg]]&lt;/div&gt;
Die zu sequenzierenden DNA-Fragmente werden auf vier Reaktionsansätze verteilt. In jedem Restriktionsansatz kommen DNA-Polymerase I, alle 4 NTPs und jeweils eine Nukleotidsorte zusätzlich in dd-Form (weniger als die "normalen" Nukleotide). Dadurch findet ein Kettenabbruch statistisch in jedem Fragment statt, jedoch an unterschiedlichen Stellen.

Beispiel:
:Ausgangsfragment:
::3' CTT AGC TAA GAG 5'
:Möglichkeiten für den unteren Strang nach der DNA-Polymerase-Reaktion im ddA-Behälter (A&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt;):
::{|
 |width="250px" |5' GA&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |width="400px" |&lt;div align=right&gt;(2 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |&lt;div align=right&gt;(3 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG A&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |&lt;div align=right&gt;(7 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG ATT CTC 3'
 |&lt;div align=right&gt;(kein dd-Nukleotid wird eingebaut; 12 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |}
:Möglichkeiten für den unteren Strang nach der DNA-Polymerase-Reaktion im ddC-Behälter (C*):
::{|
 |width="50%" |5' GAA TC&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |width="70%" |&lt;div align=right&gt;(5 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG ATT C&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |&lt;div align=right&gt;(10 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG ATT CTC&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |&lt;div align=right&gt;(12 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG ATT CTC 3'
 |&lt;div align=right&gt;(kein dd-Nukleotid wird eingebaut; 12 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |}
:Möglichkeiten für den unteren Strang nach der DNA-Polymerase-Reaktion im ddG-Behälter (G&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt;):
::{|
 |width="50%" |5' G&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |width="70%" |&lt;div align=right&gt;(1 Nukleotid)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |&lt;div align=right&gt;(6 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG ATT CTC 3'
 |&lt;div align=right&gt;(kein dd-Nukleotid wird eingebaut; 12 Nukleotide)&lt;/div&gt;
:Möglichkeiten für den unteren Strang nach der DNA-Polymerase-Reaktion im ddT-Behälter (T&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt;):
::{|
 |width="50%" |5' GAA T&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |width="70%" |&lt;div align=right&gt;(4 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG AT&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |&lt;div align=right&gt;(8 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG ATT&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |&lt;div align=right&gt;(9 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG ATT CT&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |&lt;div algin=right&gt;(11 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG ATT CTC 3'
 |&lt;div align=right&gt;(kein dd-Nukleotid wird eingebaut; 12 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |}
Um später ein Autoradiogramm erstellen zu können, müssen die DNA-Stücke nach der Polymeraseaktion radioaktiv markiert werden. Möglichkeiten dies zu verwirklichen sind der Einsatz
*radioaktiv markierter Primer,
*radioaktiv markierter "normaler" (d-)Nukleotidsorten oder
*radioaktiv markierter dd-Nukleotidsorten.
Dann werden die synthetisierten Doppelstränge denaturiert, also getrennt, und die Einzelstränge für jeden Ansatz getrennt in einem Polyacrylamidgel in Gegenwart von Harnstoff[2] aufgetrennt.

Nach dem Auftrennen wird auf das Gel ein Röntgenfilm im Dunklen aufgelegt. Nach seiner Entwicklung zeigen sich Schwärzungen durch die entsprechenden Banden des Gels. Die sequenzierte Basenabfolge kann dann ermittelt werden, indem von unten nach oben die Banden durchgegangen werden und die azugehörigen Nukleotide in 5' → 3'-Richtung geschrieben werden.

Nachteile dieser Methode sind die Verwendung radioaktiver Stoffe (teuer, gesundheitsschädigend und umweltbelastend), der aufwendige Arbeitsaufwand und die Tatsache, daß je Probe nur vier Ansätze und vier Geltaschen verwendet werden können. Daher ist keine Automatisierung dieser Methode sinnvoll.

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&lt;small&gt;[1]: Didesoxy-Nukletoide

[2]: verhindert die Renaturierung der Einzelstränge zu Doppelsträngen&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="3913" xml:space="preserve">Normale Nukleotide (dNTPs: dATP, dCTP, dGTP, dTTP) haben eine OH-Gruppe am 3'-Ende gebunden. Dideoxy-Nukleotide[1] (ddNTPs: ddATP, ddCTP, ddGTP, ddTTP) haben hingegen keine OH-Gruppe am 3'-Ende gebunden und können daher auch nicht an weitere Nukleotide binden. Es erfolgt ein Kettenabbruch.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:normales Nukleotid und Dideoxy-Nukleotid.jpg]]&lt;/div&gt;
Die zu sequenzierenden DNA-Fragmente werden auf vier Reaktionsansätze verteilt. In jedem Restriktionsansatz kommen DNA-Polymerase I, alle 4 NTPs und jeweils eine Nukleotidsorte zusätzlich in dd-Form (weniger als die "normalen" Nukleotide). Dadurch findet ein Kettenabbruch statistisch in jedem Fragment statt, jedoch an unterschiedlichen Stellen.

Beispiel:
:Ausgangsfragment:
::3' CTT AGC TAA GAG 5'
:Möglichkeiten für den unteren Strang nach der DNA-Polymerase-Reaktion im ddA-Behälter (A&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt;):
::{|
 |width="250px" |5' GA&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |width="400px" |&lt;div align=right&gt;(2 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |&lt;div align=right&gt;(3 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG A&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |&lt;div align=right&gt;(7 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG ATT CTC 3'
 |&lt;div align=right&gt;(kein dd-Nukleotid wird eingebaut; 12 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |}
:Möglichkeiten für den unteren Strang nach der DNA-Polymerase-Reaktion im ddC-Behälter (C*):
::{|
 |width="250px" |5' GAA TC&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |width="400px" |&lt;div align=right&gt;(5 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG ATT C&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |&lt;div align=right&gt;(10 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG ATT CTC&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |&lt;div align=right&gt;(12 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG ATT CTC 3'
 |&lt;div align=right&gt;(kein dd-Nukleotid wird eingebaut; 12 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |}
:Möglichkeiten für den unteren Strang nach der DNA-Polymerase-Reaktion im ddG-Behälter (G&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt;):
::{|
 |width="250px" |5' G&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |width="400px" |&lt;div align=right&gt;(1 Nukleotid)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |&lt;div align=right&gt;(6 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG ATT CTC 3'
 |&lt;div align=right&gt;(kein dd-Nukleotid wird eingebaut; 12 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |}
:Möglichkeiten für den unteren Strang nach der DNA-Polymerase-Reaktion im ddT-Behälter (T&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt;):
::{|
 |width="250px" |5' GAA T&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |width="400px" |&lt;div align=right&gt;(4 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG AT&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |&lt;div align=right&gt;(8 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG ATT&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |&lt;div align=right&gt;(9 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG ATT CT&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |&lt;div algin=right&gt;(11 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG ATT CTC 3'
 |&lt;div align=right&gt;(kein dd-Nukleotid wird eingebaut; 12 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |}
Um später ein Autoradiogramm erstellen zu können, müssen die DNA-Stücke nach der Polymeraseaktion radioaktiv markiert werden. Möglichkeiten dies zu verwirklichen sind der Einsatz
*radioaktiv markierter Primer,
*radioaktiv markierter "normaler" (d-)Nukleotidsorten oder
*radioaktiv markierter dd-Nukleotidsorten.
Dann werden die synthetisierten Doppelstränge denaturiert, also getrennt, und die Einzelstränge für jeden Ansatz getrennt in einem Polyacrylamidgel in Gegenwart von Harnstoff[2] aufgetrennt.

Nach dem Auftrennen wird auf das Gel ein Röntgenfilm im Dunklen aufgelegt. Nach seiner Entwicklung zeigen sich Schwärzungen durch die entsprechenden Banden des Gels. Die sequenzierte Basenabfolge kann dann ermittelt werden, indem von unten nach oben die Banden durchgegangen werden und die azugehörigen Nukleotide in 5' → 3'-Richtung geschrieben werden.

Nachteile dieser Methode sind die Verwendung radioaktiver Stoffe (teuer, gesundheitsschädigend und umweltbelastend), der aufwendige Arbeitsaufwand und die Tatsache, daß je Probe nur vier Ansätze und vier Geltaschen verwendet werden können. Daher ist keine Automatisierung dieser Methode sinnvoll.

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&lt;small&gt;[1]: Didesoxy-Nukletoide

[2]: verhindert die Renaturierung der Einzelstränge zu Doppelsträngen&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="3913" xml:space="preserve">Normale Nukleotide (dNTPs: dATP, dCTP, dGTP, dTTP) haben eine OH-Gruppe am 3'-Ende gebunden. Dideoxy-Nukleotide[1] (ddNTPs: ddATP, ddCTP, ddGTP, ddTTP) haben hingegen keine OH-Gruppe am 3'-Ende gebunden und können daher auch nicht an weitere Nukleotide binden. Es erfolgt ein Kettenabbruch.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:normales Nukleotid und Dideoxy-Nukleotid.jpg]]&lt;/div&gt;
Die zu sequenzierenden DNA-Fragmente werden auf vier Reaktionsansätze verteilt. In jedem Restriktionsansatz kommen DNA-Polymerase I, alle 4 NTPs und jeweils eine Nukleotidsorte zusätzlich in dd-Form (weniger als die "normalen" Nukleotide). Dadurch findet ein Kettenabbruch statistisch in jedem Fragment statt, jedoch an unterschiedlichen Stellen.

Beispiel:
:Ausgangsfragment:
::3' CTT AGC TAA GAG 5'
:Möglichkeiten für den unteren Strang nach der DNA-Polymerase-Reaktion im ddA-Behälter (A&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt;):
::{|
 |width="250px" |5' GA&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |width="400px" |&lt;div align=right&gt;(2 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |&lt;div align=right&gt;(3 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG A&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |&lt;div align=right&gt;(7 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG ATT CTC 3'
 |&lt;div align=right&gt;(kein dd-Nukleotid wird eingebaut; 12 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |}
:Möglichkeiten für den unteren Strang nach der DNA-Polymerase-Reaktion im ddC-Behälter (C*):
::{|
 |width="250px" |5' GAA TC&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
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 |-
 |5' GAA TCG ATT C&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |&lt;div align=right&gt;(10 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG ATT CTC&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |&lt;div align=right&gt;(12 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG ATT CTC 3'
 |&lt;div align=right&gt;(kein dd-Nukleotid wird eingebaut; 12 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |}
:Möglichkeiten für den unteren Strang nach der DNA-Polymerase-Reaktion im ddG-Behälter (G&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt;):
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 |width="400px" |&lt;div align=right&gt;(1 Nukleotid)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |&lt;div align=right&gt;(6 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG ATT CTC 3'
 |&lt;div align=right&gt;(kein dd-Nukleotid wird eingebaut; 12 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |}
:Möglichkeiten für den unteren Strang nach der DNA-Polymerase-Reaktion im ddT-Behälter (T&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt;):
::{|
 |width="250px" |5' GAA T&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |width="400px" |&lt;div align=right&gt;(4 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
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 |&lt;div align=right&gt;(8 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG ATT&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |&lt;div align=right&gt;(9 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG ATT CT&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |&lt;div align=right&gt;(11 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG ATT CTC 3'
 |&lt;div align=right&gt;(kein dd-Nukleotid wird eingebaut; 12 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |}
Um später ein Autoradiogramm erstellen zu können, müssen die DNA-Stücke nach der Polymeraseaktion radioaktiv markiert werden. Möglichkeiten dies zu verwirklichen sind der Einsatz
*radioaktiv markierter Primer,
*radioaktiv markierter "normaler" (d-)Nukleotidsorten oder
*radioaktiv markierter dd-Nukleotidsorten.
Dann werden die synthetisierten Doppelstränge denaturiert, also getrennt, und die Einzelstränge für jeden Ansatz getrennt in einem Polyacrylamidgel in Gegenwart von Harnstoff[2] aufgetrennt.

Nach dem Auftrennen wird auf das Gel ein Röntgenfilm im Dunklen aufgelegt. Nach seiner Entwicklung zeigen sich Schwärzungen durch die entsprechenden Banden des Gels. Die sequenzierte Basenabfolge kann dann ermittelt werden, indem von unten nach oben die Banden durchgegangen werden und die azugehörigen Nukleotide in 5' → 3'-Richtung geschrieben werden.

Nachteile dieser Methode sind die Verwendung radioaktiver Stoffe (teuer, gesundheitsschädigend und umweltbelastend), der aufwendige Arbeitsaufwand und die Tatsache, daß je Probe nur vier Ansätze und vier Geltaschen verwendet werden können. Daher ist keine Automatisierung dieser Methode sinnvoll.

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&lt;small&gt;[1]: Didesoxy-Nukletoide

[2]: verhindert die Renaturierung der Einzelstränge zu Doppelsträngen&lt;/small&gt;</text>
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&lt;div align=center&gt;[[Bild:normales Nukleotid und Dideoxy-Nukleotid.jpg]]&lt;/div&gt;
Die zu sequenzierenden DNA-Fragmente werden auf vier Reaktionsansätze verteilt. In jedem Restriktionsansatz kommen DNA-Polymerase I, alle 4 NTPs und jeweils eine Nukleotidsorte zusätzlich in dd-Form (weniger als die "normalen" Nukleotide). Dadurch findet ein Kettenabbruch statistisch in jedem Fragment statt, jedoch an unterschiedlichen Stellen.

Beispiel:
:Ausgangsfragment:
::3' CTT AGC TAA GAG 5'
:Möglichkeiten für den unteren Strang nach der DNA-Polymerase-Reaktion im ddA-Behälter (A&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt;):
::{|
 |width="250px" |5' GA&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |width="400px" |&lt;div align=right&gt;(2 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |&lt;div align=right&gt;(3 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG A&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |&lt;div align=right&gt;(7 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG ATT CTC 3'
 |&lt;div align=right&gt;(kein dd-Nukleotid wird eingebaut; 12 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |}
:Möglichkeiten für den unteren Strang nach der DNA-Polymerase-Reaktion im ddC-Behälter (C*):
::{|
 |width="250px" |5' GAA TC&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |width="400px" |&lt;div align=right&gt;(5 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG ATT C&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |&lt;div align=right&gt;(10 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG ATT CTC&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |&lt;div align=right&gt;(12 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG ATT CTC 3'
 |&lt;div align=right&gt;(kein dd-Nukleotid wird eingebaut; 12 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |}
:Möglichkeiten für den unteren Strang nach der DNA-Polymerase-Reaktion im ddG-Behälter (G&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt;):
::{|
 |width="250px" |5' G&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |width="400px" |&lt;div align=right&gt;(1 Nukleotid)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |&lt;div align=right&gt;(6 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG ATT CTC 3'
 |&lt;div align=right&gt;(kein dd-Nukleotid wird eingebaut; 12 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |}
:Möglichkeiten für den unteren Strang nach der DNA-Polymerase-Reaktion im ddT-Behälter (T&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt;):
::{|
 |width="250px" |5' GAA T&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |width="400px" |&lt;div align=right&gt;(4 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG AT&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |&lt;div align=right&gt;(8 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG ATT&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |&lt;div align=right&gt;(9 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG ATT CT&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt; 3'
 |&lt;div align=right&gt;(11 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |-
 |5' GAA TCG ATT CTC 3'
 |&lt;div align=right&gt;(kein dd-Nukleotid wird eingebaut; 12 Nukleotide)&lt;/div&gt;
 |}
Um später ein Autoradiogramm erstellen zu können, müssen die DNA-Stücke nach der Polymeraseaktion radioaktiv markiert werden. Möglichkeiten dies zu verwirklichen sind der Einsatz
*radioaktiv markierter Primer,
*radioaktiv markierter "normaler" (d-)Nukleotidsorten oder
*radioaktiv markierter dd-Nukleotidsorten.
Dann werden die synthetisierten Doppelstränge denaturiert, also getrennt, und die Einzelstränge für jeden Ansatz getrennt in einem Polyacrylamidgel in Gegenwart von Harnstoff[2] aufgetrennt.

Nach dem Auftrennen wird auf das Gel ein Röntgenfilm im Dunklen aufgelegt. Nach seiner Entwicklung zeigen sich Schwärzungen durch die entsprechenden Banden des Gels. Die sequenzierte Basenabfolge kann dann ermittelt werden, indem von unten nach oben die Banden durchgegangen werden und die zugehörigen Nukleotide in 5' → 3'-Richtung geschrieben werden.

Nachteile dieser Methode sind die Verwendung radioaktiver Stoffe (teuer, gesundheitsschädigend und umweltbelastend), der aufwendige Arbeitsaufwand und die Tatsache, daß je Probe nur vier Ansätze und vier Geltaschen verwendet werden können. Daher ist keine Automatisierung dieser Methode sinnvoll.

-----

&lt;small&gt;[1]: Didesoxy-Nukletoide

[2]: verhindert die Renaturierung der Einzelstränge zu Doppelsträngen&lt;/small&gt;</text>
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  <title>Datei:Normales Nukleotid und Dideoxy-Nukleotid.jpg</title>
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    <comment>Strukturformel eines normalen Nukleotids und Strukturformel eines Dideoxy-Nukleotids</comment>
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    <text bytes="84" xml:space="preserve">Strukturformel eines normalen Nukleotids und Strukturformel eines Dideoxy-Nukleotids</text>
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  <title>2.3.4.2 Sequencer</title>
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    <text bytes="876" xml:space="preserve">Ein '''Sequencer''' besteht im Grunde aus drei Komponenten,
*einer vertikalen '''PAA'''[1]'''-Elektrophoreseeinheit''' (mit 36 – 40 Taschen),
*einem '''Laserdetektorsystem''' (Argonlaser, Hauptemissionslinien bei 488 und 514 nm) und
*einem angeschlossenen Computer mit Drucker.
Als Polymerase wird '''DNA-Polymerase I''' aus ''E''. ''coli'' (bzw. ein '''KLENOW-Fragment''') oder '''Sequenase'''[2] verwendet, als Fluoreszenzfarbstoff verschiedene '''Fluorescein-''' oder '''Rhodamin-Verbindungen'''. Die fluoreszienzmarkierten Nukleotide müssen von der Polymerase "angenommen" werden.

-----

&lt;small&gt;[1]: Polyacrylamid

[2]: T7-induzierte DNA-Polymerase; nach Injektion der T7-Phagen-DNA in die ''E''. ''coli''-Zelle wird es als Folge der Ablesung eines frühen Phagengens gebildet; besitzt höhere Syntheserate als DNA-Polymerase I, ist aber nicht bei jeder DNA anwendbar.</text>
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  <title>2.3.4.2.1 Monofluorophores System</title>
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    <text bytes="836" xml:space="preserve">Bei '''monofluorophoren Systemen''' ist nur '''eine Nukleotidsorte mit Fluorescein''' markiert, entweder die zugegebenen Desoxynukleotide oder die Primer. Für jede zu sequenzierende DNA-Probe werden vier Geltaschen benötigt. Durch die Markierung mit Fluorescein fluoreszieren alle Einzelstränge bei Bestrahlung, z. B. grünlich. Durch ein Lasergerät mit Photozelle erfolgt dann die Digitalisierung und Auswertung im Computer. Dabei regt der Laser zur Fluoreszenz an, die Photozelle mißt die Intensität der Fluoreszenz und überträgt das Gelbild in ein Computerbild durch einen sog. '''Photomultiplier''' (Umwandlung von Lichtsignalen in digitale Signale). Dadurch kann der Computer ein '''Gelfile''' erstellen.

Der Vorteil monofluorophorer Systeme ist, daß eine bessere Variabilität der Elektrophoresebedingungen möglich ist.</text>
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  <title>2.3.4.2.2 Multifluorophores System</title>
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    <text bytes="746" xml:space="preserve">Auch bei '''multifluorophoren Systemen''' werden wieder vier Probeansätze benötigt, in jedem Topf das betreffende Dideoxynukleotid, markiert mit einem bestimmten Fluoreszenzfarbstoff, also jedes Dideoxynukleotid mit einem anderen markiert. Die fluoreszenzmarkierten Dideoxynukleotide werden als '''Dye-Terminatoren''' bezeichnet, da nach ihrem zufälligen Einbau in die DNA-Kette die Polymerisation abbricht (endständige Markierung). Zur Unterscheidung der einzelnen Emissionsmaxima ist dem '''Photomultiplier''' ein rotierendes '''Filterrad''' vorgeschalten.

Der Vorteil multifluorophorer Systeme ist, daß je zu sequenzierender DNA-Probe nur eine Geltasche nötig ist. Damit sind bis zu 36 Proben mit einem PAA-Gel auf einmal sequenzierbar.</text>
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  <title>2.3.4.3 Taq-Cycle-Sequenzierung</title>
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    <text bytes="1005" xml:space="preserve">Die '''Taq-Cycle-Sequenzierung''' wird z. B. dann angewandt, wenn nur ganz geringe DNA-Mengen für die Sequenzierung vorhanden sind.

Es werden zunächst die wenigen Moleküle der Sequenzierungsprobe denaturiert und die Primer jeweils an die entsprechenden Stellen der Einzelstränge gebunden ('''Annealing'''). Dann erfolgt die '''Elongation''' (Kettenverlängerung). Hierfür stehen (neben einer '''Primersorte''') '''Taq-Polymerase''', '''alle vier dNTPs''' und '''alle vier''' ('''fluoreszenzmarkierten''') '''ddNTPs''' zur Verfügung. Durch die Elongation entstehen je nach Art des eingebauten Nukeltoids (ob dNTP oder ddNTP) unterschiedliche Fragmentlängen. Der erste Zyklus ist hier beendet. Beim zweiten und jedem weiteren Zyklus bindet der Primer wieder an den 3’ → 5’-Strang ('''Ausgangsstrang'''). Es entsteht wieder die ganze Palette an unterschiedlich langen 5’ → 3’-Strängen. Anschließend erfolgt zur Bestimmung der Basenabfolge der DNA eine Sequenzierung in einem Sequenzgel.</text>
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  <title>2.4 Eukaryonten-Genetik</title>
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    <text bytes="281" xml:space="preserve">In der Medizin werden gegenwärtig eine Vielzahl an Humanproteinen von gentechnisch veränderten Bakterien hergestellt (z. B. Insulin durch ''E''. ''coli''). Dabei gibt es wichtige Unterschiede im DNA-Aufbau, in der Transkription und Translation zwischen Bakterien und Eukaryonten.</text>
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  <title>2.4.1.1 Aufbau</title>
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    <text bytes="346" xml:space="preserve">&lt;div align=center&gt;[[Bild:schematischer Aufbau eukaryontischer Operons.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 56: Schematischer Aufbau eukaryontischer Operons'''
::Die Abbildung zeigt ein schematisiertes eukaryontisches Operon mit Promotor (P), Exon 1 (E 1), Intron (I) (je nach Anzahl der Exons ggf. mehrere Introns), Exon 2 (E 2) und Terminator (T).&lt;/small&gt;</text>
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  <title>Datei:Schematischer Aufbau eukaryontischer Operons.jpg</title>
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    <text bytes="44" xml:space="preserve">schematischer Aufbau eukaryontischer Operons</text>
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  <title>2.4.1.2 Gene</title>
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    <text bytes="475" xml:space="preserve">Eukaryonten haben nur ein Gen auf dem Operon (Operon ist '''monocistronisch'''). Dieses ist "zerstückelt": Zwischen zwei proteincodierenden '''Exons''' liegt jeweils ein '''Intron'''. Gene, die kleiner als 500 bp sind, und Histongene[1] haben keine Introns. Während der Reifung der mRNA im Zellkern werden die Introns und die Exons miteinander verklebt ('''Spleißen''', '''splicing''').

-----

&lt;small&gt;[1]: Histone sind "Aufwickelproteine" für die DNA im Zellkern&lt;/small&gt;</text>
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  <title>2.4.1.3 RNA-Arten und RNA-Polymerasen</title>
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    <text bytes="1815" xml:space="preserve">Für die Transkription bei Eukaryonten werden drei Arten von RNA-Polymerasen benötigt:
*'''RNA-Polymerase I''' für die großen rRNAs,
*'''RNA-Polymerase II''' für die mRNAs und
*'''RNA-Polymerase III''' für die tRNAs und die 5 S-rRNA.
Dabei gibt es mehrere Unterschiede im Vergleich zu Prokaryonten:
*Bei Prokaryonten wird nur eine Art von RNA-Polymerase benötigt.
*Bei Prokaryonten wird nur ein Gen oder Gencluster in kurzer Zeit von sehr vielen RNA-Polymerase-Molekülen transkribiert, bei Eukaryonten sehr viel seltener.
*Bei ähnlichem Aufbau ist die RNA-Polymerase II der Eukaryonten wesentlich größer und besteht aus 10 Untereinheiten.
*Pro Transkriptionseinheit wird bei Eukaryonten nur '''ein Gen transkribiert''', die mRNA ist '''monocistronisch'''. Prokaryonten haben i. d. R. '''Gencluster''', die mRNA ist '''polycistronisch'''.
*Die transkribierte mRNA wird bei Eukaryonten noch weiter bearbeitet und zurecht geschnitten ('''RNA-Processing''' oder '''RNA-Reifung'''), bevor sie an den Ribosomen transkribiert wird. Entsprechend lassen sich folgende RNA-Arten unterscheiden:
:*'''heterogene Kern-RNA''' ('''hnRNA'''):
::::direkte Abschrift der DNA, am 5'-Ende modifiziert ('''Cap''')
:*'''primäre mRNA''' ('''primäres Transkript''', ebenfalls im Kern):
hnRNA, die am 5'- und 3'-Ende modifiziert ist (am 3’-Ende hängt ein sog. '''poly A-Schwanz''')
:*'''reife mRNA''' ('''gereifte mRNA''', wird ins Cytoplasma zu den Ribosomen transportiert):
::::'''verkürzte Form''' der primären mRNA durch '''Herausschneiden nicht codierender Basensequenzen''' ('''Introns''') und '''Verkleben''' ('''Splicing''', '''Spleißen''') '''der codierenden Regionen''' ('''Exons''')
Während ca. 7 – 10 % der Gesamt-DNA im Kern transkribiert werden, erscheinen nur noch 1 – 2 % als reife mRNA im Cytoplasma.</text>
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    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="1819" xml:space="preserve">Für die Transkription bei Eukaryonten werden drei Arten von RNA-Polymerasen benötigt:
*'''RNA-Polymerase I''' für die großen rRNAs,
*'''RNA-Polymerase II''' für die mRNAs und
*'''RNA-Polymerase III''' für die tRNAs und die 5 S-rRNA.
Dabei gibt es mehrere Unterschiede im Vergleich zu Prokaryonten:
*Bei Prokaryonten wird nur eine Art von RNA-Polymerase benötigt.
*Bei Prokaryonten wird nur ein Gen oder Gencluster in kurzer Zeit von sehr vielen RNA-Polymerase-Molekülen transkribiert, bei Eukaryonten sehr viel seltener.
*Bei ähnlichem Aufbau ist die RNA-Polymerase II der Eukaryonten wesentlich größer und besteht aus 10 Untereinheiten.
*Pro Transkriptionseinheit wird bei Eukaryonten nur '''ein Gen transkribiert''', die mRNA ist '''monocistronisch'''. Prokaryonten haben i. d. R. '''Gencluster''', die mRNA ist '''polycistronisch'''.
*Die transkribierte mRNA wird bei Eukaryonten noch weiter bearbeitet und zurecht geschnitten ('''RNA-Processing''' oder '''RNA-Reifung'''), bevor sie an den Ribosomen transkribiert wird. Entsprechend lassen sich folgende RNA-Arten unterscheiden:
:*'''heterogene Kern-RNA''' ('''hnRNA'''):
::::direkte Abschrift der DNA, am 5'-Ende modifiziert ('''Cap''')
:*'''primäre mRNA''' ('''primäres Transkript''', ebenfalls im Kern):
::::hnRNA, die am 5'- und 3'-Ende modifiziert ist (am 3’-Ende hängt ein sog. '''poly A-Schwanz''')
:*'''reife mRNA''' ('''gereifte mRNA''', wird ins Cytoplasma zu den Ribosomen transportiert):
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Während ca. 7 – 10 % der Gesamt-DNA im Kern transkribiert werden, erscheinen nur noch 1 – 2 % als reife mRNA im Cytoplasma.</text>
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  <title>2.4.1.4 Struktur der eukaryontischen Transkriptionseinheit (auf der DNA)</title>
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    <text bytes="2821" xml:space="preserve">Ein '''Promotor''' existiert auch bei Eukaryonten, er ist jedoch viel größer als der der Prokaryonten. Auch die '''beiden wichtigen Teilregionen''' sind vorhanden, jedoch an einer anderen Stelle (-80 und -25) und '''mit einer anderen Consensussequenz'''. Es sind starke und schwache Promotoren möglich.

Bei Eukaryonten gibt es '''nur in den Leberzellen''' (aufgrund starker Stoffwechselschwankungen) '''Operatoren'''. Alle anderen Zellen besitzen keinen Operator, da die '''Regulation der Genaktivität noch nach der Transkription''' möglich ist.

Die '''Vorschrift für die Ribosomenbindestelle''' besteht im Gegensatz zu Prokaryonten (SHINE-DALGARNO-Region vor jedem Gen) nur aus der ersten transkribierten DNA-Base (+1). An die entsprechende mRNA-Base (+1), an der drei Phosphatgruppen hängen, wird noch während der Transkription ein '''7-Methyl-guanosin''' ('''7mG''') gehängt ('''Capping'''). Die Ribosomenbindestelle auf der mRNA besteht also aus 7mG und erstem mRNA-Nukleotid.

Da die Ribosomenbindestelle nur einmal vorhanden ist (am 5'-Ende der mRNA), "läuft" das Ribosom vom Start- bis zum ersten Stopcodon, so daß nur ein Polypeptid je Transkriptionsvorgang entsteht. Dieses große Protein kann z. B. als Enzymkomplex gleichzeitig mehrere Reaktionsschritte katalysieren oder nachträglich in getrennte Enzyme gespalten werden.

Die meisten Eukaryontengene sind zerstückelt. Zwischen jeweils zwei proteincodierenden Exons befindet sich ein nichtcodierendes Intron. Die Länge eines Introns (zwischen 40 und 10.000 bp) und ihre Zahl (zwischen 1 und 50) ist variabel. Per definitionem besitzen kleine Introns
*Gene mit &lt; 500 bp,
*Histongene und
*Basenabfolgen für tRNA und rRNA.
Die proteincodierenden Basenabfolgen werden als '''Strukturgene''' bezeichnet.

Die DNA der Eukaryonten und damit auch die mRNA enthält also nur die Information für ein Polypeptid (ist monocistronisch), während die DNA bzw. mRNA von Bakterien i. d. R. polycistronisch ist. Die erste Abschrift der DNA von Eukaryonten ist die sog. heterogene nucleäre RNA (hnRNA)[1]. Sie ist am 5'-Ende durch das stattgefundene Capping modifiziert. Bevor die mRNA als reife DNA zu den Ribosomen ins Cytoplasma entlassen wird, muß sie noch am 3'-Ende (Terminator) modifiziert und die nichtcodierenden Introns entfernt werden.

Der '''Terminator''' ist eine sehr lange Basenabfolge (&gt; 100 bp) nach dem letzten Exon. Er ist auf der hnRNA noch vollständig enthalten. Der Terminator wird anschließend nach ca. 100 bp abgeschnitten und ein '''poly A-Schwanz''' (lange Kette mit lauter Adenin) angehängt ('''Polyadenylierung''', '''Tailing'''). Die resultierende verkürzte mRNA heißt '''primäre RNA''' oder '''primäres Transkript'''.

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&lt;small&gt;[1]: unterschiedlichste Längen, je nach Zahl und Länge der Exons und Introns&lt;/small&gt;</text>
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  <title>2.4.1.5 Bedeutung der Introns</title>
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    <text bytes="964" xml:space="preserve">Veränderungen der Intronsequenz haben keine Auswirkung auf die Genfunktion. (Eine Ausnahme bilden die Übergänge zwischen Exon und Intron, da sie dem Herausschneiden durch ein bestimmtes Enzym dienen.) Es läßt sich daher zunächst vermuten, daß es sich um "genetischen Müll" handelt, der nur da ist, um sich durch Replikation selbst zu erhalten ('''egoistische DNA''', '''selfish DNA'''). Die Introns haben aber vermutlich stark zur Evolution eukaryontischer Proteine durch die Möglichkeit des differenzierten Spleißens beigetragen: Durch Herausschneiden unterschiedlich langer Genstücke unter Beachtung der richtigen Exon-Intron-Übergänge können unterschiedliche Exons aneinandergeklebt werden. Das Ribosom translatiert dann vom ersten AUG bis zum ersten Stopcodon. Dadurch ist die Erzeugung unterschiedlicher Proteine möglich. Es ergibt sich zugleich auch die Möglichkeit, die Genaktivität in Abhängigkeit von den Außenbedingungen zu regulieren.</text>
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  <title>2.4.1.6 mRNA-Reifung (Processing) im Zellkern</title>
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    <text bytes="876" xml:space="preserve">Noch während der Transkription wird am 5'-Ende der mRNA ein 7-Methyl-guanosin (7mG) an das Nukleotid +1 angehängt ('''Capping'''). Am 3'-Ende der mRNA (hnRNA) wird die Terminatorabschrift auf ca. 100 Basen verkürzt und ein '''poly A-Schwanz''' angehängt (vermutlich für den späteren Transport der fertigen mRNA aus dem Kern verantwortlich). Aus der primären mRNA werden schließlich die Introns herausgeschnitten und die codierenden Exons aneinander geklebt. Die reife mRNA geht nun ins Cytoplasma und wird an den Ribosomen in das entsprechende Polypeptid übersetzt.

In der Evolution kam es vermutlich sehr häufig zu Genverdoppelungen durch '''Crossing-over''' (im Anschluß an die Replikation) und anschließende Mutation in einem der beiden Gene. Durch die relativ langen Introns war die Wahrscheinlichkeit für solche Crossing-over-Ereignisse wesentlich größer.</text>
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  <title>2.4.1.7 Genregulation der Genaktivität bei Eukaryonten</title>
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    <text bytes="2507" xml:space="preserve">Die Regulation der Proteinkonzentration findet überwiegend bei der Transkription statt. Bei Eukaryonten ist die Genregulation aber wesentlich komplexer als bei Prokaryonten und erst in einigen Fällen komplett aufgeklärt.

Die verschiedenen RNA-Polymerasen sind nicht von sich aus in der Lage eine Transkription zu starten. Vielmehr dienen mehrere kurze Sequenzen in der direkten Nachbarschaft eines Gens als Erkennungsstellen für an die DNA bindende Regulatorproteine, die '''allgemeinen Transkriptionsfaktoren'''. Die Bezeichnung "allgemein" bezieht sich darauf, daß sich diese Transkriptionsfaktoren an allen Promotoren, die von der RNA-Polymersae erkannt werden, anlagern. Allgemeine Transkriptionsfaktoren binden an die DNA und ermöglichen so der RNA-Polymerase die Anlagerung und deren Aktivierung.

Charakteristisch für eukaryontische Gene ist das Vorhandensein weiterer nichtcodierender regulatorischer Kontrollsequenzen. Sie werden '''Enhancer''' ("Verstärker") genannt. Vereinzelt wurden Regulationselemente nachgewiesen, die die Transkriptionsaktivität unterdrücken. Man nennt sie '''Slicer''' (engl. "Dämpfer"). Beide Typen von Kontrollsequenzen binden jeweils nach dem '''Schlüssel-Schloß-Prinzip''' ein Regulatorprotein, den '''spezifischen Transkriptionsfaktor'''. In den 1980ern wurde entdeckt, daß die Kontrollsequenzen, die Enhancer und die Slicer, einige tausend Nukleotidpaare vom Promotor und der codierenden Sequenz stromaufwärts oder stromabwärts entfernt liegen können.

Durch eine Schleifenbildung der DNA zwischen den Kontrollsequenzen und dem Promotor wird es möglich, daß so weit entfernt liegende DNA-Sequenzen Einfluß auf Transkriptionsrate nehmen. Der an die Kontrollsequenz gebundene spezifische Transkriptionsfaktor besitzt eine zweite Bindungsstelle. Mit dieser kann er entweder mit der RNA-Polymerase direkt oder einem der am Promotor gebundenen anderen allgemeinen Transkriptionsfaktoren in Kontakt treten. Durch diesen Kontakt kann die Aktivität der am Promotor gebundenen RNA-Polymerase entweder erhöht oder verringert werden. Die Effekte mehrerer spezifischer Transkriptionsfaktoren wirken zusammen und bestimmen so die Transkriptionsrate eines Gens.

Die Genaktivität wird also über '''differentielles Spleißen''' (Herausschneiden unterschiedlich langer Stücke aus der mRNA) in Abhängigkeit von den Milieubedingungen und über sog. '''Enhancer''' oder '''Slicer''' und '''allgemeine''' und '''spezifische Transkriptionsfaktoren''' reguliert.</text>
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  <title>2.4.2 Klonierung von Eukaryontengenen in Bakterien</title>
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    <text bytes="7951" xml:space="preserve">Bei der Klonierung von Eukaryontengenen in Bakterien ergeben sich folgende Probleme:
*Die meisten Eukaryontengene haben Introns. Diese würden von den Bakterien mit transkribiert und übersetzt werden, wodurch „unsinnige“ Proteine entstehen würden.
*Die DNA-Information für die Ribosomenbindestelle ist bei Eukaryonten nur einmal vorhanden und besteht auf der DNA nur aus einem Nukletoid. An das entsprechende mRNA-Nukleotid wird während der Transkription 7mG angehängt (Cap). Bakterielle Operons erkennen jedoch diese Caps nicht.

Bakterien können kloniert werden, indem in ein funktionsfähiges Vektorplasmid ein Eukaryontengen eingebaut wird. Dabei besitzt das Plasmid
*ein Gen für Antibiotikaresistenz,
*einen ori und
*ein lac-Operon mit Promotor, Operator, Information für Ribosomenbindestelle, das lac z-Gen (das mit Hilfe eines Restriktionsenzyms für blunt ends gespalten und in das Eukaryontengen eingebaut wird) und einen Terminator.
Die Wirtszellen (i. d. R. ''E''. ''coli'') dürfen keine funktionsfähige Galactosidase bilden. Da der eingebaute Expressionsvektor sowohl einen (starken) bakteriellen Promotor als auch eine Information für eine bakterielle Ribosomenbindestelle hat, können die ''E''. ''coli''-Zellen, die den rekombinanten Expressionsvektor aufnehmen, das enthaltene cDNA-Gen (in viele Moleküle des gewünschten Proteins) übersetzen. Der Nachweis rekombinanter Kolonien erfolgt dann auf Agar, der
*ein '''Antibiotikum''' (je nach Resistenzgen des Plasmids),
*'''X-Gal''' und
*'''IPTG''' (ist nötig, um den in den Wirtszellen vorhandenen lac-Repressor vom Operator des Expressionsvektors zu entfernen)
enthält. Sofern die Galactosidase noch funktioniert, werden '''blaue Kolonien''' gebildet. Wenn sie nicht funktioniert, weil das lac z-Gen durch den Einbau der fremden DNA zerstört wurde, erhält man '''beige Kolonien''' (rekombinante ''E''. ''coli''). Weitere Tests auf das Vorhandensein des gewünschten Gens erfolgen z. B. durch
*'''Hybridisierung mit einer Gensonde''',
*'''Amplifizierung des gewünschten Gens mit PCR''' oder
*'''Nachweis des gesuchten Proteins mit spezifischem Antikörper'''.
Vektorplasmid nach Einbau der Fremd-DNA:
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Vektorplasmid nach Einbau der Fremd-DNA.jpg]]&lt;/div&gt;
mRNA nach Transkription:
&lt;div align=center&gt;[[Bild:mRNA nach Transkription.jpg]]&lt;/div&gt;
Die rekombinanten Zellen bilden ein Fusionsprotein aus dem Anfangsteil der Galactosidase und der Aminosäureabfolge, die von dem eingebauten Fragment codiert wird:
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Fusionsprotein.jpg]]&lt;/div&gt;
Aus diesem Fusionsprotein muß das gewünschte Protein erst mit '''Bromcyan''' abgespalten werden. Bromcyan spaltet vor Methionin, bevorzugt vor dem ehemaligen Startmethionin, so daß evtl. eine Trennung der erhaltenen Proteine nach Größe möglich ist.

Die Gene mancher Eukaryontenproteine enthalten kurze Basenabfolgen für einen hydrophoben Aminosäureschwanz, mit dem diese Proteine (durch die Zellmembran) ausgeschleust werden können. Auch ''E''. ''coli'' kann die gebildeten Proteine ausschleusen. Zwischen Cytoplasmamembran und Murein befindet sich aber der '''periplasmatische Raum''' mit zahlreichen Protease. Längere Proteine werden von diesen Proteasen jedoch kaum angegriffen.

Weiterhin ist zu beachten, daß sich nach der IPTG-Zugabe die Zellen sehr stark vermehren. Dabei entstehen auch weniger leistungsfähige Mutanten, die kein oder nur wenig Fusionsprotein bilden. Diese können sich dann aufgrund des geringeren Energieaufwands stärker vermehren. Deshalb läßt man die Zellen sich erst ohne IPTG vermehren (der Repressor sitzt auf dem Operator des Vektors). Zunächst wird kein Fusionsprotein gebildet. IPTG wird erst nach starker Vermehrung aller Zellen zugegeben.

Eine weitere Methode zur Herstellung intronfreier Eukaryonten-DNA ist die '''Gensynthese-Methode'''. Dabei handelt es sich um eine Synthese nach den jeweiligen Erfordernissen (z. B. einschließlich Promotor und Information für bakterielle Ribosomenbindestelle):
::Die Tatsache, daß man Gene chemisch synthetisieren kann, ist eine wesentliche Voraussetzung für den Erfolg der modernen Biotechnologie. Mit dieser Methode kann man nicht nur komplette Gene herstellen und damit die Klonierung vereinfachen, sondern sie eröffnet darüber hinaus die Möglichkeit, das Genprodukt mehr oder weniger stark zu verändern.

::Der grundlegenede Vorgang bei der Gensynthese ist die wiederholte Ausbildung einer Esterbindung zwischen der aktivierten Phosphorsäuregruppe am 3'-Ende eines Nukletoids und der Hydroxylgruppe eines wetieren Nukleosids oder Nukleotids am 5'-Ende. Auf diese Weise entsteht die für Nukleinsäuren charakteristische '''Phosphodiesterbindung'''. Dabei gibt es v. a. ein Problem: Desoxyribonukleotide sind sehr reaktionsfreudig Moleküle. Sie besitzen eine primäre und sekundäre Hydroxylgruppe so wie eine Phosphatgruppe. Infolge dessen muß man bei der Gensynthese chemische Gruppen gezielt blockieren und wieder freisetzen. Dabei darf jedoch das Rückgrat mit den Phosphodiesterbindungen nicht aufgebrochen oder verändert werden und auch die Furanoseringe[1], die Bindungen zwischen Zucker und Purin bzw. Pyrimidin, sowie die Basen selbst müssen unversehrt bleiben.

Auf diese Weise lassen sich drei oder vier Nukleotide miteinander verknüpfen. Zu längeren Oligonukleotiden gelangt man, wenn man das 3'-Ende der Kette an eine feste Trägersubstanz bindet. Durch diese Immobilisierung werden die nachfolgenden Schritte vereinfacht. Insbesondere lassen sich die zeitaufwendigen Reinigungsschritte nach jedem Kondensationsschritt erheblich verkürzen. Mononukleotide, deren chemische Gruppen in geeigneter Weise blockiert sind, werden in der richtigen Reihenfolge zugegeben und Reagenzien, Ausgangsmaterialien sowie Nebenprodukte nach jedem Schritt durch Filtration wieder entfertn. Nach Beendigung der Synthese spaltet man das Desoxyoligonukleotid auf chemischem Weg von den blockierenden Gruppen, löst es durch Hydrolyse von dem Träger und reinigt es durch '''Elektrophorese''' oder '''Hochdruckflüssigkeitschromatographie''' ('''HPLC'''). Wenn man das Polymer, an dem das Desoxyribonukleotid befestigt ist, in einer Säule immobilisiert, dann lassen sich die Filtrationsschritte durch einen einfachen Waschvorgang ersetzen. Damit eröffnet sich die Möglichkeit, die Synthese zu automatisieren. Ein automatisches Gensynthesegerät besteht aus Behältern für die einzelnen Reagenzien, die über mikroprozessorgesteuerte Ventile dem immobilisierten und zudem chemisch geschützten Oligonukleotid in der richtigen Reihenfolge zugefügt und wieder von ihm entfernt werden.

Bakterien betreiben posttranslationale Proteinmodifikationen zur Umwandlung eines Proteins in die biologisch aktive Form:
*Der hydrophobe Aminosäureschwanz an Humanproteinen, die durch die Zellmembran ausgeschleust werden, muß nachträglich abgespalten werden (z. B. Umwandlung von '''Präproinsulin'''[2] in '''Proinsulin'''[3]). Die hydrophoben Aminosäuren sind mit auf einem Eukaryontengen codiert.
*Von vielen Humanproteinen muß zur Umwandlung in die aktivie Form ein Proteinstück abgespalten werden (z. B. wird '''Proinsulin''' durch Abspaltung zu '''Insulin''' und '''Pepsinogen''' durch Abspaltung zu '''Pepsin'''). Beispielsweise codiert das menschliche Gen das Präproinsulin. ''E''. ''coli'' kann daraus nicht biologisch aktives Insulin bilden (Aktivierung müßte nachträglich chemisch oder enzymatisch geschehen). Daher werden die Basenabfolgen für die A- und die B-Kette von Insulin getrennt synthetisiert und getrennt in zwei verschiedenen ''E''. ''coli''-Stämmen kloniert. Eine ''E''. ''coli''-Sorte produziert dann die A-, die andere die B-Ketten. Nach Reinigung werden die Ketten zusammengegeben und bilden die entsprechenden Disulfidbrücken zwischen sich aus.

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&lt;small&gt;[1]: Zuckerringe

[2]: Vorstufe des Proinsulins

[3]: inaktive Vorstufe des Insulins&lt;/small&gt;</text>
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  <title>Biostudies:Inhaltsverzeichnis</title>
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    <text bytes="13884" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align: center;"&gt;Das nachfolgende E-Book wurden aus Skripten und Mitschriften mehrerer Vorlesungen der Ausbildungen zum [http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüften Technischen Assistenten f&amp;uuml;r naturkundliche Museen und Forschungsinstitute] am renommierten Forschungs-Institut Senckenberg und zum [http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Staatlich geprüften biologisch-technischen Assistenten] an der Landesgewerbeanstalt Nürnberg (TÜV Rheinland) erstellt und soll im Laufe meines Biologie-Studiums um weitere Kapitel vervollständigt werden. Es erhebt daher keinen Anspruch auf Vollständigkeit oder Richtigkeit, sollte jedoch jedem Interessenten einen guten Einblick in den Umfang der Biologie und die in den (ersten) Studiensemestern vermittelten Themen geben.&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;&lt;big&gt;'''Inhaltsverzeichnis'''&lt;/big&gt;&lt;/p&gt;

*I. Einführung
**[[1.0 Definitionen der Biologie|1.0 Definitionen der Biologie]]
**[[2.0 Aufgabengebiete der Biologie]]
**[[3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books]]

*II. Molekularbiologie
**1.0 Grundlagen
***[[1.1 Materie, Element &amp; subatomare Teilchen]]
***[[1.2 Atommodell]]
***[[1.3 Chemische Bindungen]]
****[[1.3.1 Die Ionenbindung]]
****[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]
*****[[1.3.2.1 Unpolare Atombindung]]
*****[[1.3.2.2 Polare Atombindung]]
*****[[1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte]]
*****[[1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung]]
******[[1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser]]
****[[1.3.3 Koordinative oder dative Bindung]]
*****[[1.3.3.1 Metallkomplexe]]
*****[[1.3.3.2 Chelatkomplexe]]
***[[1.4 Energetische Grundlagen]]
***[[1.5 Chemisches Gleichgewicht]]
***1.6 Säuren und Basen
****[[1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)]]
****[[1.6.2 Der pH-Wert]]
****[[1.6.3 Neutralisation]]
****[[1.6.4 Puffer]]
**[[2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)]]
**3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine
***[[3.1 Allgemeines]]
***[[3.2 Einteilung]]
***[[3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren]]
***3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren
****[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung]]
****[[3.4.2 Stereoisomerie]]
***[[3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren]]
***[[3.6 Peptide]]
***[[3.7 Proteinklassen]]
***[[3.8 Struktur von Proteinen]]
***3.9 Enzyme
****[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen]]
****[[3.9.2 Klassifizierung von Enzymen]]
****[[3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung]]
****[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]
*****[[3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺]]
*****[[3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂]]
*****[[3.9.4.3 Coenzym A (CoA)]]
*****[[3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)]]
*****[[3.9.4.5 Pyridoxalphosphat]]
****[[3.9.5 Enzymkinetik]]
*****[[3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS &amp; MENTEN (1913)]]
*****[[3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER &amp; BURK (1913)]]
***3.10 Reinigung, Charakterisierung &amp; Lagerung von Proteinen
****[[3.10.1 Reinigung]]
*****[[3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie]]
*****[[3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie]]
*****[[3.10.1.3 Affinitätschromatographie]]
****[[3.10.2 Charakterisierung]]
*****3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration
******[[3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)]]
******[[3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm]]
*****3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten
******[[3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)]]
******[[3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)]]
****[[3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung]]
**[[4.0 Kohlenhydrate]]
***[[4.1 Monosaccharide]]
****[[4.1.1 Entstehung von Ringformen]]
****[[4.1.2 Eigenschaften der Monosaccharide]]
****4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide
*****[[4.1.3.1 FEHLINGsche Probe]]
*****[[4.1.3.2 Silberspiegel-Probe]]
****[[4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide]]
****[[4.1.5 Glykoside]]
***4.2 Disaccharide
****[[4.2.1 Maltose (Malzzucker)]]
****[[4.2.2 Cellobiose]]
****[[4.2.3 Lactose (Milchzucker)]]
****[[4.2.4 Saccharose (Sucrose)]]
***4.3 Polysaccharide
****[[4.3.1 Homopolysaccharide]]
****[[4.3.2 Heteropolysaccharide]]

*III. Cytologie
**[[1.0 Einführung]]
**2.0 Prokaryonten
***[[2.1 Einführung]]
***[[2.2 Zellaufbau]]
****[[2.2.1 Zellhülle (cell envelope)]]
****[[2.2.2 Die bakterielle Zellwand]]
*****[[2.2.2.1 Aufbau des Mureins]]
*****[[2.2.2.2 GRAM-Färbung]]
******[[2.2.2.2.1 Übersicht wichtiger grampositiver und gramnegativer Prokaryonten]]
******[[2.2.2.2.2 Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.3 Antigene gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.4 R- und S-Formen]]
****[[2.2.3 Bakteriengeißeln]]
****[[2.2.4 Pili (Fimbrien)]]
*****[[2.2.4.1 Konjugation bei E. coli und nahe verwandten Enterobakterien]]
*****[[2.2.4.2 Experiment der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)]]
***2.3 Antibiotika
****[[2.3.1 Allgemeines]]
****[[2.3.2 Penicillin]]
*****[[2.3.2.1 Penicillintechnik]]
*****[[2.3.2.2 Halbsynthetische Penicilline]]
****[[2.3.3 Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten]]
*****[[2.3.3.1 Wirkung von Streptomycin und Tetracyclin]]
*****[[2.3.3.2 Wirkung von Chloramphenicol]]
****[[2.3.4 Problematik der Antibiotika-Resistenz]]
**3.0 Eukaryonten
***[[3.1 Einführung]]
***3.2 Zellorganellen und -bestandteile
****[[3.2.1 Zellkern (Nucleus)]]
****[[3.2.2 Endoplasmatisches Reticulum (ER)]]
****[[3.2.3 Mitochondrien]]
****[[3.2.4 GOLGI-Apparat (syn. Dictyosom)]]
****[[3.2.5 Ribosomen]]
****[[3.2.6 Peroxisomen]]
****[[3.2.7 Cytoplasma]]
****[[3.2.8 Cytoskelett]]
****[[3.2.9 Zellmembran]]
****[[3.2.10 Organellen tierischer Zellen]]
*****[[3.2.10.1 Lysosomen]]
*****[[3.2.10.2 Besonderheiten tierischer Zellmembranen]]
****[[3.2.11 Organellen pflanzlicher Zellen]]
*****[[3.2.11.1 Plastiden]]
*****[[3.2.11.2 Vakuolen]]
*****[[3.2.11.3 Zellwand]]
*****[[3.2.11.4 Besonderheiten pflanzlicher Zellmembranen]]
**4.0 Prinzipielle Arten des Energiegewinns
***[[4.1 Einführung]]
***[[4.2 Energiestoffwechsel bei chemoorganotrophen Organismen]]
****4.2.1 Wege der Brenztraubensäurebildung
*****[[4.2.1.1 Glykolyse (Fructosediphosphatweg, FDP-Weg)]]
*****[[4.2.1.2 Pentosephosphatweg]]
*****[[4.2.1.3 ENTNER-DOUDOROFF-Weg (Ketosedesoxyphosphogluconsäure-Weg, KDPE-Weg)]]
****[[4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus (oxidative Decarboxylierung und Citronensäurezyklus)]]
****[[4.2.3 Endoxidation (aerobe Atmungskette)]]
****[[4.2.4 Gärung]]
***4.3 Energiestoffwechsel bei chemolithotrophen Organismen
****4.3.1 Pflanzlicher Stoffwechsel
*****[[4.3.1.1 Besonderheiten des pflanzlichen Kohlenhydrat-Stoffwechsels]]
*****[[4.3.1.2 Lichtreaktion der Photosynthese]]
*****[[4.3.1.3 Lichtunabhängige Reaktion (CALVIN-Zyklus, Dunkelreaktion)]]
*****[[4.3.1.4 Biosynthese von Stärke in den Chloroplasten]]
*****[[4.3.1.5 Der Glyoxylsäurezyklus]]
****[[4.3.2 Nitratatmung (dissimilatorische Nitratreduktion)]]
****[[4.3.3 Sulfatatmung (dissimilatorische Sulfatreduktion)]]
**5.0 Zelluläre Transportvorgänge
***[[5.1 Einführung]]
***5.2 Passiver Transport
****[[5.2.1 Diffusion]]
****[[5.2.2 Osmose]]
***[[5.3 Aktiver Transport]]
****5.3.1 Aktive Tunnelproteine
*****[[5.3.1.1 P-Klasse-Ionenpumpen (P-class)]]
******[[5.3.1.1.1 Na⁺/K⁺-Ionenpumpen (Na⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.2 H⁺/K⁺-Ionenpumpen (H⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.3 Ca²⁺-Ionenpumpen (Ca²⁺-ATPasen)]]
*****[[5.3.1.2 V-Klasse- und F-Klasse-Ionenpumpen (V-class &amp; F-class)]]
*****[[5.3.1.3 ABC-Transporter (ATP-binding cassettes)]]
****[[5.3.2 Gekoppelter Transport]]
***[[5.4 Endo- &amp; Exocytose (Membranfluß)]]
***[[5.5 Signalhypothese]]
**[[6.0 Lebensbedingungen und Kultivationsfaktoren]]
***[[6.1 O₂-Bedingungen]]
***[[6.2 Temperaturbedingungen]]
***[[6.3 pH-Bedingungen]]
***[[6.4 Osmotische Bedingungen]]
***[[6.5 Nährstoffbedingungen]]
**[[7.0 Der Zellzyklus]]
***[[7.1 Mitose]]
***[[7.2 Meiose]]

*IV. Genetik
**1.0 Klassische Genetik (MENDEL-Genetik)
**2.0 Molekulargenetik
***2.1 Aufbau und Struktur der DNA
****[[2.1.1 Primärstruktur der DNA]]
****[[2.1.2 Sekundärstruktur der DNA]]
****[[2.1.3 Tertiärstruktur der DNA]]
****[[2.1.4 Übergeordnete DNA-Strukturen]]
***2.2 Grundlagen und Prokaryonten-Genetik
****2.2.1 Ablauf der Vererbung
*****[[2.2.1.1 Übersicht]]
*****[[2.2.1.2 Transkription der DNA]]
*****[[2.2.1.3 Regulation der Genaktivität bei Bakterien]]
******[[2.2.1.3.1 Negative Kontrolle am Beispiel des lac-Operons von E. coli]]
****[[2.2.2 Der genetische Code]]
****[[2.2.3 Unterschiede zwischen DNA und RNA]]
****[[2.2.4 Die wichtigsten RNA-Sorten der Zelle]]
****2.2.5 Die Proteinbiosynthese (Translation)
*****[[2.2.5.1 Allgemeines]]
*****[[2.2.5.2 Initiation (Start) Der Proteinsynthese]]
******[[2.2.5.2.1 Aufbau der Ribosomenbindestelle]]
******[[2.2.5.2.2 Die Start-Aminosäure Methionin]]
*****[[2.2.5.3 Elongation (Kettenverlängerung)]]
*****[[2.2.5.4 Termination]]
*****[[2.2.5.5 Posttranslationale Modifikationen]]
****[[2.2.6 Wobble im genetischen Code]]
****[[2.2.7 Regulierung der Genexpression bei Bakterien]]
*****[[2.2.7.1 Regulation der Promotorstärke]]
*****[[2.2.7.2 Regulation über den σ-Faktor]]
*****[[2.2.7.3 Regulation des lac-Operons über den Operator]]
****[[2.2.8 Mutationen bei Bakterien]]
*****[[2.2.8.1 Auswirkung von Mutationen]]
*****[[2.2.8.2 Mutationsarten]]
*****2.2.8.3 Mögliche Ursachen für Basenaustauschmutationen
******[[2.2.8.3.1 Tautomere Basen]]
******[[2.2.8.3.2 Spontane Desaminierungen]]
******[[2.2.8.3.3 Depurinierung und Depyrimidierung]]
*****2.2.8.4 Auslösung von Mutationen durch Chemikalien
******[[2.2.8.4.1 Basenanaloge Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.2 Desaminierende Chemikalien]]
******[[2.2.8.4.3 Alkylierende Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.4 Nachweis mutagener Wirkung von Chemikalien mit dem AMES-Test (1975)]]
*****[[2.2.8.5 Mutation von Bakterien durch UV-Strahlung]]
*****2.2.8.6 Reversionen (Rückmutationen)
******[[2.2.8.6.1 Reversionen durch eine zweite Mutation im selben Gen]]
******[[2.2.8.6.2 Reversionen durch eine zweite Mutation in einem anderen Gen]]
****[[2.2.9 Replikation von Bakterien-DNA]]
*****[[2.2.9.1 Die wichtigsten Replikationsproteine und ihre Besonderheiten]]
*****[[2.2.9.2 Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation]]
*****[[2.2.9.3 Möglichkeiten der bidirektionalen Replikation]]
****[[2.2.10 Restriktions- und Modifikationssysteme (R/M-Systeme) bei Bakterien]]
*****[[2.2.10.1 Mögliche Ursachen bei ausbleibender Restriktion der Fremd-DNA in Bakterien]]
*****[[2.2.10.2 R/M-Systeme bei E. coli]]
*****[[2.2.10.3 Die Typen der Restriktionsenzyme]]
***2.3 Grundlagen der Gentechnik
****[[2.3.1 PCR (Polymerase-Kettenreaktion, polymerase chain reaction)]]
*****[[2.3.1.1 Anwendung und Durchführung]]
*****[[2.3.1.2 Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen]]
*****[[2.3.1.3 Amplifikation der gesamten DNA]]
******[[2.3.1.3.1 Der genetische Fingerabdruck]]
****2.3.2 Grundprinzip der Genklonierung
*****[[2.3.2.1 Bedeutung überstehender Enden]]
*****2.3.2.2 Restriktionsanalyse mit Hilfe der Agarosegelelektrophorese
******[[2.3.2.2.1 Theorie zur Gelelektrophorese von DNA]]
******[[2.3.2.2.2 Auswertung]]
*****[[2.3.2.3 Genklonierung mit E. coli]]
******[[2.3.2.3.1 Gewünschte Eigenschaften von Plasmidvektoren]]
******[[2.3.2.3.2 Eigenschaften der verwendeten Wirtszellen]]
******[[2.3.2.3.3 Vorgehensweise zur Selektion und Identifikation rekombinanter Kolonien]]
*****[[2.3.2.4 Klonierung mit pUC-Plasmiden]]
******[[2.3.2.4.1 Test auf Lactose-Abbau]]
******[[2.3.2.4.2 Prinzip der Koloniefärbung bei Klonierung mit pUC-Plasmiden zur Identifizierung rekombinanter Kolonien]]
****[[2.3.3 Tricks in der Gentechnik]]
*****[[2.3.3.1 Transformation - Methode zum Einschleusen gentechnisch veränderter DNA in Bakterien]]
******[[2.3.3.1.1 Wichtige Faktoren für erfolgreiche Transformation]]
******[[2.3.3.1.2 Form der aufgenommenen DNA]]
******[[2.3.3.1.3 Transformationsrate bei E. coli]]
******[[2.3.3.1.4 Suche nach dem richtigen Klon]]
*****[[2.3.3.2 Hybridisierung mit einer Gensonde]]
******[[2.3.3.2.1 Prinzip der Hybridisierung]]
******[[2.3.3.2.2 Herstellung radioaktiv markierter Gensonden]]
******[[2.3.3.2.3 Nichtradioaktive DNA-Markierung (non radioactive labelling)]]
******[[2.3.3.2.4 Koloniehybridisierung]]
******[[2.3.3.2.5 Plasmidisolierung aus E. coli]]
*****[[2.3.3.3 Southern Hybridisierung (blotting, transfer)]]
*****[[2.3.3.4 Nachweis von Genen mit Hilfe der PCR]]
****2.3.4 DNA-Sequenzierung
*****[[2.3.4.1 Kettenabbruch nach SANGER et al. (1977)]]
******[[2.3.4.1.1 Gewinnung von Einzelstrang und Primer]]
******[[2.3.4.1.2 Kettenabbruch durch Dideoxy-Nukleotide]]
*****[[2.3.4.2 Sequencer]]
******[[2.3.4.2.1 Monofluorophores System]]
******[[2.3.4.2.2 Multifluorophores System]]
*****[[2.3.4.3 Taq-Cycle-Sequenzierung]]
***[[2.4 Eukaryonten-Genetik]]
****2.4.1 Aufbau und Funktion des eukaryontischen Operons
*****[[2.4.1.1 Aufbau]]
*****[[2.4.1.2 Gene]]
*****[[2.4.1.3 RNA-Arten und RNA-Polymerasen]]
*****[[2.4.1.4 Struktur der eukaryontischen Transkriptionseinheit (auf der DNA)]]
*****[[2.4.1.5 Bedeutung der Introns]]
*****[[2.4.1.6 mRNA-Reifung (Processing) im Zellkern]]
*****[[2.4.1.7 Genregulation der Genaktivität bei Eukaryonten]]
****[[2.4.2 Klonierung von Eukaryontengenen in Bakterien]]
**3.0 Populationsgenetik

*[[Abbildungsverzeichnis]]

*[[Tabellenverzeichnis]]

*[[Quellenverzeichnis]]</text>
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    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="13892" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align: center;"&gt;Das nachfolgende E-Book wurden aus Skripten und Mitschriften mehrerer Vorlesungen der Ausbildungen zum [http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüften Technischen Assistenten für naturkundliche Museen und Forschungsinstitute] am renommierten Forschungs-Institut Senckenberg und zum [http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Staatlich geprüften biologisch-technischen Assistenten] an der Landesgewerbeanstalt Nürnberg (TÜV Rheinland) erstellt und soll im Laufe meines Biologie-Studiums um weitere Kapitel vervollständigt werden. Es erhebt daher keinen Anspruch auf Vollständigkeit oder Richtigkeit, sollte jedoch jedem Interessenten einen guten Einblick in den Umfang der Biologie und die in den (ersten) Studiensemestern vermittelten Themen geben.&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;&lt;big&gt;'''Inhaltsverzeichnis'''&lt;/big&gt;&lt;/p&gt;

*I. Einführung
**[[1.0 Definitionen der Biologie|1.0 Definitionen der Biologie]]
**[[2.0 Aufgabengebiete der Biologie]]
**[[3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books]]

*II. Molekularbiologie
**1.0 Grundlagen
***[[1.1 Materie, Element und subatomare Teilchen]]
***[[1.2 Atommodell]]
***[[1.3 Chemische Bindungen]]
****[[1.3.1 Die Ionenbindung]]
****[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]
*****[[1.3.2.1 Unpolare Atombindung]]
*****[[1.3.2.2 Polare Atombindung]]
*****[[1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte]]
*****[[1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung]]
******[[1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser]]
****[[1.3.3 Koordinative oder dative Bindung]]
*****[[1.3.3.1 Metallkomplexe]]
*****[[1.3.3.2 Chelatkomplexe]]
***[[1.4 Energetische Grundlagen]]
***[[1.5 Chemisches Gleichgewicht]]
***1.6 Säuren und Basen
****[[1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)]]
****[[1.6.2 Der pH-Wert]]
****[[1.6.3 Neutralisation]]
****[[1.6.4 Puffer]]
**[[2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)]]
**3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine
***[[3.1 Allgemeines]]
***[[3.2 Einteilung]]
***[[3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren]]
***3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren
****[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung]]
****[[3.4.2 Stereoisomerie]]
***[[3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren]]
***[[3.6 Peptide]]
***[[3.7 Proteinklassen]]
***[[3.8 Struktur von Proteinen]]
***3.9 Enzyme
****[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen]]
****[[3.9.2 Klassifizierung von Enzymen]]
****[[3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung]]
****[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]
*****[[3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺]]
*****[[3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂]]
*****[[3.9.4.3 Coenzym A (CoA)]]
*****[[3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)]]
*****[[3.9.4.5 Pyridoxalphosphat]]
****[[3.9.5 Enzymkinetik]]
*****[[3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS und MENTEN (1913)]]
*****[[3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER und BURK (1913)]]
***3.10 Reinigung, Charakterisierung und Lagerung von Proteinen
****[[3.10.1 Reinigung]]
*****[[3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie]]
*****[[3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie]]
*****[[3.10.1.3 Affinitätschromatographie]]
****[[3.10.2 Charakterisierung]]
*****3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration
******[[3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)]]
******[[3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm]]
*****3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten
******[[3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)]]
******[[3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)]]
****[[3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung]]
**[[4.0 Kohlenhydrate]]
***[[4.1 Monosaccharide]]
****[[4.1.1 Entstehung von Ringformen]]
****[[4.1.2 Eigenschaften der Monosaccharide]]
****4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide
*****[[4.1.3.1 FEHLINGsche Probe]]
*****[[4.1.3.2 Silberspiegel-Probe]]
****[[4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide]]
****[[4.1.5 Glykoside]]
***4.2 Disaccharide
****[[4.2.1 Maltose (Malzzucker)]]
****[[4.2.2 Cellobiose]]
****[[4.2.3 Lactose (Milchzucker)]]
****[[4.2.4 Saccharose (Sucrose)]]
***4.3 Polysaccharide
****[[4.3.1 Homopolysaccharide]]
****[[4.3.2 Heteropolysaccharide]]

*III. Cytologie
**[[1.0 Einführung]]
**2.0 Prokaryonten
***[[2.1 Einführung]]
***[[2.2 Zellaufbau]]
****[[2.2.1 Zellhülle (cell envelope)]]
****[[2.2.2 Die bakterielle Zellwand]]
*****[[2.2.2.1 Aufbau des Mureins]]
*****[[2.2.2.2 GRAM-Färbung]]
******[[2.2.2.2.1 Übersicht wichtiger grampositiver und gramnegativer Prokaryonten]]
******[[2.2.2.2.2 Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.3 Antigene gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.4 R- und S-Formen]]
****[[2.2.3 Bakteriengeißeln]]
****[[2.2.4 Pili (Fimbrien)]]
*****[[2.2.4.1 Konjugation bei E. coli und nahe verwandten Enterobakterien]]
*****[[2.2.4.2 Experiment der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)]]
***2.3 Antibiotika
****[[2.3.1 Allgemeines]]
****[[2.3.2 Penicillin]]
*****[[2.3.2.1 Penicillintechnik]]
*****[[2.3.2.2 Halbsynthetische Penicilline]]
****[[2.3.3 Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten]]
*****[[2.3.3.1 Wirkung von Streptomycin und Tetracyclin]]
*****[[2.3.3.2 Wirkung von Chloramphenicol]]
****[[2.3.4 Problematik der Antibiotika-Resistenz]]
**3.0 Eukaryonten
***[[3.1 Einführung]]
***3.2 Zellorganellen und -bestandteile
****[[3.2.1 Zellkern (Nucleus)]]
****[[3.2.2 Endoplasmatisches Reticulum (ER)]]
****[[3.2.3 Mitochondrien]]
****[[3.2.4 GOLGI-Apparat (syn. Dictyosom)]]
****[[3.2.5 Ribosomen]]
****[[3.2.6 Peroxisomen]]
****[[3.2.7 Cytoplasma]]
****[[3.2.8 Cytoskelett]]
****[[3.2.9 Zellmembran]]
****[[3.2.10 Organellen tierischer Zellen]]
*****[[3.2.10.1 Lysosomen]]
*****[[3.2.10.2 Besonderheiten tierischer Zellmembranen]]
****[[3.2.11 Organellen pflanzlicher Zellen]]
*****[[3.2.11.1 Plastiden]]
*****[[3.2.11.2 Vakuolen]]
*****[[3.2.11.3 Zellwand]]
*****[[3.2.11.4 Besonderheiten pflanzlicher Zellmembranen]]
**4.0 Prinzipielle Arten des Energiegewinns
***[[4.1 Einführung]]
***[[4.2 Energiestoffwechsel bei chemoorganotrophen Organismen]]
****4.2.1 Wege der Brenztraubensäurebildung
*****[[4.2.1.1 Glykolyse (Fructosediphosphatweg, FDP-Weg)]]
*****[[4.2.1.2 Pentosephosphatweg]]
*****[[4.2.1.3 ENTNER-DOUDOROFF-Weg (Ketosedesoxyphosphogluconsäure-Weg, KDPE-Weg)]]
****[[4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus (oxidative Decarboxylierung und Citronensäurezyklus)]]
****[[4.2.3 Endoxidation (aerobe Atmungskette)]]
****[[4.2.4 Gärung]]
***4.3 Energiestoffwechsel bei chemolithotrophen Organismen
****4.3.1 Pflanzlicher Stoffwechsel
*****[[4.3.1.1 Besonderheiten des pflanzlichen Kohlenhydrat-Stoffwechsels]]
*****[[4.3.1.2 Lichtreaktion der Photosynthese]]
*****[[4.3.1.3 Lichtunabhängige Reaktion (CALVIN-Zyklus, Dunkelreaktion)]]
*****[[4.3.1.4 Biosynthese von Stärke in den Chloroplasten]]
*****[[4.3.1.5 Der Glyoxylsäurezyklus]]
****[[4.3.2 Nitratatmung (dissimilatorische Nitratreduktion)]]
****[[4.3.3 Sulfatatmung (dissimilatorische Sulfatreduktion)]]
**5.0 Zelluläre Transportvorgänge
***[[5.1 Einführung]]
***5.2 Passiver Transport
****[[5.2.1 Diffusion]]
****[[5.2.2 Osmose]]
***[[5.3 Aktiver Transport]]
****5.3.1 Aktive Tunnelproteine
*****[[5.3.1.1 P-Klasse-Ionenpumpen (P-class)]]
******[[5.3.1.1.1 Na⁺/K⁺-Ionenpumpen (Na⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.2 H⁺/K⁺-Ionenpumpen (H⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.3 Ca²⁺-Ionenpumpen (Ca²⁺-ATPasen)]]
*****[[5.3.1.2 V-Klasse- und F-Klasse-Ionenpumpen (V-class und F-class)]]
*****[[5.3.1.3 ABC-Transporter (ATP-binding cassettes)]]
****[[5.3.2 Gekoppelter Transport]]
***[[5.4 Endo- und Exocytose (Membranfluß)]]
***[[5.5 Signalhypothese]]
**[[6.0 Lebensbedingungen und Kultivationsfaktoren]]
***[[6.1 O₂-Bedingungen]]
***[[6.2 Temperaturbedingungen]]
***[[6.3 pH-Bedingungen]]
***[[6.4 Osmotische Bedingungen]]
***[[6.5 Nährstoffbedingungen]]
**[[7.0 Der Zellzyklus]]
***[[7.1 Mitose]]
***[[7.2 Meiose]]

*IV. Genetik
**1.0 Klassische Genetik (MENDEL-Genetik)
**2.0 Molekulargenetik
***2.1 Aufbau und Struktur der DNA
****[[2.1.1 Primärstruktur der DNA]]
****[[2.1.2 Sekundärstruktur der DNA]]
****[[2.1.3 Tertiärstruktur der DNA]]
****[[2.1.4 Übergeordnete DNA-Strukturen]]
***2.2 Grundlagen und Prokaryonten-Genetik
****2.2.1 Ablauf der Vererbung
*****[[2.2.1.1 Übersicht]]
*****[[2.2.1.2 Transkription der DNA]]
*****[[2.2.1.3 Regulation der Genaktivität bei Bakterien]]
******[[2.2.1.3.1 Negative Kontrolle am Beispiel des lac-Operons von E. coli]]
****[[2.2.2 Der genetische Code]]
****[[2.2.3 Unterschiede zwischen DNA und RNA]]
****[[2.2.4 Die wichtigsten RNA-Sorten der Zelle]]
****2.2.5 Die Proteinbiosynthese (Translation)
*****[[2.2.5.1 Allgemeines]]
*****[[2.2.5.2 Initiation (Start) Der Proteinsynthese]]
******[[2.2.5.2.1 Aufbau der Ribosomenbindestelle]]
******[[2.2.5.2.2 Die Start-Aminosäure Methionin]]
*****[[2.2.5.3 Elongation (Kettenverlängerung)]]
*****[[2.2.5.4 Termination]]
*****[[2.2.5.5 Posttranslationale Modifikationen]]
****[[2.2.6 Wobble im genetischen Code]]
****[[2.2.7 Regulierung der Genexpression bei Bakterien]]
*****[[2.2.7.1 Regulation der Promotorstärke]]
*****[[2.2.7.2 Regulation über den σ-Faktor]]
*****[[2.2.7.3 Regulation des lac-Operons über den Operator]]
****[[2.2.8 Mutationen bei Bakterien]]
*****[[2.2.8.1 Auswirkung von Mutationen]]
*****[[2.2.8.2 Mutationsarten]]
*****2.2.8.3 Mögliche Ursachen für Basenaustauschmutationen
******[[2.2.8.3.1 Tautomere Basen]]
******[[2.2.8.3.2 Spontane Desaminierungen]]
******[[2.2.8.3.3 Depurinierung und Depyrimidierung]]
*****2.2.8.4 Auslösung von Mutationen durch Chemikalien
******[[2.2.8.4.1 Basenanaloge Verbindungen]]
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******[[2.2.8.4.3 Alkylierende Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.4 Nachweis mutagener Wirkung von Chemikalien mit dem AMES-Test (1975)]]
*****[[2.2.8.5 Mutation von Bakterien durch UV-Strahlung]]
*****2.2.8.6 Reversionen (Rückmutationen)
******[[2.2.8.6.1 Reversionen durch eine zweite Mutation im selben Gen]]
******[[2.2.8.6.2 Reversionen durch eine zweite Mutation in einem anderen Gen]]
****[[2.2.9 Replikation von Bakterien-DNA]]
*****[[2.2.9.1 Die wichtigsten Replikationsproteine und ihre Besonderheiten]]
*****[[2.2.9.2 Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation]]
*****[[2.2.9.3 Möglichkeiten der bidirektionalen Replikation]]
****[[2.2.10 Restriktions- und Modifikationssysteme (R/M-Systeme) bei Bakterien]]
*****[[2.2.10.1 Mögliche Ursachen bei ausbleibender Restriktion der Fremd-DNA in Bakterien]]
*****[[2.2.10.2 R/M-Systeme bei E. coli]]
*****[[2.2.10.3 Die Typen der Restriktionsenzyme]]
***2.3 Grundlagen der Gentechnik
****[[2.3.1 PCR (Polymerase-Kettenreaktion, polymerase chain reaction)]]
*****[[2.3.1.1 Anwendung und Durchführung]]
*****[[2.3.1.2 Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen]]
*****[[2.3.1.3 Amplifikation der gesamten DNA]]
******[[2.3.1.3.1 Der genetische Fingerabdruck]]
****2.3.2 Grundprinzip der Genklonierung
*****[[2.3.2.1 Bedeutung überstehender Enden]]
*****2.3.2.2 Restriktionsanalyse mit Hilfe der Agarosegelelektrophorese
******[[2.3.2.2.1 Theorie zur Gelelektrophorese von DNA]]
******[[2.3.2.2.2 Auswertung]]
*****[[2.3.2.3 Genklonierung mit E. coli]]
******[[2.3.2.3.1 Gewünschte Eigenschaften von Plasmidvektoren]]
******[[2.3.2.3.2 Eigenschaften der verwendeten Wirtszellen]]
******[[2.3.2.3.3 Vorgehensweise zur Selektion und Identifikation rekombinanter Kolonien]]
*****[[2.3.2.4 Klonierung mit pUC-Plasmiden]]
******[[2.3.2.4.1 Test auf Lactose-Abbau]]
******[[2.3.2.4.2 Prinzip der Koloniefärbung bei Klonierung mit pUC-Plasmiden zur Identifizierung rekombinanter Kolonien]]
****[[2.3.3 Tricks in der Gentechnik]]
*****[[2.3.3.1 Transformation - Methode zum Einschleusen gentechnisch veränderter DNA in Bakterien]]
******[[2.3.3.1.1 Wichtige Faktoren für erfolgreiche Transformation]]
******[[2.3.3.1.2 Form der aufgenommenen DNA]]
******[[2.3.3.1.3 Transformationsrate bei E. coli]]
******[[2.3.3.1.4 Suche nach dem richtigen Klon]]
*****[[2.3.3.2 Hybridisierung mit einer Gensonde]]
******[[2.3.3.2.1 Prinzip der Hybridisierung]]
******[[2.3.3.2.2 Herstellung radioaktiv markierter Gensonden]]
******[[2.3.3.2.3 Nichtradioaktive DNA-Markierung (non radioactive labelling)]]
******[[2.3.3.2.4 Koloniehybridisierung]]
******[[2.3.3.2.5 Plasmidisolierung aus E. coli]]
*****[[2.3.3.3 Southern Hybridisierung (blotting, transfer)]]
*****[[2.3.3.4 Nachweis von Genen mit Hilfe der PCR]]
****2.3.4 DNA-Sequenzierung
*****[[2.3.4.1 Kettenabbruch nach SANGER et al. (1977)]]
******[[2.3.4.1.1 Gewinnung von Einzelstrang und Primer]]
******[[2.3.4.1.2 Kettenabbruch durch Dideoxy-Nukleotide]]
*****[[2.3.4.2 Sequencer]]
******[[2.3.4.2.1 Monofluorophores System]]
******[[2.3.4.2.2 Multifluorophores System]]
*****[[2.3.4.3 Taq-Cycle-Sequenzierung]]
***[[2.4 Eukaryonten-Genetik]]
****2.4.1 Aufbau und Funktion des eukaryontischen Operons
*****[[2.4.1.1 Aufbau]]
*****[[2.4.1.2 Gene]]
*****[[2.4.1.3 RNA-Arten und RNA-Polymerasen]]
*****[[2.4.1.4 Struktur der eukaryontischen Transkriptionseinheit (auf der DNA)]]
*****[[2.4.1.5 Bedeutung der Introns]]
*****[[2.4.1.6 mRNA-Reifung (Processing) im Zellkern]]
*****[[2.4.1.7 Genregulation der Genaktivität bei Eukaryonten]]
****[[2.4.2 Klonierung von Eukaryontengenen in Bakterien]]
**3.0 Populationsgenetik

*[[Abbildungsverzeichnis]]

*[[Tabellenverzeichnis]]

*[[Quellenverzeichnis]]</text>
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    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="13893" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align: center;"&gt;Das nachfolgende E-Book wurden aus Skripten und Mitschriften mehrerer Vorlesungen der Ausbildungen zum [http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüften Technischen Assistenten für naturkundliche Museen und Forschungsinstitute] am renommierten Forschungs-Institut Senckenberg und zum [http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Staatlich geprüften biologisch-technischen Assistenten] an der Landesgewerbeanstalt Nürnberg (TÜV Rheinland) erstellt und soll im Laufe meines Biologie-Studiums um weitere Kapitel vervollständigt werden. Es erhebt daher keinen Anspruch auf Vollständigkeit oder Richtigkeit, sollte jedoch jedem Interessenten einen guten Einblick in den Umfang der Biologie und die in den (ersten) Studiensemestern vermittelten Themen geben.&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;&lt;big&gt;'''Inhaltsverzeichnis'''&lt;/big&gt;&lt;/p&gt;

*I. Einführung
**[[1.0 Definitionen der Biologie|1.0 Definitionen der Biologie]]
**[[2.0 Aufgabengebiete der Biologie]]
**[[3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books]]

*II. Molekularbiologie
**1.0 Grundlagen
***[[1.1 Materie, Elemente und subatomare Teilchen]]
***[[1.2 Atommodell]]
***[[1.3 Chemische Bindungen]]
****[[1.3.1 Die Ionenbindung]]
****[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]
*****[[1.3.2.1 Unpolare Atombindung]]
*****[[1.3.2.2 Polare Atombindung]]
*****[[1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte]]
*****[[1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung]]
******[[1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser]]
****[[1.3.3 Koordinative oder dative Bindung]]
*****[[1.3.3.1 Metallkomplexe]]
*****[[1.3.3.2 Chelatkomplexe]]
***[[1.4 Energetische Grundlagen]]
***[[1.5 Chemisches Gleichgewicht]]
***1.6 Säuren und Basen
****[[1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)]]
****[[1.6.2 Der pH-Wert]]
****[[1.6.3 Neutralisation]]
****[[1.6.4 Puffer]]
**[[2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)]]
**3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine
***[[3.1 Allgemeines]]
***[[3.2 Einteilung]]
***[[3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren]]
***3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren
****[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung]]
****[[3.4.2 Stereoisomerie]]
***[[3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren]]
***[[3.6 Peptide]]
***[[3.7 Proteinklassen]]
***[[3.8 Struktur von Proteinen]]
***3.9 Enzyme
****[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen]]
****[[3.9.2 Klassifizierung von Enzymen]]
****[[3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung]]
****[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]
*****[[3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺]]
*****[[3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂]]
*****[[3.9.4.3 Coenzym A (CoA)]]
*****[[3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)]]
*****[[3.9.4.5 Pyridoxalphosphat]]
****[[3.9.5 Enzymkinetik]]
*****[[3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS und MENTEN (1913)]]
*****[[3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER und BURK (1913)]]
***3.10 Reinigung, Charakterisierung und Lagerung von Proteinen
****[[3.10.1 Reinigung]]
*****[[3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie]]
*****[[3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie]]
*****[[3.10.1.3 Affinitätschromatographie]]
****[[3.10.2 Charakterisierung]]
*****3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration
******[[3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)]]
******[[3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm]]
*****3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten
******[[3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)]]
******[[3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)]]
****[[3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung]]
**[[4.0 Kohlenhydrate]]
***[[4.1 Monosaccharide]]
****[[4.1.1 Entstehung von Ringformen]]
****[[4.1.2 Eigenschaften der Monosaccharide]]
****4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide
*****[[4.1.3.1 FEHLINGsche Probe]]
*****[[4.1.3.2 Silberspiegel-Probe]]
****[[4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide]]
****[[4.1.5 Glykoside]]
***4.2 Disaccharide
****[[4.2.1 Maltose (Malzzucker)]]
****[[4.2.2 Cellobiose]]
****[[4.2.3 Lactose (Milchzucker)]]
****[[4.2.4 Saccharose (Sucrose)]]
***4.3 Polysaccharide
****[[4.3.1 Homopolysaccharide]]
****[[4.3.2 Heteropolysaccharide]]

*III. Cytologie
**[[1.0 Einführung]]
**2.0 Prokaryonten
***[[2.1 Einführung]]
***[[2.2 Zellaufbau]]
****[[2.2.1 Zellhülle (cell envelope)]]
****[[2.2.2 Die bakterielle Zellwand]]
*****[[2.2.2.1 Aufbau des Mureins]]
*****[[2.2.2.2 GRAM-Färbung]]
******[[2.2.2.2.1 Übersicht wichtiger grampositiver und gramnegativer Prokaryonten]]
******[[2.2.2.2.2 Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.3 Antigene gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.4 R- und S-Formen]]
****[[2.2.3 Bakteriengeißeln]]
****[[2.2.4 Pili (Fimbrien)]]
*****[[2.2.4.1 Konjugation bei E. coli und nahe verwandten Enterobakterien]]
*****[[2.2.4.2 Experiment der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)]]
***2.3 Antibiotika
****[[2.3.1 Allgemeines]]
****[[2.3.2 Penicillin]]
*****[[2.3.2.1 Penicillintechnik]]
*****[[2.3.2.2 Halbsynthetische Penicilline]]
****[[2.3.3 Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten]]
*****[[2.3.3.1 Wirkung von Streptomycin und Tetracyclin]]
*****[[2.3.3.2 Wirkung von Chloramphenicol]]
****[[2.3.4 Problematik der Antibiotika-Resistenz]]
**3.0 Eukaryonten
***[[3.1 Einführung]]
***3.2 Zellorganellen und -bestandteile
****[[3.2.1 Zellkern (Nucleus)]]
****[[3.2.2 Endoplasmatisches Reticulum (ER)]]
****[[3.2.3 Mitochondrien]]
****[[3.2.4 GOLGI-Apparat (syn. Dictyosom)]]
****[[3.2.5 Ribosomen]]
****[[3.2.6 Peroxisomen]]
****[[3.2.7 Cytoplasma]]
****[[3.2.8 Cytoskelett]]
****[[3.2.9 Zellmembran]]
****[[3.2.10 Organellen tierischer Zellen]]
*****[[3.2.10.1 Lysosomen]]
*****[[3.2.10.2 Besonderheiten tierischer Zellmembranen]]
****[[3.2.11 Organellen pflanzlicher Zellen]]
*****[[3.2.11.1 Plastiden]]
*****[[3.2.11.2 Vakuolen]]
*****[[3.2.11.3 Zellwand]]
*****[[3.2.11.4 Besonderheiten pflanzlicher Zellmembranen]]
**4.0 Prinzipielle Arten des Energiegewinns
***[[4.1 Einführung]]
***[[4.2 Energiestoffwechsel bei chemoorganotrophen Organismen]]
****4.2.1 Wege der Brenztraubensäurebildung
*****[[4.2.1.1 Glykolyse (Fructosediphosphatweg, FDP-Weg)]]
*****[[4.2.1.2 Pentosephosphatweg]]
*****[[4.2.1.3 ENTNER-DOUDOROFF-Weg (Ketosedesoxyphosphogluconsäure-Weg, KDPE-Weg)]]
****[[4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus (oxidative Decarboxylierung und Citronensäurezyklus)]]
****[[4.2.3 Endoxidation (aerobe Atmungskette)]]
****[[4.2.4 Gärung]]
***4.3 Energiestoffwechsel bei chemolithotrophen Organismen
****4.3.1 Pflanzlicher Stoffwechsel
*****[[4.3.1.1 Besonderheiten des pflanzlichen Kohlenhydrat-Stoffwechsels]]
*****[[4.3.1.2 Lichtreaktion der Photosynthese]]
*****[[4.3.1.3 Lichtunabhängige Reaktion (CALVIN-Zyklus, Dunkelreaktion)]]
*****[[4.3.1.4 Biosynthese von Stärke in den Chloroplasten]]
*****[[4.3.1.5 Der Glyoxylsäurezyklus]]
****[[4.3.2 Nitratatmung (dissimilatorische Nitratreduktion)]]
****[[4.3.3 Sulfatatmung (dissimilatorische Sulfatreduktion)]]
**5.0 Zelluläre Transportvorgänge
***[[5.1 Einführung]]
***5.2 Passiver Transport
****[[5.2.1 Diffusion]]
****[[5.2.2 Osmose]]
***[[5.3 Aktiver Transport]]
****5.3.1 Aktive Tunnelproteine
*****[[5.3.1.1 P-Klasse-Ionenpumpen (P-class)]]
******[[5.3.1.1.1 Na⁺/K⁺-Ionenpumpen (Na⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.2 H⁺/K⁺-Ionenpumpen (H⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.3 Ca²⁺-Ionenpumpen (Ca²⁺-ATPasen)]]
*****[[5.3.1.2 V-Klasse- und F-Klasse-Ionenpumpen (V-class und F-class)]]
*****[[5.3.1.3 ABC-Transporter (ATP-binding cassettes)]]
****[[5.3.2 Gekoppelter Transport]]
***[[5.4 Endo- und Exocytose (Membranfluß)]]
***[[5.5 Signalhypothese]]
**[[6.0 Lebensbedingungen und Kultivationsfaktoren]]
***[[6.1 O₂-Bedingungen]]
***[[6.2 Temperaturbedingungen]]
***[[6.3 pH-Bedingungen]]
***[[6.4 Osmotische Bedingungen]]
***[[6.5 Nährstoffbedingungen]]
**[[7.0 Der Zellzyklus]]
***[[7.1 Mitose]]
***[[7.2 Meiose]]

*IV. Genetik
**1.0 Klassische Genetik (MENDEL-Genetik)
**2.0 Molekulargenetik
***2.1 Aufbau und Struktur der DNA
****[[2.1.1 Primärstruktur der DNA]]
****[[2.1.2 Sekundärstruktur der DNA]]
****[[2.1.3 Tertiärstruktur der DNA]]
****[[2.1.4 Übergeordnete DNA-Strukturen]]
***2.2 Grundlagen und Prokaryonten-Genetik
****2.2.1 Ablauf der Vererbung
*****[[2.2.1.1 Übersicht]]
*****[[2.2.1.2 Transkription der DNA]]
*****[[2.2.1.3 Regulation der Genaktivität bei Bakterien]]
******[[2.2.1.3.1 Negative Kontrolle am Beispiel des lac-Operons von E. coli]]
****[[2.2.2 Der genetische Code]]
****[[2.2.3 Unterschiede zwischen DNA und RNA]]
****[[2.2.4 Die wichtigsten RNA-Sorten der Zelle]]
****2.2.5 Die Proteinbiosynthese (Translation)
*****[[2.2.5.1 Allgemeines]]
*****[[2.2.5.2 Initiation (Start) Der Proteinsynthese]]
******[[2.2.5.2.1 Aufbau der Ribosomenbindestelle]]
******[[2.2.5.2.2 Die Start-Aminosäure Methionin]]
*****[[2.2.5.3 Elongation (Kettenverlängerung)]]
*****[[2.2.5.4 Termination]]
*****[[2.2.5.5 Posttranslationale Modifikationen]]
****[[2.2.6 Wobble im genetischen Code]]
****[[2.2.7 Regulierung der Genexpression bei Bakterien]]
*****[[2.2.7.1 Regulation der Promotorstärke]]
*****[[2.2.7.2 Regulation über den σ-Faktor]]
*****[[2.2.7.3 Regulation des lac-Operons über den Operator]]
****[[2.2.8 Mutationen bei Bakterien]]
*****[[2.2.8.1 Auswirkung von Mutationen]]
*****[[2.2.8.2 Mutationsarten]]
*****2.2.8.3 Mögliche Ursachen für Basenaustauschmutationen
******[[2.2.8.3.1 Tautomere Basen]]
******[[2.2.8.3.2 Spontane Desaminierungen]]
******[[2.2.8.3.3 Depurinierung und Depyrimidierung]]
*****2.2.8.4 Auslösung von Mutationen durch Chemikalien
******[[2.2.8.4.1 Basenanaloge Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.2 Desaminierende Chemikalien]]
******[[2.2.8.4.3 Alkylierende Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.4 Nachweis mutagener Wirkung von Chemikalien mit dem AMES-Test (1975)]]
*****[[2.2.8.5 Mutation von Bakterien durch UV-Strahlung]]
*****2.2.8.6 Reversionen (Rückmutationen)
******[[2.2.8.6.1 Reversionen durch eine zweite Mutation im selben Gen]]
******[[2.2.8.6.2 Reversionen durch eine zweite Mutation in einem anderen Gen]]
****[[2.2.9 Replikation von Bakterien-DNA]]
*****[[2.2.9.1 Die wichtigsten Replikationsproteine und ihre Besonderheiten]]
*****[[2.2.9.2 Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation]]
*****[[2.2.9.3 Möglichkeiten der bidirektionalen Replikation]]
****[[2.2.10 Restriktions- und Modifikationssysteme (R/M-Systeme) bei Bakterien]]
*****[[2.2.10.1 Mögliche Ursachen bei ausbleibender Restriktion der Fremd-DNA in Bakterien]]
*****[[2.2.10.2 R/M-Systeme bei E. coli]]
*****[[2.2.10.3 Die Typen der Restriktionsenzyme]]
***2.3 Grundlagen der Gentechnik
****[[2.3.1 PCR (Polymerase-Kettenreaktion, polymerase chain reaction)]]
*****[[2.3.1.1 Anwendung und Durchführung]]
*****[[2.3.1.2 Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen]]
*****[[2.3.1.3 Amplifikation der gesamten DNA]]
******[[2.3.1.3.1 Der genetische Fingerabdruck]]
****2.3.2 Grundprinzip der Genklonierung
*****[[2.3.2.1 Bedeutung überstehender Enden]]
*****2.3.2.2 Restriktionsanalyse mit Hilfe der Agarosegelelektrophorese
******[[2.3.2.2.1 Theorie zur Gelelektrophorese von DNA]]
******[[2.3.2.2.2 Auswertung]]
*****[[2.3.2.3 Genklonierung mit E. coli]]
******[[2.3.2.3.1 Gewünschte Eigenschaften von Plasmidvektoren]]
******[[2.3.2.3.2 Eigenschaften der verwendeten Wirtszellen]]
******[[2.3.2.3.3 Vorgehensweise zur Selektion und Identifikation rekombinanter Kolonien]]
*****[[2.3.2.4 Klonierung mit pUC-Plasmiden]]
******[[2.3.2.4.1 Test auf Lactose-Abbau]]
******[[2.3.2.4.2 Prinzip der Koloniefärbung bei Klonierung mit pUC-Plasmiden zur Identifizierung rekombinanter Kolonien]]
****[[2.3.3 Tricks in der Gentechnik]]
*****[[2.3.3.1 Transformation - Methode zum Einschleusen gentechnisch veränderter DNA in Bakterien]]
******[[2.3.3.1.1 Wichtige Faktoren für erfolgreiche Transformation]]
******[[2.3.3.1.2 Form der aufgenommenen DNA]]
******[[2.3.3.1.3 Transformationsrate bei E. coli]]
******[[2.3.3.1.4 Suche nach dem richtigen Klon]]
*****[[2.3.3.2 Hybridisierung mit einer Gensonde]]
******[[2.3.3.2.1 Prinzip der Hybridisierung]]
******[[2.3.3.2.2 Herstellung radioaktiv markierter Gensonden]]
******[[2.3.3.2.3 Nichtradioaktive DNA-Markierung (non radioactive labelling)]]
******[[2.3.3.2.4 Koloniehybridisierung]]
******[[2.3.3.2.5 Plasmidisolierung aus E. coli]]
*****[[2.3.3.3 Southern Hybridisierung (blotting, transfer)]]
*****[[2.3.3.4 Nachweis von Genen mit Hilfe der PCR]]
****2.3.4 DNA-Sequenzierung
*****[[2.3.4.1 Kettenabbruch nach SANGER et al. (1977)]]
******[[2.3.4.1.1 Gewinnung von Einzelstrang und Primer]]
******[[2.3.4.1.2 Kettenabbruch durch Dideoxy-Nukleotide]]
*****[[2.3.4.2 Sequencer]]
******[[2.3.4.2.1 Monofluorophores System]]
******[[2.3.4.2.2 Multifluorophores System]]
*****[[2.3.4.3 Taq-Cycle-Sequenzierung]]
***[[2.4 Eukaryonten-Genetik]]
****2.4.1 Aufbau und Funktion des eukaryontischen Operons
*****[[2.4.1.1 Aufbau]]
*****[[2.4.1.2 Gene]]
*****[[2.4.1.3 RNA-Arten und RNA-Polymerasen]]
*****[[2.4.1.4 Struktur der eukaryontischen Transkriptionseinheit (auf der DNA)]]
*****[[2.4.1.5 Bedeutung der Introns]]
*****[[2.4.1.6 mRNA-Reifung (Processing) im Zellkern]]
*****[[2.4.1.7 Genregulation der Genaktivität bei Eukaryonten]]
****[[2.4.2 Klonierung von Eukaryontengenen in Bakterien]]
**3.0 Populationsgenetik

*[[Abbildungsverzeichnis]]

*[[Tabellenverzeichnis]]

*[[Quellenverzeichnis]]</text>
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 |width="30%" |[[2.0 Aufgabengebiete der Biologie|Abb. 1:]]
 |width="70%" |Biologische Teildisziplinen und ihr Bezug zu anderen (Natur-)Wissenschaften
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[1.2 Atommodell|Abb. 2:]]
 |Besetzung der Unterenergieniveaus mit steigender Energie
 | 
 | 
 |-
 |[[1.4 Energetische Grundlagen|Abb. 3:]]
 |Reaktionsverlauf am Beispiel einer exothermen Reaktion
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[1.6.3 Neutralisation|Abb. 4:]]
 |Neutralisationstitration von HCl mit NaOH
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[3.1 Allgemeines|Abb. 5:]]
 |Mögliche Abbauwege von Aminosäuren bei Energieträgermangel
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung|Abb. 6:]]
 |Ladungsverlauf bei Titrationen von Alanin
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen|Abb. 7:]]
 |Wirkungsweise von Enzymen
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS &amp; MENTEN (1913)|Abb. 8:]]
 |Sättigungskurve für zwei unterschiedliche Enzyme und deren Substrate
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER &amp; BURK (1913)|Abb. 9:]]
 |LINEWEAVER-BURK-Darstellung der Enzymaktivität und Auswirkung von Inhibitoren
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.2 Zellaufbau|Abb. 10:]]
 |Schematischer Aufbau von Prokaryonten
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.2.2.2.2 Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien|Abb. 11:]]
 |Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.2.3 Bakteriengeißeln|Abb. 12:]]
 |Zellbegeißelung
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.2.3 Bakteriengeißeln|Abb. 13:]]
 |Geißelaufbau
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.2.4.2 Experiment der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)|Abb. 14:]]
 |Genkarte der chromosomalen DNA mit Hilfe des Versuchs der unterbrochenen Paarung
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[3.2.1 Zellkern (Nucleus)|Abb. 15:]]
 |Aufbau des Nucleus und Verbindung zum Endoplasmatischen Reticulum
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[3.2.3 Mitochondrien|Abb. 16:]]
 |Mitochondrienaufbau
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[3.2.10 Organellen tierischer Zellen|Abb. 17:]]
 |Tierzelle im Überblick
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[3.2.11 Organellen pflanzlicher Zellen|Abb. 18:]]
 |Pflanzenzelle im Überblick
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[3.2.11.1 Plastiden|Abb. 19:]]
 |Chloroplastenaufbau
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[4.2.1.1 Glykolyse (Fructosediphosphatweg, FDP-Weg)|Abb. 20:]]
 |Ablauf der Glykolyse
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[4.2.1.2 Pentosephosphatweg|Abb. 21:]]
 |Pentosephosphatweg
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[4.2.1.3 ENTNER-DOUDOROFF-Weg (Ketosedesoxyphosphogluconsäure-Weg, KDPE-Weg)|Abb. 22:]]
 |ENTNER-DOUDOROFF-Weg
 |-
 | 
 | 
 |-
 |4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus (oxidative Decarboxylierung und Citronensäurezyklus)|Abb. 23:]]
 |Oxidative Decarboxylierung
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus (oxidative Decarboxylierung und Citronensäurezyklus)|Abb. 24:]]
 |Citronensäurezyklus (KREBS-Zyklus)
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[4.2.3 Endoxidation (aerobe Atmungskette)|Abb. 25:]]
 |Endoxidation bei der aeroben Atmungskette
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[4.2.4 Gärung|Abb. 26:]]
 |Beispiel: alkoholische Gärung
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[4.3.1.3 Lichtunabhängige Reaktion (CALVIN-Zyklus, Dunkelreaktion)|Abb. 27:]]
 |CALVIN-Zyklus
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[4.3.2 Nitratatmung (dissimilatorische Nitratreduktion)|Abb. 28:]]
 |N-Kreislauf der Natur
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[4.3.3 Sulfatatmung (dissimilatorische Sulfatreduktion)|Abb. 29:]]
 |S-Kreislauf der Natur
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[5.3.1.1 P-Klasse-Ionenpumpen (P-class)|Abb. 30:]]
 |P-Klasse-Ionenpumpe
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[5.3.1.1.1 Na⁺/K⁺-Ionenpumpen (Na⁺/K⁺-ATPasen)|Abb. 31:]]
 |Na+/K+-Ionenpumpe
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[5.3.1.2 V-Klasse- und F-Klasse-Ionenpumpen (V-class &amp; F-class)|Abb. 32:]]]
 |V- bzw. F-Klasse-Ionenpumpe
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[5.3.1.3 ABC-Transporter (ATP-binding cassettes)|Abb. 33:]]
 |ABC-Transporter
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[6.2 Temperaturbedingungen|Abb. 34:]]
 |Mikroorganismische Temperaturtypen
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[7.0 Der Zellzyklus|Abb. 35:]]
 |Der Zellzyklus
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[7.2 Meiose|Abb. 36:]]
 |Ablauf der Meiose
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.1.3 Tertiärstruktur der DNA|Abb. 37:]]
 |Molekülmodell der DNA
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.2.1.2 Transkription der DNA|Abb. 38:]]
 |Beginn der Transkription
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.2.1.2 Transkription der DNA|Abb. 39:]]
 |Transkriptionsvorgang
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.2.1.2 Transkription der DNA|Abb. 40:]]
 |Nach Transkription
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.2.1.3 Regulation der Genaktivität bei Bakterien|Abb. 41:]]
 |Schema bakterieller Operons
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.2.1.3 Regulation der Genaktivität bei Bakterien|Abb. 42:]]
 |DNA, mRNA und Aminosäureketten
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.2.1.3.1 Negative Kontrolle am Beispiel des lac-Operons von E. coli|Abb. 43:]]
 |lac-Operon von ''E''. ''coli''
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.2.3 Unterschiede zwischen DNA und RNA|Abb. 44:]]
 |Komplementäre Rückfaltungsstrukturen bei DNA und RNA
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.2.3 Unterschiede zwischen DNA und RNA|Abb. 45:]]
 |Kleeblattstruktur der tRNA
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.2.5.1 Allgemeines|Abb. 46:]]
 |Transkriptions-Translations-Komplex (stark schematisiert)
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.2.8.3.3 Depurinierung und Depyrimidierung|Abb. 47:]]
 |Basenaustausch durch Depyrimidierung
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.2.9 Replikation von Bakterien-DNA|Abb. 48:]]
 |Allgemeiner Ablauf der Replikation von DNA
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.2.9.2 Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation|Abb. 49:]]
 |Θ-Replikation
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.2.9.2 Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation|Abb. 50:]]
 |rolling circle-Replikation
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.2.9.3 Möglichkeiten der bidirektionalen Replikation|Abb. 51:]]
 |Bidirektionale Replikation bei Prokaryonten
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.2.10.3 Die Typen der Restriktionsenzyme|Abb. 52:]]
 |Restriktionskarte
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.3.1.2 Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen|Abb. 53:]]
 |Agarosegelelektrophorese bei normaler DNA-Konzentration
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.3.1.2 Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen|Abb. 54:]]
 |Agarosegelelektrophorese bei Auftragung in sehr geringen DNA-Konzentrationen
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.3.1.3.1 Der genetische Fingerabdruck|Abb. 55:]]
 |Autoradiogramm
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.3.2.2.2 Auswertung|Abb. 56:]]
 |Eichkurve für die Agarosegelelektrophorese (Beispiel)
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.3.3.2.4 Koloniehybridisierung|Abb. 57:]]
 |Ablauf der Koloniehybridisierung mit &lt;sup&gt;32&lt;/sup&gt;P
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.4.1.1 Aufbau|Abb. 58:]]
 |Schematischer Aufbau eukaryontischer Operons
 |}</text>
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 |width="30%" |[[2.0 Aufgabengebiete der Biologie|Abb. 1:]]
 |width="70%" |Biologische Teildisziplinen und ihr Bezug zu anderen (Natur-)Wissenschaften
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[1.2 Atommodell|Abb. 2:]]
 |Besetzung der Unterenergieniveaus mit steigender Energie
 | 
 | 
 |-
 |[[1.4 Energetische Grundlagen|Abb. 3:]]
 |Reaktionsverlauf am Beispiel einer exothermen Reaktion
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[1.6.3 Neutralisation|Abb. 4:]]
 |Neutralisationstitration von HCl mit NaOH
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[3.1 Allgemeines|Abb. 5:]]
 |Mögliche Abbauwege von Aminosäuren bei Energieträgermangel
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung|Abb. 6:]]
 |Ladungsverlauf bei Titrationen von Alanin
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen|Abb. 7:]]
 |Wirkungsweise von Enzymen
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS &amp; MENTEN (1913)|Abb. 8:]]
 |Sättigungskurve für zwei unterschiedliche Enzyme und deren Substrate
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER &amp; BURK (1913)|Abb. 9:]]
 |LINEWEAVER-BURK-Darstellung der Enzymaktivität und Auswirkung von Inhibitoren
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.2 Zellaufbau|Abb. 10:]]
 |Schematischer Aufbau von Prokaryonten
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.2.2.2.2 Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien|Abb. 11:]]
 |Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.2.3 Bakteriengeißeln|Abb. 12:]]
 |Zellbegeißelung
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.2.3 Bakteriengeißeln|Abb. 13:]]
 |Geißelaufbau
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.2.4.2 Experiment der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)|Abb. 14:]]
 |Genkarte der chromosomalen DNA mit Hilfe des Versuchs der unterbrochenen Paarung
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[3.2.1 Zellkern (Nucleus)|Abb. 15:]]
 |Aufbau des Nucleus und Verbindung zum Endoplasmatischen Reticulum
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[3.2.3 Mitochondrien|Abb. 16:]]
 |Mitochondrienaufbau
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[3.2.10 Organellen tierischer Zellen|Abb. 17:]]
 |Tierzelle im Überblick
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[3.2.11 Organellen pflanzlicher Zellen|Abb. 18:]]
 |Pflanzenzelle im Überblick
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[3.2.11.1 Plastiden|Abb. 19:]]
 |Chloroplastenaufbau
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[4.2.1.1 Glykolyse (Fructosediphosphatweg, FDP-Weg)|Abb. 20:]]
 |Ablauf der Glykolyse
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[4.2.1.2 Pentosephosphatweg|Abb. 21:]]
 |Pentosephosphatweg
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[4.2.1.3 ENTNER-DOUDOROFF-Weg (Ketosedesoxyphosphogluconsäure-Weg, KDPE-Weg)|Abb. 22:]]
 |ENTNER-DOUDOROFF-Weg
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus (oxidative Decarboxylierung und Citronensäurezyklus)|Abb. 23:]]
 |Oxidative Decarboxylierung
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus (oxidative Decarboxylierung und Citronensäurezyklus)|Abb. 24:]]
 |Citronensäurezyklus (KREBS-Zyklus)
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[4.2.3 Endoxidation (aerobe Atmungskette)|Abb. 25:]]
 |Endoxidation bei der aeroben Atmungskette
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[4.2.4 Gärung|Abb. 26:]]
 |Beispiel: alkoholische Gärung
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[4.3.1.3 Lichtunabhängige Reaktion (CALVIN-Zyklus, Dunkelreaktion)|Abb. 27:]]
 |CALVIN-Zyklus
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[4.3.2 Nitratatmung (dissimilatorische Nitratreduktion)|Abb. 28:]]
 |N-Kreislauf der Natur
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[4.3.3 Sulfatatmung (dissimilatorische Sulfatreduktion)|Abb. 29:]]
 |S-Kreislauf der Natur
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[5.3.1.1 P-Klasse-Ionenpumpen (P-class)|Abb. 30:]]
 |P-Klasse-Ionenpumpe
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[5.3.1.1.1 Na⁺/K⁺-Ionenpumpen (Na⁺/K⁺-ATPasen)|Abb. 31:]]
 |Na+/K+-Ionenpumpe
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[5.3.1.2 V-Klasse- und F-Klasse-Ionenpumpen (V-class &amp; F-class)|Abb. 32:]]]
 |V- bzw. F-Klasse-Ionenpumpe
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[5.3.1.3 ABC-Transporter (ATP-binding cassettes)|Abb. 33:]]
 |ABC-Transporter
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[6.2 Temperaturbedingungen|Abb. 34:]]
 |Mikroorganismische Temperaturtypen
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[7.0 Der Zellzyklus|Abb. 35:]]
 |Der Zellzyklus
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[7.2 Meiose|Abb. 36:]]
 |Ablauf der Meiose
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.1.3 Tertiärstruktur der DNA|Abb. 37:]]
 |Molekülmodell der DNA
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.2.1.2 Transkription der DNA|Abb. 38:]]
 |Beginn der Transkription
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.2.1.2 Transkription der DNA|Abb. 39:]]
 |Transkriptionsvorgang
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.2.1.2 Transkription der DNA|Abb. 40:]]
 |Nach Transkription
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.2.1.3 Regulation der Genaktivität bei Bakterien|Abb. 41:]]
 |Schema bakterieller Operons
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.2.1.3 Regulation der Genaktivität bei Bakterien|Abb. 42:]]
 |DNA, mRNA und Aminosäureketten
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.2.1.3.1 Negative Kontrolle am Beispiel des lac-Operons von E. coli|Abb. 43:]]
 |lac-Operon von ''E''. ''coli''
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.2.3 Unterschiede zwischen DNA und RNA|Abb. 44:]]
 |Komplementäre Rückfaltungsstrukturen bei DNA und RNA
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.2.3 Unterschiede zwischen DNA und RNA|Abb. 45:]]
 |Kleeblattstruktur der tRNA
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.2.5.1 Allgemeines|Abb. 46:]]
 |Transkriptions-Translations-Komplex (stark schematisiert)
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.2.8.3.3 Depurinierung und Depyrimidierung|Abb. 47:]]
 |Basenaustausch durch Depyrimidierung
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.2.9 Replikation von Bakterien-DNA|Abb. 48:]]
 |Allgemeiner Ablauf der Replikation von DNA
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.2.9.2 Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation|Abb. 49:]]
 |Θ-Replikation
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.2.9.2 Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation|Abb. 50:]]
 |rolling circle-Replikation
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.2.9.3 Möglichkeiten der bidirektionalen Replikation|Abb. 51:]]
 |Bidirektionale Replikation bei Prokaryonten
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.2.10.3 Die Typen der Restriktionsenzyme|Abb. 52:]]
 |Restriktionskarte
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.3.1.2 Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen|Abb. 53:]]
 |Agarosegelelektrophorese bei normaler DNA-Konzentration
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.3.1.2 Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen|Abb. 54:]]
 |Agarosegelelektrophorese bei Auftragung in sehr geringen DNA-Konzentrationen
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.3.1.3.1 Der genetische Fingerabdruck|Abb. 55:]]
 |Autoradiogramm
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.3.2.2.2 Auswertung|Abb. 56:]]
 |Eichkurve für die Agarosegelelektrophorese (Beispiel)
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.3.3.2.4 Koloniehybridisierung|Abb. 57:]]
 |Ablauf der Koloniehybridisierung mit &lt;sup&gt;32&lt;/sup&gt;P
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.4.1.1 Aufbau|Abb. 58:]]
 |Schematischer Aufbau eukaryontischer Operons
 |}</text>
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 |width="30%" |[[2.0 Aufgabengebiete der Biologie|Abb. 1:]]
 |width="70%" |Biologische Teildisziplinen und ihr Bezug zu anderen (Natur-)Wissenschaften
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[1.2 Atommodell|Abb. 2:]]
 |Besetzung der Unterenergieniveaus mit steigender Energie
 | 
 | 
 |-
 |[[1.4 Energetische Grundlagen|Abb. 3:]]
 |Reaktionsverlauf am Beispiel einer exothermen Reaktion
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[1.6.3 Neutralisation|Abb. 4:]]
 |Neutralisationstitration von HCl mit NaOH
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[3.1 Allgemeines|Abb. 5:]]
 |Mögliche Abbauwege von Aminosäuren bei Energieträgermangel
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung|Abb. 6:]]
 |Ladungsverlauf bei Titrationen von Alanin
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen|Abb. 7:]]
 |Wirkungsweise von Enzymen
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS &amp; MENTEN (1913)|Abb. 8:]]
 |Sättigungskurve für zwei unterschiedliche Enzyme und deren Substrate
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER &amp; BURK (1913)|Abb. 9:]]
 |LINEWEAVER-BURK-Darstellung der Enzymaktivität und Auswirkung von Inhibitoren
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.2 Zellaufbau|Abb. 10:]]
 |Schematischer Aufbau von Prokaryonten
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.2.2.2.2 Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien|Abb. 11:]]
 |Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.2.3 Bakteriengeißeln|Abb. 12:]]
 |Zellbegeißelung
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.2.3 Bakteriengeißeln|Abb. 13:]]
 |Geißelaufbau
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.2.4.2 Experiment der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)|Abb. 14:]]
 |Genkarte der chromosomalen DNA mit Hilfe des Versuchs der unterbrochenen Paarung
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[3.2.1 Zellkern (Nucleus)|Abb. 15:]]
 |Aufbau des Nucleus und Verbindung zum Endoplasmatischen Reticulum
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[3.2.3 Mitochondrien|Abb. 16:]]
 |Mitochondrienaufbau
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[3.2.10 Organellen tierischer Zellen|Abb. 17:]]
 |Tierzelle im Überblick
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[3.2.11 Organellen pflanzlicher Zellen|Abb. 18:]]
 |Pflanzenzelle im Überblick
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[3.2.11.1 Plastiden|Abb. 19:]]
 |Chloroplastenaufbau
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[4.2.1.1 Glykolyse (Fructosediphosphatweg, FDP-Weg)|Abb. 20:]]
 |Ablauf der Glykolyse
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[4.2.1.2 Pentosephosphatweg|Abb. 21:]]
 |Pentosephosphatweg
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[4.2.1.3 ENTNER-DOUDOROFF-Weg (Ketosedesoxyphosphogluconsäure-Weg, KDPE-Weg)|Abb. 22:]]
 |ENTNER-DOUDOROFF-Weg
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus (oxidative Decarboxylierung und Citronensäurezyklus)|Abb. 23:]]
 |Oxidative Decarboxylierung
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus (oxidative Decarboxylierung und Citronensäurezyklus)|Abb. 24:]]
 |Citronensäurezyklus (KREBS-Zyklus)
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[4.2.3 Endoxidation (aerobe Atmungskette)|Abb. 25:]]
 |Endoxidation bei der aeroben Atmungskette
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[4.2.4 Gärung|Abb. 26:]]
 |Beispiel: alkoholische Gärung
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[4.3.1.3 Lichtunabhängige Reaktion (CALVIN-Zyklus, Dunkelreaktion)|Abb. 27:]]
 |CALVIN-Zyklus
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[4.3.2 Nitratatmung (dissimilatorische Nitratreduktion)|Abb. 28:]]
 |N-Kreislauf der Natur
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[4.3.3 Sulfatatmung (dissimilatorische Sulfatreduktion)|Abb. 29:]]
 |S-Kreislauf der Natur
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 | 
 | 
 |-
 |[[5.3.1.1 P-Klasse-Ionenpumpen (P-class)|Abb. 30:]]
 |P-Klasse-Ionenpumpe
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 |-
 |[[5.3.1.1.1 Na⁺/K⁺-Ionenpumpen (Na⁺/K⁺-ATPasen)|Abb. 31:]]
 |Na+/K+-Ionenpumpe
 |-
 | 
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 |-
 |[[5.3.1.2 V-Klasse- und F-Klasse-Ionenpumpen (V-class &amp; F-class)|Abb. 32:]]
 |V- bzw. F-Klasse-Ionenpumpe
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[5.3.1.3 ABC-Transporter (ATP-binding cassettes)|Abb. 33:]]
 |ABC-Transporter
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[6.2 Temperaturbedingungen|Abb. 34:]]
 |Mikroorganismische Temperaturtypen
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[7.0 Der Zellzyklus|Abb. 35:]]
 |Der Zellzyklus
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[7.2 Meiose|Abb. 36:]]
 |Ablauf der Meiose
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.1.3 Tertiärstruktur der DNA|Abb. 37:]]
 |Molekülmodell der DNA
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.2.1.2 Transkription der DNA|Abb. 38:]]
 |Beginn der Transkription
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.2.1.2 Transkription der DNA|Abb. 39:]]
 |Transkriptionsvorgang
 |-
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 | 
 |-
 |[[2.2.1.2 Transkription der DNA|Abb. 40:]]
 |Nach Transkription
 |-
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 |-
 |[[2.2.1.3 Regulation der Genaktivität bei Bakterien|Abb. 41:]]
 |Schema bakterieller Operons
 |-
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 | 
 |-
 |[[2.2.1.3 Regulation der Genaktivität bei Bakterien|Abb. 42:]]
 |DNA, mRNA und Aminosäureketten
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.2.1.3.1 Negative Kontrolle am Beispiel des lac-Operons von E. coli|Abb. 43:]]
 |lac-Operon von ''E''. ''coli''
 |-
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 | 
 |-
 |[[2.2.3 Unterschiede zwischen DNA und RNA|Abb. 44:]]
 |Komplementäre Rückfaltungsstrukturen bei DNA und RNA
 |-
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 | 
 |-
 |[[2.2.3 Unterschiede zwischen DNA und RNA|Abb. 45:]]
 |Kleeblattstruktur der tRNA
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.2.5.1 Allgemeines|Abb. 46:]]
 |Transkriptions-Translations-Komplex (stark schematisiert)
 |-
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 |[[2.2.8.3.3 Depurinierung und Depyrimidierung|Abb. 47:]]
 |Basenaustausch durch Depyrimidierung
 |-
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 |[[2.2.9 Replikation von Bakterien-DNA|Abb. 48:]]
 |Allgemeiner Ablauf der Replikation von DNA
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 |[[2.2.9.2 Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation|Abb. 49:]]
 |Θ-Replikation
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 |[[2.2.9.2 Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation|Abb. 50:]]
 |rolling circle-Replikation
 |-
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 |-
 |[[2.2.9.3 Möglichkeiten der bidirektionalen Replikation|Abb. 51:]]
 |Bidirektionale Replikation bei Prokaryonten
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.2.10.3 Die Typen der Restriktionsenzyme|Abb. 52:]]
 |Restriktionskarte
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.3.1.2 Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen|Abb. 53:]]
 |Agarosegelelektrophorese bei normaler DNA-Konzentration
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.3.1.2 Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen|Abb. 54:]]
 |Agarosegelelektrophorese bei Auftragung in sehr geringen DNA-Konzentrationen
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.3.1.3.1 Der genetische Fingerabdruck|Abb. 55:]]
 |Autoradiogramm
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.3.2.2.2 Auswertung|Abb. 56:]]
 |Eichkurve für die Agarosegelelektrophorese (Beispiel)
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.3.3.2.4 Koloniehybridisierung|Abb. 57:]]
 |Ablauf der Koloniehybridisierung mit &lt;sup&gt;32&lt;/sup&gt;P
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.4.1.1 Aufbau|Abb. 58:]]
 |Schematischer Aufbau eukaryontischer Operons
 |}</text>
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    <text bytes="6378" xml:space="preserve">{|
 |width="30%" |[[2.0 Aufgabengebiete der Biologie|Abb. 1:]]
 |width="70%" |Biologische Teildisziplinen und ihr Bezug zu anderen (Natur-)Wissenschaften
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[1.2 Atommodell|Abb. 2:]]
 |Besetzung der Unterenergieniveaus mit steigender Energie
 | 
 | 
 |-
 |[[1.4 Energetische Grundlagen|Abb. 3:]]
 |Reaktionsverlauf am Beispiel einer exothermen Reaktion
 |-
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 | 
 |-
 |[[1.6.3 Neutralisation|Abb. 4:]]
 |Neutralisationstitration von HCl mit NaOH
 |-
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 |-
 |[[3.1 Allgemeines|Abb. 5:]]
 |Mögliche Abbauwege von Aminosäuren bei Energieträgermangel
 |-
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 |-
 |[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung|Abb. 6:]]
 |Ladungsverlauf bei Titrationen von Alanin
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen|Abb. 7:]]
 |Wirkungsweise von Enzymen
 |-
 | 
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 |-
 |[[3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS und MENTEN (1913)|Abb. 8:]]
 |Sättigungskurve für zwei unterschiedliche Enzyme und deren Substrate
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER und BURK (1913)|Abb. 9:]]
 |LINEWEAVER-BURK-Darstellung der Enzymaktivität und Auswirkung von Inhibitoren
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.2 Zellaufbau|Abb. 10:]]
 |Schematischer Aufbau von Prokaryonten
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.2.2.2.2 Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien|Abb. 11:]]
 |Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.2.3 Bakteriengeißeln|Abb. 12:]]
 |Zellbegeißelung
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.2.3 Bakteriengeißeln|Abb. 13:]]
 |Geißelaufbau
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.2.4.2 Experiment der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)|Abb. 14:]]
 |Genkarte der chromosomalen DNA mit Hilfe des Versuchs der unterbrochenen Paarung
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[3.2.1 Zellkern (Nucleus)|Abb. 15:]]
 |Aufbau des Nucleus und Verbindung zum Endoplasmatischen Reticulum
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[3.2.3 Mitochondrien|Abb. 16:]]
 |Mitochondrienaufbau
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[3.2.10 Organellen tierischer Zellen|Abb. 17:]]
 |Tierzelle im Überblick
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[3.2.11 Organellen pflanzlicher Zellen|Abb. 18:]]
 |Pflanzenzelle im Überblick
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[3.2.11.1 Plastiden|Abb. 19:]]
 |Chloroplastenaufbau
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[4.2.1.1 Glykolyse (Fructosediphosphatweg, FDP-Weg)|Abb. 20:]]
 |Ablauf der Glykolyse
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[4.2.1.2 Pentosephosphatweg|Abb. 21:]]
 |Pentosephosphatweg
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[4.2.1.3 ENTNER-DOUDOROFF-Weg (Ketosedesoxyphosphogluconsäure-Weg, KDPE-Weg)|Abb. 22:]]
 |ENTNER-DOUDOROFF-Weg
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus (oxidative Decarboxylierung und Citronensäurezyklus)|Abb. 23:]]
 |Oxidative Decarboxylierung
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus (oxidative Decarboxylierung und Citronensäurezyklus)|Abb. 24:]]
 |Citronensäurezyklus (KREBS-Zyklus)
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[4.2.3 Endoxidation (aerobe Atmungskette)|Abb. 25:]]
 |Endoxidation bei der aeroben Atmungskette
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[4.2.4 Gärung|Abb. 26:]]
 |Beispiel: alkoholische Gärung
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[4.3.1.3 Lichtunabhängige Reaktion (CALVIN-Zyklus, Dunkelreaktion)|Abb. 27:]]
 |CALVIN-Zyklus
 |-
 | 
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 |-
 |[[4.3.2 Nitratatmung (dissimilatorische Nitratreduktion)|Abb. 28:]]
 |N-Kreislauf der Natur
 |-
 | 
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 |[[4.3.3 Sulfatatmung (dissimilatorische Sulfatreduktion)|Abb. 29:]]
 |S-Kreislauf der Natur
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[5.3.1.1 P-Klasse-Ionenpumpen (P-class)|Abb. 30:]]
 |P-Klasse-Ionenpumpe
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[5.3.1.1.1 Na⁺/K⁺-Ionenpumpen (Na⁺/K⁺-ATPasen)|Abb. 31:]]
 |Na+/K+-Ionenpumpe
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[5.3.1.2 V-Klasse- und F-Klasse-Ionenpumpen (V-class und F-class)|Abb. 32:]]
 |V- bzw. F-Klasse-Ionenpumpe
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[5.3.1.3 ABC-Transporter (ATP-binding cassettes)|Abb. 33:]]
 |ABC-Transporter
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[6.2 Temperaturbedingungen|Abb. 34:]]
 |Mikroorganismische Temperaturtypen
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[7.0 Der Zellzyklus|Abb. 35:]]
 |Der Zellzyklus
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[7.2 Meiose|Abb. 36:]]
 |Ablauf der Meiose
 |-
 | 
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 |-
 |[[2.1.3 Tertiärstruktur der DNA|Abb. 37:]]
 |Molekülmodell der DNA
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.2.1.2 Transkription der DNA|Abb. 38:]]
 |Beginn der Transkription
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.2.1.2 Transkription der DNA|Abb. 39:]]
 |Transkriptionsvorgang
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.2.1.2 Transkription der DNA|Abb. 40:]]
 |Nach Transkription
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.2.1.3 Regulation der Genaktivität bei Bakterien|Abb. 41:]]
 |Schema bakterieller Operons
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.2.1.3 Regulation der Genaktivität bei Bakterien|Abb. 42:]]
 |DNA, mRNA und Aminosäureketten
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.2.1.3.1 Negative Kontrolle am Beispiel des lac-Operons von E. coli|Abb. 43:]]
 |lac-Operon von ''E''. ''coli''
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.2.3 Unterschiede zwischen DNA und RNA|Abb. 44:]]
 |Komplementäre Rückfaltungsstrukturen bei DNA und RNA
 |-
 | 
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 |-
 |[[2.2.3 Unterschiede zwischen DNA und RNA|Abb. 45:]]
 |Kleeblattstruktur der tRNA
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.2.5.1 Allgemeines|Abb. 46:]]
 |Transkriptions-Translations-Komplex (stark schematisiert)
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.2.8.3.3 Depurinierung und Depyrimidierung|Abb. 47:]]
 |Basenaustausch durch Depyrimidierung
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.2.9 Replikation von Bakterien-DNA|Abb. 48:]]
 |Allgemeiner Ablauf der Replikation von DNA
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.2.9.2 Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation|Abb. 49:]]
 |Θ-Replikation
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.2.9.2 Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation|Abb. 50:]]
 |rolling circle-Replikation
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.2.9.3 Möglichkeiten der bidirektionalen Replikation|Abb. 51:]]
 |Bidirektionale Replikation bei Prokaryonten
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.2.10.3 Die Typen der Restriktionsenzyme|Abb. 52:]]
 |Restriktionskarte
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.3.1.2 Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen|Abb. 53:]]
 |Agarosegelelektrophorese bei normaler DNA-Konzentration
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.3.1.2 Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen|Abb. 54:]]
 |Agarosegelelektrophorese bei Auftragung in sehr geringen DNA-Konzentrationen
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.3.1.3.1 Der genetische Fingerabdruck|Abb. 55:]]
 |Autoradiogramm
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.3.2.2.2 Auswertung|Abb. 56:]]
 |Eichkurve für die Agarosegelelektrophorese (Beispiel)
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.3.3.2.4 Koloniehybridisierung|Abb. 57:]]
 |Ablauf der Koloniehybridisierung mit &lt;sup&gt;32&lt;/sup&gt;P
 |-
 | 
 | 
 |-
 |[[2.4.1.1 Aufbau|Abb. 58:]]
 |Schematischer Aufbau eukaryontischer Operons
 |}</text>
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  <title>3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen</title>
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    <contributor>
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    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="2950" xml:space="preserve">Die nachfolgende Abbildung zeigt beispielhaft den Unterschied eines Reaktionsverlaufs mit und ohne Katalysator:
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Wirkungsweise von Enzymen.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 7: Wirkungsweise von Enzymen'''
::Die Abbildung zeigt den Reaktionsverlauf der selben chemischen Reaktion ohne (schwarz) und mit (rot) Einsatz von Enzymen. Es wird deutlich, daß beim mit Enzymen katalysierten Reaktionsverlauf weniger Aktivierungsenergie aufgewandt werden muß&lt;/small&gt;

Wie zu sehen ist, wird bei der dargestellten Reaktion unter Mitwirkung eines Enzyms (rot) die Aktivierungsenergie herabgesetzt (energieärmerer Übergangszustand). Der Grund hierfür ist, daß die Aminosäuren, aus denen ein Enzym zusammengesetzt ist, mehrere freie Elektronenpaar haben, die die einige Atome des umzusetzenden Stoffs (Substrat) zu sich ziehen und hierdurch deren Bindung zu anderen Atomen schwächen. Dadurch ist für eine Trennung/Teilung des Substrats weit weniger Energie aufzubringen. Enzyme sind '''Biokatalysatoren'''.

Bei solchen enzymatisch katalysierten Reaktionen werden die Enzyme nicht verbraucht und nehmen auch keinen Einfluß auf die bei der Reaktion gewonnene oder verbrauchte Energie, da sie nur zwischenzeitlich mit dem Substrat reagieren aber letztlich wieder freigesetzt werden. Das Reaktionsverhalten läßt sich wie folgt beschreiben. Zunächst erfolgt die Reaktion von Enzym und Substrat zu einem '''Enzym-Substrat-Komplex''', der energetisch dem Übergangszustand entspricht:
&lt;div align=center&gt;E + S → ES&lt;/div&gt;
mit
::E: Enzym
::S: Substrat
::ES: Enzym-Substrat-Komplex
Im Anschluß daran wird das Enzym wieder unverbraucht freigesetzt:
&lt;div align=center&gt;ES → E + P&lt;/div&gt;
mit
::P: Produkt

Die Bindung und Umsetzung des Substrats an das Enzym erfolgt im sog. '''aktiven Zentrum''', einer speziellen räumlichen Tasche, die durch Faltung der Polypeptidkette(n) zustande kommt. I. d. R. paßt nur die räumliche Struktur des umzusetzenden Substrats zur räumlichen Struktur der '''Bindestelle''' des Enzyms. Dadurch sind für die Katalyse eines jeden Stoffwechselwegs ganz bestimmte und oft nur dort passende Enzyme notwendig. Man sag, daß Enzyme '''Substratspezifität''' aufweisen, d. h. das beispielsweise Amylase nur Stärke[1] als Substrat umsetzen kann, nicht jedoch aber Cellulose, welche ebenfalls aus langen Glucoseketten besteht, da diese nicht binden kann. In der sog. '''Reaktionsstelle''' wirkt das Prinzip des '''induced fit''', d. h. durch die Bindung des Substrats an die Bindestelle wird das Enzym so verformt, daß das Substrat den Aminosäuren der Reaktionsstelle sehr nahe kommt. Mit Hilfe ihrer freien Elektronenpaare wird das Substrat auf eine ganz bestimmte Weise umgesetzt. Daher sagt man auch, daß Enzyme '''Wirkungsspezifität''' zeigen. Beispielsweise katalysiert Decarboxylase die CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Abspaltung, Dehydrogenase hingegen die H-Abspaltung vom Substrat.

-----

&lt;small&gt;[1]: syn. Amylose&lt;/div&gt;</text>
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  <title>3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm</title>
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    <text bytes="551" xml:space="preserve">Proteine lassen sich auch quantitativ durch Messung der Lichtabsorption bei 280 nm bestimmen. Die Absorption kommt hier durch das &amp;pi;-Elektronensystem der aromatischen Aminosäuren[1] zustande. In einem bestimmten Konzentrationsbereich ist die vorhandene Proteinkonzentration der Absorption bei 280 nm proportional. Die Messung der optischen Dichte OD&lt;sub&gt;250&lt;/sub&gt; (Absorption bei 250 nm, A&lt;sub&gt;250&lt;/sub&gt;) kann auch zur Ermittlung der Reinheit einer DNA-Präparation verwendet werden.

-----

&lt;small&gt;[1]: Tyrosin, Phenylalanin und Tryptophan&lt;/small&gt;</text>
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  <title>2.3.3 Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten</title>
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    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="954" xml:space="preserve">Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten sind
*Schimmelpilze (Eukaryonten), z. B.
**''Aspergillus''
**''Cephalosporium''
::::::Sie produzieren sog. '''Cephalosporine''', die aufgrund einer ganz ähnlichen Struktur wie Penicilline eine ähnliche Wirkung wie diese zeigen.
::::::&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Cephalosporin.jpg]]&lt;/div&gt;
::::::Penicillinallergiker dürfen daher auch keine Cephalosporine einnehmen.
*Bakterien, z. B.
:*''Bacillus licheniformis''
::::::''Bacillus licheniformis'' bildet das Antibiotikum '''Bacitracin'''. Es beeinträchtigt die Bildung und Funktion der Zellmembran und wirkt zudem bei Masttieren wachstumsfördernd.
:*''Streptomyceten''
::::::''Streptomyceten'' sind in der Lage eine Vielzahl von Antibiotika zu produzieren, z. B. '''Streptomycin''' durch ''Streptomyces grisens'' und ''Streptomyces aureofaciens'', '''Chloramphenicol''' durch ''Streptomyces venezuelae'' oder '''Tetracyclin''' durch div. ''Streptomyces''-Arten.</text>
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    <text bytes="944" xml:space="preserve">Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten sind
*Schimmelpilze (Eukaryonten), z. B.
*''Aspergillus''
*''Cephalosporium''
::::Sie produzieren sog. '''Cephalosporine''', die aufgrund einer ganz ähnlichen Struktur wie Penicilline eine ähnliche Wirkung wie diese zeigen.
::::&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Cephalosporin.jpg]]&lt;/div&gt;
::::::Penicillinallergiker dürfen daher auch keine Cephalosporine einnehmen.
*Bakterien, z. B.
:*''Bacillus licheniformis''
::::''Bacillus licheniformis'' bildet das Antibiotikum '''Bacitracin'''. Es beeinträchtigt die Bildung und Funktion der Zellmembran und wirkt zudem bei Masttieren wachstumsfördernd.
:*''Streptomyceten''
::::''Streptomyceten'' sind in der Lage eine Vielzahl von Antibiotika zu produzieren, z. B. '''Streptomycin''' durch ''Streptomyces grisens'' und ''Streptomyces aureofaciens'', '''Chloramphenicol''' durch ''Streptomyces venezuelae'' oder '''Tetracyclin''' durch div. ''Streptomyces''-Arten.</text>
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  <title>5.3.1.1.1 Na⁺/K⁺-Ionenpumpen (Na⁺/K⁺-ATPasen)</title>
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    <text bytes="541" xml:space="preserve">'''Na&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;/K&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;-ATPasen''' sind '''Antiport'''-Ionenpumpen, die '''in nahezu allen Tierzellen''' vorkommen. Sie katalysieren den ATP-abhängigen Transport von '''Na&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; aus der Zelle''' im Austausch von '''K&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; in die Zelle'''. Sie spielen eine zentrale Rolle bei der '''Reizweiterleitung von Signalen in Nervenzellen''' (hier werden 2K&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; mit 3Na&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; "ausgetauscht").
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Na-K-Ionenpumpe.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 31: Na&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;/K&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;-Ionenpumpe'''&lt;/small&gt;</text>
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  <title>6.5 Nährstoffbedingungen</title>
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    <text bytes="4355" xml:space="preserve">Ein weiterer wichtiger Faktor für die (Über-)Lebens- und Kultivierungsfähigkeit von Mikroorganismen sind die '''Nährstoffbedingungen'''. Nährstoffe sind besonders wichtig für den '''Energiegewinn''' (v. a. Kohlenhydrate) und als Grundstoffe zum '''Aufbau zelleigener Verbindungen''', z. B. Kohlenhydrate, Proteine (darunter viele Enzyme), Lipide, DNA bzw. RNA, etc. Energetisch besonders effizient sind Nährstoffdarreichungen, welche die selbe Zusammensetzung wie die zu kultivieren¬den Organismen zeigen, auch wenn diese so oftmals nicht eingesetzt werden können.

Zellen (hier am Beispiel einer Bakterienzelle) bestehen zu ca. 80 % aus H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O und nur zu 20 % aus festen Bestandteilen (Trockenmasse) (0 % Kohlenstoff, 20 % Sauerstoff, 14 % Stickstoff, 8 % Wasserstoff, 3 % Phosphor, 1 % Iod, 1 % Kalium, 1 % Natrium, 1 % Calcium, Magnesium und Aluminium sowie sonstiger Spurenelemente wie z. B. Eisen, Kupfer, Cobalt, Zinn, Nickel, Mangan, Chlor). Die wichtigsten Elemente sind also
*C, H, O (in allen organischen Verbindungen),
*N (in Proteinen [Aminosäuren], DNA bzw. RNA [Basen der Nukleotide], Energieträger [ATP, ADP], Porphyrine),
*S (in Proteinen [Aminosäuren Cystein und Methionin]) und
*P (als Phosphatrest in Nukleotiden von DNA und RNA, in manchen Proteinen, in Energieträgern [ATP, ADP], in Phospholipiden [der Zellmembran]) sowie
*Mineralstoffe (organische Ionen in der Zelle, auch Spurenelemente), die mengenmäßig zwar nur einen geringen Anteil an der Nährstoffmenge ausmacht, der jedoch aufgrund wichtiger Funktionsweisen (z. B. als Cofaktoren) als Nährstoff mit entscheidend ist.
Nach ihrer Ladung werden unterschieden:
*Kationen (K&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;, Na&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;, Ca&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt;, Mg&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt;, Fe&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt;, Zn&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt;, Ni&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt;, Mn&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt;, Al&lt;sup&gt;3+&lt;/sup&gt;)
*Anionen (Cl&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt;, HCO&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt;&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt;)
:::Die Kat- und Anionen stellen Cofaktoren für viele Enzyme (funktionieren nur in Anwesenheit bestimmter Metallionen) dar, können über Rezeptorproteine in der Zellmembran bestimmte Poren öffnen, über die Ionen ein- oder ausströmen können (Zellantwort auf äußere Bedingungen) und werden zum Ladungsausgleich benötigt.

In Nährmedien werden die '''Makroelemente''' in Form anorganischer oder organischer Verbindungen zugegeben. Die '''Spurenelemente''' sind i. d. R. bereits in als Beimischungen der Makroelemente und im zugesetzten Wasser enthalten. Beliebte und häufige Nährstoffzusätze organischer Art sind
*'''Heißwasserextrakte''' aus Zellen bestimmter Gewebe (z. B. Hefeextrakt, ''Mais''extrakt, Malzextrakt, etc.) in Pulverform. Sie enthalten alle für die Kultivation von Mikroorganismen notwendigen Nährstoffe.
*''Peptone'' und ''Tryptone''. Sie entstehen durch unvollständige Verdauung von Eiweißen mit dem Enzym Pepsin bzw. Trypsin. Als Verdauungsprodukte sind Peptide und Aminosäuren, Phosphat (viele tierische Proteine enthalten Phosphatgruppen), Zucker (an vielen tierischen Proteinen hängen Zuckerketten, Glycoproteine) sowie Vitamine und Mineralstoffe (viele tierische Enzyme enthalten Coenzyme und Cofaktoren).

Manche Mikroorganismen benötigen keine N-Quelle, da sie den Luftstickstoff (N&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;) verwerten können, der dann zunächst in NH&lt;sub&gt;4&lt;/sub&gt;&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;-Ionen umgewandelt wird (biologische N&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Fixierung, z. B. bei ''Rhizobium'', den meisten ''Clostridien''), oder keine C-Quelle, da sie aus CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; (aus der Luft oder von Gärern) selbst C-Verbindungen aufbauen können ('''C-autotroph'''). Der Energiegewinn Letzterer erfolgt aus dem Abbau anorganischer Verbindungen. (Die aus CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; gebildeten C-Verbindungen werden für den Zellaufbau benötigt.) Für die Kultivierung solcher Mikroben ist dann der Zusatz von N- bzw. C-haltigen Verbindungen nicht nötig bzw. sogar hinderlich.

Des Weiteren sind manche Mikroorganismen, v. a. Mutanten, nicht in der Lage aus einfachen Verbindungen eines bereitgestellten Nährmediums Zellbausteine (z. B. Aminosäuren, Vitamin, Nukleotide) selbst aufzubauen. Sie sind '''auxotroph''', d. h. sie benötigen die betreffenden Verbindungen im Nährmedium direkt angeboten. Der Wildtyp ist im Gegensatz dazu '''prototroph''' für die betreffende Verbindung, z. B. leu&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; als auxotrophe Mangelmutante und leu&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; als prototropher Wildtyp für Leucin.</text>
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  <title>2.2.1.2 Transkription der DNA</title>
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    <text bytes="3439" xml:space="preserve">Von dem Doppelstrang des DNA-Gens wird ein Einzelstrang nach den Regeln der '''komplementären Basenpaarung''' hergestellt, dessen Basenabfolge mit einem der beiden DNA-Stränge identisch ist, die sog. '''mRNA''' ('''messenger-RNA''', '''Boten-RNA'''). Sie unterscheidet sich zum Einen durch den Zucker im Nukleotid ('''Ribose''' statt Desoxyribose)
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Desoxyribose und Ribose.jpg]]&lt;/div&gt;
und zum Anderen darin, daß statt der Base Thymin in der RNA die Base '''Uracil''', die die selbe genetische Bedeutung wie Thymin und am 5'-C-Atom seiner Base ein H-Atom anstatt der CH&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt;-Gruppe hat.

Zum Ablauf der Transkription ist ein spezielles Enzym notwendig, die '''Transkriptase''' (syn. '''RNA-Polymerase'''). Zunächst erfolgt die Trennung der beiden DNA-Stränge im Bereich des jeweiligen Gens.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Beginn der Transkription.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 38: Beginn der Transkription'''
::Die RNA-Polymerase bindet an die doppelsträngige DNA und diese wird im zu transkribierenden Bereich in zwei Einzelstränge getrennt.&lt;/small&gt;

Die RNA-Polymerase läuft am 3' → 5'-Strang entlang und verdoppelt ihn nach den Regeln der Basenpaarung mit RNA-Nukleotiden (Uracil statt Thymin). Diese RNA-Nukleotide liegen in der Umgebung vor und stammen aus dem Abbau früherer mRNAs. Da die RNA-Polymerase von 3' nach 5' läuft folgt daraus, daß die gebildete mRNA von 5' nach 3' gerichtet ist. Da die Verknüpfung der Nukleotide zum RNA-Strang Energie benötigt, müssen die verwendeten Nukleotide in der Triphosphatform vorliegen. Binden diese Triphosphatnukleotide ('''ATP'''[1], '''GTP'''[2], '''CTP'''[3] oder '''UTP'''[4]) an ein vorheriges Nukleotid, werden unter Energiegewinn zwei Phosphatreste abgetrennt und das Nukleotid als Monophosphatnukleotid gebunden. Am ersten Nukleotid einer Kette bleiben die drei Phosphatgruppen dran.

Am Ende eines jeden Gens kommt ein Stopsignal für die RNA-Polymerase
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Transkriptionsvorgang.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 39: Transkriptionsvorgang'''
::Die RNA-Polymerase läuft von 3' nach 5' auf dem DNA-Einzelstrang entlang und bildet durch Nukleotidverknüpfung einen zu diesem Strang komplementären RNA-Einzelstrang, der von 5' nach 3' gerichtet ist.&lt;/small&gt;

Dort hört die Transkription auf, der gebildete mRNA-Strang und die RNA-Polymerase lösen sich vom DNA-Strang ab. Die beiden DNA-Stränge gehen wieder zum Doppelstrang zusammen.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:nach Transkription.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 40: Nach Transkription'''
::Die RNA-Polymerase bindet an die doppelsträngige DNA und diese wird im zu transkribierenden Bereich in zwei Einzelstränge getrennt.&lt;/small&gt;

Die Basenabfolge auf dem RNA-Strang ist identisch mit der entsprechenden Abfolge auf dem von 5' nach 3' gerichteten DNA-Strang (mit Uracil statt Thymin). Die Erbinformation steckt also in dem von 5' nach 3' gerichteten Strang. Der gegenüberliegende Strang (3' → 5') wird als der '''codogene Strang'''[2] bezeichnet.

Manchmal, speziell bei kleinen DNA-Molekülen, kann die RNA-Polymerase auch ein Stück auf dem 5' → 3'-Strang (aber in Gegenrichtung, also von 3' nach 5') entlang laufen und somit zusätzliche Informationen "abgreifen".

-----

&lt;small&gt;[1]: Adenosintriphosphat

[2]: Guanosintriphosphat

[3]: Cytidintriphosphat

[4]: Uridintriphosphat

[5]: Ein Codon ist ein sog. Basentriplett, drei aufeinanderfolgende Basen auf der mRNA.&lt;/small&gt;</text>
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  <title>2.2.1.3 Regulation der Genaktivität bei Bakterien</title>
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    <text bytes="3002" xml:space="preserve">Die '''bakterielle DNA''' ('''chromosomale DNA''' und '''Plasmide''') und damit auch die mRNA liegen bereits im Cytoplasma vor. Sobald eine Ribosomenbindestelle auf dieser mRNA erscheint, werden die entsprechenden Gene auch in die dazugehörigen Polypeptide übersetzt. Bakterien müssen daher bereits vor der Transkription regeln, welche Gene überhaupt transkribiert werden sollen und in welcher Häufigkeit. Dies erfolgt mit Hilfe des Operons, einer Transkriptionseinheit auf der DNA:
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Schema bakterieller Operons.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 41: Schema bakterieller Operons'''
::Die Abbildung zeigt ein schematisiertes bakterielles Operon mit Promotor (P), Operator (O), Information für Ribosomenbindestelle (R'), Genen und Terminator (T).&lt;/small&gt;

Die zu einem Stoffwechselweg (z. B. Zuckeraufbau) gehörigen Gene sind i. d. R. hintereinander auf der DNA (sog. '''Gencluster''', deren Genzahl verschieden sein kann). Die DNA-Genanordnung ist '''polycistronisch'''[1].

Etwas vor den Genen befindet sich der '''Promotor''', die Bindestelle für die RNA-Polymerase. Hinter dem letzten Gen befindet sich der '''Terminator''' mit der '''Terminatorsequenz''', der Stopstelle für die RNA-Polymerase.

Da jedes Gen auf der mRNA mit einem Stopcodon endet (Ende der Polypeptidsynthese, Ribosom fällt ab), muß sich vor jedem Gen der mRNA eine Ribosomenbindestelle befinden und damit auch vor jedem Gen der DNA eine entsprechende Baseninformation.

Zwischen dem Promotor (P) und der Information für die Ribosomenbindestelle des ersten Gens (R') befindet sich der Operator, eine Bindestelle für ein Protein, das reguliert, ob die nachfolgenden Gene überhaupt transkribiert werden. Es gibt zwei Möglichkeiten, wobei bei jedem Gencluster nur eine davon verwirklicht ist:
*'''Negative Kontrolle''':
:::Hier ist das Regulationsprotein ein '''Repressor'''. Sitzt der Repressor auf dem Operator, findet keine Transkription der nachfolgenden Gene statt.
*'''Positive Kontrolle''':
:::Bei der positiven Kontrolle hingegen findet nur dann die Transkription der Gene statt, wenn das Regulationsprotein, ein '''Aktivator''', auf dem Operator sitzt.
Promotor und Operator werden nicht transkribiert. Die Informationen für die Ribosomenbindestellen, die Stopcodons und der Terminator werden hingegen zwar transkribiert, aber nicht in Aminosäuren übersetzt. Erst die Wechselwirkung des DNA-Terminators mit seiner mRNA-Abschrift bringt die RNA-Polymerase zum Stoppen.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:DNA mRNA und Aminosäureketten.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 42: DNA, mRNA und Aminosäureketten'''
::Die mRNA besteht im Vergleich zur DNA nur aus einem von 5' nach 3' laufenden Einzelstrang und stellt eine Abschrift des 3' → 5'-Strangs der DNA dar. Promotor und Operator werden nicht transkribiert. Auf der mRNA liegen nun die Ribosomenbindestellen (R) vor sowie eine Abschrift des Terminators R'), die nicht in ein Polypeptid übersetzt wird.&lt;/small&gt;

-----

&lt;small&gt;[1]: Cistron, syn. Gen&lt;/small&gt;</text>
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  <title>2.2.1.3.1 Negative Kontrolle am Beispiel des lac-Operons von E. coli</title>
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    <text bytes="2221" xml:space="preserve">Das '''lac-Operon''' beinhaltet die Regulation der Gene für den Abbau von Lactose (Milchzucker).
&lt;div align=center&gt;[[Bild:lac-Operon von E. coli.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 43: lac-Operon von ''E''. ''coli'''''
::lac z: Gen für '''Galactosidase''' (Enzym, welches die Spaltung der Lactose in Glucose und Galactose bewirkt); lac y: Gen für '''lac-Permease''', ein Carrier in der Zellmembran, der schnell sehr viel Lactose in die Zelle hinein transportiert; lac a: Gen für ein Enzym, das die Lactose leicht chemisch modifiziert.&lt;/small&gt;

Sitzt der lac-Repressor auf dem Operator, findet keine Transkription der lac-Gene statt. Die Gene sind reprimiert[1], so lange keine Lactose in der Umgebung vorhanden ist. Der lac-Repressor ist seinerseits vom Gen lac I codiert, das zu der Regulationseinheit für das nachfolgende lac-Operon gehört und diesem unmittelbar vorausgeht.

Der Promotor der Regulationseinheit (P&lt;sub&gt;I&lt;/sub&gt;) ist ein schwacher Promotor, d. h. die RNA-Polymerase paßt nur schlecht dazu, so daß nur selten Bindung der RNA-Polymerase erfolgt. Es entstehen wenige mRNA-Moleküle und dadurch werden nur wenige lac-Repressor-Moleküle gebildet (ca. 10 pro Generationszeit der ''E''. ''coli''-Zellen) – eines für die Bindung an den Operator (des lac-Operons), die Übrigen als Reserve. Das Operon für die Regulationseinheit benötigt deshalb keinen eigenen Operator.

Gelangt aus der Umgebung etwas Lactose durch Diffusion in die Zelle, binden diese Moleküle an die vorhandenen Repressoren (auf dem Operator und Reserve). Der Repressor-Lactose-Komplex auf dem Operator kann sich dort nicht länger halten, so daß nun die lac-Gene transkribiert und in die entsprechenden Enzyme übersetzt werden. Die lac-Gene werden induziert. Als Indikator fungiert die Lactose selbst.

Durch die gebildete Galactosidase wird nun die Lactose in Glucose und Galactose gespalten. Durch die gebildete lac-Permease wird zusätzlich gegen das Konzentrationsgefälle sehr schnell sehr viel mehr Lactose in die Zelle transportiert.

Sobald durch den Lactoseabbau wieder Repressormoleküle frei werden, setzt sich eines davon auf den Operator. Die lac-Gene sind dann wieder reprimiert.

-----

&lt;small&gt;[1]: abgeschalten&lt;/small&gt;</text>
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  <title>2.2.3 Unterschiede zwischen DNA und RNA</title>
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    <text bytes="2372" xml:space="preserve">Es wurden bereits die Unterschiede zwischen DNA und RNA angeschnitten. So besitzt die DNA als Zucker Desoxyribose, während die RNA Ribose besitzt. Des Weiteren enthält die RNA die Base Uracil anstatt Thymin, wobei die CH&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt;-Gruppe des Thymin beim Uracil durch ein H-Atom ersetzt ist, was keinerlei Auswirkungen auf die genetische Information bzw. auf die Basenpaarung hat.

Des Weiteren ist RNA kürzer als DNA und einzelsträngig, kann sich jedoch abschnittsweise zu einem Doppelstrang zurückfalten. Solche Möglichkeiten der komplementären Rückfaltung sind sog. '''Hairpins''' bzw. '''Loops''', wenn kurze Abschnitte nicht an der Basenpaarung teilnehmen können.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Komplementäre Rückfaltungsstrukturen bei DNA und RNA.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 44: Komplementäre Rückfaltungsstrukturen bei DNA und RNA'''
::Die Abbildung zeigt die Entstehung von Hairpins (a) und Loops (b).&lt;/small&gt;

Solche Hairpins und Loogs gibt es auch auf der DNA. Sie dienen häufig als Erkennungsstrukturen für Proteine, die, weil sie hier passen, binden können (z. B. lac-Repressor an den Operator des lac-Operons). Besonders viele solcher Rückfaltungen zeigt die tRNA als sog. '''Kleeblattstruktur''' (70 – 90 Basen). Das sog. '''Anticodon''' (3 Basen innerhalb der '''Anticodonschleife''') paßt dabei genau zu einem bestimmten Codon der mRNA.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Kleeblattstruktur der tRNA.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 45: Kleeblattstruktur der tRNA'''
::Die Abbildung zeigt eine mögliche Kleeblattstruktur der tRNA mit '''Anticodon''' an entsprechendem mRNA-Abschnitt, '''Anticodonschleife''' und '''Aminosäurebindestelle'''.&lt;/small&gt;

Die räumliche Struktur einer tRNA wird besonders stark durch die Feinstruktur im Anticodonbereich bestimmt. Die räumliche Struktur jedes aminosäureanknüpfenden Enzyms paßt seinerseits nur zu einer ganz bestimmten tRNA-Sorte. An der gegenüber dem Anticodon liegenden Stelle des Enzyms befindet sich wiederum eine Stelle, die nur zu einer ganz bestimmten Aminosäure paßt. Das Enzm, das zu einer bestimmten tRNA paßt, kann daher nur eine bestimmte Aminosäure binden.

Das Anticodon dieser tRNA kann wiederum nur mit einem bestimmten Codon der mRNA paaren. So wird sichergestellt, daß bei Vorliegen eines bestimmten mRNA-Codons immer die selbe Aminosäure in der gebildeten Polypeptidkette erscheint.</text>
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  <title>2.2.5.1 Allgemeines</title>
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    <text bytes="1861" xml:space="preserve">Die Ribosomen – die Orte der Proteinbiosynthese – liegen im Cytoplasma von Zellen um das endoplasmatische Retikulum vor. Dabei unterscheiden sich pro- und eukaryontische Ribosomen leicht in der Ribosomenmasse (relative Atommasse von 2,8 * 10&lt;sup&gt;6&lt;/sup&gt; u und 70 S[1] beim Bakterienribosom sowie eine relative Atommasse von 4 * 10&lt;sup&gt;6&lt;/sup&gt; u und 80 S beim Eukaryontenribosom) und in der Anzahl ribosomaler Proteine (55 bei Bakterien, 70 bei Eukaryonten) und ribosomaler RNA (3 bei Prokaryonten, 4 bei Eukaryonten). Generell bestehen die Ribosomen aus einer '''kleinen''' (30 S bei Bakterien und 40 S bei Eukaryonten) und einer '''großen Ribosomenuntereinheit''' (50 S bei Pro- und 60 S bei Eukaryonten).

Um die Effektivität und die Produktionsgeschwindigkeit der zu synthetisierenden Polypeptide zu steigern, kommt es oft zum „Zusammenschluß“ mehrerer Ribosomen zu sog. '''Polysomen'''. Dabei wird ein mRNA-Molekül hintereinander von bis zu 80 Ribosomen in Proteine übersetzt.

Bei Prokaryonten gibt es eine weitere Möglichkeit der Effizierung, sog. '''Transkriptions-Translations-Komplexe''', d. h. noch während die mRNA-Kette synthetisiert wird, beginnt bereits die Proteinbiosynthese. Die Regulation der Genaktitivtät erfolgt bei Prokaryonten fast ausschließlich auf der Ebene der Transkription. Was an Proteingenen auf der mRNA erscheint, wird in aller Regel auch in Proteine übersetzt. Im Gegensatz dazu wird die mRNA bei Eukaryonten noch zurechtgeschnitten ('''Processing'''), ehe sie in Proteine übersetzt wird.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Transkriptions-Translations-Komplex (stark schematisiert.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 46: Transkriptions-Translations-Komplex (stark schematisiert)'''&lt;/small&gt;

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&lt;small&gt;[1]: Svedberg (nach dem schwedischen Chemiker THEODOR SVENBERG benannt); Maß für den Sedimentationskoeffizienten&lt;/small&gt;</text>
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  <title>2.2.8.3.3 Depurinierung und Depyrimidierung</title>
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    <text bytes="948" xml:space="preserve">Die häufigste Möglichkeit für einen Basenaustausch wird durch Strahlung, Temperatur oder chemische Verhältnisse in der Zelle hervorgerufen. Hierbei handelt es sich um eine '''Depurinierung''' oder '''Depyrimidierung'''. Dabei wird eine Purin- bzw. eine Pyrimidinbase spontan aus dem DNA-Doppelstrang "herausgebrochen", d. h. vom Zucker-Phosphat-Gerüst entfernt.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Basenaustausch durch Depyrimidierung.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 47: Basenaustausch durch Depyrimidierung'''
::a) Durch das spontane Herausbrechen einer Base entsteht im Zucker-Phosphat-Gerüst eine Lücke (Depyrimidierung). b) Gegenüber dieser Lücke wird (aus unbekannten Gründen) i. d. R. ein Adenin eingebaut. c) Gegenüber diesem A wird bei der nächsten Replikation ein T eingebaut.&lt;/small&gt;

Die spontane Fehlerrate beträgt hier eine auf 100 Basen, die tatsächliche Mutationsrate ist aufgrund der Korrekturlesefähigkeit jedoch erheblich geringer.</text>
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  <title>2.2.9 Replikation von Bakterien-DNA</title>
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    <text bytes="1666" xml:space="preserve">&lt;div align=center&gt;[[Bild:allgemeiner Ablauf der Replikation von DNA.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 48: Allgemeiner Ablauf der Replikation von DNA'''&lt;/small&gt;

Jeder DNA-Doppelstrang besteht aus einem alten und einem neu synthetisierten Strang ('''semikonservative Replikation''').

Bei Bakterien ist die DNA (chromosomale DNA wie auch Plasmide) ringförmig geschlossen. Es gibt daher die Möglichkeiten, daß die Replikationsgabel nur in eine ('''unidirektionale Replikation''') oder aber in beide Richtungen gleichzeitig ('''bidirektionale Replikation''') fortschreitet.

Die Replikationsgeschwindigkeit beträgt bei Bakterien ca. 45.000 Basen pro Minute. Bei Eukaryonten beträgt sie aufgrund der komplizierten Struktur der Chromosomen nur etwa 3.000 Basen pro Minute.

Die zur Replikation benötigten Nukleotide stammen aus abgebauten DNA- oder RNA-Molekülen und werden in der Triphosphatform verwendet. Für die Replikation werden ca. 20 verschiedene Enzyme und sonstige Proteine benötigt. Die Gene dafür befinden sich auf der chromosomalen DNA (Gesamtheit der Gene für die Replikation wird als '''Replikon''' bezeichnet). Ein Plasmid benötigt prinzipiell nur den Bindebereich für die Replikationsproteine (dieser Startpunkt wird als '''origin of replication''' ['''ori'''] bezeichnet), wenn diese Replikationsproteine von der chromosomalen DNA codiert werden ('''single copy-Plasmid''': Plasmid und chromosomale DNA werden zu gleichen Teilen repliziert). Im Gegensatz dazu steht das '''multi copy-Plasmid''' (z. B. in der Gentechnik ein Plasmid, das die Replikationsgene selbst besitzt und deshalb unabhängig von der chromosomalen DNA repliziert werden kann).</text>
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  <title>2.2.9.2 Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation</title>
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    <text bytes="1877" xml:space="preserve">Bei der unidirektionalen Replikation läuft die Replikationsgabel vom ori (origin of replication) aus in eine Richtung. Es gibt mehrere Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation:
*'''Θ-Replikation''' ('''Theta-Replikation'''):
:::&lt;div align=center&gt;[[Bild:Theta-Replikation.jpg|400px]]&lt;/div&gt;
:::&lt;small&gt;'''Abb. 49: Θ-Replikation'''&lt;/small&gt;
*'''rolling circle-Replikation''':
:::&lt;div align=center&gt;[[Bild:rolling circle-Replikation.jpg|500px]]&lt;/div&gt;
:::&lt;small&gt;'''Abb. 50: rolling circle-Replikation'''
:::::Zunächst erfolgt ein Einzelstrangbruch (nick) durch ein spezielles Enzym. Der innere der beiden DNA-Stränge rollt dann untergleichzeitiger Verdopplung der Stränge ab. Nach einer kompletten Umdrehung spaltet ein spezielles Enzym den linearen Doppelstrang ab, der sich wieder zum Ring schließt.&lt;/small&gt;

Die rolling circle-Replikation läßt sich auch oft zwischen zwei artverwandten Bakterien bei einem Plasmidtransfer beobachten. Dabei "dockt" zunächst die Bakterienzelle, die ein zu übertragendes Plasmid besitzt, mit ihren Pili an eine weitere Bakterienzelle (diese erhält eine Kopie des Plasmids) an. Dann bildet sich eine Cytoplasmabrücke aus, durch die die während der rolling cirle-Replikation verdoppelte Plasmid-DNA übertragen wird. Dieser Vorgang des DNA-Transfers wird als '''Konjugation''' bezeichnet.

Auch bei Bakteriophageninfektionen von Bakterien findet die rolling circle-Replikation oft statt. Dabei dockt ein entsprechender Virus (z. B. der λ-Phage von ''E''. ''coli'') an die Bakterienzelle an und injiziert ihre lineare, doppelsträngige DNA mit zueinander komplementären überstehenden Enden. Im Bakterium kommt es dann zum Ringschluß der ursprünglich linearen DNA. Durch rolling circle-Replikation kommt es dann zur schnellen Vervielfältigung der Viren-Gene und somit auch zur vielfachen Übersetzung dieser in Viren(-Proteine).</text>
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    <text bytes="1135" xml:space="preserve">Bei Eukaryonten schwankt die S-Phase, in der die Replikation der DNA stattfindet, je nach Zelltyp zwischen 2 und 6 Stunden. Die theoretisch aus der Replikationsgeschwindigkeit und der Länge des Genoms berechnete Replikationsdauer beträgt etwa 1 Monat (wenn alle Chromosomen gleichzeitig repliziert werden). In Wahrheit findet sie jedoch wesentlich schneller statt. Grund für diese viel schnellere Replikation ist, daß es in der DNA der Chromosomen bei Eukaryonten viele origins of replication (beim Menschen ca. 10.000) gibt (ähnlich Abb. 51 für Prokaryonten, jedoch lineare DNA), von denen aus bidirektional repliziert wird. Aufgrund der komplizierten Struktur der Chromosomen und der begrenzten Verfügbarkeit der DNA-Polymerase-Moleküle erfolgt aber die Replikation nicht gleichzeitig an allen Startpunkten.

Bei Prokaryonten erfolgt die Replikation der ringförmig geschlossenen DNA (chromosomale DNA und Plasmide) nur von einem origin of replication aus bidirektional.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:bidirektionale Replikation bei Prokaryonten.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 51: Bidirektionale Replikation bei Prokaryonten'''&lt;/small&gt;</text>
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  <title>2.2.10.3 Die Typen der Restriktionsenzyme</title>
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    </contributor>
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    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="2865" xml:space="preserve">Nach ihrer Funktion werden folgende Restriktionsenzyme unterschieden:
*'''Typ I''':
:::Dieses Restriktionsenzym erkennt spezifisch "seine" Bindestelle, spaltet aber fremde DNA zufällig in der Nähe dieser.
*'''Typ II''':
:::Es erkennt ebenfalls spezifisch "seine" Bindestelle und spaltet innerhalb dieser Erkennungssequenz an ganz definierter Stelle.
*'''Typ III''':
:::Es erkennt spezifisch "seine" Bindestelle und spaltet an definierter Stelle 12 – 15 Basenpaare außerhalb der Erkennungssequenz.

Für die Gentechnik sind nur die Typ II-Restriktionsenzyme geeignet, da sie eine definierte Zahl von Fragmenten (abhängig von der Anzahl der vorhandenen Erkennungssequenzen = Schnittstellen) liefern und so die jeweiligen Fragmente in definierter Länge vorliegen (abhängig von der Differenz der Basenpaare zwischen den Schnittstellen).

Dargestellt werden die Schnittstellen von bestimmten Restriktionsenzymen für bestimmte Plasmide in sog. '''Restriktionskarten'''. Dabei entspricht die Zahl der Schnittstellen der Zahl der entstehenden Fragmente. (Bei linearer DNA entspricht die Anzahl der Fragmente der Anzahl der Schnittstellen + 1.)
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Restriktionskarte.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 52: Restriktionskarte'''&lt;/small&gt;

In der Gentechnik häufig verwendete Typ II-Restriktionsenzyme sind:
&lt;div align=center&gt;
{|border=1 style="text-align:center"
 |Typ II-Restriktionsenzyme
 |Beschreibung
 |-
 |Sma I
 |das 1. aus ''Serratia marcescens'' isolierte Restriktionsenzym
 |-
 |Hae III
 |das 3. aus ''Haemophilus aegyptius'' isolierte Restriktionsenzm
 |-
 |Xho I
 |das 1. aus Xanthomonas holcicola isolierte Restriktionsenzm
 |-
 |Eco R I
 |das 1. aus dem Plasmid R von ''Escherichia coli'' isolierte Restriktionsenzym
 |-
 |Bam H I
 |das 1. aus dem ''Bacillus amyloliquefaciens''-Stamm H isolierte Restriktionsenzym
 |-
 |Hind III
 |das 3. aus dem ''Haemophilus influenza''-Sertotyp d isolierte Restriktionsenzym
 |}&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Tab. 15: Wichtige Typ II-Restriktionsenzyme in der Biotechnologie'''&lt;/small&gt;

Typ II-Restriktionsenzyme spalten wie folgt:
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Spaltung durch Typ II-Restriktionsenzyme.jpg]]&lt;/div&gt;
Dabei ergeben sich folgende Möglichkeiten:
*Der Doppelstrang wird glatt durchgeschnitten, z. B. bei Sma I:
:::&lt;div align=center&gt;[[Bild:Spaltung mit Sma I.jpg]]&lt;/div&gt;
:::Ein glatter Schnitt erzeugt '''glatte''' oder '''stumpfe Enden''' ('''blunt ends''').
*Es erfolgt ein versetzter Schnitt am 5'-Ende, z. B. bei Eco R I:
:::&lt;div align=center&gt;[[Bild:Spaltung mit Eco R I.jpg]]&lt;/div&gt;
:::In Richtung 5' überstehende Enden heißen '''klebrige''' oder '''kohäsive Enden''' ('''sticky ends''').
*Es erfolgt ein versetzter Schnitt am 3'-Ende, z. B. bei Pst I:
:::&lt;div align=center&gt;[[Bild:Spaltung mit Pst I.jpg]]&lt;/div&gt;
:::Die in 3'-Richtung überstehende Enden werden ebenfalls als '''sticky ends''' bezeichnet.</text>
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  <title>2.3.1.2 Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen</title>
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    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="1160" xml:space="preserve">Der Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen erfolgt durch Auftrennung der Fragmente nach Größe in einem elektrischen Feld ('''Agarosegelelektrophorese''') vom Minus- zum Pluspol (DNA ist negativ geladen). Dabei wandern die Fragmente umso weiter, je kürzer sie sind. Nach der Elektrophorese müssen die Fragmente noch mit einem speziellen Farbstoff sichtbar gemacht werden.

Bei Auftragung in normaler DNA-Konzentration ergibt sich folgendes Bild
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Agarosegelelektrophorese bei normaler DNA-Konzentration.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 53: Agarosegelelektrophorese bei normaler DNA-Konzentration'''&lt;/small&gt;

Während bei Auftragung in geringer DNA-Konzentration folgendes Bild auftritt:
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Agarosegelelektrophorese bei Auftragung in sehr geringen Konzentrationen.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 54: Agarosegelelektrophorese bei Auftragung in sehr geringen DNA-Konzentrationen'''
::1: Probe A vor PCR; 2: Probe A nach PCR; 3: Probe B nach PCR; 4: Positivkontrolle; 5: Negativkontrolle. Als Schlußfolgerung läßt sich hier sagen, daß Probe A das gesuchte Gen enthält, Probe B nicht.&lt;/small&gt;</text>
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  <title>2.3.1.3.1 Der genetische Fingerabdruck</title>
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    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="2241" xml:space="preserve">Die menschliche DNA enthält eine Vielzahl von sog. '''Tandemrepeats''', wo sich eine relativ kurze Basenabfolge mehrfach wiederholt, z. B.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Beispiel für Tandemrepeats.jpg]]&lt;/div&gt;
Die Zahl der Wiederholungen ist von Mensch zu Mensch und von Chromosom zu Chromosom unterschiedlich ('''VNTR'''[1]). Ihre Funktion ist nicht bekannt (codieren keine Aminosäuren!).

Angenommen, die beiden DNA-Stränge mit den '''Repeats''' lägen getrennt vor, dann könnte eine sog. '''Gensonde'''[2] an diesen Strang binden, z. B.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Beispiel für Gensonde.jpg]]&lt;/div&gt;
In der Gensonde sind bestimmte Nukleotide (hier C&lt;sup&gt;*&lt;/sup&gt;) z. B. radioaktiv markiert. Dadurch erfolgt später an dieser Stelle eine Schwärzung eines Röntgenfilms.

Vor und nach den VNTR befinden sich bei allen Menschen eine konservativ erhaltene Basensequenz, an der die DNA mit einem ganz bestimmten Restriktionsenzym gespalten werden kann. Die so gespaltenen Fragmente werden dann in einer Gelelektrophorese aufgetrennt. Das Gel wird in eine NaOH-Lösung gelegt, wodurch es zu einer Denaturierung der Doppelstränge kommt und anschließend in eine Lösung mit VNTR-Gensonden (radioaktiv markiert). Dabei bindet die Gensonde an die VNTR. Nach anschließendem Auflegen eines Röntgenfilms erfolgt eine Schwärzung an bestimmten Stellen ('''Autoradiogramm''').
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Autoradiogramm.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 55: Autoradiogramm'''
::1: Vater; 2: Mutter; 3: Kind.&lt;/small&gt;
Die Vaterschaft ist dann nachgewiesen, wenn ein signifikant hoher Anteil der Banden des Kindes entweder bei der Mutter oder beim Vater vorliegen (da jedes Chromosomenpaar des Kindes aus einem Chromosom von der Mutter und einem vom Vater stammt).

Bei einer Personenidentifizierung (z. B. Verbrechen, Unglücksfälle, Attentate, etc.) wird eine DNA-Probe vom "Unglücksort" mit einer DNA-Probe verglichen, die sicher von der zu identifizierenden Person stammt (z. B. Speichel, Haare, Hautstücke, etc.). Hier muß zur einwandfreien Zuordnung dann ein signifikant hoher Anteil der Banden übereinstimmen.

-----

&lt;small&gt;[1]: '''variable number of tandem repeats'''

[2]: kurzer Einzelstrang, der zu einem der beiden Stränge komplementär ist&lt;/small&gt;</text>
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  <title>2.3.2.2.2 Auswertung</title>
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    <timestamp>2008-11-21T23:52:19Z</timestamp>
    <contributor>
      <username>Webmaster</username>
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    </contributor>
    <model>wikitext</model>
    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="1637" xml:space="preserve">Nach dem Abfotografieren des Gels werden auf dem Gelfoto die Banden eines mitgelaufenen Standards vermessen und die Wanderstrecke im Gel auf der Abszisse (x-Achse) gegen die Fragmentgrößen der sich in der jeweiligen Bande befindlichen DNA auf der Ordinate (y-Achse) auf halblogarithmischem Papier aufgetragen.

Beispiel:
::Folgende Werte wurden erhoben:
&lt;div align=center&gt;
::{|border=1 style="text-align:center"
   |Größe der Fragmente
   |y (lg(Größe der Fragmente))
   |x (Wanderstrecke in mm)
   |-
   |23.130 bp
   |4,36 bp
   |16,5
   |-
   |9.416 bp
   |3,97 bp
   |19,5
   |-
   |6.557 bp
   |3,82 bp
   |23,0
   |-
   |4.361 bp
   |3,64 bp
   |28,0
   |-
   |2.322 bp
   |3,37 bp
   |35,5
   |-
   |2.027 bp
   |3,31 bp
   |37,5
   |}&lt;/div&gt;
::&lt;small&gt;'''Tab. 16: Beispielwerte für eine Agarosegelelektrophorese'''&lt;/small&gt;
::Daraus resultiert folgende Eichkurve:
::&lt;div align=center&gt;[[Bild:Eichkurve für die Agarosegelelektrophorese (Beispiel).jpg]]&lt;/div&gt;
::&lt;small&gt;'''Abb. 56: Eichkurve für die Agarosegelelektrophorese (Beispiel)'''
::::Für die Daten aus Tab. 16 ergibt sich die dargestellte Eichkurve. Trägt man den logarithmierten Wert der Basengrößen des Standards gegen ihre Wanderstrecke auf, so erkennt man in einem Teil des Graphen einen linearen Zusammenhang. Manche der Punkte können bereits außerhalb des linearen Bereichs liegen (hier der rote Punkt). Die aufzutrennenden Fragmente sollten dann kleiner sein als das nicht zum linearen Teil gehörende Fragment. Anhand der Wanderstrecke der aufzutrennenden Fragmente kann durch eine solche Eichkurve auf die Fragmentlänge rückgeschlossen werden.&lt;/small&gt;</text>
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  <title>2.3.3.2.4 Koloniehybridisierung</title>
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    <contributor>
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    </contributor>
    <model>wikitext</model>
    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="2933" xml:space="preserve">Bei vielen rekombinanten Kolonien erfolgt zunächst eine Einschränkung der in Frage kommenden Kolonien durch die sog. '''Koloniehybridisierung'''. Dabei geht man von einer Kultivierungsplatte aus, auf der nur noch rekombinante Kolonien vorliegen.

Man startet mit ca. 200 Transformanten auf einer Petrischale. Diese Transformanten sollten bereits aufgrund einer Antibiotikaresistenz und einer Insertionsinaktivierung auf das Vorhandensein von Plasmid und inserierter Passagier-DNA überprüft worden sein. Die Kolonien werden auf einen gleichgroßen '''Nitrocellulosefilter''' replikaplattiert ("abgestempelt"). Die ursprüngliche Petrischale wird als Originalplatte aufbewahrt. Der Cellulosefilter muß so markiert werden, daß später eine Zuordnung der Kolonien möglich wird.

Die Klone läßt man nun zu ca. 2 mm großen Kolonien auswachsen, indem man den Filter auf ein Nährmedium legt. Danach transferiert man den Filter auf ein Löschpapier, das mit Natronlauge getränkt wurde. Die Lauge lysiert die Zellen und fixiert gleichzeitig die freigewordene und nun einzelsträngige DNA auf dem Filter. Nach mehreren Waschvorgängen werden die Filter im Vakuum zwei Stunden bei 80 °C inkubiert ("gebacken"). Dieses Procedere bindet die DNA irreversibel auf die Filter. Als Gensonde dient eine 32P-markierte DNA, RNA oder ein Oligonukleotid mit 15 bis 30 Nukleotiden. Man kann auch eine nick translation-Probe verwenden, die entweder mit &lt;sup&gt;32&lt;/sup&gt;P oder Tritium markiert ist. Die Gensonde muß dabei komplementär zu einem Teil des einen Strangs der gesuchten Passagier-DNA sein. Der Filter wird in einer Lösung mit der radioaktiven Probe inkubiert. Nach der Hybridisierung wäscht man die Filter mit einer Pufferlösung um unspezifische Doppelstränge zu dissoziieren. Die trockenen Filter werden auf einen Röntgenfilm aufgelegt und 12 bis 72 Stunden exponiert. Auf dem Radiogramm kann man dann die positiven, d. h. radioaktiv markierten, Kolonien identifizieren. Da manchmal die radioaktive Gensonde auch unspezifisch an Zelltrümmern (evtl. auch nach dem Waschen) haftet, bedeutet nicht jeder schwarze Fleck im Autoradiogramm, daß das gesuchte Gen vorliegt.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Ablauf der Koloniehybridisierung.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 57: Ablauf der Koloniehybridisierung mit &lt;sup&gt;32&lt;/sup&gt;P'''&lt;/small&gt;

Aus den noch in Frage kommenden Kolonien, die auf der Ausgangsplatte identifiziert werden können, werden mit Hilfe sog. '''mini preps''' (Präperationen im Mini-Maßstab) die Plasmide isoliert und jeweils die Länge der eingebauten fremden DNA-Fragmente ermittelt: Hierzu wird durch durch sog. '''Doppelverdauung''' mit den gleichen beiden Restriktionsenzymen die zur Klonierung verwendet wurden, das jeweilige eingebaute DNA-Fragment wieder aus dem Vektorplasmid freigesetzt. Bei bekannter Länge des gesuchten Gens ist so eine deutlich weitere Einschränkung der fraglichen rekombinanten Kolonien möglich.</text>
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  <title>2.4.1.1 Aufbau</title>
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    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="346" xml:space="preserve">&lt;div align=center&gt;[[Bild:schematischer Aufbau eukaryontischer Operons.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 58: Schematischer Aufbau eukaryontischer Operons'''
::Die Abbildung zeigt ein schematisiertes eukaryontisches Operon mit Promotor (P), Exon 1 (E 1), Intron (I) (je nach Anzahl der Exons ggf. mehrere Introns), Exon 2 (E 2) und Terminator (T).&lt;/small&gt;</text>
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  <title>Quellenverzeichnis</title>
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    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="778" xml:space="preserve">*ALLRED, A. L. &amp; ROCHOW, E. G. (1958): A scale of electronegativity based on electrostatic force. Journal of Inorganic and Nuclear Chemistry 5('''4'''): 264 - 268.

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*BASSHAM, J. A., BENSON, A. A., KAY, L. D., HARRIS, A. Z., WILSON, A. T., CALVIN, M. (1954): The path of carbon in photosynthesis. XXI: The cyclic regeneration of carbon dioxide acceptor. J. Am. Chem. Soc. '''76''': 1760 – 1770.

*BLOBEL, G. &amp; DOBBERSTEIN, G. (1975): Transfer of proteins across membranes. II Reconstitution of functional rough microsomes from heterologous components. J Cell Bio. '''67''': S. 852 – 862.</text>
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    <text bytes="3274" xml:space="preserve">*ALLRED, A. L. &amp; ROCHOW, E. G. (1958): A scale of electronegativity based on electrostatic force. Journal of Inorganic and Nuclear Chemistry 5('''4'''): 264 - 268.

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*WATSON, J. D. &amp; CRICK, F. H. (1953): Molecular structure of nucleic acids. A structure for deoxyribose nucleic acid. Nature 171('''4356'''): 737 – 738.</text>
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    <text bytes="3958" xml:space="preserve">*ALLRED, A. L. &amp; ROCHOW, E. G. (1958): A scale of electronegativity based on electrostatic force. Journal of Inorganic and Nuclear Chemistry 5('''4'''): 264 - 268.

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*SCHWANN, T. (1839): Mikroskopische Untersuchungen über die Übereinstimmung in der Struktur und dem Wachstum der Thiere und Pflanzen. Sandersche Buchhandlung.

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*WATSON, J. D. &amp; CRICK, F. H. (1953): Molecular structure of nucleic acids. A structure for deoxyribose nucleic acid. Nature 171('''4356'''): 737 – 738.</text>
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  <title>Über mich</title>
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    <text bytes="7094" xml:space="preserve">In den Datenfluten des World Wide Web stößt man doch hin und wieder auf sinnvolle Informationen - zum Teil auf recht Belangloses aber Interessantes und zum Teil auf Ausgefeiltes. Mag sein, daß man sich dann doch manchmal die Frage stellt: Wer steckt eigentlich hinter den Informationen, die mir hier angeboten werden? Und hier komme ich ins Spiel. In diesem Fall stecke ich dahinter.

[[Bild:Daniel Schütz.jpg|left|Daniel Schütz]]Ich heiße Daniel Schütz und bin vom Jahrgang 1984. Nach der Grundschule ging ich einige Zeit aufs Gymnasium, hab dieses jedoch bereits in der 7. Klasse wieder verlassen. Jedoch war der Gymnasialbesuch nicht umsonst, denn v. a. hier wurde mein Interesse an der Biologie durch einen Lehrer geweckt, der mich zur Teilnahme am (natur)wissenschaftlichen Wettbewerb "Jugend forscht" motivierte und hierbei durch Tutoring stark unterstützte. Trotz dessen, daß ich auf die Realschule wechselte, blieb meine Leidenschaft zu "Jugend forscht" in den darauf folgenden 10 Jahren erhalten. Bereits im ersten Jahr gewann ich einen Umwelttechnik-Sonderpreis, in den darauf folgenden Jahren wurde ich Regionalsieger.

2001 habe ich dann endlich die Realschule hinter mir gelassen und aufgrund meiner stark biologisch angehauchten Interessen eine Ausbildung am renommierten Forschungsinstitut Senckenberg zum museumstechnischen Assistenten begonnen, die ich 2003 als [http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31| Staatlich geprüfter Technischer Assistent für naturkundliche Museen und Forschungsinstitute] abschloß. Auch diese Zeit prägte mich sehr, da ich hier mit echten Wissenschaftlern und tatsächlicher wissenschaftlicher Arbeit in Berührung kam. Neben einem exzellenten theoretischen Unterricht in Systematik und Taxonomie der Tiere und Pflanzen sowie Geologie/Paläontologie bestand die Ausbildung in praktischer, jeweils dreimonatiger Arbeit in div. Sektionen des Forschungsinstituts und Museums. Und bereits hier wurde ich von einigen Ausbildern und Doktoranden dazu ermutigt doch ein Biologiestudium zu beginnen, was mir damals jedoch aufgrund eines fehlenden Abiturs nicht möglich war.

Leider hatte ich nach dieser ersten Ausbildung keine Anstellung als museumstechnischer Assistent gefunden, so daß ich nach einem Jahr der Arbeitssuche eine weitere Ausbildung zum BTA begann, in der der Ausbildungsschwerpunkt auf den modernen Methoden biologischer Arbeit (z. B. Biotechnologie und Genetik) lag, an der [http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Landesgewerbeanstalt Nürnberg] (TÜV Rheinland). Auch diese Ausbildung schloß ich nach über zwei Jahren erfolgreich ab und auch während dieser Ausbildung erhielt ich durch meine Ausbilder große moralische Unterstützung bzgl. der Aufnahme eines Studiums. Während der Zeit der Arbeitssuche konnte ich jedoch einen großen Erfolg bei "Jugend forscht" verbuchen - als bayerischer Landessieger und Gewinner des Werner-Rathmayer-Preises der [http://www.dzg-ev.de/ Deutschen Zoologischen Gesellschaft] (in Kombination mit einer Einladung zur Jahrestagung der DZG nach Rostock). 2006 - bei meiner letzten Teilnahme am Wettbewerb - hatte ich ein weiteres Mal großen Erfolg, diesmal als Drittplatzierter beim Bundeswettbewerb und einem Preis der [http://www.we-heraeus-stiftung.de/ Wilhelm und Else Heraeus-Stiftung].

Auch wenn ich noch ein Biostudium anstrebte (mir jedoch immer noch ein Abitur fehlte), habe ich mich zunächst auf die Suche nach einem Job begeben, den ich mit einer unbefristeten Festanstellung an der [http://www.awi.de/de/institut/standorte/helgoland/ Biologischen Anstalt Helgoland] (Alfred-Wegener-Institut) relativ schnell fand. Hier führte ich gaschromatographische Analysen (CHNS-Analyzer) und naßchemische Stoffbestimmungen (Phosphatmessungen) mariner Algen und Tiere (v. a. Copepoden [Ruderfußkrebse] und Ctenophoren [Rippenquallen]) durch, war für die Kultivierung div. Organismen, der Koordination von Probennahmen und allgemeinen Sektionsverwaltungsaufgaben verantwortlich und sammelte erste Erfahrungen mit schlechtem Wetter auf Schiffen (und nein, ich wurde nicht seekrank!).

Nun ist es so, daß es mittlerweile in allen Bundesländern die Möglichkeit für Berufstätige gibt, eine Art "Sonderzulassung" zu Universitäten, die sog. fachbezogene Hochschulzulassung, zu erhalten. Die Voraussetzungen, die hierfür erfüllt werden müssen, sind jedoch von Bundesland zu Bundesland recht unterschiedlich. In Schleswig-Holstein, wo ich ja bereits wegen meiner Anstellung auf Helgoland wohnte, sind die Voraussetzungen hierfür eine abgeschlossene staatlich anerkannte Berufsausbildung (mit einer Gesamtnote von mindestens 2,0), der Nachweis einer Arbeitszeit von mehr als zwei Jahren - ebenfalls mit einer Gesamtnote von mindestens 2,0 sowie der Nachweis der besonderen Eignung für das angestrebte Studium sowie für den Zusammenhang zwischen gewünschtem Studienfach und Berufsausbildung/-tätigkeit. Da ich im Frühsommer 2008 diese Prämissen erfüllt hatte, habe ich mich beworben. Hat man diese Voraussetzungen erfüllt, wird man zu einem Eignungsgespräch eingeladen. Das Gespräch besteht aus einem fachlichen Teil und einem Teil, in dem Allgemeinwissen (aus allen Lebensbereichen sowie Grundlagen der Mathematik, Physik und Englischkenntnisse) geprüft werden. Die Prüfung wurde von einer Prüfungskomission aus imho sieben Leuten abgenommen, darunter u. a. ein Biologie-Professor, eine Lehrerin sowie der Prüfungsleiter, der vom schleswig-holsteinigschen Ministerium gestellt wurde. Die Fragen, die geprüft wurden, durfte ich ca. 15 Minuten vor der eigentlichen Prüfung einsehen und mir Notizen dazu machen. Der allgemeine Teil bestand aus der Berechnung der Geschwindigkeit eines Autos, Berechnung der Beschleunigung sowie einige Fragen zum Trägheitsgesetz und dem fairen Handel (fair pay). Der fachbezogene Prüfungsteil wurde vom Biologie-Professor durchgeführt und war doch schon tiefergehend. Hier wurde Biologie-Schulwissen abgefragt (z. B. über Unterschiede und Gemeinsamkeiten von Pflanzen- und Tierzellen), aber auch tiefergehendes Wissen und Fragen aus Vordiplomsprüfungen (z. B. welche Vorteile die Kompartimentierung in Zellen bildet oder wie die Elektronentransportkette zwischen dem Photosystem I und II funktioniert). Nichtsdestotrotz hab ich nach zehn Minuten bangen Wartens, die mindestens eine Ewigkeit dauerten, von der Prüfungskomission erfahren, daß ich die Prüfung bestanden habe und eine fachbezogene Hochschulzulassung mit der Note 1,2 erhalten. Tatsächlich. Nicht einmal eine Woche später hielt ich die Zulassung in Händen. Da die Zulassung nur für Schleswig-Holstein gilt und hier die [http://www.uni-kiel.de/biologie/index.shtml Christian-Albrechts-Universität] (CAU) in Kiel die einzige Uni des Landes ist, die Biologie anbietet, Kiel eine schöne Stadt ist und außerdem am Meer liegt, habe ich mich hier für einen Studienplatz beworben, mich nach der Zulassung immatrikuliert und bin jetzt, also seit Wintersemester 2008/2009 hier.

... und wenn er nicht promoviert hat, dann studiert er da noch heute!</text>
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  <title>Materie, Elemente und subatomare Teilchen</title>
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    <comment>1.1 Materie, Element &amp; subatomare Teilchen wurde nach 1.1 Materie, Element und subatomare Teilchen verschoben</comment>
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    <text bytes="2530" xml:space="preserve">Jeder Gegenstand um uns herum – und somit auch alle Lebewesen – bestehen Materie, kurz: aus Stofflichem. Materie ist dadurch gekennzeichnet, daß sie Masse besitzt, strukturiert ist und kinetische Energie ("thermische Energie") besitzt. Jede Form der uns umgebenden Materie, die man visuell ohne Hilfsmittel wahrnehmen kann, besteht aus vielen kleinen Bauteilen, den sog. Elementen. Bis heute kennt man 118 Elemente, von denen jedoch nur 92 "stabil" sind und natürlich vorkommen.

Dabei sind jedoch die Elemente nicht die kleinste Form des Materiellen. Elemente bestehen aus verschiedenen Elementarteilchen[1], die sich wiederum aus anderen Teilchen zusammensetzen[2]. Es sind folgende subatomare Teilchen von Bedeutung:
*Protonen,
*Neutronen und
*Elektronen.
Dabei bilden die Protonen (p⁺) mit einer positiven Ladung den Kern. Da bei nahezu allen Elementen der Kern aus mehr als einem Proton bestehen muß, befinden sich ladungsneutrale Elementarteilchen, die Neutronen (n), im Kern, um eine Bindung zu ermöglichen (die aufgrund der sonst rein positiven Ladungen der Protonen nicht hätte stattfinden können). Die negativen Elektronen (e⁻) befinden sich um den Kern herum. Kern (aus p⁺ und n[3]) und Elektronen (aus e⁻) werden als Atom bezeichnet.

Die Atome gleicher Elemente besitzen die selbe Anzahl an Protonen im Kern. Während innerhalb eines Element die Anzahl der Protonen konstant ist, kann die Anzahl der Neutronen variieren. Elementatome mit gleicher Protonen- aber unterschiedlicher Neutronenzahl werden als Isotope bezeichnet. In der allgemeinen Schreibweise
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Elementenschreibweise.jpg]]&lt;/div&gt;
können beispielsweise folgende Isotope des Chlor-Atoms (Cl) unterschieden werden:
&lt;div align="center"&gt;
{|
 |
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:35Cl.jpg]]&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:37Cl.jpg]]&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Protonenzahl&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;17&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;17&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Neutronenzahl&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;18&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;20&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Masse in u[4]&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;35&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;37&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;

-----

&lt;small&gt;[1]: syn. '''subatomare Teilchen'''

[2]: Der weitere Feinbau der Elementarteilchen ist für die Erklärung der biochemischen Funktionen irrelevant und wird hier daher nicht näher ausgeführt.

[3]: Die Kernteilchen Protonen p⁺ und Neutronen werden auch als Nukleonen bezeichnet.

[4]: units; 1 u ≈ 1,6606 * 10⁻²⁴ g&lt;/small&gt;</text>
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Dabei sind jedoch die Elemente nicht die kleinste Form des Materiellen. Elemente bestehen aus verschiedenen Elementarteilchen[1], die sich wiederum aus anderen Teilchen zusammensetzen[2]. Es sind folgende subatomare Teilchen von Bedeutung:
*Protonen,
*Neutronen und
*Elektronen.
Dabei bilden die Protonen (p⁺) mit einer positiven Ladung den Kern. Da bei nahezu allen Elementen der Kern aus mehr als einem Proton bestehen muß, befinden sich ladungsneutrale Elementarteilchen, die Neutronen (n), im Kern, um eine Bindung zu ermöglichen (die aufgrund der sonst rein positiven Ladungen der Protonen nicht hätte stattfinden können). Die negativen Elektronen (e⁻) befinden sich um den Kern herum. Kern (aus p⁺ und n[3]) und Elektronen (aus e⁻) werden als Atom bezeichnet.

Die Atome gleicher Elemente besitzen die selbe Anzahl an Protonen im Kern. Während innerhalb eines Element die Anzahl der Protonen konstant ist, kann die Anzahl der Neutronen variieren. Elementatome mit gleicher Protonen- aber unterschiedlicher Neutronenzahl werden als Isotope bezeichnet. In der allgemeinen Schreibweise
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Elementenschreibweise.jpg]]&lt;/div&gt;
können beispielsweise folgende Isotope des Chlor-Atoms (Cl) unterschieden werden:
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 |
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 |&lt;div align="right"&gt;Protonenzahl&lt;/div&gt;
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 |}
&lt;/div&gt;

-----

&lt;small&gt;[1]: syn. '''subatomare Teilchen'''

[2]: Der weitere Feinbau der Elementarteilchen ist für die Erklärung der biochemischen Funktionen irrelevant und wird hier daher nicht näher ausgeführt.

[3]: Die Kernteilchen Protonen p⁺ und Neutronen werden auch als Nukleonen bezeichnet.

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  <title>3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS und MENTEN (1913)</title>
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    <comment>3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS &amp; MENTEN (1913) wurde nach 3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS und MENTEN (1913) verschoben</comment>
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    <text bytes="1714" xml:space="preserve">Zwei Enzyme und ihre dazugehörigen Substrate werden untersucht und dabei die Umsatzgeschwindigkeit in Abhängigkeit zur Substratkonzentration aufgetragen:
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Sättigungskurve für zwei unterschiedliche Enzyme und deren Substrate.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 8: Sättigungskurve für zwei unterschiedliche Enzyme und deren Substrate'''
::Die Abbildung zeigt den Zusammenhang zwischen der Umsatzgeschwindigkeit eines Enzyms zu seiner Substratkonzentration. Deutlich ist der Unterschied zwischen den beiden Enzymen und ihren Substraten zu erkennen, der durch den KM-Wert beschrieben wird.&lt;/small&gt;

Die Sättigungskurve nähert sich asymptotisch dem Wert vmax an. Aus Abb. 8 ergibt sich, daß
* je größer die Substratkonzentration c(Substrat) in [[Bild:mol pro l.jpg]] ist, umso größer ist die Umsatzgeschwindigkeit v.
* je höher die Affinität des Substrats zu seinem Enzym ist, desto größer ist v.
*wenn alle Enzymmoleküle mit Substrat gesättigt sind keine Erhöhung von v mehr erfolgt.

Der bereits in Abb. 8 angegebene KM-Wert entspricht der Substratkonzentration bei halbmaximaler Umsetzungsgeschwindigkeit und wird als '''MICHAELIS-MENTEN-Konstante''' bezeichnet. Je höher die Affinität von einem Enzym zu seinem Substrat ist, desto kleiner ist KM. Der Graph, der sich aus dem Zusammenhang zwischen der Umsatzgeschwindigkeit und der Substratkonzentration ergibt, die sog. '''MICHAELIS-MENTEN-Gleichung''', besitzt folgende Form:
 
mit
::v: Umsatz- bzw. Reaktionsgeschwindigkeit der Katalyse
::v&lt;sub&gt;max&lt;/sub&gt;: maximal erreichbare Umsatzgeschwindigkeit der Katalyse
::c(Substrat): gegebene Substratkonzentration in [[Bild:mol pro l.jpg]]
::K&lt;sub&gt;M&lt;/sub&gt;: MICHAELIS-MENTEN-Konstante</text>
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  <title>3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER und BURK (1913)</title>
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    <comment>3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER &amp; BURK (1913) wurde nach 3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER und BURK (1913) verschoben</comment>
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    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="2204" xml:space="preserve">Erzeugt man die Doppelreziproke der MICHAELIS-MENTEN-Gleichung und formt diese in eine Geradengleichung der Form y = m * x + t um, so erhält man die '''LINEWEAVER-BURK-Gleichung''':
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Umformung der Michaelis-Menten- in die Lineweaver-Burk-Gleichung.jpg]]&lt;/div&gt;
Auch in der graphischen Darstellung werden jeweils der reziproke Wert der Reaktionsgeschwindigkeit gegen die reziproke Substratkonzentration aufgetragen.
Diese linearisierte Variante der MICHAELIS-MENTEN-Darstellung hat den Vorteil, daß Hemmvorgänge oder aber das Vorliegen mehrerer Substrate, zu denen u. U. das Enzym unterschiedlich große Affinität hat, leicht detektiert werden können.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Lineweaver-Burk-Darstellung der Enzymaktivität und Auswirkung von Inhibitoren.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 9: LINEWEAVER-BURK-Darstellung der Enzymaktivität und Auswirkung von Inhibitoren'''&lt;/small&gt;
::Es wird die LINEWEAVER-BURK-Darstellung der Enzymaktivität eines Enzyms gezeigt. Bei reversibler kompetitiver Hemmung nimmt die Steigung der Geraden zu, wobei sich der y-Achsenabschnitt jedoch nicht ändert. Die dick dargestellte Gerade zeigt das Enzym ungehemmt, die normale Gerade sowie die Gestrichelte stellen unterschiedlich starke Inhibitionen dar, wobei die Inhibitorwirkung bei der gestrichelten Geraden größer ist.

Das Verhalten der Enzymwirkung und die Veränderung des LINEWEAVER-BURK-Graphen ist für eine reversible, kompetitive Hemmung in Abb. 9 dargestellt. Mit steigender Inhibitorwirkung nimmt die Steigung der Geraden bei gleichbleibendem y-Achsenabschnitt zu. Der Inhibitor kann durch das Vorliegen des Substrats im Überschuß verdrängt werde, was sich in der Darstellung dadurch zeigt, daß die Steigung des Graphen wieder abnimmt und den ursprünglichen Wert [[Bild:KM pro v.jpg]] erreicht.

Im Gegensatz dazu steigt bei der nichtkompetitiven irreversiblen Hemmung zwar wieder die Steigung an, jedoch bleibt diesmal der x-Achsenabschnitt konstant. In Gegenwart eines solchen Inhibitors ist ein Teil der Enzymmoleküle dauerhaft blockiert. Da die übrigen Enzymmoleküle die gleiche Affinität zum Substrat haben, bleibt der x-Achsenabschnitt (K&lt;sub&gt;M&lt;/sub&gt;-Wert) konstant.</text>
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  <title>5.3.1.2 V-Klasse- und F-Klasse-Ionenpumpen (V-class und F-class)</title>
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    <text bytes="693" xml:space="preserve">'''V-class-''' und '''F-Klasse-Ionenpumpen''' sind ausschließlich für den '''Transport von Protonen''' (H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;-Ionen) zuständig. '''V-Klasse-Pumpen''' sind in '''Lysosomenmebranen''' lokalisiert und sorgen durch Transport von H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; aus der Umgebung (Cytoplasma) in die Lysosomen für deren Ansäuerung (Schaffung eines optimalen enzymatischen Milieus). '''F-class-Carrier''' sind hingegen in '''Mitochondrienmembranen''' lokalisiert und sorgen dort für die Erzeugung eines H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;-Gradienten, der bei der Synthese von ATP aus ADP benötigt wird.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:V- bzw. F-Klasse-Ionenpumpe.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 32: V- bzw. F-Klasse-Ionenpumpe'''&lt;/small&gt;</text>
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  <title>5.4 Endo- und Exocytose (Membranfluß)</title>
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    <text bytes="3165" xml:space="preserve">Zellen können jedoch auch aktiv gesteuert Partikel aufnehmen. Dabei umfließt zunächst eine Zelle mit dem Cytoplasma diesen, bis sich schließlich die Membranen hinter dem Partikel wieder berühren und miteinander verschmelzen. Es bleibt ein kleiner plasmafreier und membranausgekleideter Bereich zurück, der als '''Vesikel''' bezeichnet wird. Er liegt nun im Cytoplasma vor und kann dort von der Zelle (z. B. über Bestandteile des Cytoskeletts) entsprechend bewegt werden. Dieser Vorgang der Stoffaufnahme wird als '''Endocytose''' bezeichnet. Der aufgenommene Partikel kann nun z. B. verdaut werden, indem weitere Vesikel mit enzymatischer Füllung (Lysosomen), die vom GOLGI-Apparat oder dem Endoplasmatischen Reticulum gebildet wurden, mit der Membran des gebildeten Vesikels verschmelzen und ihren Inhalt hinein abgeben. Die durch Enzyme aufbereiteten (z. B. verdauten) Bestandteile können dann entweder über Membranproteine ins Cytoplasma oder durch abermalige Verschmelzung mit dem ER aufgenommen werden.

Auch umgekehrt werden von Zellen nicht mehr verwertbare oder überschüssige Bestandteile über Vesikel durch Verschmelzung mit der Cytoplasmamembran in die Umwelt abgegeben. Dieser Vorgang wird als '''Exocytose''' bezeichnet. Hier werden die exkremierten (auszuscheidenden) Partikel in durch den GOLGI-Apparat oder das ER gebildeten Vesikeln befördert.

Erfolgt die Aufnahme bzw. Abgabe fester Bestandteile, spricht man von '''Phagocytose'''. Das die Partikel enthaltende Vesikel wird als '''Phagosom''' bezeichnet. Erfolgt die Aufnahme bzw. Abgabe flüssiger Bestandteile, spricht man von der '''Pinakocytose'''. Hier wird das beteiligte Vesikel als '''Makropinosom''' bezeichnet.

Oftmals erfolgen Endo- bzw. Exocytose '''rezeptorgesteuert'''. (Man spricht dann von '''regulierter Endo-''' bzw. '''Exocytose'''.) Ein Beispiel hierfür stellt der sog. '''Transferrinzyklus''' dar: In wachsende Zellen werden durch das '''Transportprotein Transferrin''' Fe&lt;sup&gt;3+&lt;/sup&gt;-Ionen transportiert. Eisen(III)-beladenes Transferrin ('''Ferrotransferrin''') liegt zunächst außerhalb der Zelle vor und bindet an dessen Membran an einen Rezeptor, der in einem sog. '''Coated pit'''[1] liegt. Durch diese Bindung wird mit Hilfe von '''Clathrin''' der Coated pit weiter eingestülpt und letztendlich ein eigenständiges Endosom[2], das nun im Cytoplasma vorliegt, gebildet. Es enthält sowohl den '''Ferrotransferrin-Rezeptor''' als auch das eisenbeladene Transferrin. Nun beginnen Membranproteine in der Vesikelmembran H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; in das Endosom zu pumpen, worauf hin das Ferrotransferrin die Fe&lt;sup&gt;3+&lt;/sup&gt;-Ionen ab ins Cytoplasma abgibt. Danach verschmilzt das Endosom wieder mit der Zellmembran, bildet abermals einen Coated pit mit Transferrin-Rezeptor und entläßt das Transferrin in den Zellaußenraum. Rezeptorgesteuerte Endocytosen spielen z. B. bei der '''Aufnahme von Chloesterin''', bestimmten '''Hormonen''' (z. B. '''Insulin'''), '''Viren''' (z. B. dem ''Adenovirus'') und dem '''Antikörper IgG''' eine wichtige Rolle.

-----

&lt;small&gt;[1]: "ummantelte Grube"; Einbuchtung der Membran

[2]: ein durch Endocytose gebildetes Vesikel&lt;/small&gt;</text>
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  <title>1.0 Definitionen der Biologie</title>
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Biologie ist die '''Lehre von den Lebewesen''', ihren Erscheinungen, Wandlungen und Interaktionen untereinander. Biologie muß als Naturwissenschaft strikt ihre Arbeitsgrundlage – Lebewesen – definieren. Demnach kennzeichnen sich Lebewesen durch
*den '''Besitz von Zellen''' bei '''Vielzellern''' oder die Organisation in Form einer '''einzelnen Zelle''' (bei '''Einzellern'''),
*die Fähigkeit zur (aktiven) '''Bewegung''',
*'''Wachstum''',
*die Aufnahme von Stoffen, Verarbeitung dieser und Ausscheidung anderer Stoffe ('''Stoffwechsel'''),
*'''Reizaufnahme''' und '''-verarbeitung''' aus der Umwelt und
*der autonomen '''Fortpflanzung''' bzw. '''Vermehrung'''.</text>
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Biologie ist die '''Lehre von den Lebewesen''', ihren Erscheinungen, Wandlungen und Interaktionen untereinander. Biologie muß als Naturwissenschaft strikt ihre Arbeitsgrundlage – Lebewesen – definieren. Demnach kennzeichnen sich Lebewesen durch
*den '''Besitz von Zellen''' bei '''Vielzellern''' oder die Organisation in Form einer '''einzelnen Zelle''' (bei '''Einzellern'''),
*die Fähigkeit zur (aktiven) '''Bewegung''',
*'''Wachstum''',
*die Aufnahme von Stoffen, Verarbeitung dieser und Ausscheidung anderer Stoffe ('''Stoffwechsel'''),
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*den '''Besitz von Zellen''' bei '''Vielzellern''' oder die Organisation in Form einer '''einzelnen Zelle''' (bei '''Einzellern'''),
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*der autonomen '''Fortpflanzung''' bzw. '''Vermehrung'''.</text>
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I. Einführung
1.0 Definitionen der Biologie


Biologie ist die '''Lehre von den Lebewesen''', ihren Erscheinungen, Wandlungen und Interaktionen untereinander. Biologie muß als Naturwissenschaft strikt ihre Arbeitsgrundlage – Lebewesen – definieren. Demnach kennzeichnen sich Lebewesen durch
*den '''Besitz von Zellen''' bei '''Vielzellern''' oder die Organisation in Form einer '''einzelnen Zelle''' (bei '''Einzellern'''),
*die Fähigkeit zur (aktiven) '''Bewegung''',
*'''Wachstum''',
*die Aufnahme von Stoffen, Verarbeitung dieser und Ausscheidung anderer Stoffe ('''Stoffwechsel'''),
*'''Reizaufnahme''' und '''-verarbeitung''' aus der Umwelt und
*der autonomen '''Fortpflanzung''' bzw. '''Vermehrung'''.


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I. Einführung

1.0 Definitionen der Biologie


Biologie ist die '''Lehre von den Lebewesen''', ihren Erscheinungen, Wandlungen und Interaktionen untereinander. Biologie muß als Naturwissenschaft strikt ihre Arbeitsgrundlage – Lebewesen – definieren. Demnach kennzeichnen sich Lebewesen durch
*den '''Besitz von Zellen''' bei '''Vielzellern''' oder die Organisation in Form einer '''einzelnen Zelle''' (bei '''Einzellern'''),
*die Fähigkeit zur (aktiven) '''Bewegung''',
*'''Wachstum''',
*die Aufnahme von Stoffen, Verarbeitung dieser und Ausscheidung anderer Stoffe ('''Stoffwechsel'''),
*'''Reizaufnahme''' und '''-verarbeitung''' aus der Umwelt und
*der autonomen '''Fortpflanzung''' bzw. '''Vermehrung'''.


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&lt;small&gt;I. Einführung&lt;/br&gt;
1.0 Definitionen der Biologie&lt;/small&gt;


Biologie ist die '''Lehre von den Lebewesen''', ihren Erscheinungen, Wandlungen und Interaktionen untereinander. Biologie muß als Naturwissenschaft strikt ihre Arbeitsgrundlage – Lebewesen – definieren. Demnach kennzeichnen sich Lebewesen durch
*den '''Besitz von Zellen''' bei '''Vielzellern''' oder die Organisation in Form einer '''einzelnen Zelle''' (bei '''Einzellern'''),
*die Fähigkeit zur (aktiven) '''Bewegung''',
*'''Wachstum''',
*die Aufnahme von Stoffen, Verarbeitung dieser und Ausscheidung anderer Stoffe ('''Stoffwechsel'''),
*'''Reizaufnahme''' und '''-verarbeitung''' aus der Umwelt und
*der autonomen '''Fortpflanzung''' bzw. '''Vermehrung'''.


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&lt;small&gt;I. Einführung&lt;/ br&gt;
1.0 Definitionen der Biologie&lt;/small&gt;


Biologie ist die '''Lehre von den Lebewesen''', ihren Erscheinungen, Wandlungen und Interaktionen untereinander. Biologie muß als Naturwissenschaft strikt ihre Arbeitsgrundlage – Lebewesen – definieren. Demnach kennzeichnen sich Lebewesen durch
*den '''Besitz von Zellen''' bei '''Vielzellern''' oder die Organisation in Form einer '''einzelnen Zelle''' (bei '''Einzellern'''),
*die Fähigkeit zur (aktiven) '''Bewegung''',
*'''Wachstum''',
*die Aufnahme von Stoffen, Verarbeitung dieser und Ausscheidung anderer Stoffe ('''Stoffwechsel'''),
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&lt;small&gt;I. Einführung&lt;br/&gt;
1.0 Definitionen der Biologie&lt;/small&gt;


Biologie ist die '''Lehre von den Lebewesen''', ihren Erscheinungen, Wandlungen und Interaktionen untereinander. Biologie muß als Naturwissenschaft strikt ihre Arbeitsgrundlage – Lebewesen – definieren. Demnach kennzeichnen sich Lebewesen durch
*den '''Besitz von Zellen''' bei '''Vielzellern''' oder die Organisation in Form einer '''einzelnen Zelle''' (bei '''Einzellern'''),
*die Fähigkeit zur (aktiven) '''Bewegung''',
*'''Wachstum''',
*die Aufnahme von Stoffen, Verarbeitung dieser und Ausscheidung anderer Stoffe ('''Stoffwechsel'''),
*'''Reizaufnahme''' und '''-verarbeitung''' aus der Umwelt und
*der autonomen '''Fortpflanzung''' bzw. '''Vermehrung'''.


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&lt;small&gt;I. Einführung&lt;br/&gt;
1.0 Definitionen der Biologie&lt;/small&gt;


Biologie ist die '''Lehre von den Lebewesen''', ihren Erscheinungen, Wandlungen und Interaktionen untereinander. Biologie muß als Naturwissenschaft strikt ihre Arbeitsgrundlage – Lebewesen – definieren. Demnach kennzeichnen sich Lebewesen durch
*den '''Besitz von Zellen''' bei '''Vielzellern''' oder die Organisation in Form einer '''einzelnen Zelle''' (bei '''Einzellern'''),
*die Fähigkeit zur (aktiven) '''Bewegung''',
*'''Wachstum''',
*die Aufnahme von Stoffen, Verarbeitung dieser und Ausscheidung anderer Stoffe ('''Stoffwechsel'''),
*'''Reizaufnahme''' und '''-verarbeitung''' aus der Umwelt und
*der autonomen '''Fortpflanzung''' bzw. '''Vermehrung'''.


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&lt;small&gt;I. Einführung&lt;br/&gt;
1.0 Definitionen der Biologie&lt;/small&gt;


Biologie ist die '''Lehre von den Lebewesen''', ihren Erscheinungen, Wandlungen und Interaktionen untereinander. Biologie muß als Naturwissenschaft strikt ihre Arbeitsgrundlage – Lebewesen – definieren. Demnach kennzeichnen sich Lebewesen durch
*den '''Besitz von Zellen''' bei '''Vielzellern''' oder die Organisation in Form einer '''einzelnen Zelle''' (bei '''Einzellern'''),
*die Fähigkeit zur (aktiven) '''Bewegung''',
*'''Wachstum''',
*die Aufnahme von Stoffen, Verarbeitung dieser und Ausscheidung anderer Stoffe ('''Stoffwechsel'''),
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  <title>2.0 Aufgabengebiete der Biologie</title>
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 |}

&lt;small&gt;I. Einführung&lt;br/&gt;
2.0 Aufgabengebiete der Biologie&lt;/small&gt;


Wie sich leicht aus der Definition von Lebewesen erkennen läßt, muß sich die Biologie mit vielfältigen Fragestellungen befassen. Um genauer zu unterscheiden gibt es die Möglichkeit, den Gesamtbereich der Biologie in mehrere Teildisziplinen einzuteilen. Dabei gibt es keine tatsächlich rein biologischen Disziplinen, sondern es handelt sich vielmehr um Wissensbereiche, die auf biologischen, chemischen, physikalischen oder/und mathematischen Grundlagen beruhen. Diesen Zusammenhang versucht Abb. 1 darzustellen. Je näher die schwarzen wissenschaftlichen Teildisziplinen den rot dargestellten Wissenschaften liegen, umso wichtiger ist in der Teildisziplin diese Wissenschaft.

&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Biodisziplinen.JPG|700px]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 1: Biologische Teildisziplinen und ihr Bezug zu anderen (Natur-)Wissenschaften'''&lt;/small&gt;
::&lt;small&gt;Je näher die schwarz dargestellten Teildisziplinen den roten Wissenschaften sind, umso wichtiger ist deren Rolle in der gegebenen Teildisziplin.&lt;/small&gt;

Generell kann anhand der vorliegenden Organismen die Biologie in '''Zoologie''' ('''Tierkunde'''), '''Botanik''' ('''Pflanzenkunde'''), die '''Mikrobiologie''' (behandelt überwiegend kleine '''Einzeller''' – meist Bakterien – aber auch pflanzliche und tierische Einzeller), '''Mykologie''' ('''Pilzkunde''') und '''Virologie''' (da sich '''Viren''' u. a. nicht autonom reproduzieren können, gehören sie per definitionem nicht zur lebenden Natur) eingeteilt werden. Die Einteilung anhand des Arbeitsgegenstands erscheint jedoch sinnvoller, da schneller nachvollzogen werden kann, auf welchem Gebiet gearbeitet wird. Die wichtigsten Teildisziplinen sind
*'''Cytologie''',
:::Die Cytologie untersucht mittels mikroskopischen und molekularbiologischen Methoden Zellen.
*'''Evolutionsbiologie''',
:::Gegenstand der Evolutionsbiologie ist die Evolution, die Veränderung von Merkmalen bei Organismengruppen über längere Zeit hinweg, deren Mechanismen und Wirkweise.
*'''Genetik''' mit
:*'''klassischer Genetik''',
::::Sie erforscht und beschreibt die Vererbung morpholoanatomischer Charaktere und deren Zustandekommen.
:*'''Molekulargenetik''',
::::Die Molekulargenetik beschäftigt sich mit dem Feinbau des Erbträgers, dessen Umsetzung zu Eiweißen und seinen Abänderungen.
:*'''Gentechnologie''',
::::Gentechnologie befaßt sich mit der (gentechnischen) Veränderung von Organismen.
:*'''Populationsgenetik''' und
::::Die Populationsgenetik erklärt stochastisch die Abänderungen der Erbinformation durch gegebene Einflüsse.
:*'''Züchtungsgenetik'''.
::::Die Züchtungsgenetik klärt Fragen nach Kreuzungsmöglichkeiten zwischen Organismen, um gewünschte Merkmale hervorzubringen oder zu steigern.
*'''Histologie''',
:::Gewebelehre, die den Aufbau, die physikochemischen Eigenschaften und die physikalischen Beanspruchungen von Geweben (Zellverbänden) untersucht und beschreibt.
*'''Physiologie''' mit
:*'''Immunologie''',
::::Die Immunologie beschreibt und erklärt die Abwehrmechanismen von Organismen gegen körperfremde Eindringlinge.
:*'''Bewegungsphysiologie''',
::::Die Bewegungsphysiologie beschreibt und erforscht die physikalischen Notwendigkeiten und chemischen Vorgänge, die zum Ablauf von Bewegungen notwendig sind.
:*'''Endokrinologie''',
::::Teilgebiet, das die Steuerung von Organen durch chemische Botenstoffe, die Hormone, beschreibt.
:*'''Fortpflanzungs-''' und '''Entwicklungsbiologie''',
::::Die Fortpflanzungs- und Entwicklungsbiologie erforscht die Entstehung von Nachkommen sowie deren hormonelle Steuerung.
:*'''Neurobiologie''',
::::Sie beschreibt den Aufbau und die Funktionsweise von Nervensystemen.
:*'''Sinnesphysiologie''' und
::::Die Sinnesphysiologie befaßt sich mit der Aufnahme von Reizen aus der Umwelt und ihrer Verarbeitung.
:*'''Stoffwechselphysiologie''',
::::Sie befaßt sich mit dem Stoffaufbau (Anabolismus), dem Stoffabbau (Katabolismus) sowie dem Umbau aufgenommener Stoffe (Metabolismus)
*'''Molekularbiologie''',
:::Ein Teilgebiet, welches sich mit dem Aufbau und den Reaktionen biochemischer Stoffe im Körper befaßt.
*'''Morphologie''',
:::Morphologie ist die Beschreibung von äußeren Merkmalen von Organismen oder Teilen dieser sowie die Untersuchung deren Zustandekommen.
*'''Anatomie''',
:::Als Anatomie wird die Lehre vom „inneren“ Aufbau der Organismen bezeichnet.
*'''Biostatistik''',
:::Die Biostatistik befaßt sich mit Fragen der Häufigkeit biologischer Erscheinungen, vergleich sie mit anderen und gewinnt statistisch gesicherte Kenntnisse aus allen statistischen Teilgebieten.
*'''Parasitologie''',
:::Parasitologie befaßt sich mit dem Aufbau von Parasiten, deren Lebenszyklen und den Auswirkungen auf ihren Wirt.
*'''Paläobiologie'''[1],
:::Sie beschäftigt sich mit der zeitlichen Erscheinung, dem Aufbau, der Überlieferung und der Nutzung historischer Organismen 
*'''Systematik''',
:::Die Systematik hat zur Aufgabe Organismen zu klassifizieren, eindeutig zu benennen und sie in ein System einzuordnen.
*'''Theoretische Biologie''',
:::Die theoretische Biologie befaßt sich mit der mathematischen Beschreibung, Modellierung und Auswertung biologischer Vorgänge.
*'''Verhaltensbiologie''' und
:::Sie befaßt sich mit dem Zustandekommen und der Beeinflussung von Verhalten.
*'''Ökologie'''.
:::Die Ökologie beschreibt und erforscht die Beziehungen der Lebewesen zueinander.

-----

&lt;small&gt;[1]: syn. '''Paläontologie'''&lt;/small&gt;


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  <title>3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books</title>
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 |}

&lt;small&gt;I. Einführung&lt;br/&gt;
3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books&lt;/small&gt;


Aus den Kurzbeschreibungen der biowissenschaftlichen Teildisziplinen läßt sich sehr schnell erkennen, daß diese nicht klar voneinander zu trennen sind und z. T. in weiten Teilen sogar deckungsgleich sind, was ihre Aufgaben und Forschungsgebiete anbelangt. Im vorliegenden Buch wird daher nicht – wie in anderen – ein strikter Aufbau nach Teilgebieten durchgeführt. Vielmehr sollen auf einfache und verständliche Weise zunächst die Grundlagen biologischen Denkens nähergebracht und erst dann, in logischer Reihenfolge, übergeordnete biologische Systeme und Teilgebiete besprochen werden. Aus dieser Intention heraus ergibt sich folgende Gliederung:
*Das vorliegende E-Book beginnt mit einer Beschreibung der Entstehung, Wichtigkeit und Funktionalität der Grundbausteine der Lebewesen (Proteine, Kohlenhydrate).
*Erst jetzt – da das Wissen über die Grundbausteine des Lebens bekannt sind – werden der Grundaufbau von Zellen, den kleinsten lebensfähigen Grundeinheiten, wie z. B. Zellorganellen, Stofftransport u. ä. dargestellt.
*Im Anschluß daran, da auch hier jetzt die Prämissen bekannt sind, wird näher auf die Genetik, also die Vererbung durch Organismen, eingegangen.
*Es folgt eine Einführung in die Systematik, Nomenklatur und Taxonomie der Eukaryonten.
*Im zoologischen Teil werden biologische Aspekte der Tiere wie Systematik, Grundlagen des (Energie-)Stoffwechsels, der Neurobiologie, Muskelphysiologie, Immunologie, Serologie und Morphologie erklärt, dann die Grundlagen pflanzlicher und mykologischer Existenz (ebenfalls Systematik, physiologische und morphoanatomische Aspekte).
*Sobald die Funktion der div. Lebewesen bekannt ist, stellt sich die Frage nach ihrer gegenseitigen Beeinflussung. Sie wird im ökologischen Teil diskutiert.
*Eng geknüpft mit der Ökologie steht die Evolutionsbiologie, die zusammen mit relevanten Aspekten wie paläobiologischen Grundlagen, Evolutionstheorie, Konstruktionsmorphologie, etc. beantwortet wird.


{|
 |width="5%" | &lt;small&gt;[http://biostudies.de/2.0_Aufgabengebiete_der_Biologie zurück]&lt;/small&gt;
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  <title>Materie, Elemente und subatomare Teilchen</title>
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 |}

&lt;small&gt;II. Molekularbiologie&lt;br/&gt;
1.0 Grundlagen&lt;br/&gt;
1.1 Materie, Element und subatomare Teilchen&lt;/small&gt;


Jeder Gegenstand um uns herum – und somit auch alle Lebewesen – bestehen Materie, kurz: aus Stofflichem. Materie ist dadurch gekennzeichnet, daß sie Masse besitzt, strukturiert ist und kinetische Energie ("thermische Energie") besitzt. Jede Form der uns umgebenden Materie, die man visuell ohne Hilfsmittel wahrnehmen kann, besteht aus vielen kleinen Bauteilen, den sog. Elementen. Bis heute kennt man 118 Elemente, von denen jedoch nur 92 "stabil" sind und natürlich vorkommen.

Dabei sind jedoch die Elemente nicht die kleinste Form des Materiellen. Elemente bestehen aus verschiedenen Elementarteilchen[1], die sich wiederum aus anderen Teilchen zusammensetzen[2]. Es sind folgende subatomare Teilchen von Bedeutung:
*Protonen,
*Neutronen und
*Elektronen.
Dabei bilden die Protonen (p⁺) mit einer positiven Ladung den Kern. Da bei nahezu allen Elementen der Kern aus mehr als einem Proton bestehen muß, befinden sich ladungsneutrale Elementarteilchen, die Neutronen (n), im Kern, um eine Bindung zu ermöglichen (die aufgrund der sonst rein positiven Ladungen der Protonen nicht hätte stattfinden können). Die negativen Elektronen (e⁻) befinden sich um den Kern herum. Kern (aus p⁺ und n[3]) und Elektronen (aus e⁻) werden als Atom bezeichnet.

Die Atome gleicher Elemente besitzen die selbe Anzahl an Protonen im Kern. Während innerhalb eines Element die Anzahl der Protonen konstant ist, kann die Anzahl der Neutronen variieren. Elementatome mit gleicher Protonen- aber unterschiedlicher Neutronenzahl werden als Isotope bezeichnet. In der allgemeinen Schreibweise
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Elementenschreibweise.jpg]]&lt;/div&gt;
können beispielsweise folgende Isotope des Chlor-Atoms (Cl) unterschieden werden:
&lt;div align="center"&gt;
{|
 |
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:35Cl.jpg]]&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:37Cl.jpg]]&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Protonenzahl&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;17&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;17&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Neutronenzahl&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;18&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;20&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Masse in u[4]&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;35&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;37&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;

-----

&lt;small&gt;[1]: syn. '''subatomare Teilchen'''

[2]: Der weitere Feinbau der Elementarteilchen ist für die Erklärung der biochemischen Funktionen irrelevant und wird hier daher nicht näher ausgeführt.

[3]: Die Kernteilchen Protonen p⁺ und Neutronen werden auch als Nukleonen bezeichnet.

[4]: units; 1 u ≈ 1,6606 * 10⁻²⁴ g&lt;/small&gt;


{|
 |width="5%" | &lt;small&gt;[http://biostudies.de/3.0_Gliederung_des_vorliegenden_E-Books zurück]&lt;/small&gt;
 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[http://biostudies.de/1.2_Atommodell weiter]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
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 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[http://biostudies.de/1.3_Chemische_Bindungen weiter]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
 |}

&lt;small&gt;II. Molekularbiologie&lt;br/&gt;
1.0 Grundlagen&lt;br/&gt;
1.1 Materie, Element und subatomare Teilchen&lt;/small&gt;


Die Erkenntnis, daß Atome aus einem Kern bestehen, um den herum in einem nahezu leeren Raum Elektronen kreisen, gewann bereits 1911 E. RUTHERFORD bei einem Versuch, bei dem er eine dünne Goldfolie mit α-Teilchen beschoß und die Teilchen, die diese Folie durchdringen konnten, mit einem sich beim Auftreffen von α-Teilchen schwarz färbenden Fotofilm sichtbar machte. RUTHERFORD folgerte, daß wenn viele der α-Teilchen ungehindert mehrere 1.000 Atome Gold durchdringen können, die Atome aus einem fast leeren Raum bestehen. Durch Analyse und Berechnungen zu den wenig abgelenkten α-Teilchen stellte er fest, daß sich die schweren und positiv geladenen Teilchen im Kern befinden müssen und um ihn herum – in einem verhältnismäßig riesigen Raum mit tausendfachem Durchmesser der Atomkerne (10⁻ⁱ⁰ m) – die winzigen, negativ geladenen Elektronen kreisen ('''Kern-Hüllen-Modell''').

N. BOHR nutzte den Effekt, daß die Elektronen im Atom bei Energiezufuhr einen bestimmten Energiebetrag aufnehmen können und diesen nach kurzer Zeit (ca. 10⁻⁸ s) wieder abgeben. Durch vielfache Auswertung solcher Experimente gelang es ihm 1913 im '''Kern-Schalen-Modell''' den Aufbau der Atomschale näher zu beschreiben. Die Grundaussage war, daß sich die Elektronenhülle der Atome in Schalen gliedert, die nach bestimmten Regeln besetzt werden:
*Elemente besitzen im Grundzustand '''7 Elektronenschalen''', die die sog. '''Hauptquantenzahlen''' 1 bis 7 erhalten (kernnah bis kernfern)
*Jede dieser Schalen ist nur imstande 2n² Elektronen aufzunehmen, wobei n die Hauptquantenzahl darstellt.
*Die letzte und damit äußerste Schale kann nur maximal 8 Elektronen, die sog. '''Außen-''' oder '''Valenzelektronen''', aufnehmen ('''Oktettregel''').
*Zunächst wird die äußere Schale mit 2 Valenzelektronen besetzt, bevor die inneren Schalen aufgefüllt werden.
*Die Auffüllung der Schalen erfolgt mit zunehmender Energie von innen nach außen.

Auch das zur Erklärung des Zustandekommens biochemischer Bindungen wichtige '''Orbitalmodell''' beschreibt im Vorherigen nur Änderungen in Bezug auf die Verteilung der Elektronen. Der Physiker M. BORN griff 1928 zur weiteren Verfeinerung des Atommodells auf das erweiterte Atommodell nach BOHR zurück. Danach untergliedern sich die '''Hauptenergieniveaus''' (Schalen, Quantenzahlen) in weitere '''Aufenthaltswahrscheinlichkeitsräume''' für Elektronen, die '''Unterenergieniveaus''' (Nebenquantenzahlen), was bedeutet, daß die Elektronen in einer Schale energetisch unterschiedlich sind. Es werden folgende Unterniveaus unterschieden:

&lt;div align="center"&gt;
{| border=1
 |&lt;div align="center"&gt;maximale Anzahl an&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Anzahl&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Schreibweise&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;s-Elektronen&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;2&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;s²&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;p-Elektronen&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;6&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;p⁶&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;d-Elektronen&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;10&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;dⁱ⁰&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;f-Elektronen&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;14&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;fⁱ⁴&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Tab. 1: Unterenergieniveaus (Unterschalen) und ihre mögliche Elektronenaufnahme'''
::Es gibt insgesamt 4 verschiedene Unterenergieniveaus, die auf unterschiedlichen Hauptenergieniveaus auftauchen können und maximal mit der angegebenen Zahl an Elektronen besetzt werden können.&lt;/small&gt;

Die Schalen werden dabei in Reihenfolge steigender Energie besetzt:

&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Orbitalenergie.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 2: Besetzung der Unterenergieniveaus mit steigender Energie'''&lt;/small&gt;


{|
 |width="5%" | &lt;small&gt;[http://biostudies.de/1.1_Materie%2C_Elemente_und_subatomare_Teilchen zurück]&lt;/small&gt;
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&lt;small&gt;II. Molekularbiologie&lt;br/&gt;
1.0 Grundlagen&lt;br/&gt;
1.2 Atommodell&lt;/small&gt;


Die Erkenntnis, daß Atome aus einem Kern bestehen, um den herum in einem nahezu leeren Raum Elektronen kreisen, gewann bereits 1911 E. RUTHERFORD bei einem Versuch, bei dem er eine dünne Goldfolie mit α-Teilchen beschoß und die Teilchen, die diese Folie durchdringen konnten, mit einem sich beim Auftreffen von α-Teilchen schwarz färbenden Fotofilm sichtbar machte. RUTHERFORD folgerte, daß wenn viele der α-Teilchen ungehindert mehrere 1.000 Atome Gold durchdringen können, die Atome aus einem fast leeren Raum bestehen. Durch Analyse und Berechnungen zu den wenig abgelenkten α-Teilchen stellte er fest, daß sich die schweren und positiv geladenen Teilchen im Kern befinden müssen und um ihn herum – in einem verhältnismäßig riesigen Raum mit tausendfachem Durchmesser der Atomkerne (10⁻ⁱ⁰ m) – die winzigen, negativ geladenen Elektronen kreisen ('''Kern-Hüllen-Modell''').

N. BOHR nutzte den Effekt, daß die Elektronen im Atom bei Energiezufuhr einen bestimmten Energiebetrag aufnehmen können und diesen nach kurzer Zeit (ca. 10⁻⁸ s) wieder abgeben. Durch vielfache Auswertung solcher Experimente gelang es ihm 1913 im '''Kern-Schalen-Modell''' den Aufbau der Atomschale näher zu beschreiben. Die Grundaussage war, daß sich die Elektronenhülle der Atome in Schalen gliedert, die nach bestimmten Regeln besetzt werden:
*Elemente besitzen im Grundzustand '''7 Elektronenschalen''', die die sog. '''Hauptquantenzahlen''' 1 bis 7 erhalten (kernnah bis kernfern)
*Jede dieser Schalen ist nur imstande 2n² Elektronen aufzunehmen, wobei n die Hauptquantenzahl darstellt.
*Die letzte und damit äußerste Schale kann nur maximal 8 Elektronen, die sog. '''Außen-''' oder '''Valenzelektronen''', aufnehmen ('''Oktettregel''').
*Zunächst wird die äußere Schale mit 2 Valenzelektronen besetzt, bevor die inneren Schalen aufgefüllt werden.
*Die Auffüllung der Schalen erfolgt mit zunehmender Energie von innen nach außen.

Auch das zur Erklärung des Zustandekommens biochemischer Bindungen wichtige '''Orbitalmodell''' beschreibt im Vorherigen nur Änderungen in Bezug auf die Verteilung der Elektronen. Der Physiker M. BORN griff 1928 zur weiteren Verfeinerung des Atommodells auf das erweiterte Atommodell nach BOHR zurück. Danach untergliedern sich die '''Hauptenergieniveaus''' (Schalen, Quantenzahlen) in weitere '''Aufenthaltswahrscheinlichkeitsräume''' für Elektronen, die '''Unterenergieniveaus''' (Nebenquantenzahlen), was bedeutet, daß die Elektronen in einer Schale energetisch unterschiedlich sind. Es werden folgende Unterniveaus unterschieden:

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 |-
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 |&lt;div align="center"&gt;fⁱ⁴&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Tab. 1: Unterenergieniveaus (Unterschalen) und ihre mögliche Elektronenaufnahme'''
::Es gibt insgesamt 4 verschiedene Unterenergieniveaus, die auf unterschiedlichen Hauptenergieniveaus auftauchen können und maximal mit der angegebenen Zahl an Elektronen besetzt werden können.&lt;/small&gt;

Die Schalen werden dabei in Reihenfolge steigender Energie besetzt:

&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Orbitalenergie.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 2: Besetzung der Unterenergieniveaus mit steigender Energie'''&lt;/small&gt;


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  <title>1.3 Chemische Bindungen</title>
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 |}

&lt;small&gt;II. Molekularbiologie&lt;br/&gt;
1.0 Grundlagen&lt;br/&gt;
1.3 Chemische Bindungen&lt;/small&gt;


Unter bestimmten Bedingungen können mehrere Atome miteinander durch sog. '''chemische Bindungen''' wechselwirken. Dabei entstehen komplexere, aus mehreren Atomen bestehende, '''Moleküle'''. Der Grund dafür ist das Bestreben der Atome, einen möglichst energetisch günstigen (stabilen) Zustand zu erreichen. Ein solcher Zustand wird durch 8 Valenzelektronen (Oktettbildung) erreicht. Der Energiegehalt, der bei der Entstehung einer chemischen Bindung freigesetzt wird, muß zur Spaltung dieser wieder aufgebracht werden.


{|
 |width="5%" | &lt;small&gt;[http://biostudies.de/1.2_Atommodell zurück]&lt;/small&gt;
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  <title>1.3.1 Die Ionenbindung</title>
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&lt;small&gt;II. Molekularbiologie&lt;br/&gt;
1.0 Grundlagen&lt;br/&gt;
[http://biostudies.de/1.3_Chemische_Bindungen 1.3 Chemische Bindungen]&lt;br/&gt;
1.3.1 Die Ionenbindung&lt;/small&gt;


Die '''Ionenbindung''' ist die Bindung der Salze und besteht immer '''zwischen Metall- und Nichtmetallatomen'''. Durch einen Elektronenübergang von einem Atom auf ein anderes, entstehen '''Kationen''' (positiv geladene Teilchen; gibt Elektron ab) und '''Anionen''' (negativ geladene Teilchen; nimmt Elektron auf). Durch diese Ionisierung bildet sich ein Gitter aus, in dem sich die Kat- und Anionen alternierend abwechseln.

Aufgrund der verschiedenen Atomradien und Ladungen der Bindungspartner können sich unterschiedliche Raumgitter bilden. Dabei wird die sog. '''Gitterenergie''', die gegenseitige (elektrostatische) Anziehungskraft der Atome innerhalb des Salzes, durch das COULOMB-Gesetz (COULOMB 1785) beschrieben:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Coulombgesetz.jpg]]&lt;/div&gt;
mit
::F: Anziehungskraft
::f: COULOMB-Konstante; f ≈ 8,99 * 10⁹ [[Bild:Voltmeter pro Amperesekunden.jpg]]
::Q₁/Q₂: Ionenladung der beteiligten Bindungspartner
::r: Differenz zwischen den Atomradien ([[Bild:Differenz zwischen den Atomradien.jpg]])

Da sich jedoch gleichzeitig Abstoßungskräfte zwischen den Elektronenhüllen der Ionen herrschen, entsteht im Kristall ein Gleichgewicht.
Beispiel: Natriumchlorid
:Natriumchlorid, ein biologisch bedeutendes Salz, entsteht durch die Reaktion von Natrium mit Chlor:
:&lt;div align="center"&gt;Na + Cl → NaCl&lt;/div&gt;
:Die gezeigte Reaktion läuft jedoch in mehreren Schritten ab:
:#Zunächst gibt das Natrium-Atom ein Elektron ab, wodurch es die Edelgaskonfiguration (8 Valenzelektronen; die Elektronenkonfiguration 1s² 2s² 2p⁶ 3sⁱ [des Natrium] wird zu 1s² 2s² 2p⁶ [Neon]) erreicht: Na → Na+ + e-
:#Dann nimmt ein Chlor-Atom das vom Natrium abgegebene Elektron auf und erhält so ebenfalls die Edelgaskonfiguration (die Elektronenkonfiguration 1s² 2s² 2p⁶ 3s² 3p⁵ [Chlor] wird zu 1s² 2s² 2p⁶ 3s² 3p⁶ [Argon]): Cl + e- → Cl-
:Durch den Elektronenübergang entstehen positiv geladene Natrium-Kationen und negativ geladene Chlor-Anionen.</text>
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&lt;small&gt;II. Molekularbiologie&lt;br/&gt;
1.0 Grundlagen&lt;br/&gt;
[http://biostudies.de/1.3_Chemische_Bindungen 1.3 Chemische Bindungen]&lt;br/&gt;
1.3.1 Die Ionenbindung&lt;/small&gt;


Die '''Ionenbindung''' ist die Bindung der Salze und besteht immer '''zwischen Metall- und Nichtmetallatomen'''. Durch einen Elektronenübergang von einem Atom auf ein anderes, entstehen '''Kationen''' (positiv geladene Teilchen; gibt Elektron ab) und '''Anionen''' (negativ geladene Teilchen; nimmt Elektron auf). Durch diese Ionisierung bildet sich ein Gitter aus, in dem sich die Kat- und Anionen alternierend abwechseln.

Aufgrund der verschiedenen Atomradien und Ladungen der Bindungspartner können sich unterschiedliche Raumgitter bilden. Dabei wird die sog. '''Gitterenergie''', die gegenseitige (elektrostatische) Anziehungskraft der Atome innerhalb des Salzes, durch das COULOMB-Gesetz (COULOMB 1785) beschrieben:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Coulombgesetz.jpg]]&lt;/div&gt;
mit
::F: Anziehungskraft
::f: COULOMB-Konstante; f ≈ 8,99 * 10⁹ [[Bild:Voltmeter pro Amperesekunden.jpg]]
::Q₁/Q₂: Ionenladung der beteiligten Bindungspartner
::r: Differenz zwischen den Atomradien ([[Bild:Differenz zwischen den Atomradien.jpg]])

Da sich jedoch gleichzeitig Abstoßungskräfte zwischen den Elektronenhüllen der Ionen herrschen, entsteht im Kristall ein Gleichgewicht.
Beispiel: Natriumchlorid
:Natriumchlorid, ein biologisch bedeutendes Salz, entsteht durch die Reaktion von Natrium mit Chlor:
:&lt;div align="center"&gt;Na + Cl → NaCl&lt;/div&gt;
:Die gezeigte Reaktion läuft jedoch in mehreren Schritten ab:
:#Zunächst gibt das Natrium-Atom ein Elektron ab, wodurch es die Edelgaskonfiguration (8 Valenzelektronen; die Elektronenkonfiguration 1s² 2s² 2p⁶ 3sⁱ [des Natrium] wird zu 1s² 2s² 2p⁶ [Neon]) erreicht: Na → Na+ + e-
:#Dann nimmt ein Chlor-Atom das vom Natrium abgegebene Elektron auf und erhält so ebenfalls die Edelgaskonfiguration (die Elektronenkonfiguration 1s² 2s² 2p⁶ 3s² 3p⁵ [Chlor] wird zu 1s² 2s² 2p⁶ 3s² 3p⁶ [Argon]): Cl + e- → Cl-
:Durch den Elektronenübergang entstehen positiv geladene Natrium-Kationen und negativ geladene Chlor-Anionen.


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1.0 Grundlagen&lt;br/&gt;
[http://biostudies.de/1.3_Chemische_Bindungen 1.3 Chemische Bindungen]&lt;br/&gt;
1.3.1 Die Ionenbindung&lt;/small&gt;


Die '''Ionenbindung''' ist die Bindung der Salze und besteht immer '''zwischen Metall- und Nichtmetallatomen'''. Durch einen Elektronenübergang von einem Atom auf ein anderes, entstehen '''Kationen''' (positiv geladene Teilchen; gibt Elektron ab) und '''Anionen''' (negativ geladene Teilchen; nimmt Elektron auf). Durch diese Ionisierung bildet sich ein Gitter aus, in dem sich die Kat- und Anionen alternierend abwechseln.

Aufgrund der verschiedenen Atomradien und Ladungen der Bindungspartner können sich unterschiedliche Raumgitter bilden. Dabei wird die sog. '''Gitterenergie''', die gegenseitige (elektrostatische) Anziehungskraft der Atome innerhalb des Salzes, durch das COULOMB-Gesetz (COULOMB 1785) beschrieben:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Coulombgesetz.jpg]]&lt;/div&gt;
mit
::F: Anziehungskraft
::f: COULOMB-Konstante; f ≈ 8,99 * 10⁹ [[Bild:Voltmeter pro Amperesekunden.jpg]]
::Q₁/Q₂: Ionenladung der beteiligten Bindungspartner
::r: Differenz zwischen den Atomradien ([[Bild:Differenz zwischen den Atomradien.jpg]])

Da sich jedoch gleichzeitig Abstoßungskräfte zwischen den Elektronenhüllen der Ionen herrschen, entsteht im Kristall ein Gleichgewicht.
Beispiel: Natriumchlorid
:Natriumchlorid, ein biologisch bedeutendes Salz, entsteht durch die Reaktion von Natrium mit Chlor:
:&lt;div align="center"&gt;Na + Cl → NaCl&lt;/div&gt;
:Die gezeigte Reaktion läuft jedoch in mehreren Schritten ab:
:#Zunächst gibt das Natrium-Atom ein Elektron ab, wodurch es die Edelgaskonfiguration (8 Valenzelektronen; die Elektronenkonfiguration 1s² 2s² 2p⁶ 3sⁱ [des Natrium] wird zu 1s² 2s² 2p⁶ [Neon]) erreicht: Na → Na&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; + e&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt;
:#Dann nimmt ein Chlor-Atom das vom Natrium abgegebene Elektron auf und erhält so ebenfalls die Edelgaskonfiguration (die Elektronenkonfiguration 1s² 2s² 2p⁶ 3s² 3p⁵ [Chlor] wird zu 1s² 2s² 2p⁶ 3s² 3p⁶ [Argon]): Cl + e&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; → Cl&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt;
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 |}

&lt;small&gt;II. Molekularbiologie&lt;br/&gt;
1.0 Grundlagen&lt;br/&gt;
[http://biostudies.de/1.3_Chemische_Bindungen 1.3 Chemische Bindungen]&lt;br/&gt;
1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung&lt;/small&gt;


Atombindungen kommen nur zwischen Nichtmetall-Atomen durch die Benutzung gemeinsamer Elektronenpaare zustande, wodurch wiederum für die beteiligten Bindungspartner Edelgaskonfigurationen ergeben. Die bei '''Elektronenpaarbindungen''' entstehenden Teilchen werden als Moleküle bezeichnet. Atombindungen können aufgrund der Stärke der Anziehung von Elektronen zu einem beteiligten Atom und der Art ihrer Ausbildung in unterschiedliche Arten der Bindung eingeteilt werden.


{|
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 |}

&lt;small&gt;II. Molekularbiologie&lt;br/&gt;
1.0 Grundlagen&lt;br/&gt;
[http://biostudies.de/1.3_Chemische_Bindungen 1.3 Chemische Bindungen]&lt;br/&gt;
[http://biostudies.de/1.3.2.1_Unpolare_Atombindung 1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]
1.3.2.1 Unpolare Atombindung&lt;/small&gt;


Bei der Reaktion zweier Nichtmetall-Atome entsteht durch die Überlappung der beiden '''Atomorbitale''' ein energiearmes '''Molekülorbital'''. Dabei ist die Bindigkeit eines Atoms, die Anzahl seiner ungepaarten Elektronen, gleich der Anzahl seiner ungepaarten Elektronen. Elemente des Periodensystems der 3. und höherer Perioden können eine Bindigkeit &gt; 4 erreichen, da auch d-Orbitale hierfür zur Verfügung stehen.
&lt;div align="center"&gt;
{|border="1" style="text-align:center"
 |colspan="2" |Elektronenpaare
 |rowspan="2" |Struktur
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 |-
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 |nicht bindend
 |-
 |2
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 |linear&lt;br /&gt;[[Bild:Struktur linear.jpg]]
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 |-
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 |}
&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Tab. 2: Bindigkeit und Raum-/Orbitalstruktur'''
::Die Tabelle zeigt die Bindigkeiten unterschiedlicher (anorganischer) Moleküle sowie deren gemeinsam genutzte bzw. ungenutzte Elektronen.&lt;/small&gt;</text>
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 |}

&lt;small&gt;II. Molekularbiologie&lt;br/&gt;
1.0 Grundlagen&lt;br/&gt;
[http://biostudies.de/1.3_Chemische_Bindungen 1.3 Chemische Bindungen]&lt;br/&gt;
[http://biostudies.de/1.3.2.1_Unpolare_Atombindung 1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]&lt;br/&gt;
1.3.2.1 Unpolare Atombindung&lt;/small&gt;


Bei der Reaktion zweier Nichtmetall-Atome entsteht durch die Überlappung der beiden '''Atomorbitale''' ein energiearmes '''Molekülorbital'''. Dabei ist die Bindigkeit eines Atoms, die Anzahl seiner ungepaarten Elektronen, gleich der Anzahl seiner ungepaarten Elektronen. Elemente des Periodensystems der 3. und höherer Perioden können eine Bindigkeit &gt; 4 erreichen, da auch d-Orbitale hierfür zur Verfügung stehen.
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 |-
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&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Tab. 2: Bindigkeit und Raum-/Orbitalstruktur'''
::Die Tabelle zeigt die Bindigkeiten unterschiedlicher (anorganischer) Moleküle sowie deren gemeinsam genutzte bzw. ungenutzte Elektronen.&lt;/small&gt;</text>
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&lt;small&gt;II. Molekularbiologie&lt;br/&gt;
1.0 Grundlagen&lt;br/&gt;
[http://biostudies.de/1.3_Chemische_Bindungen 1.3 Chemische Bindungen]&lt;br/&gt;
[http://biostudies.de/1.3.2.1_Unpolare_Atombindung 1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]&lt;br/&gt;
1.3.2.1 Unpolare Atombindung&lt;/small&gt;


Bei der Reaktion zweier Nichtmetall-Atome entsteht durch die Überlappung der beiden '''Atomorbitale''' ein energiearmes '''Molekülorbital'''. Dabei ist die Bindigkeit eines Atoms, die Anzahl seiner ungepaarten Elektronen, gleich der Anzahl seiner ungepaarten Elektronen. Elemente des Periodensystems der 3. und höherer Perioden können eine Bindigkeit &gt; 4 erreichen, da auch d-Orbitale hierfür zur Verfügung stehen.
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 |-
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 |-
 |2
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&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Tab. 2: Bindigkeit und Raum-/Orbitalstruktur'''
::Die Tabelle zeigt die Bindigkeiten unterschiedlicher (anorganischer) Moleküle sowie deren gemeinsam genutzte bzw. ungenutzte Elektronen.&lt;/small&gt;


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&lt;small&gt;II. Molekularbiologie&lt;br/&gt;
1.0 Grundlagen&lt;br/&gt;
[http://biostudies.de/1.3_Chemische_Bindungen 1.3 Chemische Bindungen]&lt;br/&gt;
[http://biostudies.de/1.3.2_Atom-_oder_Elektronenpaarbindung 1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]&lt;br/&gt;
1.3.2.1 Unpolare Atombindung&lt;/small&gt;


Bei der Reaktion zweier Nichtmetall-Atome entsteht durch die Überlappung der beiden '''Atomorbitale''' ein energiearmes '''Molekülorbital'''. Dabei ist die Bindigkeit eines Atoms, die Anzahl seiner ungepaarten Elektronen, gleich der Anzahl seiner ungepaarten Elektronen. Elemente des Periodensystems der 3. und höherer Perioden können eine Bindigkeit &gt; 4 erreichen, da auch d-Orbitale hierfür zur Verfügung stehen.
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 |-
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 |-
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 | -
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 |5
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 |PCl₅&lt;br /&gt;[[Bild:Strukturformel PCl5.jpg]]
 |PF₅&lt;br /&gt;[[Bild:Strukturformel PF5.jpg]]
 |-
 |6
 | -
 |oktaedrisch&lt;br /&gt;[[Bild:Struktur oktaedrisch.jpg]]
 |SF₆&lt;br /&gt;[[Bild:Strukturformel SF6.jpg]]
 |IOF₅&lt;br /&gt;[[Bild:Strukturformel IOF5.jpg]]
 |}
&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Tab. 2: Bindigkeit und Raum-/Orbitalstruktur'''
::Die Tabelle zeigt die Bindigkeiten unterschiedlicher (anorganischer) Moleküle sowie deren gemeinsam genutzte bzw. ungenutzte Elektronen.&lt;/small&gt;


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&lt;small&gt;II. Molekularbiologie&lt;br/&gt;
1.0 Grundlagen&lt;br/&gt;
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[http://biostudies.de/1.3.2.1_Unpolare_Atombindung 1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]&lt;br/&gt;
1.3.2.2 Polare Atombindung&lt;/small&gt;


In Molekülen aus verschiedenen Atomen werden die gemeinsam genutzten Elektronenpaare aufgrund der unterschiedlichen Protonenmassen und Polarisationen verschieden stark angezogen:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Polarisation (in Deltaschreibweise).jpg]]&lt;/div&gt;
oder in anderer Schreibweise
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Polarisation (in Pfeilschreibweise).jpg]]&lt;/div&gt;

δ⁺ bzw. das am Pfeilende stehende Atomsymbol zeigt an welcher der Bindungspartner die Elektronen weniger stark zu sich heranziehen kann. Die '''Elektronegativität EN''' ist ein Maß für die Fähigkeit Bindungselektronen anzuziehen (PAULING 1932; MULLIKEN 1934; ALLRED &amp; ROCHOW 1958).

Bei Molekülen, in denen die Ladungsschwerpunkte der positiven und negativen Ladung nicht zusammenfallen, stellen einen Dipol dar. Je größer dabei die Differenz der Elektronegativität der Atome in einem solchen Molekül ist, umso polarer ist das Molekül und desto stärker ist damit die Anziehungskraft auf andere, gleiche Moleküle.


{|
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[http://biostudies.de/1.3_Chemische_Bindungen 1.3 Chemische Bindungen]&lt;br/&gt;
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1.3.2.2 Polare Atombindung&lt;/small&gt;


In Molekülen aus verschiedenen Atomen werden die gemeinsam genutzten Elektronenpaare aufgrund der unterschiedlichen Protonenmassen und Polarisationen verschieden stark angezogen:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Polarisation (in Deltaschreibweise).jpg]]&lt;/div&gt;
oder in anderer Schreibweise
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Polarisation (in Pfeilschreibweise).jpg]]&lt;/div&gt;

δ⁺ bzw. das am Pfeilende stehende Atomsymbol zeigt an welcher der Bindungspartner die Elektronen weniger stark zu sich heranziehen kann. Die '''Elektronegativität EN''' ist ein Maß für die Fähigkeit Bindungselektronen anzuziehen (PAULING 1932; MULLIKEN 1934; ALLRED &amp; ROCHOW 1958).

Bei Molekülen, in denen die Ladungsschwerpunkte der positiven und negativen Ladung nicht zusammenfallen, stellen einen Dipol dar. Je größer dabei die Differenz der Elektronegativität der Atome in einem solchen Molekül ist, umso polarer ist das Molekül und desto stärker ist damit die Anziehungskraft auf andere, gleiche Moleküle.


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 |}

&lt;small&gt;II. Molekularbiologie&lt;br/&gt;
1.0 Grundlagen&lt;br/&gt;
[http://biostudies.de/1.3_Chemische_Bindungen 1.3 Chemische Bindungen]&lt;br/&gt;
[http://biostudies.de/1.3.2.1_Unpolare_Atombindung 1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]&lt;br/&gt;
1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte&lt;/small&gt;


Wie bereits beschrieben, kreisen in Atomen die Elektronen um den Kern. Dabei können sich kurzzeitig mehrere Elektronen zweier Atome voneinander entfernen bzw. relativ nah zueiannder stehen, wodurch es zu einer kurzzeitigen Häufung von Elektronen bestimmten Stellen kommen kann. Diese Häufungen sind der Grund für eine kurzzeitige Polarisierung des Atoms, aus der sich Dipolbindungen ausbilden können. Die schwachen Anziehungskräfte zwischen solchen Dipolen werden dabei als '''VAN DER WAALS-Kräfte''' bezeichnet.

Die Stärke der '''VAN DER WAALS-Kräfte''' hängt von der Anzahl der beteiligten Elektronen und der Größe des entstehenden Moleküls direkt proportional ab. Dies kurzzeitigen Dipolarisierungen sind der Grund für die Ausbildung von Molekülgittern: Liegen viele gleiche Atome oder Moleküle nebeneinander vor, kommt es an einigen kurzzeitig zur Ausbildung von '''VAN DER WAALS-Kräften''', die kurze Zeit später wieder aufgelöst werden und sich zwischen anderen Teilchen erneut ausbilden.


{|
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&lt;small&gt;II. Molekularbiologie&lt;br/&gt;
1.0 Grundlagen&lt;br/&gt;
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[http://biostudies.de/1.3.2_Atom-_oder_Elektronenpaarbindung 1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]&lt;br/&gt;
1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte&lt;/small&gt;


Wie bereits beschrieben, kreisen in Atomen die Elektronen um den Kern. Dabei können sich kurzzeitig mehrere Elektronen zweier Atome voneinander entfernen bzw. relativ nah zueiannder stehen, wodurch es zu einer kurzzeitigen Häufung von Elektronen bestimmten Stellen kommen kann. Diese Häufungen sind der Grund für eine kurzzeitige Polarisierung des Atoms, aus der sich Dipolbindungen ausbilden können. Die schwachen Anziehungskräfte zwischen solchen Dipolen werden dabei als '''VAN DER WAALS-Kräfte''' bezeichnet.

Die Stärke der '''VAN DER WAALS-Kräfte''' hängt von der Anzahl der beteiligten Elektronen und der Größe des entstehenden Moleküls direkt proportional ab. Dies kurzzeitigen Dipolarisierungen sind der Grund für die Ausbildung von Molekülgittern: Liegen viele gleiche Atome oder Moleküle nebeneinander vor, kommt es an einigen kurzzeitig zur Ausbildung von '''VAN DER WAALS-Kräften''', die kurze Zeit später wieder aufgelöst werden und sich zwischen anderen Teilchen erneut ausbilden.


{|
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  <title>1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung</title>
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&lt;small&gt;II. Molekularbiologie&lt;br/&gt;
1.0 Grundlagen&lt;br/&gt;
[http://biostudies.de/1.3_Chemische_Bindungen 1.3 Chemische Bindungen]&lt;br/&gt;
[http://biostudies.de/1.3.2.1_Unpolare_Atombindung 1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]&lt;br/&gt;
1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung&lt;/small&gt;


Liegen stark polare Moleküle mit Dipolen und Wasserstoffatomen vor, können sich sog. Wasserstoffbrücken ausbilden. Besonders starke Wasserstoffbrückenbindungen können sich beim Vorliegen von Sauerstoff, Fluor und Stickstoff ausbilden, z. B.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Wasserstoffbrückenbindung.jpg]]&lt;/div&gt;
Wasser besitzt aufgrund der Wasserstoffbrückenbindungen, die unter mehreren Wassermolekülen aufgrund ihrer Polarisierung ausgebildet werden kann, als kleines Molekül einen relativ hohen Siedepunkt (100 °C bei Normalbedingungen). Auch beim Gefrieren des Wassers zu Eis spielen Wasserstoffbrücken eine Rolle. Hier bildet sich ein steifes Molekülgitter mit kleinen atomfreien Räumen, die der Grund dafür sind, daß Wasser seine größte Dichte bei 4 °C hat.

Besondere Bedeutung haben Wasserstoffbrückenbindungen auch bei der Funktionalität von Biomolekülen. So stabilisieren sie z. B. die Sekundärstrukturelemente (α-Helix [PAULING, COREY &amp; BRANSON (1951)] oder β-Faltblatt [PAULING &amp; COREY (1951)]), Tertiärstruktur und Quartärstruktur von Proteinen, sorgen für die komplementäre Basenpaarung von RNA und DNA und wirken bei der Bindung von Wirkstoffen an bestimmte Rezeptoren eine entscheidende Rolle.


{|
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1.0 Grundlagen&lt;br/&gt;
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[http://biostudies.de/1.3.2_Atom-_oder_Elektronenpaarbindung 1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]&lt;br/&gt;
1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung&lt;/small&gt;


Liegen stark polare Moleküle mit Dipolen und Wasserstoffatomen vor, können sich sog. Wasserstoffbrücken ausbilden. Besonders starke Wasserstoffbrückenbindungen können sich beim Vorliegen von Sauerstoff, Fluor und Stickstoff ausbilden, z. B.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Wasserstoffbrückenbindung.jpg]]&lt;/div&gt;
Wasser besitzt aufgrund der Wasserstoffbrückenbindungen, die unter mehreren Wassermolekülen aufgrund ihrer Polarisierung ausgebildet werden kann, als kleines Molekül einen relativ hohen Siedepunkt (100 °C bei Normalbedingungen). Auch beim Gefrieren des Wassers zu Eis spielen Wasserstoffbrücken eine Rolle. Hier bildet sich ein steifes Molekülgitter mit kleinen atomfreien Räumen, die der Grund dafür sind, daß Wasser seine größte Dichte bei 4 °C hat.

Besondere Bedeutung haben Wasserstoffbrückenbindungen auch bei der Funktionalität von Biomolekülen. So stabilisieren sie z. B. die Sekundärstrukturelemente (α-Helix [PAULING, COREY &amp; BRANSON (1951)] oder β-Faltblatt [PAULING &amp; COREY (1951)]), Tertiärstruktur und Quartärstruktur von Proteinen, sorgen für die komplementäre Basenpaarung von RNA und DNA und wirken bei der Bindung von Wirkstoffen an bestimmte Rezeptoren eine entscheidende Rolle.


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&lt;small&gt;II. Molekularbiologie&lt;br/&gt;
1.0 Grundlagen&lt;br/&gt;
[http://biostudies.de/1.3_Chemische_Bindungen 1.3 Chemische Bindungen]&lt;br/&gt;
[http://biostudies.de/1.3.2.1_Unpolare_Atombindung 1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]&lt;br/&gt;
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1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser&lt;/small&gt;


Da nun die möglichen Arten der Bindungen zwischen Atomen und Molekülen bekannt sind, können auch biochemisch wichtige physikochemische Voraussetzungen des Lebens erklärt werden. Wie schon vorher erwähnt wurde, spielen im Wasser gelöste Ionen in der Biologie eine wichtige Rolle, z. B. beim Transport in Pflanzen, der Stabilisierung von Zellen oder der Reizweiterleitung in Nerven. Aber hier stellt sich die Frage, wie es überhaupt zur Lösung von Salzen in Wasser kommt?

Es wurde gezeigt, daß Salze aus ionisierten Metall- und Nichtmetall-Ionen bestehen. Beim Wasser handelt es sich um ein Dipolmolekül, da das Sauerstoff-Atom die mit den beiden Wasserstoff-Atomen gemeinsam genutzten Elektronen stärker anzieht:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Dipolmolekül Wasser.jpg]]&lt;/div&gt;
Zwischen den Salzionen und den Dipolen des Wassers bilden sich – wenn sich diese gegenüberliegen – starke Anziehungskräfte. Da die Anziehung der einzelnen Ionen des Kristallgitters  weniger stark ist als die Anziehungskräfte zwischen den Ionen und Dipolen, werden die Ionen aus dem Ionengitter „herausgebrochen“ und gehen in die wäßrige Phase über (lösen sich). Dabei sind sie von mehreren Wassermolekülen umgeben; sie sind hydratisiert.

Um die Ionen aus dem Salzgitter herauszutrennen muß die Gitterenergie aufgebracht werden. Bei Hydratisation der Ionen wird Energie frei. Ob bei der Lösung von Salz in Wasser Wärme frei wird oder aufgebracht werden muß ist daher abhängig von der Größe der aufzubringenden Gitterenergie und der freiwerdenden Hydratisationsenergie. Wenn die Gitterenergie = Hydratationsenergie ist, erfolgt keine Temperaturänderung, ist Gitterenergie &gt; Hydratationsenergie kommt es zur Abkühlung und bei Gitterenergie &lt; Hydratationsenerige zur Erwärmung.


{|
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  <title>1.3.3 Koordinative oder dative Bindung</title>
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 |}

&lt;small&gt;II. Molekularbiologie&lt;br/&gt;
1.0 Grundlagen&lt;br/&gt;
[http://biostudies.de/1.3_Chemische_Bindungen 1.3 Chemische Bindungen]&lt;br/&gt;
[http://biostudies.de/1.3.2_Atom-_oder_Elektronenpaarbindung 1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]&lt;/small&gt;


Im Gegensatz zur Atombindung stammen bei der '''dativen Bindung''' (syn. '''koordinative Bindung''') die gemeinsam genutzten Elektronenpaare nicht von beiden Atomen, sondern nur von einem Bindungspartner – es verbindet ich also ein Atom mit einer Elektronenlücke mit einem Atom, das ein freies Elektronenpaar besitzt. Koordinative Bindungen finden sich beispielsweise in biochemischen Molekülen wie dem '''Hämoglobin''' und dem '''Chlorophyll''' wieder.</text>
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 |}

&lt;small&gt;II. Molekularbiologie&lt;br/&gt;
1.0 Grundlagen&lt;br/&gt;
[http://biostudies.de/1.3_Chemische_Bindungen 1.3 Chemische Bindungen]&lt;br/&gt;
1.3.3 Koordinative oder dative Bindung&lt;/small&gt;


Im Gegensatz zur Atombindung stammen bei der '''dativen Bindung''' (syn. '''koordinative Bindung''') die gemeinsam genutzten Elektronenpaare nicht von beiden Atomen, sondern nur von einem Bindungspartner – es verbindet ich also ein Atom mit einer Elektronenlücke mit einem Atom, das ein freies Elektronenpaar besitzt. Koordinative Bindungen finden sich beispielsweise in biochemischen Molekülen wie dem '''Hämoglobin''' und dem '''Chlorophyll''' wieder.


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  <title>1.3.3.1 Metallkomplexe</title>
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 |}

&lt;small&gt;II. Molekularbiologie&lt;br/&gt;
1.0 Grundlagen&lt;br/&gt;
[http://biostudies.de/1.3_Chemische_Bindungen 1.3 Chemische Bindungen]&lt;br/&gt;
[http://biostudies.de/1.3.3_Koordinative_oder_dative_Bindung 1.3.3 Koordinative oder dative Bindung]&lt;/small&gt;
1.3.3.1 Metallkomplexe


'''Metallkomplexe''' bestehen aus einem zentralen Atom oder Ion, welches an weitere Teilchen, die sog. Liganden, koordinativ gebunden ist. Die Anzahl der Bindungspartner des Zentralatoms bzw. –ions wird als Koordinationszahl bezeichnet
Beispiel: Cu²⁺ (Zentralion) mit H₂O als Liganden[1]
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Cu(H2O)4.jpg]]&lt;/div&gt;
Die Ladung der Metallkomplexe beträgt die Summe der Einzelladungen ihrer Bestandteile.

In Wasser kommt es zur Dissoziation von Komplexsalzen, wobei diese in ihre Zentralionen und Liganden zerlegt werden. Im Gegensatz zu den in wäßriger Lösung farblosen Metallionen der Hauptgruppen sind Komplexionen farbig. Die Farbe hängt dabei vom jeweiligen Liganden ab.

Die Stabilität von Metallkomplexen ist von den Liganden und der im Zentralatom durch Auffüllen von Schalen erreichten Elektronenkonfiguration abhängig.

-----

&lt;small&gt;[1] Die Koordinationszahl beträgt in diesem Beispiel [Cu(H₂O)₄]²⁺ beträgt 4.&lt;/small&gt;


{|
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 |}

&lt;small&gt;II. Molekularbiologie&lt;br/&gt;
1.0 Grundlagen&lt;br/&gt;
[http://biostudies.de/1.3_Chemische_Bindungen 1.3 Chemische Bindungen]&lt;br/&gt;
[http://biostudies.de/1.3.3_Koordinative_oder_dative_Bindung 1.3.3 Koordinative oder dative Bindung]&lt;br/&gt;
1.3.3.1 Metallkomplexe&lt;/small&gt;


'''Metallkomplexe''' bestehen aus einem zentralen Atom oder Ion, welches an weitere Teilchen, die sog. Liganden, koordinativ gebunden ist. Die Anzahl der Bindungspartner des Zentralatoms bzw. –ions wird als Koordinationszahl bezeichnet
Beispiel: Cu²⁺ (Zentralion) mit H₂O als Liganden[1]
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Cu(H2O)4.jpg]]&lt;/div&gt;
Die Ladung der Metallkomplexe beträgt die Summe der Einzelladungen ihrer Bestandteile.

In Wasser kommt es zur Dissoziation von Komplexsalzen, wobei diese in ihre Zentralionen und Liganden zerlegt werden. Im Gegensatz zu den in wäßriger Lösung farblosen Metallionen der Hauptgruppen sind Komplexionen farbig. Die Farbe hängt dabei vom jeweiligen Liganden ab.

Die Stabilität von Metallkomplexen ist von den Liganden und der im Zentralatom durch Auffüllen von Schalen erreichten Elektronenkonfiguration abhängig.

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&lt;small&gt;[1] Die Koordinationszahl beträgt in diesem Beispiel [Cu(H₂O)₄]²⁺ beträgt 4.&lt;/small&gt;


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  <title>1.3.3.2 Chelatkomplexe</title>
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 |width="5%" | &lt;small&gt;[http://biostudies.de/1.3.3.1_Metallkomplexe zurück]&lt;/small&gt;
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 |}

&lt;small&gt;II. Molekularbiologie&lt;br/&gt;
1.0 Grundlagen&lt;br/&gt;
[http://biostudies.de/1.3_Chemische_Bindungen 1.3 Chemische Bindungen]&lt;br/&gt;
[http://biostudies.de/1.3.3_Koordinative_oder_dative_Bindung 1.3.3 Koordinative oder dative Bindung]&lt;br/&gt;
1.3.3.2 Chelatkomplexe&lt;/small&gt;


Sofern ein Molekül aufgrund seiner Struktur mehr als ein freies Elektronenpaar zur Bildung eines Komplexes beisteuern kann ('''mehrzähniger Ligand''' ans Zentralatom gebunden), entsteht ein '''Chelatkomplex'''[1].
Beispiel: Bildung eines Chelatkompexes aus zwei Glycin-Anionen und einem Kupfer(II)-Kation
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Chelatkomplexbildung.jpg]]&lt;/div&gt;
In biochemischen Verbindungen kommen häufig Nebengruppenelemente wie z. B. Eisen in Chelatkomplexen relativ häufig vor. Eine besondere Rolle spielt das sauerstoffbindende Blutproteid[2] '''Hämoglobin''' mit '''Hämgruppe''':
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Hämoglobin mit Hämgruppe.jpg]]&lt;/div&gt;

-----

&lt;small&gt;[1]: griech. "chele" = "Krebsschere"

[2]: Proteide bestehen aus proteinbildenden Aminosäureketten (Polypeptide) und nichtproteinogenen Bestandteilen (hier: Fe)&lt;/small&gt;


{|
 |width="5%" | &lt;small&gt;[http://biostudies.de/1.3.3.1_Metallkomplexe zurück]&lt;/small&gt;
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  <title>Biostudies:Inhaltsverzeichnis</title>
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    <text bytes="13897" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align: center;"&gt;Das nachfolgende E-Book wurden aus Skripten und Mitschriften mehrerer Vorlesungen der Ausbildungen zum [http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüften Technischen Assistenten für naturkundliche Museen und Forschungsinstitute] am renommierten Forschungs-Institut Senckenberg und zum [http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Staatlich geprüften biologisch-technischen Assistenten] an der Landesgewerbeanstalt Nürnberg (TÜV Rheinland) erstellt und soll im Laufe meines Biologie-Studiums um weitere Kapitel vervollständigt werden. Es erhebt daher keinen Anspruch auf Vollständigkeit oder Richtigkeit, sollte jedoch jedem Interessenten einen guten Einblick in den Umfang der Biologie und die in den (ersten) Studiensemestern vermittelten Themen geben.&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;&lt;big&gt;'''Inhaltsverzeichnis'''&lt;/big&gt;&lt;/p&gt;

*I. Einführung
**[[1.0 Definitionen der Biologie|1.0 Definitionen der Biologie]]
**[[2.0 Aufgabengebiete der Biologie]]
**[[3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books]]

*II. Molekularbiologie
**1.0 Grundlagen
***[[1.1 Materie, Elemente und subatomare Teilchen]]
***[[1.2 Atommodell]]
***[[1.3 Chemische Bindungen]]
****[[1.3.1 Die Ionenbindung]]
****[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]
*****[[1.3.2.1 Unpolare Atombindung]]
*****[[1.3.2.2 Polare Atombindung]]
*****[[1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte]]
*****[[1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung]]
******[[1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser]]
****[[1.3.3 Koordinative oder dative Bindung]]
*****[[1.3.3.1 Metallkomplexe]]
*****[[1.3.3.2 Chelatkomplexe]]
***[[1.4 Energetische Grundlagen]]
***[[1.5 Chemisches Gleichgewicht]]
***1.6 Säuren und Basen
****[[1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)]]
****[[1.6.2 Der pH-Wert]]
****[[1.6.3 Neutralisation]]
****[[1.6.4 Puffer]]
**[[2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)]]
**[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine}}
***[[3.1 Allgemeines]]
***[[3.2 Einteilung]]
***[[3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren]]
***3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren
****[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung]]
****[[3.4.2 Stereoisomerie]]
***[[3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren]]
***[[3.6 Peptide]]
***[[3.7 Proteinklassen]]
***[[3.8 Struktur von Proteinen]]
***3.9 Enzyme
****[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen]]
****[[3.9.2 Klassifizierung von Enzymen]]
****[[3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung]]
****[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]
*****[[3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺]]
*****[[3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂]]
*****[[3.9.4.3 Coenzym A (CoA)]]
*****[[3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)]]
*****[[3.9.4.5 Pyridoxalphosphat]]
****[[3.9.5 Enzymkinetik]]
*****[[3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS und MENTEN (1913)]]
*****[[3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER und BURK (1913)]]
***3.10 Reinigung, Charakterisierung und Lagerung von Proteinen
****[[3.10.1 Reinigung]]
*****[[3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie]]
*****[[3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie]]
*****[[3.10.1.3 Affinitätschromatographie]]
****[[3.10.2 Charakterisierung]]
*****3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration
******[[3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)]]
******[[3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm]]
*****3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten
******[[3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)]]
******[[3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)]]
****[[3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung]]
**[[4.0 Kohlenhydrate]]
***[[4.1 Monosaccharide]]
****[[4.1.1 Entstehung von Ringformen]]
****[[4.1.2 Eigenschaften der Monosaccharide]]
****4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide
*****[[4.1.3.1 FEHLINGsche Probe]]
*****[[4.1.3.2 Silberspiegel-Probe]]
****[[4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide]]
****[[4.1.5 Glykoside]]
***4.2 Disaccharide
****[[4.2.1 Maltose (Malzzucker)]]
****[[4.2.2 Cellobiose]]
****[[4.2.3 Lactose (Milchzucker)]]
****[[4.2.4 Saccharose (Sucrose)]]
***4.3 Polysaccharide
****[[4.3.1 Homopolysaccharide]]
****[[4.3.2 Heteropolysaccharide]]

*III. Cytologie
**[[1.0 Einführung]]
**2.0 Prokaryonten
***[[2.1 Einführung]]
***[[2.2 Zellaufbau]]
****[[2.2.1 Zellhülle (cell envelope)]]
****[[2.2.2 Die bakterielle Zellwand]]
*****[[2.2.2.1 Aufbau des Mureins]]
*****[[2.2.2.2 GRAM-Färbung]]
******[[2.2.2.2.1 Übersicht wichtiger grampositiver und gramnegativer Prokaryonten]]
******[[2.2.2.2.2 Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.3 Antigene gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.4 R- und S-Formen]]
****[[2.2.3 Bakteriengeißeln]]
****[[2.2.4 Pili (Fimbrien)]]
*****[[2.2.4.1 Konjugation bei E. coli und nahe verwandten Enterobakterien]]
*****[[2.2.4.2 Experiment der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)]]
***2.3 Antibiotika
****[[2.3.1 Allgemeines]]
****[[2.3.2 Penicillin]]
*****[[2.3.2.1 Penicillintechnik]]
*****[[2.3.2.2 Halbsynthetische Penicilline]]
****[[2.3.3 Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten]]
*****[[2.3.3.1 Wirkung von Streptomycin und Tetracyclin]]
*****[[2.3.3.2 Wirkung von Chloramphenicol]]
****[[2.3.4 Problematik der Antibiotika-Resistenz]]
**3.0 Eukaryonten
***[[3.1 Einführung]]
***3.2 Zellorganellen und -bestandteile
****[[3.2.1 Zellkern (Nucleus)]]
****[[3.2.2 Endoplasmatisches Reticulum (ER)]]
****[[3.2.3 Mitochondrien]]
****[[3.2.4 GOLGI-Apparat (syn. Dictyosom)]]
****[[3.2.5 Ribosomen]]
****[[3.2.6 Peroxisomen]]
****[[3.2.7 Cytoplasma]]
****[[3.2.8 Cytoskelett]]
****[[3.2.9 Zellmembran]]
****[[3.2.10 Organellen tierischer Zellen]]
*****[[3.2.10.1 Lysosomen]]
*****[[3.2.10.2 Besonderheiten tierischer Zellmembranen]]
****[[3.2.11 Organellen pflanzlicher Zellen]]
*****[[3.2.11.1 Plastiden]]
*****[[3.2.11.2 Vakuolen]]
*****[[3.2.11.3 Zellwand]]
*****[[3.2.11.4 Besonderheiten pflanzlicher Zellmembranen]]
**4.0 Prinzipielle Arten des Energiegewinns
***[[4.1 Einführung]]
***[[4.2 Energiestoffwechsel bei chemoorganotrophen Organismen]]
****4.2.1 Wege der Brenztraubensäurebildung
*****[[4.2.1.1 Glykolyse (Fructosediphosphatweg, FDP-Weg)]]
*****[[4.2.1.2 Pentosephosphatweg]]
*****[[4.2.1.3 ENTNER-DOUDOROFF-Weg (Ketosedesoxyphosphogluconsäure-Weg, KDPE-Weg)]]
****[[4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus (oxidative Decarboxylierung und Citronensäurezyklus)]]
****[[4.2.3 Endoxidation (aerobe Atmungskette)]]
****[[4.2.4 Gärung]]
***4.3 Energiestoffwechsel bei chemolithotrophen Organismen
****4.3.1 Pflanzlicher Stoffwechsel
*****[[4.3.1.1 Besonderheiten des pflanzlichen Kohlenhydrat-Stoffwechsels]]
*****[[4.3.1.2 Lichtreaktion der Photosynthese]]
*****[[4.3.1.3 Lichtunabhängige Reaktion (CALVIN-Zyklus, Dunkelreaktion)]]
*****[[4.3.1.4 Biosynthese von Stärke in den Chloroplasten]]
*****[[4.3.1.5 Der Glyoxylsäurezyklus]]
****[[4.3.2 Nitratatmung (dissimilatorische Nitratreduktion)]]
****[[4.3.3 Sulfatatmung (dissimilatorische Sulfatreduktion)]]
**5.0 Zelluläre Transportvorgänge
***[[5.1 Einführung]]
***5.2 Passiver Transport
****[[5.2.1 Diffusion]]
****[[5.2.2 Osmose]]
***[[5.3 Aktiver Transport]]
****5.3.1 Aktive Tunnelproteine
*****[[5.3.1.1 P-Klasse-Ionenpumpen (P-class)]]
******[[5.3.1.1.1 Na⁺/K⁺-Ionenpumpen (Na⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.2 H⁺/K⁺-Ionenpumpen (H⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.3 Ca²⁺-Ionenpumpen (Ca²⁺-ATPasen)]]
*****[[5.3.1.2 V-Klasse- und F-Klasse-Ionenpumpen (V-class und F-class)]]
*****[[5.3.1.3 ABC-Transporter (ATP-binding cassettes)]]
****[[5.3.2 Gekoppelter Transport]]
***[[5.4 Endo- und Exocytose (Membranfluß)]]
***[[5.5 Signalhypothese]]
**[[6.0 Lebensbedingungen und Kultivationsfaktoren]]
***[[6.1 O₂-Bedingungen]]
***[[6.2 Temperaturbedingungen]]
***[[6.3 pH-Bedingungen]]
***[[6.4 Osmotische Bedingungen]]
***[[6.5 Nährstoffbedingungen]]
**[[7.0 Der Zellzyklus]]
***[[7.1 Mitose]]
***[[7.2 Meiose]]

*IV. Genetik
**1.0 Klassische Genetik (MENDEL-Genetik)
**2.0 Molekulargenetik
***2.1 Aufbau und Struktur der DNA
****[[2.1.1 Primärstruktur der DNA]]
****[[2.1.2 Sekundärstruktur der DNA]]
****[[2.1.3 Tertiärstruktur der DNA]]
****[[2.1.4 Übergeordnete DNA-Strukturen]]
***2.2 Grundlagen und Prokaryonten-Genetik
****2.2.1 Ablauf der Vererbung
*****[[2.2.1.1 Übersicht]]
*****[[2.2.1.2 Transkription der DNA]]
*****[[2.2.1.3 Regulation der Genaktivität bei Bakterien]]
******[[2.2.1.3.1 Negative Kontrolle am Beispiel des lac-Operons von E. coli]]
****[[2.2.2 Der genetische Code]]
****[[2.2.3 Unterschiede zwischen DNA und RNA]]
****[[2.2.4 Die wichtigsten RNA-Sorten der Zelle]]
****2.2.5 Die Proteinbiosynthese (Translation)
*****[[2.2.5.1 Allgemeines]]
*****[[2.2.5.2 Initiation (Start) Der Proteinsynthese]]
******[[2.2.5.2.1 Aufbau der Ribosomenbindestelle]]
******[[2.2.5.2.2 Die Start-Aminosäure Methionin]]
*****[[2.2.5.3 Elongation (Kettenverlängerung)]]
*****[[2.2.5.4 Termination]]
*****[[2.2.5.5 Posttranslationale Modifikationen]]
****[[2.2.6 Wobble im genetischen Code]]
****[[2.2.7 Regulierung der Genexpression bei Bakterien]]
*****[[2.2.7.1 Regulation der Promotorstärke]]
*****[[2.2.7.2 Regulation über den σ-Faktor]]
*****[[2.2.7.3 Regulation des lac-Operons über den Operator]]
****[[2.2.8 Mutationen bei Bakterien]]
*****[[2.2.8.1 Auswirkung von Mutationen]]
*****[[2.2.8.2 Mutationsarten]]
*****2.2.8.3 Mögliche Ursachen für Basenaustauschmutationen
******[[2.2.8.3.1 Tautomere Basen]]
******[[2.2.8.3.2 Spontane Desaminierungen]]
******[[2.2.8.3.3 Depurinierung und Depyrimidierung]]
*****2.2.8.4 Auslösung von Mutationen durch Chemikalien
******[[2.2.8.4.1 Basenanaloge Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.2 Desaminierende Chemikalien]]
******[[2.2.8.4.3 Alkylierende Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.4 Nachweis mutagener Wirkung von Chemikalien mit dem AMES-Test (1975)]]
*****[[2.2.8.5 Mutation von Bakterien durch UV-Strahlung]]
*****2.2.8.6 Reversionen (Rückmutationen)
******[[2.2.8.6.1 Reversionen durch eine zweite Mutation im selben Gen]]
******[[2.2.8.6.2 Reversionen durch eine zweite Mutation in einem anderen Gen]]
****[[2.2.9 Replikation von Bakterien-DNA]]
*****[[2.2.9.1 Die wichtigsten Replikationsproteine und ihre Besonderheiten]]
*****[[2.2.9.2 Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation]]
*****[[2.2.9.3 Möglichkeiten der bidirektionalen Replikation]]
****[[2.2.10 Restriktions- und Modifikationssysteme (R/M-Systeme) bei Bakterien]]
*****[[2.2.10.1 Mögliche Ursachen bei ausbleibender Restriktion der Fremd-DNA in Bakterien]]
*****[[2.2.10.2 R/M-Systeme bei E. coli]]
*****[[2.2.10.3 Die Typen der Restriktionsenzyme]]
***2.3 Grundlagen der Gentechnik
****[[2.3.1 PCR (Polymerase-Kettenreaktion, polymerase chain reaction)]]
*****[[2.3.1.1 Anwendung und Durchführung]]
*****[[2.3.1.2 Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen]]
*****[[2.3.1.3 Amplifikation der gesamten DNA]]
******[[2.3.1.3.1 Der genetische Fingerabdruck]]
****2.3.2 Grundprinzip der Genklonierung
*****[[2.3.2.1 Bedeutung überstehender Enden]]
*****2.3.2.2 Restriktionsanalyse mit Hilfe der Agarosegelelektrophorese
******[[2.3.2.2.1 Theorie zur Gelelektrophorese von DNA]]
******[[2.3.2.2.2 Auswertung]]
*****[[2.3.2.3 Genklonierung mit E. coli]]
******[[2.3.2.3.1 Gewünschte Eigenschaften von Plasmidvektoren]]
******[[2.3.2.3.2 Eigenschaften der verwendeten Wirtszellen]]
******[[2.3.2.3.3 Vorgehensweise zur Selektion und Identifikation rekombinanter Kolonien]]
*****[[2.3.2.4 Klonierung mit pUC-Plasmiden]]
******[[2.3.2.4.1 Test auf Lactose-Abbau]]
******[[2.3.2.4.2 Prinzip der Koloniefärbung bei Klonierung mit pUC-Plasmiden zur Identifizierung rekombinanter Kolonien]]
****[[2.3.3 Tricks in der Gentechnik]]
*****[[2.3.3.1 Transformation - Methode zum Einschleusen gentechnisch veränderter DNA in Bakterien]]
******[[2.3.3.1.1 Wichtige Faktoren für erfolgreiche Transformation]]
******[[2.3.3.1.2 Form der aufgenommenen DNA]]
******[[2.3.3.1.3 Transformationsrate bei E. coli]]
******[[2.3.3.1.4 Suche nach dem richtigen Klon]]
*****[[2.3.3.2 Hybridisierung mit einer Gensonde]]
******[[2.3.3.2.1 Prinzip der Hybridisierung]]
******[[2.3.3.2.2 Herstellung radioaktiv markierter Gensonden]]
******[[2.3.3.2.3 Nichtradioaktive DNA-Markierung (non radioactive labelling)]]
******[[2.3.3.2.4 Koloniehybridisierung]]
******[[2.3.3.2.5 Plasmidisolierung aus E. coli]]
*****[[2.3.3.3 Southern Hybridisierung (blotting, transfer)]]
*****[[2.3.3.4 Nachweis von Genen mit Hilfe der PCR]]
****2.3.4 DNA-Sequenzierung
*****[[2.3.4.1 Kettenabbruch nach SANGER et al. (1977)]]
******[[2.3.4.1.1 Gewinnung von Einzelstrang und Primer]]
******[[2.3.4.1.2 Kettenabbruch durch Dideoxy-Nukleotide]]
*****[[2.3.4.2 Sequencer]]
******[[2.3.4.2.1 Monofluorophores System]]
******[[2.3.4.2.2 Multifluorophores System]]
*****[[2.3.4.3 Taq-Cycle-Sequenzierung]]
***[[2.4 Eukaryonten-Genetik]]
****2.4.1 Aufbau und Funktion des eukaryontischen Operons
*****[[2.4.1.1 Aufbau]]
*****[[2.4.1.2 Gene]]
*****[[2.4.1.3 RNA-Arten und RNA-Polymerasen]]
*****[[2.4.1.4 Struktur der eukaryontischen Transkriptionseinheit (auf der DNA)]]
*****[[2.4.1.5 Bedeutung der Introns]]
*****[[2.4.1.6 mRNA-Reifung (Processing) im Zellkern]]
*****[[2.4.1.7 Genregulation der Genaktivität bei Eukaryonten]]
****[[2.4.2 Klonierung von Eukaryontengenen in Bakterien]]
**3.0 Populationsgenetik

*[[Abbildungsverzeichnis]]

*[[Tabellenverzeichnis]]

*[[Quellenverzeichnis]]</text>
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&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;&lt;big&gt;'''Inhaltsverzeichnis'''&lt;/big&gt;&lt;/p&gt;

*I. Einführung
**[[1.0 Definitionen der Biologie|1.0 Definitionen der Biologie]]
**[[2.0 Aufgabengebiete der Biologie]]
**[[3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books]]

*II. Molekularbiologie
**1.0 Grundlagen
***[[1.1 Materie, Elemente und subatomare Teilchen]]
***[[1.2 Atommodell]]
***[[1.3 Chemische Bindungen]]
****[[1.3.1 Die Ionenbindung]]
****[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]
*****[[1.3.2.1 Unpolare Atombindung]]
*****[[1.3.2.2 Polare Atombindung]]
*****[[1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte]]
*****[[1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung]]
******[[1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser]]
****[[1.3.3 Koordinative oder dative Bindung]]
*****[[1.3.3.1 Metallkomplexe]]
*****[[1.3.3.2 Chelatkomplexe]]
***[[1.4 Energetische Grundlagen]]
***[[1.5 Chemisches Gleichgewicht]]
***1.6 Säuren und Basen
****[[1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)]]
****[[1.6.2 Der pH-Wert]]
****[[1.6.3 Neutralisation]]
****[[1.6.4 Puffer]]
**[[2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)]]
**[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]
***[[3.1 Allgemeines]]
***[[3.2 Einteilung]]
***[[3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren]]
***3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren
****[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung]]
****[[3.4.2 Stereoisomerie]]
***[[3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren]]
***[[3.6 Peptide]]
***[[3.7 Proteinklassen]]
***[[3.8 Struktur von Proteinen]]
***3.9 Enzyme
****[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen]]
****[[3.9.2 Klassifizierung von Enzymen]]
****[[3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung]]
****[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]
*****[[3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺]]
*****[[3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂]]
*****[[3.9.4.3 Coenzym A (CoA)]]
*****[[3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)]]
*****[[3.9.4.5 Pyridoxalphosphat]]
****[[3.9.5 Enzymkinetik]]
*****[[3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS und MENTEN (1913)]]
*****[[3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER und BURK (1913)]]
***3.10 Reinigung, Charakterisierung und Lagerung von Proteinen
****[[3.10.1 Reinigung]]
*****[[3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie]]
*****[[3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie]]
*****[[3.10.1.3 Affinitätschromatographie]]
****[[3.10.2 Charakterisierung]]
*****3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration
******[[3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)]]
******[[3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm]]
*****3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten
******[[3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)]]
******[[3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)]]
****[[3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung]]
**[[4.0 Kohlenhydrate]]
***[[4.1 Monosaccharide]]
****[[4.1.1 Entstehung von Ringformen]]
****[[4.1.2 Eigenschaften der Monosaccharide]]
****4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide
*****[[4.1.3.1 FEHLINGsche Probe]]
*****[[4.1.3.2 Silberspiegel-Probe]]
****[[4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide]]
****[[4.1.5 Glykoside]]
***4.2 Disaccharide
****[[4.2.1 Maltose (Malzzucker)]]
****[[4.2.2 Cellobiose]]
****[[4.2.3 Lactose (Milchzucker)]]
****[[4.2.4 Saccharose (Sucrose)]]
***4.3 Polysaccharide
****[[4.3.1 Homopolysaccharide]]
****[[4.3.2 Heteropolysaccharide]]

*III. Cytologie
**[[1.0 Einführung]]
**2.0 Prokaryonten
***[[2.1 Einführung]]
***[[2.2 Zellaufbau]]
****[[2.2.1 Zellhülle (cell envelope)]]
****[[2.2.2 Die bakterielle Zellwand]]
*****[[2.2.2.1 Aufbau des Mureins]]
*****[[2.2.2.2 GRAM-Färbung]]
******[[2.2.2.2.1 Übersicht wichtiger grampositiver und gramnegativer Prokaryonten]]
******[[2.2.2.2.2 Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.3 Antigene gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.4 R- und S-Formen]]
****[[2.2.3 Bakteriengeißeln]]
****[[2.2.4 Pili (Fimbrien)]]
*****[[2.2.4.1 Konjugation bei E. coli und nahe verwandten Enterobakterien]]
*****[[2.2.4.2 Experiment der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)]]
***2.3 Antibiotika
****[[2.3.1 Allgemeines]]
****[[2.3.2 Penicillin]]
*****[[2.3.2.1 Penicillintechnik]]
*****[[2.3.2.2 Halbsynthetische Penicilline]]
****[[2.3.3 Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten]]
*****[[2.3.3.1 Wirkung von Streptomycin und Tetracyclin]]
*****[[2.3.3.2 Wirkung von Chloramphenicol]]
****[[2.3.4 Problematik der Antibiotika-Resistenz]]
**3.0 Eukaryonten
***[[3.1 Einführung]]
***3.2 Zellorganellen und -bestandteile
****[[3.2.1 Zellkern (Nucleus)]]
****[[3.2.2 Endoplasmatisches Reticulum (ER)]]
****[[3.2.3 Mitochondrien]]
****[[3.2.4 GOLGI-Apparat (syn. Dictyosom)]]
****[[3.2.5 Ribosomen]]
****[[3.2.6 Peroxisomen]]
****[[3.2.7 Cytoplasma]]
****[[3.2.8 Cytoskelett]]
****[[3.2.9 Zellmembran]]
****[[3.2.10 Organellen tierischer Zellen]]
*****[[3.2.10.1 Lysosomen]]
*****[[3.2.10.2 Besonderheiten tierischer Zellmembranen]]
****[[3.2.11 Organellen pflanzlicher Zellen]]
*****[[3.2.11.1 Plastiden]]
*****[[3.2.11.2 Vakuolen]]
*****[[3.2.11.3 Zellwand]]
*****[[3.2.11.4 Besonderheiten pflanzlicher Zellmembranen]]
**4.0 Prinzipielle Arten des Energiegewinns
***[[4.1 Einführung]]
***[[4.2 Energiestoffwechsel bei chemoorganotrophen Organismen]]
****4.2.1 Wege der Brenztraubensäurebildung
*****[[4.2.1.1 Glykolyse (Fructosediphosphatweg, FDP-Weg)]]
*****[[4.2.1.2 Pentosephosphatweg]]
*****[[4.2.1.3 ENTNER-DOUDOROFF-Weg (Ketosedesoxyphosphogluconsäure-Weg, KDPE-Weg)]]
****[[4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus (oxidative Decarboxylierung und Citronensäurezyklus)]]
****[[4.2.3 Endoxidation (aerobe Atmungskette)]]
****[[4.2.4 Gärung]]
***4.3 Energiestoffwechsel bei chemolithotrophen Organismen
****4.3.1 Pflanzlicher Stoffwechsel
*****[[4.3.1.1 Besonderheiten des pflanzlichen Kohlenhydrat-Stoffwechsels]]
*****[[4.3.1.2 Lichtreaktion der Photosynthese]]
*****[[4.3.1.3 Lichtunabhängige Reaktion (CALVIN-Zyklus, Dunkelreaktion)]]
*****[[4.3.1.4 Biosynthese von Stärke in den Chloroplasten]]
*****[[4.3.1.5 Der Glyoxylsäurezyklus]]
****[[4.3.2 Nitratatmung (dissimilatorische Nitratreduktion)]]
****[[4.3.3 Sulfatatmung (dissimilatorische Sulfatreduktion)]]
**5.0 Zelluläre Transportvorgänge
***[[5.1 Einführung]]
***5.2 Passiver Transport
****[[5.2.1 Diffusion]]
****[[5.2.2 Osmose]]
***[[5.3 Aktiver Transport]]
****5.3.1 Aktive Tunnelproteine
*****[[5.3.1.1 P-Klasse-Ionenpumpen (P-class)]]
******[[5.3.1.1.1 Na⁺/K⁺-Ionenpumpen (Na⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.2 H⁺/K⁺-Ionenpumpen (H⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.3 Ca²⁺-Ionenpumpen (Ca²⁺-ATPasen)]]
*****[[5.3.1.2 V-Klasse- und F-Klasse-Ionenpumpen (V-class und F-class)]]
*****[[5.3.1.3 ABC-Transporter (ATP-binding cassettes)]]
****[[5.3.2 Gekoppelter Transport]]
***[[5.4 Endo- und Exocytose (Membranfluß)]]
***[[5.5 Signalhypothese]]
**[[6.0 Lebensbedingungen und Kultivationsfaktoren]]
***[[6.1 O₂-Bedingungen]]
***[[6.2 Temperaturbedingungen]]
***[[6.3 pH-Bedingungen]]
***[[6.4 Osmotische Bedingungen]]
***[[6.5 Nährstoffbedingungen]]
**[[7.0 Der Zellzyklus]]
***[[7.1 Mitose]]
***[[7.2 Meiose]]

*IV. Genetik
**1.0 Klassische Genetik (MENDEL-Genetik)
**2.0 Molekulargenetik
***2.1 Aufbau und Struktur der DNA
****[[2.1.1 Primärstruktur der DNA]]
****[[2.1.2 Sekundärstruktur der DNA]]
****[[2.1.3 Tertiärstruktur der DNA]]
****[[2.1.4 Übergeordnete DNA-Strukturen]]
***2.2 Grundlagen und Prokaryonten-Genetik
****2.2.1 Ablauf der Vererbung
*****[[2.2.1.1 Übersicht]]
*****[[2.2.1.2 Transkription der DNA]]
*****[[2.2.1.3 Regulation der Genaktivität bei Bakterien]]
******[[2.2.1.3.1 Negative Kontrolle am Beispiel des lac-Operons von E. coli]]
****[[2.2.2 Der genetische Code]]
****[[2.2.3 Unterschiede zwischen DNA und RNA]]
****[[2.2.4 Die wichtigsten RNA-Sorten der Zelle]]
****2.2.5 Die Proteinbiosynthese (Translation)
*****[[2.2.5.1 Allgemeines]]
*****[[2.2.5.2 Initiation (Start) Der Proteinsynthese]]
******[[2.2.5.2.1 Aufbau der Ribosomenbindestelle]]
******[[2.2.5.2.2 Die Start-Aminosäure Methionin]]
*****[[2.2.5.3 Elongation (Kettenverlängerung)]]
*****[[2.2.5.4 Termination]]
*****[[2.2.5.5 Posttranslationale Modifikationen]]
****[[2.2.6 Wobble im genetischen Code]]
****[[2.2.7 Regulierung der Genexpression bei Bakterien]]
*****[[2.2.7.1 Regulation der Promotorstärke]]
*****[[2.2.7.2 Regulation über den σ-Faktor]]
*****[[2.2.7.3 Regulation des lac-Operons über den Operator]]
****[[2.2.8 Mutationen bei Bakterien]]
*****[[2.2.8.1 Auswirkung von Mutationen]]
*****[[2.2.8.2 Mutationsarten]]
*****2.2.8.3 Mögliche Ursachen für Basenaustauschmutationen
******[[2.2.8.3.1 Tautomere Basen]]
******[[2.2.8.3.2 Spontane Desaminierungen]]
******[[2.2.8.3.3 Depurinierung und Depyrimidierung]]
*****2.2.8.4 Auslösung von Mutationen durch Chemikalien
******[[2.2.8.4.1 Basenanaloge Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.2 Desaminierende Chemikalien]]
******[[2.2.8.4.3 Alkylierende Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.4 Nachweis mutagener Wirkung von Chemikalien mit dem AMES-Test (1975)]]
*****[[2.2.8.5 Mutation von Bakterien durch UV-Strahlung]]
*****2.2.8.6 Reversionen (Rückmutationen)
******[[2.2.8.6.1 Reversionen durch eine zweite Mutation im selben Gen]]
******[[2.2.8.6.2 Reversionen durch eine zweite Mutation in einem anderen Gen]]
****[[2.2.9 Replikation von Bakterien-DNA]]
*****[[2.2.9.1 Die wichtigsten Replikationsproteine und ihre Besonderheiten]]
*****[[2.2.9.2 Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation]]
*****[[2.2.9.3 Möglichkeiten der bidirektionalen Replikation]]
****[[2.2.10 Restriktions- und Modifikationssysteme (R/M-Systeme) bei Bakterien]]
*****[[2.2.10.1 Mögliche Ursachen bei ausbleibender Restriktion der Fremd-DNA in Bakterien]]
*****[[2.2.10.2 R/M-Systeme bei E. coli]]
*****[[2.2.10.3 Die Typen der Restriktionsenzyme]]
***2.3 Grundlagen der Gentechnik
****[[2.3.1 PCR (Polymerase-Kettenreaktion, polymerase chain reaction)]]
*****[[2.3.1.1 Anwendung und Durchführung]]
*****[[2.3.1.2 Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen]]
*****[[2.3.1.3 Amplifikation der gesamten DNA]]
******[[2.3.1.3.1 Der genetische Fingerabdruck]]
****2.3.2 Grundprinzip der Genklonierung
*****[[2.3.2.1 Bedeutung überstehender Enden]]
*****2.3.2.2 Restriktionsanalyse mit Hilfe der Agarosegelelektrophorese
******[[2.3.2.2.1 Theorie zur Gelelektrophorese von DNA]]
******[[2.3.2.2.2 Auswertung]]
*****[[2.3.2.3 Genklonierung mit E. coli]]
******[[2.3.2.3.1 Gewünschte Eigenschaften von Plasmidvektoren]]
******[[2.3.2.3.2 Eigenschaften der verwendeten Wirtszellen]]
******[[2.3.2.3.3 Vorgehensweise zur Selektion und Identifikation rekombinanter Kolonien]]
*****[[2.3.2.4 Klonierung mit pUC-Plasmiden]]
******[[2.3.2.4.1 Test auf Lactose-Abbau]]
******[[2.3.2.4.2 Prinzip der Koloniefärbung bei Klonierung mit pUC-Plasmiden zur Identifizierung rekombinanter Kolonien]]
****[[2.3.3 Tricks in der Gentechnik]]
*****[[2.3.3.1 Transformation - Methode zum Einschleusen gentechnisch veränderter DNA in Bakterien]]
******[[2.3.3.1.1 Wichtige Faktoren für erfolgreiche Transformation]]
******[[2.3.3.1.2 Form der aufgenommenen DNA]]
******[[2.3.3.1.3 Transformationsrate bei E. coli]]
******[[2.3.3.1.4 Suche nach dem richtigen Klon]]
*****[[2.3.3.2 Hybridisierung mit einer Gensonde]]
******[[2.3.3.2.1 Prinzip der Hybridisierung]]
******[[2.3.3.2.2 Herstellung radioaktiv markierter Gensonden]]
******[[2.3.3.2.3 Nichtradioaktive DNA-Markierung (non radioactive labelling)]]
******[[2.3.3.2.4 Koloniehybridisierung]]
******[[2.3.3.2.5 Plasmidisolierung aus E. coli]]
*****[[2.3.3.3 Southern Hybridisierung (blotting, transfer)]]
*****[[2.3.3.4 Nachweis von Genen mit Hilfe der PCR]]
****2.3.4 DNA-Sequenzierung
*****[[2.3.4.1 Kettenabbruch nach SANGER et al. (1977)]]
******[[2.3.4.1.1 Gewinnung von Einzelstrang und Primer]]
******[[2.3.4.1.2 Kettenabbruch durch Dideoxy-Nukleotide]]
*****[[2.3.4.2 Sequencer]]
******[[2.3.4.2.1 Monofluorophores System]]
******[[2.3.4.2.2 Multifluorophores System]]
*****[[2.3.4.3 Taq-Cycle-Sequenzierung]]
***[[2.4 Eukaryonten-Genetik]]
****2.4.1 Aufbau und Funktion des eukaryontischen Operons
*****[[2.4.1.1 Aufbau]]
*****[[2.4.1.2 Gene]]
*****[[2.4.1.3 RNA-Arten und RNA-Polymerasen]]
*****[[2.4.1.4 Struktur der eukaryontischen Transkriptionseinheit (auf der DNA)]]
*****[[2.4.1.5 Bedeutung der Introns]]
*****[[2.4.1.6 mRNA-Reifung (Processing) im Zellkern]]
*****[[2.4.1.7 Genregulation der Genaktivität bei Eukaryonten]]
****[[2.4.2 Klonierung von Eukaryontengenen in Bakterien]]
**3.0 Populationsgenetik

*[[Abbildungsverzeichnis]]

*[[Tabellenverzeichnis]]

*[[Quellenverzeichnis]]</text>
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  <title>3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine</title>
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    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="1725" xml:space="preserve">*[[3.1 Allgemeines]]
*[[3.2 Einteilung]]
*[[3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren]]
*[[3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren]]
**[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung]]
**[[3.4.2 Stereoisomerie]]
*[[3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren]]
*[[3.6 Peptide]]
*[[3.7 Proteinklassen]]
*[[3.8 Struktur von Proteinen]]
*[[3.9 Enzyme]]
**[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen]]
**[[3.9.2 Klassifizierung von Enzymen]]
**[[3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung]]
**[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]
***[[3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺]]
***[[3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂]]
***[[3.9.4.3 Coenzym A (CoA)]]
***[[3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)]]
***[[3.9.4.5 Pyridoxalphosphat]]
**[[3.9.5 Enzymkinetik]]
***[[3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS und MENTEN (1913)]]
***[[3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER und BURK (1913)]]
*[[3.10 Reinigung, Charakterisierung und Lagerung von Proteinen]]
**[[3.10.1 Reinigung]]
***[[3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie]]
***[[3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie]]
***[[3.10.1.3 Affinitätschromatographie]]
**[[3.10.2 Charakterisierung]]
***[[3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration]]
****[[3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)]]
****[[3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm]]
***[[3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten]]
****[[3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)]]
****[[3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)]]
**[[3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung]]</text>
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    <text bytes="1793" xml:space="preserve">Inhalt von "3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine"

*[[3.1 Allgemeines]]
*[[3.2 Einteilung]]
*[[3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren]]
*[[3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren]]
**[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung]]
**[[3.4.2 Stereoisomerie]]
*[[3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren]]
*[[3.6 Peptide]]
*[[3.7 Proteinklassen]]
*[[3.8 Struktur von Proteinen]]
*[[3.9 Enzyme]]
**[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen]]
**[[3.9.2 Klassifizierung von Enzymen]]
**[[3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung]]
**[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]
***[[3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺]]
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***[[3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)]]
***[[3.9.4.5 Pyridoxalphosphat]]
**[[3.9.5 Enzymkinetik]]
***[[3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS und MENTEN (1913)]]
***[[3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER und BURK (1913)]]
*[[3.10 Reinigung, Charakterisierung und Lagerung von Proteinen]]
**[[3.10.1 Reinigung]]
***[[3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie]]
***[[3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie]]
***[[3.10.1.3 Affinitätschromatographie]]
**[[3.10.2 Charakterisierung]]
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****[[3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)]]
****[[3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm]]
***[[3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten]]
****[[3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)]]
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**[[3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung]]</text>
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    <text bytes="154" xml:space="preserve">Inhalt von "3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren":

*[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung]]
*[[3.4.2 Stereoisomerie]]</text>
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*[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen]]
*[[3.9.2 Klassifizierung von Enzymen]]
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  <title>3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine</title>
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    <text bytes="1794" xml:space="preserve">Inhalt von "3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine":

*[[3.1 Allgemeines]]
*[[3.2 Einteilung]]
*[[3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren]]
*[[3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren]]
**[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung]]
**[[3.4.2 Stereoisomerie]]
*[[3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren]]
*[[3.6 Peptide]]
*[[3.7 Proteinklassen]]
*[[3.8 Struktur von Proteinen]]
*[[3.9 Enzyme]]
**[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen]]
**[[3.9.2 Klassifizierung von Enzymen]]
**[[3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung]]
**[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]
***[[3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺]]
***[[3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂]]
***[[3.9.4.3 Coenzym A (CoA)]]
***[[3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)]]
***[[3.9.4.5 Pyridoxalphosphat]]
**[[3.9.5 Enzymkinetik]]
***[[3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS und MENTEN (1913)]]
***[[3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER und BURK (1913)]]
*[[3.10 Reinigung, Charakterisierung und Lagerung von Proteinen]]
**[[3.10.1 Reinigung]]
***[[3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie]]
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***[[3.10.1.3 Affinitätschromatographie]]
**[[3.10.2 Charakterisierung]]
***[[3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration]]
****[[3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)]]
****[[3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm]]
***[[3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten]]
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  <title>3.10 Reinigung, Charakterisierung und Lagerung von Proteinen</title>
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*[[3.10.1 Reinigung]]
**[[3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie]]
**[[3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie]]
**[[3.10.1.3 Affinitätschromatographie]]
*[[3.10.2 Charakterisierung]]
**[[3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration]]
***[[3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)]]
***[[3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm]]
**[[3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten]]
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***[[3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)]]
*[[3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung]]</text>
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  <title>Biostudies:Inhaltsverzeichnis</title>
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    <text bytes="13867" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align: center;"&gt;Das nachfolgende E-Book wurden aus Skripten und Mitschriften mehrerer Vorlesungen der Ausbildungen zum [http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüften Technischen Assistenten für naturkundliche Museen und Forschungsinstitute] am renommierten Forschungs-Institut Senckenberg und zum [http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Staatlich geprüften biologisch-technischen Assistenten] an der Landesgewerbeanstalt Nürnberg (TÜV Rheinland) erstellt und soll im Laufe meines Biologie-Studiums um weitere Kapitel vervollständigt werden. Es erhebt daher keinen Anspruch auf Vollständigkeit oder Richtigkeit, sollte jedoch jedem Interessenten einen guten Einblick in den Umfang der Biologie und die in den (ersten) Studiensemestern vermittelten Themen geben.&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;&lt;big&gt;'''Inhaltsverzeichnis'''&lt;/big&gt;&lt;/p&gt;

*I. Einführung
**[[1.0 Definitionen der Biologie]]
**[[2.0 Aufgabengebiete der Biologie]]
**[[3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books]]

*II. Molekularbiologie
**1.0 Grundlagen
***[[1.1 Materie, Elemente und subatomare Teilchen]]
***[[1.2 Atommodell]]
***[[1.3 Chemische Bindungen]]
****[[1.3.1 Die Ionenbindung]]
****[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]
*****[[1.3.2.1 Unpolare Atombindung]]
*****[[1.3.2.2 Polare Atombindung]]
*****[[1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte]]
*****[[1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung]]
******[[1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser]]
****[[1.3.3 Koordinative oder dative Bindung]]
*****[[1.3.3.1 Metallkomplexe]]
*****[[1.3.3.2 Chelatkomplexe]]
***[[1.4 Energetische Grundlagen]]
***[[1.5 Chemisches Gleichgewicht]]
***1.6 Säuren und Basen
****[[1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)]]
****[[1.6.2 Der pH-Wert]]
****[[1.6.3 Neutralisation]]
****[[1.6.4 Puffer]]
**[[2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)]]
**[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]
***[[3.1 Allgemeines]]
***[[3.2 Einteilung]]
***[[3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren]]
***3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren
****[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung]]
****[[3.4.2 Stereoisomerie]]
***[[3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren]]
***[[3.6 Peptide]]
***[[3.7 Proteinklassen]]
***[[3.8 Struktur von Proteinen]]
***3.9 Enzyme
****[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen]]
****[[3.9.2 Klassifizierung von Enzymen]]
****[[3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung]]
****[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]
*****[[3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺]]
*****[[3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂]]
*****[[3.9.4.3 Coenzym A (CoA)]]
*****[[3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)]]
*****[[3.9.4.5 Pyridoxalphosphat]]
****[[3.9.5 Enzymkinetik]]
*****[[3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS und MENTEN (1913)]]
*****[[3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER und BURK (1913)]]
***3.10 Reinigung, Charakterisierung und Lagerung von Proteinen
****[[3.10.1 Reinigung]]
*****[[3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie]]
*****[[3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie]]
*****[[3.10.1.3 Affinitätschromatographie]]
****[[3.10.2 Charakterisierung]]
*****3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration
******[[3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)]]
******[[3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm]]
*****3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten
******[[3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)]]
******[[3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)]]
****[[3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung]]
**[[4.0 Kohlenhydrate]]
***[[4.1 Monosaccharide]]
****[[4.1.1 Entstehung von Ringformen]]
****[[4.1.2 Eigenschaften der Monosaccharide]]
****4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide
*****[[4.1.3.1 FEHLINGsche Probe]]
*****[[4.1.3.2 Silberspiegel-Probe]]
****[[4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide]]
****[[4.1.5 Glykoside]]
***4.2 Disaccharide
****[[4.2.1 Maltose (Malzzucker)]]
****[[4.2.2 Cellobiose]]
****[[4.2.3 Lactose (Milchzucker)]]
****[[4.2.4 Saccharose (Sucrose)]]
***4.3 Polysaccharide
****[[4.3.1 Homopolysaccharide]]
****[[4.3.2 Heteropolysaccharide]]

*III. Cytologie
**[[1.0 Einführung]]
**2.0 Prokaryonten
***[[2.1 Einführung]]
***[[2.2 Zellaufbau]]
****[[2.2.1 Zellhülle (cell envelope)]]
****[[2.2.2 Die bakterielle Zellwand]]
*****[[2.2.2.1 Aufbau des Mureins]]
*****[[2.2.2.2 GRAM-Färbung]]
******[[2.2.2.2.1 Übersicht wichtiger grampositiver und gramnegativer Prokaryonten]]
******[[2.2.2.2.2 Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.3 Antigene gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.4 R- und S-Formen]]
****[[2.2.3 Bakteriengeißeln]]
****[[2.2.4 Pili (Fimbrien)]]
*****[[2.2.4.1 Konjugation bei E. coli und nahe verwandten Enterobakterien]]
*****[[2.2.4.2 Experiment der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)]]
***2.3 Antibiotika
****[[2.3.1 Allgemeines]]
****[[2.3.2 Penicillin]]
*****[[2.3.2.1 Penicillintechnik]]
*****[[2.3.2.2 Halbsynthetische Penicilline]]
****[[2.3.3 Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten]]
*****[[2.3.3.1 Wirkung von Streptomycin und Tetracyclin]]
*****[[2.3.3.2 Wirkung von Chloramphenicol]]
****[[2.3.4 Problematik der Antibiotika-Resistenz]]
**3.0 Eukaryonten
***[[3.1 Einführung]]
***3.2 Zellorganellen und -bestandteile
****[[3.2.1 Zellkern (Nucleus)]]
****[[3.2.2 Endoplasmatisches Reticulum (ER)]]
****[[3.2.3 Mitochondrien]]
****[[3.2.4 GOLGI-Apparat (syn. Dictyosom)]]
****[[3.2.5 Ribosomen]]
****[[3.2.6 Peroxisomen]]
****[[3.2.7 Cytoplasma]]
****[[3.2.8 Cytoskelett]]
****[[3.2.9 Zellmembran]]
****[[3.2.10 Organellen tierischer Zellen]]
*****[[3.2.10.1 Lysosomen]]
*****[[3.2.10.2 Besonderheiten tierischer Zellmembranen]]
****[[3.2.11 Organellen pflanzlicher Zellen]]
*****[[3.2.11.1 Plastiden]]
*****[[3.2.11.2 Vakuolen]]
*****[[3.2.11.3 Zellwand]]
*****[[3.2.11.4 Besonderheiten pflanzlicher Zellmembranen]]
**4.0 Prinzipielle Arten des Energiegewinns
***[[4.1 Einführung]]
***[[4.2 Energiestoffwechsel bei chemoorganotrophen Organismen]]
****4.2.1 Wege der Brenztraubensäurebildung
*****[[4.2.1.1 Glykolyse (Fructosediphosphatweg, FDP-Weg)]]
*****[[4.2.1.2 Pentosephosphatweg]]
*****[[4.2.1.3 ENTNER-DOUDOROFF-Weg (Ketosedesoxyphosphogluconsäure-Weg, KDPE-Weg)]]
****[[4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus (oxidative Decarboxylierung und Citronensäurezyklus)]]
****[[4.2.3 Endoxidation (aerobe Atmungskette)]]
****[[4.2.4 Gärung]]
***4.3 Energiestoffwechsel bei chemolithotrophen Organismen
****4.3.1 Pflanzlicher Stoffwechsel
*****[[4.3.1.1 Besonderheiten des pflanzlichen Kohlenhydrat-Stoffwechsels]]
*****[[4.3.1.2 Lichtreaktion der Photosynthese]]
*****[[4.3.1.3 Lichtunabhängige Reaktion (CALVIN-Zyklus, Dunkelreaktion)]]
*****[[4.3.1.4 Biosynthese von Stärke in den Chloroplasten]]
*****[[4.3.1.5 Der Glyoxylsäurezyklus]]
****[[4.3.2 Nitratatmung (dissimilatorische Nitratreduktion)]]
****[[4.3.3 Sulfatatmung (dissimilatorische Sulfatreduktion)]]
**5.0 Zelluläre Transportvorgänge
***[[5.1 Einführung]]
***5.2 Passiver Transport
****[[5.2.1 Diffusion]]
****[[5.2.2 Osmose]]
***[[5.3 Aktiver Transport]]
****5.3.1 Aktive Tunnelproteine
*****[[5.3.1.1 P-Klasse-Ionenpumpen (P-class)]]
******[[5.3.1.1.1 Na⁺/K⁺-Ionenpumpen (Na⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.2 H⁺/K⁺-Ionenpumpen (H⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.3 Ca²⁺-Ionenpumpen (Ca²⁺-ATPasen)]]
*****[[5.3.1.2 V-Klasse- und F-Klasse-Ionenpumpen (V-class und F-class)]]
*****[[5.3.1.3 ABC-Transporter (ATP-binding cassettes)]]
****[[5.3.2 Gekoppelter Transport]]
***[[5.4 Endo- und Exocytose (Membranfluß)]]
***[[5.5 Signalhypothese]]
**[[6.0 Lebensbedingungen und Kultivationsfaktoren]]
***[[6.1 O₂-Bedingungen]]
***[[6.2 Temperaturbedingungen]]
***[[6.3 pH-Bedingungen]]
***[[6.4 Osmotische Bedingungen]]
***[[6.5 Nährstoffbedingungen]]
**[[7.0 Der Zellzyklus]]
***[[7.1 Mitose]]
***[[7.2 Meiose]]

*IV. Genetik
**1.0 Klassische Genetik (MENDEL-Genetik)
**2.0 Molekulargenetik
***2.1 Aufbau und Struktur der DNA
****[[2.1.1 Primärstruktur der DNA]]
****[[2.1.2 Sekundärstruktur der DNA]]
****[[2.1.3 Tertiärstruktur der DNA]]
****[[2.1.4 Übergeordnete DNA-Strukturen]]
***2.2 Grundlagen und Prokaryonten-Genetik
****2.2.1 Ablauf der Vererbung
*****[[2.2.1.1 Übersicht]]
*****[[2.2.1.2 Transkription der DNA]]
*****[[2.2.1.3 Regulation der Genaktivität bei Bakterien]]
******[[2.2.1.3.1 Negative Kontrolle am Beispiel des lac-Operons von E. coli]]
****[[2.2.2 Der genetische Code]]
****[[2.2.3 Unterschiede zwischen DNA und RNA]]
****[[2.2.4 Die wichtigsten RNA-Sorten der Zelle]]
****2.2.5 Die Proteinbiosynthese (Translation)
*****[[2.2.5.1 Allgemeines]]
*****[[2.2.5.2 Initiation (Start) Der Proteinsynthese]]
******[[2.2.5.2.1 Aufbau der Ribosomenbindestelle]]
******[[2.2.5.2.2 Die Start-Aminosäure Methionin]]
*****[[2.2.5.3 Elongation (Kettenverlängerung)]]
*****[[2.2.5.4 Termination]]
*****[[2.2.5.5 Posttranslationale Modifikationen]]
****[[2.2.6 Wobble im genetischen Code]]
****[[2.2.7 Regulierung der Genexpression bei Bakterien]]
*****[[2.2.7.1 Regulation der Promotorstärke]]
*****[[2.2.7.2 Regulation über den σ-Faktor]]
*****[[2.2.7.3 Regulation des lac-Operons über den Operator]]
****[[2.2.8 Mutationen bei Bakterien]]
*****[[2.2.8.1 Auswirkung von Mutationen]]
*****[[2.2.8.2 Mutationsarten]]
*****2.2.8.3 Mögliche Ursachen für Basenaustauschmutationen
******[[2.2.8.3.1 Tautomere Basen]]
******[[2.2.8.3.2 Spontane Desaminierungen]]
******[[2.2.8.3.3 Depurinierung und Depyrimidierung]]
*****2.2.8.4 Auslösung von Mutationen durch Chemikalien
******[[2.2.8.4.1 Basenanaloge Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.2 Desaminierende Chemikalien]]
******[[2.2.8.4.3 Alkylierende Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.4 Nachweis mutagener Wirkung von Chemikalien mit dem AMES-Test (1975)]]
*****[[2.2.8.5 Mutation von Bakterien durch UV-Strahlung]]
*****2.2.8.6 Reversionen (Rückmutationen)
******[[2.2.8.6.1 Reversionen durch eine zweite Mutation im selben Gen]]
******[[2.2.8.6.2 Reversionen durch eine zweite Mutation in einem anderen Gen]]
****[[2.2.9 Replikation von Bakterien-DNA]]
*****[[2.2.9.1 Die wichtigsten Replikationsproteine und ihre Besonderheiten]]
*****[[2.2.9.2 Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation]]
*****[[2.2.9.3 Möglichkeiten der bidirektionalen Replikation]]
****[[2.2.10 Restriktions- und Modifikationssysteme (R/M-Systeme) bei Bakterien]]
*****[[2.2.10.1 Mögliche Ursachen bei ausbleibender Restriktion der Fremd-DNA in Bakterien]]
*****[[2.2.10.2 R/M-Systeme bei E. coli]]
*****[[2.2.10.3 Die Typen der Restriktionsenzyme]]
***2.3 Grundlagen der Gentechnik
****[[2.3.1 PCR (Polymerase-Kettenreaktion, polymerase chain reaction)]]
*****[[2.3.1.1 Anwendung und Durchführung]]
*****[[2.3.1.2 Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen]]
*****[[2.3.1.3 Amplifikation der gesamten DNA]]
******[[2.3.1.3.1 Der genetische Fingerabdruck]]
****2.3.2 Grundprinzip der Genklonierung
*****[[2.3.2.1 Bedeutung überstehender Enden]]
*****2.3.2.2 Restriktionsanalyse mit Hilfe der Agarosegelelektrophorese
******[[2.3.2.2.1 Theorie zur Gelelektrophorese von DNA]]
******[[2.3.2.2.2 Auswertung]]
*****[[2.3.2.3 Genklonierung mit E. coli]]
******[[2.3.2.3.1 Gewünschte Eigenschaften von Plasmidvektoren]]
******[[2.3.2.3.2 Eigenschaften der verwendeten Wirtszellen]]
******[[2.3.2.3.3 Vorgehensweise zur Selektion und Identifikation rekombinanter Kolonien]]
*****[[2.3.2.4 Klonierung mit pUC-Plasmiden]]
******[[2.3.2.4.1 Test auf Lactose-Abbau]]
******[[2.3.2.4.2 Prinzip der Koloniefärbung bei Klonierung mit pUC-Plasmiden zur Identifizierung rekombinanter Kolonien]]
****[[2.3.3 Tricks in der Gentechnik]]
*****[[2.3.3.1 Transformation - Methode zum Einschleusen gentechnisch veränderter DNA in Bakterien]]
******[[2.3.3.1.1 Wichtige Faktoren für erfolgreiche Transformation]]
******[[2.3.3.1.2 Form der aufgenommenen DNA]]
******[[2.3.3.1.3 Transformationsrate bei E. coli]]
******[[2.3.3.1.4 Suche nach dem richtigen Klon]]
*****[[2.3.3.2 Hybridisierung mit einer Gensonde]]
******[[2.3.3.2.1 Prinzip der Hybridisierung]]
******[[2.3.3.2.2 Herstellung radioaktiv markierter Gensonden]]
******[[2.3.3.2.3 Nichtradioaktive DNA-Markierung (non radioactive labelling)]]
******[[2.3.3.2.4 Koloniehybridisierung]]
******[[2.3.3.2.5 Plasmidisolierung aus E. coli]]
*****[[2.3.3.3 Southern Hybridisierung (blotting, transfer)]]
*****[[2.3.3.4 Nachweis von Genen mit Hilfe der PCR]]
****2.3.4 DNA-Sequenzierung
*****[[2.3.4.1 Kettenabbruch nach SANGER et al. (1977)]]
******[[2.3.4.1.1 Gewinnung von Einzelstrang und Primer]]
******[[2.3.4.1.2 Kettenabbruch durch Dideoxy-Nukleotide]]
*****[[2.3.4.2 Sequencer]]
******[[2.3.4.2.1 Monofluorophores System]]
******[[2.3.4.2.2 Multifluorophores System]]
*****[[2.3.4.3 Taq-Cycle-Sequenzierung]]
***[[2.4 Eukaryonten-Genetik]]
****2.4.1 Aufbau und Funktion des eukaryontischen Operons
*****[[2.4.1.1 Aufbau]]
*****[[2.4.1.2 Gene]]
*****[[2.4.1.3 RNA-Arten und RNA-Polymerasen]]
*****[[2.4.1.4 Struktur der eukaryontischen Transkriptionseinheit (auf der DNA)]]
*****[[2.4.1.5 Bedeutung der Introns]]
*****[[2.4.1.6 mRNA-Reifung (Processing) im Zellkern]]
*****[[2.4.1.7 Genregulation der Genaktivität bei Eukaryonten]]
****[[2.4.2 Klonierung von Eukaryontengenen in Bakterien]]
**3.0 Populationsgenetik

*[[Abbildungsverzeichnis]]

*[[Tabellenverzeichnis]]

*[[Quellenverzeichnis]]</text>
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&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;&lt;big&gt;'''Inhaltsverzeichnis'''&lt;/big&gt;&lt;/p&gt;

*[[I. Einführung]]
**[[1.0 Definitionen der Biologie]]
**[[2.0 Aufgabengebiete der Biologie]]
**[[3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books]]

*[[II. Molekularbiologie]]
**[[1.0 Grundlagen]]
***[[1.1 Materie, Elemente und subatomare Teilchen]]
***[[1.2 Atommodell]]
***[[1.3 Chemische Bindungen]]
****[[1.3.1 Die Ionenbindung]]
****[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]
*****[[1.3.2.1 Unpolare Atombindung]]
*****[[1.3.2.2 Polare Atombindung]]
*****[[1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte]]
*****[[1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung]]
******[[1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser]]
****[[1.3.3 Koordinative oder dative Bindung]]
*****[[1.3.3.1 Metallkomplexe]]
*****[[1.3.3.2 Chelatkomplexe]]
***[[1.4 Energetische Grundlagen]]
***[[1.5 Chemisches Gleichgewicht]]
***1.6 Säuren und Basen
****[[1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)]]
****[[1.6.2 Der pH-Wert]]
****[[1.6.3 Neutralisation]]
****[[1.6.4 Puffer]]
**[[2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)]]
**[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]
***[[3.1 Allgemeines]]
***[[3.2 Einteilung]]
***[[3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren]]
***3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren
****[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung]]
****[[3.4.2 Stereoisomerie]]
***[[3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren]]
***[[3.6 Peptide]]
***[[3.7 Proteinklassen]]
***[[3.8 Struktur von Proteinen]]
***3.9 Enzyme
****[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen]]
****[[3.9.2 Klassifizierung von Enzymen]]
****[[3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung]]
****[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]
*****[[3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺]]
*****[[3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂]]
*****[[3.9.4.3 Coenzym A (CoA)]]
*****[[3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)]]
*****[[3.9.4.5 Pyridoxalphosphat]]
****[[3.9.5 Enzymkinetik]]
*****[[3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS und MENTEN (1913)]]
*****[[3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER und BURK (1913)]]
***3.10 Reinigung, Charakterisierung und Lagerung von Proteinen
****[[3.10.1 Reinigung]]
*****[[3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie]]
*****[[3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie]]
*****[[3.10.1.3 Affinitätschromatographie]]
****[[3.10.2 Charakterisierung]]
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******[[3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)]]
******[[3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm]]
*****3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten
******[[3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)]]
******[[3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)]]
****[[3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung]]
**[[4.0 Kohlenhydrate]]
***[[4.1 Monosaccharide]]
****[[4.1.1 Entstehung von Ringformen]]
****[[4.1.2 Eigenschaften der Monosaccharide]]
****4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide
*****[[4.1.3.1 FEHLINGsche Probe]]
*****[[4.1.3.2 Silberspiegel-Probe]]
****[[4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide]]
****[[4.1.5 Glykoside]]
***4.2 Disaccharide
****[[4.2.1 Maltose (Malzzucker)]]
****[[4.2.2 Cellobiose]]
****[[4.2.3 Lactose (Milchzucker)]]
****[[4.2.4 Saccharose (Sucrose)]]
***4.3 Polysaccharide
****[[4.3.1 Homopolysaccharide]]
****[[4.3.2 Heteropolysaccharide]]

*III. Cytologie
**[[1.0 Einführung]]
**2.0 Prokaryonten
***[[2.1 Einführung]]
***[[2.2 Zellaufbau]]
****[[2.2.1 Zellhülle (cell envelope)]]
****[[2.2.2 Die bakterielle Zellwand]]
*****[[2.2.2.1 Aufbau des Mureins]]
*****[[2.2.2.2 GRAM-Färbung]]
******[[2.2.2.2.1 Übersicht wichtiger grampositiver und gramnegativer Prokaryonten]]
******[[2.2.2.2.2 Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.3 Antigene gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.4 R- und S-Formen]]
****[[2.2.3 Bakteriengeißeln]]
****[[2.2.4 Pili (Fimbrien)]]
*****[[2.2.4.1 Konjugation bei E. coli und nahe verwandten Enterobakterien]]
*****[[2.2.4.2 Experiment der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)]]
***2.3 Antibiotika
****[[2.3.1 Allgemeines]]
****[[2.3.2 Penicillin]]
*****[[2.3.2.1 Penicillintechnik]]
*****[[2.3.2.2 Halbsynthetische Penicilline]]
****[[2.3.3 Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten]]
*****[[2.3.3.1 Wirkung von Streptomycin und Tetracyclin]]
*****[[2.3.3.2 Wirkung von Chloramphenicol]]
****[[2.3.4 Problematik der Antibiotika-Resistenz]]
**3.0 Eukaryonten
***[[3.1 Einführung]]
***3.2 Zellorganellen und -bestandteile
****[[3.2.1 Zellkern (Nucleus)]]
****[[3.2.2 Endoplasmatisches Reticulum (ER)]]
****[[3.2.3 Mitochondrien]]
****[[3.2.4 GOLGI-Apparat (syn. Dictyosom)]]
****[[3.2.5 Ribosomen]]
****[[3.2.6 Peroxisomen]]
****[[3.2.7 Cytoplasma]]
****[[3.2.8 Cytoskelett]]
****[[3.2.9 Zellmembran]]
****[[3.2.10 Organellen tierischer Zellen]]
*****[[3.2.10.1 Lysosomen]]
*****[[3.2.10.2 Besonderheiten tierischer Zellmembranen]]
****[[3.2.11 Organellen pflanzlicher Zellen]]
*****[[3.2.11.1 Plastiden]]
*****[[3.2.11.2 Vakuolen]]
*****[[3.2.11.3 Zellwand]]
*****[[3.2.11.4 Besonderheiten pflanzlicher Zellmembranen]]
**4.0 Prinzipielle Arten des Energiegewinns
***[[4.1 Einführung]]
***[[4.2 Energiestoffwechsel bei chemoorganotrophen Organismen]]
****4.2.1 Wege der Brenztraubensäurebildung
*****[[4.2.1.1 Glykolyse (Fructosediphosphatweg, FDP-Weg)]]
*****[[4.2.1.2 Pentosephosphatweg]]
*****[[4.2.1.3 ENTNER-DOUDOROFF-Weg (Ketosedesoxyphosphogluconsäure-Weg, KDPE-Weg)]]
****[[4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus (oxidative Decarboxylierung und Citronensäurezyklus)]]
****[[4.2.3 Endoxidation (aerobe Atmungskette)]]
****[[4.2.4 Gärung]]
***4.3 Energiestoffwechsel bei chemolithotrophen Organismen
****4.3.1 Pflanzlicher Stoffwechsel
*****[[4.3.1.1 Besonderheiten des pflanzlichen Kohlenhydrat-Stoffwechsels]]
*****[[4.3.1.2 Lichtreaktion der Photosynthese]]
*****[[4.3.1.3 Lichtunabhängige Reaktion (CALVIN-Zyklus, Dunkelreaktion)]]
*****[[4.3.1.4 Biosynthese von Stärke in den Chloroplasten]]
*****[[4.3.1.5 Der Glyoxylsäurezyklus]]
****[[4.3.2 Nitratatmung (dissimilatorische Nitratreduktion)]]
****[[4.3.3 Sulfatatmung (dissimilatorische Sulfatreduktion)]]
**5.0 Zelluläre Transportvorgänge
***[[5.1 Einführung]]
***5.2 Passiver Transport
****[[5.2.1 Diffusion]]
****[[5.2.2 Osmose]]
***[[5.3 Aktiver Transport]]
****5.3.1 Aktive Tunnelproteine
*****[[5.3.1.1 P-Klasse-Ionenpumpen (P-class)]]
******[[5.3.1.1.1 Na⁺/K⁺-Ionenpumpen (Na⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.2 H⁺/K⁺-Ionenpumpen (H⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.3 Ca²⁺-Ionenpumpen (Ca²⁺-ATPasen)]]
*****[[5.3.1.2 V-Klasse- und F-Klasse-Ionenpumpen (V-class und F-class)]]
*****[[5.3.1.3 ABC-Transporter (ATP-binding cassettes)]]
****[[5.3.2 Gekoppelter Transport]]
***[[5.4 Endo- und Exocytose (Membranfluß)]]
***[[5.5 Signalhypothese]]
**[[6.0 Lebensbedingungen und Kultivationsfaktoren]]
***[[6.1 O₂-Bedingungen]]
***[[6.2 Temperaturbedingungen]]
***[[6.3 pH-Bedingungen]]
***[[6.4 Osmotische Bedingungen]]
***[[6.5 Nährstoffbedingungen]]
**[[7.0 Der Zellzyklus]]
***[[7.1 Mitose]]
***[[7.2 Meiose]]

*IV. Genetik
**1.0 Klassische Genetik (MENDEL-Genetik)
**2.0 Molekulargenetik
***2.1 Aufbau und Struktur der DNA
****[[2.1.1 Primärstruktur der DNA]]
****[[2.1.2 Sekundärstruktur der DNA]]
****[[2.1.3 Tertiärstruktur der DNA]]
****[[2.1.4 Übergeordnete DNA-Strukturen]]
***2.2 Grundlagen und Prokaryonten-Genetik
****2.2.1 Ablauf der Vererbung
*****[[2.2.1.1 Übersicht]]
*****[[2.2.1.2 Transkription der DNA]]
*****[[2.2.1.3 Regulation der Genaktivität bei Bakterien]]
******[[2.2.1.3.1 Negative Kontrolle am Beispiel des lac-Operons von E. coli]]
****[[2.2.2 Der genetische Code]]
****[[2.2.3 Unterschiede zwischen DNA und RNA]]
****[[2.2.4 Die wichtigsten RNA-Sorten der Zelle]]
****2.2.5 Die Proteinbiosynthese (Translation)
*****[[2.2.5.1 Allgemeines]]
*****[[2.2.5.2 Initiation (Start) Der Proteinsynthese]]
******[[2.2.5.2.1 Aufbau der Ribosomenbindestelle]]
******[[2.2.5.2.2 Die Start-Aminosäure Methionin]]
*****[[2.2.5.3 Elongation (Kettenverlängerung)]]
*****[[2.2.5.4 Termination]]
*****[[2.2.5.5 Posttranslationale Modifikationen]]
****[[2.2.6 Wobble im genetischen Code]]
****[[2.2.7 Regulierung der Genexpression bei Bakterien]]
*****[[2.2.7.1 Regulation der Promotorstärke]]
*****[[2.2.7.2 Regulation über den σ-Faktor]]
*****[[2.2.7.3 Regulation des lac-Operons über den Operator]]
****[[2.2.8 Mutationen bei Bakterien]]
*****[[2.2.8.1 Auswirkung von Mutationen]]
*****[[2.2.8.2 Mutationsarten]]
*****2.2.8.3 Mögliche Ursachen für Basenaustauschmutationen
******[[2.2.8.3.1 Tautomere Basen]]
******[[2.2.8.3.2 Spontane Desaminierungen]]
******[[2.2.8.3.3 Depurinierung und Depyrimidierung]]
*****2.2.8.4 Auslösung von Mutationen durch Chemikalien
******[[2.2.8.4.1 Basenanaloge Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.2 Desaminierende Chemikalien]]
******[[2.2.8.4.3 Alkylierende Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.4 Nachweis mutagener Wirkung von Chemikalien mit dem AMES-Test (1975)]]
*****[[2.2.8.5 Mutation von Bakterien durch UV-Strahlung]]
*****2.2.8.6 Reversionen (Rückmutationen)
******[[2.2.8.6.1 Reversionen durch eine zweite Mutation im selben Gen]]
******[[2.2.8.6.2 Reversionen durch eine zweite Mutation in einem anderen Gen]]
****[[2.2.9 Replikation von Bakterien-DNA]]
*****[[2.2.9.1 Die wichtigsten Replikationsproteine und ihre Besonderheiten]]
*****[[2.2.9.2 Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation]]
*****[[2.2.9.3 Möglichkeiten der bidirektionalen Replikation]]
****[[2.2.10 Restriktions- und Modifikationssysteme (R/M-Systeme) bei Bakterien]]
*****[[2.2.10.1 Mögliche Ursachen bei ausbleibender Restriktion der Fremd-DNA in Bakterien]]
*****[[2.2.10.2 R/M-Systeme bei E. coli]]
*****[[2.2.10.3 Die Typen der Restriktionsenzyme]]
***2.3 Grundlagen der Gentechnik
****[[2.3.1 PCR (Polymerase-Kettenreaktion, polymerase chain reaction)]]
*****[[2.3.1.1 Anwendung und Durchführung]]
*****[[2.3.1.2 Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen]]
*****[[2.3.1.3 Amplifikation der gesamten DNA]]
******[[2.3.1.3.1 Der genetische Fingerabdruck]]
****2.3.2 Grundprinzip der Genklonierung
*****[[2.3.2.1 Bedeutung überstehender Enden]]
*****2.3.2.2 Restriktionsanalyse mit Hilfe der Agarosegelelektrophorese
******[[2.3.2.2.1 Theorie zur Gelelektrophorese von DNA]]
******[[2.3.2.2.2 Auswertung]]
*****[[2.3.2.3 Genklonierung mit E. coli]]
******[[2.3.2.3.1 Gewünschte Eigenschaften von Plasmidvektoren]]
******[[2.3.2.3.2 Eigenschaften der verwendeten Wirtszellen]]
******[[2.3.2.3.3 Vorgehensweise zur Selektion und Identifikation rekombinanter Kolonien]]
*****[[2.3.2.4 Klonierung mit pUC-Plasmiden]]
******[[2.3.2.4.1 Test auf Lactose-Abbau]]
******[[2.3.2.4.2 Prinzip der Koloniefärbung bei Klonierung mit pUC-Plasmiden zur Identifizierung rekombinanter Kolonien]]
****[[2.3.3 Tricks in der Gentechnik]]
*****[[2.3.3.1 Transformation - Methode zum Einschleusen gentechnisch veränderter DNA in Bakterien]]
******[[2.3.3.1.1 Wichtige Faktoren für erfolgreiche Transformation]]
******[[2.3.3.1.2 Form der aufgenommenen DNA]]
******[[2.3.3.1.3 Transformationsrate bei E. coli]]
******[[2.3.3.1.4 Suche nach dem richtigen Klon]]
*****[[2.3.3.2 Hybridisierung mit einer Gensonde]]
******[[2.3.3.2.1 Prinzip der Hybridisierung]]
******[[2.3.3.2.2 Herstellung radioaktiv markierter Gensonden]]
******[[2.3.3.2.3 Nichtradioaktive DNA-Markierung (non radioactive labelling)]]
******[[2.3.3.2.4 Koloniehybridisierung]]
******[[2.3.3.2.5 Plasmidisolierung aus E. coli]]
*****[[2.3.3.3 Southern Hybridisierung (blotting, transfer)]]
*****[[2.3.3.4 Nachweis von Genen mit Hilfe der PCR]]
****2.3.4 DNA-Sequenzierung
*****[[2.3.4.1 Kettenabbruch nach SANGER et al. (1977)]]
******[[2.3.4.1.1 Gewinnung von Einzelstrang und Primer]]
******[[2.3.4.1.2 Kettenabbruch durch Dideoxy-Nukleotide]]
*****[[2.3.4.2 Sequencer]]
******[[2.3.4.2.1 Monofluorophores System]]
******[[2.3.4.2.2 Multifluorophores System]]
*****[[2.3.4.3 Taq-Cycle-Sequenzierung]]
***[[2.4 Eukaryonten-Genetik]]
****2.4.1 Aufbau und Funktion des eukaryontischen Operons
*****[[2.4.1.1 Aufbau]]
*****[[2.4.1.2 Gene]]
*****[[2.4.1.3 RNA-Arten und RNA-Polymerasen]]
*****[[2.4.1.4 Struktur der eukaryontischen Transkriptionseinheit (auf der DNA)]]
*****[[2.4.1.5 Bedeutung der Introns]]
*****[[2.4.1.6 mRNA-Reifung (Processing) im Zellkern]]
*****[[2.4.1.7 Genregulation der Genaktivität bei Eukaryonten]]
****[[2.4.2 Klonierung von Eukaryontengenen in Bakterien]]
**3.0 Populationsgenetik

*[[Abbildungsverzeichnis]]

*[[Tabellenverzeichnis]]

*[[Quellenverzeichnis]]</text>
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    <timestamp>2008-11-24T19:36:22Z</timestamp>
    <contributor>
      <username>Webmaster</username>
      <id>1</id>
    </contributor>
    <model>wikitext</model>
    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="13883" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align: center;"&gt;Das nachfolgende E-Book wurden aus Skripten und Mitschriften mehrerer Vorlesungen der Ausbildungen zum [http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüften Technischen Assistenten für naturkundliche Museen und Forschungsinstitute] am renommierten Forschungs-Institut Senckenberg und zum [http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Staatlich geprüften biologisch-technischen Assistenten] an der Landesgewerbeanstalt Nürnberg (TÜV Rheinland) erstellt und soll im Laufe meines Biologie-Studiums um weitere Kapitel vervollständigt werden. Es erhebt daher keinen Anspruch auf Vollständigkeit oder Richtigkeit, sollte jedoch jedem Interessenten einen guten Einblick in den Umfang der Biologie und die in den (ersten) Studiensemestern vermittelten Themen geben.&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;&lt;big&gt;'''Inhaltsverzeichnis'''&lt;/big&gt;&lt;/p&gt;

*[[I. Einführung]]
**[[1.0 Definitionen der Biologie]]
**[[2.0 Aufgabengebiete der Biologie]]
**[[3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books]]

*[[II. Molekularbiologie]]
**[[1.0 Grundlagen]]
***[[1.1 Materie, Elemente und subatomare Teilchen]]
***[[1.2 Atommodell]]
***[[1.3 Chemische Bindungen]]
****[[1.3.1 Die Ionenbindung]]
****[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]
*****[[1.3.2.1 Unpolare Atombindung]]
*****[[1.3.2.2 Polare Atombindung]]
*****[[1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte]]
*****[[1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung]]
******[[1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser]]
****[[1.3.3 Koordinative oder dative Bindung]]
*****[[1.3.3.1 Metallkomplexe]]
*****[[1.3.3.2 Chelatkomplexe]]
***[[1.4 Energetische Grundlagen]]
***[[1.5 Chemisches Gleichgewicht]]
***[[1.6 Säuren und Basen]]
****[[1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)]]
****[[1.6.2 Der pH-Wert]]
****[[1.6.3 Neutralisation]]
****[[1.6.4 Puffer]]
**[[2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)]]
**[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]
***[[3.1 Allgemeines]]
***[[3.2 Einteilung]]
***[[3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren]]
***3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren
****[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung]]
****[[3.4.2 Stereoisomerie]]
***[[3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren]]
***[[3.6 Peptide]]
***[[3.7 Proteinklassen]]
***[[3.8 Struktur von Proteinen]]
***3.9 Enzyme
****[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen]]
****[[3.9.2 Klassifizierung von Enzymen]]
****[[3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung]]
****[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]
*****[[3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺]]
*****[[3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂]]
*****[[3.9.4.3 Coenzym A (CoA)]]
*****[[3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)]]
*****[[3.9.4.5 Pyridoxalphosphat]]
****[[3.9.5 Enzymkinetik]]
*****[[3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS und MENTEN (1913)]]
*****[[3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER und BURK (1913)]]
***3.10 Reinigung, Charakterisierung und Lagerung von Proteinen
****[[3.10.1 Reinigung]]
*****[[3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie]]
*****[[3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie]]
*****[[3.10.1.3 Affinitätschromatographie]]
****[[3.10.2 Charakterisierung]]
*****3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration
******[[3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)]]
******[[3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm]]
*****3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten
******[[3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)]]
******[[3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)]]
****[[3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung]]
**[[4.0 Kohlenhydrate]]
***[[4.1 Monosaccharide]]
****[[4.1.1 Entstehung von Ringformen]]
****[[4.1.2 Eigenschaften der Monosaccharide]]
****4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide
*****[[4.1.3.1 FEHLINGsche Probe]]
*****[[4.1.3.2 Silberspiegel-Probe]]
****[[4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide]]
****[[4.1.5 Glykoside]]
***4.2 Disaccharide
****[[4.2.1 Maltose (Malzzucker)]]
****[[4.2.2 Cellobiose]]
****[[4.2.3 Lactose (Milchzucker)]]
****[[4.2.4 Saccharose (Sucrose)]]
***4.3 Polysaccharide
****[[4.3.1 Homopolysaccharide]]
****[[4.3.2 Heteropolysaccharide]]

*III. Cytologie
**[[1.0 Einführung]]
**2.0 Prokaryonten
***[[2.1 Einführung]]
***[[2.2 Zellaufbau]]
****[[2.2.1 Zellhülle (cell envelope)]]
****[[2.2.2 Die bakterielle Zellwand]]
*****[[2.2.2.1 Aufbau des Mureins]]
*****[[2.2.2.2 GRAM-Färbung]]
******[[2.2.2.2.1 Übersicht wichtiger grampositiver und gramnegativer Prokaryonten]]
******[[2.2.2.2.2 Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.3 Antigene gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.4 R- und S-Formen]]
****[[2.2.3 Bakteriengeißeln]]
****[[2.2.4 Pili (Fimbrien)]]
*****[[2.2.4.1 Konjugation bei E. coli und nahe verwandten Enterobakterien]]
*****[[2.2.4.2 Experiment der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)]]
***2.3 Antibiotika
****[[2.3.1 Allgemeines]]
****[[2.3.2 Penicillin]]
*****[[2.3.2.1 Penicillintechnik]]
*****[[2.3.2.2 Halbsynthetische Penicilline]]
****[[2.3.3 Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten]]
*****[[2.3.3.1 Wirkung von Streptomycin und Tetracyclin]]
*****[[2.3.3.2 Wirkung von Chloramphenicol]]
****[[2.3.4 Problematik der Antibiotika-Resistenz]]
**3.0 Eukaryonten
***[[3.1 Einführung]]
***3.2 Zellorganellen und -bestandteile
****[[3.2.1 Zellkern (Nucleus)]]
****[[3.2.2 Endoplasmatisches Reticulum (ER)]]
****[[3.2.3 Mitochondrien]]
****[[3.2.4 GOLGI-Apparat (syn. Dictyosom)]]
****[[3.2.5 Ribosomen]]
****[[3.2.6 Peroxisomen]]
****[[3.2.7 Cytoplasma]]
****[[3.2.8 Cytoskelett]]
****[[3.2.9 Zellmembran]]
****[[3.2.10 Organellen tierischer Zellen]]
*****[[3.2.10.1 Lysosomen]]
*****[[3.2.10.2 Besonderheiten tierischer Zellmembranen]]
****[[3.2.11 Organellen pflanzlicher Zellen]]
*****[[3.2.11.1 Plastiden]]
*****[[3.2.11.2 Vakuolen]]
*****[[3.2.11.3 Zellwand]]
*****[[3.2.11.4 Besonderheiten pflanzlicher Zellmembranen]]
**4.0 Prinzipielle Arten des Energiegewinns
***[[4.1 Einführung]]
***[[4.2 Energiestoffwechsel bei chemoorganotrophen Organismen]]
****4.2.1 Wege der Brenztraubensäurebildung
*****[[4.2.1.1 Glykolyse (Fructosediphosphatweg, FDP-Weg)]]
*****[[4.2.1.2 Pentosephosphatweg]]
*****[[4.2.1.3 ENTNER-DOUDOROFF-Weg (Ketosedesoxyphosphogluconsäure-Weg, KDPE-Weg)]]
****[[4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus (oxidative Decarboxylierung und Citronensäurezyklus)]]
****[[4.2.3 Endoxidation (aerobe Atmungskette)]]
****[[4.2.4 Gärung]]
***4.3 Energiestoffwechsel bei chemolithotrophen Organismen
****4.3.1 Pflanzlicher Stoffwechsel
*****[[4.3.1.1 Besonderheiten des pflanzlichen Kohlenhydrat-Stoffwechsels]]
*****[[4.3.1.2 Lichtreaktion der Photosynthese]]
*****[[4.3.1.3 Lichtunabhängige Reaktion (CALVIN-Zyklus, Dunkelreaktion)]]
*****[[4.3.1.4 Biosynthese von Stärke in den Chloroplasten]]
*****[[4.3.1.5 Der Glyoxylsäurezyklus]]
****[[4.3.2 Nitratatmung (dissimilatorische Nitratreduktion)]]
****[[4.3.3 Sulfatatmung (dissimilatorische Sulfatreduktion)]]
**5.0 Zelluläre Transportvorgänge
***[[5.1 Einführung]]
***5.2 Passiver Transport
****[[5.2.1 Diffusion]]
****[[5.2.2 Osmose]]
***[[5.3 Aktiver Transport]]
****5.3.1 Aktive Tunnelproteine
*****[[5.3.1.1 P-Klasse-Ionenpumpen (P-class)]]
******[[5.3.1.1.1 Na⁺/K⁺-Ionenpumpen (Na⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.2 H⁺/K⁺-Ionenpumpen (H⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.3 Ca²⁺-Ionenpumpen (Ca²⁺-ATPasen)]]
*****[[5.3.1.2 V-Klasse- und F-Klasse-Ionenpumpen (V-class und F-class)]]
*****[[5.3.1.3 ABC-Transporter (ATP-binding cassettes)]]
****[[5.3.2 Gekoppelter Transport]]
***[[5.4 Endo- und Exocytose (Membranfluß)]]
***[[5.5 Signalhypothese]]
**[[6.0 Lebensbedingungen und Kultivationsfaktoren]]
***[[6.1 O₂-Bedingungen]]
***[[6.2 Temperaturbedingungen]]
***[[6.3 pH-Bedingungen]]
***[[6.4 Osmotische Bedingungen]]
***[[6.5 Nährstoffbedingungen]]
**[[7.0 Der Zellzyklus]]
***[[7.1 Mitose]]
***[[7.2 Meiose]]

*IV. Genetik
**1.0 Klassische Genetik (MENDEL-Genetik)
**2.0 Molekulargenetik
***2.1 Aufbau und Struktur der DNA
****[[2.1.1 Primärstruktur der DNA]]
****[[2.1.2 Sekundärstruktur der DNA]]
****[[2.1.3 Tertiärstruktur der DNA]]
****[[2.1.4 Übergeordnete DNA-Strukturen]]
***2.2 Grundlagen und Prokaryonten-Genetik
****2.2.1 Ablauf der Vererbung
*****[[2.2.1.1 Übersicht]]
*****[[2.2.1.2 Transkription der DNA]]
*****[[2.2.1.3 Regulation der Genaktivität bei Bakterien]]
******[[2.2.1.3.1 Negative Kontrolle am Beispiel des lac-Operons von E. coli]]
****[[2.2.2 Der genetische Code]]
****[[2.2.3 Unterschiede zwischen DNA und RNA]]
****[[2.2.4 Die wichtigsten RNA-Sorten der Zelle]]
****2.2.5 Die Proteinbiosynthese (Translation)
*****[[2.2.5.1 Allgemeines]]
*****[[2.2.5.2 Initiation (Start) Der Proteinsynthese]]
******[[2.2.5.2.1 Aufbau der Ribosomenbindestelle]]
******[[2.2.5.2.2 Die Start-Aminosäure Methionin]]
*****[[2.2.5.3 Elongation (Kettenverlängerung)]]
*****[[2.2.5.4 Termination]]
*****[[2.2.5.5 Posttranslationale Modifikationen]]
****[[2.2.6 Wobble im genetischen Code]]
****[[2.2.7 Regulierung der Genexpression bei Bakterien]]
*****[[2.2.7.1 Regulation der Promotorstärke]]
*****[[2.2.7.2 Regulation über den σ-Faktor]]
*****[[2.2.7.3 Regulation des lac-Operons über den Operator]]
****[[2.2.8 Mutationen bei Bakterien]]
*****[[2.2.8.1 Auswirkung von Mutationen]]
*****[[2.2.8.2 Mutationsarten]]
*****2.2.8.3 Mögliche Ursachen für Basenaustauschmutationen
******[[2.2.8.3.1 Tautomere Basen]]
******[[2.2.8.3.2 Spontane Desaminierungen]]
******[[2.2.8.3.3 Depurinierung und Depyrimidierung]]
*****2.2.8.4 Auslösung von Mutationen durch Chemikalien
******[[2.2.8.4.1 Basenanaloge Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.2 Desaminierende Chemikalien]]
******[[2.2.8.4.3 Alkylierende Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.4 Nachweis mutagener Wirkung von Chemikalien mit dem AMES-Test (1975)]]
*****[[2.2.8.5 Mutation von Bakterien durch UV-Strahlung]]
*****2.2.8.6 Reversionen (Rückmutationen)
******[[2.2.8.6.1 Reversionen durch eine zweite Mutation im selben Gen]]
******[[2.2.8.6.2 Reversionen durch eine zweite Mutation in einem anderen Gen]]
****[[2.2.9 Replikation von Bakterien-DNA]]
*****[[2.2.9.1 Die wichtigsten Replikationsproteine und ihre Besonderheiten]]
*****[[2.2.9.2 Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation]]
*****[[2.2.9.3 Möglichkeiten der bidirektionalen Replikation]]
****[[2.2.10 Restriktions- und Modifikationssysteme (R/M-Systeme) bei Bakterien]]
*****[[2.2.10.1 Mögliche Ursachen bei ausbleibender Restriktion der Fremd-DNA in Bakterien]]
*****[[2.2.10.2 R/M-Systeme bei E. coli]]
*****[[2.2.10.3 Die Typen der Restriktionsenzyme]]
***2.3 Grundlagen der Gentechnik
****[[2.3.1 PCR (Polymerase-Kettenreaktion, polymerase chain reaction)]]
*****[[2.3.1.1 Anwendung und Durchführung]]
*****[[2.3.1.2 Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen]]
*****[[2.3.1.3 Amplifikation der gesamten DNA]]
******[[2.3.1.3.1 Der genetische Fingerabdruck]]
****2.3.2 Grundprinzip der Genklonierung
*****[[2.3.2.1 Bedeutung überstehender Enden]]
*****2.3.2.2 Restriktionsanalyse mit Hilfe der Agarosegelelektrophorese
******[[2.3.2.2.1 Theorie zur Gelelektrophorese von DNA]]
******[[2.3.2.2.2 Auswertung]]
*****[[2.3.2.3 Genklonierung mit E. coli]]
******[[2.3.2.3.1 Gewünschte Eigenschaften von Plasmidvektoren]]
******[[2.3.2.3.2 Eigenschaften der verwendeten Wirtszellen]]
******[[2.3.2.3.3 Vorgehensweise zur Selektion und Identifikation rekombinanter Kolonien]]
*****[[2.3.2.4 Klonierung mit pUC-Plasmiden]]
******[[2.3.2.4.1 Test auf Lactose-Abbau]]
******[[2.3.2.4.2 Prinzip der Koloniefärbung bei Klonierung mit pUC-Plasmiden zur Identifizierung rekombinanter Kolonien]]
****[[2.3.3 Tricks in der Gentechnik]]
*****[[2.3.3.1 Transformation - Methode zum Einschleusen gentechnisch veränderter DNA in Bakterien]]
******[[2.3.3.1.1 Wichtige Faktoren für erfolgreiche Transformation]]
******[[2.3.3.1.2 Form der aufgenommenen DNA]]
******[[2.3.3.1.3 Transformationsrate bei E. coli]]
******[[2.3.3.1.4 Suche nach dem richtigen Klon]]
*****[[2.3.3.2 Hybridisierung mit einer Gensonde]]
******[[2.3.3.2.1 Prinzip der Hybridisierung]]
******[[2.3.3.2.2 Herstellung radioaktiv markierter Gensonden]]
******[[2.3.3.2.3 Nichtradioaktive DNA-Markierung (non radioactive labelling)]]
******[[2.3.3.2.4 Koloniehybridisierung]]
******[[2.3.3.2.5 Plasmidisolierung aus E. coli]]
*****[[2.3.3.3 Southern Hybridisierung (blotting, transfer)]]
*****[[2.3.3.4 Nachweis von Genen mit Hilfe der PCR]]
****2.3.4 DNA-Sequenzierung
*****[[2.3.4.1 Kettenabbruch nach SANGER et al. (1977)]]
******[[2.3.4.1.1 Gewinnung von Einzelstrang und Primer]]
******[[2.3.4.1.2 Kettenabbruch durch Dideoxy-Nukleotide]]
*****[[2.3.4.2 Sequencer]]
******[[2.3.4.2.1 Monofluorophores System]]
******[[2.3.4.2.2 Multifluorophores System]]
*****[[2.3.4.3 Taq-Cycle-Sequenzierung]]
***[[2.4 Eukaryonten-Genetik]]
****2.4.1 Aufbau und Funktion des eukaryontischen Operons
*****[[2.4.1.1 Aufbau]]
*****[[2.4.1.2 Gene]]
*****[[2.4.1.3 RNA-Arten und RNA-Polymerasen]]
*****[[2.4.1.4 Struktur der eukaryontischen Transkriptionseinheit (auf der DNA)]]
*****[[2.4.1.5 Bedeutung der Introns]]
*****[[2.4.1.6 mRNA-Reifung (Processing) im Zellkern]]
*****[[2.4.1.7 Genregulation der Genaktivität bei Eukaryonten]]
****[[2.4.2 Klonierung von Eukaryontengenen in Bakterien]]
**3.0 Populationsgenetik

*[[Abbildungsverzeichnis]]

*[[Tabellenverzeichnis]]

*[[Quellenverzeichnis]]</text>
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    <text bytes="13915" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align: center;"&gt;Das nachfolgende E-Book wurden aus Skripten und Mitschriften mehrerer Vorlesungen der Ausbildungen zum [http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüften Technischen Assistenten für naturkundliche Museen und Forschungsinstitute] am renommierten Forschungs-Institut Senckenberg und zum [http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Staatlich geprüften biologisch-technischen Assistenten] an der Landesgewerbeanstalt Nürnberg (TÜV Rheinland) erstellt und soll im Laufe meines Biologie-Studiums um weitere Kapitel vervollständigt werden. Es erhebt daher keinen Anspruch auf Vollständigkeit oder Richtigkeit, sollte jedoch jedem Interessenten einen guten Einblick in den Umfang der Biologie und die in den (ersten) Studiensemestern vermittelten Themen geben.&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;&lt;big&gt;'''Inhaltsverzeichnis'''&lt;/big&gt;&lt;/p&gt;

*[[I. Einführung]]
**[[1.0 Definitionen der Biologie]]
**[[2.0 Aufgabengebiete der Biologie]]
**[[3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books]]

*[[II. Molekularbiologie]]
**[[1.0 Grundlagen]]
***[[1.1 Materie, Elemente und subatomare Teilchen]]
***[[1.2 Atommodell]]
***[[1.3 Chemische Bindungen]]
****[[1.3.1 Die Ionenbindung]]
****[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]
*****[[1.3.2.1 Unpolare Atombindung]]
*****[[1.3.2.2 Polare Atombindung]]
*****[[1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte]]
*****[[1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung]]
******[[1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser]]
****[[1.3.3 Koordinative oder dative Bindung]]
*****[[1.3.3.1 Metallkomplexe]]
*****[[1.3.3.2 Chelatkomplexe]]
***[[1.4 Energetische Grundlagen]]
***[[1.5 Chemisches Gleichgewicht]]
***[[1.6 Säuren und Basen]]
****[[1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)]]
****[[1.6.2 Der pH-Wert]]
****[[1.6.3 Neutralisation]]
****[[1.6.4 Puffer]]
**[[2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)]]
**[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]
***[[3.1 Allgemeines]]
***[[3.2 Einteilung]]
***[[3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren]]
***[[3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren]]
****[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung]]
****[[3.4.2 Stereoisomerie]]
***[[3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren]]
***[[3.6 Peptide]]
***[[3.7 Proteinklassen]]
***[[3.8 Struktur von Proteinen]]
***[[3.9 Enzyme]]
****[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen]]
****[[3.9.2 Klassifizierung von Enzymen]]
****[[3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung]]
****[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]
*****[[3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺]]
*****[[3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂]]
*****[[3.9.4.3 Coenzym A (CoA)]]
*****[[3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)]]
*****[[3.9.4.5 Pyridoxalphosphat]]
****[[3.9.5 Enzymkinetik]]
*****[[3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS und MENTEN (1913)]]
*****[[3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER und BURK (1913)]]
***[[3.10 Reinigung, Charakterisierung und Lagerung von Proteinen]]
****[[3.10.1 Reinigung]]
*****[[3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie]]
*****[[3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie]]
*****[[3.10.1.3 Affinitätschromatographie]]
****[[3.10.2 Charakterisierung]]
*****[[3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration]]
******[[3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)]]
******[[3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm]]
*****[[3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten]]
******[[3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)]]
******[[3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)]]
****[[3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung]]
**[[4.0 Kohlenhydrate]]
***[[4.1 Monosaccharide]]
****[[4.1.1 Entstehung von Ringformen]]
****[[4.1.2 Eigenschaften der Monosaccharide]]
****[[4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide]]
*****[[4.1.3.1 FEHLINGsche Probe]]
*****[[4.1.3.2 Silberspiegel-Probe]]
****[[4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide]]
****[[4.1.5 Glykoside]]
***[[4.2 Disaccharide]]
****[[4.2.1 Maltose (Malzzucker)]]
****[[4.2.2 Cellobiose]]
****[[4.2.3 Lactose (Milchzucker)]]
****[[4.2.4 Saccharose (Sucrose)]]
***[[4.3 Polysaccharide]]
****[[4.3.1 Homopolysaccharide]]
****[[4.3.2 Heteropolysaccharide]]

*III. Cytologie
**[[1.0 Einführung]]
**2.0 Prokaryonten
***[[2.1 Einführung]]
***[[2.2 Zellaufbau]]
****[[2.2.1 Zellhülle (cell envelope)]]
****[[2.2.2 Die bakterielle Zellwand]]
*****[[2.2.2.1 Aufbau des Mureins]]
*****[[2.2.2.2 GRAM-Färbung]]
******[[2.2.2.2.1 Übersicht wichtiger grampositiver und gramnegativer Prokaryonten]]
******[[2.2.2.2.2 Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.3 Antigene gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.4 R- und S-Formen]]
****[[2.2.3 Bakteriengeißeln]]
****[[2.2.4 Pili (Fimbrien)]]
*****[[2.2.4.1 Konjugation bei E. coli und nahe verwandten Enterobakterien]]
*****[[2.2.4.2 Experiment der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)]]
***2.3 Antibiotika
****[[2.3.1 Allgemeines]]
****[[2.3.2 Penicillin]]
*****[[2.3.2.1 Penicillintechnik]]
*****[[2.3.2.2 Halbsynthetische Penicilline]]
****[[2.3.3 Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten]]
*****[[2.3.3.1 Wirkung von Streptomycin und Tetracyclin]]
*****[[2.3.3.2 Wirkung von Chloramphenicol]]
****[[2.3.4 Problematik der Antibiotika-Resistenz]]
**3.0 Eukaryonten
***[[3.1 Einführung]]
***3.2 Zellorganellen und -bestandteile
****[[3.2.1 Zellkern (Nucleus)]]
****[[3.2.2 Endoplasmatisches Reticulum (ER)]]
****[[3.2.3 Mitochondrien]]
****[[3.2.4 GOLGI-Apparat (syn. Dictyosom)]]
****[[3.2.5 Ribosomen]]
****[[3.2.6 Peroxisomen]]
****[[3.2.7 Cytoplasma]]
****[[3.2.8 Cytoskelett]]
****[[3.2.9 Zellmembran]]
****[[3.2.10 Organellen tierischer Zellen]]
*****[[3.2.10.1 Lysosomen]]
*****[[3.2.10.2 Besonderheiten tierischer Zellmembranen]]
****[[3.2.11 Organellen pflanzlicher Zellen]]
*****[[3.2.11.1 Plastiden]]
*****[[3.2.11.2 Vakuolen]]
*****[[3.2.11.3 Zellwand]]
*****[[3.2.11.4 Besonderheiten pflanzlicher Zellmembranen]]
**4.0 Prinzipielle Arten des Energiegewinns
***[[4.1 Einführung]]
***[[4.2 Energiestoffwechsel bei chemoorganotrophen Organismen]]
****4.2.1 Wege der Brenztraubensäurebildung
*****[[4.2.1.1 Glykolyse (Fructosediphosphatweg, FDP-Weg)]]
*****[[4.2.1.2 Pentosephosphatweg]]
*****[[4.2.1.3 ENTNER-DOUDOROFF-Weg (Ketosedesoxyphosphogluconsäure-Weg, KDPE-Weg)]]
****[[4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus (oxidative Decarboxylierung und Citronensäurezyklus)]]
****[[4.2.3 Endoxidation (aerobe Atmungskette)]]
****[[4.2.4 Gärung]]
***4.3 Energiestoffwechsel bei chemolithotrophen Organismen
****4.3.1 Pflanzlicher Stoffwechsel
*****[[4.3.1.1 Besonderheiten des pflanzlichen Kohlenhydrat-Stoffwechsels]]
*****[[4.3.1.2 Lichtreaktion der Photosynthese]]
*****[[4.3.1.3 Lichtunabhängige Reaktion (CALVIN-Zyklus, Dunkelreaktion)]]
*****[[4.3.1.4 Biosynthese von Stärke in den Chloroplasten]]
*****[[4.3.1.5 Der Glyoxylsäurezyklus]]
****[[4.3.2 Nitratatmung (dissimilatorische Nitratreduktion)]]
****[[4.3.3 Sulfatatmung (dissimilatorische Sulfatreduktion)]]
**5.0 Zelluläre Transportvorgänge
***[[5.1 Einführung]]
***5.2 Passiver Transport
****[[5.2.1 Diffusion]]
****[[5.2.2 Osmose]]
***[[5.3 Aktiver Transport]]
****5.3.1 Aktive Tunnelproteine
*****[[5.3.1.1 P-Klasse-Ionenpumpen (P-class)]]
******[[5.3.1.1.1 Na⁺/K⁺-Ionenpumpen (Na⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.2 H⁺/K⁺-Ionenpumpen (H⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.3 Ca²⁺-Ionenpumpen (Ca²⁺-ATPasen)]]
*****[[5.3.1.2 V-Klasse- und F-Klasse-Ionenpumpen (V-class und F-class)]]
*****[[5.3.1.3 ABC-Transporter (ATP-binding cassettes)]]
****[[5.3.2 Gekoppelter Transport]]
***[[5.4 Endo- und Exocytose (Membranfluß)]]
***[[5.5 Signalhypothese]]
**[[6.0 Lebensbedingungen und Kultivationsfaktoren]]
***[[6.1 O₂-Bedingungen]]
***[[6.2 Temperaturbedingungen]]
***[[6.3 pH-Bedingungen]]
***[[6.4 Osmotische Bedingungen]]
***[[6.5 Nährstoffbedingungen]]
**[[7.0 Der Zellzyklus]]
***[[7.1 Mitose]]
***[[7.2 Meiose]]

*IV. Genetik
**1.0 Klassische Genetik (MENDEL-Genetik)
**2.0 Molekulargenetik
***2.1 Aufbau und Struktur der DNA
****[[2.1.1 Primärstruktur der DNA]]
****[[2.1.2 Sekundärstruktur der DNA]]
****[[2.1.3 Tertiärstruktur der DNA]]
****[[2.1.4 Übergeordnete DNA-Strukturen]]
***2.2 Grundlagen und Prokaryonten-Genetik
****2.2.1 Ablauf der Vererbung
*****[[2.2.1.1 Übersicht]]
*****[[2.2.1.2 Transkription der DNA]]
*****[[2.2.1.3 Regulation der Genaktivität bei Bakterien]]
******[[2.2.1.3.1 Negative Kontrolle am Beispiel des lac-Operons von E. coli]]
****[[2.2.2 Der genetische Code]]
****[[2.2.3 Unterschiede zwischen DNA und RNA]]
****[[2.2.4 Die wichtigsten RNA-Sorten der Zelle]]
****2.2.5 Die Proteinbiosynthese (Translation)
*****[[2.2.5.1 Allgemeines]]
*****[[2.2.5.2 Initiation (Start) Der Proteinsynthese]]
******[[2.2.5.2.1 Aufbau der Ribosomenbindestelle]]
******[[2.2.5.2.2 Die Start-Aminosäure Methionin]]
*****[[2.2.5.3 Elongation (Kettenverlängerung)]]
*****[[2.2.5.4 Termination]]
*****[[2.2.5.5 Posttranslationale Modifikationen]]
****[[2.2.6 Wobble im genetischen Code]]
****[[2.2.7 Regulierung der Genexpression bei Bakterien]]
*****[[2.2.7.1 Regulation der Promotorstärke]]
*****[[2.2.7.2 Regulation über den σ-Faktor]]
*****[[2.2.7.3 Regulation des lac-Operons über den Operator]]
****[[2.2.8 Mutationen bei Bakterien]]
*****[[2.2.8.1 Auswirkung von Mutationen]]
*****[[2.2.8.2 Mutationsarten]]
*****2.2.8.3 Mögliche Ursachen für Basenaustauschmutationen
******[[2.2.8.3.1 Tautomere Basen]]
******[[2.2.8.3.2 Spontane Desaminierungen]]
******[[2.2.8.3.3 Depurinierung und Depyrimidierung]]
*****2.2.8.4 Auslösung von Mutationen durch Chemikalien
******[[2.2.8.4.1 Basenanaloge Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.2 Desaminierende Chemikalien]]
******[[2.2.8.4.3 Alkylierende Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.4 Nachweis mutagener Wirkung von Chemikalien mit dem AMES-Test (1975)]]
*****[[2.2.8.5 Mutation von Bakterien durch UV-Strahlung]]
*****2.2.8.6 Reversionen (Rückmutationen)
******[[2.2.8.6.1 Reversionen durch eine zweite Mutation im selben Gen]]
******[[2.2.8.6.2 Reversionen durch eine zweite Mutation in einem anderen Gen]]
****[[2.2.9 Replikation von Bakterien-DNA]]
*****[[2.2.9.1 Die wichtigsten Replikationsproteine und ihre Besonderheiten]]
*****[[2.2.9.2 Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation]]
*****[[2.2.9.3 Möglichkeiten der bidirektionalen Replikation]]
****[[2.2.10 Restriktions- und Modifikationssysteme (R/M-Systeme) bei Bakterien]]
*****[[2.2.10.1 Mögliche Ursachen bei ausbleibender Restriktion der Fremd-DNA in Bakterien]]
*****[[2.2.10.2 R/M-Systeme bei E. coli]]
*****[[2.2.10.3 Die Typen der Restriktionsenzyme]]
***2.3 Grundlagen der Gentechnik
****[[2.3.1 PCR (Polymerase-Kettenreaktion, polymerase chain reaction)]]
*****[[2.3.1.1 Anwendung und Durchführung]]
*****[[2.3.1.2 Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen]]
*****[[2.3.1.3 Amplifikation der gesamten DNA]]
******[[2.3.1.3.1 Der genetische Fingerabdruck]]
****2.3.2 Grundprinzip der Genklonierung
*****[[2.3.2.1 Bedeutung überstehender Enden]]
*****2.3.2.2 Restriktionsanalyse mit Hilfe der Agarosegelelektrophorese
******[[2.3.2.2.1 Theorie zur Gelelektrophorese von DNA]]
******[[2.3.2.2.2 Auswertung]]
*****[[2.3.2.3 Genklonierung mit E. coli]]
******[[2.3.2.3.1 Gewünschte Eigenschaften von Plasmidvektoren]]
******[[2.3.2.3.2 Eigenschaften der verwendeten Wirtszellen]]
******[[2.3.2.3.3 Vorgehensweise zur Selektion und Identifikation rekombinanter Kolonien]]
*****[[2.3.2.4 Klonierung mit pUC-Plasmiden]]
******[[2.3.2.4.1 Test auf Lactose-Abbau]]
******[[2.3.2.4.2 Prinzip der Koloniefärbung bei Klonierung mit pUC-Plasmiden zur Identifizierung rekombinanter Kolonien]]
****[[2.3.3 Tricks in der Gentechnik]]
*****[[2.3.3.1 Transformation - Methode zum Einschleusen gentechnisch veränderter DNA in Bakterien]]
******[[2.3.3.1.1 Wichtige Faktoren für erfolgreiche Transformation]]
******[[2.3.3.1.2 Form der aufgenommenen DNA]]
******[[2.3.3.1.3 Transformationsrate bei E. coli]]
******[[2.3.3.1.4 Suche nach dem richtigen Klon]]
*****[[2.3.3.2 Hybridisierung mit einer Gensonde]]
******[[2.3.3.2.1 Prinzip der Hybridisierung]]
******[[2.3.3.2.2 Herstellung radioaktiv markierter Gensonden]]
******[[2.3.3.2.3 Nichtradioaktive DNA-Markierung (non radioactive labelling)]]
******[[2.3.3.2.4 Koloniehybridisierung]]
******[[2.3.3.2.5 Plasmidisolierung aus E. coli]]
*****[[2.3.3.3 Southern Hybridisierung (blotting, transfer)]]
*****[[2.3.3.4 Nachweis von Genen mit Hilfe der PCR]]
****2.3.4 DNA-Sequenzierung
*****[[2.3.4.1 Kettenabbruch nach SANGER et al. (1977)]]
******[[2.3.4.1.1 Gewinnung von Einzelstrang und Primer]]
******[[2.3.4.1.2 Kettenabbruch durch Dideoxy-Nukleotide]]
*****[[2.3.4.2 Sequencer]]
******[[2.3.4.2.1 Monofluorophores System]]
******[[2.3.4.2.2 Multifluorophores System]]
*****[[2.3.4.3 Taq-Cycle-Sequenzierung]]
***[[2.4 Eukaryonten-Genetik]]
****2.4.1 Aufbau und Funktion des eukaryontischen Operons
*****[[2.4.1.1 Aufbau]]
*****[[2.4.1.2 Gene]]
*****[[2.4.1.3 RNA-Arten und RNA-Polymerasen]]
*****[[2.4.1.4 Struktur der eukaryontischen Transkriptionseinheit (auf der DNA)]]
*****[[2.4.1.5 Bedeutung der Introns]]
*****[[2.4.1.6 mRNA-Reifung (Processing) im Zellkern]]
*****[[2.4.1.7 Genregulation der Genaktivität bei Eukaryonten]]
****[[2.4.2 Klonierung von Eukaryontengenen in Bakterien]]
**3.0 Populationsgenetik

*[[Abbildungsverzeichnis]]

*[[Tabellenverzeichnis]]

*[[Quellenverzeichnis]]</text>
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&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;&lt;big&gt;'''Inhaltsverzeichnis'''&lt;/big&gt;&lt;/p&gt;

*[[I. Einführung]]
**[[1.0 Definitionen der Biologie]]
**[[2.0 Aufgabengebiete der Biologie]]
**[[3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books]]

*[[II. Molekularbiologie]]
**[[1.0 Grundlagen]]
***[[1.1 Materie, Elemente und subatomare Teilchen]]
***[[1.2 Atommodell]]
***[[1.3 Chemische Bindungen]]
****[[1.3.1 Die Ionenbindung]]
****[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]
*****[[1.3.2.1 Unpolare Atombindung]]
*****[[1.3.2.2 Polare Atombindung]]
*****[[1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte]]
*****[[1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung]]
******[[1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser]]
****[[1.3.3 Koordinative oder dative Bindung]]
*****[[1.3.3.1 Metallkomplexe]]
*****[[1.3.3.2 Chelatkomplexe]]
***[[1.4 Energetische Grundlagen]]
***[[1.5 Chemisches Gleichgewicht]]
***[[1.6 Säuren und Basen]]
****[[1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)]]
****[[1.6.2 Der pH-Wert]]
****[[1.6.3 Neutralisation]]
****[[1.6.4 Puffer]]
**[[2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)]]
**[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]
***[[3.1 Allgemeines]]
***[[3.2 Einteilung]]
***[[3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren]]
***[[3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren]]
****[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung]]
****[[3.4.2 Stereoisomerie]]
***[[3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren]]
***[[3.6 Peptide]]
***[[3.7 Proteinklassen]]
***[[3.8 Struktur von Proteinen]]
***[[3.9 Enzyme]]
****[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen]]
****[[3.9.2 Klassifizierung von Enzymen]]
****[[3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung]]
****[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]
*****[[3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺]]
*****[[3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂]]
*****[[3.9.4.3 Coenzym A (CoA)]]
*****[[3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)]]
*****[[3.9.4.5 Pyridoxalphosphat]]
****[[3.9.5 Enzymkinetik]]
*****[[3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS und MENTEN (1913)]]
*****[[3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER und BURK (1913)]]
***[[3.10 Reinigung, Charakterisierung und Lagerung von Proteinen]]
****[[3.10.1 Reinigung]]
*****[[3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie]]
*****[[3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie]]
*****[[3.10.1.3 Affinitätschromatographie]]
****[[3.10.2 Charakterisierung]]
*****[[3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration]]
******[[3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)]]
******[[3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm]]
*****[[3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten]]
******[[3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)]]
******[[3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)]]
****[[3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung]]
**[[4.0 Kohlenhydrate]]
***[[4.1 Monosaccharide]]
****[[4.1.1 Entstehung von Ringformen]]
****[[4.1.2 Eigenschaften der Monosaccharide]]
****[[4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide]]
*****[[4.1.3.1 FEHLINGsche Probe]]
*****[[4.1.3.2 Silberspiegel-Probe]]
****[[4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide]]
****[[4.1.5 Glykoside]]
***[[4.2 Disaccharide]]
****[[4.2.1 Maltose (Malzzucker)]]
****[[4.2.2 Cellobiose]]
****[[4.2.3 Lactose (Milchzucker)]]
****[[4.2.4 Saccharose (Sucrose)]]
***[[4.3 Polysaccharide]]
****[[4.3.1 Homopolysaccharide]]
****[[4.3.2 Heteropolysaccharide]]

*[[III. Cytologie]]
**[[1.0 Einführung]]
**[[2.0 Prokaryonten]]
***[[2.1 Einführung]]
***[[2.2 Zellaufbau]]
****[[2.2.1 Zellhülle (cell envelope)]]
****[[2.2.2 Die bakterielle Zellwand]]
*****[[2.2.2.1 Aufbau des Mureins]]
*****[[2.2.2.2 GRAM-Färbung]]
******[[2.2.2.2.1 Übersicht wichtiger grampositiver und gramnegativer Prokaryonten]]
******[[2.2.2.2.2 Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.3 Antigene gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.4 R- und S-Formen]]
****[[2.2.3 Bakteriengeißeln]]
****[[2.2.4 Pili (Fimbrien)]]
*****[[2.2.4.1 Konjugation bei E. coli und nahe verwandten Enterobakterien]]
*****[[2.2.4.2 Experiment der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)]]
***[[2.3 Antibiotika]]
****[[2.3.1 Allgemeines]]
****[[2.3.2 Penicillin]]
*****[[2.3.2.1 Penicillintechnik]]
*****[[2.3.2.2 Halbsynthetische Penicilline]]
****[[2.3.3 Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten]]
*****[[2.3.3.1 Wirkung von Streptomycin und Tetracyclin]]
*****[[2.3.3.2 Wirkung von Chloramphenicol]]
****[[2.3.4 Problematik der Antibiotika-Resistenz]]
**[[3.0 Eukaryonten]]
***[[3.1 Einführung]]
***[[3.2 Zellorganellen und -bestandteile]]
****[[3.2.1 Zellkern (Nucleus)]]
****[[3.2.2 Endoplasmatisches Reticulum (ER)]]
****[[3.2.3 Mitochondrien]]
****[[3.2.4 GOLGI-Apparat (syn. Dictyosom)]]
****[[3.2.5 Ribosomen]]
****[[3.2.6 Peroxisomen]]
****[[3.2.7 Cytoplasma]]
****[[3.2.8 Cytoskelett]]
****[[3.2.9 Zellmembran]]
****[[3.2.10 Organellen tierischer Zellen]]
*****[[3.2.10.1 Lysosomen]]
*****[[3.2.10.2 Besonderheiten tierischer Zellmembranen]]
****[[3.2.11 Organellen pflanzlicher Zellen]]
*****[[3.2.11.1 Plastiden]]
*****[[3.2.11.2 Vakuolen]]
*****[[3.2.11.3 Zellwand]]
*****[[3.2.11.4 Besonderheiten pflanzlicher Zellmembranen]]
**[[4.0 Prinzipielle Arten des Energiegewinns]]
***[[4.1 Einführung]]
***[[4.2 Energiestoffwechsel bei chemoorganotrophen Organismen]]
****[[4.2.1 Wege der Brenztraubensäurebildung]]
*****[[4.2.1.1 Glykolyse (Fructosediphosphatweg, FDP-Weg)]]
*****[[4.2.1.2 Pentosephosphatweg]]
*****[[4.2.1.3 ENTNER-DOUDOROFF-Weg (Ketosedesoxyphosphogluconsäure-Weg, KDPE-Weg)]]
****[[4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus (oxidative Decarboxylierung und Citronensäurezyklus)]]
****[[4.2.3 Endoxidation (aerobe Atmungskette)]]
****[[4.2.4 Gärung]]
***[[4.3 Energiestoffwechsel bei chemolithotrophen Organismen]]
****[[4.3.1 Pflanzlicher Stoffwechsel]]
*****[[4.3.1.1 Besonderheiten des pflanzlichen Kohlenhydrat-Stoffwechsels]]
*****[[4.3.1.2 Lichtreaktion der Photosynthese]]
*****[[4.3.1.3 Lichtunabhängige Reaktion (CALVIN-Zyklus, Dunkelreaktion)]]
*****[[4.3.1.4 Biosynthese von Stärke in den Chloroplasten]]
*****[[4.3.1.5 Der Glyoxylsäurezyklus]]
****[[4.3.2 Nitratatmung (dissimilatorische Nitratreduktion)]]
****[[4.3.3 Sulfatatmung (dissimilatorische Sulfatreduktion)]]
**[[5.0 Zelluläre Transportvorgänge]]
***[[5.1 Einführung]]
***[[5.2 Passiver Transport]]
****[[5.2.1 Diffusion]]
****[[5.2.2 Osmose]]
***[[5.3 Aktiver Transport]]
****[[5.3.1 Aktive Tunnelproteine]]
*****[[5.3.1.1 P-Klasse-Ionenpumpen (P-class)]]
******[[5.3.1.1.1 Na⁺/K⁺-Ionenpumpen (Na⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.2 H⁺/K⁺-Ionenpumpen (H⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.3 Ca²⁺-Ionenpumpen (Ca²⁺-ATPasen)]]
*****[[5.3.1.2 V-Klasse- und F-Klasse-Ionenpumpen (V-class und F-class)]]
*****[[5.3.1.3 ABC-Transporter (ATP-binding cassettes)]]
****[[5.3.2 Gekoppelter Transport]]
***[[5.4 Endo- und Exocytose (Membranfluß)]]
***[[5.5 Signalhypothese]]
**[[6.0 Lebensbedingungen und Kultivationsfaktoren]]
***[[6.1 O₂-Bedingungen]]
***[[6.2 Temperaturbedingungen]]
***[[6.3 pH-Bedingungen]]
***[[6.4 Osmotische Bedingungen]]
***[[6.5 Nährstoffbedingungen]]
**[[7.0 Der Zellzyklus]]
***[[7.1 Mitose]]
***[[7.2 Meiose]]

*IV. Genetik
**1.0 Klassische Genetik (MENDEL-Genetik)
**2.0 Molekulargenetik
***2.1 Aufbau und Struktur der DNA
****[[2.1.1 Primärstruktur der DNA]]
****[[2.1.2 Sekundärstruktur der DNA]]
****[[2.1.3 Tertiärstruktur der DNA]]
****[[2.1.4 Übergeordnete DNA-Strukturen]]
***2.2 Grundlagen und Prokaryonten-Genetik
****2.2.1 Ablauf der Vererbung
*****[[2.2.1.1 Übersicht]]
*****[[2.2.1.2 Transkription der DNA]]
*****[[2.2.1.3 Regulation der Genaktivität bei Bakterien]]
******[[2.2.1.3.1 Negative Kontrolle am Beispiel des lac-Operons von E. coli]]
****[[2.2.2 Der genetische Code]]
****[[2.2.3 Unterschiede zwischen DNA und RNA]]
****[[2.2.4 Die wichtigsten RNA-Sorten der Zelle]]
****2.2.5 Die Proteinbiosynthese (Translation)
*****[[2.2.5.1 Allgemeines]]
*****[[2.2.5.2 Initiation (Start) Der Proteinsynthese]]
******[[2.2.5.2.1 Aufbau der Ribosomenbindestelle]]
******[[2.2.5.2.2 Die Start-Aminosäure Methionin]]
*****[[2.2.5.3 Elongation (Kettenverlängerung)]]
*****[[2.2.5.4 Termination]]
*****[[2.2.5.5 Posttranslationale Modifikationen]]
****[[2.2.6 Wobble im genetischen Code]]
****[[2.2.7 Regulierung der Genexpression bei Bakterien]]
*****[[2.2.7.1 Regulation der Promotorstärke]]
*****[[2.2.7.2 Regulation über den σ-Faktor]]
*****[[2.2.7.3 Regulation des lac-Operons über den Operator]]
****[[2.2.8 Mutationen bei Bakterien]]
*****[[2.2.8.1 Auswirkung von Mutationen]]
*****[[2.2.8.2 Mutationsarten]]
*****2.2.8.3 Mögliche Ursachen für Basenaustauschmutationen
******[[2.2.8.3.1 Tautomere Basen]]
******[[2.2.8.3.2 Spontane Desaminierungen]]
******[[2.2.8.3.3 Depurinierung und Depyrimidierung]]
*****2.2.8.4 Auslösung von Mutationen durch Chemikalien
******[[2.2.8.4.1 Basenanaloge Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.2 Desaminierende Chemikalien]]
******[[2.2.8.4.3 Alkylierende Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.4 Nachweis mutagener Wirkung von Chemikalien mit dem AMES-Test (1975)]]
*****[[2.2.8.5 Mutation von Bakterien durch UV-Strahlung]]
*****2.2.8.6 Reversionen (Rückmutationen)
******[[2.2.8.6.1 Reversionen durch eine zweite Mutation im selben Gen]]
******[[2.2.8.6.2 Reversionen durch eine zweite Mutation in einem anderen Gen]]
****[[2.2.9 Replikation von Bakterien-DNA]]
*****[[2.2.9.1 Die wichtigsten Replikationsproteine und ihre Besonderheiten]]
*****[[2.2.9.2 Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation]]
*****[[2.2.9.3 Möglichkeiten der bidirektionalen Replikation]]
****[[2.2.10 Restriktions- und Modifikationssysteme (R/M-Systeme) bei Bakterien]]
*****[[2.2.10.1 Mögliche Ursachen bei ausbleibender Restriktion der Fremd-DNA in Bakterien]]
*****[[2.2.10.2 R/M-Systeme bei E. coli]]
*****[[2.2.10.3 Die Typen der Restriktionsenzyme]]
***2.3 Grundlagen der Gentechnik
****[[2.3.1 PCR (Polymerase-Kettenreaktion, polymerase chain reaction)]]
*****[[2.3.1.1 Anwendung und Durchführung]]
*****[[2.3.1.2 Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen]]
*****[[2.3.1.3 Amplifikation der gesamten DNA]]
******[[2.3.1.3.1 Der genetische Fingerabdruck]]
****2.3.2 Grundprinzip der Genklonierung
*****[[2.3.2.1 Bedeutung überstehender Enden]]
*****2.3.2.2 Restriktionsanalyse mit Hilfe der Agarosegelelektrophorese
******[[2.3.2.2.1 Theorie zur Gelelektrophorese von DNA]]
******[[2.3.2.2.2 Auswertung]]
*****[[2.3.2.3 Genklonierung mit E. coli]]
******[[2.3.2.3.1 Gewünschte Eigenschaften von Plasmidvektoren]]
******[[2.3.2.3.2 Eigenschaften der verwendeten Wirtszellen]]
******[[2.3.2.3.3 Vorgehensweise zur Selektion und Identifikation rekombinanter Kolonien]]
*****[[2.3.2.4 Klonierung mit pUC-Plasmiden]]
******[[2.3.2.4.1 Test auf Lactose-Abbau]]
******[[2.3.2.4.2 Prinzip der Koloniefärbung bei Klonierung mit pUC-Plasmiden zur Identifizierung rekombinanter Kolonien]]
****[[2.3.3 Tricks in der Gentechnik]]
*****[[2.3.3.1 Transformation - Methode zum Einschleusen gentechnisch veränderter DNA in Bakterien]]
******[[2.3.3.1.1 Wichtige Faktoren für erfolgreiche Transformation]]
******[[2.3.3.1.2 Form der aufgenommenen DNA]]
******[[2.3.3.1.3 Transformationsrate bei E. coli]]
******[[2.3.3.1.4 Suche nach dem richtigen Klon]]
*****[[2.3.3.2 Hybridisierung mit einer Gensonde]]
******[[2.3.3.2.1 Prinzip der Hybridisierung]]
******[[2.3.3.2.2 Herstellung radioaktiv markierter Gensonden]]
******[[2.3.3.2.3 Nichtradioaktive DNA-Markierung (non radioactive labelling)]]
******[[2.3.3.2.4 Koloniehybridisierung]]
******[[2.3.3.2.5 Plasmidisolierung aus E. coli]]
*****[[2.3.3.3 Southern Hybridisierung (blotting, transfer)]]
*****[[2.3.3.4 Nachweis von Genen mit Hilfe der PCR]]
****2.3.4 DNA-Sequenzierung
*****[[2.3.4.1 Kettenabbruch nach SANGER et al. (1977)]]
******[[2.3.4.1.1 Gewinnung von Einzelstrang und Primer]]
******[[2.3.4.1.2 Kettenabbruch durch Dideoxy-Nukleotide]]
*****[[2.3.4.2 Sequencer]]
******[[2.3.4.2.1 Monofluorophores System]]
******[[2.3.4.2.2 Multifluorophores System]]
*****[[2.3.4.3 Taq-Cycle-Sequenzierung]]
***[[2.4 Eukaryonten-Genetik]]
****2.4.1 Aufbau und Funktion des eukaryontischen Operons
*****[[2.4.1.1 Aufbau]]
*****[[2.4.1.2 Gene]]
*****[[2.4.1.3 RNA-Arten und RNA-Polymerasen]]
*****[[2.4.1.4 Struktur der eukaryontischen Transkriptionseinheit (auf der DNA)]]
*****[[2.4.1.5 Bedeutung der Introns]]
*****[[2.4.1.6 mRNA-Reifung (Processing) im Zellkern]]
*****[[2.4.1.7 Genregulation der Genaktivität bei Eukaryonten]]
****[[2.4.2 Klonierung von Eukaryontengenen in Bakterien]]
**3.0 Populationsgenetik

*[[Abbildungsverzeichnis]]

*[[Tabellenverzeichnis]]

*[[Quellenverzeichnis]]</text>
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    <timestamp>2008-11-24T20:22:30Z</timestamp>
    <contributor>
      <username>Webmaster</username>
      <id>1</id>
    </contributor>
    <model>wikitext</model>
    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="14015" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align: center;"&gt;Das nachfolgende E-Book wurden aus Skripten und Mitschriften mehrerer Vorlesungen der Ausbildungen zum [http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüften Technischen Assistenten für naturkundliche Museen und Forschungsinstitute] am renommierten Forschungs-Institut Senckenberg und zum [http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Staatlich geprüften biologisch-technischen Assistenten] an der Landesgewerbeanstalt Nürnberg (TÜV Rheinland) erstellt und soll im Laufe meines Biologie-Studiums um weitere Kapitel vervollständigt werden. Es erhebt daher keinen Anspruch auf Vollständigkeit oder Richtigkeit, sollte jedoch jedem Interessenten einen guten Einblick in den Umfang der Biologie und die in den (ersten) Studiensemestern vermittelten Themen geben.&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;&lt;big&gt;'''Inhaltsverzeichnis'''&lt;/big&gt;&lt;/p&gt;

*[[I. Einführung]]
**[[1.0 Definitionen der Biologie]]
**[[2.0 Aufgabengebiete der Biologie]]
**[[3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books]]

*[[II. Molekularbiologie]]
**[[1.0 Grundlagen]]
***[[1.1 Materie, Elemente und subatomare Teilchen]]
***[[1.2 Atommodell]]
***[[1.3 Chemische Bindungen]]
****[[1.3.1 Die Ionenbindung]]
****[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]
*****[[1.3.2.1 Unpolare Atombindung]]
*****[[1.3.2.2 Polare Atombindung]]
*****[[1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte]]
*****[[1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung]]
******[[1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser]]
****[[1.3.3 Koordinative oder dative Bindung]]
*****[[1.3.3.1 Metallkomplexe]]
*****[[1.3.3.2 Chelatkomplexe]]
***[[1.4 Energetische Grundlagen]]
***[[1.5 Chemisches Gleichgewicht]]
***[[1.6 Säuren und Basen]]
****[[1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)]]
****[[1.6.2 Der pH-Wert]]
****[[1.6.3 Neutralisation]]
****[[1.6.4 Puffer]]
**[[2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)]]
**[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]
***[[3.1 Allgemeines]]
***[[3.2 Einteilung]]
***[[3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren]]
***[[3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren]]
****[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung]]
****[[3.4.2 Stereoisomerie]]
***[[3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren]]
***[[3.6 Peptide]]
***[[3.7 Proteinklassen]]
***[[3.8 Struktur von Proteinen]]
***[[3.9 Enzyme]]
****[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen]]
****[[3.9.2 Klassifizierung von Enzymen]]
****[[3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung]]
****[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]
*****[[3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺]]
*****[[3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂]]
*****[[3.9.4.3 Coenzym A (CoA)]]
*****[[3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)]]
*****[[3.9.4.5 Pyridoxalphosphat]]
****[[3.9.5 Enzymkinetik]]
*****[[3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS und MENTEN (1913)]]
*****[[3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER und BURK (1913)]]
***[[3.10 Reinigung, Charakterisierung und Lagerung von Proteinen]]
****[[3.10.1 Reinigung]]
*****[[3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie]]
*****[[3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie]]
*****[[3.10.1.3 Affinitätschromatographie]]
****[[3.10.2 Charakterisierung]]
*****[[3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration]]
******[[3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)]]
******[[3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm]]
*****[[3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten]]
******[[3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)]]
******[[3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)]]
****[[3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung]]
**[[4.0 Kohlenhydrate]]
***[[4.1 Monosaccharide]]
****[[4.1.1 Entstehung von Ringformen]]
****[[4.1.2 Eigenschaften der Monosaccharide]]
****[[4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide]]
*****[[4.1.3.1 FEHLINGsche Probe]]
*****[[4.1.3.2 Silberspiegel-Probe]]
****[[4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide]]
****[[4.1.5 Glykoside]]
***[[4.2 Disaccharide]]
****[[4.2.1 Maltose (Malzzucker)]]
****[[4.2.2 Cellobiose]]
****[[4.2.3 Lactose (Milchzucker)]]
****[[4.2.4 Saccharose (Sucrose)]]
***[[4.3 Polysaccharide]]
****[[4.3.1 Homopolysaccharide]]
****[[4.3.2 Heteropolysaccharide]]

*[[III. Cytologie]]
**[[1.0 Einführung]]
**[[2.0 Prokaryonten]]
***[[2.1 Einführung]]
***[[2.2 Zellaufbau]]
****[[2.2.1 Zellhülle (cell envelope)]]
****[[2.2.2 Die bakterielle Zellwand]]
*****[[2.2.2.1 Aufbau des Mureins]]
*****[[2.2.2.2 GRAM-Färbung]]
******[[2.2.2.2.1 Übersicht wichtiger grampositiver und gramnegativer Prokaryonten]]
******[[2.2.2.2.2 Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.3 Antigene gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.4 R- und S-Formen]]
****[[2.2.3 Bakteriengeißeln]]
****[[2.2.4 Pili (Fimbrien)]]
*****[[2.2.4.1 Konjugation bei E. coli und nahe verwandten Enterobakterien]]
*****[[2.2.4.2 Experiment der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)]]
***[[2.3 Antibiotika]]
****[[2.3.1 Allgemeines]]
****[[2.3.2 Penicillin]]
*****[[2.3.2.1 Penicillintechnik]]
*****[[2.3.2.2 Halbsynthetische Penicilline]]
****[[2.3.3 Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten]]
*****[[2.3.3.1 Wirkung von Streptomycin und Tetracyclin]]
*****[[2.3.3.2 Wirkung von Chloramphenicol]]
****[[2.3.4 Problematik der Antibiotika-Resistenz]]
**[[3.0 Eukaryonten]]
***[[3.1 Einführung]]
***[[3.2 Zellorganellen und -bestandteile]]
****[[3.2.1 Zellkern (Nucleus)]]
****[[3.2.2 Endoplasmatisches Reticulum (ER)]]
****[[3.2.3 Mitochondrien]]
****[[3.2.4 GOLGI-Apparat (syn. Dictyosom)]]
****[[3.2.5 Ribosomen]]
****[[3.2.6 Peroxisomen]]
****[[3.2.7 Cytoplasma]]
****[[3.2.8 Cytoskelett]]
****[[3.2.9 Zellmembran]]
****[[3.2.10 Organellen tierischer Zellen]]
*****[[3.2.10.1 Lysosomen]]
*****[[3.2.10.2 Besonderheiten tierischer Zellmembranen]]
****[[3.2.11 Organellen pflanzlicher Zellen]]
*****[[3.2.11.1 Plastiden]]
*****[[3.2.11.2 Vakuolen]]
*****[[3.2.11.3 Zellwand]]
*****[[3.2.11.4 Besonderheiten pflanzlicher Zellmembranen]]
**[[4.0 Prinzipielle Arten des Energiegewinns]]
***[[4.1 Einführung]]
***[[4.2 Energiestoffwechsel bei chemoorganotrophen Organismen]]
****[[4.2.1 Wege der Brenztraubensäurebildung]]
*****[[4.2.1.1 Glykolyse (Fructosediphosphatweg, FDP-Weg)]]
*****[[4.2.1.2 Pentosephosphatweg]]
*****[[4.2.1.3 ENTNER-DOUDOROFF-Weg (Ketosedesoxyphosphogluconsäure-Weg, KDPE-Weg)]]
****[[4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus (oxidative Decarboxylierung und Citronensäurezyklus)]]
****[[4.2.3 Endoxidation (aerobe Atmungskette)]]
****[[4.2.4 Gärung]]
***[[4.3 Energiestoffwechsel bei chemolithotrophen Organismen]]
****[[4.3.1 Pflanzlicher Stoffwechsel]]
*****[[4.3.1.1 Besonderheiten des pflanzlichen Kohlenhydrat-Stoffwechsels]]
*****[[4.3.1.2 Lichtreaktion der Photosynthese]]
*****[[4.3.1.3 Lichtunabhängige Reaktion (CALVIN-Zyklus, Dunkelreaktion)]]
*****[[4.3.1.4 Biosynthese von Stärke in den Chloroplasten]]
*****[[4.3.1.5 Der Glyoxylsäurezyklus]]
****[[4.3.2 Nitratatmung (dissimilatorische Nitratreduktion)]]
****[[4.3.3 Sulfatatmung (dissimilatorische Sulfatreduktion)]]
**[[5.0 Zelluläre Transportvorgänge]]
***[[5.1 Einführung]]
***[[5.2 Passiver Transport]]
****[[5.2.1 Diffusion]]
****[[5.2.2 Osmose]]
***[[5.3 Aktiver Transport]]
****[[5.3.1 Aktive Tunnelproteine]]
*****[[5.3.1.1 P-Klasse-Ionenpumpen (P-class)]]
******[[5.3.1.1.1 Na⁺/K⁺-Ionenpumpen (Na⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.2 H⁺/K⁺-Ionenpumpen (H⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.3 Ca²⁺-Ionenpumpen (Ca²⁺-ATPasen)]]
*****[[5.3.1.2 V-Klasse- und F-Klasse-Ionenpumpen (V-class und F-class)]]
*****[[5.3.1.3 ABC-Transporter (ATP-binding cassettes)]]
****[[5.3.2 Gekoppelter Transport]]
***[[5.4 Endo- und Exocytose (Membranfluß)]]
***[[5.5 Signalhypothese]]
**[[6.0 Lebensbedingungen und Kultivationsfaktoren]]
***[[6.1 O₂-Bedingungen]]
***[[6.2 Temperaturbedingungen]]
***[[6.3 pH-Bedingungen]]
***[[6.4 Osmotische Bedingungen]]
***[[6.5 Nährstoffbedingungen]]
**[[7.0 Der Zellzyklus]]
***[[7.1 Mitose]]
***[[7.2 Meiose]]

*IV. Genetik
**1.0 Klassische Genetik (MENDEL-Genetik)
**[[2.0 Molekulargenetik]]
***[[2.1 Aufbau und Struktur der DNA]]
****[[2.1.1 Primärstruktur der DNA]]
****[[2.1.2 Sekundärstruktur der DNA]]
****[[2.1.3 Tertiärstruktur der DNA]]
****[[2.1.4 Übergeordnete DNA-Strukturen]]
***[[2.2 Grundlagen und Prokaryonten-Genetik]]
****[[2.2.1 Ablauf der Vererbung]]
*****[[2.2.1.1 Übersicht]]
*****[[2.2.1.2 Transkription der DNA]]
*****[[2.2.1.3 Regulation der Genaktivität bei Bakterien]]
******[[2.2.1.3.1 Negative Kontrolle am Beispiel des lac-Operons von E. coli]]
****[[2.2.2 Der genetische Code]]
****[[2.2.3 Unterschiede zwischen DNA und RNA]]
****[[2.2.4 Die wichtigsten RNA-Sorten der Zelle]]
****[[2.2.5 Die Proteinbiosynthese (Translation)]]
*****[[2.2.5.1 Allgemeines]]
*****[[2.2.5.2 Initiation (Start) Der Proteinsynthese]]
******[[2.2.5.2.1 Aufbau der Ribosomenbindestelle]]
******[[2.2.5.2.2 Die Start-Aminosäure Methionin]]
*****[[2.2.5.3 Elongation (Kettenverlängerung)]]
*****[[2.2.5.4 Termination]]
*****[[2.2.5.5 Posttranslationale Modifikationen]]
****[[2.2.6 Wobble im genetischen Code]]
****[[2.2.7 Regulierung der Genexpression bei Bakterien]]
*****[[2.2.7.1 Regulation der Promotorstärke]]
*****[[2.2.7.2 Regulation über den σ-Faktor]]
*****[[2.2.7.3 Regulation des lac-Operons über den Operator]]
****[[2.2.8 Mutationen bei Bakterien]]
*****[[2.2.8.1 Auswirkung von Mutationen]]
*****[[2.2.8.2 Mutationsarten]]
*****[[2.2.8.3 Mögliche Ursachen für Basenaustauschmutationen]]
******[[2.2.8.3.1 Tautomere Basen]]
******[[2.2.8.3.2 Spontane Desaminierungen]]
******[[2.2.8.3.3 Depurinierung und Depyrimidierung]]
*****[[2.2.8.4 Auslösung von Mutationen durch Chemikalien]]
******[[2.2.8.4.1 Basenanaloge Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.2 Desaminierende Chemikalien]]
******[[2.2.8.4.3 Alkylierende Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.4 Nachweis mutagener Wirkung von Chemikalien mit dem AMES-Test (1975)]]
*****[[2.2.8.5 Mutation von Bakterien durch UV-Strahlung]]
*****[[2.2.8.6 Reversionen (Rückmutationen)]]
******[[2.2.8.6.1 Reversionen durch eine zweite Mutation im selben Gen]]
******[[2.2.8.6.2 Reversionen durch eine zweite Mutation in einem anderen Gen]]
****[[2.2.9 Replikation von Bakterien-DNA]]
*****[[2.2.9.1 Die wichtigsten Replikationsproteine und ihre Besonderheiten]]
*****[[2.2.9.2 Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation]]
*****[[2.2.9.3 Möglichkeiten der bidirektionalen Replikation]]
****[[2.2.10 Restriktions- und Modifikationssysteme (R/M-Systeme) bei Bakterien]]
*****[[2.2.10.1 Mögliche Ursachen bei ausbleibender Restriktion der Fremd-DNA in Bakterien]]
*****[[2.2.10.2 R/M-Systeme bei E. coli]]
*****[[2.2.10.3 Die Typen der Restriktionsenzyme]]
***[[2.3 Grundlagen der Gentechnik]]
****[[2.3.1 PCR (Polymerase-Kettenreaktion, polymerase chain reaction)]]
*****[[2.3.1.1 Anwendung und Durchführung]]
*****[[2.3.1.2 Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen]]
*****[[2.3.1.3 Amplifikation der gesamten DNA]]
******[[2.3.1.3.1 Der genetische Fingerabdruck]]
****[[2.3.2 Grundprinzip der Genklonierung]]
*****[[2.3.2.1 Bedeutung überstehender Enden]]
*****[[2.3.2.2 Restriktionsanalyse mit Hilfe der Agarosegelelektrophorese]]
******[[2.3.2.2.1 Theorie zur Gelelektrophorese von DNA]]
******[[2.3.2.2.2 Auswertung]]
*****[[2.3.2.3 Genklonierung mit E. coli]]
******[[2.3.2.3.1 Gewünschte Eigenschaften von Plasmidvektoren]]
******[[2.3.2.3.2 Eigenschaften der verwendeten Wirtszellen]]
******[[2.3.2.3.3 Vorgehensweise zur Selektion und Identifikation rekombinanter Kolonien]]
*****[[2.3.2.4 Klonierung mit pUC-Plasmiden]]
******[[2.3.2.4.1 Test auf Lactose-Abbau]]
******[[2.3.2.4.2 Prinzip der Koloniefärbung bei Klonierung mit pUC-Plasmiden zur Identifizierung rekombinanter Kolonien]]
****[[2.3.3 Tricks in der Gentechnik]]
*****[[2.3.3.1 Transformation - Methode zum Einschleusen gentechnisch veränderter DNA in Bakterien]]
******[[2.3.3.1.1 Wichtige Faktoren für erfolgreiche Transformation]]
******[[2.3.3.1.2 Form der aufgenommenen DNA]]
******[[2.3.3.1.3 Transformationsrate bei E. coli]]
******[[2.3.3.1.4 Suche nach dem richtigen Klon]]
*****[[2.3.3.2 Hybridisierung mit einer Gensonde]]
******[[2.3.3.2.1 Prinzip der Hybridisierung]]
******[[2.3.3.2.2 Herstellung radioaktiv markierter Gensonden]]
******[[2.3.3.2.3 Nichtradioaktive DNA-Markierung (non radioactive labelling)]]
******[[2.3.3.2.4 Koloniehybridisierung]]
******[[2.3.3.2.5 Plasmidisolierung aus E. coli]]
*****[[2.3.3.3 Southern Hybridisierung (blotting, transfer)]]
*****[[2.3.3.4 Nachweis von Genen mit Hilfe der PCR]]
****[[2.3.4 DNA-Sequenzierung]]
*****[[2.3.4.1 Kettenabbruch nach SANGER et al. (1977)]]
******[[2.3.4.1.1 Gewinnung von Einzelstrang und Primer]]
******[[2.3.4.1.2 Kettenabbruch durch Dideoxy-Nukleotide]]
*****[[2.3.4.2 Sequencer]]
******[[2.3.4.2.1 Monofluorophores System]]
******[[2.3.4.2.2 Multifluorophores System]]
*****[[2.3.4.3 Taq-Cycle-Sequenzierung]]
***[[2.4 Eukaryonten-Genetik]]
****[[2.4.1 Aufbau und Funktion des eukaryontischen Operons]]
*****[[2.4.1.1 Aufbau]]
*****[[2.4.1.2 Gene]]
*****[[2.4.1.3 RNA-Arten und RNA-Polymerasen]]
*****[[2.4.1.4 Struktur der eukaryontischen Transkriptionseinheit (auf der DNA)]]
*****[[2.4.1.5 Bedeutung der Introns]]
*****[[2.4.1.6 mRNA-Reifung (Processing) im Zellkern]]
*****[[2.4.1.7 Genregulation der Genaktivität bei Eukaryonten]]
****[[2.4.2 Klonierung von Eukaryontengenen in Bakterien]]
**3.0 Populationsgenetik

*[[Abbildungsverzeichnis]]

*[[Tabellenverzeichnis]]

*[[Quellenverzeichnis]]</text>
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    <text bytes="147" xml:space="preserve">Inhalt von "I. Einführung":

*[[1.0 Definitionen der Biologie]]
*[[2.0 Aufgabengebiete der Biologie]]
*[[3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books]]</text>
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&lt;small&gt;I. Einführung&lt;/small&gt;


Inhalt von "I. Einführung":

*[[1.0 Definitionen der Biologie]]
*[[2.0 Aufgabengebiete der Biologie]]
*[[3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books]]


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    <text bytes="713" xml:space="preserve">Inhalt von "1.0 Grundlagen":

*[[1.1 Materie, Elemente und subatomare Teilchen]]
*[[1.2 Atommodell]]
*[[1.3 Chemische Bindungen]]
**[[1.3.1 Die Ionenbindung]]
**[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]
***[[1.3.2.1 Unpolare Atombindung]]
***[[1.3.2.2 Polare Atombindung]]
***[[1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte]]
***[[1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung]]
****[[1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser]]
**[[1.3.3 Koordinative oder dative Bindung]]
***[[1.3.3.1 Metallkomplexe]]
***[[1.3.3.2 Chelatkomplexe]]
*[[1.4 Energetische Grundlagen]]
*[[1.5 Chemisches Gleichgewicht]]
*[[1.6 Säuren und Basen]]
**[[1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)]]
**[[1.6.2 Der pH-Wert]]
**[[1.6.3 Neutralisation]]
**[[1.6.4 Puffer]]</text>
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    <text bytes="147" xml:space="preserve">Inhalt von "1.6 Säuren und Basen":

*[[1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)]]
*[[1.6.2 Der pH-Wert]]
*[[1.6.3 Neutralisation]]
*[[1.6.4 Puffer]]</text>
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  <title>4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide</title>
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    <text bytes="118" xml:space="preserve">Inhalt von "4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide":

*[[4.1.3.1 FEHLINGsche Probe]]
*[[4.1.3.2 Silberspiegel-Probe]]</text>
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    <text bytes="150" xml:space="preserve">Inhalt von "4.2 Disaccharide":

*[[4.2.1 Maltose (Malzzucker)]]
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*[[4.2.3 Lactose (Milchzucker)]]
*[[4.2.4 Saccharose (Sucrose)]]</text>
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  <title>4.3 Polysaccharide</title>
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    <text bytes="95" xml:space="preserve">Inhalt von "4.3 Polysaccharide":

*[[4.3.1 Homopolysaccharide]]
*[[4.3.2 Heteropolysaccharide]]</text>
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  <title>II. Molekularbiologie</title>
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    <text bytes="3204" xml:space="preserve">Inhalt von "II. Molekularbiologie":

*[[1.0 Grundlagen]]
**[[1.1 Materie, Elemente und subatomare Teilchen]]
**[[1.2 Atommodell]]
**[[1.3 Chemische Bindungen]]
***[[1.3.1 Die Ionenbindung]]
***[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]
****[[1.3.2.1 Unpolare Atombindung]]
****[[1.3.2.2 Polare Atombindung]]
****[[1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte]]
****[[1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung]]
*****[[1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser]]
***[[1.3.3 Koordinative oder dative Bindung]]
****[[1.3.3.1 Metallkomplexe]]
****[[1.3.3.2 Chelatkomplexe]]
**[[1.4 Energetische Grundlagen]]
**[[1.5 Chemisches Gleichgewicht]]
**[[1.6 Säuren und Basen]]
***[[1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)]]
***[[1.6.2 Der pH-Wert]]
***[[1.6.3 Neutralisation]]
***[[1.6.4 Puffer]]
*[[2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)]]
*[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]
**[[3.1 Allgemeines]]
**[[3.2 Einteilung]]
**[[3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren]]
**[[3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren]]
***[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung]]
***[[3.4.2 Stereoisomerie]]
**[[3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren]]
**[[3.6 Peptide]]
**[[3.7 Proteinklassen]]
**[[3.8 Struktur von Proteinen]]
**[[3.9 Enzyme]]
***[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen]]
***[[3.9.2 Klassifizierung von Enzymen]]
***[[3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung]]
***[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]
****[[3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺]]
****[[3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂]]
****[[3.9.4.3 Coenzym A (CoA)]]
****[[3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)]]
****[[3.9.4.5 Pyridoxalphosphat]]
***[[3.9.5 Enzymkinetik]]
****[[3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS und MENTEN (1913)]]
****[[3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER und BURK (1913)]]
**[[3.10 Reinigung, Charakterisierung und Lagerung von Proteinen]]
***[[3.10.1 Reinigung]]
****[[3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie]]
****[[3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie]]
****[[3.10.1.3 Affinitätschromatographie]]
***[[3.10.2 Charakterisierung]]
****[[3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration]]
*****[[3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)]]
*****[[3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm]]
****[[3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten]]
*****[[3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)]]
*****[[3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)]]
***[[3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung]]
*[[4.0 Kohlenhydrate]]
**[[4.1 Monosaccharide]]
***[[4.1.1 Entstehung von Ringformen]]
***[[4.1.2 Eigenschaften der Monosaccharide]]
***[[4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide]]
****[[4.1.3.1 FEHLINGsche Probe]]
****[[4.1.3.2 Silberspiegel-Probe]]
***[[4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide]]
***[[4.1.5 Glykoside]]
**[[4.2 Disaccharide]]
***[[4.2.1 Maltose (Malzzucker)]]
***[[4.2.2 Cellobiose]]
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 |}

&lt;small&gt;II. Gliederung des vorliegenden E-Books&lt;/small&gt;


Inhalt von "II. Molekularbiologie":

*[[1.0 Grundlagen]]
**[[1.1 Materie, Elemente und subatomare Teilchen]]
**[[1.2 Atommodell]]
**[[1.3 Chemische Bindungen]]
***[[1.3.1 Die Ionenbindung]]
***[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]
****[[1.3.2.1 Unpolare Atombindung]]
****[[1.3.2.2 Polare Atombindung]]
****[[1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte]]
****[[1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung]]
*****[[1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser]]
***[[1.3.3 Koordinative oder dative Bindung]]
****[[1.3.3.1 Metallkomplexe]]
****[[1.3.3.2 Chelatkomplexe]]
**[[1.4 Energetische Grundlagen]]
**[[1.5 Chemisches Gleichgewicht]]
**[[1.6 Säuren und Basen]]
***[[1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)]]
***[[1.6.2 Der pH-Wert]]
***[[1.6.3 Neutralisation]]
***[[1.6.4 Puffer]]
*[[2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)]]
*[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]
**[[3.1 Allgemeines]]
**[[3.2 Einteilung]]
**[[3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren]]
**[[3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren]]
***[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung]]
***[[3.4.2 Stereoisomerie]]
**[[3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren]]
**[[3.6 Peptide]]
**[[3.7 Proteinklassen]]
**[[3.8 Struktur von Proteinen]]
**[[3.9 Enzyme]]
***[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen]]
***[[3.9.2 Klassifizierung von Enzymen]]
***[[3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung]]
***[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]
****[[3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺]]
****[[3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂]]
****[[3.9.4.3 Coenzym A (CoA)]]
****[[3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)]]
****[[3.9.4.5 Pyridoxalphosphat]]
***[[3.9.5 Enzymkinetik]]
****[[3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS und MENTEN (1913)]]
****[[3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER und BURK (1913)]]
**[[3.10 Reinigung, Charakterisierung und Lagerung von Proteinen]]
***[[3.10.1 Reinigung]]
****[[3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie]]
****[[3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie]]
****[[3.10.1.3 Affinitätschromatographie]]
***[[3.10.2 Charakterisierung]]
****[[3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration]]
*****[[3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)]]
*****[[3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm]]
****[[3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten]]
*****[[3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)]]
*****[[3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)]]
***[[3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung]]
*[[4.0 Kohlenhydrate]]
**[[4.1 Monosaccharide]]
***[[4.1.1 Entstehung von Ringformen]]
***[[4.1.2 Eigenschaften der Monosaccharide]]
***[[4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide]]
****[[4.1.3.1 FEHLINGsche Probe]]
****[[4.1.3.2 Silberspiegel-Probe]]
***[[4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide]]
***[[4.1.5 Glykoside]]
**[[4.2 Disaccharide]]
***[[4.2.1 Maltose (Malzzucker)]]
***[[4.2.2 Cellobiose]]
***[[4.2.3 Lactose (Milchzucker)]]
***[[4.2.4 Saccharose (Sucrose)]]
**[[4.3 Polysaccharide]]
***[[4.3.1 Homopolysaccharide]]
***[[4.3.2 Heteropolysaccharide]]


{|
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  <title>III. Cytologie</title>
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    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="3692" xml:space="preserve">Inhalt von "III. Cytologie":

*[[1.0 Einführung]]
*[[2.0 Prokaryonten]]
**[[2.1 Einführung]]
**[[2.2 Zellaufbau]]
***[[2.2.1 Zellhülle (cell envelope)]]
***[[2.2.2 Die bakterielle Zellwand]]
****[[2.2.2.1 Aufbau des Mureins]]
****[[2.2.2.2 GRAM-Färbung]]
*****[[2.2.2.2.1 Übersicht wichtiger grampositiver und gramnegativer Prokaryonten]]
*****[[2.2.2.2.2 Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien]]
*****[[2.2.2.2.3 Antigene gramnegativer Bakterien]]
*****[[2.2.2.2.4 R- und S-Formen]]
***[[2.2.3 Bakteriengeißeln]]
***[[2.2.4 Pili (Fimbrien)]]
****[[2.2.4.1 Konjugation bei E. coli und nahe verwandten Enterobakterien]]
****[[2.2.4.2 Experiment der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)]]
**[[2.3 Antibiotika]]
***[[2.3.1 Allgemeines]]
***[[2.3.2 Penicillin]]
****[[2.3.2.1 Penicillintechnik]]
****[[2.3.2.2 Halbsynthetische Penicilline]]
***[[2.3.3 Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten]]
****[[2.3.3.1 Wirkung von Streptomycin und Tetracyclin]]
****[[2.3.3.2 Wirkung von Chloramphenicol]]
***[[2.3.4 Problematik der Antibiotika-Resistenz]]
*[[3.0 Eukaryonten]]
**[[3.1 Einführung]]
**[[3.2 Zellorganellen und -bestandteile]]
***[[3.2.1 Zellkern (Nucleus)]]
***[[3.2.2 Endoplasmatisches Reticulum (ER)]]
***[[3.2.3 Mitochondrien]]
***[[3.2.4 GOLGI-Apparat (syn. Dictyosom)]]
***[[3.2.5 Ribosomen]]
***[[3.2.6 Peroxisomen]]
***[[3.2.7 Cytoplasma]]
***[[3.2.8 Cytoskelett]]
***[[3.2.9 Zellmembran]]
***[[3.2.10 Organellen tierischer Zellen]]
****[[3.2.10.1 Lysosomen]]
****[[3.2.10.2 Besonderheiten tierischer Zellmembranen]]
***[[3.2.11 Organellen pflanzlicher Zellen]]
****[[3.2.11.1 Plastiden]]
****[[3.2.11.2 Vakuolen]]
****[[3.2.11.3 Zellwand]]
****[[3.2.11.4 Besonderheiten pflanzlicher Zellmembranen]]
*[[4.0 Prinzipielle Arten des Energiegewinns]]
**[[4.1 Einführung]]
**[[4.2 Energiestoffwechsel bei chemoorganotrophen Organismen]]
***[[4.2.1 Wege der Brenztraubensäurebildung]]
****[[4.2.1.1 Glykolyse (Fructosediphosphatweg, FDP-Weg)]]
****[[4.2.1.2 Pentosephosphatweg]]
****[[4.2.1.3 ENTNER-DOUDOROFF-Weg (Ketosedesoxyphosphogluconsäure-Weg, KDPE-Weg)]]
***[[4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus (oxidative Decarboxylierung und Citronensäurezyklus)]]
***[[4.2.3 Endoxidation (aerobe Atmungskette)]]
***[[4.2.4 Gärung]]
**[[4.3 Energiestoffwechsel bei chemolithotrophen Organismen]]
***[[4.3.1 Pflanzlicher Stoffwechsel]]
****[[4.3.1.1 Besonderheiten des pflanzlichen Kohlenhydrat-Stoffwechsels]]
****[[4.3.1.2 Lichtreaktion der Photosynthese]]
****[[4.3.1.3 Lichtunabhängige Reaktion (CALVIN-Zyklus, Dunkelreaktion)]]
****[[4.3.1.4 Biosynthese von Stärke in den Chloroplasten]]
****[[4.3.1.5 Der Glyoxylsäurezyklus]]
***[[4.3.2 Nitratatmung (dissimilatorische Nitratreduktion)]]
***[[4.3.3 Sulfatatmung (dissimilatorische Sulfatreduktion)]]
*[[5.0 Zelluläre Transportvorgänge]]
**[[5.1 Einführung]]
**[[5.2 Passiver Transport]]
***[[5.2.1 Diffusion]]
***[[5.2.2 Osmose]]
**[[5.3 Aktiver Transport]]
***[[5.3.1 Aktive Tunnelproteine]]
****[[5.3.1.1 P-Klasse-Ionenpumpen (P-class)]]
*****[[5.3.1.1.1 Na⁺/K⁺-Ionenpumpen (Na⁺/K⁺-ATPasen)]]
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*****[[5.3.1.1.3 Ca²⁺-Ionenpumpen (Ca²⁺-ATPasen)]]
****[[5.3.1.2 V-Klasse- und F-Klasse-Ionenpumpen (V-class und F-class)]]
****[[5.3.1.3 ABC-Transporter (ATP-binding cassettes)]]
***[[5.3.2 Gekoppelter Transport]]
**[[5.4 Endo- und Exocytose (Membranfluß)]]
**[[5.5 Signalhypothese]]
*[[6.0 Lebensbedingungen und Kultivationsfaktoren]]
**[[6.1 O₂-Bedingungen]]
**[[6.2 Temperaturbedingungen]]
**[[6.3 pH-Bedingungen]]
**[[6.4 Osmotische Bedingungen]]
**[[6.5 Nährstoffbedingungen]]
*[[7.0 Der Zellzyklus]]
**[[7.1 Mitose]]
**[[7.2 Meiose]]</text>
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    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="348" xml:space="preserve">Inhalt von "2.3 Antibiotika":

*[[2.3.1 Allgemeines]]
*[[2.3.2 Penicillin]]
**[[2.3.2.1 Penicillintechnik]]
**[[2.3.2.2 Halbsynthetische Penicilline]]
*[[2.3.3 Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten]]
**[[2.3.3.1 Wirkung von Streptomycin und Tetracyclin]]
**[[2.3.3.2 Wirkung von Chloramphenicol]]
*[[2.3.4 Problematik der Antibiotika-Resistenz]]</text>
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    <model>wikitext</model>
    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="991" xml:space="preserve">Inhalt von "2.0 Prokaryonten":

*[[2.1 Einführung]]
*[[2.2 Zellaufbau]]
**[[2.2.1 Zellhülle (cell envelope)]]
**[[2.2.2 Die bakterielle Zellwand]]
***[[2.2.2.1 Aufbau des Mureins]]
***[[2.2.2.2 GRAM-Färbung]]
****[[2.2.2.2.1 Übersicht wichtiger grampositiver und gramnegativer Prokaryonten]]
****[[2.2.2.2.2 Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien]]
****[[2.2.2.2.3 Antigene gramnegativer Bakterien]]
****[[2.2.2.2.4 R- und S-Formen]]
**[[2.2.3 Bakteriengeißeln]]
**[[2.2.4 Pili (Fimbrien)]]
***[[2.2.4.1 Konjugation bei E. coli und nahe verwandten Enterobakterien]]
***[[2.2.4.2 Experiment der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)]]
*[[2.3 Antibiotika]]
**[[2.3.1 Allgemeines]]
**[[2.3.2 Penicillin]]
***[[2.3.2.1 Penicillintechnik]]
***[[2.3.2.2 Halbsynthetische Penicilline]]
**[[2.3.3 Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten]]
***[[2.3.3.1 Wirkung von Streptomycin und Tetracyclin]]
***[[2.3.3.2 Wirkung von Chloramphenicol]]
**[[2.3.4 Problematik der Antibiotika-Resistenz]]</text>
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    <model>wikitext</model>
    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="598" xml:space="preserve">Inhalt von "3.2 Zellorganellen und -bestandteile":

*[[3.2.1 Zellkern (Nucleus)]]
*[[3.2.2 Endoplasmatisches Reticulum (ER)]]
*[[3.2.3 Mitochondrien]]
*[[3.2.4 GOLGI-Apparat (syn. Dictyosom)]]
*[[3.2.5 Ribosomen]]
*[[3.2.6 Peroxisomen]]
*[[3.2.7 Cytoplasma]]
*[[3.2.8 Cytoskelett]]
*[[3.2.9 Zellmembran]]
*[[3.2.10 Organellen tierischer Zellen]]
**[[3.2.10.1 Lysosomen]]
**[[3.2.10.2 Besonderheiten tierischer Zellmembranen]]
*[[3.2.11 Organellen pflanzlicher Zellen]]
**[[3.2.11.1 Plastiden]]
**[[3.2.11.2 Vakuolen]]
**[[3.2.11.3 Zellwand]]
**[[3.2.11.4 Besonderheiten pflanzlicher Zellmembranen]]</text>
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    <model>wikitext</model>
    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="657" xml:space="preserve">Inhalt von "3.0 Eukaryonten":

*[[3.1 Einführung]]
*[[3.2 Zellorganellen und -bestandteile]]
**[[3.2.1 Zellkern (Nucleus)]]
**[[3.2.2 Endoplasmatisches Reticulum (ER)]]
**[[3.2.3 Mitochondrien]]
**[[3.2.4 GOLGI-Apparat (syn. Dictyosom)]]
**[[3.2.5 Ribosomen]]
**[[3.2.6 Peroxisomen]]
**[[3.2.7 Cytoplasma]]
**[[3.2.8 Cytoskelett]]
**[[3.2.9 Zellmembran]]
**[[3.2.10 Organellen tierischer Zellen]]
***[[3.2.10.1 Lysosomen]]
***[[3.2.10.2 Besonderheiten tierischer Zellmembranen]]
**[[3.2.11 Organellen pflanzlicher Zellen]]
***[[3.2.11.1 Plastiden]]
***[[3.2.11.2 Vakuolen]]
***[[3.2.11.3 Zellwand]]
***[[3.2.11.4 Besonderheiten pflanzlicher Zellmembranen]]</text>
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  <title>4.3.1 Pflanzlicher Stoffwechsel</title>
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    <model>wikitext</model>
    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="330" xml:space="preserve">Inhalt von "4.3.1 Pflanzlicher Stoffwechsel":

*[[4.3.1.1 Besonderheiten des pflanzlichen Kohlenhydrat-Stoffwechsels]]
*[[4.3.1.2 Lichtreaktion der Photosynthese]]
*[[4.3.1.3 Lichtunabhängige Reaktion (CALVIN-Zyklus, Dunkelreaktion)]]
*[[4.3.1.4 Biosynthese von Stärke in den Chloroplasten]]
*[[4.3.1.5 Der Glyoxylsäurezyklus]]</text>
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    <text bytes="517" xml:space="preserve">Inhalt von "4.3 Energiestoffwechsel bei chemolithotrophen Organismen":

*[[4.3.1 Pflanzlicher Stoffwechsel]]
**[[4.3.1.1 Besonderheiten des pflanzlichen Kohlenhydrat-Stoffwechsels]]
**[[4.3.1.2 Lichtreaktion der Photosynthese]]
**[[4.3.1.3 Lichtunabhängige Reaktion (CALVIN-Zyklus, Dunkelreaktion)]]
**[[4.3.1.4 Biosynthese von Stärke in den Chloroplasten]]
**[[4.3.1.5 Der Glyoxylsäurezyklus]]
*[[4.3.2 Nitratatmung (dissimilatorische Nitratreduktion)]]
*[[4.3.3 Sulfatatmung (dissimilatorische Sulfatreduktion)]]</text>
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    <text bytes="225" xml:space="preserve">Inhalt von "4.2.1 Wege der Brenztraubensäurebildung":

*[[4.2.1.1 Glykolyse (Fructosediphosphatweg, FDP-Weg)]]
*[[4.2.1.2 Pentosephosphatweg]]
*[[4.2.1.3 ENTNER-DOUDOROFF-Weg (Ketosedesoxyphosphogluconsäure-Weg, KDPE-Weg)]]</text>
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    <model>wikitext</model>
    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="1043" xml:space="preserve">Inhalt von "4.0 Prinzipielle Arten des Energiegewinns":

*[[4.1 Einführung]]
*[[4.2 Energiestoffwechsel bei chemoorganotrophen Organismen]]
**[[4.2.1 Wege der Brenztraubensäurebildung]]
***[[4.2.1.1 Glykolyse (Fructosediphosphatweg, FDP-Weg)]]
***[[4.2.1.2 Pentosephosphatweg]]
***[[4.2.1.3 ENTNER-DOUDOROFF-Weg (Ketosedesoxyphosphogluconsäure-Weg, KDPE-Weg)]]
**[[4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus (oxidative Decarboxylierung und Citronensäurezyklus)]]
**[[4.2.3 Endoxidation (aerobe Atmungskette)]]
**[[4.2.4 Gärung]]
*[[4.3 Energiestoffwechsel bei chemolithotrophen Organismen]]
**[[4.3.1 Pflanzlicher Stoffwechsel]]
***[[4.3.1.1 Besonderheiten des pflanzlichen Kohlenhydrat-Stoffwechsels]]
***[[4.3.1.2 Lichtreaktion der Photosynthese]]
***[[4.3.1.3 Lichtunabhängige Reaktion (CALVIN-Zyklus, Dunkelreaktion)]]
***[[4.3.1.4 Biosynthese von Stärke in den Chloroplasten]]
***[[4.3.1.5 Der Glyoxylsäurezyklus]]
**[[4.3.2 Nitratatmung (dissimilatorische Nitratreduktion)]]
**[[4.3.3 Sulfatatmung (dissimilatorische Sulfatreduktion)]]</text>
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    <text bytes="381" xml:space="preserve">Inhalt von "5.3.1 Aktive Tunnelproteine":

*[[5.3.1.1 P-Klasse-Ionenpumpen (P-class)]]
**[[5.3.1.1.1 Na⁺/K⁺-Ionenpumpen (Na⁺/K⁺-ATPasen)]]
**[[5.3.1.1.2 H⁺/K⁺-Ionenpumpen (H⁺/K⁺-ATPasen)]]
**[[5.3.1.1.3 Ca²⁺-Ionenpumpen (Ca²⁺-ATPasen)]]
*[[5.3.1.2 V-Klasse- und F-Klasse-Ionenpumpen (V-class und F-class)]]
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    <text bytes="76" xml:space="preserve">Inhalt von "5.2 Passiver Transport":

*[[5.2.1 Diffusion]]
*[[5.2.2 Osmose]]</text>
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  <title>5.0 Zelluläre Transportvorgänge</title>
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    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="653" xml:space="preserve">Inhalt von "5.0 Zelluläre Transportvorgänge":

*[[5.1 Einführung]]
*[[5.2 Passiver Transport]]
**[[5.2.1 Diffusion]]
**[[5.2.2 Osmose]]
*[[5.3 Aktiver Transport]]
**[[5.3.1 Aktive Tunnelproteine]]
***[[5.3.1.1 P-Klasse-Ionenpumpen (P-class)]]
****[[5.3.1.1.1 Na⁺/K⁺-Ionenpumpen (Na⁺/K⁺-ATPasen)]]
****[[5.3.1.1.2 H⁺/K⁺-Ionenpumpen (H⁺/K⁺-ATPasen)]]
****[[5.3.1.1.3 Ca²⁺-Ionenpumpen (Ca²⁺-ATPasen)]]
***[[5.3.1.2 V-Klasse- und F-Klasse-Ionenpumpen (V-class und F-class)]]
***[[5.3.1.3 ABC-Transporter (ATP-binding cassettes)]]
**[[5.3.2 Gekoppelter Transport]]
*[[5.4 Endo- und Exocytose (Membranfluß)]]
*[[5.5 Signalhypothese]]</text>
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  <title>2.4.1 Aufbau und Funktion des eukaryontischen Operons</title>
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    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="374" xml:space="preserve">Inhalt von "2.4.1 Aufbau und Funktion des eukaryontischen Operons":

*[[2.4.1.1 Aufbau]]
*[[2.4.1.2 Gene]]
*[[2.4.1.3 RNA-Arten und RNA-Polymerasen]]
*[[2.4.1.4 Struktur der eukaryontischen Transkriptionseinheit (auf der DNA)]]
*[[2.4.1.5 Bedeutung der Introns]]
*[[2.4.1.6 mRNA-Reifung (Processing) im Zellkern]]
*[[2.4.1.7 Genregulation der Genaktivität bei Eukaryonten]]</text>
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  <title>2.3.4 DNA-Sequenzierung</title>
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    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="341" xml:space="preserve">Inhalt von "2.3.4 DNA-Sequenzierung":

*[[2.3.4.1 Kettenabbruch nach SANGER et al. (1977)]]
**[[2.3.4.1.1 Gewinnung von Einzelstrang und Primer]]
**[[2.3.4.1.2 Kettenabbruch durch Dideoxy-Nukleotide]]
*[[2.3.4.2 Sequencer]]
**[[2.3.4.2.1 Monofluorophores System]]
**[[2.3.4.2.2 Multifluorophores System]]
*[[2.3.4.3 Taq-Cycle-Sequenzierung]]</text>
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  <title>2.3.2.2 Restriktionsanalyse mit Hilfe der Agarosegelelektrophorese</title>
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    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="160" xml:space="preserve">Inhalt von "2.3.2.2 Restriktionsanalyse mit Hilfe der Agarosegelelektrophorese":

*[[2.3.2.2.1 Theorie zur Gelelektrophorese von DNA]]
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    <text bytes="695" xml:space="preserve">Inhalt von "2.3.2 Grundprinzip der Genklonierung":

*[[2.3.2.1 Bedeutung überstehender Enden]]
*[[2.3.2.2 Restriktionsanalyse mit Hilfe der Agarosegelelektrophorese]]
**[[2.3.2.2.1 Theorie zur Gelelektrophorese von DNA]]
**[[2.3.2.2.2 Auswertung]]
*[[2.3.2.3 Genklonierung mit E. coli]]
**[[2.3.2.3.1 Gewünschte Eigenschaften von Plasmidvektoren]]
**[[2.3.2.3.2 Eigenschaften der verwendeten Wirtszellen]]
**[[2.3.2.3.3 Vorgehensweise zur Selektion und Identifikation rekombinanter Kolonien]]
*[[2.3.2.4 Klonierung mit pUC-Plasmiden]]
**[[2.3.2.4.1 Test auf Lactose-Abbau]]
**[[2.3.2.4.2 Prinzip der Koloniefärbung bei Klonierung mit pUC-Plasmiden zur Identifizierung rekombinanter Kolonien]]</text>
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    <text bytes="2136" xml:space="preserve">Inhalt von "2.3 Grundlagen der Gentechnik":

*[[2.3.1 PCR (Polymerase-Kettenreaktion, polymerase chain reaction)]]
**[[2.3.1.1 Anwendung und Durchführung]]
**[[2.3.1.2 Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen]]
**[[2.3.1.3 Amplifikation der gesamten DNA]]
***[[2.3.1.3.1 Der genetische Fingerabdruck]]
*[[2.3.2 Grundprinzip der Genklonierung]]
**[[2.3.2.1 Bedeutung überstehender Enden]]
**[[2.3.2.2 Restriktionsanalyse mit Hilfe der Agarosegelelektrophorese]]
***[[2.3.2.2.1 Theorie zur Gelelektrophorese von DNA]]
***[[2.3.2.2.2 Auswertung]]
**[[2.3.2.3 Genklonierung mit E. coli]]
***[[2.3.2.3.1 Gewünschte Eigenschaften von Plasmidvektoren]]
***[[2.3.2.3.2 Eigenschaften der verwendeten Wirtszellen]]
***[[2.3.2.3.3 Vorgehensweise zur Selektion und Identifikation rekombinanter Kolonien]]
**[[2.3.2.4 Klonierung mit pUC-Plasmiden]]
***[[2.3.2.4.1 Test auf Lactose-Abbau]]
***[[2.3.2.4.2 Prinzip der Koloniefärbung bei Klonierung mit pUC-Plasmiden zur Identifizierung rekombinanter Kolonien]]
*[[2.3.3 Tricks in der Gentechnik]]
**[[2.3.3.1 Transformation - Methode zum Einschleusen gentechnisch veränderter DNA in Bakterien]]
***[[2.3.3.1.1 Wichtige Faktoren für erfolgreiche Transformation]]
***[[2.3.3.1.2 Form der aufgenommenen DNA]]
***[[2.3.3.1.3 Transformationsrate bei E. coli]]
***[[2.3.3.1.4 Suche nach dem richtigen Klon]]
**[[2.3.3.2 Hybridisierung mit einer Gensonde]]
***[[2.3.3.2.1 Prinzip der Hybridisierung]]
***[[2.3.3.2.2 Herstellung radioaktiv markierter Gensonden]]
***[[2.3.3.2.3 Nichtradioaktive DNA-Markierung (non radioactive labelling)]]
***[[2.3.3.2.4 Koloniehybridisierung]]
***[[2.3.3.2.5 Plasmidisolierung aus E. coli]]
**[[2.3.3.3 Southern Hybridisierung (blotting, transfer)]]
**[[2.3.3.4 Nachweis von Genen mit Hilfe der PCR]]
*[[2.3.4 DNA-Sequenzierung]]
**[[2.3.4.1 Kettenabbruch nach SANGER et al. (1977)]]
***[[2.3.4.1.1 Gewinnung von Einzelstrang und Primer]]
***[[2.3.4.1.2 Kettenabbruch durch Dideoxy-Nukleotide]]
**[[2.3.4.2 Sequencer]]
***[[2.3.4.2.1 Monofluorophores System]]
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*[[2.2.8.6.1 Reversionen durch eine zweite Mutation im selben Gen]]
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    <text bytes="273" xml:space="preserve">Inhalt von "2.2.8.4 Auslösung von Mutationen durch Chemikalien":

*[[2.2.8.4.1 Basenanaloge Verbindungen]]
*[[2.2.8.4.2 Desaminierende Chemikalien]]
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    <text bytes="191" xml:space="preserve">Inhalt von "2.2.8.3 Mögliche Ursachen für Basenaustauschmutationen":

*[[2.2.8.3.1 Tautomere Basen]]
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    <text bytes="347" xml:space="preserve">Inhalt von "2.2.5 Die Proteinbiosynthese (Translation":

*[[2.2.5.1 Allgemeines]]
*[[2.2.5.2 Initiation (Start) Der Proteinsynthese]]
**[[2.2.5.2.1 Aufbau der Ribosomenbindestelle]]
**[[2.2.5.2.2 Die Start-Aminosäure Methionin]]
*[[2.2.5.3 Elongation (Kettenverlängerung)]]
*[[2.2.5.4 Termination]]
*[[2.2.5.5 Posttranslationale Modifikationen]]</text>
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  <title>2.2.1 Ablauf der Vererbung</title>
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    <text bytes="267" xml:space="preserve">Inhalt von "2.2.1 Ablauf der Vererbung":

*[[2.2.1 Ablauf der Vererbung]]
**[[2.2.1.1 Übersicht]]
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**[[2.2.1.3 Regulation der Genaktivität bei Bakterien]]
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**[[2.2.1.1 Übersicht]]
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    <text bytes="231" xml:space="preserve">Inhalt von "2.2.1 Ablauf der Vererbung":

*[[2.2.1.1 Übersicht]]
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  <title>2.2 Grundlagen und Prokaryonten-Genetik</title>
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    <text bytes="2303" xml:space="preserve">Inhalt von "2.2 Grundlagen der Prokaryonten-Genetik":

*[[2.2.1 Ablauf der Vererbung]]
**[[2.2.1.1 Übersicht]]
**[[2.2.1.2 Transkription der DNA]]
**[[2.2.1.3 Regulation der Genaktivität bei Bakterien]]
***[[2.2.1.3.1 Negative Kontrolle am Beispiel des lac-Operons von E. coli]]
*[[2.2.2 Der genetische Code]]
*[[2.2.3 Unterschiede zwischen DNA und RNA]]
*[[2.2.4 Die wichtigsten RNA-Sorten der Zelle]]
*[[2.2.5 Die Proteinbiosynthese (Translation)]]
**[[2.2.5.1 Allgemeines]]
**[[2.2.5.2 Initiation (Start) Der Proteinsynthese]]
***[[2.2.5.2.1 Aufbau der Ribosomenbindestelle]]
***[[2.2.5.2.2 Die Start-Aminosäure Methionin]]
**[[2.2.5.3 Elongation (Kettenverlängerung)]]
**[[2.2.5.4 Termination]]
**[[2.2.5.5 Posttranslationale Modifikationen]]
*[[2.2.6 Wobble im genetischen Code]]
*[[2.2.7 Regulierung der Genexpression bei Bakterien]]
**[[2.2.7.1 Regulation der Promotorstärke]]
**[[2.2.7.2 Regulation über den σ-Faktor]]
**[[2.2.7.3 Regulation des lac-Operons über den Operator]]
*[[2.2.8 Mutationen bei Bakterien]]
**[[2.2.8.1 Auswirkung von Mutationen]]
**[[2.2.8.2 Mutationsarten]]
**[[2.2.8.3 Mögliche Ursachen für Basenaustauschmutationen]]
***[[2.2.8.3.1 Tautomere Basen]]
***[[2.2.8.3.2 Spontane Desaminierungen]]
***[[2.2.8.3.3 Depurinierung und Depyrimidierung]]
**[[2.2.8.4 Auslösung von Mutationen durch Chemikalien]]
***[[2.2.8.4.1 Basenanaloge Verbindungen]]
***[[2.2.8.4.2 Desaminierende Chemikalien]]
***[[2.2.8.4.3 Alkylierende Verbindungen]]
***[[2.2.8.4.4 Nachweis mutagener Wirkung von Chemikalien mit dem AMES-Test (1975)]]
**[[2.2.8.5 Mutation von Bakterien durch UV-Strahlung]]
**[[2.2.8.6 Reversionen (Rückmutationen)]]
***[[2.2.8.6.1 Reversionen durch eine zweite Mutation im selben Gen]]
***[[2.2.8.6.2 Reversionen durch eine zweite Mutation in einem anderen Gen]]
*[[2.2.9 Replikation von Bakterien-DNA]]
**[[2.2.9.1 Die wichtigsten Replikationsproteine und ihre Besonderheiten]]
**[[2.2.9.2 Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation]]
**[[2.2.9.3 Möglichkeiten der bidirektionalen Replikation]]
*[[2.2.10 Restriktions- und Modifikationssysteme (R/M-Systeme) bei Bakterien]]
**[[2.2.10.1 Mögliche Ursachen bei ausbleibender Restriktion der Fremd-DNA in Bakterien]]
**[[2.2.10.2 R/M-Systeme bei E. coli]]
**[[2.2.10.3 Die Typen der Restriktionsenzyme]]</text>
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  <title>2.1 Aufbau und Struktur der DNA</title>
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    <text bytes="195" xml:space="preserve">Inhalt von "2.1 Aufbau und Struktur der DNA":

*[[2.1.1 Primärstruktur der DNA]]
*[[2.1.2 Sekundärstruktur der DNA]]
*[[2.1.3 Tertiärstruktur der DNA]]
*[[2.1.4 Übergeordnete DNA-Strukturen]]</text>
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  <title>2.0 Molekulargenetik</title>
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    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="5196" xml:space="preserve">Inhalt von "2.0 Molekulargenetik":

*[[2.1 Aufbau und Struktur der DNA]]
**[[2.1.1 Primärstruktur der DNA]]
**[[2.1.2 Sekundärstruktur der DNA]]
**[[2.1.3 Tertiärstruktur der DNA]]
**[[2.1.4 Übergeordnete DNA-Strukturen]]
*[[2.2 Grundlagen und Prokaryonten-Genetik]]
**[[2.2.1 Ablauf der Vererbung]]
***[[2.2.1.1 Übersicht]]
***[[2.2.1.2 Transkription der DNA]]
***[[2.2.1.3 Regulation der Genaktivität bei Bakterien]]
****[[2.2.1.3.1 Negative Kontrolle am Beispiel des lac-Operons von E. coli]]
**[[2.2.2 Der genetische Code]]
**[[2.2.3 Unterschiede zwischen DNA und RNA]]
**[[2.2.4 Die wichtigsten RNA-Sorten der Zelle]]
**[[2.2.5 Die Proteinbiosynthese (Translation)]]
***[[2.2.5.1 Allgemeines]]
***[[2.2.5.2 Initiation (Start) Der Proteinsynthese]]
****[[2.2.5.2.1 Aufbau der Ribosomenbindestelle]]
****[[2.2.5.2.2 Die Start-Aminosäure Methionin]]
***[[2.2.5.3 Elongation (Kettenverlängerung)]]
***[[2.2.5.4 Termination]]
***[[2.2.5.5 Posttranslationale Modifikationen]]
**[[2.2.6 Wobble im genetischen Code]]
**[[2.2.7 Regulierung der Genexpression bei Bakterien]]
***[[2.2.7.1 Regulation der Promotorstärke]]
***[[2.2.7.2 Regulation über den σ-Faktor]]
***[[2.2.7.3 Regulation des lac-Operons über den Operator]]
**[[2.2.8 Mutationen bei Bakterien]]
***[[2.2.8.1 Auswirkung von Mutationen]]
***[[2.2.8.2 Mutationsarten]]
***[[2.2.8.3 Mögliche Ursachen für Basenaustauschmutationen]]
****[[2.2.8.3.1 Tautomere Basen]]
****[[2.2.8.3.2 Spontane Desaminierungen]]
****[[2.2.8.3.3 Depurinierung und Depyrimidierung]]
***[[2.2.8.4 Auslösung von Mutationen durch Chemikalien]]
****[[2.2.8.4.1 Basenanaloge Verbindungen]]
****[[2.2.8.4.2 Desaminierende Chemikalien]]
****[[2.2.8.4.3 Alkylierende Verbindungen]]
****[[2.2.8.4.4 Nachweis mutagener Wirkung von Chemikalien mit dem AMES-Test (1975)]]
***[[2.2.8.5 Mutation von Bakterien durch UV-Strahlung]]
***[[2.2.8.6 Reversionen (Rückmutationen)]]
****[[2.2.8.6.1 Reversionen durch eine zweite Mutation im selben Gen]]
****[[2.2.8.6.2 Reversionen durch eine zweite Mutation in einem anderen Gen]]
**[[2.2.9 Replikation von Bakterien-DNA]]
***[[2.2.9.1 Die wichtigsten Replikationsproteine und ihre Besonderheiten]]
***[[2.2.9.2 Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation]]
***[[2.2.9.3 Möglichkeiten der bidirektionalen Replikation]]
**[[2.2.10 Restriktions- und Modifikationssysteme (R/M-Systeme) bei Bakterien]]
***[[2.2.10.1 Mögliche Ursachen bei ausbleibender Restriktion der Fremd-DNA in Bakterien]]
***[[2.2.10.2 R/M-Systeme bei E. coli]]
***[[2.2.10.3 Die Typen der Restriktionsenzyme]]
*[[2.3 Grundlagen der Gentechnik]]
**[[2.3.1 PCR (Polymerase-Kettenreaktion, polymerase chain reaction)]]
***[[2.3.1.1 Anwendung und Durchführung]]
***[[2.3.1.2 Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen]]
***[[2.3.1.3 Amplifikation der gesamten DNA]]
****[[2.3.1.3.1 Der genetische Fingerabdruck]]
**[[2.3.2 Grundprinzip der Genklonierung]]
***[[2.3.2.1 Bedeutung überstehender Enden]]
***[[2.3.2.2 Restriktionsanalyse mit Hilfe der Agarosegelelektrophorese]]
****[[2.3.2.2.1 Theorie zur Gelelektrophorese von DNA]]
****[[2.3.2.2.2 Auswertung]]
***[[2.3.2.3 Genklonierung mit E. coli]]
****[[2.3.2.3.1 Gewünschte Eigenschaften von Plasmidvektoren]]
****[[2.3.2.3.2 Eigenschaften der verwendeten Wirtszellen]]
****[[2.3.2.3.3 Vorgehensweise zur Selektion und Identifikation rekombinanter Kolonien]]
***[[2.3.2.4 Klonierung mit pUC-Plasmiden]]
****[[2.3.2.4.1 Test auf Lactose-Abbau]]
****[[2.3.2.4.2 Prinzip der Koloniefärbung bei Klonierung mit pUC-Plasmiden zur Identifizierung rekombinanter Kolonien]]
**[[2.3.3 Tricks in der Gentechnik]]
***[[2.3.3.1 Transformation - Methode zum Einschleusen gentechnisch veränderter DNA in Bakterien]]
****[[2.3.3.1.1 Wichtige Faktoren für erfolgreiche Transformation]]
****[[2.3.3.1.2 Form der aufgenommenen DNA]]
****[[2.3.3.1.3 Transformationsrate bei E. coli]]
****[[2.3.3.1.4 Suche nach dem richtigen Klon]]
***[[2.3.3.2 Hybridisierung mit einer Gensonde]]
****[[2.3.3.2.1 Prinzip der Hybridisierung]]
****[[2.3.3.2.2 Herstellung radioaktiv markierter Gensonden]]
****[[2.3.3.2.3 Nichtradioaktive DNA-Markierung (non radioactive labelling)]]
****[[2.3.3.2.4 Koloniehybridisierung]]
****[[2.3.3.2.5 Plasmidisolierung aus E. coli]]
***[[2.3.3.3 Southern Hybridisierung (blotting, transfer)]]
***[[2.3.3.4 Nachweis von Genen mit Hilfe der PCR]]
**[[2.3.4 DNA-Sequenzierung]]
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****[[2.3.4.1.1 Gewinnung von Einzelstrang und Primer]]
****[[2.3.4.1.2 Kettenabbruch durch Dideoxy-Nukleotide]]
***[[2.3.4.2 Sequencer]]
****[[2.3.4.2.1 Monofluorophores System]]
****[[2.3.4.2.2 Multifluorophores System]]
***[[2.3.4.3 Taq-Cycle-Sequenzierung]]
*[[2.4 Eukaryonten-Genetik]]
**[[2.4.1 Aufbau und Funktion des eukaryontischen Operons]]
***[[2.4.1.1 Aufbau]]
***[[2.4.1.2 Gene]]
***[[2.4.1.3 RNA-Arten und RNA-Polymerasen]]
***[[2.4.1.4 Struktur der eukaryontischen Transkriptionseinheit (auf der DNA)]]
***[[2.4.1.5 Bedeutung der Introns]]
***[[2.4.1.6 mRNA-Reifung (Processing) im Zellkern]]
***[[2.4.1.7 Genregulation der Genaktivität bei Eukaryonten]]
**[[2.4.2 Klonierung von Eukaryontengenen in Bakterien]]</text>
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  <title>1.0 Definitionen der Biologie</title>
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 |}

&lt;small&gt;[[I. Einführung]]&lt;br/&gt;
1.0 Definitionen der Biologie&lt;/small&gt;


Biologie ist die '''Lehre von den Lebewesen''', ihren Erscheinungen, Wandlungen und Interaktionen untereinander. Biologie muß als Naturwissenschaft strikt ihre Arbeitsgrundlage – Lebewesen – definieren. Demnach kennzeichnen sich Lebewesen durch
*den '''Besitz von Zellen''' bei '''Vielzellern''' oder die Organisation in Form einer '''einzelnen Zelle''' (bei '''Einzellern'''),
*die Fähigkeit zur (aktiven) '''Bewegung''',
*'''Wachstum''',
*die Aufnahme von Stoffen, Verarbeitung dieser und Ausscheidung anderer Stoffe ('''Stoffwechsel'''),
*'''Reizaufnahme''' und '''-verarbeitung''' aus der Umwelt und
*der autonomen '''Fortpflanzung''' bzw. '''Vermehrung'''.


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  <title>2.0 Aufgabengebiete der Biologie</title>
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 |}

&lt;small&gt;[[I. Einführung]]&lt;br/&gt;
2.0 Aufgabengebiete der Biologie&lt;/small&gt;


Wie sich leicht aus der Definition von Lebewesen erkennen läßt, muß sich die Biologie mit vielfältigen Fragestellungen befassen. Um genauer zu unterscheiden gibt es die Möglichkeit, den Gesamtbereich der Biologie in mehrere Teildisziplinen einzuteilen. Dabei gibt es keine tatsächlich rein biologischen Disziplinen, sondern es handelt sich vielmehr um Wissensbereiche, die auf biologischen, chemischen, physikalischen oder/und mathematischen Grundlagen beruhen. Diesen Zusammenhang versucht Abb. 1 darzustellen. Je näher die schwarzen wissenschaftlichen Teildisziplinen den rot dargestellten Wissenschaften liegen, umso wichtiger ist in der Teildisziplin diese Wissenschaft.

&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Biodisziplinen.JPG|700px]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 1: Biologische Teildisziplinen und ihr Bezug zu anderen (Natur-)Wissenschaften'''&lt;/small&gt;
::&lt;small&gt;Je näher die schwarz dargestellten Teildisziplinen den roten Wissenschaften sind, umso wichtiger ist deren Rolle in der gegebenen Teildisziplin.&lt;/small&gt;

Generell kann anhand der vorliegenden Organismen die Biologie in '''Zoologie''' ('''Tierkunde'''), '''Botanik''' ('''Pflanzenkunde'''), die '''Mikrobiologie''' (behandelt überwiegend kleine '''Einzeller''' – meist Bakterien – aber auch pflanzliche und tierische Einzeller), '''Mykologie''' ('''Pilzkunde''') und '''Virologie''' (da sich '''Viren''' u. a. nicht autonom reproduzieren können, gehören sie per definitionem nicht zur lebenden Natur) eingeteilt werden. Die Einteilung anhand des Arbeitsgegenstands erscheint jedoch sinnvoller, da schneller nachvollzogen werden kann, auf welchem Gebiet gearbeitet wird. Die wichtigsten Teildisziplinen sind
*'''Cytologie''',
:::Die Cytologie untersucht mittels mikroskopischen und molekularbiologischen Methoden Zellen.
*'''Evolutionsbiologie''',
:::Gegenstand der Evolutionsbiologie ist die Evolution, die Veränderung von Merkmalen bei Organismengruppen über längere Zeit hinweg, deren Mechanismen und Wirkweise.
*'''Genetik''' mit
:*'''klassischer Genetik''',
::::Sie erforscht und beschreibt die Vererbung morpholoanatomischer Charaktere und deren Zustandekommen.
:*'''Molekulargenetik''',
::::Die Molekulargenetik beschäftigt sich mit dem Feinbau des Erbträgers, dessen Umsetzung zu Eiweißen und seinen Abänderungen.
:*'''Gentechnologie''',
::::Gentechnologie befaßt sich mit der (gentechnischen) Veränderung von Organismen.
:*'''Populationsgenetik''' und
::::Die Populationsgenetik erklärt stochastisch die Abänderungen der Erbinformation durch gegebene Einflüsse.
:*'''Züchtungsgenetik'''.
::::Die Züchtungsgenetik klärt Fragen nach Kreuzungsmöglichkeiten zwischen Organismen, um gewünschte Merkmale hervorzubringen oder zu steigern.
*'''Histologie''',
:::Gewebelehre, die den Aufbau, die physikochemischen Eigenschaften und die physikalischen Beanspruchungen von Geweben (Zellverbänden) untersucht und beschreibt.
*'''Physiologie''' mit
:*'''Immunologie''',
::::Die Immunologie beschreibt und erklärt die Abwehrmechanismen von Organismen gegen körperfremde Eindringlinge.
:*'''Bewegungsphysiologie''',
::::Die Bewegungsphysiologie beschreibt und erforscht die physikalischen Notwendigkeiten und chemischen Vorgänge, die zum Ablauf von Bewegungen notwendig sind.
:*'''Endokrinologie''',
::::Teilgebiet, das die Steuerung von Organen durch chemische Botenstoffe, die Hormone, beschreibt.
:*'''Fortpflanzungs-''' und '''Entwicklungsbiologie''',
::::Die Fortpflanzungs- und Entwicklungsbiologie erforscht die Entstehung von Nachkommen sowie deren hormonelle Steuerung.
:*'''Neurobiologie''',
::::Sie beschreibt den Aufbau und die Funktionsweise von Nervensystemen.
:*'''Sinnesphysiologie''' und
::::Die Sinnesphysiologie befaßt sich mit der Aufnahme von Reizen aus der Umwelt und ihrer Verarbeitung.
:*'''Stoffwechselphysiologie''',
::::Sie befaßt sich mit dem Stoffaufbau (Anabolismus), dem Stoffabbau (Katabolismus) sowie dem Umbau aufgenommener Stoffe (Metabolismus)
*'''Molekularbiologie''',
:::Ein Teilgebiet, welches sich mit dem Aufbau und den Reaktionen biochemischer Stoffe im Körper befaßt.
*'''Morphologie''',
:::Morphologie ist die Beschreibung von äußeren Merkmalen von Organismen oder Teilen dieser sowie die Untersuchung deren Zustandekommen.
*'''Anatomie''',
:::Als Anatomie wird die Lehre vom „inneren“ Aufbau der Organismen bezeichnet.
*'''Biostatistik''',
:::Die Biostatistik befaßt sich mit Fragen der Häufigkeit biologischer Erscheinungen, vergleich sie mit anderen und gewinnt statistisch gesicherte Kenntnisse aus allen statistischen Teilgebieten.
*'''Parasitologie''',
:::Parasitologie befaßt sich mit dem Aufbau von Parasiten, deren Lebenszyklen und den Auswirkungen auf ihren Wirt.
*'''Paläobiologie'''[1],
:::Sie beschäftigt sich mit der zeitlichen Erscheinung, dem Aufbau, der Überlieferung und der Nutzung historischer Organismen 
*'''Systematik''',
:::Die Systematik hat zur Aufgabe Organismen zu klassifizieren, eindeutig zu benennen und sie in ein System einzuordnen.
*'''Theoretische Biologie''',
:::Die theoretische Biologie befaßt sich mit der mathematischen Beschreibung, Modellierung und Auswertung biologischer Vorgänge.
*'''Verhaltensbiologie''' und
:::Sie befaßt sich mit dem Zustandekommen und der Beeinflussung von Verhalten.
*'''Ökologie'''.
:::Die Ökologie beschreibt und erforscht die Beziehungen der Lebewesen zueinander.

-----

&lt;small&gt;[1]: syn. '''Paläontologie'''&lt;/small&gt;


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  <title>3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books</title>
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 |}

&lt;small&gt;[[I. Einführung]]&lt;br/&gt;
3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books&lt;/small&gt;


Aus den Kurzbeschreibungen der biowissenschaftlichen Teildisziplinen läßt sich sehr schnell erkennen, daß diese nicht klar voneinander zu trennen sind und z. T. in weiten Teilen sogar deckungsgleich sind, was ihre Aufgaben und Forschungsgebiete anbelangt. Im vorliegenden Buch wird daher nicht – wie in anderen – ein strikter Aufbau nach Teilgebieten durchgeführt. Vielmehr sollen auf einfache und verständliche Weise zunächst die Grundlagen biologischen Denkens nähergebracht und erst dann, in logischer Reihenfolge, übergeordnete biologische Systeme und Teilgebiete besprochen werden. Aus dieser Intention heraus ergibt sich folgende Gliederung:
*Das vorliegende E-Book beginnt mit einer Beschreibung der Entstehung, Wichtigkeit und Funktionalität der Grundbausteine der Lebewesen (Proteine, Kohlenhydrate).
*Erst jetzt – da das Wissen über die Grundbausteine des Lebens bekannt sind – werden der Grundaufbau von Zellen, den kleinsten lebensfähigen Grundeinheiten, wie z. B. Zellorganellen, Stofftransport u. ä. dargestellt.
*Im Anschluß daran, da auch hier jetzt die Prämissen bekannt sind, wird näher auf die Genetik, also die Vererbung durch Organismen, eingegangen.
*Es folgt eine Einführung in die Systematik, Nomenklatur und Taxonomie der Eukaryonten.
*Im zoologischen Teil werden biologische Aspekte der Tiere wie Systematik, Grundlagen des (Energie-)Stoffwechsels, der Neurobiologie, Muskelphysiologie, Immunologie, Serologie und Morphologie erklärt, dann die Grundlagen pflanzlicher und mykologischer Existenz (ebenfalls Systematik, physiologische und morphoanatomische Aspekte).
*Sobald die Funktion der div. Lebewesen bekannt ist, stellt sich die Frage nach ihrer gegenseitigen Beeinflussung. Sie wird im ökologischen Teil diskutiert.
*Eng geknüpft mit der Ökologie steht die Evolutionsbiologie, die zusammen mit relevanten Aspekten wie paläobiologischen Grundlagen, Evolutionstheorie, Konstruktionsmorphologie, etc. beantwortet wird.


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&lt;small&gt;[[I. Einführung]]&lt;br/&gt;
3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books&lt;/small&gt;


Aus den Kurzbeschreibungen der biowissenschaftlichen Teildisziplinen läßt sich sehr schnell erkennen, daß diese nicht klar voneinander zu trennen sind und z. T. in weiten Teilen sogar deckungsgleich sind, was ihre Aufgaben und Forschungsgebiete anbelangt. Im vorliegenden Buch wird daher nicht – wie in anderen – ein strikter Aufbau nach Teilgebieten durchgeführt. Vielmehr sollen auf einfache und verständliche Weise zunächst die Grundlagen biologischen Denkens nähergebracht und erst dann, in logischer Reihenfolge, übergeordnete biologische Systeme und Teilgebiete besprochen werden. Aus dieser Intention heraus ergibt sich folgende Gliederung:
*Das vorliegende E-Book beginnt mit einer Beschreibung der Entstehung, Wichtigkeit und Funktionalität der Grundbausteine der Lebewesen (Proteine, Kohlenhydrate).
*Erst jetzt – da das Wissen über die Grundbausteine des Lebens bekannt sind – werden der Grundaufbau von Zellen, den kleinsten lebensfähigen Grundeinheiten, wie z. B. Zellorganellen, Stofftransport u. ä. dargestellt.
*Im Anschluß daran, da auch hier jetzt die Prämissen bekannt sind, wird näher auf die Genetik, also die Vererbung durch Organismen, eingegangen.
*Es folgt eine Einführung in die Systematik, Nomenklatur und Taxonomie der Eukaryonten.
*Im zoologischen Teil werden biologische Aspekte der Tiere wie Systematik, Grundlagen des (Energie-)Stoffwechsels, der Neurobiologie, Muskelphysiologie, Immunologie, Serologie und Morphologie erklärt, dann die Grundlagen pflanzlicher und mykologischer Existenz (ebenfalls Systematik, physiologische und morphoanatomische Aspekte).
*Sobald die Funktion der div. Lebewesen bekannt ist, stellt sich die Frage nach ihrer gegenseitigen Beeinflussung. Sie wird im ökologischen Teil diskutiert.
*Eng geknüpft mit der Ökologie steht die Evolutionsbiologie, die zusammen mit relevanten Aspekten wie paläobiologischen Grundlagen, Evolutionstheorie, Konstruktionsmorphologie, etc. beantwortet wird.


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  <title>II. Molekularbiologie</title>
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 |}

&lt;small&gt;II. Gliederung des vorliegenden E-Books&lt;/small&gt;


Inhalt von "II. Molekularbiologie":

*[[1.0 Grundlagen]]
**[[1.1 Materie, Elemente und subatomare Teilchen]]
**[[1.2 Atommodell]]
**[[1.3 Chemische Bindungen]]
***[[1.3.1 Die Ionenbindung]]
***[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]
****[[1.3.2.1 Unpolare Atombindung]]
****[[1.3.2.2 Polare Atombindung]]
****[[1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte]]
****[[1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung]]
*****[[1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser]]
***[[1.3.3 Koordinative oder dative Bindung]]
****[[1.3.3.1 Metallkomplexe]]
****[[1.3.3.2 Chelatkomplexe]]
**[[1.4 Energetische Grundlagen]]
**[[1.5 Chemisches Gleichgewicht]]
**[[1.6 Säuren und Basen]]
***[[1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)]]
***[[1.6.2 Der pH-Wert]]
***[[1.6.3 Neutralisation]]
***[[1.6.4 Puffer]]
*[[2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)]]
*[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]
**[[3.1 Allgemeines]]
**[[3.2 Einteilung]]
**[[3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren]]
**[[3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren]]
***[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung]]
***[[3.4.2 Stereoisomerie]]
**[[3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren]]
**[[3.6 Peptide]]
**[[3.7 Proteinklassen]]
**[[3.8 Struktur von Proteinen]]
**[[3.9 Enzyme]]
***[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen]]
***[[3.9.2 Klassifizierung von Enzymen]]
***[[3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung]]
***[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]
****[[3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺]]
****[[3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂]]
****[[3.9.4.3 Coenzym A (CoA)]]
****[[3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)]]
****[[3.9.4.5 Pyridoxalphosphat]]
***[[3.9.5 Enzymkinetik]]
****[[3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS und MENTEN (1913)]]
****[[3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER und BURK (1913)]]
**[[3.10 Reinigung, Charakterisierung und Lagerung von Proteinen]]
***[[3.10.1 Reinigung]]
****[[3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie]]
****[[3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie]]
****[[3.10.1.3 Affinitätschromatographie]]
***[[3.10.2 Charakterisierung]]
****[[3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration]]
*****[[3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)]]
*****[[3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm]]
****[[3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten]]
*****[[3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)]]
*****[[3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)]]
***[[3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung]]
*[[4.0 Kohlenhydrate]]
**[[4.1 Monosaccharide]]
***[[4.1.1 Entstehung von Ringformen]]
***[[4.1.2 Eigenschaften der Monosaccharide]]
***[[4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide]]
****[[4.1.3.1 FEHLINGsche Probe]]
****[[4.1.3.2 Silberspiegel-Probe]]
***[[4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide]]
***[[4.1.5 Glykoside]]
**[[4.2 Disaccharide]]
***[[4.2.1 Maltose (Malzzucker)]]
***[[4.2.2 Cellobiose]]
***[[4.2.3 Lactose (Milchzucker)]]
***[[4.2.4 Saccharose (Sucrose)]]
**[[4.3 Polysaccharide]]
***[[4.3.1 Homopolysaccharide]]
***[[4.3.2 Heteropolysaccharide]]


{|
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 |}

&lt;small&gt;II. Gliederung des vorliegenden E-Books&lt;/small&gt;


Inhalt von "II. Molekularbiologie":

*[[1.0 Grundlagen]]
**[[1.1 Materie, Elemente und subatomare Teilchen]]
**[[1.2 Atommodell]]
**[[1.3 Chemische Bindungen]]
***[[1.3.1 Die Ionenbindung]]
***[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]
****[[1.3.2.1 Unpolare Atombindung]]
****[[1.3.2.2 Polare Atombindung]]
****[[1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte]]
****[[1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung]]
*****[[1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser]]
***[[1.3.3 Koordinative oder dative Bindung]]
****[[1.3.3.1 Metallkomplexe]]
****[[1.3.3.2 Chelatkomplexe]]
**[[1.4 Energetische Grundlagen]]
**[[1.5 Chemisches Gleichgewicht]]
**[[1.6 Säuren und Basen]]
***[[1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)]]
***[[1.6.2 Der pH-Wert]]
***[[1.6.3 Neutralisation]]
***[[1.6.4 Puffer]]
*[[2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)]]
*[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]
**[[3.1 Allgemeines]]
**[[3.2 Einteilung]]
**[[3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren]]
**[[3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren]]
***[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung]]
***[[3.4.2 Stereoisomerie]]
**[[3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren]]
**[[3.6 Peptide]]
**[[3.7 Proteinklassen]]
**[[3.8 Struktur von Proteinen]]
**[[3.9 Enzyme]]
***[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen]]
***[[3.9.2 Klassifizierung von Enzymen]]
***[[3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung]]
***[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]
****[[3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺]]
****[[3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂]]
****[[3.9.4.3 Coenzym A (CoA)]]
****[[3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)]]
****[[3.9.4.5 Pyridoxalphosphat]]
***[[3.9.5 Enzymkinetik]]
****[[3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS und MENTEN (1913)]]
****[[3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER und BURK (1913)]]
**[[3.10 Reinigung, Charakterisierung und Lagerung von Proteinen]]
***[[3.10.1 Reinigung]]
****[[3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie]]
****[[3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie]]
****[[3.10.1.3 Affinitätschromatographie]]
***[[3.10.2 Charakterisierung]]
****[[3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration]]
*****[[3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)]]
*****[[3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm]]
****[[3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten]]
*****[[3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)]]
*****[[3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)]]
***[[3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung]]
*[[4.0 Kohlenhydrate]]
**[[4.1 Monosaccharide]]
***[[4.1.1 Entstehung von Ringformen]]
***[[4.1.2 Eigenschaften der Monosaccharide]]
***[[4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide]]
****[[4.1.3.1 FEHLINGsche Probe]]
****[[4.1.3.2 Silberspiegel-Probe]]
***[[4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide]]
***[[4.1.5 Glykoside]]
**[[4.2 Disaccharide]]
***[[4.2.1 Maltose (Malzzucker)]]
***[[4.2.2 Cellobiose]]
***[[4.2.3 Lactose (Milchzucker)]]
***[[4.2.4 Saccharose (Sucrose)]]
**[[4.3 Polysaccharide]]
***[[4.3.1 Homopolysaccharide]]
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 |}

&lt;small&gt;II. Gliederung des vorliegenden E-Books&lt;/small&gt;


Inhalt von "II. Molekularbiologie":

*[[1.0 Grundlagen]]
**[[1.1 Materie, Elemente und subatomare Teilchen]]
**[[1.2 Atommodell]]
**[[1.3 Chemische Bindungen]]
***[[1.3.1 Die Ionenbindung]]
***[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]
****[[1.3.2.1 Unpolare Atombindung]]
****[[1.3.2.2 Polare Atombindung]]
****[[1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte]]
****[[1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung]]
*****[[1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser]]
***[[1.3.3 Koordinative oder dative Bindung]]
****[[1.3.3.1 Metallkomplexe]]
****[[1.3.3.2 Chelatkomplexe]]
**[[1.4 Energetische Grundlagen]]
**[[1.5 Chemisches Gleichgewicht]]
**[[1.6 Säuren und Basen]]
***[[1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)]]
***[[1.6.2 Der pH-Wert]]
***[[1.6.3 Neutralisation]]
***[[1.6.4 Puffer]]
*[[2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)]]
*[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]
**[[3.1 Allgemeines]]
**[[3.2 Einteilung]]
**[[3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren]]
**[[3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren]]
***[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung]]
***[[3.4.2 Stereoisomerie]]
**[[3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren]]
**[[3.6 Peptide]]
**[[3.7 Proteinklassen]]
**[[3.8 Struktur von Proteinen]]
**[[3.9 Enzyme]]
***[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen]]
***[[3.9.2 Klassifizierung von Enzymen]]
***[[3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung]]
***[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]
****[[3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺]]
****[[3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂]]
****[[3.9.4.3 Coenzym A (CoA)]]
****[[3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)]]
****[[3.9.4.5 Pyridoxalphosphat]]
***[[3.9.5 Enzymkinetik]]
****[[3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS und MENTEN (1913)]]
****[[3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER und BURK (1913)]]
**[[3.10 Reinigung, Charakterisierung und Lagerung von Proteinen]]
***[[3.10.1 Reinigung]]
****[[3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie]]
****[[3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie]]
****[[3.10.1.3 Affinitätschromatographie]]
***[[3.10.2 Charakterisierung]]
****[[3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration]]
*****[[3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)]]
*****[[3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm]]
****[[3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten]]
*****[[3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)]]
*****[[3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)]]
***[[3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung]]
*[[4.0 Kohlenhydrate]]
**[[4.1 Monosaccharide]]
***[[4.1.1 Entstehung von Ringformen]]
***[[4.1.2 Eigenschaften der Monosaccharide]]
***[[4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide]]
****[[4.1.3.1 FEHLINGsche Probe]]
****[[4.1.3.2 Silberspiegel-Probe]]
***[[4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide]]
***[[4.1.5 Glykoside]]
**[[4.2 Disaccharide]]
***[[4.2.1 Maltose (Malzzucker)]]
***[[4.2.2 Cellobiose]]
***[[4.2.3 Lactose (Milchzucker)]]
***[[4.2.4 Saccharose (Sucrose)]]
**[[4.3 Polysaccharide]]
***[[4.3.1 Homopolysaccharide]]
***[[4.3.2 Heteropolysaccharide]]


{|
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&lt;small&gt;II. Gliederung des vorliegenden E-Books&lt;/small&gt;


Inhalt von "II. Molekularbiologie":

*[[1.0 Grundlagen]]
**[[1.1 Materie, Elemente und subatomare Teilchen]]
**[[1.2 Atommodell]]
**[[1.3 Chemische Bindungen]]
***[[1.3.1 Die Ionenbindung]]
***[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]
****[[1.3.2.1 Unpolare Atombindung]]
****[[1.3.2.2 Polare Atombindung]]
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*****[[1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser]]
***[[1.3.3 Koordinative oder dative Bindung]]
****[[1.3.3.1 Metallkomplexe]]
****[[1.3.3.2 Chelatkomplexe]]
**[[1.4 Energetische Grundlagen]]
**[[1.5 Chemisches Gleichgewicht]]
**[[1.6 Säuren und Basen]]
***[[1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)]]
***[[1.6.2 Der pH-Wert]]
***[[1.6.3 Neutralisation]]
***[[1.6.4 Puffer]]
*[[2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)]]
*[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]
**[[3.1 Allgemeines]]
**[[3.2 Einteilung]]
**[[3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren]]
**[[3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren]]
***[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung]]
***[[3.4.2 Stereoisomerie]]
**[[3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren]]
**[[3.6 Peptide]]
**[[3.7 Proteinklassen]]
**[[3.8 Struktur von Proteinen]]
**[[3.9 Enzyme]]
***[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen]]
***[[3.9.2 Klassifizierung von Enzymen]]
***[[3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung]]
***[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]
****[[3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺]]
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****[[3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS und MENTEN (1913)]]
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**[[3.10 Reinigung, Charakterisierung und Lagerung von Proteinen]]
***[[3.10.1 Reinigung]]
****[[3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie]]
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***[[3.10.2 Charakterisierung]]
****[[3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration]]
*****[[3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)]]
*****[[3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm]]
****[[3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten]]
*****[[3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)]]
*****[[3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)]]
***[[3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung]]
*[[4.0 Kohlenhydrate]]
**[[4.1 Monosaccharide]]
***[[4.1.1 Entstehung von Ringformen]]
***[[4.1.2 Eigenschaften der Monosaccharide]]
***[[4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide]]
****[[4.1.3.1 FEHLINGsche Probe]]
****[[4.1.3.2 Silberspiegel-Probe]]
***[[4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide]]
***[[4.1.5 Glykoside]]
**[[4.2 Disaccharide]]
***[[4.2.1 Maltose (Malzzucker)]]
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***[[4.2.3 Lactose (Milchzucker)]]
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**[[4.3 Polysaccharide]]
***[[4.3.1 Homopolysaccharide]]
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Inhalt von "II. Molekularbiologie":

*[[1.0 Grundlagen]]
**[[1.1 Materie, Elemente und subatomare Teilchen]]
**[[1.2 Atommodell]]
**[[1.3 Chemische Bindungen]]
***[[1.3.1 Die Ionenbindung]]
***[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]
****[[1.3.2.1 Unpolare Atombindung]]
****[[1.3.2.2 Polare Atombindung]]
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***[[1.3.3 Koordinative oder dative Bindung]]
****[[1.3.3.1 Metallkomplexe]]
****[[1.3.3.2 Chelatkomplexe]]
**[[1.4 Energetische Grundlagen]]
**[[1.5 Chemisches Gleichgewicht]]
**[[1.6 Säuren und Basen]]
***[[1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)]]
***[[1.6.2 Der pH-Wert]]
***[[1.6.3 Neutralisation]]
***[[1.6.4 Puffer]]
*[[2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)]]
*[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]
**[[3.1 Allgemeines]]
**[[3.2 Einteilung]]
**[[3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren]]
**[[3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren]]
***[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung]]
***[[3.4.2 Stereoisomerie]]
**[[3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren]]
**[[3.6 Peptide]]
**[[3.7 Proteinklassen]]
**[[3.8 Struktur von Proteinen]]
**[[3.9 Enzyme]]
***[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen]]
***[[3.9.2 Klassifizierung von Enzymen]]
***[[3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung]]
***[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]
****[[3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺]]
****[[3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂]]
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****[[3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS und MENTEN (1913)]]
****[[3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER und BURK (1913)]]
**[[3.10 Reinigung, Charakterisierung und Lagerung von Proteinen]]
***[[3.10.1 Reinigung]]
****[[3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie]]
****[[3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie]]
****[[3.10.1.3 Affinitätschromatographie]]
***[[3.10.2 Charakterisierung]]
****[[3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration]]
*****[[3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)]]
*****[[3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm]]
****[[3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten]]
*****[[3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)]]
*****[[3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)]]
***[[3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung]]
*[[4.0 Kohlenhydrate]]
**[[4.1 Monosaccharide]]
***[[4.1.1 Entstehung von Ringformen]]
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***[[4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide]]
****[[4.1.3.1 FEHLINGsche Probe]]
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***[[4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide]]
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***[[4.2.1 Maltose (Malzzucker)]]
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1.0 Grundlagen&lt;/small&gt;


Inhalt von "1.0 Grundlagen":

*[[1.1 Materie, Elemente und subatomare Teilchen]]
*[[1.2 Atommodell]]
*[[1.3 Chemische Bindungen]]
**[[1.3.1 Die Ionenbindung]]
**[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]
***[[1.3.2.1 Unpolare Atombindung]]
***[[1.3.2.2 Polare Atombindung]]
***[[1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte]]
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**[[1.6.4 Puffer]]


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1.0 Grundlagen&lt;/small&gt;


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*[[1.1 Materie, Elemente und subatomare Teilchen]]
*[[1.2 Atommodell]]
*[[1.3 Chemische Bindungen]]
**[[1.3.1 Die Ionenbindung]]
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*[[1.5 Chemisches Gleichgewicht]]
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**[[1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)]]
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**[[1.6.4 Puffer]]


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&lt;small&gt;[II. Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
[[1.0 Grundlagen]]&lt;br/&gt;
1.1 Materie, Element und subatomare Teilchen


Jeder Gegenstand um uns herum – und somit auch alle Lebewesen – bestehen Materie, kurz: aus Stofflichem. Materie ist dadurch gekennzeichnet, daß sie Masse besitzt, strukturiert ist und kinetische Energie ("thermische Energie") besitzt. Jede Form der uns umgebenden Materie, die man visuell ohne Hilfsmittel wahrnehmen kann, besteht aus vielen kleinen Bauteilen, den sog. Elementen. Bis heute kennt man 118 Elemente, von denen jedoch nur 92 "stabil" sind und natürlich vorkommen.

Dabei sind jedoch die Elemente nicht die kleinste Form des Materiellen. Elemente bestehen aus verschiedenen Elementarteilchen[1], die sich wiederum aus anderen Teilchen zusammensetzen[2]. Es sind folgende subatomare Teilchen von Bedeutung:
*Protonen,
*Neutronen und
*Elektronen.
Dabei bilden die Protonen (p⁺) mit einer positiven Ladung den Kern. Da bei nahezu allen Elementen der Kern aus mehr als einem Proton bestehen muß, befinden sich ladungsneutrale Elementarteilchen, die Neutronen (n), im Kern, um eine Bindung zu ermöglichen (die aufgrund der sonst rein positiven Ladungen der Protonen nicht hätte stattfinden können). Die negativen Elektronen (e⁻) befinden sich um den Kern herum. Kern (aus p⁺ und n[3]) und Elektronen (aus e⁻) werden als Atom bezeichnet.

Die Atome gleicher Elemente besitzen die selbe Anzahl an Protonen im Kern. Während innerhalb eines Element die Anzahl der Protonen konstant ist, kann die Anzahl der Neutronen variieren. Elementatome mit gleicher Protonen- aber unterschiedlicher Neutronenzahl werden als Isotope bezeichnet. In der allgemeinen Schreibweise
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Elementenschreibweise.jpg]]&lt;/div&gt;
können beispielsweise folgende Isotope des Chlor-Atoms (Cl) unterschieden werden:
&lt;div align="center"&gt;
{|
 |
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:35Cl.jpg]]&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:37Cl.jpg]]&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Protonenzahl&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;17&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;17&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Neutronenzahl&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;18&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;20&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Masse in u[4]&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;35&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;37&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;

-----

&lt;small&gt;[1]: syn. '''subatomare Teilchen'''

[2]: Der weitere Feinbau der Elementarteilchen ist für die Erklärung der biochemischen Funktionen irrelevant und wird hier daher nicht näher ausgeführt.

[3]: Die Kernteilchen Protonen p⁺ und Neutronen werden auch als Nukleonen bezeichnet.

[4]: units; 1 u ≈ 1,6606 * 10⁻²⁴ g&lt;/small&gt;


{|
 |width="5%" | &lt;small&gt;[http://biostudies.de/1.0_Grundlagen zurück]&lt;/small&gt;
 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[http://biostudies.de/1.2_Atommodell weiter]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
 |}</text>
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 |}

&lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
[[1.0 Grundlagen]]&lt;br/&gt;
1.1 Materie, Element und subatomare Teilchen&lt;/small&gt;


Jeder Gegenstand um uns herum – und somit auch alle Lebewesen – bestehen Materie, kurz: aus Stofflichem. Materie ist dadurch gekennzeichnet, daß sie Masse besitzt, strukturiert ist und kinetische Energie ("thermische Energie") besitzt. Jede Form der uns umgebenden Materie, die man visuell ohne Hilfsmittel wahrnehmen kann, besteht aus vielen kleinen Bauteilen, den sog. Elementen. Bis heute kennt man 118 Elemente, von denen jedoch nur 92 "stabil" sind und natürlich vorkommen.

Dabei sind jedoch die Elemente nicht die kleinste Form des Materiellen. Elemente bestehen aus verschiedenen Elementarteilchen[1], die sich wiederum aus anderen Teilchen zusammensetzen[2]. Es sind folgende subatomare Teilchen von Bedeutung:
*Protonen,
*Neutronen und
*Elektronen.
Dabei bilden die Protonen (p⁺) mit einer positiven Ladung den Kern. Da bei nahezu allen Elementen der Kern aus mehr als einem Proton bestehen muß, befinden sich ladungsneutrale Elementarteilchen, die Neutronen (n), im Kern, um eine Bindung zu ermöglichen (die aufgrund der sonst rein positiven Ladungen der Protonen nicht hätte stattfinden können). Die negativen Elektronen (e⁻) befinden sich um den Kern herum. Kern (aus p⁺ und n[3]) und Elektronen (aus e⁻) werden als Atom bezeichnet.

Die Atome gleicher Elemente besitzen die selbe Anzahl an Protonen im Kern. Während innerhalb eines Element die Anzahl der Protonen konstant ist, kann die Anzahl der Neutronen variieren. Elementatome mit gleicher Protonen- aber unterschiedlicher Neutronenzahl werden als Isotope bezeichnet. In der allgemeinen Schreibweise
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Elementenschreibweise.jpg]]&lt;/div&gt;
können beispielsweise folgende Isotope des Chlor-Atoms (Cl) unterschieden werden:
&lt;div align="center"&gt;
{|
 |
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:35Cl.jpg]]&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:37Cl.jpg]]&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Protonenzahl&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;17&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;17&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Neutronenzahl&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;18&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;20&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Masse in u[4]&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;35&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;37&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;

-----

&lt;small&gt;[1]: syn. '''subatomare Teilchen'''

[2]: Der weitere Feinbau der Elementarteilchen ist für die Erklärung der biochemischen Funktionen irrelevant und wird hier daher nicht näher ausgeführt.

[3]: Die Kernteilchen Protonen p⁺ und Neutronen werden auch als Nukleonen bezeichnet.

[4]: units; 1 u ≈ 1,6606 * 10⁻²⁴ g&lt;/small&gt;


{|
 |width="5%" | &lt;small&gt;[http://biostudies.de/1.0_Grundlagen zurück]&lt;/small&gt;
 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[http://biostudies.de/1.2_Atommodell weiter]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
 |}</text>
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  <title>1.2 Atommodell</title>
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 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[http://biostudies.de/1.3_Chemische_Bindungen weiter]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
 |}

&lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
[[1.0 Grundlagen]]&lt;br/&gt;
1.2 Atommodell&lt;/small&gt;


Die Erkenntnis, daß Atome aus einem Kern bestehen, um den herum in einem nahezu leeren Raum Elektronen kreisen, gewann bereits 1911 E. RUTHERFORD bei einem Versuch, bei dem er eine dünne Goldfolie mit α-Teilchen beschoß und die Teilchen, die diese Folie durchdringen konnten, mit einem sich beim Auftreffen von α-Teilchen schwarz färbenden Fotofilm sichtbar machte. RUTHERFORD folgerte, daß wenn viele der α-Teilchen ungehindert mehrere 1.000 Atome Gold durchdringen können, die Atome aus einem fast leeren Raum bestehen. Durch Analyse und Berechnungen zu den wenig abgelenkten α-Teilchen stellte er fest, daß sich die schweren und positiv geladenen Teilchen im Kern befinden müssen und um ihn herum – in einem verhältnismäßig riesigen Raum mit tausendfachem Durchmesser der Atomkerne (10⁻ⁱ⁰ m) – die winzigen, negativ geladenen Elektronen kreisen ('''Kern-Hüllen-Modell''').

N. BOHR nutzte den Effekt, daß die Elektronen im Atom bei Energiezufuhr einen bestimmten Energiebetrag aufnehmen können und diesen nach kurzer Zeit (ca. 10⁻⁸ s) wieder abgeben. Durch vielfache Auswertung solcher Experimente gelang es ihm 1913 im '''Kern-Schalen-Modell''' den Aufbau der Atomschale näher zu beschreiben. Die Grundaussage war, daß sich die Elektronenhülle der Atome in Schalen gliedert, die nach bestimmten Regeln besetzt werden:
*Elemente besitzen im Grundzustand '''7 Elektronenschalen''', die die sog. '''Hauptquantenzahlen''' 1 bis 7 erhalten (kernnah bis kernfern)
*Jede dieser Schalen ist nur imstande 2n² Elektronen aufzunehmen, wobei n die Hauptquantenzahl darstellt.
*Die letzte und damit äußerste Schale kann nur maximal 8 Elektronen, die sog. '''Außen-''' oder '''Valenzelektronen''', aufnehmen ('''Oktettregel''').
*Zunächst wird die äußere Schale mit 2 Valenzelektronen besetzt, bevor die inneren Schalen aufgefüllt werden.
*Die Auffüllung der Schalen erfolgt mit zunehmender Energie von innen nach außen.

Auch das zur Erklärung des Zustandekommens biochemischer Bindungen wichtige '''Orbitalmodell''' beschreibt im Vorherigen nur Änderungen in Bezug auf die Verteilung der Elektronen. Der Physiker M. BORN griff 1928 zur weiteren Verfeinerung des Atommodells auf das erweiterte Atommodell nach BOHR zurück. Danach untergliedern sich die '''Hauptenergieniveaus''' (Schalen, Quantenzahlen) in weitere '''Aufenthaltswahrscheinlichkeitsräume''' für Elektronen, die '''Unterenergieniveaus''' (Nebenquantenzahlen), was bedeutet, daß die Elektronen in einer Schale energetisch unterschiedlich sind. Es werden folgende Unterniveaus unterschieden:

&lt;div align="center"&gt;
{| border=1
 |&lt;div align="center"&gt;maximale Anzahl an&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Anzahl&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Schreibweise&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;s-Elektronen&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;2&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;s²&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;p-Elektronen&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;6&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;p⁶&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;d-Elektronen&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;10&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;dⁱ⁰&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;f-Elektronen&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;14&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;fⁱ⁴&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Tab. 1: Unterenergieniveaus (Unterschalen) und ihre mögliche Elektronenaufnahme'''
::Es gibt insgesamt 4 verschiedene Unterenergieniveaus, die auf unterschiedlichen Hauptenergieniveaus auftauchen können und maximal mit der angegebenen Zahl an Elektronen besetzt werden können.&lt;/small&gt;

Die Schalen werden dabei in Reihenfolge steigender Energie besetzt:

&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Orbitalenergie.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 2: Besetzung der Unterenergieniveaus mit steigender Energie'''&lt;/small&gt;


{|
 |width="5%" | &lt;small&gt;[http://biostudies.de/1.1_Materie%2C_Elemente_und_subatomare_Teilchen zurück]&lt;/small&gt;
 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[http://biostudies.de/1.3_Chemische_Bindungen weiter]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
 |}</text>
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  <title>1.3 Chemische Bindungen</title>
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 |}

&lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
[[1.0 Grundlagen]]&lt;br/&gt;
1.3 Chemische Bindungen&lt;/small&gt;


Unter bestimmten Bedingungen können mehrere Atome miteinander durch sog. '''chemische Bindungen''' wechselwirken. Dabei entstehen komplexere, aus mehreren Atomen bestehende, '''Moleküle'''. Der Grund dafür ist das Bestreben der Atome, einen möglichst energetisch günstigen (stabilen) Zustand zu erreichen. Ein solcher Zustand wird durch 8 Valenzelektronen (Oktettbildung) erreicht. Der Energiegehalt, der bei der Entstehung einer chemischen Bindung freigesetzt wird, muß zur Spaltung dieser wieder aufgebracht werden.


{|
 |width="5%" | &lt;small&gt;[http://biostudies.de/1.2_Atommodell zurück]&lt;/small&gt;
 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[http://biostudies.de/1.3.1_Die_Ionenbindung weiter]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
 |}</text>
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  <title>1.3.1 Die Ionenbindung</title>
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 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[http://biostudies.de/1.3.2_Atom-_oder_Elektronenpaarbindung weiter]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
 |}

&lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
[[1.0 Grundlagen]]&lt;br/&gt;
[[1.3 Chemische Bindungen]]&lt;br/&gt;
1.3.1 Die Ionenbindung&lt;/small&gt;


Die '''Ionenbindung''' ist die Bindung der Salze und besteht immer '''zwischen Metall- und Nichtmetallatomen'''. Durch einen Elektronenübergang von einem Atom auf ein anderes, entstehen '''Kationen''' (positiv geladene Teilchen; gibt Elektron ab) und '''Anionen''' (negativ geladene Teilchen; nimmt Elektron auf). Durch diese Ionisierung bildet sich ein Gitter aus, in dem sich die Kat- und Anionen alternierend abwechseln.

Aufgrund der verschiedenen Atomradien und Ladungen der Bindungspartner können sich unterschiedliche Raumgitter bilden. Dabei wird die sog. '''Gitterenergie''', die gegenseitige (elektrostatische) Anziehungskraft der Atome innerhalb des Salzes, durch das COULOMB-Gesetz (COULOMB 1785) beschrieben:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Coulombgesetz.jpg]]&lt;/div&gt;
mit
::F: Anziehungskraft
::f: COULOMB-Konstante; f ≈ 8,99 * 10⁹ [[Bild:Voltmeter pro Amperesekunden.jpg]]
::Q₁/Q₂: Ionenladung der beteiligten Bindungspartner
::r: Differenz zwischen den Atomradien ([[Bild:Differenz zwischen den Atomradien.jpg]])

Da sich jedoch gleichzeitig Abstoßungskräfte zwischen den Elektronenhüllen der Ionen herrschen, entsteht im Kristall ein Gleichgewicht.
Beispiel: Natriumchlorid
:Natriumchlorid, ein biologisch bedeutendes Salz, entsteht durch die Reaktion von Natrium mit Chlor:
:&lt;div align="center"&gt;Na + Cl → NaCl&lt;/div&gt;
:Die gezeigte Reaktion läuft jedoch in mehreren Schritten ab:
:#Zunächst gibt das Natrium-Atom ein Elektron ab, wodurch es die Edelgaskonfiguration (8 Valenzelektronen; die Elektronenkonfiguration 1s² 2s² 2p⁶ 3sⁱ [des Natrium] wird zu 1s² 2s² 2p⁶ [Neon]) erreicht: Na → Na&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; + e&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt;
:#Dann nimmt ein Chlor-Atom das vom Natrium abgegebene Elektron auf und erhält so ebenfalls die Edelgaskonfiguration (die Elektronenkonfiguration 1s² 2s² 2p⁶ 3s² 3p⁵ [Chlor] wird zu 1s² 2s² 2p⁶ 3s² 3p⁶ [Argon]): Cl + e&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; → Cl&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt;
:Durch den Elektronenübergang entstehen positiv geladene Natrium-Kationen und negativ geladene Chlor-Anionen.


{|
 |width="5%" | &lt;small&gt;[http://biostudies.de/1.3_Chemische_Bindungen zurück]&lt;/small&gt;
 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[http://biostudies.de/1.3.2_Atom-_oder_Elektronenpaarbindung weiter]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
 |}</text>
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  <title>1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung</title>
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 |}

&lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
[[1.0 Grundlagen]]&lt;br/&gt;
[[1.3 Chemische Bindungen]]&lt;br/&gt;
1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung&lt;/small&gt;


Atombindungen kommen nur zwischen Nichtmetall-Atomen durch die Benutzung gemeinsamer Elektronenpaare zustande, wodurch wiederum für die beteiligten Bindungspartner Edelgaskonfigurationen ergeben. Die bei '''Elektronenpaarbindungen''' entstehenden Teilchen werden als Moleküle bezeichnet. Atombindungen können aufgrund der Stärke der Anziehung von Elektronen zu einem beteiligten Atom und der Art ihrer Ausbildung in unterschiedliche Arten der Bindung eingeteilt werden.


{|
 |width="5%" | &lt;small&gt;[http://biostudies.de/1.3.1_Die_Ionenbindung zurück]&lt;/small&gt;
 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[http://biostudies.de/1.3.2.1_Unpolare_Atombindung weiter]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
 |}</text>
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  <title>1.3.2.1 Unpolare Atombindung1</title>
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 |}

&lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
[[1.0 Grundlagen]]&lt;br/&gt;
[[1.3 Chemische Bindungen]]&lt;br/&gt;
[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]&lt;br/&gt;
1.3.2.1 Unpolare Atombindung&lt;/small&gt;


Bei der Reaktion zweier Nichtmetall-Atome entsteht durch die Überlappung der beiden '''Atomorbitale''' ein energiearmes '''Molekülorbital'''. Dabei ist die Bindigkeit eines Atoms, die Anzahl seiner ungepaarten Elektronen, gleich der Anzahl seiner ungepaarten Elektronen. Elemente des Periodensystems der 3. und höherer Perioden können eine Bindigkeit &gt; 4 erreichen, da auch d-Orbitale hierfür zur Verfügung stehen.
&lt;div align="center"&gt;
{|border="1" style="text-align:center"
 |colspan="2" |Elektronenpaare
 |rowspan="2" |Struktur
 |colspan="2" rowspan="2" |Beispiele
 |-
 |bindend
 |nicht bindend
 |-
 |2
 | -
 |linear&lt;br /&gt;[[Bild:Struktur linear.jpg]]
 |CO₂&lt;br /&gt;[[Bild:Strukturformel CO2.jpg]]
 |N₂O&lt;br /&gt;[[Bild:Strukturformel N2O.jpg]]
 |-
 |3
 | -
 |trigonal eben&lt;br /&gt;[[Bild:Struktur trigonal eben.jpg]]
 |BF₃&lt;br /&gt;[[Bild:Strukturformel BF3.jpg]]
 |CO₃²⁻&lt;br /&gt;[[Bild:Strukturformel CO32-.jpg]]
 |-
 |2
 |1
 |gewinkelt&lt;br /&gt;[[Bild:Struktur gewinkelt.jpg]]
 |SO₂&lt;br /&gt;[[Bild:Strukturformel SO2.jpg]]
 |O₃&lt;br /&gt;[[Bild:Strukturformel O3.jpg]]
 |-
 |4
 | -
 |tetraedrisch&lt;br /&gt;[[Bild:Struktur tetraedrisch.jpg]]
 |CH₄&lt;br /&gt;[[Bild:Strukturformel CH4.jpg]]
 |NH₄⁺&lt;br /&gt;[[Bild:Strukturformel NH4.jpg]]
 |-
 |3
 |1
 |pyramidal&lt;br /&gt;[[Bild:Struktur pyramidal.jpg]]
 |NH₃&lt;br /&gt;[[Bild:Strukturformel NH3.jpg]]
 |H₃O⁺&lt;br /&gt;[[Bild:Strukturformel H3O.jpg]]
 |-
 |2
 |2
 |pyramidal gewinkelt&lt;br /&gt;[[Bild:Struktur pyramidal-gewinkelt.jpg]]
 |H₂O&lt;br /&gt;[[Bild:Strukturformel H2O.jpg]]
 |H₂S&lt;br /&gt;[[Bild:Strukturformel H2S.jpg]]
 |-
 |5
 | -
 |trigonal-bipyramidal&lt;br /&gt;[[Bild:Struktur trigonal-bipyramidal.jpg]]
 |PCl₅&lt;br /&gt;[[Bild:Strukturformel PCl5.jpg]]
 |PF₅&lt;br /&gt;[[Bild:Strukturformel PF5.jpg]]
 |-
 |6
 | -
 |oktaedrisch&lt;br /&gt;[[Bild:Struktur oktaedrisch.jpg]]
 |SF₆&lt;br /&gt;[[Bild:Strukturformel SF6.jpg]]
 |IOF₅&lt;br /&gt;[[Bild:Strukturformel IOF5.jpg]]
 |}
&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Tab. 2: Bindigkeit und Raum-/Orbitalstruktur'''
::Die Tabelle zeigt die Bindigkeiten unterschiedlicher (anorganischer) Moleküle sowie deren gemeinsam genutzte bzw. ungenutzte Elektronen.&lt;/small&gt;


{|
 |width="5%" | &lt;small&gt;[http://biostudies.de/1.3.2_Atom-_oder_Elektronenpaarbindung zurück]&lt;/small&gt;
 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[http://biostudies.de/1.3.2.2_Polare_Atombindung weiter]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
 |}</text>
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  <title>1.3.2.2 Polare Atombindung</title>
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 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[http://biostudies.de/1.3.2.3_VAN_DER_WAALS-Kr%C3%A4fte weiter]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
 |}

&lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
[[1.0 Grundlagen]]&lt;br/&gt;
[[1.3 Chemische Bindungen]]&lt;br/&gt;
[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]&lt;br/&gt;
1.3.2.2 Polare Atombindung&lt;/small&gt;


In Molekülen aus verschiedenen Atomen werden die gemeinsam genutzten Elektronenpaare aufgrund der unterschiedlichen Protonenmassen und Polarisationen verschieden stark angezogen:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Polarisation (in Deltaschreibweise).jpg]]&lt;/div&gt;
oder in anderer Schreibweise
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Polarisation (in Pfeilschreibweise).jpg]]&lt;/div&gt;

δ⁺ bzw. das am Pfeilende stehende Atomsymbol zeigt an welcher der Bindungspartner die Elektronen weniger stark zu sich heranziehen kann. Die '''Elektronegativität EN''' ist ein Maß für die Fähigkeit Bindungselektronen anzuziehen (PAULING 1932; MULLIKEN 1934; ALLRED &amp; ROCHOW 1958).

Bei Molekülen, in denen die Ladungsschwerpunkte der positiven und negativen Ladung nicht zusammenfallen, stellen einen Dipol dar. Je größer dabei die Differenz der Elektronegativität der Atome in einem solchen Molekül ist, umso polarer ist das Molekül und desto stärker ist damit die Anziehungskraft auf andere, gleiche Moleküle.


{|
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&lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
[[1.0 Grundlagen]]&lt;br/&gt;
[[1.3 Chemische Bindungen]]&lt;br/&gt;
[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]&lt;br/&gt;
1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte&lt;/small&gt;


Wie bereits beschrieben, kreisen in Atomen die Elektronen um den Kern. Dabei können sich kurzzeitig mehrere Elektronen zweier Atome voneinander entfernen bzw. relativ nah zueiannder stehen, wodurch es zu einer kurzzeitigen Häufung von Elektronen bestimmten Stellen kommen kann. Diese Häufungen sind der Grund für eine kurzzeitige Polarisierung des Atoms, aus der sich Dipolbindungen ausbilden können. Die schwachen Anziehungskräfte zwischen solchen Dipolen werden dabei als '''VAN DER WAALS-Kräfte''' bezeichnet.

Die Stärke der '''VAN DER WAALS-Kräfte''' hängt von der Anzahl der beteiligten Elektronen und der Größe des entstehenden Moleküls direkt proportional ab. Dies kurzzeitigen Dipolarisierungen sind der Grund für die Ausbildung von Molekülgittern: Liegen viele gleiche Atome oder Moleküle nebeneinander vor, kommt es an einigen kurzzeitig zur Ausbildung von '''VAN DER WAALS-Kräften''', die kurze Zeit später wieder aufgelöst werden und sich zwischen anderen Teilchen erneut ausbilden.


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&lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
[[1.0 Grundlagen]]&lt;br/&gt;
[[1.3 Chemische Bindungen]]&lt;br/&gt;
[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]&lt;br/&gt;
1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung&lt;/small&gt;


Liegen stark polare Moleküle mit Dipolen und Wasserstoffatomen vor, können sich sog. Wasserstoffbrücken ausbilden. Besonders starke Wasserstoffbrückenbindungen können sich beim Vorliegen von Sauerstoff, Fluor und Stickstoff ausbilden, z. B.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Wasserstoffbrückenbindung.jpg]]&lt;/div&gt;
Wasser besitzt aufgrund der Wasserstoffbrückenbindungen, die unter mehreren Wassermolekülen aufgrund ihrer Polarisierung ausgebildet werden kann, als kleines Molekül einen relativ hohen Siedepunkt (100 °C bei Normalbedingungen). Auch beim Gefrieren des Wassers zu Eis spielen Wasserstoffbrücken eine Rolle. Hier bildet sich ein steifes Molekülgitter mit kleinen atomfreien Räumen, die der Grund dafür sind, daß Wasser seine größte Dichte bei 4 °C hat.

Besondere Bedeutung haben Wasserstoffbrückenbindungen auch bei der Funktionalität von Biomolekülen. So stabilisieren sie z. B. die Sekundärstrukturelemente (α-Helix [PAULING, COREY &amp; BRANSON (1951)] oder β-Faltblatt [PAULING &amp; COREY (1951)]), Tertiärstruktur und Quartärstruktur von Proteinen, sorgen für die komplementäre Basenpaarung von RNA und DNA und wirken bei der Bindung von Wirkstoffen an bestimmte Rezeptoren eine entscheidende Rolle.


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  <title>1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser</title>
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&lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
[[1.0 Grundlagen]]&lt;br/&gt;
[[1.3 Chemische Bindungen]]&lt;br/&gt;
[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]&lt;br/&gt;
[[1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung]]&lt;br/&gt;
1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser&lt;/small&gt;


Da nun die möglichen Arten der Bindungen zwischen Atomen und Molekülen bekannt sind, können auch biochemisch wichtige physikochemische Voraussetzungen des Lebens erklärt werden. Wie schon vorher erwähnt wurde, spielen im Wasser gelöste Ionen in der Biologie eine wichtige Rolle, z. B. beim Transport in Pflanzen, der Stabilisierung von Zellen oder der Reizweiterleitung in Nerven. Aber hier stellt sich die Frage, wie es überhaupt zur Lösung von Salzen in Wasser kommt?

Es wurde gezeigt, daß Salze aus ionisierten Metall- und Nichtmetall-Ionen bestehen. Beim Wasser handelt es sich um ein Dipolmolekül, da das Sauerstoff-Atom die mit den beiden Wasserstoff-Atomen gemeinsam genutzten Elektronen stärker anzieht:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Dipolmolekül Wasser.jpg]]&lt;/div&gt;
Zwischen den Salzionen und den Dipolen des Wassers bilden sich – wenn sich diese gegenüberliegen – starke Anziehungskräfte. Da die Anziehung der einzelnen Ionen des Kristallgitters  weniger stark ist als die Anziehungskräfte zwischen den Ionen und Dipolen, werden die Ionen aus dem Ionengitter „herausgebrochen“ und gehen in die wäßrige Phase über (lösen sich). Dabei sind sie von mehreren Wassermolekülen umgeben; sie sind hydratisiert.

Um die Ionen aus dem Salzgitter herauszutrennen muß die Gitterenergie aufgebracht werden. Bei Hydratisation der Ionen wird Energie frei. Ob bei der Lösung von Salz in Wasser Wärme frei wird oder aufgebracht werden muß ist daher abhängig von der Größe der aufzubringenden Gitterenergie und der freiwerdenden Hydratisationsenergie. Wenn die Gitterenergie = Hydratationsenergie ist, erfolgt keine Temperaturänderung, ist Gitterenergie &gt; Hydratationsenergie kommt es zur Abkühlung und bei Gitterenergie &lt; Hydratationsenerige zur Erwärmung.


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&lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
[[1.0 Grundlagen]]&lt;br/&gt;
[[1.3 Chemische Bindungen]]&lt;br/&gt;
1.3.3 Koordinative oder dative Bindung&lt;/small&gt;


Im Gegensatz zur Atombindung stammen bei der '''dativen Bindung''' (syn. '''koordinative Bindung''') die gemeinsam genutzten Elektronenpaare nicht von beiden Atomen, sondern nur von einem Bindungspartner – es verbindet ich also ein Atom mit einer Elektronenlücke mit einem Atom, das ein freies Elektronenpaar besitzt. Koordinative Bindungen finden sich beispielsweise in biochemischen Molekülen wie dem '''Hämoglobin''' und dem '''Chlorophyll''' wieder.


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&lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
[[1.0 Grundlagen]]&lt;br/&gt;
[[1.3 Chemische Bindungen]]&lt;br/&gt;
[[1.3.3 Koordinative oder dative Bindung]]&lt;br/&gt;
1.3.3.1 Metallkomplexe&lt;/small&gt;


'''Metallkomplexe''' bestehen aus einem zentralen Atom oder Ion, welches an weitere Teilchen, die sog. Liganden, koordinativ gebunden ist. Die Anzahl der Bindungspartner des Zentralatoms bzw. –ions wird als Koordinationszahl bezeichnet
Beispiel: Cu²⁺ (Zentralion) mit H₂O als Liganden[1]
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Cu(H2O)4.jpg]]&lt;/div&gt;
Die Ladung der Metallkomplexe beträgt die Summe der Einzelladungen ihrer Bestandteile.

In Wasser kommt es zur Dissoziation von Komplexsalzen, wobei diese in ihre Zentralionen und Liganden zerlegt werden. Im Gegensatz zu den in wäßriger Lösung farblosen Metallionen der Hauptgruppen sind Komplexionen farbig. Die Farbe hängt dabei vom jeweiligen Liganden ab.

Die Stabilität von Metallkomplexen ist von den Liganden und der im Zentralatom durch Auffüllen von Schalen erreichten Elektronenkonfiguration abhängig.

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&lt;small&gt;[1] Die Koordinationszahl beträgt in diesem Beispiel [Cu(H₂O)₄]²⁺ beträgt 4.&lt;/small&gt;


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&lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
[[1.0 Grundlagen]]&lt;br/&gt;
[[1.3 Chemische Bindungen]]&lt;br/&gt;
[[1.3.3 Koordinative oder dative Bindung]]&lt;br/&gt;
1.3.3.2 Chelatkomplexe&lt;/small&gt;


Sofern ein Molekül aufgrund seiner Struktur mehr als ein freies Elektronenpaar zur Bildung eines Komplexes beisteuern kann ('''mehrzähniger Ligand''' ans Zentralatom gebunden), entsteht ein '''Chelatkomplex'''[1].
Beispiel: Bildung eines Chelatkompexes aus zwei Glycin-Anionen und einem Kupfer(II)-Kation
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Chelatkomplexbildung.jpg]]&lt;/div&gt;
In biochemischen Verbindungen kommen häufig Nebengruppenelemente wie z. B. Eisen in Chelatkomplexen relativ häufig vor. Eine besondere Rolle spielt das sauerstoffbindende Blutproteid[2] '''Hämoglobin''' mit '''Hämgruppe''':
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Hämoglobin mit Hämgruppe.jpg]]&lt;/div&gt;

-----

&lt;small&gt;[1]: griech. "chele" = "Krebsschere"

[2]: Proteide bestehen aus proteinbildenden Aminosäureketten (Polypeptide) und nichtproteinogenen Bestandteilen (hier: Fe)&lt;/small&gt;


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&lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
[[1.0 Grundlagen]]&lt;br/&gt;
1.4 Energetische Grundlagen&lt;/small&gt;


Wenn einer oder mehrere Stoffe chemisch reagieren, wird Energie benötigt oder freigesetzt. Dies gilt für alle chemischen und daher auch biochemisch-physiologischen Vorgänge. Die dabei genutzte Energie wird meist als Wärme umgesetzt, den Wärmeinhalt bei konstantem Druck bezeichnet man als '''Enthalpie H'''[1].

Allgemein erfolgt eine Reaktion wie folgt dargestellt:
&lt;div align="center"&gt;Edukte → Produkte&lt;/div&gt;
Je nachdem, ob die Enthalpie der Edukte oder die der Produkte größer ist, unterscheidet man zwischen '''exergoner''' Reaktion (Energie wird frei; H(Edukte) &gt; H(Produkte)) und '''endergoner''' Reaktion (Energie muß zum Ablauf der Reaktion zugeführt werden; H(Edukte) &lt; H(Produkte)) bzw. synonym zwischen '''exothermer''' (Wärme wird frei) und '''endothermer''' Reaktion (Wärme wird aufgenommen).

Die '''Standardreaktionsenthalpie'''[2] '''[[Bild:Standardreaktionsenthalpie.jpg]]''' läßt sich anhand der '''Standardbildungsenergien'''[2] '''[[Bild:Standardbildungsenergie.jpg]]''' berechnen:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Standardreaktionsenthalpieberechnung.jpg]]&lt;/div&gt;
Für Elemente beträgt die Standardbildungsenergie [[Bild:Standardbildungsenergie für Elemente.jpg]]. Für Elemente, die – wie z. B. Kohlenstoff – in unterschiedlichen Modifikationen vorliegen, erhält die stabilste Form 0. So beträgt beispielsweise [[Bild:Standardbildungsenergie für Graphit.jpg]] und [[Bild:Standardbildungsenergie für Diamant.jpg]]. Bei Verbindungen muß [[Bild:Standardbildungsenergie.jpg]] entsprechenden Tabellen entnommen werden.

GERMAIN HENRI HESS stellte 1840 in einem Wärmesatz den Einfluß des Reaktionswegs (über unterschiedliche Zwischenprodukte von ein und demselben Edukt zum gleichen Produkt) auf die bei der entsprechenden Reaktion entstehende Reaktionsenthalpie dar. Wärmesatz nach HESS:
&lt;div align="center"&gt;''Die Enthalpieänderung [[Bild:Standardreaktionsenthalpie.jpg]] einer Gesamtreaktion ist die Summe der Einzeländerungen der Einzelreaktionen.''&lt;/div&gt;

Für die Synthese von Kohlenstoffdioxid gibt es mehrere Möglichkeiten. Die einfachste ist die direkte Synthese aus den Elementen Kohlenstoff und Sauerstoff.
:Reaktion:

::C + O2 → CO2
::[[Bild:Standardreaktionsenthalpie CO2.jpg]]
:Anstatt der direkten Oxidation von Kohlenstoff mit 2 Sauerstoffatomen kann unter bestimmten Voraussetzungen nur 1 O übertragen werden und erst dann das Zweite:
::1. Teilreaktion: Kohlenmonoxidsynthese

::::C + 0,5O₂ → CO
::::[[Bild:Standardreaktionsenthalpie CO2-1.jpg]]
::2. Teilreaktion: CO₂-Synthese

::::CO + 0,5O₂ → CO₂
::::[[Bild:Standardreaktionsenthalpie CO2-2.jpg]]
:Gesamtbilanz:

::[[Bild:Standardreaktionsenthalpie CO2 gesamt allgemein.jpg]]
::[[Bild:Standardreaktionsenthalpie CO2 gesamt.jpg]]
Neben der energetischen (thermischen) Zwängen und Gegebenheiten chemischer Systeme spielt die '''Entropie''' eine weitere wichtige Rolle. Sie ist ein Maß für die Unordnung eines Systems. Gem. des 2. Hauptsatz der Thermodynamik streben alle (und damit auch chemische) Systeme zu einem größtmöglichen Entropiezustand. So ist beispielsweise die Entropie eines Stoffes im festen Aggregatzustand kleiner als die im flüssigen und diese wiederum kleiner als die Entropie des gasförmigen Zustands.

Die sog. '''freie Enthalpie'''[3] kann als Maß der Triebkraft einer chemischen Reaktion – angetrieben durch Entstehung energiearmer und damit stabiler Endzustände (ΔH &lt; 0) sowie durch Zunahme der Entropie (S &gt; 0) – angegeben und berechnet werden:
&lt;div align="center"&gt;ΔG = ΔH - T * ΔS&lt;/div&gt;
mit
:ΔG: freie Enthalpie
:ΔH: Enthalpieänderung
:T: Temperatur in K[4]
:ΔS: Entropieänderung
Sofern ΔG &lt; 0 findet ein freiwilliger Ablauf der Reaktion statt (die entsprechende Reaktion ist exeron). Wenn ΔG &gt; 0 findet die Reaktion nicht freiwillig (nicht ohne weitere Energiezufuhr; Reaktion ist enderon) statt.

Die zur Auslösung einer Reaktion zugeführte Energie wird als Aktivierungsenergie E&lt;sub&gt;A&lt;/sub&gt; bezeichnet. Erst wenn das chemische System entsprechend viel Energie aufgenommen hat, kann die Reaktion ablaufen:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Reaktionsverlauf am Beispiel einer exothermen Reaktion.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 3: Reaktionsverlauf am Beispiel einer exothermen Reaktion'''
::Sofern dem System die notwendige Aktivierungsenergie E&lt;sub&gt;A&lt;/sub&gt; zugeführt wurde, läuft die Reaktion unter Abgabe von Energie freiwillig ab. Dabei wird sowohl die Aktivierungsenergie frei, als auch zusätzliche Reaktionsenthalpie.&lt;/small&gt;

-----

&lt;small&gt;[1]: H für english "heat" = "Wärme"

[2]: bei genormten Bedingungen von 25 °C Reaktionstemperatur und 1013 hPa Luftdruck

[3]: syn. '''freie Energie'''

[4]: Kelvin&lt;/small&gt;


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  <title>1.5 Chemisches Gleichgewicht</title>
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 |}

&lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
[[1.0 Grundlagen]]&lt;br/&gt;
1.5 Chemisches Gleichgewicht&lt;/small&gt;


Reaktionen von mehreren Stoffen in andere laufen nie komplett so ab, wie es chemische Reaktionsgleichungen darstellen. Beispielsweise entstehen bei der Reaktion von 1 mol  H₂ und 1 mol I₂ bei einer Temperatur von 490 °C 2HI (Hydrogenjodid)
&lt;div align="center"&gt;H₂ + I₂ [[Bild:Reaktion bei 490 °C.jpg]] 2HI.&lt;/div&gt;
Anhand der Stoffmengen kann vermutet werden, daß 2 mol HI entstehen. Es entstehen jedoch nur 1,544 mol HI. Der Grund dafür ist, daß sich zwischen den H₂-, I₂- und HI-Molekülen ein Zustand ausbildet, bei dem keine weitere Änderung der Zusammensetzung des Reaktionsgemisches erfolgt. Dieser Zustand wird als '''chemisches Gleichgewicht''' bezeichnet. Daher schreibt man zur Verdeutlichung des Gleichgewichts (bezogen auf das obige Beispiel) oft
&lt;div align="center"&gt;H₂ + I₂ [[Bild:Hin- und Rückreaktion.jpg]] 2HI.&lt;/div&gt;
Ein solches System, in dem zwei entgegengesetzte Reaktionen (Hin- und Rückreaktion) mit gleicher Geschwindigkeit ablaufen, befindet sich im '''dynamischen Gleichgewicht'''. Um anzuzeigen, daß mehr Hin- als Rückreaktionen stattfinden, wird die Schreibweise
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Gleichgewicht liegt rechts.jpg]]&lt;/div&gt;
bzw. für mehr Rück- als Hinreaktionen
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Gleichgewicht liegt links.jpg]]&lt;/div&gt;
verwendet.

Das chemische Gleichgewicht läßt sich von außen durch verschiedene Reaktionstemperaturen und unterschiedliche Drücke verändern. So führt die '''Erhöhung der Temperatur''' zur Verlagerung des Gleichgewichts in Richtung der endergonen Reaktion. Eine '''Temperaturerniedrigung''' führt hingegen zur Verlagerung in Richtung der exergonen Reaktion. Generell gilt, daß sich ein chemisches Gleichgewicht bei höheren Temperaturen schneller als bei niedrigeren einstellt. Bei Gasen läßt sich die Gleichgewichtslage auch allein durch Druckänderungen verschieben, da der Druck Einfluß auf das Gasvolumen hat. Hier verschiebt sich bei einer Druckerhöhung das Gleichgewicht proportional zur Seite mit dem kleineren Volumen.

-----

&lt;small&gt;[1]: Basiseinheit der Stoffmenge; 1 mol eines Stoffes entspricht ca. 6,02 * 10²³ seiner Teilchen (AVOGADRO-Zahl)&lt;/small&gt;


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  <title>Biostudies:Inhaltsverzeichnis</title>
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 |}


&lt;p style="text-align: center;"&gt;Das nachfolgende E-Book wurden aus Skripten und Mitschriften mehrerer Vorlesungen der Ausbildungen zum [http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüften Technischen Assistenten für naturkundliche Museen und Forschungsinstitute] am renommierten Forschungs-Institut Senckenberg und zum [http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Staatlich geprüften biologisch-technischen Assistenten] an der Landesgewerbeanstalt Nürnberg (TÜV Rheinland) erstellt und soll im Laufe meines Biologie-Studiums um weitere Kapitel vervollständigt werden. Es erhebt daher keinen Anspruch auf Vollständigkeit oder Richtigkeit, sollte jedoch jedem Interessenten einen guten Einblick in den Umfang der Biologie und die in den (ersten) Studiensemestern vermittelten Themen geben.&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;&lt;big&gt;'''Inhaltsverzeichnis'''&lt;/big&gt;&lt;/p&gt;

*[[I. Einführung]]
**[[1.0 Definitionen der Biologie]]
**[[2.0 Aufgabengebiete der Biologie]]
**[[3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books]]

*[[II. Molekularbiologie]]
**[[1.0 Grundlagen]]
***[[1.1 Materie, Elemente und subatomare Teilchen]]
***[[1.2 Atommodell]]
***[[1.3 Chemische Bindungen]]
****[[1.3.1 Die Ionenbindung]]
****[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]
*****[[1.3.2.1 Unpolare Atombindung]]
*****[[1.3.2.2 Polare Atombindung]]
*****[[1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte]]
*****[[1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung]]
******[[1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser]]
****[[1.3.3 Koordinative oder dative Bindung]]
*****[[1.3.3.1 Metallkomplexe]]
*****[[1.3.3.2 Chelatkomplexe]]
***[[1.4 Energetische Grundlagen]]
***[[1.5 Chemisches Gleichgewicht]]
***[[1.6 Säuren und Basen]]
****[[1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)]]
****[[1.6.2 Der pH-Wert]]
****[[1.6.3 Neutralisation]]
****[[1.6.4 Puffer]]
**[[2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)]]
**[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]
***[[3.1 Allgemeines]]
***[[3.2 Einteilung]]
***[[3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren]]
***[[3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren]]
****[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung]]
****[[3.4.2 Stereoisomerie]]
***[[3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren]]
***[[3.6 Peptide]]
***[[3.7 Proteinklassen]]
***[[3.8 Struktur von Proteinen]]
***[[3.9 Enzyme]]
****[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen]]
****[[3.9.2 Klassifizierung von Enzymen]]
****[[3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung]]
****[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]
*****[[3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺]]
*****[[3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂]]
*****[[3.9.4.3 Coenzym A (CoA)]]
*****[[3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)]]
*****[[3.9.4.5 Pyridoxalphosphat]]
****[[3.9.5 Enzymkinetik]]
*****[[3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS und MENTEN (1913)]]
*****[[3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER und BURK (1913)]]
***[[3.10 Reinigung, Charakterisierung und Lagerung von Proteinen]]
****[[3.10.1 Reinigung]]
*****[[3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie]]
*****[[3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie]]
*****[[3.10.1.3 Affinitätschromatographie]]
****[[3.10.2 Charakterisierung]]
*****[[3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration]]
******[[3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)]]
******[[3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm]]
*****[[3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten]]
******[[3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)]]
******[[3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)]]
****[[3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung]]
**[[4.0 Kohlenhydrate]]
***[[4.1 Monosaccharide]]
****[[4.1.1 Entstehung von Ringformen]]
****[[4.1.2 Eigenschaften der Monosaccharide]]
****[[4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide]]
*****[[4.1.3.1 FEHLINGsche Probe]]
*****[[4.1.3.2 Silberspiegel-Probe]]
****[[4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide]]
****[[4.1.5 Glykoside]]
***[[4.2 Disaccharide]]
****[[4.2.1 Maltose (Malzzucker)]]
****[[4.2.2 Cellobiose]]
****[[4.2.3 Lactose (Milchzucker)]]
****[[4.2.4 Saccharose (Sucrose)]]
***[[4.3 Polysaccharide]]
****[[4.3.1 Homopolysaccharide]]
****[[4.3.2 Heteropolysaccharide]]

*[[III. Cytologie]]
**[[1.0 Einführung]]
**[[2.0 Prokaryonten]]
***[[2.1 Einführung]]
***[[2.2 Zellaufbau]]
****[[2.2.1 Zellhülle (cell envelope)]]
****[[2.2.2 Die bakterielle Zellwand]]
*****[[2.2.2.1 Aufbau des Mureins]]
*****[[2.2.2.2 GRAM-Färbung]]
******[[2.2.2.2.1 Übersicht wichtiger grampositiver und gramnegativer Prokaryonten]]
******[[2.2.2.2.2 Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.3 Antigene gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.4 R- und S-Formen]]
****[[2.2.3 Bakteriengeißeln]]
****[[2.2.4 Pili (Fimbrien)]]
*****[[2.2.4.1 Konjugation bei E. coli und nahe verwandten Enterobakterien]]
*****[[2.2.4.2 Experiment der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)]]
***[[2.3 Antibiotika]]
****[[2.3.1 Allgemeines]]
****[[2.3.2 Penicillin]]
*****[[2.3.2.1 Penicillintechnik]]
*****[[2.3.2.2 Halbsynthetische Penicilline]]
****[[2.3.3 Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten]]
*****[[2.3.3.1 Wirkung von Streptomycin und Tetracyclin]]
*****[[2.3.3.2 Wirkung von Chloramphenicol]]
****[[2.3.4 Problematik der Antibiotika-Resistenz]]
**[[3.0 Eukaryonten]]
***[[3.1 Einführung]]
***[[3.2 Zellorganellen und -bestandteile]]
****[[3.2.1 Zellkern (Nucleus)]]
****[[3.2.2 Endoplasmatisches Reticulum (ER)]]
****[[3.2.3 Mitochondrien]]
****[[3.2.4 GOLGI-Apparat (syn. Dictyosom)]]
****[[3.2.5 Ribosomen]]
****[[3.2.6 Peroxisomen]]
****[[3.2.7 Cytoplasma]]
****[[3.2.8 Cytoskelett]]
****[[3.2.9 Zellmembran]]
****[[3.2.10 Organellen tierischer Zellen]]
*****[[3.2.10.1 Lysosomen]]
*****[[3.2.10.2 Besonderheiten tierischer Zellmembranen]]
****[[3.2.11 Organellen pflanzlicher Zellen]]
*****[[3.2.11.1 Plastiden]]
*****[[3.2.11.2 Vakuolen]]
*****[[3.2.11.3 Zellwand]]
*****[[3.2.11.4 Besonderheiten pflanzlicher Zellmembranen]]
**[[4.0 Prinzipielle Arten des Energiegewinns]]
***[[4.1 Einführung]]
***[[4.2 Energiestoffwechsel bei chemoorganotrophen Organismen]]
****[[4.2.1 Wege der Brenztraubensäurebildung]]
*****[[4.2.1.1 Glykolyse (Fructosediphosphatweg, FDP-Weg)]]
*****[[4.2.1.2 Pentosephosphatweg]]
*****[[4.2.1.3 ENTNER-DOUDOROFF-Weg (Ketosedesoxyphosphogluconsäure-Weg, KDPE-Weg)]]
****[[4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus (oxidative Decarboxylierung und Citronensäurezyklus)]]
****[[4.2.3 Endoxidation (aerobe Atmungskette)]]
****[[4.2.4 Gärung]]
***[[4.3 Energiestoffwechsel bei chemolithotrophen Organismen]]
****[[4.3.1 Pflanzlicher Stoffwechsel]]
*****[[4.3.1.1 Besonderheiten des pflanzlichen Kohlenhydrat-Stoffwechsels]]
*****[[4.3.1.2 Lichtreaktion der Photosynthese]]
*****[[4.3.1.3 Lichtunabhängige Reaktion (CALVIN-Zyklus, Dunkelreaktion)]]
*****[[4.3.1.4 Biosynthese von Stärke in den Chloroplasten]]
*****[[4.3.1.5 Der Glyoxylsäurezyklus]]
****[[4.3.2 Nitratatmung (dissimilatorische Nitratreduktion)]]
****[[4.3.3 Sulfatatmung (dissimilatorische Sulfatreduktion)]]
**[[5.0 Zelluläre Transportvorgänge]]
***[[5.1 Einführung]]
***[[5.2 Passiver Transport]]
****[[5.2.1 Diffusion]]
****[[5.2.2 Osmose]]
***[[5.3 Aktiver Transport]]
****[[5.3.1 Aktive Tunnelproteine]]
*****[[5.3.1.1 P-Klasse-Ionenpumpen (P-class)]]
******[[5.3.1.1.1 Na⁺/K⁺-Ionenpumpen (Na⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.2 H⁺/K⁺-Ionenpumpen (H⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.3 Ca²⁺-Ionenpumpen (Ca²⁺-ATPasen)]]
*****[[5.3.1.2 V-Klasse- und F-Klasse-Ionenpumpen (V-class und F-class)]]
*****[[5.3.1.3 ABC-Transporter (ATP-binding cassettes)]]
****[[5.3.2 Gekoppelter Transport]]
***[[5.4 Endo- und Exocytose (Membranfluß)]]
***[[5.5 Signalhypothese]]
**[[6.0 Lebensbedingungen und Kultivationsfaktoren]]
***[[6.1 O₂-Bedingungen]]
***[[6.2 Temperaturbedingungen]]
***[[6.3 pH-Bedingungen]]
***[[6.4 Osmotische Bedingungen]]
***[[6.5 Nährstoffbedingungen]]
**[[7.0 Der Zellzyklus]]
***[[7.1 Mitose]]
***[[7.2 Meiose]]

*IV. Genetik
**1.0 Klassische Genetik (MENDEL-Genetik)
**[[2.0 Molekulargenetik]]
***[[2.1 Aufbau und Struktur der DNA]]
****[[2.1.1 Primärstruktur der DNA]]
****[[2.1.2 Sekundärstruktur der DNA]]
****[[2.1.3 Tertiärstruktur der DNA]]
****[[2.1.4 Übergeordnete DNA-Strukturen]]
***[[2.2 Grundlagen und Prokaryonten-Genetik]]
****[[2.2.1 Ablauf der Vererbung]]
*****[[2.2.1.1 Übersicht]]
*****[[2.2.1.2 Transkription der DNA]]
*****[[2.2.1.3 Regulation der Genaktivität bei Bakterien]]
******[[2.2.1.3.1 Negative Kontrolle am Beispiel des lac-Operons von E. coli]]
****[[2.2.2 Der genetische Code]]
****[[2.2.3 Unterschiede zwischen DNA und RNA]]
****[[2.2.4 Die wichtigsten RNA-Sorten der Zelle]]
****[[2.2.5 Die Proteinbiosynthese (Translation)]]
*****[[2.2.5.1 Allgemeines]]
*****[[2.2.5.2 Initiation (Start) Der Proteinsynthese]]
******[[2.2.5.2.1 Aufbau der Ribosomenbindestelle]]
******[[2.2.5.2.2 Die Start-Aminosäure Methionin]]
*****[[2.2.5.3 Elongation (Kettenverlängerung)]]
*****[[2.2.5.4 Termination]]
*****[[2.2.5.5 Posttranslationale Modifikationen]]
****[[2.2.6 Wobble im genetischen Code]]
****[[2.2.7 Regulierung der Genexpression bei Bakterien]]
*****[[2.2.7.1 Regulation der Promotorstärke]]
*****[[2.2.7.2 Regulation über den σ-Faktor]]
*****[[2.2.7.3 Regulation des lac-Operons über den Operator]]
****[[2.2.8 Mutationen bei Bakterien]]
*****[[2.2.8.1 Auswirkung von Mutationen]]
*****[[2.2.8.2 Mutationsarten]]
*****[[2.2.8.3 Mögliche Ursachen für Basenaustauschmutationen]]
******[[2.2.8.3.1 Tautomere Basen]]
******[[2.2.8.3.2 Spontane Desaminierungen]]
******[[2.2.8.3.3 Depurinierung und Depyrimidierung]]
*****[[2.2.8.4 Auslösung von Mutationen durch Chemikalien]]
******[[2.2.8.4.1 Basenanaloge Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.2 Desaminierende Chemikalien]]
******[[2.2.8.4.3 Alkylierende Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.4 Nachweis mutagener Wirkung von Chemikalien mit dem AMES-Test (1975)]]
*****[[2.2.8.5 Mutation von Bakterien durch UV-Strahlung]]
*****[[2.2.8.6 Reversionen (Rückmutationen)]]
******[[2.2.8.6.1 Reversionen durch eine zweite Mutation im selben Gen]]
******[[2.2.8.6.2 Reversionen durch eine zweite Mutation in einem anderen Gen]]
****[[2.2.9 Replikation von Bakterien-DNA]]
*****[[2.2.9.1 Die wichtigsten Replikationsproteine und ihre Besonderheiten]]
*****[[2.2.9.2 Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation]]
*****[[2.2.9.3 Möglichkeiten der bidirektionalen Replikation]]
****[[2.2.10 Restriktions- und Modifikationssysteme (R/M-Systeme) bei Bakterien]]
*****[[2.2.10.1 Mögliche Ursachen bei ausbleibender Restriktion der Fremd-DNA in Bakterien]]
*****[[2.2.10.2 R/M-Systeme bei E. coli]]
*****[[2.2.10.3 Die Typen der Restriktionsenzyme]]
***[[2.3 Grundlagen der Gentechnik]]
****[[2.3.1 PCR (Polymerase-Kettenreaktion, polymerase chain reaction)]]
*****[[2.3.1.1 Anwendung und Durchführung]]
*****[[2.3.1.2 Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen]]
*****[[2.3.1.3 Amplifikation der gesamten DNA]]
******[[2.3.1.3.1 Der genetische Fingerabdruck]]
****[[2.3.2 Grundprinzip der Genklonierung]]
*****[[2.3.2.1 Bedeutung überstehender Enden]]
*****[[2.3.2.2 Restriktionsanalyse mit Hilfe der Agarosegelelektrophorese]]
******[[2.3.2.2.1 Theorie zur Gelelektrophorese von DNA]]
******[[2.3.2.2.2 Auswertung]]
*****[[2.3.2.3 Genklonierung mit E. coli]]
******[[2.3.2.3.1 Gewünschte Eigenschaften von Plasmidvektoren]]
******[[2.3.2.3.2 Eigenschaften der verwendeten Wirtszellen]]
******[[2.3.2.3.3 Vorgehensweise zur Selektion und Identifikation rekombinanter Kolonien]]
*****[[2.3.2.4 Klonierung mit pUC-Plasmiden]]
******[[2.3.2.4.1 Test auf Lactose-Abbau]]
******[[2.3.2.4.2 Prinzip der Koloniefärbung bei Klonierung mit pUC-Plasmiden zur Identifizierung rekombinanter Kolonien]]
****[[2.3.3 Tricks in der Gentechnik]]
*****[[2.3.3.1 Transformation - Methode zum Einschleusen gentechnisch veränderter DNA in Bakterien]]
******[[2.3.3.1.1 Wichtige Faktoren für erfolgreiche Transformation]]
******[[2.3.3.1.2 Form der aufgenommenen DNA]]
******[[2.3.3.1.3 Transformationsrate bei E. coli]]
******[[2.3.3.1.4 Suche nach dem richtigen Klon]]
*****[[2.3.3.2 Hybridisierung mit einer Gensonde]]
******[[2.3.3.2.1 Prinzip der Hybridisierung]]
******[[2.3.3.2.2 Herstellung radioaktiv markierter Gensonden]]
******[[2.3.3.2.3 Nichtradioaktive DNA-Markierung (non radioactive labelling)]]
******[[2.3.3.2.4 Koloniehybridisierung]]
******[[2.3.3.2.5 Plasmidisolierung aus E. coli]]
*****[[2.3.3.3 Southern Hybridisierung (blotting, transfer)]]
*****[[2.3.3.4 Nachweis von Genen mit Hilfe der PCR]]
****[[2.3.4 DNA-Sequenzierung]]
*****[[2.3.4.1 Kettenabbruch nach SANGER et al. (1977)]]
******[[2.3.4.1.1 Gewinnung von Einzelstrang und Primer]]
******[[2.3.4.1.2 Kettenabbruch durch Dideoxy-Nukleotide]]
*****[[2.3.4.2 Sequencer]]
******[[2.3.4.2.1 Monofluorophores System]]
******[[2.3.4.2.2 Multifluorophores System]]
*****[[2.3.4.3 Taq-Cycle-Sequenzierung]]
***[[2.4 Eukaryonten-Genetik]]
****[[2.4.1 Aufbau und Funktion des eukaryontischen Operons]]
*****[[2.4.1.1 Aufbau]]
*****[[2.4.1.2 Gene]]
*****[[2.4.1.3 RNA-Arten und RNA-Polymerasen]]
*****[[2.4.1.4 Struktur der eukaryontischen Transkriptionseinheit (auf der DNA)]]
*****[[2.4.1.5 Bedeutung der Introns]]
*****[[2.4.1.6 mRNA-Reifung (Processing) im Zellkern]]
*****[[2.4.1.7 Genregulation der Genaktivität bei Eukaryonten]]
****[[2.4.2 Klonierung von Eukaryontengenen in Bakterien]]
**3.0 Populationsgenetik

*[[Abbildungsverzeichnis]]

*[[Tabellenverzeichnis]]

*[[Quellenverzeichnis]]


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 |width="5%" | &lt;small&gt; &lt;/small&gt;
 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[http://biostudies.de/I._Einf%C3%BChrung weiter]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
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&lt;p style="text-align: center;"&gt;Das nachfolgende E-Book wurden aus Skripten und Mitschriften mehrerer Vorlesungen der Ausbildungen zum [http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüften Technischen Assistenten für naturkundliche Museen und Forschungsinstitute] am renommierten Forschungs-Institut Senckenberg und zum [http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Staatlich geprüften biologisch-technischen Assistenten] an der Landesgewerbeanstalt Nürnberg (TÜV Rheinland) erstellt und soll im Laufe meines Biologie-Studiums um weitere Kapitel vervollständigt werden. Es erhebt daher keinen Anspruch auf Vollständigkeit oder Richtigkeit, sollte jedoch jedem Interessenten einen guten Einblick in den Umfang der Biologie und die in den (ersten) Studiensemestern vermittelten Themen geben.&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;&lt;big&gt;'''Inhaltsverzeichnis'''&lt;/big&gt;&lt;/p&gt;

*[[I. Einführung]]
**[[1.0 Definitionen der Biologie]]
**[[2.0 Aufgabengebiete der Biologie]]
**[[3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books]]

*[[II. Molekularbiologie]]
**[[1.0 Grundlagen]]
***[[1.1 Materie, Elemente und subatomare Teilchen]]
***[[1.2 Atommodell]]
***[[1.3 Chemische Bindungen]]
****[[1.3.1 Die Ionenbindung]]
****[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]
*****[[1.3.2.1 Unpolare Atombindung]]
*****[[1.3.2.2 Polare Atombindung]]
*****[[1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte]]
*****[[1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung]]
******[[1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser]]
****[[1.3.3 Koordinative oder dative Bindung]]
*****[[1.3.3.1 Metallkomplexe]]
*****[[1.3.3.2 Chelatkomplexe]]
***[[1.4 Energetische Grundlagen]]
***[[1.5 Chemisches Gleichgewicht]]
***[[1.6 Säuren und Basen]]
****[[1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)]]
****[[1.6.2 Der pH-Wert]]
****[[1.6.3 Neutralisation]]
****[[1.6.4 Puffer]]
**[[2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)]]
**[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]
***[[3.1 Allgemeines]]
***[[3.2 Einteilung]]
***[[3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren]]
***[[3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren]]
****[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung]]
****[[3.4.2 Stereoisomerie]]
***[[3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren]]
***[[3.6 Peptide]]
***[[3.7 Proteinklassen]]
***[[3.8 Struktur von Proteinen]]
***[[3.9 Enzyme]]
****[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen]]
****[[3.9.2 Klassifizierung von Enzymen]]
****[[3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung]]
****[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]
*****[[3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺]]
*****[[3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂]]
*****[[3.9.4.3 Coenzym A (CoA)]]
*****[[3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)]]
*****[[3.9.4.5 Pyridoxalphosphat]]
****[[3.9.5 Enzymkinetik]]
*****[[3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS und MENTEN (1913)]]
*****[[3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER und BURK (1913)]]
***[[3.10 Reinigung, Charakterisierung und Lagerung von Proteinen]]
****[[3.10.1 Reinigung]]
*****[[3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie]]
*****[[3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie]]
*****[[3.10.1.3 Affinitätschromatographie]]
****[[3.10.2 Charakterisierung]]
*****[[3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration]]
******[[3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)]]
******[[3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm]]
*****[[3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten]]
******[[3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)]]
******[[3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)]]
****[[3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung]]
**[[4.0 Kohlenhydrate]]
***[[4.1 Monosaccharide]]
****[[4.1.1 Entstehung von Ringformen]]
****[[4.1.2 Eigenschaften der Monosaccharide]]
****[[4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide]]
*****[[4.1.3.1 FEHLINGsche Probe]]
*****[[4.1.3.2 Silberspiegel-Probe]]
****[[4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide]]
****[[4.1.5 Glykoside]]
***[[4.2 Disaccharide]]
****[[4.2.1 Maltose (Malzzucker)]]
****[[4.2.2 Cellobiose]]
****[[4.2.3 Lactose (Milchzucker)]]
****[[4.2.4 Saccharose (Sucrose)]]
***[[4.3 Polysaccharide]]
****[[4.3.1 Homopolysaccharide]]
****[[4.3.2 Heteropolysaccharide]]

*[[III. Cytologie]]
**[[1.0 Einführung]]
**[[2.0 Prokaryonten]]
***[[2.1 Einführung]]
***[[2.2 Zellaufbau]]
****[[2.2.1 Zellhülle (cell envelope)]]
****[[2.2.2 Die bakterielle Zellwand]]
*****[[2.2.2.1 Aufbau des Mureins]]
*****[[2.2.2.2 GRAM-Färbung]]
******[[2.2.2.2.1 Übersicht wichtiger grampositiver und gramnegativer Prokaryonten]]
******[[2.2.2.2.2 Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.3 Antigene gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.4 R- und S-Formen]]
****[[2.2.3 Bakteriengeißeln]]
****[[2.2.4 Pili (Fimbrien)]]
*****[[2.2.4.1 Konjugation bei E. coli und nahe verwandten Enterobakterien]]
*****[[2.2.4.2 Experiment der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)]]
***[[2.3 Antibiotika]]
****[[2.3.1 Allgemeines]]
****[[2.3.2 Penicillin]]
*****[[2.3.2.1 Penicillintechnik]]
*****[[2.3.2.2 Halbsynthetische Penicilline]]
****[[2.3.3 Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten]]
*****[[2.3.3.1 Wirkung von Streptomycin und Tetracyclin]]
*****[[2.3.3.2 Wirkung von Chloramphenicol]]
****[[2.3.4 Problematik der Antibiotika-Resistenz]]
**[[3.0 Eukaryonten]]
***[[3.1 Einführung]]
***[[3.2 Zellorganellen und -bestandteile]]
****[[3.2.1 Zellkern (Nucleus)]]
****[[3.2.2 Endoplasmatisches Reticulum (ER)]]
****[[3.2.3 Mitochondrien]]
****[[3.2.4 GOLGI-Apparat (syn. Dictyosom)]]
****[[3.2.5 Ribosomen]]
****[[3.2.6 Peroxisomen]]
****[[3.2.7 Cytoplasma]]
****[[3.2.8 Cytoskelett]]
****[[3.2.9 Zellmembran]]
****[[3.2.10 Organellen tierischer Zellen]]
*****[[3.2.10.1 Lysosomen]]
*****[[3.2.10.2 Besonderheiten tierischer Zellmembranen]]
****[[3.2.11 Organellen pflanzlicher Zellen]]
*****[[3.2.11.1 Plastiden]]
*****[[3.2.11.2 Vakuolen]]
*****[[3.2.11.3 Zellwand]]
*****[[3.2.11.4 Besonderheiten pflanzlicher Zellmembranen]]
**[[4.0 Prinzipielle Arten des Energiegewinns]]
***[[4.1 Einführung]]
***[[4.2 Energiestoffwechsel bei chemoorganotrophen Organismen]]
****[[4.2.1 Wege der Brenztraubensäurebildung]]
*****[[4.2.1.1 Glykolyse (Fructosediphosphatweg, FDP-Weg)]]
*****[[4.2.1.2 Pentosephosphatweg]]
*****[[4.2.1.3 ENTNER-DOUDOROFF-Weg (Ketosedesoxyphosphogluconsäure-Weg, KDPE-Weg)]]
****[[4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus (oxidative Decarboxylierung und Citronensäurezyklus)]]
****[[4.2.3 Endoxidation (aerobe Atmungskette)]]
****[[4.2.4 Gärung]]
***[[4.3 Energiestoffwechsel bei chemolithotrophen Organismen]]
****[[4.3.1 Pflanzlicher Stoffwechsel]]
*****[[4.3.1.1 Besonderheiten des pflanzlichen Kohlenhydrat-Stoffwechsels]]
*****[[4.3.1.2 Lichtreaktion der Photosynthese]]
*****[[4.3.1.3 Lichtunabhängige Reaktion (CALVIN-Zyklus, Dunkelreaktion)]]
*****[[4.3.1.4 Biosynthese von Stärke in den Chloroplasten]]
*****[[4.3.1.5 Der Glyoxylsäurezyklus]]
****[[4.3.2 Nitratatmung (dissimilatorische Nitratreduktion)]]
****[[4.3.3 Sulfatatmung (dissimilatorische Sulfatreduktion)]]
**[[5.0 Zelluläre Transportvorgänge]]
***[[5.1 Einführung]]
***[[5.2 Passiver Transport]]
****[[5.2.1 Diffusion]]
****[[5.2.2 Osmose]]
***[[5.3 Aktiver Transport]]
****[[5.3.1 Aktive Tunnelproteine]]
*****[[5.3.1.1 P-Klasse-Ionenpumpen (P-class)]]
******[[5.3.1.1.1 Na⁺/K⁺-Ionenpumpen (Na⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.2 H⁺/K⁺-Ionenpumpen (H⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.3 Ca²⁺-Ionenpumpen (Ca²⁺-ATPasen)]]
*****[[5.3.1.2 V-Klasse- und F-Klasse-Ionenpumpen (V-class und F-class)]]
*****[[5.3.1.3 ABC-Transporter (ATP-binding cassettes)]]
****[[5.3.2 Gekoppelter Transport]]
***[[5.4 Endo- und Exocytose (Membranfluß)]]
***[[5.5 Signalhypothese]]
**[[6.0 Lebensbedingungen und Kultivationsfaktoren]]
***[[6.1 O₂-Bedingungen]]
***[[6.2 Temperaturbedingungen]]
***[[6.3 pH-Bedingungen]]
***[[6.4 Osmotische Bedingungen]]
***[[6.5 Nährstoffbedingungen]]
**[[7.0 Der Zellzyklus]]
***[[7.1 Mitose]]
***[[7.2 Meiose]]

*IV. Genetik
**1.0 Klassische Genetik (MENDEL-Genetik)
**[[2.0 Molekulargenetik]]
***[[2.1 Aufbau und Struktur der DNA]]
****[[2.1.1 Primärstruktur der DNA]]
****[[2.1.2 Sekundärstruktur der DNA]]
****[[2.1.3 Tertiärstruktur der DNA]]
****[[2.1.4 Übergeordnete DNA-Strukturen]]
***[[2.2 Grundlagen und Prokaryonten-Genetik]]
****[[2.2.1 Ablauf der Vererbung]]
*****[[2.2.1.1 Übersicht]]
*****[[2.2.1.2 Transkription der DNA]]
*****[[2.2.1.3 Regulation der Genaktivität bei Bakterien]]
******[[2.2.1.3.1 Negative Kontrolle am Beispiel des lac-Operons von E. coli]]
****[[2.2.2 Der genetische Code]]
****[[2.2.3 Unterschiede zwischen DNA und RNA]]
****[[2.2.4 Die wichtigsten RNA-Sorten der Zelle]]
****[[2.2.5 Die Proteinbiosynthese (Translation)]]
*****[[2.2.5.1 Allgemeines]]
*****[[2.2.5.2 Initiation (Start) Der Proteinsynthese]]
******[[2.2.5.2.1 Aufbau der Ribosomenbindestelle]]
******[[2.2.5.2.2 Die Start-Aminosäure Methionin]]
*****[[2.2.5.3 Elongation (Kettenverlängerung)]]
*****[[2.2.5.4 Termination]]
*****[[2.2.5.5 Posttranslationale Modifikationen]]
****[[2.2.6 Wobble im genetischen Code]]
****[[2.2.7 Regulierung der Genexpression bei Bakterien]]
*****[[2.2.7.1 Regulation der Promotorstärke]]
*****[[2.2.7.2 Regulation über den σ-Faktor]]
*****[[2.2.7.3 Regulation des lac-Operons über den Operator]]
****[[2.2.8 Mutationen bei Bakterien]]
*****[[2.2.8.1 Auswirkung von Mutationen]]
*****[[2.2.8.2 Mutationsarten]]
*****[[2.2.8.3 Mögliche Ursachen für Basenaustauschmutationen]]
******[[2.2.8.3.1 Tautomere Basen]]
******[[2.2.8.3.2 Spontane Desaminierungen]]
******[[2.2.8.3.3 Depurinierung und Depyrimidierung]]
*****[[2.2.8.4 Auslösung von Mutationen durch Chemikalien]]
******[[2.2.8.4.1 Basenanaloge Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.2 Desaminierende Chemikalien]]
******[[2.2.8.4.3 Alkylierende Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.4 Nachweis mutagener Wirkung von Chemikalien mit dem AMES-Test (1975)]]
*****[[2.2.8.5 Mutation von Bakterien durch UV-Strahlung]]
*****[[2.2.8.6 Reversionen (Rückmutationen)]]
******[[2.2.8.6.1 Reversionen durch eine zweite Mutation im selben Gen]]
******[[2.2.8.6.2 Reversionen durch eine zweite Mutation in einem anderen Gen]]
****[[2.2.9 Replikation von Bakterien-DNA]]
*****[[2.2.9.1 Die wichtigsten Replikationsproteine und ihre Besonderheiten]]
*****[[2.2.9.2 Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation]]
*****[[2.2.9.3 Möglichkeiten der bidirektionalen Replikation]]
****[[2.2.10 Restriktions- und Modifikationssysteme (R/M-Systeme) bei Bakterien]]
*****[[2.2.10.1 Mögliche Ursachen bei ausbleibender Restriktion der Fremd-DNA in Bakterien]]
*****[[2.2.10.2 R/M-Systeme bei E. coli]]
*****[[2.2.10.3 Die Typen der Restriktionsenzyme]]
***[[2.3 Grundlagen der Gentechnik]]
****[[2.3.1 PCR (Polymerase-Kettenreaktion, polymerase chain reaction)]]
*****[[2.3.1.1 Anwendung und Durchführung]]
*****[[2.3.1.2 Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen]]
*****[[2.3.1.3 Amplifikation der gesamten DNA]]
******[[2.3.1.3.1 Der genetische Fingerabdruck]]
****[[2.3.2 Grundprinzip der Genklonierung]]
*****[[2.3.2.1 Bedeutung überstehender Enden]]
*****[[2.3.2.2 Restriktionsanalyse mit Hilfe der Agarosegelelektrophorese]]
******[[2.3.2.2.1 Theorie zur Gelelektrophorese von DNA]]
******[[2.3.2.2.2 Auswertung]]
*****[[2.3.2.3 Genklonierung mit E. coli]]
******[[2.3.2.3.1 Gewünschte Eigenschaften von Plasmidvektoren]]
******[[2.3.2.3.2 Eigenschaften der verwendeten Wirtszellen]]
******[[2.3.2.3.3 Vorgehensweise zur Selektion und Identifikation rekombinanter Kolonien]]
*****[[2.3.2.4 Klonierung mit pUC-Plasmiden]]
******[[2.3.2.4.1 Test auf Lactose-Abbau]]
******[[2.3.2.4.2 Prinzip der Koloniefärbung bei Klonierung mit pUC-Plasmiden zur Identifizierung rekombinanter Kolonien]]
****[[2.3.3 Tricks in der Gentechnik]]
*****[[2.3.3.1 Transformation - Methode zum Einschleusen gentechnisch veränderter DNA in Bakterien]]
******[[2.3.3.1.1 Wichtige Faktoren für erfolgreiche Transformation]]
******[[2.3.3.1.2 Form der aufgenommenen DNA]]
******[[2.3.3.1.3 Transformationsrate bei E. coli]]
******[[2.3.3.1.4 Suche nach dem richtigen Klon]]
*****[[2.3.3.2 Hybridisierung mit einer Gensonde]]
******[[2.3.3.2.1 Prinzip der Hybridisierung]]
******[[2.3.3.2.2 Herstellung radioaktiv markierter Gensonden]]
******[[2.3.3.2.3 Nichtradioaktive DNA-Markierung (non radioactive labelling)]]
******[[2.3.3.2.4 Koloniehybridisierung]]
******[[2.3.3.2.5 Plasmidisolierung aus E. coli]]
*****[[2.3.3.3 Southern Hybridisierung (blotting, transfer)]]
*****[[2.3.3.4 Nachweis von Genen mit Hilfe der PCR]]
****[[2.3.4 DNA-Sequenzierung]]
*****[[2.3.4.1 Kettenabbruch nach SANGER et al. (1977)]]
******[[2.3.4.1.1 Gewinnung von Einzelstrang und Primer]]
******[[2.3.4.1.2 Kettenabbruch durch Dideoxy-Nukleotide]]
*****[[2.3.4.2 Sequencer]]
******[[2.3.4.2.1 Monofluorophores System]]
******[[2.3.4.2.2 Multifluorophores System]]
*****[[2.3.4.3 Taq-Cycle-Sequenzierung]]
***[[2.4 Eukaryonten-Genetik]]
****[[2.4.1 Aufbau und Funktion des eukaryontischen Operons]]
*****[[2.4.1.1 Aufbau]]
*****[[2.4.1.2 Gene]]
*****[[2.4.1.3 RNA-Arten und RNA-Polymerasen]]
*****[[2.4.1.4 Struktur der eukaryontischen Transkriptionseinheit (auf der DNA)]]
*****[[2.4.1.5 Bedeutung der Introns]]
*****[[2.4.1.6 mRNA-Reifung (Processing) im Zellkern]]
*****[[2.4.1.7 Genregulation der Genaktivität bei Eukaryonten]]
****[[2.4.2 Klonierung von Eukaryontengenen in Bakterien]]
**3.0 Populationsgenetik

*[[Abbildungsverzeichnis]]

*[[Tabellenverzeichnis]]

*[[Quellenverzeichnis]]


{|
 |width="5%" | &lt;small&gt; &lt;/small&gt;
 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[http://biostudies.de/I._Einf%C3%BChrung weiter]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
 |}</text>
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      <username>Webmaster</username>
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    </contributor>
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    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="14193" xml:space="preserve">&lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[http://biostudies.de/I._Einf%C3%BChrung weiter]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;Das nachfolgende E-Book wurden aus Skripten und Mitschriften mehrerer Vorlesungen der Ausbildungen zum [http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüften Technischen Assistenten für naturkundliche Museen und Forschungsinstitute] am renommierten Forschungs-Institut Senckenberg und zum [http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Staatlich geprüften biologisch-technischen Assistenten] an der Landesgewerbeanstalt Nürnberg (TÜV Rheinland) erstellt und soll im Laufe meines Biologie-Studiums um weitere Kapitel vervollständigt werden. Es erhebt daher keinen Anspruch auf Vollständigkeit oder Richtigkeit, sollte jedoch jedem Interessenten einen guten Einblick in den Umfang der Biologie und die in den (ersten) Studiensemestern vermittelten Themen geben.&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;&lt;big&gt;'''Inhaltsverzeichnis'''&lt;/big&gt;&lt;/p&gt;

*[[I. Einführung]]
**[[1.0 Definitionen der Biologie]]
**[[2.0 Aufgabengebiete der Biologie]]
**[[3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books]]

*[[II. Molekularbiologie]]
**[[1.0 Grundlagen]]
***[[1.1 Materie, Elemente und subatomare Teilchen]]
***[[1.2 Atommodell]]
***[[1.3 Chemische Bindungen]]
****[[1.3.1 Die Ionenbindung]]
****[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]
*****[[1.3.2.1 Unpolare Atombindung]]
*****[[1.3.2.2 Polare Atombindung]]
*****[[1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte]]
*****[[1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung]]
******[[1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser]]
****[[1.3.3 Koordinative oder dative Bindung]]
*****[[1.3.3.1 Metallkomplexe]]
*****[[1.3.3.2 Chelatkomplexe]]
***[[1.4 Energetische Grundlagen]]
***[[1.5 Chemisches Gleichgewicht]]
***[[1.6 Säuren und Basen]]
****[[1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)]]
****[[1.6.2 Der pH-Wert]]
****[[1.6.3 Neutralisation]]
****[[1.6.4 Puffer]]
**[[2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)]]
**[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]
***[[3.1 Allgemeines]]
***[[3.2 Einteilung]]
***[[3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren]]
***[[3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren]]
****[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung]]
****[[3.4.2 Stereoisomerie]]
***[[3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren]]
***[[3.6 Peptide]]
***[[3.7 Proteinklassen]]
***[[3.8 Struktur von Proteinen]]
***[[3.9 Enzyme]]
****[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen]]
****[[3.9.2 Klassifizierung von Enzymen]]
****[[3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung]]
****[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]
*****[[3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺]]
*****[[3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂]]
*****[[3.9.4.3 Coenzym A (CoA)]]
*****[[3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)]]
*****[[3.9.4.5 Pyridoxalphosphat]]
****[[3.9.5 Enzymkinetik]]
*****[[3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS und MENTEN (1913)]]
*****[[3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER und BURK (1913)]]
***[[3.10 Reinigung, Charakterisierung und Lagerung von Proteinen]]
****[[3.10.1 Reinigung]]
*****[[3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie]]
*****[[3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie]]
*****[[3.10.1.3 Affinitätschromatographie]]
****[[3.10.2 Charakterisierung]]
*****[[3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration]]
******[[3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)]]
******[[3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm]]
*****[[3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten]]
******[[3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)]]
******[[3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)]]
****[[3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung]]
**[[4.0 Kohlenhydrate]]
***[[4.1 Monosaccharide]]
****[[4.1.1 Entstehung von Ringformen]]
****[[4.1.2 Eigenschaften der Monosaccharide]]
****[[4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide]]
*****[[4.1.3.1 FEHLINGsche Probe]]
*****[[4.1.3.2 Silberspiegel-Probe]]
****[[4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide]]
****[[4.1.5 Glykoside]]
***[[4.2 Disaccharide]]
****[[4.2.1 Maltose (Malzzucker)]]
****[[4.2.2 Cellobiose]]
****[[4.2.3 Lactose (Milchzucker)]]
****[[4.2.4 Saccharose (Sucrose)]]
***[[4.3 Polysaccharide]]
****[[4.3.1 Homopolysaccharide]]
****[[4.3.2 Heteropolysaccharide]]

*[[III. Cytologie]]
**[[1.0 Einführung]]
**[[2.0 Prokaryonten]]
***[[2.1 Einführung]]
***[[2.2 Zellaufbau]]
****[[2.2.1 Zellhülle (cell envelope)]]
****[[2.2.2 Die bakterielle Zellwand]]
*****[[2.2.2.1 Aufbau des Mureins]]
*****[[2.2.2.2 GRAM-Färbung]]
******[[2.2.2.2.1 Übersicht wichtiger grampositiver und gramnegativer Prokaryonten]]
******[[2.2.2.2.2 Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.3 Antigene gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.4 R- und S-Formen]]
****[[2.2.3 Bakteriengeißeln]]
****[[2.2.4 Pili (Fimbrien)]]
*****[[2.2.4.1 Konjugation bei E. coli und nahe verwandten Enterobakterien]]
*****[[2.2.4.2 Experiment der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)]]
***[[2.3 Antibiotika]]
****[[2.3.1 Allgemeines]]
****[[2.3.2 Penicillin]]
*****[[2.3.2.1 Penicillintechnik]]
*****[[2.3.2.2 Halbsynthetische Penicilline]]
****[[2.3.3 Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten]]
*****[[2.3.3.1 Wirkung von Streptomycin und Tetracyclin]]
*****[[2.3.3.2 Wirkung von Chloramphenicol]]
****[[2.3.4 Problematik der Antibiotika-Resistenz]]
**[[3.0 Eukaryonten]]
***[[3.1 Einführung]]
***[[3.2 Zellorganellen und -bestandteile]]
****[[3.2.1 Zellkern (Nucleus)]]
****[[3.2.2 Endoplasmatisches Reticulum (ER)]]
****[[3.2.3 Mitochondrien]]
****[[3.2.4 GOLGI-Apparat (syn. Dictyosom)]]
****[[3.2.5 Ribosomen]]
****[[3.2.6 Peroxisomen]]
****[[3.2.7 Cytoplasma]]
****[[3.2.8 Cytoskelett]]
****[[3.2.9 Zellmembran]]
****[[3.2.10 Organellen tierischer Zellen]]
*****[[3.2.10.1 Lysosomen]]
*****[[3.2.10.2 Besonderheiten tierischer Zellmembranen]]
****[[3.2.11 Organellen pflanzlicher Zellen]]
*****[[3.2.11.1 Plastiden]]
*****[[3.2.11.2 Vakuolen]]
*****[[3.2.11.3 Zellwand]]
*****[[3.2.11.4 Besonderheiten pflanzlicher Zellmembranen]]
**[[4.0 Prinzipielle Arten des Energiegewinns]]
***[[4.1 Einführung]]
***[[4.2 Energiestoffwechsel bei chemoorganotrophen Organismen]]
****[[4.2.1 Wege der Brenztraubensäurebildung]]
*****[[4.2.1.1 Glykolyse (Fructosediphosphatweg, FDP-Weg)]]
*****[[4.2.1.2 Pentosephosphatweg]]
*****[[4.2.1.3 ENTNER-DOUDOROFF-Weg (Ketosedesoxyphosphogluconsäure-Weg, KDPE-Weg)]]
****[[4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus (oxidative Decarboxylierung und Citronensäurezyklus)]]
****[[4.2.3 Endoxidation (aerobe Atmungskette)]]
****[[4.2.4 Gärung]]
***[[4.3 Energiestoffwechsel bei chemolithotrophen Organismen]]
****[[4.3.1 Pflanzlicher Stoffwechsel]]
*****[[4.3.1.1 Besonderheiten des pflanzlichen Kohlenhydrat-Stoffwechsels]]
*****[[4.3.1.2 Lichtreaktion der Photosynthese]]
*****[[4.3.1.3 Lichtunabhängige Reaktion (CALVIN-Zyklus, Dunkelreaktion)]]
*****[[4.3.1.4 Biosynthese von Stärke in den Chloroplasten]]
*****[[4.3.1.5 Der Glyoxylsäurezyklus]]
****[[4.3.2 Nitratatmung (dissimilatorische Nitratreduktion)]]
****[[4.3.3 Sulfatatmung (dissimilatorische Sulfatreduktion)]]
**[[5.0 Zelluläre Transportvorgänge]]
***[[5.1 Einführung]]
***[[5.2 Passiver Transport]]
****[[5.2.1 Diffusion]]
****[[5.2.2 Osmose]]
***[[5.3 Aktiver Transport]]
****[[5.3.1 Aktive Tunnelproteine]]
*****[[5.3.1.1 P-Klasse-Ionenpumpen (P-class)]]
******[[5.3.1.1.1 Na⁺/K⁺-Ionenpumpen (Na⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.2 H⁺/K⁺-Ionenpumpen (H⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.3 Ca²⁺-Ionenpumpen (Ca²⁺-ATPasen)]]
*****[[5.3.1.2 V-Klasse- und F-Klasse-Ionenpumpen (V-class und F-class)]]
*****[[5.3.1.3 ABC-Transporter (ATP-binding cassettes)]]
****[[5.3.2 Gekoppelter Transport]]
***[[5.4 Endo- und Exocytose (Membranfluß)]]
***[[5.5 Signalhypothese]]
**[[6.0 Lebensbedingungen und Kultivationsfaktoren]]
***[[6.1 O₂-Bedingungen]]
***[[6.2 Temperaturbedingungen]]
***[[6.3 pH-Bedingungen]]
***[[6.4 Osmotische Bedingungen]]
***[[6.5 Nährstoffbedingungen]]
**[[7.0 Der Zellzyklus]]
***[[7.1 Mitose]]
***[[7.2 Meiose]]

*IV. Genetik
**1.0 Klassische Genetik (MENDEL-Genetik)
**[[2.0 Molekulargenetik]]
***[[2.1 Aufbau und Struktur der DNA]]
****[[2.1.1 Primärstruktur der DNA]]
****[[2.1.2 Sekundärstruktur der DNA]]
****[[2.1.3 Tertiärstruktur der DNA]]
****[[2.1.4 Übergeordnete DNA-Strukturen]]
***[[2.2 Grundlagen und Prokaryonten-Genetik]]
****[[2.2.1 Ablauf der Vererbung]]
*****[[2.2.1.1 Übersicht]]
*****[[2.2.1.2 Transkription der DNA]]
*****[[2.2.1.3 Regulation der Genaktivität bei Bakterien]]
******[[2.2.1.3.1 Negative Kontrolle am Beispiel des lac-Operons von E. coli]]
****[[2.2.2 Der genetische Code]]
****[[2.2.3 Unterschiede zwischen DNA und RNA]]
****[[2.2.4 Die wichtigsten RNA-Sorten der Zelle]]
****[[2.2.5 Die Proteinbiosynthese (Translation)]]
*****[[2.2.5.1 Allgemeines]]
*****[[2.2.5.2 Initiation (Start) Der Proteinsynthese]]
******[[2.2.5.2.1 Aufbau der Ribosomenbindestelle]]
******[[2.2.5.2.2 Die Start-Aminosäure Methionin]]
*****[[2.2.5.3 Elongation (Kettenverlängerung)]]
*****[[2.2.5.4 Termination]]
*****[[2.2.5.5 Posttranslationale Modifikationen]]
****[[2.2.6 Wobble im genetischen Code]]
****[[2.2.7 Regulierung der Genexpression bei Bakterien]]
*****[[2.2.7.1 Regulation der Promotorstärke]]
*****[[2.2.7.2 Regulation über den σ-Faktor]]
*****[[2.2.7.3 Regulation des lac-Operons über den Operator]]
****[[2.2.8 Mutationen bei Bakterien]]
*****[[2.2.8.1 Auswirkung von Mutationen]]
*****[[2.2.8.2 Mutationsarten]]
*****[[2.2.8.3 Mögliche Ursachen für Basenaustauschmutationen]]
******[[2.2.8.3.1 Tautomere Basen]]
******[[2.2.8.3.2 Spontane Desaminierungen]]
******[[2.2.8.3.3 Depurinierung und Depyrimidierung]]
*****[[2.2.8.4 Auslösung von Mutationen durch Chemikalien]]
******[[2.2.8.4.1 Basenanaloge Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.2 Desaminierende Chemikalien]]
******[[2.2.8.4.3 Alkylierende Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.4 Nachweis mutagener Wirkung von Chemikalien mit dem AMES-Test (1975)]]
*****[[2.2.8.5 Mutation von Bakterien durch UV-Strahlung]]
*****[[2.2.8.6 Reversionen (Rückmutationen)]]
******[[2.2.8.6.1 Reversionen durch eine zweite Mutation im selben Gen]]
******[[2.2.8.6.2 Reversionen durch eine zweite Mutation in einem anderen Gen]]
****[[2.2.9 Replikation von Bakterien-DNA]]
*****[[2.2.9.1 Die wichtigsten Replikationsproteine und ihre Besonderheiten]]
*****[[2.2.9.2 Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation]]
*****[[2.2.9.3 Möglichkeiten der bidirektionalen Replikation]]
****[[2.2.10 Restriktions- und Modifikationssysteme (R/M-Systeme) bei Bakterien]]
*****[[2.2.10.1 Mögliche Ursachen bei ausbleibender Restriktion der Fremd-DNA in Bakterien]]
*****[[2.2.10.2 R/M-Systeme bei E. coli]]
*****[[2.2.10.3 Die Typen der Restriktionsenzyme]]
***[[2.3 Grundlagen der Gentechnik]]
****[[2.3.1 PCR (Polymerase-Kettenreaktion, polymerase chain reaction)]]
*****[[2.3.1.1 Anwendung und Durchführung]]
*****[[2.3.1.2 Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen]]
*****[[2.3.1.3 Amplifikation der gesamten DNA]]
******[[2.3.1.3.1 Der genetische Fingerabdruck]]
****[[2.3.2 Grundprinzip der Genklonierung]]
*****[[2.3.2.1 Bedeutung überstehender Enden]]
*****[[2.3.2.2 Restriktionsanalyse mit Hilfe der Agarosegelelektrophorese]]
******[[2.3.2.2.1 Theorie zur Gelelektrophorese von DNA]]
******[[2.3.2.2.2 Auswertung]]
*****[[2.3.2.3 Genklonierung mit E. coli]]
******[[2.3.2.3.1 Gewünschte Eigenschaften von Plasmidvektoren]]
******[[2.3.2.3.2 Eigenschaften der verwendeten Wirtszellen]]
******[[2.3.2.3.3 Vorgehensweise zur Selektion und Identifikation rekombinanter Kolonien]]
*****[[2.3.2.4 Klonierung mit pUC-Plasmiden]]
******[[2.3.2.4.1 Test auf Lactose-Abbau]]
******[[2.3.2.4.2 Prinzip der Koloniefärbung bei Klonierung mit pUC-Plasmiden zur Identifizierung rekombinanter Kolonien]]
****[[2.3.3 Tricks in der Gentechnik]]
*****[[2.3.3.1 Transformation - Methode zum Einschleusen gentechnisch veränderter DNA in Bakterien]]
******[[2.3.3.1.1 Wichtige Faktoren für erfolgreiche Transformation]]
******[[2.3.3.1.2 Form der aufgenommenen DNA]]
******[[2.3.3.1.3 Transformationsrate bei E. coli]]
******[[2.3.3.1.4 Suche nach dem richtigen Klon]]
*****[[2.3.3.2 Hybridisierung mit einer Gensonde]]
******[[2.3.3.2.1 Prinzip der Hybridisierung]]
******[[2.3.3.2.2 Herstellung radioaktiv markierter Gensonden]]
******[[2.3.3.2.3 Nichtradioaktive DNA-Markierung (non radioactive labelling)]]
******[[2.3.3.2.4 Koloniehybridisierung]]
******[[2.3.3.2.5 Plasmidisolierung aus E. coli]]
*****[[2.3.3.3 Southern Hybridisierung (blotting, transfer)]]
*****[[2.3.3.4 Nachweis von Genen mit Hilfe der PCR]]
****[[2.3.4 DNA-Sequenzierung]]
*****[[2.3.4.1 Kettenabbruch nach SANGER et al. (1977)]]
******[[2.3.4.1.1 Gewinnung von Einzelstrang und Primer]]
******[[2.3.4.1.2 Kettenabbruch durch Dideoxy-Nukleotide]]
*****[[2.3.4.2 Sequencer]]
******[[2.3.4.2.1 Monofluorophores System]]
******[[2.3.4.2.2 Multifluorophores System]]
*****[[2.3.4.3 Taq-Cycle-Sequenzierung]]
***[[2.4 Eukaryonten-Genetik]]
****[[2.4.1 Aufbau und Funktion des eukaryontischen Operons]]
*****[[2.4.1.1 Aufbau]]
*****[[2.4.1.2 Gene]]
*****[[2.4.1.3 RNA-Arten und RNA-Polymerasen]]
*****[[2.4.1.4 Struktur der eukaryontischen Transkriptionseinheit (auf der DNA)]]
*****[[2.4.1.5 Bedeutung der Introns]]
*****[[2.4.1.6 mRNA-Reifung (Processing) im Zellkern]]
*****[[2.4.1.7 Genregulation der Genaktivität bei Eukaryonten]]
****[[2.4.2 Klonierung von Eukaryontengenen in Bakterien]]
**3.0 Populationsgenetik

*[[Abbildungsverzeichnis]]

*[[Tabellenverzeichnis]]

*[[Quellenverzeichnis]]


&lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[http://biostudies.de/I._Einf%C3%BChrung weiter]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="14147" xml:space="preserve">&lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[I. Einführung|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;Das nachfolgende E-Book wurden aus Skripten und Mitschriften mehrerer Vorlesungen der Ausbildungen zum [http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüften Technischen Assistenten für naturkundliche Museen und Forschungsinstitute] am renommierten Forschungs-Institut Senckenberg und zum [http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Staatlich geprüften biologisch-technischen Assistenten] an der Landesgewerbeanstalt Nürnberg (TÜV Rheinland) erstellt und soll im Laufe meines Biologie-Studiums um weitere Kapitel vervollständigt werden. Es erhebt daher keinen Anspruch auf Vollständigkeit oder Richtigkeit, sollte jedoch jedem Interessenten einen guten Einblick in den Umfang der Biologie und die in den (ersten) Studiensemestern vermittelten Themen geben.&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;&lt;big&gt;'''Inhaltsverzeichnis'''&lt;/big&gt;&lt;/p&gt;

*[[I. Einführung]]
**[[1.0 Definitionen der Biologie]]
**[[2.0 Aufgabengebiete der Biologie]]
**[[3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books]]

*[[II. Molekularbiologie]]
**[[1.0 Grundlagen]]
***[[1.1 Materie, Elemente und subatomare Teilchen]]
***[[1.2 Atommodell]]
***[[1.3 Chemische Bindungen]]
****[[1.3.1 Die Ionenbindung]]
****[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]
*****[[1.3.2.1 Unpolare Atombindung]]
*****[[1.3.2.2 Polare Atombindung]]
*****[[1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte]]
*****[[1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung]]
******[[1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser]]
****[[1.3.3 Koordinative oder dative Bindung]]
*****[[1.3.3.1 Metallkomplexe]]
*****[[1.3.3.2 Chelatkomplexe]]
***[[1.4 Energetische Grundlagen]]
***[[1.5 Chemisches Gleichgewicht]]
***[[1.6 Säuren und Basen]]
****[[1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)]]
****[[1.6.2 Der pH-Wert]]
****[[1.6.3 Neutralisation]]
****[[1.6.4 Puffer]]
**[[2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)]]
**[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]
***[[3.1 Allgemeines]]
***[[3.2 Einteilung]]
***[[3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren]]
***[[3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren]]
****[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung]]
****[[3.4.2 Stereoisomerie]]
***[[3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren]]
***[[3.6 Peptide]]
***[[3.7 Proteinklassen]]
***[[3.8 Struktur von Proteinen]]
***[[3.9 Enzyme]]
****[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen]]
****[[3.9.2 Klassifizierung von Enzymen]]
****[[3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung]]
****[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]
*****[[3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺]]
*****[[3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂]]
*****[[3.9.4.3 Coenzym A (CoA)]]
*****[[3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)]]
*****[[3.9.4.5 Pyridoxalphosphat]]
****[[3.9.5 Enzymkinetik]]
*****[[3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS und MENTEN (1913)]]
*****[[3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER und BURK (1913)]]
***[[3.10 Reinigung, Charakterisierung und Lagerung von Proteinen]]
****[[3.10.1 Reinigung]]
*****[[3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie]]
*****[[3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie]]
*****[[3.10.1.3 Affinitätschromatographie]]
****[[3.10.2 Charakterisierung]]
*****[[3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration]]
******[[3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)]]
******[[3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm]]
*****[[3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten]]
******[[3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)]]
******[[3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)]]
****[[3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung]]
**[[4.0 Kohlenhydrate]]
***[[4.1 Monosaccharide]]
****[[4.1.1 Entstehung von Ringformen]]
****[[4.1.2 Eigenschaften der Monosaccharide]]
****[[4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide]]
*****[[4.1.3.1 FEHLINGsche Probe]]
*****[[4.1.3.2 Silberspiegel-Probe]]
****[[4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide]]
****[[4.1.5 Glykoside]]
***[[4.2 Disaccharide]]
****[[4.2.1 Maltose (Malzzucker)]]
****[[4.2.2 Cellobiose]]
****[[4.2.3 Lactose (Milchzucker)]]
****[[4.2.4 Saccharose (Sucrose)]]
***[[4.3 Polysaccharide]]
****[[4.3.1 Homopolysaccharide]]
****[[4.3.2 Heteropolysaccharide]]

*[[III. Cytologie]]
**[[1.0 Einführung]]
**[[2.0 Prokaryonten]]
***[[2.1 Einführung]]
***[[2.2 Zellaufbau]]
****[[2.2.1 Zellhülle (cell envelope)]]
****[[2.2.2 Die bakterielle Zellwand]]
*****[[2.2.2.1 Aufbau des Mureins]]
*****[[2.2.2.2 GRAM-Färbung]]
******[[2.2.2.2.1 Übersicht wichtiger grampositiver und gramnegativer Prokaryonten]]
******[[2.2.2.2.2 Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.3 Antigene gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.4 R- und S-Formen]]
****[[2.2.3 Bakteriengeißeln]]
****[[2.2.4 Pili (Fimbrien)]]
*****[[2.2.4.1 Konjugation bei E. coli und nahe verwandten Enterobakterien]]
*****[[2.2.4.2 Experiment der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)]]
***[[2.3 Antibiotika]]
****[[2.3.1 Allgemeines]]
****[[2.3.2 Penicillin]]
*****[[2.3.2.1 Penicillintechnik]]
*****[[2.3.2.2 Halbsynthetische Penicilline]]
****[[2.3.3 Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten]]
*****[[2.3.3.1 Wirkung von Streptomycin und Tetracyclin]]
*****[[2.3.3.2 Wirkung von Chloramphenicol]]
****[[2.3.4 Problematik der Antibiotika-Resistenz]]
**[[3.0 Eukaryonten]]
***[[3.1 Einführung]]
***[[3.2 Zellorganellen und -bestandteile]]
****[[3.2.1 Zellkern (Nucleus)]]
****[[3.2.2 Endoplasmatisches Reticulum (ER)]]
****[[3.2.3 Mitochondrien]]
****[[3.2.4 GOLGI-Apparat (syn. Dictyosom)]]
****[[3.2.5 Ribosomen]]
****[[3.2.6 Peroxisomen]]
****[[3.2.7 Cytoplasma]]
****[[3.2.8 Cytoskelett]]
****[[3.2.9 Zellmembran]]
****[[3.2.10 Organellen tierischer Zellen]]
*****[[3.2.10.1 Lysosomen]]
*****[[3.2.10.2 Besonderheiten tierischer Zellmembranen]]
****[[3.2.11 Organellen pflanzlicher Zellen]]
*****[[3.2.11.1 Plastiden]]
*****[[3.2.11.2 Vakuolen]]
*****[[3.2.11.3 Zellwand]]
*****[[3.2.11.4 Besonderheiten pflanzlicher Zellmembranen]]
**[[4.0 Prinzipielle Arten des Energiegewinns]]
***[[4.1 Einführung]]
***[[4.2 Energiestoffwechsel bei chemoorganotrophen Organismen]]
****[[4.2.1 Wege der Brenztraubensäurebildung]]
*****[[4.2.1.1 Glykolyse (Fructosediphosphatweg, FDP-Weg)]]
*****[[4.2.1.2 Pentosephosphatweg]]
*****[[4.2.1.3 ENTNER-DOUDOROFF-Weg (Ketosedesoxyphosphogluconsäure-Weg, KDPE-Weg)]]
****[[4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus (oxidative Decarboxylierung und Citronensäurezyklus)]]
****[[4.2.3 Endoxidation (aerobe Atmungskette)]]
****[[4.2.4 Gärung]]
***[[4.3 Energiestoffwechsel bei chemolithotrophen Organismen]]
****[[4.3.1 Pflanzlicher Stoffwechsel]]
*****[[4.3.1.1 Besonderheiten des pflanzlichen Kohlenhydrat-Stoffwechsels]]
*****[[4.3.1.2 Lichtreaktion der Photosynthese]]
*****[[4.3.1.3 Lichtunabhängige Reaktion (CALVIN-Zyklus, Dunkelreaktion)]]
*****[[4.3.1.4 Biosynthese von Stärke in den Chloroplasten]]
*****[[4.3.1.5 Der Glyoxylsäurezyklus]]
****[[4.3.2 Nitratatmung (dissimilatorische Nitratreduktion)]]
****[[4.3.3 Sulfatatmung (dissimilatorische Sulfatreduktion)]]
**[[5.0 Zelluläre Transportvorgänge]]
***[[5.1 Einführung]]
***[[5.2 Passiver Transport]]
****[[5.2.1 Diffusion]]
****[[5.2.2 Osmose]]
***[[5.3 Aktiver Transport]]
****[[5.3.1 Aktive Tunnelproteine]]
*****[[5.3.1.1 P-Klasse-Ionenpumpen (P-class)]]
******[[5.3.1.1.1 Na⁺/K⁺-Ionenpumpen (Na⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.2 H⁺/K⁺-Ionenpumpen (H⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.3 Ca²⁺-Ionenpumpen (Ca²⁺-ATPasen)]]
*****[[5.3.1.2 V-Klasse- und F-Klasse-Ionenpumpen (V-class und F-class)]]
*****[[5.3.1.3 ABC-Transporter (ATP-binding cassettes)]]
****[[5.3.2 Gekoppelter Transport]]
***[[5.4 Endo- und Exocytose (Membranfluß)]]
***[[5.5 Signalhypothese]]
**[[6.0 Lebensbedingungen und Kultivationsfaktoren]]
***[[6.1 O₂-Bedingungen]]
***[[6.2 Temperaturbedingungen]]
***[[6.3 pH-Bedingungen]]
***[[6.4 Osmotische Bedingungen]]
***[[6.5 Nährstoffbedingungen]]
**[[7.0 Der Zellzyklus]]
***[[7.1 Mitose]]
***[[7.2 Meiose]]

*IV. Genetik
**1.0 Klassische Genetik (MENDEL-Genetik)
**[[2.0 Molekulargenetik]]
***[[2.1 Aufbau und Struktur der DNA]]
****[[2.1.1 Primärstruktur der DNA]]
****[[2.1.2 Sekundärstruktur der DNA]]
****[[2.1.3 Tertiärstruktur der DNA]]
****[[2.1.4 Übergeordnete DNA-Strukturen]]
***[[2.2 Grundlagen und Prokaryonten-Genetik]]
****[[2.2.1 Ablauf der Vererbung]]
*****[[2.2.1.1 Übersicht]]
*****[[2.2.1.2 Transkription der DNA]]
*****[[2.2.1.3 Regulation der Genaktivität bei Bakterien]]
******[[2.2.1.3.1 Negative Kontrolle am Beispiel des lac-Operons von E. coli]]
****[[2.2.2 Der genetische Code]]
****[[2.2.3 Unterschiede zwischen DNA und RNA]]
****[[2.2.4 Die wichtigsten RNA-Sorten der Zelle]]
****[[2.2.5 Die Proteinbiosynthese (Translation)]]
*****[[2.2.5.1 Allgemeines]]
*****[[2.2.5.2 Initiation (Start) Der Proteinsynthese]]
******[[2.2.5.2.1 Aufbau der Ribosomenbindestelle]]
******[[2.2.5.2.2 Die Start-Aminosäure Methionin]]
*****[[2.2.5.3 Elongation (Kettenverlängerung)]]
*****[[2.2.5.4 Termination]]
*****[[2.2.5.5 Posttranslationale Modifikationen]]
****[[2.2.6 Wobble im genetischen Code]]
****[[2.2.7 Regulierung der Genexpression bei Bakterien]]
*****[[2.2.7.1 Regulation der Promotorstärke]]
*****[[2.2.7.2 Regulation über den σ-Faktor]]
*****[[2.2.7.3 Regulation des lac-Operons über den Operator]]
****[[2.2.8 Mutationen bei Bakterien]]
*****[[2.2.8.1 Auswirkung von Mutationen]]
*****[[2.2.8.2 Mutationsarten]]
*****[[2.2.8.3 Mögliche Ursachen für Basenaustauschmutationen]]
******[[2.2.8.3.1 Tautomere Basen]]
******[[2.2.8.3.2 Spontane Desaminierungen]]
******[[2.2.8.3.3 Depurinierung und Depyrimidierung]]
*****[[2.2.8.4 Auslösung von Mutationen durch Chemikalien]]
******[[2.2.8.4.1 Basenanaloge Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.2 Desaminierende Chemikalien]]
******[[2.2.8.4.3 Alkylierende Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.4 Nachweis mutagener Wirkung von Chemikalien mit dem AMES-Test (1975)]]
*****[[2.2.8.5 Mutation von Bakterien durch UV-Strahlung]]
*****[[2.2.8.6 Reversionen (Rückmutationen)]]
******[[2.2.8.6.1 Reversionen durch eine zweite Mutation im selben Gen]]
******[[2.2.8.6.2 Reversionen durch eine zweite Mutation in einem anderen Gen]]
****[[2.2.9 Replikation von Bakterien-DNA]]
*****[[2.2.9.1 Die wichtigsten Replikationsproteine und ihre Besonderheiten]]
*****[[2.2.9.2 Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation]]
*****[[2.2.9.3 Möglichkeiten der bidirektionalen Replikation]]
****[[2.2.10 Restriktions- und Modifikationssysteme (R/M-Systeme) bei Bakterien]]
*****[[2.2.10.1 Mögliche Ursachen bei ausbleibender Restriktion der Fremd-DNA in Bakterien]]
*****[[2.2.10.2 R/M-Systeme bei E. coli]]
*****[[2.2.10.3 Die Typen der Restriktionsenzyme]]
***[[2.3 Grundlagen der Gentechnik]]
****[[2.3.1 PCR (Polymerase-Kettenreaktion, polymerase chain reaction)]]
*****[[2.3.1.1 Anwendung und Durchführung]]
*****[[2.3.1.2 Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen]]
*****[[2.3.1.3 Amplifikation der gesamten DNA]]
******[[2.3.1.3.1 Der genetische Fingerabdruck]]
****[[2.3.2 Grundprinzip der Genklonierung]]
*****[[2.3.2.1 Bedeutung überstehender Enden]]
*****[[2.3.2.2 Restriktionsanalyse mit Hilfe der Agarosegelelektrophorese]]
******[[2.3.2.2.1 Theorie zur Gelelektrophorese von DNA]]
******[[2.3.2.2.2 Auswertung]]
*****[[2.3.2.3 Genklonierung mit E. coli]]
******[[2.3.2.3.1 Gewünschte Eigenschaften von Plasmidvektoren]]
******[[2.3.2.3.2 Eigenschaften der verwendeten Wirtszellen]]
******[[2.3.2.3.3 Vorgehensweise zur Selektion und Identifikation rekombinanter Kolonien]]
*****[[2.3.2.4 Klonierung mit pUC-Plasmiden]]
******[[2.3.2.4.1 Test auf Lactose-Abbau]]
******[[2.3.2.4.2 Prinzip der Koloniefärbung bei Klonierung mit pUC-Plasmiden zur Identifizierung rekombinanter Kolonien]]
****[[2.3.3 Tricks in der Gentechnik]]
*****[[2.3.3.1 Transformation - Methode zum Einschleusen gentechnisch veränderter DNA in Bakterien]]
******[[2.3.3.1.1 Wichtige Faktoren für erfolgreiche Transformation]]
******[[2.3.3.1.2 Form der aufgenommenen DNA]]
******[[2.3.3.1.3 Transformationsrate bei E. coli]]
******[[2.3.3.1.4 Suche nach dem richtigen Klon]]
*****[[2.3.3.2 Hybridisierung mit einer Gensonde]]
******[[2.3.3.2.1 Prinzip der Hybridisierung]]
******[[2.3.3.2.2 Herstellung radioaktiv markierter Gensonden]]
******[[2.3.3.2.3 Nichtradioaktive DNA-Markierung (non radioactive labelling)]]
******[[2.3.3.2.4 Koloniehybridisierung]]
******[[2.3.3.2.5 Plasmidisolierung aus E. coli]]
*****[[2.3.3.3 Southern Hybridisierung (blotting, transfer)]]
*****[[2.3.3.4 Nachweis von Genen mit Hilfe der PCR]]
****[[2.3.4 DNA-Sequenzierung]]
*****[[2.3.4.1 Kettenabbruch nach SANGER et al. (1977)]]
******[[2.3.4.1.1 Gewinnung von Einzelstrang und Primer]]
******[[2.3.4.1.2 Kettenabbruch durch Dideoxy-Nukleotide]]
*****[[2.3.4.2 Sequencer]]
******[[2.3.4.2.1 Monofluorophores System]]
******[[2.3.4.2.2 Multifluorophores System]]
*****[[2.3.4.3 Taq-Cycle-Sequenzierung]]
***[[2.4 Eukaryonten-Genetik]]
****[[2.4.1 Aufbau und Funktion des eukaryontischen Operons]]
*****[[2.4.1.1 Aufbau]]
*****[[2.4.1.2 Gene]]
*****[[2.4.1.3 RNA-Arten und RNA-Polymerasen]]
*****[[2.4.1.4 Struktur der eukaryontischen Transkriptionseinheit (auf der DNA)]]
*****[[2.4.1.5 Bedeutung der Introns]]
*****[[2.4.1.6 mRNA-Reifung (Processing) im Zellkern]]
*****[[2.4.1.7 Genregulation der Genaktivität bei Eukaryonten]]
****[[2.4.2 Klonierung von Eukaryontengenen in Bakterien]]
**3.0 Populationsgenetik

*[[Abbildungsverzeichnis]]

*[[Tabellenverzeichnis]]

*[[Quellenverzeichnis]]


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 |}

&lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
[[1.0 Grundlagen]]&lt;br/&gt;
1.6 Säuren und Basen&lt;/small&gt;


Inhalt von "1.6 Säuren und Basen":

*[[1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)]]
*[[1.6.2 Der pH-Wert]]
*[[1.6.3 Neutralisation]]
*[[1.6.4 Puffer]]


{|
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 |}

&lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
[[1.0 Grundlagen]]&lt;br/&gt;
[[1.6 Säuren und Basen]]&lt;br/&gt;
1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)&lt;/small&gt;


BRØNSTED definierte 1923 '''Säuren''' als Stoffe, die in der Lage sind, Protonen (H⁺) abzugeben ('''Protonendonatoren'''). Demzufolge sind '''Basen''' Stoffe, die Protonen (H⁺) aufnehmen können ('''Protonenakzeptoren'''). In Reaktionen laufen Protonenabgabe und –aufnahme stets gekoppelt ab und werden als '''Säure-Base-Reaktion''' oder '''Protolyse''' (wenn das H⁺ aus einer stark polaren Bindung stammt) bezeichnet. Säure-Base-Reaktionen sind stets Gleichgewichtsreaktionen ('''Protolysengleichgewicht'''). Allgemein entsteht bei der Protolyse aus einer Säure eine Base und umgekehrt (Säure 1 + Base 2 → Base 1 + Säure 2; Säure 1 und Base 1 sowie Base 2 und Säure 2 stellen korrespondierende oder konjugierte Säure-Base-Paare dar).

Wasser kann sowohl als Base sowie auch als Säure reagieren und wird daher als '''Ampholyt''' bezeichnet. Die wäßrige Lösung einer Säure enthält H₃O⁺-Ionen, die einer Base OH⁻-Ionen. Je mehr H₃O⁺-Ionen im Gleichgewicht vorliegen, umso stärker ist die Säure. Liegen dagegen mehr OH⁻-Ionen im Gleichgewicht vor, handelt es sich um eine (stärkere) Base.


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  <title>1.6.2 Der pH-Wert</title>
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 |}

&lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
[[1.0 Grundlagen]]&lt;br/&gt;
[[1.6 Säuren und Basen]]&lt;br/&gt;
1.6.2 Der pH-Wert&lt;/small&gt;


Stark gekoppelt mit dem Säure-Base-Begriff ist der '''pH'''[1]'''-Wert'''. Er ist ein Maß für die Stärke der sauren bzw. basischen Wirkung einer (wäßrigen) Lösung und definiert als der negative dekadische Logarithmus der H3O⁺-Konzentration:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:pH-Wertberechnung.jpg]]&lt;/div&gt;
Die pH-Skala umfaßt Werte von 0 – 14 und gilt strenggenommen nur für verdünnte Säuren oder Basen bis zu maximal 1 [[Bild:mol pro l.jpg]] H₃O⁺ bzw. 1 [[Bild:mol pro l.jpg]] OH⁻. Der Wert 7 wird als Neutralpunkt bezeichnet. Hier liegen OH⁻- und H3O⁺-Ionen gleichermaßen vor. Überwiegen die H₃O⁺-Ionen, erhält man für saures Milieu einen Wert von pH &lt; 7 und für beim überwiegenden Vorliegen von OH⁻-Ionen einen basischen (alkalischen) Wert von pH &gt; 7.

Der "richtige" pH-Wert des Reaktionsmilieus ist von großer Bedeutung für den Ablauf vieler chemischer Reaktionen. Insbesondere bei den durch Enzyme katalysierten Reaktionen in Organismen spielt er eine große Rolle. So findet beispielsweise der Kohlenhydratabbau durch die α-Amylase des Mundspeichels bei pH-Werten um 6,8 statt. Das durch Pepsinogen des Magensafts aktivierte Protein Pepsin – ebenfalls ein Enzym – spaltet Eiweiße nur im pH-Bereich von 0,9 bis 1,7, während die Enzyme des Bauchspeichels in leicht alkalischem Milieu arbeiten. Ähnliche Auswirkungen hat der pH-Wert eines Bodens auf das Wachstum von Pflanzen. Während ''Zuckerrüben'' am besten in etwa neutralem Milieu gedeihen, bevorzugen ''Kartoffeln'' und auch ''Roggen'' eher mäßig sauren Boden und liefern dort die höchsten Erträge (pH-Wachstumsoptima). Der Boden-pH hängt maßgeblich von dem Material, aus dem er sich zusammensetzt, und seinen Mikroorganismen, die in ihm leben, ab.

-----

&lt;small&gt;[1]: pH von lat. "pondus Hydrogenii" oder "potentia Hydrogenii", also dem "Wasserstoffdruck"&lt;/small&gt;


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  <title>1.6.3 Neutralisation</title>
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 |}

&lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
[[1.0 Grundlagen]]&lt;br/&gt;
[[1.6 Säuren und Basen]]&lt;br/&gt;
1.6.3 Neutralisation&lt;/small&gt;


Säuren und Basen können sich gegenseitig '''neutralisieren'''. Dabei entsteht '''Wasser''' und ein '''Salz''', das ja nach miteinander reagierender Säure und Base abhängig ist.
Beispiel: Reaktion von Salzsäure (HCl) und Natronlauge (NaOH)
:Bei der Reaktion von HCl mit NaOH wird Wasser durch die Reaktion von H⁺ aus der Salzsäure und OH⁻ aus der Natronlauge abgeschieden. Dabei bleiben die ionisierten Reste Cl⁻ und Na⁺ zurück, die in einer Ionenbindung das Kochsalz (NaCl) bilden:
:&lt;div align="center"&gt;NaOH + HCl → NaCl + H₂O&lt;/div&gt;
Um das Verhalten zweier Stoffe bei einer chemischen Reaktion in Bezug zum pH-Wert näher zu charakterisieren können sog. '''Neutralisationstitrationen''' durchgeführt werden.
Beispiel:
:10 ml einer Salzsäure mit   werden mit einer Natronlauge mit   titriert[1]. Aus der Änderung des pH-Werts bei der Zugabe der Natronlauge ergibt sich eine Titrationskurve. Zu Beginn beträgt der pH-Wert 1, beim '''Äquivalenzpunkt'''[2] pH = 7 und nach längerer Zugabe der Natronlauge pH = 13.
:&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Neutralisationstitration von HCl mit NaOH.jpg]]&lt;/div&gt;
:&lt;small&gt;'''Abb. 4: Neutralisationstitration von HCl mit NaOH'''&lt;/small&gt;

-----

&lt;small&gt;[1]: Von einer '''Titration''' spricht man, wenn man schrittweise in kleinen Mengen einen Stoff zu einem anderen gibt und dabei ein bestimmtes Verhalten beobachtet.

[2]: Der Äquivalenzpunkt (pH = 7) entspricht dem pH-Wert einer wäßrigen NaCl-Lösung&lt;/small&gt;


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  <title>1.6.4 Puffer</title>
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 |}

&lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
[[1.0 Grundlagen]]&lt;br/&gt;
[[1.6 Säuren und Basen]]&lt;br/&gt;
1.6.4 Puffer&lt;/small&gt;


In der Biologie und Chemie müssen viele Reaktionen bei konstantem pH-Wert ablaufen. Das Konstanthalten erfolgt hierbei durch sog. '''Pufferlösungen'''. Ein '''Puffer''' besteht aus einer schwachen Säure (zum Wegfangen zusätzlicher OH⁻-Ionen) und ihrer korrespondierenden Base (zum Abfangen zusätzlicher H₃O⁺-Ionen).


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  <title>2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)</title>
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 |}

&lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)&lt;/small&gt;


Funktionelle Gruppen sind Atome oder Atomgruppen mit charakteristischen Reaktionsfähigkeiten, die das chemische Verhalten der organischen Verbindungen beeinflußt. Die für die Biologie wichtigsten funktionellen Gruppen werden in Tab. 3 dargestellt.

&lt;div align="center"&gt;
{|border="1" style="text-align:center"
 |funktionelle Gruppe
 |Bezeichnung der funktionellen Gruppe
 |Name der Verbindungsklasse
 |Beispiel
 |-
 |rowspan=2 |[[Bild:Hydroxylgruppe.jpg]]
 |rowspan=2 |Hydroxylgruppe
 |rowspan=2 |Alkohole (Phenole)
 |Ethanol
[[Bild:Ethanol.jpg]]
 |-
 |Hydroxybenzen (Phenol)
[[Bild:Hydroxybenzen (Phenol).jpg]]
 |-
 |[[Bild:Ethergruppe.jpg]]
 |Ethergruppe
 |Ether
 |Diethylether
CH&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt;-CH&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-O-CH&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-CH&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt;
 |-
 |[[Bild:Aldehydgruppe.jpg]]
 |Aldehydgruppe
 |Aldehyde
 |Ethanal (Acetaldehyd)
[[Bild:Ethanal (Acetaldehyd).jpg]]
 |-
 |[[Bild:Ketogruppe (Carbonylgruppe).jpg]]
 |Ketogruppe (Carbonylgruppe)
 |Ketone
 |Pentan-3-on (Diethylketon)
[[Bild:Pentan-3-on (Diethylketon).jpg]]
 |-
 |[[Bild:Carboxylgruppe.jpg]]
 |Carboxylgruppe
 |Carbonsäuren
 |Ethansäure (Essigsäure)
[[Bild:Ethansäure (Essigsäure).jpg]]
 |-
 |[[Bild:Säurehalogenidgruppe.jpg]]
 |Säurehalogenidgruppe
 |rowspan=4 |Carbonsäurederivate
 |Ethansäurechlorid (Acetylchlorid)
[[Bild:Ethansäurechlorid (Acetylchlorid).jpg]]
 |-
 |[[Bild:Säureanhydridgruppe.jpg]]
 |Säureanhydridgruppe
 |Ethansäureanhydrid (Essigsäureanhydrid)
[[Bild:Ethansäureanhydrid (Essigsäureanhydrid).jpg]]
 |-
 |[[Bild:Estergruppe.jpg]]
 |Estergruppe
 |Ethansäureethylester (Essigsäureethylester)
[[Bild:Ethansäureethylester (Essigsäureethylester).jpg]]
 |-
 |[[Bild:Säureamidgruppe.jpg]]
 |Säureamidgruppe
 |Ethansäureamid (Acetamid)
[[Bild:Ethansäureamid (Acetamid).jpg]]
 |-
 |[[Bild:Aminogruppe.jpg]]
 |Aminogruppe
 |Amine
 |Methylamin
[[Bild:Methylamin.jpg]]
 |}&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Tab. 3: Übersicht über biologisch wichtige Stoffgruppen'''&lt;/small&gt;


{|
 |width="5%" | &lt;small&gt;[http://biostudies.de/1.6.4_Puffer zurück]&lt;/small&gt;
 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[http://biostudies.de/3.0_Aminos%C3%A4uren_%28%CE%B1-Aminocarbons%C3%A4uren%29_und_Proteine weiter]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
 |}</text>
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  <title>3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine</title>
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 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[http://biostudies.de/3.1_Allgemeines weiter]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
 |}

&lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine&lt;/small&gt;


Inhalt von "3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine":

*[[3.1 Allgemeines]]
*[[3.2 Einteilung]]
*[[3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren]]
*[[3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren]]
**[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung]]
**[[3.4.2 Stereoisomerie]]
*[[3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren]]
*[[3.6 Peptide]]
*[[3.7 Proteinklassen]]
*[[3.8 Struktur von Proteinen]]
*[[3.9 Enzyme]]
**[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen]]
**[[3.9.2 Klassifizierung von Enzymen]]
**[[3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung]]
**[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]
***[[3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺]]
***[[3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂]]
***[[3.9.4.3 Coenzym A (CoA)]]
***[[3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)]]
***[[3.9.4.5 Pyridoxalphosphat]]
**[[3.9.5 Enzymkinetik]]
***[[3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS und MENTEN (1913)]]
***[[3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER und BURK (1913)]]
*[[3.10 Reinigung, Charakterisierung und Lagerung von Proteinen]]
**[[3.10.1 Reinigung]]
***[[3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie]]
***[[3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie]]
***[[3.10.1.3 Affinitätschromatographie]]
**[[3.10.2 Charakterisierung]]
***[[3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration]]
****[[3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)]]
****[[3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm]]
***[[3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten]]
****[[3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)]]
****[[3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)]]
**[[3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung]]


{|
 |width="5%" | &lt;small&gt;[http://biostudies.de/2.0_Wichtige_chemische_Gruppen_%28funktionelle_Gruppen%29 zurück]&lt;/small&gt;
 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[http://biostudies.de/3.1_Allgemeines weiter]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
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  <title>3.1 Allgemeines</title>
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 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[http://biostudies.de/3.2_Einteilung weiter]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
 |}

&lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]&lt;br/&gt;
3.1 Allgemeines&lt;/small&gt;


'''Aminosäuren''' besitzen neben der namengebenden '''Aminogruppe''' auch eine '''Carboxylgruppe'''. Die allgemeine Strukturformel
&lt;div align=center&gt;[[Bild:allgemeine Strukturformel der Aminosäuren.jpg]]&lt;/div&gt;
zeigt, daß Aminosäuren am '''α-C-Atom''' die Aminogruppe tragen. Aufgrund der beiden funktionellen Gruppen können Aminosäuren je nach Milieubedingungen in unterschiedlichen Formen vorliegen:
*Im Sauren kann die NH&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Gruppe ein H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; aufnehmen, wodurch NH&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt;&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; entsteht und nun eine '''zweiprotonige Aminosäure''' (positv geladen) vorliegt.
*Um den Neutralpunkt (pH = 7) liegt ein '''Zwitterion''' (neutral geladen) vor.
*Im basischen Bereich gibt die Carboxylgrupppe ein H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; ab und wird dadurch zur negativ geladenen Carbonylgruppe, wodurch das Gesamtmolekül negativ geladen ist ('''zweiprotonige Base''').
Aminosäuren erfüllen in allen organismischen Reichen wichtige Aufgaben. Die wohl bekannteste ist die '''proteinaufbauende Funktion''', bei der durch Verknüpfung mehrerer Aminosäuren langkettige '''Peptide''' und aus diesen wiederum '''Eiweiße''' entstehen. Aus Aminosäuren werden aber jedoch auch andere '''N-haltige Verbindungen''' wie Nukleotide (der DNA oder RNA), Energieträger (in Form von Nukleotidtriphosphaten, z. B. ATP), bestimmte Coenzyme (z. B. NAD&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;), Hormone (Peptidhormone wie Insulin, etc.) und Porphyrine aufgebaut. Letztere, Porphyrine, bestehen aus jeweils 4 Pyrrolringen, die mit einem zentralen Metallion komplex verbunden sind. Solche Verbindungen finden sich beispielsweise im Chlorophyll der Pflanzen oder aber als roter Blutfarbstoff Hämoglobin, an den Sauerstoff gebunden und so im Körper transportiert werden kann.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Häm a.jpg]]&lt;/div&gt;
Eine weitere wichtige Rolle spielen Aminosäuren in Wirbeltieren. Sofern überschüssige Aminosäuren vorhanden sind und Kohlenhydrate und Fette für den Energiegewinn fehlen, werden Aminosäuren in der Leber unter '''Energiegewinn''' abgebaut:
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Abbauwege von Aminosäuren.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 5: Mögliche Abbauwege von Aminosäuren bei Energieträgermangel'''&lt;/small&gt;


{|
 |width="5%" | &lt;small&gt;[http://biostudies.de/3.0_Aminos%C3%A4uren_%28%CE%B1-Aminocarbons%C3%A4uren%29_und_Proteine zurück]&lt;/small&gt;
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 |}

&lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]&lt;br/&gt;
3.2 Einteilung&lt;/small&gt;


Die Aminosäuren besitzen neben den beiden funktionellen Gruppe weitere Molekülreste. Diese sog. '''Seitenketten''' bestimmen die Eigenschaften der Aminosäuren maßgeblich und dienen zur systematischen Einteilung. Um den Neutralpunkt werden folgende Aminosäuregruppen unterschieden:
*Aminosäuren mit unpolaren Seitenresten
*Aminosäuren mit polaren ungeladenen Seitenresten
:::Hier enthält der Seitenrest eine der folgenden funktionellen Gruppen:
:*Hydroxylgruppe (–OH)
:*Thiol- oder Sulfhydrylgruppe (–SH)
:*Säureamidgruppe (–CONH&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;)
*Aminosäuren mit negativ geladenen Seitenresten
:::Sie sind durch eine zusätzliche Carboxylgruppe im Molekül gekennzeichnet.
*Aminosäuren mit positiv geladenen Seitenresten
Diese Aminosäuren besitzen eine zusätzliche Aminogruppe im Molekül oder ein Derivat[1] davon.
Die nachfolgende Tabelle zeigt die über 20 in natürlichen (von Lebewesen synthetisierten) '''proteinogenen'''[2]''' Aminosäuren''':
&lt;div align=center&gt;
{|border=1 style="text-align:center"
 |Aminosäuregruppe
 |Aminosäure
 |Strukturformel
 |-
 |rowspan=9 |unpolarer Seitenrest
 |Alanin (Ala)
 |[[Bild:Alanin.jpg]]
 |-
 |Glycerin (Gly)
 |[[Bild:Glycerin.jpg]]
 |-
 |Valin (Val)
 |[[Bild:Valin.jpg]]
 |-
 |Leucin (Leu)
 |[[Bild:Leucin.jpg]]
 |-
 |Isoleucin (Ile)
 |[[Bild:Isoleucin.jpg]]
 |-
 |Prolin[3] (Pro)
 |[[Bild:Prolin.jpg]]
 |-
 |Methionin (Met)
 |[[Bild:Methionin.jpg]]
 |-
 |Phenylalanin (Phe)
 |[[Bild:Phenylalanin.jpg]]
 |-
 |Tryptophan (Trp)
 |[[Bild:Tryptophan.jpg]]
 |-
 |rowspan=6 |polarer Seitenrest
 |Serin (Ser)
 |[[Bild:Serin.jpg]]
 |-
 |Threonin (Thr)
 |[[Bild:Threonin.jpg]]
 |-
 |Cystein (Cys)
 |[[Bild:Cystein.jpg]]
 |-
 |Tyrosin (Tyr)
 |[[Bild:Tyrosin.jpg]]
 |-
 |Asparagin (Asn)
 |[[Bild:Asparagin.jpg]]
 |-
 |Glutamin (Gln)
 |[[Bild:Glutamin.jpg]]
 |-
 |rowspan=2 |negativ geladener Seitenrest
 |Asparaginsäure (Asp)
 |[[Bild:Asparaginsäure.jpg]]
 |-
 |Glutaminsäure (Glu)
 |[[Bild:Glutaminsäure.jpg]]
 |-
 |rowspan=3 |positiv geladener Seitenrest
 |Lysin (Lys)
 |[[Bild:Lysin.jpg]]
 |-
 |Arginin (Arg)
 |[[Bild:Arginin.jpg]]
 |-
 |Histidin (His)
 |[[Bild:Histidin.jpg]]
 |}&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Tab. 4: Übersicht über die 20 proteinogenen Aminosäuren (inkl. Prolin)'''
::Die Tabelle gibt die proteinbildenden Aminosäuren wieder. Neben den polaren und unpolaren Molekülen sind auch die positiv geladenen (mit einer COOH-Gruppe in der Seitenkette) und negativ geladenen Aminosäuren (mit einer NH&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Gruppe oder – wie bei Histidin – einer NH-Gruppe im Seitenrest) dargestellt.&lt;/small&gt;

-----

&lt;small&gt;[1]: eine von der Aminogruppe abgeleitete Atomgruppe mit ähnlicher Struktur

[2]: proteinbildende

[3]: Prolin ist eigentlich keine Aminosäure, da es keine NH&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Gruppe besitzt, sondern nur eine Iminogruppe (–NH), weshalb Prolin eine sog. '''Iminosäure''' ist.&lt;/small&gt;


{|
 |width="5%" | &lt;small&gt;[http://biostudies.de/3.1_Allgemeines zurück]&lt;/small&gt;
 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[http://biostudies.de/3.3_Wichtige_nichtproteinogene_Aminos%C3%A4uren weiter]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
 |}</text>
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 |width="5%" | &lt;small&gt;[http://biostudies.de/3.2_Einteilung zurück]&lt;/small&gt;
 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[http://biostudies.de/3.4_Reaktionsverhalten_und_Eigenschaften_von_Aminos%C3%A4uren weiter]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
 |}

&lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]&lt;br/&gt;
3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren&lt;/small&gt;


Zunächst – bevor die Eigenschaften von Aminosäuren und Proteinen sowie deren Zustandekommen betrachtet werden – sollen einige biologisch wichtige Aminosäuren vorgestellt werden, die jedoch nicht in natürlichen Proteinen vorkommen. Eine davon stellt '''meso-Diaminopimelinsäure''' ('''m-DAP''') dar, die – wie einige D-Formen[1] von Aminosäuren wie z. B. '''D-Alanin''' oder '''D-Glutaminsäure''' –  in Tetrapeptiden des Mureins der bakteriellen Zellwand vorkommt. Weitere wichtige nichtproteinogene Aminosäuren sind '''Ornithin''' und '''Citrullin''', die im Harnstoffzyklus auftreten, '''&amp;gamma;-Aminobuttersäure''' ('''GABA'''), ein wichtiger hemmender (inhibitorischer) Neutrotransmitter, sowie '''Nopalin''' und '''Octopin''', die – von ''Agrobacterium'' gebildeten Tumoren induziert – von Pflanzen produziert werden und der Ernährung des Krankheitserregers dienen.

-----

&lt;small&gt;[1]: In der Natur liegen i. d. R. nur L-Formen der Aminosäuren vor.&lt;small&gt;


{|
 |width="5%" | &lt;small&gt;[http://biostudies.de/3.2_Einteilung zurück]&lt;/small&gt;
 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[http://biostudies.de/3.4_Reaktionsverhalten_und_Eigenschaften_von_Aminos%C3%A4uren weiter]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
 |}</text>
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 |width="5%" | &lt;small&gt;[http://biostudies.de/3.3_Wichtige_nichtproteinogene_Aminos%C3%A4uren zurück]&lt;/small&gt;
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 |}

&lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]&lt;br/&gt;
3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren&lt;/small&gt;


Inhalt von "3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren":

*[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung]]
*[[3.4.2 Stereoisomerie]]

{|
 |width="5%" | &lt;small&gt;[http://biostudies.de/3.3_Wichtige_nichtproteinogene_Aminos%C3%A4uren zurück]&lt;/small&gt;
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 |}

&lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]&lt;br/&gt;
3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren&lt;/small&gt;


Inhalt von "3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren":

*[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung]]
*[[3.4.2 Stereoisomerie]]


{|
 |width="5%" | &lt;small&gt;[http://biostudies.de/3.3_Wichtige_nichtproteinogene_Aminos%C3%A4uren zurück]&lt;/small&gt;
 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[http://biostudies.de/3.4.1_Ladungsverhalten_von_Aminos%C3%A4uren_in_L%C3%B6sung weiter]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
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  <title>3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung</title>
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    <text bytes="2926" xml:space="preserve">[[1.0 Einleitung] weiter]


Wie bereits zuvor beschrieben, können die beiden funktionellen Gruppen von Aminosäuren – die Amino- und die Carboxylgruppe – ein Proton aufnehmen bzw. abgeben. Die Strukturformel der Aminosäuren ist daher bei Aminosäuren in Lösung vom pH-Wert abhängig. Es ergeben sich folgende Möglichkeiten:
*im Sauren:
:::[[Bild:Aminosäuren im Sauren.jpg]]
*im Intermediärbereich[1]:
:::[[Bild:Aminosäuren im Intermediärbereich.jpg]]
*im Basischen:
:::[[Bild:Aminosäuren im Basischen.jpg]]
Um den pH-Wert 1 liegen alle Aminosäuren als Kationen vor. Werden OH&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt;-Ionen zugegeben, steigt also der pH, gibt zunächst die Carboxylgruppe –COOH ein Proton ab und wird zur Carbonylgruppe –COO&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt;.

Für Alanin gilt beispielsweise, daß bei einem pH = 2,34 50 % der Aminosäuren kationisch und 50 % Zwitterionen sind. Erst ab einem pH von 6,02 liegen alle Moleküle als Zwitterionen vor, die nach außen hin neutral sind und somit beispielsweise nicht im elektrischen Feld sich trennen lassen. Der pH-Wert 6,02 wird (bei Alanin) als der '''isoelektrische Punkt''' ('''pI''') bezeichnet. Um pH = 9,69 liegen 50 % Zwitterionen und 50 % Anionen vor, um pH &gt; 12 sind schließlich alle Moleküle Anionen:
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Ladungsverlauf bei Titration von Alanin.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 6: Ladungsverlauf bei Titrationen von Alanin'''
::Die Abbildung zeigt die Zahl der OH&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt;-Ionen-Äquivalente in Abhängigkeit zum pH-Wert. Wird der pH erhöht, sinkt die Zahl der Alanin-Kationen, da da die Carboxylgruppe –COOH ein H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; abgibt. Steigt der pH weiter, gibt die NH&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt;&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;-Gruppe ebenfalls ein Proton ab und wird zu –NH&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;. Die Plateus kommen dadurch zustande, daß bei steigendem pH nicht alle H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; gleichzeitig, sondern der Reihe nach abgegeben werden. Der pH, an dem gleich viel Anionen und Kationen in der Aminosäure-Lösung vorliegen, wird als isoelektrischer Punkt bezeichnet.&lt;/small&gt;

Als Faustregel gilt, daß alle Aminosäuren mit einer Carboxyl- und einer Aminogruppe einen isoelektrischen Punkt von ca. 6,0 haben. Da sich jedoch auch in den Seitenketten weitere Gruppen wie –OH oder –SH befinden können, die ein Proton abgeben, kommt es von Aminosäure zu Aminosäure zu einer spezifischen Verschiebung der Ladung bei einem bestimmten pH, die zur elektrophoresischen Auftrennung der Moleküle im elektrischen Feld ausgenutzt wird.

Saure Aminosäuren besitzen in der Seitengruppe eine zusätzliche COOH-Gruppe, die vermuten läßt, daß bei der Erstellung einer Titrationskurve mit diesen Aminosäuren sich theoretisch drei Kurventeile ergeben müßten. Die Kurventeile der beiden Carboxylgruppen fallen jedoch annähernd zusammen, so daß in der Titrationskurve nur ein kleiner zusätzlicher Höcker entsteht. Für die basischen Aminosäuren gilt Ähnliches.

-----

&lt;small&gt;[1]: um den pH-Wert 7&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="2926" xml:space="preserve">[[1.0 Einleitung|weiter]]


Wie bereits zuvor beschrieben, können die beiden funktionellen Gruppen von Aminosäuren – die Amino- und die Carboxylgruppe – ein Proton aufnehmen bzw. abgeben. Die Strukturformel der Aminosäuren ist daher bei Aminosäuren in Lösung vom pH-Wert abhängig. Es ergeben sich folgende Möglichkeiten:
*im Sauren:
:::[[Bild:Aminosäuren im Sauren.jpg]]
*im Intermediärbereich[1]:
:::[[Bild:Aminosäuren im Intermediärbereich.jpg]]
*im Basischen:
:::[[Bild:Aminosäuren im Basischen.jpg]]
Um den pH-Wert 1 liegen alle Aminosäuren als Kationen vor. Werden OH&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt;-Ionen zugegeben, steigt also der pH, gibt zunächst die Carboxylgruppe –COOH ein Proton ab und wird zur Carbonylgruppe –COO&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt;.

Für Alanin gilt beispielsweise, daß bei einem pH = 2,34 50 % der Aminosäuren kationisch und 50 % Zwitterionen sind. Erst ab einem pH von 6,02 liegen alle Moleküle als Zwitterionen vor, die nach außen hin neutral sind und somit beispielsweise nicht im elektrischen Feld sich trennen lassen. Der pH-Wert 6,02 wird (bei Alanin) als der '''isoelektrische Punkt''' ('''pI''') bezeichnet. Um pH = 9,69 liegen 50 % Zwitterionen und 50 % Anionen vor, um pH &gt; 12 sind schließlich alle Moleküle Anionen:
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Ladungsverlauf bei Titration von Alanin.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 6: Ladungsverlauf bei Titrationen von Alanin'''
::Die Abbildung zeigt die Zahl der OH&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt;-Ionen-Äquivalente in Abhängigkeit zum pH-Wert. Wird der pH erhöht, sinkt die Zahl der Alanin-Kationen, da da die Carboxylgruppe –COOH ein H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; abgibt. Steigt der pH weiter, gibt die NH&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt;&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;-Gruppe ebenfalls ein Proton ab und wird zu –NH&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;. Die Plateus kommen dadurch zustande, daß bei steigendem pH nicht alle H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; gleichzeitig, sondern der Reihe nach abgegeben werden. Der pH, an dem gleich viel Anionen und Kationen in der Aminosäure-Lösung vorliegen, wird als isoelektrischer Punkt bezeichnet.&lt;/small&gt;

Als Faustregel gilt, daß alle Aminosäuren mit einer Carboxyl- und einer Aminogruppe einen isoelektrischen Punkt von ca. 6,0 haben. Da sich jedoch auch in den Seitenketten weitere Gruppen wie –OH oder –SH befinden können, die ein Proton abgeben, kommt es von Aminosäure zu Aminosäure zu einer spezifischen Verschiebung der Ladung bei einem bestimmten pH, die zur elektrophoresischen Auftrennung der Moleküle im elektrischen Feld ausgenutzt wird.

Saure Aminosäuren besitzen in der Seitengruppe eine zusätzliche COOH-Gruppe, die vermuten läßt, daß bei der Erstellung einer Titrationskurve mit diesen Aminosäuren sich theoretisch drei Kurventeile ergeben müßten. Die Kurventeile der beiden Carboxylgruppen fallen jedoch annähernd zusammen, so daß in der Titrationskurve nur ein kleiner zusätzlicher Höcker entsteht. Für die basischen Aminosäuren gilt Ähnliches.

-----

&lt;small&gt;[1]: um den pH-Wert 7&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="2927" xml:space="preserve">[[1.0 Einführung|weiter]]


Wie bereits zuvor beschrieben, können die beiden funktionellen Gruppen von Aminosäuren – die Amino- und die Carboxylgruppe – ein Proton aufnehmen bzw. abgeben. Die Strukturformel der Aminosäuren ist daher bei Aminosäuren in Lösung vom pH-Wert abhängig. Es ergeben sich folgende Möglichkeiten:
*im Sauren:
:::[[Bild:Aminosäuren im Sauren.jpg]]
*im Intermediärbereich[1]:
:::[[Bild:Aminosäuren im Intermediärbereich.jpg]]
*im Basischen:
:::[[Bild:Aminosäuren im Basischen.jpg]]
Um den pH-Wert 1 liegen alle Aminosäuren als Kationen vor. Werden OH&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt;-Ionen zugegeben, steigt also der pH, gibt zunächst die Carboxylgruppe –COOH ein Proton ab und wird zur Carbonylgruppe –COO&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt;.

Für Alanin gilt beispielsweise, daß bei einem pH = 2,34 50 % der Aminosäuren kationisch und 50 % Zwitterionen sind. Erst ab einem pH von 6,02 liegen alle Moleküle als Zwitterionen vor, die nach außen hin neutral sind und somit beispielsweise nicht im elektrischen Feld sich trennen lassen. Der pH-Wert 6,02 wird (bei Alanin) als der '''isoelektrische Punkt''' ('''pI''') bezeichnet. Um pH = 9,69 liegen 50 % Zwitterionen und 50 % Anionen vor, um pH &gt; 12 sind schließlich alle Moleküle Anionen:
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Ladungsverlauf bei Titration von Alanin.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 6: Ladungsverlauf bei Titrationen von Alanin'''
::Die Abbildung zeigt die Zahl der OH&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt;-Ionen-Äquivalente in Abhängigkeit zum pH-Wert. Wird der pH erhöht, sinkt die Zahl der Alanin-Kationen, da da die Carboxylgruppe –COOH ein H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; abgibt. Steigt der pH weiter, gibt die NH&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt;&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;-Gruppe ebenfalls ein Proton ab und wird zu –NH&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;. Die Plateus kommen dadurch zustande, daß bei steigendem pH nicht alle H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; gleichzeitig, sondern der Reihe nach abgegeben werden. Der pH, an dem gleich viel Anionen und Kationen in der Aminosäure-Lösung vorliegen, wird als isoelektrischer Punkt bezeichnet.&lt;/small&gt;

Als Faustregel gilt, daß alle Aminosäuren mit einer Carboxyl- und einer Aminogruppe einen isoelektrischen Punkt von ca. 6,0 haben. Da sich jedoch auch in den Seitenketten weitere Gruppen wie –OH oder –SH befinden können, die ein Proton abgeben, kommt es von Aminosäure zu Aminosäure zu einer spezifischen Verschiebung der Ladung bei einem bestimmten pH, die zur elektrophoresischen Auftrennung der Moleküle im elektrischen Feld ausgenutzt wird.

Saure Aminosäuren besitzen in der Seitengruppe eine zusätzliche COOH-Gruppe, die vermuten läßt, daß bei der Erstellung einer Titrationskurve mit diesen Aminosäuren sich theoretisch drei Kurventeile ergeben müßten. Die Kurventeile der beiden Carboxylgruppen fallen jedoch annähernd zusammen, so daß in der Titrationskurve nur ein kleiner zusätzlicher Höcker entsteht. Für die basischen Aminosäuren gilt Ähnliches.

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&lt;small&gt;[1]: um den pH-Wert 7&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="2898" xml:space="preserve">Wie bereits zuvor beschrieben, können die beiden funktionellen Gruppen von Aminosäuren – die Amino- und die Carboxylgruppe – ein Proton aufnehmen bzw. abgeben. Die Strukturformel der Aminosäuren ist daher bei Aminosäuren in Lösung vom pH-Wert abhängig. Es ergeben sich folgende Möglichkeiten:
*im Sauren:
:::[[Bild:Aminosäuren im Sauren.jpg]]
*im Intermediärbereich[1]:
:::[[Bild:Aminosäuren im Intermediärbereich.jpg]]
*im Basischen:
:::[[Bild:Aminosäuren im Basischen.jpg]]
Um den pH-Wert 1 liegen alle Aminosäuren als Kationen vor. Werden OH&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt;-Ionen zugegeben, steigt also der pH, gibt zunächst die Carboxylgruppe –COOH ein Proton ab und wird zur Carbonylgruppe –COO&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt;.

Für Alanin gilt beispielsweise, daß bei einem pH = 2,34 50 % der Aminosäuren kationisch und 50 % Zwitterionen sind. Erst ab einem pH von 6,02 liegen alle Moleküle als Zwitterionen vor, die nach außen hin neutral sind und somit beispielsweise nicht im elektrischen Feld sich trennen lassen. Der pH-Wert 6,02 wird (bei Alanin) als der '''isoelektrische Punkt''' ('''pI''') bezeichnet. Um pH = 9,69 liegen 50 % Zwitterionen und 50 % Anionen vor, um pH &gt; 12 sind schließlich alle Moleküle Anionen:
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Ladungsverlauf bei Titration von Alanin.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 6: Ladungsverlauf bei Titrationen von Alanin'''
::Die Abbildung zeigt die Zahl der OH&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt;-Ionen-Äquivalente in Abhängigkeit zum pH-Wert. Wird der pH erhöht, sinkt die Zahl der Alanin-Kationen, da da die Carboxylgruppe –COOH ein H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; abgibt. Steigt der pH weiter, gibt die NH&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt;&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;-Gruppe ebenfalls ein Proton ab und wird zu –NH&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;. Die Plateus kommen dadurch zustande, daß bei steigendem pH nicht alle H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; gleichzeitig, sondern der Reihe nach abgegeben werden. Der pH, an dem gleich viel Anionen und Kationen in der Aminosäure-Lösung vorliegen, wird als isoelektrischer Punkt bezeichnet.&lt;/small&gt;

Als Faustregel gilt, daß alle Aminosäuren mit einer Carboxyl- und einer Aminogruppe einen isoelektrischen Punkt von ca. 6,0 haben. Da sich jedoch auch in den Seitenketten weitere Gruppen wie –OH oder –SH befinden können, die ein Proton abgeben, kommt es von Aminosäure zu Aminosäure zu einer spezifischen Verschiebung der Ladung bei einem bestimmten pH, die zur elektrophoresischen Auftrennung der Moleküle im elektrischen Feld ausgenutzt wird.

Saure Aminosäuren besitzen in der Seitengruppe eine zusätzliche COOH-Gruppe, die vermuten läßt, daß bei der Erstellung einer Titrationskurve mit diesen Aminosäuren sich theoretisch drei Kurventeile ergeben müßten. Die Kurventeile der beiden Carboxylgruppen fallen jedoch annähernd zusammen, so daß in der Titrationskurve nur ein kleiner zusätzlicher Höcker entsteht. Für die basischen Aminosäuren gilt Ähnliches.

-----

&lt;small&gt;[1]: um den pH-Wert 7&lt;/small&gt;</text>
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 |}

&lt;small&gt;I. Einführung&lt;/small&gt;


Inhalt von "I. Einführung":

*[[1.0 Definitionen der Biologie]]
*[[2.0 Aufgabengebiete der Biologie]]
*[[3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books]]


{|
 |width="5%" | &lt;small&gt;[[Biostudies:E-Book|zurück]]&lt;/small&gt;
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 |}

&lt;small&gt;I. Einführung&lt;/small&gt;


Inhalt von "I. Einführung":

*[[1.0 Definitionen der Biologie]]
*[[2.0 Aufgabengebiete der Biologie]]
*[[3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books]]


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 |}

&lt;small&gt;[[I. Einführung]]&lt;br/&gt;
1.0 Definitionen der Biologie&lt;/small&gt;


Biologie ist die '''Lehre von den Lebewesen''', ihren Erscheinungen, Wandlungen und Interaktionen untereinander. Biologie muß als Naturwissenschaft strikt ihre Arbeitsgrundlage – Lebewesen – definieren. Demnach kennzeichnen sich Lebewesen durch
*den '''Besitz von Zellen''' bei '''Vielzellern''' oder die Organisation in Form einer '''einzelnen Zelle''' (bei '''Einzellern'''),
*die Fähigkeit zur (aktiven) '''Bewegung''',
*'''Wachstum''',
*die Aufnahme von Stoffen, Verarbeitung dieser und Ausscheidung anderer Stoffe ('''Stoffwechsel'''),
*'''Reizaufnahme''' und '''-verarbeitung''' aus der Umwelt und
*der autonomen '''Fortpflanzung''' bzw. '''Vermehrung'''.


{|
 |width="5%" | &lt;small&gt;[[I. Einführung|zurück]]&lt;/small&gt;
 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[2.0 Aufgabengebiete der Biologie|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
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 |}

&lt;small&gt;[[I. Einführung]]&lt;br/&gt;
2.0 Aufgabengebiete der Biologie&lt;/small&gt;


Wie sich leicht aus der Definition von Lebewesen erkennen läßt, muß sich die Biologie mit vielfältigen Fragestellungen befassen. Um genauer zu unterscheiden gibt es die Möglichkeit, den Gesamtbereich der Biologie in mehrere Teildisziplinen einzuteilen. Dabei gibt es keine tatsächlich rein biologischen Disziplinen, sondern es handelt sich vielmehr um Wissensbereiche, die auf biologischen, chemischen, physikalischen oder/und mathematischen Grundlagen beruhen. Diesen Zusammenhang versucht Abb. 1 darzustellen. Je näher die schwarzen wissenschaftlichen Teildisziplinen den rot dargestellten Wissenschaften liegen, umso wichtiger ist in der Teildisziplin diese Wissenschaft.

&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Biodisziplinen.JPG|700px]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 1: Biologische Teildisziplinen und ihr Bezug zu anderen (Natur-)Wissenschaften'''&lt;/small&gt;
::&lt;small&gt;Je näher die schwarz dargestellten Teildisziplinen den roten Wissenschaften sind, umso wichtiger ist deren Rolle in der gegebenen Teildisziplin.&lt;/small&gt;

Generell kann anhand der vorliegenden Organismen die Biologie in '''Zoologie''' ('''Tierkunde'''), '''Botanik''' ('''Pflanzenkunde'''), die '''Mikrobiologie''' (behandelt überwiegend kleine '''Einzeller''' – meist Bakterien – aber auch pflanzliche und tierische Einzeller), '''Mykologie''' ('''Pilzkunde''') und '''Virologie''' (da sich '''Viren''' u. a. nicht autonom reproduzieren können, gehören sie per definitionem nicht zur lebenden Natur) eingeteilt werden. Die Einteilung anhand des Arbeitsgegenstands erscheint jedoch sinnvoller, da schneller nachvollzogen werden kann, auf welchem Gebiet gearbeitet wird. Die wichtigsten Teildisziplinen sind
*'''Cytologie''',
:::Die Cytologie untersucht mittels mikroskopischen und molekularbiologischen Methoden Zellen.
*'''Evolutionsbiologie''',
:::Gegenstand der Evolutionsbiologie ist die Evolution, die Veränderung von Merkmalen bei Organismengruppen über längere Zeit hinweg, deren Mechanismen und Wirkweise.
*'''Genetik''' mit
:*'''klassischer Genetik''',
::::Sie erforscht und beschreibt die Vererbung morpholoanatomischer Charaktere und deren Zustandekommen.
:*'''Molekulargenetik''',
::::Die Molekulargenetik beschäftigt sich mit dem Feinbau des Erbträgers, dessen Umsetzung zu Eiweißen und seinen Abänderungen.
:*'''Gentechnologie''',
::::Gentechnologie befaßt sich mit der (gentechnischen) Veränderung von Organismen.
:*'''Populationsgenetik''' und
::::Die Populationsgenetik erklärt stochastisch die Abänderungen der Erbinformation durch gegebene Einflüsse.
:*'''Züchtungsgenetik'''.
::::Die Züchtungsgenetik klärt Fragen nach Kreuzungsmöglichkeiten zwischen Organismen, um gewünschte Merkmale hervorzubringen oder zu steigern.
*'''Histologie''',
:::Gewebelehre, die den Aufbau, die physikochemischen Eigenschaften und die physikalischen Beanspruchungen von Geweben (Zellverbänden) untersucht und beschreibt.
*'''Physiologie''' mit
:*'''Immunologie''',
::::Die Immunologie beschreibt und erklärt die Abwehrmechanismen von Organismen gegen körperfremde Eindringlinge.
:*'''Bewegungsphysiologie''',
::::Die Bewegungsphysiologie beschreibt und erforscht die physikalischen Notwendigkeiten und chemischen Vorgänge, die zum Ablauf von Bewegungen notwendig sind.
:*'''Endokrinologie''',
::::Teilgebiet, das die Steuerung von Organen durch chemische Botenstoffe, die Hormone, beschreibt.
:*'''Fortpflanzungs-''' und '''Entwicklungsbiologie''',
::::Die Fortpflanzungs- und Entwicklungsbiologie erforscht die Entstehung von Nachkommen sowie deren hormonelle Steuerung.
:*'''Neurobiologie''',
::::Sie beschreibt den Aufbau und die Funktionsweise von Nervensystemen.
:*'''Sinnesphysiologie''' und
::::Die Sinnesphysiologie befaßt sich mit der Aufnahme von Reizen aus der Umwelt und ihrer Verarbeitung.
:*'''Stoffwechselphysiologie''',
::::Sie befaßt sich mit dem Stoffaufbau (Anabolismus), dem Stoffabbau (Katabolismus) sowie dem Umbau aufgenommener Stoffe (Metabolismus)
*'''Molekularbiologie''',
:::Ein Teilgebiet, welches sich mit dem Aufbau und den Reaktionen biochemischer Stoffe im Körper befaßt.
*'''Morphologie''',
:::Morphologie ist die Beschreibung von äußeren Merkmalen von Organismen oder Teilen dieser sowie die Untersuchung deren Zustandekommen.
*'''Anatomie''',
:::Als Anatomie wird die Lehre vom „inneren“ Aufbau der Organismen bezeichnet.
*'''Biostatistik''',
:::Die Biostatistik befaßt sich mit Fragen der Häufigkeit biologischer Erscheinungen, vergleich sie mit anderen und gewinnt statistisch gesicherte Kenntnisse aus allen statistischen Teilgebieten.
*'''Parasitologie''',
:::Parasitologie befaßt sich mit dem Aufbau von Parasiten, deren Lebenszyklen und den Auswirkungen auf ihren Wirt.
*'''Paläobiologie'''[1],
:::Sie beschäftigt sich mit der zeitlichen Erscheinung, dem Aufbau, der Überlieferung und der Nutzung historischer Organismen 
*'''Systematik''',
:::Die Systematik hat zur Aufgabe Organismen zu klassifizieren, eindeutig zu benennen und sie in ein System einzuordnen.
*'''Theoretische Biologie''',
:::Die theoretische Biologie befaßt sich mit der mathematischen Beschreibung, Modellierung und Auswertung biologischer Vorgänge.
*'''Verhaltensbiologie''' und
:::Sie befaßt sich mit dem Zustandekommen und der Beeinflussung von Verhalten.
*'''Ökologie'''.
:::Die Ökologie beschreibt und erforscht die Beziehungen der Lebewesen zueinander.

-----

&lt;small&gt;[1]: syn. '''Paläontologie'''&lt;/small&gt;


{|
 |width="5%" | &lt;small&gt;[[1.0 Definitionen der Biologie|zurück]]&lt;/small&gt;
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 |}

&lt;small&gt;[[I. Einführung]]&lt;br/&gt;
2.0 Aufgabengebiete der Biologie&lt;/small&gt;


Wie sich leicht aus der Definition von Lebewesen erkennen läßt, muß sich die Biologie mit vielfältigen Fragestellungen befassen. Um genauer zu unterscheiden gibt es die Möglichkeit, den Gesamtbereich der Biologie in mehrere Teildisziplinen einzuteilen. Dabei gibt es keine tatsächlich rein biologischen Disziplinen, sondern es handelt sich vielmehr um Wissensbereiche, die auf biologischen, chemischen, physikalischen oder/und mathematischen Grundlagen beruhen. Diesen Zusammenhang versucht Abb. 1 darzustellen. Je näher die schwarzen wissenschaftlichen Teildisziplinen den rot dargestellten Wissenschaften liegen, umso wichtiger ist in der Teildisziplin diese Wissenschaft.

&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Biodisziplinen.JPG|700px]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 1: Biologische Teildisziplinen und ihr Bezug zu anderen (Natur-)Wissenschaften'''&lt;/small&gt;
::&lt;small&gt;Je näher die schwarz dargestellten Teildisziplinen den roten Wissenschaften sind, umso wichtiger ist deren Rolle in der gegebenen Teildisziplin.&lt;/small&gt;

Generell kann anhand der vorliegenden Organismen die Biologie in '''Zoologie''' ('''Tierkunde'''), '''Botanik''' ('''Pflanzenkunde'''), die '''Mikrobiologie''' (behandelt überwiegend kleine '''Einzeller''' – meist Bakterien – aber auch pflanzliche und tierische Einzeller), '''Mykologie''' ('''Pilzkunde''') und '''Virologie''' (da sich '''Viren''' u. a. nicht autonom reproduzieren können, gehören sie per definitionem nicht zur lebenden Natur) eingeteilt werden. Die Einteilung anhand des Arbeitsgegenstands erscheint jedoch sinnvoller, da schneller nachvollzogen werden kann, auf welchem Gebiet gearbeitet wird. Die wichtigsten Teildisziplinen sind
*'''Cytologie''',
:::Die Cytologie untersucht mittels mikroskopischen und molekularbiologischen Methoden Zellen.
*'''Evolutionsbiologie''',
:::Gegenstand der Evolutionsbiologie ist die Evolution, die Veränderung von Merkmalen bei Organismengruppen über längere Zeit hinweg, deren Mechanismen und Wirkweise.
*'''Genetik''' mit
:*'''klassischer Genetik''',
::::Sie erforscht und beschreibt die Vererbung morpholoanatomischer Charaktere und deren Zustandekommen.
:*'''Molekulargenetik''',
::::Die Molekulargenetik beschäftigt sich mit dem Feinbau des Erbträgers, dessen Umsetzung zu Eiweißen und seinen Abänderungen.
:*'''Gentechnologie''',
::::Gentechnologie befaßt sich mit der (gentechnischen) Veränderung von Organismen.
:*'''Populationsgenetik''' und
::::Die Populationsgenetik erklärt stochastisch die Abänderungen der Erbinformation durch gegebene Einflüsse.
:*'''Züchtungsgenetik'''.
::::Die Züchtungsgenetik klärt Fragen nach Kreuzungsmöglichkeiten zwischen Organismen, um gewünschte Merkmale hervorzubringen oder zu steigern.
*'''Histologie''',
:::Gewebelehre, die den Aufbau, die physikochemischen Eigenschaften und die physikalischen Beanspruchungen von Geweben (Zellverbänden) untersucht und beschreibt.
*'''Physiologie''' mit
:*'''Immunologie''',
::::Die Immunologie beschreibt und erklärt die Abwehrmechanismen von Organismen gegen körperfremde Eindringlinge.
:*'''Bewegungsphysiologie''',
::::Die Bewegungsphysiologie beschreibt und erforscht die physikalischen Notwendigkeiten und chemischen Vorgänge, die zum Ablauf von Bewegungen notwendig sind.
:*'''Endokrinologie''',
::::Teilgebiet, das die Steuerung von Organen durch chemische Botenstoffe, die Hormone, beschreibt.
:*'''Fortpflanzungs-''' und '''Entwicklungsbiologie''',
::::Die Fortpflanzungs- und Entwicklungsbiologie erforscht die Entstehung von Nachkommen sowie deren hormonelle Steuerung.
:*'''Neurobiologie''',
::::Sie beschreibt den Aufbau und die Funktionsweise von Nervensystemen.
:*'''Sinnesphysiologie''' und
::::Die Sinnesphysiologie befaßt sich mit der Aufnahme von Reizen aus der Umwelt und ihrer Verarbeitung.
:*'''Stoffwechselphysiologie''',
::::Sie befaßt sich mit dem Stoffaufbau (Anabolismus), dem Stoffabbau (Katabolismus) sowie dem Umbau aufgenommener Stoffe (Metabolismus)
*'''Molekularbiologie''',
:::Ein Teilgebiet, welches sich mit dem Aufbau und den Reaktionen biochemischer Stoffe im Körper befaßt.
*'''Morphologie''',
:::Morphologie ist die Beschreibung von äußeren Merkmalen von Organismen oder Teilen dieser sowie die Untersuchung deren Zustandekommen.
*'''Anatomie''',
:::Als Anatomie wird die Lehre vom „inneren“ Aufbau der Organismen bezeichnet.
*'''Biostatistik''',
:::Die Biostatistik befaßt sich mit Fragen der Häufigkeit biologischer Erscheinungen, vergleich sie mit anderen und gewinnt statistisch gesicherte Kenntnisse aus allen statistischen Teilgebieten.
*'''Parasitologie''',
:::Parasitologie befaßt sich mit dem Aufbau von Parasiten, deren Lebenszyklen und den Auswirkungen auf ihren Wirt.
*'''Paläobiologie'''[1],
:::Sie beschäftigt sich mit der zeitlichen Erscheinung, dem Aufbau, der Überlieferung und der Nutzung historischer Organismen 
*'''Systematik''',
:::Die Systematik hat zur Aufgabe Organismen zu klassifizieren, eindeutig zu benennen und sie in ein System einzuordnen.
*'''Theoretische Biologie''',
:::Die theoretische Biologie befaßt sich mit der mathematischen Beschreibung, Modellierung und Auswertung biologischer Vorgänge.
*'''Verhaltensbiologie''' und
:::Sie befaßt sich mit dem Zustandekommen und der Beeinflussung von Verhalten.
*'''Ökologie'''.
:::Die Ökologie beschreibt und erforscht die Beziehungen der Lebewesen zueinander.

-----

&lt;small&gt;[1]: syn. '''Paläontologie'''&lt;/small&gt;


{|
 |width="5%" | &lt;small&gt;[[1.0 Definitionen der Biologie|zurück]]&lt;/small&gt;
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&lt;small&gt;[[I. Einführung]]&lt;br/&gt;
2.0 Aufgabengebiete der Biologie&lt;/small&gt;


Wie sich leicht aus der Definition von Lebewesen erkennen läßt, muß sich die Biologie mit vielfältigen Fragestellungen befassen. Um genauer zu unterscheiden gibt es die Möglichkeit, den Gesamtbereich der Biologie in mehrere Teildisziplinen einzuteilen. Dabei gibt es keine tatsächlich rein biologischen Disziplinen, sondern es handelt sich vielmehr um Wissensbereiche, die auf biologischen, chemischen, physikalischen oder/und mathematischen Grundlagen beruhen. Diesen Zusammenhang versucht Abb. 1 darzustellen. Je näher die schwarzen wissenschaftlichen Teildisziplinen den rot dargestellten Wissenschaften liegen, umso wichtiger ist in der Teildisziplin diese Wissenschaft.

&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Biodisziplinen.JPG|700px]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 1: Biologische Teildisziplinen und ihr Bezug zu anderen (Natur-)Wissenschaften'''&lt;/small&gt;
::&lt;small&gt;Je näher die schwarz dargestellten Teildisziplinen den roten Wissenschaften sind, umso wichtiger ist deren Rolle in der gegebenen Teildisziplin.&lt;/small&gt;

Generell kann anhand der vorliegenden Organismen die Biologie in '''Zoologie''' ('''Tierkunde'''), '''Botanik''' ('''Pflanzenkunde'''), die '''Mikrobiologie''' (behandelt überwiegend kleine '''Einzeller''' – meist Bakterien – aber auch pflanzliche und tierische Einzeller), '''Mykologie''' ('''Pilzkunde''') und '''Virologie''' (da sich '''Viren''' u. a. nicht autonom reproduzieren können, gehören sie per definitionem nicht zur lebenden Natur) eingeteilt werden. Die Einteilung anhand des Arbeitsgegenstands erscheint jedoch sinnvoller, da schneller nachvollzogen werden kann, auf welchem Gebiet gearbeitet wird. Die wichtigsten Teildisziplinen sind
*'''Cytologie''',
:::Die Cytologie untersucht mittels mikroskopischen und molekularbiologischen Methoden Zellen.
*'''Evolutionsbiologie''',
:::Gegenstand der Evolutionsbiologie ist die Evolution, die Veränderung von Merkmalen bei Organismengruppen über längere Zeit hinweg, deren Mechanismen und Wirkweise.
*'''Genetik''' mit
:*'''klassischer Genetik''',
::::Sie erforscht und beschreibt die Vererbung morpholoanatomischer Charaktere und deren Zustandekommen.
:*'''Molekulargenetik''',
::::Die Molekulargenetik beschäftigt sich mit dem Feinbau des Erbträgers, dessen Umsetzung zu Eiweißen und seinen Abänderungen.
:*'''Gentechnologie''',
::::Gentechnologie befaßt sich mit der (gentechnischen) Veränderung von Organismen.
:*'''Populationsgenetik''' und
::::Die Populationsgenetik erklärt stochastisch die Abänderungen der Erbinformation durch gegebene Einflüsse.
:*'''Züchtungsgenetik'''.
::::Die Züchtungsgenetik klärt Fragen nach Kreuzungsmöglichkeiten zwischen Organismen, um gewünschte Merkmale hervorzubringen oder zu steigern.
*'''Histologie''',
:::Gewebelehre, die den Aufbau, die physikochemischen Eigenschaften und die physikalischen Beanspruchungen von Geweben (Zellverbänden) untersucht und beschreibt.
*'''Physiologie''' mit
:*'''Immunologie''',
::::Die Immunologie beschreibt und erklärt die Abwehrmechanismen von Organismen gegen körperfremde Eindringlinge.
:*'''Bewegungsphysiologie''',
::::Die Bewegungsphysiologie beschreibt und erforscht die physikalischen Notwendigkeiten und chemischen Vorgänge, die zum Ablauf von Bewegungen notwendig sind.
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::::Teilgebiet, das die Steuerung von Organen durch chemische Botenstoffe, die Hormone, beschreibt.
:*'''Fortpflanzungs-''' und '''Entwicklungsbiologie''',
::::Die Fortpflanzungs- und Entwicklungsbiologie erforscht die Entstehung von Nachkommen sowie deren hormonelle Steuerung.
:*'''Neurobiologie''',
::::Sie beschreibt den Aufbau und die Funktionsweise von Nervensystemen.
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::::Die Sinnesphysiologie befaßt sich mit der Aufnahme von Reizen aus der Umwelt und ihrer Verarbeitung.
:*'''Stoffwechselphysiologie''',
::::Sie befaßt sich mit dem Stoffaufbau (Anabolismus), dem Stoffabbau (Katabolismus) sowie dem Umbau aufgenommener Stoffe (Metabolismus)
*'''Molekularbiologie''',
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*'''Morphologie''',
:::Morphologie ist die Beschreibung von äußeren Merkmalen von Organismen oder Teilen dieser sowie die Untersuchung deren Zustandekommen.
*'''Anatomie''',
:::Als Anatomie wird die Lehre vom „inneren“ Aufbau der Organismen bezeichnet.
*'''Biostatistik''',
:::Die Biostatistik befaßt sich mit Fragen der Häufigkeit biologischer Erscheinungen, vergleich sie mit anderen und gewinnt statistisch gesicherte Kenntnisse aus allen statistischen Teilgebieten.
*'''Parasitologie''',
:::Parasitologie befaßt sich mit dem Aufbau von Parasiten, deren Lebenszyklen und den Auswirkungen auf ihren Wirt.
*'''Paläobiologie'''[1],
:::Sie beschäftigt sich mit der zeitlichen Erscheinung, dem Aufbau, der Überlieferung und der Nutzung historischer Organismen 
*'''Systematik''',
:::Die Systematik hat zur Aufgabe Organismen zu klassifizieren, eindeutig zu benennen und sie in ein System einzuordnen.
*'''Theoretische Biologie''',
:::Die theoretische Biologie befaßt sich mit der mathematischen Beschreibung, Modellierung und Auswertung biologischer Vorgänge.
*'''Verhaltensbiologie''' und
:::Sie befaßt sich mit dem Zustandekommen und der Beeinflussung von Verhalten.
*'''Ökologie'''.
:::Die Ökologie beschreibt und erforscht die Beziehungen der Lebewesen zueinander.

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&lt;small&gt;[1]: syn. '''Paläontologie'''&lt;/small&gt;


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&lt;small&gt;[[I. Einführung]]&lt;br/&gt;
3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books&lt;/small&gt;


Aus den Kurzbeschreibungen der biowissenschaftlichen Teildisziplinen läßt sich sehr schnell erkennen, daß diese nicht klar voneinander zu trennen sind und z. T. in weiten Teilen sogar deckungsgleich sind, was ihre Aufgaben und Forschungsgebiete anbelangt. Im vorliegenden Buch wird daher nicht – wie in anderen – ein strikter Aufbau nach Teilgebieten durchgeführt. Vielmehr sollen auf einfache und verständliche Weise zunächst die Grundlagen biologischen Denkens nähergebracht und erst dann, in logischer Reihenfolge, übergeordnete biologische Systeme und Teilgebiete besprochen werden. Aus dieser Intention heraus ergibt sich folgende Gliederung:
*Das vorliegende E-Book beginnt mit einer Beschreibung der Entstehung, Wichtigkeit und Funktionalität der Grundbausteine der Lebewesen (Proteine, Kohlenhydrate).
*Erst jetzt – da das Wissen über die Grundbausteine des Lebens bekannt sind – werden der Grundaufbau von Zellen, den kleinsten lebensfähigen Grundeinheiten, wie z. B. Zellorganellen, Stofftransport u. ä. dargestellt.
*Im Anschluß daran, da auch hier jetzt die Prämissen bekannt sind, wird näher auf die Genetik, also die Vererbung durch Organismen, eingegangen.
*Es folgt eine Einführung in die Systematik, Nomenklatur und Taxonomie der Eukaryonten.
*Im zoologischen Teil werden biologische Aspekte der Tiere wie Systematik, Grundlagen des (Energie-)Stoffwechsels, der Neurobiologie, Muskelphysiologie, Immunologie, Serologie und Morphologie erklärt, dann die Grundlagen pflanzlicher und mykologischer Existenz (ebenfalls Systematik, physiologische und morphoanatomische Aspekte).
*Sobald die Funktion der div. Lebewesen bekannt ist, stellt sich die Frage nach ihrer gegenseitigen Beeinflussung. Sie wird im ökologischen Teil diskutiert.
*Eng geknüpft mit der Ökologie steht die Evolutionsbiologie, die zusammen mit relevanten Aspekten wie paläobiologischen Grundlagen, Evolutionstheorie, Konstruktionsmorphologie, etc. beantwortet wird.


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 |width="5%" | &lt;small&gt;[[2.0 Aufgabengebiete der Biologie|zurück]]&lt;/small&gt;
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    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="14146" xml:space="preserve">&lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[I. Einführung|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;Das nachfolgende E-Book wurden aus Skripten und Mitschriften mehrerer Vorlesungen der Ausbildungen zum [http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüften Technischen Assistenten für naturkundliche Museen und Forschungsinstitute] am renommierten Forschungs-Institut Senckenberg und zum [http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Staatlich geprüften biologisch-technischen Assistenten] an der Landesgewerbeanstalt Nürnberg (TÜV Rheinland) erstellt und soll im Laufe meines Biologie-Studiums um weitere Kapitel vervollständigt werden. Es erhebt daher keinen Anspruch auf Vollständigkeit oder Richtigkeit, sollte jedoch jedem Interessenten einen guten Einblick in den Umfang der Biologie und die in den (ersten) Studiensemestern vermittelten Themen geben.&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;&lt;big&gt;'''Inhaltsverzeichnis'''&lt;/big&gt;&lt;/p&gt;

*[[I. Einführung]]
**[[1.0 Definitionen der Biologie]]
**[[2.0 Aufgabengebiete der Biologie]]
**[[3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books]]

*[[II. Molekularbiologie]]
**[[1.0 Grundlagen]]
***[[1.1 Materie, Element und subatomare Teilchen]]
***[[1.2 Atommodell]]
***[[1.3 Chemische Bindungen]]
****[[1.3.1 Die Ionenbindung]]
****[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]
*****[[1.3.2.1 Unpolare Atombindung]]
*****[[1.3.2.2 Polare Atombindung]]
*****[[1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte]]
*****[[1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung]]
******[[1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser]]
****[[1.3.3 Koordinative oder dative Bindung]]
*****[[1.3.3.1 Metallkomplexe]]
*****[[1.3.3.2 Chelatkomplexe]]
***[[1.4 Energetische Grundlagen]]
***[[1.5 Chemisches Gleichgewicht]]
***[[1.6 Säuren und Basen]]
****[[1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)]]
****[[1.6.2 Der pH-Wert]]
****[[1.6.3 Neutralisation]]
****[[1.6.4 Puffer]]
**[[2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)]]
**[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]
***[[3.1 Allgemeines]]
***[[3.2 Einteilung]]
***[[3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren]]
***[[3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren]]
****[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung]]
****[[3.4.2 Stereoisomerie]]
***[[3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren]]
***[[3.6 Peptide]]
***[[3.7 Proteinklassen]]
***[[3.8 Struktur von Proteinen]]
***[[3.9 Enzyme]]
****[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen]]
****[[3.9.2 Klassifizierung von Enzymen]]
****[[3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung]]
****[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]
*****[[3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺]]
*****[[3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂]]
*****[[3.9.4.3 Coenzym A (CoA)]]
*****[[3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)]]
*****[[3.9.4.5 Pyridoxalphosphat]]
****[[3.9.5 Enzymkinetik]]
*****[[3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS und MENTEN (1913)]]
*****[[3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER und BURK (1913)]]
***[[3.10 Reinigung, Charakterisierung und Lagerung von Proteinen]]
****[[3.10.1 Reinigung]]
*****[[3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie]]
*****[[3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie]]
*****[[3.10.1.3 Affinitätschromatographie]]
****[[3.10.2 Charakterisierung]]
*****[[3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration]]
******[[3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)]]
******[[3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm]]
*****[[3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten]]
******[[3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)]]
******[[3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)]]
****[[3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung]]
**[[4.0 Kohlenhydrate]]
***[[4.1 Monosaccharide]]
****[[4.1.1 Entstehung von Ringformen]]
****[[4.1.2 Eigenschaften der Monosaccharide]]
****[[4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide]]
*****[[4.1.3.1 FEHLINGsche Probe]]
*****[[4.1.3.2 Silberspiegel-Probe]]
****[[4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide]]
****[[4.1.5 Glykoside]]
***[[4.2 Disaccharide]]
****[[4.2.1 Maltose (Malzzucker)]]
****[[4.2.2 Cellobiose]]
****[[4.2.3 Lactose (Milchzucker)]]
****[[4.2.4 Saccharose (Sucrose)]]
***[[4.3 Polysaccharide]]
****[[4.3.1 Homopolysaccharide]]
****[[4.3.2 Heteropolysaccharide]]

*[[III. Cytologie]]
**[[1.0 Einführung]]
**[[2.0 Prokaryonten]]
***[[2.1 Einführung]]
***[[2.2 Zellaufbau]]
****[[2.2.1 Zellhülle (cell envelope)]]
****[[2.2.2 Die bakterielle Zellwand]]
*****[[2.2.2.1 Aufbau des Mureins]]
*****[[2.2.2.2 GRAM-Färbung]]
******[[2.2.2.2.1 Übersicht wichtiger grampositiver und gramnegativer Prokaryonten]]
******[[2.2.2.2.2 Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.3 Antigene gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.4 R- und S-Formen]]
****[[2.2.3 Bakteriengeißeln]]
****[[2.2.4 Pili (Fimbrien)]]
*****[[2.2.4.1 Konjugation bei E. coli und nahe verwandten Enterobakterien]]
*****[[2.2.4.2 Experiment der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)]]
***[[2.3 Antibiotika]]
****[[2.3.1 Allgemeines]]
****[[2.3.2 Penicillin]]
*****[[2.3.2.1 Penicillintechnik]]
*****[[2.3.2.2 Halbsynthetische Penicilline]]
****[[2.3.3 Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten]]
*****[[2.3.3.1 Wirkung von Streptomycin und Tetracyclin]]
*****[[2.3.3.2 Wirkung von Chloramphenicol]]
****[[2.3.4 Problematik der Antibiotika-Resistenz]]
**[[3.0 Eukaryonten]]
***[[3.1 Einführung]]
***[[3.2 Zellorganellen und -bestandteile]]
****[[3.2.1 Zellkern (Nucleus)]]
****[[3.2.2 Endoplasmatisches Reticulum (ER)]]
****[[3.2.3 Mitochondrien]]
****[[3.2.4 GOLGI-Apparat (syn. Dictyosom)]]
****[[3.2.5 Ribosomen]]
****[[3.2.6 Peroxisomen]]
****[[3.2.7 Cytoplasma]]
****[[3.2.8 Cytoskelett]]
****[[3.2.9 Zellmembran]]
****[[3.2.10 Organellen tierischer Zellen]]
*****[[3.2.10.1 Lysosomen]]
*****[[3.2.10.2 Besonderheiten tierischer Zellmembranen]]
****[[3.2.11 Organellen pflanzlicher Zellen]]
*****[[3.2.11.1 Plastiden]]
*****[[3.2.11.2 Vakuolen]]
*****[[3.2.11.3 Zellwand]]
*****[[3.2.11.4 Besonderheiten pflanzlicher Zellmembranen]]
**[[4.0 Prinzipielle Arten des Energiegewinns]]
***[[4.1 Einführung]]
***[[4.2 Energiestoffwechsel bei chemoorganotrophen Organismen]]
****[[4.2.1 Wege der Brenztraubensäurebildung]]
*****[[4.2.1.1 Glykolyse (Fructosediphosphatweg, FDP-Weg)]]
*****[[4.2.1.2 Pentosephosphatweg]]
*****[[4.2.1.3 ENTNER-DOUDOROFF-Weg (Ketosedesoxyphosphogluconsäure-Weg, KDPE-Weg)]]
****[[4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus (oxidative Decarboxylierung und Citronensäurezyklus)]]
****[[4.2.3 Endoxidation (aerobe Atmungskette)]]
****[[4.2.4 Gärung]]
***[[4.3 Energiestoffwechsel bei chemolithotrophen Organismen]]
****[[4.3.1 Pflanzlicher Stoffwechsel]]
*****[[4.3.1.1 Besonderheiten des pflanzlichen Kohlenhydrat-Stoffwechsels]]
*****[[4.3.1.2 Lichtreaktion der Photosynthese]]
*****[[4.3.1.3 Lichtunabhängige Reaktion (CALVIN-Zyklus, Dunkelreaktion)]]
*****[[4.3.1.4 Biosynthese von Stärke in den Chloroplasten]]
*****[[4.3.1.5 Der Glyoxylsäurezyklus]]
****[[4.3.2 Nitratatmung (dissimilatorische Nitratreduktion)]]
****[[4.3.3 Sulfatatmung (dissimilatorische Sulfatreduktion)]]
**[[5.0 Zelluläre Transportvorgänge]]
***[[5.1 Einführung]]
***[[5.2 Passiver Transport]]
****[[5.2.1 Diffusion]]
****[[5.2.2 Osmose]]
***[[5.3 Aktiver Transport]]
****[[5.3.1 Aktive Tunnelproteine]]
*****[[5.3.1.1 P-Klasse-Ionenpumpen (P-class)]]
******[[5.3.1.1.1 Na⁺/K⁺-Ionenpumpen (Na⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.2 H⁺/K⁺-Ionenpumpen (H⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.3 Ca²⁺-Ionenpumpen (Ca²⁺-ATPasen)]]
*****[[5.3.1.2 V-Klasse- und F-Klasse-Ionenpumpen (V-class und F-class)]]
*****[[5.3.1.3 ABC-Transporter (ATP-binding cassettes)]]
****[[5.3.2 Gekoppelter Transport]]
***[[5.4 Endo- und Exocytose (Membranfluß)]]
***[[5.5 Signalhypothese]]
**[[6.0 Lebensbedingungen und Kultivationsfaktoren]]
***[[6.1 O₂-Bedingungen]]
***[[6.2 Temperaturbedingungen]]
***[[6.3 pH-Bedingungen]]
***[[6.4 Osmotische Bedingungen]]
***[[6.5 Nährstoffbedingungen]]
**[[7.0 Der Zellzyklus]]
***[[7.1 Mitose]]
***[[7.2 Meiose]]

*IV. Genetik
**1.0 Klassische Genetik (MENDEL-Genetik)
**[[2.0 Molekulargenetik]]
***[[2.1 Aufbau und Struktur der DNA]]
****[[2.1.1 Primärstruktur der DNA]]
****[[2.1.2 Sekundärstruktur der DNA]]
****[[2.1.3 Tertiärstruktur der DNA]]
****[[2.1.4 Übergeordnete DNA-Strukturen]]
***[[2.2 Grundlagen und Prokaryonten-Genetik]]
****[[2.2.1 Ablauf der Vererbung]]
*****[[2.2.1.1 Übersicht]]
*****[[2.2.1.2 Transkription der DNA]]
*****[[2.2.1.3 Regulation der Genaktivität bei Bakterien]]
******[[2.2.1.3.1 Negative Kontrolle am Beispiel des lac-Operons von E. coli]]
****[[2.2.2 Der genetische Code]]
****[[2.2.3 Unterschiede zwischen DNA und RNA]]
****[[2.2.4 Die wichtigsten RNA-Sorten der Zelle]]
****[[2.2.5 Die Proteinbiosynthese (Translation)]]
*****[[2.2.5.1 Allgemeines]]
*****[[2.2.5.2 Initiation (Start) Der Proteinsynthese]]
******[[2.2.5.2.1 Aufbau der Ribosomenbindestelle]]
******[[2.2.5.2.2 Die Start-Aminosäure Methionin]]
*****[[2.2.5.3 Elongation (Kettenverlängerung)]]
*****[[2.2.5.4 Termination]]
*****[[2.2.5.5 Posttranslationale Modifikationen]]
****[[2.2.6 Wobble im genetischen Code]]
****[[2.2.7 Regulierung der Genexpression bei Bakterien]]
*****[[2.2.7.1 Regulation der Promotorstärke]]
*****[[2.2.7.2 Regulation über den σ-Faktor]]
*****[[2.2.7.3 Regulation des lac-Operons über den Operator]]
****[[2.2.8 Mutationen bei Bakterien]]
*****[[2.2.8.1 Auswirkung von Mutationen]]
*****[[2.2.8.2 Mutationsarten]]
*****[[2.2.8.3 Mögliche Ursachen für Basenaustauschmutationen]]
******[[2.2.8.3.1 Tautomere Basen]]
******[[2.2.8.3.2 Spontane Desaminierungen]]
******[[2.2.8.3.3 Depurinierung und Depyrimidierung]]
*****[[2.2.8.4 Auslösung von Mutationen durch Chemikalien]]
******[[2.2.8.4.1 Basenanaloge Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.2 Desaminierende Chemikalien]]
******[[2.2.8.4.3 Alkylierende Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.4 Nachweis mutagener Wirkung von Chemikalien mit dem AMES-Test (1975)]]
*****[[2.2.8.5 Mutation von Bakterien durch UV-Strahlung]]
*****[[2.2.8.6 Reversionen (Rückmutationen)]]
******[[2.2.8.6.1 Reversionen durch eine zweite Mutation im selben Gen]]
******[[2.2.8.6.2 Reversionen durch eine zweite Mutation in einem anderen Gen]]
****[[2.2.9 Replikation von Bakterien-DNA]]
*****[[2.2.9.1 Die wichtigsten Replikationsproteine und ihre Besonderheiten]]
*****[[2.2.9.2 Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation]]
*****[[2.2.9.3 Möglichkeiten der bidirektionalen Replikation]]
****[[2.2.10 Restriktions- und Modifikationssysteme (R/M-Systeme) bei Bakterien]]
*****[[2.2.10.1 Mögliche Ursachen bei ausbleibender Restriktion der Fremd-DNA in Bakterien]]
*****[[2.2.10.2 R/M-Systeme bei E. coli]]
*****[[2.2.10.3 Die Typen der Restriktionsenzyme]]
***[[2.3 Grundlagen der Gentechnik]]
****[[2.3.1 PCR (Polymerase-Kettenreaktion, polymerase chain reaction)]]
*****[[2.3.1.1 Anwendung und Durchführung]]
*****[[2.3.1.2 Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen]]
*****[[2.3.1.3 Amplifikation der gesamten DNA]]
******[[2.3.1.3.1 Der genetische Fingerabdruck]]
****[[2.3.2 Grundprinzip der Genklonierung]]
*****[[2.3.2.1 Bedeutung überstehender Enden]]
*****[[2.3.2.2 Restriktionsanalyse mit Hilfe der Agarosegelelektrophorese]]
******[[2.3.2.2.1 Theorie zur Gelelektrophorese von DNA]]
******[[2.3.2.2.2 Auswertung]]
*****[[2.3.2.3 Genklonierung mit E. coli]]
******[[2.3.2.3.1 Gewünschte Eigenschaften von Plasmidvektoren]]
******[[2.3.2.3.2 Eigenschaften der verwendeten Wirtszellen]]
******[[2.3.2.3.3 Vorgehensweise zur Selektion und Identifikation rekombinanter Kolonien]]
*****[[2.3.2.4 Klonierung mit pUC-Plasmiden]]
******[[2.3.2.4.1 Test auf Lactose-Abbau]]
******[[2.3.2.4.2 Prinzip der Koloniefärbung bei Klonierung mit pUC-Plasmiden zur Identifizierung rekombinanter Kolonien]]
****[[2.3.3 Tricks in der Gentechnik]]
*****[[2.3.3.1 Transformation - Methode zum Einschleusen gentechnisch veränderter DNA in Bakterien]]
******[[2.3.3.1.1 Wichtige Faktoren für erfolgreiche Transformation]]
******[[2.3.3.1.2 Form der aufgenommenen DNA]]
******[[2.3.3.1.3 Transformationsrate bei E. coli]]
******[[2.3.3.1.4 Suche nach dem richtigen Klon]]
*****[[2.3.3.2 Hybridisierung mit einer Gensonde]]
******[[2.3.3.2.1 Prinzip der Hybridisierung]]
******[[2.3.3.2.2 Herstellung radioaktiv markierter Gensonden]]
******[[2.3.3.2.3 Nichtradioaktive DNA-Markierung (non radioactive labelling)]]
******[[2.3.3.2.4 Koloniehybridisierung]]
******[[2.3.3.2.5 Plasmidisolierung aus E. coli]]
*****[[2.3.3.3 Southern Hybridisierung (blotting, transfer)]]
*****[[2.3.3.4 Nachweis von Genen mit Hilfe der PCR]]
****[[2.3.4 DNA-Sequenzierung]]
*****[[2.3.4.1 Kettenabbruch nach SANGER et al. (1977)]]
******[[2.3.4.1.1 Gewinnung von Einzelstrang und Primer]]
******[[2.3.4.1.2 Kettenabbruch durch Dideoxy-Nukleotide]]
*****[[2.3.4.2 Sequencer]]
******[[2.3.4.2.1 Monofluorophores System]]
******[[2.3.4.2.2 Multifluorophores System]]
*****[[2.3.4.3 Taq-Cycle-Sequenzierung]]
***[[2.4 Eukaryonten-Genetik]]
****[[2.4.1 Aufbau und Funktion des eukaryontischen Operons]]
*****[[2.4.1.1 Aufbau]]
*****[[2.4.1.2 Gene]]
*****[[2.4.1.3 RNA-Arten und RNA-Polymerasen]]
*****[[2.4.1.4 Struktur der eukaryontischen Transkriptionseinheit (auf der DNA)]]
*****[[2.4.1.5 Bedeutung der Introns]]
*****[[2.4.1.6 mRNA-Reifung (Processing) im Zellkern]]
*****[[2.4.1.7 Genregulation der Genaktivität bei Eukaryonten]]
****[[2.4.2 Klonierung von Eukaryontengenen in Bakterien]]
**3.0 Populationsgenetik

*[[Abbildungsverzeichnis]]

*[[Tabellenverzeichnis]]

*[[Quellenverzeichnis]]


&lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[I. Einführung|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="14147" xml:space="preserve">&lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[I. Einführung|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;Das nachfolgende E-Book wurden aus Skripten und Mitschriften mehrerer Vorlesungen der Ausbildungen zum [http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüften Technischen Assistenten für naturkundliche Museen und Forschungsinstitute] am renommierten Forschungs-Institut Senckenberg und zum [http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Staatlich geprüften biologisch-technischen Assistenten] an der Landesgewerbeanstalt Nürnberg (TÜV Rheinland) erstellt und soll im Laufe meines Biologie-Studiums um weitere Kapitel vervollständigt werden. Es erhebt daher keinen Anspruch auf Vollständigkeit oder Richtigkeit, sollte jedoch jedem Interessenten einen guten Einblick in den Umfang der Biologie und die in den (ersten) Studiensemestern vermittelten Themen geben.&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;&lt;big&gt;'''Inhaltsverzeichnis'''&lt;/big&gt;&lt;/p&gt;

*[[I. Einführung]]
**[[1.0 Definitionen der Biologie]]
**[[2.0 Aufgabengebiete der Biologie]]
**[[3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books]]

*[[II. Molekularbiologie]]
**[[1.0 Grundlagen]]
***[[1.1 Materie, Elemente und subatomare Teilchen]]
***[[1.2 Atommodell]]
***[[1.3 Chemische Bindungen]]
****[[1.3.1 Die Ionenbindung]]
****[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]
*****[[1.3.2.1 Unpolare Atombindung]]
*****[[1.3.2.2 Polare Atombindung]]
*****[[1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte]]
*****[[1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung]]
******[[1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser]]
****[[1.3.3 Koordinative oder dative Bindung]]
*****[[1.3.3.1 Metallkomplexe]]
*****[[1.3.3.2 Chelatkomplexe]]
***[[1.4 Energetische Grundlagen]]
***[[1.5 Chemisches Gleichgewicht]]
***[[1.6 Säuren und Basen]]
****[[1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)]]
****[[1.6.2 Der pH-Wert]]
****[[1.6.3 Neutralisation]]
****[[1.6.4 Puffer]]
**[[2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)]]
**[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]
***[[3.1 Allgemeines]]
***[[3.2 Einteilung]]
***[[3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren]]
***[[3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren]]
****[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung]]
****[[3.4.2 Stereoisomerie]]
***[[3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren]]
***[[3.6 Peptide]]
***[[3.7 Proteinklassen]]
***[[3.8 Struktur von Proteinen]]
***[[3.9 Enzyme]]
****[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen]]
****[[3.9.2 Klassifizierung von Enzymen]]
****[[3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung]]
****[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]
*****[[3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺]]
*****[[3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂]]
*****[[3.9.4.3 Coenzym A (CoA)]]
*****[[3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)]]
*****[[3.9.4.5 Pyridoxalphosphat]]
****[[3.9.5 Enzymkinetik]]
*****[[3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS und MENTEN (1913)]]
*****[[3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER und BURK (1913)]]
***[[3.10 Reinigung, Charakterisierung und Lagerung von Proteinen]]
****[[3.10.1 Reinigung]]
*****[[3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie]]
*****[[3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie]]
*****[[3.10.1.3 Affinitätschromatographie]]
****[[3.10.2 Charakterisierung]]
*****[[3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration]]
******[[3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)]]
******[[3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm]]
*****[[3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten]]
******[[3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)]]
******[[3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)]]
****[[3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung]]
**[[4.0 Kohlenhydrate]]
***[[4.1 Monosaccharide]]
****[[4.1.1 Entstehung von Ringformen]]
****[[4.1.2 Eigenschaften der Monosaccharide]]
****[[4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide]]
*****[[4.1.3.1 FEHLINGsche Probe]]
*****[[4.1.3.2 Silberspiegel-Probe]]
****[[4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide]]
****[[4.1.5 Glykoside]]
***[[4.2 Disaccharide]]
****[[4.2.1 Maltose (Malzzucker)]]
****[[4.2.2 Cellobiose]]
****[[4.2.3 Lactose (Milchzucker)]]
****[[4.2.4 Saccharose (Sucrose)]]
***[[4.3 Polysaccharide]]
****[[4.3.1 Homopolysaccharide]]
****[[4.3.2 Heteropolysaccharide]]

*[[III. Cytologie]]
**[[1.0 Einführung]]
**[[2.0 Prokaryonten]]
***[[2.1 Einführung]]
***[[2.2 Zellaufbau]]
****[[2.2.1 Zellhülle (cell envelope)]]
****[[2.2.2 Die bakterielle Zellwand]]
*****[[2.2.2.1 Aufbau des Mureins]]
*****[[2.2.2.2 GRAM-Färbung]]
******[[2.2.2.2.1 Übersicht wichtiger grampositiver und gramnegativer Prokaryonten]]
******[[2.2.2.2.2 Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.3 Antigene gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.4 R- und S-Formen]]
****[[2.2.3 Bakteriengeißeln]]
****[[2.2.4 Pili (Fimbrien)]]
*****[[2.2.4.1 Konjugation bei E. coli und nahe verwandten Enterobakterien]]
*****[[2.2.4.2 Experiment der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)]]
***[[2.3 Antibiotika]]
****[[2.3.1 Allgemeines]]
****[[2.3.2 Penicillin]]
*****[[2.3.2.1 Penicillintechnik]]
*****[[2.3.2.2 Halbsynthetische Penicilline]]
****[[2.3.3 Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten]]
*****[[2.3.3.1 Wirkung von Streptomycin und Tetracyclin]]
*****[[2.3.3.2 Wirkung von Chloramphenicol]]
****[[2.3.4 Problematik der Antibiotika-Resistenz]]
**[[3.0 Eukaryonten]]
***[[3.1 Einführung]]
***[[3.2 Zellorganellen und -bestandteile]]
****[[3.2.1 Zellkern (Nucleus)]]
****[[3.2.2 Endoplasmatisches Reticulum (ER)]]
****[[3.2.3 Mitochondrien]]
****[[3.2.4 GOLGI-Apparat (syn. Dictyosom)]]
****[[3.2.5 Ribosomen]]
****[[3.2.6 Peroxisomen]]
****[[3.2.7 Cytoplasma]]
****[[3.2.8 Cytoskelett]]
****[[3.2.9 Zellmembran]]
****[[3.2.10 Organellen tierischer Zellen]]
*****[[3.2.10.1 Lysosomen]]
*****[[3.2.10.2 Besonderheiten tierischer Zellmembranen]]
****[[3.2.11 Organellen pflanzlicher Zellen]]
*****[[3.2.11.1 Plastiden]]
*****[[3.2.11.2 Vakuolen]]
*****[[3.2.11.3 Zellwand]]
*****[[3.2.11.4 Besonderheiten pflanzlicher Zellmembranen]]
**[[4.0 Prinzipielle Arten des Energiegewinns]]
***[[4.1 Einführung]]
***[[4.2 Energiestoffwechsel bei chemoorganotrophen Organismen]]
****[[4.2.1 Wege der Brenztraubensäurebildung]]
*****[[4.2.1.1 Glykolyse (Fructosediphosphatweg, FDP-Weg)]]
*****[[4.2.1.2 Pentosephosphatweg]]
*****[[4.2.1.3 ENTNER-DOUDOROFF-Weg (Ketosedesoxyphosphogluconsäure-Weg, KDPE-Weg)]]
****[[4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus (oxidative Decarboxylierung und Citronensäurezyklus)]]
****[[4.2.3 Endoxidation (aerobe Atmungskette)]]
****[[4.2.4 Gärung]]
***[[4.3 Energiestoffwechsel bei chemolithotrophen Organismen]]
****[[4.3.1 Pflanzlicher Stoffwechsel]]
*****[[4.3.1.1 Besonderheiten des pflanzlichen Kohlenhydrat-Stoffwechsels]]
*****[[4.3.1.2 Lichtreaktion der Photosynthese]]
*****[[4.3.1.3 Lichtunabhängige Reaktion (CALVIN-Zyklus, Dunkelreaktion)]]
*****[[4.3.1.4 Biosynthese von Stärke in den Chloroplasten]]
*****[[4.3.1.5 Der Glyoxylsäurezyklus]]
****[[4.3.2 Nitratatmung (dissimilatorische Nitratreduktion)]]
****[[4.3.3 Sulfatatmung (dissimilatorische Sulfatreduktion)]]
**[[5.0 Zelluläre Transportvorgänge]]
***[[5.1 Einführung]]
***[[5.2 Passiver Transport]]
****[[5.2.1 Diffusion]]
****[[5.2.2 Osmose]]
***[[5.3 Aktiver Transport]]
****[[5.3.1 Aktive Tunnelproteine]]
*****[[5.3.1.1 P-Klasse-Ionenpumpen (P-class)]]
******[[5.3.1.1.1 Na⁺/K⁺-Ionenpumpen (Na⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.2 H⁺/K⁺-Ionenpumpen (H⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.3 Ca²⁺-Ionenpumpen (Ca²⁺-ATPasen)]]
*****[[5.3.1.2 V-Klasse- und F-Klasse-Ionenpumpen (V-class und F-class)]]
*****[[5.3.1.3 ABC-Transporter (ATP-binding cassettes)]]
****[[5.3.2 Gekoppelter Transport]]
***[[5.4 Endo- und Exocytose (Membranfluß)]]
***[[5.5 Signalhypothese]]
**[[6.0 Lebensbedingungen und Kultivationsfaktoren]]
***[[6.1 O₂-Bedingungen]]
***[[6.2 Temperaturbedingungen]]
***[[6.3 pH-Bedingungen]]
***[[6.4 Osmotische Bedingungen]]
***[[6.5 Nährstoffbedingungen]]
**[[7.0 Der Zellzyklus]]
***[[7.1 Mitose]]
***[[7.2 Meiose]]

*IV. Genetik
**1.0 Klassische Genetik (MENDEL-Genetik)
**[[2.0 Molekulargenetik]]
***[[2.1 Aufbau und Struktur der DNA]]
****[[2.1.1 Primärstruktur der DNA]]
****[[2.1.2 Sekundärstruktur der DNA]]
****[[2.1.3 Tertiärstruktur der DNA]]
****[[2.1.4 Übergeordnete DNA-Strukturen]]
***[[2.2 Grundlagen und Prokaryonten-Genetik]]
****[[2.2.1 Ablauf der Vererbung]]
*****[[2.2.1.1 Übersicht]]
*****[[2.2.1.2 Transkription der DNA]]
*****[[2.2.1.3 Regulation der Genaktivität bei Bakterien]]
******[[2.2.1.3.1 Negative Kontrolle am Beispiel des lac-Operons von E. coli]]
****[[2.2.2 Der genetische Code]]
****[[2.2.3 Unterschiede zwischen DNA und RNA]]
****[[2.2.4 Die wichtigsten RNA-Sorten der Zelle]]
****[[2.2.5 Die Proteinbiosynthese (Translation)]]
*****[[2.2.5.1 Allgemeines]]
*****[[2.2.5.2 Initiation (Start) Der Proteinsynthese]]
******[[2.2.5.2.1 Aufbau der Ribosomenbindestelle]]
******[[2.2.5.2.2 Die Start-Aminosäure Methionin]]
*****[[2.2.5.3 Elongation (Kettenverlängerung)]]
*****[[2.2.5.4 Termination]]
*****[[2.2.5.5 Posttranslationale Modifikationen]]
****[[2.2.6 Wobble im genetischen Code]]
****[[2.2.7 Regulierung der Genexpression bei Bakterien]]
*****[[2.2.7.1 Regulation der Promotorstärke]]
*****[[2.2.7.2 Regulation über den σ-Faktor]]
*****[[2.2.7.3 Regulation des lac-Operons über den Operator]]
****[[2.2.8 Mutationen bei Bakterien]]
*****[[2.2.8.1 Auswirkung von Mutationen]]
*****[[2.2.8.2 Mutationsarten]]
*****[[2.2.8.3 Mögliche Ursachen für Basenaustauschmutationen]]
******[[2.2.8.3.1 Tautomere Basen]]
******[[2.2.8.3.2 Spontane Desaminierungen]]
******[[2.2.8.3.3 Depurinierung und Depyrimidierung]]
*****[[2.2.8.4 Auslösung von Mutationen durch Chemikalien]]
******[[2.2.8.4.1 Basenanaloge Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.2 Desaminierende Chemikalien]]
******[[2.2.8.4.3 Alkylierende Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.4 Nachweis mutagener Wirkung von Chemikalien mit dem AMES-Test (1975)]]
*****[[2.2.8.5 Mutation von Bakterien durch UV-Strahlung]]
*****[[2.2.8.6 Reversionen (Rückmutationen)]]
******[[2.2.8.6.1 Reversionen durch eine zweite Mutation im selben Gen]]
******[[2.2.8.6.2 Reversionen durch eine zweite Mutation in einem anderen Gen]]
****[[2.2.9 Replikation von Bakterien-DNA]]
*****[[2.2.9.1 Die wichtigsten Replikationsproteine und ihre Besonderheiten]]
*****[[2.2.9.2 Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation]]
*****[[2.2.9.3 Möglichkeiten der bidirektionalen Replikation]]
****[[2.2.10 Restriktions- und Modifikationssysteme (R/M-Systeme) bei Bakterien]]
*****[[2.2.10.1 Mögliche Ursachen bei ausbleibender Restriktion der Fremd-DNA in Bakterien]]
*****[[2.2.10.2 R/M-Systeme bei E. coli]]
*****[[2.2.10.3 Die Typen der Restriktionsenzyme]]
***[[2.3 Grundlagen der Gentechnik]]
****[[2.3.1 PCR (Polymerase-Kettenreaktion, polymerase chain reaction)]]
*****[[2.3.1.1 Anwendung und Durchführung]]
*****[[2.3.1.2 Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen]]
*****[[2.3.1.3 Amplifikation der gesamten DNA]]
******[[2.3.1.3.1 Der genetische Fingerabdruck]]
****[[2.3.2 Grundprinzip der Genklonierung]]
*****[[2.3.2.1 Bedeutung überstehender Enden]]
*****[[2.3.2.2 Restriktionsanalyse mit Hilfe der Agarosegelelektrophorese]]
******[[2.3.2.2.1 Theorie zur Gelelektrophorese von DNA]]
******[[2.3.2.2.2 Auswertung]]
*****[[2.3.2.3 Genklonierung mit E. coli]]
******[[2.3.2.3.1 Gewünschte Eigenschaften von Plasmidvektoren]]
******[[2.3.2.3.2 Eigenschaften der verwendeten Wirtszellen]]
******[[2.3.2.3.3 Vorgehensweise zur Selektion und Identifikation rekombinanter Kolonien]]
*****[[2.3.2.4 Klonierung mit pUC-Plasmiden]]
******[[2.3.2.4.1 Test auf Lactose-Abbau]]
******[[2.3.2.4.2 Prinzip der Koloniefärbung bei Klonierung mit pUC-Plasmiden zur Identifizierung rekombinanter Kolonien]]
****[[2.3.3 Tricks in der Gentechnik]]
*****[[2.3.3.1 Transformation - Methode zum Einschleusen gentechnisch veränderter DNA in Bakterien]]
******[[2.3.3.1.1 Wichtige Faktoren für erfolgreiche Transformation]]
******[[2.3.3.1.2 Form der aufgenommenen DNA]]
******[[2.3.3.1.3 Transformationsrate bei E. coli]]
******[[2.3.3.1.4 Suche nach dem richtigen Klon]]
*****[[2.3.3.2 Hybridisierung mit einer Gensonde]]
******[[2.3.3.2.1 Prinzip der Hybridisierung]]
******[[2.3.3.2.2 Herstellung radioaktiv markierter Gensonden]]
******[[2.3.3.2.3 Nichtradioaktive DNA-Markierung (non radioactive labelling)]]
******[[2.3.3.2.4 Koloniehybridisierung]]
******[[2.3.3.2.5 Plasmidisolierung aus E. coli]]
*****[[2.3.3.3 Southern Hybridisierung (blotting, transfer)]]
*****[[2.3.3.4 Nachweis von Genen mit Hilfe der PCR]]
****[[2.3.4 DNA-Sequenzierung]]
*****[[2.3.4.1 Kettenabbruch nach SANGER et al. (1977)]]
******[[2.3.4.1.1 Gewinnung von Einzelstrang und Primer]]
******[[2.3.4.1.2 Kettenabbruch durch Dideoxy-Nukleotide]]
*****[[2.3.4.2 Sequencer]]
******[[2.3.4.2.1 Monofluorophores System]]
******[[2.3.4.2.2 Multifluorophores System]]
*****[[2.3.4.3 Taq-Cycle-Sequenzierung]]
***[[2.4 Eukaryonten-Genetik]]
****[[2.4.1 Aufbau und Funktion des eukaryontischen Operons]]
*****[[2.4.1.1 Aufbau]]
*****[[2.4.1.2 Gene]]
*****[[2.4.1.3 RNA-Arten und RNA-Polymerasen]]
*****[[2.4.1.4 Struktur der eukaryontischen Transkriptionseinheit (auf der DNA)]]
*****[[2.4.1.5 Bedeutung der Introns]]
*****[[2.4.1.6 mRNA-Reifung (Processing) im Zellkern]]
*****[[2.4.1.7 Genregulation der Genaktivität bei Eukaryonten]]
****[[2.4.2 Klonierung von Eukaryontengenen in Bakterien]]
**3.0 Populationsgenetik

*[[Abbildungsverzeichnis]]

*[[Tabellenverzeichnis]]

*[[Quellenverzeichnis]]


&lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[I. Einführung|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;</text>
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 |width="5%" | &lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie|zurück]]&lt;/small&gt;
 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[1.1 Materie, Elemente und subatomare Teilchen|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
 |}

&lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
1.0 Grundlagen&lt;/small&gt;


Inhalt von "1.0 Grundlagen":

*[[1.1 Materie, Elemente und subatomare Teilchen]]
*[[1.2 Atommodell]]
*[[1.3 Chemische Bindungen]]
**[[1.3.1 Die Ionenbindung]]
**[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]
***[[1.3.2.1 Unpolare Atombindung]]
***[[1.3.2.2 Polare Atombindung]]
***[[1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte]]
***[[1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung]]
****[[1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser]]
**[[1.3.3 Koordinative oder dative Bindung]]
***[[1.3.3.1 Metallkomplexe]]
***[[1.3.3.2 Chelatkomplexe]]
*[[1.4 Energetische Grundlagen]]
*[[1.5 Chemisches Gleichgewicht]]
*[[1.6 Säuren und Basen]]
**[[1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)]]
**[[1.6.2 Der pH-Wert]]
**[[1.6.3 Neutralisation]]
**[[1.6.4 Puffer]]


{|
 |width="5%" | &lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie|zurück]]&lt;/small&gt;
 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[1.1 Materie, Elemente und subatomare Teilchen|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
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 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[1.2 Atommodell|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
 |}

&lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
[[1.0 Grundlagen]]&lt;br/&gt;
1.1 Materie, Element und subatomare Teilchen&lt;/small&gt;


Jeder Gegenstand um uns herum – und somit auch alle Lebewesen – bestehen Materie, kurz: aus Stofflichem. Materie ist dadurch gekennzeichnet, daß sie Masse besitzt, strukturiert ist und kinetische Energie ("thermische Energie") besitzt. Jede Form der uns umgebenden Materie, die man visuell ohne Hilfsmittel wahrnehmen kann, besteht aus vielen kleinen Bauteilen, den sog. Elementen. Bis heute kennt man 118 Elemente, von denen jedoch nur 92 "stabil" sind und natürlich vorkommen.

Dabei sind jedoch die Elemente nicht die kleinste Form des Materiellen. Elemente bestehen aus verschiedenen Elementarteilchen[1], die sich wiederum aus anderen Teilchen zusammensetzen[2]. Es sind folgende subatomare Teilchen von Bedeutung:
*Protonen,
*Neutronen und
*Elektronen.
Dabei bilden die Protonen (p⁺) mit einer positiven Ladung den Kern. Da bei nahezu allen Elementen der Kern aus mehr als einem Proton bestehen muß, befinden sich ladungsneutrale Elementarteilchen, die Neutronen (n), im Kern, um eine Bindung zu ermöglichen (die aufgrund der sonst rein positiven Ladungen der Protonen nicht hätte stattfinden können). Die negativen Elektronen (e⁻) befinden sich um den Kern herum. Kern (aus p⁺ und n[3]) und Elektronen (aus e⁻) werden als Atom bezeichnet.

Die Atome gleicher Elemente besitzen die selbe Anzahl an Protonen im Kern. Während innerhalb eines Element die Anzahl der Protonen konstant ist, kann die Anzahl der Neutronen variieren. Elementatome mit gleicher Protonen- aber unterschiedlicher Neutronenzahl werden als Isotope bezeichnet. In der allgemeinen Schreibweise
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Elementenschreibweise.jpg]]&lt;/div&gt;
können beispielsweise folgende Isotope des Chlor-Atoms (Cl) unterschieden werden:
&lt;div align="center"&gt;
{|
 |
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:35Cl.jpg]]&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:37Cl.jpg]]&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Protonenzahl&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;17&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;17&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Neutronenzahl&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;18&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;20&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Masse in u[4]&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;35&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;37&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;

-----

&lt;small&gt;[1]: syn. '''subatomare Teilchen'''

[2]: Der weitere Feinbau der Elementarteilchen ist für die Erklärung der biochemischen Funktionen irrelevant und wird hier daher nicht näher ausgeführt.

[3]: Die Kernteilchen Protonen p⁺ und Neutronen werden auch als Nukleonen bezeichnet.

[4]: units; 1 u ≈ 1,6606 * 10⁻²⁴ g&lt;/small&gt;


{|
 |width="5%" | &lt;small&gt;[[1.0 Grundlagen|zurück]]&lt;/small&gt;
 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[1.2 Atommodell|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
 |}</text>
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 |width="5%" | &lt;small&gt;[[1.1 Materie, Elemente und subatomare Teilchen|zurück]]&lt;/small&gt;
 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[1.3 Chemische Bindungen|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
 |}

&lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
[[1.0 Grundlagen]]&lt;br/&gt;
1.2 Atommodell&lt;/small&gt;


Die Erkenntnis, daß Atome aus einem Kern bestehen, um den herum in einem nahezu leeren Raum Elektronen kreisen, gewann bereits 1911 E. RUTHERFORD bei einem Versuch, bei dem er eine dünne Goldfolie mit α-Teilchen beschoß und die Teilchen, die diese Folie durchdringen konnten, mit einem sich beim Auftreffen von α-Teilchen schwarz färbenden Fotofilm sichtbar machte. RUTHERFORD folgerte, daß wenn viele der α-Teilchen ungehindert mehrere 1.000 Atome Gold durchdringen können, die Atome aus einem fast leeren Raum bestehen. Durch Analyse und Berechnungen zu den wenig abgelenkten α-Teilchen stellte er fest, daß sich die schweren und positiv geladenen Teilchen im Kern befinden müssen und um ihn herum – in einem verhältnismäßig riesigen Raum mit tausendfachem Durchmesser der Atomkerne (10⁻ⁱ⁰ m) – die winzigen, negativ geladenen Elektronen kreisen ('''Kern-Hüllen-Modell''').

N. BOHR nutzte den Effekt, daß die Elektronen im Atom bei Energiezufuhr einen bestimmten Energiebetrag aufnehmen können und diesen nach kurzer Zeit (ca. 10⁻⁸ s) wieder abgeben. Durch vielfache Auswertung solcher Experimente gelang es ihm 1913 im '''Kern-Schalen-Modell''' den Aufbau der Atomschale näher zu beschreiben. Die Grundaussage war, daß sich die Elektronenhülle der Atome in Schalen gliedert, die nach bestimmten Regeln besetzt werden:
*Elemente besitzen im Grundzustand '''7 Elektronenschalen''', die die sog. '''Hauptquantenzahlen''' 1 bis 7 erhalten (kernnah bis kernfern)
*Jede dieser Schalen ist nur imstande 2n² Elektronen aufzunehmen, wobei n die Hauptquantenzahl darstellt.
*Die letzte und damit äußerste Schale kann nur maximal 8 Elektronen, die sog. '''Außen-''' oder '''Valenzelektronen''', aufnehmen ('''Oktettregel''').
*Zunächst wird die äußere Schale mit 2 Valenzelektronen besetzt, bevor die inneren Schalen aufgefüllt werden.
*Die Auffüllung der Schalen erfolgt mit zunehmender Energie von innen nach außen.

Auch das zur Erklärung des Zustandekommens biochemischer Bindungen wichtige '''Orbitalmodell''' beschreibt im Vorherigen nur Änderungen in Bezug auf die Verteilung der Elektronen. Der Physiker M. BORN griff 1928 zur weiteren Verfeinerung des Atommodells auf das erweiterte Atommodell nach BOHR zurück. Danach untergliedern sich die '''Hauptenergieniveaus''' (Schalen, Quantenzahlen) in weitere '''Aufenthaltswahrscheinlichkeitsräume''' für Elektronen, die '''Unterenergieniveaus''' (Nebenquantenzahlen), was bedeutet, daß die Elektronen in einer Schale energetisch unterschiedlich sind. Es werden folgende Unterniveaus unterschieden:

&lt;div align="center"&gt;
{| border=1
 |&lt;div align="center"&gt;maximale Anzahl an&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Anzahl&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Schreibweise&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;s-Elektronen&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;2&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;s²&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;p-Elektronen&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;6&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;p⁶&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;d-Elektronen&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;10&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;dⁱ⁰&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;f-Elektronen&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;14&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;fⁱ⁴&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Tab. 1: Unterenergieniveaus (Unterschalen) und ihre mögliche Elektronenaufnahme'''
::Es gibt insgesamt 4 verschiedene Unterenergieniveaus, die auf unterschiedlichen Hauptenergieniveaus auftauchen können und maximal mit der angegebenen Zahl an Elektronen besetzt werden können.&lt;/small&gt;

Die Schalen werden dabei in Reihenfolge steigender Energie besetzt:

&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Orbitalenergie.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 2: Besetzung der Unterenergieniveaus mit steigender Energie'''&lt;/small&gt;


{|
 |width="5%" | &lt;small&gt;[[1.1 Materie, Elemente und subatomare Teilchen|zurück]]&lt;/small&gt;
 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[1.3 Chemische Bindungen|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
 |}</text>
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 |width="5%" | &lt;small&gt;[[1.2 Atommodell|zurück]]&lt;/small&gt;
 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[1.3.1 Die Ionenbindung|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
 |}

&lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
[[1.0 Grundlagen]]&lt;br/&gt;
1.3 Chemische Bindungen&lt;/small&gt;


Unter bestimmten Bedingungen können mehrere Atome miteinander durch sog. '''chemische Bindungen''' wechselwirken. Dabei entstehen komplexere, aus mehreren Atomen bestehende, '''Moleküle'''. Der Grund dafür ist das Bestreben der Atome, einen möglichst energetisch günstigen (stabilen) Zustand zu erreichen. Ein solcher Zustand wird durch 8 Valenzelektronen (Oktettbildung) erreicht. Der Energiegehalt, der bei der Entstehung einer chemischen Bindung freigesetzt wird, muß zur Spaltung dieser wieder aufgebracht werden.


{|
 |width="5%" | &lt;small&gt;[[1.2 Atommodell|zurück]]&lt;/small&gt;
 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[1.3.1 Die Ionenbindung|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
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 |}

&lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
[[1.0 Grundlagen]]&lt;br/&gt;
[[1.3 Chemische Bindungen]]&lt;br/&gt;
1.3.1 Die Ionenbindung&lt;/small&gt;


Die '''Ionenbindung''' ist die Bindung der Salze und besteht immer '''zwischen Metall- und Nichtmetallatomen'''. Durch einen Elektronenübergang von einem Atom auf ein anderes, entstehen '''Kationen''' (positiv geladene Teilchen; gibt Elektron ab) und '''Anionen''' (negativ geladene Teilchen; nimmt Elektron auf). Durch diese Ionisierung bildet sich ein Gitter aus, in dem sich die Kat- und Anionen alternierend abwechseln.

Aufgrund der verschiedenen Atomradien und Ladungen der Bindungspartner können sich unterschiedliche Raumgitter bilden. Dabei wird die sog. '''Gitterenergie''', die gegenseitige (elektrostatische) Anziehungskraft der Atome innerhalb des Salzes, durch das COULOMB-Gesetz (COULOMB 1785) beschrieben:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Coulombgesetz.jpg]]&lt;/div&gt;
mit
::F: Anziehungskraft
::f: COULOMB-Konstante; f ≈ 8,99 * 10⁹ [[Bild:Voltmeter pro Amperesekunden.jpg]]
::Q₁/Q₂: Ionenladung der beteiligten Bindungspartner
::r: Differenz zwischen den Atomradien ([[Bild:Differenz zwischen den Atomradien.jpg]])

Da sich jedoch gleichzeitig Abstoßungskräfte zwischen den Elektronenhüllen der Ionen herrschen, entsteht im Kristall ein Gleichgewicht.
Beispiel: Natriumchlorid
:Natriumchlorid, ein biologisch bedeutendes Salz, entsteht durch die Reaktion von Natrium mit Chlor:
:&lt;div align="center"&gt;Na + Cl → NaCl&lt;/div&gt;
:Die gezeigte Reaktion läuft jedoch in mehreren Schritten ab:
:#Zunächst gibt das Natrium-Atom ein Elektron ab, wodurch es die Edelgaskonfiguration (8 Valenzelektronen; die Elektronenkonfiguration 1s² 2s² 2p⁶ 3sⁱ [des Natrium] wird zu 1s² 2s² 2p⁶ [Neon]) erreicht: Na → Na&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; + e&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt;
:#Dann nimmt ein Chlor-Atom das vom Natrium abgegebene Elektron auf und erhält so ebenfalls die Edelgaskonfiguration (die Elektronenkonfiguration 1s² 2s² 2p⁶ 3s² 3p⁵ [Chlor] wird zu 1s² 2s² 2p⁶ 3s² 3p⁶ [Argon]): Cl + e&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; → Cl&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt;
:Durch den Elektronenübergang entstehen positiv geladene Natrium-Kationen und negativ geladene Chlor-Anionen.


{|
 |width="5%" | &lt;small&gt;[[1.3 Chemische Bindungen|zurück]]&lt;/small&gt;
 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
 |}</text>
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  <title>1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung</title>
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 |}

&lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
[[1.0 Grundlagen]]&lt;br/&gt;
[[1.3 Chemische Bindungen]]&lt;br/&gt;
1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung&lt;/small&gt;


Atombindungen kommen nur zwischen Nichtmetall-Atomen durch die Benutzung gemeinsamer Elektronenpaare zustande, wodurch wiederum für die beteiligten Bindungspartner Edelgaskonfigurationen ergeben. Die bei '''Elektronenpaarbindungen''' entstehenden Teilchen werden als Moleküle bezeichnet. Atombindungen können aufgrund der Stärke der Anziehung von Elektronen zu einem beteiligten Atom und der Art ihrer Ausbildung in unterschiedliche Arten der Bindung eingeteilt werden.


{|
 |width="5%" | &lt;small&gt;[[1.3.1 Die Ionenbindung|zurück]]&lt;/small&gt;
 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[1.3.2.1 Unpolare Atombindung|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
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  <title>1.3.2.1 Unpolare Atombindung1</title>
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 |}

&lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
[[1.0 Grundlagen]]&lt;br/&gt;
[[1.3 Chemische Bindungen]]&lt;br/&gt;
[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]&lt;br/&gt;
1.3.2.1 Unpolare Atombindung&lt;/small&gt;


Bei der Reaktion zweier Nichtmetall-Atome entsteht durch die Überlappung der beiden '''Atomorbitale''' ein energiearmes '''Molekülorbital'''. Dabei ist die Bindigkeit eines Atoms, die Anzahl seiner ungepaarten Elektronen, gleich der Anzahl seiner ungepaarten Elektronen. Elemente des Periodensystems der 3. und höherer Perioden können eine Bindigkeit &gt; 4 erreichen, da auch d-Orbitale hierfür zur Verfügung stehen.
&lt;div align="center"&gt;
{|border="1" style="text-align:center"
 |colspan="2" |Elektronenpaare
 |rowspan="2" |Struktur
 |colspan="2" rowspan="2" |Beispiele
 |-
 |bindend
 |nicht bindend
 |-
 |2
 | -
 |linear&lt;br /&gt;[[Bild:Struktur linear.jpg]]
 |CO₂&lt;br /&gt;[[Bild:Strukturformel CO2.jpg]]
 |N₂O&lt;br /&gt;[[Bild:Strukturformel N2O.jpg]]
 |-
 |3
 | -
 |trigonal eben&lt;br /&gt;[[Bild:Struktur trigonal eben.jpg]]
 |BF₃&lt;br /&gt;[[Bild:Strukturformel BF3.jpg]]
 |CO₃²⁻&lt;br /&gt;[[Bild:Strukturformel CO32-.jpg]]
 |-
 |2
 |1
 |gewinkelt&lt;br /&gt;[[Bild:Struktur gewinkelt.jpg]]
 |SO₂&lt;br /&gt;[[Bild:Strukturformel SO2.jpg]]
 |O₃&lt;br /&gt;[[Bild:Strukturformel O3.jpg]]
 |-
 |4
 | -
 |tetraedrisch&lt;br /&gt;[[Bild:Struktur tetraedrisch.jpg]]
 |CH₄&lt;br /&gt;[[Bild:Strukturformel CH4.jpg]]
 |NH₄⁺&lt;br /&gt;[[Bild:Strukturformel NH4.jpg]]
 |-
 |3
 |1
 |pyramidal&lt;br /&gt;[[Bild:Struktur pyramidal.jpg]]
 |NH₃&lt;br /&gt;[[Bild:Strukturformel NH3.jpg]]
 |H₃O⁺&lt;br /&gt;[[Bild:Strukturformel H3O.jpg]]
 |-
 |2
 |2
 |pyramidal gewinkelt&lt;br /&gt;[[Bild:Struktur pyramidal-gewinkelt.jpg]]
 |H₂O&lt;br /&gt;[[Bild:Strukturformel H2O.jpg]]
 |H₂S&lt;br /&gt;[[Bild:Strukturformel H2S.jpg]]
 |-
 |5
 | -
 |trigonal-bipyramidal&lt;br /&gt;[[Bild:Struktur trigonal-bipyramidal.jpg]]
 |PCl₅&lt;br /&gt;[[Bild:Strukturformel PCl5.jpg]]
 |PF₅&lt;br /&gt;[[Bild:Strukturformel PF5.jpg]]
 |-
 |6
 | -
 |oktaedrisch&lt;br /&gt;[[Bild:Struktur oktaedrisch.jpg]]
 |SF₆&lt;br /&gt;[[Bild:Strukturformel SF6.jpg]]
 |IOF₅&lt;br /&gt;[[Bild:Strukturformel IOF5.jpg]]
 |}
&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Tab. 2: Bindigkeit und Raum-/Orbitalstruktur'''
::Die Tabelle zeigt die Bindigkeiten unterschiedlicher (anorganischer) Moleküle sowie deren gemeinsam genutzte bzw. ungenutzte Elektronen.&lt;/small&gt;


{|
 |width="5%" | &lt;small&gt;[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung|zurück]]&lt;/small&gt;
 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[1.3.2.2 Polare Atombindung|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
 |}</text>
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 |width="5%" | &lt;small&gt;[[1.3.2.1 Unpolare Atombindung|zurück]]&lt;/small&gt;
 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
 |}

&lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
[[1.0 Grundlagen]]&lt;br/&gt;
[[1.3 Chemische Bindungen]]&lt;br/&gt;
[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]&lt;br/&gt;
1.3.2.2 Polare Atombindung&lt;/small&gt;


In Molekülen aus verschiedenen Atomen werden die gemeinsam genutzten Elektronenpaare aufgrund der unterschiedlichen Protonenmassen und Polarisationen verschieden stark angezogen:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Polarisation (in Deltaschreibweise).jpg]]&lt;/div&gt;
oder in anderer Schreibweise
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Polarisation (in Pfeilschreibweise).jpg]]&lt;/div&gt;

δ⁺ bzw. das am Pfeilende stehende Atomsymbol zeigt an welcher der Bindungspartner die Elektronen weniger stark zu sich heranziehen kann. Die '''Elektronegativität EN''' ist ein Maß für die Fähigkeit Bindungselektronen anzuziehen (PAULING 1932; MULLIKEN 1934; ALLRED &amp; ROCHOW 1958).

Bei Molekülen, in denen die Ladungsschwerpunkte der positiven und negativen Ladung nicht zusammenfallen, stellen einen Dipol dar. Je größer dabei die Differenz der Elektronegativität der Atome in einem solchen Molekül ist, umso polarer ist das Molekül und desto stärker ist damit die Anziehungskraft auf andere, gleiche Moleküle.


{|
 |width="5%" | &lt;small&gt;[[1.3.2.1 Unpolare Atombindung|zurück]]&lt;/small&gt;
 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
 |}</text>
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 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
 |}

&lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
[[1.0 Grundlagen]]&lt;br/&gt;
[[1.3 Chemische Bindungen]]&lt;br/&gt;
[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]&lt;br/&gt;
1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte&lt;/small&gt;


Wie bereits beschrieben, kreisen in Atomen die Elektronen um den Kern. Dabei können sich kurzzeitig mehrere Elektronen zweier Atome voneinander entfernen bzw. relativ nah zueiannder stehen, wodurch es zu einer kurzzeitigen Häufung von Elektronen bestimmten Stellen kommen kann. Diese Häufungen sind der Grund für eine kurzzeitige Polarisierung des Atoms, aus der sich Dipolbindungen ausbilden können. Die schwachen Anziehungskräfte zwischen solchen Dipolen werden dabei als '''VAN DER WAALS-Kräfte''' bezeichnet.

Die Stärke der '''VAN DER WAALS-Kräfte''' hängt von der Anzahl der beteiligten Elektronen und der Größe des entstehenden Moleküls direkt proportional ab. Dies kurzzeitigen Dipolarisierungen sind der Grund für die Ausbildung von Molekülgittern: Liegen viele gleiche Atome oder Moleküle nebeneinander vor, kommt es an einigen kurzzeitig zur Ausbildung von '''VAN DER WAALS-Kräften''', die kurze Zeit später wieder aufgelöst werden und sich zwischen anderen Teilchen erneut ausbilden.


{|
 |width="5%" | &lt;small&gt;[[1.3.2.2 Polare Atombindung|zurück]]&lt;/small&gt;
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 |}

&lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
[[1.0 Grundlagen]]&lt;br/&gt;
[[1.3 Chemische Bindungen]]&lt;br/&gt;
[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]&lt;br/&gt;
1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung&lt;/small&gt;


Liegen stark polare Moleküle mit Dipolen und Wasserstoffatomen vor, können sich sog. Wasserstoffbrücken ausbilden. Besonders starke Wasserstoffbrückenbindungen können sich beim Vorliegen von Sauerstoff, Fluor und Stickstoff ausbilden, z. B.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Wasserstoffbrückenbindung.jpg]]&lt;/div&gt;
Wasser besitzt aufgrund der Wasserstoffbrückenbindungen, die unter mehreren Wassermolekülen aufgrund ihrer Polarisierung ausgebildet werden kann, als kleines Molekül einen relativ hohen Siedepunkt (100 °C bei Normalbedingungen). Auch beim Gefrieren des Wassers zu Eis spielen Wasserstoffbrücken eine Rolle. Hier bildet sich ein steifes Molekülgitter mit kleinen atomfreien Räumen, die der Grund dafür sind, daß Wasser seine größte Dichte bei 4 °C hat.

Besondere Bedeutung haben Wasserstoffbrückenbindungen auch bei der Funktionalität von Biomolekülen. So stabilisieren sie z. B. die Sekundärstrukturelemente (α-Helix [PAULING, COREY &amp; BRANSON (1951)] oder β-Faltblatt [PAULING &amp; COREY (1951)]), Tertiärstruktur und Quartärstruktur von Proteinen, sorgen für die komplementäre Basenpaarung von RNA und DNA und wirken bei der Bindung von Wirkstoffen an bestimmte Rezeptoren eine entscheidende Rolle.


{|
 |width="5%" | &lt;small&gt;[[1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte|weiter]]&lt;/small&gt;
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 |}

&lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
[[1.0 Grundlagen]]&lt;br/&gt;
[[1.3 Chemische Bindungen]]&lt;br/&gt;
[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]&lt;br/&gt;
[[1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung]]&lt;br/&gt;
1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser&lt;/small&gt;


Da nun die möglichen Arten der Bindungen zwischen Atomen und Molekülen bekannt sind, können auch biochemisch wichtige physikochemische Voraussetzungen des Lebens erklärt werden. Wie schon vorher erwähnt wurde, spielen im Wasser gelöste Ionen in der Biologie eine wichtige Rolle, z. B. beim Transport in Pflanzen, der Stabilisierung von Zellen oder der Reizweiterleitung in Nerven. Aber hier stellt sich die Frage, wie es überhaupt zur Lösung von Salzen in Wasser kommt?

Es wurde gezeigt, daß Salze aus ionisierten Metall- und Nichtmetall-Ionen bestehen. Beim Wasser handelt es sich um ein Dipolmolekül, da das Sauerstoff-Atom die mit den beiden Wasserstoff-Atomen gemeinsam genutzten Elektronen stärker anzieht:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Dipolmolekül Wasser.jpg]]&lt;/div&gt;
Zwischen den Salzionen und den Dipolen des Wassers bilden sich – wenn sich diese gegenüberliegen – starke Anziehungskräfte. Da die Anziehung der einzelnen Ionen des Kristallgitters  weniger stark ist als die Anziehungskräfte zwischen den Ionen und Dipolen, werden die Ionen aus dem Ionengitter „herausgebrochen“ und gehen in die wäßrige Phase über (lösen sich). Dabei sind sie von mehreren Wassermolekülen umgeben; sie sind hydratisiert.

Um die Ionen aus dem Salzgitter herauszutrennen muß die Gitterenergie aufgebracht werden. Bei Hydratisation der Ionen wird Energie frei. Ob bei der Lösung von Salz in Wasser Wärme frei wird oder aufgebracht werden muß ist daher abhängig von der Größe der aufzubringenden Gitterenergie und der freiwerdenden Hydratisationsenergie. Wenn die Gitterenergie = Hydratationsenergie ist, erfolgt keine Temperaturänderung, ist Gitterenergie &gt; Hydratationsenergie kommt es zur Abkühlung und bei Gitterenergie &lt; Hydratationsenerige zur Erwärmung.


{|
 |width="5%" | &lt;small&gt;[[1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung|zurück]]&lt;/small&gt;
 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[1.3.3 Koordinative oder dative Bindung|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
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 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[1.3.3.1 Metallkomplexe|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
 |}

&lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
[[1.0 Grundlagen]]&lt;br/&gt;
[[1.3 Chemische Bindungen]]&lt;br/&gt;
1.3.3 Koordinative oder dative Bindung&lt;/small&gt;


Im Gegensatz zur Atombindung stammen bei der '''dativen Bindung''' (syn. '''koordinative Bindung''') die gemeinsam genutzten Elektronenpaare nicht von beiden Atomen, sondern nur von einem Bindungspartner – es verbindet ich also ein Atom mit einer Elektronenlücke mit einem Atom, das ein freies Elektronenpaar besitzt. Koordinative Bindungen finden sich beispielsweise in biochemischen Molekülen wie dem '''Hämoglobin''' und dem '''Chlorophyll''' wieder.


{|
 |width="5%" | &lt;small&gt;[[1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser|zurück]]&lt;/small&gt;
 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[1.3.3.1 Metallkomplexe|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
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 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[1.3.2.2 Chelatkomplexe|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
 |}

&lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
[[1.0 Grundlagen]]&lt;br/&gt;
[[1.3 Chemische Bindungen]]&lt;br/&gt;
[[1.3.3 Koordinative oder dative Bindung]]&lt;br/&gt;
1.3.3.1 Metallkomplexe&lt;/small&gt;


'''Metallkomplexe''' bestehen aus einem zentralen Atom oder Ion, welches an weitere Teilchen, die sog. Liganden, koordinativ gebunden ist. Die Anzahl der Bindungspartner des Zentralatoms bzw. –ions wird als Koordinationszahl bezeichnet
Beispiel: Cu²⁺ (Zentralion) mit H₂O als Liganden[1]
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Cu(H2O)4.jpg]]&lt;/div&gt;
Die Ladung der Metallkomplexe beträgt die Summe der Einzelladungen ihrer Bestandteile.

In Wasser kommt es zur Dissoziation von Komplexsalzen, wobei diese in ihre Zentralionen und Liganden zerlegt werden. Im Gegensatz zu den in wäßriger Lösung farblosen Metallionen der Hauptgruppen sind Komplexionen farbig. Die Farbe hängt dabei vom jeweiligen Liganden ab.

Die Stabilität von Metallkomplexen ist von den Liganden und der im Zentralatom durch Auffüllen von Schalen erreichten Elektronenkonfiguration abhängig.

-----

&lt;small&gt;[1] Die Koordinationszahl beträgt in diesem Beispiel [Cu(H₂O)₄]²⁺ beträgt 4.&lt;/small&gt;


{|
 |width="5%" | &lt;small&gt;[[1.3.3 Koordinative oder dative Bindung|zurück]]&lt;/small&gt;
 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[1.3.2.2 Chelatkomplexe|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
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 |}

&lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
[[1.0 Grundlagen]]&lt;br/&gt;
[[1.3 Chemische Bindungen]]&lt;br/&gt;
[[1.3.3 Koordinative oder dative Bindung]]&lt;br/&gt;
1.3.3.1 Metallkomplexe&lt;/small&gt;


'''Metallkomplexe''' bestehen aus einem zentralen Atom oder Ion, welches an weitere Teilchen, die sog. Liganden, koordinativ gebunden ist. Die Anzahl der Bindungspartner des Zentralatoms bzw. –ions wird als Koordinationszahl bezeichnet
Beispiel: Cu²⁺ (Zentralion) mit H₂O als Liganden[1]
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Cu(H2O)4.jpg]]&lt;/div&gt;
Die Ladung der Metallkomplexe beträgt die Summe der Einzelladungen ihrer Bestandteile.

In Wasser kommt es zur Dissoziation von Komplexsalzen, wobei diese in ihre Zentralionen und Liganden zerlegt werden. Im Gegensatz zu den in wäßriger Lösung farblosen Metallionen der Hauptgruppen sind Komplexionen farbig. Die Farbe hängt dabei vom jeweiligen Liganden ab.

Die Stabilität von Metallkomplexen ist von den Liganden und der im Zentralatom durch Auffüllen von Schalen erreichten Elektronenkonfiguration abhängig.

-----

&lt;small&gt;[1] Die Koordinationszahl beträgt in diesem Beispiel [Cu(H₂O)₄]²⁺ beträgt 4.&lt;/small&gt;


{|
 |width="5%" | &lt;small&gt;[[1.3.3 Koordinative oder dative Bindung|zurück]]&lt;/small&gt;
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&lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
[[1.0 Grundlagen]]&lt;br/&gt;
[[1.3 Chemische Bindungen]]&lt;br/&gt;
[[1.3.3 Koordinative oder dative Bindung]]&lt;br/&gt;
1.3.3.2 Chelatkomplexe&lt;/small&gt;


Sofern ein Molekül aufgrund seiner Struktur mehr als ein freies Elektronenpaar zur Bildung eines Komplexes beisteuern kann ('''mehrzähniger Ligand''' ans Zentralatom gebunden), entsteht ein '''Chelatkomplex'''[1].
Beispiel: Bildung eines Chelatkompexes aus zwei Glycin-Anionen und einem Kupfer(II)-Kation
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Chelatkomplexbildung.jpg]]&lt;/div&gt;
In biochemischen Verbindungen kommen häufig Nebengruppenelemente wie z. B. Eisen in Chelatkomplexen relativ häufig vor. Eine besondere Rolle spielt das sauerstoffbindende Blutproteid[2] '''Hämoglobin''' mit '''Hämgruppe''':
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Hämoglobin mit Hämgruppe.jpg]]&lt;/div&gt;

-----

&lt;small&gt;[1]: griech. "chele" = "Krebsschere"

[2]: Proteide bestehen aus proteinbildenden Aminosäureketten (Polypeptide) und nichtproteinogenen Bestandteilen (hier: Fe)&lt;/small&gt;


{|
 |width="5%" | &lt;small&gt;[[1.3.3.1 Metallkomplexe|zurück]]&lt;/small&gt;
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 |}

&lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
[[1.0 Grundlagen]]&lt;br/&gt;
1.4 Energetische Grundlagen&lt;/small&gt;


Wenn einer oder mehrere Stoffe chemisch reagieren, wird Energie benötigt oder freigesetzt. Dies gilt für alle chemischen und daher auch biochemisch-physiologischen Vorgänge. Die dabei genutzte Energie wird meist als Wärme umgesetzt, den Wärmeinhalt bei konstantem Druck bezeichnet man als '''Enthalpie H'''[1].

Allgemein erfolgt eine Reaktion wie folgt dargestellt:
&lt;div align="center"&gt;Edukte → Produkte&lt;/div&gt;
Je nachdem, ob die Enthalpie der Edukte oder die der Produkte größer ist, unterscheidet man zwischen '''exergoner''' Reaktion (Energie wird frei; H(Edukte) &gt; H(Produkte)) und '''endergoner''' Reaktion (Energie muß zum Ablauf der Reaktion zugeführt werden; H(Edukte) &lt; H(Produkte)) bzw. synonym zwischen '''exothermer''' (Wärme wird frei) und '''endothermer''' Reaktion (Wärme wird aufgenommen).

Die '''Standardreaktionsenthalpie'''[2] '''[[Bild:Standardreaktionsenthalpie.jpg]]''' läßt sich anhand der '''Standardbildungsenergien'''[2] '''[[Bild:Standardbildungsenergie.jpg]]''' berechnen:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Standardreaktionsenthalpieberechnung.jpg]]&lt;/div&gt;
Für Elemente beträgt die Standardbildungsenergie [[Bild:Standardbildungsenergie für Elemente.jpg]]. Für Elemente, die – wie z. B. Kohlenstoff – in unterschiedlichen Modifikationen vorliegen, erhält die stabilste Form 0. So beträgt beispielsweise [[Bild:Standardbildungsenergie für Graphit.jpg]] und [[Bild:Standardbildungsenergie für Diamant.jpg]]. Bei Verbindungen muß [[Bild:Standardbildungsenergie.jpg]] entsprechenden Tabellen entnommen werden.

GERMAIN HENRI HESS stellte 1840 in einem Wärmesatz den Einfluß des Reaktionswegs (über unterschiedliche Zwischenprodukte von ein und demselben Edukt zum gleichen Produkt) auf die bei der entsprechenden Reaktion entstehende Reaktionsenthalpie dar. Wärmesatz nach HESS:
&lt;div align="center"&gt;''Die Enthalpieänderung [[Bild:Standardreaktionsenthalpie.jpg]] einer Gesamtreaktion ist die Summe der Einzeländerungen der Einzelreaktionen.''&lt;/div&gt;

Für die Synthese von Kohlenstoffdioxid gibt es mehrere Möglichkeiten. Die einfachste ist die direkte Synthese aus den Elementen Kohlenstoff und Sauerstoff.
:Reaktion:

::C + O2 → CO2
::[[Bild:Standardreaktionsenthalpie CO2.jpg]]
:Anstatt der direkten Oxidation von Kohlenstoff mit 2 Sauerstoffatomen kann unter bestimmten Voraussetzungen nur 1 O übertragen werden und erst dann das Zweite:
::1. Teilreaktion: Kohlenmonoxidsynthese

::::C + 0,5O₂ → CO
::::[[Bild:Standardreaktionsenthalpie CO2-1.jpg]]
::2. Teilreaktion: CO₂-Synthese

::::CO + 0,5O₂ → CO₂
::::[[Bild:Standardreaktionsenthalpie CO2-2.jpg]]
:Gesamtbilanz:

::[[Bild:Standardreaktionsenthalpie CO2 gesamt allgemein.jpg]]
::[[Bild:Standardreaktionsenthalpie CO2 gesamt.jpg]]
Neben der energetischen (thermischen) Zwängen und Gegebenheiten chemischer Systeme spielt die '''Entropie''' eine weitere wichtige Rolle. Sie ist ein Maß für die Unordnung eines Systems. Gem. des 2. Hauptsatz der Thermodynamik streben alle (und damit auch chemische) Systeme zu einem größtmöglichen Entropiezustand. So ist beispielsweise die Entropie eines Stoffes im festen Aggregatzustand kleiner als die im flüssigen und diese wiederum kleiner als die Entropie des gasförmigen Zustands.

Die sog. '''freie Enthalpie'''[3] kann als Maß der Triebkraft einer chemischen Reaktion – angetrieben durch Entstehung energiearmer und damit stabiler Endzustände (ΔH &lt; 0) sowie durch Zunahme der Entropie (S &gt; 0) – angegeben und berechnet werden:
&lt;div align="center"&gt;ΔG = ΔH - T * ΔS&lt;/div&gt;
mit
:ΔG: freie Enthalpie
:ΔH: Enthalpieänderung
:T: Temperatur in K[4]
:ΔS: Entropieänderung
Sofern ΔG &lt; 0 findet ein freiwilliger Ablauf der Reaktion statt (die entsprechende Reaktion ist exeron). Wenn ΔG &gt; 0 findet die Reaktion nicht freiwillig (nicht ohne weitere Energiezufuhr; Reaktion ist enderon) statt.

Die zur Auslösung einer Reaktion zugeführte Energie wird als Aktivierungsenergie E&lt;sub&gt;A&lt;/sub&gt; bezeichnet. Erst wenn das chemische System entsprechend viel Energie aufgenommen hat, kann die Reaktion ablaufen:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Reaktionsverlauf am Beispiel einer exothermen Reaktion.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 3: Reaktionsverlauf am Beispiel einer exothermen Reaktion'''
::Sofern dem System die notwendige Aktivierungsenergie E&lt;sub&gt;A&lt;/sub&gt; zugeführt wurde, läuft die Reaktion unter Abgabe von Energie freiwillig ab. Dabei wird sowohl die Aktivierungsenergie frei, als auch zusätzliche Reaktionsenthalpie.&lt;/small&gt;

-----

&lt;small&gt;[1]: H für english "heat" = "Wärme"

[2]: bei genormten Bedingungen von 25 °C Reaktionstemperatur und 1013 hPa Luftdruck

[3]: syn. '''freie Energie'''

[4]: Kelvin&lt;/small&gt;


{|
 |width="5%" | &lt;small&gt;[[1.3.3.2 Chelatkomplexe|zurück]]&lt;/small&gt;
 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[1.5 Chemisches Gleichgewicht|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
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 |}

&lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
[[1.0 Grundlagen]]&lt;br/&gt;
1.5 Chemisches Gleichgewicht&lt;/small&gt;


Reaktionen von mehreren Stoffen in andere laufen nie komplett so ab, wie es chemische Reaktionsgleichungen darstellen. Beispielsweise entstehen bei der Reaktion von 1 mol  H₂ und 1 mol I₂ bei einer Temperatur von 490 °C 2HI (Hydrogenjodid)
&lt;div align="center"&gt;H₂ + I₂ [[Bild:Reaktion bei 490 °C.jpg]] 2HI.&lt;/div&gt;
Anhand der Stoffmengen kann vermutet werden, daß 2 mol HI entstehen. Es entstehen jedoch nur 1,544 mol HI. Der Grund dafür ist, daß sich zwischen den H₂-, I₂- und HI-Molekülen ein Zustand ausbildet, bei dem keine weitere Änderung der Zusammensetzung des Reaktionsgemisches erfolgt. Dieser Zustand wird als '''chemisches Gleichgewicht''' bezeichnet. Daher schreibt man zur Verdeutlichung des Gleichgewichts (bezogen auf das obige Beispiel) oft
&lt;div align="center"&gt;H₂ + I₂ [[Bild:Hin- und Rückreaktion.jpg]] 2HI.&lt;/div&gt;
Ein solches System, in dem zwei entgegengesetzte Reaktionen (Hin- und Rückreaktion) mit gleicher Geschwindigkeit ablaufen, befindet sich im '''dynamischen Gleichgewicht'''. Um anzuzeigen, daß mehr Hin- als Rückreaktionen stattfinden, wird die Schreibweise
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Gleichgewicht liegt rechts.jpg]]&lt;/div&gt;
bzw. für mehr Rück- als Hinreaktionen
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Gleichgewicht liegt links.jpg]]&lt;/div&gt;
verwendet.

Das chemische Gleichgewicht läßt sich von außen durch verschiedene Reaktionstemperaturen und unterschiedliche Drücke verändern. So führt die '''Erhöhung der Temperatur''' zur Verlagerung des Gleichgewichts in Richtung der endergonen Reaktion. Eine '''Temperaturerniedrigung''' führt hingegen zur Verlagerung in Richtung der exergonen Reaktion. Generell gilt, daß sich ein chemisches Gleichgewicht bei höheren Temperaturen schneller als bei niedrigeren einstellt. Bei Gasen läßt sich die Gleichgewichtslage auch allein durch Druckänderungen verschieben, da der Druck Einfluß auf das Gasvolumen hat. Hier verschiebt sich bei einer Druckerhöhung das Gleichgewicht proportional zur Seite mit dem kleineren Volumen.

-----

&lt;small&gt;[1]: Basiseinheit der Stoffmenge; 1 mol eines Stoffes entspricht ca. 6,02 * 10²³ seiner Teilchen (AVOGADRO-Zahl)&lt;/small&gt;


{|
 |width="5%" | &lt;small&gt;[[1.4 Energetische Grundlagen|zurück]]&lt;/small&gt;
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 |}

&lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
[[1.0 Grundlagen]]&lt;br/&gt;
1.6 Säuren und Basen&lt;/small&gt;


Inhalt von "1.6 Säuren und Basen":

*[[1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)]]
*[[1.6.2 Der pH-Wert]]
*[[1.6.3 Neutralisation]]
*[[1.6.4 Puffer]]


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&lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
[[1.0 Grundlagen]]&lt;br/&gt;
1.6 Säuren und Basen&lt;/small&gt;


Inhalt von "1.6 Säuren und Basen":

*[[1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)]]
*[[1.6.2 Der pH-Wert]]
*[[1.6.3 Neutralisation]]
*[[1.6.4 Puffer]]


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&lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
[[1.0 Grundlagen]]&lt;br/&gt;
[[1.6 Säuren und Basen]]&lt;br/&gt;
1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)&lt;/small&gt;


BRØNSTED definierte 1923 '''Säuren''' als Stoffe, die in der Lage sind, Protonen (H⁺) abzugeben ('''Protonendonatoren'''). Demzufolge sind '''Basen''' Stoffe, die Protonen (H⁺) aufnehmen können ('''Protonenakzeptoren'''). In Reaktionen laufen Protonenabgabe und –aufnahme stets gekoppelt ab und werden als '''Säure-Base-Reaktion''' oder '''Protolyse''' (wenn das H⁺ aus einer stark polaren Bindung stammt) bezeichnet. Säure-Base-Reaktionen sind stets Gleichgewichtsreaktionen ('''Protolysengleichgewicht'''). Allgemein entsteht bei der Protolyse aus einer Säure eine Base und umgekehrt (Säure 1 + Base 2 → Base 1 + Säure 2; Säure 1 und Base 1 sowie Base 2 und Säure 2 stellen korrespondierende oder konjugierte Säure-Base-Paare dar).

Wasser kann sowohl als Base sowie auch als Säure reagieren und wird daher als '''Ampholyt''' bezeichnet. Die wäßrige Lösung einer Säure enthält H₃O⁺-Ionen, die einer Base OH⁻-Ionen. Je mehr H₃O⁺-Ionen im Gleichgewicht vorliegen, umso stärker ist die Säure. Liegen dagegen mehr OH⁻-Ionen im Gleichgewicht vor, handelt es sich um eine (stärkere) Base.


{|
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 |}

&lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
[[1.0 Grundlagen]]&lt;br/&gt;
[[1.6 Säuren und Basen]]&lt;br/&gt;
1.6.2 Der pH-Wert&lt;/small&gt;


Stark gekoppelt mit dem Säure-Base-Begriff ist der '''pH'''[1]'''-Wert'''. Er ist ein Maß für die Stärke der sauren bzw. basischen Wirkung einer (wäßrigen) Lösung und definiert als der negative dekadische Logarithmus der H3O⁺-Konzentration:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:pH-Wertberechnung.jpg]]&lt;/div&gt;
Die pH-Skala umfaßt Werte von 0 – 14 und gilt strenggenommen nur für verdünnte Säuren oder Basen bis zu maximal 1 [[Bild:mol pro l.jpg]] H₃O⁺ bzw. 1 [[Bild:mol pro l.jpg]] OH⁻. Der Wert 7 wird als Neutralpunkt bezeichnet. Hier liegen OH⁻- und H3O⁺-Ionen gleichermaßen vor. Überwiegen die H₃O⁺-Ionen, erhält man für saures Milieu einen Wert von pH &lt; 7 und für beim überwiegenden Vorliegen von OH⁻-Ionen einen basischen (alkalischen) Wert von pH &gt; 7.

Der "richtige" pH-Wert des Reaktionsmilieus ist von großer Bedeutung für den Ablauf vieler chemischer Reaktionen. Insbesondere bei den durch Enzyme katalysierten Reaktionen in Organismen spielt er eine große Rolle. So findet beispielsweise der Kohlenhydratabbau durch die α-Amylase des Mundspeichels bei pH-Werten um 6,8 statt. Das durch Pepsinogen des Magensafts aktivierte Protein Pepsin – ebenfalls ein Enzym – spaltet Eiweiße nur im pH-Bereich von 0,9 bis 1,7, während die Enzyme des Bauchspeichels in leicht alkalischem Milieu arbeiten. Ähnliche Auswirkungen hat der pH-Wert eines Bodens auf das Wachstum von Pflanzen. Während ''Zuckerrüben'' am besten in etwa neutralem Milieu gedeihen, bevorzugen ''Kartoffeln'' und auch ''Roggen'' eher mäßig sauren Boden und liefern dort die höchsten Erträge (pH-Wachstumsoptima). Der Boden-pH hängt maßgeblich von dem Material, aus dem er sich zusammensetzt, und seinen Mikroorganismen, die in ihm leben, ab.

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&lt;small&gt;[1]: pH von lat. "pondus Hydrogenii" oder "potentia Hydrogenii", also dem "Wasserstoffdruck"&lt;/small&gt;


{|
 |width="5%" | &lt;small&gt;[[1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)|zurück]]&lt;/small&gt;
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 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[1.6.4 Puffer|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
 |}

&lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
[[1.0 Grundlagen]]&lt;br/&gt;
[[1.6 Säuren und Basen]]&lt;br/&gt;
1.6.3 Neutralisation&lt;/small&gt;


Säuren und Basen können sich gegenseitig '''neutralisieren'''. Dabei entsteht '''Wasser''' und ein '''Salz''', das ja nach miteinander reagierender Säure und Base abhängig ist.
Beispiel: Reaktion von Salzsäure (HCl) und Natronlauge (NaOH)
:Bei der Reaktion von HCl mit NaOH wird Wasser durch die Reaktion von H⁺ aus der Salzsäure und OH⁻ aus der Natronlauge abgeschieden. Dabei bleiben die ionisierten Reste Cl⁻ und Na⁺ zurück, die in einer Ionenbindung das Kochsalz (NaCl) bilden:
:&lt;div align="center"&gt;NaOH + HCl → NaCl + H₂O&lt;/div&gt;
Um das Verhalten zweier Stoffe bei einer chemischen Reaktion in Bezug zum pH-Wert näher zu charakterisieren können sog. '''Neutralisationstitrationen''' durchgeführt werden.
Beispiel:
:10 ml einer Salzsäure mit   werden mit einer Natronlauge mit   titriert[1]. Aus der Änderung des pH-Werts bei der Zugabe der Natronlauge ergibt sich eine Titrationskurve. Zu Beginn beträgt der pH-Wert 1, beim '''Äquivalenzpunkt'''[2] pH = 7 und nach längerer Zugabe der Natronlauge pH = 13.
:&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Neutralisationstitration von HCl mit NaOH.jpg]]&lt;/div&gt;
:&lt;small&gt;'''Abb. 4: Neutralisationstitration von HCl mit NaOH'''&lt;/small&gt;

-----

&lt;small&gt;[1]: Von einer '''Titration''' spricht man, wenn man schrittweise in kleinen Mengen einen Stoff zu einem anderen gibt und dabei ein bestimmtes Verhalten beobachtet.

[2]: Der Äquivalenzpunkt (pH = 7) entspricht dem pH-Wert einer wäßrigen NaCl-Lösung&lt;/small&gt;


{|
 |width="5%" | &lt;small&gt;[[1.6.2 Der pH-Wert|zurück]]&lt;/small&gt;
 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[1.6.4 Puffer|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
 |}</text>
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  <title>1.6.4 Puffer</title>
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 |width="5%" | &lt;small&gt;[[1.6.3 Neutralisation|zurück]]&lt;/small&gt;
 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
 |}

&lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
[[1.0 Grundlagen]]&lt;br/&gt;
[[1.6 Säuren und Basen]]&lt;br/&gt;
1.6.4 Puffer&lt;/small&gt;


In der Biologie und Chemie müssen viele Reaktionen bei konstantem pH-Wert ablaufen. Das Konstanthalten erfolgt hierbei durch sog. '''Pufferlösungen'''. Ein '''Puffer''' besteht aus einer schwachen Säure (zum Wegfangen zusätzlicher OH⁻-Ionen) und ihrer korrespondierenden Base (zum Abfangen zusätzlicher H₃O⁺-Ionen).


{|
 |width="5%" | &lt;small&gt;[[1.6.3 Neutralisation|zurück]]&lt;/small&gt;
 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
 |}</text>
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  <title>2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)</title>
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 |width="5%" | &lt;small&gt;[[1.6.4 Puffer|zurück]]&lt;/small&gt;
 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
 |}

&lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)&lt;/small&gt;


Funktionelle Gruppen sind Atome oder Atomgruppen mit charakteristischen Reaktionsfähigkeiten, die das chemische Verhalten der organischen Verbindungen beeinflußt. Die für die Biologie wichtigsten funktionellen Gruppen werden in Tab. 3 dargestellt.

&lt;div align="center"&gt;
{|border="1" style="text-align:center"
 |funktionelle Gruppe
 |Bezeichnung der funktionellen Gruppe
 |Name der Verbindungsklasse
 |Beispiel
 |-
 |rowspan=2 |[[Bild:Hydroxylgruppe.jpg]]
 |rowspan=2 |Hydroxylgruppe
 |rowspan=2 |Alkohole (Phenole)
 |Ethanol
[[Bild:Ethanol.jpg]]
 |-
 |Hydroxybenzen (Phenol)
[[Bild:Hydroxybenzen (Phenol).jpg]]
 |-
 |[[Bild:Ethergruppe.jpg]]
 |Ethergruppe
 |Ether
 |Diethylether
CH&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt;-CH&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-O-CH&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-CH&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt;
 |-
 |[[Bild:Aldehydgruppe.jpg]]
 |Aldehydgruppe
 |Aldehyde
 |Ethanal (Acetaldehyd)
[[Bild:Ethanal (Acetaldehyd).jpg]]
 |-
 |[[Bild:Ketogruppe (Carbonylgruppe).jpg]]
 |Ketogruppe (Carbonylgruppe)
 |Ketone
 |Pentan-3-on (Diethylketon)
[[Bild:Pentan-3-on (Diethylketon).jpg]]
 |-
 |[[Bild:Carboxylgruppe.jpg]]
 |Carboxylgruppe
 |Carbonsäuren
 |Ethansäure (Essigsäure)
[[Bild:Ethansäure (Essigsäure).jpg]]
 |-
 |[[Bild:Säurehalogenidgruppe.jpg]]
 |Säurehalogenidgruppe
 |rowspan=4 |Carbonsäurederivate
 |Ethansäurechlorid (Acetylchlorid)
[[Bild:Ethansäurechlorid (Acetylchlorid).jpg]]
 |-
 |[[Bild:Säureanhydridgruppe.jpg]]
 |Säureanhydridgruppe
 |Ethansäureanhydrid (Essigsäureanhydrid)
[[Bild:Ethansäureanhydrid (Essigsäureanhydrid).jpg]]
 |-
 |[[Bild:Estergruppe.jpg]]
 |Estergruppe
 |Ethansäureethylester (Essigsäureethylester)
[[Bild:Ethansäureethylester (Essigsäureethylester).jpg]]
 |-
 |[[Bild:Säureamidgruppe.jpg]]
 |Säureamidgruppe
 |Ethansäureamid (Acetamid)
[[Bild:Ethansäureamid (Acetamid).jpg]]
 |-
 |[[Bild:Aminogruppe.jpg]]
 |Aminogruppe
 |Amine
 |Methylamin
[[Bild:Methylamin.jpg]]
 |}&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Tab. 3: Übersicht über biologisch wichtige Stoffgruppen'''&lt;/small&gt;


{|
 |width="5%" | &lt;small&gt;[[1.6.4 Puffer|zurück]]&lt;/small&gt;
 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
 |}</text>
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  <title>3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine</title>
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 |width="5%" | &lt;small&gt;[[2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)|zurück]]&lt;/small&gt;
 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[3.1 Allgemeines|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
 |}

&lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine&lt;/small&gt;


Inhalt von "3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine":

*[[3.1 Allgemeines]]
*[[3.2 Einteilung]]
*[[3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren]]
*[[3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren]]
**[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung]]
**[[3.4.2 Stereoisomerie]]
*[[3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren]]
*[[3.6 Peptide]]
*[[3.7 Proteinklassen]]
*[[3.8 Struktur von Proteinen]]
*[[3.9 Enzyme]]
**[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen]]
**[[3.9.2 Klassifizierung von Enzymen]]
**[[3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung]]
**[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]
***[[3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺]]
***[[3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂]]
***[[3.9.4.3 Coenzym A (CoA)]]
***[[3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)]]
***[[3.9.4.5 Pyridoxalphosphat]]
**[[3.9.5 Enzymkinetik]]
***[[3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS und MENTEN (1913)]]
***[[3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER und BURK (1913)]]
*[[3.10 Reinigung, Charakterisierung und Lagerung von Proteinen]]
**[[3.10.1 Reinigung]]
***[[3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie]]
***[[3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie]]
***[[3.10.1.3 Affinitätschromatographie]]
**[[3.10.2 Charakterisierung]]
***[[3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration]]
****[[3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)]]
****[[3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm]]
***[[3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten]]
****[[3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)]]
****[[3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)]]
**[[3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung]]


{|
 |width="5%" | &lt;small&gt;[[2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)|zurück]]&lt;/small&gt;
 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[3.1 Allgemeines|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
 |}</text>
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  <title>3.1 Allgemeines</title>
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 |width="5%" | &lt;small&gt;[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine|zurück]]&lt;/small&gt;
 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[3.2 Einteilung|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
 |}

&lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]&lt;br/&gt;
3.1 Allgemeines&lt;/small&gt;


'''Aminosäuren''' besitzen neben der namengebenden '''Aminogruppe''' auch eine '''Carboxylgruppe'''. Die allgemeine Strukturformel
&lt;div align=center&gt;[[Bild:allgemeine Strukturformel der Aminosäuren.jpg]]&lt;/div&gt;
zeigt, daß Aminosäuren am '''α-C-Atom''' die Aminogruppe tragen. Aufgrund der beiden funktionellen Gruppen können Aminosäuren je nach Milieubedingungen in unterschiedlichen Formen vorliegen:
*Im Sauren kann die NH&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Gruppe ein H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; aufnehmen, wodurch NH&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt;&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; entsteht und nun eine '''zweiprotonige Aminosäure''' (positv geladen) vorliegt.
*Um den Neutralpunkt (pH = 7) liegt ein '''Zwitterion''' (neutral geladen) vor.
*Im basischen Bereich gibt die Carboxylgrupppe ein H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; ab und wird dadurch zur negativ geladenen Carbonylgruppe, wodurch das Gesamtmolekül negativ geladen ist ('''zweiprotonige Base''').
Aminosäuren erfüllen in allen organismischen Reichen wichtige Aufgaben. Die wohl bekannteste ist die '''proteinaufbauende Funktion''', bei der durch Verknüpfung mehrerer Aminosäuren langkettige '''Peptide''' und aus diesen wiederum '''Eiweiße''' entstehen. Aus Aminosäuren werden aber jedoch auch andere '''N-haltige Verbindungen''' wie Nukleotide (der DNA oder RNA), Energieträger (in Form von Nukleotidtriphosphaten, z. B. ATP), bestimmte Coenzyme (z. B. NAD&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;), Hormone (Peptidhormone wie Insulin, etc.) und Porphyrine aufgebaut. Letztere, Porphyrine, bestehen aus jeweils 4 Pyrrolringen, die mit einem zentralen Metallion komplex verbunden sind. Solche Verbindungen finden sich beispielsweise im Chlorophyll der Pflanzen oder aber als roter Blutfarbstoff Hämoglobin, an den Sauerstoff gebunden und so im Körper transportiert werden kann.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Häm a.jpg]]&lt;/div&gt;
Eine weitere wichtige Rolle spielen Aminosäuren in Wirbeltieren. Sofern überschüssige Aminosäuren vorhanden sind und Kohlenhydrate und Fette für den Energiegewinn fehlen, werden Aminosäuren in der Leber unter '''Energiegewinn''' abgebaut:
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Abbauwege von Aminosäuren.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 5: Mögliche Abbauwege von Aminosäuren bei Energieträgermangel'''&lt;/small&gt;


{|
 |width="5%" | &lt;small&gt;[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine|zurück]]&lt;/small&gt;
 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[3.2 Einteilung|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
 |}</text>
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 |width="5%" | &lt;small&gt;[[3.1 Allgemeines|zurück]]&lt;/small&gt;
 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
 |}

&lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]&lt;br/&gt;
3.2 Einteilung&lt;/small&gt;


Die Aminosäuren besitzen neben den beiden funktionellen Gruppe weitere Molekülreste. Diese sog. '''Seitenketten''' bestimmen die Eigenschaften der Aminosäuren maßgeblich und dienen zur systematischen Einteilung. Um den Neutralpunkt werden folgende Aminosäuregruppen unterschieden:
*Aminosäuren mit unpolaren Seitenresten
*Aminosäuren mit polaren ungeladenen Seitenresten
:::Hier enthält der Seitenrest eine der folgenden funktionellen Gruppen:
:*Hydroxylgruppe (–OH)
:*Thiol- oder Sulfhydrylgruppe (–SH)
:*Säureamidgruppe (–CONH&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;)
*Aminosäuren mit negativ geladenen Seitenresten
:::Sie sind durch eine zusätzliche Carboxylgruppe im Molekül gekennzeichnet.
*Aminosäuren mit positiv geladenen Seitenresten
Diese Aminosäuren besitzen eine zusätzliche Aminogruppe im Molekül oder ein Derivat[1] davon.
Die nachfolgende Tabelle zeigt die über 20 in natürlichen (von Lebewesen synthetisierten) '''proteinogenen'''[2]''' Aminosäuren''':
&lt;div align=center&gt;
{|border=1 style="text-align:center"
 |Aminosäuregruppe
 |Aminosäure
 |Strukturformel
 |-
 |rowspan=9 |unpolarer Seitenrest
 |Alanin (Ala)
 |[[Bild:Alanin.jpg]]
 |-
 |Glycerin (Gly)
 |[[Bild:Glycerin.jpg]]
 |-
 |Valin (Val)
 |[[Bild:Valin.jpg]]
 |-
 |Leucin (Leu)
 |[[Bild:Leucin.jpg]]
 |-
 |Isoleucin (Ile)
 |[[Bild:Isoleucin.jpg]]
 |-
 |Prolin[3] (Pro)
 |[[Bild:Prolin.jpg]]
 |-
 |Methionin (Met)
 |[[Bild:Methionin.jpg]]
 |-
 |Phenylalanin (Phe)
 |[[Bild:Phenylalanin.jpg]]
 |-
 |Tryptophan (Trp)
 |[[Bild:Tryptophan.jpg]]
 |-
 |rowspan=6 |polarer Seitenrest
 |Serin (Ser)
 |[[Bild:Serin.jpg]]
 |-
 |Threonin (Thr)
 |[[Bild:Threonin.jpg]]
 |-
 |Cystein (Cys)
 |[[Bild:Cystein.jpg]]
 |-
 |Tyrosin (Tyr)
 |[[Bild:Tyrosin.jpg]]
 |-
 |Asparagin (Asn)
 |[[Bild:Asparagin.jpg]]
 |-
 |Glutamin (Gln)
 |[[Bild:Glutamin.jpg]]
 |-
 |rowspan=2 |negativ geladener Seitenrest
 |Asparaginsäure (Asp)
 |[[Bild:Asparaginsäure.jpg]]
 |-
 |Glutaminsäure (Glu)
 |[[Bild:Glutaminsäure.jpg]]
 |-
 |rowspan=3 |positiv geladener Seitenrest
 |Lysin (Lys)
 |[[Bild:Lysin.jpg]]
 |-
 |Arginin (Arg)
 |[[Bild:Arginin.jpg]]
 |-
 |Histidin (His)
 |[[Bild:Histidin.jpg]]
 |}&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Tab. 4: Übersicht über die 20 proteinogenen Aminosäuren (inkl. Prolin)'''
::Die Tabelle gibt die proteinbildenden Aminosäuren wieder. Neben den polaren und unpolaren Molekülen sind auch die positiv geladenen (mit einer COOH-Gruppe in der Seitenkette) und negativ geladenen Aminosäuren (mit einer NH&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Gruppe oder – wie bei Histidin – einer NH-Gruppe im Seitenrest) dargestellt.&lt;/small&gt;

-----

&lt;small&gt;[1]: eine von der Aminogruppe abgeleitete Atomgruppe mit ähnlicher Struktur

[2]: proteinbildende

[3]: Prolin ist eigentlich keine Aminosäure, da es keine NH&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Gruppe besitzt, sondern nur eine Iminogruppe (–NH), weshalb Prolin eine sog. '''Iminosäure''' ist.&lt;/small&gt;


{|
 |width="5%" | &lt;small&gt;[[3.1 Allgemeines|zurück]]&lt;/small&gt;
 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
 |}</text>
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 |width="5%" | &lt;small&gt;[[3.2 Einteilung|zurück]]&lt;/small&gt;
 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
 |}

&lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]&lt;br/&gt;
3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren&lt;/small&gt;


Zunächst – bevor die Eigenschaften von Aminosäuren und Proteinen sowie deren Zustandekommen betrachtet werden – sollen einige biologisch wichtige Aminosäuren vorgestellt werden, die jedoch nicht in natürlichen Proteinen vorkommen. Eine davon stellt '''meso-Diaminopimelinsäure''' ('''m-DAP''') dar, die – wie einige D-Formen[1] von Aminosäuren wie z. B. '''D-Alanin''' oder '''D-Glutaminsäure''' –  in Tetrapeptiden des Mureins der bakteriellen Zellwand vorkommt. Weitere wichtige nichtproteinogene Aminosäuren sind '''Ornithin''' und '''Citrullin''', die im Harnstoffzyklus auftreten, '''&amp;gamma;-Aminobuttersäure''' ('''GABA'''), ein wichtiger hemmender (inhibitorischer) Neutrotransmitter, sowie '''Nopalin''' und '''Octopin''', die – von ''Agrobacterium'' gebildeten Tumoren induziert – von Pflanzen produziert werden und der Ernährung des Krankheitserregers dienen.

-----

&lt;small&gt;[1]: In der Natur liegen i. d. R. nur L-Formen der Aminosäuren vor.&lt;small&gt;


{|
 |width="5%" | &lt;small&gt;[[3.2 Einteilung|zurück]]&lt;/small&gt;
 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
 |}</text>
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 |width="5%" | &lt;small&gt;[[3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren|zurück]]&lt;/small&gt;
 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
 |}

&lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]&lt;br/&gt;
3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren&lt;/small&gt;


Inhalt von "3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren":

*[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung]]
*[[3.4.2 Stereoisomerie]]


{|
 |width="5%" | &lt;small&gt;[[3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren|zurück]]&lt;/small&gt;
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&lt;small&gt;II. Molekularbiologie&lt;/small&gt;


Inhalt von "II. Molekularbiologie":

*[[1.0 Grundlagen]]
**[[1.1 Materie, Elemente und subatomare Teilchen]]
**[[1.2 Atommodell]]
**[[1.3 Chemische Bindungen]]
***[[1.3.1 Die Ionenbindung]]
***[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]
****[[1.3.2.1 Unpolare Atombindung]]
****[[1.3.2.2 Polare Atombindung]]
****[[1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte]]
****[[1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung]]
*****[[1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser]]
***[[1.3.3 Koordinative oder dative Bindung]]
****[[1.3.3.1 Metallkomplexe]]
****[[1.3.3.2 Chelatkomplexe]]
**[[1.4 Energetische Grundlagen]]
**[[1.5 Chemisches Gleichgewicht]]
**[[1.6 Säuren und Basen]]
***[[1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)]]
***[[1.6.2 Der pH-Wert]]
***[[1.6.3 Neutralisation]]
***[[1.6.4 Puffer]]
*[[2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)]]
*[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]
**[[3.1 Allgemeines]]
**[[3.2 Einteilung]]
**[[3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren]]
**[[3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren]]
***[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung]]
***[[3.4.2 Stereoisomerie]]
**[[3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren]]
**[[3.6 Peptide]]
**[[3.7 Proteinklassen]]
**[[3.8 Struktur von Proteinen]]
**[[3.9 Enzyme]]
***[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen]]
***[[3.9.2 Klassifizierung von Enzymen]]
***[[3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung]]
***[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]
****[[3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺]]
****[[3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂]]
****[[3.9.4.3 Coenzym A (CoA)]]
****[[3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)]]
****[[3.9.4.5 Pyridoxalphosphat]]
***[[3.9.5 Enzymkinetik]]
****[[3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS und MENTEN (1913)]]
****[[3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER und BURK (1913)]]
**[[3.10 Reinigung, Charakterisierung und Lagerung von Proteinen]]
***[[3.10.1 Reinigung]]
****[[3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie]]
****[[3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie]]
****[[3.10.1.3 Affinitätschromatographie]]
***[[3.10.2 Charakterisierung]]
****[[3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration]]
*****[[3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)]]
*****[[3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm]]
****[[3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten]]
*****[[3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)]]
*****[[3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)]]
***[[3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung]]
*[[4.0 Kohlenhydrate]]
**[[4.1 Monosaccharide]]
***[[4.1.1 Entstehung von Ringformen]]
***[[4.1.2 Eigenschaften der Monosaccharide]]
***[[4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide]]
****[[4.1.3.1 FEHLINGsche Probe]]
****[[4.1.3.2 Silberspiegel-Probe]]
***[[4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide]]
***[[4.1.5 Glykoside]]
**[[4.2 Disaccharide]]
***[[4.2.1 Maltose (Malzzucker)]]
***[[4.2.2 Cellobiose]]
***[[4.2.3 Lactose (Milchzucker)]]
***[[4.2.4 Saccharose (Sucrose)]]
**[[4.3 Polysaccharide]]
***[[4.3.1 Homopolysaccharide]]
***[[4.3.2 Heteropolysaccharide]]


{|
 |width="5%" | &lt;small&gt;[[3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books|zurück]]&lt;/small&gt;
 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[1.0 Grundlagen|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
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  <title>Über mich</title>
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    <text bytes="7127" xml:space="preserve">In den Datenfluten des World Wide Web stößt man doch hin und wieder auf sinnvolle Informationen - zum Teil auf recht Belangloses aber Interessantes und zum Teil auf Ausgefeiltes. Mag sein, daß man sich dann doch manchmal die Frage stellt: Wer steckt eigentlich hinter den Informationen, die mir hier angeboten werden? Und hier komme ich ins Spiel. In diesem Fall stecke ich dahinter.

[[Bild:Daniel Schütz.jpg|left|Daniel Schütz]]Ich heiße Daniel Schütz und bin vom Jahrgang 1984. Nach der Grundschule ging ich einige Zeit aufs Gymnasium, hab dieses jedoch bereits in der 7. Klasse wieder verlassen. Jedoch war der Gymnasialbesuch nicht umsonst, denn v. a. hier wurde mein Interesse an der Biologie durch einen Lehrer geweckt, der mich zur Teilnahme am (natur)wissenschaftlichen Wettbewerb "[[http://www.jugend-forscht.de|Jugend forscht]]" motivierte und hierbei durch Tutoring stark unterstützte. Trotz dessen, daß ich auf die Realschule wechselte, blieb meine Leidenschaft zu "Jugend forscht" in den darauf folgenden 10 Jahren erhalten. Bereits im ersten Jahr gewann ich einen Umwelttechnik-Sonderpreis, in den darauf folgenden Jahren wurde ich Regionalsieger.

2001 habe ich dann endlich die Realschule hinter mir gelassen und aufgrund meiner stark biologisch angehauchten Interessen eine Ausbildung am renommierten Forschungsinstitut Senckenberg zum museumstechnischen Assistenten begonnen, die ich 2003 als [http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31| Staatlich geprüfter Technischer Assistent für naturkundliche Museen und Forschungsinstitute] abschloß. Auch diese Zeit prägte mich sehr, da ich hier mit echten Wissenschaftlern und tatsächlicher wissenschaftlicher Arbeit in Berührung kam. Neben einem exzellenten theoretischen Unterricht in Systematik und Taxonomie der Tiere und Pflanzen sowie Geologie/Paläontologie bestand die Ausbildung in praktischer, jeweils dreimonatiger Arbeit in div. Sektionen des Forschungsinstituts und Museums. Und bereits hier wurde ich von einigen Ausbildern und Doktoranden dazu ermutigt doch ein Biologiestudium zu beginnen, was mir damals jedoch aufgrund eines fehlenden Abiturs nicht möglich war.

Leider hatte ich nach dieser ersten Ausbildung keine Anstellung als museumstechnischer Assistent gefunden, so daß ich nach einem Jahr der Arbeitssuche eine weitere Ausbildung zum BTA begann, in der der Ausbildungsschwerpunkt auf den modernen Methoden biologischer Arbeit (z. B. Biotechnologie und Genetik) lag, an der [http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Landesgewerbeanstalt Nürnberg] (TÜV Rheinland). Auch diese Ausbildung schloß ich nach über zwei Jahren erfolgreich ab und auch während dieser Ausbildung erhielt ich durch meine Ausbilder große moralische Unterstützung bzgl. der Aufnahme eines Studiums. Während der Zeit der Arbeitssuche konnte ich jedoch einen großen Erfolg bei "Jugend forscht" verbuchen - als bayerischer Landessieger und Gewinner des Werner-Rathmayer-Preises der [http://www.dzg-ev.de/ Deutschen Zoologischen Gesellschaft] (in Kombination mit einer Einladung zur Jahrestagung der DZG nach Rostock). 2006 - bei meiner letzten Teilnahme am Wettbewerb - hatte ich ein weiteres Mal großen Erfolg, diesmal als Drittplatzierter beim Bundeswettbewerb und einem Preis der [http://www.we-heraeus-stiftung.de/ Wilhelm und Else Heraeus-Stiftung].

Auch wenn ich noch ein Biostudium anstrebte (mir jedoch immer noch ein Abitur fehlte), habe ich mich zunächst auf die Suche nach einem Job begeben, den ich mit einer unbefristeten Festanstellung an der [http://www.awi.de/de/institut/standorte/helgoland/ Biologischen Anstalt Helgoland] (Alfred-Wegener-Institut) relativ schnell fand. Hier führte ich gaschromatographische Analysen (CHNS-Analyzer) und naßchemische Stoffbestimmungen (Phosphatmessungen) mariner Algen und Tiere (v. a. Copepoden [Ruderfußkrebse] und Ctenophoren [Rippenquallen]) durch, war für die Kultivierung div. Organismen, der Koordination von Probennahmen und allgemeinen Sektionsverwaltungsaufgaben verantwortlich und sammelte erste Erfahrungen mit schlechtem Wetter auf Schiffen (und nein, ich wurde nicht seekrank!).

Nun ist es so, daß es mittlerweile in allen Bundesländern die Möglichkeit für Berufstätige gibt, eine Art "Sonderzulassung" zu Universitäten, die sog. fachbezogene Hochschulzulassung, zu erhalten. Die Voraussetzungen, die hierfür erfüllt werden müssen, sind jedoch von Bundesland zu Bundesland recht unterschiedlich. In Schleswig-Holstein, wo ich ja bereits wegen meiner Anstellung auf Helgoland wohnte, sind die Voraussetzungen hierfür eine abgeschlossene staatlich anerkannte Berufsausbildung (mit einer Gesamtnote von mindestens 2,0), der Nachweis einer Arbeitszeit von mehr als zwei Jahren - ebenfalls mit einer Gesamtnote von mindestens 2,0 sowie der Nachweis der besonderen Eignung für das angestrebte Studium sowie für den Zusammenhang zwischen gewünschtem Studienfach und Berufsausbildung/-tätigkeit. Da ich im Frühsommer 2008 diese Prämissen erfüllt hatte, habe ich mich beworben. Hat man diese Voraussetzungen erfüllt, wird man zu einem Eignungsgespräch eingeladen. Das Gespräch besteht aus einem fachlichen Teil und einem Teil, in dem Allgemeinwissen (aus allen Lebensbereichen sowie Grundlagen der Mathematik, Physik und Englischkenntnisse) geprüft werden. Die Prüfung wurde von einer Prüfungskomission aus imho sieben Leuten abgenommen, darunter u. a. ein Biologie-Professor, eine Lehrerin sowie der Prüfungsleiter, der vom schleswig-holsteinigschen Ministerium gestellt wurde. Die Fragen, die geprüft wurden, durfte ich ca. 15 Minuten vor der eigentlichen Prüfung einsehen und mir Notizen dazu machen. Der allgemeine Teil bestand aus der Berechnung der Geschwindigkeit eines Autos, Berechnung der Beschleunigung sowie einige Fragen zum Trägheitsgesetz und dem fairen Handel (fair pay). Der fachbezogene Prüfungsteil wurde vom Biologie-Professor durchgeführt und war doch schon tiefergehend. Hier wurde Biologie-Schulwissen abgefragt (z. B. über Unterschiede und Gemeinsamkeiten von Pflanzen- und Tierzellen), aber auch tiefergehendes Wissen und Fragen aus Vordiplomsprüfungen (z. B. welche Vorteile die Kompartimentierung in Zellen bildet oder wie die Elektronentransportkette zwischen dem Photosystem I und II funktioniert). Nichtsdestotrotz hab ich nach zehn Minuten bangen Wartens, die mindestens eine Ewigkeit dauerten, von der Prüfungskomission erfahren, daß ich die Prüfung bestanden habe und eine fachbezogene Hochschulzulassung mit der Note 1,2 erhalten. Tatsächlich. Nicht einmal eine Woche später hielt ich die Zulassung in Händen. Da die Zulassung nur für Schleswig-Holstein gilt und hier die [http://www.uni-kiel.de/biologie/index.shtml Christian-Albrechts-Universität] (CAU) in Kiel die einzige Uni des Landes ist, die Biologie anbietet, Kiel eine schöne Stadt ist und außerdem am Meer liegt, habe ich mich hier für einen Studienplatz beworben, mich nach der Zulassung immatrikuliert und bin jetzt, also seit Wintersemester 2008/2009 hier.

... und wenn er nicht promoviert hat, dann studiert er da noch heute!</text>
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    <text bytes="7125" xml:space="preserve">In den Datenfluten des World Wide Web stößt man doch hin und wieder auf sinnvolle Informationen - zum Teil auf recht Belangloses aber Interessantes und zum Teil auf Ausgefeiltes. Mag sein, daß man sich dann doch manchmal die Frage stellt: Wer steckt eigentlich hinter den Informationen, die mir hier angeboten werden? Und hier komme ich ins Spiel. In diesem Fall stecke ich dahinter.

[[Bild:Daniel Schütz.jpg|left|Daniel Schütz]]Ich heiße Daniel Schütz und bin vom Jahrgang 1984. Nach der Grundschule ging ich einige Zeit aufs Gymnasium, hab dieses jedoch bereits in der 7. Klasse wieder verlassen. Jedoch war der Gymnasialbesuch nicht umsonst, denn v. a. hier wurde mein Interesse an der Biologie durch einen Lehrer geweckt, der mich zur Teilnahme am (natur)wissenschaftlichen Wettbewerb "[http://www.jugend-forscht.de|Jugend forscht]" motivierte und hierbei durch Tutoring stark unterstützte. Trotz dessen, daß ich auf die Realschule wechselte, blieb meine Leidenschaft zu "Jugend forscht" in den darauf folgenden 10 Jahren erhalten. Bereits im ersten Jahr gewann ich einen Umwelttechnik-Sonderpreis, in den darauf folgenden Jahren wurde ich Regionalsieger.

2001 habe ich dann endlich die Realschule hinter mir gelassen und aufgrund meiner stark biologisch angehauchten Interessen eine Ausbildung am renommierten Forschungsinstitut Senckenberg zum museumstechnischen Assistenten begonnen, die ich 2003 als [http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31| Staatlich geprüfter Technischer Assistent für naturkundliche Museen und Forschungsinstitute] abschloß. Auch diese Zeit prägte mich sehr, da ich hier mit echten Wissenschaftlern und tatsächlicher wissenschaftlicher Arbeit in Berührung kam. Neben einem exzellenten theoretischen Unterricht in Systematik und Taxonomie der Tiere und Pflanzen sowie Geologie/Paläontologie bestand die Ausbildung in praktischer, jeweils dreimonatiger Arbeit in div. Sektionen des Forschungsinstituts und Museums. Und bereits hier wurde ich von einigen Ausbildern und Doktoranden dazu ermutigt doch ein Biologiestudium zu beginnen, was mir damals jedoch aufgrund eines fehlenden Abiturs nicht möglich war.

Leider hatte ich nach dieser ersten Ausbildung keine Anstellung als museumstechnischer Assistent gefunden, so daß ich nach einem Jahr der Arbeitssuche eine weitere Ausbildung zum BTA begann, in der der Ausbildungsschwerpunkt auf den modernen Methoden biologischer Arbeit (z. B. Biotechnologie und Genetik) lag, an der [http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Landesgewerbeanstalt Nürnberg] (TÜV Rheinland). Auch diese Ausbildung schloß ich nach über zwei Jahren erfolgreich ab und auch während dieser Ausbildung erhielt ich durch meine Ausbilder große moralische Unterstützung bzgl. der Aufnahme eines Studiums. Während der Zeit der Arbeitssuche konnte ich jedoch einen großen Erfolg bei "Jugend forscht" verbuchen - als bayerischer Landessieger und Gewinner des Werner-Rathmayer-Preises der [http://www.dzg-ev.de/ Deutschen Zoologischen Gesellschaft] (in Kombination mit einer Einladung zur Jahrestagung der DZG nach Rostock). 2006 - bei meiner letzten Teilnahme am Wettbewerb - hatte ich ein weiteres Mal großen Erfolg, diesmal als Drittplatzierter beim Bundeswettbewerb und einem Preis der [http://www.we-heraeus-stiftung.de/ Wilhelm und Else Heraeus-Stiftung].

Auch wenn ich noch ein Biostudium anstrebte (mir jedoch immer noch ein Abitur fehlte), habe ich mich zunächst auf die Suche nach einem Job begeben, den ich mit einer unbefristeten Festanstellung an der [http://www.awi.de/de/institut/standorte/helgoland/ Biologischen Anstalt Helgoland] (Alfred-Wegener-Institut) relativ schnell fand. Hier führte ich gaschromatographische Analysen (CHNS-Analyzer) und naßchemische Stoffbestimmungen (Phosphatmessungen) mariner Algen und Tiere (v. a. Copepoden [Ruderfußkrebse] und Ctenophoren [Rippenquallen]) durch, war für die Kultivierung div. Organismen, der Koordination von Probennahmen und allgemeinen Sektionsverwaltungsaufgaben verantwortlich und sammelte erste Erfahrungen mit schlechtem Wetter auf Schiffen (und nein, ich wurde nicht seekrank!).

Nun ist es so, daß es mittlerweile in allen Bundesländern die Möglichkeit für Berufstätige gibt, eine Art "Sonderzulassung" zu Universitäten, die sog. fachbezogene Hochschulzulassung, zu erhalten. Die Voraussetzungen, die hierfür erfüllt werden müssen, sind jedoch von Bundesland zu Bundesland recht unterschiedlich. In Schleswig-Holstein, wo ich ja bereits wegen meiner Anstellung auf Helgoland wohnte, sind die Voraussetzungen hierfür eine abgeschlossene staatlich anerkannte Berufsausbildung (mit einer Gesamtnote von mindestens 2,0), der Nachweis einer Arbeitszeit von mehr als zwei Jahren - ebenfalls mit einer Gesamtnote von mindestens 2,0 sowie der Nachweis der besonderen Eignung für das angestrebte Studium sowie für den Zusammenhang zwischen gewünschtem Studienfach und Berufsausbildung/-tätigkeit. Da ich im Frühsommer 2008 diese Prämissen erfüllt hatte, habe ich mich beworben. Hat man diese Voraussetzungen erfüllt, wird man zu einem Eignungsgespräch eingeladen. Das Gespräch besteht aus einem fachlichen Teil und einem Teil, in dem Allgemeinwissen (aus allen Lebensbereichen sowie Grundlagen der Mathematik, Physik und Englischkenntnisse) geprüft werden. Die Prüfung wurde von einer Prüfungskomission aus imho sieben Leuten abgenommen, darunter u. a. ein Biologie-Professor, eine Lehrerin sowie der Prüfungsleiter, der vom schleswig-holsteinigschen Ministerium gestellt wurde. Die Fragen, die geprüft wurden, durfte ich ca. 15 Minuten vor der eigentlichen Prüfung einsehen und mir Notizen dazu machen. Der allgemeine Teil bestand aus der Berechnung der Geschwindigkeit eines Autos, Berechnung der Beschleunigung sowie einige Fragen zum Trägheitsgesetz und dem fairen Handel (fair pay). Der fachbezogene Prüfungsteil wurde vom Biologie-Professor durchgeführt und war doch schon tiefergehend. Hier wurde Biologie-Schulwissen abgefragt (z. B. über Unterschiede und Gemeinsamkeiten von Pflanzen- und Tierzellen), aber auch tiefergehendes Wissen und Fragen aus Vordiplomsprüfungen (z. B. welche Vorteile die Kompartimentierung in Zellen bildet oder wie die Elektronentransportkette zwischen dem Photosystem I und II funktioniert). Nichtsdestotrotz hab ich nach zehn Minuten bangen Wartens, die mindestens eine Ewigkeit dauerten, von der Prüfungskomission erfahren, daß ich die Prüfung bestanden habe und eine fachbezogene Hochschulzulassung mit der Note 1,2 erhalten. Tatsächlich. Nicht einmal eine Woche später hielt ich die Zulassung in Händen. Da die Zulassung nur für Schleswig-Holstein gilt und hier die [http://www.uni-kiel.de/biologie/index.shtml Christian-Albrechts-Universität] (CAU) in Kiel die einzige Uni des Landes ist, die Biologie anbietet, Kiel eine schöne Stadt ist und außerdem am Meer liegt, habe ich mich hier für einen Studienplatz beworben, mich nach der Zulassung immatrikuliert und bin jetzt, also seit Wintersemester 2008/2009 hier.

... und wenn er nicht promoviert hat, dann studiert er da noch heute!</text>
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[[Bild:Daniel Schütz.jpg|left|Daniel Schütz]]Ich heiße Daniel Schütz und bin vom Jahrgang 1984. Nach der Grundschule ging ich einige Zeit aufs Gymnasium, hab dieses jedoch bereits in der 7. Klasse wieder verlassen. Jedoch war der Gymnasialbesuch nicht umsonst, denn v. a. hier wurde mein Interesse an der Biologie durch einen Lehrer geweckt, der mich zur Teilnahme am (natur)wissenschaftlichen Wettbewerb "[http://www.jugend-forscht.de| Jugend forscht]" motivierte und hierbei durch Tutoring stark unterstützte. Trotz dessen, daß ich auf die Realschule wechselte, blieb meine Leidenschaft zu "Jugend forscht" in den darauf folgenden 10 Jahren erhalten. Bereits im ersten Jahr gewann ich einen Umwelttechnik-Sonderpreis, in den darauf folgenden Jahren wurde ich Regionalsieger.

2001 habe ich dann endlich die Realschule hinter mir gelassen und aufgrund meiner stark biologisch angehauchten Interessen eine Ausbildung am renommierten Forschungsinstitut Senckenberg zum museumstechnischen Assistenten begonnen, die ich 2003 als [http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31| Staatlich geprüfter Technischer Assistent für naturkundliche Museen und Forschungsinstitute] abschloß. Auch diese Zeit prägte mich sehr, da ich hier mit echten Wissenschaftlern und tatsächlicher wissenschaftlicher Arbeit in Berührung kam. Neben einem exzellenten theoretischen Unterricht in Systematik und Taxonomie der Tiere und Pflanzen sowie Geologie/Paläontologie bestand die Ausbildung in praktischer, jeweils dreimonatiger Arbeit in div. Sektionen des Forschungsinstituts und Museums. Und bereits hier wurde ich von einigen Ausbildern und Doktoranden dazu ermutigt doch ein Biologiestudium zu beginnen, was mir damals jedoch aufgrund eines fehlenden Abiturs nicht möglich war.

Leider hatte ich nach dieser ersten Ausbildung keine Anstellung als museumstechnischer Assistent gefunden, so daß ich nach einem Jahr der Arbeitssuche eine weitere Ausbildung zum BTA begann, in der der Ausbildungsschwerpunkt auf den modernen Methoden biologischer Arbeit (z. B. Biotechnologie und Genetik) lag, an der [http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Landesgewerbeanstalt Nürnberg] (TÜV Rheinland). Auch diese Ausbildung schloß ich nach über zwei Jahren erfolgreich ab und auch während dieser Ausbildung erhielt ich durch meine Ausbilder große moralische Unterstützung bzgl. der Aufnahme eines Studiums. Während der Zeit der Arbeitssuche konnte ich jedoch einen großen Erfolg bei "Jugend forscht" verbuchen - als bayerischer Landessieger und Gewinner des Werner-Rathmayer-Preises der [http://www.dzg-ev.de/ Deutschen Zoologischen Gesellschaft] (in Kombination mit einer Einladung zur Jahrestagung der DZG nach Rostock). 2006 - bei meiner letzten Teilnahme am Wettbewerb - hatte ich ein weiteres Mal großen Erfolg, diesmal als Drittplatzierter beim Bundeswettbewerb und einem Preis der [http://www.we-heraeus-stiftung.de/ Wilhelm und Else Heraeus-Stiftung].

Auch wenn ich noch ein Biostudium anstrebte (mir jedoch immer noch ein Abitur fehlte), habe ich mich zunächst auf die Suche nach einem Job begeben, den ich mit einer unbefristeten Festanstellung an der [http://www.awi.de/de/institut/standorte/helgoland/ Biologischen Anstalt Helgoland] (Alfred-Wegener-Institut) relativ schnell fand. Hier führte ich gaschromatographische Analysen (CHNS-Analyzer) und naßchemische Stoffbestimmungen (Phosphatmessungen) mariner Algen und Tiere (v. a. Copepoden [Ruderfußkrebse] und Ctenophoren [Rippenquallen]) durch, war für die Kultivierung div. Organismen, der Koordination von Probennahmen und allgemeinen Sektionsverwaltungsaufgaben verantwortlich und sammelte erste Erfahrungen mit schlechtem Wetter auf Schiffen (und nein, ich wurde nicht seekrank!).

Nun ist es so, daß es mittlerweile in allen Bundesländern die Möglichkeit für Berufstätige gibt, eine Art "Sonderzulassung" zu Universitäten, die sog. fachbezogene Hochschulzulassung, zu erhalten. Die Voraussetzungen, die hierfür erfüllt werden müssen, sind jedoch von Bundesland zu Bundesland recht unterschiedlich. In Schleswig-Holstein, wo ich ja bereits wegen meiner Anstellung auf Helgoland wohnte, sind die Voraussetzungen hierfür eine abgeschlossene staatlich anerkannte Berufsausbildung (mit einer Gesamtnote von mindestens 2,0), der Nachweis einer Arbeitszeit von mehr als zwei Jahren - ebenfalls mit einer Gesamtnote von mindestens 2,0 sowie der Nachweis der besonderen Eignung für das angestrebte Studium sowie für den Zusammenhang zwischen gewünschtem Studienfach und Berufsausbildung/-tätigkeit. Da ich im Frühsommer 2008 diese Prämissen erfüllt hatte, habe ich mich beworben. Hat man diese Voraussetzungen erfüllt, wird man zu einem Eignungsgespräch eingeladen. Das Gespräch besteht aus einem fachlichen Teil und einem Teil, in dem Allgemeinwissen (aus allen Lebensbereichen sowie Grundlagen der Mathematik, Physik und Englischkenntnisse) geprüft werden. Die Prüfung wurde von einer Prüfungskomission aus imho sieben Leuten abgenommen, darunter u. a. ein Biologie-Professor, eine Lehrerin sowie der Prüfungsleiter, der vom schleswig-holsteinigschen Ministerium gestellt wurde. Die Fragen, die geprüft wurden, durfte ich ca. 15 Minuten vor der eigentlichen Prüfung einsehen und mir Notizen dazu machen. Der allgemeine Teil bestand aus der Berechnung der Geschwindigkeit eines Autos, Berechnung der Beschleunigung sowie einige Fragen zum Trägheitsgesetz und dem fairen Handel (fair pay). Der fachbezogene Prüfungsteil wurde vom Biologie-Professor durchgeführt und war doch schon tiefergehend. Hier wurde Biologie-Schulwissen abgefragt (z. B. über Unterschiede und Gemeinsamkeiten von Pflanzen- und Tierzellen), aber auch tiefergehendes Wissen und Fragen aus Vordiplomsprüfungen (z. B. welche Vorteile die Kompartimentierung in Zellen bildet oder wie die Elektronentransportkette zwischen dem Photosystem I und II funktioniert). Nichtsdestotrotz hab ich nach zehn Minuten bangen Wartens, die mindestens eine Ewigkeit dauerten, von der Prüfungskomission erfahren, daß ich die Prüfung bestanden habe und eine fachbezogene Hochschulzulassung mit der Note 1,2 erhalten. Tatsächlich. Nicht einmal eine Woche später hielt ich die Zulassung in Händen. Da die Zulassung nur für Schleswig-Holstein gilt und hier die [http://www.uni-kiel.de/biologie/index.shtml Christian-Albrechts-Universität] (CAU) in Kiel die einzige Uni des Landes ist, die Biologie anbietet, Kiel eine schöne Stadt ist und außerdem am Meer liegt, habe ich mich hier für einen Studienplatz beworben, mich nach der Zulassung immatrikuliert und bin jetzt, also seit Wintersemester 2008/2009 hier.

... und wenn er nicht promoviert hat, dann studiert er da noch heute!</text>
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[[Bild:Daniel Schütz.jpg|left|Daniel Schütz]]Ich heiße Daniel Schütz und bin vom Jahrgang 1984. Nach der Grundschule ging ich einige Zeit aufs Gymnasium, hab dieses jedoch bereits in der 7. Klasse wieder verlassen. Jedoch war der Gymnasialbesuch nicht umsonst, denn v. a. hier wurde mein Interesse an der Biologie durch einen Lehrer geweckt, der mich zur Teilnahme am (natur)wissenschaftlichen Wettbewerb "[http://www.jugend-forscht.de Jugend forscht]" motivierte und hierbei durch Tutoring stark unterstützte. Trotz dessen, daß ich auf die Realschule wechselte, blieb meine Leidenschaft zu "Jugend forscht" in den darauf folgenden 10 Jahren erhalten. Bereits im ersten Jahr gewann ich einen Umwelttechnik-Sonderpreis, in den darauf folgenden Jahren wurde ich Regionalsieger.

2001 habe ich dann endlich die Realschule hinter mir gelassen und aufgrund meiner stark biologisch angehauchten Interessen eine Ausbildung am renommierten Forschungsinstitut Senckenberg zum museumstechnischen Assistenten begonnen, die ich 2003 als [http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31| Staatlich geprüfter Technischer Assistent für naturkundliche Museen und Forschungsinstitute] abschloß. Auch diese Zeit prägte mich sehr, da ich hier mit echten Wissenschaftlern und tatsächlicher wissenschaftlicher Arbeit in Berührung kam. Neben einem exzellenten theoretischen Unterricht in Systematik und Taxonomie der Tiere und Pflanzen sowie Geologie/Paläontologie bestand die Ausbildung in praktischer, jeweils dreimonatiger Arbeit in div. Sektionen des Forschungsinstituts und Museums. Und bereits hier wurde ich von einigen Ausbildern und Doktoranden dazu ermutigt doch ein Biologiestudium zu beginnen, was mir damals jedoch aufgrund eines fehlenden Abiturs nicht möglich war.

Leider hatte ich nach dieser ersten Ausbildung keine Anstellung als museumstechnischer Assistent gefunden, so daß ich nach einem Jahr der Arbeitssuche eine weitere Ausbildung zum BTA begann, in der der Ausbildungsschwerpunkt auf den modernen Methoden biologischer Arbeit (z. B. Biotechnologie und Genetik) lag, an der [http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Landesgewerbeanstalt Nürnberg] (TÜV Rheinland). Auch diese Ausbildung schloß ich nach über zwei Jahren erfolgreich ab und auch während dieser Ausbildung erhielt ich durch meine Ausbilder große moralische Unterstützung bzgl. der Aufnahme eines Studiums. Während der Zeit der Arbeitssuche konnte ich jedoch einen großen Erfolg bei "Jugend forscht" verbuchen - als bayerischer Landessieger und Gewinner des Werner-Rathmayer-Preises der [http://www.dzg-ev.de/ Deutschen Zoologischen Gesellschaft] (in Kombination mit einer Einladung zur Jahrestagung der DZG nach Rostock). 2006 - bei meiner letzten Teilnahme am Wettbewerb - hatte ich ein weiteres Mal großen Erfolg, diesmal als Drittplatzierter beim Bundeswettbewerb und einem Preis der [http://www.we-heraeus-stiftung.de/ Wilhelm und Else Heraeus-Stiftung].

Auch wenn ich noch ein Biostudium anstrebte (mir jedoch immer noch ein Abitur fehlte), habe ich mich zunächst auf die Suche nach einem Job begeben, den ich mit einer unbefristeten Festanstellung an der [http://www.awi.de/de/institut/standorte/helgoland/ Biologischen Anstalt Helgoland] (Alfred-Wegener-Institut) relativ schnell fand. Hier führte ich gaschromatographische Analysen (CHNS-Analyzer) und naßchemische Stoffbestimmungen (Phosphatmessungen) mariner Algen und Tiere (v. a. Copepoden [Ruderfußkrebse] und Ctenophoren [Rippenquallen]) durch, war für die Kultivierung div. Organismen, der Koordination von Probennahmen und allgemeinen Sektionsverwaltungsaufgaben verantwortlich und sammelte erste Erfahrungen mit schlechtem Wetter auf Schiffen (und nein, ich wurde nicht seekrank!).

Nun ist es so, daß es mittlerweile in allen Bundesländern die Möglichkeit für Berufstätige gibt, eine Art "Sonderzulassung" zu Universitäten, die sog. fachbezogene Hochschulzulassung, zu erhalten. Die Voraussetzungen, die hierfür erfüllt werden müssen, sind jedoch von Bundesland zu Bundesland recht unterschiedlich. In Schleswig-Holstein, wo ich ja bereits wegen meiner Anstellung auf Helgoland wohnte, sind die Voraussetzungen hierfür eine abgeschlossene staatlich anerkannte Berufsausbildung (mit einer Gesamtnote von mindestens 2,0), der Nachweis einer Arbeitszeit von mehr als zwei Jahren - ebenfalls mit einer Gesamtnote von mindestens 2,0 sowie der Nachweis der besonderen Eignung für das angestrebte Studium sowie für den Zusammenhang zwischen gewünschtem Studienfach und Berufsausbildung/-tätigkeit. Da ich im Frühsommer 2008 diese Prämissen erfüllt hatte, habe ich mich beworben. Hat man diese Voraussetzungen erfüllt, wird man zu einem Eignungsgespräch eingeladen. Das Gespräch besteht aus einem fachlichen Teil und einem Teil, in dem Allgemeinwissen (aus allen Lebensbereichen sowie Grundlagen der Mathematik, Physik und Englischkenntnisse) geprüft werden. Die Prüfung wurde von einer Prüfungskomission aus imho sieben Leuten abgenommen, darunter u. a. ein Biologie-Professor, eine Lehrerin sowie der Prüfungsleiter, der vom schleswig-holsteinigschen Ministerium gestellt wurde. Die Fragen, die geprüft wurden, durfte ich ca. 15 Minuten vor der eigentlichen Prüfung einsehen und mir Notizen dazu machen. Der allgemeine Teil bestand aus der Berechnung der Geschwindigkeit eines Autos, Berechnung der Beschleunigung sowie einige Fragen zum Trägheitsgesetz und dem fairen Handel (fair pay). Der fachbezogene Prüfungsteil wurde vom Biologie-Professor durchgeführt und war doch schon tiefergehend. Hier wurde Biologie-Schulwissen abgefragt (z. B. über Unterschiede und Gemeinsamkeiten von Pflanzen- und Tierzellen), aber auch tiefergehendes Wissen und Fragen aus Vordiplomsprüfungen (z. B. welche Vorteile die Kompartimentierung in Zellen bildet oder wie die Elektronentransportkette zwischen dem Photosystem I und II funktioniert). Nichtsdestotrotz hab ich nach zehn Minuten bangen Wartens, die mindestens eine Ewigkeit dauerten, von der Prüfungskomission erfahren, daß ich die Prüfung bestanden habe und eine fachbezogene Hochschulzulassung mit der Note 1,2 erhalten. Tatsächlich. Nicht einmal eine Woche später hielt ich die Zulassung in Händen. Da die Zulassung nur für Schleswig-Holstein gilt und hier die [http://www.uni-kiel.de/biologie/index.shtml Christian-Albrechts-Universität] (CAU) in Kiel die einzige Uni des Landes ist, die Biologie anbietet, Kiel eine schöne Stadt ist und außerdem am Meer liegt, habe ich mich hier für einen Studienplatz beworben, mich nach der Zulassung immatrikuliert und bin jetzt, also seit Wintersemester 2008/2009 hier.

... und wenn er nicht promoviert hat, dann studiert er da noch heute!</text>
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*WINKLER, K.-P. (2004 - 2006): Informationen zu Mikrobiologie, Genetik &amp; Immunologie.</text>
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  <title>3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung</title>
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 |}

&lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]&lt;br/&gt;
[[3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren]]&lt;br/&gt;
3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Ladung&lt;/small&gt;


Wie bereits zuvor beschrieben, können die beiden funktionellen Gruppen von Aminosäuren – die Amino- und die Carboxylgruppe – ein Proton aufnehmen bzw. abgeben. Die Strukturformel der Aminosäuren ist daher bei Aminosäuren in Lösung vom pH-Wert abhängig. Es ergeben sich folgende Möglichkeiten:
*im Sauren:
:::[[Bild:Aminosäuren im Sauren.jpg]]
*im Intermediärbereich[1]:
:::[[Bild:Aminosäuren im Intermediärbereich.jpg]]
*im Basischen:
:::[[Bild:Aminosäuren im Basischen.jpg]]
Um den pH-Wert 1 liegen alle Aminosäuren als Kationen vor. Werden OH&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt;-Ionen zugegeben, steigt also der pH, gibt zunächst die Carboxylgruppe –COOH ein Proton ab und wird zur Carbonylgruppe –COO&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt;.

Für Alanin gilt beispielsweise, daß bei einem pH = 2,34 50 % der Aminosäuren kationisch und 50 % Zwitterionen sind. Erst ab einem pH von 6,02 liegen alle Moleküle als Zwitterionen vor, die nach außen hin neutral sind und somit beispielsweise nicht im elektrischen Feld sich trennen lassen. Der pH-Wert 6,02 wird (bei Alanin) als der '''isoelektrische Punkt''' ('''pI''') bezeichnet. Um pH = 9,69 liegen 50 % Zwitterionen und 50 % Anionen vor, um pH &gt; 12 sind schließlich alle Moleküle Anionen:
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Ladungsverlauf bei Titration von Alanin.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 6: Ladungsverlauf bei Titrationen von Alanin'''
::Die Abbildung zeigt die Zahl der OH&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt;-Ionen-Äquivalente in Abhängigkeit zum pH-Wert. Wird der pH erhöht, sinkt die Zahl der Alanin-Kationen, da da die Carboxylgruppe –COOH ein H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; abgibt. Steigt der pH weiter, gibt die NH&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt;&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;-Gruppe ebenfalls ein Proton ab und wird zu –NH&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;. Die Plateus kommen dadurch zustande, daß bei steigendem pH nicht alle H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; gleichzeitig, sondern der Reihe nach abgegeben werden. Der pH, an dem gleich viel Anionen und Kationen in der Aminosäure-Lösung vorliegen, wird als isoelektrischer Punkt bezeichnet.&lt;/small&gt;

Als Faustregel gilt, daß alle Aminosäuren mit einer Carboxyl- und einer Aminogruppe einen isoelektrischen Punkt von ca. 6,0 haben. Da sich jedoch auch in den Seitenketten weitere Gruppen wie –OH oder –SH befinden können, die ein Proton abgeben, kommt es von Aminosäure zu Aminosäure zu einer spezifischen Verschiebung der Ladung bei einem bestimmten pH, die zur elektrophoresischen Auftrennung der Moleküle im elektrischen Feld ausgenutzt wird.

Saure Aminosäuren besitzen in der Seitengruppe eine zusätzliche COOH-Gruppe, die vermuten läßt, daß bei der Erstellung einer Titrationskurve mit diesen Aminosäuren sich theoretisch drei Kurventeile ergeben müßten. Die Kurventeile der beiden Carboxylgruppen fallen jedoch annähernd zusammen, so daß in der Titrationskurve nur ein kleiner zusätzlicher Höcker entsteht. Für die basischen Aminosäuren gilt Ähnliches.

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&lt;small&gt;[1]: um den pH-Wert 7&lt;/small&gt;


{|
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&lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]&lt;br/&gt;
[[3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren]]&lt;br/&gt;
3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung&lt;/small&gt;


Wie bereits zuvor beschrieben, können die beiden funktionellen Gruppen von Aminosäuren – die Amino- und die Carboxylgruppe – ein Proton aufnehmen bzw. abgeben. Die Strukturformel der Aminosäuren ist daher bei Aminosäuren in Lösung vom pH-Wert abhängig. Es ergeben sich folgende Möglichkeiten:
*im Sauren:
:::[[Bild:Aminosäuren im Sauren.jpg]]
*im Intermediärbereich[1]:
:::[[Bild:Aminosäuren im Intermediärbereich.jpg]]
*im Basischen:
:::[[Bild:Aminosäuren im Basischen.jpg]]
Um den pH-Wert 1 liegen alle Aminosäuren als Kationen vor. Werden OH&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt;-Ionen zugegeben, steigt also der pH, gibt zunächst die Carboxylgruppe –COOH ein Proton ab und wird zur Carbonylgruppe –COO&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt;.

Für Alanin gilt beispielsweise, daß bei einem pH = 2,34 50 % der Aminosäuren kationisch und 50 % Zwitterionen sind. Erst ab einem pH von 6,02 liegen alle Moleküle als Zwitterionen vor, die nach außen hin neutral sind und somit beispielsweise nicht im elektrischen Feld sich trennen lassen. Der pH-Wert 6,02 wird (bei Alanin) als der '''isoelektrische Punkt''' ('''pI''') bezeichnet. Um pH = 9,69 liegen 50 % Zwitterionen und 50 % Anionen vor, um pH &gt; 12 sind schließlich alle Moleküle Anionen:
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Ladungsverlauf bei Titration von Alanin.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 6: Ladungsverlauf bei Titrationen von Alanin'''
::Die Abbildung zeigt die Zahl der OH&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt;-Ionen-Äquivalente in Abhängigkeit zum pH-Wert. Wird der pH erhöht, sinkt die Zahl der Alanin-Kationen, da da die Carboxylgruppe –COOH ein H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; abgibt. Steigt der pH weiter, gibt die NH&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt;&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;-Gruppe ebenfalls ein Proton ab und wird zu –NH&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;. Die Plateus kommen dadurch zustande, daß bei steigendem pH nicht alle H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; gleichzeitig, sondern der Reihe nach abgegeben werden. Der pH, an dem gleich viel Anionen und Kationen in der Aminosäure-Lösung vorliegen, wird als isoelektrischer Punkt bezeichnet.&lt;/small&gt;

Als Faustregel gilt, daß alle Aminosäuren mit einer Carboxyl- und einer Aminogruppe einen isoelektrischen Punkt von ca. 6,0 haben. Da sich jedoch auch in den Seitenketten weitere Gruppen wie –OH oder –SH befinden können, die ein Proton abgeben, kommt es von Aminosäure zu Aminosäure zu einer spezifischen Verschiebung der Ladung bei einem bestimmten pH, die zur elektrophoresischen Auftrennung der Moleküle im elektrischen Feld ausgenutzt wird.

Saure Aminosäuren besitzen in der Seitengruppe eine zusätzliche COOH-Gruppe, die vermuten läßt, daß bei der Erstellung einer Titrationskurve mit diesen Aminosäuren sich theoretisch drei Kurventeile ergeben müßten. Die Kurventeile der beiden Carboxylgruppen fallen jedoch annähernd zusammen, so daß in der Titrationskurve nur ein kleiner zusätzlicher Höcker entsteht. Für die basischen Aminosäuren gilt Ähnliches.

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&lt;small&gt;[1]: um den pH-Wert 7&lt;/small&gt;


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&lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]&lt;br/&gt;
[[3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren]]&lt;br/&gt;
3.4.2 Stereoisomerie&lt;/small&gt;


Die Ladungen der Aminosäuren sind in der Lage die Schwingungsebene von auf sie einfallendem polarisierten Licht[1] nach links (linksdrehend) oder rechts (rechtsdrehend) zu drehen. Diese Eigenschaft wird als '''optische Aktivität''' bezeichnet. Liegen gleich viel links- und rechtsdrehende Aminosäuren in einem Gemisch vor, so ist dieses optisch inaktiv und wird als '''Racemat''' bezeichnet.

Der '''Drehwinkel α''', um den polarisiertes Licht gedreht wird, ist abhängig von der Temperatur T, der Konzentration der Lösung c, der Dicke der durchstrahlten Schicht l, dem Lösungsmittel sowie der Wellenlänge des Lichts &amp;lambda;. Grund für die optische Aktivität ist, daß in solchen Molekülen ein oder mehrere asymmetrische C-Atome[2] vorliegen, deren Substituenten in räumlich verschiedener Stellung gebunden sind und so nicht miteinander zur Deckung gebracht werden können. Je nach Stellung der Bindungsatome/-atomgruppen ergibt sich dann die Richtung der Drehung mit gleichem Winkel (links- und rechtsdrehende Aminosäuren drehen polarisiertes Licht um den gleichen Winkel). Der Drehwinkel berechnet sich durch
&lt;div align=center&gt;α = [α] * c * l&lt;/div&gt;
::α: Drehwinkel
::[α]: spezifische Drehung; Konstante, die von Material, Temperatur, Lösungsmittel und Wellenlänge ergibt
::c: Konzentration der Aminosäurelösung
::l: Länge der vom Licht durchlaufenen Aminosäurelösung
Als Beispiel für solche Stereoisomere sollen zunächst zwei mögliche räumliche Strukturen des Alanin gezeigt werden:
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Stereoisomerie des Alanin.jpg]]&lt;/div&gt;
Projiziert man diese Darstellungen in die Ebene, erhält man die sog. '''FISCHER-Projektionsformel''':
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Stereoisomerie des Alanin in Fischerprojektion.jpg]]&lt;/div&gt;
Hier besteht der Unterschied darin, daß die Aminogruppe (allgemein: zweite funktionelle Gruppe) am α-C-Atom einmal nach links (L-Form) und einmal nach rechts (D-Form) steht. Ein Zusammenhang zwischen D- bzw. L-Forum und links- bzw. rechtsdrehend läßt sich nicht herstellen.

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&lt;small&gt;[1]: Lichtstrahlen/-teilchen (Welle-Teilchen-Dualismus) gleicher Ausbreitungsrichtung

[2]: Als asymmetrische Kohlenstoffatome werden in der Molekularbiologie C-Atome mit vier unterschiedlichen Substituenten bezeichnet.&lt;/small&gt;


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 |}

&lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]&lt;br/&gt;
3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren&lt;/small&gt;


Der qualitative und quantitative Nachweis von Aminosäuren findet im Zuge einer Farbreaktion statt, bei der – je nach Stärke der Färbung (proportionaler Zusammenhang) – ihre Konzentration ermittelt wird. Als Nachweisreagenz dient '''Ninhydrin''', das im Überschuß erhitzt wird. Dabei reagieren je zwei Ninhydrinmoleküle mit der freien &amp;alpha;-Aminogruppe einer Aminosäure unter Blaufärbung. Eine Ausnahme bildet die Aminosäure Prolin, die keine freie &amp;alpha;-Aminogruppe besitzt. Hier kommt es zur Gelbfärbung.

In der Aminosäuresequenzierung kommt zum Nachweis der endständigen Aminosäuren '''1-Fluoro-2,4-dinitrobenzol''' ('''FDNB''') zum Einsatz. Auch hier kommt es zur Blaufärbung bzw. bei Prolin aufgrund der fehlenden freien &amp;alpha;-Aminogruppe zur Gelbfärbung.


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 |width="5%" | &lt;small&gt;[[3.4.2 Stereoisomerie|zurück]]&lt;/small&gt;
 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[3.6 Peptide|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
 |}

&lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]&lt;br/&gt;
3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren&lt;/small&gt;


Der qualitative und quantitative Nachweis von Aminosäuren findet im Zuge einer Farbreaktion statt, bei der – je nach Stärke der Färbung (proportionaler Zusammenhang) – ihre Konzentration ermittelt wird. Als Nachweisreagenz dient '''Ninhydrin''', das im Überschuß erhitzt wird. Dabei reagieren je zwei Ninhydrinmoleküle mit der freien &amp;alpha;-Aminogruppe einer Aminosäure unter Blaufärbung. Eine Ausnahme bildet die Aminosäure Prolin, die keine freie &amp;alpha;-Aminogruppe besitzt. Hier kommt es zur Gelbfärbung.

In der Aminosäuresequenzierung kommt zum Nachweis der endständigen Aminosäuren '''1-Fluoro-2,4-dinitrobenzol''' ('''FDNB''') zum Einsatz. Auch hier kommt es zur Blaufärbung bzw. bei Prolin aufgrund der fehlenden freien &amp;alpha;-Aminogruppe zur Gelbfärbung.


{|
 |width="5%" | &lt;small&gt;[[3.4.2 Stereoisomerie|zurück]]&lt;/small&gt;
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 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[3.7 Proteinklassen|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
 |}

&lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]&lt;br/&gt;
3.6 Peptide&lt;/small&gt;


Reagieren mehrere Aminosäuren miteinander, werden sog. Peptide gebildet:
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Peptidreaktion.jpg]]&lt;/div&gt;
Je nach Anzahl der das Peptid bildenden Aminosäuren unterscheidet man zwischen '''Dipeptiden''' (2 Aminosäurn), '''Tripeptiden''' (3 Aminosäuren), '''Tetrapeptiden''' (4 Aminosäuren), ..., '''Oligopeptiden''' (&gt; 10 Aminosäuren) und '''Polypeptiden''' (&gt; 50 Aminosäuren). Proteine bestehen aus einer solchen oder mehreren Polypeptidketten ('''oligomere Proteine''').

Besonders wichtig in solchen Polypeptidketten sind die Aminosäure Cystein. Jeweils zwei solcher Cysteine können aufgrund ihrer SH-Gruppe beim Gegenüberliegen H2 abspalten und eine sog. '''Disulfidbrücke''' bilden. Solche Disulfidbrücken innerhalb von Polypeptiden oder zwischen zwei Polypeptiden stabilisieren die molekulare Form der Peptide und sind für deren räumliche Struktur besonders entscheidend.

Die elektrische Ladung der Peptide und somit auch die der Proteine ergibt sich aus den Molekülgruppen im Seitenrest, da auch Polypeptide nur einen freien Amino- und einen freien Carboxylrest besitzen.


{|
 |width="5%" | &lt;small&gt;[[3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren|zurück]]&lt;/small&gt;
 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[3.7 Proteinklassen|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
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 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[3.8 Struktur von Proteinen|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
 |}

&lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]&lt;br/&gt;
3.7 Proteinklassen&lt;/small&gt;


Proteine besitzen vielfältige Aufgaben. Anhand ihrer Funktionen im Organismen können sie daher folgendermaßen unterteilt werden:
&lt;div align=center&gt;
{|border=1 style="text-align:center"
 |Proteinklasse
 |Vertreter
 |-
 |Enzyme
 |Ribonuclease
 |-
 |Speicherproteine
 |Ovalbumin
 |-
 |Transportproteine
 |Hämoglobin
 |-
 |kontraktile Proteine
 |Actin
 |-
 |Schutzproteine
 |Antikörper
 |-
 |Toxine
 |Botulinum
 |-
 |Hormone
 |adrenocorticotropes Hormon (ACTH)
 |-
 |Strukturproteine
 |Keratin
 |-
 |Membranproteine
 |Carrier
 |}&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Tab. 5: Proteinklassen und beispielhafte Vertreter'''&lt;/small&gt;

Proteine bestehen zu etwa 50 % aus Kohlenstoff, 23 % Sauerstoff, 16 % Stickstoff, 7 % Wasserstoff und ca. 3 % Schwefel. Manche Polypeptide, sog. '''zusammengesetzte Proteine''', besitzen neben Aminosäuren weitere nichtproteinogene organische oder anorganische Bestandteile. Diese werden bei saurer Hydrolyse abgespalten und als '''prosthetische Gruppe''' bezeichnet. Es lassen sich daher weiterhin zusammengesetzte Proteinverbindungen nach ihrer prothetischen Gruppe unterteilen:
&lt;div align=center&gt;
{|border=1 style="text-align:center"
 |Proteinklasse
 |prosthetische Gruppe
 |Beispiel
 |-
 |Nukleoproteide
 |Nukleinsäuren
 |''Tabakmosaikvirus''
 |-
 |Lipoproteide
 |Lipide (Fette)
 |β-Lipoprotein
 |-
 |Glycoproteide
 |Kohlenhydrate
 |γ-Globulin
 |-
 |Phosphoproteide
 |Phosphatgruppen
 |Casein
 |-
 |Hämoproteide
 |Eisenporphyrin (Häm)
 |Hämoglobin
 |-
 |rowspan=2 |Metallproteide
 |Eisen
 |Ferritin
 |-
 |Zink
 |Alkohol-Dehydrogenase
 |}&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Tab. 6: Übersicht über zusammengesetzte Proteine und deren prosthetische Gruppe'''&lt;/small&gt;


{|
 |width="5%" | &lt;small&gt;[[3.6 Peptide|zurück]]&lt;/small&gt;
 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[3.8 Struktur von Proteinen|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
 |}</text>
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  <title>3.8 Struktur von Proteinen</title>
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 |width="5%" | &lt;small&gt;[[3.7 Proteinklassen|zurück]]&lt;/small&gt;
 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[3.9 Enzyme|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
 |}

&lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]&lt;br/&gt;
3.8 Struktur von Proteinen&lt;/small&gt;


Proteine bestehen aus einer bis zu maximal sechs Polypeptidketten. Aufgrund chemischer Wechselwirkungen – beispielsweise hydrophobe Anziehung oder Wasserstoffbrückenbindungen – zwischen den Aminosäuren der Polypeptide faltet sich jede Polypeptidkette zu einer bestimmten Raumstruktur, die maßgebend für die Funktion des Proteins ist. Die Ausbildung von Disulfidbrücken führen zur Kreuzvernetzung der Polypeptidketten mit sich selbst und untereinander. Die so entstandene Form der Proteine kann jedoch unter bestimmten Bedingungen (z. B. durch Erhitzen, Säurezugabe, etc.) wieder in die einzelnen Polypeptide '''denaturiert'''[1] werden. Dadurch verliert das Protein seine Funktion. Eine solche Denaturierung ist meist bis zu einem gewissen Grad reversibel.

Anhand ihrer Struktur lassen sich Proteine in '''fibrilläre''' (faserförmig gestreckte) und '''globuläre''' (± kugelförmige) Proteine unterteilen. Während fibrilläre Moleküle nicht oder nur schlecht wasserlöslich sind und meist stabilisierende oder strukturbildende Funktion (z. B. Kollagen der Bindegewebe) besitzen, sind globuläre Proteine meist gut wasserlöslich und besitzen dynamische Funktionen, z. B. als Transportproteine. Die globulären Proteine werden weiter in '''Albumine''' (z. B. Serumalbumin für den Fetttransport im Blut), '''Globuline''' (z. B. Antikörper[2]) und '''Histone''' (spezielle Aufwickelproteine für das Erbmaterial) unterteilt.

Proteine werden jedoch nicht nur anhand ihrer (Polypeptid-)Form unterschieden, sondern sie treten als verschiedene Hierarchieebenen in Erscheinung. So wird die Aminosäureabfolge der Proteine als '''Primärstruktur''' bezeichnet, die durch bereits erste räumliche Faltungen in die '''Sekundärstruktur''' übergeht. Die Sekundärstruktur beteiligter Polypeptide ähnelt einer von zwei Grundstrukturen, die als '''Faltblattstruktur''' oder als '''Helixstruktur''' in Erscheinung tritt. Bei fibrillären Proteinen gibt es nur beide Hierarchien, wobei in der Sekundärstrukturen entweder mehrere helixförmige Polypeptide umeinander gewunden sind oder aber bei der Faltblattstruktur nebeneinander vorliegen. Bei globulären Proteinen kommt es weiterhin zur Tertiär- und Quartärstruktur. Die '''Tertiärstruktur''' entsteht dadurch, daß die Polypeptidketten abknicken (meist dort, wo sich Prolin befindet) und so einen anderen Verlauf nehmen, während die '''Quartärstruktur''' das komplette Protein, also die Gesamtstruktur von globulären oligomeren Proteinen, bezeichnet.

-----

&lt;small&gt;[1]: in regellose Fäden entfaltet

[2]: syn. Immunglobuline&lt;/small&gt;


{|
 |width="5%" | &lt;small&gt;[[3.7 Proteinklassen|zurück]]&lt;/small&gt;
 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[3.9 Enzyme|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
 |}</text>
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 |width="5%" | &lt;small&gt;[[3.8 Struktur von Proteinen|zurück]]&lt;/small&gt;
 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
 |}

&lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]&lt;br/&gt;
3.9 Enzyme&lt;/small&gt;


Inhalt von "3.9 Enzyme":

*[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen]]
*[[3.9.2 Klassifizierung von Enzymen]]
*[[3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung]]
*[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]
**[[3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺]]
**[[3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂]]
**[[3.9.4.3 Coenzym A (CoA)]]
**[[3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)]]
**[[3.9.4.5 Pyridoxalphosphat]]
*[[3.9.5 Enzymkinetik]]
**[[3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS und MENTEN (1913)]]
**[[3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER und BURK (1913)]]


{|
 |width="5%" | &lt;small&gt;[[3.8 Struktur von Proteinen|zurück]]&lt;/small&gt;
 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
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 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[3.9.2 Klassifizierung von Enzymen|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
 |}

&lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]&lt;br/&gt;
[[3.9 Enzyme]]&lt;br/&gt;
3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen&lt;/small&gt;


Die nachfolgende Abbildung zeigt beispielhaft den Unterschied eines Reaktionsverlaufs mit und ohne Katalysator:
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Wirkungsweise von Enzymen.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 7: Wirkungsweise von Enzymen'''
::Die Abbildung zeigt den Reaktionsverlauf der selben chemischen Reaktion ohne (schwarz) und mit (rot) Einsatz von Enzymen. Es wird deutlich, daß beim mit Enzymen katalysierten Reaktionsverlauf weniger Aktivierungsenergie aufgewandt werden muß&lt;/small&gt;

Wie zu sehen ist, wird bei der dargestellten Reaktion unter Mitwirkung eines Enzyms (rot) die Aktivierungsenergie herabgesetzt (energieärmerer Übergangszustand). Der Grund hierfür ist, daß die Aminosäuren, aus denen ein Enzym zusammengesetzt ist, mehrere freie Elektronenpaar haben, die die einige Atome des umzusetzenden Stoffs (Substrat) zu sich ziehen und hierdurch deren Bindung zu anderen Atomen schwächen. Dadurch ist für eine Trennung/Teilung des Substrats weit weniger Energie aufzubringen. Enzyme sind '''Biokatalysatoren'''.

Bei solchen enzymatisch katalysierten Reaktionen werden die Enzyme nicht verbraucht und nehmen auch keinen Einfluß auf die bei der Reaktion gewonnene oder verbrauchte Energie, da sie nur zwischenzeitlich mit dem Substrat reagieren aber letztlich wieder freigesetzt werden. Das Reaktionsverhalten läßt sich wie folgt beschreiben. Zunächst erfolgt die Reaktion von Enzym und Substrat zu einem '''Enzym-Substrat-Komplex''', der energetisch dem Übergangszustand entspricht:
&lt;div align=center&gt;E + S → ES&lt;/div&gt;
mit
::E: Enzym
::S: Substrat
::ES: Enzym-Substrat-Komplex
Im Anschluß daran wird das Enzym wieder unverbraucht freigesetzt:
&lt;div align=center&gt;ES → E + P&lt;/div&gt;
mit
::P: Produkt

Die Bindung und Umsetzung des Substrats an das Enzym erfolgt im sog. '''aktiven Zentrum''', einer speziellen räumlichen Tasche, die durch Faltung der Polypeptidkette(n) zustande kommt. I. d. R. paßt nur die räumliche Struktur des umzusetzenden Substrats zur räumlichen Struktur der '''Bindestelle''' des Enzyms. Dadurch sind für die Katalyse eines jeden Stoffwechselwegs ganz bestimmte und oft nur dort passende Enzyme notwendig. Man sag, daß Enzyme '''Substratspezifität''' aufweisen, d. h. das beispielsweise Amylase nur Stärke[1] als Substrat umsetzen kann, nicht jedoch aber Cellulose, welche ebenfalls aus langen Glucoseketten besteht, da diese nicht binden kann. In der sog. '''Reaktionsstelle''' wirkt das Prinzip des '''induced fit''', d. h. durch die Bindung des Substrats an die Bindestelle wird das Enzym so verformt, daß das Substrat den Aminosäuren der Reaktionsstelle sehr nahe kommt. Mit Hilfe ihrer freien Elektronenpaare wird das Substrat auf eine ganz bestimmte Weise umgesetzt. Daher sagt man auch, daß Enzyme '''Wirkungsspezifität''' zeigen. Beispielsweise katalysiert Decarboxylase die CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Abspaltung, Dehydrogenase hingegen die H-Abspaltung vom Substrat.

-----

&lt;small&gt;[1]: syn. Amylose&lt;/div&gt;


{|
 |width="5%" | &lt;small&gt;[[3.9 Enzyme|zurück]]&lt;/small&gt;
 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[3.9.2 Klassifizierung von Enzymen|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
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  <title>3.9.2 Klassifizierung von Enzymen</title>
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 |width="5%" | &lt;small&gt;[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen|zurück]]&lt;/small&gt;
 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
 |}

&lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]&lt;br/&gt;
[[3.9 Enzyme]]&lt;br/&gt;
3.9.2 Klassifizierung von Enzymen&lt;/small&gt;


Nach ihrer Wirkung lassen sich Enzyme einteilen in verschiedene Klassen:
*'''Hydrolasen'''
:::Sie katalysieren die Spaltung von Bindungen mit H2O (Hydrolyse, hydrolytische Spaltung, beispielsweise
:::&lt;div align=center&gt;[[Bild:Hydrolyse.jpg]]&lt;/div&gt;
:::Wichtige Vertreter der Hydrolasen sind '''Amylasen''', '''Ligasen''', '''Pepsin''' und '''Restriktionsenzyme'''.
*'''Oxidoreduktasen'''
:::Oxidoreduktasen katalysieren Redoxreaktionen[1]. Wichtige Vertreter sind die '''NAD-abhängige Alkoholdehydrogenase''', die '''FAD-abhängige Succinatdehydrogenase''', etc. Häufig wird bei von Oxidoreduktasen katalysierten Reaktionen ein Coenzym zunächst reduziert, das in einem weiteren Schritt wieder durch Abgabe eines H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; reoxidiert wird.
*'''Ligasen'''
:::Ligasen katalysieren die Knüpfung von Bindungen, z. B. '''DNA-Ligase''', '''DNA-Polymerase''', '''RNA-Polymerase'''.
*'''Transferasen'''
:::Diese Enzyme katalysieren die Übertragung von Molekülgruppen. Wichtige Beispiele sind '''Transaminasen'''[2] oder '''Kinasen''' wie die '''Hexokinase''', die die Reaktion von Glucose zu Glucose-6-phosphat katalysiert.
*'''Isomerasen'''
:::Sie katalysieren Isomerisierungen, also die Bildung von Molekülen mit gleichen Summen-, aber unterschiedlichen Strukturformeln. Eine der bekanntesten Vertreter ist die Glucosephosphat-Isomerase, die die Umwandlung von Glucose-6-phosphat in Fructose-6-phosphat katalysiert.
*'''Lyasen'''
:::Lyasen katalysieren die Addition an Doppelbindungen, z. B. katalysieren '''Hydratasen''' die Addition von H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O (Hydratisierung).

-----

&lt;small&gt;[1]: Reaktionen, bei denen Elektronen von einem Atom oder Molekül (Oxidation des Teilchens) auf ein anderes (Reduktion des Teilchens) übertragen werden.

[2]: sie katalysieren die Übertragung von Aminogruppen&lt;/small&gt;


{|
 |width="5%" | &lt;small&gt;[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen|zurück]]&lt;/small&gt;
 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
 |}

&lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]&lt;br/&gt;
[[3.9 Enzyme]]&lt;br/&gt;
3.9.2 Klassifizierung von Enzymen&lt;/small&gt;</text>
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 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
 |}

&lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]&lt;br/&gt;
[[3.9 Enzyme]]&lt;br/&gt;
3.9.2 Klassifizierung von Enzymen&lt;/small&gt;


Nach ihrer Wirkung lassen sich Enzyme einteilen in verschiedene Klassen:
*'''Hydrolasen'''
:::Sie katalysieren die Spaltung von Bindungen mit H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O (Hydrolyse, hydrolytische Spaltung, beispielsweise
:::&lt;div align=center&gt;[[Bild:Hydrolyse.jpg]]&lt;/div&gt;
:::Wichtige Vertreter der Hydrolasen sind '''Amylasen''', '''Ligasen''', '''Pepsin''' und '''Restriktionsenzyme'''.
*'''Oxidoreduktasen'''
:::Oxidoreduktasen katalysieren Redoxreaktionen[1]. Wichtige Vertreter sind die '''NAD-abhängige Alkoholdehydrogenase''', die '''FAD-abhängige Succinatdehydrogenase''', etc. Häufig wird bei von Oxidoreduktasen katalysierten Reaktionen ein Coenzym zunächst reduziert, das in einem weiteren Schritt wieder durch Abgabe eines H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; reoxidiert wird.
*'''Ligasen'''
:::Ligasen katalysieren die Knüpfung von Bindungen, z. B. '''DNA-Ligase''', '''DNA-Polymerase''', '''RNA-Polymerase'''.
*'''Transferasen'''
:::Diese Enzyme katalysieren die Übertragung von Molekülgruppen. Wichtige Beispiele sind '''Transaminasen'''[2] oder '''Kinasen''' wie die '''Hexokinase''', die die Reaktion von Glucose zu Glucose-6-phosphat katalysiert.
*'''Isomerasen'''
:::Sie katalysieren Isomerisierungen, also die Bildung von Molekülen mit gleichen Summen-, aber unterschiedlichen Strukturformeln. Eine der bekanntesten Vertreter ist die Glucosephosphat-Isomerase, die die Umwandlung von Glucose-6-phosphat in Fructose-6-phosphat katalysiert.
*'''Lyasen'''
:::Lyasen katalysieren die Addition an Doppelbindungen, z. B. katalysieren '''Hydratasen''' die Addition von H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O (Hydratisierung).

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&lt;small&gt;[1]: Reaktionen, bei denen Elektronen von einem Atom oder Molekül (Oxidation des Teilchens) auf ein anderes (Reduktion des Teilchens) übertragen werden.

[2]: sie katalysieren die Übertragung von Aminogruppen&lt;/small&gt;


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 |width="5%" | &lt;small&gt;[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen|zurück]]&lt;/small&gt;
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&lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]&lt;br/&gt;
[[3.9 Enzyme]]&lt;br/&gt;
3.9.2 Klassifizierung von Enzymen&lt;/small&gt;</text>
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&lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]&lt;br/&gt;
[[3.9 Enzyme]]&lt;br/&gt;
3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung&lt;/small&gt;


Die Funktionalität von Enzymen ist stark von Temperatur und dem pH-Wert des Reaktionsmilieus abhängig. Bei Hitze, im stark Sauren oder Basischen kommt es zur '''Denaturierung''', d. h. zur zufälligen Entknäuelung aus der nativen Form, des Enzyms und da die Funktionsfähigkeit eines Enzyms stark von seiner Form abhängt auch zur Inaktivierung. Die Temperatur und pH-Optima eines Enzyms entsprechen etwa dem Optimum der physiologischen Potenz des entsprechenden Faktors.

Im Extremfall ist eine solche Denaturierung '''irreversibel'''. Werden Enzym durch Hemmstoffe gehemmt, die nicht zur Denaturierung führen, spricht man von einer '''kompetitiven Hemmung'''. Bei reversibler Hemmung besitzt der Hemmstoff eine dem eigentlichen Substrat sehr ähnliche räumliche Struktur und bindet statt diesem (fehlerhaft) im aktiven Zentrum des Enzyms. In diesem Fall kann die Hemmung durch Zugabe des richtigen Substrats im Überschuß wieder rückgängig gemacht werden. Liegt eine irreversible Hemmung vor, hat der Hemmstoff entweder im aktiven Zentrum gebunden und sitzt so fest, daß er selbst durch Überschuß des Substrats nicht wieder abfällt oder aber der Hemmstoff hat an anderer Stelle des Enzyms gebunden und seine räumliche Konformation irreversibel verändert, so daß auch das ursprüngliche aktive Zentrum nicht mehr als Bindestelle des Substrats dienen kann.


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&lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]&lt;br/&gt;
[[3.9 Enzyme]]&lt;br/&gt;
3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung&lt;/small&gt;


Eine ganze Reihe von Enzymen sind zur vollständigen Funktionalität auf sog. '''Coenzyme''' angewiesen. Dabei handelt es sich um komplexe organische Moleküle, die nicht aus Aminosäuren aufgebaut sind. Sie werden in Organismen aus mit der Nahrung aufgenommenen wasserlöslichen Vitaminen aufgebaut, indem ihnen Phosphatgruppen oder Nukleotide angehängt werden. Im Gegensatz zu den Coenzymen sind '''Cofaktoren''' Metallionen wie Fe&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt; oder Mg&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt;, die ebenfalls mit der Nahrung als Mineralstoffe oder Spurenelemente aufgenommen werden müssen und bei der Enzymaktivität mitwirken. Sind Coenzym oder Cofaktor fest an das Enzym gebunden, spricht man von einer sog. '''prosthetischen Gruppe'''.


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&lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]&lt;br/&gt;
[[3.9 Enzyme]]&lt;br/&gt;
3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺&lt;/small&gt;


Das Coenzym '''NAD'''('''P''')&lt;sup&gt;'''+'''&lt;/sup&gt; ('''Nikotinamidadenindinukleotid'''['''phosphat''']) kommt in zwei verschiedenen Formen vor, der oxidierten, H-freien Form NAD(P)&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; und der reduzierten, H-beladenen Form NAD(P)H/H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;. NAD(P)&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; wird aus Nikotinsäure, die in Nikotinamid umgewandelt wird, und Zwischenprodukten des Nukleinsäurestoffwechsels aufgebaut. Das zum NAD(P)&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; zugehörige Enzym ist die '''NAD-abhängige Dehydrogenase''', eine Oxidoreduktase. NAD&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; bzw. NADP&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; übertragen H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; und e&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; (H-Atome) und regenerieren sich wieder, indem diese in einen anderen Stoffwechselweg münden und dort abgegeben werden.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Pyridinnukleotide.jpg]]&lt;/div&gt;


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&lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]&lt;br/&gt;
[[3.9 Enzyme]]&lt;br/&gt;
3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺&lt;/small&gt;


Das Coenzym '''NAD'''('''P''')&lt;sup&gt;'''+'''&lt;/sup&gt; ('''Nikotinamidadenindinukleotid'''['''phosphat''']) kommt in zwei verschiedenen Formen vor, der oxidierten, H-freien Form NAD(P)&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; und der reduzierten, H-beladenen Form NAD(P)H/H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;. NAD(P)&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; wird aus Nikotinsäure, die in Nikotinamid umgewandelt wird, und Zwischenprodukten des Nukleinsäurestoffwechsels aufgebaut. Das zum NAD(P)&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; zugehörige Enzym ist die '''NAD-abhängige Dehydrogenase''', eine Oxidoreduktase. NAD&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; bzw. NADP&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; übertragen H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; und e&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; (H-Atome) und regenerieren sich wieder, indem diese in einen anderen Stoffwechselweg münden und dort abgegeben werden.
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&lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]&lt;br/&gt;
[[3.9 Enzyme]]&lt;br/&gt;
3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺&lt;/small&gt;


Das Coenzym '''NAD'''('''P''')&lt;sup&gt;'''+'''&lt;/sup&gt; ('''Nikotinamidadenindinukleotid'''['''phosphat''']) kommt in zwei verschiedenen Formen vor, der oxidierten, H-freien Form NAD(P)&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; und der reduzierten, H-beladenen Form NAD(P)H/H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;. NAD(P)&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; wird aus Nikotinsäure, die in Nikotinamid umgewandelt wird, und Zwischenprodukten des Nukleinsäurestoffwechsels aufgebaut. Das zum NAD(P)&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; zugehörige Enzym ist die '''NAD-abhängige Dehydrogenase''', eine Oxidoreduktase. NAD&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; bzw. NADP&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; übertragen H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; und e&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; (H-Atome) und regenerieren sich wieder, indem diese in einen anderen Stoffwechselweg münden und dort abgegeben werden.
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&lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]&lt;br/&gt;
[[3.9 Enzyme]]&lt;br/&gt;
[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]&lt;br/&gt;
3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺&lt;/small&gt;


Das Coenzym '''NAD'''('''P''')&lt;sup&gt;'''+'''&lt;/sup&gt; ('''Nikotinamidadenindinukleotid'''['''phosphat''']) kommt in zwei verschiedenen Formen vor, der oxidierten, H-freien Form NAD(P)&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; und der reduzierten, H-beladenen Form NAD(P)H/H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;. NAD(P)&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; wird aus Nikotinsäure, die in Nikotinamid umgewandelt wird, und Zwischenprodukten des Nukleinsäurestoffwechsels aufgebaut. Das zum NAD(P)&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; zugehörige Enzym ist die '''NAD-abhängige Dehydrogenase''', eine Oxidoreduktase. NAD&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; bzw. NADP&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; übertragen H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; und e&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; (H-Atome) und regenerieren sich wieder, indem diese in einen anderen Stoffwechselweg münden und dort abgegeben werden.
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[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]&lt;br/&gt;
[[3.9 Enzyme]]&lt;br/&gt;
[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]
3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂&lt;/small&gt;


Neben dem '''FAD''' ('''Flavinadeninnukleotid''') ist '''FMN''' ('''Flavinmononukleotid''') eine zweite Coenzymform des Riboflavins. Auch hier geht die oxidierte und H-freie Form FAD bzw. FMN durch Wasserstoffaufnahme in die reduzierte und H-beladene Form FADH&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; bzw. FMNH&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; über.

FAD wird im Körper aus Riboflavin, einem der drei Vitamine der B&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Gruppe, und Zwischenprodukten des Nukleinsäurestoffwechsels aufgebaut. Die zum FAD zugehörigen Enzyme sind Dehydrogenasen, die die Übertragung von H-Atomen katalysieren. Dabei werden die H-Atome von 2 C-Atomen abgespalten, die über eine Einfachbindung verbunden sind, weshalb eine Doppelbindung entsteht.


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&lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]&lt;br/&gt;
[[3.9 Enzyme]]&lt;br/&gt;
[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]&lt;br/&gt;
3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂&lt;/small&gt;


Neben dem '''FAD''' ('''Flavinadeninnukleotid''') ist '''FMN''' ('''Flavinmononukleotid''') eine zweite Coenzymform des Riboflavins. Auch hier geht die oxidierte und H-freie Form FAD bzw. FMN durch Wasserstoffaufnahme in die reduzierte und H-beladene Form FADH&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; bzw. FMNH&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; über.

FAD wird im Körper aus Riboflavin, einem der drei Vitamine der B&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Gruppe, und Zwischenprodukten des Nukleinsäurestoffwechsels aufgebaut. Die zum FAD zugehörigen Enzyme sind Dehydrogenasen, die die Übertragung von H-Atomen katalysieren. Dabei werden die H-Atome von 2 C-Atomen abgespalten, die über eine Einfachbindung verbunden sind, weshalb eine Doppelbindung entsteht.


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 |}

&lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]&lt;br/&gt;
[[3.9 Enzyme]]&lt;br/&gt;
[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]&lt;br/&gt;
3.9.4.3 Coenzym A (CoA)


'''Coenzym A''' (syn. '''CoA''' oder '''CoA-SH''') besteht aus dem Pantothensäure, der Aminosäure Cystein und Zwischenprodukten des Nukleinsäurestoffwechsels. CoA wirkt als Coenzym bei der Übertragung von Acylresten[1], z. B. im Zuge des Citronensäurezyklus bei der Bildung von Citronensäure aus Oxalessigsäure durch Übertragung eines Essigsäurerests auf diese.

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&lt;small&gt;[1]: Als Acylreste werden Radikale oder funktionelle Gruppen, die sich von organischen Säuren ableiten, bezeichnet.&lt;/small&gt;


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 |width="5%" | &lt;small&gt;[[3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂|zurück]]&lt;/small&gt;
 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
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 |}

&lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]&lt;br/&gt;
[[3.9 Enzyme]]&lt;br/&gt;
[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]&lt;br/&gt;
3.9.4.3 Coenzym A (CoA)&lt;/small&gt;


'''Coenzym A''' (syn. '''CoA''' oder '''CoA-SH''') besteht aus dem Pantothensäure, der Aminosäure Cystein und Zwischenprodukten des Nukleinsäurestoffwechsels. CoA wirkt als Coenzym bei der Übertragung von Acylresten[1], z. B. im Zuge des Citronensäurezyklus bei der Bildung von Citronensäure aus Oxalessigsäure durch Übertragung eines Essigsäurerests auf diese.

-----

&lt;small&gt;[1]: Als Acylreste werden Radikale oder funktionelle Gruppen, die sich von organischen Säuren ableiten, bezeichnet.&lt;/small&gt;


{|
 |width="5%" | &lt;small&gt;[[3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂|zurück]]&lt;/small&gt;
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  <title>3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)</title>
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 |}

&lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]&lt;br/&gt;
[[3.9 Enzyme]]&lt;br/&gt;
[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]&lt;br/&gt;
3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)&lt;/small&gt;


Wenn bei Stoffwechselprozessen C&lt;sub&gt;1&lt;/sub&gt;-Gruppen (z. B. CH&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt;-Gruppen oder Formylgruppen) abgespalten bzw. übertragen werden und dabei kein CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; entsteht, arbeitet i. d. R. '''Tetrahydrofolsäure''' (syn. '''THF''' oder '''FH'''&lt;sub&gt;'''4'''&lt;/sub&gt;) als Coenzym.


{|
 |width="5%" | &lt;small&gt;[[3.9.4.3 Coenzym A (CoA)|zurück]]&lt;/small&gt;
 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[3.9.4.5 Pyridoxalphosphat|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
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 |}

&lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]&lt;br/&gt;
[[3.9 Enzyme]]&lt;br/&gt;
[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]&lt;br/&gt;
3.9.4.5 Pyridoxalphosphat&lt;/small&gt;


'''Pyridoxalphosphat''' ist das Coenzym von sog. Transaminasen. Diese katalysieren Transaminierungen. Pyridoxalphosphat wird aus dem Vitamin Pyridoxin (Vitamin B&lt;sub&gt;6&lt;/sub&gt;) und einem Phosphatrest aufgebaut. Während des Katalysevorgangs nimmt Pyridoxalphosphat die Aminogruppe einer Aminosäure auf und wird dadurch zwischenzheitlich zu '''Pyridoxaminphosphat''' und nach Abgabe dieser auf eine Ketosäure wieder zu Pyridoxalphosphat.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Pyridoxalphosphat und Pyridoxaminphosphat.jpg]]&lt;/div&gt;


{|
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  <title>3.9.5 Enzymkinetik</title>
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 |}

&lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]&lt;br/&gt;
[[3.9 Enzyme]]&lt;br/&gt;
3.9.5 Enzymkinetik&lt;/small&gt;


Die '''Enzymkinetik''' untersucht und beschreibt die Abhängigkeit zwischen der Geschwindigkeit der Enzymreaktion und der Substratkonzentration im ungehemmten und gehemmten Zustand.


{|
 |width="5%" | &lt;small&gt;[[3.9.4.5 Pyridoxalphosphat|zurück]]&lt;/small&gt;
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 |}

&lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]&lt;br/&gt;
[[3.9 Enzyme]]&lt;br/&gt;
[[3.9.5 Enzymkinetik]]&lt;br/&gt;
3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS und MENTEN (1913)&lt;/small&gt;


Zwei Enzyme und ihre dazugehörigen Substrate werden untersucht und dabei die Umsatzgeschwindigkeit in Abhängigkeit zur Substratkonzentration aufgetragen:
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Sättigungskurve für zwei unterschiedliche Enzyme und deren Substrate.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 8: Sättigungskurve für zwei unterschiedliche Enzyme und deren Substrate'''
::Die Abbildung zeigt den Zusammenhang zwischen der Umsatzgeschwindigkeit eines Enzyms zu seiner Substratkonzentration. Deutlich ist der Unterschied zwischen den beiden Enzymen und ihren Substraten zu erkennen, der durch den KM-Wert beschrieben wird.&lt;/small&gt;

Die Sättigungskurve nähert sich asymptotisch dem Wert vmax an. Aus Abb. 8 ergibt sich, daß
* je größer die Substratkonzentration c(Substrat) in [[Bild:mol pro l.jpg]] ist, umso größer ist die Umsatzgeschwindigkeit v.
* je höher die Affinität des Substrats zu seinem Enzym ist, desto größer ist v.
*wenn alle Enzymmoleküle mit Substrat gesättigt sind keine Erhöhung von v mehr erfolgt.

Der bereits in Abb. 8 angegebene KM-Wert entspricht der Substratkonzentration bei halbmaximaler Umsetzungsgeschwindigkeit und wird als '''MICHAELIS-MENTEN-Konstante''' bezeichnet. Je höher die Affinität von einem Enzym zu seinem Substrat ist, desto kleiner ist KM. Der Graph, der sich aus dem Zusammenhang zwischen der Umsatzgeschwindigkeit und der Substratkonzentration ergibt, die sog. '''MICHAELIS-MENTEN-Gleichung''', besitzt folgende Form:
 
mit
::v: Umsatz- bzw. Reaktionsgeschwindigkeit der Katalyse
::v&lt;sub&gt;max&lt;/sub&gt;: maximal erreichbare Umsatzgeschwindigkeit der Katalyse
::c(Substrat): gegebene Substratkonzentration in [[Bild:mol pro l.jpg]]
::K&lt;sub&gt;M&lt;/sub&gt;: MICHAELIS-MENTEN-Konstante


{|
 |width="5%" | &lt;small&gt;[[3.9.5 Enzymkinetik|zurück]]&lt;/small&gt;
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 |}

&lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]&lt;br/&gt;
[[3.9 Enzyme]]&lt;br/&gt;
[[3.9.5 Enzymkinetik]]&lt;br/&gt;
3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS und MENTEN (1913)&lt;/small&gt;


Zwei Enzyme und ihre dazugehörigen Substrate werden untersucht und dabei die Umsatzgeschwindigkeit in Abhängigkeit zur Substratkonzentration aufgetragen:
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Sättigungskurve für zwei unterschiedliche Enzyme und deren Substrate.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 8: Sättigungskurve für zwei unterschiedliche Enzyme und deren Substrate'''
::Die Abbildung zeigt den Zusammenhang zwischen der Umsatzgeschwindigkeit eines Enzyms zu seiner Substratkonzentration. Deutlich ist der Unterschied zwischen den beiden Enzymen und ihren Substraten zu erkennen, der durch den KM-Wert beschrieben wird.&lt;/small&gt;

Die Sättigungskurve nähert sich asymptotisch dem Wert v&lt;sub&gt;max&lt;/sub&gt; an. Aus Abb. 8 ergibt sich, daß
* je größer die Substratkonzentration c(Substrat) in [[Bild:mol pro l.jpg]] ist, umso größer ist die Umsatzgeschwindigkeit v.
* je höher die Affinität des Substrats zu seinem Enzym ist, desto größer ist v.
*wenn alle Enzymmoleküle mit Substrat gesättigt sind keine Erhöhung von v mehr erfolgt.

Der bereits in Abb. 8 angegebene KM-Wert entspricht der Substratkonzentration bei halbmaximaler Umsetzungsgeschwindigkeit und wird als '''MICHAELIS-MENTEN-Konstante''' bezeichnet. Je höher die Affinität von einem Enzym zu seinem Substrat ist, desto kleiner ist KM. Der Graph, der sich aus dem Zusammenhang zwischen der Umsatzgeschwindigkeit und der Substratkonzentration ergibt, die sog. '''MICHAELIS-MENTEN-Gleichung''', besitzt folgende Form:
 
mit
::v: Umsatz- bzw. Reaktionsgeschwindigkeit der Katalyse
::v&lt;sub&gt;max&lt;/sub&gt;: maximal erreichbare Umsatzgeschwindigkeit der Katalyse
::c(Substrat): gegebene Substratkonzentration in [[Bild:mol pro l.jpg]]
::K&lt;sub&gt;M&lt;/sub&gt;: MICHAELIS-MENTEN-Konstante


{|
 |width="5%" | &lt;small&gt;[[3.9.5 Enzymkinetik|zurück]]&lt;/small&gt;
 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER und BURK (1913)|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
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  <title>3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER und BURK (1913)</title>
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 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[3.10 Reinigung, Charakterisierung und Lagerung von Proteinen|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
 |}

&lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]&lt;br/&gt;
[[3.9 Enzyme]]&lt;br/&gt;
[[3.9.5 Enzymkinetik]]&lt;br/&gt;
3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER und BURK (1913)&lt;/small&gt;


Erzeugt man die Doppelreziproke der MICHAELIS-MENTEN-Gleichung und formt diese in eine Geradengleichung der Form y = m * x + t um, so erhält man die '''LINEWEAVER-BURK-Gleichung''':
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Umformung der Michaelis-Menten- in die Lineweaver-Burk-Gleichung.jpg]]&lt;/div&gt;
Auch in der graphischen Darstellung werden jeweils der reziproke Wert der Reaktionsgeschwindigkeit gegen die reziproke Substratkonzentration aufgetragen.
Diese linearisierte Variante der MICHAELIS-MENTEN-Darstellung hat den Vorteil, daß Hemmvorgänge oder aber das Vorliegen mehrerer Substrate, zu denen u. U. das Enzym unterschiedlich große Affinität hat, leicht detektiert werden können.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Lineweaver-Burk-Darstellung der Enzymaktivität und Auswirkung von Inhibitoren.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 9: LINEWEAVER-BURK-Darstellung der Enzymaktivität und Auswirkung von Inhibitoren'''&lt;/small&gt;
::Es wird die LINEWEAVER-BURK-Darstellung der Enzymaktivität eines Enzyms gezeigt. Bei reversibler kompetitiver Hemmung nimmt die Steigung der Geraden zu, wobei sich der y-Achsenabschnitt jedoch nicht ändert. Die dick dargestellte Gerade zeigt das Enzym ungehemmt, die normale Gerade sowie die Gestrichelte stellen unterschiedlich starke Inhibitionen dar, wobei die Inhibitorwirkung bei der gestrichelten Geraden größer ist.

Das Verhalten der Enzymwirkung und die Veränderung des LINEWEAVER-BURK-Graphen ist für eine reversible, kompetitive Hemmung in Abb. 9 dargestellt. Mit steigender Inhibitorwirkung nimmt die Steigung der Geraden bei gleichbleibendem y-Achsenabschnitt zu. Der Inhibitor kann durch das Vorliegen des Substrats im Überschuß verdrängt werde, was sich in der Darstellung dadurch zeigt, daß die Steigung des Graphen wieder abnimmt und den ursprünglichen Wert [[Bild:KM pro v.jpg]] erreicht.

Im Gegensatz dazu steigt bei der nichtkompetitiven irreversiblen Hemmung zwar wieder die Steigung an, jedoch bleibt diesmal der x-Achsenabschnitt konstant. In Gegenwart eines solchen Inhibitors ist ein Teil der Enzymmoleküle dauerhaft blockiert. Da die übrigen Enzymmoleküle die gleiche Affinität zum Substrat haben, bleibt der x-Achsenabschnitt (K&lt;sub&gt;M&lt;/sub&gt;-Wert) konstant.


{|
 |width="5%" | &lt;small&gt;[[Enzymkinetik nach MICHAELIS und MENTEN (1913)|zurück]]&lt;/small&gt;
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 |}

&lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]&lt;br/&gt;
[[3.9 Enzyme]]&lt;br/&gt;
[[3.9.5 Enzymkinetik]]&lt;br/&gt;
3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER und BURK (1913)&lt;/small&gt;


Erzeugt man die Doppelreziproke der MICHAELIS-MENTEN-Gleichung und formt diese in eine Geradengleichung der Form y = m * x + t um, so erhält man die '''LINEWEAVER-BURK-Gleichung''':
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Umformung der Michaelis-Menten- in die Lineweaver-Burk-Gleichung.jpg]]&lt;/div&gt;
Auch in der graphischen Darstellung werden jeweils der reziproke Wert der Reaktionsgeschwindigkeit gegen die reziproke Substratkonzentration aufgetragen.
Diese linearisierte Variante der MICHAELIS-MENTEN-Darstellung hat den Vorteil, daß Hemmvorgänge oder aber das Vorliegen mehrerer Substrate, zu denen u. U. das Enzym unterschiedlich große Affinität hat, leicht detektiert werden können.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Lineweaver-Burk-Darstellung der Enzymaktivität und Auswirkung von Inhibitoren.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 9: LINEWEAVER-BURK-Darstellung der Enzymaktivität und Auswirkung von Inhibitoren'''&lt;/small&gt;
::Es wird die LINEWEAVER-BURK-Darstellung der Enzymaktivität eines Enzyms gezeigt. Bei reversibler kompetitiver Hemmung nimmt die Steigung der Geraden zu, wobei sich der y-Achsenabschnitt jedoch nicht ändert. Die dick dargestellte Gerade zeigt das Enzym ungehemmt, die normale Gerade sowie die Gestrichelte stellen unterschiedlich starke Inhibitionen dar, wobei die Inhibitorwirkung bei der gestrichelten Geraden größer ist.

Das Verhalten der Enzymwirkung und die Veränderung des LINEWEAVER-BURK-Graphen ist für eine reversible, kompetitive Hemmung in Abb. 9 dargestellt. Mit steigender Inhibitorwirkung nimmt die Steigung der Geraden bei gleichbleibendem y-Achsenabschnitt zu. Der Inhibitor kann durch das Vorliegen des Substrats im Überschuß verdrängt werde, was sich in der Darstellung dadurch zeigt, daß die Steigung des Graphen wieder abnimmt und den ursprünglichen Wert [[Bild:KM pro v.jpg]] erreicht.

Im Gegensatz dazu steigt bei der nichtkompetitiven irreversiblen Hemmung zwar wieder die Steigung an, jedoch bleibt diesmal der x-Achsenabschnitt konstant. In Gegenwart eines solchen Inhibitors ist ein Teil der Enzymmoleküle dauerhaft blockiert. Da die übrigen Enzymmoleküle die gleiche Affinität zum Substrat haben, bleibt der x-Achsenabschnitt (K&lt;sub&gt;M&lt;/sub&gt;-Wert) konstant.


{|
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  <title>3.10 Reinigung, Charakterisierung und Lagerung von Proteinen</title>
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 |}

&lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]&lt;br/&gt;
3.10 Reinigung, Charakterisierung und Lagerung von Proteinen&lt;/small&gt;


Inhalt von "3.10 Reinigung, Charakterisierung und Lagerung von Proteinen":

*[[3.10.1 Reinigung]]
**[[3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie]]
**[[3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie]]
**[[3.10.1.3 Affinitätschromatographie]]
*[[3.10.2 Charakterisierung]]
**[[3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration]]
***[[3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)]]
***[[3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm]]
**[[3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten]]
***[[3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)]]
***[[3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)]]
*[[3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung]]


{|
 |width="5%" | &lt;small&gt;[[3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER und BURK (1913)|zurück]]&lt;/small&gt;
 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[3.10.1 Reinigung|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
 |}</text>
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  <title>3.10.1 Reinigung</title>
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 |width="5%" | &lt;small&gt;[[3.10 Reinigung, Charakterisierung und Lagerung von Proteinen|zurück]]&lt;/small&gt;
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 |}

&lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]&lt;br/&gt;
[[3.10 Reinigung, Charakterisierung und Lagerung von Proteinen]]&lt;br/&gt;
3.10.1 Reinigung&lt;/small&gt;


Zur Trennung von Proteinen aus einem Gemisch werden ihre unterschiedlichen Eigenschaften in Lösung wie '''Molekülgröße''', '''elektrische Ladung''', '''Löslichkeit''' und ihre biologische '''Affinität zu anderen Molekülen''' ausgenutzt. Ausgangspunkt ist die Vermehrung von Zellen, aus denen ein bestimmtes Protein, das sich entweder in der Zelle befindet oder von den Zellen in die Nährlösung ausgeschieden wurde, gewonnen werden soll.

Die Proteinisolierung beginnt dann meist mit einer Trennung der Größe, d. h. es werden kleinere, nichtproteinogene Moleküle abgetrennt. Hierbei gibt es mehrere Möglichkeiten:
*Bei der '''Dialyse''' werden die Moleküle z. B. mit einer semipermeablen Membran aus Cellophan (Celluloseacetat) oder anderen Cellulosederivaten separiert.
*Eine weitere Möglichkeit der Trennung stellt die sog. '''Ultrafiltration''' dar, bei der die Proteinlösung durch einen Membranfilter mit einer bestimmten Porengröße gepreßt oder von unten mit einem Vakuum gesaugt wird. Auf diese Art und Weise können auch ganz kleine Proteine abgeschieden werden.
*Die letzte häufig angewandte Möglichkeit wird als '''Dichtegradientenzentrifugation''' bezeichnet. Dabei werden in einem Zentrifugenröhrchen unterschiedlich stark konzentrierte Lösungen von Saccharose vorsichtig so aufeinander geschichtet, daß am Grund des Gefäßes die höchste Dichte bzw. Konzentration vorhanden ist und diese nach oben hin absinkt. Nach dem Auftragen der Proteinlösung und hochtouriger Zentrifugation im Horizontalrotor sammeln sich die verschiedenen Proteine jeweils in der Schicht, die ihrer Dichte entspricht. Es folgt im Anschluß das Anstechen der unterschiedlichen Schichten und ihr Abziehen. Anschließend wird zur Entfernung der Saccharose eine Dialyse durchgeführt.

Im weiteren Verlauf erfolgt eine weitere Auftrennung der Proteine nach z. B. Ladung oder Löslichkeit. Dabei fallen jeweils unterschiedlichen Fraktionen an, mit denen eine Bestimmung der vorhandenen Proteinkonzentration (z. B. nach BRADFORD 1976) oder ein geeigneter Aktivitätstest[1] für das gesuchte Protein durch ein spezielles Enzym.

Typischerweise wird im Verlauf der Proteinaufreinigung die Proteinmenge durch Verluste abnehmen und die spezifische Aktivität zunehmen, da die Fraktionen verworfen werden, die nur wenig oder keine von den gesuchten Proteinen enthalten. Unter den ersten Trennschritten werden jetzt z. B. '''isoelektrische Fällung''' ('''Präzipation''') oder das '''Aussalzen''' (z. B. mit Ammoniumsulfat) sein. Bei der isoelektrischen Fällung wird die Eigenschaft von Proteinen genutzt, daß diese am pI (zusammen mit einigen anderen Wenigen, die den gleichen oder sehr ähnlichen pI haben) ausfallen. Die endgültige Isolierung erfolgt dann durch Abzentrifugieren und Resuspendieren in Puffer mit geeignetem pH-Wert. Beim Aussalzen wird die Eigenschaft ausgenutzt, daß bei hoher Ionenstärke die Löslichkeit der Proteinmoleküle als Ergebnis der Konkurrenz zwischen den zugegebenen Salzionen und den Proteinen um die H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O-Moleküle der Hydrathüllen sinkt und dadurch den Proteinen die Hydrathülle entzogen wird. Dadurch kommt es zur Anziehung positiver und negativer Ladungen benachbarter Moleküle und zur Bildung unlöslicher Aggregate, die ausfallen. Da die Ionen von divalenten Salzen (z. B. (NH&lt;sub&gt;4&lt;/sub&gt;)&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;SO&lt;sub&gt;4&lt;/sub&gt;) aufgrund ihrer hohen Ionenstärke wirksamer als monovalente Salze (z. B. NaCl) sind, werden sie beim Aussalzen bevorzugt verwendet. Das Aussalzen geschieht häufig mit (NH&lt;sub&gt;4&lt;/sub&gt;)&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;SO&lt;sub&gt;4&lt;/sub&gt;, da seine sehr gute Wasserlöslichkeit (4 [[Bild:mol pro l.jpg]] bei 0 °C) hohe Ionenstärken ermöglicht. Durch (NH&lt;sub&gt;4&lt;/sub&gt;)&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;SO&lt;sub&gt;4&lt;/sub&gt;-Zugabe wird nacheinander die Konzentration erhöht. Der jeweils gefällte Proteinteil wird nach Zentrifugation im Puffer resuspendiert, dialysiert (um restliches Salz zu entfernen) und auf vorhandene Proteinkonzentration sowie seine biologische Aktivität getestet.

An die Fällung schließen meist chromatographische Methoden an, wobei '''Gelausschlußchromatographie''', '''Ionenaustauschchromatographie''' oder (wenn möglich) eine '''Affinitätschromatographie''' bevorzugt durchgeführt werden.

-----

&lt;sub&gt;[1]: Die Aktivität eines Enzyms ist die Enzymmenge, die bei optimalen Reaktionsbedingungen 1 µmol Substrat pro Minute umsetzt. Die Enzymaktivität wird in '''Enzymeinheiten u''' angegeben.&lt;/sub&gt;


{|
 |width="5%" | &lt;small&gt;[[3.10 Reinigung, Charakterisierung und Lagerung von Proteinen|zurück]]&lt;/small&gt;
 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
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  <title>Biostudies:Inhaltsverzeichnis</title>
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    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="14226" xml:space="preserve">&lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[I. Einführung|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;Das nachfolgende E-Book wurden aus Skripten und Mitschriften mehrerer Vorlesungen der Ausbildungen zum [http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüften Technischen Assistenten für naturkundliche Museen und Forschungsinstitute] am renommierten Forschungs-Institut Senckenberg und zum [http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Staatlich geprüften biologisch-technischen Assistenten] an der Landesgewerbeanstalt Nürnberg (TÜV Rheinland) erstellt und soll im Laufe meines Biologie-Studiums um weitere Kapitel vervollständigt werden. Es erhebt daher keinen Anspruch auf Vollständigkeit oder Richtigkeit, sollte jedoch jedem Interessenten einen guten Einblick in den Umfang der Biologie und die in den (ersten) Studiensemestern vermittelten Themen geben.&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;&lt;big&gt;'''Inhaltsverzeichnis'''&lt;/big&gt;&lt;/p&gt;

*[[I. Einführung]]
**[[1.0 Definitionen der Biologie]]
**[[2.0 Aufgabengebiete der Biologie]]
**[[3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books]]

*[[II. Molekularbiologie]]
**[[1.0 Grundlagen]]
***[[1.1 Materie, Elemente und subatomare Teilchen]]
***[[1.2 Atommodell]]
***[[1.3 Chemische Bindungen]]
****[[1.3.1 Die Ionenbindung]]
****[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]
*****[[1.3.2.1 Unpolare Atombindung]]
*****[[1.3.2.2 Polare Atombindung]]
*****[[1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte]]
*****[[1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung]]
******[[1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser]]
****[[1.3.3 Koordinative oder dative Bindung]]
*****[[1.3.3.1 Metallkomplexe]]
*****[[1.3.3.2 Chelatkomplexe]]
***[[1.4 Energetische Grundlagen]]
***[[1.5 Chemisches Gleichgewicht]]
***[[1.6 Säuren und Basen]]
****[[1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)]]
****[[1.6.2 Der pH-Wert]]
****[[1.6.3 Neutralisation]]
****[[1.6.4 Puffer]]
**[[2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)]]
**[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]
***[[3.1 Allgemeines]]
***[[3.2 Einteilung]]
***[[3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren]]
***[[3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren]]
****[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung]]
****[[3.4.2 Stereoisomerie]]
***[[3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren]]
***[[3.6 Peptide]]
***[[3.7 Proteinklassen]]
***[[3.8 Struktur von Proteinen]]
***[[3.9 Enzyme]]
****[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen]]
****[[3.9.2 Klassifizierung von Enzymen]]
****[[3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung]]
****[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]
*****[[3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺]]
*****[[3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂]]
*****[[3.9.4.3 Coenzym A (CoA)]]
*****[[3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)]]
*****[[3.9.4.5 Pyridoxalphosphat]]
****[[3.9.5 Enzymkinetik]]
*****[[3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS und MENTEN (1913)]]
*****[[3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER und BURK (1913)]]
***[[3.10 Reinigung, Charakterisierung und Lagerung von Proteinen]]
****[[3.10.1 Reinigung]]
*****[[3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie]]
*****[[3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie]]
*****[[3.10.1.3 Affinitätschromatographie]]
****[[3.10.2 Charakterisierung]]
*****[[3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration]]
******[[3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)]]
******[[3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm]]
*****[[3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten]]
******[[3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)]]
******[[3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)]]
****[[3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung]]
**[[4.0 Kohlenhydrate]]
***[[4.1 Monosaccharide]]
****[[4.1.1 Entstehung von Ringformen]]
****[[4.1.2 Eigenschaften der Monosaccharide]]
****[[4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide]]
*****[[4.1.3.1 FEHLINGsche Probe]]
*****[[4.1.3.2 Silberspiegel-Probe]]
****[[4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide]]
****[[4.1.5 Glykoside]]
***[[4.2 Disaccharide]]
****[[4.2.1 Maltose (Malzzucker)]]
****[[4.2.2 Cellobiose]]
****[[4.2.3 Lactose (Milchzucker)]]
****[[4.2.4 Saccharose (Sucrose)]]
***[[4.3 Polysaccharide]]
****[[4.3.1 Homopolysaccharide]]
****[[4.3.2 Heteropolysaccharide]]

*[[III. Cytologie]]
**[[1.0 Einführung]]
**[[2.0 Prokaryonten]]
***[[2.1 Einführung]]
***[[2.2 Zellaufbau]]
****[[2.2.1 Zellhülle (cell envelope)]]
****[[2.2.2 Die bakterielle Zellwand]]
*****[[2.2.2.1 Aufbau des Mureins]]
*****[[2.2.2.2 GRAM-Färbung]]
******[[2.2.2.2.1 Übersicht wichtiger grampositiver und gramnegativer Prokaryonten]]
******[[2.2.2.2.2 Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.3 Antigene gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.4 R- und S-Formen]]
****[[2.2.3 Bakteriengeißeln]]
****[[2.2.4 Pili (Fimbrien)]]
*****[[2.2.4.1 Konjugation bei E. coli und nahe verwandten Enterobakterien]]
*****[[2.2.4.2 Experiment der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)]]
***[[2.3 Antibiotika]]
****[[2.3.1 Allgemeines]]
****[[2.3.2 Penicillin]]
*****[[2.3.2.1 Penicillintechnik]]
*****[[2.3.2.2 Halbsynthetische Penicilline]]
****[[2.3.3 Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten]]
*****[[2.3.3.1 Wirkung von Streptomycin und Tetracyclin]]
*****[[2.3.3.2 Wirkung von Chloramphenicol]]
****[[2.3.4 Problematik der Antibiotika-Resistenz]]
**[[3.0 Eukaryonten]]
***[[3.1 Einführung]]
***[[3.2 Zellorganellen und -bestandteile]]
****[[3.2.1 Zellkern (Nucleus)]]
****[[3.2.2 Endoplasmatisches Reticulum (ER)]]
****[[3.2.3 Mitochondrien]]
****[[3.2.4 GOLGI-Apparat (syn. Dictyosom)]]
****[[3.2.5 Ribosomen]]
****[[3.2.6 Peroxisomen]]
****[[3.2.7 Cytoplasma]]
****[[3.2.8 Cytoskelett]]
****[[3.2.9 Zellmembran]]
****[[3.2.10 Organellen tierischer Zellen]]
*****[[3.2.10.1 Lysosomen]]
*****[[3.2.10.2 Besonderheiten tierischer Zellmembranen]]
****[[3.2.11 Organellen pflanzlicher Zellen]]
*****[[3.2.11.1 Plastiden]]
*****[[3.2.11.2 Vakuolen]]
*****[[3.2.11.3 Zellwand]]
*****[[3.2.11.4 Besonderheiten pflanzlicher Zellmembranen]]
**[[4.0 Prinzipielle Arten des Energiegewinns]]
***[[4.1 Einführung]]
***[[4.2 Energiestoffwechsel bei chemoorganotrophen Organismen]]
****[[4.2.1 Wege der Brenztraubensäurebildung]]
*****[[4.2.1.1 Glykolyse (Fructosediphosphatweg, FDP-Weg)]]
*****[[4.2.1.2 Pentosephosphatweg]]
*****[[4.2.1.3 ENTNER-DOUDOROFF-Weg (Ketosedesoxyphosphogluconsäure-Weg, KDPE-Weg)]]
****[[4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus (oxidative Decarboxylierung und Citronensäurezyklus)]]
****[[4.2.3 Endoxidation (aerobe Atmungskette)]]
****[[4.2.4 Gärung]]
***[[4.3 Energiestoffwechsel bei chemolithotrophen Organismen]]
****[[4.3.1 Pflanzlicher Stoffwechsel]]
*****[[4.3.1.1 Besonderheiten des pflanzlichen Kohlenhydrat-Stoffwechsels]]
*****[[4.3.1.2 Lichtreaktion der Photosynthese]]
*****[[4.3.1.3 Lichtunabhängige Reaktion (CALVIN-Zyklus, Dunkelreaktion)]]
*****[[4.3.1.4 Biosynthese von Stärke in den Chloroplasten]]
*****[[4.3.1.5 Der Glyoxylsäurezyklus]]
****[[4.3.2 Nitratatmung (dissimilatorische Nitratreduktion)]]
****[[4.3.3 Sulfatatmung (dissimilatorische Sulfatreduktion)]]
**[[5.0 Zelluläre Transportvorgänge]]
***[[5.1 Einführung]]
***[[5.2 Passiver Transport]]
****[[5.2.1 Diffusion]]
****[[5.2.2 Osmose]]
***[[5.3 Aktiver Transport]]
****[[5.3.1 Aktive Tunnelproteine]]
*****[[5.3.1.1 P-Klasse-Ionenpumpen (P-class)]]
******[[5.3.1.1.1 Na⁺/K⁺-Ionenpumpen (Na⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.2 H⁺/K⁺-Ionenpumpen (H⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.3 Ca²⁺-Ionenpumpen (Ca²⁺-ATPasen)]]
*****[[5.3.1.2 V-Klasse- und F-Klasse-Ionenpumpen (V-class und F-class)]]
*****[[5.3.1.3 ABC-Transporter (ATP-binding cassettes)]]
****[[5.3.2 Gekoppelter Transport]]
***[[5.4 Endo- und Exocytose (Membranfluß)]]
***[[5.5 Signalhypothese]]
**[[6.0 Lebensbedingungen und Kultivationsfaktoren]]
***[[6.1 O₂-Bedingungen]]
***[[6.2 Temperaturbedingungen]]
***[[6.3 pH-Bedingungen]]
***[[6.4 Osmotische Bedingungen]]
***[[6.5 Nährstoffbedingungen]]
**[[7.0 Der Zellzyklus]]
***[[7.1 Mitose]]
***[[7.2 Meiose]]

*IV. Genetik
**1.0 Klassische Genetik (MENDEL-Genetik)
**[[2.0 Molekulargenetik]]
***[[2.1 Aufbau und Struktur der DNA]]
****[[2.1.1 Primärstruktur der DNA]]
****[[2.1.2 Sekundärstruktur der DNA]]
****[[2.1.3 Tertiärstruktur der DNA]]
****[[2.1.4 Übergeordnete DNA-Strukturen]]
***[[2.2 Grundlagen und Prokaryonten-Genetik]]
****[[2.2.1 Ablauf der Vererbung]]
*****[[2.2.1.1 Übersicht]]
*****[[2.2.1.2 Transkription der DNA]]
*****[[2.2.1.3 Regulation der Genaktivität bei Bakterien]]
******[[2.2.1.3.1 Negative Kontrolle am Beispiel des lac-Operons von E. coli]]
****[[2.2.2 Der genetische Code]]
****[[2.2.3 Unterschiede zwischen DNA und RNA]]
****[[2.2.4 Die wichtigsten RNA-Sorten der Zelle]]
****[[2.2.5 Die Proteinbiosynthese (Translation)]]
*****[[2.2.5.1 Allgemeines]]
*****[[2.2.5.2 Initiation (Start) Der Proteinsynthese]]
******[[2.2.5.2.1 Aufbau der Ribosomenbindestelle]]
******[[2.2.5.2.2 Die Start-Aminosäure Methionin]]
*****[[2.2.5.3 Elongation (Kettenverlängerung)]]
*****[[2.2.5.4 Termination]]
*****[[2.2.5.5 Posttranslationale Modifikationen]]
****[[2.2.6 Wobble im genetischen Code]]
****[[2.2.7 Regulierung der Genexpression bei Bakterien]]
*****[[2.2.7.1 Regulation der Promotorstärke]]
*****[[2.2.7.2 Regulation über den σ-Faktor]]
*****[[2.2.7.3 Regulation des lac-Operons über den Operator]]
****[[2.2.8 Mutationen bei Bakterien]]
*****[[2.2.8.1 Auswirkung von Mutationen]]
*****[[2.2.8.2 Mutationsarten]]
*****[[2.2.8.3 Mögliche Ursachen für Basenaustauschmutationen]]
******[[2.2.8.3.1 Tautomere Basen]]
******[[2.2.8.3.2 Spontane Desaminierungen]]
******[[2.2.8.3.3 Depurinierung und Depyrimidierung]]
*****[[2.2.8.4 Auslösung von Mutationen durch Chemikalien]]
******[[2.2.8.4.1 Basenanaloge Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.2 Desaminierende Chemikalien]]
******[[2.2.8.4.3 Alkylierende Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.4 Nachweis mutagener Wirkung von Chemikalien mit dem AMES-Test (1975)]]
*****[[2.2.8.5 Mutation von Bakterien durch UV-Strahlung]]
*****[[2.2.8.6 Reversionen (Rückmutationen)]]
******[[2.2.8.6.1 Reversionen durch eine zweite Mutation im selben Gen]]
******[[2.2.8.6.2 Reversionen durch eine zweite Mutation in einem anderen Gen]]
****[[2.2.9 Replikation von Bakterien-DNA]]
*****[[2.2.9.1 Die wichtigsten Replikationsproteine und ihre Besonderheiten]]
*****[[2.2.9.2 Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation]]
*****[[2.2.9.3 Möglichkeiten der bidirektionalen Replikation]]
****[[2.2.10 Restriktions- und Modifikationssysteme (R/M-Systeme) bei Bakterien]]
*****[[2.2.10.1 Mögliche Ursachen bei ausbleibender Restriktion der Fremd-DNA in Bakterien]]
*****[[2.2.10.2 R/M-Systeme bei E. coli]]
*****[[2.2.10.3 Die Typen der Restriktionsenzyme]]
***[[2.3 Grundlagen der Gentechnik]]
****[[2.3.1 PCR (Polymerase-Kettenreaktion, polymerase chain reaction)]]
*****[[2.3.1.1 Anwendung und Durchführung]]
*****[[2.3.1.2 Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen]]
*****[[2.3.1.3 Amplifikation der gesamten DNA]]
******[[2.3.1.3.1 Der genetische Fingerabdruck]]
****[[2.3.2 Grundprinzip der Genklonierung]]
*****[[2.3.2.1 Bedeutung überstehender Enden]]
*****[[2.3.2.2 Restriktionsanalyse mit Hilfe der Agarosegelelektrophorese]]
******[[2.3.2.2.1 Theorie zur Gelelektrophorese von DNA]]
******[[2.3.2.2.2 Auswertung]]
*****[[2.3.2.3 Genklonierung mit E. coli]]
******[[2.3.2.3.1 Gewünschte Eigenschaften von Plasmidvektoren]]
******[[2.3.2.3.2 Eigenschaften der verwendeten Wirtszellen]]
******[[2.3.2.3.3 Vorgehensweise zur Selektion und Identifikation rekombinanter Kolonien]]
*****[[2.3.2.4 Klonierung mit pUC-Plasmiden]]
******[[2.3.2.4.1 Test auf Lactose-Abbau]]
******[[2.3.2.4.2 Prinzip der Koloniefärbung bei Klonierung mit pUC-Plasmiden zur Identifizierung rekombinanter Kolonien]]
****[[2.3.3 Tricks in der Gentechnik]]
*****[[2.3.3.1 Transformation - Methode zum Einschleusen gentechnisch veränderter DNA in Bakterien]]
******[[2.3.3.1.1 Wichtige Faktoren für erfolgreiche Transformation]]
******[[2.3.3.1.2 Form der aufgenommenen DNA]]
******[[2.3.3.1.3 Transformationsrate bei E. coli]]
******[[2.3.3.1.4 Suche nach dem richtigen Klon]]
*****[[2.3.3.2 Hybridisierung mit einer Gensonde]]
******[[2.3.3.2.1 Prinzip der Hybridisierung]]
******[[2.3.3.2.2 Herstellung radioaktiv markierter Gensonden]]
******[[2.3.3.2.3 Nichtradioaktive DNA-Markierung (non radioactive labelling)]]
******[[2.3.3.2.4 Koloniehybridisierung]]
******[[2.3.3.2.5 Plasmidisolierung aus E. coli]]
*****[[2.3.3.3 Southern Hybridisierung (blotting, transfer)]]
*****[[2.3.3.4 Nachweis von Genen mit Hilfe der PCR]]
****[[2.3.4 DNA-Sequenzierung]]
*****[[2.3.4.1 Kettenabbruch nach SANGER et al. (1977)]]
******[[2.3.4.1.1 Gewinnung von Einzelstrang und Primer]]
******[[2.3.4.1.2 Kettenabbruch durch Dideoxy-Nukleotide]]
*****[[2.3.4.2 Sequencer]]
******[[2.3.4.2.1 Monofluorophores System]]
******[[2.3.4.2.2 Multifluorophores System]]
*****[[2.3.4.3 Taq-Cycle-Sequenzierung]]
***[[2.4 Eukaryonten-Genetik]]
****[[2.4.1 Aufbau und Funktion des eukaryontischen Operons]]
*****[[2.4.1.1 Aufbau]]
*****[[2.4.1.2 Gene]]
*****[[2.4.1.3 RNA-Arten und RNA-Polymerasen]]
*****[[2.4.1.4 Struktur der eukaryontischen Transkriptionseinheit (auf der DNA)]]
*****[[2.4.1.5 Bedeutung der Introns]]
*****[[2.4.1.6 mRNA-Reifung (Processing) im Zellkern]]
*****[[2.4.1.7 Genregulation der Genaktivität bei Eukaryonten]]
****[[2.4.2 Klonierung von Eukaryontengenen in Bakterien]]
**3.0 Populationsgenetik

*V. Systematik, Nomenklatur und Taxonomie

*VI. Zoologie
**[[1.0 Systematik]]

*[[Abbildungsverzeichnis]]

*[[Tabellenverzeichnis]]

*[[Quellenverzeichnis]]


&lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[I. Einführung|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;</text>
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    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="14222" xml:space="preserve">&lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[I. Einführung|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;Das nachfolgende E-Book wurden aus Skripten und Mitschriften mehrerer Vorlesungen der Ausbildungen zum [http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüften Technischen Assistenten für naturkundliche Museen und Forschungsinstitute] am renommierten Forschungs-Institut Senckenberg und zum [http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Staatlich geprüften biologisch-technischen Assistenten] an der Landesgewerbeanstalt Nürnberg (TÜV Rheinland) erstellt und soll im Laufe meines Biologie-Studiums um weitere Kapitel vervollständigt werden. Es erhebt daher keinen Anspruch auf Vollständigkeit oder Richtigkeit, sollte jedoch jedem Interessenten einen guten Einblick in den Umfang der Biologie und die in den (ersten) Studiensemestern vermittelten Themen geben.&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;&lt;big&gt;'''Inhaltsverzeichnis'''&lt;/big&gt;&lt;/p&gt;

*[[I. Einführung]]
**[[1.0 Definitionen der Biologie]]
**[[2.0 Aufgabengebiete der Biologie]]
**[[3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books]]

*[[II. Molekularbiologie]]
**[[1.0 Grundlagen]]
***[[1.1 Materie, Elemente und subatomare Teilchen]]
***[[1.2 Atommodell]]
***[[1.3 Chemische Bindungen]]
****[[1.3.1 Die Ionenbindung]]
****[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]
*****[[1.3.2.1 Unpolare Atombindung]]
*****[[1.3.2.2 Polare Atombindung]]
*****[[1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte]]
*****[[1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung]]
******[[1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser]]
****[[1.3.3 Koordinative oder dative Bindung]]
*****[[1.3.3.1 Metallkomplexe]]
*****[[1.3.3.2 Chelatkomplexe]]
***[[1.4 Energetische Grundlagen]]
***[[1.5 Chemisches Gleichgewicht]]
***[[1.6 Säuren und Basen]]
****[[1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)]]
****[[1.6.2 Der pH-Wert]]
****[[1.6.3 Neutralisation]]
****[[1.6.4 Puffer]]
**[[2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)]]
**[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]
***[[3.1 Allgemeines]]
***[[3.2 Einteilung]]
***[[3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren]]
***[[3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren]]
****[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung]]
****[[3.4.2 Stereoisomerie]]
***[[3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren]]
***[[3.6 Peptide]]
***[[3.7 Proteinklassen]]
***[[3.8 Struktur von Proteinen]]
***[[3.9 Enzyme]]
****[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen]]
****[[3.9.2 Klassifizierung von Enzymen]]
****[[3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung]]
****[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]
*****[[3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺]]
*****[[3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂]]
*****[[3.9.4.3 Coenzym A (CoA)]]
*****[[3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)]]
*****[[3.9.4.5 Pyridoxalphosphat]]
****[[3.9.5 Enzymkinetik]]
*****[[3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS und MENTEN (1913)]]
*****[[3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER und BURK (1913)]]
***[[3.10 Reinigung, Charakterisierung und Lagerung von Proteinen]]
****[[3.10.1 Reinigung]]
*****[[3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie]]
*****[[3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie]]
*****[[3.10.1.3 Affinitätschromatographie]]
****[[3.10.2 Charakterisierung]]
*****[[3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration]]
******[[3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)]]
******[[3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm]]
*****[[3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten]]
******[[3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)]]
******[[3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)]]
****[[3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung]]
**[[4.0 Kohlenhydrate]]
***[[4.1 Monosaccharide]]
****[[4.1.1 Entstehung von Ringformen]]
****[[4.1.2 Eigenschaften der Monosaccharide]]
****[[4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide]]
*****[[4.1.3.1 FEHLINGsche Probe]]
*****[[4.1.3.2 Silberspiegel-Probe]]
****[[4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide]]
****[[4.1.5 Glykoside]]
***[[4.2 Disaccharide]]
****[[4.2.1 Maltose (Malzzucker)]]
****[[4.2.2 Cellobiose]]
****[[4.2.3 Lactose (Milchzucker)]]
****[[4.2.4 Saccharose (Sucrose)]]
***[[4.3 Polysaccharide]]
****[[4.3.1 Homopolysaccharide]]
****[[4.3.2 Heteropolysaccharide]]

*[[III. Cytologie]]
**[[1.0 Einführung]]
**[[2.0 Prokaryonten]]
***[[2.1 Einführung]]
***[[2.2 Zellaufbau]]
****[[2.2.1 Zellhülle (cell envelope)]]
****[[2.2.2 Die bakterielle Zellwand]]
*****[[2.2.2.1 Aufbau des Mureins]]
*****[[2.2.2.2 GRAM-Färbung]]
******[[2.2.2.2.1 Übersicht wichtiger grampositiver und gramnegativer Prokaryonten]]
******[[2.2.2.2.2 Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.3 Antigene gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.4 R- und S-Formen]]
****[[2.2.3 Bakteriengeißeln]]
****[[2.2.4 Pili (Fimbrien)]]
*****[[2.2.4.1 Konjugation bei E. coli und nahe verwandten Enterobakterien]]
*****[[2.2.4.2 Experiment der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)]]
***[[2.3 Antibiotika]]
****[[2.3.1 Allgemeines]]
****[[2.3.2 Penicillin]]
*****[[2.3.2.1 Penicillintechnik]]
*****[[2.3.2.2 Halbsynthetische Penicilline]]
****[[2.3.3 Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten]]
*****[[2.3.3.1 Wirkung von Streptomycin und Tetracyclin]]
*****[[2.3.3.2 Wirkung von Chloramphenicol]]
****[[2.3.4 Problematik der Antibiotika-Resistenz]]
**[[3.0 Eukaryonten]]
***[[3.1 Einführung]]
***[[3.2 Zellorganellen und -bestandteile]]
****[[3.2.1 Zellkern (Nucleus)]]
****[[3.2.2 Endoplasmatisches Reticulum (ER)]]
****[[3.2.3 Mitochondrien]]
****[[3.2.4 GOLGI-Apparat (syn. Dictyosom)]]
****[[3.2.5 Ribosomen]]
****[[3.2.6 Peroxisomen]]
****[[3.2.7 Cytoplasma]]
****[[3.2.8 Cytoskelett]]
****[[3.2.9 Zellmembran]]
****[[3.2.10 Organellen tierischer Zellen]]
*****[[3.2.10.1 Lysosomen]]
*****[[3.2.10.2 Besonderheiten tierischer Zellmembranen]]
****[[3.2.11 Organellen pflanzlicher Zellen]]
*****[[3.2.11.1 Plastiden]]
*****[[3.2.11.2 Vakuolen]]
*****[[3.2.11.3 Zellwand]]
*****[[3.2.11.4 Besonderheiten pflanzlicher Zellmembranen]]
**[[4.0 Prinzipielle Arten des Energiegewinns]]
***[[4.1 Einführung]]
***[[4.2 Energiestoffwechsel bei chemoorganotrophen Organismen]]
****[[4.2.1 Wege der Brenztraubensäurebildung]]
*****[[4.2.1.1 Glykolyse (Fructosediphosphatweg, FDP-Weg)]]
*****[[4.2.1.2 Pentosephosphatweg]]
*****[[4.2.1.3 ENTNER-DOUDOROFF-Weg (Ketosedesoxyphosphogluconsäure-Weg, KDPE-Weg)]]
****[[4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus (oxidative Decarboxylierung und Citronensäurezyklus)]]
****[[4.2.3 Endoxidation (aerobe Atmungskette)]]
****[[4.2.4 Gärung]]
***[[4.3 Energiestoffwechsel bei chemolithotrophen Organismen]]
****[[4.3.1 Pflanzlicher Stoffwechsel]]
*****[[4.3.1.1 Besonderheiten des pflanzlichen Kohlenhydrat-Stoffwechsels]]
*****[[4.3.1.2 Lichtreaktion der Photosynthese]]
*****[[4.3.1.3 Lichtunabhängige Reaktion (CALVIN-Zyklus, Dunkelreaktion)]]
*****[[4.3.1.4 Biosynthese von Stärke in den Chloroplasten]]
*****[[4.3.1.5 Der Glyoxylsäurezyklus]]
****[[4.3.2 Nitratatmung (dissimilatorische Nitratreduktion)]]
****[[4.3.3 Sulfatatmung (dissimilatorische Sulfatreduktion)]]
**[[5.0 Zelluläre Transportvorgänge]]
***[[5.1 Einführung]]
***[[5.2 Passiver Transport]]
****[[5.2.1 Diffusion]]
****[[5.2.2 Osmose]]
***[[5.3 Aktiver Transport]]
****[[5.3.1 Aktive Tunnelproteine]]
*****[[5.3.1.1 P-Klasse-Ionenpumpen (P-class)]]
******[[5.3.1.1.1 Na⁺/K⁺-Ionenpumpen (Na⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.2 H⁺/K⁺-Ionenpumpen (H⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.3 Ca²⁺-Ionenpumpen (Ca²⁺-ATPasen)]]
*****[[5.3.1.2 V-Klasse- und F-Klasse-Ionenpumpen (V-class und F-class)]]
*****[[5.3.1.3 ABC-Transporter (ATP-binding cassettes)]]
****[[5.3.2 Gekoppelter Transport]]
***[[5.4 Endo- und Exocytose (Membranfluß)]]
***[[5.5 Signalhypothese]]
**[[6.0 Lebensbedingungen und Kultivationsfaktoren]]
***[[6.1 O₂-Bedingungen]]
***[[6.2 Temperaturbedingungen]]
***[[6.3 pH-Bedingungen]]
***[[6.4 Osmotische Bedingungen]]
***[[6.5 Nährstoffbedingungen]]
**[[7.0 Der Zellzyklus]]
***[[7.1 Mitose]]
***[[7.2 Meiose]]

*IV. Genetik
**1.0 Klassische Genetik (MENDEL-Genetik)
**[[2.0 Molekulargenetik]]
***[[2.1 Aufbau und Struktur der DNA]]
****[[2.1.1 Primärstruktur der DNA]]
****[[2.1.2 Sekundärstruktur der DNA]]
****[[2.1.3 Tertiärstruktur der DNA]]
****[[2.1.4 Übergeordnete DNA-Strukturen]]
***[[2.2 Grundlagen und Prokaryonten-Genetik]]
****[[2.2.1 Ablauf der Vererbung]]
*****[[2.2.1.1 Übersicht]]
*****[[2.2.1.2 Transkription der DNA]]
*****[[2.2.1.3 Regulation der Genaktivität bei Bakterien]]
******[[2.2.1.3.1 Negative Kontrolle am Beispiel des lac-Operons von E. coli]]
****[[2.2.2 Der genetische Code]]
****[[2.2.3 Unterschiede zwischen DNA und RNA]]
****[[2.2.4 Die wichtigsten RNA-Sorten der Zelle]]
****[[2.2.5 Die Proteinbiosynthese (Translation)]]
*****[[2.2.5.1 Allgemeines]]
*****[[2.2.5.2 Initiation (Start) Der Proteinsynthese]]
******[[2.2.5.2.1 Aufbau der Ribosomenbindestelle]]
******[[2.2.5.2.2 Die Start-Aminosäure Methionin]]
*****[[2.2.5.3 Elongation (Kettenverlängerung)]]
*****[[2.2.5.4 Termination]]
*****[[2.2.5.5 Posttranslationale Modifikationen]]
****[[2.2.6 Wobble im genetischen Code]]
****[[2.2.7 Regulierung der Genexpression bei Bakterien]]
*****[[2.2.7.1 Regulation der Promotorstärke]]
*****[[2.2.7.2 Regulation über den σ-Faktor]]
*****[[2.2.7.3 Regulation des lac-Operons über den Operator]]
****[[2.2.8 Mutationen bei Bakterien]]
*****[[2.2.8.1 Auswirkung von Mutationen]]
*****[[2.2.8.2 Mutationsarten]]
*****[[2.2.8.3 Mögliche Ursachen für Basenaustauschmutationen]]
******[[2.2.8.3.1 Tautomere Basen]]
******[[2.2.8.3.2 Spontane Desaminierungen]]
******[[2.2.8.3.3 Depurinierung und Depyrimidierung]]
*****[[2.2.8.4 Auslösung von Mutationen durch Chemikalien]]
******[[2.2.8.4.1 Basenanaloge Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.2 Desaminierende Chemikalien]]
******[[2.2.8.4.3 Alkylierende Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.4 Nachweis mutagener Wirkung von Chemikalien mit dem AMES-Test (1975)]]
*****[[2.2.8.5 Mutation von Bakterien durch UV-Strahlung]]
*****[[2.2.8.6 Reversionen (Rückmutationen)]]
******[[2.2.8.6.1 Reversionen durch eine zweite Mutation im selben Gen]]
******[[2.2.8.6.2 Reversionen durch eine zweite Mutation in einem anderen Gen]]
****[[2.2.9 Replikation von Bakterien-DNA]]
*****[[2.2.9.1 Die wichtigsten Replikationsproteine und ihre Besonderheiten]]
*****[[2.2.9.2 Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation]]
*****[[2.2.9.3 Möglichkeiten der bidirektionalen Replikation]]
****[[2.2.10 Restriktions- und Modifikationssysteme (R/M-Systeme) bei Bakterien]]
*****[[2.2.10.1 Mögliche Ursachen bei ausbleibender Restriktion der Fremd-DNA in Bakterien]]
*****[[2.2.10.2 R/M-Systeme bei E. coli]]
*****[[2.2.10.3 Die Typen der Restriktionsenzyme]]
***[[2.3 Grundlagen der Gentechnik]]
****[[2.3.1 PCR (Polymerase-Kettenreaktion, polymerase chain reaction)]]
*****[[2.3.1.1 Anwendung und Durchführung]]
*****[[2.3.1.2 Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen]]
*****[[2.3.1.3 Amplifikation der gesamten DNA]]
******[[2.3.1.3.1 Der genetische Fingerabdruck]]
****[[2.3.2 Grundprinzip der Genklonierung]]
*****[[2.3.2.1 Bedeutung überstehender Enden]]
*****[[2.3.2.2 Restriktionsanalyse mit Hilfe der Agarosegelelektrophorese]]
******[[2.3.2.2.1 Theorie zur Gelelektrophorese von DNA]]
******[[2.3.2.2.2 Auswertung]]
*****[[2.3.2.3 Genklonierung mit E. coli]]
******[[2.3.2.3.1 Gewünschte Eigenschaften von Plasmidvektoren]]
******[[2.3.2.3.2 Eigenschaften der verwendeten Wirtszellen]]
******[[2.3.2.3.3 Vorgehensweise zur Selektion und Identifikation rekombinanter Kolonien]]
*****[[2.3.2.4 Klonierung mit pUC-Plasmiden]]
******[[2.3.2.4.1 Test auf Lactose-Abbau]]
******[[2.3.2.4.2 Prinzip der Koloniefärbung bei Klonierung mit pUC-Plasmiden zur Identifizierung rekombinanter Kolonien]]
****[[2.3.3 Tricks in der Gentechnik]]
*****[[2.3.3.1 Transformation - Methode zum Einschleusen gentechnisch veränderter DNA in Bakterien]]
******[[2.3.3.1.1 Wichtige Faktoren für erfolgreiche Transformation]]
******[[2.3.3.1.2 Form der aufgenommenen DNA]]
******[[2.3.3.1.3 Transformationsrate bei E. coli]]
******[[2.3.3.1.4 Suche nach dem richtigen Klon]]
*****[[2.3.3.2 Hybridisierung mit einer Gensonde]]
******[[2.3.3.2.1 Prinzip der Hybridisierung]]
******[[2.3.3.2.2 Herstellung radioaktiv markierter Gensonden]]
******[[2.3.3.2.3 Nichtradioaktive DNA-Markierung (non radioactive labelling)]]
******[[2.3.3.2.4 Koloniehybridisierung]]
******[[2.3.3.2.5 Plasmidisolierung aus E. coli]]
*****[[2.3.3.3 Southern Hybridisierung (blotting, transfer)]]
*****[[2.3.3.4 Nachweis von Genen mit Hilfe der PCR]]
****[[2.3.4 DNA-Sequenzierung]]
*****[[2.3.4.1 Kettenabbruch nach SANGER et al. (1977)]]
******[[2.3.4.1.1 Gewinnung von Einzelstrang und Primer]]
******[[2.3.4.1.2 Kettenabbruch durch Dideoxy-Nukleotide]]
*****[[2.3.4.2 Sequencer]]
******[[2.3.4.2.1 Monofluorophores System]]
******[[2.3.4.2.2 Multifluorophores System]]
*****[[2.3.4.3 Taq-Cycle-Sequenzierung]]
***[[2.4 Eukaryonten-Genetik]]
****[[2.4.1 Aufbau und Funktion des eukaryontischen Operons]]
*****[[2.4.1.1 Aufbau]]
*****[[2.4.1.2 Gene]]
*****[[2.4.1.3 RNA-Arten und RNA-Polymerasen]]
*****[[2.4.1.4 Struktur der eukaryontischen Transkriptionseinheit (auf der DNA)]]
*****[[2.4.1.5 Bedeutung der Introns]]
*****[[2.4.1.6 mRNA-Reifung (Processing) im Zellkern]]
*****[[2.4.1.7 Genregulation der Genaktivität bei Eukaryonten]]
****[[2.4.2 Klonierung von Eukaryontengenen in Bakterien]]
**3.0 Populationsgenetik

*V. Systematik, Nomenklatur und Taxonomie

*VI. Zoologie
**1.0 Systematik

*[[Abbildungsverzeichnis]]

*[[Tabellenverzeichnis]]

*[[Quellenverzeichnis]]


&lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[I. Einführung|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;</text>
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&lt;p style="text-align: center;"&gt;Das nachfolgende E-Book wurden aus Skripten und Mitschriften mehrerer Vorlesungen der Ausbildungen zum [http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüften Technischen Assistenten für naturkundliche Museen und Forschungsinstitute] am renommierten Forschungs-Institut Senckenberg und zum [http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Staatlich geprüften biologisch-technischen Assistenten] an der Landesgewerbeanstalt Nürnberg (TÜV Rheinland) erstellt und soll im Laufe meines Biologie-Studiums um weitere Kapitel vervollständigt werden. Es erhebt daher keinen Anspruch auf Vollständigkeit oder Richtigkeit, sollte jedoch jedem Interessenten einen guten Einblick in den Umfang der Biologie und die in den (ersten) Studiensemestern vermittelten Themen geben.&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;&lt;big&gt;'''Inhaltsverzeichnis'''&lt;/big&gt;&lt;/p&gt;

*[[I. Einführung]]
**[[1.0 Definitionen der Biologie]]
**[[2.0 Aufgabengebiete der Biologie]]
**[[3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books]]

*[[II. Molekularbiologie]]
**[[1.0 Grundlagen]]
***[[1.1 Materie, Elemente und subatomare Teilchen]]
***[[1.2 Atommodell]]
***[[1.3 Chemische Bindungen]]
****[[1.3.1 Die Ionenbindung]]
****[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]
*****[[1.3.2.1 Unpolare Atombindung]]
*****[[1.3.2.2 Polare Atombindung]]
*****[[1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte]]
*****[[1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung]]
******[[1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser]]
****[[1.3.3 Koordinative oder dative Bindung]]
*****[[1.3.3.1 Metallkomplexe]]
*****[[1.3.3.2 Chelatkomplexe]]
***[[1.4 Energetische Grundlagen]]
***[[1.5 Chemisches Gleichgewicht]]
***[[1.6 Säuren und Basen]]
****[[1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)]]
****[[1.6.2 Der pH-Wert]]
****[[1.6.3 Neutralisation]]
****[[1.6.4 Puffer]]
**[[2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)]]
**[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]
***[[3.1 Allgemeines]]
***[[3.2 Einteilung]]
***[[3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren]]
***[[3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren]]
****[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung]]
****[[3.4.2 Stereoisomerie]]
***[[3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren]]
***[[3.6 Peptide]]
***[[3.7 Proteinklassen]]
***[[3.8 Struktur von Proteinen]]
***[[3.9 Enzyme]]
****[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen]]
****[[3.9.2 Klassifizierung von Enzymen]]
****[[3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung]]
****[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]
*****[[3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺]]
*****[[3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂]]
*****[[3.9.4.3 Coenzym A (CoA)]]
*****[[3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)]]
*****[[3.9.4.5 Pyridoxalphosphat]]
****[[3.9.5 Enzymkinetik]]
*****[[3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS und MENTEN (1913)]]
*****[[3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER und BURK (1913)]]
***[[3.10 Reinigung, Charakterisierung und Lagerung von Proteinen]]
****[[3.10.1 Reinigung]]
*****[[3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie]]
*****[[3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie]]
*****[[3.10.1.3 Affinitätschromatographie]]
****[[3.10.2 Charakterisierung]]
*****[[3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration]]
******[[3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)]]
******[[3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm]]
*****[[3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten]]
******[[3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)]]
******[[3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)]]
****[[3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung]]
**[[4.0 Kohlenhydrate]]
***[[4.1 Monosaccharide]]
****[[4.1.1 Entstehung von Ringformen]]
****[[4.1.2 Eigenschaften der Monosaccharide]]
****[[4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide]]
*****[[4.1.3.1 FEHLINGsche Probe]]
*****[[4.1.3.2 Silberspiegel-Probe]]
****[[4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide]]
****[[4.1.5 Glykoside]]
***[[4.2 Disaccharide]]
****[[4.2.1 Maltose (Malzzucker)]]
****[[4.2.2 Cellobiose]]
****[[4.2.3 Lactose (Milchzucker)]]
****[[4.2.4 Saccharose (Sucrose)]]
***[[4.3 Polysaccharide]]
****[[4.3.1 Homopolysaccharide]]
****[[4.3.2 Heteropolysaccharide]]

*[[III. Cytologie]]
**[[1.0 Einführung]]
**[[2.0 Prokaryonten]]
***[[2.1 Einführung]]
***[[2.2 Zellaufbau]]
****[[2.2.1 Zellhülle (cell envelope)]]
****[[2.2.2 Die bakterielle Zellwand]]
*****[[2.2.2.1 Aufbau des Mureins]]
*****[[2.2.2.2 GRAM-Färbung]]
******[[2.2.2.2.1 Übersicht wichtiger grampositiver und gramnegativer Prokaryonten]]
******[[2.2.2.2.2 Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.3 Antigene gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.4 R- und S-Formen]]
****[[2.2.3 Bakteriengeißeln]]
****[[2.2.4 Pili (Fimbrien)]]
*****[[2.2.4.1 Konjugation bei E. coli und nahe verwandten Enterobakterien]]
*****[[2.2.4.2 Experiment der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)]]
***[[2.3 Antibiotika]]
****[[2.3.1 Allgemeines]]
****[[2.3.2 Penicillin]]
*****[[2.3.2.1 Penicillintechnik]]
*****[[2.3.2.2 Halbsynthetische Penicilline]]
****[[2.3.3 Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten]]
*****[[2.3.3.1 Wirkung von Streptomycin und Tetracyclin]]
*****[[2.3.3.2 Wirkung von Chloramphenicol]]
****[[2.3.4 Problematik der Antibiotika-Resistenz]]
**[[3.0 Eukaryonten]]
***[[3.1 Einführung]]
***[[3.2 Zellorganellen und -bestandteile]]
****[[3.2.1 Zellkern (Nucleus)]]
****[[3.2.2 Endoplasmatisches Reticulum (ER)]]
****[[3.2.3 Mitochondrien]]
****[[3.2.4 GOLGI-Apparat (syn. Dictyosom)]]
****[[3.2.5 Ribosomen]]
****[[3.2.6 Peroxisomen]]
****[[3.2.7 Cytoplasma]]
****[[3.2.8 Cytoskelett]]
****[[3.2.9 Zellmembran]]
****[[3.2.10 Organellen tierischer Zellen]]
*****[[3.2.10.1 Lysosomen]]
*****[[3.2.10.2 Besonderheiten tierischer Zellmembranen]]
****[[3.2.11 Organellen pflanzlicher Zellen]]
*****[[3.2.11.1 Plastiden]]
*****[[3.2.11.2 Vakuolen]]
*****[[3.2.11.3 Zellwand]]
*****[[3.2.11.4 Besonderheiten pflanzlicher Zellmembranen]]
**[[4.0 Prinzipielle Arten des Energiegewinns]]
***[[4.1 Einführung]]
***[[4.2 Energiestoffwechsel bei chemoorganotrophen Organismen]]
****[[4.2.1 Wege der Brenztraubensäurebildung]]
*****[[4.2.1.1 Glykolyse (Fructosediphosphatweg, FDP-Weg)]]
*****[[4.2.1.2 Pentosephosphatweg]]
*****[[4.2.1.3 ENTNER-DOUDOROFF-Weg (Ketosedesoxyphosphogluconsäure-Weg, KDPE-Weg)]]
****[[4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus (oxidative Decarboxylierung und Citronensäurezyklus)]]
****[[4.2.3 Endoxidation (aerobe Atmungskette)]]
****[[4.2.4 Gärung]]
***[[4.3 Energiestoffwechsel bei chemolithotrophen Organismen]]
****[[4.3.1 Pflanzlicher Stoffwechsel]]
*****[[4.3.1.1 Besonderheiten des pflanzlichen Kohlenhydrat-Stoffwechsels]]
*****[[4.3.1.2 Lichtreaktion der Photosynthese]]
*****[[4.3.1.3 Lichtunabhängige Reaktion (CALVIN-Zyklus, Dunkelreaktion)]]
*****[[4.3.1.4 Biosynthese von Stärke in den Chloroplasten]]
*****[[4.3.1.5 Der Glyoxylsäurezyklus]]
****[[4.3.2 Nitratatmung (dissimilatorische Nitratreduktion)]]
****[[4.3.3 Sulfatatmung (dissimilatorische Sulfatreduktion)]]
**[[5.0 Zelluläre Transportvorgänge]]
***[[5.1 Einführung]]
***[[5.2 Passiver Transport]]
****[[5.2.1 Diffusion]]
****[[5.2.2 Osmose]]
***[[5.3 Aktiver Transport]]
****[[5.3.1 Aktive Tunnelproteine]]
*****[[5.3.1.1 P-Klasse-Ionenpumpen (P-class)]]
******[[5.3.1.1.1 Na⁺/K⁺-Ionenpumpen (Na⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.2 H⁺/K⁺-Ionenpumpen (H⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.3 Ca²⁺-Ionenpumpen (Ca²⁺-ATPasen)]]
*****[[5.3.1.2 V-Klasse- und F-Klasse-Ionenpumpen (V-class und F-class)]]
*****[[5.3.1.3 ABC-Transporter (ATP-binding cassettes)]]
****[[5.3.2 Gekoppelter Transport]]
***[[5.4 Endo- und Exocytose (Membranfluß)]]
***[[5.5 Signalhypothese]]
**[[6.0 Lebensbedingungen und Kultivationsfaktoren]]
***[[6.1 O₂-Bedingungen]]
***[[6.2 Temperaturbedingungen]]
***[[6.3 pH-Bedingungen]]
***[[6.4 Osmotische Bedingungen]]
***[[6.5 Nährstoffbedingungen]]
**[[7.0 Der Zellzyklus]]
***[[7.1 Mitose]]
***[[7.2 Meiose]]

*IV. Genetik
**1.0 Klassische Genetik (MENDEL-Genetik)
**[[2.0 Molekulargenetik]]
***[[2.1 Aufbau und Struktur der DNA]]
****[[2.1.1 Primärstruktur der DNA]]
****[[2.1.2 Sekundärstruktur der DNA]]
****[[2.1.3 Tertiärstruktur der DNA]]
****[[2.1.4 Übergeordnete DNA-Strukturen]]
***[[2.2 Grundlagen und Prokaryonten-Genetik]]
****[[2.2.1 Ablauf der Vererbung]]
*****[[2.2.1.1 Übersicht]]
*****[[2.2.1.2 Transkription der DNA]]
*****[[2.2.1.3 Regulation der Genaktivität bei Bakterien]]
******[[2.2.1.3.1 Negative Kontrolle am Beispiel des lac-Operons von E. coli]]
****[[2.2.2 Der genetische Code]]
****[[2.2.3 Unterschiede zwischen DNA und RNA]]
****[[2.2.4 Die wichtigsten RNA-Sorten der Zelle]]
****[[2.2.5 Die Proteinbiosynthese (Translation)]]
*****[[2.2.5.1 Allgemeines]]
*****[[2.2.5.2 Initiation (Start) Der Proteinsynthese]]
******[[2.2.5.2.1 Aufbau der Ribosomenbindestelle]]
******[[2.2.5.2.2 Die Start-Aminosäure Methionin]]
*****[[2.2.5.3 Elongation (Kettenverlängerung)]]
*****[[2.2.5.4 Termination]]
*****[[2.2.5.5 Posttranslationale Modifikationen]]
****[[2.2.6 Wobble im genetischen Code]]
****[[2.2.7 Regulierung der Genexpression bei Bakterien]]
*****[[2.2.7.1 Regulation der Promotorstärke]]
*****[[2.2.7.2 Regulation über den σ-Faktor]]
*****[[2.2.7.3 Regulation des lac-Operons über den Operator]]
****[[2.2.8 Mutationen bei Bakterien]]
*****[[2.2.8.1 Auswirkung von Mutationen]]
*****[[2.2.8.2 Mutationsarten]]
*****[[2.2.8.3 Mögliche Ursachen für Basenaustauschmutationen]]
******[[2.2.8.3.1 Tautomere Basen]]
******[[2.2.8.3.2 Spontane Desaminierungen]]
******[[2.2.8.3.3 Depurinierung und Depyrimidierung]]
*****[[2.2.8.4 Auslösung von Mutationen durch Chemikalien]]
******[[2.2.8.4.1 Basenanaloge Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.2 Desaminierende Chemikalien]]
******[[2.2.8.4.3 Alkylierende Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.4 Nachweis mutagener Wirkung von Chemikalien mit dem AMES-Test (1975)]]
*****[[2.2.8.5 Mutation von Bakterien durch UV-Strahlung]]
*****[[2.2.8.6 Reversionen (Rückmutationen)]]
******[[2.2.8.6.1 Reversionen durch eine zweite Mutation im selben Gen]]
******[[2.2.8.6.2 Reversionen durch eine zweite Mutation in einem anderen Gen]]
****[[2.2.9 Replikation von Bakterien-DNA]]
*****[[2.2.9.1 Die wichtigsten Replikationsproteine und ihre Besonderheiten]]
*****[[2.2.9.2 Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation]]
*****[[2.2.9.3 Möglichkeiten der bidirektionalen Replikation]]
****[[2.2.10 Restriktions- und Modifikationssysteme (R/M-Systeme) bei Bakterien]]
*****[[2.2.10.1 Mögliche Ursachen bei ausbleibender Restriktion der Fremd-DNA in Bakterien]]
*****[[2.2.10.2 R/M-Systeme bei E. coli]]
*****[[2.2.10.3 Die Typen der Restriktionsenzyme]]
***[[2.3 Grundlagen der Gentechnik]]
****[[2.3.1 PCR (Polymerase-Kettenreaktion, polymerase chain reaction)]]
*****[[2.3.1.1 Anwendung und Durchführung]]
*****[[2.3.1.2 Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen]]
*****[[2.3.1.3 Amplifikation der gesamten DNA]]
******[[2.3.1.3.1 Der genetische Fingerabdruck]]
****[[2.3.2 Grundprinzip der Genklonierung]]
*****[[2.3.2.1 Bedeutung überstehender Enden]]
*****[[2.3.2.2 Restriktionsanalyse mit Hilfe der Agarosegelelektrophorese]]
******[[2.3.2.2.1 Theorie zur Gelelektrophorese von DNA]]
******[[2.3.2.2.2 Auswertung]]
*****[[2.3.2.3 Genklonierung mit E. coli]]
******[[2.3.2.3.1 Gewünschte Eigenschaften von Plasmidvektoren]]
******[[2.3.2.3.2 Eigenschaften der verwendeten Wirtszellen]]
******[[2.3.2.3.3 Vorgehensweise zur Selektion und Identifikation rekombinanter Kolonien]]
*****[[2.3.2.4 Klonierung mit pUC-Plasmiden]]
******[[2.3.2.4.1 Test auf Lactose-Abbau]]
******[[2.3.2.4.2 Prinzip der Koloniefärbung bei Klonierung mit pUC-Plasmiden zur Identifizierung rekombinanter Kolonien]]
****[[2.3.3 Tricks in der Gentechnik]]
*****[[2.3.3.1 Transformation - Methode zum Einschleusen gentechnisch veränderter DNA in Bakterien]]
******[[2.3.3.1.1 Wichtige Faktoren für erfolgreiche Transformation]]
******[[2.3.3.1.2 Form der aufgenommenen DNA]]
******[[2.3.3.1.3 Transformationsrate bei E. coli]]
******[[2.3.3.1.4 Suche nach dem richtigen Klon]]
*****[[2.3.3.2 Hybridisierung mit einer Gensonde]]
******[[2.3.3.2.1 Prinzip der Hybridisierung]]
******[[2.3.3.2.2 Herstellung radioaktiv markierter Gensonden]]
******[[2.3.3.2.3 Nichtradioaktive DNA-Markierung (non radioactive labelling)]]
******[[2.3.3.2.4 Koloniehybridisierung]]
******[[2.3.3.2.5 Plasmidisolierung aus E. coli]]
*****[[2.3.3.3 Southern Hybridisierung (blotting, transfer)]]
*****[[2.3.3.4 Nachweis von Genen mit Hilfe der PCR]]
****[[2.3.4 DNA-Sequenzierung]]
*****[[2.3.4.1 Kettenabbruch nach SANGER et al. (1977)]]
******[[2.3.4.1.1 Gewinnung von Einzelstrang und Primer]]
******[[2.3.4.1.2 Kettenabbruch durch Dideoxy-Nukleotide]]
*****[[2.3.4.2 Sequencer]]
******[[2.3.4.2.1 Monofluorophores System]]
******[[2.3.4.2.2 Multifluorophores System]]
*****[[2.3.4.3 Taq-Cycle-Sequenzierung]]
***[[2.4 Eukaryonten-Genetik]]
****[[2.4.1 Aufbau und Funktion des eukaryontischen Operons]]
*****[[2.4.1.1 Aufbau]]
*****[[2.4.1.2 Gene]]
*****[[2.4.1.3 RNA-Arten und RNA-Polymerasen]]
*****[[2.4.1.4 Struktur der eukaryontischen Transkriptionseinheit (auf der DNA)]]
*****[[2.4.1.5 Bedeutung der Introns]]
*****[[2.4.1.6 mRNA-Reifung (Processing) im Zellkern]]
*****[[2.4.1.7 Genregulation der Genaktivität bei Eukaryonten]]
****[[2.4.2 Klonierung von Eukaryontengenen in Bakterien]]
**3.0 Populationsgenetik

*V. Systematik, Nomenklatur und Taxonomie

*VI. Zoologie
**[[1.0 Systematik}}

*[[Abbildungsverzeichnis]]

*[[Tabellenverzeichnis]]

*[[Quellenverzeichnis]]


&lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[I. Einführung|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="14226" xml:space="preserve">&lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[I. Einführung|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;Das nachfolgende E-Book wurden aus Skripten und Mitschriften mehrerer Vorlesungen der Ausbildungen zum [http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüften Technischen Assistenten für naturkundliche Museen und Forschungsinstitute] am renommierten Forschungs-Institut Senckenberg und zum [http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Staatlich geprüften biologisch-technischen Assistenten] an der Landesgewerbeanstalt Nürnberg (TÜV Rheinland) erstellt und soll im Laufe meines Biologie-Studiums um weitere Kapitel vervollständigt werden. Es erhebt daher keinen Anspruch auf Vollständigkeit oder Richtigkeit, sollte jedoch jedem Interessenten einen guten Einblick in den Umfang der Biologie und die in den (ersten) Studiensemestern vermittelten Themen geben.&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;&lt;big&gt;'''Inhaltsverzeichnis'''&lt;/big&gt;&lt;/p&gt;

*[[I. Einführung]]
**[[1.0 Definitionen der Biologie]]
**[[2.0 Aufgabengebiete der Biologie]]
**[[3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books]]

*[[II. Molekularbiologie]]
**[[1.0 Grundlagen]]
***[[1.1 Materie, Elemente und subatomare Teilchen]]
***[[1.2 Atommodell]]
***[[1.3 Chemische Bindungen]]
****[[1.3.1 Die Ionenbindung]]
****[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]
*****[[1.3.2.1 Unpolare Atombindung]]
*****[[1.3.2.2 Polare Atombindung]]
*****[[1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte]]
*****[[1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung]]
******[[1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser]]
****[[1.3.3 Koordinative oder dative Bindung]]
*****[[1.3.3.1 Metallkomplexe]]
*****[[1.3.3.2 Chelatkomplexe]]
***[[1.4 Energetische Grundlagen]]
***[[1.5 Chemisches Gleichgewicht]]
***[[1.6 Säuren und Basen]]
****[[1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)]]
****[[1.6.2 Der pH-Wert]]
****[[1.6.3 Neutralisation]]
****[[1.6.4 Puffer]]
**[[2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)]]
**[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]
***[[3.1 Allgemeines]]
***[[3.2 Einteilung]]
***[[3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren]]
***[[3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren]]
****[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung]]
****[[3.4.2 Stereoisomerie]]
***[[3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren]]
***[[3.6 Peptide]]
***[[3.7 Proteinklassen]]
***[[3.8 Struktur von Proteinen]]
***[[3.9 Enzyme]]
****[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen]]
****[[3.9.2 Klassifizierung von Enzymen]]
****[[3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung]]
****[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]
*****[[3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺]]
*****[[3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂]]
*****[[3.9.4.3 Coenzym A (CoA)]]
*****[[3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)]]
*****[[3.9.4.5 Pyridoxalphosphat]]
****[[3.9.5 Enzymkinetik]]
*****[[3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS und MENTEN (1913)]]
*****[[3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER und BURK (1913)]]
***[[3.10 Reinigung, Charakterisierung und Lagerung von Proteinen]]
****[[3.10.1 Reinigung]]
*****[[3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie]]
*****[[3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie]]
*****[[3.10.1.3 Affinitätschromatographie]]
****[[3.10.2 Charakterisierung]]
*****[[3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration]]
******[[3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)]]
******[[3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm]]
*****[[3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten]]
******[[3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)]]
******[[3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)]]
****[[3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung]]
**[[4.0 Kohlenhydrate]]
***[[4.1 Monosaccharide]]
****[[4.1.1 Entstehung von Ringformen]]
****[[4.1.2 Eigenschaften der Monosaccharide]]
****[[4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide]]
*****[[4.1.3.1 FEHLINGsche Probe]]
*****[[4.1.3.2 Silberspiegel-Probe]]
****[[4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide]]
****[[4.1.5 Glykoside]]
***[[4.2 Disaccharide]]
****[[4.2.1 Maltose (Malzzucker)]]
****[[4.2.2 Cellobiose]]
****[[4.2.3 Lactose (Milchzucker)]]
****[[4.2.4 Saccharose (Sucrose)]]
***[[4.3 Polysaccharide]]
****[[4.3.1 Homopolysaccharide]]
****[[4.3.2 Heteropolysaccharide]]

*[[III. Cytologie]]
**[[1.0 Einführung]]
**[[2.0 Prokaryonten]]
***[[2.1 Einführung]]
***[[2.2 Zellaufbau]]
****[[2.2.1 Zellhülle (cell envelope)]]
****[[2.2.2 Die bakterielle Zellwand]]
*****[[2.2.2.1 Aufbau des Mureins]]
*****[[2.2.2.2 GRAM-Färbung]]
******[[2.2.2.2.1 Übersicht wichtiger grampositiver und gramnegativer Prokaryonten]]
******[[2.2.2.2.2 Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.3 Antigene gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.4 R- und S-Formen]]
****[[2.2.3 Bakteriengeißeln]]
****[[2.2.4 Pili (Fimbrien)]]
*****[[2.2.4.1 Konjugation bei E. coli und nahe verwandten Enterobakterien]]
*****[[2.2.4.2 Experiment der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)]]
***[[2.3 Antibiotika]]
****[[2.3.1 Allgemeines]]
****[[2.3.2 Penicillin]]
*****[[2.3.2.1 Penicillintechnik]]
*****[[2.3.2.2 Halbsynthetische Penicilline]]
****[[2.3.3 Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten]]
*****[[2.3.3.1 Wirkung von Streptomycin und Tetracyclin]]
*****[[2.3.3.2 Wirkung von Chloramphenicol]]
****[[2.3.4 Problematik der Antibiotika-Resistenz]]
**[[3.0 Eukaryonten]]
***[[3.1 Einführung]]
***[[3.2 Zellorganellen und -bestandteile]]
****[[3.2.1 Zellkern (Nucleus)]]
****[[3.2.2 Endoplasmatisches Reticulum (ER)]]
****[[3.2.3 Mitochondrien]]
****[[3.2.4 GOLGI-Apparat (syn. Dictyosom)]]
****[[3.2.5 Ribosomen]]
****[[3.2.6 Peroxisomen]]
****[[3.2.7 Cytoplasma]]
****[[3.2.8 Cytoskelett]]
****[[3.2.9 Zellmembran]]
****[[3.2.10 Organellen tierischer Zellen]]
*****[[3.2.10.1 Lysosomen]]
*****[[3.2.10.2 Besonderheiten tierischer Zellmembranen]]
****[[3.2.11 Organellen pflanzlicher Zellen]]
*****[[3.2.11.1 Plastiden]]
*****[[3.2.11.2 Vakuolen]]
*****[[3.2.11.3 Zellwand]]
*****[[3.2.11.4 Besonderheiten pflanzlicher Zellmembranen]]
**[[4.0 Prinzipielle Arten des Energiegewinns]]
***[[4.1 Einführung]]
***[[4.2 Energiestoffwechsel bei chemoorganotrophen Organismen]]
****[[4.2.1 Wege der Brenztraubensäurebildung]]
*****[[4.2.1.1 Glykolyse (Fructosediphosphatweg, FDP-Weg)]]
*****[[4.2.1.2 Pentosephosphatweg]]
*****[[4.2.1.3 ENTNER-DOUDOROFF-Weg (Ketosedesoxyphosphogluconsäure-Weg, KDPE-Weg)]]
****[[4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus (oxidative Decarboxylierung und Citronensäurezyklus)]]
****[[4.2.3 Endoxidation (aerobe Atmungskette)]]
****[[4.2.4 Gärung]]
***[[4.3 Energiestoffwechsel bei chemolithotrophen Organismen]]
****[[4.3.1 Pflanzlicher Stoffwechsel]]
*****[[4.3.1.1 Besonderheiten des pflanzlichen Kohlenhydrat-Stoffwechsels]]
*****[[4.3.1.2 Lichtreaktion der Photosynthese]]
*****[[4.3.1.3 Lichtunabhängige Reaktion (CALVIN-Zyklus, Dunkelreaktion)]]
*****[[4.3.1.4 Biosynthese von Stärke in den Chloroplasten]]
*****[[4.3.1.5 Der Glyoxylsäurezyklus]]
****[[4.3.2 Nitratatmung (dissimilatorische Nitratreduktion)]]
****[[4.3.3 Sulfatatmung (dissimilatorische Sulfatreduktion)]]
**[[5.0 Zelluläre Transportvorgänge]]
***[[5.1 Einführung]]
***[[5.2 Passiver Transport]]
****[[5.2.1 Diffusion]]
****[[5.2.2 Osmose]]
***[[5.3 Aktiver Transport]]
****[[5.3.1 Aktive Tunnelproteine]]
*****[[5.3.1.1 P-Klasse-Ionenpumpen (P-class)]]
******[[5.3.1.1.1 Na⁺/K⁺-Ionenpumpen (Na⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.2 H⁺/K⁺-Ionenpumpen (H⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.3 Ca²⁺-Ionenpumpen (Ca²⁺-ATPasen)]]
*****[[5.3.1.2 V-Klasse- und F-Klasse-Ionenpumpen (V-class und F-class)]]
*****[[5.3.1.3 ABC-Transporter (ATP-binding cassettes)]]
****[[5.3.2 Gekoppelter Transport]]
***[[5.4 Endo- und Exocytose (Membranfluß)]]
***[[5.5 Signalhypothese]]
**[[6.0 Lebensbedingungen und Kultivationsfaktoren]]
***[[6.1 O₂-Bedingungen]]
***[[6.2 Temperaturbedingungen]]
***[[6.3 pH-Bedingungen]]
***[[6.4 Osmotische Bedingungen]]
***[[6.5 Nährstoffbedingungen]]
**[[7.0 Der Zellzyklus]]
***[[7.1 Mitose]]
***[[7.2 Meiose]]

*IV. Genetik
**1.0 Klassische Genetik (MENDEL-Genetik)
**[[2.0 Molekulargenetik]]
***[[2.1 Aufbau und Struktur der DNA]]
****[[2.1.1 Primärstruktur der DNA]]
****[[2.1.2 Sekundärstruktur der DNA]]
****[[2.1.3 Tertiärstruktur der DNA]]
****[[2.1.4 Übergeordnete DNA-Strukturen]]
***[[2.2 Grundlagen und Prokaryonten-Genetik]]
****[[2.2.1 Ablauf der Vererbung]]
*****[[2.2.1.1 Übersicht]]
*****[[2.2.1.2 Transkription der DNA]]
*****[[2.2.1.3 Regulation der Genaktivität bei Bakterien]]
******[[2.2.1.3.1 Negative Kontrolle am Beispiel des lac-Operons von E. coli]]
****[[2.2.2 Der genetische Code]]
****[[2.2.3 Unterschiede zwischen DNA und RNA]]
****[[2.2.4 Die wichtigsten RNA-Sorten der Zelle]]
****[[2.2.5 Die Proteinbiosynthese (Translation)]]
*****[[2.2.5.1 Allgemeines]]
*****[[2.2.5.2 Initiation (Start) Der Proteinsynthese]]
******[[2.2.5.2.1 Aufbau der Ribosomenbindestelle]]
******[[2.2.5.2.2 Die Start-Aminosäure Methionin]]
*****[[2.2.5.3 Elongation (Kettenverlängerung)]]
*****[[2.2.5.4 Termination]]
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****[[2.2.6 Wobble im genetischen Code]]
****[[2.2.7 Regulierung der Genexpression bei Bakterien]]
*****[[2.2.7.1 Regulation der Promotorstärke]]
*****[[2.2.7.2 Regulation über den σ-Faktor]]
*****[[2.2.7.3 Regulation des lac-Operons über den Operator]]
****[[2.2.8 Mutationen bei Bakterien]]
*****[[2.2.8.1 Auswirkung von Mutationen]]
*****[[2.2.8.2 Mutationsarten]]
*****[[2.2.8.3 Mögliche Ursachen für Basenaustauschmutationen]]
******[[2.2.8.3.1 Tautomere Basen]]
******[[2.2.8.3.2 Spontane Desaminierungen]]
******[[2.2.8.3.3 Depurinierung und Depyrimidierung]]
*****[[2.2.8.4 Auslösung von Mutationen durch Chemikalien]]
******[[2.2.8.4.1 Basenanaloge Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.2 Desaminierende Chemikalien]]
******[[2.2.8.4.3 Alkylierende Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.4 Nachweis mutagener Wirkung von Chemikalien mit dem AMES-Test (1975)]]
*****[[2.2.8.5 Mutation von Bakterien durch UV-Strahlung]]
*****[[2.2.8.6 Reversionen (Rückmutationen)]]
******[[2.2.8.6.1 Reversionen durch eine zweite Mutation im selben Gen]]
******[[2.2.8.6.2 Reversionen durch eine zweite Mutation in einem anderen Gen]]
****[[2.2.9 Replikation von Bakterien-DNA]]
*****[[2.2.9.1 Die wichtigsten Replikationsproteine und ihre Besonderheiten]]
*****[[2.2.9.2 Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation]]
*****[[2.2.9.3 Möglichkeiten der bidirektionalen Replikation]]
****[[2.2.10 Restriktions- und Modifikationssysteme (R/M-Systeme) bei Bakterien]]
*****[[2.2.10.1 Mögliche Ursachen bei ausbleibender Restriktion der Fremd-DNA in Bakterien]]
*****[[2.2.10.2 R/M-Systeme bei E. coli]]
*****[[2.2.10.3 Die Typen der Restriktionsenzyme]]
***[[2.3 Grundlagen der Gentechnik]]
****[[2.3.1 PCR (Polymerase-Kettenreaktion, polymerase chain reaction)]]
*****[[2.3.1.1 Anwendung und Durchführung]]
*****[[2.3.1.2 Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen]]
*****[[2.3.1.3 Amplifikation der gesamten DNA]]
******[[2.3.1.3.1 Der genetische Fingerabdruck]]
****[[2.3.2 Grundprinzip der Genklonierung]]
*****[[2.3.2.1 Bedeutung überstehender Enden]]
*****[[2.3.2.2 Restriktionsanalyse mit Hilfe der Agarosegelelektrophorese]]
******[[2.3.2.2.1 Theorie zur Gelelektrophorese von DNA]]
******[[2.3.2.2.2 Auswertung]]
*****[[2.3.2.3 Genklonierung mit E. coli]]
******[[2.3.2.3.1 Gewünschte Eigenschaften von Plasmidvektoren]]
******[[2.3.2.3.2 Eigenschaften der verwendeten Wirtszellen]]
******[[2.3.2.3.3 Vorgehensweise zur Selektion und Identifikation rekombinanter Kolonien]]
*****[[2.3.2.4 Klonierung mit pUC-Plasmiden]]
******[[2.3.2.4.1 Test auf Lactose-Abbau]]
******[[2.3.2.4.2 Prinzip der Koloniefärbung bei Klonierung mit pUC-Plasmiden zur Identifizierung rekombinanter Kolonien]]
****[[2.3.3 Tricks in der Gentechnik]]
*****[[2.3.3.1 Transformation - Methode zum Einschleusen gentechnisch veränderter DNA in Bakterien]]
******[[2.3.3.1.1 Wichtige Faktoren für erfolgreiche Transformation]]
******[[2.3.3.1.2 Form der aufgenommenen DNA]]
******[[2.3.3.1.3 Transformationsrate bei E. coli]]
******[[2.3.3.1.4 Suche nach dem richtigen Klon]]
*****[[2.3.3.2 Hybridisierung mit einer Gensonde]]
******[[2.3.3.2.1 Prinzip der Hybridisierung]]
******[[2.3.3.2.2 Herstellung radioaktiv markierter Gensonden]]
******[[2.3.3.2.3 Nichtradioaktive DNA-Markierung (non radioactive labelling)]]
******[[2.3.3.2.4 Koloniehybridisierung]]
******[[2.3.3.2.5 Plasmidisolierung aus E. coli]]
*****[[2.3.3.3 Southern Hybridisierung (blotting, transfer)]]
*****[[2.3.3.4 Nachweis von Genen mit Hilfe der PCR]]
****[[2.3.4 DNA-Sequenzierung]]
*****[[2.3.4.1 Kettenabbruch nach SANGER et al. (1977)]]
******[[2.3.4.1.1 Gewinnung von Einzelstrang und Primer]]
******[[2.3.4.1.2 Kettenabbruch durch Dideoxy-Nukleotide]]
*****[[2.3.4.2 Sequencer]]
******[[2.3.4.2.1 Monofluorophores System]]
******[[2.3.4.2.2 Multifluorophores System]]
*****[[2.3.4.3 Taq-Cycle-Sequenzierung]]
***[[2.4 Eukaryonten-Genetik]]
****[[2.4.1 Aufbau und Funktion des eukaryontischen Operons]]
*****[[2.4.1.1 Aufbau]]
*****[[2.4.1.2 Gene]]
*****[[2.4.1.3 RNA-Arten und RNA-Polymerasen]]
*****[[2.4.1.4 Struktur der eukaryontischen Transkriptionseinheit (auf der DNA)]]
*****[[2.4.1.5 Bedeutung der Introns]]
*****[[2.4.1.6 mRNA-Reifung (Processing) im Zellkern]]
*****[[2.4.1.7 Genregulation der Genaktivität bei Eukaryonten]]
****[[2.4.2 Klonierung von Eukaryontengenen in Bakterien]]
**3.0 Populationsgenetik

*V. Systematik, Nomenklatur und Taxonomie

*VI. Zoologie
**[[1.0 Systematik]]

*[[Abbildungsverzeichnis]]

*[[Tabellenverzeichnis]]

*[[Quellenverzeichnis]]


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  <title>1.0 Systematik</title>
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*R.: Animalia (Tiere)
*U.-R.: Protozoa (Einzeller)
****St.: Rhizopoda (Wurzelfüßer)
*********Kl.: Amoebina (Amöben)
*********Kl.: Testacea (Thekamöben)
*********Kl.: Heliozoa (Sonnentierchen)
*********Kl.: Radiolaria (Strahlentierchen)
*********Kl.: Foraminifera (Foraminiferen)
****St.: Flagellata (Geißeltierchen)
*********Kl.: Euglena (Augentierchen)
*********Kl.: Protomonadina
*********Kl.: Dinoflagellata (Panzergeißler)
*********St.: Sporozoa (Sporentierchen)
*********Kl.: Gregarinida
*********Kl.: Haemosporidia
****St.: Ciliata (Wimperntierchen)
*********Kl.: Holotricha
*********Kl.: Peritricha
*********Kl.: Spirotricha
*U.-R.: Metazoa (Vielzeller)
****St.: Placozoa
****St.: Porifera (Schwämme)
*********Kl.: Calcarea (Kalkschwämme)
*********Kl.: Demospongiae (Kieselschwämme)
*************Ord.: Keratosa (Hornschwämme)
*********Kl.: Hexactinellida (Glasschwämme)
**Radiaria
***Coelenterata (Hohltiere)
****St.: Cnidaria (Nesseltiere)
*****Tetrazoa
*********Kl.: Hydrozoa (Hydratiere)
*************Ord.: Athecata
*************Ord.: Thecata, Theca
*************Ord.: Hydroidea
*******************Gat.: Hydra (Süßwasserpolyp)
*************Ord.: Siphonophora (Staatsquallen)
*********Kl.: Scyphozoa
*************Ord.: Semastomae (Fahnenquallen)
*******************Gat.: Cyanea (Nesselquallen)
*******************Gat.: Chrysaora (Kompaßquallen)
*************Ord.: Rhizostomae (Wurzelmundquallen)
*************Ord.: Coranata
*********Kl.: Anthozoa (Blumentiere)
**********U.-Kl.: Hexacorallia (Sechsstrahlige Korallen)
*************Ord.: Actinaria (Aktinien)
*************Ord.: Madreporaria (Steinkorallen)
*************Ord.: Corallimorpha
**********U.-Kl.: Octocorallia (Achtstrahlige Korallen)
*************Ord.: Pennatularia (Seefedern)
*************Ord.: Heliopora (Blaue Korallen)
*************Ord.: Stolonifera (Orgelkorallen)
*************Ord.: Gorgonaria (Hornkorallen)
*************Ord.: Alcyonaria (Weichkorallen, Lederkorallen)
**********U.-Kl.: Antipatharia (Schwarze Korallen)
****St.: Acnidaria, Ctenophora (Rippenquallen)
**********U.-Kl.: Tentaculifera (Tentakelträger)
**********U.-Kl.: Atentaculata (Tentakellose)
Bilateria (Zweiseitentiere)
Protostomia (Urmünder)
****St.: Plathelminthes (Plattwürmer)
*********Kl.: Turbellaria (Strudelwürmer)
*********Kl.: Trematoda (Saugwürmer)
*********Kl.: Cestoda (Bandwürmer)
****St.: Nemathelminthes, Aschelminthes
*********Kl.: Nematoda (Fadenwürmer, Schnurwürmer)
*********Kl.: Rotatoria (Rädertiere)
****St.: Annelida (Gliederwürmer)
*********Kl.: Polychaeta (Vielborster)
Errantia
Sedentaria
*********Kl.: Clitellata (Gürtelwürmer)
*************Ord.: Oligochaeta (Wenigborster)
*************Ord.: Hirudinea (Egel)
****St.: Arthropoda (Gliederfüßer)
U.-St.: Mandibulata (Mandibelträger)
Ü.-Kl.: Diantennata, Branchiata
*********Kl.: Crustacea (Krebstiere)
**********U.-Kl.: Cephalocarida (Urkrebse)
**********U.-Kl.: Anostraca
**********U.-Kl.: Phyllopoda (Blattfußkrebse)
*************Ord.: Notostraca (Kiefenfüßer)
*************Ord.: Cladocera (Wasserflöhe)
**********U.-Kl.: Copepoda (Ruderfußkrebse)
*************Ord.: Calanoidea
*************Ord.: Cyclopoidea
*************Ord.: Harpactinoidea
*************Ord.: Lernaeoidea
**********U.-Kl.: Ostracoda (Muschelkrebse)
Fam.: Conchoeciidae
**********U.-Kl.: Cirripedia (Rankenfüßer)
Lepadomorpha (Entenmuschelartige)
Balanomorpha (Seepocken)
Rhizocephalia (Wurzelfußkrebse, Wurzelfüßer)
**********U.-Kl.: Malacostraca (Höhere Krebse)
*************Ord.: Leptostraca
Ü.-Ord.: Peracorida (Ranzenkrebse)
*************Ord.: Mysidacea (Schwebegarnelen)
*************Ord.: Amphipoda (Flohkrebse)
*************Ord.: Isopoda (Asseln)
*************Ord.: Stromatopoda (Heuschreckenkrebse)
*************Ord.: Decapoda (Zehnfußkrebse)
U.-Ord.: Natantia (Garnelen)
Ü.-Fam.: Penaeidea
Ü.-Fam.: Caridea (Echte Garnelen)
U.-Ord.: Reptantia
Astacura (Hummerartige)
Palimura (Langustenartige)
Anomura (Mittelkrebse)
Brachiura (Krabben)
U.-St.: Tracheata, Antennata, Monantennata (Antennenträger)
*********Kl.: Myriapoda (Tausendfüßer)
Progoneata
**********U.-Kl.: Diplopoda (Doppelfüßer)
**********U.-Kl.: Pauropoda (Wenigfüßer)
**********U.-Kl.: Symphylla (Zwergfüßler)
**********U.-Kl.: Chilopoda (Hundertfüßer)
*********Kl.: Insecta, Hexapoda (Insekten)
Entognatha, Entotropha (Sackkiefer)
**********U.-Kl.: Diplura (Doppelschwänze)
**********U.-Kl.: Protura (Beintastler)
**********U.-Kl.: Collembola (Springschwänze)
Ectognatha, Ectotropha (Freikiefer)
**********U.-Kl.: Archaeognatha (Felsenspringer)
**********U.-Kl.: Zygentoma (Fischchen)
**********U.-Kl.: Pterygota (Fluginsekten)
*************Ord.: Ephemeroptera (Eintagsfliegen)
*************Ord.: Odonata (Libellen)
*************Ord.: Plecoptera (Steinfliegen)
*************Ord.: Dermaptera (Ohrwürmer)
*************Ord.: Mantodea (Fangschrecken)
*************Ord.: Caelifera (Kurzfühlerschrecken)
U.-Ord.: Acridoidea
*************Ord.: Phasmatodea (Gespenstschrecken)
*************Ord.: Coleoptera (Käfer)
*************Ord.: Diptera (Zweiflügler)
U.-Ord.: Nematocera (Mücken)
U.-Ord.: Brachycera (Fliegen)
Fam.: Tabanidae (Bremsen)
*************Ord.: Siphonaptera (Flöhe)
*************Ord.: Hymenoptera (Hautflügler)
U.-Ord.: Symphyla
U.-Ord.: Aculeata (Stechwespen, Stechimmen)
Euarthropoda
U.-St.: Trilobitomorpha
*********Kl.: Trilobita (Dreilapper, Dreilappkrebse)
U.-St.: Chelicerata
*********Kl.: Merostomata (Schwertschwänze)
*************Ord.: Xiphosura
*********Kl.: Pantopoda (Asselspinnen)
*********Kl.: Arachnida (Spinnentiere)
*************Ord.: Scorpiones (Skorpione)
*******************Gat.: Buthus (Dickschwanzskorpione)
*******************Gat.: Euscorpius
*************Ord.: Pseudoscorpiones (Pseudoskorpione, Afterskorpione)
*******************Gat.: Neobisium
*******************Gat.: Chernes
*************Ord.: Opiliones (Weberknechte)
*******************Gat.: Phalangium
*******************Gat.: Trogules (Brettcancer)
*************Ord.: Acari (Milben und Zecken)
*************Ord.: Araneae (Spinnen i. e. S.)
****St.: Mollusca (Weichtiere)
U.-St.: Conchyfera
*********Kl.: Polyplacophora (Käferschnecken)
*********Kl.: Monoplacophora (Urmützenschnecken, Napfschaler)
*********Kl.: Gastropoda (Schnecken)
*************Ord.: Prosobranchia (Vorderkiemer)
Dictocardia
U.-Ord.: Archaeogastropoda
Monotocardia
U.-Ord.: Mesogastropoda
U.-Ord.: Neogastropoda
U.-Ord.: Allogastropoda
*************Ord.: Opisthobranchia (Hinterkiemer)
*************Ord.: Pulmonata (Lungenschnecken)
*********Kl.: Bivalvia, Lamellibranchiata (Muscheln, Zweischaler)
*********Kl.: Cephalopoda (Kopffüßer)
**********U.-Kl.: Tetrabranchiata
**********U.-Kl.: Dibranchiata
*************Ord.: Decabrachia
U.-Ord.: Sepioidea
U.-Ord.: Teutoidea
*************Ord.: Octobrachia
Deuterostomia (Neumünder, Zweimünder)
St.: Echinodermata (Stachelhäuter)
*********Kl.: Crinoidea (Seelilien, Haarsterne)
Connatolida
*********Kl.: Ophiuroidea (Schlangensterne)
*********Kl.: Asteroidea (Seesterne)
*********Kl.: Echinoidea (Seeigel)
Reguläre Seeigel
Irreguläre Seeigel
*********Kl.: Holothuroidea (Seegurken, Seewalzen)
St.: Chordata (Chordatiere)
U.-St.: Cephalochordata
U.-St.: Urochordata, Tunicata (Manteltiere)
*********Kl.: Ascidiacea (Seescheiden)
Thaliacea
Copelatia, Appendicularia, Larvaceae
U.-St.: Hemichordata, Branchiotremata (Kiemenlochtiere)
*********Kl.: Enteropneusta (Eichelwürmer)
*********Kl.: Pterobranchia (Federkiemer)
U.-St.: Vertebrata
Ü.-Kl.: Agnatha (Kieferlose)
*********Kl.: Ascidiacea (Seescheiden)
Ü.-Kl.: Gnathostomata (Kiefermäuler)
*********Kl.: Chondrichthyes (Knorpelfische)
*************Ord.: Elasmobranchii (Haie und Rochen)
U.-Ord.: Selachii (Haie)
U.-Ord.: Raiiformes (Rochen)
*************Ord.: Holocephali (Chimaren)
*********Kl.: Osteichthyes (Knochenfische)
**********U.-Kl.: Actinopterygii (Strahlenflosser, Fächerflosser)
*************Ord.: Chondrostii (Knorpelganoiden)
*************Ord.: Holostei (Knochenganoiden)
*************Ord.: Teleostei (Echte Knochenfische)
**********U.-Kl.: Sarcopterygii (Fleischflosser)
*********Kl.: Amphibia (Amphibien)
**********U.-Kl.: Lissamphibia (Glatthäutige)
*************Ord.: Anura (Froschlurche)
*************Ord.: Gymnaphoiona (Blindwühlen)
*************Ord.: Urodela (Schwanzlurche)
**********U.-Kl.: Lepospondyli (Hohlwirbler)
**********U.-Kl.: Labyrinthodontia
*********Kl.: Reptilia (Reptilien)
**********U.-Kl.: Anapsida
**********U.-Kl.: Synapsida
**********U.-Kl.: Euryopsida
**********U.-Kl.: Diapsida
*********Kl.: Aves (Vögel)
**********U.-Kl.: Palaeognathae
**********U.-Kl.: Neognathae
*************Ord.: Passeriformes (Singvögel)
*************Ord.: Psittaciformes (Papageienvögel)
*************Ord.: Cucculiformes (Kuckucke)
*************Ord.: Piciformes (Spechte)
*************Ord.: Pelicaniformes (Pelikane)
*************Ord.: Anseriformes (Enten)
*************Ord.: Galliformes (Hühnervögel)
*************Ord.: Phasanidaformes (Fasane)
*************Ord.: Sphenisciformes (Pinguine)
*********Kl.: Mammalia (Säugetiere)
**********U.-Kl.: Prototheria
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*R.: Animalia (Tiere)
*U.-R.: Protozoa (Einzeller)
****St.: Rhizopoda (Wurzelfüßer)
********Kl.: Amoebina (Amöben)
********Kl.: Testacea (Thekamöben)
********Kl.: Heliozoa (Sonnentierchen)
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****St.: Flagellata (Geißeltierchen)
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***Coelenterata (Hohltiere)
****St.: Cnidaria (Nesseltiere)
*****Tetrazoa
********Kl.: Hydrozoa (Hydratiere)
*************Ord.: Athecata
*************Ord.: Thecata, Theca
*************Ord.: Hydroidea
*******************Gat.: Hydra (Süßwasserpolyp)
*************Ord.: Siphonophora (Staatsquallen)
********Kl.: Scyphozoa
*************Ord.: Semastomae (Fahnenquallen)
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*******************Gat.: Chrysaora (Kompaßquallen)
*************Ord.: Rhizostomae (Wurzelmundquallen)
*************Ord.: Coranata
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*************Ord.: Hirudinea (Egel)
****St.: Arthropoda (Gliederfüßer)
U.-St.: Mandibulata (Mandibelträger)
Ü.-Kl.: Diantennata, Branchiata
********Kl.: Crustacea (Krebstiere)
**********U.-Kl.: Cephalocarida (Urkrebse)
**********U.-Kl.: Anostraca
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Palimura (Langustenartige)
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*U.-R.: Protozoa (Einzeller)
:::*St.: Rhizopoda (Wurzelfüßer)
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********Kl.: Dinoflagellata (Panzergeißler)
****St.: Sporozoa (Sporentierchen)
********Kl.: Gregarinida
********Kl.: Haemosporidia
****St.: Ciliata (Wimperntierchen)
********Kl.: Holotricha
********Kl.: Peritricha
********Kl.: Spirotricha
*U.-R.: Metazoa (Vielzeller)
****St.: Placozoa
****St.: Porifera (Schwämme)
********Kl.: Calcarea (Kalkschwämme)
********Kl.: Demospongiae (Kieselschwämme)
*************Ord.: Keratosa (Hornschwämme)
********Kl.: Hexactinellida (Glasschwämme)
**Radiaria
***Coelenterata (Hohltiere)
****St.: Cnidaria (Nesseltiere)
*****Tetrazoa
********Kl.: Hydrozoa (Hydratiere)
*************Ord.: Athecata
*************Ord.: Thecata, Theca
*************Ord.: Hydroidea
*******************Gat.: Hydra (Süßwasserpolyp)
*************Ord.: Siphonophora (Staatsquallen)
********Kl.: Scyphozoa
*************Ord.: Semastomae (Fahnenquallen)
*******************Gat.: Cyanea (Nesselquallen)
*******************Gat.: Chrysaora (Kompaßquallen)
*************Ord.: Rhizostomae (Wurzelmundquallen)
*************Ord.: Coranata
********Kl.: Anthozoa (Blumentiere)
**********U.-Kl.: Hexacorallia (Sechsstrahlige Korallen)
*************Ord.: Actinaria (Aktinien)
*************Ord.: Madreporaria (Steinkorallen)
*************Ord.: Corallimorpha
**********U.-Kl.: Octocorallia (Achtstrahlige Korallen)
*************Ord.: Pennatularia (Seefedern)
*************Ord.: Heliopora (Blaue Korallen)
*************Ord.: Stolonifera (Orgelkorallen)
*************Ord.: Gorgonaria (Hornkorallen)
*************Ord.: Alcyonaria (Weichkorallen, Lederkorallen)
**********U.-Kl.: Antipatharia (Schwarze Korallen)
****St.: Acnidaria, Ctenophora (Rippenquallen)
**********U.-Kl.: Tentaculifera (Tentakelträger)
**********U.-Kl.: Atentaculata (Tentakellose)
Bilateria (Zweiseitentiere)
Protostomia (Urmünder)
****St.: Plathelminthes (Plattwürmer)
********Kl.: Turbellaria (Strudelwürmer)
********Kl.: Trematoda (Saugwürmer)
********Kl.: Cestoda (Bandwürmer)
****St.: Nemathelminthes, Aschelminthes
********Kl.: Nematoda (Fadenwürmer, Schnurwürmer)
********Kl.: Rotatoria (Rädertiere)
****St.: Annelida (Gliederwürmer)
********Kl.: Polychaeta (Vielborster)
Errantia
Sedentaria
********Kl.: Clitellata (Gürtelwürmer)
*************Ord.: Oligochaeta (Wenigborster)
*************Ord.: Hirudinea (Egel)
****St.: Arthropoda (Gliederfüßer)
U.-St.: Mandibulata (Mandibelträger)
Ü.-Kl.: Diantennata, Branchiata
********Kl.: Crustacea (Krebstiere)
**********U.-Kl.: Cephalocarida (Urkrebse)
**********U.-Kl.: Anostraca
**********U.-Kl.: Phyllopoda (Blattfußkrebse)
*************Ord.: Notostraca (Kiefenfüßer)
*************Ord.: Cladocera (Wasserflöhe)
**********U.-Kl.: Copepoda (Ruderfußkrebse)
*************Ord.: Calanoidea
*************Ord.: Cyclopoidea
*************Ord.: Harpactinoidea
*************Ord.: Lernaeoidea
**********U.-Kl.: Ostracoda (Muschelkrebse)
Fam.: Conchoeciidae
**********U.-Kl.: Cirripedia (Rankenfüßer)
Lepadomorpha (Entenmuschelartige)
Balanomorpha (Seepocken)
Rhizocephalia (Wurzelfußkrebse, Wurzelfüßer)
**********U.-Kl.: Malacostraca (Höhere Krebse)
*************Ord.: Leptostraca
Ü.-Ord.: Peracorida (Ranzenkrebse)
*************Ord.: Mysidacea (Schwebegarnelen)
*************Ord.: Amphipoda (Flohkrebse)
*************Ord.: Isopoda (Asseln)
*************Ord.: Stromatopoda (Heuschreckenkrebse)
*************Ord.: Decapoda (Zehnfußkrebse)
U.-Ord.: Natantia (Garnelen)
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Ü.-Fam.: Caridea (Echte Garnelen)
U.-Ord.: Reptantia
Astacura (Hummerartige)
Palimura (Langustenartige)
Anomura (Mittelkrebse)
Brachiura (Krabben)
U.-St.: Tracheata, Antennata, Monantennata (Antennenträger)
********Kl.: Myriapoda (Tausendfüßer)
Progoneata
**********U.-Kl.: Diplopoda (Doppelfüßer)
**********U.-Kl.: Pauropoda (Wenigfüßer)
**********U.-Kl.: Symphylla (Zwergfüßler)
**********U.-Kl.: Chilopoda (Hundertfüßer)
********Kl.: Insecta, Hexapoda (Insekten)
Entognatha, Entotropha (Sackkiefer)
**********U.-Kl.: Diplura (Doppelschwänze)
**********U.-Kl.: Protura (Beintastler)
**********U.-Kl.: Collembola (Springschwänze)
Ectognatha, Ectotropha (Freikiefer)
**********U.-Kl.: Archaeognatha (Felsenspringer)
**********U.-Kl.: Zygentoma (Fischchen)
**********U.-Kl.: Pterygota (Fluginsekten)
*************Ord.: Ephemeroptera (Eintagsfliegen)
*************Ord.: Odonata (Libellen)
*************Ord.: Plecoptera (Steinfliegen)
*************Ord.: Dermaptera (Ohrwürmer)
*************Ord.: Mantodea (Fangschrecken)
*************Ord.: Caelifera (Kurzfühlerschrecken)
U.-Ord.: Acridoidea
*************Ord.: Phasmatodea (Gespenstschrecken)
*************Ord.: Coleoptera (Käfer)
*************Ord.: Diptera (Zweiflügler)
U.-Ord.: Nematocera (Mücken)
U.-Ord.: Brachycera (Fliegen)
Fam.: Tabanidae (Bremsen)
*************Ord.: Siphonaptera (Flöhe)
*************Ord.: Hymenoptera (Hautflügler)
U.-Ord.: Symphyla
U.-Ord.: Aculeata (Stechwespen, Stechimmen)
Euarthropoda
U.-St.: Trilobitomorpha
********Kl.: Trilobita (Dreilapper, Dreilappkrebse)
U.-St.: Chelicerata
********Kl.: Merostomata (Schwertschwänze)
*************Ord.: Xiphosura
********Kl.: Pantopoda (Asselspinnen)
********Kl.: Arachnida (Spinnentiere)
*************Ord.: Scorpiones (Skorpione)
*******************Gat.: Buthus (Dickschwanzskorpione)
*******************Gat.: Euscorpius
*************Ord.: Pseudoscorpiones (Pseudoskorpione, Afterskorpione)
*******************Gat.: Neobisium
*******************Gat.: Chernes
*************Ord.: Opiliones (Weberknechte)
*******************Gat.: Phalangium
*******************Gat.: Trogules (Brettcancer)
*************Ord.: Acari (Milben und Zecken)
*************Ord.: Araneae (Spinnen i. e. S.)
****St.: Mollusca (Weichtiere)
U.-St.: Conchyfera
********Kl.: Polyplacophora (Käferschnecken)
********Kl.: Monoplacophora (Urmützenschnecken, Napfschaler)
********Kl.: Gastropoda (Schnecken)
*************Ord.: Prosobranchia (Vorderkiemer)
Dictocardia
U.-Ord.: Archaeogastropoda
Monotocardia
U.-Ord.: Mesogastropoda
U.-Ord.: Neogastropoda
U.-Ord.: Allogastropoda
*************Ord.: Opisthobranchia (Hinterkiemer)
*************Ord.: Pulmonata (Lungenschnecken)
********Kl.: Bivalvia, Lamellibranchiata (Muscheln, Zweischaler)
********Kl.: Cephalopoda (Kopffüßer)
**********U.-Kl.: Tetrabranchiata
**********U.-Kl.: Dibranchiata
*************Ord.: Decabrachia
U.-Ord.: Sepioidea
U.-Ord.: Teutoidea
*************Ord.: Octobrachia
Deuterostomia (Neumünder, Zweimünder)
St.: Echinodermata (Stachelhäuter)
********Kl.: Crinoidea (Seelilien, Haarsterne)
Connatolida
********Kl.: Ophiuroidea (Schlangensterne)
********Kl.: Asteroidea (Seesterne)
********Kl.: Echinoidea (Seeigel)
Reguläre Seeigel
Irreguläre Seeigel
********Kl.: Holothuroidea (Seegurken, Seewalzen)
St.: Chordata (Chordatiere)
U.-St.: Cephalochordata
U.-St.: Urochordata, Tunicata (Manteltiere)
********Kl.: Ascidiacea (Seescheiden)
Thaliacea
Copelatia, Appendicularia, Larvaceae
U.-St.: Hemichordata, Branchiotremata (Kiemenlochtiere)
********Kl.: Enteropneusta (Eichelwürmer)
********Kl.: Pterobranchia (Federkiemer)
U.-St.: Vertebrata
Ü.-Kl.: Agnatha (Kieferlose)
********Kl.: Ascidiacea (Seescheiden)
Ü.-Kl.: Gnathostomata (Kiefermäuler)
********Kl.: Chondrichthyes (Knorpelfische)
*************Ord.: Elasmobranchii (Haie und Rochen)
U.-Ord.: Selachii (Haie)
U.-Ord.: Raiiformes (Rochen)
*************Ord.: Holocephali (Chimaren)
********Kl.: Osteichthyes (Knochenfische)
**********U.-Kl.: Actinopterygii (Strahlenflosser, Fächerflosser)
*************Ord.: Chondrostii (Knorpelganoiden)
*************Ord.: Holostei (Knochenganoiden)
*************Ord.: Teleostei (Echte Knochenfische)
**********U.-Kl.: Sarcopterygii (Fleischflosser)
********Kl.: Amphibia (Amphibien)
**********U.-Kl.: Lissamphibia (Glatthäutige)
*************Ord.: Anura (Froschlurche)
*************Ord.: Gymnaphoiona (Blindwühlen)
*************Ord.: Urodela (Schwanzlurche)
**********U.-Kl.: Lepospondyli (Hohlwirbler)
**********U.-Kl.: Labyrinthodontia
********Kl.: Reptilia (Reptilien)
**********U.-Kl.: Anapsida
**********U.-Kl.: Synapsida
**********U.-Kl.: Euryopsida
**********U.-Kl.: Diapsida
********Kl.: Aves (Vögel)
**********U.-Kl.: Palaeognathae
**********U.-Kl.: Neognathae
*************Ord.: Passeriformes (Singvögel)
*************Ord.: Psittaciformes (Papageienvögel)
*************Ord.: Cucculiformes (Kuckucke)
*************Ord.: Piciformes (Spechte)
*************Ord.: Pelicaniformes (Pelikane)
*************Ord.: Anseriformes (Enten)
*************Ord.: Galliformes (Hühnervögel)
*************Ord.: Phasanidaformes (Fasane)
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 R.: Animalia (Tiere)
  U.-R.: Protozoa (Einzeller)
    St.: Rhizopoda (Wurzelfüßer)
        Kl.: Amoebina (Amöben)
        Kl.: Testacea (Thekamöben)
        Kl.: Heliozoa (Sonnentierchen)
        Kl.: Radiolaria (Strahlentierchen)
        Kl.: Foraminifera (Foraminiferen)
    St.: Flagellata (Geißeltierchen)
        Kl.: Euglena (Augentierchen)
        Kl.: Protomonadina
        Kl.: Dinoflagellata (Panzergeißler)
    St.: Sporozoa (Sporentierchen)
        Kl.: Gregarinida
        Kl.: Haemosporidia
    St.: Ciliata (Wimperntierchen)
        Kl.: Holotricha
        Kl.: Peritricha
        Kl.: Spirotricha
  U.-R.: Metazoa (Vielzeller)
****St.: Placozoa
****St.: Porifera (Schwämme)
********Kl.: Calcarea (Kalkschwämme)
********Kl.: Demospongiae (Kieselschwämme)
*************Ord.: Keratosa (Hornschwämme)
********Kl.: Hexactinellida (Glasschwämme)
**Radiaria
***Coelenterata (Hohltiere)
****St.: Cnidaria (Nesseltiere)
*****Tetrazoa
********Kl.: Hydrozoa (Hydratiere)
*************Ord.: Athecata
*************Ord.: Thecata, Theca
*************Ord.: Hydroidea
*******************Gat.: Hydra (Süßwasserpolyp)
*************Ord.: Siphonophora (Staatsquallen)
********Kl.: Scyphozoa
*************Ord.: Semastomae (Fahnenquallen)
*******************Gat.: Cyanea (Nesselquallen)
*******************Gat.: Chrysaora (Kompaßquallen)
*************Ord.: Rhizostomae (Wurzelmundquallen)
*************Ord.: Coranata
********Kl.: Anthozoa (Blumentiere)
**********U.-Kl.: Hexacorallia (Sechsstrahlige Korallen)
*************Ord.: Actinaria (Aktinien)
*************Ord.: Madreporaria (Steinkorallen)
*************Ord.: Corallimorpha
**********U.-Kl.: Octocorallia (Achtstrahlige Korallen)
*************Ord.: Pennatularia (Seefedern)
*************Ord.: Heliopora (Blaue Korallen)
*************Ord.: Stolonifera (Orgelkorallen)
*************Ord.: Gorgonaria (Hornkorallen)
*************Ord.: Alcyonaria (Weichkorallen, Lederkorallen)
**********U.-Kl.: Antipatharia (Schwarze Korallen)
****St.: Acnidaria, Ctenophora (Rippenquallen)
**********U.-Kl.: Tentaculifera (Tentakelträger)
**********U.-Kl.: Atentaculata (Tentakellose)
Bilateria (Zweiseitentiere)
Protostomia (Urmünder)
****St.: Plathelminthes (Plattwürmer)
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********Kl.: Trematoda (Saugwürmer)
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****St.: Nemathelminthes, Aschelminthes
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********Kl.: Polychaeta (Vielborster)
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Sedentaria
********Kl.: Clitellata (Gürtelwürmer)
*************Ord.: Oligochaeta (Wenigborster)
*************Ord.: Hirudinea (Egel)
****St.: Arthropoda (Gliederfüßer)
U.-St.: Mandibulata (Mandibelträger)
Ü.-Kl.: Diantennata, Branchiata
********Kl.: Crustacea (Krebstiere)
**********U.-Kl.: Cephalocarida (Urkrebse)
**********U.-Kl.: Anostraca
**********U.-Kl.: Phyllopoda (Blattfußkrebse)
*************Ord.: Notostraca (Kiefenfüßer)
*************Ord.: Cladocera (Wasserflöhe)
**********U.-Kl.: Copepoda (Ruderfußkrebse)
*************Ord.: Calanoidea
*************Ord.: Cyclopoidea
*************Ord.: Harpactinoidea
*************Ord.: Lernaeoidea
**********U.-Kl.: Ostracoda (Muschelkrebse)
Fam.: Conchoeciidae
**********U.-Kl.: Cirripedia (Rankenfüßer)
Lepadomorpha (Entenmuschelartige)
Balanomorpha (Seepocken)
Rhizocephalia (Wurzelfußkrebse, Wurzelfüßer)
**********U.-Kl.: Malacostraca (Höhere Krebse)
*************Ord.: Leptostraca
Ü.-Ord.: Peracorida (Ranzenkrebse)
*************Ord.: Mysidacea (Schwebegarnelen)
*************Ord.: Amphipoda (Flohkrebse)
*************Ord.: Isopoda (Asseln)
*************Ord.: Stromatopoda (Heuschreckenkrebse)
*************Ord.: Decapoda (Zehnfußkrebse)
U.-Ord.: Natantia (Garnelen)
Ü.-Fam.: Penaeidea
Ü.-Fam.: Caridea (Echte Garnelen)
U.-Ord.: Reptantia
Astacura (Hummerartige)
Palimura (Langustenartige)
Anomura (Mittelkrebse)
Brachiura (Krabben)
U.-St.: Tracheata, Antennata, Monantennata (Antennenträger)
********Kl.: Myriapoda (Tausendfüßer)
Progoneata
**********U.-Kl.: Diplopoda (Doppelfüßer)
**********U.-Kl.: Pauropoda (Wenigfüßer)
**********U.-Kl.: Symphylla (Zwergfüßler)
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**********U.-Kl.: Collembola (Springschwänze)
Ectognatha, Ectotropha (Freikiefer)
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**********U.-Kl.: Zygentoma (Fischchen)
**********U.-Kl.: Pterygota (Fluginsekten)
*************Ord.: Ephemeroptera (Eintagsfliegen)
*************Ord.: Odonata (Libellen)
*************Ord.: Plecoptera (Steinfliegen)
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U.-Ord.: Symphyla
U.-Ord.: Aculeata (Stechwespen, Stechimmen)
Euarthropoda
U.-St.: Trilobitomorpha
********Kl.: Trilobita (Dreilapper, Dreilappkrebse)
U.-St.: Chelicerata
********Kl.: Merostomata (Schwertschwänze)
*************Ord.: Xiphosura
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********Kl.: Arachnida (Spinnentiere)
*************Ord.: Scorpiones (Skorpione)
*******************Gat.: Buthus (Dickschwanzskorpione)
*******************Gat.: Euscorpius
*************Ord.: Pseudoscorpiones (Pseudoskorpione, Afterskorpione)
*******************Gat.: Neobisium
*******************Gat.: Chernes
*************Ord.: Opiliones (Weberknechte)
*******************Gat.: Phalangium
*******************Gat.: Trogules (Brettcancer)
*************Ord.: Acari (Milben und Zecken)
*************Ord.: Araneae (Spinnen i. e. S.)
****St.: Mollusca (Weichtiere)
U.-St.: Conchyfera
********Kl.: Polyplacophora (Käferschnecken)
********Kl.: Monoplacophora (Urmützenschnecken, Napfschaler)
********Kl.: Gastropoda (Schnecken)
*************Ord.: Prosobranchia (Vorderkiemer)
Dictocardia
U.-Ord.: Archaeogastropoda
Monotocardia
U.-Ord.: Mesogastropoda
U.-Ord.: Neogastropoda
U.-Ord.: Allogastropoda
*************Ord.: Opisthobranchia (Hinterkiemer)
*************Ord.: Pulmonata (Lungenschnecken)
********Kl.: Bivalvia, Lamellibranchiata (Muscheln, Zweischaler)
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**********U.-Kl.: Tetrabranchiata
**********U.-Kl.: Dibranchiata
*************Ord.: Decabrachia
U.-Ord.: Sepioidea
U.-Ord.: Teutoidea
*************Ord.: Octobrachia
Deuterostomia (Neumünder, Zweimünder)
St.: Echinodermata (Stachelhäuter)
********Kl.: Crinoidea (Seelilien, Haarsterne)
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********Kl.: Ophiuroidea (Schlangensterne)
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Irreguläre Seeigel
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St.: Chordata (Chordatiere)
U.-St.: Cephalochordata
U.-St.: Urochordata, Tunicata (Manteltiere)
********Kl.: Ascidiacea (Seescheiden)
Thaliacea
Copelatia, Appendicularia, Larvaceae
U.-St.: Hemichordata, Branchiotremata (Kiemenlochtiere)
********Kl.: Enteropneusta (Eichelwürmer)
********Kl.: Pterobranchia (Federkiemer)
U.-St.: Vertebrata
Ü.-Kl.: Agnatha (Kieferlose)
********Kl.: Ascidiacea (Seescheiden)
Ü.-Kl.: Gnathostomata (Kiefermäuler)
********Kl.: Chondrichthyes (Knorpelfische)
*************Ord.: Elasmobranchii (Haie und Rochen)
U.-Ord.: Selachii (Haie)
U.-Ord.: Raiiformes (Rochen)
*************Ord.: Holocephali (Chimaren)
********Kl.: Osteichthyes (Knochenfische)
**********U.-Kl.: Actinopterygii (Strahlenflosser, Fächerflosser)
*************Ord.: Chondrostii (Knorpelganoiden)
*************Ord.: Holostei (Knochenganoiden)
*************Ord.: Teleostei (Echte Knochenfische)
**********U.-Kl.: Sarcopterygii (Fleischflosser)
********Kl.: Amphibia (Amphibien)
**********U.-Kl.: Lissamphibia (Glatthäutige)
*************Ord.: Anura (Froschlurche)
*************Ord.: Gymnaphoiona (Blindwühlen)
*************Ord.: Urodela (Schwanzlurche)
**********U.-Kl.: Lepospondyli (Hohlwirbler)
**********U.-Kl.: Labyrinthodontia
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**********U.-Kl.: Synapsida
**********U.-Kl.: Euryopsida
**********U.-Kl.: Diapsida
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**********U.-Kl.: Palaeognathae
**********U.-Kl.: Neognathae
*************Ord.: Passeriformes (Singvögel)
*************Ord.: Psittaciformes (Papageienvögel)
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    <text bytes="7209" xml:space="preserve">Überblick über die zoologische Systematik:

[[R.: Animalia (Tiere)]]
:[[U.-R.: Protozoa (Einzeller)
:: St.:	Rhizopoda (Wurzelfüßer)
::Kl.:	Amoebina (Amöben)
::Kl.:	Testacea (Thekamöben)
:Kl.:	Heliozoa (Sonnentierchen)
Kl.:	Radiolaria (Strahlentierchen)
Kl.:	Foraminifera (Foraminiferen)
St.:	Flagellata (Geißeltierchen)
Kl.:	Euglena (Augentierchen)
Kl.:	Protomonadina
Kl.:	Dinoflagellata (Panzergeißler)
St.:	Sporozoa (Sporentierchen)
Kl.:	Gregarinida
Kl.:	Haemosporidia
St.:	Ciliata (Wimperntierchen)
Kl.:	Holotricha
Kl.:	Peritricha
Kl.:	Spirotricha
U.-R.:	Metazoa (Vielzeller)
St.:	Placozoa
St.:	Porifera (Schwämme)
Kl.:	Calcarea (Kalkschwämme)
Kl.: Demospongiae (Kieselschwämme)
Ord.:	Keratosa (Hornschwämme)
Kl.:	Hexactinellida (Glasschwämme)
Radiaria
Coelenterata (Hohltiere)
St.:	Cnidaria (Nesseltiere)
Tetrazoa
Kl.:	Hydrozoa (Hydratiere)
Ord.:	Athecata
Ord.:	Thecata, Theca
Ord.:	Hydroidea
Gat.:	Hydra (Süßwasserpolyp)
Ord.:	Siphonophora (Staatsquallen)
Kl.: Scyphozoa
Ord.:	Semastomae (Fahnenquallen)
Gat.:	Cyanea (Nesselquallen)
Gat.:	Chrysaora (Kompaßquallen)
Ord.:	Rhizostomae (Wurzelmundquallen)
Ord.:	Coranata
Kl.:	Anthozoa (Blumentiere)
U.-Kl.:	Hexacorallia (Sechsstrahlige Korallen)
Ord.:	Actinaria (Aktinien)
Ord.:	Madreporaria (Steinkorallen)
Ord.:	Corallimorpha
U.-Kl.:	Octocorallia (Achtstrahlige Korallen)
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Ord.:	Heliopora (Blaue Korallen)
Ord.:	Stolonifera (Orgelkorallen)
Ord.:	Gorgonaria (Hornkorallen)
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St.:	Acnidaria, Ctenophora (Rippenquallen)
U.-Kl.:	Tentaculifera (Tentakelträger)
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Bilateria (Zweiseitentiere)
Protostomia (Urmünder)
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[[R.: Animalia (Tiere)]]
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::::St.: Rhizopoda (Wurzelfüßer)
::::::::Kl.: Amoebina (Amöben)
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:U.-R.: Metazoa (Vielzeller)
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[[R.: Animalia (Tiere)]]
:U.-R.: Protozoa (Einzeller)

::::St.: Rhizopoda (Wurzelfüßer)

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:U.-R.: Metazoa (Vielzeller)

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::Radiaria
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[[R.: Animalia (Tiere)]]
:U.-R.: Protozoa (Einzeller)

::::St.: Rhizopoda (Wurzelfüßer)

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U.-St.:	Cephalochordata
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Thaliacea
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[[R.: Animalia (Tiere)]]
:U.-R.: Protozoa (Einzeller)

::::St.: Rhizopoda (Wurzelfüßer)

::::::::Kl.: Amoebina (Amöben)
::::::::Kl.: Testacea (Thekamöben)
::::::::Kl.: Heliozoa (Sonnentierchen)
::::::::Kl.: Radiolaria (Strahlentierchen)
::::::::Kl.: Foraminifera (Foraminiferen)
::::St.: Flagellata (Geißeltierchen)

::::::::Kl.: Euglena (Augentierchen)
::::::::Kl.: Protomonadina
::::::::Kl.: Dinoflagellata (Panzergeißler)
::::St.: Sporozoa (Sporentierchen)

::::::::Kl.: Gregarinida
::::::::Kl.: Haemosporidia
::::St.: Ciliata (Wimperntierchen)

::::::::Kl.: Holotricha
::::::::Kl.: Peritricha
::::::::Kl.: Spirotricha
:U.-R.: Metazoa (Vielzeller)

::::St.: Placozoa
::::St.: Porifera (Schwämme)

::::::::Kl.: Calcarea (Kalkschwämme)
::::::::Kl.: Demospongiae (Kieselschwämme)

:::::::::::::Ord.: Keratosa (Hornschwämme)
::::::::Kl.: Hexactinellida (Glasschwämme)
::Radiaria

:::Coelenterata (Hohltiere)

::::St.: Cnidaria (Nesseltiere)

:::::Tetrazoa

::::::::Kl.: Hydrozoa (Hydratiere)

:::::::::::::Ord.: Athecata
:::::::::::::Ord.: Thecata, Theca
:::::::::::::Ord.: Hydroidea

:::::::::::::::::::Gat.: Hydra (Süßwasserpolyp)
:::::::::::::Ord.: Siphonophora (Staatsquallen)
::::::::Kl.: Scyphozoa

:::::::::::::Ord.: Semastomae (Fahnenquallen)

:::::::::::::::::::Gat.: Cyanea (Nesselquallen)
:::::::::::::::::::Gat.: Chrysaora (Kompaßquallen)
:::::::::::::Ord.: Rhizostomae (Wurzelmundquallen)
:::::::::::::Ord.: Coranata
::::::::Kl.: Anthozoa (Blumentiere)

::::::::::U.-Kl.: Hexacorallia (Sechsstrahlige Korallen)

:::::::::::::Ord.: Actinaria (Aktinien)
:::::::::::::Ord.: Madreporaria (Steinkorallen)
:::::::::::::Ord.: Corallimorpha
::::::::::U.-Kl.: Octocorallia (Achtstrahlige Korallen)

:::::::::::::Ord.: Pennatularia (Seefedern)
:::::::::::::Ord.: Heliopora (Blaue Korallen)
:::::::::::::Ord.: Stolonifera (Orgelkorallen)
:::::::::::::Ord.: Gorgonaria (Hornkorallen)
:::::::::::::Ord.: Alcyonaria (Weichkorallen, Lederkorallen)
::::::::::U.-Kl.: Antipatharia (Schwarze Korallen)
::::St.: Acnidaria, Ctenophora (Rippenquallen)

::::::::::U.-Kl.: Tentaculifera (Tentakelträger)
::::::::::U.-Kl.: Atentaculata (Tentakellose)
::Bilateria (Zweiseitentiere)

:::Protostomia (Urmünder)

::::St.: Plathelminthes (Plattwürmer)

::::::::Kl.: Turbellaria (Strudelwürmer)
::::::::Kl.: Trematoda (Saugwürmer)
::::::::Kl.: Cestoda (Bandwürmer)
::::St.: Nemathelminthes, Aschelminthes

::::::::Kl.: Nematoda (Fadenwürmer, Schnurwürmer)
::::::::Kl.: Rotatoria (Rädertiere)
::::St.: Annelida (Gliederwürmer)

::::::::Kl.: Polychaeta (Vielborster)

:::::::::Errantia
:::::::::Sedentaria
::::::::Kl.: Clitellata (Gürtelwürmer)

:::::::::::::Ord.: Oligochaeta (Wenigborster)
:::::::::::::Ord.: Hirudinea (Egel)
::::St.: Arthropoda (Gliederfüßer)

::::::U.-St.: Mandibulata (Mandibelträger)

:::::::Ü.-Kl.: Diantennata, Branchiata

::::::::Kl.: Crustacea (Krebstiere)

::::::::::U.-Kl.: Cephalocarida (Urkrebse)
::::::::::U.-Kl.: Anostraca
::::::::::U.-Kl.: Phyllopoda (Blattfußkrebse)
:::::::::::::Ord.: Notostraca (Kiefenfüßer)
:::::::::::::Ord.: Cladocera (Wasserflöhe)
::::::::::U.-Kl.:	Copepoda (Ruderfußkrebse)

:::::::::::::Ord.: Calanoidea
:::::::::::::Ord.: Cyclopoidea
:::::::::::::Ord.: Harpactinoidea
:::::::::::::Ord.: Lernaeoidea
::::::::::U.-Kl.: Ostracoda (Muschelkrebse)

::::::::::::::::::Fam.: Conchoeciidae
::::::::::U.-Kl.: Cirripedia (Rankenfüßer)

:::::::::::Lepadomorpha (Entenmuschelartige)
:::::::::::Balanomorpha (Seepocken)
:::::::::::Rhizocephalia (Wurzelfußkrebse, Wurzelfüßer)
::::::::::U.-Kl.: Malacostraca (Höhere Krebse)

:::::::::::::Ord.: Leptostraca
::::::::::::Ü.-Ord.: Peracorida (Ranzenkrebse)
:::::::::::::Ord.: Mysidacea (Schwebegarnelen)
:::::::::::::Ord.: Amphipoda (Flohkrebse)
:::::::::::::Ord.: Isopoda (Asseln)
:::::::::::::Ord.: Stromatopoda (Heuschreckenkrebse)
:::::::::::::Ord.: Decapoda (Zehnfußkrebse)

:::::::::::::::U.-Ord.: Natantia (Garnelen)

:::::::::::::::::Ü.-Fam.: Penaeidea
:::::::::::::::::Ü.-Fam.: Caridea (Echte Garnelen)
:::::::::::::::U.-Ord.: Reptantia

::::::::::::::::Astacura (Hummerartige)
::::::::::::::::Palimura (Langustenartige)
::::::::::::::::Anomura (Mittelkrebse)
::::::::::::::::Brachiura (Krabben)
::::::U.-St.: Tracheata, Antennata, Monantennata (Antennenträger)

::::::::Kl.: Myriapoda (Tausendfüßer)

:::::::::Progoneata

::::::::::U.-Kl.: Diplopoda (Doppelfüßer)
::::::::::U.-Kl.: Pauropoda (Wenigfüßer)
::::::::::U.-Kl.: Symphylla (Zwergfüßler)
::::::::::U.-Kl.: Chilopoda (Hundertfüßer)

::::::::Kl.: Insecta, Hexapoda (Insekten)

:::::::::Entognatha, Entotropha (Sackkiefer)

::::::::::U.-Kl.: Diplura (Doppelschwänze)
::::::::::U.-Kl.: Protura (Beintastler)
::::::::::U.-Kl.: Collembola (Springschwänze)
:::::::::Ectognatha, Ectotropha (Freikiefer)

::::::::::U.-Kl.: Archaeognatha (Felsenspringer)
::::::::::U.-Kl.: Zygentoma (Fischchen)
::::::::::U.-Kl.: Pterygota (Fluginsekten)

:::::::::::::Ord.: Ephemeroptera (Eintagsfliegen)
:::::::::::::Ord.: Odonata (Libellen)
:::::::::::::Ord.: Plecoptera (Steinfliegen)
:::::::::::::Ord.: Dermaptera (Ohrwürmer)
:::::::::::::Ord.: Mantodea (Fangschrecken)
:::::::::::::Ord.: Caelifera (Kurzfühlerschrecken)

:::::::::::::::U.-Ord.: Acridoidea
:::::::::::::Ord.: Phasmatodea (Gespenstschrecken)
:::::::::::::Ord.: Coleoptera (Käfer)
:::::::::::::Ord.: Diptera (Zweiflügler)

:::::::::::::::U.-Ord.: Nematocera (Mücken)
:::::::::::::::U.-Ord.: Brachycera (Fliegen)

::::::::::::::::::Fam.: Tabanidae (Bremsen)
:::::::::::::Ord.: Siphonaptera (Flöhe)
:::::::::::::Ord.: Hymenoptera (Hautflügler)

:::::::::::::::U.-Ord.: Symphyla
:::::::::::::::U.-Ord.: Aculeata (Stechwespen, Stechimmen)
:::::Euarthropoda

::::::U.-St.: Trilobitomorpha
::::::::Kl.: Trilobita (Dreilapper, Dreilappkrebse)

::::::U.-St.: Chelicerata

::::::::Kl.: Merostomata (Schwertschwänze)
:::::::::::::Ord.: Xiphosura
::::::::Kl.: Pantopoda (Asselspinnen)
::::::::Kl.: Arachnida (Spinnentiere)
:::::::::::::Ord.: Scorpiones (Skorpione)

:::::::::::::::::::Gat.: Buthus (Dickschwanzskorpione)
:::::::::::::::::::Gat.: Euscorpius
:::::::::::::Ord.: Pseudoscorpiones (Pseudoskorpione, Afterskorpione)

:::::::::::::::::::Gat.: Neobisium
:::::::::::::::::::Gat.: Chernes
:::::::::::::Ord.: Opiliones (Weberknechte)

:::::::::::::::::::Gat.: Phalangium
:::::::::::::::::::Gat.: Trogules (Brettcancer)
:::::::::::::Ord.: Acari (Milben und Zecken)
:::::::::::::Ord.: Araneae (Spinnen i. e. S.)
St.:	Mollusca (Weichtiere)
U.-St.:	Conchyfera
Kl.:	Polyplacophora (Käferschnecken)
Kl.:	Monoplacophora (Urmützenschnecken, Napfschaler)
Kl.:	Gastropoda (Schnecken)
Ord.:	Prosobranchia (Vorderkiemer)
Dictocardia
U.-Ord.:	Archaeogastropoda
Monotocardia
U.-Ord.:	Mesogastropoda
U.-Ord.:	Neogastropoda
U.-Ord.:	Allogastropoda
Ord.:	Opisthobranchia (Hinterkiemer)
Ord.:	Pulmonata (Lungenschnecken)
Kl.:	Bivalvia, Lamellibranchiata (Muscheln, Zweischaler)
Kl.:	Cephalopoda (Kopffüßer)
U.-Kl.:	Tetrabranchiata
U.-Kl.:	Dibranchiata
Ord.:	Decabrachia
U.-Ord.:	Sepioidea
U.-Ord.:	Teutoidea
Ord.:	Octobrachia
Deuterostomia (Neumünder, Zweimünder)
St.:	Echinodermata (Stachelhäuter)
Kl.:	Crinoidea (Seelilien, Haarsterne)
Connatolida
Kl.:	Ophiuroidea (Schlangensterne)
Kl.:	Asteroidea (Seesterne)
Kl.:	Echinoidea (Seeigel)
Reguläre Seeigel
Irreguläre Seeigel
Kl.:	Holothuroidea (Seegurken, Seewalzen)
St.:	Chordata (Chordatiere)
U.-St.:	Cephalochordata
U.-St.:	Urochordata, Tunicata (Manteltiere)
Kl.:	Ascidiacea (Seescheiden)
Thaliacea
Copelatia, Appendicularia, Larvaceae
U.-St.:	Hemichordata, Branchiotremata (Kiemenlochtiere)
Kl.:	Enteropneusta (Eichelwürmer)
Kl.:	Pterobranchia (Federkiemer)
U.-St.:	Vertebrata
Ü.-Kl.:	Agnatha (Kieferlose)
Kl.:	Ascidiacea (Seescheiden)
Ü.-Kl.:	Gnathostomata (Kiefermäuler)
Kl.:	Chondrichthyes (Knorpelfische)
Ord.:	Elasmobranchii (Haie und Rochen)
U.-Ord.:	Selachii (Haie)
U.-Ord.:	Raiiformes (Rochen)
Ord.:	Holocephali (Chimaren)
Kl.:	Osteichthyes (Knochenfische)
U.-Kl.:	Actinopterygii (Strahlenflosser, Fächerflosser)
Ord.:	Chondrostii (Knorpelganoiden)
Ord.:	Holostei (Knochenganoiden)
Ord.:	Teleostei (Echte Knochenfische)
U.-Kl.:	Sarcopterygii (Fleischflosser)
Kl.:	Amphibia (Amphibien)
U.-Kl.:	Lissamphibia (Glatthäutige)
Ord.:	Anura (Froschlurche)
Ord.:	Gymnaphoiona (Blindwühlen)
Ord.:	Urodela (Schwanzlurche)
U.-Kl.:	Lepospondyli (Hohlwirbler)
U.-Kl.:	Labyrinthodontia
Kl.:	Reptilia (Reptilien)
U.-Kl.:	Anapsida
U.-Kl.:	Synapsida
U.-Kl.:	Euryopsida
U.-Kl.:	Diapsida
Kl.:	Aves (Vögel)
U.-Kl.:	Palaeognathae
U.-Kl.:	Neognathae
Ord.:	Passeriformes (Singvögel)
Ord.:	Psittaciformes (Papageienvögel)
Ord.:	Cucculiformes (Kuckucke)
Ord.:	Piciformes (Spechte)
Ord.:	Pelicaniformes (Pelikane)
Ord.:	Anseriformes (Enten)
Ord.:	Galliformes (Hühnervögel)
Ord.:	Phasanidaformes (Fasane)
Ord.:	Sphenisciformes (Pinguine)
Kl.:	Mammalia (Säugetiere)
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[[R.: Animalia (Tiere)]]
:U.-R.: Protozoa (Einzeller)

::::St.: Rhizopoda (Wurzelfüßer)

::::::::Kl.: Amoebina (Amöben)
::::::::Kl.: Testacea (Thekamöben)
::::::::Kl.: Heliozoa (Sonnentierchen)
::::::::Kl.: Radiolaria (Strahlentierchen)
::::::::Kl.: Foraminifera (Foraminiferen)
::::St.: Flagellata (Geißeltierchen)

::::::::Kl.: Euglena (Augentierchen)
::::::::Kl.: Protomonadina
::::::::Kl.: Dinoflagellata (Panzergeißler)
::::St.: Sporozoa (Sporentierchen)

::::::::Kl.: Gregarinida
::::::::Kl.: Haemosporidia
::::St.: Ciliata (Wimperntierchen)

::::::::Kl.: Holotricha
::::::::Kl.: Peritricha
::::::::Kl.: Spirotricha
:U.-R.: Metazoa (Vielzeller)

::::St.: Placozoa
::::St.: Porifera (Schwämme)

::::::::Kl.: Calcarea (Kalkschwämme)
::::::::Kl.: Demospongiae (Kieselschwämme)

:::::::::::::Ord.: Keratosa (Hornschwämme)
::::::::Kl.: Hexactinellida (Glasschwämme)
::Radiaria

:::Coelenterata (Hohltiere)

::::St.: Cnidaria (Nesseltiere)

:::::Tetrazoa

::::::::Kl.: Hydrozoa (Hydratiere)

:::::::::::::Ord.: Athecata
:::::::::::::Ord.: Thecata, Theca
:::::::::::::Ord.: Hydroidea

:::::::::::::::::::Gat.: Hydra (Süßwasserpolyp)
:::::::::::::Ord.: Siphonophora (Staatsquallen)
::::::::Kl.: Scyphozoa

:::::::::::::Ord.: Semastomae (Fahnenquallen)

:::::::::::::::::::Gat.: Cyanea (Nesselquallen)
:::::::::::::::::::Gat.: Chrysaora (Kompaßquallen)
:::::::::::::Ord.: Rhizostomae (Wurzelmundquallen)
:::::::::::::Ord.: Coranata
::::::::Kl.: Anthozoa (Blumentiere)

::::::::::U.-Kl.: Hexacorallia (Sechsstrahlige Korallen)

:::::::::::::Ord.: Actinaria (Aktinien)
:::::::::::::Ord.: Madreporaria (Steinkorallen)
:::::::::::::Ord.: Corallimorpha
::::::::::U.-Kl.: Octocorallia (Achtstrahlige Korallen)

:::::::::::::Ord.: Pennatularia (Seefedern)
:::::::::::::Ord.: Heliopora (Blaue Korallen)
:::::::::::::Ord.: Stolonifera (Orgelkorallen)
:::::::::::::Ord.: Gorgonaria (Hornkorallen)
:::::::::::::Ord.: Alcyonaria (Weichkorallen, Lederkorallen)
::::::::::U.-Kl.: Antipatharia (Schwarze Korallen)
::::St.: Acnidaria, Ctenophora (Rippenquallen)

::::::::::U.-Kl.: Tentaculifera (Tentakelträger)
::::::::::U.-Kl.: Atentaculata (Tentakellose)
::Bilateria (Zweiseitentiere)

:::Protostomia (Urmünder)

::::St.: Plathelminthes (Plattwürmer)

::::::::Kl.: Turbellaria (Strudelwürmer)
::::::::Kl.: Trematoda (Saugwürmer)
::::::::Kl.: Cestoda (Bandwürmer)
::::St.: Nemathelminthes, Aschelminthes

::::::::Kl.: Nematoda (Fadenwürmer, Schnurwürmer)
::::::::Kl.: Rotatoria (Rädertiere)
::::St.: Annelida (Gliederwürmer)

::::::::Kl.: Polychaeta (Vielborster)

:::::::::Errantia
:::::::::Sedentaria
::::::::Kl.: Clitellata (Gürtelwürmer)

:::::::::::::Ord.: Oligochaeta (Wenigborster)
:::::::::::::Ord.: Hirudinea (Egel)
::::St.: Arthropoda (Gliederfüßer)

::::::U.-St.: Mandibulata (Mandibelträger)

:::::::Ü.-Kl.: Diantennata, Branchiata

::::::::Kl.: Crustacea (Krebstiere)

::::::::::U.-Kl.: Cephalocarida (Urkrebse)
::::::::::U.-Kl.: Anostraca
::::::::::U.-Kl.: Phyllopoda (Blattfußkrebse)
:::::::::::::Ord.: Notostraca (Kiefenfüßer)
:::::::::::::Ord.: Cladocera (Wasserflöhe)
::::::::::U.-Kl.:	Copepoda (Ruderfußkrebse)

:::::::::::::Ord.: Calanoidea
:::::::::::::Ord.: Cyclopoidea
:::::::::::::Ord.: Harpactinoidea
:::::::::::::Ord.: Lernaeoidea
::::::::::U.-Kl.: Ostracoda (Muschelkrebse)

::::::::::::::::::Fam.: Conchoeciidae
::::::::::U.-Kl.: Cirripedia (Rankenfüßer)

:::::::::::Lepadomorpha (Entenmuschelartige)
:::::::::::Balanomorpha (Seepocken)
:::::::::::Rhizocephalia (Wurzelfußkrebse, Wurzelfüßer)
::::::::::U.-Kl.: Malacostraca (Höhere Krebse)

:::::::::::::Ord.: Leptostraca
::::::::::::Ü.-Ord.: Peracorida (Ranzenkrebse)
:::::::::::::Ord.: Mysidacea (Schwebegarnelen)
:::::::::::::Ord.: Amphipoda (Flohkrebse)
:::::::::::::Ord.: Isopoda (Asseln)
:::::::::::::Ord.: Stromatopoda (Heuschreckenkrebse)
:::::::::::::Ord.: Decapoda (Zehnfußkrebse)

:::::::::::::::U.-Ord.: Natantia (Garnelen)

:::::::::::::::::Ü.-Fam.: Penaeidea
:::::::::::::::::Ü.-Fam.: Caridea (Echte Garnelen)
:::::::::::::::U.-Ord.: Reptantia

::::::::::::::::Astacura (Hummerartige)
::::::::::::::::Palimura (Langustenartige)
::::::::::::::::Anomura (Mittelkrebse)
::::::::::::::::Brachiura (Krabben)
::::::U.-St.: Tracheata, Antennata, Monantennata (Antennenträger)

::::::::Kl.: Myriapoda (Tausendfüßer)

:::::::::Progoneata

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::::::::Kl.: Insecta, Hexapoda (Insekten)

:::::::::Entognatha, Entotropha (Sackkiefer)

::::::::::U.-Kl.: Diplura (Doppelschwänze)
::::::::::U.-Kl.: Protura (Beintastler)
::::::::::U.-Kl.: Collembola (Springschwänze)
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::::::::::U.-Kl.: Archaeognatha (Felsenspringer)
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::::::::::U.-Kl.: Pterygota (Fluginsekten)

:::::::::::::Ord.: Ephemeroptera (Eintagsfliegen)
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:::::::::::::::U.-Ord.: Acridoidea
:::::::::::::Ord.: Phasmatodea (Gespenstschrecken)
:::::::::::::Ord.: Coleoptera (Käfer)
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:::::::::::::::U.-Ord.: Nematocera (Mücken)
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::::::::::::::::::Fam.: Tabanidae (Bremsen)
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:::::::::::::Ord.: Hymenoptera (Hautflügler)

:::::::::::::::U.-Ord.: Symphyla
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::::::U.-St.: Trilobitomorpha

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::::::U.-St.: Chelicerata

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:::::::::::::::::::Gat.: Buthus (Dickschwanzskorpione)
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:::::::::::::::::::Gat.: Neobisium
:::::::::::::::::::Gat.: Chernes
:::::::::::::Ord.: Opiliones (Weberknechte)

:::::::::::::::::::Gat.: Phalangium
:::::::::::::::::::Gat.: Trogules (Brettcancer)
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:::::::::::::Ord.: Araneae (Spinnen i. e. S.)
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::::::U.-St.: Conchyfera

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:::::::::::::Ord.: Prosobranchia (Vorderkiemer)

::::::::::::::Dictocardia

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:::::::::::::Ord.: Decabrachia

:::::::::::::::U.-Ord.: Sepioidea
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::::::::::U.-Kl.: Anapsida
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[[R.: Animalia (Tiere)]]
:U.-R.: Protozoa (Einzeller)

::::[[St.: Rhizopoda (Wurzelfüßer)]]

::::::::Kl.: Amoebina (Amöben)
::::::::Kl.: Testacea (Thekamöben)
::::::::Kl.: Heliozoa (Sonnentierchen)
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::::::::Kl.: Euglena (Augentierchen)
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::::::::Kl.: Demospongiae (Kieselschwämme)

:::::::::::::Ord.: Keratosa (Hornschwämme)
::::::::Kl.: Hexactinellida (Glasschwämme)
::Radiaria

:::Coelenterata (Hohltiere)

::::St.: Cnidaria (Nesseltiere)

:::::Tetrazoa

::::::::Kl.: Hydrozoa (Hydratiere)

:::::::::::::Ord.: Athecata
:::::::::::::Ord.: Thecata, Theca
:::::::::::::Ord.: Hydroidea

:::::::::::::::::::Gat.: Hydra (Süßwasserpolyp)
:::::::::::::Ord.: Siphonophora (Staatsquallen)
::::::::Kl.: Scyphozoa

:::::::::::::Ord.: Semastomae (Fahnenquallen)

:::::::::::::::::::Gat.: Cyanea (Nesselquallen)
:::::::::::::::::::Gat.: Chrysaora (Kompaßquallen)
:::::::::::::Ord.: Rhizostomae (Wurzelmundquallen)
:::::::::::::Ord.: Coranata
::::::::Kl.: Anthozoa (Blumentiere)

::::::::::U.-Kl.: Hexacorallia (Sechsstrahlige Korallen)

:::::::::::::Ord.: Actinaria (Aktinien)
:::::::::::::Ord.: Madreporaria (Steinkorallen)
:::::::::::::Ord.: Corallimorpha
::::::::::U.-Kl.: Octocorallia (Achtstrahlige Korallen)

:::::::::::::Ord.: Pennatularia (Seefedern)
:::::::::::::Ord.: Heliopora (Blaue Korallen)
:::::::::::::Ord.: Stolonifera (Orgelkorallen)
:::::::::::::Ord.: Gorgonaria (Hornkorallen)
:::::::::::::Ord.: Alcyonaria (Weichkorallen, Lederkorallen)
::::::::::U.-Kl.: Antipatharia (Schwarze Korallen)
::::St.: Acnidaria, Ctenophora (Rippenquallen)

::::::::::U.-Kl.: Tentaculifera (Tentakelträger)
::::::::::U.-Kl.: Atentaculata (Tentakellose)
::Bilateria (Zweiseitentiere)

:::Protostomia (Urmünder)

::::St.: Plathelminthes (Plattwürmer)

::::::::Kl.: Turbellaria (Strudelwürmer)
::::::::Kl.: Trematoda (Saugwürmer)
::::::::Kl.: Cestoda (Bandwürmer)
::::St.: Nemathelminthes, Aschelminthes

::::::::Kl.: Nematoda (Fadenwürmer, Schnurwürmer)
::::::::Kl.: Rotatoria (Rädertiere)
::::St.: Annelida (Gliederwürmer)

::::::::Kl.: Polychaeta (Vielborster)

:::::::::Errantia
:::::::::Sedentaria
::::::::Kl.: Clitellata (Gürtelwürmer)

:::::::::::::Ord.: Oligochaeta (Wenigborster)
:::::::::::::Ord.: Hirudinea (Egel)
::::St.: Arthropoda (Gliederfüßer)

::::::U.-St.: Mandibulata (Mandibelträger)

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::::::::Kl.: Crustacea (Krebstiere)

::::::::::U.-Kl.: Cephalocarida (Urkrebse)
::::::::::U.-Kl.: Anostraca
::::::::::U.-Kl.: Phyllopoda (Blattfußkrebse)
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:::::::::::::Ord.: Calanoidea
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::::::::::::::::::Fam.: Conchoeciidae
::::::::::U.-Kl.: Cirripedia (Rankenfüßer)

:::::::::::Lepadomorpha (Entenmuschelartige)
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:::::::::::::Ord.: Leptostraca
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:::::::::::::Ord.: Isopoda (Asseln)
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:::::::::::::::U.-Ord.: Natantia (Garnelen)

:::::::::::::::::Ü.-Fam.: Penaeidea
:::::::::::::::::Ü.-Fam.: Caridea (Echte Garnelen)
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::::::::::::::::Astacura (Hummerartige)
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::::::::::U.-Kl.: Archaeognatha (Felsenspringer)
::::::::::U.-Kl.: Zygentoma (Fischchen)
::::::::::U.-Kl.: Pterygota (Fluginsekten)

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:::::::::::::::U.-Ord.: Acridoidea
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 |width="5%" | &lt;small&gt;[[3.7 Proteinklassen|zurück]]&lt;/small&gt;
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&lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]&lt;br/&gt;
3.8 Struktur von Proteinen&lt;/small&gt;


XProteine bestehen aus einer bis zu maximal sechs Polypeptidketten. Aufgrund chemischer Wechselwirkungen – beispielsweise hydrophobe Anziehung oder Wasserstoffbrückenbindungen – zwischen den Aminosäuren der Polypeptide faltet sich jede Polypeptidkette zu einer bestimmten Raumstruktur, die maßgebend für die Funktion des Proteins ist. Die Ausbildung von Disulfidbrücken führen zur Kreuzvernetzung der Polypeptidketten mit sich selbst und untereinander. Die so entstandene Form der Proteine kann jedoch unter bestimmten Bedingungen (z. B. durch Erhitzen, Säurezugabe, etc.) wieder in die einzelnen Polypeptide '''denaturiert'''[1] werden. Dadurch verliert das Protein seine Funktion. Eine solche Denaturierung ist meist bis zu einem gewissen Grad reversibel.

Anhand ihrer Struktur lassen sich Proteine in '''fibrilläre''' (faserförmig gestreckte) und '''globuläre''' (± kugelförmige) Proteine unterteilen. Während fibrilläre Moleküle nicht oder nur schlecht wasserlöslich sind und meist stabilisierende oder strukturbildende Funktion (z. B. Kollagen der Bindegewebe) besitzen, sind globuläre Proteine meist gut wasserlöslich und besitzen dynamische Funktionen, z. B. als Transportproteine. Die globulären Proteine werden weiter in '''Albumine''' (z. B. Serumalbumin für den Fetttransport im Blut), '''Globuline''' (z. B. Antikörper[2]) und '''Histone''' (spezielle Aufwickelproteine für das Erbmaterial) unterteilt.

Proteine werden jedoch nicht nur anhand ihrer (Polypeptid-)Form unterschieden, sondern sie treten als verschiedene Hierarchieebenen in Erscheinung. So wird die Aminosäureabfolge der Proteine als '''Primärstruktur''' bezeichnet, die durch bereits erste räumliche Faltungen in die '''Sekundärstruktur''' übergeht. Die Sekundärstruktur beteiligter Polypeptide ähnelt einer von zwei Grundstrukturen, die als '''Faltblattstruktur''' oder als '''Helixstruktur''' in Erscheinung tritt. Bei fibrillären Proteinen gibt es nur beide Hierarchien, wobei in der Sekundärstrukturen entweder mehrere helixförmige Polypeptide umeinander gewunden sind oder aber bei der Faltblattstruktur nebeneinander vorliegen. Bei globulären Proteinen kommt es weiterhin zur Tertiär- und Quartärstruktur. Die '''Tertiärstruktur''' entsteht dadurch, daß die Polypeptidketten abknicken (meist dort, wo sich Prolin befindet) und so einen anderen Verlauf nehmen, während die '''Quartärstruktur''' das komplette Protein, also die Gesamtstruktur von globulären oligomeren Proteinen, bezeichnet.

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&lt;small&gt;[1]: in regellose Fäden entfaltet

[2]: syn. Immunglobuline&lt;/small&gt;


{|
 |width="5%" | &lt;small&gt;[[3.7 Proteinklassen|zurück]]&lt;/small&gt;
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 |}

&lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]&lt;br/&gt;
3.8 Struktur von Proteinen&lt;/small&gt;


Proteine bestehen aus einer bis zu maximal sechs Polypeptidketten. Aufgrund chemischer Wechselwirkungen – beispielsweise hydrophobe Anziehung oder Wasserstoffbrückenbindungen – zwischen den Aminosäuren der Polypeptide faltet sich jede Polypeptidkette zu einer bestimmten Raumstruktur, die maßgebend für die Funktion des Proteins ist. Die Ausbildung von Disulfidbrücken führen zur Kreuzvernetzung der Polypeptidketten mit sich selbst und untereinander. Die so entstandene Form der Proteine kann jedoch unter bestimmten Bedingungen (z. B. durch Erhitzen, Säurezugabe, etc.) wieder in die einzelnen Polypeptide '''denaturiert'''[1] werden. Dadurch verliert das Protein seine Funktion. Eine solche Denaturierung ist meist bis zu einem gewissen Grad reversibel.

Anhand ihrer Struktur lassen sich Proteine in '''fibrilläre''' (faserförmig gestreckte) und '''globuläre''' (± kugelförmige) Proteine unterteilen. Während fibrilläre Moleküle nicht oder nur schlecht wasserlöslich sind und meist stabilisierende oder strukturbildende Funktion (z. B. Kollagen der Bindegewebe) besitzen, sind globuläre Proteine meist gut wasserlöslich und besitzen dynamische Funktionen, z. B. als Transportproteine. Die globulären Proteine werden weiter in '''Albumine''' (z. B. Serumalbumin für den Fetttransport im Blut), '''Globuline''' (z. B. Antikörper[2]) und '''Histone''' (spezielle Aufwickelproteine für das Erbmaterial) unterteilt.

Proteine werden jedoch nicht nur anhand ihrer (Polypeptid-)Form unterschieden, sondern sie treten als verschiedene Hierarchieebenen in Erscheinung. So wird die Aminosäureabfolge der Proteine als '''Primärstruktur''' bezeichnet, die durch bereits erste räumliche Faltungen in die '''Sekundärstruktur''' übergeht. Die Sekundärstruktur beteiligter Polypeptide ähnelt einer von zwei Grundstrukturen, die als '''Faltblattstruktur''' oder als '''Helixstruktur''' in Erscheinung tritt. Bei fibrillären Proteinen gibt es nur beide Hierarchien, wobei in der Sekundärstrukturen entweder mehrere helixförmige Polypeptide umeinander gewunden sind oder aber bei der Faltblattstruktur nebeneinander vorliegen. Bei globulären Proteinen kommt es weiterhin zur Tertiär- und Quartärstruktur. Die '''Tertiärstruktur''' entsteht dadurch, daß die Polypeptidketten abknicken (meist dort, wo sich Prolin befindet) und so einen anderen Verlauf nehmen, während die '''Quartärstruktur''' das komplette Protein, also die Gesamtstruktur von globulären oligomeren Proteinen, bezeichnet.

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&lt;small&gt;[1]: in regellose Fäden entfaltet

[2]: syn. Immunglobuline&lt;/small&gt;


{|
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  <title>R.: Animalia (Tiere)</title>
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    <comment>Die Seite wurde neu angelegt: '''Tierische Organismen''' betreiben (i. d. R.) nur Dissimilation, bei der organische Stoffe unter Energiegewinn (geordnete Energiewandlung: ATP  ADP + P) in anorgan...</comment>
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    <text bytes="705" xml:space="preserve">'''Tierische Organismen''' betreiben (i. d. R.) nur Dissimilation, bei der organische Stoffe unter Energiegewinn (geordnete Energiewandlung: ATP  ADP + P) in anorganische Stoffe umgewandelt werden. Je nach Ernährung unterscheidet man zwischen Konsumenten, die sich von anderen pflanzlichen oder tierischen Organismen ernähren, und Destruenten, die abgestorbenes organisches Material umwandeln.

Tierische Zellen besitzen im Vergleich zu Pflanzenzellen keine Zellwände. Bei höheren (vielzelligen) Tieren werden die Zellen von Bindegewebe umhüllt, von
*zugfestem Kollagen,
*zugelastischem Elastin oder
*Gallertgewebe, einem diffusen Bindegewebe, dessen Fasern keine bestimmte Raumanordnung besitzen.</text>
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    <text bytes="759" xml:space="preserve">'''Tierische Organismen''' betreiben (i. d. R.) nur '''Dissimilation''', bei der organische Stoffe unter Energiegewinn ('''geordnete Energiewandlung''': ATP → ADP + P) in anorganische Stoffe umgewandelt werden. Je nach Ernährung unterscheidet man zwischen '''Konsumenten''', die sich von anderen pflanzlichen oder tierischen Organismen ernähren, und '''Destruenten''', die abgestorbenes organisches Material umwandeln.

Tierische Zellen besitzen im Vergleich zu Pflanzenzellen '''keine Zellwände'''. Bei höheren (vielzelligen) Tieren werden die Zellen von '''Bindegewebe''' umhüllt, von
*zugfestem '''Kollagen''',
*zugelastischem '''Elastin''' oder
*'''Gallertgewebe''', einem diffusen Bindegewebe, dessen Fasern keine bestimmte Raumanordnung besitzen.</text>
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  <title>St.: Rhizopoda (Wurzelfüßer)</title>
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    <text bytes="545" xml:space="preserve">[[&lt;small&gt;R.: Animalia (Tiere)]]&lt;br/&gt;
U.-R.: Protozoa (Einzeller)&lt;br/&gt;
St.: Rhizopoda (Wurzelfüßer)&lt;/small&gt;


'''Rhizopoden''' bewegen sich mit Hilfe sog. '''Pseudopodien''', das sind "Ausstülpungen" des Cytoplasmas, fort. Über diese Pseudopodien erfolgt auch die Nahrungsaufnahme, z. B. durch '''Phagocytose'''. Wurzelfüßer können sich sowohl '''ungeschlechtlich''' (durch '''Zweiteilung''', '''Knospung''' oder '''multiple Teilung''') als auch '''geschlechtlich''' (dies ist bislang nur bei zwei Klassen nachgewiesen) '''fortpflanzen'''.</text>
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St.: Rhizopoda (Wurzelfüßer)&lt;/small&gt;


'''Rhizopoden''' bewegen sich mit Hilfe sog. '''Pseudopodien''', das sind "Ausstülpungen" des Cytoplasmas, fort. Über diese Pseudopodien erfolgt auch die Nahrungsaufnahme, z. B. durch '''Phagocytose'''. Wurzelfüßer können sich sowohl '''ungeschlechtlich''' (durch '''Zweiteilung''', '''Knospung''' oder '''multiple Teilung''') als auch '''geschlechtlich''' (dies ist bislang nur bei zwei Klassen nachgewiesen) '''fortpflanzen'''.</text>
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&lt;small&gt;[[R.: Animalia (Tiere)]]&lt;br/&gt;
U.-R.: Protozoa (Einzeller)&lt;br/&gt;
St.: Rhizopoda (Wurzelfüßer)&lt;/small&gt;


'''Rhizopoden''' bewegen sich mit Hilfe sog. '''Pseudopodien''', das sind "Ausstülpungen" des Cytoplasmas, fort. Über diese Pseudopodien erfolgt auch die Nahrungsaufnahme, z. B. durch '''Phagocytose'''. Wurzelfüßer können sich sowohl '''ungeschlechtlich''' (durch '''Zweiteilung''', '''Knospung''' oder '''multiple Teilung''') als auch '''geschlechtlich''' (dies ist bislang nur bei zwei Klassen nachgewiesen) '''fortpflanzen'''.


{|
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&lt;small&gt;[[R.: Animalia (Tiere)]]&lt;br/&gt;
U.-R.: Protozoa (Einzeller)&lt;br/&gt;
St.: Rhizopoda (Wurzelfüßer)&lt;/small&gt;


'''Rhizopoden''' bewegen sich mit Hilfe sog. '''Pseudopodien''', das sind "Ausstülpungen" des Cytoplasmas, fort. Über diese Pseudopodien erfolgt auch die Nahrungsaufnahme, z. B. durch '''Phagocytose'''. Wurzelfüßer können sich sowohl '''ungeschlechtlich''' (durch '''Zweiteilung''', '''Knospung''' oder '''multiple Teilung''') als auch '''geschlechtlich''' (dies ist bislang nur bei zwei Klassen nachgewiesen) '''fortpflanzen'''.


{|
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  <title>1.0 Systematik</title>
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    <text bytes="9873" xml:space="preserve">Überblick über die zoologische Systematik:

[[R.: Animalia (Tiere)]]
:U.-R.: Protozoa (Einzeller)

::::[[St.: Rhizopoda (Wurzelfüßer)]]

::::::::[[Kl.: Amoebina (Amöben)]]
::::::::[[Kl.: Testacea (Thekamöben)]]
::::::::[[Kl.: Heliozoa (Sonnentierchen)]]
::::::::[[Kl.: Radiolaria (Strahlentierchen)]]
::::::::[[Kl.: Foraminifera (Foraminiferen)]]
::::[[St.: Flagellata (Geißeltierchen)]]

::::::::Kl.: Euglena (Augentierchen)
::::::::Kl.: Protomonadina
::::::::Kl.: Dinoflagellata (Panzergeißler)
::::St.: Sporozoa (Sporentierchen)

::::::::Kl.: Gregarinida
::::::::Kl.: Haemosporidia
::::St.: Ciliata (Wimperntierchen)

::::::::Kl.: Holotricha
::::::::Kl.: Peritricha
::::::::Kl.: Spirotricha
:U.-R.: Metazoa (Vielzeller)

::::St.: Placozoa
::::St.: Porifera (Schwämme)

::::::::Kl.: Calcarea (Kalkschwämme)
::::::::Kl.: Demospongiae (Kieselschwämme)

:::::::::::::Ord.: Keratosa (Hornschwämme)
::::::::Kl.: Hexactinellida (Glasschwämme)
::Radiaria

:::Coelenterata (Hohltiere)

::::St.: Cnidaria (Nesseltiere)

:::::Tetrazoa

::::::::Kl.: Hydrozoa (Hydratiere)

:::::::::::::Ord.: Athecata
:::::::::::::Ord.: Thecata, Theca
:::::::::::::Ord.: Hydroidea

:::::::::::::::::::Gat.: Hydra (Süßwasserpolyp)
:::::::::::::Ord.: Siphonophora (Staatsquallen)
::::::::Kl.: Scyphozoa

:::::::::::::Ord.: Semastomae (Fahnenquallen)

:::::::::::::::::::Gat.: Cyanea (Nesselquallen)
:::::::::::::::::::Gat.: Chrysaora (Kompaßquallen)
:::::::::::::Ord.: Rhizostomae (Wurzelmundquallen)
:::::::::::::Ord.: Coranata
::::::::Kl.: Anthozoa (Blumentiere)

::::::::::U.-Kl.: Hexacorallia (Sechsstrahlige Korallen)

:::::::::::::Ord.: Actinaria (Aktinien)
:::::::::::::Ord.: Madreporaria (Steinkorallen)
:::::::::::::Ord.: Corallimorpha
::::::::::U.-Kl.: Octocorallia (Achtstrahlige Korallen)

:::::::::::::Ord.: Pennatularia (Seefedern)
:::::::::::::Ord.: Heliopora (Blaue Korallen)
:::::::::::::Ord.: Stolonifera (Orgelkorallen)
:::::::::::::Ord.: Gorgonaria (Hornkorallen)
:::::::::::::Ord.: Alcyonaria (Weichkorallen, Lederkorallen)
::::::::::U.-Kl.: Antipatharia (Schwarze Korallen)
::::St.: Acnidaria, Ctenophora (Rippenquallen)

::::::::::U.-Kl.: Tentaculifera (Tentakelträger)
::::::::::U.-Kl.: Atentaculata (Tentakellose)
::Bilateria (Zweiseitentiere)

:::Protostomia (Urmünder)

::::St.: Plathelminthes (Plattwürmer)

::::::::Kl.: Turbellaria (Strudelwürmer)
::::::::Kl.: Trematoda (Saugwürmer)
::::::::Kl.: Cestoda (Bandwürmer)
::::St.: Nemathelminthes, Aschelminthes

::::::::Kl.: Nematoda (Fadenwürmer, Schnurwürmer)
::::::::Kl.: Rotatoria (Rädertiere)
::::St.: Annelida (Gliederwürmer)

::::::::Kl.: Polychaeta (Vielborster)

:::::::::Errantia
:::::::::Sedentaria
::::::::Kl.: Clitellata (Gürtelwürmer)

:::::::::::::Ord.: Oligochaeta (Wenigborster)
:::::::::::::Ord.: Hirudinea (Egel)
::::St.: Arthropoda (Gliederfüßer)

::::::U.-St.: Mandibulata (Mandibelträger)

:::::::Ü.-Kl.: Diantennata, Branchiata

::::::::Kl.: Crustacea (Krebstiere)

::::::::::U.-Kl.: Cephalocarida (Urkrebse)
::::::::::U.-Kl.: Anostraca
::::::::::U.-Kl.: Phyllopoda (Blattfußkrebse)
:::::::::::::Ord.: Notostraca (Kiefenfüßer)
:::::::::::::Ord.: Cladocera (Wasserflöhe)
::::::::::U.-Kl.:	Copepoda (Ruderfußkrebse)

:::::::::::::Ord.: Calanoidea
:::::::::::::Ord.: Cyclopoidea
:::::::::::::Ord.: Harpactinoidea
:::::::::::::Ord.: Lernaeoidea
::::::::::U.-Kl.: Ostracoda (Muschelkrebse)

::::::::::::::::::Fam.: Conchoeciidae
::::::::::U.-Kl.: Cirripedia (Rankenfüßer)

:::::::::::Lepadomorpha (Entenmuschelartige)
:::::::::::Balanomorpha (Seepocken)
:::::::::::Rhizocephalia (Wurzelfußkrebse, Wurzelfüßer)
::::::::::U.-Kl.: Malacostraca (Höhere Krebse)

:::::::::::::Ord.: Leptostraca
::::::::::::Ü.-Ord.: Peracorida (Ranzenkrebse)
:::::::::::::Ord.: Mysidacea (Schwebegarnelen)
:::::::::::::Ord.: Amphipoda (Flohkrebse)
:::::::::::::Ord.: Isopoda (Asseln)
:::::::::::::Ord.: Stromatopoda (Heuschreckenkrebse)
:::::::::::::Ord.: Decapoda (Zehnfußkrebse)

:::::::::::::::U.-Ord.: Natantia (Garnelen)

:::::::::::::::::Ü.-Fam.: Penaeidea
:::::::::::::::::Ü.-Fam.: Caridea (Echte Garnelen)
:::::::::::::::U.-Ord.: Reptantia

::::::::::::::::Astacura (Hummerartige)
::::::::::::::::Palimura (Langustenartige)
::::::::::::::::Anomura (Mittelkrebse)
::::::::::::::::Brachiura (Krabben)
::::::U.-St.: Tracheata, Antennata, Monantennata (Antennenträger)

::::::::Kl.: Myriapoda (Tausendfüßer)

:::::::::Progoneata

::::::::::U.-Kl.: Diplopoda (Doppelfüßer)
::::::::::U.-Kl.: Pauropoda (Wenigfüßer)
::::::::::U.-Kl.: Symphylla (Zwergfüßler)
::::::::::U.-Kl.: Chilopoda (Hundertfüßer)

::::::::Kl.: Insecta, Hexapoda (Insekten)

:::::::::Entognatha, Entotropha (Sackkiefer)

::::::::::U.-Kl.: Diplura (Doppelschwänze)
::::::::::U.-Kl.: Protura (Beintastler)
::::::::::U.-Kl.: Collembola (Springschwänze)
:::::::::Ectognatha, Ectotropha (Freikiefer)

::::::::::U.-Kl.: Archaeognatha (Felsenspringer)
::::::::::U.-Kl.: Zygentoma (Fischchen)
::::::::::U.-Kl.: Pterygota (Fluginsekten)

:::::::::::::Ord.: Ephemeroptera (Eintagsfliegen)
:::::::::::::Ord.: Odonata (Libellen)
:::::::::::::Ord.: Plecoptera (Steinfliegen)
:::::::::::::Ord.: Dermaptera (Ohrwürmer)
:::::::::::::Ord.: Mantodea (Fangschrecken)
:::::::::::::Ord.: Caelifera (Kurzfühlerschrecken)

:::::::::::::::U.-Ord.: Acridoidea
:::::::::::::Ord.: Phasmatodea (Gespenstschrecken)
:::::::::::::Ord.: Coleoptera (Käfer)
:::::::::::::Ord.: Diptera (Zweiflügler)

:::::::::::::::U.-Ord.: Nematocera (Mücken)
:::::::::::::::U.-Ord.: Brachycera (Fliegen)

::::::::::::::::::Fam.: Tabanidae (Bremsen)
:::::::::::::Ord.: Siphonaptera (Flöhe)
:::::::::::::Ord.: Hymenoptera (Hautflügler)

:::::::::::::::U.-Ord.: Symphyla
:::::::::::::::U.-Ord.: Aculeata (Stechwespen, Stechimmen)
:::::Euarthropoda

::::::U.-St.: Trilobitomorpha

::::::::Kl.: Trilobita (Dreilapper, Dreilappkrebse)

::::::U.-St.: Chelicerata

::::::::Kl.: Merostomata (Schwertschwänze)

:::::::::::::Ord.: Xiphosura
::::::::Kl.: Pantopoda (Asselspinnen)
::::::::Kl.: Arachnida (Spinnentiere)

:::::::::::::Ord.: Scorpiones (Skorpione)

:::::::::::::::::::Gat.: Buthus (Dickschwanzskorpione)
:::::::::::::::::::Gat.: Euscorpius
:::::::::::::Ord.: Pseudoscorpiones (Pseudoskorpione, Afterskorpione)

:::::::::::::::::::Gat.: Neobisium
:::::::::::::::::::Gat.: Chernes
:::::::::::::Ord.: Opiliones (Weberknechte)

:::::::::::::::::::Gat.: Phalangium
:::::::::::::::::::Gat.: Trogules (Brettcancer)
:::::::::::::Ord.: Acari (Milben und Zecken)
:::::::::::::Ord.: Araneae (Spinnen i. e. S.)
::::St.: Mollusca (Weichtiere)

::::::U.-St.: Conchyfera

::::::::Kl.: Polyplacophora (Käferschnecken)
::::::::Kl.: Monoplacophora (Urmützenschnecken, Napfschaler)
::::::::Kl.: Gastropoda (Schnecken)

:::::::::::::Ord.: Prosobranchia (Vorderkiemer)

::::::::::::::Dictocardia

:::::::::::::::U.-Ord.: Archaeogastropoda
::::::::::::::Monotocardia

:::::::::::::::U.-Ord.: Mesogastropoda
:::::::::::::::U.-Ord.: Neogastropoda
:::::::::::::::U.-Ord.: Allogastropoda
:::::::::::::Ord.: Opisthobranchia (Hinterkiemer)
:::::::::::::Ord.: Pulmonata (Lungenschnecken)
::::::::Kl.: Bivalvia, Lamellibranchiata (Muscheln, Zweischaler)
::::::::Kl.: Cephalopoda (Kopffüßer)

::::::::::U.-Kl.: Tetrabranchiata
::::::::::U.-Kl.: Dibranchiata

:::::::::::::Ord.: Decabrachia

:::::::::::::::U.-Ord.: Sepioidea
:::::::::::::::U.-Ord.: Teutoidea
:::::::::::::Ord.: Octobrachia
:::Deuterostomia (Neumünder, Zweimünder)

::::St.: Echinodermata (Stachelhäuter)

::::::::Kl.: Crinoidea (Seelilien, Haarsterne)

:::::::::Connatolida
::::::::Kl.: Ophiuroidea (Schlangensterne)
::::::::Kl.: Asteroidea (Seesterne)
::::::::Kl.: Echinoidea (Seeigel)

:::::::::Reguläre Seeigel
:::::::::Irreguläre Seeigel
::::::::Kl.: Holothuroidea (Seegurken, Seewalzen)
::::St.: Chordata (Chordatiere)

::::::U.-St.: Cephalochordata
::::::U.-St.: Urochordata, Tunicata (Manteltiere)

::::::::Kl.: Ascidiacea (Seescheiden)

:::::::::Thaliacea
:::::::::Copelatia, Appendicularia, Larvaceae
::::::U.-St.: Hemichordata, Branchiotremata (Kiemenlochtiere)

::::::::Kl.: Enteropneusta (Eichelwürmer)
::::::::Kl.: Pterobranchia (Federkiemer)
::::::U.-St.: Vertebrata

:::::::Ü.-Kl.: Agnatha (Kieferlose)

::::::::Kl.: Ascidiacea (Seescheiden)
:::::::Ü.-Kl.: Gnathostomata (Kiefermäuler)

::::::::Kl.: Chondrichthyes (Knorpelfische)

:::::::::::::Ord.: Elasmobranchii (Haie und Rochen)

:::::::::::::::U.-Ord.: Selachii (Haie)
:::::::::::::::U.-Ord.: Raiiformes (Rochen)
:::::::::::::Ord.: Holocephali (Chimaren)
::::::::Kl.: Osteichthyes (Knochenfische)

::::::::::U.-Kl.: Actinopterygii (Strahlenflosser, Fächerflosser)

:::::::::::::Ord.: Chondrostii (Knorpelganoiden)
:::::::::::::Ord.: Holostei (Knochenganoiden)
:::::::::::::Ord.: Teleostei (Echte Knochenfische)
::::::::::U.-Kl.: Sarcopterygii (Fleischflosser)
::::::::Kl.: Amphibia (Amphibien)

::::::::::U.-Kl.: Lissamphibia (Glatthäutige)

:::::::::::::Ord.: Anura (Froschlurche)
:::::::::::::Ord.: Gymnaphoiona (Blindwühlen)
:::::::::::::Ord.: Urodela (Schwanzlurche)
::::::::::U.-Kl.: Lepospondyli (Hohlwirbler)
::::::::::U.-Kl.: Labyrinthodontia
::::::::Kl.: Reptilia (Reptilien)

::::::::::U.-Kl.: Anapsida
::::::::::U.-Kl.: Synapsida
::::::::::U.-Kl.: Euryopsida
::::::::::U.-Kl.: Diapsida
::::::::Kl.: Aves (Vögel)

::::::::::U.-Kl.: Palaeognathae
::::::::::U.-Kl.: Neognathae

:::::::::::::Ord.: Passeriformes (Singvögel)
:::::::::::::Ord.: Psittaciformes (Papageienvögel)
:::::::::::::Ord.: Cucculiformes (Kuckucke)
:::::::::::::Ord.: Piciformes (Spechte)
:::::::::::::Ord.: Pelicaniformes (Pelikane)
:::::::::::::Ord.: Anseriformes (Enten)
:::::::::::::Ord.: Galliformes (Hühnervögel)
:::::::::::::Ord.: Phasanidaformes (Fasane)
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:::::::::::::Ord.: Monotremata
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    <text bytes="1007" xml:space="preserve">Die Pseudopodien der '''schalenlosen Amöben''' werden als '''Lobopodien''' bezeichnet und sind '''ungegliedert'''. Die Fortbewegung, die nur auf Substrat (z. B. Sand) möglich ist, erfolgt in mehreren Schritten:
#Kontraktion eines Zellteils durch Fibrillen.
#Versteifung der übrigen Zelle.
#Entspannung am Entstehungsort der Pseudopodien.
#Stabilisierung der Pseudopodien (durch '''Aktin''' und '''Myosin''').

Die Nahrungsaufnahme erfolgt bei den Amoebina indem durch Umfließen der Nahrung mit dem Protoplasma eine Nahrungsvakuole gebildet wird ('''Phagocytose'''). Auf diesem Wege können die Nahrungspartikel zu den Orten der Weiterverwertung und Umsetzung transportiert werden und ebenso die unverdaulichen Partikelreste aus der Zelle befördert und in die Umgebung abgegeben werden.

Die Fortpflanzung erfolgt bei den Amöben '''immer ungeschlechtlich''' durch '''Zwei-''' oder '''multiple Teilung'''.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Amoeba proteus.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb.: ''Amoeba proteus'''''&lt;/small&gt;</text>
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 |}

&lt;small&gt;[[R.: Animalia (Tiere)]]&lt;br/&gt;
U.-R.: Protozoa (Einzeller)&lt;br/&gt;
[[St.: Rhizopoda (Wurzelfüßer)]]&lt;br/&gt;
Kl.: Amoebina (Amöben)&lt;/small&gt;


Die Pseudopodien der '''schalenlosen Amöben''' werden als '''Lobopodien''' bezeichnet und sind '''ungegliedert'''. Die Fortbewegung, die nur auf Substrat (z. B. Sand) möglich ist, erfolgt in mehreren Schritten:
#Kontraktion eines Zellteils durch Fibrillen.
#Versteifung der übrigen Zelle.
#Entspannung am Entstehungsort der Pseudopodien.
#Stabilisierung der Pseudopodien (durch '''Aktin''' und '''Myosin''').

Die Nahrungsaufnahme erfolgt bei den Amoebina indem durch Umfließen der Nahrung mit dem Protoplasma eine Nahrungsvakuole gebildet wird ('''Phagocytose'''). Auf diesem Wege können die Nahrungspartikel zu den Orten der Weiterverwertung und Umsetzung transportiert werden und ebenso die unverdaulichen Partikelreste aus der Zelle befördert und in die Umgebung abgegeben werden.

Die Fortpflanzung erfolgt bei den Amöben '''immer ungeschlechtlich''' durch '''Zwei-''' oder '''multiple Teilung'''.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Amoeba proteus.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb.: ''Amoeba proteus'''''&lt;/small&gt;


{|
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 |}

&lt;small&gt;[[R.: Animalia (Tiere)]]&lt;br/&gt;
U.-R.: Protozoa (Einzeller)&lt;br/&gt;
[[St.: Rhizopoda (Wurzelfüßer)]]&lt;br/&gt;
Kl.: Testacea (Thekamöben)&lt;/small&gt;


Die '''Testaceaen''' besitzen eine äußere Schale aus '''organischem Material''', in die '''Kieselsäureplättchen''' oder '''Fremdkörper''' (z. B. Sandkörner oder Diatomeenschalen) eingelagert werde können. Auch hier werden die Pseudopodien als '''Lobopodien''' bezeichnet, wenn sie '''ungegliedert''' sind, oder als '''Filopodien''', wenn sie '''fadenförmig''' sind. Dadurch, daß die Pseudopodien weiterhin außerhalb der Schale vorliegen, bleibt die Funktion als "Fortbewegungsorganelle" erhalten.

Die Fortpflanzung erfolgt '''ungeschlechtlich''' durch '''Zweiteilung'''.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Difflugia urceolata.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 41: ''Difflugia urceolata'', ''Arcella'' (''Uhrgläschen'')'''&lt;/small&gt;


{|
 |width="5%" | &lt;small&gt;[[Kl.: Amoebina (Amöben)|zurück]]&lt;/small&gt;
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 |}

&lt;small&gt;[[R.: Animalia (Tiere)]]&lt;br/&gt;
U.-R.: Protozoa (Einzeller)&lt;br/&gt;
[[St.: Rhizopoda (Wurzelfüßer)]]&lt;br/&gt;
Kl.: Testacea (Thekamöben)&lt;/small&gt;


Die '''Testaceaen''' besitzen eine äußere Schale aus '''organischem Material''', in die '''Kieselsäureplättchen''' oder '''Fremdkörper''' (z. B. Sandkörner oder Diatomeenschalen) eingelagert werde können. Auch hier werden die Pseudopodien als '''Lobopodien''' bezeichnet, wenn sie '''ungegliedert''' sind, oder als '''Filopodien''', wenn sie '''fadenförmig''' sind. Dadurch, daß die Pseudopodien weiterhin außerhalb der Schale vorliegen, bleibt die Funktion als "Fortbewegungsorganelle" erhalten.

Die Fortpflanzung erfolgt '''ungeschlechtlich''' durch '''Zweiteilung'''.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Difflugia urceolata.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb.: ''Difflugia urceolata'', ''Arcella'' (''Uhrgläschen'')'''&lt;/small&gt;


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&lt;small&gt;[[R.: Animalia (Tiere)]]&lt;br/&gt;
U.-R.: Protozoa (Einzeller)&lt;br/&gt;
[[St.: Rhizopoda (Wurzelfüßer)]]&lt;br/&gt;
Kl.: Heliozoa (Sonnentierchen)&lt;/small&gt;


Diese '''schalenlosen''' Organismen besitzen Pseudopodien, die – aufgrund ihrer strahlenförmigen Anordnung – als '''Axopodien''' bezeichnet werden. Sofern Nahrungspartikel mit den Pseudopodien in Berührung kommen, bleiben diese am Plasmafilm, der um die Axopodien "fließt", hängen. Dabei bilden sich Vakuolen, die die Nahrung zum '''Ektoplasma''' transportieren, wo sie zur Verdauung ins '''Endoplasma''' gegeben werden.

Es handelt sich dabei um '''planktonische'''[1] '''Organismen'''.

Vertreter der '''Heliozoen''' sind '''vielkernig'''. Während der Mitose werden alle Kerne bis auf einen abgebaut. Sonnentierchen können sich auch im Zuge sog. '''Pädogamie''' fortpflanzen, d. h. es verschmelzen Gameten, die von einem Organismus ('''Gamonten''') stammen.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Atinophrys.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb.: ''Atinophrys'''''

-----

&lt;small&gt;[1] griech. "plankton" = "das Dahinschwebende"


{|
 |width="5%" | &lt;small&gt;[[Kl.: Testacea (Thekamöben)|zurück]]&lt;/small&gt;
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&lt;small&gt;[[R.: Animalia (Tiere)]]&lt;br/&gt;
U.-R.: Protozoa (Einzeller)&lt;br/&gt;
[[St.: Rhizopoda (Wurzelfüßer)]]&lt;br/&gt;
Kl.: Radiolaria (Strahlentierchen)&lt;/small&gt;


'''Radiolarien''' besitzen eine '''Schale''' aus '''Kieselsäure''' (SiO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;) oder '''Strontiumsulfat''' (SiSO&lt;sub&gt;4&lt;/sub&gt;), die sie in ein Endo- und ein Exokapsulum gliedern. Im Endokapsulum befindet sich der Kern, im Exokapsulum sog. '''Zoochlorellen''', die organisches Material aufbauen und bei Nahrungsmangel auch verdaut werden können.

Auch hier werden die Pseudopodien als '''Axopodien''' bezeichnet. Sie bestehen immer aus '''Strontiumsulfat'''. Die Axopodien gehen strahlenförmig-radiär von der Zellkugel nach außen weg und dienen als '''Schwebefortsätze'''.

Aufgrund ihrer Zoochlorellen leben Strahlentierchen '''in niedrigen Wassertiefen''' als '''Plankton''' in wärmeren Meeren.

Radiolarien vermehren sich '''ungeschlechtlich'''.


{|
 |width="5%" | &lt;small&gt;[[Kl.: Heliozoa (Sonnentierchen)|zurück]]&lt;/small&gt;
 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[Kl.: Foraminifera (Foraminiferen)|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
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 |}

&lt;small&gt;[[R.: Animalia (Tiere)]]&lt;br/&gt;
U.-R.: Protozoa (Einzeller)&lt;br/&gt;
[[St.: Rhizopoda (Wurzelfüßer)]]&lt;br/&gt;
Kl.: Foraminifera (Foraminiferen)&lt;/small&gt;


'''Foraminiferen''' besitzen eine sie umgebende '''Schale''' aus '''organischer Grundsubstanz''', in die '''Fremdkörper''' wie z. B. tierische Kalkabscheidungen, etc. eingelagert sein können. Ihre Pseudopodien werden als '''Reticulopodien''' bezeichnet. Sie bilden einen Ast, der sich in viele weitere Äste verzweigt. Morphologisch besitzen sie eine große Ähnlichkeit mit den Gehäusen vielzelliger Schnecken. Je nach Anzahl der Kammern lassen sich '''monothalame''' ('''einkammerige''') und '''polythalame''' ('''vielkammerige''') Foraminiferen unterscheiden. Aus den Gehäuseporen ragen die Reticulopodien der Foraminiferen heraus, die eingefangene Nahrungspartikel zum Körper hin transportieren, wo sie an der Oberfläche von Vakuolen umschlossen werden.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:monothalame und polythalame Formen.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb.: Monothalame und polythalame Formen'''&lt;/small&gt;

Foraminiferen besitzen einen sog. '''heterophasischen Generationswechsel''', bei dem jeweils die Fortpflanzungszellen der einen Generation die andere Generation erzeugen. Die dabei auftretenden Phasen lassen sich anhand der Größe feststellen – die '''makrosphärische Phase''' ist '''diploid''', die '''mikrosphärische Phase haploid''', woraus folgert, daß sowohl '''geschlechtliche''' als auch '''ungeschlechtliche Fortpflanzung''' stattfindet.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:heterophasischer Generationswechsel.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb.: Heterophasischer Generationswechsel'''&lt;/small&gt;

Die Einzeller sind marin und hier meist als Benthos lebend.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Elphidium crispa.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb.: Elphidium crispa, Globigerina'''&lt;/small&gt;


{|
 |width="5%" | &lt;small&gt;[[Kl.: Radiolaria (Strahlentierchen)|zurück]]&lt;/small&gt;
 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[St.: Flagellata (Geißeltierchen)|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
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 |}

&lt;small&gt;[[R.: Animalia (Tiere)]]&lt;br/&gt;
U.-R.: Protozoa (Einzeller)&lt;br/&gt;
[[St.: Rhizopoda (Wurzelfüßer)]]&lt;br/&gt;
Kl.: Foraminifera (Foraminiferen)&lt;/small&gt;


'''Foraminiferen''' besitzen eine sie umgebende '''Schale''' aus '''organischer Grundsubstanz''', in die '''Fremdkörper''' wie z. B. tierische Kalkabscheidungen, etc. eingelagert sein können. Ihre Pseudopodien werden als '''Reticulopodien''' bezeichnet. Sie bilden einen Ast, der sich in viele weitere Äste verzweigt. Morphologisch besitzen sie eine große Ähnlichkeit mit den Gehäusen vielzelliger Schnecken. Je nach Anzahl der Kammern lassen sich '''monothalame''' ('''einkammerige''') und '''polythalame''' ('''vielkammerige''') Foraminiferen unterscheiden. Aus den Gehäuseporen ragen die Reticulopodien der Foraminiferen heraus, die eingefangene Nahrungspartikel zum Körper hin transportieren, wo sie an der Oberfläche von Vakuolen umschlossen werden.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:monothalame und polythalame Formen.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb.: Monothalame und polythalame Formen'''&lt;/small&gt;

Foraminiferen besitzen einen sog. '''heterophasischen Generationswechsel''', bei dem jeweils die Fortpflanzungszellen der einen Generation die andere Generation erzeugen. Die dabei auftretenden Phasen lassen sich anhand der Größe feststellen – die '''makrosphärische Phase''' ist '''diploid''', die '''mikrosphärische Phase haploid''', woraus folgert, daß sowohl '''geschlechtliche''' als auch '''ungeschlechtliche Fortpflanzung''' stattfindet.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:heterophasischer Generationswechsel.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb.: Heterophasischer Generationswechsel'''&lt;/small&gt;

Die Einzeller sind marin und hier meist als Benthos lebend.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Elphidium crispa.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb.: ''Elphidium crispa'', ''Globigerina'''''&lt;/small&gt;


{|
 |width="5%" | &lt;small&gt;[[Kl.: Radiolaria (Strahlentierchen)|zurück]]&lt;/small&gt;
 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[St.: Flagellata (Geißeltierchen)|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
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  <title>St.: Flagellata (Geißeltierchen)</title>
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    <comment>Die Seite wurde neu angelegt: {|  |width="5%" | &lt;small&gt;[[Kl.: Foraminifera (Foraminiferen)|zurück]]&lt;/small&gt;  |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[Kl.: Euglena (Augentierchen)|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/sm...</comment>
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 |width="5%" | &lt;small&gt;[[Kl.: Foraminifera (Foraminiferen)|zurück]]&lt;/small&gt;
 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[Kl.: Euglena (Augentierchen)|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
 |}

&lt;small&gt;[[R.: Animalia (Tiere)]]&lt;br/&gt;
U.-R.: Protozoa (Einzeller)&lt;br/&gt;
St.: Flagellata (Geißeltierchen)&lt;/small&gt;


Die '''Flagellaten''' sind durch den Besitz von '''Geißeln''' ('''Flagellen''') gekennzeichnet. Geißeln bestehen aus '''Plasma''', einer '''Geißelmembran''' und sog. '''Geißelfibrillen'''. Letztere sind bei Eukaryonten im Querschnitt so angeordnet, daß in der Mitte der Geißel sich zwei große und am Rande der Geißel je 9 kleine Fibrillenpaare befinden. Da man bei relativ schwacher Vergrößerung im Mikroskop die kleinen Fibrillenpaare als eine Struktur ungetrennt erkennt, spricht man auch davon, daß Geißeln (in Bezug auf die Geißelfibrillen) eine '''9+2-Struktur''' besitzen. Je nach Art der Geißelbenutzung lassen sich '''Schub-''' und '''Zuggeißeln''' unterscheiden.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Geißelaufbau.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb.: Geißelquerschnitt'''&lt;/small&gt;

Flagellaten können '''Chloroplasten''' besitzen (werden dann auch in der botanischen Systematik geführt) oder '''chloroplastenlos''' sein. 

Sie betreiben ''ungeschlechtliche Fortpflanzung''' durch '''Zweiteilung''' oder '''multiple Teilung'''.


{|
 |width="5%" | &lt;small&gt;[[Kl.: Foraminifera (Foraminiferen)|zurück]]&lt;/small&gt;
 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[Kl.: Euglena (Augentierchen)|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
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  <title>Biostudies:Inhaltsverzeichnis</title>
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    <text bytes="14262" xml:space="preserve">&lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[I. Einführung|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;Das nachfolgende E-Book wurden aus Skripten und Mitschriften mehrerer Vorlesungen der Ausbildungen zum [http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüften Technischen Assistenten für naturkundliche Museen und Forschungsinstitute] am renommierten Forschungs-Institut Senckenberg und zum [http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Staatlich geprüften biologisch-technischen Assistenten] an der Landesgewerbeanstalt Nürnberg (TÜV Rheinland) erstellt und soll im Laufe meines Biologie-Studiums um weitere Kapitel vervollständigt werden. Es erhebt daher keinen Anspruch auf Vollständigkeit oder Richtigkeit, sollte jedoch jedem Interessenten einen guten Einblick in den Umfang der Biologie und die in den (ersten) Studiensemestern vermittelten Themen geben.&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;&lt;big&gt;'''Inhaltsverzeichnis'''&lt;/big&gt;&lt;/p&gt;

*[[I. Einführung]]
**[[1.0 Definitionen der Biologie]]
**[[2.0 Aufgabengebiete der Biologie]]
**[[3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books]]

*[[II. Molekularbiologie]]
**[[1.0 Grundlagen]]
***[[1.1 Materie, Elemente und subatomare Teilchen]]
***[[1.2 Atommodell]]
***[[1.3 Chemische Bindungen]]
****[[1.3.1 Die Ionenbindung]]
****[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]
*****[[1.3.2.1 Unpolare Atombindung]]
*****[[1.3.2.2 Polare Atombindung]]
*****[[1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte]]
*****[[1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung]]
******[[1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser]]
****[[1.3.3 Koordinative oder dative Bindung]]
*****[[1.3.3.1 Metallkomplexe]]
*****[[1.3.3.2 Chelatkomplexe]]
***[[1.4 Energetische Grundlagen]]
***[[1.5 Chemisches Gleichgewicht]]
***[[1.6 Säuren und Basen]]
****[[1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)]]
****[[1.6.2 Der pH-Wert]]
****[[1.6.3 Neutralisation]]
****[[1.6.4 Puffer]]
**[[2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)]]
**[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]
***[[3.1 Allgemeines]]
***[[3.2 Einteilung]]
***[[3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren]]
***[[3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren]]
****[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung]]
****[[3.4.2 Stereoisomerie]]
***[[3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren]]
***[[3.6 Peptide]]
***[[3.7 Proteinklassen]]
***[[3.8 Struktur von Proteinen]]
***[[3.9 Enzyme]]
****[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen]]
****[[3.9.2 Klassifizierung von Enzymen]]
****[[3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung]]
****[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]
*****[[3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺]]
*****[[3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂]]
*****[[3.9.4.3 Coenzym A (CoA)]]
*****[[3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)]]
*****[[3.9.4.5 Pyridoxalphosphat]]
****[[3.9.5 Enzymkinetik]]
*****[[3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS und MENTEN (1913)]]
*****[[3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER und BURK (1913)]]
***[[3.10 Reinigung, Charakterisierung und Lagerung von Proteinen]]
****[[3.10.1 Reinigung]]
*****[[3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie]]
*****[[3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie]]
*****[[3.10.1.3 Affinitätschromatographie]]
****[[3.10.2 Charakterisierung]]
*****[[3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration]]
******[[3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)]]
******[[3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm]]
*****[[3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten]]
******[[3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)]]
******[[3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)]]
****[[3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung]]
**[[4.0 Kohlenhydrate]]
***[[4.1 Monosaccharide]]
****[[4.1.1 Entstehung von Ringformen]]
****[[4.1.2 Eigenschaften der Monosaccharide]]
****[[4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide]]
*****[[4.1.3.1 FEHLINGsche Probe]]
*****[[4.1.3.2 Silberspiegel-Probe]]
****[[4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide]]
****[[4.1.5 Glykoside]]
***[[4.2 Disaccharide]]
****[[4.2.1 Maltose (Malzzucker)]]
****[[4.2.2 Cellobiose]]
****[[4.2.3 Lactose (Milchzucker)]]
****[[4.2.4 Saccharose (Sucrose)]]
***[[4.3 Polysaccharide]]
****[[4.3.1 Homopolysaccharide]]
****[[4.3.2 Heteropolysaccharide]]

*[[III. Cytologie]]
**[[1.0 Einführung]]
**[[2.0 Prokaryonten]]
***[[2.1 Einführung]]
***[[2.2 Zellaufbau]]
****[[2.2.1 Zellhülle (cell envelope)]]
****[[2.2.2 Die bakterielle Zellwand]]
*****[[2.2.2.1 Aufbau des Mureins]]
*****[[2.2.2.2 GRAM-Färbung]]
******[[2.2.2.2.1 Übersicht wichtiger grampositiver und gramnegativer Prokaryonten]]
******[[2.2.2.2.2 Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.3 Antigene gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.4 R- und S-Formen]]
****[[2.2.3 Bakteriengeißeln]]
****[[2.2.4 Pili (Fimbrien)]]
*****[[2.2.4.1 Konjugation bei E. coli und nahe verwandten Enterobakterien]]
*****[[2.2.4.2 Experiment der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)]]
***[[2.3 Antibiotika]]
****[[2.3.1 Allgemeines]]
****[[2.3.2 Penicillin]]
*****[[2.3.2.1 Penicillintechnik]]
*****[[2.3.2.2 Halbsynthetische Penicilline]]
****[[2.3.3 Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten]]
*****[[2.3.3.1 Wirkung von Streptomycin und Tetracyclin]]
*****[[2.3.3.2 Wirkung von Chloramphenicol]]
****[[2.3.4 Problematik der Antibiotika-Resistenz]]
**[[3.0 Eukaryonten]]
***[[3.1 Einführung]]
***[[3.2 Zellorganellen und -bestandteile]]
****[[3.2.1 Zellkern (Nucleus)]]
****[[3.2.2 Endoplasmatisches Reticulum (ER)]]
****[[3.2.3 Mitochondrien]]
****[[3.2.4 GOLGI-Apparat (syn. Dictyosom)]]
****[[3.2.5 Ribosomen]]
****[[3.2.6 Peroxisomen]]
****[[3.2.7 Cytoplasma]]
****[[3.2.8 Cytoskelett]]
****[[3.2.9 Zellmembran]]
****[[3.2.10 Organellen tierischer Zellen]]
*****[[3.2.10.1 Lysosomen]]
*****[[3.2.10.2 Besonderheiten tierischer Zellmembranen]]
****[[3.2.11 Organellen pflanzlicher Zellen]]
*****[[3.2.11.1 Plastiden]]
*****[[3.2.11.2 Vakuolen]]
*****[[3.2.11.3 Zellwand]]
*****[[3.2.11.4 Besonderheiten pflanzlicher Zellmembranen]]
**[[4.0 Prinzipielle Arten des Energiegewinns]]
***[[4.1 Einführung]]
***[[4.2 Energiestoffwechsel bei chemoorganotrophen Organismen]]
****[[4.2.1 Wege der Brenztraubensäurebildung]]
*****[[4.2.1.1 Glykolyse (Fructosediphosphatweg, FDP-Weg)]]
*****[[4.2.1.2 Pentosephosphatweg]]
*****[[4.2.1.3 ENTNER-DOUDOROFF-Weg (Ketosedesoxyphosphogluconsäure-Weg, KDPE-Weg)]]
****[[4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus (oxidative Decarboxylierung und Citronensäurezyklus)]]
****[[4.2.3 Endoxidation (aerobe Atmungskette)]]
****[[4.2.4 Gärung]]
***[[4.3 Energiestoffwechsel bei chemolithotrophen Organismen]]
****[[4.3.1 Pflanzlicher Stoffwechsel]]
*****[[4.3.1.1 Besonderheiten des pflanzlichen Kohlenhydrat-Stoffwechsels]]
*****[[4.3.1.2 Lichtreaktion der Photosynthese]]
*****[[4.3.1.3 Lichtunabhängige Reaktion (CALVIN-Zyklus, Dunkelreaktion)]]
*****[[4.3.1.4 Biosynthese von Stärke in den Chloroplasten]]
*****[[4.3.1.5 Der Glyoxylsäurezyklus]]
****[[4.3.2 Nitratatmung (dissimilatorische Nitratreduktion)]]
****[[4.3.3 Sulfatatmung (dissimilatorische Sulfatreduktion)]]
**[[5.0 Zelluläre Transportvorgänge]]
***[[5.1 Einführung]]
***[[5.2 Passiver Transport]]
****[[5.2.1 Diffusion]]
****[[5.2.2 Osmose]]
***[[5.3 Aktiver Transport]]
****[[5.3.1 Aktive Tunnelproteine]]
*****[[5.3.1.1 P-Klasse-Ionenpumpen (P-class)]]
******[[5.3.1.1.1 Na⁺/K⁺-Ionenpumpen (Na⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.2 H⁺/K⁺-Ionenpumpen (H⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.3 Ca²⁺-Ionenpumpen (Ca²⁺-ATPasen)]]
*****[[5.3.1.2 V-Klasse- und F-Klasse-Ionenpumpen (V-class und F-class)]]
*****[[5.3.1.3 ABC-Transporter (ATP-binding cassettes)]]
****[[5.3.2 Gekoppelter Transport]]
***[[5.4 Endo- und Exocytose (Membranfluß)]]
***[[5.5 Signalhypothese]]
**[[6.0 Lebensbedingungen und Kultivationsfaktoren]]
***[[6.1 O₂-Bedingungen]]
***[[6.2 Temperaturbedingungen]]
***[[6.3 pH-Bedingungen]]
***[[6.4 Osmotische Bedingungen]]
***[[6.5 Nährstoffbedingungen]]
**[[7.0 Der Zellzyklus]]
***[[7.1 Mitose]]
***[[7.2 Meiose]]

*IV. Genetik
**1.0 Klassische Genetik (MENDEL-Genetik)
**[[2.0 Molekulargenetik]]
***[[2.1 Aufbau und Struktur der DNA]]
****[[2.1.1 Primärstruktur der DNA]]
****[[2.1.2 Sekundärstruktur der DNA]]
****[[2.1.3 Tertiärstruktur der DNA]]
****[[2.1.4 Übergeordnete DNA-Strukturen]]
***[[2.2 Grundlagen und Prokaryonten-Genetik]]
****[[2.2.1 Ablauf der Vererbung]]
*****[[2.2.1.1 Übersicht]]
*****[[2.2.1.2 Transkription der DNA]]
*****[[2.2.1.3 Regulation der Genaktivität bei Bakterien]]
******[[2.2.1.3.1 Negative Kontrolle am Beispiel des lac-Operons von E. coli]]
****[[2.2.2 Der genetische Code]]
****[[2.2.3 Unterschiede zwischen DNA und RNA]]
****[[2.2.4 Die wichtigsten RNA-Sorten der Zelle]]
****[[2.2.5 Die Proteinbiosynthese (Translation)]]
*****[[2.2.5.1 Allgemeines]]
*****[[2.2.5.2 Initiation (Start) Der Proteinsynthese]]
******[[2.2.5.2.1 Aufbau der Ribosomenbindestelle]]
******[[2.2.5.2.2 Die Start-Aminosäure Methionin]]
*****[[2.2.5.3 Elongation (Kettenverlängerung)]]
*****[[2.2.5.4 Termination]]
*****[[2.2.5.5 Posttranslationale Modifikationen]]
****[[2.2.6 Wobble im genetischen Code]]
****[[2.2.7 Regulierung der Genexpression bei Bakterien]]
*****[[2.2.7.1 Regulation der Promotorstärke]]
*****[[2.2.7.2 Regulation über den σ-Faktor]]
*****[[2.2.7.3 Regulation des lac-Operons über den Operator]]
****[[2.2.8 Mutationen bei Bakterien]]
*****[[2.2.8.1 Auswirkung von Mutationen]]
*****[[2.2.8.2 Mutationsarten]]
*****[[2.2.8.3 Mögliche Ursachen für Basenaustauschmutationen]]
******[[2.2.8.3.1 Tautomere Basen]]
******[[2.2.8.3.2 Spontane Desaminierungen]]
******[[2.2.8.3.3 Depurinierung und Depyrimidierung]]
*****[[2.2.8.4 Auslösung von Mutationen durch Chemikalien]]
******[[2.2.8.4.1 Basenanaloge Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.2 Desaminierende Chemikalien]]
******[[2.2.8.4.3 Alkylierende Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.4 Nachweis mutagener Wirkung von Chemikalien mit dem AMES-Test (1975)]]
*****[[2.2.8.5 Mutation von Bakterien durch UV-Strahlung]]
*****[[2.2.8.6 Reversionen (Rückmutationen)]]
******[[2.2.8.6.1 Reversionen durch eine zweite Mutation im selben Gen]]
******[[2.2.8.6.2 Reversionen durch eine zweite Mutation in einem anderen Gen]]
****[[2.2.9 Replikation von Bakterien-DNA]]
*****[[2.2.9.1 Die wichtigsten Replikationsproteine und ihre Besonderheiten]]
*****[[2.2.9.2 Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation]]
*****[[2.2.9.3 Möglichkeiten der bidirektionalen Replikation]]
****[[2.2.10 Restriktions- und Modifikationssysteme (R/M-Systeme) bei Bakterien]]
*****[[2.2.10.1 Mögliche Ursachen bei ausbleibender Restriktion der Fremd-DNA in Bakterien]]
*****[[2.2.10.2 R/M-Systeme bei E. coli]]
*****[[2.2.10.3 Die Typen der Restriktionsenzyme]]
***[[2.3 Grundlagen der Gentechnik]]
****[[2.3.1 PCR (Polymerase-Kettenreaktion, polymerase chain reaction)]]
*****[[2.3.1.1 Anwendung und Durchführung]]
*****[[2.3.1.2 Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen]]
*****[[2.3.1.3 Amplifikation der gesamten DNA]]
******[[2.3.1.3.1 Der genetische Fingerabdruck]]
****[[2.3.2 Grundprinzip der Genklonierung]]
*****[[2.3.2.1 Bedeutung überstehender Enden]]
*****[[2.3.2.2 Restriktionsanalyse mit Hilfe der Agarosegelelektrophorese]]
******[[2.3.2.2.1 Theorie zur Gelelektrophorese von DNA]]
******[[2.3.2.2.2 Auswertung]]
*****[[2.3.2.3 Genklonierung mit E. coli]]
******[[2.3.2.3.1 Gewünschte Eigenschaften von Plasmidvektoren]]
******[[2.3.2.3.2 Eigenschaften der verwendeten Wirtszellen]]
******[[2.3.2.3.3 Vorgehensweise zur Selektion und Identifikation rekombinanter Kolonien]]
*****[[2.3.2.4 Klonierung mit pUC-Plasmiden]]
******[[2.3.2.4.1 Test auf Lactose-Abbau]]
******[[2.3.2.4.2 Prinzip der Koloniefärbung bei Klonierung mit pUC-Plasmiden zur Identifizierung rekombinanter Kolonien]]
****[[2.3.3 Tricks in der Gentechnik]]
*****[[2.3.3.1 Transformation - Methode zum Einschleusen gentechnisch veränderter DNA in Bakterien]]
******[[2.3.3.1.1 Wichtige Faktoren für erfolgreiche Transformation]]
******[[2.3.3.1.2 Form der aufgenommenen DNA]]
******[[2.3.3.1.3 Transformationsrate bei E. coli]]
******[[2.3.3.1.4 Suche nach dem richtigen Klon]]
*****[[2.3.3.2 Hybridisierung mit einer Gensonde]]
******[[2.3.3.2.1 Prinzip der Hybridisierung]]
******[[2.3.3.2.2 Herstellung radioaktiv markierter Gensonden]]
******[[2.3.3.2.3 Nichtradioaktive DNA-Markierung (non radioactive labelling)]]
******[[2.3.3.2.4 Koloniehybridisierung]]
******[[2.3.3.2.5 Plasmidisolierung aus E. coli]]
*****[[2.3.3.3 Southern Hybridisierung (blotting, transfer)]]
*****[[2.3.3.4 Nachweis von Genen mit Hilfe der PCR]]
****[[2.3.4 DNA-Sequenzierung]]
*****[[2.3.4.1 Kettenabbruch nach SANGER et al. (1977)]]
******[[2.3.4.1.1 Gewinnung von Einzelstrang und Primer]]
******[[2.3.4.1.2 Kettenabbruch durch Dideoxy-Nukleotide]]
*****[[2.3.4.2 Sequencer]]
******[[2.3.4.2.1 Monofluorophores System]]
******[[2.3.4.2.2 Multifluorophores System]]
*****[[2.3.4.3 Taq-Cycle-Sequenzierung]]
***[[2.4 Eukaryonten-Genetik]]
****[[2.4.1 Aufbau und Funktion des eukaryontischen Operons]]
*****[[2.4.1.1 Aufbau]]
*****[[2.4.1.2 Gene]]
*****[[2.4.1.3 RNA-Arten und RNA-Polymerasen]]
*****[[2.4.1.4 Struktur der eukaryontischen Transkriptionseinheit (auf der DNA)]]
*****[[2.4.1.5 Bedeutung der Introns]]
*****[[2.4.1.6 mRNA-Reifung (Processing) im Zellkern]]
*****[[2.4.1.7 Genregulation der Genaktivität bei Eukaryonten]]
****[[2.4.2 Klonierung von Eukaryontengenen in Bakterien]]
**3.0 Populationsgenetik

*V. Systematik, Nomenklatur und Taxonomie

*VI. Zoologie
**[[1.0 Systematik]]

*VII. Botanik
**[[1.0 Systematik]]

*[[Abbildungsverzeichnis]]

*[[Tabellenverzeichnis]]

*[[Quellenverzeichnis]]


&lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[I. Einführung|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;</text>
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    <model>wikitext</model>
    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="14275" xml:space="preserve">&lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[I. Einführung|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;Das nachfolgende E-Book wurden aus Skripten und Mitschriften mehrerer Vorlesungen der Ausbildungen zum [http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüften Technischen Assistenten für naturkundliche Museen und Forschungsinstitute] am renommierten Forschungs-Institut Senckenberg und zum [http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Staatlich geprüften biologisch-technischen Assistenten] an der Landesgewerbeanstalt Nürnberg (TÜV Rheinland) erstellt und soll im Laufe meines Biologie-Studiums um weitere Kapitel vervollständigt werden. Es erhebt daher keinen Anspruch auf Vollständigkeit oder Richtigkeit, sollte jedoch jedem Interessenten einen guten Einblick in den Umfang der Biologie und die in den (ersten) Studiensemestern vermittelten Themen geben.&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;&lt;big&gt;'''Inhaltsverzeichnis'''&lt;/big&gt;&lt;/p&gt;

*[[I. Einführung]]
**[[1.0 Definitionen der Biologie]]
**[[2.0 Aufgabengebiete der Biologie]]
**[[3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books]]

*[[II. Molekularbiologie]]
**[[1.0 Grundlagen]]
***[[1.1 Materie, Elemente und subatomare Teilchen]]
***[[1.2 Atommodell]]
***[[1.3 Chemische Bindungen]]
****[[1.3.1 Die Ionenbindung]]
****[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]
*****[[1.3.2.1 Unpolare Atombindung]]
*****[[1.3.2.2 Polare Atombindung]]
*****[[1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte]]
*****[[1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung]]
******[[1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser]]
****[[1.3.3 Koordinative oder dative Bindung]]
*****[[1.3.3.1 Metallkomplexe]]
*****[[1.3.3.2 Chelatkomplexe]]
***[[1.4 Energetische Grundlagen]]
***[[1.5 Chemisches Gleichgewicht]]
***[[1.6 Säuren und Basen]]
****[[1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)]]
****[[1.6.2 Der pH-Wert]]
****[[1.6.3 Neutralisation]]
****[[1.6.4 Puffer]]
**[[2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)]]
**[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]
***[[3.1 Allgemeines]]
***[[3.2 Einteilung]]
***[[3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren]]
***[[3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren]]
****[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung]]
****[[3.4.2 Stereoisomerie]]
***[[3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren]]
***[[3.6 Peptide]]
***[[3.7 Proteinklassen]]
***[[3.8 Struktur von Proteinen]]
***[[3.9 Enzyme]]
****[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen]]
****[[3.9.2 Klassifizierung von Enzymen]]
****[[3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung]]
****[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]
*****[[3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺]]
*****[[3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂]]
*****[[3.9.4.3 Coenzym A (CoA)]]
*****[[3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)]]
*****[[3.9.4.5 Pyridoxalphosphat]]
****[[3.9.5 Enzymkinetik]]
*****[[3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS und MENTEN (1913)]]
*****[[3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER und BURK (1913)]]
***[[3.10 Reinigung, Charakterisierung und Lagerung von Proteinen]]
****[[3.10.1 Reinigung]]
*****[[3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie]]
*****[[3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie]]
*****[[3.10.1.3 Affinitätschromatographie]]
****[[3.10.2 Charakterisierung]]
*****[[3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration]]
******[[3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)]]
******[[3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm]]
*****[[3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten]]
******[[3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)]]
******[[3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)]]
****[[3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung]]
**[[4.0 Kohlenhydrate]]
***[[4.1 Monosaccharide]]
****[[4.1.1 Entstehung von Ringformen]]
****[[4.1.2 Eigenschaften der Monosaccharide]]
****[[4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide]]
*****[[4.1.3.1 FEHLINGsche Probe]]
*****[[4.1.3.2 Silberspiegel-Probe]]
****[[4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide]]
****[[4.1.5 Glykoside]]
***[[4.2 Disaccharide]]
****[[4.2.1 Maltose (Malzzucker)]]
****[[4.2.2 Cellobiose]]
****[[4.2.3 Lactose (Milchzucker)]]
****[[4.2.4 Saccharose (Sucrose)]]
***[[4.3 Polysaccharide]]
****[[4.3.1 Homopolysaccharide]]
****[[4.3.2 Heteropolysaccharide]]

*[[III. Cytologie]]
**[[1.0 Einführung]]
**[[2.0 Prokaryonten]]
***[[2.1 Einführung]]
***[[2.2 Zellaufbau]]
****[[2.2.1 Zellhülle (cell envelope)]]
****[[2.2.2 Die bakterielle Zellwand]]
*****[[2.2.2.1 Aufbau des Mureins]]
*****[[2.2.2.2 GRAM-Färbung]]
******[[2.2.2.2.1 Übersicht wichtiger grampositiver und gramnegativer Prokaryonten]]
******[[2.2.2.2.2 Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.3 Antigene gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.4 R- und S-Formen]]
****[[2.2.3 Bakteriengeißeln]]
****[[2.2.4 Pili (Fimbrien)]]
*****[[2.2.4.1 Konjugation bei E. coli und nahe verwandten Enterobakterien]]
*****[[2.2.4.2 Experiment der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)]]
***[[2.3 Antibiotika]]
****[[2.3.1 Allgemeines]]
****[[2.3.2 Penicillin]]
*****[[2.3.2.1 Penicillintechnik]]
*****[[2.3.2.2 Halbsynthetische Penicilline]]
****[[2.3.3 Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten]]
*****[[2.3.3.1 Wirkung von Streptomycin und Tetracyclin]]
*****[[2.3.3.2 Wirkung von Chloramphenicol]]
****[[2.3.4 Problematik der Antibiotika-Resistenz]]
**[[3.0 Eukaryonten]]
***[[3.1 Einführung]]
***[[3.2 Zellorganellen und -bestandteile]]
****[[3.2.1 Zellkern (Nucleus)]]
****[[3.2.2 Endoplasmatisches Reticulum (ER)]]
****[[3.2.3 Mitochondrien]]
****[[3.2.4 GOLGI-Apparat (syn. Dictyosom)]]
****[[3.2.5 Ribosomen]]
****[[3.2.6 Peroxisomen]]
****[[3.2.7 Cytoplasma]]
****[[3.2.8 Cytoskelett]]
****[[3.2.9 Zellmembran]]
****[[3.2.10 Organellen tierischer Zellen]]
*****[[3.2.10.1 Lysosomen]]
*****[[3.2.10.2 Besonderheiten tierischer Zellmembranen]]
****[[3.2.11 Organellen pflanzlicher Zellen]]
*****[[3.2.11.1 Plastiden]]
*****[[3.2.11.2 Vakuolen]]
*****[[3.2.11.3 Zellwand]]
*****[[3.2.11.4 Besonderheiten pflanzlicher Zellmembranen]]
**[[4.0 Prinzipielle Arten des Energiegewinns]]
***[[4.1 Einführung]]
***[[4.2 Energiestoffwechsel bei chemoorganotrophen Organismen]]
****[[4.2.1 Wege der Brenztraubensäurebildung]]
*****[[4.2.1.1 Glykolyse (Fructosediphosphatweg, FDP-Weg)]]
*****[[4.2.1.2 Pentosephosphatweg]]
*****[[4.2.1.3 ENTNER-DOUDOROFF-Weg (Ketosedesoxyphosphogluconsäure-Weg, KDPE-Weg)]]
****[[4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus (oxidative Decarboxylierung und Citronensäurezyklus)]]
****[[4.2.3 Endoxidation (aerobe Atmungskette)]]
****[[4.2.4 Gärung]]
***[[4.3 Energiestoffwechsel bei chemolithotrophen Organismen]]
****[[4.3.1 Pflanzlicher Stoffwechsel]]
*****[[4.3.1.1 Besonderheiten des pflanzlichen Kohlenhydrat-Stoffwechsels]]
*****[[4.3.1.2 Lichtreaktion der Photosynthese]]
*****[[4.3.1.3 Lichtunabhängige Reaktion (CALVIN-Zyklus, Dunkelreaktion)]]
*****[[4.3.1.4 Biosynthese von Stärke in den Chloroplasten]]
*****[[4.3.1.5 Der Glyoxylsäurezyklus]]
****[[4.3.2 Nitratatmung (dissimilatorische Nitratreduktion)]]
****[[4.3.3 Sulfatatmung (dissimilatorische Sulfatreduktion)]]
**[[5.0 Zelluläre Transportvorgänge]]
***[[5.1 Einführung]]
***[[5.2 Passiver Transport]]
****[[5.2.1 Diffusion]]
****[[5.2.2 Osmose]]
***[[5.3 Aktiver Transport]]
****[[5.3.1 Aktive Tunnelproteine]]
*****[[5.3.1.1 P-Klasse-Ionenpumpen (P-class)]]
******[[5.3.1.1.1 Na⁺/K⁺-Ionenpumpen (Na⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.2 H⁺/K⁺-Ionenpumpen (H⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.3 Ca²⁺-Ionenpumpen (Ca²⁺-ATPasen)]]
*****[[5.3.1.2 V-Klasse- und F-Klasse-Ionenpumpen (V-class und F-class)]]
*****[[5.3.1.3 ABC-Transporter (ATP-binding cassettes)]]
****[[5.3.2 Gekoppelter Transport]]
***[[5.4 Endo- und Exocytose (Membranfluß)]]
***[[5.5 Signalhypothese]]
**[[6.0 Lebensbedingungen und Kultivationsfaktoren]]
***[[6.1 O₂-Bedingungen]]
***[[6.2 Temperaturbedingungen]]
***[[6.3 pH-Bedingungen]]
***[[6.4 Osmotische Bedingungen]]
***[[6.5 Nährstoffbedingungen]]
**[[7.0 Der Zellzyklus]]
***[[7.1 Mitose]]
***[[7.2 Meiose]]

*IV. Genetik
**1.0 Klassische Genetik (MENDEL-Genetik)
**[[2.0 Molekulargenetik]]
***[[2.1 Aufbau und Struktur der DNA]]
****[[2.1.1 Primärstruktur der DNA]]
****[[2.1.2 Sekundärstruktur der DNA]]
****[[2.1.3 Tertiärstruktur der DNA]]
****[[2.1.4 Übergeordnete DNA-Strukturen]]
***[[2.2 Grundlagen und Prokaryonten-Genetik]]
****[[2.2.1 Ablauf der Vererbung]]
*****[[2.2.1.1 Übersicht]]
*****[[2.2.1.2 Transkription der DNA]]
*****[[2.2.1.3 Regulation der Genaktivität bei Bakterien]]
******[[2.2.1.3.1 Negative Kontrolle am Beispiel des lac-Operons von E. coli]]
****[[2.2.2 Der genetische Code]]
****[[2.2.3 Unterschiede zwischen DNA und RNA]]
****[[2.2.4 Die wichtigsten RNA-Sorten der Zelle]]
****[[2.2.5 Die Proteinbiosynthese (Translation)]]
*****[[2.2.5.1 Allgemeines]]
*****[[2.2.5.2 Initiation (Start) Der Proteinsynthese]]
******[[2.2.5.2.1 Aufbau der Ribosomenbindestelle]]
******[[2.2.5.2.2 Die Start-Aminosäure Methionin]]
*****[[2.2.5.3 Elongation (Kettenverlängerung)]]
*****[[2.2.5.4 Termination]]
*****[[2.2.5.5 Posttranslationale Modifikationen]]
****[[2.2.6 Wobble im genetischen Code]]
****[[2.2.7 Regulierung der Genexpression bei Bakterien]]
*****[[2.2.7.1 Regulation der Promotorstärke]]
*****[[2.2.7.2 Regulation über den σ-Faktor]]
*****[[2.2.7.3 Regulation des lac-Operons über den Operator]]
****[[2.2.8 Mutationen bei Bakterien]]
*****[[2.2.8.1 Auswirkung von Mutationen]]
*****[[2.2.8.2 Mutationsarten]]
*****[[2.2.8.3 Mögliche Ursachen für Basenaustauschmutationen]]
******[[2.2.8.3.1 Tautomere Basen]]
******[[2.2.8.3.2 Spontane Desaminierungen]]
******[[2.2.8.3.3 Depurinierung und Depyrimidierung]]
*****[[2.2.8.4 Auslösung von Mutationen durch Chemikalien]]
******[[2.2.8.4.1 Basenanaloge Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.2 Desaminierende Chemikalien]]
******[[2.2.8.4.3 Alkylierende Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.4 Nachweis mutagener Wirkung von Chemikalien mit dem AMES-Test (1975)]]
*****[[2.2.8.5 Mutation von Bakterien durch UV-Strahlung]]
*****[[2.2.8.6 Reversionen (Rückmutationen)]]
******[[2.2.8.6.1 Reversionen durch eine zweite Mutation im selben Gen]]
******[[2.2.8.6.2 Reversionen durch eine zweite Mutation in einem anderen Gen]]
****[[2.2.9 Replikation von Bakterien-DNA]]
*****[[2.2.9.1 Die wichtigsten Replikationsproteine und ihre Besonderheiten]]
*****[[2.2.9.2 Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation]]
*****[[2.2.9.3 Möglichkeiten der bidirektionalen Replikation]]
****[[2.2.10 Restriktions- und Modifikationssysteme (R/M-Systeme) bei Bakterien]]
*****[[2.2.10.1 Mögliche Ursachen bei ausbleibender Restriktion der Fremd-DNA in Bakterien]]
*****[[2.2.10.2 R/M-Systeme bei E. coli]]
*****[[2.2.10.3 Die Typen der Restriktionsenzyme]]
***[[2.3 Grundlagen der Gentechnik]]
****[[2.3.1 PCR (Polymerase-Kettenreaktion, polymerase chain reaction)]]
*****[[2.3.1.1 Anwendung und Durchführung]]
*****[[2.3.1.2 Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen]]
*****[[2.3.1.3 Amplifikation der gesamten DNA]]
******[[2.3.1.3.1 Der genetische Fingerabdruck]]
****[[2.3.2 Grundprinzip der Genklonierung]]
*****[[2.3.2.1 Bedeutung überstehender Enden]]
*****[[2.3.2.2 Restriktionsanalyse mit Hilfe der Agarosegelelektrophorese]]
******[[2.3.2.2.1 Theorie zur Gelelektrophorese von DNA]]
******[[2.3.2.2.2 Auswertung]]
*****[[2.3.2.3 Genklonierung mit E. coli]]
******[[2.3.2.3.1 Gewünschte Eigenschaften von Plasmidvektoren]]
******[[2.3.2.3.2 Eigenschaften der verwendeten Wirtszellen]]
******[[2.3.2.3.3 Vorgehensweise zur Selektion und Identifikation rekombinanter Kolonien]]
*****[[2.3.2.4 Klonierung mit pUC-Plasmiden]]
******[[2.3.2.4.1 Test auf Lactose-Abbau]]
******[[2.3.2.4.2 Prinzip der Koloniefärbung bei Klonierung mit pUC-Plasmiden zur Identifizierung rekombinanter Kolonien]]
****[[2.3.3 Tricks in der Gentechnik]]
*****[[2.3.3.1 Transformation - Methode zum Einschleusen gentechnisch veränderter DNA in Bakterien]]
******[[2.3.3.1.1 Wichtige Faktoren für erfolgreiche Transformation]]
******[[2.3.3.1.2 Form der aufgenommenen DNA]]
******[[2.3.3.1.3 Transformationsrate bei E. coli]]
******[[2.3.3.1.4 Suche nach dem richtigen Klon]]
*****[[2.3.3.2 Hybridisierung mit einer Gensonde]]
******[[2.3.3.2.1 Prinzip der Hybridisierung]]
******[[2.3.3.2.2 Herstellung radioaktiv markierter Gensonden]]
******[[2.3.3.2.3 Nichtradioaktive DNA-Markierung (non radioactive labelling)]]
******[[2.3.3.2.4 Koloniehybridisierung]]
******[[2.3.3.2.5 Plasmidisolierung aus E. coli]]
*****[[2.3.3.3 Southern Hybridisierung (blotting, transfer)]]
*****[[2.3.3.4 Nachweis von Genen mit Hilfe der PCR]]
****[[2.3.4 DNA-Sequenzierung]]
*****[[2.3.4.1 Kettenabbruch nach SANGER et al. (1977)]]
******[[2.3.4.1.1 Gewinnung von Einzelstrang und Primer]]
******[[2.3.4.1.2 Kettenabbruch durch Dideoxy-Nukleotide]]
*****[[2.3.4.2 Sequencer]]
******[[2.3.4.2.1 Monofluorophores System]]
******[[2.3.4.2.2 Multifluorophores System]]
*****[[2.3.4.3 Taq-Cycle-Sequenzierung]]
***[[2.4 Eukaryonten-Genetik]]
****[[2.4.1 Aufbau und Funktion des eukaryontischen Operons]]
*****[[2.4.1.1 Aufbau]]
*****[[2.4.1.2 Gene]]
*****[[2.4.1.3 RNA-Arten und RNA-Polymerasen]]
*****[[2.4.1.4 Struktur der eukaryontischen Transkriptionseinheit (auf der DNA)]]
*****[[2.4.1.5 Bedeutung der Introns]]
*****[[2.4.1.6 mRNA-Reifung (Processing) im Zellkern]]
*****[[2.4.1.7 Genregulation der Genaktivität bei Eukaryonten]]
****[[2.4.2 Klonierung von Eukaryontengenen in Bakterien]]
**3.0 Populationsgenetik

*V. Systematik, Nomenklatur und Taxonomie

*VI. Zoologie
**[[1.0 Systematik]]

*VII. Botanik
**[[1.0 Systematik der Pflanzen]]

*[[Abbildungsverzeichnis]]

*[[Tabellenverzeichnis]]

*[[Quellenverzeichnis]]


&lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[I. Einführung|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;</text>
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&lt;p style="text-align: center;"&gt;Das nachfolgende E-Book wurden aus Skripten und Mitschriften mehrerer Vorlesungen der Ausbildungen zum [http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüften Technischen Assistenten für naturkundliche Museen und Forschungsinstitute] am renommierten Forschungs-Institut Senckenberg und zum [http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Staatlich geprüften biologisch-technischen Assistenten] an der Landesgewerbeanstalt Nürnberg (TÜV Rheinland) erstellt und soll im Laufe meines Biologie-Studiums um weitere Kapitel vervollständigt werden. Es erhebt daher keinen Anspruch auf Vollständigkeit oder Richtigkeit, sollte jedoch jedem Interessenten einen guten Einblick in den Umfang der Biologie und die in den (ersten) Studiensemestern vermittelten Themen geben.&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;&lt;big&gt;'''Inhaltsverzeichnis'''&lt;/big&gt;&lt;/p&gt;

*[[I. Einführung]]
**[[1.0 Definitionen der Biologie]]
**[[2.0 Aufgabengebiete der Biologie]]
**[[3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books]]

*[[II. Molekularbiologie]]
**[[1.0 Grundlagen]]
***[[1.1 Materie, Elemente und subatomare Teilchen]]
***[[1.2 Atommodell]]
***[[1.3 Chemische Bindungen]]
****[[1.3.1 Die Ionenbindung]]
****[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]
*****[[1.3.2.1 Unpolare Atombindung]]
*****[[1.3.2.2 Polare Atombindung]]
*****[[1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte]]
*****[[1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung]]
******[[1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser]]
****[[1.3.3 Koordinative oder dative Bindung]]
*****[[1.3.3.1 Metallkomplexe]]
*****[[1.3.3.2 Chelatkomplexe]]
***[[1.4 Energetische Grundlagen]]
***[[1.5 Chemisches Gleichgewicht]]
***[[1.6 Säuren und Basen]]
****[[1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)]]
****[[1.6.2 Der pH-Wert]]
****[[1.6.3 Neutralisation]]
****[[1.6.4 Puffer]]
**[[2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)]]
**[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]
***[[3.1 Allgemeines]]
***[[3.2 Einteilung]]
***[[3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren]]
***[[3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren]]
****[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung]]
****[[3.4.2 Stereoisomerie]]
***[[3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren]]
***[[3.6 Peptide]]
***[[3.7 Proteinklassen]]
***[[3.8 Struktur von Proteinen]]
***[[3.9 Enzyme]]
****[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen]]
****[[3.9.2 Klassifizierung von Enzymen]]
****[[3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung]]
****[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]
*****[[3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺]]
*****[[3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂]]
*****[[3.9.4.3 Coenzym A (CoA)]]
*****[[3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)]]
*****[[3.9.4.5 Pyridoxalphosphat]]
****[[3.9.5 Enzymkinetik]]
*****[[3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS und MENTEN (1913)]]
*****[[3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER und BURK (1913)]]
***[[3.10 Reinigung, Charakterisierung und Lagerung von Proteinen]]
****[[3.10.1 Reinigung]]
*****[[3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie]]
*****[[3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie]]
*****[[3.10.1.3 Affinitätschromatographie]]
****[[3.10.2 Charakterisierung]]
*****[[3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration]]
******[[3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)]]
******[[3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm]]
*****[[3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten]]
******[[3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)]]
******[[3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)]]
****[[3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung]]
**[[4.0 Kohlenhydrate]]
***[[4.1 Monosaccharide]]
****[[4.1.1 Entstehung von Ringformen]]
****[[4.1.2 Eigenschaften der Monosaccharide]]
****[[4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide]]
*****[[4.1.3.1 FEHLINGsche Probe]]
*****[[4.1.3.2 Silberspiegel-Probe]]
****[[4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide]]
****[[4.1.5 Glykoside]]
***[[4.2 Disaccharide]]
****[[4.2.1 Maltose (Malzzucker)]]
****[[4.2.2 Cellobiose]]
****[[4.2.3 Lactose (Milchzucker)]]
****[[4.2.4 Saccharose (Sucrose)]]
***[[4.3 Polysaccharide]]
****[[4.3.1 Homopolysaccharide]]
****[[4.3.2 Heteropolysaccharide]]

*[[III. Cytologie]]
**[[1.0 Einführung]]
**[[2.0 Prokaryonten]]
***[[2.1 Einführung]]
***[[2.2 Zellaufbau]]
****[[2.2.1 Zellhülle (cell envelope)]]
****[[2.2.2 Die bakterielle Zellwand]]
*****[[2.2.2.1 Aufbau des Mureins]]
*****[[2.2.2.2 GRAM-Färbung]]
******[[2.2.2.2.1 Übersicht wichtiger grampositiver und gramnegativer Prokaryonten]]
******[[2.2.2.2.2 Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.3 Antigene gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.4 R- und S-Formen]]
****[[2.2.3 Bakteriengeißeln]]
****[[2.2.4 Pili (Fimbrien)]]
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*****[[2.2.4.2 Experiment der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)]]
***[[2.3 Antibiotika]]
****[[2.3.1 Allgemeines]]
****[[2.3.2 Penicillin]]
*****[[2.3.2.1 Penicillintechnik]]
*****[[2.3.2.2 Halbsynthetische Penicilline]]
****[[2.3.3 Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten]]
*****[[2.3.3.1 Wirkung von Streptomycin und Tetracyclin]]
*****[[2.3.3.2 Wirkung von Chloramphenicol]]
****[[2.3.4 Problematik der Antibiotika-Resistenz]]
**[[3.0 Eukaryonten]]
***[[3.1 Einführung]]
***[[3.2 Zellorganellen und -bestandteile]]
****[[3.2.1 Zellkern (Nucleus)]]
****[[3.2.2 Endoplasmatisches Reticulum (ER)]]
****[[3.2.3 Mitochondrien]]
****[[3.2.4 GOLGI-Apparat (syn. Dictyosom)]]
****[[3.2.5 Ribosomen]]
****[[3.2.6 Peroxisomen]]
****[[3.2.7 Cytoplasma]]
****[[3.2.8 Cytoskelett]]
****[[3.2.9 Zellmembran]]
****[[3.2.10 Organellen tierischer Zellen]]
*****[[3.2.10.1 Lysosomen]]
*****[[3.2.10.2 Besonderheiten tierischer Zellmembranen]]
****[[3.2.11 Organellen pflanzlicher Zellen]]
*****[[3.2.11.1 Plastiden]]
*****[[3.2.11.2 Vakuolen]]
*****[[3.2.11.3 Zellwand]]
*****[[3.2.11.4 Besonderheiten pflanzlicher Zellmembranen]]
**[[4.0 Prinzipielle Arten des Energiegewinns]]
***[[4.1 Einführung]]
***[[4.2 Energiestoffwechsel bei chemoorganotrophen Organismen]]
****[[4.2.1 Wege der Brenztraubensäurebildung]]
*****[[4.2.1.1 Glykolyse (Fructosediphosphatweg, FDP-Weg)]]
*****[[4.2.1.2 Pentosephosphatweg]]
*****[[4.2.1.3 ENTNER-DOUDOROFF-Weg (Ketosedesoxyphosphogluconsäure-Weg, KDPE-Weg)]]
****[[4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus (oxidative Decarboxylierung und Citronensäurezyklus)]]
****[[4.2.3 Endoxidation (aerobe Atmungskette)]]
****[[4.2.4 Gärung]]
***[[4.3 Energiestoffwechsel bei chemolithotrophen Organismen]]
****[[4.3.1 Pflanzlicher Stoffwechsel]]
*****[[4.3.1.1 Besonderheiten des pflanzlichen Kohlenhydrat-Stoffwechsels]]
*****[[4.3.1.2 Lichtreaktion der Photosynthese]]
*****[[4.3.1.3 Lichtunabhängige Reaktion (CALVIN-Zyklus, Dunkelreaktion)]]
*****[[4.3.1.4 Biosynthese von Stärke in den Chloroplasten]]
*****[[4.3.1.5 Der Glyoxylsäurezyklus]]
****[[4.3.2 Nitratatmung (dissimilatorische Nitratreduktion)]]
****[[4.3.3 Sulfatatmung (dissimilatorische Sulfatreduktion)]]
**[[5.0 Zelluläre Transportvorgänge]]
***[[5.1 Einführung]]
***[[5.2 Passiver Transport]]
****[[5.2.1 Diffusion]]
****[[5.2.2 Osmose]]
***[[5.3 Aktiver Transport]]
****[[5.3.1 Aktive Tunnelproteine]]
*****[[5.3.1.1 P-Klasse-Ionenpumpen (P-class)]]
******[[5.3.1.1.1 Na⁺/K⁺-Ionenpumpen (Na⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.2 H⁺/K⁺-Ionenpumpen (H⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.3 Ca²⁺-Ionenpumpen (Ca²⁺-ATPasen)]]
*****[[5.3.1.2 V-Klasse- und F-Klasse-Ionenpumpen (V-class und F-class)]]
*****[[5.3.1.3 ABC-Transporter (ATP-binding cassettes)]]
****[[5.3.2 Gekoppelter Transport]]
***[[5.4 Endo- und Exocytose (Membranfluß)]]
***[[5.5 Signalhypothese]]
**[[6.0 Lebensbedingungen und Kultivationsfaktoren]]
***[[6.1 O₂-Bedingungen]]
***[[6.2 Temperaturbedingungen]]
***[[6.3 pH-Bedingungen]]
***[[6.4 Osmotische Bedingungen]]
***[[6.5 Nährstoffbedingungen]]
**[[7.0 Der Zellzyklus]]
***[[7.1 Mitose]]
***[[7.2 Meiose]]

*IV. Genetik
**1.0 Klassische Genetik (MENDEL-Genetik)
**[[2.0 Molekulargenetik]]
***[[2.1 Aufbau und Struktur der DNA]]
****[[2.1.1 Primärstruktur der DNA]]
****[[2.1.2 Sekundärstruktur der DNA]]
****[[2.1.3 Tertiärstruktur der DNA]]
****[[2.1.4 Übergeordnete DNA-Strukturen]]
***[[2.2 Grundlagen und Prokaryonten-Genetik]]
****[[2.2.1 Ablauf der Vererbung]]
*****[[2.2.1.1 Übersicht]]
*****[[2.2.1.2 Transkription der DNA]]
*****[[2.2.1.3 Regulation der Genaktivität bei Bakterien]]
******[[2.2.1.3.1 Negative Kontrolle am Beispiel des lac-Operons von E. coli]]
****[[2.2.2 Der genetische Code]]
****[[2.2.3 Unterschiede zwischen DNA und RNA]]
****[[2.2.4 Die wichtigsten RNA-Sorten der Zelle]]
****[[2.2.5 Die Proteinbiosynthese (Translation)]]
*****[[2.2.5.1 Allgemeines]]
*****[[2.2.5.2 Initiation (Start) Der Proteinsynthese]]
******[[2.2.5.2.1 Aufbau der Ribosomenbindestelle]]
******[[2.2.5.2.2 Die Start-Aminosäure Methionin]]
*****[[2.2.5.3 Elongation (Kettenverlängerung)]]
*****[[2.2.5.4 Termination]]
*****[[2.2.5.5 Posttranslationale Modifikationen]]
****[[2.2.6 Wobble im genetischen Code]]
****[[2.2.7 Regulierung der Genexpression bei Bakterien]]
*****[[2.2.7.1 Regulation der Promotorstärke]]
*****[[2.2.7.2 Regulation über den σ-Faktor]]
*****[[2.2.7.3 Regulation des lac-Operons über den Operator]]
****[[2.2.8 Mutationen bei Bakterien]]
*****[[2.2.8.1 Auswirkung von Mutationen]]
*****[[2.2.8.2 Mutationsarten]]
*****[[2.2.8.3 Mögliche Ursachen für Basenaustauschmutationen]]
******[[2.2.8.3.1 Tautomere Basen]]
******[[2.2.8.3.2 Spontane Desaminierungen]]
******[[2.2.8.3.3 Depurinierung und Depyrimidierung]]
*****[[2.2.8.4 Auslösung von Mutationen durch Chemikalien]]
******[[2.2.8.4.1 Basenanaloge Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.2 Desaminierende Chemikalien]]
******[[2.2.8.4.3 Alkylierende Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.4 Nachweis mutagener Wirkung von Chemikalien mit dem AMES-Test (1975)]]
*****[[2.2.8.5 Mutation von Bakterien durch UV-Strahlung]]
*****[[2.2.8.6 Reversionen (Rückmutationen)]]
******[[2.2.8.6.1 Reversionen durch eine zweite Mutation im selben Gen]]
******[[2.2.8.6.2 Reversionen durch eine zweite Mutation in einem anderen Gen]]
****[[2.2.9 Replikation von Bakterien-DNA]]
*****[[2.2.9.1 Die wichtigsten Replikationsproteine und ihre Besonderheiten]]
*****[[2.2.9.2 Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation]]
*****[[2.2.9.3 Möglichkeiten der bidirektionalen Replikation]]
****[[2.2.10 Restriktions- und Modifikationssysteme (R/M-Systeme) bei Bakterien]]
*****[[2.2.10.1 Mögliche Ursachen bei ausbleibender Restriktion der Fremd-DNA in Bakterien]]
*****[[2.2.10.2 R/M-Systeme bei E. coli]]
*****[[2.2.10.3 Die Typen der Restriktionsenzyme]]
***[[2.3 Grundlagen der Gentechnik]]
****[[2.3.1 PCR (Polymerase-Kettenreaktion, polymerase chain reaction)]]
*****[[2.3.1.1 Anwendung und Durchführung]]
*****[[2.3.1.2 Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen]]
*****[[2.3.1.3 Amplifikation der gesamten DNA]]
******[[2.3.1.3.1 Der genetische Fingerabdruck]]
****[[2.3.2 Grundprinzip der Genklonierung]]
*****[[2.3.2.1 Bedeutung überstehender Enden]]
*****[[2.3.2.2 Restriktionsanalyse mit Hilfe der Agarosegelelektrophorese]]
******[[2.3.2.2.1 Theorie zur Gelelektrophorese von DNA]]
******[[2.3.2.2.2 Auswertung]]
*****[[2.3.2.3 Genklonierung mit E. coli]]
******[[2.3.2.3.1 Gewünschte Eigenschaften von Plasmidvektoren]]
******[[2.3.2.3.2 Eigenschaften der verwendeten Wirtszellen]]
******[[2.3.2.3.3 Vorgehensweise zur Selektion und Identifikation rekombinanter Kolonien]]
*****[[2.3.2.4 Klonierung mit pUC-Plasmiden]]
******[[2.3.2.4.1 Test auf Lactose-Abbau]]
******[[2.3.2.4.2 Prinzip der Koloniefärbung bei Klonierung mit pUC-Plasmiden zur Identifizierung rekombinanter Kolonien]]
****[[2.3.3 Tricks in der Gentechnik]]
*****[[2.3.3.1 Transformation - Methode zum Einschleusen gentechnisch veränderter DNA in Bakterien]]
******[[2.3.3.1.1 Wichtige Faktoren für erfolgreiche Transformation]]
******[[2.3.3.1.2 Form der aufgenommenen DNA]]
******[[2.3.3.1.3 Transformationsrate bei E. coli]]
******[[2.3.3.1.4 Suche nach dem richtigen Klon]]
*****[[2.3.3.2 Hybridisierung mit einer Gensonde]]
******[[2.3.3.2.1 Prinzip der Hybridisierung]]
******[[2.3.3.2.2 Herstellung radioaktiv markierter Gensonden]]
******[[2.3.3.2.3 Nichtradioaktive DNA-Markierung (non radioactive labelling)]]
******[[2.3.3.2.4 Koloniehybridisierung]]
******[[2.3.3.2.5 Plasmidisolierung aus E. coli]]
*****[[2.3.3.3 Southern Hybridisierung (blotting, transfer)]]
*****[[2.3.3.4 Nachweis von Genen mit Hilfe der PCR]]
****[[2.3.4 DNA-Sequenzierung]]
*****[[2.3.4.1 Kettenabbruch nach SANGER et al. (1977)]]
******[[2.3.4.1.1 Gewinnung von Einzelstrang und Primer]]
******[[2.3.4.1.2 Kettenabbruch durch Dideoxy-Nukleotide]]
*****[[2.3.4.2 Sequencer]]
******[[2.3.4.2.1 Monofluorophores System]]
******[[2.3.4.2.2 Multifluorophores System]]
*****[[2.3.4.3 Taq-Cycle-Sequenzierung]]
***[[2.4 Eukaryonten-Genetik]]
****[[2.4.1 Aufbau und Funktion des eukaryontischen Operons]]
*****[[2.4.1.1 Aufbau]]
*****[[2.4.1.2 Gene]]
*****[[2.4.1.3 RNA-Arten und RNA-Polymerasen]]
*****[[2.4.1.4 Struktur der eukaryontischen Transkriptionseinheit (auf der DNA)]]
*****[[2.4.1.5 Bedeutung der Introns]]
*****[[2.4.1.6 mRNA-Reifung (Processing) im Zellkern]]
*****[[2.4.1.7 Genregulation der Genaktivität bei Eukaryonten]]
****[[2.4.2 Klonierung von Eukaryontengenen in Bakterien]]
**3.0 Populationsgenetik

*V. Systematik, Nomenklatur und Taxonomie

*VI. Zoologie
**[[1.0 Systematik]]

*VII. Botanik
**[[1.0 Systematik der Pflanzen]]

*[[Abbildungsverzeichnis]]

*[[Tabellenverzeichnis]]

*[[Quellenverzeichnis]]


&lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[I. Einführung|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;

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    <text bytes="14349" xml:space="preserve">&lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[I. Einführung|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;Das nachfolgende E-Book wurden aus Skripten und Mitschriften mehrerer Vorlesungen der Ausbildungen zum &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüften Technischen Assistenten für naturkundliche Museen und Forschungsinstitute]&lt;/span&gt; am renommierten Forschungs-Institut Senckenberg und zum &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Staatlich geprüften biologisch-technischen Assistenten]&lt;/span&gt; an der Landesgewerbeanstalt Nürnberg (TÜV Rheinland) erstellt und soll im Laufe meines Biologie-Studiums um weitere Kapitel vervollständigt werden. Es erhebt daher keinen Anspruch auf Vollständigkeit oder Richtigkeit, sollte jedoch jedem Interessenten einen guten Einblick in den Umfang der Biologie und die in den (ersten) Studiensemestern vermittelten Themen geben.&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;&lt;big&gt;'''Inhaltsverzeichnis'''&lt;/big&gt;&lt;/p&gt;

*[[I. Einführung]]
**[[1.0 Definitionen der Biologie]]
**[[2.0 Aufgabengebiete der Biologie]]
**[[3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books]]

*[[II. Molekularbiologie]]
**[[1.0 Grundlagen]]
***[[1.1 Materie, Elemente und subatomare Teilchen]]
***[[1.2 Atommodell]]
***[[1.3 Chemische Bindungen]]
****[[1.3.1 Die Ionenbindung]]
****[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]
*****[[1.3.2.1 Unpolare Atombindung]]
*****[[1.3.2.2 Polare Atombindung]]
*****[[1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte]]
*****[[1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung]]
******[[1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser]]
****[[1.3.3 Koordinative oder dative Bindung]]
*****[[1.3.3.1 Metallkomplexe]]
*****[[1.3.3.2 Chelatkomplexe]]
***[[1.4 Energetische Grundlagen]]
***[[1.5 Chemisches Gleichgewicht]]
***[[1.6 Säuren und Basen]]
****[[1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)]]
****[[1.6.2 Der pH-Wert]]
****[[1.6.3 Neutralisation]]
****[[1.6.4 Puffer]]
**[[2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)]]
**[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]
***[[3.1 Allgemeines]]
***[[3.2 Einteilung]]
***[[3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren]]
***[[3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren]]
****[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung]]
****[[3.4.2 Stereoisomerie]]
***[[3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren]]
***[[3.6 Peptide]]
***[[3.7 Proteinklassen]]
***[[3.8 Struktur von Proteinen]]
***[[3.9 Enzyme]]
****[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen]]
****[[3.9.2 Klassifizierung von Enzymen]]
****[[3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung]]
****[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]
*****[[3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺]]
*****[[3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂]]
*****[[3.9.4.3 Coenzym A (CoA)]]
*****[[3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)]]
*****[[3.9.4.5 Pyridoxalphosphat]]
****[[3.9.5 Enzymkinetik]]
*****[[3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS und MENTEN (1913)]]
*****[[3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER und BURK (1913)]]
***[[3.10 Reinigung, Charakterisierung und Lagerung von Proteinen]]
****[[3.10.1 Reinigung]]
*****[[3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie]]
*****[[3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie]]
*****[[3.10.1.3 Affinitätschromatographie]]
****[[3.10.2 Charakterisierung]]
*****[[3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration]]
******[[3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)]]
******[[3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm]]
*****[[3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten]]
******[[3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)]]
******[[3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)]]
****[[3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung]]
**[[4.0 Kohlenhydrate]]
***[[4.1 Monosaccharide]]
****[[4.1.1 Entstehung von Ringformen]]
****[[4.1.2 Eigenschaften der Monosaccharide]]
****[[4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide]]
*****[[4.1.3.1 FEHLINGsche Probe]]
*****[[4.1.3.2 Silberspiegel-Probe]]
****[[4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide]]
****[[4.1.5 Glykoside]]
***[[4.2 Disaccharide]]
****[[4.2.1 Maltose (Malzzucker)]]
****[[4.2.2 Cellobiose]]
****[[4.2.3 Lactose (Milchzucker)]]
****[[4.2.4 Saccharose (Sucrose)]]
***[[4.3 Polysaccharide]]
****[[4.3.1 Homopolysaccharide]]
****[[4.3.2 Heteropolysaccharide]]

*[[III. Cytologie]]
**[[1.0 Einführung]]
**[[2.0 Prokaryonten]]
***[[2.1 Einführung]]
***[[2.2 Zellaufbau]]
****[[2.2.1 Zellhülle (cell envelope)]]
****[[2.2.2 Die bakterielle Zellwand]]
*****[[2.2.2.1 Aufbau des Mureins]]
*****[[2.2.2.2 GRAM-Färbung]]
******[[2.2.2.2.1 Übersicht wichtiger grampositiver und gramnegativer Prokaryonten]]
******[[2.2.2.2.2 Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.3 Antigene gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.4 R- und S-Formen]]
****[[2.2.3 Bakteriengeißeln]]
****[[2.2.4 Pili (Fimbrien)]]
*****[[2.2.4.1 Konjugation bei E. coli und nahe verwandten Enterobakterien]]
*****[[2.2.4.2 Experiment der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)]]
***[[2.3 Antibiotika]]
****[[2.3.1 Allgemeines]]
****[[2.3.2 Penicillin]]
*****[[2.3.2.1 Penicillintechnik]]
*****[[2.3.2.2 Halbsynthetische Penicilline]]
****[[2.3.3 Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten]]
*****[[2.3.3.1 Wirkung von Streptomycin und Tetracyclin]]
*****[[2.3.3.2 Wirkung von Chloramphenicol]]
****[[2.3.4 Problematik der Antibiotika-Resistenz]]
**[[3.0 Eukaryonten]]
***[[3.1 Einführung]]
***[[3.2 Zellorganellen und -bestandteile]]
****[[3.2.1 Zellkern (Nucleus)]]
****[[3.2.2 Endoplasmatisches Reticulum (ER)]]
****[[3.2.3 Mitochondrien]]
****[[3.2.4 GOLGI-Apparat (syn. Dictyosom)]]
****[[3.2.5 Ribosomen]]
****[[3.2.6 Peroxisomen]]
****[[3.2.7 Cytoplasma]]
****[[3.2.8 Cytoskelett]]
****[[3.2.9 Zellmembran]]
****[[3.2.10 Organellen tierischer Zellen]]
*****[[3.2.10.1 Lysosomen]]
*****[[3.2.10.2 Besonderheiten tierischer Zellmembranen]]
****[[3.2.11 Organellen pflanzlicher Zellen]]
*****[[3.2.11.1 Plastiden]]
*****[[3.2.11.2 Vakuolen]]
*****[[3.2.11.3 Zellwand]]
*****[[3.2.11.4 Besonderheiten pflanzlicher Zellmembranen]]
**[[4.0 Prinzipielle Arten des Energiegewinns]]
***[[4.1 Einführung]]
***[[4.2 Energiestoffwechsel bei chemoorganotrophen Organismen]]
****[[4.2.1 Wege der Brenztraubensäurebildung]]
*****[[4.2.1.1 Glykolyse (Fructosediphosphatweg, FDP-Weg)]]
*****[[4.2.1.2 Pentosephosphatweg]]
*****[[4.2.1.3 ENTNER-DOUDOROFF-Weg (Ketosedesoxyphosphogluconsäure-Weg, KDPE-Weg)]]
****[[4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus (oxidative Decarboxylierung und Citronensäurezyklus)]]
****[[4.2.3 Endoxidation (aerobe Atmungskette)]]
****[[4.2.4 Gärung]]
***[[4.3 Energiestoffwechsel bei chemolithotrophen Organismen]]
****[[4.3.1 Pflanzlicher Stoffwechsel]]
*****[[4.3.1.1 Besonderheiten des pflanzlichen Kohlenhydrat-Stoffwechsels]]
*****[[4.3.1.2 Lichtreaktion der Photosynthese]]
*****[[4.3.1.3 Lichtunabhängige Reaktion (CALVIN-Zyklus, Dunkelreaktion)]]
*****[[4.3.1.4 Biosynthese von Stärke in den Chloroplasten]]
*****[[4.3.1.5 Der Glyoxylsäurezyklus]]
****[[4.3.2 Nitratatmung (dissimilatorische Nitratreduktion)]]
****[[4.3.3 Sulfatatmung (dissimilatorische Sulfatreduktion)]]
**[[5.0 Zelluläre Transportvorgänge]]
***[[5.1 Einführung]]
***[[5.2 Passiver Transport]]
****[[5.2.1 Diffusion]]
****[[5.2.2 Osmose]]
***[[5.3 Aktiver Transport]]
****[[5.3.1 Aktive Tunnelproteine]]
*****[[5.3.1.1 P-Klasse-Ionenpumpen (P-class)]]
******[[5.3.1.1.1 Na⁺/K⁺-Ionenpumpen (Na⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.2 H⁺/K⁺-Ionenpumpen (H⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.3 Ca²⁺-Ionenpumpen (Ca²⁺-ATPasen)]]
*****[[5.3.1.2 V-Klasse- und F-Klasse-Ionenpumpen (V-class und F-class)]]
*****[[5.3.1.3 ABC-Transporter (ATP-binding cassettes)]]
****[[5.3.2 Gekoppelter Transport]]
***[[5.4 Endo- und Exocytose (Membranfluß)]]
***[[5.5 Signalhypothese]]
**[[6.0 Lebensbedingungen und Kultivationsfaktoren]]
***[[6.1 O₂-Bedingungen]]
***[[6.2 Temperaturbedingungen]]
***[[6.3 pH-Bedingungen]]
***[[6.4 Osmotische Bedingungen]]
***[[6.5 Nährstoffbedingungen]]
**[[7.0 Der Zellzyklus]]
***[[7.1 Mitose]]
***[[7.2 Meiose]]

*IV. Genetik
**1.0 Klassische Genetik (MENDEL-Genetik)
**[[2.0 Molekulargenetik]]
***[[2.1 Aufbau und Struktur der DNA]]
****[[2.1.1 Primärstruktur der DNA]]
****[[2.1.2 Sekundärstruktur der DNA]]
****[[2.1.3 Tertiärstruktur der DNA]]
****[[2.1.4 Übergeordnete DNA-Strukturen]]
***[[2.2 Grundlagen und Prokaryonten-Genetik]]
****[[2.2.1 Ablauf der Vererbung]]
*****[[2.2.1.1 Übersicht]]
*****[[2.2.1.2 Transkription der DNA]]
*****[[2.2.1.3 Regulation der Genaktivität bei Bakterien]]
******[[2.2.1.3.1 Negative Kontrolle am Beispiel des lac-Operons von E. coli]]
****[[2.2.2 Der genetische Code]]
****[[2.2.3 Unterschiede zwischen DNA und RNA]]
****[[2.2.4 Die wichtigsten RNA-Sorten der Zelle]]
****[[2.2.5 Die Proteinbiosynthese (Translation)]]
*****[[2.2.5.1 Allgemeines]]
*****[[2.2.5.2 Initiation (Start) Der Proteinsynthese]]
******[[2.2.5.2.1 Aufbau der Ribosomenbindestelle]]
******[[2.2.5.2.2 Die Start-Aminosäure Methionin]]
*****[[2.2.5.3 Elongation (Kettenverlängerung)]]
*****[[2.2.5.4 Termination]]
*****[[2.2.5.5 Posttranslationale Modifikationen]]
****[[2.2.6 Wobble im genetischen Code]]
****[[2.2.7 Regulierung der Genexpression bei Bakterien]]
*****[[2.2.7.1 Regulation der Promotorstärke]]
*****[[2.2.7.2 Regulation über den σ-Faktor]]
*****[[2.2.7.3 Regulation des lac-Operons über den Operator]]
****[[2.2.8 Mutationen bei Bakterien]]
*****[[2.2.8.1 Auswirkung von Mutationen]]
*****[[2.2.8.2 Mutationsarten]]
*****[[2.2.8.3 Mögliche Ursachen für Basenaustauschmutationen]]
******[[2.2.8.3.1 Tautomere Basen]]
******[[2.2.8.3.2 Spontane Desaminierungen]]
******[[2.2.8.3.3 Depurinierung und Depyrimidierung]]
*****[[2.2.8.4 Auslösung von Mutationen durch Chemikalien]]
******[[2.2.8.4.1 Basenanaloge Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.2 Desaminierende Chemikalien]]
******[[2.2.8.4.3 Alkylierende Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.4 Nachweis mutagener Wirkung von Chemikalien mit dem AMES-Test (1975)]]
*****[[2.2.8.5 Mutation von Bakterien durch UV-Strahlung]]
*****[[2.2.8.6 Reversionen (Rückmutationen)]]
******[[2.2.8.6.1 Reversionen durch eine zweite Mutation im selben Gen]]
******[[2.2.8.6.2 Reversionen durch eine zweite Mutation in einem anderen Gen]]
****[[2.2.9 Replikation von Bakterien-DNA]]
*****[[2.2.9.1 Die wichtigsten Replikationsproteine und ihre Besonderheiten]]
*****[[2.2.9.2 Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation]]
*****[[2.2.9.3 Möglichkeiten der bidirektionalen Replikation]]
****[[2.2.10 Restriktions- und Modifikationssysteme (R/M-Systeme) bei Bakterien]]
*****[[2.2.10.1 Mögliche Ursachen bei ausbleibender Restriktion der Fremd-DNA in Bakterien]]
*****[[2.2.10.2 R/M-Systeme bei E. coli]]
*****[[2.2.10.3 Die Typen der Restriktionsenzyme]]
***[[2.3 Grundlagen der Gentechnik]]
****[[2.3.1 PCR (Polymerase-Kettenreaktion, polymerase chain reaction)]]
*****[[2.3.1.1 Anwendung und Durchführung]]
*****[[2.3.1.2 Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen]]
*****[[2.3.1.3 Amplifikation der gesamten DNA]]
******[[2.3.1.3.1 Der genetische Fingerabdruck]]
****[[2.3.2 Grundprinzip der Genklonierung]]
*****[[2.3.2.1 Bedeutung überstehender Enden]]
*****[[2.3.2.2 Restriktionsanalyse mit Hilfe der Agarosegelelektrophorese]]
******[[2.3.2.2.1 Theorie zur Gelelektrophorese von DNA]]
******[[2.3.2.2.2 Auswertung]]
*****[[2.3.2.3 Genklonierung mit E. coli]]
******[[2.3.2.3.1 Gewünschte Eigenschaften von Plasmidvektoren]]
******[[2.3.2.3.2 Eigenschaften der verwendeten Wirtszellen]]
******[[2.3.2.3.3 Vorgehensweise zur Selektion und Identifikation rekombinanter Kolonien]]
*****[[2.3.2.4 Klonierung mit pUC-Plasmiden]]
******[[2.3.2.4.1 Test auf Lactose-Abbau]]
******[[2.3.2.4.2 Prinzip der Koloniefärbung bei Klonierung mit pUC-Plasmiden zur Identifizierung rekombinanter Kolonien]]
****[[2.3.3 Tricks in der Gentechnik]]
*****[[2.3.3.1 Transformation - Methode zum Einschleusen gentechnisch veränderter DNA in Bakterien]]
******[[2.3.3.1.1 Wichtige Faktoren für erfolgreiche Transformation]]
******[[2.3.3.1.2 Form der aufgenommenen DNA]]
******[[2.3.3.1.3 Transformationsrate bei E. coli]]
******[[2.3.3.1.4 Suche nach dem richtigen Klon]]
*****[[2.3.3.2 Hybridisierung mit einer Gensonde]]
******[[2.3.3.2.1 Prinzip der Hybridisierung]]
******[[2.3.3.2.2 Herstellung radioaktiv markierter Gensonden]]
******[[2.3.3.2.3 Nichtradioaktive DNA-Markierung (non radioactive labelling)]]
******[[2.3.3.2.4 Koloniehybridisierung]]
******[[2.3.3.2.5 Plasmidisolierung aus E. coli]]
*****[[2.3.3.3 Southern Hybridisierung (blotting, transfer)]]
*****[[2.3.3.4 Nachweis von Genen mit Hilfe der PCR]]
****[[2.3.4 DNA-Sequenzierung]]
*****[[2.3.4.1 Kettenabbruch nach SANGER et al. (1977)]]
******[[2.3.4.1.1 Gewinnung von Einzelstrang und Primer]]
******[[2.3.4.1.2 Kettenabbruch durch Dideoxy-Nukleotide]]
*****[[2.3.4.2 Sequencer]]
******[[2.3.4.2.1 Monofluorophores System]]
******[[2.3.4.2.2 Multifluorophores System]]
*****[[2.3.4.3 Taq-Cycle-Sequenzierung]]
***[[2.4 Eukaryonten-Genetik]]
****[[2.4.1 Aufbau und Funktion des eukaryontischen Operons]]
*****[[2.4.1.1 Aufbau]]
*****[[2.4.1.2 Gene]]
*****[[2.4.1.3 RNA-Arten und RNA-Polymerasen]]
*****[[2.4.1.4 Struktur der eukaryontischen Transkriptionseinheit (auf der DNA)]]
*****[[2.4.1.5 Bedeutung der Introns]]
*****[[2.4.1.6 mRNA-Reifung (Processing) im Zellkern]]
*****[[2.4.1.7 Genregulation der Genaktivität bei Eukaryonten]]
****[[2.4.2 Klonierung von Eukaryontengenen in Bakterien]]
**3.0 Populationsgenetik

*V. Systematik, Nomenklatur und Taxonomie

*VI. Zoologie
**[[1.0 Systematik]]

*VII. Botanik
**[[1.0 Systematik der Pflanzen]]

*[[Abbildungsverzeichnis]]

*[[Tabellenverzeichnis]]

*[[Quellenverzeichnis]]


&lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[I. Einführung|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;

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    <text bytes="14545" xml:space="preserve">&lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[I. Einführung|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;Das nachfolgende E-Book wurden aus Skripten und Mitschriften mehrerer Vorlesungen der Ausbildungen zum &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüften Technischen Assistenten für naturkundliche Museen und Forschungsinstitute]&lt;/span&gt; am renommierten Forschungs-Institut Senckenberg und zum &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Staatlich geprüften biologisch-technischen Assistenten]&lt;/span&gt; an der Landesgewerbeanstalt Nürnberg (TÜV Rheinland) erstellt und soll im Laufe meines Biologie-Studiums um weitere Kapitel vervollständigt werden. Es erhebt daher keinen Anspruch auf Vollständigkeit oder Richtigkeit, sollte jedoch jedem Interessenten einen guten Einblick in den Umfang der Biologie und die in den (ersten) Studiensemestern vermittelten Themen geben.&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;&lt;big&gt;'''Inhaltsverzeichnis'''&lt;/big&gt;&lt;/p&gt;

*[[I. Einführung]]
**[[1.0 Definitionen der Biologie]]
**[[2.0 Aufgabengebiete der Biologie]]
**[[3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books]]

*[[II. Molekularbiologie]]
**[[1.0 Grundlagen]]
***[[1.1 Materie, Elemente und subatomare Teilchen]]
***[[1.2 Atommodell]]
***[[1.3 Chemische Bindungen]]
****[[1.3.1 Die Ionenbindung]]
****[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]
*****[[1.3.2.1 Unpolare Atombindung]]
*****[[1.3.2.2 Polare Atombindung]]
*****[[1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte]]
*****[[1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung]]
******[[1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser]]
****[[1.3.3 Koordinative oder dative Bindung]]
*****[[1.3.3.1 Metallkomplexe]]
*****[[1.3.3.2 Chelatkomplexe]]
***[[1.4 Energetische Grundlagen]]
***[[1.5 Chemisches Gleichgewicht]]
***[[1.6 Säuren und Basen]]
****[[1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)]]
****[[1.6.2 Der pH-Wert]]
****[[1.6.3 Neutralisation]]
****[[1.6.4 Puffer]]
**[[2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)]]
**[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]
***[[3.1 Allgemeines]]
***[[3.2 Einteilung]]
***[[3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren]]
***[[3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren]]
****[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung]]
****[[3.4.2 Stereoisomerie]]
***[[3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren]]
***[[3.6 Peptide]]
***[[3.7 Proteinklassen]]
***[[3.8 Struktur von Proteinen]]
***[[3.9 Enzyme]]
****[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen]]
****[[3.9.2 Klassifizierung von Enzymen]]
****[[3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung]]
****[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]
*****[[3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺]]
*****[[3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂]]
*****[[3.9.4.3 Coenzym A (CoA)]]
*****[[3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)]]
*****[[3.9.4.5 Pyridoxalphosphat]]
****[[3.9.5 Enzymkinetik]]
*****[[3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS und MENTEN (1913)]]
*****[[3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER und BURK (1913)]]
***[[3.10 Reinigung, Charakterisierung und Lagerung von Proteinen]]
****[[3.10.1 Reinigung]]
*****[[3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie]]
*****[[3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie]]
*****[[3.10.1.3 Affinitätschromatographie]]
****[[3.10.2 Charakterisierung]]
*****[[3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration]]
******[[3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)]]
******[[3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm]]
*****[[3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten]]
******[[3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)]]
******[[3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)]]
****[[3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung]]
**[[4.0 Kohlenhydrate]]
***[[4.1 Monosaccharide]]
****[[4.1.1 Entstehung von Ringformen]]
****[[4.1.2 Eigenschaften der Monosaccharide]]
****[[4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide]]
*****[[4.1.3.1 FEHLINGsche Probe]]
*****[[4.1.3.2 Silberspiegel-Probe]]
****[[4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide]]
****[[4.1.5 Glykoside]]
***[[4.2 Disaccharide]]
****[[4.2.1 Maltose (Malzzucker)]]
****[[4.2.2 Cellobiose]]
****[[4.2.3 Lactose (Milchzucker)]]
****[[4.2.4 Saccharose (Sucrose)]]
***[[4.3 Polysaccharide]]
****[[4.3.1 Homopolysaccharide]]
****[[4.3.2 Heteropolysaccharide]]

*[[III. Cytologie]]
**[[1.0 Einführung]]
**[[2.0 Prokaryonten]]
***[[2.1 Einführung]]
***[[2.2 Zellaufbau]]
****[[2.2.1 Zellhülle (cell envelope)]]
****[[2.2.2 Die bakterielle Zellwand]]
*****[[2.2.2.1 Aufbau des Mureins]]
*****[[2.2.2.2 GRAM-Färbung]]
******[[2.2.2.2.1 Übersicht wichtiger grampositiver und gramnegativer Prokaryonten]]
******[[2.2.2.2.2 Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.3 Antigene gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.4 R- und S-Formen]]
****[[2.2.3 Bakteriengeißeln]]
****[[2.2.4 Pili (Fimbrien)]]
*****[[2.2.4.1 Konjugation bei E. coli und nahe verwandten Enterobakterien]]
*****[[2.2.4.2 Experiment der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)]]
***[[2.3 Antibiotika]]
****[[2.3.1 Allgemeines]]
****[[2.3.2 Penicillin]]
*****[[2.3.2.1 Penicillintechnik]]
*****[[2.3.2.2 Halbsynthetische Penicilline]]
****[[2.3.3 Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten]]
*****[[2.3.3.1 Wirkung von Streptomycin und Tetracyclin]]
*****[[2.3.3.2 Wirkung von Chloramphenicol]]
****[[2.3.4 Problematik der Antibiotika-Resistenz]]
**[[3.0 Eukaryonten]]
***[[3.1 Einführung]]
***[[3.2 Zellorganellen und -bestandteile]]
****[[3.2.1 Zellkern (Nucleus)]]
****[[3.2.2 Endoplasmatisches Reticulum (ER)]]
****[[3.2.3 Mitochondrien]]
****[[3.2.4 GOLGI-Apparat (syn. Dictyosom)]]
****[[3.2.5 Ribosomen]]
****[[3.2.6 Peroxisomen]]
****[[3.2.7 Cytoplasma]]
****[[3.2.8 Cytoskelett]]
****[[3.2.9 Zellmembran]]
****[[3.2.10 Organellen tierischer Zellen]]
*****[[3.2.10.1 Lysosomen]]
*****[[3.2.10.2 Besonderheiten tierischer Zellmembranen]]
****[[3.2.11 Organellen pflanzlicher Zellen]]
*****[[3.2.11.1 Plastiden]]
*****[[3.2.11.2 Vakuolen]]
*****[[3.2.11.3 Zellwand]]
*****[[3.2.11.4 Besonderheiten pflanzlicher Zellmembranen]]
**[[4.0 Prinzipielle Arten des Energiegewinns]]
***[[4.1 Einführung]]
***[[4.2 Energiestoffwechsel bei chemoorganotrophen Organismen]]
****[[4.2.1 Wege der Brenztraubensäurebildung]]
*****[[4.2.1.1 Glykolyse (Fructosediphosphatweg, FDP-Weg)]]
*****[[4.2.1.2 Pentosephosphatweg]]
*****[[4.2.1.3 ENTNER-DOUDOROFF-Weg (Ketosedesoxyphosphogluconsäure-Weg, KDPE-Weg)]]
****[[4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus (oxidative Decarboxylierung und Citronensäurezyklus)]]
****[[4.2.3 Endoxidation (aerobe Atmungskette)]]
****[[4.2.4 Gärung]]
***[[4.3 Energiestoffwechsel bei chemolithotrophen Organismen]]
****[[4.3.1 Pflanzlicher Stoffwechsel]]
*****[[4.3.1.1 Besonderheiten des pflanzlichen Kohlenhydrat-Stoffwechsels]]
*****[[4.3.1.2 Lichtreaktion der Photosynthese]]
*****[[4.3.1.3 Lichtunabhängige Reaktion (CALVIN-Zyklus, Dunkelreaktion)]]
*****[[4.3.1.4 Biosynthese von Stärke in den Chloroplasten]]
*****[[4.3.1.5 Der Glyoxylsäurezyklus]]
****[[4.3.2 Nitratatmung (dissimilatorische Nitratreduktion)]]
****[[4.3.3 Sulfatatmung (dissimilatorische Sulfatreduktion)]]
**[[5.0 Zelluläre Transportvorgänge]]
***[[5.1 Einführung]]
***[[5.2 Passiver Transport]]
****[[5.2.1 Diffusion]]
****[[5.2.2 Osmose]]
***[[5.3 Aktiver Transport]]
****[[5.3.1 Aktive Tunnelproteine]]
*****[[5.3.1.1 P-Klasse-Ionenpumpen (P-class)]]
******[[5.3.1.1.1 Na⁺/K⁺-Ionenpumpen (Na⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.2 H⁺/K⁺-Ionenpumpen (H⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.3 Ca²⁺-Ionenpumpen (Ca²⁺-ATPasen)]]
*****[[5.3.1.2 V-Klasse- und F-Klasse-Ionenpumpen (V-class und F-class)]]
*****[[5.3.1.3 ABC-Transporter (ATP-binding cassettes)]]
****[[5.3.2 Gekoppelter Transport]]
***[[5.4 Endo- und Exocytose (Membranfluß)]]
***[[5.5 Signalhypothese]]
**[[6.0 Lebensbedingungen und Kultivationsfaktoren]]
***[[6.1 O₂-Bedingungen]]
***[[6.2 Temperaturbedingungen]]
***[[6.3 pH-Bedingungen]]
***[[6.4 Osmotische Bedingungen]]
***[[6.5 Nährstoffbedingungen]]
**[[7.0 Der Zellzyklus]]
***[[7.1 Mitose]]
***[[7.2 Meiose]]

*IV. Genetik
**1.0 Klassische Genetik (MENDEL-Genetik)
***[[1.1 MENDELsche Regeln]]
****[[1.1.1 Uniformitätsregel]]
****[[1.1.2 Spaltungsregel]]
****[[1.1.3 Unabhängigkeitsregel (Neukombinationsregel)]]
***[[1.2 Erweiterung der MENDELschen Regeln]]
**[[2.0 Molekulargenetik]]
***[[2.1 Aufbau und Struktur der DNA]]
****[[2.1.1 Primärstruktur der DNA]]
****[[2.1.2 Sekundärstruktur der DNA]]
****[[2.1.3 Tertiärstruktur der DNA]]
****[[2.1.4 Übergeordnete DNA-Strukturen]]
***[[2.2 Grundlagen und Prokaryonten-Genetik]]
****[[2.2.1 Ablauf der Vererbung]]
*****[[2.2.1.1 Übersicht]]
*****[[2.2.1.2 Transkription der DNA]]
*****[[2.2.1.3 Regulation der Genaktivität bei Bakterien]]
******[[2.2.1.3.1 Negative Kontrolle am Beispiel des lac-Operons von E. coli]]
****[[2.2.2 Der genetische Code]]
****[[2.2.3 Unterschiede zwischen DNA und RNA]]
****[[2.2.4 Die wichtigsten RNA-Sorten der Zelle]]
****[[2.2.5 Die Proteinbiosynthese (Translation)]]
*****[[2.2.5.1 Allgemeines]]
*****[[2.2.5.2 Initiation (Start) Der Proteinsynthese]]
******[[2.2.5.2.1 Aufbau der Ribosomenbindestelle]]
******[[2.2.5.2.2 Die Start-Aminosäure Methionin]]
*****[[2.2.5.3 Elongation (Kettenverlängerung)]]
*****[[2.2.5.4 Termination]]
*****[[2.2.5.5 Posttranslationale Modifikationen]]
****[[2.2.6 Wobble im genetischen Code]]
****[[2.2.7 Regulierung der Genexpression bei Bakterien]]
*****[[2.2.7.1 Regulation der Promotorstärke]]
*****[[2.2.7.2 Regulation über den σ-Faktor]]
*****[[2.2.7.3 Regulation des lac-Operons über den Operator]]
****[[2.2.8 Mutationen bei Bakterien]]
*****[[2.2.8.1 Auswirkung von Mutationen]]
*****[[2.2.8.2 Mutationsarten]]
*****[[2.2.8.3 Mögliche Ursachen für Basenaustauschmutationen]]
******[[2.2.8.3.1 Tautomere Basen]]
******[[2.2.8.3.2 Spontane Desaminierungen]]
******[[2.2.8.3.3 Depurinierung und Depyrimidierung]]
*****[[2.2.8.4 Auslösung von Mutationen durch Chemikalien]]
******[[2.2.8.4.1 Basenanaloge Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.2 Desaminierende Chemikalien]]
******[[2.2.8.4.3 Alkylierende Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.4 Nachweis mutagener Wirkung von Chemikalien mit dem AMES-Test (1975)]]
*****[[2.2.8.5 Mutation von Bakterien durch UV-Strahlung]]
*****[[2.2.8.6 Reversionen (Rückmutationen)]]
******[[2.2.8.6.1 Reversionen durch eine zweite Mutation im selben Gen]]
******[[2.2.8.6.2 Reversionen durch eine zweite Mutation in einem anderen Gen]]
****[[2.2.9 Replikation von Bakterien-DNA]]
*****[[2.2.9.1 Die wichtigsten Replikationsproteine und ihre Besonderheiten]]
*****[[2.2.9.2 Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation]]
*****[[2.2.9.3 Möglichkeiten der bidirektionalen Replikation]]
****[[2.2.10 Restriktions- und Modifikationssysteme (R/M-Systeme) bei Bakterien]]
*****[[2.2.10.1 Mögliche Ursachen bei ausbleibender Restriktion der Fremd-DNA in Bakterien]]
*****[[2.2.10.2 R/M-Systeme bei E. coli]]
*****[[2.2.10.3 Die Typen der Restriktionsenzyme]]
***[[2.3 Grundlagen der Gentechnik]]
****[[2.3.1 PCR (Polymerase-Kettenreaktion, polymerase chain reaction)]]
*****[[2.3.1.1 Anwendung und Durchführung]]
*****[[2.3.1.2 Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen]]
*****[[2.3.1.3 Amplifikation der gesamten DNA]]
******[[2.3.1.3.1 Der genetische Fingerabdruck]]
****[[2.3.2 Grundprinzip der Genklonierung]]
*****[[2.3.2.1 Bedeutung überstehender Enden]]
*****[[2.3.2.2 Restriktionsanalyse mit Hilfe der Agarosegelelektrophorese]]
******[[2.3.2.2.1 Theorie zur Gelelektrophorese von DNA]]
******[[2.3.2.2.2 Auswertung]]
*****[[2.3.2.3 Genklonierung mit E. coli]]
******[[2.3.2.3.1 Gewünschte Eigenschaften von Plasmidvektoren]]
******[[2.3.2.3.2 Eigenschaften der verwendeten Wirtszellen]]
******[[2.3.2.3.3 Vorgehensweise zur Selektion und Identifikation rekombinanter Kolonien]]
*****[[2.3.2.4 Klonierung mit pUC-Plasmiden]]
******[[2.3.2.4.1 Test auf Lactose-Abbau]]
******[[2.3.2.4.2 Prinzip der Koloniefärbung bei Klonierung mit pUC-Plasmiden zur Identifizierung rekombinanter Kolonien]]
****[[2.3.3 Tricks in der Gentechnik]]
*****[[2.3.3.1 Transformation - Methode zum Einschleusen gentechnisch veränderter DNA in Bakterien]]
******[[2.3.3.1.1 Wichtige Faktoren für erfolgreiche Transformation]]
******[[2.3.3.1.2 Form der aufgenommenen DNA]]
******[[2.3.3.1.3 Transformationsrate bei E. coli]]
******[[2.3.3.1.4 Suche nach dem richtigen Klon]]
*****[[2.3.3.2 Hybridisierung mit einer Gensonde]]
******[[2.3.3.2.1 Prinzip der Hybridisierung]]
******[[2.3.3.2.2 Herstellung radioaktiv markierter Gensonden]]
******[[2.3.3.2.3 Nichtradioaktive DNA-Markierung (non radioactive labelling)]]
******[[2.3.3.2.4 Koloniehybridisierung]]
******[[2.3.3.2.5 Plasmidisolierung aus E. coli]]
*****[[2.3.3.3 Southern Hybridisierung (blotting, transfer)]]
*****[[2.3.3.4 Nachweis von Genen mit Hilfe der PCR]]
****[[2.3.4 DNA-Sequenzierung]]
*****[[2.3.4.1 Kettenabbruch nach SANGER et al. (1977)]]
******[[2.3.4.1.1 Gewinnung von Einzelstrang und Primer]]
******[[2.3.4.1.2 Kettenabbruch durch Dideoxy-Nukleotide]]
*****[[2.3.4.2 Sequencer]]
******[[2.3.4.2.1 Monofluorophores System]]
******[[2.3.4.2.2 Multifluorophores System]]
*****[[2.3.4.3 Taq-Cycle-Sequenzierung]]
***[[2.4 Eukaryonten-Genetik]]
****[[2.4.1 Aufbau und Funktion des eukaryontischen Operons]]
*****[[2.4.1.1 Aufbau]]
*****[[2.4.1.2 Gene]]
*****[[2.4.1.3 RNA-Arten und RNA-Polymerasen]]
*****[[2.4.1.4 Struktur der eukaryontischen Transkriptionseinheit (auf der DNA)]]
*****[[2.4.1.5 Bedeutung der Introns]]
*****[[2.4.1.6 mRNA-Reifung (Processing) im Zellkern]]
*****[[2.4.1.7 Genregulation der Genaktivität bei Eukaryonten]]
****[[2.4.2 Klonierung von Eukaryontengenen in Bakterien]]
**3.0 Populationsgenetik

*V. Systematik, Nomenklatur und Taxonomie

*VI. Zoologie
**[[1.0 Systematik]]

*VII. Botanik
**[[1.0 Systematik der Pflanzen]]

*[[Abbildungsverzeichnis]]

*[[Tabellenverzeichnis]]

*[[Quellenverzeichnis]]


&lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[I. Einführung|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;

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  <title>1.0 Systematik der Pflanzen</title>
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    <comment>Die Seite wurde neu angelegt: Überblick über die botanische Systematik:  botanisch wichtige Prokaryonten R.: Prokaryonta  :U.-R.: Protophyta (Einzeller)  :::::::Ord.: Pseudomonadales  :::::::::::G...</comment>
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    <text bytes="6476" xml:space="preserve">Überblick über die botanische Systematik:

botanisch wichtige Prokaryonten
R.: Prokaryonta

:U.-R.: Protophyta (Einzeller)

:::::::Ord.: Pseudomonadales

:::::::::::Gat.: Nitrosomas (Nitritbakterien)
:::::::::::Gat.: Nitrobacter (Nitratbakterien)
:::::::::::Gat.: Schwefelsäurebakterien
:::::::Ord.: Eubacteriales
:::::::Ord.: Cyanophyceae (Blaualgen)


R.: Eukaryonta
U.-R.: Thallobionta (Thallophyten, Lagerpflanzen)
Abt.: Phycophyta (Algen)
Kl.: Euglenophyceae (Augentierchen, Augengeißelalgen)
Kl.: Pyrrhophyceae (Panzergeißler, Dinoflagellaten)
Ord.: Dinophycales
Ord.: Cryptophycales
Kl.: Chrysophyceae (Goldalgen)
Ord.: Chrysomonadales
Gat.: Chromolina
Gat.: Synura
Gat.: Silicoflagellinae
Gat.: Coccolithinae
Ord.: Diatomales (Kieselalgen)
U.-Ord.: Centricae
U.-Ord.: Pennatae
Kl.: Xanthophyceae (Gelb-Goldalgen)
Ord.: Heterotrichales
Ord.: Botrydiales
Gat.: Vaucheria (Schlauchalgen)
Kl.: Chlorophyceae (Grünalgen)
Ord.: Volvocales
Fam.: Chlamydomonadaceae
Gat.: Chlamydomonas (Geißelalgen)
Art: Polytoma uvella
Fam.: Volvocaceae
Gat.: Gonium
Gat.: Pandorina
Gat.: Eudorina
Gat.: Volvox
Ord.: Ulotrichales
Gat.: Ulothrix
Gat.: Ulva (Meersalat)
Gat.: Enteromorpha (Darmtang)
Ord.: Cladophorales
Ord.: Siphonales
Gat.: Acetabularia
Ord.: Conjugales (Jochalgen)
Fam.: Desmadiaceae (Zieralgen)
Gat.: Closterium
Gat.: Cosmarium
Gat.: Micrasterias
Fam.: Zygnemaceae
Ord.: Charales (Armleuchteralgen)
Kl.: Phaeophyceae (Braunalgen)
Ord.: Ectocarpales
Ord.: Laminariales
Ord.: Fucales
Gat.: Sargassum
Kl.: Rhodophyceae (Rotalgen)
Ord.: Bangiales
Abt.: Mycophyta (Pilze)
Kl.: Myxomycetes (Schleimpilze)
Kl.: Phycomycetes (Algenpilze)
Ord.: Archimycetales (Urpilze)
Art: Plasmodiophora brassicae
Ord.: Oomycetales
Ord.: Zygomycetales
Kl.: Ascomycetes (Schlauchpilze)
Kl.: Basidomycetes (Ständerpilze)
Abt.: Lichines (Flechten)
Abt.: Bryophyta (Moospflanzen)
Kl.: Hepaticae (Lebermoose)
Kl.: Musci (Laubmoose)
U.-Kl.: Sphagnidae (Torfmoose)
U.-Kl.: Andreaeidae (Klaffmoose)
U.-Kl.: Bryidae (Eigentliche Moose)
U.-R.: Cormobionta (Kormophyten, Sproßpflanzen)
Abt.: Pteridophyta (Farnpflanzen)
Kl.: Psilopsida (Urfarne)
Kl.: Lycopsida (Bärlappgewächse)
Ord.: Lycopodiales (Eigentliche Bärlappe)
Ord.: Selaginellales (Moosfarne)
Ord.: Lepidodendrales (Bärlappbäume)
Kl.: Equisetinae (Schachtelhalmgewächse)
Gat.: Equisetum (Schachtelhalme)
Kl.: Filicina, Filicopsida (Eigentliche Farnpflanzen)
U.-Kl.: Eusporangiatae (Derbholzige Farne)
U.-Kl.: Leptosporangiatae (Farne i. e. S.)
U.-Kl.: Hydropterides (Wasserfarne)
Abt.: Spermatophyta (Samenpflanzen)
U.-Abt.: Gymnospermae (Nacktsamer)
Kl.: Pteridospermae (Samenfarne)
Kl.: Cycadinae (Palmfarne)
Kl.: Bennettitinae (Bennettiten)
Kl.: Cordaitinae (Cordaiten)
Kl.: Ginkgoidae (Ginkgos)
Kl.: Coniferae (Nadelhölzer)
Kl.: Gnetinae
U.-Abt.: Angiospermae (Bedecktsamer)
Kl.: Dikotyledonae (Zweikeimblättrige)
Dialypetales
Ord.: Ranales, Polycarpicae
Fam.: Magnoliaceae
Fam.: Lauraceae
Fam.: Ranunculaceae (Hahnenfußgewächse)
Fam.: Nympheaceae
Ord.: Rosales (Rosengewächse)
Fam.: Crussulaceae
Fam.: Saxifragaceae (Steinbrechtgewächse)
Fam.: Rosaceae
Ord.: Leguminosae (Leguminosen, Hülsenfrüchte)
Fam.: Mimosaceae
Fam.: Papilionaceae (Schmetterlingsblütler)
Ord.: Rhoedales
Fam.: Papaveraceae (Mohngewächse)
U.-Fam.: Papaveroideae (Mohnartige)
U.-Fam.: Fumarioideae (Erdrauchartige)
Fam.: Cruciferae (Kreuzblütler)
Ord.: Columniferae
Fam.: Malvaceae (Malvengewächse)
Fam.: Tiliaceae (Lindengewächse)
Ord.: Gruinales, Geraniales
Fam.: Oxalidaceae (Sauerkleegewächse)
Fam.: Geraniaceae (Geraniengewächse)
Fam.: Linaceae
Fam. Balsaminaceae
Ord.: Terebinthales
Fam.: Rufaceae
Fam. Aceraceae
Ord.: Umbelliflorae, Apiaceae (Doldengewächse)
Fam.: Cornaceae (Hartriegelgewächse)
Fam.: Araliaceae
Fam.: Umbelliferae (Eigentliche Doldengewächse)
Apetalae
Ord.: Fagales
Fam.: Betulaceae (Birkengewächse)
Fam.: Fagaceae (Buchengewächse)
Ord.: Juglandales
Fam.: Juglandaceae (Walnußpflanzen)
Ord.: Salicales (Weidengewächse)
Fam.: Saliaceae
Gat.: Salix (Weiden)
Gat.: Populus (Pappeln)
Ord.: Urticales
Fam.: Ulmaceae (Ulmengewächse)
Fam.: Moraceae (Maulbeerbaumgewächse)
Fam.: Cannabinaceae (Hanfgewächse)
Fam.: Urticaceae (Brennesselgewächse)
Ord.: Tricoccae
Fam.: Euphorbiaceae (Wolfsmilchgewächse)
Fam.: Buxaceae (Buchsbaumgewächse)
Fam.: Callitrichaceae (Wassersterngewächse)
Ord.: Polygonales
Fam.: Polygonaceae (Knöterichgewächse)
Ord.: Centrospermae
Fam.: Cactaceae (Kaktusgewächse)
Fam.: Caryophyllaceae (Nelkengewächse)
U.-Fam.: Silenoidae (Nelkenartige)
U.-Fam.: Alsinoidae (Mierenartige)
U.-Fam.: Paranychioidae (Bruchkrautartige)
Fam.: Chenopodiaceae (Gänsefußgewächse)
Sympetulae
Ord.: Ercales (Erikagewächse, Heidekrautgewächse)
Fam.: Ericaceae (Erikagewächse i. e. S.)
Ord.: Primulales (Primelgewächse)
Fam.: Primulaceae (Primelgewächse i. e. S.)
Fam.: Plumbaginaceae
Ord.: Ligustales (Oleales)
Fam.: Oleaceae (Ölbaumgewächse)
Ord.: Contortae
Fam.: Gnetianaceae
Fam.: Apocynaceae
Fam.: Asclepiadaceae
Gat.: Strychos
Ord.: Tubiflorae
Fam.: Convolvulaceae (Winden)
Fam.: Braginaceae (Rauchblattgewächse)
Fam.: Labiatae, Lamiaceae (Lippenblütler)
Ord.: Personatae
Fam.: Solanaceae (Nachtschattengewächse)
Fam.: Scrophulariaceae (Rachenblütler)
Fam.: Plantaginaceae (Wegeriche)
Ord.: Rubiales
Fam.: Rubiaceae (Krappkrautgewächse)
Fam.: Caprifoliaceae (Geißblattgewächse)
Fam.: Valerianaceae (Baldriangewächse)
Fam.: Dipsaceae (Kardengewächse)
Ord.: Cucurbitales (Kürbisgewächse)
Fam.: Cucurbitaceae
Ord.: Synandrae
Fam.: Campanulaceae (Glockenblumengewächse)
Fam.: Compositae, Asteraceae (Korbblütler)
Kl.: Monokotyledonae (Einkeimblättrige)
Ord.: Helobiae (Sumpfliliengewächse)
Fam.: Abismataceae (Froschlöffelgewächse)
Fam.: Hydrocharintaceae (Froschbißgewächse)
Fam.: Potamogetonaceae (Laichkrautgewächse)
Ord.: Liliiflorae (Liliengewächse)
Fam.: Liliaceae (Liliengewächse i. e. S.)
Fam.: Amarylidaceae (Narzissengewächse)
Fam.: Iridaceae (Schwertliliengewächse)
Ord.: Cyperales
Fam.: Juncaceae (Binsengewächse)
Fam.: Cyperaceae (Sauer- und Riedgräser)
Ord.: Farinosae
Fam.: Bromeliaceae (Ananasgewächse)
Ord.: Glumiflorae, Poales, Graminales (Gräser)
Fam.: Gramineae (Süßgräser)
Ord.: Gynandrae
Fam.: Orchidaceae (Orchideengewächse)
Ord.: Spadiciflorae
Fam.: Palmae (Palmengewächse)
Fam.: Araceae (Aronstabgewächse)
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    <text bytes="6478" xml:space="preserve">Überblick über die botanische Systematik:

'botanisch wichtige Prokaryonten'
R.: Prokaryonta

:U.-R.: Protophyta (Einzeller)

:::::::Ord.: Pseudomonadales

:::::::::::Gat.: Nitrosomas (Nitritbakterien)
:::::::::::Gat.: Nitrobacter (Nitratbakterien)
:::::::::::Gat.: Schwefelsäurebakterien
:::::::Ord.: Eubacteriales
:::::::Ord.: Cyanophyceae (Blaualgen)


R.: Eukaryonta
U.-R.: Thallobionta (Thallophyten, Lagerpflanzen)
Abt.: Phycophyta (Algen)
Kl.: Euglenophyceae (Augentierchen, Augengeißelalgen)
Kl.: Pyrrhophyceae (Panzergeißler, Dinoflagellaten)
Ord.: Dinophycales
Ord.: Cryptophycales
Kl.: Chrysophyceae (Goldalgen)
Ord.: Chrysomonadales
Gat.: Chromolina
Gat.: Synura
Gat.: Silicoflagellinae
Gat.: Coccolithinae
Ord.: Diatomales (Kieselalgen)
U.-Ord.: Centricae
U.-Ord.: Pennatae
Kl.: Xanthophyceae (Gelb-Goldalgen)
Ord.: Heterotrichales
Ord.: Botrydiales
Gat.: Vaucheria (Schlauchalgen)
Kl.: Chlorophyceae (Grünalgen)
Ord.: Volvocales
Fam.: Chlamydomonadaceae
Gat.: Chlamydomonas (Geißelalgen)
Art: Polytoma uvella
Fam.: Volvocaceae
Gat.: Gonium
Gat.: Pandorina
Gat.: Eudorina
Gat.: Volvox
Ord.: Ulotrichales
Gat.: Ulothrix
Gat.: Ulva (Meersalat)
Gat.: Enteromorpha (Darmtang)
Ord.: Cladophorales
Ord.: Siphonales
Gat.: Acetabularia
Ord.: Conjugales (Jochalgen)
Fam.: Desmadiaceae (Zieralgen)
Gat.: Closterium
Gat.: Cosmarium
Gat.: Micrasterias
Fam.: Zygnemaceae
Ord.: Charales (Armleuchteralgen)
Kl.: Phaeophyceae (Braunalgen)
Ord.: Ectocarpales
Ord.: Laminariales
Ord.: Fucales
Gat.: Sargassum
Kl.: Rhodophyceae (Rotalgen)
Ord.: Bangiales
Abt.: Mycophyta (Pilze)
Kl.: Myxomycetes (Schleimpilze)
Kl.: Phycomycetes (Algenpilze)
Ord.: Archimycetales (Urpilze)
Art: Plasmodiophora brassicae
Ord.: Oomycetales
Ord.: Zygomycetales
Kl.: Ascomycetes (Schlauchpilze)
Kl.: Basidomycetes (Ständerpilze)
Abt.: Lichines (Flechten)
Abt.: Bryophyta (Moospflanzen)
Kl.: Hepaticae (Lebermoose)
Kl.: Musci (Laubmoose)
U.-Kl.: Sphagnidae (Torfmoose)
U.-Kl.: Andreaeidae (Klaffmoose)
U.-Kl.: Bryidae (Eigentliche Moose)
U.-R.: Cormobionta (Kormophyten, Sproßpflanzen)
Abt.: Pteridophyta (Farnpflanzen)
Kl.: Psilopsida (Urfarne)
Kl.: Lycopsida (Bärlappgewächse)
Ord.: Lycopodiales (Eigentliche Bärlappe)
Ord.: Selaginellales (Moosfarne)
Ord.: Lepidodendrales (Bärlappbäume)
Kl.: Equisetinae (Schachtelhalmgewächse)
Gat.: Equisetum (Schachtelhalme)
Kl.: Filicina, Filicopsida (Eigentliche Farnpflanzen)
U.-Kl.: Eusporangiatae (Derbholzige Farne)
U.-Kl.: Leptosporangiatae (Farne i. e. S.)
U.-Kl.: Hydropterides (Wasserfarne)
Abt.: Spermatophyta (Samenpflanzen)
U.-Abt.: Gymnospermae (Nacktsamer)
Kl.: Pteridospermae (Samenfarne)
Kl.: Cycadinae (Palmfarne)
Kl.: Bennettitinae (Bennettiten)
Kl.: Cordaitinae (Cordaiten)
Kl.: Ginkgoidae (Ginkgos)
Kl.: Coniferae (Nadelhölzer)
Kl.: Gnetinae
U.-Abt.: Angiospermae (Bedecktsamer)
Kl.: Dikotyledonae (Zweikeimblättrige)
Dialypetales
Ord.: Ranales, Polycarpicae
Fam.: Magnoliaceae
Fam.: Lauraceae
Fam.: Ranunculaceae (Hahnenfußgewächse)
Fam.: Nympheaceae
Ord.: Rosales (Rosengewächse)
Fam.: Crussulaceae
Fam.: Saxifragaceae (Steinbrechtgewächse)
Fam.: Rosaceae
Ord.: Leguminosae (Leguminosen, Hülsenfrüchte)
Fam.: Mimosaceae
Fam.: Papilionaceae (Schmetterlingsblütler)
Ord.: Rhoedales
Fam.: Papaveraceae (Mohngewächse)
U.-Fam.: Papaveroideae (Mohnartige)
U.-Fam.: Fumarioideae (Erdrauchartige)
Fam.: Cruciferae (Kreuzblütler)
Ord.: Columniferae
Fam.: Malvaceae (Malvengewächse)
Fam.: Tiliaceae (Lindengewächse)
Ord.: Gruinales, Geraniales
Fam.: Oxalidaceae (Sauerkleegewächse)
Fam.: Geraniaceae (Geraniengewächse)
Fam.: Linaceae
Fam. Balsaminaceae
Ord.: Terebinthales
Fam.: Rufaceae
Fam. Aceraceae
Ord.: Umbelliflorae, Apiaceae (Doldengewächse)
Fam.: Cornaceae (Hartriegelgewächse)
Fam.: Araliaceae
Fam.: Umbelliferae (Eigentliche Doldengewächse)
Apetalae
Ord.: Fagales
Fam.: Betulaceae (Birkengewächse)
Fam.: Fagaceae (Buchengewächse)
Ord.: Juglandales
Fam.: Juglandaceae (Walnußpflanzen)
Ord.: Salicales (Weidengewächse)
Fam.: Saliaceae
Gat.: Salix (Weiden)
Gat.: Populus (Pappeln)
Ord.: Urticales
Fam.: Ulmaceae (Ulmengewächse)
Fam.: Moraceae (Maulbeerbaumgewächse)
Fam.: Cannabinaceae (Hanfgewächse)
Fam.: Urticaceae (Brennesselgewächse)
Ord.: Tricoccae
Fam.: Euphorbiaceae (Wolfsmilchgewächse)
Fam.: Buxaceae (Buchsbaumgewächse)
Fam.: Callitrichaceae (Wassersterngewächse)
Ord.: Polygonales
Fam.: Polygonaceae (Knöterichgewächse)
Ord.: Centrospermae
Fam.: Cactaceae (Kaktusgewächse)
Fam.: Caryophyllaceae (Nelkengewächse)
U.-Fam.: Silenoidae (Nelkenartige)
U.-Fam.: Alsinoidae (Mierenartige)
U.-Fam.: Paranychioidae (Bruchkrautartige)
Fam.: Chenopodiaceae (Gänsefußgewächse)
Sympetulae
Ord.: Ercales (Erikagewächse, Heidekrautgewächse)
Fam.: Ericaceae (Erikagewächse i. e. S.)
Ord.: Primulales (Primelgewächse)
Fam.: Primulaceae (Primelgewächse i. e. S.)
Fam.: Plumbaginaceae
Ord.: Ligustales (Oleales)
Fam.: Oleaceae (Ölbaumgewächse)
Ord.: Contortae
Fam.: Gnetianaceae
Fam.: Apocynaceae
Fam.: Asclepiadaceae
Gat.: Strychos
Ord.: Tubiflorae
Fam.: Convolvulaceae (Winden)
Fam.: Braginaceae (Rauchblattgewächse)
Fam.: Labiatae, Lamiaceae (Lippenblütler)
Ord.: Personatae
Fam.: Solanaceae (Nachtschattengewächse)
Fam.: Scrophulariaceae (Rachenblütler)
Fam.: Plantaginaceae (Wegeriche)
Ord.: Rubiales
Fam.: Rubiaceae (Krappkrautgewächse)
Fam.: Caprifoliaceae (Geißblattgewächse)
Fam.: Valerianaceae (Baldriangewächse)
Fam.: Dipsaceae (Kardengewächse)
Ord.: Cucurbitales (Kürbisgewächse)
Fam.: Cucurbitaceae
Ord.: Synandrae
Fam.: Campanulaceae (Glockenblumengewächse)
Fam.: Compositae, Asteraceae (Korbblütler)
Kl.: Monokotyledonae (Einkeimblättrige)
Ord.: Helobiae (Sumpfliliengewächse)
Fam.: Abismataceae (Froschlöffelgewächse)
Fam.: Hydrocharintaceae (Froschbißgewächse)
Fam.: Potamogetonaceae (Laichkrautgewächse)
Ord.: Liliiflorae (Liliengewächse)
Fam.: Liliaceae (Liliengewächse i. e. S.)
Fam.: Amarylidaceae (Narzissengewächse)
Fam.: Iridaceae (Schwertliliengewächse)
Ord.: Cyperales
Fam.: Juncaceae (Binsengewächse)
Fam.: Cyperaceae (Sauer- und Riedgräser)
Ord.: Farinosae
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Ord.: Gynandrae
Fam.: Orchidaceae (Orchideengewächse)
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Fam.: Palmae (Palmengewächse)
Fam.: Araceae (Aronstabgewächse)
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''botanisch wichtige Prokaryonten''

R.: Prokaryonta

:U.-R.: Protophyta (Einzeller)

:::::::Ord.: Pseudomonadales

:::::::::::Gat.: Nitrosomas (Nitritbakterien)
:::::::::::Gat.: Nitrobacter (Nitratbakterien)
:::::::::::Gat.: Schwefelsäurebakterien
:::::::Ord.: Eubacteriales
:::::::Ord.: Cyanophyceae (Blaualgen)


R.: Eukaryonta
U.-R.: Thallobionta (Thallophyten, Lagerpflanzen)
Abt.: Phycophyta (Algen)
Kl.: Euglenophyceae (Augentierchen, Augengeißelalgen)
Kl.: Pyrrhophyceae (Panzergeißler, Dinoflagellaten)
Ord.: Dinophycales
Ord.: Cryptophycales
Kl.: Chrysophyceae (Goldalgen)
Ord.: Chrysomonadales
Gat.: Chromolina
Gat.: Synura
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U.-Ord.: Centricae
U.-Ord.: Pennatae
Kl.: Xanthophyceae (Gelb-Goldalgen)
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Gat.: Vaucheria (Schlauchalgen)
Kl.: Chlorophyceae (Grünalgen)
Ord.: Volvocales
Fam.: Chlamydomonadaceae
Gat.: Chlamydomonas (Geißelalgen)
Art: Polytoma uvella
Fam.: Volvocaceae
Gat.: Gonium
Gat.: Pandorina
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Gat.: Volvox
Ord.: Ulotrichales
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Gat.: Enteromorpha (Darmtang)
Ord.: Cladophorales
Ord.: Siphonales
Gat.: Acetabularia
Ord.: Conjugales (Jochalgen)
Fam.: Desmadiaceae (Zieralgen)
Gat.: Closterium
Gat.: Cosmarium
Gat.: Micrasterias
Fam.: Zygnemaceae
Ord.: Charales (Armleuchteralgen)
Kl.: Phaeophyceae (Braunalgen)
Ord.: Ectocarpales
Ord.: Laminariales
Ord.: Fucales
Gat.: Sargassum
Kl.: Rhodophyceae (Rotalgen)
Ord.: Bangiales
Abt.: Mycophyta (Pilze)
Kl.: Myxomycetes (Schleimpilze)
Kl.: Phycomycetes (Algenpilze)
Ord.: Archimycetales (Urpilze)
Art: Plasmodiophora brassicae
Ord.: Oomycetales
Ord.: Zygomycetales
Kl.: Ascomycetes (Schlauchpilze)
Kl.: Basidomycetes (Ständerpilze)
Abt.: Lichines (Flechten)
Abt.: Bryophyta (Moospflanzen)
Kl.: Hepaticae (Lebermoose)
Kl.: Musci (Laubmoose)
U.-Kl.: Sphagnidae (Torfmoose)
U.-Kl.: Andreaeidae (Klaffmoose)
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U.-R.: Cormobionta (Kormophyten, Sproßpflanzen)
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Kl.: Psilopsida (Urfarne)
Kl.: Lycopsida (Bärlappgewächse)
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Ord.: Lepidodendrales (Bärlappbäume)
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Kl.: Filicina, Filicopsida (Eigentliche Farnpflanzen)
U.-Kl.: Eusporangiatae (Derbholzige Farne)
U.-Kl.: Leptosporangiatae (Farne i. e. S.)
U.-Kl.: Hydropterides (Wasserfarne)
Abt.: Spermatophyta (Samenpflanzen)
U.-Abt.: Gymnospermae (Nacktsamer)
Kl.: Pteridospermae (Samenfarne)
Kl.: Cycadinae (Palmfarne)
Kl.: Bennettitinae (Bennettiten)
Kl.: Cordaitinae (Cordaiten)
Kl.: Ginkgoidae (Ginkgos)
Kl.: Coniferae (Nadelhölzer)
Kl.: Gnetinae
U.-Abt.: Angiospermae (Bedecktsamer)
Kl.: Dikotyledonae (Zweikeimblättrige)
Dialypetales
Ord.: Ranales, Polycarpicae
Fam.: Magnoliaceae
Fam.: Lauraceae
Fam.: Ranunculaceae (Hahnenfußgewächse)
Fam.: Nympheaceae
Ord.: Rosales (Rosengewächse)
Fam.: Crussulaceae
Fam.: Saxifragaceae (Steinbrechtgewächse)
Fam.: Rosaceae
Ord.: Leguminosae (Leguminosen, Hülsenfrüchte)
Fam.: Mimosaceae
Fam.: Papilionaceae (Schmetterlingsblütler)
Ord.: Rhoedales
Fam.: Papaveraceae (Mohngewächse)
U.-Fam.: Papaveroideae (Mohnartige)
U.-Fam.: Fumarioideae (Erdrauchartige)
Fam.: Cruciferae (Kreuzblütler)
Ord.: Columniferae
Fam.: Malvaceae (Malvengewächse)
Fam.: Tiliaceae (Lindengewächse)
Ord.: Gruinales, Geraniales
Fam.: Oxalidaceae (Sauerkleegewächse)
Fam.: Geraniaceae (Geraniengewächse)
Fam.: Linaceae
Fam. Balsaminaceae
Ord.: Terebinthales
Fam.: Rufaceae
Fam. Aceraceae
Ord.: Umbelliflorae, Apiaceae (Doldengewächse)
Fam.: Cornaceae (Hartriegelgewächse)
Fam.: Araliaceae
Fam.: Umbelliferae (Eigentliche Doldengewächse)
Apetalae
Ord.: Fagales
Fam.: Betulaceae (Birkengewächse)
Fam.: Fagaceae (Buchengewächse)
Ord.: Juglandales
Fam.: Juglandaceae (Walnußpflanzen)
Ord.: Salicales (Weidengewächse)
Fam.: Saliaceae
Gat.: Salix (Weiden)
Gat.: Populus (Pappeln)
Ord.: Urticales
Fam.: Ulmaceae (Ulmengewächse)
Fam.: Moraceae (Maulbeerbaumgewächse)
Fam.: Cannabinaceae (Hanfgewächse)
Fam.: Urticaceae (Brennesselgewächse)
Ord.: Tricoccae
Fam.: Euphorbiaceae (Wolfsmilchgewächse)
Fam.: Buxaceae (Buchsbaumgewächse)
Fam.: Callitrichaceae (Wassersterngewächse)
Ord.: Polygonales
Fam.: Polygonaceae (Knöterichgewächse)
Ord.: Centrospermae
Fam.: Cactaceae (Kaktusgewächse)
Fam.: Caryophyllaceae (Nelkengewächse)
U.-Fam.: Silenoidae (Nelkenartige)
U.-Fam.: Alsinoidae (Mierenartige)
U.-Fam.: Paranychioidae (Bruchkrautartige)
Fam.: Chenopodiaceae (Gänsefußgewächse)
Sympetulae
Ord.: Ercales (Erikagewächse, Heidekrautgewächse)
Fam.: Ericaceae (Erikagewächse i. e. S.)
Ord.: Primulales (Primelgewächse)
Fam.: Primulaceae (Primelgewächse i. e. S.)
Fam.: Plumbaginaceae
Ord.: Ligustales (Oleales)
Fam.: Oleaceae (Ölbaumgewächse)
Ord.: Contortae
Fam.: Gnetianaceae
Fam.: Apocynaceae
Fam.: Asclepiadaceae
Gat.: Strychos
Ord.: Tubiflorae
Fam.: Convolvulaceae (Winden)
Fam.: Braginaceae (Rauchblattgewächse)
Fam.: Labiatae, Lamiaceae (Lippenblütler)
Ord.: Personatae
Fam.: Solanaceae (Nachtschattengewächse)
Fam.: Scrophulariaceae (Rachenblütler)
Fam.: Plantaginaceae (Wegeriche)
Ord.: Rubiales
Fam.: Rubiaceae (Krappkrautgewächse)
Fam.: Caprifoliaceae (Geißblattgewächse)
Fam.: Valerianaceae (Baldriangewächse)
Fam.: Dipsaceae (Kardengewächse)
Ord.: Cucurbitales (Kürbisgewächse)
Fam.: Cucurbitaceae
Ord.: Synandrae
Fam.: Campanulaceae (Glockenblumengewächse)
Fam.: Compositae, Asteraceae (Korbblütler)
Kl.: Monokotyledonae (Einkeimblättrige)
Ord.: Helobiae (Sumpfliliengewächse)
Fam.: Abismataceae (Froschlöffelgewächse)
Fam.: Hydrocharintaceae (Froschbißgewächse)
Fam.: Potamogetonaceae (Laichkrautgewächse)
Ord.: Liliiflorae (Liliengewächse)
Fam.: Liliaceae (Liliengewächse i. e. S.)
Fam.: Amarylidaceae (Narzissengewächse)
Fam.: Iridaceae (Schwertliliengewächse)
Ord.: Cyperales
Fam.: Juncaceae (Binsengewächse)
Fam.: Cyperaceae (Sauer- und Riedgräser)
Ord.: Farinosae
Fam.: Bromeliaceae (Ananasgewächse)
Ord.: Glumiflorae, Poales, Graminales (Gräser)
Fam.: Gramineae (Süßgräser)
Ord.: Gynandrae
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''botanisch wichtige Prokaryonten''

R.: Prokaryonta

:U.-R.: Protophyta (Einzeller)

:::::::Ord.: Pseudomonadales

:::::::::::Gat.: Nitrosomas (Nitritbakterien)
:::::::::::Gat.: Nitrobacter (Nitratbakterien)
:::::::::::Gat.: Schwefelsäurebakterien
:::::::Ord.: Eubacteriales
:::::::Ord.: Cyanophyceae (Blaualgen)


R.: Eukaryonta

:U.-R.: Thallobionta (Thallophyten, Lagerpflanzen)

::Abt.: Phycophyta (Algen)

::::Kl.: Euglenophyceae (Augentierchen, Augengeißelalgen)
::::Kl.: Pyrrhophyceae (Panzergeißler, Dinoflagellaten)

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::::Kl.: Hepaticae (Lebermoose)
::::Kl.: Musci (Laubmoose)

:::::U.-Kl.: Sphagnidae (Torfmoose)
:::::U.-Kl.: Andreaeidae (Klaffmoose)
:::::U.-Kl.: Bryidae (Eigentliche Moose)
:U.-R.: Cormobionta (Kormophyten, Sproßpflanzen)

::Abt.: Pteridophyta (Farnpflanzen)

::::Kl.: Psilopsida (Urfarne)
::::Kl.: Lycopsida (Bärlappgewächse)

:::::::Ord.: Lycopodiales (Eigentliche Bärlappe)
:::::::Ord.: Selaginellales (Moosfarne)
:::::::Ord.: Lepidodendrales (Bärlappbäume)
::::Kl.: Equisetinae (Schachtelhalmgewächse)

:::::::::::Gat.: Equisetum (Schachtelhalme)
::::Kl.: Filicina, Filicopsida (Eigentliche Farnpflanzen)

:::::U.-Kl.: Eusporangiatae (Derbholzige Farne)
:::::U.-Kl.: Leptosporangiatae (Farne i. e. S.)
:::::U.-Kl.: Hydropterides (Wasserfarne)
::Abt.: Spermatophyta (Samenpflanzen)

:::U.-Abt.: Gymnospermae (Nacktsamer)

::::Kl.: Pteridospermae (Samenfarne)
::::Kl.: Cycadinae (Palmfarne)
::::Kl.: Bennettitinae (Bennettiten)
::::Kl.: Cordaitinae (Cordaiten)
::::Kl.: Ginkgoidae (Ginkgos)
::::Kl.: Coniferae (Nadelhölzer)
::::Kl.: Gnetinae
:::U.-Abt.: Angiospermae (Bedecktsamer)

::::Kl.: Dikotyledonae (Zweikeimblättrige)

::::::Dialypetales

:::::::Ord.: Ranales, Polycarpicae

:::::::::Fam.: Magnoliaceae
:::::::::Fam.: Lauraceae
:::::::::Fam.: Ranunculaceae (Hahnenfußgewächse)
:::::::::Fam.: Nympheaceae
:::::::Ord.: Rosales (Rosengewächse)

:::::::::Fam.: Crussulaceae
:::::::::Fam.: Saxifragaceae (Steinbrechtgewächse)
:::::::::Fam.: Rosaceae
:::::::Ord.: Leguminosae (Leguminosen, Hülsenfrüchte)

:::::::::Fam.: Mimosaceae
:::::::::Fam.: Papilionaceae (Schmetterlingsblütler)
:::::::Ord.: Rhoedales

:::::::::Fam.: Papaveraceae (Mohngewächse)

::::::::::U.-Fam.: Papaveroideae (Mohnartige)
::::::::::U.-Fam.: Fumarioideae (Erdrauchartige)
:::::::::Fam.: Cruciferae (Kreuzblütler)
:::::::Ord.: Columniferae

:::::::::Fam.: Malvaceae (Malvengewächse)
:::::::::Fam.: Tiliaceae (Lindengewächse)
:::::::Ord.: Gruinales, Geraniales

:::::::::Fam.: Oxalidaceae (Sauerkleegewächse)
:::::::::Fam.: Geraniaceae (Geraniengewächse)
:::::::::Fam.: Linaceae
:::::::::Fam. Balsaminaceae
:::::::Ord.: Terebinthales

:::::::::Fam.: Rufaceae
:::::::::Fam. Aceraceae
:::::::Ord.: Umbelliflorae, Apiaceae (Doldengewächse)

:::::::::Fam.: Cornaceae (Hartriegelgewächse)
:::::::::Fam.: Araliaceae
:::::::::Fam.: Umbelliferae (Eigentliche Doldengewächse)
::::::Apetalae

:::::::Ord.: Fagales

:::::::::Fam.: Betulaceae (Birkengewächse)
:::::::::Fam.: Fagaceae (Buchengewächse)
:::::::Ord.: Juglandales

:::::::::Fam.: Juglandaceae (Walnußpflanzen)
:::::::Ord.: Salicales (Weidengewächse)

:::::::::Fam.: Saliaceae

:::::::::::Gat.: Salix (Weiden)
:::::::::::Gat.: Populus (Pappeln)
:::::::Ord.: Urticales

:::::::::Fam.: Ulmaceae (Ulmengewächse)
:::::::::Fam.: Moraceae (Maulbeerbaumgewächse)
:::::::::Fam.: Cannabinaceae (Hanfgewächse)
:::::::::Fam.: Urticaceae (Brennesselgewächse)
:::::::Ord.: Tricoccae

:::::::::Fam.: Euphorbiaceae (Wolfsmilchgewächse)
:::::::::Fam.: Buxaceae (Buchsbaumgewächse)
:::::::::Fam.: Callitrichaceae (Wassersterngewächse)
:::::::Ord.: Polygonales

:::::::::Fam.: Polygonaceae (Knöterichgewächse)
:::::::Ord.: Centrospermae

:::::::::Fam.: Cactaceae (Kaktusgewächse)
:::::::::Fam.: Caryophyllaceae (Nelkengewächse)

::::::::::U.-Fam.: Silenoidae (Nelkenartige)
::::::::::U.-Fam.: Alsinoidae (Mierenartige)
::::::::::U.-Fam.: Paranychioidae (Bruchkrautartige)
:::::::::Fam.: Chenopodiaceae (Gänsefußgewächse)
::::::Sympetulae
:::::::Ord.: Ercales (Erikagewächse, Heidekrautgewächse)

:::::::::Fam.: Ericaceae (Erikagewächse i. e. S.)
:::::::Ord.: Primulales (Primelgewächse)

:::::::::Fam.: Primulaceae (Primelgewächse i. e. S.)
:::::::::Fam.: Plumbaginaceae
:::::::Ord.: Ligustales (Oleales)

:::::::::Fam.: Oleaceae (Ölbaumgewächse)
:::::::Ord.: Contortae

:::::::::Fam.: Gnetianaceae
:::::::::Fam.: Apocynaceae
:::::::::Fam.: Asclepiadaceae

:::::::::::Gat.: Strychos
:::::::Ord.: Tubiflorae

:::::::::Fam.: Convolvulaceae (Winden)
:::::::::Fam.: Braginaceae (Rauchblattgewächse)
:::::::::Fam.: Labiatae, Lamiaceae (Lippenblütler)
:::::::Ord.: Personatae

:::::::::Fam.: Solanaceae (Nachtschattengewächse)
:::::::::Fam.: Scrophulariaceae (Rachenblütler)
:::::::::Fam.: Plantaginaceae (Wegeriche)
:::::::Ord.: Rubiales

:::::::::Fam.: Rubiaceae (Krappkrautgewächse)
:::::::::Fam.: Caprifoliaceae (Geißblattgewächse)
:::::::::Fam.: Valerianaceae (Baldriangewächse)
:::::::::Fam.: Dipsaceae (Kardengewächse)
:::::::Ord.: Cucurbitales (Kürbisgewächse)

:::::::::Fam.: Cucurbitaceae
:::::::Ord.: Synandrae

:::::::::Fam.: Campanulaceae (Glockenblumengewächse)
:::::::::Fam.: Compositae, Asteraceae (Korbblütler)
::::Kl.: Monokotyledonae (Einkeimblättrige)
:::::::Ord.: Helobiae (Sumpfliliengewächse)

:::::::::Fam.: Abismataceae (Froschlöffelgewächse)
:::::::::Fam.: Hydrocharintaceae (Froschbißgewächse)
:::::::::Fam.: Potamogetonaceae (Laichkrautgewächse)
:::::::Ord.: Liliiflorae (Liliengewächse)

:::::::::Fam.: Liliaceae (Liliengewächse i. e. S.)
:::::::::Fam.: Amarylidaceae (Narzissengewächse)
:::::::::Fam.: Iridaceae (Schwertliliengewächse)
:::::::Ord.: Cyperales

:::::::::Fam.: Juncaceae (Binsengewächse)
:::::::::Fam.: Cyperaceae (Sauer- und Riedgräser)
:::::::Ord.: Farinosae

:::::::::Fam.: Bromeliaceae (Ananasgewächse)
:::::::Ord.: Glumiflorae, Poales, Graminales (Gräser)

:::::::::Fam.: Gramineae (Süßgräser)
:::::::Ord.: Gynandrae

:::::::::Fam.: Orchidaceae (Orchideengewächse)
:::::::Ord.: Spadiciflorae

:::::::::Fam.: Palmae (Palmengewächse)
:::::::::Fam.: Araceae (Aronstabgewächse)
:::::::::Fam.: Lemmaceae (Wasserlinsengewächse)
:::::::Ord.: Pandanales

:::::::::Fam.: Sparganiaceae (Igelkolbengewächse)
:::::::::Fam.: Typhaceae (Rohrkolben)</text>
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    <text bytes="8131" xml:space="preserve">Überblick über die botanische Systematik:

''botanisch wichtige Prokaryonten''

R.: Prokaryonta

:U.-R.: Protophyta (Einzeller)

:::::::Ord.: Pseudomonadales

:::::::::::Gat.: Nitrosomas (Nitritbakterien)
:::::::::::Gat.: Nitrobacter (Nitratbakterien)
:::::::::::Gat.: Schwefelsäurebakterien
:::::::Ord.: Eubacteriales
:::::::Ord.: Cyanophyceae (Blaualgen)


R.: Eukaryonta

:U.-R.: Thallobionta (Thallophyten, Lagerpflanzen)

::Abt.: Phycophyta (Algen)

::::Kl.: Euglenophyceae (Augentierchen, Augengeißelalgen)
::::Kl.: Pyrrhophyceae (Panzergeißler, Dinoflagellaten)

:::::::Ord.: Dinophycales
:::::::Ord.: Cryptophycales
::::Kl.: Chrysophyceae (Goldalgen)

:::::::Ord.: Chrysomonadales

:::::::::::Gat.: Chromolina
:::::::::::Gat.: Synura
:::::::::::Gat.: Silicoflagellinae
:::::::::::Gat.: Coccolithinae
:::::::Ord.: Diatomales (Kieselalgen)

::::::::U.-Ord.: Centricae
::::::::U.-Ord.: Pennatae
::::Kl.: Xanthophyceae (Gelb-Goldalgen)

:::::::Ord.: Heterotrichales
:::::::Ord.: Botrydiales

:::::::::::Gat.: Vaucheria (Schlauchalgen)
::::Kl.: Chlorophyceae (Grünalgen)

:::::::Ord.: Volvocales

:::::::::Fam.: Chlamydomonadaceae

:::::::::::Gat.: Chlamydomonas (Geißelalgen)

::::::::::::Art: Polytoma uvella
:::::::::Fam.: Volvocaceae

:::::::::::Gat.: Gonium
:::::::::::Gat.: Pandorina
:::::::::::Gat.: Eudorina
:::::::::::Gat.: Volvox
:::::::Ord.: Ulotrichales

:::::::::::Gat.: Ulothrix
:::::::::::Gat.: Ulva (Meersalat)
:::::::::::Gat.: Enteromorpha (Darmtang)
:::::::Ord.: Cladophorales
:::::::Ord.: Siphonales

:::::::::::Gat.: Acetabularia
:::::::Ord.: Conjugales (Jochalgen)

:::::::::Fam.: Desmadiaceae (Zieralgen)

:::::::::::Gat.: Closterium
:::::::::::Gat.: Cosmarium
:::::::::::Gat.: Micrasterias
:::::::::Fam.: Zygnemaceae
:::::::Ord.: Charales (Armleuchteralgen)
::::Kl.: Phaeophyceae (Braunalgen)

:::::::Ord.: Ectocarpales
:::::::Ord.: Laminariales
:::::::Ord.: Fucales

:::::::::::Gat.: Sargassum
::::Kl.: Rhodophyceae (Rotalgen)

:::::::Ord.: Bangiales
::Abt.: Mycophyta (Pilze)

::::Kl.: Myxomycetes (Schleimpilze)
::::Kl.: Phycomycetes (Algenpilze)

:::::::Ord.: Archimycetales (Urpilze)

::::::::::::Art: Plasmodiophora brassicae
:::::::Ord.: Oomycetales
:::::::Ord.: Zygomycetales
::::Kl.: Ascomycetes (Schlauchpilze)
::::Kl.: Basidomycetes (Ständerpilze)
::Abt.: Lichines (Flechten)
::Abt.: Bryophyta (Moospflanzen)

::::Kl.: Hepaticae (Lebermoose)
::::Kl.: Musci (Laubmoose)

:::::U.-Kl.: Sphagnidae (Torfmoose)
:::::U.-Kl.: Andreaeidae (Klaffmoose)
:::::U.-Kl.: Bryidae (Eigentliche Moose)
:U.-R.: Cormobionta (Kormophyten, Sproßpflanzen)

::Abt.: Pteridophyta (Farnpflanzen)

::::Kl.: Psilopsida (Urfarne)
::::Kl.: Lycopsida (Bärlappgewächse)

:::::::Ord.: Lycopodiales (Eigentliche Bärlappe)
:::::::Ord.: Selaginellales (Moosfarne)
:::::::Ord.: Lepidodendrales (Bärlappbäume)
::::Kl.: Equisetinae (Schachtelhalmgewächse)

:::::::::::Gat.: Equisetum (Schachtelhalme)
::::Kl.: Filicina, Filicopsida (Eigentliche Farnpflanzen)

:::::U.-Kl.: Eusporangiatae (Derbholzige Farne)
:::::U.-Kl.: Leptosporangiatae (Farne i. e. S.)
:::::U.-Kl.: Hydropterides (Wasserfarne)
::Abt.: Spermatophyta (Samenpflanzen)

:::U.-Abt.: Gymnospermae (Nacktsamer)

::::Kl.: Pteridospermae (Samenfarne)
::::Kl.: Cycadinae (Palmfarne)
::::Kl.: Bennettitinae (Bennettiten)
::::Kl.: Cordaitinae (Cordaiten)
::::Kl.: Ginkgoidae (Ginkgos)
::::Kl.: Coniferae (Nadelhölzer)
::::Kl.: Gnetinae
:::U.-Abt.: Angiospermae (Bedecktsamer)

::::Kl.: Dikotyledonae (Zweikeimblättrige)

::::::Dialypetales

:::::::Ord.: Ranales, Polycarpicae

:::::::::Fam.: Magnoliaceae
:::::::::Fam.: Lauraceae
:::::::::Fam.: Ranunculaceae (Hahnenfußgewächse)
:::::::::Fam.: Nympheaceae
:::::::Ord.: Rosales (Rosengewächse)

:::::::::Fam.: Crussulaceae
:::::::::Fam.: Saxifragaceae (Steinbrechtgewächse)
:::::::::Fam.: Rosaceae
:::::::Ord.: Leguminosae (Leguminosen, Hülsenfrüchte)

:::::::::Fam.: Mimosaceae
:::::::::Fam.: Papilionaceae (Schmetterlingsblütler)
:::::::Ord.: Rhoedales

:::::::::Fam.: Papaveraceae (Mohngewächse)

::::::::::U.-Fam.: Papaveroideae (Mohnartige)
::::::::::U.-Fam.: Fumarioideae (Erdrauchartige)
:::::::::Fam.: Cruciferae (Kreuzblütler)
:::::::Ord.: Columniferae

:::::::::Fam.: Malvaceae (Malvengewächse)
:::::::::Fam.: Tiliaceae (Lindengewächse)
:::::::Ord.: Gruinales, Geraniales

:::::::::Fam.: Oxalidaceae (Sauerkleegewächse)
:::::::::Fam.: Geraniaceae (Geraniengewächse)
:::::::::Fam.: Linaceae
:::::::::Fam. Balsaminaceae
:::::::Ord.: Terebinthales

:::::::::Fam.: Rufaceae
:::::::::Fam. Aceraceae
:::::::Ord.: Umbelliflorae, Apiaceae (Doldengewächse)

:::::::::Fam.: Cornaceae (Hartriegelgewächse)
:::::::::Fam.: Araliaceae
:::::::::Fam.: Umbelliferae (Eigentliche Doldengewächse)
::::::Apetalae

:::::::Ord.: Fagales

:::::::::Fam.: Betulaceae (Birkengewächse)
:::::::::Fam.: Fagaceae (Buchengewächse)
:::::::Ord.: Juglandales

:::::::::Fam.: Juglandaceae (Walnußpflanzen)
:::::::Ord.: Salicales (Weidengewächse)

:::::::::Fam.: Saliaceae

:::::::::::Gat.: Salix (Weiden)
:::::::::::Gat.: Populus (Pappeln)
:::::::Ord.: Urticales

:::::::::Fam.: Ulmaceae (Ulmengewächse)
:::::::::Fam.: Moraceae (Maulbeerbaumgewächse)
:::::::::Fam.: Cannabinaceae (Hanfgewächse)
:::::::::Fam.: Urticaceae (Brennesselgewächse)
:::::::Ord.: Tricoccae

:::::::::Fam.: Euphorbiaceae (Wolfsmilchgewächse)
:::::::::Fam.: Buxaceae (Buchsbaumgewächse)
:::::::::Fam.: Callitrichaceae (Wassersterngewächse)
:::::::Ord.: Polygonales

:::::::::Fam.: Polygonaceae (Knöterichgewächse)
:::::::Ord.: Centrospermae

:::::::::Fam.: Cactaceae (Kaktusgewächse)
:::::::::Fam.: Caryophyllaceae (Nelkengewächse)

::::::::::U.-Fam.: Silenoidae (Nelkenartige)
::::::::::U.-Fam.: Alsinoidae (Mierenartige)
::::::::::U.-Fam.: Paranychioidae (Bruchkrautartige)
:::::::::Fam.: Chenopodiaceae (Gänsefußgewächse)
::::::Sympetulae

:::::::Ord.: Ercales (Erikagewächse, Heidekrautgewächse)

:::::::::Fam.: Ericaceae (Erikagewächse i. e. S.)
:::::::Ord.: Primulales (Primelgewächse)

:::::::::Fam.: Primulaceae (Primelgewächse i. e. S.)
:::::::::Fam.: Plumbaginaceae
:::::::Ord.: Ligustales (Oleales)

:::::::::Fam.: Oleaceae (Ölbaumgewächse)
:::::::Ord.: Contortae

:::::::::Fam.: Gnetianaceae
:::::::::Fam.: Apocynaceae
:::::::::Fam.: Asclepiadaceae

:::::::::::Gat.: Strychos
:::::::Ord.: Tubiflorae

:::::::::Fam.: Convolvulaceae (Winden)
:::::::::Fam.: Braginaceae (Rauchblattgewächse)
:::::::::Fam.: Labiatae, Lamiaceae (Lippenblütler)
:::::::Ord.: Personatae

:::::::::Fam.: Solanaceae (Nachtschattengewächse)
:::::::::Fam.: Scrophulariaceae (Rachenblütler)
:::::::::Fam.: Plantaginaceae (Wegeriche)
:::::::Ord.: Rubiales

:::::::::Fam.: Rubiaceae (Krappkrautgewächse)
:::::::::Fam.: Caprifoliaceae (Geißblattgewächse)
:::::::::Fam.: Valerianaceae (Baldriangewächse)
:::::::::Fam.: Dipsaceae (Kardengewächse)
:::::::Ord.: Cucurbitales (Kürbisgewächse)

:::::::::Fam.: Cucurbitaceae
:::::::Ord.: Synandrae

:::::::::Fam.: Campanulaceae (Glockenblumengewächse)
:::::::::Fam.: Compositae, Asteraceae (Korbblütler)
::::Kl.: Monokotyledonae (Einkeimblättrige)

:::::::Ord.: Helobiae (Sumpfliliengewächse)

:::::::::Fam.: Abismataceae (Froschlöffelgewächse)
:::::::::Fam.: Hydrocharintaceae (Froschbißgewächse)
:::::::::Fam.: Potamogetonaceae (Laichkrautgewächse)
:::::::Ord.: Liliiflorae (Liliengewächse)

:::::::::Fam.: Liliaceae (Liliengewächse i. e. S.)
:::::::::Fam.: Amarylidaceae (Narzissengewächse)
:::::::::Fam.: Iridaceae (Schwertliliengewächse)
:::::::Ord.: Cyperales

:::::::::Fam.: Juncaceae (Binsengewächse)
:::::::::Fam.: Cyperaceae (Sauer- und Riedgräser)
:::::::Ord.: Farinosae

:::::::::Fam.: Bromeliaceae (Ananasgewächse)
:::::::Ord.: Glumiflorae, Poales, Graminales (Gräser)

:::::::::Fam.: Gramineae (Süßgräser)
:::::::Ord.: Gynandrae

:::::::::Fam.: Orchidaceae (Orchideengewächse)
:::::::Ord.: Spadiciflorae

:::::::::Fam.: Palmae (Palmengewächse)
:::::::::Fam.: Araceae (Aronstabgewächse)
:::::::::Fam.: Lemmaceae (Wasserlinsengewächse)
:::::::Ord.: Pandanales

:::::::::Fam.: Sparganiaceae (Igelkolbengewächse)
:::::::::Fam.: Typhaceae (Rohrkolben)</text>
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    <text bytes="8142" xml:space="preserve">&lt;u&gt;Botanisch wichtige Prokaryonten&lt;/u&gt;:

R.: Prokaryonta

:U.-R.: Protophyta (Einzeller)

:::::::Ord.: Pseudomonadales

:::::::::::Gat.: Nitrosomas (Nitritbakterien)
:::::::::::Gat.: Nitrobacter (Nitratbakterien)
:::::::::::Gat.: Schwefelsäurebakterien
:::::::Ord.: Eubacteriales
:::::::Ord.: Cyanophyceae (Blaualgen)


&lt;u&gt;Überblick über die botanische Systematik&lt;u/&gt;:

R.: Eukaryonta

:U.-R.: Thallobionta (Thallophyten, Lagerpflanzen)

::Abt.: Phycophyta (Algen)

::::Kl.: Euglenophyceae (Augentierchen, Augengeißelalgen)
::::Kl.: Pyrrhophyceae (Panzergeißler, Dinoflagellaten)

:::::::Ord.: Dinophycales
:::::::Ord.: Cryptophycales
::::Kl.: Chrysophyceae (Goldalgen)

:::::::Ord.: Chrysomonadales

:::::::::::Gat.: Chromolina
:::::::::::Gat.: Synura
:::::::::::Gat.: Silicoflagellinae
:::::::::::Gat.: Coccolithinae
:::::::Ord.: Diatomales (Kieselalgen)

::::::::U.-Ord.: Centricae
::::::::U.-Ord.: Pennatae
::::Kl.: Xanthophyceae (Gelb-Goldalgen)

:::::::Ord.: Heterotrichales
:::::::Ord.: Botrydiales

:::::::::::Gat.: Vaucheria (Schlauchalgen)
::::Kl.: Chlorophyceae (Grünalgen)

:::::::Ord.: Volvocales

:::::::::Fam.: Chlamydomonadaceae

:::::::::::Gat.: Chlamydomonas (Geißelalgen)

::::::::::::Art: Polytoma uvella
:::::::::Fam.: Volvocaceae

:::::::::::Gat.: Gonium
:::::::::::Gat.: Pandorina
:::::::::::Gat.: Eudorina
:::::::::::Gat.: Volvox
:::::::Ord.: Ulotrichales

:::::::::::Gat.: Ulothrix
:::::::::::Gat.: Ulva (Meersalat)
:::::::::::Gat.: Enteromorpha (Darmtang)
:::::::Ord.: Cladophorales
:::::::Ord.: Siphonales

:::::::::::Gat.: Acetabularia
:::::::Ord.: Conjugales (Jochalgen)

:::::::::Fam.: Desmadiaceae (Zieralgen)

:::::::::::Gat.: Closterium
:::::::::::Gat.: Cosmarium
:::::::::::Gat.: Micrasterias
:::::::::Fam.: Zygnemaceae
:::::::Ord.: Charales (Armleuchteralgen)
::::Kl.: Phaeophyceae (Braunalgen)

:::::::Ord.: Ectocarpales
:::::::Ord.: Laminariales
:::::::Ord.: Fucales

:::::::::::Gat.: Sargassum
::::Kl.: Rhodophyceae (Rotalgen)

:::::::Ord.: Bangiales
::Abt.: Mycophyta (Pilze)

::::Kl.: Myxomycetes (Schleimpilze)
::::Kl.: Phycomycetes (Algenpilze)

:::::::Ord.: Archimycetales (Urpilze)

::::::::::::Art: Plasmodiophora brassicae
:::::::Ord.: Oomycetales
:::::::Ord.: Zygomycetales
::::Kl.: Ascomycetes (Schlauchpilze)
::::Kl.: Basidomycetes (Ständerpilze)
::Abt.: Lichines (Flechten)
::Abt.: Bryophyta (Moospflanzen)

::::Kl.: Hepaticae (Lebermoose)
::::Kl.: Musci (Laubmoose)

:::::U.-Kl.: Sphagnidae (Torfmoose)
:::::U.-Kl.: Andreaeidae (Klaffmoose)
:::::U.-Kl.: Bryidae (Eigentliche Moose)
:U.-R.: Cormobionta (Kormophyten, Sproßpflanzen)

::Abt.: Pteridophyta (Farnpflanzen)

::::Kl.: Psilopsida (Urfarne)
::::Kl.: Lycopsida (Bärlappgewächse)

:::::::Ord.: Lycopodiales (Eigentliche Bärlappe)
:::::::Ord.: Selaginellales (Moosfarne)
:::::::Ord.: Lepidodendrales (Bärlappbäume)
::::Kl.: Equisetinae (Schachtelhalmgewächse)

:::::::::::Gat.: Equisetum (Schachtelhalme)
::::Kl.: Filicina, Filicopsida (Eigentliche Farnpflanzen)

:::::U.-Kl.: Eusporangiatae (Derbholzige Farne)
:::::U.-Kl.: Leptosporangiatae (Farne i. e. S.)
:::::U.-Kl.: Hydropterides (Wasserfarne)
::Abt.: Spermatophyta (Samenpflanzen)

:::U.-Abt.: Gymnospermae (Nacktsamer)

::::Kl.: Pteridospermae (Samenfarne)
::::Kl.: Cycadinae (Palmfarne)
::::Kl.: Bennettitinae (Bennettiten)
::::Kl.: Cordaitinae (Cordaiten)
::::Kl.: Ginkgoidae (Ginkgos)
::::Kl.: Coniferae (Nadelhölzer)
::::Kl.: Gnetinae
:::U.-Abt.: Angiospermae (Bedecktsamer)

::::Kl.: Dikotyledonae (Zweikeimblättrige)

::::::Dialypetales

:::::::Ord.: Ranales, Polycarpicae

:::::::::Fam.: Magnoliaceae
:::::::::Fam.: Lauraceae
:::::::::Fam.: Ranunculaceae (Hahnenfußgewächse)
:::::::::Fam.: Nympheaceae
:::::::Ord.: Rosales (Rosengewächse)

:::::::::Fam.: Crussulaceae
:::::::::Fam.: Saxifragaceae (Steinbrechtgewächse)
:::::::::Fam.: Rosaceae
:::::::Ord.: Leguminosae (Leguminosen, Hülsenfrüchte)

:::::::::Fam.: Mimosaceae
:::::::::Fam.: Papilionaceae (Schmetterlingsblütler)
:::::::Ord.: Rhoedales

:::::::::Fam.: Papaveraceae (Mohngewächse)

::::::::::U.-Fam.: Papaveroideae (Mohnartige)
::::::::::U.-Fam.: Fumarioideae (Erdrauchartige)
:::::::::Fam.: Cruciferae (Kreuzblütler)
:::::::Ord.: Columniferae

:::::::::Fam.: Malvaceae (Malvengewächse)
:::::::::Fam.: Tiliaceae (Lindengewächse)
:::::::Ord.: Gruinales, Geraniales

:::::::::Fam.: Oxalidaceae (Sauerkleegewächse)
:::::::::Fam.: Geraniaceae (Geraniengewächse)
:::::::::Fam.: Linaceae
:::::::::Fam. Balsaminaceae
:::::::Ord.: Terebinthales

:::::::::Fam.: Rufaceae
:::::::::Fam. Aceraceae
:::::::Ord.: Umbelliflorae, Apiaceae (Doldengewächse)

:::::::::Fam.: Cornaceae (Hartriegelgewächse)
:::::::::Fam.: Araliaceae
:::::::::Fam.: Umbelliferae (Eigentliche Doldengewächse)
::::::Apetalae

:::::::Ord.: Fagales

:::::::::Fam.: Betulaceae (Birkengewächse)
:::::::::Fam.: Fagaceae (Buchengewächse)
:::::::Ord.: Juglandales

:::::::::Fam.: Juglandaceae (Walnußpflanzen)
:::::::Ord.: Salicales (Weidengewächse)

:::::::::Fam.: Saliaceae

:::::::::::Gat.: Salix (Weiden)
:::::::::::Gat.: Populus (Pappeln)
:::::::Ord.: Urticales

:::::::::Fam.: Ulmaceae (Ulmengewächse)
:::::::::Fam.: Moraceae (Maulbeerbaumgewächse)
:::::::::Fam.: Cannabinaceae (Hanfgewächse)
:::::::::Fam.: Urticaceae (Brennesselgewächse)
:::::::Ord.: Tricoccae

:::::::::Fam.: Euphorbiaceae (Wolfsmilchgewächse)
:::::::::Fam.: Buxaceae (Buchsbaumgewächse)
:::::::::Fam.: Callitrichaceae (Wassersterngewächse)
:::::::Ord.: Polygonales

:::::::::Fam.: Polygonaceae (Knöterichgewächse)
:::::::Ord.: Centrospermae

:::::::::Fam.: Cactaceae (Kaktusgewächse)
:::::::::Fam.: Caryophyllaceae (Nelkengewächse)

::::::::::U.-Fam.: Silenoidae (Nelkenartige)
::::::::::U.-Fam.: Alsinoidae (Mierenartige)
::::::::::U.-Fam.: Paranychioidae (Bruchkrautartige)
:::::::::Fam.: Chenopodiaceae (Gänsefußgewächse)
::::::Sympetulae

:::::::Ord.: Ercales (Erikagewächse, Heidekrautgewächse)

:::::::::Fam.: Ericaceae (Erikagewächse i. e. S.)
:::::::Ord.: Primulales (Primelgewächse)

:::::::::Fam.: Primulaceae (Primelgewächse i. e. S.)
:::::::::Fam.: Plumbaginaceae
:::::::Ord.: Ligustales (Oleales)

:::::::::Fam.: Oleaceae (Ölbaumgewächse)
:::::::Ord.: Contortae

:::::::::Fam.: Gnetianaceae
:::::::::Fam.: Apocynaceae
:::::::::Fam.: Asclepiadaceae

:::::::::::Gat.: Strychos
:::::::Ord.: Tubiflorae

:::::::::Fam.: Convolvulaceae (Winden)
:::::::::Fam.: Braginaceae (Rauchblattgewächse)
:::::::::Fam.: Labiatae, Lamiaceae (Lippenblütler)
:::::::Ord.: Personatae

:::::::::Fam.: Solanaceae (Nachtschattengewächse)
:::::::::Fam.: Scrophulariaceae (Rachenblütler)
:::::::::Fam.: Plantaginaceae (Wegeriche)
:::::::Ord.: Rubiales

:::::::::Fam.: Rubiaceae (Krappkrautgewächse)
:::::::::Fam.: Caprifoliaceae (Geißblattgewächse)
:::::::::Fam.: Valerianaceae (Baldriangewächse)
:::::::::Fam.: Dipsaceae (Kardengewächse)
:::::::Ord.: Cucurbitales (Kürbisgewächse)

:::::::::Fam.: Cucurbitaceae
:::::::Ord.: Synandrae

:::::::::Fam.: Campanulaceae (Glockenblumengewächse)
:::::::::Fam.: Compositae, Asteraceae (Korbblütler)
::::Kl.: Monokotyledonae (Einkeimblättrige)

:::::::Ord.: Helobiae (Sumpfliliengewächse)

:::::::::Fam.: Abismataceae (Froschlöffelgewächse)
:::::::::Fam.: Hydrocharintaceae (Froschbißgewächse)
:::::::::Fam.: Potamogetonaceae (Laichkrautgewächse)
:::::::Ord.: Liliiflorae (Liliengewächse)

:::::::::Fam.: Liliaceae (Liliengewächse i. e. S.)
:::::::::Fam.: Amarylidaceae (Narzissengewächse)
:::::::::Fam.: Iridaceae (Schwertliliengewächse)
:::::::Ord.: Cyperales

:::::::::Fam.: Juncaceae (Binsengewächse)
:::::::::Fam.: Cyperaceae (Sauer- und Riedgräser)
:::::::Ord.: Farinosae

:::::::::Fam.: Bromeliaceae (Ananasgewächse)
:::::::Ord.: Glumiflorae, Poales, Graminales (Gräser)

:::::::::Fam.: Gramineae (Süßgräser)
:::::::Ord.: Gynandrae

:::::::::Fam.: Orchidaceae (Orchideengewächse)
:::::::Ord.: Spadiciflorae

:::::::::Fam.: Palmae (Palmengewächse)
:::::::::Fam.: Araceae (Aronstabgewächse)
:::::::::Fam.: Lemmaceae (Wasserlinsengewächse)
:::::::Ord.: Pandanales

:::::::::Fam.: Sparganiaceae (Igelkolbengewächse)
:::::::::Fam.: Typhaceae (Rohrkolben)</text>
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    <text bytes="8142" xml:space="preserve">&lt;u&gt;Botanisch wichtige Prokaryonten&lt;/u&gt;:

R.: Prokaryonta

:U.-R.: Protophyta (Einzeller)

:::::::Ord.: Pseudomonadales

:::::::::::Gat.: Nitrosomas (Nitritbakterien)
:::::::::::Gat.: Nitrobacter (Nitratbakterien)
:::::::::::Gat.: Schwefelsäurebakterien
:::::::Ord.: Eubacteriales
:::::::Ord.: Cyanophyceae (Blaualgen)


&lt;u&gt;Überblick über die botanische Systematik&lt;/u&gt;:

R.: Eukaryonta

:U.-R.: Thallobionta (Thallophyten, Lagerpflanzen)

::Abt.: Phycophyta (Algen)

::::Kl.: Euglenophyceae (Augentierchen, Augengeißelalgen)
::::Kl.: Pyrrhophyceae (Panzergeißler, Dinoflagellaten)

:::::::Ord.: Dinophycales
:::::::Ord.: Cryptophycales
::::Kl.: Chrysophyceae (Goldalgen)

:::::::Ord.: Chrysomonadales

:::::::::::Gat.: Chromolina
:::::::::::Gat.: Synura
:::::::::::Gat.: Silicoflagellinae
:::::::::::Gat.: Coccolithinae
:::::::Ord.: Diatomales (Kieselalgen)

::::::::U.-Ord.: Centricae
::::::::U.-Ord.: Pennatae
::::Kl.: Xanthophyceae (Gelb-Goldalgen)

:::::::Ord.: Heterotrichales
:::::::Ord.: Botrydiales

:::::::::::Gat.: Vaucheria (Schlauchalgen)
::::Kl.: Chlorophyceae (Grünalgen)

:::::::Ord.: Volvocales

:::::::::Fam.: Chlamydomonadaceae

:::::::::::Gat.: Chlamydomonas (Geißelalgen)

::::::::::::Art: Polytoma uvella
:::::::::Fam.: Volvocaceae

:::::::::::Gat.: Gonium
:::::::::::Gat.: Pandorina
:::::::::::Gat.: Eudorina
:::::::::::Gat.: Volvox
:::::::Ord.: Ulotrichales

:::::::::::Gat.: Ulothrix
:::::::::::Gat.: Ulva (Meersalat)
:::::::::::Gat.: Enteromorpha (Darmtang)
:::::::Ord.: Cladophorales
:::::::Ord.: Siphonales

:::::::::::Gat.: Acetabularia
:::::::Ord.: Conjugales (Jochalgen)

:::::::::Fam.: Desmadiaceae (Zieralgen)

:::::::::::Gat.: Closterium
:::::::::::Gat.: Cosmarium
:::::::::::Gat.: Micrasterias
:::::::::Fam.: Zygnemaceae
:::::::Ord.: Charales (Armleuchteralgen)
::::Kl.: Phaeophyceae (Braunalgen)

:::::::Ord.: Ectocarpales
:::::::Ord.: Laminariales
:::::::Ord.: Fucales

:::::::::::Gat.: Sargassum
::::Kl.: Rhodophyceae (Rotalgen)

:::::::Ord.: Bangiales
::Abt.: Mycophyta (Pilze)

::::Kl.: Myxomycetes (Schleimpilze)
::::Kl.: Phycomycetes (Algenpilze)

:::::::Ord.: Archimycetales (Urpilze)

::::::::::::Art: Plasmodiophora brassicae
:::::::Ord.: Oomycetales
:::::::Ord.: Zygomycetales
::::Kl.: Ascomycetes (Schlauchpilze)
::::Kl.: Basidomycetes (Ständerpilze)
::Abt.: Lichines (Flechten)
::Abt.: Bryophyta (Moospflanzen)

::::Kl.: Hepaticae (Lebermoose)
::::Kl.: Musci (Laubmoose)

:::::U.-Kl.: Sphagnidae (Torfmoose)
:::::U.-Kl.: Andreaeidae (Klaffmoose)
:::::U.-Kl.: Bryidae (Eigentliche Moose)
:U.-R.: Cormobionta (Kormophyten, Sproßpflanzen)

::Abt.: Pteridophyta (Farnpflanzen)

::::Kl.: Psilopsida (Urfarne)
::::Kl.: Lycopsida (Bärlappgewächse)

:::::::Ord.: Lycopodiales (Eigentliche Bärlappe)
:::::::Ord.: Selaginellales (Moosfarne)
:::::::Ord.: Lepidodendrales (Bärlappbäume)
::::Kl.: Equisetinae (Schachtelhalmgewächse)

:::::::::::Gat.: Equisetum (Schachtelhalme)
::::Kl.: Filicina, Filicopsida (Eigentliche Farnpflanzen)

:::::U.-Kl.: Eusporangiatae (Derbholzige Farne)
:::::U.-Kl.: Leptosporangiatae (Farne i. e. S.)
:::::U.-Kl.: Hydropterides (Wasserfarne)
::Abt.: Spermatophyta (Samenpflanzen)

:::U.-Abt.: Gymnospermae (Nacktsamer)

::::Kl.: Pteridospermae (Samenfarne)
::::Kl.: Cycadinae (Palmfarne)
::::Kl.: Bennettitinae (Bennettiten)
::::Kl.: Cordaitinae (Cordaiten)
::::Kl.: Ginkgoidae (Ginkgos)
::::Kl.: Coniferae (Nadelhölzer)
::::Kl.: Gnetinae
:::U.-Abt.: Angiospermae (Bedecktsamer)

::::Kl.: Dikotyledonae (Zweikeimblättrige)

::::::Dialypetales

:::::::Ord.: Ranales, Polycarpicae

:::::::::Fam.: Magnoliaceae
:::::::::Fam.: Lauraceae
:::::::::Fam.: Ranunculaceae (Hahnenfußgewächse)
:::::::::Fam.: Nympheaceae
:::::::Ord.: Rosales (Rosengewächse)

:::::::::Fam.: Crussulaceae
:::::::::Fam.: Saxifragaceae (Steinbrechtgewächse)
:::::::::Fam.: Rosaceae
:::::::Ord.: Leguminosae (Leguminosen, Hülsenfrüchte)

:::::::::Fam.: Mimosaceae
:::::::::Fam.: Papilionaceae (Schmetterlingsblütler)
:::::::Ord.: Rhoedales

:::::::::Fam.: Papaveraceae (Mohngewächse)

::::::::::U.-Fam.: Papaveroideae (Mohnartige)
::::::::::U.-Fam.: Fumarioideae (Erdrauchartige)
:::::::::Fam.: Cruciferae (Kreuzblütler)
:::::::Ord.: Columniferae

:::::::::Fam.: Malvaceae (Malvengewächse)
:::::::::Fam.: Tiliaceae (Lindengewächse)
:::::::Ord.: Gruinales, Geraniales

:::::::::Fam.: Oxalidaceae (Sauerkleegewächse)
:::::::::Fam.: Geraniaceae (Geraniengewächse)
:::::::::Fam.: Linaceae
:::::::::Fam. Balsaminaceae
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:::::::::Fam.: Rufaceae
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:::::::Ord.: Umbelliflorae, Apiaceae (Doldengewächse)

:::::::::Fam.: Cornaceae (Hartriegelgewächse)
:::::::::Fam.: Araliaceae
:::::::::Fam.: Umbelliferae (Eigentliche Doldengewächse)
::::::Apetalae

:::::::Ord.: Fagales

:::::::::Fam.: Betulaceae (Birkengewächse)
:::::::::Fam.: Fagaceae (Buchengewächse)
:::::::Ord.: Juglandales

:::::::::Fam.: Juglandaceae (Walnußpflanzen)
:::::::Ord.: Salicales (Weidengewächse)

:::::::::Fam.: Saliaceae

:::::::::::Gat.: Salix (Weiden)
:::::::::::Gat.: Populus (Pappeln)
:::::::Ord.: Urticales

:::::::::Fam.: Ulmaceae (Ulmengewächse)
:::::::::Fam.: Moraceae (Maulbeerbaumgewächse)
:::::::::Fam.: Cannabinaceae (Hanfgewächse)
:::::::::Fam.: Urticaceae (Brennesselgewächse)
:::::::Ord.: Tricoccae

:::::::::Fam.: Euphorbiaceae (Wolfsmilchgewächse)
:::::::::Fam.: Buxaceae (Buchsbaumgewächse)
:::::::::Fam.: Callitrichaceae (Wassersterngewächse)
:::::::Ord.: Polygonales

:::::::::Fam.: Polygonaceae (Knöterichgewächse)
:::::::Ord.: Centrospermae

:::::::::Fam.: Cactaceae (Kaktusgewächse)
:::::::::Fam.: Caryophyllaceae (Nelkengewächse)

::::::::::U.-Fam.: Silenoidae (Nelkenartige)
::::::::::U.-Fam.: Alsinoidae (Mierenartige)
::::::::::U.-Fam.: Paranychioidae (Bruchkrautartige)
:::::::::Fam.: Chenopodiaceae (Gänsefußgewächse)
::::::Sympetulae

:::::::Ord.: Ercales (Erikagewächse, Heidekrautgewächse)

:::::::::Fam.: Ericaceae (Erikagewächse i. e. S.)
:::::::Ord.: Primulales (Primelgewächse)

:::::::::Fam.: Primulaceae (Primelgewächse i. e. S.)
:::::::::Fam.: Plumbaginaceae
:::::::Ord.: Ligustales (Oleales)

:::::::::Fam.: Oleaceae (Ölbaumgewächse)
:::::::Ord.: Contortae

:::::::::Fam.: Gnetianaceae
:::::::::Fam.: Apocynaceae
:::::::::Fam.: Asclepiadaceae

:::::::::::Gat.: Strychos
:::::::Ord.: Tubiflorae

:::::::::Fam.: Convolvulaceae (Winden)
:::::::::Fam.: Braginaceae (Rauchblattgewächse)
:::::::::Fam.: Labiatae, Lamiaceae (Lippenblütler)
:::::::Ord.: Personatae

:::::::::Fam.: Solanaceae (Nachtschattengewächse)
:::::::::Fam.: Scrophulariaceae (Rachenblütler)
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:::::::::Fam.: Rubiaceae (Krappkrautgewächse)
:::::::::Fam.: Caprifoliaceae (Geißblattgewächse)
:::::::::Fam.: Valerianaceae (Baldriangewächse)
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:::::::Ord.: Cucurbitales (Kürbisgewächse)

:::::::::Fam.: Cucurbitaceae
:::::::Ord.: Synandrae

:::::::::Fam.: Campanulaceae (Glockenblumengewächse)
:::::::::Fam.: Compositae, Asteraceae (Korbblütler)
::::Kl.: Monokotyledonae (Einkeimblättrige)

:::::::Ord.: Helobiae (Sumpfliliengewächse)

:::::::::Fam.: Abismataceae (Froschlöffelgewächse)
:::::::::Fam.: Hydrocharintaceae (Froschbißgewächse)
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:::::::Ord.: Liliiflorae (Liliengewächse)

:::::::::Fam.: Liliaceae (Liliengewächse i. e. S.)
:::::::::Fam.: Amarylidaceae (Narzissengewächse)
:::::::::Fam.: Iridaceae (Schwertliliengewächse)
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:::::::::Fam.: Juncaceae (Binsengewächse)
:::::::::Fam.: Cyperaceae (Sauer- und Riedgräser)
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:::::::::Fam.: Bromeliaceae (Ananasgewächse)
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:::::::::Fam.: Gramineae (Süßgräser)
:::::::Ord.: Gynandrae

:::::::::Fam.: Orchidaceae (Orchideengewächse)
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    <text bytes="8146" xml:space="preserve">&lt;u&gt;Für Pflanzen wichtige Prokaryonten&lt;/u&gt;:

R.: Prokaryonta

:U.-R.: Protophyta (Einzeller)

:::::::Ord.: Pseudomonadales

:::::::::::Gat.: Nitrosomas (Nitritbakterien)
:::::::::::Gat.: Nitrobacter (Nitratbakterien)
:::::::::::Gat.: Schwefelsäurebakterien
:::::::Ord.: Eubacteriales
:::::::Ord.: Cyanophyceae (Blaualgen)


&lt;u&gt;Überblick über die botanische Systematik&lt;/u&gt;:

R.: Eukaryonta

:U.-R.: Thallobionta (Thallophyten, Lagerpflanzen)

::Abt.: Phycophyta (Algen)

::::Kl.: Euglenophyceae (Augentierchen, Augengeißelalgen)
::::Kl.: Pyrrhophyceae (Panzergeißler, Dinoflagellaten)

:::::::Ord.: Dinophycales
:::::::Ord.: Cryptophycales
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:::::::::::Gat.: Chromolina
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:::::::::::Gat.: Coccolithinae
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::::::::U.-Ord.: Centricae
::::::::U.-Ord.: Pennatae
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:::::::Ord.: Heterotrichales
:::::::Ord.: Botrydiales

:::::::::::Gat.: Vaucheria (Schlauchalgen)
::::Kl.: Chlorophyceae (Grünalgen)

:::::::Ord.: Volvocales

:::::::::Fam.: Chlamydomonadaceae

:::::::::::Gat.: Chlamydomonas (Geißelalgen)

::::::::::::Art: Polytoma uvella
:::::::::Fam.: Volvocaceae

:::::::::::Gat.: Gonium
:::::::::::Gat.: Pandorina
:::::::::::Gat.: Eudorina
:::::::::::Gat.: Volvox
:::::::Ord.: Ulotrichales

:::::::::::Gat.: Ulothrix
:::::::::::Gat.: Ulva (Meersalat)
:::::::::::Gat.: Enteromorpha (Darmtang)
:::::::Ord.: Cladophorales
:::::::Ord.: Siphonales

:::::::::::Gat.: Acetabularia
:::::::Ord.: Conjugales (Jochalgen)

:::::::::Fam.: Desmadiaceae (Zieralgen)

:::::::::::Gat.: Closterium
:::::::::::Gat.: Cosmarium
:::::::::::Gat.: Micrasterias
:::::::::Fam.: Zygnemaceae
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:::::::Ord.: Ectocarpales
:::::::Ord.: Laminariales
:::::::Ord.: Fucales

:::::::::::Gat.: Sargassum
::::Kl.: Rhodophyceae (Rotalgen)

:::::::Ord.: Bangiales
::Abt.: Mycophyta (Pilze)

::::Kl.: Myxomycetes (Schleimpilze)
::::Kl.: Phycomycetes (Algenpilze)

:::::::Ord.: Archimycetales (Urpilze)

::::::::::::Art: Plasmodiophora brassicae
:::::::Ord.: Oomycetales
:::::::Ord.: Zygomycetales
::::Kl.: Ascomycetes (Schlauchpilze)
::::Kl.: Basidomycetes (Ständerpilze)
::Abt.: Lichines (Flechten)
::Abt.: Bryophyta (Moospflanzen)

::::Kl.: Hepaticae (Lebermoose)
::::Kl.: Musci (Laubmoose)

:::::U.-Kl.: Sphagnidae (Torfmoose)
:::::U.-Kl.: Andreaeidae (Klaffmoose)
:::::U.-Kl.: Bryidae (Eigentliche Moose)
:U.-R.: Cormobionta (Kormophyten, Sproßpflanzen)

::Abt.: Pteridophyta (Farnpflanzen)

::::Kl.: Psilopsida (Urfarne)
::::Kl.: Lycopsida (Bärlappgewächse)

:::::::Ord.: Lycopodiales (Eigentliche Bärlappe)
:::::::Ord.: Selaginellales (Moosfarne)
:::::::Ord.: Lepidodendrales (Bärlappbäume)
::::Kl.: Equisetinae (Schachtelhalmgewächse)

:::::::::::Gat.: Equisetum (Schachtelhalme)
::::Kl.: Filicina, Filicopsida (Eigentliche Farnpflanzen)

:::::U.-Kl.: Eusporangiatae (Derbholzige Farne)
:::::U.-Kl.: Leptosporangiatae (Farne i. e. S.)
:::::U.-Kl.: Hydropterides (Wasserfarne)
::Abt.: Spermatophyta (Samenpflanzen)

:::U.-Abt.: Gymnospermae (Nacktsamer)

::::Kl.: Pteridospermae (Samenfarne)
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::::Kl.: Dikotyledonae (Zweikeimblättrige)

::::::Dialypetales

:::::::Ord.: Ranales, Polycarpicae

:::::::::Fam.: Magnoliaceae
:::::::::Fam.: Lauraceae
:::::::::Fam.: Ranunculaceae (Hahnenfußgewächse)
:::::::::Fam.: Nympheaceae
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:::::::::Fam.: Crussulaceae
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:::::::::Fam.: Mimosaceae
:::::::::Fam.: Papilionaceae (Schmetterlingsblütler)
:::::::Ord.: Rhoedales

:::::::::Fam.: Papaveraceae (Mohngewächse)

::::::::::U.-Fam.: Papaveroideae (Mohnartige)
::::::::::U.-Fam.: Fumarioideae (Erdrauchartige)
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::::::::::U.-Fam.: Silenoidae (Nelkenartige)
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:::::::Ord.: Ercales (Erikagewächse, Heidekrautgewächse)

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:::::::::Fam.: Labiatae, Lamiaceae (Lippenblütler)
:::::::Ord.: Personatae

:::::::::Fam.: Solanaceae (Nachtschattengewächse)
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::::Kl.: Monokotyledonae (Einkeimblättrige)

:::::::Ord.: Helobiae (Sumpfliliengewächse)

:::::::::Fam.: Abismataceae (Froschlöffelgewächse)
:::::::::Fam.: Hydrocharintaceae (Froschbißgewächse)
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    <text bytes="393" xml:space="preserve">&lt;div align="center"&gt;'''Herzlich willkommen auf den Seite von'''&lt;/div&gt;


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    <text bytes="7302" xml:space="preserve">In den Datenfluten des World Wide Web stößt man doch hin und wieder auf sinnvolle Informationen - zum Teil auf recht Belangloses aber Interessantes und zum Teil auf Ausgefeiltes. Mag sein, daß man sich dann doch manchmal die Frage stellt: Wer steckt eigentlich hinter den Informationen, die mir hier angeboten werden? Und hier komme ich ins Spiel. In diesem Fall stecke ich dahinter.

[[Bild:Daniel Schütz.jpg|left|Daniel Schütz]]Ich heiße Daniel Schütz und bin vom Jahrgang 1984. Nach der Grundschule ging ich einige Zeit aufs Gymnasium, hab dieses jedoch bereits in der 7. Klasse wieder verlassen. Jedoch war der Gymnasialbesuch nicht umsonst, denn v. a. hier wurde mein Interesse an der Biologie durch einen Lehrer geweckt, der mich zur Teilnahme am (natur)wissenschaftlichen Wettbewerb "[http://www.jugend-forscht.de Jugend forscht]" motivierte und hierbei durch Tutoring stark unterstützte. Trotz dessen, daß ich auf die Realschule wechselte, blieb meine Leidenschaft zu "Jugend forscht" in den darauf folgenden 10 Jahren erhalten. Bereits im ersten Jahr gewann ich einen Umwelttechnik-Sonderpreis, in den darauf folgenden Jahren wurde ich Regionalsieger.

2001 habe ich dann endlich die Realschule hinter mir gelassen und aufgrund meiner stark biologisch angehauchten Interessen eine Ausbildung am renommierten Forschungsinstitut Senckenberg zum museumstechnischen Assistenten begonnen, die ich 2003 als [http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31| Staatlich geprüfter Technischer Assistent für naturkundliche Museen und Forschungsinstitute] abschloß. Auch diese Zeit prägte mich sehr, da ich hier mit echten Wissenschaftlern und tatsächlicher wissenschaftlicher Arbeit in Berührung kam. Neben einem exzellenten theoretischen Unterricht in Systematik und Taxonomie der Tiere und Pflanzen sowie Geologie/Paläontologie bestand die Ausbildung in praktischer, jeweils dreimonatiger Arbeit in div. Sektionen des Forschungsinstituts und Museums. Und bereits hier wurde ich von einigen Ausbildern und Doktoranden dazu ermutigt doch ein Biologiestudium zu beginnen, was mir damals jedoch aufgrund eines fehlenden Abiturs nicht möglich war.

&lt;a href="http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31" target="_blank"&gt;Staatlich geprüfter Technischer Assistent für naturkundliche Museen und Forschungsinstitute&lt;/a&gt;

Leider hatte ich nach dieser ersten Ausbildung keine Anstellung als museumstechnischer Assistent gefunden, so daß ich nach einem Jahr der Arbeitssuche eine weitere Ausbildung zum BTA begann, in der der Ausbildungsschwerpunkt auf den modernen Methoden biologischer Arbeit (z. B. Biotechnologie und Genetik) lag, an der [http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Landesgewerbeanstalt Nürnberg] (TÜV Rheinland). Auch diese Ausbildung schloß ich nach über zwei Jahren erfolgreich ab und auch während dieser Ausbildung erhielt ich durch meine Ausbilder große moralische Unterstützung bzgl. der Aufnahme eines Studiums. Während der Zeit der Arbeitssuche konnte ich jedoch einen großen Erfolg bei "Jugend forscht" verbuchen - als bayerischer Landessieger und Gewinner des Werner-Rathmayer-Preises der [http://www.dzg-ev.de/ Deutschen Zoologischen Gesellschaft] (in Kombination mit einer Einladung zur Jahrestagung der DZG nach Rostock). 2006 - bei meiner letzten Teilnahme am Wettbewerb - hatte ich ein weiteres Mal großen Erfolg, diesmal als Drittplatzierter beim Bundeswettbewerb und einem Preis der [http://www.we-heraeus-stiftung.de/ Wilhelm und Else Heraeus-Stiftung].

Auch wenn ich noch ein Biostudium anstrebte (mir jedoch immer noch ein Abitur fehlte), habe ich mich zunächst auf die Suche nach einem Job begeben, den ich mit einer unbefristeten Festanstellung an der [http://www.awi.de/de/institut/standorte/helgoland/ Biologischen Anstalt Helgoland] (Alfred-Wegener-Institut) relativ schnell fand. Hier führte ich gaschromatographische Analysen (CHNS-Analyzer) und naßchemische Stoffbestimmungen (Phosphatmessungen) mariner Algen und Tiere (v. a. Copepoden [Ruderfußkrebse] und Ctenophoren [Rippenquallen]) durch, war für die Kultivierung div. Organismen, der Koordination von Probennahmen und allgemeinen Sektionsverwaltungsaufgaben verantwortlich und sammelte erste Erfahrungen mit schlechtem Wetter auf Schiffen (und nein, ich wurde nicht seekrank!).

Nun ist es so, daß es mittlerweile in allen Bundesländern die Möglichkeit für Berufstätige gibt, eine Art "Sonderzulassung" zu Universitäten, die sog. fachbezogene Hochschulzulassung, zu erhalten. Die Voraussetzungen, die hierfür erfüllt werden müssen, sind jedoch von Bundesland zu Bundesland recht unterschiedlich. In Schleswig-Holstein, wo ich ja bereits wegen meiner Anstellung auf Helgoland wohnte, sind die Voraussetzungen hierfür eine abgeschlossene staatlich anerkannte Berufsausbildung (mit einer Gesamtnote von mindestens 2,0), der Nachweis einer Arbeitszeit von mehr als zwei Jahren - ebenfalls mit einer Gesamtnote von mindestens 2,0 sowie der Nachweis der besonderen Eignung für das angestrebte Studium sowie für den Zusammenhang zwischen gewünschtem Studienfach und Berufsausbildung/-tätigkeit. Da ich im Frühsommer 2008 diese Prämissen erfüllt hatte, habe ich mich beworben. Hat man diese Voraussetzungen erfüllt, wird man zu einem Eignungsgespräch eingeladen. Das Gespräch besteht aus einem fachlichen Teil und einem Teil, in dem Allgemeinwissen (aus allen Lebensbereichen sowie Grundlagen der Mathematik, Physik und Englischkenntnisse) geprüft werden. Die Prüfung wurde von einer Prüfungskomission aus imho sieben Leuten abgenommen, darunter u. a. ein Biologie-Professor, eine Lehrerin sowie der Prüfungsleiter, der vom schleswig-holsteinigschen Ministerium gestellt wurde. Die Fragen, die geprüft wurden, durfte ich ca. 15 Minuten vor der eigentlichen Prüfung einsehen und mir Notizen dazu machen. Der allgemeine Teil bestand aus der Berechnung der Geschwindigkeit eines Autos, Berechnung der Beschleunigung sowie einige Fragen zum Trägheitsgesetz und dem fairen Handel (fair pay). Der fachbezogene Prüfungsteil wurde vom Biologie-Professor durchgeführt und war doch schon tiefergehend. Hier wurde Biologie-Schulwissen abgefragt (z. B. über Unterschiede und Gemeinsamkeiten von Pflanzen- und Tierzellen), aber auch tiefergehendes Wissen und Fragen aus Vordiplomsprüfungen (z. B. welche Vorteile die Kompartimentierung in Zellen bildet oder wie die Elektronentransportkette zwischen dem Photosystem I und II funktioniert). Nichtsdestotrotz hab ich nach zehn Minuten bangen Wartens, die mindestens eine Ewigkeit dauerten, von der Prüfungskomission erfahren, daß ich die Prüfung bestanden habe und eine fachbezogene Hochschulzulassung mit der Note 1,2 erhalten. Tatsächlich. Nicht einmal eine Woche später hielt ich die Zulassung in Händen. Da die Zulassung nur für Schleswig-Holstein gilt und hier die [http://www.uni-kiel.de/biologie/index.shtml Christian-Albrechts-Universität] (CAU) in Kiel die einzige Uni des Landes ist, die Biologie anbietet, Kiel eine schöne Stadt ist und außerdem am Meer liegt, habe ich mich hier für einen Studienplatz beworben, mich nach der Zulassung immatrikuliert und bin jetzt, also seit Wintersemester 2008/2009 hier.

... und wenn er nicht promoviert hat, dann studiert er da noch heute!</text>
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[[Bild:Daniel Schütz.jpg|left|Daniel Schütz]]Ich heiße Daniel Schütz und bin vom Jahrgang 1984. Nach der Grundschule ging ich einige Zeit aufs Gymnasium, hab dieses jedoch bereits in der 7. Klasse wieder verlassen. Jedoch war der Gymnasialbesuch nicht umsonst, denn v. a. hier wurde mein Interesse an der Biologie durch einen Lehrer geweckt, der mich zur Teilnahme am (natur)wissenschaftlichen Wettbewerb "[http://www.jugend-forscht.de Jugend forscht]" motivierte und hierbei durch Tutoring stark unterstützte. Trotz dessen, daß ich auf die Realschule wechselte, blieb meine Leidenschaft zu "Jugend forscht" in den darauf folgenden 10 Jahren erhalten. Bereits im ersten Jahr gewann ich einen Umwelttechnik-Sonderpreis, in den darauf folgenden Jahren wurde ich Regionalsieger.

2001 habe ich dann endlich die Realschule hinter mir gelassen und aufgrund meiner stark biologisch angehauchten Interessen eine Ausbildung am renommierten Forschungsinstitut Senckenberg zum museumstechnischen Assistenten begonnen, die ich 2003 als [http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31| Staatlich geprüfter Technischer Assistent für naturkundliche Museen und Forschungsinstitute] abschloß. Auch diese Zeit prägte mich sehr, da ich hier mit echten Wissenschaftlern und tatsächlicher wissenschaftlicher Arbeit in Berührung kam. Neben einem exzellenten theoretischen Unterricht in Systematik und Taxonomie der Tiere und Pflanzen sowie Geologie/Paläontologie bestand die Ausbildung in praktischer, jeweils dreimonatiger Arbeit in div. Sektionen des Forschungsinstituts und Museums. Und bereits hier wurde ich von einigen Ausbildern und Doktoranden dazu ermutigt doch ein Biologiestudium zu beginnen, was mir damals jedoch aufgrund eines fehlenden Abiturs nicht möglich war.

Leider hatte ich nach dieser ersten Ausbildung keine Anstellung als museumstechnischer Assistent gefunden, so daß ich nach einem Jahr der Arbeitssuche eine weitere Ausbildung zum BTA begann, in der der Ausbildungsschwerpunkt auf den modernen Methoden biologischer Arbeit (z. B. Biotechnologie und Genetik) lag, an der [http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Landesgewerbeanstalt Nürnberg] (TÜV Rheinland). Auch diese Ausbildung schloß ich nach über zwei Jahren erfolgreich ab und auch während dieser Ausbildung erhielt ich durch meine Ausbilder große moralische Unterstützung bzgl. der Aufnahme eines Studiums. Während der Zeit der Arbeitssuche konnte ich jedoch einen großen Erfolg bei "Jugend forscht" verbuchen - als bayerischer Landessieger und Gewinner des Werner-Rathmayer-Preises der [http://www.dzg-ev.de/ Deutschen Zoologischen Gesellschaft] (in Kombination mit einer Einladung zur Jahrestagung der DZG nach Rostock). 2006 - bei meiner letzten Teilnahme am Wettbewerb - hatte ich ein weiteres Mal großen Erfolg, diesmal als Drittplatzierter beim Bundeswettbewerb und einem Preis der [http://www.we-heraeus-stiftung.de/ Wilhelm und Else Heraeus-Stiftung].

Auch wenn ich noch ein Biostudium anstrebte (mir jedoch immer noch ein Abitur fehlte), habe ich mich zunächst auf die Suche nach einem Job begeben, den ich mit einer unbefristeten Festanstellung an der [http://www.awi.de/de/institut/standorte/helgoland/ Biologischen Anstalt Helgoland] (Alfred-Wegener-Institut) relativ schnell fand. Hier führte ich gaschromatographische Analysen (CHNS-Analyzer) und naßchemische Stoffbestimmungen (Phosphatmessungen) mariner Algen und Tiere (v. a. Copepoden [Ruderfußkrebse] und Ctenophoren [Rippenquallen]) durch, war für die Kultivierung div. Organismen, der Koordination von Probennahmen und allgemeinen Sektionsverwaltungsaufgaben verantwortlich und sammelte erste Erfahrungen mit schlechtem Wetter auf Schiffen (und nein, ich wurde nicht seekrank!).

Nun ist es so, daß es mittlerweile in allen Bundesländern die Möglichkeit für Berufstätige gibt, eine Art "Sonderzulassung" zu Universitäten, die sog. fachbezogene Hochschulzulassung, zu erhalten. Die Voraussetzungen, die hierfür erfüllt werden müssen, sind jedoch von Bundesland zu Bundesland recht unterschiedlich. In Schleswig-Holstein, wo ich ja bereits wegen meiner Anstellung auf Helgoland wohnte, sind die Voraussetzungen hierfür eine abgeschlossene staatlich anerkannte Berufsausbildung (mit einer Gesamtnote von mindestens 2,0), der Nachweis einer Arbeitszeit von mehr als zwei Jahren - ebenfalls mit einer Gesamtnote von mindestens 2,0 sowie der Nachweis der besonderen Eignung für das angestrebte Studium sowie für den Zusammenhang zwischen gewünschtem Studienfach und Berufsausbildung/-tätigkeit. Da ich im Frühsommer 2008 diese Prämissen erfüllt hatte, habe ich mich beworben. Hat man diese Voraussetzungen erfüllt, wird man zu einem Eignungsgespräch eingeladen. Das Gespräch besteht aus einem fachlichen Teil und einem Teil, in dem Allgemeinwissen (aus allen Lebensbereichen sowie Grundlagen der Mathematik, Physik und Englischkenntnisse) geprüft werden. Die Prüfung wurde von einer Prüfungskomission aus imho sieben Leuten abgenommen, darunter u. a. ein Biologie-Professor, eine Lehrerin sowie der Prüfungsleiter, der vom schleswig-holsteinigschen Ministerium gestellt wurde. Die Fragen, die geprüft wurden, durfte ich ca. 15 Minuten vor der eigentlichen Prüfung einsehen und mir Notizen dazu machen. Der allgemeine Teil bestand aus der Berechnung der Geschwindigkeit eines Autos, Berechnung der Beschleunigung sowie einige Fragen zum Trägheitsgesetz und dem fairen Handel (fair pay). Der fachbezogene Prüfungsteil wurde vom Biologie-Professor durchgeführt und war doch schon tiefergehend. Hier wurde Biologie-Schulwissen abgefragt (z. B. über Unterschiede und Gemeinsamkeiten von Pflanzen- und Tierzellen), aber auch tiefergehendes Wissen und Fragen aus Vordiplomsprüfungen (z. B. welche Vorteile die Kompartimentierung in Zellen bildet oder wie die Elektronentransportkette zwischen dem Photosystem I und II funktioniert). Nichtsdestotrotz hab ich nach zehn Minuten bangen Wartens, die mindestens eine Ewigkeit dauerten, von der Prüfungskomission erfahren, daß ich die Prüfung bestanden habe und eine fachbezogene Hochschulzulassung mit der Note 1,2 erhalten. Tatsächlich. Nicht einmal eine Woche später hielt ich die Zulassung in Händen. Da die Zulassung nur für Schleswig-Holstein gilt und hier die [http://www.uni-kiel.de/biologie/index.shtml Christian-Albrechts-Universität] (CAU) in Kiel die einzige Uni des Landes ist, die Biologie anbietet, Kiel eine schöne Stadt ist und außerdem am Meer liegt, habe ich mich hier für einen Studienplatz beworben, mich nach der Zulassung immatrikuliert und bin jetzt, also seit Wintersemester 2008/2009 hier.

... und wenn er nicht promoviert hat, dann studiert er da noch heute!</text>
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[[Bild:Daniel Schütz.jpg|left|Daniel Schütz]]Ich heiße Daniel Schütz und bin vom Jahrgang 1984. Nach der Grundschule ging ich einige Zeit aufs Gymnasium, hab dieses jedoch bereits in der 7. Klasse wieder verlassen. Jedoch war der Gymnasialbesuch nicht umsonst, denn v. a. hier wurde mein Interesse an der Biologie durch einen Lehrer geweckt, der mich zur Teilnahme am (natur)wissenschaftlichen Wettbewerb "[http://www.jugend-forscht.de Jugend forscht]" motivierte und hierbei durch Tutoring stark unterstützte. Trotz dessen, daß ich auf die Realschule wechselte, blieb meine Leidenschaft zu "Jugend forscht" in den darauf folgenden 10 Jahren erhalten. Bereits im ersten Jahr gewann ich einen Umwelttechnik-Sonderpreis, in den darauf folgenden Jahren wurde ich Regionalsieger.

&lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.jugend-forscht.de Jugend forscht]&lt;/span&gt;

2001 habe ich dann endlich die Realschule hinter mir gelassen und aufgrund meiner stark biologisch angehauchten Interessen eine Ausbildung am renommierten Forschungsinstitut Senckenberg zum museumstechnischen Assistenten begonnen, die ich 2003 als [http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31| Staatlich geprüfter Technischer Assistent für naturkundliche Museen und Forschungsinstitute] abschloß. Auch diese Zeit prägte mich sehr, da ich hier mit echten Wissenschaftlern und tatsächlicher wissenschaftlicher Arbeit in Berührung kam. Neben einem exzellenten theoretischen Unterricht in Systematik und Taxonomie der Tiere und Pflanzen sowie Geologie/Paläontologie bestand die Ausbildung in praktischer, jeweils dreimonatiger Arbeit in div. Sektionen des Forschungsinstituts und Museums. Und bereits hier wurde ich von einigen Ausbildern und Doktoranden dazu ermutigt doch ein Biologiestudium zu beginnen, was mir damals jedoch aufgrund eines fehlenden Abiturs nicht möglich war.

Leider hatte ich nach dieser ersten Ausbildung keine Anstellung als museumstechnischer Assistent gefunden, so daß ich nach einem Jahr der Arbeitssuche eine weitere Ausbildung zum BTA begann, in der der Ausbildungsschwerpunkt auf den modernen Methoden biologischer Arbeit (z. B. Biotechnologie und Genetik) lag, an der [http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Landesgewerbeanstalt Nürnberg] (TÜV Rheinland). Auch diese Ausbildung schloß ich nach über zwei Jahren erfolgreich ab und auch während dieser Ausbildung erhielt ich durch meine Ausbilder große moralische Unterstützung bzgl. der Aufnahme eines Studiums. Während der Zeit der Arbeitssuche konnte ich jedoch einen großen Erfolg bei "Jugend forscht" verbuchen - als bayerischer Landessieger und Gewinner des Werner-Rathmayer-Preises der [http://www.dzg-ev.de/ Deutschen Zoologischen Gesellschaft] (in Kombination mit einer Einladung zur Jahrestagung der DZG nach Rostock). 2006 - bei meiner letzten Teilnahme am Wettbewerb - hatte ich ein weiteres Mal großen Erfolg, diesmal als Drittplatzierter beim Bundeswettbewerb und einem Preis der [http://www.we-heraeus-stiftung.de/ Wilhelm und Else Heraeus-Stiftung].

Auch wenn ich noch ein Biostudium anstrebte (mir jedoch immer noch ein Abitur fehlte), habe ich mich zunächst auf die Suche nach einem Job begeben, den ich mit einer unbefristeten Festanstellung an der [http://www.awi.de/de/institut/standorte/helgoland/ Biologischen Anstalt Helgoland] (Alfred-Wegener-Institut) relativ schnell fand. Hier führte ich gaschromatographische Analysen (CHNS-Analyzer) und naßchemische Stoffbestimmungen (Phosphatmessungen) mariner Algen und Tiere (v. a. Copepoden [Ruderfußkrebse] und Ctenophoren [Rippenquallen]) durch, war für die Kultivierung div. Organismen, der Koordination von Probennahmen und allgemeinen Sektionsverwaltungsaufgaben verantwortlich und sammelte erste Erfahrungen mit schlechtem Wetter auf Schiffen (und nein, ich wurde nicht seekrank!).

Nun ist es so, daß es mittlerweile in allen Bundesländern die Möglichkeit für Berufstätige gibt, eine Art "Sonderzulassung" zu Universitäten, die sog. fachbezogene Hochschulzulassung, zu erhalten. Die Voraussetzungen, die hierfür erfüllt werden müssen, sind jedoch von Bundesland zu Bundesland recht unterschiedlich. In Schleswig-Holstein, wo ich ja bereits wegen meiner Anstellung auf Helgoland wohnte, sind die Voraussetzungen hierfür eine abgeschlossene staatlich anerkannte Berufsausbildung (mit einer Gesamtnote von mindestens 2,0), der Nachweis einer Arbeitszeit von mehr als zwei Jahren - ebenfalls mit einer Gesamtnote von mindestens 2,0 sowie der Nachweis der besonderen Eignung für das angestrebte Studium sowie für den Zusammenhang zwischen gewünschtem Studienfach und Berufsausbildung/-tätigkeit. Da ich im Frühsommer 2008 diese Prämissen erfüllt hatte, habe ich mich beworben. Hat man diese Voraussetzungen erfüllt, wird man zu einem Eignungsgespräch eingeladen. Das Gespräch besteht aus einem fachlichen Teil und einem Teil, in dem Allgemeinwissen (aus allen Lebensbereichen sowie Grundlagen der Mathematik, Physik und Englischkenntnisse) geprüft werden. Die Prüfung wurde von einer Prüfungskomission aus imho sieben Leuten abgenommen, darunter u. a. ein Biologie-Professor, eine Lehrerin sowie der Prüfungsleiter, der vom schleswig-holsteinigschen Ministerium gestellt wurde. Die Fragen, die geprüft wurden, durfte ich ca. 15 Minuten vor der eigentlichen Prüfung einsehen und mir Notizen dazu machen. Der allgemeine Teil bestand aus der Berechnung der Geschwindigkeit eines Autos, Berechnung der Beschleunigung sowie einige Fragen zum Trägheitsgesetz und dem fairen Handel (fair pay). Der fachbezogene Prüfungsteil wurde vom Biologie-Professor durchgeführt und war doch schon tiefergehend. Hier wurde Biologie-Schulwissen abgefragt (z. B. über Unterschiede und Gemeinsamkeiten von Pflanzen- und Tierzellen), aber auch tiefergehendes Wissen und Fragen aus Vordiplomsprüfungen (z. B. welche Vorteile die Kompartimentierung in Zellen bildet oder wie die Elektronentransportkette zwischen dem Photosystem I und II funktioniert). Nichtsdestotrotz hab ich nach zehn Minuten bangen Wartens, die mindestens eine Ewigkeit dauerten, von der Prüfungskomission erfahren, daß ich die Prüfung bestanden habe und eine fachbezogene Hochschulzulassung mit der Note 1,2 erhalten. Tatsächlich. Nicht einmal eine Woche später hielt ich die Zulassung in Händen. Da die Zulassung nur für Schleswig-Holstein gilt und hier die [http://www.uni-kiel.de/biologie/index.shtml Christian-Albrechts-Universität] (CAU) in Kiel die einzige Uni des Landes ist, die Biologie anbietet, Kiel eine schöne Stadt ist und außerdem am Meer liegt, habe ich mich hier für einen Studienplatz beworben, mich nach der Zulassung immatrikuliert und bin jetzt, also seit Wintersemester 2008/2009 hier.

... und wenn er nicht promoviert hat, dann studiert er da noch heute!</text>
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    <text bytes="7159" xml:space="preserve">In den Datenfluten des World Wide Web stößt man doch hin und wieder auf sinnvolle Informationen - zum Teil auf recht Belangloses aber Interessantes und zum Teil auf Ausgefeiltes. Mag sein, daß man sich dann doch manchmal die Frage stellt: Wer steckt eigentlich hinter den Informationen, die mir hier angeboten werden? Und hier komme ich ins Spiel. In diesem Fall stecke ich dahinter.

[[Bild:Daniel Schütz.jpg|left|Daniel Schütz]]Ich heiße Daniel Schütz und bin vom Jahrgang 1984. Nach der Grundschule ging ich einige Zeit aufs Gymnasium, hab dieses jedoch bereits in der 7. Klasse wieder verlassen. Jedoch war der Gymnasialbesuch nicht umsonst, denn v. a. hier wurde mein Interesse an der Biologie durch einen Lehrer geweckt, der mich zur Teilnahme am (natur)wissenschaftlichen Wettbewerb 
&lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.jugend-forscht.de "Jugend forscht"]&lt;/span&gt; motivierte und hierbei durch Tutoring stark unterstützte. Trotz dessen, daß ich auf die Realschule wechselte, blieb meine Leidenschaft zu "Jugend forscht" in den darauf folgenden 10 Jahren erhalten. Bereits im ersten Jahr gewann ich einen Umwelttechnik-Sonderpreis, in den darauf folgenden Jahren wurde ich Regionalsieger.


2001 habe ich dann endlich die Realschule hinter mir gelassen und aufgrund meiner stark biologisch angehauchten Interessen eine Ausbildung am renommierten Forschungsinstitut Senckenberg zum museumstechnischen Assistenten begonnen, die ich 2003 als [http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31| Staatlich geprüfter Technischer Assistent für naturkundliche Museen und Forschungsinstitute] abschloß. Auch diese Zeit prägte mich sehr, da ich hier mit echten Wissenschaftlern und tatsächlicher wissenschaftlicher Arbeit in Berührung kam. Neben einem exzellenten theoretischen Unterricht in Systematik und Taxonomie der Tiere und Pflanzen sowie Geologie/Paläontologie bestand die Ausbildung in praktischer, jeweils dreimonatiger Arbeit in div. Sektionen des Forschungsinstituts und Museums. Und bereits hier wurde ich von einigen Ausbildern und Doktoranden dazu ermutigt doch ein Biologiestudium zu beginnen, was mir damals jedoch aufgrund eines fehlenden Abiturs nicht möglich war.

Leider hatte ich nach dieser ersten Ausbildung keine Anstellung als museumstechnischer Assistent gefunden, so daß ich nach einem Jahr der Arbeitssuche eine weitere Ausbildung zum BTA begann, in der der Ausbildungsschwerpunkt auf den modernen Methoden biologischer Arbeit (z. B. Biotechnologie und Genetik) lag, an der [http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Landesgewerbeanstalt Nürnberg] (TÜV Rheinland). Auch diese Ausbildung schloß ich nach über zwei Jahren erfolgreich ab und auch während dieser Ausbildung erhielt ich durch meine Ausbilder große moralische Unterstützung bzgl. der Aufnahme eines Studiums. Während der Zeit der Arbeitssuche konnte ich jedoch einen großen Erfolg bei "Jugend forscht" verbuchen - als bayerischer Landessieger und Gewinner des Werner-Rathmayer-Preises der [http://www.dzg-ev.de/ Deutschen Zoologischen Gesellschaft] (in Kombination mit einer Einladung zur Jahrestagung der DZG nach Rostock). 2006 - bei meiner letzten Teilnahme am Wettbewerb - hatte ich ein weiteres Mal großen Erfolg, diesmal als Drittplatzierter beim Bundeswettbewerb und einem Preis der [http://www.we-heraeus-stiftung.de/ Wilhelm und Else Heraeus-Stiftung].

Auch wenn ich noch ein Biostudium anstrebte (mir jedoch immer noch ein Abitur fehlte), habe ich mich zunächst auf die Suche nach einem Job begeben, den ich mit einer unbefristeten Festanstellung an der [http://www.awi.de/de/institut/standorte/helgoland/ Biologischen Anstalt Helgoland] (Alfred-Wegener-Institut) relativ schnell fand. Hier führte ich gaschromatographische Analysen (CHNS-Analyzer) und naßchemische Stoffbestimmungen (Phosphatmessungen) mariner Algen und Tiere (v. a. Copepoden [Ruderfußkrebse] und Ctenophoren [Rippenquallen]) durch, war für die Kultivierung div. Organismen, der Koordination von Probennahmen und allgemeinen Sektionsverwaltungsaufgaben verantwortlich und sammelte erste Erfahrungen mit schlechtem Wetter auf Schiffen (und nein, ich wurde nicht seekrank!).

Nun ist es so, daß es mittlerweile in allen Bundesländern die Möglichkeit für Berufstätige gibt, eine Art "Sonderzulassung" zu Universitäten, die sog. fachbezogene Hochschulzulassung, zu erhalten. Die Voraussetzungen, die hierfür erfüllt werden müssen, sind jedoch von Bundesland zu Bundesland recht unterschiedlich. In Schleswig-Holstein, wo ich ja bereits wegen meiner Anstellung auf Helgoland wohnte, sind die Voraussetzungen hierfür eine abgeschlossene staatlich anerkannte Berufsausbildung (mit einer Gesamtnote von mindestens 2,0), der Nachweis einer Arbeitszeit von mehr als zwei Jahren - ebenfalls mit einer Gesamtnote von mindestens 2,0 sowie der Nachweis der besonderen Eignung für das angestrebte Studium sowie für den Zusammenhang zwischen gewünschtem Studienfach und Berufsausbildung/-tätigkeit. Da ich im Frühsommer 2008 diese Prämissen erfüllt hatte, habe ich mich beworben. Hat man diese Voraussetzungen erfüllt, wird man zu einem Eignungsgespräch eingeladen. Das Gespräch besteht aus einem fachlichen Teil und einem Teil, in dem Allgemeinwissen (aus allen Lebensbereichen sowie Grundlagen der Mathematik, Physik und Englischkenntnisse) geprüft werden. Die Prüfung wurde von einer Prüfungskomission aus imho sieben Leuten abgenommen, darunter u. a. ein Biologie-Professor, eine Lehrerin sowie der Prüfungsleiter, der vom schleswig-holsteinigschen Ministerium gestellt wurde. Die Fragen, die geprüft wurden, durfte ich ca. 15 Minuten vor der eigentlichen Prüfung einsehen und mir Notizen dazu machen. Der allgemeine Teil bestand aus der Berechnung der Geschwindigkeit eines Autos, Berechnung der Beschleunigung sowie einige Fragen zum Trägheitsgesetz und dem fairen Handel (fair pay). Der fachbezogene Prüfungsteil wurde vom Biologie-Professor durchgeführt und war doch schon tiefergehend. Hier wurde Biologie-Schulwissen abgefragt (z. B. über Unterschiede und Gemeinsamkeiten von Pflanzen- und Tierzellen), aber auch tiefergehendes Wissen und Fragen aus Vordiplomsprüfungen (z. B. welche Vorteile die Kompartimentierung in Zellen bildet oder wie die Elektronentransportkette zwischen dem Photosystem I und II funktioniert). Nichtsdestotrotz hab ich nach zehn Minuten bangen Wartens, die mindestens eine Ewigkeit dauerten, von der Prüfungskomission erfahren, daß ich die Prüfung bestanden habe und eine fachbezogene Hochschulzulassung mit der Note 1,2 erhalten. Tatsächlich. Nicht einmal eine Woche später hielt ich die Zulassung in Händen. Da die Zulassung nur für Schleswig-Holstein gilt und hier die [http://www.uni-kiel.de/biologie/index.shtml Christian-Albrechts-Universität] (CAU) in Kiel die einzige Uni des Landes ist, die Biologie anbietet, Kiel eine schöne Stadt ist und außerdem am Meer liegt, habe ich mich hier für einen Studienplatz beworben, mich nach der Zulassung immatrikuliert und bin jetzt, also seit Wintersemester 2008/2009 hier.

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[[Bild:Daniel Schütz.jpg|left|Daniel Schütz]]Ich heiße Daniel Schütz und bin vom Jahrgang 1984. Nach der Grundschule ging ich einige Zeit aufs Gymnasium, hab dieses jedoch bereits in der 7. Klasse wieder verlassen. Jedoch war der Gymnasialbesuch nicht umsonst, denn v. a. hier wurde mein Interesse an der Biologie durch einen Lehrer geweckt, der mich zur Teilnahme am (natur)wissenschaftlichen Wettbewerb "&lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.jugend-forscht.de Jugend forscht]&lt;/span&gt;" motivierte und hierbei durch Tutoring stark unterstützte. Trotz dessen, daß ich auf die Realschule wechselte, blieb meine Leidenschaft zu "Jugend forscht" in den darauf folgenden 10 Jahren erhalten. Bereits im ersten Jahr gewann ich einen Umwelttechnik-Sonderpreis, in den darauf folgenden Jahren wurde ich Regionalsieger.

2001 habe ich dann endlich die Realschule hinter mir gelassen und aufgrund meiner stark biologisch angehauchten Interessen eine Ausbildung am renommierten Forschungsinstitut Senckenberg zum museumstechnischen Assistenten begonnen, die ich 2003 als &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüfter Technischer Assistent für naturkundliche Museen und Forschungsinstitute]&lt;/span&gt; abschloß. Auch diese Zeit prägte mich sehr, da ich hier mit echten Wissenschaftlern und tatsächlicher wissenschaftlicher Arbeit in Berührung kam. Neben einem exzellenten theoretischen Unterricht in Systematik und Taxonomie der Tiere und Pflanzen sowie Geologie/Paläontologie bestand die Ausbildung in praktischer, jeweils dreimonatiger Arbeit in div. Sektionen des Forschungsinstituts und Museums. Und bereits hier wurde ich von einigen Ausbildern und Doktoranden dazu ermutigt doch ein Biologiestudium zu beginnen, was mir damals jedoch aufgrund eines fehlenden Abiturs nicht möglich war.

Leider hatte ich nach dieser ersten Ausbildung keine Anstellung als museumstechnischer Assistent gefunden, so daß ich nach einem Jahr der Arbeitssuche eine weitere Ausbildung zum BTA begann, in der der Ausbildungsschwerpunkt auf den modernen Methoden biologischer Arbeit (z. B. Biotechnologie und Genetik) lag, an der &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Landesgewerbeanstalt Nürnberg]&lt;/span&gt; (TÜV Rheinland). Auch diese Ausbildung schloß ich nach über zwei Jahren erfolgreich ab und auch während dieser Ausbildung erhielt ich durch meine Ausbilder große moralische Unterstützung bzgl. der Aufnahme eines Studiums. Während der Zeit der Arbeitssuche konnte ich jedoch einen großen Erfolg bei "Jugend forscht" verbuchen - als bayerischer Landessieger und Gewinner des Werner-Rathmayer-Preises der &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.dzg-ev.de/ Deutschen Zoologischen Gesellschaft]&lt;/span&gt; (in Kombination mit einer Einladung zur Jahrestagung der DZG nach Rostock). 2006 - bei meiner letzten Teilnahme am Wettbewerb - hatte ich ein weiteres Mal großen Erfolg, diesmal als Drittplatzierter beim Bundeswettbewerb und einem Preis der &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.we-heraeus-stiftung.de/ Wilhelm und Else Heraeus-Stiftung]&lt;/span&gt;

Auch wenn ich noch ein Biostudium anstrebte (mir jedoch immer noch ein Abitur fehlte), habe ich mich zunächst auf die Suche nach einem Job begeben, den ich mit einer unbefristeten Festanstellung an der [http://www.awi.de/de/institut/standorte/helgoland/ Biologischen Anstalt Helgoland] (Alfred-Wegener-Institut) relativ schnell fand. Hier führte ich gaschromatographische Analysen (CHNS-Analyzer) und naßchemische Stoffbestimmungen (Phosphatmessungen) mariner Algen und Tiere (v. a. Copepoden [Ruderfußkrebse] und Ctenophoren [Rippenquallen]) durch, war für die Kultivierung div. Organismen, der Koordination von Probennahmen und allgemeinen Sektionsverwaltungsaufgaben verantwortlich und sammelte erste Erfahrungen mit schlechtem Wetter auf Schiffen (und nein, ich wurde nicht seekrank!).

Nun ist es so, daß es mittlerweile in allen Bundesländern die Möglichkeit für Berufstätige gibt, eine Art "Sonderzulassung" zu Universitäten, die sog. fachbezogene Hochschulzulassung, zu erhalten. Die Voraussetzungen, die hierfür erfüllt werden müssen, sind jedoch von Bundesland zu Bundesland recht unterschiedlich. In Schleswig-Holstein, wo ich ja bereits wegen meiner Anstellung auf Helgoland wohnte, sind die Voraussetzungen hierfür eine abgeschlossene staatlich anerkannte Berufsausbildung (mit einer Gesamtnote von mindestens 2,0), der Nachweis einer Arbeitszeit von mehr als zwei Jahren - ebenfalls mit einer Gesamtnote von mindestens 2,0 sowie der Nachweis der besonderen Eignung für das angestrebte Studium sowie für den Zusammenhang zwischen gewünschtem Studienfach und Berufsausbildung/-tätigkeit. Da ich im Frühsommer 2008 diese Prämissen erfüllt hatte, habe ich mich beworben. Hat man diese Voraussetzungen erfüllt, wird man zu einem Eignungsgespräch eingeladen. Das Gespräch besteht aus einem fachlichen Teil und einem Teil, in dem Allgemeinwissen (aus allen Lebensbereichen sowie Grundlagen der Mathematik, Physik und Englischkenntnisse) geprüft werden. Die Prüfung wurde von einer Prüfungskomission aus imho sieben Leuten abgenommen, darunter u. a. ein Biologie-Professor, eine Lehrerin sowie der Prüfungsleiter, der vom schleswig-holsteinigschen Ministerium gestellt wurde. Die Fragen, die geprüft wurden, durfte ich ca. 15 Minuten vor der eigentlichen Prüfung einsehen und mir Notizen dazu machen. Der allgemeine Teil bestand aus der Berechnung der Geschwindigkeit eines Autos, Berechnung der Beschleunigung sowie einige Fragen zum Trägheitsgesetz und dem fairen Handel (fair pay). Der fachbezogene Prüfungsteil wurde vom Biologie-Professor durchgeführt und war doch schon tiefergehend. Hier wurde Biologie-Schulwissen abgefragt (z. B. über Unterschiede und Gemeinsamkeiten von Pflanzen- und Tierzellen), aber auch tiefergehendes Wissen und Fragen aus Vordiplomsprüfungen (z. B. welche Vorteile die Kompartimentierung in Zellen bildet oder wie die Elektronentransportkette zwischen dem Photosystem I und II funktioniert). Nichtsdestotrotz hab ich nach zehn Minuten bangen Wartens, die mindestens eine Ewigkeit dauerten, von der Prüfungskomission erfahren, daß ich die Prüfung bestanden habe und eine fachbezogene Hochschulzulassung mit der Note 1,2 erhalten. Tatsächlich. Nicht einmal eine Woche später hielt ich die Zulassung in Händen. Da die Zulassung nur für Schleswig-Holstein gilt und hier die [http://www.uni-kiel.de/biologie/index.shtml Christian-Albrechts-Universität] (CAU) in Kiel die einzige Uni des Landes ist, die Biologie anbietet, Kiel eine schöne Stadt ist und außerdem am Meer liegt, habe ich mich hier für einen Studienplatz beworben, mich nach der Zulassung immatrikuliert und bin jetzt, also seit Wintersemester 2008/2009 hier.

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[[Bild:Daniel Schütz.jpg|left|Daniel Schütz]]Ich heiße Daniel Schütz und bin vom Jahrgang 1984. Nach der Grundschule ging ich einige Zeit aufs Gymnasium, hab dieses jedoch bereits in der 7. Klasse wieder verlassen. Jedoch war der Gymnasialbesuch nicht umsonst, denn v. a. hier wurde mein Interesse an der Biologie durch einen Lehrer geweckt, der mich zur Teilnahme am (natur)wissenschaftlichen Wettbewerb "&lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.jugend-forscht.de Jugend forscht]&lt;/span&gt;" motivierte und hierbei durch Tutoring stark unterstützte. Trotz dessen, daß ich auf die Realschule wechselte, blieb meine Leidenschaft zu "Jugend forscht" in den darauf folgenden 10 Jahren erhalten. Bereits im ersten Jahr gewann ich einen Umwelttechnik-Sonderpreis, in den darauf folgenden Jahren wurde ich Regionalsieger.

2001 habe ich dann endlich die Realschule hinter mir gelassen und aufgrund meiner stark biologisch angehauchten Interessen eine Ausbildung am renommierten Forschungsinstitut Senckenberg zum museumstechnischen Assistenten begonnen, die ich 2003 als &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüfter Technischer Assistent für naturkundliche Museen und Forschungsinstitute]&lt;/span&gt; abschloß. Auch diese Zeit prägte mich sehr, da ich hier mit echten Wissenschaftlern und tatsächlicher wissenschaftlicher Arbeit in Berührung kam. Neben einem exzellenten theoretischen Unterricht in Systematik und Taxonomie der Tiere und Pflanzen sowie Geologie/Paläontologie bestand die Ausbildung in praktischer, jeweils dreimonatiger Arbeit in div. Sektionen des Forschungsinstituts und Museums. Und bereits hier wurde ich von einigen Ausbildern und Doktoranden dazu ermutigt doch ein Biologiestudium zu beginnen, was mir damals jedoch aufgrund eines fehlenden Abiturs nicht möglich war.

Leider hatte ich nach dieser ersten Ausbildung keine Anstellung als museumstechnischer Assistent gefunden, so daß ich nach einem Jahr der Arbeitssuche eine weitere Ausbildung zum BTA begann, in der der Ausbildungsschwerpunkt auf den modernen Methoden biologischer Arbeit (z. B. Biotechnologie und Genetik) lag, an der &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Landesgewerbeanstalt Nürnberg]&lt;/span&gt; (TÜV Rheinland). Auch diese Ausbildung schloß ich nach über zwei Jahren erfolgreich ab und auch während dieser Ausbildung erhielt ich durch meine Ausbilder große moralische Unterstützung bzgl. der Aufnahme eines Studiums. Während der Zeit der Arbeitssuche konnte ich jedoch einen großen Erfolg bei "Jugend forscht" verbuchen - als bayerischer Landessieger und Gewinner des Werner-Rathmayer-Preises der &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.dzg-ev.de/ Deutschen Zoologischen Gesellschaft]&lt;/span&gt; (in Kombination mit einer Einladung zur Jahrestagung der DZG nach Rostock). 2006 - bei meiner letzten Teilnahme am Wettbewerb - hatte ich ein weiteres Mal großen Erfolg, diesmal als Drittplatzierter beim Bundeswettbewerb und einem Preis der &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.we-heraeus-stiftung.de/ Wilhelm und Else Heraeus-Stiftung]&lt;/span&gt;

Auch wenn ich noch ein Biostudium anstrebte (mir jedoch immer noch ein Abitur fehlte), habe ich mich zunächst auf die Suche nach einem Job begeben, den ich mit einer unbefristeten Festanstellung an der &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.awi.de/de/institut/standorte/helgoland/ Biologischen Anstalt Helgoland]&lt;/span&gt; (Alfred-Wegener-Institut) relativ schnell fand. Hier führte ich gaschromatographische Analysen (CHNS-Analyzer) und naßchemische Stoffbestimmungen (Phosphatmessungen) mariner Algen und Tiere (v. a. Copepoden [Ruderfußkrebse] und Ctenophoren [Rippenquallen]) durch, war für die Kultivierung div. Organismen, der Koordination von Probennahmen und allgemeinen Sektionsverwaltungsaufgaben verantwortlich und sammelte erste Erfahrungen mit schlechtem Wetter auf Schiffen (und nein, ich wurde nicht seekrank!).

Nun ist es so, daß es mittlerweile in allen Bundesländern die Möglichkeit für Berufstätige gibt, eine Art "Sonderzulassung" zu Universitäten, die sog. fachbezogene Hochschulzulassung, zu erhalten. Die Voraussetzungen, die hierfür erfüllt werden müssen, sind jedoch von Bundesland zu Bundesland recht unterschiedlich. In Schleswig-Holstein, wo ich ja bereits wegen meiner Anstellung auf Helgoland wohnte, sind die Voraussetzungen hierfür eine abgeschlossene staatlich anerkannte Berufsausbildung (mit einer Gesamtnote von mindestens 2,0), der Nachweis einer Arbeitszeit von mehr als zwei Jahren - ebenfalls mit einer Gesamtnote von mindestens 2,0 sowie der Nachweis der besonderen Eignung für das angestrebte Studium sowie für den Zusammenhang zwischen gewünschtem Studienfach und Berufsausbildung/-tätigkeit. Da ich im Frühsommer 2008 diese Prämissen erfüllt hatte, habe ich mich beworben. Hat man diese Voraussetzungen erfüllt, wird man zu einem Eignungsgespräch eingeladen. Das Gespräch besteht aus einem fachlichen Teil und einem Teil, in dem Allgemeinwissen (aus allen Lebensbereichen sowie Grundlagen der Mathematik, Physik und Englischkenntnisse) geprüft werden. Die Prüfung wurde von einer Prüfungskomission aus imho sieben Leuten abgenommen, darunter u. a. ein Biologie-Professor, eine Lehrerin sowie der Prüfungsleiter, der vom schleswig-holsteinigschen Ministerium gestellt wurde. Die Fragen, die geprüft wurden, durfte ich ca. 15 Minuten vor der eigentlichen Prüfung einsehen und mir Notizen dazu machen. Der allgemeine Teil bestand aus der Berechnung der Geschwindigkeit eines Autos, Berechnung der Beschleunigung sowie einige Fragen zum Trägheitsgesetz und dem fairen Handel (fair pay). Der fachbezogene Prüfungsteil wurde vom Biologie-Professor durchgeführt und war doch schon tiefergehend. Hier wurde Biologie-Schulwissen abgefragt (z. B. über Unterschiede und Gemeinsamkeiten von Pflanzen- und Tierzellen), aber auch tiefergehendes Wissen und Fragen aus Vordiplomsprüfungen (z. B. welche Vorteile die Kompartimentierung in Zellen bildet oder wie die Elektronentransportkette zwischen dem Photosystem I und II funktioniert). Nichtsdestotrotz hab ich nach zehn Minuten bangen Wartens, die mindestens eine Ewigkeit dauerten, von der Prüfungskomission erfahren, daß ich die Prüfung bestanden habe und eine fachbezogene Hochschulzulassung mit der Note 1,2 erhalten. Tatsächlich. Nicht einmal eine Woche später hielt ich die Zulassung in Händen. Da die Zulassung nur für Schleswig-Holstein gilt und hier die &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.uni-kiel.de/biologie/index.shtml Christian-Albrechts-Universität]&lt;/span&gt; (CAU) in Kiel die einzige Uni des Landes ist, die Biologie anbietet, Kiel eine schöne Stadt ist und außerdem am Meer liegt, habe ich mich hier für einen Studienplatz beworben, mich nach der Zulassung immatrikuliert und bin jetzt, also seit Wintersemester 2008/2009 hier.

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''Betreiber von biostudies.de''&lt;br/&gt;
Daniel Schütz&lt;br/&gt;
Johann-Fleck-Str. 12&lt;br/&gt;
24118 Kiel&lt;br/&gt;
[mailto:daniel@biostudies.de]


''Verantwortlicher:''&lt;br /&gt;
Daniel Schütz, Anschrift wie oben


&lt;div align="center"&gt;&lt;big&gt;'''Haftungsausschluß'''&lt;/big&gt;&lt;/div&gt;

Der Autor dieses Projekts übernimmt keine Haftung für die veröffentlichten Artikel. Dies gilt insbesondere im Hinblick auf Richtigkeit, Aktualität und Vollständigkeit der zur Verfügung gestellten Informationen. Es kann daher keine Verantwortung für Schäden übernommen werden, die durch das Vertrauen auf die Inhalte dieser Website oder deren Gebrauch entstehen. Die Geltendmachung von Ansprüchen jeglicher Art ist somit ausgeschlossen.</text>
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''Betreiber von biostudies.de''&lt;br/&gt;
Daniel Schütz&lt;br/&gt;
Johann-Fleck-Str. 12&lt;br/&gt;
24118 Kiel&lt;br/&gt;
[mailto:daniel@biostudies.de daniel@biostudies.de]


''Verantwortlicher:''&lt;br /&gt;
Daniel Schütz, Anschrift wie oben


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Der Autor dieses Projekts übernimmt keine Haftung für die veröffentlichten Artikel. Dies gilt insbesondere im Hinblick auf Richtigkeit, Aktualität und Vollständigkeit der zur Verfügung gestellten Informationen. Es kann daher keine Verantwortung für Schäden übernommen werden, die durch das Vertrauen auf die Inhalte dieser Website oder deren Gebrauch entstehen. Die Geltendmachung von Ansprüchen jeglicher Art ist somit ausgeschlossen.</text>
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    <text bytes="780" xml:space="preserve">&lt;div align="center"&gt;&lt;big&gt;'''Impressum'''&lt;/big&gt;&lt;/div&gt;

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Der Autor dieses Projekts übernimmt keine Haftung für die veröffentlichten Artikel. Dies gilt insbesondere im Hinblick auf Richtigkeit, Aktualität und Vollständigkeit der zur Verfügung gestellten Informationen. Es kann daher keine Verantwortung für Schäden übernommen werden, die durch das Vertrauen auf die Inhalte dieser Website oder deren Gebrauch entstehen. Die Geltendmachung von Ansprüchen jeglicher Art ist somit ausgeschlossen.</text>
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  <title>1.1 MENDELsche Regeln</title>
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    <comment>Die Seite wurde neu angelegt: (JOHANN) GREGOR MENDEL (1822 – 1884) führte 1857 und in den darauffolgenden Jahren Züchtungsversuche mit der ''Gartenerbse'' (''Pisum sativum'') durch, um die grund...</comment>
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    <text bytes="1978" xml:space="preserve">(JOHANN) GREGOR MENDEL (1822 – 1884) führte 1857 und in den darauffolgenden Jahren Züchtungsversuche mit der ''Gartenerbse'' (''Pisum sativum'') durch, um die grundlegenden Mechanismen der Vererbung von Merkmalen zu verstehen und die Gesetzmäßigkeiten dahinter zu beschreiben. MENDEL wählte vermutlich die ''Gartenerbse'' als Forschungsobjekt, da es hiervon viele Sorten gab, die in unterschiedlichsten '''Merkmalen''' (syn. '''Charakteren''') (z. B. Blütenfarbe) eindeutige Merkmalsausprägungen, sog. '''Merkmalsformen''' (z. B. weiße oder lilafarbene Blüten), zeigen.

Um zufällige Befruchtung oder Selbstbefruchtung auszuschließen – es sollte die Weitergabe von Merkmalsformen untersucht werden, weshalb die Ausprägungen der Vorfahren bekannt sein mußten – entfernte Mendel aus seinen Zuchtpflanzen die noch unreifen Staubblätter und bestäubte die Stempel im Nachhinein mit Pollen von ihm ausgewählter Pflanzen, deren Merkmalsformen er kannte.

MENDEL startete die Zucht mit '''reinerbigen''' Individuen, bei denen bei Selbstbefruchtung alle Nachkommen die selben Merkmalsformen aufweisen. Dabei kreuzte er in einer sog. '''Hybridisierung''' je zwei reinerbige Vertreter (mit unterschiedlichen Merkmalsformen) miteinander, so daß '''mischerbige Hybriden''' entstanden. Durch weitere Kreuzung dieser und ihrer Nachkommen (vgl. Abb. XX) erhielt MENDEL diverseste Kreuzungen und wertete die Häufigkeiten von Merkmalsformen in der '''Elterngeneration''' ('''Parentalgeneration''', '''P-Generation'''), ihrer Nachkommen, der '''ersten Filialgeneration''' ('''erste Tochtergeneration''', '''F&lt;sub&gt;1&lt;/sub&gt;-Generation'''), und wiederum derer Nachkommen, der '''zweiten Filialgeneration''' ('''F&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Generation''') statistisch aus und leitete allgemeingültige Gesetzmäßigkeiten ab, die heute als MENDELsche Regeln bezeichnet werden.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:MENDELs Kreuzungsversuch.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 37: MENDELs Kreuzungsversuch'''&lt;/small&gt;</text>
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  <title>1.1.1 Uniformitätsregel</title>
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    <text bytes="1175" xml:space="preserve">Zunächst beschäftigte sich MENDEL mit der sog. '''Mischhypothese''', die vor MENDELs Entdeckungen allgemein anerkannt war und nach der die Merkmalsform von Tochterindividuen Mischformen der elterlichen Merkmalsformen sein sollten (bei der Kreuzung weiß- und lilablühender Formen würden demnach blaßblaufarbene Blüten entstehen). Hierzu kreuzte er reinerbige lilablühende Erbsen mit reinerbigen Weißblühenden (P-Generation) sowie die Individuen der F&lt;sub&gt;1&lt;/sub&gt;-Generation untereinander. Da bei dieser Kreuzung nur ein einzelnes Merkmal, die Blütenfarbe, betrachtet wird, spricht man von einer sog. '''monohybriden''' Kreuzung.

Bereits bei diesem ersten Kreuzungsexperiment stellte er fest, daß sich die Individuen der F&lt;sub&gt;1&lt;/sub&gt;-Generation nicht in der Blütenfarbe ihrer Eltern unterscheiden, sondern daß vielmehr alle F&lt;sub&gt;1&lt;/sub&gt;-Organismen die Blütenfarbe eines ihrer Eltern, nämlich lila, hatten. Daraus leitete MENDEL die erste Regel ('''Uniformitätsregel''') ab:
&lt;div align=center&gt;''Beim monohybriden Erbgang sind alle Individuen der F&lt;sub&gt;1&lt;/sub&gt;-Generation uniform (zeigen gleiche Merkmalsformen hinsichtlich des betrachteten Merkmals).''&lt;/div&gt;</text>
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  <title>1.1.2 Spaltungsregel</title>
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    <comment>Die Seite wurde neu angelegt: MENDEL stellte sich weiterhin die Frage, was mit den – wie er es nannte – "Erbfaktoren" für die weiße Blütenfarbe geschehen war und ob diese verloren gegangen od...</comment>
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    <text bytes="696" xml:space="preserve">MENDEL stellte sich weiterhin die Frage, was mit den – wie er es nannte – "Erbfaktoren" für die weiße Blütenfarbe geschehen war und ob diese verloren gegangen oder noch vorhanden ist und nur nicht zum Vorschein kam. Bei der Kreuzung der F&lt;sub&gt;1&lt;/sub&gt;-Hybriden untereinander erhielt MENDEL nicht die F&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Generation, die u. a. auch wieder ''Erbsen'' mit weißer Blütenfärbung hervorbrachte. Diese Erscheinung konnte er auch bei weiteren Merkmalen beobachten:
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    <text bytes="702" xml:space="preserve">MENDEL stellte sich weiterhin die Frage, was mit den – wie er es nannte – "Erbfaktoren" für die weiße Blütenfarbe geschehen war und ob diese verloren gegangen oder noch vorhanden ist und nur nicht zum Vorschein kam. Bei der Kreuzung der F&lt;sub&gt;1&lt;/sub&gt;-Hybriden untereinander erhielt MENDEL nicht die F&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Generation, die u. a. auch wieder ''Erbsen'' mit weißer Blütenfärbung hervorbrachte. Diese Erscheinung konnte er auch bei weiteren Merkmalen beobachten:
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    <text bytes="706" xml:space="preserve">MENDEL stellte sich weiterhin die Frage, was mit den – wie er es nannte – "Erbfaktoren" für die weiße Blütenfarbe geschehen war und ob diese verloren gegangen oder noch vorhanden ist und nur nicht zum Vorschein kam. Bei der Kreuzung der F&lt;sub&gt;1&lt;/sub&gt;-Hybriden untereinander erhielt MENDEL nicht die F&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Generation, die u. a. auch wieder ''Erbsen'' mit weißer Blütenfärbung hervorbrachte. Diese Erscheinung konnte er auch bei weiteren Merkmalen beobachten:
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    <text bytes="1900" xml:space="preserve">MENDEL stellte sich weiterhin die Frage, was mit den – wie er es nannte – "Erbfaktoren" für die weiße Blütenfarbe geschehen war und ob diese verloren gegangen oder noch vorhanden ist und nur nicht zum Vorschein kam. Bei der Kreuzung der F&lt;sub&gt;1&lt;/sub&gt;-Hybriden untereinander erhielt MENDEL nicht die F&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Generation, die u. a. auch wieder ''Erbsen'' mit weißer Blütenfärbung hervorbrachte. Diese Erscheinung konnte er auch bei weiteren Merkmalen beobachten:
&lt;div align=center&gt;
{|border=1 style="text-align:center"
 |rowspan=2 |Merkmal
 |colspan=2 |Merkmalsformen
 |rowspan=2 |dominant : rezessiv
 |rowspan=2 |Verhältnis
 |-
 |dominant
 |rezessiv
 |-
 |Blütenfarbe
 |lila
 |weiß
 |705 : 224
 |3,15 : 1
 |-
 |Blütenstellung
 |axial
 |terminal
 |651 : 207
 |3,14 : 1
 |-
 |Samenfarbe
 |gelb
 |grün
 |6.022 : 2.001
 |3,01 : 1
 |-
 |Samenform
 |rund
 |runzelig
 |5.474 : 1.850
 |2,98 : 1
 |-
 |Hülsenform
 |unsegmentiert
 |segmentiert
 |882 : 299
 |2,95 : 1
 |-
 |Hülsenfarbe
 |grün
 |gelb
 |428 : 152
 |2,82 : 1
 |-
 |Stengellänge
 |hoch
 |niedrig
 |787 : 277
 |2,84 : 1
 |}&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Tab. 10: Merkmalsausprägung div. Merkmale in der F&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Generation bei MENDELs Versuch'''&lt;/small&gt;

MENDEL bildete daher die Hypothese, daß die Lilafärbung dominant gegenüber der '''rezessiven''' Weißfärbung ist und daher die Merkmalsform „weiße Blüte“ überdeckt wurde.

Aufgrund der Erkenntnis, daß sich die Merkmale in einem typischen Verhältnis von '''3 : 1''' in der zweiten Filialgeneration aufspalteten, konnte MENDEL auf die Dominanz bzw. Rezessivität der vorliegenden Merkmale rückschließen. Die Beobachtung endete in der zweiten MENDELschen Regel ('''Spaltungsregel'''):
&lt;div align=center&gt;''Beim monohybriden Erbgang spalten sich die Individuen der F&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Generation in die beiden Merkmalsformen der P-Generation im Verhältnis 3 : 1 auf.''&lt;/div&gt;</text>
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  <title>1.1.3 Unabhängigkeitsregel (Neukombinationsregel)</title>
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    <comment>Die Seite wurde neu angelegt: In einem letzten Versuch kreuzte MENDEL abermals reinerbige Sorten, die sich diesmal jedoch in zwei Merkmalen unterschieden. Betrachtet wurden weiß-kleinblütige und l...</comment>
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    <text bytes="962" xml:space="preserve">In einem letzten Versuch kreuzte MENDEL abermals reinerbige Sorten, die sich diesmal jedoch in zwei Merkmalen unterschieden. Betrachtet wurden weiß-kleinblütige und lila-großblühende Sorten.

Bei diesem '''dihybriden''' Erbgang waren – wie aus den vorherigen Experimenten zu erwarten war – die F&lt;sub&gt;1&lt;/sub&gt;-Individuen gleichgestaltig, nämlich lilafarben und großblütig. In der F&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Generation spalteten sie sich jedoch in einem bestimmten Verhältnis, nämlich '''9 : 3 : 3 : 1''', nicht mehr 3 : 1. Diese Erkenntnis wird v. a. auf die sich später entwickelte Populationsgenetik großen Einfluß haben. Aus dem Ergebnis dieser Kreuzung schloß MENDEL die dritte MENDELsche Regel ('''Unabhängigkeitsregel''', '''Neukombinationsregel'''):
&lt;div align=center&gt;'''Beim dihybriden Erbgang spalten sich die Individuen der F&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Generation in einem Verhältnis von 9 : 3 : 3 : 1. Die Erbfaktoren werden frei miteinander kombiniert.'''&lt;/div&gt;</text>
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    <text bytes="960" xml:space="preserve">In einem letzten Versuch kreuzte MENDEL abermals reinerbige Sorten, die sich diesmal jedoch in zwei Merkmalen unterschieden. Betrachtet wurden weiß-kleinblütige und lila-großblühende Sorten.

Bei diesem '''dihybriden''' Erbgang waren – wie aus den vorherigen Experimenten zu erwarten war – die F&lt;sub&gt;1&lt;/sub&gt;-Individuen gleichgestaltig, nämlich lilafarben und großblütig. In der F&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Generation spalteten sie sich jedoch in einem bestimmten Verhältnis, nämlich '''9 : 3 : 3 : 1''', nicht mehr 3 : 1. Diese Erkenntnis wird v. a. auf die sich später entwickelte Populationsgenetik großen Einfluß haben. Aus dem Ergebnis dieser Kreuzung schloß MENDEL die dritte MENDELsche Regel ('''Unabhängigkeitsregel''', '''Neukombinationsregel'''):
&lt;div align=center&gt;''Beim dihybriden Erbgang spalten sich die Individuen der F&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Generation in einem Verhältnis von 9 : 3 : 3 : 1. Die Erbfaktoren werden frei miteinander kombiniert.''&lt;/div&gt;</text>
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  <title>1.2 Erweiterung der MENDELschen Regeln</title>
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    <comment>Die Seite wurde neu angelegt: Die MENDELschen Gesetze gelten nur beim Vorliegen sog. '''dominant-rezessiver Erbgänge''', also bei der Vererbung von Merkmalen, bei denen eines dominant gegenüber de...</comment>
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    <text bytes="5400" xml:space="preserve">Die MENDELschen Gesetze gelten nur beim Vorliegen sog. '''dominant-rezessiver Erbgänge''', also bei der Vererbung von Merkmalen, bei denen eines dominant gegenüber dem rezessiven Charakter ist, nicht jedoch bei '''intermediären Erbgängen''' (hier nehmen – um es mit den Worten MENDELs zu formulieren – beide Erbfaktoren Einfluß auf die Merkmalsform ihrer Träger, wobei dann die Aussage der '''Mischhypothese''' gilt). Weiterhin werden heute (überwiegend aus der molekulargenetischen Forschung) andere Termini als zu MENDELs Zeiten verwendet. So spricht man heute nicht mehr von Erbfaktoren sondern vielmehr von sog. Allelen.

Wie bekannt ist, entstehen alle morphologischen und anatomischen Merkmalsformen (man spricht hier vom sog. '''Phänotyp'''[1]) indirekt aus proteincodierenden Genen ('''Genotyp'''[2]). Diese Proteine bilden entweder selbst den Phänotyp oder wirken beispielsweise als Transportmoleküle oder Enzyme beim Aufbau dieses mit. Die Gene, die dabei für ein bestimmtes Merkmal zuständig sind, können innerhalb einer Population variieren oder auch innerhalb eines '''diploiden''' Organismus, also für einen Organismus mit '''zwei Chromosomenpaaren''' (für den die MENDELschen Gesetze im Übrigen streng genommen nur gelten), in verschiedenen Ausprägungen auf den Chromosomen vorliegen. Eine (unter möglicherweise vielen) dieser möglichen Ausprägungsformen wird als '''Allel''' bezeichnet. Diploide Organismen besitzen also zwei homologe Chromosomenpaare mit insgesamt zwei Allelen (eines auf jedem Chromosom) an einer bestimmten Stelle des Chromosoms, dem sog. '''Locus'''.

Dabei wurde je ein Allel vom Vater und ein Allel von der Mutter geerbt. Das heißt im Umkehrschluß, daß von je zwei Allelen (für ein bestimmtes Merkmal), die ein diploider Organismus besitzt, nur eines davon an die Nachkommen weitergegeben wird ('''Segregation'''). Im Zuge des Experiments zur Uniformitätsregel hieße das, daß die F&lt;sub&gt;1&lt;/sub&gt;-Organismen alle die Gene für die Ausbildung weißer als auch lilafarbener Blüten haben, erstere jedoch vom dominanten "lila Blüten-Gen" überdeckt waren. Die F&lt;sub&gt;1&lt;/sub&gt;-Individuen teilten dann bei ihrer Kreuzung untereinander je eines der Gene auf die weiblichen bzw. männlichen '''Gameten''' ('''Fortpflanzungszellen''') auf – und zwar mit einer Wahrscheinlichkeit von 50 %. In der F&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Generation erschienen dann mit einer Wahrscheinlichkeit von 25 % reinerbige plus 50 % mischerbige lilablühende Pflanzen und 25 % weißblühende ''Erbsen'' (3 : 1). Man sagt, daß die F&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Generation zu 25 % '''homozygot''' ('''reinerbig''') lilablühend, zu 25 % homozygot (reinerbig) weißblühend und zu 50 % '''heterozygot''' ('''mischerbig''') lilablühend ist.

Daher müssen die MENDELschen Gesetze weiter modifiziert werden:
*1. Regel: '''Uniformitätsregel'''
:*beim dominant-rezessiven Erbgang:
::Werden in einem monohybriden Versich sich in einer Merkmalsform unterscheidende homozygote Organismen (P-Generation) gekreuzt, so sind alle F1-Organismen uniform, wobei die Merkmalsform des dominanten Allels die des rezessiven Allels überdeckt.
Als Beispiel hierfür kann die von MENDEL herangezogene Gartenerbse dienen.
•	beim intermediären Erbgang:
Werden sich in einer Merkmalsform unterscheidende homozygote Organismen (P-Generation) gekreuzt, so sind alle F1-Organismen uniform und zeigen eine Mischausprägung der elterlichen Merkmalsformen.
Als Beispiel kann hier die Wunderblume (Mirabilis jalapa) angeführt werden. Die Parentalorganismen können hier rot- oder weißblütig sein. Bei dieser Merkmalskombination zeigen jedoch die Exemplare der Filialgeneration eine Mischfarbe aus rot und weiß, sind also rosa. Die Allele für die Rot- bzw. Weißfärbung sind gleich dominant und werden daher zu gleichen Teilen im Phänotyp ausgeprägt.
Ausnahmen von der Uniformitätsregel bilden oft Allele, die sich auf den Geschlechtschromosomen (Gonosomen) befinden. Hier sind die Individuen der F1-Generation nicht uniform.
2.	Regel: Spaltungsregel
•	beim dominant-rezessiven Erbgang:
Werden bei einem monohybriden Kreuzungsexperiment die F1-Individuen miteinander kombiniert, spaltet sich die F2-Generation phänotypisch im Verhältnis 3 : 1.
•	beim intermediären Erbgang:
Werden bei einem monohybriden Kreuzungsexperiment die F1-Individuen miteinander kombiniert, spaltet sich der Phänotyp der F2-Generation im Verhältnis 1 : 2 : 1 (in 25 % der einen Hälfte der P-Generation, 50 % behalten den Phänotyp der F1-Generation und 25 % erhalten die phänotypische Ausprägung der anderen Hälfte der P-Generation).
Beim Beispiel der Wunderblume sind in der F2-Generation 25 % weißblühend, 50 % rosablühend und 25 % besitzen rote Blüten.
3.	Regel: Unabhängigkeitsregel (Neukombinationsregel)
Beim dihybriden Erbgang spalten sich die Individuen der F2-Generation in einem Verhältnis von 9 : 3 : 3 : 1. Die Allele für die unterschiedlichen Merkmalsformen werden miteinander kombiniert.
Diese Regel besitzt jedoch nur dann Gültigkeit, wenn die beiden für die entsprechenden Merkmale verantwortlichen Gene sich auf dem selben Chromosom befinden bzw. dann weit genug voneinander entfernt liegen, so daß sie regelmäßig durch Crossing-over unabhängig voneinander vererbt werden können.

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&lt;small&gt;[1]: äußere Erscheinungsform von Organismen

[2]: Gesamtheit aller Gene eines Organismus&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="5402" xml:space="preserve">Die MENDELschen Gesetze gelten nur beim Vorliegen sog. '''dominant-rezessiver Erbgänge''', also bei der Vererbung von Merkmalen, bei denen eines dominant gegenüber dem rezessiven Charakter ist, nicht jedoch bei '''intermediären Erbgängen''' (hier nehmen – um es mit den Worten MENDELs zu formulieren – beide Erbfaktoren Einfluß auf die Merkmalsform ihrer Träger, wobei dann die Aussage der '''Mischhypothese''' gilt). Weiterhin werden heute (überwiegend aus der molekulargenetischen Forschung) andere Termini als zu MENDELs Zeiten verwendet. So spricht man heute nicht mehr von Erbfaktoren sondern vielmehr von sog. Allelen.

Wie bekannt ist, entstehen alle morphologischen und anatomischen Merkmalsformen (man spricht hier vom sog. '''Phänotyp'''[1]) indirekt aus proteincodierenden Genen ('''Genotyp'''[2]). Diese Proteine bilden entweder selbst den Phänotyp oder wirken beispielsweise als Transportmoleküle oder Enzyme beim Aufbau dieses mit. Die Gene, die dabei für ein bestimmtes Merkmal zuständig sind, können innerhalb einer Population variieren oder auch innerhalb eines '''diploiden''' Organismus, also für einen Organismus mit '''zwei Chromosomenpaaren''' (für den die MENDELschen Gesetze im Übrigen streng genommen nur gelten), in verschiedenen Ausprägungen auf den Chromosomen vorliegen. Eine (unter möglicherweise vielen) dieser möglichen Ausprägungsformen wird als '''Allel''' bezeichnet. Diploide Organismen besitzen also zwei homologe Chromosomenpaare mit insgesamt zwei Allelen (eines auf jedem Chromosom) an einer bestimmten Stelle des Chromosoms, dem sog. '''Locus'''.

Dabei wurde je ein Allel vom Vater und ein Allel von der Mutter geerbt. Das heißt im Umkehrschluß, daß von je zwei Allelen (für ein bestimmtes Merkmal), die ein diploider Organismus besitzt, nur eines davon an die Nachkommen weitergegeben wird ('''Segregation'''). Im Zuge des Experiments zur Uniformitätsregel hieße das, daß die F&lt;sub&gt;1&lt;/sub&gt;-Organismen alle die Gene für die Ausbildung weißer als auch lilafarbener Blüten haben, erstere jedoch vom dominanten "lila Blüten-Gen" überdeckt waren. Die F&lt;sub&gt;1&lt;/sub&gt;-Individuen teilten dann bei ihrer Kreuzung untereinander je eines der Gene auf die weiblichen bzw. männlichen '''Gameten''' ('''Fortpflanzungszellen''') auf – und zwar mit einer Wahrscheinlichkeit von 50 %. In der F&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Generation erschienen dann mit einer Wahrscheinlichkeit von 25 % reinerbige plus 50 % mischerbige lilablühende Pflanzen und 25 % weißblühende ''Erbsen'' (3 : 1). Man sagt, daß die F&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Generation zu 25 % '''homozygot''' ('''reinerbig''') lilablühend, zu 25 % homozygot (reinerbig) weißblühend und zu 50 % '''heterozygot''' ('''mischerbig''') lilablühend ist.

Daher müssen die MENDELschen Gesetze weiter modifiziert werden:
*1. Regel: '''Uniformitätsregel'''
::*beim dominant-rezessiven Erbgang:
:::Werden in einem monohybriden Versich sich in einer Merkmalsform unterscheidende homozygote Organismen (P-Generation) gekreuzt, so sind alle F1-Organismen uniform, wobei die Merkmalsform des dominanten Allels die des rezessiven Allels überdeckt.
Als Beispiel hierfür kann die von MENDEL herangezogene Gartenerbse dienen.
•	beim intermediären Erbgang:
Werden sich in einer Merkmalsform unterscheidende homozygote Organismen (P-Generation) gekreuzt, so sind alle F1-Organismen uniform und zeigen eine Mischausprägung der elterlichen Merkmalsformen.
Als Beispiel kann hier die Wunderblume (Mirabilis jalapa) angeführt werden. Die Parentalorganismen können hier rot- oder weißblütig sein. Bei dieser Merkmalskombination zeigen jedoch die Exemplare der Filialgeneration eine Mischfarbe aus rot und weiß, sind also rosa. Die Allele für die Rot- bzw. Weißfärbung sind gleich dominant und werden daher zu gleichen Teilen im Phänotyp ausgeprägt.
Ausnahmen von der Uniformitätsregel bilden oft Allele, die sich auf den Geschlechtschromosomen (Gonosomen) befinden. Hier sind die Individuen der F1-Generation nicht uniform.
2.	Regel: Spaltungsregel
•	beim dominant-rezessiven Erbgang:
Werden bei einem monohybriden Kreuzungsexperiment die F1-Individuen miteinander kombiniert, spaltet sich die F2-Generation phänotypisch im Verhältnis 3 : 1.
•	beim intermediären Erbgang:
Werden bei einem monohybriden Kreuzungsexperiment die F1-Individuen miteinander kombiniert, spaltet sich der Phänotyp der F2-Generation im Verhältnis 1 : 2 : 1 (in 25 % der einen Hälfte der P-Generation, 50 % behalten den Phänotyp der F1-Generation und 25 % erhalten die phänotypische Ausprägung der anderen Hälfte der P-Generation).
Beim Beispiel der Wunderblume sind in der F2-Generation 25 % weißblühend, 50 % rosablühend und 25 % besitzen rote Blüten.
3.	Regel: Unabhängigkeitsregel (Neukombinationsregel)
Beim dihybriden Erbgang spalten sich die Individuen der F2-Generation in einem Verhältnis von 9 : 3 : 3 : 1. Die Allele für die unterschiedlichen Merkmalsformen werden miteinander kombiniert.
Diese Regel besitzt jedoch nur dann Gültigkeit, wenn die beiden für die entsprechenden Merkmale verantwortlichen Gene sich auf dem selben Chromosom befinden bzw. dann weit genug voneinander entfernt liegen, so daß sie regelmäßig durch Crossing-over unabhängig voneinander vererbt werden können.

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&lt;small&gt;[1]: äußere Erscheinungsform von Organismen

[2]: Gesamtheit aller Gene eines Organismus&lt;/small&gt;</text>
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Wie bekannt ist, entstehen alle morphologischen und anatomischen Merkmalsformen (man spricht hier vom sog. '''Phänotyp'''[1]) indirekt aus proteincodierenden Genen ('''Genotyp'''[2]). Diese Proteine bilden entweder selbst den Phänotyp oder wirken beispielsweise als Transportmoleküle oder Enzyme beim Aufbau dieses mit. Die Gene, die dabei für ein bestimmtes Merkmal zuständig sind, können innerhalb einer Population variieren oder auch innerhalb eines '''diploiden''' Organismus, also für einen Organismus mit '''zwei Chromosomenpaaren''' (für den die MENDELschen Gesetze im Übrigen streng genommen nur gelten), in verschiedenen Ausprägungen auf den Chromosomen vorliegen. Eine (unter möglicherweise vielen) dieser möglichen Ausprägungsformen wird als '''Allel''' bezeichnet. Diploide Organismen besitzen also zwei homologe Chromosomenpaare mit insgesamt zwei Allelen (eines auf jedem Chromosom) an einer bestimmten Stelle des Chromosoms, dem sog. '''Locus'''.

Dabei wurde je ein Allel vom Vater und ein Allel von der Mutter geerbt. Das heißt im Umkehrschluß, daß von je zwei Allelen (für ein bestimmtes Merkmal), die ein diploider Organismus besitzt, nur eines davon an die Nachkommen weitergegeben wird ('''Segregation'''). Im Zuge des Experiments zur Uniformitätsregel hieße das, daß die F&lt;sub&gt;1&lt;/sub&gt;-Organismen alle die Gene für die Ausbildung weißer als auch lilafarbener Blüten haben, erstere jedoch vom dominanten "lila Blüten-Gen" überdeckt waren. Die F&lt;sub&gt;1&lt;/sub&gt;-Individuen teilten dann bei ihrer Kreuzung untereinander je eines der Gene auf die weiblichen bzw. männlichen '''Gameten''' ('''Fortpflanzungszellen''') auf – und zwar mit einer Wahrscheinlichkeit von 50 %. In der F&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Generation erschienen dann mit einer Wahrscheinlichkeit von 25 % reinerbige plus 50 % mischerbige lilablühende Pflanzen und 25 % weißblühende ''Erbsen'' (3 : 1). Man sagt, daß die F&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Generation zu 25 % '''homozygot''' ('''reinerbig''') lilablühend, zu 25 % homozygot (reinerbig) weißblühend und zu 50 % '''heterozygot''' ('''mischerbig''') lilablühend ist.

Daher müssen die MENDELschen Gesetze weiter modifiziert werden:
*1. Regel: '''Uniformitätsregel'''
:*beim dominant-rezessiven Erbgang:
::::Werden in einem monohybriden Versich sich in einer Merkmalsform unterscheidende homozygote Organismen (P-Generation) gekreuzt, so sind alle F1-Organismen uniform, wobei die Merkmalsform des dominanten Allels die des rezessiven Allels überdeckt.
Als Beispiel hierfür kann die von MENDEL herangezogene Gartenerbse dienen.
•	beim intermediären Erbgang:
Werden sich in einer Merkmalsform unterscheidende homozygote Organismen (P-Generation) gekreuzt, so sind alle F1-Organismen uniform und zeigen eine Mischausprägung der elterlichen Merkmalsformen.
Als Beispiel kann hier die Wunderblume (Mirabilis jalapa) angeführt werden. Die Parentalorganismen können hier rot- oder weißblütig sein. Bei dieser Merkmalskombination zeigen jedoch die Exemplare der Filialgeneration eine Mischfarbe aus rot und weiß, sind also rosa. Die Allele für die Rot- bzw. Weißfärbung sind gleich dominant und werden daher zu gleichen Teilen im Phänotyp ausgeprägt.
Ausnahmen von der Uniformitätsregel bilden oft Allele, die sich auf den Geschlechtschromosomen (Gonosomen) befinden. Hier sind die Individuen der F1-Generation nicht uniform.
2.	Regel: Spaltungsregel
•	beim dominant-rezessiven Erbgang:
Werden bei einem monohybriden Kreuzungsexperiment die F1-Individuen miteinander kombiniert, spaltet sich die F2-Generation phänotypisch im Verhältnis 3 : 1.
•	beim intermediären Erbgang:
Werden bei einem monohybriden Kreuzungsexperiment die F1-Individuen miteinander kombiniert, spaltet sich der Phänotyp der F2-Generation im Verhältnis 1 : 2 : 1 (in 25 % der einen Hälfte der P-Generation, 50 % behalten den Phänotyp der F1-Generation und 25 % erhalten die phänotypische Ausprägung der anderen Hälfte der P-Generation).
Beim Beispiel der Wunderblume sind in der F2-Generation 25 % weißblühend, 50 % rosablühend und 25 % besitzen rote Blüten.
3.	Regel: Unabhängigkeitsregel (Neukombinationsregel)
Beim dihybriden Erbgang spalten sich die Individuen der F2-Generation in einem Verhältnis von 9 : 3 : 3 : 1. Die Allele für die unterschiedlichen Merkmalsformen werden miteinander kombiniert.
Diese Regel besitzt jedoch nur dann Gültigkeit, wenn die beiden für die entsprechenden Merkmale verantwortlichen Gene sich auf dem selben Chromosom befinden bzw. dann weit genug voneinander entfernt liegen, so daß sie regelmäßig durch Crossing-over unabhängig voneinander vererbt werden können.

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&lt;small&gt;[1]: äußere Erscheinungsform von Organismen

[2]: Gesamtheit aller Gene eines Organismus&lt;/small&gt;</text>
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Wie bekannt ist, entstehen alle morphologischen und anatomischen Merkmalsformen (man spricht hier vom sog. '''Phänotyp'''[1]) indirekt aus proteincodierenden Genen ('''Genotyp'''[2]). Diese Proteine bilden entweder selbst den Phänotyp oder wirken beispielsweise als Transportmoleküle oder Enzyme beim Aufbau dieses mit. Die Gene, die dabei für ein bestimmtes Merkmal zuständig sind, können innerhalb einer Population variieren oder auch innerhalb eines '''diploiden''' Organismus, also für einen Organismus mit '''zwei Chromosomenpaaren''' (für den die MENDELschen Gesetze im Übrigen streng genommen nur gelten), in verschiedenen Ausprägungen auf den Chromosomen vorliegen. Eine (unter möglicherweise vielen) dieser möglichen Ausprägungsformen wird als '''Allel''' bezeichnet. Diploide Organismen besitzen also zwei homologe Chromosomenpaare mit insgesamt zwei Allelen (eines auf jedem Chromosom) an einer bestimmten Stelle des Chromosoms, dem sog. '''Locus'''.

Dabei wurde je ein Allel vom Vater und ein Allel von der Mutter geerbt. Das heißt im Umkehrschluß, daß von je zwei Allelen (für ein bestimmtes Merkmal), die ein diploider Organismus besitzt, nur eines davon an die Nachkommen weitergegeben wird ('''Segregation'''). Im Zuge des Experiments zur Uniformitätsregel hieße das, daß die F&lt;sub&gt;1&lt;/sub&gt;-Organismen alle die Gene für die Ausbildung weißer als auch lilafarbener Blüten haben, erstere jedoch vom dominanten "lila Blüten-Gen" überdeckt waren. Die F&lt;sub&gt;1&lt;/sub&gt;-Individuen teilten dann bei ihrer Kreuzung untereinander je eines der Gene auf die weiblichen bzw. männlichen '''Gameten''' ('''Fortpflanzungszellen''') auf – und zwar mit einer Wahrscheinlichkeit von 50 %. In der F&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Generation erschienen dann mit einer Wahrscheinlichkeit von 25 % reinerbige plus 50 % mischerbige lilablühende Pflanzen und 25 % weißblühende ''Erbsen'' (3 : 1). Man sagt, daß die F&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Generation zu 25 % '''homozygot''' ('''reinerbig''') lilablühend, zu 25 % homozygot (reinerbig) weißblühend und zu 50 % '''heterozygot''' ('''mischerbig''') lilablühend ist.

Daher müssen die MENDELschen Gesetze weiter modifiziert werden:
*1. Regel: '''Uniformitätsregel'''
:*beim dominant-rezessiven Erbgang:
::::Werden in einem monohybriden Versich sich in einer Merkmalsform unterscheidende homozygote Organismen (P-Generation) gekreuzt, so sind alle F1-Organismen uniform, wobei die Merkmalsform des dominanten Allels die des rezessiven Allels überdeckt.
::::Als Beispiel hierfür kann die von MENDEL herangezogene Gartenerbse dienen.
:*beim intermediären Erbgang:
::::Werden sich in einer Merkmalsform unterscheidende homozygote Organismen (P-Generation) gekreuzt, so sind alle F1-Organismen uniform und zeigen eine Mischausprägung der elterlichen Merkmalsformen.
::::Als Beispiel kann hier die Wunderblume (Mirabilis jalapa) angeführt werden. Die Parentalorganismen können hier rot- oder weißblütig sein. Bei dieser Merkmalskombination zeigen jedoch die Exemplare der Filialgeneration eine Mischfarbe aus rot und weiß, sind also rosa. Die Allele für die Rot- bzw. Weißfärbung sind gleich dominant und werden daher zu gleichen Teilen im Phänotyp ausgeprägt.
:::Ausnahmen von der Uniformitätsregel bilden oft Allele, die sich auf den Geschlechtschromosomen (Gonosomen) befinden. Hier sind die Individuen der F1-Generation nicht uniform.
*2. Regel: Spaltungsregel
:*beim dominant-rezessiven Erbgang:
::::Werden bei einem monohybriden Kreuzungsexperiment die F1-Individuen miteinander kombiniert, spaltet sich die F2-Generation phänotypisch im Verhältnis 3 : 1.
:*beim intermediären Erbgang:
::::Werden bei einem monohybriden Kreuzungsexperiment die F1-Individuen miteinander kombiniert, spaltet sich der Phänotyp der F2-Generation im Verhältnis 1 : 2 : 1 (in 25 % der einen Hälfte der P-Generation, 50 % behalten den Phänotyp der F1-Generation und 25 % erhalten die phänotypische Ausprägung der anderen Hälfte der P-Generation).
::::Beim Beispiel der Wunderblume sind in der F2-Generation 25 % weißblühend, 50 % rosablühend und 25 % besitzen rote Blüten.
*3. Regel: Unabhängigkeitsregel (Neukombinationsregel)
:::Beim dihybriden Erbgang spalten sich die Individuen der F2-Generation in einem Verhältnis von '''9 : 3 : 3 : 1'''. Die Allele für die unterschiedlichen Merkmalsformen werden miteinander kombiniert.
:::Diese Regel besitzt jedoch nur dann Gültigkeit, wenn die beiden für die entsprechenden Merkmale verantwortlichen Gene sich auf dem selben Chromosom befinden bzw. dann weit genug voneinander entfernt liegen, so daß sie regelmäßig durch Crossing-over unabhängig voneinander vererbt werden können.

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Wie bekannt ist, entstehen alle morphologischen und anatomischen Merkmalsformen (man spricht hier vom sog. '''Phänotyp'''[1]) indirekt aus proteincodierenden Genen ('''Genotyp'''[2]). Diese Proteine bilden entweder selbst den Phänotyp oder wirken beispielsweise als Transportmoleküle oder Enzyme beim Aufbau dieses mit. Die Gene, die dabei für ein bestimmtes Merkmal zuständig sind, können innerhalb einer Population variieren oder auch innerhalb eines '''diploiden''' Organismus, also für einen Organismus mit '''zwei Chromosomenpaaren''' (für den die MENDELschen Gesetze im Übrigen streng genommen nur gelten), in verschiedenen Ausprägungen auf den Chromosomen vorliegen. Eine (unter möglicherweise vielen) dieser möglichen Ausprägungsformen wird als '''Allel''' bezeichnet. Diploide Organismen besitzen also zwei homologe Chromosomenpaare mit insgesamt zwei Allelen (eines auf jedem Chromosom) an einer bestimmten Stelle des Chromosoms, dem sog. '''Locus'''.

Dabei wurde je ein Allel vom Vater und ein Allel von der Mutter geerbt. Das heißt im Umkehrschluß, daß von je zwei Allelen (für ein bestimmtes Merkmal), die ein diploider Organismus besitzt, nur eines davon an die Nachkommen weitergegeben wird ('''Segregation'''). Im Zuge des Experiments zur Uniformitätsregel hieße das, daß die F&lt;sub&gt;1&lt;/sub&gt;-Organismen alle die Gene für die Ausbildung weißer als auch lilafarbener Blüten haben, erstere jedoch vom dominanten "lila Blüten-Gen" überdeckt waren. Die F&lt;sub&gt;1&lt;/sub&gt;-Individuen teilten dann bei ihrer Kreuzung untereinander je eines der Gene auf die weiblichen bzw. männlichen '''Gameten''' ('''Fortpflanzungszellen''') auf – und zwar mit einer Wahrscheinlichkeit von 50 %. In der F&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Generation erschienen dann mit einer Wahrscheinlichkeit von 25 % reinerbige plus 50 % mischerbige lilablühende Pflanzen und 25 % weißblühende ''Erbsen'' (3 : 1). Man sagt, daß die F&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Generation zu 25 % '''homozygot''' ('''reinerbig''') lilablühend, zu 25 % homozygot (reinerbig) weißblühend und zu 50 % '''heterozygot''' ('''mischerbig''') lilablühend ist.

Daher müssen die MENDELschen Gesetze weiter modifiziert werden:
*1. Regel: '''Uniformitätsregel'''
:*beim dominant-rezessiven Erbgang:
::::Werden in einem monohybriden Versich sich in einer Merkmalsform unterscheidende homozygote Organismen (P-Generation) gekreuzt, so sind alle F&lt;sub&gt;1&lt;/sub&gt;-Organismen '''uniform''', wobei die Merkmalsform des dominanten Allels die des rezessiven Allels überdeckt.
::::Als Beispiel hierfür kann die von MENDEL herangezogene ''Gartenerbse'' dienen.
:*beim intermediären Erbgang:
::::Werden sich in einer Merkmalsform unterscheidende homozygote Organismen (P-Generation) gekreuzt, so sind alle F&lt;sub&gt;1&lt;/sub&gt;-Organismen '''uniform''' und zeigen eine '''Mischausprägung''' der elterlichen Merkmalsformen.
::::Als Beispiel kann hier die ''Wunderblume'' (''Mirabilis jalapa'') angeführt werden. Die Parentalorganismen können hier rot- oder weißblütig sein. Bei dieser Merkmalskombination zeigen jedoch die Exemplare der Filialgeneration eine Mischfarbe aus rot und weiß, sind also rosa. Die Allele für die Rot- bzw. Weißfärbung sind gleich dominant und werden daher zu gleichen Teilen im Phänotyp ausgeprägt.
:::Ausnahmen von der Uniformitätsregel bilden oft Allele, die sich auf den '''Geschlechtschromosomen''' ('''Gonosomen''') befinden. Hier sind die Individuen der F&lt;sub&gt;1&lt;/sub&gt;-Generation nicht uniform.
*2. Regel: '''Spaltungsregel'''
:*beim dominant-rezessiven Erbgang:
::::Werden bei einem monohybriden Kreuzungsexperiment die F&lt;sub&gt;1&lt;/sub&gt;-Individuen miteinander kombiniert, spaltet sich die F&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Generation phänotypisch im Verhältnis '''3 : 1'''.
:*beim intermediären Erbgang:
::::Werden bei einem monohybriden Kreuzungsexperiment die F&lt;sub&gt;1&lt;/sub&gt;-Individuen miteinander kombiniert, spaltet sich der Phänotyp der F&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Generation im Verhältnis '''1 : 2 : 1''' (in 25 % der einen Hälfte der P-Generation, 50 % behalten den Phänotyp der F1-Generation und 25 % erhalten die phänotypische Ausprägung der anderen Hälfte der P-Generation).
::::Beim Beispiel der ''Wunderblume'' sind in der F2-Generation 25 % weißblühend, 50 % rosablühend und 25 % besitzen rote Blüten.
*3. Regel: '''Unabhängigkeitsregel''' ('''Neukombinationsregel''')
:::Beim dihybriden Erbgang spalten sich die Individuen der F&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Generation in einem Verhältnis von '''9 : 3 : 3 : 1'''. Die Allele für die unterschiedlichen Merkmalsformen werden miteinander kombiniert.
:::Diese Regel besitzt jedoch nur dann Gültigkeit, wenn die beiden für die entsprechenden Merkmale verantwortlichen Gene sich auf dem selben Chromosom befinden bzw. dann weit genug voneinander entfernt liegen, so daß sie regelmäßig durch Crossing-over unabhängig voneinander vererbt werden können.

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Wie bekannt ist, entstehen alle morphologischen und anatomischen Merkmalsformen (man spricht hier vom sog. '''Phänotyp'''[1]) indirekt aus proteincodierenden Genen ('''Genotyp'''[2]). Diese Proteine bilden entweder selbst den Phänotyp oder wirken beispielsweise als Transportmoleküle oder Enzyme beim Aufbau dieses mit. Die Gene, die dabei für ein bestimmtes Merkmal zuständig sind, können innerhalb einer Population variieren oder auch innerhalb eines '''diploiden''' Organismus, also für einen Organismus mit '''zwei Chromosomenpaaren''' (für den die MENDELschen Gesetze im Übrigen streng genommen nur gelten), in verschiedenen Ausprägungen auf den Chromosomen vorliegen. Eine (unter möglicherweise vielen) dieser möglichen Ausprägungsformen wird als '''Allel''' bezeichnet. Diploide Organismen besitzen also zwei homologe Chromosomenpaare mit insgesamt zwei Allelen (eines auf jedem Chromosom) an einer bestimmten Stelle des Chromosoms, dem sog. '''Locus'''.

Dabei wurde je ein Allel vom Vater und ein Allel von der Mutter geerbt. Das heißt im Umkehrschluß, daß von je zwei Allelen (für ein bestimmtes Merkmal), die ein diploider Organismus besitzt, nur eines davon an die Nachkommen weitergegeben wird ('''Segregation'''). Im Zuge des Experiments zur Uniformitätsregel hieße das, daß die F&lt;sub&gt;1&lt;/sub&gt;-Organismen alle die Gene für die Ausbildung weißer als auch lilafarbener Blüten haben, erstere jedoch vom dominanten "lila Blüten-Gen" überdeckt waren. Die F&lt;sub&gt;1&lt;/sub&gt;-Individuen teilten dann bei ihrer Kreuzung untereinander je eines der Gene auf die weiblichen bzw. männlichen '''Gameten''' ('''Fortpflanzungszellen''') auf – und zwar mit einer Wahrscheinlichkeit von 50 %. In der F&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Generation erschienen dann mit einer Wahrscheinlichkeit von 25 % reinerbige plus 50 % mischerbige lilablühende Pflanzen und 25 % weißblühende ''Erbsen'' (3 : 1). Man sagt, daß die F&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Generation zu 25 % '''homozygot''' ('''reinerbig''') lilablühend, zu 25 % homozygot (reinerbig) weißblühend und zu 50 % '''heterozygot''' ('''mischerbig''') lilablühend ist.

Daher müssen die MENDELschen Gesetze weiter modifiziert werden:
*1. Regel: '''Uniformitätsregel'''
:*beim dominant-rezessiven Erbgang:
::::Werden in einem monohybriden Versuch sich in einer Merkmalsform unterscheidende homozygote Organismen (P-Generation) gekreuzt, so sind alle F&lt;sub&gt;1&lt;/sub&gt;-Organismen '''uniform''', wobei die Merkmalsform des dominanten Allels die des rezessiven Allels überdeckt.
::::Als Beispiel hierfür kann die von MENDEL herangezogene ''Gartenerbse'' dienen.
:*beim intermediären Erbgang:
::::Werden sich in einer Merkmalsform unterscheidende homozygote Organismen (P-Generation) gekreuzt, so sind alle F&lt;sub&gt;1&lt;/sub&gt;-Organismen '''uniform''' und zeigen eine '''Mischausprägung''' der elterlichen Merkmalsformen.
::::Als Beispiel kann hier die ''Wunderblume'' (''Mirabilis jalapa'') angeführt werden. Die Parentalorganismen können hier rot- oder weißblütig sein. Bei dieser Merkmalskombination zeigen jedoch die Exemplare der Filialgeneration eine Mischfarbe aus rot und weiß, sind also rosa. Die Allele für die Rot- bzw. Weißfärbung sind gleich dominant und werden daher zu gleichen Teilen im Phänotyp ausgeprägt.
:::Ausnahmen von der Uniformitätsregel bilden oft Allele, die sich auf den '''Geschlechtschromosomen''' ('''Gonosomen''') befinden. Hier sind die Individuen der F&lt;sub&gt;1&lt;/sub&gt;-Generation nicht uniform.
*2. Regel: '''Spaltungsregel'''
:*beim dominant-rezessiven Erbgang:
::::Werden bei einem monohybriden Kreuzungsexperiment die F&lt;sub&gt;1&lt;/sub&gt;-Individuen miteinander kombiniert, spaltet sich die F&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Generation phänotypisch im Verhältnis '''3 : 1'''.
:*beim intermediären Erbgang:
::::Werden bei einem monohybriden Kreuzungsexperiment die F&lt;sub&gt;1&lt;/sub&gt;-Individuen miteinander kombiniert, spaltet sich der Phänotyp der F&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Generation im Verhältnis '''1 : 2 : 1''' (in 25 % der einen Hälfte der P-Generation, 50 % behalten den Phänotyp der F1-Generation und 25 % erhalten die phänotypische Ausprägung der anderen Hälfte der P-Generation).
::::Beim Beispiel der ''Wunderblume'' sind in der F2-Generation 25 % weißblühend, 50 % rosablühend und 25 % besitzen rote Blüten.
*3. Regel: '''Unabhängigkeitsregel''' ('''Neukombinationsregel''')
:::Beim dihybriden Erbgang spalten sich die Individuen der F&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Generation in einem Verhältnis von '''9 : 3 : 3 : 1'''. Die Allele für die unterschiedlichen Merkmalsformen werden miteinander kombiniert.
:::Diese Regel besitzt jedoch nur dann Gültigkeit, wenn die beiden für die entsprechenden Merkmale verantwortlichen Gene sich auf dem selben Chromosom befinden bzw. dann weit genug voneinander entfernt liegen, so daß sie regelmäßig durch Crossing-over unabhängig voneinander vererbt werden können.

-----

&lt;small&gt;[1]: äußere Erscheinungsform von Organismen

[2]: Gesamtheit aller Gene eines Organismus&lt;/small&gt;</text>
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  <title>1.1 MENDELsche Regeln</title>
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    <text bytes="1978" xml:space="preserve">(JOHANN) GREGOR MENDEL (1822 – 1884) führte 1857 und in den darauffolgenden Jahren Züchtungsversuche mit der ''Gartenerbse'' (''Pisum sativum'') durch, um die grundlegenden Mechanismen der Vererbung von Merkmalen zu verstehen und die Gesetzmäßigkeiten dahinter zu beschreiben. MENDEL wählte vermutlich die ''Gartenerbse'' als Forschungsobjekt, da es hiervon viele Sorten gab, die in unterschiedlichsten '''Merkmalen''' (syn. '''Charakteren''') (z. B. Blütenfarbe) eindeutige Merkmalsausprägungen, sog. '''Merkmalsformen''' (z. B. weiße oder lilafarbene Blüten), zeigen.

Um zufällige Befruchtung oder Selbstbefruchtung auszuschließen – es sollte die Weitergabe von Merkmalsformen untersucht werden, weshalb die Ausprägungen der Vorfahren bekannt sein mußten – entfernte Mendel aus seinen Zuchtpflanzen die noch unreifen Staubblätter und bestäubte die Stempel im Nachhinein mit Pollen von ihm ausgewählter Pflanzen, deren Merkmalsformen er kannte.

MENDEL startete die Zucht mit '''reinerbigen''' Individuen, bei denen bei Selbstbefruchtung alle Nachkommen die selben Merkmalsformen aufweisen. Dabei kreuzte er in einer sog. '''Hybridisierung''' je zwei reinerbige Vertreter (mit unterschiedlichen Merkmalsformen) miteinander, so daß '''mischerbige Hybriden''' entstanden. Durch weitere Kreuzung dieser und ihrer Nachkommen (vgl. Abb. 37) erhielt MENDEL diverseste Kreuzungen und wertete die Häufigkeiten von Merkmalsformen in der '''Elterngeneration''' ('''Parentalgeneration''', '''P-Generation'''), ihrer Nachkommen, der '''ersten Filialgeneration''' ('''erste Tochtergeneration''', '''F&lt;sub&gt;1&lt;/sub&gt;-Generation'''), und wiederum derer Nachkommen, der '''zweiten Filialgeneration''' ('''F&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Generation''') statistisch aus und leitete allgemeingültige Gesetzmäßigkeiten ab, die heute als MENDELsche Regeln bezeichnet werden.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:MENDELs Kreuzungsversuch.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 37: MENDELs Kreuzungsversuch'''&lt;/small&gt;</text>
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  <title>Biostudies:Inhaltsverzeichnis</title>
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    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="14555" xml:space="preserve">&lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[I. Einführung|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;Das nachfolgende E-Book wurden aus Skripten und Mitschriften mehrerer Vorlesungen der Ausbildungen zum &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüften Technischen Assistenten für naturkundliche Museen und Forschungsinstitute]&lt;/span&gt; am renommierten Forschungs-Institut Senckenberg und zum &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Staatlich geprüften biologisch-technischen Assistenten]&lt;/span&gt; an der Landesgewerbeanstalt Nürnberg (TÜV Rheinland) erstellt und soll im Laufe meines Biologie-Studiums um weitere Kapitel vervollständigt werden. Es erhebt daher keinen Anspruch auf Vollständigkeit oder Richtigkeit, sollte jedoch jedem Interessenten einen guten Einblick in den Umfang der Biologie und die in den (ersten) Studiensemestern vermittelten Themen geben.&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;&lt;big&gt;'''Inhaltsverzeichnis'''&lt;/big&gt;&lt;/p&gt;

*[[I. Einführung]]
**[[1.0 Definitionen der Biologie]]
**[[2.0 Aufgabengebiete der Biologie]]
**[[3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books]]

*[[II. Molekularbiologie]]
**[[1.0 Grundlagen]]
***[[1.1 Materie, Elemente und subatomare Teilchen]]
***[[1.2 Atommodell]]
***[[1.3 Chemische Bindungen]]
****[[1.3.1 Die Ionenbindung]]
****[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]
*****[[1.3.2.1 Unpolare Atombindung]]
*****[[1.3.2.2 Polare Atombindung]]
*****[[1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte]]
*****[[1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung]]
******[[1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser]]
****[[1.3.3 Koordinative oder dative Bindung]]
*****[[1.3.3.1 Metallkomplexe]]
*****[[1.3.3.2 Chelatkomplexe]]
***[[1.4 Energetische Grundlagen]]
***[[1.5 Chemisches Gleichgewicht]]
***[[1.6 Säuren und Basen]]
****[[1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)]]
****[[1.6.2 Der pH-Wert]]
****[[1.6.3 Neutralisation]]
****[[1.6.4 Puffer]]
**[[2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)]]
**[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]
***[[3.1 Allgemeines]]
***[[3.2 Einteilung]]
***[[3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren]]
***[[3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren]]
****[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung]]
****[[3.4.2 Stereoisomerie]]
***[[3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren]]
***[[3.6 Peptide]]
***[[3.7 Proteinklassen]]
***[[3.8 Struktur von Proteinen]]
***[[3.9 Enzyme]]
****[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen]]
****[[3.9.2 Klassifizierung von Enzymen]]
****[[3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung]]
****[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]
*****[[3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺]]
*****[[3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂]]
*****[[3.9.4.3 Coenzym A (CoA)]]
*****[[3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)]]
*****[[3.9.4.5 Pyridoxalphosphat]]
****[[3.9.5 Enzymkinetik]]
*****[[3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS und MENTEN (1913)]]
*****[[3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER und BURK (1913)]]
***[[3.10 Reinigung, Charakterisierung und Lagerung von Proteinen]]
****[[3.10.1 Reinigung]]
*****[[3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie]]
*****[[3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie]]
*****[[3.10.1.3 Affinitätschromatographie]]
****[[3.10.2 Charakterisierung]]
*****[[3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration]]
******[[3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)]]
******[[3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm]]
*****[[3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten]]
******[[3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)]]
******[[3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)]]
****[[3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung]]
**[[4.0 Kohlenhydrate]]
***[[4.1 Monosaccharide]]
****[[4.1.1 Entstehung von Ringformen]]
****[[4.1.2 Eigenschaften der Monosaccharide]]
****[[4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide]]
*****[[4.1.3.1 FEHLINGsche Probe]]
*****[[4.1.3.2 Silberspiegel-Probe]]
****[[4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide]]
****[[4.1.5 Glykoside]]
***[[4.2 Disaccharide]]
****[[4.2.1 Maltose (Malzzucker)]]
****[[4.2.2 Cellobiose]]
****[[4.2.3 Lactose (Milchzucker)]]
****[[4.2.4 Saccharose (Sucrose)]]
***[[4.3 Polysaccharide]]
****[[4.3.1 Homopolysaccharide]]
****[[4.3.2 Heteropolysaccharide]]

*[[III. Cytologie]]
**[[1.0 Einführung]]
**[[2.0 Prokaryonten]]
***[[2.1 Einführung]]
***[[2.2 Zellaufbau]]
****[[2.2.1 Zellhülle (cell envelope)]]
****[[2.2.2 Die bakterielle Zellwand]]
*****[[2.2.2.1 Aufbau des Mureins]]
*****[[2.2.2.2 GRAM-Färbung]]
******[[2.2.2.2.1 Übersicht wichtiger grampositiver und gramnegativer Prokaryonten]]
******[[2.2.2.2.2 Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.3 Antigene gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.4 R- und S-Formen]]
****[[2.2.3 Bakteriengeißeln]]
****[[2.2.4 Pili (Fimbrien)]]
*****[[2.2.4.1 Konjugation bei E. coli und nahe verwandten Enterobakterien]]
*****[[2.2.4.2 Experiment der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)]]
***[[2.3 Antibiotika]]
****[[2.3.1 Allgemeines]]
****[[2.3.2 Penicillin]]
*****[[2.3.2.1 Penicillintechnik]]
*****[[2.3.2.2 Halbsynthetische Penicilline]]
****[[2.3.3 Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten]]
*****[[2.3.3.1 Wirkung von Streptomycin und Tetracyclin]]
*****[[2.3.3.2 Wirkung von Chloramphenicol]]
****[[2.3.4 Problematik der Antibiotika-Resistenz]]
**[[3.0 Eukaryonten]]
***[[3.1 Einführung]]
***[[3.2 Zellorganellen und -bestandteile]]
****[[3.2.1 Zellkern (Nucleus)]]
****[[3.2.2 Endoplasmatisches Reticulum (ER)]]
****[[3.2.3 Mitochondrien]]
****[[3.2.4 GOLGI-Apparat (syn. Dictyosom)]]
****[[3.2.5 Ribosomen]]
****[[3.2.6 Peroxisomen]]
****[[3.2.7 Cytoplasma]]
****[[3.2.8 Cytoskelett]]
****[[3.2.9 Zellmembran]]
****[[3.2.10 Organellen tierischer Zellen]]
*****[[3.2.10.1 Lysosomen]]
*****[[3.2.10.2 Besonderheiten tierischer Zellmembranen]]
****[[3.2.11 Organellen pflanzlicher Zellen]]
*****[[3.2.11.1 Plastiden]]
*****[[3.2.11.2 Vakuolen]]
*****[[3.2.11.3 Zellwand]]
*****[[3.2.11.4 Besonderheiten pflanzlicher Zellmembranen]]
**[[4.0 Prinzipielle Arten des Energiegewinns]]
***[[4.1 Einführung]]
***[[4.2 Energiestoffwechsel bei chemoorganotrophen Organismen]]
****[[4.2.1 Wege der Brenztraubensäurebildung]]
*****[[4.2.1.1 Glykolyse (Fructosediphosphatweg, FDP-Weg)]]
*****[[4.2.1.2 Pentosephosphatweg]]
*****[[4.2.1.3 ENTNER-DOUDOROFF-Weg (Ketosedesoxyphosphogluconsäure-Weg, KDPE-Weg)]]
****[[4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus (oxidative Decarboxylierung und Citronensäurezyklus)]]
****[[4.2.3 Endoxidation (aerobe Atmungskette)]]
****[[4.2.4 Gärung]]
***[[4.3 Energiestoffwechsel bei chemolithotrophen Organismen]]
****[[4.3.1 Pflanzlicher Stoffwechsel]]
*****[[4.3.1.1 Besonderheiten des pflanzlichen Kohlenhydrat-Stoffwechsels]]
*****[[4.3.1.2 Lichtreaktion der Photosynthese]]
*****[[4.3.1.3 Lichtunabhängige Reaktion (CALVIN-Zyklus, Dunkelreaktion)]]
*****[[4.3.1.4 Biosynthese von Stärke in den Chloroplasten]]
*****[[4.3.1.5 Der Glyoxylsäurezyklus]]
****[[4.3.2 Nitratatmung (dissimilatorische Nitratreduktion)]]
****[[4.3.3 Sulfatatmung (dissimilatorische Sulfatreduktion)]]
**[[5.0 Zelluläre Transportvorgänge]]
***[[5.1 Einführung]]
***[[5.2 Passiver Transport]]
****[[5.2.1 Diffusion]]
****[[5.2.2 Osmose]]
***[[5.3 Aktiver Transport]]
****[[5.3.1 Aktive Tunnelproteine]]
*****[[5.3.1.1 P-Klasse-Ionenpumpen (P-class)]]
******[[5.3.1.1.1 Na⁺/K⁺-Ionenpumpen (Na⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.2 H⁺/K⁺-Ionenpumpen (H⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.3 Ca²⁺-Ionenpumpen (Ca²⁺-ATPasen)]]
*****[[5.3.1.2 V-Klasse- und F-Klasse-Ionenpumpen (V-class und F-class)]]
*****[[5.3.1.3 ABC-Transporter (ATP-binding cassettes)]]
****[[5.3.2 Gekoppelter Transport]]
***[[5.4 Endo- und Exocytose (Membranfluß)]]
***[[5.5 Signalhypothese]]
**[[6.0 Lebensbedingungen und Kultivationsfaktoren]]
***[[6.1 O₂-Bedingungen]]
***[[6.2 Temperaturbedingungen]]
***[[6.3 pH-Bedingungen]]
***[[6.4 Osmotische Bedingungen]]
***[[6.5 Nährstoffbedingungen]]
**[[7.0 Der Zellzyklus]]
***[[7.1 Mitose]]
***[[7.2 Meiose]]

*IV. Genetik
**1.0 Klassische Genetik (MENDEL-Genetik)
***[[1.1 MENDELsche Regeln]]
****[[1.1.1 Uniformitätsregel]]
****[[1.1.2 Spaltungsregel]]
****[[1.1.3 Unabhängigkeitsregel (Neukombinationsregel)]]
***[[1.2 Erweiterung der MENDELschen Regeln]]
**[[2.0 Molekulargenetik]]
***[[2.1 Aufbau und Struktur der DNA]]
****[[2.1.1 Primärstruktur der DNA]]
****[[2.1.2 Sekundärstruktur der DNA]]
****[[2.1.3 Tertiärstruktur der DNA]]
****[[2.1.4 Übergeordnete DNA-Strukturen]]
***[[2.2 Grundlagen und Prokaryonten-Genetik]]
****[[2.2.1 Ablauf der Vererbung]]
*****[[2.2.1.1 Übersicht]]
*****[[2.2.1.2 Transkription der DNA]]
*****[[2.2.1.3 Regulation der Genaktivität bei Bakterien]]
******[[2.2.1.3.1 Negative Kontrolle am Beispiel des lac-Operons von E. coli]]
****[[2.2.2 Der genetische Code]]
****[[2.2.3 Unterschiede zwischen DNA und RNA]]
****[[2.2.4 Die wichtigsten RNA-Sorten der Zelle]]
****[[2.2.5 Die Proteinbiosynthese (Translation)]]
*****[[2.2.5.1 Allgemeines]]
*****[[2.2.5.2 Initiation (Start) Der Proteinsynthese]]
******[[2.2.5.2.1 Aufbau der Ribosomenbindestelle]]
******[[2.2.5.2.2 Die Start-Aminosäure Methionin]]
*****[[2.2.5.3 Elongation (Kettenverlängerung)]]
*****[[2.2.5.4 Termination]]
*****[[2.2.5.5 Posttranslationale Modifikationen]]
****[[2.2.6 Wobble im genetischen Code]]
****[[2.2.7 Regulierung der Genexpression bei Bakterien]]
*****[[2.2.7.1 Regulation der Promotorstärke]]
*****[[2.2.7.2 Regulation über den σ-Faktor]]
*****[[2.2.7.3 Regulation des lac-Operons über den Operator]]
****[[2.2.8 Mutationen bei Bakterien]]
*****[[2.2.8.1 Auswirkung von Mutationen]]
*****[[2.2.8.2 Mutationsarten]]
*****[[2.2.8.3 Mögliche Ursachen für Basenaustauschmutationen]]
******[[2.2.8.3.1 Tautomere Basen]]
******[[2.2.8.3.2 Spontane Desaminierungen]]
******[[2.2.8.3.3 Depurinierung und Depyrimidierung]]
*****[[2.2.8.4 Auslösung von Mutationen durch Chemikalien]]
******[[2.2.8.4.1 Basenanaloge Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.2 Desaminierende Chemikalien]]
******[[2.2.8.4.3 Alkylierende Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.4 Nachweis mutagener Wirkung von Chemikalien mit dem AMES-Test (1975)]]
*****[[2.2.8.5 Mutation von Bakterien durch UV-Strahlung]]
*****[[2.2.8.6 Reversionen (Rückmutationen)]]
******[[2.2.8.6.1 Reversionen durch eine zweite Mutation im selben Gen]]
******[[2.2.8.6.2 Reversionen durch eine zweite Mutation in einem anderen Gen]]
****[[2.2.9 Replikation von Bakterien-DNA]]
*****[[2.2.9.1 Die wichtigsten Replikationsproteine und ihre Besonderheiten]]
*****[[2.2.9.2 Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation]]
*****[[2.2.9.3 Möglichkeiten der bidirektionalen Replikation]]
****[[2.2.10 Restriktions- und Modifikationssysteme (R/M-Systeme) bei Bakterien]]
*****[[2.2.10.1 Mögliche Ursachen bei ausbleibender Restriktion der Fremd-DNA in Bakterien]]
*****[[2.2.10.2 R/M-Systeme bei E. coli]]
*****[[2.2.10.3 Die Typen der Restriktionsenzyme]]
***[[2.3 Grundlagen der Gentechnik]]
****[[2.3.1 PCR (Polymerase-Kettenreaktion, polymerase chain reaction)]]
*****[[2.3.1.1 Anwendung und Durchführung]]
*****[[2.3.1.2 Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen]]
*****[[2.3.1.3 Amplifikation der gesamten DNA]]
******[[2.3.1.3.1 Der genetische Fingerabdruck]]
****[[2.3.2 Grundprinzip der Genklonierung]]
*****[[2.3.2.1 Bedeutung überstehender Enden]]
*****[[2.3.2.2 Restriktionsanalyse mit Hilfe der Agarosegelelektrophorese]]
******[[2.3.2.2.1 Theorie zur Gelelektrophorese von DNA]]
******[[2.3.2.2.2 Auswertung]]
*****[[2.3.2.3 Genklonierung mit E. coli]]
******[[2.3.2.3.1 Gewünschte Eigenschaften von Plasmidvektoren]]
******[[2.3.2.3.2 Eigenschaften der verwendeten Wirtszellen]]
******[[2.3.2.3.3 Vorgehensweise zur Selektion und Identifikation rekombinanter Kolonien]]
*****[[2.3.2.4 Klonierung mit pUC-Plasmiden]]
******[[2.3.2.4.1 Test auf Lactose-Abbau]]
******[[2.3.2.4.2 Prinzip der Koloniefärbung bei Klonierung mit pUC-Plasmiden zur Identifizierung rekombinanter Kolonien]]
****[[2.3.3 Tricks in der Gentechnik]]
*****[[2.3.3.1 Transformation - Methode zum Einschleusen gentechnisch veränderter DNA in Bakterien]]
******[[2.3.3.1.1 Wichtige Faktoren für erfolgreiche Transformation]]
******[[2.3.3.1.2 Form der aufgenommenen DNA]]
******[[2.3.3.1.3 Transformationsrate bei E. coli]]
******[[2.3.3.1.4 Suche nach dem richtigen Klon]]
*****[[2.3.3.2 Hybridisierung mit einer Gensonde]]
******[[2.3.3.2.1 Prinzip der Hybridisierung]]
******[[2.3.3.2.2 Herstellung radioaktiv markierter Gensonden]]
******[[2.3.3.2.3 Nichtradioaktive DNA-Markierung (non radioactive labelling)]]
******[[2.3.3.2.4 Koloniehybridisierung]]
******[[2.3.3.2.5 Plasmidisolierung aus E. coli]]
*****[[2.3.3.3 Southern Hybridisierung (blotting, transfer)]]
*****[[2.3.3.4 Nachweis von Genen mit Hilfe der PCR]]
****[[2.3.4 DNA-Sequenzierung]]
*****[[2.3.4.1 Kettenabbruch nach SANGER et al. (1977)]]
******[[2.3.4.1.1 Gewinnung von Einzelstrang und Primer]]
******[[2.3.4.1.2 Kettenabbruch durch Dideoxy-Nukleotide]]
*****[[2.3.4.2 Sequencer]]
******[[2.3.4.2.1 Monofluorophores System]]
******[[2.3.4.2.2 Multifluorophores System]]
*****[[2.3.4.3 Taq-Cycle-Sequenzierung]]
***[[2.4 Eukaryonten-Genetik]]
****[[2.4.1 Aufbau und Funktion des eukaryontischen Operons]]
*****[[2.4.1.1 Aufbau]]
*****[[2.4.1.2 Gene]]
*****[[2.4.1.3 RNA-Arten und RNA-Polymerasen]]
*****[[2.4.1.4 Struktur der eukaryontischen Transkriptionseinheit (auf der DNA)]]
*****[[2.4.1.5 Bedeutung der Introns]]
*****[[2.4.1.6 mRNA-Reifung (Processing) im Zellkern]]
*****[[2.4.1.7 Genregulation der Genaktivität bei Eukaryonten]]
****[[2.4.2 Klonierung von Eukaryontengenen in Bakterien]]
**3.0 Populationsgenetik

*V. Systematik, Nomenklatur und Taxonomie

*VI. Zoologie
**[[1.0 Systematik der Tiere]]

*VII. Botanik
**[[1.0 Systematik der Pflanzen]]

*[[Abbildungsverzeichnis]]

*[[Tabellenverzeichnis]]

*[[Quellenverzeichnis]]


&lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[I. Einführung|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;

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&lt;p style="text-align: center;"&gt;Das nachfolgende E-Book wurden aus Skripten und Mitschriften mehrerer Vorlesungen der Ausbildungen zum &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüften Technischen Assistenten für naturkundliche Museen und Forschungsinstitute]&lt;/span&gt; am renommierten Forschungs-Institut Senckenberg und zum &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Staatlich geprüften biologisch-technischen Assistenten]&lt;/span&gt; an der Landesgewerbeanstalt Nürnberg (TÜV Rheinland) erstellt und soll im Laufe meines Biologie-Studiums um weitere Kapitel vervollständigt werden. Es erhebt daher keinen Anspruch auf Vollständigkeit oder Richtigkeit, sollte jedoch jedem Interessenten einen guten Einblick in den Umfang der Biologie und die in den (ersten) Studiensemestern vermittelten Themen geben.&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;&lt;big&gt;'''Inhaltsverzeichnis'''&lt;/big&gt;&lt;/p&gt;

*[[I. Einführung]]
**[[1.0 Definitionen der Biologie]]
**[[2.0 Aufgabengebiete der Biologie]]
**[[3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books]]

*[[II. Molekularbiologie]]
**[[1.0 Grundlagen]]
***[[1.1 Materie, Elemente und subatomare Teilchen]]
***[[1.2 Atommodell]]
***[[1.3 Chemische Bindungen]]
****[[1.3.1 Die Ionenbindung]]
****[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]
*****[[1.3.2.1 Unpolare Atombindung]]
*****[[1.3.2.2 Polare Atombindung]]
*****[[1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte]]
*****[[1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung]]
******[[1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser]]
****[[1.3.3 Koordinative oder dative Bindung]]
*****[[1.3.3.1 Metallkomplexe]]
*****[[1.3.3.2 Chelatkomplexe]]
***[[1.4 Energetische Grundlagen]]
***[[1.5 Chemisches Gleichgewicht]]
***[[1.6 Säuren und Basen]]
****[[1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)]]
****[[1.6.2 Der pH-Wert]]
****[[1.6.3 Neutralisation]]
****[[1.6.4 Puffer]]
**[[2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)]]
**[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]
***[[3.1 Allgemeines]]
***[[3.2 Einteilung]]
***[[3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren]]
***[[3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren]]
****[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung]]
****[[3.4.2 Stereoisomerie]]
***[[3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren]]
***[[3.6 Peptide]]
***[[3.7 Proteinklassen]]
***[[3.8 Struktur von Proteinen]]
***[[3.9 Enzyme]]
****[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen]]
****[[3.9.2 Klassifizierung von Enzymen]]
****[[3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung]]
****[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]
*****[[3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺]]
*****[[3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂]]
*****[[3.9.4.3 Coenzym A (CoA)]]
*****[[3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)]]
*****[[3.9.4.5 Pyridoxalphosphat]]
****[[3.9.5 Enzymkinetik]]
*****[[3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS und MENTEN (1913)]]
*****[[3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER und BURK (1913)]]
***[[3.10 Reinigung, Charakterisierung und Lagerung von Proteinen]]
****[[3.10.1 Reinigung]]
*****[[3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie]]
*****[[3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie]]
*****[[3.10.1.3 Affinitätschromatographie]]
****[[3.10.2 Charakterisierung]]
*****[[3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration]]
******[[3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)]]
******[[3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm]]
*****[[3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten]]
******[[3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)]]
******[[3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)]]
****[[3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung]]
**[[4.0 Kohlenhydrate]]
***[[4.1 Monosaccharide]]
****[[4.1.1 Entstehung von Ringformen]]
****[[4.1.2 Eigenschaften der Monosaccharide]]
****[[4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide]]
*****[[4.1.3.1 FEHLINGsche Probe]]
*****[[4.1.3.2 Silberspiegel-Probe]]
****[[4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide]]
****[[4.1.5 Glykoside]]
***[[4.2 Disaccharide]]
****[[4.2.1 Maltose (Malzzucker)]]
****[[4.2.2 Cellobiose]]
****[[4.2.3 Lactose (Milchzucker)]]
****[[4.2.4 Saccharose (Sucrose)]]
***[[4.3 Polysaccharide]]
****[[4.3.1 Homopolysaccharide]]
****[[4.3.2 Heteropolysaccharide]]

*[[III. Cytologie]]
**[[1.0 Einführung]]
**[[2.0 Prokaryonten]]
***[[2.1 Einführung]]
***[[2.2 Zellaufbau]]
****[[2.2.1 Zellhülle (cell envelope)]]
****[[2.2.2 Die bakterielle Zellwand]]
*****[[2.2.2.1 Aufbau des Mureins]]
*****[[2.2.2.2 GRAM-Färbung]]
******[[2.2.2.2.1 Übersicht wichtiger grampositiver und gramnegativer Prokaryonten]]
******[[2.2.2.2.2 Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.3 Antigene gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.4 R- und S-Formen]]
****[[2.2.3 Bakteriengeißeln]]
****[[2.2.4 Pili (Fimbrien)]]
*****[[2.2.4.1 Konjugation bei E. coli und nahe verwandten Enterobakterien]]
*****[[2.2.4.2 Experiment der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)]]
***[[2.3 Antibiotika]]
****[[2.3.1 Allgemeines]]
****[[2.3.2 Penicillin]]
*****[[2.3.2.1 Penicillintechnik]]
*****[[2.3.2.2 Halbsynthetische Penicilline]]
****[[2.3.3 Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten]]
*****[[2.3.3.1 Wirkung von Streptomycin und Tetracyclin]]
*****[[2.3.3.2 Wirkung von Chloramphenicol]]
****[[2.3.4 Problematik der Antibiotika-Resistenz]]
**[[3.0 Eukaryonten]]
***[[3.1 Einführung]]
***[[3.2 Zellorganellen und -bestandteile]]
****[[3.2.1 Zellkern (Nucleus)]]
****[[3.2.2 Endoplasmatisches Reticulum (ER)]]
****[[3.2.3 Mitochondrien]]
****[[3.2.4 GOLGI-Apparat (syn. Dictyosom)]]
****[[3.2.5 Ribosomen]]
****[[3.2.6 Peroxisomen]]
****[[3.2.7 Cytoplasma]]
****[[3.2.8 Cytoskelett]]
****[[3.2.9 Zellmembran]]
****[[3.2.10 Organellen tierischer Zellen]]
*****[[3.2.10.1 Lysosomen]]
*****[[3.2.10.2 Besonderheiten tierischer Zellmembranen]]
****[[3.2.11 Organellen pflanzlicher Zellen]]
*****[[3.2.11.1 Plastiden]]
*****[[3.2.11.2 Vakuolen]]
*****[[3.2.11.3 Zellwand]]
*****[[3.2.11.4 Besonderheiten pflanzlicher Zellmembranen]]
**[[4.0 Prinzipielle Arten des Energiegewinns]]
***[[4.1 Einführung]]
***[[4.2 Energiestoffwechsel bei chemoorganotrophen Organismen]]
****[[4.2.1 Wege der Brenztraubensäurebildung]]
*****[[4.2.1.1 Glykolyse (Fructosediphosphatweg, FDP-Weg)]]
*****[[4.2.1.2 Pentosephosphatweg]]
*****[[4.2.1.3 ENTNER-DOUDOROFF-Weg (Ketosedesoxyphosphogluconsäure-Weg, KDPE-Weg)]]
****[[4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus (oxidative Decarboxylierung und Citronensäurezyklus)]]
****[[4.2.3 Endoxidation (aerobe Atmungskette)]]
****[[4.2.4 Gärung]]
***[[4.3 Energiestoffwechsel bei chemolithotrophen Organismen]]
****[[4.3.1 Pflanzlicher Stoffwechsel]]
*****[[4.3.1.1 Besonderheiten des pflanzlichen Kohlenhydrat-Stoffwechsels]]
*****[[4.3.1.2 Lichtreaktion der Photosynthese]]
*****[[4.3.1.3 Lichtunabhängige Reaktion (CALVIN-Zyklus, Dunkelreaktion)]]
*****[[4.3.1.4 Biosynthese von Stärke in den Chloroplasten]]
*****[[4.3.1.5 Der Glyoxylsäurezyklus]]
****[[4.3.2 Nitratatmung (dissimilatorische Nitratreduktion)]]
****[[4.3.3 Sulfatatmung (dissimilatorische Sulfatreduktion)]]
**[[5.0 Zelluläre Transportvorgänge]]
***[[5.1 Einführung]]
***[[5.2 Passiver Transport]]
****[[5.2.1 Diffusion]]
****[[5.2.2 Osmose]]
***[[5.3 Aktiver Transport]]
****[[5.3.1 Aktive Tunnelproteine]]
*****[[5.3.1.1 P-Klasse-Ionenpumpen (P-class)]]
******[[5.3.1.1.1 Na⁺/K⁺-Ionenpumpen (Na⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.2 H⁺/K⁺-Ionenpumpen (H⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.3 Ca²⁺-Ionenpumpen (Ca²⁺-ATPasen)]]
*****[[5.3.1.2 V-Klasse- und F-Klasse-Ionenpumpen (V-class und F-class)]]
*****[[5.3.1.3 ABC-Transporter (ATP-binding cassettes)]]
****[[5.3.2 Gekoppelter Transport]]
***[[5.4 Endo- und Exocytose (Membranfluß)]]
***[[5.5 Signalhypothese]]
**[[6.0 Lebensbedingungen und Kultivationsfaktoren]]
***[[6.1 O₂-Bedingungen]]
***[[6.2 Temperaturbedingungen]]
***[[6.3 pH-Bedingungen]]
***[[6.4 Osmotische Bedingungen]]
***[[6.5 Nährstoffbedingungen]]
**[[7.0 Der Zellzyklus]]
***[[7.1 Mitose]]
***[[7.2 Meiose]]

*IV. Genetik
**1.0 Klassische Genetik (MENDEL-Genetik)
***[[1.1 MENDELsche Regeln]]
****[[1.1.1 Uniformitätsregel]]
****[[1.1.2 Spaltungsregel]]
****[[1.1.3 Unabhängigkeitsregel (Neukombinationsregel)]]
***[[1.2 Erweiterung der MENDELschen Regeln]]
**[[2.0 Molekulargenetik]]
***[[2.1 Aufbau und Struktur der DNA]]
****[[2.1.1 Primärstruktur der DNA]]
****[[2.1.2 Sekundärstruktur der DNA]]
****[[2.1.3 Tertiärstruktur der DNA]]
****[[2.1.4 Übergeordnete DNA-Strukturen]]
***[[2.2 Grundlagen und Prokaryonten-Genetik]]
****[[2.2.1 Ablauf der Vererbung]]
*****[[2.2.1.1 Übersicht]]
*****[[2.2.1.2 Transkription der DNA]]
*****[[2.2.1.3 Regulation der Genaktivität bei Bakterien]]
******[[2.2.1.3.1 Negative Kontrolle am Beispiel des lac-Operons von E. coli]]
****[[2.2.2 Der genetische Code]]
****[[2.2.3 Unterschiede zwischen DNA und RNA]]
****[[2.2.4 Die wichtigsten RNA-Sorten der Zelle]]
****[[2.2.5 Die Proteinbiosynthese (Translation)]]
*****[[2.2.5.1 Allgemeines]]
*****[[2.2.5.2 Initiation (Start) Der Proteinsynthese]]
******[[2.2.5.2.1 Aufbau der Ribosomenbindestelle]]
******[[2.2.5.2.2 Die Start-Aminosäure Methionin]]
*****[[2.2.5.3 Elongation (Kettenverlängerung)]]
*****[[2.2.5.4 Termination]]
*****[[2.2.5.5 Posttranslationale Modifikationen]]
****[[2.2.6 Wobble im genetischen Code]]
****[[2.2.7 Regulierung der Genexpression bei Bakterien]]
*****[[2.2.7.1 Regulation der Promotorstärke]]
*****[[2.2.7.2 Regulation über den σ-Faktor]]
*****[[2.2.7.3 Regulation des lac-Operons über den Operator]]
****[[2.2.8 Mutationen bei Bakterien]]
*****[[2.2.8.1 Auswirkung von Mutationen]]
*****[[2.2.8.2 Mutationsarten]]
*****[[2.2.8.3 Mögliche Ursachen für Basenaustauschmutationen]]
******[[2.2.8.3.1 Tautomere Basen]]
******[[2.2.8.3.2 Spontane Desaminierungen]]
******[[2.2.8.3.3 Depurinierung und Depyrimidierung]]
*****[[2.2.8.4 Auslösung von Mutationen durch Chemikalien]]
******[[2.2.8.4.1 Basenanaloge Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.2 Desaminierende Chemikalien]]
******[[2.2.8.4.3 Alkylierende Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.4 Nachweis mutagener Wirkung von Chemikalien mit dem AMES-Test (1975)]]
*****[[2.2.8.5 Mutation von Bakterien durch UV-Strahlung]]
*****[[2.2.8.6 Reversionen (Rückmutationen)]]
******[[2.2.8.6.1 Reversionen durch eine zweite Mutation im selben Gen]]
******[[2.2.8.6.2 Reversionen durch eine zweite Mutation in einem anderen Gen]]
****[[2.2.9 Replikation von Bakterien-DNA]]
*****[[2.2.9.1 Die wichtigsten Replikationsproteine und ihre Besonderheiten]]
*****[[2.2.9.2 Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation]]
*****[[2.2.9.3 Möglichkeiten der bidirektionalen Replikation]]
****[[2.2.10 Restriktions- und Modifikationssysteme (R/M-Systeme) bei Bakterien]]
*****[[2.2.10.1 Mögliche Ursachen bei ausbleibender Restriktion der Fremd-DNA in Bakterien]]
*****[[2.2.10.2 R/M-Systeme bei E. coli]]
*****[[2.2.10.3 Die Typen der Restriktionsenzyme]]
***[[2.3 Grundlagen der Gentechnik]]
****[[2.3.1 PCR (Polymerase-Kettenreaktion, polymerase chain reaction)]]
*****[[2.3.1.1 Anwendung und Durchführung]]
*****[[2.3.1.2 Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen]]
*****[[2.3.1.3 Amplifikation der gesamten DNA]]
******[[2.3.1.3.1 Der genetische Fingerabdruck]]
****[[2.3.2 Grundprinzip der Genklonierung]]
*****[[2.3.2.1 Bedeutung überstehender Enden]]
*****[[2.3.2.2 Restriktionsanalyse mit Hilfe der Agarosegelelektrophorese]]
******[[2.3.2.2.1 Theorie zur Gelelektrophorese von DNA]]
******[[2.3.2.2.2 Auswertung]]
*****[[2.3.2.3 Genklonierung mit E. coli]]
******[[2.3.2.3.1 Gewünschte Eigenschaften von Plasmidvektoren]]
******[[2.3.2.3.2 Eigenschaften der verwendeten Wirtszellen]]
******[[2.3.2.3.3 Vorgehensweise zur Selektion und Identifikation rekombinanter Kolonien]]
*****[[2.3.2.4 Klonierung mit pUC-Plasmiden]]
******[[2.3.2.4.1 Test auf Lactose-Abbau]]
******[[2.3.2.4.2 Prinzip der Koloniefärbung bei Klonierung mit pUC-Plasmiden zur Identifizierung rekombinanter Kolonien]]
****[[2.3.3 Tricks in der Gentechnik]]
*****[[2.3.3.1 Transformation - Methode zum Einschleusen gentechnisch veränderter DNA in Bakterien]]
******[[2.3.3.1.1 Wichtige Faktoren für erfolgreiche Transformation]]
******[[2.3.3.1.2 Form der aufgenommenen DNA]]
******[[2.3.3.1.3 Transformationsrate bei E. coli]]
******[[2.3.3.1.4 Suche nach dem richtigen Klon]]
*****[[2.3.3.2 Hybridisierung mit einer Gensonde]]
******[[2.3.3.2.1 Prinzip der Hybridisierung]]
******[[2.3.3.2.2 Herstellung radioaktiv markierter Gensonden]]
******[[2.3.3.2.3 Nichtradioaktive DNA-Markierung (non radioactive labelling)]]
******[[2.3.3.2.4 Koloniehybridisierung]]
******[[2.3.3.2.5 Plasmidisolierung aus E. coli]]
*****[[2.3.3.3 Southern Hybridisierung (blotting, transfer)]]
*****[[2.3.3.4 Nachweis von Genen mit Hilfe der PCR]]
****[[2.3.4 DNA-Sequenzierung]]
*****[[2.3.4.1 Kettenabbruch nach SANGER et al. (1977)]]
******[[2.3.4.1.1 Gewinnung von Einzelstrang und Primer]]
******[[2.3.4.1.2 Kettenabbruch durch Dideoxy-Nukleotide]]
*****[[2.3.4.2 Sequencer]]
******[[2.3.4.2.1 Monofluorophores System]]
******[[2.3.4.2.2 Multifluorophores System]]
*****[[2.3.4.3 Taq-Cycle-Sequenzierung]]
***[[2.4 Eukaryonten-Genetik]]
****[[2.4.1 Aufbau und Funktion des eukaryontischen Operons]]
*****[[2.4.1.1 Aufbau]]
*****[[2.4.1.2 Gene]]
*****[[2.4.1.3 RNA-Arten und RNA-Polymerasen]]
*****[[2.4.1.4 Struktur der eukaryontischen Transkriptionseinheit (auf der DNA)]]
*****[[2.4.1.5 Bedeutung der Introns]]
*****[[2.4.1.6 mRNA-Reifung (Processing) im Zellkern]]
*****[[2.4.1.7 Genregulation der Genaktivität bei Eukaryonten]]
****[[2.4.2 Klonierung von Eukaryontengenen in Bakterien]]
**3.0 Populationsgenetik

*V. Systematik, Nomenklatur und Taxonomie

*VI. Zoologie
**[[1.0 Systematik der Tiere]]

*VII. Botanik
**[[1.0 Systematik der Pflanzen]]

*[[Abbildungsverzeichnis]]

*[[Tabellenverzeichnis]]

*[[Quellenverzeichnis]]


&lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[I. Einführung|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;</text>
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  <title>1.0 Systematik der Tiere</title>
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      <username>Webmaster</username>
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    <comment>Die Seite wurde neu angelegt: Überblick über die zoologische Systematik:  [[R.: Animalia (Tiere)]] :U.-R.: Protozoa (Einzeller)  ::::[[St.: Rhizopoda (Wurzelfüßer)]]  ::::::::[[Kl.: Amoebina (Am...</comment>
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    <text bytes="9873" xml:space="preserve">Überblick über die zoologische Systematik:

[[R.: Animalia (Tiere)]]
:U.-R.: Protozoa (Einzeller)

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::::St.: Sporozoa (Sporentierchen)

::::::::Kl.: Gregarinida
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::::::::Kl.: Holotricha
::::::::Kl.: Peritricha
::::::::Kl.: Spirotricha
:U.-R.: Metazoa (Vielzeller)

::::St.: Placozoa
::::St.: Porifera (Schwämme)

::::::::Kl.: Calcarea (Kalkschwämme)
::::::::Kl.: Demospongiae (Kieselschwämme)

:::::::::::::Ord.: Keratosa (Hornschwämme)
::::::::Kl.: Hexactinellida (Glasschwämme)
::Radiaria

:::Coelenterata (Hohltiere)

::::St.: Cnidaria (Nesseltiere)

:::::Tetrazoa

::::::::Kl.: Hydrozoa (Hydratiere)

:::::::::::::Ord.: Athecata
:::::::::::::Ord.: Thecata, Theca
:::::::::::::Ord.: Hydroidea

:::::::::::::::::::Gat.: Hydra (Süßwasserpolyp)
:::::::::::::Ord.: Siphonophora (Staatsquallen)
::::::::Kl.: Scyphozoa

:::::::::::::Ord.: Semastomae (Fahnenquallen)

:::::::::::::::::::Gat.: Cyanea (Nesselquallen)
:::::::::::::::::::Gat.: Chrysaora (Kompaßquallen)
:::::::::::::Ord.: Rhizostomae (Wurzelmundquallen)
:::::::::::::Ord.: Coranata
::::::::Kl.: Anthozoa (Blumentiere)

::::::::::U.-Kl.: Hexacorallia (Sechsstrahlige Korallen)

:::::::::::::Ord.: Actinaria (Aktinien)
:::::::::::::Ord.: Madreporaria (Steinkorallen)
:::::::::::::Ord.: Corallimorpha
::::::::::U.-Kl.: Octocorallia (Achtstrahlige Korallen)

:::::::::::::Ord.: Pennatularia (Seefedern)
:::::::::::::Ord.: Heliopora (Blaue Korallen)
:::::::::::::Ord.: Stolonifera (Orgelkorallen)
:::::::::::::Ord.: Gorgonaria (Hornkorallen)
:::::::::::::Ord.: Alcyonaria (Weichkorallen, Lederkorallen)
::::::::::U.-Kl.: Antipatharia (Schwarze Korallen)
::::St.: Acnidaria, Ctenophora (Rippenquallen)

::::::::::U.-Kl.: Tentaculifera (Tentakelträger)
::::::::::U.-Kl.: Atentaculata (Tentakellose)
::Bilateria (Zweiseitentiere)

:::Protostomia (Urmünder)

::::St.: Plathelminthes (Plattwürmer)

::::::::Kl.: Turbellaria (Strudelwürmer)
::::::::Kl.: Trematoda (Saugwürmer)
::::::::Kl.: Cestoda (Bandwürmer)
::::St.: Nemathelminthes, Aschelminthes

::::::::Kl.: Nematoda (Fadenwürmer, Schnurwürmer)
::::::::Kl.: Rotatoria (Rädertiere)
::::St.: Annelida (Gliederwürmer)

::::::::Kl.: Polychaeta (Vielborster)

:::::::::Errantia
:::::::::Sedentaria
::::::::Kl.: Clitellata (Gürtelwürmer)

:::::::::::::Ord.: Oligochaeta (Wenigborster)
:::::::::::::Ord.: Hirudinea (Egel)
::::St.: Arthropoda (Gliederfüßer)

::::::U.-St.: Mandibulata (Mandibelträger)

:::::::Ü.-Kl.: Diantennata, Branchiata

::::::::Kl.: Crustacea (Krebstiere)

::::::::::U.-Kl.: Cephalocarida (Urkrebse)
::::::::::U.-Kl.: Anostraca
::::::::::U.-Kl.: Phyllopoda (Blattfußkrebse)
:::::::::::::Ord.: Notostraca (Kiefenfüßer)
:::::::::::::Ord.: Cladocera (Wasserflöhe)
::::::::::U.-Kl.:	Copepoda (Ruderfußkrebse)

:::::::::::::Ord.: Calanoidea
:::::::::::::Ord.: Cyclopoidea
:::::::::::::Ord.: Harpactinoidea
:::::::::::::Ord.: Lernaeoidea
::::::::::U.-Kl.: Ostracoda (Muschelkrebse)

::::::::::::::::::Fam.: Conchoeciidae
::::::::::U.-Kl.: Cirripedia (Rankenfüßer)

:::::::::::Lepadomorpha (Entenmuschelartige)
:::::::::::Balanomorpha (Seepocken)
:::::::::::Rhizocephalia (Wurzelfußkrebse, Wurzelfüßer)
::::::::::U.-Kl.: Malacostraca (Höhere Krebse)

:::::::::::::Ord.: Leptostraca
::::::::::::Ü.-Ord.: Peracorida (Ranzenkrebse)
:::::::::::::Ord.: Mysidacea (Schwebegarnelen)
:::::::::::::Ord.: Amphipoda (Flohkrebse)
:::::::::::::Ord.: Isopoda (Asseln)
:::::::::::::Ord.: Stromatopoda (Heuschreckenkrebse)
:::::::::::::Ord.: Decapoda (Zehnfußkrebse)

:::::::::::::::U.-Ord.: Natantia (Garnelen)

:::::::::::::::::Ü.-Fam.: Penaeidea
:::::::::::::::::Ü.-Fam.: Caridea (Echte Garnelen)
:::::::::::::::U.-Ord.: Reptantia

::::::::::::::::Astacura (Hummerartige)
::::::::::::::::Palimura (Langustenartige)
::::::::::::::::Anomura (Mittelkrebse)
::::::::::::::::Brachiura (Krabben)
::::::U.-St.: Tracheata, Antennata, Monantennata (Antennenträger)

::::::::Kl.: Myriapoda (Tausendfüßer)

:::::::::Progoneata

::::::::::U.-Kl.: Diplopoda (Doppelfüßer)
::::::::::U.-Kl.: Pauropoda (Wenigfüßer)
::::::::::U.-Kl.: Symphylla (Zwergfüßler)
::::::::::U.-Kl.: Chilopoda (Hundertfüßer)

::::::::Kl.: Insecta, Hexapoda (Insekten)

:::::::::Entognatha, Entotropha (Sackkiefer)

::::::::::U.-Kl.: Diplura (Doppelschwänze)
::::::::::U.-Kl.: Protura (Beintastler)
::::::::::U.-Kl.: Collembola (Springschwänze)
:::::::::Ectognatha, Ectotropha (Freikiefer)

::::::::::U.-Kl.: Archaeognatha (Felsenspringer)
::::::::::U.-Kl.: Zygentoma (Fischchen)
::::::::::U.-Kl.: Pterygota (Fluginsekten)

:::::::::::::Ord.: Ephemeroptera (Eintagsfliegen)
:::::::::::::Ord.: Odonata (Libellen)
:::::::::::::Ord.: Plecoptera (Steinfliegen)
:::::::::::::Ord.: Dermaptera (Ohrwürmer)
:::::::::::::Ord.: Mantodea (Fangschrecken)
:::::::::::::Ord.: Caelifera (Kurzfühlerschrecken)

:::::::::::::::U.-Ord.: Acridoidea
:::::::::::::Ord.: Phasmatodea (Gespenstschrecken)
:::::::::::::Ord.: Coleoptera (Käfer)
:::::::::::::Ord.: Diptera (Zweiflügler)

:::::::::::::::U.-Ord.: Nematocera (Mücken)
:::::::::::::::U.-Ord.: Brachycera (Fliegen)

::::::::::::::::::Fam.: Tabanidae (Bremsen)
:::::::::::::Ord.: Siphonaptera (Flöhe)
:::::::::::::Ord.: Hymenoptera (Hautflügler)

:::::::::::::::U.-Ord.: Symphyla
:::::::::::::::U.-Ord.: Aculeata (Stechwespen, Stechimmen)
:::::Euarthropoda

::::::U.-St.: Trilobitomorpha

::::::::Kl.: Trilobita (Dreilapper, Dreilappkrebse)

::::::U.-St.: Chelicerata

::::::::Kl.: Merostomata (Schwertschwänze)

:::::::::::::Ord.: Xiphosura
::::::::Kl.: Pantopoda (Asselspinnen)
::::::::Kl.: Arachnida (Spinnentiere)

:::::::::::::Ord.: Scorpiones (Skorpione)

:::::::::::::::::::Gat.: Buthus (Dickschwanzskorpione)
:::::::::::::::::::Gat.: Euscorpius
:::::::::::::Ord.: Pseudoscorpiones (Pseudoskorpione, Afterskorpione)

:::::::::::::::::::Gat.: Neobisium
:::::::::::::::::::Gat.: Chernes
:::::::::::::Ord.: Opiliones (Weberknechte)

:::::::::::::::::::Gat.: Phalangium
:::::::::::::::::::Gat.: Trogules (Brettcancer)
:::::::::::::Ord.: Acari (Milben und Zecken)
:::::::::::::Ord.: Araneae (Spinnen i. e. S.)
::::St.: Mollusca (Weichtiere)

::::::U.-St.: Conchyfera

::::::::Kl.: Polyplacophora (Käferschnecken)
::::::::Kl.: Monoplacophora (Urmützenschnecken, Napfschaler)
::::::::Kl.: Gastropoda (Schnecken)

:::::::::::::Ord.: Prosobranchia (Vorderkiemer)

::::::::::::::Dictocardia

:::::::::::::::U.-Ord.: Archaeogastropoda
::::::::::::::Monotocardia

:::::::::::::::U.-Ord.: Mesogastropoda
:::::::::::::::U.-Ord.: Neogastropoda
:::::::::::::::U.-Ord.: Allogastropoda
:::::::::::::Ord.: Opisthobranchia (Hinterkiemer)
:::::::::::::Ord.: Pulmonata (Lungenschnecken)
::::::::Kl.: Bivalvia, Lamellibranchiata (Muscheln, Zweischaler)
::::::::Kl.: Cephalopoda (Kopffüßer)

::::::::::U.-Kl.: Tetrabranchiata
::::::::::U.-Kl.: Dibranchiata

:::::::::::::Ord.: Decabrachia

:::::::::::::::U.-Ord.: Sepioidea
:::::::::::::::U.-Ord.: Teutoidea
:::::::::::::Ord.: Octobrachia
:::Deuterostomia (Neumünder, Zweimünder)

::::St.: Echinodermata (Stachelhäuter)

::::::::Kl.: Crinoidea (Seelilien, Haarsterne)

:::::::::Connatolida
::::::::Kl.: Ophiuroidea (Schlangensterne)
::::::::Kl.: Asteroidea (Seesterne)
::::::::Kl.: Echinoidea (Seeigel)

:::::::::Reguläre Seeigel
:::::::::Irreguläre Seeigel
::::::::Kl.: Holothuroidea (Seegurken, Seewalzen)
::::St.: Chordata (Chordatiere)

::::::U.-St.: Cephalochordata
::::::U.-St.: Urochordata, Tunicata (Manteltiere)

::::::::Kl.: Ascidiacea (Seescheiden)

:::::::::Thaliacea
:::::::::Copelatia, Appendicularia, Larvaceae
::::::U.-St.: Hemichordata, Branchiotremata (Kiemenlochtiere)

::::::::Kl.: Enteropneusta (Eichelwürmer)
::::::::Kl.: Pterobranchia (Federkiemer)
::::::U.-St.: Vertebrata

:::::::Ü.-Kl.: Agnatha (Kieferlose)

::::::::Kl.: Ascidiacea (Seescheiden)
:::::::Ü.-Kl.: Gnathostomata (Kiefermäuler)

::::::::Kl.: Chondrichthyes (Knorpelfische)

:::::::::::::Ord.: Elasmobranchii (Haie und Rochen)

:::::::::::::::U.-Ord.: Selachii (Haie)
:::::::::::::::U.-Ord.: Raiiformes (Rochen)
:::::::::::::Ord.: Holocephali (Chimaren)
::::::::Kl.: Osteichthyes (Knochenfische)

::::::::::U.-Kl.: Actinopterygii (Strahlenflosser, Fächerflosser)

:::::::::::::Ord.: Chondrostii (Knorpelganoiden)
:::::::::::::Ord.: Holostei (Knochenganoiden)
:::::::::::::Ord.: Teleostei (Echte Knochenfische)
::::::::::U.-Kl.: Sarcopterygii (Fleischflosser)
::::::::Kl.: Amphibia (Amphibien)

::::::::::U.-Kl.: Lissamphibia (Glatthäutige)

:::::::::::::Ord.: Anura (Froschlurche)
:::::::::::::Ord.: Gymnaphoiona (Blindwühlen)
:::::::::::::Ord.: Urodela (Schwanzlurche)
::::::::::U.-Kl.: Lepospondyli (Hohlwirbler)
::::::::::U.-Kl.: Labyrinthodontia
::::::::Kl.: Reptilia (Reptilien)

::::::::::U.-Kl.: Anapsida
::::::::::U.-Kl.: Synapsida
::::::::::U.-Kl.: Euryopsida
::::::::::U.-Kl.: Diapsida
::::::::Kl.: Aves (Vögel)

::::::::::U.-Kl.: Palaeognathae
::::::::::U.-Kl.: Neognathae

:::::::::::::Ord.: Passeriformes (Singvögel)
:::::::::::::Ord.: Psittaciformes (Papageienvögel)
:::::::::::::Ord.: Cucculiformes (Kuckucke)
:::::::::::::Ord.: Piciformes (Spechte)
:::::::::::::Ord.: Pelicaniformes (Pelikane)
:::::::::::::Ord.: Anseriformes (Enten)
:::::::::::::Ord.: Galliformes (Hühnervögel)
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::::::::::U.-Kl.: Prototheria

:::::::::::::Ord.: Monotremata
::::::::::U.-Kl.: Eutheria</text>
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    <text bytes="9945" xml:space="preserve">Überblick über die zoologische Systematik:

[[Bild:Stämme des Tierreichs - Protista, Bilateria, Protostomia.doc]]

[[R.: Animalia (Tiere)]]
:U.-R.: Protozoa (Einzeller)

::::[[St.: Rhizopoda (Wurzelfüßer)]]

::::::::[[Kl.: Amoebina (Amöben)]]
::::::::[[Kl.: Testacea (Thekamöben)]]
::::::::[[Kl.: Heliozoa (Sonnentierchen)]]
::::::::[[Kl.: Radiolaria (Strahlentierchen)]]
::::::::[[Kl.: Foraminifera (Foraminiferen)]]
::::[[St.: Flagellata (Geißeltierchen)]]

::::::::Kl.: Euglena (Augentierchen)
::::::::Kl.: Protomonadina
::::::::Kl.: Dinoflagellata (Panzergeißler)
::::St.: Sporozoa (Sporentierchen)

::::::::Kl.: Gregarinida
::::::::Kl.: Haemosporidia
::::St.: Ciliata (Wimperntierchen)

::::::::Kl.: Holotricha
::::::::Kl.: Peritricha
::::::::Kl.: Spirotricha
:U.-R.: Metazoa (Vielzeller)

::::St.: Placozoa
::::St.: Porifera (Schwämme)

::::::::Kl.: Calcarea (Kalkschwämme)
::::::::Kl.: Demospongiae (Kieselschwämme)

:::::::::::::Ord.: Keratosa (Hornschwämme)
::::::::Kl.: Hexactinellida (Glasschwämme)
::Radiaria

:::Coelenterata (Hohltiere)

::::St.: Cnidaria (Nesseltiere)

:::::Tetrazoa

::::::::Kl.: Hydrozoa (Hydratiere)

:::::::::::::Ord.: Athecata
:::::::::::::Ord.: Thecata, Theca
:::::::::::::Ord.: Hydroidea

:::::::::::::::::::Gat.: Hydra (Süßwasserpolyp)
:::::::::::::Ord.: Siphonophora (Staatsquallen)
::::::::Kl.: Scyphozoa

:::::::::::::Ord.: Semastomae (Fahnenquallen)

:::::::::::::::::::Gat.: Cyanea (Nesselquallen)
:::::::::::::::::::Gat.: Chrysaora (Kompaßquallen)
:::::::::::::Ord.: Rhizostomae (Wurzelmundquallen)
:::::::::::::Ord.: Coranata
::::::::Kl.: Anthozoa (Blumentiere)

::::::::::U.-Kl.: Hexacorallia (Sechsstrahlige Korallen)

:::::::::::::Ord.: Actinaria (Aktinien)
:::::::::::::Ord.: Madreporaria (Steinkorallen)
:::::::::::::Ord.: Corallimorpha
::::::::::U.-Kl.: Octocorallia (Achtstrahlige Korallen)

:::::::::::::Ord.: Pennatularia (Seefedern)
:::::::::::::Ord.: Heliopora (Blaue Korallen)
:::::::::::::Ord.: Stolonifera (Orgelkorallen)
:::::::::::::Ord.: Gorgonaria (Hornkorallen)
:::::::::::::Ord.: Alcyonaria (Weichkorallen, Lederkorallen)
::::::::::U.-Kl.: Antipatharia (Schwarze Korallen)
::::St.: Acnidaria, Ctenophora (Rippenquallen)

::::::::::U.-Kl.: Tentaculifera (Tentakelträger)
::::::::::U.-Kl.: Atentaculata (Tentakellose)
::Bilateria (Zweiseitentiere)

:::Protostomia (Urmünder)

::::St.: Plathelminthes (Plattwürmer)

::::::::Kl.: Turbellaria (Strudelwürmer)
::::::::Kl.: Trematoda (Saugwürmer)
::::::::Kl.: Cestoda (Bandwürmer)
::::St.: Nemathelminthes, Aschelminthes

::::::::Kl.: Nematoda (Fadenwürmer, Schnurwürmer)
::::::::Kl.: Rotatoria (Rädertiere)
::::St.: Annelida (Gliederwürmer)

::::::::Kl.: Polychaeta (Vielborster)

:::::::::Errantia
:::::::::Sedentaria
::::::::Kl.: Clitellata (Gürtelwürmer)

:::::::::::::Ord.: Oligochaeta (Wenigborster)
:::::::::::::Ord.: Hirudinea (Egel)
::::St.: Arthropoda (Gliederfüßer)

::::::U.-St.: Mandibulata (Mandibelträger)

:::::::Ü.-Kl.: Diantennata, Branchiata

::::::::Kl.: Crustacea (Krebstiere)

::::::::::U.-Kl.: Cephalocarida (Urkrebse)
::::::::::U.-Kl.: Anostraca
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::::::::::::::::::Fam.: Conchoeciidae
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:::::::::::Lepadomorpha (Entenmuschelartige)
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::::::::::::::::Astacura (Hummerartige)
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::::::::::::::::Brachiura (Krabben)
::::::U.-St.: Tracheata, Antennata, Monantennata (Antennenträger)

::::::::Kl.: Myriapoda (Tausendfüßer)

:::::::::Progoneata

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:::::::::Entognatha, Entotropha (Sackkiefer)

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:::::::::::::Ord.: Ephemeroptera (Eintagsfliegen)
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:::::::::::::::U.-Ord.: Nematocera (Mücken)
:::::::::::::::U.-Ord.: Brachycera (Fliegen)

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:::::::::::::Ord.: Siphonaptera (Flöhe)
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:::::::::::::::::::Gat.: Phalangium
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:::::::::::::Ord.: Acari (Milben und Zecken)
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::::::U.-St.: Conchyfera

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::::::::Kl.: Monoplacophora (Urmützenschnecken, Napfschaler)
::::::::Kl.: Gastropoda (Schnecken)

:::::::::::::Ord.: Prosobranchia (Vorderkiemer)

::::::::::::::Dictocardia

:::::::::::::::U.-Ord.: Archaeogastropoda
::::::::::::::Monotocardia

:::::::::::::::U.-Ord.: Mesogastropoda
:::::::::::::::U.-Ord.: Neogastropoda
:::::::::::::::U.-Ord.: Allogastropoda
:::::::::::::Ord.: Opisthobranchia (Hinterkiemer)
:::::::::::::Ord.: Pulmonata (Lungenschnecken)
::::::::Kl.: Bivalvia, Lamellibranchiata (Muscheln, Zweischaler)
::::::::Kl.: Cephalopoda (Kopffüßer)

::::::::::U.-Kl.: Tetrabranchiata
::::::::::U.-Kl.: Dibranchiata

:::::::::::::Ord.: Decabrachia

:::::::::::::::U.-Ord.: Sepioidea
:::::::::::::::U.-Ord.: Teutoidea
:::::::::::::Ord.: Octobrachia
:::Deuterostomia (Neumünder, Zweimünder)

::::St.: Echinodermata (Stachelhäuter)

::::::::Kl.: Crinoidea (Seelilien, Haarsterne)

:::::::::Connatolida
::::::::Kl.: Ophiuroidea (Schlangensterne)
::::::::Kl.: Asteroidea (Seesterne)
::::::::Kl.: Echinoidea (Seeigel)

:::::::::Reguläre Seeigel
:::::::::Irreguläre Seeigel
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::::St.: Chordata (Chordatiere)

::::::U.-St.: Cephalochordata
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::::::::Kl.: Ascidiacea (Seescheiden)

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:::::::::Copelatia, Appendicularia, Larvaceae
::::::U.-St.: Hemichordata, Branchiotremata (Kiemenlochtiere)

::::::::Kl.: Enteropneusta (Eichelwürmer)
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::::::::Kl.: Chondrichthyes (Knorpelfische)

:::::::::::::Ord.: Elasmobranchii (Haie und Rochen)

:::::::::::::::U.-Ord.: Selachii (Haie)
:::::::::::::::U.-Ord.: Raiiformes (Rochen)
:::::::::::::Ord.: Holocephali (Chimaren)
::::::::Kl.: Osteichthyes (Knochenfische)

::::::::::U.-Kl.: Actinopterygii (Strahlenflosser, Fächerflosser)

:::::::::::::Ord.: Chondrostii (Knorpelganoiden)
:::::::::::::Ord.: Holostei (Knochenganoiden)
:::::::::::::Ord.: Teleostei (Echte Knochenfische)
::::::::::U.-Kl.: Sarcopterygii (Fleischflosser)
::::::::Kl.: Amphibia (Amphibien)

::::::::::U.-Kl.: Lissamphibia (Glatthäutige)

:::::::::::::Ord.: Anura (Froschlurche)
:::::::::::::Ord.: Gymnaphoiona (Blindwühlen)
:::::::::::::Ord.: Urodela (Schwanzlurche)
::::::::::U.-Kl.: Lepospondyli (Hohlwirbler)
::::::::::U.-Kl.: Labyrinthodontia
::::::::Kl.: Reptilia (Reptilien)

::::::::::U.-Kl.: Anapsida
::::::::::U.-Kl.: Synapsida
::::::::::U.-Kl.: Euryopsida
::::::::::U.-Kl.: Diapsida
::::::::Kl.: Aves (Vögel)

::::::::::U.-Kl.: Palaeognathae
::::::::::U.-Kl.: Neognathae

:::::::::::::Ord.: Passeriformes (Singvögel)
:::::::::::::Ord.: Psittaciformes (Papageienvögel)
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:::::::::::::Ord.: Piciformes (Spechte)
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[[R.: Animalia (Tiere)]]
:U.-R.: Protozoa (Einzeller)

::::[[St.: Rhizopoda (Wurzelfüßer)]]

::::::::[[Kl.: Amoebina (Amöben)]]
::::::::[[Kl.: Testacea (Thekamöben)]]
::::::::[[Kl.: Heliozoa (Sonnentierchen)]]
::::::::[[Kl.: Radiolaria (Strahlentierchen)]]
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::::::::Kl.: Euglena (Augentierchen)
::::::::Kl.: Protomonadina
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::::::::Kl.: Gregarinida
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::::St.: Placozoa
::::St.: Porifera (Schwämme)

::::::::Kl.: Calcarea (Kalkschwämme)
::::::::Kl.: Demospongiae (Kieselschwämme)

:::::::::::::Ord.: Keratosa (Hornschwämme)
::::::::Kl.: Hexactinellida (Glasschwämme)
::Radiaria

:::Coelenterata (Hohltiere)

::::St.: Cnidaria (Nesseltiere)

:::::Tetrazoa

::::::::Kl.: Hydrozoa (Hydratiere)

:::::::::::::Ord.: Athecata
:::::::::::::Ord.: Thecata, Theca
:::::::::::::Ord.: Hydroidea

:::::::::::::::::::Gat.: Hydra (Süßwasserpolyp)
:::::::::::::Ord.: Siphonophora (Staatsquallen)
::::::::Kl.: Scyphozoa

:::::::::::::Ord.: Semastomae (Fahnenquallen)

:::::::::::::::::::Gat.: Cyanea (Nesselquallen)
:::::::::::::::::::Gat.: Chrysaora (Kompaßquallen)
:::::::::::::Ord.: Rhizostomae (Wurzelmundquallen)
:::::::::::::Ord.: Coranata
::::::::Kl.: Anthozoa (Blumentiere)

::::::::::U.-Kl.: Hexacorallia (Sechsstrahlige Korallen)

:::::::::::::Ord.: Actinaria (Aktinien)
:::::::::::::Ord.: Madreporaria (Steinkorallen)
:::::::::::::Ord.: Corallimorpha
::::::::::U.-Kl.: Octocorallia (Achtstrahlige Korallen)

:::::::::::::Ord.: Pennatularia (Seefedern)
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:::Protostomia (Urmünder)

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::::::U.-St.: Mandibulata (Mandibelträger)

:::::::Ü.-Kl.: Diantennata, Branchiata

::::::::Kl.: Crustacea (Krebstiere)

::::::::::U.-Kl.: Cephalocarida (Urkrebse)
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::::::::::U.-Kl.:	Copepoda (Ruderfußkrebse)

:::::::::::::Ord.: Calanoidea
:::::::::::::Ord.: Cyclopoidea
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:::::::::::::Ord.: Lernaeoidea
::::::::::U.-Kl.: Ostracoda (Muschelkrebse)

::::::::::::::::::Fam.: Conchoeciidae
::::::::::U.-Kl.: Cirripedia (Rankenfüßer)

:::::::::::Lepadomorpha (Entenmuschelartige)
:::::::::::Balanomorpha (Seepocken)
:::::::::::Rhizocephalia (Wurzelfußkrebse, Wurzelfüßer)
::::::::::U.-Kl.: Malacostraca (Höhere Krebse)

:::::::::::::Ord.: Leptostraca
::::::::::::Ü.-Ord.: Peracorida (Ranzenkrebse)
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:::::::::::::Ord.: Amphipoda (Flohkrebse)
:::::::::::::Ord.: Isopoda (Asseln)
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:::::::::::::::U.-Ord.: Natantia (Garnelen)

:::::::::::::::::Ü.-Fam.: Penaeidea
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:::::::::::::::U.-Ord.: Reptantia

::::::::::::::::Astacura (Hummerartige)
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::::::::::::::::Anomura (Mittelkrebse)
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::::::U.-St.: Conchyfera

::::::::Kl.: Polyplacophora (Käferschnecken)
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:::::::::::::Ord.: Prosobranchia (Vorderkiemer)

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:::::::::::::::U.-Ord.: Mesogastropoda
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::::::::Kl.: Amphibia (Amphibien)

::::::::::U.-Kl.: Lissamphibia (Glatthäutige)

:::::::::::::Ord.: Anura (Froschlurche)
:::::::::::::Ord.: Gymnaphoiona (Blindwühlen)
:::::::::::::Ord.: Urodela (Schwanzlurche)
::::::::::U.-Kl.: Lepospondyli (Hohlwirbler)
::::::::::U.-Kl.: Labyrinthodontia
::::::::Kl.: Reptilia (Reptilien)

::::::::::U.-Kl.: Anapsida
::::::::::U.-Kl.: Synapsida
::::::::::U.-Kl.: Euryopsida
::::::::::U.-Kl.: Diapsida
::::::::Kl.: Aves (Vögel)

::::::::::U.-Kl.: Palaeognathae
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:::::::::::::Ord.: Passeriformes (Singvögel)
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:::::::::::::Ord.: Cucculiformes (Kuckucke)
:::::::::::::Ord.: Piciformes (Spechte)
:::::::::::::Ord.: Pelicaniformes (Pelikane)
:::::::::::::Ord.: Anseriformes (Enten)
:::::::::::::Ord.: Galliformes (Hühnervögel)
:::::::::::::Ord.: Phasanidaformes (Fasane)
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:::::::::::::Ord.: Monotremata
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  <title>4.2.1.3 ENTNER-DOUDOROFF-Weg (Ketosedesoxyphosphogluconsäure-Weg, KDPE-Weg)</title>
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    <text bytes="480" xml:space="preserve">Der '''ENTNER-DOUDOROFF-Weg''' (syn. '''Ketodesoxyphosphogluconsäure-Weg''', '''KDPE-Weg''') stellt eine dritte Möglichkeit der Brenztraubensäurebildung dar. Auch er läuft im Cytoplasma der ihn ausübenden Lebewesen ab. Er ist nur bei wenigen Mikroorganismen (z. B. ''Pseudomonaden'') verwirklicht. Er liefert bis zur Brenztraubensäure nur 1 ATP pro Glucosemolekül.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Entner-Doudoroff-Weg.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 22: ENTNER-DOUDOROFF-Weg'''&lt;/small&gt;</text>
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  <title>2.2.1.2 Transkription der DNA</title>
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    <text bytes="3439" xml:space="preserve">Von dem Doppelstrang des DNA-Gens wird ein Einzelstrang nach den Regeln der '''komplementären Basenpaarung''' hergestellt, dessen Basenabfolge mit einem der beiden DNA-Stränge identisch ist, die sog. '''mRNA''' ('''messenger-RNA''', '''Boten-RNA'''). Sie unterscheidet sich zum Einen durch den Zucker im Nukleotid ('''Ribose''' statt Desoxyribose)
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Desoxyribose und Ribose.jpg]]&lt;/div&gt;
und zum Anderen darin, daß statt der Base Thymin in der RNA die Base '''Uracil''', die die selbe genetische Bedeutung wie Thymin und am 5'-C-Atom seiner Base ein H-Atom anstatt der CH&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt;-Gruppe hat.

Zum Ablauf der Transkription ist ein spezielles Enzym notwendig, die '''Transkriptase''' (syn. '''RNA-Polymerase'''). Zunächst erfolgt die Trennung der beiden DNA-Stränge im Bereich des jeweiligen Gens.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Beginn der Transkription.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 38: Beginn der Transkription'''
::Die RNA-Polymerase bindet an die doppelsträngige DNA und diese wird im zu transkribierenden Bereich in zwei Einzelstränge getrennt.&lt;/small&gt;

Die RNA-Polymerase läuft am 3' → 5'-Strang entlang und verdoppelt ihn nach den Regeln der Basenpaarung mit RNA-Nukleotiden (Uracil statt Thymin). Diese RNA-Nukleotide liegen in der Umgebung vor und stammen aus dem Abbau früherer mRNAs. Da die RNA-Polymerase von 3' nach 5' läuft folgt daraus, daß die gebildete mRNA von 5' nach 3' gerichtet ist. Da die Verknüpfung der Nukleotide zum RNA-Strang Energie benötigt, müssen die verwendeten Nukleotide in der Triphosphatform vorliegen. Binden diese Triphosphatnukleotide ('''ATP'''[1], '''GTP'''[2], '''CTP'''[3] oder '''UTP'''[4]) an ein vorheriges Nukleotid, werden unter Energiegewinn zwei Phosphatreste abgetrennt und das Nukleotid als Monophosphatnukleotid gebunden. Am ersten Nukleotid einer Kette bleiben die drei Phosphatgruppen dran.

Am Ende eines jeden Gens kommt ein Stopsignal für die RNA-Polymerase
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Transkriptionsvorgang.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 39: Transkriptionsvorgang'''
::Die RNA-Polymerase läuft von 3' nach 5' auf dem DNA-Einzelstrang entlang und bildet durch Nukleotidverknüpfung einen zu diesem Strang komplementären RNA-Einzelstrang, der von 5' nach 3' gerichtet ist.&lt;/small&gt;

Dort hört die Transkription auf, der gebildete mRNA-Strang und die RNA-Polymerase lösen sich vom DNA-Strang ab. Die beiden DNA-Stränge gehen wieder zum Doppelstrang zusammen.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:nach Transkription.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 40: Nach Transkription'''
::Die RNA-Polymerase bindet an die doppelsträngige DNA und diese wird im zu transkribierenden Bereich in zwei Einzelstränge getrennt.&lt;/small&gt;

Die Basenabfolge auf dem RNA-Strang ist identisch mit der entsprechenden Abfolge auf dem von 5' nach 3' gerichteten DNA-Strang (mit Uracil statt Thymin). Die Erbinformation steckt also in dem von 5' nach 3' gerichteten Strang. Der gegenüberliegende Strang (3' → 5') wird als der '''codogene Strang'''[5] bezeichnet.

Manchmal, speziell bei kleinen DNA-Molekülen, kann die RNA-Polymerase auch ein Stück auf dem 5' → 3'-Strang (aber in Gegenrichtung, also von 3' nach 5') entlang laufen und somit zusätzliche Informationen "abgreifen".

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&lt;small&gt;[1]: Adenosintriphosphat

[2]: Guanosintriphosphat

[3]: Cytidintriphosphat

[4]: Uridintriphosphat

[5]: Ein Codon ist ein sog. Basentriplett, drei aufeinanderfolgende Basen auf der mRNA.&lt;/small&gt;</text>
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    <comment>Die Seite wurde neu angelegt: Hier findest Du den Link zum Skript zur Vorlesung von Hr. Dr. Prof. Brendelberger. Klicke ihn an und lade die Datein im Anschluß danach herunter. Die Inhalte der Datei...</comment>
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    <text bytes="1267" xml:space="preserve">Hier findest Du den Link zum Skript zur Vorlesung von Hr. Dr. Prof. Brendelberger. Klicke ihn an und lade die Datein im Anschluß danach herunter. Die Inhalte der Datei können nach dem Öffnen und Eingeben des Paßworts eingesehen und gedruckt werden.

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'''Haftungsausschluß'''

Der Autor dieses Skriptes übernimmt keine Haftung. Dies gilt insbesondere im Hinblick auf Richtigkeit, Aktualität und Vollständigkeit der zur Verfügung gestellten Informationen. Es kann daher keine Verantwortung für Schäden übernommen werden, die durch das Vertrauen auf die Inhalte des Skripts oder dessen Gebrauch entstehen. Die Geltendmachung von Ansprüchen jeglicher Art ist somit ausgeschlossen.


'''Anmerkungen'''

Weiterhin bestätigt der Käufer dieses Skriptes mit dem Kauf, daß ihm die nicht vom Autor erstellten Abbildungen bereits vor dem Erwerb zur Verfügung standen. 

Die entgeltliche oder unentgeltliche Weitergabe an Dritte ist untersagt. Alle Rechte auf die in diesem Skript vorhandenen Texte und vom Autor erstellten Abbildungen liegen bei Daniel Schütz.


Außerdem kannst Du hier im E-Book etwas stöbern. Vielleicht findest Du ja einige interessante Kapitel, die auf Dich im Studium noch warten werden.</text>
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Leider gab es ein Problem mit meinem Server und so bitte ich zu entschuldigen, daß ich die Files über diesen Filehoster anbieten muß. Die Datei ist aber selbstverständlich kostenlos


'''Haftungsausschluß'''

Der Autor dieses Skriptes übernimmt keine Haftung. Dies gilt insbesondere im Hinblick auf Richtigkeit, Aktualität und Vollständigkeit der zur Verfügung gestellten Informationen. Es kann daher keine Verantwortung für Schäden übernommen werden, die durch das Vertrauen auf die Inhalte des Skripts oder dessen Gebrauch entstehen. Die Geltendmachung von Ansprüchen jeglicher Art ist somit ausgeschlossen.


'''Anmerkungen'''

Weiterhin bestätigt der Käufer dieses Skriptes mit dem Kauf, daß ihm die nicht vom Autor erstellten Abbildungen bereits vor dem Erwerb zur Verfügung standen. 

Die entgeltliche oder unentgeltliche Weitergabe an Dritte ist untersagt. Alle Rechte auf die in diesem Skript vorhandenen Texte und vom Autor erstellten Abbildungen liegen bei Daniel Schütz.


Außerdem kannst Du hier im E-Book etwas stöbern. Vielleicht findest Du ja einige interessante Kapitel, die auf Dich im Studium noch warten werden.</text>
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    <text bytes="1740" xml:space="preserve">Hier findest Du den Link zum Skript zur Vorlesung von Hr. Prof. Dr. Brendelberger. Klicke ihn an und lade die Datei im Anschluß danach herunter. Die Inhalte der Datei können nach dem Öffnen und Eingeben des Paßworts eingesehen und gedruckt werden.

[http://www.filefactory.com/dlf/f/a02dge9/b/9/h/4326bda628979e718644d22c41fa7dc62c0ebbda/e/4326bda628979e718644d22c41fa7dc62c0ebbda/j/0/n/Grundlagen_der_Zoologie_converted_pdf|Link zum Skript] (Größe: 7 MB)

Leider gab es ein Problem mit meinem Server und so bitte ich zu entschuldigen, daß ich die Datei über diesen Filehoster anbieten muß. Die Datei steht aber selbstverständlich kostenlos zur Verfügung. Einfach angezeigten Code eingeben und los gehts.


'''Haftungsausschluß'''

Der Autor dieses Skriptes übernimmt keine Haftung. Dies gilt insbesondere im Hinblick auf Richtigkeit, Aktualität und Vollständigkeit der zur Verfügung gestellten Informationen. Es kann daher keine Verantwortung für Schäden übernommen werden, die durch das Vertrauen auf die Inhalte des Skripts oder dessen Gebrauch entstehen. Die Geltendmachung von Ansprüchen jeglicher Art ist somit ausgeschlossen.


'''Anmerkungen'''

Weiterhin bestätigt der Käufer dieses Skriptes mit dem Kauf, daß ihm die nicht vom Autor erstellten Abbildungen bereits vor dem Erwerb zur Verfügung standen. 

Die entgeltliche oder unentgeltliche Weitergabe an Dritte ist untersagt. Alle Rechte auf die in diesem Skript vorhandenen Texte und vom Autor erstellten Abbildungen liegen bei Daniel Schütz.


Außerdem kannst Du hier im E-Book etwas stöbern. Vielleicht findest Du ja einige interessante Kapitel, die auf Dich im Studium noch warten werden. Das E-Book wird nach und nach um weitere Kapitel erweitert.</text>
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    <text bytes="1649" xml:space="preserve">Hier findest Du den Link zum Skript zur Vorlesung von Hr. Prof. Dr. Brendelberger. Klicke ihn an und lade die Datei im Anschluß danach herunter. Die Inhalte der Datei können nach dem Öffnen und Eingeben des Paßworts eingesehen und gedruckt werden.

[http://www.mediafire.com/?sharekey=6f30d3023f8bb70a4c17ca8801618ef7e04e75f6e8ebb871|Link zum Skript] (Größe: 7 MB)

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'''Anmerkungen'''

Weiterhin bestätigt der Käufer dieses Skriptes mit dem Kauf, daß ihm die nicht vom Autor erstellten Abbildungen bereits vor dem Erwerb zur Verfügung standen. 

Die entgeltliche oder unentgeltliche Weitergabe an Dritte ist untersagt. Alle Rechte auf die in diesem Skript vorhandenen Texte und vom Autor erstellten Abbildungen liegen bei Daniel Schütz.


Außerdem kannst Du hier im E-Book etwas stöbern. Vielleicht findest Du ja einige interessante Kapitel, die auf Dich im Studium noch warten werden. Das E-Book wird nach und nach um weitere Kapitel erweitert.</text>
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'''Anmerkungen'''

Weiterhin bestätigt der Käufer dieses Skriptes mit dem Kauf, daß ihm die nicht vom Autor erstellten Abbildungen bereits vor dem Erwerb zur Verfügung standen. 

Die entgeltliche oder unentgeltliche Weitergabe an Dritte ist untersagt. Alle Rechte auf die in diesem Skript vorhandenen Texte und vom Autor erstellten Abbildungen liegen bei Daniel Schütz.


Außerdem kannst Du hier im E-Book etwas stöbern. Vielleicht findest Du ja einige interessante Kapitel, die auf Dich im Studium noch warten werden. Das E-Book wird nach und nach um weitere Kapitel erweitert.</text>
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'''Haftungsausschluß'''

Der Autor dieses Skriptes übernimmt keine Haftung. Dies gilt insbesondere im Hinblick auf Richtigkeit, Aktualität und Vollständigkeit der zur Verfügung gestellten Informationen. Es kann daher keine Verantwortung für Schäden übernommen werden, die durch das Vertrauen auf die Inhalte des Skripts oder dessen Gebrauch entstehen. Die Geltendmachung von Ansprüchen jeglicher Art ist somit ausgeschlossen.


'''Anmerkungen'''

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Die entgeltliche oder unentgeltliche Weitergabe an Dritte ist untersagt. Alle Rechte auf die in diesem Skript vorhandenen Texte und vom Autor erstellten Abbildungen liegen bei Daniel Schütz.


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'''Haftungsausschluß'''

Der Autor dieses Skriptes übernimmt keine Haftung. Dies gilt insbesondere im Hinblick auf Richtigkeit, Aktualität und Vollständigkeit der zur Verfügung gestellten Informationen. Es kann daher keine Verantwortung für Schäden übernommen werden, die durch das Vertrauen auf die Inhalte des Skripts oder dessen Gebrauch entstehen. Die Geltendmachung von Ansprüchen jeglicher Art ist somit ausgeschlossen.


'''Anmerkungen'''

Weiterhin bestätigt der Käufer dieses Skriptes mit dem Kauf, daß ihm die nicht vom Autor erstellten Abbildungen bereits vor dem Erwerb zur Verfügung standen. 

Die entgeltliche oder unentgeltliche Weitergabe an Dritte ist untersagt. Alle Rechte auf die in diesem Skript vorhandenen Texte und vom Autor erstellten Abbildungen liegen bei Daniel Schütz.


Außerdem kannst Du hier im E-Book etwas stöbern. Vielleicht findest Du ja einige interessante Kapitel, die auf Dich im Studium noch warten werden. Das E-Book wird nach und nach um weitere Kapitel erweitert.</text>
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[Datei:Zoologir.pdf|Link zum Skript] (Größe: 7 MB)

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'''Haftungsausschluß'''

Der Autor dieses Skriptes übernimmt keine Haftung. Dies gilt insbesondere im Hinblick auf Richtigkeit, Aktualität und Vollständigkeit der zur Verfügung gestellten Informationen. Es kann daher keine Verantwortung für Schäden übernommen werden, die durch das Vertrauen auf die Inhalte des Skripts oder dessen Gebrauch entstehen. Die Geltendmachung von Ansprüchen jeglicher Art ist somit ausgeschlossen.


'''Anmerkungen'''

Weiterhin bestätigt der Käufer dieses Skriptes mit dem Kauf, daß ihm die nicht vom Autor erstellten Abbildungen bereits vor dem Erwerb zur Verfügung standen. 

Die entgeltliche oder unentgeltliche Weitergabe an Dritte ist untersagt. Alle Rechte auf die in diesem Skript vorhandenen Texte und vom Autor erstellten Abbildungen liegen bei Daniel Schütz.


Außerdem kannst Du hier im E-Book etwas stöbern. Vielleicht findest Du ja einige interessante Kapitel, die auf Dich im Studium noch warten werden. Das E-Book wird nach und nach um weitere Kapitel erweitert.</text>
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[Bild:Zoologie.pdf|Link zum Skript] (Größe: 7 MB)


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Der Autor dieses Skriptes übernimmt keine Haftung. Dies gilt insbesondere im Hinblick auf Richtigkeit, Aktualität und Vollständigkeit der zur Verfügung gestellten Informationen. Es kann daher keine Verantwortung für Schäden übernommen werden, die durch das Vertrauen auf die Inhalte des Skripts oder dessen Gebrauch entstehen. Die Geltendmachung von Ansprüchen jeglicher Art ist somit ausgeschlossen.


'''Anmerkungen'''

Weiterhin bestätigt der Käufer dieses Skriptes mit dem Kauf, daß ihm die nicht vom Autor erstellten Abbildungen bereits vor dem Erwerb zur Verfügung standen. 

Die entgeltliche oder unentgeltliche Weitergabe an Dritte ist untersagt. Alle Rechte auf die in diesem Skript vorhandenen Texte und vom Autor erstellten Abbildungen liegen bei Daniel Schütz.


Außerdem kannst Du hier im E-Book etwas stöbern. Vielleicht findest Du ja einige interessante Kapitel, die auf Dich im Studium noch warten werden. Das E-Book wird nach und nach um weitere Kapitel erweitert.</text>
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[http://biostudies.de/Bild:Mannino_EvolIDStudstift.pdf] (Größe: 7 MB)


'''Haftungsausschluß'''

Der Autor dieses Skriptes übernimmt keine Haftung. Dies gilt insbesondere im Hinblick auf Richtigkeit, Aktualität und Vollständigkeit der zur Verfügung gestellten Informationen. Es kann daher keine Verantwortung für Schäden übernommen werden, die durch das Vertrauen auf die Inhalte des Skripts oder dessen Gebrauch entstehen. Die Geltendmachung von Ansprüchen jeglicher Art ist somit ausgeschlossen.


'''Anmerkungen'''

Weiterhin bestätigt der Käufer dieses Skriptes mit dem Kauf, daß ihm die nicht vom Autor erstellten Abbildungen bereits vor dem Erwerb zur Verfügung standen. 

Die entgeltliche oder unentgeltliche Weitergabe an Dritte ist untersagt. Alle Rechte auf die in diesem Skript vorhandenen Texte und vom Autor erstellten Abbildungen liegen bei Daniel Schütz.


Außerdem kannst Du hier im E-Book etwas stöbern. Vielleicht findest Du ja einige interessante Kapitel, die auf Dich im Studium noch warten werden. Das E-Book wird nach und nach um weitere Kapitel erweitert.</text>
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[http://biostudies.de/images/4/48/Mannino_EvolIDStudstift.pdf] (Größe: 7 MB)


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Der Autor dieses Skriptes übernimmt keine Haftung. Dies gilt insbesondere im Hinblick auf Richtigkeit, Aktualität und Vollständigkeit der zur Verfügung gestellten Informationen. Es kann daher keine Verantwortung für Schäden übernommen werden, die durch das Vertrauen auf die Inhalte des Skripts oder dessen Gebrauch entstehen. Die Geltendmachung von Ansprüchen jeglicher Art ist somit ausgeschlossen.


'''Anmerkungen'''

Weiterhin bestätigt der Käufer dieses Skriptes mit dem Kauf, daß ihm die nicht vom Autor erstellten Abbildungen bereits vor dem Erwerb zur Verfügung standen. 

Die entgeltliche oder unentgeltliche Weitergabe an Dritte ist untersagt. Alle Rechte auf die in diesem Skript vorhandenen Texte und vom Autor erstellten Abbildungen liegen bei Daniel Schütz.


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Der Autor dieses Skriptes übernimmt keine Haftung. Dies gilt insbesondere im Hinblick auf Richtigkeit, Aktualität und Vollständigkeit der zur Verfügung gestellten Informationen. Es kann daher keine Verantwortung für Schäden übernommen werden, die durch das Vertrauen auf die Inhalte des Skripts oder dessen Gebrauch entstehen. Die Geltendmachung von Ansprüchen jeglicher Art ist somit ausgeschlossen.


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Weiterhin bestätigt der Käufer dieses Skriptes mit dem Kauf, daß ihm die nicht vom Autor erstellten Abbildungen bereits vor dem Erwerb zur Verfügung standen. 

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Weiterhin bestätigt der Käufer dieses Skriptes mit dem Kauf, daß ihm die nicht vom Autor erstellten Abbildungen bereits vor dem Erwerb zur Verfügung standen. 

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Weiterhin bestätigt der Käufer dieses Skriptes mit dem Kauf, daß ihm die nicht vom Autor erstellten Abbildungen bereits vor dem Erwerb zur Verfügung standen. 

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Der Autor dieses Skriptes übernimmt keine Haftung. Dies gilt insbesondere im Hinblick auf Richtigkeit, Aktualität und Vollständigkeit der zur Verfügung gestellten Informationen. Es kann daher keine Verantwortung für Schäden übernommen werden, die durch das Vertrauen auf die Inhalte des Skripts oder dessen Gebrauch entstehen. Die Geltendmachung von Ansprüchen jeglicher Art ist somit ausgeschlossen.


'''Anmerkungen'''

Weiterhin bestätigt der Käufer dieses Skriptes mit dem Kauf, daß ihm die nicht vom Autor erstellten Abbildungen bereits vor dem Erwerb zur Verfügung standen. 

Die entgeltliche oder unentgeltliche Weitergabe an Dritte ist untersagt. Alle Rechte auf die in diesem Skript vorhandenen Texte und vom Autor erstellten Abbildungen liegen bei Daniel Schütz.


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[[http://biostudies.de/images/b/bd/Grundlagen_der_Zoologie_(converted).pdf| Zum Skript]] (Größe: 7 MB)


'''Haftungsausschluß'''

Der Autor dieses Skriptes übernimmt keine Haftung. Dies gilt insbesondere im Hinblick auf Richtigkeit, Aktualität und Vollständigkeit der zur Verfügung gestellten Informationen. Es kann daher keine Verantwortung für Schäden übernommen werden, die durch das Vertrauen auf die Inhalte des Skripts oder dessen Gebrauch entstehen. Die Geltendmachung von Ansprüchen jeglicher Art ist somit ausgeschlossen.


'''Anmerkungen'''

Weiterhin bestätigt der Käufer dieses Skriptes mit dem Kauf, daß ihm die nicht vom Autor erstellten Abbildungen bereits vor dem Erwerb zur Verfügung standen. 

Die entgeltliche oder unentgeltliche Weitergabe an Dritte ist untersagt. Alle Rechte auf die in diesem Skript vorhandenen Texte und vom Autor erstellten Abbildungen liegen bei Daniel Schütz.


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    <text bytes="1366" xml:space="preserve">Hier findest Du den Link zum Skript zur Vorlesung von Hr. Prof. Dr. Brendelberger. Klicke ihn an und lade die Datei im Anschluß danach herunter. Die Inhalte der Datei können nach dem Öffnen und Eingeben des Paßworts eingesehen und gedruckt werden.

http://biostudies.de/images/b/bd/Grundlagen_der_Zoologie_(converted).pdf (Größe: 7 MB)


'''Haftungsausschluß'''

Der Autor dieses Skriptes übernimmt keine Haftung. Dies gilt insbesondere im Hinblick auf Richtigkeit, Aktualität und Vollständigkeit der zur Verfügung gestellten Informationen. Es kann daher keine Verantwortung für Schäden übernommen werden, die durch das Vertrauen auf die Inhalte des Skripts oder dessen Gebrauch entstehen. Die Geltendmachung von Ansprüchen jeglicher Art ist somit ausgeschlossen.


'''Anmerkungen'''

Weiterhin bestätigt der Käufer dieses Skriptes mit dem Kauf, daß ihm die nicht vom Autor erstellten Abbildungen bereits vor dem Erwerb zur Verfügung standen. 

Die entgeltliche oder unentgeltliche Weitergabe an Dritte ist untersagt. Alle Rechte auf die in diesem Skript vorhandenen Texte und vom Autor erstellten Abbildungen liegen bei Daniel Schütz.


Außerdem kannst Du hier im E-Book etwas stöbern. Vielleicht findest Du ja einige interessante Kapitel, die auf Dich im Studium noch warten werden. Das E-Book wird nach und nach um weitere Kapitel erweitert.</text>
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[http://biostudies.de/images/b/bd/Grundlagen_der_Zoologie_(converted).pdf Link zum Skript) (Größe: 7 MB)


'''Haftungsausschluß'''

Der Autor dieses Skriptes übernimmt keine Haftung. Dies gilt insbesondere im Hinblick auf Richtigkeit, Aktualität und Vollständigkeit der zur Verfügung gestellten Informationen. Es kann daher keine Verantwortung für Schäden übernommen werden, die durch das Vertrauen auf die Inhalte des Skripts oder dessen Gebrauch entstehen. Die Geltendmachung von Ansprüchen jeglicher Art ist somit ausgeschlossen.


'''Anmerkungen'''

Weiterhin bestätigt der Käufer dieses Skriptes mit dem Kauf, daß ihm die nicht vom Autor erstellten Abbildungen bereits vor dem Erwerb zur Verfügung standen. 

Die entgeltliche oder unentgeltliche Weitergabe an Dritte ist untersagt. Alle Rechte auf die in diesem Skript vorhandenen Texte und vom Autor erstellten Abbildungen liegen bei Daniel Schütz.


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[http://biostudies.de/images/b/bd/Grundlagen_der_Zoologie_(converted).pdf Link zum Skript] (Größe: 7 MB)


'''Haftungsausschluß'''

Der Autor dieses Skriptes übernimmt keine Haftung. Dies gilt insbesondere im Hinblick auf Richtigkeit, Aktualität und Vollständigkeit der zur Verfügung gestellten Informationen. Es kann daher keine Verantwortung für Schäden übernommen werden, die durch das Vertrauen auf die Inhalte des Skripts oder dessen Gebrauch entstehen. Die Geltendmachung von Ansprüchen jeglicher Art ist somit ausgeschlossen.


'''Anmerkungen'''

Weiterhin bestätigt der Käufer dieses Skriptes mit dem Kauf, daß ihm die nicht vom Autor erstellten Abbildungen bereits vor dem Erwerb zur Verfügung standen. 

Die entgeltliche oder unentgeltliche Weitergabe an Dritte ist untersagt. Alle Rechte auf die in diesem Skript vorhandenen Texte und vom Autor erstellten Abbildungen liegen bei Daniel Schütz.


Außerdem kannst Du hier im E-Book etwas stöbern. Vielleicht findest Du ja einige interessante Kapitel, die auf Dich im Studium noch warten werden. Das E-Book wird nach und nach um weitere Kapitel erweitert.</text>
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[http://biostudies.de/images/b/bd/Grundlagen_der_Zoologie_(converted).pdf Link zum Skript] (Größe: 7 MB)


'''Haftungsausschluß'''

Der Autor dieses Skriptes übernimmt keine Haftung. Dies gilt insbesondere im Hinblick auf Richtigkeit, Aktualität und Vollständigkeit der zur Verfügung gestellten Informationen. Es kann daher keine Verantwortung für Schäden übernommen werden, die durch das Vertrauen auf die Inhalte des Skripts oder dessen Gebrauch entstehen. Die Geltendmachung von Ansprüchen jeglicher Art ist somit ausgeschlossen.


'''Anmerkungen'''

Weiterhin bestätigt der Käufer dieses Skriptes mit dem Download, daß ihm die nicht vom Autor erstellten Abbildungen bereits vor dem Erwerb zur Verfügung standen. 

Die entgeltliche oder unentgeltliche Weitergabe an Dritte ist untersagt. Alle Rechte auf die in diesem Skript vorhandenen Texte und vom Autor erstellten Abbildungen liegen bei Daniel Schütz.


Außerdem kannst Du hier im E-Book etwas stöbern. Vielleicht findest Du ja einige interessante Kapitel, die auf Dich im Studium noch warten werden. Das E-Book wird nach und nach um weitere Kapitel erweitert.</text>
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    <text bytes="7501" xml:space="preserve">In den Datenfluten des World Wide Web stößt man doch hin und wieder auf sinnvolle Informationen - zum Teil auf recht Belangloses aber Interessantes und zum Teil auf Ausgefeiltes. Mag sein, daß man sich dann doch manchmal die Frage stellt: Wer steckt eigentlich hinter den Informationen, die mir hier angeboten werden? Und hier komme ich ins Spiel. In diesem Fall stecke ich dahinter.

[[Bild:Daniel Schütz.jpg|left|Daniel Schütz]]Ich heiße Daniel Schütz und bin vom Jahrgang 1984. Nach der Grundschule ging ich einige Zeit aufs Gymnasium, hab dieses jedoch bereits in der 7. Klasse wieder verlassen. Jedoch war der Gymnasialbesuch nicht umsonst, denn v. a. hier wurde mein Interesse an der Biologie durch einen Lehrer geweckt, der mich zur Teilnahme am (natur)wissenschaftlichen Wettbewerb "&lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.jugend-forscht.de Jugend forscht]&lt;/span&gt;" motivierte und hierbei durch Tutoring stark unterstützte. Trotz dessen, daß ich auf die Realschule wechselte, blieb meine Leidenschaft zu "Jugend forscht" in den darauf folgenden 10 Jahren erhalten. Bereits im ersten Jahr gewann ich einen Umwelttechnik-Sonderpreis, in den darauf folgenden Jahren wurde ich Regionalsieger.

2001 habe ich dann endlich die Realschule hinter mir gelassen und aufgrund meiner stark biologisch angehauchten Interessen eine Ausbildung am renommierten Forschungsinstitut Senckenberg zum museumstechnischen Assistenten begonnen, die ich 2003 als &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüfter Technischer Assistent für naturkundliche Museen und Forschungsinstitute]&lt;/span&gt; abschloß. Auch diese Zeit prägte mich sehr, da ich hier mit echten Wissenschaftlern und tatsächlicher wissenschaftlicher Arbeit in Berührung kam. Neben einem exzellenten theoretischen Unterricht in Systematik und Taxonomie der Tiere und Pflanzen sowie Geologie/Paläontologie bestand die Ausbildung in praktischer, jeweils dreimonatiger Arbeit in div. Sektionen des Forschungsinstituts und Museums. Und bereits hier wurde ich von einigen Ausbildern und Doktoranden dazu ermutigt doch ein Biologiestudium zu beginnen, was mir damals jedoch aufgrund eines fehlenden Abiturs nicht möglich war.

Leider hatte ich nach dieser ersten Ausbildung keine Anstellung als museumstechnischer Assistent gefunden, so daß ich nach einem Jahr der Arbeitssuche eine weitere Ausbildung zum BTA begann, in der der Ausbildungsschwerpunkt auf den modernen Methoden biologischer Arbeit (z. B. Biotechnologie und Genetik) lag, an der &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Landesgewerbeanstalt Nürnberg]&lt;/span&gt; (TÜV Rheinland). Auch diese Ausbildung schloß ich nach über zwei Jahren erfolgreich ab und auch während dieser Ausbildung erhielt ich durch meine Ausbilder große moralische Unterstützung bzgl. der Aufnahme eines Studiums. Während der Zeit der Arbeitssuche konnte ich jedoch einen großen Erfolg bei "Jugend forscht" verbuchen - als bayerischer Landessieger und Gewinner des Werner-Rathmayer-Preises der &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.dzg-ev.de/ Deutschen Zoologischen Gesellschaft]&lt;/span&gt; (in Kombination mit einer Einladung zur Jahrestagung der DZG nach Rostock). 2006 - bei meiner letzten Teilnahme am Wettbewerb - hatte ich ein weiteres Mal großen Erfolg, diesmal als Drittplatzierter beim Bundeswettbewerb und einem Preis der &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.we-heraeus-stiftung.de/ Wilhelm und Else Heraeus-Stiftung]&lt;/span&gt;. Diese Arbeit ist [http://biostudies.de/images/e/e6/Morphologie%2C_Phylogenie_und_systematische_Stellung_chinesischer_Mikrofossilien.pdf| hier] zu finden

Auch wenn ich noch ein Biostudium anstrebte (mir jedoch immer noch ein Abitur fehlte), habe ich mich zunächst auf die Suche nach einem Job begeben, den ich mit einer unbefristeten Festanstellung an der &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.awi.de/de/institut/standorte/helgoland/ Biologischen Anstalt Helgoland]&lt;/span&gt; (Alfred-Wegener-Institut) relativ schnell fand. Hier führte ich gaschromatographische Analysen (CHNS-Analyzer) und naßchemische Stoffbestimmungen (Phosphatmessungen) mariner Algen und Tiere (v. a. Copepoden [Ruderfußkrebse] und Ctenophoren [Rippenquallen]) durch, war für die Kultivierung div. Organismen, der Koordination von Probennahmen und allgemeinen Sektionsverwaltungsaufgaben verantwortlich und sammelte erste Erfahrungen mit schlechtem Wetter auf Schiffen (und nein, ich wurde nicht seekrank!).

Nun ist es so, daß es mittlerweile in allen Bundesländern die Möglichkeit für Berufstätige gibt, eine Art "Sonderzulassung" zu Universitäten, die sog. fachbezogene Hochschulzulassung, zu erhalten. Die Voraussetzungen, die hierfür erfüllt werden müssen, sind jedoch von Bundesland zu Bundesland recht unterschiedlich. In Schleswig-Holstein, wo ich ja bereits wegen meiner Anstellung auf Helgoland wohnte, sind die Voraussetzungen hierfür eine abgeschlossene staatlich anerkannte Berufsausbildung (mit einer Gesamtnote von mindestens 2,0), der Nachweis einer Arbeitszeit von mehr als zwei Jahren - ebenfalls mit einer Gesamtnote von mindestens 2,0 sowie der Nachweis der besonderen Eignung für das angestrebte Studium sowie für den Zusammenhang zwischen gewünschtem Studienfach und Berufsausbildung/-tätigkeit. Da ich im Frühsommer 2008 diese Prämissen erfüllt hatte, habe ich mich beworben. Hat man diese Voraussetzungen erfüllt, wird man zu einem Eignungsgespräch eingeladen. Das Gespräch besteht aus einem fachlichen Teil und einem Teil, in dem Allgemeinwissen (aus allen Lebensbereichen sowie Grundlagen der Mathematik, Physik und Englischkenntnisse) geprüft werden. Die Prüfung wurde von einer Prüfungskomission aus imho sieben Leuten abgenommen, darunter u. a. ein Biologie-Professor, eine Lehrerin sowie der Prüfungsleiter, der vom schleswig-holsteinigschen Ministerium gestellt wurde. Die Fragen, die geprüft wurden, durfte ich ca. 15 Minuten vor der eigentlichen Prüfung einsehen und mir Notizen dazu machen. Der allgemeine Teil bestand aus der Berechnung der Geschwindigkeit eines Autos, Berechnung der Beschleunigung sowie einige Fragen zum Trägheitsgesetz und dem fairen Handel (fair pay). Der fachbezogene Prüfungsteil wurde vom Biologie-Professor durchgeführt und war doch schon tiefergehend. Hier wurde Biologie-Schulwissen abgefragt (z. B. über Unterschiede und Gemeinsamkeiten von Pflanzen- und Tierzellen), aber auch tiefergehendes Wissen und Fragen aus Vordiplomsprüfungen (z. B. welche Vorteile die Kompartimentierung in Zellen bildet oder wie die Elektronentransportkette zwischen dem Photosystem I und II funktioniert). Nichtsdestotrotz hab ich nach zehn Minuten bangen Wartens, die mindestens eine Ewigkeit dauerten, von der Prüfungskomission erfahren, daß ich die Prüfung bestanden habe und eine fachbezogene Hochschulzulassung mit der Note 1,2 erhalten. Tatsächlich. Nicht einmal eine Woche später hielt ich die Zulassung in Händen. Da die Zulassung nur für Schleswig-Holstein gilt und hier die &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.uni-kiel.de/biologie/index.shtml Christian-Albrechts-Universität]&lt;/span&gt; (CAU) in Kiel die einzige Uni des Landes ist, die Biologie anbietet, Kiel eine schöne Stadt ist und außerdem am Meer liegt, habe ich mich hier für einen Studienplatz beworben, mich nach der Zulassung immatrikuliert und bin jetzt, also seit Wintersemester 2008/2009 hier.

... und wenn er nicht promoviert hat, dann studiert er da noch heute!</text>
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[[Bild:Daniel Schütz.jpg|left|Daniel Schütz]]Ich heiße Daniel Schütz und bin vom Jahrgang 1984. Nach der Grundschule ging ich einige Zeit aufs Gymnasium, hab dieses jedoch bereits in der 7. Klasse wieder verlassen. Jedoch war der Gymnasialbesuch nicht umsonst, denn v. a. hier wurde mein Interesse an der Biologie durch einen Lehrer geweckt, der mich zur Teilnahme am (natur)wissenschaftlichen Wettbewerb "&lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.jugend-forscht.de Jugend forscht]&lt;/span&gt;" motivierte und hierbei durch Tutoring stark unterstützte. Trotz dessen, daß ich auf die Realschule wechselte, blieb meine Leidenschaft zu "Jugend forscht" in den darauf folgenden 10 Jahren erhalten. Bereits im ersten Jahr gewann ich einen Umwelttechnik-Sonderpreis, in den darauf folgenden Jahren wurde ich Regionalsieger.

2001 habe ich dann endlich die Realschule hinter mir gelassen und aufgrund meiner stark biologisch angehauchten Interessen eine Ausbildung am renommierten Forschungsinstitut Senckenberg zum museumstechnischen Assistenten begonnen, die ich 2003 als &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüfter Technischer Assistent für naturkundliche Museen und Forschungsinstitute]&lt;/span&gt; abschloß. Auch diese Zeit prägte mich sehr, da ich hier mit echten Wissenschaftlern und tatsächlicher wissenschaftlicher Arbeit in Berührung kam. Neben einem exzellenten theoretischen Unterricht in Systematik und Taxonomie der Tiere und Pflanzen sowie Geologie/Paläontologie bestand die Ausbildung in praktischer, jeweils dreimonatiger Arbeit in div. Sektionen des Forschungsinstituts und Museums. Und bereits hier wurde ich von einigen Ausbildern und Doktoranden dazu ermutigt doch ein Biologiestudium zu beginnen, was mir damals jedoch aufgrund eines fehlenden Abiturs nicht möglich war.

Leider hatte ich nach dieser ersten Ausbildung keine Anstellung als museumstechnischer Assistent gefunden, so daß ich nach einem Jahr der Arbeitssuche eine weitere Ausbildung zum BTA begann, in der der Ausbildungsschwerpunkt auf den modernen Methoden biologischer Arbeit (z. B. Biotechnologie und Genetik) lag, an der &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Landesgewerbeanstalt Nürnberg]&lt;/span&gt; (TÜV Rheinland). Auch diese Ausbildung schloß ich nach über zwei Jahren erfolgreich ab und auch während dieser Ausbildung erhielt ich durch meine Ausbilder große moralische Unterstützung bzgl. der Aufnahme eines Studiums. Während der Zeit der Arbeitssuche konnte ich jedoch einen großen Erfolg bei "Jugend forscht" verbuchen - als bayerischer Landessieger und Gewinner des Werner-Rathmayer-Preises der &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.dzg-ev.de/ Deutschen Zoologischen Gesellschaft]&lt;/span&gt; (in Kombination mit einer Einladung zur Jahrestagung der DZG nach Rostock). 2006 - bei meiner letzten Teilnahme am Wettbewerb - hatte ich ein weiteres Mal großen Erfolg, diesmal als Drittplatzierter beim Bundeswettbewerb und einem Preis der &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.we-heraeus-stiftung.de/ Wilhelm und Else Heraeus-Stiftung]&lt;/span&gt;. Diese Arbeit ist &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://biostudies.de/images/e/e6/Morphologie%2C_Phylogenie_und_systematische_Stellung_chinesischer_Mikrofossilien.pdf hier]&lt;/span&gt; zu finden

Auch wenn ich noch ein Biostudium anstrebte (mir jedoch immer noch ein Abitur fehlte), habe ich mich zunächst auf die Suche nach einem Job begeben, den ich mit einer unbefristeten Festanstellung an der &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.awi.de/de/institut/standorte/helgoland/ Biologischen Anstalt Helgoland]&lt;/span&gt; (Alfred-Wegener-Institut) relativ schnell fand. Hier führte ich gaschromatographische Analysen (CHNS-Analyzer) und naßchemische Stoffbestimmungen (Phosphatmessungen) mariner Algen und Tiere (v. a. Copepoden [Ruderfußkrebse] und Ctenophoren [Rippenquallen]) durch, war für die Kultivierung div. Organismen, der Koordination von Probennahmen und allgemeinen Sektionsverwaltungsaufgaben verantwortlich und sammelte erste Erfahrungen mit schlechtem Wetter auf Schiffen (und nein, ich wurde nicht seekrank!).

Nun ist es so, daß es mittlerweile in allen Bundesländern die Möglichkeit für Berufstätige gibt, eine Art "Sonderzulassung" zu Universitäten, die sog. fachbezogene Hochschulzulassung, zu erhalten. Die Voraussetzungen, die hierfür erfüllt werden müssen, sind jedoch von Bundesland zu Bundesland recht unterschiedlich. In Schleswig-Holstein, wo ich ja bereits wegen meiner Anstellung auf Helgoland wohnte, sind die Voraussetzungen hierfür eine abgeschlossene staatlich anerkannte Berufsausbildung (mit einer Gesamtnote von mindestens 2,0), der Nachweis einer Arbeitszeit von mehr als zwei Jahren - ebenfalls mit einer Gesamtnote von mindestens 2,0 sowie der Nachweis der besonderen Eignung für das angestrebte Studium sowie für den Zusammenhang zwischen gewünschtem Studienfach und Berufsausbildung/-tätigkeit. Da ich im Frühsommer 2008 diese Prämissen erfüllt hatte, habe ich mich beworben. Hat man diese Voraussetzungen erfüllt, wird man zu einem Eignungsgespräch eingeladen. Das Gespräch besteht aus einem fachlichen Teil und einem Teil, in dem Allgemeinwissen (aus allen Lebensbereichen sowie Grundlagen der Mathematik, Physik und Englischkenntnisse) geprüft werden. Die Prüfung wurde von einer Prüfungskomission aus imho sieben Leuten abgenommen, darunter u. a. ein Biologie-Professor, eine Lehrerin sowie der Prüfungsleiter, der vom schleswig-holsteinigschen Ministerium gestellt wurde. Die Fragen, die geprüft wurden, durfte ich ca. 15 Minuten vor der eigentlichen Prüfung einsehen und mir Notizen dazu machen. Der allgemeine Teil bestand aus der Berechnung der Geschwindigkeit eines Autos, Berechnung der Beschleunigung sowie einige Fragen zum Trägheitsgesetz und dem fairen Handel (fair pay). Der fachbezogene Prüfungsteil wurde vom Biologie-Professor durchgeführt und war doch schon tiefergehend. Hier wurde Biologie-Schulwissen abgefragt (z. B. über Unterschiede und Gemeinsamkeiten von Pflanzen- und Tierzellen), aber auch tiefergehendes Wissen und Fragen aus Vordiplomsprüfungen (z. B. welche Vorteile die Kompartimentierung in Zellen bildet oder wie die Elektronentransportkette zwischen dem Photosystem I und II funktioniert). Nichtsdestotrotz hab ich nach zehn Minuten bangen Wartens, die mindestens eine Ewigkeit dauerten, von der Prüfungskomission erfahren, daß ich die Prüfung bestanden habe und eine fachbezogene Hochschulzulassung mit der Note 1,2 erhalten. Tatsächlich. Nicht einmal eine Woche später hielt ich die Zulassung in Händen. Da die Zulassung nur für Schleswig-Holstein gilt und hier die &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.uni-kiel.de/biologie/index.shtml Christian-Albrechts-Universität]&lt;/span&gt; (CAU) in Kiel die einzige Uni des Landes ist, die Biologie anbietet, Kiel eine schöne Stadt ist und außerdem am Meer liegt, habe ich mich hier für einen Studienplatz beworben, mich nach der Zulassung immatrikuliert und bin jetzt, also seit Wintersemester 2008/2009 hier.

... und wenn er nicht promoviert hat, dann studiert er da noch heute!</text>
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    <text bytes="921" xml:space="preserve">&lt;div align="center"&gt;'''Herzlich willkommen auf den Seiten von'''&lt;/div&gt;

Sie sind Dozent an einer Hochschule oder Berufsfachschule und lehren ein biologisches, chemisches oder biomathematisches Fach? Sie finden es umständlich, Ihre Skripten dutzendfach zu kopieren? Ich biete Ihnen an Ihr Skript kostenlos als E-Book auf den Seiten von biostudies.de für Ihre Studenten/Schüler anzubieten. Interesse? Dann schreiben Sie bitte eine Mail an [mailto:daniel@biostudies.de daniel@biostudies.de]. Hier erfahren Sie auch mehr über die Voraussetzungen.


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&lt;div align="center"&gt;Hier sind zu finden:&lt;/div&gt;
* ein ausführliches [[Biostudies:E-Book|E-Book]], das den Inhalt des Grundstudiums und etwas darüber hinaus gut abdecken sollte
* ein &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://blog.biostudies.de Blog]&lt;/span&gt; zum Studienalltag, den Hürden und schönen Seiten des Biologie-Studiums</text>
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    <text bytes="987" xml:space="preserve">ROBERT HOOKE (1635 – 1705) stellte erstmals bei der Betrachtung von Dünnschnitten der ''Korkeiche'' unter dem Lichtmikroskop fest, daß diese aus vielen gleichgestaltigen Gebilden bestehen. Diese nannte er erstmals "'''Zellen'''". Auf die beiden Botaniker SCHWANN (1839) und SCHLEIDEN (1838) geht die noch heute gültige Definition zurück, daß alle Organismen aus Zellen bestehen oder selbst solche darstellen ('''Zelltheorie''').
Es lassen sich zwei grundlegende Zelltypen unterscheiden,
*'''Prokaryonten''' (syn. '''Prokaryoten''') und
*'''Eukaryonten''' (syn. '''Eukaryoten''').
Dabei sind alle Prokaryoten einzellige oder koloniebildende Organismen mit einer einfachen Zellmembran als äußerem Abschluß. Eukaryonten umfassen hingegen eine Vielzahl pflanzlicher und tierischer Einzeller und alle Vielzeller. Sie besitzen im Gegensatz zu den Prokaryonten eine doppelte Zellmembran, einen echten Zellkern sowie intrazelluläre Aufgabenteilung durch den Besitz von Zellorganellen.</text>
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    <text bytes="988" xml:space="preserve">ROBERT HOOKE (1635 – 1705) stellte erstmals bei der Betrachtung von Dünnschnitten der ''Korkeiche'' unter dem Lichtmikroskop fest, daß diese aus vielen gleichgestaltigen Gebilden bestehen. Diese nannte er erstmals "'''Zellen'''". Auf die beiden Botaniker SCHWANN (1839) und SCHLEIDEN (1838) geht die noch heute gültige Definition zurück, daß alle Organismen aus Zellen bestehen oder selbst solche darstellen ('''Zelltheorie''').

Es lassen sich zwei grundlegende Zelltypen unterscheiden,
*'''Prokaryonten''' (syn. '''Prokaryoten''') und
*'''Eukaryonten''' (syn. '''Eukaryoten''').
Dabei sind alle Prokaryoten einzellige oder koloniebildende Organismen mit einer einfachen Zellmembran als äußerem Abschluß. Eukaryonten umfassen hingegen eine Vielzahl pflanzlicher und tierischer Einzeller und alle Vielzeller. Sie besitzen im Gegensatz zu den Prokaryonten eine doppelte Zellmembran, einen echten Zellkern sowie intrazelluläre Aufgabenteilung durch den Besitz von Zellorganellen.</text>
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Damit auch die Gönner von biostudies.de einen Vorteil durch ihr Engagement haben, habe ich mich dazu entschlossen Werbeschaltungen auf biostudies.de einzuführen. Durch diese Werbung erhalten Gönner einerseits die Gelegenheit sich und ihre Produkte zu präsentieren und andererseits die Werbekosten steuerlich abzusetzen.</text>
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Wie bereits auf vorherigen Seiten (vgl. [[Über mich]], &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://biostudies.de/blog/ Blog]&lt;/span&gt;) mehrmals erwähnt, studiere ich z. Zt. Biologie. Nun ist es leider so, daß der Betrieb dieser Seite sowie mein eigener Lebensunterhalt Geld kosten und man sl Student nicht über unbegrenzte finanzielle Mittel verfügt. Daher suche ich nach Werbepartnern und Sponsoren, um den Unterhalt von biostudies.de und evtl. auch einen Teil meines Studiums finanzieren zu können.

Damit auch die Gönner von biostudies.de einen Vorteil durch ihr Engagement haben, habe ich mich dazu entschlossen Werbeschaltungen auf biostudies.de einzuführen. Durch diese Werbung erhalten Gönner einerseits die Gelegenheit sich und ihre Produkte zu präsentieren und andererseits die Werbekosten steuerlich abzusetzen.


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&lt;small&gt;Werbeparter/Sponsor werden&lt;br/&gt;
[[Leistung]]&lt;br/&gt;
[[Preise]]&lt;br/&gt;
[[Abwicklung]]&lt;br/&gt;
[[AGB]]&lt;/small&gt;


Wie bereits auf vorherigen Seiten (vgl. [[Über mich]], &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://biostudies.de/blog/ Blog]&lt;/span&gt;) mehrmals erwähnt, studiere ich z. Zt. Biologie. Nun ist es leider so, daß der Betrieb dieser Seite sowie mein eigener Lebensunterhalt Geld kosten und man sl Student nicht über unbegrenzte finanzielle Mittel verfügt. Daher suche ich nach Werbepartnern und Sponsoren, um den Unterhalt von biostudies.de und evtl. auch einen Teil meines Studiums finanzieren zu können.

Damit auch die Gönner von biostudies.de einen Vorteil durch ihr Engagement haben, habe ich mich dazu entschlossen Werbeschaltungen auf biostudies.de einzuführen. Durch diese Werbung erhalten Gönner einerseits die Gelegenheit sich und ihre Produkte zu präsentieren und andererseits die Werbekosten steuerlich abzusetzen.


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&lt;small&gt;Werbeparter/Sponsor werden&lt;br/&gt;
[[Leistung]]&lt;br/&gt;
[[Preise]]&lt;br/&gt;
[[Abwicklung]]&lt;br/&gt;
[[AGB]]&lt;/small&gt;


Wie bereits auf vorherigen Seiten (vgl. [[Über mich]], &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://biostudies.de/blog/ Blog]&lt;/span&gt;) mehrmals erwähnt, studiere ich z. Zt. Biologie. Nun ist es leider so, daß der Betrieb dieser Seite sowie mein eigener Lebensunterhalt Geld kosten und man als Student nicht über unbegrenzte finanzielle Mittel verfügt. Daher suche ich nach Werbepartnern und Sponsoren, um den Unterhalt von biostudies.de und evtl. auch einen Teil meines Studiums finanzieren zu können.

Damit auch die Gönner von biostudies.de einen Vorteil durch ihr Engagement haben, habe ich mich dazu entschlossen Werbeschaltungen auf biostudies.de einzuführen. Durch diese Werbung erhalten Gönner einerseits die Gelegenheit sich und ihre Produkte zu präsentieren und andererseits die Werbekosten steuerlich abzusetzen.


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[[Leistung]]&lt;br/&gt;
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[[Abwicklung]]&lt;br/&gt;&lt;/small&gt;


Wie bereits auf vorherigen Seiten (vgl. [[Über mich]], &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://biostudies.de/blog/ Blog]&lt;/span&gt;) mehrmals erwähnt, studiere ich z. Zt. Biologie. Nun ist es leider so, daß der Betrieb dieser Seite sowie mein eigener Lebensunterhalt Geld kosten und man als Student nicht über unbegrenzte finanzielle Mittel verfügt. Daher suche ich nach Werbepartnern und Sponsoren, um den Unterhalt von biostudies.de und evtl. auch einen Teil meines Studiums finanzieren zu können.

Damit auch die Gönner von biostudies.de einen Vorteil durch ihr Engagement haben, habe ich mich dazu entschlossen Werbeschaltungen auf biostudies.de einzuführen. Durch diese Werbung erhalten Gönner einerseits die Gelegenheit sich und ihre Produkte zu präsentieren und andererseits die Werbekosten steuerlich abzusetzen.


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 |width="5%" | &lt;small&gt;[[Werbepartner und Sponsoren|zurück]]&lt;/small&gt;
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&lt;small&gt;Werbeparter/Sponsor werden&lt;br/&gt;
[[Leistung]]&lt;br/&gt;
[[Preise]]&lt;br/&gt;
[[Abwicklung]]&lt;br/&gt;&lt;/small&gt;


Wie bereits auf vorherigen Seiten (vgl. [[Über mich]], &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://biostudies.de/blog/ Blog]&lt;/span&gt;) mehrmals erwähnt, studiere ich z. Zt. Biologie. Nun ist es leider so, daß der Betrieb dieser Seite sowie mein eigener Lebensunterhalt Geld kosten und man als Student nicht über unbegrenzte finanzielle Mittel verfügt. Daher suche ich nach Werbepartnern und Sponsoren, um den Unterhalt von biostudies.de und evtl. auch einen Teil meines Studiums finanzieren zu können.

Damit auch die Gönner von biostudies.de einen Vorteil durch ihr Engagement haben, habe ich mich dazu entschlossen Werbeschaltungen auf biostudies.de einzuführen. Durch diese Werbung erhalten Gönner einerseits die Gelegenheit sich und ihre Produkte zu präsentieren und andererseits die Werbekosten steuerlich abzusetzen.

[[Bild:Annealing.jpg|thumb|10cm]]


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&lt;small&gt;Werbeparter/Sponsor werden&lt;br/&gt;
[[Leistung]]&lt;br/&gt;
[[Preise]]&lt;br/&gt;
[[Abwicklung]]&lt;br/&gt;&lt;/small&gt;


Wie bereits auf vorherigen Seiten (vgl. [[Über mich]], &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://biostudies.de/blog/ Blog]&lt;/span&gt;) mehrmals erwähnt, studiere ich z. Zt. Biologie. Nun ist es leider so, daß der Betrieb dieser Seite sowie mein eigener Lebensunterhalt Geld kosten und man als Student nicht über unbegrenzte finanzielle Mittel verfügt. Daher suche ich nach Werbepartnern und Sponsoren, um den Unterhalt von biostudies.de und evtl. auch einen Teil meines Studiums finanzieren zu können.

Damit auch die Gönner von biostudies.de einen Vorteil durch ihr Engagement haben, habe ich mich dazu entschlossen Werbeschaltungen auf biostudies.de einzuführen. Durch diese Werbung erhalten Gönner einerseits die Gelegenheit sich und ihre Produkte zu präsentieren und andererseits die Werbekosten steuerlich abzusetzen.

[[Bild:Annealing.jpg|framed]]


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&lt;small&gt;Werbeparter/Sponsor werden&lt;br/&gt;
[[Leistung]]&lt;br/&gt;
[[Preise]]&lt;br/&gt;
[[Abwicklung]]&lt;br/&gt;&lt;/small&gt;


[[Bild:Annealing.jpg|framed]]Wie bereits auf vorherigen Seiten (vgl. [[Über mich]], &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://biostudies.de/blog/ Blog]&lt;/span&gt;) mehrmals erwähnt, studiere ich z. Zt. Biologie. Nun ist es leider so, daß der Betrieb dieser Seite sowie mein eigener Lebensunterhalt Geld kosten und man als Student nicht über unbegrenzte finanzielle Mittel verfügt. Daher suche ich nach Werbepartnern und Sponsoren, um den Unterhalt von biostudies.de und evtl. auch einen Teil meines Studiums finanzieren zu können.

Damit auch die Gönner von biostudies.de einen Vorteil durch ihr Engagement haben, habe ich mich dazu entschlossen Werbeschaltungen auf biostudies.de einzuführen. Durch diese Werbung erhalten Gönner einerseits die Gelegenheit sich und ihre Produkte zu präsentieren und andererseits die Werbekosten steuerlich abzusetzen.


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[[Leistung]]&lt;br/&gt;
[[Preise]]&lt;br/&gt;
[[Abwicklung]]&lt;br/&gt;&lt;/small&gt;


Wie bereits auf vorherigen Seiten (vgl. [[Über mich]], &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://biostudies.de/blog/ Blog]&lt;/span&gt;) mehrmals erwähnt, studiere ich z. Zt. Biologie. Nun ist es leider so, daß der Betrieb dieser Seite sowie mein eigener Lebensunterhalt Geld kosten und man als Student nicht über unbegrenzte finanzielle Mittel verfügt. Daher suche ich nach Werbepartnern und Sponsoren, um den Unterhalt von biostudies.de und evtl. auch einen Teil meines Studiums finanzieren zu können.

Damit auch die Gönner von biostudies.de einen Vorteil durch ihr Engagement haben, habe ich mich dazu entschlossen Werbeschaltungen auf biostudies.de einzuführen. Durch diese Werbung erhalten Gönner einerseits die Gelegenheit sich und ihre Produkte zu präsentieren und andererseits die Werbekosten steuerlich abzusetzen.


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[[Preise]]&lt;br/&gt;
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[[http://www.awi.de [[Bild:Logo.jpg]]]]

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[[Bild:Beispiel.jpg| http://www.awi.de]]


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[[Bild:Logo.jpg| http://www.awi.de]]


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&lt;small&gt;[[Werbeparter/Sponsor werden]]&lt;br/&gt;
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[http://www.awi.de [[Bild:Logo.jpg]]]


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&lt;small&gt;[[Werbeparter/Sponsor werden]]&lt;br/&gt;
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[[Leistung]]&lt;br/&gt;
Preise&lt;br/&gt;
[[Abwicklung]]&lt;br/&gt;
[[AGB]]&lt;/small&gt;


Die Preise pro Werbeschaltung werden anhand ihrer Fläche in cm² abgerechnet. So wird es Ihnen möglich komplett im Rahmen Ihrer finanziellen Möglichkeiten für sich, ihre Produkte oder Projekte zu werben. Der Preis pro cm² beträgt

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[[Leistung]]&lt;br/&gt;
Preise&lt;br/&gt;
[[Abwicklung]]&lt;br/&gt;
[[AGB]]&lt;/small&gt;


Die Preise pro Werbeschaltung werden anhand ihrer Fläche in cm² abgerechnet. So wird es Ihnen möglich komplett im Rahmen Ihrer finanziellen Möglichkeiten für sich, ihre Produkte oder Projekte zu werben. Der Preis pro cm² beträgt

&lt;div align=center&gt;'''0,30 €'''.&lt;/div&gt;


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[[Leistung]]&lt;br/&gt;
Preise&lt;br/&gt;
[[Abwicklung]]&lt;br/&gt;&lt;/small&gt;


Die Preise pro Werbeschaltung werden anhand ihrer Fläche in cm² abgerechnet. So wird es Ihnen möglich komplett im Rahmen Ihrer finanziellen Möglichkeiten für sich, ihre Produkte oder Projekte zu werben. Der Preis pro cm² beträgt

&lt;div align=center&gt;'''0,30 €'''.&lt;/div&gt;


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[[Leistung]]&lt;br/&gt;
Preise&lt;br/&gt;
[[Abwicklung]]&lt;br/&gt;&lt;/small&gt;


Die Preise pro Werbeschaltung werden anhand ihrer Fläche in cm² (bei einer Bildschirmauflösung von 1024 x 768 px) abgerechnet. So wird es Ihnen möglich komplett im Rahmen Ihrer finanziellen Möglichkeiten für sich, ihre Produkte oder Projekte zu werben. Der Preis pro cm² und Monat beträgt

&lt;div align=center&gt;'''0,30 €'''.&lt;/div&gt;


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&lt;small&gt;[[Werbepartner/Sponsor werden]]&lt;br/&gt;
[[Leistung]]&lt;br/&gt;
Preise&lt;br/&gt;
[[Abwicklung]]&lt;br/&gt;&lt;/small&gt;


Die Preise pro Werbeschaltung werden anhand ihrer Werbefläche pro Pixel abgerechnet. So wird es Ihnen möglich komplett im Rahmen Ihrer finanziellen Möglichkeiten für sich, ihre Produkte oder Projekte zu werben. Der Preis pro cm² und Monat beträgt

&lt;div align=center&gt;'''0,04 ct'''.&lt;/div&gt;


{|
 |width="5%" | &lt;small&gt;[[Leistung|zurück]]&lt;/small&gt;
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&lt;small&gt;[[Werbepartner/Sponsor werden]]&lt;br/&gt;
[[Leistung]]&lt;br/&gt;
Preise&lt;br/&gt;
[[Abwicklung]]&lt;br/&gt;&lt;/small&gt;


Die Preise pro Werbeschaltung werden anhand ihrer Werbefläche pro Pixel abgerechnet. So wird es Ihnen möglich komplett im Rahmen Ihrer finanziellen Möglichkeiten für sich, ihre Produkte oder Projekte zu werben. Der Preis pro cm² und Monat beträgt

&lt;div align=center&gt;'''0,05 ct'''.&lt;/div&gt;


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&lt;small&gt;[[Werbepartner/Sponsor werden]]&lt;br/&gt;
[[Leistung]]&lt;br/&gt;
Preise&lt;br/&gt;
[[Abwicklung]]&lt;br/&gt;&lt;/small&gt;


Die Preise pro Werbeschaltung werden anhand ihrer Werbefläche pro Pixel abgerechnet. So wird es Ihnen möglich komplett im Rahmen Ihrer finanziellen Möglichkeiten für sich, ihre Produkte oder Projekte zu werben. Der Preis pro cm² und Monat beträgt

&lt;div align=center&gt;'''0,05 ct'''. [1]&lt;/div&gt;


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&lt;small&gt;[1]: Eurocent&lt;br/&gt;


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    <comment>Die Seite wurde neu angelegt: &lt;small&gt;[[Preise|zurück]]&lt;/small&gt;  &lt;small&gt;[[Werbepartner/Sponsor werden]]&lt;br/&gt; [[Leistung]]&lt;br/&gt; [[Preise]]&lt;br/&gt; Abwicklung&lt;br/&gt;&lt;/small&gt;   d   &lt;small&gt;[[Preise|zurück]]...</comment>
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d


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&lt;small&gt;[[Werbepartner/Sponsor werden]]&lt;br/&gt;
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[[Preise]]&lt;br/&gt;
Abwicklung&lt;br/&gt;&lt;/small&gt;


Haben Sie Interesse am Angebot? Oder noch Fragen? Dann schicken Sie eine Mail an [mailto:daniel@biostudies.de daniel@biostudies.de].


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&lt;small&gt;[[Werbepartner/Sponsor werden]]&lt;br/&gt;
[[Leistung]]&lt;br/&gt;
Preise&lt;br/&gt;
[[Abwicklung]]&lt;br/&gt;&lt;/small&gt;


Die Preise pro Werbeschaltung werden anhand ihrer Werbefläche pro Pixel abgerechnet. So wird es Ihnen möglich komplett im Rahmen Ihrer finanziellen Möglichkeiten für sich, ihre Produkte oder Projekte zu werben. Der Preis pro cm² und Monat beträgt

&lt;div align=center&gt;'''0,05 ct'''. [1]&lt;/div&gt;

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&lt;small&gt;[1]: Eurocent&lt;br/&gt;


{|
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&lt;small&gt;[[Werbepartner/Sponsor werden]]&lt;br/&gt;
[[Leistung]]&lt;br/&gt;
Preise&lt;br/&gt;
[[Abwicklung]]&lt;br/&gt;&lt;/small&gt;


Die Preise pro Werbeschaltung werden anhand ihrer Werbefläche pro Pixel abgerechnet. So wird es Ihnen möglich komplett im Rahmen Ihrer finanziellen Möglichkeiten für sich, Ihre Produkte oder Projekte zu werben. Der Preis pro Pixel und Monat beträgt

&lt;div align=center&gt;'''0,05 ct'''. [1]&lt;/div&gt;

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&lt;small&gt;[1]: Eurocent&lt;br/&gt;


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    <text bytes="936" xml:space="preserve">&lt;div align="center"&gt;'''Herzlich willkommen auf den Seiten von'''&lt;/div&gt;

Sie sind Dozent an einer Hochschule oder Berufsfachschule und lehren ein biologisches, chemisches oder biomathematisches Fach? Sie finden es umständlich, Ihre Skripten dutzendfach zu kopieren? Ich biete Ihnen an Ihr Skript kostenlos als E-Book auf den Seiten von biostudies.de für Ihre Studenten/Schüler zur Verfügung zu stellen. Interesse? Dann schreiben Sie bitte eine Mail an [mailto:daniel@biostudies.de daniel@biostudies.de]. Hier erfahren Sie auch mehr über die Voraussetzungen.


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&lt;div align="center"&gt;'''Herzlich willkommen auf den Seiten von'''&lt;/div&gt;

Sie sind Dozent an einer Hochschule oder Berufsfachschule und lehren ein biologisches, chemisches oder biomathematisches Fach? Sie finden es umständlich, Ihre Skripten dutzendfach zu kopieren? Ich biete Ihnen an Ihr Skript kostenlos als E-Book auf den Seiten von biostudies.de für Ihre Studenten/Schüler zur Verfügung zu stellen. Interesse? Dann schreiben Sie bitte eine Mail an [mailto:daniel@biostudies.de daniel@biostudies.de]. Hier erfahren Sie auch mehr über die Voraussetzungen.


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* ein ausführliches [[Biostudies:E-Book|E-Book]], das den Inhalt des Grundstudiums und etwas darüber hinaus gut abdecken sollte
* ein &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://blog.biostudies.de Blog]&lt;/span&gt; zum Studienalltag, den Hürden und schönen Seiten des Biologie-Studiums</text>
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Sie sind Dozent an einer Hochschule oder Berufsfachschule und lehren ein biologisches, chemisches oder biomathematisches Fach? Sie finden es umständlich, Ihre Skripten dutzendfach zu kopieren? Ich biete Ihnen an Ihr Skript kostenlos als E-Book auf den Seiten von biostudies.de für Ihre Studenten/Schüler zur Verfügung zu stellen. Interesse? Dann schreiben Sie bitte eine Mail an [mailto:daniel@biostudies.de daniel@biostudies.de]. Hier erfahren Sie auch mehr über die Voraussetzungen.


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\large f^\prime(x)\ =         \lim_{\Delta x\to0}\frac{f(x+\Delta x)-f(x)}{\Delta x}Sie sind Dozent an einer Hochschule oder Berufsfachschule und lehren ein biologisches, chemisches oder biomathematisches Fach? Sie finden es umständlich, Ihre Skripten dutzendfach zu kopieren? Ich biete Ihnen an Ihr Skript kostenlos als E-Book auf den Seiten von biostudies.de für Ihre Studenten/Schüler zur Verfügung zu stellen. Interesse? Dann schreiben Sie bitte eine Mail an [mailto:daniel@biostudies.de daniel@biostudies.de]. Hier erfahren Sie auch mehr über die Voraussetzungen.


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&lt;img src="/cgi-bin/mimetex.cgi? x=\frac{-b\pm\sqrt{b^2-4ac}}{2a}"&gt; Sie sind Dozent an einer Hochschule oder Berufsfachschule und lehren ein biologisches, chemisches oder biomathematisches Fach? Sie finden es umständlich, Ihre Skripten dutzendfach zu kopieren? Ich biete Ihnen an Ihr Skript kostenlos als E-Book auf den Seiten von biostudies.de für Ihre Studenten/Schüler zur Verfügung zu stellen. Interesse? Dann schreiben Sie bitte eine Mail an [mailto:daniel@biostudies.de daniel@biostudies.de]. Hier erfahren Sie auch mehr über die Voraussetzungen.


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* ein ausführliches [[Biostudies:E-Book|E-Book]], das den Inhalt des Grundstudiums und etwas darüber hinaus gut abdecken sollte
* ein &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://blog.biostudies.de Blog]&lt;/span&gt; zum Studienalltag, den Hürden und schönen Seiten des Biologie-Studiums</text>
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  <title>4.2.1.3 ENTNER-DOUDOROFF-Weg (Ketosedesoxyphosphogluconsäure-Weg, KDPE-Weg)</title>
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    <text bytes="480" xml:space="preserve">Der '''ENTNER-DOUDOROFF-Weg''' (syn. '''Ketodesoxyphosphogluconsäure-Weg''', '''KDPE-Weg''') stellt eine dritte Möglichkeit der Brenztraubensäurebildung dar. Auch er läuft im Cytoplasma der ihn ausübenden Lebewesen ab. Er ist nur bei wenigen Mikroorganismen (z. B. ''Pseudomonaden'') verwirklicht und liefert bis zur Brenztraubensäure nur 1 ATP pro Glucosemolekül.
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Entner-Doudoroff-Weg.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 22: ENTNER-DOUDOROFF-Weg'''&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="7621" xml:space="preserve">&lt;meta name="keywords" content="Meta-Tag, Metadaten, Metainformationen, Suchmaschinen" /&gt;
In den Datenfluten des World Wide Web stößt man doch hin und wieder auf sinnvolle Informationen - zum Teil auf recht Belangloses aber Interessantes und zum Teil auf Ausgefeiltes. Mag sein, daß man sich dann doch manchmal die Frage stellt: Wer steckt eigentlich hinter den Informationen, die mir hier angeboten werden? Und hier komme ich ins Spiel. In diesem Fall stecke ich dahinter.

[[Bild:Daniel Schütz.jpg|left|Daniel Schütz]]Ich heiße Daniel Schütz und bin vom Jahrgang 1984. Nach der Grundschule ging ich einige Zeit aufs Gymnasium, hab dieses jedoch bereits in der 7. Klasse wieder verlassen. Jedoch war der Gymnasialbesuch nicht umsonst, denn v. a. hier wurde mein Interesse an der Biologie durch einen Lehrer geweckt, der mich zur Teilnahme am (natur)wissenschaftlichen Wettbewerb "&lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.jugend-forscht.de Jugend forscht]&lt;/span&gt;" motivierte und hierbei durch Tutoring stark unterstützte. Trotz dessen, daß ich auf die Realschule wechselte, blieb meine Leidenschaft zu "Jugend forscht" in den darauf folgenden 10 Jahren erhalten. Bereits im ersten Jahr gewann ich einen Umwelttechnik-Sonderpreis, in den darauf folgenden Jahren wurde ich Regionalsieger.

2001 habe ich dann endlich die Realschule hinter mir gelassen und aufgrund meiner stark biologisch angehauchten Interessen eine Ausbildung am renommierten Forschungsinstitut Senckenberg zum museumstechnischen Assistenten begonnen, die ich 2003 als &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüfter Technischer Assistent für naturkundliche Museen und Forschungsinstitute]&lt;/span&gt; abschloß. Auch diese Zeit prägte mich sehr, da ich hier mit echten Wissenschaftlern und tatsächlicher wissenschaftlicher Arbeit in Berührung kam. Neben einem exzellenten theoretischen Unterricht in Systematik und Taxonomie der Tiere und Pflanzen sowie Geologie/Paläontologie bestand die Ausbildung in praktischer, jeweils dreimonatiger Arbeit in div. Sektionen des Forschungsinstituts und Museums. Und bereits hier wurde ich von einigen Ausbildern und Doktoranden dazu ermutigt doch ein Biologiestudium zu beginnen, was mir damals jedoch aufgrund eines fehlenden Abiturs nicht möglich war.

Leider hatte ich nach dieser ersten Ausbildung keine Anstellung als museumstechnischer Assistent gefunden, so daß ich nach einem Jahr der Arbeitssuche eine weitere Ausbildung zum BTA begann, in der der Ausbildungsschwerpunkt auf den modernen Methoden biologischer Arbeit (z. B. Biotechnologie und Genetik) lag, an der &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Landesgewerbeanstalt Nürnberg]&lt;/span&gt; (TÜV Rheinland). Auch diese Ausbildung schloß ich nach über zwei Jahren erfolgreich ab und auch während dieser Ausbildung erhielt ich durch meine Ausbilder große moralische Unterstützung bzgl. der Aufnahme eines Studiums. Während der Zeit der Arbeitssuche konnte ich jedoch einen großen Erfolg bei "Jugend forscht" verbuchen - als bayerischer Landessieger und Gewinner des Werner-Rathmayer-Preises der &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.dzg-ev.de/ Deutschen Zoologischen Gesellschaft]&lt;/span&gt; (in Kombination mit einer Einladung zur Jahrestagung der DZG nach Rostock). 2006 - bei meiner letzten Teilnahme am Wettbewerb - hatte ich ein weiteres Mal großen Erfolg, diesmal als Drittplatzierter beim Bundeswettbewerb und einem Preis der &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.we-heraeus-stiftung.de/ Wilhelm und Else Heraeus-Stiftung]&lt;/span&gt;. Diese Arbeit ist &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://biostudies.de/images/e/e6/Morphologie%2C_Phylogenie_und_systematische_Stellung_chinesischer_Mikrofossilien.pdf hier]&lt;/span&gt; zu finden

Auch wenn ich noch ein Biostudium anstrebte (mir jedoch immer noch ein Abitur fehlte), habe ich mich zunächst auf die Suche nach einem Job begeben, den ich mit einer unbefristeten Festanstellung an der &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.awi.de/de/institut/standorte/helgoland/ Biologischen Anstalt Helgoland]&lt;/span&gt; (Alfred-Wegener-Institut) relativ schnell fand. Hier führte ich gaschromatographische Analysen (CHNS-Analyzer) und naßchemische Stoffbestimmungen (Phosphatmessungen) mariner Algen und Tiere (v. a. Copepoden [Ruderfußkrebse] und Ctenophoren [Rippenquallen]) durch, war für die Kultivierung div. Organismen, der Koordination von Probennahmen und allgemeinen Sektionsverwaltungsaufgaben verantwortlich und sammelte erste Erfahrungen mit schlechtem Wetter auf Schiffen (und nein, ich wurde nicht seekrank!).

Nun ist es so, daß es mittlerweile in allen Bundesländern die Möglichkeit für Berufstätige gibt, eine Art "Sonderzulassung" zu Universitäten, die sog. fachbezogene Hochschulzulassung, zu erhalten. Die Voraussetzungen, die hierfür erfüllt werden müssen, sind jedoch von Bundesland zu Bundesland recht unterschiedlich. In Schleswig-Holstein, wo ich ja bereits wegen meiner Anstellung auf Helgoland wohnte, sind die Voraussetzungen hierfür eine abgeschlossene staatlich anerkannte Berufsausbildung (mit einer Gesamtnote von mindestens 2,0), der Nachweis einer Arbeitszeit von mehr als zwei Jahren - ebenfalls mit einer Gesamtnote von mindestens 2,0 sowie der Nachweis der besonderen Eignung für das angestrebte Studium sowie für den Zusammenhang zwischen gewünschtem Studienfach und Berufsausbildung/-tätigkeit. Da ich im Frühsommer 2008 diese Prämissen erfüllt hatte, habe ich mich beworben. Hat man diese Voraussetzungen erfüllt, wird man zu einem Eignungsgespräch eingeladen. Das Gespräch besteht aus einem fachlichen Teil und einem Teil, in dem Allgemeinwissen (aus allen Lebensbereichen sowie Grundlagen der Mathematik, Physik und Englischkenntnisse) geprüft werden. Die Prüfung wurde von einer Prüfungskomission aus imho sieben Leuten abgenommen, darunter u. a. ein Biologie-Professor, eine Lehrerin sowie der Prüfungsleiter, der vom schleswig-holsteinigschen Ministerium gestellt wurde. Die Fragen, die geprüft wurden, durfte ich ca. 15 Minuten vor der eigentlichen Prüfung einsehen und mir Notizen dazu machen. Der allgemeine Teil bestand aus der Berechnung der Geschwindigkeit eines Autos, Berechnung der Beschleunigung sowie einige Fragen zum Trägheitsgesetz und dem fairen Handel (fair pay). Der fachbezogene Prüfungsteil wurde vom Biologie-Professor durchgeführt und war doch schon tiefergehend. Hier wurde Biologie-Schulwissen abgefragt (z. B. über Unterschiede und Gemeinsamkeiten von Pflanzen- und Tierzellen), aber auch tiefergehendes Wissen und Fragen aus Vordiplomsprüfungen (z. B. welche Vorteile die Kompartimentierung in Zellen bildet oder wie die Elektronentransportkette zwischen dem Photosystem I und II funktioniert). Nichtsdestotrotz hab ich nach zehn Minuten bangen Wartens, die mindestens eine Ewigkeit dauerten, von der Prüfungskomission erfahren, daß ich die Prüfung bestanden habe und eine fachbezogene Hochschulzulassung mit der Note 1,2 erhalten. Tatsächlich. Nicht einmal eine Woche später hielt ich die Zulassung in Händen. Da die Zulassung nur für Schleswig-Holstein gilt und hier die &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.uni-kiel.de/biologie/index.shtml Christian-Albrechts-Universität]&lt;/span&gt; (CAU) in Kiel die einzige Uni des Landes ist, die Biologie anbietet, Kiel eine schöne Stadt ist und außerdem am Meer liegt, habe ich mich hier für einen Studienplatz beworben, mich nach der Zulassung immatrikuliert und bin jetzt, also seit Wintersemester 2008/2009 hier.

... und wenn er nicht promoviert hat, dann studiert er da noch heute!</text>
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In den Datenfluten des World Wide Web stößt man doch hin und wieder auf sinnvolle Informationen - zum Teil auf recht Belangloses aber Interessantes und zum Teil auf Ausgefeiltes. Mag sein, daß man sich dann doch manchmal die Frage stellt: Wer steckt eigentlich hinter den Informationen, die mir hier angeboten werden? Und hier komme ich ins Spiel. In diesem Fall stecke ich dahinter.

[[Bild:Daniel Schütz.jpg|left|Daniel Schütz]]Ich heiße Daniel Schütz und bin vom Jahrgang 1984. Nach der Grundschule ging ich einige Zeit aufs Gymnasium, hab dieses jedoch bereits in der 7. Klasse wieder verlassen. Jedoch war der Gymnasialbesuch nicht umsonst, denn v. a. hier wurde mein Interesse an der Biologie durch einen Lehrer geweckt, der mich zur Teilnahme am (natur)wissenschaftlichen Wettbewerb "&lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.jugend-forscht.de Jugend forscht]&lt;/span&gt;" motivierte und hierbei durch Tutoring stark unterstützte. Trotz dessen, daß ich auf die Realschule wechselte, blieb meine Leidenschaft zu "Jugend forscht" in den darauf folgenden 10 Jahren erhalten. Bereits im ersten Jahr gewann ich einen Umwelttechnik-Sonderpreis, in den darauf folgenden Jahren wurde ich Regionalsieger.

2001 habe ich dann endlich die Realschule hinter mir gelassen und aufgrund meiner stark biologisch angehauchten Interessen eine Ausbildung am renommierten Forschungsinstitut Senckenberg zum museumstechnischen Assistenten begonnen, die ich 2003 als &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüfter Technischer Assistent für naturkundliche Museen und Forschungsinstitute]&lt;/span&gt; abschloß. Auch diese Zeit prägte mich sehr, da ich hier mit echten Wissenschaftlern und tatsächlicher wissenschaftlicher Arbeit in Berührung kam. Neben einem exzellenten theoretischen Unterricht in Systematik und Taxonomie der Tiere und Pflanzen sowie Geologie/Paläontologie bestand die Ausbildung in praktischer, jeweils dreimonatiger Arbeit in div. Sektionen des Forschungsinstituts und Museums. Und bereits hier wurde ich von einigen Ausbildern und Doktoranden dazu ermutigt doch ein Biologiestudium zu beginnen, was mir damals jedoch aufgrund eines fehlenden Abiturs nicht möglich war.

Leider hatte ich nach dieser ersten Ausbildung keine Anstellung als museumstechnischer Assistent gefunden, so daß ich nach einem Jahr der Arbeitssuche eine weitere Ausbildung zum BTA begann, in der der Ausbildungsschwerpunkt auf den modernen Methoden biologischer Arbeit (z. B. Biotechnologie und Genetik) lag, an der &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Landesgewerbeanstalt Nürnberg]&lt;/span&gt; (TÜV Rheinland). Auch diese Ausbildung schloß ich nach über zwei Jahren erfolgreich ab und auch während dieser Ausbildung erhielt ich durch meine Ausbilder große moralische Unterstützung bzgl. der Aufnahme eines Studiums. Während der Zeit der Arbeitssuche konnte ich jedoch einen großen Erfolg bei "Jugend forscht" verbuchen - als bayerischer Landessieger und Gewinner des Werner-Rathmayer-Preises der &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.dzg-ev.de/ Deutschen Zoologischen Gesellschaft]&lt;/span&gt; (in Kombination mit einer Einladung zur Jahrestagung der DZG nach Rostock). 2006 - bei meiner letzten Teilnahme am Wettbewerb - hatte ich ein weiteres Mal großen Erfolg, diesmal als Drittplatzierter beim Bundeswettbewerb und einem Preis der &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.we-heraeus-stiftung.de/ Wilhelm und Else Heraeus-Stiftung]&lt;/span&gt;. Diese Arbeit ist &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://biostudies.de/images/e/e6/Morphologie%2C_Phylogenie_und_systematische_Stellung_chinesischer_Mikrofossilien.pdf hier]&lt;/span&gt; zu finden

Auch wenn ich noch ein Biostudium anstrebte (mir jedoch immer noch ein Abitur fehlte), habe ich mich zunächst auf die Suche nach einem Job begeben, den ich mit einer unbefristeten Festanstellung an der &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.awi.de/de/institut/standorte/helgoland/ Biologischen Anstalt Helgoland]&lt;/span&gt; (Alfred-Wegener-Institut) relativ schnell fand. Hier führte ich gaschromatographische Analysen (CHNS-Analyzer) und naßchemische Stoffbestimmungen (Phosphatmessungen) mariner Algen und Tiere (v. a. Copepoden [Ruderfußkrebse] und Ctenophoren [Rippenquallen]) durch, war für die Kultivierung div. Organismen, der Koordination von Probennahmen und allgemeinen Sektionsverwaltungsaufgaben verantwortlich und sammelte erste Erfahrungen mit schlechtem Wetter auf Schiffen (und nein, ich wurde nicht seekrank!).

Nun ist es so, daß es mittlerweile in allen Bundesländern die Möglichkeit für Berufstätige gibt, eine Art "Sonderzulassung" zu Universitäten, die sog. fachbezogene Hochschulzulassung, zu erhalten. Die Voraussetzungen, die hierfür erfüllt werden müssen, sind jedoch von Bundesland zu Bundesland recht unterschiedlich. In Schleswig-Holstein, wo ich ja bereits wegen meiner Anstellung auf Helgoland wohnte, sind die Voraussetzungen hierfür eine abgeschlossene staatlich anerkannte Berufsausbildung (mit einer Gesamtnote von mindestens 2,0), der Nachweis einer Arbeitszeit von mehr als zwei Jahren - ebenfalls mit einer Gesamtnote von mindestens 2,0 sowie der Nachweis der besonderen Eignung für das angestrebte Studium sowie für den Zusammenhang zwischen gewünschtem Studienfach und Berufsausbildung/-tätigkeit. Da ich im Frühsommer 2008 diese Prämissen erfüllt hatte, habe ich mich beworben. Hat man diese Voraussetzungen erfüllt, wird man zu einem Eignungsgespräch eingeladen. Das Gespräch besteht aus einem fachlichen Teil und einem Teil, in dem Allgemeinwissen (aus allen Lebensbereichen sowie Grundlagen der Mathematik, Physik und Englischkenntnisse) geprüft werden. Die Prüfung wurde von einer Prüfungskomission aus imho sieben Leuten abgenommen, darunter u. a. ein Biologie-Professor, eine Lehrerin sowie der Prüfungsleiter, der vom schleswig-holsteinigschen Ministerium gestellt wurde. Die Fragen, die geprüft wurden, durfte ich ca. 15 Minuten vor der eigentlichen Prüfung einsehen und mir Notizen dazu machen. Der allgemeine Teil bestand aus der Berechnung der Geschwindigkeit eines Autos, Berechnung der Beschleunigung sowie einige Fragen zum Trägheitsgesetz und dem fairen Handel (fair pay). Der fachbezogene Prüfungsteil wurde vom Biologie-Professor durchgeführt und war doch schon tiefergehend. Hier wurde Biologie-Schulwissen abgefragt (z. B. über Unterschiede und Gemeinsamkeiten von Pflanzen- und Tierzellen), aber auch tiefergehendes Wissen und Fragen aus Vordiplomsprüfungen (z. B. welche Vorteile die Kompartimentierung in Zellen bildet oder wie die Elektronentransportkette zwischen dem Photosystem I und II funktioniert). Nichtsdestotrotz hab ich nach zehn Minuten bangen Wartens, die mindestens eine Ewigkeit dauerten, von der Prüfungskomission erfahren, daß ich die Prüfung bestanden habe und eine fachbezogene Hochschulzulassung mit der Note 1,2 erhalten. Tatsächlich. Nicht einmal eine Woche später hielt ich die Zulassung in Händen. Da die Zulassung nur für Schleswig-Holstein gilt und hier die &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.uni-kiel.de/biologie/index.shtml Christian-Albrechts-Universität]&lt;/span&gt; (CAU) in Kiel die einzige Uni des Landes ist, die Biologie anbietet, Kiel eine schöne Stadt ist und außerdem am Meer liegt, habe ich mich hier für einen Studienplatz beworben, mich nach der Zulassung immatrikuliert und bin jetzt, also seit Wintersemester 2008/2009 hier.

... und wenn er nicht promoviert hat, dann studiert er da noch heute!</text>
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[[Bild:Daniel Schütz.jpg|left|Daniel Schütz]]Ich heiße Daniel Schütz und bin vom Jahrgang 1984. Nach der Grundschule ging ich einige Zeit aufs Gymnasium, hab dieses jedoch bereits in der 7. Klasse wieder verlassen. Jedoch war der Gymnasialbesuch nicht umsonst, denn v. a. hier wurde mein Interesse an der Biologie durch einen Lehrer geweckt, der mich zur Teilnahme am (natur)wissenschaftlichen Wettbewerb "&lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.jugend-forscht.de Jugend forscht]&lt;/span&gt;" motivierte und hierbei durch Tutoring stark unterstützte. Trotz dessen, daß ich auf die Realschule wechselte, blieb meine Leidenschaft zu "Jugend forscht" in den darauf folgenden 10 Jahren erhalten. Bereits im ersten Jahr gewann ich einen Umwelttechnik-Sonderpreis, in den darauf folgenden Jahren wurde ich Regionalsieger.

2001 habe ich dann endlich die Realschule hinter mir gelassen und aufgrund meiner stark biologisch angehauchten Interessen eine Ausbildung am renommierten Forschungsinstitut Senckenberg zum museumstechnischen Assistenten begonnen, die ich 2003 als &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüfter Technischer Assistent für naturkundliche Museen und Forschungsinstitute]&lt;/span&gt; abschloß. Auch diese Zeit prägte mich sehr, da ich hier mit echten Wissenschaftlern und tatsächlicher wissenschaftlicher Arbeit in Berührung kam. Neben einem exzellenten theoretischen Unterricht in Systematik und Taxonomie der Tiere und Pflanzen sowie Geologie/Paläontologie bestand die Ausbildung in praktischer, jeweils dreimonatiger Arbeit in div. Sektionen des Forschungsinstituts und Museums. Und bereits hier wurde ich von einigen Ausbildern und Doktoranden dazu ermutigt doch ein Biologiestudium zu beginnen, was mir damals jedoch aufgrund eines fehlenden Abiturs nicht möglich war.

Leider hatte ich nach dieser ersten Ausbildung keine Anstellung als museumstechnischer Assistent gefunden, so daß ich nach einem Jahr der Arbeitssuche eine weitere Ausbildung zum BTA begann, in der der Ausbildungsschwerpunkt auf den modernen Methoden biologischer Arbeit (z. B. Biotechnologie und Genetik) lag, an der &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Landesgewerbeanstalt Nürnberg]&lt;/span&gt; (TÜV Rheinland). Auch diese Ausbildung schloß ich nach über zwei Jahren erfolgreich ab und auch während dieser Ausbildung erhielt ich durch meine Ausbilder große moralische Unterstützung bzgl. der Aufnahme eines Studiums. Während der Zeit der Arbeitssuche konnte ich jedoch einen großen Erfolg bei "Jugend forscht" verbuchen - als bayerischer Landessieger und Gewinner des Werner-Rathmayer-Preises der &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.dzg-ev.de/ Deutschen Zoologischen Gesellschaft]&lt;/span&gt; (in Kombination mit einer Einladung zur Jahrestagung der DZG nach Rostock). 2006 - bei meiner letzten Teilnahme am Wettbewerb - hatte ich ein weiteres Mal großen Erfolg, diesmal als Drittplatzierter beim Bundeswettbewerb und einem Preis der &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.we-heraeus-stiftung.de/ Wilhelm und Else Heraeus-Stiftung]&lt;/span&gt;. Diese Arbeit ist &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://biostudies.de/images/e/e6/Morphologie%2C_Phylogenie_und_systematische_Stellung_chinesischer_Mikrofossilien.pdf hier]&lt;/span&gt; zu finden

Auch wenn ich noch ein Biostudium anstrebte (mir jedoch immer noch ein Abitur fehlte), habe ich mich zunächst auf die Suche nach einem Job begeben, den ich mit einer unbefristeten Festanstellung an der &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.awi.de/de/institut/standorte/helgoland/ Biologischen Anstalt Helgoland]&lt;/span&gt; (Alfred-Wegener-Institut) relativ schnell fand. Hier führte ich gaschromatographische Analysen (CHNS-Analyzer) und naßchemische Stoffbestimmungen (Phosphatmessungen) mariner Algen und Tiere (v. a. Copepoden [Ruderfußkrebse] und Ctenophoren [Rippenquallen]) durch, war für die Kultivierung div. Organismen, der Koordination von Probennahmen und allgemeinen Sektionsverwaltungsaufgaben verantwortlich und sammelte erste Erfahrungen mit schlechtem Wetter auf Schiffen (und nein, ich wurde nicht seekrank!).

Nun ist es so, daß es mittlerweile in allen Bundesländern die Möglichkeit für Berufstätige gibt, eine Art "Sonderzulassung" zu Universitäten, die sog. fachbezogene Hochschulzulassung, zu erhalten. Die Voraussetzungen, die hierfür erfüllt werden müssen, sind jedoch von Bundesland zu Bundesland recht unterschiedlich. In Schleswig-Holstein, wo ich ja bereits wegen meiner Anstellung auf Helgoland wohnte, sind die Voraussetzungen hierfür eine abgeschlossene staatlich anerkannte Berufsausbildung (mit einer Gesamtnote von mindestens 2,0), der Nachweis einer Arbeitszeit von mehr als zwei Jahren - ebenfalls mit einer Gesamtnote von mindestens 2,0 sowie der Nachweis der besonderen Eignung für das angestrebte Studium sowie für den Zusammenhang zwischen gewünschtem Studienfach und Berufsausbildung/-tätigkeit. Da ich im Frühsommer 2008 diese Prämissen erfüllt hatte, habe ich mich beworben. Hat man diese Voraussetzungen erfüllt, wird man zu einem Eignungsgespräch eingeladen. Das Gespräch besteht aus einem fachlichen Teil und einem Teil, in dem Allgemeinwissen (aus allen Lebensbereichen sowie Grundlagen der Mathematik, Physik und Englischkenntnisse) geprüft werden. Die Prüfung wurde von einer Prüfungskomission aus imho sieben Leuten abgenommen, darunter u. a. ein Biologie-Professor, eine Lehrerin sowie der Prüfungsleiter, der vom schleswig-holsteinigschen Ministerium gestellt wurde. Die Fragen, die geprüft wurden, durfte ich ca. 15 Minuten vor der eigentlichen Prüfung einsehen und mir Notizen dazu machen. Der allgemeine Teil bestand aus der Berechnung der Geschwindigkeit eines Autos, Berechnung der Beschleunigung sowie einige Fragen zum Trägheitsgesetz und dem fairen Handel (fair pay). Der fachbezogene Prüfungsteil wurde vom Biologie-Professor durchgeführt und war doch schon tiefergehend. Hier wurde Biologie-Schulwissen abgefragt (z. B. über Unterschiede und Gemeinsamkeiten von Pflanzen- und Tierzellen), aber auch tiefergehendes Wissen und Fragen aus Vordiplomsprüfungen (z. B. welche Vorteile die Kompartimentierung in Zellen bildet oder wie die Elektronentransportkette zwischen dem Photosystem I und II funktioniert). Nichtsdestotrotz hab ich nach zehn Minuten bangen Wartens, die mindestens eine Ewigkeit dauerten, von der Prüfungskomission erfahren, daß ich die Prüfung bestanden habe und eine fachbezogene Hochschulzulassung mit der Note 1,2 erhalten. Tatsächlich. Nicht einmal eine Woche später hielt ich die Zulassung in Händen. Da die Zulassung nur für Schleswig-Holstein gilt und hier die &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.uni-kiel.de/biologie/index.shtml Christian-Albrechts-Universität]&lt;/span&gt; (CAU) in Kiel die einzige Uni des Landes ist, die Biologie anbietet, Kiel eine schöne Stadt ist und außerdem am Meer liegt, habe ich mich hier für einen Studienplatz beworben, mich nach der Zulassung immatrikuliert und bin jetzt, also seit Wintersemester 2008/2009 hier.

... und wenn er nicht promoviert hat, dann studiert er da noch heute!</text>
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  <title>Biostudies:Inhaltsverzeichnis</title>
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    <text bytes="14755" xml:space="preserve">&lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[I. Einführung|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;Das nachfolgende E-Book wurden aus Skripten und Mitschriften mehrerer Vorlesungen der Ausbildungen zum &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüften Technischen Assistenten für naturkundliche Museen und Forschungsinstitute]&lt;/span&gt; am renommierten Forschungs-Institut Senckenberg und zum &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Staatlich geprüften biologisch-technischen Assistenten]&lt;/span&gt; an der Landesgewerbeanstalt Nürnberg (TÜV Rheinland) erstellt und soll im Laufe meines Biologie-Studiums um weitere Kapitel vervollständigt werden. Es erhebt daher keinen Anspruch auf Vollständigkeit oder Richtigkeit, sollte jedoch jedem Interessenten einen guten Einblick in den Umfang der Biologie und die in den (ersten) Studiensemestern vermittelten Themen geben.&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;&lt;big&gt;'''Inhaltsverzeichnis'''&lt;/big&gt;&lt;/p&gt;

{{#tree:
*[[I. Einführung]]
**[[1.0 Definitionen der Biologie]]
**[[2.0 Aufgabengebiete der Biologie]]
**[[3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books]]
*[[II. Molekularbiologie]]
**Sub-item
**Another sub-item
}}
*[[I. Einführung]]
**[[1.0 Definitionen der Biologie]]
**[[2.0 Aufgabengebiete der Biologie]]
**[[3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books]]

*[[II. Molekularbiologie]]
**[[1.0 Grundlagen]]
***[[1.1 Materie, Elemente und subatomare Teilchen]]
***[[1.2 Atommodell]]
***[[1.3 Chemische Bindungen]]
****[[1.3.1 Die Ionenbindung]]
****[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]
*****[[1.3.2.1 Unpolare Atombindung]]
*****[[1.3.2.2 Polare Atombindung]]
*****[[1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte]]
*****[[1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung]]
******[[1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser]]
****[[1.3.3 Koordinative oder dative Bindung]]
*****[[1.3.3.1 Metallkomplexe]]
*****[[1.3.3.2 Chelatkomplexe]]
***[[1.4 Energetische Grundlagen]]
***[[1.5 Chemisches Gleichgewicht]]
***[[1.6 Säuren und Basen]]
****[[1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)]]
****[[1.6.2 Der pH-Wert]]
****[[1.6.3 Neutralisation]]
****[[1.6.4 Puffer]]
**[[2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)]]
**[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]
***[[3.1 Allgemeines]]
***[[3.2 Einteilung]]
***[[3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren]]
***[[3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren]]
****[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung]]
****[[3.4.2 Stereoisomerie]]
***[[3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren]]
***[[3.6 Peptide]]
***[[3.7 Proteinklassen]]
***[[3.8 Struktur von Proteinen]]
***[[3.9 Enzyme]]
****[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen]]
****[[3.9.2 Klassifizierung von Enzymen]]
****[[3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung]]
****[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]
*****[[3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺]]
*****[[3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂]]
*****[[3.9.4.3 Coenzym A (CoA)]]
*****[[3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)]]
*****[[3.9.4.5 Pyridoxalphosphat]]
****[[3.9.5 Enzymkinetik]]
*****[[3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS und MENTEN (1913)]]
*****[[3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER und BURK (1913)]]
***[[3.10 Reinigung, Charakterisierung und Lagerung von Proteinen]]
****[[3.10.1 Reinigung]]
*****[[3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie]]
*****[[3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie]]
*****[[3.10.1.3 Affinitätschromatographie]]
****[[3.10.2 Charakterisierung]]
*****[[3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration]]
******[[3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)]]
******[[3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm]]
*****[[3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten]]
******[[3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)]]
******[[3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)]]
****[[3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung]]
**[[4.0 Kohlenhydrate]]
***[[4.1 Monosaccharide]]
****[[4.1.1 Entstehung von Ringformen]]
****[[4.1.2 Eigenschaften der Monosaccharide]]
****[[4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide]]
*****[[4.1.3.1 FEHLINGsche Probe]]
*****[[4.1.3.2 Silberspiegel-Probe]]
****[[4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide]]
****[[4.1.5 Glykoside]]
***[[4.2 Disaccharide]]
****[[4.2.1 Maltose (Malzzucker)]]
****[[4.2.2 Cellobiose]]
****[[4.2.3 Lactose (Milchzucker)]]
****[[4.2.4 Saccharose (Sucrose)]]
***[[4.3 Polysaccharide]]
****[[4.3.1 Homopolysaccharide]]
****[[4.3.2 Heteropolysaccharide]]

*[[III. Cytologie]]
**[[1.0 Einführung]]
**[[2.0 Prokaryonten]]
***[[2.1 Einführung]]
***[[2.2 Zellaufbau]]
****[[2.2.1 Zellhülle (cell envelope)]]
****[[2.2.2 Die bakterielle Zellwand]]
*****[[2.2.2.1 Aufbau des Mureins]]
*****[[2.2.2.2 GRAM-Färbung]]
******[[2.2.2.2.1 Übersicht wichtiger grampositiver und gramnegativer Prokaryonten]]
******[[2.2.2.2.2 Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.3 Antigene gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.4 R- und S-Formen]]
****[[2.2.3 Bakteriengeißeln]]
****[[2.2.4 Pili (Fimbrien)]]
*****[[2.2.4.1 Konjugation bei E. coli und nahe verwandten Enterobakterien]]
*****[[2.2.4.2 Experiment der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)]]
***[[2.3 Antibiotika]]
****[[2.3.1 Allgemeines]]
****[[2.3.2 Penicillin]]
*****[[2.3.2.1 Penicillintechnik]]
*****[[2.3.2.2 Halbsynthetische Penicilline]]
****[[2.3.3 Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten]]
*****[[2.3.3.1 Wirkung von Streptomycin und Tetracyclin]]
*****[[2.3.3.2 Wirkung von Chloramphenicol]]
****[[2.3.4 Problematik der Antibiotika-Resistenz]]
**[[3.0 Eukaryonten]]
***[[3.1 Einführung]]
***[[3.2 Zellorganellen und -bestandteile]]
****[[3.2.1 Zellkern (Nucleus)]]
****[[3.2.2 Endoplasmatisches Reticulum (ER)]]
****[[3.2.3 Mitochondrien]]
****[[3.2.4 GOLGI-Apparat (syn. Dictyosom)]]
****[[3.2.5 Ribosomen]]
****[[3.2.6 Peroxisomen]]
****[[3.2.7 Cytoplasma]]
****[[3.2.8 Cytoskelett]]
****[[3.2.9 Zellmembran]]
****[[3.2.10 Organellen tierischer Zellen]]
*****[[3.2.10.1 Lysosomen]]
*****[[3.2.10.2 Besonderheiten tierischer Zellmembranen]]
****[[3.2.11 Organellen pflanzlicher Zellen]]
*****[[3.2.11.1 Plastiden]]
*****[[3.2.11.2 Vakuolen]]
*****[[3.2.11.3 Zellwand]]
*****[[3.2.11.4 Besonderheiten pflanzlicher Zellmembranen]]
**[[4.0 Prinzipielle Arten des Energiegewinns]]
***[[4.1 Einführung]]
***[[4.2 Energiestoffwechsel bei chemoorganotrophen Organismen]]
****[[4.2.1 Wege der Brenztraubensäurebildung]]
*****[[4.2.1.1 Glykolyse (Fructosediphosphatweg, FDP-Weg)]]
*****[[4.2.1.2 Pentosephosphatweg]]
*****[[4.2.1.3 ENTNER-DOUDOROFF-Weg (Ketosedesoxyphosphogluconsäure-Weg, KDPE-Weg)]]
****[[4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus (oxidative Decarboxylierung und Citronensäurezyklus)]]
****[[4.2.3 Endoxidation (aerobe Atmungskette)]]
****[[4.2.4 Gärung]]
***[[4.3 Energiestoffwechsel bei chemolithotrophen Organismen]]
****[[4.3.1 Pflanzlicher Stoffwechsel]]
*****[[4.3.1.1 Besonderheiten des pflanzlichen Kohlenhydrat-Stoffwechsels]]
*****[[4.3.1.2 Lichtreaktion der Photosynthese]]
*****[[4.3.1.3 Lichtunabhängige Reaktion (CALVIN-Zyklus, Dunkelreaktion)]]
*****[[4.3.1.4 Biosynthese von Stärke in den Chloroplasten]]
*****[[4.3.1.5 Der Glyoxylsäurezyklus]]
****[[4.3.2 Nitratatmung (dissimilatorische Nitratreduktion)]]
****[[4.3.3 Sulfatatmung (dissimilatorische Sulfatreduktion)]]
**[[5.0 Zelluläre Transportvorgänge]]
***[[5.1 Einführung]]
***[[5.2 Passiver Transport]]
****[[5.2.1 Diffusion]]
****[[5.2.2 Osmose]]
***[[5.3 Aktiver Transport]]
****[[5.3.1 Aktive Tunnelproteine]]
*****[[5.3.1.1 P-Klasse-Ionenpumpen (P-class)]]
******[[5.3.1.1.1 Na⁺/K⁺-Ionenpumpen (Na⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.2 H⁺/K⁺-Ionenpumpen (H⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.3 Ca²⁺-Ionenpumpen (Ca²⁺-ATPasen)]]
*****[[5.3.1.2 V-Klasse- und F-Klasse-Ionenpumpen (V-class und F-class)]]
*****[[5.3.1.3 ABC-Transporter (ATP-binding cassettes)]]
****[[5.3.2 Gekoppelter Transport]]
***[[5.4 Endo- und Exocytose (Membranfluß)]]
***[[5.5 Signalhypothese]]
**[[6.0 Lebensbedingungen und Kultivationsfaktoren]]
***[[6.1 O₂-Bedingungen]]
***[[6.2 Temperaturbedingungen]]
***[[6.3 pH-Bedingungen]]
***[[6.4 Osmotische Bedingungen]]
***[[6.5 Nährstoffbedingungen]]
**[[7.0 Der Zellzyklus]]
***[[7.1 Mitose]]
***[[7.2 Meiose]]

*IV. Genetik
**1.0 Klassische Genetik (MENDEL-Genetik)
***[[1.1 MENDELsche Regeln]]
****[[1.1.1 Uniformitätsregel]]
****[[1.1.2 Spaltungsregel]]
****[[1.1.3 Unabhängigkeitsregel (Neukombinationsregel)]]
***[[1.2 Erweiterung der MENDELschen Regeln]]
**[[2.0 Molekulargenetik]]
***[[2.1 Aufbau und Struktur der DNA]]
****[[2.1.1 Primärstruktur der DNA]]
****[[2.1.2 Sekundärstruktur der DNA]]
****[[2.1.3 Tertiärstruktur der DNA]]
****[[2.1.4 Übergeordnete DNA-Strukturen]]
***[[2.2 Grundlagen und Prokaryonten-Genetik]]
****[[2.2.1 Ablauf der Vererbung]]
*****[[2.2.1.1 Übersicht]]
*****[[2.2.1.2 Transkription der DNA]]
*****[[2.2.1.3 Regulation der Genaktivität bei Bakterien]]
******[[2.2.1.3.1 Negative Kontrolle am Beispiel des lac-Operons von E. coli]]
****[[2.2.2 Der genetische Code]]
****[[2.2.3 Unterschiede zwischen DNA und RNA]]
****[[2.2.4 Die wichtigsten RNA-Sorten der Zelle]]
****[[2.2.5 Die Proteinbiosynthese (Translation)]]
*****[[2.2.5.1 Allgemeines]]
*****[[2.2.5.2 Initiation (Start) Der Proteinsynthese]]
******[[2.2.5.2.1 Aufbau der Ribosomenbindestelle]]
******[[2.2.5.2.2 Die Start-Aminosäure Methionin]]
*****[[2.2.5.3 Elongation (Kettenverlängerung)]]
*****[[2.2.5.4 Termination]]
*****[[2.2.5.5 Posttranslationale Modifikationen]]
****[[2.2.6 Wobble im genetischen Code]]
****[[2.2.7 Regulierung der Genexpression bei Bakterien]]
*****[[2.2.7.1 Regulation der Promotorstärke]]
*****[[2.2.7.2 Regulation über den σ-Faktor]]
*****[[2.2.7.3 Regulation des lac-Operons über den Operator]]
****[[2.2.8 Mutationen bei Bakterien]]
*****[[2.2.8.1 Auswirkung von Mutationen]]
*****[[2.2.8.2 Mutationsarten]]
*****[[2.2.8.3 Mögliche Ursachen für Basenaustauschmutationen]]
******[[2.2.8.3.1 Tautomere Basen]]
******[[2.2.8.3.2 Spontane Desaminierungen]]
******[[2.2.8.3.3 Depurinierung und Depyrimidierung]]
*****[[2.2.8.4 Auslösung von Mutationen durch Chemikalien]]
******[[2.2.8.4.1 Basenanaloge Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.2 Desaminierende Chemikalien]]
******[[2.2.8.4.3 Alkylierende Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.4 Nachweis mutagener Wirkung von Chemikalien mit dem AMES-Test (1975)]]
*****[[2.2.8.5 Mutation von Bakterien durch UV-Strahlung]]
*****[[2.2.8.6 Reversionen (Rückmutationen)]]
******[[2.2.8.6.1 Reversionen durch eine zweite Mutation im selben Gen]]
******[[2.2.8.6.2 Reversionen durch eine zweite Mutation in einem anderen Gen]]
****[[2.2.9 Replikation von Bakterien-DNA]]
*****[[2.2.9.1 Die wichtigsten Replikationsproteine und ihre Besonderheiten]]
*****[[2.2.9.2 Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation]]
*****[[2.2.9.3 Möglichkeiten der bidirektionalen Replikation]]
****[[2.2.10 Restriktions- und Modifikationssysteme (R/M-Systeme) bei Bakterien]]
*****[[2.2.10.1 Mögliche Ursachen bei ausbleibender Restriktion der Fremd-DNA in Bakterien]]
*****[[2.2.10.2 R/M-Systeme bei E. coli]]
*****[[2.2.10.3 Die Typen der Restriktionsenzyme]]
***[[2.3 Grundlagen der Gentechnik]]
****[[2.3.1 PCR (Polymerase-Kettenreaktion, polymerase chain reaction)]]
*****[[2.3.1.1 Anwendung und Durchführung]]
*****[[2.3.1.2 Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen]]
*****[[2.3.1.3 Amplifikation der gesamten DNA]]
******[[2.3.1.3.1 Der genetische Fingerabdruck]]
****[[2.3.2 Grundprinzip der Genklonierung]]
*****[[2.3.2.1 Bedeutung überstehender Enden]]
*****[[2.3.2.2 Restriktionsanalyse mit Hilfe der Agarosegelelektrophorese]]
******[[2.3.2.2.1 Theorie zur Gelelektrophorese von DNA]]
******[[2.3.2.2.2 Auswertung]]
*****[[2.3.2.3 Genklonierung mit E. coli]]
******[[2.3.2.3.1 Gewünschte Eigenschaften von Plasmidvektoren]]
******[[2.3.2.3.2 Eigenschaften der verwendeten Wirtszellen]]
******[[2.3.2.3.3 Vorgehensweise zur Selektion und Identifikation rekombinanter Kolonien]]
*****[[2.3.2.4 Klonierung mit pUC-Plasmiden]]
******[[2.3.2.4.1 Test auf Lactose-Abbau]]
******[[2.3.2.4.2 Prinzip der Koloniefärbung bei Klonierung mit pUC-Plasmiden zur Identifizierung rekombinanter Kolonien]]
****[[2.3.3 Tricks in der Gentechnik]]
*****[[2.3.3.1 Transformation - Methode zum Einschleusen gentechnisch veränderter DNA in Bakterien]]
******[[2.3.3.1.1 Wichtige Faktoren für erfolgreiche Transformation]]
******[[2.3.3.1.2 Form der aufgenommenen DNA]]
******[[2.3.3.1.3 Transformationsrate bei E. coli]]
******[[2.3.3.1.4 Suche nach dem richtigen Klon]]
*****[[2.3.3.2 Hybridisierung mit einer Gensonde]]
******[[2.3.3.2.1 Prinzip der Hybridisierung]]
******[[2.3.3.2.2 Herstellung radioaktiv markierter Gensonden]]
******[[2.3.3.2.3 Nichtradioaktive DNA-Markierung (non radioactive labelling)]]
******[[2.3.3.2.4 Koloniehybridisierung]]
******[[2.3.3.2.5 Plasmidisolierung aus E. coli]]
*****[[2.3.3.3 Southern Hybridisierung (blotting, transfer)]]
*****[[2.3.3.4 Nachweis von Genen mit Hilfe der PCR]]
****[[2.3.4 DNA-Sequenzierung]]
*****[[2.3.4.1 Kettenabbruch nach SANGER et al. (1977)]]
******[[2.3.4.1.1 Gewinnung von Einzelstrang und Primer]]
******[[2.3.4.1.2 Kettenabbruch durch Dideoxy-Nukleotide]]
*****[[2.3.4.2 Sequencer]]
******[[2.3.4.2.1 Monofluorophores System]]
******[[2.3.4.2.2 Multifluorophores System]]
*****[[2.3.4.3 Taq-Cycle-Sequenzierung]]
***[[2.4 Eukaryonten-Genetik]]
****[[2.4.1 Aufbau und Funktion des eukaryontischen Operons]]
*****[[2.4.1.1 Aufbau]]
*****[[2.4.1.2 Gene]]
*****[[2.4.1.3 RNA-Arten und RNA-Polymerasen]]
*****[[2.4.1.4 Struktur der eukaryontischen Transkriptionseinheit (auf der DNA)]]
*****[[2.4.1.5 Bedeutung der Introns]]
*****[[2.4.1.6 mRNA-Reifung (Processing) im Zellkern]]
*****[[2.4.1.7 Genregulation der Genaktivität bei Eukaryonten]]
****[[2.4.2 Klonierung von Eukaryontengenen in Bakterien]]
**3.0 Populationsgenetik

*V. Systematik, Nomenklatur und Taxonomie

*VI. Zoologie
**[[1.0 Systematik der Tiere]]

*VII. Botanik
**[[1.0 Systematik der Pflanzen]]

*[[Abbildungsverzeichnis]]

*[[Tabellenverzeichnis]]

*[[Quellenverzeichnis]]


&lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[I. Einführung|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;</text>
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    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="14545" xml:space="preserve">&lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[I. Einführung|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;Das nachfolgende E-Book wurden aus Skripten und Mitschriften mehrerer Vorlesungen der Ausbildungen zum &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüften Technischen Assistenten für naturkundliche Museen und Forschungsinstitute]&lt;/span&gt; am renommierten Forschungs-Institut Senckenberg und zum &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Staatlich geprüften biologisch-technischen Assistenten]&lt;/span&gt; an der Landesgewerbeanstalt Nürnberg (TÜV Rheinland) erstellt und soll im Laufe meines Biologie-Studiums um weitere Kapitel vervollständigt werden. Es erhebt daher keinen Anspruch auf Vollständigkeit oder Richtigkeit, sollte jedoch jedem Interessenten einen guten Einblick in den Umfang der Biologie und die in den (ersten) Studiensemestern vermittelten Themen geben.&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;&lt;big&gt;'''Inhaltsverzeichnis'''&lt;/big&gt;&lt;/p&gt;

*[[I. Einführung]]
**[[1.0 Definitionen der Biologie]]
**[[2.0 Aufgabengebiete der Biologie]]
**[[3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books]]

*[[II. Molekularbiologie]]
**[[1.0 Grundlagen]]
***[[1.1 Materie, Elemente und subatomare Teilchen]]
***[[1.2 Atommodell]]
***[[1.3 Chemische Bindungen]]
****[[1.3.1 Die Ionenbindung]]
****[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]
*****[[1.3.2.1 Unpolare Atombindung]]
*****[[1.3.2.2 Polare Atombindung]]
*****[[1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte]]
*****[[1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung]]
******[[1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser]]
****[[1.3.3 Koordinative oder dative Bindung]]
*****[[1.3.3.1 Metallkomplexe]]
*****[[1.3.3.2 Chelatkomplexe]]
***[[1.4 Energetische Grundlagen]]
***[[1.5 Chemisches Gleichgewicht]]
***[[1.6 Säuren und Basen]]
****[[1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)]]
****[[1.6.2 Der pH-Wert]]
****[[1.6.3 Neutralisation]]
****[[1.6.4 Puffer]]
**[[2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)]]
**[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]
***[[3.1 Allgemeines]]
***[[3.2 Einteilung]]
***[[3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren]]
***[[3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren]]
****[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung]]
****[[3.4.2 Stereoisomerie]]
***[[3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren]]
***[[3.6 Peptide]]
***[[3.7 Proteinklassen]]
***[[3.8 Struktur von Proteinen]]
***[[3.9 Enzyme]]
****[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen]]
****[[3.9.2 Klassifizierung von Enzymen]]
****[[3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung]]
****[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]
*****[[3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺]]
*****[[3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂]]
*****[[3.9.4.3 Coenzym A (CoA)]]
*****[[3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)]]
*****[[3.9.4.5 Pyridoxalphosphat]]
****[[3.9.5 Enzymkinetik]]
*****[[3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS und MENTEN (1913)]]
*****[[3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER und BURK (1913)]]
***[[3.10 Reinigung, Charakterisierung und Lagerung von Proteinen]]
****[[3.10.1 Reinigung]]
*****[[3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie]]
*****[[3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie]]
*****[[3.10.1.3 Affinitätschromatographie]]
****[[3.10.2 Charakterisierung]]
*****[[3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration]]
******[[3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)]]
******[[3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm]]
*****[[3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten]]
******[[3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)]]
******[[3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)]]
****[[3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung]]
**[[4.0 Kohlenhydrate]]
***[[4.1 Monosaccharide]]
****[[4.1.1 Entstehung von Ringformen]]
****[[4.1.2 Eigenschaften der Monosaccharide]]
****[[4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide]]
*****[[4.1.3.1 FEHLINGsche Probe]]
*****[[4.1.3.2 Silberspiegel-Probe]]
****[[4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide]]
****[[4.1.5 Glykoside]]
***[[4.2 Disaccharide]]
****[[4.2.1 Maltose (Malzzucker)]]
****[[4.2.2 Cellobiose]]
****[[4.2.3 Lactose (Milchzucker)]]
****[[4.2.4 Saccharose (Sucrose)]]
***[[4.3 Polysaccharide]]
****[[4.3.1 Homopolysaccharide]]
****[[4.3.2 Heteropolysaccharide]]

*[[III. Cytologie]]
**[[1.0 Einführung]]
**[[2.0 Prokaryonten]]
***[[2.1 Einführung]]
***[[2.2 Zellaufbau]]
****[[2.2.1 Zellhülle (cell envelope)]]
****[[2.2.2 Die bakterielle Zellwand]]
*****[[2.2.2.1 Aufbau des Mureins]]
*****[[2.2.2.2 GRAM-Färbung]]
******[[2.2.2.2.1 Übersicht wichtiger grampositiver und gramnegativer Prokaryonten]]
******[[2.2.2.2.2 Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.3 Antigene gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.4 R- und S-Formen]]
****[[2.2.3 Bakteriengeißeln]]
****[[2.2.4 Pili (Fimbrien)]]
*****[[2.2.4.1 Konjugation bei E. coli und nahe verwandten Enterobakterien]]
*****[[2.2.4.2 Experiment der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)]]
***[[2.3 Antibiotika]]
****[[2.3.1 Allgemeines]]
****[[2.3.2 Penicillin]]
*****[[2.3.2.1 Penicillintechnik]]
*****[[2.3.2.2 Halbsynthetische Penicilline]]
****[[2.3.3 Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten]]
*****[[2.3.3.1 Wirkung von Streptomycin und Tetracyclin]]
*****[[2.3.3.2 Wirkung von Chloramphenicol]]
****[[2.3.4 Problematik der Antibiotika-Resistenz]]
**[[3.0 Eukaryonten]]
***[[3.1 Einführung]]
***[[3.2 Zellorganellen und -bestandteile]]
****[[3.2.1 Zellkern (Nucleus)]]
****[[3.2.2 Endoplasmatisches Reticulum (ER)]]
****[[3.2.3 Mitochondrien]]
****[[3.2.4 GOLGI-Apparat (syn. Dictyosom)]]
****[[3.2.5 Ribosomen]]
****[[3.2.6 Peroxisomen]]
****[[3.2.7 Cytoplasma]]
****[[3.2.8 Cytoskelett]]
****[[3.2.9 Zellmembran]]
****[[3.2.10 Organellen tierischer Zellen]]
*****[[3.2.10.1 Lysosomen]]
*****[[3.2.10.2 Besonderheiten tierischer Zellmembranen]]
****[[3.2.11 Organellen pflanzlicher Zellen]]
*****[[3.2.11.1 Plastiden]]
*****[[3.2.11.2 Vakuolen]]
*****[[3.2.11.3 Zellwand]]
*****[[3.2.11.4 Besonderheiten pflanzlicher Zellmembranen]]
**[[4.0 Prinzipielle Arten des Energiegewinns]]
***[[4.1 Einführung]]
***[[4.2 Energiestoffwechsel bei chemoorganotrophen Organismen]]
****[[4.2.1 Wege der Brenztraubensäurebildung]]
*****[[4.2.1.1 Glykolyse (Fructosediphosphatweg, FDP-Weg)]]
*****[[4.2.1.2 Pentosephosphatweg]]
*****[[4.2.1.3 ENTNER-DOUDOROFF-Weg (Ketosedesoxyphosphogluconsäure-Weg, KDPE-Weg)]]
****[[4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus (oxidative Decarboxylierung und Citronensäurezyklus)]]
****[[4.2.3 Endoxidation (aerobe Atmungskette)]]
****[[4.2.4 Gärung]]
***[[4.3 Energiestoffwechsel bei chemolithotrophen Organismen]]
****[[4.3.1 Pflanzlicher Stoffwechsel]]
*****[[4.3.1.1 Besonderheiten des pflanzlichen Kohlenhydrat-Stoffwechsels]]
*****[[4.3.1.2 Lichtreaktion der Photosynthese]]
*****[[4.3.1.3 Lichtunabhängige Reaktion (CALVIN-Zyklus, Dunkelreaktion)]]
*****[[4.3.1.4 Biosynthese von Stärke in den Chloroplasten]]
*****[[4.3.1.5 Der Glyoxylsäurezyklus]]
****[[4.3.2 Nitratatmung (dissimilatorische Nitratreduktion)]]
****[[4.3.3 Sulfatatmung (dissimilatorische Sulfatreduktion)]]
**[[5.0 Zelluläre Transportvorgänge]]
***[[5.1 Einführung]]
***[[5.2 Passiver Transport]]
****[[5.2.1 Diffusion]]
****[[5.2.2 Osmose]]
***[[5.3 Aktiver Transport]]
****[[5.3.1 Aktive Tunnelproteine]]
*****[[5.3.1.1 P-Klasse-Ionenpumpen (P-class)]]
******[[5.3.1.1.1 Na⁺/K⁺-Ionenpumpen (Na⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.2 H⁺/K⁺-Ionenpumpen (H⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.3 Ca²⁺-Ionenpumpen (Ca²⁺-ATPasen)]]
*****[[5.3.1.2 V-Klasse- und F-Klasse-Ionenpumpen (V-class und F-class)]]
*****[[5.3.1.3 ABC-Transporter (ATP-binding cassettes)]]
****[[5.3.2 Gekoppelter Transport]]
***[[5.4 Endo- und Exocytose (Membranfluß)]]
***[[5.5 Signalhypothese]]
**[[6.0 Lebensbedingungen und Kultivationsfaktoren]]
***[[6.1 O₂-Bedingungen]]
***[[6.2 Temperaturbedingungen]]
***[[6.3 pH-Bedingungen]]
***[[6.4 Osmotische Bedingungen]]
***[[6.5 Nährstoffbedingungen]]
**[[7.0 Der Zellzyklus]]
***[[7.1 Mitose]]
***[[7.2 Meiose]]

*IV. Genetik
**1.0 Klassische Genetik (MENDEL-Genetik)
***[[1.1 MENDELsche Regeln]]
****[[1.1.1 Uniformitätsregel]]
****[[1.1.2 Spaltungsregel]]
****[[1.1.3 Unabhängigkeitsregel (Neukombinationsregel)]]
***[[1.2 Erweiterung der MENDELschen Regeln]]
**[[2.0 Molekulargenetik]]
***[[2.1 Aufbau und Struktur der DNA]]
****[[2.1.1 Primärstruktur der DNA]]
****[[2.1.2 Sekundärstruktur der DNA]]
****[[2.1.3 Tertiärstruktur der DNA]]
****[[2.1.4 Übergeordnete DNA-Strukturen]]
***[[2.2 Grundlagen und Prokaryonten-Genetik]]
****[[2.2.1 Ablauf der Vererbung]]
*****[[2.2.1.1 Übersicht]]
*****[[2.2.1.2 Transkription der DNA]]
*****[[2.2.1.3 Regulation der Genaktivität bei Bakterien]]
******[[2.2.1.3.1 Negative Kontrolle am Beispiel des lac-Operons von E. coli]]
****[[2.2.2 Der genetische Code]]
****[[2.2.3 Unterschiede zwischen DNA und RNA]]
****[[2.2.4 Die wichtigsten RNA-Sorten der Zelle]]
****[[2.2.5 Die Proteinbiosynthese (Translation)]]
*****[[2.2.5.1 Allgemeines]]
*****[[2.2.5.2 Initiation (Start) Der Proteinsynthese]]
******[[2.2.5.2.1 Aufbau der Ribosomenbindestelle]]
******[[2.2.5.2.2 Die Start-Aminosäure Methionin]]
*****[[2.2.5.3 Elongation (Kettenverlängerung)]]
*****[[2.2.5.4 Termination]]
*****[[2.2.5.5 Posttranslationale Modifikationen]]
****[[2.2.6 Wobble im genetischen Code]]
****[[2.2.7 Regulierung der Genexpression bei Bakterien]]
*****[[2.2.7.1 Regulation der Promotorstärke]]
*****[[2.2.7.2 Regulation über den σ-Faktor]]
*****[[2.2.7.3 Regulation des lac-Operons über den Operator]]
****[[2.2.8 Mutationen bei Bakterien]]
*****[[2.2.8.1 Auswirkung von Mutationen]]
*****[[2.2.8.2 Mutationsarten]]
*****[[2.2.8.3 Mögliche Ursachen für Basenaustauschmutationen]]
******[[2.2.8.3.1 Tautomere Basen]]
******[[2.2.8.3.2 Spontane Desaminierungen]]
******[[2.2.8.3.3 Depurinierung und Depyrimidierung]]
*****[[2.2.8.4 Auslösung von Mutationen durch Chemikalien]]
******[[2.2.8.4.1 Basenanaloge Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.2 Desaminierende Chemikalien]]
******[[2.2.8.4.3 Alkylierende Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.4 Nachweis mutagener Wirkung von Chemikalien mit dem AMES-Test (1975)]]
*****[[2.2.8.5 Mutation von Bakterien durch UV-Strahlung]]
*****[[2.2.8.6 Reversionen (Rückmutationen)]]
******[[2.2.8.6.1 Reversionen durch eine zweite Mutation im selben Gen]]
******[[2.2.8.6.2 Reversionen durch eine zweite Mutation in einem anderen Gen]]
****[[2.2.9 Replikation von Bakterien-DNA]]
*****[[2.2.9.1 Die wichtigsten Replikationsproteine und ihre Besonderheiten]]
*****[[2.2.9.2 Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation]]
*****[[2.2.9.3 Möglichkeiten der bidirektionalen Replikation]]
****[[2.2.10 Restriktions- und Modifikationssysteme (R/M-Systeme) bei Bakterien]]
*****[[2.2.10.1 Mögliche Ursachen bei ausbleibender Restriktion der Fremd-DNA in Bakterien]]
*****[[2.2.10.2 R/M-Systeme bei E. coli]]
*****[[2.2.10.3 Die Typen der Restriktionsenzyme]]
***[[2.3 Grundlagen der Gentechnik]]
****[[2.3.1 PCR (Polymerase-Kettenreaktion, polymerase chain reaction)]]
*****[[2.3.1.1 Anwendung und Durchführung]]
*****[[2.3.1.2 Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen]]
*****[[2.3.1.3 Amplifikation der gesamten DNA]]
******[[2.3.1.3.1 Der genetische Fingerabdruck]]
****[[2.3.2 Grundprinzip der Genklonierung]]
*****[[2.3.2.1 Bedeutung überstehender Enden]]
*****[[2.3.2.2 Restriktionsanalyse mit Hilfe der Agarosegelelektrophorese]]
******[[2.3.2.2.1 Theorie zur Gelelektrophorese von DNA]]
******[[2.3.2.2.2 Auswertung]]
*****[[2.3.2.3 Genklonierung mit E. coli]]
******[[2.3.2.3.1 Gewünschte Eigenschaften von Plasmidvektoren]]
******[[2.3.2.3.2 Eigenschaften der verwendeten Wirtszellen]]
******[[2.3.2.3.3 Vorgehensweise zur Selektion und Identifikation rekombinanter Kolonien]]
*****[[2.3.2.4 Klonierung mit pUC-Plasmiden]]
******[[2.3.2.4.1 Test auf Lactose-Abbau]]
******[[2.3.2.4.2 Prinzip der Koloniefärbung bei Klonierung mit pUC-Plasmiden zur Identifizierung rekombinanter Kolonien]]
****[[2.3.3 Tricks in der Gentechnik]]
*****[[2.3.3.1 Transformation - Methode zum Einschleusen gentechnisch veränderter DNA in Bakterien]]
******[[2.3.3.1.1 Wichtige Faktoren für erfolgreiche Transformation]]
******[[2.3.3.1.2 Form der aufgenommenen DNA]]
******[[2.3.3.1.3 Transformationsrate bei E. coli]]
******[[2.3.3.1.4 Suche nach dem richtigen Klon]]
*****[[2.3.3.2 Hybridisierung mit einer Gensonde]]
******[[2.3.3.2.1 Prinzip der Hybridisierung]]
******[[2.3.3.2.2 Herstellung radioaktiv markierter Gensonden]]
******[[2.3.3.2.3 Nichtradioaktive DNA-Markierung (non radioactive labelling)]]
******[[2.3.3.2.4 Koloniehybridisierung]]
******[[2.3.3.2.5 Plasmidisolierung aus E. coli]]
*****[[2.3.3.3 Southern Hybridisierung (blotting, transfer)]]
*****[[2.3.3.4 Nachweis von Genen mit Hilfe der PCR]]
****[[2.3.4 DNA-Sequenzierung]]
*****[[2.3.4.1 Kettenabbruch nach SANGER et al. (1977)]]
******[[2.3.4.1.1 Gewinnung von Einzelstrang und Primer]]
******[[2.3.4.1.2 Kettenabbruch durch Dideoxy-Nukleotide]]
*****[[2.3.4.2 Sequencer]]
******[[2.3.4.2.1 Monofluorophores System]]
******[[2.3.4.2.2 Multifluorophores System]]
*****[[2.3.4.3 Taq-Cycle-Sequenzierung]]
***[[2.4 Eukaryonten-Genetik]]
****[[2.4.1 Aufbau und Funktion des eukaryontischen Operons]]
*****[[2.4.1.1 Aufbau]]
*****[[2.4.1.2 Gene]]
*****[[2.4.1.3 RNA-Arten und RNA-Polymerasen]]
*****[[2.4.1.4 Struktur der eukaryontischen Transkriptionseinheit (auf der DNA)]]
*****[[2.4.1.5 Bedeutung der Introns]]
*****[[2.4.1.6 mRNA-Reifung (Processing) im Zellkern]]
*****[[2.4.1.7 Genregulation der Genaktivität bei Eukaryonten]]
****[[2.4.2 Klonierung von Eukaryontengenen in Bakterien]]
**3.0 Populationsgenetik

*V. Systematik, Nomenklatur und Taxonomie

*VI. Zoologie
**[[1.0 Systematik der Tiere]]

*VII. Botanik
**[[1.0 Systematik der Pflanzen]]

*[[Abbildungsverzeichnis]]

*[[Tabellenverzeichnis]]

*[[Quellenverzeichnis]]


&lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[I. Einführung|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="14561" xml:space="preserve">&lt;math&gt;n^2&lt;/math&gt;&lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[I. Einführung|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;Das nachfolgende E-Book wurden aus Skripten und Mitschriften mehrerer Vorlesungen der Ausbildungen zum &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüften Technischen Assistenten für naturkundliche Museen und Forschungsinstitute]&lt;/span&gt; am renommierten Forschungs-Institut Senckenberg und zum &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Staatlich geprüften biologisch-technischen Assistenten]&lt;/span&gt; an der Landesgewerbeanstalt Nürnberg (TÜV Rheinland) erstellt und soll im Laufe meines Biologie-Studiums um weitere Kapitel vervollständigt werden. Es erhebt daher keinen Anspruch auf Vollständigkeit oder Richtigkeit, sollte jedoch jedem Interessenten einen guten Einblick in den Umfang der Biologie und die in den (ersten) Studiensemestern vermittelten Themen geben.&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;&lt;big&gt;'''Inhaltsverzeichnis'''&lt;/big&gt;&lt;/p&gt;

*[[I. Einführung]]
**[[1.0 Definitionen der Biologie]]
**[[2.0 Aufgabengebiete der Biologie]]
**[[3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books]]

*[[II. Molekularbiologie]]
**[[1.0 Grundlagen]]
***[[1.1 Materie, Elemente und subatomare Teilchen]]
***[[1.2 Atommodell]]
***[[1.3 Chemische Bindungen]]
****[[1.3.1 Die Ionenbindung]]
****[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]
*****[[1.3.2.1 Unpolare Atombindung]]
*****[[1.3.2.2 Polare Atombindung]]
*****[[1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte]]
*****[[1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung]]
******[[1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser]]
****[[1.3.3 Koordinative oder dative Bindung]]
*****[[1.3.3.1 Metallkomplexe]]
*****[[1.3.3.2 Chelatkomplexe]]
***[[1.4 Energetische Grundlagen]]
***[[1.5 Chemisches Gleichgewicht]]
***[[1.6 Säuren und Basen]]
****[[1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)]]
****[[1.6.2 Der pH-Wert]]
****[[1.6.3 Neutralisation]]
****[[1.6.4 Puffer]]
**[[2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)]]
**[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]
***[[3.1 Allgemeines]]
***[[3.2 Einteilung]]
***[[3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren]]
***[[3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren]]
****[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung]]
****[[3.4.2 Stereoisomerie]]
***[[3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren]]
***[[3.6 Peptide]]
***[[3.7 Proteinklassen]]
***[[3.8 Struktur von Proteinen]]
***[[3.9 Enzyme]]
****[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen]]
****[[3.9.2 Klassifizierung von Enzymen]]
****[[3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung]]
****[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]
*****[[3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺]]
*****[[3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂]]
*****[[3.9.4.3 Coenzym A (CoA)]]
*****[[3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)]]
*****[[3.9.4.5 Pyridoxalphosphat]]
****[[3.9.5 Enzymkinetik]]
*****[[3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS und MENTEN (1913)]]
*****[[3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER und BURK (1913)]]
***[[3.10 Reinigung, Charakterisierung und Lagerung von Proteinen]]
****[[3.10.1 Reinigung]]
*****[[3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie]]
*****[[3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie]]
*****[[3.10.1.3 Affinitätschromatographie]]
****[[3.10.2 Charakterisierung]]
*****[[3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration]]
******[[3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)]]
******[[3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm]]
*****[[3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten]]
******[[3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)]]
******[[3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)]]
****[[3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung]]
**[[4.0 Kohlenhydrate]]
***[[4.1 Monosaccharide]]
****[[4.1.1 Entstehung von Ringformen]]
****[[4.1.2 Eigenschaften der Monosaccharide]]
****[[4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide]]
*****[[4.1.3.1 FEHLINGsche Probe]]
*****[[4.1.3.2 Silberspiegel-Probe]]
****[[4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide]]
****[[4.1.5 Glykoside]]
***[[4.2 Disaccharide]]
****[[4.2.1 Maltose (Malzzucker)]]
****[[4.2.2 Cellobiose]]
****[[4.2.3 Lactose (Milchzucker)]]
****[[4.2.4 Saccharose (Sucrose)]]
***[[4.3 Polysaccharide]]
****[[4.3.1 Homopolysaccharide]]
****[[4.3.2 Heteropolysaccharide]]

*[[III. Cytologie]]
**[[1.0 Einführung]]
**[[2.0 Prokaryonten]]
***[[2.1 Einführung]]
***[[2.2 Zellaufbau]]
****[[2.2.1 Zellhülle (cell envelope)]]
****[[2.2.2 Die bakterielle Zellwand]]
*****[[2.2.2.1 Aufbau des Mureins]]
*****[[2.2.2.2 GRAM-Färbung]]
******[[2.2.2.2.1 Übersicht wichtiger grampositiver und gramnegativer Prokaryonten]]
******[[2.2.2.2.2 Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.3 Antigene gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.4 R- und S-Formen]]
****[[2.2.3 Bakteriengeißeln]]
****[[2.2.4 Pili (Fimbrien)]]
*****[[2.2.4.1 Konjugation bei E. coli und nahe verwandten Enterobakterien]]
*****[[2.2.4.2 Experiment der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)]]
***[[2.3 Antibiotika]]
****[[2.3.1 Allgemeines]]
****[[2.3.2 Penicillin]]
*****[[2.3.2.1 Penicillintechnik]]
*****[[2.3.2.2 Halbsynthetische Penicilline]]
****[[2.3.3 Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten]]
*****[[2.3.3.1 Wirkung von Streptomycin und Tetracyclin]]
*****[[2.3.3.2 Wirkung von Chloramphenicol]]
****[[2.3.4 Problematik der Antibiotika-Resistenz]]
**[[3.0 Eukaryonten]]
***[[3.1 Einführung]]
***[[3.2 Zellorganellen und -bestandteile]]
****[[3.2.1 Zellkern (Nucleus)]]
****[[3.2.2 Endoplasmatisches Reticulum (ER)]]
****[[3.2.3 Mitochondrien]]
****[[3.2.4 GOLGI-Apparat (syn. Dictyosom)]]
****[[3.2.5 Ribosomen]]
****[[3.2.6 Peroxisomen]]
****[[3.2.7 Cytoplasma]]
****[[3.2.8 Cytoskelett]]
****[[3.2.9 Zellmembran]]
****[[3.2.10 Organellen tierischer Zellen]]
*****[[3.2.10.1 Lysosomen]]
*****[[3.2.10.2 Besonderheiten tierischer Zellmembranen]]
****[[3.2.11 Organellen pflanzlicher Zellen]]
*****[[3.2.11.1 Plastiden]]
*****[[3.2.11.2 Vakuolen]]
*****[[3.2.11.3 Zellwand]]
*****[[3.2.11.4 Besonderheiten pflanzlicher Zellmembranen]]
**[[4.0 Prinzipielle Arten des Energiegewinns]]
***[[4.1 Einführung]]
***[[4.2 Energiestoffwechsel bei chemoorganotrophen Organismen]]
****[[4.2.1 Wege der Brenztraubensäurebildung]]
*****[[4.2.1.1 Glykolyse (Fructosediphosphatweg, FDP-Weg)]]
*****[[4.2.1.2 Pentosephosphatweg]]
*****[[4.2.1.3 ENTNER-DOUDOROFF-Weg (Ketosedesoxyphosphogluconsäure-Weg, KDPE-Weg)]]
****[[4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus (oxidative Decarboxylierung und Citronensäurezyklus)]]
****[[4.2.3 Endoxidation (aerobe Atmungskette)]]
****[[4.2.4 Gärung]]
***[[4.3 Energiestoffwechsel bei chemolithotrophen Organismen]]
****[[4.3.1 Pflanzlicher Stoffwechsel]]
*****[[4.3.1.1 Besonderheiten des pflanzlichen Kohlenhydrat-Stoffwechsels]]
*****[[4.3.1.2 Lichtreaktion der Photosynthese]]
*****[[4.3.1.3 Lichtunabhängige Reaktion (CALVIN-Zyklus, Dunkelreaktion)]]
*****[[4.3.1.4 Biosynthese von Stärke in den Chloroplasten]]
*****[[4.3.1.5 Der Glyoxylsäurezyklus]]
****[[4.3.2 Nitratatmung (dissimilatorische Nitratreduktion)]]
****[[4.3.3 Sulfatatmung (dissimilatorische Sulfatreduktion)]]
**[[5.0 Zelluläre Transportvorgänge]]
***[[5.1 Einführung]]
***[[5.2 Passiver Transport]]
****[[5.2.1 Diffusion]]
****[[5.2.2 Osmose]]
***[[5.3 Aktiver Transport]]
****[[5.3.1 Aktive Tunnelproteine]]
*****[[5.3.1.1 P-Klasse-Ionenpumpen (P-class)]]
******[[5.3.1.1.1 Na⁺/K⁺-Ionenpumpen (Na⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.2 H⁺/K⁺-Ionenpumpen (H⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.3 Ca²⁺-Ionenpumpen (Ca²⁺-ATPasen)]]
*****[[5.3.1.2 V-Klasse- und F-Klasse-Ionenpumpen (V-class und F-class)]]
*****[[5.3.1.3 ABC-Transporter (ATP-binding cassettes)]]
****[[5.3.2 Gekoppelter Transport]]
***[[5.4 Endo- und Exocytose (Membranfluß)]]
***[[5.5 Signalhypothese]]
**[[6.0 Lebensbedingungen und Kultivationsfaktoren]]
***[[6.1 O₂-Bedingungen]]
***[[6.2 Temperaturbedingungen]]
***[[6.3 pH-Bedingungen]]
***[[6.4 Osmotische Bedingungen]]
***[[6.5 Nährstoffbedingungen]]
**[[7.0 Der Zellzyklus]]
***[[7.1 Mitose]]
***[[7.2 Meiose]]

*IV. Genetik
**1.0 Klassische Genetik (MENDEL-Genetik)
***[[1.1 MENDELsche Regeln]]
****[[1.1.1 Uniformitätsregel]]
****[[1.1.2 Spaltungsregel]]
****[[1.1.3 Unabhängigkeitsregel (Neukombinationsregel)]]
***[[1.2 Erweiterung der MENDELschen Regeln]]
**[[2.0 Molekulargenetik]]
***[[2.1 Aufbau und Struktur der DNA]]
****[[2.1.1 Primärstruktur der DNA]]
****[[2.1.2 Sekundärstruktur der DNA]]
****[[2.1.3 Tertiärstruktur der DNA]]
****[[2.1.4 Übergeordnete DNA-Strukturen]]
***[[2.2 Grundlagen und Prokaryonten-Genetik]]
****[[2.2.1 Ablauf der Vererbung]]
*****[[2.2.1.1 Übersicht]]
*****[[2.2.1.2 Transkription der DNA]]
*****[[2.2.1.3 Regulation der Genaktivität bei Bakterien]]
******[[2.2.1.3.1 Negative Kontrolle am Beispiel des lac-Operons von E. coli]]
****[[2.2.2 Der genetische Code]]
****[[2.2.3 Unterschiede zwischen DNA und RNA]]
****[[2.2.4 Die wichtigsten RNA-Sorten der Zelle]]
****[[2.2.5 Die Proteinbiosynthese (Translation)]]
*****[[2.2.5.1 Allgemeines]]
*****[[2.2.5.2 Initiation (Start) Der Proteinsynthese]]
******[[2.2.5.2.1 Aufbau der Ribosomenbindestelle]]
******[[2.2.5.2.2 Die Start-Aminosäure Methionin]]
*****[[2.2.5.3 Elongation (Kettenverlängerung)]]
*****[[2.2.5.4 Termination]]
*****[[2.2.5.5 Posttranslationale Modifikationen]]
****[[2.2.6 Wobble im genetischen Code]]
****[[2.2.7 Regulierung der Genexpression bei Bakterien]]
*****[[2.2.7.1 Regulation der Promotorstärke]]
*****[[2.2.7.2 Regulation über den σ-Faktor]]
*****[[2.2.7.3 Regulation des lac-Operons über den Operator]]
****[[2.2.8 Mutationen bei Bakterien]]
*****[[2.2.8.1 Auswirkung von Mutationen]]
*****[[2.2.8.2 Mutationsarten]]
*****[[2.2.8.3 Mögliche Ursachen für Basenaustauschmutationen]]
******[[2.2.8.3.1 Tautomere Basen]]
******[[2.2.8.3.2 Spontane Desaminierungen]]
******[[2.2.8.3.3 Depurinierung und Depyrimidierung]]
*****[[2.2.8.4 Auslösung von Mutationen durch Chemikalien]]
******[[2.2.8.4.1 Basenanaloge Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.2 Desaminierende Chemikalien]]
******[[2.2.8.4.3 Alkylierende Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.4 Nachweis mutagener Wirkung von Chemikalien mit dem AMES-Test (1975)]]
*****[[2.2.8.5 Mutation von Bakterien durch UV-Strahlung]]
*****[[2.2.8.6 Reversionen (Rückmutationen)]]
******[[2.2.8.6.1 Reversionen durch eine zweite Mutation im selben Gen]]
******[[2.2.8.6.2 Reversionen durch eine zweite Mutation in einem anderen Gen]]
****[[2.2.9 Replikation von Bakterien-DNA]]
*****[[2.2.9.1 Die wichtigsten Replikationsproteine und ihre Besonderheiten]]
*****[[2.2.9.2 Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation]]
*****[[2.2.9.3 Möglichkeiten der bidirektionalen Replikation]]
****[[2.2.10 Restriktions- und Modifikationssysteme (R/M-Systeme) bei Bakterien]]
*****[[2.2.10.1 Mögliche Ursachen bei ausbleibender Restriktion der Fremd-DNA in Bakterien]]
*****[[2.2.10.2 R/M-Systeme bei E. coli]]
*****[[2.2.10.3 Die Typen der Restriktionsenzyme]]
***[[2.3 Grundlagen der Gentechnik]]
****[[2.3.1 PCR (Polymerase-Kettenreaktion, polymerase chain reaction)]]
*****[[2.3.1.1 Anwendung und Durchführung]]
*****[[2.3.1.2 Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen]]
*****[[2.3.1.3 Amplifikation der gesamten DNA]]
******[[2.3.1.3.1 Der genetische Fingerabdruck]]
****[[2.3.2 Grundprinzip der Genklonierung]]
*****[[2.3.2.1 Bedeutung überstehender Enden]]
*****[[2.3.2.2 Restriktionsanalyse mit Hilfe der Agarosegelelektrophorese]]
******[[2.3.2.2.1 Theorie zur Gelelektrophorese von DNA]]
******[[2.3.2.2.2 Auswertung]]
*****[[2.3.2.3 Genklonierung mit E. coli]]
******[[2.3.2.3.1 Gewünschte Eigenschaften von Plasmidvektoren]]
******[[2.3.2.3.2 Eigenschaften der verwendeten Wirtszellen]]
******[[2.3.2.3.3 Vorgehensweise zur Selektion und Identifikation rekombinanter Kolonien]]
*****[[2.3.2.4 Klonierung mit pUC-Plasmiden]]
******[[2.3.2.4.1 Test auf Lactose-Abbau]]
******[[2.3.2.4.2 Prinzip der Koloniefärbung bei Klonierung mit pUC-Plasmiden zur Identifizierung rekombinanter Kolonien]]
****[[2.3.3 Tricks in der Gentechnik]]
*****[[2.3.3.1 Transformation - Methode zum Einschleusen gentechnisch veränderter DNA in Bakterien]]
******[[2.3.3.1.1 Wichtige Faktoren für erfolgreiche Transformation]]
******[[2.3.3.1.2 Form der aufgenommenen DNA]]
******[[2.3.3.1.3 Transformationsrate bei E. coli]]
******[[2.3.3.1.4 Suche nach dem richtigen Klon]]
*****[[2.3.3.2 Hybridisierung mit einer Gensonde]]
******[[2.3.3.2.1 Prinzip der Hybridisierung]]
******[[2.3.3.2.2 Herstellung radioaktiv markierter Gensonden]]
******[[2.3.3.2.3 Nichtradioaktive DNA-Markierung (non radioactive labelling)]]
******[[2.3.3.2.4 Koloniehybridisierung]]
******[[2.3.3.2.5 Plasmidisolierung aus E. coli]]
*****[[2.3.3.3 Southern Hybridisierung (blotting, transfer)]]
*****[[2.3.3.4 Nachweis von Genen mit Hilfe der PCR]]
****[[2.3.4 DNA-Sequenzierung]]
*****[[2.3.4.1 Kettenabbruch nach SANGER et al. (1977)]]
******[[2.3.4.1.1 Gewinnung von Einzelstrang und Primer]]
******[[2.3.4.1.2 Kettenabbruch durch Dideoxy-Nukleotide]]
*****[[2.3.4.2 Sequencer]]
******[[2.3.4.2.1 Monofluorophores System]]
******[[2.3.4.2.2 Multifluorophores System]]
*****[[2.3.4.3 Taq-Cycle-Sequenzierung]]
***[[2.4 Eukaryonten-Genetik]]
****[[2.4.1 Aufbau und Funktion des eukaryontischen Operons]]
*****[[2.4.1.1 Aufbau]]
*****[[2.4.1.2 Gene]]
*****[[2.4.1.3 RNA-Arten und RNA-Polymerasen]]
*****[[2.4.1.4 Struktur der eukaryontischen Transkriptionseinheit (auf der DNA)]]
*****[[2.4.1.5 Bedeutung der Introns]]
*****[[2.4.1.6 mRNA-Reifung (Processing) im Zellkern]]
*****[[2.4.1.7 Genregulation der Genaktivität bei Eukaryonten]]
****[[2.4.2 Klonierung von Eukaryontengenen in Bakterien]]
**3.0 Populationsgenetik

*V. Systematik, Nomenklatur und Taxonomie

*VI. Zoologie
**[[1.0 Systematik der Tiere]]

*VII. Botanik
**[[1.0 Systematik der Pflanzen]]

*[[Abbildungsverzeichnis]]

*[[Tabellenverzeichnis]]

*[[Quellenverzeichnis]]


&lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[I. Einführung|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;</text>
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&lt;p style="text-align: center;"&gt;Das nachfolgende E-Book wurden aus Skripten und Mitschriften mehrerer Vorlesungen der Ausbildungen zum &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüften Technischen Assistenten für naturkundliche Museen und Forschungsinstitute]&lt;/span&gt; am renommierten Forschungs-Institut Senckenberg und zum &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Staatlich geprüften biologisch-technischen Assistenten]&lt;/span&gt; an der Landesgewerbeanstalt Nürnberg (TÜV Rheinland) erstellt und soll im Laufe meines Biologie-Studiums um weitere Kapitel vervollständigt werden. Es erhebt daher keinen Anspruch auf Vollständigkeit oder Richtigkeit, sollte jedoch jedem Interessenten einen guten Einblick in den Umfang der Biologie und die in den (ersten) Studiensemestern vermittelten Themen geben.&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;&lt;big&gt;'''Inhaltsverzeichnis'''&lt;/big&gt;&lt;/p&gt;

*[[I. Einführung]]
**[[1.0 Definitionen der Biologie]]
**[[2.0 Aufgabengebiete der Biologie]]
**[[3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books]]

*[[II. Molekularbiologie]]
**[[1.0 Grundlagen]]
***[[1.1 Materie, Elemente und subatomare Teilchen]]
***[[1.2 Atommodell]]
***[[1.3 Chemische Bindungen]]
****[[1.3.1 Die Ionenbindung]]
****[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]
*****[[1.3.2.1 Unpolare Atombindung]]
*****[[1.3.2.2 Polare Atombindung]]
*****[[1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte]]
*****[[1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung]]
******[[1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser]]
****[[1.3.3 Koordinative oder dative Bindung]]
*****[[1.3.3.1 Metallkomplexe]]
*****[[1.3.3.2 Chelatkomplexe]]
***[[1.4 Energetische Grundlagen]]
***[[1.5 Chemisches Gleichgewicht]]
***[[1.6 Säuren und Basen]]
****[[1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)]]
****[[1.6.2 Der pH-Wert]]
****[[1.6.3 Neutralisation]]
****[[1.6.4 Puffer]]
**[[2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)]]
**[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]
***[[3.1 Allgemeines]]
***[[3.2 Einteilung]]
***[[3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren]]
***[[3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren]]
****[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung]]
****[[3.4.2 Stereoisomerie]]
***[[3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren]]
***[[3.6 Peptide]]
***[[3.7 Proteinklassen]]
***[[3.8 Struktur von Proteinen]]
***[[3.9 Enzyme]]
****[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen]]
****[[3.9.2 Klassifizierung von Enzymen]]
****[[3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung]]
****[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]
*****[[3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺]]
*****[[3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂]]
*****[[3.9.4.3 Coenzym A (CoA)]]
*****[[3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)]]
*****[[3.9.4.5 Pyridoxalphosphat]]
****[[3.9.5 Enzymkinetik]]
*****[[3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS und MENTEN (1913)]]
*****[[3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER und BURK (1913)]]
***[[3.10 Reinigung, Charakterisierung und Lagerung von Proteinen]]
****[[3.10.1 Reinigung]]
*****[[3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie]]
*****[[3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie]]
*****[[3.10.1.3 Affinitätschromatographie]]
****[[3.10.2 Charakterisierung]]
*****[[3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration]]
******[[3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)]]
******[[3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm]]
*****[[3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten]]
******[[3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)]]
******[[3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)]]
****[[3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung]]
**[[4.0 Kohlenhydrate]]
***[[4.1 Monosaccharide]]
****[[4.1.1 Entstehung von Ringformen]]
****[[4.1.2 Eigenschaften der Monosaccharide]]
****[[4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide]]
*****[[4.1.3.1 FEHLINGsche Probe]]
*****[[4.1.3.2 Silberspiegel-Probe]]
****[[4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide]]
****[[4.1.5 Glykoside]]
***[[4.2 Disaccharide]]
****[[4.2.1 Maltose (Malzzucker)]]
****[[4.2.2 Cellobiose]]
****[[4.2.3 Lactose (Milchzucker)]]
****[[4.2.4 Saccharose (Sucrose)]]
***[[4.3 Polysaccharide]]
****[[4.3.1 Homopolysaccharide]]
****[[4.3.2 Heteropolysaccharide]]

*[[III. Cytologie]]
**[[1.0 Einführung]]
**[[2.0 Prokaryonten]]
***[[2.1 Einführung]]
***[[2.2 Zellaufbau]]
****[[2.2.1 Zellhülle (cell envelope)]]
****[[2.2.2 Die bakterielle Zellwand]]
*****[[2.2.2.1 Aufbau des Mureins]]
*****[[2.2.2.2 GRAM-Färbung]]
******[[2.2.2.2.1 Übersicht wichtiger grampositiver und gramnegativer Prokaryonten]]
******[[2.2.2.2.2 Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.3 Antigene gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.4 R- und S-Formen]]
****[[2.2.3 Bakteriengeißeln]]
****[[2.2.4 Pili (Fimbrien)]]
*****[[2.2.4.1 Konjugation bei E. coli und nahe verwandten Enterobakterien]]
*****[[2.2.4.2 Experiment der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)]]
***[[2.3 Antibiotika]]
****[[2.3.1 Allgemeines]]
****[[2.3.2 Penicillin]]
*****[[2.3.2.1 Penicillintechnik]]
*****[[2.3.2.2 Halbsynthetische Penicilline]]
****[[2.3.3 Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten]]
*****[[2.3.3.1 Wirkung von Streptomycin und Tetracyclin]]
*****[[2.3.3.2 Wirkung von Chloramphenicol]]
****[[2.3.4 Problematik der Antibiotika-Resistenz]]
**[[3.0 Eukaryonten]]
***[[3.1 Einführung]]
***[[3.2 Zellorganellen und -bestandteile]]
****[[3.2.1 Zellkern (Nucleus)]]
****[[3.2.2 Endoplasmatisches Reticulum (ER)]]
****[[3.2.3 Mitochondrien]]
****[[3.2.4 GOLGI-Apparat (syn. Dictyosom)]]
****[[3.2.5 Ribosomen]]
****[[3.2.6 Peroxisomen]]
****[[3.2.7 Cytoplasma]]
****[[3.2.8 Cytoskelett]]
****[[3.2.9 Zellmembran]]
****[[3.2.10 Organellen tierischer Zellen]]
*****[[3.2.10.1 Lysosomen]]
*****[[3.2.10.2 Besonderheiten tierischer Zellmembranen]]
****[[3.2.11 Organellen pflanzlicher Zellen]]
*****[[3.2.11.1 Plastiden]]
*****[[3.2.11.2 Vakuolen]]
*****[[3.2.11.3 Zellwand]]
*****[[3.2.11.4 Besonderheiten pflanzlicher Zellmembranen]]
**[[4.0 Prinzipielle Arten des Energiegewinns]]
***[[4.1 Einführung]]
***[[4.2 Energiestoffwechsel bei chemoorganotrophen Organismen]]
****[[4.2.1 Wege der Brenztraubensäurebildung]]
*****[[4.2.1.1 Glykolyse (Fructosediphosphatweg, FDP-Weg)]]
*****[[4.2.1.2 Pentosephosphatweg]]
*****[[4.2.1.3 ENTNER-DOUDOROFF-Weg (Ketosedesoxyphosphogluconsäure-Weg, KDPE-Weg)]]
****[[4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus (oxidative Decarboxylierung und Citronensäurezyklus)]]
****[[4.2.3 Endoxidation (aerobe Atmungskette)]]
****[[4.2.4 Gärung]]
***[[4.3 Energiestoffwechsel bei chemolithotrophen Organismen]]
****[[4.3.1 Pflanzlicher Stoffwechsel]]
*****[[4.3.1.1 Besonderheiten des pflanzlichen Kohlenhydrat-Stoffwechsels]]
*****[[4.3.1.2 Lichtreaktion der Photosynthese]]
*****[[4.3.1.3 Lichtunabhängige Reaktion (CALVIN-Zyklus, Dunkelreaktion)]]
*****[[4.3.1.4 Biosynthese von Stärke in den Chloroplasten]]
*****[[4.3.1.5 Der Glyoxylsäurezyklus]]
****[[4.3.2 Nitratatmung (dissimilatorische Nitratreduktion)]]
****[[4.3.3 Sulfatatmung (dissimilatorische Sulfatreduktion)]]
**[[5.0 Zelluläre Transportvorgänge]]
***[[5.1 Einführung]]
***[[5.2 Passiver Transport]]
****[[5.2.1 Diffusion]]
****[[5.2.2 Osmose]]
***[[5.3 Aktiver Transport]]
****[[5.3.1 Aktive Tunnelproteine]]
*****[[5.3.1.1 P-Klasse-Ionenpumpen (P-class)]]
******[[5.3.1.1.1 Na⁺/K⁺-Ionenpumpen (Na⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.2 H⁺/K⁺-Ionenpumpen (H⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.3 Ca²⁺-Ionenpumpen (Ca²⁺-ATPasen)]]
*****[[5.3.1.2 V-Klasse- und F-Klasse-Ionenpumpen (V-class und F-class)]]
*****[[5.3.1.3 ABC-Transporter (ATP-binding cassettes)]]
****[[5.3.2 Gekoppelter Transport]]
***[[5.4 Endo- und Exocytose (Membranfluß)]]
***[[5.5 Signalhypothese]]
**[[6.0 Lebensbedingungen und Kultivationsfaktoren]]
***[[6.1 O₂-Bedingungen]]
***[[6.2 Temperaturbedingungen]]
***[[6.3 pH-Bedingungen]]
***[[6.4 Osmotische Bedingungen]]
***[[6.5 Nährstoffbedingungen]]
**[[7.0 Der Zellzyklus]]
***[[7.1 Mitose]]
***[[7.2 Meiose]]

*IV. Genetik
**1.0 Klassische Genetik (MENDEL-Genetik)
***[[1.1 MENDELsche Regeln]]
****[[1.1.1 Uniformitätsregel]]
****[[1.1.2 Spaltungsregel]]
****[[1.1.3 Unabhängigkeitsregel (Neukombinationsregel)]]
***[[1.2 Erweiterung der MENDELschen Regeln]]
**[[2.0 Molekulargenetik]]
***[[2.1 Aufbau und Struktur der DNA]]
****[[2.1.1 Primärstruktur der DNA]]
****[[2.1.2 Sekundärstruktur der DNA]]
****[[2.1.3 Tertiärstruktur der DNA]]
****[[2.1.4 Übergeordnete DNA-Strukturen]]
***[[2.2 Grundlagen und Prokaryonten-Genetik]]
****[[2.2.1 Ablauf der Vererbung]]
*****[[2.2.1.1 Übersicht]]
*****[[2.2.1.2 Transkription der DNA]]
*****[[2.2.1.3 Regulation der Genaktivität bei Bakterien]]
******[[2.2.1.3.1 Negative Kontrolle am Beispiel des lac-Operons von E. coli]]
****[[2.2.2 Der genetische Code]]
****[[2.2.3 Unterschiede zwischen DNA und RNA]]
****[[2.2.4 Die wichtigsten RNA-Sorten der Zelle]]
****[[2.2.5 Die Proteinbiosynthese (Translation)]]
*****[[2.2.5.1 Allgemeines]]
*****[[2.2.5.2 Initiation (Start) Der Proteinsynthese]]
******[[2.2.5.2.1 Aufbau der Ribosomenbindestelle]]
******[[2.2.5.2.2 Die Start-Aminosäure Methionin]]
*****[[2.2.5.3 Elongation (Kettenverlängerung)]]
*****[[2.2.5.4 Termination]]
*****[[2.2.5.5 Posttranslationale Modifikationen]]
****[[2.2.6 Wobble im genetischen Code]]
****[[2.2.7 Regulierung der Genexpression bei Bakterien]]
*****[[2.2.7.1 Regulation der Promotorstärke]]
*****[[2.2.7.2 Regulation über den σ-Faktor]]
*****[[2.2.7.3 Regulation des lac-Operons über den Operator]]
****[[2.2.8 Mutationen bei Bakterien]]
*****[[2.2.8.1 Auswirkung von Mutationen]]
*****[[2.2.8.2 Mutationsarten]]
*****[[2.2.8.3 Mögliche Ursachen für Basenaustauschmutationen]]
******[[2.2.8.3.1 Tautomere Basen]]
******[[2.2.8.3.2 Spontane Desaminierungen]]
******[[2.2.8.3.3 Depurinierung und Depyrimidierung]]
*****[[2.2.8.4 Auslösung von Mutationen durch Chemikalien]]
******[[2.2.8.4.1 Basenanaloge Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.2 Desaminierende Chemikalien]]
******[[2.2.8.4.3 Alkylierende Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.4 Nachweis mutagener Wirkung von Chemikalien mit dem AMES-Test (1975)]]
*****[[2.2.8.5 Mutation von Bakterien durch UV-Strahlung]]
*****[[2.2.8.6 Reversionen (Rückmutationen)]]
******[[2.2.8.6.1 Reversionen durch eine zweite Mutation im selben Gen]]
******[[2.2.8.6.2 Reversionen durch eine zweite Mutation in einem anderen Gen]]
****[[2.2.9 Replikation von Bakterien-DNA]]
*****[[2.2.9.1 Die wichtigsten Replikationsproteine und ihre Besonderheiten]]
*****[[2.2.9.2 Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation]]
*****[[2.2.9.3 Möglichkeiten der bidirektionalen Replikation]]
****[[2.2.10 Restriktions- und Modifikationssysteme (R/M-Systeme) bei Bakterien]]
*****[[2.2.10.1 Mögliche Ursachen bei ausbleibender Restriktion der Fremd-DNA in Bakterien]]
*****[[2.2.10.2 R/M-Systeme bei E. coli]]
*****[[2.2.10.3 Die Typen der Restriktionsenzyme]]
***[[2.3 Grundlagen der Gentechnik]]
****[[2.3.1 PCR (Polymerase-Kettenreaktion, polymerase chain reaction)]]
*****[[2.3.1.1 Anwendung und Durchführung]]
*****[[2.3.1.2 Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen]]
*****[[2.3.1.3 Amplifikation der gesamten DNA]]
******[[2.3.1.3.1 Der genetische Fingerabdruck]]
****[[2.3.2 Grundprinzip der Genklonierung]]
*****[[2.3.2.1 Bedeutung überstehender Enden]]
*****[[2.3.2.2 Restriktionsanalyse mit Hilfe der Agarosegelelektrophorese]]
******[[2.3.2.2.1 Theorie zur Gelelektrophorese von DNA]]
******[[2.3.2.2.2 Auswertung]]
*****[[2.3.2.3 Genklonierung mit E. coli]]
******[[2.3.2.3.1 Gewünschte Eigenschaften von Plasmidvektoren]]
******[[2.3.2.3.2 Eigenschaften der verwendeten Wirtszellen]]
******[[2.3.2.3.3 Vorgehensweise zur Selektion und Identifikation rekombinanter Kolonien]]
*****[[2.3.2.4 Klonierung mit pUC-Plasmiden]]
******[[2.3.2.4.1 Test auf Lactose-Abbau]]
******[[2.3.2.4.2 Prinzip der Koloniefärbung bei Klonierung mit pUC-Plasmiden zur Identifizierung rekombinanter Kolonien]]
****[[2.3.3 Tricks in der Gentechnik]]
*****[[2.3.3.1 Transformation - Methode zum Einschleusen gentechnisch veränderter DNA in Bakterien]]
******[[2.3.3.1.1 Wichtige Faktoren für erfolgreiche Transformation]]
******[[2.3.3.1.2 Form der aufgenommenen DNA]]
******[[2.3.3.1.3 Transformationsrate bei E. coli]]
******[[2.3.3.1.4 Suche nach dem richtigen Klon]]
*****[[2.3.3.2 Hybridisierung mit einer Gensonde]]
******[[2.3.3.2.1 Prinzip der Hybridisierung]]
******[[2.3.3.2.2 Herstellung radioaktiv markierter Gensonden]]
******[[2.3.3.2.3 Nichtradioaktive DNA-Markierung (non radioactive labelling)]]
******[[2.3.3.2.4 Koloniehybridisierung]]
******[[2.3.3.2.5 Plasmidisolierung aus E. coli]]
*****[[2.3.3.3 Southern Hybridisierung (blotting, transfer)]]
*****[[2.3.3.4 Nachweis von Genen mit Hilfe der PCR]]
****[[2.3.4 DNA-Sequenzierung]]
*****[[2.3.4.1 Kettenabbruch nach SANGER et al. (1977)]]
******[[2.3.4.1.1 Gewinnung von Einzelstrang und Primer]]
******[[2.3.4.1.2 Kettenabbruch durch Dideoxy-Nukleotide]]
*****[[2.3.4.2 Sequencer]]
******[[2.3.4.2.1 Monofluorophores System]]
******[[2.3.4.2.2 Multifluorophores System]]
*****[[2.3.4.3 Taq-Cycle-Sequenzierung]]
***[[2.4 Eukaryonten-Genetik]]
****[[2.4.1 Aufbau und Funktion des eukaryontischen Operons]]
*****[[2.4.1.1 Aufbau]]
*****[[2.4.1.2 Gene]]
*****[[2.4.1.3 RNA-Arten und RNA-Polymerasen]]
*****[[2.4.1.4 Struktur der eukaryontischen Transkriptionseinheit (auf der DNA)]]
*****[[2.4.1.5 Bedeutung der Introns]]
*****[[2.4.1.6 mRNA-Reifung (Processing) im Zellkern]]
*****[[2.4.1.7 Genregulation der Genaktivität bei Eukaryonten]]
****[[2.4.2 Klonierung von Eukaryontengenen in Bakterien]]
**3.0 Populationsgenetik

*V. Systematik, Nomenklatur und Taxonomie

*VI. Zoologie
**[[1.0 Systematik der Tiere]]

*VII. Botanik
**[[1.0 Systematik der Pflanzen]]

*[[Abbildungsverzeichnis]]

*[[Tabellenverzeichnis]]

*[[Quellenverzeichnis]]


&lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[I. Einführung|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="14548" xml:space="preserve">&lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[I. Einführung|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;


XXX&lt;p style="text-align: center;"&gt;Das nachfolgende E-Book wurden aus Skripten und Mitschriften mehrerer Vorlesungen der Ausbildungen zum &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüften Technischen Assistenten für naturkundliche Museen und Forschungsinstitute]&lt;/span&gt; am renommierten Forschungs-Institut Senckenberg und zum &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Staatlich geprüften biologisch-technischen Assistenten]&lt;/span&gt; an der Landesgewerbeanstalt Nürnberg (TÜV Rheinland) erstellt und soll im Laufe meines Biologie-Studiums um weitere Kapitel vervollständigt werden. Es erhebt daher keinen Anspruch auf Vollständigkeit oder Richtigkeit, sollte jedoch jedem Interessenten einen guten Einblick in den Umfang der Biologie und die in den (ersten) Studiensemestern vermittelten Themen geben.&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;&lt;big&gt;'''Inhaltsverzeichnis'''&lt;/big&gt;&lt;/p&gt;

*[[I. Einführung]]
**[[1.0 Definitionen der Biologie]]
**[[2.0 Aufgabengebiete der Biologie]]
**[[3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books]]

*[[II. Molekularbiologie]]
**[[1.0 Grundlagen]]
***[[1.1 Materie, Elemente und subatomare Teilchen]]
***[[1.2 Atommodell]]
***[[1.3 Chemische Bindungen]]
****[[1.3.1 Die Ionenbindung]]
****[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]
*****[[1.3.2.1 Unpolare Atombindung]]
*****[[1.3.2.2 Polare Atombindung]]
*****[[1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte]]
*****[[1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung]]
******[[1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser]]
****[[1.3.3 Koordinative oder dative Bindung]]
*****[[1.3.3.1 Metallkomplexe]]
*****[[1.3.3.2 Chelatkomplexe]]
***[[1.4 Energetische Grundlagen]]
***[[1.5 Chemisches Gleichgewicht]]
***[[1.6 Säuren und Basen]]
****[[1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)]]
****[[1.6.2 Der pH-Wert]]
****[[1.6.3 Neutralisation]]
****[[1.6.4 Puffer]]
**[[2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)]]
**[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]
***[[3.1 Allgemeines]]
***[[3.2 Einteilung]]
***[[3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren]]
***[[3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren]]
****[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung]]
****[[3.4.2 Stereoisomerie]]
***[[3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren]]
***[[3.6 Peptide]]
***[[3.7 Proteinklassen]]
***[[3.8 Struktur von Proteinen]]
***[[3.9 Enzyme]]
****[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen]]
****[[3.9.2 Klassifizierung von Enzymen]]
****[[3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung]]
****[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]
*****[[3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺]]
*****[[3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂]]
*****[[3.9.4.3 Coenzym A (CoA)]]
*****[[3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)]]
*****[[3.9.4.5 Pyridoxalphosphat]]
****[[3.9.5 Enzymkinetik]]
*****[[3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS und MENTEN (1913)]]
*****[[3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER und BURK (1913)]]
***[[3.10 Reinigung, Charakterisierung und Lagerung von Proteinen]]
****[[3.10.1 Reinigung]]
*****[[3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie]]
*****[[3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie]]
*****[[3.10.1.3 Affinitätschromatographie]]
****[[3.10.2 Charakterisierung]]
*****[[3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration]]
******[[3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)]]
******[[3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm]]
*****[[3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten]]
******[[3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)]]
******[[3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)]]
****[[3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung]]
**[[4.0 Kohlenhydrate]]
***[[4.1 Monosaccharide]]
****[[4.1.1 Entstehung von Ringformen]]
****[[4.1.2 Eigenschaften der Monosaccharide]]
****[[4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide]]
*****[[4.1.3.1 FEHLINGsche Probe]]
*****[[4.1.3.2 Silberspiegel-Probe]]
****[[4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide]]
****[[4.1.5 Glykoside]]
***[[4.2 Disaccharide]]
****[[4.2.1 Maltose (Malzzucker)]]
****[[4.2.2 Cellobiose]]
****[[4.2.3 Lactose (Milchzucker)]]
****[[4.2.4 Saccharose (Sucrose)]]
***[[4.3 Polysaccharide]]
****[[4.3.1 Homopolysaccharide]]
****[[4.3.2 Heteropolysaccharide]]

*[[III. Cytologie]]
**[[1.0 Einführung]]
**[[2.0 Prokaryonten]]
***[[2.1 Einführung]]
***[[2.2 Zellaufbau]]
****[[2.2.1 Zellhülle (cell envelope)]]
****[[2.2.2 Die bakterielle Zellwand]]
*****[[2.2.2.1 Aufbau des Mureins]]
*****[[2.2.2.2 GRAM-Färbung]]
******[[2.2.2.2.1 Übersicht wichtiger grampositiver und gramnegativer Prokaryonten]]
******[[2.2.2.2.2 Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.3 Antigene gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.4 R- und S-Formen]]
****[[2.2.3 Bakteriengeißeln]]
****[[2.2.4 Pili (Fimbrien)]]
*****[[2.2.4.1 Konjugation bei E. coli und nahe verwandten Enterobakterien]]
*****[[2.2.4.2 Experiment der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)]]
***[[2.3 Antibiotika]]
****[[2.3.1 Allgemeines]]
****[[2.3.2 Penicillin]]
*****[[2.3.2.1 Penicillintechnik]]
*****[[2.3.2.2 Halbsynthetische Penicilline]]
****[[2.3.3 Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten]]
*****[[2.3.3.1 Wirkung von Streptomycin und Tetracyclin]]
*****[[2.3.3.2 Wirkung von Chloramphenicol]]
****[[2.3.4 Problematik der Antibiotika-Resistenz]]
**[[3.0 Eukaryonten]]
***[[3.1 Einführung]]
***[[3.2 Zellorganellen und -bestandteile]]
****[[3.2.1 Zellkern (Nucleus)]]
****[[3.2.2 Endoplasmatisches Reticulum (ER)]]
****[[3.2.3 Mitochondrien]]
****[[3.2.4 GOLGI-Apparat (syn. Dictyosom)]]
****[[3.2.5 Ribosomen]]
****[[3.2.6 Peroxisomen]]
****[[3.2.7 Cytoplasma]]
****[[3.2.8 Cytoskelett]]
****[[3.2.9 Zellmembran]]
****[[3.2.10 Organellen tierischer Zellen]]
*****[[3.2.10.1 Lysosomen]]
*****[[3.2.10.2 Besonderheiten tierischer Zellmembranen]]
****[[3.2.11 Organellen pflanzlicher Zellen]]
*****[[3.2.11.1 Plastiden]]
*****[[3.2.11.2 Vakuolen]]
*****[[3.2.11.3 Zellwand]]
*****[[3.2.11.4 Besonderheiten pflanzlicher Zellmembranen]]
**[[4.0 Prinzipielle Arten des Energiegewinns]]
***[[4.1 Einführung]]
***[[4.2 Energiestoffwechsel bei chemoorganotrophen Organismen]]
****[[4.2.1 Wege der Brenztraubensäurebildung]]
*****[[4.2.1.1 Glykolyse (Fructosediphosphatweg, FDP-Weg)]]
*****[[4.2.1.2 Pentosephosphatweg]]
*****[[4.2.1.3 ENTNER-DOUDOROFF-Weg (Ketosedesoxyphosphogluconsäure-Weg, KDPE-Weg)]]
****[[4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus (oxidative Decarboxylierung und Citronensäurezyklus)]]
****[[4.2.3 Endoxidation (aerobe Atmungskette)]]
****[[4.2.4 Gärung]]
***[[4.3 Energiestoffwechsel bei chemolithotrophen Organismen]]
****[[4.3.1 Pflanzlicher Stoffwechsel]]
*****[[4.3.1.1 Besonderheiten des pflanzlichen Kohlenhydrat-Stoffwechsels]]
*****[[4.3.1.2 Lichtreaktion der Photosynthese]]
*****[[4.3.1.3 Lichtunabhängige Reaktion (CALVIN-Zyklus, Dunkelreaktion)]]
*****[[4.3.1.4 Biosynthese von Stärke in den Chloroplasten]]
*****[[4.3.1.5 Der Glyoxylsäurezyklus]]
****[[4.3.2 Nitratatmung (dissimilatorische Nitratreduktion)]]
****[[4.3.3 Sulfatatmung (dissimilatorische Sulfatreduktion)]]
**[[5.0 Zelluläre Transportvorgänge]]
***[[5.1 Einführung]]
***[[5.2 Passiver Transport]]
****[[5.2.1 Diffusion]]
****[[5.2.2 Osmose]]
***[[5.3 Aktiver Transport]]
****[[5.3.1 Aktive Tunnelproteine]]
*****[[5.3.1.1 P-Klasse-Ionenpumpen (P-class)]]
******[[5.3.1.1.1 Na⁺/K⁺-Ionenpumpen (Na⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.2 H⁺/K⁺-Ionenpumpen (H⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.3 Ca²⁺-Ionenpumpen (Ca²⁺-ATPasen)]]
*****[[5.3.1.2 V-Klasse- und F-Klasse-Ionenpumpen (V-class und F-class)]]
*****[[5.3.1.3 ABC-Transporter (ATP-binding cassettes)]]
****[[5.3.2 Gekoppelter Transport]]
***[[5.4 Endo- und Exocytose (Membranfluß)]]
***[[5.5 Signalhypothese]]
**[[6.0 Lebensbedingungen und Kultivationsfaktoren]]
***[[6.1 O₂-Bedingungen]]
***[[6.2 Temperaturbedingungen]]
***[[6.3 pH-Bedingungen]]
***[[6.4 Osmotische Bedingungen]]
***[[6.5 Nährstoffbedingungen]]
**[[7.0 Der Zellzyklus]]
***[[7.1 Mitose]]
***[[7.2 Meiose]]

*IV. Genetik
**1.0 Klassische Genetik (MENDEL-Genetik)
***[[1.1 MENDELsche Regeln]]
****[[1.1.1 Uniformitätsregel]]
****[[1.1.2 Spaltungsregel]]
****[[1.1.3 Unabhängigkeitsregel (Neukombinationsregel)]]
***[[1.2 Erweiterung der MENDELschen Regeln]]
**[[2.0 Molekulargenetik]]
***[[2.1 Aufbau und Struktur der DNA]]
****[[2.1.1 Primärstruktur der DNA]]
****[[2.1.2 Sekundärstruktur der DNA]]
****[[2.1.3 Tertiärstruktur der DNA]]
****[[2.1.4 Übergeordnete DNA-Strukturen]]
***[[2.2 Grundlagen und Prokaryonten-Genetik]]
****[[2.2.1 Ablauf der Vererbung]]
*****[[2.2.1.1 Übersicht]]
*****[[2.2.1.2 Transkription der DNA]]
*****[[2.2.1.3 Regulation der Genaktivität bei Bakterien]]
******[[2.2.1.3.1 Negative Kontrolle am Beispiel des lac-Operons von E. coli]]
****[[2.2.2 Der genetische Code]]
****[[2.2.3 Unterschiede zwischen DNA und RNA]]
****[[2.2.4 Die wichtigsten RNA-Sorten der Zelle]]
****[[2.2.5 Die Proteinbiosynthese (Translation)]]
*****[[2.2.5.1 Allgemeines]]
*****[[2.2.5.2 Initiation (Start) Der Proteinsynthese]]
******[[2.2.5.2.1 Aufbau der Ribosomenbindestelle]]
******[[2.2.5.2.2 Die Start-Aminosäure Methionin]]
*****[[2.2.5.3 Elongation (Kettenverlängerung)]]
*****[[2.2.5.4 Termination]]
*****[[2.2.5.5 Posttranslationale Modifikationen]]
****[[2.2.6 Wobble im genetischen Code]]
****[[2.2.7 Regulierung der Genexpression bei Bakterien]]
*****[[2.2.7.1 Regulation der Promotorstärke]]
*****[[2.2.7.2 Regulation über den σ-Faktor]]
*****[[2.2.7.3 Regulation des lac-Operons über den Operator]]
****[[2.2.8 Mutationen bei Bakterien]]
*****[[2.2.8.1 Auswirkung von Mutationen]]
*****[[2.2.8.2 Mutationsarten]]
*****[[2.2.8.3 Mögliche Ursachen für Basenaustauschmutationen]]
******[[2.2.8.3.1 Tautomere Basen]]
******[[2.2.8.3.2 Spontane Desaminierungen]]
******[[2.2.8.3.3 Depurinierung und Depyrimidierung]]
*****[[2.2.8.4 Auslösung von Mutationen durch Chemikalien]]
******[[2.2.8.4.1 Basenanaloge Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.2 Desaminierende Chemikalien]]
******[[2.2.8.4.3 Alkylierende Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.4 Nachweis mutagener Wirkung von Chemikalien mit dem AMES-Test (1975)]]
*****[[2.2.8.5 Mutation von Bakterien durch UV-Strahlung]]
*****[[2.2.8.6 Reversionen (Rückmutationen)]]
******[[2.2.8.6.1 Reversionen durch eine zweite Mutation im selben Gen]]
******[[2.2.8.6.2 Reversionen durch eine zweite Mutation in einem anderen Gen]]
****[[2.2.9 Replikation von Bakterien-DNA]]
*****[[2.2.9.1 Die wichtigsten Replikationsproteine und ihre Besonderheiten]]
*****[[2.2.9.2 Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation]]
*****[[2.2.9.3 Möglichkeiten der bidirektionalen Replikation]]
****[[2.2.10 Restriktions- und Modifikationssysteme (R/M-Systeme) bei Bakterien]]
*****[[2.2.10.1 Mögliche Ursachen bei ausbleibender Restriktion der Fremd-DNA in Bakterien]]
*****[[2.2.10.2 R/M-Systeme bei E. coli]]
*****[[2.2.10.3 Die Typen der Restriktionsenzyme]]
***[[2.3 Grundlagen der Gentechnik]]
****[[2.3.1 PCR (Polymerase-Kettenreaktion, polymerase chain reaction)]]
*****[[2.3.1.1 Anwendung und Durchführung]]
*****[[2.3.1.2 Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen]]
*****[[2.3.1.3 Amplifikation der gesamten DNA]]
******[[2.3.1.3.1 Der genetische Fingerabdruck]]
****[[2.3.2 Grundprinzip der Genklonierung]]
*****[[2.3.2.1 Bedeutung überstehender Enden]]
*****[[2.3.2.2 Restriktionsanalyse mit Hilfe der Agarosegelelektrophorese]]
******[[2.3.2.2.1 Theorie zur Gelelektrophorese von DNA]]
******[[2.3.2.2.2 Auswertung]]
*****[[2.3.2.3 Genklonierung mit E. coli]]
******[[2.3.2.3.1 Gewünschte Eigenschaften von Plasmidvektoren]]
******[[2.3.2.3.2 Eigenschaften der verwendeten Wirtszellen]]
******[[2.3.2.3.3 Vorgehensweise zur Selektion und Identifikation rekombinanter Kolonien]]
*****[[2.3.2.4 Klonierung mit pUC-Plasmiden]]
******[[2.3.2.4.1 Test auf Lactose-Abbau]]
******[[2.3.2.4.2 Prinzip der Koloniefärbung bei Klonierung mit pUC-Plasmiden zur Identifizierung rekombinanter Kolonien]]
****[[2.3.3 Tricks in der Gentechnik]]
*****[[2.3.3.1 Transformation - Methode zum Einschleusen gentechnisch veränderter DNA in Bakterien]]
******[[2.3.3.1.1 Wichtige Faktoren für erfolgreiche Transformation]]
******[[2.3.3.1.2 Form der aufgenommenen DNA]]
******[[2.3.3.1.3 Transformationsrate bei E. coli]]
******[[2.3.3.1.4 Suche nach dem richtigen Klon]]
*****[[2.3.3.2 Hybridisierung mit einer Gensonde]]
******[[2.3.3.2.1 Prinzip der Hybridisierung]]
******[[2.3.3.2.2 Herstellung radioaktiv markierter Gensonden]]
******[[2.3.3.2.3 Nichtradioaktive DNA-Markierung (non radioactive labelling)]]
******[[2.3.3.2.4 Koloniehybridisierung]]
******[[2.3.3.2.5 Plasmidisolierung aus E. coli]]
*****[[2.3.3.3 Southern Hybridisierung (blotting, transfer)]]
*****[[2.3.3.4 Nachweis von Genen mit Hilfe der PCR]]
****[[2.3.4 DNA-Sequenzierung]]
*****[[2.3.4.1 Kettenabbruch nach SANGER et al. (1977)]]
******[[2.3.4.1.1 Gewinnung von Einzelstrang und Primer]]
******[[2.3.4.1.2 Kettenabbruch durch Dideoxy-Nukleotide]]
*****[[2.3.4.2 Sequencer]]
******[[2.3.4.2.1 Monofluorophores System]]
******[[2.3.4.2.2 Multifluorophores System]]
*****[[2.3.4.3 Taq-Cycle-Sequenzierung]]
***[[2.4 Eukaryonten-Genetik]]
****[[2.4.1 Aufbau und Funktion des eukaryontischen Operons]]
*****[[2.4.1.1 Aufbau]]
*****[[2.4.1.2 Gene]]
*****[[2.4.1.3 RNA-Arten und RNA-Polymerasen]]
*****[[2.4.1.4 Struktur der eukaryontischen Transkriptionseinheit (auf der DNA)]]
*****[[2.4.1.5 Bedeutung der Introns]]
*****[[2.4.1.6 mRNA-Reifung (Processing) im Zellkern]]
*****[[2.4.1.7 Genregulation der Genaktivität bei Eukaryonten]]
****[[2.4.2 Klonierung von Eukaryontengenen in Bakterien]]
**3.0 Populationsgenetik

*V. Systematik, Nomenklatur und Taxonomie

*VI. Zoologie
**[[1.0 Systematik der Tiere]]

*VII. Botanik
**[[1.0 Systematik der Pflanzen]]

*[[Abbildungsverzeichnis]]

*[[Tabellenverzeichnis]]

*[[Quellenverzeichnis]]


&lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[I. Einführung|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="14545" xml:space="preserve">&lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[I. Einführung|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;Das nachfolgende E-Book wurden aus Skripten und Mitschriften mehrerer Vorlesungen der Ausbildungen zum &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüften Technischen Assistenten für naturkundliche Museen und Forschungsinstitute]&lt;/span&gt; am renommierten Forschungs-Institut Senckenberg und zum &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Staatlich geprüften biologisch-technischen Assistenten]&lt;/span&gt; an der Landesgewerbeanstalt Nürnberg (TÜV Rheinland) erstellt und soll im Laufe meines Biologie-Studiums um weitere Kapitel vervollständigt werden. Es erhebt daher keinen Anspruch auf Vollständigkeit oder Richtigkeit, sollte jedoch jedem Interessenten einen guten Einblick in den Umfang der Biologie und die in den (ersten) Studiensemestern vermittelten Themen geben.&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;&lt;big&gt;'''Inhaltsverzeichnis'''&lt;/big&gt;&lt;/p&gt;

*[[I. Einführung]]
**[[1.0 Definitionen der Biologie]]
**[[2.0 Aufgabengebiete der Biologie]]
**[[3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books]]

*[[II. Molekularbiologie]]
**[[1.0 Grundlagen]]
***[[1.1 Materie, Elemente und subatomare Teilchen]]
***[[1.2 Atommodell]]
***[[1.3 Chemische Bindungen]]
****[[1.3.1 Die Ionenbindung]]
****[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]
*****[[1.3.2.1 Unpolare Atombindung]]
*****[[1.3.2.2 Polare Atombindung]]
*****[[1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte]]
*****[[1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung]]
******[[1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser]]
****[[1.3.3 Koordinative oder dative Bindung]]
*****[[1.3.3.1 Metallkomplexe]]
*****[[1.3.3.2 Chelatkomplexe]]
***[[1.4 Energetische Grundlagen]]
***[[1.5 Chemisches Gleichgewicht]]
***[[1.6 Säuren und Basen]]
****[[1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)]]
****[[1.6.2 Der pH-Wert]]
****[[1.6.3 Neutralisation]]
****[[1.6.4 Puffer]]
**[[2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)]]
**[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]
***[[3.1 Allgemeines]]
***[[3.2 Einteilung]]
***[[3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren]]
***[[3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren]]
****[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung]]
****[[3.4.2 Stereoisomerie]]
***[[3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren]]
***[[3.6 Peptide]]
***[[3.7 Proteinklassen]]
***[[3.8 Struktur von Proteinen]]
***[[3.9 Enzyme]]
****[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen]]
****[[3.9.2 Klassifizierung von Enzymen]]
****[[3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung]]
****[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]
*****[[3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺]]
*****[[3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂]]
*****[[3.9.4.3 Coenzym A (CoA)]]
*****[[3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)]]
*****[[3.9.4.5 Pyridoxalphosphat]]
****[[3.9.5 Enzymkinetik]]
*****[[3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS und MENTEN (1913)]]
*****[[3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER und BURK (1913)]]
***[[3.10 Reinigung, Charakterisierung und Lagerung von Proteinen]]
****[[3.10.1 Reinigung]]
*****[[3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie]]
*****[[3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie]]
*****[[3.10.1.3 Affinitätschromatographie]]
****[[3.10.2 Charakterisierung]]
*****[[3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration]]
******[[3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)]]
******[[3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm]]
*****[[3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten]]
******[[3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)]]
******[[3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)]]
****[[3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung]]
**[[4.0 Kohlenhydrate]]
***[[4.1 Monosaccharide]]
****[[4.1.1 Entstehung von Ringformen]]
****[[4.1.2 Eigenschaften der Monosaccharide]]
****[[4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide]]
*****[[4.1.3.1 FEHLINGsche Probe]]
*****[[4.1.3.2 Silberspiegel-Probe]]
****[[4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide]]
****[[4.1.5 Glykoside]]
***[[4.2 Disaccharide]]
****[[4.2.1 Maltose (Malzzucker)]]
****[[4.2.2 Cellobiose]]
****[[4.2.3 Lactose (Milchzucker)]]
****[[4.2.4 Saccharose (Sucrose)]]
***[[4.3 Polysaccharide]]
****[[4.3.1 Homopolysaccharide]]
****[[4.3.2 Heteropolysaccharide]]

*[[III. Cytologie]]
**[[1.0 Einführung]]
**[[2.0 Prokaryonten]]
***[[2.1 Einführung]]
***[[2.2 Zellaufbau]]
****[[2.2.1 Zellhülle (cell envelope)]]
****[[2.2.2 Die bakterielle Zellwand]]
*****[[2.2.2.1 Aufbau des Mureins]]
*****[[2.2.2.2 GRAM-Färbung]]
******[[2.2.2.2.1 Übersicht wichtiger grampositiver und gramnegativer Prokaryonten]]
******[[2.2.2.2.2 Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.3 Antigene gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.4 R- und S-Formen]]
****[[2.2.3 Bakteriengeißeln]]
****[[2.2.4 Pili (Fimbrien)]]
*****[[2.2.4.1 Konjugation bei E. coli und nahe verwandten Enterobakterien]]
*****[[2.2.4.2 Experiment der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)]]
***[[2.3 Antibiotika]]
****[[2.3.1 Allgemeines]]
****[[2.3.2 Penicillin]]
*****[[2.3.2.1 Penicillintechnik]]
*****[[2.3.2.2 Halbsynthetische Penicilline]]
****[[2.3.3 Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten]]
*****[[2.3.3.1 Wirkung von Streptomycin und Tetracyclin]]
*****[[2.3.3.2 Wirkung von Chloramphenicol]]
****[[2.3.4 Problematik der Antibiotika-Resistenz]]
**[[3.0 Eukaryonten]]
***[[3.1 Einführung]]
***[[3.2 Zellorganellen und -bestandteile]]
****[[3.2.1 Zellkern (Nucleus)]]
****[[3.2.2 Endoplasmatisches Reticulum (ER)]]
****[[3.2.3 Mitochondrien]]
****[[3.2.4 GOLGI-Apparat (syn. Dictyosom)]]
****[[3.2.5 Ribosomen]]
****[[3.2.6 Peroxisomen]]
****[[3.2.7 Cytoplasma]]
****[[3.2.8 Cytoskelett]]
****[[3.2.9 Zellmembran]]
****[[3.2.10 Organellen tierischer Zellen]]
*****[[3.2.10.1 Lysosomen]]
*****[[3.2.10.2 Besonderheiten tierischer Zellmembranen]]
****[[3.2.11 Organellen pflanzlicher Zellen]]
*****[[3.2.11.1 Plastiden]]
*****[[3.2.11.2 Vakuolen]]
*****[[3.2.11.3 Zellwand]]
*****[[3.2.11.4 Besonderheiten pflanzlicher Zellmembranen]]
**[[4.0 Prinzipielle Arten des Energiegewinns]]
***[[4.1 Einführung]]
***[[4.2 Energiestoffwechsel bei chemoorganotrophen Organismen]]
****[[4.2.1 Wege der Brenztraubensäurebildung]]
*****[[4.2.1.1 Glykolyse (Fructosediphosphatweg, FDP-Weg)]]
*****[[4.2.1.2 Pentosephosphatweg]]
*****[[4.2.1.3 ENTNER-DOUDOROFF-Weg (Ketosedesoxyphosphogluconsäure-Weg, KDPE-Weg)]]
****[[4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus (oxidative Decarboxylierung und Citronensäurezyklus)]]
****[[4.2.3 Endoxidation (aerobe Atmungskette)]]
****[[4.2.4 Gärung]]
***[[4.3 Energiestoffwechsel bei chemolithotrophen Organismen]]
****[[4.3.1 Pflanzlicher Stoffwechsel]]
*****[[4.3.1.1 Besonderheiten des pflanzlichen Kohlenhydrat-Stoffwechsels]]
*****[[4.3.1.2 Lichtreaktion der Photosynthese]]
*****[[4.3.1.3 Lichtunabhängige Reaktion (CALVIN-Zyklus, Dunkelreaktion)]]
*****[[4.3.1.4 Biosynthese von Stärke in den Chloroplasten]]
*****[[4.3.1.5 Der Glyoxylsäurezyklus]]
****[[4.3.2 Nitratatmung (dissimilatorische Nitratreduktion)]]
****[[4.3.3 Sulfatatmung (dissimilatorische Sulfatreduktion)]]
**[[5.0 Zelluläre Transportvorgänge]]
***[[5.1 Einführung]]
***[[5.2 Passiver Transport]]
****[[5.2.1 Diffusion]]
****[[5.2.2 Osmose]]
***[[5.3 Aktiver Transport]]
****[[5.3.1 Aktive Tunnelproteine]]
*****[[5.3.1.1 P-Klasse-Ionenpumpen (P-class)]]
******[[5.3.1.1.1 Na⁺/K⁺-Ionenpumpen (Na⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.2 H⁺/K⁺-Ionenpumpen (H⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.3 Ca²⁺-Ionenpumpen (Ca²⁺-ATPasen)]]
*****[[5.3.1.2 V-Klasse- und F-Klasse-Ionenpumpen (V-class und F-class)]]
*****[[5.3.1.3 ABC-Transporter (ATP-binding cassettes)]]
****[[5.3.2 Gekoppelter Transport]]
***[[5.4 Endo- und Exocytose (Membranfluß)]]
***[[5.5 Signalhypothese]]
**[[6.0 Lebensbedingungen und Kultivationsfaktoren]]
***[[6.1 O₂-Bedingungen]]
***[[6.2 Temperaturbedingungen]]
***[[6.3 pH-Bedingungen]]
***[[6.4 Osmotische Bedingungen]]
***[[6.5 Nährstoffbedingungen]]
**[[7.0 Der Zellzyklus]]
***[[7.1 Mitose]]
***[[7.2 Meiose]]

*IV. Genetik
**1.0 Klassische Genetik (MENDEL-Genetik)
***[[1.1 MENDELsche Regeln]]
****[[1.1.1 Uniformitätsregel]]
****[[1.1.2 Spaltungsregel]]
****[[1.1.3 Unabhängigkeitsregel (Neukombinationsregel)]]
***[[1.2 Erweiterung der MENDELschen Regeln]]
**[[2.0 Molekulargenetik]]
***[[2.1 Aufbau und Struktur der DNA]]
****[[2.1.1 Primärstruktur der DNA]]
****[[2.1.2 Sekundärstruktur der DNA]]
****[[2.1.3 Tertiärstruktur der DNA]]
****[[2.1.4 Übergeordnete DNA-Strukturen]]
***[[2.2 Grundlagen und Prokaryonten-Genetik]]
****[[2.2.1 Ablauf der Vererbung]]
*****[[2.2.1.1 Übersicht]]
*****[[2.2.1.2 Transkription der DNA]]
*****[[2.2.1.3 Regulation der Genaktivität bei Bakterien]]
******[[2.2.1.3.1 Negative Kontrolle am Beispiel des lac-Operons von E. coli]]
****[[2.2.2 Der genetische Code]]
****[[2.2.3 Unterschiede zwischen DNA und RNA]]
****[[2.2.4 Die wichtigsten RNA-Sorten der Zelle]]
****[[2.2.5 Die Proteinbiosynthese (Translation)]]
*****[[2.2.5.1 Allgemeines]]
*****[[2.2.5.2 Initiation (Start) Der Proteinsynthese]]
******[[2.2.5.2.1 Aufbau der Ribosomenbindestelle]]
******[[2.2.5.2.2 Die Start-Aminosäure Methionin]]
*****[[2.2.5.3 Elongation (Kettenverlängerung)]]
*****[[2.2.5.4 Termination]]
*****[[2.2.5.5 Posttranslationale Modifikationen]]
****[[2.2.6 Wobble im genetischen Code]]
****[[2.2.7 Regulierung der Genexpression bei Bakterien]]
*****[[2.2.7.1 Regulation der Promotorstärke]]
*****[[2.2.7.2 Regulation über den σ-Faktor]]
*****[[2.2.7.3 Regulation des lac-Operons über den Operator]]
****[[2.2.8 Mutationen bei Bakterien]]
*****[[2.2.8.1 Auswirkung von Mutationen]]
*****[[2.2.8.2 Mutationsarten]]
*****[[2.2.8.3 Mögliche Ursachen für Basenaustauschmutationen]]
******[[2.2.8.3.1 Tautomere Basen]]
******[[2.2.8.3.2 Spontane Desaminierungen]]
******[[2.2.8.3.3 Depurinierung und Depyrimidierung]]
*****[[2.2.8.4 Auslösung von Mutationen durch Chemikalien]]
******[[2.2.8.4.1 Basenanaloge Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.2 Desaminierende Chemikalien]]
******[[2.2.8.4.3 Alkylierende Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.4 Nachweis mutagener Wirkung von Chemikalien mit dem AMES-Test (1975)]]
*****[[2.2.8.5 Mutation von Bakterien durch UV-Strahlung]]
*****[[2.2.8.6 Reversionen (Rückmutationen)]]
******[[2.2.8.6.1 Reversionen durch eine zweite Mutation im selben Gen]]
******[[2.2.8.6.2 Reversionen durch eine zweite Mutation in einem anderen Gen]]
****[[2.2.9 Replikation von Bakterien-DNA]]
*****[[2.2.9.1 Die wichtigsten Replikationsproteine und ihre Besonderheiten]]
*****[[2.2.9.2 Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation]]
*****[[2.2.9.3 Möglichkeiten der bidirektionalen Replikation]]
****[[2.2.10 Restriktions- und Modifikationssysteme (R/M-Systeme) bei Bakterien]]
*****[[2.2.10.1 Mögliche Ursachen bei ausbleibender Restriktion der Fremd-DNA in Bakterien]]
*****[[2.2.10.2 R/M-Systeme bei E. coli]]
*****[[2.2.10.3 Die Typen der Restriktionsenzyme]]
***[[2.3 Grundlagen der Gentechnik]]
****[[2.3.1 PCR (Polymerase-Kettenreaktion, polymerase chain reaction)]]
*****[[2.3.1.1 Anwendung und Durchführung]]
*****[[2.3.1.2 Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen]]
*****[[2.3.1.3 Amplifikation der gesamten DNA]]
******[[2.3.1.3.1 Der genetische Fingerabdruck]]
****[[2.3.2 Grundprinzip der Genklonierung]]
*****[[2.3.2.1 Bedeutung überstehender Enden]]
*****[[2.3.2.2 Restriktionsanalyse mit Hilfe der Agarosegelelektrophorese]]
******[[2.3.2.2.1 Theorie zur Gelelektrophorese von DNA]]
******[[2.3.2.2.2 Auswertung]]
*****[[2.3.2.3 Genklonierung mit E. coli]]
******[[2.3.2.3.1 Gewünschte Eigenschaften von Plasmidvektoren]]
******[[2.3.2.3.2 Eigenschaften der verwendeten Wirtszellen]]
******[[2.3.2.3.3 Vorgehensweise zur Selektion und Identifikation rekombinanter Kolonien]]
*****[[2.3.2.4 Klonierung mit pUC-Plasmiden]]
******[[2.3.2.4.1 Test auf Lactose-Abbau]]
******[[2.3.2.4.2 Prinzip der Koloniefärbung bei Klonierung mit pUC-Plasmiden zur Identifizierung rekombinanter Kolonien]]
****[[2.3.3 Tricks in der Gentechnik]]
*****[[2.3.3.1 Transformation - Methode zum Einschleusen gentechnisch veränderter DNA in Bakterien]]
******[[2.3.3.1.1 Wichtige Faktoren für erfolgreiche Transformation]]
******[[2.3.3.1.2 Form der aufgenommenen DNA]]
******[[2.3.3.1.3 Transformationsrate bei E. coli]]
******[[2.3.3.1.4 Suche nach dem richtigen Klon]]
*****[[2.3.3.2 Hybridisierung mit einer Gensonde]]
******[[2.3.3.2.1 Prinzip der Hybridisierung]]
******[[2.3.3.2.2 Herstellung radioaktiv markierter Gensonden]]
******[[2.3.3.2.3 Nichtradioaktive DNA-Markierung (non radioactive labelling)]]
******[[2.3.3.2.4 Koloniehybridisierung]]
******[[2.3.3.2.5 Plasmidisolierung aus E. coli]]
*****[[2.3.3.3 Southern Hybridisierung (blotting, transfer)]]
*****[[2.3.3.4 Nachweis von Genen mit Hilfe der PCR]]
****[[2.3.4 DNA-Sequenzierung]]
*****[[2.3.4.1 Kettenabbruch nach SANGER et al. (1977)]]
******[[2.3.4.1.1 Gewinnung von Einzelstrang und Primer]]
******[[2.3.4.1.2 Kettenabbruch durch Dideoxy-Nukleotide]]
*****[[2.3.4.2 Sequencer]]
******[[2.3.4.2.1 Monofluorophores System]]
******[[2.3.4.2.2 Multifluorophores System]]
*****[[2.3.4.3 Taq-Cycle-Sequenzierung]]
***[[2.4 Eukaryonten-Genetik]]
****[[2.4.1 Aufbau und Funktion des eukaryontischen Operons]]
*****[[2.4.1.1 Aufbau]]
*****[[2.4.1.2 Gene]]
*****[[2.4.1.3 RNA-Arten und RNA-Polymerasen]]
*****[[2.4.1.4 Struktur der eukaryontischen Transkriptionseinheit (auf der DNA)]]
*****[[2.4.1.5 Bedeutung der Introns]]
*****[[2.4.1.6 mRNA-Reifung (Processing) im Zellkern]]
*****[[2.4.1.7 Genregulation der Genaktivität bei Eukaryonten]]
****[[2.4.2 Klonierung von Eukaryontengenen in Bakterien]]
**3.0 Populationsgenetik

*V. Systematik, Nomenklatur und Taxonomie

*VI. Zoologie
**[[1.0 Systematik der Tiere]]

*VII. Botanik
**[[1.0 Systematik der Pflanzen]]

*[[Abbildungsverzeichnis]]

*[[Tabellenverzeichnis]]

*[[Quellenverzeichnis]]


&lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[I. Einführung|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;</text>
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&lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[I. Einführung|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;Das nachfolgende E-Book wurden aus Skripten und Mitschriften mehrerer Vorlesungen der Ausbildungen zum &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüften Technischen Assistenten für naturkundliche Museen und Forschungsinstitute]&lt;/span&gt; am renommierten Forschungs-Institut Senckenberg und zum &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Staatlich geprüften biologisch-technischen Assistenten]&lt;/span&gt; an der Landesgewerbeanstalt Nürnberg (TÜV Rheinland) erstellt und soll im Laufe meines Biologie-Studiums um weitere Kapitel vervollständigt werden. Es erhebt daher keinen Anspruch auf Vollständigkeit oder Richtigkeit, sollte jedoch jedem Interessenten einen guten Einblick in den Umfang der Biologie und die in den (ersten) Studiensemestern vermittelten Themen geben.&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;&lt;big&gt;'''Inhaltsverzeichnis'''&lt;/big&gt;&lt;/p&gt;

*[[I. Einführung]]
**[[1.0 Definitionen der Biologie]]
**[[2.0 Aufgabengebiete der Biologie]]
**[[3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books]]

*[[II. Molekularbiologie]]
**[[1.0 Grundlagen]]
***[[1.1 Materie, Elemente und subatomare Teilchen]]
***[[1.2 Atommodell]]
***[[1.3 Chemische Bindungen]]
****[[1.3.1 Die Ionenbindung]]
****[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]
*****[[1.3.2.1 Unpolare Atombindung]]
*****[[1.3.2.2 Polare Atombindung]]
*****[[1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte]]
*****[[1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung]]
******[[1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser]]
****[[1.3.3 Koordinative oder dative Bindung]]
*****[[1.3.3.1 Metallkomplexe]]
*****[[1.3.3.2 Chelatkomplexe]]
***[[1.4 Energetische Grundlagen]]
***[[1.5 Chemisches Gleichgewicht]]
***[[1.6 Säuren und Basen]]
****[[1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)]]
****[[1.6.2 Der pH-Wert]]
****[[1.6.3 Neutralisation]]
****[[1.6.4 Puffer]]
**[[2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)]]
**[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]
***[[3.1 Allgemeines]]
***[[3.2 Einteilung]]
***[[3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren]]
***[[3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren]]
****[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung]]
****[[3.4.2 Stereoisomerie]]
***[[3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren]]
***[[3.6 Peptide]]
***[[3.7 Proteinklassen]]
***[[3.8 Struktur von Proteinen]]
***[[3.9 Enzyme]]
****[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen]]
****[[3.9.2 Klassifizierung von Enzymen]]
****[[3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung]]
****[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]
*****[[3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺]]
*****[[3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂]]
*****[[3.9.4.3 Coenzym A (CoA)]]
*****[[3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)]]
*****[[3.9.4.5 Pyridoxalphosphat]]
****[[3.9.5 Enzymkinetik]]
*****[[3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS und MENTEN (1913)]]
*****[[3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER und BURK (1913)]]
***[[3.10 Reinigung, Charakterisierung und Lagerung von Proteinen]]
****[[3.10.1 Reinigung]]
*****[[3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie]]
*****[[3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie]]
*****[[3.10.1.3 Affinitätschromatographie]]
****[[3.10.2 Charakterisierung]]
*****[[3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration]]
******[[3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)]]
******[[3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm]]
*****[[3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten]]
******[[3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)]]
******[[3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)]]
****[[3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung]]
**[[4.0 Kohlenhydrate]]
***[[4.1 Monosaccharide]]
****[[4.1.1 Entstehung von Ringformen]]
****[[4.1.2 Eigenschaften der Monosaccharide]]
****[[4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide]]
*****[[4.1.3.1 FEHLINGsche Probe]]
*****[[4.1.3.2 Silberspiegel-Probe]]
****[[4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide]]
****[[4.1.5 Glykoside]]
***[[4.2 Disaccharide]]
****[[4.2.1 Maltose (Malzzucker)]]
****[[4.2.2 Cellobiose]]
****[[4.2.3 Lactose (Milchzucker)]]
****[[4.2.4 Saccharose (Sucrose)]]
***[[4.3 Polysaccharide]]
****[[4.3.1 Homopolysaccharide]]
****[[4.3.2 Heteropolysaccharide]]

*[[III. Cytologie]]
**[[1.0 Einführung]]
**[[2.0 Prokaryonten]]
***[[2.1 Einführung]]
***[[2.2 Zellaufbau]]
****[[2.2.1 Zellhülle (cell envelope)]]
****[[2.2.2 Die bakterielle Zellwand]]
*****[[2.2.2.1 Aufbau des Mureins]]
*****[[2.2.2.2 GRAM-Färbung]]
******[[2.2.2.2.1 Übersicht wichtiger grampositiver und gramnegativer Prokaryonten]]
******[[2.2.2.2.2 Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.3 Antigene gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.4 R- und S-Formen]]
****[[2.2.3 Bakteriengeißeln]]
****[[2.2.4 Pili (Fimbrien)]]
*****[[2.2.4.1 Konjugation bei E. coli und nahe verwandten Enterobakterien]]
*****[[2.2.4.2 Experiment der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)]]
***[[2.3 Antibiotika]]
****[[2.3.1 Allgemeines]]
****[[2.3.2 Penicillin]]
*****[[2.3.2.1 Penicillintechnik]]
*****[[2.3.2.2 Halbsynthetische Penicilline]]
****[[2.3.3 Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten]]
*****[[2.3.3.1 Wirkung von Streptomycin und Tetracyclin]]
*****[[2.3.3.2 Wirkung von Chloramphenicol]]
****[[2.3.4 Problematik der Antibiotika-Resistenz]]
**[[3.0 Eukaryonten]]
***[[3.1 Einführung]]
***[[3.2 Zellorganellen und -bestandteile]]
****[[3.2.1 Zellkern (Nucleus)]]
****[[3.2.2 Endoplasmatisches Reticulum (ER)]]
****[[3.2.3 Mitochondrien]]
****[[3.2.4 GOLGI-Apparat (syn. Dictyosom)]]
****[[3.2.5 Ribosomen]]
****[[3.2.6 Peroxisomen]]
****[[3.2.7 Cytoplasma]]
****[[3.2.8 Cytoskelett]]
****[[3.2.9 Zellmembran]]
****[[3.2.10 Organellen tierischer Zellen]]
*****[[3.2.10.1 Lysosomen]]
*****[[3.2.10.2 Besonderheiten tierischer Zellmembranen]]
****[[3.2.11 Organellen pflanzlicher Zellen]]
*****[[3.2.11.1 Plastiden]]
*****[[3.2.11.2 Vakuolen]]
*****[[3.2.11.3 Zellwand]]
*****[[3.2.11.4 Besonderheiten pflanzlicher Zellmembranen]]
**[[4.0 Prinzipielle Arten des Energiegewinns]]
***[[4.1 Einführung]]
***[[4.2 Energiestoffwechsel bei chemoorganotrophen Organismen]]
****[[4.2.1 Wege der Brenztraubensäurebildung]]
*****[[4.2.1.1 Glykolyse (Fructosediphosphatweg, FDP-Weg)]]
*****[[4.2.1.2 Pentosephosphatweg]]
*****[[4.2.1.3 ENTNER-DOUDOROFF-Weg (Ketosedesoxyphosphogluconsäure-Weg, KDPE-Weg)]]
****[[4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus (oxidative Decarboxylierung und Citronensäurezyklus)]]
****[[4.2.3 Endoxidation (aerobe Atmungskette)]]
****[[4.2.4 Gärung]]
***[[4.3 Energiestoffwechsel bei chemolithotrophen Organismen]]
****[[4.3.1 Pflanzlicher Stoffwechsel]]
*****[[4.3.1.1 Besonderheiten des pflanzlichen Kohlenhydrat-Stoffwechsels]]
*****[[4.3.1.2 Lichtreaktion der Photosynthese]]
*****[[4.3.1.3 Lichtunabhängige Reaktion (CALVIN-Zyklus, Dunkelreaktion)]]
*****[[4.3.1.4 Biosynthese von Stärke in den Chloroplasten]]
*****[[4.3.1.5 Der Glyoxylsäurezyklus]]
****[[4.3.2 Nitratatmung (dissimilatorische Nitratreduktion)]]
****[[4.3.3 Sulfatatmung (dissimilatorische Sulfatreduktion)]]
**[[5.0 Zelluläre Transportvorgänge]]
***[[5.1 Einführung]]
***[[5.2 Passiver Transport]]
****[[5.2.1 Diffusion]]
****[[5.2.2 Osmose]]
***[[5.3 Aktiver Transport]]
****[[5.3.1 Aktive Tunnelproteine]]
*****[[5.3.1.1 P-Klasse-Ionenpumpen (P-class)]]
******[[5.3.1.1.1 Na⁺/K⁺-Ionenpumpen (Na⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.2 H⁺/K⁺-Ionenpumpen (H⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.3 Ca²⁺-Ionenpumpen (Ca²⁺-ATPasen)]]
*****[[5.3.1.2 V-Klasse- und F-Klasse-Ionenpumpen (V-class und F-class)]]
*****[[5.3.1.3 ABC-Transporter (ATP-binding cassettes)]]
****[[5.3.2 Gekoppelter Transport]]
***[[5.4 Endo- und Exocytose (Membranfluß)]]
***[[5.5 Signalhypothese]]
**[[6.0 Lebensbedingungen und Kultivationsfaktoren]]
***[[6.1 O₂-Bedingungen]]
***[[6.2 Temperaturbedingungen]]
***[[6.3 pH-Bedingungen]]
***[[6.4 Osmotische Bedingungen]]
***[[6.5 Nährstoffbedingungen]]
**[[7.0 Der Zellzyklus]]
***[[7.1 Mitose]]
***[[7.2 Meiose]]

*IV. Genetik
**1.0 Klassische Genetik (MENDEL-Genetik)
***[[1.1 MENDELsche Regeln]]
****[[1.1.1 Uniformitätsregel]]
****[[1.1.2 Spaltungsregel]]
****[[1.1.3 Unabhängigkeitsregel (Neukombinationsregel)]]
***[[1.2 Erweiterung der MENDELschen Regeln]]
**[[2.0 Molekulargenetik]]
***[[2.1 Aufbau und Struktur der DNA]]
****[[2.1.1 Primärstruktur der DNA]]
****[[2.1.2 Sekundärstruktur der DNA]]
****[[2.1.3 Tertiärstruktur der DNA]]
****[[2.1.4 Übergeordnete DNA-Strukturen]]
***[[2.2 Grundlagen und Prokaryonten-Genetik]]
****[[2.2.1 Ablauf der Vererbung]]
*****[[2.2.1.1 Übersicht]]
*****[[2.2.1.2 Transkription der DNA]]
*****[[2.2.1.3 Regulation der Genaktivität bei Bakterien]]
******[[2.2.1.3.1 Negative Kontrolle am Beispiel des lac-Operons von E. coli]]
****[[2.2.2 Der genetische Code]]
****[[2.2.3 Unterschiede zwischen DNA und RNA]]
****[[2.2.4 Die wichtigsten RNA-Sorten der Zelle]]
****[[2.2.5 Die Proteinbiosynthese (Translation)]]
*****[[2.2.5.1 Allgemeines]]
*****[[2.2.5.2 Initiation (Start) Der Proteinsynthese]]
******[[2.2.5.2.1 Aufbau der Ribosomenbindestelle]]
******[[2.2.5.2.2 Die Start-Aminosäure Methionin]]
*****[[2.2.5.3 Elongation (Kettenverlängerung)]]
*****[[2.2.5.4 Termination]]
*****[[2.2.5.5 Posttranslationale Modifikationen]]
****[[2.2.6 Wobble im genetischen Code]]
****[[2.2.7 Regulierung der Genexpression bei Bakterien]]
*****[[2.2.7.1 Regulation der Promotorstärke]]
*****[[2.2.7.2 Regulation über den σ-Faktor]]
*****[[2.2.7.3 Regulation des lac-Operons über den Operator]]
****[[2.2.8 Mutationen bei Bakterien]]
*****[[2.2.8.1 Auswirkung von Mutationen]]
*****[[2.2.8.2 Mutationsarten]]
*****[[2.2.8.3 Mögliche Ursachen für Basenaustauschmutationen]]
******[[2.2.8.3.1 Tautomere Basen]]
******[[2.2.8.3.2 Spontane Desaminierungen]]
******[[2.2.8.3.3 Depurinierung und Depyrimidierung]]
*****[[2.2.8.4 Auslösung von Mutationen durch Chemikalien]]
******[[2.2.8.4.1 Basenanaloge Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.2 Desaminierende Chemikalien]]
******[[2.2.8.4.3 Alkylierende Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.4 Nachweis mutagener Wirkung von Chemikalien mit dem AMES-Test (1975)]]
*****[[2.2.8.5 Mutation von Bakterien durch UV-Strahlung]]
*****[[2.2.8.6 Reversionen (Rückmutationen)]]
******[[2.2.8.6.1 Reversionen durch eine zweite Mutation im selben Gen]]
******[[2.2.8.6.2 Reversionen durch eine zweite Mutation in einem anderen Gen]]
****[[2.2.9 Replikation von Bakterien-DNA]]
*****[[2.2.9.1 Die wichtigsten Replikationsproteine und ihre Besonderheiten]]
*****[[2.2.9.2 Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation]]
*****[[2.2.9.3 Möglichkeiten der bidirektionalen Replikation]]
****[[2.2.10 Restriktions- und Modifikationssysteme (R/M-Systeme) bei Bakterien]]
*****[[2.2.10.1 Mögliche Ursachen bei ausbleibender Restriktion der Fremd-DNA in Bakterien]]
*****[[2.2.10.2 R/M-Systeme bei E. coli]]
*****[[2.2.10.3 Die Typen der Restriktionsenzyme]]
***[[2.3 Grundlagen der Gentechnik]]
****[[2.3.1 PCR (Polymerase-Kettenreaktion, polymerase chain reaction)]]
*****[[2.3.1.1 Anwendung und Durchführung]]
*****[[2.3.1.2 Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen]]
*****[[2.3.1.3 Amplifikation der gesamten DNA]]
******[[2.3.1.3.1 Der genetische Fingerabdruck]]
****[[2.3.2 Grundprinzip der Genklonierung]]
*****[[2.3.2.1 Bedeutung überstehender Enden]]
*****[[2.3.2.2 Restriktionsanalyse mit Hilfe der Agarosegelelektrophorese]]
******[[2.3.2.2.1 Theorie zur Gelelektrophorese von DNA]]
******[[2.3.2.2.2 Auswertung]]
*****[[2.3.2.3 Genklonierung mit E. coli]]
******[[2.3.2.3.1 Gewünschte Eigenschaften von Plasmidvektoren]]
******[[2.3.2.3.2 Eigenschaften der verwendeten Wirtszellen]]
******[[2.3.2.3.3 Vorgehensweise zur Selektion und Identifikation rekombinanter Kolonien]]
*****[[2.3.2.4 Klonierung mit pUC-Plasmiden]]
******[[2.3.2.4.1 Test auf Lactose-Abbau]]
******[[2.3.2.4.2 Prinzip der Koloniefärbung bei Klonierung mit pUC-Plasmiden zur Identifizierung rekombinanter Kolonien]]
****[[2.3.3 Tricks in der Gentechnik]]
*****[[2.3.3.1 Transformation - Methode zum Einschleusen gentechnisch veränderter DNA in Bakterien]]
******[[2.3.3.1.1 Wichtige Faktoren für erfolgreiche Transformation]]
******[[2.3.3.1.2 Form der aufgenommenen DNA]]
******[[2.3.3.1.3 Transformationsrate bei E. coli]]
******[[2.3.3.1.4 Suche nach dem richtigen Klon]]
*****[[2.3.3.2 Hybridisierung mit einer Gensonde]]
******[[2.3.3.2.1 Prinzip der Hybridisierung]]
******[[2.3.3.2.2 Herstellung radioaktiv markierter Gensonden]]
******[[2.3.3.2.3 Nichtradioaktive DNA-Markierung (non radioactive labelling)]]
******[[2.3.3.2.4 Koloniehybridisierung]]
******[[2.3.3.2.5 Plasmidisolierung aus E. coli]]
*****[[2.3.3.3 Southern Hybridisierung (blotting, transfer)]]
*****[[2.3.3.4 Nachweis von Genen mit Hilfe der PCR]]
****[[2.3.4 DNA-Sequenzierung]]
*****[[2.3.4.1 Kettenabbruch nach SANGER et al. (1977)]]
******[[2.3.4.1.1 Gewinnung von Einzelstrang und Primer]]
******[[2.3.4.1.2 Kettenabbruch durch Dideoxy-Nukleotide]]
*****[[2.3.4.2 Sequencer]]
******[[2.3.4.2.1 Monofluorophores System]]
******[[2.3.4.2.2 Multifluorophores System]]
*****[[2.3.4.3 Taq-Cycle-Sequenzierung]]
***[[2.4 Eukaryonten-Genetik]]
****[[2.4.1 Aufbau und Funktion des eukaryontischen Operons]]
*****[[2.4.1.1 Aufbau]]
*****[[2.4.1.2 Gene]]
*****[[2.4.1.3 RNA-Arten und RNA-Polymerasen]]
*****[[2.4.1.4 Struktur der eukaryontischen Transkriptionseinheit (auf der DNA)]]
*****[[2.4.1.5 Bedeutung der Introns]]
*****[[2.4.1.6 mRNA-Reifung (Processing) im Zellkern]]
*****[[2.4.1.7 Genregulation der Genaktivität bei Eukaryonten]]
****[[2.4.2 Klonierung von Eukaryontengenen in Bakterien]]
**3.0 Populationsgenetik

*V. Systematik, Nomenklatur und Taxonomie

*VI. Zoologie
**[[1.0 Systematik der Tiere]]

*VII. Botanik
**[[1.0 Systematik der Pflanzen]]

*[[Abbildungsverzeichnis]]

*[[Tabellenverzeichnis]]

*[[Quellenverzeichnis]]


&lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[I. Einführung|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="14545" xml:space="preserve">&lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[I. Einführung|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;Das nachfolgende E-Book wurden aus Skripten und Mitschriften mehrerer Vorlesungen der Ausbildungen zum &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüften Technischen Assistenten für naturkundliche Museen und Forschungsinstitute]&lt;/span&gt; am renommierten Forschungs-Institut Senckenberg und zum &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Staatlich geprüften biologisch-technischen Assistenten]&lt;/span&gt; an der Landesgewerbeanstalt Nürnberg (TÜV Rheinland) erstellt und soll im Laufe meines Biologie-Studiums um weitere Kapitel vervollständigt werden. Es erhebt daher keinen Anspruch auf Vollständigkeit oder Richtigkeit, sollte jedoch jedem Interessenten einen guten Einblick in den Umfang der Biologie und die in den (ersten) Studiensemestern vermittelten Themen geben.&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;&lt;big&gt;'''Inhaltsverzeichnis'''&lt;/big&gt;&lt;/p&gt;

*[[I. Einführung]]
**[[1.0 Definitionen der Biologie]]
**[[2.0 Aufgabengebiete der Biologie]]
**[[3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books]]

*[[II. Molekularbiologie]]
**[[1.0 Grundlagen]]
***[[1.1 Materie, Elemente und subatomare Teilchen]]
***[[1.2 Atommodell]]
***[[1.3 Chemische Bindungen]]
****[[1.3.1 Die Ionenbindung]]
****[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]
*****[[1.3.2.1 Unpolare Atombindung]]
*****[[1.3.2.2 Polare Atombindung]]
*****[[1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte]]
*****[[1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung]]
******[[1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser]]
****[[1.3.3 Koordinative oder dative Bindung]]
*****[[1.3.3.1 Metallkomplexe]]
*****[[1.3.3.2 Chelatkomplexe]]
***[[1.4 Energetische Grundlagen]]
***[[1.5 Chemisches Gleichgewicht]]
***[[1.6 Säuren und Basen]]
****[[1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)]]
****[[1.6.2 Der pH-Wert]]
****[[1.6.3 Neutralisation]]
****[[1.6.4 Puffer]]
**[[2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)]]
**[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]
***[[3.1 Allgemeines]]
***[[3.2 Einteilung]]
***[[3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren]]
***[[3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren]]
****[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung]]
****[[3.4.2 Stereoisomerie]]
***[[3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren]]
***[[3.6 Peptide]]
***[[3.7 Proteinklassen]]
***[[3.8 Struktur von Proteinen]]
***[[3.9 Enzyme]]
****[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen]]
****[[3.9.2 Klassifizierung von Enzymen]]
****[[3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung]]
****[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]
*****[[3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺]]
*****[[3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂]]
*****[[3.9.4.3 Coenzym A (CoA)]]
*****[[3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)]]
*****[[3.9.4.5 Pyridoxalphosphat]]
****[[3.9.5 Enzymkinetik]]
*****[[3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS und MENTEN (1913)]]
*****[[3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER und BURK (1913)]]
***[[3.10 Reinigung, Charakterisierung und Lagerung von Proteinen]]
****[[3.10.1 Reinigung]]
*****[[3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie]]
*****[[3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie]]
*****[[3.10.1.3 Affinitätschromatographie]]
****[[3.10.2 Charakterisierung]]
*****[[3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration]]
******[[3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)]]
******[[3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm]]
*****[[3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten]]
******[[3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)]]
******[[3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)]]
****[[3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung]]
**[[4.0 Kohlenhydrate]]
***[[4.1 Monosaccharide]]
****[[4.1.1 Entstehung von Ringformen]]
****[[4.1.2 Eigenschaften der Monosaccharide]]
****[[4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide]]
*****[[4.1.3.1 FEHLINGsche Probe]]
*****[[4.1.3.2 Silberspiegel-Probe]]
****[[4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide]]
****[[4.1.5 Glykoside]]
***[[4.2 Disaccharide]]
****[[4.2.1 Maltose (Malzzucker)]]
****[[4.2.2 Cellobiose]]
****[[4.2.3 Lactose (Milchzucker)]]
****[[4.2.4 Saccharose (Sucrose)]]
***[[4.3 Polysaccharide]]
****[[4.3.1 Homopolysaccharide]]
****[[4.3.2 Heteropolysaccharide]]

*[[III. Cytologie]]
**[[1.0 Einführung]]
**[[2.0 Prokaryonten]]
***[[2.1 Einführung]]
***[[2.2 Zellaufbau]]
****[[2.2.1 Zellhülle (cell envelope)]]
****[[2.2.2 Die bakterielle Zellwand]]
*****[[2.2.2.1 Aufbau des Mureins]]
*****[[2.2.2.2 GRAM-Färbung]]
******[[2.2.2.2.1 Übersicht wichtiger grampositiver und gramnegativer Prokaryonten]]
******[[2.2.2.2.2 Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.3 Antigene gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.4 R- und S-Formen]]
****[[2.2.3 Bakteriengeißeln]]
****[[2.2.4 Pili (Fimbrien)]]
*****[[2.2.4.1 Konjugation bei E. coli und nahe verwandten Enterobakterien]]
*****[[2.2.4.2 Experiment der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)]]
***[[2.3 Antibiotika]]
****[[2.3.1 Allgemeines]]
****[[2.3.2 Penicillin]]
*****[[2.3.2.1 Penicillintechnik]]
*****[[2.3.2.2 Halbsynthetische Penicilline]]
****[[2.3.3 Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten]]
*****[[2.3.3.1 Wirkung von Streptomycin und Tetracyclin]]
*****[[2.3.3.2 Wirkung von Chloramphenicol]]
****[[2.3.4 Problematik der Antibiotika-Resistenz]]
**[[3.0 Eukaryonten]]
***[[3.1 Einführung]]
***[[3.2 Zellorganellen und -bestandteile]]
****[[3.2.1 Zellkern (Nucleus)]]
****[[3.2.2 Endoplasmatisches Reticulum (ER)]]
****[[3.2.3 Mitochondrien]]
****[[3.2.4 GOLGI-Apparat (syn. Dictyosom)]]
****[[3.2.5 Ribosomen]]
****[[3.2.6 Peroxisomen]]
****[[3.2.7 Cytoplasma]]
****[[3.2.8 Cytoskelett]]
****[[3.2.9 Zellmembran]]
****[[3.2.10 Organellen tierischer Zellen]]
*****[[3.2.10.1 Lysosomen]]
*****[[3.2.10.2 Besonderheiten tierischer Zellmembranen]]
****[[3.2.11 Organellen pflanzlicher Zellen]]
*****[[3.2.11.1 Plastiden]]
*****[[3.2.11.2 Vakuolen]]
*****[[3.2.11.3 Zellwand]]
*****[[3.2.11.4 Besonderheiten pflanzlicher Zellmembranen]]
**[[4.0 Prinzipielle Arten des Energiegewinns]]
***[[4.1 Einführung]]
***[[4.2 Energiestoffwechsel bei chemoorganotrophen Organismen]]
****[[4.2.1 Wege der Brenztraubensäurebildung]]
*****[[4.2.1.1 Glykolyse (Fructosediphosphatweg, FDP-Weg)]]
*****[[4.2.1.2 Pentosephosphatweg]]
*****[[4.2.1.3 ENTNER-DOUDOROFF-Weg (Ketosedesoxyphosphogluconsäure-Weg, KDPE-Weg)]]
****[[4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus (oxidative Decarboxylierung und Citronensäurezyklus)]]
****[[4.2.3 Endoxidation (aerobe Atmungskette)]]
****[[4.2.4 Gärung]]
***[[4.3 Energiestoffwechsel bei chemolithotrophen Organismen]]
****[[4.3.1 Pflanzlicher Stoffwechsel]]
*****[[4.3.1.1 Besonderheiten des pflanzlichen Kohlenhydrat-Stoffwechsels]]
*****[[4.3.1.2 Lichtreaktion der Photosynthese]]
*****[[4.3.1.3 Lichtunabhängige Reaktion (CALVIN-Zyklus, Dunkelreaktion)]]
*****[[4.3.1.4 Biosynthese von Stärke in den Chloroplasten]]
*****[[4.3.1.5 Der Glyoxylsäurezyklus]]
****[[4.3.2 Nitratatmung (dissimilatorische Nitratreduktion)]]
****[[4.3.3 Sulfatatmung (dissimilatorische Sulfatreduktion)]]
**[[5.0 Zelluläre Transportvorgänge]]
***[[5.1 Einführung]]
***[[5.2 Passiver Transport]]
****[[5.2.1 Diffusion]]
****[[5.2.2 Osmose]]
***[[5.3 Aktiver Transport]]
****[[5.3.1 Aktive Tunnelproteine]]
*****[[5.3.1.1 P-Klasse-Ionenpumpen (P-class)]]
******[[5.3.1.1.1 Na⁺/K⁺-Ionenpumpen (Na⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.2 H⁺/K⁺-Ionenpumpen (H⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.3 Ca²⁺-Ionenpumpen (Ca²⁺-ATPasen)]]
*****[[5.3.1.2 V-Klasse- und F-Klasse-Ionenpumpen (V-class und F-class)]]
*****[[5.3.1.3 ABC-Transporter (ATP-binding cassettes)]]
****[[5.3.2 Gekoppelter Transport]]
***[[5.4 Endo- und Exocytose (Membranfluß)]]
***[[5.5 Signalhypothese]]
**[[6.0 Lebensbedingungen und Kultivationsfaktoren]]
***[[6.1 O₂-Bedingungen]]
***[[6.2 Temperaturbedingungen]]
***[[6.3 pH-Bedingungen]]
***[[6.4 Osmotische Bedingungen]]
***[[6.5 Nährstoffbedingungen]]
**[[7.0 Der Zellzyklus]]
***[[7.1 Mitose]]
***[[7.2 Meiose]]

*IV. Genetik
**1.0 Klassische Genetik (MENDEL-Genetik)
***[[1.1 MENDELsche Regeln]]
****[[1.1.1 Uniformitätsregel]]
****[[1.1.2 Spaltungsregel]]
****[[1.1.3 Unabhängigkeitsregel (Neukombinationsregel)]]
***[[1.2 Erweiterung der MENDELschen Regeln]]
**[[2.0 Molekulargenetik]]
***[[2.1 Aufbau und Struktur der DNA]]
****[[2.1.1 Primärstruktur der DNA]]
****[[2.1.2 Sekundärstruktur der DNA]]
****[[2.1.3 Tertiärstruktur der DNA]]
****[[2.1.4 Übergeordnete DNA-Strukturen]]
***[[2.2 Grundlagen und Prokaryonten-Genetik]]
****[[2.2.1 Ablauf der Vererbung]]
*****[[2.2.1.1 Übersicht]]
*****[[2.2.1.2 Transkription der DNA]]
*****[[2.2.1.3 Regulation der Genaktivität bei Bakterien]]
******[[2.2.1.3.1 Negative Kontrolle am Beispiel des lac-Operons von E. coli]]
****[[2.2.2 Der genetische Code]]
****[[2.2.3 Unterschiede zwischen DNA und RNA]]
****[[2.2.4 Die wichtigsten RNA-Sorten der Zelle]]
****[[2.2.5 Die Proteinbiosynthese (Translation)]]
*****[[2.2.5.1 Allgemeines]]
*****[[2.2.5.2 Initiation (Start) Der Proteinsynthese]]
******[[2.2.5.2.1 Aufbau der Ribosomenbindestelle]]
******[[2.2.5.2.2 Die Start-Aminosäure Methionin]]
*****[[2.2.5.3 Elongation (Kettenverlängerung)]]
*****[[2.2.5.4 Termination]]
*****[[2.2.5.5 Posttranslationale Modifikationen]]
****[[2.2.6 Wobble im genetischen Code]]
****[[2.2.7 Regulierung der Genexpression bei Bakterien]]
*****[[2.2.7.1 Regulation der Promotorstärke]]
*****[[2.2.7.2 Regulation über den σ-Faktor]]
*****[[2.2.7.3 Regulation des lac-Operons über den Operator]]
****[[2.2.8 Mutationen bei Bakterien]]
*****[[2.2.8.1 Auswirkung von Mutationen]]
*****[[2.2.8.2 Mutationsarten]]
*****[[2.2.8.3 Mögliche Ursachen für Basenaustauschmutationen]]
******[[2.2.8.3.1 Tautomere Basen]]
******[[2.2.8.3.2 Spontane Desaminierungen]]
******[[2.2.8.3.3 Depurinierung und Depyrimidierung]]
*****[[2.2.8.4 Auslösung von Mutationen durch Chemikalien]]
******[[2.2.8.4.1 Basenanaloge Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.2 Desaminierende Chemikalien]]
******[[2.2.8.4.3 Alkylierende Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.4 Nachweis mutagener Wirkung von Chemikalien mit dem AMES-Test (1975)]]
*****[[2.2.8.5 Mutation von Bakterien durch UV-Strahlung]]
*****[[2.2.8.6 Reversionen (Rückmutationen)]]
******[[2.2.8.6.1 Reversionen durch eine zweite Mutation im selben Gen]]
******[[2.2.8.6.2 Reversionen durch eine zweite Mutation in einem anderen Gen]]
****[[2.2.9 Replikation von Bakterien-DNA]]
*****[[2.2.9.1 Die wichtigsten Replikationsproteine und ihre Besonderheiten]]
*****[[2.2.9.2 Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation]]
*****[[2.2.9.3 Möglichkeiten der bidirektionalen Replikation]]
****[[2.2.10 Restriktions- und Modifikationssysteme (R/M-Systeme) bei Bakterien]]
*****[[2.2.10.1 Mögliche Ursachen bei ausbleibender Restriktion der Fremd-DNA in Bakterien]]
*****[[2.2.10.2 R/M-Systeme bei E. coli]]
*****[[2.2.10.3 Die Typen der Restriktionsenzyme]]
***[[2.3 Grundlagen der Gentechnik]]
****[[2.3.1 PCR (Polymerase-Kettenreaktion, polymerase chain reaction)]]
*****[[2.3.1.1 Anwendung und Durchführung]]
*****[[2.3.1.2 Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen]]
*****[[2.3.1.3 Amplifikation der gesamten DNA]]
******[[2.3.1.3.1 Der genetische Fingerabdruck]]
****[[2.3.2 Grundprinzip der Genklonierung]]
*****[[2.3.2.1 Bedeutung überstehender Enden]]
*****[[2.3.2.2 Restriktionsanalyse mit Hilfe der Agarosegelelektrophorese]]
******[[2.3.2.2.1 Theorie zur Gelelektrophorese von DNA]]
******[[2.3.2.2.2 Auswertung]]
*****[[2.3.2.3 Genklonierung mit E. coli]]
******[[2.3.2.3.1 Gewünschte Eigenschaften von Plasmidvektoren]]
******[[2.3.2.3.2 Eigenschaften der verwendeten Wirtszellen]]
******[[2.3.2.3.3 Vorgehensweise zur Selektion und Identifikation rekombinanter Kolonien]]
*****[[2.3.2.4 Klonierung mit pUC-Plasmiden]]
******[[2.3.2.4.1 Test auf Lactose-Abbau]]
******[[2.3.2.4.2 Prinzip der Koloniefärbung bei Klonierung mit pUC-Plasmiden zur Identifizierung rekombinanter Kolonien]]
****[[2.3.3 Tricks in der Gentechnik]]
*****[[2.3.3.1 Transformation - Methode zum Einschleusen gentechnisch veränderter DNA in Bakterien]]
******[[2.3.3.1.1 Wichtige Faktoren für erfolgreiche Transformation]]
******[[2.3.3.1.2 Form der aufgenommenen DNA]]
******[[2.3.3.1.3 Transformationsrate bei E. coli]]
******[[2.3.3.1.4 Suche nach dem richtigen Klon]]
*****[[2.3.3.2 Hybridisierung mit einer Gensonde]]
******[[2.3.3.2.1 Prinzip der Hybridisierung]]
******[[2.3.3.2.2 Herstellung radioaktiv markierter Gensonden]]
******[[2.3.3.2.3 Nichtradioaktive DNA-Markierung (non radioactive labelling)]]
******[[2.3.3.2.4 Koloniehybridisierung]]
******[[2.3.3.2.5 Plasmidisolierung aus E. coli]]
*****[[2.3.3.3 Southern Hybridisierung (blotting, transfer)]]
*****[[2.3.3.4 Nachweis von Genen mit Hilfe der PCR]]
****[[2.3.4 DNA-Sequenzierung]]
*****[[2.3.4.1 Kettenabbruch nach SANGER et al. (1977)]]
******[[2.3.4.1.1 Gewinnung von Einzelstrang und Primer]]
******[[2.3.4.1.2 Kettenabbruch durch Dideoxy-Nukleotide]]
*****[[2.3.4.2 Sequencer]]
******[[2.3.4.2.1 Monofluorophores System]]
******[[2.3.4.2.2 Multifluorophores System]]
*****[[2.3.4.3 Taq-Cycle-Sequenzierung]]
***[[2.4 Eukaryonten-Genetik]]
****[[2.4.1 Aufbau und Funktion des eukaryontischen Operons]]
*****[[2.4.1.1 Aufbau]]
*****[[2.4.1.2 Gene]]
*****[[2.4.1.3 RNA-Arten und RNA-Polymerasen]]
*****[[2.4.1.4 Struktur der eukaryontischen Transkriptionseinheit (auf der DNA)]]
*****[[2.4.1.5 Bedeutung der Introns]]
*****[[2.4.1.6 mRNA-Reifung (Processing) im Zellkern]]
*****[[2.4.1.7 Genregulation der Genaktivität bei Eukaryonten]]
****[[2.4.2 Klonierung von Eukaryontengenen in Bakterien]]
**3.0 Populationsgenetik

*V. Systematik, Nomenklatur und Taxonomie

*VI. Zoologie
**[[1.0 Systematik der Tiere]]

*VII. Botanik
**[[1.0 Systematik der Pflanzen]]

*[[Abbildungsverzeichnis]]

*[[Tabellenverzeichnis]]

*[[Quellenverzeichnis]]


&lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[I. Einführung|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;</text>
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 |}

&lt;small&gt;Werbeparter/Sponsor werden&lt;br/&gt;
[[Leistung]]&lt;br/&gt;
[[Preise]]&lt;br/&gt;
[[Abwicklung]]&lt;br/&gt;&lt;/small&gt;


Wie bereits auf vorherigen Seiten (vgl. [[Über mich]]) mehrmals erwähnt, studiere ich z. Zt. Biologie. Nun ist es leider so, daß der Betrieb dieser Seite sowie mein eigener Lebensunterhalt Geld kosten und man als Student nicht über unbegrenzte finanzielle Mittel verfügt. Daher suche ich nach Werbepartnern und Sponsoren, um den Unterhalt von biostudies.de und evtl. auch einen Teil meines Studiums finanzieren zu können.

Damit auch die Gönner von biostudies.de einen Vorteil durch ihr Engagement haben, habe ich mich dazu entschlossen Werbeschaltungen auf biostudies.de einzuführen. Durch diese Werbung erhalten Gönner einerseits die Gelegenheit sich und ihre Produkte zu präsentieren und andererseits die Werbekosten steuerlich abzusetzen.


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&lt;div align=center&gt;&lt;big&gt;'''Werbepartner/Sponsor werden'''&lt;/big&gt;&lt;/div&gt;

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    <comment>Die Seite wurde neu angelegt: Hier findet Ihr einige Protokolle zum Physik-Praktikum. Die Skripte sind nur zum besseren Verstädnis der Versuche gedacht und nicht als Vorlage für Eure eigenen Proto...</comment>
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    <text bytes="3096" xml:space="preserve">Hier findet Ihr einige Protokolle zum Physik-Praktikum. Die Skripte sind nur zum besseren Verstädnis der Versuche gedacht und nicht als Vorlage für Eure eigenen Protokolle!!! 


{{#tree:
*Versuch 2
**[http://biostudies.de/images/Versuch2_S1.pdf]
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*Versuch 3
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*Versuch 7
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*Versuch 9
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*Versuch 10
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*Versuch 13
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*Versuch 15
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    <text bytes="3121" xml:space="preserve">Hier findet Ihr einige Protokolle zum Physik-Praktikum. Die Skripte sind nur zum besseren Verstädnis der Versuche gedacht und nicht als Vorlage für Eure eigenen Protokolle!!! 


{{#tree:
*Versuch 2
**[http://biostudies.de/images/Versuch2_S1.pdf S. 1]
**[http://biostudies.de/images/Versuch2_S2.pdf S. 2]
**[http://biostudies.de/images/Versuch2_S3.pdf S. 3]
**[http://biostudies.de/images/Versuch2_S4.pdf S. 4]
**[http://biostudies.de/images/Versuch2_S5.pdf S. 5]
*Versuch 3
**[http://biostudies.de/images/Versuch3_S1.pdf]
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*Versuch 4
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*Versuch 6
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*Versuch 7
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*Versuch 9
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*Versuch 10
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*Versuch 13
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*Versuch 15
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    <text bytes="3121" xml:space="preserve">Hier findet Ihr einige Protokolle zum Physik-Praktikum. Die Skripte sind nur zum besseren Verstädnis der Versuche gedacht und nicht als Vorlage für Eure eigenen Protokolle!!! 


{{#tree:
*Versuch 2
**[http://biostudies.de/images/Versuch2_S1.pdf S. 1]
**[http://biostudies.de/images/Versuch2_S2.pdf S. 2]
**[http://biostudies.de/images/Versuch2_S3.pdf S. 3]
**[http://biostudies.de/images/Versuch2_S4.pdf S. 4]
**[http://biostudies.de/images/Versuch2_S5.pdf S. 5]
*Versuch 3
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*Versuch 4
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*Versuch 6
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*Versuch 7
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*Versuch 9
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*Versuch 10
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*Versuch 13
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*Versuch 15
**[http://biostudies.de/images/Versuch15_S1.pdf]
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*Versuch 17
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    <text bytes="3701" xml:space="preserve">Hier findet Ihr einige Protokolle zum Physik-Praktikum. Die Skripte sind nur zum besseren Verstädnis der Versuche gedacht und nicht als Vorlage für Eure eigenen Protokolle!!!

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{{#tree:
*Versuch 2
**[http://biostudies.de/images/Versuch2_S1.pdf Seite 1]
**[http://biostudies.de/images/Versuch2_S2.pdf Seite 2]
**[http://biostudies.de/images/Versuch2_S3.pdf Seite 3]
**[http://biostudies.de/images/Versuch2_S4.pdf Seite 4]
**[http://biostudies.de/images/Versuch2_S5.pdf Seite 5]
*Versuch 3
**[http://biostudies.de/images/Versuch3_S1.pdf Seite 1]
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**[http://biostudies.de/images/Versuch3_S6.pdf Seite 6]
*Versuch 4
**[http://biostudies.de/images/Versuch4_S1.pdf Seite 1]
**[http://biostudies.de/images/Versuch4_S2.pdf Seite 2]
*Versuch 6
**[http://biostudies.de/images/Versuch6_S1.pdf Seite 1]
**[http://biostudies.de/images/Versuch6_S2.pdf Seite 2]
**[http://biostudies.de/images/Versuch6_S3.pdf Seite 3]
**[http://biostudies.de/images/Versuch6_S4.pdf Seite 4]
*Versuch 7
**[http://biostudies.de/images/Versuch7_S1.pdf Seite 1]
**[http://biostudies.de/images/Versuch7_S2.pdf Seite 2]
**[http://biostudies.de/images/Versuch7_S3.pdf Seite 3]
**[http://biostudies.de/images/Versuch7_S4.pdf Seite 4]
*Versuch 9
**[http://biostudies.de/images/Versuch9_S1.pdf Seite 1]
**[http://biostudies.de/images/Versuch9_S2.pdf Seite 2]
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**[http://biostudies.de/images/Versuch9_S5.pdf Seite 5]
*Versuch 10
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*Versuch 11
**[http://biostudies.de/images/Versuch11_S1.pdf Seite 1]
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*Versuch 13
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*Versuch 15
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    <text bytes="3701" xml:space="preserve">Hier findet Ihr einige Protokolle zum Physik-Praktikum. Die Skripte sind nur zum besseren Verstädnis der Versuche gedacht und nicht als Vorlage für Eure eigenen Protokolle!!!

Für Fehler, die sich in den Protokollen eingeschlichen haben, können weder deren Verfasser noch der Betreiber dieser Seite haftbar gemacht werden.


{{#tree:
*Versuch 2
**[http://biostudies.de/images/Versuch2_S1.pdf Seite 1]
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*Versuch 3
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Für Fehler, die sich in den Protokollen eingeschlichen haben, können weder deren Verfasser noch der Betreiber dieser Seite haftbar gemacht werden.


{{#tree:
*Physikalisch-chemisches Praktikum
**[http://biostudies.de/images/Nr._8_Siedediagramme.pdf Versuch 8]
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*Physik-Praktikum
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Für Fehler, die sich in den Protokollen eingeschlichen haben, können weder deren Verfasser noch der Betreiber dieser Seite haftbar gemacht werden.

Damit die Sache funktioniert und Jeder was davon hat, sind wir darauf angewiesen mehr Protokolle online zu stellen. Schickt also bitte korrigierte Protokolle vom Physik- und PC-Praktikum an [mailto:daniel@biostudies.de daniel@biostudies.de], damit diese hier eingestellt werden können!!!


{{#tree:
*Physikalisch-chemisches Praktikum
**[http://biostudies.de/images/Nr._8_Siedediagramme.pdf Versuch 8]
**[http://biostudies.de/images/Nr._9_Mischung_Entmischung.pdf Versuch 9]
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*Physik-Praktikum
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Für Fehler, die sich in den Protokollen eingeschlichen haben, können weder deren Verfasser noch der Betreiber dieser Seite haftbar gemacht werden.

Damit die Sache funktioniert und Jeder was davon hat, sind wir darauf angewiesen mehr Protokolle online zu stellen. Schickt also bitte korrigierte Protokolle vom Physik- und PC-Praktikum an [mailto:daniel@biostudies.de daniel@biostudies.de], damit diese hier eingestellt werden können!!!


{{#tree:
*Physikalisch-chemisches Praktikum
**[http://biostudies.de/images/Nr._8_Siedediagramme.pdf Versuch 8]
**[http://biostudies.de/images/Nr._9_Mischung_Entmischung.pdf Versuch 9]
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*Physik-Praktikum
**Versuch 2
***[http://biostudies.de/images/Versuch2_S1.pdf Seite 1]
***[http://biostudies.de/images/Versuch2_S2.pdf Seite 2]
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**Versuch 3
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***[http://biostudies.de/images/Versuch11_S3.pdf Seite 3]
***[http://biostudies.de/images/Versuch11_S4.pdf Seite 4]
**Versuch 13
***[http://biostudies.de/images/Versuch13_S1.pdf Seite 1]
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***[http://biostudies.de/images/Versuch13_S6.pdf Seite 6]
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**Versuch 15
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**Versuch 18
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    <text bytes="4735" xml:space="preserve">Hier findet Ihr einige Protokolle zum Physik- und physikalisch-chemischen Praktikum. Die Skripte sind nur zum besseren Verstädnis der Versuche gedacht und nicht als Vorlage für Eure eigenen Protokolle!!!

Für Fehler, die sich in den Protokollen eingeschlichen haben, können weder deren Verfasser noch der Betreiber dieser Seite haftbar gemacht werden.

Damit die Sache funktioniert und Jeder was davon hat, sind wir darauf angewiesen mehr Protokolle online zu stellen. Schickt also bitte korrigierte Protokolle vom Physik- und PC-Praktikum an [mailto:daniel@biostudies.de daniel@biostudies.de], damit diese hier eingestellt werden können!!!


{{#tree:
*Physikalisch-chemisches Praktikum
**[http://biostudies.de/images/Nr._1.pdf Versuch 1]
**[http://biostudies.de/images/Nr._5_nach_Beckmann.pdf Versuch 5]
**[http://biostudies.de/images/Nr._8_Siedediagramme.pdf Versuch 8]
**[http://biostudies.de/images/Nr._9_Mischung_Entmischung.pdf Versuch 9]
**[http://biostudies.de/images/Nr._10_MWG.pdf Versuch 10]
**[http://biostudies.de/images/Nr._13_Oberflaechenspannung.pdf Versuch 13]
**[http://biostudies.de/images/Nr._14_Viskositaet_von_Flue.pdf Versuch 14]
**[http://biostudies.de/images/Nr._16.pdf Versuch 16]
**[http://biostudies.de/images/Nr._17_kinetik_Rohrzucker.pdf Versuch 17]
*Physik-Praktikum
**Versuch 2
***[http://biostudies.de/images/Versuch2_S1.pdf Seite 1]
***[http://biostudies.de/images/Versuch2_S2.pdf Seite 2]
***[http://biostudies.de/images/Versuch2_S3.pdf Seite 3]
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***[http://biostudies.de/images/Versuch2_S5.pdf Seite 5]
**Versuch 3
***[http://biostudies.de/images/Versuch3_S1.pdf Seite 1]
***[http://biostudies.de/images/Versuch3_S2.pdf Seite 2]
***[http://biostudies.de/images/Versuch3_S3.pdf Seite 3]
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**Versuch 4
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**Versuch 6
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**Versuch 7
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**Versuch 9
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**Versuch 10
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***[http://biostudies.de/images/Versuch10_S3.pdf Seite 3]
**Versuch 11
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**Versuch 13
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***[http://biostudies.de/images/Versuch13_S5.pdf Seite 5]
***[http://biostudies.de/images/Versuch13_S6.pdf Seite 6]
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**Versuch 15
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**Versuch 17
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**Versuch 18
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 |}

&lt;small&gt;Überblick&lt;/small&gt;


Inhalt von "Einführung":

*[[Definitionen der Biologie]]
*[[Aufgabengebiete der Biologie]]
*[[Gliederung des vorliegenden E-Books]]


{|
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 |}

&lt;small&gt;I. Überblick&lt;/small&gt;


Inhalt von "Einführung":
*1.0 [[Definitionen der Biologie]]
*2.0 [[Aufgabengebiete der Biologie]]
*3.0 [[Gliederung des vorliegenden E-Books]]


{|
 |width="5%" | &lt;small&gt;[[Inhalt|zurück]]&lt;/small&gt;
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 |}

&lt;small&gt;Übersicht
:Aufgabengebiete der Biologie&lt;/small&gt;


d


{|
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 |}

&lt;small&gt;[[Übersicht]]
:[[Aufgabengebiete der Biologie]]&lt;/small&gt;


d


{|
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 |}

&lt;small&gt;[[Überblick]]
:[[Aufgabengebiete der Biologie]]&lt;/small&gt;


d


{|
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 |}


&lt;small&gt;[[Überblick]]
:[[Aufgabengebiete der Biologie]]&lt;/small&gt;


Biologie ist die '''Lehre von den Lebewesen''', ihren Erscheinungen, Wandlungen und Interaktionen untereinander. Biologie muß als Naturwissenschaft strikt ihre Arbeitsgrundlage - Lebewesen - definieren. Demnach kennzeichnen sich Lebewesen durch
*den '''Besitz von Zellen''' bei '''Vielzellern''' oder die Organisation in Form einer '''einzelnen Zelle''' (bei '''Einzellern'''),
'''*die Fähigkeit zur (aktiven) '''Bewegung''',
*'''Wachstum''',
*die Aufnahme von Stoffen, Verarbeitung dieser und Ausscheidung anderer Stoffe ('''Stoffwechsel'''),
*'''Reizaufnahme''' und '''-verarbeitung''' aus der Umwelt und
*der autonomen '''Fortpflanzung''' bzw. '''Vermehrung'''.


{|
 |width="5%" | &lt;small&gt;[[Überblick|zurück]]&lt;/small&gt;
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 |}


&lt;small&gt;[[Überblick]]
:[[Aufgabengebiete der Biologie]]&lt;/small&gt;


Biologie ist die '''Lehre von den Lebewesen''', ihren Erscheinungen, Wandlungen und Interaktionen untereinander. Biologie muß als Naturwissenschaft strikt ihre Arbeitsgrundlage - Lebewesen - definieren. Demnach kennzeichnen sich Lebewesen durch
*den '''Besitz von Zellen''' bei '''Vielzellern''' oder die Organisation in Form einer '''einzelnen Zelle''' (bei '''Einzellern'''),
'''*die Fähigkeit zur (aktiven) '''Bewegung''',
* '''Wachstum''',
*die Aufnahme von Stoffen, Verarbeitung dieser und Ausscheidung anderer Stoffe ('''Stoffwechsel'''),
*'''Reizaufnahme''' und '''-verarbeitung''' aus der Umwelt und
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{|
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 |}


&lt;small&gt;[[Überblick]]
:[[Aufgabengebiete der Biologie]]&lt;/small&gt;


Biologie ist die '''Lehre von den Lebewesen''', ihren Erscheinungen, Wandlungen und Interaktionen untereinander. Biologie muß als Naturwissenschaft strikt ihre Arbeitsgrundlage - Lebewesen - definieren. Demnach kennzeichnen sich Lebewesen durch
*den '''Besitz von Zellen''' bei '''Vielzellern''' oder die Organisation in Form einer '''einzelnen Zelle''' (bei '''Einzellern'''),
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*der autonomen '''Fortpflanzung''' bzw. '''Vermehrung'''.


{|
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{|
 |width="5%" | &lt;small&gt;[[Überblick|zurück]]&lt;/small&gt;
 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[Aufgabengebiete der Biologie|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
 |}


&lt;small&gt;[[Überblick]]
:[[Aufgabengebiete der Biologie]]&lt;/small&gt;


Biologie ist die '''Lehre von den Lebewesen''', ihren Erscheinungen, Wandlungen und Interaktionen untereinander. Biologie muß als Naturwissenschaft strikt ihre Arbeitsgrundlage - Lebewesen - definieren. Demnach kennzeichnen sich Lebewesen durch
*den '''Besitz von Zellen''' bei '''Vielzellern''' oder die Organisation in Form einer '''einzelnen Zelle''' (bei '''Einzellern'''),
*'''die Fähigkeit zur (aktiven) '''Bewegung''',
*'''Wachstum''',
*die Aufnahme von Stoffen, Verarbeitung dieser und Ausscheidung anderer Stoffe ('''Stoffwechsel'''),
*'''Reizaufnahme''' und '''-verarbeitung''' aus der Umwelt und
*der autonomen '''Fortpflanzung''' bzw. '''Vermehrung'''.


{|
 |width="5%" | &lt;small&gt;[[Überblick|zurück]]&lt;/small&gt;
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&lt;small&gt;[[Überblick]]
:[[Aufgabengebiete der Biologie]]&lt;/small&gt;


Biologie ist die '''Lehre von den Lebewesen''', ihren Erscheinungen, Wandlungen und Interaktionen untereinander. Biologie muß als Naturwissenschaft strikt ihre Arbeitsgrundlage - Lebewesen - definieren. Demnach kennzeichnen sich Lebewesen durch
*den '''Besitz von Zellen''' bei '''Vielzellern''' oder die Organisation in Form einer '''einzelnen Zelle''' (bei '''Einzellern'''),
*'''die Fähigkeit zur (aktiven) '''Bewegung''',
*'''Wachstum''',
*die Aufnahme von Stoffen, Verarbeitung dieser und Ausscheidung anderer Stoffe ('''Stoffwechsel'''),
*'''Reizaufnahme''' und '''-verarbeitung''' aus der Umwelt und
*der autonomen '''Fortpflanzung''' bzw. '''Vermehrung'''.


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&lt;small&gt;[[Überblick]]
:[[Aufgabengebiete der Biologie]]&lt;/small&gt;


Biologie ist die '''Lehre von den Lebewesen''', ihren Erscheinungen, Wandlungen und Interaktionen untereinander. Biologie muß als Naturwissenschaft strikt ihre Arbeitsgrundlage - Lebewesen - definieren. Demnach kennzeichnen sich Lebewesen durch
*den '''Besitz von Zellen''' bei '''Vielzellern''' oder die Organisation in Form einer '''einzelnen Zelle''' (bei '''Einzellern'''),
*'''die Fähigkeit zur (aktiven) '''Bewegung''',
*'''Wachstum''',
*die Aufnahme von Stoffen, Verarbeitung dieser und Ausscheidung anderer Stoffe ('''Stoffwechsel'''),
*'''Reizaufnahme''' und '''-verarbeitung''' aus der Umwelt und
*der autonomen '''Fortpflanzung''' bzw. '''Vermehrung'''.


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&lt;small&gt;[[Überblick]]
:[[Aufgabengebiete der Biologie]]&lt;/small&gt;


Biologie ist die '''Lehre von den Lebewesen''', ihren Erscheinungen, Wandlungen und Interaktionen untereinander. Biologie muß als Naturwissenschaft strikt ihre Arbeitsgrundlage - Lebewesen - definieren. Demnach kennzeichnen sich Lebewesen durch
*den '''Besitz von Zellen''' bei '''Vielzellern''' oder die Organisation in Form einer '''einzelnen Zelle''' (bei '''Einzellern'''),
*'''die Fähigkeit zur (aktiven) '''Bewegung''',
*'''Wachstum''',
*die Aufnahme von Stoffen, Verarbeitung dieser und Ausscheidung anderer Stoffe ('''Stoffwechsel'''),
*'''Reizaufnahme''' und '''-verarbeitung''' aus der Umwelt und
*der autonomen '''Fortpflanzung''' bzw. '''Vermehrung'''.


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&lt;small&gt;[[Überblick]]&lt;br/&gt;
:[[Aufgabengebiete der Biologie]]&lt;/small&gt;&lt;br/&gt;


Biologie ist die '''Lehre von den Lebewesen''', ihren Erscheinungen, Wandlungen und Interaktionen untereinander. Biologie muß als Naturwissenschaft strikt ihre Arbeitsgrundlage - Lebewesen - definieren. Demnach kennzeichnen sich Lebewesen durch
*den '''Besitz von Zellen''' bei '''Vielzellern''' oder die Organisation in Form einer '''einzelnen Zelle''' (bei '''Einzellern'''),
*'''die Fähigkeit zur (aktiven) '''Bewegung''',
*'''Wachstum''',
*die Aufnahme von Stoffen, Verarbeitung dieser und Ausscheidung anderer Stoffe ('''Stoffwechsel'''),
*'''Reizaufnahme''' und '''-verarbeitung''' aus der Umwelt und
*der autonomen '''Fortpflanzung''' bzw. '''Vermehrung'''.


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&lt;small&gt;[[Überblick]]
:[[Aufgabengebiete der Biologie]]&lt;/small&gt;


Biologie ist die '''Lehre von den Lebewesen''', ihren Erscheinungen, Wandlungen und Interaktionen untereinander. Biologie muß als Naturwissenschaft strikt ihre Arbeitsgrundlage - Lebewesen - definieren. Demnach kennzeichnen sich Lebewesen durch
*den '''Besitz von Zellen''' bei '''Vielzellern''' oder die Organisation in Form einer '''einzelnen Zelle''' (bei '''Einzellern'''),
*'''die Fähigkeit zur (aktiven) '''Bewegung''',
*'''Wachstum''',
*die Aufnahme von Stoffen, Verarbeitung dieser und Ausscheidung anderer Stoffe ('''Stoffwechsel'''),
*'''Reizaufnahme''' und '''-verarbeitung''' aus der Umwelt und
*der autonomen '''Fortpflanzung''' bzw. '''Vermehrung'''.


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&lt;small&gt;[[Überblick]]
[[Aufgabengebiete der Biologie]]&lt;/small&gt;


Biologie ist die '''Lehre von den Lebewesen''', ihren Erscheinungen, Wandlungen und Interaktionen untereinander. Biologie muß als Naturwissenschaft strikt ihre Arbeitsgrundlage - Lebewesen - definieren. Demnach kennzeichnen sich Lebewesen durch
*den '''Besitz von Zellen''' bei '''Vielzellern''' oder die Organisation in Form einer '''einzelnen Zelle''' (bei '''Einzellern'''),
*'''die Fähigkeit zur (aktiven) '''Bewegung''',
*'''Wachstum''',
*die Aufnahme von Stoffen, Verarbeitung dieser und Ausscheidung anderer Stoffe ('''Stoffwechsel'''),
*'''Reizaufnahme''' und '''-verarbeitung''' aus der Umwelt und
*der autonomen '''Fortpflanzung''' bzw. '''Vermehrung'''.


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&lt;small&gt;[[Überblick]]&lt;br/&gt;
 [[Aufgabengebiete der Biologie]]&lt;/small&gt;&lt;br/&gt;


Biologie ist die '''Lehre von den Lebewesen''', ihren Erscheinungen, Wandlungen und Interaktionen untereinander. Biologie muß als Naturwissenschaft strikt ihre Arbeitsgrundlage - Lebewesen - definieren. Demnach kennzeichnen sich Lebewesen durch
*den '''Besitz von Zellen''' bei '''Vielzellern''' oder die Organisation in Form einer '''einzelnen Zelle''' (bei '''Einzellern'''),
*'''die Fähigkeit zur (aktiven) '''Bewegung''',
*'''Wachstum''',
*die Aufnahme von Stoffen, Verarbeitung dieser und Ausscheidung anderer Stoffe ('''Stoffwechsel'''),
*'''Reizaufnahme''' und '''-verarbeitung''' aus der Umwelt und
*der autonomen '''Fortpflanzung''' bzw. '''Vermehrung'''.


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&lt;small&gt;[[Überblick]]&lt;br/&gt;
[[Aufgabengebiete der Biologie]]&lt;/small&gt;&lt;br/&gt;


Biologie ist die '''Lehre von den Lebewesen''', ihren Erscheinungen, Wandlungen und Interaktionen untereinander. Biologie muß als Naturwissenschaft strikt ihre Arbeitsgrundlage - Lebewesen - definieren. Demnach kennzeichnen sich Lebewesen durch
*den '''Besitz von Zellen''' bei '''Vielzellern''' oder die Organisation in Form einer '''einzelnen Zelle''' (bei '''Einzellern'''),
*'''die Fähigkeit zur (aktiven) '''Bewegung''',
*'''Wachstum''',
*die Aufnahme von Stoffen, Verarbeitung dieser und Ausscheidung anderer Stoffe ('''Stoffwechsel'''),
*'''Reizaufnahme''' und '''-verarbeitung''' aus der Umwelt und
*der autonomen '''Fortpflanzung''' bzw. '''Vermehrung'''.


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&lt;small&gt;I. [[Überblick]]&lt;br/&gt;
1.0 Aufgabengebiete der Biologie&lt;/small&gt;&lt;br/&gt;


Biologie ist die '''Lehre von den Lebewesen''', ihren Erscheinungen, Wandlungen und Interaktionen untereinander. Biologie muß als Naturwissenschaft strikt ihre Arbeitsgrundlage - Lebewesen - definieren. Demnach kennzeichnen sich Lebewesen durch
*den '''Besitz von Zellen''' bei '''Vielzellern''' oder die Organisation in Form einer '''einzelnen Zelle''' (bei '''Einzellern'''),
*'''die Fähigkeit zur (aktiven) '''Bewegung''',
*'''Wachstum''',
*die Aufnahme von Stoffen, Verarbeitung dieser und Ausscheidung anderer Stoffe ('''Stoffwechsel'''),
*'''Reizaufnahme''' und '''-verarbeitung''' aus der Umwelt und
*der autonomen '''Fortpflanzung''' bzw. '''Vermehrung'''.


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 |}

&lt;small&gt;1.0 [[Überblick]]&lt;br/&gt;
1.2 Aufgabengebiete der Biologie&lt;/small&gt;&lt;br/&gt;


Wie sich leicht aus der Definition von Lebewesen erkennen läßt, muß sich die Biologie mit vielfältigen Fragestellungen befassen. Um genauer zu unterscheiden gibt es die Möglichkeit den Gesamtbereich der Biologie in mehrere Teildisziplinen einzuteilen. Dabei gibt es keine tatsächlich rein biologischen Teildisziplinen, sondern es handelt sich vielmehr um Wissensbereiche, die auf biologischen, chemischen, physikalischen und/oder mathematischen Grundlagen beruhen und mit diesen Wissenschaften mehr oder weniger stark interagieren. Diesen Zusammenhang versucht die nachfolgende Abbildung darzustellen. Je näher die schwarzen wissenschaftlichen Teildisziplinen den rot dargestellten Wissenschaften liegen, umso wichtiger ist in der Teildisziplin diese Wissenschaft.

&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Biodisziplinen.jpg|700px]]
&lt;small&gt;'''Biologische Teildisziplinen und ihr Bezug zu anderen (Natur-)Wissenschaften'''&lt;br/&gt;
Je näher die schwarz dargestellten Teildisziplinen den roten Wissenschaften sind, umso wichtiger ist deren Rolle in der gegebenen Teildisziplin&lt;/small&gt;</text>
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{|
 |width="5%" | &lt;small&gt;[[Definitionen der Biologie|zurück]]&lt;/small&gt;
 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[Gliederung des vorliegenden E-Books|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
 |}

&lt;small&gt;1.0 [[Überblick]]&lt;br/&gt;
1.2 Aufgabengebiete der Biologie&lt;/small&gt;&lt;br/&gt;


Wie sich leicht aus der Definition von Lebewesen erkennen läßt, muß sich die Biologie mit vielfältigen Fragestellungen befassen. Um genauer zu unterscheiden gibt es die Möglichkeit den Gesamtbereich der Biologie in mehrere Teildisziplinen einzuteilen. Dabei gibt es keine tatsächlich rein biologischen Teildisziplinen, sondern es handelt sich vielmehr um Wissensbereiche, die auf biologischen, chemischen, physikalischen und/oder mathematischen Grundlagen beruhen und mit diesen Wissenschaften mehr oder weniger stark interagieren. Diesen Zusammenhang versucht die nachfolgende Abbildung darzustellen. Je näher die schwarzen wissenschaftlichen Teildisziplinen den rot dargestellten Wissenschaften liegen, umso wichtiger ist in der Teildisziplin diese Wissenschaft.

&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Biodisziplinen.JPG|700px]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Biologische Teildisziplinen und ihr Bezug zu anderen (Natur-)Wissenschaften'''&lt;br/&gt;
Je näher die schwarz dargestellten Teildisziplinen den roten Wissenschaften sind, umso wichtiger ist deren Rolle in der gegebenen Teildisziplin&lt;/small&gt;

Generell kann anhand der untersuchten Organismen die Biologie in '''Zoologie''' ('''Tierkunde'''), '''Botanik''' ('''Pflanzenkunde'''), die '''Mirkobiologie''' (behandelt überwiegend Bakterien, jedoch auch wenige pflanzliche und tierische Einzeller). '''Mykologie''' ('''Pilzkunde''') und '''Virologie''' (da sich '''Viren''' u. a. nicht autonom reproduzieren können, gehören sie per definitionem nicht zur lebenden Natur) eingeteilt werden. Die Einteilung anhand des Arbeitsgegenstands erscheint jedoch oft sinnvoller, da schneller nachvollzogen werden kann, auf welchem Gebiet gearbeitet wird. Die wichtigsten Teilsdisziplinen sind
*'''Cytologie''',
:::Die Cytologie untersucht mittels mikroskopischen und molekularbiologischen Methoden Zellen.
*'''Evolutionsbiologie''',
:::Gegenstand der Evolutionsbiologie ist die Evolution, die Veränderung von Merkmalen bei Organismengruppen über längere Zeit hinweg, deren Mechanismen und Wirkweise, untersucht.
*'''Genetik''' mit
:*'''klassischer Genetik''',

::::Sie erforscht und beschreibt die Vererbung morphoanatomischer Charaktere und deren Zustandekommen.
:*'''Molekulargenetik''',

::::Die Molekulargenetik beschäftigt sich mit dem Feinbau des Erbträgers, dessen Umsetzung zu Eiweißen (Proteinen) und seinen Abänderungen.
:*'''Populationsgenetik''' und

::::Die Populationsgenetik erklärt stochastisch die Abänderungen der Erbinformation durch gegebene Einflüsse.
:*'''Züchtungsgenetik'''.

::::Die Züchtungsgenetik klärt Fragen nach Kreuzungsmöglichkeiten zwischen Organismen, um gewünschte Merkmale hervorzubringen oder unerwünschte zu vernichten.
*'''Histologie''',
:::Gewebelehre, die den Aufbau, die physikochemischen Eigenschaften und die physikalischen Beanspruchungen von Geweben (Zellverbänden) untersucht und beschreibt.
*'''Physiologie''' mit
:*'''Immunologie''',

::::Die Immunologie beschreibt und erklärt die Abwehrmechanismen von Organismen gegen körperfremde Eindringlinge.
:*'''Bewegungsphysiologie''',

::::Die Bewegungsphysiologie beschreibt und erforscht die physikalischen Notwendigkeiten und chemischen Vorgänge, die zum Ablauf von Bewegungen notwendig sind.
:*'''Endokrinologie''',

::::Teilgebiet, das die Steuerung von Organen durch chemische Botenstoffe, die Hormone, beschreibt.
:*'''Fortpflanzungs-''' und '''Entwicklungsbiologie''',

::::Die Fortpflanzungs- und Entwicklungsbiologie erforscht die Entstehung und Entwicklung von Nachkommen sowie die dabei notwendige hormonelle Steuerung und äußere Einflüsse.
:*'''Neurobiologie''',

::::Sie beschreibt den Aufbau und die Funktionsweise von Nervensystemen.
:*'''Sinnesphysiologie''' und

::::Die Sinnesphysiologie befaßt sich mit der Aufnahme von Reizen aus der Umwelt und ihrer Verarbeitung.
:*'''Stoffwechselphysiologie'''.

::::Sie befaßt sich mit dem Stoffaufbau (Anabolismus), dem Stoffabbau (Katabolismus) sowie dem Umbau aufgenommener Stoffe (Metabolismus).
*'''Molekularbiologie''',
:::Ein Teilgebiet, welches sich mit dem Aufbau und den Reaktionen biochemischer Stoffe im Körper befaßt.
*'''Morphologie''',
:::Morphologie ist die Beschreibung von äußeren Merkmalen von Organismen oder Teilen dieser sowie die Untersuchung deren Zustandekommens.
*'''Anatomie''',
:::Als Anatomie wird die Lehre vom "inneren" Aufbau der Organismen bezeichnet.
*'''Biostatistik''',
:::Die Biostatistik befaßt sich mit Fragen der Häufigkeit biologischer Erscheinungen, vergleicht sie mit anderen und gewinnt statistisch gesicherte Kenntnisse durch Techniken aller statistischen Teilgebiete.
*'''Parasitologie''',
:::Parasitologie befaßt sich mit dem Aufbau von Parasiten, deren Lebens- und Generationszyklen sowie den Auswirkungen auf ihren Wirt.
*'''Paläontologie'''</text>
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{|
 |width="5%" | &lt;small&gt;[[Definitionen der Biologie|zurück]]&lt;/small&gt;
 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[Gliederung des vorliegenden E-Books|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
 |}

&lt;small&gt;1.0 [[Überblick]]&lt;br/&gt;
1.2 Aufgabengebiete der Biologie&lt;/small&gt;&lt;br/&gt;


Wie sich leicht aus der Definition von Lebewesen erkennen läßt, muß sich die Biologie mit vielfältigen Fragestellungen befassen. Um genauer zu unterscheiden gibt es die Möglichkeit den Gesamtbereich der Biologie in mehrere Teildisziplinen einzuteilen. Dabei gibt es keine tatsächlich rein biologischen Teildisziplinen, sondern es handelt sich vielmehr um Wissensbereiche, die auf biologischen, chemischen, physikalischen und/oder mathematischen Grundlagen beruhen und mit diesen Wissenschaften mehr oder weniger stark interagieren. Diesen Zusammenhang versucht die nachfolgende Abbildung darzustellen. Je näher die schwarzen wissenschaftlichen Teildisziplinen den rot dargestellten Wissenschaften liegen, umso wichtiger ist in der Teildisziplin diese Wissenschaft.

&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Biodisziplinen.JPG|700px]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Biologische Teildisziplinen und ihr Bezug zu anderen (Natur-)Wissenschaften'''&lt;br/&gt;
Je näher die schwarz dargestellten Teildisziplinen den roten Wissenschaften sind, umso wichtiger ist deren Rolle in der gegebenen Teildisziplin&lt;/small&gt;

Generell kann anhand der untersuchten Organismen die Biologie in '''Zoologie''' ('''Tierkunde'''), '''Botanik''' ('''Pflanzenkunde'''), die '''Mirkobiologie''' (behandelt überwiegend Bakterien, jedoch auch wenige pflanzliche und tierische Einzeller). '''Mykologie''' ('''Pilzkunde''') und '''Virologie''' (da sich '''Viren''' u. a. nicht autonom reproduzieren können, gehören sie per definitionem nicht zur lebenden Natur) eingeteilt werden. Die Einteilung anhand des Arbeitsgegenstands erscheint jedoch oft sinnvoller, da schneller nachvollzogen werden kann, auf welchem Gebiet gearbeitet wird. Die wichtigsten Teilsdisziplinen sind
*'''Cytologie''',
:::Die Cytologie untersucht mittels mikroskopischen und molekularbiologischen Methoden Zellen.
*'''Evolutionsbiologie''',
:::Gegenstand der Evolutionsbiologie ist die Evolution, die Veränderung von Merkmalen bei Organismengruppen über längere Zeit hinweg, deren Mechanismen und Wirkweise, untersucht.
*'''Genetik''' mit
:*'''klassischer Genetik''',

::::Sie erforscht und beschreibt die Vererbung morphoanatomischer Charaktere und deren Zustandekommen.
:*'''Molekulargenetik''',

::::Die Molekulargenetik beschäftigt sich mit dem Feinbau des Erbträgers, dessen Umsetzung zu Eiweißen (Proteinen) und seinen Abänderungen.
:*'''Populationsgenetik''' und

::::Die Populationsgenetik erklärt stochastisch die Abänderungen der Erbinformation durch gegebene Einflüsse.
:*'''Züchtungsgenetik'''.

::::Die Züchtungsgenetik klärt Fragen nach Kreuzungsmöglichkeiten zwischen Organismen, um gewünschte Merkmale hervorzubringen oder unerwünschte zu vernichten.
*'''Histologie''',
:::Gewebelehre, die den Aufbau, die physikochemischen Eigenschaften und die physikalischen Beanspruchungen von Geweben (Zellverbänden) untersucht und beschreibt.
*'''Physiologie''' mit
:*'''Immunologie''',

::::Die Immunologie beschreibt und erklärt die Abwehrmechanismen von Organismen gegen körperfremde Eindringlinge.
:*'''Bewegungsphysiologie''',

::::Die Bewegungsphysiologie beschreibt und erforscht die physikalischen Notwendigkeiten und chemischen Vorgänge, die zum Ablauf von Bewegungen notwendig sind.
:*'''Endokrinologie''',

::::Teilgebiet, das die Steuerung von Organen durch chemische Botenstoffe, die Hormone, beschreibt.
:*'''Fortpflanzungs-''' und '''Entwicklungsbiologie''',

::::Die Fortpflanzungs- und Entwicklungsbiologie erforscht die Entstehung und Entwicklung von Nachkommen sowie die dabei notwendige hormonelle Steuerung und äußere Einflüsse.
:*'''Neurobiologie''',

::::Sie beschreibt den Aufbau und die Funktionsweise von Nervensystemen.
:*'''Sinnesphysiologie''' und

::::Die Sinnesphysiologie befaßt sich mit der Aufnahme von Reizen aus der Umwelt und ihrer Verarbeitung.
:*'''Stoffwechselphysiologie'''.

::::Sie befaßt sich mit dem Stoffaufbau (Anabolismus), dem Stoffabbau (Katabolismus) sowie dem Umbau aufgenommener Stoffe (Metabolismus).
*'''Molekularbiologie''',
:::Ein Teilgebiet, welches sich mit dem Aufbau und den Reaktionen biochemischer Stoffe im Körper befaßt.
*'''Morphologie''',
:::Morphologie ist die Beschreibung von äußeren Merkmalen von Organismen oder Teilen dieser sowie die Untersuchung deren Zustandekommens.
*'''Anatomie''',
:::Als Anatomie wird die Lehre vom "inneren" Aufbau der Organismen bezeichnet.
*'''Biostatistik''',
:::Die Biostatistik befaßt sich mit Fragen der Häufigkeit biologischer Erscheinungen, vergleicht sie mit anderen und gewinnt statistisch gesicherte Kenntnisse durch Techniken aller statistischen Teilgebiete.
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:::Parasitologie befaßt sich mit dem Aufbau von Parasiten, deren Lebens- und Generationszyklen sowie den Auswirkungen auf ihren Wirt.
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 |width="5%" | &lt;small&gt;[[Definitionen der Biologie|zurück]]&lt;/small&gt;
 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[Gliederung des vorliegenden E-Books|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
 |}

&lt;small&gt;1.0 [[Überblick]]&lt;br/&gt;
1.2 Aufgabengebiete der Biologie&lt;/small&gt;&lt;br/&gt;


Wie sich leicht aus der Definition von Lebewesen erkennen läßt, muß sich die Biologie mit vielfältigen Fragestellungen befassen. Um genauer zu unterscheiden gibt es die Möglichkeit den Gesamtbereich der Biologie in mehrere Teildisziplinen einzuteilen. Dabei gibt es keine tatsächlich rein biologischen Teildisziplinen, sondern es handelt sich vielmehr um Wissensbereiche, die auf biologischen, chemischen, physikalischen und/oder mathematischen Grundlagen beruhen und mit diesen Wissenschaften mehr oder weniger stark interagieren. Diesen Zusammenhang versucht die nachfolgende Abbildung darzustellen. Je näher die schwarzen wissenschaftlichen Teildisziplinen den rot dargestellten Wissenschaften liegen, umso wichtiger ist in der Teildisziplin diese Wissenschaft.

&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Biodisziplinen.JPG|700px]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Biologische Teildisziplinen und ihr Bezug zu anderen (Natur-)Wissenschaften'''&lt;br/&gt;
Je näher die schwarz dargestellten Teildisziplinen den roten Wissenschaften sind, umso wichtiger ist deren Rolle in der gegebenen Teildisziplin&lt;/small&gt;

Generell kann anhand der untersuchten Organismen die Biologie in '''Zoologie''' ('''Tierkunde'''), '''Botanik''' ('''Pflanzenkunde'''), die '''Mirkobiologie''' (behandelt überwiegend Bakterien, jedoch auch wenige pflanzliche und tierische Einzeller). '''Mykologie''' ('''Pilzkunde''') und '''Virologie''' (da sich '''Viren''' u. a. nicht autonom reproduzieren können, gehören sie per definitionem nicht zur lebenden Natur) eingeteilt werden. Die Einteilung anhand des Arbeitsgegenstands erscheint jedoch oft sinnvoller, da schneller nachvollzogen werden kann, auf welchem Gebiet gearbeitet wird. Die wichtigsten Teilsdisziplinen sind
*'''Cytologie''',
:::Die Cytologie untersucht mittels mikroskopischen und molekularbiologischen Methoden Zellen.
*'''Evolutionsbiologie''',
:::Gegenstand der Evolutionsbiologie ist die Evolution, die Veränderung von Merkmalen bei Organismengruppen über längere Zeit hinweg, deren Mechanismen und Wirkweise, untersucht.
*'''Genetik''' mit
:*'''klassischer Genetik''',

::::Sie erforscht und beschreibt die Vererbung morphoanatomischer Charaktere und deren Zustandekommen.
:*'''Molekulargenetik''',

::::Die Molekulargenetik beschäftigt sich mit dem Feinbau des Erbträgers, dessen Umsetzung zu Eiweißen (Proteinen) und seinen Abänderungen.
:*'''Populationsgenetik''' und

::::Die Populationsgenetik erklärt stochastisch die Abänderungen der Erbinformation durch gegebene Einflüsse.
:*'''Züchtungsgenetik'''.

::::Die Züchtungsgenetik klärt Fragen nach Kreuzungsmöglichkeiten zwischen Organismen, um gewünschte Merkmale hervorzubringen oder unerwünschte zu vernichten.
*'''Histologie''',
:::Gewebelehre, die den Aufbau, die physikochemischen Eigenschaften und die physikalischen Beanspruchungen von Geweben (Zellverbänden) untersucht und beschreibt.
*'''Physiologie''' mit
:*'''Immunologie''',

::::Die Immunologie beschreibt und erklärt die Abwehrmechanismen von Organismen gegen körperfremde Eindringlinge.
:*'''Bewegungsphysiologie''',

::::Die Bewegungsphysiologie beschreibt und erforscht die physikalischen Notwendigkeiten und chemischen Vorgänge, die zum Ablauf von Bewegungen notwendig sind.
:*'''Endokrinologie''',

::::Teilgebiet, das die Steuerung von Organen durch chemische Botenstoffe, die Hormone, beschreibt.
:*'''Fortpflanzungs-''' und '''Entwicklungsbiologie''',

::::Die Fortpflanzungs- und Entwicklungsbiologie erforscht die Entstehung und Entwicklung von Nachkommen sowie die dabei notwendige hormonelle Steuerung und äußere Einflüsse.
:*'''Neurobiologie''',

::::Sie beschreibt den Aufbau und die Funktionsweise von Nervensystemen.
:*'''Sinnesphysiologie''' und

::::Die Sinnesphysiologie befaßt sich mit der Aufnahme von Reizen aus der Umwelt und ihrer Verarbeitung.
:*'''Stoffwechselphysiologie'''.

::::Sie befaßt sich mit dem Stoffaufbau (Anabolismus), dem Stoffabbau (Katabolismus) sowie dem Umbau aufgenommener Stoffe (Metabolismus).
*'''Molekularbiologie''',
:::Ein Teilgebiet, welches sich mit dem Aufbau und den Reaktionen biochemischer Stoffe im Körper befaßt.
*'''Morphologie''',
:::Morphologie ist die Beschreibung von äußeren Merkmalen von Organismen oder Teilen dieser sowie die Untersuchung deren Zustandekommens.
*'''Anatomie''',
:::Als Anatomie wird die Lehre vom "inneren" Aufbau der Organismen bezeichnet.
*'''Biostatistik''',
:::Die Biostatistik befaßt sich mit Fragen der Häufigkeit biologischer Erscheinungen, vergleicht sie mit anderen und gewinnt statistisch gesicherte Kenntnisse durch Techniken aller statistischen Teilgebiete.
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{|
 |width="5%" | &lt;small&gt;[[Definitionen der Biologie|zurück]]&lt;/small&gt;
 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[Gliederung des vorliegenden E-Books|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
 |}

&lt;small&gt;1.0 [[Überblick]]&lt;br/&gt;
1.2 Aufgabengebiete der Biologie&lt;/small&gt;&lt;br/&gt;


Wie sich leicht aus der Definition von Lebewesen erkennen läßt, muß sich die Biologie mit vielfältigen Fragestellungen befassen. Um genauer zu unterscheiden gibt es die Möglichkeit den Gesamtbereich der Biologie in mehrere Teildisziplinen einzuteilen. Dabei gibt es keine tatsächlich rein biologischen Teildisziplinen, sondern es handelt sich vielmehr um Wissensbereiche, die auf biologischen, chemischen, physikalischen und/oder mathematischen Grundlagen beruhen und mit diesen Wissenschaften mehr oder weniger stark interagieren. Diesen Zusammenhang versucht die nachfolgende Abbildung darzustellen. Je näher die schwarzen wissenschaftlichen Teildisziplinen den rot dargestellten Wissenschaften liegen, umso wichtiger ist in der Teildisziplin diese Wissenschaft.

&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Biodisziplinen.JPG|700px]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Biologische Teildisziplinen und ihr Bezug zu anderen (Natur-)Wissenschaften'''&lt;br/&gt;
Je näher die schwarz dargestellten Teildisziplinen den roten Wissenschaften sind, umso wichtiger ist deren Rolle in der gegebenen Teildisziplin&lt;/small&gt;

Generell kann anhand der untersuchten Organismen die Biologie in '''Zoologie''' ('''Tierkunde'''), '''Botanik''' ('''Pflanzenkunde'''), die '''Mirkobiologie''' (behandelt überwiegend Bakterien, jedoch auch wenige pflanzliche und tierische Einzeller). '''Mykologie''' ('''Pilzkunde''') und '''Virologie''' (da sich '''Viren''' u. a. nicht autonom reproduzieren können, gehören sie per definitionem nicht zur lebenden Natur) eingeteilt werden. Die Einteilung anhand des Arbeitsgegenstands erscheint jedoch oft sinnvoller, da schneller nachvollzogen werden kann, auf welchem Gebiet gearbeitet wird. Die wichtigsten Teilsdisziplinen sind
*'''Cytologie''',
:::Die Cytologie untersucht mittels mikroskopischen und molekularbiologischen Methoden Zellen.
*'''Evolutionsbiologie''',
:::Gegenstand der Evolutionsbiologie ist die Evolution, die Veränderung von Merkmalen bei Organismengruppen über längere Zeit hinweg, deren Mechanismen und Wirkweise, untersucht.
*'''Genetik''' mit
:*'''klassischer Genetik''',

::::Sie erforscht und beschreibt die Vererbung morphoanatomischer Charaktere und deren Zustandekommen.
:*'''Molekulargenetik''',

::::Die Molekulargenetik beschäftigt sich mit dem Feinbau des Erbträgers, dessen Umsetzung zu Eiweißen (Proteinen) und seinen Abänderungen.
:*'''Populationsgenetik''' und

::::Die Populationsgenetik erklärt stochastisch die Abänderungen der Erbinformation durch gegebene Einflüsse.
:*'''Züchtungsgenetik'''.

::::Die Züchtungsgenetik klärt Fragen nach Kreuzungsmöglichkeiten zwischen Organismen, um gewünschte Merkmale hervorzubringen oder unerwünschte zu vernichten.
*'''Histologie''',
:::Gewebelehre, die den Aufbau, die physikochemischen Eigenschaften und die physikalischen Beanspruchungen von Geweben (Zellverbänden) untersucht und beschreibt.
*'''Physiologie''' mit
:*'''Immunologie''',

::::Die Immunologie beschreibt und erklärt die Abwehrmechanismen von Organismen gegen körperfremde Eindringlinge.
:*'''Bewegungsphysiologie''',

::::Die Bewegungsphysiologie beschreibt und erforscht die physikalischen Notwendigkeiten und chemischen Vorgänge, die zum Ablauf von Bewegungen notwendig sind.
:*'''Endokrinologie''',

::::Teilgebiet, das die Steuerung von Organen durch chemische Botenstoffe, die Hormone, beschreibt.
:*'''Fortpflanzungs-''' und '''Entwicklungsbiologie''',

::::Die Fortpflanzungs- und Entwicklungsbiologie erforscht die Entstehung und Entwicklung von Nachkommen sowie die dabei notwendige hormonelle Steuerung und äußere Einflüsse.
:*'''Neurobiologie''',

::::Sie beschreibt den Aufbau und die Funktionsweise von Nervensystemen.
:*'''Sinnesphysiologie''' und

::::Die Sinnesphysiologie befaßt sich mit der Aufnahme von Reizen aus der Umwelt und ihrer Verarbeitung.
:*'''Stoffwechselphysiologie'''.

::::Sie befaßt sich mit dem Stoffaufbau (Anabolismus), dem Stoffabbau (Katabolismus) sowie dem Umbau aufgenommener Stoffe (Metabolismus).
*'''Molekularbiologie''',
:::Ein Teilgebiet, welches sich mit dem Aufbau und den Reaktionen biochemischer Stoffe im Körper befaßt.
*'''Morphologie''',
:::Morphologie ist die Beschreibung von äußeren Merkmalen von Organismen oder Teilen dieser sowie die Untersuchung deren Zustandekommens.
*'''Anatomie''',
:::Als Anatomie wird die Lehre vom "inneren" Aufbau der Organismen bezeichnet.
*'''Biostatistik''',
:::Die Biostatistik befaßt sich mit Fragen der Häufigkeit biologischer Erscheinungen, vergleicht sie mit anderen und gewinnt statistisch gesicherte Kenntnisse durch Techniken aller statistischen Teilgebiete.
*'''Parasitologie''',
:::Parasitologie befaßt sich mit dem Aufbau von Parasiten, deren Lebens- und Generationszyklen sowie den Auswirkungen auf ihren Wirt.
*'''Paläontologie'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;syn. '''Paläobiologie'''&lt;/small&gt;&lt;ref/&gt;

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{|
 |width="5%" | &lt;small&gt;[[Definitionen der Biologie|zurück]]&lt;/small&gt;
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&lt;small&gt;1.0 [[Überblick]]&lt;br/&gt;
1.2 Aufgabengebiete der Biologie&lt;/small&gt;&lt;br/&gt;


Wie sich leicht aus der Definition von Lebewesen erkennen läßt, muß sich die Biologie mit vielfältigen Fragestellungen befassen. Um genauer zu unterscheiden gibt es die Möglichkeit den Gesamtbereich der Biologie in mehrere Teildisziplinen einzuteilen. Dabei gibt es keine tatsächlich rein biologischen Teildisziplinen, sondern es handelt sich vielmehr um Wissensbereiche, die auf biologischen, chemischen, physikalischen und/oder mathematischen Grundlagen beruhen und mit diesen Wissenschaften mehr oder weniger stark interagieren. Diesen Zusammenhang versucht die nachfolgende Abbildung darzustellen. Je näher die schwarzen wissenschaftlichen Teildisziplinen den rot dargestellten Wissenschaften liegen, umso wichtiger ist in der Teildisziplin diese Wissenschaft.

&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Biodisziplinen.JPG|700px]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Biologische Teildisziplinen und ihr Bezug zu anderen (Natur-)Wissenschaften'''&lt;br/&gt;
Je näher die schwarz dargestellten Teildisziplinen den roten Wissenschaften sind, umso wichtiger ist deren Rolle in der gegebenen Teildisziplin&lt;/small&gt;

Generell kann anhand der untersuchten Organismen die Biologie in '''Zoologie''' ('''Tierkunde'''), '''Botanik''' ('''Pflanzenkunde'''), die '''Mirkobiologie''' (behandelt überwiegend Bakterien, jedoch auch wenige pflanzliche und tierische Einzeller). '''Mykologie''' ('''Pilzkunde''') und '''Virologie''' (da sich '''Viren''' u. a. nicht autonom reproduzieren können, gehören sie per definitionem nicht zur lebenden Natur) eingeteilt werden. Die Einteilung anhand des Arbeitsgegenstands erscheint jedoch oft sinnvoller, da schneller nachvollzogen werden kann, auf welchem Gebiet gearbeitet wird. Die wichtigsten Teilsdisziplinen sind
*'''Cytologie''',
:::Die Cytologie untersucht mittels mikroskopischen und molekularbiologischen Methoden Zellen.
*'''Evolutionsbiologie''',
:::Gegenstand der Evolutionsbiologie ist die Evolution, die Veränderung von Merkmalen bei Organismengruppen über längere Zeit hinweg, deren Mechanismen und Wirkweise, untersucht.
*'''Genetik''' mit
:*'''klassischer Genetik''',

::::Sie erforscht und beschreibt die Vererbung morphoanatomischer Charaktere und deren Zustandekommen.
:*'''Molekulargenetik''',

::::Die Molekulargenetik beschäftigt sich mit dem Feinbau des Erbträgers, dessen Umsetzung zu Eiweißen (Proteinen) und seinen Abänderungen.
:*'''Populationsgenetik''' und

::::Die Populationsgenetik erklärt stochastisch die Abänderungen der Erbinformation durch gegebene Einflüsse.
:*'''Züchtungsgenetik'''.

::::Die Züchtungsgenetik klärt Fragen nach Kreuzungsmöglichkeiten zwischen Organismen, um gewünschte Merkmale hervorzubringen oder unerwünschte zu vernichten.
*'''Histologie''',
:::Gewebelehre, die den Aufbau, die physikochemischen Eigenschaften und die physikalischen Beanspruchungen von Geweben (Zellverbänden) untersucht und beschreibt.
*'''Physiologie''' mit
:*'''Immunologie''',

::::Die Immunologie beschreibt und erklärt die Abwehrmechanismen von Organismen gegen körperfremde Eindringlinge.
:*'''Bewegungsphysiologie''',

::::Die Bewegungsphysiologie beschreibt und erforscht die physikalischen Notwendigkeiten und chemischen Vorgänge, die zum Ablauf von Bewegungen notwendig sind.
:*'''Endokrinologie''',

::::Teilgebiet, das die Steuerung von Organen durch chemische Botenstoffe, die Hormone, beschreibt.
:*'''Fortpflanzungs-''' und '''Entwicklungsbiologie''',

::::Die Fortpflanzungs- und Entwicklungsbiologie erforscht die Entstehung und Entwicklung von Nachkommen sowie die dabei notwendige hormonelle Steuerung und äußere Einflüsse.
:*'''Neurobiologie''',

::::Sie beschreibt den Aufbau und die Funktionsweise von Nervensystemen.
:*'''Sinnesphysiologie''' und

::::Die Sinnesphysiologie befaßt sich mit der Aufnahme von Reizen aus der Umwelt und ihrer Verarbeitung.
:*'''Stoffwechselphysiologie'''.

::::Sie befaßt sich mit dem Stoffaufbau (Anabolismus), dem Stoffabbau (Katabolismus) sowie dem Umbau aufgenommener Stoffe (Metabolismus).
*'''Molekularbiologie''',
:::Ein Teilgebiet, welches sich mit dem Aufbau und den Reaktionen biochemischer Stoffe im Körper befaßt.
*'''Morphologie''',
:::Morphologie ist die Beschreibung von äußeren Merkmalen von Organismen oder Teilen dieser sowie die Untersuchung deren Zustandekommens.
*'''Anatomie''',
:::Als Anatomie wird die Lehre vom "inneren" Aufbau der Organismen bezeichnet.
*'''Biostatistik''',
:::Die Biostatistik befaßt sich mit Fragen der Häufigkeit biologischer Erscheinungen, vergleicht sie mit anderen und gewinnt statistisch gesicherte Kenntnisse durch Techniken aller statistischen Teilgebiete.
*'''Parasitologie''',
:::Parasitologie befaßt sich mit dem Aufbau von Parasiten, deren Lebens- und Generationszyklen sowie den Auswirkungen auf ihren Wirt.
*'''Paläontologie'''[1],
:::Sie beschäftigt sich mit der zeitlichen Erscheinung, dem Aufbau, der Überlieferung und der Nutzung historischer Organismen.
*'''Systematik''',
:::Die Systematik hat zur Aufgabe Organismen zu klassifizieren, eindeutig zu benennen und sie in ein System einzuordnen.
*'''Theoretische Biologie''',
Die theoretische Biologie befaßt sich mit der mathematischen Beschreibung, Modellierung und Auswertung biologischer Vorgänge.
*'''Verhaltensbiologie''' und
:::Sie befaßt sich mit dem Zustandekommen und der Beeinflussung von Verhalten.
*'''Ökologie'''.
:::Die Ökologie beschreibt und erforscht die Beziehungen der Lebewesen zueinander.

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&lt;small&gt;[1]: syn. '''Paläobiologie'''&lt;small/&gt;
&lt;/references&gt;


{|
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{|
 |width="5%" | &lt;small&gt;[[Definitionen der Biologie|zurück]]&lt;/small&gt;
 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[Gliederung des vorliegenden E-Books|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
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&lt;small&gt;1.0 [[Überblick]]&lt;br/&gt;
1.2 Aufgabengebiete der Biologie&lt;/small&gt;&lt;br/&gt;


Wie sich leicht aus der Definition von Lebewesen erkennen läßt, muß sich die Biologie mit vielfältigen Fragestellungen befassen. Um genauer zu unterscheiden gibt es die Möglichkeit den Gesamtbereich der Biologie in mehrere Teildisziplinen einzuteilen. Dabei gibt es keine tatsächlich rein biologischen Teildisziplinen, sondern es handelt sich vielmehr um Wissensbereiche, die auf biologischen, chemischen, physikalischen und/oder mathematischen Grundlagen beruhen und mit diesen Wissenschaften mehr oder weniger stark interagieren. Diesen Zusammenhang versucht die nachfolgende Abbildung darzustellen. Je näher die schwarzen wissenschaftlichen Teildisziplinen den rot dargestellten Wissenschaften liegen, umso wichtiger ist in der Teildisziplin diese Wissenschaft.

&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Biodisziplinen.JPG|700px]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Biologische Teildisziplinen und ihr Bezug zu anderen (Natur-)Wissenschaften'''&lt;br/&gt;
Je näher die schwarz dargestellten Teildisziplinen den roten Wissenschaften sind, umso wichtiger ist deren Rolle in der gegebenen Teildisziplin&lt;/small&gt;

Generell kann anhand der untersuchten Organismen die Biologie in '''Zoologie''' ('''Tierkunde'''), '''Botanik''' ('''Pflanzenkunde'''), die '''Mirkobiologie''' (behandelt überwiegend Bakterien, jedoch auch wenige pflanzliche und tierische Einzeller). '''Mykologie''' ('''Pilzkunde''') und '''Virologie''' (da sich '''Viren''' u. a. nicht autonom reproduzieren können, gehören sie per definitionem nicht zur lebenden Natur) eingeteilt werden. Die Einteilung anhand des Arbeitsgegenstands erscheint jedoch oft sinnvoller, da schneller nachvollzogen werden kann, auf welchem Gebiet gearbeitet wird. Die wichtigsten Teilsdisziplinen sind
*'''Cytologie''',
:::Die Cytologie untersucht mittels mikroskopischen und molekularbiologischen Methoden Zellen.
*'''Evolutionsbiologie''',
:::Gegenstand der Evolutionsbiologie ist die Evolution, die Veränderung von Merkmalen bei Organismengruppen über längere Zeit hinweg, deren Mechanismen und Wirkweise, untersucht.
*'''Genetik''' mit
:*'''klassischer Genetik''',

::::Sie erforscht und beschreibt die Vererbung morphoanatomischer Charaktere und deren Zustandekommen.
:*'''Molekulargenetik''',

::::Die Molekulargenetik beschäftigt sich mit dem Feinbau des Erbträgers, dessen Umsetzung zu Eiweißen (Proteinen) und seinen Abänderungen.
:*'''Populationsgenetik''' und

::::Die Populationsgenetik erklärt stochastisch die Abänderungen der Erbinformation durch gegebene Einflüsse.
:*'''Züchtungsgenetik'''.

::::Die Züchtungsgenetik klärt Fragen nach Kreuzungsmöglichkeiten zwischen Organismen, um gewünschte Merkmale hervorzubringen oder unerwünschte zu vernichten.
*'''Histologie''',
:::Gewebelehre, die den Aufbau, die physikochemischen Eigenschaften und die physikalischen Beanspruchungen von Geweben (Zellverbänden) untersucht und beschreibt.
*'''Physiologie''' mit
:*'''Immunologie''',

::::Die Immunologie beschreibt und erklärt die Abwehrmechanismen von Organismen gegen körperfremde Eindringlinge.
:*'''Bewegungsphysiologie''',

::::Die Bewegungsphysiologie beschreibt und erforscht die physikalischen Notwendigkeiten und chemischen Vorgänge, die zum Ablauf von Bewegungen notwendig sind.
:*'''Endokrinologie''',

::::Teilgebiet, das die Steuerung von Organen durch chemische Botenstoffe, die Hormone, beschreibt.
:*'''Fortpflanzungs-''' und '''Entwicklungsbiologie''',

::::Die Fortpflanzungs- und Entwicklungsbiologie erforscht die Entstehung und Entwicklung von Nachkommen sowie die dabei notwendige hormonelle Steuerung und äußere Einflüsse.
:*'''Neurobiologie''',

::::Sie beschreibt den Aufbau und die Funktionsweise von Nervensystemen.
:*'''Sinnesphysiologie''' und

::::Die Sinnesphysiologie befaßt sich mit der Aufnahme von Reizen aus der Umwelt und ihrer Verarbeitung.
:*'''Stoffwechselphysiologie'''.

::::Sie befaßt sich mit dem Stoffaufbau (Anabolismus), dem Stoffabbau (Katabolismus) sowie dem Umbau aufgenommener Stoffe (Metabolismus).
*'''Molekularbiologie''',
:::Ein Teilgebiet, welches sich mit dem Aufbau und den Reaktionen biochemischer Stoffe im Körper befaßt.
*'''Morphologie''',
:::Morphologie ist die Beschreibung von äußeren Merkmalen von Organismen oder Teilen dieser sowie die Untersuchung deren Zustandekommens.
*'''Anatomie''',
:::Als Anatomie wird die Lehre vom "inneren" Aufbau der Organismen bezeichnet.
*'''Biostatistik''',
:::Die Biostatistik befaßt sich mit Fragen der Häufigkeit biologischer Erscheinungen, vergleicht sie mit anderen und gewinnt statistisch gesicherte Kenntnisse durch Techniken aller statistischen Teilgebiete.
*'''Parasitologie''',
:::Parasitologie befaßt sich mit dem Aufbau von Parasiten, deren Lebens- und Generationszyklen sowie den Auswirkungen auf ihren Wirt.
*'''Paläontologie'''[1],
:::Sie beschäftigt sich mit der zeitlichen Erscheinung, dem Aufbau, der Überlieferung und der Nutzung historischer Organismen.
*'''Systematik''',
:::Die Systematik hat zur Aufgabe Organismen zu klassifizieren, eindeutig zu benennen und sie in ein System einzuordnen.
*'''Theoretische Biologie''',
Die theoretische Biologie befaßt sich mit der mathematischen Beschreibung, Modellierung und Auswertung biologischer Vorgänge.
*'''Verhaltensbiologie''' und
:::Sie befaßt sich mit dem Zustandekommen und der Beeinflussung von Verhalten.
*'''Ökologie'''.
:::Die Ökologie beschreibt und erforscht die Beziehungen der Lebewesen zueinander.

-----

&lt;small&gt;[1]: syn. '''Paläobiologie'''&lt;small/&gt;
&lt;/references&gt;


{|
 |width="5%" | &lt;small&gt;[[Definitionen der Biologie|zurück]]&lt;/small&gt;
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 |}

&lt;small&gt;1.0 [[Überblick]]&lt;br/&gt;
1.2 Aufgabengebiete der Biologie&lt;/small&gt;&lt;br/&gt;


Wie sich leicht aus der Definition von Lebewesen erkennen läßt, muß sich die Biologie mit vielfältigen Fragestellungen befassen. Um genauer zu unterscheiden gibt es die Möglichkeit den Gesamtbereich der Biologie in mehrere Teildisziplinen einzuteilen. Dabei gibt es keine tatsächlich rein biologischen Teildisziplinen, sondern es handelt sich vielmehr um Wissensbereiche, die auf biologischen, chemischen, physikalischen und/oder mathematischen Grundlagen beruhen und mit diesen Wissenschaften mehr oder weniger stark interagieren. Diesen Zusammenhang versucht die nachfolgende Abbildung darzustellen. Je näher die schwarzen wissenschaftlichen Teildisziplinen den rot dargestellten Wissenschaften liegen, umso wichtiger ist in der Teildisziplin diese Wissenschaft.

&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Biodisziplinen.JPG|700px]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Biologische Teildisziplinen und ihr Bezug zu anderen (Natur-)Wissenschaften'''&lt;br/&gt;
Je näher die schwarz dargestellten Teildisziplinen den roten Wissenschaften sind, umso wichtiger ist deren Rolle in der gegebenen Teildisziplin&lt;/small&gt;

Generell kann anhand der untersuchten Organismen die Biologie in '''Zoologie''' ('''Tierkunde'''), '''Botanik''' ('''Pflanzenkunde'''), die '''Mirkobiologie''' (behandelt überwiegend Bakterien, jedoch auch wenige pflanzliche und tierische Einzeller). '''Mykologie''' ('''Pilzkunde''') und '''Virologie''' (da sich '''Viren''' u. a. nicht autonom reproduzieren können, gehören sie per definitionem nicht zur lebenden Natur) eingeteilt werden. Die Einteilung anhand des Arbeitsgegenstands erscheint jedoch oft sinnvoller, da schneller nachvollzogen werden kann, auf welchem Gebiet gearbeitet wird. Die wichtigsten Teilsdisziplinen sind
*'''Cytologie''',
:::Die Cytologie untersucht mittels mikroskopischen und molekularbiologischen Methoden Zellen.
*'''Evolutionsbiologie''',
:::Gegenstand der Evolutionsbiologie ist die Evolution, die Veränderung von Merkmalen bei Organismengruppen über längere Zeit hinweg, deren Mechanismen und Wirkweise, untersucht.
*'''Genetik''' mit
:*'''klassischer Genetik''',

::::Sie erforscht und beschreibt die Vererbung morphoanatomischer Charaktere und deren Zustandekommen.
:*'''Molekulargenetik''',

::::Die Molekulargenetik beschäftigt sich mit dem Feinbau des Erbträgers, dessen Umsetzung zu Eiweißen (Proteinen) und seinen Abänderungen.
:*'''Populationsgenetik''' und

::::Die Populationsgenetik erklärt stochastisch die Abänderungen der Erbinformation durch gegebene Einflüsse.
:*'''Züchtungsgenetik'''.

::::Die Züchtungsgenetik klärt Fragen nach Kreuzungsmöglichkeiten zwischen Organismen, um gewünschte Merkmale hervorzubringen oder unerwünschte zu vernichten.
*'''Histologie''',
:::Gewebelehre, die den Aufbau, die physikochemischen Eigenschaften und die physikalischen Beanspruchungen von Geweben (Zellverbänden) untersucht und beschreibt.
*'''Physiologie''' mit
:*'''Immunologie''',

::::Die Immunologie beschreibt und erklärt die Abwehrmechanismen von Organismen gegen körperfremde Eindringlinge.
:*'''Bewegungsphysiologie''',

::::Die Bewegungsphysiologie beschreibt und erforscht die physikalischen Notwendigkeiten und chemischen Vorgänge, die zum Ablauf von Bewegungen notwendig sind.
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::::Teilgebiet, das die Steuerung von Organen durch chemische Botenstoffe, die Hormone, beschreibt.
:*'''Fortpflanzungs-''' und '''Entwicklungsbiologie''',

::::Die Fortpflanzungs- und Entwicklungsbiologie erforscht die Entstehung und Entwicklung von Nachkommen sowie die dabei notwendige hormonelle Steuerung und äußere Einflüsse.
:*'''Neurobiologie''',

::::Sie beschreibt den Aufbau und die Funktionsweise von Nervensystemen.
:*'''Sinnesphysiologie''' und

::::Die Sinnesphysiologie befaßt sich mit der Aufnahme von Reizen aus der Umwelt und ihrer Verarbeitung.
:*'''Stoffwechselphysiologie'''.

::::Sie befaßt sich mit dem Stoffaufbau (Anabolismus), dem Stoffabbau (Katabolismus) sowie dem Umbau aufgenommener Stoffe (Metabolismus).
*'''Molekularbiologie''',
:::Ein Teilgebiet, welches sich mit dem Aufbau und den Reaktionen biochemischer Stoffe im Körper befaßt.
*'''Morphologie''',
:::Morphologie ist die Beschreibung von äußeren Merkmalen von Organismen oder Teilen dieser sowie die Untersuchung deren Zustandekommens.
*'''Anatomie''',
:::Als Anatomie wird die Lehre vom "inneren" Aufbau der Organismen bezeichnet.
*'''Biostatistik''',
:::Die Biostatistik befaßt sich mit Fragen der Häufigkeit biologischer Erscheinungen, vergleicht sie mit anderen und gewinnt statistisch gesicherte Kenntnisse durch Techniken aller statistischen Teilgebiete.
*'''Parasitologie''',
:::Parasitologie befaßt sich mit dem Aufbau von Parasiten, deren Lebens- und Generationszyklen sowie den Auswirkungen auf ihren Wirt.
*'''Paläontologie'''[1],
:::Sie beschäftigt sich mit der zeitlichen Erscheinung, dem Aufbau, der Überlieferung und der Nutzung historischer Organismen.
*'''Systematik''',
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Die theoretische Biologie befaßt sich mit der mathematischen Beschreibung, Modellierung und Auswertung biologischer Vorgänge.
*'''Verhaltensbiologie''' und
:::Sie befaßt sich mit dem Zustandekommen und der Beeinflussung von Verhalten.
*'''Ökologie'''.
:::Die Ökologie beschreibt und erforscht die Beziehungen der Lebewesen zueinander.

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&lt;small&gt;[1]: syn. '''Paläobiologie'''&lt;small/&gt;


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&lt;small&gt;I [[Überblick]]&lt;br/&gt;
2.0 Aufgabengebiete der Biologie&lt;/small&gt;&lt;br/&gt;


Wie sich leicht aus der Definition von Lebewesen erkennen läßt, muß sich die Biologie mit vielfältigen Fragestellungen befassen. Um genauer zu unterscheiden gibt es die Möglichkeit den Gesamtbereich der Biologie in mehrere Teildisziplinen einzuteilen. Dabei gibt es keine tatsächlich rein biologischen Teildisziplinen, sondern es handelt sich vielmehr um Wissensbereiche, die auf biologischen, chemischen, physikalischen und/oder mathematischen Grundlagen beruhen und mit diesen Wissenschaften mehr oder weniger stark interagieren. Diesen Zusammenhang versucht die nachfolgende Abbildung darzustellen. Je näher die schwarzen wissenschaftlichen Teildisziplinen den rot dargestellten Wissenschaften liegen, umso wichtiger ist in der Teildisziplin diese Wissenschaft.

&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Biodisziplinen.JPG|700px]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Biologische Teildisziplinen und ihr Bezug zu anderen (Natur-)Wissenschaften'''&lt;br/&gt;
Je näher die schwarz dargestellten Teildisziplinen den roten Wissenschaften sind, umso wichtiger ist deren Rolle in der gegebenen Teildisziplin&lt;/small&gt;

Generell kann anhand der untersuchten Organismen die Biologie in '''Zoologie''' ('''Tierkunde'''), '''Botanik''' ('''Pflanzenkunde'''), die '''Mirkobiologie''' (behandelt überwiegend Bakterien, jedoch auch wenige pflanzliche und tierische Einzeller). '''Mykologie''' ('''Pilzkunde''') und '''Virologie''' (da sich '''Viren''' u. a. nicht autonom reproduzieren können, gehören sie per definitionem nicht zur lebenden Natur) eingeteilt werden. Die Einteilung anhand des Arbeitsgegenstands erscheint jedoch oft sinnvoller, da schneller nachvollzogen werden kann, auf welchem Gebiet gearbeitet wird. Die wichtigsten Teilsdisziplinen sind
*'''Cytologie''',
:::Die Cytologie untersucht mittels mikroskopischen und molekularbiologischen Methoden Zellen.
*'''Evolutionsbiologie''',
:::Gegenstand der Evolutionsbiologie ist die Evolution, die Veränderung von Merkmalen bei Organismengruppen über längere Zeit hinweg, deren Mechanismen und Wirkweise, untersucht.
*'''Genetik''' mit
:*'''klassischer Genetik''',

::::Sie erforscht und beschreibt die Vererbung morphoanatomischer Charaktere und deren Zustandekommen.
:*'''Molekulargenetik''',

::::Die Molekulargenetik beschäftigt sich mit dem Feinbau des Erbträgers, dessen Umsetzung zu Eiweißen (Proteinen) und seinen Abänderungen.
:*'''Populationsgenetik''' und

::::Die Populationsgenetik erklärt stochastisch die Abänderungen der Erbinformation durch gegebene Einflüsse.
:*'''Züchtungsgenetik'''.

::::Die Züchtungsgenetik klärt Fragen nach Kreuzungsmöglichkeiten zwischen Organismen, um gewünschte Merkmale hervorzubringen oder unerwünschte zu vernichten.
*'''Histologie''',
:::Gewebelehre, die den Aufbau, die physikochemischen Eigenschaften und die physikalischen Beanspruchungen von Geweben (Zellverbänden) untersucht und beschreibt.
*'''Physiologie''' mit
:*'''Immunologie''',

::::Die Immunologie beschreibt und erklärt die Abwehrmechanismen von Organismen gegen körperfremde Eindringlinge.
:*'''Bewegungsphysiologie''',

::::Die Bewegungsphysiologie beschreibt und erforscht die physikalischen Notwendigkeiten und chemischen Vorgänge, die zum Ablauf von Bewegungen notwendig sind.
:*'''Endokrinologie''',

::::Teilgebiet, das die Steuerung von Organen durch chemische Botenstoffe, die Hormone, beschreibt.
:*'''Fortpflanzungs-''' und '''Entwicklungsbiologie''',

::::Die Fortpflanzungs- und Entwicklungsbiologie erforscht die Entstehung und Entwicklung von Nachkommen sowie die dabei notwendige hormonelle Steuerung und äußere Einflüsse.
:*'''Neurobiologie''',

::::Sie beschreibt den Aufbau und die Funktionsweise von Nervensystemen.
:*'''Sinnesphysiologie''' und

::::Die Sinnesphysiologie befaßt sich mit der Aufnahme von Reizen aus der Umwelt und ihrer Verarbeitung.
:*'''Stoffwechselphysiologie'''.

::::Sie befaßt sich mit dem Stoffaufbau (Anabolismus), dem Stoffabbau (Katabolismus) sowie dem Umbau aufgenommener Stoffe (Metabolismus).
*'''Molekularbiologie''',
:::Ein Teilgebiet, welches sich mit dem Aufbau und den Reaktionen biochemischer Stoffe im Körper befaßt.
*'''Morphologie''',
:::Morphologie ist die Beschreibung von äußeren Merkmalen von Organismen oder Teilen dieser sowie die Untersuchung deren Zustandekommens.
*'''Anatomie''',
:::Als Anatomie wird die Lehre vom "inneren" Aufbau der Organismen bezeichnet.
*'''Biostatistik''',
:::Die Biostatistik befaßt sich mit Fragen der Häufigkeit biologischer Erscheinungen, vergleicht sie mit anderen und gewinnt statistisch gesicherte Kenntnisse durch Techniken aller statistischen Teilgebiete.
*'''Parasitologie''',
:::Parasitologie befaßt sich mit dem Aufbau von Parasiten, deren Lebens- und Generationszyklen sowie den Auswirkungen auf ihren Wirt.
*'''Paläontologie'''[1],
:::Sie beschäftigt sich mit der zeitlichen Erscheinung, dem Aufbau, der Überlieferung und der Nutzung historischer Organismen.
*'''Systematik''',
:::Die Systematik hat zur Aufgabe Organismen zu klassifizieren, eindeutig zu benennen und sie in ein System einzuordnen.
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Die theoretische Biologie befaßt sich mit der mathematischen Beschreibung, Modellierung und Auswertung biologischer Vorgänge.
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:::Die Ökologie beschreibt und erforscht die Beziehungen der Lebewesen zueinander.

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&lt;small&gt;[1]: syn. '''Paläobiologie'''&lt;small/&gt;


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&lt;small&gt;1.0 [[Überblick]]&lt;br/&gt;
1.3 Gliederung des vorliegenden E-Books&lt;/small&gt;&lt;br/&gt;


Aus den Kurzbeschreibungen der biowissenschaftlichen Teildisziplinen läßt sich sehr schnell erkennen, daß diese nicht klar voneinander zu trennen sind und z. T. in weiten Teilen sogar deckungsgleich sind, was ihre Aufgaben und Forschungsgebiete anbelangt. Im vorliegenden E-Book wird daher nicht ein strikter Aufbau nach Teilgebieten durchgeführt. Vielmehr sollen auf einfache und verständliche Weise zunäcsht die Grundlagen biologischen Denkens näher gebracht und erst dann, in logischer Reihenfolge (aufeinander aufbauend), übergeordnete biologische Systeme und Teilgebiete besprochen werden. Aus dieser Intention heraus ergibts sich folgende Gliederung:
*Das vorliegende E-Book beginnt mit einer Beschreibung der Entstehung, Wichtigkeit und Funktionalität der Grundbausteine des Lebens.
*Erst jetzt - da das Wissen über die Grundbausteine des Lebens bekannt sind - werden der Grundaufbau von Zellen, den kleinsten lebensfähigen Grundeinheiten, wie z. B. Zellorganellen, Stofftransport u. a. dargestellt.
*Im Anschluß daran, da auch hier jetzt die Prämissen bekannt sind, wird näher auf die Genetik, also die Vererbung durch Organismen, eingegangen.
*Es folgt eine Einführung in die Systematik, Nomenklatur und Taxonomie der Eukaryonten.
*Im zoologischen Teil werden biologische Aspekte der Tiere wie Systematik, Grundlagen des (Energie-)Stoffwechsels, der Neurobiologie, Muskelphysiologie, Immunologie, Serologie, Morphologie, etc. erklärt, dann die Grundlagen pflanzlicher und mykologischer Existenz (ebenfalls Systematik, physiologische und morphoanatomische Aspekte).
*Sobald die Funktion der div. Lebewesen bekannt ist, stellt sich die Frage nach ihrer gegenseitigen Beeinflussung. Sie wird im ökologischen Teil diskutiert.
*Eng geknüpft mit der Ökologie steht die Evolutionsbiologie, die zusammen mit relevanten Aspekten wie paläobiologischen Grundlagen, Evolutionstheorien, Konstruktionsmorphologie, etc. beantwortet wird.


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&lt;small&gt;1.0 [[Überblick]]&lt;br/&gt;
1.3 Gliederung des vorliegenden E-Books&lt;/small&gt;&lt;br/&gt;


Aus den Kurzbeschreibungen der biowissenschaftlichen Teildisziplinen läßt sich sehr schnell erkennen, daß diese nicht klar voneinander zu trennen sind und z. T. in weiten Teilen sogar deckungsgleich sind, was ihre Aufgaben und Forschungsgebiete anbelangt. Im vorliegenden E-Book wird daher nicht ein strikter Aufbau nach Teilgebieten durchgeführt. Vielmehr sollen auf einfache und verständliche Weise zunäcsht die Grundlagen biologischen Denkens näher gebracht und erst dann, in logischer Reihenfolge (aufeinander aufbauend), übergeordnete biologische Systeme und Teilgebiete besprochen werden. Aus dieser Intention heraus ergibts sich folgende Gliederung:
*Das vorliegende E-Book beginnt mit einer Beschreibung der Entstehung, Wichtigkeit und Funktionalität der Grundbausteine des Lebens.
*Erst jetzt - da das Wissen über die Grundbausteine des Lebens bekannt sind - werden der Grundaufbau von Zellen, den kleinsten lebensfähigen Grundeinheiten, wie z. B. Zellorganellen, Stofftransport u. a. dargestellt.
*Im Anschluß daran, da auch hier jetzt die Prämissen bekannt sind, wird näher auf die Genetik, also die Vererbung durch Organismen, eingegangen.
*Es folgt eine Einführung in die Systematik, Nomenklatur und Taxonomie der Eukaryonten.
*Im zoologischen Teil werden biologische Aspekte der Tiere wie Systematik, Grundlagen des (Energie-)Stoffwechsels, der Neurobiologie, Muskelphysiologie, Immunologie, Serologie, Morphologie, etc. erklärt, dann die Grundlagen pflanzlicher und mykologischer Existenz (ebenfalls Systematik, physiologische und morphoanatomische Aspekte).
*Sobald die Funktion der div. Lebewesen bekannt ist, stellt sich die Frage nach ihrer gegenseitigen Beeinflussung. Sie wird im ökologischen Teil diskutiert.
*Eng geknüpft mit der Ökologie steht die Evolutionsbiologie, die zusammen mit relevanten Aspekten wie paläobiologischen Grundlagen, Evolutionstheorien, Konstruktionsmorphologie, etc. beantwortet wird.


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&lt;small&gt;I. [[Überblick]]&lt;br/&gt;
2.0 Aufgabengebiete der Biologie&lt;/small&gt;&lt;br/&gt;


Wie sich leicht aus der Definition von Lebewesen erkennen läßt, muß sich die Biologie mit vielfältigen Fragestellungen befassen. Um genauer zu unterscheiden gibt es die Möglichkeit den Gesamtbereich der Biologie in mehrere Teildisziplinen einzuteilen. Dabei gibt es keine tatsächlich rein biologischen Teildisziplinen, sondern es handelt sich vielmehr um Wissensbereiche, die auf biologischen, chemischen, physikalischen und/oder mathematischen Grundlagen beruhen und mit diesen Wissenschaften mehr oder weniger stark interagieren. Diesen Zusammenhang versucht die nachfolgende Abbildung darzustellen. Je näher die schwarzen wissenschaftlichen Teildisziplinen den rot dargestellten Wissenschaften liegen, umso wichtiger ist in der Teildisziplin diese Wissenschaft.

&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Biodisziplinen.JPG|700px]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Biologische Teildisziplinen und ihr Bezug zu anderen (Natur-)Wissenschaften'''&lt;br/&gt;
Je näher die schwarz dargestellten Teildisziplinen den roten Wissenschaften sind, umso wichtiger ist deren Rolle in der gegebenen Teildisziplin&lt;/small&gt;

Generell kann anhand der untersuchten Organismen die Biologie in '''Zoologie''' ('''Tierkunde'''), '''Botanik''' ('''Pflanzenkunde'''), die '''Mirkobiologie''' (behandelt überwiegend Bakterien, jedoch auch wenige pflanzliche und tierische Einzeller). '''Mykologie''' ('''Pilzkunde''') und '''Virologie''' (da sich '''Viren''' u. a. nicht autonom reproduzieren können, gehören sie per definitionem nicht zur lebenden Natur) eingeteilt werden. Die Einteilung anhand des Arbeitsgegenstands erscheint jedoch oft sinnvoller, da schneller nachvollzogen werden kann, auf welchem Gebiet gearbeitet wird. Die wichtigsten Teilsdisziplinen sind
*'''Cytologie''',
:::Die Cytologie untersucht mittels mikroskopischen und molekularbiologischen Methoden Zellen.
*'''Evolutionsbiologie''',
:::Gegenstand der Evolutionsbiologie ist die Evolution, die Veränderung von Merkmalen bei Organismengruppen über längere Zeit hinweg, deren Mechanismen und Wirkweise, untersucht.
*'''Genetik''' mit
:*'''klassischer Genetik''',

::::Sie erforscht und beschreibt die Vererbung morphoanatomischer Charaktere und deren Zustandekommen.
:*'''Molekulargenetik''',

::::Die Molekulargenetik beschäftigt sich mit dem Feinbau des Erbträgers, dessen Umsetzung zu Eiweißen (Proteinen) und seinen Abänderungen.
:*'''Populationsgenetik''' und

::::Die Populationsgenetik erklärt stochastisch die Abänderungen der Erbinformation durch gegebene Einflüsse.
:*'''Züchtungsgenetik'''.

::::Die Züchtungsgenetik klärt Fragen nach Kreuzungsmöglichkeiten zwischen Organismen, um gewünschte Merkmale hervorzubringen oder unerwünschte zu vernichten.
*'''Histologie''',
:::Gewebelehre, die den Aufbau, die physikochemischen Eigenschaften und die physikalischen Beanspruchungen von Geweben (Zellverbänden) untersucht und beschreibt.
*'''Physiologie''' mit
:*'''Immunologie''',

::::Die Immunologie beschreibt und erklärt die Abwehrmechanismen von Organismen gegen körperfremde Eindringlinge.
:*'''Bewegungsphysiologie''',

::::Die Bewegungsphysiologie beschreibt und erforscht die physikalischen Notwendigkeiten und chemischen Vorgänge, die zum Ablauf von Bewegungen notwendig sind.
:*'''Endokrinologie''',

::::Teilgebiet, das die Steuerung von Organen durch chemische Botenstoffe, die Hormone, beschreibt.
:*'''Fortpflanzungs-''' und '''Entwicklungsbiologie''',

::::Die Fortpflanzungs- und Entwicklungsbiologie erforscht die Entstehung und Entwicklung von Nachkommen sowie die dabei notwendige hormonelle Steuerung und äußere Einflüsse.
:*'''Neurobiologie''',

::::Sie beschreibt den Aufbau und die Funktionsweise von Nervensystemen.
:*'''Sinnesphysiologie''' und

::::Die Sinnesphysiologie befaßt sich mit der Aufnahme von Reizen aus der Umwelt und ihrer Verarbeitung.
:*'''Stoffwechselphysiologie'''.

::::Sie befaßt sich mit dem Stoffaufbau (Anabolismus), dem Stoffabbau (Katabolismus) sowie dem Umbau aufgenommener Stoffe (Metabolismus).
*'''Molekularbiologie''',
:::Ein Teilgebiet, welches sich mit dem Aufbau und den Reaktionen biochemischer Stoffe im Körper befaßt.
*'''Morphologie''',
:::Morphologie ist die Beschreibung von äußeren Merkmalen von Organismen oder Teilen dieser sowie die Untersuchung deren Zustandekommens.
*'''Anatomie''',
:::Als Anatomie wird die Lehre vom "inneren" Aufbau der Organismen bezeichnet.
*'''Biostatistik''',
:::Die Biostatistik befaßt sich mit Fragen der Häufigkeit biologischer Erscheinungen, vergleicht sie mit anderen und gewinnt statistisch gesicherte Kenntnisse durch Techniken aller statistischen Teilgebiete.
*'''Parasitologie''',
:::Parasitologie befaßt sich mit dem Aufbau von Parasiten, deren Lebens- und Generationszyklen sowie den Auswirkungen auf ihren Wirt.
*'''Paläontologie'''[1],
:::Sie beschäftigt sich mit der zeitlichen Erscheinung, dem Aufbau, der Überlieferung und der Nutzung historischer Organismen.
*'''Systematik''',
:::Die Systematik hat zur Aufgabe Organismen zu klassifizieren, eindeutig zu benennen und sie in ein System einzuordnen.
*'''Theoretische Biologie''',
Die theoretische Biologie befaßt sich mit der mathematischen Beschreibung, Modellierung und Auswertung biologischer Vorgänge.
*'''Verhaltensbiologie''' und
:::Sie befaßt sich mit dem Zustandekommen und der Beeinflussung von Verhalten.
*'''Ökologie'''.
:::Die Ökologie beschreibt und erforscht die Beziehungen der Lebewesen zueinander.

-----

&lt;small&gt;[1]: syn. '''Paläobiologie'''&lt;small/&gt;


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  <title>Gliederung des vorliegenden E-Books</title>
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{|
 |width="5%" | &lt;small&gt;[[Aufgabengebiete der Biologie|zurück]]&lt;/small&gt;
 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[Molekularbiologie|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
 |}

&lt;small&gt;I. [[Überblick]]&lt;br/&gt;
3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books&lt;/small&gt;&lt;br/&gt;


Aus den Kurzbeschreibungen der biowissenschaftlichen Teildisziplinen läßt sich sehr schnell erkennen, daß diese nicht klar voneinander zu trennen sind und z. T. in weiten Teilen sogar deckungsgleich sind, was ihre Aufgaben und Forschungsgebiete anbelangt. Im vorliegenden E-Book wird daher nicht ein strikter Aufbau nach Teilgebieten durchgeführt. Vielmehr sollen auf einfache und verständliche Weise zunäcsht die Grundlagen biologischen Denkens näher gebracht und erst dann, in logischer Reihenfolge (aufeinander aufbauend), übergeordnete biologische Systeme und Teilgebiete besprochen werden. Aus dieser Intention heraus ergibts sich folgende Gliederung:
*Das vorliegende E-Book beginnt mit einer Beschreibung der Entstehung, Wichtigkeit und Funktionalität der Grundbausteine des Lebens.
*Erst jetzt - da das Wissen über die Grundbausteine des Lebens bekannt sind - werden der Grundaufbau von Zellen, den kleinsten lebensfähigen Grundeinheiten, wie z. B. Zellorganellen, Stofftransport u. a. dargestellt.
*Im Anschluß daran, da auch hier jetzt die Prämissen bekannt sind, wird näher auf die Genetik, also die Vererbung durch Organismen, eingegangen.
*Es folgt eine Einführung in die Systematik, Nomenklatur und Taxonomie der Eukaryonten.
*Im zoologischen Teil werden biologische Aspekte der Tiere wie Systematik, Grundlagen des (Energie-)Stoffwechsels, der Neurobiologie, Muskelphysiologie, Immunologie, Serologie, Morphologie, etc. erklärt, dann die Grundlagen pflanzlicher und mykologischer Existenz (ebenfalls Systematik, physiologische und morphoanatomische Aspekte).
*Sobald die Funktion der div. Lebewesen bekannt ist, stellt sich die Frage nach ihrer gegenseitigen Beeinflussung. Sie wird im ökologischen Teil diskutiert.
*Eng geknüpft mit der Ökologie steht die Evolutionsbiologie, die zusammen mit relevanten Aspekten wie paläobiologischen Grundlagen, Evolutionstheorien, Konstruktionsmorphologie, etc. beantwortet wird.


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 |width="5%" | &lt;small&gt;[[Aufgabengebiete der Biologie|zurück]]&lt;/small&gt;
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  <title>Materie, Elemente und subatomare Teilchen</title>
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 |}

&lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
[[1.0 Grundlagen]]&lt;br/&gt;
1.1 Materie, Element und subatomare Teilchen&lt;/small&gt;


Jeder Gegenstand um uns herum – und somit auch alle Lebewesen – bestehen Materie, kurz: aus Stofflichem. Materie ist dadurch gekennzeichnet, daß sie Masse besitzt, strukturiert ist und kinetische Energie ("thermische Energie") besitzt. Jede Form der uns umgebenden Materie, die man visuell ohne Hilfsmittel wahrnehmen kann, besteht aus vielen kleinen Bauteilen, den sog. Elementen. Bis heute kennt man 118 Elemente, von denen jedoch nur 92 "stabil" sind und natürlich vorkommen.

Dabei sind jedoch die Elemente nicht die kleinste Form des Materiellen. Elemente bestehen aus verschiedenen Elementarteilchen[1], die sich wiederum aus anderen Teilchen zusammensetzen[2]. Es sind folgende subatomare Teilchen von Bedeutung:
*Protonen,
*Neutronen und
*Elektronen.
Dabei bilden die Protonen (p⁺) mit einer positiven Ladung den Kern. Da bei nahezu allen Elementen der Kern aus mehr als einem Proton bestehen muß, befinden sich ladungsneutrale Elementarteilchen, die Neutronen (n), im Kern, um eine Bindung zu ermöglichen (die aufgrund der sonst rein positiven Ladungen der Protonen nicht hätte stattfinden können). Die negativen Elektronen (e⁻) befinden sich um den Kern herum. Kern (aus p⁺ und n[3]) und Elektronen (aus e⁻) werden als Atom bezeichnet.

Die Atome gleicher Elemente besitzen die selbe Anzahl an Protonen im Kern. Während innerhalb eines Element die Anzahl der Protonen konstant ist, kann die Anzahl der Neutronen variieren. Elementatome mit gleicher Protonen- aber unterschiedlicher Neutronenzahl werden als Isotope bezeichnet. In der allgemeinen Schreibweise
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Elementenschreibweise.jpg]]&lt;/div&gt;
können beispielsweise folgende Isotope des Chlor-Atoms (Cl) unterschieden werden:
&lt;div align="center"&gt;
{|
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&lt;small&gt;[1]: syn. '''subatomare Teilchen'''

[2]: Der weitere Feinbau der Elementarteilchen ist für die Erklärung der biochemischen Funktionen irrelevant und wird hier daher nicht näher ausgeführt.

[3]: Die Kernteilchen Protonen p⁺ und Neutronen werden auch als Nukleonen bezeichnet.

[4]: units; 1 u ≈ 1,6606 * 10⁻²⁴ g&lt;/small&gt;


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 |}

&lt;small&gt;II. [[Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
1.0 [[Grundlagen]]&lt;br/&gt;
1.1 Materie, Elemente und subatomare Teilchen&lt;/small&gt;


Jeder Gegenstand um uns herum – und somit auch alle Lebewesen – bestehen Materie, kurz: aus Stofflichem. Materie ist dadurch gekennzeichnet, daß sie Masse besitzt, strukturiert ist und kinetische Energie ("thermische Energie") besitzt. Jede Form der uns umgebenden Materie, die man visuell ohne Hilfsmittel wahrnehmen kann, besteht aus vielen kleinen Bauteilen, den sog. Elementen. Bis heute kennt man 118 Elemente, von denen jedoch nur 92 "stabil" sind und natürlich vorkommen.

Dabei sind jedoch die Elemente nicht die kleinste Form des Materiellen. Elemente bestehen aus verschiedenen Elementarteilchen[1], die sich wiederum aus anderen Teilchen zusammensetzen[2]. Es sind folgende subatomare Teilchen von Bedeutung:
*Protonen,
*Neutronen und
*Elektronen.
Dabei bilden die Protonen (p⁺) mit einer positiven Ladung den Kern. Da bei nahezu allen Elementen der Kern aus mehr als einem Proton bestehen muß, befinden sich ladungsneutrale Elementarteilchen, die Neutronen (n), im Kern, um eine Bindung zu ermöglichen (die aufgrund der sonst rein positiven Ladungen der Protonen nicht hätte stattfinden können). Die negativen Elektronen (e⁻) befinden sich um den Kern herum. Kern (aus p⁺ und n[3]) und Elektronen (aus e⁻) werden als Atom bezeichnet.

Die Atome gleicher Elemente besitzen die selbe Anzahl an Protonen im Kern. Während innerhalb eines Element die Anzahl der Protonen konstant ist, kann die Anzahl der Neutronen variieren. Elementatome mit gleicher Protonen- aber unterschiedlicher Neutronenzahl werden als Isotope bezeichnet. In der allgemeinen Schreibweise
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Elementenschreibweise.jpg]]&lt;/div&gt;
können beispielsweise folgende Isotope des Chlor-Atoms (Cl) unterschieden werden:
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&lt;small&gt;[1]: syn. '''subatomare Teilchen'''

[2]: Der weitere Feinbau der Elementarteilchen ist für die Erklärung der biochemischen Funktionen irrelevant und wird hier daher nicht näher ausgeführt.

[3]: Die Kernteilchen Protonen p⁺ und Neutronen werden auch als Nukleonen bezeichnet.

[4]: units; 1 u ≈ 1,6606 * 10⁻²⁴ g&lt;/small&gt;


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 |}

&lt;small&gt;II. [[Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
1.0 [[Grundlagen]]&lt;br/&gt;
1.1 Materie, Elemente und subatomare Teilchen&lt;/small&gt;


Jeder Gegenstand um uns herum – und somit auch alle Lebewesen – bestehen Materie, kurz: aus Stofflichem. Materie ist dadurch gekennzeichnet, daß sie Masse besitzt, strukturiert ist und kinetische Energie ("thermische Energie") besitzt. Jede Form der uns umgebenden Materie, die man visuell ohne Hilfsmittel wahrnehmen kann, besteht aus vielen kleinen Bauteilen, den sog. Elementen. Bis heute kennt man 118 Elemente, von denen jedoch nur 92 "stabil" sind und natürlich vorkommen.

Dabei sind jedoch die Elemente nicht die kleinste Form des Materiellen. Elemente bestehen aus verschiedenen Elementarteilchen[1], die sich wiederum aus anderen Teilchen zusammensetzen[2]. Es sind folgende subatomare Teilchen von Bedeutung:
*Protonen,
*Neutronen und
*Elektronen.
Dabei bilden die Protonen (p⁺) mit einer positiven Ladung den Kern. Da bei nahezu allen Elementen der Kern aus mehr als einem Proton bestehen muß, befinden sich ladungsneutrale Elementarteilchen, die Neutronen (n), im Kern, um eine Bindung zu ermöglichen (die aufgrund der sonst rein positiven Ladungen der Protonen nicht hätte stattfinden können). Die negativen Elektronen (e⁻) befinden sich um den Kern herum. Kern (aus p⁺ und n[3]) und Elektronen (aus e⁻) werden als Atom bezeichnet.

Die Atome gleicher Elemente besitzen die selbe Anzahl an Protonen im Kern. Während innerhalb eines Element die Anzahl der Protonen konstant ist, kann die Anzahl der Neutronen variieren. Elementatome mit gleicher Protonen- aber unterschiedlicher Neutronenzahl werden als Isotope bezeichnet. In der allgemeinen Schreibweise
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Elementenschreibweise.jpg]]&lt;/div&gt;
können beispielsweise folgende Isotope des Chlor-Atoms (Cl) unterschieden werden:
&lt;div align="center"&gt;
{|
 |
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:35Cl.jpg]]&lt;/div&gt;
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&lt;small&gt;[1]: syn. '''subatomare Teilchen'''

[2]: Der weitere Feinbau der Elementarteilchen ist für die Erklärung der biochemischen Funktionen irrelevant und wird hier daher nicht näher ausgeführt.

[3]: Die Kernteilchen Protonen p⁺ und Neutronen werden auch als Nukleonen bezeichnet.

[4]: units; 1 u ≈ 1,6606 * 10⁻²⁴ g&lt;/small&gt;


{|
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&lt;small&gt;II. [[Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
1.0 [[Grundlagen]]&lt;br/&gt;
1.1 Materie, Elemente und subatomare Teilchen&lt;/small&gt;


Jeder Gegenstand um uns herum – und somit auch alle Lebewesen – bestehen Materie, kurz: aus Stofflichem. Materie ist dadurch gekennzeichnet, daß sie Masse besitzt, strukturiert ist und kinetische Energie ("thermische Energie") besitzt. Jede Form der uns umgebenden Materie, die man visuell ohne Hilfsmittel wahrnehmen kann, besteht aus vielen kleinen Bauteilen, den sog. Elementen. Bis heute kennt man 118 Elemente, von denen jedoch nur 92 "stabil" sind und natürlich vorkommen.

Dabei sind jedoch die Elemente nicht die kleinste Form des Materiellen. Elemente bestehen aus verschiedenen Elementarteilchen[1], die sich wiederum aus anderen Teilchen zusammensetzen[2]. Es sind folgende subatomare Teilchen von Bedeutung:
*Protonen,
*Neutronen und
*Elektronen.
Dabei bilden die Protonen (p⁺) mit einer positiven Ladung den Kern. Da bei nahezu allen Elementen der Kern aus mehr als einem Proton bestehen muß, befinden sich ladungsneutrale Elementarteilchen, die Neutronen (n), im Kern, um eine Bindung zu ermöglichen (die aufgrund der sonst rein positiven Ladungen der Protonen nicht hätte stattfinden können). Die negativen Elektronen (e⁻) befinden sich um den Kern herum. Kern (aus p⁺ und n[3]) und Elektronen (aus e⁻) werden als Atom bezeichnet.

Die Atome gleicher Elemente besitzen die selbe Anzahl an Protonen im Kern. Während innerhalb eines Element die Anzahl der Protonen konstant ist, kann die Anzahl der Neutronen variieren. Elementatome mit gleicher Protonen- aber unterschiedlicher Neutronenzahl werden als Isotope bezeichnet. In der allgemeinen Schreibweise
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Elementenschreibweise.jpg]]&lt;/div&gt;
können beispielsweise folgende Isotope des Chlor-Atoms (Cl) unterschieden werden:
&lt;div align="center"&gt;
{|
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 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:35Cl.jpg]]&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:37Cl.jpg]]&lt;/div&gt;
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&lt;small&gt;[1]: syn. '''subatomare Teilchen'''

[2]: Der weitere Feinbau der Elementarteilchen ist für die Erklärung der biochemischen Funktionen irrelevant und wird hier daher nicht näher ausgeführt.

[3]: Die Kernteilchen Protonen p⁺ und Neutronen werden auch als Nukleonen bezeichnet.

[4]: units; 1 u ≈ 1,6606 * 10⁻²⁴ g&lt;/small&gt;


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1.0 [[Grundlagen]]&lt;br/&gt;
1.1 Materie, Elemente und subatomare Teilchen&lt;/small&gt;


Jeder Gegenstand um uns herum – und somit auch alle Lebewesen – bestehen Materie, kurz: aus Stofflichem. Materie ist dadurch gekennzeichnet, daß sie Masse besitzt, strukturiert ist und kinetische Energie ("thermische Energie") besitzt. Jede Form der uns umgebenden Materie, die man visuell ohne Hilfsmittel wahrnehmen kann, besteht aus vielen kleinen Bauteilen, den sog. Elementen. Bis heute kennt man 118 Elemente, von denen jedoch nur 92 "stabil" sind und natürlich vorkommen.

Dabei sind jedoch die Elemente nicht die kleinste Form des Materiellen. Elemente bestehen aus verschiedenen Elementarteilchen[1], die sich wiederum aus anderen Teilchen zusammensetzen[2]. Es sind folgende subatomare Teilchen von Bedeutung:
*Protonen,
*Neutronen und
*Elektronen.
Dabei bilden die Protonen (p⁺) mit einer positiven Ladung den Kern. Da bei nahezu allen Elementen der Kern aus mehr als einem Proton bestehen muß, befinden sich ladungsneutrale Elementarteilchen, die Neutronen (n), im Kern, um eine Bindung zu ermöglichen (die aufgrund der sonst rein positiven Ladungen der Protonen nicht hätte stattfinden können). Die negativen Elektronen (e⁻) befinden sich um den Kern herum. Kern (aus p⁺ und n[3]) und Elektronen (aus e⁻) werden als Atom bezeichnet.

Die Atome gleicher Elemente besitzen die selbe Anzahl an Protonen im Kern. Während innerhalb eines Element die Anzahl der Protonen konstant ist, kann die Anzahl der Neutronen variieren. Elementatome mit gleicher Protonen- aber unterschiedlicher Neutronenzahl werden als Isotope bezeichnet. In der allgemeinen Schreibweise
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Elementenschreibweise.jpg]]&lt;/div&gt;
können beispielsweise folgende Isotope des Chlor-Atoms (Cl) unterschieden werden:
&lt;div align="center"&gt;
{|
 |
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:35Cl.jpg]]&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:37Cl.jpg]]&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Protonenzahl&lt;/div&gt;
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 |-
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&lt;small&gt;[1]: syn. '''subatomare Teilchen'''

[2]: Der weitere Feinbau der Elementarteilchen ist für die Erklärung der biochemischen Funktionen irrelevant und wird hier daher nicht näher ausgeführt.

[3]: Die Kernteilchen Protonen p⁺ und Neutronen werden auch als Nukleonen bezeichnet.

[4]: units; 1 u ≈ 1,6606 * 10&lt;sup&gt;-24&lt;/sup&gt; g&lt;/small&gt;


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:1.0 [[Definitionen der Biologie]]
:2.0 [[Aufgabengebiete der Biologie]]
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II. [[Molekularbiologie]]
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::1.1 [[Materie, Element und subatomare Teilchen]]
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&lt;small&gt;II. Molekularbiologie&lt;small/&gt;


Inhalt von "Einführung":
*1.0 [[Grundlagen]]
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*1.2 [[Entdeckung atomarer Bausteine]]
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Inhalt von "Einführung":
1.0 [[Grundlagen]]
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Inhalt von "Grundlagen":

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Inhalt von "Grundlagen":

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Inhalt von "Molekularbiologie":

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&lt;small&gt;I. Überblick&lt;/small&gt;


Inhalt von "Einführung":

:1.0 [[Definitionen der Biologie]]
:2.0 [[Aufgabengebiete der Biologie]]
:3.0 [[Gliederung des vorliegenden E-Books]]


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Inhalt von "Grundlagen":

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1.0 Grundlagen&lt;/small&gt;

Inhalt von "Grundlagen":

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&lt;small&gt;I. [[Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
1.0 Grundlagen&lt;/small&gt;


Inhalt von "Grundlagen":

:1.1 [[Materie, Elemente und subatomare Teilchen]]
:1.2 [[Entdeckung atomarer Bausteine]]
:1.3 [[Atommodelle]]

::1.3.1 [[Orbitalmodell]]


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&lt;small&gt;I. [[Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
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1.2 Entdeckung atomarer Bausteine&lt;/small&gt;&lt;br/&gt;


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&lt;small&gt;I. [[Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
1.0 [[Grundlagen]]
1.2 Entdeckung atomarer Bausteine&lt;/small&gt;&lt;br/&gt;


Bereits Leukipp und sein Schüler Demokrit postulierten im 4. Jahrhundert v. Chr., daß Materie aus kleinen, nicht weiter teilbaren Teilchen besteht.

Der erste wichtige Schritt (in Bezug auf die Erforschung des Atombaus) in der Entwicklung der modernen Chemie war Daltons Atomtheorie von 1808. Sie umfaßt folgende Aussagen:
*Die Materie ist aus unteilbaren Atomen aufgebaut.
*Alle Atome eines Elements sind gleich.
*Atome verschiedener Elemente besitzen verschiedene Massen.
*Eine Verbindung entsteht durch Kombination von Atomen mehrerer Elemente.
*Bei chemischen Reaktionen werden die Atome weder gebildet noch zerstört, sondern nur neu miteinander kombiniert.
*In einer definierten Verbindung ist die relative Anzahl und Art der Atome konstant.

Sir William Crookes führte im 19. Jahrhundert Experimente mit elektrischen Entladungen in Gasen durch. Dazu verwendete ein sog. Gasentladungsrohr, das mit einem bestimmten Gas gefüllt war und durch das - beim Anlegen eines elektrischen Stroms - Elektrizität floß, die sogar im Stande war ein geeignetes Flügelrad zum Drehen zu bringen. Nahe der Anode entstand noch bis zu einem Gasdruck von 10&lt;sup&gt;-12&lt;/sup&gt;</text>
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&lt;small&gt;I. [[Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
1.0 [[Grundlagen]]&lt;br/&gt;
1.2 Entdeckung atomarer Bausteine&lt;/small&gt;


Bereits Leukipp und sein Schüler Demokrit postulierten im 4. Jahrhundert v. Chr., daß Materie aus kleinen, nicht weiter teilbaren Teilchen besteht.

Der erste wichtige Schritt (in Bezug auf die Erforschung des Atombaus) in der Entwicklung der modernen Chemie war Daltons Atomtheorie von 1808. Sie umfaßt folgende Aussagen:
*Die Materie ist aus unteilbaren Atomen aufgebaut.
*Alle Atome eines Elements sind gleich.
*Atome verschiedener Elemente besitzen verschiedene Massen.
*Eine Verbindung entsteht durch Kombination von Atomen mehrerer Elemente.
*Bei chemischen Reaktionen werden die Atome weder gebildet noch zerstört, sondern nur neu miteinander kombiniert.
*In einer definierten Verbindung ist die relative Anzahl und Art der Atome konstant.

Sir William Crookes führte im 19. Jahrhundert Experimente mit elektrischen Entladungen in Gasen durch. Dazu verwendete ein sog. Gasentladungsrohr, das mit einem bestimmten Gas gefüllt war und durch das - beim Anlegen eines elektrischen Stroms - Elektrizität floß, die sogar im Stande war ein geeignetes Flügelrad zum Drehen zu bringen. Nahe der Anode entstand noch bis zu einem Gasdruck von 10&lt;sup&gt;-12&lt;/sup&gt;</text>
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1.0 [[Grundlagen]]&lt;br/&gt;
1.2 Entdeckung atomarer Bausteine&lt;/small&gt;


Bereits Leukipp und sein Schüler Demokrit postulierten im 4. Jahrhundert v. Chr., daß Materie aus kleinen, nicht weiter teilbaren Teilchen besteht.

Der erste wichtige Schritt (in Bezug auf die Erforschung des Atombaus) in der Entwicklung der modernen Chemie war Daltons Atomtheorie von 1808. Sie umfaßt folgende Aussagen:
*Die Materie ist aus unteilbaren Atomen aufgebaut.
*Alle Atome eines Elements sind gleich.
*Atome verschiedener Elemente besitzen verschiedene Massen.
*Eine Verbindung entsteht durch Kombination von Atomen mehrerer Elemente.
*Bei chemischen Reaktionen werden die Atome weder gebildet noch zerstört, sondern nur neu miteinander kombiniert.
*In einer definierten Verbindung ist die relative Anzahl und Art der Atome konstant.

Sir William Crookes führte im 19. Jahrhundert Experimente mit elektrischen Entladungen in Gasen durch. Dazu verwendete ein sog. Gasentladungsrohr, das mit einem bestimmten Gas gefüllt war und durch das - beim Anlegen eines elektrischen Stroms - Elektrizität floß, die sogar im Stande war ein geeignetes Flügelrad zum Drehen zu bringen. Nahe der Anode entstand noch bis zu einem Gasdruck von 10&lt;sup&gt;-2&lt;/sup&gt; bar bei angelegten 1.000 V Spannung eine Glimmentladung statt. Die Fähigkeit des Drehens des Flügelrads und der Glimmentladung schrieb Crookes den sog. Kathodenstrahlen zu. Heute ist bekannt, daß Kathodenstrahlen Elektronen sind, die durch die angelegte Spannung aus dem Metall der Kathode austreten und zur positiven Anode wandern. Indem man bei gleichem Versuchsaufbau die Kathode mit Löschern versieht und hinter diesen die Glasföhre mit Zinksulfid beschichtet, kann man auch hier direkt hinter den Löchern in der Kathode Leuchterscheinungen am Zinksulfid ausmachen. Ihr Zustandekommen schrieb man sog. Kanalstrahlen zu. Hierbei handelt es sich um positiv geladene Ionen, die aufgrund ihrer Trägheit durch die Löcher (Kanäle) hindurch beschleunigt werden.

Im weiteren Verlauf entdeckte man, daß die in einem Gasentladungsrohr erzeugten Ladungsträger durch elektrische und magnetische Felder abgelenkt werden. Mit der Frage, wie dies geschieht, beschäftigte sich Sir Joseph John Thomson. Aufgrund der Auslenkung und der Stärke des angelegten Feldes konnte Thomson Rückschlüsse auf das Ladungs-Masse-Verhältnis molekularer Bausteine ziehen. Dadurch konnte er das Vorhandensein von Elektronen erstmals beweisen. Thomson bestimmte das Verhältnis zwischen der elektrischen Ladung und der Masse eines Elektrons
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1.2 Entdeckung atomarer Bausteine&lt;/small&gt;


Bereits Leukipp und sein Schüler Demokrit postulierten im 4. Jahrhundert v. Chr., daß Materie aus kleinen, nicht weiter teilbaren Teilchen besteht.

Der erste wichtige Schritt (in Bezug auf die Erforschung des Atombaus) in der Entwicklung der modernen Chemie war Daltons Atomtheorie von 1808. Sie umfaßt folgende Aussagen:
*Die Materie ist aus unteilbaren Atomen aufgebaut.
*Alle Atome eines Elements sind gleich.
*Atome verschiedener Elemente besitzen verschiedene Massen.
*Eine Verbindung entsteht durch Kombination von Atomen mehrerer Elemente.
*Bei chemischen Reaktionen werden die Atome weder gebildet noch zerstört, sondern nur neu miteinander kombiniert.
*In einer definierten Verbindung ist die relative Anzahl und Art der Atome konstant.

Sir William Crookes führte im 19. Jahrhundert Experimente mit elektrischen Entladungen in Gasen durch. Dazu verwendete ein sog. Gasentladungsrohr, das mit einem bestimmten Gas gefüllt war und durch das - beim Anlegen eines elektrischen Stroms - Elektrizität floß, die sogar im Stande war ein geeignetes Flügelrad zum Drehen zu bringen. Nahe der Anode entstand noch bis zu einem Gasdruck von 10&lt;sup&gt;-2&lt;/sup&gt; bar bei angelegten 1.000 V Spannung eine Glimmentladung statt. Die Fähigkeit des Drehens des Flügelrads und der Glimmentladung schrieb Crookes den sog. Kathodenstrahlen zu. Heute ist bekannt, daß Kathodenstrahlen Elektronen sind, die durch die angelegte Spannung aus dem Metall der Kathode austreten und zur positiven Anode wandern. Indem man bei gleichem Versuchsaufbau die Kathode mit Löschern versieht und hinter diesen die Glasföhre mit Zinksulfid beschichtet, kann man auch hier direkt hinter den Löchern in der Kathode Leuchterscheinungen am Zinksulfid ausmachen. Ihr Zustandekommen schrieb man sog. Kanalstrahlen zu. Hierbei handelt es sich um positiv geladene Ionen, die aufgrund ihrer Trägheit durch die Löcher (Kanäle) hindurch beschleunigt werden.

Im weiteren Verlauf entdeckte man, daß die in einem Gasentladungsrohr erzeugten Ladungsträger durch elektrische und magnetische Felder abgelenkt werden. Mit der Frage, wie dies geschieht, beschäftigte sich Sir Joseph John Thomson. Aufgrund der Auslenkung und der Stärke des angelegten Feldes konnte Thomson Rückschlüsse auf das Ladungs-Masse-Verhältnis molekularer Bausteine ziehen. Dadurch konnte er das Vorhandensein von Elektronen erstmals beweisen. Thomson bestimmte das Verhältnis zwischen der elektrischen Ladung und der Masse eines Elektrons
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Bereits Leukipp und sein Schüler Demokrit postulierten im 4. Jahrhundert v. Chr., daß Materie aus kleinen, nicht weiter teilbaren Teilchen besteht.

Der erste wichtige Schritt (in Bezug auf die Erforschung des Atombaus) in der Entwicklung der modernen Chemie war Daltons Atomtheorie von 1808. Sie umfaßt folgende Aussagen:
*Die Materie ist aus unteilbaren Atomen aufgebaut.
*Alle Atome eines Elements sind gleich.
*Atome verschiedener Elemente besitzen verschiedene Massen.
*Eine Verbindung entsteht durch Kombination von Atomen mehrerer Elemente.
*Bei chemischen Reaktionen werden die Atome weder gebildet noch zerstört, sondern nur neu miteinander kombiniert.
*In einer definierten Verbindung ist die relative Anzahl und Art der Atome konstant.

Sir William Crookes führte im 19. Jahrhundert Experimente mit elektrischen Entladungen in Gasen durch. Dazu verwendete ein sog. Gasentladungsrohr, das mit einem bestimmten Gas gefüllt war und durch das - beim Anlegen eines elektrischen Stroms - Elektrizität floß, die sogar im Stande war ein geeignetes Flügelrad zum Drehen zu bringen. Nahe der Anode entstand noch bis zu einem Gasdruck von 10&lt;sup&gt;-2&lt;/sup&gt; bar bei angelegten 1.000 V Spannung eine Glimmentladung statt. Die Fähigkeit des Drehens des Flügelrads und der Glimmentladung schrieb Crookes den sog. Kathodenstrahlen zu. Heute ist bekannt, daß Kathodenstrahlen Elektronen sind, die durch die angelegte Spannung aus dem Metall der Kathode austreten und zur positiven Anode wandern. Indem man bei gleichem Versuchsaufbau die Kathode mit Löschern versieht und hinter diesen die Glasföhre mit Zinksulfid beschichtet, kann man auch hier direkt hinter den Löchern in der Kathode Leuchterscheinungen am Zinksulfid ausmachen. Ihr Zustandekommen schrieb man sog. Kanalstrahlen zu. Hierbei handelt es sich um positiv geladene Ionen, die aufgrund ihrer Trägheit durch die Löcher (Kanäle) hindurch beschleunigt werden.

Im weiteren Verlauf entdeckte man, daß die in einem Gasentladungsrohr erzeugten Ladungsträger durch elektrische und magnetische Felder abgelenkt werden. Mit der Frage, wie dies geschieht, beschäftigte sich Sir Joseph John Thomson. Aufgrund der Auslenkung und der Stärke des angelegten Feldes konnte Thomson Rückschlüsse auf das Ladungs-Masse-Verhältnis molekularer Bausteine ziehen. Dadurch konnte er das Vorhandensein von Elektronen erstmals beweisen. Thomson bestimmte das Verhältnis zwischen der elektrischen Ladung und der Masse eines Elektrons
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1.2 Entdeckung atomarer Bausteine&lt;/small&gt;


Bereits Leukipp und sein Schüler Demokrit postulierten im 4. Jahrhundert v. Chr., daß Materie aus kleinen, nicht weiter teilbaren Teilchen besteht.

Der erste wichtige Schritt (in Bezug auf die Erforschung des Atombaus) in der Entwicklung der modernen Chemie war Daltons Atomtheorie von 1808. Sie umfaßt folgende Aussagen:
*Die Materie ist aus unteilbaren Atomen aufgebaut.
*Alle Atome eines Elements sind gleich.
*Atome verschiedener Elemente besitzen verschiedene Massen.
*Eine Verbindung entsteht durch Kombination von Atomen mehrerer Elemente.
*Bei chemischen Reaktionen werden die Atome weder gebildet noch zerstört, sondern nur neu miteinander kombiniert.
*In einer definierten Verbindung ist die relative Anzahl und Art der Atome konstant.

Sir William Crookes führte im 19. Jahrhundert Experimente mit elektrischen Entladungen in Gasen durch. Dazu verwendete ein sog. Gasentladungsrohr, das mit einem bestimmten Gas gefüllt war und durch das - beim Anlegen eines elektrischen Stroms - Elektrizität floß, die sogar im Stande war ein geeignetes Flügelrad zum Drehen zu bringen. Nahe der Anode entstand noch bis zu einem Gasdruck von 10&lt;sup&gt;-2&lt;/sup&gt; bar bei angelegten 1.000 V Spannung eine Glimmentladung statt. Die Fähigkeit des Drehens des Flügelrads und der Glimmentladung schrieb Crookes den sog. Kathodenstrahlen zu. Heute ist bekannt, daß Kathodenstrahlen Elektronen sind, die durch die angelegte Spannung aus dem Metall der Kathode austreten und zur positiven Anode wandern. Indem man bei gleichem Versuchsaufbau die Kathode mit Löschern versieht und hinter diesen die Glasföhre mit Zinksulfid beschichtet, kann man auch hier direkt hinter den Löchern in der Kathode Leuchterscheinungen am Zinksulfid ausmachen. Ihr Zustandekommen schrieb man sog. Kanalstrahlen zu. Hierbei handelt es sich um positiv geladene Ionen, die aufgrund ihrer Trägheit durch die Löcher (Kanäle) hindurch beschleunigt werden.

Im weiteren Verlauf entdeckte man, daß die in einem Gasentladungsrohr erzeugten Ladungsträger durch elektrische und magnetische Felder abgelenkt werden. Mit der Frage, wie dies geschieht, beschäftigte sich Sir Joseph John Thomson. Aufgrund der Auslenkung und der Stärke des angelegten Feldes konnte Thomson Rückschlüsse auf das Ladungs-Masse-Verhältnis molekularer Bausteine ziehen. Dadurch konnte er das Vorhandensein von Elektronen erstmals beweisen. Thomson bestimmte das Verhältnis zwischen der elektrischen Ladung und der Masse eines Elektrons
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Bereits Leukipp und sein Schüler Demokrit postulierten im 4. Jahrhundert v. Chr., daß Materie aus kleinen, nicht weiter teilbaren Teilchen besteht.

Der erste wichtige Schritt (in Bezug auf die Erforschung des Atombaus) in der Entwicklung der modernen Chemie war Daltons Atomtheorie von 1808. Sie umfaßt folgende Aussagen:
*Die Materie ist aus unteilbaren Atomen aufgebaut.
*Alle Atome eines Elements sind gleich.
*Atome verschiedener Elemente besitzen verschiedene Massen.
*Eine Verbindung entsteht durch Kombination von Atomen mehrerer Elemente.
*Bei chemischen Reaktionen werden die Atome weder gebildet noch zerstört, sondern nur neu miteinander kombiniert.
*In einer definierten Verbindung ist die relative Anzahl und Art der Atome konstant.

Sir William Crookes führte im 19. Jahrhundert Experimente mit elektrischen Entladungen in Gasen durch. Dazu verwendete ein sog. Gasentladungsrohr, das mit einem bestimmten Gas gefüllt war und durch das - beim Anlegen eines elektrischen Stroms - Elektrizität floß, die sogar im Stande war ein geeignetes Flügelrad zum Drehen zu bringen. Nahe der Anode entstand noch bis zu einem Gasdruck von 10&lt;sup&gt;-2&lt;/sup&gt; bar bei angelegten 1.000 V Spannung eine Glimmentladung statt. Die Fähigkeit des Drehens des Flügelrads und der Glimmentladung schrieb Crookes den sog. Kathodenstrahlen zu. Heute ist bekannt, daß Kathodenstrahlen Elektronen sind, die durch die angelegte Spannung aus dem Metall der Kathode austreten und zur positiven Anode wandern. Indem man bei gleichem Versuchsaufbau die Kathode mit Löschern versieht und hinter diesen die Glasföhre mit Zinksulfid beschichtet, kann man auch hier direkt hinter den Löchern in der Kathode Leuchterscheinungen am Zinksulfid ausmachen. Ihr Zustandekommen schrieb man sog. Kanalstrahlen zu. Hierbei handelt es sich um positiv geladene Ionen, die aufgrund ihrer Trägheit durch die Löcher (Kanäle) hindurch beschleunigt werden.

Im weiteren Verlauf entdeckte man, daß die in einem Gasentladungsrohr erzeugten Ladungsträger durch elektrische und magnetische Felder abgelenkt werden. Mit der Frage, wie dies geschieht, beschäftigte sich Sir Joseph John Thomson. Aufgrund der Auslenkung und der Stärke des angelegten Feldes konnte Thomson Rückschlüsse auf das Ladungs-Masse-Verhältnis molekularer Bausteine ziehen. Dadurch konnte er das Vorhandensein von Elektronen erstmals beweisen. Thomson bestimmte das Verhältnis zwischen der elektrischen Ladung und der Masse eines Elektrons
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Bereits Leukipp und sein Schüler Demokrit postulierten im 4. Jahrhundert v. Chr., daß Materie aus kleinen, nicht weiter teilbaren Teilchen besteht.

Der erste wichtige Schritt (in Bezug auf die Erforschung des Atombaus) in der Entwicklung der modernen Chemie war Daltons Atomtheorie von 1808. Sie umfaßt folgende Aussagen:
*Die Materie ist aus unteilbaren Atomen aufgebaut.
*Alle Atome eines Elements sind gleich.
*Atome verschiedener Elemente besitzen verschiedene Massen.
*Eine Verbindung entsteht durch Kombination von Atomen mehrerer Elemente.
*Bei chemischen Reaktionen werden die Atome weder gebildet noch zerstört, sondern nur neu miteinander kombiniert.
*In einer definierten Verbindung ist die relative Anzahl und Art der Atome konstant.

Sir William Crookes führte im 19. Jahrhundert Experimente mit elektrischen Entladungen in Gasen durch. Dazu verwendete ein sog. Gasentladungsrohr, das mit einem bestimmten Gas gefüllt war und durch das - beim Anlegen eines elektrischen Stroms - Elektrizität floß, die sogar im Stande war ein geeignetes Flügelrad zum Drehen zu bringen. Nahe der Anode entstand noch bis zu einem Gasdruck von 10&lt;sup&gt;-2&lt;/sup&gt; bar bei angelegten 1.000 V Spannung eine Glimmentladung statt. Die Fähigkeit des Drehens des Flügelrads und der Glimmentladung schrieb Crookes den sog. Kathodenstrahlen zu. Heute ist bekannt, daß Kathodenstrahlen Elektronen sind, die durch die angelegte Spannung aus dem Metall der Kathode austreten und zur positiven Anode wandern. Indem man bei gleichem Versuchsaufbau die Kathode mit Löschern versieht und hinter diesen die Glasföhre mit Zinksulfid beschichtet, kann man auch hier direkt hinter den Löchern in der Kathode Leuchterscheinungen am Zinksulfid ausmachen. Ihr Zustandekommen schrieb man sog. Kanalstrahlen zu. Hierbei handelt es sich um positiv geladene Ionen, die aufgrund ihrer Trägheit durch die Löcher (Kanäle) hindurch beschleunigt werden.

Im weiteren Verlauf entdeckte man, daß die in einem Gasentladungsrohr erzeugten Ladungsträger durch elektrische und magnetische Felder abgelenkt werden. Mit der Frage, wie dies geschieht, beschäftigte sich Sir Joseph John Thomson. Aufgrund der Auslenkung und der Stärke des angelegten Feldes konnte Thomson Rückschlüsse auf das Ladungs-Masse-Verhältnis molekularer Bausteine ziehen. Dadurch konnte er das Vorhandensein von Elektronen erstmals beweisen. Thomson bestimmte das Verhältnis zwischen der elektrischen Ladung und der Masse eines Elektrons
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Bereits Leukipp und sein Schüler Demokrit postulierten im 4. Jahrhundert v. Chr., daß Materie aus kleinen, nicht weiter teilbaren Teilchen besteht.

Der erste wichtige Schritt (in Bezug auf die Erforschung des Atombaus) in der Entwicklung der modernen Chemie war Daltons Atomtheorie von 1808. Sie umfaßt folgende Aussagen:
*Die Materie ist aus unteilbaren Atomen aufgebaut.
*Alle Atome eines Elements sind gleich.
*Atome verschiedener Elemente besitzen verschiedene Massen.
*Eine Verbindung entsteht durch Kombination von Atomen mehrerer Elemente.
*Bei chemischen Reaktionen werden die Atome weder gebildet noch zerstört, sondern nur neu miteinander kombiniert.
*In einer definierten Verbindung ist die relative Anzahl und Art der Atome konstant.

Sir William Crookes führte im 19. Jahrhundert Experimente mit elektrischen Entladungen in Gasen durch. Dazu verwendete ein sog. Gasentladungsrohr, das mit einem bestimmten Gas gefüllt war und durch das - beim Anlegen eines elektrischen Stroms - Elektrizität floß, die sogar im Stande war ein geeignetes Flügelrad zum Drehen zu bringen. Nahe der Anode entstand noch bis zu einem Gasdruck von 10&lt;sup&gt;-2&lt;/sup&gt; bar bei angelegten 1.000 V Spannung eine Glimmentladung statt. Die Fähigkeit des Drehens des Flügelrads und der Glimmentladung schrieb Crookes den sog. Kathodenstrahlen zu. Heute ist bekannt, daß Kathodenstrahlen Elektronen sind, die durch die angelegte Spannung aus dem Metall der Kathode austreten und zur positiven Anode wandern. Indem man bei gleichem Versuchsaufbau die Kathode mit Löschern versieht und hinter diesen die Glasföhre mit Zinksulfid beschichtet, kann man auch hier direkt hinter den Löchern in der Kathode Leuchterscheinungen am Zinksulfid ausmachen. Ihr Zustandekommen schrieb man sog. Kanalstrahlen zu. Hierbei handelt es sich um positiv geladene Ionen, die aufgrund ihrer Trägheit durch die Löcher (Kanäle) hindurch beschleunigt werden.

Im weiteren Verlauf entdeckte man, daß die in einem Gasentladungsrohr erzeugten Ladungsträger durch elektrische und magnetische Felder abgelenkt werden. Mit der Frage, wie dies geschieht, beschäftigte sich Sir Joseph John Thomson. Aufgrund der Auslenkung und der Stärke des angelegten Feldes konnte Thomson Rückschlüsse auf das Ladungs-Masse-Verhältnis molekularer Bausteine ziehen. Dadurch konnte er das Vorhandensein von Elektronen erstmals beweisen. Thomson bestimmte das Verhältnis zwischen der elektrischen Ladung und der Masse eines Elektrons
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bzw.
&lt;div align="center"&gt;&lt;tex&gt;\small \frac{e}{e_p} = 0,96 * 10^8 \frac{C}{kg}} &lt;/tex&gt;&lt;/div&gt;
und konnte so die atomaren Teilchen besser quantifizieren. Aufgrund der Erkenntnis über Massen und Ladungen der von Thomson gefundenen Teilchen entwickelte er das nach ihm benannte Thomson-Atommodell ("plum pudding", "Rosinenkuchen"), das das Vorliegen von Atomen als große positiv geladene Kugeln mit mehreren eingelagerten kleinen negativen Kügelchen, den Elektronen, zur Hypothese hatte.</text>
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Bereits Leukipp und sein Schüler Demokrit postulierten im 4. Jahrhundert v. Chr., daß Materie aus kleinen, nicht weiter teilbaren Teilchen besteht.

Der erste wichtige Schritt (in Bezug auf die Erforschung des Atombaus) in der Entwicklung der modernen Chemie war Daltons Atomtheorie von 1808. Sie umfaßt folgende Aussagen:
*Die Materie ist aus unteilbaren Atomen aufgebaut.
*Alle Atome eines Elements sind gleich.
*Atome verschiedener Elemente besitzen verschiedene Massen.
*Eine Verbindung entsteht durch Kombination von Atomen mehrerer Elemente.
*Bei chemischen Reaktionen werden die Atome weder gebildet noch zerstört, sondern nur neu miteinander kombiniert.
*In einer definierten Verbindung ist die relative Anzahl und Art der Atome konstant.

Sir William Crookes führte im 19. Jahrhundert Experimente mit elektrischen Entladungen in Gasen durch. Dazu verwendete ein sog. Gasentladungsrohr, das mit einem bestimmten Gas gefüllt war und durch das - beim Anlegen eines elektrischen Stroms - Elektrizität floß, die sogar im Stande war ein geeignetes Flügelrad zum Drehen zu bringen. Nahe der Anode entstand noch bis zu einem Gasdruck von 10&lt;sup&gt;-2&lt;/sup&gt; bar bei angelegten 1.000 V Spannung eine Glimmentladung statt. Die Fähigkeit des Drehens des Flügelrads und der Glimmentladung schrieb Crookes den sog. Kathodenstrahlen zu. Heute ist bekannt, daß Kathodenstrahlen Elektronen sind, die durch die angelegte Spannung aus dem Metall der Kathode austreten und zur positiven Anode wandern. Indem man bei gleichem Versuchsaufbau die Kathode mit Löschern versieht und hinter diesen die Glasföhre mit Zinksulfid beschichtet, kann man auch hier direkt hinter den Löchern in der Kathode Leuchterscheinungen am Zinksulfid ausmachen. Ihr Zustandekommen schrieb man sog. Kanalstrahlen zu. Hierbei handelt es sich um positiv geladene Ionen, die aufgrund ihrer Trägheit durch die Löcher (Kanäle) hindurch beschleunigt werden.

Im weiteren Verlauf entdeckte man, daß die in einem Gasentladungsrohr erzeugten Ladungsträger durch elektrische und magnetische Felder abgelenkt werden. Mit der Frage, wie dies geschieht, beschäftigte sich Sir Joseph John Thomson. Aufgrund der Auslenkung und der Stärke des angelegten Feldes konnte Thomson Rückschlüsse auf das Ladungs-Masse-Verhältnis molekularer Bausteine ziehen. Dadurch konnte er das Vorhandensein von Elektronen erstmals beweisen. Thomson bestimmte das Verhältnis zwischen der elektrischen Ladung und der Masse eines Elektrons
&lt;div align="center"&gt;&lt;tex&gt;\small \frac{e}{m_e} = -1,76 * 10^{11} \frac{C}{kg}&lt;/tex&gt;&lt;/div&gt;
bzw.
&lt;div align="center"&gt;&lt;tex&gt;\small \frac{e}{e_p} = 0,96 * 10^8 \frac{C}{kg}} &lt;/tex&gt;&lt;/div&gt;
und konnte so die atomaren Teilchen besser quantifizieren. Aufgrund der Erkenntnis über Massen und Ladungen der von Thomson gefundenen Teilchen entwickelte er das nach ihm benannte Thomson-Atommodell ("plum pudding", "Rosinenkuchen"), das das Vorliegen von Atomen als große positiv geladene Kugeln mit mehreren eingelagerten kleinen negativen Kügelchen, den Elektronen, zur Hypothese hatte.
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 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[Atommodelle|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
 |}

&lt;small&gt;I. [[Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
1.0 [[Grundlagen]]&lt;br/&gt;
1.2 Entdeckung atomarer Bausteine&lt;/small&gt;


Bereits Leukipp und sein Schüler Demokrit postulierten im 4. Jahrhundert v. Chr., daß Materie aus kleinen, nicht weiter teilbaren Teilchen besteht.

Der erste wichtige Schritt (in Bezug auf die Erforschung des Atombaus) in der Entwicklung der modernen Chemie war Daltons Atomtheorie von 1808. Sie umfaßt folgende Aussagen:
*Die Materie ist aus unteilbaren Atomen aufgebaut.
*Alle Atome eines Elements sind gleich.
*Atome verschiedener Elemente besitzen verschiedene Massen.
*Eine Verbindung entsteht durch Kombination von Atomen mehrerer Elemente.
*Bei chemischen Reaktionen werden die Atome weder gebildet noch zerstört, sondern nur neu miteinander kombiniert.
*In einer definierten Verbindung ist die relative Anzahl und Art der Atome konstant.

Sir William Crookes führte im 19. Jahrhundert Experimente mit elektrischen Entladungen in Gasen durch. Dazu verwendete ein sog. Gasentladungsrohr, das mit einem bestimmten Gas gefüllt war und durch das - beim Anlegen eines elektrischen Stroms - Elektrizität floß, die sogar im Stande war ein geeignetes Flügelrad zum Drehen zu bringen. Nahe der Anode entstand noch bis zu einem Gasdruck von 10&lt;sup&gt;-2&lt;/sup&gt; bar bei angelegten 1.000 V Spannung eine Glimmentladung statt. Die Fähigkeit des Drehens des Flügelrads und der Glimmentladung schrieb Crookes den sog. Kathodenstrahlen zu. Heute ist bekannt, daß Kathodenstrahlen Elektronen sind, die durch die angelegte Spannung aus dem Metall der Kathode austreten und zur positiven Anode wandern. Indem man bei gleichem Versuchsaufbau die Kathode mit Löschern versieht und hinter diesen die Glasföhre mit Zinksulfid beschichtet, kann man auch hier direkt hinter den Löchern in der Kathode Leuchterscheinungen am Zinksulfid ausmachen. Ihr Zustandekommen schrieb man sog. Kanalstrahlen zu. Hierbei handelt es sich um positiv geladene Ionen, die aufgrund ihrer Trägheit durch die Löcher (Kanäle) hindurch beschleunigt werden.

Im weiteren Verlauf entdeckte man, daß die in einem Gasentladungsrohr erzeugten Ladungsträger durch elektrische und magnetische Felder abgelenkt werden. Mit der Frage, wie dies geschieht, beschäftigte sich Sir Joseph John Thomson. Aufgrund der Auslenkung und der Stärke des angelegten Feldes konnte Thomson Rückschlüsse auf das Ladungs-Masse-Verhältnis molekularer Bausteine ziehen. Dadurch konnte er das Vorhandensein von Elektronen erstmals beweisen. Thomson bestimmte das Verhältnis zwischen der elektrischen Ladung und der Masse eines Elektrons
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und konnte so die atomaren Teilchen besser quantifizieren. Aufgrund der Erkenntnis über Massen und Ladungen der von Thomson gefundenen Teilchen entwickelte er das nach ihm benannte Thomson-Atommodell ("plum pudding", "Rosinenkuchen"), das das Vorliegen von Atomen als große positiv geladene Kugeln mit mehreren eingelagerten kleinen negativen Kügelchen, den Elektronen, zur Hypothese hatte.
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1.0 [[Grundlagen]]&lt;br/&gt;
1.2 Entdeckung atomarer Bausteine&lt;/small&gt;


Bereits Leukipp und sein Schüler Demokrit postulierten im 4. Jahrhundert v. Chr., daß Materie aus kleinen, nicht weiter teilbaren Teilchen besteht.

Der erste wichtige Schritt (in Bezug auf die Erforschung des Atombaus) in der Entwicklung der modernen Chemie war Daltons Atomtheorie von 1808. Sie umfaßt folgende Aussagen:
*Die Materie ist aus unteilbaren Atomen aufgebaut.
*Alle Atome eines Elements sind gleich.
*Atome verschiedener Elemente besitzen verschiedene Massen.
*Eine Verbindung entsteht durch Kombination von Atomen mehrerer Elemente.
*Bei chemischen Reaktionen werden die Atome weder gebildet noch zerstört, sondern nur neu miteinander kombiniert.
*In einer definierten Verbindung ist die relative Anzahl und Art der Atome konstant.

Sir William Crookes führte im 19. Jahrhundert Experimente mit elektrischen Entladungen in Gasen durch. Dazu verwendete ein sog. Gasentladungsrohr, das mit einem bestimmten Gas gefüllt war und durch das - beim Anlegen eines elektrischen Stroms - Elektrizität floß, die sogar im Stande war ein geeignetes Flügelrad zum Drehen zu bringen. Nahe der Anode entstand noch bis zu einem Gasdruck von 10&lt;sup&gt;-2&lt;/sup&gt; bar bei angelegten 1.000 V Spannung eine Glimmentladung statt. Die Fähigkeit des Drehens des Flügelrads und der Glimmentladung schrieb Crookes den sog. Kathodenstrahlen zu. Heute ist bekannt, daß Kathodenstrahlen Elektronen sind, die durch die angelegte Spannung aus dem Metall der Kathode austreten und zur positiven Anode wandern. Indem man bei gleichem Versuchsaufbau die Kathode mit Löschern versieht und hinter diesen die Glasföhre mit Zinksulfid beschichtet, kann man auch hier direkt hinter den Löchern in der Kathode Leuchterscheinungen am Zinksulfid ausmachen. Ihr Zustandekommen schrieb man sog. Kanalstrahlen zu. Hierbei handelt es sich um positiv geladene Ionen, die aufgrund ihrer Trägheit durch die Löcher (Kanäle) hindurch beschleunigt werden.

Im weiteren Verlauf entdeckte man, daß die in einem Gasentladungsrohr erzeugten Ladungsträger durch elektrische und magnetische Felder abgelenkt werden. Mit der Frage, wie dies geschieht, beschäftigte sich Sir Joseph John Thomson. Aufgrund der Auslenkung und der Stärke des angelegten Feldes konnte Thomson Rückschlüsse auf das Ladungs-Masse-Verhältnis molekularer Bausteine ziehen. Dadurch konnte er das Vorhandensein von Elektronen erstmals beweisen. Thomson bestimmte das Verhältnis zwischen der elektrischen Ladung und der Masse eines Elektrons
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und konnte so die atomaren Teilchen besser quantifizieren. Aufgrund der Erkenntnis über Massen und Ladungen der von Thomson gefundenen Teilchen entwickelte er das nach ihm benannte Thomson-Atommodell ("plum pudding", "Rosinenkuchen"), das das Vorliegen von Atomen als große positiv geladene Kugeln mit mehreren eingelagerten kleinen negativen Kügelchen, den Elektronen, zur Hypothese hatte.
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1.2 Entdeckung atomarer Bausteine&lt;/small&gt;


Bereits Leukipp und sein Schüler Demokrit postulierten im 4. Jahrhundert v. Chr., daß Materie aus kleinen, nicht weiter teilbaren Teilchen besteht.

Der erste wichtige Schritt (in Bezug auf die Erforschung des Atombaus) in der Entwicklung der modernen Chemie war Daltons Atomtheorie von 1808. Sie umfaßt folgende Aussagen:
*Die Materie ist aus unteilbaren Atomen aufgebaut.
*Alle Atome eines Elements sind gleich.
*Atome verschiedener Elemente besitzen verschiedene Massen.
*Eine Verbindung entsteht durch Kombination von Atomen mehrerer Elemente.
*Bei chemischen Reaktionen werden die Atome weder gebildet noch zerstört, sondern nur neu miteinander kombiniert.
*In einer definierten Verbindung ist die relative Anzahl und Art der Atome konstant.

Sir William Crookes führte im 19. Jahrhundert Experimente mit elektrischen Entladungen in Gasen durch. Dazu verwendete ein sog. Gasentladungsrohr, das mit einem bestimmten Gas gefüllt war und durch das - beim Anlegen eines elektrischen Stroms - Elektrizität floß, die sogar im Stande war ein geeignetes Flügelrad zum Drehen zu bringen. Nahe der Anode entstand noch bis zu einem Gasdruck von 10&lt;sup&gt;-2&lt;/sup&gt; bar bei angelegten 1.000 V Spannung eine Glimmentladung statt. Die Fähigkeit des Drehens des Flügelrads und der Glimmentladung schrieb Crookes den sog. Kathodenstrahlen zu. Heute ist bekannt, daß Kathodenstrahlen Elektronen sind, die durch die angelegte Spannung aus dem Metall der Kathode austreten und zur positiven Anode wandern. Indem man bei gleichem Versuchsaufbau die Kathode mit Löschern versieht und hinter diesen die Glasföhre mit Zinksulfid beschichtet, kann man auch hier direkt hinter den Löchern in der Kathode Leuchterscheinungen am Zinksulfid ausmachen. Ihr Zustandekommen schrieb man sog. Kanalstrahlen zu. Hierbei handelt es sich um positiv geladene Ionen, die aufgrund ihrer Trägheit durch die Löcher (Kanäle) hindurch beschleunigt werden.

Im weiteren Verlauf entdeckte man, daß die in einem Gasentladungsrohr erzeugten Ladungsträger durch elektrische und magnetische Felder abgelenkt werden. Mit der Frage, wie dies geschieht, beschäftigte sich Sir Joseph John Thomson. Aufgrund der Auslenkung und der Stärke des angelegten Feldes konnte Thomson Rückschlüsse auf das Ladungs-Masse-Verhältnis molekularer Bausteine ziehen. Dadurch konnte er das Vorhandensein von Elektronen erstmals beweisen. Thomson bestimmte das Verhältnis zwischen der elektrischen Ladung und der Masse eines Elektrons
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und konnte so die atomaren Teilchen besser quantifizieren. Aufgrund der Erkenntnis über Massen und Ladungen der von Thomson gefundenen Teilchen entwickelte er das nach ihm benannte Thomson-Atommodell ("plum pudding", "Rosinenkuchen"), das das Vorliegen von Atomen als große positiv geladene Kugeln mit mehreren eingelagerten kleinen negativen Kügelchen, den Elektronen, zur Hypothese hatte.</text>
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Bereits Leukipp und sein Schüler Demokrit postulierten im 4. Jahrhundert v. Chr., daß Materie aus kleinen, nicht weiter teilbaren Teilchen besteht.

Der erste wichtige Schritt (in Bezug auf die Erforschung des Atombaus) in der Entwicklung der modernen Chemie war Daltons Atomtheorie von 1808. Sie umfaßt folgende Aussagen:
*Die Materie ist aus unteilbaren Atomen aufgebaut.
*Alle Atome eines Elements sind gleich.
*Atome verschiedener Elemente besitzen verschiedene Massen.
*Eine Verbindung entsteht durch Kombination von Atomen mehrerer Elemente.
*Bei chemischen Reaktionen werden die Atome weder gebildet noch zerstört, sondern nur neu miteinander kombiniert.
*In einer definierten Verbindung ist die relative Anzahl und Art der Atome konstant.

Sir William Crookes führte im 19. Jahrhundert Experimente mit elektrischen Entladungen in Gasen durch. Dazu verwendete ein sog. Gasentladungsrohr, das mit einem bestimmten Gas gefüllt war und durch das - beim Anlegen eines elektrischen Stroms - Elektrizität floß, die sogar im Stande war ein geeignetes Flügelrad zum Drehen zu bringen. Nahe der Anode entstand noch bis zu einem Gasdruck von 10&lt;sup&gt;-2&lt;/sup&gt; bar bei angelegten 1.000 V Spannung eine Glimmentladung statt. Die Fähigkeit des Drehens des Flügelrads und der Glimmentladung schrieb Crookes den sog. Kathodenstrahlen zu. Heute ist bekannt, daß Kathodenstrahlen Elektronen sind, die durch die angelegte Spannung aus dem Metall der Kathode austreten und zur positiven Anode wandern. Indem man bei gleichem Versuchsaufbau die Kathode mit Löschern versieht und hinter diesen die Glasföhre mit Zinksulfid beschichtet, kann man auch hier direkt hinter den Löchern in der Kathode Leuchterscheinungen am Zinksulfid ausmachen. Ihr Zustandekommen schrieb man sog. Kanalstrahlen zu. Hierbei handelt es sich um positiv geladene Ionen, die aufgrund ihrer Trägheit durch die Löcher (Kanäle) hindurch beschleunigt werden.

Im weiteren Verlauf entdeckte man, daß die in einem Gasentladungsrohr erzeugten Ladungsträger durch elektrische und magnetische Felder abgelenkt werden. Mit der Frage, wie dies geschieht, beschäftigte sich Sir Joseph John Thomson. Aufgrund der Auslenkung und der Stärke des angelegten Feldes konnte Thomson Rückschlüsse auf das Ladungs-Masse-Verhältnis molekularer Bausteine ziehen. Dadurch konnte er das Vorhandensein von Elektronen erstmals beweisen. Thomson bestimmte das Verhältnis zwischen der elektrischen Ladung und der Masse eines Elektrons
&lt;div align="center"&gt;&lt;tex&gt;\small \frac{e}{m_e} = -1,76 * 10^{11} \frac{C}{kg}&lt;/tex&gt;&lt;/div&gt;
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und konnte so die atomaren Teilchen besser quantifizieren. Aufgrund der Erkenntnis über Massen und Ladungen der von Thomson gefundenen Teilchen entwickelte er das nach ihm benannte Thomson-Atommodell ("plum pudding", "Rosinenkuchen"), das das Vorliegen von Atomen als große positiv geladene Kugeln mit mehreren eingelagerten kleinen negativen Kügelchen, den Elektronen, zur Hypothese hatte.

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Bereits Leukipp und sein Schüler Demokrit postulierten im 4. Jahrhundert v. Chr., daß Materie aus kleinen, nicht weiter teilbaren Teilchen besteht.

Der erste wichtige Schritt (in Bezug auf die Erforschung des Atombaus) in der Entwicklung der modernen Chemie war Daltons Atomtheorie von 1808. Sie umfaßt folgende Aussagen:
*Die Materie ist aus unteilbaren Atomen aufgebaut.
*Alle Atome eines Elements sind gleich.
*Atome verschiedener Elemente besitzen verschiedene Massen.
*Eine Verbindung entsteht durch Kombination von Atomen mehrerer Elemente.
*Bei chemischen Reaktionen werden die Atome weder gebildet noch zerstört, sondern nur neu miteinander kombiniert.
*In einer definierten Verbindung ist die relative Anzahl und Art der Atome konstant.

Sir William Crookes führte im 19. Jahrhundert Experimente mit elektrischen Entladungen in Gasen durch. Dazu verwendete ein sog. Gasentladungsrohr, das mit einem bestimmten Gas gefüllt war und durch das - beim Anlegen eines elektrischen Stroms - Elektrizität floß, die sogar im Stande war ein geeignetes Flügelrad zum Drehen zu bringen. Nahe der Anode entstand noch bis zu einem Gasdruck von 10&lt;sup&gt;-2&lt;/sup&gt; bar bei angelegten 1.000 V Spannung eine Glimmentladung statt. Die Fähigkeit des Drehens des Flügelrads und der Glimmentladung schrieb Crookes den sog. Kathodenstrahlen zu. Heute ist bekannt, daß Kathodenstrahlen Elektronen sind, die durch die angelegte Spannung aus dem Metall der Kathode austreten und zur positiven Anode wandern. Indem man bei gleichem Versuchsaufbau die Kathode mit Löschern versieht und hinter diesen die Glasföhre mit Zinksulfid beschichtet, kann man auch hier direkt hinter den Löchern in der Kathode Leuchterscheinungen am Zinksulfid ausmachen. Ihr Zustandekommen schrieb man sog. Kanalstrahlen zu. Hierbei handelt es sich um positiv geladene Ionen, die aufgrund ihrer Trägheit durch die Löcher (Kanäle) hindurch beschleunigt werden.

Im weiteren Verlauf entdeckte man, daß die in einem Gasentladungsrohr erzeugten Ladungsträger durch elektrische und magnetische Felder abgelenkt werden. Mit der Frage, wie dies geschieht, beschäftigte sich Sir Joseph John Thomson. Aufgrund der Auslenkung und der Stärke des angelegten Feldes konnte Thomson Rückschlüsse auf das Ladungs-Masse-Verhältnis molekularer Bausteine ziehen. Dadurch konnte er das Vorhandensein von Elektronen erstmals beweisen. Thomson bestimmte das Verhältnis zwischen der elektrischen Ladung und der Masse eines Elektrons
&lt;div align="center"&gt;&lt;tex&gt;\small \frac{e}{m_e} = -1,76 * 10^{11} \frac{C}{kg}&lt;/tex&gt;&lt;/div&gt;
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und konnte so die atomaren Teilchen besser quantifizieren. Aufgrund der Erkenntnis über Massen und Ladungen der von Thomson gefundenen Teilchen entwickelte er das nach ihm benannte Thomson-Atommodell ("plum pudding", "Rosinenkuchen"), das das Vorliegen von Atomen als große positiv geladene Kugeln mit mehreren eingelagerten kleinen negativen Kügelchen, den Elektronen, zur Hypothese hatte.

1911 bestimmte Robert Andrews Millikan die Elementarladung der Teilchen im Öltröpfchenversuch. Dabei wurden mit Hilfe einer radioaktiven Quelle einige Öltröpfchen negativ ionisiert und diese im elektrischen Feld, je nach Anlegen der Spannung schneller oder langsamer, fallen gelassen. Es wirken in diesem Versuch also folgende Kräfte:
*Gewichtskraft &lt;tex&gt;\small \vec{F_{gew}}=m*g&lt;/tex&gt;
:::Sie bewirkt den Fall der Öltröpfchen
*elektrische Kraft &lt;tex&gt;\small \vec{F-{el}}=Q*E
:::mit
:*&lt;tex&gt;\small E=\frac{U}{d}&lt;/tex&gt;</text>
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1.2 Entdeckung atomarer Bausteine&lt;/small&gt;


Bereits Leukipp und sein Schüler Demokrit postulierten im 4. Jahrhundert v. Chr., daß Materie aus kleinen, nicht weiter teilbaren Teilchen besteht.

Der erste wichtige Schritt (in Bezug auf die Erforschung des Atombaus) in der Entwicklung der modernen Chemie war Daltons Atomtheorie von 1808. Sie umfaßt folgende Aussagen:
*Die Materie ist aus unteilbaren Atomen aufgebaut.
*Alle Atome eines Elements sind gleich.
*Atome verschiedener Elemente besitzen verschiedene Massen.
*Eine Verbindung entsteht durch Kombination von Atomen mehrerer Elemente.
*Bei chemischen Reaktionen werden die Atome weder gebildet noch zerstört, sondern nur neu miteinander kombiniert.
*In einer definierten Verbindung ist die relative Anzahl und Art der Atome konstant.

Sir William Crookes führte im 19. Jahrhundert Experimente mit elektrischen Entladungen in Gasen durch. Dazu verwendete ein sog. Gasentladungsrohr, das mit einem bestimmten Gas gefüllt war und durch das - beim Anlegen eines elektrischen Stroms - Elektrizität floß, die sogar im Stande war ein geeignetes Flügelrad zum Drehen zu bringen. Nahe der Anode entstand noch bis zu einem Gasdruck von 10&lt;sup&gt;-2&lt;/sup&gt; bar bei angelegten 1.000 V Spannung eine Glimmentladung statt. Die Fähigkeit des Drehens des Flügelrads und der Glimmentladung schrieb Crookes den sog. Kathodenstrahlen zu. Heute ist bekannt, daß Kathodenstrahlen Elektronen sind, die durch die angelegte Spannung aus dem Metall der Kathode austreten und zur positiven Anode wandern. Indem man bei gleichem Versuchsaufbau die Kathode mit Löschern versieht und hinter diesen die Glasföhre mit Zinksulfid beschichtet, kann man auch hier direkt hinter den Löchern in der Kathode Leuchterscheinungen am Zinksulfid ausmachen. Ihr Zustandekommen schrieb man sog. Kanalstrahlen zu. Hierbei handelt es sich um positiv geladene Ionen, die aufgrund ihrer Trägheit durch die Löcher (Kanäle) hindurch beschleunigt werden.

Im weiteren Verlauf entdeckte man, daß die in einem Gasentladungsrohr erzeugten Ladungsträger durch elektrische und magnetische Felder abgelenkt werden. Mit der Frage, wie dies geschieht, beschäftigte sich Sir Joseph John Thomson. Aufgrund der Auslenkung und der Stärke des angelegten Feldes konnte Thomson Rückschlüsse auf das Ladungs-Masse-Verhältnis molekularer Bausteine ziehen. Dadurch konnte er das Vorhandensein von Elektronen erstmals beweisen. Thomson bestimmte das Verhältnis zwischen der elektrischen Ladung und der Masse eines Elektrons
&lt;div align="center"&gt;&lt;tex&gt;\small \frac{e}{m_e} = -1,76 * 10^{11} \frac{C}{kg}&lt;/tex&gt;&lt;/div&gt;
bzw.
&lt;div align="center"&gt;&lt;tex&gt;\small \frac{e}{e_p} = 0,96 * 10^8 \frac{C}{kg}} &lt;/tex&gt;&lt;/div&gt;
und konnte so die atomaren Teilchen besser quantifizieren. Aufgrund der Erkenntnis über Massen und Ladungen der von Thomson gefundenen Teilchen entwickelte er das nach ihm benannte Thomson-Atommodell ("plum pudding", "Rosinenkuchen"), das das Vorliegen von Atomen als große positiv geladene Kugeln mit mehreren eingelagerten kleinen negativen Kügelchen, den Elektronen, zur Hypothese hatte.

1911 bestimmte Robert Andrews Millikan die Elementarladung der Teilchen im Öltröpfchenversuch. Dabei wurden mit Hilfe einer radioaktiven Quelle einige Öltröpfchen negativ ionisiert und diese im elektrischen Feld, je nach Anlegen der Spannung schneller oder langsamer, fallen gelassen. Es wirken in diesem Versuch also folgende Kräfte:
*Gewichtskraft &lt;tex&gt;\small \vec{F_{gew}}=m*g&lt;/tex&gt;
:::Sie bewirkt den Fall der Öltröpfchen
*elektrische Kraft &lt;tex&gt;\small \vec{F_{el}}=Q*E&lt;/tex&gt;
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 |}

&lt;small&gt;I. [[Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
1.0 [[Grundlagen]]&lt;br/&gt;
1.2 Entdeckung atomarer Bausteine&lt;/small&gt;


Bereits Leukipp und sein Schüler Demokrit postulierten im 4. Jahrhundert v. Chr., daß Materie aus kleinen, nicht weiter teilbaren Teilchen besteht.

Der erste wichtige Schritt (in Bezug auf die Erforschung des Atombaus) in der Entwicklung der modernen Chemie war Daltons Atomtheorie von 1808. Sie umfaßt folgende Aussagen:
*Die Materie ist aus unteilbaren Atomen aufgebaut.
*Alle Atome eines Elements sind gleich.
*Atome verschiedener Elemente besitzen verschiedene Massen.
*Eine Verbindung entsteht durch Kombination von Atomen mehrerer Elemente.
*Bei chemischen Reaktionen werden die Atome weder gebildet noch zerstört, sondern nur neu miteinander kombiniert.
*In einer definierten Verbindung ist die relative Anzahl und Art der Atome konstant.

Sir William Crookes führte im 19. Jahrhundert Experimente mit elektrischen Entladungen in Gasen durch. Dazu verwendete ein sog. Gasentladungsrohr, das mit einem bestimmten Gas gefüllt war und durch das - beim Anlegen eines elektrischen Stroms - Elektrizität floß, die sogar im Stande war ein geeignetes Flügelrad zum Drehen zu bringen. Nahe der Anode entstand noch bis zu einem Gasdruck von 10&lt;sup&gt;-2&lt;/sup&gt; bar bei angelegten 1.000 V Spannung eine Glimmentladung statt. Die Fähigkeit des Drehens des Flügelrads und der Glimmentladung schrieb Crookes den sog. Kathodenstrahlen zu. Heute ist bekannt, daß Kathodenstrahlen Elektronen sind, die durch die angelegte Spannung aus dem Metall der Kathode austreten und zur positiven Anode wandern. Indem man bei gleichem Versuchsaufbau die Kathode mit Löschern versieht und hinter diesen die Glasföhre mit Zinksulfid beschichtet, kann man auch hier direkt hinter den Löchern in der Kathode Leuchterscheinungen am Zinksulfid ausmachen. Ihr Zustandekommen schrieb man sog. Kanalstrahlen zu. Hierbei handelt es sich um positiv geladene Ionen, die aufgrund ihrer Trägheit durch die Löcher (Kanäle) hindurch beschleunigt werden.

Im weiteren Verlauf entdeckte man, daß die in einem Gasentladungsrohr erzeugten Ladungsträger durch elektrische und magnetische Felder abgelenkt werden. Mit der Frage, wie dies geschieht, beschäftigte sich Sir Joseph John Thomson. Aufgrund der Auslenkung und der Stärke des angelegten Feldes konnte Thomson Rückschlüsse auf das Ladungs-Masse-Verhältnis molekularer Bausteine ziehen. Dadurch konnte er das Vorhandensein von Elektronen erstmals beweisen. Thomson bestimmte das Verhältnis zwischen der elektrischen Ladung und der Masse eines Elektrons
&lt;div align="center"&gt;&lt;tex&gt;\small \frac{e}{m_e} = -1,76 * 10^{11} \frac{C}{kg}&lt;/tex&gt;&lt;/div&gt;
bzw.
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und konnte so die atomaren Teilchen besser quantifizieren. Aufgrund der Erkenntnis über Massen und Ladungen der von Thomson gefundenen Teilchen entwickelte er das nach ihm benannte Thomson-Atommodell ("plum pudding", "Rosinenkuchen"), das das Vorliegen von Atomen als große positiv geladene Kugeln mit mehreren eingelagerten kleinen negativen Kügelchen, den Elektronen, zur Hypothese hatte.

1911 bestimmte Robert Andrews Millikan die Elementarladung der Teilchen im Öltröpfchenversuch. Dabei wurden mit Hilfe einer radioaktiven Quelle einige Öltröpfchen negativ ionisiert und diese im elektrischen Feld, je nach Anlegen der Spannung schneller oder langsamer, fallen gelassen. Es wirken in diesem Versuch also folgende Kräfte:
*Gewichtskraft &lt;tex&gt;\small \vec{F_{gew}}=m*g&lt;/tex&gt;
:::Sie bewirkt den Fall der Öltröpfchen
*elektrische Kraft &lt;tex&gt;\small \vec{F_{el}}=Q*E&lt;/tex&gt;
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 |}

&lt;small&gt;I. [[Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
1.0 [[Grundlagen]]&lt;br/&gt;
1.2 Entdeckung atomarer Bausteine&lt;/small&gt;


Bereits Leukipp und sein Schüler Demokrit postulierten im 4. Jahrhundert v. Chr., daß Materie aus kleinen, nicht weiter teilbaren Teilchen besteht.

Der erste wichtige Schritt (in Bezug auf die Erforschung des Atombaus) in der Entwicklung der modernen Chemie war Daltons Atomtheorie von 1808. Sie umfaßt folgende Aussagen:
*Die Materie ist aus unteilbaren Atomen aufgebaut.
*Alle Atome eines Elements sind gleich.
*Atome verschiedener Elemente besitzen verschiedene Massen.
*Eine Verbindung entsteht durch Kombination von Atomen mehrerer Elemente.
*Bei chemischen Reaktionen werden die Atome weder gebildet noch zerstört, sondern nur neu miteinander kombiniert.
*In einer definierten Verbindung ist die relative Anzahl und Art der Atome konstant.

Sir William Crookes führte im 19. Jahrhundert Experimente mit elektrischen Entladungen in Gasen durch. Dazu verwendete ein sog. Gasentladungsrohr, das mit einem bestimmten Gas gefüllt war und durch das - beim Anlegen eines elektrischen Stroms - Elektrizität floß, die sogar im Stande war ein geeignetes Flügelrad zum Drehen zu bringen. Nahe der Anode entstand noch bis zu einem Gasdruck von 10&lt;sup&gt;-2&lt;/sup&gt; bar bei angelegten 1.000 V Spannung eine Glimmentladung statt. Die Fähigkeit des Drehens des Flügelrads und der Glimmentladung schrieb Crookes den sog. Kathodenstrahlen zu. Heute ist bekannt, daß Kathodenstrahlen Elektronen sind, die durch die angelegte Spannung aus dem Metall der Kathode austreten und zur positiven Anode wandern. Indem man bei gleichem Versuchsaufbau die Kathode mit Löschern versieht und hinter diesen die Glasföhre mit Zinksulfid beschichtet, kann man auch hier direkt hinter den Löchern in der Kathode Leuchterscheinungen am Zinksulfid ausmachen. Ihr Zustandekommen schrieb man sog. Kanalstrahlen zu. Hierbei handelt es sich um positiv geladene Ionen, die aufgrund ihrer Trägheit durch die Löcher (Kanäle) hindurch beschleunigt werden.

Im weiteren Verlauf entdeckte man, daß die in einem Gasentladungsrohr erzeugten Ladungsträger durch elektrische und magnetische Felder abgelenkt werden. Mit der Frage, wie dies geschieht, beschäftigte sich Sir Joseph John Thomson. Aufgrund der Auslenkung und der Stärke des angelegten Feldes konnte Thomson Rückschlüsse auf das Ladungs-Masse-Verhältnis molekularer Bausteine ziehen. Dadurch konnte er das Vorhandensein von Elektronen erstmals beweisen. Thomson bestimmte das Verhältnis zwischen der elektrischen Ladung und der Masse eines Elektrons
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und konnte so die atomaren Teilchen besser quantifizieren. Aufgrund der Erkenntnis über Massen und Ladungen der von Thomson gefundenen Teilchen entwickelte er das nach ihm benannte Thomson-Atommodell ("plum pudding", "Rosinenkuchen"), das das Vorliegen von Atomen als große positiv geladene Kugeln mit mehreren eingelagerten kleinen negativen Kügelchen, den Elektronen, zur Hypothese hatte.

1911 bestimmte Robert Andrews Millikan die Elementarladung der Teilchen im Öltröpfchenversuch. Dabei wurden mit Hilfe einer radioaktiven Quelle einige Öltröpfchen negativ ionisiert und diese im elektrischen Feld, je nach Anlegen der Spannung schneller oder langsamer, fallen gelassen. Es wirken in diesem Versuch also folgende Kräfte:
*Gewichtskraft &lt;tex&gt;\small \vec{F_{gew}}=m*g&lt;/tex&gt;
:::Sie bewirkt den Fall der Öltröpfchen
*elektrische Kraft &lt;tex&gt;\small \vec{F_{el}}=Q*E&lt;/tex&gt;
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 |}

&lt;small&gt;I. [[Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
1.0 [[Grundlagen]]&lt;br/&gt;
1.2 Entdeckung atomarer Bausteine&lt;/small&gt;


Bereits Leukipp und sein Schüler Demokrit postulierten im 4. Jahrhundert v. Chr., daß Materie aus kleinen, nicht weiter teilbaren Teilchen besteht.

Der erste wichtige Schritt (in Bezug auf die Erforschung des Atombaus) in der Entwicklung der modernen Chemie war Daltons Atomtheorie von 1808. Sie umfaßt folgende Aussagen:
*Die Materie ist aus unteilbaren Atomen aufgebaut.
*Alle Atome eines Elements sind gleich.
*Atome verschiedener Elemente besitzen verschiedene Massen.
*Eine Verbindung entsteht durch Kombination von Atomen mehrerer Elemente.
*Bei chemischen Reaktionen werden die Atome weder gebildet noch zerstört, sondern nur neu miteinander kombiniert.
*In einer definierten Verbindung ist die relative Anzahl und Art der Atome konstant.

Sir William Crookes führte im 19. Jahrhundert Experimente mit elektrischen Entladungen in Gasen durch. Dazu verwendete ein sog. Gasentladungsrohr, das mit einem bestimmten Gas gefüllt war und durch das - beim Anlegen eines elektrischen Stroms - Elektrizität floß, die sogar im Stande war ein geeignetes Flügelrad zum Drehen zu bringen. Nahe der Anode entstand noch bis zu einem Gasdruck von 10&lt;sup&gt;-2&lt;/sup&gt; bar bei angelegten 1.000 V Spannung eine Glimmentladung statt. Die Fähigkeit des Drehens des Flügelrads und der Glimmentladung schrieb Crookes den sog. Kathodenstrahlen zu. Heute ist bekannt, daß Kathodenstrahlen Elektronen sind, die durch die angelegte Spannung aus dem Metall der Kathode austreten und zur positiven Anode wandern. Indem man bei gleichem Versuchsaufbau die Kathode mit Löschern versieht und hinter diesen die Glasföhre mit Zinksulfid beschichtet, kann man auch hier direkt hinter den Löchern in der Kathode Leuchterscheinungen am Zinksulfid ausmachen. Ihr Zustandekommen schrieb man sog. Kanalstrahlen zu. Hierbei handelt es sich um positiv geladene Ionen, die aufgrund ihrer Trägheit durch die Löcher (Kanäle) hindurch beschleunigt werden.

Im weiteren Verlauf entdeckte man, daß die in einem Gasentladungsrohr erzeugten Ladungsträger durch elektrische und magnetische Felder abgelenkt werden. Mit der Frage, wie dies geschieht, beschäftigte sich Sir Joseph John Thomson. Aufgrund der Auslenkung und der Stärke des angelegten Feldes konnte Thomson Rückschlüsse auf das Ladungs-Masse-Verhältnis molekularer Bausteine ziehen. Dadurch konnte er das Vorhandensein von Elektronen erstmals beweisen. Thomson bestimmte das Verhältnis zwischen der elektrischen Ladung und der Masse eines Elektrons
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und konnte so die atomaren Teilchen besser quantifizieren. Aufgrund der Erkenntnis über Massen und Ladungen der von Thomson gefundenen Teilchen entwickelte er das nach ihm benannte Thomson-Atommodell ("plum pudding", "Rosinenkuchen"), das das Vorliegen von Atomen als große positiv geladene Kugeln mit mehreren eingelagerten kleinen negativen Kügelchen, den Elektronen, zur Hypothese hatte.

1911 bestimmte Robert Andrews Millikan die Elementarladung der Teilchen im Öltröpfchenversuch. Dabei wurden mit Hilfe einer radioaktiven Quelle einige Öltröpfchen negativ ionisiert und diese im elektrischen Feld, je nach Anlegen der Spannung schneller oder langsamer, fallen gelassen. Es wirken in diesem Versuch also folgende Kräfte:
*Gewichtskraft &lt;tex&gt;\small \vec{F_{gew}}=m*g&lt;/tex&gt;
:::Sie bewirkt den Fall der Öltröpfchen
*elektrische Kraft &lt;tex&gt;\small \vec{F_{el}}=Q*E&lt;/tex&gt;
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1.0 [[Grundlagen]]&lt;br/&gt;
1.2 Entdeckung atomarer Bausteine&lt;/small&gt;


Bereits Leukipp und sein Schüler Demokrit postulierten im 4. Jahrhundert v. Chr., daß Materie aus kleinen, nicht weiter teilbaren Teilchen besteht.

Der erste wichtige Schritt (in Bezug auf die Erforschung des Atombaus) in der Entwicklung der modernen Chemie war Daltons Atomtheorie von 1808. Sie umfaßt folgende Aussagen:
*Die Materie ist aus unteilbaren Atomen aufgebaut.
*Alle Atome eines Elements sind gleich.
*Atome verschiedener Elemente besitzen verschiedene Massen.
*Eine Verbindung entsteht durch Kombination von Atomen mehrerer Elemente.
*Bei chemischen Reaktionen werden die Atome weder gebildet noch zerstört, sondern nur neu miteinander kombiniert.
*In einer definierten Verbindung ist die relative Anzahl und Art der Atome konstant.

Sir William Crookes führte im 19. Jahrhundert Experimente mit elektrischen Entladungen in Gasen durch. Dazu verwendete ein sog. Gasentladungsrohr, das mit einem bestimmten Gas gefüllt war und durch das - beim Anlegen eines elektrischen Stroms - Elektrizität floß, die sogar im Stande war ein geeignetes Flügelrad zum Drehen zu bringen. Nahe der Anode entstand noch bis zu einem Gasdruck von 10&lt;sup&gt;-2&lt;/sup&gt; bar bei angelegten 1.000 V Spannung eine Glimmentladung statt. Die Fähigkeit des Drehens des Flügelrads und der Glimmentladung schrieb Crookes den sog. Kathodenstrahlen zu. Heute ist bekannt, daß Kathodenstrahlen Elektronen sind, die durch die angelegte Spannung aus dem Metall der Kathode austreten und zur positiven Anode wandern. Indem man bei gleichem Versuchsaufbau die Kathode mit Löschern versieht und hinter diesen die Glasföhre mit Zinksulfid beschichtet, kann man auch hier direkt hinter den Löchern in der Kathode Leuchterscheinungen am Zinksulfid ausmachen. Ihr Zustandekommen schrieb man sog. Kanalstrahlen zu. Hierbei handelt es sich um positiv geladene Ionen, die aufgrund ihrer Trägheit durch die Löcher (Kanäle) hindurch beschleunigt werden.

Im weiteren Verlauf entdeckte man, daß die in einem Gasentladungsrohr erzeugten Ladungsträger durch elektrische und magnetische Felder abgelenkt werden. Mit der Frage, wie dies geschieht, beschäftigte sich Sir Joseph John Thomson. Aufgrund der Auslenkung und der Stärke des angelegten Feldes konnte Thomson Rückschlüsse auf das Ladungs-Masse-Verhältnis molekularer Bausteine ziehen. Dadurch konnte er das Vorhandensein von Elektronen erstmals beweisen. Thomson bestimmte das Verhältnis zwischen der elektrischen Ladung und der Masse eines Elektrons
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und konnte so die atomaren Teilchen besser quantifizieren. Aufgrund der Erkenntnis über Massen und Ladungen der von Thomson gefundenen Teilchen entwickelte er das nach ihm benannte Thomson-Atommodell ("plum pudding", "Rosinenkuchen"), das das Vorliegen von Atomen als große positiv geladene Kugeln mit mehreren eingelagerten kleinen negativen Kügelchen, den Elektronen, zur Hypothese hatte.

1911 bestimmte Robert Andrews Millikan die Elementarladung der Teilchen im Öltröpfchenversuch. Dabei wurden mit Hilfe einer radioaktiven Quelle einige Öltröpfchen negativ ionisiert und diese im elektrischen Feld, je nach Anlegen der Spannung schneller oder langsamer, fallen gelassen. Es wirken in diesem Versuch also folgende Kräfte:
*Gewichtskraft &lt;tex&gt;\small \vec{F_{gew}}=m*g&lt;/tex&gt;
:::Sie bewirkt den Fall der Öltröpfchen
*elektrische Kraft &lt;tex&gt;\small \vec{F_{el}}=Q*E&lt;/tex&gt;
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1.0 [[Grundlagen]]&lt;br/&gt;
1.2 Entdeckung atomarer Bausteine&lt;/small&gt;


Bereits Leukipp und sein Schüler Demokrit postulierten im 4. Jahrhundert v. Chr., daß Materie aus kleinen, nicht weiter teilbaren Teilchen besteht.

Der erste wichtige Schritt (in Bezug auf die Erforschung des Atombaus) in der Entwicklung der modernen Chemie war Daltons Atomtheorie von 1808. Sie umfaßt folgende Aussagen:
*Die Materie ist aus unteilbaren Atomen aufgebaut.
*Alle Atome eines Elements sind gleich.
*Atome verschiedener Elemente besitzen verschiedene Massen.
*Eine Verbindung entsteht durch Kombination von Atomen mehrerer Elemente.
*Bei chemischen Reaktionen werden die Atome weder gebildet noch zerstört, sondern nur neu miteinander kombiniert.
*In einer definierten Verbindung ist die relative Anzahl und Art der Atome konstant.

Sir William Crookes führte im 19. Jahrhundert Experimente mit elektrischen Entladungen in Gasen durch. Dazu verwendete ein sog. Gasentladungsrohr, das mit einem bestimmten Gas gefüllt war und durch das - beim Anlegen eines elektrischen Stroms - Elektrizität floß, die sogar im Stande war ein geeignetes Flügelrad zum Drehen zu bringen. Nahe der Anode entstand noch bis zu einem Gasdruck von 10&lt;sup&gt;-2&lt;/sup&gt; bar bei angelegten 1.000 V Spannung eine Glimmentladung statt. Die Fähigkeit des Drehens des Flügelrads und der Glimmentladung schrieb Crookes den sog. Kathodenstrahlen zu. Heute ist bekannt, daß Kathodenstrahlen Elektronen sind, die durch die angelegte Spannung aus dem Metall der Kathode austreten und zur positiven Anode wandern. Indem man bei gleichem Versuchsaufbau die Kathode mit Löschern versieht und hinter diesen die Glasföhre mit Zinksulfid beschichtet, kann man auch hier direkt hinter den Löchern in der Kathode Leuchterscheinungen am Zinksulfid ausmachen. Ihr Zustandekommen schrieb man sog. Kanalstrahlen zu. Hierbei handelt es sich um positiv geladene Ionen, die aufgrund ihrer Trägheit durch die Löcher (Kanäle) hindurch beschleunigt werden.

Im weiteren Verlauf entdeckte man, daß die in einem Gasentladungsrohr erzeugten Ladungsträger durch elektrische und magnetische Felder abgelenkt werden. Mit der Frage, wie dies geschieht, beschäftigte sich Sir Joseph John Thomson. Aufgrund der Auslenkung und der Stärke des angelegten Feldes konnte Thomson Rückschlüsse auf das Ladungs-Masse-Verhältnis molekularer Bausteine ziehen. Dadurch konnte er das Vorhandensein von Elektronen erstmals beweisen. Thomson bestimmte das Verhältnis zwischen der elektrischen Ladung und der Masse eines Elektrons
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und konnte so die atomaren Teilchen besser quantifizieren. Aufgrund der Erkenntnis über Massen und Ladungen der von Thomson gefundenen Teilchen entwickelte er das nach ihm benannte Thomson-Atommodell ("plum pudding", "Rosinenkuchen"), das das Vorliegen von Atomen als große positiv geladene Kugeln mit mehreren eingelagerten kleinen negativen Kügelchen, den Elektronen, zur Hypothese hatte.

1911 bestimmte Robert Andrews Millikan die Elementarladung der Teilchen im Öltröpfchenversuch. Dabei wurden mit Hilfe einer radioaktiven Quelle einige Öltröpfchen negativ ionisiert und diese im elektrischen Feld, je nach Anlegen der Spannung schneller oder langsamer, fallen gelassen. Es wirken in diesem Versuch also folgende Kräfte:
*Gewichtskraft &lt;tex&gt;\vec{F_{gew}}=m*g&lt;/tex&gt;
:::Sie bewirkt den Fall der Öltröpfchen
*elektrische Kraft &lt;tex&gt;\vec{F_{el}}=Q*E&lt;/tex&gt;
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&lt;small&gt;I. [[Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
1.0 [[Grundlagen]]&lt;br/&gt;
1.2 Entdeckung atomarer Bausteine&lt;/small&gt;


Bereits Leukipp und sein Schüler Demokrit postulierten im 4. Jahrhundert v. Chr., daß Materie aus kleinen, nicht weiter teilbaren Teilchen besteht.

Der erste wichtige Schritt (in Bezug auf die Erforschung des Atombaus) in der Entwicklung der modernen Chemie war Daltons Atomtheorie von 1808. Sie umfaßt folgende Aussagen:
*Die Materie ist aus unteilbaren Atomen aufgebaut.
*Alle Atome eines Elements sind gleich.
*Atome verschiedener Elemente besitzen verschiedene Massen.
*Eine Verbindung entsteht durch Kombination von Atomen mehrerer Elemente.
*Bei chemischen Reaktionen werden die Atome weder gebildet noch zerstört, sondern nur neu miteinander kombiniert.
*In einer definierten Verbindung ist die relative Anzahl und Art der Atome konstant.

Sir William Crookes führte im 19. Jahrhundert Experimente mit elektrischen Entladungen in Gasen durch. Dazu verwendete ein sog. Gasentladungsrohr, das mit einem bestimmten Gas gefüllt war und durch das - beim Anlegen eines elektrischen Stroms - Elektrizität floß, die sogar im Stande war ein geeignetes Flügelrad zum Drehen zu bringen. Nahe der Anode entstand noch bis zu einem Gasdruck von 10&lt;sup&gt;-2&lt;/sup&gt; bar bei angelegten 1.000 V Spannung eine Glimmentladung statt. Die Fähigkeit des Drehens des Flügelrads und der Glimmentladung schrieb Crookes den sog. Kathodenstrahlen zu. Heute ist bekannt, daß Kathodenstrahlen Elektronen sind, die durch die angelegte Spannung aus dem Metall der Kathode austreten und zur positiven Anode wandern. Indem man bei gleichem Versuchsaufbau die Kathode mit Löschern versieht und hinter diesen die Glasföhre mit Zinksulfid beschichtet, kann man auch hier direkt hinter den Löchern in der Kathode Leuchterscheinungen am Zinksulfid ausmachen. Ihr Zustandekommen schrieb man sog. Kanalstrahlen zu. Hierbei handelt es sich um positiv geladene Ionen, die aufgrund ihrer Trägheit durch die Löcher (Kanäle) hindurch beschleunigt werden.

Im weiteren Verlauf entdeckte man, daß die in einem Gasentladungsrohr erzeugten Ladungsträger durch elektrische und magnetische Felder abgelenkt werden. Mit der Frage, wie dies geschieht, beschäftigte sich Sir Joseph John Thomson. Aufgrund der Auslenkung und der Stärke des angelegten Feldes konnte Thomson Rückschlüsse auf das Ladungs-Masse-Verhältnis molekularer Bausteine ziehen. Dadurch konnte er das Vorhandensein von Elektronen erstmals beweisen. Thomson bestimmte das Verhältnis zwischen der elektrischen Ladung und der Masse eines Elektrons
&lt;div align="center"&gt;&lt;tex&gt;\frac{e}{m_e} = -1,76 * 10^{11}&lt;/tex&gt; &lt;tex&gt;\frac{C}{kg}&lt;/tex&gt;&lt;/div&gt;
bzw.
&lt;div align="center"&gt;&lt;tex&gt;\frac{e}{m_p} = 0,96 * 10^8&lt;/tex&gt; &lt;tex&gt;\frac{C}{kg}&lt;/tex&gt;&lt;/div&gt;
und konnte so die atomaren Teilchen besser quantifizieren. Aufgrund der Erkenntnis über Massen und Ladungen der von Thomson gefundenen Teilchen entwickelte er das nach ihm benannte Thomson-Atommodell ("plum pudding", "Rosinenkuchen"), das das Vorliegen von Atomen als große positiv geladene Kugeln mit mehreren eingelagerten kleinen negativen Kügelchen, den Elektronen, zur Hypothese hatte.

1911 bestimmte Robert Andrews Millikan die Elementarladung der Teilchen im Öltröpfchenversuch. Dabei wurden mit Hilfe einer radioaktiven Quelle einige Öltröpfchen negativ ionisiert und diese im elektrischen Feld, je nach Anlegen der Spannung schneller oder langsamer, fallen gelassen. Es wirken in diesem Versuch also folgende Kräfte:
*Gewichtskraft &lt;tex&gt;\vec{F_{gew}}=m*g&lt;/tex&gt;
:::Sie bewirkt den Fall der Öltröpfchen
*elektrische Kraft &lt;tex&gt;\vec{F_{el}}=Q*E&lt;/tex&gt;
:::mit
:*&lt;tex&gt;E=\frac{U}{d}&lt;/tex&gt;
:*&lt;tex&gt;Q*\frac{U}{d}=m*g&lt;/tex&gt;   &lt;tex&gt;\Leftrightarrow&lt;/tex&gt;   &lt;tex&gt;Q=\frac{m*g*d}{U}&lt;/tex&gt;
:::Sie wirkt der Gewichtskraft entgegen und kann diese sogar aufheben (Schwebezustand; elektrische Kraft = Gewichtskraft)
*Anmerkungen:
:::Q: Ladung
:::E: elektrische Feldstärke
:::m: Masse
:::g: Gravitationsbeschleunigung
:::U: Spannung
:::d: Abstand der Platten (Anode und Kathode)
Durch den Vergleich geladener Öltröpfchen mit Ungeladenen und bei bekannter Spannung konnte Millikan die Ladung der Elektronen bestimmen:
&lt;div align="center"&gt;Elementarladung e = -1,6020 * 10&lt;sup&gt;-19&lt;/sup&gt; C</text>
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 |width="5%" | &lt;small&gt;[[Materie, Elemente und subatomare Teilchen|zurück]]&lt;/small&gt;
 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[Atommodelle|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
 |}

&lt;small&gt;I. [[Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
1.0 [[Grundlagen]]&lt;br/&gt;
1.2 Entdeckung atomarer Bausteine&lt;/small&gt;


Bereits Leukipp und sein Schüler Demokrit postulierten im 4. Jahrhundert v. Chr., daß Materie aus kleinen, nicht weiter teilbaren Teilchen besteht.

Der erste wichtige Schritt (in Bezug auf die Erforschung des Atombaus) in der Entwicklung der modernen Chemie war Daltons Atomtheorie von 1808. Sie umfaßt folgende Aussagen:
*Die Materie ist aus unteilbaren Atomen aufgebaut.
*Alle Atome eines Elements sind gleich.
*Atome verschiedener Elemente besitzen verschiedene Massen.
*Eine Verbindung entsteht durch Kombination von Atomen mehrerer Elemente.
*Bei chemischen Reaktionen werden die Atome weder gebildet noch zerstört, sondern nur neu miteinander kombiniert.
*In einer definierten Verbindung ist die relative Anzahl und Art der Atome konstant.

Sir William Crookes führte im 19. Jahrhundert Experimente mit elektrischen Entladungen in Gasen durch. Dazu verwendete ein sog. Gasentladungsrohr, das mit einem bestimmten Gas gefüllt war und durch das - beim Anlegen eines elektrischen Stroms - Elektrizität floß, die sogar im Stande war ein geeignetes Flügelrad zum Drehen zu bringen. Nahe der Anode entstand noch bis zu einem Gasdruck von 10&lt;sup&gt;-2&lt;/sup&gt; bar bei angelegten 1.000 V Spannung eine Glimmentladung statt. Die Fähigkeit des Drehens des Flügelrads und der Glimmentladung schrieb Crookes den sog. Kathodenstrahlen zu. Heute ist bekannt, daß Kathodenstrahlen Elektronen sind, die durch die angelegte Spannung aus dem Metall der Kathode austreten und zur positiven Anode wandern. Indem man bei gleichem Versuchsaufbau die Kathode mit Löschern versieht und hinter diesen die Glasföhre mit Zinksulfid beschichtet, kann man auch hier direkt hinter den Löchern in der Kathode Leuchterscheinungen am Zinksulfid ausmachen. Ihr Zustandekommen schrieb man sog. Kanalstrahlen zu. Hierbei handelt es sich um positiv geladene Ionen, die aufgrund ihrer Trägheit durch die Löcher (Kanäle) hindurch beschleunigt werden.

Im weiteren Verlauf entdeckte man, daß die in einem Gasentladungsrohr erzeugten Ladungsträger durch elektrische und magnetische Felder abgelenkt werden. Mit der Frage, wie dies geschieht, beschäftigte sich Sir Joseph John Thomson. Aufgrund der Auslenkung und der Stärke des angelegten Feldes konnte Thomson Rückschlüsse auf das Ladungs-Masse-Verhältnis molekularer Bausteine ziehen. Dadurch konnte er das Vorhandensein von Elektronen erstmals beweisen. Thomson bestimmte das Verhältnis zwischen der elektrischen Ladung und der Masse eines Elektrons
&lt;div align="center"&gt;&lt;tex&gt;\frac{e}{m_e} = -1,76 * 10^{11}&lt;/tex&gt; &lt;tex&gt;\frac{C}{kg}&lt;/tex&gt;&lt;/div&gt;
bzw.
&lt;div align="center"&gt;&lt;tex&gt;\frac{e}{m_p} = 0,96 * 10^8&lt;/tex&gt; &lt;tex&gt;\frac{C}{kg}&lt;/tex&gt;&lt;/div&gt;
und konnte so die atomaren Teilchen besser quantifizieren. Aufgrund der Erkenntnis über Massen und Ladungen der von Thomson gefundenen Teilchen entwickelte er das nach ihm benannte Thomson-Atommodell ("plum pudding", "Rosinenkuchen"), das das Vorliegen von Atomen als große positiv geladene Kugeln mit mehreren eingelagerten kleinen negativen Kügelchen, den Elektronen, zur Hypothese hatte.

1911 bestimmte Robert Andrews Millikan die Elementarladung der Teilchen im Öltröpfchenversuch. Dabei wurden mit Hilfe einer radioaktiven Quelle einige Öltröpfchen negativ ionisiert und diese im elektrischen Feld, je nach Anlegen der Spannung schneller oder langsamer, fallen gelassen. Es wirken in diesem Versuch also folgende Kräfte:
*Gewichtskraft &lt;tex&gt;\vec{F_{gew}}=m*g&lt;/tex&gt;
:::Sie bewirkt den Fall der Öltröpfchen
*elektrische Kraft &lt;tex&gt;\vec{F_{el}}=Q*E&lt;/tex&gt;
:::mit
:*&lt;tex&gt;E=\frac{U}{d}&lt;/tex&gt;
:*&lt;tex&gt;Q*\frac{U}{d}=m*g&lt;/tex&gt;   &lt;tex&gt;\Leftrightarrow&lt;/tex&gt;   &lt;tex&gt;Q=\frac{m*g*d}{U}&lt;/tex&gt;
:::Sie wirkt der Gewichtskraft entgegen und kann diese sogar aufheben (Schwebezustand; elektrische Kraft = Gewichtskraft)
*Anmerkungen:
:::Q: Ladung
:::E: elektrische Feldstärke
:::m: Masse
:::g: Gravitationsbeschleunigung
:::U: Spannung
:::d: Abstand der Platten (Anode und Kathode)
Durch den Vergleich geladener Öltröpfchen mit Ungeladenen und bei bekannter Spannung konnte Millikan die Ladung der Elektronen bestimmen:
&lt;div align="center"&gt;Elementarladung e = -1,6020 * 10&lt;sup&gt;-19&lt;/sup&gt; C&lt;/div&gt;
Aus Thomsons Ladungs-Masse-Verhältnissen &lt;tex&gt;\frac{e}{m}&lt;/tex&gt; ergibt sich dann
&lt;div align="center"&gt;m&lt;sub&gt;e&lt;/sub&gt; = 0,91091 * 10&lt;sup&gt;-27&lt;/sup&gt; g
m&lt;sub&gt;p&lt;/sub&gt; = 1,6725 * 10&lt;sup&gt;-24&lt;/sup&gt; g&lt;/div&gt;</text>
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 |}

&lt;small&gt;I. [[Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
1.0 [[Grundlagen]]&lt;br/&gt;
1.2 Entdeckung atomarer Bausteine&lt;/small&gt;


Bereits Leukipp und sein Schüler Demokrit postulierten im 4. Jahrhundert v. Chr., daß Materie aus kleinen, nicht weiter teilbaren Teilchen besteht.

Der erste wichtige Schritt (in Bezug auf die Erforschung des Atombaus) in der Entwicklung der modernen Chemie war Daltons Atomtheorie von 1808. Sie umfaßt folgende Aussagen:
*Die Materie ist aus unteilbaren Atomen aufgebaut.
*Alle Atome eines Elements sind gleich.
*Atome verschiedener Elemente besitzen verschiedene Massen.
*Eine Verbindung entsteht durch Kombination von Atomen mehrerer Elemente.
*Bei chemischen Reaktionen werden die Atome weder gebildet noch zerstört, sondern nur neu miteinander kombiniert.
*In einer definierten Verbindung ist die relative Anzahl und Art der Atome konstant.

Sir William Crookes führte im 19. Jahrhundert Experimente mit elektrischen Entladungen in Gasen durch. Dazu verwendete ein sog. Gasentladungsrohr, das mit einem bestimmten Gas gefüllt war und durch das - beim Anlegen eines elektrischen Stroms - Elektrizität floß, die sogar im Stande war ein geeignetes Flügelrad zum Drehen zu bringen. Nahe der Anode entstand noch bis zu einem Gasdruck von 10&lt;sup&gt;-2&lt;/sup&gt; bar bei angelegten 1.000 V Spannung eine Glimmentladung statt. Die Fähigkeit des Drehens des Flügelrads und der Glimmentladung schrieb Crookes den sog. Kathodenstrahlen zu. Heute ist bekannt, daß Kathodenstrahlen Elektronen sind, die durch die angelegte Spannung aus dem Metall der Kathode austreten und zur positiven Anode wandern. Indem man bei gleichem Versuchsaufbau die Kathode mit Löschern versieht und hinter diesen die Glasföhre mit Zinksulfid beschichtet, kann man auch hier direkt hinter den Löchern in der Kathode Leuchterscheinungen am Zinksulfid ausmachen. Ihr Zustandekommen schrieb man sog. Kanalstrahlen zu. Hierbei handelt es sich um positiv geladene Ionen, die aufgrund ihrer Trägheit durch die Löcher (Kanäle) hindurch beschleunigt werden.

Im weiteren Verlauf entdeckte man, daß die in einem Gasentladungsrohr erzeugten Ladungsträger durch elektrische und magnetische Felder abgelenkt werden. Mit der Frage, wie dies geschieht, beschäftigte sich Sir Joseph John Thomson. Aufgrund der Auslenkung und der Stärke des angelegten Feldes konnte Thomson Rückschlüsse auf das Ladungs-Masse-Verhältnis molekularer Bausteine ziehen. Dadurch konnte er das Vorhandensein von Elektronen erstmals beweisen. Thomson bestimmte das Verhältnis zwischen der elektrischen Ladung und der Masse eines Elektrons
&lt;div align="center"&gt;&lt;tex&gt;\frac{e}{m_e} = -1,76 * 10^{11}&lt;/tex&gt; &lt;tex&gt;\frac{C}{kg}&lt;/tex&gt;&lt;/div&gt;
bzw.
&lt;div align="center"&gt;&lt;tex&gt;\frac{e}{m_p} = 0,96 * 10^8&lt;/tex&gt; &lt;tex&gt;\frac{C}{kg}&lt;/tex&gt;&lt;/div&gt;
und konnte so die atomaren Teilchen besser quantifizieren. Aufgrund der Erkenntnis über Massen und Ladungen der von Thomson gefundenen Teilchen entwickelte er das nach ihm benannte Thomson-Atommodell ("plum pudding", "Rosinenkuchen"), das das Vorliegen von Atomen als große positiv geladene Kugeln mit mehreren eingelagerten kleinen negativen Kügelchen, den Elektronen, zur Hypothese hatte.

1911 bestimmte Robert Andrews Millikan die Elementarladung der Teilchen im Öltröpfchenversuch. Dabei wurden mit Hilfe einer radioaktiven Quelle einige Öltröpfchen negativ ionisiert und diese im elektrischen Feld, je nach Anlegen der Spannung schneller oder langsamer, fallen gelassen. Es wirken in diesem Versuch also folgende Kräfte:
*Gewichtskraft &lt;tex&gt;\vec{F_{gew}}=m*g&lt;/tex&gt;
:::Sie bewirkt den Fall der Öltröpfchen
*elektrische Kraft &lt;tex&gt;\vec{F_{el}}=Q*E&lt;/tex&gt;
:::mit
:*&lt;tex&gt;E=\frac{U}{d}&lt;/tex&gt;
:*&lt;tex&gt;Q*\frac{U}{d}=m*g&lt;/tex&gt;   &lt;tex&gt;\Leftrightarrow&lt;/tex&gt;   &lt;tex&gt;Q=\frac{m*g*d}{U}&lt;/tex&gt;
:::Sie wirkt der Gewichtskraft entgegen und kann diese sogar aufheben (Schwebezustand; elektrische Kraft = Gewichtskraft)
*Anmerkungen:
:::Q: Ladung
:::E: elektrische Feldstärke
:::m: Masse
:::g: Gravitationsbeschleunigung
:::U: Spannung
:::d: Abstand der Platten (Anode und Kathode)
Durch den Vergleich geladener Öltröpfchen mit Ungeladenen und bei bekannter Spannung konnte Millikan die Ladung der Elektronen bestimmen:
&lt;div align="center"&gt;Elementarladung e = -1,6020 * 10&lt;sup&gt;-19&lt;/sup&gt; C&lt;/div&gt;
Aus Thomsons Ladungs-Masse-Verhältnissen &lt;tex&gt;\frac{e}{m}&lt;/tex&gt; ergibt sich dann
&lt;div align="center"&gt;m&lt;sub&gt;e&lt;/sub&gt; = 0,91091 * 10&lt;sup&gt;-27&lt;/sup&gt; g

m&lt;sub&gt;p&lt;/sub&gt; = 1,6725 * 10&lt;sup&gt;-24&lt;/sup&gt; g&lt;/div&gt;

1932 entdeckte schließlich 'Sir James Chadwick die Neutronen. Wie sich z. B. aus der Reaktion</text>
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&lt;small&gt;I. [[Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
1.0 [[Grundlagen]]&lt;br/&gt;
1.2 Entdeckung atomarer Bausteine&lt;/small&gt;


Bereits Leukipp und sein Schüler Demokrit postulierten im 4. Jahrhundert v. Chr., daß Materie aus kleinen, nicht weiter teilbaren Teilchen besteht.

Der erste wichtige Schritt (in Bezug auf die Erforschung des Atombaus) in der Entwicklung der modernen Chemie war Daltons Atomtheorie von 1808. Sie umfaßt folgende Aussagen:
*Die Materie ist aus unteilbaren Atomen aufgebaut.
*Alle Atome eines Elements sind gleich.
*Atome verschiedener Elemente besitzen verschiedene Massen.
*Eine Verbindung entsteht durch Kombination von Atomen mehrerer Elemente.
*Bei chemischen Reaktionen werden die Atome weder gebildet noch zerstört, sondern nur neu miteinander kombiniert.
*In einer definierten Verbindung ist die relative Anzahl und Art der Atome konstant.

Sir William Crookes führte im 19. Jahrhundert Experimente mit elektrischen Entladungen in Gasen durch. Dazu verwendete ein sog. Gasentladungsrohr, das mit einem bestimmten Gas gefüllt war und durch das - beim Anlegen eines elektrischen Stroms - Elektrizität floß, die sogar im Stande war ein geeignetes Flügelrad zum Drehen zu bringen. Nahe der Anode entstand noch bis zu einem Gasdruck von 10&lt;sup&gt;-2&lt;/sup&gt; bar bei angelegten 1.000 V Spannung eine Glimmentladung statt. Die Fähigkeit des Drehens des Flügelrads und der Glimmentladung schrieb Crookes den sog. Kathodenstrahlen zu. Heute ist bekannt, daß Kathodenstrahlen Elektronen sind, die durch die angelegte Spannung aus dem Metall der Kathode austreten und zur positiven Anode wandern. Indem man bei gleichem Versuchsaufbau die Kathode mit Löschern versieht und hinter diesen die Glasföhre mit Zinksulfid beschichtet, kann man auch hier direkt hinter den Löchern in der Kathode Leuchterscheinungen am Zinksulfid ausmachen. Ihr Zustandekommen schrieb man sog. Kanalstrahlen zu. Hierbei handelt es sich um positiv geladene Ionen, die aufgrund ihrer Trägheit durch die Löcher (Kanäle) hindurch beschleunigt werden.

Im weiteren Verlauf entdeckte man, daß die in einem Gasentladungsrohr erzeugten Ladungsträger durch elektrische und magnetische Felder abgelenkt werden. Mit der Frage, wie dies geschieht, beschäftigte sich Sir Joseph John Thomson. Aufgrund der Auslenkung und der Stärke des angelegten Feldes konnte Thomson Rückschlüsse auf das Ladungs-Masse-Verhältnis molekularer Bausteine ziehen. Dadurch konnte er das Vorhandensein von Elektronen erstmals beweisen. Thomson bestimmte das Verhältnis zwischen der elektrischen Ladung und der Masse eines Elektrons
&lt;div align="center"&gt;&lt;tex&gt;\frac{e}{m_e} = -1,76 * 10^{11}&lt;/tex&gt; &lt;tex&gt;\frac{C}{kg}&lt;/tex&gt;&lt;/div&gt;
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&lt;div align="center"&gt;&lt;tex&gt;\frac{e}{m_p} = 0,96 * 10^8&lt;/tex&gt; &lt;tex&gt;\frac{C}{kg}&lt;/tex&gt;&lt;/div&gt;
und konnte so die atomaren Teilchen besser quantifizieren. Aufgrund der Erkenntnis über Massen und Ladungen der von Thomson gefundenen Teilchen entwickelte er das nach ihm benannte Thomson-Atommodell ("plum pudding", "Rosinenkuchen"), das das Vorliegen von Atomen als große positiv geladene Kugeln mit mehreren eingelagerten kleinen negativen Kügelchen, den Elektronen, zur Hypothese hatte.

1911 bestimmte Robert Andrews Millikan die Elementarladung der Teilchen im Öltröpfchenversuch. Dabei wurden mit Hilfe einer radioaktiven Quelle einige Öltröpfchen negativ ionisiert und diese im elektrischen Feld, je nach Anlegen der Spannung schneller oder langsamer, fallen gelassen. Es wirken in diesem Versuch also folgende Kräfte:
*Gewichtskraft &lt;tex&gt;\vec{F_{gew}}=m*g&lt;/tex&gt;
:::Sie bewirkt den Fall der Öltröpfchen
*elektrische Kraft &lt;tex&gt;\vec{F_{el}}=Q*E&lt;/tex&gt;
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:*&lt;tex&gt;E=\frac{U}{d}&lt;/tex&gt;
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:::Sie wirkt der Gewichtskraft entgegen und kann diese sogar aufheben (Schwebezustand; elektrische Kraft = Gewichtskraft)
*Anmerkungen:
:::Q: Ladung
:::E: elektrische Feldstärke
:::m: Masse
:::g: Gravitationsbeschleunigung
:::U: Spannung
:::d: Abstand der Platten (Anode und Kathode)
Durch den Vergleich geladener Öltröpfchen mit Ungeladenen und bei bekannter Spannung konnte Millikan die Ladung der Elektronen bestimmen:
&lt;div align="center"&gt;Elementarladung e = -1,6020 * 10&lt;sup&gt;-19&lt;/sup&gt; C&lt;/div&gt;
Aus Thomsons Ladungs-Masse-Verhältnissen &lt;tex&gt;\frac{e}{m}&lt;/tex&gt; ergibt sich dann
&lt;div align="center"&gt;m&lt;sub&gt;e&lt;/sub&gt; = 0,91091 * 10&lt;sup&gt;-27&lt;/sup&gt; g&lt;/div&gt;
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1932 entdeckte schließlich Sir James Chadwick die Neutronen. Wie sich z. B. aus der Reaktion</text>
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&lt;div align="center"&gt;'''Herzlich willkommen auf den Seiten von'''&lt;/div&gt;


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Sie sind Dozent an einer Hochschule oder Berufsfachschule und lehren ein biologisches, chemisches oder biomathematisches Fach? Sie finden es umständlich, Ihre Skripten dutzendfach zu kopieren? Ich biete Ihnen an Ihr Skript kostenlos als E-Book auf den Seiten von biostudies.de für Ihre Studenten/Schüler zur Verfügung zu stellen. Interesse? Dann schreiben Sie bitte eine Mail an [mailto:daniel@biostudies.de daniel@biostudies.de]. Hier erfahren Sie auch mehr über die Voraussetzungen.

&lt;div align="center"&gt;Im Folgenden ist v. a. ein ausführliches &lt;big&gt;[[Biostudies:E-Book|E-Book]]&lt;/big&gt;, das den Inhalt des Grundstudiums und etwas darüber hinaus gut abdecken sollte, zu finden&lt;/div&gt;</text>
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&lt;div align="center"&gt;Im Folgenden ist v. a. ein ausführliches &lt;big&gt;[[Biostudies:E-Book|E-Book]]&lt;/big&gt;, das den Inhalt des Grundstudiums und etwas darüber hinaus gut abdecken sollte, zu finden&lt;/div&gt;</text>
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Sie sind Dozent an einer Hochschule oder Berufsfachschule und lehren ein biologisches, chemisches oder biomathematisches Fach? Sie finden es umständlich, Ihre Skripten dutzendfach zu kopieren? Ich biete Ihnen an Ihr Skript kostenlos als E-Book auf den Seiten von biostudies.de für Ihre Studenten/Schüler zur Verfügung zu stellen. Interesse? Dann schreiben Sie bitte eine Mail an [mailto:daniel@biostudies.de daniel@biostudies.de]. Hier erfahren Sie auch mehr über die Voraussetzungen.

&lt;div align="center"&gt;Im Folgenden ist v. a. ein ausführliches &lt;big&gt;[[Biostudies:E-Book|E-Book]]&lt;/big&gt;, das den Inhalt des Grundstudiums und etwas darüber hinaus gut abdecken sollte, zu finden&lt;/div&gt;</text>
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    <text bytes="7843" xml:space="preserve">&lt;div align="center"&gt;&lt;html&gt;&lt;a href="http://tinyurl.com/jufobase-bio" target="_blank" alt="Volltexte von Jugend forscht Arbeiten im Bereich Biologie" title="Volltexte von Jugend forscht Arbeiten im Bereich Biologie"&gt;&lt;img src="http://idserver.fiz-karlsruhe.de/ih3000/jufo/jufobanner.jpg"&gt;&lt;/img&gt;&lt;/a&gt;&lt;/html&gt;&lt;/div&gt;


In den Datenfluten des World Wide Web stößt man doch hin und wieder auf sinnvolle Informationen - zum Teil auf recht Belangloses aber Interessantes und zum Teil auf Ausgefeiltes. Mag sein, daß man sich dann doch manchmal die Frage stellt: Wer steckt eigentlich hinter den Informationen, die mir hier angeboten werden? Und hier komme ich ins Spiel. In diesem Fall stecke ich dahinter.

[[Bild:Daniel Schütz.jpg|left|Daniel Schütz]]Ich heiße Daniel Schütz und bin vom Jahrgang 1984. Nach der Grundschule ging ich einige Zeit aufs Gymnasium, hab dieses jedoch bereits in der 7. Klasse wieder verlassen. Jedoch war der Gymnasialbesuch nicht umsonst, denn v. a. hier wurde mein Interesse an der Biologie durch einen Lehrer geweckt, der mich zur Teilnahme am (natur)wissenschaftlichen Wettbewerb "&lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.jugend-forscht.de Jugend forscht]&lt;/span&gt;" motivierte und hierbei durch Tutoring stark unterstützte. Trotz dessen, daß ich auf die Realschule wechselte, blieb meine Leidenschaft zu "Jugend forscht" in den darauf folgenden 10 Jahren erhalten. Bereits im ersten Jahr gewann ich einen Umwelttechnik-Sonderpreis, in den darauf folgenden Jahren wurde ich Regionalsieger.

2001 habe ich dann endlich die Realschule hinter mir gelassen und aufgrund meiner stark biologisch angehauchten Interessen eine Ausbildung am renommierten Forschungsinstitut Senckenberg zum museumstechnischen Assistenten begonnen, die ich 2003 als &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüfter Technischer Assistent für naturkundliche Museen und Forschungsinstitute]&lt;/span&gt; abschloß. Auch diese Zeit prägte mich sehr, da ich hier mit echten Wissenschaftlern und tatsächlicher wissenschaftlicher Arbeit in Berührung kam. Neben einem exzellenten theoretischen Unterricht in Systematik und Taxonomie der Tiere und Pflanzen sowie Geologie/Paläontologie bestand die Ausbildung in praktischer, jeweils dreimonatiger Arbeit in div. Sektionen des Forschungsinstituts und Museums. Und bereits hier wurde ich von einigen Ausbildern und Doktoranden dazu ermutigt doch ein Biologiestudium zu beginnen, was mir damals jedoch aufgrund eines fehlenden Abiturs nicht möglich war.

Leider hatte ich nach dieser ersten Ausbildung keine Anstellung als museumstechnischer Assistent gefunden, so daß ich nach einem Jahr der Arbeitssuche eine weitere Ausbildung zum BTA begann, in der der Ausbildungsschwerpunkt auf den modernen Methoden biologischer Arbeit (z. B. Biotechnologie und Genetik) lag, an der &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Landesgewerbeanstalt Nürnberg]&lt;/span&gt; (TÜV Rheinland). Auch diese Ausbildung schloß ich nach über zwei Jahren erfolgreich ab und auch während dieser Ausbildung erhielt ich durch meine Ausbilder große moralische Unterstützung bzgl. der Aufnahme eines Studiums. Während der Zeit der Arbeitssuche konnte ich jedoch einen großen Erfolg bei "Jugend forscht" verbuchen - als bayerischer Landessieger und Gewinner des Werner-Rathmayer-Preises der &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.dzg-ev.de/ Deutschen Zoologischen Gesellschaft]&lt;/span&gt; (in Kombination mit einer Einladung zur Jahrestagung der DZG nach Rostock). 2006 - bei meiner letzten Teilnahme am Wettbewerb - hatte ich ein weiteres Mal großen Erfolg, diesmal als Drittplatzierter beim Bundeswettbewerb und einem Preis der &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.we-heraeus-stiftung.de/ Wilhelm und Else Heraeus-Stiftung]&lt;/span&gt;. Diese Arbeit ist &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://biostudies.de/images/e/e6/Morphologie%2C_Phylogenie_und_systematische_Stellung_chinesischer_Mikrofossilien.pdf hier]&lt;/span&gt; zu finden

Auch wenn ich noch ein Biostudium anstrebte (mir jedoch immer noch ein Abitur fehlte), habe ich mich zunächst auf die Suche nach einem Job begeben, den ich mit einer unbefristeten Festanstellung an der &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.awi.de/de/institut/standorte/helgoland/ Biologischen Anstalt Helgoland]&lt;/span&gt; (Alfred-Wegener-Institut) relativ schnell fand. Hier führte ich gaschromatographische Analysen (CHNS-Analyzer) und naßchemische Stoffbestimmungen (Phosphatmessungen) mariner Algen und Tiere (v. a. Copepoden [Ruderfußkrebse] und Ctenophoren [Rippenquallen]) durch, war für die Kultivierung div. Organismen, der Koordination von Probennahmen und allgemeinen Sektionsverwaltungsaufgaben verantwortlich und sammelte erste Erfahrungen mit schlechtem Wetter auf Schiffen (und nein, ich wurde nicht seekrank!).

Nun ist es so, daß es mittlerweile in allen Bundesländern die Möglichkeit für Berufstätige gibt, eine Art "Sonderzulassung" zu Universitäten, die sog. fachbezogene Hochschulzulassung, zu erhalten. Die Voraussetzungen, die hierfür erfüllt werden müssen, sind jedoch von Bundesland zu Bundesland recht unterschiedlich. In Schleswig-Holstein, wo ich ja bereits wegen meiner Anstellung auf Helgoland wohnte, sind die Voraussetzungen hierfür eine abgeschlossene staatlich anerkannte Berufsausbildung (mit einer Gesamtnote von mindestens 2,0), der Nachweis einer Arbeitszeit von mehr als zwei Jahren - ebenfalls mit einer Gesamtnote von mindestens 2,0 sowie der Nachweis der besonderen Eignung für das angestrebte Studium sowie für den Zusammenhang zwischen gewünschtem Studienfach und Berufsausbildung/-tätigkeit. Da ich im Frühsommer 2008 diese Prämissen erfüllt hatte, habe ich mich beworben. Hat man diese Voraussetzungen erfüllt, wird man zu einem Eignungsgespräch eingeladen. Das Gespräch besteht aus einem fachlichen Teil und einem Teil, in dem Allgemeinwissen (aus allen Lebensbereichen sowie Grundlagen der Mathematik, Physik und Englischkenntnisse) geprüft werden. Die Prüfung wurde von einer Prüfungskomission aus imho sieben Leuten abgenommen, darunter u. a. ein Biologie-Professor, eine Lehrerin sowie der Prüfungsleiter, der vom schleswig-holsteinigschen Ministerium gestellt wurde. Die Fragen, die geprüft wurden, durfte ich ca. 15 Minuten vor der eigentlichen Prüfung einsehen und mir Notizen dazu machen. Der allgemeine Teil bestand aus der Berechnung der Geschwindigkeit eines Autos, Berechnung der Beschleunigung sowie einige Fragen zum Trägheitsgesetz und dem fairen Handel (fair pay). Der fachbezogene Prüfungsteil wurde vom Biologie-Professor durchgeführt und war doch schon tiefergehend. Hier wurde Biologie-Schulwissen abgefragt (z. B. über Unterschiede und Gemeinsamkeiten von Pflanzen- und Tierzellen), aber auch tiefergehendes Wissen und Fragen aus Vordiplomsprüfungen (z. B. welche Vorteile die Kompartimentierung in Zellen bildet oder wie die Elektronentransportkette zwischen dem Photosystem I und II funktioniert). Nichtsdestotrotz hab ich nach zehn Minuten bangen Wartens, die mindestens eine Ewigkeit dauerten, von der Prüfungskomission erfahren, daß ich die Prüfung bestanden habe und eine fachbezogene Hochschulzulassung mit der Note 1,2 erhalten. Tatsächlich. Nicht einmal eine Woche später hielt ich die Zulassung in Händen. Da die Zulassung nur für Schleswig-Holstein gilt und hier die &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.uni-kiel.de/biologie/index.shtml Christian-Albrechts-Universität]&lt;/span&gt; (CAU) in Kiel die einzige Uni des Landes ist, die Biologie anbietet, Kiel eine schöne Stadt ist und außerdem am Meer liegt, habe ich mich hier für einen Studienplatz beworben, mich nach der Zulassung immatrikuliert und bin jetzt, also seit Wintersemester 2008/2009 hier.

... und wenn er nicht promoviert hat, dann studiert er da noch heute!</text>
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In den Datenfluten des World Wide Web stößt man doch hin und wieder auf sinnvolle Informationen - zum Teil auf recht Belangloses aber Interessantes und zum Teil auf Ausgefeiltes. Mag sein, daß man sich dann doch manchmal die Frage stellt: Wer steckt eigentlich hinter den Informationen, die mir hier angeboten werden? Und hier komme ich ins Spiel. In diesem Fall stecke ich dahinter.

[[Bild:Daniel Schütz.jpg|left|Daniel Schütz]]Ich heiße Daniel Schütz und bin vom Jahrgang 1984. Nach der Grundschule ging ich einige Zeit aufs Gymnasium, hab dieses jedoch bereits in der 7. Klasse wieder verlassen. Jedoch war der Gymnasialbesuch nicht umsonst, denn v. a. hier wurde mein Interesse an der Biologie durch einen Lehrer geweckt, der mich zur Teilnahme am (natur)wissenschaftlichen Wettbewerb "&lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.jugend-forscht.de Jugend forscht]&lt;/span&gt;" motivierte und hierbei durch Tutoring stark unterstützte. Trotz dessen, daß ich auf die Realschule wechselte, blieb meine Leidenschaft zu "Jugend forscht" in den darauf folgenden 10 Jahren erhalten. Bereits im ersten Jahr gewann ich einen Umwelttechnik-Sonderpreis, in den darauf folgenden Jahren wurde ich Regionalsieger.

2001 habe ich dann endlich die Realschule hinter mir gelassen und aufgrund meiner stark biologisch angehauchten Interessen eine Ausbildung am renommierten Forschungsinstitut Senckenberg zum museumstechnischen Assistenten begonnen, die ich 2003 als &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüfter Technischer Assistent für naturkundliche Museen und Forschungsinstitute]&lt;/span&gt; abschloß. Auch diese Zeit prägte mich sehr, da ich hier mit echten Wissenschaftlern und tatsächlicher wissenschaftlicher Arbeit in Berührung kam. Neben einem exzellenten theoretischen Unterricht in Systematik und Taxonomie der Tiere und Pflanzen sowie Geologie/Paläontologie bestand die Ausbildung in praktischer, jeweils dreimonatiger Arbeit in div. Sektionen des Forschungsinstituts und Museums. Und bereits hier wurde ich von einigen Ausbildern und Doktoranden dazu ermutigt doch ein Biologiestudium zu beginnen, was mir damals jedoch aufgrund eines fehlenden Abiturs nicht möglich war.

Leider hatte ich nach dieser ersten Ausbildung keine Anstellung als museumstechnischer Assistent gefunden, so daß ich nach einem Jahr der Arbeitssuche eine weitere Ausbildung zum BTA begann, in der der Ausbildungsschwerpunkt auf den modernen Methoden biologischer Arbeit (z. B. Biotechnologie und Genetik) lag, an der &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Landesgewerbeanstalt Nürnberg]&lt;/span&gt; (TÜV Rheinland). Auch diese Ausbildung schloß ich nach über zwei Jahren erfolgreich ab und auch während dieser Ausbildung erhielt ich durch meine Ausbilder große moralische Unterstützung bzgl. der Aufnahme eines Studiums. Während der Zeit der Arbeitssuche konnte ich jedoch einen großen Erfolg bei "Jugend forscht" verbuchen - als bayerischer Landessieger und Gewinner des Werner-Rathmayer-Preises der &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.dzg-ev.de/ Deutschen Zoologischen Gesellschaft]&lt;/span&gt; (in Kombination mit einer Einladung zur Jahrestagung der DZG nach Rostock). 2006 - bei meiner letzten Teilnahme am Wettbewerb - hatte ich ein weiteres Mal großen Erfolg, diesmal als Drittplatzierter beim Bundeswettbewerb und einem Preis der &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.we-heraeus-stiftung.de/ Wilhelm und Else Heraeus-Stiftung]&lt;/span&gt;. Diese Arbeit ist &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://biostudies.de/images/e/e6/Morphologie%2C_Phylogenie_und_systematische_Stellung_chinesischer_Mikrofossilien.pdf hier]&lt;/span&gt; zu finden

Auch wenn ich noch ein Biostudium anstrebte (mir jedoch immer noch ein Abitur fehlte), habe ich mich zunächst auf die Suche nach einem Job begeben, den ich mit einer unbefristeten Festanstellung an der &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.awi.de/de/institut/standorte/helgoland/ Biologischen Anstalt Helgoland]&lt;/span&gt; (Alfred-Wegener-Institut) relativ schnell fand. Hier führte ich gaschromatographische Analysen (CHNS-Analyzer) und naßchemische Stoffbestimmungen (Phosphatmessungen) mariner Algen und Tiere (v. a. Copepoden [Ruderfußkrebse] und Ctenophoren [Rippenquallen]) durch, war für die Kultivierung div. Organismen, der Koordination von Probennahmen und allgemeinen Sektionsverwaltungsaufgaben verantwortlich und sammelte erste Erfahrungen mit schlechtem Wetter auf Schiffen (und nein, ich wurde nicht seekrank!).

Nun ist es so, daß es mittlerweile in allen Bundesländern die Möglichkeit für Berufstätige gibt, eine Art "Sonderzulassung" zu Universitäten, die sog. fachbezogene Hochschulzulassung, zu erhalten. Die Voraussetzungen, die hierfür erfüllt werden müssen, sind jedoch von Bundesland zu Bundesland recht unterschiedlich. In Schleswig-Holstein, wo ich ja bereits wegen meiner Anstellung auf Helgoland wohnte, sind die Voraussetzungen hierfür eine abgeschlossene staatlich anerkannte Berufsausbildung (mit einer Gesamtnote von mindestens 2,0), der Nachweis einer Arbeitszeit von mehr als zwei Jahren - ebenfalls mit einer Gesamtnote von mindestens 2,0 sowie der Nachweis der besonderen Eignung für das angestrebte Studium sowie für den Zusammenhang zwischen gewünschtem Studienfach und Berufsausbildung/-tätigkeit. Da ich im Frühsommer 2008 diese Prämissen erfüllt hatte, habe ich mich beworben. Hat man diese Voraussetzungen erfüllt, wird man zu einem Eignungsgespräch eingeladen. Das Gespräch besteht aus einem fachlichen Teil und einem Teil, in dem Allgemeinwissen (aus allen Lebensbereichen sowie Grundlagen der Mathematik, Physik und Englischkenntnisse) geprüft werden. Die Prüfung wurde von einer Prüfungskomission aus imho sieben Leuten abgenommen, darunter u. a. ein Biologie-Professor, eine Lehrerin sowie der Prüfungsleiter, der vom schleswig-holsteinigschen Ministerium gestellt wurde. Die Fragen, die geprüft wurden, durfte ich ca. 15 Minuten vor der eigentlichen Prüfung einsehen und mir Notizen dazu machen. Der allgemeine Teil bestand aus der Berechnung der Geschwindigkeit eines Autos, Berechnung der Beschleunigung sowie einige Fragen zum Trägheitsgesetz und dem fairen Handel (fair pay). Der fachbezogene Prüfungsteil wurde vom Biologie-Professor durchgeführt und war doch schon tiefergehend. Hier wurde Biologie-Schulwissen abgefragt (z. B. über Unterschiede und Gemeinsamkeiten von Pflanzen- und Tierzellen), aber auch tiefergehendes Wissen und Fragen aus Vordiplomsprüfungen (z. B. welche Vorteile die Kompartimentierung in Zellen bildet oder wie die Elektronentransportkette zwischen dem Photosystem I und II funktioniert). Nichtsdestotrotz hab ich nach zehn Minuten bangen Wartens, die mindestens eine Ewigkeit dauerten, von der Prüfungskomission erfahren, daß ich die Prüfung bestanden habe und eine fachbezogene Hochschulzulassung mit der Note 1,2 erhalten. Tatsächlich. Nicht einmal eine Woche später hielt ich die Zulassung in Händen. Da die Zulassung nur für Schleswig-Holstein gilt und hier die &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.uni-kiel.de/biologie/index.shtml Christian-Albrechts-Universität]&lt;/span&gt; (CAU) in Kiel die einzige Uni des Landes ist, die Biologie anbietet, Kiel eine schöne Stadt ist und außerdem am Meer liegt, habe ich mich hier für einen Studienplatz beworben, mich nach der Zulassung immatrikuliert und bin jetzt, also seit Wintersemester 2008/2009 hier.

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&lt;div align="center"&gt;Im Folgenden ist v. a. ein ausführliches &lt;big&gt;[[Biostudies:E-Book|E-Book]]&lt;/big&gt;, das den Inhalt des Grundstudiums und etwas darüber hinaus gut abdecken sollte, zu finden&lt;/div&gt;</text>
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 |width="40%" |http://www.jufobase.de
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    <text bytes="4801" xml:space="preserve">Hier findet Ihr einige Protokolle zum Physik- und physikalisch-chemischen Praktikum. Die Skripte sind nur zum besseren Verstädnis der Versuche gedacht und nicht als Vorlage für Eure eigenen Protokolle!!!

Für Fehler, die sich in den Protokollen eingeschlichen haben, können weder deren Verfasser noch der Betreiber dieser Seite haftbar gemacht werden.

Damit die Sache funktioniert und Jeder was davon hat, sind wir darauf angewiesen mehr Protokolle online zu stellen. Schickt also bitte korrigierte Protokolle vom Physik- und PC-Praktikum an [mailto:daniel@biostudies.de daniel@biostudies.de], damit diese hier eingestellt werden können!!!


{{#tree:
*Physikalisch-chemisches Praktikum
**[http://biostudies.de/images/Nr._1.pdf Versuch 1]
**Versuch 5
***[http://biostudies.de/images/Nr._5_nach_Beckmann.pdf Versuch 5]
***[http://biostudies.de/images/Nr._5.pdf Versuch 5]
**[http://biostudies.de/images/Nr._8_Siedediagramme.pdf Versuch 8]
**[http://biostudies.de/images/Nr._9_Mischung_Entmischung.pdf Versuch 9]
**[http://biostudies.de/images/Nr._10_MWG.pdf Versuch 10]
**[http://biostudies.de/images/Nr._13_Oberflaechenspannung.pdf Versuch 13]
**[http://biostudies.de/images/Nr._14_Viskositaet_von_Flue.pdf Versuch 14]
**[http://biostudies.de/images/Nr._16.pdf Versuch 16]
**[http://biostudies.de/images/Nr._17_kinetik_Rohrzucker.pdf Versuch 17]
*Physik-Praktikum
**Versuch 2
***[http://biostudies.de/images/Versuch2_S1.pdf Seite 1]
***[http://biostudies.de/images/Versuch2_S2.pdf Seite 2]
***[http://biostudies.de/images/Versuch2_S3.pdf Seite 3]
***[http://biostudies.de/images/Versuch2_S4.pdf Seite 4]
***[http://biostudies.de/images/Versuch2_S5.pdf Seite 5]
**Versuch 3
***[http://biostudies.de/images/Versuch3_S1.pdf Seite 1]
***[http://biostudies.de/images/Versuch3_S2.pdf Seite 2]
***[http://biostudies.de/images/Versuch3_S3.pdf Seite 3]
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**Versuch 4
***[http://biostudies.de/images/Versuch4_S1.pdf Seite 1]
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**Versuch 6
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**Versuch 7
***[http://biostudies.de/images/Versuch7_S1.pdf Seite 1]
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**Versuch 9
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**Versuch 10
***[http://biostudies.de/images/Versuch10_S1.pdf Seite 1]
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**Versuch 11
***[http://biostudies.de/images/Versuch11_S1.pdf Seite 1]
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**Versuch 13
***[http://biostudies.de/images/Versuch13_S1.pdf Seite 1]
***[http://biostudies.de/images/Versuch13_S2.pdf Seite 2]
***[http://biostudies.de/images/Versuch13_S3.pdf Seite 3]
***[http://biostudies.de/images/Versuch13_S4.pdf Seite 4]
***[http://biostudies.de/images/Versuch13_S5.pdf Seite 5]
***[http://biostudies.de/images/Versuch13_S6.pdf Seite 6]
***[http://biostudies.de/images/Versuch13_S7.pdf Seite 7]
***[http://biostudies.de/images/Versuch13_S8.pdf Seite 8]
**Versuch 15
***[http://biostudies.de/images/Versuch15_S1.pdf Seite 1]
***[http://biostudies.de/images/Versuch15_S2.pdf Seite 2]
***[http://biostudies.de/images/Versuch15_S3.pdf Seite 3]
**Versuch 17
***[http://biostudies.de/images/Versuch17_S1.pdf Seite 1]
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**Versuch 18
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***[http://biostudies.de/images/Versuch18_S2.pdf Seite 2]
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    <text bytes="5113" xml:space="preserve">Hier findet Ihr einige Protokolle zum Physik- und physikalisch-chemischen Praktikum. Die Skripte sind nur zum besseren Verstädnis der Versuche gedacht und nicht als Vorlage für Eure eigenen Protokolle!!!

Für Fehler, die sich in den Protokollen eingeschlichen haben, können weder deren Verfasser noch der Betreiber dieser Seite haftbar gemacht werden.

Damit die Sache funktioniert und Jeder was davon hat, sind wir darauf angewiesen mehr Protokolle online zu stellen. Schickt also bitte korrigierte Protokolle vom Physik- und PC-Praktikum an [mailto:daniel@biostudies.de daniel@biostudies.de], damit diese hier eingestellt werden können!!!


{{#tree:
*Physikalisch-chemisches Praktikum
**[http://biostudies.de/images/Nr._1.pdf Versuch 1]
**Versuch 5
***[http://biostudies.de/images/Nr._5_nach_Beckmann.pdf Versuch 5]
***[http://biostudies.de/images/Nr._5.pdf Versuch 5]
**[http://biostudies.de/images/Nr._8_Siedediagramme.pdf Versuch 8]
**[http://biostudies.de/images/Nr._9_Mischung_Entmischung.pdf Versuch 9]
**[http://biostudies.de/images/Nr._10_MWG.pdf Versuch 10]
**[http://biostudies.de/images/Nr._13_Oberflaechenspannung.pdf Versuch 13]
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*Physik-Praktikum
**Versuch 2
***[http://biostudies.de/images/Versuch2_S1.pdf Seite 1]
***[http://biostudies.de/images/Versuch2_S2.pdf Seite 2]
***[http://biostudies.de/images/Versuch2_S3.pdf Seite 3]
***[http://biostudies.de/images/Versuch2_S4.pdf Seite 4]
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**Versuch 3
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***Alternative 1
****[http://biostudies.de/images/Versuch11_S1.pdf Seite 1]
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***[http://biostudies.de/images/Versuch13_S7.pdf Seite 7]
***[http://biostudies.de/images/Versuch13_S8.pdf Seite 8]
**Versuch 15
***Alternative 1
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Für Fehler, die sich in den Protokollen eingeschlichen haben, können weder deren Verfasser noch der Betreiber dieser Seite haftbar gemacht werden.

Damit die Sache funktioniert und Jeder was davon hat, sind wir darauf angewiesen mehr Protokolle online zu stellen. Schickt also bitte korrigierte Protokolle vom Physik- und PC-Praktikum an [mailto:daniel@biostudies.de daniel@biostudies.de], damit diese hier eingestellt werden können!!!


{{#tree:
*Physikalisch-chemisches Praktikum
**[http://biostudies.de/images/Nr._1.pdf Versuch 1]
**Versuch 5
***[http://biostudies.de/images/Nr._5_nach_Beckmann.pdf Versuch 5]
***[http://biostudies.de/images/Nr._5.pdf Versuch 5]
**[http://biostudies.de/images/Nr._8_Siedediagramme.pdf Versuch 8]
**[http://biostudies.de/images/Nr._9_Mischung_Entmischung.pdf Versuch 9]
**[http://biostudies.de/images/Nr._10_MWG.pdf Versuch 10]
**[http://biostudies.de/images/Nr._13_Oberflaechenspannung.pdf Versuch 13]
**[http://biostudies.de/images/Nr._14_Viskositaet_von_Flue.pdf Versuch 14]
**[http://biostudies.de/images/Nr._16.pdf Versuch 16]
**[http://biostudies.de/images/Nr._17_kinetik_Rohrzucker.pdf Versuch 17]
*Physik-Praktikum
**Versuch 2
***[http://biostudies.de/images/Versuch2_S1.pdf Seite 1]
***[http://biostudies.de/images/Versuch2_S2.pdf Seite 2]
***[http://biostudies.de/images/Versuch2_S3.pdf Seite 3]
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**Versuch 4
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**Versuch 9
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***[http://biostudies.de/images/Versuch9_S3.pdf Seite 3]
***[http://biostudies.de/images/Versuch9_S4.pdf Seite 4]
***[http://biostudies.de/images/Versuch9_S5.pdf Seite 5]
**Versuch 10
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**Versuch 11
***Alternative 1
****[http://biostudies.de/images/Versuch11_S1.pdf Seite 1]
****[http://biostudies.de/images/Versuch11_S2.pdf Seite 2]
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***[http://biostudies.de/images/Versuch_11a.pdf Alternative 2]
**Versuch 12
***[http://biostudies.de/images/Versuch_12a.pdf]
**Versuch 13
***[http://biostudies.de/images/Versuch13_S1.pdf Seite 1]
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***[http://biostudies.de/images/Versuch13_S3.pdf Seite 3]
***[http://biostudies.de/images/Versuch13_S4.pdf Seite 4]
***[http://biostudies.de/images/Versuch13_S5.pdf Seite 5]
***[http://biostudies.de/images/Versuch13_S6.pdf Seite 6]
***[http://biostudies.de/images/Versuch13_S7.pdf Seite 7]
***[http://biostudies.de/images/Versuch13_S8.pdf Seite 8]
**Versuch 15
***Alternative 1
****[http://biostudies.de/images/Versuch15_S1.pdf Seite 1]
****[http://biostudies.de/images/Versuch15_S2.pdf Seite 2]
****[http://biostudies.de/images/Versuch15_S3.pdf Seite 3]
***[http://biostudies.de/images/Versuch_15a.pdf Alternative 2]
**Versuch 17
***Alternative 1
****[http://biostudies.de/images/Versuch17_S1.pdf Seite 1]
****[http://biostudies.de/images/Versuch17_S2.pdf Seite 2]
****[http://biostudies.de/images/Versuch17_S3.pdf Seite 3]
****[http://biostudies.de/images/Versuch17_S4.pdf Seite 4]
****[http://biostudies.de/images/Versuch17_S5.pdf Seite 5]
****[http://biostudies.de/images/Versuch17_S6.pdf Seite 6]
***[http://biostudies.de/images/Versuch_17a.pdf Alternative 2]
**Versuch 18
***[http://biostudies.de/images/Versuch18_S1.pdf Seite 1]
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    <text bytes="5284" xml:space="preserve">Hier findet Ihr einige Protokolle zum Physik- und physikalisch-chemischen Praktikum. Die Skripte sind nur zum besseren Verstädnis der Versuche gedacht und nicht als Vorlage für Eure eigenen Protokolle!!!

Für Fehler, die sich in den Protokollen eingeschlichen haben, können weder deren Verfasser noch der Betreiber dieser Seite haftbar gemacht werden.

Damit die Sache funktioniert und Jeder was davon hat, sind wir darauf angewiesen mehr Protokolle online zu stellen. Schickt also bitte korrigierte Protokolle vom Physik- und PC-Praktikum an [mailto:daniel@biostudies.de daniel@biostudies.de], damit diese hier eingestellt werden können!!!


{{#tree:
*Physikalisch-chemisches Praktikum
**[http://biostudies.de/images/Nr._1.pdf Versuch 1]
**[http://biostudies.de/images/Versuch_2.pdf Versuch 2]
**[http://biostudies.de/images/Versuch_4.pdf Versuch 4]
**Versuch 5
***[http://biostudies.de/images/Nr._5_nach_Beckmann.pdf Versuch 5]
***[http://biostudies.de/images/Nr._5.pdf Versuch 5]
**[http://biostudies.de/images/Versuch_6.pdf Versuch 6]
**[http://biostudies.de/images/Nr._8_Siedediagramme.pdf Versuch 8]
**[http://biostudies.de/images/Nr._9_Mischung_Entmischung.pdf Versuch 9]
**[http://biostudies.de/images/Nr._10_MWG.pdf Versuch 10]
**[http://biostudies.de/images/Nr._13_Oberflaechenspannung.pdf Versuch 13]
**[http://biostudies.de/images/Nr._14_Viskositaet_von_Flue.pdf Versuch 14]
**[http://biostudies.de/images/Nr._16.pdf Versuch 16]
**[http://biostudies.de/images/Nr._17_kinetik_Rohrzucker.pdf Versuch 17]
*Physik-Praktikum
**Versuch 2
***[http://biostudies.de/images/Versuch2_S1.pdf Seite 1]
***[http://biostudies.de/images/Versuch2_S2.pdf Seite 2]
***[http://biostudies.de/images/Versuch2_S3.pdf Seite 3]
***[http://biostudies.de/images/Versuch2_S4.pdf Seite 4]
***[http://biostudies.de/images/Versuch2_S5.pdf Seite 5]
**Versuch 3
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***[http://biostudies.de/images/Versuch3_S6.pdf Seite 6]
**Versuch 4
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**Versuch 6
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**Versuch 7
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**Versuch 9
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***[http://biostudies.de/images/Versuch9_S2.pdf Seite 2]
***[http://biostudies.de/images/Versuch9_S3.pdf Seite 3]
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***[http://biostudies.de/images/Versuch9_S5.pdf Seite 5]
**Versuch 10
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***[http://biostudies.de/images/Versuch10_S3.pdf Seite 3]
**Versuch 11
***Alternative 1
****[http://biostudies.de/images/Versuch11_S1.pdf Seite 1]
****[http://biostudies.de/images/Versuch11_S2.pdf Seite 2]
****[http://biostudies.de/images/Versuch11_S3.pdf Seite 3]
****[http://biostudies.de/images/Versuch11_S4.pdf Seite 4]
***[http://biostudies.de/images/Versuch_11a.pdf Alternative 2]
**Versuch 12
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**Versuch 13
***[http://biostudies.de/images/Versuch13_S1.pdf Seite 1]
***[http://biostudies.de/images/Versuch13_S2.pdf Seite 2]
***[http://biostudies.de/images/Versuch13_S3.pdf Seite 3]
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***[http://biostudies.de/images/Versuch13_S6.pdf Seite 6]
***[http://biostudies.de/images/Versuch13_S7.pdf Seite 7]
***[http://biostudies.de/images/Versuch13_S8.pdf Seite 8]
**Versuch 15
***Alternative 1
****[http://biostudies.de/images/Versuch15_S1.pdf Seite 1]
****[http://biostudies.de/images/Versuch15_S2.pdf Seite 2]
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***[http://biostudies.de/images/Versuch_15a.pdf Alternative 2]
**Versuch 17
***Alternative 1
****[http://biostudies.de/images/Versuch17_S1.pdf Seite 1]
****[http://biostudies.de/images/Versuch17_S2.pdf Seite 2]
****[http://biostudies.de/images/Versuch17_S3.pdf Seite 3]
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**Versuch 18
***[http://biostudies.de/images/Versuch18_S1.pdf Seite 1]
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:1.0 [[Definitionen der Biologie]]
:2.0 [[Aufgabengebiete der Biologie]]
:3.0 [[Gliederung des vorliegenden E-Books]]
II. [[Molekularbiologie]]
:1.0 [[Grundlagen]]

::1.1 [[Materie, Element und subatomare Teilchen]]
::1.2 [[Entdeckung subatomarer Bausteine]]
::1.3 [[Atommodelle]]

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:1.0 [[Definitionen der Biologie]]
:2.0 [[Aufgabengebiete der Biologie]]
:3.0 [[Gliederung des vorliegenden E-Books]]
II. [[Molekularbiologie]]
:1.0 [[Grundlagen]]

::1.1 [[Materie, Element und subatomare Teilchen]]
::1.2 [[Entdeckung subatomarer Bausteine]]
::1.3 [[Atommodelle]]

:::1.3.1 [[Orbitalmodell]]
:2.0 [[Organische Chemie]]

::2.1 [[Einführung]]
::2.2 [[Das Element Kohlenstoff]]
::2.3 [[Stoffklassen]]

:::2.3.1 [[Alkane (Aliphaten)]]

::::2.3.1.1 [[n-Alkane (normale Alkane)]]
::::2.3.1.2 [[Verzweigte Alkane]]
::::2.3.1.3 [[Wichtige Alkane]]
::::2.3.1.4 [[Rotationsprofile &amp; Konformationsanalyse]]
::::2.3.1.5 [[Cycloalkane]]
::::2.3.1.6 [[Reaktionen der Alkane]]

:::::2.3.1.6.1 [[Reaktionen mit Halogenen]]
:::::2.3.1.6.2 [[Pyrolyse]]
:::::2.3.1.6.3 [[Auftrennung von Erdölen]]
:::::2.3.1.6.4 [[Kraftstoffe]]
:::::2.3.1.6.5 [[Verbrennung]]
:::2.3.2 [[Halogenalkane]]
::::2.3.2.1 [[Chiralität]]
::::2.3.2.2 [[Nomenklatur]]
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    <text bytes="985" xml:space="preserve">I. [[Überblick]]
:1.0 [[Definitionen der Biologie]]
:2.0 [[Aufgabengebiete der Biologie]]
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II. [[Molekularbiologie]]
:1.0 [[Grundlagen]]

::1.1 [[Materie, Element und subatomare Teilchen]]
::1.2 [[Entdeckung subatomarer Bausteine]]
::1.3 [[Atommodelle]]

:::1.3.1 [[Orbitalmodell]]
:2.0 [[Organische Chemie]]

::2.1 [[Einführung]]
::2.2 [[Das Element Kohlenstoff]]
::2.3 [[Stoffklassen]]

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    <text bytes="1108" xml:space="preserve">I. [[Überblick]]
:1.0 [[Definitionen der Biologie]]
:2.0 [[Aufgabengebiete der Biologie]]
:3.0 [[Gliederung des vorliegenden E-Books]]
II. [[Molekularbiologie]]
:1.0 [[Grundlagen]]

::1.1 [[Materie, Element und subatomare Teilchen]]
::1.2 [[Entdeckung subatomarer Bausteine]]
::1.3 [[Atommodelle]]

:::1.3.1 [[Orbitalmodell]]
:2.0 [[Organische Chemie]]

::2.1 [[Einführung]]
::2.2 [[Das Element Kohlenstoff]]
::2.3 [[Stoffklassen]]

:::2.3.1 [[Alkane (Aliphaten)]]

::::2.3.1.1 [[n-Alkane (normale Alkane)]]
::::2.3.1.2 [[Verzweigte Alkane]]
::::2.3.1.3 [[Wichtige Alkane]]
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::::2.3.1.5 [[Cycloalkane]]
::::2.3.1.6 [[Reaktionen der Alkane]]

:::::2.3.1.6.1 [[Reaktionen mit Halogenen]]
:::::2.3.1.6.2 [[Pyrolyse]]
:::::2.3.1.6.3 [[Auftrennung von Erdölen]]
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:::::2.3.1.6.5 [[Verbrennung]]
:::2.3.2 [[Halogenalkane]]

::::2.3.2.1 [[Chiralität]]
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    <comment>Die Seite wurde neu angelegt: Die organische Chemie ist die Chemie des Kohlenstoffs (bzw. der Kohlenwasserstoffe). In organischen Molekülen liegen dabei bei Bindung mit anderen Atomen - überwiegen...</comment>
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    <text bytes="458" xml:space="preserve">Die organische Chemie ist die Chemie des Kohlenstoffs (bzw. der Kohlenwasserstoffe). In organischen Molekülen liegen dabei bei Bindung mit anderen Atomen - überwiegend H, N und O sowie Halogene, S und P - v. a. kovalente Bindungen (Elektronenpaarbindungen) vor.

1828 gelang Wöhler die erste Synthese einer organischen Substanz. Er synthetisierte Harnstoff aus Kaliumcyanat und Ammoniumchlorid:
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1828 gelang Wöhler die erste Synthese einer organischen Substanz. Er synthetisierte Harnstoff aus Kaliumcyanat und Ammoniumchlorid:
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1828 gelang Wöhler die erste Synthese einer organischen Substanz. Er synthetisierte Harnstoff aus Kaliumcyanat und Ammoniumchlorid:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Harnstoffbildung nach Wöhler.jpg]]&lt;/div&gt;
Allgemein sind viel mehr organische (ca. 10&lt;sup&gt;7&lt;/sup&gt;) als anorganische Verbindungen bekannt. Dies ist u. a. durch die Biorelevanz organischer Stoffe zu erklären. Fördernd hinzu kommen die Bindungseigenschaften des Kohlenstoffs, derHauptbestandteil organischer Moleküle ist):
*Element der 2. Periode
*14. Gruppe (nach alter Nomenklatur 4. Hauptgruppe)
*Besitzu von 4 Außenelektronen und dadurch
*Ausbildung 4-bindiger, i. d. R. kovalenter Bindungen
*Oxidationsstufen von -IV (z. B. bei CH&lt;sub&gt;4&lt;/sub&gt;

Organische Verbindungen sind i. d. R. brennbar. Sie sind kinetisch stabil, jedoch thermodynamisch labil (durch Temperatur- bzw. -abfuhr leicht chemisch veränderbar).
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Energieniveauschema.jpg]]&lt;/div&gt;
In einer ablaufenden Reaktion wird &lt;tex&gt;Delta&lt;/tex&gt;</text>
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1828 gelang Wöhler die erste Synthese einer organischen Substanz. Er synthetisierte Harnstoff aus Kaliumcyanat und Ammoniumchlorid:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Harnstoffbildung nach Wöhler.jpg]]&lt;/div&gt;
Allgemein sind viel mehr organische (ca. 10&lt;sup&gt;7&lt;/sup&gt;) als anorganische Verbindungen bekannt. Dies ist u. a. durch die Biorelevanz organischer Stoffe zu erklären. Fördernd hinzu kommen die Bindungseigenschaften des Kohlenstoffs, derHauptbestandteil organischer Moleküle ist):
*Element der 2. Periode
*14. Gruppe (nach alter Nomenklatur 4. Hauptgruppe)
*Besitzu von 4 Außenelektronen und dadurch
*Ausbildung 4-bindiger, i. d. R. kovalenter Bindungen
*Oxidationsstufen von -IV (z. B. bei CH&lt;sub&gt;4&lt;/sub&gt;

Organische Verbindungen sind i. d. R. brennbar. Sie sind kinetisch stabil, jedoch thermodynamisch labil (durch Temperatur- bzw. -abfuhr leicht chemisch veränderbar).
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Energieniveauschema.jpg]]&lt;/div&gt;
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1828 gelang Wöhler die erste Synthese einer organischen Substanz. Er synthetisierte Harnstoff aus Kaliumcyanat und Ammoniumchlorid:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Harnstoffbildung nach Wöhler.jpg]]&lt;/div&gt;
Allgemein sind viel mehr organische (ca. 10&lt;sup&gt;7&lt;/sup&gt;) als anorganische Verbindungen bekannt. Dies ist u. a. durch die Biorelevanz organischer Stoffe zu erklären. Fördernd hinzu kommen die Bindungseigenschaften des Kohlenstoffs, derHauptbestandteil organischer Moleküle ist):
*Element der 2. Periode
*14. Gruppe (nach alter Nomenklatur 4. Hauptgruppe)
*Besitzu von 4 Außenelektronen und dadurch
*Ausbildung 4-bindiger, i. d. R. kovalenter Bindungen
*Oxidationsstufen von -IV (z. B. bei CH&lt;sub&gt;4&lt;/sub&gt;

Organische Verbindungen sind i. d. R. brennbar. Sie sind kinetisch stabil, jedoch thermodynamisch labil (durch Temperatur- bzw. -abfuhr leicht chemisch veränderbar).
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Energieniveauschema.jpg]]&lt;/div&gt;
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    <text bytes="1381" xml:space="preserve">Die organische Chemie ist die Chemie des Kohlenstoffs (bzw. der Kohlenwasserstoffe). In organischen Molekülen liegen dabei bei Bindung mit anderen Atomen - überwiegend H, N und O sowie Halogene, S und P - v. a. kovalente Bindungen (Elektronenpaarbindungen) vor.

1828 gelang Wöhler die erste Synthese einer organischen Substanz. Er synthetisierte Harnstoff aus Kaliumcyanat und Ammoniumchlorid:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Harnstoffbildung nach Wöhler.jpg]]&lt;/div&gt;
Allgemein sind viel mehr organische (ca. 10&lt;sup&gt;7&lt;/sup&gt;) als anorganische Verbindungen bekannt. Dies ist u. a. durch die Biorelevanz organischer Stoffe zu erklären. Fördernd hinzu kommen die Bindungseigenschaften des Kohlenstoffs, derHauptbestandteil organischer Moleküle ist):
*Element der 2. Periode
*14. Gruppe (nach alter Nomenklatur 4. Hauptgruppe)
*Besitzu von 4 Außenelektronen und dadurch
*Ausbildung 4-bindiger, i. d. R. kovalenter Bindungen
*Oxidationsstufen von -IV (z. B. bei CH&lt;sub&gt;4&lt;/sub&gt;

Organische Verbindungen sind i. d. R. brennbar. Sie sind kinetisch stabil, jedoch thermodynamisch labil (durch Temperatur- bzw. -abfuhr leicht chemisch veränderbar).
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Energieniveauschema.jpg]]&lt;/div&gt;
In einer ablaufenden Reaktion wird &lt;tex&gt;\small \Delta G_R&lt;/tex&gt; als freie Reaktionsenthalpie und &lt;tex&gt;\small \Delta G^0&lt;/tex&gt; als Aktivierungsenthalpie bezeichnet (vgl. Abbildung).</text>
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    <comment>KOCN + NH4Cl -&gt; Harnstoff + KCl</comment>
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  <title>Das Element Kohlenstoff</title>
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    <text bytes="925" xml:space="preserve">Kohlenstoff ist ein Element der 2. Periode und 14. Gruppe, besitzt also 4 Valenzelektronen. Die maximale Oxidationszahl von C beträgt daher +IV, die minimalste -IV. Da hier die Oktettregel streng gilt ist Kohlenstoff vierbindig. Bei Bindung mit anderen Atomen, z. B. Wasserstoff oder ein weiteres C-Atom, bildet sich der energetisch günstigste Tetraederwinkel von 109 ° aus, bei dem die gebundenen Atome den größtmöglichsten Abstand voneinander einnehmen (vgl. Methan):
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Tetraederwinkel von Methan.jpg]]&lt;/div&gt;

Sind mit einem C-Atom wie im obigen Fall 4 Atome verbunden (hier 4 H-Atome), so können sich die 2s-Orbitale mit den 2p-Orbitalen des Kohlenstoffs zu einem sog. Hybridorbital verbinden. Die Elektronenkonfiguration des Kohlenstoffs (1s&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt; 2s&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt; 2p&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt;) ist im Folgenden dargestellt:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Grundzustand bei der Hybridisierung.jpg]]&lt;/div&gt;</text>
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    <text bytes="1322" xml:space="preserve">Kohlenstoff ist ein Element der 2. Periode und 14. Gruppe, besitzt also 4 Valenzelektronen. Die maximale Oxidationszahl von C beträgt daher +IV, die minimalste -IV. Da hier die Oktettregel streng gilt ist Kohlenstoff vierbindig. Bei Bindung mit anderen Atomen, z. B. Wasserstoff oder ein weiteres C-Atom, bildet sich der energetisch günstigste Tetraederwinkel von 109 ° aus, bei dem die gebundenen Atome den größtmöglichsten Abstand voneinander einnehmen (vgl. Methan):
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Tetraederwinkel von Methan.jpg]]&lt;/div&gt;

Sind mit einem C-Atom wie im obigen Fall 4 Atome verbunden (hier 4 H-Atome), so können sich die 2s-Orbitale mit den 2p-Orbitalen des Kohlenstoffs zu einem sog. Hybridorbital verbinden. Die Elektronenkonfiguration des Kohlenstoffs (1s&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt; 2s&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt; 2p&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt;) ist im Folgenden dargestellt:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Grundzustand bei der Hybridisierung.jpg]]&lt;/div&gt;
Manchmal, wenn weniger Elemente als 4 Bindungspartner des C vorhanden sind, entstehen Mehrfachbindungen. Vom obigen Grundzustand der Elektronenkonfiguration des Kohlenstoffs aus lassen sich die Entstehung von Einfach- und Mehrfachbindungen erklären.

Da der Energieniveauunterschied (&lt;tex&gt;\small \Delta E&lt;/tex&gt;) des
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Übergangszustand bei der Hybridisierung.jpg]]&lt;/div&gt;</text>
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    <text bytes="1506" xml:space="preserve">Kohlenstoff ist ein Element der 2. Periode und 14. Gruppe, besitzt also 4 Valenzelektronen. Die maximale Oxidationszahl von C beträgt daher +IV, die minimalste -IV. Da hier die Oktettregel streng gilt ist Kohlenstoff vierbindig. Bei Bindung mit anderen Atomen, z. B. Wasserstoff oder ein weiteres C-Atom, bildet sich der energetisch günstigste Tetraederwinkel von 109 ° aus, bei dem die gebundenen Atome den größtmöglichsten Abstand voneinander einnehmen (vgl. Methan):
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Tetraederwinkel von Methan.jpg]]&lt;/div&gt;

Sind mit einem C-Atom wie im obigen Fall 4 Atome verbunden (hier 4 H-Atome), so können sich die 2s-Orbitale mit den 2p-Orbitalen des Kohlenstoffs zu einem sog. Hybridorbital verbinden. Die Elektronenkonfiguration des Kohlenstoffs (1s&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt; 2s&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt; 2p&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt;) ist im Folgenden dargestellt:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Grundzustand bei der Hybridisierung.jpg]]&lt;/div&gt;
Manchmal, wenn weniger Elemente als 4 Bindungspartner des C vorhanden sind, entstehen Mehrfachbindungen. Vom obigen Grundzustand der Elektronenkonfiguration des Kohlenstoffs aus lassen sich die Entstehung von Einfach- und Mehrfachbindungen erklären.

Da der Energieniveauunterschied (&lt;tex&gt;\small \Delta E&lt;/tex&gt;) des Grundzustands zwischen 2s- und 2p-Orbitalen relativ gering ist, kann durch Einfluß eines Bindungspartners ein e&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; vom 2s- auf das 2p-Nivaeu übergehen (angeregter Zustand):
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    <text bytes="1882" xml:space="preserve">Kohlenstoff ist ein Element der 2. Periode und 14. Gruppe, besitzt also 4 Valenzelektronen. Die maximale Oxidationszahl von C beträgt daher +IV, die minimalste -IV. Da hier die Oktettregel streng gilt ist Kohlenstoff vierbindig. Bei Bindung mit anderen Atomen, z. B. Wasserstoff oder ein weiteres C-Atom, bildet sich der energetisch günstigste Tetraederwinkel von 109 ° aus, bei dem die gebundenen Atome den größtmöglichsten Abstand voneinander einnehmen (vgl. Methan):
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Tetraederwinkel von Methan.jpg]]&lt;/div&gt;

Sind mit einem C-Atom wie im obigen Fall 4 Atome verbunden (hier 4 H-Atome), so können sich die 2s-Orbitale mit den 2p-Orbitalen des Kohlenstoffs zu einem sog. Hybridorbital verbinden. Die Elektronenkonfiguration des Kohlenstoffs (1s&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt; 2s&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt; 2p&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt;) ist im Folgenden dargestellt:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Grundzustand bei der Hybridisierung.jpg]]&lt;/div&gt;
Manchmal, wenn weniger Elemente als 4 Bindungspartner des C vorhanden sind, entstehen Mehrfachbindungen. Vom obigen Grundzustand der Elektronenkonfiguration des Kohlenstoffs aus lassen sich die Entstehung von Einfach- und Mehrfachbindungen erklären.

Da der Energieniveauunterschied (&lt;tex&gt;\small \Delta E&lt;/tex&gt;) des Grundzustands zwischen 2s- und 2p-Orbitalen relativ gering ist, kann durch Einfluß eines Bindungspartners ein e&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; vom 2s- auf das 2p-Nivaeu übergehen (angeregter Zustand):
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Übergangszustand bei der Hybridisierung.jpg]]&lt;/div&gt;
Nun kann es zur sog. sp&lt;sup&gt;3&lt;/sup&gt;-Hybridisierung kommen. Hierbei gruppieren sich 4 einfach besetzte Atomorbitale (2s&lt;sup&gt;1&lt;/sup&gt; und 2p&lt;sup&gt;3&lt;/sup&gt;) zu 4 gleichwertigen sp&lt;sup&gt;3&lt;/sup&gt;-Hybridorbitalen um, deren Energiegehalt zwischen den der ehemaligen 2p&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt;- und 2s&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt;-Orbitale liegen:
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    <text bytes="2137" xml:space="preserve">Kohlenstoff ist ein Element der 2. Periode und 14. Gruppe, besitzt also 4 Valenzelektronen. Die maximale Oxidationszahl von C beträgt daher +IV, die minimalste -IV. Da hier die Oktettregel streng gilt ist Kohlenstoff vierbindig. Bei Bindung mit anderen Atomen, z. B. Wasserstoff oder ein weiteres C-Atom, bildet sich der energetisch günstigste Tetraederwinkel von 109 ° aus, bei dem die gebundenen Atome den größtmöglichsten Abstand voneinander einnehmen (vgl. Methan):
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Tetraederwinkel von Methan.jpg]]&lt;/div&gt;

Sind mit einem C-Atom wie im obigen Fall 4 Atome verbunden (hier 4 H-Atome), so können sich die 2s-Orbitale mit den 2p-Orbitalen des Kohlenstoffs zu einem sog. Hybridorbital verbinden. Die Elektronenkonfiguration des Kohlenstoffs (1s&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt; 2s&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt; 2p&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt;) ist im Folgenden dargestellt:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Grundzustand bei der Hybridisierung.jpg]]&lt;/div&gt;
Manchmal, wenn weniger Elemente als 4 Bindungspartner des C vorhanden sind, entstehen Mehrfachbindungen. Vom obigen Grundzustand der Elektronenkonfiguration des Kohlenstoffs aus lassen sich die Entstehung von Einfach- und Mehrfachbindungen erklären.

Da der Energieniveauunterschied (&lt;tex&gt;\small \Delta E&lt;/tex&gt;) des Grundzustands zwischen 2s- und 2p-Orbitalen relativ gering ist, kann durch Einfluß eines Bindungspartners ein e&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; vom 2s- auf das 2p-Nivaeu übergehen (angeregter Zustand):
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Übergangszustand bei der Hybridisierung.jpg]]&lt;/div&gt;
Nun kann es zur sog. sp&lt;sup&gt;3&lt;/sup&gt;-Hybridisierung kommen. Hierbei gruppieren sich 4 einfach besetzte Atomorbitale (2s&lt;sup&gt;1&lt;/sup&gt; und 2p&lt;sup&gt;3&lt;/sup&gt;) zu 4 gleichwertigen sp&lt;sup&gt;3&lt;/sup&gt;-Hybridorbitalen um, deren Energiegehalt zwischen den der ehemaligen 2p&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt;- und 2s&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt;-Orbitale liegen:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Zustand der sp3-Hybridisierung.jpg]]&lt;/div&gt;
Die sp&lt;sup&gt;3&lt;/sup&gt;-Hybridisierung ist typisch für Einfachbindungen zwischen zwei C-Atomen und somit auch für die Klasse der Alkane. Es bildet sich ein Bindungswinkel von 109 ° aus, z. B. Methan:
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    <text bytes="2889" xml:space="preserve">Kohlenstoff ist ein Element der 2. Periode und 14. Gruppe, besitzt also 4 Valenzelektronen. Die maximale Oxidationszahl von C beträgt daher +IV, die minimalste -IV. Da hier die Oktettregel streng gilt ist Kohlenstoff vierbindig. Bei Bindung mit anderen Atomen, z. B. Wasserstoff oder ein weiteres C-Atom, bildet sich der energetisch günstigste Tetraederwinkel von 109 ° aus, bei dem die gebundenen Atome den größtmöglichsten Abstand voneinander einnehmen (vgl. Methan):
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Tetraederwinkel von Methan.jpg]]&lt;/div&gt;

Sind mit einem C-Atom wie im obigen Fall 4 Atome verbunden (hier 4 H-Atome), so können sich die 2s-Orbitale mit den 2p-Orbitalen des Kohlenstoffs zu einem sog. Hybridorbital verbinden. Die Elektronenkonfiguration des Kohlenstoffs (1s&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt; 2s&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt; 2p&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt;) ist im Folgenden dargestellt:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Grundzustand bei der Hybridisierung.jpg]]&lt;/div&gt;
Manchmal, wenn weniger Elemente als 4 Bindungspartner des C vorhanden sind, entstehen Mehrfachbindungen. Vom obigen Grundzustand der Elektronenkonfiguration des Kohlenstoffs aus lassen sich die Entstehung von Einfach- und Mehrfachbindungen erklären.

Da der Energieniveauunterschied (&lt;tex&gt;\small \Delta E&lt;/tex&gt;) des Grundzustands zwischen 2s- und 2p-Orbitalen relativ gering ist, kann durch Einfluß eines Bindungspartners ein e&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; vom 2s- auf das 2p-Nivaeu übergehen (angeregter Zustand):
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Übergangszustand bei der Hybridisierung.jpg]]&lt;/div&gt;
Nun kann es zur sog. sp&lt;sup&gt;3&lt;/sup&gt;-Hybridisierung kommen. Hierbei gruppieren sich 4 einfach besetzte Atomorbitale (2s&lt;sup&gt;1&lt;/sup&gt; und 2p&lt;sup&gt;3&lt;/sup&gt;) zu 4 gleichwertigen sp&lt;sup&gt;3&lt;/sup&gt;-Hybridorbitalen um, deren Energiegehalt zwischen den der ehemaligen 2p&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt;- und 2s&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt;-Orbitale liegen:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Zustand der sp3-Hybridisierung.jpg]]&lt;/div&gt;
Die sp&lt;sup&gt;3&lt;/sup&gt;-Hybridisierung ist typisch für Einfachbindungen zwischen zwei C-Atomen und somit auch für die Klasse der Alkane. Es bildet sich ein Bindungswinkel von 109 ° aus, z. B. Methan:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Methantetraeder.jpg]]&lt;/div&gt;

Bei der sog. sp&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt;-Hybridisierung sind Grundzustand und Übergangszustand dieselben wie bei der sp&lt;sup&gt;3&lt;/sup&gt;-Hybridisierung. Vom Übergangszustand aus bilden nun jedoch 3 Elektronen ein sp&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt;-Hybridorbital, welches ein mittleres Energieniveau zwischen 2s- und 2p-Orbital annimmt. Lediglich das 2p&lt;sub&gt;z&lt;/sub&gt;-Orbital bleibt bei gleicher Energie einfach besetzt:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Zustand der sp2-Hybridisierung.jpg]]&lt;/div&gt;
Im Folgenden sollen am Beispiel des Ethenmoleküls die Bindungsverhältnisse bei sp&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt;-Hybridisierung dargelegt werden. Im Ethen überlappen je ein sp&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt;-Hybridorbital zwischen den C-Atomen der Doppelbindung (&lt;tex&gt;\small \sigma&lt;/tex&gt;-Bindung) (Sigma-Bindung) und je 2 sp&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt;</text>
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&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Tetraederwinkel von Methan.jpg]]&lt;/div&gt;

Sind mit einem C-Atom wie im obigen Fall 4 Atome verbunden (hier 4 H-Atome), so können sich die 2s-Orbitale mit den 2p-Orbitalen des Kohlenstoffs zu einem sog. Hybridorbital verbinden. Die Elektronenkonfiguration des Kohlenstoffs (1s&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt; 2s&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt; 2p&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt;) ist im Folgenden dargestellt:
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Manchmal, wenn weniger Elemente als 4 Bindungspartner des C vorhanden sind, entstehen Mehrfachbindungen. Vom obigen Grundzustand der Elektronenkonfiguration des Kohlenstoffs aus lassen sich die Entstehung von Einfach- und Mehrfachbindungen erklären.

Da der Energieniveauunterschied (&lt;tex&gt;\small \Delta E&lt;/tex&gt;) des Grundzustands zwischen 2s- und 2p-Orbitalen relativ gering ist, kann durch Einfluß eines Bindungspartners ein e&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; vom 2s- auf das 2p-Nivaeu übergehen (angeregter Zustand):
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Nun kann es zur sog. sp&lt;sup&gt;3&lt;/sup&gt;-Hybridisierung kommen. Hierbei gruppieren sich 4 einfach besetzte Atomorbitale (2s&lt;sup&gt;1&lt;/sup&gt; und 2p&lt;sup&gt;3&lt;/sup&gt;) zu 4 gleichwertigen sp&lt;sup&gt;3&lt;/sup&gt;-Hybridorbitalen um, deren Energiegehalt zwischen den der ehemaligen 2p&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt;- und 2s&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt;-Orbitale liegen:
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Die sp&lt;sup&gt;3&lt;/sup&gt;-Hybridisierung ist typisch für Einfachbindungen zwischen zwei C-Atomen und somit auch für die Klasse der Alkane. Es bildet sich ein Bindungswinkel von 109 ° aus, z. B. Methan:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Methantetraeder.jpg]]&lt;/div&gt;

Bei der sog. sp&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt;-Hybridisierung sind Grundzustand und Übergangszustand dieselben wie bei der sp&lt;sup&gt;3&lt;/sup&gt;-Hybridisierung. Vom Übergangszustand aus bilden nun jedoch 3 Elektronen ein sp&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt;-Hybridorbital, welches ein mittleres Energieniveau zwischen 2s- und 2p-Orbital annimmt. Lediglich das 2p&lt;sub&gt;z&lt;/sub&gt;-Orbital bleibt bei gleicher Energie einfach besetzt:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Zustand der sp2-Hybridisierung.jpg]]&lt;/div&gt;
Im Folgenden sollen am Beispiel des Ethenmoleküls die Bindungsverhältnisse bei sp&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt;-Hybridisierung dargelegt werden. Im Ethen überlappen je ein sp&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt;-Hybridorbital zwischen den C-Atomen der Doppelbindung (&lt;tex&gt;\small \sigma&lt;/tex&gt;-Bindung, Sigma-Bindung) und je 2 sp&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt;-Hybridorbitale mit dem s-Orbital der H-Atome (ebenfalls &lt;tex&gt;\small \sigma&lt;/tex&gt;-Bindung). Diese Bindungen finden in der Ebene statt. Unverändert gebliebene p&lt;sub&gt;z&lt;/sub&gt;-Orbitale überlappen ober- und unterhalb der Bindungsebene (&lt;tex&gt;\small \pi&lt;/tex&gt;-Bindungen, Pi-Bindungen):
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Bindungsverhältnisse im Ethen.jpg]]
[[Bild:Bindungsverhältnisse im Ethen (stilisiert).jpg]]&lt;/div&gt;
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    <text bytes="3832" xml:space="preserve">Kohlenstoff ist ein Element der 2. Periode und 14. Gruppe, besitzt also 4 Valenzelektronen. Die maximale Oxidationszahl von C beträgt daher +IV, die minimalste -IV. Da hier die Oktettregel streng gilt ist Kohlenstoff vierbindig. Bei Bindung mit anderen Atomen, z. B. Wasserstoff oder ein weiteres C-Atom, bildet sich der energetisch günstigste Tetraederwinkel von 109 ° aus, bei dem die gebundenen Atome den größtmöglichsten Abstand voneinander einnehmen (vgl. Methan):
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Tetraederwinkel von Methan.jpg]]&lt;/div&gt;

Sind mit einem C-Atom wie im obigen Fall 4 Atome verbunden (hier 4 H-Atome), so können sich die 2s-Orbitale mit den 2p-Orbitalen des Kohlenstoffs zu einem sog. Hybridorbital verbinden. Die Elektronenkonfiguration des Kohlenstoffs (1s&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt; 2s&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt; 2p&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt;) ist im Folgenden dargestellt:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Grundzustand bei der Hybridisierung.jpg]]&lt;/div&gt;
Manchmal, wenn weniger Elemente als 4 Bindungspartner des C vorhanden sind, entstehen Mehrfachbindungen. Vom obigen Grundzustand der Elektronenkonfiguration des Kohlenstoffs aus lassen sich die Entstehung von Einfach- und Mehrfachbindungen erklären.

Da der Energieniveauunterschied (&lt;tex&gt;\small \Delta E&lt;/tex&gt;) des Grundzustands zwischen 2s- und 2p-Orbitalen relativ gering ist, kann durch Einfluß eines Bindungspartners ein e&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; vom 2s- auf das 2p-Nivaeu übergehen (angeregter Zustand):
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Übergangszustand bei der Hybridisierung.jpg]]&lt;/div&gt;
Nun kann es zur sog. sp&lt;sup&gt;3&lt;/sup&gt;-Hybridisierung kommen. Hierbei gruppieren sich 4 einfach besetzte Atomorbitale (2s&lt;sup&gt;1&lt;/sup&gt; und 2p&lt;sup&gt;3&lt;/sup&gt;) zu 4 gleichwertigen sp&lt;sup&gt;3&lt;/sup&gt;-Hybridorbitalen um, deren Energiegehalt zwischen den der ehemaligen 2p&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt;- und 2s&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt;-Orbitale liegen:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Zustand der sp3-Hybridisierung.jpg]]&lt;/div&gt;
Die sp&lt;sup&gt;3&lt;/sup&gt;-Hybridisierung ist typisch für Einfachbindungen zwischen zwei C-Atomen und somit auch für die Klasse der Alkane. Es bildet sich ein Bindungswinkel von 109 ° aus, z. B. Methan:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Methantetraeder.jpg]]&lt;/div&gt;

Bei der sog. sp&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt;-Hybridisierung sind Grundzustand und Übergangszustand dieselben wie bei der sp&lt;sup&gt;3&lt;/sup&gt;-Hybridisierung. Vom Übergangszustand aus bilden nun jedoch 3 Elektronen ein sp&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt;-Hybridorbital, welches ein mittleres Energieniveau zwischen 2s- und 2p-Orbital annimmt. Lediglich das 2p&lt;sub&gt;z&lt;/sub&gt;-Orbital bleibt bei gleicher Energie einfach besetzt:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Zustand der sp2-Hybridisierung.jpg]]&lt;/div&gt;
Im Folgenden sollen am Beispiel des Ethenmoleküls die Bindungsverhältnisse bei sp&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt;-Hybridisierung dargelegt werden. Im Ethen überlappen je ein sp&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt;-Hybridorbital zwischen den C-Atomen der Doppelbindung (&lt;tex&gt;\small \sigma&lt;/tex&gt;-Bindung, Sigma-Bindung) und je 2 sp&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt;-Hybridorbitale mit dem s-Orbital der H-Atome (ebenfalls &lt;tex&gt;\small \sigma&lt;/tex&gt;-Bindung). Diese Bindungen finden in der Ebene statt. Unverändert gebliebene p&lt;sub&gt;z&lt;/sub&gt;-Orbitale überlappen ober- und unterhalb der Bindungsebene (&lt;tex&gt;\small \pi&lt;/tex&gt;-Bindungen, Pi-Bindungen):
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Bindungsverhältnisse im Ethen.jpg]]
[[Bild:Bindungsverhältnisse im Ethen (stilisiert).jpg]]&lt;/div&gt;
Der Bindungswinkel zwischen den Bindungen um das zentrale C-Atom beträgt stets 120 ° bei Vorhandensein einer Doppelbindung
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:120 Grad Bindungswinkel (Alkene).jpg]]&lt;/div&gt;
und 
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:180 Grad Bindungswinkel (Alkene).jpg]].&lt;/div&gt;
Die Doppelbindung selbst setzt sich aus &lt;tex&gt;\small \sigma&lt;/tex&gt;- und &lt;tex&gt;\small \pi&lt;/tex&gt;-Bindung zusammen. sp&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt;-Hybridorbitale treten bei Doppelbindungen zwischen zwei C-Atomen auf und sind daher charakteristisch für die Stoffgruppe der Alkene.

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    <text bytes="4228" xml:space="preserve">Kohlenstoff ist ein Element der 2. Periode und 14. Gruppe, besitzt also 4 Valenzelektronen. Die maximale Oxidationszahl von C beträgt daher +IV, die minimalste -IV. Da hier die Oktettregel streng gilt ist Kohlenstoff vierbindig. Bei Bindung mit anderen Atomen, z. B. Wasserstoff oder ein weiteres C-Atom, bildet sich der energetisch günstigste Tetraederwinkel von 109 ° aus, bei dem die gebundenen Atome den größtmöglichsten Abstand voneinander einnehmen (vgl. Methan):
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Tetraederwinkel von Methan.jpg]]&lt;/div&gt;

Sind mit einem C-Atom wie im obigen Fall 4 Atome verbunden (hier 4 H-Atome), so können sich die 2s-Orbitale mit den 2p-Orbitalen des Kohlenstoffs zu einem sog. Hybridorbital verbinden. Die Elektronenkonfiguration des Kohlenstoffs (1s&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt; 2s&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt; 2p&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt;) ist im Folgenden dargestellt:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Grundzustand bei der Hybridisierung.jpg]]&lt;/div&gt;
Manchmal, wenn weniger Elemente als 4 Bindungspartner des C vorhanden sind, entstehen Mehrfachbindungen. Vom obigen Grundzustand der Elektronenkonfiguration des Kohlenstoffs aus lassen sich die Entstehung von Einfach- und Mehrfachbindungen erklären.

Da der Energieniveauunterschied (&lt;tex&gt;\small \Delta E&lt;/tex&gt;) des Grundzustands zwischen 2s- und 2p-Orbitalen relativ gering ist, kann durch Einfluß eines Bindungspartners ein e&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; vom 2s- auf das 2p-Nivaeu übergehen (angeregter Zustand):
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Übergangszustand bei der Hybridisierung.jpg]]&lt;/div&gt;
Nun kann es zur sog. sp&lt;sup&gt;3&lt;/sup&gt;-Hybridisierung kommen. Hierbei gruppieren sich 4 einfach besetzte Atomorbitale (2s&lt;sup&gt;1&lt;/sup&gt; und 2p&lt;sup&gt;3&lt;/sup&gt;) zu 4 gleichwertigen sp&lt;sup&gt;3&lt;/sup&gt;-Hybridorbitalen um, deren Energiegehalt zwischen den der ehemaligen 2p&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt;- und 2s&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt;-Orbitale liegen:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Zustand der sp3-Hybridisierung.jpg]]&lt;/div&gt;
Die sp&lt;sup&gt;3&lt;/sup&gt;-Hybridisierung ist typisch für Einfachbindungen zwischen zwei C-Atomen und somit auch für die Klasse der Alkane. Es bildet sich ein Bindungswinkel von 109 ° aus, z. B. Methan:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Methantetraeder.jpg]]&lt;/div&gt;

Bei der sog. sp&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt;-Hybridisierung sind Grundzustand und Übergangszustand dieselben wie bei der sp&lt;sup&gt;3&lt;/sup&gt;-Hybridisierung. Vom Übergangszustand aus bilden nun jedoch 3 Elektronen ein sp&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt;-Hybridorbital, welches ein mittleres Energieniveau zwischen 2s- und 2p-Orbital annimmt. Lediglich das 2p&lt;sub&gt;z&lt;/sub&gt;-Orbital bleibt bei gleicher Energie einfach besetzt:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Zustand der sp2-Hybridisierung.jpg]]&lt;/div&gt;
Im Folgenden sollen am Beispiel des Ethenmoleküls die Bindungsverhältnisse bei sp&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt;-Hybridisierung dargelegt werden. Im Ethen überlappen je ein sp&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt;-Hybridorbital zwischen den C-Atomen der Doppelbindung (&lt;tex&gt;\small \sigma&lt;/tex&gt;-Bindung, Sigma-Bindung) und je 2 sp&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt;-Hybridorbitale mit dem s-Orbital der H-Atome (ebenfalls &lt;tex&gt;\small \sigma&lt;/tex&gt;-Bindung). Diese Bindungen finden in der Ebene statt. Unverändert gebliebene p&lt;sub&gt;z&lt;/sub&gt;-Orbitale überlappen ober- und unterhalb der Bindungsebene (&lt;tex&gt;\small \pi&lt;/tex&gt;-Bindungen, Pi-Bindungen):
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Bindungsverhältnisse im Ethen.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Bindungsverhältnisse im Ethen (stilisiert).jpg]]&lt;/div&gt;
Der Bindungswinkel zwischen den Bindungen um das zentrale C-Atom beträgt stets 120 ° bei Vorhandensein einer Doppelbindung
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:120 Grad Bindungswinkel (Alkene).jpg]]&lt;/div&gt;
und 
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:180 Grad Bindungswinkel (Alkene).jpg]].&lt;/div&gt;
Die Doppelbindung selbst setzt sich aus &lt;tex&gt;\small \sigma&lt;/tex&gt;- und &lt;tex&gt;\small \pi&lt;/tex&gt;-Bindung zusammen. sp&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt;-Hybridorbitale treten bei Doppelbindungen zwischen zwei C-Atomen auf und sind daher charakteristisch für die Stoffgruppe der Alkene.

Auch für die sp-Hybridisierung sind der Grund- und Übergangszustand gleich dem von Alkanen bzw. Alkenen. Dann bleiben jedoch das 2p&lt;sub&gt;y&lt;/sub&gt;- und 2p&lt;sub&gt;z&lt;/sub&gt;-Orbital bei gleicher Energie einfach besetzt. Es gruppieren sich also je 1e&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; vom s- und vom p-Niveau zu sp-Hybridorbitalen:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Zustand der sp-Hybridisierung.jpg]]&lt;/div&gt;
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    <text bytes="4416" xml:space="preserve">Kohlenstoff ist ein Element der 2. Periode und 14. Gruppe, besitzt also 4 Valenzelektronen. Die maximale Oxidationszahl von C beträgt daher +IV, die minimalste -IV. Da hier die Oktettregel streng gilt ist Kohlenstoff vierbindig. Bei Bindung mit anderen Atomen, z. B. Wasserstoff oder ein weiteres C-Atom, bildet sich der energetisch günstigste Tetraederwinkel von 109 ° aus, bei dem die gebundenen Atome den größtmöglichsten Abstand voneinander einnehmen (vgl. Methan):
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Tetraederwinkel von Methan.jpg]]&lt;/div&gt;

Sind mit einem C-Atom wie im obigen Fall 4 Atome verbunden (hier 4 H-Atome), so können sich die 2s-Orbitale mit den 2p-Orbitalen des Kohlenstoffs zu einem sog. Hybridorbital verbinden. Die Elektronenkonfiguration des Kohlenstoffs (1s&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt; 2s&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt; 2p&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt;) ist im Folgenden dargestellt:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Grundzustand bei der Hybridisierung.jpg]]&lt;/div&gt;
Manchmal, wenn weniger Elemente als 4 Bindungspartner des C vorhanden sind, entstehen Mehrfachbindungen. Vom obigen Grundzustand der Elektronenkonfiguration des Kohlenstoffs aus lassen sich die Entstehung von Einfach- und Mehrfachbindungen erklären.

Da der Energieniveauunterschied (&lt;tex&gt;\small \Delta E&lt;/tex&gt;) des Grundzustands zwischen 2s- und 2p-Orbitalen relativ gering ist, kann durch Einfluß eines Bindungspartners ein e&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; vom 2s- auf das 2p-Nivaeu übergehen (angeregter Zustand):
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Übergangszustand bei der Hybridisierung.jpg]]&lt;/div&gt;
Nun kann es zur sog. sp&lt;sup&gt;3&lt;/sup&gt;-Hybridisierung kommen. Hierbei gruppieren sich 4 einfach besetzte Atomorbitale (2s&lt;sup&gt;1&lt;/sup&gt; und 2p&lt;sup&gt;3&lt;/sup&gt;) zu 4 gleichwertigen sp&lt;sup&gt;3&lt;/sup&gt;-Hybridorbitalen um, deren Energiegehalt zwischen den der ehemaligen 2p&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt;- und 2s&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt;-Orbitale liegen:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Zustand der sp3-Hybridisierung.jpg]]&lt;/div&gt;
Die sp&lt;sup&gt;3&lt;/sup&gt;-Hybridisierung ist typisch für Einfachbindungen zwischen zwei C-Atomen und somit auch für die Klasse der Alkane. Es bildet sich ein Bindungswinkel von 109 ° aus, z. B. Methan:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Methantetraeder.jpg]]&lt;/div&gt;

Bei der sog. sp&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt;-Hybridisierung sind Grundzustand und Übergangszustand dieselben wie bei der sp&lt;sup&gt;3&lt;/sup&gt;-Hybridisierung. Vom Übergangszustand aus bilden nun jedoch 3 Elektronen ein sp&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt;-Hybridorbital, welches ein mittleres Energieniveau zwischen 2s- und 2p-Orbital annimmt. Lediglich das 2p&lt;sub&gt;z&lt;/sub&gt;-Orbital bleibt bei gleicher Energie einfach besetzt:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Zustand der sp2-Hybridisierung.jpg]]&lt;/div&gt;
Im Folgenden sollen am Beispiel des Ethenmoleküls die Bindungsverhältnisse bei sp&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt;-Hybridisierung dargelegt werden. Im Ethen überlappen je ein sp&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt;-Hybridorbital zwischen den C-Atomen der Doppelbindung (&lt;tex&gt;\small \sigma&lt;/tex&gt;-Bindung, Sigma-Bindung) und je 2 sp&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt;-Hybridorbitale mit dem s-Orbital der H-Atome (ebenfalls &lt;tex&gt;\small \sigma&lt;/tex&gt;-Bindung). Diese Bindungen finden in der Ebene statt. Unverändert gebliebene p&lt;sub&gt;z&lt;/sub&gt;-Orbitale überlappen ober- und unterhalb der Bindungsebene (&lt;tex&gt;\small \pi&lt;/tex&gt;-Bindungen, Pi-Bindungen):
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Bindungsverhältnisse im Ethen.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Bindungsverhältnisse im Ethen (stilisiert).jpg]]&lt;/div&gt;
Der Bindungswinkel zwischen den Bindungen um das zentrale C-Atom beträgt stets 120 ° bei Vorhandensein einer Doppelbindung
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:120 Grad Bindungswinkel (Alkene).jpg]]&lt;/div&gt;
und 
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:180 Grad Bindungswinkel (Alkene).jpg]].&lt;/div&gt;
Die Doppelbindung selbst setzt sich aus &lt;tex&gt;\small \sigma&lt;/tex&gt;- und &lt;tex&gt;\small \pi&lt;/tex&gt;-Bindung zusammen. sp&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt;-Hybridorbitale treten bei Doppelbindungen zwischen zwei C-Atomen auf und sind daher charakteristisch für die Stoffgruppe der Alkene.

Auch für die sp-Hybridisierung sind der Grund- und Übergangszustand gleich dem von Alkanen bzw. Alkenen. Dann bleiben jedoch das 2p&lt;sub&gt;y&lt;/sub&gt;- und 2p&lt;sub&gt;z&lt;/sub&gt;-Orbital bei gleicher Energie einfach besetzt. Es gruppieren sich also je 1e&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; vom s- und vom p-Niveau zu sp-Hybridorbitalen:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Zustand der sp-Hybridisierung.jpg]]&lt;/div&gt;
Es entstehen bei sp-hybridisierten C-Atomen in einem Molekül aufgrund der Dreifachbindung Bindungswinkel von 180 °:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:180 Grad Bindungswinkel (Alkine).jpg]]&lt;/div&gt;</text>
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    <text bytes="5032" xml:space="preserve">Kohlenstoff ist ein Element der 2. Periode und 14. Gruppe, besitzt also 4 Valenzelektronen. Die maximale Oxidationszahl von C beträgt daher +IV, die minimalste -IV. Da hier die Oktettregel streng gilt ist Kohlenstoff vierbindig. Bei Bindung mit anderen Atomen, z. B. Wasserstoff oder ein weiteres C-Atom, bildet sich der energetisch günstigste Tetraederwinkel von 109 ° aus, bei dem die gebundenen Atome den größtmöglichsten Abstand voneinander einnehmen (vgl. Methan):
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Tetraederwinkel von Methan.jpg]]&lt;/div&gt;

Sind mit einem C-Atom wie im obigen Fall 4 Atome verbunden (hier 4 H-Atome), so können sich die 2s-Orbitale mit den 2p-Orbitalen des Kohlenstoffs zu einem sog. Hybridorbital verbinden. Die Elektronenkonfiguration des Kohlenstoffs (1s&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt; 2s&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt; 2p&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt;) ist im Folgenden dargestellt:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Grundzustand bei der Hybridisierung.jpg]]&lt;/div&gt;
Manchmal, wenn weniger Elemente als 4 Bindungspartner des C vorhanden sind, entstehen Mehrfachbindungen. Vom obigen Grundzustand der Elektronenkonfiguration des Kohlenstoffs aus lassen sich die Entstehung von Einfach- und Mehrfachbindungen erklären.

Da der Energieniveauunterschied (&lt;tex&gt;\small \Delta E&lt;/tex&gt;) des Grundzustands zwischen 2s- und 2p-Orbitalen relativ gering ist, kann durch Einfluß eines Bindungspartners ein e&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; vom 2s- auf das 2p-Nivaeu übergehen (angeregter Zustand):
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Übergangszustand bei der Hybridisierung.jpg]]&lt;/div&gt;
Nun kann es zur sog. sp&lt;sup&gt;3&lt;/sup&gt;-Hybridisierung kommen. Hierbei gruppieren sich 4 einfach besetzte Atomorbitale (2s&lt;sup&gt;1&lt;/sup&gt; und 2p&lt;sup&gt;3&lt;/sup&gt;) zu 4 gleichwertigen sp&lt;sup&gt;3&lt;/sup&gt;-Hybridorbitalen um, deren Energiegehalt zwischen den der ehemaligen 2p&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt;- und 2s&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt;-Orbitale liegen:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Zustand der sp3-Hybridisierung.jpg]]&lt;/div&gt;
Die sp&lt;sup&gt;3&lt;/sup&gt;-Hybridisierung ist typisch für Einfachbindungen zwischen zwei C-Atomen und somit auch für die Klasse der Alkane. Es bildet sich ein Bindungswinkel von 109 ° aus, z. B. Methan:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Methantetraeder.jpg]]&lt;/div&gt;

Bei der sog. sp&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt;-Hybridisierung sind Grundzustand und Übergangszustand dieselben wie bei der sp&lt;sup&gt;3&lt;/sup&gt;-Hybridisierung. Vom Übergangszustand aus bilden nun jedoch 3 Elektronen ein sp&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt;-Hybridorbital, welches ein mittleres Energieniveau zwischen 2s- und 2p-Orbital annimmt. Lediglich das 2p&lt;sub&gt;z&lt;/sub&gt;-Orbital bleibt bei gleicher Energie einfach besetzt:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Zustand der sp2-Hybridisierung.jpg]]&lt;/div&gt;
Im Folgenden sollen am Beispiel des Ethenmoleküls die Bindungsverhältnisse bei sp&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt;-Hybridisierung dargelegt werden. Im Ethen überlappen je ein sp&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt;-Hybridorbital zwischen den C-Atomen der Doppelbindung (&lt;tex&gt;\small \sigma&lt;/tex&gt;-Bindung, Sigma-Bindung) und je 2 sp&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt;-Hybridorbitale mit dem s-Orbital der H-Atome (ebenfalls &lt;tex&gt;\small \sigma&lt;/tex&gt;-Bindung). Diese Bindungen finden in der Ebene statt. Unverändert gebliebene p&lt;sub&gt;z&lt;/sub&gt;-Orbitale überlappen ober- und unterhalb der Bindungsebene (&lt;tex&gt;\small \pi&lt;/tex&gt;-Bindungen, Pi-Bindungen):
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Bindungsverhältnisse im Ethen.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Bindungsverhältnisse im Ethen (stilisiert).jpg]]&lt;/div&gt;
Der Bindungswinkel zwischen den Bindungen um das zentrale C-Atom beträgt stets 120 ° bei Vorhandensein einer Doppelbindung
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:120 Grad Bindungswinkel (Alkene).jpg]]&lt;/div&gt;
und 
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:180 Grad Bindungswinkel (Alkene).jpg]].&lt;/div&gt;
Die Doppelbindung selbst setzt sich aus &lt;tex&gt;\small \sigma&lt;/tex&gt;- und &lt;tex&gt;\small \pi&lt;/tex&gt;-Bindung zusammen. sp&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt;-Hybridorbitale treten bei Doppelbindungen zwischen zwei C-Atomen auf und sind daher charakteristisch für die Stoffgruppe der Alkene.

Auch für die sp-Hybridisierung sind der Grund- und Übergangszustand gleich dem von Alkanen bzw. Alkenen. Dann bleiben jedoch das 2p&lt;sub&gt;y&lt;/sub&gt;- und 2p&lt;sub&gt;z&lt;/sub&gt;-Orbital bei gleicher Energie einfach besetzt. Es gruppieren sich also je 1e&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; vom s- und vom p-Niveau zu sp-Hybridorbitalen:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Zustand der sp-Hybridisierung.jpg]]&lt;/div&gt;
Es entstehen bei sp-hybridisierten C-Atomen in einem Molekül aufgrund der Dreifachbindung Bindungswinkel von 180 °:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:180 Grad Bindungswinkel (Alkine).jpg]]&lt;/div&gt;
Die sp-Hybridorbitale bilden dabei eine &lt;tex&gt;\small \sigma&lt;/tex&gt;-Bindung zwischen C-C und C-H aus. Weiterhin sind noch p&lt;sub&gt;z&lt;/sub&gt;-Orbitale (ober- und unterhalb der Bindungsebene) und p&lt;sub&gt;y&lt;/sub&gt;-Orbitale (vor bzw. hinter der Bindungsebene) vorhanden, deren Überlappung zur Bildung von 2 &lt;tex&gt;\small \pi&lt;/tex&gt;-Bindungen führt. sp-Hybridorbitale sind für Aline und somit für Dreifachbindungen zwischen C-Atomen verantwortlich.

Allgemein werden aus p-Orbitalen &lt;tex&gt;\small \pi&lt;/tex&gt;-Bindungen und sp-Orbitale zu &lt;tex&gt;}small \sigma&lt;/tex&gt;-Bindungen (&lt;tex&gt;\small \sigma&lt;/tex&gt;-Elektronen).

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&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Tetraederwinkel von Methan.jpg]]&lt;/div&gt;

Sind mit einem C-Atom wie im obigen Fall 4 Atome verbunden (hier 4 H-Atome), so können sich die 2s-Orbitale mit den 2p-Orbitalen des Kohlenstoffs zu einem sog. Hybridorbital verbinden. Die Elektronenkonfiguration des Kohlenstoffs (1s&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt; 2s&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt; 2p&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt;) ist im Folgenden dargestellt:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Grundzustand bei der Hybridisierung.jpg]]&lt;/div&gt;
Manchmal, wenn weniger Elemente als 4 Bindungspartner des C vorhanden sind, entstehen Mehrfachbindungen. Vom obigen Grundzustand der Elektronenkonfiguration des Kohlenstoffs aus lassen sich die Entstehung von Einfach- und Mehrfachbindungen erklären.

Da der Energieniveauunterschied (&lt;tex&gt;\small \Delta E&lt;/tex&gt;) des Grundzustands zwischen 2s- und 2p-Orbitalen relativ gering ist, kann durch Einfluß eines Bindungspartners ein e&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; vom 2s- auf das 2p-Nivaeu übergehen (angeregter Zustand):
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Übergangszustand bei der Hybridisierung.jpg]]&lt;/div&gt;
Nun kann es zur sog. sp&lt;sup&gt;3&lt;/sup&gt;-Hybridisierung kommen. Hierbei gruppieren sich 4 einfach besetzte Atomorbitale (2s&lt;sup&gt;1&lt;/sup&gt; und 2p&lt;sup&gt;3&lt;/sup&gt;) zu 4 gleichwertigen sp&lt;sup&gt;3&lt;/sup&gt;-Hybridorbitalen um, deren Energiegehalt zwischen den der ehemaligen 2p&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt;- und 2s&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt;-Orbitale liegen:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Zustand der sp3-Hybridisierung.jpg]]&lt;/div&gt;
Die sp&lt;sup&gt;3&lt;/sup&gt;-Hybridisierung ist typisch für Einfachbindungen zwischen zwei C-Atomen und somit auch für die Klasse der Alkane. Es bildet sich ein Bindungswinkel von 109 ° aus, z. B. Methan:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Methantetraeder.jpg]]&lt;/div&gt;

Bei der sog. sp&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt;-Hybridisierung sind Grundzustand und Übergangszustand dieselben wie bei der sp&lt;sup&gt;3&lt;/sup&gt;-Hybridisierung. Vom Übergangszustand aus bilden nun jedoch 3 Elektronen ein sp&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt;-Hybridorbital, welches ein mittleres Energieniveau zwischen 2s- und 2p-Orbital annimmt. Lediglich das 2p&lt;sub&gt;z&lt;/sub&gt;-Orbital bleibt bei gleicher Energie einfach besetzt:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Zustand der sp2-Hybridisierung.jpg]]&lt;/div&gt;
Im Folgenden sollen am Beispiel des Ethenmoleküls die Bindungsverhältnisse bei sp&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt;-Hybridisierung dargelegt werden. Im Ethen überlappen je ein sp&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt;-Hybridorbital zwischen den C-Atomen der Doppelbindung (&lt;tex&gt;\small \sigma&lt;/tex&gt;-Bindung, Sigma-Bindung) und je 2 sp&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt;-Hybridorbitale mit dem s-Orbital der H-Atome (ebenfalls &lt;tex&gt;\small \sigma&lt;/tex&gt;-Bindung). Diese Bindungen finden in der Ebene statt. Unverändert gebliebene p&lt;sub&gt;z&lt;/sub&gt;-Orbitale überlappen ober- und unterhalb der Bindungsebene (&lt;tex&gt;\small \pi&lt;/tex&gt;-Bindungen, Pi-Bindungen):
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Bindungsverhältnisse im Ethen.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Bindungsverhältnisse im Ethen (stilisiert).jpg]]&lt;/div&gt;
Der Bindungswinkel zwischen den Bindungen um das zentrale C-Atom beträgt stets 120 ° bei Vorhandensein einer Doppelbindung
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:120 Grad Bindungswinkel (Alkene).jpg]]&lt;/div&gt;
und 
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:180 Grad Bindungswinkel (Alkene).jpg]].&lt;/div&gt;
Die Doppelbindung selbst setzt sich aus &lt;tex&gt;\small \sigma&lt;/tex&gt;- und &lt;tex&gt;\small \pi&lt;/tex&gt;-Bindung zusammen. sp&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt;-Hybridorbitale treten bei Doppelbindungen zwischen zwei C-Atomen auf und sind daher charakteristisch für die Stoffgruppe der Alkene.

Auch für die sp-Hybridisierung sind der Grund- und Übergangszustand gleich dem von Alkanen bzw. Alkenen. Dann bleiben jedoch das 2p&lt;sub&gt;y&lt;/sub&gt;- und 2p&lt;sub&gt;z&lt;/sub&gt;-Orbital bei gleicher Energie einfach besetzt. Es gruppieren sich also je 1e&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; vom s- und vom p-Niveau zu sp-Hybridorbitalen:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Zustand der sp-Hybridisierung.jpg]]&lt;/div&gt;
Es entstehen bei sp-hybridisierten C-Atomen in einem Molekül aufgrund der Dreifachbindung Bindungswinkel von 180 °:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:180 Grad Bindungswinkel (Alkine).jpg]]&lt;/div&gt;
Die sp-Hybridorbitale bilden dabei eine &lt;tex&gt;\small \sigma&lt;/tex&gt;-Bindung zwischen C-C und C-H aus. Weiterhin sind noch p&lt;sub&gt;z&lt;/sub&gt;-Orbitale (ober- und unterhalb der Bindungsebene) und p&lt;sub&gt;y&lt;/sub&gt;-Orbitale (vor bzw. hinter der Bindungsebene) vorhanden, deren Überlappung zur Bildung von 2 &lt;tex&gt;\small \pi&lt;/tex&gt;-Bindungen führt. sp-Hybridorbitale sind für Aline und somit für Dreifachbindungen zwischen C-Atomen verantwortlich.

Allgemein werden aus p-Orbitalen &lt;tex&gt;\small \pi&lt;/tex&gt;-Bindungen und sp-Orbitale zu &lt;tex&gt;\small \sigma&lt;/tex&gt;-Bindungen (&lt;tex&gt;\small \sigma&lt;/tex&gt;-Elektronen).

Durch die Kombination der Elektronenaufenthaltswahrscheinlichkeiten der sp&lt;sup&gt;3&lt;/sup&gt;-hybridorbitalbildenden Atome verändert sich auch die Form der Orbitale. Die Formen und Eigenschaften der Hybridorbitale können mit Hilfe der LCAO-Methode (LCAO = engl. "linear combination of atomic orbitals", syn. Molekülorbital-Modell, MO-Modell) beschrieben werden. Bei dieser von Pauling entwickelten Methode werden je zwei (oder bei komplexeren Systemen mehrere) durch Wellenfunktionen beschriebene Atomorbitale additiv, d. h. durch Addition der Terme der beteiligten Bindungspartner, zu einem quantenmechanisch beschriebenen Molekülorbital kombiniert.</text>
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  <title>Alkane (Aliphaten)</title>
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    <comment>Die Seite wurde neu angelegt: Alkane bestehen nur aus Kohlenstoff- und Wasserstoffatomen, die über Einfachbindungen miteinander verknüpft sind - die an der Bindung beteiligten Kohlenstoffatome sin...</comment>
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    <text bytes="386" xml:space="preserve">Alkane bestehen nur aus Kohlenstoff- und Wasserstoffatomen, die über Einfachbindungen miteinander verknüpft sind - die an der Bindung beteiligten Kohlenstoffatome sind also sp&lt;sup&gt;3&lt;/sup&gt;-hybridisiert.

Alkane generell, also n-Alkane sowie verzweigte Alkane, besitzen praktisch keinen Dipol und sind daher sehr gut in unpolaren Lösungsmitteln löslich. Sie sind hydrophob (lipophil).</text>
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  <title>Unterlagen 2. Semester</title>
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    <text bytes="5357" xml:space="preserve">Hier findet Ihr einige Protokolle zum Physik- und physikalisch-chemischen Praktikum. Die Skripte sind nur zum besseren Verstädnis der Versuche gedacht und nicht als Vorlage für Eure eigenen Protokolle!!!

Für Fehler, die sich in den Protokollen eingeschlichen haben, können weder deren Verfasser noch der Betreiber dieser Seite haftbar gemacht werden.

Damit die Sache funktioniert und Jeder was davon hat, sind wir darauf angewiesen mehr Protokolle online zu stellen. Schickt also bitte korrigierte Protokolle vom Physik- und PC-Praktikum an [mailto:daniel@biostudies.de daniel@biostudies.de], damit diese hier eingestellt werden können!!!


{{#tree:
*Physikalisch-chemisches Praktikum
**[http://biostudies.de/images/Nr._1.pdf Versuch 1]
**[http://biostudies.de/images/Versuch_2.pdf Versuch 2]
**[http://biostudies.de/images/Versuch_4.pdf Versuch 4]
**Versuch 5
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***[http://biostudies.de/images/Nr._5.pdf Versuch 5]
**[http://biostudies.de/images/Versuch_6.pdf Versuch 6]
**[http://biostudies.de/images/Nr._8_Siedediagramme.pdf Versuch 8]
**[http://biostudies.de/images/Nr._9_Mischung_Entmischung.pdf Versuch 9]
**Versuch 10
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***[http://biostudies.de/images/Versuch_10.pdf Versuch 10]
**[http://biostudies.de/images/Nr._13_Oberflaechenspannung.pdf Versuch 13]
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*Physik-Praktikum
**Versuch 2
***[http://biostudies.de/images/Versuch2_S1.pdf Seite 1]
***[http://biostudies.de/images/Versuch2_S2.pdf Seite 2]
***[http://biostudies.de/images/Versuch2_S3.pdf Seite 3]
***[http://biostudies.de/images/Versuch2_S4.pdf Seite 4]
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**Versuch 3
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**Versuch 4
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**Versuch 6
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**Versuch 7
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**Versuch 9
***[http://biostudies.de/images/Versuch9_S1.pdf Seite 1]
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***[http://biostudies.de/images/Versuch9_S4.pdf Seite 4]
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**Versuch 10
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***[http://biostudies.de/images/Versuch10_S3.pdf Seite 3]
**Versuch 11
***Alternative 1
****[http://biostudies.de/images/Versuch11_S1.pdf Seite 1]
****[http://biostudies.de/images/Versuch11_S2.pdf Seite 2]
****[http://biostudies.de/images/Versuch11_S3.pdf Seite 3]
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***[http://biostudies.de/images/Versuch_11a.pdf Alternative 2]
**Versuch 12
***[http://biostudies.de/images/Versuch_12a.pdf]
**Versuch 13
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***[http://biostudies.de/images/Versuch13_S3.pdf Seite 3]
***[http://biostudies.de/images/Versuch13_S4.pdf Seite 4]
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***[http://biostudies.de/images/Versuch13_S6.pdf Seite 6]
***[http://biostudies.de/images/Versuch13_S7.pdf Seite 7]
***[http://biostudies.de/images/Versuch13_S8.pdf Seite 8]
**Versuch 15
***Alternative 1
****[http://biostudies.de/images/Versuch15_S1.pdf Seite 1]
****[http://biostudies.de/images/Versuch15_S2.pdf Seite 2]
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**Versuch 17
***Alternative 1
****[http://biostudies.de/images/Versuch17_S1.pdf Seite 1]
****[http://biostudies.de/images/Versuch17_S2.pdf Seite 2]
****[http://biostudies.de/images/Versuch17_S3.pdf Seite 3]
****[http://biostudies.de/images/Versuch17_S4.pdf Seite 4]
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***[http://biostudies.de/images/Versuch_17a.pdf Alternative 2]
**Versuch 18
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***[http://biostudies.de/images/Versuch18_S2.pdf Seite 2]
***[http://biostudies.de/images/Versuch18_S3.pdf Seite 3]
***[http://biostudies.de/images/Versuch18_S4.pdf Seite 4]
***[http://biostudies.de/images/Versuch18_S5.pdf Seite 5]
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Für Fehler, die sich in den Protokollen eingeschlichen haben, können weder deren Verfasser noch der Betreiber dieser Seite haftbar gemacht werden.

Damit die Sache funktioniert und Jeder was davon hat, sind wir darauf angewiesen mehr Protokolle online zu stellen. Schickt also bitte korrigierte Protokolle vom Physik- und PC-Praktikum an [mailto:daniel@biostudies.de daniel@biostudies.de], damit diese hier eingestellt werden können!!!


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*Physikalisch-chemisches Praktikum
**[http://biostudies.de/images/Nr._1.pdf Versuch 1]
**[http://biostudies.de/images/Versuch_2.pdf Versuch 2]
**[http://biostudies.de/images/Versuch_4.pdf Versuch 4]
**Versuch 5
***[http://biostudies.de/images/Nr._5_nach_Beckmann.pdf Versuch 5]
***[http://biostudies.de/images/Nr._5.pdf Versuch 5]
**[http://biostudies.de/images/Versuch_6.pdf Versuch 6]
**[http://biostudies.de/images/Nr._8_Siedediagramme.pdf Versuch 8]
**[http://biostudies.de/images/Nr._9_Mischung_Entmischung.pdf Versuch 9]
**Versuch 10
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***[http://biostudies.de/images/Versuch_10.pdf Versuch 10]
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**[http://biostudies.de/images/Nr._13_Oberflaechenspannung.pdf Versuch 13]
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**[http://biostudies.de/images/Nr._16.pdf Versuch 16]
**[http://biostudies.de/images/Nr._17_kinetik_Rohrzucker.pdf Versuch 17]
*Physik-Praktikum
**Versuch 2
***[http://biostudies.de/images/Versuch2_S1.pdf Seite 1]
***[http://biostudies.de/images/Versuch2_S2.pdf Seite 2]
***[http://biostudies.de/images/Versuch2_S3.pdf Seite 3]
***[http://biostudies.de/images/Versuch2_S4.pdf Seite 4]
***[http://biostudies.de/images/Versuch2_S5.pdf Seite 5]
**Versuch 3
***[http://biostudies.de/images/Versuch3_S1.pdf Seite 1]
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**Versuch 4
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***[http://biostudies.de/images/Versuch6_S4.pdf Seite 4]
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***Alternative 1
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**Versuch 17
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    <text bytes="5547" xml:space="preserve">Hier findet Ihr einige Protokolle zum Physik- und physikalisch-chemischen Praktikum. Die Skripte sind nur zum besseren Verstädnis der Versuche gedacht und nicht als Vorlage für Eure eigenen Protokolle!!!

Für Fehler, die sich in den Protokollen eingeschlichen haben, können weder deren Verfasser noch der Betreiber dieser Seite haftbar gemacht werden.

Damit die Sache funktioniert und Jeder was davon hat, sind wir darauf angewiesen mehr Protokolle online zu stellen. Schickt also bitte korrigierte Protokolle vom Physik- und PC-Praktikum an [mailto:daniel@biostudies.de daniel@biostudies.de], damit diese hier eingestellt werden können!!!


{{#tree:
*Physikalisch-chemisches Praktikum
**[http://biostudies.de/images/Nr._1.pdf Versuch 1]
**[http://biostudies.de/images/Versuch_2.pdf Versuch 2]
**Versuch 3
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*Physik-Praktikum
**Versuch 2
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Für Fehler, die sich in den Protokollen eingeschlichen haben, können weder deren Verfasser noch der Betreiber dieser Seite haftbar gemacht werden.

Damit die Sache funktioniert und Jeder was davon hat, sind wir darauf angewiesen mehr Protokolle online zu stellen. Schickt also bitte korrigierte Protokolle vom Physik- und PC-Praktikum an [mailto:daniel@biostudies.de daniel@biostudies.de], damit diese hier eingestellt werden können!!!


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*Physikalisch-chemisches Praktikum
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**Versuch 3
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*Physik-Praktikum
**Versuch 2
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Für Fehler, die sich in den Protokollen eingeschlichen haben, können weder deren Verfasser noch der Betreiber dieser Seite haftbar gemacht werden.

Damit die Sache funktioniert und Jeder was davon hat, sind wir darauf angewiesen mehr Protokolle online zu stellen. Schickt also bitte korrigierte Protokolle vom Physik- und PC-Praktikum an [mailto:daniel@biostudies.de daniel@biostudies.de], damit diese hier eingestellt werden können!!!


{{#tree:
*Physikalisch-chemisches Praktikum
**[http://biostudies.de/images/Nr._1.pdf Versuch 1]
**[http://biostudies.de/images/Versuch_2.pdf Versuch 2]
**Versuch 3
***[http://biostudies.de/images/Versuch_3.pdf Versuch 3]
***[http://biostudies.de/images/Versuch_3-1.pdf Versuch 3-1]
**[http://biostudies.de/images/Versuch_4.pdf Versuch 4]
**Versuch 5
***[http://biostudies.de/images/Nr._5_nach_Beckmann.pdf Versuch 5]
***[http://biostudies.de/images/Nr._5.pdf Versuch 5]
**[http://biostudies.de/images/Versuch_6.pdf Versuch 6]
**[http://biostudies.de/images/Nr._8_Siedediagramme.pdf Versuch 8]
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**[http://biostudies.de/images/Nr._13_Oberflaechenspannung.pdf Versuch 13]
**[http://biostudies.de/images/Nr._14_Viskositaet_von_Flue.pdf Versuch 14]
**[http://biostudies.de/images/Nr._16.pdf Versuch 16]
**[http://biostudies.de/images/Nr._17_kinetik_Rohrzucker.pdf Versuch 17]
*Physik-Praktikum
**Versuch 2
***[http://biostudies.de/images/Versuch2_S1.pdf Seite 1]
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***[http://biostudies.de/images/Versuch18_S7.pdf Seite 7]
*OC-Altklausuren
**[http://biostudies.de/images/no-prue-ch-2008-07-23.pdf 23.07.2008]
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    <text bytes="6322" xml:space="preserve">Hier findet Ihr einige Protokolle zum Physik- und physikalisch-chemischen Praktikum. Die Skripte sind nur zum besseren Verstädnis der Versuche gedacht und nicht als Vorlage für Eure eigenen Protokolle!!!

Für Fehler, die sich in den Protokollen eingeschlichen haben, können weder deren Verfasser noch der Betreiber dieser Seite haftbar gemacht werden.

Damit die Sache funktioniert und Jeder was davon hat, sind wir darauf angewiesen mehr Protokolle online zu stellen. Schickt also bitte korrigierte Protokolle vom Physik- und PC-Praktikum an [mailto:daniel@biostudies.de daniel@biostudies.de], damit diese hier eingestellt werden können!!!


{{#tree:
*Physikalisch-chemisches Praktikum
**[http://biostudies.de/images/Nr._1.pdf Versuch 1]
**[http://biostudies.de/images/Versuch_2.pdf Versuch 2]
**Versuch 3
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***Alternative 1
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**Versuch 15
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**Versuch 18
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***[http://biostudies.de/images/Versuch18_S7.pdf Seite 7]
*OC-Altklausuren
**[http://biostudies.de/images/no-prue-ch-2008-07-23.pdf 23.07.2008]
**[http://biostudies.de/images/no-pruef2008-10-15.pdf 15.10.2008]
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*Ringvorlesung Altklausuren
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    <text bytes="6447" xml:space="preserve">Hier findet Ihr einige Protokolle zum Physik- und physikalisch-chemischen Praktikum. Die Skripte sind nur zum besseren Verstädnis der Versuche gedacht und nicht als Vorlage für Eure eigenen Protokolle!!!

Für Fehler, die sich in den Protokollen eingeschlichen haben, können weder deren Verfasser noch der Betreiber dieser Seite haftbar gemacht werden.

Damit die Sache funktioniert und Jeder was davon hat, sind wir darauf angewiesen mehr Protokolle online zu stellen. Schickt also bitte korrigierte Protokolle vom Physik- und PC-Praktikum an [mailto:daniel@biostudies.de daniel@biostudies.de], damit diese hier eingestellt werden können!!!


{{#tree:
*Physikalisch-chemisches Praktikum
**[http://biostudies.de/images/Nr._1.pdf Versuch 1]
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***[http://biostudies.de/images/Versuch18_S6.pdf Seite 6]
***[http://biostudies.de/images/Versuch18_S7.pdf Seite 7]
*OC-Altklausuren
**[http://biostudies.de/images/no-prue-ch-2008-07-23.pdf 23.07.2008]
**[http://biostudies.de/images/no-pruef2008-10-15.pdf 15.10.2008]
**[http://biostudies.de/images/no-pruef2009-03-30.pdf 30.03.2009]
*Ringvorlesung
**Altklausuren
***[http://biostudies.de/images/Ringvorlesung1.jpg Seite 1]
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***[http://biostudies.de/images/Ringvorlesung9.jpg Seite 9]
**[http://biostudies.de/images/Ringvorlesung 2. Semester.pdf Unterlagen 2. Semester (ausgenommen Chronobiologie)]
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Damit die Sache funktioniert und Jeder was davon hat, sind wir darauf angewiesen mehr Protokolle online zu stellen. Schickt also bitte korrigierte Protokolle vom Physik- und PC-Praktikum an [mailto:daniel@biostudies.de daniel@biostudies.de], damit diese hier eingestellt werden können!!!


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*Physikalisch-chemisches Praktikum
**[http://biostudies.de/images/Nr._1.pdf Versuch 1]
**[http://biostudies.de/images/Versuch_2.pdf Versuch 2]
**Versuch 3
***[http://biostudies.de/images/Versuch_3.pdf Versuch 3]
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***[http://biostudies.de/images/Nr._5.pdf Versuch 5]
**[http://biostudies.de/images/Versuch_6.pdf Versuch 6]
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**[http://biostudies.de/images/Nr._9_Mischung_Entmischung.pdf Versuch 9]
**Versuch 10
***[http://biostudies.de/images/Nr._10_MWG.pdf Versuch 10]
***[http://biostudies.de/images/Versuch_10.pdf Versuch 10]
**[http://biostudies.de/images/Versuch_11.pdf Versuch 11]
**[http://biostudies.de/images/Nr._13_Oberflaechenspannung.pdf Versuch 13]
**[http://biostudies.de/images/Nr._14_Viskositaet_von_Flue.pdf Versuch 14]
**[http://biostudies.de/images/Nr._16.pdf Versuch 16]
**[http://biostudies.de/images/Nr._17_kinetik_Rohrzucker.pdf Versuch 17]
*Physik-Praktikum
**Versuch 2
***[http://biostudies.de/images/Versuch2_S1.pdf Seite 1]
***[http://biostudies.de/images/Versuch2_S2.pdf Seite 2]
***[http://biostudies.de/images/Versuch2_S3.pdf Seite 3]
***[http://biostudies.de/images/Versuch2_S4.pdf Seite 4]
***[http://biostudies.de/images/Versuch2_S5.pdf Seite 5]
**Versuch 3
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**Versuch 4
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**Versuch 6
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**Versuch 7
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**Versuch 9
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**Versuch 11
***Alternative 1
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***[http://biostudies.de/images/Versuch_11a.pdf Alternative 2]
**Versuch 12
***[http://biostudies.de/images/Versuch_12a.pdf]
**Versuch 13
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***[http://biostudies.de/images/Versuch13_S6.pdf Seite 6]
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**Versuch 15
***Alternative 1
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**Versuch 17
***Alternative 1
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***[http://biostudies.de/images/Versuch_17a.pdf Alternative 2]
**Versuch 18
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***[http://biostudies.de/images/Versuch18_S5.pdf Seite 5]
***[http://biostudies.de/images/Versuch18_S6.pdf Seite 6]
***[http://biostudies.de/images/Versuch18_S7.pdf Seite 7]
*OC-Altklausuren
**[http://biostudies.de/images/no-prue-ch-2008-07-23.pdf 23.07.2008]
**[http://biostudies.de/images/no-pruef2008-10-15.pdf 15.10.2008]
**[http://biostudies.de/images/no-pruef2009-03-30.pdf 30.03.2009]
*Ringvorlesung
**Altklausuren
***[http://biostudies.de/images/Ringvorlesung1.jpg Seite 1]
***[http://biostudies.de/images/Ringvorlesung2.jpg Seite 2]
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***[http://biostudies.de/images/Ringvorlesung6.jpg Seite 6]
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**[http://biostudies.de/images/Ringvorlesung_2tes_Semester.pdf Unterlagen 2. Semester (ausgenommen Chronobiologie)]
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    <text bytes="6448" xml:space="preserve">Hier findet Ihr einige Protokolle zum Physik- und physikalisch-chemischen Praktikum. Die Skripte sind nur zum besseren Verstädnis der Versuche gedacht und nicht als Vorlage für Eure eigenen Protokolle!!!

Für Fehler, die sich in den Protokollen eingeschlichen haben, können weder deren Verfasser noch der Betreiber dieser Seite haftbar gemacht werden.

Damit die Sache funktioniert und Jeder was davon hat, sind wir darauf angewiesen mehr Protokolle online zu stellen. Schickt also bitte korrigierte Protokolle vom Physik- und PC-Praktikum an [mailto:daniel@biostudies.de daniel@biostudies.de], damit diese hier eingestellt werden können!!!

{{#tree:
*Physikalisch-chemisches Praktikum
**[http://biostudies.de/images/Nr._1.pdf Versuch 1]
**[http://biostudies.de/images/Versuch_2.pdf Versuch 2]
**Versuch 3
***[http://biostudies.de/images/Versuch_3.pdf Versuch 3]
***[http://biostudies.de/images/Versuch_3-1.pdf Versuch 3-1]
**[http://biostudies.de/images/Versuch_4.pdf Versuch 4]
**Versuch 5
***[http://biostudies.de/images/Nr._5_nach_Beckmann.pdf Versuch 5]
***[http://biostudies.de/images/Nr._5.pdf Versuch 5]
**[http://biostudies.de/images/Versuch_6.pdf Versuch 6]
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**Versuch 10
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**[http://biostudies.de/images/Versuch_11.pdf Versuch 11]
**[http://biostudies.de/images/Nr._13_Oberflaechenspannung.pdf Versuch 13]
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*Physik-Praktikum
**Versuch 2
***[http://biostudies.de/images/Versuch2_S1.pdf Seite 1]
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**Versuch 3
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**Versuch 4
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**Versuch 6
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**Versuch 7
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**Versuch 10
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**Versuch 11
***Alternative 1
****[http://biostudies.de/images/Versuch11_S1.pdf Seite 1]
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**Versuch 12
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**Versuch 15
***Alternative 1
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**Versuch 17
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***[http://biostudies.de/images/Versuch_17a.pdf Alternative 2]
**Versuch 18
***[http://biostudies.de/images/Versuch18_S1.pdf Seite 1]
***[http://biostudies.de/images/Versuch18_S2.pdf Seite 2]
***[http://biostudies.de/images/Versuch18_S3.pdf Seite 3]
***[http://biostudies.de/images/Versuch18_S4.pdf Seite 4]
***[http://biostudies.de/images/Versuch18_S5.pdf Seite 5]
***[http://biostudies.de/images/Versuch18_S6.pdf Seite 6]
***[http://biostudies.de/images/Versuch18_S7.pdf Seite 7]
*OC-Altklausuren
**[http://biostudies.de/images/no-prue-ch-2008-07-23.pdf 23.07.2008]
**[http://biostudies.de/images/no-pruef2008-10-15.pdf 15.10.2008]
**[http://biostudies.de/images/no-pruef2009-03-30.pdf 30.03.2009]
*Ringvorlesung
**Altklausuren
***[http://biostudies.de/images/Ringvorlesung1.jpg Seite 1]
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    <text bytes="6508" xml:space="preserve">Hier findet Ihr einige Protokolle zum Physik- und physikalisch-chemischen Praktikum. Die Skripte sind nur zum besseren Verstädnis der Versuche gedacht und nicht als Vorlage für Eure eigenen Protokolle!!!

Für Fehler, die sich in den Protokollen eingeschlichen haben, können weder deren Verfasser noch der Betreiber dieser Seite haftbar gemacht werden.

Damit die Sache funktioniert und Jeder was davon hat, sind wir darauf angewiesen mehr Protokolle online zu stellen. Schickt also bitte korrigierte Protokolle vom Physik- und PC-Praktikum an [mailto:daniel@biostudies.de daniel@biostudies.de], damit diese hier eingestellt werden können!!!

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*Physikalisch-chemisches Praktikum
**[http://biostudies.de/images/Nr._1.pdf Versuch 1]
**[http://biostudies.de/images/Versuch_2.pdf Versuch 2]
**Versuch 3
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**[http://biostudies.de/images/Nr._8_Siedediagramme.pdf Versuch 8]
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**Versuch 2
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**Versuch 18
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***[http://biostudies.de/images/Versuch18_S5.pdf Seite 5]
***[http://biostudies.de/images/Versuch18_S6.pdf Seite 6]
***[http://biostudies.de/images/Versuch18_S7.pdf Seite 7]
*OC-Altklausuren
**[http://biostudies.de/images/no-prue-ch-2008-07-23.pdf 23.07.2008]
**[http://biostudies.de/images/no-pruef2008-10-15.pdf 15.10.2008]
**[http://biostudies.de/images/no-pruef2009-03-30.pdf 30.03.2009]
**[http://biostudies.de/images/OC_2009-7-22.pdf 22.07.2009]
*Ringvorlesung
**Altklausuren
***[http://biostudies.de/images/Ringvorlesung1.jpg Seite 1]
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***[http://biostudies.de/images/Ringvorlesung6.jpg Seite 6]
***[http://biostudies.de/images/Ringvorlesung7.jpg Seite 7]
***[http://biostudies.de/images/Ringvorlesung8.jpg Seite 8]
***[http://biostudies.de/images/Ringvorlesung9.jpg Seite 9]
**[http://biostudies.de/images/Ringvorlesung_2tes_Semester.pdf Unterlagen 2. Semester (ausgenommen Chronobiologie)]
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    <text bytes="6586" xml:space="preserve">Hier findet Ihr einige Protokolle zum Physik- und physikalisch-chemischen Praktikum. Die Skripte sind nur zum besseren Verstädnis der Versuche gedacht und nicht als Vorlage für Eure eigenen Protokolle!!!

Für Fehler, die sich in den Protokollen eingeschlichen haben, können weder deren Verfasser noch der Betreiber dieser Seite haftbar gemacht werden.

Damit die Sache funktioniert und Jeder was davon hat, sind wir darauf angewiesen mehr Protokolle online zu stellen. Schickt also bitte korrigierte Protokolle vom Physik- und PC-Praktikum an [mailto:daniel@biostudies.de daniel@biostudies.de], damit diese hier eingestellt werden können!!!

{{#tree:
*Physikalisch-chemisches Praktikum
**[http://biostudies.de/images/Nr._1.pdf Versuch 1]
**[http://biostudies.de/images/Versuch_2.pdf Versuch 2]
**Versuch 3
***[http://biostudies.de/images/Versuch_3.pdf Versuch 3]
***[http://biostudies.de/images/Versuch_3-1.pdf Versuch 3-1]
**[http://biostudies.de/images/Versuch_4.pdf Versuch 4]
**Versuch 5
***[http://biostudies.de/images/Nr._5_nach_Beckmann.pdf Versuch 5]
***[http://biostudies.de/images/Nr._5.pdf Versuch 5]
**[http://biostudies.de/images/Versuch_6.pdf Versuch 6]
**[http://biostudies.de/images/Nr._8_Siedediagramme.pdf Versuch 8]
**[http://biostudies.de/images/Nr._9_Mischung_Entmischung.pdf Versuch 9]
**Versuch 10
***[http://biostudies.de/images/Nr._10_MWG.pdf Versuch 10]
***[http://biostudies.de/images/Versuch_10.pdf Versuch 10]
**[http://biostudies.de/images/Versuch_11.pdf Versuch 11]
**[http://biostudies.de/images/Nr._13_Oberflaechenspannung.pdf Versuch 13]
**[http://biostudies.de/images/Nr._14_Viskositaet_von_Flue.pdf Versuch 14]
**[http://biostudies.de/images/Nr._16.pdf Versuch 16]
**[http://biostudies.de/images/Nr._17_kinetik_Rohrzucker.pdf Versuch 17]
*Physik-Praktikum
**Versuch 2
***[http://biostudies.de/images/Versuch2_S1.pdf Seite 1]
***[http://biostudies.de/images/Versuch2_S2.pdf Seite 2]
***[http://biostudies.de/images/Versuch2_S3.pdf Seite 3]
***[http://biostudies.de/images/Versuch2_S4.pdf Seite 4]
***[http://biostudies.de/images/Versuch2_S5.pdf Seite 5]
**Versuch 3
***[http://biostudies.de/images/Versuch3_S1.pdf Seite 1]
***[http://biostudies.de/images/Versuch3_S2.pdf Seite 2]
***[http://biostudies.de/images/Versuch3_S3.pdf Seite 3]
***[http://biostudies.de/images/Versuch3_S4.pdf Seite 4]
***[http://biostudies.de/images/Versuch3_S5.pdf Seite 5]
***[http://biostudies.de/images/Versuch3_S6.pdf Seite 6]
**Versuch 4
***[http://biostudies.de/images/Versuch4_S1.pdf Seite 1]
***[http://biostudies.de/images/Versuch4_S2.pdf Seite 2]
**Versuch 6
***[http://biostudies.de/images/Versuch6_S1.pdf Seite 1]
***[http://biostudies.de/images/Versuch6_S2.pdf Seite 2]
***[http://biostudies.de/images/Versuch6_S3.pdf Seite 3]
***[http://biostudies.de/images/Versuch6_S4.pdf Seite 4]
**Versuch 7
***[http://biostudies.de/images/Versuch7_S1.pdf Seite 1]
***[http://biostudies.de/images/Versuch7_S2.pdf Seite 2]
***[http://biostudies.de/images/Versuch7_S3.pdf Seite 3]
***[http://biostudies.de/images/Versuch7_S4.pdf Seite 4]
**Versuch 9
***[http://biostudies.de/images/Versuch9_S1.pdf Seite 1]
***[http://biostudies.de/images/Versuch9_S2.pdf Seite 2]
***[http://biostudies.de/images/Versuch9_S3.pdf Seite 3]
***[http://biostudies.de/images/Versuch9_S4.pdf Seite 4]
***[http://biostudies.de/images/Versuch9_S5.pdf Seite 5]
**Versuch 10
***[http://biostudies.de/images/Versuch10_S1.pdf Seite 1]
***[http://biostudies.de/images/Versuch10_S2.pdf Seite 2]
***[http://biostudies.de/images/Versuch10_S3.pdf Seite 3]
**Versuch 11
***Alternative 1
****[http://biostudies.de/images/Versuch11_S1.pdf Seite 1]
****[http://biostudies.de/images/Versuch11_S2.pdf Seite 2]
****[http://biostudies.de/images/Versuch11_S3.pdf Seite 3]
****[http://biostudies.de/images/Versuch11_S4.pdf Seite 4]
***[http://biostudies.de/images/Versuch_11a.pdf Alternative 2]
**Versuch 12
***[http://biostudies.de/images/Versuch_12a.pdf]
**Versuch 13
***[http://biostudies.de/images/Versuch13_S1.pdf Seite 1]
***[http://biostudies.de/images/Versuch13_S2.pdf Seite 2]
***[http://biostudies.de/images/Versuch13_S3.pdf Seite 3]
***[http://biostudies.de/images/Versuch13_S4.pdf Seite 4]
***[http://biostudies.de/images/Versuch13_S5.pdf Seite 5]
***[http://biostudies.de/images/Versuch13_S6.pdf Seite 6]
***[http://biostudies.de/images/Versuch13_S7.pdf Seite 7]
***[http://biostudies.de/images/Versuch13_S8.pdf Seite 8]
**Versuch 15
***Alternative 1
****[http://biostudies.de/images/Versuch15_S1.pdf Seite 1]
****[http://biostudies.de/images/Versuch15_S2.pdf Seite 2]
****[http://biostudies.de/images/Versuch15_S3.pdf Seite 3]
***[http://biostudies.de/images/Versuch_15a.pdf Alternative 2]
**Versuch 17
***Alternative 1
****[http://biostudies.de/images/Versuch17_S1.pdf Seite 1]
****[http://biostudies.de/images/Versuch17_S2.pdf Seite 2]
****[http://biostudies.de/images/Versuch17_S3.pdf Seite 3]
****[http://biostudies.de/images/Versuch17_S4.pdf Seite 4]
****[http://biostudies.de/images/Versuch17_S5.pdf Seite 5]
****[http://biostudies.de/images/Versuch17_S6.pdf Seite 6]
***[http://biostudies.de/images/Versuch_17a.pdf Alternative 2]
**Versuch 18
***[http://biostudies.de/images/Versuch18_S1.pdf Seite 1]
***[http://biostudies.de/images/Versuch18_S2.pdf Seite 2]
***[http://biostudies.de/images/Versuch18_S3.pdf Seite 3]
***[http://biostudies.de/images/Versuch18_S4.pdf Seite 4]
***[http://biostudies.de/images/Versuch18_S5.pdf Seite 5]
***[http://biostudies.de/images/Versuch18_S6.pdf Seite 6]
***[http://biostudies.de/images/Versuch18_S7.pdf Seite 7]
*OC-Altklausuren
**[http://biostudies.de/images/no-prue-ch-2008-07-23.pdf 23.07.2008]
**[http://biostudies.de/images/no-pruef2008-10-15.pdf 15.10.2008]
**[http://biostudies.de/images/no-pruef2009-03-30.pdf 30.03.2009]
**[http://biostudies.de/images/OC_2009-7-22.pdf 22.07.2009]
*Ringvorlesung
**Altklausuren
***[http://biostudies.de/images/Ringvorlesung1.jpg Seite 1]
***[http://biostudies.de/images/Ringvorlesung2.jpg Seite 2]
***[http://biostudies.de/images/Ringvorlesung3.jpg Seite 3]
***[http://biostudies.de/images/Ringvorlesung4.jpg Seite 4]
***[http://biostudies.de/images/Ringvorlesung5.jpg Seite 5]
***[http://biostudies.de/images/Ringvorlesung6.jpg Seite 6]
***[http://biostudies.de/images/Ringvorlesung7.jpg Seite 7]
***[http://biostudies.de/images/Ringvorlesung8.jpg Seite 8]
***[http://biostudies.de/images/Ringvorlesung9.jpg Seite 9]
**[http://biostudies.de/images/Klausur_Ringvorlesung.pdf Klausurfragen SS 08]
**[http://biostudies.de/images/Ringvorlesung_2tes_Semester.pdf Unterlagen 2. Semester (ausgenommen Chronobiologie)]
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    <comment>Die Seite wurde neu angelegt: n-Alkane sind durch die Bildung linearer und unverzweigter Ketten gekennzeichnet. Die Länge der C-C-Bindung, also der Abstand zwischen zwei C-Atomen,beträgt bei n-Alk...</comment>
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    <text bytes="213" xml:space="preserve">n-Alkane sind durch die Bildung linearer und unverzweigter Ketten gekennzeichnet. Die Länge der C-C-Bindung, also der Abstand zwischen zwei C-Atomen,beträgt bei n-Alkanen 154 &lt;tex&gt;&lt;small&gt;\plusminus&lt;/small&gt;&lt;/tex&gt;</text>
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    <comment>hat „[[1.3.2.1 Unpolare Atombindung]]“ nach „[[1.3.2.1 Unpolare Atombindung1]]“ verschoben: Korrektur - nach Mail von Christian Weinberger Etliches fasch: "Die Seite strotzt vor falschen oder fehlenden Ladungen. Auch die dazugehörigen Erklärunge</comment>
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 |width="5%" | &lt;small&gt;[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung|zurück]]&lt;/small&gt;
 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[1.3.2.2 Polare Atombindung|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
 |}

&lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
[[1.0 Grundlagen]]&lt;br/&gt;
[[1.3 Chemische Bindungen]]&lt;br/&gt;
[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]&lt;br/&gt;
1.3.2.1 Unpolare Atombindung&lt;/small&gt;


Bei der Reaktion zweier Nichtmetall-Atome entsteht durch die Überlappung der beiden '''Atomorbitale''' ein energiearmes '''Molekülorbital'''. Dabei ist die Bindigkeit eines Atoms, die Anzahl seiner ungepaarten Elektronen, gleich der Anzahl seiner ungepaarten Elektronen. Elemente des Periodensystems der 3. und höherer Perioden können eine Bindigkeit &gt; 4 erreichen, da auch d-Orbitale hierfür zur Verfügung stehen.
&lt;div align="center"&gt;
{|border="1" style="text-align:center"
 |colspan="2" |Elektronenpaare
 |rowspan="2" |Struktur
 |colspan="2" rowspan="2" |Beispiele
 |-
 |bindend
 |nicht bindend
 |-
 |2
 | -
 |linear&lt;br /&gt;[[Bild:Struktur linear.jpg]]
 |CO₂&lt;br /&gt;[[Bild:Strukturformel CO2.jpg]]
 |N₂O&lt;br /&gt;[[Bild:Strukturformel N2O.jpg]]
 |-
 |3
 | -
 |trigonal eben&lt;br /&gt;[[Bild:Struktur trigonal eben.jpg]]
 |BF₃&lt;br /&gt;[[Bild:Strukturformel BF3.jpg]]
 |CO₃²⁻&lt;br /&gt;[[Bild:Strukturformel CO32-.jpg]]
 |-
 |2
 |1
 |gewinkelt&lt;br /&gt;[[Bild:Struktur gewinkelt.jpg]]
 |SO₂&lt;br /&gt;[[Bild:Strukturformel SO2.jpg]]
 |O₃&lt;br /&gt;[[Bild:Strukturformel O3.jpg]]
 |-
 |4
 | -
 |tetraedrisch&lt;br /&gt;[[Bild:Struktur tetraedrisch.jpg]]
 |CH₄&lt;br /&gt;[[Bild:Strukturformel CH4.jpg]]
 |NH₄⁺&lt;br /&gt;[[Bild:Strukturformel NH4.jpg]]
 |-
 |3
 |1
 |pyramidal&lt;br /&gt;[[Bild:Struktur pyramidal.jpg]]
 |NH₃&lt;br /&gt;[[Bild:Strukturformel NH3.jpg]]
 |H₃O⁺&lt;br /&gt;[[Bild:Strukturformel H3O.jpg]]
 |-
 |2
 |2
 |pyramidal gewinkelt&lt;br /&gt;[[Bild:Struktur pyramidal-gewinkelt.jpg]]
 |H₂O&lt;br /&gt;[[Bild:Strukturformel H2O.jpg]]
 |H₂S&lt;br /&gt;[[Bild:Strukturformel H2S.jpg]]
 |-
 |5
 | -
 |trigonal-bipyramidal&lt;br /&gt;[[Bild:Struktur trigonal-bipyramidal.jpg]]
 |PCl₅&lt;br /&gt;[[Bild:Strukturformel PCl5.jpg]]
 |PF₅&lt;br /&gt;[[Bild:Strukturformel PF5.jpg]]
 |-
 |6
 | -
 |oktaedrisch&lt;br /&gt;[[Bild:Struktur oktaedrisch.jpg]]
 |SF₆&lt;br /&gt;[[Bild:Strukturformel SF6.jpg]]
 |IOF₅&lt;br /&gt;[[Bild:Strukturformel IOF5.jpg]]
 |}
&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Tab. 2: Bindigkeit und Raum-/Orbitalstruktur'''
::Die Tabelle zeigt die Bindigkeiten unterschiedlicher (anorganischer) Moleküle sowie deren gemeinsam genutzte bzw. ungenutzte Elektronen.&lt;/small&gt;


{|
 |width="5%" | &lt;small&gt;[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung|zurück]]&lt;/small&gt;
 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[1.3.2.2 Polare Atombindung|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
 |}</text>
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    <comment>hat „[[1.3.2.1 Unpolare Atombindung]]“ nach „[[1.3.2.1 Unpolare Atombindung1]]“ verschoben: Korrektur - nach Mail von Christian Weinberger Etliches fasch: "Die Seite strotzt vor falschen oder fehlenden Ladungen. Auch die dazugehörigen Erklärunge</comment>
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  <title>1.0 Definitionen der Biologie</title>
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{|
 |width="5%" | &lt;small&gt;[[I. Einführung|zurück]]&lt;/small&gt;
 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[2.0 Aufgabengebiete der Biologie|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
 |}

&lt;small&gt;[[I. Einführung]]&lt;br/&gt;
1.0 Definitionen der Biologie&lt;/small&gt;


Biologie ist die '''Lehre von den Lebewesen''', ihren Erscheinungen, Wandlungen und Interaktionen untereinander. Biologie muß als Naturwissenschaft strikt ihre Arbeitsgrundlage – Lebewesen – definieren. Demnach kennzeichnen sich Lebewesen durch
*den '''Besitz von Zellen''' bei '''Vielzellern''' oder die Organisation in Form einer '''einzelnen Zelle''' (bei '''Einzellern'''),
*die Fähigkeit zur (aktiven) '''Bewegung''',
*'''Wachstum''',
*die Aufnahme von Stoffen, Verarbeitung dieser und Ausscheidung anderer Stoffe ('''Stoffwechsel'''),
*'''Reizaufnahme''' und '''-verarbeitung''' aus der Umwelt und
*der autonomen '''Fortpflanzung''' bzw. '''Vermehrung'''.


{|
 |width="5%" | &lt;small&gt;[[I. Einführung|zurück]]&lt;/small&gt;
 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[2.0 Aufgabengebiete der Biologie|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
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  <title>2.0 Aufgabengebiete der Biologie</title>
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    <text bytes="6239" xml:space="preserve">&lt;keywords content="Cytologie, Evolutionsbiologie, Genetik, Molekulargenetik, Mendel-Genetik, Histologie, Physiologie, Immunologie, Endokrinologie, Entwicklungsbiologie, Neurobiologie, Stoffwechselphysiologie, Molekularbiologie, Morphologie, Anatomie, Parasitologie, Paläobiologie, Paläontologie, Systematik, Verhaltensbiologie, Verhaltensbiologie, Ökologie" /&gt;
{|
 |width="5%" | &lt;small&gt;[[1.0 Definitionen der Biologie|zurück]]&lt;/small&gt;
 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
 |}

&lt;small&gt;[[I. Einführung]]&lt;br/&gt;
2.0 Aufgabengebiete der Biologie&lt;/small&gt;


Wie sich leicht aus der Definition von Lebewesen erkennen läßt, muß sich die Biologie mit vielfältigen Fragestellungen befassen. Um genauer zu unterscheiden gibt es die Möglichkeit, den Gesamtbereich der Biologie in mehrere Teildisziplinen einzuteilen. Dabei gibt es keine tatsächlich rein biologischen Disziplinen, sondern es handelt sich vielmehr um Wissensbereiche, die auf biologischen, chemischen, physikalischen oder/und mathematischen Grundlagen beruhen. Diesen Zusammenhang versucht Abb. 1 darzustellen. Je näher die schwarzen wissenschaftlichen Teildisziplinen den rot dargestellten Wissenschaften liegen, umso wichtiger ist in der Teildisziplin diese Wissenschaft.

&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Biodisziplinen.JPG|700px]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 1: Biologische Teildisziplinen und ihr Bezug zu anderen (Natur-)Wissenschaften'''&lt;/small&gt;
::&lt;small&gt;Je näher die schwarz dargestellten Teildisziplinen den roten Wissenschaften sind, umso wichtiger ist deren Rolle in der gegebenen Teildisziplin.&lt;/small&gt;

Generell kann anhand der vorliegenden Organismen die Biologie in '''Zoologie''' ('''Tierkunde'''), '''Botanik''' ('''Pflanzenkunde'''), die '''Mikrobiologie''' (behandelt überwiegend kleine '''Einzeller''' – meist Bakterien – aber auch pflanzliche und tierische Einzeller), '''Mykologie''' ('''Pilzkunde''') und '''Virologie''' (da sich '''Viren''' u. a. nicht autonom reproduzieren können, gehören sie per definitionem nicht zur lebenden Natur) eingeteilt werden. Die Einteilung anhand des Arbeitsgegenstands erscheint jedoch sinnvoller, da schneller nachvollzogen werden kann, auf welchem Gebiet gearbeitet wird. Die wichtigsten Teildisziplinen sind
*'''Cytologie''',
:::Die Cytologie untersucht mittels mikroskopischen und molekularbiologischen Methoden Zellen.
*'''Evolutionsbiologie''',
:::Gegenstand der Evolutionsbiologie ist die Evolution, die Veränderung von Merkmalen bei Organismengruppen über längere Zeit hinweg, deren Mechanismen und Wirkweise.
*'''Genetik''' mit
:*'''klassischer Genetik''',
::::Sie erforscht und beschreibt die Vererbung morpholoanatomischer Charaktere und deren Zustandekommen.
:*'''Molekulargenetik''',
::::Die Molekulargenetik beschäftigt sich mit dem Feinbau des Erbträgers, dessen Umsetzung zu Eiweißen und seinen Abänderungen.
:*'''Gentechnologie''',
::::Gentechnologie befaßt sich mit der (gentechnischen) Veränderung von Organismen.
:*'''Populationsgenetik''' und
::::Die Populationsgenetik erklärt stochastisch die Abänderungen der Erbinformation durch gegebene Einflüsse.
:*'''Züchtungsgenetik'''.
::::Die Züchtungsgenetik klärt Fragen nach Kreuzungsmöglichkeiten zwischen Organismen, um gewünschte Merkmale hervorzubringen oder zu steigern.
*'''Histologie''',
:::Gewebelehre, die den Aufbau, die physikochemischen Eigenschaften und die physikalischen Beanspruchungen von Geweben (Zellverbänden) untersucht und beschreibt.
*'''Physiologie''' mit
:*'''Immunologie''',
::::Die Immunologie beschreibt und erklärt die Abwehrmechanismen von Organismen gegen körperfremde Eindringlinge.
:*'''Bewegungsphysiologie''',
::::Die Bewegungsphysiologie beschreibt und erforscht die physikalischen Notwendigkeiten und chemischen Vorgänge, die zum Ablauf von Bewegungen notwendig sind.
:*'''Endokrinologie''',
::::Teilgebiet, das die Steuerung von Organen durch chemische Botenstoffe, die Hormone, beschreibt.
:*'''Fortpflanzungs-''' und '''Entwicklungsbiologie''',
::::Die Fortpflanzungs- und Entwicklungsbiologie erforscht die Entstehung von Nachkommen sowie deren hormonelle Steuerung.
:*'''Neurobiologie''',
::::Sie beschreibt den Aufbau und die Funktionsweise von Nervensystemen.
:*'''Sinnesphysiologie''' und
::::Die Sinnesphysiologie befaßt sich mit der Aufnahme von Reizen aus der Umwelt und ihrer Verarbeitung.
:*'''Stoffwechselphysiologie''',
::::Sie befaßt sich mit dem Stoffaufbau (Anabolismus), dem Stoffabbau (Katabolismus) sowie dem Umbau aufgenommener Stoffe (Metabolismus)
*'''Molekularbiologie''',
:::Ein Teilgebiet, welches sich mit dem Aufbau und den Reaktionen biochemischer Stoffe im Körper befaßt.
*'''Morphologie''',
:::Morphologie ist die Beschreibung von äußeren Merkmalen von Organismen oder Teilen dieser sowie die Untersuchung deren Zustandekommen.
*'''Anatomie''',
:::Als Anatomie wird die Lehre vom „inneren“ Aufbau der Organismen bezeichnet.
*'''Biostatistik''',
:::Die Biostatistik befaßt sich mit Fragen der Häufigkeit biologischer Erscheinungen, vergleich sie mit anderen und gewinnt statistisch gesicherte Kenntnisse aus allen statistischen Teilgebieten.
*'''Parasitologie''',
:::Parasitologie befaßt sich mit dem Aufbau von Parasiten, deren Lebenszyklen und den Auswirkungen auf ihren Wirt.
*'''Paläobiologie'''[1],
:::Sie beschäftigt sich mit der zeitlichen Erscheinung, dem Aufbau, der Überlieferung und der Nutzung historischer Organismen 
*'''Systematik''',
:::Die Systematik hat zur Aufgabe Organismen zu klassifizieren, eindeutig zu benennen und sie in ein System einzuordnen.
*'''Theoretische Biologie''',
:::Die theoretische Biologie befaßt sich mit der mathematischen Beschreibung, Modellierung und Auswertung biologischer Vorgänge.
*'''Verhaltensbiologie''' und
:::Sie befaßt sich mit dem Zustandekommen und der Beeinflussung von Verhalten.
*'''Ökologie'''.
:::Die Ökologie beschreibt und erforscht die Beziehungen der Lebewesen zueinander.

-----

&lt;small&gt;[1]: syn. '''Paläontologie'''&lt;/small&gt;


{|
 |width="5%" | &lt;small&gt;[[1.0 Definitionen der Biologie|zurück]]&lt;/small&gt;
 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
 |}</text>
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&lt;div align="center"&gt;'''Herzlich willkommen auf den Seiten von'''&lt;/div&gt;


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Sie sind Dozent an einer Hochschule oder Berufsfachschule und lehren ein biologisches, chemisches oder biomathematisches Fach? Sie finden es umständlich, Ihre Skripten dutzendfach zu kopieren? Ich biete Ihnen an Ihr Skript kostenlos als E-Book auf den Seiten von biostudies.de für Ihre Studenten/Schüler zur Verfügung zu stellen. Interesse? Dann schreiben Sie bitte eine Mail an [mailto:daniel@biostudies.de daniel@biostudies.de]. Hier erfahren Sie auch mehr über die Voraussetzungen.

&lt;div align="center"&gt;Im Folgenden ist v. a. ein ausführliches &lt;big&gt;[[Biostudies:E-Book|E-Book]]&lt;/big&gt;, das den Inhalt des Grundstudiums und etwas darüber hinaus gut abdecken sollte, zu finden&lt;/div&gt;</text>
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&lt;div align="center"&gt;&lt;html&gt;&lt;span class="plainlinks"&gt;&lt;a href="http://tinyurl.com/jufobase-bio" target="_blank" alt="Volltexte von Jugend forscht Arbeiten im Bereich Biologie" title="Volltexte von Jugend forscht Arbeiten im Bereich Biologie"&gt;&lt;img src="http://idserver.fiz-karlsruhe.de/ih3000/jufo/jufobanner.jpg"&gt;&lt;/img&gt;&lt;/a&gt;&lt;/span&gt;&lt;/html&gt;&lt;/div&gt;


In den Datenfluten des World Wide Web stößt man doch hin und wieder auf sinnvolle Informationen - zum Teil auf recht Belangloses aber Interessantes und zum Teil auf Ausgefeiltes. Mag sein, daß man sich dann doch manchmal die Frage stellt: Wer steckt eigentlich hinter den Informationen, die mir hier angeboten werden? Und hier komme ich ins Spiel. In diesem Fall stecke ich dahinter.

[[Bild:Daniel Schütz.jpg|left|Daniel Schütz]]Ich heiße Daniel Schütz und bin vom Jahrgang 1984. Nach der Grundschule ging ich einige Zeit aufs Gymnasium, hab dieses jedoch bereits in der 7. Klasse wieder verlassen. Jedoch war der Gymnasialbesuch nicht umsonst, denn v. a. hier wurde mein Interesse an der Biologie durch einen Lehrer geweckt, der mich zur Teilnahme am (natur)wissenschaftlichen Wettbewerb "&lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.jugend-forscht.de Jugend forscht]&lt;/span&gt;" motivierte und hierbei durch Tutoring stark unterstützte. Trotz dessen, daß ich auf die Realschule wechselte, blieb meine Leidenschaft zu "Jugend forscht" in den darauf folgenden 10 Jahren erhalten. Bereits im ersten Jahr gewann ich einen Umwelttechnik-Sonderpreis, in den darauf folgenden Jahren wurde ich Regionalsieger.

2001 habe ich dann endlich die Realschule hinter mir gelassen und aufgrund meiner stark biologisch angehauchten Interessen eine Ausbildung am renommierten Forschungsinstitut Senckenberg zum museumstechnischen Assistenten begonnen, die ich 2003 als &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüfter Technischer Assistent für naturkundliche Museen und Forschungsinstitute]&lt;/span&gt; abschloß. Auch diese Zeit prägte mich sehr, da ich hier mit echten Wissenschaftlern und tatsächlicher wissenschaftlicher Arbeit in Berührung kam. Neben einem exzellenten theoretischen Unterricht in Systematik und Taxonomie der Tiere und Pflanzen sowie Geologie/Paläontologie bestand die Ausbildung in praktischer, jeweils dreimonatiger Arbeit in div. Sektionen des Forschungsinstituts und Museums. Und bereits hier wurde ich von einigen Ausbildern und Doktoranden dazu ermutigt doch ein Biologiestudium zu beginnen, was mir damals jedoch aufgrund eines fehlenden Abiturs nicht möglich war.

Leider hatte ich nach dieser ersten Ausbildung keine Anstellung als museumstechnischer Assistent gefunden, so daß ich nach einem Jahr der Arbeitssuche eine weitere Ausbildung zum BTA begann, in der der Ausbildungsschwerpunkt auf den modernen Methoden biologischer Arbeit (z. B. Biotechnologie und Genetik) lag, an der &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Landesgewerbeanstalt Nürnberg]&lt;/span&gt; (TÜV Rheinland). Auch diese Ausbildung schloß ich nach über zwei Jahren erfolgreich ab und auch während dieser Ausbildung erhielt ich durch meine Ausbilder große moralische Unterstützung bzgl. der Aufnahme eines Studiums. Während der Zeit der Arbeitssuche konnte ich jedoch einen großen Erfolg bei "Jugend forscht" verbuchen - als bayerischer Landessieger und Gewinner des Werner-Rathmayer-Preises der &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.dzg-ev.de/ Deutschen Zoologischen Gesellschaft]&lt;/span&gt; (in Kombination mit einer Einladung zur Jahrestagung der DZG nach Rostock). 2006 - bei meiner letzten Teilnahme am Wettbewerb - hatte ich ein weiteres Mal großen Erfolg, diesmal als Drittplatzierter beim Bundeswettbewerb und einem Preis der &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.we-heraeus-stiftung.de/ Wilhelm und Else Heraeus-Stiftung]&lt;/span&gt;. Diese Arbeit ist &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://biostudies.de/images/e/e6/Morphologie%2C_Phylogenie_und_systematische_Stellung_chinesischer_Mikrofossilien.pdf hier]&lt;/span&gt; zu finden

Auch wenn ich noch ein Biostudium anstrebte (mir jedoch immer noch ein Abitur fehlte), habe ich mich zunächst auf die Suche nach einem Job begeben, den ich mit einer unbefristeten Festanstellung an der &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.awi.de/de/institut/standorte/helgoland/ Biologischen Anstalt Helgoland]&lt;/span&gt; (Alfred-Wegener-Institut) relativ schnell fand. Hier führte ich gaschromatographische Analysen (CHNS-Analyzer) und naßchemische Stoffbestimmungen (Phosphatmessungen) mariner Algen und Tiere (v. a. Copepoden [Ruderfußkrebse] und Ctenophoren [Rippenquallen]) durch, war für die Kultivierung div. Organismen, der Koordination von Probennahmen und allgemeinen Sektionsverwaltungsaufgaben verantwortlich und sammelte erste Erfahrungen mit schlechtem Wetter auf Schiffen (und nein, ich wurde nicht seekrank!).

Nun ist es so, daß es mittlerweile in allen Bundesländern die Möglichkeit für Berufstätige gibt, eine Art "Sonderzulassung" zu Universitäten, die sog. fachbezogene Hochschulzulassung, zu erhalten. Die Voraussetzungen, die hierfür erfüllt werden müssen, sind jedoch von Bundesland zu Bundesland recht unterschiedlich. In Schleswig-Holstein, wo ich ja bereits wegen meiner Anstellung auf Helgoland wohnte, sind die Voraussetzungen hierfür eine abgeschlossene staatlich anerkannte Berufsausbildung (mit einer Gesamtnote von mindestens 2,0), der Nachweis einer Arbeitszeit von mehr als zwei Jahren - ebenfalls mit einer Gesamtnote von mindestens 2,0 sowie der Nachweis der besonderen Eignung für das angestrebte Studium sowie für den Zusammenhang zwischen gewünschtem Studienfach und Berufsausbildung/-tätigkeit. Da ich im Frühsommer 2008 diese Prämissen erfüllt hatte, habe ich mich beworben. Hat man diese Voraussetzungen erfüllt, wird man zu einem Eignungsgespräch eingeladen. Das Gespräch besteht aus einem fachlichen Teil und einem Teil, in dem Allgemeinwissen (aus allen Lebensbereichen sowie Grundlagen der Mathematik, Physik und Englischkenntnisse) geprüft werden. Die Prüfung wurde von einer Prüfungskomission aus imho sieben Leuten abgenommen, darunter u. a. ein Biologie-Professor, eine Lehrerin sowie der Prüfungsleiter, der vom schleswig-holsteinigschen Ministerium gestellt wurde. Die Fragen, die geprüft wurden, durfte ich ca. 15 Minuten vor der eigentlichen Prüfung einsehen und mir Notizen dazu machen. Der allgemeine Teil bestand aus der Berechnung der Geschwindigkeit eines Autos, Berechnung der Beschleunigung sowie einige Fragen zum Trägheitsgesetz und dem fairen Handel (fair pay). Der fachbezogene Prüfungsteil wurde vom Biologie-Professor durchgeführt und war doch schon tiefergehend. Hier wurde Biologie-Schulwissen abgefragt (z. B. über Unterschiede und Gemeinsamkeiten von Pflanzen- und Tierzellen), aber auch tiefergehendes Wissen und Fragen aus Vordiplomsprüfungen (z. B. welche Vorteile die Kompartimentierung in Zellen bildet oder wie die Elektronentransportkette zwischen dem Photosystem I und II funktioniert). Nichtsdestotrotz hab ich nach zehn Minuten bangen Wartens, die mindestens eine Ewigkeit dauerten, von der Prüfungskomission erfahren, daß ich die Prüfung bestanden habe und eine fachbezogene Hochschulzulassung mit der Note 1,2 erhalten. Tatsächlich. Nicht einmal eine Woche später hielt ich die Zulassung in Händen. Da die Zulassung nur für Schleswig-Holstein gilt und hier die &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.uni-kiel.de/biologie/index.shtml Christian-Albrechts-Universität]&lt;/span&gt; (CAU) in Kiel die einzige Uni des Landes ist, die Biologie anbietet, Kiel eine schöne Stadt ist und außerdem am Meer liegt, habe ich mich hier für einen Studienplatz beworben, mich nach der Zulassung immatrikuliert und bin jetzt, also seit Wintersemester 2008/2009 hier.

... und wenn er nicht promoviert hat, dann studiert er da noch heute!</text>
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    </contributor>
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    <text bytes="2225" xml:space="preserve">I. [[Überblick]]
:1.0 [[Definitionen der Biologie]]
:2.0 [[Aufgabengebiete der Biologie]]
:3.0 [[Gliederung des vorliegenden E-Books]]
II. [[Molekularbiologie]]
:1.0 [[Grundlagen]]

::1.1 [[Materie, Element und subatomare Teilchen]]
::1.2 [[Entdeckung subatomarer Bausteine]]
::1.3 [[Atommodelle]]

:::1.3.1 [[Orbitalmodell]]
:2.0 [[Organische Chemie]]

::2.1 [[Einführung]]
::2.2 [[Das Element Kohlenstoff]]
::2.3 [[Alkane (Aliphaten)]]

:::2.3.1 [[n-Alkane (normale Alkane)]]
:::2.3.2 [[Verzweigte Alkane]]
:::2.3.3 [[Wichtige Alkane]]
:::2.3.4 [[Rotationsprofile &amp; Konformationsanalyse]]
:::2.3.5 [[Cycloalkane]]
:::2.3.6 [[Reaktionen der Alkane]]

::::2.3.6.1 [[Reaktionen mit Halogenen]]
::::2.3.6.2 [[Pyrolyse]]
::::2.3.6.3 [[Auftrennung von Erdölen]]
::::2.3.6.4 [[Kraftstoffe]]
::::2.3.6.5 [[Verbrennung]]
::2.4 [[Halogenalkane]]

:::2.4.1 [[Chiralität]]
:::2.4.2 [[Chiralitätselemente]]
:::2.4.3 [[Eigenschaften der Halogenalkane]]
:::2.4.4 [[Reaktionen von Halogenalkanen]]

::::2.4.4.1 [[Nucleophile Substitution]]
::::2.4.4.2 [[Eliminierung]]
::::2.4.4.3 [[Reaktion mit Metallen]]
::2.5 [[Organometallverbindungen]]
::2.6 [[Alkohole]]

:::2.6.1 [[Eigenschaften der Alkohole]]
:::2.6.2 [[Wichtige Alkohole]]
:::2.6.3 [[Reaktionen der Alkohole]]

::::2.6.3.1 [[Säure/Base-Verhalten]]
::::2.6.3.2 [[Reaktion zu Halogeniden]]
::::2.6.3.3 [[Umlagerungen]]
::::2.6.3.4 [[Anorganische Ester]]
::::2.6.3.5 [[Ether aus Alkoholen]]
::::2.6.3.6 [[Eliminierung]]
::::2.6.3.7 [[Oxidation]]
::2.7 [[Ether]]

:::2.7.1 [[Eigenschaften der Ether]]
:::2.7.2 [[Wichtige Ether]]
:::2.7.3 [[Reaktionen der Ether]]

::::2.7.3.1 [[Reaktionen mit Säure]]
::::2.7.3.2 [[Etherspaltung]]
::::2.7.3.3 [[Autoxidation]]
::2.8 [[Aliphatische N-Verbindungen]]

:::2.8.1 [[Azide]]
:::2.8.2 [[Amine]]

::::2.8.2.1 [[Darstellung]]
::::2.8.2.2 [[Reaktionen mit Säuren und Basen]]
::::2.8.2.3 [[Eliminierung]]
:::2.8.3 [[Weitere aliphatische N-Verbindungen]]
:::2.8.4 [[Alkaloide]]
::2.9 [[Alkene (früher: Olefine)]]

:::2.9.1 [[Eigenschaften]]
:::2.9.2 [[Darstellung]]
:::2.9.3 [[Reaktionen]]
:::2.9.4 [[Wichtige Alkene]]

::2.10 [[Polymere]]
::2.11 [[Alkine]]

:::2.11.1 [[Eigenschaften]]
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    </contributor>
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    <text bytes="2291" xml:space="preserve">{{#tree:
*I. [[Überblick]]
**1.0 [[Definitionen der Biologie]]
**2.0 [[Aufgabengebiete der Biologie]]
**3.0 [[Gliederung des vorliegenden E-Books]]
*II. [[Molekularbiologie]]
**1.0 [[Grundlagen]]
***1.1 [[Materie, Element und subatomare Teilchen]]
***1.2 [[Entdeckung subatomarer Bausteine]]
***1.3 [[Atommodelle]]
****1.3.1 [[Orbitalmodell]]
**2.0 [[Organische Chemie]]
***2.1 [[Einführung]]
***2.2 [[Das Element Kohlenstoff]]
***2.3 [[Alkane (Aliphaten)]]
****2.3.1 [[n-Alkane (normale Alkane)]]
****2.3.2 [[Verzweigte Alkane]]
****2.3.3 [[Wichtige Alkane]]
****2.3.4 [[Rotationsprofile &amp; Konformationsanalyse]]
****2.3.5 [[Cycloalkane]]
****2.3.6 [[Reaktionen der Alkane]]
*****2.3.6.1 [[Reaktionen mit Halogenen]]
*****2.3.6.2 [[Pyrolyse]]
*****2.3.6.3 [[Auftrennung von Erdölen]]
*****2.3.6.4 [[Kraftstoffe]]
*****2.3.6.5 [[Verbrennung]]
***2.4 [[Halogenalkane]]
****2.4.1 [[Chiralität]]
****2.4.2 [[Chiralitätselemente]]
****2.4.3 [[Eigenschaften der Halogenalkane]]
****2.4.4 [[Reaktionen von Halogenalkanen]]
*****2.4.4.1 [[Nucleophile Substitution]]
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*****2.4.4.3 [[Reaktion mit Metallen]]
***2.5 [[Organometallverbindungen]]
***2.6 [[Alkohole]]
****2.6.1 [[Eigenschaften der Alkohole]]
****2.6.2 [[Wichtige Alkohole]]
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*****2.6.3.1 [[Säure/Base-Verhalten]]
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***2.7 [[Ether]]
****2.7.1 [[Eigenschaften der Ether]]
****2.7.2 [[Wichtige Ether]]
****2.7.3 [[Reaktionen der Ether]]
*****2.7.3.1 [[Reaktionen mit Säure]]
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****2.9.1 [[Eigenschaften]]
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    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="3891" xml:space="preserve">{{#tree:
*I. [[Überblick]]
**1.0 [[Definitionen der Biologie]]
**2.0 [[Aufgabengebiete der Biologie]]
**3.0 [[Gliederung des vorliegenden E-Books]]
*II. [[Molekularbiologie]]
**1.0 [[Grundlagen]]
***1.1 [[Materie, Element und subatomare Teilchen]]
***1.2 [[Entdeckung subatomarer Bausteine]]
***1.3 [[Atommodelle]]
****1.3.1 [[Orbitalmodell]]
**2.0 [[Organische Chemie]]
***2.1 [[Einführung]]
***2.2 [[Das Element Kohlenstoff]]
***2.3 [[Alkane (Aliphaten)]]
****2.3.1 [[n-Alkane (normale Alkane)]]
****2.3.2 [[Verzweigte Alkane]]
****2.3.3 [[Wichtige Alkane]]
****2.3.4 [[Rotationsprofile &amp; Konformationsanalyse]]
****2.3.5 [[Cycloalkane]]
****2.3.6 [[Reaktionen der Alkane]]
*****2.3.6.1 [[Reaktionen mit Halogenen]]
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*****2.3.6.3 [[Auftrennung von Erdölen]]
*****2.3.6.4 [[Kraftstoffe]]
*****2.3.6.5 [[Verbrennung]]
***2.4 [[Halogenalkane]]
****2.4.1 [[Chiralität]]
****2.4.2 [[Chiralitätselemente]]
****2.4.3 [[Eigenschaften der Halogenalkane]]
****2.4.4 [[Reaktionen von Halogenalkanen]]
*****2.4.4.1 [[Nucleophile Substitution]]
*****2.4.4.2 [[Eliminierung]]
*****2.4.4.3 [[Reaktion mit Metallen]]
***2.5 [[Organometallverbindungen]]
***2.6 [[Alkohole]]
****2.6.1 [[Eigenschaften der Alkohole]]
****2.6.2 [[Wichtige Alkohole]]
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***2.7 [[Ether]]
****2.7.1 [[Eigenschaften der Ether]]
****2.7.2 [[Wichtige Ether]]
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*****2.7.3.2 [[Etherspaltung]]
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***2.8 [[Aliphatische N-Verbindungen]]
****2.8.1 [[Azide]]
****2.8.2 [[Amine]]
*****2.8.2.1 [[Darstellung]]
*****2.8.2.2 [[Reaktionen mit Säuren und Basen]]
*****2.8.2.3 [[Eliminierung]]
****2.8.3 [[Weitere aliphatische N-Verbindungen]]
****2.8.4 [[Alkaloide]]
***2.9 [[Alkene (früher: Olefine)]]
****2.9.1 [[Eigenschaften]]
****2.9.2 [[Darstellung]]
****2.9.3 [[Reaktionen]]
****2.9.4 [[Wichtige Alkene]]
***2.10 [[Polymere]]
***2.11 [[Alkine]]
****2.11.1 [[Eigenschaften]]
****2.11.2 [[Darstellung]]
****2.11.3 [[Reaktionen]]
*III. [[Zoologie]]
**1.0 [[Stämme des Tierreichs]]
***1.1 [[Systematischer Überblick]]
***1.2 [[Systematischer Teil]]
****1.2.1 Reich: [[Protista]]
*****1.2.1.1 [[Allgemeines]]
*****1.2.1.2 Stamm: [[Microspora]]
*****1.2.1.3 Stamm: [[Sarcomastigophora]]
******1.2.1.3.1 Unterstamm: [[Mastigophora (Flagellaten)]]
*******1.2.1.3.1.1 Klasse: [[Phytomastigophora]]
*******1.2.1.3.1.2 Klasse: [[Zoomastigophora]]
******1.2.1.3.2 Unterstamm: [[Sarcodina]]
*******1.2.1.3.2.1 Überklasse: [[Rhizopoda (Wurzelfüßer)]]
********1.2.1.3.2.1.1 Klasse: [[Granuloreticulosea]]
********1.2.1.3.2.1.2 Klasse: [[Acrasea (Zelluläre Schleimpilze]]
*****1.2.1.4 Stamm: [[Apicomplexa]]
******1.2.1.4.1 Klasse: [[Sporozoa (Sporentierchen)]]
****1.2.2 Reich: [[Animalia]]
*****1.2.2.1 [[Parasitismus]]
*****1.2.2.2 [[Parazoa]]
******1.2.2.2.1 Stamm: [[Porifera (Schwämme)]]
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******1.2.2.3.1 [[Radiata, Coelenterata (radiärsymmetrische Tiere, Hohltiere)]]
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*********1.2.2.3.1.1.2.1 Unterklasse: [[Hexacorallia]]
**********1.2.2.3.1.1.2.1.1 Ordnung: [[Madreporaria (Steinkorallen)]]
*******1.2.2.3.1.2 Stamm: [[Ctenophora, Acnidaria (Rippenquallen)]]
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    <text bytes="3893" xml:space="preserve">{{#tree:
*I. [[Überblick]]
**1.0 [[Definitionen der Biologie]]
**2.0 [[Aufgabengebiete der Biologie]]
**3.0 [[Gliederung des vorliegenden E-Books]]
*II. [[Molekularbiologie]]
**1.0 [[Grundlagen]]
***1.1 [[Materie, Element und subatomare Teilchen]]
***1.2 [[Entdeckung subatomarer Bausteine]]
***1.3 [[Atommodelle]]
****1.3.1 [[Orbitalmodell]]
**2.0 [[Organische Chemie]]
***2.1 [[Einführung]]
***2.2 [[Das Element Kohlenstoff]]
***2.3 [[Alkane (Aliphaten)]]
****2.3.1 [[n-Alkane (normale Alkane)]]
****2.3.2 [[Verzweigte Alkane]]
****2.3.3 [[Wichtige Alkane]]
****2.3.4 [[Rotationsprofile &amp; Konformationsanalyse]]
****2.3.5 [[Cycloalkane]]
****2.3.6 [[Reaktionen der Alkane]]
*****2.3.6.1 [[Reaktionen mit Halogenen]]
*****2.3.6.2 [[Pyrolyse]]
*****2.3.6.3 [[Auftrennung von Erdölen]]
*****2.3.6.4 [[Kraftstoffe]]
*****2.3.6.5 [[Verbrennung]]
***2.4 [[Halogenalkane]]
****2.4.1 [[Chiralität]]
****2.4.2 [[Chiralitätselemente]]
****2.4.3 [[Eigenschaften der Halogenalkane]]
****2.4.4 [[Reaktionen von Halogenalkanen]]
*****2.4.4.1 [[Nucleophile Substitution]]
*****2.4.4.2 [[Eliminierung]]
*****2.4.4.3 [[Reaktion mit Metallen]]
***2.5 [[Organometallverbindungen]]
***2.6 [[Alkohole]]
****2.6.1 [[Eigenschaften der Alkohole]]
****2.6.2 [[Wichtige Alkohole]]
****2.6.3 [[Reaktionen der Alkohole]]
*****2.6.3.1 [[Säure/Base-Verhalten]]
*****2.6.3.2 [[Reaktion zu Halogeniden]]
*****2.6.3.3 [[Umlagerungen]]
*****2.6.3.4 [[Anorganische Ester]]
*****2.6.3.5 [[Ether aus Alkoholen]]
*****2.6.3.6 [[Eliminierung]]
*****2.6.3.7 [[Oxidation]]
***2.7 [[Ether]]
****2.7.1 [[Eigenschaften der Ether]]
****2.7.2 [[Wichtige Ether]]
****2.7.3 [[Reaktionen der Ether]]
*****2.7.3.1 [[Reaktionen mit Säure]]
*****2.7.3.2 [[Etherspaltung]]
*****2.7.3.3 [[Autoxidation]]
***2.8 [[Aliphatische N-Verbindungen]]
****2.8.1 [[Azide]]
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*****2.8.2.2 [[Reaktionen mit Säuren und Basen]]
*****2.8.2.3 [[Eliminierung]]
****2.8.3 [[Weitere aliphatische N-Verbindungen]]
****2.8.4 [[Alkaloide]]
***2.9 [[Alkene (früher: Olefine)]]
****2.9.1 [[Eigenschaften]]
****2.9.2 [[Darstellung]]
****2.9.3 [[Reaktionen]]
****2.9.4 [[Wichtige Alkene]]
***2.10 [[Polymere]]
***2.11 [[Alkine]]
****2.11.1 [[Eigenschaften]]
****2.11.2 [[Darstellung]]
****2.11.3 [[Reaktionen]]
*III. [[Zoologie]]
**1.0 [[Stämme des Tierreichs]]
***1.1 [[Anmerkungen zur Systematik]]
***1.2 [[Systematischer Teil]]
****1.2.1 Reich: [[Protista]]
*****1.2.1.1 [[Allgemeines]]
*****1.2.1.2 Stamm: [[Microspora]]
*****1.2.1.3 Stamm: [[Sarcomastigophora]]
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*I. [[Überblick]]
**1.0 [[Definitionen der Biologie]]
**2.0 [[Aufgabengebiete der Biologie]]
**3.0 [[Gliederung des vorliegenden E-Books]]
*II. [[Molekularbiologie]]
**1.0 [[Grundlagen]]
***1.1 [[Materie, Element und subatomare Teilchen]]
***1.2 [[Entdeckung subatomarer Bausteine]]
***1.3 [[Atommodelle]]
****1.3.1 [[Orbitalmodell]]
**2.0 [[Organische Chemie]]
***2.1 [[Einführung]]
***2.2 [[Das Element Kohlenstoff]]
***2.3 [[Alkane (Aliphaten)]]
****2.3.1 [[n-Alkane (normale Alkane)]]
****2.3.2 [[Verzweigte Alkane]]
****2.3.3 [[Wichtige Alkane]]
****2.3.4 [[Rotationsprofile &amp; Konformationsanalyse]]
****2.3.5 [[Cycloalkane]]
****2.3.6 [[Reaktionen der Alkane]]
*****2.3.6.1 [[Reaktionen mit Halogenen]]
*****2.3.6.2 [[Pyrolyse]]
*****2.3.6.3 [[Auftrennung von Erdölen]]
*****2.3.6.4 [[Kraftstoffe]]
*****2.3.6.5 [[Verbrennung]]
***2.4 [[Halogenalkane]]
****2.4.1 [[Chiralität]]
****2.4.2 [[Chiralitätselemente]]
****2.4.3 [[Eigenschaften der Halogenalkane]]
****2.4.4 [[Reaktionen von Halogenalkanen]]
*****2.4.4.1 [[Nucleophile Substitution]]
*****2.4.4.2 [[Eliminierung]]
*****2.4.4.3 [[Reaktion mit Metallen]]
***2.5 [[Organometallverbindungen]]
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****2.6.1 [[Eigenschaften der Alkohole]]
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*****2.6.3.1 [[Säure/Base-Verhalten]]
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*****2.6.3.3 [[Umlagerungen]]
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****2.7.1 [[Eigenschaften der Ether]]
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*III. [[Zoologie]]
**1.0 [[Stämme des Tierreichs]]
***1.1 [[Anmerkungen zur Systematik]]
***1.2 [[Systematischer Teil]]
****1.2.1 Reich: [[Protista]]
*****1.2.1.1 Stamm: [[Microspora]]
*****1.2.1.2 Stamm: [[Sarcomastigophora]]
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*******1.2.2.2.1.3 Klasse: [[Demospongiae (Hornschwämme)]]
*****1.2.2.3 [[Eumetazoa]]
******1.2.2.3.1 [[Radiata, Coelenterata (radiärsymmetrische Tiere, Hohltiere)]]
*******1.2.2.3.1.1 Stamm: [[Cnidaria (Nesseltiere)]]
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*********1.2.2.3.1.1.2.1 Unterklasse: [[Hexacorallia]]
**********1.2.2.3.1.1.2.1.1 Ordnung: [[Madreporaria (Steinkorallen)]]
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    <text bytes="1206" xml:space="preserve">''Carl von Linné'' (1707 – 1778) entwickelte die heutige gültige ''’binäre Nomenklatur''', die Arten mit eindeutigem '''Gattungs'''- und '''Artnamen''' (Gattungs-/Art-Epitheton, Gattungs-/Art-Beiwort) definiert, z. B. ''Musca domestica'' (''Stubenfliege''), ''Rosa canina'' (''Heckenrose''), etc. Dabei gibt es bei Tieren folgende systematische (Haupt-)Ebenen, die ggf. um Über- oder Untergruppierungen erweitert werden können (z. B Überordnung):
:'''Reich'''
::'''Stamm'''
:::'''Klasse’’’
::::'''Ordnung'''
:::::'''Familie'''
::::::'''Gattung'''
:::::::'''Art'''

Aktuell wird überwiegend in biologischer Literatur das sog. '''5-Reiche-System''' angewandt (die Reiche sind nachfolgend fettgedruckt dargestellt):
:Prokaryota (Prokaryonten) (vor mehr als 3 Mrd. Jahren entstanden)
::'''Monera'''
:::Eubacteria
:::Archaebacteria
:Eukaryota (Eukaryonten) (vor 1,4 – 1,2 Mrd. Jahren entstanden)
::'''Protista'''
:::Archaeozoa
:::Chromista
:::Protista
::'''Plantae''' ('''Pflanzen''')
::'''Fungi''' ('''Pilze''')
::'''Animalia''' ('''Tiere''')
Trotz der Unterlegenheit in der Artenzahl machen Pflanzen (ca. 700.000 Arten gegenüber 1,5 – 2 Mio. Tierarten) 95 % der Biomasse auf der Erde aus</text>
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Aktuell wird überwiegend in biologischer Literatur das sog. '''5-Reiche-System''' angewandt (die Reiche sind nachfolgend fettgedruckt dargestellt):
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:'''Reich'''
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:::::::'''Art'''

Aktuell wird überwiegend in biologischer Literatur das sog. '''5-Reiche-System''' angewandt (die Reiche sind nachfolgend fettgedruckt dargestellt):
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Aktuell wird überwiegend in biologischer Literatur das sog. '''5-Reiche-System''' angewandt (die Reiche sind nachfolgend fettgedruckt dargestellt):
:Prokaryota (Prokaryonten) (vor mehr als 3 Mrd. Jahren entstanden)

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    <text bytes="7114" xml:space="preserve">Neuere molekularbiologische Befunde verwarfen die herkömmliche Systematik der Protozoa mit ihrer Untergliederung in die 4 Stämme '''Flagellata''', '''Rhizopoda''', '''Sporozoa''' und '''Ciliata''' und erforderte eine Neuordnung der Systematik der Protisten, die im vorliegenden Skript mit berücksichtigt wurde.

{{#tree:
*R.: [[Protista]]
**St.: [[Sarcomastigophora]]
***U.-St.: [[Mastigophora (Flagellaten)]]
****Kl.: [[Phytomastigophora]]
****Kl.: [[Zoomastigophora]]
***U.-St.: [[Sarcodina (Amöben i. w. S.)]]
****Ü.-Kl.: [[Rhizopoda (Wurzelfüßer)]]
*****Kl.: [[Lobosa (Amöben)]]
*****Kl.: [[Acarpomyxea]]
*****Kl.: [[Acrasea]]
*****Kl.: [[Eumycetozoa]]
*****Kl.: [[Filosea]]
*****Kl.: [[Granuloreticulosea]]
*****Kl.: [[Xenophyphorea]]
****Ü.-Kl.: [[Actinopoda]]
*****Kl.: [[Acantharea]]
*****Kl.: [[Phaeodarea]]
*****Kl.: [[Polycystinea]]
*****Kl.: [[Heliozoa (Sonnentierchen)]]
**St.: [[Labyrinthomorpha]]
**St.: [[Microspora]]
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**[[Parazoa]]
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****Kl.: [[Calcarea (Kalkschwämme)]]
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***[[Radiata, Coelenterata (radiärsymmetrische Tiere, Hohltiere)]]
****St.: [[Cnidaria (Nesseltiere)]]
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*****Kl.: [[Anthozoa (Korallen)]]
******U.-Kl.: [[Hexacorallia]]
*******O.: [[Madreporaria (Steinkorallen)]]
****St.: [[Ctenophora, Acnidaria (Rippenquallen)]]
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****[[Protostomia (Urmünder)]]
*****St.: [[Plathelminthes (Plattwürmer)]]
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*****St.: [[Nemathelminthes, Aschelminthes (Rundwürmer)]]
******Kl.: [[Gastrotricha (Bauchhärlinge)]]
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*******O.: [[Seisonidea]]
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    <text bytes="7117" xml:space="preserve">Neuere molekularbiologische Befunde verwarfen die herkömmliche Systematik der Protozoa mit ihrer Untergliederung in die 4 Stämme '''Flagellata''', '''Rhizopoda''', '''Sporozoa''' und '''Ciliata''' und erforderte eine Neuordnung der Systematik der Protisten, die im vorliegenden Skript mit berücksichtigt wurde.

{{#tree:
*R.: [[Protista]]
**St.: [[Sarcomastigophora]]
***U.-St.: [[Mastigophora (Flagellaten)]]
****Kl.: [[Phytomastigophora]]
****Kl.: [[Zoomastigophora]]
***U.-St.: [[Sarcodina (Amöben i. w. S.)]]
****Ü.-Kl.: [[Rhizopoda (Wurzelfüßer)]]
*****Kl.: [[Lobosa (Amöben)]]
*****Kl.: [[Acarpomyxea]]
*****Kl.: [[Acrasea]]
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****Ü.-Kl.: [[Actinopoda]]
*****Kl.: [[Acantharea]]
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*****Kl.: [[Polycystinea]]
*****Kl.: [[Heliozoa (Sonnentierchen)]]
**St.: [[Labyrinthomorpha]]
**St.: [[Microspora]]
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**St.: [[Myxozoa]]
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***Kl.: [[Sporozoa (Sporentierchen]]
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***Kl.: [[Kinetofragminophorea]]
***Kl.: [[Oligohymenophorea]]
***Kl.: [[Polyhymenophorea]]
*R.: [[Animalia, Metazoa (vielzellige Tiere)]]
**[[Parazoa]]
***St.: [[Porifera (Schwämme)]]
****Kl.: [[Calcarea (Kalkschwämme)]]
****Kl.: [[Hexactinellida (Kieselschwämme)]]
****Kl.: [[Demospongia (Hornschwämme)]]
**[[Eumetazoa]]
***[[Radiata, Coelenterata (radiärsymmetrische Tiere, Hohltiere)]]
****St.: [[Cnidaria (Nesseltiere)]]
*****Kl.: [[Hydrozoa]]
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*****Kl.: [[Cubozoa (Würfelquallen)]]
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****St.: [[Ctenophora, Acnidaria (Rippenquallen)]]
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    <text bytes="2652" xml:space="preserve">Eukaryontische Zellen sind vor ca. '''1,4 Mrd. Jahren''' entstanden. Ihre Entstehung beschreibt die sog. '''Endosymbiontentheorie'''. Nach ihr wanderte zunächst ein '''aerober heterotropher Prokaryont''' in einen '''anderen Prokaryonten''' ein und bildete dadurch '''Mitochondrien'''. Durch erneute Aufnahme eines '''photoautotrophen Prokaryonten''' sollen die '''Plastiden''' (z. B. '''Chloroplasten''') entstanden sein.

Eukaryontenzellen sind gekennzeichnet durch den Besitz folgender '''Zellbestandteile'''/'''-organellen''':
*echter '''Zellkern''' ('''Nucleus''')
:::Er enthält DNA in Form des Chromatins (Erbmaterial und Proteine), welches z. T. bei der Kondensation der DNA sichtbar wird.
*'''Ribosomen'''
:::Ribosomen sind die Orte der Proteinbiosynthese. Je nach Umfang der Proteinproduktion enthalten Zellen viel oder wenige Ribosomen.
*'''endoplasmatisches Reticulum''' ('''ER''')
:::Das ER ist eine Art membranöses "Verteilersystem" innerhalb der Zelle, welches u. a. auch Enzyme bildet. Man unterscheidet zwischen
**'''rauhem ER''' und
::::Hier sind Ribosomen ans ER gebunden.
**'''glattem ER'''.
::::Beim glatten ER sind keine Ribosomen gebunden.
*'''Mitochondrien'''
:::Mitochondrien sind Membranstapel, die bei der ATP-Bildung wesentlich beteiligt sind und daher auch als "Kraftwerke der Zelle" bezeichnet werden.
*'''Lysosomen'''
:::Sie sind membranöse Vesikel, die hydrolytische Enzyme bei einem pH-Wert von ca. 5 enthalten und damit bei enzymatischen Verdauung mitwirken.
*'''Cytosol'''
:::Als Cytosol werden die flüssigen Bestandteile des Cytoplasmas bei eukaryontischen Zellen bezeichnet.
*'''Peroxisomen''' ('''Microbodies''')
:::Sie bilden Enzyme zum oxidativen Abbau.
*'''Vakuolen'''
:::Es werden div. Arten von Vakuolen unterschieden:
**Nahrungsvakuolen (enthalten und transportieren Nahrungspartikel),
**Speichervakuolen (speichern Nahrungspartikel oder Baustoffe bzw Enzyme) und
**Zentralvakuole (sie kommen nur in Pflanzenzellen vor und erzeugen dort den sog. Turgor [innerer Zelldruck]).
*'''Mikrotubuli'''/'''Mikrofilamente'''
:::Mikrotubuli und Mikrofilamente bilden das sog. Cytoskelett. Dieses ist v. a. bei der Formgebung der Zelle und div. Transportvorgängen sowie bei der Zellteilung beteiligt. Ebenso sind Mikrotubuli und Mikrofilamente als Bestandteile am Aufbau von Undulipoden (Geißeln bzw. Wimpern) beteiligt.
*''Geißeln''' ('''Flagellen''') bzw. '''Wimpern''' ('''Cilien''')
:::Cilien oder Wimpern dienen einzelnen Zellen überwiegend der Fortbewegung und dem Herbeistrudeln von Nahrung. Bei Vielzellern dienen Cilien oft dem Transport von Partikeln.


\small '''Aufbau einer idealisierten Tierzelle'''</text>
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Eukaryontenzellen sind gekennzeichnet durch den Besitz folgender '''Zellbestandteile'''/'''-organellen''':
*echter '''Zellkern''' ('''Nucleus''')
:::Er enthält DNA in Form des Chromatins (Erbmaterial und Proteine), welches z. T. bei der Kondensation der DNA sichtbar wird.
*'''Ribosomen'''
:::Ribosomen sind die Orte der Proteinbiosynthese. Je nach Umfang der Proteinproduktion enthalten Zellen viel oder wenige Ribosomen.
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:::Mitochondrien sind Membranstapel, die bei der ATP-Bildung wesentlich beteiligt sind und daher auch als "Kraftwerke der Zelle" bezeichnet werden.
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:::Es werden div. Arten von Vakuolen unterschieden:
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:::Mikrotubuli und Mikrofilamente bilden das sog. Cytoskelett. Dieses ist v. a. bei der Formgebung der Zelle und div. Transportvorgängen sowie bei der Zellteilung beteiligt. Ebenso sind Mikrotubuli und Mikrofilamente als Bestandteile am Aufbau von Undulipoden (Geißeln bzw. Wimpern) beteiligt.
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Eukaryontenzellen sind gekennzeichnet durch den Besitz folgender '''Zellbestandteile'''/'''-organellen''':
*echter '''Zellkern''' ('''Nucleus''')
:::Er enthält DNA in Form des Chromatins (Erbmaterial und Proteine), welches z. T. bei der Kondensation der DNA sichtbar wird.
*'''Ribosomen'''
:::Ribosomen sind die Orte der Proteinbiosynthese. Je nach Umfang der Proteinproduktion enthalten Zellen viel oder wenige Ribosomen.
*'''endoplasmatisches Reticulum''' ('''ER''')
:::Das ER ist eine Art membranöses "Verteilersystem" innerhalb der Zelle, welches u. a. auch Enzyme bildet. Man unterscheidet zwischen
::*'''rauhem ER''' und
:::::Hier sind Ribosomen ans ER gebunden.
::*'''glattem ER'''.
:::::Beim glatten ER sind keine Ribosomen gebunden.
*'''Mitochondrien'''
:::Mitochondrien sind Membranstapel, die bei der ATP-Bildung wesentlich beteiligt sind und daher auch als "Kraftwerke der Zelle" bezeichnet werden.
*'''Lysosomen'''
:::Sie sind membranöse Vesikel, die hydrolytische Enzyme bei einem pH-Wert von ca. 5 enthalten und damit bei enzymatischen Verdauung mitwirken.
*'''Cytosol'''
:::Als Cytosol werden die flüssigen Bestandteile des Cytoplasmas bei eukaryontischen Zellen bezeichnet.
*'''Peroxisomen''' ('''Microbodies''')
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*'''Vakuolen'''
:::Es werden div. Arten von Vakuolen unterschieden:
::*Nahrungsvakuolen (enthalten und transportieren Nahrungspartikel),
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::*Zentralvakuole (sie kommen nur in Pflanzenzellen vor und erzeugen dort den sog. Turgor [innerer Zelldruck]).
*'''Mikrotubuli'''/'''Mikrofilamente'''
:::Mikrotubuli und Mikrofilamente bilden das sog. Cytoskelett. Dieses ist v. a. bei der Formgebung der Zelle und div. Transportvorgängen sowie bei der Zellteilung beteiligt. Ebenso sind Mikrotubuli und Mikrofilamente als Bestandteile am Aufbau von Undulipoden (Geißeln bzw. Wimpern) beteiligt.
*'''Geißeln''' ('''Flagellen''') bzw. '''Wimpern''' ('''Cilien''')
:::Cilien oder Wimpern dienen einzelnen Zellen überwiegend der Fortbewegung und dem Herbeistrudeln von Nahrung. Bei Vielzellern dienen Cilien oft dem Transport von Partikeln.


\small '''Aufbau einer idealisierten Tierzelle'''</text>
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    <text bytes="2713" xml:space="preserve">Eukaryontische Zellen sind vor ca. '''1,4 Mrd. Jahren''' entstanden. Ihre Entstehung beschreibt die sog. '''Endosymbiontentheorie'''. Nach ihr wanderte zunächst ein '''aerober heterotropher Prokaryont''' in einen '''anderen Prokaryonten''' ein und bildete dadurch '''Mitochondrien'''. Durch erneute Aufnahme eines '''photoautotrophen Prokaryonten''' sollen die '''Plastiden''' (z. B. '''Chloroplasten''') entstanden sein.

Eukaryontenzellen sind gekennzeichnet durch den Besitz folgender '''Zellbestandteile'''/'''-organellen''':
*echter '''Zellkern''' ('''Nucleus''')
:::Er enthält DNA in Form des Chromatins (Erbmaterial und Proteine), welches z. T. bei der Kondensation der DNA sichtbar wird.
*'''Ribosomen'''
:::Ribosomen sind die Orte der Proteinbiosynthese. Je nach Umfang der Proteinproduktion enthalten Zellen viel oder wenige Ribosomen.
*'''endoplasmatisches Reticulum''' ('''ER''')
:::Das ER ist eine Art membranöses "Verteilersystem" innerhalb der Zelle, welches u. a. auch Enzyme bildet. Man unterscheidet zwischen
::*'''rauhem ER''' und
:::::Hier sind Ribosomen ans ER gebunden.
::*'''glattem ER'''.
:::::Beim glatten ER sind keine Ribosomen gebunden.
*'''Mitochondrien'''
:::Mitochondrien sind Membranstapel, die bei der ATP-Bildung wesentlich beteiligt sind und daher auch als "Kraftwerke der Zelle" bezeichnet werden.
*'''Lysosomen'''
:::Sie sind membranöse Vesikel, die hydrolytische Enzyme bei einem pH-Wert von ca. 5 enthalten und damit bei enzymatischen Verdauung mitwirken.
*'''Cytosol'''
:::Als Cytosol werden die flüssigen Bestandteile des Cytoplasmas bei eukaryontischen Zellen bezeichnet.
*'''Peroxisomen''' ('''Microbodies''')
:::Sie bilden Enzyme zum oxidativen Abbau.
*'''Vakuolen'''
:::Es werden div. Arten von Vakuolen unterschieden:
::*Nahrungsvakuolen (enthalten und transportieren Nahrungspartikel),
::*Speichervakuolen (speichern Nahrungspartikel oder Baustoffe bzw Enzyme) und
::*Zentralvakuole (sie kommen nur in Pflanzenzellen vor und erzeugen dort den sog. Turgor [innerer Zelldruck]).
*'''Mikrotubuli'''/'''Mikrofilamente'''
:::Mikrotubuli und Mikrofilamente bilden das sog. Cytoskelett. Dieses ist v. a. bei der Formgebung der Zelle und div. Transportvorgängen sowie bei der Zellteilung beteiligt. Ebenso sind Mikrotubuli und Mikrofilamente als Bestandteile am Aufbau von Undulipoden (Geißeln bzw. Wimpern) beteiligt.
*'''Geißeln''' ('''Flagellen''') bzw. '''Wimpern''' ('''Cilien''')
:::Cilien oder Wimpern dienen einzelnen Zellen überwiegend der Fortbewegung und dem Herbeistrudeln von Nahrung. Bei Vielzellern dienen Cilien oft dem Transport von Partikeln.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Tierzelle.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau einer idealisierten Tierzelle'''&lt;/div&gt;</text>
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    <text bytes="3752" xml:space="preserve">Eukaryontische Zellen sind vor ca. '''1,4 Mrd. Jahren''' entstanden. Ihre Entstehung beschreibt die sog. '''Endosymbiontentheorie'''. Nach ihr wanderte zunächst ein '''aerober heterotropher Prokaryont''' in einen '''anderen Prokaryonten''' ein und bildete dadurch '''Mitochondrien'''. Durch erneute Aufnahme eines '''photoautotrophen Prokaryonten''' sollen die '''Plastiden''' (z. B. '''Chloroplasten''') entstanden sein.

Eukaryontenzellen sind gekennzeichnet durch den Besitz folgender '''Zellbestandteile'''/'''-organellen''':
*echter '''Zellkern''' ('''Nucleus''')
:::Er enthält DNA in Form des Chromatins (Erbmaterial und Proteine), welches z. T. bei der Kondensation der DNA sichtbar wird.
*'''Ribosomen'''
:::Ribosomen sind die Orte der Proteinbiosynthese. Je nach Umfang der Proteinproduktion enthalten Zellen viel oder wenige Ribosomen.
*'''endoplasmatisches Reticulum''' ('''ER''')
:::Das ER ist eine Art membranöses "Verteilersystem" innerhalb der Zelle, welches u. a. auch Enzyme bildet. Man unterscheidet zwischen
::*'''rauhem ER''' und
:::::Hier sind Ribosomen ans ER gebunden.
::*'''glattem ER'''.
:::::Beim glatten ER sind keine Ribosomen gebunden.
*'''Mitochondrien'''
:::Mitochondrien sind Membranstapel, die bei der ATP-Bildung wesentlich beteiligt sind und daher auch als "Kraftwerke der Zelle" bezeichnet werden.
*'''Lysosomen'''
:::Sie sind membranöse Vesikel, die hydrolytische Enzyme bei einem pH-Wert von ca. 5 enthalten und damit bei enzymatischen Verdauung mitwirken.
*'''Cytosol'''
:::Als Cytosol werden die flüssigen Bestandteile des Cytoplasmas bei eukaryontischen Zellen bezeichnet.
*'''Peroxisomen''' ('''Microbodies''')
:::Sie bilden Enzyme zum oxidativen Abbau.
*'''Vakuolen'''
:::Es werden div. Arten von Vakuolen unterschieden:
::*Nahrungsvakuolen (enthalten und transportieren Nahrungspartikel),
::*Speichervakuolen (speichern Nahrungspartikel oder Baustoffe bzw Enzyme) und
::*Zentralvakuole (sie kommen nur in Pflanzenzellen vor und erzeugen dort den sog. Turgor [innerer Zelldruck]).
*'''Mikrotubuli'''/'''Mikrofilamente'''
:::Mikrotubuli und Mikrofilamente bilden das sog. Cytoskelett. Dieses ist v. a. bei der Formgebung der Zelle und div. Transportvorgängen sowie bei der Zellteilung beteiligt. Ebenso sind Mikrotubuli und Mikrofilamente als Bestandteile am Aufbau von Undulipoden (Geißeln bzw. Wimpern) beteiligt.
*'''Geißeln''' ('''Flagellen''') bzw. '''Wimpern''' ('''Cilien''')
:::Cilien oder Wimpern dienen einzelnen Zellen überwiegend der Fortbewegung und dem Herbeistrudeln von Nahrung. Bei Vielzellern dienen Cilien oft dem Transport von Partikeln.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Tierzelle.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau einer idealisierten Tierzelle'''&lt;/div&gt;

Grundsätzlich können Protisten über '''Geißeln''' ('''Flagellen''') bzw. '''Wimpern''' ('''Cilien''') als '''Fortbewegungsorganellen''' verfügen, wobei wenn Organismen solche Strukturen besitzen stets nur eine Variante verwirklicht ist. Die nachfolgende Tabelle gibt einen Überblick über Charakteristika der Undulipodien:
&lt;div align="center"&gt;
{|
 |
 |&lt;div align="center"&gt;Flagellen (Geißeln)&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Cilien (Wimpern)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Auftreten&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;bei Flagellaten (Geißeltierchen)&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;bei Ciliaten (Wimperntierchen)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Durchmesser in µm&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;0,2&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;0,2&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Länge in µm&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;50 - 100&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;5 - 12&lt;/div&gt;

 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Häufigkeit&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;meist nur 1, machmal auch 2, 4 oder 8&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;häufiges Vorkommen an gesamter Oberfläche&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;
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    <text bytes="3812" xml:space="preserve">Eukaryontische Zellen sind vor ca. '''1,4 Mrd. Jahren''' entstanden. Ihre Entstehung beschreibt die sog. '''Endosymbiontentheorie'''. Nach ihr wanderte zunächst ein '''aerober heterotropher Prokaryont''' in einen '''anderen Prokaryonten''' ein und bildete dadurch '''Mitochondrien'''. Durch erneute Aufnahme eines '''photoautotrophen Prokaryonten''' sollen die '''Plastiden''' (z. B. '''Chloroplasten''') entstanden sein.

Eukaryontenzellen sind gekennzeichnet durch den Besitz folgender '''Zellbestandteile'''/'''-organellen''':
*echter '''Zellkern''' ('''Nucleus''')
:::Er enthält DNA in Form des Chromatins (Erbmaterial und Proteine), welches z. T. bei der Kondensation der DNA sichtbar wird.
*'''Ribosomen'''
:::Ribosomen sind die Orte der Proteinbiosynthese. Je nach Umfang der Proteinproduktion enthalten Zellen viel oder wenige Ribosomen.
*'''endoplasmatisches Reticulum''' ('''ER''')
:::Das ER ist eine Art membranöses "Verteilersystem" innerhalb der Zelle, welches u. a. auch Enzyme bildet. Man unterscheidet zwischen
::*'''rauhem ER''' und
:::::Hier sind Ribosomen ans ER gebunden.
::*'''glattem ER'''.
:::::Beim glatten ER sind keine Ribosomen gebunden.
*'''Mitochondrien'''
:::Mitochondrien sind Membranstapel, die bei der ATP-Bildung wesentlich beteiligt sind und daher auch als "Kraftwerke der Zelle" bezeichnet werden.
*'''Lysosomen'''
:::Sie sind membranöse Vesikel, die hydrolytische Enzyme bei einem pH-Wert von ca. 5 enthalten und damit bei enzymatischen Verdauung mitwirken.
*'''Cytosol'''
:::Als Cytosol werden die flüssigen Bestandteile des Cytoplasmas bei eukaryontischen Zellen bezeichnet.
*'''Peroxisomen''' ('''Microbodies''')
:::Sie bilden Enzyme zum oxidativen Abbau.
*'''Vakuolen'''
:::Es werden div. Arten von Vakuolen unterschieden:
::*Nahrungsvakuolen (enthalten und transportieren Nahrungspartikel),
::*Speichervakuolen (speichern Nahrungspartikel oder Baustoffe bzw Enzyme) und
::*Zentralvakuole (sie kommen nur in Pflanzenzellen vor und erzeugen dort den sog. Turgor [innerer Zelldruck]).
*'''Mikrotubuli'''/'''Mikrofilamente'''
:::Mikrotubuli und Mikrofilamente bilden das sog. Cytoskelett. Dieses ist v. a. bei der Formgebung der Zelle und div. Transportvorgängen sowie bei der Zellteilung beteiligt. Ebenso sind Mikrotubuli und Mikrofilamente als Bestandteile am Aufbau von Undulipoden (Geißeln bzw. Wimpern) beteiligt.
*'''Geißeln''' ('''Flagellen''') bzw. '''Wimpern''' ('''Cilien''')
:::Cilien oder Wimpern dienen einzelnen Zellen überwiegend der Fortbewegung und dem Herbeistrudeln von Nahrung. Bei Vielzellern dienen Cilien oft dem Transport von Partikeln.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Tierzelle.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau einer idealisierten Tierzelle'''&lt;/div&gt;

Grundsätzlich können Protisten über '''Geißeln''' ('''Flagellen''') bzw. '''Wimpern''' ('''Cilien''') als '''Fortbewegungsorganellen''' verfügen, wobei wenn Organismen solche Strukturen besitzen stets nur eine Variante verwirklicht ist. Die nachfolgende Tabelle gibt einen Überblick über Charakteristika der Undulipodien:
&lt;div align="center"&gt;
{|border=1
 |
 |&lt;div align="center"&gt;Flagellen (Geißeln)&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Cilien (Wimpern)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Auftreten&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;bei Flagellaten (Geißeltierchen)&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;bei Ciliaten (Wimperntierchen)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Durchmesser in µm&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;0,2&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;0,2&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Länge in µm&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;50 - 100&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;5 - 12&lt;/div&gt;

 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Häufigkeit&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;meist nur 1,&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;machmal auch 2, 4 oder 8&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;häufiges Vorkommen&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;an gesamter Oberfläche&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;
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    <text bytes="4348" xml:space="preserve">Eukaryontische Zellen sind vor ca. '''1,4 Mrd. Jahren''' entstanden. Ihre Entstehung beschreibt die sog. '''Endosymbiontentheorie'''. Nach ihr wanderte zunächst ein '''aerober heterotropher Prokaryont''' in einen '''anderen Prokaryonten''' ein und bildete dadurch '''Mitochondrien'''. Durch erneute Aufnahme eines '''photoautotrophen Prokaryonten''' sollen die '''Plastiden''' (z. B. '''Chloroplasten''') entstanden sein.

Eukaryontenzellen sind gekennzeichnet durch den Besitz folgender '''Zellbestandteile'''/'''-organellen''':
*echter '''Zellkern''' ('''Nucleus''')
:::Er enthält DNA in Form des Chromatins (Erbmaterial und Proteine), welches z. T. bei der Kondensation der DNA sichtbar wird.
*'''Ribosomen'''
:::Ribosomen sind die Orte der Proteinbiosynthese. Je nach Umfang der Proteinproduktion enthalten Zellen viel oder wenige Ribosomen.
*'''endoplasmatisches Reticulum''' ('''ER''')
:::Das ER ist eine Art membranöses "Verteilersystem" innerhalb der Zelle, welches u. a. auch Enzyme bildet. Man unterscheidet zwischen
::*'''rauhem ER''' und
:::::Hier sind Ribosomen ans ER gebunden.
::*'''glattem ER'''.
:::::Beim glatten ER sind keine Ribosomen gebunden.
*'''Mitochondrien'''
:::Mitochondrien sind Membranstapel, die bei der ATP-Bildung wesentlich beteiligt sind und daher auch als "Kraftwerke der Zelle" bezeichnet werden.
*'''Lysosomen'''
:::Sie sind membranöse Vesikel, die hydrolytische Enzyme bei einem pH-Wert von ca. 5 enthalten und damit bei enzymatischen Verdauung mitwirken.
*'''Cytosol'''
:::Als Cytosol werden die flüssigen Bestandteile des Cytoplasmas bei eukaryontischen Zellen bezeichnet.
*'''Peroxisomen''' ('''Microbodies''')
:::Sie bilden Enzyme zum oxidativen Abbau.
*'''Vakuolen'''
:::Es werden div. Arten von Vakuolen unterschieden:
::*Nahrungsvakuolen (enthalten und transportieren Nahrungspartikel),
::*Speichervakuolen (speichern Nahrungspartikel oder Baustoffe bzw Enzyme) und
::*Zentralvakuole (sie kommen nur in Pflanzenzellen vor und erzeugen dort den sog. Turgor [innerer Zelldruck]).
*'''Mikrotubuli'''/'''Mikrofilamente'''
:::Mikrotubuli und Mikrofilamente bilden das sog. Cytoskelett. Dieses ist v. a. bei der Formgebung der Zelle und div. Transportvorgängen sowie bei der Zellteilung beteiligt. Ebenso sind Mikrotubuli und Mikrofilamente als Bestandteile am Aufbau von Undulipoden (Geißeln bzw. Wimpern) beteiligt.
*'''Geißeln''' ('''Flagellen''') bzw. '''Wimpern''' ('''Cilien''')
:::Cilien oder Wimpern dienen einzelnen Zellen überwiegend der Fortbewegung und dem Herbeistrudeln von Nahrung. Bei Vielzellern dienen Cilien oft dem Transport von Partikeln.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Tierzelle.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau einer idealisierten Tierzelle'''&lt;/div&gt;

Grundsätzlich können Protisten über '''Geißeln''' ('''Flagellen''') bzw. '''Wimpern''' ('''Cilien''') als '''Fortbewegungsorganellen''' verfügen, wobei wenn Organismen solche Strukturen besitzen stets nur eine Variante verwirklicht ist. Die nachfolgende Tabelle gibt einen Überblick über Charakteristika der Undulipodien:
&lt;div align="center"&gt;
{|border=1
 |
 |&lt;div align="center"&gt;Flagellen (Geißeln)&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Cilien (Wimpern)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Auftreten&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;bei Flagellaten (Geißeltierchen)&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;bei Ciliaten (Wimperntierchen)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Durchmesser in µm&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;0,2&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;0,2&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Länge in µm&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;50 - 100&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;5 - 12&lt;/div&gt;

 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Häufigkeit&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;meist nur 1,&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;machmal auch 2, 4 oder 8&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;häufiges Vorkommen&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;an gesamter Oberfläche&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;
Geißeln und Cilien sind in ihrem Aufbau weitestgehend identisch. Im Folgenden erfolgt die Beschreibung eines Flagellumaufbaus: Die Geißel ist mit der sog. '''Geißelbasis''' und dem '''Basalkörper''' ('''Kinetosom'''), der in die Zelle hineinragt, in der Zelle fest verankert. Die Geißelbasis zeigt im Querschnitt einen typischen Aufbau aus '''9 x 3 Tubuli-Tripletts'''. Ins Zelläußere hinein ragt der '''Geißelschaft''' ('''Axonema'''). Er zeigt hingegen im Querschnitt einen typischen Aufbau aus '''0 x 2 + 2 Tubuli-Dupletts'''.</text>
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    <text bytes="4527" xml:space="preserve">Eukaryontische Zellen sind vor ca. '''1,4 Mrd. Jahren''' entstanden. Ihre Entstehung beschreibt die sog. '''Endosymbiontentheorie'''. Nach ihr wanderte zunächst ein '''aerober heterotropher Prokaryont''' in einen '''anderen Prokaryonten''' ein und bildete dadurch '''Mitochondrien'''. Durch erneute Aufnahme eines '''photoautotrophen Prokaryonten''' sollen die '''Plastiden''' (z. B. '''Chloroplasten''') entstanden sein.

Eukaryontenzellen sind gekennzeichnet durch den Besitz folgender '''Zellbestandteile'''/'''-organellen''':
*echter '''Zellkern''' ('''Nucleus''')
:::Er enthält DNA in Form des Chromatins (Erbmaterial und Proteine), welches z. T. bei der Kondensation der DNA sichtbar wird.
*'''Ribosomen'''
:::Ribosomen sind die Orte der Proteinbiosynthese. Je nach Umfang der Proteinproduktion enthalten Zellen viel oder wenige Ribosomen.
*'''endoplasmatisches Reticulum''' ('''ER''')
:::Das ER ist eine Art membranöses "Verteilersystem" innerhalb der Zelle, welches u. a. auch Enzyme bildet. Man unterscheidet zwischen
::*'''rauhem ER''' und
:::::Hier sind Ribosomen ans ER gebunden.
::*'''glattem ER'''.
:::::Beim glatten ER sind keine Ribosomen gebunden.
*'''Mitochondrien'''
:::Mitochondrien sind Membranstapel, die bei der ATP-Bildung wesentlich beteiligt sind und daher auch als "Kraftwerke der Zelle" bezeichnet werden.
*'''Lysosomen'''
:::Sie sind membranöse Vesikel, die hydrolytische Enzyme bei einem pH-Wert von ca. 5 enthalten und damit bei enzymatischen Verdauung mitwirken.
*'''Cytosol'''
:::Als Cytosol werden die flüssigen Bestandteile des Cytoplasmas bei eukaryontischen Zellen bezeichnet.
*'''Peroxisomen''' ('''Microbodies''')
:::Sie bilden Enzyme zum oxidativen Abbau.
*'''Vakuolen'''
:::Es werden div. Arten von Vakuolen unterschieden:
::*Nahrungsvakuolen (enthalten und transportieren Nahrungspartikel),
::*Speichervakuolen (speichern Nahrungspartikel oder Baustoffe bzw Enzyme) und
::*Zentralvakuole (sie kommen nur in Pflanzenzellen vor und erzeugen dort den sog. Turgor [innerer Zelldruck]).
*'''Mikrotubuli'''/'''Mikrofilamente'''
:::Mikrotubuli und Mikrofilamente bilden das sog. Cytoskelett. Dieses ist v. a. bei der Formgebung der Zelle und div. Transportvorgängen sowie bei der Zellteilung beteiligt. Ebenso sind Mikrotubuli und Mikrofilamente als Bestandteile am Aufbau von Undulipoden (Geißeln bzw. Wimpern) beteiligt.
*'''Geißeln''' ('''Flagellen''') bzw. '''Wimpern''' ('''Cilien''')
:::Cilien oder Wimpern dienen einzelnen Zellen überwiegend der Fortbewegung und dem Herbeistrudeln von Nahrung. Bei Vielzellern dienen Cilien oft dem Transport von Partikeln.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Tierzelle.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau einer idealisierten Tierzelle'''&lt;/div&gt;

Grundsätzlich können Protisten über '''Geißeln''' ('''Flagellen''') bzw. '''Wimpern''' ('''Cilien''') als '''Fortbewegungsorganellen''' verfügen, wobei wenn Organismen solche Strukturen besitzen stets nur eine Variante verwirklicht ist. Die nachfolgende Tabelle gibt einen Überblick über Charakteristika der Undulipodien:
&lt;div align="center"&gt;
{|border=1
 |
 |&lt;div align="center"&gt;Flagellen (Geißeln)&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Cilien (Wimpern)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Auftreten&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;bei Flagellaten (Geißeltierchen)&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;bei Ciliaten (Wimperntierchen)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Durchmesser in µm&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;0,2&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;0,2&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Länge in µm&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;50 - 100&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;5 - 12&lt;/div&gt;

 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Häufigkeit&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;meist nur 1,&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;machmal auch 2, 4 oder 8&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;häufiges Vorkommen&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;an gesamter Oberfläche&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Charakteristika der Undulipodien'''&lt;/div&gt;
Geißeln und Cilien sind in ihrem Aufbau weitestgehend identisch. Im Folgenden erfolgt die Beschreibung eines Flagellumaufbaus: Die Geißel ist mit der sog. '''Geißelbasis''' und dem '''Basalkörper''' ('''Kinetosom'''), der in die Zelle hineinragt, in der Zelle fest verankert. Die Geißelbasis zeigt im Querschnitt einen typischen Aufbau aus '''9 x 3 Tubuli-Tripletts'''. Ins Zelläußere hinein ragt der '''Geißelschaft''' ('''Axonema'''). Er zeigt hingegen im Querschnitt einen typischen Aufbau aus '''0 x 2 + 2 Tubuli-Dupletts'''.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Undulipodienaufbau.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau von Undulipodien am Beispiel einer Geißel'''&lt;/div&gt;</text>
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    <text bytes="4771" xml:space="preserve">Eukaryontische Zellen sind vor ca. '''1,4 Mrd. Jahren''' entstanden. Ihre Entstehung beschreibt die sog. '''Endosymbiontentheorie'''. Nach ihr wanderte zunächst ein '''aerober heterotropher Prokaryont''' in einen '''anderen Prokaryonten''' ein und bildete dadurch '''Mitochondrien'''. Durch erneute Aufnahme eines '''photoautotrophen Prokaryonten''' sollen die '''Plastiden''' (z. B. '''Chloroplasten''') entstanden sein.

Eukaryontenzellen sind gekennzeichnet durch den Besitz folgender '''Zellbestandteile'''/'''-organellen''':
*echter '''Zellkern''' ('''Nucleus''')
:::Er enthält DNA in Form des Chromatins (Erbmaterial und Proteine), welches z. T. bei der Kondensation der DNA sichtbar wird.
*'''Ribosomen'''
:::Ribosomen sind die Orte der Proteinbiosynthese. Je nach Umfang der Proteinproduktion enthalten Zellen viel oder wenige Ribosomen.
*'''endoplasmatisches Reticulum''' ('''ER''')
:::Das ER ist eine Art membranöses "Verteilersystem" innerhalb der Zelle, welches u. a. auch Enzyme bildet. Man unterscheidet zwischen
::*'''rauhem ER''' und
:::::Hier sind Ribosomen ans ER gebunden.
::*'''glattem ER'''.
:::::Beim glatten ER sind keine Ribosomen gebunden.
*'''Mitochondrien'''
:::Mitochondrien sind Membranstapel, die bei der ATP-Bildung wesentlich beteiligt sind und daher auch als "Kraftwerke der Zelle" bezeichnet werden.
*'''Lysosomen'''
:::Sie sind membranöse Vesikel, die hydrolytische Enzyme bei einem pH-Wert von ca. 5 enthalten und damit bei enzymatischen Verdauung mitwirken.
*'''Cytosol'''
:::Als Cytosol werden die flüssigen Bestandteile des Cytoplasmas bei eukaryontischen Zellen bezeichnet.
*'''Peroxisomen''' ('''Microbodies''')
:::Sie bilden Enzyme zum oxidativen Abbau.
*'''Vakuolen'''
:::Es werden div. Arten von Vakuolen unterschieden:
::*Nahrungsvakuolen (enthalten und transportieren Nahrungspartikel),
::*Speichervakuolen (speichern Nahrungspartikel oder Baustoffe bzw Enzyme) und
::*Zentralvakuole (sie kommen nur in Pflanzenzellen vor und erzeugen dort den sog. Turgor [innerer Zelldruck]).
*'''Mikrotubuli'''/'''Mikrofilamente'''
:::Mikrotubuli und Mikrofilamente bilden das sog. Cytoskelett. Dieses ist v. a. bei der Formgebung der Zelle und div. Transportvorgängen sowie bei der Zellteilung beteiligt. Ebenso sind Mikrotubuli und Mikrofilamente als Bestandteile am Aufbau von Undulipoden (Geißeln bzw. Wimpern) beteiligt.
*'''Geißeln''' ('''Flagellen''') bzw. '''Wimpern''' ('''Cilien''')
:::Cilien oder Wimpern dienen einzelnen Zellen überwiegend der Fortbewegung und dem Herbeistrudeln von Nahrung. Bei Vielzellern dienen Cilien oft dem Transport von Partikeln.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Tierzelle.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau einer idealisierten Tierzelle'''&lt;/small&gt;

Grundsätzlich können Protisten über '''Geißeln''' ('''Flagellen''') bzw. '''Wimpern''' ('''Cilien''') als '''Fortbewegungsorganellen''' verfügen, wobei wenn Organismen solche Strukturen besitzen stets nur eine Variante verwirklicht ist. Die nachfolgende Tabelle gibt einen Überblick über Charakteristika der Undulipodien:
&lt;div align="center"&gt;
{|border=1
 |
 |&lt;div align="center"&gt;Flagellen (Geißeln)&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Cilien (Wimpern)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Auftreten&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;bei Flagellaten (Geißeltierchen)&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;bei Ciliaten (Wimperntierchen)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Durchmesser in µm&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;0,2&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;0,2&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Länge in µm&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;50 - 100&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;5 - 12&lt;/div&gt;

 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Häufigkeit&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;meist nur 1,&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;machmal auch 2, 4 oder 8&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;häufiges Vorkommen&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;an gesamter Oberfläche&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Charakteristika der Undulipodien'''&lt;/small&gt;
Geißeln und Cilien sind in ihrem Aufbau weitestgehend identisch. Im Folgenden erfolgt die Beschreibung eines Flagellumaufbaus: Die Geißel ist mit der sog. '''Geißelbasis''' und dem '''Basalkörper''' ('''Kinetosom'''), der in die Zelle hineinragt, in der Zelle fest verankert. Die Geißelbasis zeigt im Querschnitt einen typischen Aufbau aus '''9 x 3 Tubuli-Tripletts'''. Ins Zelläußere hinein ragt der '''Geißelschaft''' ('''Axonema'''). Er zeigt hingegen im Querschnitt einen typischen Aufbau aus '''0 x 2 + 2 Tubuli-Dupletts'''.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Undulipodienaufbau.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau von Undulipodien am Beispiel einer Geißel'''&lt;/small&gt;
Die einzelnen Tubuli sind aus '''Mikrotubuli''' aufgebaut. Dabei bilden je '''13 Tubulin-Fäden''' einen Mikrotubulus. Die Bewegung der Geißeln erfolgt mit Hilfe sog. '''Dyneinarme'''. Hier sitzt je ein Dynein am '''&lt;tex&gt;\ b\alpha&lt;/tex&gt;</text>
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    <text bytes="5189" xml:space="preserve">Eukaryontische Zellen sind vor ca. '''1,4 Mrd. Jahren''' entstanden. Ihre Entstehung beschreibt die sog. '''Endosymbiontentheorie'''. Nach ihr wanderte zunächst ein '''aerober heterotropher Prokaryont''' in einen '''anderen Prokaryonten''' ein und bildete dadurch '''Mitochondrien'''. Durch erneute Aufnahme eines '''photoautotrophen Prokaryonten''' sollen die '''Plastiden''' (z. B. '''Chloroplasten''') entstanden sein.

Eukaryontenzellen sind gekennzeichnet durch den Besitz folgender '''Zellbestandteile'''/'''-organellen''':
*echter '''Zellkern''' ('''Nucleus''')
:::Er enthält DNA in Form des Chromatins (Erbmaterial und Proteine), welches z. T. bei der Kondensation der DNA sichtbar wird.
*'''Ribosomen'''
:::Ribosomen sind die Orte der Proteinbiosynthese. Je nach Umfang der Proteinproduktion enthalten Zellen viel oder wenige Ribosomen.
*'''endoplasmatisches Reticulum''' ('''ER''')
:::Das ER ist eine Art membranöses "Verteilersystem" innerhalb der Zelle, welches u. a. auch Enzyme bildet. Man unterscheidet zwischen
::*'''rauhem ER''' und
:::::Hier sind Ribosomen ans ER gebunden.
::*'''glattem ER'''.
:::::Beim glatten ER sind keine Ribosomen gebunden.
*'''Mitochondrien'''
:::Mitochondrien sind Membranstapel, die bei der ATP-Bildung wesentlich beteiligt sind und daher auch als "Kraftwerke der Zelle" bezeichnet werden.
*'''Lysosomen'''
:::Sie sind membranöse Vesikel, die hydrolytische Enzyme bei einem pH-Wert von ca. 5 enthalten und damit bei enzymatischen Verdauung mitwirken.
*'''Cytosol'''
:::Als Cytosol werden die flüssigen Bestandteile des Cytoplasmas bei eukaryontischen Zellen bezeichnet.
*'''Peroxisomen''' ('''Microbodies''')
:::Sie bilden Enzyme zum oxidativen Abbau.
*'''Vakuolen'''
:::Es werden div. Arten von Vakuolen unterschieden:
::*Nahrungsvakuolen (enthalten und transportieren Nahrungspartikel),
::*Speichervakuolen (speichern Nahrungspartikel oder Baustoffe bzw Enzyme) und
::*Zentralvakuole (sie kommen nur in Pflanzenzellen vor und erzeugen dort den sog. Turgor [innerer Zelldruck]).
*'''Mikrotubuli'''/'''Mikrofilamente'''
:::Mikrotubuli und Mikrofilamente bilden das sog. Cytoskelett. Dieses ist v. a. bei der Formgebung der Zelle und div. Transportvorgängen sowie bei der Zellteilung beteiligt. Ebenso sind Mikrotubuli und Mikrofilamente als Bestandteile am Aufbau von Undulipoden (Geißeln bzw. Wimpern) beteiligt.
*'''Geißeln''' ('''Flagellen''') bzw. '''Wimpern''' ('''Cilien''')
:::Cilien oder Wimpern dienen einzelnen Zellen überwiegend der Fortbewegung und dem Herbeistrudeln von Nahrung. Bei Vielzellern dienen Cilien oft dem Transport von Partikeln.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Tierzelle.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau einer idealisierten Tierzelle'''&lt;/small&gt;

Grundsätzlich können Protisten über '''Geißeln''' ('''Flagellen''') bzw. '''Wimpern''' ('''Cilien''') als '''Fortbewegungsorganellen''' verfügen, wobei wenn Organismen solche Strukturen besitzen stets nur eine Variante verwirklicht ist. Die nachfolgende Tabelle gibt einen Überblick über Charakteristika der Undulipodien:
&lt;div align="center"&gt;
{|border=1
 |
 |&lt;div align="center"&gt;Flagellen (Geißeln)&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Cilien (Wimpern)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Auftreten&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;bei Flagellaten (Geißeltierchen)&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;bei Ciliaten (Wimperntierchen)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Durchmesser in µm&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;0,2&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;0,2&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Länge in µm&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;50 - 100&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;5 - 12&lt;/div&gt;

 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Häufigkeit&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;meist nur 1,&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;machmal auch 2, 4 oder 8&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;häufiges Vorkommen&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;an gesamter Oberfläche&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Charakteristika der Undulipodien'''&lt;/small&gt;
Geißeln und Cilien sind in ihrem Aufbau weitestgehend identisch. Im Folgenden erfolgt die Beschreibung eines Flagellumaufbaus: Die Geißel ist mit der sog. '''Geißelbasis''' und dem '''Basalkörper''' ('''Kinetosom'''), der in die Zelle hineinragt, in der Zelle fest verankert. Die Geißelbasis zeigt im Querschnitt einen typischen Aufbau aus '''9 x 3 Tubuli-Tripletts'''. Ins Zelläußere hinein ragt der '''Geißelschaft''' ('''Axonema'''). Er zeigt hingegen im Querschnitt einen typischen Aufbau aus '''0 x 2 + 2 Tubuli-Dupletts'''.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Undulipodienaufbau.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau von Undulipodien am Beispiel einer Geißel'''&lt;/small&gt;
Die einzelnen Tubuli sind aus '''Mikrotubuli''' aufgebaut. Dabei bilden je '''13 Tubulin-Fäden''' einen Mikrotubulus. Die Bewegung der Geißeln erfolgt mit Hilfe sog. '''Dyneinarme'''. Hier sitzt je ein Dynein am '''&lt;tex&gt;\ b\alpha&lt;/tex&gt;-Tubulin''' und weist zum '''&lt;tex&gt;\b \beta&lt;/tex&gt;-Tubulin'''. Bei '''Energieaufwand''' ('''ATP''') erfolgt ein '''Abknicken der Dyneinbrücken''' (syn. '''Dyneinarme'''), wodurch es zur Biegung der Organelle kommt. Bei Ciliaten erfolgt der Wimpernschlag meist wellenförmig über den Zellkörper verlaufend ('''metachroner Cilienschlag'''). Die Fortbewegungsgeschwindigkeit beträgt hier bis zu 1 &lt;tex&gt;\frag mm/s&lt;/tex&gt;.</text>
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    <text bytes="5207" xml:space="preserve">Eukaryontische Zellen sind vor ca. '''1,4 Mrd. Jahren''' entstanden. Ihre Entstehung beschreibt die sog. '''Endosymbiontentheorie'''. Nach ihr wanderte zunächst ein '''aerober heterotropher Prokaryont''' in einen '''anderen Prokaryonten''' ein und bildete dadurch '''Mitochondrien'''. Durch erneute Aufnahme eines '''photoautotrophen Prokaryonten''' sollen die '''Plastiden''' (z. B. '''Chloroplasten''') entstanden sein.

Eukaryontenzellen sind gekennzeichnet durch den Besitz folgender '''Zellbestandteile'''/'''-organellen''':
*echter '''Zellkern''' ('''Nucleus''')
:::Er enthält DNA in Form des Chromatins (Erbmaterial und Proteine), welches z. T. bei der Kondensation der DNA sichtbar wird.
*'''Ribosomen'''
:::Ribosomen sind die Orte der Proteinbiosynthese. Je nach Umfang der Proteinproduktion enthalten Zellen viel oder wenige Ribosomen.
*'''endoplasmatisches Reticulum''' ('''ER''')
:::Das ER ist eine Art membranöses "Verteilersystem" innerhalb der Zelle, welches u. a. auch Enzyme bildet. Man unterscheidet zwischen
::*'''rauhem ER''' und
:::::Hier sind Ribosomen ans ER gebunden.
::*'''glattem ER'''.
:::::Beim glatten ER sind keine Ribosomen gebunden.
*'''Mitochondrien'''
:::Mitochondrien sind Membranstapel, die bei der ATP-Bildung wesentlich beteiligt sind und daher auch als "Kraftwerke der Zelle" bezeichnet werden.
*'''Lysosomen'''
:::Sie sind membranöse Vesikel, die hydrolytische Enzyme bei einem pH-Wert von ca. 5 enthalten und damit bei enzymatischen Verdauung mitwirken.
*'''Cytosol'''
:::Als Cytosol werden die flüssigen Bestandteile des Cytoplasmas bei eukaryontischen Zellen bezeichnet.
*'''Peroxisomen''' ('''Microbodies''')
:::Sie bilden Enzyme zum oxidativen Abbau.
*'''Vakuolen'''
:::Es werden div. Arten von Vakuolen unterschieden:
::*Nahrungsvakuolen (enthalten und transportieren Nahrungspartikel),
::*Speichervakuolen (speichern Nahrungspartikel oder Baustoffe bzw Enzyme) und
::*Zentralvakuole (sie kommen nur in Pflanzenzellen vor und erzeugen dort den sog. Turgor [innerer Zelldruck]).
*'''Mikrotubuli'''/'''Mikrofilamente'''
:::Mikrotubuli und Mikrofilamente bilden das sog. Cytoskelett. Dieses ist v. a. bei der Formgebung der Zelle und div. Transportvorgängen sowie bei der Zellteilung beteiligt. Ebenso sind Mikrotubuli und Mikrofilamente als Bestandteile am Aufbau von Undulipoden (Geißeln bzw. Wimpern) beteiligt.
*'''Geißeln''' ('''Flagellen''') bzw. '''Wimpern''' ('''Cilien''')
:::Cilien oder Wimpern dienen einzelnen Zellen überwiegend der Fortbewegung und dem Herbeistrudeln von Nahrung. Bei Vielzellern dienen Cilien oft dem Transport von Partikeln.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Tierzelle.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau einer idealisierten Tierzelle'''&lt;/small&gt;

Grundsätzlich können Protisten über '''Geißeln''' ('''Flagellen''') bzw. '''Wimpern''' ('''Cilien''') als '''Fortbewegungsorganellen''' verfügen, wobei wenn Organismen solche Strukturen besitzen stets nur eine Variante verwirklicht ist. Die nachfolgende Tabelle gibt einen Überblick über Charakteristika der Undulipodien:
&lt;div align="center"&gt;
{|border=1
 |
 |&lt;div align="center"&gt;Flagellen (Geißeln)&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Cilien (Wimpern)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Auftreten&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;bei Flagellaten (Geißeltierchen)&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;bei Ciliaten (Wimperntierchen)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Durchmesser in µm&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;0,2&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;0,2&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Länge in µm&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;50 - 100&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;5 - 12&lt;/div&gt;

 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Häufigkeit&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;meist nur 1,&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;machmal auch 2, 4 oder 8&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;häufiges Vorkommen&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;an gesamter Oberfläche&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Charakteristika der Undulipodien'''&lt;/small&gt;
Geißeln und Cilien sind in ihrem Aufbau weitestgehend identisch. Im Folgenden erfolgt die Beschreibung eines Flagellumaufbaus: Die Geißel ist mit der sog. '''Geißelbasis''' und dem '''Basalkörper''' ('''Kinetosom'''), der in die Zelle hineinragt, in der Zelle fest verankert. Die Geißelbasis zeigt im Querschnitt einen typischen Aufbau aus '''9 x 3 Tubuli-Tripletts'''. Ins Zelläußere hinein ragt der '''Geißelschaft''' ('''Axonema'''). Er zeigt hingegen im Querschnitt einen typischen Aufbau aus '''0 x 2 + 2 Tubuli-Dupletts'''.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Undulipodienaufbau.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau von Undulipodien am Beispiel einer Geißel'''&lt;/small&gt;
Die einzelnen Tubuli sind aus '''Mikrotubuli''' aufgebaut. Dabei bilden je '''13 Tubulin-Fäden''' einen Mikrotubulus. Die Bewegung der Geißeln erfolgt mit Hilfe sog. '''Dyneinarme'''. Hier sitzt je ein Dynein am '''&lt;tex&gt;\small \b \alpha&lt;/tex&gt;-Tubulin''' und weist zum '''&lt;tex&gt;\small \b \beta&lt;/tex&gt;-Tubulin'''. Bei '''Energieaufwand''' ('''ATP''') erfolgt ein '''Abknicken der Dyneinbrücken''' (syn. '''Dyneinarme'''), wodurch es zur Biegung der Organelle kommt. Bei Ciliaten erfolgt der Wimpernschlag meist wellenförmig über den Zellkörper verlaufend ('''metachroner Cilienschlag'''). Die Fortbewegungsgeschwindigkeit beträgt hier bis zu 1 &lt;tex&gt;\frag {mm} {s}&lt;/tex&gt;.</text>
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Eukaryontenzellen sind gekennzeichnet durch den Besitz folgender '''Zellbestandteile'''/'''-organellen''':
*echter '''Zellkern''' ('''Nucleus''')
:::Er enthält DNA in Form des Chromatins (Erbmaterial und Proteine), welches z. T. bei der Kondensation der DNA sichtbar wird.
*'''Ribosomen'''
:::Ribosomen sind die Orte der Proteinbiosynthese. Je nach Umfang der Proteinproduktion enthalten Zellen viel oder wenige Ribosomen.
*'''endoplasmatisches Reticulum''' ('''ER''')
:::Das ER ist eine Art membranöses "Verteilersystem" innerhalb der Zelle, welches u. a. auch Enzyme bildet. Man unterscheidet zwischen
::*'''rauhem ER''' und
:::::Hier sind Ribosomen ans ER gebunden.
::*'''glattem ER'''.
:::::Beim glatten ER sind keine Ribosomen gebunden.
*'''Mitochondrien'''
:::Mitochondrien sind Membranstapel, die bei der ATP-Bildung wesentlich beteiligt sind und daher auch als "Kraftwerke der Zelle" bezeichnet werden.
*'''Lysosomen'''
:::Sie sind membranöse Vesikel, die hydrolytische Enzyme bei einem pH-Wert von ca. 5 enthalten und damit bei enzymatischen Verdauung mitwirken.
*'''Cytosol'''
:::Als Cytosol werden die flüssigen Bestandteile des Cytoplasmas bei eukaryontischen Zellen bezeichnet.
*'''Peroxisomen''' ('''Microbodies''')
:::Sie bilden Enzyme zum oxidativen Abbau.
*'''Vakuolen'''
:::Es werden div. Arten von Vakuolen unterschieden:
::*Nahrungsvakuolen (enthalten und transportieren Nahrungspartikel),
::*Speichervakuolen (speichern Nahrungspartikel oder Baustoffe bzw Enzyme) und
::*Zentralvakuole (sie kommen nur in Pflanzenzellen vor und erzeugen dort den sog. Turgor [innerer Zelldruck]).
*'''Mikrotubuli'''/'''Mikrofilamente'''
:::Mikrotubuli und Mikrofilamente bilden das sog. Cytoskelett. Dieses ist v. a. bei der Formgebung der Zelle und div. Transportvorgängen sowie bei der Zellteilung beteiligt. Ebenso sind Mikrotubuli und Mikrofilamente als Bestandteile am Aufbau von Undulipoden (Geißeln bzw. Wimpern) beteiligt.
*'''Geißeln''' ('''Flagellen''') bzw. '''Wimpern''' ('''Cilien''')
:::Cilien oder Wimpern dienen einzelnen Zellen überwiegend der Fortbewegung und dem Herbeistrudeln von Nahrung. Bei Vielzellern dienen Cilien oft dem Transport von Partikeln.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Tierzelle.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau einer idealisierten Tierzelle'''&lt;/small&gt;

Grundsätzlich können Protisten über '''Geißeln''' ('''Flagellen''') bzw. '''Wimpern''' ('''Cilien''') als '''Fortbewegungsorganellen''' verfügen, wobei wenn Organismen solche Strukturen besitzen stets nur eine Variante verwirklicht ist. Die nachfolgende Tabelle gibt einen Überblick über Charakteristika der Undulipodien:
&lt;div align="center"&gt;
{|border=1
 |
 |&lt;div align="center"&gt;Flagellen (Geißeln)&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Cilien (Wimpern)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Auftreten&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;bei Flagellaten (Geißeltierchen)&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;bei Ciliaten (Wimperntierchen)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Durchmesser in µm&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;0,2&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;0,2&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Länge in µm&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;50 - 100&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;5 - 12&lt;/div&gt;

 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Häufigkeit&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;meist nur 1,&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;machmal auch 2, 4 oder 8&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;häufiges Vorkommen&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;an gesamter Oberfläche&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Charakteristika der Undulipodien'''&lt;/small&gt;
Geißeln und Cilien sind in ihrem Aufbau weitestgehend identisch. Im Folgenden erfolgt die Beschreibung eines Flagellumaufbaus: Die Geißel ist mit der sog. '''Geißelbasis''' und dem '''Basalkörper''' ('''Kinetosom'''), der in die Zelle hineinragt, in der Zelle fest verankert. Die Geißelbasis zeigt im Querschnitt einen typischen Aufbau aus '''9 x 3 Tubuli-Tripletts'''. Ins Zelläußere hinein ragt der '''Geißelschaft''' ('''Axonema'''). Er zeigt hingegen im Querschnitt einen typischen Aufbau aus '''0 x 2 + 2 Tubuli-Dupletts'''.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Undulipodienaufbau.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau von Undulipodien am Beispiel einer Geißel'''&lt;/small&gt;
Die einzelnen Tubuli sind aus '''Mikrotubuli''' aufgebaut. Dabei bilden je '''13 Tubulin-Fäden''' einen Mikrotubulus. Die Bewegung der Geißeln erfolgt mit Hilfe sog. '''Dyneinarme'''. Hier sitzt je ein Dynein am '''&lt;tex&gt;\small \b \alpha&lt;/tex&gt;-Tubulin''' und weist zum '''&lt;tex&gt;\small \b \beta&lt;/tex&gt;-Tubulin'''. Bei '''Energieaufwand''' ('''ATP''') erfolgt ein '''Abknicken der Dyneinbrücken''' (syn. '''Dyneinarme'''), wodurch es zur Biegung der Organelle kommt. Bei Ciliaten erfolgt der Wimpernschlag meist wellenförmig über den Zellkörper verlaufend ('''metachroner Cilienschlag'''). Die Fortbewegungsgeschwindigkeit beträgt hier bis zu 1 &lt;tex&gt;\frac {mm} {s}&lt;/tex&gt;.</text>
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Eukaryontenzellen sind gekennzeichnet durch den Besitz folgender '''Zellbestandteile'''/'''-organellen''':
*echter '''Zellkern''' ('''Nucleus''')
:::Er enthält DNA in Form des Chromatins (Erbmaterial und Proteine), welches z. T. bei der Kondensation der DNA sichtbar wird.
*'''Ribosomen'''
:::Ribosomen sind die Orte der Proteinbiosynthese. Je nach Umfang der Proteinproduktion enthalten Zellen viel oder wenige Ribosomen.
*'''endoplasmatisches Reticulum''' ('''ER''')
:::Das ER ist eine Art membranöses "Verteilersystem" innerhalb der Zelle, welches u. a. auch Enzyme bildet. Man unterscheidet zwischen
::*'''rauhem ER''' und
:::::Hier sind Ribosomen ans ER gebunden.
::*'''glattem ER'''.
:::::Beim glatten ER sind keine Ribosomen gebunden.
*'''Mitochondrien'''
:::Mitochondrien sind Membranstapel, die bei der ATP-Bildung wesentlich beteiligt sind und daher auch als "Kraftwerke der Zelle" bezeichnet werden.
*'''Lysosomen'''
:::Sie sind membranöse Vesikel, die hydrolytische Enzyme bei einem pH-Wert von ca. 5 enthalten und damit bei enzymatischen Verdauung mitwirken.
*'''Cytosol'''
:::Als Cytosol werden die flüssigen Bestandteile des Cytoplasmas bei eukaryontischen Zellen bezeichnet.
*'''Peroxisomen''' ('''Microbodies''')
:::Sie bilden Enzyme zum oxidativen Abbau.
*'''Vakuolen'''
:::Es werden div. Arten von Vakuolen unterschieden:
::*Nahrungsvakuolen (enthalten und transportieren Nahrungspartikel),
::*Speichervakuolen (speichern Nahrungspartikel oder Baustoffe bzw Enzyme) und
::*Zentralvakuole (sie kommen nur in Pflanzenzellen vor und erzeugen dort den sog. Turgor [innerer Zelldruck]).
*'''Mikrotubuli'''/'''Mikrofilamente'''
:::Mikrotubuli und Mikrofilamente bilden das sog. Cytoskelett. Dieses ist v. a. bei der Formgebung der Zelle und div. Transportvorgängen sowie bei der Zellteilung beteiligt. Ebenso sind Mikrotubuli und Mikrofilamente als Bestandteile am Aufbau von Undulipoden (Geißeln bzw. Wimpern) beteiligt.
*'''Geißeln''' ('''Flagellen''') bzw. '''Wimpern''' ('''Cilien''')
:::Cilien oder Wimpern dienen einzelnen Zellen überwiegend der Fortbewegung und dem Herbeistrudeln von Nahrung. Bei Vielzellern dienen Cilien oft dem Transport von Partikeln.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Tierzelle.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau einer idealisierten Tierzelle'''&lt;/small&gt;

Grundsätzlich können Protisten über '''Geißeln''' ('''Flagellen''') bzw. '''Wimpern''' ('''Cilien''') als '''Fortbewegungsorganellen''' verfügen, wobei wenn Organismen solche Strukturen besitzen stets nur eine Variante verwirklicht ist. Die nachfolgende Tabelle gibt einen Überblick über Charakteristika der Undulipodien:
&lt;div align="center"&gt;
{|border=1
 |
 |&lt;div align="center"&gt;Flagellen (Geißeln)&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Cilien (Wimpern)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Auftreten&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;bei Flagellaten (Geißeltierchen)&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;bei Ciliaten (Wimperntierchen)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Durchmesser in µm&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;0,2&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;0,2&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Länge in µm&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;50 - 100&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;5 - 12&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Häufigkeit&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;meist nur 1,&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;machmal auch 2, 4 oder 8&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;häufiges Vorkommen&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;an gesamter Oberfläche&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Charakteristika der Undulipodien'''&lt;/small&gt;
Geißeln und Cilien sind in ihrem Aufbau weitestgehend identisch. Im Folgenden erfolgt die Beschreibung eines Flagellumaufbaus: Die Geißel ist mit der sog. '''Geißelbasis''' und dem '''Basalkörper''' ('''Kinetosom'''), der in die Zelle hineinragt, in der Zelle fest verankert. Die Geißelbasis zeigt im Querschnitt einen typischen Aufbau aus '''9 x 3 Tubuli-Tripletts'''. Ins Zelläußere hinein ragt der '''Geißelschaft''' ('''Axonema'''). Er zeigt hingegen im Querschnitt einen typischen Aufbau aus '''0 x 2 + 2 Tubuli-Dupletts'''.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Undulipodienaufbau.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau von Undulipodien am Beispiel einer Geißel'''&lt;/small&gt;
Die einzelnen Tubuli sind aus '''Mikrotubuli''' aufgebaut. Dabei bilden je '''13 Tubulin-Fäden''' einen Mikrotubulus. Die Bewegung der Geißeln erfolgt mit Hilfe sog. '''Dyneinarme'''. Hier sitzt je ein Dynein am '''&lt;tex&gt;\small \b \alpha&lt;/tex&gt;-Tubulin''' und weist zum '''&lt;tex&gt;\small \b \beta&lt;/tex&gt;-Tubulin'''. Bei '''Energieaufwand''' ('''ATP''') erfolgt ein '''Abknicken der Dyneinbrücken''' (syn. '''Dyneinarme'''), wodurch es zur Biegung der Organelle kommt. Bei Ciliaten erfolgt der Wimpernschlag meist wellenförmig über den Zellkörper verlaufend ('''metachroner Cilienschlag'''). Die Fortbewegungsgeschwindigkeit beträgt hier bis zu 1 &lt;tex&gt;\frac {mm} {s}&lt;/tex&gt;. Z. T. kommt es auch zum Verkleben mehrerer Cilien zu sog. '''Cirren'''. Bei Geißeln kann anhand der Einsatzart zwischen '''Schub-''' und '''Zuggeißeln''' unterschieden werden. Häufige Bewegungsformen sind
&lt;div align="center"&gt;
{|border=1 style="center"&gt;
 |[[Bild:helicoidal.jpg]]
 |
 |[[Bild:uniplanar.jpg]]
 |-
 |'''helicoidal''' (bei Flagellaten)
 |und
 |'''uniplanar''' (bei Cilien)
 |}
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    <text bytes="5596" xml:space="preserve">Eukaryontische Zellen sind vor ca. '''1,4 Mrd. Jahren''' entstanden. Ihre Entstehung beschreibt die sog. '''Endosymbiontentheorie'''. Nach ihr wanderte zunächst ein '''aerober heterotropher Prokaryont''' in einen '''anderen Prokaryonten''' ein und bildete dadurch '''Mitochondrien'''. Durch erneute Aufnahme eines '''photoautotrophen Prokaryonten''' sollen die '''Plastiden''' (z. B. '''Chloroplasten''') entstanden sein.

Eukaryontenzellen sind gekennzeichnet durch den Besitz folgender '''Zellbestandteile'''/'''-organellen''':
*echter '''Zellkern''' ('''Nucleus''')
:::Er enthält DNA in Form des Chromatins (Erbmaterial und Proteine), welches z. T. bei der Kondensation der DNA sichtbar wird.
*'''Ribosomen'''
:::Ribosomen sind die Orte der Proteinbiosynthese. Je nach Umfang der Proteinproduktion enthalten Zellen viel oder wenige Ribosomen.
*'''endoplasmatisches Reticulum''' ('''ER''')
:::Das ER ist eine Art membranöses "Verteilersystem" innerhalb der Zelle, welches u. a. auch Enzyme bildet. Man unterscheidet zwischen
::*'''rauhem ER''' und
:::::Hier sind Ribosomen ans ER gebunden.
::*'''glattem ER'''.
:::::Beim glatten ER sind keine Ribosomen gebunden.
*'''Mitochondrien'''
:::Mitochondrien sind Membranstapel, die bei der ATP-Bildung wesentlich beteiligt sind und daher auch als "Kraftwerke der Zelle" bezeichnet werden.
*'''Lysosomen'''
:::Sie sind membranöse Vesikel, die hydrolytische Enzyme bei einem pH-Wert von ca. 5 enthalten und damit bei enzymatischen Verdauung mitwirken.
*'''Cytosol'''
:::Als Cytosol werden die flüssigen Bestandteile des Cytoplasmas bei eukaryontischen Zellen bezeichnet.
*'''Peroxisomen''' ('''Microbodies''')
:::Sie bilden Enzyme zum oxidativen Abbau.
*'''Vakuolen'''
:::Es werden div. Arten von Vakuolen unterschieden:
::*Nahrungsvakuolen (enthalten und transportieren Nahrungspartikel),
::*Speichervakuolen (speichern Nahrungspartikel oder Baustoffe bzw Enzyme) und
::*Zentralvakuole (sie kommen nur in Pflanzenzellen vor und erzeugen dort den sog. Turgor [innerer Zelldruck]).
*'''Mikrotubuli'''/'''Mikrofilamente'''
:::Mikrotubuli und Mikrofilamente bilden das sog. Cytoskelett. Dieses ist v. a. bei der Formgebung der Zelle und div. Transportvorgängen sowie bei der Zellteilung beteiligt. Ebenso sind Mikrotubuli und Mikrofilamente als Bestandteile am Aufbau von Undulipoden (Geißeln bzw. Wimpern) beteiligt.
*'''Geißeln''' ('''Flagellen''') bzw. '''Wimpern''' ('''Cilien''')
:::Cilien oder Wimpern dienen einzelnen Zellen überwiegend der Fortbewegung und dem Herbeistrudeln von Nahrung. Bei Vielzellern dienen Cilien oft dem Transport von Partikeln.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Tierzelle.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau einer idealisierten Tierzelle'''&lt;/small&gt;

Grundsätzlich können Protisten über '''Geißeln''' ('''Flagellen''') bzw. '''Wimpern''' ('''Cilien''') als '''Fortbewegungsorganellen''' verfügen, wobei wenn Organismen solche Strukturen besitzen stets nur eine Variante verwirklicht ist. Die nachfolgende Tabelle gibt einen Überblick über Charakteristika der Undulipodien:
&lt;div align="center"&gt;
{|border=1
 |
 |&lt;div align="center"&gt;Flagellen (Geißeln)&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Cilien (Wimpern)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Auftreten&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;bei Flagellaten (Geißeltierchen)&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;bei Ciliaten (Wimperntierchen)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Durchmesser in µm&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;0,2&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;0,2&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Länge in µm&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;50 - 100&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;5 - 12&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Häufigkeit&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;meist nur 1,&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;machmal auch 2, 4 oder 8&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;häufiges Vorkommen&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;an gesamter Oberfläche&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Charakteristika der Undulipodien'''&lt;/small&gt;
Geißeln und Cilien sind in ihrem Aufbau weitestgehend identisch. Im Folgenden erfolgt die Beschreibung eines Flagellumaufbaus: Die Geißel ist mit der sog. '''Geißelbasis''' und dem '''Basalkörper''' ('''Kinetosom'''), der in die Zelle hineinragt, in der Zelle fest verankert. Die Geißelbasis zeigt im Querschnitt einen typischen Aufbau aus '''9 x 3 Tubuli-Tripletts'''. Ins Zelläußere hinein ragt der '''Geißelschaft''' ('''Axonema'''). Er zeigt hingegen im Querschnitt einen typischen Aufbau aus '''0 x 2 + 2 Tubuli-Dupletts'''.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Undulipodienaufbau.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau von Undulipodien am Beispiel einer Geißel'''&lt;/small&gt;
Die einzelnen Tubuli sind aus '''Mikrotubuli''' aufgebaut. Dabei bilden je '''13 Tubulin-Fäden''' einen Mikrotubulus. Die Bewegung der Geißeln erfolgt mit Hilfe sog. '''Dyneinarme'''. Hier sitzt je ein Dynein am '''&lt;tex&gt;\small \b \alpha&lt;/tex&gt;-Tubulin''' und weist zum '''&lt;tex&gt;\small \b \beta&lt;/tex&gt;-Tubulin'''. Bei '''Energieaufwand''' ('''ATP''') erfolgt ein '''Abknicken der Dyneinbrücken''' (syn. '''Dyneinarme'''), wodurch es zur Biegung der Organelle kommt. Bei Ciliaten erfolgt der Wimpernschlag meist wellenförmig über den Zellkörper verlaufend ('''metachroner Cilienschlag'''). Die Fortbewegungsgeschwindigkeit beträgt hier bis zu 1 &lt;tex&gt;\frac {mm} {s}&lt;/tex&gt;. Z. T. kommt es auch zum Verkleben mehrerer Cilien zu sog. '''Cirren'''. Bei Geißeln kann anhand der Einsatzart zwischen '''Schub-''' und '''Zuggeißeln''' unterschieden werden. Häufige Bewegungsformen sind
&lt;div align="center"&gt;
{|style="center"&gt;
 |[[Bild:helicoidal.jpg]]
 |
 |[[Bild:uniplanar.jpg]]
 |-
 |'''helicoidal''' (bei Flagellaten)
 |und
 |'''uniplanar''' (bei Cilien)
 |}
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    <text bytes="5602" xml:space="preserve">Eukaryontische Zellen sind vor ca. '''1,4 Mrd. Jahren''' entstanden. Ihre Entstehung beschreibt die sog. '''Endosymbiontentheorie'''. Nach ihr wanderte zunächst ein '''aerober heterotropher Prokaryont''' in einen '''anderen Prokaryonten''' ein und bildete dadurch '''Mitochondrien'''. Durch erneute Aufnahme eines '''photoautotrophen Prokaryonten''' sollen die '''Plastiden''' (z. B. '''Chloroplasten''') entstanden sein.

Eukaryontenzellen sind gekennzeichnet durch den Besitz folgender '''Zellbestandteile'''/'''-organellen''':
*echter '''Zellkern''' ('''Nucleus''')
:::Er enthält DNA in Form des Chromatins (Erbmaterial und Proteine), welches z. T. bei der Kondensation der DNA sichtbar wird.
*'''Ribosomen'''
:::Ribosomen sind die Orte der Proteinbiosynthese. Je nach Umfang der Proteinproduktion enthalten Zellen viel oder wenige Ribosomen.
*'''endoplasmatisches Reticulum''' ('''ER''')
:::Das ER ist eine Art membranöses "Verteilersystem" innerhalb der Zelle, welches u. a. auch Enzyme bildet. Man unterscheidet zwischen
::*'''rauhem ER''' und
:::::Hier sind Ribosomen ans ER gebunden.
::*'''glattem ER'''.
:::::Beim glatten ER sind keine Ribosomen gebunden.
*'''Mitochondrien'''
:::Mitochondrien sind Membranstapel, die bei der ATP-Bildung wesentlich beteiligt sind und daher auch als "Kraftwerke der Zelle" bezeichnet werden.
*'''Lysosomen'''
:::Sie sind membranöse Vesikel, die hydrolytische Enzyme bei einem pH-Wert von ca. 5 enthalten und damit bei enzymatischen Verdauung mitwirken.
*'''Cytosol'''
:::Als Cytosol werden die flüssigen Bestandteile des Cytoplasmas bei eukaryontischen Zellen bezeichnet.
*'''Peroxisomen''' ('''Microbodies''')
:::Sie bilden Enzyme zum oxidativen Abbau.
*'''Vakuolen'''
:::Es werden div. Arten von Vakuolen unterschieden:
::*Nahrungsvakuolen (enthalten und transportieren Nahrungspartikel),
::*Speichervakuolen (speichern Nahrungspartikel oder Baustoffe bzw Enzyme) und
::*Zentralvakuole (sie kommen nur in Pflanzenzellen vor und erzeugen dort den sog. Turgor [innerer Zelldruck]).
*'''Mikrotubuli'''/'''Mikrofilamente'''
:::Mikrotubuli und Mikrofilamente bilden das sog. Cytoskelett. Dieses ist v. a. bei der Formgebung der Zelle und div. Transportvorgängen sowie bei der Zellteilung beteiligt. Ebenso sind Mikrotubuli und Mikrofilamente als Bestandteile am Aufbau von Undulipoden (Geißeln bzw. Wimpern) beteiligt.
*'''Geißeln''' ('''Flagellen''') bzw. '''Wimpern''' ('''Cilien''')
:::Cilien oder Wimpern dienen einzelnen Zellen überwiegend der Fortbewegung und dem Herbeistrudeln von Nahrung. Bei Vielzellern dienen Cilien oft dem Transport von Partikeln.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Tierzelle.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau einer idealisierten Tierzelle'''&lt;/small&gt;

Grundsätzlich können Protisten über '''Geißeln''' ('''Flagellen''') bzw. '''Wimpern''' ('''Cilien''') als '''Fortbewegungsorganellen''' verfügen, wobei wenn Organismen solche Strukturen besitzen stets nur eine Variante verwirklicht ist. Die nachfolgende Tabelle gibt einen Überblick über Charakteristika der Undulipodien:
&lt;div align="center"&gt;
{|border=1
 |
 |&lt;div align="center"&gt;Flagellen (Geißeln)&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Cilien (Wimpern)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Auftreten&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;bei Flagellaten (Geißeltierchen)&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;bei Ciliaten (Wimperntierchen)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Durchmesser in µm&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;0,2&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;0,2&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Länge in µm&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;50 - 100&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;5 - 12&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Häufigkeit&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;meist nur 1,&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;machmal auch 2, 4 oder 8&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;häufiges Vorkommen&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;an gesamter Oberfläche&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Charakteristika der Undulipodien'''&lt;/small&gt;
Geißeln und Cilien sind in ihrem Aufbau weitestgehend identisch. Im Folgenden erfolgt die Beschreibung eines Flagellumaufbaus: Die Geißel ist mit der sog. '''Geißelbasis''' und dem '''Basalkörper''' ('''Kinetosom'''), der in die Zelle hineinragt, in der Zelle fest verankert. Die Geißelbasis zeigt im Querschnitt einen typischen Aufbau aus '''9 x 3 Tubuli-Tripletts'''. Ins Zelläußere hinein ragt der '''Geißelschaft''' ('''Axonema'''). Er zeigt hingegen im Querschnitt einen typischen Aufbau aus '''0 x 2 + 2 Tubuli-Dupletts'''.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Undulipodienaufbau.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau von Undulipodien am Beispiel einer Geißel'''&lt;/small&gt;
Die einzelnen Tubuli sind aus '''Mikrotubuli''' aufgebaut. Dabei bilden je '''13 Tubulin-Fäden''' einen Mikrotubulus. Die Bewegung der Geißeln erfolgt mit Hilfe sog. '''Dyneinarme'''. Hier sitzt je ein Dynein am '''&lt;tex&gt;\small \b \alpha&lt;/tex&gt;-Tubulin''' und weist zum '''&lt;tex&gt;\small \b \beta&lt;/tex&gt;-Tubulin'''. Bei '''Energieaufwand''' ('''ATP''') erfolgt ein '''Abknicken der Dyneinbrücken''' (syn. '''Dyneinarme'''), wodurch es zur Biegung der Organelle kommt. Bei Ciliaten erfolgt der Wimpernschlag meist wellenförmig über den Zellkörper verlaufend ('''metachroner Cilienschlag'''). Die Fortbewegungsgeschwindigkeit beträgt hier bis zu 1 &lt;tex&gt;\frac {mm} {s}&lt;/tex&gt;. Z. T. kommt es auch zum Verkleben mehrerer Cilien zu sog. '''Cirren'''. Bei Geißeln kann anhand der Einsatzart zwischen '''Schub-''' und '''Zuggeißeln''' unterschieden werden. Häufige Bewegungsformen sind
&lt;div align="center"&gt;
{|style="center"&gt;
 |[[Bild:helicoidal.jpg]]
 |
 |[[Bild:uniplanar.jpg]]
 |-
 |'''helicoidal''' (bei Flagellaten)
 |   und   
 |'''uniplanar''' (bei Cilien)
 |}
&lt;/div&gt;</text>
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    <text bytes="5717" xml:space="preserve">Eukaryontische Zellen sind vor ca. '''1,4 Mrd. Jahren''' entstanden. Ihre Entstehung beschreibt die sog. '''Endosymbiontentheorie'''. Nach ihr wanderte zunächst ein '''aerober heterotropher Prokaryont''' in einen '''anderen Prokaryonten''' ein und bildete dadurch '''Mitochondrien'''. Durch erneute Aufnahme eines '''photoautotrophen Prokaryonten''' sollen die '''Plastiden''' (z. B. '''Chloroplasten''') entstanden sein.

Eukaryontenzellen sind gekennzeichnet durch den Besitz folgender '''Zellbestandteile'''/'''-organellen''':
*echter '''Zellkern''' ('''Nucleus''')
:::Er enthält DNA in Form des Chromatins (Erbmaterial und Proteine), welches z. T. bei der Kondensation der DNA sichtbar wird.
*'''Ribosomen'''
:::Ribosomen sind die Orte der Proteinbiosynthese. Je nach Umfang der Proteinproduktion enthalten Zellen viel oder wenige Ribosomen.
*'''endoplasmatisches Reticulum''' ('''ER''')
:::Das ER ist eine Art membranöses "Verteilersystem" innerhalb der Zelle, welches u. a. auch Enzyme bildet. Man unterscheidet zwischen
::*'''rauhem ER''' und
:::::Hier sind Ribosomen ans ER gebunden.
::*'''glattem ER'''.
:::::Beim glatten ER sind keine Ribosomen gebunden.
*'''Mitochondrien'''
:::Mitochondrien sind Membranstapel, die bei der ATP-Bildung wesentlich beteiligt sind und daher auch als "Kraftwerke der Zelle" bezeichnet werden.
*'''Lysosomen'''
:::Sie sind membranöse Vesikel, die hydrolytische Enzyme bei einem pH-Wert von ca. 5 enthalten und damit bei enzymatischen Verdauung mitwirken.
*'''Cytosol'''
:::Als Cytosol werden die flüssigen Bestandteile des Cytoplasmas bei eukaryontischen Zellen bezeichnet.
*'''Peroxisomen''' ('''Microbodies''')
:::Sie bilden Enzyme zum oxidativen Abbau.
*'''Vakuolen'''
:::Es werden div. Arten von Vakuolen unterschieden:
::*Nahrungsvakuolen (enthalten und transportieren Nahrungspartikel),
::*Speichervakuolen (speichern Nahrungspartikel oder Baustoffe bzw Enzyme) und
::*Zentralvakuole (sie kommen nur in Pflanzenzellen vor und erzeugen dort den sog. Turgor [innerer Zelldruck]).
*'''Mikrotubuli'''/'''Mikrofilamente'''
:::Mikrotubuli und Mikrofilamente bilden das sog. Cytoskelett. Dieses ist v. a. bei der Formgebung der Zelle und div. Transportvorgängen sowie bei der Zellteilung beteiligt. Ebenso sind Mikrotubuli und Mikrofilamente als Bestandteile am Aufbau von Undulipoden (Geißeln bzw. Wimpern) beteiligt.
*'''Geißeln''' ('''Flagellen''') bzw. '''Wimpern''' ('''Cilien''')
:::Cilien oder Wimpern dienen einzelnen Zellen überwiegend der Fortbewegung und dem Herbeistrudeln von Nahrung. Bei Vielzellern dienen Cilien oft dem Transport von Partikeln.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Tierzelle.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau einer idealisierten Tierzelle'''&lt;/small&gt;

Grundsätzlich können Protisten über '''Geißeln''' ('''Flagellen''') bzw. '''Wimpern''' ('''Cilien''') als '''Fortbewegungsorganellen''' verfügen, wobei wenn Organismen solche Strukturen besitzen stets nur eine Variante verwirklicht ist. Die nachfolgende Tabelle gibt einen Überblick über Charakteristika der Undulipodien:
&lt;div align="center"&gt;
{|border=1
 |
 |&lt;div align="center"&gt;Flagellen (Geißeln)&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Cilien (Wimpern)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Auftreten&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;bei Flagellaten (Geißeltierchen)&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;bei Ciliaten (Wimperntierchen)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Durchmesser in µm&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;0,2&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;0,2&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Länge in µm&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;50 - 100&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;5 - 12&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Häufigkeit&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;meist nur 1,&lt;/div&gt;
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 |&lt;div align="center"&gt;häufiges Vorkommen&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;an gesamter Oberfläche&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Charakteristika der Undulipodien'''&lt;/small&gt;
Geißeln und Cilien sind in ihrem Aufbau weitestgehend identisch. Im Folgenden erfolgt die Beschreibung eines Flagellumaufbaus: Die Geißel ist mit der sog. '''Geißelbasis''' und dem '''Basalkörper''' ('''Kinetosom'''), der in die Zelle hineinragt, in der Zelle fest verankert. Die Geißelbasis zeigt im Querschnitt einen typischen Aufbau aus '''9 x 3 Tubuli-Tripletts'''. Ins Zelläußere hinein ragt der '''Geißelschaft''' ('''Axonema'''). Er zeigt hingegen im Querschnitt einen typischen Aufbau aus '''0 x 2 + 2 Tubuli-Dupletts'''.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Undulipodienaufbau.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau von Undulipodien am Beispiel einer Geißel'''&lt;/small&gt;
Die einzelnen Tubuli sind aus '''Mikrotubuli''' aufgebaut. Dabei bilden je '''13 Tubulin-Fäden''' einen Mikrotubulus. Die Bewegung der Geißeln erfolgt mit Hilfe sog. '''Dyneinarme'''. Hier sitzt je ein Dynein am '''&lt;tex&gt;\small \b \alpha&lt;/tex&gt;-Tubulin''' und weist zum '''&lt;tex&gt;\small \b \beta&lt;/tex&gt;-Tubulin'''. Bei '''Energieaufwand''' ('''ATP''') erfolgt ein '''Abknicken der Dyneinbrücken''' (syn. '''Dyneinarme'''), wodurch es zur Biegung der Organelle kommt. Bei Ciliaten erfolgt der Wimpernschlag meist wellenförmig über den Zellkörper verlaufend ('''metachroner Cilienschlag'''). Die Fortbewegungsgeschwindigkeit beträgt hier bis zu 1 &lt;tex&gt;\frac {mm} {s}&lt;/tex&gt;. Z. T. kommt es auch zum Verkleben mehrerer Cilien zu sog. '''Cirren'''. Bei Geißeln kann anhand der Einsatzart zwischen '''Schub-''' und '''Zuggeißeln''' unterschieden werden. Häufige Bewegungsformen sind
&lt;div align="center"&gt;
{|
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:helicoidal.jpg]]&lt;/div&gt;
 |
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:uniplanar.jpg]]&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;'''helicoidal''' (bei Flagellaten)&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;   und   &lt;(div&gt;
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    <text bytes="5711" xml:space="preserve">Eukaryontische Zellen sind vor ca. '''1,4 Mrd. Jahren''' entstanden. Ihre Entstehung beschreibt die sog. '''Endosymbiontentheorie'''. Nach ihr wanderte zunächst ein '''aerober heterotropher Prokaryont''' in einen '''anderen Prokaryonten''' ein und bildete dadurch '''Mitochondrien'''. Durch erneute Aufnahme eines '''photoautotrophen Prokaryonten''' sollen die '''Plastiden''' (z. B. '''Chloroplasten''') entstanden sein.

Eukaryontenzellen sind gekennzeichnet durch den Besitz folgender '''Zellbestandteile'''/'''-organellen''':
*echter '''Zellkern''' ('''Nucleus''')
:::Er enthält DNA in Form des Chromatins (Erbmaterial und Proteine), welches z. T. bei der Kondensation der DNA sichtbar wird.
*'''Ribosomen'''
:::Ribosomen sind die Orte der Proteinbiosynthese. Je nach Umfang der Proteinproduktion enthalten Zellen viel oder wenige Ribosomen.
*'''endoplasmatisches Reticulum''' ('''ER''')
:::Das ER ist eine Art membranöses "Verteilersystem" innerhalb der Zelle, welches u. a. auch Enzyme bildet. Man unterscheidet zwischen
::*'''rauhem ER''' und
:::::Hier sind Ribosomen ans ER gebunden.
::*'''glattem ER'''.
:::::Beim glatten ER sind keine Ribosomen gebunden.
*'''Mitochondrien'''
:::Mitochondrien sind Membranstapel, die bei der ATP-Bildung wesentlich beteiligt sind und daher auch als "Kraftwerke der Zelle" bezeichnet werden.
*'''Lysosomen'''
:::Sie sind membranöse Vesikel, die hydrolytische Enzyme bei einem pH-Wert von ca. 5 enthalten und damit bei enzymatischen Verdauung mitwirken.
*'''Cytosol'''
:::Als Cytosol werden die flüssigen Bestandteile des Cytoplasmas bei eukaryontischen Zellen bezeichnet.
*'''Peroxisomen''' ('''Microbodies''')
:::Sie bilden Enzyme zum oxidativen Abbau.
*'''Vakuolen'''
:::Es werden div. Arten von Vakuolen unterschieden:
::*Nahrungsvakuolen (enthalten und transportieren Nahrungspartikel),
::*Speichervakuolen (speichern Nahrungspartikel oder Baustoffe bzw Enzyme) und
::*Zentralvakuole (sie kommen nur in Pflanzenzellen vor und erzeugen dort den sog. Turgor [innerer Zelldruck]).
*'''Mikrotubuli'''/'''Mikrofilamente'''
:::Mikrotubuli und Mikrofilamente bilden das sog. Cytoskelett. Dieses ist v. a. bei der Formgebung der Zelle und div. Transportvorgängen sowie bei der Zellteilung beteiligt. Ebenso sind Mikrotubuli und Mikrofilamente als Bestandteile am Aufbau von Undulipoden (Geißeln bzw. Wimpern) beteiligt.
*'''Geißeln''' ('''Flagellen''') bzw. '''Wimpern''' ('''Cilien''')
:::Cilien oder Wimpern dienen einzelnen Zellen überwiegend der Fortbewegung und dem Herbeistrudeln von Nahrung. Bei Vielzellern dienen Cilien oft dem Transport von Partikeln.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Tierzelle.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau einer idealisierten Tierzelle'''&lt;/small&gt;

Grundsätzlich können Protisten über '''Geißeln''' ('''Flagellen''') bzw. '''Wimpern''' ('''Cilien''') als '''Fortbewegungsorganellen''' verfügen, wobei wenn Organismen solche Strukturen besitzen stets nur eine Variante verwirklicht ist. Die nachfolgende Tabelle gibt einen Überblick über Charakteristika der Undulipodien:
&lt;div align="center"&gt;
{|border=1
 |
 |&lt;div align="center"&gt;Flagellen (Geißeln)&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Cilien (Wimpern)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Auftreten&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;bei Flagellaten (Geißeltierchen)&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;bei Ciliaten (Wimperntierchen)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Durchmesser in µm&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;0,2&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;0,2&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Länge in µm&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;50 - 100&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;5 - 12&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Häufigkeit&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;meist nur 1,&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;machmal auch 2, 4 oder 8&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;häufiges Vorkommen&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;an gesamter Oberfläche&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Charakteristika der Undulipodien'''&lt;/small&gt;
Geißeln und Cilien sind in ihrem Aufbau weitestgehend identisch. Im Folgenden erfolgt die Beschreibung eines Flagellumaufbaus: Die Geißel ist mit der sog. '''Geißelbasis''' und dem '''Basalkörper''' ('''Kinetosom'''), der in die Zelle hineinragt, in der Zelle fest verankert. Die Geißelbasis zeigt im Querschnitt einen typischen Aufbau aus '''9 x 3 Tubuli-Tripletts'''. Ins Zelläußere hinein ragt der '''Geißelschaft''' ('''Axonema'''). Er zeigt hingegen im Querschnitt einen typischen Aufbau aus '''0 x 2 + 2 Tubuli-Dupletts'''.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Undulipodienaufbau.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau von Undulipodien am Beispiel einer Geißel'''&lt;/small&gt;
Die einzelnen Tubuli sind aus '''Mikrotubuli''' aufgebaut. Dabei bilden je '''13 Tubulin-Fäden''' einen Mikrotubulus. Die Bewegung der Geißeln erfolgt mit Hilfe sog. '''Dyneinarme'''. Hier sitzt je ein Dynein am '''&lt;tex&gt;\small \b \alpha&lt;/tex&gt;-Tubulin''' und weist zum '''&lt;tex&gt;\small \b \beta&lt;/tex&gt;-Tubulin'''. Bei '''Energieaufwand''' ('''ATP''') erfolgt ein '''Abknicken der Dyneinbrücken''' (syn. '''Dyneinarme'''), wodurch es zur Biegung der Organelle kommt. Bei Ciliaten erfolgt der Wimpernschlag meist wellenförmig über den Zellkörper verlaufend ('''metachroner Cilienschlag'''). Die Fortbewegungsgeschwindigkeit beträgt hier bis zu 1 &lt;tex&gt;\frac {mm} {s}&lt;/tex&gt;. Z. T. kommt es auch zum Verkleben mehrerer Cilien zu sog. '''Cirren'''. Bei Geißeln kann anhand der Einsatzart zwischen '''Schub-''' und '''Zuggeißeln''' unterschieden werden. Häufige Bewegungsformen sind
&lt;div align="center"&gt;
{|
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:helicoidal.jpg]]&lt;/div&gt;
 |
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:uniplanar.jpg]]&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;'''helicoidal''' (bei Flagellaten)&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;und&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;'''uniplanar''' (bei Cilien)&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;</text>
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    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="6514" xml:space="preserve">Eukaryontische Zellen sind vor ca. '''1,4 Mrd. Jahren''' entstanden. Ihre Entstehung beschreibt die sog. '''Endosymbiontentheorie'''. Nach ihr wanderte zunächst ein '''aerober heterotropher Prokaryont''' in einen '''anderen Prokaryonten''' ein und bildete dadurch '''Mitochondrien'''. Durch erneute Aufnahme eines '''photoautotrophen Prokaryonten''' sollen die '''Plastiden''' (z. B. '''Chloroplasten''') entstanden sein.

Eukaryontenzellen sind gekennzeichnet durch den Besitz folgender '''Zellbestandteile'''/'''-organellen''':
*echter '''Zellkern''' ('''Nucleus''')
:::Er enthält DNA in Form des Chromatins (Erbmaterial und Proteine), welches z. T. bei der Kondensation der DNA sichtbar wird.
*'''Ribosomen'''
:::Ribosomen sind die Orte der Proteinbiosynthese. Je nach Umfang der Proteinproduktion enthalten Zellen viel oder wenige Ribosomen.
*'''endoplasmatisches Reticulum''' ('''ER''')
:::Das ER ist eine Art membranöses "Verteilersystem" innerhalb der Zelle, welches u. a. auch Enzyme bildet. Man unterscheidet zwischen
::*'''rauhem ER''' und
:::::Hier sind Ribosomen ans ER gebunden.
::*'''glattem ER'''.
:::::Beim glatten ER sind keine Ribosomen gebunden.
*'''Mitochondrien'''
:::Mitochondrien sind Membranstapel, die bei der ATP-Bildung wesentlich beteiligt sind und daher auch als "Kraftwerke der Zelle" bezeichnet werden.
*'''Lysosomen'''
:::Sie sind membranöse Vesikel, die hydrolytische Enzyme bei einem pH-Wert von ca. 5 enthalten und damit bei enzymatischen Verdauung mitwirken.
*'''Cytosol'''
:::Als Cytosol werden die flüssigen Bestandteile des Cytoplasmas bei eukaryontischen Zellen bezeichnet.
*'''Peroxisomen''' ('''Microbodies''')
:::Sie bilden Enzyme zum oxidativen Abbau.
*'''Vakuolen'''
:::Es werden div. Arten von Vakuolen unterschieden:
::*Nahrungsvakuolen (enthalten und transportieren Nahrungspartikel),
::*Speichervakuolen (speichern Nahrungspartikel oder Baustoffe bzw Enzyme) und
::*Zentralvakuole (sie kommen nur in Pflanzenzellen vor und erzeugen dort den sog. Turgor [innerer Zelldruck]).
*'''Mikrotubuli'''/'''Mikrofilamente'''
:::Mikrotubuli und Mikrofilamente bilden das sog. Cytoskelett. Dieses ist v. a. bei der Formgebung der Zelle und div. Transportvorgängen sowie bei der Zellteilung beteiligt. Ebenso sind Mikrotubuli und Mikrofilamente als Bestandteile am Aufbau von Undulipoden (Geißeln bzw. Wimpern) beteiligt.
*'''Geißeln''' ('''Flagellen''') bzw. '''Wimpern''' ('''Cilien''')
:::Cilien oder Wimpern dienen einzelnen Zellen überwiegend der Fortbewegung und dem Herbeistrudeln von Nahrung. Bei Vielzellern dienen Cilien oft dem Transport von Partikeln.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Tierzelle.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau einer idealisierten Tierzelle'''&lt;/small&gt;

Grundsätzlich können Protisten über '''Geißeln''' ('''Flagellen''') bzw. '''Wimpern''' ('''Cilien''') als '''Fortbewegungsorganellen''' verfügen, wobei wenn Organismen solche Strukturen besitzen stets nur eine Variante verwirklicht ist. Die nachfolgende Tabelle gibt einen Überblick über Charakteristika der Undulipodien:
&lt;div align="center"&gt;
{|border=1
 |
 |&lt;div align="center"&gt;Flagellen (Geißeln)&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Cilien (Wimpern)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Auftreten&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;bei Flagellaten (Geißeltierchen)&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;bei Ciliaten (Wimperntierchen)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Durchmesser in µm&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;0,2&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;0,2&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Länge in µm&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;50 - 100&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;5 - 12&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Häufigkeit&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;meist nur 1,&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;machmal auch 2, 4 oder 8&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;häufiges Vorkommen&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;an gesamter Oberfläche&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Charakteristika der Undulipodien'''&lt;/small&gt;
Geißeln und Cilien sind in ihrem Aufbau weitestgehend identisch. Im Folgenden erfolgt die Beschreibung eines Flagellumaufbaus: Die Geißel ist mit der sog. '''Geißelbasis''' und dem '''Basalkörper''' ('''Kinetosom'''), der in die Zelle hineinragt, in der Zelle fest verankert. Die Geißelbasis zeigt im Querschnitt einen typischen Aufbau aus '''9 x 3 Tubuli-Tripletts'''. Ins Zelläußere hinein ragt der '''Geißelschaft''' ('''Axonema'''). Er zeigt hingegen im Querschnitt einen typischen Aufbau aus '''0 x 2 + 2 Tubuli-Dupletts'''.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Undulipodienaufbau.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau von Undulipodien am Beispiel einer Geißel'''&lt;/small&gt;
Die einzelnen Tubuli sind aus '''Mikrotubuli''' aufgebaut. Dabei bilden je '''13 Tubulin-Fäden''' einen Mikrotubulus. Die Bewegung der Geißeln erfolgt mit Hilfe sog. '''Dyneinarme'''. Hier sitzt je ein Dynein am '''&lt;tex&gt;\small \b \alpha&lt;/tex&gt;-Tubulin''' und weist zum '''&lt;tex&gt;\small \b \beta&lt;/tex&gt;-Tubulin'''. Bei '''Energieaufwand''' ('''ATP''') erfolgt ein '''Abknicken der Dyneinbrücken''' (syn. '''Dyneinarme'''), wodurch es zur Biegung der Organelle kommt. Bei Ciliaten erfolgt der Wimpernschlag meist wellenförmig über den Zellkörper verlaufend ('''metachroner Cilienschlag'''). Die Fortbewegungsgeschwindigkeit beträgt hier bis zu 1 &lt;tex&gt;\frac {mm} {s}&lt;/tex&gt;. Z. T. kommt es auch zum Verkleben mehrerer Cilien zu sog. '''Cirren'''. Bei Geißeln kann anhand der Einsatzart zwischen '''Schub-''' und '''Zuggeißeln''' unterschieden werden. Häufige Bewegungsformen sind
*'''helicoidal''' (bei Flagellen)
:::Hier führt die Geißel die Bewegung einer stehenden Welle aus, die über die gesamte Länge rollt.
*'''uniplanar''' (bei Cilien)
:::Betrachtet man die uniplanare Bewegung einer Geißel, so läßt sich diese mit einem Peitschenschlag vergleichen.

Eine weitere Art der Fortbewegung ist die '''amöboide Fortbewegungsart''' (bei Amöben ausgeprägt). Hierbei werden sog. '''Pseudopodien''' ("Füßchen") ausgebildet, die zum Festhalten am Untergrund dienen und durch Wiedereinziehen das Individuum bewegen. Man unterscheidet zwischen '''monopodialen''' (Ausbildung eines Pseudopodiums) und '''polypodialen''' Formen (mehreren Pseudopodien).
&lt;div align="center"&gt;&lt;/div&gt;
Oft werden (bei Besitz von Undulopodien) Nahrungspartikel zur Ernährung von Protisten herbeigestrudelt. Die '''Aufnahme''' erfolgt dann über sog. '''Endocytose''' bzw. die '''Abgabe''' unverdaulicher Substanzen (nach Umsatz der Nahrung) durch '''Exocytose'''. Bei Aufnahme fester Bestandteile spricht man von sog. '''Phagocytose''', bei Aufnahme von flüssigem Material von '''Pinacocytose''':</text>
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    <text bytes="6552" xml:space="preserve">Eukaryontische Zellen sind vor ca. '''1,4 Mrd. Jahren''' entstanden. Ihre Entstehung beschreibt die sog. '''Endosymbiontentheorie'''. Nach ihr wanderte zunächst ein '''aerober heterotropher Prokaryont''' in einen '''anderen Prokaryonten''' ein und bildete dadurch '''Mitochondrien'''. Durch erneute Aufnahme eines '''photoautotrophen Prokaryonten''' sollen die '''Plastiden''' (z. B. '''Chloroplasten''') entstanden sein.

Eukaryontenzellen sind gekennzeichnet durch den Besitz folgender '''Zellbestandteile'''/'''-organellen''':
*echter '''Zellkern''' ('''Nucleus''')
:::Er enthält DNA in Form des Chromatins (Erbmaterial und Proteine), welches z. T. bei der Kondensation der DNA sichtbar wird.
*'''Ribosomen'''
:::Ribosomen sind die Orte der Proteinbiosynthese. Je nach Umfang der Proteinproduktion enthalten Zellen viel oder wenige Ribosomen.
*'''endoplasmatisches Reticulum''' ('''ER''')
:::Das ER ist eine Art membranöses "Verteilersystem" innerhalb der Zelle, welches u. a. auch Enzyme bildet. Man unterscheidet zwischen
::*'''rauhem ER''' und
:::::Hier sind Ribosomen ans ER gebunden.
::*'''glattem ER'''.
:::::Beim glatten ER sind keine Ribosomen gebunden.
*'''Mitochondrien'''
:::Mitochondrien sind Membranstapel, die bei der ATP-Bildung wesentlich beteiligt sind und daher auch als "Kraftwerke der Zelle" bezeichnet werden.
*'''Lysosomen'''
:::Sie sind membranöse Vesikel, die hydrolytische Enzyme bei einem pH-Wert von ca. 5 enthalten und damit bei enzymatischen Verdauung mitwirken.
*'''Cytosol'''
:::Als Cytosol werden die flüssigen Bestandteile des Cytoplasmas bei eukaryontischen Zellen bezeichnet.
*'''Peroxisomen''' ('''Microbodies''')
:::Sie bilden Enzyme zum oxidativen Abbau.
*'''Vakuolen'''
:::Es werden div. Arten von Vakuolen unterschieden:
::*Nahrungsvakuolen (enthalten und transportieren Nahrungspartikel),
::*Speichervakuolen (speichern Nahrungspartikel oder Baustoffe bzw Enzyme) und
::*Zentralvakuole (sie kommen nur in Pflanzenzellen vor und erzeugen dort den sog. Turgor [innerer Zelldruck]).
*'''Mikrotubuli'''/'''Mikrofilamente'''
:::Mikrotubuli und Mikrofilamente bilden das sog. Cytoskelett. Dieses ist v. a. bei der Formgebung der Zelle und div. Transportvorgängen sowie bei der Zellteilung beteiligt. Ebenso sind Mikrotubuli und Mikrofilamente als Bestandteile am Aufbau von Undulipoden (Geißeln bzw. Wimpern) beteiligt.
*'''Geißeln''' ('''Flagellen''') bzw. '''Wimpern''' ('''Cilien''')
:::Cilien oder Wimpern dienen einzelnen Zellen überwiegend der Fortbewegung und dem Herbeistrudeln von Nahrung. Bei Vielzellern dienen Cilien oft dem Transport von Partikeln.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Tierzelle.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau einer idealisierten Tierzelle'''&lt;/small&gt;

Grundsätzlich können Protisten über '''Geißeln''' ('''Flagellen''') bzw. '''Wimpern''' ('''Cilien''') als '''Fortbewegungsorganellen''' verfügen, wobei wenn Organismen solche Strukturen besitzen stets nur eine Variante verwirklicht ist. Die nachfolgende Tabelle gibt einen Überblick über Charakteristika der Undulipodien:
&lt;div align="center"&gt;
{|border=1
 |
 |&lt;div align="center"&gt;Flagellen (Geißeln)&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Cilien (Wimpern)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Auftreten&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;bei Flagellaten (Geißeltierchen)&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;bei Ciliaten (Wimperntierchen)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Durchmesser in &lt;tex&gt;\small \mu&lt;/tex&gt;m&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;0,2&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;0,2&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Länge in &lt;tex&gt;\small \mu&lt;/tex&gt;m&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;50 - 100&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;5 - 12&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Häufigkeit&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;meist nur 1,&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;machmal auch 2, 4 oder 8&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;häufiges Vorkommen&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;an gesamter Oberfläche&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Charakteristika der Undulipodien'''&lt;/small&gt;
Geißeln und Cilien sind in ihrem Aufbau weitestgehend identisch. Im Folgenden erfolgt die Beschreibung eines Flagellumaufbaus: Die Geißel ist mit der sog. '''Geißelbasis''' und dem '''Basalkörper''' ('''Kinetosom'''), der in die Zelle hineinragt, in der Zelle fest verankert. Die Geißelbasis zeigt im Querschnitt einen typischen Aufbau aus '''9 x 3 Tubuli-Tripletts'''. Ins Zelläußere hinein ragt der '''Geißelschaft''' ('''Axonema'''). Er zeigt hingegen im Querschnitt einen typischen Aufbau aus '''0 x 2 + 2 Tubuli-Dupletts'''.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Undulipodienaufbau.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau von Undulipodien am Beispiel einer Geißel'''&lt;/small&gt;
Die einzelnen Tubuli sind aus '''Mikrotubuli''' aufgebaut. Dabei bilden je '''13 Tubulin-Fäden''' einen Mikrotubulus. Die Bewegung der Geißeln erfolgt mit Hilfe sog. '''Dyneinarme'''. Hier sitzt je ein Dynein am '''&lt;tex&gt;\small \b \alpha&lt;/tex&gt;-Tubulin''' und weist zum '''&lt;tex&gt;\small \b \beta&lt;/tex&gt;-Tubulin'''. Bei '''Energieaufwand''' ('''ATP''') erfolgt ein '''Abknicken der Dyneinbrücken''' (syn. '''Dyneinarme'''), wodurch es zur Biegung der Organelle kommt. Bei Ciliaten erfolgt der Wimpernschlag meist wellenförmig über den Zellkörper verlaufend ('''metachroner Cilienschlag'''). Die Fortbewegungsgeschwindigkeit beträgt hier bis zu 1 &lt;tex&gt;\frac {mm} {s}&lt;/tex&gt;. Z. T. kommt es auch zum Verkleben mehrerer Cilien zu sog. '''Cirren'''. Bei Geißeln kann anhand der Einsatzart zwischen '''Schub-''' und '''Zuggeißeln''' unterschieden werden. Häufige Bewegungsformen sind
*'''helicoidal''' (bei Flagellen)
:::Hier führt die Geißel die Bewegung einer stehenden Welle aus, die über die gesamte Länge rollt.
*'''uniplanar''' (bei Cilien)
:::Betrachtet man die uniplanare Bewegung einer Geißel, so läßt sich diese mit einem Peitschenschlag vergleichen.

Eine weitere Art der Fortbewegung ist die '''amöboide Fortbewegungsart''' (bei Amöben ausgeprägt). Hierbei werden sog. '''Pseudopodien''' ("Füßchen") ausgebildet, die zum Festhalten am Untergrund dienen und durch Wiedereinziehen das Individuum bewegen. Man unterscheidet zwischen '''monopodialen''' (Ausbildung eines Pseudopodiums) und '''polypodialen''' Formen (mehreren Pseudopodien).
&lt;div align="center"&gt;&lt;/div&gt;
Oft werden (bei Besitz von Undulopodien) Nahrungspartikel zur Ernährung von Protisten herbeigestrudelt. Die '''Aufnahme''' erfolgt dann über sog. '''Endocytose''' bzw. die '''Abgabe''' unverdaulicher Substanzen (nach Umsatz der Nahrung) durch '''Exocytose'''. Bei Aufnahme fester Bestandteile spricht man von sog. '''Phagocytose''', bei Aufnahme von flüssigem Material von '''Pinacocytose''':</text>
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    <text bytes="6554" xml:space="preserve">Eukaryontische Zellen sind vor ca. '''1,4 Mrd. Jahren''' entstanden. Ihre Entstehung beschreibt die sog. '''Endosymbiontentheorie'''. Nach ihr wanderte zunächst ein '''aerober heterotropher Prokaryont''' in einen '''anderen Prokaryonten''' ein und bildete dadurch '''Mitochondrien'''. Durch erneute Aufnahme eines '''photoautotrophen Prokaryonten''' sollen die '''Plastiden''' (z. B. '''Chloroplasten''') entstanden sein.

Eukaryontenzellen sind gekennzeichnet durch den Besitz folgender '''Zellbestandteile'''/'''-organellen''':
*echter '''Zellkern''' ('''Nucleus''')
:::Er enthält DNA in Form des Chromatins (Erbmaterial und Proteine), welches z. T. bei der Kondensation der DNA sichtbar wird.
*'''Ribosomen'''
:::Ribosomen sind die Orte der Proteinbiosynthese. Je nach Umfang der Proteinproduktion enthalten Zellen viel oder wenige Ribosomen.
*'''endoplasmatisches Reticulum''' ('''ER''')
:::Das ER ist eine Art membranöses "Verteilersystem" innerhalb der Zelle, welches u. a. auch Enzyme bildet. Man unterscheidet zwischen
::*'''rauhem ER''' und
:::::Hier sind Ribosomen ans ER gebunden.
::*'''glattem ER'''.
:::::Beim glatten ER sind keine Ribosomen gebunden.
*'''Mitochondrien'''
:::Mitochondrien sind Membranstapel, die bei der ATP-Bildung wesentlich beteiligt sind und daher auch als "Kraftwerke der Zelle" bezeichnet werden.
*'''Lysosomen'''
:::Sie sind membranöse Vesikel, die hydrolytische Enzyme bei einem pH-Wert von ca. 5 enthalten und damit bei enzymatischen Verdauung mitwirken.
*'''Cytosol'''
:::Als Cytosol werden die flüssigen Bestandteile des Cytoplasmas bei eukaryontischen Zellen bezeichnet.
*'''Peroxisomen''' ('''Microbodies''')
:::Sie bilden Enzyme zum oxidativen Abbau.
*'''Vakuolen'''
:::Es werden div. Arten von Vakuolen unterschieden:
::*Nahrungsvakuolen (enthalten und transportieren Nahrungspartikel),
::*Speichervakuolen (speichern Nahrungspartikel oder Baustoffe bzw Enzyme) und
::*Zentralvakuole (sie kommen nur in Pflanzenzellen vor und erzeugen dort den sog. Turgor [innerer Zelldruck]).
*'''Mikrotubuli'''/'''Mikrofilamente'''
:::Mikrotubuli und Mikrofilamente bilden das sog. Cytoskelett. Dieses ist v. a. bei der Formgebung der Zelle und div. Transportvorgängen sowie bei der Zellteilung beteiligt. Ebenso sind Mikrotubuli und Mikrofilamente als Bestandteile am Aufbau von Undulipoden (Geißeln bzw. Wimpern) beteiligt.
*'''Geißeln''' ('''Flagellen''') bzw. '''Wimpern''' ('''Cilien''')
:::Cilien oder Wimpern dienen einzelnen Zellen überwiegend der Fortbewegung und dem Herbeistrudeln von Nahrung. Bei Vielzellern dienen Cilien oft dem Transport von Partikeln.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Tierzelle.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau einer idealisierten Tierzelle'''&lt;/small&gt;

Grundsätzlich können Protisten über '''Geißeln''' ('''Flagellen''') bzw. '''Wimpern''' ('''Cilien''') als '''Fortbewegungsorganellen''' verfügen, wobei wenn Organismen solche Strukturen besitzen stets nur eine Variante verwirklicht ist. Die nachfolgende Tabelle gibt einen Überblick über Charakteristika der Undulipodien:
&lt;div align="center"&gt;
{|border=1
 |
 |&lt;div align="center"&gt;Flagellen (Geißeln)&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Cilien (Wimpern)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Auftreten&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;bei Flagellaten (Geißeltierchen)&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;bei Ciliaten (Wimperntierchen)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Durchmesser in &lt;tex&gt;\small \mu m&lt;/tex&gt;&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;0,2&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;0,2&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Länge in &lt;tex&gt;\small \mu m&lt;/tex&gt;&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;50 - 100&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;5 - 12&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Häufigkeit&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;meist nur 1,&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;machmal auch 2, 4 oder 8&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;häufiges Vorkommen&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;an gesamter Oberfläche&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Charakteristika der Undulipodien'''&lt;/small&gt;
Geißeln und Cilien sind in ihrem Aufbau weitestgehend identisch. Im Folgenden erfolgt die Beschreibung eines Flagellumaufbaus: Die Geißel ist mit der sog. '''Geißelbasis''' und dem '''Basalkörper''' ('''Kinetosom'''), der in die Zelle hineinragt, in der Zelle fest verankert. Die Geißelbasis zeigt im Querschnitt einen typischen Aufbau aus '''9 x 3 Tubuli-Tripletts'''. Ins Zelläußere hinein ragt der '''Geißelschaft''' ('''Axonema'''). Er zeigt hingegen im Querschnitt einen typischen Aufbau aus '''0 x 2 + 2 Tubuli-Dupletts'''.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Undulipodienaufbau.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau von Undulipodien am Beispiel einer Geißel'''&lt;/small&gt;
Die einzelnen Tubuli sind aus '''Mikrotubuli''' aufgebaut. Dabei bilden je '''13 Tubulin-Fäden''' einen Mikrotubulus. Die Bewegung der Geißeln erfolgt mit Hilfe sog. '''Dyneinarme'''. Hier sitzt je ein Dynein am '''&lt;tex&gt;\small \b \alpha&lt;/tex&gt;-Tubulin''' und weist zum '''&lt;tex&gt;\small \b \beta&lt;/tex&gt;-Tubulin'''. Bei '''Energieaufwand''' ('''ATP''') erfolgt ein '''Abknicken der Dyneinbrücken''' (syn. '''Dyneinarme'''), wodurch es zur Biegung der Organelle kommt. Bei Ciliaten erfolgt der Wimpernschlag meist wellenförmig über den Zellkörper verlaufend ('''metachroner Cilienschlag'''). Die Fortbewegungsgeschwindigkeit beträgt hier bis zu 1 &lt;tex&gt;\frac {mm} {s}&lt;/tex&gt;. Z. T. kommt es auch zum Verkleben mehrerer Cilien zu sog. '''Cirren'''. Bei Geißeln kann anhand der Einsatzart zwischen '''Schub-''' und '''Zuggeißeln''' unterschieden werden. Häufige Bewegungsformen sind
*'''helicoidal''' (bei Flagellen)
:::Hier führt die Geißel die Bewegung einer stehenden Welle aus, die über die gesamte Länge rollt.
*'''uniplanar''' (bei Cilien)
:::Betrachtet man die uniplanare Bewegung einer Geißel, so läßt sich diese mit einem Peitschenschlag vergleichen.

Eine weitere Art der Fortbewegung ist die '''amöboide Fortbewegungsart''' (bei Amöben ausgeprägt). Hierbei werden sog. '''Pseudopodien''' ("Füßchen") ausgebildet, die zum Festhalten am Untergrund dienen und durch Wiedereinziehen das Individuum bewegen. Man unterscheidet zwischen '''monopodialen''' (Ausbildung eines Pseudopodiums) und '''polypodialen''' Formen (mehreren Pseudopodien).
&lt;div align="center"&gt;&lt;/div&gt;
Oft werden (bei Besitz von Undulopodien) Nahrungspartikel zur Ernährung von Protisten herbeigestrudelt. Die '''Aufnahme''' erfolgt dann über sog. '''Endocytose''' bzw. die '''Abgabe''' unverdaulicher Substanzen (nach Umsatz der Nahrung) durch '''Exocytose'''. Bei Aufnahme fester Bestandteile spricht man von sog. '''Phagocytose''', bei Aufnahme von flüssigem Material von '''Pinacocytose''':</text>
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    <text bytes="6555" xml:space="preserve">Eukaryontische Zellen sind vor ca. '''1,4 Mrd. Jahren''' entstanden. Ihre Entstehung beschreibt die sog. '''Endosymbiontentheorie'''. Nach ihr wanderte zunächst ein '''aerober heterotropher Prokaryont''' in einen '''anderen Prokaryonten''' ein und bildete dadurch '''Mitochondrien'''. Durch erneute Aufnahme eines '''photoautotrophen Prokaryonten''' sollen die '''Plastiden''' (z. B. '''Chloroplasten''') entstanden sein.

Eukaryontenzellen sind gekennzeichnet durch den Besitz folgender '''Zellbestandteile'''/'''-organellen''':
*echter '''Zellkern''' ('''Nucleus''')
:::Er enthält DNA in Form des Chromatins (Erbmaterial und Proteine), welches z. T. bei der Kondensation der DNA sichtbar wird.
*'''Ribosomen'''
:::Ribosomen sind die Orte der Proteinbiosynthese. Je nach Umfang der Proteinproduktion enthalten Zellen viel oder wenige Ribosomen.
*'''endoplasmatisches Reticulum''' ('''ER''')
:::Das ER ist eine Art membranöses "Verteilersystem" innerhalb der Zelle, welches u. a. auch Enzyme bildet. Man unterscheidet zwischen
::*'''rauhem ER''' und
:::::Hier sind Ribosomen ans ER gebunden.
::*'''glattem ER'''.
:::::Beim glatten ER sind keine Ribosomen gebunden.
*'''Mitochondrien'''
:::Mitochondrien sind Membranstapel, die bei der ATP-Bildung wesentlich beteiligt sind und daher auch als "Kraftwerke der Zelle" bezeichnet werden.
*'''Lysosomen'''
:::Sie sind membranöse Vesikel, die hydrolytische Enzyme bei einem pH-Wert von ca. 5 enthalten und damit bei enzymatischen Verdauung mitwirken.
*'''Cytosol'''
:::Als Cytosol werden die flüssigen Bestandteile des Cytoplasmas bei eukaryontischen Zellen bezeichnet.
*'''Peroxisomen''' ('''Microbodies''')
:::Sie bilden Enzyme zum oxidativen Abbau.
*'''Vakuolen'''
:::Es werden div. Arten von Vakuolen unterschieden:
::*Nahrungsvakuolen (enthalten und transportieren Nahrungspartikel),
::*Speichervakuolen (speichern Nahrungspartikel oder Baustoffe bzw Enzyme) und
::*Zentralvakuole (sie kommen nur in Pflanzenzellen vor und erzeugen dort den sog. Turgor [innerer Zelldruck]).
*'''Mikrotubuli'''/'''Mikrofilamente'''
:::Mikrotubuli und Mikrofilamente bilden das sog. Cytoskelett. Dieses ist v. a. bei der Formgebung der Zelle und div. Transportvorgängen sowie bei der Zellteilung beteiligt. Ebenso sind Mikrotubuli und Mikrofilamente als Bestandteile am Aufbau von Undulipoden (Geißeln bzw. Wimpern) beteiligt.
*'''Geißeln''' ('''Flagellen''') bzw. '''Wimpern''' ('''Cilien''')
:::Cilien oder Wimpern dienen einzelnen Zellen überwiegend der Fortbewegung und dem Herbeistrudeln von Nahrung. Bei Vielzellern dienen Cilien oft dem Transport von Partikeln.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Tierzelle.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau einer idealisierten Tierzelle'''&lt;/small&gt;

Grundsätzlich können Protisten über '''Geißeln''' ('''Flagellen''') bzw. '''Wimpern''' ('''Cilien''') als '''Fortbewegungsorganellen''' verfügen, wobei wenn Organismen solche Strukturen besitzen stets nur eine Variante verwirklicht ist. Die nachfolgende Tabelle gibt einen Überblick über Charakteristika der Undulipodien:
&lt;div align="center"&gt;
{|border=1
 |
 |&lt;div align="center"&gt;Flagellen (Geißeln)&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Cilien (Wimpern)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Auftreten&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;bei Flagellaten (Geißeltierchen)&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;bei Ciliaten (Wimperntierchen)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Durchmesser in &lt;tex&gt;\small \mu m&lt;/tex&gt;&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;0,2&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;0,2&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Länge in &lt;tex&gt;\small \mu m&lt;/tex&gt;&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;50 - 100&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;5 - 12&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Häufigkeit&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;meist nur 1,&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;machmal auch 2, 4 oder 8&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;häufiges Vorkommen&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;an gesamter Oberfläche&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Charakteristika der Undulipodien'''&lt;/small&gt;
Geißeln und Cilien sind in ihrem Aufbau weitestgehend identisch. Im Folgenden erfolgt die Beschreibung eines Flagellumaufbaus: Die Geißel ist mit der sog. '''Geißelbasis''' und dem '''Basalkörper''' ('''Kinetosom'''), der in die Zelle hineinragt, in der Zelle fest verankert. Die Geißelbasis zeigt im Querschnitt einen typischen Aufbau aus '''9 x 3 Tubuli-Tripletts'''. Ins Zelläußere hinein ragt der '''Geißelschaft''' ('''Axonema'''). Er zeigt hingegen im Querschnitt einen typischen Aufbau aus '''0 x 2 + 2 Tubuli-Dupletts'''.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Undulipodienaufbau.jpg]]&lt;/div&gt;

&lt;small&gt;'''Aufbau von Undulipodien am Beispiel einer Geißel'''&lt;/small&gt;
Die einzelnen Tubuli sind aus '''Mikrotubuli''' aufgebaut. Dabei bilden je '''13 Tubulin-Fäden''' einen Mikrotubulus. Die Bewegung der Geißeln erfolgt mit Hilfe sog. '''Dyneinarme'''. Hier sitzt je ein Dynein am '''&lt;tex&gt;\small \b \alpha&lt;/tex&gt;-Tubulin''' und weist zum '''&lt;tex&gt;\small \b \beta&lt;/tex&gt;-Tubulin'''. Bei '''Energieaufwand''' ('''ATP''') erfolgt ein '''Abknicken der Dyneinbrücken''' (syn. '''Dyneinarme'''), wodurch es zur Biegung der Organelle kommt. Bei Ciliaten erfolgt der Wimpernschlag meist wellenförmig über den Zellkörper verlaufend ('''metachroner Cilienschlag'''). Die Fortbewegungsgeschwindigkeit beträgt hier bis zu 1 &lt;tex&gt;\frac {mm} {s}&lt;/tex&gt;. Z. T. kommt es auch zum Verkleben mehrerer Cilien zu sog. '''Cirren'''. Bei Geißeln kann anhand der Einsatzart zwischen '''Schub-''' und '''Zuggeißeln''' unterschieden werden. Häufige Bewegungsformen sind
*'''helicoidal''' (bei Flagellen)
:::Hier führt die Geißel die Bewegung einer stehenden Welle aus, die über die gesamte Länge rollt.
*'''uniplanar''' (bei Cilien)
:::Betrachtet man die uniplanare Bewegung einer Geißel, so läßt sich diese mit einem Peitschenschlag vergleichen.

Eine weitere Art der Fortbewegung ist die '''amöboide Fortbewegungsart''' (bei Amöben ausgeprägt). Hierbei werden sog. '''Pseudopodien''' ("Füßchen") ausgebildet, die zum Festhalten am Untergrund dienen und durch Wiedereinziehen das Individuum bewegen. Man unterscheidet zwischen '''monopodialen''' (Ausbildung eines Pseudopodiums) und '''polypodialen''' Formen (mehreren Pseudopodien).
&lt;div align="center"&gt;&lt;/div&gt;
Oft werden (bei Besitz von Undulopodien) Nahrungspartikel zur Ernährung von Protisten herbeigestrudelt. Die '''Aufnahme''' erfolgt dann über sog. '''Endocytose''' bzw. die '''Abgabe''' unverdaulicher Substanzen (nach Umsatz der Nahrung) durch '''Exocytose'''. Bei Aufnahme fester Bestandteile spricht man von sog. '''Phagocytose''', bei Aufnahme von flüssigem Material von '''Pinacocytose''':</text>
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    <text bytes="6555" xml:space="preserve">Eukaryontische Zellen sind vor ca. '''1,4 Mrd. Jahren''' entstanden. Ihre Entstehung beschreibt die sog. '''Endosymbiontentheorie'''. Nach ihr wanderte zunächst ein '''aerober heterotropher Prokaryont''' in einen '''anderen Prokaryonten''' ein und bildete dadurch '''Mitochondrien'''. Durch erneute Aufnahme eines '''photoautotrophen Prokaryonten''' sollen die '''Plastiden''' (z. B. '''Chloroplasten''') entstanden sein.

Eukaryontenzellen sind gekennzeichnet durch den Besitz folgender '''Zellbestandteile'''/'''-organellen''':
*echter '''Zellkern''' ('''Nucleus''')
:::Er enthält DNA in Form des Chromatins (Erbmaterial und Proteine), welches z. T. bei der Kondensation der DNA sichtbar wird.
*'''Ribosomen'''
:::Ribosomen sind die Orte der Proteinbiosynthese. Je nach Umfang der Proteinproduktion enthalten Zellen viel oder wenige Ribosomen.
*'''endoplasmatisches Reticulum''' ('''ER''')
:::Das ER ist eine Art membranöses "Verteilersystem" innerhalb der Zelle, welches u. a. auch Enzyme bildet. Man unterscheidet zwischen
::*'''rauhem ER''' und
:::::Hier sind Ribosomen ans ER gebunden.
::*'''glattem ER'''.
:::::Beim glatten ER sind keine Ribosomen gebunden.
*'''Mitochondrien'''
:::Mitochondrien sind Membranstapel, die bei der ATP-Bildung wesentlich beteiligt sind und daher auch als "Kraftwerke der Zelle" bezeichnet werden.
*'''Lysosomen'''
:::Sie sind membranöse Vesikel, die hydrolytische Enzyme bei einem pH-Wert von ca. 5 enthalten und damit bei enzymatischen Verdauung mitwirken.
*'''Cytosol'''
:::Als Cytosol werden die flüssigen Bestandteile des Cytoplasmas bei eukaryontischen Zellen bezeichnet.
*'''Peroxisomen''' ('''Microbodies''')
:::Sie bilden Enzyme zum oxidativen Abbau.
*'''Vakuolen'''
:::Es werden div. Arten von Vakuolen unterschieden:
::*Nahrungsvakuolen (enthalten und transportieren Nahrungspartikel),
::*Speichervakuolen (speichern Nahrungspartikel oder Baustoffe bzw Enzyme) und
::*Zentralvakuole (sie kommen nur in Pflanzenzellen vor und erzeugen dort den sog. Turgor [innerer Zelldruck]).
*'''Mikrotubuli'''/'''Mikrofilamente'''
:::Mikrotubuli und Mikrofilamente bilden das sog. Cytoskelett. Dieses ist v. a. bei der Formgebung der Zelle und div. Transportvorgängen sowie bei der Zellteilung beteiligt. Ebenso sind Mikrotubuli und Mikrofilamente als Bestandteile am Aufbau von Undulipoden (Geißeln bzw. Wimpern) beteiligt.
*'''Geißeln''' ('''Flagellen''') bzw. '''Wimpern''' ('''Cilien''')
:::Cilien oder Wimpern dienen einzelnen Zellen überwiegend der Fortbewegung und dem Herbeistrudeln von Nahrung. Bei Vielzellern dienen Cilien oft dem Transport von Partikeln.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Tierzelle.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau einer idealisierten Tierzelle'''&lt;/small&gt;

Grundsätzlich können Protisten über '''Geißeln''' ('''Flagellen''') bzw. '''Wimpern''' ('''Cilien''') als '''Fortbewegungsorganellen''' verfügen, wobei wenn Organismen solche Strukturen besitzen stets nur eine Variante verwirklicht ist. Die nachfolgende Tabelle gibt einen Überblick über Charakteristika der Undulipodien:
&lt;div align="center"&gt;
{|border=1
 |
 |&lt;div align="center"&gt;Flagellen (Geißeln)&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Cilien (Wimpern)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Auftreten&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;bei Flagellaten (Geißeltierchen)&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;bei Ciliaten (Wimperntierchen)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Durchmesser in &lt;tex&gt;\small \mu m&lt;/tex&gt;&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;0,2&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;0,2&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Länge in &lt;tex&gt;\small \mu m&lt;/tex&gt;&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;50 - 100&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;5 - 12&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Häufigkeit&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;meist nur 1,&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;machmal auch 2, 4 oder 8&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;häufiges Vorkommen&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;an gesamter Oberfläche&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Charakteristika der Undulipodien'''&lt;/small&gt;
Geißeln und Cilien sind in ihrem Aufbau weitestgehend identisch. Im Folgenden erfolgt die Beschreibung eines Flagellumaufbaus: Die Geißel ist mit der sog. '''Geißelbasis''' und dem '''Basalkörper''' ('''Kinetosom'''), der in die Zelle hineinragt, in der Zelle fest verankert. Die Geißelbasis zeigt im Querschnitt einen typischen Aufbau aus '''9 x 3 Tubuli-Tripletts'''. Ins Zelläußere hinein ragt der '''Geißelschaft''' ('''Axonema'''). Er zeigt hingegen im Querschnitt einen typischen Aufbau aus '''0 x 2 + 2 Tubuli-Dupletts'''.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Undulipodienaufbau.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau von Undulipodien am Beispiel einer Geißel'''&lt;/small&gt;

Die einzelnen Tubuli sind aus '''Mikrotubuli''' aufgebaut. Dabei bilden je '''13 Tubulin-Fäden''' einen Mikrotubulus. Die Bewegung der Geißeln erfolgt mit Hilfe sog. '''Dyneinarme'''. Hier sitzt je ein Dynein am '''&lt;tex&gt;\small \b \alpha&lt;/tex&gt;-Tubulin''' und weist zum '''&lt;tex&gt;\small \b \beta&lt;/tex&gt;-Tubulin'''. Bei '''Energieaufwand''' ('''ATP''') erfolgt ein '''Abknicken der Dyneinbrücken''' (syn. '''Dyneinarme'''), wodurch es zur Biegung der Organelle kommt. Bei Ciliaten erfolgt der Wimpernschlag meist wellenförmig über den Zellkörper verlaufend ('''metachroner Cilienschlag'''). Die Fortbewegungsgeschwindigkeit beträgt hier bis zu 1 &lt;tex&gt;\frac {mm} {s}&lt;/tex&gt;. Z. T. kommt es auch zum Verkleben mehrerer Cilien zu sog. '''Cirren'''. Bei Geißeln kann anhand der Einsatzart zwischen '''Schub-''' und '''Zuggeißeln''' unterschieden werden. Häufige Bewegungsformen sind
*'''helicoidal''' (bei Flagellen)
:::Hier führt die Geißel die Bewegung einer stehenden Welle aus, die über die gesamte Länge rollt.
*'''uniplanar''' (bei Cilien)
:::Betrachtet man die uniplanare Bewegung einer Geißel, so läßt sich diese mit einem Peitschenschlag vergleichen.

Eine weitere Art der Fortbewegung ist die '''amöboide Fortbewegungsart''' (bei Amöben ausgeprägt). Hierbei werden sog. '''Pseudopodien''' ("Füßchen") ausgebildet, die zum Festhalten am Untergrund dienen und durch Wiedereinziehen das Individuum bewegen. Man unterscheidet zwischen '''monopodialen''' (Ausbildung eines Pseudopodiums) und '''polypodialen''' Formen (mehreren Pseudopodien).
&lt;div align="center"&gt;&lt;/div&gt;
Oft werden (bei Besitz von Undulopodien) Nahrungspartikel zur Ernährung von Protisten herbeigestrudelt. Die '''Aufnahme''' erfolgt dann über sog. '''Endocytose''' bzw. die '''Abgabe''' unverdaulicher Substanzen (nach Umsatz der Nahrung) durch '''Exocytose'''. Bei Aufnahme fester Bestandteile spricht man von sog. '''Phagocytose''', bei Aufnahme von flüssigem Material von '''Pinacocytose''':</text>
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    <text bytes="8040" xml:space="preserve">Eukaryontische Zellen sind vor ca. '''1,4 Mrd. Jahren''' entstanden. Ihre Entstehung beschreibt die sog. '''Endosymbiontentheorie'''. Nach ihr wanderte zunächst ein '''aerober heterotropher Prokaryont''' in einen '''anderen Prokaryonten''' ein und bildete dadurch '''Mitochondrien'''. Durch erneute Aufnahme eines '''photoautotrophen Prokaryonten''' sollen die '''Plastiden''' (z. B. '''Chloroplasten''') entstanden sein.

Eukaryontenzellen sind gekennzeichnet durch den Besitz folgender '''Zellbestandteile'''/'''-organellen''':
*echter '''Zellkern''' ('''Nucleus''')
:::Er enthält DNA in Form des Chromatins (Erbmaterial und Proteine), welches z. T. bei der Kondensation der DNA sichtbar wird.
*'''Ribosomen'''
:::Ribosomen sind die Orte der Proteinbiosynthese. Je nach Umfang der Proteinproduktion enthalten Zellen viel oder wenige Ribosomen.
*'''endoplasmatisches Reticulum''' ('''ER''')
:::Das ER ist eine Art membranöses "Verteilersystem" innerhalb der Zelle, welches u. a. auch Enzyme bildet. Man unterscheidet zwischen
::*'''rauhem ER''' und
:::::Hier sind Ribosomen ans ER gebunden.
::*'''glattem ER'''.
:::::Beim glatten ER sind keine Ribosomen gebunden.
*'''Mitochondrien'''
:::Mitochondrien sind Membranstapel, die bei der ATP-Bildung wesentlich beteiligt sind und daher auch als "Kraftwerke der Zelle" bezeichnet werden.
*'''Lysosomen'''
:::Sie sind membranöse Vesikel, die hydrolytische Enzyme bei einem pH-Wert von ca. 5 enthalten und damit bei enzymatischen Verdauung mitwirken.
*'''Cytosol'''
:::Als Cytosol werden die flüssigen Bestandteile des Cytoplasmas bei eukaryontischen Zellen bezeichnet.
*'''Peroxisomen''' ('''Microbodies''')
:::Sie bilden Enzyme zum oxidativen Abbau.
*'''Vakuolen'''
:::Es werden div. Arten von Vakuolen unterschieden:
::*Nahrungsvakuolen (enthalten und transportieren Nahrungspartikel),
::*Speichervakuolen (speichern Nahrungspartikel oder Baustoffe bzw Enzyme) und
::*Zentralvakuole (sie kommen nur in Pflanzenzellen vor und erzeugen dort den sog. Turgor [innerer Zelldruck]).
*'''Mikrotubuli'''/'''Mikrofilamente'''
:::Mikrotubuli und Mikrofilamente bilden das sog. Cytoskelett. Dieses ist v. a. bei der Formgebung der Zelle und div. Transportvorgängen sowie bei der Zellteilung beteiligt. Ebenso sind Mikrotubuli und Mikrofilamente als Bestandteile am Aufbau von Undulipoden (Geißeln bzw. Wimpern) beteiligt.
*'''Geißeln''' ('''Flagellen''') bzw. '''Wimpern''' ('''Cilien''')
:::Cilien oder Wimpern dienen einzelnen Zellen überwiegend der Fortbewegung und dem Herbeistrudeln von Nahrung. Bei Vielzellern dienen Cilien oft dem Transport von Partikeln.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Tierzelle.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau einer idealisierten Tierzelle'''&lt;/small&gt;

Grundsätzlich können Protisten über '''Geißeln''' ('''Flagellen''') bzw. '''Wimpern''' ('''Cilien''') als '''Fortbewegungsorganellen''' verfügen, wobei wenn Organismen solche Strukturen besitzen stets nur eine Variante verwirklicht ist. Die nachfolgende Tabelle gibt einen Überblick über Charakteristika der Undulipodien:
&lt;div align="center"&gt;
{|border=1
 |
 |&lt;div align="center"&gt;Flagellen (Geißeln)&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Cilien (Wimpern)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Auftreten&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;bei Flagellaten (Geißeltierchen)&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;bei Ciliaten (Wimperntierchen)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Durchmesser in &lt;tex&gt;\small \mu m&lt;/tex&gt;&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;0,2&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;0,2&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Länge in &lt;tex&gt;\small \mu m&lt;/tex&gt;&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;50 - 100&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;5 - 12&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Häufigkeit&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;meist nur 1,&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;machmal auch 2, 4 oder 8&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;häufiges Vorkommen&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;an gesamter Oberfläche&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Charakteristika der Undulipodien'''&lt;/small&gt;
Geißeln und Cilien sind in ihrem Aufbau weitestgehend identisch. Im Folgenden erfolgt die Beschreibung eines Flagellumaufbaus: Die Geißel ist mit der sog. '''Geißelbasis''' und dem '''Basalkörper''' ('''Kinetosom'''), der in die Zelle hineinragt, in der Zelle fest verankert. Die Geißelbasis zeigt im Querschnitt einen typischen Aufbau aus '''9 x 3 Tubuli-Tripletts'''. Ins Zelläußere hinein ragt der '''Geißelschaft''' ('''Axonema'''). Er zeigt hingegen im Querschnitt einen typischen Aufbau aus '''0 x 2 + 2 Tubuli-Dupletts'''.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Undulipodienaufbau.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau von Undulipodien am Beispiel einer Geißel'''&lt;/small&gt;

Die einzelnen Tubuli sind aus '''Mikrotubuli''' aufgebaut. Dabei bilden je '''13 Tubulin-Fäden''' einen Mikrotubulus. Die Bewegung der Geißeln erfolgt mit Hilfe sog. '''Dyneinarme'''. Hier sitzt je ein Dynein am '''&lt;tex&gt;\small \b \alpha&lt;/tex&gt;-Tubulin''' und weist zum '''&lt;tex&gt;\small \b \beta&lt;/tex&gt;-Tubulin'''. Bei '''Energieaufwand''' ('''ATP''') erfolgt ein '''Abknicken der Dyneinbrücken''' (syn. '''Dyneinarme'''), wodurch es zur Biegung der Organelle kommt. Bei Ciliaten erfolgt der Wimpernschlag meist wellenförmig über den Zellkörper verlaufend ('''metachroner Cilienschlag'''). Die Fortbewegungsgeschwindigkeit beträgt hier bis zu 1 &lt;tex&gt;\frac {mm} {s}&lt;/tex&gt;. Z. T. kommt es auch zum Verkleben mehrerer Cilien zu sog. '''Cirren'''. Bei Geißeln kann anhand der Einsatzart zwischen '''Schub-''' und '''Zuggeißeln''' unterschieden werden. Häufige Bewegungsformen sind
*'''helicoidal''' (bei Flagellen)
:::Hier führt die Geißel die Bewegung einer stehenden Welle aus, die über die gesamte Länge rollt.
*'''uniplanar''' (bei Cilien)
:::Betrachtet man die uniplanare Bewegung einer Geißel, so läßt sich diese mit einem Peitschenschlag vergleichen.

Eine weitere Art der Fortbewegung ist die '''amöboide Fortbewegungsart''' (bei Amöben ausgeprägt). Hierbei werden sog. '''Pseudopodien''' ("Füßchen") ausgebildet, die zum Festhalten am Untergrund dienen und durch Wiedereinziehen das Individuum bewegen. Man unterscheidet zwischen '''monopodialen''' (Ausbildung eines Pseudopodiums) und '''polypodialen''' Formen (mehreren Pseudopodien).
&lt;div align="center"&gt;&lt;/div&gt;
Oft werden (bei Besitz von Undulopodien) Nahrungspartikel zur Ernährung von Protisten herbeigestrudelt. Die '''Aufnahme''' erfolgt dann über sog. '''Endocytose''' bzw. die '''Abgabe''' unverdaulicher Substanzen (nach Umsatz der Nahrung) durch '''Exocytose'''. Bei Aufnahme fester Bestandteile spricht man von sog. '''Phagocytose''', bei Aufnahme von flüssigem Material von '''Pinacocytose'''. Bei der Phagocytose werden i. d. R. Partikel der Größe 2 - 20 &lt;tex&gt;\small \mu m&lt;/tex&gt; aufgenommen. Nach Abschnürung der '''Nahrungsvakuole''' verschmilzt diese zunächst mit '''Acidosomen''', die den Inhalt der Vakuole zur besseren Funktion später hinzukommender '''Verdauungsenzyme''' (diese sind in '''Lysosomen''' enthalten, die ebenfalls mit der Vekuole verschmelzen) '''ansäuern'''. Nach der Verdauung erfolgt die Abgabe unverdaulicher Nahrungsreste durch Verschmelzen der jetzt als '''Exocytosevesikel''' bezeichneten Vakuole. Oftmals erfolgt die Nahrungsaufnahme bzw. -abgabe (v. a. bei Zellen, deren Oberfläche verfestigt ist) in einem bestimmten Bereich, dem '''Cytostom''' ('''Zellmund''') oder '''Cytopyge''' ('''Zellafter'''). Der gesamte Verdauungsvorgang (von Endocytose bis Exocytose) dauert ca. 20 Minuten. Bei hohem Nahrungsangebot wird ca. 1 Vakuole pro Minute gebildet.

Viele Organismen, v. a. solche, die in '''hyperosmotischen Medien''' (z. B. Süßwasser) leben, müssen ihren '''Wasserhaushalt''' über sog. '''kontraktile''' ('''pulsierende''') '''Vakuolen''' regulieren ('''Osmoregulation'''). Dabei besitzt eine solche Vakuole einen '''Zentralkörper''' und sog. '''Ampullen''', mit deren Hilfe überschüssiges Wasser ins Zelläußere "gepumpt" und über '''Poren''' abgegeben wird.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Vakuolenaufbau.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''schematischer Aufbau von Vakuolen (a: in gefülltem Zustand; b: in kontrahiertem Zustand)'''&lt;/small&gt;

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      <username>Webmaster</username>
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    <comment>Tryp</comment>
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    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="9179" xml:space="preserve">Eukaryontische Zellen sind vor ca. '''1,4 Mrd. Jahren''' entstanden. Ihre Entstehung beschreibt die sog. '''Endosymbiontentheorie'''. Nach ihr wanderte zunächst ein '''aerober heterotropher Prokaryont''' in einen '''anderen Prokaryonten''' ein und bildete dadurch '''Mitochondrien'''. Durch erneute Aufnahme eines '''photoautotrophen Prokaryonten''' sollen die '''Plastiden''' (z. B. '''Chloroplasten''') entstanden sein.

Eukaryontenzellen sind gekennzeichnet durch den Besitz folgender '''Zellbestandteile'''/'''-organellen''':
*echter '''Zellkern''' ('''Nucleus''')
:::Er enthält DNA in Form des Chromatins (Erbmaterial und Proteine), welches z. T. bei der Kondensation der DNA sichtbar wird.
*'''Ribosomen'''
:::Ribosomen sind die Orte der Proteinbiosynthese. Je nach Umfang der Proteinproduktion enthalten Zellen viel oder wenige Ribosomen.
*'''endoplasmatisches Reticulum''' ('''ER''')
:::Das ER ist eine Art membranöses "Verteilersystem" innerhalb der Zelle, welches u. a. auch Enzyme bildet. Man unterscheidet zwischen
::*'''rauhem ER''' und
:::::Hier sind Ribosomen ans ER gebunden.
::*'''glattem ER'''.
:::::Beim glatten ER sind keine Ribosomen gebunden.
*'''Mitochondrien'''
:::Mitochondrien sind Membranstapel, die bei der ATP-Bildung wesentlich beteiligt sind und daher auch als "Kraftwerke der Zelle" bezeichnet werden.
*'''Lysosomen'''
:::Sie sind membranöse Vesikel, die hydrolytische Enzyme bei einem pH-Wert von ca. 5 enthalten und damit bei enzymatischen Verdauung mitwirken.
*'''Cytosol'''
:::Als Cytosol werden die flüssigen Bestandteile des Cytoplasmas bei eukaryontischen Zellen bezeichnet.
*'''Peroxisomen''' ('''Microbodies''')
:::Sie bilden Enzyme zum oxidativen Abbau.
*'''Vakuolen'''
:::Es werden div. Arten von Vakuolen unterschieden:
::*Nahrungsvakuolen (enthalten und transportieren Nahrungspartikel),
::*Speichervakuolen (speichern Nahrungspartikel oder Baustoffe bzw Enzyme) und
::*Zentralvakuole (sie kommen nur in Pflanzenzellen vor und erzeugen dort den sog. Turgor [innerer Zelldruck]).
*'''Mikrotubuli'''/'''Mikrofilamente'''
:::Mikrotubuli und Mikrofilamente bilden das sog. Cytoskelett. Dieses ist v. a. bei der Formgebung der Zelle und div. Transportvorgängen sowie bei der Zellteilung beteiligt. Ebenso sind Mikrotubuli und Mikrofilamente als Bestandteile am Aufbau von Undulipoden (Geißeln bzw. Wimpern) beteiligt.
*'''Geißeln''' ('''Flagellen''') bzw. '''Wimpern''' ('''Cilien''')
:::Cilien oder Wimpern dienen einzelnen Zellen überwiegend der Fortbewegung und dem Herbeistrudeln von Nahrung. Bei Vielzellern dienen Cilien oft dem Transport von Partikeln.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Tierzelle.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau einer idealisierten Tierzelle'''&lt;/small&gt;

Grundsätzlich können Protisten über '''Geißeln''' ('''Flagellen''') bzw. '''Wimpern''' ('''Cilien''') als '''Fortbewegungsorganellen''' verfügen, wobei wenn Organismen solche Strukturen besitzen stets nur eine Variante verwirklicht ist. Die nachfolgende Tabelle gibt einen Überblick über Charakteristika der Undulipodien:
&lt;div align="center"&gt;
{|border=1
 |
 |&lt;div align="center"&gt;Flagellen (Geißeln)&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Cilien (Wimpern)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Auftreten&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;bei Flagellaten (Geißeltierchen)&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;bei Ciliaten (Wimperntierchen)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Durchmesser in &lt;tex&gt;\small \mu m&lt;/tex&gt;&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;0,2&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;0,2&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Länge in &lt;tex&gt;\small \mu m&lt;/tex&gt;&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;50 - 100&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;5 - 12&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Häufigkeit&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;meist nur 1,&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;machmal auch 2, 4 oder 8&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;häufiges Vorkommen&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;an gesamter Oberfläche&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Charakteristika der Undulipodien'''&lt;/small&gt;
Geißeln und Cilien sind in ihrem Aufbau weitestgehend identisch. Im Folgenden erfolgt die Beschreibung eines Flagellumaufbaus: Die Geißel ist mit der sog. '''Geißelbasis''' und dem '''Basalkörper''' ('''Kinetosom'''), der in die Zelle hineinragt, in der Zelle fest verankert. Die Geißelbasis zeigt im Querschnitt einen typischen Aufbau aus '''9 x 3 Tubuli-Tripletts'''. Ins Zelläußere hinein ragt der '''Geißelschaft''' ('''Axonema'''). Er zeigt hingegen im Querschnitt einen typischen Aufbau aus '''0 x 2 + 2 Tubuli-Dupletts'''.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Undulipodienaufbau.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau von Undulipodien am Beispiel einer Geißel'''&lt;/small&gt;

Die einzelnen Tubuli sind aus '''Mikrotubuli''' aufgebaut. Dabei bilden je '''13 Tubulin-Fäden''' einen Mikrotubulus. Die Bewegung der Geißeln erfolgt mit Hilfe sog. '''Dyneinarme'''. Hier sitzt je ein Dynein am '''&lt;tex&gt;\small \b \alpha&lt;/tex&gt;-Tubulin''' und weist zum '''&lt;tex&gt;\small \b \beta&lt;/tex&gt;-Tubulin'''. Bei '''Energieaufwand''' ('''ATP''') erfolgt ein '''Abknicken der Dyneinbrücken''' (syn. '''Dyneinarme'''), wodurch es zur Biegung der Organelle kommt. Bei Ciliaten erfolgt der Wimpernschlag meist wellenförmig über den Zellkörper verlaufend ('''metachroner Cilienschlag'''). Die Fortbewegungsgeschwindigkeit beträgt hier bis zu 1 &lt;tex&gt;\frac {mm} {s}&lt;/tex&gt;. Z. T. kommt es auch zum Verkleben mehrerer Cilien zu sog. '''Cirren'''. Bei Geißeln kann anhand der Einsatzart zwischen '''Schub-''' und '''Zuggeißeln''' unterschieden werden. Häufige Bewegungsformen sind
*'''helicoidal''' (bei Flagellen)
:::Hier führt die Geißel die Bewegung einer stehenden Welle aus, die über die gesamte Länge rollt.
*'''uniplanar''' (bei Cilien)
:::Betrachtet man die uniplanare Bewegung einer Geißel, so läßt sich diese mit einem Peitschenschlag vergleichen.

Eine weitere Art der Fortbewegung ist die '''amöboide Fortbewegungsart''' (bei Amöben ausgeprägt). Hierbei werden sog. '''Pseudopodien''' ("Füßchen") ausgebildet, die zum Festhalten am Untergrund dienen und durch Wiedereinziehen das Individuum bewegen. Man unterscheidet zwischen '''monopodialen''' (Ausbildung eines Pseudopodiums) und '''polypodialen''' Formen (mehreren Pseudopodien).
&lt;div align="center"&gt;&lt;/div&gt;
Oft werden (bei Besitz von Undulopodien) Nahrungspartikel zur Ernährung von Protisten herbeigestrudelt. Die '''Aufnahme''' erfolgt dann über sog. '''Endocytose''' bzw. die '''Abgabe''' unverdaulicher Substanzen (nach Umsatz der Nahrung) durch '''Exocytose'''. Bei Aufnahme fester Bestandteile spricht man von sog. '''Phagocytose''', bei Aufnahme von flüssigem Material von '''Pinacocytose'''. Bei der Phagocytose werden i. d. R. Partikel der Größe 2 - 20 &lt;tex&gt;\small \mu m&lt;/tex&gt; aufgenommen. Nach Abschnürung der '''Nahrungsvakuole''' verschmilzt diese zunächst mit '''Acidosomen''', die den Inhalt der Vakuole zur besseren Funktion später hinzukommender '''Verdauungsenzyme''' (diese sind in '''Lysosomen''' enthalten, die ebenfalls mit der Vekuole verschmelzen) '''ansäuern'''. Nach der Verdauung erfolgt die Abgabe unverdaulicher Nahrungsreste durch Verschmelzen der jetzt als '''Exocytosevesikel''' bezeichneten Vakuole. Oftmals erfolgt die Nahrungsaufnahme bzw. -abgabe (v. a. bei Zellen, deren Oberfläche verfestigt ist) in einem bestimmten Bereich, dem '''Cytostom''' ('''Zellmund''') oder '''Cytopyge''' ('''Zellafter'''). Der gesamte Verdauungsvorgang (von Endocytose bis Exocytose) dauert ca. 20 Minuten. Bei hohem Nahrungsangebot wird ca. 1 Vakuole pro Minute gebildet.

Viele Organismen, v. a. solche, die in '''hyperosmotischen Medien''' (z. B. Süßwasser) leben, müssen ihren '''Wasserhaushalt''' über sog. '''kontraktile''' ('''pulsierende''') '''Vakuolen''' regulieren ('''Osmoregulation'''). Dabei besitzt eine solche Vakuole einen '''Zentralkörper''' und sog. '''Ampullen''', mit deren Hilfe überschüssiges Wasser ins Zelläußere "gepumpt" und über '''Poren''' abgegeben wird.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Vakuolenaufbau.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''schematischer Aufbau von Vakuolen (a: in gefülltem Zustand; b: in kontrahiertem Zustand)'''&lt;/small&gt;

Ein weiteres '''Transportsystem''' innerhalb der Zellmembran von Zellen sind sog. '''Extrusomen'''. HIer werden unterschieden:
*'''Trichocysten''' (pfeilförmige Proteine),
*'''Mucocysten''' (sondern Schleim ab) und
*'''Toxicysten''' (sondern Giftstoffe ab).

Protisten können sich sowohl '''asexuell''' ('''Agamogonie''') als auch '''sexuell''' ('''Gamogonie''') fortpflanzen. Asexuell geschieht dies meist durch '''Zweiteilung''' (bei Flagellaten in Längsrichtung, bei Ciliaten quer), seltener durch '''Knospung''' (aus Mutterorganismus werden kleine Tochterzellen abgeschnürt oder durch '''Vielteilung''' ('''Schizogonie''', wenn Mutterzelle in viele Tochterorganismen zerfällt, z. B. bei parasitischen Formen, oder '''Sporogonie''' bei Bildung vieler beweglicher Sporen, die als '''Sporozoite''' bezeichnet werden).
&lt;div align="center"&gt;
{|
 |&lt;div align="center"&gt;[[Trypanosoma (Längsteilung).jpg]]&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Paramecium (Querteilung).jpg]]&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;Längsteilung (Beispiel: ''Trypanosoma brucei'')&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Querteilung (Beispiel: ''Paramecium caudatum'')&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;</text>
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    <text bytes="9189" xml:space="preserve">Eukaryontische Zellen sind vor ca. '''1,4 Mrd. Jahren''' entstanden. Ihre Entstehung beschreibt die sog. '''Endosymbiontentheorie'''. Nach ihr wanderte zunächst ein '''aerober heterotropher Prokaryont''' in einen '''anderen Prokaryonten''' ein und bildete dadurch '''Mitochondrien'''. Durch erneute Aufnahme eines '''photoautotrophen Prokaryonten''' sollen die '''Plastiden''' (z. B. '''Chloroplasten''') entstanden sein.

Eukaryontenzellen sind gekennzeichnet durch den Besitz folgender '''Zellbestandteile'''/'''-organellen''':
*echter '''Zellkern''' ('''Nucleus''')
:::Er enthält DNA in Form des Chromatins (Erbmaterial und Proteine), welches z. T. bei der Kondensation der DNA sichtbar wird.
*'''Ribosomen'''
:::Ribosomen sind die Orte der Proteinbiosynthese. Je nach Umfang der Proteinproduktion enthalten Zellen viel oder wenige Ribosomen.
*'''endoplasmatisches Reticulum''' ('''ER''')
:::Das ER ist eine Art membranöses "Verteilersystem" innerhalb der Zelle, welches u. a. auch Enzyme bildet. Man unterscheidet zwischen
::*'''rauhem ER''' und
:::::Hier sind Ribosomen ans ER gebunden.
::*'''glattem ER'''.
:::::Beim glatten ER sind keine Ribosomen gebunden.
*'''Mitochondrien'''
:::Mitochondrien sind Membranstapel, die bei der ATP-Bildung wesentlich beteiligt sind und daher auch als "Kraftwerke der Zelle" bezeichnet werden.
*'''Lysosomen'''
:::Sie sind membranöse Vesikel, die hydrolytische Enzyme bei einem pH-Wert von ca. 5 enthalten und damit bei enzymatischen Verdauung mitwirken.
*'''Cytosol'''
:::Als Cytosol werden die flüssigen Bestandteile des Cytoplasmas bei eukaryontischen Zellen bezeichnet.
*'''Peroxisomen''' ('''Microbodies''')
:::Sie bilden Enzyme zum oxidativen Abbau.
*'''Vakuolen'''
:::Es werden div. Arten von Vakuolen unterschieden:
::*Nahrungsvakuolen (enthalten und transportieren Nahrungspartikel),
::*Speichervakuolen (speichern Nahrungspartikel oder Baustoffe bzw Enzyme) und
::*Zentralvakuole (sie kommen nur in Pflanzenzellen vor und erzeugen dort den sog. Turgor [innerer Zelldruck]).
*'''Mikrotubuli'''/'''Mikrofilamente'''
:::Mikrotubuli und Mikrofilamente bilden das sog. Cytoskelett. Dieses ist v. a. bei der Formgebung der Zelle und div. Transportvorgängen sowie bei der Zellteilung beteiligt. Ebenso sind Mikrotubuli und Mikrofilamente als Bestandteile am Aufbau von Undulipoden (Geißeln bzw. Wimpern) beteiligt.
*'''Geißeln''' ('''Flagellen''') bzw. '''Wimpern''' ('''Cilien''')
:::Cilien oder Wimpern dienen einzelnen Zellen überwiegend der Fortbewegung und dem Herbeistrudeln von Nahrung. Bei Vielzellern dienen Cilien oft dem Transport von Partikeln.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Tierzelle.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau einer idealisierten Tierzelle'''&lt;/small&gt;

Grundsätzlich können Protisten über '''Geißeln''' ('''Flagellen''') bzw. '''Wimpern''' ('''Cilien''') als '''Fortbewegungsorganellen''' verfügen, wobei wenn Organismen solche Strukturen besitzen stets nur eine Variante verwirklicht ist. Die nachfolgende Tabelle gibt einen Überblick über Charakteristika der Undulipodien:
&lt;div align="center"&gt;
{|border=1
 |
 |&lt;div align="center"&gt;Flagellen (Geißeln)&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Cilien (Wimpern)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Auftreten&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;bei Flagellaten (Geißeltierchen)&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;bei Ciliaten (Wimperntierchen)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Durchmesser in &lt;tex&gt;\small \mu m&lt;/tex&gt;&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;0,2&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;0,2&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Länge in &lt;tex&gt;\small \mu m&lt;/tex&gt;&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;50 - 100&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;5 - 12&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Häufigkeit&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;meist nur 1,&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;machmal auch 2, 4 oder 8&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;häufiges Vorkommen&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;an gesamter Oberfläche&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Charakteristika der Undulipodien'''&lt;/small&gt;
Geißeln und Cilien sind in ihrem Aufbau weitestgehend identisch. Im Folgenden erfolgt die Beschreibung eines Flagellumaufbaus: Die Geißel ist mit der sog. '''Geißelbasis''' und dem '''Basalkörper''' ('''Kinetosom'''), der in die Zelle hineinragt, in der Zelle fest verankert. Die Geißelbasis zeigt im Querschnitt einen typischen Aufbau aus '''9 x 3 Tubuli-Tripletts'''. Ins Zelläußere hinein ragt der '''Geißelschaft''' ('''Axonema'''). Er zeigt hingegen im Querschnitt einen typischen Aufbau aus '''0 x 2 + 2 Tubuli-Dupletts'''.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Undulipodienaufbau.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau von Undulipodien am Beispiel einer Geißel'''&lt;/small&gt;

Die einzelnen Tubuli sind aus '''Mikrotubuli''' aufgebaut. Dabei bilden je '''13 Tubulin-Fäden''' einen Mikrotubulus. Die Bewegung der Geißeln erfolgt mit Hilfe sog. '''Dyneinarme'''. Hier sitzt je ein Dynein am '''&lt;tex&gt;\small \b \alpha&lt;/tex&gt;-Tubulin''' und weist zum '''&lt;tex&gt;\small \b \beta&lt;/tex&gt;-Tubulin'''. Bei '''Energieaufwand''' ('''ATP''') erfolgt ein '''Abknicken der Dyneinbrücken''' (syn. '''Dyneinarme'''), wodurch es zur Biegung der Organelle kommt. Bei Ciliaten erfolgt der Wimpernschlag meist wellenförmig über den Zellkörper verlaufend ('''metachroner Cilienschlag'''). Die Fortbewegungsgeschwindigkeit beträgt hier bis zu 1 &lt;tex&gt;\frac {mm} {s}&lt;/tex&gt;. Z. T. kommt es auch zum Verkleben mehrerer Cilien zu sog. '''Cirren'''. Bei Geißeln kann anhand der Einsatzart zwischen '''Schub-''' und '''Zuggeißeln''' unterschieden werden. Häufige Bewegungsformen sind
*'''helicoidal''' (bei Flagellen)
:::Hier führt die Geißel die Bewegung einer stehenden Welle aus, die über die gesamte Länge rollt.
*'''uniplanar''' (bei Cilien)
:::Betrachtet man die uniplanare Bewegung einer Geißel, so läßt sich diese mit einem Peitschenschlag vergleichen.

Eine weitere Art der Fortbewegung ist die '''amöboide Fortbewegungsart''' (bei Amöben ausgeprägt). Hierbei werden sog. '''Pseudopodien''' ("Füßchen") ausgebildet, die zum Festhalten am Untergrund dienen und durch Wiedereinziehen das Individuum bewegen. Man unterscheidet zwischen '''monopodialen''' (Ausbildung eines Pseudopodiums) und '''polypodialen''' Formen (mehreren Pseudopodien).
&lt;div align="center"&gt;&lt;/div&gt;
Oft werden (bei Besitz von Undulopodien) Nahrungspartikel zur Ernährung von Protisten herbeigestrudelt. Die '''Aufnahme''' erfolgt dann über sog. '''Endocytose''' bzw. die '''Abgabe''' unverdaulicher Substanzen (nach Umsatz der Nahrung) durch '''Exocytose'''. Bei Aufnahme fester Bestandteile spricht man von sog. '''Phagocytose''', bei Aufnahme von flüssigem Material von '''Pinacocytose'''. Bei der Phagocytose werden i. d. R. Partikel der Größe 2 - 20 &lt;tex&gt;\small \mu m&lt;/tex&gt; aufgenommen. Nach Abschnürung der '''Nahrungsvakuole''' verschmilzt diese zunächst mit '''Acidosomen''', die den Inhalt der Vakuole zur besseren Funktion später hinzukommender '''Verdauungsenzyme''' (diese sind in '''Lysosomen''' enthalten, die ebenfalls mit der Vekuole verschmelzen) '''ansäuern'''. Nach der Verdauung erfolgt die Abgabe unverdaulicher Nahrungsreste durch Verschmelzen der jetzt als '''Exocytosevesikel''' bezeichneten Vakuole. Oftmals erfolgt die Nahrungsaufnahme bzw. -abgabe (v. a. bei Zellen, deren Oberfläche verfestigt ist) in einem bestimmten Bereich, dem '''Cytostom''' ('''Zellmund''') oder '''Cytopyge''' ('''Zellafter'''). Der gesamte Verdauungsvorgang (von Endocytose bis Exocytose) dauert ca. 20 Minuten. Bei hohem Nahrungsangebot wird ca. 1 Vakuole pro Minute gebildet.

Viele Organismen, v. a. solche, die in '''hyperosmotischen Medien''' (z. B. Süßwasser) leben, müssen ihren '''Wasserhaushalt''' über sog. '''kontraktile''' ('''pulsierende''') '''Vakuolen''' regulieren ('''Osmoregulation'''). Dabei besitzt eine solche Vakuole einen '''Zentralkörper''' und sog. '''Ampullen''', mit deren Hilfe überschüssiges Wasser ins Zelläußere "gepumpt" und über '''Poren''' abgegeben wird.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Vakuolenaufbau.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''schematischer Aufbau von Vakuolen (a: in gefülltem Zustand; b: in kontrahiertem Zustand)'''&lt;/small&gt;

Ein weiteres '''Transportsystem''' innerhalb der Zellmembran von Zellen sind sog. '''Extrusomen'''. HIer werden unterschieden:
*'''Trichocysten''' (pfeilförmige Proteine),
*'''Mucocysten''' (sondern Schleim ab) und
*'''Toxicysten''' (sondern Giftstoffe ab).

Protisten können sich sowohl '''asexuell''' ('''Agamogonie''') als auch '''sexuell''' ('''Gamogonie''') fortpflanzen. Asexuell geschieht dies meist durch '''Zweiteilung''' (bei Flagellaten in Längsrichtung, bei Ciliaten quer), seltener durch '''Knospung''' (aus Mutterorganismus werden kleine Tochterzellen abgeschnürt oder durch '''Vielteilung''' ('''Schizogonie''', wenn Mutterzelle in viele Tochterorganismen zerfällt, z. B. bei parasitischen Formen, oder '''Sporogonie''' bei Bildung vieler beweglicher Sporen, die als '''Sporozoite''' bezeichnet werden).
&lt;div align="center"&gt;
{|
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Trypanosoma (Längsteilung).jpg]]&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Paramecium (Querteilung).jpg]]&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;Längsteilung (Beispiel: ''Trypanosoma brucei'')&lt;/div&gt;
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&lt;/div&gt;</text>
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    <text bytes="9241" xml:space="preserve">Eukaryontische Zellen sind vor ca. '''1,4 Mrd. Jahren''' entstanden. Ihre Entstehung beschreibt die sog. '''Endosymbiontentheorie'''. Nach ihr wanderte zunächst ein '''aerober heterotropher Prokaryont''' in einen '''anderen Prokaryonten''' ein und bildete dadurch '''Mitochondrien'''. Durch erneute Aufnahme eines '''photoautotrophen Prokaryonten''' sollen die '''Plastiden''' (z. B. '''Chloroplasten''') entstanden sein.

Eukaryontenzellen sind gekennzeichnet durch den Besitz folgender '''Zellbestandteile'''/'''-organellen''':
*echter '''Zellkern''' ('''Nucleus''')
:::Er enthält DNA in Form des Chromatins (Erbmaterial und Proteine), welches z. T. bei der Kondensation der DNA sichtbar wird.
*'''Ribosomen'''
:::Ribosomen sind die Orte der Proteinbiosynthese. Je nach Umfang der Proteinproduktion enthalten Zellen viel oder wenige Ribosomen.
*'''endoplasmatisches Reticulum''' ('''ER''')
:::Das ER ist eine Art membranöses "Verteilersystem" innerhalb der Zelle, welches u. a. auch Enzyme bildet. Man unterscheidet zwischen
::*'''rauhem ER''' und
:::::Hier sind Ribosomen ans ER gebunden.
::*'''glattem ER'''.
:::::Beim glatten ER sind keine Ribosomen gebunden.
*'''Mitochondrien'''
:::Mitochondrien sind Membranstapel, die bei der ATP-Bildung wesentlich beteiligt sind und daher auch als "Kraftwerke der Zelle" bezeichnet werden.
*'''Lysosomen'''
:::Sie sind membranöse Vesikel, die hydrolytische Enzyme bei einem pH-Wert von ca. 5 enthalten und damit bei enzymatischen Verdauung mitwirken.
*'''Cytosol'''
:::Als Cytosol werden die flüssigen Bestandteile des Cytoplasmas bei eukaryontischen Zellen bezeichnet.
*'''Peroxisomen''' ('''Microbodies''')
:::Sie bilden Enzyme zum oxidativen Abbau.
*'''Vakuolen'''
:::Es werden div. Arten von Vakuolen unterschieden:
::*Nahrungsvakuolen (enthalten und transportieren Nahrungspartikel),
::*Speichervakuolen (speichern Nahrungspartikel oder Baustoffe bzw Enzyme) und
::*Zentralvakuole (sie kommen nur in Pflanzenzellen vor und erzeugen dort den sog. Turgor [innerer Zelldruck]).
*'''Mikrotubuli'''/'''Mikrofilamente'''
:::Mikrotubuli und Mikrofilamente bilden das sog. Cytoskelett. Dieses ist v. a. bei der Formgebung der Zelle und div. Transportvorgängen sowie bei der Zellteilung beteiligt. Ebenso sind Mikrotubuli und Mikrofilamente als Bestandteile am Aufbau von Undulipoden (Geißeln bzw. Wimpern) beteiligt.
*'''Geißeln''' ('''Flagellen''') bzw. '''Wimpern''' ('''Cilien''')
:::Cilien oder Wimpern dienen einzelnen Zellen überwiegend der Fortbewegung und dem Herbeistrudeln von Nahrung. Bei Vielzellern dienen Cilien oft dem Transport von Partikeln.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Tierzelle.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau einer idealisierten Tierzelle'''&lt;/small&gt;

Grundsätzlich können Protisten über '''Geißeln''' ('''Flagellen''') bzw. '''Wimpern''' ('''Cilien''') als '''Fortbewegungsorganellen''' verfügen, wobei wenn Organismen solche Strukturen besitzen stets nur eine Variante verwirklicht ist. Die nachfolgende Tabelle gibt einen Überblick über Charakteristika der Undulipodien:
&lt;div align="center"&gt;
{|border=1
 |
 |&lt;div align="center"&gt;Flagellen (Geißeln)&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Cilien (Wimpern)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Auftreten&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;bei Flagellaten (Geißeltierchen)&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;bei Ciliaten (Wimperntierchen)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Durchmesser in &lt;tex&gt;\small \mu m&lt;/tex&gt;&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;0,2&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;0,2&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Länge in &lt;tex&gt;\small \mu m&lt;/tex&gt;&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;50 - 100&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;5 - 12&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Häufigkeit&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;meist nur 1,&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;machmal auch 2, 4 oder 8&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;häufiges Vorkommen&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;an gesamter Oberfläche&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Charakteristika der Undulipodien'''&lt;/small&gt;
Geißeln und Cilien sind in ihrem Aufbau weitestgehend identisch. Im Folgenden erfolgt die Beschreibung eines Flagellumaufbaus: Die Geißel ist mit der sog. '''Geißelbasis''' und dem '''Basalkörper''' ('''Kinetosom'''), der in die Zelle hineinragt, in der Zelle fest verankert. Die Geißelbasis zeigt im Querschnitt einen typischen Aufbau aus '''9 x 3 Tubuli-Tripletts'''. Ins Zelläußere hinein ragt der '''Geißelschaft''' ('''Axonema'''). Er zeigt hingegen im Querschnitt einen typischen Aufbau aus '''0 x 2 + 2 Tubuli-Dupletts'''.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Undulipodienaufbau.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau von Undulipodien am Beispiel einer Geißel'''&lt;/small&gt;

Die einzelnen Tubuli sind aus '''Mikrotubuli''' aufgebaut. Dabei bilden je '''13 Tubulin-Fäden''' einen Mikrotubulus. Die Bewegung der Geißeln erfolgt mit Hilfe sog. '''Dyneinarme'''. Hier sitzt je ein Dynein am '''&lt;tex&gt;\small \b \alpha&lt;/tex&gt;-Tubulin''' und weist zum '''&lt;tex&gt;\small \b \beta&lt;/tex&gt;-Tubulin'''. Bei '''Energieaufwand''' ('''ATP''') erfolgt ein '''Abknicken der Dyneinbrücken''' (syn. '''Dyneinarme'''), wodurch es zur Biegung der Organelle kommt. Bei Ciliaten erfolgt der Wimpernschlag meist wellenförmig über den Zellkörper verlaufend ('''metachroner Cilienschlag'''). Die Fortbewegungsgeschwindigkeit beträgt hier bis zu 1 &lt;tex&gt;\frac {mm} {s}&lt;/tex&gt;. Z. T. kommt es auch zum Verkleben mehrerer Cilien zu sog. '''Cirren'''. Bei Geißeln kann anhand der Einsatzart zwischen '''Schub-''' und '''Zuggeißeln''' unterschieden werden. Häufige Bewegungsformen sind
*'''helicoidal''' (bei Flagellen)
:::Hier führt die Geißel die Bewegung einer stehenden Welle aus, die über die gesamte Länge rollt.
*'''uniplanar''' (bei Cilien)
:::Betrachtet man die uniplanare Bewegung einer Geißel, so läßt sich diese mit einem Peitschenschlag vergleichen.

Eine weitere Art der Fortbewegung ist die '''amöboide Fortbewegungsart''' (bei Amöben ausgeprägt). Hierbei werden sog. '''Pseudopodien''' ("Füßchen") ausgebildet, die zum Festhalten am Untergrund dienen und durch Wiedereinziehen das Individuum bewegen. Man unterscheidet zwischen '''monopodialen''' (Ausbildung eines Pseudopodiums) und '''polypodialen''' Formen (mehreren Pseudopodien).
&lt;div align="center"&gt;&lt;/div&gt;
Oft werden (bei Besitz von Undulopodien) Nahrungspartikel zur Ernährung von Protisten herbeigestrudelt. Die '''Aufnahme''' erfolgt dann über sog. '''Endocytose''' bzw. die '''Abgabe''' unverdaulicher Substanzen (nach Umsatz der Nahrung) durch '''Exocytose'''. Bei Aufnahme fester Bestandteile spricht man von sog. '''Phagocytose''', bei Aufnahme von flüssigem Material von '''Pinacocytose'''. Bei der Phagocytose werden i. d. R. Partikel der Größe 2 - 20 &lt;tex&gt;\small \mu m&lt;/tex&gt; aufgenommen. Nach Abschnürung der '''Nahrungsvakuole''' verschmilzt diese zunächst mit '''Acidosomen''', die den Inhalt der Vakuole zur besseren Funktion später hinzukommender '''Verdauungsenzyme''' (diese sind in '''Lysosomen''' enthalten, die ebenfalls mit der Vekuole verschmelzen) '''ansäuern'''. Nach der Verdauung erfolgt die Abgabe unverdaulicher Nahrungsreste durch Verschmelzen der jetzt als '''Exocytosevesikel''' bezeichneten Vakuole. Oftmals erfolgt die Nahrungsaufnahme bzw. -abgabe (v. a. bei Zellen, deren Oberfläche verfestigt ist) in einem bestimmten Bereich, dem '''Cytostom''' ('''Zellmund''') oder '''Cytopyge''' ('''Zellafter'''). Der gesamte Verdauungsvorgang (von Endocytose bis Exocytose) dauert ca. 20 Minuten. Bei hohem Nahrungsangebot wird ca. 1 Vakuole pro Minute gebildet.

Viele Organismen, v. a. solche, die in '''hyperosmotischen Medien''' (z. B. Süßwasser) leben, müssen ihren '''Wasserhaushalt''' über sog. '''kontraktile''' ('''pulsierende''') '''Vakuolen''' regulieren ('''Osmoregulation'''). Dabei besitzt eine solche Vakuole einen '''Zentralkörper''' und sog. '''Ampullen''', mit deren Hilfe überschüssiges Wasser ins Zelläußere "gepumpt" und über '''Poren''' abgegeben wird.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Vakuolenaufbau.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''schematischer Aufbau von Vakuolen (a: in gefülltem Zustand; b: in kontrahiertem Zustand)'''&lt;/small&gt;

Ein weiteres '''Transportsystem''' innerhalb der Zellmembran von Zellen sind sog. '''Extrusomen'''. HIer werden unterschieden:
*'''Trichocysten''' (pfeilförmige Proteine),
*'''Mucocysten''' (sondern Schleim ab) und
*'''Toxicysten''' (sondern Giftstoffe ab).

Protisten können sich sowohl '''asexuell''' ('''Agamogonie''') als auch '''sexuell''' ('''Gamogonie''') fortpflanzen. Asexuell geschieht dies meist durch '''Zweiteilung''' (bei Flagellaten in Längsrichtung, bei Ciliaten quer), seltener durch '''Knospung''' (aus Mutterorganismus werden kleine Tochterzellen abgeschnürt oder durch '''Vielteilung''' ('''Schizogonie''', wenn Mutterzelle in viele Tochterorganismen zerfällt, z. B. bei parasitischen Formen, oder '''Sporogonie''' bei Bildung vieler beweglicher Sporen, die als '''Sporozoite''' bezeichnet werden).
&lt;div align="center"&gt;
{|
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Trypanosoma (Längsteilung).jpg]]&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Paramecium (Querteilung).jpg]]&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;Längsteilung&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;(Beispiel: ''Trypanosoma brucei'')&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Querteilung&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;(Beispiel: ''Paramecium caudatum'')&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;</text>
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    <text bytes="9247" xml:space="preserve">Eukaryontische Zellen sind vor ca. '''1,4 Mrd. Jahren''' entstanden. Ihre Entstehung beschreibt die sog. '''Endosymbiontentheorie'''. Nach ihr wanderte zunächst ein '''aerober heterotropher Prokaryont''' in einen '''anderen Prokaryonten''' ein und bildete dadurch '''Mitochondrien'''. Durch erneute Aufnahme eines '''photoautotrophen Prokaryonten''' sollen die '''Plastiden''' (z. B. '''Chloroplasten''') entstanden sein.

Eukaryontenzellen sind gekennzeichnet durch den Besitz folgender '''Zellbestandteile'''/'''-organellen''':
*echter '''Zellkern''' ('''Nucleus''')
:::Er enthält DNA in Form des Chromatins (Erbmaterial und Proteine), welches z. T. bei der Kondensation der DNA sichtbar wird.
*'''Ribosomen'''
:::Ribosomen sind die Orte der Proteinbiosynthese. Je nach Umfang der Proteinproduktion enthalten Zellen viel oder wenige Ribosomen.
*'''endoplasmatisches Reticulum''' ('''ER''')
:::Das ER ist eine Art membranöses "Verteilersystem" innerhalb der Zelle, welches u. a. auch Enzyme bildet. Man unterscheidet zwischen
::*'''rauhem ER''' und
:::::Hier sind Ribosomen ans ER gebunden.
::*'''glattem ER'''.
:::::Beim glatten ER sind keine Ribosomen gebunden.
*'''Mitochondrien'''
:::Mitochondrien sind Membranstapel, die bei der ATP-Bildung wesentlich beteiligt sind und daher auch als "Kraftwerke der Zelle" bezeichnet werden.
*'''Lysosomen'''
:::Sie sind membranöse Vesikel, die hydrolytische Enzyme bei einem pH-Wert von ca. 5 enthalten und damit bei enzymatischen Verdauung mitwirken.
*'''Cytosol'''
:::Als Cytosol werden die flüssigen Bestandteile des Cytoplasmas bei eukaryontischen Zellen bezeichnet.
*'''Peroxisomen''' ('''Microbodies''')
:::Sie bilden Enzyme zum oxidativen Abbau.
*'''Vakuolen'''
:::Es werden div. Arten von Vakuolen unterschieden:
::*Nahrungsvakuolen (enthalten und transportieren Nahrungspartikel),
::*Speichervakuolen (speichern Nahrungspartikel oder Baustoffe bzw Enzyme) und
::*Zentralvakuole (sie kommen nur in Pflanzenzellen vor und erzeugen dort den sog. Turgor [innerer Zelldruck]).
*'''Mikrotubuli'''/'''Mikrofilamente'''
:::Mikrotubuli und Mikrofilamente bilden das sog. Cytoskelett. Dieses ist v. a. bei der Formgebung der Zelle und div. Transportvorgängen sowie bei der Zellteilung beteiligt. Ebenso sind Mikrotubuli und Mikrofilamente als Bestandteile am Aufbau von Undulipoden (Geißeln bzw. Wimpern) beteiligt.
*'''Geißeln''' ('''Flagellen''') bzw. '''Wimpern''' ('''Cilien''')
:::Cilien oder Wimpern dienen einzelnen Zellen überwiegend der Fortbewegung und dem Herbeistrudeln von Nahrung. Bei Vielzellern dienen Cilien oft dem Transport von Partikeln.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Tierzelle.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau einer idealisierten Tierzelle'''&lt;/small&gt;

Grundsätzlich können Protisten über '''Geißeln''' ('''Flagellen''') bzw. '''Wimpern''' ('''Cilien''') als '''Fortbewegungsorganellen''' verfügen, wobei wenn Organismen solche Strukturen besitzen stets nur eine Variante verwirklicht ist. Die nachfolgende Tabelle gibt einen Überblick über Charakteristika der Undulipodien:
&lt;div align="center"&gt;
{|border=1
 |
 |&lt;div align="center"&gt;Flagellen (Geißeln)&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Cilien (Wimpern)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Auftreten&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;bei Flagellaten (Geißeltierchen)&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;bei Ciliaten (Wimperntierchen)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Durchmesser in &lt;tex&gt;\small \mu m&lt;/tex&gt;&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;0,2&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;0,2&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Länge in &lt;tex&gt;\small \mu m&lt;/tex&gt;&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;50 - 100&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;5 - 12&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Häufigkeit&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;meist nur 1,&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;machmal auch 2, 4 oder 8&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;häufiges Vorkommen&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;an gesamter Oberfläche&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Charakteristika der Undulipodien'''&lt;/small&gt;
Geißeln und Cilien sind in ihrem Aufbau weitestgehend identisch. Im Folgenden erfolgt die Beschreibung eines Flagellumaufbaus: Die Geißel ist mit der sog. '''Geißelbasis''' und dem '''Basalkörper''' ('''Kinetosom'''), der in die Zelle hineinragt, in der Zelle fest verankert. Die Geißelbasis zeigt im Querschnitt einen typischen Aufbau aus '''9 x 3 Tubuli-Tripletts'''. Ins Zelläußere hinein ragt der '''Geißelschaft''' ('''Axonema'''). Er zeigt hingegen im Querschnitt einen typischen Aufbau aus '''0 x 2 + 2 Tubuli-Dupletts'''.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Undulipodienaufbau.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau von Undulipodien am Beispiel einer Geißel'''&lt;/small&gt;

Die einzelnen Tubuli sind aus '''Mikrotubuli''' aufgebaut. Dabei bilden je '''13 Tubulin-Fäden''' einen Mikrotubulus. Die Bewegung der Geißeln erfolgt mit Hilfe sog. '''Dyneinarme'''. Hier sitzt je ein Dynein am '''&lt;tex&gt;\small \b \alpha&lt;/tex&gt;-Tubulin''' und weist zum '''&lt;tex&gt;\small \b \beta&lt;/tex&gt;-Tubulin'''. Bei '''Energieaufwand''' ('''ATP''') erfolgt ein '''Abknicken der Dyneinbrücken''' (syn. '''Dyneinarme'''), wodurch es zur Biegung der Organelle kommt. Bei Ciliaten erfolgt der Wimpernschlag meist wellenförmig über den Zellkörper verlaufend ('''metachroner Cilienschlag'''). Die Fortbewegungsgeschwindigkeit beträgt hier bis zu 1 &lt;tex&gt;\frac {mm} {s}&lt;/tex&gt;. Z. T. kommt es auch zum Verkleben mehrerer Cilien zu sog. '''Cirren'''. Bei Geißeln kann anhand der Einsatzart zwischen '''Schub-''' und '''Zuggeißeln''' unterschieden werden. Häufige Bewegungsformen sind
*'''helicoidal''' (bei Flagellen)
:::Hier führt die Geißel die Bewegung einer stehenden Welle aus, die über die gesamte Länge rollt.
*'''uniplanar''' (bei Cilien)
:::Betrachtet man die uniplanare Bewegung einer Geißel, so läßt sich diese mit einem Peitschenschlag vergleichen.

Eine weitere Art der Fortbewegung ist die '''amöboide Fortbewegungsart''' (bei Amöben ausgeprägt). Hierbei werden sog. '''Pseudopodien''' ("Füßchen") ausgebildet, die zum Festhalten am Untergrund dienen und durch Wiedereinziehen das Individuum bewegen. Man unterscheidet zwischen '''monopodialen''' (Ausbildung eines Pseudopodiums) und '''polypodialen''' Formen (mehreren Pseudopodien).
&lt;div align="center"&gt;&lt;/div&gt;
Oft werden (bei Besitz von Undulopodien) Nahrungspartikel zur Ernährung von Protisten herbeigestrudelt. Die '''Aufnahme''' erfolgt dann über sog. '''Endocytose''' bzw. die '''Abgabe''' unverdaulicher Substanzen (nach Umsatz der Nahrung) durch '''Exocytose'''. Bei Aufnahme fester Bestandteile spricht man von sog. '''Phagocytose''', bei Aufnahme von flüssigem Material von '''Pinacocytose'''. Bei der Phagocytose werden i. d. R. Partikel der Größe 2 - 20 &lt;tex&gt;\small \mu m&lt;/tex&gt; aufgenommen. Nach Abschnürung der '''Nahrungsvakuole''' verschmilzt diese zunächst mit '''Acidosomen''', die den Inhalt der Vakuole zur besseren Funktion später hinzukommender '''Verdauungsenzyme''' (diese sind in '''Lysosomen''' enthalten, die ebenfalls mit der Vekuole verschmelzen) '''ansäuern'''. Nach der Verdauung erfolgt die Abgabe unverdaulicher Nahrungsreste durch Verschmelzen der jetzt als '''Exocytosevesikel''' bezeichneten Vakuole. Oftmals erfolgt die Nahrungsaufnahme bzw. -abgabe (v. a. bei Zellen, deren Oberfläche verfestigt ist) in einem bestimmten Bereich, dem '''Cytostom''' ('''Zellmund''') oder '''Cytopyge''' ('''Zellafter'''). Der gesamte Verdauungsvorgang (von Endocytose bis Exocytose) dauert ca. 20 Minuten. Bei hohem Nahrungsangebot wird ca. 1 Vakuole pro Minute gebildet.

Viele Organismen, v. a. solche, die in '''hyperosmotischen Medien''' (z. B. Süßwasser) leben, müssen ihren '''Wasserhaushalt''' über sog. '''kontraktile''' ('''pulsierende''') '''Vakuolen''' regulieren ('''Osmoregulation'''). Dabei besitzt eine solche Vakuole einen '''Zentralkörper''' und sog. '''Ampullen''', mit deren Hilfe überschüssiges Wasser ins Zelläußere "gepumpt" und über '''Poren''' abgegeben wird.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Vakuolenaufbau.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''schematischer Aufbau von Vakuolen (a: in gefülltem Zustand; b: in kontrahiertem Zustand)'''&lt;/small&gt;

Ein weiteres '''Transportsystem''' innerhalb der Zellmembran von Zellen sind sog. '''Extrusomen'''. HIer werden unterschieden:
*'''Trichocysten''' (pfeilförmige Proteine),
*'''Mucocysten''' (sondern Schleim ab) und
*'''Toxicysten''' (sondern Giftstoffe ab).

Protisten können sich sowohl '''asexuell''' ('''Agamogonie''') als auch '''sexuell''' ('''Gamogonie''') fortpflanzen. Asexuell geschieht dies meist durch '''Zweiteilung''' (bei Flagellaten in Längsrichtung, bei Ciliaten quer), seltener durch '''Knospung''' (aus Mutterorganismus werden kleine Tochterzellen abgeschnürt oder durch '''Vielteilung''' ('''Schizogonie''', wenn Mutterzelle in viele Tochterorganismen zerfällt, z. B. bei parasitischen Formen, oder '''Sporogonie''' bei Bildung vieler beweglicher Sporen, die als '''Sporozoite''' bezeichnet werden).
&lt;div align="center"&gt;
{|
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Trypanosoma (Längsteilung).jpg|300px]]&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Paramecium (Querteilung).jpg]]&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;Längsteilung&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;(Beispiel: ''Trypanosoma brucei'')&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Querteilung&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;(Beispiel: ''Paramecium caudatum'')&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;</text>
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    <text bytes="10180" xml:space="preserve">Eukaryontische Zellen sind vor ca. '''1,4 Mrd. Jahren''' entstanden. Ihre Entstehung beschreibt die sog. '''Endosymbiontentheorie'''. Nach ihr wanderte zunächst ein '''aerober heterotropher Prokaryont''' in einen '''anderen Prokaryonten''' ein und bildete dadurch '''Mitochondrien'''. Durch erneute Aufnahme eines '''photoautotrophen Prokaryonten''' sollen die '''Plastiden''' (z. B. '''Chloroplasten''') entstanden sein.

Eukaryontenzellen sind gekennzeichnet durch den Besitz folgender '''Zellbestandteile'''/'''-organellen''':
*echter '''Zellkern''' ('''Nucleus''')
:::Er enthält DNA in Form des Chromatins (Erbmaterial und Proteine), welches z. T. bei der Kondensation der DNA sichtbar wird.
*'''Ribosomen'''
:::Ribosomen sind die Orte der Proteinbiosynthese. Je nach Umfang der Proteinproduktion enthalten Zellen viel oder wenige Ribosomen.
*'''endoplasmatisches Reticulum''' ('''ER''')
:::Das ER ist eine Art membranöses "Verteilersystem" innerhalb der Zelle, welches u. a. auch Enzyme bildet. Man unterscheidet zwischen
::*'''rauhem ER''' und
:::::Hier sind Ribosomen ans ER gebunden.
::*'''glattem ER'''.
:::::Beim glatten ER sind keine Ribosomen gebunden.
*'''Mitochondrien'''
:::Mitochondrien sind Membranstapel, die bei der ATP-Bildung wesentlich beteiligt sind und daher auch als "Kraftwerke der Zelle" bezeichnet werden.
*'''Lysosomen'''
:::Sie sind membranöse Vesikel, die hydrolytische Enzyme bei einem pH-Wert von ca. 5 enthalten und damit bei enzymatischen Verdauung mitwirken.
*'''Cytosol'''
:::Als Cytosol werden die flüssigen Bestandteile des Cytoplasmas bei eukaryontischen Zellen bezeichnet.
*'''Peroxisomen''' ('''Microbodies''')
:::Sie bilden Enzyme zum oxidativen Abbau.
*'''Vakuolen'''
:::Es werden div. Arten von Vakuolen unterschieden:
::*Nahrungsvakuolen (enthalten und transportieren Nahrungspartikel),
::*Speichervakuolen (speichern Nahrungspartikel oder Baustoffe bzw Enzyme) und
::*Zentralvakuole (sie kommen nur in Pflanzenzellen vor und erzeugen dort den sog. Turgor [innerer Zelldruck]).
*'''Mikrotubuli'''/'''Mikrofilamente'''
:::Mikrotubuli und Mikrofilamente bilden das sog. Cytoskelett. Dieses ist v. a. bei der Formgebung der Zelle und div. Transportvorgängen sowie bei der Zellteilung beteiligt. Ebenso sind Mikrotubuli und Mikrofilamente als Bestandteile am Aufbau von Undulipoden (Geißeln bzw. Wimpern) beteiligt.
*'''Geißeln''' ('''Flagellen''') bzw. '''Wimpern''' ('''Cilien''')
:::Cilien oder Wimpern dienen einzelnen Zellen überwiegend der Fortbewegung und dem Herbeistrudeln von Nahrung. Bei Vielzellern dienen Cilien oft dem Transport von Partikeln.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Tierzelle.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau einer idealisierten Tierzelle'''&lt;/small&gt;

Grundsätzlich können Protisten über '''Geißeln''' ('''Flagellen''') bzw. '''Wimpern''' ('''Cilien''') als '''Fortbewegungsorganellen''' verfügen, wobei wenn Organismen solche Strukturen besitzen stets nur eine Variante verwirklicht ist. Die nachfolgende Tabelle gibt einen Überblick über Charakteristika der Undulipodien:
&lt;div align="center"&gt;
{|border=1
 |
 |&lt;div align="center"&gt;Flagellen (Geißeln)&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Cilien (Wimpern)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Auftreten&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;bei Flagellaten (Geißeltierchen)&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;bei Ciliaten (Wimperntierchen)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Durchmesser in &lt;tex&gt;\small \mu m&lt;/tex&gt;&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;0,2&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;0,2&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Länge in &lt;tex&gt;\small \mu m&lt;/tex&gt;&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;50 - 100&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;5 - 12&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Häufigkeit&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;meist nur 1,&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;machmal auch 2, 4 oder 8&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;häufiges Vorkommen&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;an gesamter Oberfläche&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Charakteristika der Undulipodien'''&lt;/small&gt;
Geißeln und Cilien sind in ihrem Aufbau weitestgehend identisch. Im Folgenden erfolgt die Beschreibung eines Flagellumaufbaus: Die Geißel ist mit der sog. '''Geißelbasis''' und dem '''Basalkörper''' ('''Kinetosom'''), der in die Zelle hineinragt, in der Zelle fest verankert. Die Geißelbasis zeigt im Querschnitt einen typischen Aufbau aus '''9 x 3 Tubuli-Tripletts'''. Ins Zelläußere hinein ragt der '''Geißelschaft''' ('''Axonema'''). Er zeigt hingegen im Querschnitt einen typischen Aufbau aus '''0 x 2 + 2 Tubuli-Dupletts'''.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Undulipodienaufbau.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau von Undulipodien am Beispiel einer Geißel'''&lt;/small&gt;

Die einzelnen Tubuli sind aus '''Mikrotubuli''' aufgebaut. Dabei bilden je '''13 Tubulin-Fäden''' einen Mikrotubulus. Die Bewegung der Geißeln erfolgt mit Hilfe sog. '''Dyneinarme'''. Hier sitzt je ein Dynein am '''&lt;tex&gt;\small \b \alpha&lt;/tex&gt;-Tubulin''' und weist zum '''&lt;tex&gt;\small \b \beta&lt;/tex&gt;-Tubulin'''. Bei '''Energieaufwand''' ('''ATP''') erfolgt ein '''Abknicken der Dyneinbrücken''' (syn. '''Dyneinarme'''), wodurch es zur Biegung der Organelle kommt. Bei Ciliaten erfolgt der Wimpernschlag meist wellenförmig über den Zellkörper verlaufend ('''metachroner Cilienschlag'''). Die Fortbewegungsgeschwindigkeit beträgt hier bis zu 1 &lt;tex&gt;\frac {mm} {s}&lt;/tex&gt;. Z. T. kommt es auch zum Verkleben mehrerer Cilien zu sog. '''Cirren'''. Bei Geißeln kann anhand der Einsatzart zwischen '''Schub-''' und '''Zuggeißeln''' unterschieden werden. Häufige Bewegungsformen sind
*'''helicoidal''' (bei Flagellen)
:::Hier führt die Geißel die Bewegung einer stehenden Welle aus, die über die gesamte Länge rollt.
*'''uniplanar''' (bei Cilien)
:::Betrachtet man die uniplanare Bewegung einer Geißel, so läßt sich diese mit einem Peitschenschlag vergleichen.

Eine weitere Art der Fortbewegung ist die '''amöboide Fortbewegungsart''' (bei Amöben ausgeprägt). Hierbei werden sog. '''Pseudopodien''' ("Füßchen") ausgebildet, die zum Festhalten am Untergrund dienen und durch Wiedereinziehen das Individuum bewegen. Man unterscheidet zwischen '''monopodialen''' (Ausbildung eines Pseudopodiums) und '''polypodialen''' Formen (mehreren Pseudopodien).
&lt;div align="center"&gt;&lt;/div&gt;
Oft werden (bei Besitz von Undulopodien) Nahrungspartikel zur Ernährung von Protisten herbeigestrudelt. Die '''Aufnahme''' erfolgt dann über sog. '''Endocytose''' bzw. die '''Abgabe''' unverdaulicher Substanzen (nach Umsatz der Nahrung) durch '''Exocytose'''. Bei Aufnahme fester Bestandteile spricht man von sog. '''Phagocytose''', bei Aufnahme von flüssigem Material von '''Pinacocytose'''. Bei der Phagocytose werden i. d. R. Partikel der Größe 2 - 20 &lt;tex&gt;\small \mu m&lt;/tex&gt; aufgenommen. Nach Abschnürung der '''Nahrungsvakuole''' verschmilzt diese zunächst mit '''Acidosomen''', die den Inhalt der Vakuole zur besseren Funktion später hinzukommender '''Verdauungsenzyme''' (diese sind in '''Lysosomen''' enthalten, die ebenfalls mit der Vekuole verschmelzen) '''ansäuern'''. Nach der Verdauung erfolgt die Abgabe unverdaulicher Nahrungsreste durch Verschmelzen der jetzt als '''Exocytosevesikel''' bezeichneten Vakuole. Oftmals erfolgt die Nahrungsaufnahme bzw. -abgabe (v. a. bei Zellen, deren Oberfläche verfestigt ist) in einem bestimmten Bereich, dem '''Cytostom''' ('''Zellmund''') oder '''Cytopyge''' ('''Zellafter'''). Der gesamte Verdauungsvorgang (von Endocytose bis Exocytose) dauert ca. 20 Minuten. Bei hohem Nahrungsangebot wird ca. 1 Vakuole pro Minute gebildet.

Viele Organismen, v. a. solche, die in '''hyperosmotischen Medien''' (z. B. Süßwasser) leben, müssen ihren '''Wasserhaushalt''' über sog. '''kontraktile''' ('''pulsierende''') '''Vakuolen''' regulieren ('''Osmoregulation'''). Dabei besitzt eine solche Vakuole einen '''Zentralkörper''' und sog. '''Ampullen''', mit deren Hilfe überschüssiges Wasser ins Zelläußere "gepumpt" und über '''Poren''' abgegeben wird.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Vakuolenaufbau.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''schematischer Aufbau von Vakuolen (a: in gefülltem Zustand; b: in kontrahiertem Zustand)'''&lt;/small&gt;

Ein weiteres '''Transportsystem''' innerhalb der Zellmembran von Zellen sind sog. '''Extrusomen'''. HIer werden unterschieden:
*'''Trichocysten''' (pfeilförmige Proteine),
*'''Mucocysten''' (sondern Schleim ab) und
*'''Toxicysten''' (sondern Giftstoffe ab).

Protisten können sich sowohl '''asexuell''' ('''Agamogonie''') als auch '''sexuell''' ('''Gamogonie''') fortpflanzen. Asexuell geschieht dies meist durch '''Zweiteilung''' (bei Flagellaten in Längsrichtung, bei Ciliaten quer), seltener durch '''Knospung''' (aus Mutterorganismus werden kleine Tochterzellen abgeschnürt oder durch '''Vielteilung''' ('''Schizogonie''', wenn Mutterzelle in viele Tochterorganismen zerfällt, z. B. bei parasitischen Formen, oder '''Sporogonie''' bei Bildung vieler beweglicher Sporen, die als '''Sporozoite''' bezeichnet werden).
&lt;div align="center"&gt;
{|
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Trypanosoma (Längsteilung).jpg]]&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Paramecium (Querteilung).jpg]]&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;Längsteilung&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;(Beispiel: ''Trypanosoma brucei'')&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Querteilung&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;(Beispiel: ''Paramecium caudatum'')&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;

Bei der sexuellen Fortpflanzung gibt es mehrere Möglichkeiten. Verschmelzen zwei freie '''haploide Gameten''' (syn. Fortpflanzungszellen) ('''Meiose''') zur sog. '''Zygote''', so spricht man von '''Gametogamie'''. Je nach Form der Gameten zueinander unterscheidet man zwischen '''Isogamie''' (gleich große Gameten) und '''Anisogamie''' (verschieden große Gameten). Verschmelzen zwei '''Gamonten''' (Gametenbildungszellen), spricht man von sog. '''Gamontogamie'''. Im Gegensatz dazu spricht man von '''Autogamie''', wenn  Kerne des selben Gamonten miteinander verschmelzen. Eine weitere Form der Sexualität bei Protisten stellt die '''Konjugation''' dar, bei der Gene ohne einher gehende Vermehrung ausgetauscht werden. Weiterhin gibt es sowohl bei Protisten als auch bei Metazoen oft einen Generationswechsel &lt;ref&gt;aufeinanderfolgende Generationen pflanzen sich unterschieldich fort, z. B. sexuell - asexuell&lt;/ref&gt;. Hier wird zwischen</text>
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      <username>Webmaster</username>
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    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="12818" xml:space="preserve">Eukaryontische Zellen sind vor ca. '''1,4 Mrd. Jahren''' entstanden. Ihre Entstehung beschreibt die sog. '''Endosymbiontentheorie'''. Nach ihr wanderte zunächst ein '''aerober heterotropher Prokaryont''' in einen '''anderen Prokaryonten''' ein und bildete dadurch '''Mitochondrien'''. Durch erneute Aufnahme eines '''photoautotrophen Prokaryonten''' sollen die '''Plastiden''' (z. B. '''Chloroplasten''') entstanden sein.

Eukaryontenzellen sind gekennzeichnet durch den Besitz folgender '''Zellbestandteile'''/'''-organellen''':
*echter '''Zellkern''' ('''Nucleus''')
:::Er enthält DNA in Form des Chromatins (Erbmaterial und Proteine), welches z. T. bei der Kondensation der DNA sichtbar wird.
*'''Ribosomen'''
:::Ribosomen sind die Orte der Proteinbiosynthese. Je nach Umfang der Proteinproduktion enthalten Zellen viel oder wenige Ribosomen.
*'''endoplasmatisches Reticulum''' ('''ER''')
:::Das ER ist eine Art membranöses "Verteilersystem" innerhalb der Zelle, welches u. a. auch Enzyme bildet. Man unterscheidet zwischen
::*'''rauhem ER''' und
:::::Hier sind Ribosomen ans ER gebunden.
::*'''glattem ER'''.
:::::Beim glatten ER sind keine Ribosomen gebunden.
*'''Mitochondrien'''
:::Mitochondrien sind Membranstapel, die bei der ATP-Bildung wesentlich beteiligt sind und daher auch als "Kraftwerke der Zelle" bezeichnet werden.
*'''Lysosomen'''
:::Sie sind membranöse Vesikel, die hydrolytische Enzyme bei einem pH-Wert von ca. 5 enthalten und damit bei enzymatischen Verdauung mitwirken.
*'''Cytosol'''
:::Als Cytosol werden die flüssigen Bestandteile des Cytoplasmas bei eukaryontischen Zellen bezeichnet.
*'''Peroxisomen''' ('''Microbodies''')
:::Sie bilden Enzyme zum oxidativen Abbau.
*'''Vakuolen'''
:::Es werden div. Arten von Vakuolen unterschieden:
::*Nahrungsvakuolen (enthalten und transportieren Nahrungspartikel),
::*Speichervakuolen (speichern Nahrungspartikel oder Baustoffe bzw Enzyme) und
::*Zentralvakuole (sie kommen nur in Pflanzenzellen vor und erzeugen dort den sog. Turgor [innerer Zelldruck]).
*'''Mikrotubuli'''/'''Mikrofilamente'''
:::Mikrotubuli und Mikrofilamente bilden das sog. Cytoskelett. Dieses ist v. a. bei der Formgebung der Zelle und div. Transportvorgängen sowie bei der Zellteilung beteiligt. Ebenso sind Mikrotubuli und Mikrofilamente als Bestandteile am Aufbau von Undulipoden (Geißeln bzw. Wimpern) beteiligt.
*'''Geißeln''' ('''Flagellen''') bzw. '''Wimpern''' ('''Cilien''')
:::Cilien oder Wimpern dienen einzelnen Zellen überwiegend der Fortbewegung und dem Herbeistrudeln von Nahrung. Bei Vielzellern dienen Cilien oft dem Transport von Partikeln.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Tierzelle.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau einer idealisierten Tierzelle'''&lt;/small&gt;

Grundsätzlich können Protisten über '''Geißeln''' ('''Flagellen''') bzw. '''Wimpern''' ('''Cilien''') als '''Fortbewegungsorganellen''' verfügen, wobei wenn Organismen solche Strukturen besitzen stets nur eine Variante verwirklicht ist. Die nachfolgende Tabelle gibt einen Überblick über Charakteristika der Undulipodien:
&lt;div align="center"&gt;
{|border=1
 |
 |&lt;div align="center"&gt;Flagellen (Geißeln)&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Cilien (Wimpern)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Auftreten&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;bei Flagellaten (Geißeltierchen)&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;bei Ciliaten (Wimperntierchen)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Durchmesser in &lt;tex&gt;\small \mu m&lt;/tex&gt;&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;0,2&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;0,2&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Länge in &lt;tex&gt;\small \mu m&lt;/tex&gt;&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;50 - 100&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;5 - 12&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Häufigkeit&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;meist nur 1,&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;machmal auch 2, 4 oder 8&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;häufiges Vorkommen&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;an gesamter Oberfläche&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Charakteristika der Undulipodien'''&lt;/small&gt;
Geißeln und Cilien sind in ihrem Aufbau weitestgehend identisch. Im Folgenden erfolgt die Beschreibung eines Flagellumaufbaus: Die Geißel ist mit der sog. '''Geißelbasis''' und dem '''Basalkörper''' ('''Kinetosom'''), der in die Zelle hineinragt, in der Zelle fest verankert. Die Geißelbasis zeigt im Querschnitt einen typischen Aufbau aus '''9 x 3 Tubuli-Tripletts'''. Ins Zelläußere hinein ragt der '''Geißelschaft''' ('''Axonema'''). Er zeigt hingegen im Querschnitt einen typischen Aufbau aus '''0 x 2 + 2 Tubuli-Dupletts'''.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Undulipodienaufbau.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau von Undulipodien am Beispiel einer Geißel'''&lt;/small&gt;

Die einzelnen Tubuli sind aus '''Mikrotubuli''' aufgebaut. Dabei bilden je '''13 Tubulin-Fäden''' einen Mikrotubulus. Die Bewegung der Geißeln erfolgt mit Hilfe sog. '''Dyneinarme'''. Hier sitzt je ein Dynein am '''&lt;tex&gt;\small \b \alpha&lt;/tex&gt;-Tubulin''' und weist zum '''&lt;tex&gt;\small \b \beta&lt;/tex&gt;-Tubulin'''. Bei '''Energieaufwand''' ('''ATP''') erfolgt ein '''Abknicken der Dyneinbrücken''' (syn. '''Dyneinarme'''), wodurch es zur Biegung der Organelle kommt. Bei Ciliaten erfolgt der Wimpernschlag meist wellenförmig über den Zellkörper verlaufend ('''metachroner Cilienschlag'''). Die Fortbewegungsgeschwindigkeit beträgt hier bis zu 1 &lt;tex&gt;\frac {mm} {s}&lt;/tex&gt;. Z. T. kommt es auch zum Verkleben mehrerer Cilien zu sog. '''Cirren'''. Bei Geißeln kann anhand der Einsatzart zwischen '''Schub-''' und '''Zuggeißeln''' unterschieden werden. Häufige Bewegungsformen sind
*'''helicoidal''' (bei Flagellen)
:::Hier führt die Geißel die Bewegung einer stehenden Welle aus, die über die gesamte Länge rollt.
*'''uniplanar''' (bei Cilien)
:::Betrachtet man die uniplanare Bewegung einer Geißel, so läßt sich diese mit einem Peitschenschlag vergleichen.

Eine weitere Art der Fortbewegung ist die '''amöboide Fortbewegungsart''' (bei Amöben ausgeprägt). Hierbei werden sog. '''Pseudopodien''' ("Füßchen") ausgebildet, die zum Festhalten am Untergrund dienen und durch Wiedereinziehen das Individuum bewegen. Man unterscheidet zwischen '''monopodialen''' (Ausbildung eines Pseudopodiums) und '''polypodialen''' Formen (mehreren Pseudopodien).
&lt;div align="center"&gt;&lt;/div&gt;
Oft werden (bei Besitz von Undulopodien) Nahrungspartikel zur Ernährung von Protisten herbeigestrudelt. Die '''Aufnahme''' erfolgt dann über sog. '''Endocytose''' bzw. die '''Abgabe''' unverdaulicher Substanzen (nach Umsatz der Nahrung) durch '''Exocytose'''. Bei Aufnahme fester Bestandteile spricht man von sog. '''Phagocytose''', bei Aufnahme von flüssigem Material von '''Pinacocytose'''. Bei der Phagocytose werden i. d. R. Partikel der Größe 2 - 20 &lt;tex&gt;\small \mu m&lt;/tex&gt; aufgenommen. Nach Abschnürung der '''Nahrungsvakuole''' verschmilzt diese zunächst mit '''Acidosomen''', die den Inhalt der Vakuole zur besseren Funktion später hinzukommender '''Verdauungsenzyme''' (diese sind in '''Lysosomen''' enthalten, die ebenfalls mit der Vekuole verschmelzen) '''ansäuern'''. Nach der Verdauung erfolgt die Abgabe unverdaulicher Nahrungsreste durch Verschmelzen der jetzt als '''Exocytosevesikel''' bezeichneten Vakuole. Oftmals erfolgt die Nahrungsaufnahme bzw. -abgabe (v. a. bei Zellen, deren Oberfläche verfestigt ist) in einem bestimmten Bereich, dem '''Cytostom''' ('''Zellmund''') oder '''Cytopyge''' ('''Zellafter'''). Der gesamte Verdauungsvorgang (von Endocytose bis Exocytose) dauert ca. 20 Minuten. Bei hohem Nahrungsangebot wird ca. 1 Vakuole pro Minute gebildet.

Viele Organismen, v. a. solche, die in '''hyperosmotischen Medien''' (z. B. Süßwasser) leben, müssen ihren '''Wasserhaushalt''' über sog. '''kontraktile''' ('''pulsierende''') '''Vakuolen''' regulieren ('''Osmoregulation'''). Dabei besitzt eine solche Vakuole einen '''Zentralkörper''' und sog. '''Ampullen''', mit deren Hilfe überschüssiges Wasser ins Zelläußere "gepumpt" und über '''Poren''' abgegeben wird.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Vakuolenaufbau.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''schematischer Aufbau von Vakuolen (a: in gefülltem Zustand; b: in kontrahiertem Zustand)'''&lt;/small&gt;

Ein weiteres '''Transportsystem''' innerhalb der Zellmembran von Zellen sind sog. '''Extrusomen'''. HIer werden unterschieden:
*'''Trichocysten''' (pfeilförmige Proteine),
*'''Mucocysten''' (sondern Schleim ab) und
*'''Toxicysten''' (sondern Giftstoffe ab).

Protisten können sich sowohl '''asexuell''' ('''Agamogonie''') als auch '''sexuell''' ('''Gamogonie''') fortpflanzen. Asexuell geschieht dies meist durch '''Zweiteilung''' (bei Flagellaten in Längsrichtung, bei Ciliaten quer), seltener durch '''Knospung''' (aus Mutterorganismus werden kleine Tochterzellen abgeschnürt oder durch '''Vielteilung''' ('''Schizogonie''', wenn Mutterzelle in viele Tochterorganismen zerfällt, z. B. bei parasitischen Formen, oder '''Sporogonie''' bei Bildung vieler beweglicher Sporen, die als '''Sporozoite''' bezeichnet werden).
&lt;div align="center"&gt;
{|
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Trypanosoma (Längsteilung).jpg]]&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Paramecium (Querteilung).jpg]]&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;Längsteilung&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;(Beispiel: ''Trypanosoma brucei'')&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Querteilung&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;(Beispiel: ''Paramecium caudatum'')&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;

Bei der sexuellen Fortpflanzung gibt es mehrere Möglichkeiten. Verschmelzen zwei freie '''haploide Gameten''' (syn. Fortpflanzungszellen) ('''Meiose''') zur sog. '''Zygote''', so spricht man von '''Gametogamie'''. Je nach Form der Gameten zueinander unterscheidet man zwischen '''Isogamie''' (gleich große Gameten) und '''Anisogamie''' (verschieden große Gameten). Verschmelzen zwei '''Gamonten''' (Gametenbildungszellen), spricht man von sog. '''Gamontogamie'''. Im Gegensatz dazu spricht man von '''Autogamie''', wenn  Kerne des selben Gamonten miteinander verschmelzen. Eine weitere Form der Sexualität bei Protisten stellt die '''Konjugation''' dar, bei der Gene ohne einher gehende Vermehrung ausgetauscht werden. Weiterhin gibt es sowohl bei Protisten als auch bei Metazoen oft einen Generationswechsel &lt;ref&gt;&lt;small&gt;aufeinanderfolgende Generationen pflanzen sich unterschieldich fort, z. B. sexuell - asexuell&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt;. Hier wird zwischen
*'''obligatorischem Generationswechsel''' und
:::Die Abfolge der Fortpflanzungsarten ist hier streng festgelegt.
*'''fakultativem Generationswechsel'''
:::Die Abfolge der Fortpflanzungarten ist hier nicht streng festgelegt.
unterschieden.

Protisten (und allgemein alle Lebewesen) können in unterschiedlichsten '''Habitaten''' ('''Lebensräumen''') vorkommen und leben. Die wichtigsten Lebensweisen sind
*'''endozoisch''' (in Tieren),
*'''endophytisch''' (in Pflanzen),
*'''epizoisch''' (auf Tieren),
*'''epiphytisch''' (auf Pflanzen),
*'''edaphisch''' (im Boden),
*'''epilithisch''' (auf Steinen),
*'''aquatisch''' (im Wasser),
:*'''limnisch''' (im Süßwasser),
:*'''marin''' (im Meer),
*'''neustisch''' (in Wasser-Luft-Übergangszone),
*'''planktisch''' (syn. '''planktonisch''') (im Wasser schwebend),
*'''benthisch''' (in Wasser-Boden-Übergangszone) und
*'''pelagisch''' (im uferfernen Freiwasserbereich oberhalb des Benthos).
In diesen unterschiedlichsten Lebensräumen sind viele Protisten in der Lage sich bei Einstellung ungünstiger Umweltbedingungen (z. B. temporäres Austrocknen von Gewässern) einzukapseln ('''Encystierung'''). Bei günstigen Bedingungen werden dann die cystierten Formen wieder aktiv und ernähren sich überwiegend von anderen '''Protisten''', '''Bakterien''', '''Viren''', '''Detritus''' &lt;ref&gt;&lt;small&gt;Fäzes und abgestorbenes organisches Material sowie darin lebende Mikroorganismen&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; und '''gelöstem organischem Kohlenstoff''' &lt;ref&gt;&lt;small&gt;syn. '''DOC''', dissolved organic carbon&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt;. Größere Beuteorganismen werden oftmals von Protisten angestochen und ausgesaugt. Weiterhin lassen sich '''anhand der Energiegewinnung''' folgende Lebensweisen bei Organismen unterscheiden:
*'''Heterotrophie'''
:::Direkte Ernährung von anderen Organismen, z. B. einige Flagellaten, Ciliaten, etc.
*'''Autotrophie'''
:::Selbständige Erzeugung der lebensnotwendigen Produkte (z. B. durch '''Photosynthese''').
*'''Mixotrophie'''
:::Wechsel zwischen autotropher und heterotropher Lebensweise. Mixotrophie ist aufgrund der Instandhaltung eines Photosyntheseapparats und eines Verdauungstrakts mit entsprechend höheren energetischen Kosten verbunden. Mixotrophe Organismen können zudem nur in geeigneten Lebensräumen vorkommen, die ihren Ansprüchen gerecht werden (z. B. Vorkommen von genügend Licht zur Photosynthese).
Heterotrophe Parasiten vollziehen zudem oft einen sog. '''Wirtswechsel'''. Dabei ist der '''Zwischenwirt''' dadurch gekennzeichnet, daß in ihm '''asexuelle Reproduktion''' und hingegen im '''Endwirt sexuelle Reproduktion''' stattfindet.


&lt;references \&gt;</text>
    <sha1>7b6d4ac6884a826c2ff73b61cb55f19edabfcdeb</sha1>
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    <text bytes="12822" xml:space="preserve">Eukaryontische Zellen sind vor ca. '''1,4 Mrd. Jahren''' entstanden. Ihre Entstehung beschreibt die sog. '''Endosymbiontentheorie'''. Nach ihr wanderte zunächst ein '''aerober heterotropher Prokaryont''' in einen '''anderen Prokaryonten''' ein und bildete dadurch '''Mitochondrien'''. Durch erneute Aufnahme eines '''photoautotrophen Prokaryonten''' sollen die '''Plastiden''' (z. B. '''Chloroplasten''') entstanden sein.

Eukaryontenzellen sind gekennzeichnet durch den Besitz folgender '''Zellbestandteile'''/'''-organellen''':
*echter '''Zellkern''' ('''Nucleus''')
:::Er enthält DNA in Form des Chromatins (Erbmaterial und Proteine), welches z. T. bei der Kondensation der DNA sichtbar wird.
*'''Ribosomen'''
:::Ribosomen sind die Orte der Proteinbiosynthese. Je nach Umfang der Proteinproduktion enthalten Zellen viel oder wenige Ribosomen.
*'''endoplasmatisches Reticulum''' ('''ER''')
:::Das ER ist eine Art membranöses "Verteilersystem" innerhalb der Zelle, welches u. a. auch Enzyme bildet. Man unterscheidet zwischen
::*'''rauhem ER''' und
:::::Hier sind Ribosomen ans ER gebunden.
::*'''glattem ER'''.
:::::Beim glatten ER sind keine Ribosomen gebunden.
*'''Mitochondrien'''
:::Mitochondrien sind Membranstapel, die bei der ATP-Bildung wesentlich beteiligt sind und daher auch als "Kraftwerke der Zelle" bezeichnet werden.
*'''Lysosomen'''
:::Sie sind membranöse Vesikel, die hydrolytische Enzyme bei einem pH-Wert von ca. 5 enthalten und damit bei enzymatischen Verdauung mitwirken.
*'''Cytosol'''
:::Als Cytosol werden die flüssigen Bestandteile des Cytoplasmas bei eukaryontischen Zellen bezeichnet.
*'''Peroxisomen''' ('''Microbodies''')
:::Sie bilden Enzyme zum oxidativen Abbau.
*'''Vakuolen'''
:::Es werden div. Arten von Vakuolen unterschieden:
::*Nahrungsvakuolen (enthalten und transportieren Nahrungspartikel),
::*Speichervakuolen (speichern Nahrungspartikel oder Baustoffe bzw Enzyme) und
::*Zentralvakuole (sie kommen nur in Pflanzenzellen vor und erzeugen dort den sog. Turgor [innerer Zelldruck]).
*'''Mikrotubuli'''/'''Mikrofilamente'''
:::Mikrotubuli und Mikrofilamente bilden das sog. Cytoskelett. Dieses ist v. a. bei der Formgebung der Zelle und div. Transportvorgängen sowie bei der Zellteilung beteiligt. Ebenso sind Mikrotubuli und Mikrofilamente als Bestandteile am Aufbau von Undulipoden (Geißeln bzw. Wimpern) beteiligt.
*'''Geißeln''' ('''Flagellen''') bzw. '''Wimpern''' ('''Cilien''')
:::Cilien oder Wimpern dienen einzelnen Zellen überwiegend der Fortbewegung und dem Herbeistrudeln von Nahrung. Bei Vielzellern dienen Cilien oft dem Transport von Partikeln.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Tierzelle.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau einer idealisierten Tierzelle'''&lt;/small&gt;

Grundsätzlich können Protisten über '''Geißeln''' ('''Flagellen''') bzw. '''Wimpern''' ('''Cilien''') als '''Fortbewegungsorganellen''' verfügen, wobei wenn Organismen solche Strukturen besitzen stets nur eine Variante verwirklicht ist. Die nachfolgende Tabelle gibt einen Überblick über Charakteristika der Undulipodien:
&lt;div align="center"&gt;
{|border=1
 |
 |&lt;div align="center"&gt;Flagellen (Geißeln)&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Cilien (Wimpern)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Auftreten&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;bei Flagellaten (Geißeltierchen)&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;bei Ciliaten (Wimperntierchen)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Durchmesser in &lt;tex&gt;\small \mu m&lt;/tex&gt;&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;0,2&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;0,2&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Länge in &lt;tex&gt;\small \mu m&lt;/tex&gt;&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;50 - 100&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;5 - 12&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Häufigkeit&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;meist nur 1,&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;machmal auch 2, 4 oder 8&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;häufiges Vorkommen&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;an gesamter Oberfläche&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Charakteristika der Undulipodien'''&lt;/small&gt;
Geißeln und Cilien sind in ihrem Aufbau weitestgehend identisch. Im Folgenden erfolgt die Beschreibung eines Flagellumaufbaus: Die Geißel ist mit der sog. '''Geißelbasis''' und dem '''Basalkörper''' ('''Kinetosom'''), der in die Zelle hineinragt, in der Zelle fest verankert. Die Geißelbasis zeigt im Querschnitt einen typischen Aufbau aus '''9 x 3 Tubuli-Tripletts'''. Ins Zelläußere hinein ragt der '''Geißelschaft''' ('''Axonema'''). Er zeigt hingegen im Querschnitt einen typischen Aufbau aus '''0 x 2 + 2 Tubuli-Dupletts'''.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Undulipodienaufbau.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau von Undulipodien am Beispiel einer Geißel'''&lt;/small&gt;

Die einzelnen Tubuli sind aus '''Mikrotubuli''' aufgebaut. Dabei bilden je '''13 Tubulin-Fäden''' einen Mikrotubulus. Die Bewegung der Geißeln erfolgt mit Hilfe sog. '''Dyneinarme'''. Hier sitzt je ein Dynein am '''&lt;tex&gt;\small \b \alpha&lt;/tex&gt;-Tubulin''' und weist zum '''&lt;tex&gt;\small \b \beta&lt;/tex&gt;-Tubulin'''. Bei '''Energieaufwand''' ('''ATP''') erfolgt ein '''Abknicken der Dyneinbrücken''' (syn. '''Dyneinarme'''), wodurch es zur Biegung der Organelle kommt. Bei Ciliaten erfolgt der Wimpernschlag meist wellenförmig über den Zellkörper verlaufend ('''metachroner Cilienschlag'''). Die Fortbewegungsgeschwindigkeit beträgt hier bis zu 1 &lt;tex&gt;\frac {mm} {s}&lt;/tex&gt;. Z. T. kommt es auch zum Verkleben mehrerer Cilien zu sog. '''Cirren'''. Bei Geißeln kann anhand der Einsatzart zwischen '''Schub-''' und '''Zuggeißeln''' unterschieden werden. Häufige Bewegungsformen sind
*'''helicoidal''' (bei Flagellen)
:::Hier führt die Geißel die Bewegung einer stehenden Welle aus, die über die gesamte Länge rollt.
*'''uniplanar''' (bei Cilien)
:::Betrachtet man die uniplanare Bewegung einer Geißel, so läßt sich diese mit einem Peitschenschlag vergleichen.

Eine weitere Art der Fortbewegung ist die '''amöboide Fortbewegungsart''' (bei Amöben ausgeprägt). Hierbei werden sog. '''Pseudopodien''' ("Füßchen") ausgebildet, die zum Festhalten am Untergrund dienen und durch Wiedereinziehen das Individuum bewegen. Man unterscheidet zwischen '''monopodialen''' (Ausbildung eines Pseudopodiums) und '''polypodialen''' Formen (mehreren Pseudopodien).
&lt;div align="center"&gt;&lt;/div&gt;
Oft werden (bei Besitz von Undulopodien) Nahrungspartikel zur Ernährung von Protisten herbeigestrudelt. Die '''Aufnahme''' erfolgt dann über sog. '''Endocytose''' bzw. die '''Abgabe''' unverdaulicher Substanzen (nach Umsatz der Nahrung) durch '''Exocytose'''. Bei Aufnahme fester Bestandteile spricht man von sog. '''Phagocytose''', bei Aufnahme von flüssigem Material von '''Pinacocytose'''. Bei der Phagocytose werden i. d. R. Partikel der Größe 2 - 20 &lt;tex&gt;\small \mu m&lt;/tex&gt; aufgenommen. Nach Abschnürung der '''Nahrungsvakuole''' verschmilzt diese zunächst mit '''Acidosomen''', die den Inhalt der Vakuole zur besseren Funktion später hinzukommender '''Verdauungsenzyme''' (diese sind in '''Lysosomen''' enthalten, die ebenfalls mit der Vekuole verschmelzen) '''ansäuern'''. Nach der Verdauung erfolgt die Abgabe unverdaulicher Nahrungsreste durch Verschmelzen der jetzt als '''Exocytosevesikel''' bezeichneten Vakuole. Oftmals erfolgt die Nahrungsaufnahme bzw. -abgabe (v. a. bei Zellen, deren Oberfläche verfestigt ist) in einem bestimmten Bereich, dem '''Cytostom''' ('''Zellmund''') oder '''Cytopyge''' ('''Zellafter'''). Der gesamte Verdauungsvorgang (von Endocytose bis Exocytose) dauert ca. 20 Minuten. Bei hohem Nahrungsangebot wird ca. 1 Vakuole pro Minute gebildet.

Viele Organismen, v. a. solche, die in '''hyperosmotischen Medien''' (z. B. Süßwasser) leben, müssen ihren '''Wasserhaushalt''' über sog. '''kontraktile''' ('''pulsierende''') '''Vakuolen''' regulieren ('''Osmoregulation'''). Dabei besitzt eine solche Vakuole einen '''Zentralkörper''' und sog. '''Ampullen''', mit deren Hilfe überschüssiges Wasser ins Zelläußere "gepumpt" und über '''Poren''' abgegeben wird.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Vakuolenaufbau.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''schematischer Aufbau von Vakuolen (a: in gefülltem Zustand; b: in kontrahiertem Zustand)'''&lt;/small&gt;

Ein weiteres '''Transportsystem''' innerhalb der Zellmembran von Zellen sind sog. '''Extrusomen'''. HIer werden unterschieden:
*'''Trichocysten''' (pfeilförmige Proteine),
*'''Mucocysten''' (sondern Schleim ab) und
*'''Toxicysten''' (sondern Giftstoffe ab).

Protisten können sich sowohl '''asexuell''' ('''Agamogonie''') als auch '''sexuell''' ('''Gamogonie''') fortpflanzen. Asexuell geschieht dies meist durch '''Zweiteilung''' (bei Flagellaten in Längsrichtung, bei Ciliaten quer), seltener durch '''Knospung''' (aus Mutterorganismus werden kleine Tochterzellen abgeschnürt oder durch '''Vielteilung''' ('''Schizogonie''', wenn Mutterzelle in viele Tochterorganismen zerfällt, z. B. bei parasitischen Formen, oder '''Sporogonie''' bei Bildung vieler beweglicher Sporen, die als '''Sporozoite''' bezeichnet werden).
&lt;div align="center"&gt;
{|
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Trypanosoma (Längsteilung).jpg]]&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Paramecium (Querteilung).jpg]]&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;Längsteilung&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;(Beispiel: ''Trypanosoma brucei'')&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Querteilung&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;(Beispiel: ''Paramecium caudatum'')&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;

Bei der sexuellen Fortpflanzung gibt es mehrere Möglichkeiten. Verschmelzen zwei freie '''haploide Gameten''' (syn. Fortpflanzungszellen) ('''Meiose''') zur sog. '''Zygote''', so spricht man von '''Gametogamie'''. Je nach Form der Gameten zueinander unterscheidet man zwischen '''Isogamie''' (gleich große Gameten) und '''Anisogamie''' (verschieden große Gameten). Verschmelzen zwei '''Gamonten''' (Gametenbildungszellen), spricht man von sog. '''Gamontogamie'''. Im Gegensatz dazu spricht man von '''Autogamie''', wenn  Kerne des selben Gamonten miteinander verschmelzen. Eine weitere Form der Sexualität bei Protisten stellt die '''Konjugation''' dar, bei der Gene ohne einher gehende Vermehrung ausgetauscht werden. Weiterhin gibt es sowohl bei Protisten als auch bei Metazoen oft einen Generationswechsel &lt;ref&gt;&lt;small&gt;aufeinanderfolgende Generationen pflanzen sich unterschieldich fort, z. B. sexuell - asexuell&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt;. Hier wird zwischen
*'''obligatorischem Generationswechsel''' und
:::Die Abfolge der Fortpflanzungsarten ist hier streng festgelegt.
*'''fakultativem Generationswechsel'''
:::Die Abfolge der Fortpflanzungarten ist hier nicht streng festgelegt.
unterschieden.

Protisten (und allgemein alle Lebewesen) können in unterschiedlichsten '''Habitaten''' ('''Lebensräumen''') vorkommen und leben. Die wichtigsten Lebensweisen sind
*'''endozoisch''' (in Tieren),
*'''endophytisch''' (in Pflanzen),
*'''epizoisch''' (auf Tieren),
*'''epiphytisch''' (auf Pflanzen),
*'''edaphisch''' (im Boden),
*'''epilithisch''' (auf Steinen),
*'''aquatisch''' (im Wasser),
:*'''limnisch''' (im Süßwasser),
:*'''marin''' (im Meer),
*'''neustisch''' (in Wasser-Luft-Übergangszone),
*'''planktisch''' (syn. '''planktonisch''') (im Wasser schwebend),
*'''benthisch''' (in Wasser-Boden-Übergangszone) und
*'''pelagisch''' (im uferfernen Freiwasserbereich oberhalb des Benthos).
In diesen unterschiedlichsten Lebensräumen sind viele Protisten in der Lage sich bei Einstellung ungünstiger Umweltbedingungen (z. B. temporäres Austrocknen von Gewässern) einzukapseln ('''Encystierung'''). Bei günstigen Bedingungen werden dann die cystierten Formen wieder aktiv und ernähren sich überwiegend von anderen '''Protisten''', '''Bakterien''', '''Viren''', '''Detritus''' &lt;ref&gt;&lt;small&gt;Fäzes und abgestorbenes organisches Material sowie darin lebende Mikroorganismen&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; und '''gelöstem organischem Kohlenstoff''' &lt;ref&gt;&lt;small&gt;syn. '''DOC''', dissolved organic carbon&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt;. Größere Beuteorganismen werden oftmals von Protisten angestochen und ausgesaugt. Weiterhin lassen sich '''anhand der Energiegewinnung''' folgende Lebensweisen bei Organismen unterscheiden:
*'''Heterotrophie'''
:::Direkte Ernährung von anderen Organismen, z. B. einige Flagellaten, Ciliaten, etc.
*'''Autotrophie'''
:::Selbständige Erzeugung der lebensnotwendigen Produkte (z. B. durch '''Photosynthese''').
*'''Mixotrophie'''
:::Wechsel zwischen autotropher und heterotropher Lebensweise. Mixotrophie ist aufgrund der Instandhaltung eines Photosyntheseapparats und eines Verdauungstrakts mit entsprechend höheren energetischen Kosten verbunden. Mixotrophe Organismen können zudem nur in geeigneten Lebensräumen vorkommen, die ihren Ansprüchen gerecht werden (z. B. Vorkommen von genügend Licht zur Photosynthese).
Heterotrophe Parasiten vollziehen zudem oft einen sog. '''Wirtswechsel'''. Dabei ist der '''Zwischenwirt''' dadurch gekennzeichnet, daß in ihm '''asexuelle Reproduktion''' und hingegen im '''Endwirt sexuelle Reproduktion''' stattfindet.

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    <text bytes="12823" xml:space="preserve">Eukaryontische Zellen sind vor ca. '''1,4 Mrd. Jahren''' entstanden. Ihre Entstehung beschreibt die sog. '''Endosymbiontentheorie'''. Nach ihr wanderte zunächst ein '''aerober heterotropher Prokaryont''' in einen '''anderen Prokaryonten''' ein und bildete dadurch '''Mitochondrien'''. Durch erneute Aufnahme eines '''photoautotrophen Prokaryonten''' sollen die '''Plastiden''' (z. B. '''Chloroplasten''') entstanden sein.

Eukaryontenzellen sind gekennzeichnet durch den Besitz folgender '''Zellbestandteile'''/'''-organellen''':
*echter '''Zellkern''' ('''Nucleus''')
:::Er enthält DNA in Form des Chromatins (Erbmaterial und Proteine), welches z. T. bei der Kondensation der DNA sichtbar wird.
*'''Ribosomen'''
:::Ribosomen sind die Orte der Proteinbiosynthese. Je nach Umfang der Proteinproduktion enthalten Zellen viel oder wenige Ribosomen.
*'''endoplasmatisches Reticulum''' ('''ER''')
:::Das ER ist eine Art membranöses "Verteilersystem" innerhalb der Zelle, welches u. a. auch Enzyme bildet. Man unterscheidet zwischen
::*'''rauhem ER''' und
:::::Hier sind Ribosomen ans ER gebunden.
::*'''glattem ER'''.
:::::Beim glatten ER sind keine Ribosomen gebunden.
*'''Mitochondrien'''
:::Mitochondrien sind Membranstapel, die bei der ATP-Bildung wesentlich beteiligt sind und daher auch als "Kraftwerke der Zelle" bezeichnet werden.
*'''Lysosomen'''
:::Sie sind membranöse Vesikel, die hydrolytische Enzyme bei einem pH-Wert von ca. 5 enthalten und damit bei enzymatischen Verdauung mitwirken.
*'''Cytosol'''
:::Als Cytosol werden die flüssigen Bestandteile des Cytoplasmas bei eukaryontischen Zellen bezeichnet.
*'''Peroxisomen''' ('''Microbodies''')
:::Sie bilden Enzyme zum oxidativen Abbau.
*'''Vakuolen'''
:::Es werden div. Arten von Vakuolen unterschieden:
::*Nahrungsvakuolen (enthalten und transportieren Nahrungspartikel),
::*Speichervakuolen (speichern Nahrungspartikel oder Baustoffe bzw Enzyme) und
::*Zentralvakuole (sie kommen nur in Pflanzenzellen vor und erzeugen dort den sog. Turgor [innerer Zelldruck]).
*'''Mikrotubuli'''/'''Mikrofilamente'''
:::Mikrotubuli und Mikrofilamente bilden das sog. Cytoskelett. Dieses ist v. a. bei der Formgebung der Zelle und div. Transportvorgängen sowie bei der Zellteilung beteiligt. Ebenso sind Mikrotubuli und Mikrofilamente als Bestandteile am Aufbau von Undulipoden (Geißeln bzw. Wimpern) beteiligt.
*'''Geißeln''' ('''Flagellen''') bzw. '''Wimpern''' ('''Cilien''')
:::Cilien oder Wimpern dienen einzelnen Zellen überwiegend der Fortbewegung und dem Herbeistrudeln von Nahrung. Bei Vielzellern dienen Cilien oft dem Transport von Partikeln.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Tierzelle.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau einer idealisierten Tierzelle'''&lt;/small&gt;

Grundsätzlich können Protisten über '''Geißeln''' ('''Flagellen''') bzw. '''Wimpern''' ('''Cilien''') als '''Fortbewegungsorganellen''' verfügen, wobei wenn Organismen solche Strukturen besitzen stets nur eine Variante verwirklicht ist. Die nachfolgende Tabelle gibt einen Überblick über Charakteristika der Undulipodien:
&lt;div align="center"&gt;
{|border=1
 |
 |&lt;div align="center"&gt;Flagellen (Geißeln)&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Cilien (Wimpern)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Auftreten&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;bei Flagellaten (Geißeltierchen)&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;bei Ciliaten (Wimperntierchen)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Durchmesser in &lt;tex&gt;\small \mu m&lt;/tex&gt;&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;0,2&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;0,2&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Länge in &lt;tex&gt;\small \mu m&lt;/tex&gt;&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;50 - 100&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;5 - 12&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Häufigkeit&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;meist nur 1,&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;machmal auch 2, 4 oder 8&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;häufiges Vorkommen&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;an gesamter Oberfläche&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Charakteristika der Undulipodien'''&lt;/small&gt;
Geißeln und Cilien sind in ihrem Aufbau weitestgehend identisch. Im Folgenden erfolgt die Beschreibung eines Flagellumaufbaus: Die Geißel ist mit der sog. '''Geißelbasis''' und dem '''Basalkörper''' ('''Kinetosom'''), der in die Zelle hineinragt, in der Zelle fest verankert. Die Geißelbasis zeigt im Querschnitt einen typischen Aufbau aus '''9 x 3 Tubuli-Tripletts'''. Ins Zelläußere hinein ragt der '''Geißelschaft''' ('''Axonema'''). Er zeigt hingegen im Querschnitt einen typischen Aufbau aus '''0 x 2 + 2 Tubuli-Dupletts'''.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Undulipodienaufbau.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau von Undulipodien am Beispiel einer Geißel'''&lt;/small&gt;

Die einzelnen Tubuli sind aus '''Mikrotubuli''' aufgebaut. Dabei bilden je '''13 Tubulin-Fäden''' einen Mikrotubulus. Die Bewegung der Geißeln erfolgt mit Hilfe sog. '''Dyneinarme'''. Hier sitzt je ein Dynein am '''&lt;tex&gt;\small \b \alpha&lt;/tex&gt;-Tubulin''' und weist zum '''&lt;tex&gt;\small \b \beta&lt;/tex&gt;-Tubulin'''. Bei '''Energieaufwand''' ('''ATP''') erfolgt ein '''Abknicken der Dyneinbrücken''' (syn. '''Dyneinarme'''), wodurch es zur Biegung der Organelle kommt. Bei Ciliaten erfolgt der Wimpernschlag meist wellenförmig über den Zellkörper verlaufend ('''metachroner Cilienschlag'''). Die Fortbewegungsgeschwindigkeit beträgt hier bis zu 1 &lt;tex&gt;\frac {mm} {s}&lt;/tex&gt;. Z. T. kommt es auch zum Verkleben mehrerer Cilien zu sog. '''Cirren'''. Bei Geißeln kann anhand der Einsatzart zwischen '''Schub-''' und '''Zuggeißeln''' unterschieden werden. Häufige Bewegungsformen sind
*'''helicoidal''' (bei Flagellen)
:::Hier führt die Geißel die Bewegung einer stehenden Welle aus, die über die gesamte Länge rollt.
*'''uniplanar''' (bei Cilien)
:::Betrachtet man die uniplanare Bewegung einer Geißel, so läßt sich diese mit einem Peitschenschlag vergleichen.

Eine weitere Art der Fortbewegung ist die '''amöboide Fortbewegungsart''' (bei Amöben ausgeprägt). Hierbei werden sog. '''Pseudopodien''' ("Füßchen") ausgebildet, die zum Festhalten am Untergrund dienen und durch Wiedereinziehen das Individuum bewegen. Man unterscheidet zwischen '''monopodialen''' (Ausbildung eines Pseudopodiums) und '''polypodialen''' Formen (mehreren Pseudopodien).
&lt;div align="center"&gt;&lt;/div&gt;
Oft werden (bei Besitz von Undulopodien) Nahrungspartikel zur Ernährung von Protisten herbeigestrudelt. Die '''Aufnahme''' erfolgt dann über sog. '''Endocytose''' bzw. die '''Abgabe''' unverdaulicher Substanzen (nach Umsatz der Nahrung) durch '''Exocytose'''. Bei Aufnahme fester Bestandteile spricht man von sog. '''Phagocytose''', bei Aufnahme von flüssigem Material von '''Pinacocytose'''. Bei der Phagocytose werden i. d. R. Partikel der Größe 2 - 20 &lt;tex&gt;\small \mu m&lt;/tex&gt; aufgenommen. Nach Abschnürung der '''Nahrungsvakuole''' verschmilzt diese zunächst mit '''Acidosomen''', die den Inhalt der Vakuole zur besseren Funktion später hinzukommender '''Verdauungsenzyme''' (diese sind in '''Lysosomen''' enthalten, die ebenfalls mit der Vekuole verschmelzen) '''ansäuern'''. Nach der Verdauung erfolgt die Abgabe unverdaulicher Nahrungsreste durch Verschmelzen der jetzt als '''Exocytosevesikel''' bezeichneten Vakuole. Oftmals erfolgt die Nahrungsaufnahme bzw. -abgabe (v. a. bei Zellen, deren Oberfläche verfestigt ist) in einem bestimmten Bereich, dem '''Cytostom''' ('''Zellmund''') oder '''Cytopyge''' ('''Zellafter'''). Der gesamte Verdauungsvorgang (von Endocytose bis Exocytose) dauert ca. 20 Minuten. Bei hohem Nahrungsangebot wird ca. 1 Vakuole pro Minute gebildet.

Viele Organismen, v. a. solche, die in '''hyperosmotischen Medien''' (z. B. Süßwasser) leben, müssen ihren '''Wasserhaushalt''' über sog. '''kontraktile''' ('''pulsierende''') '''Vakuolen''' regulieren ('''Osmoregulation'''). Dabei besitzt eine solche Vakuole einen '''Zentralkörper''' und sog. '''Ampullen''', mit deren Hilfe überschüssiges Wasser ins Zelläußere "gepumpt" und über '''Poren''' abgegeben wird.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Vakuolenaufbau.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''schematischer Aufbau von Vakuolen (a: in gefülltem Zustand; b: in kontrahiertem Zustand)'''&lt;/small&gt;

Ein weiteres '''Transportsystem''' innerhalb der Zellmembran von Zellen sind sog. '''Extrusomen'''. HIer werden unterschieden:
*'''Trichocysten''' (pfeilförmige Proteine),
*'''Mucocysten''' (sondern Schleim ab) und
*'''Toxicysten''' (sondern Giftstoffe ab).

Protisten können sich sowohl '''asexuell''' ('''Agamogonie''') als auch '''sexuell''' ('''Gamogonie''') fortpflanzen. Asexuell geschieht dies meist durch '''Zweiteilung''' (bei Flagellaten in Längsrichtung, bei Ciliaten quer), seltener durch '''Knospung''' (aus Mutterorganismus werden kleine Tochterzellen abgeschnürt oder durch '''Vielteilung''' ('''Schizogonie''', wenn Mutterzelle in viele Tochterorganismen zerfällt, z. B. bei parasitischen Formen, oder '''Sporogonie''' bei Bildung vieler beweglicher Sporen, die als '''Sporozoite''' bezeichnet werden).
&lt;div align="center"&gt;
{|
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Trypanosoma (Längsteilung).jpg]]&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Paramecium (Querteilung).jpg]]&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;Längsteilung&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;(Beispiel: ''Trypanosoma brucei'')&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Querteilung&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;(Beispiel: ''Paramecium caudatum'')&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;

Bei der sexuellen Fortpflanzung gibt es mehrere Möglichkeiten. Verschmelzen zwei freie '''haploide Gameten''' (syn. Fortpflanzungszellen) ('''Meiose''') zur sog. '''Zygote''', so spricht man von '''Gametogamie'''. Je nach Form der Gameten zueinander unterscheidet man zwischen '''Isogamie''' (gleich große Gameten) und '''Anisogamie''' (verschieden große Gameten). Verschmelzen zwei '''Gamonten''' (Gametenbildungszellen), spricht man von sog. '''Gamontogamie'''. Im Gegensatz dazu spricht man von '''Autogamie''', wenn  Kerne des selben Gamonten miteinander verschmelzen. Eine weitere Form der Sexualität bei Protisten stellt die '''Konjugation''' dar, bei der Gene ohne einher gehende Vermehrung ausgetauscht werden. Weiterhin gibt es sowohl bei Protisten als auch bei Metazoen oft einen Generationswechsel &lt;ref&gt;&lt;small&gt;aufeinanderfolgende Generationen pflanzen sich unterschieldich fort, z. B. sexuell - asexuell&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt;. Hier wird zwischen
*'''obligatorischem Generationswechsel''' und
:::Die Abfolge der Fortpflanzungsarten ist hier streng festgelegt.
*'''fakultativem Generationswechsel'''
:::Die Abfolge der Fortpflanzungarten ist hier nicht streng festgelegt.
unterschieden.

Protisten (und allgemein alle Lebewesen) können in unterschiedlichsten '''Habitaten''' ('''Lebensräumen''') vorkommen und leben. Die wichtigsten Lebensweisen sind
*'''endozoisch''' (in Tieren),
*'''endophytisch''' (in Pflanzen),
*'''epizoisch''' (auf Tieren),
*'''epiphytisch''' (auf Pflanzen),
*'''edaphisch''' (im Boden),
*'''epilithisch''' (auf Steinen),
*'''aquatisch''' (im Wasser),
:*'''limnisch''' (im Süßwasser),
:*'''marin''' (im Meer),
*'''neustisch''' (in Wasser-Luft-Übergangszone),
*'''planktisch''' (syn. '''planktonisch''') (im Wasser schwebend),
*'''benthisch''' (in Wasser-Boden-Übergangszone) und
*'''pelagisch''' (im uferfernen Freiwasserbereich oberhalb des Benthos).
In diesen unterschiedlichsten Lebensräumen sind viele Protisten in der Lage sich bei Einstellung ungünstiger Umweltbedingungen (z. B. temporäres Austrocknen von Gewässern) einzukapseln ('''Encystierung'''). Bei günstigen Bedingungen werden dann die cystierten Formen wieder aktiv und ernähren sich überwiegend von anderen '''Protisten''', '''Bakterien''', '''Viren''', '''Detritus''' &lt;ref&gt;&lt;small&gt;Fäzes und abgestorbenes organisches Material sowie darin lebende Mikroorganismen&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; und '''gelöstem organischem Kohlenstoff''' &lt;ref&gt;&lt;small&gt;syn. '''DOC''', dissolved organic carbon&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt;. Größere Beuteorganismen werden oftmals von Protisten angestochen und ausgesaugt. Weiterhin lassen sich '''anhand der Energiegewinnung''' folgende Lebensweisen bei Organismen unterscheiden:
*'''Heterotrophie'''
:::Direkte Ernährung von anderen Organismen, z. B. einige Flagellaten, Ciliaten, etc.
*'''Autotrophie'''
:::Selbständige Erzeugung der lebensnotwendigen Produkte (z. B. durch '''Photosynthese''').
*'''Mixotrophie'''
:::Wechsel zwischen autotropher und heterotropher Lebensweise. Mixotrophie ist aufgrund der Instandhaltung eines Photosyntheseapparats und eines Verdauungstrakts mit entsprechend höheren energetischen Kosten verbunden. Mixotrophe Organismen können zudem nur in geeigneten Lebensräumen vorkommen, die ihren Ansprüchen gerecht werden (z. B. Vorkommen von genügend Licht zur Photosynthese).
Heterotrophe Parasiten vollziehen zudem oft einen sog. '''Wirtswechsel'''. Dabei ist der '''Zwischenwirt''' dadurch gekennzeichnet, daß in ihm '''asexuelle Reproduktion''' und hingegen im '''Endwirt sexuelle Reproduktion''' stattfindet.

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    <comment>stilisierter Aufbau einer Vakuole mit Ampulle, Porus, Pori und Tubuli</comment>
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    <text bytes="638" xml:space="preserve">Microsporen sind sehr kleine '''intrazelluläre Parasiten''', die weder Cilien noch Flagellen besitzen.

'''Sporen''' dieser Sporozoa, die von Organismen durch Nahrungsaufnahme aufgenommen werden, gelangen in den Verdauungstrakt des späteren Wirts. Dort erhöht sich durch Wasserresorption der '''Turgor''' in den Sporen, wodurch diese einen sog '''Polfaden''' ausbilden und mit dessen Hilfe in das Gewebe des Wirts eindringen. Die Nachkommen der Microspora, die asexuell durch '''Zweiteilung''' gebildet werden, gelangen anschließend wieder über den Magen-Darm-Trakt des Wirts ins Freie und können vor dort erneut aufgenommen werden.</text>
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    <text bytes="664" xml:space="preserve">Phytomastigophora stellen '''photosynthetisch aktive Flagellaten''' dar. Einer der bekanntesten Vertreter ist die Gattung ''Euglena'' (''Augentierchen''), die '''mixotroph''' leben, sich also je nach Nahrungsangebot heterotroph oder autotroph ernähren.

Stellvertretend für Phytomastigophora besitzt ''Euglena'' '''2 heterokonte'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;unterschiedliche lange&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; '''Geißeln''' (&lt;tex&gt;\small \neq&lt;/tex&gt; '''isokont'''), von denen 1 aus der Zelle herausragt und der Fortbewegung dient und 1 reduziert ist.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Euglena.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau der Phytomastigophora am Beispiel von ''Eugnela'' '''&lt;/small&gt;


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Stellvertretend für Phytomastigophora besitzt ''Euglena'' '''2 heterokonte'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;unterschiedliche lange&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; '''Geißeln''' (&lt;tex&gt;\small \neq&lt;/tex&gt; '''isokont'''), von denen 1 aus der Zelle herausragt und der Fortbewegung dient und 1 reduziert ist.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Euglena.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau der Phytomastigophora am Beispiel von ''Eugnela'' '''&lt;/small&gt;

Einen weiteren Vertreter der Phytomastigophora stellen die '''Dinoflagellaten''' ('''Panzergeißler''') dar. Von ihnen sind etwa 4.000 Arten bekannt, die i. d. R. '''2 Geißeln''' ('''Transversal-''' und '''Schleppgeißel''') '''besitzen''' und '''marin''' oder '''limnisch''' vorkommen. Ein besonderes Merkmal ist der Besitz von '''Platten aus Cellulose''', die unter der Zellmembran liegen. Dinoflagellaten sind für ihre massenhafte Vermehrung zu bestimmten Jahreszeiten bekannt, die z. B. zu '''Red Ties''' oder dem '''Meeresleuchten''' (durch ''Noctiluca scintillans'') führen und dann aufgrund ihrer Giftstoffproduktion ('''Alkaloide''') z. B. Muschelfleisch vergiften können. Neben der '''photoautotrophen Lebensweise''' der Dinoflagellaten ernähren sich manche Panzergeißler als '''heterotrophe Räuber''', indem sie andere Protisten anstechen und aussaugen.


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Stellvertretend für Phytomastigophora besitzt ''Euglena'' '''2 heterokonte'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;unterschiedliche lange&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; '''Geißeln''' (&lt;tex&gt;\small \neq&lt;/tex&gt; '''isokont'''), von denen 1 aus der Zelle herausragt und der Fortbewegung dient und 1 reduziert ist.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Euglena.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau der Phytomastigophora am Beispiel von ''Eugnela'' '''&lt;/small&gt;

Einen weiteren Vertreter der Phytomastigophora stellen die '''Dinoflagellaten''' ('''Panzergeißler''') dar. Von ihnen sind etwa 4.000 Arten bekannt, die i. d. R. '''2 Geißeln''' ('''Transversal-''' und '''Schleppgeißel''') '''besitzen''' und '''marin''' oder '''limnisch''' vorkommen. Ein besonderes Merkmal ist der Besitz von '''Platten aus Cellulose''', die unter der Zellmembran liegen. Dinoflagellaten sind für ihre massenhafte Vermehrung zu bestimmten Jahreszeiten bekannt, die z. B. zu '''Red Ties''' oder dem '''Meeresleuchten''' (durch ''Noctiluca scintillans'') führen und dann aufgrund ihrer Giftstoffproduktion ('''Alkaloide''') z. B. Muschelfleisch vergiften können. Neben der '''photoautotrophen Lebensweise''' der Dinoflagellaten ernähren sich manche Panzergeißler als '''heterotrophe Räuber''', indem sie andere Protisten anstechen und aussaugen.

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    <text bytes="66" xml:space="preserve">Schematischer Aufbau der Phytomastigophora am Beispiel von Euglena</text>
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    <text bytes="181" xml:space="preserve">Wichtige Vertreter der Zoomastigophora sind Arten der Gattung ''Enteromonas''. Sie besitzen '''4 Geißeln''' und stellen '''heterotrophe Parasiten''' von ca. 4 - 10 &lt;tex&gt;\mu m&lt;/tex&gt;</text>
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    <text bytes="1148" xml:space="preserve">Wichtige Vertreter der Zoomastigophora sind Arten der Gattung ''Enteromonas''. Sie besitzen '''4 Geißeln''' und stellen '''heterotrophe Parasiten''' von ca. 4 - 10 &lt;tex&gt;\small \mu m&lt;/tex&gt; Länge dar. Sie '''leben im Magen-Darm-Trakt von Warmblütern'''. Tochterzellen '''encystieren''' sich, werden dann ühber den After des Wirts abgegeben und können durch erneute Aufnahme mit Nahrung einen neuen Wirt besiedeln.

Weitere wichtige Zoomastigophoren - da '''parasitisch''' - sind Vertreter der Gattungen ''Trypanosoma'' und ''Leishmania''. Beide Gattungen '''befallen Warmblüter''' und werden mittels eines '''Zwischenwirts''' (meist '''blutsaugende Fliegen''', z. T. auch '''Fledermäuse''') auf den Endwirt übertragen.

Ein besonderes Kennzeichen der ''Trypanosomen'' ist der Besitz einer sog. '''undulierenden Membran''', dem Raum zwischen Geißel und Zelloberfläche. Außerdem können mehrere morphologische Formen unterschieden werden:
*'''amastigote Form''',
*'''promastigote Form''',
*'''epimastogote Form''' und
*'''trypomastigote Form'''
''Trypanosoma'' sp. - der '''Erreger der Schlafkrankheit''', vermehrt sich auch im Zwischenwirt.</text>
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  <title>Granuloreticulosea</title>
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    <text bytes="510" xml:space="preserve">Wichtige Vertreter der Granuloreticulosa sind die Foraminifera (Kammerlinge). Rezent sind ca. 4.000 Arten bekannt, die alle ein '''Gehäuse aus Kalk''', welches z. T. '''Einlagerungen von Strontiumsulfat''' enthalten kann, besitzen. Neben dem rezenten Vorkommen sind Foraminifera auch '''fossil''' bekannt, da sie hier gesteinsbildend sind (z. B. Kreidefelsen von Rügen). Foraminiferen können z. T. eine Gehäusegröße von bis zu 12 cm erreichen. Ihre Lebensweise ist '''autotroph''' oder '''heterotroph'''.</text>
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  <title>Acrasea (Zelluläre Schleimpilze</title>
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    <text bytes="527" xml:space="preserve">Ein weiterer Vertreter der Rhizopoden ist die Gattung ''Pseudoplasmodium'' der Acrasea. Die '''amöbenähnlichen Schleimpilze''' bilden durch Zusammenlagerung ''Zellaggregate'''. Dabei wird ein '''Stiel''' und ein '''Fuß''' ausgebildet. Bemerkenswert ist, daß '''potentiell immer noch alle Zellen der ''Pseudoplasmodien'' reproduktionsfähig''' sind, jedoch nur einige bestimmte Zellen im Aggregatsverband diese Aufgaben übernehmen. Damit stellen ''Pseudoplasmodien'' einen möglichen Vorläufer vielzelliger Organismen dar.</text>
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  <title>Sporozoa (Sporentierchen)</title>
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    <text bytes="410" xml:space="preserve">Wichtigster Vertreter der Sporozoen ist ''Plasmodium'' sp., zu denen auch '''Malaria-Erreger''' zählen. Von den bekannten 160 Arten verursachen 4 Malaria:
*''Plasmodium vivax'' ist Erreger der '''Malaria tertiana'''
*''Plasmodium ovale'' ist Erreger der '''Malaria tertiana'''
*''Plasmodium malariae'' ist Erreger der '''Malaria quartana'''
*''Plasmodium falciparum'' ist Erreger der '''Malaria tropica'''
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    <text bytes="406" xml:space="preserve">Wichtigster Vertreter der Sporozoen ist ''Plasmodium'' sp., zu denen auch '''Malaria-Erreger''' zählen. Von den bekannten 160 Arten verursachen 4 Malaria:
*''Plasmodium vivax'' ist Erreger der '''Malaria tertiana'''
*''Plasmodium ovale'' ist Erreger der '''Malaria tertiana'''
*''Plasmodium malariae'' ist Erreger der '''Malaria quartana'''
*''Plasmodium falciparum'' ist Erreger der '''Malaria tropica'''</text>
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  <title>Parasitismus</title>
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    <text bytes="1665" xml:space="preserve">Parasitismus ist eine häufige Erscheinung im Tier- und Pflanzenreich. Dabei ist der Begriff Parasitismus als '''Wechselwirkung artverschiedener Organismen zum Vorteil des Parasiten und zum Nachteil des Wirts''' definiert. Dabei gibt es 2 Formen. Bei '''direkter Entwicklung''' des Parasiten verbringt dieser sein komplettes Leben in nur 1 Wirt. Bei der '''indirekten Entwicklung''' des Parasiten wird ein '''Wirtswechsel''' (vom '''Zwischen-''' auf den '''Endwirt''') nötig. Der Zwischenwirt ist dabei als der Organismus definiert, in dem '''asexuelle Vermehrung''' stattfindet, im Endwirt findet '''sexuelle Reproduktion''' statt.

Eine weitere Einteilung von Parasiten ist die in '''Ecto-''' und '''Endoparasiten'''. Dabei benötigen v. a. Endoparasiten (aber nicht ausschließlich) '''Invasionsmechanismen''', um in den Wirt einzudringen und in diesem leben zu können. Eine Strategie hierbei ist die '''Maskierung vor dem Immunsystem''' und die '''Bildung einer Schleimhülle''', die '''Abstoßung der Haut nach Neubildung''' einer '''Neodermis''' (sekundäre Körperabdeckung) nach dem Eindringen in den Wirt oder die '''Eindringung in Körperregionen des Wirts mit geringer Immunaktivität''' (z. B. ins Gehirn). Weiterhin benötigen parasitierende Organismen '''Haft-''' bzw. '''Klammervorrichtungen''' (z. B. '''Saugnäpfe bei Saugwürmern''' oder '''Haken bei Bandwürmern'''). Eine weitere Besonderheit ist, daß Parasiten oft eine '''gesteigerte Reproduktionsähigkeit''' zeigen und '''z. B. Augen und Verdauungstrakt''' (bei Endoparasiten, z. B. Bandwürmern; hier erfolgt die Aufnahme gelöster Nahrungspartikel über die Haut) '''reduziert''' haben.</text>
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  <title>Parazoa</title>
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    <text bytes="487" xml:space="preserve">Parazoa sind durch den Besitz "primitiver" Merkmale gekennzeichnet: Sie besitzen einen '''ungegliederten Körper''', '''kein Nervensystem''', '''keine Sinnesorgane''', '''keine ausdifferenzierten Muskelzellen''', '''keine Blutgefäße''', '''keine echten Organe''', '''keine echten Gewebe''', zeichnen sich durch '''sessile Lebensweise''', '''Ernährung mittels Phagocytose''' und '''intrazellulärer Verdauung''' aus. Die '''meisten Zelltypen der Parazoa sind ineinander umwandelbar'''.</text>
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  <title>Porifera (Schwämme)</title>
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    <text bytes="1592" xml:space="preserve">Schwämme besitzen 2 grundsätzliche Zelltypen - '''Choanocyten''' ('''Kragengeißelzellen''') im Innern der Tiere, die das '''Choanoderm zur Filtration von Nahrungspartikeln''' bilden, und '''Pinacocyten''', die das '''Pinacoderm''' bilden. Je nach Lage der Pinacocyten unterscheidet man zwischen '''Endopinacoderm''' (inneres Abschlußgewebe), '''Exopinacoderm''' (äußeres Abschlußgewebe) und '''Basopinacoderm''' (Abschlußgewebe an der Basis der Schwämme). Zwischen diesen beiden das äußere und innere Abschlußgewebe bildenden Zelltypen befindet sich das sog. '''Mesohyl'''. Meist im Mesohyl oder ins Pinacoderm mit eingelagert befinden sich weitere funktionelle Zelltypen, z. B. '''Spongioblasten''', die Mikrofibrillen und Kokllagen bilden, '''Lophocyten''', die dicke Fibrillen aus organischem Material ausbilden, und '''Sklerocyten''' bzw. '''Skleroblasten''', die sog. '''Sklerite''' (stützende Skelettnadeln) bilden oder abbauen. Spongioblasten und Lophocyten sind stark an der Mesohylbildung beteiligt. Weitere Zelltypoen der Porifera sind '''Archaeocyten''', undifferenzierte, omnipotente, große Zellen zur Regeneration, '''Trophocyten''', Zellen zur Nahrungsspeicherung, '''Myocyten''', phylogenetische Vorläufer der Muskelzellen und '''Amoebocyten''', die phagocytierend für den Stofftransport ins Mesohyl und außen liegende Zellen verantwortlich sind.

Die sog. '''Sklerite''' (syn. '''Nadeln''', '''Spicule''') sind die '''Stützelemente des Schwammkörpern und werden zur systematischen Klassifizierung herangezogen:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Spicule.jpg]]&lt;/div&gt;</text>
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    <text bytes="1867" xml:space="preserve">Schwämme besitzen 2 grundsätzliche Zelltypen - '''Choanocyten''' ('''Kragengeißelzellen''') im Innern der Tiere, die das '''Choanoderm zur Filtration von Nahrungspartikeln''' bilden, und '''Pinacocyten''', die das '''Pinacoderm''' bilden. Je nach Lage der Pinacocyten unterscheidet man zwischen '''Endopinacoderm''' (inneres Abschlußgewebe), '''Exopinacoderm''' (äußeres Abschlußgewebe) und '''Basopinacoderm''' (Abschlußgewebe an der Basis der Schwämme). Zwischen diesen beiden das äußere und innere Abschlußgewebe bildenden Zelltypen befindet sich das sog. '''Mesohyl'''. Meist im Mesohyl oder ins Pinacoderm mit eingelagert befinden sich weitere funktionelle Zelltypen, z. B. '''Spongioblasten''', die Mikrofibrillen und Kokllagen bilden, '''Lophocyten''', die dicke Fibrillen aus organischem Material ausbilden, und '''Sklerocyten''' bzw. '''Skleroblasten''', die sog. '''Sklerite''' (stützende Skelettnadeln) bilden oder abbauen. Spongioblasten und Lophocyten sind stark an der Mesohylbildung beteiligt. Weitere Zelltypoen der Porifera sind '''Archaeocyten''', undifferenzierte, omnipotente, große Zellen zur Regeneration, '''Trophocyten''', Zellen zur Nahrungsspeicherung, '''Myocyten''', phylogenetische Vorläufer der Muskelzellen und '''Amoebocyten''', die phagocytierend für den Stofftransport ins Mesohyl und außen liegende Zellen verantwortlich sind.

Die sog. '''Sklerite''' (syn. '''Nadeln''', '''Spicule''') sind die '''Stützelemente des Schwammkörpern und werden zur systematischen Klassifizierung herangezogen:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Spicule.jpg|50%]]&lt;/div&gt;

Morphologisch lassen sich '''3 Morphotypen''' der Schwämme unterscheiden, die jedoch keinen Rückschluß auf die Systematik zulassen. In aufgezählter Reihenfolge ist eine Effizierung der Nahrungsaufnahme durch Oberflächenvergrößerung des Choanoderms zu beobachten:</text>
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    <text bytes="2043" xml:space="preserve">Schwämme besitzen 2 grundsätzliche Zelltypen - '''Choanocyten''' ('''Kragengeißelzellen''') im Innern der Tiere, die das '''Choanoderm zur Filtration von Nahrungspartikeln''' bilden, und '''Pinacocyten''', die das '''Pinacoderm''' bilden. Je nach Lage der Pinacocyten unterscheidet man zwischen '''Endopinacoderm''' (inneres Abschlußgewebe), '''Exopinacoderm''' (äußeres Abschlußgewebe) und '''Basopinacoderm''' (Abschlußgewebe an der Basis der Schwämme). Zwischen diesen beiden das äußere und innere Abschlußgewebe bildenden Zelltypen befindet sich das sog. '''Mesohyl'''. Meist im Mesohyl oder ins Pinacoderm mit eingelagert befinden sich weitere funktionelle Zelltypen, z. B. '''Spongioblasten''', die Mikrofibrillen und Kokllagen bilden, '''Lophocyten''', die dicke Fibrillen aus organischem Material ausbilden, und '''Sklerocyten''' bzw. '''Skleroblasten''', die sog. '''Sklerite''' (stützende Skelettnadeln) bilden oder abbauen. Spongioblasten und Lophocyten sind stark an der Mesohylbildung beteiligt. Weitere Zelltypoen der Porifera sind '''Archaeocyten''', undifferenzierte, omnipotente, große Zellen zur Regeneration, '''Trophocyten''', Zellen zur Nahrungsspeicherung, '''Myocyten''', phylogenetische Vorläufer der Muskelzellen und '''Amoebocyten''', die phagocytierend für den Stofftransport ins Mesohyl und außen liegende Zellen verantwortlich sind.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Querschnitt durch einen Schwamm.jpg&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Querschnitt durch einen Schwamm'''&lt;/small&gt;

Die sog. '''Sklerite''' (syn. '''Nadeln''', '''Spicule''') sind die '''Stützelemente des Schwammkörpern und werden zur systematischen Klassifizierung herangezogen:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Spicule.jpg|50%]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Häufige Form von Schwamm-Nadeln'''&lt;/small&gt;

Morphologisch lassen sich '''3 Morphotypen''' der Schwämme unterscheiden, die jedoch keinen Rückschluß auf die Systematik zulassen. In aufgezählter Reihenfolge ist eine Effizierung der Nahrungsaufnahme durch Oberflächenvergrößerung des Choanoderms zu beobachten:</text>
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    <text bytes="2045" xml:space="preserve">Schwämme besitzen 2 grundsätzliche Zelltypen - '''Choanocyten''' ('''Kragengeißelzellen''') im Innern der Tiere, die das '''Choanoderm zur Filtration von Nahrungspartikeln''' bilden, und '''Pinacocyten''', die das '''Pinacoderm''' bilden. Je nach Lage der Pinacocyten unterscheidet man zwischen '''Endopinacoderm''' (inneres Abschlußgewebe), '''Exopinacoderm''' (äußeres Abschlußgewebe) und '''Basopinacoderm''' (Abschlußgewebe an der Basis der Schwämme). Zwischen diesen beiden das äußere und innere Abschlußgewebe bildenden Zelltypen befindet sich das sog. '''Mesohyl'''. Meist im Mesohyl oder ins Pinacoderm mit eingelagert befinden sich weitere funktionelle Zelltypen, z. B. '''Spongioblasten''', die Mikrofibrillen und Kokllagen bilden, '''Lophocyten''', die dicke Fibrillen aus organischem Material ausbilden, und '''Sklerocyten''' bzw. '''Skleroblasten''', die sog. '''Sklerite''' (stützende Skelettnadeln) bilden oder abbauen. Spongioblasten und Lophocyten sind stark an der Mesohylbildung beteiligt. Weitere Zelltypoen der Porifera sind '''Archaeocyten''', undifferenzierte, omnipotente, große Zellen zur Regeneration, '''Trophocyten''', Zellen zur Nahrungsspeicherung, '''Myocyten''', phylogenetische Vorläufer der Muskelzellen und '''Amoebocyten''', die phagocytierend für den Stofftransport ins Mesohyl und außen liegende Zellen verantwortlich sind.
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&lt;small&gt;'''Querschnitt durch einen Schwamm'''&lt;/small&gt;

Die sog. '''Sklerite''' (syn. '''Nadeln''', '''Spicule''') sind die '''Stützelemente des Schwammkörpern und werden zur systematischen Klassifizierung herangezogen:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Spicule.jpg|50%]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Häufige Form von Schwamm-Nadeln'''&lt;/small&gt;

Morphologisch lassen sich '''3 Morphotypen''' der Schwämme unterscheiden, die jedoch keinen Rückschluß auf die Systematik zulassen. In aufgezählter Reihenfolge ist eine Effizierung der Nahrungsaufnahme durch Oberflächenvergrößerung des Choanoderms zu beobachten:</text>
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    <text bytes="2649" xml:space="preserve">Schwämme besitzen 2 grundsätzliche Zelltypen - '''Choanocyten''' ('''Kragengeißelzellen''') im Innern der Tiere, die das '''Choanoderm zur Filtration von Nahrungspartikeln''' bilden, und '''Pinacocyten''', die das '''Pinacoderm''' bilden. Je nach Lage der Pinacocyten unterscheidet man zwischen '''Endopinacoderm''' (inneres Abschlußgewebe), '''Exopinacoderm''' (äußeres Abschlußgewebe) und '''Basopinacoderm''' (Abschlußgewebe an der Basis der Schwämme). Zwischen diesen beiden das äußere und innere Abschlußgewebe bildenden Zelltypen befindet sich das sog. '''Mesohyl'''. Meist im Mesohyl oder ins Pinacoderm mit eingelagert befinden sich weitere funktionelle Zelltypen, z. B. '''Spongioblasten''', die Mikrofibrillen und Kokllagen bilden, '''Lophocyten''', die dicke Fibrillen aus organischem Material ausbilden, und '''Sklerocyten''' bzw. '''Skleroblasten''', die sog. '''Sklerite''' (stützende Skelettnadeln) bilden oder abbauen. Spongioblasten und Lophocyten sind stark an der Mesohylbildung beteiligt. Weitere Zelltypoen der Porifera sind '''Archaeocyten''', undifferenzierte, omnipotente, große Zellen zur Regeneration, '''Trophocyten''', Zellen zur Nahrungsspeicherung, '''Myocyten''', phylogenetische Vorläufer der Muskelzellen und '''Amoebocyten''', die phagocytierend für den Stofftransport ins Mesohyl und außen liegende Zellen verantwortlich sind.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Querschnitt durch einen Schwamm.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Querschnitt durch einen Schwamm'''&lt;/small&gt;

Die sog. '''Sklerite''' (syn. '''Nadeln''', '''Spicule''') sind die '''Stützelemente des Schwammkörpern und werden zur systematischen Klassifizierung herangezogen:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Spicule.jpg|50%]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Häufige Form von Schwamm-Nadeln'''&lt;/small&gt;

Morphologisch lassen sich '''3 Morphotypen''' der Schwämme unterscheiden, die jedoch keinen Rückschluß auf die Systematik zulassen. In aufgezählter Reihenfolge ist eine Effizierung der Nahrungsaufnahme durch Oberflächenvergrößerung des Choanoderms zu beobachten:
&lt;div align="center"&gt;
{|border="1" style="text-align:center"
 |[[Bild:Ascon-Typ.jpg]]
 |[[Bild:Sycon-Typ.jpg]]
 |[[Bild:Leucon-Typ.jpg]]
 |-
 |'''Ascon-Typ'''
&lt;div align="center"&gt;Besitz einer&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;Kragengeißelkammer&lt;/div&gt;
 |'''Sycon-Typ'''
&lt;div align="center"&gt;Besitz mehrerer&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;hintereinander geschaltener&lt;/div&gt;
&lt;div aling="center"&gt;Kragengeißelkammern&lt;/div&gt;
 |'''Leucon-Typ'''
&lt;div align="center"&gt;Besitz vieler verzweigter&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;Einströmöffnungen mit vielen&lt;/div&gt;
&lt;div aling="center"&gt;Kragengeißelkammern&lt;/div&gt;
[[Bild:Ethanol.jpg]]
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    <text bytes="2628" xml:space="preserve">Schwämme besitzen 2 grundsätzliche Zelltypen - '''Choanocyten''' ('''Kragengeißelzellen''') im Innern der Tiere, die das '''Choanoderm zur Filtration von Nahrungspartikeln''' bilden, und '''Pinacocyten''', die das '''Pinacoderm''' bilden. Je nach Lage der Pinacocyten unterscheidet man zwischen '''Endopinacoderm''' (inneres Abschlußgewebe), '''Exopinacoderm''' (äußeres Abschlußgewebe) und '''Basopinacoderm''' (Abschlußgewebe an der Basis der Schwämme). Zwischen diesen beiden das äußere und innere Abschlußgewebe bildenden Zelltypen befindet sich das sog. '''Mesohyl'''. Meist im Mesohyl oder ins Pinacoderm mit eingelagert befinden sich weitere funktionelle Zelltypen, z. B. '''Spongioblasten''', die Mikrofibrillen und Kokllagen bilden, '''Lophocyten''', die dicke Fibrillen aus organischem Material ausbilden, und '''Sklerocyten''' bzw. '''Skleroblasten''', die sog. '''Sklerite''' (stützende Skelettnadeln) bilden oder abbauen. Spongioblasten und Lophocyten sind stark an der Mesohylbildung beteiligt. Weitere Zelltypoen der Porifera sind '''Archaeocyten''', undifferenzierte, omnipotente, große Zellen zur Regeneration, '''Trophocyten''', Zellen zur Nahrungsspeicherung, '''Myocyten''', phylogenetische Vorläufer der Muskelzellen und '''Amoebocyten''', die phagocytierend für den Stofftransport ins Mesohyl und außen liegende Zellen verantwortlich sind.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Querschnitt durch einen Schwamm.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Querschnitt durch einen Schwamm'''&lt;/small&gt;

Die sog. '''Sklerite''' (syn. '''Nadeln''', '''Spicule''') sind die '''Stützelemente des Schwammkörpern und werden zur systematischen Klassifizierung herangezogen:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Spicule.jpg|50%]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Häufige Form von Schwamm-Nadeln'''&lt;/small&gt;

Morphologisch lassen sich '''3 Morphotypen''' der Schwämme unterscheiden, die jedoch keinen Rückschluß auf die Systematik zulassen. In aufgezählter Reihenfolge ist eine Effizierung der Nahrungsaufnahme durch Oberflächenvergrößerung des Choanoderms zu beobachten:
&lt;div align="center"&gt;
{|border="1" style="text-align:center"
 |[[Bild:Ascon-Typ.jpg]]
 |[[Bild:Sycon-Typ.jpg]]
 |[[Bild:Leucon-Typ.jpg]]
 |-
 |'''Ascon-Typ'''
&lt;div align="center"&gt;Besitz einer&lt;/div&gt;
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 |'''Sycon-Typ'''
&lt;div align="center"&gt;Besitz mehrerer&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;hintereinander geschaltener&lt;/div&gt;
&lt;div aling="center"&gt;Kragengeißelkammern&lt;/div&gt;
 |'''Leucon-Typ'''
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    <text bytes="2581" xml:space="preserve">Schwämme besitzen 2 grundsätzliche Zelltypen - '''Choanocyten''' ('''Kragengeißelzellen''') im Innern der Tiere, die das '''Choanoderm zur Filtration von Nahrungspartikeln''' bilden, und '''Pinacocyten''', die das '''Pinacoderm''' bilden. Je nach Lage der Pinacocyten unterscheidet man zwischen '''Endopinacoderm''' (inneres Abschlußgewebe), '''Exopinacoderm''' (äußeres Abschlußgewebe) und '''Basopinacoderm''' (Abschlußgewebe an der Basis der Schwämme). Zwischen diesen beiden das äußere und innere Abschlußgewebe bildenden Zelltypen befindet sich das sog. '''Mesohyl'''. Meist im Mesohyl oder ins Pinacoderm mit eingelagert befinden sich weitere funktionelle Zelltypen, z. B. '''Spongioblasten''', die Mikrofibrillen und Kokllagen bilden, '''Lophocyten''', die dicke Fibrillen aus organischem Material ausbilden, und '''Sklerocyten''' bzw. '''Skleroblasten''', die sog. '''Sklerite''' (stützende Skelettnadeln) bilden oder abbauen. Spongioblasten und Lophocyten sind stark an der Mesohylbildung beteiligt. Weitere Zelltypoen der Porifera sind '''Archaeocyten''', undifferenzierte, omnipotente, große Zellen zur Regeneration, '''Trophocyten''', Zellen zur Nahrungsspeicherung, '''Myocyten''', phylogenetische Vorläufer der Muskelzellen und '''Amoebocyten''', die phagocytierend für den Stofftransport ins Mesohyl und außen liegende Zellen verantwortlich sind.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Querschnitt durch einen Schwamm.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Querschnitt durch einen Schwamm'''&lt;/small&gt;

Die sog. '''Sklerite''' (syn. '''Nadeln''', '''Spicule''') sind die '''Stützelemente des Schwammkörpern und werden zur systematischen Klassifizierung herangezogen:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Spicule.jpg|50%]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Häufige Form von Schwamm-Nadeln'''&lt;/small&gt;

Morphologisch lassen sich '''3 Morphotypen''' der Schwämme unterscheiden, die jedoch keinen Rückschluß auf die Systematik zulassen. In aufgezählter Reihenfolge ist eine Effizierung der Nahrungsaufnahme durch Oberflächenvergrößerung des Choanoderms zu beobachten:
{|border="1"
 |[[Bild:Ascon-Typ.jpg]]
 |[[Bild:Sycon-Typ.jpg]]
 |[[Bild:Leucon-Typ.jpg]]
 |-
 |'''Ascon-Typ'''
&lt;div align="center"&gt;Besitz einer&lt;/div&gt;
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 |'''Sycon-Typ'''
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 |'''Leucon-Typ'''
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    <text bytes="3361" xml:space="preserve">Schwämme besitzen 2 grundsätzliche Zelltypen - '''Choanocyten''' ('''Kragengeißelzellen''') im Innern der Tiere, die das '''Choanoderm zur Filtration von Nahrungspartikeln''' bilden, und '''Pinacocyten''', die das '''Pinacoderm''' bilden. Je nach Lage der Pinacocyten unterscheidet man zwischen '''Endopinacoderm''' (inneres Abschlußgewebe), '''Exopinacoderm''' (äußeres Abschlußgewebe) und '''Basopinacoderm''' (Abschlußgewebe an der Basis der Schwämme). Zwischen diesen beiden das äußere und innere Abschlußgewebe bildenden Zelltypen befindet sich das sog. '''Mesohyl'''. Meist im Mesohyl oder ins Pinacoderm mit eingelagert befinden sich weitere funktionelle Zelltypen, z. B. '''Spongioblasten''', die Mikrofibrillen und Kokllagen bilden, '''Lophocyten''', die dicke Fibrillen aus organischem Material ausbilden, und '''Sklerocyten''' bzw. '''Skleroblasten''', die sog. '''Sklerite''' (stützende Skelettnadeln) bilden oder abbauen. Spongioblasten und Lophocyten sind stark an der Mesohylbildung beteiligt. Weitere Zelltypoen der Porifera sind '''Archaeocyten''', undifferenzierte, omnipotente, große Zellen zur Regeneration, '''Trophocyten''', Zellen zur Nahrungsspeicherung, '''Myocyten''', phylogenetische Vorläufer der Muskelzellen und '''Amoebocyten''', die phagocytierend für den Stofftransport ins Mesohyl und außen liegende Zellen verantwortlich sind.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Querschnitt durch einen Schwamm.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Querschnitt durch einen Schwamm'''&lt;/small&gt;

Die sog. '''Sklerite''' (syn. '''Nadeln''', '''Spicule''') sind die '''Stützelemente des Schwammkörpern und werden zur systematischen Klassifizierung herangezogen:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Spicule.jpg|50%]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Häufige Form von Schwamm-Nadeln'''&lt;/small&gt;

Morphologisch lassen sich '''3 Morphotypen''' der Schwämme unterscheiden, die jedoch keinen Rückschluß auf die Systematik zulassen. In aufgezählter Reihenfolge ist eine Effizierung der Nahrungsaufnahme durch Oberflächenvergrößerung des Choanoderms zu beobachten:
&lt;div align="center"&gt;
{|border="1" style="text-align:center"
 |[[Bild:Ascon-Typ.jpg]]
 |[[Bild:Sycon-Typ.jpg]]
 |[[Bild:Leucon-Typ.jpg]]
 |-
 |'''Ascon-Typ'''
&lt;div align="center"&gt;Besitz einer&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;Kragengeißelkammer&lt;/div&gt;
 |'''Sycon-Typ'''
&lt;div align="center"&gt;Besitz mehrerer&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;hintereinander geschaltener&lt;/div&gt;
&lt;div aling="center"&gt;Kragengeißelkammern&lt;/div&gt;
 |'''Leucon-Typ'''
&lt;div align="center"&gt;Besitz vieler verzweigter&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;Einströmöffnungen mit vielen&lt;/div&gt;
&lt;div aling="center"&gt;Kragengeißelkammern&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;

Schwämme können sich sowohl '''asexuell''' (durch '''Knospung''') als auch '''sexuell mit Hilfe der Archaeocyten fortpflanzen'''. Nach dem Verschmelzen weiblicher und männlicher Geschlechtsprodukte, also der Zygotenbildung, wird eine sog. '''Parenchymula-Larve''' (vgl. Abbildung) ausgebildet. Diese besitzt ein '''Flimmerepithel''' und bewegt sich u. a. mit dessen Hilfe '''vagil''' fort. Nach einiger Zeit setzt sich die Parenchymula-Larve fest und wächst wieder zu einem Adultus&lt;ref&gt;&lt;small&gt;geschlechtsreifer Organismus'''&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; heran.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Parenchymula-Larve.jpg]]&lt;/div&gt;

Bei schlechten Umweltbedingungen können Schwämme Dauerstadien, sog. '''Gemmulae''', bilden.

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    <text bytes="3379" xml:space="preserve">Schwämme besitzen 2 grundsätzliche Zelltypen - '''Choanocyten''' ('''Kragengeißelzellen''') im Innern der Tiere, die das '''Choanoderm zur Filtration von Nahrungspartikeln''' bilden, und '''Pinacocyten''', die das '''Pinacoderm''' bilden. Je nach Lage der Pinacocyten unterscheidet man zwischen '''Endopinacoderm''' (inneres Abschlußgewebe), '''Exopinacoderm''' (äußeres Abschlußgewebe) und '''Basopinacoderm''' (Abschlußgewebe an der Basis der Schwämme). Zwischen diesen beiden das äußere und innere Abschlußgewebe bildenden Zelltypen befindet sich das sog. '''Mesohyl'''. Meist im Mesohyl oder ins Pinacoderm mit eingelagert befinden sich weitere funktionelle Zelltypen, z. B. '''Spongioblasten''', die Mikrofibrillen und Kokllagen bilden, '''Lophocyten''', die dicke Fibrillen aus organischem Material ausbilden, und '''Sklerocyten''' bzw. '''Skleroblasten''', die sog. '''Sklerite''' (stützende Skelettnadeln) bilden oder abbauen. Spongioblasten und Lophocyten sind stark an der Mesohylbildung beteiligt. Weitere Zelltypoen der Porifera sind '''Archaeocyten''', undifferenzierte, omnipotente, große Zellen zur Regeneration, '''Trophocyten''', Zellen zur Nahrungsspeicherung, '''Myocyten''', phylogenetische Vorläufer der Muskelzellen und '''Amoebocyten''', die phagocytierend für den Stofftransport ins Mesohyl und außen liegende Zellen verantwortlich sind.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Querschnitt durch einen Schwamm.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Querschnitt durch einen Schwamm'''&lt;/small&gt;

Die sog. '''Sklerite''' (syn. '''Nadeln''', '''Spicule''') sind die '''Stützelemente des Schwammkörpern und werden zur systematischen Klassifizierung herangezogen:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Spicule.jpg]]
[[Bild:Sklerite.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Häufige Form von Schwamm-Nadeln'''&lt;/small&gt;

Morphologisch lassen sich '''3 Morphotypen''' der Schwämme unterscheiden, die jedoch keinen Rückschluß auf die Systematik zulassen. In aufgezählter Reihenfolge ist eine Effizierung der Nahrungsaufnahme durch Oberflächenvergrößerung des Choanoderms zu beobachten:
&lt;div align="center"&gt;
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 |[[Bild:Ascon-Typ.jpg]]
 |[[Bild:Sycon-Typ.jpg]]
 |[[Bild:Leucon-Typ.jpg]]
 |-
 |'''Ascon-Typ'''
&lt;div align="center"&gt;Besitz einer&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;Kragengeißelkammer&lt;/div&gt;
 |'''Sycon-Typ'''
&lt;div align="center"&gt;Besitz mehrerer&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;hintereinander geschaltener&lt;/div&gt;
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 |'''Leucon-Typ'''
&lt;div align="center"&gt;Besitz vieler verzweigter&lt;/div&gt;
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&lt;div aling="center"&gt;Kragengeißelkammern&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;

Schwämme können sich sowohl '''asexuell''' (durch '''Knospung''') als auch '''sexuell mit Hilfe der Archaeocyten fortpflanzen'''. Nach dem Verschmelzen weiblicher und männlicher Geschlechtsprodukte, also der Zygotenbildung, wird eine sog. '''Parenchymula-Larve''' (vgl. Abbildung) ausgebildet. Diese besitzt ein '''Flimmerepithel''' und bewegt sich u. a. mit dessen Hilfe '''vagil''' fort. Nach einiger Zeit setzt sich die Parenchymula-Larve fest und wächst wieder zu einem Adultus&lt;ref&gt;&lt;small&gt;geschlechtsreifer Organismus'''&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; heran.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Parenchymula-Larve.jpg]]&lt;/div&gt;

Bei schlechten Umweltbedingungen können Schwämme Dauerstadien, sog. '''Gemmulae''', bilden.

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&lt;references \&gt;</text>
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    <text bytes="179" xml:space="preserve">Kalkschwämme haben ihren Namen von ihren '''Skleriten aus Kalk''' ('''Calciumcarbonat''', '''CaCO&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt;'''). Die ca. 500 Arten zeigen sehr diverse Formen von Schwammnadeln.</text>
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    <text bytes="184" xml:space="preserve">Hornschwämme besitzen '''keine echten Sklerite''', sondern '''hornartige Stützstrukturen'''. Zu den bekannten 4.000 Arten gehört auch der bekannteste Vertreter, der ''Badeschwamm''.</text>
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    <text bytes="92" xml:space="preserve">Hexactinelida besitzen Sklerite aus '''Kieselsäure'''. Weltweit sind ca. 400 Arten bekannt.</text>
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    <comment>Die Seite wurde neu angelegt: Eumetazoa sind '''Tiere mit echtem Gewebe'''.  Ihre Entstehung wird im Zuge der '''Gastraea-Hypothese''' erklärt. Aus einer befruchteten '''Zygote entsteht zunächst ...</comment>
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    <text bytes="977" xml:space="preserve">Eumetazoa sind '''Tiere mit echtem Gewebe'''.

Ihre Entstehung wird im Zuge der '''Gastraea-Hypothese''' erklärt. Aus einer befruchteten '''Zygote entsteht zunächst über mehrere Zellstadien (z. B. 8-Zell-Stadium) eine '''Hohlkugel''', die als '''Blastula''' (mit '''Blastucoel''' und '''Blastoderm''') bezeichnet wird. Durch im Laufe der Evolution immer weiter '''fortschreitender Invagination''' einer bestimmten Stelle der Blastula entstand die sog. '''Gastrula''' (syn. '''Gastraea'''), die nun neben dem sog. '''Gastrocoel''', das über den '''Blastoporus''' ('''Urmund''') mit der Außenwelt in Verbindung steht, auch ''2 primäre Keimblätter''' besitzt, '''Ectoderm''' und '''Entoderm'''. Der Prozeß der Invagination weird als '''Gastrulation''' bezeichnet, ihr Resultat hat Organismen mit einer '''diploplastischen Organisationsstufe''' (mit den beiden Keimblättern) zur Folge. Aus der hypothetischen Vorform lassen sich div. organismische Konstruktionen ableiten.</text>
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    <comment>Auswahl unterschiedlicher Sklerite</comment>
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    <text bytes="34" xml:space="preserve">Auswahl unterschiedlicher Sklerite</text>
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  <title>Granuloreticulosea</title>
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    <text bytes="632" xml:space="preserve">Wichtige Vertreter der Granuloreticulosa sind die Foraminifera (Kammerlinge). Rezent sind ca. 4.000 Arten bekannt, die alle ein '''Gehäuse aus Kalk''', welches z. T. '''Einlagerungen von Strontiumsulfat''' enthalten kann, besitzen. Neben dem rezenten Vorkommen sind Foraminifera auch '''fossil''' bekannt, da sie hier gesteinsbildend sind (z. B. Kreidefelsen von Rügen). Foraminiferen können z. T. eine Gehäusegröße von bis zu 12 cm erreichen. Ihre Lebensweise ist '''autotroph''' oder '''heterotroph'''.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Granuloreticulosa.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Morphologische Formen der Granuloreticulosa'''&lt;/small&gt;</text>
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    <comment>morphologische Formen der Granuloreticulosa</comment>
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    <text bytes="43" xml:space="preserve">morphologische Formen der Granuloreticulosa</text>
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  <title>Radiata, Coelenterata (radiärsymmetrische Tiere, Hohltiere)</title>
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    <comment>Die Seite wurde neu angelegt: Radiata zeigen '''ontogenetisch eine total-äquale''' ('''komplette''') '''Teilung'''.</comment>
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    <text bytes="86" xml:space="preserve">Radiata zeigen '''ontogenetisch eine total-äquale''' ('''komplette''') '''Teilung'''.</text>
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    <text bytes="232" xml:space="preserve">Radiata zeigen '''ontogenetisch eine total-äquale''' ('''komplette''') '''Teilung''', die zu einem radiärsymmetrischen Aufbau führt:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Radiata.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Radiärsymmetrie der Radiata'''&lt;/small&gt;</text>
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    <comment>radiärsymmetrischer Aufbau der Radiata</comment>
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    <comment>hat eine neue Version von „[[Bild:Radiata.jpg]]“ hochgeladen: radiärsymmetrischer Aufbau der Radiata</comment>
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  <title>Cnidaria (Nesseltiere)</title>
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    <comment>Die Seite wurde neu angelegt: Es sind ca. 10.000 Arten der Nesseltiere bekannt. Sie werden zwischen 1 mm und 1 m groß und leben meist in '''marinen''', seltener auch in '''limnischen''' Habitaten. ...</comment>
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    <text bytes="856" xml:space="preserve">Es sind ca. 10.000 Arten der Nesseltiere bekannt. Sie werden zwischen 1 mm und 1 m groß und leben meist in '''marinen''', seltener auch in '''limnischen''' Habitaten. Z. T. gehen Cnidaria auch '''Symbiosen mit Algen''' ein.

Im Vergleich zu den Schwämmen sind bei Nesseltieren '''keine kleinen Zellzwischenräume mehr vorhanden'''. Cnidaria besitzen '''Epithelmuskelzellen aus Muskelfasern''', '''Nervenfasern''' sowie '''Mechano-''', '''Chemo-''' und '''Photorezeptoren'''. Diese '''Konstruktion erlaubt bereits gezielt gerichtete Bewegungen'''. Trotz ihrer höheren Organisation besitzen Nesseltiere immer noch '''relativ hohe Regenerationsfähigkeit''', die durch sog. '''interstitielle Zellen''' gewährleistet wird.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Körperoberfläche der Coelenteraten.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abschlußgewebe der Coelenteraten'''&lt;/small&gt;

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    <text bytes="1832" xml:space="preserve">Es sind ca. 10.000 Arten der Nesseltiere bekannt. Sie werden zwischen 1 mm und 1 m groß und leben meist in '''marinen''', seltener auch in '''limnischen''' Habitaten. Z. T. gehen Cnidaria auch '''Symbiosen mit Algen''' ein.

Im Vergleich zu den Schwämmen sind bei Nesseltieren '''keine kleinen Zellzwischenräume mehr vorhanden'''. Cnidaria besitzen '''Epithelmuskelzellen aus Muskelfasern''', '''Nervenfasern''' sowie '''Mechano-''', '''Chemo-''' und '''Photorezeptoren'''. Diese '''Konstruktion erlaubt bereits gezielt gerichtete Bewegungen'''. Trotz ihrer höheren Organisation besitzen Nesseltiere immer noch '''relativ hohe Regenerationsfähigkeit''', die durch sog. '''interstitielle Zellen''' gewährleistet wird.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Körperoberfläche der Coelenteraten.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abschlußgewebe der Coelenteraten'''&lt;/small&gt;

I. d. R. wird aus befruchteten Eiern der Cnidaria eine sog '''Planula-Larve''', die nach vagiler Suche sich irgendwann auf Sediment niederläßt und dort zum '''Polypen''' heranwächst. Aus diesem wird im Laufes des sog. '''metagenetischen Generationswechsels''' ('''Metagenese''') eine '''Meduse''' ('''Qualle'''). Dieser Generationswechsel ist dadurch gekennzeichnet, daß sich ungeschlechtliche (syn. asexuelle, vegetative) Fortpflanzung (hier entstehen Medusen) mit zweigeschlechtlicher (syn. bisexueller) Fortpflanzung abwechselt. Der Poply ist dadurch gekennzeichnet, daß er sowohl eine innere als auch eine äußere Zellschicht besitzt. Nur die Medusen besitzen zudem eine Mesogloea zwischen diesen beiden Epithelien, die nach fertiger Ausdifferenzierung als '''Epidermis''' (äußere Schicht) bzw. '''Gastrodermis''' (inneres Epithel) bezeichnet wird.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Metagenese.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Metagenetischer Generationswechsel der Cnidaria'''&lt;/div&gt;</text>
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    <text bytes="2594" xml:space="preserve">Es sind ca. 10.000 Arten der Nesseltiere bekannt. Sie werden zwischen 1 mm und 1 m groß und leben meist in '''marinen''', seltener auch in '''limnischen''' Habitaten. Z. T. gehen Cnidaria auch '''Symbiosen mit Algen''' ein.

Im Vergleich zu den Schwämmen sind bei Nesseltieren '''keine kleinen Zellzwischenräume mehr vorhanden'''. Cnidaria besitzen '''Epithelmuskelzellen aus Muskelfasern''', '''Nervenfasern''' sowie '''Mechano-''', '''Chemo-''' und '''Photorezeptoren'''. Diese '''Konstruktion erlaubt bereits gezielt gerichtete Bewegungen'''. Trotz ihrer höheren Organisation besitzen Nesseltiere immer noch '''relativ hohe Regenerationsfähigkeit''', die durch sog. '''interstitielle Zellen''' gewährleistet wird.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Körperoberfläche der Coelenteraten.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abschlußgewebe der Coelenteraten'''&lt;/small&gt;

I. d. R. wird aus befruchteten Eiern der Cnidaria eine sog '''Planula-Larve''', die nach vagiler Suche sich irgendwann auf Sediment niederläßt und dort zum '''Polypen''' heranwächst. Aus diesem wird im Laufes des sog. '''metagenetischen Generationswechsels''' ('''Metagenese''') eine '''Meduse''' ('''Qualle'''). Dieser Generationswechsel ist dadurch gekennzeichnet, daß sich ungeschlechtliche (syn. asexuelle, vegetative) Fortpflanzung (hier entstehen Medusen) mit zweigeschlechtlicher (syn. bisexueller) Fortpflanzung abwechselt. Der Poply ist dadurch gekennzeichnet, daß er sowohl eine innere als auch eine äußere Zellschicht besitzt. Nur die Medusen besitzen zudem eine Mesogloea zwischen diesen beiden Epithelien, die nach fertiger Ausdifferenzierung als '''Epidermis''' (äußere Schicht) bzw. '''Gastrodermis''' (inneres Epithel) bezeichnet wird.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Metagenese.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Metagenetischer Generationswechsel der Cnidaria'''&lt;/small&gt;

Nesseltiere besitzen '''Drüsenzellen''', die '''Acidosomen''' und '''Lysosomen''' in den Gastralraum entleeren und somit entscheidend zur Verdauung beitragen. Die '''Verdauung erfolgt extrazellulär'''. Ein besonderes Merkmal der Cnidaria, der diesen Tieren den Namen gba, ist der Besitz von sog. '''Nesselzellen''' oder '''Nematocyten'''. Sie bestehen aus 3 grundsätzlichen Bestandteilen, den '''Nematocysten''' ('''Nesselkapseln'''), '''Cnidocil''' (Faden zum Auslösen der Nesselzellen) und dem '''Stilettapparat'''. Wird die Nesselzelle ausgelöst, wird der Stilettapparat herausgechleudert, durchschlägt die Außenhaut des Beutetiers und '''injiziert Neurotoxine''', die durch '''Verhindern der Ausbildung von Aktionspotentialen''' die Beute lähmen.</text>
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    <text bytes="2940" xml:space="preserve">Es sind ca. 10.000 Arten der Nesseltiere bekannt. Sie werden zwischen 1 mm und 1 m groß und leben meist in '''marinen''', seltener auch in '''limnischen''' Habitaten. Z. T. gehen Cnidaria auch '''Symbiosen mit Algen''' ein.

Im Vergleich zu den Schwämmen sind bei Nesseltieren '''keine kleinen Zellzwischenräume mehr vorhanden'''. Cnidaria besitzen '''Epithelmuskelzellen aus Muskelfasern''', '''Nervenfasern''' sowie '''Mechano-''', '''Chemo-''' und '''Photorezeptoren'''. Diese '''Konstruktion erlaubt bereits gezielt gerichtete Bewegungen'''. Trotz ihrer höheren Organisation besitzen Nesseltiere immer noch '''relativ hohe Regenerationsfähigkeit''', die durch sog. '''interstitielle Zellen''' gewährleistet wird.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Körperoberfläche der Coelenteraten.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abschlußgewebe der Coelenteraten'''&lt;/small&gt;

I. d. R. wird aus befruchteten Eiern der Cnidaria eine sog '''Planula-Larve''', die nach vagiler Suche sich irgendwann auf Sediment niederläßt und dort zum '''Polypen''' heranwächst. Aus diesem wird im Laufes des sog. '''metagenetischen Generationswechsels''' ('''Metagenese''') eine '''Meduse''' ('''Qualle'''). Dieser Generationswechsel ist dadurch gekennzeichnet, daß sich ungeschlechtliche (syn. asexuelle, vegetative) Fortpflanzung (hier entstehen Medusen) mit zweigeschlechtlicher (syn. bisexueller) Fortpflanzung abwechselt. Der Poply ist dadurch gekennzeichnet, daß er sowohl eine innere als auch eine äußere Zellschicht besitzt. Nur die Medusen besitzen zudem eine Mesogloea zwischen diesen beiden Epithelien, die nach fertiger Ausdifferenzierung als '''Epidermis''' (äußere Schicht) bzw. '''Gastrodermis''' (inneres Epithel) bezeichnet wird.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Metagenese.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Metagenetischer Generationswechsel der Cnidaria'''&lt;/small&gt;

Nesseltiere besitzen '''Drüsenzellen''', die '''Acidosomen''' und '''Lysosomen''' in den Gastralraum entleeren und somit entscheidend zur Verdauung beitragen. Die '''Verdauung erfolgt extrazellulär'''. Ein besonderes Merkmal der Cnidaria, der diesen Tieren den Namen gba, ist der Besitz von sog. '''Nesselzellen''' oder '''Nematocyten'''. Sie bestehen aus 3 grundsätzlichen Bestandteilen, den '''Nematocysten''' ('''Nesselkapseln'''), '''Cnidocil''' (Faden zum Auslösen der Nesselzellen) und dem '''Stilettapparat'''. Wird die Nesselzelle ausgelöst, wird der Stilettapparat herausgechleudert, durchschlägt die Außenhaut des Beutetiers und '''injiziert Neurotoxine''', die durch '''Verhindern der Ausbildung von Aktionspotentialen''' die Beute lähmen.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Nesselzelle.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Funktionsweise von Nesselzellen'''&lt;/small&gt;
Es sind ca. 30 Nesselzelltypen bekannt. Die wichtigsten sind '''Penetrante''' ('''Stilettkapseln'''), '''Glutinanten''' ('''Klebkapseln'''), die v. a. kleine Beutetiere mittels Klebstoffen festhalten, und '''Volvente''', die Beute umwickeln.</text>
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  <title>Datei:Körperoberfläche der Coelenteraten.jpg</title>
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    <comment>Körperoberfläche und nahe darunterliegende Gewebe der Coelenteraten</comment>
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    <comment>hat eine neue Version von „[[Bild:Metagenese.jpg]]“ hochgeladen: metagenetischer Generationswechsel der Cnidaria: Planula-Larve -&gt; Poly -&gt; Qualle</comment>
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    <comment>Funktionesweise einer Nesselzelle (Penetrante = Stilettkapsel)</comment>
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  <title>Hydrozoa</title>
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    <comment>Die Seite wurde neu angelegt: Diese Tiere können sich sowohl '''sexuell'' (durch '''äußere Befruchtung''') als auch '''asexuell''' (durch '''Abschnürung''') fortpflanzen. Hydrozoen bilden bei un...</comment>
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    <text bytes="1014" xml:space="preserve">Diese Tiere können sich sowohl '''sexuell'' (durch '''äußere Befruchtung''') als auch '''asexuell''' (durch '''Abschnürung''') fortpflanzen. Hydrozoen bilden bei unvollständiger Teilung Kolonien mit spezialisierten Einzeltieren, den '''Freß-''' und '''Reproduktionspolypen''' (syn. '''Fortpflanzungspolypen'''). Die Tiere eines Polypenstocks sind dadurch gekennzeichnet, daß sie über einen '''gemeinsamen Gastralraum''' verfügen. Bei der '''geschlechtlichen Fortpflanzung''' (diese wird '''durch getrenntgeschlechtliche Medusen''' durchgeführt und '''führt zu Polypen''') entsteht zunächst wieder eine '''Larve''', von denen ca. 25 verschiedene bekannt sind (z. B. '''Planula''', '''Actinula''', '''Ephyra''', etc.). Diese setzt sich nach einiger Zeit wieder auf dem Sediment an einem geeigneten Platz fest und wächst zum '''Polypen''' heran. Hydrozoen besitzen damit einen '''metagenetischen Generationswechsel'''. Von Art zu Art kommt es zu z. T. starken Reduktionen von Medusen oder Polypenstadien.</text>
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    <text bytes="1041" xml:space="preserve">&lt;div align="justify"&gt;Diese Tiere können sich sowohl '''sexuell'' (durch '''äußere Befruchtung''') als auch '''asexuell''' (durch '''Abschnürung''') fortpflanzen. Hydrozoen bilden bei unvollständiger Teilung Kolonien mit spezialisierten Einzeltieren, den '''Freß-''' und '''Reproduktionspolypen''' (syn. '''Fortpflanzungspolypen'''). Die Tiere eines Polypenstocks sind dadurch gekennzeichnet, daß sie über einen '''gemeinsamen Gastralraum''' verfügen. Bei der '''geschlechtlichen Fortpflanzung''' (diese wird '''durch getrenntgeschlechtliche Medusen''' durchgeführt und '''führt zu Polypen''') entsteht zunächst wieder eine '''Larve''', von denen ca. 25 verschiedene bekannt sind (z. B. '''Planula''', '''Actinula''', '''Ephyra''', etc.). Diese setzt sich nach einiger Zeit wieder auf dem Sediment an einem geeigneten Platz fest und wächst zum '''Polypen''' heran. Hydrozoen besitzen damit einen '''metagenetischen Generationswechsel'''. Von Art zu Art kommt es zu z. T. starken Reduktionen von Medusen oder Polypenstadien.&lt;/div&gt;</text>
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    <text bytes="1130" xml:space="preserve">Diese Tiere können sich sowohl '''sexuell'' (durch '''äußere Befruchtung''') als auch '''asexuell''' (durch '''Abschnürung''') fortpflanzen. Hydrozoen bilden bei unvollständiger Teilung Kolonien mit spezialisierten Einzeltieren, den '''Freß-''' und '''Reproduktionspolypen''' (syn. '''Fortpflanzungspolypen'''). Die Tiere eines Polypenstocks sind dadurch gekennzeichnet, daß sie über einen '''gemeinsamen Gastralraum''' verfügen. Bei der '''geschlechtlichen Fortpflanzung''' (diese wird '''durch getrenntgeschlechtliche Medusen''' durchgeführt und '''führt zu Polypen''') entsteht zunächst wieder eine '''Larve''', von denen ca. 25 verschiedene bekannt sind (z. B. '''Planula''', '''Actinula''', '''Ephyra''', etc.). Diese setzt sich nach einiger Zeit wieder auf dem Sediment an einem geeigneten Platz fest und wächst zum '''Polypen''' heran. Hydrozoen besitzen damit einen '''metagenetischen Generationswechsel'''. Von Art zu Art kommt es zu z. T. starken Reduktionen von Medusen oder Polypenstadien.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Lebenszyklus von Obelia.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Lebenszyklus von ''Obelia'' sp.'''&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="1429" xml:space="preserve">Diese Tiere können sich sowohl '''sexuell'' (durch '''äußere Befruchtung''') als auch '''asexuell''' (durch '''Abschnürung''') fortpflanzen. Hydrozoen bilden bei unvollständiger Teilung Kolonien mit spezialisierten Einzeltieren, den '''Freß-''' und '''Reproduktionspolypen''' (syn. '''Fortpflanzungspolypen'''). Die Tiere eines Polypenstocks sind dadurch gekennzeichnet, daß sie über einen '''gemeinsamen Gastralraum''' verfügen. Bei der '''geschlechtlichen Fortpflanzung''' (diese wird '''durch getrenntgeschlechtliche Medusen''' durchgeführt und '''führt zu Polypen''') entsteht zunächst wieder eine '''Larve''', von denen ca. 25 verschiedene bekannt sind (z. B. '''Planula''', '''Actinula''', '''Ephyra''', etc.). Diese setzt sich nach einiger Zeit wieder auf dem Sediment an einem geeigneten Platz fest und wächst zum '''Polypen''' heran. Hydrozoen besitzen damit einen '''metagenetischen Generationswechsel'''. Von Art zu Art kommt es zu z. T. starken Reduktionen von Medusen oder Polypenstadien.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Lebenszyklus von Obelia.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Lebenszyklus von ''Obelia'' sp.'''&lt;/small&gt;

Hydrozoen besitzen zudem '''Sinneshaare''', '''Chemorezeptoren''' und - bei Medusen - ein spezielles Organ zur Lageerkennung, die '''Statocyste''' (syn. '''Statolithen'''). Dabei handelt es sich um kleine '''Kalkkügelchen''', die je nach Lage des Tieres '''Druck auf ihr Nervensystem ausüben'''.</text>
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    <text bytes="1430" xml:space="preserve">Diese Tiere können sich sowohl '''sexuell''' (durch '''äußere Befruchtung''') als auch '''asexuell''' (durch '''Abschnürung''') fortpflanzen. Hydrozoen bilden bei unvollständiger Teilung Kolonien mit spezialisierten Einzeltieren, den '''Freß-''' und '''Reproduktionspolypen''' (syn. '''Fortpflanzungspolypen'''). Die Tiere eines Polypenstocks sind dadurch gekennzeichnet, daß sie über einen '''gemeinsamen Gastralraum''' verfügen. Bei der '''geschlechtlichen Fortpflanzung''' (diese wird '''durch getrenntgeschlechtliche Medusen''' durchgeführt und '''führt zu Polypen''') entsteht zunächst wieder eine '''Larve''', von denen ca. 25 verschiedene bekannt sind (z. B. '''Planula''', '''Actinula''', '''Ephyra''', etc.). Diese setzt sich nach einiger Zeit wieder auf dem Sediment an einem geeigneten Platz fest und wächst zum '''Polypen''' heran. Hydrozoen besitzen damit einen '''metagenetischen Generationswechsel'''. Von Art zu Art kommt es zu z. T. starken Reduktionen von Medusen oder Polypenstadien.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Lebenszyklus von Obelia.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Lebenszyklus von ''Obelia'' sp.'''&lt;/small&gt;

Hydrozoen besitzen zudem '''Sinneshaare''', '''Chemorezeptoren''' und - bei Medusen - ein spezielles Organ zur Lageerkennung, die '''Statocyste''' (syn. '''Statolithen'''). Dabei handelt es sich um kleine '''Kalkkügelchen''', die je nach Lage des Tieres '''Druck auf ihr Nervensystem ausüben'''.</text>
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    <text bytes="1485" xml:space="preserve">&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Hydrozoa-Anatomie&lt;/div&gt;

Diese Tiere können sich sowohl '''sexuell''' (durch '''äußere Befruchtung''') als auch '''asexuell''' (durch '''Abschnürung''') fortpflanzen. Hydrozoen bilden bei unvollständiger Teilung Kolonien mit spezialisierten Einzeltieren, den '''Freß-''' und '''Reproduktionspolypen''' (syn. '''Fortpflanzungspolypen'''). Die Tiere eines Polypenstocks sind dadurch gekennzeichnet, daß sie über einen '''gemeinsamen Gastralraum''' verfügen. Bei der '''geschlechtlichen Fortpflanzung''' (diese wird '''durch getrenntgeschlechtliche Medusen''' durchgeführt und '''führt zu Polypen''') entsteht zunächst wieder eine '''Larve''', von denen ca. 25 verschiedene bekannt sind (z. B. '''Planula''', '''Actinula''', '''Ephyra''', etc.). Diese setzt sich nach einiger Zeit wieder auf dem Sediment an einem geeigneten Platz fest und wächst zum '''Polypen''' heran. Hydrozoen besitzen damit einen '''metagenetischen Generationswechsel'''. Von Art zu Art kommt es zu z. T. starken Reduktionen von Medusen oder Polypenstadien.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Lebenszyklus von Obelia.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Lebenszyklus von ''Obelia'' sp.'''&lt;/small&gt;

Hydrozoen besitzen zudem '''Sinneshaare''', '''Chemorezeptoren''' und - bei Medusen - ein spezielles Organ zur Lageerkennung, die '''Statocyste''' (syn. '''Statolithen'''). Dabei handelt es sich um kleine '''Kalkkügelchen''', die je nach Lage des Tieres '''Druck auf ihr Nervensystem ausüben'''.

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    <text bytes="1491" xml:space="preserve">&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Hydrozoa-Anatomie.jpg]]&lt;/div&gt;

Diese Tiere können sich sowohl '''sexuell''' (durch '''äußere Befruchtung''') als auch '''asexuell''' (durch '''Abschnürung''') fortpflanzen. Hydrozoen bilden bei unvollständiger Teilung Kolonien mit spezialisierten Einzeltieren, den '''Freß-''' und '''Reproduktionspolypen''' (syn. '''Fortpflanzungspolypen'''). Die Tiere eines Polypenstocks sind dadurch gekennzeichnet, daß sie über einen '''gemeinsamen Gastralraum''' verfügen. Bei der '''geschlechtlichen Fortpflanzung''' (diese wird '''durch getrenntgeschlechtliche Medusen''' durchgeführt und '''führt zu Polypen''') entsteht zunächst wieder eine '''Larve''', von denen ca. 25 verschiedene bekannt sind (z. B. '''Planula''', '''Actinula''', '''Ephyra''', etc.). Diese setzt sich nach einiger Zeit wieder auf dem Sediment an einem geeigneten Platz fest und wächst zum '''Polypen''' heran. Hydrozoen besitzen damit einen '''metagenetischen Generationswechsel'''. Von Art zu Art kommt es zu z. T. starken Reduktionen von Medusen oder Polypenstadien.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Lebenszyklus von Obelia.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Lebenszyklus von ''Obelia'' sp.'''&lt;/small&gt;

Hydrozoen besitzen zudem '''Sinneshaare''', '''Chemorezeptoren''' und - bei Medusen - ein spezielles Organ zur Lageerkennung, die '''Statocyste''' (syn. '''Statolithen'''). Dabei handelt es sich um kleine '''Kalkkügelchen''', die je nach Lage des Tieres '''Druck auf ihr Nervensystem ausüben'''.

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    <text bytes="1836" xml:space="preserve">&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Hydrozoa-Anatomie.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Schematisierter Aufbau der Hydrazoen-Körper'''&lt;/small&gt;

&lt;div align="justify"&gt;Diese Tiere können sich sowohl '''sexuell''' (durch '''äußere Befruchtung''') als auch '''asexuell''' (durch '''Abschnürung''') fortpflanzen. Hydrozoen bilden bei unvollständiger Teilung Kolonien mit spezialisierten Einzeltieren, den '''Freß-''' und '''Reproduktionspolypen''' (syn. '''Fortpflanzungspolypen'''). Die Tiere eines Polypenstocks sind dadurch gekennzeichnet, daß sie über einen '''gemeinsamen Gastralraum''' verfügen. Bei der '''geschlechtlichen Fortpflanzung''' (diese wird '''durch getrenntgeschlechtliche Medusen''' durchgeführt und '''führt zu Polypen''') entsteht zunächst wieder eine '''Larve''', von denen ca. 25 verschiedene bekannt sind (z. B. '''Planula''', '''Actinula''', '''Ephyra''', etc.). Diese setzt sich nach einiger Zeit wieder auf dem Sediment an einem geeigneten Platz fest und wächst zum '''Polypen''' heran. Hydrozoen besitzen damit einen '''metagenetischen Generationswechsel'''. Von Art zu Art kommt es zu z. T. starken Reduktionen von Medusen oder Polypenstadien.&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Lebenszyklus von Obelia.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Lebenszyklus von ''Obelia'' sp.'''&lt;/small&gt;

&lt;div align="justify"&gt;Hydrozoen besitzen zudem '''Sinneshaare''', '''Chemorezeptoren''' und - bei Medusen - ein spezielles Organ zur Lageerkennung, die '''Statocyste''' (syn. '''Statolithen'''). Dabei handelt es sich um kleine '''Kalkkügelchen''', die je nach Lage des Tieres '''Druck auf ihr Nervensystem ausüben'''.

Einige wenige Hydrozoa bilden ein sog. '''Pneumatophor'''. Dabei handelt es sich um eine Art "Schwimmboje", an der die Polypen, z. B. der ''Physalia physalis'' (''Portugiesische Galeere''), an der Luft-Wasser-Fläche treiben. &lt;/div&gt;</text>
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    <comment>Lebenszyklus von Obelia sp.; Spermatozoide + Ei -&gt; Zygote -&gt; Planula -&gt; Kolonie -&gt; Meduse -&gt; Ei + Spermatozoide</comment>
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    <comment>Querschnitt durch eine Hydrozoae</comment>
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  <title>Anmerkungen zur Systematik</title>
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    <text bytes="1238" xml:space="preserve">&lt;div align="justify"&gt;''Carl von Linné'' (1707 – 1778) entwickelte die heutige gültige ''’binäre Nomenklatur''', die Arten mit eindeutigem '''Gattungs'''- und '''Artnamen''' (Gattungs-/Art-Epitheton, Gattungs-/Art-Beiwort) definiert, z. B. ''Musca domestica'' (''Stubenfliege''), ''Rosa canina'' (''Heckenrose''), etc. Dabei gibt es bei Tieren folgende systematische (Haupt-)Ebenen, die ggf. um Über- oder Untergruppierungen erweitert werden können (z. B Überordnung):
:'''Reich'''
::'''Stamm'''
:::'''Klasse’’’
::::'''Ordnung'''
:::::'''Familie'''
::::::'''Gattung'''
:::::::'''Art'''

Aktuell wird überwiegend in biologischer Literatur das sog. '''5-Reiche-System''' angewandt (die Reiche sind nachfolgend fettgedruckt dargestellt):
:Prokaryota (Prokaryonten) (vor mehr als 3 Mrd. Jahren entstanden)

::'''Monera'''

:::Eubacteria
:::Archaebacteria
:Eukaryota (Eukaryonten) (vor 1,4 – 1,2 Mrd. Jahren entstanden)

::'''Protista'''

:::Archaeozoa
:::Chromista
:::Protista
::'''Plantae''' ('''Pflanzen''')
::'''Fungi''' ('''Pilze''')
::'''Animalia''' ('''Tiere''')
Trotz der Unterlegenheit in der Artenzahl machen Pflanzen (ca. 700.000 Arten gegenüber 1,5 – 2 Mio. Tierarten) 95 % der Biomasse auf der Erde aus.&lt;/div&gt;</text>
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    <text bytes="1211" xml:space="preserve">''Carl von Linné'' (1707 – 1778) entwickelte die heutige gültige ''’binäre Nomenklatur''', die Arten mit eindeutigem '''Gattungs'''- und '''Artnamen''' (Gattungs-/Art-Epitheton, Gattungs-/Art-Beiwort) definiert, z. B. ''Musca domestica'' (''Stubenfliege''), ''Rosa canina'' (''Heckenrose''), etc. Dabei gibt es bei Tieren folgende systematische (Haupt-)Ebenen, die ggf. um Über- oder Untergruppierungen erweitert werden können (z. B Überordnung):
:'''Reich'''
::'''Stamm'''
:::'''Klasse’’’
::::'''Ordnung'''
:::::'''Familie'''
::::::'''Gattung'''
:::::::'''Art'''

Aktuell wird überwiegend in biologischer Literatur das sog. '''5-Reiche-System''' angewandt (die Reiche sind nachfolgend fettgedruckt dargestellt):
:Prokaryota (Prokaryonten) (vor mehr als 3 Mrd. Jahren entstanden)

::'''Monera'''

:::Eubacteria
:::Archaebacteria
:Eukaryota (Eukaryonten) (vor 1,4 – 1,2 Mrd. Jahren entstanden)

::'''Protista'''

:::Archaeozoa
:::Chromista
:::Protista
::'''Plantae''' ('''Pflanzen''')
::'''Fungi''' ('''Pilze''')
::'''Animalia''' ('''Tiere''')
Trotz der Unterlegenheit in der Artenzahl machen Pflanzen (ca. 700.000 Arten gegenüber 1,5 – 2 Mio. Tierarten) 95 % der Biomasse auf der Erde aus.</text>
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  <title>Protista</title>
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    <text bytes="12932" xml:space="preserve">&lt;div align="justify"&gt;Eukaryontische Zellen sind vor ca. '''1,4 Mrd. Jahren''' entstanden. Ihre Entstehung beschreibt die sog. '''Endosymbiontentheorie'''. Nach ihr wanderte zunächst ein '''aerober heterotropher Prokaryont''' in einen '''anderen Prokaryonten''' ein und bildete dadurch '''Mitochondrien'''. Durch erneute Aufnahme eines '''photoautotrophen Prokaryonten''' sollen die '''Plastiden''' (z. B. '''Chloroplasten''') entstanden sein.

Eukaryontenzellen sind gekennzeichnet durch den Besitz folgender '''Zellbestandteile'''/'''-organellen''':
*echter '''Zellkern''' ('''Nucleus''')
:::Er enthält DNA in Form des Chromatins (Erbmaterial und Proteine), welches z. T. bei der Kondensation der DNA sichtbar wird.
*'''Ribosomen'''
:::Ribosomen sind die Orte der Proteinbiosynthese. Je nach Umfang der Proteinproduktion enthalten Zellen viel oder wenige Ribosomen.
*'''endoplasmatisches Reticulum''' ('''ER''')
:::Das ER ist eine Art membranöses "Verteilersystem" innerhalb der Zelle, welches u. a. auch Enzyme bildet. Man unterscheidet zwischen
::*'''rauhem ER''' und
:::::Hier sind Ribosomen ans ER gebunden.
::*'''glattem ER'''.
:::::Beim glatten ER sind keine Ribosomen gebunden.
*'''Mitochondrien'''
:::Mitochondrien sind Membranstapel, die bei der ATP-Bildung wesentlich beteiligt sind und daher auch als "Kraftwerke der Zelle" bezeichnet werden.
*'''Lysosomen'''
:::Sie sind membranöse Vesikel, die hydrolytische Enzyme bei einem pH-Wert von ca. 5 enthalten und damit bei enzymatischen Verdauung mitwirken.
*'''Cytosol'''
:::Als Cytosol werden die flüssigen Bestandteile des Cytoplasmas bei eukaryontischen Zellen bezeichnet.
*'''Peroxisomen''' ('''Microbodies''')
:::Sie bilden Enzyme zum oxidativen Abbau.
*'''Vakuolen'''
:::Es werden div. Arten von Vakuolen unterschieden:
::*Nahrungsvakuolen (enthalten und transportieren Nahrungspartikel),
::*Speichervakuolen (speichern Nahrungspartikel oder Baustoffe bzw Enzyme) und
::*Zentralvakuole (sie kommen nur in Pflanzenzellen vor und erzeugen dort den sog. Turgor [innerer Zelldruck]).
*'''Mikrotubuli'''/'''Mikrofilamente'''
:::Mikrotubuli und Mikrofilamente bilden das sog. Cytoskelett. Dieses ist v. a. bei der Formgebung der Zelle und div. Transportvorgängen sowie bei der Zellteilung beteiligt. Ebenso sind Mikrotubuli und Mikrofilamente als Bestandteile am Aufbau von Undulipoden (Geißeln bzw. Wimpern) beteiligt.
*'''Geißeln''' ('''Flagellen''') bzw. '''Wimpern''' ('''Cilien''')
:::Cilien oder Wimpern dienen einzelnen Zellen überwiegend der Fortbewegung und dem Herbeistrudeln von Nahrung. Bei Vielzellern dienen Cilien oft dem Transport von Partikeln.&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Tierzelle.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau einer idealisierten Tierzelle'''&lt;/small&gt;

&lt;div align="justify"&gt;Grundsätzlich können Protisten über '''Geißeln''' ('''Flagellen''') bzw. '''Wimpern''' ('''Cilien''') als '''Fortbewegungsorganellen''' verfügen, wobei wenn Organismen solche Strukturen besitzen stets nur eine Variante verwirklicht ist. Die nachfolgende Tabelle gibt einen Überblick über Charakteristika der Undulipodien:
&lt;div align="center"&gt;
{|border=1
 |
 |&lt;div align="center"&gt;Flagellen (Geißeln)&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Cilien (Wimpern)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Auftreten&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;bei Flagellaten (Geißeltierchen)&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;bei Ciliaten (Wimperntierchen)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Durchmesser in &lt;tex&gt;\small \mu m&lt;/tex&gt;&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;0,2&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;0,2&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Länge in &lt;tex&gt;\small \mu m&lt;/tex&gt;&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;50 - 100&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;5 - 12&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Häufigkeit&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;meist nur 1,&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;machmal auch 2, 4 oder 8&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;häufiges Vorkommen&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;an gesamter Oberfläche&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Charakteristika der Undulipodien'''&lt;/small&gt;
Geißeln und Cilien sind in ihrem Aufbau weitestgehend identisch. Im Folgenden erfolgt die Beschreibung eines Flagellumaufbaus: Die Geißel ist mit der sog. '''Geißelbasis''' und dem '''Basalkörper''' ('''Kinetosom'''), der in die Zelle hineinragt, in der Zelle fest verankert. Die Geißelbasis zeigt im Querschnitt einen typischen Aufbau aus '''9 x 3 Tubuli-Tripletts'''. Ins Zelläußere hinein ragt der '''Geißelschaft''' ('''Axonema'''). Er zeigt hingegen im Querschnitt einen typischen Aufbau aus '''0 x 2 + 2 Tubuli-Dupletts'''.&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Undulipodienaufbau.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau von Undulipodien am Beispiel einer Geißel'''&lt;/small&gt;

&lt;div align="justify"&gt;Die einzelnen Tubuli sind aus '''Mikrotubuli''' aufgebaut. Dabei bilden je '''13 Tubulin-Fäden''' einen Mikrotubulus. Die Bewegung der Geißeln erfolgt mit Hilfe sog. '''Dyneinarme'''. Hier sitzt je ein Dynein am '''&lt;tex&gt;\small \b \alpha&lt;/tex&gt;-Tubulin''' und weist zum '''&lt;tex&gt;\small \b \beta&lt;/tex&gt;-Tubulin'''. Bei '''Energieaufwand''' ('''ATP''') erfolgt ein '''Abknicken der Dyneinbrücken''' (syn. '''Dyneinarme'''), wodurch es zur Biegung der Organelle kommt. Bei Ciliaten erfolgt der Wimpernschlag meist wellenförmig über den Zellkörper verlaufend ('''metachroner Cilienschlag'''). Die Fortbewegungsgeschwindigkeit beträgt hier bis zu 1 &lt;tex&gt;\frac {mm} {s}&lt;/tex&gt;. Z. T. kommt es auch zum Verkleben mehrerer Cilien zu sog. '''Cirren'''. Bei Geißeln kann anhand der Einsatzart zwischen '''Schub-''' und '''Zuggeißeln''' unterschieden werden. Häufige Bewegungsformen sind
*'''helicoidal''' (bei Flagellen)
:::Hier führt die Geißel die Bewegung einer stehenden Welle aus, die über die gesamte Länge rollt.
*'''uniplanar''' (bei Cilien)
:::Betrachtet man die uniplanare Bewegung einer Geißel, so läßt sich diese mit einem Peitschenschlag vergleichen.

Eine weitere Art der Fortbewegung ist die '''amöboide Fortbewegungsart''' (bei Amöben ausgeprägt). Hierbei werden sog. '''Pseudopodien''' ("Füßchen") ausgebildet, die zum Festhalten am Untergrund dienen und durch Wiedereinziehen das Individuum bewegen. Man unterscheidet zwischen '''monopodialen''' (Ausbildung eines Pseudopodiums) und '''polypodialen''' Formen (mehreren Pseudopodien).

Oft werden (bei Besitz von Undulopodien) Nahrungspartikel zur Ernährung von Protisten herbeigestrudelt. Die '''Aufnahme''' erfolgt dann über sog. '''Endocytose''' bzw. die '''Abgabe''' unverdaulicher Substanzen (nach Umsatz der Nahrung) durch '''Exocytose'''. Bei Aufnahme fester Bestandteile spricht man von sog. '''Phagocytose''', bei Aufnahme von flüssigem Material von '''Pinacocytose'''. Bei der Phagocytose werden i. d. R. Partikel der Größe 2 - 20 &lt;tex&gt;\small \mu m&lt;/tex&gt; aufgenommen. Nach Abschnürung der '''Nahrungsvakuole''' verschmilzt diese zunächst mit '''Acidosomen''', die den Inhalt der Vakuole zur besseren Funktion später hinzukommender '''Verdauungsenzyme''' (diese sind in '''Lysosomen''' enthalten, die ebenfalls mit der Vekuole verschmelzen) '''ansäuern'''. Nach der Verdauung erfolgt die Abgabe unverdaulicher Nahrungsreste durch Verschmelzen der jetzt als '''Exocytosevesikel''' bezeichneten Vakuole. Oftmals erfolgt die Nahrungsaufnahme bzw. -abgabe (v. a. bei Zellen, deren Oberfläche verfestigt ist) in einem bestimmten Bereich, dem '''Cytostom''' ('''Zellmund''') oder '''Cytopyge''' ('''Zellafter'''). Der gesamte Verdauungsvorgang (von Endocytose bis Exocytose) dauert ca. 20 Minuten. Bei hohem Nahrungsangebot wird ca. 1 Vakuole pro Minute gebildet.

Viele Organismen, v. a. solche, die in '''hyperosmotischen Medien''' (z. B. Süßwasser) leben, müssen ihren '''Wasserhaushalt''' über sog. '''kontraktile''' ('''pulsierende''') '''Vakuolen''' regulieren ('''Osmoregulation'''). Dabei besitzt eine solche Vakuole einen '''Zentralkörper''' und sog. '''Ampullen''', mit deren Hilfe überschüssiges Wasser ins Zelläußere "gepumpt" und über '''Poren''' abgegeben wird.&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Vakuolenaufbau.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''schematischer Aufbau von Vakuolen (a: in gefülltem Zustand; b: in kontrahiertem Zustand)'''&lt;/small&gt;

&lt;div align="justify"&gt;Ein weiteres '''Transportsystem''' innerhalb der Zellmembran von Zellen sind sog. '''Extrusomen'''. HIer werden unterschieden:
*'''Trichocysten''' (pfeilförmige Proteine),
*'''Mucocysten''' (sondern Schleim ab) und
*'''Toxicysten''' (sondern Giftstoffe ab).

Protisten können sich sowohl '''asexuell''' ('''Agamogonie''') als auch '''sexuell''' ('''Gamogonie''') fortpflanzen. Asexuell geschieht dies meist durch '''Zweiteilung''' (bei Flagellaten in Längsrichtung, bei Ciliaten quer), seltener durch '''Knospung''' (aus Mutterorganismus werden kleine Tochterzellen abgeschnürt oder durch '''Vielteilung''' ('''Schizogonie''', wenn Mutterzelle in viele Tochterorganismen zerfällt, z. B. bei parasitischen Formen, oder '''Sporogonie''' bei Bildung vieler beweglicher Sporen, die als '''Sporozoite''' bezeichnet werden).&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;
{|
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Trypanosoma (Längsteilung).jpg]]&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Paramecium (Querteilung).jpg]]&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;Längsteilung&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;(Beispiel: ''Trypanosoma brucei'')&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Querteilung&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;(Beispiel: ''Paramecium caudatum'')&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;

&lt;div align="justify"&gt;Bei der sexuellen Fortpflanzung gibt es mehrere Möglichkeiten. Verschmelzen zwei freie '''haploide Gameten''' (syn. Fortpflanzungszellen) ('''Meiose''') zur sog. '''Zygote''', so spricht man von '''Gametogamie'''. Je nach Form der Gameten zueinander unterscheidet man zwischen '''Isogamie''' (gleich große Gameten) und '''Anisogamie''' (verschieden große Gameten). Verschmelzen zwei '''Gamonten''' (Gametenbildungszellen), spricht man von sog. '''Gamontogamie'''. Im Gegensatz dazu spricht man von '''Autogamie''', wenn  Kerne des selben Gamonten miteinander verschmelzen. Eine weitere Form der Sexualität bei Protisten stellt die '''Konjugation''' dar, bei der Gene ohne einher gehende Vermehrung ausgetauscht werden. Weiterhin gibt es sowohl bei Protisten als auch bei Metazoen oft einen Generationswechsel &lt;ref&gt;&lt;small&gt;aufeinanderfolgende Generationen pflanzen sich unterschieldich fort, z. B. sexuell - asexuell&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt;. Hier wird zwischen
*'''obligatorischem Generationswechsel''' und
:::Die Abfolge der Fortpflanzungsarten ist hier streng festgelegt.
*'''fakultativem Generationswechsel'''
:::Die Abfolge der Fortpflanzungarten ist hier nicht streng festgelegt.
unterschieden.

Protisten (und allgemein alle Lebewesen) können in unterschiedlichsten '''Habitaten''' ('''Lebensräumen''') vorkommen und leben. Die wichtigsten Lebensweisen sind
*'''endozoisch''' (in Tieren),
*'''endophytisch''' (in Pflanzen),
*'''epizoisch''' (auf Tieren),
*'''epiphytisch''' (auf Pflanzen),
*'''edaphisch''' (im Boden),
*'''epilithisch''' (auf Steinen),
*'''aquatisch''' (im Wasser),
:*'''limnisch''' (im Süßwasser),
:*'''marin''' (im Meer),
*'''neustisch''' (in Wasser-Luft-Übergangszone),
*'''planktisch''' (syn. '''planktonisch''') (im Wasser schwebend),
*'''benthisch''' (in Wasser-Boden-Übergangszone) und
*'''pelagisch''' (im uferfernen Freiwasserbereich oberhalb des Benthos).
In diesen unterschiedlichsten Lebensräumen sind viele Protisten in der Lage sich bei Einstellung ungünstiger Umweltbedingungen (z. B. temporäres Austrocknen von Gewässern) einzukapseln ('''Encystierung'''). Bei günstigen Bedingungen werden dann die cystierten Formen wieder aktiv und ernähren sich überwiegend von anderen '''Protisten''', '''Bakterien''', '''Viren''', '''Detritus''' &lt;ref&gt;&lt;small&gt;Fäzes und abgestorbenes organisches Material sowie darin lebende Mikroorganismen&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; und '''gelöstem organischem Kohlenstoff''' &lt;ref&gt;&lt;small&gt;syn. '''DOC''', dissolved organic carbon&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt;. Größere Beuteorganismen werden oftmals von Protisten angestochen und ausgesaugt. Weiterhin lassen sich '''anhand der Energiegewinnung''' folgende Lebensweisen bei Organismen unterscheiden:
*'''Heterotrophie'''
:::Direkte Ernährung von anderen Organismen, z. B. einige Flagellaten, Ciliaten, etc.
*'''Autotrophie'''
:::Selbständige Erzeugung der lebensnotwendigen Produkte (z. B. durch '''Photosynthese''').
*'''Mixotrophie'''
:::Wechsel zwischen autotropher und heterotropher Lebensweise. Mixotrophie ist aufgrund der Instandhaltung eines Photosyntheseapparats und eines Verdauungstrakts mit entsprechend höheren energetischen Kosten verbunden. Mixotrophe Organismen können zudem nur in geeigneten Lebensräumen vorkommen, die ihren Ansprüchen gerecht werden (z. B. Vorkommen von genügend Licht zur Photosynthese).
Heterotrophe Parasiten vollziehen zudem oft einen sog. '''Wirtswechsel'''. Dabei ist der '''Zwischenwirt''' dadurch gekennzeichnet, daß in ihm '''asexuelle Reproduktion''' und hingegen im '''Endwirt sexuelle Reproduktion''' stattfindet.

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&lt;references \&gt;&lt;/div&gt;</text>
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    <text bytes="12932" xml:space="preserve">&lt;div align="justify"&gt;Eukaryontische Zellen sind vor ca. '''1,4 Mrd. Jahren''' entstanden. Ihre Entstehung beschreibt die sog. '''Endosymbiontentheorie'''. Nach ihr wanderte zunächst ein '''aerober heterotropher Prokaryont''' in einen '''anderen Prokaryonten''' ein und bildete dadurch '''Mitochondrien'''. Durch erneute Aufnahme eines '''photoautotrophen Prokaryonten''' sollen die '''Plastiden''' (z. B. '''Chloroplasten''') entstanden sein.

Eukaryontenzellen sind gekennzeichnet durch den Besitz folgender '''Zellbestandteile'''/'''-organellen''':
*echter '''Zellkern''' ('''Nucleus''')
:::Er enthält DNA in Form des Chromatins (Erbmaterial und Proteine), welches z. T. bei der Kondensation der DNA sichtbar wird.
*'''Ribosomen'''
:::Ribosomen sind die Orte der Proteinbiosynthese. Je nach Umfang der Proteinproduktion enthalten Zellen viel oder wenige Ribosomen.
*'''endoplasmatisches Reticulum''' ('''ER''')
:::Das ER ist eine Art membranöses "Verteilersystem" innerhalb der Zelle, welches u. a. auch Enzyme bildet. Man unterscheidet zwischen
::*'''rauhem ER''' und
:::::Hier sind Ribosomen ans ER gebunden.
::*'''glattem ER'''.
:::::Beim glatten ER sind keine Ribosomen gebunden.
*'''Mitochondrien'''
:::Mitochondrien sind Membranstapel, die bei der ATP-Bildung wesentlich beteiligt sind und daher auch als "Kraftwerke der Zelle" bezeichnet werden.
*'''Lysosomen'''
:::Sie sind membranöse Vesikel, die hydrolytische Enzyme bei einem pH-Wert von ca. 5 enthalten und damit bei enzymatischen Verdauung mitwirken.
*'''Cytosol'''
:::Als Cytosol werden die flüssigen Bestandteile des Cytoplasmas bei eukaryontischen Zellen bezeichnet.
*'''Peroxisomen''' ('''Microbodies''')
:::Sie bilden Enzyme zum oxidativen Abbau.
*'''Vakuolen'''
:::Es werden div. Arten von Vakuolen unterschieden:
::*Nahrungsvakuolen (enthalten und transportieren Nahrungspartikel),
::*Speichervakuolen (speichern Nahrungspartikel oder Baustoffe bzw Enzyme) und
::*Zentralvakuole (sie kommen nur in Pflanzenzellen vor und erzeugen dort den sog. Turgor [innerer Zelldruck]).
*'''Mikrotubuli'''/'''Mikrofilamente'''
:::Mikrotubuli und Mikrofilamente bilden das sog. Cytoskelett. Dieses ist v. a. bei der Formgebung der Zelle und div. Transportvorgängen sowie bei der Zellteilung beteiligt. Ebenso sind Mikrotubuli und Mikrofilamente als Bestandteile am Aufbau von Undulipoden (Geißeln bzw. Wimpern) beteiligt.
*'''Geißeln''' ('''Flagellen''') bzw. '''Wimpern''' ('''Cilien''')
:::Cilien oder Wimpern dienen einzelnen Zellen überwiegend der Fortbewegung und dem Herbeistrudeln von Nahrung. Bei Vielzellern dienen Cilien oft dem Transport von Partikeln.&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Tierzelle.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau einer idealisierten Tierzelle'''&lt;/small&gt;

&lt;div align="justify"&gt;Grundsätzlich können Protisten über '''Geißeln''' ('''Flagellen''') bzw. '''Wimpern''' ('''Cilien''') als '''Fortbewegungsorganellen''' verfügen, wobei wenn Organismen solche Strukturen besitzen stets nur eine Variante verwirklicht ist. Die nachfolgende Tabelle gibt einen Überblick über Charakteristika der Undulipodien:
&lt;div align="center"&gt;
{|border=1
 |
 |&lt;div align="center"&gt;Flagellen (Geißeln)&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Cilien (Wimpern)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Auftreten&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;bei Flagellaten (Geißeltierchen)&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;bei Ciliaten (Wimperntierchen)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Durchmesser in &lt;tex&gt;\small \mu m&lt;/tex&gt;&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;0,2&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;0,2&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Länge in &lt;tex&gt;\small \mu m&lt;/tex&gt;&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;50 - 100&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;5 - 12&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Häufigkeit&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;meist nur 1,&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;machmal auch 2, 4 oder 8&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;häufiges Vorkommen&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;an gesamter Oberfläche&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Charakteristika der Undulipodien'''&lt;/small&gt;
Geißeln und Cilien sind in ihrem Aufbau weitestgehend identisch. Im Folgenden erfolgt die Beschreibung eines Flagellumaufbaus: Die Geißel ist mit der sog. '''Geißelbasis''' und dem '''Basalkörper''' ('''Kinetosom'''), der in die Zelle hineinragt, in der Zelle fest verankert. Die Geißelbasis zeigt im Querschnitt einen typischen Aufbau aus '''9 x 3 Tubuli-Tripletts'''. Ins Zelläußere hinein ragt der '''Geißelschaft''' ('''Axonema'''). Er zeigt hingegen im Querschnitt einen typischen Aufbau aus '''0 x 2 + 2 Tubuli-Dupletts'''.&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Undulipodienaufbau.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau von Undulipodien am Beispiel einer Geißel'''&lt;/small&gt;

&lt;div align="justify"&gt;Die einzelnen Tubuli sind aus '''Mikrotubuli''' aufgebaut. Dabei bilden je '''13 Tubulin-Fäden''' einen Mikrotubulus. Die Bewegung der Geißeln erfolgt mit Hilfe sog. '''Dyneinarme'''. Hier sitzt je ein Dynein am '''&lt;tex&gt;\small \b \alpha&lt;/tex&gt;-Tubulin''' und weist zum '''&lt;tex&gt;\small \b \beta&lt;/tex&gt;-Tubulin'''. Bei '''Energieaufwand''' ('''ATP''') erfolgt ein '''Abknicken der Dyneinbrücken''' (syn. '''Dyneinarme'''), wodurch es zur Biegung der Organelle kommt. Bei Ciliaten erfolgt der Wimpernschlag meist wellenförmig über den Zellkörper verlaufend ('''metachroner Cilienschlag'''). Die Fortbewegungsgeschwindigkeit beträgt hier bis zu 1 &lt;tex&gt;\frac {mm} {s}&lt;/tex&gt;. Z. T. kommt es auch zum Verkleben mehrerer Cilien zu sog. '''Cirren'''. Bei Geißeln kann anhand der Einsatzart zwischen '''Schub-''' und '''Zuggeißeln''' unterschieden werden. Häufige Bewegungsformen sind
*'''helicoidal''' (bei Flagellen)
:::Hier führt die Geißel die Bewegung einer stehenden Welle aus, die über die gesamte Länge rollt.
*'''uniplanar''' (bei Cilien)
:::Betrachtet man die uniplanare Bewegung einer Geißel, so läßt sich diese mit einem Peitschenschlag vergleichen.

Eine weitere Art der Fortbewegung ist die '''amöboide Fortbewegungsart''' (bei Amöben ausgeprägt). Hierbei werden sog. '''Pseudopodien''' ("Füßchen") ausgebildet, die zum Festhalten am Untergrund dienen und durch Wiedereinziehen das Individuum bewegen. Man unterscheidet zwischen '''monopodialen''' (Ausbildung eines Pseudopodiums) und '''polypodialen''' Formen (mehreren Pseudopodien).

Oft werden (bei Besitz von Undulopodien) Nahrungspartikel zur Ernährung von Protisten herbeigestrudelt. Die '''Aufnahme''' erfolgt dann über sog. '''Endocytose''' bzw. die '''Abgabe''' unverdaulicher Substanzen (nach Umsatz der Nahrung) durch '''Exocytose'''. Bei Aufnahme fester Bestandteile spricht man von sog. '''Phagocytose''', bei Aufnahme von flüssigem Material von '''Pinacocytose'''. Bei der Phagocytose werden i. d. R. Partikel der Größe 2 - 20 &lt;tex&gt;\small \mu m&lt;/tex&gt; aufgenommen. Nach Abschnürung der '''Nahrungsvakuole''' verschmilzt diese zunächst mit '''Acidosomen''', die den Inhalt der Vakuole zur besseren Funktion später hinzukommender '''Verdauungsenzyme''' (diese sind in '''Lysosomen''' enthalten, die ebenfalls mit der Vekuole verschmelzen) '''ansäuern'''. Nach der Verdauung erfolgt die Abgabe unverdaulicher Nahrungsreste durch Verschmelzen der jetzt als '''Exocytosevesikel''' bezeichneten Vakuole. Oftmals erfolgt die Nahrungsaufnahme bzw. -abgabe (v. a. bei Zellen, deren Oberfläche verfestigt ist) in einem bestimmten Bereich, dem '''Cytostom''' ('''Zellmund''') oder '''Cytopyge''' ('''Zellafter'''). Der gesamte Verdauungsvorgang (von Endocytose bis Exocytose) dauert ca. 20 Minuten. Bei hohem Nahrungsangebot wird ca. 1 Vakuole pro Minute gebildet.

Viele Organismen, v. a. solche, die in '''hyperosmotischen Medien''' (z. B. Süßwasser) leben, müssen ihren '''Wasserhaushalt''' über sog. '''kontraktile''' ('''pulsierende''') '''Vakuolen''' regulieren ('''Osmoregulation'''). Dabei besitzt eine solche Vakuole einen '''Zentralkörper''' und sog. '''Ampullen''', mit deren Hilfe überschüssiges Wasser ins Zelläußere "gepumpt" und über '''Poren''' abgegeben wird.&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Vakuolenaufbau.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''schematischer Aufbau von Vakuolen (a: in gefülltem Zustand; b: in kontrahiertem Zustand)'''&lt;/small&gt;

&lt;div align="justify"&gt;Ein weiteres '''Transportsystem''' innerhalb der Zellmembran von Zellen sind sog. '''Extrusomen'''. HIer werden unterschieden:
*'''Trichocysten''' (pfeilförmige Proteine),
*'''Mucocysten''' (sondern Schleim ab) und
*'''Toxicysten''' (sondern Giftstoffe ab).

Protisten können sich sowohl '''asexuell''' ('''Agamogonie''') als auch '''sexuell''' ('''Gamogonie''') fortpflanzen. Asexuell geschieht dies meist durch '''Zweiteilung''' (bei Flagellaten in Längsrichtung, bei Ciliaten quer), seltener durch '''Knospung''' (aus Mutterorganismus werden kleine Tochterzellen abgeschnürt oder durch '''Vielteilung''' ('''Schizogonie''', wenn Mutterzelle in viele Tochterorganismen zerfällt, z. B. bei parasitischen Formen, oder '''Sporogonie''' bei Bildung vieler beweglicher Sporen, die als '''Sporozoite''' bezeichnet werden).&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;
{|
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Trypanosoma (Längsteilung).jpg]]&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Paramecium (Querteilung).jpg]]&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;Längsteilung&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;(Beispiel: ''Trypanosoma brucei'')&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Querteilung&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;(Beispiel: ''Paramecium caudatum'')&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;

&lt;div align="justify"&gt;Bei der sexuellen Fortpflanzung gibt es mehrere Möglichkeiten. Verschmelzen zwei freie '''haploide Gameten''' (syn. Fortpflanzungszellen) ('''Meiose''') zur sog. '''Zygote''', so spricht man von '''Gametogamie'''. Je nach Form der Gameten zueinander unterscheidet man zwischen '''Isogamie''' (gleich große Gameten) und '''Anisogamie''' (verschieden große Gameten). Verschmelzen zwei '''Gamonten''' (Gametenbildungszellen), spricht man von sog. '''Gamontogamie'''. Im Gegensatz dazu spricht man von '''Autogamie''', wenn  Kerne des selben Gamonten miteinander verschmelzen. Eine weitere Form der Sexualität bei Protisten stellt die '''Konjugation''' dar, bei der Gene ohne einher gehende Vermehrung ausgetauscht werden. Weiterhin gibt es sowohl bei Protisten als auch bei Metazoen oft einen Generationswechsel &lt;ref&gt;&lt;small&gt;aufeinanderfolgende Generationen pflanzen sich unterschieldich fort, z. B. sexuell - asexuell&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt;. Hier wird zwischen
*'''obligatorischem Generationswechsel''' und
:::Die Abfolge der Fortpflanzungsarten ist hier streng festgelegt.
*'''fakultativem Generationswechsel'''
:::Die Abfolge der Fortpflanzungarten ist hier nicht streng festgelegt.
unterschieden.

Protisten (und allgemein alle Lebewesen) können in unterschiedlichsten '''Habitaten''' ('''Lebensräumen''') vorkommen und leben. Die wichtigsten Lebensweisen sind
*'''endozoisch''' (in Tieren),
*'''endophytisch''' (in Pflanzen),
*'''epizoisch''' (auf Tieren),
*'''epiphytisch''' (auf Pflanzen),
*'''edaphisch''' (im Boden),
*'''epilithisch''' (auf Steinen),
*'''aquatisch''' (im Wasser),
:*'''limnisch''' (im Süßwasser),
:*'''marin''' (im Meer),
*'''neustisch''' (in Wasser-Luft-Übergangszone),
*'''planktisch''' (syn. '''planktonisch''') (im Wasser schwebend),
*'''benthisch''' (in Wasser-Boden-Übergangszone) und
*'''pelagisch''' (im uferfernen Freiwasserbereich oberhalb des Benthos).
In diesen unterschiedlichsten Lebensräumen sind viele Protisten in der Lage sich bei Einstellung ungünstiger Umweltbedingungen (z. B. temporäres Austrocknen von Gewässern) einzukapseln ('''Encystierung'''). Bei günstigen Bedingungen werden dann die cystierten Formen wieder aktiv und ernähren sich überwiegend von anderen '''Protisten''', '''Bakterien''', '''Viren''', '''Detritus''' &lt;ref&gt;&lt;small&gt;Fäzes und abgestorbenes organisches Material sowie darin lebende Mikroorganismen&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; und '''gelöstem organischem Kohlenstoff''' &lt;ref&gt;&lt;small&gt;syn. '''DOC''', dissolved organic carbon&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt;. Größere Beuteorganismen werden oftmals von Protisten angestochen und ausgesaugt. Weiterhin lassen sich '''anhand der Energiegewinnung''' folgende Lebensweisen bei Organismen unterscheiden:
*'''Heterotrophie'''
:::Direkte Ernährung von anderen Organismen, z. B. einige Flagellaten, Ciliaten, etc.
*'''Autotrophie'''
:::Selbständige Erzeugung der lebensnotwendigen Produkte (z. B. durch '''Photosynthese''').
*'''Mixotrophie'''
:::Wechsel zwischen autotropher und heterotropher Lebensweise. Mixotrophie ist aufgrund der Instandhaltung eines Photosyntheseapparats und eines Verdauungstrakts mit entsprechend höheren energetischen Kosten verbunden. Mixotrophe Organismen können zudem nur in geeigneten Lebensräumen vorkommen, die ihren Ansprüchen gerecht werden (z. B. Vorkommen von genügend Licht zur Photosynthese).
Heterotrophe Parasiten vollziehen zudem oft einen sog. '''Wirtswechsel'''. Dabei ist der '''Zwischenwirt''' dadurch gekennzeichnet, daß in ihm '''asexuelle Reproduktion''' und hingegen im '''Endwirt sexuelle Reproduktion''' stattfindet.&lt;/div&gt;

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Eukaryontenzellen sind gekennzeichnet durch den Besitz folgender '''Zellbestandteile'''/'''-organellen''':
*echter '''Zellkern''' ('''Nucleus''')
:::Er enthält DNA in Form des Chromatins (Erbmaterial und Proteine), welches z. T. bei der Kondensation der DNA sichtbar wird.
*'''Ribosomen'''
:::Ribosomen sind die Orte der Proteinbiosynthese. Je nach Umfang der Proteinproduktion enthalten Zellen viel oder wenige Ribosomen.
*'''endoplasmatisches Reticulum''' ('''ER''')
:::Das ER ist eine Art membranöses "Verteilersystem" innerhalb der Zelle, welches u. a. auch Enzyme bildet. Man unterscheidet zwischen
::*'''rauhem ER''' und
:::::Hier sind Ribosomen ans ER gebunden.
::*'''glattem ER'''.
:::::Beim glatten ER sind keine Ribosomen gebunden.
*'''Mitochondrien'''
:::Mitochondrien sind Membranstapel, die bei der ATP-Bildung wesentlich beteiligt sind und daher auch als "Kraftwerke der Zelle" bezeichnet werden.
*'''Lysosomen'''
:::Sie sind membranöse Vesikel, die hydrolytische Enzyme bei einem pH-Wert von ca. 5 enthalten und damit bei enzymatischen Verdauung mitwirken.
*'''Cytosol'''
:::Als Cytosol werden die flüssigen Bestandteile des Cytoplasmas bei eukaryontischen Zellen bezeichnet.
*'''Peroxisomen''' ('''Microbodies''')
:::Sie bilden Enzyme zum oxidativen Abbau.
*'''Vakuolen'''
:::Es werden div. Arten von Vakuolen unterschieden:
::*Nahrungsvakuolen (enthalten und transportieren Nahrungspartikel),
::*Speichervakuolen (speichern Nahrungspartikel oder Baustoffe bzw Enzyme) und
::*Zentralvakuole (sie kommen nur in Pflanzenzellen vor und erzeugen dort den sog. Turgor [innerer Zelldruck]).
*'''Mikrotubuli'''/'''Mikrofilamente'''
:::Mikrotubuli und Mikrofilamente bilden das sog. Cytoskelett. Dieses ist v. a. bei der Formgebung der Zelle und div. Transportvorgängen sowie bei der Zellteilung beteiligt. Ebenso sind Mikrotubuli und Mikrofilamente als Bestandteile am Aufbau von Undulipoden (Geißeln bzw. Wimpern) beteiligt.
*'''Geißeln''' ('''Flagellen''') bzw. '''Wimpern''' ('''Cilien''')
:::Cilien oder Wimpern dienen einzelnen Zellen überwiegend der Fortbewegung und dem Herbeistrudeln von Nahrung. Bei Vielzellern dienen Cilien oft dem Transport von Partikeln.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Tierzelle.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau einer idealisierten Tierzelle'''&lt;/small&gt;

Grundsätzlich können Protisten über '''Geißeln''' ('''Flagellen''') bzw. '''Wimpern''' ('''Cilien''') als '''Fortbewegungsorganellen''' verfügen, wobei wenn Organismen solche Strukturen besitzen stets nur eine Variante verwirklicht ist. Die nachfolgende Tabelle gibt einen Überblick über Charakteristika der Undulipodien:
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 |&lt;div align="center"&gt;Flagellen (Geißeln)&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Cilien (Wimpern)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Auftreten&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;bei Flagellaten (Geißeltierchen)&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;bei Ciliaten (Wimperntierchen)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Durchmesser in &lt;tex&gt;\small \mu m&lt;/tex&gt;&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;0,2&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;0,2&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Länge in &lt;tex&gt;\small \mu m&lt;/tex&gt;&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;50 - 100&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;5 - 12&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Häufigkeit&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;meist nur 1,&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;machmal auch 2, 4 oder 8&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;häufiges Vorkommen&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;an gesamter Oberfläche&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Charakteristika der Undulipodien'''&lt;/small&gt;
Geißeln und Cilien sind in ihrem Aufbau weitestgehend identisch. Im Folgenden erfolgt die Beschreibung eines Flagellumaufbaus: Die Geißel ist mit der sog. '''Geißelbasis''' und dem '''Basalkörper''' ('''Kinetosom'''), der in die Zelle hineinragt, in der Zelle fest verankert. Die Geißelbasis zeigt im Querschnitt einen typischen Aufbau aus '''9 x 3 Tubuli-Tripletts'''. Ins Zelläußere hinein ragt der '''Geißelschaft''' ('''Axonema'''). Er zeigt hingegen im Querschnitt einen typischen Aufbau aus '''0 x 2 + 2 Tubuli-Dupletts'''.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Undulipodienaufbau.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau von Undulipodien am Beispiel einer Geißel'''&lt;/small&gt;

Die einzelnen Tubuli sind aus '''Mikrotubuli''' aufgebaut. Dabei bilden je '''13 Tubulin-Fäden''' einen Mikrotubulus. Die Bewegung der Geißeln erfolgt mit Hilfe sog. '''Dyneinarme'''. Hier sitzt je ein Dynein am '''&lt;tex&gt;\small \b \alpha&lt;/tex&gt;-Tubulin''' und weist zum '''&lt;tex&gt;\small \b \beta&lt;/tex&gt;-Tubulin'''. Bei '''Energieaufwand''' ('''ATP''') erfolgt ein '''Abknicken der Dyneinbrücken''' (syn. '''Dyneinarme'''), wodurch es zur Biegung der Organelle kommt. Bei Ciliaten erfolgt der Wimpernschlag meist wellenförmig über den Zellkörper verlaufend ('''metachroner Cilienschlag'''). Die Fortbewegungsgeschwindigkeit beträgt hier bis zu 1 &lt;tex&gt;\frac {mm} {s}&lt;/tex&gt;. Z. T. kommt es auch zum Verkleben mehrerer Cilien zu sog. '''Cirren'''. Bei Geißeln kann anhand der Einsatzart zwischen '''Schub-''' und '''Zuggeißeln''' unterschieden werden. Häufige Bewegungsformen sind
*'''helicoidal''' (bei Flagellen)
:::Hier führt die Geißel die Bewegung einer stehenden Welle aus, die über die gesamte Länge rollt.
*'''uniplanar''' (bei Cilien)
:::Betrachtet man die uniplanare Bewegung einer Geißel, so läßt sich diese mit einem Peitschenschlag vergleichen.

Eine weitere Art der Fortbewegung ist die '''amöboide Fortbewegungsart''' (bei Amöben ausgeprägt). Hierbei werden sog. '''Pseudopodien''' ("Füßchen") ausgebildet, die zum Festhalten am Untergrund dienen und durch Wiedereinziehen das Individuum bewegen. Man unterscheidet zwischen '''monopodialen''' (Ausbildung eines Pseudopodiums) und '''polypodialen''' Formen (mehreren Pseudopodien).

Oft werden (bei Besitz von Undulopodien) Nahrungspartikel zur Ernährung von Protisten herbeigestrudelt. Die '''Aufnahme''' erfolgt dann über sog. '''Endocytose''' bzw. die '''Abgabe''' unverdaulicher Substanzen (nach Umsatz der Nahrung) durch '''Exocytose'''. Bei Aufnahme fester Bestandteile spricht man von sog. '''Phagocytose''', bei Aufnahme von flüssigem Material von '''Pinacocytose'''. Bei der Phagocytose werden i. d. R. Partikel der Größe 2 - 20 &lt;tex&gt;\small \mu m&lt;/tex&gt; aufgenommen. Nach Abschnürung der '''Nahrungsvakuole''' verschmilzt diese zunächst mit '''Acidosomen''', die den Inhalt der Vakuole zur besseren Funktion später hinzukommender '''Verdauungsenzyme''' (diese sind in '''Lysosomen''' enthalten, die ebenfalls mit der Vekuole verschmelzen) '''ansäuern'''. Nach der Verdauung erfolgt die Abgabe unverdaulicher Nahrungsreste durch Verschmelzen der jetzt als '''Exocytosevesikel''' bezeichneten Vakuole. Oftmals erfolgt die Nahrungsaufnahme bzw. -abgabe (v. a. bei Zellen, deren Oberfläche verfestigt ist) in einem bestimmten Bereich, dem '''Cytostom''' ('''Zellmund''') oder '''Cytopyge''' ('''Zellafter'''). Der gesamte Verdauungsvorgang (von Endocytose bis Exocytose) dauert ca. 20 Minuten. Bei hohem Nahrungsangebot wird ca. 1 Vakuole pro Minute gebildet.

Viele Organismen, v. a. solche, die in '''hyperosmotischen Medien''' (z. B. Süßwasser) leben, müssen ihren '''Wasserhaushalt''' über sog. '''kontraktile''' ('''pulsierende''') '''Vakuolen''' regulieren ('''Osmoregulation'''). Dabei besitzt eine solche Vakuole einen '''Zentralkörper''' und sog. '''Ampullen''', mit deren Hilfe überschüssiges Wasser ins Zelläußere "gepumpt" und über '''Poren''' abgegeben wird.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Vakuolenaufbau.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''schematischer Aufbau von Vakuolen (a: in gefülltem Zustand; b: in kontrahiertem Zustand)'''&lt;/small&gt;

Ein weiteres '''Transportsystem''' innerhalb der Zellmembran von Zellen sind sog. '''Extrusomen'''. HIer werden unterschieden:
*'''Trichocysten''' (pfeilförmige Proteine),
*'''Mucocysten''' (sondern Schleim ab) und
*'''Toxicysten''' (sondern Giftstoffe ab).

Protisten können sich sowohl '''asexuell''' ('''Agamogonie''') als auch '''sexuell''' ('''Gamogonie''') fortpflanzen. Asexuell geschieht dies meist durch '''Zweiteilung''' (bei Flagellaten in Längsrichtung, bei Ciliaten quer), seltener durch '''Knospung''' (aus Mutterorganismus werden kleine Tochterzellen abgeschnürt oder durch '''Vielteilung''' ('''Schizogonie''', wenn Mutterzelle in viele Tochterorganismen zerfällt, z. B. bei parasitischen Formen, oder '''Sporogonie''' bei Bildung vieler beweglicher Sporen, die als '''Sporozoite''' bezeichnet werden).
&lt;div align="center"&gt;
{|
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Trypanosoma (Längsteilung).jpg]]&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Paramecium (Querteilung).jpg]]&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;Längsteilung&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;(Beispiel: ''Trypanosoma brucei'')&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Querteilung&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;(Beispiel: ''Paramecium caudatum'')&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;

Bei der sexuellen Fortpflanzung gibt es mehrere Möglichkeiten. Verschmelzen zwei freie '''haploide Gameten''' (syn. Fortpflanzungszellen) ('''Meiose''') zur sog. '''Zygote''', so spricht man von '''Gametogamie'''. Je nach Form der Gameten zueinander unterscheidet man zwischen '''Isogamie''' (gleich große Gameten) und '''Anisogamie''' (verschieden große Gameten). Verschmelzen zwei '''Gamonten''' (Gametenbildungszellen), spricht man von sog. '''Gamontogamie'''. Im Gegensatz dazu spricht man von '''Autogamie''', wenn  Kerne des selben Gamonten miteinander verschmelzen. Eine weitere Form der Sexualität bei Protisten stellt die '''Konjugation''' dar, bei der Gene ohne einher gehende Vermehrung ausgetauscht werden. Weiterhin gibt es sowohl bei Protisten als auch bei Metazoen oft einen Generationswechsel &lt;ref&gt;&lt;small&gt;aufeinanderfolgende Generationen pflanzen sich unterschieldich fort, z. B. sexuell - asexuell&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt;. Hier wird zwischen
*'''obligatorischem Generationswechsel''' und
:::Die Abfolge der Fortpflanzungsarten ist hier streng festgelegt.
*'''fakultativem Generationswechsel'''
:::Die Abfolge der Fortpflanzungarten ist hier nicht streng festgelegt.
unterschieden.

Protisten (und allgemein alle Lebewesen) können in unterschiedlichsten '''Habitaten''' ('''Lebensräumen''') vorkommen und leben. Die wichtigsten Lebensweisen sind
*'''endozoisch''' (in Tieren),
*'''endophytisch''' (in Pflanzen),
*'''epizoisch''' (auf Tieren),
*'''epiphytisch''' (auf Pflanzen),
*'''edaphisch''' (im Boden),
*'''epilithisch''' (auf Steinen),
*'''aquatisch''' (im Wasser),
:*'''limnisch''' (im Süßwasser),
:*'''marin''' (im Meer),
*'''neustisch''' (in Wasser-Luft-Übergangszone),
*'''planktisch''' (syn. '''planktonisch''') (im Wasser schwebend),
*'''benthisch''' (in Wasser-Boden-Übergangszone) und
*'''pelagisch''' (im uferfernen Freiwasserbereich oberhalb des Benthos).
In diesen unterschiedlichsten Lebensräumen sind viele Protisten in der Lage sich bei Einstellung ungünstiger Umweltbedingungen (z. B. temporäres Austrocknen von Gewässern) einzukapseln ('''Encystierung'''). Bei günstigen Bedingungen werden dann die cystierten Formen wieder aktiv und ernähren sich überwiegend von anderen '''Protisten''', '''Bakterien''', '''Viren''', '''Detritus''' &lt;ref&gt;&lt;small&gt;Fäzes und abgestorbenes organisches Material sowie darin lebende Mikroorganismen&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; und '''gelöstem organischem Kohlenstoff''' &lt;ref&gt;&lt;small&gt;syn. '''DOC''', dissolved organic carbon&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt;. Größere Beuteorganismen werden oftmals von Protisten angestochen und ausgesaugt. Weiterhin lassen sich '''anhand der Energiegewinnung''' folgende Lebensweisen bei Organismen unterscheiden:
*'''Heterotrophie'''
:::Direkte Ernährung von anderen Organismen, z. B. einige Flagellaten, Ciliaten, etc.
*'''Autotrophie'''
:::Selbständige Erzeugung der lebensnotwendigen Produkte (z. B. durch '''Photosynthese''').
*'''Mixotrophie'''
:::Wechsel zwischen autotropher und heterotropher Lebensweise. Mixotrophie ist aufgrund der Instandhaltung eines Photosyntheseapparats und eines Verdauungstrakts mit entsprechend höheren energetischen Kosten verbunden. Mixotrophe Organismen können zudem nur in geeigneten Lebensräumen vorkommen, die ihren Ansprüchen gerecht werden (z. B. Vorkommen von genügend Licht zur Photosynthese).
Heterotrophe Parasiten vollziehen zudem oft einen sog. '''Wirtswechsel'''. Dabei ist der '''Zwischenwirt''' dadurch gekennzeichnet, daß in ihm '''asexuelle Reproduktion''' und hingegen im '''Endwirt sexuelle Reproduktion''' stattfindet.

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    <text bytes="1692" xml:space="preserve">&lt;div align="justify"&gt;Parasitismus ist eine häufige Erscheinung im Tier- und Pflanzenreich. Dabei ist der Begriff Parasitismus als '''Wechselwirkung artverschiedener Organismen zum Vorteil des Parasiten und zum Nachteil des Wirts''' definiert. Dabei gibt es 2 Formen. Bei '''direkter Entwicklung''' des Parasiten verbringt dieser sein komplettes Leben in nur 1 Wirt. Bei der '''indirekten Entwicklung''' des Parasiten wird ein '''Wirtswechsel''' (vom '''Zwischen-''' auf den '''Endwirt''') nötig. Der Zwischenwirt ist dabei als der Organismus definiert, in dem '''asexuelle Vermehrung''' stattfindet, im Endwirt findet '''sexuelle Reproduktion''' statt.

Eine weitere Einteilung von Parasiten ist die in '''Ecto-''' und '''Endoparasiten'''. Dabei benötigen v. a. Endoparasiten (aber nicht ausschließlich) '''Invasionsmechanismen''', um in den Wirt einzudringen und in diesem leben zu können. Eine Strategie hierbei ist die '''Maskierung vor dem Immunsystem''' und die '''Bildung einer Schleimhülle''', die '''Abstoßung der Haut nach Neubildung''' einer '''Neodermis''' (sekundäre Körperabdeckung) nach dem Eindringen in den Wirt oder die '''Eindringung in Körperregionen des Wirts mit geringer Immunaktivität''' (z. B. ins Gehirn). Weiterhin benötigen parasitierende Organismen '''Haft-''' bzw. '''Klammervorrichtungen''' (z. B. '''Saugnäpfe bei Saugwürmern''' oder '''Haken bei Bandwürmern'''). Eine weitere Besonderheit ist, daß Parasiten oft eine '''gesteigerte Reproduktionsähigkeit''' zeigen und '''z. B. Augen und Verdauungstrakt''' (bei Endoparasiten, z. B. Bandwürmern; hier erfolgt die Aufnahme gelöster Nahrungspartikel über die Haut) '''reduziert''' haben.&lt;/div&gt;</text>
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Eine weitere Einteilung von Parasiten ist die in '''Ecto-''' und '''Endoparasiten'''. Dabei benötigen v. a. Endoparasiten (aber nicht ausschließlich) '''Invasionsmechanismen''', um in den Wirt einzudringen und in diesem leben zu können. Eine Strategie hierbei ist die '''Maskierung vor dem Immunsystem''' und die '''Bildung einer Schleimhülle''', die '''Abstoßung der Haut nach Neubildung''' einer '''Neodermis''' (sekundäre Körperabdeckung) nach dem Eindringen in den Wirt oder die '''Eindringung in Körperregionen des Wirts mit geringer Immunaktivität''' (z. B. ins Gehirn). Weiterhin benötigen parasitierende Organismen '''Haft-''' bzw. '''Klammervorrichtungen''' (z. B. '''Saugnäpfe bei Saugwürmern''' oder '''Haken bei Bandwürmern'''). Eine weitere Besonderheit ist, daß Parasiten oft eine '''gesteigerte Reproduktionsähigkeit''' zeigen und '''z. B. Augen und Verdauungstrakt''' (bei Endoparasiten, z. B. Bandwürmern; hier erfolgt die Aufnahme gelöster Nahrungspartikel über die Haut) '''reduziert''' haben.&lt;/div&gt;</text>
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Eine weitere Einteilung von Parasiten ist die in '''Ecto-''' und '''Endoparasiten'''. Dabei benötigen v. a. Endoparasiten (aber nicht ausschließlich) '''Invasionsmechanismen''', um in den Wirt einzudringen und in diesem leben zu können. Eine Strategie hierbei ist die '''Maskierung vor dem Immunsystem''' und die '''Bildung einer Schleimhülle''', die '''Abstoßung der Haut nach Neubildung''' einer '''Neodermis''' (sekundäre Körperabdeckung) nach dem Eindringen in den Wirt oder die '''Eindringung in Körperregionen des Wirts mit geringer Immunaktivität''' (z. B. ins Gehirn). Weiterhin benötigen parasitierende Organismen '''Haft-''' bzw. '''Klammervorrichtungen''' (z. B. '''Saugnäpfe bei Saugwürmern''' oder '''Haken bei Bandwürmern'''). Eine weitere Besonderheit ist, daß Parasiten oft eine '''gesteigerte Reproduktionsähigkeit''' zeigen und '''z. B. Augen und Verdauungstrakt''' (bei Endoparasiten, z. B. Bandwürmern; hier erfolgt die Aufnahme gelöster Nahrungspartikel über die Haut) '''reduziert''' haben.&lt;/div&gt;</text>
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Eine weitere Einteilung von Parasiten ist die in '''Ecto-''' und '''Endoparasiten'''. Dabei benötigen v. a. Endoparasiten (aber nicht ausschließlich) '''Invasionsmechanismen''', um in den Wirt einzudringen und in diesem leben zu können. Eine Strategie hierbei ist die '''Maskierung vor dem Immunsystem''' und die '''Bildung einer Schleimhülle''', die '''Abstoßung der Haut nach Neubildung''' einer '''Neodermis''' (sekundäre Körperabdeckung) nach dem Eindringen in den Wirt oder die '''Eindringung in Körperregionen des Wirts mit geringer Immunaktivität''' (z. B. ins Gehirn). Weiterhin benötigen parasitierende Organismen '''Haft-''' bzw. '''Klammervorrichtungen''' (z. B. '''Saugnäpfe bei Saugwürmern''' oder '''Haken bei Bandwürmern'''). Eine weitere Besonderheit ist, daß Parasiten oft eine '''gesteigerte Reproduktionsähigkeit''' zeigen und '''z. B. Augen und Verdauungstrakt''' (bei Endoparasiten, z. B. Bandwürmern; hier erfolgt die Aufnahme gelöster Nahrungspartikel über die Haut) '''reduziert''' haben.&lt;/div&gt;</text>
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Eine weitere Einteilung von Parasiten ist die in '''Ecto-''' und '''Endoparasiten'''. Dabei benötigen v. a. Endoparasiten (aber nicht ausschließlich) '''Invasionsmechanismen''', um in den Wirt einzudringen und in diesem leben zu können. Eine Strategie hierbei ist die '''Maskierung vor dem Immunsystem''' und die '''Bildung einer Schleimhülle''', die '''Abstoßung der Haut nach Neubildung''' einer '''Neodermis''' (sekundäre Körperabdeckung) nach dem Eindringen in den Wirt oder die '''Eindringung in Körperregionen des Wirts mit geringer Immunaktivität''' (z. B. ins Gehirn). Weiterhin benötigen parasitierende Organismen '''Haft-''' bzw. '''Klammervorrichtungen''' (z. B. '''Saugnäpfe bei Saugwürmern''' oder '''Haken bei Bandwürmern'''). Eine weitere Besonderheit ist, daß Parasiten oft eine '''gesteigerte Reproduktionsähigkeit''' zeigen und '''z. B. Augen und Verdauungstrakt''' (bei Endoparasiten, z. B. Bandwürmern; hier erfolgt die Aufnahme gelöster Nahrungspartikel über die Haut) '''reduziert''' haben.&lt;/div&gt;</text>
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&lt;div align="justify"&gt;Eine weitere Einteilung von Parasiten ist die in '''Ecto-''' und '''Endoparasiten'''. Dabei benötigen v. a. Endoparasiten (aber nicht ausschließlich) '''Invasionsmechanismen''', um in den Wirt einzudringen und in diesem leben zu können. Eine Strategie hierbei ist die '''Maskierung vor dem Immunsystem''' und die '''Bildung einer Schleimhülle''', die '''Abstoßung der Haut nach Neubildung''' einer '''Neodermis''' (sekundäre Körperabdeckung) nach dem Eindringen in den Wirt oder die '''Eindringung in Körperregionen des Wirts mit geringer Immunaktivität''' (z. B. ins Gehirn). Weiterhin benötigen parasitierende Organismen '''Haft-''' bzw. '''Klammervorrichtungen''' (z. B. '''Saugnäpfe bei Saugwürmern''' oder '''Haken bei Bandwürmern'''). Eine weitere Besonderheit ist, daß Parasiten oft eine '''gesteigerte Reproduktionsähigkeit''' zeigen und '''z. B. Augen und Verdauungstrakt''' (bei Endoparasiten, z. B. Bandwürmern; hier erfolgt die Aufnahme gelöster Nahrungspartikel über die Haut) '''reduziert''' haben.&lt;/div&gt;</text>
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&lt;div align="justify"&gt;Eine weitere Einteilung von Parasiten ist die in '''Ecto-''' und '''Endoparasiten'''. Dabei benötigen v. a. Endoparasiten (aber nicht ausschließlich) '''Invasionsmechanismen''', um in den Wirt einzudringen und in diesem leben zu können. Eine Strategie hierbei ist die '''Maskierung vor dem Immunsystem''' und die '''Bildung einer Schleimhülle''', die '''Abstoßung der Haut nach Neubildung''' einer '''Neodermis''' (sekundäre Körperabdeckung) nach dem Eindringen in den Wirt oder die '''Eindringung in Körperregionen des Wirts mit geringer Immunaktivität''' (z. B. ins Gehirn). Weiterhin benötigen parasitierende Organismen '''Haft-''' bzw. '''Klammervorrichtungen''' (z. B. '''Saugnäpfe bei Saugwürmern''' oder '''Haken bei Bandwürmern'''). Eine weitere Besonderheit ist, daß Parasiten oft eine '''gesteigerte Reproduktionsähigkeit''' zeigen und '''z. B. Augen und Verdauungstrakt''' (bei Endoparasiten, z. B. Bandwürmern; hier erfolgt die Aufnahme gelöster Nahrungspartikel über die Haut) '''reduziert''' haben.&lt;/div&gt;</text>
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    <text bytes="1719" xml:space="preserve">&lt;div align="justify"&gt;Parasitismus ist eine häufige Erscheinung im Tier- und Pflanzenreich. Dabei ist der Begriff Parasitismus als '''Wechselwirkung artverschiedener Organismen zum Vorteil des Parasiten und zum Nachteil des Wirts''' definiert. Dabei gibt es 2 Formen. Bei '''direkter Entwicklung''' des Parasiten verbringt dieser sein komplettes Leben in nur 1 Wirt. Bei der '''indirekten Entwicklung''' des Parasiten wird ein '''Wirtswechsel''' (vom '''Zwischen-''' auf den '''Endwirt''') nötig. Der Zwischenwirt ist dabei als der Organismus definiert, in dem '''asexuelle Vermehrung''' stattfindet, im Endwirt findet '''sexuelle Reproduktion''' statt.&lt;/div&gt;

&lt;div align="justify"&gt;Eine weitere Einteilung von Parasiten ist die in '''Ecto-''' und '''Endoparasiten'''. Dabei benötigen v. a. Endoparasiten (aber nicht ausschließlich) '''Invasionsmechanismen''', um in den Wirt einzudringen und in diesem leben zu können. Eine Strategie hierbei ist die '''Maskierung vor dem Immunsystem''' und die '''Bildung einer Schleimhülle''', die '''Abstoßung der Haut nach Neubildung''' einer '''Neodermis''' (sekundäre Körperabdeckung) nach dem Eindringen in den Wirt oder die '''Eindringung in Körperregionen des Wirts mit geringer Immunaktivität''' (z. B. ins Gehirn). Weiterhin benötigen parasitierende Organismen '''Haft-''' bzw. '''Klammervorrichtungen''' (z. B. '''Saugnäpfe bei Saugwürmern''' oder '''Haken bei Bandwürmern'''). Eine weitere Besonderheit ist, daß Parasiten oft eine '''gesteigerte Reproduktionsähigkeit''' zeigen und '''z. B. Augen und Verdauungstrakt''' (bei Endoparasiten, z. B. Bandwürmern; hier erfolgt die Aufnahme gelöster Nahrungspartikel über die Haut) '''reduziert''' haben.&lt;/div&gt;</text>
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  <title>Hydrozoa</title>
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    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="1781" xml:space="preserve">&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Hydrozoa-Anatomie.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Schematisierter Aufbau der Hydrazoen-Körper'''&lt;/small&gt;

Diese Tiere können sich sowohl '''sexuell''' (durch '''äußere Befruchtung''') als auch '''asexuell''' (durch '''Abschnürung''') fortpflanzen. Hydrozoen bilden bei unvollständiger Teilung Kolonien mit spezialisierten Einzeltieren, den '''Freß-''' und '''Reproduktionspolypen''' (syn. '''Fortpflanzungspolypen'''). Die Tiere eines Polypenstocks sind dadurch gekennzeichnet, daß sie über einen '''gemeinsamen Gastralraum''' verfügen. Bei der '''geschlechtlichen Fortpflanzung''' (diese wird '''durch getrenntgeschlechtliche Medusen''' durchgeführt und '''führt zu Polypen''') entsteht zunächst wieder eine '''Larve''', von denen ca. 25 verschiedene bekannt sind (z. B. '''Planula''', '''Actinula''', '''Ephyra''', etc.). Diese setzt sich nach einiger Zeit wieder auf dem Sediment an einem geeigneten Platz fest und wächst zum '''Polypen''' heran. Hydrozoen besitzen damit einen '''metagenetischen Generationswechsel'''. Von Art zu Art kommt es zu z. T. starken Reduktionen von Medusen oder Polypenstadien.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Lebenszyklus von Obelia.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Lebenszyklus von ''Obelia'' sp.'''&lt;/small&gt;

Hydrozoen besitzen zudem '''Sinneshaare''', '''Chemorezeptoren''' und - bei Medusen - ein spezielles Organ zur Lageerkennung, die '''Statocyste''' (syn. '''Statolithen'''). Dabei handelt es sich um kleine '''Kalkkügelchen''', die je nach Lage des Tieres '''Druck auf ihr Nervensystem ausüben'''.

Einige wenige Hydrozoa bilden ein sog. '''Pneumatophor'''. Dabei handelt es sich um eine Art "Schwimmboje", an der die Polypen, z. B. der ''Physalia physalis'' (''Portugiesische Galeere''), an der Luft-Wasser-Fläche treiben.</text>
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  <title>Inhalt</title>
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    <contributor>
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    </contributor>
    <model>wikitext</model>
    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="3908" xml:space="preserve">{{#tree:
*I. [[Überblick]]
**1.0 [[Definitionen der Biologie]]
**2.0 [[Aufgabengebiete der Biologie]]
**3.0 [[Gliederung des vorliegenden E-Books]]
*II. [[Molekularbiologie]]
**1.0 [[Grundlagen]]
***1.1 [[Materie, Element und subatomare Teilchen]]
***1.2 [[Entdeckung subatomarer Bausteine]]
***1.3 [[Atommodelle]]
****1.3.1 [[Orbitalmodell]]
**2.0 [[Organische Chemie]]
***2.1 [[Einführung]]
***2.2 [[Das Element Kohlenstoff]]
***2.3 [[Alkane (Aliphaten)]]
****2.3.1 [[n-Alkane (normale Alkane)]]
****2.3.2 [[Verzweigte Alkane]]
****2.3.3 [[Wichtige Alkane]]
****2.3.4 [[Rotationsprofile &amp; Konformationsanalyse]]
****2.3.5 [[Cycloalkane]]
****2.3.6 [[Reaktionen der Alkane]]
*****2.3.6.1 [[Reaktionen mit Halogenen]]
*****2.3.6.2 [[Pyrolyse]]
*****2.3.6.3 [[Auftrennung von Erdölen]]
*****2.3.6.4 [[Kraftstoffe]]
*****2.3.6.5 [[Verbrennung]]
***2.4 [[Halogenalkane]]
****2.4.1 [[Chiralität]]
****2.4.2 [[Chiralitätselemente]]
****2.4.3 [[Eigenschaften der Halogenalkane]]
****2.4.4 [[Reaktionen von Halogenalkanen]]
*****2.4.4.1 [[Nucleophile Substitution]]
*****2.4.4.2 [[Eliminierung]]
*****2.4.4.3 [[Reaktion mit Metallen]]
***2.5 [[Organometallverbindungen]]
***2.6 [[Alkohole]]
****2.6.1 [[Eigenschaften der Alkohole]]
****2.6.2 [[Wichtige Alkohole]]
****2.6.3 [[Reaktionen der Alkohole]]
*****2.6.3.1 [[Säure/Base-Verhalten]]
*****2.6.3.2 [[Reaktion zu Halogeniden]]
*****2.6.3.3 [[Umlagerungen]]
*****2.6.3.4 [[Anorganische Ester]]
*****2.6.3.5 [[Ether aus Alkoholen]]
*****2.6.3.6 [[Eliminierung]]
*****2.6.3.7 [[Oxidation]]
***2.7 [[Ether]]
****2.7.1 [[Eigenschaften der Ether]]
****2.7.2 [[Wichtige Ether]]
****2.7.3 [[Reaktionen der Ether]]
*****2.7.3.1 [[Reaktionen mit Säure]]
*****2.7.3.2 [[Etherspaltung]]
*****2.7.3.3 [[Autoxidation]]
***2.8 [[Aliphatische N-Verbindungen]]
****2.8.1 [[Azide]]
****2.8.2 [[Amine]]
*****2.8.2.1 [[Darstellung]]
*****2.8.2.2 [[Reaktionen mit Säuren und Basen]]
*****2.8.2.3 [[Eliminierung]]
****2.8.3 [[Weitere aliphatische N-Verbindungen]]
****2.8.4 [[Alkaloide]]
***2.9 [[Alkene (früher: Olefine)]]
****2.9.1 [[Eigenschaften]]
****2.9.2 [[Darstellung]]
****2.9.3 [[Reaktionen]]
****2.9.4 [[Wichtige Alkene]]
***2.10 [[Polymere]]
***2.11 [[Alkine]]
****2.11.1 [[Eigenschaften]]
****2.11.2 [[Darstellung]]
****2.11.3 [[Reaktionen]]
*III. [[Zoologie]]
**1.0 [[Stämme des Tierreichs]]
***1.1 [[Anmerkungen zur Systematik]]
***1.2 [[Systematischer Teil]]
****1.2.1 Reich: [[Protista]]
*****1.2.1.1 Stamm: [[Microspora]]
*****1.2.1.2 Stamm: [[Sarcomastigophora]]
******1.2.1.2.1 Unterstamm: [[Mastigophora (Flagellaten)]]
*******1.2.1.2.1.1 Klasse: [[Phytomastigophora]]
*******1.2.1.2.1.2 Klasse: [[Zoomastigophora]]
******1.2.1.2.2 Unterstamm: [[Sarcodina]]
*******1.2.1.2.2.1 Überklasse: [[Rhizopoda (Wurzelfüßer)]]
********1.2.1.2.2.1.1 Klasse: [[Granuloreticulosea]]
********1.2.1.2.2.1.2 Klasse: [[Acrasea (Zelluläre Schleimpilze]]
*****1.2.1.3 Stamm: [[Apicomplexa]]
******1.2.1.3.1 Klasse: [[Sporozoa (Sporentierchen)]]
****1.2.2 Reich: [[Animalia]]
*****1.2.2.1 [[Parasitismus]]
*****1.2.2.2 [[Parazoa]]
******1.2.2.2.1 Stamm: [[Porifera (Schwämme)]]
*******1.2.2.2.1.1 Klasse: [[Calcarea (Kalkschwämme)]]
*******1.2.2.2.1.2 Klasse: [[Hexactinellida (Kieselschwämme)]]
*******1.2.2.2.1.3 Klasse: [[Demospongiae (Hornschwämme)]]
*****1.2.2.3 [[Eumetazoa]]
******1.2.2.3.1 [[Radiata, Coelenterata (radiärsymmetrische Tiere, Hohltiere)]]
*******1.2.2.3.1.1 Stamm: [[Cnidaria (Nesseltiere)]]
********1.2.2.3.1.1.1 Klasse: [[Hydrozoa]]
********1.2.2.3.1.1.2 Klasse: [[Scyphozoa]]
********1.2.2.3.1.1.3 Klasse: [[Anthozoa (Korallen)]]
*********1.2.2.3.1.1.3.1 Unterklasse: [[Hexacorallia]]
**********1.2.2.3.1.1.3.1.1 Ordnung: [[Madreporaria (Steinkorallen)]]
*******1.2.2.3.1.2 Stamm: [[Ctenophora, Acnidaria (Rippenquallen)]]
******1.2.2.3.2 [[Bilateria (bilateralsymmetrische Tiere)]]
*******1.2.2.3.2.1 [[Entwicklung der Leibeshöhle]]
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    <text bytes="9646" xml:space="preserve">{{#tree:
*I. [[Überblick]]
**1.0 [[Definitionen der Biologie]]
**2.0 [[Aufgabengebiete der Biologie]]
**3.0 [[Gliederung des vorliegenden E-Books]]
*II. [[Molekularbiologie]]
**1.0 [[Grundlagen]]
***1.1 [[Materie, Element und subatomare Teilchen]]
***1.2 [[Entdeckung subatomarer Bausteine]]
***1.3 [[Atommodelle]]
****1.3.1 [[Orbitalmodell]]
**2.0 [[Organische Chemie]]
***2.1 [[Einführung]]
***2.2 [[Das Element Kohlenstoff]]
***2.3 [[Alkane (Aliphaten)]]
****2.3.1 [[n-Alkane (normale Alkane)]]
****2.3.2 [[Verzweigte Alkane]]
****2.3.3 [[Wichtige Alkane]]
****2.3.4 [[Rotationsprofile &amp; Konformationsanalyse]]
****2.3.5 [[Cycloalkane]]
****2.3.6 [[Reaktionen der Alkane]]
*****2.3.6.1 [[Reaktionen mit Halogenen]]
*****2.3.6.2 [[Pyrolyse]]
*****2.3.6.3 [[Auftrennung von Erdölen]]
*****2.3.6.4 [[Kraftstoffe]]
*****2.3.6.5 [[Verbrennung]]
***2.4 [[Halogenalkane]]
****2.4.1 [[Chiralität]]
****2.4.2 [[Chiralitätselemente]]
****2.4.3 [[Eigenschaften der Halogenalkane]]
****2.4.4 [[Reaktionen von Halogenalkanen]]
*****2.4.4.1 [[Nucleophile Substitution]]
*****2.4.4.2 [[Eliminierung]]
*****2.4.4.3 [[Reaktion mit Metallen]]
***2.5 [[Organometallverbindungen]]
***2.6 [[Alkohole]]
****2.6.1 [[Eigenschaften der Alkohole]]
****2.6.2 [[Wichtige Alkohole]]
****2.6.3 [[Reaktionen der Alkohole]]
*****2.6.3.1 [[Säure/Base-Verhalten]]
*****2.6.3.2 [[Reaktion zu Halogeniden]]
*****2.6.3.3 [[Umlagerungen]]
*****2.6.3.4 [[Anorganische Ester]]
*****2.6.3.5 [[Ether aus Alkoholen]]
*****2.6.3.6 [[Eliminierung]]
*****2.6.3.7 [[Oxidation]]
***2.7 [[Ether]]
****2.7.1 [[Eigenschaften der Ether]]
****2.7.2 [[Wichtige Ether]]
****2.7.3 [[Reaktionen der Ether]]
*****2.7.3.1 [[Reaktionen mit Säure]]
*****2.7.3.2 [[Etherspaltung]]
*****2.7.3.3 [[Autoxidation]]
***2.8 [[Aliphatische N-Verbindungen]]
****2.8.1 [[Azide]]
****2.8.2 [[Amine]]
*****2.8.2.1 [[Darstellung]]
*****2.8.2.2 [[Reaktionen mit Säuren und Basen]]
*****2.8.2.3 [[Eliminierung]]
****2.8.3 [[Weitere aliphatische N-Verbindungen]]
****2.8.4 [[Alkaloide]]
***2.9 [[Alkene (früher: Olefine)]]
****2.9.1 [[Eigenschaften]]
****2.9.2 [[Darstellung]]
****2.9.3 [[Reaktionen]]
****2.9.4 [[Wichtige Alkene]]
***2.10 [[Polymere]]
***2.11 [[Alkine]]
****2.11.1 [[Eigenschaften]]
****2.11.2 [[Darstellung]]
****2.11.3 [[Reaktionen]]
*III. [[Zoologie]]
**1.0 [[Stämme des Tierreichs]]
***1.1 [[Anmerkungen zur Systematik]]
***1.2 [[Systematischer Teil]]
****1.2.1 Reich: [[Protista]]
*****1.2.1.1 Stamm: [[Microspora]]
*****1.2.1.2 Stamm: [[Sarcomastigophora]]
******1.2.1.2.1 Unterstamm: [[Mastigophora (Flagellaten)]]
*******1.2.1.2.1.1 Klasse: [[Phytomastigophora]]
*******1.2.1.2.1.2 Klasse: [[Zoomastigophora]]
******1.2.1.2.2 Unterstamm: [[Sarcodina]]
*******1.2.1.2.2.1 Überklasse: [[Rhizopoda (Wurzelfüßer)]]
********1.2.1.2.2.1.1 Klasse: [[Granuloreticulosea]]
********1.2.1.2.2.1.2 Klasse: [[Acrasea (Zelluläre Schleimpilze]]
*****1.2.1.3 Stamm: [[Apicomplexa]]
******1.2.1.3.1 Klasse: [[Sporozoa (Sporentierchen)]]
****1.2.2 Reich: [[Animalia]]
*****1.2.2.1 [[Parasitismus]]
*****1.2.2.2 [[Parazoa]]
******1.2.2.2.1 Stamm: [[Porifera (Schwämme)]]
*******1.2.2.2.1.1 Klasse: [[Calcarea (Kalkschwämme)]]
*******1.2.2.2.1.2 Klasse: [[Hexactinellida (Kieselschwämme)]]
*******1.2.2.2.1.3 Klasse: [[Demospongiae (Hornschwämme)]]
*****1.2.2.3 [[Eumetazoa]]
******1.2.2.3.1 [[Radiata, Coelenterata (radiärsymmetrische Tiere, Hohltiere)]]
*******1.2.2.3.1.1 Stamm: [[Cnidaria (Nesseltiere)]]
********1.2.2.3.1.1.1 Klasse: [[Hydrozoa]]
********1.2.2.3.1.1.2 Klasse: [[Scyphozoa]]
********1.2.2.3.1.1.3 Klasse: [[Anthozoa (Korallen)]]
*********1.2.2.3.1.1.3.1 Unterklasse: [[Hexacorallia]]
**********1.2.2.3.1.1.3.1.1 Ordnung: [[Madreporaria (Steinkorallen)]]
*******1.2.2.3.1.2 Stamm: [[Ctenophora, Acnidaria (Rippenquallen)]]
******1.2.2.3.2 [[Bilateria (bilateralsymmetrische Tiere)]]
*******1.2.2.3.2.1 [[Entwicklung der Leibeshöhle]]
*******1.2.2.3.2.2 Stamm: [[Plathelminthes (Plattwürmer)]]
********1.2.2.3.2.2.1 Klasse: [[Turbellaria (Strudelwürmer)]]
********1.2.2.3.2.2.2 Klasse: [[Trematodes (Saugwürmer)]]
********1.2.2.3.2.2.3 Klasse: [[Cestodes (Bandwürmer)]]
*******1.2.2.3.2.3 Stamm: [[Nemathelminthes, Aschelminthes (Rundwürmer)]]
********1.2.2.3.2.3.1 Klasse: [[Gastrotricha (Bauchhärlinge)]]
********1.2.2.3.2.3.2 Klasse: [[Nematoda (Fadenwürmer)]]
********1.2.2.3.2.3.3 Klasse: [[Nematomorpha (Saitenwürmer, Pferdehaarwürmer)]]
********1.2.2.3.2.3.4 Klasse: [[Rotatoria (Rädertierchen)]]
*********1.2.2.3.2.3.4.1 Ordnung: [[Seisonidea]]
*********1.2.2.3.2.3.4.2 Ordnung: [[Monogononta]]
*********1.2.2.3.2.3.4.3 Ordnung: [[Bdelloidea]]
********1.2.2.3.2.3.5 Klasse: [[Acanthocephala (Kratzwürmer, Kratzer)
********1.2.2.3.2.3.6 Klasse: [[Priapulida (Priapswürmer)]]
********1.2.2.3.2.3.7 Klasse: [[Loricifera]]
********1.2.2.3.2.3.8 Klasse: [[Kinorhyncha (Hakenrüssler)]]
*******1.2.2.3.2.4 Stamm: [[Gnathostomulida (Kiefermäulchen)]]
*******1.2.2.3.2.5 Stamm: [[Nemertini (Schnurwürmer)]]
*******1.2.2.3.2.6 [[Articulata (Gliedertiere)]]
********1.2.2.3.2.6.1 Stamm: [[Annelida (Ringelwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.6.1.1 Klasse: [[Polychaeta (Vielborster)]]
**********1.2.2.3.2.6.1.1.1 [[Errantia]]
**********1.2.2.3.2.6.1.1.2 [[Sedentaria]]
**********1.2.2.3.2.6.1.1.3 Ordnung: [[Pogonophora (Bartwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.6.1.2 [[Clitellata]]
**********1.2.2.3.2.6.1.2.1 Klasse: [[Oligochaeta (Wenigborster)]]
**********1.2.2.3.2.6.1.2.2 Klasse: [[Hirudinea (Egel)]]
********1.2.2.3.2.6.2 Stamm: [[Tardigrada (Bärtierchen)]]
********1.2.2.3.2.6.3 Stamm: [[Pentastomida (Zungenwürmer)]]
********1.2.2.3.2.6.4 Stamm: [[Onychophora (Stummelfüßer)]]
********1.2.2.3.2.6.5 Stamm: [[Arthropoda (Gliederfüßer)]]
*********1.2.2.3.2.6.5.1 [[Amandibulata]]
**********1.2.2.3.2.6.5.1.1 Unterstamm: [[Trilobitomorpha]]
***********1.2.2.3.2.6.5.1.1.1 Klasse: [[Trilobita (Trilobiten)]]
**********1.2.2.3.2.6.5.1.2 Unterstamm: [[Chelicerata]]
***********1.2.2.3.2.6.5.1.2.1 Klasse: [[Merostomata (Pfeilschwanzkrebse)]]
***********1.2.2.3.2.6.5.1.2.2 Klasse: [[Arachnida (Spinnentiere)]]
************1.2.2.3.2.6.5.1.2.2.1 Ordnung: [[Scorpiones (Skorpione)]]
************1.2.2.3.2.6.5.1.2.2.2 Ordnung: [[Araneae (Webspinnen)]]
************1.2.2.3.2.6.5.1.2.2.3 Ordnung: [[Acari (Milben)]]
************1.2.2.3.2.6.5.1.2.2.4 Ordnung: [[Opiliones (Weberknechte)]]
***********1.2.2.3.2.6.5.1.2.3 Klasse: [[Pantopoda (Asselspinnen)]]
*********1.2.2.3.2.6.5.2 [[Mandibulata]]
**********1.2.2.3.2.6.5.2.1 Unterstamm: [[Crustacea (Krebstiere)]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.1.1 Klasse: [[Remipedia]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.1.2 Klasse: [[Cephalocarida]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.1.3 Klasse: [[Phyllopoda (Blattfußkrebse)]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.1.4 Klasse: [[Anostraca]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.1.5 Klasse: [[Ostracoda (Muschelkrebse)]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.1.6 Klasse: [[Copepoda (Ruderfußkrebse)]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.1.7 Klasse: [[Branchiura (Fischläuse)]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.1.8 Klasse: [[Mystacocarida]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.1.9 Klasse: [[Tantulocarida]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.1.10 Klasse: [[Ascothoracida]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.1.11 Klasse: [[Cirripedia (Rankenfüßer)]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.1.12 Klasse: [[Malacostraca (Höhere Krebse)]]
**********1.2.2.3.2.6.5.2.2 Unterstamm: [[Tracheata, Antennata, Monantennata]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.2.1 Klasse: [[Myriapoda (Tausendfüßer)]]
************1.2.2.3.2.6.5.2.2.1.1 Unterklasse: [[Chilopoda (Hundertfüßer)]]
************1.2.2.3.2.6.5.2.2.1.2 Unterklasse: [[Symphyla (Zwergfüßer)]]
************1.2.2.3.2.6.5.2.2.1.3 Unterklasse: [[Diplopoda (Doppelfüßer)]]
************1.2.2.3.2.6.5.2.2.1.4 Unterklasse: [[Pauropoda [[Wenigfüßer)]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.2.2 Klasse: [[Insecta, Hexapoda (Insekten)]]
************1.2.2.3.2.6.5.2.2.2.1 [[Apterygota (Ungeflügelte Insekten)]]
*************1.2.2.3.2.6.5.2.2.2.1.1 Unterklasse: [[Archaeognatha (Felsenspringer)]]
*************1.2.2.3.2.6.5.2.2.2.1.2 Unterklasse: [[Zygentoma (Fischchen)]]
*************1.2.2.3.2.6.5.2.2.2.1.3 Unterklasse: [[Diplura (Doppelschwänze)]]
*************1.2.2.3.2.6.5.2.2.2.1.4 Unterklasse: [[Protura (Beintastler)]]
*************1.2.2.3.2.6.5.2.2.2.1.5 Unterklasse: [[Collembola (Springschwänze)]]
************1.2.2.3.2.6.5.2.2.2.2 [[Pterygota (Geflügelte Insekten)]]
*******1.2.2.3.2.7 Stamm: [[Mollusca (Weichtiere)]]
********1.2.2.3.2.7.1 [[Aculifera (Stachelweichtiere)]]
*********1.2.2.3.2.7.1.1 Klasse: [[Aplacophora (Wurmmollusken)]]
*********1.2.2.3.2.7.1.2 Klasse: [[Polyplacophora (Käferschnecken)]]
********1.2.2.3.2.7.2 [[Conchifera (Schalenweichtiere)]]
*********1.2.2.3.2.7.2.1 Klasse: [[Monoplacophora (Urmützenschnecken)]]
*********1.2.2.3.2.7.2.2 Klasse: [[Gastropoda (Schnecken)]]
**********1.2.2.3.2.7.2.2.1 Unterklasse: [[Streptoneura, Prosobranchia]]
***********1.2.2.3.2.7.2.2.1.1 Ordnung: [[Archaeogastropoda, Diotocardia]]
***********1.2.2.3.2.7.2.2.1.2 Ordnung: [[Mesogastropoda, Monotocardia]]
***********1.2.2.3.2.7.2.2.1.3 Ordnung: [[Neogastropoda, Stenoglossa]]
**********1.2.2.3.2.7.2.2.2 [[Euthyneura]]
***********1.2.2.3.2.7.2.2.2.1 Unterklasse: [[Opisthobranchia (Hinterkiemer)]]
***********1.2.2.3.2.7.2.2.2.2 Unterklasse: [[Pulmonata (Lungenschnecken)]]
*********1.2.2.3.2.7.2.3 Klasse: [[Scaphopoda (Kahnfüßer, Grabfüßer)]]
*********1.2.2.3.2.7.2.4 Klasse: [[Bivalvia (Muscheln)]]
*********1.2.2.3.2.7.2.5 Klasse: [[Cephalopoda (Kopffüßer)]]
**********1.2.2.3.2.7.2.5.1 Unterklasse: [[Tetrabranchia]]
**********1.2.2.3.2.7.2.5.2 Unterklasse: [[Dibranchiata]]
*Exkurs: Evolution der Lichtsinnesorgane
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    <text bytes="9648" xml:space="preserve">{{#tree:
*I. [[Überblick]]
**1.0 [[Definitionen der Biologie]]
**2.0 [[Aufgabengebiete der Biologie]]
**3.0 [[Gliederung des vorliegenden E-Books]]
*II. [[Molekularbiologie]]
**1.0 [[Grundlagen]]
***1.1 [[Materie, Element und subatomare Teilchen]]
***1.2 [[Entdeckung subatomarer Bausteine]]
***1.3 [[Atommodelle]]
****1.3.1 [[Orbitalmodell]]
**2.0 [[Organische Chemie]]
***2.1 [[Einführung]]
***2.2 [[Das Element Kohlenstoff]]
***2.3 [[Alkane (Aliphaten)]]
****2.3.1 [[n-Alkane (normale Alkane)]]
****2.3.2 [[Verzweigte Alkane]]
****2.3.3 [[Wichtige Alkane]]
****2.3.4 [[Rotationsprofile &amp; Konformationsanalyse]]
****2.3.5 [[Cycloalkane]]
****2.3.6 [[Reaktionen der Alkane]]
*****2.3.6.1 [[Reaktionen mit Halogenen]]
*****2.3.6.2 [[Pyrolyse]]
*****2.3.6.3 [[Auftrennung von Erdölen]]
*****2.3.6.4 [[Kraftstoffe]]
*****2.3.6.5 [[Verbrennung]]
***2.4 [[Halogenalkane]]
****2.4.1 [[Chiralität]]
****2.4.2 [[Chiralitätselemente]]
****2.4.3 [[Eigenschaften der Halogenalkane]]
****2.4.4 [[Reaktionen von Halogenalkanen]]
*****2.4.4.1 [[Nucleophile Substitution]]
*****2.4.4.2 [[Eliminierung]]
*****2.4.4.3 [[Reaktion mit Metallen]]
***2.5 [[Organometallverbindungen]]
***2.6 [[Alkohole]]
****2.6.1 [[Eigenschaften der Alkohole]]
****2.6.2 [[Wichtige Alkohole]]
****2.6.3 [[Reaktionen der Alkohole]]
*****2.6.3.1 [[Säure/Base-Verhalten]]
*****2.6.3.2 [[Reaktion zu Halogeniden]]
*****2.6.3.3 [[Umlagerungen]]
*****2.6.3.4 [[Anorganische Ester]]
*****2.6.3.5 [[Ether aus Alkoholen]]
*****2.6.3.6 [[Eliminierung]]
*****2.6.3.7 [[Oxidation]]
***2.7 [[Ether]]
****2.7.1 [[Eigenschaften der Ether]]
****2.7.2 [[Wichtige Ether]]
****2.7.3 [[Reaktionen der Ether]]
*****2.7.3.1 [[Reaktionen mit Säure]]
*****2.7.3.2 [[Etherspaltung]]
*****2.7.3.3 [[Autoxidation]]
***2.8 [[Aliphatische N-Verbindungen]]
****2.8.1 [[Azide]]
****2.8.2 [[Amine]]
*****2.8.2.1 [[Darstellung]]
*****2.8.2.2 [[Reaktionen mit Säuren und Basen]]
*****2.8.2.3 [[Eliminierung]]
****2.8.3 [[Weitere aliphatische N-Verbindungen]]
****2.8.4 [[Alkaloide]]
***2.9 [[Alkene (früher: Olefine)]]
****2.9.1 [[Eigenschaften]]
****2.9.2 [[Darstellung]]
****2.9.3 [[Reaktionen]]
****2.9.4 [[Wichtige Alkene]]
***2.10 [[Polymere]]
***2.11 [[Alkine]]
****2.11.1 [[Eigenschaften]]
****2.11.2 [[Darstellung]]
****2.11.3 [[Reaktionen]]
*III. [[Zoologie]]
**1.0 [[Stämme des Tierreichs]]
***1.1 [[Anmerkungen zur Systematik]]
***1.2 [[Systematischer Teil]]
****1.2.1 Reich: [[Protista]]
*****1.2.1.1 Stamm: [[Microspora]]
*****1.2.1.2 Stamm: [[Sarcomastigophora]]
******1.2.1.2.1 Unterstamm: [[Mastigophora (Flagellaten)]]
*******1.2.1.2.1.1 Klasse: [[Phytomastigophora]]
*******1.2.1.2.1.2 Klasse: [[Zoomastigophora]]
******1.2.1.2.2 Unterstamm: [[Sarcodina]]
*******1.2.1.2.2.1 Überklasse: [[Rhizopoda (Wurzelfüßer)]]
********1.2.1.2.2.1.1 Klasse: [[Granuloreticulosea]]
********1.2.1.2.2.1.2 Klasse: [[Acrasea (Zelluläre Schleimpilze]]
*****1.2.1.3 Stamm: [[Apicomplexa]]
******1.2.1.3.1 Klasse: [[Sporozoa (Sporentierchen)]]
****1.2.2 Reich: [[Animalia]]
*****1.2.2.1 [[Parasitismus]]
*****1.2.2.2 [[Parazoa]]
******1.2.2.2.1 Stamm: [[Porifera (Schwämme)]]
*******1.2.2.2.1.1 Klasse: [[Calcarea (Kalkschwämme)]]
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*******1.2.2.2.1.3 Klasse: [[Demospongiae (Hornschwämme)]]
*****1.2.2.3 [[Eumetazoa]]
******1.2.2.3.1 [[Radiata, Coelenterata (radiärsymmetrische Tiere, Hohltiere)]]
*******1.2.2.3.1.1 Stamm: [[Cnidaria (Nesseltiere)]]
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*******1.2.2.3.2.2 Stamm: [[Plathelminthes (Plattwürmer)]]
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*********1.2.2.3.2.3.4.1 Ordnung: [[Seisonidea]]
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********1.2.2.3.2.3.7 Klasse: [[Loricifera]]
********1.2.2.3.2.3.8 Klasse: [[Kinorhyncha (Hakenrüssler)]]
*******1.2.2.3.2.4 Stamm: [[Gnathostomulida (Kiefermäulchen)]]
*******1.2.2.3.2.5 Stamm: [[Nemertini (Schnurwürmer)]]
*******1.2.2.3.2.6 [[Articulata (Gliedertiere)]]
********1.2.2.3.2.6.1 Stamm: [[Annelida (Ringelwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.6.1.1 Klasse: [[Polychaeta (Vielborster)]]
**********1.2.2.3.2.6.1.1.1 [[Errantia]]
**********1.2.2.3.2.6.1.1.2 [[Sedentaria]]
**********1.2.2.3.2.6.1.1.3 Ordnung: [[Pogonophora (Bartwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.6.1.2 [[Clitellata]]
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**********1.2.2.3.2.6.1.2.2 Klasse: [[Hirudinea (Egel)]]
********1.2.2.3.2.6.2 Stamm: [[Tardigrada (Bärtierchen)]]
********1.2.2.3.2.6.3 Stamm: [[Pentastomida (Zungenwürmer)]]
********1.2.2.3.2.6.4 Stamm: [[Onychophora (Stummelfüßer)]]
********1.2.2.3.2.6.5 Stamm: [[Arthropoda (Gliederfüßer)]]
*********1.2.2.3.2.6.5.1 [[Amandibulata]]
**********1.2.2.3.2.6.5.1.1 Unterstamm: [[Trilobitomorpha]]
***********1.2.2.3.2.6.5.1.1.1 Klasse: [[Trilobita (Trilobiten)]]
**********1.2.2.3.2.6.5.1.2 Unterstamm: [[Chelicerata]]
***********1.2.2.3.2.6.5.1.2.1 Klasse: [[Merostomata (Pfeilschwanzkrebse)]]
***********1.2.2.3.2.6.5.1.2.2 Klasse: [[Arachnida (Spinnentiere)]]
************1.2.2.3.2.6.5.1.2.2.1 Ordnung: [[Scorpiones (Skorpione)]]
************1.2.2.3.2.6.5.1.2.2.2 Ordnung: [[Araneae (Webspinnen)]]
************1.2.2.3.2.6.5.1.2.2.3 Ordnung: [[Acari (Milben)]]
************1.2.2.3.2.6.5.1.2.2.4 Ordnung: [[Opiliones (Weberknechte)]]
***********1.2.2.3.2.6.5.1.2.3 Klasse: [[Pantopoda (Asselspinnen)]]
*********1.2.2.3.2.6.5.2 [[Mandibulata]]
**********1.2.2.3.2.6.5.2.1 Unterstamm: [[Crustacea (Krebstiere)]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.1.1 Klasse: [[Remipedia]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.1.2 Klasse: [[Cephalocarida]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.1.3 Klasse: [[Phyllopoda (Blattfußkrebse)]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.1.4 Klasse: [[Anostraca]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.1.5 Klasse: [[Ostracoda (Muschelkrebse)]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.1.6 Klasse: [[Copepoda (Ruderfußkrebse)]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.1.7 Klasse: [[Branchiura (Fischläuse)]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.1.8 Klasse: [[Mystacocarida]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.1.9 Klasse: [[Tantulocarida]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.1.10 Klasse: [[Ascothoracida]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.1.11 Klasse: [[Cirripedia (Rankenfüßer)]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.1.12 Klasse: [[Malacostraca (Höhere Krebse)]]
**********1.2.2.3.2.6.5.2.2 Unterstamm: [[Tracheata, Antennata, Monantennata]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.2.1 Klasse: [[Myriapoda (Tausendfüßer)]]
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************1.2.2.3.2.6.5.2.2.1.2 Unterklasse: [[Symphyla (Zwergfüßer)]]
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***********1.2.2.3.2.6.5.2.2.2 Klasse: [[Insecta, Hexapoda (Insekten)]]
************1.2.2.3.2.6.5.2.2.2.1 [[Apterygota (Ungeflügelte Insekten)]]
*************1.2.2.3.2.6.5.2.2.2.1.1 Unterklasse: [[Archaeognatha (Felsenspringer)]]
*************1.2.2.3.2.6.5.2.2.2.1.2 Unterklasse: [[Zygentoma (Fischchen)]]
*************1.2.2.3.2.6.5.2.2.2.1.3 Unterklasse: [[Diplura (Doppelschwänze)]]
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*************1.2.2.3.2.6.5.2.2.2.1.5 Unterklasse: [[Collembola (Springschwänze)]]
************1.2.2.3.2.6.5.2.2.2.2 [[Pterygota (Geflügelte Insekten)]]
*******1.2.2.3.2.7 Stamm: [[Mollusca (Weichtiere)]]
********1.2.2.3.2.7.1 [[Aculifera (Stachelweichtiere)]]
*********1.2.2.3.2.7.1.1 Klasse: [[Aplacophora (Wurmmollusken)]]
*********1.2.2.3.2.7.1.2 Klasse: [[Polyplacophora (Käferschnecken)]]
********1.2.2.3.2.7.2 [[Conchifera (Schalenweichtiere)]]
*********1.2.2.3.2.7.2.1 Klasse: [[Monoplacophora (Urmützenschnecken)]]
*********1.2.2.3.2.7.2.2 Klasse: [[Gastropoda (Schnecken)]]
**********1.2.2.3.2.7.2.2.1 Unterklasse: [[Streptoneura, Prosobranchia]]
***********1.2.2.3.2.7.2.2.1.1 Ordnung: [[Archaeogastropoda, Diotocardia]]
***********1.2.2.3.2.7.2.2.1.2 Ordnung: [[Mesogastropoda, Monotocardia]]
***********1.2.2.3.2.7.2.2.1.3 Ordnung: [[Neogastropoda, Stenoglossa]]
**********1.2.2.3.2.7.2.2.2 [[Euthyneura]]
***********1.2.2.3.2.7.2.2.2.1 Unterklasse: [[Opisthobranchia (Hinterkiemer)]]
***********1.2.2.3.2.7.2.2.2.2 Unterklasse: [[Pulmonata (Lungenschnecken)]]
*********1.2.2.3.2.7.2.3 Klasse: [[Scaphopoda (Kahnfüßer, Grabfüßer)]]
*********1.2.2.3.2.7.2.4 Klasse: [[Bivalvia (Muscheln)]]
*********1.2.2.3.2.7.2.5 Klasse: [[Cephalopoda (Kopffüßer)]]
**********1.2.2.3.2.7.2.5.1 Unterklasse: [[Tetrabranchia]]
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*Exkurs: Evolution der Lichtsinnesorgane
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    <text bytes="9652" xml:space="preserve">{{#tree:
*I. [[Überblick]]
**1.0 [[Definitionen der Biologie]]
**2.0 [[Aufgabengebiete der Biologie]]
**3.0 [[Gliederung des vorliegenden E-Books]]
*II. [[Molekularbiologie]]
**1.0 [[Grundlagen]]
***1.1 [[Materie, Element und subatomare Teilchen]]
***1.2 [[Entdeckung subatomarer Bausteine]]
***1.3 [[Atommodelle]]
****1.3.1 [[Orbitalmodell]]
**2.0 [[Organische Chemie]]
***2.1 [[Einführung]]
***2.2 [[Das Element Kohlenstoff]]
***2.3 [[Alkane (Aliphaten)]]
****2.3.1 [[n-Alkane (normale Alkane)]]
****2.3.2 [[Verzweigte Alkane]]
****2.3.3 [[Wichtige Alkane]]
****2.3.4 [[Rotationsprofile &amp; Konformationsanalyse]]
****2.3.5 [[Cycloalkane]]
****2.3.6 [[Reaktionen der Alkane]]
*****2.3.6.1 [[Reaktionen mit Halogenen]]
*****2.3.6.2 [[Pyrolyse]]
*****2.3.6.3 [[Auftrennung von Erdölen]]
*****2.3.6.4 [[Kraftstoffe]]
*****2.3.6.5 [[Verbrennung]]
***2.4 [[Halogenalkane]]
****2.4.1 [[Chiralität]]
****2.4.2 [[Chiralitätselemente]]
****2.4.3 [[Eigenschaften der Halogenalkane]]
****2.4.4 [[Reaktionen von Halogenalkanen]]
*****2.4.4.1 [[Nucleophile Substitution]]
*****2.4.4.2 [[Eliminierung]]
*****2.4.4.3 [[Reaktion mit Metallen]]
***2.5 [[Organometallverbindungen]]
***2.6 [[Alkohole]]
****2.6.1 [[Eigenschaften der Alkohole]]
****2.6.2 [[Wichtige Alkohole]]
****2.6.3 [[Reaktionen der Alkohole]]
*****2.6.3.1 [[Säure/Base-Verhalten]]
*****2.6.3.2 [[Reaktion zu Halogeniden]]
*****2.6.3.3 [[Umlagerungen]]
*****2.6.3.4 [[Anorganische Ester]]
*****2.6.3.5 [[Ether aus Alkoholen]]
*****2.6.3.6 [[Eliminierung]]
*****2.6.3.7 [[Oxidation]]
***2.7 [[Ether]]
****2.7.1 [[Eigenschaften der Ether]]
****2.7.2 [[Wichtige Ether]]
****2.7.3 [[Reaktionen der Ether]]
*****2.7.3.1 [[Reaktionen mit Säure]]
*****2.7.3.2 [[Etherspaltung]]
*****2.7.3.3 [[Autoxidation]]
***2.8 [[Aliphatische N-Verbindungen]]
****2.8.1 [[Azide]]
****2.8.2 [[Amine]]
*****2.8.2.1 [[Darstellung]]
*****2.8.2.2 [[Reaktionen mit Säuren und Basen]]
*****2.8.2.3 [[Eliminierung]]
****2.8.3 [[Weitere aliphatische N-Verbindungen]]
****2.8.4 [[Alkaloide]]
***2.9 [[Alkene (früher: Olefine)]]
****2.9.1 [[Eigenschaften]]
****2.9.2 [[Darstellung]]
****2.9.3 [[Reaktionen]]
****2.9.4 [[Wichtige Alkene]]
***2.10 [[Polymere]]
***2.11 [[Alkine]]
****2.11.1 [[Eigenschaften]]
****2.11.2 [[Darstellung]]
****2.11.3 [[Reaktionen]]
*III. [[Zoologie]]
**1.0 [[Stämme des Tierreichs]]
***1.1 [[Anmerkungen zur Systematik]]
***1.2 [[Systematischer Teil]]
****1.2.1 Reich: [[Protista]]
*****1.2.1.1 Stamm: [[Microspora]]
*****1.2.1.2 Stamm: [[Sarcomastigophora]]
******1.2.1.2.1 Unterstamm: [[Mastigophora (Flagellaten)]]
*******1.2.1.2.1.1 Klasse: [[Phytomastigophora]]
*******1.2.1.2.1.2 Klasse: [[Zoomastigophora]]
******1.2.1.2.2 Unterstamm: [[Sarcodina]]
*******1.2.1.2.2.1 Überklasse: [[Rhizopoda (Wurzelfüßer)]]
********1.2.1.2.2.1.1 Klasse: [[Granuloreticulosea]]
********1.2.1.2.2.1.2 Klasse: [[Acrasea (Zelluläre Schleimpilze]]
*****1.2.1.3 Stamm: [[Apicomplexa]]
******1.2.1.3.1 Klasse: [[Sporozoa (Sporentierchen)]]
****1.2.2 Reich: [[Animalia]]
*****1.2.2.1 [[Parasitismus]]
*****1.2.2.2 [[Parazoa]]
******1.2.2.2.1 Stamm: [[Porifera (Schwämme)]]
*******1.2.2.2.1.1 Klasse: [[Calcarea (Kalkschwämme)]]
*******1.2.2.2.1.2 Klasse: [[Hexactinellida (Kieselschwämme)]]
*******1.2.2.2.1.3 Klasse: [[Demospongiae (Hornschwämme)]]
*****1.2.2.3 [[Eumetazoa]]
******1.2.2.3.1 [[Radiata, Coelenterata (radiärsymmetrische Tiere, Hohltiere)]]
*******1.2.2.3.1.1 Stamm: [[Cnidaria (Nesseltiere)]]
********1.2.2.3.1.1.1 Klasse: [[Hydrozoa]]
********1.2.2.3.1.1.2 Klasse: [[Scyphozoa]]
********1.2.2.3.1.1.3 Klasse: [[Anthozoa (Korallen)]]
*********1.2.2.3.1.1.3.1 Unterklasse: [[Hexacorallia]]
**********1.2.2.3.1.1.3.1.1 Ordnung: [[Madreporaria (Steinkorallen)]]
*******1.2.2.3.1.2 Stamm: [[Ctenophora, Acnidaria (Rippenquallen)]]
******1.2.2.3.2 [[Bilateria (bilateralsymmetrische Tiere)]]
*******1.2.2.3.2.1 [[Entwicklung der Leibeshöhle]]
*******1.2.2.3.2.2 Stamm: [[Plathelminthes (Plattwürmer)]]
********1.2.2.3.2.2.1 Klasse: [[Turbellaria (Strudelwürmer)]]
********1.2.2.3.2.2.2 Klasse: [[Trematodes (Saugwürmer)]]
********1.2.2.3.2.2.3 Klasse: [[Cestodes (Bandwürmer)]]
*******1.2.2.3.2.3 Stamm: [[Nemathelminthes, Aschelminthes (Rundwürmer)]]
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*********1.2.2.3.2.3.4.1 Ordnung: [[Seisonidea]]
*********1.2.2.3.2.3.4.2 Ordnung: [[Monogononta]]
*********1.2.2.3.2.3.4.3 Ordnung: [[Bdelloidea]]
********1.2.2.3.2.3.5 Klasse: [[Acanthocephala (Kratzwürmer, Kratzer)]]
********1.2.2.3.2.3.6 Klasse: [[Priapulida (Priapswürmer)]]
********1.2.2.3.2.3.7 Klasse: [[Loricifera]]
********1.2.2.3.2.3.8 Klasse: [[Kinorhyncha (Hakenrüssler)]]
*******1.2.2.3.2.4 Stamm: [[Gnathostomulida (Kiefermäulchen)]]
*******1.2.2.3.2.5 Stamm: [[Nemertini (Schnurwürmer)]]
*******1.2.2.3.2.6 [[Articulata (Gliedertiere)]]
********1.2.2.3.2.6.1 Stamm: [[Annelida (Ringelwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.6.1.1 Klasse: [[Polychaeta (Vielborster)]]
**********1.2.2.3.2.6.1.1.1 [[Errantia]]
**********1.2.2.3.2.6.1.1.2 [[Sedentaria]]
**********1.2.2.3.2.6.1.1.3 Ordnung: [[Pogonophora (Bartwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.6.1.2 [[Clitellata]]
**********1.2.2.3.2.6.1.2.1 Klasse: [[Oligochaeta (Wenigborster)]]
**********1.2.2.3.2.6.1.2.2 Klasse: [[Hirudinea (Egel)]]
********1.2.2.3.2.6.2 Stamm: [[Tardigrada (Bärtierchen)]]
********1.2.2.3.2.6.3 Stamm: [[Pentastomida (Zungenwürmer)]]
********1.2.2.3.2.6.4 Stamm: [[Onychophora (Stummelfüßer)]]
********1.2.2.3.2.6.5 Stamm: [[Arthropoda (Gliederfüßer)]]
*********1.2.2.3.2.6.5.1 [[Amandibulata]]
**********1.2.2.3.2.6.5.1.1 Unterstamm: [[Trilobitomorpha]]
***********1.2.2.3.2.6.5.1.1.1 Klasse: [[Trilobita (Trilobiten)]]
**********1.2.2.3.2.6.5.1.2 Unterstamm: [[Chelicerata]]
***********1.2.2.3.2.6.5.1.2.1 Klasse: [[Merostomata (Pfeilschwanzkrebse)]]
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************1.2.2.3.2.6.5.1.2.2.1 Ordnung: [[Scorpiones (Skorpione)]]
************1.2.2.3.2.6.5.1.2.2.2 Ordnung: [[Araneae (Webspinnen)]]
************1.2.2.3.2.6.5.1.2.2.3 Ordnung: [[Acari (Milben)]]
************1.2.2.3.2.6.5.1.2.2.4 Ordnung: [[Opiliones (Weberknechte)]]
***********1.2.2.3.2.6.5.1.2.3 Klasse: [[Pantopoda (Asselspinnen)]]
*********1.2.2.3.2.6.5.2 [[Mandibulata]]
**********1.2.2.3.2.6.5.2.1 Unterstamm: [[Crustacea (Krebstiere)]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.1.1 Klasse: [[Remipedia]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.1.2 Klasse: [[Cephalocarida]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.1.3 Klasse: [[Phyllopoda (Blattfußkrebse)]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.1.4 Klasse: [[Anostraca]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.1.5 Klasse: [[Ostracoda (Muschelkrebse)]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.1.6 Klasse: [[Copepoda (Ruderfußkrebse)]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.1.7 Klasse: [[Branchiura (Fischläuse)]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.1.8 Klasse: [[Mystacocarida]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.1.9 Klasse: [[Tantulocarida]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.1.10 Klasse: [[Ascothoracida]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.1.11 Klasse: [[Cirripedia (Rankenfüßer)]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.1.12 Klasse: [[Malacostraca (Höhere Krebse)]]
**********1.2.2.3.2.6.5.2.2 Unterstamm: [[Tracheata, Antennata, Monantennata]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.2.1 Klasse: [[Myriapoda (Tausendfüßer)]]
************1.2.2.3.2.6.5.2.2.1.1 Unterklasse: [[Chilopoda (Hundertfüßer)]]
************1.2.2.3.2.6.5.2.2.1.2 Unterklasse: [[Symphyla (Zwergfüßer)]]
************1.2.2.3.2.6.5.2.2.1.3 Unterklasse: [[Diplopoda (Doppelfüßer)]]
************1.2.2.3.2.6.5.2.2.1.4 Unterklasse: [[Pauropoda [[Wenigfüßer)]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.2.2 Klasse: [[Insecta, Hexapoda (Insekten)]]
************1.2.2.3.2.6.5.2.2.2.1 [[Apterygota (Ungeflügelte Insekten)]]
*************1.2.2.3.2.6.5.2.2.2.1.1 Unterklasse: [[Archaeognatha (Felsenspringer)]]
*************1.2.2.3.2.6.5.2.2.2.1.2 Unterklasse: [[Zygentoma (Fischchen)]]
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*******1.2.2.3.2.7 Stamm: [[Mollusca (Weichtiere)]]
********1.2.2.3.2.7.1 [[Aculifera (Stachelweichtiere)]]
*********1.2.2.3.2.7.1.1 Klasse: [[Aplacophora (Wurmmollusken)]]
*********1.2.2.3.2.7.1.2 Klasse: [[Polyplacophora (Käferschnecken)]]
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*********1.2.2.3.2.7.2.1 Klasse: [[Monoplacophora (Urmützenschnecken)]]
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**********1.2.2.3.2.7.2.2.1 Unterklasse: [[Streptoneura, Prosobranchia]]
***********1.2.2.3.2.7.2.2.1.1 Ordnung: [[Archaeogastropoda, Diotocardia]]
***********1.2.2.3.2.7.2.2.1.2 Ordnung: [[Mesogastropoda, Monotocardia]]
***********1.2.2.3.2.7.2.2.1.3 Ordnung: [[Neogastropoda, Stenoglossa]]
**********1.2.2.3.2.7.2.2.2 [[Euthyneura]]
***********1.2.2.3.2.7.2.2.2.1 Unterklasse: [[Opisthobranchia (Hinterkiemer)]]
***********1.2.2.3.2.7.2.2.2.2 Unterklasse: [[Pulmonata (Lungenschnecken)]]
*********1.2.2.3.2.7.2.3 Klasse: [[Scaphopoda (Kahnfüßer, Grabfüßer)]]
*********1.2.2.3.2.7.2.4 Klasse: [[Bivalvia (Muscheln)]]
*********1.2.2.3.2.7.2.5 Klasse: [[Cephalopoda (Kopffüßer)]]
**********1.2.2.3.2.7.2.5.1 Unterklasse: [[Tetrabranchia]]
**********1.2.2.3.2.7.2.5.2 Unterklasse: [[Dibranchiata]]
*Exkurs: [[Evolution der Lichtsinnesorgane]]
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    <text bytes="9651" xml:space="preserve">{{#tree:
*I. [[Überblick]]
**1.0 [[Definitionen der Biologie]]
**2.0 [[Aufgabengebiete der Biologie]]
**3.0 [[Gliederung des vorliegenden E-Books]]
*II. [[Molekularbiologie]]
**1.0 [[Grundlagen]]
***1.1 [[Materie, Element und subatomare Teilchen]]
***1.2 [[Entdeckung subatomarer Bausteine]]
***1.3 [[Atommodelle]]
****1.3.1 [[Orbitalmodell]]
**2.0 [[Organische Chemie]]
***2.1 [[Einführung]]
***2.2 [[Das Element Kohlenstoff]]
***2.3 [[Alkane (Aliphaten)]]
****2.3.1 [[n-Alkane (normale Alkane)]]
****2.3.2 [[Verzweigte Alkane]]
****2.3.3 [[Wichtige Alkane]]
****2.3.4 [[Rotationsprofile &amp; Konformationsanalyse]]
****2.3.5 [[Cycloalkane]]
****2.3.6 [[Reaktionen der Alkane]]
*****2.3.6.1 [[Reaktionen mit Halogenen]]
*****2.3.6.2 [[Pyrolyse]]
*****2.3.6.3 [[Auftrennung von Erdölen]]
*****2.3.6.4 [[Kraftstoffe]]
*****2.3.6.5 [[Verbrennung]]
***2.4 [[Halogenalkane]]
****2.4.1 [[Chiralität]]
****2.4.2 [[Chiralitätselemente]]
****2.4.3 [[Eigenschaften der Halogenalkane]]
****2.4.4 [[Reaktionen von Halogenalkanen]]
*****2.4.4.1 [[Nucleophile Substitution]]
*****2.4.4.2 [[Eliminierung]]
*****2.4.4.3 [[Reaktion mit Metallen]]
***2.5 [[Organometallverbindungen]]
***2.6 [[Alkohole]]
****2.6.1 [[Eigenschaften der Alkohole]]
****2.6.2 [[Wichtige Alkohole]]
****2.6.3 [[Reaktionen der Alkohole]]
*****2.6.3.1 [[Säure/Base-Verhalten]]
*****2.6.3.2 [[Reaktion zu Halogeniden]]
*****2.6.3.3 [[Umlagerungen]]
*****2.6.3.4 [[Anorganische Ester]]
*****2.6.3.5 [[Ether aus Alkoholen]]
*****2.6.3.6 [[Eliminierung]]
*****2.6.3.7 [[Oxidation]]
***2.7 [[Ether]]
****2.7.1 [[Eigenschaften der Ether]]
****2.7.2 [[Wichtige Ether]]
****2.7.3 [[Reaktionen der Ether]]
*****2.7.3.1 [[Reaktionen mit Säure]]
*****2.7.3.2 [[Etherspaltung]]
*****2.7.3.3 [[Autoxidation]]
***2.8 [[Aliphatische N-Verbindungen]]
****2.8.1 [[Azide]]
****2.8.2 [[Amine]]
*****2.8.2.1 [[Darstellung]]
*****2.8.2.2 [[Reaktionen mit Säuren und Basen]]
*****2.8.2.3 [[Eliminierung]]
****2.8.3 [[Weitere aliphatische N-Verbindungen]]
****2.8.4 [[Alkaloide]]
***2.9 [[Alkene (früher: Olefine)]]
****2.9.1 [[Eigenschaften]]
****2.9.2 [[Darstellung]]
****2.9.3 [[Reaktionen]]
****2.9.4 [[Wichtige Alkene]]
***2.10 [[Polymere]]
***2.11 [[Alkine]]
****2.11.1 [[Eigenschaften]]
****2.11.2 [[Darstellung]]
****2.11.3 [[Reaktionen]]
*III. [[Zoologie]]
**1.0 [[Stämme des Tierreichs]]
***1.1 [[Anmerkungen zur Systematik]]
***1.2 [[Systematischer Teil]]
****1.2.1 Reich: [[Protista]]
*****1.2.1.1 Stamm: [[Microspora]]
*****1.2.1.2 Stamm: [[Sarcomastigophora]]
******1.2.1.2.1 Unterstamm: [[Mastigophora (Flagellaten)]]
*******1.2.1.2.1.1 Klasse: [[Phytomastigophora]]
*******1.2.1.2.1.2 Klasse: [[Zoomastigophora]]
******1.2.1.2.2 Unterstamm: [[Sarcodina]]
*******1.2.1.2.2.1 Überklasse: [[Rhizopoda (Wurzelfüßer)]]
********1.2.1.2.2.1.1 Klasse: [[Granuloreticulosea]]
********1.2.1.2.2.1.2 Klasse: [[Acrasea (Zelluläre Schleimpilze]]
*****1.2.1.3 Stamm: [[Apicomplexa]]
******1.2.1.3.1 Klasse: [[Sporozoa (Sporentierchen)]]
****1.2.2 Reich: [[Animalia]]
*****1.2.2.1 [[Parasitismus]]
*****1.2.2.2 [[Parazoa]]
******1.2.2.2.1 Stamm: [[Porifera (Schwämme)]]
*******1.2.2.2.1.1 Klasse: [[Calcarea (Kalkschwämme)]]
*******1.2.2.2.1.2 Klasse: [[Hexactinellida (Kieselschwämme)]]
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*****1.2.2.3 [[Eumetazoa]]
******1.2.2.3.1 [[Radiata, Coelenterata (radiärsymmetrische Tiere, Hohltiere)]]
*******1.2.2.3.1.1 Stamm: [[Cnidaria (Nesseltiere)]]
********1.2.2.3.1.1.1 Klasse: [[Hydrozoa]]
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********1.2.2.3.1.1.3 Klasse: [[Anthozoa (Korallen)]]
*********1.2.2.3.1.1.3.1 Unterklasse: [[Hexacorallia]]
**********1.2.2.3.1.1.3.1.1 Ordnung: [[Madreporaria (Steinkorallen)]]
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******1.2.2.3.2 [[Bilateria (bilateralsymmetrische Tiere)]]
*******1.2.2.3.2.1 [[Entwicklung der Leibeshöhle]]
*******1.2.2.3.2.2 Stamm: [[Plathelminthes (Plattwürmer)]]
********1.2.2.3.2.2.1 Klasse: [[Turbellaria (Strudelwürmer)]]
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********1.2.2.3.2.3.2 Klasse: [[Nematoda (Fadenwürmer)]]
********1.2.2.3.2.3.3 Klasse: [[Nematomorpha (Saitenwürmer, Pferdehaarwürmer)]]
********1.2.2.3.2.3.4 Klasse: [[Rotatoria (Rädertierchen)]]
*********1.2.2.3.2.3.4.1 Ordnung: [[Seisonidea]]
*********1.2.2.3.2.3.4.2 Ordnung: [[Monogononta]]
*********1.2.2.3.2.3.4.3 Ordnung: [[Bdelloidea]]
********1.2.2.3.2.3.5 Klasse: [[Acanthocephala (Kratzwürmer, Kratzer)]]
********1.2.2.3.2.3.6 Klasse: [[Priapulida (Priapswürmer)]]
********1.2.2.3.2.3.7 Klasse: [[Loricifera]]
********1.2.2.3.2.3.8 Klasse: [[Kinorhyncha (Hakenrüssler)]]
*******1.2.2.3.2.4 Stamm: [[Gnathostomulida (Kiefermäulchen)]]
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*******1.2.2.3.2.6 [[Articulata (Gliedertiere)]]
********1.2.2.3.2.6.1 Stamm: [[Annelida (Ringelwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.6.1.1 Klasse: [[Polychaeta (Vielborster)]]
**********1.2.2.3.2.6.1.1.1 [[Errantia]]
**********1.2.2.3.2.6.1.1.2 [[Sedentaria]]
**********1.2.2.3.2.6.1.1.3 Ordnung: [[Pogonophora (Bartwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.6.1.2 [[Clitellata]]
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**********1.2.2.3.2.6.1.2.2 Klasse: [[Hirudinea (Egel)]]
********1.2.2.3.2.6.2 Stamm: [[Tardigrada (Bärtierchen)]]
********1.2.2.3.2.6.3 Stamm: [[Pentastomida (Zungenwürmer)]]
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********1.2.2.3.2.6.5 Stamm: [[Arthropoda (Gliederfüßer)]]
*********1.2.2.3.2.6.5.1 [[Amandibulata]]
**********1.2.2.3.2.6.5.1.1 Unterstamm: [[Trilobitomorpha]]
***********1.2.2.3.2.6.5.1.1.1 Klasse: [[Trilobita (Trilobiten)]]
**********1.2.2.3.2.6.5.1.2 Unterstamm: [[Chelicerata]]
***********1.2.2.3.2.6.5.1.2.1 Klasse: [[Merostomata (Pfeilschwanzkrebse)]]
***********1.2.2.3.2.6.5.1.2.2 Klasse: [[Arachnida (Spinnentiere)]]
************1.2.2.3.2.6.5.1.2.2.1 Ordnung: [[Scorpiones (Skorpione)]]
************1.2.2.3.2.6.5.1.2.2.2 Ordnung: [[Araneae (Webspinnen)]]
************1.2.2.3.2.6.5.1.2.2.3 Ordnung: [[Acari (Milben)]]
************1.2.2.3.2.6.5.1.2.2.4 Ordnung: [[Opiliones (Weberknechte)]]
***********1.2.2.3.2.6.5.1.2.3 Klasse: [[Pantopoda (Asselspinnen)]]
*********1.2.2.3.2.6.5.2 [[Mandibulata]]
**********1.2.2.3.2.6.5.2.1 Unterstamm: [[Crustacea (Krebstiere)]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.1.1 Klasse: [[Remipedia]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.1.2 Klasse: [[Cephalocarida]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.1.3 Klasse: [[Phyllopoda (Blattfußkrebse)]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.1.4 Klasse: [[Anostraca]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.1.5 Klasse: [[Ostracoda (Muschelkrebse)]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.1.6 Klasse: [[Copepoda (Ruderfußkrebse)]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.1.7 Klasse: [[Branchiura (Fischläuse)]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.1.8 Klasse: [[Mystacocarida]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.1.9 Klasse: [[Tantulocarida]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.1.10 Klasse: [[Ascothoracida]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.1.11 Klasse: [[Cirripedia (Rankenfüßer)]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.1.12 Klasse: [[Malacostraca (Höhere Krebse)]]
**********1.2.2.3.2.6.5.2.2 Unterstamm: [[Tracheata, Antennata, Monantennata]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.2.1 Klasse: [[Myriapoda (Tausendfüßer)]]
************1.2.2.3.2.6.5.2.2.1.1 Unterklasse: [[Chilopoda (Hundertfüßer)]]
************1.2.2.3.2.6.5.2.2.1.2 Unterklasse: [[Symphyla (Zwergfüßer)]]
************1.2.2.3.2.6.5.2.2.1.3 Unterklasse: [[Diplopoda (Doppelfüßer)]]
************1.2.2.3.2.6.5.2.2.1.4 Unterklasse: [[Pauropoda [Wenigfüßer)]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.2.2 Klasse: [[Insecta, Hexapoda (Insekten)]]
************1.2.2.3.2.6.5.2.2.2.1 [[Apterygota (Ungeflügelte Insekten)]]
*************1.2.2.3.2.6.5.2.2.2.1.1 Unterklasse: [[Archaeognatha (Felsenspringer)]]
*************1.2.2.3.2.6.5.2.2.2.1.2 Unterklasse: [[Zygentoma (Fischchen)]]
*************1.2.2.3.2.6.5.2.2.2.1.3 Unterklasse: [[Diplura (Doppelschwänze)]]
*************1.2.2.3.2.6.5.2.2.2.1.4 Unterklasse: [[Protura (Beintastler)]]
*************1.2.2.3.2.6.5.2.2.2.1.5 Unterklasse: [[Collembola (Springschwänze)]]
************1.2.2.3.2.6.5.2.2.2.2 [[Pterygota (Geflügelte Insekten)]]
*******1.2.2.3.2.7 Stamm: [[Mollusca (Weichtiere)]]
********1.2.2.3.2.7.1 [[Aculifera (Stachelweichtiere)]]
*********1.2.2.3.2.7.1.1 Klasse: [[Aplacophora (Wurmmollusken)]]
*********1.2.2.3.2.7.1.2 Klasse: [[Polyplacophora (Käferschnecken)]]
********1.2.2.3.2.7.2 [[Conchifera (Schalenweichtiere)]]
*********1.2.2.3.2.7.2.1 Klasse: [[Monoplacophora (Urmützenschnecken)]]
*********1.2.2.3.2.7.2.2 Klasse: [[Gastropoda (Schnecken)]]
**********1.2.2.3.2.7.2.2.1 Unterklasse: [[Streptoneura, Prosobranchia]]
***********1.2.2.3.2.7.2.2.1.1 Ordnung: [[Archaeogastropoda, Diotocardia]]
***********1.2.2.3.2.7.2.2.1.2 Ordnung: [[Mesogastropoda, Monotocardia]]
***********1.2.2.3.2.7.2.2.1.3 Ordnung: [[Neogastropoda, Stenoglossa]]
**********1.2.2.3.2.7.2.2.2 [[Euthyneura]]
***********1.2.2.3.2.7.2.2.2.1 Unterklasse: [[Opisthobranchia (Hinterkiemer)]]
***********1.2.2.3.2.7.2.2.2.2 Unterklasse: [[Pulmonata (Lungenschnecken)]]
*********1.2.2.3.2.7.2.3 Klasse: [[Scaphopoda (Kahnfüßer, Grabfüßer)]]
*********1.2.2.3.2.7.2.4 Klasse: [[Bivalvia (Muscheln)]]
*********1.2.2.3.2.7.2.5 Klasse: [[Cephalopoda (Kopffüßer)]]
**********1.2.2.3.2.7.2.5.1 Unterklasse: [[Tetrabranchia]]
**********1.2.2.3.2.7.2.5.2 Unterklasse: [[Dibranchiata]]
*Exkurs: [[Evolution der Lichtsinnesorgane]]
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    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="12818" xml:space="preserve">{{#tree:
*I. [[Überblick]]
**1.0 [[Definitionen der Biologie]]
**2.0 [[Aufgabengebiete der Biologie]]
**3.0 [[Gliederung des vorliegenden E-Books]]
*II. [[Molekularbiologie]]
**1.0 [[Grundlagen]]
***1.1 [[Materie, Element und subatomare Teilchen]]
***1.2 [[Entdeckung subatomarer Bausteine]]
***1.3 [[Atommodelle]]
****1.3.1 [[Orbitalmodell]]
**2.0 [[Organische Chemie]]
***2.1 [[Einführung]]
***2.2 [[Das Element Kohlenstoff]]
***2.3 [[Alkane (Aliphaten)]]
****2.3.1 [[n-Alkane (normale Alkane)]]
****2.3.2 [[Verzweigte Alkane]]
****2.3.3 [[Wichtige Alkane]]
****2.3.4 [[Rotationsprofile &amp; Konformationsanalyse]]
****2.3.5 [[Cycloalkane]]
****2.3.6 [[Reaktionen der Alkane]]
*****2.3.6.1 [[Reaktionen mit Halogenen]]
*****2.3.6.2 [[Pyrolyse]]
*****2.3.6.3 [[Auftrennung von Erdölen]]
*****2.3.6.4 [[Kraftstoffe]]
*****2.3.6.5 [[Verbrennung]]
***2.4 [[Halogenalkane]]
****2.4.1 [[Chiralität]]
****2.4.2 [[Chiralitätselemente]]
****2.4.3 [[Eigenschaften der Halogenalkane]]
****2.4.4 [[Reaktionen von Halogenalkanen]]
*****2.4.4.1 [[Nucleophile Substitution]]
*****2.4.4.2 [[Eliminierung]]
*****2.4.4.3 [[Reaktion mit Metallen]]
***2.5 [[Organometallverbindungen]]
***2.6 [[Alkohole]]
****2.6.1 [[Eigenschaften der Alkohole]]
****2.6.2 [[Wichtige Alkohole]]
****2.6.3 [[Reaktionen der Alkohole]]
*****2.6.3.1 [[Säure/Base-Verhalten]]
*****2.6.3.2 [[Reaktion zu Halogeniden]]
*****2.6.3.3 [[Umlagerungen]]
*****2.6.3.4 [[Anorganische Ester]]
*****2.6.3.5 [[Ether aus Alkoholen]]
*****2.6.3.6 [[Eliminierung]]
*****2.6.3.7 [[Oxidation]]
***2.7 [[Ether]]
****2.7.1 [[Eigenschaften der Ether]]
****2.7.2 [[Wichtige Ether]]
****2.7.3 [[Reaktionen der Ether]]
*****2.7.3.1 [[Reaktionen mit Säure]]
*****2.7.3.2 [[Etherspaltung]]
*****2.7.3.3 [[Autoxidation]]
***2.8 [[Aliphatische N-Verbindungen]]
****2.8.1 [[Azide]]
****2.8.2 [[Amine]]
*****2.8.2.1 [[Darstellung]]
*****2.8.2.2 [[Reaktionen mit Säuren und Basen]]
*****2.8.2.3 [[Eliminierung]]
****2.8.3 [[Weitere aliphatische N-Verbindungen]]
****2.8.4 [[Alkaloide]]
***2.9 [[Alkene (früher: Olefine)]]
****2.9.1 [[Eigenschaften]]
****2.9.2 [[Darstellung]]
****2.9.3 [[Reaktionen]]
****2.9.4 [[Wichtige Alkene]]
***2.10 [[Polymere]]
***2.11 [[Alkine]]
****2.11.1 [[Eigenschaften]]
****2.11.2 [[Darstellung]]
****2.11.3 [[Reaktionen]]
*III. [[Zoologie]]
**1.0 [[Stämme des Tierreichs]]
***1.1 [[Anmerkungen zur Systematik]]
***1.2 [[Systematischer Teil]]
****1.2.1 Reich: [[Protista]]
*****1.2.1.1 Stamm: [[Microspora]]
*****1.2.1.2 Stamm: [[Sarcomastigophora]]
******1.2.1.2.1 Unterstamm: [[Mastigophora (Flagellaten)]]
*******1.2.1.2.1.1 Klasse: [[Phytomastigophora]]
*******1.2.1.2.1.2 Klasse: [[Zoomastigophora]]
******1.2.1.2.2 Unterstamm: [[Sarcodina]]
*******1.2.1.2.2.1 Überklasse: [[Rhizopoda (Wurzelfüßer)]]
********1.2.1.2.2.1.1 Klasse: [[Granuloreticulosea]]
********1.2.1.2.2.1.2 Klasse: [[Acrasea (Zelluläre Schleimpilze]]
*****1.2.1.3 Stamm: [[Apicomplexa]]
******1.2.1.3.1 Klasse: [[Sporozoa (Sporentierchen)]]
****1.2.2 Reich: [[Animalia]]
*****1.2.2.1 [[Parasitismus]]
*****1.2.2.2 [[Parazoa]]
******1.2.2.2.1 Stamm: [[Porifera (Schwämme)]]
*******1.2.2.2.1.1 Klasse: [[Calcarea (Kalkschwämme)]]
*******1.2.2.2.1.2 Klasse: [[Hexactinellida (Kieselschwämme)]]
*******1.2.2.2.1.3 Klasse: [[Demospongiae (Hornschwämme)]]
*****1.2.2.3 [[Eumetazoa]]
******1.2.2.3.1 [[Radiata, Coelenterata (radiärsymmetrische Tiere, Hohltiere)]]
*******1.2.2.3.1.1 Stamm: [[Cnidaria (Nesseltiere)]]
********1.2.2.3.1.1.1 Klasse: [[Hydrozoa]]
********1.2.2.3.1.1.2 Klasse: [[Scyphozoa]]
********1.2.2.3.1.1.3 Klasse: [[Anthozoa (Korallen)]]
*********1.2.2.3.1.1.3.1 Unterklasse: [[Hexacorallia]]
**********1.2.2.3.1.1.3.1.1 Ordnung: [[Madreporaria (Steinkorallen)]]
*******1.2.2.3.1.2 Stamm: [[Ctenophora, Acnidaria (Rippenquallen)]]
******1.2.2.3.2 [[Bilateria (bilateralsymmetrische Tiere)]]
*******1.2.2.3.2.1 [[Entwicklung der Leibeshöhle]]
*******1.2.2.3.2.2 Stamm: [[Plathelminthes (Plattwürmer)]]
********1.2.2.3.2.2.1 Klasse: [[Turbellaria (Strudelwürmer)]]
********1.2.2.3.2.2.2 Klasse: [[Trematodes (Saugwürmer)]]
********1.2.2.3.2.2.3 Klasse: [[Cestodes (Bandwürmer)]]
*******1.2.2.3.2.3 Stamm: [[Nemathelminthes, Aschelminthes (Rundwürmer)]]
********1.2.2.3.2.3.1 Klasse: [[Gastrotricha (Bauchhärlinge)]]
********1.2.2.3.2.3.2 Klasse: [[Nematoda (Fadenwürmer)]]
********1.2.2.3.2.3.3 Klasse: [[Nematomorpha (Saitenwürmer, Pferdehaarwürmer)]]
********1.2.2.3.2.3.4 Klasse: [[Rotatoria (Rädertierchen)]]
*********1.2.2.3.2.3.4.1 Ordnung: [[Seisonidea]]
*********1.2.2.3.2.3.4.2 Ordnung: [[Monogononta]]
*********1.2.2.3.2.3.4.3 Ordnung: [[Bdelloidea]]
********1.2.2.3.2.3.5 Klasse: [[Acanthocephala (Kratzwürmer, Kratzer)]]
********1.2.2.3.2.3.6 Klasse: [[Priapulida (Priapswürmer)]]
********1.2.2.3.2.3.7 Klasse: [[Loricifera]]
********1.2.2.3.2.3.8 Klasse: [[Kinorhyncha (Hakenrüssler)]]
*******1.2.2.3.2.4 Stamm: [[Gnathostomulida (Kiefermäulchen)]]
*******1.2.2.3.2.5 Stamm: [[Nemertini (Schnurwürmer)]]
*******1.2.2.3.2.6 [[Articulata (Gliedertiere)]]
********1.2.2.3.2.6.1 Stamm: [[Annelida (Ringelwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.6.1.1 Klasse: [[Polychaeta (Vielborster)]]
**********1.2.2.3.2.6.1.1.1 [[Errantia]]
**********1.2.2.3.2.6.1.1.2 [[Sedentaria]]
**********1.2.2.3.2.6.1.1.3 Ordnung: [[Pogonophora (Bartwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.6.1.2 [[Clitellata]]
**********1.2.2.3.2.6.1.2.1 Klasse: [[Oligochaeta (Wenigborster)]]
**********1.2.2.3.2.6.1.2.2 Klasse: [[Hirudinea (Egel)]]
********1.2.2.3.2.6.2 Stamm: [[Tardigrada (Bärtierchen)]]
********1.2.2.3.2.6.3 Stamm: [[Pentastomida (Zungenwürmer)]]
********1.2.2.3.2.6.4 Stamm: [[Onychophora (Stummelfüßer)]]
********1.2.2.3.2.6.5 Stamm: [[Arthropoda (Gliederfüßer)]]
*********1.2.2.3.2.6.5.1 [[Amandibulata]]
**********1.2.2.3.2.6.5.1.1 Unterstamm: [[Trilobitomorpha]]
***********1.2.2.3.2.6.5.1.1.1 Klasse: [[Trilobita (Trilobiten)]]
**********1.2.2.3.2.6.5.1.2 Unterstamm: [[Chelicerata]]
***********1.2.2.3.2.6.5.1.2.1 Klasse: [[Merostomata (Pfeilschwanzkrebse)]]
***********1.2.2.3.2.6.5.1.2.2 Klasse: [[Arachnida (Spinnentiere)]]
************1.2.2.3.2.6.5.1.2.2.1 Ordnung: [[Scorpiones (Skorpione)]]
************1.2.2.3.2.6.5.1.2.2.2 Ordnung: [[Araneae (Webspinnen)]]
************1.2.2.3.2.6.5.1.2.2.3 Ordnung: [[Acari (Milben)]]
************1.2.2.3.2.6.5.1.2.2.4 Ordnung: [[Opiliones (Weberknechte)]]
***********1.2.2.3.2.6.5.1.2.3 Klasse: [[Pantopoda (Asselspinnen)]]
*********1.2.2.3.2.6.5.2 [[Mandibulata]]
**********1.2.2.3.2.6.5.2.1 Unterstamm: [[Crustacea (Krebstiere)]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.1.1 Klasse: [[Remipedia]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.1.2 Klasse: [[Cephalocarida]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.1.3 Klasse: [[Phyllopoda (Blattfußkrebse)]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.1.4 Klasse: [[Anostraca]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.1.5 Klasse: [[Ostracoda (Muschelkrebse)]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.1.6 Klasse: [[Copepoda (Ruderfußkrebse)]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.1.7 Klasse: [[Branchiura (Fischläuse)]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.1.8 Klasse: [[Mystacocarida]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.1.9 Klasse: [[Tantulocarida]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.1.10 Klasse: [[Ascothoracida]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.1.11 Klasse: [[Cirripedia (Rankenfüßer)]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.1.12 Klasse: [[Malacostraca (Höhere Krebse)]]
**********1.2.2.3.2.6.5.2.2 Unterstamm: [[Tracheata, Antennata, Monantennata]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.2.1 Klasse: [[Myriapoda (Tausendfüßer)]]
************1.2.2.3.2.6.5.2.2.1.1 Unterklasse: [[Chilopoda (Hundertfüßer)]]
************1.2.2.3.2.6.5.2.2.1.2 Unterklasse: [[Symphyla (Zwergfüßer)]]
************1.2.2.3.2.6.5.2.2.1.3 Unterklasse: [[Diplopoda (Doppelfüßer)]]
************1.2.2.3.2.6.5.2.2.1.4 Unterklasse: [[Pauropoda [Wenigfüßer)]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.2.2 Klasse: [[Insecta, Hexapoda (Insekten)]]
************1.2.2.3.2.6.5.2.2.2.1 [[Apterygota (Ungeflügelte Insekten)]]
*************1.2.2.3.2.6.5.2.2.2.1.1 Unterklasse: [[Archaeognatha (Felsenspringer)]]
*************1.2.2.3.2.6.5.2.2.2.1.2 Unterklasse: [[Zygentoma (Fischchen)]]
*************1.2.2.3.2.6.5.2.2.2.1.3 Unterklasse: [[Diplura (Doppelschwänze)]]
*************1.2.2.3.2.6.5.2.2.2.1.4 Unterklasse: [[Protura (Beintastler)]]
*************1.2.2.3.2.6.5.2.2.2.1.5 Unterklasse: [[Collembola (Springschwänze)]]
************1.2.2.3.2.6.5.2.2.2.2 [[Pterygota (Geflügelte Insekten)]]
*******1.2.2.3.2.7 Stamm: [[Mollusca (Weichtiere)]]
********1.2.2.3.2.7.1 [[Aculifera (Stachelweichtiere)]]
*********1.2.2.3.2.7.1.1 Klasse: [[Aplacophora (Wurmmollusken)]]
*********1.2.2.3.2.7.1.2 Klasse: [[Polyplacophora (Käferschnecken)]]
********1.2.2.3.2.7.2 [[Conchifera (Schalenweichtiere)]]
*********1.2.2.3.2.7.2.1 Klasse: [[Monoplacophora (Urmützenschnecken)]]
*********1.2.2.3.2.7.2.2 Klasse: [[Gastropoda (Schnecken)]]
**********1.2.2.3.2.7.2.2.1 Unterklasse: [[Streptoneura, Prosobranchia]]
***********1.2.2.3.2.7.2.2.1.1 Ordnung: [[Archaeogastropoda, Diotocardia]]
***********1.2.2.3.2.7.2.2.1.2 Ordnung: [[Mesogastropoda, Monotocardia]]
***********1.2.2.3.2.7.2.2.1.3 Ordnung: [[Neogastropoda, Stenoglossa]]
**********1.2.2.3.2.7.2.2.2 [[Euthyneura]]
***********1.2.2.3.2.7.2.2.2.1 Unterklasse: [[Opisthobranchia (Hinterkiemer)]]
***********1.2.2.3.2.7.2.2.2.2 Unterklasse: [[Pulmonata (Lungenschnecken)]]
*********1.2.2.3.2.7.2.3 Klasse: [[Scaphopoda (Kahnfüßer, Grabfüßer)]]
*********1.2.2.3.2.7.2.4 Klasse: [[Bivalvia (Muscheln)]]
*********1.2.2.3.2.7.2.5 Klasse: [[Cephalopoda (Kopffüßer)]]
**********1.2.2.3.2.7.2.5.1 Unterklasse: [[Tetrabranchia]]
**********1.2.2.3.2.7.2.5.2 Unterklasse: [[Dibranchiata]]
**Exkurs: [[Evolution der Lichtsinnesorgane]]
*IV. [[Botanik]]
**1.0 [[Stämme des Pflanzenreichs]]
**2.0 [[Anatomie, Histologie und Morphologie der Kormophyten]]
***2.1 [[Bemerkungen zur Anatomie, Histologie und Morphologie]]
***2.2 [[Histologie der Kormophyten]]
****2.2.1 [[Bildungsmeristeme]]
*****2.2.1.1 [[Apikalmeristeme (Scheitelmeristeme)]]
******2.2.1.1.1 [[Sproßscheitelmeristeme]]
*******2.2.1.1.1.1 [[Scheitelzellen]]
*******2.2.1.1.1.2 [[Initialkomplexe]]
*******2.2.1.1.1.3 [[Differenziertes Apikalmeristem]]
******2.2.1.1.2 [[Wurzelscheitelmeristeme]]
*****2.2.1.2 [[Restmeristeme]]
*****2.2.1.3 [[Meristemoide]
*****2.2.1.4 [[Lateralmeristeme]]
****2.2.2 [[Dauergewebe]]
*****2.2.2.1 [[Parenchym (Grundgewebe, "Füllgewebe"]]
******2.2.2.1.1 [[Assimilationsparenchym (Chlorenchym)]]
******2.2.2.1.2 [[Speicherparenchym]]
******2.2.2.1.3 [[Leitparenchym]]
******2.2.2.1.4 [[Aerenchym (Durchlüftungsgewebe)]]
*****2.2.2.2 [[Abschlußgewebe]]
******2.2.2.2.1 [[Epidermis]]
*******2.2.2.2.1.1 [[Stomata (Spaltöffnungen)]]
*******2.2.2.2.1.2 [[Bildungen subepidermaler Bereiche]]
******2.2.2.2.2 [[Periderm und Borke]]
******2.2.2.2.3 [[Cutisgewebe]]
******2.2.2.2.4 [[Endodermis]]
*****2.2.2.3 [[Absorptionsgewebe]]
******2.2.2.3.1 [[Rhizodermis]]
******2.2.2.3.2 [[Hydropoten]]
******2.2.2.3.3 [[Absorptionshaare]]
******2.2.2.3.4 [[Velamen radicum]]
******2.2.2.3.5 [[Haustorien]]
*****2.2.2.4 [[Absonderungsgewebe und Ausscheidungsgewebe]]
******2.2.2.4.1 [[Hydrathoden]]
******2.2.2.4.2 [[Drüsenzellen, Drüsenhaare und Drüsengewebe]]
******2.2.2.4.3 [[Nektarien]]
******2.2.2.4.4 [[Sekretgänge und Harzkanäle]]
******2.2.2.4.5 [[Exkretbehälter]]
******2.2.2.4.6 [[Milchröhren]]
*****2.2.2.5 [[Festigungsgewebe]]
******2.2.2.5.1 [[Kollenchym]]
******2.2.2.5.2 [[Sklerenchym]]
******2.2.2.5.3 [[Gegenüberstellung von Kollenchym und Sklerenchym]]
*****2.2.2.6 [[Leitgewebe]]
******2.2.2.6.1 [[Xylem]]
******2.2.2.6.2 [[Phloem]]
***2.3 [[Anatomie und Morphologie des Kormus]]
****2.3.1 [[Sproßachse]]
*****2.3.1.1 [[Primärer Bau der Sproßachse]]
******2.3.1.1.1 [[Zonierung und Differenzierung]]
******2.3.1.1.2 [Leitbündeltypen]]
******2.3.1.1.3 [[Stelärtheorie]]
******2.3.1.1.4 [[Leitbündelanordnung]]
*****2.3.1.2 [[Sekundäres Dickenwachstum des Sprosses]]
******2.3.1.2.1 [[Kambium]]
******2.3.1.2.2 [[Histologie des Holzes]]
******2.3.1.2.3 [[Histologie des Bast]]
*****2.3.1.3 [[Metamorphosen der Sproßachse]]
****2.3.2 [[Wurzel]]
*****2.3.2.1 [[Primärer Bau der Wurzel]]
******2.3.2.1.1 [[Zonierung der Wurzelspitze]]
******2.3.2.1.2 [[Differenzierung]]
******2.3.2.1.3 [[Seitenwurzelbildung]]
******2.3.2.1.4 [[Unterscheidungsmerkmale von Wurzel und Sproß]]
******2.3.2.1.5 [[Bau der Leitbündel im Übergangsbereich zwischen Wurzel und Sproß]]
*****2.3.2.2 [[Sekundäres Dickenwachstum der Wurzel]]
*****2.3.2.3 [[Metamorphosen der Wurzel]]
****2.3.3 [[Blatt]]
*****2.3.3.1 [[Allgemeines]]
******2.3.3.1.1 [[Symmetrie]]
******2.3.3.1.2 [[Aufbau]]
******2.3.3.1.3 [[Blattentwicklung]]
******2.3.3.1.4 [[Laubblatt-Typen]]
******2.3.3.1.5 [[Blattstellungen
******2.3.3.1.6 [[Blattfolge]]
*****2.3.3.2 [[Bau der Laubblätter]]
*****2.3.3.3 [[Metamorphosen der Blätter]]
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    <model>wikitext</model>
    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="12819" xml:space="preserve">{{#tree:
*I. [[Überblick]]
**1.0 [[Definitionen der Biologie]]
**2.0 [[Aufgabengebiete der Biologie]]
**3.0 [[Gliederung des vorliegenden E-Books]]
*II. [[Molekularbiologie]]
**1.0 [[Grundlagen]]
***1.1 [[Materie, Element und subatomare Teilchen]]
***1.2 [[Entdeckung subatomarer Bausteine]]
***1.3 [[Atommodelle]]
****1.3.1 [[Orbitalmodell]]
**2.0 [[Organische Chemie]]
***2.1 [[Einführung]]
***2.2 [[Das Element Kohlenstoff]]
***2.3 [[Alkane (Aliphaten)]]
****2.3.1 [[n-Alkane (normale Alkane)]]
****2.3.2 [[Verzweigte Alkane]]
****2.3.3 [[Wichtige Alkane]]
****2.3.4 [[Rotationsprofile &amp; Konformationsanalyse]]
****2.3.5 [[Cycloalkane]]
****2.3.6 [[Reaktionen der Alkane]]
*****2.3.6.1 [[Reaktionen mit Halogenen]]
*****2.3.6.2 [[Pyrolyse]]
*****2.3.6.3 [[Auftrennung von Erdölen]]
*****2.3.6.4 [[Kraftstoffe]]
*****2.3.6.5 [[Verbrennung]]
***2.4 [[Halogenalkane]]
****2.4.1 [[Chiralität]]
****2.4.2 [[Chiralitätselemente]]
****2.4.3 [[Eigenschaften der Halogenalkane]]
****2.4.4 [[Reaktionen von Halogenalkanen]]
*****2.4.4.1 [[Nucleophile Substitution]]
*****2.4.4.2 [[Eliminierung]]
*****2.4.4.3 [[Reaktion mit Metallen]]
***2.5 [[Organometallverbindungen]]
***2.6 [[Alkohole]]
****2.6.1 [[Eigenschaften der Alkohole]]
****2.6.2 [[Wichtige Alkohole]]
****2.6.3 [[Reaktionen der Alkohole]]
*****2.6.3.1 [[Säure/Base-Verhalten]]
*****2.6.3.2 [[Reaktion zu Halogeniden]]
*****2.6.3.3 [[Umlagerungen]]
*****2.6.3.4 [[Anorganische Ester]]
*****2.6.3.5 [[Ether aus Alkoholen]]
*****2.6.3.6 [[Eliminierung]]
*****2.6.3.7 [[Oxidation]]
***2.7 [[Ether]]
****2.7.1 [[Eigenschaften der Ether]]
****2.7.2 [[Wichtige Ether]]
****2.7.3 [[Reaktionen der Ether]]
*****2.7.3.1 [[Reaktionen mit Säure]]
*****2.7.3.2 [[Etherspaltung]]
*****2.7.3.3 [[Autoxidation]]
***2.8 [[Aliphatische N-Verbindungen]]
****2.8.1 [[Azide]]
****2.8.2 [[Amine]]
*****2.8.2.1 [[Darstellung]]
*****2.8.2.2 [[Reaktionen mit Säuren und Basen]]
*****2.8.2.3 [[Eliminierung]]
****2.8.3 [[Weitere aliphatische N-Verbindungen]]
****2.8.4 [[Alkaloide]]
***2.9 [[Alkene (früher: Olefine)]]
****2.9.1 [[Eigenschaften]]
****2.9.2 [[Darstellung]]
****2.9.3 [[Reaktionen]]
****2.9.4 [[Wichtige Alkene]]
***2.10 [[Polymere]]
***2.11 [[Alkine]]
****2.11.1 [[Eigenschaften]]
****2.11.2 [[Darstellung]]
****2.11.3 [[Reaktionen]]
*III. [[Zoologie]]
**1.0 [[Stämme des Tierreichs]]
***1.1 [[Anmerkungen zur Systematik]]
***1.2 [[Systematischer Teil]]
****1.2.1 Reich: [[Protista]]
*****1.2.1.1 Stamm: [[Microspora]]
*****1.2.1.2 Stamm: [[Sarcomastigophora]]
******1.2.1.2.1 Unterstamm: [[Mastigophora (Flagellaten)]]
*******1.2.1.2.1.1 Klasse: [[Phytomastigophora]]
*******1.2.1.2.1.2 Klasse: [[Zoomastigophora]]
******1.2.1.2.2 Unterstamm: [[Sarcodina]]
*******1.2.1.2.2.1 Überklasse: [[Rhizopoda (Wurzelfüßer)]]
********1.2.1.2.2.1.1 Klasse: [[Granuloreticulosea]]
********1.2.1.2.2.1.2 Klasse: [[Acrasea (Zelluläre Schleimpilze]]
*****1.2.1.3 Stamm: [[Apicomplexa]]
******1.2.1.3.1 Klasse: [[Sporozoa (Sporentierchen)]]
****1.2.2 Reich: [[Animalia]]
*****1.2.2.1 [[Parasitismus]]
*****1.2.2.2 [[Parazoa]]
******1.2.2.2.1 Stamm: [[Porifera (Schwämme)]]
*******1.2.2.2.1.1 Klasse: [[Calcarea (Kalkschwämme)]]
*******1.2.2.2.1.2 Klasse: [[Hexactinellida (Kieselschwämme)]]
*******1.2.2.2.1.3 Klasse: [[Demospongiae (Hornschwämme)]]
*****1.2.2.3 [[Eumetazoa]]
******1.2.2.3.1 [[Radiata, Coelenterata (radiärsymmetrische Tiere, Hohltiere)]]
*******1.2.2.3.1.1 Stamm: [[Cnidaria (Nesseltiere)]]
********1.2.2.3.1.1.1 Klasse: [[Hydrozoa]]
********1.2.2.3.1.1.2 Klasse: [[Scyphozoa]]
********1.2.2.3.1.1.3 Klasse: [[Anthozoa (Korallen)]]
*********1.2.2.3.1.1.3.1 Unterklasse: [[Hexacorallia]]
**********1.2.2.3.1.1.3.1.1 Ordnung: [[Madreporaria (Steinkorallen)]]
*******1.2.2.3.1.2 Stamm: [[Ctenophora, Acnidaria (Rippenquallen)]]
******1.2.2.3.2 [[Bilateria (bilateralsymmetrische Tiere)]]
*******1.2.2.3.2.1 [[Entwicklung der Leibeshöhle]]
*******1.2.2.3.2.2 Stamm: [[Plathelminthes (Plattwürmer)]]
********1.2.2.3.2.2.1 Klasse: [[Turbellaria (Strudelwürmer)]]
********1.2.2.3.2.2.2 Klasse: [[Trematodes (Saugwürmer)]]
********1.2.2.3.2.2.3 Klasse: [[Cestodes (Bandwürmer)]]
*******1.2.2.3.2.3 Stamm: [[Nemathelminthes, Aschelminthes (Rundwürmer)]]
********1.2.2.3.2.3.1 Klasse: [[Gastrotricha (Bauchhärlinge)]]
********1.2.2.3.2.3.2 Klasse: [[Nematoda (Fadenwürmer)]]
********1.2.2.3.2.3.3 Klasse: [[Nematomorpha (Saitenwürmer, Pferdehaarwürmer)]]
********1.2.2.3.2.3.4 Klasse: [[Rotatoria (Rädertierchen)]]
*********1.2.2.3.2.3.4.1 Ordnung: [[Seisonidea]]
*********1.2.2.3.2.3.4.2 Ordnung: [[Monogononta]]
*********1.2.2.3.2.3.4.3 Ordnung: [[Bdelloidea]]
********1.2.2.3.2.3.5 Klasse: [[Acanthocephala (Kratzwürmer, Kratzer)]]
********1.2.2.3.2.3.6 Klasse: [[Priapulida (Priapswürmer)]]
********1.2.2.3.2.3.7 Klasse: [[Loricifera]]
********1.2.2.3.2.3.8 Klasse: [[Kinorhyncha (Hakenrüssler)]]
*******1.2.2.3.2.4 Stamm: [[Gnathostomulida (Kiefermäulchen)]]
*******1.2.2.3.2.5 Stamm: [[Nemertini (Schnurwürmer)]]
*******1.2.2.3.2.6 [[Articulata (Gliedertiere)]]
********1.2.2.3.2.6.1 Stamm: [[Annelida (Ringelwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.6.1.1 Klasse: [[Polychaeta (Vielborster)]]
**********1.2.2.3.2.6.1.1.1 [[Errantia]]
**********1.2.2.3.2.6.1.1.2 [[Sedentaria]]
**********1.2.2.3.2.6.1.1.3 Ordnung: [[Pogonophora (Bartwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.6.1.2 [[Clitellata]]
**********1.2.2.3.2.6.1.2.1 Klasse: [[Oligochaeta (Wenigborster)]]
**********1.2.2.3.2.6.1.2.2 Klasse: [[Hirudinea (Egel)]]
********1.2.2.3.2.6.2 Stamm: [[Tardigrada (Bärtierchen)]]
********1.2.2.3.2.6.3 Stamm: [[Pentastomida (Zungenwürmer)]]
********1.2.2.3.2.6.4 Stamm: [[Onychophora (Stummelfüßer)]]
********1.2.2.3.2.6.5 Stamm: [[Arthropoda (Gliederfüßer)]]
*********1.2.2.3.2.6.5.1 [[Amandibulata]]
**********1.2.2.3.2.6.5.1.1 Unterstamm: [[Trilobitomorpha]]
***********1.2.2.3.2.6.5.1.1.1 Klasse: [[Trilobita (Trilobiten)]]
**********1.2.2.3.2.6.5.1.2 Unterstamm: [[Chelicerata]]
***********1.2.2.3.2.6.5.1.2.1 Klasse: [[Merostomata (Pfeilschwanzkrebse)]]
***********1.2.2.3.2.6.5.1.2.2 Klasse: [[Arachnida (Spinnentiere)]]
************1.2.2.3.2.6.5.1.2.2.1 Ordnung: [[Scorpiones (Skorpione)]]
************1.2.2.3.2.6.5.1.2.2.2 Ordnung: [[Araneae (Webspinnen)]]
************1.2.2.3.2.6.5.1.2.2.3 Ordnung: [[Acari (Milben)]]
************1.2.2.3.2.6.5.1.2.2.4 Ordnung: [[Opiliones (Weberknechte)]]
***********1.2.2.3.2.6.5.1.2.3 Klasse: [[Pantopoda (Asselspinnen)]]
*********1.2.2.3.2.6.5.2 [[Mandibulata]]
**********1.2.2.3.2.6.5.2.1 Unterstamm: [[Crustacea (Krebstiere)]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.1.1 Klasse: [[Remipedia]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.1.2 Klasse: [[Cephalocarida]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.1.3 Klasse: [[Phyllopoda (Blattfußkrebse)]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.1.4 Klasse: [[Anostraca]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.1.5 Klasse: [[Ostracoda (Muschelkrebse)]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.1.6 Klasse: [[Copepoda (Ruderfußkrebse)]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.1.7 Klasse: [[Branchiura (Fischläuse)]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.1.8 Klasse: [[Mystacocarida]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.1.9 Klasse: [[Tantulocarida]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.1.10 Klasse: [[Ascothoracida]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.1.11 Klasse: [[Cirripedia (Rankenfüßer)]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.1.12 Klasse: [[Malacostraca (Höhere Krebse)]]
**********1.2.2.3.2.6.5.2.2 Unterstamm: [[Tracheata, Antennata, Monantennata]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.2.1 Klasse: [[Myriapoda (Tausendfüßer)]]
************1.2.2.3.2.6.5.2.2.1.1 Unterklasse: [[Chilopoda (Hundertfüßer)]]
************1.2.2.3.2.6.5.2.2.1.2 Unterklasse: [[Symphyla (Zwergfüßer)]]
************1.2.2.3.2.6.5.2.2.1.3 Unterklasse: [[Diplopoda (Doppelfüßer)]]
************1.2.2.3.2.6.5.2.2.1.4 Unterklasse: [[Pauropoda [Wenigfüßer)]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.2.2 Klasse: [[Insecta, Hexapoda (Insekten)]]
************1.2.2.3.2.6.5.2.2.2.1 [[Apterygota (Ungeflügelte Insekten)]]
*************1.2.2.3.2.6.5.2.2.2.1.1 Unterklasse: [[Archaeognatha (Felsenspringer)]]
*************1.2.2.3.2.6.5.2.2.2.1.2 Unterklasse: [[Zygentoma (Fischchen)]]
*************1.2.2.3.2.6.5.2.2.2.1.3 Unterklasse: [[Diplura (Doppelschwänze)]]
*************1.2.2.3.2.6.5.2.2.2.1.4 Unterklasse: [[Protura (Beintastler)]]
*************1.2.2.3.2.6.5.2.2.2.1.5 Unterklasse: [[Collembola (Springschwänze)]]
************1.2.2.3.2.6.5.2.2.2.2 [[Pterygota (Geflügelte Insekten)]]
*******1.2.2.3.2.7 Stamm: [[Mollusca (Weichtiere)]]
********1.2.2.3.2.7.1 [[Aculifera (Stachelweichtiere)]]
*********1.2.2.3.2.7.1.1 Klasse: [[Aplacophora (Wurmmollusken)]]
*********1.2.2.3.2.7.1.2 Klasse: [[Polyplacophora (Käferschnecken)]]
********1.2.2.3.2.7.2 [[Conchifera (Schalenweichtiere)]]
*********1.2.2.3.2.7.2.1 Klasse: [[Monoplacophora (Urmützenschnecken)]]
*********1.2.2.3.2.7.2.2 Klasse: [[Gastropoda (Schnecken)]]
**********1.2.2.3.2.7.2.2.1 Unterklasse: [[Streptoneura, Prosobranchia]]
***********1.2.2.3.2.7.2.2.1.1 Ordnung: [[Archaeogastropoda, Diotocardia]]
***********1.2.2.3.2.7.2.2.1.2 Ordnung: [[Mesogastropoda, Monotocardia]]
***********1.2.2.3.2.7.2.2.1.3 Ordnung: [[Neogastropoda, Stenoglossa]]
**********1.2.2.3.2.7.2.2.2 [[Euthyneura]]
***********1.2.2.3.2.7.2.2.2.1 Unterklasse: [[Opisthobranchia (Hinterkiemer)]]
***********1.2.2.3.2.7.2.2.2.2 Unterklasse: [[Pulmonata (Lungenschnecken)]]
*********1.2.2.3.2.7.2.3 Klasse: [[Scaphopoda (Kahnfüßer, Grabfüßer)]]
*********1.2.2.3.2.7.2.4 Klasse: [[Bivalvia (Muscheln)]]
*********1.2.2.3.2.7.2.5 Klasse: [[Cephalopoda (Kopffüßer)]]
**********1.2.2.3.2.7.2.5.1 Unterklasse: [[Tetrabranchia]]
**********1.2.2.3.2.7.2.5.2 Unterklasse: [[Dibranchiata]]
**Exkurs: [[Evolution der Lichtsinnesorgane]]
*IV. [[Botanik]]
**1.0 [[Stämme des Pflanzenreichs]]
**2.0 [[Anatomie, Histologie und Morphologie der Kormophyten]]
***2.1 [[Bemerkungen zur Anatomie, Histologie und Morphologie]]
***2.2 [[Histologie der Kormophyten]]
****2.2.1 [[Bildungsmeristeme]]
*****2.2.1.1 [[Apikalmeristeme (Scheitelmeristeme)]]
******2.2.1.1.1 [[Sproßscheitelmeristeme]]
*******2.2.1.1.1.1 [[Scheitelzellen]]
*******2.2.1.1.1.2 [[Initialkomplexe]]
*******2.2.1.1.1.3 [[Differenziertes Apikalmeristem]]
******2.2.1.1.2 [[Wurzelscheitelmeristeme]]
*****2.2.1.2 [[Restmeristeme]]
*****2.2.1.3 [[Meristemoide]]
*****2.2.1.4 [[Lateralmeristeme]]
****2.2.2 [[Dauergewebe]]
*****2.2.2.1 [[Parenchym (Grundgewebe, "Füllgewebe"]]
******2.2.2.1.1 [[Assimilationsparenchym (Chlorenchym)]]
******2.2.2.1.2 [[Speicherparenchym]]
******2.2.2.1.3 [[Leitparenchym]]
******2.2.2.1.4 [[Aerenchym (Durchlüftungsgewebe)]]
*****2.2.2.2 [[Abschlußgewebe]]
******2.2.2.2.1 [[Epidermis]]
*******2.2.2.2.1.1 [[Stomata (Spaltöffnungen)]]
*******2.2.2.2.1.2 [[Bildungen subepidermaler Bereiche]]
******2.2.2.2.2 [[Periderm und Borke]]
******2.2.2.2.3 [[Cutisgewebe]]
******2.2.2.2.4 [[Endodermis]]
*****2.2.2.3 [[Absorptionsgewebe]]
******2.2.2.3.1 [[Rhizodermis]]
******2.2.2.3.2 [[Hydropoten]]
******2.2.2.3.3 [[Absorptionshaare]]
******2.2.2.3.4 [[Velamen radicum]]
******2.2.2.3.5 [[Haustorien]]
*****2.2.2.4 [[Absonderungsgewebe und Ausscheidungsgewebe]]
******2.2.2.4.1 [[Hydrathoden]]
******2.2.2.4.2 [[Drüsenzellen, Drüsenhaare und Drüsengewebe]]
******2.2.2.4.3 [[Nektarien]]
******2.2.2.4.4 [[Sekretgänge und Harzkanäle]]
******2.2.2.4.5 [[Exkretbehälter]]
******2.2.2.4.6 [[Milchröhren]]
*****2.2.2.5 [[Festigungsgewebe]]
******2.2.2.5.1 [[Kollenchym]]
******2.2.2.5.2 [[Sklerenchym]]
******2.2.2.5.3 [[Gegenüberstellung von Kollenchym und Sklerenchym]]
*****2.2.2.6 [[Leitgewebe]]
******2.2.2.6.1 [[Xylem]]
******2.2.2.6.2 [[Phloem]]
***2.3 [[Anatomie und Morphologie des Kormus]]
****2.3.1 [[Sproßachse]]
*****2.3.1.1 [[Primärer Bau der Sproßachse]]
******2.3.1.1.1 [[Zonierung und Differenzierung]]
******2.3.1.1.2 [Leitbündeltypen]]
******2.3.1.1.3 [[Stelärtheorie]]
******2.3.1.1.4 [[Leitbündelanordnung]]
*****2.3.1.2 [[Sekundäres Dickenwachstum des Sprosses]]
******2.3.1.2.1 [[Kambium]]
******2.3.1.2.2 [[Histologie des Holzes]]
******2.3.1.2.3 [[Histologie des Bast]]
*****2.3.1.3 [[Metamorphosen der Sproßachse]]
****2.3.2 [[Wurzel]]
*****2.3.2.1 [[Primärer Bau der Wurzel]]
******2.3.2.1.1 [[Zonierung der Wurzelspitze]]
******2.3.2.1.2 [[Differenzierung]]
******2.3.2.1.3 [[Seitenwurzelbildung]]
******2.3.2.1.4 [[Unterscheidungsmerkmale von Wurzel und Sproß]]
******2.3.2.1.5 [[Bau der Leitbündel im Übergangsbereich zwischen Wurzel und Sproß]]
*****2.3.2.2 [[Sekundäres Dickenwachstum der Wurzel]]
*****2.3.2.3 [[Metamorphosen der Wurzel]]
****2.3.3 [[Blatt]]
*****2.3.3.1 [[Allgemeines]]
******2.3.3.1.1 [[Symmetrie]]
******2.3.3.1.2 [[Aufbau]]
******2.3.3.1.3 [[Blattentwicklung]]
******2.3.3.1.4 [[Laubblatt-Typen]]
******2.3.3.1.5 [[Blattstellungen
******2.3.3.1.6 [[Blattfolge]]
*****2.3.3.2 [[Bau der Laubblätter]]
*****2.3.3.3 [[Metamorphosen der Blätter]]
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    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="12821" xml:space="preserve">{{#tree:
*I. [[Überblick]]
**1.0 [[Definitionen der Biologie]]
**2.0 [[Aufgabengebiete der Biologie]]
**3.0 [[Gliederung des vorliegenden E-Books]]
*II. [[Molekularbiologie]]
**1.0 [[Grundlagen]]
***1.1 [[Materie, Element und subatomare Teilchen]]
***1.2 [[Entdeckung subatomarer Bausteine]]
***1.3 [[Atommodelle]]
****1.3.1 [[Orbitalmodell]]
**2.0 [[Organische Chemie]]
***2.1 [[Einführung]]
***2.2 [[Das Element Kohlenstoff]]
***2.3 [[Alkane (Aliphaten)]]
****2.3.1 [[n-Alkane (normale Alkane)]]
****2.3.2 [[Verzweigte Alkane]]
****2.3.3 [[Wichtige Alkane]]
****2.3.4 [[Rotationsprofile &amp; Konformationsanalyse]]
****2.3.5 [[Cycloalkane]]
****2.3.6 [[Reaktionen der Alkane]]
*****2.3.6.1 [[Reaktionen mit Halogenen]]
*****2.3.6.2 [[Pyrolyse]]
*****2.3.6.3 [[Auftrennung von Erdölen]]
*****2.3.6.4 [[Kraftstoffe]]
*****2.3.6.5 [[Verbrennung]]
***2.4 [[Halogenalkane]]
****2.4.1 [[Chiralität]]
****2.4.2 [[Chiralitätselemente]]
****2.4.3 [[Eigenschaften der Halogenalkane]]
****2.4.4 [[Reaktionen von Halogenalkanen]]
*****2.4.4.1 [[Nucleophile Substitution]]
*****2.4.4.2 [[Eliminierung]]
*****2.4.4.3 [[Reaktion mit Metallen]]
***2.5 [[Organometallverbindungen]]
***2.6 [[Alkohole]]
****2.6.1 [[Eigenschaften der Alkohole]]
****2.6.2 [[Wichtige Alkohole]]
****2.6.3 [[Reaktionen der Alkohole]]
*****2.6.3.1 [[Säure/Base-Verhalten]]
*****2.6.3.2 [[Reaktion zu Halogeniden]]
*****2.6.3.3 [[Umlagerungen]]
*****2.6.3.4 [[Anorganische Ester]]
*****2.6.3.5 [[Ether aus Alkoholen]]
*****2.6.3.6 [[Eliminierung]]
*****2.6.3.7 [[Oxidation]]
***2.7 [[Ether]]
****2.7.1 [[Eigenschaften der Ether]]
****2.7.2 [[Wichtige Ether]]
****2.7.3 [[Reaktionen der Ether]]
*****2.7.3.1 [[Reaktionen mit Säure]]
*****2.7.3.2 [[Etherspaltung]]
*****2.7.3.3 [[Autoxidation]]
***2.8 [[Aliphatische N-Verbindungen]]
****2.8.1 [[Azide]]
****2.8.2 [[Amine]]
*****2.8.2.1 [[Darstellung]]
*****2.8.2.2 [[Reaktionen mit Säuren und Basen]]
*****2.8.2.3 [[Eliminierung]]
****2.8.3 [[Weitere aliphatische N-Verbindungen]]
****2.8.4 [[Alkaloide]]
***2.9 [[Alkene (früher: Olefine)]]
****2.9.1 [[Eigenschaften]]
****2.9.2 [[Darstellung]]
****2.9.3 [[Reaktionen]]
****2.9.4 [[Wichtige Alkene]]
***2.10 [[Polymere]]
***2.11 [[Alkine]]
****2.11.1 [[Eigenschaften]]
****2.11.2 [[Darstellung]]
****2.11.3 [[Reaktionen]]
*III. [[Zoologie]]
**1.0 [[Stämme des Tierreichs]]
***1.1 [[Anmerkungen zur Systematik]]
***1.2 [[Systematischer Teil]]
****1.2.1 Reich: [[Protista]]
*****1.2.1.1 Stamm: [[Microspora]]
*****1.2.1.2 Stamm: [[Sarcomastigophora]]
******1.2.1.2.1 Unterstamm: [[Mastigophora (Flagellaten)]]
*******1.2.1.2.1.1 Klasse: [[Phytomastigophora]]
*******1.2.1.2.1.2 Klasse: [[Zoomastigophora]]
******1.2.1.2.2 Unterstamm: [[Sarcodina]]
*******1.2.1.2.2.1 Überklasse: [[Rhizopoda (Wurzelfüßer)]]
********1.2.1.2.2.1.1 Klasse: [[Granuloreticulosea]]
********1.2.1.2.2.1.2 Klasse: [[Acrasea (Zelluläre Schleimpilze]]
*****1.2.1.3 Stamm: [[Apicomplexa]]
******1.2.1.3.1 Klasse: [[Sporozoa (Sporentierchen)]]
****1.2.2 Reich: [[Animalia]]
*****1.2.2.1 [[Parasitismus]]
*****1.2.2.2 [[Parazoa]]
******1.2.2.2.1 Stamm: [[Porifera (Schwämme)]]
*******1.2.2.2.1.1 Klasse: [[Calcarea (Kalkschwämme)]]
*******1.2.2.2.1.2 Klasse: [[Hexactinellida (Kieselschwämme)]]
*******1.2.2.2.1.3 Klasse: [[Demospongiae (Hornschwämme)]]
*****1.2.2.3 [[Eumetazoa]]
******1.2.2.3.1 [[Radiata, Coelenterata (radiärsymmetrische Tiere, Hohltiere)]]
*******1.2.2.3.1.1 Stamm: [[Cnidaria (Nesseltiere)]]
********1.2.2.3.1.1.1 Klasse: [[Hydrozoa]]
********1.2.2.3.1.1.2 Klasse: [[Scyphozoa]]
********1.2.2.3.1.1.3 Klasse: [[Anthozoa (Korallen)]]
*********1.2.2.3.1.1.3.1 Unterklasse: [[Hexacorallia]]
**********1.2.2.3.1.1.3.1.1 Ordnung: [[Madreporaria (Steinkorallen)]]
*******1.2.2.3.1.2 Stamm: [[Ctenophora, Acnidaria (Rippenquallen)]]
******1.2.2.3.2 [[Bilateria (bilateralsymmetrische Tiere)]]
*******1.2.2.3.2.1 [[Entwicklung der Leibeshöhle]]
*******1.2.2.3.2.2 Stamm: [[Plathelminthes (Plattwürmer)]]
********1.2.2.3.2.2.1 Klasse: [[Turbellaria (Strudelwürmer)]]
********1.2.2.3.2.2.2 Klasse: [[Trematodes (Saugwürmer)]]
********1.2.2.3.2.2.3 Klasse: [[Cestodes (Bandwürmer)]]
*******1.2.2.3.2.3 Stamm: [[Nemathelminthes, Aschelminthes (Rundwürmer)]]
********1.2.2.3.2.3.1 Klasse: [[Gastrotricha (Bauchhärlinge)]]
********1.2.2.3.2.3.2 Klasse: [[Nematoda (Fadenwürmer)]]
********1.2.2.3.2.3.3 Klasse: [[Nematomorpha (Saitenwürmer, Pferdehaarwürmer)]]
********1.2.2.3.2.3.4 Klasse: [[Rotatoria (Rädertierchen)]]
*********1.2.2.3.2.3.4.1 Ordnung: [[Seisonidea]]
*********1.2.2.3.2.3.4.2 Ordnung: [[Monogononta]]
*********1.2.2.3.2.3.4.3 Ordnung: [[Bdelloidea]]
********1.2.2.3.2.3.5 Klasse: [[Acanthocephala (Kratzwürmer, Kratzer)]]
********1.2.2.3.2.3.6 Klasse: [[Priapulida (Priapswürmer)]]
********1.2.2.3.2.3.7 Klasse: [[Loricifera]]
********1.2.2.3.2.3.8 Klasse: [[Kinorhyncha (Hakenrüssler)]]
*******1.2.2.3.2.4 Stamm: [[Gnathostomulida (Kiefermäulchen)]]
*******1.2.2.3.2.5 Stamm: [[Nemertini (Schnurwürmer)]]
*******1.2.2.3.2.6 [[Articulata (Gliedertiere)]]
********1.2.2.3.2.6.1 Stamm: [[Annelida (Ringelwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.6.1.1 Klasse: [[Polychaeta (Vielborster)]]
**********1.2.2.3.2.6.1.1.1 [[Errantia]]
**********1.2.2.3.2.6.1.1.2 [[Sedentaria]]
**********1.2.2.3.2.6.1.1.3 Ordnung: [[Pogonophora (Bartwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.6.1.2 [[Clitellata]]
**********1.2.2.3.2.6.1.2.1 Klasse: [[Oligochaeta (Wenigborster)]]
**********1.2.2.3.2.6.1.2.2 Klasse: [[Hirudinea (Egel)]]
********1.2.2.3.2.6.2 Stamm: [[Tardigrada (Bärtierchen)]]
********1.2.2.3.2.6.3 Stamm: [[Pentastomida (Zungenwürmer)]]
********1.2.2.3.2.6.4 Stamm: [[Onychophora (Stummelfüßer)]]
********1.2.2.3.2.6.5 Stamm: [[Arthropoda (Gliederfüßer)]]
*********1.2.2.3.2.6.5.1 [[Amandibulata]]
**********1.2.2.3.2.6.5.1.1 Unterstamm: [[Trilobitomorpha]]
***********1.2.2.3.2.6.5.1.1.1 Klasse: [[Trilobita (Trilobiten)]]
**********1.2.2.3.2.6.5.1.2 Unterstamm: [[Chelicerata]]
***********1.2.2.3.2.6.5.1.2.1 Klasse: [[Merostomata (Pfeilschwanzkrebse)]]
***********1.2.2.3.2.6.5.1.2.2 Klasse: [[Arachnida (Spinnentiere)]]
************1.2.2.3.2.6.5.1.2.2.1 Ordnung: [[Scorpiones (Skorpione)]]
************1.2.2.3.2.6.5.1.2.2.2 Ordnung: [[Araneae (Webspinnen)]]
************1.2.2.3.2.6.5.1.2.2.3 Ordnung: [[Acari (Milben)]]
************1.2.2.3.2.6.5.1.2.2.4 Ordnung: [[Opiliones (Weberknechte)]]
***********1.2.2.3.2.6.5.1.2.3 Klasse: [[Pantopoda (Asselspinnen)]]
*********1.2.2.3.2.6.5.2 [[Mandibulata]]
**********1.2.2.3.2.6.5.2.1 Unterstamm: [[Crustacea (Krebstiere)]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.1.1 Klasse: [[Remipedia]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.1.2 Klasse: [[Cephalocarida]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.1.3 Klasse: [[Phyllopoda (Blattfußkrebse)]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.1.4 Klasse: [[Anostraca]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.1.5 Klasse: [[Ostracoda (Muschelkrebse)]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.1.6 Klasse: [[Copepoda (Ruderfußkrebse)]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.1.7 Klasse: [[Branchiura (Fischläuse)]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.1.8 Klasse: [[Mystacocarida]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.1.9 Klasse: [[Tantulocarida]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.1.10 Klasse: [[Ascothoracida]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.1.11 Klasse: [[Cirripedia (Rankenfüßer)]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.1.12 Klasse: [[Malacostraca (Höhere Krebse)]]
**********1.2.2.3.2.6.5.2.2 Unterstamm: [[Tracheata, Antennata, Monantennata]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.2.1 Klasse: [[Myriapoda (Tausendfüßer)]]
************1.2.2.3.2.6.5.2.2.1.1 Unterklasse: [[Chilopoda (Hundertfüßer)]]
************1.2.2.3.2.6.5.2.2.1.2 Unterklasse: [[Symphyla (Zwergfüßer)]]
************1.2.2.3.2.6.5.2.2.1.3 Unterklasse: [[Diplopoda (Doppelfüßer)]]
************1.2.2.3.2.6.5.2.2.1.4 Unterklasse: [[Pauropoda [Wenigfüßer)]]
***********1.2.2.3.2.6.5.2.2.2 Klasse: [[Insecta, Hexapoda (Insekten)]]
************1.2.2.3.2.6.5.2.2.2.1 [[Apterygota (Ungeflügelte Insekten)]]
*************1.2.2.3.2.6.5.2.2.2.1.1 Unterklasse: [[Archaeognatha (Felsenspringer)]]
*************1.2.2.3.2.6.5.2.2.2.1.2 Unterklasse: [[Zygentoma (Fischchen)]]
*************1.2.2.3.2.6.5.2.2.2.1.3 Unterklasse: [[Diplura (Doppelschwänze)]]
*************1.2.2.3.2.6.5.2.2.2.1.4 Unterklasse: [[Protura (Beintastler)]]
*************1.2.2.3.2.6.5.2.2.2.1.5 Unterklasse: [[Collembola (Springschwänze)]]
************1.2.2.3.2.6.5.2.2.2.2 [[Pterygota (Geflügelte Insekten)]]
*******1.2.2.3.2.7 Stamm: [[Mollusca (Weichtiere)]]
********1.2.2.3.2.7.1 [[Aculifera (Stachelweichtiere)]]
*********1.2.2.3.2.7.1.1 Klasse: [[Aplacophora (Wurmmollusken)]]
*********1.2.2.3.2.7.1.2 Klasse: [[Polyplacophora (Käferschnecken)]]
********1.2.2.3.2.7.2 [[Conchifera (Schalenweichtiere)]]
*********1.2.2.3.2.7.2.1 Klasse: [[Monoplacophora (Urmützenschnecken)]]
*********1.2.2.3.2.7.2.2 Klasse: [[Gastropoda (Schnecken)]]
**********1.2.2.3.2.7.2.2.1 Unterklasse: [[Streptoneura, Prosobranchia]]
***********1.2.2.3.2.7.2.2.1.1 Ordnung: [[Archaeogastropoda, Diotocardia]]
***********1.2.2.3.2.7.2.2.1.2 Ordnung: [[Mesogastropoda, Monotocardia]]
***********1.2.2.3.2.7.2.2.1.3 Ordnung: [[Neogastropoda, Stenoglossa]]
**********1.2.2.3.2.7.2.2.2 [[Euthyneura]]
***********1.2.2.3.2.7.2.2.2.1 Unterklasse: [[Opisthobranchia (Hinterkiemer)]]
***********1.2.2.3.2.7.2.2.2.2 Unterklasse: [[Pulmonata (Lungenschnecken)]]
*********1.2.2.3.2.7.2.3 Klasse: [[Scaphopoda (Kahnfüßer, Grabfüßer)]]
*********1.2.2.3.2.7.2.4 Klasse: [[Bivalvia (Muscheln)]]
*********1.2.2.3.2.7.2.5 Klasse: [[Cephalopoda (Kopffüßer)]]
**********1.2.2.3.2.7.2.5.1 Unterklasse: [[Tetrabranchia]]
**********1.2.2.3.2.7.2.5.2 Unterklasse: [[Dibranchiata]]
**Exkurs: [[Evolution der Lichtsinnesorgane]]
*IV. [[Botanik]]
**1.0 [[Stämme des Pflanzenreichs]]
**2.0 [[Anatomie, Histologie und Morphologie der Kormophyten]]
***2.1 [[Bemerkungen zur Anatomie, Histologie und Morphologie]]
***2.2 [[Histologie der Kormophyten]]
****2.2.1 [[Bildungsmeristeme]]
*****2.2.1.1 [[Apikalmeristeme (Scheitelmeristeme)]]
******2.2.1.1.1 [[Sproßscheitelmeristeme]]
*******2.2.1.1.1.1 [[Scheitelzellen]]
*******2.2.1.1.1.2 [[Initialkomplexe]]
*******2.2.1.1.1.3 [[Differenziertes Apikalmeristem]]
******2.2.1.1.2 [[Wurzelscheitelmeristeme]]
*****2.2.1.2 [[Restmeristeme]]
*****2.2.1.3 [[Meristemoide]]
*****2.2.1.4 [[Lateralmeristeme]]
****2.2.2 [[Dauergewebe]]
*****2.2.2.1 [[Parenchym (Grundgewebe, "Füllgewebe"]]
******2.2.2.1.1 [[Assimilationsparenchym (Chlorenchym)]]
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*****2.2.2.2 [[Abschlußgewebe]]
******2.2.2.2.1 [[Epidermis]]
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*****2.2.2.4 [[Absonderungsgewebe und Ausscheidungsgewebe]]
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*****2.2.2.5 [[Festigungsgewebe]]
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*****2.2.2.6 [[Leitgewebe]]
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***2.3 [[Anatomie und Morphologie des Kormus]]
****2.3.1 [[Sproßachse]]
*****2.3.1.1 [[Primärer Bau der Sproßachse]]
******2.3.1.1.1 [[Zonierung und Differenzierung]]
******2.3.1.1.2 [Leitbündeltypen]]
******2.3.1.1.3 [[Stelärtheorie]]
******2.3.1.1.4 [[Leitbündelanordnung]]
*****2.3.1.2 [[Sekundäres Dickenwachstum des Sprosses]]
******2.3.1.2.1 [[Kambium]]
******2.3.1.2.2 [[Histologie des Holzes]]
******2.3.1.2.3 [[Histologie des Bast]]
*****2.3.1.3 [[Metamorphosen der Sproßachse]]
****2.3.2 [[Wurzel]]
*****2.3.2.1 [[Primärer Bau der Wurzel]]
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****2.3.3 [[Blatt]]
*****2.3.3.1 [[Allgemeines]]
******2.3.3.1.1 [[Symmetrie]]
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    <text bytes="283" xml:space="preserve">Eine Besonderheit der Scyphozoa ist die Fähigkeit zur sog. '''Strobilation'''. Dabei '''schnüren Polypen Teile ihres oberen Körpers ab'''. Ein dabei abgeschnürter Teil wird als '''Ephyra''' bezeichnet. Wichtigster Vertreter der Scyphozoa ist ''Aurelia aurita'' (''Ohrenqualle'').</text>
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    <text bytes="417" xml:space="preserve">Eine Besonderheit der Scyphozoa ist die Fähigkeit zur sog. '''Strobilation'''. Dabei '''schnüren Polypen Teile ihres oberen Körpers ab'''. Ein dabei abgeschnürter Teil wird als '''Ephyra''' bezeichnet. Wichtigster Vertreter der Scyphozoa ist ''Aurelia aurita'' (''Ohrenqualle'').
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Generationszyklus von Aurelia aurita.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Generationszyklus von Aurelia aurita'''&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="113" xml:space="preserve">Generationszyklus von Aurelia aurita; Ei + Spermium -&gt; Zygote -&gt; Planula -&gt; Polyp -&gt; Strobilation -&gt; reife Meduse</text>
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    <text bytes="209" xml:space="preserve">Korallen sind rein '''marine''' Organismen, von denen 5.500 - 6.000 Arten bekannt sind. Bei ihnen ist die '''Medusengeneration vollständig reduziert''', so daß '''kein Generationswechsel''' mehr stattfindet.</text>
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  <title>Madreporaria (Steinkorallen)</title>
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    <text bytes="201" xml:space="preserve">Steinkorallen erhielten ihren Namen durch die '''Kalkausscheidungen''', die sie durch ihre Fußscheide absondern. Dadurch sind sie '''riffbildend'''. Oftmals kommt es auch zur '''Symbiose mit Algen'''.</text>
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  <title>Ctenophora, Acnidaria (Rippenquallen)</title>
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    <text bytes="513" xml:space="preserve">Ca. 80 Arten Rippenquallen sind weltweit bekannt, von denen alle '''marin''' sind. Sie besitzen '''8 Reihen von Cilien''' und '''sehr lange Tentakeln''', die mit '''wenig Nesselzellen''', dafür umso mehr '''Klebzellen''' besetzt sind. Ctenophoren erlegen u. a. auch Cnidaria als Beutetiere, deren Nesselzellen sie aufnehmen und selbst benutzen können. Sie werden dann als '''Kleptocnidien''' bezeichnet.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Ctenophoren-Anatomie.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Anatomie der Rippenquallen'''&lt;/small&gt;</text>
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  <title>Bilateria (bilateralsymmetrische Tiere)</title>
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    <text bytes="510" xml:space="preserve">Bilateria zeigen ontogenetisch meist eine '''Spiralfurchung''', bei der sich einzelne Zellen gegeneinander bewegen. Anders als bei den Radiata können bei dieser ontogenetischen Entwicklungsform 4d-Zellen in den Zwischenraum zwischen späterem '''Ectoderm''' und '''Entoderm''' einwandern. Diese bilden ein weiteres, drittes, Keimblatt - das '''Mesoderm'''.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Ontogenetische Entwicklung der Bilateria.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Zellentwicklung während der Ontogenese von Bilateria'''&lt;/div&gt;</text>
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    <text bytes="1162" xml:space="preserve">Bilateria zeigen ontogenetisch meist eine '''Spiralfurchung''', bei der sich einzelne Zellen gegeneinander bewegen. Anders als bei den Radiata können bei dieser ontogenetischen Entwicklungsform 4d-Zellen in den Zwischenraum zwischen späterem '''Ectoderm''' und '''Entoderm''' einwandern. Diese bilden ein weiteres, drittes, Keimblatt - das '''Mesoderm'''.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Ontogenetische Entwicklung der Bilateria.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Zellentwicklung während der Ontogenese von Bilateria'''&lt;/small&gt;

Man spricht daher bei den Bilateria von einer '''triploplastischen Organisation'''. Dabei bildet das Ectoderm die spätere '''Epidermis''' bzw. '''Derivate''' davon (z. B. Haare). Aus dem Entoderm bildet sich später die '''Gastrodermis''' und somit ein Großteil des Magen-Darm-Traktes. Mesoderm bildet z. B. '''Muskulatur''', '''Skelett''',  '''Herz''', '''Gefäßsystem''' sowie '''Mesenchym''' bzw. '''Parenchym''' bei "niederen" Bilateria.

Zudem sind - wie ihr Name andeutet - die Bilateria '''bilateralsymmetrisch''', d. h. sie besitzen eine '''Körperachse''', an der eine Hälfte gespiegelt wieder ein annähernd komplettes Tier erscheint.</text>
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    <text bytes="1285" xml:space="preserve">Bilateria zeigen ontogenetisch meist eine '''Spiralfurchung''', bei der sich einzelne Zellen gegeneinander bewegen.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Spiralfurchung.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Spiralfurchung in der Ontogenese bei Bilateria'''&lt;/small&gt;

Anders als bei den Radiata können bei dieser ontogenetischen Entwicklungsform 4d-Zellen in den Zwischenraum zwischen späterem '''Ectoderm''' und '''Entoderm''' einwandern. Diese bilden ein weiteres, drittes, Keimblatt - das '''Mesoderm'''.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Ontogenetische Entwicklung der Bilateria.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Zellentwicklung während der Ontogenese von Bilateria'''&lt;/small&gt;

Man spricht daher bei den Bilateria von einer '''triploplastischen Organisation'''. Dabei bildet das Ectoderm die spätere '''Epidermis''' bzw. '''Derivate''' davon (z. B. Haare). Aus dem Entoderm bildet sich später die '''Gastrodermis''' und somit ein Großteil des Magen-Darm-Traktes. Mesoderm bildet z. B. '''Muskulatur''', '''Skelett''',  '''Herz''', '''Gefäßsystem''' sowie '''Mesenchym''' bzw. '''Parenchym''' bei "niederen" Bilateria.

Zudem sind - wie ihr Name andeutet - die Bilateria '''bilateralsymmetrisch''', d. h. sie besitzen eine '''Körperachse''', an der eine Hälfte gespiegelt wieder ein annähernd komplettes Tier erscheint.</text>
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&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Spiralfurchung.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Spiralfurchung in der Ontogenese bei Bilateria'''&lt;/small&gt;

Anders als bei den Radiata können bei dieser ontogenetischen Entwicklungsform 4d-Zellen in den Zwischenraum zwischen späterem '''Ectoderm''' und '''Entoderm''' einwandern. Diese bilden ein weiteres, drittes, Keimblatt - das '''Mesoderm'''.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Ontogenetische Entwicklung der Bilateria.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Zellentwicklung während der Ontogenese von Bilateria'''&lt;/small&gt;

Man spricht daher bei den Bilateria von einer '''triploplastischen Organisation'''. Dabei bildet das Ectoderm die spätere '''Epidermis''' bzw. '''Derivate''' davon (z. B. Haare). Aus dem Entoderm bildet sich später die '''Gastrodermis''' und somit ein Großteil des Magen-Darm-Traktes. Mesoderm bildet z. B. '''Muskulatur''', '''Skelett''',  '''Herz''', '''Gefäßsystem''' sowie '''Mesenchym''' bzw. '''Parenchym''' bei "niederen" Bilateria.

Zudem sind - wie ihr Name andeutet - die Bilateria '''bilateralsymmetrisch''', d. h. sie besitzen eine '''Körperachse''', an der eine Hälfte gespiegelt wieder ein annähernd komplettes Tier erscheint.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Symmetrie und Lagebezeichnungen bei Bilateria&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Symmetrie, Schnittebenen und Lagebezeichnungen bei Bilateria'''&lt;/small&gt;</text>
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&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Spiralfurchung.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Spiralfurchung in der Ontogenese bei Bilateria'''&lt;/small&gt;

Anders als bei den Radiata können bei dieser ontogenetischen Entwicklungsform 4d-Zellen in den Zwischenraum zwischen späterem '''Ectoderm''' und '''Entoderm''' einwandern. Diese bilden ein weiteres, drittes, Keimblatt - das '''Mesoderm'''.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Ontogenetische Entwicklung der Bilateria.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Zellentwicklung während der Ontogenese von Bilateria'''&lt;/small&gt;

Man spricht daher bei den Bilateria von einer '''triploplastischen Organisation'''. Dabei bildet das Ectoderm die spätere '''Epidermis''' bzw. '''Derivate''' davon (z. B. Haare). Aus dem Entoderm bildet sich später die '''Gastrodermis''' und somit ein Großteil des Magen-Darm-Traktes. Mesoderm bildet z. B. '''Muskulatur''', '''Skelett''',  '''Herz''', '''Gefäßsystem''' sowie '''Mesenchym''' bzw. '''Parenchym''' bei "niederen" Bilateria.

Zudem sind - wie ihr Name andeutet - die Bilateria '''bilateralsymmetrisch''', d. h. sie besitzen eine '''Körperachse''', an der eine Hälfte gespiegelt wieder ein annähernd komplettes Tier erscheint.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Symmetrie und Lagebezeichnungen bei Bilateria.jpg]]&lt;/div&gt;
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  <title>Radiata, Coelenterata (radiärsymmetrische Tiere, Hohltiere)</title>
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&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Radialfurchung.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Radialfurchung in der Ontogenese bei Radiata'''&lt;/small&gt;
Sie führt zu einem radiärsymmetrischen Aufbau:
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Sie führt zu einem radiärsymmetrischen Aufbau:
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    <text bytes="330" xml:space="preserve">Von den Plathelminthes über die Nemathelminthes hin zu den Annelida läßt sich in Bezug auf die '''Leibeshöhle''' eine '''Entwicklungsreihe''' nachzeichnen:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Entwicklung der Leibeshöhle.jpg]]&lt;/div&gt;
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  <title>Bemerkungen zur Anatomie, Histologie und Morphologie</title>
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&lt;/div&gt;&lt;/div align="justify"&gt;affa lköjad fölk ölkj adf

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affa lköjad fölk ölkj adf&lt;/div&gt;

adfölkj af ökldfj afölkj afklösjf  lakdfj ölkadjf lökj afdlkja dfölkj fdaölkja dfölkjadflökj lkj af

öäkjadölkfjö lkjaölkdfjöl kafjölkdjfölka jfölkjf ökjlnfölkadfoöiujfdöljmfdölkajf 

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&lt;div align="justify"&gt;affa lköjad fölk ölkj adf&lt;/div&gt;

adfölkj af ökldfj afölkj afklösjf  lakdfj ölkadjf lökj afdlkja dfölkj fdaölkja dfölkjadflökj lkj af

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&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Bei näherer Untersuchung von Zellen läßt sich feststellen, daß diese u. a. weitere kleine Einheiten enthalten, sog. Organellen. Dabei handelt es sich um vom Cytoplasma abgegrenzte Bereiche innerhalb einer Zelle mit besonderer Funktion, die nicht de novo (spontan) entstehen können, sondern über Endosymbiosen in die Zelle gekommen sind. (. e. S. werden nur Plastiden (z. B. Chloroplasten) und Mitochondrien als Organellen bezeichnet. Neben Plastiden und Mitochondrien gibt es weitere durch Biomembranen abgegrnzte Bereiche innerhalb von Zellen mit besonderen Funktionen. Solche Strukturen, zu denen also auch Organellen gehören, werden als Kompartimente bezeichnet. Ein hoher Grad an Kompartimentierung ist besonders typisch für eukaryontische Zellen. Nach der sog. Kompartimentierungsregel (nach ''Schnepf'' 1964) trennen Biomembranen in der Zelle stets plasmatische Bereiche von einer wässrigen Phase. Daraus rückschließend muß also ein Kompartiment per definitionem mindestens durch 1 Biomembran von restlichen Zellstrukturen abgegrenzt sein&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Pflanzliche Zellen besitzen im Vergleich zu Tierischen Plastiden, eine (Zentral-)Vakuole mit Tonoplast sowie Zellwandbestandteile. Dabei nimmt die Vakuole mit Tonoplast&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Vakuole bildende Membran&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; starken Einfluß auf die osmotischen Verhältnisse innerhalb der Zelle. Sie enthält konzentrierte Stoff- und Salzlösungen (z. B. calciumoxalat-Kristalle, etc.). Da die Vakuole oft nahezu das gesamte Zelllumen ausfüllt, ist der Cytoplasmaanteil im Vergleich zu tierischen Zellen oft stark reduziert. Um u. a. das Transportsystem Cytoplasma aufrecht zu erhalten, gibt es spezielle Plasmastränge und -ströme innerhalb der Pflanzenzelle. Den Zellabschluß der Pflanzenzelle bildet eine &lt;tex&gt;\small \pm&lt;/tex&gt; starke Zellwand, die der Plasmamembran aufgelagert ist. Der Zellwandbereich gliedert sich (von innerhalb der Zelle nach außen) in
*Plasmalemma (syn. Plasmamembran),
*Zellwand,
:*Primärwand
:*Sekundärwand
:*Tertiärwand
*Mittellamelle,
*Interzellularen und dahinter ggf.
*Zell-Zell-Verbindungen.

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&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Bei näherer Untersuchung von Zellen läßt sich feststellen, daß diese u. a. weitere kleine Einheiten enthalten, sog. Organellen. Dabei handelt es sich um vom Cytoplasma abgegrenzte Bereiche innerhalb einer Zelle mit besonderer Funktion, die nicht de novo (spontan) entstehen können, sondern über Endosymbiosen in die Zelle gekommen sind. (. e. S. werden nur Plastiden (z. B. Chloroplasten) und Mitochondrien als Organellen bezeichnet. Neben Plastiden und Mitochondrien gibt es weitere durch Biomembranen abgegrnzte Bereiche innerhalb von Zellen mit besonderen Funktionen. Solche Strukturen, zu denen also auch Organellen gehören, werden als Kompartimente bezeichnet. Ein hoher Grad an Kompartimentierung ist besonders typisch für eukaryontische Zellen. Nach der sog. Kompartimentierungsregel (nach ''Schnepf'' 1964) trennen Biomembranen in der Zelle stets plasmatische Bereiche von einer wässrigen Phase. Daraus rückschließend muß also ein Kompartiment per definitionem mindestens durch 1 Biomembran von restlichen Zellstrukturen abgegrenzt sein&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Pflanzliche Zellen besitzen im Vergleich zu Tierischen Plastiden, eine (Zentral-)Vakuole mit Tonoplast sowie Zellwandbestandteile. Dabei nimmt die Vakuole mit Tonoplast&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Vakuole bildende Membran&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; starken Einfluß auf die osmotischen Verhältnisse innerhalb der Zelle. Sie enthält konzentrierte Stoff- und Salzlösungen (z. B. calciumoxalat-Kristalle, etc.). Da die Vakuole oft nahezu das gesamte Zelllumen ausfüllt, ist der Cytoplasmaanteil im Vergleich zu tierischen Zellen oft stark reduziert. Um u. a. das Transportsystem Cytoplasma aufrecht zu erhalten, gibt es spezielle Plasmastränge und -ströme innerhalb der Pflanzenzelle. Den Zellabschluß der Pflanzenzelle bildet eine &lt;tex&gt;\small \pm&lt;/tex&gt; starke Zellwand, die der Plasmamembran aufgelagert ist. Der Zellwandbereich gliedert sich (von innerhalb der Zelle nach außen) in
*Plasmalemma (syn. Plasmamembran),
*Zellwand,
:*Primärwand
:*Sekundärwand
:*Tertiärwand
*Mittellamelle,
*Interzellularen und dahinter ggf.
*Zell-Zell-Verbindungen.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die aus Phospholipiden aufgebaute Plasmamembran ist immens wichtig für den Transport zwischen Zellen. Um solche Verbindungen mit anderen Zellen überhaupt erst möglich zu machen muß an manchen Stellen die Zellwand, deren (extrazellulären) Zellwandstrukturen sich bei Teilung neu bilden, durchbrochen sein (sog. Tüpfel).&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Tüpfel&lt;/div&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;

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&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Bei näherer Untersuchung von Zellen läßt sich feststellen, daß diese u. a. weitere kleine Einheiten enthalten, sog. Organellen. Dabei handelt es sich um vom Cytoplasma abgegrenzte Bereiche innerhalb einer Zelle mit besonderer Funktion, die nicht de novo (spontan) entstehen können, sondern über Endosymbiosen in die Zelle gekommen sind. (. e. S. werden nur Plastiden (z. B. Chloroplasten) und Mitochondrien als Organellen bezeichnet. Neben Plastiden und Mitochondrien gibt es weitere durch Biomembranen abgegrnzte Bereiche innerhalb von Zellen mit besonderen Funktionen. Solche Strukturen, zu denen also auch Organellen gehören, werden als Kompartimente bezeichnet. Ein hoher Grad an Kompartimentierung ist besonders typisch für eukaryontische Zellen. Nach der sog. Kompartimentierungsregel (nach ''Schnepf'' 1964) trennen Biomembranen in der Zelle stets plasmatische Bereiche von einer wässrigen Phase. Daraus rückschließend muß also ein Kompartiment per definitionem mindestens durch 1 Biomembran von restlichen Zellstrukturen abgegrenzt sein&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Pflanzliche Zellen besitzen im Vergleich zu Tierischen Plastiden, eine (Zentral-)Vakuole mit Tonoplast sowie Zellwandbestandteile. Dabei nimmt die Vakuole mit Tonoplast&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Vakuole bildende Membran&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; starken Einfluß auf die osmotischen Verhältnisse innerhalb der Zelle. Sie enthält konzentrierte Stoff- und Salzlösungen (z. B. calciumoxalat-Kristalle, etc.). Da die Vakuole oft nahezu das gesamte Zelllumen ausfüllt, ist der Cytoplasmaanteil im Vergleich zu tierischen Zellen oft stark reduziert. Um u. a. das Transportsystem Cytoplasma aufrecht zu erhalten, gibt es spezielle Plasmastränge und -ströme innerhalb der Pflanzenzelle. Den Zellabschluß der Pflanzenzelle bildet eine &lt;tex&gt;\small \pm&lt;/tex&gt; starke Zellwand, die der Plasmamembran aufgelagert ist. Der Zellwandbereich gliedert sich (von innerhalb der Zelle nach außen) in
*Plasmalemma (syn. Plasmamembran),
*Zellwand,
:*Primärwand
:*Sekundärwand
:*Tertiärwand
*Mittellamelle,
*Interzellularen und dahinter ggf.
*Zell-Zell-Verbindungen.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die aus Phospholipiden aufgebaute Plasmamembran ist immens wichtig für den Transport zwischen Zellen. Um solche Verbindungen mit anderen Zellen überhaupt erst möglich zu machen muß an manchen Stellen die Zellwand, deren (extrazellulären) Zellwandstrukturen sich bei Teilung neu bilden, durchbrochen sein (sog. Tüpfel).

Die&lt;/p)

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    <text bytes="3730" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Anatomie&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Definition: Anatomie ist die Analyse des zellulären Aufbaus und der Anordnung der Gewebe.&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; und Morphologie&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Definition: Morphologie ist die Unterschung und Beschreibung der (äußeren) Gestalt im weitesten Sinne.&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; als analysierende und untersuchende biologische Teilgebiete können zur Beschreibung von Pflanzen sowie zum Verständnis der Ontogenese und Wandlungsprozesse herangezogen werden. Dabei bildet die pflanzliche Zelle die Grundeinheit aqls kleinste lebensfähige biologische Einheit. Die erste Beschreibung von Zellen geht auf ''Hooke'' (ca. 1670) zurück, der bei der Betrachtung von ''Kork''-Dünnschnitten mit Hilfe einfacher optischer Hilfsmittel kleine regelmäßig angeordnete Einheiten bemerkte, die das Holz aufbauen. Heute werden in der Forschung entweder gute Lichtmikroskope oder sehr hoch vergrößernde und auflösende Elektronenmikroskope verwendet, mit deren Hilfe der Aufbau von Zellen besser definiert werden kann.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Bei näherer Untersuchung von Zellen läßt sich feststellen, daß diese u. a. weitere kleine Einheiten enthalten, sog. Organellen. Dabei handelt es sich um vom Cytoplasma abgegrenzte Bereiche innerhalb einer Zelle mit besonderer Funktion, die nicht de novo (spontan) entstehen können, sondern über Endosymbiosen in die Zelle gekommen sind. (. e. S. werden nur Plastiden (z. B. Chloroplasten) und Mitochondrien als Organellen bezeichnet. Neben Plastiden und Mitochondrien gibt es weitere durch Biomembranen abgegrnzte Bereiche innerhalb von Zellen mit besonderen Funktionen. Solche Strukturen, zu denen also auch Organellen gehören, werden als Kompartimente bezeichnet. Ein hoher Grad an Kompartimentierung ist besonders typisch für eukaryontische Zellen. Nach der sog. Kompartimentierungsregel (nach ''Schnepf'' 1964) trennen Biomembranen in der Zelle stets plasmatische Bereiche von einer wässrigen Phase. Daraus rückschließend muß also ein Kompartiment per definitionem mindestens durch 1 Biomembran von restlichen Zellstrukturen abgegrenzt sein&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Pflanzliche Zellen besitzen im Vergleich zu Tierischen Plastiden, eine (Zentral-)Vakuole mit Tonoplast sowie Zellwandbestandteile. Dabei nimmt die Vakuole mit Tonoplast&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Vakuole bildende Membran&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; starken Einfluß auf die osmotischen Verhältnisse innerhalb der Zelle. Sie enthält konzentrierte Stoff- und Salzlösungen (z. B. calciumoxalat-Kristalle, etc.). Da die Vakuole oft nahezu das gesamte Zelllumen ausfüllt, ist der Cytoplasmaanteil im Vergleich zu tierischen Zellen oft stark reduziert. Um u. a. das Transportsystem Cytoplasma aufrecht zu erhalten, gibt es spezielle Plasmastränge und -ströme innerhalb der Pflanzenzelle. Den Zellabschluß der Pflanzenzelle bildet eine &lt;tex&gt;\small \pm&lt;/tex&gt; starke Zellwand, die der Plasmamembran aufgelagert ist. Der Zellwandbereich gliedert sich (von innerhalb der Zelle nach außen) in
*Plasmalemma (syn. Plasmamembran),
*Zellwand,
:*Primärwand
:*Sekundärwand
:*Tertiärwand
*Mittellamelle,
*Interzellularen und dahinter ggf.
*Zell-Zell-Verbindungen.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die aus Phospholipiden aufgebaute Plasmamembran ist immens wichtig für den Transport zwischen Zellen. Um solche Verbindungen mit anderen Zellen überhaupt erst möglich zu machen muß an manchen Stellen die Zellwand, deren (extrazellulären) Zellwandstrukturen sich bei Teilung neu bilden, durchbrochen sein (sog. Tüpfel).

adfkölj adflökja fölkj aöfj ölkajdf ölkjaföd jölkj ö adfjölkafjölkjölkf jölkjfölkjöeqorioa dfölkjfaölkajfölkioeru lkafjmölkasfdj oeriuj fd&lt;/p&gt;

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&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Bei näherer Untersuchung von Zellen läßt sich feststellen, daß diese u. a. weitere kleine Einheiten enthalten, sog. Organellen. Dabei handelt es sich um vom Cytoplasma abgegrenzte Bereiche innerhalb einer Zelle mit besonderer Funktion, die nicht de novo (spontan) entstehen können, sondern über Endosymbiosen in die Zelle gekommen sind. (. e. S. werden nur Plastiden (z. B. Chloroplasten) und Mitochondrien als Organellen bezeichnet. Neben Plastiden und Mitochondrien gibt es weitere durch Biomembranen abgegrnzte Bereiche innerhalb von Zellen mit besonderen Funktionen. Solche Strukturen, zu denen also auch Organellen gehören, werden als Kompartimente bezeichnet. Ein hoher Grad an Kompartimentierung ist besonders typisch für eukaryontische Zellen. Nach der sog. Kompartimentierungsregel (nach ''Schnepf'' 1964) trennen Biomembranen in der Zelle stets plasmatische Bereiche von einer wässrigen Phase. Daraus rückschließend muß also ein Kompartiment per definitionem mindestens durch 1 Biomembran von restlichen Zellstrukturen abgegrenzt sein&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Pflanzliche Zellen besitzen im Vergleich zu Tierischen Plastiden, eine (Zentral-)Vakuole mit Tonoplast sowie Zellwandbestandteile. Dabei nimmt die Vakuole mit Tonoplast&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Vakuole bildende Membran&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; starken Einfluß auf die osmotischen Verhältnisse innerhalb der Zelle. Sie enthält konzentrierte Stoff- und Salzlösungen (z. B. calciumoxalat-Kristalle, etc.). Da die Vakuole oft nahezu das gesamte Zelllumen ausfüllt, ist der Cytoplasmaanteil im Vergleich zu tierischen Zellen oft stark reduziert. Um u. a. das Transportsystem Cytoplasma aufrecht zu erhalten, gibt es spezielle Plasmastränge und -ströme innerhalb der Pflanzenzelle. Den Zellabschluß der Pflanzenzelle bildet eine &lt;tex&gt;\small \pm&lt;/tex&gt; starke Zellwand, die der Plasmamembran aufgelagert ist. Der Zellwandbereich gliedert sich (von innerhalb der Zelle nach außen) in
*Plasmalemma (syn. Plasmamembran),
*Zellwand,
:*Primärwand
:*Sekundärwand
:*Tertiärwand
*Mittellamelle,
*Interzellularen und dahinter ggf.
*Zell-Zell-Verbindungen.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die aus Phospholipiden aufgebaute Plasmamembran ist immens wichtig für den Transport zwischen Zellen. Um solche Verbindungen mit anderen Zellen überhaupt erst möglich zu machen muß an manchen Stellen die Zellwand, deren (extrazellulären) Zellwandstrukturen sich bei Teilung neu bilden, durchbrochen sein (sog. Tüpfel).&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die Grundsubstanz der Zellwand ist Cellulose, welche sich zu sog. Elementarfibrillen zusammenlagert. Viele solcher Strukturen bilden dann sog. Mikrofibrillen. Die Mikrofibrillen sind über Pektine miteinander verbunden und enthalten u. a. weitere Stoffeinlagerungen wie Proteine und Hemicellulosen, die die Wände unterschiedlich stabil machen, enthalten können. Die einzelnen Zellwände besitzen an ihrer Oberfläche unterschiedliche Strukturen. Die sog. Haupttexturen sind bei Sekundärwänden Paralleltexturen, die durch regelmäßige Anordnung der Mikrofibrillen zustande kommen und Sekundärwände sehr stabil machen. Streutexturen sind hingegen tpyisch für Primärwände, die durch unregelmäßige Anordnungen der Basuteine zustandekommen und noch leicht dehnbar sind. Oft gibt es - je nach Form und Funktion von Zellen in Geweben - sekundäre Zellwandverdickungen (z. B. bei wasserleitenden Zellen).&lt;/p)

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Zwischen den Pflanzenzellen kommt es häufig zu kleinen Zwischenräumen, sog. Interzellularen. Sie können oft auch groß werden und funktionelle Aufgaben erfüllen (z. B. als Freiräume im Durchlüftungsgewebe). Interzellularen können auf verschiedene Weisen entstehen:&lt;/p&gt;
*schizogen:
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Interzellularen entstehen schizogen, indem sich junge Zellen ohne Zellzwischenräume zusammenlagern, sich mit zunehmendem Alter jedoch abkugeln und so nichtzelluläre Räume hinterlassen.&lt;/p&gt;
*lysigen:
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Lysigene Zellzwischenräume entstehen durch die Auflösung von Zellwänden und ganzer Zellen.&lt;/p&gt;
*rhexigen:
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Neben den bisher beschriebenen Möglichkeiten können Interzellularen auch rhexigen durch Auseinanderreißen ganzer Zellen und Zellreihen entstehen (z. B. bei starker mechanischer Beanspruchung).&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;In Geweben stehen viele Zellen miteinander in Kontakt, v. a. um Informationen auszutauschen. Dabei sind die beiden Zellwände zweier Protoplasten, also der Zellen ohne Zellwand, durch Cytoplasmastränge, sog. Plasmodesmen, miteinander verbunden, die durch die Tüpfel ragen. Z. T. kann es so sogar zur Verbindung des Endoplasmatischen Reticulums über mehrere Zellen hinweg kommen. Sind Zellen besonders beansprucht oder stehen nicht genügend mit anderen, si umgebenden, Zellen in Kontakt, so kann es zur sekundären Bildung von Plasmodesmen kommen. Dabei lagert sich ein Teil des Endoplasmatischen Reticulums an die Zellwand an und löst diese durch enzymatischen Abbau auf.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Ein weiteres wichtiges Kennzeichen von Pflanzenzellen ist ihr Besitz von Plastiden. Alle Plastiden gehen auf einen Plastideninitialen zurück, dem sog. Proplastid:&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild: Plastidenübergänge]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Beziehungen und Umwandlungsmöglichkeiten von Plastiden'''&lt;/small&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;

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&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Bei näherer Untersuchung von Zellen läßt sich feststellen, daß diese u. a. weitere kleine Einheiten enthalten, sog. Organellen. Dabei handelt es sich um vom Cytoplasma abgegrenzte Bereiche innerhalb einer Zelle mit besonderer Funktion, die nicht de novo (spontan) entstehen können, sondern über Endosymbiosen in die Zelle gekommen sind. (. e. S. werden nur Plastiden (z. B. Chloroplasten) und Mitochondrien als Organellen bezeichnet. Neben Plastiden und Mitochondrien gibt es weitere durch Biomembranen abgegrnzte Bereiche innerhalb von Zellen mit besonderen Funktionen. Solche Strukturen, zu denen also auch Organellen gehören, werden als Kompartimente bezeichnet. Ein hoher Grad an Kompartimentierung ist besonders typisch für eukaryontische Zellen. Nach der sog. Kompartimentierungsregel (nach ''Schnepf'' 1964) trennen Biomembranen in der Zelle stets plasmatische Bereiche von einer wässrigen Phase. Daraus rückschließend muß also ein Kompartiment per definitionem mindestens durch 1 Biomembran von restlichen Zellstrukturen abgegrenzt sein&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Pflanzliche Zellen besitzen im Vergleich zu Tierischen Plastiden, eine (Zentral-)Vakuole mit Tonoplast sowie Zellwandbestandteile. Dabei nimmt die Vakuole mit Tonoplast&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Vakuole bildende Membran&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; starken Einfluß auf die osmotischen Verhältnisse innerhalb der Zelle. Sie enthält konzentrierte Stoff- und Salzlösungen (z. B. calciumoxalat-Kristalle, etc.). Da die Vakuole oft nahezu das gesamte Zelllumen ausfüllt, ist der Cytoplasmaanteil im Vergleich zu tierischen Zellen oft stark reduziert. Um u. a. das Transportsystem Cytoplasma aufrecht zu erhalten, gibt es spezielle Plasmastränge und -ströme innerhalb der Pflanzenzelle. Den Zellabschluß der Pflanzenzelle bildet eine &lt;tex&gt;\small \pm&lt;/tex&gt; starke Zellwand, die der Plasmamembran aufgelagert ist. Der Zellwandbereich gliedert sich (von innerhalb der Zelle nach außen) in
*Plasmalemma (syn. Plasmamembran),
*Zellwand,
:*Primärwand
:*Sekundärwand
:*Tertiärwand
*Mittellamelle,
*Interzellularen und dahinter ggf.
*Zell-Zell-Verbindungen.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die aus Phospholipiden aufgebaute Plasmamembran ist immens wichtig für den Transport zwischen Zellen. Um solche Verbindungen mit anderen Zellen überhaupt erst möglich zu machen muß an manchen Stellen die Zellwand, deren (extrazellulären) Zellwandstrukturen sich bei Teilung neu bilden, durchbrochen sein (sog. Tüpfel).&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die Grundsubstanz der Zellwand ist Cellulose, welche sich zu sog. Elementarfibrillen zusammenlagert. Viele solcher Strukturen bilden dann sog. Mikrofibrillen. Die Mikrofibrillen sind über Pektine miteinander verbunden und enthalten u. a. weitere Stoffeinlagerungen wie Proteine und Hemicellulosen, die die Wände unterschiedlich stabil machen, enthalten können. Die einzelnen Zellwände besitzen an ihrer Oberfläche unterschiedliche Strukturen. Die sog. Haupttexturen sind bei Sekundärwänden Paralleltexturen, die durch regelmäßige Anordnung der Mikrofibrillen zustande kommen und Sekundärwände sehr stabil machen. Streutexturen sind hingegen tpyisch für Primärwände, die durch unregelmäßige Anordnungen der Basuteine zustandekommen und noch leicht dehnbar sind. Oft gibt es - je nach Form und Funktion von Zellen in Geweben - sekundäre Zellwandverdickungen (z. B. bei wasserleitenden Zellen).&lt;/p)

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Zwischen den Pflanzenzellen kommt es häufig zu kleinen Zwischenräumen, sog. Interzellularen. Sie können oft auch groß werden und funktionelle Aufgaben erfüllen (z. B. als Freiräume im Durchlüftungsgewebe). Interzellularen können auf verschiedene Weisen entstehen:&lt;/p&gt;
*schizogen:
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Interzellularen entstehen schizogen, indem sich junge Zellen ohne Zellzwischenräume zusammenlagern, sich mit zunehmendem Alter jedoch abkugeln und so nichtzelluläre Räume hinterlassen.&lt;/p&gt;
*lysigen:
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Lysigene Zellzwischenräume entstehen durch die Auflösung von Zellwänden und ganzer Zellen.&lt;/p&gt;
*rhexigen:
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Neben den bisher beschriebenen Möglichkeiten können Interzellularen auch rhexigen durch Auseinanderreißen ganzer Zellen und Zellreihen entstehen (z. B. bei starker mechanischer Beanspruchung).&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;In Geweben stehen viele Zellen miteinander in Kontakt, v. a. um Informationen auszutauschen. Dabei sind die beiden Zellwände zweier Protoplasten, also der Zellen ohne Zellwand, durch Cytoplasmastränge, sog. Plasmodesmen, miteinander verbunden, die durch die Tüpfel ragen. Z. T. kann es so sogar zur Verbindung des Endoplasmatischen Reticulums über mehrere Zellen hinweg kommen. Sind Zellen besonders beansprucht oder stehen nicht genügend mit anderen, si umgebenden, Zellen in Kontakt, so kann es zur sekundären Bildung von Plasmodesmen kommen. Dabei lagert sich ein Teil des Endoplasmatischen Reticulums an die Zellwand an und löst diese durch enzymatischen Abbau auf.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Ein weiteres wichtiges Kennzeichen von Pflanzenzellen ist ihr Besitz von Plastiden. Alle Plastiden gehen auf einen Plastideninitialen zurück, dem sog. Proplastid:&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild: Plastidenübergänge.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Beziehungen und Umwandlungsmöglichkeiten von Plastiden'''&lt;/small&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;

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&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Bei näherer Untersuchung von Zellen läßt sich feststellen, daß diese u. a. weitere kleine Einheiten enthalten, sog. Organellen. Dabei handelt es sich um vom Cytoplasma abgegrenzte Bereiche innerhalb einer Zelle mit besonderer Funktion, die nicht de novo (spontan) entstehen können, sondern über Endosymbiosen in die Zelle gekommen sind. (. e. S. werden nur Plastiden (z. B. Chloroplasten) und Mitochondrien als Organellen bezeichnet. Neben Plastiden und Mitochondrien gibt es weitere durch Biomembranen abgegrnzte Bereiche innerhalb von Zellen mit besonderen Funktionen. Solche Strukturen, zu denen also auch Organellen gehören, werden als Kompartimente bezeichnet. Ein hoher Grad an Kompartimentierung ist besonders typisch für eukaryontische Zellen. Nach der sog. Kompartimentierungsregel (nach ''Schnepf'' 1964) trennen Biomembranen in der Zelle stets plasmatische Bereiche von einer wässrigen Phase. Daraus rückschließend muß also ein Kompartiment per definitionem mindestens durch 1 Biomembran von restlichen Zellstrukturen abgegrenzt sein&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Pflanzliche Zellen besitzen im Vergleich zu Tierischen Plastiden, eine (Zentral-)Vakuole mit Tonoplast sowie Zellwandbestandteile. Dabei nimmt die Vakuole mit Tonoplast&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Vakuole bildende Membran&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; starken Einfluß auf die osmotischen Verhältnisse innerhalb der Zelle. Sie enthält konzentrierte Stoff- und Salzlösungen (z. B. calciumoxalat-Kristalle, etc.). Da die Vakuole oft nahezu das gesamte Zelllumen ausfüllt, ist der Cytoplasmaanteil im Vergleich zu tierischen Zellen oft stark reduziert. Um u. a. das Transportsystem Cytoplasma aufrecht zu erhalten, gibt es spezielle Plasmastränge und -ströme innerhalb der Pflanzenzelle. Den Zellabschluß der Pflanzenzelle bildet eine &lt;tex&gt;\small \pm&lt;/tex&gt; starke Zellwand, die der Plasmamembran aufgelagert ist. Der Zellwandbereich gliedert sich (von innerhalb der Zelle nach außen) in
*Plasmalemma (syn. Plasmamembran),
*Zellwand,
:*Primärwand
:*Sekundärwand
:*Tertiärwand
*Mittellamelle,
*Interzellularen und dahinter ggf.
*Zell-Zell-Verbindungen.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die aus Phospholipiden aufgebaute Plasmamembran ist immens wichtig für den Transport zwischen Zellen. Um solche Verbindungen mit anderen Zellen überhaupt erst möglich zu machen muß an manchen Stellen die Zellwand, deren (extrazellulären) Zellwandstrukturen sich bei Teilung neu bilden, durchbrochen sein (sog. Tüpfel).&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die Grundsubstanz der Zellwand ist Cellulose, welche sich zu sog. Elementarfibrillen zusammenlagert. Viele solcher Strukturen bilden dann sog. Mikrofibrillen. Die Mikrofibrillen sind über Pektine miteinander verbunden und enthalten u. a. weitere Stoffeinlagerungen wie Proteine und Hemicellulosen, die die Wände unterschiedlich stabil machen, enthalten können. Die einzelnen Zellwände besitzen an ihrer Oberfläche unterschiedliche Strukturen. Die sog. Haupttexturen sind bei Sekundärwänden Paralleltexturen, die durch regelmäßige Anordnung der Mikrofibrillen zustande kommen und Sekundärwände sehr stabil machen. Streutexturen sind hingegen tpyisch für Primärwände, die durch unregelmäßige Anordnungen der Basuteine zustandekommen und noch leicht dehnbar sind. Oft gibt es - je nach Form und Funktion von Zellen in Geweben - sekundäre Zellwandverdickungen (z. B. bei wasserleitenden Zellen).&lt;/p)

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Zwischen den Pflanzenzellen kommt es häufig zu kleinen Zwischenräumen, sog. Interzellularen. Sie können oft auch groß werden und funktionelle Aufgaben erfüllen (z. B. als Freiräume im Durchlüftungsgewebe). Interzellularen können auf verschiedene Weisen entstehen:&lt;/p&gt;
*schizogen:
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Interzellularen entstehen schizogen, indem sich junge Zellen ohne Zellzwischenräume zusammenlagern, sich mit zunehmendem Alter jedoch abkugeln und so nichtzelluläre Räume hinterlassen.&lt;/p&gt;
*lysigen:
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Lysigene Zellzwischenräume entstehen durch die Auflösung von Zellwänden und ganzer Zellen.&lt;/p&gt;
*rhexigen:
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Neben den bisher beschriebenen Möglichkeiten können Interzellularen auch rhexigen durch Auseinanderreißen ganzer Zellen und Zellreihen entstehen (z. B. bei starker mechanischer Beanspruchung).&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;In Geweben stehen viele Zellen miteinander in Kontakt, v. a. um Informationen auszutauschen. Dabei sind die beiden Zellwände zweier Protoplasten, also der Zellen ohne Zellwand, durch Cytoplasmastränge, sog. Plasmodesmen, miteinander verbunden, die durch die Tüpfel ragen. Z. T. kann es so sogar zur Verbindung des Endoplasmatischen Reticulums über mehrere Zellen hinweg kommen. Sind Zellen besonders beansprucht oder stehen nicht genügend mit anderen, si umgebenden, Zellen in Kontakt, so kann es zur sekundären Bildung von Plasmodesmen kommen. Dabei lagert sich ein Teil des Endoplasmatischen Reticulums an die Zellwand an und löst diese durch enzymatischen Abbau auf.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Ein weiteres wichtiges Kennzeichen von Pflanzenzellen ist ihr Besitz von Plastiden. Alle Plastiden gehen auf einen Plastideninitialen zurück, dem sog. Proplastid:&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild: Plastidenübergänge.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Beziehungen und Umwandlungsmöglichkeiten von Plastiden'''&lt;/small&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Theoretisch lassen sich alle Plastidenformen in jeden beliebigen Plastid umwandeln. Ein typischer Plastid ist der Chloroplast. Chloroplasten sind aus vielen sog. Thylakoidstapeln aufgebaut, die zu sog. Grana formiert sind. Auf ihrer Oberfläche befinden sich ATPasen, die während des Prozesses der Photosynthese benötigt werden. Oft finden sich in Chloroplasten auch weitere Einschlüsse wie z. B. Stärke oder Fetttröpfchen.

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&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Bei näherer Untersuchung von Zellen läßt sich feststellen, daß diese u. a. weitere kleine Einheiten enthalten, sog. Organellen. Dabei handelt es sich um vom Cytoplasma abgegrenzte Bereiche innerhalb einer Zelle mit besonderer Funktion, die nicht de novo (spontan) entstehen können, sondern über Endosymbiosen in die Zelle gekommen sind. (. e. S. werden nur Plastiden (z. B. Chloroplasten) und Mitochondrien als Organellen bezeichnet. Neben Plastiden und Mitochondrien gibt es weitere durch Biomembranen abgegrnzte Bereiche innerhalb von Zellen mit besonderen Funktionen. Solche Strukturen, zu denen also auch Organellen gehören, werden als Kompartimente bezeichnet. Ein hoher Grad an Kompartimentierung ist besonders typisch für eukaryontische Zellen. Nach der sog. Kompartimentierungsregel (nach ''Schnepf'' 1964) trennen Biomembranen in der Zelle stets plasmatische Bereiche von einer wässrigen Phase. Daraus rückschließend muß also ein Kompartiment per definitionem mindestens durch 1 Biomembran von restlichen Zellstrukturen abgegrenzt sein&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Pflanzliche Zellen besitzen im Vergleich zu Tierischen Plastiden, eine (Zentral-)Vakuole mit Tonoplast sowie Zellwandbestandteile. Dabei nimmt die Vakuole mit Tonoplast&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Vakuole bildende Membran&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; starken Einfluß auf die osmotischen Verhältnisse innerhalb der Zelle. Sie enthält konzentrierte Stoff- und Salzlösungen (z. B. calciumoxalat-Kristalle, etc.). Da die Vakuole oft nahezu das gesamte Zelllumen ausfüllt, ist der Cytoplasmaanteil im Vergleich zu tierischen Zellen oft stark reduziert. Um u. a. das Transportsystem Cytoplasma aufrecht zu erhalten, gibt es spezielle Plasmastränge und -ströme innerhalb der Pflanzenzelle. Den Zellabschluß der Pflanzenzelle bildet eine &lt;tex&gt;\small \pm&lt;/tex&gt; starke Zellwand, die der Plasmamembran aufgelagert ist. Der Zellwandbereich gliedert sich (von innerhalb der Zelle nach außen) in&lt;/p&gt;
*Plasmalemma (syn. Plasmamembran),
*Zellwand,
:*Primärwand
:*Sekundärwand
:*Tertiärwand
*Mittellamelle,
*Interzellularen und dahinter ggf.
*Zell-Zell-Verbindungen.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die aus Phospholipiden aufgebaute Plasmamembran ist immens wichtig für den Transport zwischen Zellen. Um solche Verbindungen mit anderen Zellen überhaupt erst möglich zu machen muß an manchen Stellen die Zellwand, deren (extrazellulären) Zellwandstrukturen sich bei Teilung neu bilden, durchbrochen sein (sog. Tüpfel).&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die Grundsubstanz der Zellwand ist Cellulose, welche sich zu sog. Elementarfibrillen zusammenlagert. Viele solcher Strukturen bilden dann sog. Mikrofibrillen. Die Mikrofibrillen sind über Pektine miteinander verbunden und enthalten u. a. weitere Stoffeinlagerungen wie Proteine und Hemicellulosen, die die Wände unterschiedlich stabil machen, enthalten können. Die einzelnen Zellwände besitzen an ihrer Oberfläche unterschiedliche Strukturen. Die sog. Haupttexturen sind bei Sekundärwänden Paralleltexturen, die durch regelmäßige Anordnung der Mikrofibrillen zustande kommen und Sekundärwände sehr stabil machen. Streutexturen sind hingegen tpyisch für Primärwände, die durch unregelmäßige Anordnungen der Basuteine zustandekommen und noch leicht dehnbar sind. Oft gibt es - je nach Form und Funktion von Zellen in Geweben - sekundäre Zellwandverdickungen (z. B. bei wasserleitenden Zellen).&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Zwischen den Pflanzenzellen kommt es häufig zu kleinen Zwischenräumen, sog. Interzellularen. Sie können oft auch groß werden und funktionelle Aufgaben erfüllen (z. B. als Freiräume im Durchlüftungsgewebe). Interzellularen können auf verschiedene Weisen entstehen:&lt;/p&gt;
*schizogen:
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Interzellularen entstehen schizogen, indem sich junge Zellen ohne Zellzwischenräume zusammenlagern, sich mit zunehmendem Alter jedoch abkugeln und so nichtzelluläre Räume hinterlassen.&lt;/p&gt;
*lysigen:
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Lysigene Zellzwischenräume entstehen durch die Auflösung von Zellwänden und ganzer Zellen.&lt;/p&gt;
*rhexigen:
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Neben den bisher beschriebenen Möglichkeiten können Interzellularen auch rhexigen durch Auseinanderreißen ganzer Zellen und Zellreihen entstehen (z. B. bei starker mechanischer Beanspruchung).&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;In Geweben stehen viele Zellen miteinander in Kontakt, v. a. um Informationen auszutauschen. Dabei sind die beiden Zellwände zweier Protoplasten, also der Zellen ohne Zellwand, durch Cytoplasmastränge, sog. Plasmodesmen, miteinander verbunden, die durch die Tüpfel ragen. Z. T. kann es so sogar zur Verbindung des Endoplasmatischen Reticulums über mehrere Zellen hinweg kommen. Sind Zellen besonders beansprucht oder stehen nicht genügend mit anderen, si umgebenden, Zellen in Kontakt, so kann es zur sekundären Bildung von Plasmodesmen kommen. Dabei lagert sich ein Teil des Endoplasmatischen Reticulums an die Zellwand an und löst diese durch enzymatischen Abbau auf.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Ein weiteres wichtiges Kennzeichen von Pflanzenzellen ist ihr Besitz von Plastiden. Alle Plastiden gehen auf einen Plastideninitialen zurück, dem sog. Proplastid:&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild: Plastidenübergänge.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Beziehungen und Umwandlungsmöglichkeiten von Plastiden'''&lt;/small&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Theoretisch lassen sich alle Plastidenformen in jeden beliebigen Plastid umwandeln. Ein typischer Plastid ist der Chloroplast. Chloroplasten sind aus vielen sog. Thylakoidstapeln aufgebaut, die zu sog. Grana formiert sind. Auf ihrer Oberfläche befinden sich ATPasen, die während des Prozesses der Photosynthese benötigt werden. Oft finden sich in Chloroplasten auch weitere Einschlüsse wie z. B. Stärke oder Fetttröpfchen.

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&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Bei näherer Untersuchung von Zellen läßt sich feststellen, daß diese u. a. weitere kleine Einheiten enthalten, sog. Organellen. Dabei handelt es sich um vom Cytoplasma abgegrenzte Bereiche innerhalb einer Zelle mit besonderer Funktion, die nicht de novo (spontan) entstehen können, sondern über Endosymbiosen in die Zelle gekommen sind. (. e. S. werden nur Plastiden (z. B. Chloroplasten) und Mitochondrien als Organellen bezeichnet. Neben Plastiden und Mitochondrien gibt es weitere durch Biomembranen abgegrnzte Bereiche innerhalb von Zellen mit besonderen Funktionen. Solche Strukturen, zu denen also auch Organellen gehören, werden als Kompartimente bezeichnet. Ein hoher Grad an Kompartimentierung ist besonders typisch für eukaryontische Zellen. Nach der sog. Kompartimentierungsregel (nach ''Schnepf'' 1964) trennen Biomembranen in der Zelle stets plasmatische Bereiche von einer wässrigen Phase. Daraus rückschließend muß also ein Kompartiment per definitionem mindestens durch 1 Biomembran von restlichen Zellstrukturen abgegrenzt sein&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Pflanzliche Zellen besitzen im Vergleich zu Tierischen Plastiden, eine (Zentral-)Vakuole mit Tonoplast sowie Zellwandbestandteile. Dabei nimmt die Vakuole mit Tonoplast&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Vakuole bildende Membran&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; starken Einfluß auf die osmotischen Verhältnisse innerhalb der Zelle. Sie enthält konzentrierte Stoff- und Salzlösungen (z. B. calciumoxalat-Kristalle, etc.). Da die Vakuole oft nahezu das gesamte Zelllumen ausfüllt, ist der Cytoplasmaanteil im Vergleich zu tierischen Zellen oft stark reduziert. Um u. a. das Transportsystem Cytoplasma aufrecht zu erhalten, gibt es spezielle Plasmastränge und -ströme innerhalb der Pflanzenzelle. Den Zellabschluß der Pflanzenzelle bildet eine &lt;tex&gt;\small \pm&lt;/tex&gt; starke Zellwand, die der Plasmamembran aufgelagert ist. Der Zellwandbereich gliedert sich (von innerhalb der Zelle nach außen) in&lt;/p&gt;
*Plasmalemma (syn. Plasmamembran),
*Zellwand,
:*Primärwand
:*Sekundärwand
:*Tertiärwand
*Mittellamelle,
*Interzellularen und dahinter ggf.
*Zell-Zell-Verbindungen.

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die aus Phospholipiden aufgebaute Plasmamembran ist immens wichtig für den Transport zwischen Zellen. Um solche Verbindungen mit anderen Zellen überhaupt erst möglich zu machen muß an manchen Stellen die Zellwand, deren (extrazellulären) Zellwandstrukturen sich bei Teilung neu bilden, durchbrochen sein (sog. Tüpfel).&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die Grundsubstanz der Zellwand ist Cellulose, welche sich zu sog. Elementarfibrillen zusammenlagert. Viele solcher Strukturen bilden dann sog. Mikrofibrillen. Die Mikrofibrillen sind über Pektine miteinander verbunden und enthalten u. a. weitere Stoffeinlagerungen wie Proteine und Hemicellulosen, die die Wände unterschiedlich stabil machen, enthalten können. Die einzelnen Zellwände besitzen an ihrer Oberfläche unterschiedliche Strukturen. Die sog. Haupttexturen sind bei Sekundärwänden Paralleltexturen, die durch regelmäßige Anordnung der Mikrofibrillen zustande kommen und Sekundärwände sehr stabil machen. Streutexturen sind hingegen tpyisch für Primärwände, die durch unregelmäßige Anordnungen der Basuteine zustandekommen und noch leicht dehnbar sind. Oft gibt es - je nach Form und Funktion von Zellen in Geweben - sekundäre Zellwandverdickungen (z. B. bei wasserleitenden Zellen).&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Zwischen den Pflanzenzellen kommt es häufig zu kleinen Zwischenräumen, sog. Interzellularen. Sie können oft auch groß werden und funktionelle Aufgaben erfüllen (z. B. als Freiräume im Durchlüftungsgewebe). Interzellularen können auf verschiedene Weisen entstehen:&lt;/p&gt;
*schizogen:
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Interzellularen entstehen schizogen, indem sich junge Zellen ohne Zellzwischenräume zusammenlagern, sich mit zunehmendem Alter jedoch abkugeln und so nichtzelluläre Räume hinterlassen.&lt;/p&gt;
*lysigen:
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Lysigene Zellzwischenräume entstehen durch die Auflösung von Zellwänden und ganzer Zellen.&lt;/p&gt;
*rhexigen:
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Neben den bisher beschriebenen Möglichkeiten können Interzellularen auch rhexigen durch Auseinanderreißen ganzer Zellen und Zellreihen entstehen (z. B. bei starker mechanischer Beanspruchung).&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;In Geweben stehen viele Zellen miteinander in Kontakt, v. a. um Informationen auszutauschen. Dabei sind die beiden Zellwände zweier Protoplasten, also der Zellen ohne Zellwand, durch Cytoplasmastränge, sog. Plasmodesmen, miteinander verbunden, die durch die Tüpfel ragen. Z. T. kann es so sogar zur Verbindung des Endoplasmatischen Reticulums über mehrere Zellen hinweg kommen. Sind Zellen besonders beansprucht oder stehen nicht genügend mit anderen, si umgebenden, Zellen in Kontakt, so kann es zur sekundären Bildung von Plasmodesmen kommen. Dabei lagert sich ein Teil des Endoplasmatischen Reticulums an die Zellwand an und löst diese durch enzymatischen Abbau auf.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Ein weiteres wichtiges Kennzeichen von Pflanzenzellen ist ihr Besitz von Plastiden. Alle Plastiden gehen auf einen Plastideninitialen zurück, dem sog. Proplastid:&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild: Plastidenübergänge.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Beziehungen und Umwandlungsmöglichkeiten von Plastiden'''&lt;/small&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Theoretisch lassen sich alle Plastidenformen in jeden beliebigen Plastid umwandeln. Ein typischer Plastid ist der Chloroplast. Chloroplasten sind aus vielen sog. Thylakoidstapeln aufgebaut, die zu sog. Grana formiert sind. Auf ihrer Oberfläche befinden sich ATPasen, die während des Prozesses der Photosynthese benötigt werden. Oft finden sich in Chloroplasten auch weitere Einschlüsse wie z. B. Stärke oder Fetttröpfchen.

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&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Bei näherer Untersuchung von Zellen läßt sich feststellen, daß diese u. a. weitere kleine Einheiten enthalten, sog. '''Organellen'''. Dabei handelt es sich um '''vom Cytoplasma abgegrenzte Bereiche''' innerhalb einer Zelle mit besonderer Funktion, die nicht de novo (spontan) entstehen können, sondern über '''Endosymbiosen''' in die Zelle gekommen sind. I. e. S. werden nur '''Plastiden''' (z. B. '''Chloroplasten''') und '''Mitochondrien''' als Organellen bezeichnet. Neben Plastiden und Mitochondrien gibt es weitere '''durch Biomembranen abgegrnzte Bereiche''' innerhalb von Zellen mit besonderen Funktionen. Solche Strukturen, zu denen also auch Organellen gehören, werden als '''Kompartimente''' bezeichnet. Ein '''hoher Grad an Kompartimentierung ist besonders typisch für eukaryontische Zellen'''. Nach der sog. '''Kompartimentierungsregel''' (nach ''Schnepf'' 1964) trennen Biomembranen in der Zelle stets plasmatische Bereiche von einer wässrigen Phase. Daraus rückschließend muß also ein Kompartiment per definitionem mindestens durch 1 Biomembran von restlichen Zellstrukturen abgegrenzt sein&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Pflanzliche Zellen besitzen im Vergleich zu Tierischen '''Plastiden''', eine ('''Zentral-''')'''Vakuole''' mit '''Tonoplast''' sowie '''Zellwandbestandteile'''. Dabei nimmt die Vakuole mit Tonoplast&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Vakuole bildende Membran&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; starken Einfluß auf die '''osmotischen Verhältnisse''' innerhalb der Zelle. Sie enthält konzentrierte Stoff- und Salzlösungen (z. B. Calciumoxalat-Kristalle, etc.). Da die Vakuole oft nahezu das gesamte Zelllumen ausfüllt, ist der '''Cytoplasmaanteil im Vergleich zu tierischen Zellen oft stark reduziert'''. Um u. a. das Transportsystem Cytoplasma aufrecht zu erhalten, gibt es spezielle '''Plasmastränge''' und '''-ströme''' innerhalb der Pflanzenzelle. Den Zellabschluß der Pflanzenzelle bildet eine &lt;tex&gt;\small \pm&lt;/tex&gt; starke '''Zellwand, die der Plasmamembran aufgelagert ist'''. Der Zellwandbereich gliedert sich (von innerhalb der Zelle nach außen) in&lt;/p&gt;
*'''Plasmalemma''' (syn. '''Plasmamembran'''),
*'''Zellwand''',
:*'''Primärwand'''
:*'''Sekundärwand'''
:*'''Tertiärwand'''
*'''Mittellamelle''',
*'''Interzellularen''' und dahinter ggf.
*'''Zell-Zell-Verbindungen'''.

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die '''aus Phospholipiden aufgebaute Plasmamembran''' ist immens wichtig für den '''Transport zwischen Zellen'''. Um solche Verbindungen mit anderen Zellen überhaupt erst möglich zu machen muß an manchen Stellen die Zellwand, deren (extrazellulären) Zellwandstrukturen sich bei Teilung neu bilden, durchbrochen sein (sog. '''Tüpfel''').&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die Grundsubstanz der Zellwand ist '''Cellulose''', welche sich zu sog. '''Elementarfibrillen''' zusammenlagert. Viele solcher Strukturen bilden dann sog. '''Mikrofibrillen'''. Die '''Mikrofibrillen sind über Pektine miteinander verbunden''' und enthalten u. a. weitere Stoffeinlagerungen wie '''Proteine''' und '''Hemicellulosen''', die die Wände unterschiedlich stabil machen, enthalten können. Die einzelnen Zellwände besitzen an ihrer Oberfläche unterschiedliche Strukturen. Die sog. '''Haupttexturen sind bei Sekundärwänden Paralleltexturen''', die durch regelmäßige Anordnung der Mikrofibrillen zustande kommen und Sekundärwände sehr stabil machen. '''Streutexturen sind hingegen tpyisch für Primärwände''', die durch unregelmäßige Anordnungen der Basuteine zustandekommen und noch leicht dehnbar sind. Oft gibt es - je nach Form und Funktion von Zellen in Geweben - '''sekundäre Zellwandverdickungen''' (z. B. bei wasserleitenden Zellen).&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Zwischen den Pflanzenzellen kommt es häufig zu kleinen Zwischenräumen, sog. '''Interzellularen'''. Sie können oft auch groß werden und funktionelle Aufgaben erfüllen (z. B. als Freiräume im Durchlüftungsgewebe). Interzellularen können auf verschiedene Weisen entstehen:&lt;/p&gt;
*'''schizogen''':
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Interzellularen entstehen schizogen, indem sich junge Zellen ohne Zellzwischenräume zusammenlagern, sich mit zunehmendem Alter jedoch abkugeln und so nichtzelluläre Räume hinterlassen.&lt;/p&gt;
*'''lysigen''':
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Lysigene Zellzwischenräume entstehen durch die Auflösung von Zellwänden und ganzer Zellen.&lt;/p&gt;
*'''rhexigen''':
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Neben den bisher beschriebenen Möglichkeiten können Interzellularen auch rhexigen durch Auseinanderreißen ganzer Zellen und Zellreihen entstehen (z. B. bei starker mechanischer Beanspruchung).&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;In Geweben stehen viele Zellen miteinander in Kontakt, v. a. um Informationen auszutauschen. Dabei sind die beiden Zellwände zweier Protoplasten, also der Zellen ohne Zellwand, durch Cytoplasmastränge, sog. '''Plasmodesmen''', miteinander verbunden, die durch die Tüpfel ragen. Z. T. kann es so sogar zur Verbindung des Endoplasmatischen Reticulums über mehrere Zellen hinweg kommen. Sind Zellen besonders beansprucht oder stehen nicht genügend mit anderen, si umgebenden, Zellen in Kontakt, so kann es zur sekundären Bildung von Plasmodesmen kommen. Dabei lagert sich ein Teil des Endoplasmatischen Reticulums an die Zellwand an und löst diese durch enzymatischen Abbau auf.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Ein weiteres wichtiges Kennzeichen von Pflanzenzellen ist ihr Besitz von Plastiden. Alle Plastiden gehen auf einen '''Plastideninitialen''' zurück, dem sog. '''Proplastid''':&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild: Plastidenübergänge.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Beziehungen und Umwandlungsmöglichkeiten von Plastiden'''&lt;/small&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Theoretisch lassen sich alle Plastidenformen in jeden beliebigen Plastid umwandeln. Ein typischer Plastid ist der '''Chloroplast'''. Chloroplasten sind aus vielen sog. '''Thylakoidstapeln''' aufgebaut, die zu sog. '''Grana''' formiert sind. Auf ihrer Oberfläche befinden sich '''ATPasen''', die während des Prozesses der '''Photosynthese''' benötigt werden. Oft finden sich in Chloroplasten auch weitere Einschlüsse wie z. B. Stärke oder Fetttröpfchen.

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&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die Grundlage für das Zustandekommen und die Bildung von Geweben sind '''Differenzierungen'''. Sie kommen v. a. durch '''meristematische Zellen''', die sich zu einer Vielzahl von Zelltypen differenzieren können. Beispielsweise besteht das '''Leitgewebe''' der Kormophyten aus '''Phloem''' und '''Xylem''', die wiederum aus unterschiedlich differenzierten Zellen mit unterschiedlicher Form und unterschiedlichen Funktionen aufgebaut sind. Hinsichtlich der Zellform und im Hinblick auf Differenzierungen lassen sich 3 Grundzelltypen unterscheiden:&lt;/p&gt;
*'''parenchymatische Zellen'''
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Sie sind &lt;tex&gt;\small \b \pm&lt;/tex&gt; '''gleichseitig''' (syn. '''isodiametrisch''') und üben keine speziellen Funktionen aus (sind sehr wandlungsfähig in der Übernahme von Funktionen).&lt;/p&gt;

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&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die Grundlage für das Zustandekommen und die Bildung von Geweben sind '''Differenzierungen'''. Sie kommen v. a. durch '''meristematische Zellen''', die sich zu einer Vielzahl von Zelltypen differenzieren können. Beispielsweise besteht das '''Leitgewebe''' der Kormophyten aus '''Phloem''' und '''Xylem''', die wiederum aus unterschiedlich differenzierten Zellen mit unterschiedlicher Form und unterschiedlichen Funktionen aufgebaut sind. Hinsichtlich der Zellform und im Hinblick auf Differenzierungen lassen sich 3 Grundzelltypen unterscheiden:&lt;/p&gt;
*'''parenchymatische Zellen'''
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Sie sind &lt;tex&gt;\small \b \pm&lt;/tex&gt; '''gleichseitig''' (syn. '''isodiametrisch''') und üben keine speziellen Funktionen aus (sind sehr wandlungsfähig in der Übernahme von Funktionen).&lt;/p&gt;
*'''epidermale Zellen'''
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Epidermale Zellen bilden (i. d. R. den inneren bzw. äußeren) '''Abschluß von Geweben''' und sind daher '''flächig'''.&lt;/p&gt;
*'''prosenchymatische Zellen'''
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die '''langgestreckten''' prosenchymatischen Zellen dienen z. B. oft als '''Festigungs-''' oder '''Transportgewebe'''.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Weiterhin werden - auch als Unterscheidungskriterium - '''Bildungsgewebe''' (sog. '''Meristeme''') von '''Dauergeweben''' unterschieden. '''Meristeme sind dabei teilungsaktiv''' und können '''Somazellen'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;'''Körperzellen'''&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; ausbilden, während '''Dauergewebe aus 'meristematischen Zellen durch Differenzierungen''' hervorgehen und i. d. R. '''nicht mehr teilungsaktiv''' sind.&lt;/p&gt;

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    <comment>Die Seite wurde neu angelegt: &lt;p style="text-align:justify;"&gt;Bildungsgewebe (syn. Meristeme) sind '''teilungsaktive Zellen'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;teilen sich inäqual in Stamm- und Dauerzelle&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; (...</comment>
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    <text bytes="1737" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Bildungsgewebe (syn. Meristeme) sind '''teilungsaktive Zellen'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;teilen sich inäqual in Stamm- und Dauerzelle&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; (im Gegensatz zu Dauergewebe bildenden Zellen), die andere '''Somazellen&lt;ref&gt;&lt;small&gt;allgemein bezeichnet das griech. Wort "soma" Körperzellen, die keine Keimzellen darstellen.&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; nach außen hin bilden'''. Der Kormus (insbes. die Sproßachse) stellt ein Gemenge aus Meristemen und Dauergeweben dar.  Meristemzellen sind i. d. R. '''klein''' und '''isodiametrisch'''. Entsprechend ihrer Aufgabe besitzen sie&lt;/p&gt;
*'''zarte Zellwände''', die arm an Cellulsoe sind,
*'''keine Interzellularen''',
*ein '''ribosomenreiches Cytoplasma''' (zur Produktion möglichst vieler Proteine in möglichst kurzer Zeit),
*einen '''großen''' und '''zentral liegenden Kern''' (der die Produktikon des Dauergewebes koordiniert),
*'''keine größeren Vakuolen''',
*'''keine Reservestoffspeicher''' und
*'''Plastiden nur in der Form der Proplastiden'''.

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die Einteilung meristematischer Gewebe erfolgt nach ihrer Herkunft. Grob können so '''primäre Meristeme''' ('''Ur-''', '''Restmeristeme''') von '''sekundären Meristemen''' ('''Folgemeristeme''') differenziert werden. Eine weitere Einteilung ist anhand der Lage im Kormus möglich: '''Apikalmeristem''' (am Sproßpol), '''Präkambium''' (umschließt seitlich den Sproß), '''Blattmeristeme''', '''Interkalare''' (in bestimmten Bereichen des Sprosses), '''Knospenmeristeme''', '''laterale Meristeme''' (in manchen Bereichen des Sprosses inner- und außerhalb des Präkambiums; v. a. '''Kambium''') sowie '''Meristemoide''' (sie liegen verstreut zwischen den Geweben).&lt;/p&gt;

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&lt;references \&gt;</text>
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  <title>Apikalmeristeme (Scheitelmeristeme)</title>
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    <comment>Die Seite wurde neu angelegt: &lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Apikalmeristeme''' sind an '''Sproß-''' und '''Wurzelspitze''' ('''nicht Blattenden''') lokalisiert.&lt;/p&gt;</comment>
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    <text bytes="139" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Apikalmeristeme''' sind an '''Sproß-''' und '''Wurzelspitze''' ('''nicht Blattenden''') lokalisiert.&lt;/p&gt;</text>
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  <title>Scheitelzellen</title>
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    <comment>Die Seite wurde neu angelegt: &lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Scheitelzellen''' könneny&lt;/p&gt; *'''einschneidig''' (z. B. bei div. Meeresalgen), *'''zweischneidig''' (z. B. bei Moosen) oder *'''drei...</comment>
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    <text bytes="503" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Scheitelzellen''' könneny&lt;/p&gt;
*'''einschneidig''' (z. B. bei div. Meeresalgen),
*'''zweischneidig''' (z. B. bei Moosen) oder
*'''dreischneidig''' (z. B. bei Schachtelhalmen)
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;sein. Die '''Schneidigkeit''' gibt dabei die Möglichkeit der dimensionalen Teilung an (einschneidige Scheitelzellen können sich nur in 1 Richtung, dreischneitige Scheitelzellen in 3 Richtungen wachsen/teilen), wobei jeweils '''dichotome Teilung''' vorliegt.&lt;/p&gt;</text>
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  <title>Initialkomplexe</title>
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    <text bytes="485" xml:space="preserve">Die Zellen dieser '''mehrzelligen Bereiche''' sind '''komplexer aufgebaut als Scheitelzellen'''und '''führen perikline'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;abwechselnde Abgabe der neu gebildeten Zellen ach innen und außen&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; oder '''antikline Teilungen'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;abwechselnde Abgabe der neu gebildeten Zellen nach rechts und links&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; aus. '''Initialkomplexe''' sind '''bei höheren Pteridophyten''', '''Bärlappgewächsen''' und '''Gymnospermen''' zu finden.

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    <text bytes="520" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die Zellen dieser '''mehrzelligen Bereiche''' sind '''komplexer aufgebaut als Scheitelzellen'''und '''führen perikline'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;abwechselnde Abgabe der neu gebildeten Zellen ach innen und außen&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; oder '''antikline Teilungen'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;abwechselnde Abgabe der neu gebildeten Zellen nach rechts und links&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; aus. '''Initialkomplexe''' sind '''bei höheren Pteridophyten''', '''Bärlappgewächsen''' und '''Gymnospermen''' zu finden.&lt;/p&gt;

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&lt;references \&gt;</text>
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  <title>Inhalt</title>
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    <text bytes="12881" xml:space="preserve">{{#tree:
*I. [[Überblick]]
**1.0 [[Definitionen der Biologie]]
**2.0 [[Aufgabengebiete der Biologie]]
**3.0 [[Gliederung des vorliegenden E-Books]]
*II. [[Molekularbiologie]]
**1.0 [[Grundlagen]]
***1.1 [[Materie, Element und subatomare Teilchen]]
***1.2 [[Entdeckung subatomarer Bausteine]]
***1.3 [[Atommodelle]]
****1.3.1 [[Orbitalmodell]]
**2.0 [[Organische Chemie]]
***2.1 [[Einführung]]
***2.2 [[Das Element Kohlenstoff]]
***2.3 [[Alkane (Aliphaten)]]
****2.3.1 [[n-Alkane (normale Alkane)]]
****2.3.2 [[Verzweigte Alkane]]
****2.3.3 [[Wichtige Alkane]]
****2.3.4 [[Rotationsprofile &amp; Konformationsanalyse]]
****2.3.5 [[Cycloalkane]]
****2.3.6 [[Reaktionen der Alkane]]
*****2.3.6.1 [[Reaktionen mit Halogenen]]
*****2.3.6.2 [[Pyrolyse]]
*****2.3.6.3 [[Auftrennung von Erdölen]]
*****2.3.6.4 [[Kraftstoffe]]
*****2.3.6.5 [[Verbrennung]]
***2.4 [[Halogenalkane]]
****2.4.1 [[Chiralität]]
****2.4.2 [[Chiralitätselemente]]
****2.4.3 [[Eigenschaften der Halogenalkane]]
****2.4.4 [[Reaktionen von Halogenalkanen]]
*****2.4.4.1 [[Nucleophile Substitution]]
*****2.4.4.2 [[Eliminierung]]
*****2.4.4.3 [[Reaktion mit Metallen]]
***2.5 [[Organometallverbindungen]]
***2.6 [[Alkohole]]
****2.6.1 [[Eigenschaften der Alkohole]]
****2.6.2 [[Wichtige Alkohole]]
****2.6.3 [[Reaktionen der Alkohole]]
*****2.6.3.1 [[Säure/Base-Verhalten]]
*****2.6.3.2 [[Reaktion zu Halogeniden]]
*****2.6.3.3 [[Umlagerungen]]
*****2.6.3.4 [[Anorganische Ester]]
*****2.6.3.5 [[Ether aus Alkoholen]]
*****2.6.3.6 [[Eliminierung]]
*****2.6.3.7 [[Oxidation]]
***2.7 [[Ether]]
****2.7.1 [[Eigenschaften der Ether]]
****2.7.2 [[Wichtige Ether]]
****2.7.3 [[Reaktionen der Ether]]
*****2.7.3.1 [[Reaktionen mit Säure]]
*****2.7.3.2 [[Etherspaltung]]
*****2.7.3.3 [[Autoxidation]]
***2.8 [[Aliphatische N-Verbindungen]]
****2.8.1 [[Azide]]
****2.8.2 [[Amine]]
*****2.8.2.1 [[Darstellung]]
*****2.8.2.2 [[Reaktionen mit Säuren und Basen]]
*****2.8.2.3 [[Eliminierung]]
****2.8.3 [[Weitere aliphatische N-Verbindungen]]
****2.8.4 [[Alkaloide]]
***2.9 [[Alkene (früher: Olefine)]]
****2.9.1 [[Eigenschaften]]
****2.9.2 [[Darstellung]]
****2.9.3 [[Reaktionen]]
****2.9.4 [[Wichtige Alkene]]
***2.10 [[Polymere]]
***2.11 [[Alkine]]
****2.11.1 [[Eigenschaften]]
****2.11.2 [[Darstellung]]
****2.11.3 [[Reaktionen]]
*III. [[Zoologie]]
**1.0 [[Stämme des Tierreichs]]
***1.1 [[Anmerkungen zur Systematik]]
***1.2 [[Systematischer Teil]]
****1.2.1 Reich: [[Protista]]
*****1.2.1.1 Stamm: [[Microspora]]
*****1.2.1.2 Stamm: [[Sarcomastigophora]]
******1.2.1.2.1 Unterstamm: [[Mastigophora (Flagellaten)]]
*******1.2.1.2.1.1 Klasse: [[Phytomastigophora]]
*******1.2.1.2.1.2 Klasse: [[Zoomastigophora]]
******1.2.1.2.2 Unterstamm: [[Sarcodina]]
*******1.2.1.2.2.1 Überklasse: [[Rhizopoda (Wurzelfüßer)]]
********1.2.1.2.2.1.1 Klasse: [[Granuloreticulosea]]
********1.2.1.2.2.1.2 Klasse: [[Acrasea (Zelluläre Schleimpilze]]
*****1.2.1.3 Stamm: [[Apicomplexa]]
******1.2.1.3.1 Klasse: [[Sporozoa (Sporentierchen)]]
****1.2.2 Reich: [[Animalia]]
*****1.2.2.1 [[Parasitismus]]
*****1.2.2.2 [[Parazoa]]
******1.2.2.2.1 Stamm: [[Porifera (Schwämme)]]
*******1.2.2.2.1.1 Klasse: [[Calcarea (Kalkschwämme)]]
*******1.2.2.2.1.2 Klasse: [[Hexactinellida (Kieselschwämme)]]
*******1.2.2.2.1.3 Klasse: [[Demospongiae (Hornschwämme)]]
*****1.2.2.3 [[Eumetazoa]]
******1.2.2.3.1 [[Radiata, Coelenterata (radiärsymmetrische Tiere, Hohltiere)]]
*******1.2.2.3.1.1 Stamm: [[Cnidaria (Nesseltiere)]]
********1.2.2.3.1.1.1 Klasse: [[Hydrozoa]]
********1.2.2.3.1.1.2 Klasse: [[Scyphozoa]]
********1.2.2.3.1.1.3 Klasse: [[Anthozoa (Korallen)]]
*********1.2.2.3.1.1.3.1 Unterklasse: [[Hexacorallia]]
**********1.2.2.3.1.1.3.1.1 Ordnung: [[Madreporaria (Steinkorallen)]]
*******1.2.2.3.1.2 Stamm: [[Ctenophora, Acnidaria (Rippenquallen)]]
******1.2.2.3.2 [[Bilateria (bilateralsymmetrische Tiere)]]
*******1.2.2.3.2.1 [[Protostomia (Urmundtiere, Urmünder)]]
*******1.2.2.3.2.2 [[Entwicklung der Leibeshöhle]]
*******1.2.2.3.2.3 Stamm: [[Plathelminthes (Plattwürmer)]]
********1.2.2.3.2.3.1 Klasse: [[Turbellaria (Strudelwürmer)]]
********1.2.2.3.2.3.2 Klasse: [[Trematodes (Saugwürmer)]]
********1.2.2.3.2.3.3 Klasse: [[Cestodes (Bandwürmer)]]
*******1.2.2.3.2.4 Stamm: [[Nemathelminthes, Aschelminthes (Rundwürmer)]]
********1.2.2.3.2.4.1 Klasse: [[Gastrotricha (Bauchhärlinge)]]
********1.2.2.3.2.4.2 Klasse: [[Nematoda (Fadenwürmer)]]
********1.2.2.3.2.4.3 Klasse: [[Nematomorpha (Saitenwürmer, Pferdehaarwürmer)]]
********1.2.2.3.2.4.4 Klasse: [[Rotatoria (Rädertierchen)]]
*********1.2.2.3.2.4.4.1 Ordnung: [[Seisonidea]]
*********1.2.2.3.2.4.4.2 Ordnung: [[Monogononta]]
*********1.2.2.3.2.4.4.3 Ordnung: [[Bdelloidea]]
********1.2.2.3.2.4.5 Klasse: [[Acanthocephala (Kratzwürmer, Kratzer)]]
********1.2.2.3.2.4.6 Klasse: [[Priapulida (Priapswürmer)]]
********1.2.2.3.2.4.7 Klasse: [[Loricifera]]
********1.2.2.3.2.4.8 Klasse: [[Kinorhyncha (Hakenrüssler)]]
*******1.2.2.3.2.5 Stamm: [[Gnathostomulida (Kiefermäulchen)]]
*******1.2.2.3.2.6 Stamm: [[Nemertini (Schnurwürmer)]]
*******1.2.2.3.2.7 [[Articulata (Gliedertiere)]]
********1.2.2.3.2.7.1 Stamm: [[Annelida (Ringelwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.7.1.1 Klasse: [[Polychaeta (Vielborster)]]
**********1.2.2.3.2.7.1.1.1 [[Errantia]]
**********1.2.2.3.2.7.1.1.2 [[Sedentaria]]
**********1.2.2.3.2.7.1.1.3 Ordnung: [[Pogonophora (Bartwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.7.1.2 [[Clitellata]]
**********1.2.2.3.2.7.1.2.1 Klasse: [[Oligochaeta (Wenigborster)]]
**********1.2.2.3.2.7.1.2.2 Klasse: [[Hirudinea (Egel)]]
********1.2.2.3.2.7.2 Stamm: [[Tardigrada (Bärtierchen)]]
********1.2.2.3.2.7.3 Stamm: [[Pentastomida (Zungenwürmer)]]
********1.2.2.3.2.7.4 Stamm: [[Onychophora (Stummelfüßer)]]
********1.2.2.3.2.7.5 Stamm: [[Arthropoda (Gliederfüßer)]]
*********1.2.2.3.2.7.5.1 [[Amandibulata]]
**********1.2.2.3.2.7.5.1.1 Unterstamm: [[Trilobitomorpha]]
***********1.2.2.3.2.7.5.1.1.1 Klasse: [[Trilobita (Trilobiten)]]
**********1.2.2.3.2.7.5.1.2 Unterstamm: [[Chelicerata]]
***********1.2.2.3.2.7.5.1.2.1 Klasse: [[Merostomata (Pfeilschwanzkrebse)]]
***********1.2.2.3.2.7.5.1.2.2 Klasse: [[Arachnida (Spinnentiere)]]
************1.2.2.3.2.7.5.1.2.2.1 Ordnung: [[Scorpiones (Skorpione)]]
************1.2.2.3.2.7.5.1.2.2.2 Ordnung: [[Araneae (Webspinnen)]]
************1.2.2.3.2.7.5.1.2.2.3 Ordnung: [[Acari (Milben)]]
************1.2.2.3.2.7.5.1.2.2.4 Ordnung: [[Opiliones (Weberknechte)]]
***********1.2.2.3.2.7.5.1.2.3 Klasse: [[Pantopoda (Asselspinnen)]]
*********1.2.2.3.2.7.5.2 [[Mandibulata]]
**********1.2.2.3.2.7.5.2.1 Unterstamm: [[Crustacea (Krebstiere)]]
***********1.2.2.3.2.7.5.2.1.1 Klasse: [[Remipedia]]
***********1.2.2.3.2.7.5.2.1.2 Klasse: [[Cephalocarida]]
***********1.2.2.3.2.7.5.2.1.3 Klasse: [[Phyllopoda (Blattfußkrebse)]]
***********1.2.2.3.2.7.5.2.1.4 Klasse: [[Anostraca]]
***********1.2.2.3.2.7.5.2.1.5 Klasse: [[Ostracoda (Muschelkrebse)]]
***********1.2.2.3.2.7.5.2.1.6 Klasse: [[Copepoda (Ruderfußkrebse)]]
***********1.2.2.3.2.7.5.2.1.7 Klasse: [[Branchiura (Fischläuse)]]
***********1.2.2.3.2.7.5.2.1.8 Klasse: [[Mystacocarida]]
***********1.2.2.3.2.7.5.2.1.9 Klasse: [[Tantulocarida]]
***********1.2.2.3.2.7.5.2.1.10 Klasse: [[Ascothoracida]]
***********1.2.2.3.2.7.5.2.1.11 Klasse: [[Cirripedia (Rankenfüßer)]]
***********1.2.2.3.2.7.5.2.1.12 Klasse: [[Malacostraca (Höhere Krebse)]]
**********1.2.2.3.2.7.5.2.2 Unterstamm: [[Tracheata, Antennata, Monantennata]]
***********1.2.2.3.2.7.5.2.2.1 Klasse: [[Myriapoda (Tausendfüßer)]]
************1.2.2.3.2.7.5.2.2.1.1 Unterklasse: [[Chilopoda (Hundertfüßer)]]
************1.2.2.3.2.7.5.2.2.1.2 Unterklasse: [[Symphyla (Zwergfüßer)]]
************1.2.2.3.2.7.5.2.2.1.3 Unterklasse: [[Diplopoda (Doppelfüßer)]]
************1.2.2.3.2.7.5.2.2.1.4 Unterklasse: [[Pauropoda [Wenigfüßer)]]
***********1.2.2.3.2.7.5.2.2.2 Klasse: [[Insecta, Hexapoda (Insekten)]]
************1.2.2.3.2.7.5.2.2.2.1 [[Apterygota (Ungeflügelte Insekten)]]
*************1.2.2.3.2.7.5.2.2.2.1.1 Unterklasse: [[Archaeognatha (Felsenspringer)]]
*************1.2.2.3.2.7.5.2.2.2.1.2 Unterklasse: [[Zygentoma (Fischchen)]]
*************1.2.2.3.2.7.5.2.2.2.1.3 Unterklasse: [[Diplura (Doppelschwänze)]]
*************1.2.2.3.2.7.5.2.2.2.1.4 Unterklasse: [[Protura (Beintastler)]]
*************1.2.2.3.2.7.5.2.2.2.1.5 Unterklasse: [[Collembola (Springschwänze)]]
************1.2.2.3.2.7.5.2.2.2.2 [[Pterygota (Geflügelte Insekten)]]
*******1.2.2.3.2.8 Stamm: [[Mollusca (Weichtiere)]]
********1.2.2.3.2.8.1 [[Aculifera (Stachelweichtiere)]]
*********1.2.2.3.2.8.1.1 Klasse: [[Aplacophora (Wurmmollusken)]]
*********1.2.2.3.2.8.1.2 Klasse: [[Polyplacophora (Käferschnecken)]]
********1.2.2.3.2.8.2 [[Conchifera (Schalenweichtiere)]]
*********1.2.2.3.2.8.2.1 Klasse: [[Monoplacophora (Urmützenschnecken)]]
*********1.2.2.3.2.8.2.2 Klasse: [[Gastropoda (Schnecken)]]
**********1.2.2.3.2.8.2.2.1 Unterklasse: [[Streptoneura, Prosobranchia]]
***********1.2.2.3.2.8.2.2.1.1 Ordnung: [[Archaeogastropoda, Diotocardia]]
***********1.2.2.3.2.8.2.2.1.2 Ordnung: [[Mesogastropoda, Monotocardia]]
***********1.2.2.3.2.8.2.2.1.3 Ordnung: [[Neogastropoda, Stenoglossa]]
**********1.2.2.3.2.8.2.2.2 [[Euthyneura]]
***********1.2.2.3.2.8.2.2.2.1 Unterklasse: [[Opisthobranchia (Hinterkiemer)]]
***********1.2.2.3.2.8.2.2.2.2 Unterklasse: [[Pulmonata (Lungenschnecken)]]
*********1.2.2.3.2.8.2.3 Klasse: [[Scaphopoda (Kahnfüßer, Grabfüßer)]]
*********1.2.2.3.2.8.2.4 Klasse: [[Bivalvia (Muscheln)]]
*********1.2.2.3.2.8.2.5 Klasse: [[Cephalopoda (Kopffüßer)]]
**********1.2.2.3.2.8.2.5.1 Unterklasse: [[Tetrabranchia]]
**********1.2.2.3.2.8.2.5.2 Unterklasse: [[Dibranchiata]]
**Exkurs: [[Evolution der Lichtsinnesorgane]]
*IV. [[Botanik]]
**1.0 [[Stämme des Pflanzenreichs]]
**2.0 [[Anatomie, Histologie und Morphologie der Kormophyten]]
***2.1 [[Bemerkungen zur Anatomie, Histologie und Morphologie]]
***2.2 [[Histologie der Kormophyten]]
****2.2.1 [[Bildungsmeristeme]]
*****2.2.1.1 [[Apikalmeristeme (Scheitelmeristeme)]]
******2.2.1.1.1 [[Sproßscheitelmeristeme]]
*******2.2.1.1.1.1 [[Scheitelzellen]]
*******2.2.1.1.1.2 [[Initialkomplexe]]
*******2.2.1.1.1.3 [[Differenziertes Apikalmeristem]]
******2.2.1.1.2 [[Wurzelscheitelmeristeme]]
*****2.2.1.2 [[Restmeristeme]]
*****2.2.1.3 [[Meristemoide]]
*****2.2.1.4 [[Lateralmeristeme]]
****2.2.2 [[Dauergewebe]]
*****2.2.2.1 [[Parenchym (Grundgewebe, "Füllgewebe"]]
******2.2.2.1.1 [[Assimilationsparenchym (Chlorenchym)]]
******2.2.2.1.2 [[Speicherparenchym]]
******2.2.2.1.3 [[Leitparenchym]]
******2.2.2.1.4 [[Aerenchym (Durchlüftungsgewebe)]]
*****2.2.2.2 [[Abschlußgewebe]]
******2.2.2.2.1 [[Epidermis]]
*******2.2.2.2.1.1 [[Stomata (Spaltöffnungen)]]
*******2.2.2.2.1.2 [[Bildungen subepidermaler Bereiche]]
******2.2.2.2.2 [[Periderm und Borke]]
******2.2.2.2.3 [[Cutisgewebe]]
******2.2.2.2.4 [[Endodermis]]
*****2.2.2.3 [[Absorptionsgewebe]]
******2.2.2.3.1 [[Rhizodermis]]
******2.2.2.3.2 [[Hydropoten]]
******2.2.2.3.3 [[Absorptionshaare]]
******2.2.2.3.4 [[Velamen radicum]]
******2.2.2.3.5 [[Haustorien]]
*****2.2.2.4 [[Absonderungsgewebe und Ausscheidungsgewebe]]
******2.2.2.4.1 [[Hydrathoden]]
******2.2.2.4.2 [[Drüsenzellen, Drüsenhaare und Drüsengewebe]]
******2.2.2.4.3 [[Nektarien]]
******2.2.2.4.4 [[Sekretgänge und Harzkanäle]]
******2.2.2.4.5 [[Exkretbehälter]]
******2.2.2.4.6 [[Milchröhren]]
*****2.2.2.5 [[Festigungsgewebe]]
******2.2.2.5.1 [[Kollenchym]]
******2.2.2.5.2 [[Sklerenchym]]
******2.2.2.5.3 [[Gegenüberstellung von Kollenchym und Sklerenchym]]
*****2.2.2.6 [[Leitgewebe]]
******2.2.2.6.1 [[Xylem]]
******2.2.2.6.2 [[Phloem]]
***2.3 [[Anatomie und Morphologie des Kormus]]
****2.3.1 [[Sproßachse]]
*****2.3.1.1 [[Primärer Bau der Sproßachse]]
******2.3.1.1.1 [[Zonierung und Differenzierung]]
******2.3.1.1.2 [Leitbündeltypen]]
******2.3.1.1.3 [[Stelärtheorie]]
******2.3.1.1.4 [[Leitbündelanordnung]]
*****2.3.1.2 [[Sekundäres Dickenwachstum des Sprosses]]
******2.3.1.2.1 [[Kambium]]
******2.3.1.2.2 [[Histologie des Holzes]]
******2.3.1.2.3 [[Histologie des Bast]]
*****2.3.1.3 [[Metamorphosen der Sproßachse]]
****2.3.2 [[Wurzel]]
*****2.3.2.1 [[Primärer Bau der Wurzel]]
******2.3.2.1.1 [[Zonierung der Wurzelspitze]]
******2.3.2.1.2 [[Differenzierung]]
******2.3.2.1.3 [[Seitenwurzelbildung]]
******2.3.2.1.4 [[Unterscheidungsmerkmale von Wurzel und Sproß]]
******2.3.2.1.5 [[Bau der Leitbündel im Übergangsbereich zwischen Wurzel und Sproß]]
*****2.3.2.2 [[Sekundäres Dickenwachstum der Wurzel]]
*****2.3.2.3 [[Metamorphosen der Wurzel]]
****2.3.3 [[Blatt]]
*****2.3.3.1 [[Allgemeines]]
******2.3.3.1.1 [[Symmetrie]]
******2.3.3.1.2 [[Aufbau]]
******2.3.3.1.3 [[Blattentwicklung]]
******2.3.3.1.4 [[Laubblatt-Typen]]
******2.3.3.1.5 [[Blattstellungen]]
******2.3.3.1.6 [[Blattfolge]]
*****2.3.3.2 [[Bau der Laubblätter]]
*****2.3.3.3 [[Metamorphosen der Blätter]]
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    </contributor>
    <model>wikitext</model>
    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="13061" xml:space="preserve">{{#tree:
*I. [[Überblick]]
**1.0 [[Definitionen der Biologie]]
**2.0 [[Aufgabengebiete der Biologie]]
**3.0 [[Gliederung des vorliegenden E-Books]]
*II. [[Molekularbiologie]]
**1.0 [[Grundlagen]]
***1.1 [[Materie, Element und subatomare Teilchen]]
***1.2 [[Entdeckung subatomarer Bausteine]]
***1.3 [[Atommodelle]]
****1.3.1 [[Orbitalmodell]]
**2.0 [[Organische Chemie]]
***2.1 [[Einführung]]
***2.2 [[Das Element Kohlenstoff]]
***2.3 [[Alkane (Aliphaten)]]
****2.3.1 [[n-Alkane (normale Alkane)]]
****2.3.2 [[Verzweigte Alkane]]
****2.3.3 [[Wichtige Alkane]]
****2.3.4 [[Rotationsprofile &amp; Konformationsanalyse]]
****2.3.5 [[Cycloalkane]]
****2.3.6 [[Reaktionen der Alkane]]
*****2.3.6.1 [[Reaktionen mit Halogenen]]
*****2.3.6.2 [[Pyrolyse]]
*****2.3.6.3 [[Auftrennung von Erdölen]]
*****2.3.6.4 [[Kraftstoffe]]
*****2.3.6.5 [[Verbrennung]]
***2.4 [[Halogenalkane]]
****2.4.1 [[Chiralität]]
****2.4.2 [[Chiralitätselemente]]
****2.4.3 [[Eigenschaften der Halogenalkane]]
****2.4.4 [[Reaktionen von Halogenalkanen]]
*****2.4.4.1 [[Nucleophile Substitution]]
*****2.4.4.2 [[Eliminierung]]
*****2.4.4.3 [[Reaktion mit Metallen]]
***2.5 [[Organometallverbindungen]]
***2.6 [[Alkohole]]
****2.6.1 [[Eigenschaften der Alkohole]]
****2.6.2 [[Wichtige Alkohole]]
****2.6.3 [[Reaktionen der Alkohole]]
*****2.6.3.1 [[Säure/Base-Verhalten]]
*****2.6.3.2 [[Reaktion zu Halogeniden]]
*****2.6.3.3 [[Umlagerungen]]
*****2.6.3.4 [[Anorganische Ester]]
*****2.6.3.5 [[Ether aus Alkoholen]]
*****2.6.3.6 [[Eliminierung]]
*****2.6.3.7 [[Oxidation]]
***2.7 [[Ether]]
****2.7.1 [[Eigenschaften der Ether]]
****2.7.2 [[Wichtige Ether]]
****2.7.3 [[Reaktionen der Ether]]
*****2.7.3.1 [[Reaktionen mit Säure]]
*****2.7.3.2 [[Etherspaltung]]
*****2.7.3.3 [[Autoxidation]]
***2.8 [[Aliphatische N-Verbindungen]]
****2.8.1 [[Azide]]
****2.8.2 [[Amine]]
*****2.8.2.1 [[Darstellung]]
*****2.8.2.2 [[Reaktionen mit Säuren und Basen]]
*****2.8.2.3 [[Eliminierung]]
****2.8.3 [[Weitere aliphatische N-Verbindungen]]
****2.8.4 [[Alkaloide]]
***2.9 [[Alkene (früher: Olefine)]]
****2.9.1 [[Eigenschaften]]
****2.9.2 [[Darstellung]]
****2.9.3 [[Reaktionen]]
****2.9.4 [[Wichtige Alkene]]
***2.10 [[Polymere]]
***2.11 [[Alkine]]
****2.11.1 [[Eigenschaften]]
****2.11.2 [[Darstellung]]
****2.11.3 [[Reaktionen]]
*III. [[Zoologie]]
**1.0 [[Stämme des Tierreichs]]
***1.1 [[Anmerkungen zur Systematik]]
***1.2 [[Systematischer Teil]]
****1.2.1 Reich: [[Protista]]
*****1.2.1.1 Stamm: [[Microspora]]
*****1.2.1.2 Stamm: [[Sarcomastigophora]]
******1.2.1.2.1 Unterstamm: [[Mastigophora (Flagellaten)]]
*******1.2.1.2.1.1 Klasse: [[Phytomastigophora]]
*******1.2.1.2.1.2 Klasse: [[Zoomastigophora]]
******1.2.1.2.2 Unterstamm: [[Sarcodina]]
*******1.2.1.2.2.1 Überklasse: [[Rhizopoda (Wurzelfüßer)]]
********1.2.1.2.2.1.1 Klasse: [[Granuloreticulosea]]
********1.2.1.2.2.1.2 Klasse: [[Acrasea (Zelluläre Schleimpilze]]
*****1.2.1.3 Stamm: [[Apicomplexa]]
******1.2.1.3.1 Klasse: [[Sporozoa (Sporentierchen)]]
****1.2.2 Reich: [[Animalia]]
*****1.2.2.1 [[Parasitismus]]
*****1.2.2.2 [[Parazoa]]
******1.2.2.2.1 Stamm: [[Porifera (Schwämme)]]
*******1.2.2.2.1.1 Klasse: [[Calcarea (Kalkschwämme)]]
*******1.2.2.2.1.2 Klasse: [[Hexactinellida (Kieselschwämme)]]
*******1.2.2.2.1.3 Klasse: [[Demospongiae (Hornschwämme)]]
*****1.2.2.3 [[Eumetazoa]]
******1.2.2.3.1 [[Radiata, Coelenterata (radiärsymmetrische Tiere, Hohltiere)]]
*******1.2.2.3.1.1 Stamm: [[Cnidaria (Nesseltiere)]]
********1.2.2.3.1.1.1 Klasse: [[Hydrozoa]]
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********1.2.2.3.1.1.3 Klasse: [[Anthozoa (Korallen)]]
*********1.2.2.3.1.1.3.1 Unterklasse: [[Hexacorallia]]
**********1.2.2.3.1.1.3.1.1 Ordnung: [[Madreporaria (Steinkorallen)]]
*******1.2.2.3.1.2 Stamm: [[Ctenophora, Acnidaria (Rippenquallen)]]
******1.2.2.3.2 [[Bilateria (bilateralsymmetrische Tiere)]]
*******1.2.2.3.2.1 [[Protostomia (Urmundtiere, Urmünder)]]
*******1.2.2.3.2.1.1 [[Entwicklung der Leibeshöhle]]
*******1.2.2.3.2.1.2 Stamm: [[Plathelminthes (Plattwürmer)]]
********1.2.2.3.2.1.2.1 Klasse: [[Turbellaria (Strudelwürmer)]]
********1.2.2.3.2.1.2.2 Klasse: [[Trematodes (Saugwürmer)]]
********1.2.2.3.2.1.2.3 Klasse: [[Cestodes (Bandwürmer)]]
*******1.2.2.3.2.1.3 Stamm: [[Nemathelminthes, Aschelminthes (Rundwürmer)]]
********1.2.2.3.2.1.3.1 Klasse: [[Gastrotricha (Bauchhärlinge)]]
********1.2.2.3.2.1.3.2 Klasse: [[Nematoda (Fadenwürmer)]]
********1.2.2.3.2.1.3.3 Klasse: [[Nematomorpha (Saitenwürmer, Pferdehaarwürmer)]]
********1.2.2.3.2.1.3.4 Klasse: [[Rotatoria (Rädertierchen)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.4.1 Ordnung: [[Seisonidea]]
*********1.2.2.3.2.1.3.4.2 Ordnung: [[Monogononta]]
*********1.2.2.3.2.1.3.4.3 Ordnung: [[Bdelloidea]]
********1.2.2.3.2.1.3.5 Klasse: [[Acanthocephala (Kratzwürmer, Kratzer)]]
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**********1.2.2.3.2.1.6.1.1.3 Ordnung: [[Pogonophora (Bartwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.6.1.2 [[Clitellata]]
**********1.2.2.3.2.1.6.1.2.1 Klasse: [[Oligochaeta (Wenigborster)]]
**********1.2.2.3.2.1.6.1.2.2 Klasse: [[Hirudinea (Egel)]]
********1.2.2.3.2.1.6.2 Stamm: [[Tardigrada (Bärtierchen)]]
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********1.2.2.3.2.1.6.5 Stamm: [[Arthropoda (Gliederfüßer)]]
*********1.2.2.3.2.1.6.5.1 [[Amandibulata]]
**********1.2.2.3.2.1.6.5.1.1 Unterstamm: [[Trilobitomorpha]]
***********1.2.2.3.2.1.6.5.1.1.1 Klasse: [[Trilobita (Trilobiten)]]
**********1.2.2.3.2.1.6.5.1.2 Unterstamm: [[Chelicerata]]
***********1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.1 Klasse: [[Merostomata (Pfeilschwanzkrebse)]]
***********1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.2 Klasse: [[Arachnida (Spinnentiere)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.2.1 Ordnung: [[Scorpiones (Skorpione)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.2.2 Ordnung: [[Araneae (Webspinnen)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.2.3 Ordnung: [[Acari (Milben)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.2.4 Ordnung: [[Opiliones (Weberknechte)]]
***********1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.3 Klasse: [[Pantopoda (Asselspinnen)]]
*********1.2.2.3.2.1.6.5.2 [[Mandibulata]]
**********1.2.2.3.2.1.6.5.2.1 Unterstamm: [[Crustacea (Krebstiere)]]
***********1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.1 Klasse: [[Remipedia]]
***********1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.2 Klasse: [[Cephalocarida]]
***********1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.3 Klasse: [[Phyllopoda (Blattfußkrebse)]]
***********1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.4 Klasse: [[Anostraca]]
***********1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.5 Klasse: [[Ostracoda (Muschelkrebse)]]
***********1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.6 Klasse: [[Copepoda (Ruderfußkrebse)]]
***********1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.7 Klasse: [[Branchiura (Fischläuse)]]
***********1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.8 Klasse: [[Mystacocarida]]
***********1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.9 Klasse: [[Tantulocarida]]
***********1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.10 Klasse: [[Ascothoracida]]
***********1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.11 Klasse: [[Cirripedia (Rankenfüßer)]]
***********1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.12 Klasse: [[Malacostraca (Höhere Krebse)]]
**********1.2.2.3.2.1.6.5.2.2 Unterstamm: [[Tracheata, Antennata, Monantennata]]
***********1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.1 Klasse: [[Myriapoda (Tausendfüßer)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.1.1 Unterklasse: [[Chilopoda (Hundertfüßer)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.1.2 Unterklasse: [[Symphyla (Zwergfüßer)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.1.3 Unterklasse: [[Diplopoda (Doppelfüßer)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.1.4 Unterklasse: [[Pauropoda [Wenigfüßer)]]
***********1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2 Klasse: [[Insecta, Hexapoda (Insekten)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1 [[Apterygota (Ungeflügelte Insekten)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1.1 Unterklasse: [[Archaeognatha (Felsenspringer)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1.2 Unterklasse: [[Zygentoma (Fischchen)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1.3 Unterklasse: [[Diplura (Doppelschwänze)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1.4 Unterklasse: [[Protura (Beintastler)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1.5 Unterklasse: [[Collembola (Springschwänze)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.2 [[Pterygota (Geflügelte Insekten)]]
*******1.2.2.3.2.1.7 Stamm: [[Mollusca (Weichtiere)]]
********1.2.2.3.2.1.7.1 [[Aculifera (Stachelweichtiere)]]
*********1.2.2.3.2.1.7.1.1 Klasse: [[Aplacophora (Wurmmollusken)]]
*********1.2.2.3.2.1.7.1.2 Klasse: [[Polyplacophora (Käferschnecken)]]
********1.2.2.3.2.1.7.2 [[Conchifera (Schalenweichtiere)]]
*********1.2.2.3.2.1.7.2.1 Klasse: [[Monoplacophora (Urmützenschnecken)]]
*********1.2.2.3.2.1.7.2.2 Klasse: [[Gastropoda (Schnecken)]]
**********1.2.2.3.2.1.7.2.2.1 Unterklasse: [[Streptoneura, Prosobranchia]]
***********1.2.2.3.2.1.7.2.2.1.1 Ordnung: [[Archaeogastropoda, Diotocardia]]
***********1.2.2.3.2.1.7.2.2.1.2 Ordnung: [[Mesogastropoda, Monotocardia]]
***********1.2.2.3.2.1.7.2.2.1.3 Ordnung: [[Neogastropoda, Stenoglossa]]
**********1.2.2.3.2.1.7.2.2.2 [[Euthyneura]]
***********1.2.2.3.2.1.7.2.2.2.1 Unterklasse: [[Opisthobranchia (Hinterkiemer)]]
***********1.2.2.3.2.1.7.2.2.2.2 Unterklasse: [[Pulmonata (Lungenschnecken)]]
*********1.2.2.3.2.8.1.7.3 Klasse: [[Scaphopoda (Kahnfüßer, Grabfüßer)]]
*********1.2.2.3.2.8.1.7.4 Klasse: [[Bivalvia (Muscheln)]]
*********1.2.2.3.2.8.1.7.5 Klasse: [[Cephalopoda (Kopffüßer)]]
**********1.2.2.3.2.1.7.2.5.1 Unterklasse: [[Tetrabranchia]]
**********1.2.2.3.2.1.7.2.5.2 Unterklasse: [[Dibranchiata]]
**Exkurs: [[Evolution der Lichtsinnesorgane]]
*IV. [[Botanik]]
**1.0 [[Stämme des Pflanzenreichs]]
**2.0 [[Anatomie, Histologie und Morphologie der Kormophyten]]
***2.1 [[Bemerkungen zur Anatomie, Histologie und Morphologie]]
***2.2 [[Histologie der Kormophyten]]
****2.2.1 [[Bildungsmeristeme]]
*****2.2.1.1 [[Apikalmeristeme (Scheitelmeristeme)]]
******2.2.1.1.1 [[Sproßscheitelmeristeme]]
*******2.2.1.1.1.1 [[Scheitelzellen]]
*******2.2.1.1.1.2 [[Initialkomplexe]]
*******2.2.1.1.1.3 [[Differenziertes Apikalmeristem]]
******2.2.1.1.2 [[Wurzelscheitelmeristeme]]
*****2.2.1.2 [[Restmeristeme]]
*****2.2.1.3 [[Meristemoide]]
*****2.2.1.4 [[Lateralmeristeme]]
****2.2.2 [[Dauergewebe]]
*****2.2.2.1 [[Parenchym (Grundgewebe, "Füllgewebe"]]
******2.2.2.1.1 [[Assimilationsparenchym (Chlorenchym)]]
******2.2.2.1.2 [[Speicherparenchym]]
******2.2.2.1.3 [[Leitparenchym]]
******2.2.2.1.4 [[Aerenchym (Durchlüftungsgewebe)]]
*****2.2.2.2 [[Abschlußgewebe]]
******2.2.2.2.1 [[Epidermis]]
*******2.2.2.2.1.1 [[Stomata (Spaltöffnungen)]]
*******2.2.2.2.1.2 [[Bildungen subepidermaler Bereiche]]
******2.2.2.2.2 [[Periderm und Borke]]
******2.2.2.2.3 [[Cutisgewebe]]
******2.2.2.2.4 [[Endodermis]]
*****2.2.2.3 [[Absorptionsgewebe]]
******2.2.2.3.1 [[Rhizodermis]]
******2.2.2.3.2 [[Hydropoten]]
******2.2.2.3.3 [[Absorptionshaare]]
******2.2.2.3.4 [[Velamen radicum]]
******2.2.2.3.5 [[Haustorien]]
*****2.2.2.4 [[Absonderungsgewebe und Ausscheidungsgewebe]]
******2.2.2.4.1 [[Hydrathoden]]
******2.2.2.4.2 [[Drüsenzellen, Drüsenhaare und Drüsengewebe]]
******2.2.2.4.3 [[Nektarien]]
******2.2.2.4.4 [[Sekretgänge und Harzkanäle]]
******2.2.2.4.5 [[Exkretbehälter]]
******2.2.2.4.6 [[Milchröhren]]
*****2.2.2.5 [[Festigungsgewebe]]
******2.2.2.5.1 [[Kollenchym]]
******2.2.2.5.2 [[Sklerenchym]]
******2.2.2.5.3 [[Gegenüberstellung von Kollenchym und Sklerenchym]]
*****2.2.2.6 [[Leitgewebe]]
******2.2.2.6.1 [[Xylem]]
******2.2.2.6.2 [[Phloem]]
***2.3 [[Anatomie und Morphologie des Kormus]]
****2.3.1 [[Sproßachse]]
*****2.3.1.1 [[Primärer Bau der Sproßachse]]
******2.3.1.1.1 [[Zonierung und Differenzierung]]
******2.3.1.1.2 [Leitbündeltypen]]
******2.3.1.1.3 [[Stelärtheorie]]
******2.3.1.1.4 [[Leitbündelanordnung]]
*****2.3.1.2 [[Sekundäres Dickenwachstum des Sprosses]]
******2.3.1.2.1 [[Kambium]]
******2.3.1.2.2 [[Histologie des Holzes]]
******2.3.1.2.3 [[Histologie des Bast]]
*****2.3.1.3 [[Metamorphosen der Sproßachse]]
****2.3.2 [[Wurzel]]
*****2.3.2.1 [[Primärer Bau der Wurzel]]
******2.3.2.1.1 [[Zonierung der Wurzelspitze]]
******2.3.2.1.2 [[Differenzierung]]
******2.3.2.1.3 [[Seitenwurzelbildung]]
******2.3.2.1.4 [[Unterscheidungsmerkmale von Wurzel und Sproß]]
******2.3.2.1.5 [[Bau der Leitbündel im Übergangsbereich zwischen Wurzel und Sproß]]
*****2.3.2.2 [[Sekundäres Dickenwachstum der Wurzel]]
*****2.3.2.3 [[Metamorphosen der Wurzel]]
****2.3.3 [[Blatt]]
*****2.3.3.1 [[Allgemeines]]
******2.3.3.1.1 [[Symmetrie]]
******2.3.3.1.2 [[Aufbau]]
******2.3.3.1.3 [[Blattentwicklung]]
******2.3.3.1.4 [[Laubblatt-Typen]]
******2.3.3.1.5 [[Blattstellungen]]
******2.3.3.1.6 [[Blattfolge]]
*****2.3.3.2 [[Bau der Laubblätter]]
*****2.3.3.3 [[Metamorphosen der Blätter]]
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    </contributor>
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    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="13151" xml:space="preserve">{{#tree:
*I. [[Überblick]]
**1.0 [[Definitionen der Biologie]]
**2.0 [[Aufgabengebiete der Biologie]]
**3.0 [[Gliederung des vorliegenden E-Books]]
*II. [[Molekularbiologie]]
**1.0 [[Grundlagen]]
***1.1 [[Materie, Element und subatomare Teilchen]]
***1.2 [[Entdeckung subatomarer Bausteine]]
***1.3 [[Atommodelle]]
****1.3.1 [[Orbitalmodell]]
**2.0 [[Organische Chemie]]
***2.1 [[Einführung]]
***2.2 [[Das Element Kohlenstoff]]
***2.3 [[Alkane (Aliphaten)]]
****2.3.1 [[n-Alkane (normale Alkane)]]
****2.3.2 [[Verzweigte Alkane]]
****2.3.3 [[Wichtige Alkane]]
****2.3.4 [[Rotationsprofile &amp; Konformationsanalyse]]
****2.3.5 [[Cycloalkane]]
****2.3.6 [[Reaktionen der Alkane]]
*****2.3.6.1 [[Reaktionen mit Halogenen]]
*****2.3.6.2 [[Pyrolyse]]
*****2.3.6.3 [[Auftrennung von Erdölen]]
*****2.3.6.4 [[Kraftstoffe]]
*****2.3.6.5 [[Verbrennung]]
***2.4 [[Halogenalkane]]
****2.4.1 [[Chiralität]]
****2.4.2 [[Chiralitätselemente]]
****2.4.3 [[Eigenschaften der Halogenalkane]]
****2.4.4 [[Reaktionen von Halogenalkanen]]
*****2.4.4.1 [[Nucleophile Substitution]]
*****2.4.4.2 [[Eliminierung]]
*****2.4.4.3 [[Reaktion mit Metallen]]
***2.5 [[Organometallverbindungen]]
***2.6 [[Alkohole]]
****2.6.1 [[Eigenschaften der Alkohole]]
****2.6.2 [[Wichtige Alkohole]]
****2.6.3 [[Reaktionen der Alkohole]]
*****2.6.3.1 [[Säure/Base-Verhalten]]
*****2.6.3.2 [[Reaktion zu Halogeniden]]
*****2.6.3.3 [[Umlagerungen]]
*****2.6.3.4 [[Anorganische Ester]]
*****2.6.3.5 [[Ether aus Alkoholen]]
*****2.6.3.6 [[Eliminierung]]
*****2.6.3.7 [[Oxidation]]
***2.7 [[Ether]]
****2.7.1 [[Eigenschaften der Ether]]
****2.7.2 [[Wichtige Ether]]
****2.7.3 [[Reaktionen der Ether]]
*****2.7.3.1 [[Reaktionen mit Säure]]
*****2.7.3.2 [[Etherspaltung]]
*****2.7.3.3 [[Autoxidation]]
***2.8 [[Aliphatische N-Verbindungen]]
****2.8.1 [[Azide]]
****2.8.2 [[Amine]]
*****2.8.2.1 [[Darstellung]]
*****2.8.2.2 [[Reaktionen mit Säuren und Basen]]
*****2.8.2.3 [[Eliminierung]]
****2.8.3 [[Weitere aliphatische N-Verbindungen]]
****2.8.4 [[Alkaloide]]
***2.9 [[Alkene (früher: Olefine)]]
****2.9.1 [[Eigenschaften]]
****2.9.2 [[Darstellung]]
****2.9.3 [[Reaktionen]]
****2.9.4 [[Wichtige Alkene]]
***2.10 [[Polymere]]
***2.11 [[Alkine]]
****2.11.1 [[Eigenschaften]]
****2.11.2 [[Darstellung]]
****2.11.3 [[Reaktionen]]
*III. [[Zoologie]]
**1.0 [[Stämme des Tierreichs]]
***1.1 [[Anmerkungen zur Systematik]]
***1.2 [[Systematischer Teil]]
****1.2.1 Reich: [[Protista]]
*****1.2.1.1 Stamm: [[Microspora]]
*****1.2.1.2 Stamm: [[Sarcomastigophora]]
******1.2.1.2.1 Unterstamm: [[Mastigophora (Flagellaten)]]
*******1.2.1.2.1.1 Klasse: [[Phytomastigophora]]
*******1.2.1.2.1.2 Klasse: [[Zoomastigophora]]
******1.2.1.2.2 Unterstamm: [[Sarcodina]]
*******1.2.1.2.2.1 Überklasse: [[Rhizopoda (Wurzelfüßer)]]
********1.2.1.2.2.1.1 Klasse: [[Granuloreticulosea]]
********1.2.1.2.2.1.2 Klasse: [[Acrasea (Zelluläre Schleimpilze]]
*****1.2.1.3 Stamm: [[Apicomplexa]]
******1.2.1.3.1 Klasse: [[Sporozoa (Sporentierchen)]]
****1.2.2 Reich: [[Animalia]]
*****1.2.2.1 [[Parasitismus]]
*****1.2.2.2 [[Parazoa]]
******1.2.2.2.1 Stamm: [[Porifera (Schwämme)]]
*******1.2.2.2.1.1 Klasse: [[Calcarea (Kalkschwämme)]]
*******1.2.2.2.1.2 Klasse: [[Hexactinellida (Kieselschwämme)]]
*******1.2.2.2.1.3 Klasse: [[Demospongiae (Hornschwämme)]]
*****1.2.2.3 [[Eumetazoa]]
******1.2.2.3.1 [[Radiata, Coelenterata (radiärsymmetrische Tiere, Hohltiere)]]
*******1.2.2.3.1.1 Stamm: [[Cnidaria (Nesseltiere)]]
********1.2.2.3.1.1.1 Klasse: [[Hydrozoa]]
********1.2.2.3.1.1.2 Klasse: [[Scyphozoa]]
********1.2.2.3.1.1.3 Klasse: [[Anthozoa (Korallen)]]
*********1.2.2.3.1.1.3.1 Unterklasse: [[Hexacorallia]]
**********1.2.2.3.1.1.3.1.1 Ordnung: [[Madreporaria (Steinkorallen)]]
*******1.2.2.3.1.2 Stamm: [[Ctenophora, Acnidaria (Rippenquallen)]]
******1.2.2.3.2 [[Bilateria (bilateralsymmetrische Tiere)]]
*******1.2.2.3.2.1 [[Protostomia (Urmundtiere, Urmünder)]]
********1.2.2.3.2.1.1 [[Entwicklung der Leibeshöhle]]
********1.2.2.3.2.1.2 Stamm: [[Plathelminthes (Plattwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.2.1 Klasse: [[Turbellaria (Strudelwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.2.2 Klasse: [[Trematodes (Saugwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.2.3 Klasse: [[Cestodes (Bandwürmer)]]
********1.2.2.3.2.1.3 Stamm: [[Nemathelminthes, Aschelminthes (Rundwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.1 Klasse: [[Gastrotricha (Bauchhärlinge)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.2 Klasse: [[Nematoda (Fadenwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.3 Klasse: [[Nematomorpha (Saitenwürmer, Pferdehaarwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.4 Klasse: [[Rotatoria (Rädertierchen)]]
**********1.2.2.3.2.1.3.4.1 Ordnung: [[Seisonidea]]
**********1.2.2.3.2.1.3.4.2 Ordnung: [[Monogononta]]
**********1.2.2.3.2.1.3.4.3 Ordnung: [[Bdelloidea]]
*********1.2.2.3.2.1.3.5 Klasse: [[Acanthocephala (Kratzwürmer, Kratzer)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.6 Klasse: [[Priapulida (Priapswürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.7 Klasse: [[Loricifera]]
*********1.2.2.3.2.1.3.8 Klasse: [[Kinorhyncha (Hakenrüssler)]]
********1.2.2.3.2.1.4 Stamm: [[Gnathostomulida (Kiefermäulchen)]]
********1.2.2.3.2.1.5 Stamm: [[Nemertini (Schnurwürmer)]]
********1.2.2.3.2.1.6 [[Articulata (Gliedertiere)]]
*********1.2.2.3.2.1.6.1 Stamm: [[Annelida (Ringelwürmer)]]
**********1.2.2.3.2.1.6.1.1 Klasse: [[Polychaeta (Vielborster)]]
***********1.2.2.3.2.1.6.1.1.1 [[Errantia]]
***********1.2.2.3.2.1.6.1.1.2 [[Sedentaria]]
***********1.2.2.3.2.1.6.1.1.3 Ordnung: [[Pogonophora (Bartwürmer)]]
**********1.2.2.3.2.1.6.1.2 [[Clitellata]]
***********1.2.2.3.2.1.6.1.2.1 Klasse: [[Oligochaeta (Wenigborster)]]
***********1.2.2.3.2.1.6.1.2.2 Klasse: [[Hirudinea (Egel)]]
*********1.2.2.3.2.1.6.2 Stamm: [[Tardigrada (Bärtierchen)]]
*********1.2.2.3.2.1.6.3 Stamm: [[Pentastomida (Zungenwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.6.4 Stamm: [[Onychophora (Stummelfüßer)]]
*********1.2.2.3.2.1.6.5 Stamm: [[Arthropoda (Gliederfüßer)]]
**********1.2.2.3.2.1.6.5.1 [[Amandibulata]]
***********1.2.2.3.2.1.6.5.1.1 Unterstamm: [[Trilobitomorpha]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.1.1.1 Klasse: [[Trilobita (Trilobiten)]]
***********1.2.2.3.2.1.6.5.1.2 Unterstamm: [[Chelicerata]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.1 Klasse: [[Merostomata (Pfeilschwanzkrebse)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.2 Klasse: [[Arachnida (Spinnentiere)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.2.1 Ordnung: [[Scorpiones (Skorpione)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.2.2 Ordnung: [[Araneae (Webspinnen)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.2.3 Ordnung: [[Acari (Milben)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.2.4 Ordnung: [[Opiliones (Weberknechte)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.3 Klasse: [[Pantopoda (Asselspinnen)]]
**********1.2.2.3.2.1.6.5.2 [[Mandibulata]]
***********1.2.2.3.2.1.6.5.2.1 Unterstamm: [[Crustacea (Krebstiere)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.1 Klasse: [[Remipedia]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.2 Klasse: [[Cephalocarida]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.3 Klasse: [[Phyllopoda (Blattfußkrebse)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.4 Klasse: [[Anostraca]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.5 Klasse: [[Ostracoda (Muschelkrebse)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.6 Klasse: [[Copepoda (Ruderfußkrebse)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.7 Klasse: [[Branchiura (Fischläuse)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.8 Klasse: [[Mystacocarida]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.9 Klasse: [[Tantulocarida]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.10 Klasse: [[Ascothoracida]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.11 Klasse: [[Cirripedia (Rankenfüßer)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.12 Klasse: [[Malacostraca (Höhere Krebse)]]
***********1.2.2.3.2.1.6.5.2.2 Unterstamm: [[Tracheata, Antennata, Monantennata]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.1 Klasse: [[Myriapoda (Tausendfüßer)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.1.1 Unterklasse: [[Chilopoda (Hundertfüßer)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.1.2 Unterklasse: [[Symphyla (Zwergfüßer)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.1.3 Unterklasse: [[Diplopoda (Doppelfüßer)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.1.4 Unterklasse: [[Pauropoda [Wenigfüßer)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2 Klasse: [[Insecta, Hexapoda (Insekten)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1 [[Apterygota (Ungeflügelte Insekten)]]
**************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1.1 Unterklasse: [[Archaeognatha (Felsenspringer)]]
**************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1.2 Unterklasse: [[Zygentoma (Fischchen)]]
**************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1.3 Unterklasse: [[Diplura (Doppelschwänze)]]
**************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1.4 Unterklasse: [[Protura (Beintastler)]]
**************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1.5 Unterklasse: [[Collembola (Springschwänze)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.2 [[Pterygota (Geflügelte Insekten)]]
********1.2.2.3.2.1.7 Stamm: [[Mollusca (Weichtiere)]]
*********1.2.2.3.2.1.7.1 [[Aculifera (Stachelweichtiere)]]
**********1.2.2.3.2.1.7.1.1 Klasse: [[Aplacophora (Wurmmollusken)]]
**********1.2.2.3.2.1.7.1.2 Klasse: [[Polyplacophora (Käferschnecken)]]
*********1.2.2.3.2.1.7.2 [[Conchifera (Schalenweichtiere)]]
**********1.2.2.3.2.1.7.2.1 Klasse: [[Monoplacophora (Urmützenschnecken)]]
**********1.2.2.3.2.1.7.2.2 Klasse: [[Gastropoda (Schnecken)]]
***********1.2.2.3.2.1.7.2.2.1 Unterklasse: [[Streptoneura, Prosobranchia]]
************1.2.2.3.2.1.7.2.2.1.1 Ordnung: [[Archaeogastropoda, Diotocardia]]
************1.2.2.3.2.1.7.2.2.1.2 Ordnung: [[Mesogastropoda, Monotocardia]]
************1.2.2.3.2.1.7.2.2.1.3 Ordnung: [[Neogastropoda, Stenoglossa]]
***********1.2.2.3.2.1.7.2.2.2 [[Euthyneura]]
************1.2.2.3.2.1.7.2.2.2.1 Unterklasse: [[Opisthobranchia (Hinterkiemer)]]
************1.2.2.3.2.1.7.2.2.2.2 Unterklasse: [[Pulmonata (Lungenschnecken)]]
**********1.2.2.3.2.8.1.7.3 Klasse: [[Scaphopoda (Kahnfüßer, Grabfüßer)]]
**********1.2.2.3.2.8.1.7.4 Klasse: [[Bivalvia (Muscheln)]]
**********1.2.2.3.2.8.1.7.5 Klasse: [[Cephalopoda (Kopffüßer)]]
***********1.2.2.3.2.1.7.2.5.1 Unterklasse: [[Tetrabranchia]]
***********1.2.2.3.2.1.7.2.5.2 Unterklasse: [[Dibranchiata]]
**Exkurs: [[Evolution der Lichtsinnesorgane]]
*IV. [[Botanik]]
**1.0 [[Stämme des Pflanzenreichs]]
**2.0 [[Anatomie, Histologie und Morphologie der Kormophyten]]
***2.1 [[Bemerkungen zur Anatomie, Histologie und Morphologie]]
***2.2 [[Histologie der Kormophyten]]
****2.2.1 [[Bildungsmeristeme]]
*****2.2.1.1 [[Apikalmeristeme (Scheitelmeristeme)]]
******2.2.1.1.1 [[Sproßscheitelmeristeme]]
*******2.2.1.1.1.1 [[Scheitelzellen]]
*******2.2.1.1.1.2 [[Initialkomplexe]]
*******2.2.1.1.1.3 [[Differenziertes Apikalmeristem]]
******2.2.1.1.2 [[Wurzelscheitelmeristeme]]
*****2.2.1.2 [[Restmeristeme]]
*****2.2.1.3 [[Meristemoide]]
*****2.2.1.4 [[Lateralmeristeme]]
****2.2.2 [[Dauergewebe]]
*****2.2.2.1 [[Parenchym (Grundgewebe, "Füllgewebe"]]
******2.2.2.1.1 [[Assimilationsparenchym (Chlorenchym)]]
******2.2.2.1.2 [[Speicherparenchym]]
******2.2.2.1.3 [[Leitparenchym]]
******2.2.2.1.4 [[Aerenchym (Durchlüftungsgewebe)]]
*****2.2.2.2 [[Abschlußgewebe]]
******2.2.2.2.1 [[Epidermis]]
*******2.2.2.2.1.1 [[Stomata (Spaltöffnungen)]]
*******2.2.2.2.1.2 [[Bildungen subepidermaler Bereiche]]
******2.2.2.2.2 [[Periderm und Borke]]
******2.2.2.2.3 [[Cutisgewebe]]
******2.2.2.2.4 [[Endodermis]]
*****2.2.2.3 [[Absorptionsgewebe]]
******2.2.2.3.1 [[Rhizodermis]]
******2.2.2.3.2 [[Hydropoten]]
******2.2.2.3.3 [[Absorptionshaare]]
******2.2.2.3.4 [[Velamen radicum]]
******2.2.2.3.5 [[Haustorien]]
*****2.2.2.4 [[Absonderungsgewebe und Ausscheidungsgewebe]]
******2.2.2.4.1 [[Hydrathoden]]
******2.2.2.4.2 [[Drüsenzellen, Drüsenhaare und Drüsengewebe]]
******2.2.2.4.3 [[Nektarien]]
******2.2.2.4.4 [[Sekretgänge und Harzkanäle]]
******2.2.2.4.5 [[Exkretbehälter]]
******2.2.2.4.6 [[Milchröhren]]
*****2.2.2.5 [[Festigungsgewebe]]
******2.2.2.5.1 [[Kollenchym]]
******2.2.2.5.2 [[Sklerenchym]]
******2.2.2.5.3 [[Gegenüberstellung von Kollenchym und Sklerenchym]]
*****2.2.2.6 [[Leitgewebe]]
******2.2.2.6.1 [[Xylem]]
******2.2.2.6.2 [[Phloem]]
***2.3 [[Anatomie und Morphologie des Kormus]]
****2.3.1 [[Sproßachse]]
*****2.3.1.1 [[Primärer Bau der Sproßachse]]
******2.3.1.1.1 [[Zonierung und Differenzierung]]
******2.3.1.1.2 [Leitbündeltypen]]
******2.3.1.1.3 [[Stelärtheorie]]
******2.3.1.1.4 [[Leitbündelanordnung]]
*****2.3.1.2 [[Sekundäres Dickenwachstum des Sprosses]]
******2.3.1.2.1 [[Kambium]]
******2.3.1.2.2 [[Histologie des Holzes]]
******2.3.1.2.3 [[Histologie des Bast]]
*****2.3.1.3 [[Metamorphosen der Sproßachse]]
****2.3.2 [[Wurzel]]
*****2.3.2.1 [[Primärer Bau der Wurzel]]
******2.3.2.1.1 [[Zonierung der Wurzelspitze]]
******2.3.2.1.2 [[Differenzierung]]
******2.3.2.1.3 [[Seitenwurzelbildung]]
******2.3.2.1.4 [[Unterscheidungsmerkmale von Wurzel und Sproß]]
******2.3.2.1.5 [[Bau der Leitbündel im Übergangsbereich zwischen Wurzel und Sproß]]
*****2.3.2.2 [[Sekundäres Dickenwachstum der Wurzel]]
*****2.3.2.3 [[Metamorphosen der Wurzel]]
****2.3.3 [[Blatt]]
*****2.3.3.1 [[Allgemeines]]
******2.3.3.1.1 [[Symmetrie]]
******2.3.3.1.2 [[Aufbau]]
******2.3.3.1.3 [[Blattentwicklung]]
******2.3.3.1.4 [[Laubblatt-Typen]]
******2.3.3.1.5 [[Blattstellungen]]
******2.3.3.1.6 [[Blattfolge]]
*****2.3.3.2 [[Bau der Laubblätter]]
*****2.3.3.3 [[Metamorphosen der Blätter]]
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    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="13152" xml:space="preserve">{{#tree:
*I. [[Überblick]]
**1.0 [[Definitionen der Biologie]]
**2.0 [[Aufgabengebiete der Biologie]]
**3.0 [[Gliederung des vorliegenden E-Books]]
*II. [[Molekularbiologie]]
**1.0 [[Grundlagen]]
***1.1 [[Materie, Element und subatomare Teilchen]]
***1.2 [[Entdeckung subatomarer Bausteine]]
***1.3 [[Atommodelle]]
****1.3.1 [[Orbitalmodell]]
**2.0 [[Organische Chemie]]
***2.1 [[Einführung]]
***2.2 [[Das Element Kohlenstoff]]
***2.3 [[Alkane (Aliphaten)]]
****2.3.1 [[n-Alkane (normale Alkane)]]
****2.3.2 [[Verzweigte Alkane]]
****2.3.3 [[Wichtige Alkane]]
****2.3.4 [[Rotationsprofile &amp; Konformationsanalyse]]
****2.3.5 [[Cycloalkane]]
****2.3.6 [[Reaktionen der Alkane]]
*****2.3.6.1 [[Reaktionen mit Halogenen]]
*****2.3.6.2 [[Pyrolyse]]
*****2.3.6.3 [[Auftrennung von Erdölen]]
*****2.3.6.4 [[Kraftstoffe]]
*****2.3.6.5 [[Verbrennung]]
***2.4 [[Halogenalkane]]
****2.4.1 [[Chiralität]]
****2.4.2 [[Chiralitätselemente]]
****2.4.3 [[Eigenschaften der Halogenalkane]]
****2.4.4 [[Reaktionen von Halogenalkanen]]
*****2.4.4.1 [[Nucleophile Substitution]]
*****2.4.4.2 [[Eliminierung]]
*****2.4.4.3 [[Reaktion mit Metallen]]
***2.5 [[Organometallverbindungen]]
***2.6 [[Alkohole]]
****2.6.1 [[Eigenschaften der Alkohole]]
****2.6.2 [[Wichtige Alkohole]]
****2.6.3 [[Reaktionen der Alkohole]]
*****2.6.3.1 [[Säure/Base-Verhalten]]
*****2.6.3.2 [[Reaktion zu Halogeniden]]
*****2.6.3.3 [[Umlagerungen]]
*****2.6.3.4 [[Anorganische Ester]]
*****2.6.3.5 [[Ether aus Alkoholen]]
*****2.6.3.6 [[Eliminierung]]
*****2.6.3.7 [[Oxidation]]
***2.7 [[Ether]]
****2.7.1 [[Eigenschaften der Ether]]
****2.7.2 [[Wichtige Ether]]
****2.7.3 [[Reaktionen der Ether]]
*****2.7.3.1 [[Reaktionen mit Säure]]
*****2.7.3.2 [[Etherspaltung]]
*****2.7.3.3 [[Autoxidation]]
***2.8 [[Aliphatische N-Verbindungen]]
****2.8.1 [[Azide]]
****2.8.2 [[Amine]]
*****2.8.2.1 [[Darstellung]]
*****2.8.2.2 [[Reaktionen mit Säuren und Basen]]
*****2.8.2.3 [[Eliminierung]]
****2.8.3 [[Weitere aliphatische N-Verbindungen]]
****2.8.4 [[Alkaloide]]
***2.9 [[Alkene (früher: Olefine)]]
****2.9.1 [[Eigenschaften]]
****2.9.2 [[Darstellung]]
****2.9.3 [[Reaktionen]]
****2.9.4 [[Wichtige Alkene]]
***2.10 [[Polymere]]
***2.11 [[Alkine]]
****2.11.1 [[Eigenschaften]]
****2.11.2 [[Darstellung]]
****2.11.3 [[Reaktionen]]
*III. [[Zoologie]]
**1.0 [[Stämme des Tierreichs]]
***1.1 [[Anmerkungen zur Systematik]]
***1.2 [[Systematischer Teil]]
****1.2.1 Reich: [[Protista]]
*****1.2.1.1 Stamm: [[Microspora]]
*****1.2.1.2 Stamm: [[Sarcomastigophora]]
******1.2.1.2.1 Unterstamm: [[Mastigophora (Flagellaten)]]
*******1.2.1.2.1.1 Klasse: [[Phytomastigophora]]
*******1.2.1.2.1.2 Klasse: [[Zoomastigophora]]
******1.2.1.2.2 Unterstamm: [[Sarcodina]]
*******1.2.1.2.2.1 Überklasse: [[Rhizopoda (Wurzelfüßer)]]
********1.2.1.2.2.1.1 Klasse: [[Granuloreticulosea]]
********1.2.1.2.2.1.2 Klasse: [[Acrasea (Zelluläre Schleimpilze]]
*****1.2.1.3 Stamm: [[Apicomplexa]]
******1.2.1.3.1 Klasse: [[Sporozoa (Sporentierchen)]]
****1.2.2 Reich: [[Animalia]]
*****1.2.2.1 [[Parasitismus]]
*****1.2.2.2 [[Parazoa]]
******1.2.2.2.1 Stamm: [[Porifera (Schwämme)]]
*******1.2.2.2.1.1 Klasse: [[Calcarea (Kalkschwämme)]]
*******1.2.2.2.1.2 Klasse: [[Hexactinellida (Kieselschwämme)]]
*******1.2.2.2.1.3 Klasse: [[Demospongiae (Hornschwämme)]]
*****1.2.2.3 [[Eumetazoa]]
******1.2.2.3.1 [[Radiata, Coelenterata (radiärsymmetrische Tiere, Hohltiere)]]
*******1.2.2.3.1.1 Stamm: [[Cnidaria (Nesseltiere)]]
********1.2.2.3.1.1.1 Klasse: [[Hydrozoa]]
********1.2.2.3.1.1.2 Klasse: [[Scyphozoa]]
********1.2.2.3.1.1.3 Klasse: [[Anthozoa (Korallen)]]
*********1.2.2.3.1.1.3.1 Unterklasse: [[Hexacorallia]]
**********1.2.2.3.1.1.3.1.1 Ordnung: [[Madreporaria (Steinkorallen)]]
*******1.2.2.3.1.2 Stamm: [[Ctenophora, Acnidaria (Rippenquallen)]]
******1.2.2.3.2 [[Bilateria (bilateralsymmetrische Tiere)]]
*******1.2.2.3.2.1 [[Protostomia (Urmundtiere, Urmünder)]]
********1.2.2.3.2.1.1 [[Entwicklung der Leibeshöhle]]
********1.2.2.3.2.1.2 Stamm: [[Plathelminthes (Plattwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.2.1 Klasse: [[Turbellaria (Strudelwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.2.2 Klasse: [[Trematodes (Saugwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.2.3 Klasse: [[Cestodes (Bandwürmer)]]
********1.2.2.3.2.1.3 Stamm: [[Nemathelminthes, Aschelminthes (Rundwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.1 Klasse: [[Gastrotricha (Bauchhärlinge)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.2 Klasse: [[Nematoda (Fadenwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.3 Klasse: [[Nematomorpha (Saitenwürmer, Pferdehaarwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.4 Klasse: [[Rotatoria (Rädertierchen)]]
**********1.2.2.3.2.1.3.4.1 Ordnung: [[Seisonidea]]
**********1.2.2.3.2.1.3.4.2 Ordnung: [[Monogononta]]
**********1.2.2.3.2.1.3.4.3 Ordnung: [[Bdelloidea]]
*********1.2.2.3.2.1.3.5 Klasse: [[Acanthocephala (Kratzwürmer, Kratzer)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.6 Klasse: [[Priapulida (Priapswürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.7 Klasse: [[Loricifera]]
*********1.2.2.3.2.1.3.8 Klasse: [[Kinorhyncha (Hakenrüssler)]]
********1.2.2.3.2.1.4 Stamm: [[Gnathostomulida (Kiefermäulchen)]]
********1.2.2.3.2.1.5 Stamm: [[Nemertini (Schnurwürmer)]]
********1.2.2.3.2.1.6 [[Articulata (Gliedertiere)]]
*********1.2.2.3.2.1.6.1 Stamm: [[Annelida (Ringelwürmer)]]
**********1.2.2.3.2.1.6.1.1 Klasse: [[Polychaeta (Vielborster)]]
***********1.2.2.3.2.1.6.1.1.1 [[Errantia]]
***********1.2.2.3.2.1.6.1.1.2 [[Sedentaria]]
***********1.2.2.3.2.1.6.1.1.3 Ordnung: [[Pogonophora (Bartwürmer)]]
**********1.2.2.3.2.1.6.1.2 [[Clitellata]]
***********1.2.2.3.2.1.6.1.2.1 Klasse: [[Oligochaeta (Wenigborster)]]
***********1.2.2.3.2.1.6.1.2.2 Klasse: [[Hirudinea (Egel)]]
*********1.2.2.3.2.1.6.2 Stamm: [[Tardigrada (Bärtierchen)]]
*********1.2.2.3.2.1.6.3 Stamm: [[Pentastomida (Zungenwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.6.4 Stamm: [[Onychophora (Stummelfüßer)]]
*********1.2.2.3.2.1.6.5 Stamm: [[Arthropoda (Gliederfüßer)]]
**********1.2.2.3.2.1.6.5.1 [[Amandibulata]]
***********1.2.2.3.2.1.6.5.1.1 Unterstamm: [[Trilobitomorpha]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.1.1.1 Klasse: [[Trilobita (Trilobiten)]]
***********1.2.2.3.2.1.6.5.1.2 Unterstamm: [[Chelicerata]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.1 Klasse: [[Merostomata (Pfeilschwanzkrebse)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.2 Klasse: [[Arachnida (Spinnentiere)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.2.1 Ordnung: [[Scorpiones (Skorpione)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.2.2 Ordnung: [[Araneae (Webspinnen)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.2.3 Ordnung: [[Acari (Milben)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.2.4 Ordnung: [[Opiliones (Weberknechte)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.3 Klasse: [[Pantopoda (Asselspinnen)]]
**********1.2.2.3.2.1.6.5.2 [[Mandibulata]]
***********1.2.2.3.2.1.6.5.2.1 Unterstamm: [[Crustacea (Krebstiere)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.1 Klasse: [[Remipedia]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.2 Klasse: [[Cephalocarida]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.3 Klasse: [[Phyllopoda (Blattfußkrebse)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.4 Klasse: [[Anostraca]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.5 Klasse: [[Ostracoda (Muschelkrebse)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.6 Klasse: [[Copepoda (Ruderfußkrebse)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.7 Klasse: [[Branchiura (Fischläuse)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.8 Klasse: [[Mystacocarida]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.9 Klasse: [[Tantulocarida]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.10 Klasse: [[Ascothoracida]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.11 Klasse: [[Cirripedia (Rankenfüßer)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.12 Klasse: [[Malacostraca (Höhere Krebse)]]
***********1.2.2.3.2.1.6.5.2.2 Unterstamm: [[Tracheata, Antennata, Monantennata]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.1 Klasse: [[Myriapoda (Tausendfüßer)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.1.1 Unterklasse: [[Chilopoda (Hundertfüßer)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.1.2 Unterklasse: [[Symphyla (Zwergfüßer)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.1.3 Unterklasse: [[Diplopoda (Doppelfüßer)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.1.4 Unterklasse: [[Pauropoda [Wenigfüßer)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2 Klasse: [[Insecta, Hexapoda (Insekten)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1 [[Apterygota (Ungeflügelte Insekten)]]
**************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1.1 Unterklasse: [[Archaeognatha (Felsenspringer)]]
**************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1.2 Unterklasse: [[Zygentoma (Fischchen)]]
**************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1.3 Unterklasse: [[Diplura (Doppelschwänze)]]
**************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1.4 Unterklasse: [[Protura (Beintastler)]]
**************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1.5 Unterklasse: [[Collembola (Springschwänze)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.2 [[Pterygota (Geflügelte Insekten)]]
********1.2.2.3.2.1.7 Stamm: [[Mollusca (Weichtiere)]]
*********1.2.2.3.2.1.7.1 [[Aculifera (Stachelweichtiere)]]
**********1.2.2.3.2.1.7.1.1 Klasse: [[Aplacophora (Wurmmollusken)]]
**********1.2.2.3.2.1.7.1.2 Klasse: [[Polyplacophora (Käferschnecken)]]
*********1.2.2.3.2.1.7.2 [[Conchifera (Schalenweichtiere)]]
**********1.2.2.3.2.1.7.2.1 Klasse: [[Monoplacophora (Urmützenschnecken)]]
**********1.2.2.3.2.1.7.2.2 Klasse: [[Gastropoda (Schnecken)]]
***********1.2.2.3.2.1.7.2.2.1 Unterklasse: [[Streptoneura, Prosobranchia]]
************1.2.2.3.2.1.7.2.2.1.1 Ordnung: [[Archaeogastropoda, Diotocardia]]
************1.2.2.3.2.1.7.2.2.1.2 Ordnung: [[Mesogastropoda, Monotocardia]]
************1.2.2.3.2.1.7.2.2.1.3 Ordnung: [[Neogastropoda, Stenoglossa]]
***********1.2.2.3.2.1.7.2.2.2 [[Euthyneura]]
************1.2.2.3.2.1.7.2.2.2.1 Unterklasse: [[Opisthobranchia (Hinterkiemer)]]
************1.2.2.3.2.1.7.2.2.2.2 Unterklasse: [[Pulmonata (Lungenschnecken)]]
**********1.2.2.3.2.8.1.7.3 Klasse: [[Scaphopoda (Kahnfüßer, Grabfüßer)]]
**********1.2.2.3.2.8.1.7.4 Klasse: [[Bivalvia (Muscheln)]]
**********1.2.2.3.2.8.1.7.5 Klasse: [[Cephalopoda (Kopffüßer)]]
***********1.2.2.3.2.1.7.2.5.1 Unterklasse: [[Tetrabranchia]]
***********1.2.2.3.2.1.7.2.5.2 Unterklasse: [[Dibranchiata]]
**Exkurs: [[Evolution der Lichtsinnesorgane]]
*IV. [[Botanik]]
**1.0 [[Stämme des Pflanzenreichs]]
**2.0 [[Anatomie, Histologie und Morphologie der Kormophyten]]
***2.1 [[Bemerkungen zur Anatomie, Histologie und Morphologie]]
***2.2 [[Histologie der Kormophyten]]
****2.2.1 [[Bildungsmeristeme]]
*****2.2.1.1 [[Apikalmeristeme (Scheitelmeristeme)]]
******2.2.1.1.1 [[Sproßscheitelmeristeme]]
*******2.2.1.1.1.1 [[Scheitelzellen]]
*******2.2.1.1.1.2 [[Initialkomplexe]]
*******2.2.1.1.1.3 [[Differenziertes Apikalmeristem]]
******2.2.1.1.2 [[Wurzelscheitelmeristeme]]
*****2.2.1.2 [[Restmeristeme]]
*****2.2.1.3 [[Meristemoide]]
*****2.2.1.4 [[Lateralmeristeme]]
****2.2.2 [[Dauergewebe]]
*****2.2.2.1 [[Parenchym (Grundgewebe, "Füllgewebe")]]
******2.2.2.1.1 [[Assimilationsparenchym (Chlorenchym)]]
******2.2.2.1.2 [[Speicherparenchym]]
******2.2.2.1.3 [[Leitparenchym]]
******2.2.2.1.4 [[Aerenchym (Durchlüftungsgewebe)]]
*****2.2.2.2 [[Abschlußgewebe]]
******2.2.2.2.1 [[Epidermis]]
*******2.2.2.2.1.1 [[Stomata (Spaltöffnungen)]]
*******2.2.2.2.1.2 [[Bildungen subepidermaler Bereiche]]
******2.2.2.2.2 [[Periderm und Borke]]
******2.2.2.2.3 [[Cutisgewebe]]
******2.2.2.2.4 [[Endodermis]]
*****2.2.2.3 [[Absorptionsgewebe]]
******2.2.2.3.1 [[Rhizodermis]]
******2.2.2.3.2 [[Hydropoten]]
******2.2.2.3.3 [[Absorptionshaare]]
******2.2.2.3.4 [[Velamen radicum]]
******2.2.2.3.5 [[Haustorien]]
*****2.2.2.4 [[Absonderungsgewebe und Ausscheidungsgewebe]]
******2.2.2.4.1 [[Hydrathoden]]
******2.2.2.4.2 [[Drüsenzellen, Drüsenhaare und Drüsengewebe]]
******2.2.2.4.3 [[Nektarien]]
******2.2.2.4.4 [[Sekretgänge und Harzkanäle]]
******2.2.2.4.5 [[Exkretbehälter]]
******2.2.2.4.6 [[Milchröhren]]
*****2.2.2.5 [[Festigungsgewebe]]
******2.2.2.5.1 [[Kollenchym]]
******2.2.2.5.2 [[Sklerenchym]]
******2.2.2.5.3 [[Gegenüberstellung von Kollenchym und Sklerenchym]]
*****2.2.2.6 [[Leitgewebe]]
******2.2.2.6.1 [[Xylem]]
******2.2.2.6.2 [[Phloem]]
***2.3 [[Anatomie und Morphologie des Kormus]]
****2.3.1 [[Sproßachse]]
*****2.3.1.1 [[Primärer Bau der Sproßachse]]
******2.3.1.1.1 [[Zonierung und Differenzierung]]
******2.3.1.1.2 [Leitbündeltypen]]
******2.3.1.1.3 [[Stelärtheorie]]
******2.3.1.1.4 [[Leitbündelanordnung]]
*****2.3.1.2 [[Sekundäres Dickenwachstum des Sprosses]]
******2.3.1.2.1 [[Kambium]]
******2.3.1.2.2 [[Histologie des Holzes]]
******2.3.1.2.3 [[Histologie des Bast]]
*****2.3.1.3 [[Metamorphosen der Sproßachse]]
****2.3.2 [[Wurzel]]
*****2.3.2.1 [[Primärer Bau der Wurzel]]
******2.3.2.1.1 [[Zonierung der Wurzelspitze]]
******2.3.2.1.2 [[Differenzierung]]
******2.3.2.1.3 [[Seitenwurzelbildung]]
******2.3.2.1.4 [[Unterscheidungsmerkmale von Wurzel und Sproß]]
******2.3.2.1.5 [[Bau der Leitbündel im Übergangsbereich zwischen Wurzel und Sproß]]
*****2.3.2.2 [[Sekundäres Dickenwachstum der Wurzel]]
*****2.3.2.3 [[Metamorphosen der Wurzel]]
****2.3.3 [[Blatt]]
*****2.3.3.1 [[Allgemeines]]
******2.3.3.1.1 [[Symmetrie]]
******2.3.3.1.2 [[Aufbau]]
******2.3.3.1.3 [[Blattentwicklung]]
******2.3.3.1.4 [[Laubblatt-Typen]]
******2.3.3.1.5 [[Blattstellungen]]
******2.3.3.1.6 [[Blattfolge]]
*****2.3.3.2 [[Bau der Laubblätter]]
*****2.3.3.3 [[Metamorphosen der Blätter]]
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      <username>Webmaster</username>
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    <model>wikitext</model>
    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="13153" xml:space="preserve">{{#tree:
*I. [[Überblick]]
**1.0 [[Definitionen der Biologie]]
**2.0 [[Aufgabengebiete der Biologie]]
**3.0 [[Gliederung des vorliegenden E-Books]]
*II. [[Molekularbiologie]]
**1.0 [[Grundlagen]]
***1.1 [[Materie, Element und subatomare Teilchen]]
***1.2 [[Entdeckung subatomarer Bausteine]]
***1.3 [[Atommodelle]]
****1.3.1 [[Orbitalmodell]]
**2.0 [[Organische Chemie]]
***2.1 [[Einführung]]
***2.2 [[Das Element Kohlenstoff]]
***2.3 [[Alkane (Aliphaten)]]
****2.3.1 [[n-Alkane (normale Alkane)]]
****2.3.2 [[Verzweigte Alkane]]
****2.3.3 [[Wichtige Alkane]]
****2.3.4 [[Rotationsprofile &amp; Konformationsanalyse]]
****2.3.5 [[Cycloalkane]]
****2.3.6 [[Reaktionen der Alkane]]
*****2.3.6.1 [[Reaktionen mit Halogenen]]
*****2.3.6.2 [[Pyrolyse]]
*****2.3.6.3 [[Auftrennung von Erdölen]]
*****2.3.6.4 [[Kraftstoffe]]
*****2.3.6.5 [[Verbrennung]]
***2.4 [[Halogenalkane]]
****2.4.1 [[Chiralität]]
****2.4.2 [[Chiralitätselemente]]
****2.4.3 [[Eigenschaften der Halogenalkane]]
****2.4.4 [[Reaktionen von Halogenalkanen]]
*****2.4.4.1 [[Nucleophile Substitution]]
*****2.4.4.2 [[Eliminierung]]
*****2.4.4.3 [[Reaktion mit Metallen]]
***2.5 [[Organometallverbindungen]]
***2.6 [[Alkohole]]
****2.6.1 [[Eigenschaften der Alkohole]]
****2.6.2 [[Wichtige Alkohole]]
****2.6.3 [[Reaktionen der Alkohole]]
*****2.6.3.1 [[Säure/Base-Verhalten]]
*****2.6.3.2 [[Reaktion zu Halogeniden]]
*****2.6.3.3 [[Umlagerungen]]
*****2.6.3.4 [[Anorganische Ester]]
*****2.6.3.5 [[Ether aus Alkoholen]]
*****2.6.3.6 [[Eliminierung]]
*****2.6.3.7 [[Oxidation]]
***2.7 [[Ether]]
****2.7.1 [[Eigenschaften der Ether]]
****2.7.2 [[Wichtige Ether]]
****2.7.3 [[Reaktionen der Ether]]
*****2.7.3.1 [[Reaktionen mit Säure]]
*****2.7.3.2 [[Etherspaltung]]
*****2.7.3.3 [[Autoxidation]]
***2.8 [[Aliphatische N-Verbindungen]]
****2.8.1 [[Azide]]
****2.8.2 [[Amine]]
*****2.8.2.1 [[Darstellung]]
*****2.8.2.2 [[Reaktionen mit Säuren und Basen]]
*****2.8.2.3 [[Eliminierung]]
****2.8.3 [[Weitere aliphatische N-Verbindungen]]
****2.8.4 [[Alkaloide]]
***2.9 [[Alkene (früher: Olefine)]]
****2.9.1 [[Eigenschaften]]
****2.9.2 [[Darstellung]]
****2.9.3 [[Reaktionen]]
****2.9.4 [[Wichtige Alkene]]
***2.10 [[Polymere]]
***2.11 [[Alkine]]
****2.11.1 [[Eigenschaften]]
****2.11.2 [[Darstellung]]
****2.11.3 [[Reaktionen]]
*III. [[Zoologie]]
**1.0 [[Stämme des Tierreichs]]
***1.1 [[Anmerkungen zur Systematik]]
***1.2 [[Systematischer Teil]]
****1.2.1 Reich: [[Protista]]
*****1.2.1.1 Stamm: [[Microspora]]
*****1.2.1.2 Stamm: [[Sarcomastigophora]]
******1.2.1.2.1 Unterstamm: [[Mastigophora (Flagellaten)]]
*******1.2.1.2.1.1 Klasse: [[Phytomastigophora]]
*******1.2.1.2.1.2 Klasse: [[Zoomastigophora]]
******1.2.1.2.2 Unterstamm: [[Sarcodina]]
*******1.2.1.2.2.1 Überklasse: [[Rhizopoda (Wurzelfüßer)]]
********1.2.1.2.2.1.1 Klasse: [[Granuloreticulosea]]
********1.2.1.2.2.1.2 Klasse: [[Acrasea (Zelluläre Schleimpilze]]
*****1.2.1.3 Stamm: [[Apicomplexa]]
******1.2.1.3.1 Klasse: [[Sporozoa (Sporentierchen)]]
****1.2.2 Reich: [[Animalia]]
*****1.2.2.1 [[Parasitismus]]
*****1.2.2.2 [[Parazoa]]
******1.2.2.2.1 Stamm: [[Porifera (Schwämme)]]
*******1.2.2.2.1.1 Klasse: [[Calcarea (Kalkschwämme)]]
*******1.2.2.2.1.2 Klasse: [[Hexactinellida (Kieselschwämme)]]
*******1.2.2.2.1.3 Klasse: [[Demospongiae (Hornschwämme)]]
*****1.2.2.3 [[Eumetazoa]]
******1.2.2.3.1 [[Radiata, Coelenterata (radiärsymmetrische Tiere, Hohltiere)]]
*******1.2.2.3.1.1 Stamm: [[Cnidaria (Nesseltiere)]]
********1.2.2.3.1.1.1 Klasse: [[Hydrozoa]]
********1.2.2.3.1.1.2 Klasse: [[Scyphozoa]]
********1.2.2.3.1.1.3 Klasse: [[Anthozoa (Korallen)]]
*********1.2.2.3.1.1.3.1 Unterklasse: [[Hexacorallia]]
**********1.2.2.3.1.1.3.1.1 Ordnung: [[Madreporaria (Steinkorallen)]]
*******1.2.2.3.1.2 Stamm: [[Ctenophora, Acnidaria (Rippenquallen)]]
******1.2.2.3.2 [[Bilateria (bilateralsymmetrische Tiere)]]
*******1.2.2.3.2.1 [[Protostomia (Urmundtiere, Urmünder)]]
********1.2.2.3.2.1.1 [[Entwicklung der Leibeshöhle]]
********1.2.2.3.2.1.2 Stamm: [[Plathelminthes (Plattwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.2.1 Klasse: [[Turbellaria (Strudelwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.2.2 Klasse: [[Trematodes (Saugwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.2.3 Klasse: [[Cestodes (Bandwürmer)]]
********1.2.2.3.2.1.3 Stamm: [[Nemathelminthes, Aschelminthes (Rundwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.1 Klasse: [[Gastrotricha (Bauchhärlinge)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.2 Klasse: [[Nematoda (Fadenwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.3 Klasse: [[Nematomorpha (Saitenwürmer, Pferdehaarwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.4 Klasse: [[Rotatoria (Rädertierchen)]]
**********1.2.2.3.2.1.3.4.1 Ordnung: [[Seisonidea]]
**********1.2.2.3.2.1.3.4.2 Ordnung: [[Monogononta]]
**********1.2.2.3.2.1.3.4.3 Ordnung: [[Bdelloidea]]
*********1.2.2.3.2.1.3.5 Klasse: [[Acanthocephala (Kratzwürmer, Kratzer)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.6 Klasse: [[Priapulida (Priapswürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.7 Klasse: [[Loricifera]]
*********1.2.2.3.2.1.3.8 Klasse: [[Kinorhyncha (Hakenrüssler)]]
********1.2.2.3.2.1.4 Stamm: [[Gnathostomulida (Kiefermäulchen)]]
********1.2.2.3.2.1.5 Stamm: [[Nemertini (Schnurwürmer)]]
********1.2.2.3.2.1.6 [[Articulata (Gliedertiere)]]
*********1.2.2.3.2.1.6.1 Stamm: [[Annelida (Ringelwürmer)]]
**********1.2.2.3.2.1.6.1.1 Klasse: [[Polychaeta (Vielborster)]]
***********1.2.2.3.2.1.6.1.1.1 [[Errantia]]
***********1.2.2.3.2.1.6.1.1.2 [[Sedentaria]]
***********1.2.2.3.2.1.6.1.1.3 Ordnung: [[Pogonophora (Bartwürmer)]]
**********1.2.2.3.2.1.6.1.2 [[Clitellata]]
***********1.2.2.3.2.1.6.1.2.1 Klasse: [[Oligochaeta (Wenigborster)]]
***********1.2.2.3.2.1.6.1.2.2 Klasse: [[Hirudinea (Egel)]]
*********1.2.2.3.2.1.6.2 Stamm: [[Tardigrada (Bärtierchen)]]
*********1.2.2.3.2.1.6.3 Stamm: [[Pentastomida (Zungenwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.6.4 Stamm: [[Onychophora (Stummelfüßer)]]
*********1.2.2.3.2.1.6.5 Stamm: [[Arthropoda (Gliederfüßer)]]
**********1.2.2.3.2.1.6.5.1 [[Amandibulata]]
***********1.2.2.3.2.1.6.5.1.1 Unterstamm: [[Trilobitomorpha]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.1.1.1 Klasse: [[Trilobita (Trilobiten)]]
***********1.2.2.3.2.1.6.5.1.2 Unterstamm: [[Chelicerata]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.1 Klasse: [[Merostomata (Pfeilschwanzkrebse)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.2 Klasse: [[Arachnida (Spinnentiere)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.2.1 Ordnung: [[Scorpiones (Skorpione)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.2.2 Ordnung: [[Araneae (Webspinnen)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.2.3 Ordnung: [[Acari (Milben)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.2.4 Ordnung: [[Opiliones (Weberknechte)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.3 Klasse: [[Pantopoda (Asselspinnen)]]
**********1.2.2.3.2.1.6.5.2 [[Mandibulata]]
***********1.2.2.3.2.1.6.5.2.1 Unterstamm: [[Crustacea (Krebstiere)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.1 Klasse: [[Remipedia]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.2 Klasse: [[Cephalocarida]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.3 Klasse: [[Phyllopoda (Blattfußkrebse)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.4 Klasse: [[Anostraca]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.5 Klasse: [[Ostracoda (Muschelkrebse)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.6 Klasse: [[Copepoda (Ruderfußkrebse)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.7 Klasse: [[Branchiura (Fischläuse)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.8 Klasse: [[Mystacocarida]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.9 Klasse: [[Tantulocarida]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.10 Klasse: [[Ascothoracida]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.11 Klasse: [[Cirripedia (Rankenfüßer)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.12 Klasse: [[Malacostraca (Höhere Krebse)]]
***********1.2.2.3.2.1.6.5.2.2 Unterstamm: [[Tracheata, Antennata, Monantennata]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.1 Klasse: [[Myriapoda (Tausendfüßer)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.1.1 Unterklasse: [[Chilopoda (Hundertfüßer)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.1.2 Unterklasse: [[Symphyla (Zwergfüßer)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.1.3 Unterklasse: [[Diplopoda (Doppelfüßer)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.1.4 Unterklasse: [[Pauropoda [Wenigfüßer)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2 Klasse: [[Insecta, Hexapoda (Insekten)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1 [[Apterygota (Ungeflügelte Insekten)]]
**************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1.1 Unterklasse: [[Archaeognatha (Felsenspringer)]]
**************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1.2 Unterklasse: [[Zygentoma (Fischchen)]]
**************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1.3 Unterklasse: [[Diplura (Doppelschwänze)]]
**************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1.4 Unterklasse: [[Protura (Beintastler)]]
**************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1.5 Unterklasse: [[Collembola (Springschwänze)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.2 [[Pterygota (Geflügelte Insekten)]]
********1.2.2.3.2.1.7 Stamm: [[Mollusca (Weichtiere)]]
*********1.2.2.3.2.1.7.1 [[Aculifera (Stachelweichtiere)]]
**********1.2.2.3.2.1.7.1.1 Klasse: [[Aplacophora (Wurmmollusken)]]
**********1.2.2.3.2.1.7.1.2 Klasse: [[Polyplacophora (Käferschnecken)]]
*********1.2.2.3.2.1.7.2 [[Conchifera (Schalenweichtiere)]]
**********1.2.2.3.2.1.7.2.1 Klasse: [[Monoplacophora (Urmützenschnecken)]]
**********1.2.2.3.2.1.7.2.2 Klasse: [[Gastropoda (Schnecken)]]
***********1.2.2.3.2.1.7.2.2.1 Unterklasse: [[Streptoneura, Prosobranchia]]
************1.2.2.3.2.1.7.2.2.1.1 Ordnung: [[Archaeogastropoda, Diotocardia]]
************1.2.2.3.2.1.7.2.2.1.2 Ordnung: [[Mesogastropoda, Monotocardia]]
************1.2.2.3.2.1.7.2.2.1.3 Ordnung: [[Neogastropoda, Stenoglossa]]
***********1.2.2.3.2.1.7.2.2.2 [[Euthyneura]]
************1.2.2.3.2.1.7.2.2.2.1 Unterklasse: [[Opisthobranchia (Hinterkiemer)]]
************1.2.2.3.2.1.7.2.2.2.2 Unterklasse: [[Pulmonata (Lungenschnecken)]]
**********1.2.2.3.2.8.1.7.3 Klasse: [[Scaphopoda (Kahnfüßer, Grabfüßer)]]
**********1.2.2.3.2.8.1.7.4 Klasse: [[Bivalvia (Muscheln)]]
**********1.2.2.3.2.8.1.7.5 Klasse: [[Cephalopoda (Kopffüßer)]]
***********1.2.2.3.2.1.7.2.5.1 Unterklasse: [[Tetrabranchia]]
***********1.2.2.3.2.1.7.2.5.2 Unterklasse: [[Dibranchiata]]
**Exkurs: [[Evolution der Lichtsinnesorgane]]
*IV. [[Botanik]]
**1.0 [[Stämme des Pflanzenreichs]]
**2.0 [[Anatomie, Histologie und Morphologie der Kormophyten]]
***2.1 [[Bemerkungen zur Anatomie, Histologie und Morphologie]]
***2.2 [[Histologie der Kormophyten]]
****2.2.1 [[Bildungsmeristeme]]
*****2.2.1.1 [[Apikalmeristeme (Scheitelmeristeme)]]
******2.2.1.1.1 [[Sproßscheitelmeristeme]]
*******2.2.1.1.1.1 [[Scheitelzellen]]
*******2.2.1.1.1.2 [[Initialkomplexe]]
*******2.2.1.1.1.3 [[Differenziertes Apikalmeristem]]
******2.2.1.1.2 [[Wurzelscheitelmeristeme]]
*****2.2.1.2 [[Restmeristeme]]
*****2.2.1.3 [[Meristemoide]]
*****2.2.1.4 [[Lateralmeristeme]]
****2.2.2 [[Dauergewebe]]
*****2.2.2.1 [[Parenchym (Grundgewebe, "Füllgewebe")]]
******2.2.2.1.1 [[Assimilationsparenchym (Chlorenchym)]]
******2.2.2.1.2 [[Speicherparenchym]]
******2.2.2.1.3 [[Leitparenchym]]
******2.2.2.1.4 [[Aerenchym (Durchlüftungsgewebe)]]
*****2.2.2.2 [[Abschlußgewebe]]
******2.2.2.2.1 [[Epidermis]]
*******2.2.2.2.1.1 [[Stomata (Spaltöffnungen)]]
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*****2.2.2.5 [[Festigungsgewebe]]
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*****2.2.2.6 [[Leitgewebe]]
******2.2.2.6.1 [[Xylem]]
******2.2.2.6.2 [[Phloem]]
***2.3 [[Anatomie und Morphologie des Kormus]]
****2.3.1 [[Sproßachse]]
*****2.3.1.1 [[Primärer Bau der Sproßachse]]
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******2.3.1.1.3 [[Stelärtheorie]]
******2.3.1.1.4 [[Leitbündelanordnung]]
*****2.3.1.2 [[Sekundäres Dickenwachstum des Sprosses]]
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*****2.3.1.3 [[Metamorphosen der Sproßachse]]
****2.3.2 [[Wurzel]]
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*****2.3.2.2 [[Sekundäres Dickenwachstum der Wurzel]]
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****2.3.3 [[Blatt]]
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    <text bytes="1133" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;''Schmidt'' entwickelte 1924 das sog. '''Tunica-Corpus-Konzept''', nach dem sich bereits relativ früh in der Entwicklung von Pflanzen vorhersagen läßt, welche Bereiche zu welchen Geweben/Organen werden. Danach soll aus den '''äußeren Meristemschichten''' (der sog. '''Tunica''') '''Epidermis''', '''primäre Rinde''' und '''Blattanlagen''' entwickelt und aus '''tieferen Meristemschichten''' soll der '''Corpus''' ('''Zentralzylinder''') mit '''Markhöhle''', '''Markparenchym''' und '''Leitgeweben''' entstehen. Diese Theorie wurde so weit verifiziert, daß es möglich sein sollte anhand einzelner Zellbereiche deren spätere Funktion vorherzusagen. Nach und nach wurde dies jedoch falsifiziert. Die Tunica-Corpus-Theorie hat dennoch geringe Gültigkeit, da sich aus größeren Bereichen des jungen Sprosses tatsächlich die spätere Genese vorhersagen äßt. Heut werden v. a. folgende wichtige Zonen des Vegetationskegels unterschieden:&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Zonen des Vegetationskegels.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Zonen des Vegetationskegels'''&lt;/small&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;&lt;/p&gt;</text>
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&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Zonierung des Vegetationskegels.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Zonierung des Vegetationskegels'''&lt;/small&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;&lt;/p&gt;</text>
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    <text bytes="1554" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;''Schmidt'' entwickelte 1924 das sog. '''Tunica-Corpus-Konzept''', nach dem sich bereits relativ früh in der Entwicklung von Pflanzen vorhersagen läßt, welche Bereiche zu welchen Geweben/Organen werden. Danach soll aus den '''äußeren Meristemschichten''' (der sog. '''Tunica''') '''Epidermis''', '''primäre Rinde''' und '''Blattanlagen''' entwickelt und aus '''tieferen Meristemschichten''' soll der '''Corpus''' ('''Zentralzylinder''') mit '''Markhöhle''', '''Markparenchym''' und '''Leitgeweben''' entstehen. Diese Theorie wurde so weit verifiziert, daß es möglich sein sollte anhand einzelner Zellbereiche deren spätere Funktion vorherzusagen. Nach und nach wurde dies jedoch falsifiziert. Die Tunica-Corpus-Theorie hat dennoch geringe Gültigkeit, da sich aus größeren Bereichen des jungen Sprosses tatsächlich die spätere Genese vorhersagen äßt. Heut werden v. a. folgende wichtige Zonen des Vegetationskegels unterschieden:&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Zonierung des Vegetationskegels.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Zonierung des Vegetationskegels'''&lt;/small&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;In der '''Differenzierungszone''' werden '''Blattanlagen''' gebildet und in der sog. '''histogenetischen Zone''' ('''Streckungszone''') liegt der '''Übergang von meristematischen Zellen zu Dauergeweben und -zellen''' (die Streckung in dieser Zone geht hauptsächlich auf eine '''verstärkte Vakuolenbildung''' zurück, die durch '''Turgorbildung''', Wasseraufnahme, eine '''Vergrößerung der Zelle''' bewirken.)&lt;/p&gt;</text>
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    <comment>hat eine neue Version von „[[Bild:Zonierung des Vegetationskegels.jpg]]“ hochgeladen: Zonen des Vegationskegels (Initialzone, Determinationszone, Differenzierungszone und histogenetische Zone)</comment>
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    <text bytes="425" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Das ('''apikale''') '''Wurzelmeristem''' ist die sog. '''Kalyptra''' ('''Wurzelhaube'''). Sie ist bei den unterschiedlichen Taxa verschieden gestaltet: bei '''Pteridophyten''' besteht sie aus einer '''vierschneidigen Scheitenzelle''', bei '''Angiospermen''' aus '''2 Initialzellgruppen''' (mit einem ruhenden Zentrum) und bei '''Gymnospermen''' ist die Kalyptra '''geschichtet aufgebaut'''.&lt;/p&gt;</text>
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    <text bytes="329" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Restmeristeme''' sind '''von Dauergeweben komplett umgeben'''. Zu ihnen gehören z. B. die '''interkalaren Wachstumszonen''' oder '''Meristeme der Blattbasis''' bei Monokotyledonen und '''faszikuläre Kambien''' (bei Wurzeln) sowie das '''Perikambium''' (syn. '''Perizykel''') bei Dikotyledonen.</text>
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    <text bytes="320" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Meristemoide''' sind '''Einzelzellen oder kleine Zellgruppen''', die letztlich nicht dauerhaft vorhanden sind und in Dauergewebe umgewandelt werden. Zu ihnen gehören viele '''Idioblasten''' (Zellen in '''Spaltöffnungapparaten''', '''mehrzelligen Haaren''' und '''Blattanlagen''').&lt;/p&gt;</text>
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    <text bytes="165" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Lateralmeristeme''' dienen v. a. dem '''Dickenwachstum'''. Dementsprechend gehören v. a. '''Kambien der Sproßachse''' hierzu.&lt;/p&gt;</text>
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    <text bytes="315" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Dauergewebe''' sind '''nicht mehr in der Lage Zellteilungen zu vollführen''', da es sich um '''ausidfferenzierte Zellen''' handelt. '''Wachstum von Dauergeweben ist somit ausgeschlossen''' bzw. im Umkehrschluß ist '''Wachstum nur bei Vorhandensein von Meristemen möglich'''.&lt;(p&gt;</text>
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  <title>Parenchym (Grundgewebe, "Füllgewebe")</title>
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    <text bytes="443" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die Zellen '''parenchymatischer Gewebe''' sind im Vergleich zu anderen Dauergewebszellen die '''am wenigsten Spezialisierten'''. Die meist '''isodiametrischen Zellen''' besitzen '''relativ dünne Zellwände'''. Bei der Zusammenlagerung vieler solcher Zellen zum '''Parenchym''' kommt es oftmals zur Bildung von '''Interzellularen'''. Die Aufgaben und Funktionen der parenchymatischen Gewebe sind sehr divers.&lt;/p&gt;</text>
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  <title>Assimilationsparenchym (Chlorenchym)</title>
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    <comment>Die Seite wurde neu angelegt: &lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die Hauptaufgabe der Zellen des '''Assimilationsparenchyms''' ist '''Photosyntheseaktivität'''. Hierzu zählt v. a. das in Blättern auf...</comment>
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    <text bytes="584" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die Hauptaufgabe der Zellen des '''Assimilationsparenchyms''' ist '''Photosyntheseaktivität'''. Hierzu zählt v. a. das in Blättern auftauchende '''Schwammparenchym''' sowie das '''Palisadenparenchym'''. Während Ersteres stark von '''Interzellularen''' zerklüftet (zellen des Schwammparenchyms besitzen dnnoch Chloroplasten und sind somit zur Photosynthese befähigt) ist und den '''Gasaustausch''' bewerkstelligt, bildet das Palisadenparenchym '''Reihen &lt;tex&gt;\b \small \pm&lt;/tex&gt; einheitlicher Zellen''', die in großer Zahl Photosynthese betreiben.</text>
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    <text bytes="584" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die Hauptaufgabe der Zellen des '''Assimilationsparenchyms''' ist '''Photosyntheseaktivität'''. Hierzu zählt v. a. das in Blättern auftauchende '''Schwammparenchym''' sowie das '''Palisadenparenchym'''. Während Ersteres stark von '''Interzellularen''' zerklüftet (zellen des Schwammparenchyms besitzen dnnoch Chloroplasten und sind somit zur Photosynthese befähigt) ist und den '''Gasaustausch''' bewerkstelligt, bildet das Palisadenparenchym '''Reihen &lt;tex&gt;\small \b \pm&lt;/tex&gt; einheitlicher Zellen''', die in großer Zahl Photosynthese betreiben.</text>
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    <text bytes="531" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die Zellen des '''Speicherparenchyms''' besitzen eine '''Vielzahl von Plastiden und Vakuolen''', die div. Stoffe speichern können. Besonders wichtig in diesem Zusammenhang sind die '''Speicherung organischer Reservestoffe''' wie z. B. '''Polysaccharide''', '''Stärke''', '''Polypeptide''', '''Proteinkristalle''' und '''Lipide''' (in Rüben, Knollen, Zwiebeln, Samen, etc.) sowie die '''Speicherung von Wasser''' (man spricht dann von einem '''Hydrenchym''' oder '''Wasserspeicherparenchym''').&lt;/p&gt;</text>
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    <text bytes="198" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Zu den '''Leitparenchymen''' zählen '''Schwammgewebe''' (z. B. für feuchtigkeitsgesättigte Luft), '''Aerenchym''' (für Gase) sowie '''Markstrahlenparenchym'''.&lt;/p&gt;</text>
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  <title>Aerenchym (Durchlüftungsgewebe)</title>
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    <text bytes="246" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Ein Spezialfall des '''Leitparenchyms''' stellt das '''Aerenchym''' dar. Es liegt z. B. in photosynthetisch aktiven Organen vor und sorgt für CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Zufuhr bzw. O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;- und H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O-Abfuhr.&lt;/p&gt;</text>
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  <title>Abschlußgewebe</title>
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    <text bytes="383" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Je nach Zeitpunkt der Genese werden 3 Typen von '''Abschlußgeweben''' unterschieden:&lt;/p&gt;
*'''primäres Abschlußgewebe'''
:*'''Epidermis''' (in Sproß und Blatt)
:*'''Rhizodermis''' (in der Wurzel)
:*'''Endodermis''' (v. a. in der Wurzel)
*'''sekundäres Abschlußgewebe'''
:*'''Periderm'''
:*'''Borke'''
*'''tertiäres Abschlußgewebe'''
:*'''Kork'''</text>
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  <title>Epidermis</title>
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    <text bytes="1074" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Zellen der '''Epidermis''' - sie besitzen '''verdickte Zellwände''' (Funktion als '''äußerste Schutzschicht vor mechanischen Verletzungen''') - sind '''dicht aneinander angelagert''', schließen so lückenlos, daß '''keine Interzellularen''' entstehen. Der '''Gasaustausch''' der von einer Epidermis umgebenen Schicht erfolgt mit Hilfe von '''Spaltöffnungen'''. Außer den '''Schließzellen''' der Spaltöffnungen '''besitzen keine Zellen Chloroplasten''' und sind generell '''sehr plastidenarm'''. Um die unter der Cuticula liegenden Gewebe noch besser zu schützen ist diese oft zu '''Cuticularfältelungen''' aufgefalten oder es sind andere Stoffe auf die Cuticula aufgelagert (v. a. '''epicuticuläre Wachse'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Solche epicuticulären Wachse sind '''hydrophobe''' Mischungen aus '''Fettsäureestern'''.&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt;). Der typische Bau der Cuticula ist in nachfolgender Abbildung dargestellt:&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau der Cuticula am Beispiel einer sukkulenten Pflanze'''&lt;/small&gt;

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    <text bytes="1106" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Zellen der '''Epidermis''' - sie besitzen '''verdickte Zellwände''' (Funktion als '''äußerste Schutzschicht vor mechanischen Verletzungen''') - sind '''dicht aneinander angelagert''', schließen so lückenlos, daß '''keine Interzellularen''' entstehen. Der '''Gasaustausch''' der von einer Epidermis umgebenen Schicht erfolgt mit Hilfe von '''Spaltöffnungen'''. Außer den '''Schließzellen''' der Spaltöffnungen '''besitzen keine Zellen Chloroplasten''' und sind generell '''sehr plastidenarm'''. Um die unter der Cuticula liegenden Gewebe noch besser zu schützen ist diese oft zu '''Cuticularfältelungen''' aufgefalten oder es sind andere Stoffe auf die Cuticula aufgelagert (v. a. '''epicuticuläre Wachse'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Solche epicuticulären Wachse sind '''hydrophobe''' Mischungen aus '''Fettsäureestern'''.&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt;). Der typische Bau der Cuticula ist in nachfolgender Abbildung dargestellt:&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Aufbau der Cuticula.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau der Cuticula am Beispiel einer sukkulenten Pflanze'''&lt;/small&gt;

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  <title>Stomata (Spaltöffnungen)</title>
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    <text bytes="485" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Da - wie bereits beschrieben - die Epidermis aus nahe aneinander liegenden Zellen besteht und keine Interzellularen besitzt, durch das das zur Photosynthese benötigte Kohlenstoffdioxid zu den photosynthetisch aktiven Zellen gelangen könnte, kommt es zur Bildung von '''Stomata''' ('''Spaltöffnungen'''):&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Stomata-Aufbau.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau eines Spaltöffnungsapparats'''&lt;/small&gt;

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    <text bytes="785" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Da - wie bereits beschrieben - die Epidermis aus nahe aneinander liegenden Zellen besteht und keine Interzellularen besitzt, durch das das zur Photosynthese benötigte Kohlenstoffdioxid zu den photosynthetisch aktiven Zellen gelangen könnte, kommt es zur Bildung von '''Stomata''' ('''Spaltöffnungen'''):&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Stomata-Aufbau.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau eines Spaltöffnungsapparats'''&lt;/small&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Wie aus der Abbildung zu entnehmen ist, bestehen Spaltöffnungen aus '''Schließzellen''', die in die Epidermis eingebettet sind, Chloroplasten besitzen und durch Erhöhung des Turgors einen sog. '''Zentralspalt''' bilden. Hinter dem Zentralspalt liegt im Gewebe der '''substomatäre Hohlraum'''.&lt;/p&gt;</text>
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    <text bytes="1865" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Da - wie bereits beschrieben - die Epidermis aus nahe aneinander liegenden Zellen besteht und keine Interzellularen besitzt, durch das das zur Photosynthese benötigte Kohlenstoffdioxid zu den photosynthetisch aktiven Zellen gelangen könnte, kommt es zur Bildung von '''Stomata''' ('''Spaltöffnungen'''):&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Stomata-Aufbau.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau eines Spaltöffnungsapparats'''&lt;/small&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Wie aus der Abbildung zu entnehmen ist, bestehen Spaltöffnungen aus '''Schließzellen''', die in die Epidermis eingebettet sind, Chloroplasten besitzen und durch Erhöhung des Turgors einen sog. '''Zentralspalt''' bilden. Hinter dem Zentralspalt liegt im Gewebe der '''substomatäre Hohlraum'''. Er entspricht einem Hohlraum, der durch das dhinterliegende Gewebe (oft '''Schwammparenchym''') durch Aussparung gebildet wird. So entsteht ein Raum, in dem sich bis zum nächsten Öffnen des Zentralspalts CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; bzw. später O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; und Wasser sammeln kann.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Spaltöffnungen finden sich '''an Laub-''' und '''Nadelblättern''', der '''Sproßachse''' sowie oft auch an '''Blütenblättern'''. Stomata kommen jedoch '''niemals an Wurzeln''' vor. Die Häufigkeit, mit der Spaltöffnungen auftreten, sind von Art zu Art recht variabel, jedoch finden sich i. d. R. 100 - 800 Spaltöffnungen por mm&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt;. Entsprechend des Vorkommens von Stomata auf Blättern lassen sich diese in&lt;/p&gt;
*'''hypostomatische Blätter''' (Stomata an Blattunterseite),
*'''epistomatische Blätter''' (Stomata an Blattoberseite) (diese Art von Blättern ist beispielsweise bei '''Schwimmblättern''' verwirklicht) und
*'''amphistomatische Blätter''' (Stomata sowohl auf Ober- als auch auf Unterseite des Blatts)
einteilen.

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;</text>
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    <text bytes="3928" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Da - wie bereits beschrieben - die Epidermis aus nahe aneinander liegenden Zellen besteht und keine Interzellularen besitzt, durch das das zur Photosynthese benötigte Kohlenstoffdioxid zu den photosynthetisch aktiven Zellen gelangen könnte, kommt es zur Bildung von '''Stomata''' ('''Spaltöffnungen'''):&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Stomata-Aufbau.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau eines Spaltöffnungsapparats'''&lt;/small&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Wie aus der Abbildung zu entnehmen ist, bestehen Spaltöffnungen aus '''Schließzellen''', die in die Epidermis eingebettet sind, Chloroplasten besitzen und durch Erhöhung des Turgors einen sog. '''Zentralspalt''' bilden. Hinter dem Zentralspalt liegt im Gewebe der '''substomatäre Hohlraum'''. Er entspricht einem Hohlraum, der durch das dhinterliegende Gewebe (oft '''Schwammparenchym''') durch Aussparung gebildet wird. So entsteht ein Raum, in dem sich bis zum nächsten Öffnen des Zentralspalts CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; bzw. später O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; und Wasser sammeln kann.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Spaltöffnungen finden sich '''an Laub-''' und '''Nadelblättern''', der '''Sproßachse''' sowie oft auch an '''Blütenblättern'''. Stomata kommen jedoch '''niemals an Wurzeln''' vor. Die Häufigkeit, mit der Spaltöffnungen auftreten, sind von Art zu Art recht variabel, jedoch finden sich i. d. R. 100 - 800 Spaltöffnungen por mm&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt;. Entsprechend des Vorkommens von Stomata auf Blättern lassen sich diese in&lt;/p&gt;
*'''hypostomatische Blätter''' (Stomata an Blattunterseite),
*'''epistomatische Blätter''' (Stomata an Blattoberseite) (diese Art von Blättern ist beispielsweise bei '''Schwimmblättern''' verwirklicht) und
*'''amphistomatische Blätter''' (Stomata sowohl auf Ober- als auch auf Unterseite des Blatts)
einteilen.

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Da bei durchschnittlichen Blättern ca. 1 - 2 % der Oberfläche Spaltöffnungen sind, kommt es aufgrund physikalischer Vorgänge zu einem steten '''Wasserdampfaustritt'''. Grund dafür ist der Unterchied des Dampfdrucks des H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O im Blatt und in der Umwelt (50 - 70 % Unterschied). Um zusätzlichen '''Wasserverlust''' zu vermeiden finden sich neben den teilweise '''geschlossenen Spaltöffnungen''' und '''Wachsauflagerungen auf der Cuticula''' weitere Schutzfunktionen, z. B. gegen erhöhte Verdungstungsraten beim Vorbeistreichen von Wind an Stomata. So finden sich z. B. und v. a. bei '''xeromorphoen Pflanzen eingesenkte Spaltöffnungen''' oder '''Härchen vor dem Zentralspalt''', etc.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Spaltöffnungen werden allgemein immer dann gebildet, wenn es einen '''starken Stoffgradienten''' (z. B. von CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;) '''zwischen innen und außen''' gibt. Ist dies der Flal, so bilden '''meristemoide Zellen''' ('''Idioblasten'''), die in regelmäßigen Abständen in der Epidermis verteilt sind, '''durch inäquale Teilung Schließzellenmutterzellen'''. Diese entwickelt sich weiter und bilden schließlich den gesamten Spaltöffnungsapparat aus.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;In Bezug auf die Anatomie der Stomata lassen sich grundsätzlich 4 Spaltöffnungstypen unterschieden:&lt;/p&gt;
*'''Mnium-Typ'''
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Hier ist die '''Bauchwand dünn und stark durchgebogen'''. '''Bewegungen''' erfolgen somit '''senkrecht zur Epidermisoberfläche'''.&lt;/p&gt;
*'''Amaryllideen-Typ'''
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Beim Amaryllideen-Typ ist die '''Bauchwand verdickt''' und dafür die '''Rückenwand dünn und dehnbar''', so daß '''Bewegungen parallel zur Epidermisoberfläche''' ausgeführt werden.&lt;/p&gt;
*'''Helleborus-Typ'''
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Bei diesem Typ findet sich ein '''ähnliches Verdickungsmuster wie beim Amaryllideen-Typ''', jedoch ist diese '''asymmetrisch'''. '''Bewegungen''' erfolgen daher '''senkrecht und parallel zur Epidermisoberfläche'''.
*'''Gramineen-Typ'''</text>
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    <comment>Die Seite wurde neu angelegt: &lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die '''Epidermis''' kann u. U. einige Sonderstrukturen ausbilden. Die wichtigsten sind:&lt;/p&gt; *'''Trichome''': :::&lt;p style="text-align:just...</comment>
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    <text bytes="1582" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die '''Epidermis''' kann u. U. einige Sonderstrukturen ausbilden. Die wichtigsten sind:&lt;/p&gt;
*'''Trichome''':
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Trichome stellen '''ein-''' oder '''mehrzellige Pflanzenhaare''' dar, die aus einer einzigen '''Epidermiszelle hervorgehen'''. Dabei wird ein '''Meristemoid der Epidermis''' zur '''Initialzelle''' und bildet das Pflanzenhaar. Damit sind die '''Haarzellen definitionsgemäß Idioblasten'''. Trichome übernehmen vielfältige Funktionen wie z. B. '''Schutzfunktion''' oder '''Anlockung von Insekten'''. Weitere Beispiele sind&lt;/p&gt;
:*'''Wurzelhaare''' (gebildet aus Rhizodermiszellen zum Zwecke der '''Oberflächenvergrößerung'''),
:*'''Frucht-''' und '''Samenhaare''' (z. B. bei ''Brombeere'', ''Baumwolle'', etc.),
:*'''hygroskopische Haare''' (z. B. bei ''Silberwurz'' zur Wasserspeicherung),
:*'''Sternhaare''' (z. B. bei ''Virola surinamensis''),
:*'''Drüsententakeln''' (z. B. beim ''Sonnentau''),
:*'''Kletthaare''' (z. B. bei ''Bohnen''blättern oder Samenschale der ''Hundszunge''),
:*'''Sülferhaare''' (z. B. bei ''Sanddorn''),
:*'''Haarkrönchen''' (z. B. auf Schwimmblättern des ''Wasserfarns''),
:*'''Schildhaare''' (z. B. bei epiphytischen Bromeliaceen&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Ananasgewächse&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt;) und
:*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Brennhaare''' (z. B. bei ''Urtica urens'' - der ''Brennnessel'' -, in die Kieselsäure eingelagert sind und durch Bruch der Sollbruchstelle aus Kanälen Histamin und Acetylcholin freigesetzt werden).&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;

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    <text bytes="2336" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die '''Epidermis''' kann u. U. einige Sonderstrukturen ausbilden. Die wichtigsten sind:&lt;/p&gt;
*'''Trichome''':
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Trichome stellen '''ein-''' oder '''mehrzellige Pflanzenhaare''' dar, die aus einer einzigen '''Epidermiszelle hervorgehen'''. Dabei wird ein '''Meristemoid der Epidermis''' zur '''Initialzelle''' und bildet das Pflanzenhaar. Damit sind die '''Haarzellen definitionsgemäß Idioblasten'''. Trichome übernehmen vielfältige Funktionen wie z. B. '''Schutzfunktion''' oder '''Anlockung von Insekten'''. Weitere Beispiele sind&lt;/p&gt;
:*'''Wurzelhaare''' (gebildet aus Rhizodermiszellen zum Zwecke der '''Oberflächenvergrößerung'''),
:*'''Frucht-''' und '''Samenhaare''' (z. B. bei ''Brombeere'', ''Baumwolle'', etc.),
:*'''hygroskopische Haare''' (z. B. bei ''Silberwurz'' zur Wasserspeicherung),
:*'''Sternhaare''' (z. B. bei ''Virola surinamensis''),
:*'''Drüsententakeln''' (z. B. beim ''Sonnentau''),
:*'''Kletthaare''' (z. B. bei ''Bohnen''blättern oder Samenschale der ''Hundszunge''),
:*'''Sülferhaare''' (z. B. bei ''Sanddorn''),
:*'''Haarkrönchen''' (z. B. auf Schwimmblättern des ''Wasserfarns''),
:*'''Schildhaare''' (z. B. bei epiphytischen Bromeliaceen&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Ananasgewächse&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt;) und
:*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Brennhaare''' (z. B. bei ''Urtica urens'' - der ''Brennnessel'' -, in die Kieselsäure eingelagert sind und durch Bruch der Sollbruchstelle aus Kanälen Histamin und Acetylcholin freigesetzt werden).&lt;/p&gt;
*'''Emergenz''':
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Im Gegensatz zu Trichomen, die aus '''epidermalen Zellen''' hervorgehen, sind bei der Bildung von Emergenzen auch '''subepidermale'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Gewebe unterhalb der Epidermis&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; '''Gewebe''' beteiligt. Emergenzen sind i. d. R. vielzellig und übertreffen oft Trichome in größe. In Struktur und Funktion entsprechen jedoch i. d. R. Emergenzen den Trichomen. Beispiele für Emergenzen sind der '''Brennhaarsockel''' (z. B. von ''Urticaurens''), das '''Fruchtfleisch''' der Citrusfrüchte und '''Stacheln'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Im Gegensatz zu Dornen, die umgewandelte Blätter oder Seitenzweige darstellen (z. B. bei Kakteen), sind Stacheln Emergenzen.&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; der ''Rosen'' und ''Brombeeren''.
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;

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:*'''Wurzelhaare''' (gebildet aus Rhizodermiszellen zum Zwecke der '''Oberflächenvergrößerung'''),
:*'''Frucht-''' und '''Samenhaare''' (z. B. bei ''Brombeere'', ''Baumwolle'', etc.),
:*'''hygroskopische Haare''' (z. B. bei ''Silberwurz'' zur Wasserspeicherung),
:*'''Sternhaare''' (z. B. bei ''Virola surinamensis''),
:*'''Drüsententakeln''' (z. B. beim ''Sonnentau''),
:*'''Kletthaare''' (z. B. bei ''Bohnen''blättern oder Samenschale der ''Hundszunge''),
:*'''Sülferhaare''' (z. B. bei ''Sanddorn''),
:*'''Haarkrönchen''' (z. B. auf Schwimmblättern des ''Wasserfarns''),
:*'''Schildhaare''' (z. B. bei epiphytischen Bromeliaceen&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Ananasgewächse&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt;) und
:*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Brennhaare''' (z. B. bei ''Urtica urens'' - der ''Brennnessel'' -, in die Kieselsäure eingelagert sind und durch Bruch der Sollbruchstelle aus Kanälen Histamin und Acetylcholin freigesetzt werden).&lt;/p&gt;
*'''Emergenz''':
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Im Gegensatz zu Trichomen, die aus '''epidermalen Zellen''' hervorgehen, sind bei der Bildung von Emergenzen auch '''subepidermale'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Gewebe unterhalb der Epidermis&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; '''Gewebe''' beteiligt. Emergenzen sind i. d. R. vielzellig und übertreffen oft Trichome in größe. In Struktur und Funktion entsprechen jedoch i. d. R. Emergenzen den Trichomen. Beispiele für Emergenzen sind der '''Brennhaarsockel''' (z. B. von ''Urticaurens''), das '''Fruchtfleisch''' der Citrusfrüchte und '''Stacheln'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Im Gegensatz zu Dornen, die umgewandelte Blätter oder Seitenzweige darstellen (z. B. bei Kakteen), sind Stacheln Emergenzen.&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; der ''Rosen'' und ''Brombeeren''.&lt;/p&gt;

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*'''Trichome''':
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Trichome stellen '''ein-''' oder '''mehrzellige Pflanzenhaare''' dar, die aus einer einzigen '''Epidermiszelle hervorgehen'''. Dabei wird ein '''Meristemoid der Epidermis''' zur '''Initialzelle''' und bildet das Pflanzenhaar. Damit sind die '''Haarzellen definitionsgemäß Idioblasten'''. Trichome übernehmen vielfältige Funktionen wie z. B. '''Schutzfunktion''' oder '''Anlockung von Insekten'''. Weitere Beispiele sind&lt;/p&gt;
:*'''Wurzelhaare''' (gebildet aus Rhizodermiszellen zum Zwecke der '''Oberflächenvergrößerung'''),
:*'''Frucht-''' und '''Samenhaare''' (z. B. bei ''Brombeere'', ''Baumwolle'', etc.),
:*'''hygroskopische Haare''' (z. B. bei ''Silberwurz'' zur Wasserspeicherung),
:*'''Sternhaare''' (z. B. bei ''Virola surinamensis''),
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:*'''Sülferhaare''' (z. B. bei ''Sanddorn''),
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:*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Brennhaare''' (z. B. bei ''Urtica urens'' - der ''Brennnessel'' -, in die Kieselsäure eingelagert sind und durch Bruch der Sollbruchstelle aus Kanälen Histamin und Acetylcholin freigesetzt werden).&lt;/p&gt;
*'''Emergenz''':
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Im Gegensatz zu Trichomen, die aus '''epidermalen Zellen''' hervorgehen, sind bei der Bildung von Emergenzen auch '''subepidermale'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Gewebe unterhalb der Epidermis&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; '''Gewebe''' beteiligt. Emergenzen sind i. d. R. vielzellig und übertreffen oft Trichome in größe. In Struktur und Funktion entsprechen jedoch i. d. R. Emergenzen den Trichomen. Beispiele für Emergenzen sind der '''Brennhaarsockel''' (z. B. von ''Urtica urens''), das '''Fruchtfleisch''' der Citrusfrüchte und '''Stacheln'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Im Gegensatz zu Dornen, die umgewandelte Blätter oder Seitenzweige darstellen (z. B. bei Kakteen), sind Stacheln Emergenzen.&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; der ''Rosen'' und ''Brombeeren''.&lt;/p&gt;

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    <text bytes="2294" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Das '''Periderm''' ist ein '''sekundäres Abschlußgewebe''', welches der Epidermis nachfolgt. Es besteht zunächst aus dem sog. '''Phellogen''' ('''Korkkambium'''), welches - da es sich um '''teilungsfähiges Gewebe''' handelt - später '''Phellem''' ('''Korkgewebe''') '''nach außen hin''' und manchmal (fakultativ) Phelloderm nach innen hin bildet.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Periderm ist besonders im Zuge des '''sekundären Dickenwachstums''' und der '''Holzbildung''' wichtig. Dabei werden zunächst einige '''Rindenzellen reembryonalisiert''', d. h. diese sind wieder teilungsfähig. Sie stellen das Phellogen dar und führen durch Phelloderm- (nach innen) und Korkbildung (nach außen) zu '''lateralem Wachstum'''. Dabei sorgen die Zellen des Phellems durch '''Verkorkung''' zu mechanischer Stabilität des Sprosses. Im Zuge der Verkorkung kommt es zunächst zur '''Akkrustierung''' ('''Auflagerung''') '''einer wasserundurchlässigen Suberinschicht mit Wachsen'''. Suberin ist ähnlich aufgebaut wie Cutin, besteht also aus '''wenig gesättigten  und ungesättigten Mono-''' und '''Dicarbonsäuren''' sowie einer Vielzahl an '''Hydroxy-''', '''Epoxy-''' und '''Oxosäuren'''. Weiterhin sind in die Korkzellen '''Gerbstoffe''' eingelagert, die einen '''Schutz gegen Parasiten''' bieten. Da Kork einen besseren Transpirationsschutz als die Cuticula bildet, somit aber auch mit zunehmender Verkorkung Gasaustausch unmöglich macht, werden bei '''totaler Verkorkung''', die den '''Tod der Phellemzellen''' bedeutet (die Mittellamellen zwischen den Zellen werden durch Mazeration aufgelöst), sog. '''Lenticellen''' ('''Korkporen''') gebildet.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Neben Cuticula als primärem und Kork als sekundärem Abschlußgewebe stellt '''Borke''' ein sog. '''tertiäres Abschlußgewebe''' dar, welches zeitlich '''nach Abnutzung des Periderms''' nachfolgt. Bei manchen Bäumen reicht das laterale Wachstum nicht aus und es kommt '''aufgrund der durch Wachstum entstehenden Spannungen im Gewebe zu Rissen des Phellogens''', die u. a. durch '''Einziehen eines mehrschichtigen Periderms''' ('''Innenperiderm''') Borke bilden. Anhand der Struktur lassen sich '''Ring-''', '''Streifen-''' und '''Schuppenborke''' differenzieren.&lt;/p&gt;</text>
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    <text bytes="611" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Unter den bislang beschriebenen Abschlußgeweben liegt i. d. R. ein sog. '''Cutisgewebe''', welches als eine Art Haut verstanden werden kann. Es besteht aus '''schwach suberinisierten''', '''lebenden Zellen''', die zwar '''hydrophobe Stoff eingelagert haben''', '''jedoch nicht genug um einen kompletten Abschluß von Wasser''' zu schaffen. Wichtige Cutisgewebe sind&lt;/p&gt;
*'''Epidermis''',
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Hypodermis''' (bei Sproß, Blatt und Wurzel) (dieses interzellularenlose Gewebe liegt direkt unter der Epidermis) und&lt;/p&gt;
*'''Exodermis''' (bei der Wurzel).</text>
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    <text bytes="538" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die '''Endodermis''' ist als '''inneres Abschlußgewebe''' zu verstehen. Sie stellt einen Abschluß von Körperbereichen bzw. Abgrenzung zu anderen Geweben (z. B. zwischen Rinde und Zentralzylinder) dar. Somit erfüllt sie eine Art '''physiologische Isolierung''' mehrerer Körperbereiche voneinander.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Innerhalb von '''Pflanzenwurzeln ist stets eine ('''Wurzel-''')'''Endodermis''' vorhanden. Sie ist '''frei von Plasmodesmen''' und besitzt sog.''' ''Caspary''Streifen'''</text>
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    <text bytes="2148" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die '''Endodermis''' ist als '''inneres Abschlußgewebe''' zu verstehen. Sie stellt einen Abschluß von Körperbereichen bzw. Abgrenzung zu anderen Geweben (z. B. zwischen Rinde und Zentralzylinder) dar. Somit erfüllt sie eine Art '''physiologische Isolierung''' mehrerer Körperbereiche voneinander.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Innerhalb von '''Pflanzenwurzeln ist stets eine ('''Wurzel-''')'''Endodermis''' vorhanden. Sie ist '''frei von Plasmodesmen''' und besitzt sog.''' ''Caspary''-Streifen''' in den '''radialen Zellwänden'''. Diese mit '''Lignin''' und '''Endodermin inkrustierten Bereiche sind undurchlässig''' ('''impermeabel''') '''für Wasser''' und darin gelöste Salze, so daß diese nicht weiter in Interzellularen fließen können, sondern durch bestimmte '''Durchlasszellen in der Endodermis''' treten müssen, die die Nährstoffe '''kontrolliert weiterleiten''' können. Dies hat zur Folge, daß dort, wo ''Caspary''-Streifen vorliegen der Transport von '''apoplastisch'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Transport durch zusammenhängende Interzellularen abgestorbener Zellen&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; auf '''symplastisch'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Transport durch Protoplasten von Durchlasszellen, die über Plasmodesmen miteinander in Verbindung stehen&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; umgeschalten wird.&lt;/p&gt;

Gemäß dem Aufbau ihrer Zellen werden folgende Endodermis-Typen unterschieden:
*'''primäre Endodermis'''
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die Zellen bestehen aus '''"normalen" Zellen''' mit ''Caspary''-Streifen.&lt;/p&gt;
*'''sekundäre Endodermis'''
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die sekundäre Endodermis besteht aus Zellen mit '''"normaler" Zellwand''', in die eine '''Suberinschicht''' eingelagert ist und die ''Caspary''-Streifen besitzen. Daneben liegen '''Durchlasszellen''' (für Wasser- und Nährstofftransport) '''auf den Xylempolen''' vor.&lt;/p&gt;
*'''tertiäre Endodermis'''
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Im Gegensatz zu den Zellen der sekundären Endodermis besitzen die der tertiären Endodermis neben einer Suberinschicht und ''Caspary''-Streifen eine '''stark durch Cellulose verdickte Zellwand'''.&lt;/p&gt;

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    <text bytes="486" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die '''Rhizodermis''' ist ein Gewebe der Wurzel, das aus zarten Zellen ('''ohne Cutinisierung''') besteht. Die Aufgaben der Rhizodermis sind neben der '''Aufnahme von Wasser''' auch die '''Ausbildung von Wurzelhaaren''' (auch diese dienen der Mineralsalz- und Wasseraufnahme). In Bezug auf die Ausbildung von Wurzelhaaren lassen sich '''Trichoblasten''' (bilden Wurzelhaare aus) von '''Atrichoblasten''' unterscheiden (diese bilden keine Wurzelhaare).&lt;/p&gt;</text>
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    <text bytes="211" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Hydropoten''' ("'''Wassertrinker'''") sind '''drüsenartige Epidermisdifferenzierungen''' v. a. an Blättern von Wasserpflanzen, die u. a. der  '''Ionenabsorption''' dienen.&lt;/p&gt;</text>
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    <text bytes="234" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Absorptionshaare''' ("'''Saugschuppen'''") kommen v. a. bei epiphytischen Bromeliaceen vor und sind in der Lage Wasser bei Niederschlägen bzw. bei hoher Luftfeuchtigkeit aus der Luft aufzunehmen.&lt;/p&gt;</text>
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    <comment>Die Seite wurde neu angelegt: &lt;p style="text-align:justify;"&gt;Das '''Velamen radicum''' ist ein Gebilde aus toten Zellen der ('''Luft-''')'''Wurzeln''' von Araceen&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Aronstabgewächse&lt;/small...</comment>
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    <text bytes="504" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Das '''Velamen radicum''' ist ein Gebilde aus toten Zellen der ('''Luft-''')'''Wurzeln''' von Araceen&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Aronstabgewächse&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; und Orchideen des tropischen Regenwalds, das der '''Wasserspeicherung''' dient und nach dem '''Schwammprinzip''' funktioniert. Die Zellen des Gebildes besitzen einerseits '''Wandaussteifungen''', andererseits aber auch '''Wandöffnungen''', durch die Wasser bzw. Nährstoffe aufgenommen werden können.&lt;/p&gt;

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&lt;references \&gt;</text>
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    <text bytes="403" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Haustorien''' sind '''Saugorgane''', die v. a. dem '''Anschluß parasitischer Sproßpflanzen an Leitbahnen der Wirtspflanze''' dienen (z. B. bei ''Mais'' - ''Viscum album''). Diese können '''wurzelbürtig''' (z. B. bei ''Misteln'' - ''Viscum album'') oder '''sproßbürtig''' (z. B. ''Cuscuta''-Arten - z. B. ''Teufelszwirn'', ''Flachsseide'', ''Kleeseide'') sein.&lt;/p&gt;</text>
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  <title>Absonderungsgewebe und Ausscheidungsgewebe</title>
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    <text bytes="214" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Bei '''Hydrathoden''' ("'''Wasserspalten'''") handelt es sich um Drüsen, die für die '''Ausscheidung überflüssigen Wassers''' aus dem Kormus zuständig sind ('''Guttation''').&lt;/p&gt;</text>
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  <title>Drüsenzellen, Drüsenhaare und Drüsengewebe</title>
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    <text bytes="918" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Allgemein sind '''Drüsen''' Strukturen, die bestimmte '''Stoffe absondern'''. Dabei können '''Exkrete'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Stoffe, die von der Pflanze ausgeschieden werden, da sie für diese keine Verwendung mehr haben&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; von '''Sekreten''' &lt;ref&gt;&lt;small&gt;Stoffe, die ebenfalls von der Pflanze ausgeschieden werden, jedoch noch eine Bedeutung für die Beziehung der Pflanze mit ihrer Umwelt hat, z. B. Lockstoffe&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt;. Weitere Funktionen sind neben '''Anlockung''' '''Schutz''', '''Fang''', '''Exkretion''' (z. B. von Salzen) sowie der '''Weitertransport körpereigener Stoffe'''. Entsprechend ihrer Aufgaben besitzen Drüsenzellen oft einen '''großen Zellkern''' sowie '''viele Vakuolen''', die die auszuscheidenden Stoffe beinhalten. '''Drüsen sind also per definitionem Zellen''', '''die mehr Stoffe nach außen hin abscheiden als andere Zellen'''.

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  <title>Nektarien</title>
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    <text bytes="334" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Nektarien''' sind eigentlich '''Drüsenzellen''', die '''zuckerhaltige Substanzen ausscheiden'''. Die Zellen besitzen daher ebenfalls einen '''großen Zellkern''', '''viele Vakuolen''' sowie ein '''erweitertes Endoplasmatisches Reticulum''' und oftmals eine '''stark vergrößtere Oberfläche'''.&lt;/p&gt;</text>
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  <title>Sekretgänge und Harzkanäle</title>
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    <text bytes="559" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Sie speichern und transportieren in Pflanzen gebildete Stoffe. Eine Sonderform der '''Sekretgänge''' sind die '''Harzkanäle''', bei denen es sich um '''schizogen entstandene Interzellularen''' handelt. Um die so entstandenen Kanäle befinden sich '''viele Drüsenzellen''', die '''Harze''' in die Harzkanäle abgeben. Bei '''Verletzung der Pflanzen''' werden somit auch '''Harzkanäle zerstört''', so daß die Harze austreten können und ihre "___desinfizierende'''" '''Wirkung''' und '''Wundverschluß''' entfalten kann.&lt;/p&gt;</text>
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    <text bytes="559" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Sie speichern und transportieren in Pflanzen gebildete Stoffe. Eine Sonderform der '''Sekretgänge''' sind die '''Harzkanäle''', bei denen es sich um '''schizogen entstandene Interzellularen''' handelt. Um die so entstandenen Kanäle befinden sich '''viele Drüsenzellen''', die '''Harze''' in die Harzkanäle abgeben. Bei '''Verletzung der Pflanzen''' werden somit auch '''Harzkanäle zerstört''', so daß die Harze austreten können und ihre "'''desinfizierende'''" '''Wirkung''' und '''Wundverschluß''' entfalten kann.&lt;/p&gt;</text>
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  <title>Exkretbehälter</title>
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    <text bytes="272" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Exkretbehälter''' stellen '''lysigen''' oder '''schizogen entstandene Interzellularen''' dar. Eine der wichtigsten Exkretbehälter sind sog. '''Ölbehälter''', die '''Öle zum Schutz''' oder '''zur Anlockung von Tieren''' ausbilden.&lt;/p&gt;</text>
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  <title>Milchröhren</title>
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    <text bytes="800" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Milchröhren''' geben '''bei Verletzungen''' den sog. '''Milchsaft''' ab, der milchige '''Zellinhaltsstoffe''' der Zellen der Milchröhren darstellt. Dabei werden anhand des Aufbaus der Milchröhren 2 Typenunterschieden:&lt;/p&gt;
*'''ungegliederte Milchröhren'''
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Sie stellen durch '''Auflösung von Zellwänden entstandene Zellzusammenschlüsse''' dar und werden daher auch als '''plasmoidale Milchröhren''' bezeichnet. Die beim Zusammenschluß gebildete Riesenzelle ist '''polyenergid''' ('''vielkernig''').&lt;/p&gt;
*'''gegliederte Milchröhren'''
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Bei gegliederten Milchröhren '''behalten die Zellen ihre Form''' weitestgehend bei, können jedoch in seltenen Fällen zu '''Syncytien''' verschmelzen.&lt;/p&gt;</text>
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  <title>Festigungsgewebe</title>
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    <text bytes="299" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Festigungsgewebe''' sind - bis auf '''Kollenchym''' - Gewebe aus '''toten Zellen'''. Ihre Zellen besitzen zur Funktionsausübung ('''Stabilität''') '''verdickte Zellwände''' sowie '''Zellwand-Inkrustierungen''' (v. a. '''Lignifizierung''' - '''Verholzung''').&lt;/p&gt;</text>
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  <title>Kollenchym</title>
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    <text bytes="1102" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Das sog. '''Kollenchym''' besteht - wie bereits zuvor beschrieben - aus '''lebenden Zellen''', deren '''Primärzellwand verdickt''' ist. Trotz der Verdickung sind die Zellen noch &lt;tex&gt;\small \pm&lt;/tex&gt; '''flexibel''' und können sich so '''teilen''' und '''wachsen'''. Kollenchyme sind besonders '''häufig in jungen und krautigen Pflanzen''' anzutreffen, da hier noch nicht der Anspruch besonders hoher Stabilität besteht. Es werden 3 Typen von Kollenchym unterschieden:&lt;/p&gt;
*'''Kantenkollenchym''' (syn. '''Eckenkollenchym''')
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Wie der Name andeutet, sind hier die '''Ecken''' der Kollenchymzellen '''verdickt'''.&lt;/p&gt;
*'''Plattenkollenchym'''
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Beim Plattenkollenchym sind sich '''zwei gegenüberliegende Zellwände stark verdickt'''.&lt;/p&gt;
*'''Lückenkollenchym'''
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Lückenkollenchym tritt nur '''äußerst selten''' auf. Hier sind trotz der Verdickungen der Zellwand '''einige Zellwandbereiche aufgelöst''' (daher Lückenkollenchym) und '''bilden Interzellularen'''.&lt;/p&gt;</text>
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  <title>Sklerenchym</title>
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    <comment>Die Seite wurde neu angelegt: &lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Sklerenchymatische Gewebe''' bestehen stets '''aus toten Zellen'''. Ihre Festigkeit erhalten Sklerenchymzellen durch '''sehr dicke Sek...</comment>
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    <text bytes="1167" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Sklerenchymatische Gewebe''' bestehen stets '''aus toten Zellen'''. Ihre Festigkeit erhalten Sklerenchymzellen durch '''sehr dicke Sekundärwände''' sowie '''starke Einlagerungen von Lignin''' in die gesamte Zellwand. Es werden&lt;/p&gt;
*'''Skleriden''' ('''Steinzellen''') von
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Steinzellen sind i. d. R. '''isodiametrische''', selten auch leicht langgestreckte, Zellen.&lt;/p&gt;
*'''Sklerenchymfasern'''
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Sklerenchymfasern sind '''stark langgestreckt''' und werden weiter anhand ihrer Stabilität/Flexibilität in '''Weichfasern''' (sie sind als '''Zugfasern''' ausgelegt und &lt;tex&gt;\small \pm&lt;/tex&gt; '''unverholzt''') und '''Hartfasern''' (sie sind '''auf Druckbelastung ausgelegt''' udn '''durch Lignifizierung stark verhärtet''') unterteilt werden. Anhand ihres Vorkommens werden Pflanzen als '''Sproßfaserpflanzen''' (z. B. ''Flachs'', ''Hanf'', ''Jute'') und '''Blattfaserpflanzen''' (z. B. ''Sisal'', ''Manilahanf'') unterschieden. Allgemein besitzen Sklerenchymfasern eine '''sehr hohe Zugfestigkeit''' von ca. 20 - 25 &lt;tex&gt;\small \frac {kg} {mm^2}&lt;/tex&gt;
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    <text bytes="1786" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Sklerenchymatische Gewebe''' bestehen stets '''aus toten Zellen'''. Ihre Festigkeit erhalten Sklerenchymzellen durch '''sehr dicke Sekundärwände''' sowie '''starke Einlagerungen von Lignin''' in die gesamte Zellwand. Es werden&lt;/p&gt;
*'''Skleriden''' ('''Steinzellen''') von
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Steinzellen sind i. d. R. '''isodiametrische''', selten auch leicht langgestreckte, Zellen.&lt;/p&gt;
*'''Sklerenchymfasern'''
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Sklerenchymfasern sind '''stark langgestreckt''' und werden weiter anhand ihrer Stabilität/Flexibilität in '''Weichfasern''' (sie sind als '''Zugfasern''' ausgelegt und &lt;tex&gt;\small \pm&lt;/tex&gt; '''unverholzt''') und '''Hartfasern''' (sie sind '''auf Druckbelastung ausgelegt''' udn '''durch Lignifizierung stark verhärtet''') unterteilt werden. Anhand ihres Vorkommens werden Pflanzen als '''Sproßfaserpflanzen''' (z. B. ''Flachs'', ''Hanf'', ''Jute'') und '''Blattfaserpflanzen''' (z. B. ''Sisal'', ''Manilahanf'') unterschieden. Allgemein besitzen Sklerenchymfasern eine '''sehr hohe Zugfestigkeit''' von ca. 20 - 25 &lt;tex&gt;\small \frac {kg} {mm^2}&lt;/tex&gt;. (Dies entspricht etwa durchschnittlichem Stahldraht.) Sklerenchymfasern bilden durch '''Spitzenwachstum''' ihre '''längliche Form''' aus und schieben sich an anderen Zellen dicht vorbei ('''intrusives Wachstum''' bzw. '''Interpositionswachstum'''). Aus diesem Grund können '''Zell-Zell-Kontakte nur an bestimmten Stellen der Zelle''' aufrecht erhalten werden.&lt;/p&gt;
unterschieden.

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Sklerenchymzellen stellen eine evtl. '''evolutive Überfangsform''' zu weiteren Gewebetypen (v. a. '''Leitgewebe''') dar. Solche Übergänge stellen '''Faserzellen''', '''Fasertracheiden''' und '''Tracheiden''' dar.&lt;/p&gt;</text>
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    <text bytes="1779" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Sklerenchymatische Gewebe''' bestehen stets '''aus toten Zellen'''. Ihre Festigkeit erhalten Sklerenchymzellen durch '''sehr dicke Sekundärwände''' sowie '''starke Einlagerungen von Lignin''' in die gesamte Zellwand. Es werden&lt;/p&gt;
*'''Skleriden''' ('''Steinzellen''') von
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Steinzellen sind i. d. R. '''isodiametrische''', selten auch leicht langgestreckte, Zellen.&lt;/p&gt;
*'''Sklerenchymfasern'''
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Sklerenchymfasern sind '''stark langgestreckt''' und werden weiter anhand ihrer Stabilität/Flexibilität in '''Weichfasern''' (sie sind als '''Zugfasern''' ausgelegt und &lt;tex&gt;\small \pm&lt;/tex&gt; '''unverholzt''') und '''Hartfasern''' (sie sind '''auf Druckbelastung ausgelegt''' udn '''durch Lignifizierung stark verhärtet''') unterteilt werden. Anhand ihres Vorkommens werden Pflanzen als '''Sproßfaserpflanzen''' (z. B. ''Flachs'', ''Hanf'', ''Jute'') und '''Blattfaserpflanzen''' (z. B. ''Sisal'', ''Manilahanf'') unterschieden. Allgemein besitzen Sklerenchymfasern eine '''sehr hohe Zugfestigkeit''' von ca. 20 - 25 &lt;tex&gt;\frac {kg} {mm^2}&lt;/tex&gt;. (Dies entspricht etwa durchschnittlichem Stahldraht.) Sklerenchymfasern bilden durch '''Spitzenwachstum''' ihre '''längliche Form''' aus und schieben sich an anderen Zellen dicht vorbei ('''intrusives Wachstum''' bzw. '''Interpositionswachstum'''). Aus diesem Grund können '''Zell-Zell-Kontakte nur an bestimmten Stellen der Zelle''' aufrecht erhalten werden.&lt;/p&gt;
unterschieden.

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Sklerenchymzellen stellen eine evtl. '''evolutive Überfangsform''' zu weiteren Gewebetypen (v. a. '''Leitgewebe''') dar. Solche Übergänge stellen '''Faserzellen''', '''Fasertracheiden''' und '''Tracheiden''' dar.&lt;/p&gt;</text>
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  <title>Gegenüberstellung von Kollenchym und Sklerenchym</title>
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    <comment>Die Seite wurde neu angelegt: &lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die nachfolgende Tabelle zeigt eine Gegenüberstellung von Kollenchym und Sklerenchym.&lt;/p&gt; &lt;div align="center"&gt; {|border  |  |&lt;div align=...</comment>
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    <text bytes="1170" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die nachfolgende Tabelle zeigt eine Gegenüberstellung von Kollenchym und Sklerenchym.&lt;/p&gt;
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{|border
 |
 |&lt;div align="center"&gt;Kollenchym&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Sklerenchym&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;Vorkommen&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;in wachsenden Organen&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;in ausgewachsenen Organen&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;Art des Festigungsgewebes&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;primär&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;primär, jedoch meist sekundär&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;Zellwandverdickungen&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Primärwand verdickt&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Sekundärwand verdickt&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;ungleichmäßig&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;gleichmäßig&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;Lignifizierung&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;nicht verholzt&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;fast immer verholzt&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;Zellen&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;lebend&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;abgestorben&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;isodiametrisch, nicht sehr lang&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;prosenchymatisch bis ganz lange Fasern&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;</text>
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 |
 |&lt;div align="center"&gt;Kollenchym&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Sklerenchym&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;Vorkommen&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;in wachsenden Organen&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;in ausgewachsenen Organen&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;Art des Festigungsgewebes&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;primär&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;primär, jedoch meist sekundär&lt;/div&gt;
 |-
 |rowspan=2|&lt;div align="center"&gt;Zellwandverdickungen&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Primärwand verdickt&lt;/div&gt;
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 |-
 |&lt;div align="center"&gt;ungleichmäßig&lt;/div&gt;
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 |-
 |&lt;div align="center"&gt;Lignifizierung&lt;/div&gt;
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 |-
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 |&lt;div align="center"&gt;abgestorben&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;isodiametrisch, nicht sehr lang&lt;/div&gt;
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    <text bytes="1190" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die nachfolgende Tabelle zeigt eine Gegenüberstellung von Kollenchym und Sklerenchym.&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;
{|border
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 |&lt;div align="center"&gt;Kollenchym&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Sklerenchym&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;Vorkommen&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;in wachsenden Organen&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;in ausgewachsenen Organen&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;Art des Festigungsgewebes&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;primär&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;primär, jedoch meist sekundär&lt;/div&gt;
 |-
 |rowspan=2|&lt;div align="center"&gt;Zellwandverdickungen&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Primärwand verdickt&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Sekundärwand verdickt&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;ungleichmäßig&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;gleichmäßig&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;Lignifizierung&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;nicht verholzt&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;fast immer verholzt&lt;/div&gt;
 |-
 |rowspan=2|&lt;div align="center"&gt;Zellen&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;lebend&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;abgestorben&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;isodiametrisch, nicht sehr lang&lt;/div&gt;
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&lt;/div&gt;</text>
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    <text bytes="1198" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die nachfolgende Tabelle zeigt eine Gegenüberstellung von Kollenchym und Sklerenchym.&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;
{|border
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 |&lt;div align="center"&gt;[[Kollenchym]]&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Sklerenchym]]&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;Vorkommen&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;in wachsenden Organen&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;in ausgewachsenen Organen&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;Art des Festigungsgewebes&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;primär&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;primär, jedoch meist sekundär&lt;/div&gt;
 |-
 |rowspan=2|&lt;div align="center"&gt;Zellwandverdickungen&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Primärwand verdickt&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Sekundärwand verdickt&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;ungleichmäßig&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;gleichmäßig&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;Lignifizierung&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;nicht verholzt&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;fast immer verholzt&lt;/div&gt;
 |-
 |rowspan=2|&lt;div align="center"&gt;Zellen&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;lebend&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;abgestorben&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;isodiametrisch, nicht sehr lang&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;prosenchymatisch bis ganz lange Fasern&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;</text>
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  <title>Protista</title>
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    <text bytes="12762" xml:space="preserve">Eukaryontische Zellen sind vor ca. '''1,4 Mrd. Jahren''' entstanden. Ihre Entstehung beschreibt die sog. '''Endosymbiontentheorie'''. Nach ihr wanderte zunächst ein '''aerober heterotropher Prokaryont''' in einen '''anderen Prokaryonten''' ein und bildete dadurch '''Mitochondrien'''. Durch erneute Aufnahme eines '''photoautotrophen Prokaryonten''' sollen die '''Plastiden''' (z. B. '''Chloroplasten''') entstanden sein.

Eukaryontenzellen sind gekennzeichnet durch den Besitz folgender '''Zellbestandteile'''/'''-organellen''':
*echter '''Zellkern''' ('''Nucleus''')
:::Er enthält DNA in Form des Chromatins (Erbmaterial und Proteine), welches z. T. bei der Kondensation der DNA sichtbar wird.
*'''Ribosomen'''
:::Ribosomen sind die Orte der Proteinbiosynthese. Je nach Umfang der Proteinproduktion enthalten Zellen viel oder wenige Ribosomen.
*'''endoplasmatisches Reticulum''' ('''ER''')
:::Das ER ist eine Art membranöses "Verteilersystem" innerhalb der Zelle, welches u. a. auch Enzyme bildet. Man unterscheidet zwischen
::*'''rauhem ER''' und
:::::Hier sind Ribosomen ans ER gebunden.
::*'''glattem ER'''.
:::::Beim glatten ER sind keine Ribosomen gebunden.
*'''Mitochondrien'''
:::Mitochondrien sind Membranstapel, die bei der ATP-Bildung wesentlich beteiligt sind und daher auch als "Kraftwerke der Zelle" bezeichnet werden.
*'''Lysosomen'''
:::Sie sind membranöse Vesikel, die hydrolytische Enzyme bei einem pH-Wert von ca. 5 enthalten und damit bei enzymatischen Verdauung mitwirken.
*'''Cytosol'''
:::Als Cytosol werden die flüssigen Bestandteile des Cytoplasmas bei eukaryontischen Zellen bezeichnet.
*'''Peroxisomen''' ('''Microbodies''')
:::Sie bilden Enzyme zum oxidativen Abbau.
*'''Vakuolen'''
:::Es werden div. Arten von Vakuolen unterschieden:
::*Nahrungsvakuolen (enthalten und transportieren Nahrungspartikel),
::*Speichervakuolen (speichern Nahrungspartikel oder Baustoffe bzw Enzyme) und
::*Zentralvakuole (sie kommen nur in Pflanzenzellen vor und erzeugen dort den sog. Turgor [innerer Zelldruck]).
*'''Mikrotubuli'''/'''Mikrofilamente'''
:::Mikrotubuli und Mikrofilamente bilden das sog. Cytoskelett. Dieses ist v. a. bei der Formgebung der Zelle und div. Transportvorgängen sowie bei der Zellteilung beteiligt. Ebenso sind Mikrotubuli und Mikrofilamente als Bestandteile am Aufbau von Undulipoden (Geißeln bzw. Wimpern) beteiligt.
*'''Geißeln''' ('''Flagellen''') bzw. '''Wimpern''' ('''Cilien''')
:::Cilien oder Wimpern dienen einzelnen Zellen überwiegend der Fortbewegung und dem Herbeistrudeln von Nahrung. Bei Vielzellern dienen Cilien oft dem Transport von Partikeln.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Tierzelle.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau einer idealisierten Tierzelle'''&lt;/small&gt;

Grundsätzlich können Protisten über '''Geißeln''' ('''Flagellen''') bzw. '''Wimpern''' ('''Cilien''') als '''Fortbewegungsorganellen''' verfügen, wobei wenn Organismen solche Strukturen besitzen stets nur eine Variante verwirklicht ist. Die nachfolgende Tabelle gibt einen Überblick über Charakteristika der Undulipodien:
&lt;div align="center"&gt;
{|border=1
 |
 |&lt;div align="center"&gt;Flagellen (Geißeln)&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Cilien (Wimpern)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Auftreten&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;bei Flagellaten (Geißeltierchen)&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;bei Ciliaten (Wimperntierchen)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Durchmesser in &lt;tex&gt;\mu m&lt;/tex&gt;&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;0,2&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;0,2&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Länge in &lt;tex&gt;\mu m&lt;/tex&gt;&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;50 - 100&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;5 - 12&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Häufigkeit&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;meist nur 1,&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;machmal auch 2, 4 oder 8&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;häufiges Vorkommen&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;an gesamter Oberfläche&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Charakteristika der Undulipodien'''&lt;/small&gt;
Geißeln und Cilien sind in ihrem Aufbau weitestgehend identisch. Im Folgenden erfolgt die Beschreibung eines Flagellumaufbaus: Die Geißel ist mit der sog. '''Geißelbasis''' und dem '''Basalkörper''' ('''Kinetosom'''), der in die Zelle hineinragt, in der Zelle fest verankert. Die Geißelbasis zeigt im Querschnitt einen typischen Aufbau aus '''9 x 3 Tubuli-Tripletts'''. Ins Zelläußere hinein ragt der '''Geißelschaft''' ('''Axonema'''). Er zeigt hingegen im Querschnitt einen typischen Aufbau aus '''0 x 2 + 2 Tubuli-Dupletts'''.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Undulipodienaufbau.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau von Undulipodien am Beispiel einer Geißel'''&lt;/small&gt;

Die einzelnen Tubuli sind aus '''Mikrotubuli''' aufgebaut. Dabei bilden je '''13 Tubulin-Fäden''' einen Mikrotubulus. Die Bewegung der Geißeln erfolgt mit Hilfe sog. '''Dyneinarme'''. Hier sitzt je ein Dynein am '''&lt;tex&gt;\b \alpha&lt;/tex&gt;-Tubulin''' und weist zum '''&lt;tex&gt;\b \beta&lt;/tex&gt;-Tubulin'''. Bei '''Energieaufwand''' ('''ATP''') erfolgt ein '''Abknicken der Dyneinbrücken''' (syn. '''Dyneinarme'''), wodurch es zur Biegung der Organelle kommt. Bei Ciliaten erfolgt der Wimpernschlag meist wellenförmig über den Zellkörper verlaufend ('''metachroner Cilienschlag'''). Die Fortbewegungsgeschwindigkeit beträgt hier bis zu 1 &lt;tex&gt;\frac {mm} {s}&lt;/tex&gt;. Z. T. kommt es auch zum Verkleben mehrerer Cilien zu sog. '''Cirren'''. Bei Geißeln kann anhand der Einsatzart zwischen '''Schub-''' und '''Zuggeißeln''' unterschieden werden. Häufige Bewegungsformen sind
*'''helicoidal''' (bei Flagellen)
:::Hier führt die Geißel die Bewegung einer stehenden Welle aus, die über die gesamte Länge rollt.
*'''uniplanar''' (bei Cilien)
:::Betrachtet man die uniplanare Bewegung einer Geißel, so läßt sich diese mit einem Peitschenschlag vergleichen.

Eine weitere Art der Fortbewegung ist die '''amöboide Fortbewegungsart''' (bei Amöben ausgeprägt). Hierbei werden sog. '''Pseudopodien''' ("Füßchen") ausgebildet, die zum Festhalten am Untergrund dienen und durch Wiedereinziehen das Individuum bewegen. Man unterscheidet zwischen '''monopodialen''' (Ausbildung eines Pseudopodiums) und '''polypodialen''' Formen (mehreren Pseudopodien).

Oft werden (bei Besitz von Undulopodien) Nahrungspartikel zur Ernährung von Protisten herbeigestrudelt. Die '''Aufnahme''' erfolgt dann über sog. '''Endocytose''' bzw. die '''Abgabe''' unverdaulicher Substanzen (nach Umsatz der Nahrung) durch '''Exocytose'''. Bei Aufnahme fester Bestandteile spricht man von sog. '''Phagocytose''', bei Aufnahme von flüssigem Material von '''Pinacocytose'''. Bei der Phagocytose werden i. d. R. Partikel der Größe 2 - 20 &lt;tex&gt;\mu m&lt;/tex&gt; aufgenommen. Nach Abschnürung der '''Nahrungsvakuole''' verschmilzt diese zunächst mit '''Acidosomen''', die den Inhalt der Vakuole zur besseren Funktion später hinzukommender '''Verdauungsenzyme''' (diese sind in '''Lysosomen''' enthalten, die ebenfalls mit der Vekuole verschmelzen) '''ansäuern'''. Nach der Verdauung erfolgt die Abgabe unverdaulicher Nahrungsreste durch Verschmelzen der jetzt als '''Exocytosevesikel''' bezeichneten Vakuole. Oftmals erfolgt die Nahrungsaufnahme bzw. -abgabe (v. a. bei Zellen, deren Oberfläche verfestigt ist) in einem bestimmten Bereich, dem '''Cytostom''' ('''Zellmund''') oder '''Cytopyge''' ('''Zellafter'''). Der gesamte Verdauungsvorgang (von Endocytose bis Exocytose) dauert ca. 20 Minuten. Bei hohem Nahrungsangebot wird ca. 1 Vakuole pro Minute gebildet.

Viele Organismen, v. a. solche, die in '''hyperosmotischen Medien''' (z. B. Süßwasser) leben, müssen ihren '''Wasserhaushalt''' über sog. '''kontraktile''' ('''pulsierende''') '''Vakuolen''' regulieren ('''Osmoregulation'''). Dabei besitzt eine solche Vakuole einen '''Zentralkörper''' und sog. '''Ampullen''', mit deren Hilfe überschüssiges Wasser ins Zelläußere "gepumpt" und über '''Poren''' abgegeben wird.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Vakuolenaufbau.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''schematischer Aufbau von Vakuolen (a: in gefülltem Zustand; b: in kontrahiertem Zustand)'''&lt;/small&gt;

Ein weiteres '''Transportsystem''' innerhalb der Zellmembran von Zellen sind sog. '''Extrusomen'''. HIer werden unterschieden:
*'''Trichocysten''' (pfeilförmige Proteine),
*'''Mucocysten''' (sondern Schleim ab) und
*'''Toxicysten''' (sondern Giftstoffe ab).

Protisten können sich sowohl '''asexuell''' ('''Agamogonie''') als auch '''sexuell''' ('''Gamogonie''') fortpflanzen. Asexuell geschieht dies meist durch '''Zweiteilung''' (bei Flagellaten in Längsrichtung, bei Ciliaten quer), seltener durch '''Knospung''' (aus Mutterorganismus werden kleine Tochterzellen abgeschnürt oder durch '''Vielteilung''' ('''Schizogonie''', wenn Mutterzelle in viele Tochterorganismen zerfällt, z. B. bei parasitischen Formen, oder '''Sporogonie''' bei Bildung vieler beweglicher Sporen, die als '''Sporozoite''' bezeichnet werden).
&lt;div align="center"&gt;
{|
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Trypanosoma (Längsteilung).jpg]]&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Paramecium (Querteilung).jpg]]&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;Längsteilung&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;(Beispiel: ''Trypanosoma brucei'')&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Querteilung&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;(Beispiel: ''Paramecium caudatum'')&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;

Bei der sexuellen Fortpflanzung gibt es mehrere Möglichkeiten. Verschmelzen zwei freie '''haploide Gameten''' (syn. Fortpflanzungszellen) ('''Meiose''') zur sog. '''Zygote''', so spricht man von '''Gametogamie'''. Je nach Form der Gameten zueinander unterscheidet man zwischen '''Isogamie''' (gleich große Gameten) und '''Anisogamie''' (verschieden große Gameten). Verschmelzen zwei '''Gamonten''' (Gametenbildungszellen), spricht man von sog. '''Gamontogamie'''. Im Gegensatz dazu spricht man von '''Autogamie''', wenn  Kerne des selben Gamonten miteinander verschmelzen. Eine weitere Form der Sexualität bei Protisten stellt die '''Konjugation''' dar, bei der Gene ohne einher gehende Vermehrung ausgetauscht werden. Weiterhin gibt es sowohl bei Protisten als auch bei Metazoen oft einen Generationswechsel &lt;ref&gt;&lt;small&gt;aufeinanderfolgende Generationen pflanzen sich unterschieldich fort, z. B. sexuell - asexuell&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt;. Hier wird zwischen
*'''obligatorischem Generationswechsel''' und
:::Die Abfolge der Fortpflanzungsarten ist hier streng festgelegt.
*'''fakultativem Generationswechsel'''
:::Die Abfolge der Fortpflanzungarten ist hier nicht streng festgelegt.
unterschieden.

Protisten (und allgemein alle Lebewesen) können in unterschiedlichsten '''Habitaten''' ('''Lebensräumen''') vorkommen und leben. Die wichtigsten Lebensweisen sind
*'''endozoisch''' (in Tieren),
*'''endophytisch''' (in Pflanzen),
*'''epizoisch''' (auf Tieren),
*'''epiphytisch''' (auf Pflanzen),
*'''edaphisch''' (im Boden),
*'''epilithisch''' (auf Steinen),
*'''aquatisch''' (im Wasser),
:*'''limnisch''' (im Süßwasser),
:*'''marin''' (im Meer),
*'''neustisch''' (in Wasser-Luft-Übergangszone),
*'''planktisch''' (syn. '''planktonisch''') (im Wasser schwebend),
*'''benthisch''' (in Wasser-Boden-Übergangszone) und
*'''pelagisch''' (im uferfernen Freiwasserbereich oberhalb des Benthos).
In diesen unterschiedlichsten Lebensräumen sind viele Protisten in der Lage sich bei Einstellung ungünstiger Umweltbedingungen (z. B. temporäres Austrocknen von Gewässern) einzukapseln ('''Encystierung'''). Bei günstigen Bedingungen werden dann die cystierten Formen wieder aktiv und ernähren sich überwiegend von anderen '''Protisten''', '''Bakterien''', '''Viren''', '''Detritus''' &lt;ref&gt;&lt;small&gt;Fäzes und abgestorbenes organisches Material sowie darin lebende Mikroorganismen&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; und '''gelöstem organischem Kohlenstoff''' &lt;ref&gt;&lt;small&gt;syn. '''DOC''', dissolved organic carbon&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt;. Größere Beuteorganismen werden oftmals von Protisten angestochen und ausgesaugt. Weiterhin lassen sich '''anhand der Energiegewinnung''' folgende Lebensweisen bei Organismen unterscheiden:
*'''Heterotrophie'''
:::Direkte Ernährung von anderen Organismen, z. B. einige Flagellaten, Ciliaten, etc.
*'''Autotrophie'''
:::Selbständige Erzeugung der lebensnotwendigen Produkte (z. B. durch '''Photosynthese''').
*'''Mixotrophie'''
:::Wechsel zwischen autotropher und heterotropher Lebensweise. Mixotrophie ist aufgrund der Instandhaltung eines Photosyntheseapparats und eines Verdauungstrakts mit entsprechend höheren energetischen Kosten verbunden. Mixotrophe Organismen können zudem nur in geeigneten Lebensräumen vorkommen, die ihren Ansprüchen gerecht werden (z. B. Vorkommen von genügend Licht zur Photosynthese).
Heterotrophe Parasiten vollziehen zudem oft einen sog. '''Wirtswechsel'''. Dabei ist der '''Zwischenwirt''' dadurch gekennzeichnet, daß in ihm '''asexuelle Reproduktion''' und hingegen im '''Endwirt sexuelle Reproduktion''' stattfindet.

----

&lt;references \&gt;</text>
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    <timestamp>2009-10-18T06:00:02Z</timestamp>
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      <username>Webmaster</username>
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    </contributor>
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    <text bytes="12786" xml:space="preserve">Eukaryontische Zellen sind vor ca. '''1,4 Mrd. Jahren''' entstanden. Ihre Entstehung beschreibt die sog. '''Endosymbiontentheorie'''. Nach ihr wanderte zunächst ein '''aerober heterotropher Prokaryont''' in einen '''anderen Prokaryonten''' ein und bildete dadurch '''Mitochondrien'''. Durch erneute Aufnahme eines '''photoautotrophen Prokaryonten''' sollen die '''Plastiden''' (z. B. '''Chloroplasten''') entstanden sein.

Eukaryontenzellen sind gekennzeichnet durch den Besitz folgender '''Zellbestandteile'''/'''-organellen''':
*echter '''Zellkern''' ('''Nucleus''')
:::Er enthält DNA in Form des Chromatins (Erbmaterial und Proteine), welches z. T. bei der Kondensation der DNA sichtbar wird.
*'''Ribosomen'''
:::Ribosomen sind die Orte der Proteinbiosynthese. Je nach Umfang der Proteinproduktion enthalten Zellen viel oder wenige Ribosomen.
*'''endoplasmatisches Reticulum''' ('''ER''')
:::Das ER ist eine Art membranöses "Verteilersystem" innerhalb der Zelle, welches u. a. auch Enzyme bildet. Man unterscheidet zwischen
::*'''rauhem ER''' und
:::::Hier sind Ribosomen ans ER gebunden.
::*'''glattem ER'''.
:::::Beim glatten ER sind keine Ribosomen gebunden.
*'''Mitochondrien'''
:::Mitochondrien sind Membranstapel, die bei der ATP-Bildung wesentlich beteiligt sind und daher auch als "Kraftwerke der Zelle" bezeichnet werden.
*'''Lysosomen'''
:::Sie sind membranöse Vesikel, die hydrolytische Enzyme bei einem pH-Wert von ca. 5 enthalten und damit bei enzymatischen Verdauung mitwirken.
*'''Cytosol'''
:::Als Cytosol werden die flüssigen Bestandteile des Cytoplasmas bei eukaryontischen Zellen bezeichnet.
*'''Peroxisomen''' ('''Microbodies''')
:::Sie bilden Enzyme zum oxidativen Abbau.
*'''Vakuolen'''
:::Es werden div. Arten von Vakuolen unterschieden:
::*Nahrungsvakuolen (enthalten und transportieren Nahrungspartikel),
::*Speichervakuolen (speichern Nahrungspartikel oder Baustoffe bzw Enzyme) und
::*Zentralvakuole (sie kommen nur in Pflanzenzellen vor und erzeugen dort den sog. Turgor [innerer Zelldruck]).
*'''Mikrotubuli'''/'''Mikrofilamente'''
:::Mikrotubuli und Mikrofilamente bilden das sog. Cytoskelett. Dieses ist v. a. bei der Formgebung der Zelle und div. Transportvorgängen sowie bei der Zellteilung beteiligt. Ebenso sind Mikrotubuli und Mikrofilamente als Bestandteile am Aufbau von Undulipoden (Geißeln bzw. Wimpern) beteiligt.
*'''Geißeln''' ('''Flagellen''') bzw. '''Wimpern''' ('''Cilien''')
:::Cilien oder Wimpern dienen einzelnen Zellen überwiegend der Fortbewegung und dem Herbeistrudeln von Nahrung. Bei Vielzellern dienen Cilien oft dem Transport von Partikeln.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Tierzelle.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau einer idealisierten Tierzelle'''&lt;/small&gt;

Grundsätzlich können Protisten über '''Geißeln''' ('''Flagellen''') bzw. '''Wimpern''' ('''Cilien''') als '''Fortbewegungsorganellen''' verfügen, wobei wenn Organismen solche Strukturen besitzen stets nur eine Variante verwirklicht ist. Die nachfolgende Tabelle gibt einen Überblick über Charakteristika der Undulipodien:
&lt;div align="center"&gt;
{|border=1
 |
 |&lt;div align="center"&gt;Flagellen (Geißeln)&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Cilien (Wimpern)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Auftreten&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;bei Flagellaten (Geißeltierchen)&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;bei Ciliaten (Wimperntierchen)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Durchmesser in &lt;tex&gt;\mu m&lt;/tex&gt;&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;0,2&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;0,2&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Länge in &lt;tex&gt;\mu m&lt;/tex&gt;&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;50 - 100&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;5 - 12&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Häufigkeit&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;meist nur 1,&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;machmal auch 2, 4 oder 8&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;häufiges Vorkommen&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;an gesamter Oberfläche&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Charakteristika der Undulipodien'''&lt;/small&gt;
Geißeln und Cilien sind in ihrem Aufbau weitestgehend identisch. Im Folgenden erfolgt die Beschreibung eines Flagellumaufbaus: Die Geißel ist mit der sog. '''Geißelbasis''' und dem '''Basalkörper''' ('''Kinetosom'''), der in die Zelle hineinragt, in der Zelle fest verankert. Die Geißelbasis zeigt im Querschnitt einen typischen Aufbau aus '''9 x 3 Tubuli-Tripletts'''. Ins Zelläußere hinein ragt der '''Geißelschaft''' ('''Axonema'''). Er zeigt hingegen im Querschnitt einen typischen Aufbau aus '''0 x 2 + 2 Tubuli-Dupletts'''.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Undulipodienaufbau.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau von Undulipodien am Beispiel einer Geißel'''&lt;/small&gt;

Die einzelnen Tubuli sind aus '''Mikrotubuli''' aufgebaut. Dabei bilden je '''13 Tubulin-Fäden''' einen Mikrotubulus. Die Bewegung der Geißeln erfolgt mit Hilfe sog. '''Dyneinarme'''. Hier sitzt je ein Dynein am '''&lt;tex&gt;\b \alpha&lt;/tex&gt;-Tubulin''' und weist zum '''&lt;tex&gt;\b \beta&lt;/tex&gt;-Tubulin'''. Bei '''Energieaufwand''' ('''ATP''') erfolgt ein '''Abknicken der Dyneinbrücken''' (syn. '''Dyneinarme'''), wodurch es zur Biegung der Organelle kommt. Bei Ciliaten erfolgt der Wimpernschlag meist wellenförmig über den Zellkörper verlaufend ('''metachroner Cilienschlag'''). Die Fortbewegungsgeschwindigkeit beträgt hier bis zu 1 &lt;tex&gt;\frac {mm} {s}&lt;/tex&gt;. Z. T. kommt es auch zum Verkleben mehrerer Cilien zu sog. '''Cirren'''. Bei Geißeln kann anhand der Einsatzart zwischen '''Schub-''' und '''Zuggeißeln''' unterschieden werden. Häufige Bewegungsformen sind
*'''helicoidal''' (bei Flagellen)
:::Hier führt die Geißel die Bewegung einer stehenden Welle aus, die über die gesamte Länge rollt.
*'''uniplanar''' (bei Cilien)
:::Betrachtet man die uniplanare Bewegung einer Geißel, so läßt sich diese mit einem Peitschenschlag vergleichen.

Eine weitere Art der Fortbewegung ist die '''amöboide Fortbewegungsart''' (bei Amöben ausgeprägt). Hierbei werden sog. '''Pseudopodien''' ("Füßchen") ausgebildet, die zum Festhalten am Untergrund dienen und durch Wiedereinziehen das Individuum bewegen. Man unterscheidet zwischen '''monopodialen''' (Ausbildung eines Pseudopodiums) und '''polypodialen''' Formen (mehreren Pseudopodien).

Oft werden (bei Besitz von Undulopodien) Nahrungspartikel zur Ernährung von Protisten herbeigestrudelt. Die '''Aufnahme''' erfolgt dann über sog. '''Endocytose''' bzw. die '''Abgabe''' unverdaulicher Substanzen (nach Umsatz der Nahrung) durch '''Exocytose'''. Bei Aufnahme fester Bestandteile spricht man von sog. '''Phagocytose''', bei Aufnahme von flüssigem Material von '''Pinacocytose'''. Bei der Phagocytose werden i. d. R. Partikel der Größe 2 - 20 &lt;tex&gt;\mu m&lt;/tex&gt; aufgenommen. Nach Abschnürung der '''Nahrungsvakuole''' verschmilzt diese zunächst mit '''Acidosomen''', die den Inhalt der Vakuole zur besseren Funktion später hinzukommender '''Verdauungsenzyme''' (diese sind in '''Lysosomen''' enthalten, die ebenfalls mit der Vekuole verschmelzen) '''ansäuern'''. Nach der Verdauung erfolgt die Abgabe unverdaulicher Nahrungsreste durch Verschmelzen der jetzt als '''Exocytosevesikel''' bezeichneten Vakuole. Oftmals erfolgt die Nahrungsaufnahme bzw. -abgabe (v. a. bei Zellen, deren Oberfläche verfestigt ist) in einem bestimmten Bereich, dem '''Cytostom''' ('''Zellmund''') oder '''Cytopyge''' ('''Zellafter'''). Der gesamte Verdauungsvorgang (von Endocytose bis Exocytose) dauert ca. 20 Minuten. Bei hohem Nahrungsangebot wird ca. 1 Vakuole pro Minute gebildet.

Viele Organismen, v. a. solche, die in '''hyperosmotischen Medien''' (z. B. Süßwasser) leben, müssen ihren '''Wasserhaushalt''' über sog. '''kontraktile''' ('''pulsierende''') '''Vakuolen''' regulieren ('''Osmoregulation'''). Dabei besitzt eine solche Vakuole einen '''Zentralkörper''' und sog. '''Ampullen''', mit deren Hilfe überschüssiges Wasser ins Zelläußere "gepumpt" und über '''Poren''' abgegeben wird.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Vakuolenaufbau.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''schematischer Aufbau von Vakuolen (a: in gefülltem Zustand; b: in kontrahiertem Zustand)'''&lt;/small&gt;

Ein weiteres '''Transportsystem''' innerhalb der Zellmembran von Zellen sind sog. '''Extrusomen'''. HIer werden unterschieden:
*'''Trichocysten''' (pfeilförmige Proteine),
*'''Mucocysten''' (sondern Schleim ab) und
*'''Toxicysten''' (sondern Giftstoffe ab).

Protisten können sich sowohl '''asexuell''' ('''Agamogonie''') als auch '''sexuell''' ('''Gamogonie''') fortpflanzen. Asexuell geschieht dies meist durch '''Zweiteilung''' (bei Flagellaten in Längsrichtung, bei Ciliaten quer), seltener durch '''Knospung''' (aus Mutterorganismus werden kleine Tochterzellen abgeschnürt oder durch '''Vielteilung''' ('''Schizogonie''', wenn Mutterzelle in viele Tochterorganismen zerfällt, z. B. bei parasitischen Formen, oder '''Sporogonie''' bei Bildung vieler beweglicher Sporen, die als '''Sporozoite''' bezeichnet werden).
&lt;div align="center"&gt;
{|
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Trypanosoma (Längsteilung).jpg|width="50%"]]&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Paramecium (Querteilung).jpg|width="50%"]]&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;Längsteilung&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;(Beispiel: ''Trypanosoma brucei'')&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Querteilung&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;(Beispiel: ''Paramecium caudatum'')&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;

Bei der sexuellen Fortpflanzung gibt es mehrere Möglichkeiten. Verschmelzen zwei freie '''haploide Gameten''' (syn. Fortpflanzungszellen) ('''Meiose''') zur sog. '''Zygote''', so spricht man von '''Gametogamie'''. Je nach Form der Gameten zueinander unterscheidet man zwischen '''Isogamie''' (gleich große Gameten) und '''Anisogamie''' (verschieden große Gameten). Verschmelzen zwei '''Gamonten''' (Gametenbildungszellen), spricht man von sog. '''Gamontogamie'''. Im Gegensatz dazu spricht man von '''Autogamie''', wenn  Kerne des selben Gamonten miteinander verschmelzen. Eine weitere Form der Sexualität bei Protisten stellt die '''Konjugation''' dar, bei der Gene ohne einher gehende Vermehrung ausgetauscht werden. Weiterhin gibt es sowohl bei Protisten als auch bei Metazoen oft einen Generationswechsel &lt;ref&gt;&lt;small&gt;aufeinanderfolgende Generationen pflanzen sich unterschieldich fort, z. B. sexuell - asexuell&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt;. Hier wird zwischen
*'''obligatorischem Generationswechsel''' und
:::Die Abfolge der Fortpflanzungsarten ist hier streng festgelegt.
*'''fakultativem Generationswechsel'''
:::Die Abfolge der Fortpflanzungarten ist hier nicht streng festgelegt.
unterschieden.

Protisten (und allgemein alle Lebewesen) können in unterschiedlichsten '''Habitaten''' ('''Lebensräumen''') vorkommen und leben. Die wichtigsten Lebensweisen sind
*'''endozoisch''' (in Tieren),
*'''endophytisch''' (in Pflanzen),
*'''epizoisch''' (auf Tieren),
*'''epiphytisch''' (auf Pflanzen),
*'''edaphisch''' (im Boden),
*'''epilithisch''' (auf Steinen),
*'''aquatisch''' (im Wasser),
:*'''limnisch''' (im Süßwasser),
:*'''marin''' (im Meer),
*'''neustisch''' (in Wasser-Luft-Übergangszone),
*'''planktisch''' (syn. '''planktonisch''') (im Wasser schwebend),
*'''benthisch''' (in Wasser-Boden-Übergangszone) und
*'''pelagisch''' (im uferfernen Freiwasserbereich oberhalb des Benthos).
In diesen unterschiedlichsten Lebensräumen sind viele Protisten in der Lage sich bei Einstellung ungünstiger Umweltbedingungen (z. B. temporäres Austrocknen von Gewässern) einzukapseln ('''Encystierung'''). Bei günstigen Bedingungen werden dann die cystierten Formen wieder aktiv und ernähren sich überwiegend von anderen '''Protisten''', '''Bakterien''', '''Viren''', '''Detritus''' &lt;ref&gt;&lt;small&gt;Fäzes und abgestorbenes organisches Material sowie darin lebende Mikroorganismen&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; und '''gelöstem organischem Kohlenstoff''' &lt;ref&gt;&lt;small&gt;syn. '''DOC''', dissolved organic carbon&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt;. Größere Beuteorganismen werden oftmals von Protisten angestochen und ausgesaugt. Weiterhin lassen sich '''anhand der Energiegewinnung''' folgende Lebensweisen bei Organismen unterscheiden:
*'''Heterotrophie'''
:::Direkte Ernährung von anderen Organismen, z. B. einige Flagellaten, Ciliaten, etc.
*'''Autotrophie'''
:::Selbständige Erzeugung der lebensnotwendigen Produkte (z. B. durch '''Photosynthese''').
*'''Mixotrophie'''
:::Wechsel zwischen autotropher und heterotropher Lebensweise. Mixotrophie ist aufgrund der Instandhaltung eines Photosyntheseapparats und eines Verdauungstrakts mit entsprechend höheren energetischen Kosten verbunden. Mixotrophe Organismen können zudem nur in geeigneten Lebensräumen vorkommen, die ihren Ansprüchen gerecht werden (z. B. Vorkommen von genügend Licht zur Photosynthese).
Heterotrophe Parasiten vollziehen zudem oft einen sog. '''Wirtswechsel'''. Dabei ist der '''Zwischenwirt''' dadurch gekennzeichnet, daß in ihm '''asexuelle Reproduktion''' und hingegen im '''Endwirt sexuelle Reproduktion''' stattfindet.

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    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="12762" xml:space="preserve">Eukaryontische Zellen sind vor ca. '''1,4 Mrd. Jahren''' entstanden. Ihre Entstehung beschreibt die sog. '''Endosymbiontentheorie'''. Nach ihr wanderte zunächst ein '''aerober heterotropher Prokaryont''' in einen '''anderen Prokaryonten''' ein und bildete dadurch '''Mitochondrien'''. Durch erneute Aufnahme eines '''photoautotrophen Prokaryonten''' sollen die '''Plastiden''' (z. B. '''Chloroplasten''') entstanden sein.

Eukaryontenzellen sind gekennzeichnet durch den Besitz folgender '''Zellbestandteile'''/'''-organellen''':
*echter '''Zellkern''' ('''Nucleus''')
:::Er enthält DNA in Form des Chromatins (Erbmaterial und Proteine), welches z. T. bei der Kondensation der DNA sichtbar wird.
*'''Ribosomen'''
:::Ribosomen sind die Orte der Proteinbiosynthese. Je nach Umfang der Proteinproduktion enthalten Zellen viel oder wenige Ribosomen.
*'''endoplasmatisches Reticulum''' ('''ER''')
:::Das ER ist eine Art membranöses "Verteilersystem" innerhalb der Zelle, welches u. a. auch Enzyme bildet. Man unterscheidet zwischen
::*'''rauhem ER''' und
:::::Hier sind Ribosomen ans ER gebunden.
::*'''glattem ER'''.
:::::Beim glatten ER sind keine Ribosomen gebunden.
*'''Mitochondrien'''
:::Mitochondrien sind Membranstapel, die bei der ATP-Bildung wesentlich beteiligt sind und daher auch als "Kraftwerke der Zelle" bezeichnet werden.
*'''Lysosomen'''
:::Sie sind membranöse Vesikel, die hydrolytische Enzyme bei einem pH-Wert von ca. 5 enthalten und damit bei enzymatischen Verdauung mitwirken.
*'''Cytosol'''
:::Als Cytosol werden die flüssigen Bestandteile des Cytoplasmas bei eukaryontischen Zellen bezeichnet.
*'''Peroxisomen''' ('''Microbodies''')
:::Sie bilden Enzyme zum oxidativen Abbau.
*'''Vakuolen'''
:::Es werden div. Arten von Vakuolen unterschieden:
::*Nahrungsvakuolen (enthalten und transportieren Nahrungspartikel),
::*Speichervakuolen (speichern Nahrungspartikel oder Baustoffe bzw Enzyme) und
::*Zentralvakuole (sie kommen nur in Pflanzenzellen vor und erzeugen dort den sog. Turgor [innerer Zelldruck]).
*'''Mikrotubuli'''/'''Mikrofilamente'''
:::Mikrotubuli und Mikrofilamente bilden das sog. Cytoskelett. Dieses ist v. a. bei der Formgebung der Zelle und div. Transportvorgängen sowie bei der Zellteilung beteiligt. Ebenso sind Mikrotubuli und Mikrofilamente als Bestandteile am Aufbau von Undulipoden (Geißeln bzw. Wimpern) beteiligt.
*'''Geißeln''' ('''Flagellen''') bzw. '''Wimpern''' ('''Cilien''')
:::Cilien oder Wimpern dienen einzelnen Zellen überwiegend der Fortbewegung und dem Herbeistrudeln von Nahrung. Bei Vielzellern dienen Cilien oft dem Transport von Partikeln.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Tierzelle.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau einer idealisierten Tierzelle'''&lt;/small&gt;

Grundsätzlich können Protisten über '''Geißeln''' ('''Flagellen''') bzw. '''Wimpern''' ('''Cilien''') als '''Fortbewegungsorganellen''' verfügen, wobei wenn Organismen solche Strukturen besitzen stets nur eine Variante verwirklicht ist. Die nachfolgende Tabelle gibt einen Überblick über Charakteristika der Undulipodien:
&lt;div align="center"&gt;
{|border=1
 |
 |&lt;div align="center"&gt;Flagellen (Geißeln)&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Cilien (Wimpern)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Auftreten&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;bei Flagellaten (Geißeltierchen)&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;bei Ciliaten (Wimperntierchen)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Durchmesser in &lt;tex&gt;\mu m&lt;/tex&gt;&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;0,2&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;0,2&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Länge in &lt;tex&gt;\mu m&lt;/tex&gt;&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;50 - 100&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;5 - 12&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Häufigkeit&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;meist nur 1,&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;machmal auch 2, 4 oder 8&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;häufiges Vorkommen&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;an gesamter Oberfläche&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Charakteristika der Undulipodien'''&lt;/small&gt;
Geißeln und Cilien sind in ihrem Aufbau weitestgehend identisch. Im Folgenden erfolgt die Beschreibung eines Flagellumaufbaus: Die Geißel ist mit der sog. '''Geißelbasis''' und dem '''Basalkörper''' ('''Kinetosom'''), der in die Zelle hineinragt, in der Zelle fest verankert. Die Geißelbasis zeigt im Querschnitt einen typischen Aufbau aus '''9 x 3 Tubuli-Tripletts'''. Ins Zelläußere hinein ragt der '''Geißelschaft''' ('''Axonema'''). Er zeigt hingegen im Querschnitt einen typischen Aufbau aus '''0 x 2 + 2 Tubuli-Dupletts'''.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Undulipodienaufbau.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau von Undulipodien am Beispiel einer Geißel'''&lt;/small&gt;

Die einzelnen Tubuli sind aus '''Mikrotubuli''' aufgebaut. Dabei bilden je '''13 Tubulin-Fäden''' einen Mikrotubulus. Die Bewegung der Geißeln erfolgt mit Hilfe sog. '''Dyneinarme'''. Hier sitzt je ein Dynein am '''&lt;tex&gt;\b \alpha&lt;/tex&gt;-Tubulin''' und weist zum '''&lt;tex&gt;\b \beta&lt;/tex&gt;-Tubulin'''. Bei '''Energieaufwand''' ('''ATP''') erfolgt ein '''Abknicken der Dyneinbrücken''' (syn. '''Dyneinarme'''), wodurch es zur Biegung der Organelle kommt. Bei Ciliaten erfolgt der Wimpernschlag meist wellenförmig über den Zellkörper verlaufend ('''metachroner Cilienschlag'''). Die Fortbewegungsgeschwindigkeit beträgt hier bis zu 1 &lt;tex&gt;\frac {mm} {s}&lt;/tex&gt;. Z. T. kommt es auch zum Verkleben mehrerer Cilien zu sog. '''Cirren'''. Bei Geißeln kann anhand der Einsatzart zwischen '''Schub-''' und '''Zuggeißeln''' unterschieden werden. Häufige Bewegungsformen sind
*'''helicoidal''' (bei Flagellen)
:::Hier führt die Geißel die Bewegung einer stehenden Welle aus, die über die gesamte Länge rollt.
*'''uniplanar''' (bei Cilien)
:::Betrachtet man die uniplanare Bewegung einer Geißel, so läßt sich diese mit einem Peitschenschlag vergleichen.

Eine weitere Art der Fortbewegung ist die '''amöboide Fortbewegungsart''' (bei Amöben ausgeprägt). Hierbei werden sog. '''Pseudopodien''' ("Füßchen") ausgebildet, die zum Festhalten am Untergrund dienen und durch Wiedereinziehen das Individuum bewegen. Man unterscheidet zwischen '''monopodialen''' (Ausbildung eines Pseudopodiums) und '''polypodialen''' Formen (mehreren Pseudopodien).

Oft werden (bei Besitz von Undulopodien) Nahrungspartikel zur Ernährung von Protisten herbeigestrudelt. Die '''Aufnahme''' erfolgt dann über sog. '''Endocytose''' bzw. die '''Abgabe''' unverdaulicher Substanzen (nach Umsatz der Nahrung) durch '''Exocytose'''. Bei Aufnahme fester Bestandteile spricht man von sog. '''Phagocytose''', bei Aufnahme von flüssigem Material von '''Pinacocytose'''. Bei der Phagocytose werden i. d. R. Partikel der Größe 2 - 20 &lt;tex&gt;\mu m&lt;/tex&gt; aufgenommen. Nach Abschnürung der '''Nahrungsvakuole''' verschmilzt diese zunächst mit '''Acidosomen''', die den Inhalt der Vakuole zur besseren Funktion später hinzukommender '''Verdauungsenzyme''' (diese sind in '''Lysosomen''' enthalten, die ebenfalls mit der Vekuole verschmelzen) '''ansäuern'''. Nach der Verdauung erfolgt die Abgabe unverdaulicher Nahrungsreste durch Verschmelzen der jetzt als '''Exocytosevesikel''' bezeichneten Vakuole. Oftmals erfolgt die Nahrungsaufnahme bzw. -abgabe (v. a. bei Zellen, deren Oberfläche verfestigt ist) in einem bestimmten Bereich, dem '''Cytostom''' ('''Zellmund''') oder '''Cytopyge''' ('''Zellafter'''). Der gesamte Verdauungsvorgang (von Endocytose bis Exocytose) dauert ca. 20 Minuten. Bei hohem Nahrungsangebot wird ca. 1 Vakuole pro Minute gebildet.

Viele Organismen, v. a. solche, die in '''hyperosmotischen Medien''' (z. B. Süßwasser) leben, müssen ihren '''Wasserhaushalt''' über sog. '''kontraktile''' ('''pulsierende''') '''Vakuolen''' regulieren ('''Osmoregulation'''). Dabei besitzt eine solche Vakuole einen '''Zentralkörper''' und sog. '''Ampullen''', mit deren Hilfe überschüssiges Wasser ins Zelläußere "gepumpt" und über '''Poren''' abgegeben wird.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Vakuolenaufbau.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''schematischer Aufbau von Vakuolen (a: in gefülltem Zustand; b: in kontrahiertem Zustand)'''&lt;/small&gt;

Ein weiteres '''Transportsystem''' innerhalb der Zellmembran von Zellen sind sog. '''Extrusomen'''. HIer werden unterschieden:
*'''Trichocysten''' (pfeilförmige Proteine),
*'''Mucocysten''' (sondern Schleim ab) und
*'''Toxicysten''' (sondern Giftstoffe ab).

Protisten können sich sowohl '''asexuell''' ('''Agamogonie''') als auch '''sexuell''' ('''Gamogonie''') fortpflanzen. Asexuell geschieht dies meist durch '''Zweiteilung''' (bei Flagellaten in Längsrichtung, bei Ciliaten quer), seltener durch '''Knospung''' (aus Mutterorganismus werden kleine Tochterzellen abgeschnürt oder durch '''Vielteilung''' ('''Schizogonie''', wenn Mutterzelle in viele Tochterorganismen zerfällt, z. B. bei parasitischen Formen, oder '''Sporogonie''' bei Bildung vieler beweglicher Sporen, die als '''Sporozoite''' bezeichnet werden).
&lt;div align="center"&gt;
{|
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Trypanosoma (Längsteilung).jpg]]&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Paramecium (Querteilung).jpg]]&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;Längsteilung&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;(Beispiel: ''Trypanosoma brucei'')&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Querteilung&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;(Beispiel: ''Paramecium caudatum'')&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;

Bei der sexuellen Fortpflanzung gibt es mehrere Möglichkeiten. Verschmelzen zwei freie '''haploide Gameten''' (syn. Fortpflanzungszellen) ('''Meiose''') zur sog. '''Zygote''', so spricht man von '''Gametogamie'''. Je nach Form der Gameten zueinander unterscheidet man zwischen '''Isogamie''' (gleich große Gameten) und '''Anisogamie''' (verschieden große Gameten). Verschmelzen zwei '''Gamonten''' (Gametenbildungszellen), spricht man von sog. '''Gamontogamie'''. Im Gegensatz dazu spricht man von '''Autogamie''', wenn  Kerne des selben Gamonten miteinander verschmelzen. Eine weitere Form der Sexualität bei Protisten stellt die '''Konjugation''' dar, bei der Gene ohne einher gehende Vermehrung ausgetauscht werden. Weiterhin gibt es sowohl bei Protisten als auch bei Metazoen oft einen Generationswechsel &lt;ref&gt;&lt;small&gt;aufeinanderfolgende Generationen pflanzen sich unterschieldich fort, z. B. sexuell - asexuell&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt;. Hier wird zwischen
*'''obligatorischem Generationswechsel''' und
:::Die Abfolge der Fortpflanzungsarten ist hier streng festgelegt.
*'''fakultativem Generationswechsel'''
:::Die Abfolge der Fortpflanzungarten ist hier nicht streng festgelegt.
unterschieden.

Protisten (und allgemein alle Lebewesen) können in unterschiedlichsten '''Habitaten''' ('''Lebensräumen''') vorkommen und leben. Die wichtigsten Lebensweisen sind
*'''endozoisch''' (in Tieren),
*'''endophytisch''' (in Pflanzen),
*'''epizoisch''' (auf Tieren),
*'''epiphytisch''' (auf Pflanzen),
*'''edaphisch''' (im Boden),
*'''epilithisch''' (auf Steinen),
*'''aquatisch''' (im Wasser),
:*'''limnisch''' (im Süßwasser),
:*'''marin''' (im Meer),
*'''neustisch''' (in Wasser-Luft-Übergangszone),
*'''planktisch''' (syn. '''planktonisch''') (im Wasser schwebend),
*'''benthisch''' (in Wasser-Boden-Übergangszone) und
*'''pelagisch''' (im uferfernen Freiwasserbereich oberhalb des Benthos).
In diesen unterschiedlichsten Lebensräumen sind viele Protisten in der Lage sich bei Einstellung ungünstiger Umweltbedingungen (z. B. temporäres Austrocknen von Gewässern) einzukapseln ('''Encystierung'''). Bei günstigen Bedingungen werden dann die cystierten Formen wieder aktiv und ernähren sich überwiegend von anderen '''Protisten''', '''Bakterien''', '''Viren''', '''Detritus''' &lt;ref&gt;&lt;small&gt;Fäzes und abgestorbenes organisches Material sowie darin lebende Mikroorganismen&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; und '''gelöstem organischem Kohlenstoff''' &lt;ref&gt;&lt;small&gt;syn. '''DOC''', dissolved organic carbon&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt;. Größere Beuteorganismen werden oftmals von Protisten angestochen und ausgesaugt. Weiterhin lassen sich '''anhand der Energiegewinnung''' folgende Lebensweisen bei Organismen unterscheiden:
*'''Heterotrophie'''
:::Direkte Ernährung von anderen Organismen, z. B. einige Flagellaten, Ciliaten, etc.
*'''Autotrophie'''
:::Selbständige Erzeugung der lebensnotwendigen Produkte (z. B. durch '''Photosynthese''').
*'''Mixotrophie'''
:::Wechsel zwischen autotropher und heterotropher Lebensweise. Mixotrophie ist aufgrund der Instandhaltung eines Photosyntheseapparats und eines Verdauungstrakts mit entsprechend höheren energetischen Kosten verbunden. Mixotrophe Organismen können zudem nur in geeigneten Lebensräumen vorkommen, die ihren Ansprüchen gerecht werden (z. B. Vorkommen von genügend Licht zur Photosynthese).
Heterotrophe Parasiten vollziehen zudem oft einen sog. '''Wirtswechsel'''. Dabei ist der '''Zwischenwirt''' dadurch gekennzeichnet, daß in ihm '''asexuelle Reproduktion''' und hingegen im '''Endwirt sexuelle Reproduktion''' stattfindet.

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  <title>Bemerkungen zur Anatomie, Histologie und Morphologie</title>
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    <text bytes="7295" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Anatomie'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Definition: Anatomie ist die Analyse des zellulären Aufbaus und der Anordnung der Gewebe.&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; und '''Morphologie'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Definition: Morphologie ist die Unterschung und Beschreibung der (äußeren) Gestalt im weitesten Sinne.&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; als analysierende und untersuchende biologische Teilgebiete können zur Beschreibung von Pflanzen sowie zum Verständnis der Ontogenese und Wandlungsprozesse herangezogen werden. Dabei bildet die pflanzliche Zelle die Grundeinheit als kleinste lebensfähige biologische Einheit. Die erste Beschreibung von Zellen geht auf ''Hooke'' (ca. 1670) zurück, der bei der Betrachtung von ''Kork''-Dünnschnitten mit Hilfe einfacher optischer Hilfsmittel kleine regelmäßig angeordnete Einheiten bemerkte, die das Holz aufbauen. Heute werden in der Forschung entweder gute '''Lichtmikroskope''' oder sehr hoch vergrößernde und auflösende '''Elektronenmikroskope''' verwendet, mit deren Hilfe der Aufbau von Zellen besser definiert werden kann.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Bei näherer Untersuchung von Zellen läßt sich feststellen, daß diese u. a. weitere kleine Einheiten enthalten, sog. '''Organellen'''. Dabei handelt es sich um '''vom Cytoplasma abgegrenzte Bereiche''' innerhalb einer Zelle mit besonderer Funktion, die nicht de novo (spontan) entstehen können, sondern über '''Endosymbiosen''' in die Zelle gekommen sind. I. e. S. werden nur '''Plastiden''' (z. B. '''Chloroplasten''') und '''Mitochondrien''' als Organellen bezeichnet. Neben Plastiden und Mitochondrien gibt es weitere '''durch Biomembranen abgegrnzte Bereiche''' innerhalb von Zellen mit besonderen Funktionen. Solche Strukturen, zu denen also auch Organellen gehören, werden als '''Kompartimente''' bezeichnet. Ein '''hoher Grad an Kompartimentierung ist besonders typisch für eukaryontische Zellen'''. Nach der sog. '''Kompartimentierungsregel''' (nach ''Schnepf'' 1964) trennen Biomembranen in der Zelle stets plasmatische Bereiche von einer wässrigen Phase. Daraus rückschließend muß also ein Kompartiment per definitionem mindestens durch 1 Biomembran von restlichen Zellstrukturen abgegrenzt sein&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Pflanzliche Zellen besitzen im Vergleich zu Tierischen '''Plastiden''', eine ('''Zentral-''')'''Vakuole''' mit '''Tonoplast''' sowie '''Zellwandbestandteile'''. Dabei nimmt die Vakuole mit Tonoplast&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Vakuole bildende Membran&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; starken Einfluß auf die '''osmotischen Verhältnisse''' innerhalb der Zelle. Sie enthält konzentrierte Stoff- und Salzlösungen (z. B. Calciumoxalat-Kristalle, etc.). Da die Vakuole oft nahezu das gesamte Zelllumen ausfüllt, ist der '''Cytoplasmaanteil im Vergleich zu tierischen Zellen oft stark reduziert'''. Um u. a. das Transportsystem Cytoplasma aufrecht zu erhalten, gibt es spezielle '''Plasmastränge''' und '''-ströme''' innerhalb der Pflanzenzelle. Den Zellabschluß der Pflanzenzelle bildet eine &lt;tex&gt;\pm&lt;/tex&gt; starke '''Zellwand, die der Plasmamembran aufgelagert ist'''. Der Zellwandbereich gliedert sich (von innerhalb der Zelle nach außen) in&lt;/p&gt;
*'''Plasmalemma''' (syn. '''Plasmamembran'''),
*'''Zellwand''',
:*'''Primärwand'''
:*'''Sekundärwand'''
:*'''Tertiärwand'''
*'''Mittellamelle''',
*'''Interzellularen''' und dahinter ggf.
*'''Zell-Zell-Verbindungen'''.

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die '''aus Phospholipiden aufgebaute Plasmamembran''' ist immens wichtig für den '''Transport zwischen Zellen'''. Um solche Verbindungen mit anderen Zellen überhaupt erst möglich zu machen muß an manchen Stellen die Zellwand, deren (extrazellulären) Zellwandstrukturen sich bei Teilung neu bilden, durchbrochen sein (sog. '''Tüpfel''').&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die Grundsubstanz der Zellwand ist '''Cellulose''', welche sich zu sog. '''Elementarfibrillen''' zusammenlagert. Viele solcher Strukturen bilden dann sog. '''Mikrofibrillen'''. Die '''Mikrofibrillen sind über Pektine miteinander verbunden''' und enthalten u. a. weitere Stoffeinlagerungen wie '''Proteine''' und '''Hemicellulosen''', die die Wände unterschiedlich stabil machen, enthalten können. Die einzelnen Zellwände besitzen an ihrer Oberfläche unterschiedliche Strukturen. Die sog. '''Haupttexturen sind bei Sekundärwänden Paralleltexturen''', die durch regelmäßige Anordnung der Mikrofibrillen zustande kommen und Sekundärwände sehr stabil machen. '''Streutexturen sind hingegen tpyisch für Primärwände''', die durch unregelmäßige Anordnungen der Basuteine zustandekommen und noch leicht dehnbar sind. Oft gibt es - je nach Form und Funktion von Zellen in Geweben - '''sekundäre Zellwandverdickungen''' (z. B. bei wasserleitenden Zellen).&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Zwischen den Pflanzenzellen kommt es häufig zu kleinen Zwischenräumen, sog. '''Interzellularen'''. Sie können oft auch groß werden und funktionelle Aufgaben erfüllen (z. B. als Freiräume im Durchlüftungsgewebe). Interzellularen können auf verschiedene Weisen entstehen:&lt;/p&gt;
*'''schizogen''':
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Interzellularen entstehen schizogen, indem sich junge Zellen ohne Zellzwischenräume zusammenlagern, sich mit zunehmendem Alter jedoch abkugeln und so nichtzelluläre Räume hinterlassen.&lt;/p&gt;
*'''lysigen''':
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Lysigene Zellzwischenräume entstehen durch die Auflösung von Zellwänden und ganzer Zellen.&lt;/p&gt;
*'''rhexigen''':
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Neben den bisher beschriebenen Möglichkeiten können Interzellularen auch rhexigen durch Auseinanderreißen ganzer Zellen und Zellreihen entstehen (z. B. bei starker mechanischer Beanspruchung).&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;In Geweben stehen viele Zellen miteinander in Kontakt, v. a. um Informationen auszutauschen. Dabei sind die beiden Zellwände zweier Protoplasten, also der Zellen ohne Zellwand, durch Cytoplasmastränge, sog. '''Plasmodesmen''', miteinander verbunden, die durch die Tüpfel ragen. Z. T. kann es so sogar zur Verbindung des Endoplasmatischen Reticulums über mehrere Zellen hinweg kommen. Sind Zellen besonders beansprucht oder stehen nicht genügend mit anderen, si umgebenden, Zellen in Kontakt, so kann es zur sekundären Bildung von Plasmodesmen kommen. Dabei lagert sich ein Teil des Endoplasmatischen Reticulums an die Zellwand an und löst diese durch enzymatischen Abbau auf.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Ein weiteres wichtiges Kennzeichen von Pflanzenzellen ist ihr Besitz von Plastiden. Alle Plastiden gehen auf einen '''Plastideninitialen''' zurück, dem sog. '''Proplastid''':&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild: Plastidenübergänge.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Beziehungen und Umwandlungsmöglichkeiten von Plastiden'''&lt;/small&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Theoretisch lassen sich alle Plastidenformen in jeden beliebigen Plastid umwandeln. Ein typischer Plastid ist der '''Chloroplast'''. Chloroplasten sind aus vielen sog. '''Thylakoidstapeln''' aufgebaut, die zu sog. '''Grana''' formiert sind. Auf ihrer Oberfläche befinden sich '''ATPasen''', die während des Prozesses der '''Photosynthese''' benötigt werden. Oft finden sich in Chloroplasten auch weitere Einschlüsse wie z. B. Stärke oder Fetttröpfchen.

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&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Bei näherer Untersuchung von Zellen läßt sich feststellen, daß diese u. a. weitere kleine Einheiten enthalten, sog. '''Organellen'''. Dabei handelt es sich um '''vom Cytoplasma abgegrenzte Bereiche''' innerhalb einer Zelle mit besonderer Funktion, die nicht de novo (spontan) entstehen können, sondern über '''Endosymbiosen''' in die Zelle gekommen sind. I. e. S. werden nur '''Plastiden''' (z. B. '''Chloroplasten''') und '''Mitochondrien''' als Organellen bezeichnet. Neben Plastiden und Mitochondrien gibt es weitere '''durch Biomembranen abgegrnzte Bereiche''' innerhalb von Zellen mit besonderen Funktionen. Solche Strukturen, zu denen also auch Organellen gehören, werden als '''Kompartimente''' bezeichnet. Ein '''hoher Grad an Kompartimentierung ist besonders typisch für eukaryontische Zellen'''. Nach der sog. '''Kompartimentierungsregel''' (nach ''Schnepf'' 1964) trennen Biomembranen in der Zelle stets plasmatische Bereiche von einer wässrigen Phase. Daraus rückschließend muß also ein Kompartiment per definitionem mindestens durch 1 Biomembran von restlichen Zellstrukturen abgegrenzt sein&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Pflanzliche Zellen besitzen im Vergleich zu Tierischen '''Plastiden''', eine ('''Zentral-''')'''Vakuole''' mit '''Tonoplast''' sowie '''Zellwandbestandteile'''. Dabei nimmt die Vakuole mit Tonoplast&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Vakuole bildende Membran&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; starken Einfluß auf die '''osmotischen Verhältnisse''' innerhalb der Zelle. Sie enthält konzentrierte Stoff- und Salzlösungen (z. B. Calciumoxalat-Kristalle, etc.). Da die Vakuole oft nahezu das gesamte Zelllumen ausfüllt, ist der '''Cytoplasmaanteil im Vergleich zu tierischen Zellen oft stark reduziert'''. Um u. a. das Transportsystem Cytoplasma aufrecht zu erhalten, gibt es spezielle '''Plasmastränge''' und '''-ströme''' innerhalb der Pflanzenzelle. Den Zellabschluß der Pflanzenzelle bildet eine &lt;tex&gt;\small \pm&lt;/tex&gt; starke '''Zellwand, die der Plasmamembran aufgelagert ist'''. Der Zellwandbereich gliedert sich (von innerhalb der Zelle nach außen) in&lt;/p&gt;
*'''Plasmalemma''' (syn. '''Plasmamembran'''),
*'''Zellwand''',
:*'''Primärwand'''
:*'''Sekundärwand'''
:*'''Tertiärwand'''
*'''Mittellamelle''',
*'''Interzellularen''' und dahinter ggf.
*'''Zell-Zell-Verbindungen'''.

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die '''aus Phospholipiden aufgebaute Plasmamembran''' ist immens wichtig für den '''Transport zwischen Zellen'''. Um solche Verbindungen mit anderen Zellen überhaupt erst möglich zu machen muß an manchen Stellen die Zellwand, deren (extrazellulären) Zellwandstrukturen sich bei Teilung neu bilden, durchbrochen sein (sog. '''Tüpfel''').&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die Grundsubstanz der Zellwand ist '''Cellulose''', welche sich zu sog. '''Elementarfibrillen''' zusammenlagert. Viele solcher Strukturen bilden dann sog. '''Mikrofibrillen'''. Die '''Mikrofibrillen sind über Pektine miteinander verbunden''' und enthalten u. a. weitere Stoffeinlagerungen wie '''Proteine''' und '''Hemicellulosen''', die die Wände unterschiedlich stabil machen, enthalten können. Die einzelnen Zellwände besitzen an ihrer Oberfläche unterschiedliche Strukturen. Die sog. '''Haupttexturen sind bei Sekundärwänden Paralleltexturen''', die durch regelmäßige Anordnung der Mikrofibrillen zustande kommen und Sekundärwände sehr stabil machen. '''Streutexturen sind hingegen tpyisch für Primärwände''', die durch unregelmäßige Anordnungen der Basuteine zustandekommen und noch leicht dehnbar sind. Oft gibt es - je nach Form und Funktion von Zellen in Geweben - '''sekundäre Zellwandverdickungen''' (z. B. bei wasserleitenden Zellen).&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Zwischen den Pflanzenzellen kommt es häufig zu kleinen Zwischenräumen, sog. '''Interzellularen'''. Sie können oft auch groß werden und funktionelle Aufgaben erfüllen (z. B. als Freiräume im Durchlüftungsgewebe). Interzellularen können auf verschiedene Weisen entstehen:&lt;/p&gt;
*'''schizogen''':
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&lt;p style="text-align:justify;"&gt;In Geweben stehen viele Zellen miteinander in Kontakt, v. a. um Informationen auszutauschen. Dabei sind die beiden Zellwände zweier Protoplasten, also der Zellen ohne Zellwand, durch Cytoplasmastränge, sog. '''Plasmodesmen''', miteinander verbunden, die durch die Tüpfel ragen. Z. T. kann es so sogar zur Verbindung des Endoplasmatischen Reticulums über mehrere Zellen hinweg kommen. Sind Zellen besonders beansprucht oder stehen nicht genügend mit anderen, si umgebenden, Zellen in Kontakt, so kann es zur sekundären Bildung von Plasmodesmen kommen. Dabei lagert sich ein Teil des Endoplasmatischen Reticulums an die Zellwand an und löst diese durch enzymatischen Abbau auf.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Ein weiteres wichtiges Kennzeichen von Pflanzenzellen ist ihr Besitz von Plastiden. Alle Plastiden gehen auf einen '''Plastideninitialen''' zurück, dem sog. '''Proplastid''':&lt;/p&gt;
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&lt;small&gt;'''Beziehungen und Umwandlungsmöglichkeiten von Plastiden'''&lt;/small&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Theoretisch lassen sich alle Plastidenformen in jeden beliebigen Plastid umwandeln. Ein typischer Plastid ist der '''Chloroplast'''. Chloroplasten sind aus vielen sog. '''Thylakoidstapeln''' aufgebaut, die zu sog. '''Grana''' formiert sind. Auf ihrer Oberfläche befinden sich '''ATPasen''', die während des Prozesses der '''Photosynthese''' benötigt werden. Oft finden sich in Chloroplasten auch weitere Einschlüsse wie z. B. Stärke oder Fetttröpfchen.

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*'''einschneidig''' (z. B. bei div. Meeresalgen),
*'''zweischneidig''' (z. B. bei Moosen) oder
*'''dreischneidig''' (z. B. bei Schachtelhalmen)
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;sein. Die '''Schneidigkeit''' gibt dabei die Möglichkeit der dimensionalen Teilung an (einschneidige Scheitelzellen können sich nur in 1 Richtung, dreischneitige Scheitelzellen in 3 Richtungen wachsen/teilen), wobei jeweils '''dichotome Teilung''' vorliegt.&lt;/p&gt;</text>
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    <text bytes="315" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Dauergewebe''' sind '''nicht mehr in der Lage Zellteilungen zu vollführen''', da es sich um '''ausidfferenzierte Zellen''' handelt. '''Wachstum von Dauergeweben ist somit ausgeschlossen''' bzw. im Umkehrschluß ist '''Wachstum nur bei Vorhandensein von Meristemen möglich'''.&lt;/p&gt;</text>
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In Bezug auf die '''Leitsystemtypen''' bei Kormophyten wird das
*'''Wasserleitsystem''' von
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die Elemente des Wasserleitsystems ('''Xylem''' oder "'''Holzteil'''") sind für den '''akropetalen Transport'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Transport von der Wurzel aus '''nach oben'''&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; '''von Wasser''' und darin gelösten '''Nährsalzen''' zuständig.&lt;/p&gt;
*'''Assimilatleitsystem'''
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die Assimilatleitelemente ('''Phloem''' oder "'''Bastteil'''") sind für den '''basipedalen Transport'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Transport '''von oben nach unten''' zur Wurzel hin&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; von v. a. '''Zuckern''' und '''Sekundärstoffen''' zuständig.&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;unterscheiden. '''Ausnahmen''' von der Verwendung der Leitgewebe finden sich z. B. bei der '''Mobilisierung von Speicherstoffen''', bei der z. T. auch das '''Xylem als Transportweg''' verwendet wird. Die Entstehung der einzelnen Leitbahnen wird in folgendem Model erklärt:&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild: Leitbahngenese.jpg]]&lt;\div&gt;
&lt;small&gt;'''Phylogenetisches Modell zur Entstehung von Leitbahnelementen'''&lt;/small&gt;

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&lt;references \&gt;</text>
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    <text bytes="776" xml:space="preserve">&lt;div align="center"&gt;&lt;big&gt;'''Impressum'''&lt;/big&gt;&lt;/div&gt;

''Betreiber von biostudies.de:''&lt;br/&gt;
Daniel Schütz&lt;br/&gt;
Olshausenstr. 73&lt;br/&gt;
24118 Kiel&lt;br/&gt;
[mailto:daniel@biostudies.de daniel@biostudies.de]


''Verantwortlicher:''&lt;br /&gt;
Daniel Schütz, Anschrift wie oben


&lt;div align="center"&gt;&lt;big&gt;'''Haftungsausschluß'''&lt;/big&gt;&lt;/div&gt;

Der Autor dieses Projekts übernimmt keine Haftung für die veröffentlichten Artikel. Dies gilt insbesondere im Hinblick auf Richtigkeit, Aktualität und Vollständigkeit der zur Verfügung gestellten Informationen. Es kann daher keine Verantwortung für Schäden übernommen werden, die durch das Vertrauen auf die Inhalte dieser Website oder deren Gebrauch entstehen. Die Geltendmachung von Ansprüchen jeglicher Art ist somit ausgeschlossen.</text>
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    <comment>hat „[[Biostudies:E-Book]]“ nach „[[Biostudies:Inhaltsverzeichnis]]“ verschoben</comment>
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    <text bytes="14545" xml:space="preserve">&lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[I. Einführung|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;Das nachfolgende E-Book wurden aus Skripten und Mitschriften mehrerer Vorlesungen der Ausbildungen zum &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüften Technischen Assistenten für naturkundliche Museen und Forschungsinstitute]&lt;/span&gt; am renommierten Forschungs-Institut Senckenberg und zum &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Staatlich geprüften biologisch-technischen Assistenten]&lt;/span&gt; an der Landesgewerbeanstalt Nürnberg (TÜV Rheinland) erstellt und soll im Laufe meines Biologie-Studiums um weitere Kapitel vervollständigt werden. Es erhebt daher keinen Anspruch auf Vollständigkeit oder Richtigkeit, sollte jedoch jedem Interessenten einen guten Einblick in den Umfang der Biologie und die in den (ersten) Studiensemestern vermittelten Themen geben.&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;&lt;big&gt;'''Inhaltsverzeichnis'''&lt;/big&gt;&lt;/p&gt;

*[[I. Einführung]]
**[[1.0 Definitionen der Biologie]]
**[[2.0 Aufgabengebiete der Biologie]]
**[[3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books]]

*[[II. Molekularbiologie]]
**[[1.0 Grundlagen]]
***[[1.1 Materie, Elemente und subatomare Teilchen]]
***[[1.2 Atommodell]]
***[[1.3 Chemische Bindungen]]
****[[1.3.1 Die Ionenbindung]]
****[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]
*****[[1.3.2.1 Unpolare Atombindung]]
*****[[1.3.2.2 Polare Atombindung]]
*****[[1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte]]
*****[[1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung]]
******[[1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser]]
****[[1.3.3 Koordinative oder dative Bindung]]
*****[[1.3.3.1 Metallkomplexe]]
*****[[1.3.3.2 Chelatkomplexe]]
***[[1.4 Energetische Grundlagen]]
***[[1.5 Chemisches Gleichgewicht]]
***[[1.6 Säuren und Basen]]
****[[1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)]]
****[[1.6.2 Der pH-Wert]]
****[[1.6.3 Neutralisation]]
****[[1.6.4 Puffer]]
**[[2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)]]
**[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]
***[[3.1 Allgemeines]]
***[[3.2 Einteilung]]
***[[3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren]]
***[[3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren]]
****[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung]]
****[[3.4.2 Stereoisomerie]]
***[[3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren]]
***[[3.6 Peptide]]
***[[3.7 Proteinklassen]]
***[[3.8 Struktur von Proteinen]]
***[[3.9 Enzyme]]
****[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen]]
****[[3.9.2 Klassifizierung von Enzymen]]
****[[3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung]]
****[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]
*****[[3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺]]
*****[[3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂]]
*****[[3.9.4.3 Coenzym A (CoA)]]
*****[[3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)]]
*****[[3.9.4.5 Pyridoxalphosphat]]
****[[3.9.5 Enzymkinetik]]
*****[[3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS und MENTEN (1913)]]
*****[[3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER und BURK (1913)]]
***[[3.10 Reinigung, Charakterisierung und Lagerung von Proteinen]]
****[[3.10.1 Reinigung]]
*****[[3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie]]
*****[[3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie]]
*****[[3.10.1.3 Affinitätschromatographie]]
****[[3.10.2 Charakterisierung]]
*****[[3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration]]
******[[3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)]]
******[[3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm]]
*****[[3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten]]
******[[3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)]]
******[[3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)]]
****[[3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung]]
**[[4.0 Kohlenhydrate]]
***[[4.1 Monosaccharide]]
****[[4.1.1 Entstehung von Ringformen]]
****[[4.1.2 Eigenschaften der Monosaccharide]]
****[[4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide]]
*****[[4.1.3.1 FEHLINGsche Probe]]
*****[[4.1.3.2 Silberspiegel-Probe]]
****[[4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide]]
****[[4.1.5 Glykoside]]
***[[4.2 Disaccharide]]
****[[4.2.1 Maltose (Malzzucker)]]
****[[4.2.2 Cellobiose]]
****[[4.2.3 Lactose (Milchzucker)]]
****[[4.2.4 Saccharose (Sucrose)]]
***[[4.3 Polysaccharide]]
****[[4.3.1 Homopolysaccharide]]
****[[4.3.2 Heteropolysaccharide]]

*[[III. Cytologie]]
**[[1.0 Einführung]]
**[[2.0 Prokaryonten]]
***[[2.1 Einführung]]
***[[2.2 Zellaufbau]]
****[[2.2.1 Zellhülle (cell envelope)]]
****[[2.2.2 Die bakterielle Zellwand]]
*****[[2.2.2.1 Aufbau des Mureins]]
*****[[2.2.2.2 GRAM-Färbung]]
******[[2.2.2.2.1 Übersicht wichtiger grampositiver und gramnegativer Prokaryonten]]
******[[2.2.2.2.2 Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.3 Antigene gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.4 R- und S-Formen]]
****[[2.2.3 Bakteriengeißeln]]
****[[2.2.4 Pili (Fimbrien)]]
*****[[2.2.4.1 Konjugation bei E. coli und nahe verwandten Enterobakterien]]
*****[[2.2.4.2 Experiment der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)]]
***[[2.3 Antibiotika]]
****[[2.3.1 Allgemeines]]
****[[2.3.2 Penicillin]]
*****[[2.3.2.1 Penicillintechnik]]
*****[[2.3.2.2 Halbsynthetische Penicilline]]
****[[2.3.3 Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten]]
*****[[2.3.3.1 Wirkung von Streptomycin und Tetracyclin]]
*****[[2.3.3.2 Wirkung von Chloramphenicol]]
****[[2.3.4 Problematik der Antibiotika-Resistenz]]
**[[3.0 Eukaryonten]]
***[[3.1 Einführung]]
***[[3.2 Zellorganellen und -bestandteile]]
****[[3.2.1 Zellkern (Nucleus)]]
****[[3.2.2 Endoplasmatisches Reticulum (ER)]]
****[[3.2.3 Mitochondrien]]
****[[3.2.4 GOLGI-Apparat (syn. Dictyosom)]]
****[[3.2.5 Ribosomen]]
****[[3.2.6 Peroxisomen]]
****[[3.2.7 Cytoplasma]]
****[[3.2.8 Cytoskelett]]
****[[3.2.9 Zellmembran]]
****[[3.2.10 Organellen tierischer Zellen]]
*****[[3.2.10.1 Lysosomen]]
*****[[3.2.10.2 Besonderheiten tierischer Zellmembranen]]
****[[3.2.11 Organellen pflanzlicher Zellen]]
*****[[3.2.11.1 Plastiden]]
*****[[3.2.11.2 Vakuolen]]
*****[[3.2.11.3 Zellwand]]
*****[[3.2.11.4 Besonderheiten pflanzlicher Zellmembranen]]
**[[4.0 Prinzipielle Arten des Energiegewinns]]
***[[4.1 Einführung]]
***[[4.2 Energiestoffwechsel bei chemoorganotrophen Organismen]]
****[[4.2.1 Wege der Brenztraubensäurebildung]]
*****[[4.2.1.1 Glykolyse (Fructosediphosphatweg, FDP-Weg)]]
*****[[4.2.1.2 Pentosephosphatweg]]
*****[[4.2.1.3 ENTNER-DOUDOROFF-Weg (Ketosedesoxyphosphogluconsäure-Weg, KDPE-Weg)]]
****[[4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus (oxidative Decarboxylierung und Citronensäurezyklus)]]
****[[4.2.3 Endoxidation (aerobe Atmungskette)]]
****[[4.2.4 Gärung]]
***[[4.3 Energiestoffwechsel bei chemolithotrophen Organismen]]
****[[4.3.1 Pflanzlicher Stoffwechsel]]
*****[[4.3.1.1 Besonderheiten des pflanzlichen Kohlenhydrat-Stoffwechsels]]
*****[[4.3.1.2 Lichtreaktion der Photosynthese]]
*****[[4.3.1.3 Lichtunabhängige Reaktion (CALVIN-Zyklus, Dunkelreaktion)]]
*****[[4.3.1.4 Biosynthese von Stärke in den Chloroplasten]]
*****[[4.3.1.5 Der Glyoxylsäurezyklus]]
****[[4.3.2 Nitratatmung (dissimilatorische Nitratreduktion)]]
****[[4.3.3 Sulfatatmung (dissimilatorische Sulfatreduktion)]]
**[[5.0 Zelluläre Transportvorgänge]]
***[[5.1 Einführung]]
***[[5.2 Passiver Transport]]
****[[5.2.1 Diffusion]]
****[[5.2.2 Osmose]]
***[[5.3 Aktiver Transport]]
****[[5.3.1 Aktive Tunnelproteine]]
*****[[5.3.1.1 P-Klasse-Ionenpumpen (P-class)]]
******[[5.3.1.1.1 Na⁺/K⁺-Ionenpumpen (Na⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.2 H⁺/K⁺-Ionenpumpen (H⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.3 Ca²⁺-Ionenpumpen (Ca²⁺-ATPasen)]]
*****[[5.3.1.2 V-Klasse- und F-Klasse-Ionenpumpen (V-class und F-class)]]
*****[[5.3.1.3 ABC-Transporter (ATP-binding cassettes)]]
****[[5.3.2 Gekoppelter Transport]]
***[[5.4 Endo- und Exocytose (Membranfluß)]]
***[[5.5 Signalhypothese]]
**[[6.0 Lebensbedingungen und Kultivationsfaktoren]]
***[[6.1 O₂-Bedingungen]]
***[[6.2 Temperaturbedingungen]]
***[[6.3 pH-Bedingungen]]
***[[6.4 Osmotische Bedingungen]]
***[[6.5 Nährstoffbedingungen]]
**[[7.0 Der Zellzyklus]]
***[[7.1 Mitose]]
***[[7.2 Meiose]]

*IV. Genetik
**1.0 Klassische Genetik (MENDEL-Genetik)
***[[1.1 MENDELsche Regeln]]
****[[1.1.1 Uniformitätsregel]]
****[[1.1.2 Spaltungsregel]]
****[[1.1.3 Unabhängigkeitsregel (Neukombinationsregel)]]
***[[1.2 Erweiterung der MENDELschen Regeln]]
**[[2.0 Molekulargenetik]]
***[[2.1 Aufbau und Struktur der DNA]]
****[[2.1.1 Primärstruktur der DNA]]
****[[2.1.2 Sekundärstruktur der DNA]]
****[[2.1.3 Tertiärstruktur der DNA]]
****[[2.1.4 Übergeordnete DNA-Strukturen]]
***[[2.2 Grundlagen und Prokaryonten-Genetik]]
****[[2.2.1 Ablauf der Vererbung]]
*****[[2.2.1.1 Übersicht]]
*****[[2.2.1.2 Transkription der DNA]]
*****[[2.2.1.3 Regulation der Genaktivität bei Bakterien]]
******[[2.2.1.3.1 Negative Kontrolle am Beispiel des lac-Operons von E. coli]]
****[[2.2.2 Der genetische Code]]
****[[2.2.3 Unterschiede zwischen DNA und RNA]]
****[[2.2.4 Die wichtigsten RNA-Sorten der Zelle]]
****[[2.2.5 Die Proteinbiosynthese (Translation)]]
*****[[2.2.5.1 Allgemeines]]
*****[[2.2.5.2 Initiation (Start) Der Proteinsynthese]]
******[[2.2.5.2.1 Aufbau der Ribosomenbindestelle]]
******[[2.2.5.2.2 Die Start-Aminosäure Methionin]]
*****[[2.2.5.3 Elongation (Kettenverlängerung)]]
*****[[2.2.5.4 Termination]]
*****[[2.2.5.5 Posttranslationale Modifikationen]]
****[[2.2.6 Wobble im genetischen Code]]
****[[2.2.7 Regulierung der Genexpression bei Bakterien]]
*****[[2.2.7.1 Regulation der Promotorstärke]]
*****[[2.2.7.2 Regulation über den σ-Faktor]]
*****[[2.2.7.3 Regulation des lac-Operons über den Operator]]
****[[2.2.8 Mutationen bei Bakterien]]
*****[[2.2.8.1 Auswirkung von Mutationen]]
*****[[2.2.8.2 Mutationsarten]]
*****[[2.2.8.3 Mögliche Ursachen für Basenaustauschmutationen]]
******[[2.2.8.3.1 Tautomere Basen]]
******[[2.2.8.3.2 Spontane Desaminierungen]]
******[[2.2.8.3.3 Depurinierung und Depyrimidierung]]
*****[[2.2.8.4 Auslösung von Mutationen durch Chemikalien]]
******[[2.2.8.4.1 Basenanaloge Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.2 Desaminierende Chemikalien]]
******[[2.2.8.4.3 Alkylierende Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.4 Nachweis mutagener Wirkung von Chemikalien mit dem AMES-Test (1975)]]
*****[[2.2.8.5 Mutation von Bakterien durch UV-Strahlung]]
*****[[2.2.8.6 Reversionen (Rückmutationen)]]
******[[2.2.8.6.1 Reversionen durch eine zweite Mutation im selben Gen]]
******[[2.2.8.6.2 Reversionen durch eine zweite Mutation in einem anderen Gen]]
****[[2.2.9 Replikation von Bakterien-DNA]]
*****[[2.2.9.1 Die wichtigsten Replikationsproteine und ihre Besonderheiten]]
*****[[2.2.9.2 Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation]]
*****[[2.2.9.3 Möglichkeiten der bidirektionalen Replikation]]
****[[2.2.10 Restriktions- und Modifikationssysteme (R/M-Systeme) bei Bakterien]]
*****[[2.2.10.1 Mögliche Ursachen bei ausbleibender Restriktion der Fremd-DNA in Bakterien]]
*****[[2.2.10.2 R/M-Systeme bei E. coli]]
*****[[2.2.10.3 Die Typen der Restriktionsenzyme]]
***[[2.3 Grundlagen der Gentechnik]]
****[[2.3.1 PCR (Polymerase-Kettenreaktion, polymerase chain reaction)]]
*****[[2.3.1.1 Anwendung und Durchführung]]
*****[[2.3.1.2 Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen]]
*****[[2.3.1.3 Amplifikation der gesamten DNA]]
******[[2.3.1.3.1 Der genetische Fingerabdruck]]
****[[2.3.2 Grundprinzip der Genklonierung]]
*****[[2.3.2.1 Bedeutung überstehender Enden]]
*****[[2.3.2.2 Restriktionsanalyse mit Hilfe der Agarosegelelektrophorese]]
******[[2.3.2.2.1 Theorie zur Gelelektrophorese von DNA]]
******[[2.3.2.2.2 Auswertung]]
*****[[2.3.2.3 Genklonierung mit E. coli]]
******[[2.3.2.3.1 Gewünschte Eigenschaften von Plasmidvektoren]]
******[[2.3.2.3.2 Eigenschaften der verwendeten Wirtszellen]]
******[[2.3.2.3.3 Vorgehensweise zur Selektion und Identifikation rekombinanter Kolonien]]
*****[[2.3.2.4 Klonierung mit pUC-Plasmiden]]
******[[2.3.2.4.1 Test auf Lactose-Abbau]]
******[[2.3.2.4.2 Prinzip der Koloniefärbung bei Klonierung mit pUC-Plasmiden zur Identifizierung rekombinanter Kolonien]]
****[[2.3.3 Tricks in der Gentechnik]]
*****[[2.3.3.1 Transformation - Methode zum Einschleusen gentechnisch veränderter DNA in Bakterien]]
******[[2.3.3.1.1 Wichtige Faktoren für erfolgreiche Transformation]]
******[[2.3.3.1.2 Form der aufgenommenen DNA]]
******[[2.3.3.1.3 Transformationsrate bei E. coli]]
******[[2.3.3.1.4 Suche nach dem richtigen Klon]]
*****[[2.3.3.2 Hybridisierung mit einer Gensonde]]
******[[2.3.3.2.1 Prinzip der Hybridisierung]]
******[[2.3.3.2.2 Herstellung radioaktiv markierter Gensonden]]
******[[2.3.3.2.3 Nichtradioaktive DNA-Markierung (non radioactive labelling)]]
******[[2.3.3.2.4 Koloniehybridisierung]]
******[[2.3.3.2.5 Plasmidisolierung aus E. coli]]
*****[[2.3.3.3 Southern Hybridisierung (blotting, transfer)]]
*****[[2.3.3.4 Nachweis von Genen mit Hilfe der PCR]]
****[[2.3.4 DNA-Sequenzierung]]
*****[[2.3.4.1 Kettenabbruch nach SANGER et al. (1977)]]
******[[2.3.4.1.1 Gewinnung von Einzelstrang und Primer]]
******[[2.3.4.1.2 Kettenabbruch durch Dideoxy-Nukleotide]]
*****[[2.3.4.2 Sequencer]]
******[[2.3.4.2.1 Monofluorophores System]]
******[[2.3.4.2.2 Multifluorophores System]]
*****[[2.3.4.3 Taq-Cycle-Sequenzierung]]
***[[2.4 Eukaryonten-Genetik]]
****[[2.4.1 Aufbau und Funktion des eukaryontischen Operons]]
*****[[2.4.1.1 Aufbau]]
*****[[2.4.1.2 Gene]]
*****[[2.4.1.3 RNA-Arten und RNA-Polymerasen]]
*****[[2.4.1.4 Struktur der eukaryontischen Transkriptionseinheit (auf der DNA)]]
*****[[2.4.1.5 Bedeutung der Introns]]
*****[[2.4.1.6 mRNA-Reifung (Processing) im Zellkern]]
*****[[2.4.1.7 Genregulation der Genaktivität bei Eukaryonten]]
****[[2.4.2 Klonierung von Eukaryontengenen in Bakterien]]
**3.0 Populationsgenetik

*V. Systematik, Nomenklatur und Taxonomie

*VI. Zoologie
**[[1.0 Systematik der Tiere]]

*VII. Botanik
**[[1.0 Systematik der Pflanzen]]

*[[Abbildungsverzeichnis]]

*[[Tabellenverzeichnis]]

*[[Quellenverzeichnis]]


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    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="13241" xml:space="preserve">Die Inhalte des "alten" E-Books sind [[Biostudies:Inhaltsverzeichnis|hier]] zu finden.

{{#tree:
*I. [[Überblick]]
**1.0 [[Definitionen der Biologie]]
**2.0 [[Aufgabengebiete der Biologie]]
**3.0 [[Gliederung des vorliegenden E-Books]]
*II. [[Molekularbiologie]]
**1.0 [[Grundlagen]]
***1.1 [[Materie, Element und subatomare Teilchen]]
***1.2 [[Entdeckung subatomarer Bausteine]]
***1.3 [[Atommodelle]]
****1.3.1 [[Orbitalmodell]]
**2.0 [[Organische Chemie]]
***2.1 [[Einführung]]
***2.2 [[Das Element Kohlenstoff]]
***2.3 [[Alkane (Aliphaten)]]
****2.3.1 [[n-Alkane (normale Alkane)]]
****2.3.2 [[Verzweigte Alkane]]
****2.3.3 [[Wichtige Alkane]]
****2.3.4 [[Rotationsprofile &amp; Konformationsanalyse]]
****2.3.5 [[Cycloalkane]]
****2.3.6 [[Reaktionen der Alkane]]
*****2.3.6.1 [[Reaktionen mit Halogenen]]
*****2.3.6.2 [[Pyrolyse]]
*****2.3.6.3 [[Auftrennung von Erdölen]]
*****2.3.6.4 [[Kraftstoffe]]
*****2.3.6.5 [[Verbrennung]]
***2.4 [[Halogenalkane]]
****2.4.1 [[Chiralität]]
****2.4.2 [[Chiralitätselemente]]
****2.4.3 [[Eigenschaften der Halogenalkane]]
****2.4.4 [[Reaktionen von Halogenalkanen]]
*****2.4.4.1 [[Nucleophile Substitution]]
*****2.4.4.2 [[Eliminierung]]
*****2.4.4.3 [[Reaktion mit Metallen]]
***2.5 [[Organometallverbindungen]]
***2.6 [[Alkohole]]
****2.6.1 [[Eigenschaften der Alkohole]]
****2.6.2 [[Wichtige Alkohole]]
****2.6.3 [[Reaktionen der Alkohole]]
*****2.6.3.1 [[Säure/Base-Verhalten]]
*****2.6.3.2 [[Reaktion zu Halogeniden]]
*****2.6.3.3 [[Umlagerungen]]
*****2.6.3.4 [[Anorganische Ester]]
*****2.6.3.5 [[Ether aus Alkoholen]]
*****2.6.3.6 [[Eliminierung]]
*****2.6.3.7 [[Oxidation]]
***2.7 [[Ether]]
****2.7.1 [[Eigenschaften der Ether]]
****2.7.2 [[Wichtige Ether]]
****2.7.3 [[Reaktionen der Ether]]
*****2.7.3.1 [[Reaktionen mit Säure]]
*****2.7.3.2 [[Etherspaltung]]
*****2.7.3.3 [[Autoxidation]]
***2.8 [[Aliphatische N-Verbindungen]]
****2.8.1 [[Azide]]
****2.8.2 [[Amine]]
*****2.8.2.1 [[Darstellung]]
*****2.8.2.2 [[Reaktionen mit Säuren und Basen]]
*****2.8.2.3 [[Eliminierung]]
****2.8.3 [[Weitere aliphatische N-Verbindungen]]
****2.8.4 [[Alkaloide]]
***2.9 [[Alkene (früher: Olefine)]]
****2.9.1 [[Eigenschaften]]
****2.9.2 [[Darstellung]]
****2.9.3 [[Reaktionen]]
****2.9.4 [[Wichtige Alkene]]
***2.10 [[Polymere]]
***2.11 [[Alkine]]
****2.11.1 [[Eigenschaften]]
****2.11.2 [[Darstellung]]
****2.11.3 [[Reaktionen]]
*III. [[Zoologie]]
**1.0 [[Stämme des Tierreichs]]
***1.1 [[Anmerkungen zur Systematik]]
***1.2 [[Systematischer Teil]]
****1.2.1 Reich: [[Protista]]
*****1.2.1.1 Stamm: [[Microspora]]
*****1.2.1.2 Stamm: [[Sarcomastigophora]]
******1.2.1.2.1 Unterstamm: [[Mastigophora (Flagellaten)]]
*******1.2.1.2.1.1 Klasse: [[Phytomastigophora]]
*******1.2.1.2.1.2 Klasse: [[Zoomastigophora]]
******1.2.1.2.2 Unterstamm: [[Sarcodina]]
*******1.2.1.2.2.1 Überklasse: [[Rhizopoda (Wurzelfüßer)]]
********1.2.1.2.2.1.1 Klasse: [[Granuloreticulosea]]
********1.2.1.2.2.1.2 Klasse: [[Acrasea (Zelluläre Schleimpilze]]
*****1.2.1.3 Stamm: [[Apicomplexa]]
******1.2.1.3.1 Klasse: [[Sporozoa (Sporentierchen)]]
****1.2.2 Reich: [[Animalia]]
*****1.2.2.1 [[Parasitismus]]
*****1.2.2.2 [[Parazoa]]
******1.2.2.2.1 Stamm: [[Porifera (Schwämme)]]
*******1.2.2.2.1.1 Klasse: [[Calcarea (Kalkschwämme)]]
*******1.2.2.2.1.2 Klasse: [[Hexactinellida (Kieselschwämme)]]
*******1.2.2.2.1.3 Klasse: [[Demospongiae (Hornschwämme)]]
*****1.2.2.3 [[Eumetazoa]]
******1.2.2.3.1 [[Radiata, Coelenterata (radiärsymmetrische Tiere, Hohltiere)]]
*******1.2.2.3.1.1 Stamm: [[Cnidaria (Nesseltiere)]]
********1.2.2.3.1.1.1 Klasse: [[Hydrozoa]]
********1.2.2.3.1.1.2 Klasse: [[Scyphozoa]]
********1.2.2.3.1.1.3 Klasse: [[Anthozoa (Korallen)]]
*********1.2.2.3.1.1.3.1 Unterklasse: [[Hexacorallia]]
**********1.2.2.3.1.1.3.1.1 Ordnung: [[Madreporaria (Steinkorallen)]]
*******1.2.2.3.1.2 Stamm: [[Ctenophora, Acnidaria (Rippenquallen)]]
******1.2.2.3.2 [[Bilateria (bilateralsymmetrische Tiere)]]
*******1.2.2.3.2.1 [[Protostomia (Urmundtiere, Urmünder)]]
********1.2.2.3.2.1.1 [[Entwicklung der Leibeshöhle]]
********1.2.2.3.2.1.2 Stamm: [[Plathelminthes (Plattwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.2.1 Klasse: [[Turbellaria (Strudelwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.2.2 Klasse: [[Trematodes (Saugwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.2.3 Klasse: [[Cestodes (Bandwürmer)]]
********1.2.2.3.2.1.3 Stamm: [[Nemathelminthes, Aschelminthes (Rundwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.1 Klasse: [[Gastrotricha (Bauchhärlinge)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.2 Klasse: [[Nematoda (Fadenwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.3 Klasse: [[Nematomorpha (Saitenwürmer, Pferdehaarwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.4 Klasse: [[Rotatoria (Rädertierchen)]]
**********1.2.2.3.2.1.3.4.1 Ordnung: [[Seisonidea]]
**********1.2.2.3.2.1.3.4.2 Ordnung: [[Monogononta]]
**********1.2.2.3.2.1.3.4.3 Ordnung: [[Bdelloidea]]
*********1.2.2.3.2.1.3.5 Klasse: [[Acanthocephala (Kratzwürmer, Kratzer)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.6 Klasse: [[Priapulida (Priapswürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.7 Klasse: [[Loricifera]]
*********1.2.2.3.2.1.3.8 Klasse: [[Kinorhyncha (Hakenrüssler)]]
********1.2.2.3.2.1.4 Stamm: [[Gnathostomulida (Kiefermäulchen)]]
********1.2.2.3.2.1.5 Stamm: [[Nemertini (Schnurwürmer)]]
********1.2.2.3.2.1.6 [[Articulata (Gliedertiere)]]
*********1.2.2.3.2.1.6.1 Stamm: [[Annelida (Ringelwürmer)]]
**********1.2.2.3.2.1.6.1.1 Klasse: [[Polychaeta (Vielborster)]]
***********1.2.2.3.2.1.6.1.1.1 [[Errantia]]
***********1.2.2.3.2.1.6.1.1.2 [[Sedentaria]]
***********1.2.2.3.2.1.6.1.1.3 Ordnung: [[Pogonophora (Bartwürmer)]]
**********1.2.2.3.2.1.6.1.2 [[Clitellata]]
***********1.2.2.3.2.1.6.1.2.1 Klasse: [[Oligochaeta (Wenigborster)]]
***********1.2.2.3.2.1.6.1.2.2 Klasse: [[Hirudinea (Egel)]]
*********1.2.2.3.2.1.6.2 Stamm: [[Tardigrada (Bärtierchen)]]
*********1.2.2.3.2.1.6.3 Stamm: [[Pentastomida (Zungenwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.6.4 Stamm: [[Onychophora (Stummelfüßer)]]
*********1.2.2.3.2.1.6.5 Stamm: [[Arthropoda (Gliederfüßer)]]
**********1.2.2.3.2.1.6.5.1 [[Amandibulata]]
***********1.2.2.3.2.1.6.5.1.1 Unterstamm: [[Trilobitomorpha]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.1.1.1 Klasse: [[Trilobita (Trilobiten)]]
***********1.2.2.3.2.1.6.5.1.2 Unterstamm: [[Chelicerata]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.1 Klasse: [[Merostomata (Pfeilschwanzkrebse)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.2 Klasse: [[Arachnida (Spinnentiere)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.2.1 Ordnung: [[Scorpiones (Skorpione)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.2.2 Ordnung: [[Araneae (Webspinnen)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.2.3 Ordnung: [[Acari (Milben)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.2.4 Ordnung: [[Opiliones (Weberknechte)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.3 Klasse: [[Pantopoda (Asselspinnen)]]
**********1.2.2.3.2.1.6.5.2 [[Mandibulata]]
***********1.2.2.3.2.1.6.5.2.1 Unterstamm: [[Crustacea (Krebstiere)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.1 Klasse: [[Remipedia]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.2 Klasse: [[Cephalocarida]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.3 Klasse: [[Phyllopoda (Blattfußkrebse)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.4 Klasse: [[Anostraca]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.5 Klasse: [[Ostracoda (Muschelkrebse)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.6 Klasse: [[Copepoda (Ruderfußkrebse)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.7 Klasse: [[Branchiura (Fischläuse)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.8 Klasse: [[Mystacocarida]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.9 Klasse: [[Tantulocarida]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.10 Klasse: [[Ascothoracida]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.11 Klasse: [[Cirripedia (Rankenfüßer)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.12 Klasse: [[Malacostraca (Höhere Krebse)]]
***********1.2.2.3.2.1.6.5.2.2 Unterstamm: [[Tracheata, Antennata, Monantennata]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.1 Klasse: [[Myriapoda (Tausendfüßer)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.1.1 Unterklasse: [[Chilopoda (Hundertfüßer)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.1.2 Unterklasse: [[Symphyla (Zwergfüßer)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.1.3 Unterklasse: [[Diplopoda (Doppelfüßer)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.1.4 Unterklasse: [[Pauropoda [Wenigfüßer)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2 Klasse: [[Insecta, Hexapoda (Insekten)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1 [[Apterygota (Ungeflügelte Insekten)]]
**************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1.1 Unterklasse: [[Archaeognatha (Felsenspringer)]]
**************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1.2 Unterklasse: [[Zygentoma (Fischchen)]]
**************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1.3 Unterklasse: [[Diplura (Doppelschwänze)]]
**************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1.4 Unterklasse: [[Protura (Beintastler)]]
**************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1.5 Unterklasse: [[Collembola (Springschwänze)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.2 [[Pterygota (Geflügelte Insekten)]]
********1.2.2.3.2.1.7 Stamm: [[Mollusca (Weichtiere)]]
*********1.2.2.3.2.1.7.1 [[Aculifera (Stachelweichtiere)]]
**********1.2.2.3.2.1.7.1.1 Klasse: [[Aplacophora (Wurmmollusken)]]
**********1.2.2.3.2.1.7.1.2 Klasse: [[Polyplacophora (Käferschnecken)]]
*********1.2.2.3.2.1.7.2 [[Conchifera (Schalenweichtiere)]]
**********1.2.2.3.2.1.7.2.1 Klasse: [[Monoplacophora (Urmützenschnecken)]]
**********1.2.2.3.2.1.7.2.2 Klasse: [[Gastropoda (Schnecken)]]
***********1.2.2.3.2.1.7.2.2.1 Unterklasse: [[Streptoneura, Prosobranchia]]
************1.2.2.3.2.1.7.2.2.1.1 Ordnung: [[Archaeogastropoda, Diotocardia]]
************1.2.2.3.2.1.7.2.2.1.2 Ordnung: [[Mesogastropoda, Monotocardia]]
************1.2.2.3.2.1.7.2.2.1.3 Ordnung: [[Neogastropoda, Stenoglossa]]
***********1.2.2.3.2.1.7.2.2.2 [[Euthyneura]]
************1.2.2.3.2.1.7.2.2.2.1 Unterklasse: [[Opisthobranchia (Hinterkiemer)]]
************1.2.2.3.2.1.7.2.2.2.2 Unterklasse: [[Pulmonata (Lungenschnecken)]]
**********1.2.2.3.2.8.1.7.3 Klasse: [[Scaphopoda (Kahnfüßer, Grabfüßer)]]
**********1.2.2.3.2.8.1.7.4 Klasse: [[Bivalvia (Muscheln)]]
**********1.2.2.3.2.8.1.7.5 Klasse: [[Cephalopoda (Kopffüßer)]]
***********1.2.2.3.2.1.7.2.5.1 Unterklasse: [[Tetrabranchia]]
***********1.2.2.3.2.1.7.2.5.2 Unterklasse: [[Dibranchiata]]
**Exkurs: [[Evolution der Lichtsinnesorgane]]
*IV. [[Botanik]]
**1.0 [[Stämme des Pflanzenreichs]]
**2.0 [[Anatomie, Histologie und Morphologie der Kormophyten]]
***2.1 [[Bemerkungen zur Anatomie, Histologie und Morphologie]]
***2.2 [[Histologie der Kormophyten]]
****2.2.1 [[Bildungsmeristeme]]
*****2.2.1.1 [[Apikalmeristeme (Scheitelmeristeme)]]
******2.2.1.1.1 [[Sproßscheitelmeristeme]]
*******2.2.1.1.1.1 [[Scheitelzellen]]
*******2.2.1.1.1.2 [[Initialkomplexe]]
*******2.2.1.1.1.3 [[Differenziertes Apikalmeristem]]
******2.2.1.1.2 [[Wurzelscheitelmeristeme]]
*****2.2.1.2 [[Restmeristeme]]
*****2.2.1.3 [[Meristemoide]]
*****2.2.1.4 [[Lateralmeristeme]]
****2.2.2 [[Dauergewebe]]
*****2.2.2.1 [[Parenchym (Grundgewebe, "Füllgewebe")]]
******2.2.2.1.1 [[Assimilationsparenchym (Chlorenchym)]]
******2.2.2.1.2 [[Speicherparenchym]]
******2.2.2.1.3 [[Leitparenchym]]
******2.2.2.1.4 [[Aerenchym (Durchlüftungsgewebe)]]
*****2.2.2.2 [[Abschlußgewebe]]
******2.2.2.2.1 [[Epidermis]]
*******2.2.2.2.1.1 [[Stomata (Spaltöffnungen)]]
*******2.2.2.2.1.2 [[Bildungen subepidermaler Bereiche]]
******2.2.2.2.2 [[Periderm und Borke]]
******2.2.2.2.3 [[Cutisgewebe]]
******2.2.2.2.4 [[Endodermis]]
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******2.2.2.3.1 [[Rhizodermis]]
******2.2.2.3.2 [[Hydropoten]]
******2.2.2.3.3 [[Absorptionshaare]]
******2.2.2.3.4 [[Velamen radicum]]
******2.2.2.3.5 [[Haustorien]]
*****2.2.2.4 [[Absonderungsgewebe und Ausscheidungsgewebe]]
******2.2.2.4.1 [[Hydrathoden]]
******2.2.2.4.2 [[Drüsenzellen, Drüsenhaare und Drüsengewebe]]
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******2.2.2.5.1 [[Kollenchym]]
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******2.2.2.5.3 [[Gegenüberstellung von Kollenchym und Sklerenchym]]
*****2.2.2.6 [[Leitgewebe]]
******2.2.2.6.1 [[Xylem]]
******2.2.2.6.2 [[Phloem]]
***2.3 [[Anatomie und Morphologie des Kormus]]
****2.3.1 [[Sproßachse]]
*****2.3.1.1 [[Primärer Bau der Sproßachse]]
******2.3.1.1.1 [[Zonierung und Differenzierung]]
******2.3.1.1.2 [[Leitbündeltypen]]
******2.3.1.1.3 [[Stelärtheorie]]
******2.3.1.1.4 [[Leitbündelanordnung]]
*****2.3.1.2 [[Sekundäres Dickenwachstum des Sprosses]]
******2.3.1.2.1 [[Kambium]]
******2.3.1.2.2 [[Histologie des Holzes]]
******2.3.1.2.3 [[Histologie des Bast]]
*****2.3.1.3 [[Metamorphosen der Sproßachse]]
****2.3.2 [[Wurzel]]
*****2.3.2.1 [[Primärer Bau der Wurzel]]
******2.3.2.1.1 [[Zonierung der Wurzelspitze]]
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******2.3.2.1.3 [[Seitenwurzelbildung]]
******2.3.2.1.4 [[Unterscheidungsmerkmale von Wurzel und Sproß]]
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*****2.3.2.3 [[Metamorphosen der Wurzel]]
****2.3.3 [[Blatt]]
*****2.3.3.1 [[Allgemeines]]
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******2.3.3.1.2 [[Aufbau]]
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******2.3.3.1.4 [[Laubblatt-Typen]]
******2.3.3.1.5 [[Blattstellungen]]
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*****2.3.3.2 [[Bau der Laubblätter]]
*****2.3.3.3 [[Metamorphosen der Blätter]]
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    <text bytes="13265" xml:space="preserve">&lt;div align="center"&gt;Die Inhalte des alten E-Books sind [[Biostudies:Inhaltsverzeichnis|hier]] zu finden.&lt;/div&gt;

{{#tree:
*I. [[Überblick]]
**1.0 [[Definitionen der Biologie]]
**2.0 [[Aufgabengebiete der Biologie]]
**3.0 [[Gliederung des vorliegenden E-Books]]
*II. [[Molekularbiologie]]
**1.0 [[Grundlagen]]
***1.1 [[Materie, Element und subatomare Teilchen]]
***1.2 [[Entdeckung subatomarer Bausteine]]
***1.3 [[Atommodelle]]
****1.3.1 [[Orbitalmodell]]
**2.0 [[Organische Chemie]]
***2.1 [[Einführung]]
***2.2 [[Das Element Kohlenstoff]]
***2.3 [[Alkane (Aliphaten)]]
****2.3.1 [[n-Alkane (normale Alkane)]]
****2.3.2 [[Verzweigte Alkane]]
****2.3.3 [[Wichtige Alkane]]
****2.3.4 [[Rotationsprofile &amp; Konformationsanalyse]]
****2.3.5 [[Cycloalkane]]
****2.3.6 [[Reaktionen der Alkane]]
*****2.3.6.1 [[Reaktionen mit Halogenen]]
*****2.3.6.2 [[Pyrolyse]]
*****2.3.6.3 [[Auftrennung von Erdölen]]
*****2.3.6.4 [[Kraftstoffe]]
*****2.3.6.5 [[Verbrennung]]
***2.4 [[Halogenalkane]]
****2.4.1 [[Chiralität]]
****2.4.2 [[Chiralitätselemente]]
****2.4.3 [[Eigenschaften der Halogenalkane]]
****2.4.4 [[Reaktionen von Halogenalkanen]]
*****2.4.4.1 [[Nucleophile Substitution]]
*****2.4.4.2 [[Eliminierung]]
*****2.4.4.3 [[Reaktion mit Metallen]]
***2.5 [[Organometallverbindungen]]
***2.6 [[Alkohole]]
****2.6.1 [[Eigenschaften der Alkohole]]
****2.6.2 [[Wichtige Alkohole]]
****2.6.3 [[Reaktionen der Alkohole]]
*****2.6.3.1 [[Säure/Base-Verhalten]]
*****2.6.3.2 [[Reaktion zu Halogeniden]]
*****2.6.3.3 [[Umlagerungen]]
*****2.6.3.4 [[Anorganische Ester]]
*****2.6.3.5 [[Ether aus Alkoholen]]
*****2.6.3.6 [[Eliminierung]]
*****2.6.3.7 [[Oxidation]]
***2.7 [[Ether]]
****2.7.1 [[Eigenschaften der Ether]]
****2.7.2 [[Wichtige Ether]]
****2.7.3 [[Reaktionen der Ether]]
*****2.7.3.1 [[Reaktionen mit Säure]]
*****2.7.3.2 [[Etherspaltung]]
*****2.7.3.3 [[Autoxidation]]
***2.8 [[Aliphatische N-Verbindungen]]
****2.8.1 [[Azide]]
****2.8.2 [[Amine]]
*****2.8.2.1 [[Darstellung]]
*****2.8.2.2 [[Reaktionen mit Säuren und Basen]]
*****2.8.2.3 [[Eliminierung]]
****2.8.3 [[Weitere aliphatische N-Verbindungen]]
****2.8.4 [[Alkaloide]]
***2.9 [[Alkene (früher: Olefine)]]
****2.9.1 [[Eigenschaften]]
****2.9.2 [[Darstellung]]
****2.9.3 [[Reaktionen]]
****2.9.4 [[Wichtige Alkene]]
***2.10 [[Polymere]]
***2.11 [[Alkine]]
****2.11.1 [[Eigenschaften]]
****2.11.2 [[Darstellung]]
****2.11.3 [[Reaktionen]]
*III. [[Zoologie]]
**1.0 [[Stämme des Tierreichs]]
***1.1 [[Anmerkungen zur Systematik]]
***1.2 [[Systematischer Teil]]
****1.2.1 Reich: [[Protista]]
*****1.2.1.1 Stamm: [[Microspora]]
*****1.2.1.2 Stamm: [[Sarcomastigophora]]
******1.2.1.2.1 Unterstamm: [[Mastigophora (Flagellaten)]]
*******1.2.1.2.1.1 Klasse: [[Phytomastigophora]]
*******1.2.1.2.1.2 Klasse: [[Zoomastigophora]]
******1.2.1.2.2 Unterstamm: [[Sarcodina]]
*******1.2.1.2.2.1 Überklasse: [[Rhizopoda (Wurzelfüßer)]]
********1.2.1.2.2.1.1 Klasse: [[Granuloreticulosea]]
********1.2.1.2.2.1.2 Klasse: [[Acrasea (Zelluläre Schleimpilze]]
*****1.2.1.3 Stamm: [[Apicomplexa]]
******1.2.1.3.1 Klasse: [[Sporozoa (Sporentierchen)]]
****1.2.2 Reich: [[Animalia]]
*****1.2.2.1 [[Parasitismus]]
*****1.2.2.2 [[Parazoa]]
******1.2.2.2.1 Stamm: [[Porifera (Schwämme)]]
*******1.2.2.2.1.1 Klasse: [[Calcarea (Kalkschwämme)]]
*******1.2.2.2.1.2 Klasse: [[Hexactinellida (Kieselschwämme)]]
*******1.2.2.2.1.3 Klasse: [[Demospongiae (Hornschwämme)]]
*****1.2.2.3 [[Eumetazoa]]
******1.2.2.3.1 [[Radiata, Coelenterata (radiärsymmetrische Tiere, Hohltiere)]]
*******1.2.2.3.1.1 Stamm: [[Cnidaria (Nesseltiere)]]
********1.2.2.3.1.1.1 Klasse: [[Hydrozoa]]
********1.2.2.3.1.1.2 Klasse: [[Scyphozoa]]
********1.2.2.3.1.1.3 Klasse: [[Anthozoa (Korallen)]]
*********1.2.2.3.1.1.3.1 Unterklasse: [[Hexacorallia]]
**********1.2.2.3.1.1.3.1.1 Ordnung: [[Madreporaria (Steinkorallen)]]
*******1.2.2.3.1.2 Stamm: [[Ctenophora, Acnidaria (Rippenquallen)]]
******1.2.2.3.2 [[Bilateria (bilateralsymmetrische Tiere)]]
*******1.2.2.3.2.1 [[Protostomia (Urmundtiere, Urmünder)]]
********1.2.2.3.2.1.1 [[Entwicklung der Leibeshöhle]]
********1.2.2.3.2.1.2 Stamm: [[Plathelminthes (Plattwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.2.1 Klasse: [[Turbellaria (Strudelwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.2.2 Klasse: [[Trematodes (Saugwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.2.3 Klasse: [[Cestodes (Bandwürmer)]]
********1.2.2.3.2.1.3 Stamm: [[Nemathelminthes, Aschelminthes (Rundwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.1 Klasse: [[Gastrotricha (Bauchhärlinge)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.2 Klasse: [[Nematoda (Fadenwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.3 Klasse: [[Nematomorpha (Saitenwürmer, Pferdehaarwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.4 Klasse: [[Rotatoria (Rädertierchen)]]
**********1.2.2.3.2.1.3.4.1 Ordnung: [[Seisonidea]]
**********1.2.2.3.2.1.3.4.2 Ordnung: [[Monogononta]]
**********1.2.2.3.2.1.3.4.3 Ordnung: [[Bdelloidea]]
*********1.2.2.3.2.1.3.5 Klasse: [[Acanthocephala (Kratzwürmer, Kratzer)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.6 Klasse: [[Priapulida (Priapswürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.7 Klasse: [[Loricifera]]
*********1.2.2.3.2.1.3.8 Klasse: [[Kinorhyncha (Hakenrüssler)]]
********1.2.2.3.2.1.4 Stamm: [[Gnathostomulida (Kiefermäulchen)]]
********1.2.2.3.2.1.5 Stamm: [[Nemertini (Schnurwürmer)]]
********1.2.2.3.2.1.6 [[Articulata (Gliedertiere)]]
*********1.2.2.3.2.1.6.1 Stamm: [[Annelida (Ringelwürmer)]]
**********1.2.2.3.2.1.6.1.1 Klasse: [[Polychaeta (Vielborster)]]
***********1.2.2.3.2.1.6.1.1.1 [[Errantia]]
***********1.2.2.3.2.1.6.1.1.2 [[Sedentaria]]
***********1.2.2.3.2.1.6.1.1.3 Ordnung: [[Pogonophora (Bartwürmer)]]
**********1.2.2.3.2.1.6.1.2 [[Clitellata]]
***********1.2.2.3.2.1.6.1.2.1 Klasse: [[Oligochaeta (Wenigborster)]]
***********1.2.2.3.2.1.6.1.2.2 Klasse: [[Hirudinea (Egel)]]
*********1.2.2.3.2.1.6.2 Stamm: [[Tardigrada (Bärtierchen)]]
*********1.2.2.3.2.1.6.3 Stamm: [[Pentastomida (Zungenwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.6.4 Stamm: [[Onychophora (Stummelfüßer)]]
*********1.2.2.3.2.1.6.5 Stamm: [[Arthropoda (Gliederfüßer)]]
**********1.2.2.3.2.1.6.5.1 [[Amandibulata]]
***********1.2.2.3.2.1.6.5.1.1 Unterstamm: [[Trilobitomorpha]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.1.1.1 Klasse: [[Trilobita (Trilobiten)]]
***********1.2.2.3.2.1.6.5.1.2 Unterstamm: [[Chelicerata]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.1 Klasse: [[Merostomata (Pfeilschwanzkrebse)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.2 Klasse: [[Arachnida (Spinnentiere)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.2.1 Ordnung: [[Scorpiones (Skorpione)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.2.2 Ordnung: [[Araneae (Webspinnen)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.2.3 Ordnung: [[Acari (Milben)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.2.4 Ordnung: [[Opiliones (Weberknechte)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.3 Klasse: [[Pantopoda (Asselspinnen)]]
**********1.2.2.3.2.1.6.5.2 [[Mandibulata]]
***********1.2.2.3.2.1.6.5.2.1 Unterstamm: [[Crustacea (Krebstiere)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.1 Klasse: [[Remipedia]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.2 Klasse: [[Cephalocarida]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.3 Klasse: [[Phyllopoda (Blattfußkrebse)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.4 Klasse: [[Anostraca]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.5 Klasse: [[Ostracoda (Muschelkrebse)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.6 Klasse: [[Copepoda (Ruderfußkrebse)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.7 Klasse: [[Branchiura (Fischläuse)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.8 Klasse: [[Mystacocarida]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.9 Klasse: [[Tantulocarida]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.10 Klasse: [[Ascothoracida]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.11 Klasse: [[Cirripedia (Rankenfüßer)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.12 Klasse: [[Malacostraca (Höhere Krebse)]]
***********1.2.2.3.2.1.6.5.2.2 Unterstamm: [[Tracheata, Antennata, Monantennata]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.1 Klasse: [[Myriapoda (Tausendfüßer)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.1.1 Unterklasse: [[Chilopoda (Hundertfüßer)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.1.2 Unterklasse: [[Symphyla (Zwergfüßer)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.1.3 Unterklasse: [[Diplopoda (Doppelfüßer)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.1.4 Unterklasse: [[Pauropoda [Wenigfüßer)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2 Klasse: [[Insecta, Hexapoda (Insekten)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1 [[Apterygota (Ungeflügelte Insekten)]]
**************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1.1 Unterklasse: [[Archaeognatha (Felsenspringer)]]
**************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1.2 Unterklasse: [[Zygentoma (Fischchen)]]
**************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1.3 Unterklasse: [[Diplura (Doppelschwänze)]]
**************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1.4 Unterklasse: [[Protura (Beintastler)]]
**************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1.5 Unterklasse: [[Collembola (Springschwänze)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.2 [[Pterygota (Geflügelte Insekten)]]
********1.2.2.3.2.1.7 Stamm: [[Mollusca (Weichtiere)]]
*********1.2.2.3.2.1.7.1 [[Aculifera (Stachelweichtiere)]]
**********1.2.2.3.2.1.7.1.1 Klasse: [[Aplacophora (Wurmmollusken)]]
**********1.2.2.3.2.1.7.1.2 Klasse: [[Polyplacophora (Käferschnecken)]]
*********1.2.2.3.2.1.7.2 [[Conchifera (Schalenweichtiere)]]
**********1.2.2.3.2.1.7.2.1 Klasse: [[Monoplacophora (Urmützenschnecken)]]
**********1.2.2.3.2.1.7.2.2 Klasse: [[Gastropoda (Schnecken)]]
***********1.2.2.3.2.1.7.2.2.1 Unterklasse: [[Streptoneura, Prosobranchia]]
************1.2.2.3.2.1.7.2.2.1.1 Ordnung: [[Archaeogastropoda, Diotocardia]]
************1.2.2.3.2.1.7.2.2.1.2 Ordnung: [[Mesogastropoda, Monotocardia]]
************1.2.2.3.2.1.7.2.2.1.3 Ordnung: [[Neogastropoda, Stenoglossa]]
***********1.2.2.3.2.1.7.2.2.2 [[Euthyneura]]
************1.2.2.3.2.1.7.2.2.2.1 Unterklasse: [[Opisthobranchia (Hinterkiemer)]]
************1.2.2.3.2.1.7.2.2.2.2 Unterklasse: [[Pulmonata (Lungenschnecken)]]
**********1.2.2.3.2.8.1.7.3 Klasse: [[Scaphopoda (Kahnfüßer, Grabfüßer)]]
**********1.2.2.3.2.8.1.7.4 Klasse: [[Bivalvia (Muscheln)]]
**********1.2.2.3.2.8.1.7.5 Klasse: [[Cephalopoda (Kopffüßer)]]
***********1.2.2.3.2.1.7.2.5.1 Unterklasse: [[Tetrabranchia]]
***********1.2.2.3.2.1.7.2.5.2 Unterklasse: [[Dibranchiata]]
**Exkurs: [[Evolution der Lichtsinnesorgane]]
*IV. [[Botanik]]
**1.0 [[Stämme des Pflanzenreichs]]
**2.0 [[Anatomie, Histologie und Morphologie der Kormophyten]]
***2.1 [[Bemerkungen zur Anatomie, Histologie und Morphologie]]
***2.2 [[Histologie der Kormophyten]]
****2.2.1 [[Bildungsmeristeme]]
*****2.2.1.1 [[Apikalmeristeme (Scheitelmeristeme)]]
******2.2.1.1.1 [[Sproßscheitelmeristeme]]
*******2.2.1.1.1.1 [[Scheitelzellen]]
*******2.2.1.1.1.2 [[Initialkomplexe]]
*******2.2.1.1.1.3 [[Differenziertes Apikalmeristem]]
******2.2.1.1.2 [[Wurzelscheitelmeristeme]]
*****2.2.1.2 [[Restmeristeme]]
*****2.2.1.3 [[Meristemoide]]
*****2.2.1.4 [[Lateralmeristeme]]
****2.2.2 [[Dauergewebe]]
*****2.2.2.1 [[Parenchym (Grundgewebe, "Füllgewebe")]]
******2.2.2.1.1 [[Assimilationsparenchym (Chlorenchym)]]
******2.2.2.1.2 [[Speicherparenchym]]
******2.2.2.1.3 [[Leitparenchym]]
******2.2.2.1.4 [[Aerenchym (Durchlüftungsgewebe)]]
*****2.2.2.2 [[Abschlußgewebe]]
******2.2.2.2.1 [[Epidermis]]
*******2.2.2.2.1.1 [[Stomata (Spaltöffnungen)]]
*******2.2.2.2.1.2 [[Bildungen subepidermaler Bereiche]]
******2.2.2.2.2 [[Periderm und Borke]]
******2.2.2.2.3 [[Cutisgewebe]]
******2.2.2.2.4 [[Endodermis]]
*****2.2.2.3 [[Absorptionsgewebe]]
******2.2.2.3.1 [[Rhizodermis]]
******2.2.2.3.2 [[Hydropoten]]
******2.2.2.3.3 [[Absorptionshaare]]
******2.2.2.3.4 [[Velamen radicum]]
******2.2.2.3.5 [[Haustorien]]
*****2.2.2.4 [[Absonderungsgewebe und Ausscheidungsgewebe]]
******2.2.2.4.1 [[Hydrathoden]]
******2.2.2.4.2 [[Drüsenzellen, Drüsenhaare und Drüsengewebe]]
******2.2.2.4.3 [[Nektarien]]
******2.2.2.4.4 [[Sekretgänge und Harzkanäle]]
******2.2.2.4.5 [[Exkretbehälter]]
******2.2.2.4.6 [[Milchröhren]]
*****2.2.2.5 [[Festigungsgewebe]]
******2.2.2.5.1 [[Kollenchym]]
******2.2.2.5.2 [[Sklerenchym]]
******2.2.2.5.3 [[Gegenüberstellung von Kollenchym und Sklerenchym]]
*****2.2.2.6 [[Leitgewebe]]
******2.2.2.6.1 [[Xylem]]
******2.2.2.6.2 [[Phloem]]
***2.3 [[Anatomie und Morphologie des Kormus]]
****2.3.1 [[Sproßachse]]
*****2.3.1.1 [[Primärer Bau der Sproßachse]]
******2.3.1.1.1 [[Zonierung und Differenzierung]]
******2.3.1.1.2 [[Leitbündeltypen]]
******2.3.1.1.3 [[Stelärtheorie]]
******2.3.1.1.4 [[Leitbündelanordnung]]
*****2.3.1.2 [[Sekundäres Dickenwachstum des Sprosses]]
******2.3.1.2.1 [[Kambium]]
******2.3.1.2.2 [[Histologie des Holzes]]
******2.3.1.2.3 [[Histologie des Bast]]
*****2.3.1.3 [[Metamorphosen der Sproßachse]]
****2.3.2 [[Wurzel]]
*****2.3.2.1 [[Primärer Bau der Wurzel]]
******2.3.2.1.1 [[Zonierung der Wurzelspitze]]
******2.3.2.1.2 [[Differenzierung]]
******2.3.2.1.3 [[Seitenwurzelbildung]]
******2.3.2.1.4 [[Unterscheidungsmerkmale von Wurzel und Sproß]]
******2.3.2.1.5 [[Bau der Leitbündel im Übergangsbereich zwischen Wurzel und Sproß]]
*****2.3.2.2 [[Sekundäres Dickenwachstum der Wurzel]]
*****2.3.2.3 [[Metamorphosen der Wurzel]]
****2.3.3 [[Blatt]]
*****2.3.3.1 [[Allgemeines]]
******2.3.3.1.1 [[Symmetrie]]
******2.3.3.1.2 [[Aufbau]]
******2.3.3.1.3 [[Blattentwicklung]]
******2.3.3.1.4 [[Laubblatt-Typen]]
******2.3.3.1.5 [[Blattstellungen]]
******2.3.3.1.6 [[Blattfolge]]
*****2.3.3.2 [[Bau der Laubblätter]]
*****2.3.3.3 [[Metamorphosen der Blätter]]
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  <title>Leitgewebe</title>
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    <text bytes="1675" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die einfachste Form der Leitung von Substanzen in Organismen ist die '''Diffusion'''. Sie beträgt 87 &lt;tex&gt;\frac {\mu m}{s}&lt;/tex&gt; bzw. 5,2 &lt;tex&gt;\frac {mm}{h}&lt;/tex&gt;. Eine weitere Möglichkeit stellt die sog. '''Konvektion''' - '''Plasmaströmungen innerhalb von Zellen''' zum Verteilen von Stoffen - dar. Jedoch ist auch die Transportgeschwindigkeit dieser Methode sehr langsam (ca. 14 &lt;tex&gt;\frac{cm}{Monat}&lt;/tex&gt;). Daher ist bei höheren Pflanzen ein effektiveres Leitsystem nötig.&lt;/p&gt;

In Bezug auf die '''Leitsystemtypen''' bei Kormophyten wird das
*'''Wasserleitsystem''' von
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die Elemente des Wasserleitsystems ('''Xylem''' oder "'''Holzteil'''") sind für den '''akropetalen Transport'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Transport von der Wurzel aus '''nach oben'''&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; '''von Wasser''' und darin gelösten '''Nährsalzen''' zuständig.&lt;/p&gt;
*'''Assimilatleitsystem'''
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die Assimilatleitelemente ('''Phloem''' oder "'''Bastteil'''") sind für den '''basipedalen Transport'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Transport '''von oben nach unten''' zur Wurzel hin&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; von v. a. '''Zuckern''' und '''Sekundärstoffen''' zuständig.&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;unterscheiden. '''Ausnahmen''' von der Verwendung der Leitgewebe finden sich z. B. bei der '''Mobilisierung von Speicherstoffen''', bei der z. T. auch das '''Xylem als Transportweg''' verwendet wird. Die Entstehung der einzelnen Leitbahnen wird in folgendem Model erklärt:&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild: Leitbahngenese.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Phylogenetisches Modell zur Entstehung von Leitbahnelementen'''&lt;/small&gt;

----

&lt;references \&gt;</text>
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    <comment>evolutives Modell zur Entstehung von Leitbahnelementen (isodiametrische Zelle -&gt; prosenchymatische Zelle -&gt; Oberflächenvergrößerung durch Querwände zum besseren Stoffaustausch -&gt; Auflösung der Querwände - werden löchrig -&gt; komplette Auflösung -&gt; V</comment>
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    <text bytes="288" xml:space="preserve">evolutives Modell zur Entstehung von Leitbahnelementen (isodiametrische Zelle -&gt; prosenchymatische Zelle -&gt; Oberflächenvergrößerung durch Querwände zum besseren Stoffaustausch -&gt; Auflösung der Querwände - werden löchrig -&gt; komplette Auflösung -&gt; Verbreiterung der Transportbahnen)</text>
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    <text bytes="2031" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Das '''Xylem''' ist das '''akropetale Transportsystem''' von '''Wasser''' (und darin gelösten '''Nährstoffen''') und kann weiter in 2 Wasserleitbahnelemente unterteilt werden,&lt;/p&gt;
*'''Tracheiden''' und
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Tracheiden sind die '''ursprünglichere''' der beiden Formen. Sie sind häufig bei '''Farnpflanzen''' und '''Nacktsamern''' zu finden. Ihre Zellwände sind noch '''relativ wenig verstärkt und verholzt'''. Die abgestorbenen prosenchymatischen Zellen besitzen weiterhin '''Tüpfel''' ('''Hof-''' und '''Fenstertüpfel''').&lt;/p&gt;
*'''Tracheen'''
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Tracheen werden durch '''Auflösung von Querwänden''' gebildet, in deren Zuge die '''Zellen absterben''' und so einen '''strömungswiderstandsärmeren Transport''' ermöglichen. So entstehen längere Leitbahnen, z. T. bis zu 10 m Länge Querwände (z. B. bei ''Lianen''). Auch Tracheen besitzen '''verholzte Wandverstärkungen'''. Sie stellen die '''abgeleitete''' (höhere) '''Form''' dar und kommen v. a. bei '''Bedecktsamern''' vor.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die Wandverstärkungen der Xylemelemente kann auf mehrer Weisen erfolgen. I. d. R. werden '''Wandverstärkungen durch Ringe''' oder eine '''dreidimensionale schraubenförmige Verdickung''' (hierbei können die Verstärkungen noch mit den Zellen mitwachsen) bzw. durch '''Tüpfel''' (v. a. '''beidseitig behöfte Tüpfel bei Gymnospermen''' und '''Fenstertüpfel''') oder '''netzförmige Anordnungen''', die nicht mehr mitwachsen können, da ihre Versteifung und Stabilisierung der Zelle zu stark ist, gebildet.&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Wandverdickungsformen bei Xylemzellen.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Stabilisierung durch Wandverdickungen bei div. Xylemzellen'''&lt;/small&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;&lt;small&gt;a, b: ringförmige Verdickungen, c, d, e: spiralförmige Verdickungen, f: leiterförmige Verdickungen, g: netzartiges Gefäß, h: vernarbte Innenwand, dazwischen: Stränge von Parenchymzellen&lt;/small&gt;&lt;/p&gt;</text>
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    <text bytes="2361" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Das '''Xylem''' ist das '''akropetale Transportsystem''' von '''Wasser''' (und darin gelösten '''Nährstoffen''') und kann weiter in 2 Wasserleitbahnelemente unterteilt werden,&lt;/p&gt;
*'''Tracheiden''' und
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Tracheiden sind die '''ursprünglichere''' der beiden Formen. Sie sind häufig bei '''Farnpflanzen''' und '''Nacktsamern''' zu finden. Ihre Zellwände sind noch '''relativ wenig verstärkt und verholzt'''. Die abgestorbenen prosenchymatischen Zellen besitzen weiterhin '''Tüpfel''' ('''Hof-''' und '''Fenstertüpfel''').&lt;/p&gt;
*'''Tracheen'''
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Tracheen werden durch '''Auflösung von Querwänden''' gebildet, in deren Zuge die '''Zellen absterben''' und so einen '''strömungswiderstandsärmeren Transport''' ermöglichen. So entstehen längere Leitbahnen, z. T. bis zu 10 m Länge Querwände (z. B. bei ''Lianen''). Auch Tracheen besitzen '''verholzte Wandverstärkungen'''. Sie stellen die '''abgeleitete''' (höhere) '''Form''' dar und kommen v. a. bei '''Bedecktsamern''' vor.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die Wandverstärkungen der Xylemelemente kann auf mehrer Weisen erfolgen. I. d. R. werden '''Wandverstärkungen durch Ringe''' oder eine '''dreidimensionale schraubenförmige Verdickung''' (hierbei können die Verstärkungen noch mit den Zellen mitwachsen) bzw. durch '''Tüpfel''' (v. a. '''beidseitig behöfte Tüpfel bei Gymnospermen''' und '''Fenstertüpfel''') oder '''netzförmige Anordnungen''', die nicht mehr mitwachsen können, da ihre Versteifung und Stabilisierung der Zelle zu stark ist, gebildet.&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Wandverdickungsformen bei Xylemzellen.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Stabilisierung durch Wandverdickungen bei div. Xylemzellen'''&lt;/small&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;&lt;small&gt;a, b: ringförmige Verdickungen, c, d, e: spiralförmige Verdickungen, f: leiterförmige Verdickungen, g: netzartiges Gefäß, h: vernarbte Innenwand, dazwischen: Stränge von Parenchymzellen&lt;/small&gt;&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Neben der Wasserleitfunktion übernimmt das Xylem häufig die Aufgabe der '''Stabilisierung'''. Bei Pflanzen, die nur '''Tracheiden''' besitzen, sind diese sogar oft nur die einzigen Stützelemente. Pflanzen mit Tracheen haben hingegen normalerweise noch '''Sklerenchymfasern''' zur Festigung.&lt;/p&gt;</text>
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    <comment>Wandverdickungsformen bei Xylemzellen</comment>
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    <comment>hat eine neue Version von „[[Bild:Wandverdickungsformen bei Xylemzellen.jpg]]“ hochgeladen: Wandverdickungsformen bei Xylemzellen</comment>
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  <title>Phloem</title>
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    <comment>Die Seite wurde neu angelegt: &lt;p style="text-align:justify;"&gt;Das '''Phloem''' ist für den '''basipedalen Transport von Assimilaten''', die v. a. in den Blättern, z. T. aber auch im Sproß, gebilde...</comment>
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    <text bytes="2990" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Das '''Phloem''' ist für den '''basipedalen Transport von Assimilaten''', die v. a. in den Blättern, z. T. aber auch im Sproß, gebildet werden ('''Source'''), zur Wurzel (z. B. Knollen) hin verantwortlich ('''Sink'''). In Bezug auf den Transport können so '''Beladungsphloem''' (nimmt Assimilate auf), '''Transportphloem''' (Transport; z. T. Abgabe und Wiederaufnahme von Assimilaten) und '''Entladungsphloem''' (Abgabe der Assimilate an meist basale Pflanzenorgane). Da in den unteren Bereichen des Phloemtransportsystems eine geringere Assimilatkonzentration als in den oberen, nahe den Blättern gelegenen herrscht, kommt es bereits aufgrund osmotischer Bedingungen zu einem Fluß. Dabei können die gelösten Assimilate nicht direkt in unbelebten langen Röhren laufen (wie das beim Xylem der Fall war), sondern müssen durch '''lebende Phloemzellen''', die als '''Siebröhren''' bezeichnet werden. Dabei wird der Strom durch '''Siebelemente''', sog. '''Siebplatten''' (sie stellen '''Unterbrechungen der Zellwand''' dar), geteilt.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die Siebzellen werden aus normalen '''Zellen mit Plasmodesmen''' gebildet, d. h. eine Zellwanddurchbrechung ist bereits in geringem Maße vorhanden. Aufgrund eines hohen Stoffdurchflusses durch diese Zellen wird '''Callose''', ein Polysaccharid, welches die '''Zellwand nach und nach abdichtet''', gebildet und eingelagert. Nun werden an bestimmten Teilen der Wand (dort, wo es bereits Zellwandunterbrechungen gab), '''Callose und Zellwandsubstanz weiter aufgelöst''' und somit '''plasmatische Verbindungen zwischen mehreren nebeneinander liegenden Zellen hergestellt'''.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Da die Stoffwechselfunktionen der Phloemzellen oft auf ein Minimum beschränkt sind, gibt es zur '''Steuerung des Assimilatflusses''' sog. '''Geleitzellen'''. Diese '''liegen direkt an die Siebzellen an''' und '''entstehen durch inäquale Teilung''' dieser. So schließen Geleit- und Siebzelle auf gleicher Höhe ab.&lt;/p&gt;
div align="center"&gt;
{|border
 |
 |&lt;div align="center"&gt;Siebröhrenzelle&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Geleitzelle&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Zellkern&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;kein Zellkern&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Steuerung durch Zellkern&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Vakuolenbesitz&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;keine Vakuolen, kein Tonoplast&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Vakuolen vorhanden&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="richt"&gt;Dictyosomen&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;''Golgi''-Apparat fehlt&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;''Golgi''-Apparat vorhanden&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Endoplasmatisches Reticulum&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;stark reduziert&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;stark vertreten&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="left"&gt;Plastiden&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;relativ wenige&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;v. a. kaum Chloroplasten&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;kaum Plastiden (v. a. wenig&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;Amylo- und Chromoplasten&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;</text>
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    <text bytes="3980" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Das '''Phloem''' ist für den '''basipedalen Transport von Assimilaten''', die v. a. in den Blättern, z. T. aber auch im Sproß, gebildet werden ('''Source'''), zur Wurzel (z. B. Knollen) hin verantwortlich ('''Sink'''). In Bezug auf den Transport können so '''Beladungsphloem''' (nimmt Assimilate auf), '''Transportphloem''' (Transport; z. T. Abgabe und Wiederaufnahme von Assimilaten) und '''Entladungsphloem''' (Abgabe der Assimilate an meist basale Pflanzenorgane). Da in den unteren Bereichen des Phloemtransportsystems eine geringere Assimilatkonzentration als in den oberen, nahe den Blättern gelegenen herrscht, kommt es bereits aufgrund osmotischer Bedingungen zu einem Fluß. Dabei können die gelösten Assimilate nicht direkt in unbelebten langen Röhren laufen (wie das beim Xylem der Fall war), sondern müssen durch '''lebende Phloemzellen''', die als '''Siebröhren''' bezeichnet werden. Dabei wird der Strom durch '''Siebelemente''', sog. '''Siebplatten''' (sie stellen '''Unterbrechungen der Zellwand''' dar), geteilt.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die Siebzellen werden aus normalen '''Zellen mit Plasmodesmen''' gebildet, d. h. eine Zellwanddurchbrechung ist bereits in geringem Maße vorhanden. Aufgrund eines hohen Stoffdurchflusses durch diese Zellen wird '''Callose''', ein Polysaccharid, welches die '''Zellwand nach und nach abdichtet''', gebildet und eingelagert. Nun werden an bestimmten Teilen der Wand (dort, wo es bereits Zellwandunterbrechungen gab), '''Callose und Zellwandsubstanz weiter aufgelöst''' und somit '''plasmatische Verbindungen zwischen mehreren nebeneinander liegenden Zellen hergestellt'''.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Da die Stoffwechselfunktionen der Phloemzellen oft auf ein Minimum beschränkt sind, gibt es zur '''Steuerung des Assimilatflusses''' sog. '''Geleitzellen'''. Diese '''liegen direkt an die Siebzellen an''' und '''entstehen durch inäquale Teilung''' dieser. So schließen Geleit- und Siebzelle auf gleicher Höhe ab.&lt;/p&gt;
div align="center"&gt;
{|border
 |
 |&lt;div align="center"&gt;Siebröhrenzelle&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Geleitzelle&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Zellkern&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;kein Zellkern&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Steuerung durch Zellkern&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Vakuolenbesitz&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;keine Vakuolen, kein Tonoplast&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Vakuolen vorhanden&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Dictyosomen&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;''Golgi''-Apparat fehlt&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;''Golgi''-Apparat vorhanden&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Endoplasmatisches Reticulum&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;stark reduziert&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;stark vertreten&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Plastiden&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;relativ wenige&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;v. a. kaum Chloroplasten&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;kaum Plastiden (v. a. wenig&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;Amylo- und Chromoplasten&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Mitochondrienbestiz&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;wenig Mitochondrien&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;viel Mitochondrien&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Stoffwechselaktivität&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;gering&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;hoch&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Verbindung zu anderen Zellen&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;durch Poren&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;untereinander verbunden&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;untereinander und zu anderen&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;Zellen durch z. T. verzweigte&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;Tüpfel und Plasmodesmen verbunden&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Zelllumen&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;weitlumig&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;englumig&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Plasma&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;relativ wäßrig&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;(mit Zuckerlösung angefüllt)&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;dick, dicht und konzentriert&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Vergleich der Eigenschaften voin Siebröhren- und Geleitzellen'''&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="3981" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Das '''Phloem''' ist für den '''basipedalen Transport von Assimilaten''', die v. a. in den Blättern, z. T. aber auch im Sproß, gebildet werden ('''Source'''), zur Wurzel (z. B. Knollen) hin verantwortlich ('''Sink'''). In Bezug auf den Transport können so '''Beladungsphloem''' (nimmt Assimilate auf), '''Transportphloem''' (Transport; z. T. Abgabe und Wiederaufnahme von Assimilaten) und '''Entladungsphloem''' (Abgabe der Assimilate an meist basale Pflanzenorgane). Da in den unteren Bereichen des Phloemtransportsystems eine geringere Assimilatkonzentration als in den oberen, nahe den Blättern gelegenen herrscht, kommt es bereits aufgrund osmotischer Bedingungen zu einem Fluß. Dabei können die gelösten Assimilate nicht direkt in unbelebten langen Röhren laufen (wie das beim Xylem der Fall war), sondern müssen durch '''lebende Phloemzellen''', die als '''Siebröhren''' bezeichnet werden. Dabei wird der Strom durch '''Siebelemente''', sog. '''Siebplatten''' (sie stellen '''Unterbrechungen der Zellwand''' dar), geteilt.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die Siebzellen werden aus normalen '''Zellen mit Plasmodesmen''' gebildet, d. h. eine Zellwanddurchbrechung ist bereits in geringem Maße vorhanden. Aufgrund eines hohen Stoffdurchflusses durch diese Zellen wird '''Callose''', ein Polysaccharid, welches die '''Zellwand nach und nach abdichtet''', gebildet und eingelagert. Nun werden an bestimmten Teilen der Wand (dort, wo es bereits Zellwandunterbrechungen gab), '''Callose und Zellwandsubstanz weiter aufgelöst''' und somit '''plasmatische Verbindungen zwischen mehreren nebeneinander liegenden Zellen hergestellt'''.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Da die Stoffwechselfunktionen der Phloemzellen oft auf ein Minimum beschränkt sind, gibt es zur '''Steuerung des Assimilatflusses''' sog. '''Geleitzellen'''. Diese '''liegen direkt an die Siebzellen an''' und '''entstehen durch inäquale Teilung''' dieser. So schließen Geleit- und Siebzelle auf gleicher Höhe ab.&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;
{|border
 |
 |&lt;div align="center"&gt;Siebröhrenzelle&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Geleitzelle&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Zellkern&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;kein Zellkern&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Steuerung durch Zellkern&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Vakuolenbesitz&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;keine Vakuolen, kein Tonoplast&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Vakuolen vorhanden&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Dictyosomen&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;''Golgi''-Apparat fehlt&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;''Golgi''-Apparat vorhanden&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Endoplasmatisches Reticulum&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;stark reduziert&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;stark vertreten&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Plastiden&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;relativ wenige&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;v. a. kaum Chloroplasten&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;kaum Plastiden (v. a. wenig&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;Amylo- und Chromoplasten&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Mitochondrienbestiz&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;wenig Mitochondrien&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;viel Mitochondrien&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Stoffwechselaktivität&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;gering&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;hoch&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Verbindung zu anderen Zellen&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;durch Poren&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;untereinander verbunden&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;untereinander und zu anderen&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;Zellen durch z. T. verzweigte&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;Tüpfel und Plasmodesmen verbunden&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Zelllumen&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;weitlumig&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;englumig&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Plasma&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;relativ wäßrig&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;(mit Zuckerlösung angefüllt)&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;dick, dicht und konzentriert&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Vergleich der Eigenschaften voin Siebröhren- und Geleitzellen'''&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="4460" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Das '''Phloem''' ist für den '''basipedalen Transport von Assimilaten''', die v. a. in den Blättern, z. T. aber auch im Sproß, gebildet werden ('''Source'''), zur Wurzel (z. B. Knollen) hin verantwortlich ('''Sink'''). In Bezug auf den Transport können so '''Beladungsphloem''' (nimmt Assimilate auf), '''Transportphloem''' (Transport; z. T. Abgabe und Wiederaufnahme von Assimilaten) und '''Entladungsphloem''' (Abgabe der Assimilate an meist basale Pflanzenorgane). Da in den unteren Bereichen des Phloemtransportsystems eine geringere Assimilatkonzentration als in den oberen, nahe den Blättern gelegenen herrscht, kommt es bereits aufgrund osmotischer Bedingungen zu einem Fluß. Dabei können die gelösten Assimilate nicht direkt in unbelebten langen Röhren laufen (wie das beim Xylem der Fall war), sondern müssen durch '''lebende Phloemzellen''', die als '''Siebröhren''' bezeichnet werden. Dabei wird der Strom durch '''Siebelemente''', sog. '''Siebplatten''' (sie stellen '''Unterbrechungen der Zellwand''' dar), geteilt.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die Siebzellen werden aus normalen '''Zellen mit Plasmodesmen''' gebildet, d. h. eine Zellwanddurchbrechung ist bereits in geringem Maße vorhanden. Aufgrund eines hohen Stoffdurchflusses durch diese Zellen wird '''Callose''', ein Polysaccharid, welches die '''Zellwand nach und nach abdichtet''', gebildet und eingelagert. Nun werden an bestimmten Teilen der Wand (dort, wo es bereits Zellwandunterbrechungen gab), '''Callose und Zellwandsubstanz weiter aufgelöst''' und somit '''plasmatische Verbindungen zwischen mehreren nebeneinander liegenden Zellen hergestellt'''.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Da die Stoffwechselfunktionen der Phloemzellen oft auf ein Minimum beschränkt sind, gibt es zur '''Steuerung des Assimilatflusses''' sog. '''Geleitzellen'''. Diese '''liegen direkt an die Siebzellen an''' und '''entstehen durch inäquale Teilung''' dieser. So schließen Geleit- und Siebzelle auf gleicher Höhe ab.&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;
{|border
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 |&lt;div align="center"&gt;Siebröhrenzelle&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Geleitzelle&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Zellkern&lt;/div&gt;
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 |&lt;div align="center"&gt;Steuerung durch Zellkern&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Vakuolenbesitz&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;keine Vakuolen, kein Tonoplast&lt;/div&gt;
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 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Dictyosomen&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;''Golgi''-Apparat fehlt&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;''Golgi''-Apparat vorhanden&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Endoplasmatisches Reticulum&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;stark reduziert&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;stark vertreten&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Plastiden&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;relativ wenige&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;v. a. kaum Chloroplasten&lt;/div&gt;
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&lt;div align="center"&gt;Amylo- und Chromoplasten&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Mitochondrienbestiz&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;wenig Mitochondrien&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;viel Mitochondrien&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Stoffwechselaktivität&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;gering&lt;/div&gt;
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 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Verbindung zu anderen Zellen&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;durch Poren&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;untereinander verbunden&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;untereinander und zu anderen&lt;/div&gt;
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 |&lt;div align="right"&gt;Zelllumen&lt;/div&gt;
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 |}
&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Vergleich der Eigenschaften voin Siebröhren- und Geleitzellen'''&lt;/small&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Während '''Siebzellen v. a. bei Gymnospermen''' zu finden sind, finden sich längere '''Siebröhren v. a. bei Angiospermen'''. Ein weiterer Unterschied besteht im Vorhandensein einer Geleitzelle. Diese ist nur bei '''Angiospermen''' zu finden, jedoch '''nicht bei Gymnospermen'''. '''Nacktsamer besitzen dafür sog. Eiweiß- oder ''Strasburger''-Zellen''', die ähnliche Funktionen wie Geleitzellen bei Siebröhren an Siebzellen übernehmen.&lt;/p&gt;</text>
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    <text bytes="4582" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Das '''Phloem''' ist für den '''basipedalen Transport von Assimilaten''', die v. a. in den Blättern, z. T. aber auch im Sproß, gebildet werden ('''Source'''), zur Wurzel (z. B. Knollen) hin verantwortlich ('''Sink'''). In Bezug auf den Transport können so '''Beladungsphloem''' (nimmt Assimilate auf), '''Transportphloem''' (Transport; z. T. Abgabe und Wiederaufnahme von Assimilaten) und '''Entladungsphloem''' (Abgabe der Assimilate an meist basale Pflanzenorgane). Da in den unteren Bereichen des Phloemtransportsystems eine geringere Assimilatkonzentration als in den oberen, nahe den Blättern gelegenen herrscht, kommt es bereits aufgrund osmotischer Bedingungen zu einem Fluß. Dabei können die gelösten Assimilate nicht direkt in unbelebten langen Röhren laufen (wie das beim Xylem der Fall war), sondern müssen durch '''lebende Phloemzellen''', die als '''Siebröhren''' bezeichnet werden. Dabei wird der Strom durch '''Siebelemente''', sog. '''Siebplatten''' (sie stellen '''Unterbrechungen der Zellwand''' dar), geteilt.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die Siebzellen werden aus normalen '''Zellen mit Plasmodesmen''' gebildet, d. h. eine Zellwanddurchbrechung ist bereits in geringem Maße vorhanden. Aufgrund eines hohen Stoffdurchflusses durch diese Zellen wird '''Callose''', ein Polysaccharid, welches die '''Zellwand nach und nach abdichtet''', gebildet und eingelagert. Nun werden an bestimmten Teilen der Wand (dort, wo es bereits Zellwandunterbrechungen gab), '''Callose und Zellwandsubstanz weiter aufgelöst''' und somit '''plasmatische Verbindungen zwischen mehreren nebeneinander liegenden Zellen hergestellt'''.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Da die Stoffwechselfunktionen der Phloemzellen oft auf ein Minimum beschränkt sind, gibt es zur '''Steuerung des Assimilatflusses''' sog. '''Geleitzellen'''. Diese '''liegen direkt an die Siebzellen an''' und '''entstehen durch inäquale Teilung''' dieser. So schließen Geleit- und Siebzelle auf gleicher Höhe ab.&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;
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 |&lt;div align="center"&gt;Siebröhrenzelle&lt;/div&gt;
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 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Dictyosomen&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;''Golgi''-Apparat fehlt&lt;/div&gt;
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 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Endoplasmatisches Reticulum&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;stark reduziert&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;stark vertreten&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Plastiden&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;relativ wenige&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;v. a. kaum Chloroplasten&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;kaum Plastiden (v. a. wenig&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;Amylo- und Chromoplasten&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Mitochondrienbestiz&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;wenig Mitochondrien&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;viel Mitochondrien&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Stoffwechselaktivität&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;gering&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;hoch&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Verbindung zu anderen Zellen&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;durch Poren&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;untereinander verbunden&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;untereinander und zu anderen&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;Zellen durch z. T. verzweigte&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;Tüpfel und Plasmodesmen verbunden&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Zelllumen&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;weitlumig&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;englumig&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Plasma&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;relativ wäßrig&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;(mit Zuckerlösung angefüllt)&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;dick, dicht und konzentriert&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Vergleich der Eigenschaften voin Siebröhren- und Geleitzellen'''&lt;/small&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Während '''Siebzellen v. a. bei Gymnospermen''' zu finden sind, finden sich längere '''Siebröhren v. a. bei Angiospermen'''. Ein weiterer Unterschied besteht im Vorhandensein einer Geleitzelle. Diese ist nur bei '''Angiospermen''' zu finden, jedoch '''nicht bei Gymnospermen'''. '''Nacktsamer besitzen dafür sog. Eiweiß- oder ''Strasburger''-Zellen''', die ähnliche Funktionen wie Geleitzellen bei Siebröhren an Siebzellen übernehmen.&lt;/p&gt;

&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Siebröhre mit Geleitzelle.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Phloem-Siebröhre mit Geleitzelle'''&lt;/small&gt;</text>
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    <comment>Die Seite wurde neu angelegt: &lt;p style="text-align:justify;"&gt;Der '''Sproß''' läßt sich anhand seiner '''Differenzierungszonen''' wie folgt von oben nach unten einteilen:&lt;/p&gt; *'''Initialzone''' au...</comment>
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    <text bytes="1021" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Der '''Sproß''' läßt sich anhand seiner '''Differenzierungszonen''' wie folgt von oben nach unten einteilen:&lt;/p&gt;
*'''Initialzone''' aus
:*'''Tunica''' und
:*'''Corpus''',
*'''Determinationszone''' ('''organogenetischer Bereich''') mit
:*'''Urmark''',
:*'''Prokambiumsträngen''',
:*'''Urrinde''',
:*'''Protoderm''' sowie
:*'''Blattprimordien'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Bereiche des Sprosses, an denen sich '''Blätter ausbilden'''&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt;
*'''Differenzierungszone''' ('''histogenetischer Bereich''') mit
:*'''Mark''',
:*'''Prokambiumsträngen''',
:*'''primäre Rinde''' und
:*'''Epidermis''' sowie
*'''Streckungszone''' aus
:*'''Protoxylem''',
:*'''Prokambium''' und
:*'''Protophloem'''.
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Welche Gewebe sich aus '''Apikalmeristem''' ('''embryonalen Meristem''') bilden, zeigt folgende Abbildung:&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Apikalmeristementwicklungen.jpg]]&lt;/div&gt;

Weiterhin sind im '''Querschnitt einer primären Sproßachse''' zu finden:

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&lt;references \&gt;</text>
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    <text bytes="1372" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Der '''Sproß''' läßt sich anhand seiner '''Differenzierungszonen''' wie folgt von oben nach unten einteilen:&lt;/p&gt;
*'''Initialzone''' aus
:*'''Tunica''' und
:*'''Corpus''',
*'''Determinationszone''' ('''organogenetischer Bereich''') mit
:*'''Urmark''',
:*'''Prokambiumsträngen''',
:*'''Urrinde''',
:*'''Protoderm''' sowie
:*'''Blattprimordien'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Bereiche des Sprosses, an denen sich '''Blätter ausbilden'''&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt;
*'''Differenzierungszone''' ('''histogenetischer Bereich''') mit
:*'''Mark''',
:*'''Prokambiumsträngen''',
:*'''primäre Rinde''' und
:*'''Epidermis''' sowie
*'''Streckungszone''' aus
:*'''Protoxylem''',
:*'''Prokambium''' und
:*'''Protophloem'''.
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Welche Gewebe sich aus '''Apikalmeristem''' ('''embryonalen Meristem''') bilden, zeigt folgende Abbildung:&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Apikalmeristementwicklungen.jpg]]&lt;/div&gt;

Weiterhin sind im '''Querschnitt einer primären Sproßachse''' zu finden:
*'''Mark''':
:*'''Markhöhle'''
:*'''Markparenchym'''
*'''Leitbündel''':
:*'''Protoxylem'''
:*'''Metaxylem'''
:*'''Kambium'''
:*'''Metaphloem'''
:*'''Protophloem'''
*'''Rinde''':
:*'''Sklerenchymring'''
:*'''Stärkescheide'''
:*'''Rindenparenchym'''
:*'''Chlorenchym'''
:*'''Kollenchym'''
*'''Abschlußgewebe''':
:*'''Hypodermis'''
:*'''Epidermis'''

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&lt;references \&gt;</text>
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    <comment>hat eine neue Version von „[[Bild:Apikalmeristementwicklungen.jpg]]“ hochgeladen</comment>
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    <text bytes="158" xml:space="preserve">Apikalmeristementwicklungen -&gt; (Urmark -&gt; Markparenchym; Prokambium -&gt; Protoy&lt;lem + Kambium + Protophloem; Urrinde -&gt; Rindenparenchym; Protoderm -&gt; Epidermis)</text>
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    <comment>Die Seite wurde neu angelegt: &lt;p style="text-align:justify;"&gt;Bei '''Angiospermen''' läßt sich anhand des Verlaufs der Leitbündel in den Bltätern ('''Blattnervatur''') auf die Zugehörigkeit eine...</comment>
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    <text bytes="551" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Bei '''Angiospermen''' läßt sich anhand des Verlaufs der Leitbündel in den Bltätern ('''Blattnervatur''') auf die Zugehörigkeit einer Pflanze zu Ein- oder Zweikeimblättrigen rückführen. In Blättern der '''Monokotyledonen''' verläuft die '''Blattnervatur &lt;tex&gt;\small \pm&lt;/tex&gt; parallel''', während '''Dikotyledonen''' eine '''netzartige Blattnervatur''' aufweisen.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;In Bezug auf die '''Anordnung von Phloem und Xylem''' lassen sich Leitbündel folgendermaßen typisieren:&lt;/p&gt;</text>
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&lt;p style="text-align:justify;"&gt;In Bezug auf die '''Anordnung von Phloem und Xylem''' lassen sich Leitbündel folgendermaßen typisieren:&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;
{|border
 |rowspan="2"|&lt;div align="right"&gt;'''kollaterale Leitbündel'''&lt;/div&gt;
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 |-
 |&lt;div align="center"&gt;'''geschlossen'''&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;(z. B. ''Mais''; v. a. bei&lt;/div
&lt;div align="center"&gt;Monokotyledonen)&lt;/div&gt;
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&lt;div align="center"&gt;(z. B. ''Helianthus annus'' -&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;''Sonnenblume''; v. a.&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;bei Dikotyledonen&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;'''offen bikollateral'''&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;(z. B. ''Kürbis'')&lt;/div&gt;
 |-
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 |
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;'''mit Innenxylem'''&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;(bei Farnen)&lt;/div&gt;
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 |
 |-
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 |
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&lt;p style="text-align:justify;"&gt;In Bezug auf die '''Anordnung von Phloem und Xylem''' lassen sich Leitbündel folgendermaßen typisieren:&lt;/p&gt;
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 |-
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 |-
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&lt;p style="text-align:justify;"&gt;In Bezug auf die '''Anordnung von Phloem und Xylem''' lassen sich Leitbündel folgendermaßen typisieren:&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;
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 |-
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&lt;p style="text-align:justify;"&gt;In Bezug auf die '''Anordnung von Phloem und Xylem''' lassen sich Leitbündel folgendermaßen typisieren:&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;
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 |rowspan="2"|&lt;div align="right"&gt;'''kollaterale Leitbündel'''&lt;/div&gt;
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 |-
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 |&lt;div align="center"&gt;'''offen'''&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;(z. B. ''Helianthus annus'' -&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;''Sonnenblume''; v. a.&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;bei Dikotyledonen&lt;/div&gt;
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 |-
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&lt;p style="text-align:justify;"&gt;In Bezug auf die '''Anordnung von Phloem und Xylem''' lassen sich Leitbündel folgendermaßen typisieren:&lt;/p&gt;
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 |rowspan="2"|&lt;div align="right"&gt;'''kollaterale Leitbündel'''&lt;/div&gt;
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&lt;p style="text-align:justify;"&gt;In Bezug auf die '''Anordnung von Phloem und Xylem''' lassen sich Leitbündel folgendermaßen typisieren:&lt;/p&gt;
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 |rowspan="2"|&lt;div align="right"&gt;'''kollaterale Leitbündel'''&lt;/div&gt;
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[[Bild:Xylem.jpg]]: Xylem

[[Bild:Kambium.jpg]]: Kambium
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&lt;p style="text-align:justify;"&gt;In Bezug auf die '''Anordnung von Phloem und Xylem''' lassen sich Leitbündel folgendermaßen typisieren:&lt;/p&gt;
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 |rowspan="2"|

[[Bild:Phloem.jpg]]: Phloem

[[Bild:Xylem.jpg]]: Xylem

[[Bild:Kambium.jpg]]: Kambium
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 |&lt;div align="center"&gt;v. a. in Wurzeln&lt;/div&gt;
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&lt;small&gt;'''Leitbündeltypen'''&lt;/small&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Oftmals sind Leitbündel von einer sog. '''Markbündelscheide''' (schwarz) umgeben, die meist '''sklerenchymatisch''' die Leitgewebe '''mechanisch stabilisieren''' oder oft auch als '''Stärkespeicherelemente''' dienen:&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Markbündelscheide.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Bei '''kollateralen Leitbündeln''', die v. a. bei '''Angiospermen''', '''Gymnospermen''' und '''Schachtelhalmen''' vorkommen, können - wie oben dargestellt - 3 Typen unterschieden werden:&lt;/p&gt;</text>
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    <text bytes="2633" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Bei '''Angiospermen''' läßt sich anhand des Verlaufs der Leitbündel in den Bltätern ('''Blattnervatur''') auf die Zugehörigkeit einer Pflanze zu Ein- oder Zweikeimblättrigen rückführen. In Blättern der '''Monokotyledonen''' verläuft die '''Blattnervatur &lt;tex&gt;\small \pm&lt;/tex&gt; parallel''', während '''Dikotyledonen''' eine '''netzartige Blattnervatur''' aufweisen.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;In Bezug auf die '''Anordnung von Phloem und Xylem''' lassen sich Leitbündel folgendermaßen typisieren:&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;
{|border
 |rowspan="2"|&lt;div align="right"&gt;'''kollaterale Leitbündel'''&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:kollateral geschlossenes Leitbündel.jpg]]&lt;/div&gt;
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 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:bikollateral offenes Leitbündel.jpg]]&lt;/div&gt;
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 |&lt;div align="center"&gt;'''geschlossen'''&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;(z. B. ''Mais''; v. a. bei&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;Monokotyledonen)&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;'''offen'''&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;(z. B. ''Helianthus annus'' -&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;''Sonnenblume''; v. a.&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;bei Dikotyledonen&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;'''offen bikollateral'''&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;(z. B. ''Kürbis'')&lt;/div&gt;
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 |rowspan="2"|&lt;div align="right"&gt;'''konzentrische Leitbündel'''&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:konzentrisches Leitbündel mit Innenxylem.jpg]]&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:konzentrisches Leitbündel mit Außenxylem.jpg]]&lt;/div&gt;
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 |&lt;div align="center"&gt;'''mit Innenxylem'''&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;(bei Farnen)&lt;/div&gt;
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&lt;div align="center"&gt;(bei Monokotyledonen&lt;/div&gt;
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 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:radiales Leitbündel.jpg]]&lt;/div&gt;
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[[Bild:Phloem.jpg]]: Phloem

[[Bild:Xylem.jpg]]: Xylem

[[Bild:Kambium.jpg]]: Kambium
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 |&lt;div align="center"&gt;v. a. in Wurzeln&lt;/div&gt;
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&lt;small&gt;'''Leitbündeltypen'''&lt;/small&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Oftmals sind Leitbündel von einer sog. '''Markbündelscheide''' (schwarz) umgeben, die meist '''sklerenchymatisch''' die Leitgewebe '''mechanisch stabilisieren''' oder oft auch als '''Stärkespeicherelemente''' dienen:&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Markbündelscheide.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Bei '''kollateralen Leitbündeln''', die v. a. bei '''Angiospermen''', '''Gymnospermen''' und '''Schachtelhalmen''' vorkommen, können - wie oben dargestellt - 3 Typen unterschieden werden:&lt;/p&gt;</text>
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    <text bytes="2664" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Bei '''Angiospermen''' läßt sich anhand des Verlaufs der Leitbündel in den Bltätern ('''Blattnervatur''') auf die Zugehörigkeit einer Pflanze zu Ein- oder Zweikeimblättrigen rückführen. In Blättern der '''Monokotyledonen''' verläuft die '''Blattnervatur &lt;tex&gt;\small \pm&lt;/tex&gt; parallel''', während '''Dikotyledonen''' eine '''netzartige Blattnervatur''' aufweisen.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;In Bezug auf die '''Anordnung von Phloem und Xylem''' lassen sich Leitbündel folgendermaßen typisieren:&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;
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[[Bild:Phloem.jpg]]: Phloem

[[Bild:Xylem.jpg]]: Xylem

[[Bild:Kambium.jpg]]: Kambium
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 |&lt;div align="center"&gt;v. a. in Wurzeln&lt;/div&gt;
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&lt;small&gt;'''Leitbündeltypen'''&lt;/small&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Oftmals sind Leitbündel von einer sog. '''Markbündelscheide''' (schwarz) umgeben, die meist '''sklerenchymatisch''' die Leitgewebe '''mechanisch stabilisieren''' oder oft auch als '''Stärkespeicherelemente''' dienen:&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:bikollaterales Leitbündel mit Markbündelscheide.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Bei '''kollateralen Leitbündeln''', die v. a. bei '''Angiospermen''', '''Gymnospermen''' und '''Schachtelhalmen''' vorkommen, können - wie oben dargestellt - 3 Typen unterschieden werden:&lt;/p&gt;</text>
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    <text bytes="3360" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Bei '''Angiospermen''' läßt sich anhand des Verlaufs der Leitbündel in den Bltätern ('''Blattnervatur''') auf die Zugehörigkeit einer Pflanze zu Ein- oder Zweikeimblättrigen rückführen. In Blättern der '''Monokotyledonen''' verläuft die '''Blattnervatur &lt;tex&gt;\small \pm&lt;/tex&gt; parallel''', während '''Dikotyledonen''' eine '''netzartige Blattnervatur''' aufweisen.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;In Bezug auf die '''Anordnung von Phloem und Xylem''' lassen sich Leitbündel folgendermaßen typisieren:&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;
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 |rowspan="2"|&lt;div align="right"&gt;'''kollaterale Leitbündel'''&lt;/div&gt;
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 |&lt;div align="center"&gt;'''geschlossen'''&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;(z. B. ''Mais''; v. a. bei&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;Monokotyledonen)&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;'''offen'''&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;(z. B. ''Helianthus annus'' -&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;''Sonnenblume''; v. a.&lt;/div&gt;
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[[Bild:Phloem.jpg]]: Phloem

[[Bild:Xylem.jpg]]: Xylem

[[Bild:Kambium.jpg]]: Kambium
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 |&lt;div align="center"&gt;v. a. in Wurzeln&lt;/div&gt;
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&lt;small&gt;'''Leitbündeltypen'''&lt;/small&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Oftmals sind Leitbündel von einer sog. '''Markbündelscheide''' (schwarz) umgeben, die meist '''sklerenchymatisch''' die Leitgewebe '''mechanisch stabilisieren''' oder oft auch als '''Stärkespeicherelemente''' dienen:&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:bikollaterales Leitbündel mit Markbündelscheide.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Bei '''kollateralen Leitbündeln''', die v. a. bei '''Angiospermen''', '''Gymnospermen''' und '''Schachtelhalmen''' vorkommen, können - wie oben dargestellt - 3 Typen unterschieden werden:&lt;/p&gt;
*'''geschlossen kollaterales Leitbündel'''
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Diese Leitbündel besitzen '''kein Kambium zwischen Phloem und Xylem''' und kommen v. a. bei '''Monokotylen''' vor.&lt;/p&gt;
*'''offen kollaterales Leitbündel'''
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Offen kollaterale Leitbündel besitzen ein sog. '''faszikuläres Kambium zwischen den Leitgewebetypen'''. Dieser Typ Leitbündel findet sich v. a. bei '''Dikotyledonen''' und '''Gymnospermen'''.&lt;/p&gt;
*'''bikollaterales Leitbündel'''
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Bikollaterale Leitbündel stellen eine Sonderform dar, bei der '''2 Phloeme''' nur '''1''' ('''mittleres''') '''Xylem''' innen und außen umlagern.&lt;/p&gt;</text>
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    <text bytes="3357" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Bei '''Angiospermen''' läßt sich anhand des Verlaufs der Leitbündel in den Bltätern ('''Blattnervatur''') auf die Zugehörigkeit einer Pflanze zu Ein- oder Zweikeimblättrigen rückführen. In Blättern der '''Monokotyledonen''' verläuft die '''Blattnervatur &lt;tex&gt;\small \pm&lt;/tex&gt; parallel''', während '''Dikotyledonen''' eine '''netzartige Blattnervatur''' aufweisen.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;In Bezug auf die '''Anordnung von Phloem und Xylem''' lassen sich Leitbündel folgendermaßen typisieren:&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;
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 |rowspan="2"|&lt;div align="right"&gt;'''kollaterale Leitbündel'''&lt;/div&gt;
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&lt;div align="center"&gt;(z. B. ''Helianthus annus'' -&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;''Sonnenblume''; v. a.&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;bei Dikotyledonen&lt;/div&gt;
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&lt;div align="center"&gt;(z. B. ''Kürbis'')&lt;/div&gt;
 |-
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 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:konzentrisches Leitbündel mit Innenxylem.jpg]]&lt;/div&gt;
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 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:radiales Leitbündel.jpg]]&lt;/div&gt;
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[[Bild:Phloem.jpg]]: Phloem

[[Bild:Xylem.jpg]]: Xylem

[[Bild:Kambium.jpg]]: Kambium
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 |&lt;div align="center"&gt;v. a. in Wurzeln&lt;/div&gt;
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&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Leitbündeltypen'''&lt;/small&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Oftmals sind Leitbündel von einer sog. '''Markbündelscheide''' (schwarz) umgeben, die meist '''sklerenchymatisch''' die Leitgewebe '''mechanisch stabilisieren''' oder oft auch als '''Stärkespeicherelemente''' dienen:&lt;/p&gt;
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&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Bei '''kollateralen Leitbündeln''', die v. a. bei '''Angiospermen''', '''Gymnospermen''' und '''Schachtelhalmen''' vorkommen, können - wie oben dargestellt - 3 Typen unterschieden werden:&lt;/p&gt;
*'''geschlossen kollaterales Leitbündel'''
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Diese Leitbündel besitzen '''kein Kambium zwischen Phloem und Xylem''' und kommen v. a. bei '''Monokotylen''' vor.&lt;/p&gt;
*'''offen kollaterales Leitbündel'''
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Offen kollaterale Leitbündel besitzen ein sog. '''faszikuläres Kambium zwischen den Leitgewebetypen'''. Dieser Typ Leitbündel findet sich v. a. bei '''Dikotyledonen''' und '''Gymnospermen'''.&lt;/p&gt;
*'''bikollaterales Leitbündel'''
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Bikollaterale Leitbündel stellen eine Sonderform dar, bei der '''2 Phloeme''' nur '''1''' ('''mittleres''') '''Xylem''' innen und außen umlagern.&lt;/p&gt;</text>
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  <title>Stelärtheorie</title>
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    <text bytes="455" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Als '''Stele''' wird die morphologisch-funktionelle Einheit der Gesamtheit der Leitbündelstränge in Sproß und Wurzel im primären Zustand bezeichnet. Dabei gibt es mehrere '''Stelentypen''', deren Entstehung im Zuge der sog. '''Stelärtheorie''' erklärt werden:&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Stelärtheorie.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Stelärtheorie als Modell der phylogenetischen Entwicklung der Hauptstelentypen'''&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="177" xml:space="preserve">Stelärtheorie als Modell zur phylogenetischen Entstehung der Hauptstelen-Typen (Protostele -&gt; Aktinostele -&gt; Plektostele -&gt; Siphonostele -&gt; Polystele -&gt; Eustele -&gt; Ataktostele)</text>
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  <title>Leitbündelanordnung</title>
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    <text bytes="564" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die Anordnung der Leitbündel ist - wie bereits die Stelärtheorie zeigt - sehr divers. Nachfolgend sind die Kennzeichen der Kormophyten-Großgruppen aufgelistet:&lt;/p&gt;
*'''Farne'''
:*konzentrisches Leitbündel ohne Kambium
:*Tracheiden mit Siebzellen
*'''Gymnospermen'''
:*faszikuläres Kambium
:*Tracheiden
:*Siebzellen
*'''Monokotyledonen'''
:*zerstreute Aufteilung ohne Kambium
:*Tracheen und Tracheiden
:*Siebröhren (mit Geleitzellen)
*'''Dikotyledonen'''
:*faszikuläres sowie interfaszikuläres Kambium
:*Tracheen
:*Siebröhren</text>
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  <title>Sekundäres Dickenwachstum des Sprosses</title>
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    <comment>Die Seite wurde neu angelegt: &lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Sekundäres Dickenwachstum''' wird immer dann nötig, wenn die bereits vorhandenen Stützgewebe des primären Sprosses für Aufrechter...</comment>
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    <text bytes="230" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Sekundäres Dickenwachstum''' wird immer dann nötig, wenn die bereits vorhandenen Stützgewebe des primären Sprosses für Aufrechterhaltung von Form und Funktion nicht mehr ausreichend sind.&lt;/p&gt;</text>
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  <title>Kambium</title>
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    <text bytes="1997" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Voraussetzungen für sekundäres Dickenwachstum ist das '''Vorhandensein eines im Querschnitt geschlossenen Kambiumrings''' ('''Kambiumzylinder''') (aus '''primär faszikulärem''' bzw. '''sekundär interfaszialem Kambium'''). Sofern dieser noch nicht vorhanden ist, muß er zunächst angelegt werden. Der '''Kambiumring gibt''' nun im Zuge des sekundären Dickenwachstums '''nach innen hin Holz''' ('''sekundäres Xylem''' und '''Holzstrahlen''') und '''nach außen hin Bast''' ('''sekundäres Phloem''' und '''Baststrahlen''') ab. Gleichzeitig wandert das Kambium während der Holz- und Bastabgabe durch '''inäquale Teilung''' immer weiter '''nach außen''' ('''Dilatation'''), genauso wie Gefäße und Siebelemente. Weiterhin '''füllen Markgewebe''' in den (primären) Markstrahlen die '''Lücken zwischen''' ('''ehemaligen''') '''Leitbündeln''', also zwischen Holz, Bast, sekundärem Phloem und sekundärem Xylem aus. Irgendwann, wenn Holz und Bast zu voluminös geworden sind, kann keine Versorgung mit Nährstoffen mehr erfolgen. Daher bildet die Pflanze bereits frühzeitig '''primäre''' (beginnt im Mark) und '''sekundäre''' (beginnt im Xylem) '''Holzstrahlen''' (versorgen Holz) sowie '''Baststrahlen''' (versorgen Bast) aus.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Im Zuge der Evolution haben Einkeimblättrige ihr Kambium verloren. Einige Vertreter, z. B.''' ''Drachenbäume''''', haben einen '''Kambiumring sekundär ausgebildet''', der jedoch im Vergleich zu den echten Holzpflanzen (Dikotyledonen und Nadelhölzer) außerhalb der Leitgewebe liegen. Dies spiegelt sich auch im Stelentyp wider. Währen Zweikeimblättrige ihre '''Leitbündel ringförmig''' (Struktur des Kambiums) ausgebildet haben ('''Eustele'''), verteilen sich bei den Monokotyledonen die '''Leitbündel über den gesamten Sproßquerschnitt''' ('''Ataktostele''').&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;In Bezug auf die Art des Dickenwachstums können 3 Typen unterschieden werden:&lt;/p&gt;</text>
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    <text bytes="2002" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Voraussetzungen für sekundäres Dickenwachstum ist das '''Vorhandensein eines im Querschnitt geschlossenen Kambiumrings''' ('''Kambiumzylinder''') (aus '''primär faszikulärem''' bzw. '''sekundär interfaszialem Kambium'''). Sofern dieser noch nicht vorhanden ist, muß er zunächst angelegt werden. Der '''Kambiumring gibt''' nun im Zuge des sekundären Dickenwachstums '''nach innen hin Holz''' ('''sekundäres Xylem''' und '''Holzstrahlen''') und '''nach außen hin Bast''' ('''sekundäres Phloem''' und '''Baststrahlen''') ab. Gleichzeitig wandert das Kambium während der Holz- und Bastabgabe durch '''inäquale Teilung''' immer weiter '''nach außen''' ('''Dilatation'''), genauso wie Gefäße und Siebelemente. Weiterhin '''füllen Markgewebe''' in den (primären) Markstrahlen die '''Lücken zwischen''' ('''ehemaligen''') '''Leitbündeln''', also zwischen Holz, Bast, sekundärem Phloem und sekundärem Xylem aus. Irgendwann, wenn Holz und Bast zu voluminös geworden sind, kann keine Versorgung mit Nährstoffen mehr erfolgen. Daher bildet die Pflanze bereits frühzeitig '''primäre''' (beginnt im Mark) und '''sekundäre''' (beginnt im Xylem) '''Holzstrahlen''' (versorgen Holz) sowie '''Baststrahlen''' (versorgen Bast) aus.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Im Zuge der Evolution haben Einkeimblättrige ihr Kambium verloren. Einige Vertreter, z. B.''' ''Drachenbäume''''', haben einen '''Kambiumring sekundär ausgebildet''', der jedoch im Vergleich zu den echten Holzpflanzen (Dikotyledonen und Nadelhölzer) außerhalb der Leitgewebe liegen. Dies spiegelt sich auch im Stelentyp wider. Währen Zweikeimblättrige ihre '''Leitbündel ringförmig''' (Struktur des Kambiums) ausgebildet haben ('''Eustele'''), verteilen sich bei den Monokotyledonen die '''Leitbündel über den gesamten Sproßquerschnitt''' ('''Ataktostele''').&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;In Bezug auf die Art des Dickenwachstums können 3 Typen unterschieden werden:&lt;/p&gt;
*'''</text>
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    <text bytes="3030" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Voraussetzungen für sekundäres Dickenwachstum ist das '''Vorhandensein eines im Querschnitt geschlossenen Kambiumrings''' ('''Kambiumzylinder''') (aus '''primär faszikulärem''' bzw. '''sekundär interfaszialem Kambium'''). Sofern dieser noch nicht vorhanden ist, muß er zunächst angelegt werden. Der '''Kambiumring gibt''' nun im Zuge des sekundären Dickenwachstums '''nach innen hin Holz''' ('''sekundäres Xylem''' und '''Holzstrahlen''') und '''nach außen hin Bast''' ('''sekundäres Phloem''' und '''Baststrahlen''') ab. Gleichzeitig wandert das Kambium während der Holz- und Bastabgabe durch '''inäquale Teilung''' immer weiter '''nach außen''' ('''Dilatation'''), genauso wie Gefäße und Siebelemente. Weiterhin '''füllen Markgewebe''' in den (primären) Markstrahlen die '''Lücken zwischen''' ('''ehemaligen''') '''Leitbündeln''', also zwischen Holz, Bast, sekundärem Phloem und sekundärem Xylem aus. Irgendwann, wenn Holz und Bast zu voluminös geworden sind, kann keine Versorgung mit Nährstoffen mehr erfolgen. Daher bildet die Pflanze bereits frühzeitig '''primäre''' (beginnt im Mark) und '''sekundäre''' (beginnt im Xylem) '''Holzstrahlen''' (versorgen Holz) sowie '''Baststrahlen''' (versorgen Bast) aus.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Im Zuge der Evolution haben Einkeimblättrige ihr Kambium verloren. Einige Vertreter, z. B.''' ''Drachenbäume''''', haben einen '''Kambiumring sekundär ausgebildet''', der jedoch im Vergleich zu den echten Holzpflanzen (Dikotyledonen und Nadelhölzer) außerhalb der Leitgewebe liegen. Dies spiegelt sich auch im Stelentyp wider. Währen Zweikeimblättrige ihre '''Leitbündel ringförmig''' (Struktur des Kambiums) ausgebildet haben ('''Eustele'''), verteilen sich bei den Monokotyledonen die '''Leitbündel über den gesamten Sproßquerschnitt''' ('''Ataktostele''').&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;In Bezug auf die Art des Dickenwachstums können 4 Typen unterschieden werden:&lt;/p&gt;
*'''''Tilia''-Typ''':
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Bei diesem Typ ist das '''Prokambium''' von vorneherein als '''geschlossener Ring''' angelegt.&lt;/p&gt;
*'''''Aristolochia''-Typ''':
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Beim ''Aristolochia''-Typ ist das '''Prokambium primär in einzelnen Strängen angelegt'''. Die Kambiumbildung ist daher zunächst nur auf die Leitbündel beschränkt ('''faszikuläres Kambium'''). Erst '''später schließt sich der Kambiumzylinder durch Ausbildung von faszikulären Kambien'''.&lt;/p&gt;
*'''''Helianthus''-Typ''':
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Auch beim ''Helianthus''-Typ ist die '''Bildung interfaszikulärem Kambiums erst nach vorheriger Einschaltung von Zwischenbündeln im Markstrahlbereich''' möglich.&lt;/p&gt;
*'''''Ricinus''-Typ''':
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Bei diesem Typ ist das '''primäre Leitgewebe ähnlich wie beim ''Aristolochia-Typ''' angelegt. '''Sekundärzuwachs erfolgt erst von einem primär bereits geschlossenen Kambiumzylinder im interfaszikulärem Bereich''' aus.&lt;/p&gt;</text>
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  <title>Inhalt</title>
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    <text bytes="13304" xml:space="preserve">&lt;div align="center"&gt;Die Inhalte des alten E-Books sind [[Biostudies:Inhaltsverzeichnis|hier]] zu finden.&lt;/div&gt;

{{#tree:
*I. [[Überblick]]
**1.0 [[Definitionen der Biologie]]
**2.0 [[Aufgabengebiete der Biologie]]
**3.0 [[Gliederung des vorliegenden E-Books]]
*II. [[Molekularbiologie]]
**1.0 [[Grundlagen]]
***1.1 [[Materie, Element und subatomare Teilchen]]
***1.2 [[Entdeckung subatomarer Bausteine]]
***1.3 [[Atommodelle]]
****1.3.1 [[Orbitalmodell]]
**2.0 [[Organische Chemie]]
***2.1 [[Einführung]]
***2.2 [[Das Element Kohlenstoff]]
***2.3 [[Alkane (Aliphaten)]]
****2.3.1 [[n-Alkane (normale Alkane)]]
****2.3.2 [[Verzweigte Alkane]]
****2.3.3 [[Wichtige Alkane]]
****2.3.4 [[Rotationsprofile &amp; Konformationsanalyse]]
****2.3.5 [[Cycloalkane]]
****2.3.6 [[Reaktionen der Alkane]]
*****2.3.6.1 [[Reaktionen mit Halogenen]]
*****2.3.6.2 [[Pyrolyse]]
*****2.3.6.3 [[Auftrennung von Erdölen]]
*****2.3.6.4 [[Kraftstoffe]]
*****2.3.6.5 [[Verbrennung]]
***2.4 [[Halogenalkane]]
****2.4.1 [[Chiralität]]
****2.4.2 [[Chiralitätselemente]]
****2.4.3 [[Eigenschaften der Halogenalkane]]
****2.4.4 [[Reaktionen von Halogenalkanen]]
*****2.4.4.1 [[Nucleophile Substitution]]
*****2.4.4.2 [[Eliminierung]]
*****2.4.4.3 [[Reaktion mit Metallen]]
***2.5 [[Organometallverbindungen]]
***2.6 [[Alkohole]]
****2.6.1 [[Eigenschaften der Alkohole]]
****2.6.2 [[Wichtige Alkohole]]
****2.6.3 [[Reaktionen der Alkohole]]
*****2.6.3.1 [[Säure/Base-Verhalten]]
*****2.6.3.2 [[Reaktion zu Halogeniden]]
*****2.6.3.3 [[Umlagerungen]]
*****2.6.3.4 [[Anorganische Ester]]
*****2.6.3.5 [[Ether aus Alkoholen]]
*****2.6.3.6 [[Eliminierung]]
*****2.6.3.7 [[Oxidation]]
***2.7 [[Ether]]
****2.7.1 [[Eigenschaften der Ether]]
****2.7.2 [[Wichtige Ether]]
****2.7.3 [[Reaktionen der Ether]]
*****2.7.3.1 [[Reaktionen mit Säure]]
*****2.7.3.2 [[Etherspaltung]]
*****2.7.3.3 [[Autoxidation]]
***2.8 [[Aliphatische N-Verbindungen]]
****2.8.1 [[Azide]]
****2.8.2 [[Amine]]
*****2.8.2.1 [[Darstellung]]
*****2.8.2.2 [[Reaktionen mit Säuren und Basen]]
*****2.8.2.3 [[Eliminierung]]
****2.8.3 [[Weitere aliphatische N-Verbindungen]]
****2.8.4 [[Alkaloide]]
***2.9 [[Alkene (früher: Olefine)]]
****2.9.1 [[Eigenschaften]]
****2.9.2 [[Darstellung]]
****2.9.3 [[Reaktionen]]
****2.9.4 [[Wichtige Alkene]]
***2.10 [[Polymere]]
***2.11 [[Alkine]]
****2.11.1 [[Eigenschaften]]
****2.11.2 [[Darstellung]]
****2.11.3 [[Reaktionen]]
*III. [[Zoologie]]
**1.0 [[Stämme des Tierreichs]]
***1.1 [[Anmerkungen zur Systematik]]
***1.2 [[Systematischer Teil]]
****1.2.1 Reich: [[Protista]]
*****1.2.1.1 Stamm: [[Microspora]]
*****1.2.1.2 Stamm: [[Sarcomastigophora]]
******1.2.1.2.1 Unterstamm: [[Mastigophora (Flagellaten)]]
*******1.2.1.2.1.1 Klasse: [[Phytomastigophora]]
*******1.2.1.2.1.2 Klasse: [[Zoomastigophora]]
******1.2.1.2.2 Unterstamm: [[Sarcodina]]
*******1.2.1.2.2.1 Überklasse: [[Rhizopoda (Wurzelfüßer)]]
********1.2.1.2.2.1.1 Klasse: [[Granuloreticulosea]]
********1.2.1.2.2.1.2 Klasse: [[Acrasea (Zelluläre Schleimpilze]]
*****1.2.1.3 Stamm: [[Apicomplexa]]
******1.2.1.3.1 Klasse: [[Sporozoa (Sporentierchen)]]
****1.2.2 Reich: [[Animalia]]
*****1.2.2.1 [[Parasitismus]]
*****1.2.2.2 [[Parazoa]]
******1.2.2.2.1 Stamm: [[Porifera (Schwämme)]]
*******1.2.2.2.1.1 Klasse: [[Calcarea (Kalkschwämme)]]
*******1.2.2.2.1.2 Klasse: [[Hexactinellida (Kieselschwämme)]]
*******1.2.2.2.1.3 Klasse: [[Demospongiae (Hornschwämme)]]
*****1.2.2.3 [[Eumetazoa]]
******1.2.2.3.1 [[Radiata, Coelenterata (radiärsymmetrische Tiere, Hohltiere)]]
*******1.2.2.3.1.1 Stamm: [[Cnidaria (Nesseltiere)]]
********1.2.2.3.1.1.1 Klasse: [[Hydrozoa]]
********1.2.2.3.1.1.2 Klasse: [[Scyphozoa]]
********1.2.2.3.1.1.3 Klasse: [[Anthozoa (Korallen)]]
*********1.2.2.3.1.1.3.1 Unterklasse: [[Hexacorallia]]
**********1.2.2.3.1.1.3.1.1 Ordnung: [[Madreporaria (Steinkorallen)]]
*******1.2.2.3.1.2 Stamm: [[Ctenophora, Acnidaria (Rippenquallen)]]
******1.2.2.3.2 [[Bilateria (bilateralsymmetrische Tiere)]]
*******1.2.2.3.2.1 [[Protostomia (Urmundtiere, Urmünder)]]
********1.2.2.3.2.1.1 [[Entwicklung der Leibeshöhle]]
********1.2.2.3.2.1.2 Stamm: [[Plathelminthes (Plattwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.2.1 Klasse: [[Turbellaria (Strudelwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.2.2 Klasse: [[Trematodes (Saugwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.2.3 Klasse: [[Cestodes (Bandwürmer)]]
********1.2.2.3.2.1.3 Stamm: [[Nemathelminthes, Aschelminthes (Rundwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.1 Klasse: [[Gastrotricha (Bauchhärlinge)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.2 Klasse: [[Nematoda (Fadenwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.3 Klasse: [[Nematomorpha (Saitenwürmer, Pferdehaarwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.4 Klasse: [[Rotatoria (Rädertierchen)]]
**********1.2.2.3.2.1.3.4.1 Ordnung: [[Seisonidea]]
**********1.2.2.3.2.1.3.4.2 Ordnung: [[Monogononta]]
**********1.2.2.3.2.1.3.4.3 Ordnung: [[Bdelloidea]]
*********1.2.2.3.2.1.3.5 Klasse: [[Acanthocephala (Kratzwürmer, Kratzer)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.6 Klasse: [[Priapulida (Priapswürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.7 Klasse: [[Loricifera]]
*********1.2.2.3.2.1.3.8 Klasse: [[Kinorhyncha (Hakenrüssler)]]
********1.2.2.3.2.1.4 Stamm: [[Gnathostomulida (Kiefermäulchen)]]
********1.2.2.3.2.1.5 Stamm: [[Nemertini (Schnurwürmer)]]
********1.2.2.3.2.1.6 [[Articulata (Gliedertiere)]]
*********1.2.2.3.2.1.6.1 Stamm: [[Annelida (Ringelwürmer)]]
**********1.2.2.3.2.1.6.1.1 Klasse: [[Polychaeta (Vielborster)]]
***********1.2.2.3.2.1.6.1.1.1 [[Errantia]]
***********1.2.2.3.2.1.6.1.1.2 [[Sedentaria]]
***********1.2.2.3.2.1.6.1.1.3 Ordnung: [[Pogonophora (Bartwürmer)]]
**********1.2.2.3.2.1.6.1.2 [[Clitellata]]
***********1.2.2.3.2.1.6.1.2.1 Klasse: [[Oligochaeta (Wenigborster)]]
***********1.2.2.3.2.1.6.1.2.2 Klasse: [[Hirudinea (Egel)]]
*********1.2.2.3.2.1.6.2 Stamm: [[Tardigrada (Bärtierchen)]]
*********1.2.2.3.2.1.6.3 Stamm: [[Pentastomida (Zungenwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.6.4 Stamm: [[Onychophora (Stummelfüßer)]]
*********1.2.2.3.2.1.6.5 Stamm: [[Arthropoda (Gliederfüßer)]]
**********1.2.2.3.2.1.6.5.1 [[Amandibulata]]
***********1.2.2.3.2.1.6.5.1.1 Unterstamm: [[Trilobitomorpha]]
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***********1.2.2.3.2.1.6.5.1.2 Unterstamm: [[Chelicerata]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.1 Klasse: [[Merostomata (Pfeilschwanzkrebse)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.2 Klasse: [[Arachnida (Spinnentiere)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.2.1 Ordnung: [[Scorpiones (Skorpione)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.2.2 Ordnung: [[Araneae (Webspinnen)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.2.3 Ordnung: [[Acari (Milben)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.2.4 Ordnung: [[Opiliones (Weberknechte)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.3 Klasse: [[Pantopoda (Asselspinnen)]]
**********1.2.2.3.2.1.6.5.2 [[Mandibulata]]
***********1.2.2.3.2.1.6.5.2.1 Unterstamm: [[Crustacea (Krebstiere)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.1 Klasse: [[Remipedia]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.2 Klasse: [[Cephalocarida]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.3 Klasse: [[Phyllopoda (Blattfußkrebse)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.4 Klasse: [[Anostraca]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.5 Klasse: [[Ostracoda (Muschelkrebse)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.6 Klasse: [[Copepoda (Ruderfußkrebse)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.7 Klasse: [[Branchiura (Fischläuse)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.8 Klasse: [[Mystacocarida]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.9 Klasse: [[Tantulocarida]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.10 Klasse: [[Ascothoracida]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.11 Klasse: [[Cirripedia (Rankenfüßer)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.12 Klasse: [[Malacostraca (Höhere Krebse)]]
***********1.2.2.3.2.1.6.5.2.2 Unterstamm: [[Tracheata, Antennata, Monantennata]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.1 Klasse: [[Myriapoda (Tausendfüßer)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.1.1 Unterklasse: [[Chilopoda (Hundertfüßer)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.1.2 Unterklasse: [[Symphyla (Zwergfüßer)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.1.3 Unterklasse: [[Diplopoda (Doppelfüßer)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.1.4 Unterklasse: [[Pauropoda [Wenigfüßer)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2 Klasse: [[Insecta, Hexapoda (Insekten)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1 [[Apterygota (Ungeflügelte Insekten)]]
**************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1.1 Unterklasse: [[Archaeognatha (Felsenspringer)]]
**************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1.2 Unterklasse: [[Zygentoma (Fischchen)]]
**************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1.3 Unterklasse: [[Diplura (Doppelschwänze)]]
**************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1.4 Unterklasse: [[Protura (Beintastler)]]
**************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1.5 Unterklasse: [[Collembola (Springschwänze)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.2 [[Pterygota (Geflügelte Insekten)]]
********1.2.2.3.2.1.7 Stamm: [[Mollusca (Weichtiere)]]
*********1.2.2.3.2.1.7.1 [[Aculifera (Stachelweichtiere)]]
**********1.2.2.3.2.1.7.1.1 Klasse: [[Aplacophora (Wurmmollusken)]]
**********1.2.2.3.2.1.7.1.2 Klasse: [[Polyplacophora (Käferschnecken)]]
*********1.2.2.3.2.1.7.2 [[Conchifera (Schalenweichtiere)]]
**********1.2.2.3.2.1.7.2.1 Klasse: [[Monoplacophora (Urmützenschnecken)]]
**********1.2.2.3.2.1.7.2.2 Klasse: [[Gastropoda (Schnecken)]]
***********1.2.2.3.2.1.7.2.2.1 Unterklasse: [[Streptoneura, Prosobranchia]]
************1.2.2.3.2.1.7.2.2.1.1 Ordnung: [[Archaeogastropoda, Diotocardia]]
************1.2.2.3.2.1.7.2.2.1.2 Ordnung: [[Mesogastropoda, Monotocardia]]
************1.2.2.3.2.1.7.2.2.1.3 Ordnung: [[Neogastropoda, Stenoglossa]]
***********1.2.2.3.2.1.7.2.2.2 [[Euthyneura]]
************1.2.2.3.2.1.7.2.2.2.1 Unterklasse: [[Opisthobranchia (Hinterkiemer)]]
************1.2.2.3.2.1.7.2.2.2.2 Unterklasse: [[Pulmonata (Lungenschnecken)]]
**********1.2.2.3.2.8.1.7.3 Klasse: [[Scaphopoda (Kahnfüßer, Grabfüßer)]]
**********1.2.2.3.2.8.1.7.4 Klasse: [[Bivalvia (Muscheln)]]
**********1.2.2.3.2.8.1.7.5 Klasse: [[Cephalopoda (Kopffüßer)]]
***********1.2.2.3.2.1.7.2.5.1 Unterklasse: [[Tetrabranchia]]
***********1.2.2.3.2.1.7.2.5.2 Unterklasse: [[Dibranchiata]]
**Exkurs: [[Evolution der Lichtsinnesorgane]]
*IV. [[Botanik]]
**1.0 [[Stämme des Pflanzenreichs]]
**2.0 [[Anatomie, Histologie und Morphologie der Kormophyten]]
***2.1 [[Bemerkungen zur Anatomie, Histologie und Morphologie]]
***2.2 [[Histologie der Kormophyten]]
****2.2.1 [[Bildungsmeristeme]]
*****2.2.1.1 [[Apikalmeristeme (Scheitelmeristeme)]]
******2.2.1.1.1 [[Sproßscheitelmeristeme]]
*******2.2.1.1.1.1 [[Scheitelzellen]]
*******2.2.1.1.1.2 [[Initialkomplexe]]
*******2.2.1.1.1.3 [[Differenziertes Apikalmeristem]]
******2.2.1.1.2 [[Wurzelscheitelmeristeme]]
*****2.2.1.2 [[Restmeristeme]]
*****2.2.1.3 [[Meristemoide]]
*****2.2.1.4 [[Lateralmeristeme]]
****2.2.2 [[Dauergewebe]]
*****2.2.2.1 [[Parenchym (Grundgewebe, "Füllgewebe")]]
******2.2.2.1.1 [[Assimilationsparenchym (Chlorenchym)]]
******2.2.2.1.2 [[Speicherparenchym]]
******2.2.2.1.3 [[Leitparenchym]]
******2.2.2.1.4 [[Aerenchym (Durchlüftungsgewebe)]]
*****2.2.2.2 [[Abschlußgewebe]]
******2.2.2.2.1 [[Epidermis]]
*******2.2.2.2.1.1 [[Stomata (Spaltöffnungen)]]
*******2.2.2.2.1.2 [[Bildungen subepidermaler Bereiche]]
******2.2.2.2.2 [[Periderm und Borke]]
******2.2.2.2.3 [[Cutisgewebe]]
******2.2.2.2.4 [[Endodermis]]
*****2.2.2.3 [[Absorptionsgewebe]]
******2.2.2.3.1 [[Rhizodermis]]
******2.2.2.3.2 [[Hydropoten]]
******2.2.2.3.3 [[Absorptionshaare]]
******2.2.2.3.4 [[Velamen radicum]]
******2.2.2.3.5 [[Haustorien]]
*****2.2.2.4 [[Absonderungsgewebe und Ausscheidungsgewebe]]
******2.2.2.4.1 [[Hydrathoden]]
******2.2.2.4.2 [[Drüsenzellen, Drüsenhaare und Drüsengewebe]]
******2.2.2.4.3 [[Nektarien]]
******2.2.2.4.4 [[Sekretgänge und Harzkanäle]]
******2.2.2.4.5 [[Exkretbehälter]]
******2.2.2.4.6 [[Milchröhren]]
*****2.2.2.5 [[Festigungsgewebe]]
******2.2.2.5.1 [[Kollenchym]]
******2.2.2.5.2 [[Sklerenchym]]
******2.2.2.5.3 [[Gegenüberstellung von Kollenchym und Sklerenchym]]
*****2.2.2.6 [[Leitgewebe]]
******2.2.2.6.1 [[Xylem]]
******2.2.2.6.2 [[Phloem]]
***2.3 [[Anatomie und Morphologie des Kormus]]
****2.3.1 [[Sproßachse]]
*****2.3.1.1 [[Primärer Bau der Sproßachse]]
******2.3.1.1.1 [[Zonierung und Differenzierung]]
******2.3.1.1.2 [[Leitbündeltypen]]
******2.3.1.1.3 [[Stelärtheorie]]
******2.3.1.1.4 [[Leitbündelanordnung]]
*****2.3.1.2 [[Sekundäres Dickenwachstum des Sprosses]]
******2.3.1.2.1 [[Kambium]]
******2.3.1.2.2 [[Histologie des Holzes]]
******2.3.1.2.3 [[Histologie des Bast]]
******2.3.1.2.4 [[Periderm und Borke]]
*****2.3.1.3 [[Metamorphosen der Sproßachse]]
****2.3.2 [[Wurzel]]
*****2.3.2.1 [[Primärer Bau der Wurzel]]
******2.3.2.1.1 [[Zonierung der Wurzelspitze]]
******2.3.2.1.2 [[Differenzierung]]
******2.3.2.1.3 [[Seitenwurzelbildung]]
******2.3.2.1.4 [[Unterscheidungsmerkmale von Wurzel und Sproß]]
******2.3.2.1.5 [[Bau der Leitbündel im Übergangsbereich zwischen Wurzel und Sproß]]
*****2.3.2.2 [[Sekundäres Dickenwachstum der Wurzel]]
*****2.3.2.3 [[Metamorphosen der Wurzel]]
****2.3.3 [[Blatt]]
*****2.3.3.1 [[Allgemeines]]
******2.3.3.1.1 [[Symmetrie]]
******2.3.3.1.2 [[Aufbau]]
******2.3.3.1.3 [[Blattentwicklung]]
******2.3.3.1.4 [[Laubblatt-Typen]]
******2.3.3.1.5 [[Blattstellungen]]
******2.3.3.1.6 [[Blattfolge]]
*****2.3.3.2 [[Bau der Laubblätter]]
*****2.3.3.3 [[Metamorphosen der Blätter]]
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    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="13357" xml:space="preserve">&lt;div align="center"&gt;Die Inhalte des alten E-Books sind [[Biostudies:Inhaltsverzeichnis|hier]] zu finden.&lt;/div&gt;

{{#tree:
*I. [[Überblick]]
**1.0 [[Definitionen der Biologie]]
**2.0 [[Aufgabengebiete der Biologie]]
**3.0 [[Gliederung des vorliegenden E-Books]]
*II. [[Molekularbiologie]]
**1.0 [[Grundlagen]]
***1.1 [[Materie, Element und subatomare Teilchen]]
***1.2 [[Entdeckung subatomarer Bausteine]]
***1.3 [[Atommodelle]]
****1.3.1 [[Orbitalmodell]]
**2.0 [[Organische Chemie]]
***2.1 [[Einführung]]
***2.2 [[Das Element Kohlenstoff]]
***2.3 [[Alkane (Aliphaten)]]
****2.3.1 [[n-Alkane (normale Alkane)]]
****2.3.2 [[Verzweigte Alkane]]
****2.3.3 [[Wichtige Alkane]]
****2.3.4 [[Rotationsprofile &amp; Konformationsanalyse]]
****2.3.5 [[Cycloalkane]]
****2.3.6 [[Reaktionen der Alkane]]
*****2.3.6.1 [[Reaktionen mit Halogenen]]
*****2.3.6.2 [[Pyrolyse]]
*****2.3.6.3 [[Auftrennung von Erdölen]]
*****2.3.6.4 [[Kraftstoffe]]
*****2.3.6.5 [[Verbrennung]]
***2.4 [[Halogenalkane]]
****2.4.1 [[Chiralität]]
****2.4.2 [[Chiralitätselemente]]
****2.4.3 [[Eigenschaften der Halogenalkane]]
****2.4.4 [[Reaktionen von Halogenalkanen]]
*****2.4.4.1 [[Nucleophile Substitution]]
*****2.4.4.2 [[Eliminierung]]
*****2.4.4.3 [[Reaktion mit Metallen]]
***2.5 [[Organometallverbindungen]]
***2.6 [[Alkohole]]
****2.6.1 [[Eigenschaften der Alkohole]]
****2.6.2 [[Wichtige Alkohole]]
****2.6.3 [[Reaktionen der Alkohole]]
*****2.6.3.1 [[Säure/Base-Verhalten]]
*****2.6.3.2 [[Reaktion zu Halogeniden]]
*****2.6.3.3 [[Umlagerungen]]
*****2.6.3.4 [[Anorganische Ester]]
*****2.6.3.5 [[Ether aus Alkoholen]]
*****2.6.3.6 [[Eliminierung]]
*****2.6.3.7 [[Oxidation]]
***2.7 [[Ether]]
****2.7.1 [[Eigenschaften der Ether]]
****2.7.2 [[Wichtige Ether]]
****2.7.3 [[Reaktionen der Ether]]
*****2.7.3.1 [[Reaktionen mit Säure]]
*****2.7.3.2 [[Etherspaltung]]
*****2.7.3.3 [[Autoxidation]]
***2.8 [[Aliphatische N-Verbindungen]]
****2.8.1 [[Azide]]
****2.8.2 [[Amine]]
*****2.8.2.1 [[Darstellung]]
*****2.8.2.2 [[Reaktionen mit Säuren und Basen]]
*****2.8.2.3 [[Eliminierung]]
****2.8.3 [[Weitere aliphatische N-Verbindungen]]
****2.8.4 [[Alkaloide]]
***2.9 [[Alkene (früher: Olefine)]]
****2.9.1 [[Eigenschaften]]
****2.9.2 [[Darstellung]]
****2.9.3 [[Reaktionen]]
****2.9.4 [[Wichtige Alkene]]
***2.10 [[Polymere]]
***2.11 [[Alkine]]
****2.11.1 [[Eigenschaften]]
****2.11.2 [[Darstellung]]
****2.11.3 [[Reaktionen]]
*III. [[Zoologie]]
**1.0 [[Stämme des Tierreichs]]
***1.1 [[Anmerkungen zur Systematik]]
***1.2 [[Systematischer Teil]]
****1.2.1 Reich: [[Protista]]
*****1.2.1.1 Stamm: [[Microspora]]
*****1.2.1.2 Stamm: [[Sarcomastigophora]]
******1.2.1.2.1 Unterstamm: [[Mastigophora (Flagellaten)]]
*******1.2.1.2.1.1 Klasse: [[Phytomastigophora]]
*******1.2.1.2.1.2 Klasse: [[Zoomastigophora]]
******1.2.1.2.2 Unterstamm: [[Sarcodina]]
*******1.2.1.2.2.1 Überklasse: [[Rhizopoda (Wurzelfüßer)]]
********1.2.1.2.2.1.1 Klasse: [[Granuloreticulosea]]
********1.2.1.2.2.1.2 Klasse: [[Acrasea (Zelluläre Schleimpilze]]
*****1.2.1.3 Stamm: [[Apicomplexa]]
******1.2.1.3.1 Klasse: [[Sporozoa (Sporentierchen)]]
****1.2.2 Reich: [[Animalia]]
*****1.2.2.1 [[Parasitismus]]
*****1.2.2.2 [[Parazoa]]
******1.2.2.2.1 Stamm: [[Porifera (Schwämme)]]
*******1.2.2.2.1.1 Klasse: [[Calcarea (Kalkschwämme)]]
*******1.2.2.2.1.2 Klasse: [[Hexactinellida (Kieselschwämme)]]
*******1.2.2.2.1.3 Klasse: [[Demospongiae (Hornschwämme)]]
*****1.2.2.3 [[Eumetazoa]]
******1.2.2.3.1 [[Radiata, Coelenterata (radiärsymmetrische Tiere, Hohltiere)]]
*******1.2.2.3.1.1 Stamm: [[Cnidaria (Nesseltiere)]]
********1.2.2.3.1.1.1 Klasse: [[Hydrozoa]]
********1.2.2.3.1.1.2 Klasse: [[Scyphozoa]]
********1.2.2.3.1.1.3 Klasse: [[Anthozoa (Korallen)]]
*********1.2.2.3.1.1.3.1 Unterklasse: [[Hexacorallia]]
**********1.2.2.3.1.1.3.1.1 Ordnung: [[Madreporaria (Steinkorallen)]]
*******1.2.2.3.1.2 Stamm: [[Ctenophora, Acnidaria (Rippenquallen)]]
******1.2.2.3.2 [[Bilateria (bilateralsymmetrische Tiere)]]
*******1.2.2.3.2.1 [[Protostomia (Urmundtiere, Urmünder)]]
********1.2.2.3.2.1.1 [[Entwicklung der Leibeshöhle]]
********1.2.2.3.2.1.2 Stamm: [[Plathelminthes (Plattwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.2.1 Klasse: [[Turbellaria (Strudelwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.2.2 Klasse: [[Trematodes (Saugwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.2.3 Klasse: [[Cestodes (Bandwürmer)]]
********1.2.2.3.2.1.3 Stamm: [[Nemathelminthes, Aschelminthes (Rundwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.1 Klasse: [[Gastrotricha (Bauchhärlinge)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.2 Klasse: [[Nematoda (Fadenwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.3 Klasse: [[Nematomorpha (Saitenwürmer, Pferdehaarwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.4 Klasse: [[Rotatoria (Rädertierchen)]]
**********1.2.2.3.2.1.3.4.1 Ordnung: [[Seisonidea]]
**********1.2.2.3.2.1.3.4.2 Ordnung: [[Monogononta]]
**********1.2.2.3.2.1.3.4.3 Ordnung: [[Bdelloidea]]
*********1.2.2.3.2.1.3.5 Klasse: [[Acanthocephala (Kratzwürmer, Kratzer)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.6 Klasse: [[Priapulida (Priapswürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.7 Klasse: [[Loricifera]]
*********1.2.2.3.2.1.3.8 Klasse: [[Kinorhyncha (Hakenrüssler)]]
********1.2.2.3.2.1.4 Stamm: [[Gnathostomulida (Kiefermäulchen)]]
********1.2.2.3.2.1.5 Stamm: [[Nemertini (Schnurwürmer)]]
********1.2.2.3.2.1.6 [[Articulata (Gliedertiere)]]
*********1.2.2.3.2.1.6.1 Stamm: [[Annelida (Ringelwürmer)]]
**********1.2.2.3.2.1.6.1.1 Klasse: [[Polychaeta (Vielborster)]]
***********1.2.2.3.2.1.6.1.1.1 [[Errantia]]
***********1.2.2.3.2.1.6.1.1.2 [[Sedentaria]]
***********1.2.2.3.2.1.6.1.1.3 Ordnung: [[Pogonophora (Bartwürmer)]]
**********1.2.2.3.2.1.6.1.2 [[Clitellata]]
***********1.2.2.3.2.1.6.1.2.1 Klasse: [[Oligochaeta (Wenigborster)]]
***********1.2.2.3.2.1.6.1.2.2 Klasse: [[Hirudinea (Egel)]]
*********1.2.2.3.2.1.6.2 Stamm: [[Tardigrada (Bärtierchen)]]
*********1.2.2.3.2.1.6.3 Stamm: [[Pentastomida (Zungenwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.6.4 Stamm: [[Onychophora (Stummelfüßer)]]
*********1.2.2.3.2.1.6.5 Stamm: [[Arthropoda (Gliederfüßer)]]
**********1.2.2.3.2.1.6.5.1 [[Amandibulata]]
***********1.2.2.3.2.1.6.5.1.1 Unterstamm: [[Trilobitomorpha]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.1.1.1 Klasse: [[Trilobita (Trilobiten)]]
***********1.2.2.3.2.1.6.5.1.2 Unterstamm: [[Chelicerata]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.1 Klasse: [[Merostomata (Pfeilschwanzkrebse)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.2 Klasse: [[Arachnida (Spinnentiere)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.2.1 Ordnung: [[Scorpiones (Skorpione)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.2.2 Ordnung: [[Araneae (Webspinnen)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.2.3 Ordnung: [[Acari (Milben)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.2.4 Ordnung: [[Opiliones (Weberknechte)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.3 Klasse: [[Pantopoda (Asselspinnen)]]
**********1.2.2.3.2.1.6.5.2 [[Mandibulata]]
***********1.2.2.3.2.1.6.5.2.1 Unterstamm: [[Crustacea (Krebstiere)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.1 Klasse: [[Remipedia]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.2 Klasse: [[Cephalocarida]]
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************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.5 Klasse: [[Ostracoda (Muschelkrebse)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.6 Klasse: [[Copepoda (Ruderfußkrebse)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.7 Klasse: [[Branchiura (Fischläuse)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.8 Klasse: [[Mystacocarida]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.9 Klasse: [[Tantulocarida]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.10 Klasse: [[Ascothoracida]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.11 Klasse: [[Cirripedia (Rankenfüßer)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.12 Klasse: [[Malacostraca (Höhere Krebse)]]
***********1.2.2.3.2.1.6.5.2.2 Unterstamm: [[Tracheata, Antennata, Monantennata]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.1 Klasse: [[Myriapoda (Tausendfüßer)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.1.1 Unterklasse: [[Chilopoda (Hundertfüßer)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.1.2 Unterklasse: [[Symphyla (Zwergfüßer)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.1.3 Unterklasse: [[Diplopoda (Doppelfüßer)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.1.4 Unterklasse: [[Pauropoda [Wenigfüßer)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2 Klasse: [[Insecta, Hexapoda (Insekten)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1 [[Apterygota (Ungeflügelte Insekten)]]
**************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1.1 Unterklasse: [[Archaeognatha (Felsenspringer)]]
**************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1.2 Unterklasse: [[Zygentoma (Fischchen)]]
**************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1.3 Unterklasse: [[Diplura (Doppelschwänze)]]
**************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1.4 Unterklasse: [[Protura (Beintastler)]]
**************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1.5 Unterklasse: [[Collembola (Springschwänze)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.2 [[Pterygota (Geflügelte Insekten)]]
********1.2.2.3.2.1.7 Stamm: [[Mollusca (Weichtiere)]]
*********1.2.2.3.2.1.7.1 [[Aculifera (Stachelweichtiere)]]
**********1.2.2.3.2.1.7.1.1 Klasse: [[Aplacophora (Wurmmollusken)]]
**********1.2.2.3.2.1.7.1.2 Klasse: [[Polyplacophora (Käferschnecken)]]
*********1.2.2.3.2.1.7.2 [[Conchifera (Schalenweichtiere)]]
**********1.2.2.3.2.1.7.2.1 Klasse: [[Monoplacophora (Urmützenschnecken)]]
**********1.2.2.3.2.1.7.2.2 Klasse: [[Gastropoda (Schnecken)]]
***********1.2.2.3.2.1.7.2.2.1 Unterklasse: [[Streptoneura, Prosobranchia]]
************1.2.2.3.2.1.7.2.2.1.1 Ordnung: [[Archaeogastropoda, Diotocardia]]
************1.2.2.3.2.1.7.2.2.1.2 Ordnung: [[Mesogastropoda, Monotocardia]]
************1.2.2.3.2.1.7.2.2.1.3 Ordnung: [[Neogastropoda, Stenoglossa]]
***********1.2.2.3.2.1.7.2.2.2 [[Euthyneura]]
************1.2.2.3.2.1.7.2.2.2.1 Unterklasse: [[Opisthobranchia (Hinterkiemer)]]
************1.2.2.3.2.1.7.2.2.2.2 Unterklasse: [[Pulmonata (Lungenschnecken)]]
**********1.2.2.3.2.8.1.7.3 Klasse: [[Scaphopoda (Kahnfüßer, Grabfüßer)]]
**********1.2.2.3.2.8.1.7.4 Klasse: [[Bivalvia (Muscheln)]]
**********1.2.2.3.2.8.1.7.5 Klasse: [[Cephalopoda (Kopffüßer)]]
***********1.2.2.3.2.1.7.2.5.1 Unterklasse: [[Tetrabranchia]]
***********1.2.2.3.2.1.7.2.5.2 Unterklasse: [[Dibranchiata]]
**Exkurs: [[Evolution der Lichtsinnesorgane]]
*IV. [[Botanik]]
**1.0 [[Stämme des Pflanzenreichs]]
**2.0 [[Anatomie, Histologie und Morphologie der Kormophyten]]
***2.1 [[Bemerkungen zur Anatomie, Histologie und Morphologie]]
***2.2 [[Histologie der Kormophyten]]
****2.2.1 [[Bildungsmeristeme]]
*****2.2.1.1 [[Apikalmeristeme (Scheitelmeristeme)]]
******2.2.1.1.1 [[Sproßscheitelmeristeme]]
*******2.2.1.1.1.1 [[Scheitelzellen]]
*******2.2.1.1.1.2 [[Initialkomplexe]]
*******2.2.1.1.1.3 [[Differenziertes Apikalmeristem]]
******2.2.1.1.2 [[Wurzelscheitelmeristeme]]
*****2.2.1.2 [[Restmeristeme]]
*****2.2.1.3 [[Meristemoide]]
*****2.2.1.4 [[Lateralmeristeme]]
****2.2.2 [[Dauergewebe]]
*****2.2.2.1 [[Parenchym (Grundgewebe, "Füllgewebe")]]
******2.2.2.1.1 [[Assimilationsparenchym (Chlorenchym)]]
******2.2.2.1.2 [[Speicherparenchym]]
******2.2.2.1.3 [[Leitparenchym]]
******2.2.2.1.4 [[Aerenchym (Durchlüftungsgewebe)]]
*****2.2.2.2 [[Abschlußgewebe]]
******2.2.2.2.1 [[Epidermis]]
*******2.2.2.2.1.1 [[Stomata (Spaltöffnungen)]]
*******2.2.2.2.1.2 [[Bildungen subepidermaler Bereiche]]
******2.2.2.2.2 [[Periderm und Borke]]
******2.2.2.2.3 [[Cutisgewebe]]
******2.2.2.2.4 [[Endodermis]]
*****2.2.2.3 [[Absorptionsgewebe]]
******2.2.2.3.1 [[Rhizodermis]]
******2.2.2.3.2 [[Hydropoten]]
******2.2.2.3.3 [[Absorptionshaare]]
******2.2.2.3.4 [[Velamen radicum]]
******2.2.2.3.5 [[Haustorien]]
*****2.2.2.4 [[Absonderungsgewebe und Ausscheidungsgewebe]]
******2.2.2.4.1 [[Hydrathoden]]
******2.2.2.4.2 [[Drüsenzellen, Drüsenhaare und Drüsengewebe]]
******2.2.2.4.3 [[Nektarien]]
******2.2.2.4.4 [[Sekretgänge und Harzkanäle]]
******2.2.2.4.5 [[Exkretbehälter]]
******2.2.2.4.6 [[Milchröhren]]
*****2.2.2.5 [[Festigungsgewebe]]
******2.2.2.5.1 [[Kollenchym]]
******2.2.2.5.2 [[Sklerenchym]]
******2.2.2.5.3 [[Gegenüberstellung von Kollenchym und Sklerenchym]]
*****2.2.2.6 [[Leitgewebe]]
******2.2.2.6.1 [[Xylem]]
******2.2.2.6.2 [[Phloem]]
***2.3 [[Anatomie und Morphologie des Kormus]]
****2.3.1 [[Sproßachse]]
*****2.3.1.1 [[Primärer Bau der Sproßachse]]
******2.3.1.1.1 [[Zonierung und Differenzierung]]
******2.3.1.1.2 [[Leitbündeltypen]]
******2.3.1.1.3 [[Stelärtheorie]]
******2.3.1.1.4 [[Leitbündelanordnung]]
*****2.3.1.2 [[Sekundäres Dickenwachstum des Sprosses]]
******2.3.1.2.1 [[Kambium]]
******2.3.1.2.2 [[Histologie des Holzes]]
******2.3.1.2.3 [[Histologie des Bast]]
******2.3.1.2.4 Periderm und Borke vgl. [[Periderm und Borke|2.2.2.2.2 Periderm und Borke]]
*****2.3.1.3 [[Metamorphosen der Sproßachse]]
****2.3.2 [[Wurzel]]
*****2.3.2.1 [[Primärer Bau der Wurzel]]
******2.3.2.1.1 [[Zonierung der Wurzelspitze]]
******2.3.2.1.2 [[Differenzierung]]
******2.3.2.1.3 [[Seitenwurzelbildung]]
******2.3.2.1.4 [[Unterscheidungsmerkmale von Wurzel und Sproß]]
******2.3.2.1.5 [[Bau der Leitbündel im Übergangsbereich zwischen Wurzel und Sproß]]
*****2.3.2.2 [[Sekundäres Dickenwachstum der Wurzel]]
*****2.3.2.3 [[Metamorphosen der Wurzel]]
****2.3.3 [[Blatt]]
*****2.3.3.1 [[Allgemeines]]
******2.3.3.1.1 [[Symmetrie]]
******2.3.3.1.2 [[Aufbau]]
******2.3.3.1.3 [[Blattentwicklung]]
******2.3.3.1.4 [[Laubblatt-Typen]]
******2.3.3.1.5 [[Blattstellungen]]
******2.3.3.1.6 [[Blattfolge]]
*****2.3.3.2 [[Bau der Laubblätter]]
*****2.3.3.3 [[Metamorphosen der Blätter]]
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  <title>Inhalt</title>
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      <username>Webmaster</username>
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    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="13335" xml:space="preserve">&lt;div align="center"&gt;Die Inhalte des alten E-Books sind [[Biostudies:Inhaltsverzeichnis|hier]] zu finden.&lt;/div&gt;

{{#tree:
*I. [[Überblick]]
**1.0 [[Definitionen der Biologie]]
**2.0 [[Aufgabengebiete der Biologie]]
**3.0 [[Gliederung des vorliegenden E-Books]]
*II. [[Molekularbiologie]]
**1.0 [[Grundlagen]]
***1.1 [[Materie, Element und subatomare Teilchen]]
***1.2 [[Entdeckung subatomarer Bausteine]]
***1.3 [[Atommodelle]]
****1.3.1 [[Orbitalmodell]]
**2.0 [[Organische Chemie]]
***2.1 [[Einführung]]
***2.2 [[Das Element Kohlenstoff]]
***2.3 [[Alkane (Aliphaten)]]
****2.3.1 [[n-Alkane (normale Alkane)]]
****2.3.2 [[Verzweigte Alkane]]
****2.3.3 [[Wichtige Alkane]]
****2.3.4 [[Rotationsprofile &amp; Konformationsanalyse]]
****2.3.5 [[Cycloalkane]]
****2.3.6 [[Reaktionen der Alkane]]
*****2.3.6.1 [[Reaktionen mit Halogenen]]
*****2.3.6.2 [[Pyrolyse]]
*****2.3.6.3 [[Auftrennung von Erdölen]]
*****2.3.6.4 [[Kraftstoffe]]
*****2.3.6.5 [[Verbrennung]]
***2.4 [[Halogenalkane]]
****2.4.1 [[Chiralität]]
****2.4.2 [[Chiralitätselemente]]
****2.4.3 [[Eigenschaften der Halogenalkane]]
****2.4.4 [[Reaktionen von Halogenalkanen]]
*****2.4.4.1 [[Nucleophile Substitution]]
*****2.4.4.2 [[Eliminierung]]
*****2.4.4.3 [[Reaktion mit Metallen]]
***2.5 [[Organometallverbindungen]]
***2.6 [[Alkohole]]
****2.6.1 [[Eigenschaften der Alkohole]]
****2.6.2 [[Wichtige Alkohole]]
****2.6.3 [[Reaktionen der Alkohole]]
*****2.6.3.1 [[Säure/Base-Verhalten]]
*****2.6.3.2 [[Reaktion zu Halogeniden]]
*****2.6.3.3 [[Umlagerungen]]
*****2.6.3.4 [[Anorganische Ester]]
*****2.6.3.5 [[Ether aus Alkoholen]]
*****2.6.3.6 [[Eliminierung]]
*****2.6.3.7 [[Oxidation]]
***2.7 [[Ether]]
****2.7.1 [[Eigenschaften der Ether]]
****2.7.2 [[Wichtige Ether]]
****2.7.3 [[Reaktionen der Ether]]
*****2.7.3.1 [[Reaktionen mit Säure]]
*****2.7.3.2 [[Etherspaltung]]
*****2.7.3.3 [[Autoxidation]]
***2.8 [[Aliphatische N-Verbindungen]]
****2.8.1 [[Azide]]
****2.8.2 [[Amine]]
*****2.8.2.1 [[Darstellung]]
*****2.8.2.2 [[Reaktionen mit Säuren und Basen]]
*****2.8.2.3 [[Eliminierung]]
****2.8.3 [[Weitere aliphatische N-Verbindungen]]
****2.8.4 [[Alkaloide]]
***2.9 [[Alkene (früher: Olefine)]]
****2.9.1 [[Eigenschaften]]
****2.9.2 [[Darstellung]]
****2.9.3 [[Reaktionen]]
****2.9.4 [[Wichtige Alkene]]
***2.10 [[Polymere]]
***2.11 [[Alkine]]
****2.11.1 [[Eigenschaften]]
****2.11.2 [[Darstellung]]
****2.11.3 [[Reaktionen]]
*III. [[Zoologie]]
**1.0 [[Stämme des Tierreichs]]
***1.1 [[Anmerkungen zur Systematik]]
***1.2 [[Systematischer Teil]]
****1.2.1 Reich: [[Protista]]
*****1.2.1.1 Stamm: [[Microspora]]
*****1.2.1.2 Stamm: [[Sarcomastigophora]]
******1.2.1.2.1 Unterstamm: [[Mastigophora (Flagellaten)]]
*******1.2.1.2.1.1 Klasse: [[Phytomastigophora]]
*******1.2.1.2.1.2 Klasse: [[Zoomastigophora]]
******1.2.1.2.2 Unterstamm: [[Sarcodina]]
*******1.2.1.2.2.1 Überklasse: [[Rhizopoda (Wurzelfüßer)]]
********1.2.1.2.2.1.1 Klasse: [[Granuloreticulosea]]
********1.2.1.2.2.1.2 Klasse: [[Acrasea (Zelluläre Schleimpilze]]
*****1.2.1.3 Stamm: [[Apicomplexa]]
******1.2.1.3.1 Klasse: [[Sporozoa (Sporentierchen)]]
****1.2.2 Reich: [[Animalia]]
*****1.2.2.1 [[Parasitismus]]
*****1.2.2.2 [[Parazoa]]
******1.2.2.2.1 Stamm: [[Porifera (Schwämme)]]
*******1.2.2.2.1.1 Klasse: [[Calcarea (Kalkschwämme)]]
*******1.2.2.2.1.2 Klasse: [[Hexactinellida (Kieselschwämme)]]
*******1.2.2.2.1.3 Klasse: [[Demospongiae (Hornschwämme)]]
*****1.2.2.3 [[Eumetazoa]]
******1.2.2.3.1 [[Radiata, Coelenterata (radiärsymmetrische Tiere, Hohltiere)]]
*******1.2.2.3.1.1 Stamm: [[Cnidaria (Nesseltiere)]]
********1.2.2.3.1.1.1 Klasse: [[Hydrozoa]]
********1.2.2.3.1.1.2 Klasse: [[Scyphozoa]]
********1.2.2.3.1.1.3 Klasse: [[Anthozoa (Korallen)]]
*********1.2.2.3.1.1.3.1 Unterklasse: [[Hexacorallia]]
**********1.2.2.3.1.1.3.1.1 Ordnung: [[Madreporaria (Steinkorallen)]]
*******1.2.2.3.1.2 Stamm: [[Ctenophora, Acnidaria (Rippenquallen)]]
******1.2.2.3.2 [[Bilateria (bilateralsymmetrische Tiere)]]
*******1.2.2.3.2.1 [[Protostomia (Urmundtiere, Urmünder)]]
********1.2.2.3.2.1.1 [[Entwicklung der Leibeshöhle]]
********1.2.2.3.2.1.2 Stamm: [[Plathelminthes (Plattwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.2.1 Klasse: [[Turbellaria (Strudelwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.2.2 Klasse: [[Trematodes (Saugwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.2.3 Klasse: [[Cestodes (Bandwürmer)]]
********1.2.2.3.2.1.3 Stamm: [[Nemathelminthes, Aschelminthes (Rundwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.1 Klasse: [[Gastrotricha (Bauchhärlinge)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.2 Klasse: [[Nematoda (Fadenwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.3 Klasse: [[Nematomorpha (Saitenwürmer, Pferdehaarwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.4 Klasse: [[Rotatoria (Rädertierchen)]]
**********1.2.2.3.2.1.3.4.1 Ordnung: [[Seisonidea]]
**********1.2.2.3.2.1.3.4.2 Ordnung: [[Monogononta]]
**********1.2.2.3.2.1.3.4.3 Ordnung: [[Bdelloidea]]
*********1.2.2.3.2.1.3.5 Klasse: [[Acanthocephala (Kratzwürmer, Kratzer)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.6 Klasse: [[Priapulida (Priapswürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.7 Klasse: [[Loricifera]]
*********1.2.2.3.2.1.3.8 Klasse: [[Kinorhyncha (Hakenrüssler)]]
********1.2.2.3.2.1.4 Stamm: [[Gnathostomulida (Kiefermäulchen)]]
********1.2.2.3.2.1.5 Stamm: [[Nemertini (Schnurwürmer)]]
********1.2.2.3.2.1.6 [[Articulata (Gliedertiere)]]
*********1.2.2.3.2.1.6.1 Stamm: [[Annelida (Ringelwürmer)]]
**********1.2.2.3.2.1.6.1.1 Klasse: [[Polychaeta (Vielborster)]]
***********1.2.2.3.2.1.6.1.1.1 [[Errantia]]
***********1.2.2.3.2.1.6.1.1.2 [[Sedentaria]]
***********1.2.2.3.2.1.6.1.1.3 Ordnung: [[Pogonophora (Bartwürmer)]]
**********1.2.2.3.2.1.6.1.2 [[Clitellata]]
***********1.2.2.3.2.1.6.1.2.1 Klasse: [[Oligochaeta (Wenigborster)]]
***********1.2.2.3.2.1.6.1.2.2 Klasse: [[Hirudinea (Egel)]]
*********1.2.2.3.2.1.6.2 Stamm: [[Tardigrada (Bärtierchen)]]
*********1.2.2.3.2.1.6.3 Stamm: [[Pentastomida (Zungenwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.6.4 Stamm: [[Onychophora (Stummelfüßer)]]
*********1.2.2.3.2.1.6.5 Stamm: [[Arthropoda (Gliederfüßer)]]
**********1.2.2.3.2.1.6.5.1 [[Amandibulata]]
***********1.2.2.3.2.1.6.5.1.1 Unterstamm: [[Trilobitomorpha]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.1.1.1 Klasse: [[Trilobita (Trilobiten)]]
***********1.2.2.3.2.1.6.5.1.2 Unterstamm: [[Chelicerata]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.1 Klasse: [[Merostomata (Pfeilschwanzkrebse)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.2 Klasse: [[Arachnida (Spinnentiere)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.2.1 Ordnung: [[Scorpiones (Skorpione)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.2.2 Ordnung: [[Araneae (Webspinnen)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.2.3 Ordnung: [[Acari (Milben)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.2.4 Ordnung: [[Opiliones (Weberknechte)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.3 Klasse: [[Pantopoda (Asselspinnen)]]
**********1.2.2.3.2.1.6.5.2 [[Mandibulata]]
***********1.2.2.3.2.1.6.5.2.1 Unterstamm: [[Crustacea (Krebstiere)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.1 Klasse: [[Remipedia]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.2 Klasse: [[Cephalocarida]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.3 Klasse: [[Phyllopoda (Blattfußkrebse)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.4 Klasse: [[Anostraca]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.5 Klasse: [[Ostracoda (Muschelkrebse)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.6 Klasse: [[Copepoda (Ruderfußkrebse)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.7 Klasse: [[Branchiura (Fischläuse)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.8 Klasse: [[Mystacocarida]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.9 Klasse: [[Tantulocarida]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.10 Klasse: [[Ascothoracida]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.11 Klasse: [[Cirripedia (Rankenfüßer)]]
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***********1.2.2.3.2.1.6.5.2.2 Unterstamm: [[Tracheata, Antennata, Monantennata]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.1 Klasse: [[Myriapoda (Tausendfüßer)]]
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*************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.1.3 Unterklasse: [[Diplopoda (Doppelfüßer)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.1.4 Unterklasse: [[Pauropoda [Wenigfüßer)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2 Klasse: [[Insecta, Hexapoda (Insekten)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1 [[Apterygota (Ungeflügelte Insekten)]]
**************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1.1 Unterklasse: [[Archaeognatha (Felsenspringer)]]
**************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1.2 Unterklasse: [[Zygentoma (Fischchen)]]
**************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1.3 Unterklasse: [[Diplura (Doppelschwänze)]]
**************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1.4 Unterklasse: [[Protura (Beintastler)]]
**************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1.5 Unterklasse: [[Collembola (Springschwänze)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.2 [[Pterygota (Geflügelte Insekten)]]
********1.2.2.3.2.1.7 Stamm: [[Mollusca (Weichtiere)]]
*********1.2.2.3.2.1.7.1 [[Aculifera (Stachelweichtiere)]]
**********1.2.2.3.2.1.7.1.1 Klasse: [[Aplacophora (Wurmmollusken)]]
**********1.2.2.3.2.1.7.1.2 Klasse: [[Polyplacophora (Käferschnecken)]]
*********1.2.2.3.2.1.7.2 [[Conchifera (Schalenweichtiere)]]
**********1.2.2.3.2.1.7.2.1 Klasse: [[Monoplacophora (Urmützenschnecken)]]
**********1.2.2.3.2.1.7.2.2 Klasse: [[Gastropoda (Schnecken)]]
***********1.2.2.3.2.1.7.2.2.1 Unterklasse: [[Streptoneura, Prosobranchia]]
************1.2.2.3.2.1.7.2.2.1.1 Ordnung: [[Archaeogastropoda, Diotocardia]]
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************1.2.2.3.2.1.7.2.2.1.3 Ordnung: [[Neogastropoda, Stenoglossa]]
***********1.2.2.3.2.1.7.2.2.2 [[Euthyneura]]
************1.2.2.3.2.1.7.2.2.2.1 Unterklasse: [[Opisthobranchia (Hinterkiemer)]]
************1.2.2.3.2.1.7.2.2.2.2 Unterklasse: [[Pulmonata (Lungenschnecken)]]
**********1.2.2.3.2.8.1.7.3 Klasse: [[Scaphopoda (Kahnfüßer, Grabfüßer)]]
**********1.2.2.3.2.8.1.7.4 Klasse: [[Bivalvia (Muscheln)]]
**********1.2.2.3.2.8.1.7.5 Klasse: [[Cephalopoda (Kopffüßer)]]
***********1.2.2.3.2.1.7.2.5.1 Unterklasse: [[Tetrabranchia]]
***********1.2.2.3.2.1.7.2.5.2 Unterklasse: [[Dibranchiata]]
**Exkurs: [[Evolution der Lichtsinnesorgane]]
*IV. [[Botanik]]
**1.0 [[Stämme des Pflanzenreichs]]
**2.0 [[Anatomie, Histologie und Morphologie der Kormophyten]]
***2.1 [[Bemerkungen zur Anatomie, Histologie und Morphologie]]
***2.2 [[Histologie der Kormophyten]]
****2.2.1 [[Bildungsmeristeme]]
*****2.2.1.1 [[Apikalmeristeme (Scheitelmeristeme)]]
******2.2.1.1.1 [[Sproßscheitelmeristeme]]
*******2.2.1.1.1.1 [[Scheitelzellen]]
*******2.2.1.1.1.2 [[Initialkomplexe]]
*******2.2.1.1.1.3 [[Differenziertes Apikalmeristem]]
******2.2.1.1.2 [[Wurzelscheitelmeristeme]]
*****2.2.1.2 [[Restmeristeme]]
*****2.2.1.3 [[Meristemoide]]
*****2.2.1.4 [[Lateralmeristeme]]
****2.2.2 [[Dauergewebe]]
*****2.2.2.1 [[Parenchym (Grundgewebe, "Füllgewebe")]]
******2.2.2.1.1 [[Assimilationsparenchym (Chlorenchym)]]
******2.2.2.1.2 [[Speicherparenchym]]
******2.2.2.1.3 [[Leitparenchym]]
******2.2.2.1.4 [[Aerenchym (Durchlüftungsgewebe)]]
*****2.2.2.2 [[Abschlußgewebe]]
******2.2.2.2.1 [[Epidermis]]
*******2.2.2.2.1.1 [[Stomata (Spaltöffnungen)]]
*******2.2.2.2.1.2 [[Bildungen subepidermaler Bereiche]]
******2.2.2.2.2 [[Periderm und Borke]]
******2.2.2.2.3 [[Cutisgewebe]]
******2.2.2.2.4 [[Endodermis]]
*****2.2.2.3 [[Absorptionsgewebe]]
******2.2.2.3.1 [[Rhizodermis]]
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******2.2.2.3.5 [[Haustorien]]
*****2.2.2.4 [[Absonderungsgewebe und Ausscheidungsgewebe]]
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*****2.2.2.5 [[Festigungsgewebe]]
******2.2.2.5.1 [[Kollenchym]]
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*****2.2.2.6 [[Leitgewebe]]
******2.2.2.6.1 [[Xylem]]
******2.2.2.6.2 [[Phloem]]
***2.3 [[Anatomie und Morphologie des Kormus]]
****2.3.1 [[Sproßachse]]
*****2.3.1.1 [[Primärer Bau der Sproßachse]]
******2.3.1.1.1 [[Zonierung und Differenzierung]]
******2.3.1.1.2 [[Leitbündeltypen]]
******2.3.1.1.3 [[Stelärtheorie]]
******2.3.1.1.4 [[Leitbündelanordnung]]
*****2.3.1.2 [[Sekundäres Dickenwachstum des Sprosses]]
******2.3.1.2.1 [[Kambium]]
******2.3.1.2.2 [[Histologie des Holzes]]
******2.3.1.2.3 [[Histologie des Bast]]
******2.3.1.2.4 Periderm und Borke (vgl. [[Periderm und Borke|hier]])
*****2.3.1.3 [[Metamorphosen der Sproßachse]]
****2.3.2 [[Wurzel]]
*****2.3.2.1 [[Primärer Bau der Wurzel]]
******2.3.2.1.1 [[Zonierung der Wurzelspitze]]
******2.3.2.1.2 [[Differenzierung]]
******2.3.2.1.3 [[Seitenwurzelbildung]]
******2.3.2.1.4 [[Unterscheidungsmerkmale von Wurzel und Sproß]]
******2.3.2.1.5 [[Bau der Leitbündel im Übergangsbereich zwischen Wurzel und Sproß]]
*****2.3.2.2 [[Sekundäres Dickenwachstum der Wurzel]]
*****2.3.2.3 [[Metamorphosen der Wurzel]]
****2.3.3 [[Blatt]]
*****2.3.3.1 [[Allgemeines]]
******2.3.3.1.1 [[Symmetrie]]
******2.3.3.1.2 [[Aufbau]]
******2.3.3.1.3 [[Blattentwicklung]]
******2.3.3.1.4 [[Laubblatt-Typen]]
******2.3.3.1.5 [[Blattstellungen]]
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&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Weiterhin enthält Holz '''parenchymatische Zellen''' (z. B. im Holzstrahl), '''Tracheiden''' (i. d. R. 1 - 5 mm lang und mit einer Durchströmungsgeschwindigkeit von max. 0,4 &lt;tex&gt;\frac{mm}{s}&lt;/tex&gt;) sowie '''zylinder-''' bis '''tonnenförmige Tracheen''', die einen Durchmesser von ca. 0,7 mm besitzen und eine Strömungsgeschwindigkeit von 15 - 40 &lt;tex&gt;\frac{mm}{s}&lt;/tex&gt;). Daneben können '''fakultativ Holzfasern''' und '''Holzparenchym''' vorhanden sein.</text>
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&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Weiterhin enthält Holz '''parenchymatische Zellen''' (z. B. im Holzstrahl), '''Tracheiden''' (i. d. R. 1 - 5 mm lang und mit einer Durchströmungsgeschwindigkeit von max. 0,4 &lt;tex&gt;\frac{mm}{s}&lt;/tex&gt;) sowie '''zylinder-''' bis '''tonnenförmige Tracheen''', die einen Durchmesser von ca. 0,7 mm besitzen und eine Strömungsgeschwindigkeit von 15 - 40 &lt;tex&gt;\frac{mm}{s}&lt;/tex&gt;). Daneben können '''fakultativ Holzfasern''' und '''Holzparenchym''' vorhanden sein.&lt;/p&gt;
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&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Weiterhin enthält Holz '''parenchymatische Zellen''' (z. B. im Holzstrahl), '''Tracheiden''' (i. d. R. 1 - 5 mm lang und mit einer Durchströmungsgeschwindigkeit von max. 0,4 &lt;tex&gt;\frac{mm}{s}&lt;/tex&gt;) sowie '''zylinder-''' bis '''tonnenförmige Tracheen''', die einen Durchmesser von ca. 0,7 mm besitzen und eine Strömungsgeschwindigkeit von 15 - 40 &lt;tex&gt;\frac{mm}{s}&lt;/tex&gt;). Daneben können '''fakultativ Holzfasern''' und '''Holzparenchym''' vorhanden sein.&lt;/p&gt;
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&lt;small&gt;'''Querschnitt durch das Holze einer ''Linde'''''&lt;/small&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;In Bezug auf die '''Holzschichtung''' lassen sich '''ringporiges''' von '''zerstreutporigem Holz''' unterscheiden. Dabei sind beim '''zerstreutporigen Holz''' die '''Gefäße annähernd gleich groß''' und '''gleichmäßig über den Zuwachsring verteilt''' (z. B. bei ''Betula'' [''Biren'']).</text>
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    <text bytes="1757" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Holz hat neben der '''Festigungsfunktion''' auch '''Speicherung''' (von Assimilaten und Wasser) sowie '''Leitung''' (v. a. von Wasser, aber auch von Assimilaten) zur Aufgabe.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Weiterhin enthält Holz '''parenchymatische Zellen''' (z. B. im Holzstrahl), '''Tracheiden''' (i. d. R. 1 - 5 mm lang und mit einer Durchströmungsgeschwindigkeit von max. 0,4 &lt;tex&gt;\frac{mm}{s}&lt;/tex&gt;) sowie '''zylinder-''' bis '''tonnenförmige Tracheen''', die einen Durchmesser von ca. 0,7 mm besitzen und eine Strömungsgeschwindigkeit von 15 - 40 &lt;tex&gt;\frac{mm}{s}&lt;/tex&gt;). Daneben können '''fakultativ Holzfasern''' und '''Holzparenchym''' vorhanden sein.&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Holzaufbau.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Querschnitt durch das Holze einer ''Linde'''''&lt;/small&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;In Bezug auf die '''Holzschichtung''' lassen sich '''ringporiges''' von '''zerstreutporigem Holz''' unterscheiden. Dabei sind beim '''zerstreutporigen Holz''' die '''Gefäße annähernd gleich groß''' und '''gleichmäßig über den Zuwachsring verteilt''' (z. B. bei ''Betula'' [''Birken''])., wobei bei '''ringporigen Hölzern''' die '''Durchmesser der Gefäße unterschiedlich groß''' sind und überwiegend im Frühjahr auftreten (z. B. bei ''Castanea'' [''Kastanien'']). Die '''Jahresringe''' im Holz entstehen durch Wachstum unterschiedlicher Zellen zu unterschiedlichen Zeiten übers Jahr hinweg, was im Zuge der '''Dendrochronologie'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Altersbestimmung aufgrund der Verhältnisse von Jahresringen und Abständen zueinander, die z. B. durch unterschiedliche Temperaturen, Feuchtigkeit, Insektenbefall, etc., hervorgerufen werden&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; ausgenutzt wird.&lt;/p&gt;

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    <text bytes="2016" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Holz hat neben der '''Festigungsfunktion''' auch '''Speicherung''' (von Assimilaten und Wasser) sowie '''Leitung''' (v. a. von Wasser, aber auch von Assimilaten) zur Aufgabe.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Weiterhin enthält Holz '''parenchymatische Zellen''' (z. B. im Holzstrahl), '''Tracheiden''' (i. d. R. 1 - 5 mm lang und mit einer Durchströmungsgeschwindigkeit von max. 0,4 &lt;tex&gt;\frac{mm}{s}&lt;/tex&gt;) sowie '''zylinder-''' bis '''tonnenförmige Tracheen''', die einen Durchmesser von ca. 0,7 mm besitzen und eine Strömungsgeschwindigkeit von 15 - 40 &lt;tex&gt;\frac{mm}{s}&lt;/tex&gt;). Daneben können '''fakultativ Holzfasern''' und '''Holzparenchym''' vorhanden sein.&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Holzaufbau.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Querschnitt durch das Holze einer ''Linde'''''&lt;/small&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;In Bezug auf die '''Holzschichtung''' lassen sich '''ringporiges''' von '''zerstreutporigem Holz''' unterscheiden. Dabei sind beim '''zerstreutporigen Holz''' die '''Gefäße annähernd gleich groß''' und '''gleichmäßig über den Zuwachsring verteilt''' (z. B. bei ''Betula'' [''Birken''])., wobei bei '''ringporigen Hölzern''' die '''Durchmesser der Gefäße unterschiedlich groß''' sind und überwiegend im Frühjahr auftreten (z. B. bei ''Castanea'' [''Kastanien'']). Die '''Jahresringe''' im Holz entstehen durch Wachstum unterschiedlicher Zellen zu unterschiedlichen Zeiten übers Jahr hinweg, was im Zuge der '''Dendrochronologie'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Altersbestimmung aufgrund der Verhältnisse von Jahresringen und Abständen zueinander, die z. B. durch unterschiedliche Temperaturen, Feuchtigkeit, Insektenbefall, etc., hervorgerufen werden&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; ausgenutzt wird.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Das '''Holz der Gymnospermen''' ist '''homogener''' als das der Angiospermen. Es enthält i. d. R. '''nur Tracheiden''' und nur bei wenigen Arten auch Tracheen. Im Querschnitt zeigen sich nur '''einreihige Holzstrahlen'''.&lt;/p&gt;

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    <text bytes="2583" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Holz hat neben der '''Festigungsfunktion''' auch '''Speicherung''' (von Assimilaten und Wasser) sowie '''Leitung''' (v. a. von Wasser, aber auch von Assimilaten) zur Aufgabe.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Weiterhin enthält Holz '''parenchymatische Zellen''' (z. B. im Holzstrahl), '''Tracheiden''' (i. d. R. 1 - 5 mm lang und mit einer Durchströmungsgeschwindigkeit von max. 0,4 &lt;tex&gt;\frac{mm}{s}&lt;/tex&gt;) sowie '''zylinder-''' bis '''tonnenförmige Tracheen''', die einen Durchmesser von ca. 0,7 mm besitzen und eine Strömungsgeschwindigkeit von 15 - 40 &lt;tex&gt;\frac{mm}{s}&lt;/tex&gt;). Daneben können '''fakultativ Holzfasern''' und '''Holzparenchym''' vorhanden sein.&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Holzaufbau.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Querschnitt durch das Holze einer ''Linde'''''&lt;/small&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;In Bezug auf die '''Holzschichtung''' lassen sich '''ringporiges''' von '''zerstreutporigem Holz''' unterscheiden. Dabei sind beim '''zerstreutporigen Holz''' die '''Gefäße annähernd gleich groß''' und '''gleichmäßig über den Zuwachsring verteilt''' (z. B. bei ''Betula'' [''Birken''])., wobei bei '''ringporigen Hölzern''' die '''Durchmesser der Gefäße unterschiedlich groß''' sind und überwiegend im Frühjahr auftreten (z. B. bei ''Castanea'' [''Kastanien'']). Die '''Jahresringe''' im Holz entstehen durch Wachstum unterschiedlicher Zellen zu unterschiedlichen Zeiten übers Jahr hinweg, was im Zuge der '''Dendrochronologie'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Altersbestimmung aufgrund der Verhältnisse von Jahresringen und Abständen zueinander, die z. B. durch unterschiedliche Temperaturen, Feuchtigkeit, Insektenbefall, etc., hervorgerufen werden&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; ausgenutzt wird.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Das '''Holz der Gymnospermen''' ist '''homogener''' als das der Angiospermen. Es enthält i. d. R. '''nur Tracheiden''' und nur bei wenigen Arten auch Tracheen. Im Querschnitt zeigen sich nur '''einreihige Holzstrahlen'''. Hingegen besitzt das '''Holz der Angiospermen''' nahezu nur noch '''Tracheen''' sowie '''mehrreihige Holzstrahlen'''. Ansonsten besitzen beide Typen gleiche Elemente. So wird das '''Splintholz''' beispielsweise in '''Leitsplint''' (kann Wasser leiten) und '''Speichersplint''' unterteilt. Auch das '''Kernzholz''' wird sowohl '''bei Angio-''' als auch bei '''Gymnospermen durch den Verschluß der Leitelemente mit parenchymatischen Zellen''', die zu einer '''Versteifung''' und zu '''Konservation durch eingelagerte Stoffe''' führt, gebildet ('''Thyllenbildung''').&lt;/p&gt;

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  <title>Leitbündeltypen</title>
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    <text bytes="3358" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Bei '''Angiospermen''' läßt sich anhand des Verlaufs der Leitbündel in den Bltätern ('''Blattnervatur''') auf die Zugehörigkeit einer Pflanze zu Ein- oder Zweikeimblättrigen rückführen. In Blättern der '''Monokotyledonen''' verläuft die '''Blattnervatur &lt;tex&gt;\small \pm&lt;/tex&gt; parallel''', während '''Dikotyledonen''' eine '''netzartige Blattnervatur''' aufweisen.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;In Bezug auf die '''Anordnung von Phloem und Xylem''' lassen sich Leitbündel folgendermaßen typisieren:&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;
{|border
 |rowspan="2"|&lt;div align="right"&gt;'''kollaterale Leitbündel'''&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:kollateral geschlossenes Leitbündel.jpg]]&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:kollateral offenes Leitbündel.jpg]]&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:bikollateral offenes Leitbündel.jpg]]&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;'''geschlossen'''&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;(z. B. ''Mais''; v. a. bei&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;Monokotyledonen)&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;'''offen'''&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;(z. B. ''Helianthus annus'' &lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;[''Sonnenblume'']; v. a.&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;bei Dikotyledonen&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;'''offen bikollateral'''&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;(z. B. ''Kürbis'')&lt;/div&gt;
 |-
 |rowspan="2"|&lt;div align="right"&gt;'''konzentrische Leitbündel'''&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:konzentrisches Leitbündel mit Innenxylem.jpg]]&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:konzentrisches Leitbündel mit Außenxylem.jpg]]&lt;/div&gt;
 |
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;'''mit Innenxylem'''&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;(bei Farnen)&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;'''mit Außenxylem'''&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;(bei Monokotyledonen&lt;/div&gt;
 |
 |-
 |rowspan="2"|&lt;div align="right"&gt;'''radiales Leitbündelsystem'''&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:radiales Leitbündel.jpg]]&lt;/div&gt;
 |rowspan="2"|
 |rowspan="2"|

[[Bild:Phloem.jpg]]: Phloem

[[Bild:Xylem.jpg]]: Xylem

[[Bild:Kambium.jpg]]: Kambium
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;v. a. in Wurzeln&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Leitbündeltypen'''&lt;/small&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Oftmals sind Leitbündel von einer sog. '''Markbündelscheide''' (schwarz) umgeben, die meist '''sklerenchymatisch''' die Leitgewebe '''mechanisch stabilisieren''' oder oft auch als '''Stärkespeicherelemente''' dienen:&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:bikollaterales Leitbündel mit Markbündelscheide.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Bei '''kollateralen Leitbündeln''', die v. a. bei '''Angiospermen''', '''Gymnospermen''' und '''Schachtelhalmen''' vorkommen, können - wie oben dargestellt - 3 Typen unterschieden werden:&lt;/p&gt;
*'''geschlossen kollaterales Leitbündel'''
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Diese Leitbündel besitzen '''kein Kambium zwischen Phloem und Xylem''' und kommen v. a. bei '''Monokotylen''' vor.&lt;/p&gt;
*'''offen kollaterales Leitbündel'''
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Offen kollaterale Leitbündel besitzen ein sog. '''faszikuläres Kambium zwischen den Leitgewebetypen'''. Dieser Typ Leitbündel findet sich v. a. bei '''Dikotyledonen''' und '''Gymnospermen'''.&lt;/p&gt;
*'''bikollaterales Leitbündel'''
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Bikollaterale Leitbündel stellen eine Sonderform dar, bei der '''2 Phloeme''' nur '''1''' ('''mittleres''') '''Xylem''' innen und außen umlagern.&lt;/p&gt;</text>
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    <text bytes="3359" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Bei '''Angiospermen''' läßt sich anhand des Verlaufs der Leitbündel in den Bltätern ('''Blattnervatur''') auf die Zugehörigkeit einer Pflanze zu Ein- oder Zweikeimblättrigen rückführen. In Blättern der '''Monokotyledonen''' verläuft die '''Blattnervatur &lt;tex&gt;\small \pm&lt;/tex&gt; parallel''', während '''Dikotyledonen''' eine '''netzartige Blattnervatur''' aufweisen.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;In Bezug auf die '''Anordnung von Phloem und Xylem''' lassen sich Leitbündel folgendermaßen typisieren:&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;
{|border
 |rowspan="2"|&lt;div align="right"&gt;'''kollaterale Leitbündel'''&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:kollateral geschlossenes Leitbündel.jpg]]&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:kollateral offenes Leitbündel.jpg]]&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:bikollateral offenes Leitbündel.jpg]]&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;'''geschlossen'''&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;(z. B. ''Mais''; v. a. bei&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;Monokotyledonen)&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;'''offen'''&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;(z. B. ''Helianthus annus'' &lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;[''Sonnenblume'']; v. a.&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;bei Dikotyledonen)&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;'''offen bikollateral'''&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;(z. B. ''Kürbis'')&lt;/div&gt;
 |-
 |rowspan="2"|&lt;div align="right"&gt;'''konzentrische Leitbündel'''&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:konzentrisches Leitbündel mit Innenxylem.jpg]]&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:konzentrisches Leitbündel mit Außenxylem.jpg]]&lt;/div&gt;
 |
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;'''mit Innenxylem'''&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;(bei Farnen)&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;'''mit Außenxylem'''&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;(bei Monokotyledonen&lt;/div&gt;
 |
 |-
 |rowspan="2"|&lt;div align="right"&gt;'''radiales Leitbündelsystem'''&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:radiales Leitbündel.jpg]]&lt;/div&gt;
 |rowspan="2"|
 |rowspan="2"|

[[Bild:Phloem.jpg]]: Phloem

[[Bild:Xylem.jpg]]: Xylem

[[Bild:Kambium.jpg]]: Kambium
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;v. a. in Wurzeln&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Leitbündeltypen'''&lt;/small&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Oftmals sind Leitbündel von einer sog. '''Markbündelscheide''' (schwarz) umgeben, die meist '''sklerenchymatisch''' die Leitgewebe '''mechanisch stabilisieren''' oder oft auch als '''Stärkespeicherelemente''' dienen:&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:bikollaterales Leitbündel mit Markbündelscheide.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Bei '''kollateralen Leitbündeln''', die v. a. bei '''Angiospermen''', '''Gymnospermen''' und '''Schachtelhalmen''' vorkommen, können - wie oben dargestellt - 3 Typen unterschieden werden:&lt;/p&gt;
*'''geschlossen kollaterales Leitbündel'''
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Diese Leitbündel besitzen '''kein Kambium zwischen Phloem und Xylem''' und kommen v. a. bei '''Monokotylen''' vor.&lt;/p&gt;
*'''offen kollaterales Leitbündel'''
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Offen kollaterale Leitbündel besitzen ein sog. '''faszikuläres Kambium zwischen den Leitgewebetypen'''. Dieser Typ Leitbündel findet sich v. a. bei '''Dikotyledonen''' und '''Gymnospermen'''.&lt;/p&gt;
*'''bikollaterales Leitbündel'''
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Bikollaterale Leitbündel stellen eine Sonderform dar, bei der '''2 Phloeme''' nur '''1''' ('''mittleres''') '''Xylem''' innen und außen umlagern.&lt;/p&gt;</text>
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  <title>Histologie des Bast</title>
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    <comment>Die Seite wurde neu angelegt: &lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Bast''' besitzt '''Transportfunktion''' ('''axialer Ferntransport''' sowie '''radialer Nahtransport''') ('''Leitbast'''), '''Speicherf...</comment>
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    <text bytes="812" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Bast''' besitzt '''Transportfunktion''' ('''axialer Ferntransport''' sowie '''radialer Nahtransport''') ('''Leitbast'''), '''Speicherfunktion''' ('''Speicherbast'''), '''Assimilationsfunktion''' sowie Funktionen von '''Festigung''' und '''mechanischer Stabilisierung'''. Aus dem Bast gehen '''Siebelemente'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Siebröhren und -zellen&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; hervor, die zum '''axialen Transport von Assimilaten''' verantwortlich sind. Ebenso für den Transport, jedoch für den '''radialen Transport''' sind '''Baststrahlen''' verantwortlich. Entsprechend ihrer Kompaktizität können '''Weichbast'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Siebröhren, Geleitzellen und Bastparenchym&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; von '''Hartbast''' &lt;ref&gt;&lt;small&gt;Bastsklerenchym&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; unterschieden werden.&lt;/p&gt;

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&lt;references \&gt;</text>
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  <title>Metamorphosen der Sproßachse</title>
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    <comment>Die Seite wurde neu angelegt: &lt;p style="text-align:justify;"&gt;Allgemein wird die Sproßachse in '''Achsenglieder aus Nodien''' (Verzweigungspunkte) und '''Internodien''' unterteilt.  Durch eine unter...</comment>
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    <text bytes="1486" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Allgemein wird die Sproßachse in '''Achsenglieder aus Nodien''' (Verzweigungspunkte) und '''Internodien''' unterteilt.  Durch eine unterschiedliche Streckung der Internodien wird so eine Einteilung in '''Kurzsprosse''' (z. B. ''Zwiebeln'', die extrem gestauchte Sprosse darstellen) und '''Langsprosse''' (z. B. Sproßausläufer&lt;ref&gt;&lt;small&gt;syn. Stolonen&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; bei ''Erdbeeren'' und ''Kartoffeln'') möglich.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Oftmals gibt es auch '''komplette unterirdische Sproßteile'''. Sie dienen meist einer '''Überdauerung''' des Winters oder zur '''vegetativen Vermehrung''' und werden als Rhizome bezeichnet.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Anhand bestimmter Merkmale der Sproßachse und dem Vorhandensein oder Fehlen von Überwinterung werden folgende '''Lebensformtypen''' unterschieden:&lt;/p&gt;
*'''Phanerophyten''' (Bäume und Halbsträucher), z. B. ''Buche''
*'''Chamaephyten''' (Halb- und Zwergsträucher), z. B. ''Heidelbeeren''
*'''Kryptophyten'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;syn. '''Geophyten'''&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt;, z. B. ''Zwiebeln'', Knollen, Rhizome
*'''Hemikryptophyten''' (überwintern sehr oberflächennah), z. B. ''Löwenzahn''

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Eine weitere Unterscheidung von Sprossen wird mit Hilfe der '''Stellung der dichotomen Verzweigungen''' möglich. Solche '''axilläre Verzweigungssysteme''' sind&lt;/p&gt;
*'''monopodial''' oder
*'''sympodial'''.
:*'''Monachasium'''
:*'''Dichaisum'''

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&lt;references \&gt;</text>
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    <text bytes="1535" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Allgemein wird die Sproßachse in '''Achsenglieder aus Nodien''' (Verzweigungspunkte) und '''Internodien''' unterteilt.  Durch eine unterschiedliche Streckung der Internodien wird so eine Einteilung in '''Kurzsprosse''' (z. B. ''Zwiebeln'', die extrem gestauchte Sprosse darstellen) und '''Langsprosse''' (z. B. Sproßausläufer&lt;ref&gt;&lt;small&gt;syn. Stolonen&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; bei ''Erdbeeren'' und ''Kartoffeln'') möglich.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Oftmals gibt es auch '''komplette unterirdische Sproßteile'''. Sie dienen meist einer '''Überdauerung''' des Winters oder zur '''vegetativen Vermehrung''' und werden als Rhizome bezeichnet.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Anhand bestimmter Merkmale der Sproßachse und dem Vorhandensein oder Fehlen von Überwinterung werden folgende '''Lebensformtypen''' unterschieden:&lt;/p&gt;
*'''Phanerophyten''' (Bäume und Halbsträucher), z. B. ''Buche''
*'''Chamaephyten''' (Halb- und Zwergsträucher), z. B. ''Heidelbeeren''
*'''Kryptophyten'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;syn. '''Geophyten'''&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt;, z. B. ''Zwiebeln'', Knollen, Rhizome
*'''Hemikryptophyten''' (überwintern sehr oberflächennah), z. B. ''Löwenzahn''

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Eine weitere Unterscheidung von Sprossen wird mit Hilfe der '''Stellung der dichotomen Verzweigungen''' möglich. Solche '''axilläre Verzweigungssysteme''' sind&lt;/p&gt;
*'''monopodial''' oder
*'''sympodial'''.
:*'''Monachasium'''
:*'''Dichasium'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;syn. '''Pleiochasium'''&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt;

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    <text bytes="2356" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Allgemein wird die Sproßachse in '''Achsenglieder aus Nodien''' (Verzweigungspunkte) und '''Internodien''' unterteilt.  Durch eine unterschiedliche Streckung der Internodien wird so eine Einteilung in '''Kurzsprosse''' (z. B. ''Zwiebeln'', die extrem gestauchte Sprosse darstellen) und '''Langsprosse''' (z. B. Sproßausläufer&lt;ref&gt;&lt;small&gt;syn. Stolonen&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; bei ''Erdbeeren'' und ''Kartoffeln'') möglich.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Oftmals gibt es auch '''komplette unterirdische Sproßteile'''. Sie dienen meist einer '''Überdauerung''' des Winters oder zur '''vegetativen Vermehrung''' und werden als Rhizome bezeichnet.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Anhand bestimmter Merkmale der Sproßachse und dem Vorhandensein oder Fehlen von Überwinterung werden folgende '''Lebensformtypen''' unterschieden:&lt;/p&gt;
*'''Phanerophyten''' (Bäume und Halbsträucher), z. B. ''Buche''
*'''Chamaephyten''' (Halb- und Zwergsträucher), z. B. ''Heidelbeeren''
*'''Kryptophyten'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;syn. '''Geophyten'''&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt;, z. B. ''Zwiebeln'', Knollen, Rhizome
*'''Hemikryptophyten''' (überwintern sehr oberflächennah), z. B. ''Löwenzahn''

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Eine weitere Unterscheidung von Sprossen wird mit Hilfe der '''Stellung der dichotomen Verzweigungen''' möglich. Solche '''axilläre Verzweigungssysteme''' sind&lt;/p&gt;
*'''monopodial''' oder
*'''sympodial'''.
:*'''Monachasium'''
:*'''Dichasium'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;syn. '''Pleiochasium'''&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Besondere Funktionen und Anpassungen der sproßachsen sind beispielsweise&lt;/p&gt;
*'''Speicherachsen''' (Hypokotyl, Rüben), z. B. ''Zuckerrüben'',
'''&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Flachsprosse''' (Sproßachsen mit Blattfunktion, Chlorenchym, Platykladien), v. a. bei Kakteen zur Oberflächenverkleinerung und gleichzeitiger Reduktion von Blättern (als Verdungstungsschutz),&lt;/p&gt;
'''Sproß-''' bzw. '''Stammsukkulenz''', v. a. bei Xerophyten,
*'''&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Sproßranken''' (v. a. zur Befestigung des Sprosses an Untergrund oder auf anderen Pflanzen), z. B. ''Wilder Wein'',&lt;/p&gt;
*'''Sproßdornen''', z. B. Kakteen, oder
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Haustorien''' (Saugorgane zum Anschließen parasitischer Pflanzen an das Leitgewebesystem der Wirtspflanze).&lt;/p&gt;

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&lt;references \&gt;</text>
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    <text bytes="2358" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Allgemein wird die Sproßachse in '''Achsenglieder aus Nodien''' (Verzweigungspunkte) und '''Internodien''' unterteilt.  Durch eine unterschiedliche Streckung der Internodien wird so eine Einteilung in '''Kurzsprosse''' (z. B. ''Zwiebeln'', die extrem gestauchte Sprosse darstellen) und '''Langsprosse''' (z. B. Sproßausläufer&lt;ref&gt;&lt;small&gt;syn. Stolonen&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; bei ''Erdbeeren'' und ''Kartoffeln'') möglich.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Oftmals gibt es auch '''komplette unterirdische Sproßteile'''. Sie dienen meist einer '''Überdauerung''' des Winters oder zur '''vegetativen Vermehrung''' und werden als Rhizome bezeichnet.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Anhand bestimmter Merkmale der Sproßachse und dem Vorhandensein oder Fehlen von Überwinterung werden folgende '''Lebensformtypen''' unterschieden:&lt;/p&gt;
*'''Phanerophyten''' (Bäume und Halbsträucher), z. B. ''Buche''
*'''Chamaephyten''' (Halb- und Zwergsträucher), z. B. ''Heidelbeeren''
*'''Kryptophyten'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;syn. '''Geophyten'''&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt;, z. B. ''Zwiebeln'', Knollen, Rhizome
*'''Hemikryptophyten''' (überwintern sehr oberflächennah), z. B. ''Löwenzahn''

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Eine weitere Unterscheidung von Sprossen wird mit Hilfe der '''Stellung der dichotomen Verzweigungen''' möglich. Solche '''axilläre Verzweigungssysteme''' sind&lt;/p&gt;
*'''monopodial''' oder
*'''sympodial'''.
:*'''Monachasium'''
:*'''Dichasium'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;syn. '''Pleiochasium'''&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Besondere Funktionen und Anpassungen der sproßachsen sind beispielsweise&lt;/p&gt;
*'''Speicherachsen''' (Hypokotyl, Rüben), z. B. ''Zuckerrüben'',
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Flachsprosse''' (Sproßachsen mit Blattfunktion, Chlorenchym, Platykladien), v. a. bei Kakteen zur Oberflächenverkleinerung und gleichzeitiger Reduktion von Blättern (als Verdungstungsschutz),&lt;/p&gt;
*'''Sproß-''' bzw. '''Stammsukkulenz''', v. a. bei Xerophyten,
*'''&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Sproßranken''' (v. a. zur Befestigung des Sprosses an Untergrund oder auf anderen Pflanzen), z. B. ''Wilder Wein'',&lt;/p&gt;
*'''Sproßdornen''', z. B. Kakteen, oder
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Haustorien''' (Saugorgane zum Anschließen parasitischer Pflanzen an das Leitgewebesystem der Wirtspflanze).&lt;/p&gt;

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  <title>Wurzel</title>
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    <text bytes="1595" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die '''Wurzel''' hat primär die Funktion der '''Verankerung''' der Pflanze im Boden und der '''Aufnahme von Wasser und Salzen'''. Sekundär dient sich auch als '''Speicherort''' (z. B. von Assimilaten) und als '''Syntheseort''', beispielsweise für Phytohormone.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Entsprechend der Anatomie und der Tiefe, in die die Wurzeln eindringen, lassen sich '''Flachwurzler''' von '''Tiefwurzlern''' ('''Pfahlwurzler''') unterscheiden. Weiterhin läßt sich '''Allorhizie''', bei der der '''Wurzelpol direkt zu einer Hauptwurzel wird''' und im Vergleich zu den Seitenwurzeln (2. und höherer Ordnung) stärker ausgebildet ist, von '''Homorhizie''' (eher '''homogen im Vergleich zu allorhizen Wurzeln''', d. h. es läßt sich nicht speziell eine Hauptwurzel von Seitenwurzeln differenzieren) unterschieden. Weitere Charakteristika sind, daß '''allorhize Wurzelsysteme''' die bevorzugte Bewurzelung der '''Tiefwurzler''' und somit überwiegend bei '''Dikotyledonen''' zu finden sind. Hingegen ist der '''homorhize Wurzeltyp''' überwiegend bei '''Flachwurzlern''' und somit bei '''Farngewächsen''' und '''Monokotyledonen''' zu finden. Dazu läßt sich noch '''primäre''' von '''sekundärer Homorhizie''' unterscheiden: '''Primär Homorhize''' (v. a. '''Farne''') bilden '''sproßbürtig ihr Wurzelgeflecht''', bei der keine Hauptwurzel ausgemacht werden kann. '''Sekundär Homorhize''' (v. a. '''Monokotyledonen''') bilden ihre '''Wurzeln ebenso sproßbürtig''', '''jedoch sterben hier im Zuge der Ontogenese die Hauptwurzeln ab'''.&lt;/p&gt;</text>
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  <title>Zonierung der Wurzelspitze</title>
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&lt;small&gt;'''Zonierung der Wurzelspitze'''&lt;/small&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Wie die Abbildung zeigt, läßt sich die Wurzelspitze wie folgt zonieren (von unten nach oben):&lt;/p&gt;</text>
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    <text bytes="237" xml:space="preserve">&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Wurzelspitzenzonen.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Zonierung der Wurzelspitze'''&lt;/small&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Wie die Abbildung zeigt, läßt sich die Wurzelspitze wie folgt zonieren (von unten nach oben):&lt;/p&gt;</text>
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&lt;small&gt;'''Zonierung der Wurzelspitze'''&lt;/small&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Wie die Abbildung zeigt, läßt sich die Wurzelspitze wie folgt zonieren (von unten nach oben):&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Kalyptra''' ('''Wurzelhaube mit Statocyten''', die '''Statolithen''' zur Richtungsbestimmung besitzen; wird von Scheidezellen zum Schutz in Wuchsrichtung abgegeben)&lt;/p&gt;
*'''Vegetationspunkt''' ('''Scheitelzelle''' und '''Meristem''')
*'''Streckungs-'''( und '''Differenzierungs-''')'''Zone''' (hier werden '''Wurzelhaare''' gebildet).
*'''Wurzelhaarzone'''
*'''Zone der sekundären Endodermis'''
*'''Zone der Seitenwurzelbildung'''
*'''Zone des sekundären Dickenwachstums'''</text>
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&lt;small&gt;'''Zonierung der Wurzelspitze'''&lt;/small&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Wie die Abbildung zeigt, läßt sich die Wurzelspitze wie folgt zonieren (von unten nach oben):&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Kalyptra''' ('''Wurzelhaube mit Statocyten''', die '''Statolithen''' zur Richtungsbestimmung besitzen; wird von Scheidezellen zum Schutz in Wuchsrichtung abgegeben)&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Vegetationspunkt''' ('''Scheitelzelle''' und '''Meristem''')&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Streckungs-'''( und '''Differenzierungs-''')'''Zone''' (hier werden '''Wurzelhaare''' gebildet).&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Wurzelhaarzone'''&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Zone der sekundären Endodermis'''&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Zone der Seitenwurzelbildung'''&lt;/p&gt;
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  <title>Datei:Wurzelspitzenzonen.jpg</title>
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    <comment>Zonierung der Wurzelspitze (mit Kalyptra, meristematischer Zone, Streckungszone, Wurzelhaarzone, Endodermis, Exodermis, Rhizodermis, Xylem, Phloem, Wurzelhaaren)</comment>
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    <text bytes="161" xml:space="preserve">Zonierung der Wurzelspitze (mit Kalyptra, meristematischer Zone, Streckungszone, Wurzelhaarzone, Endodermis, Exodermis, Rhizodermis, Xylem, Phloem, Wurzelhaaren)</text>
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  <title>Differenzierung</title>
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    <comment>Die Seite wurde neu angelegt: &lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die Wurzel besteht im Querschnitt aus '''Rhizodermis''' (zum '''mechanischen Schutz''', '''Wurzelhaarbildung''' und '''Wasseraufnahme''')...</comment>
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    <text bytes="657" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die Wurzel besteht im Querschnitt aus '''Rhizodermis''' (zum '''mechanischen Schutz''', '''Wurzelhaarbildung''' und '''Wasseraufnahme'''), '''Hypodermis''' (fakultativ; wird als '''Exodermis''' bezeichnet, wenn die Rhizodermis kaputt geht und die Hypodermis zum '''sekundären Abschluß''' wird), '''Rindenzellen''', '''Endodermis''' (bildet '''letzte Schicht der Rinde'''), '''Perikambium''' bzw. '''Perizykel''', '''Phloem''', '''Parenchym''' und '''Xylem'''&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Wurzelscheibe.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Querschnitt durch eine dikotyle Wurzel (Wurzelscheibe)'''&lt;/small&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;</text>
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    <text bytes="1555" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die Wurzel besteht im Querschnitt aus '''Rhizodermis''' (zum '''mechanischen Schutz''', '''Wurzelhaarbildung''' und '''Wasseraufnahme'''), '''Hypodermis''' (fakultativ; wird als '''Exodermis''' bezeichnet, wenn die Rhizodermis kaputt geht und die Hypodermis zum '''sekundären Abschluß''' wird), '''Rindenzellen''', '''Endodermis''' (bildet '''letzte Schicht der Rinde'''), '''Perikambium''' bzw. '''Perizykel''', '''Phloem''', '''Parenchym''' und '''Xylem'''&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Wurzelscheibe.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Querschnitt durch eine dikotyle Wurzel (Wurzelscheibe)'''&lt;/small&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die Rhizodermis besteht weiterhin aus '''Trichoblasten''' (diese Zellen sind zur Ausbildung von '''Wurzelhaaren''' befähigt) und '''Atrichoblasten'''. Eine weitere wichtige Funktion üben die '''Zellen der Endodermis''' aus. Sie sind im '''sekundären Zustand soweit verdickt''' ('''''Caspary''-Streifen'''), daß '''kein Wasser mit Nährsalzen sie passieren kann'''. Lediglich einige wenige Zellen sind durchlässig. Dadurch ist die Endodermis extrem an der '''Regulation der Nährstoffzufuhr''' des sie umgebenden Gewebes verantwortlich. Der sog. '''Zentralzylinder''' enthält '''radiäre Leitbündel''', die anhand der '''lappenartigen Ausbreitung des Xylems''' als '''die-''', '''tri-''', ..., '''polyarch''' ('''zwei-''', '''drei''', ..., '''vielstrahlig''') bezeichnet werden. In diesem Zusammenhang sind '''Dikotyledonen meist zwei- bis vierstrahlig''', '''Monokotyledonen oft polyarch'''.</text>
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    <text bytes="1559" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die Wurzel besteht im Querschnitt aus '''Rhizodermis''' (zum '''mechanischen Schutz''', '''Wurzelhaarbildung''' und '''Wasseraufnahme'''), '''Hypodermis''' (fakultativ; wird als '''Exodermis''' bezeichnet, wenn die Rhizodermis kaputt geht und die Hypodermis zum '''sekundären Abschluß''' wird), '''Rindenzellen''', '''Endodermis''' (bildet '''letzte Schicht der Rinde'''), '''Perikambium''' bzw. '''Perizykel''', '''Phloem''', '''Parenchym''' und '''Xylem'''&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Wurzelscheibe.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Querschnitt durch eine dikotyle Wurzel (Wurzelscheibe)'''&lt;/small&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die Rhizodermis besteht weiterhin aus '''Trichoblasten''' (diese Zellen sind zur Ausbildung von '''Wurzelhaaren''' befähigt) und '''Atrichoblasten'''. Eine weitere wichtige Funktion üben die '''Zellen der Endodermis''' aus. Sie sind im '''sekundären Zustand soweit verdickt''' ('''''Caspary''-Streifen'''), daß '''kein Wasser mit Nährsalzen sie passieren kann'''. Lediglich einige wenige Zellen sind durchlässig. Dadurch ist die Endodermis extrem an der '''Regulation der Nährstoffzufuhr''' des sie umgebenden Gewebes verantwortlich. Der sog. '''Zentralzylinder''' enthält '''radiäre Leitbündel''', die anhand der '''lappenartigen Ausbreitung des Xylems''' als '''die-''', '''tri-''', ..., '''polyarch''' ('''zwei-''', '''drei''', ..., '''vielstrahlig''') bezeichnet werden. In diesem Zusammenhang sind '''Dikotyledonen meist zwei- bis vierstrahlig''', '''Monokotyledonen oft polyarch'''.&lt;/p&gt;</text>
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  <title>Datei:Wurzelscheibe.jpg</title>
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    <comment>Querschnitt durch eine dikotyle Wurzel (Wurzelscheibe) (Rhizodermis, Hypodermis, Phloem, Rindenzellen, Endodermis, Perikambium syn. Perizykel)</comment>
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    <text bytes="142" xml:space="preserve">Querschnitt durch eine dikotyle Wurzel (Wurzelscheibe) (Rhizodermis, Hypodermis, Phloem, Rindenzellen, Endodermis, Perikambium syn. Perizykel)</text>
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  <title>Seitenwurzelbildung</title>
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    <comment>Die Seite wurde neu angelegt: &lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die '''Seitenwurzelbildung''' erfolgt '''endogen aus dem Perizykel''' ('''Perikambium'''). Dabei '''teilen sich zunächst einige innere Z...</comment>
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    <text bytes="571" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die '''Seitenwurzelbildung''' erfolgt '''endogen aus dem Perizykel''' ('''Perikambium'''). Dabei '''teilen sich zunächst einige innere Zellen nach Reembryonalisierung auf den Xyempolen endoklin'''. So ist bei Vorhandensein einer kompletten Wurzel die '''Bestimmung der Leitbündelstrahligkeit anhand der Anzahl an''' sog. '''Rhizostichen''' möglich. Die Bildung der Seitenwurzeln von innen heraus erscheint sinnvoll, da so von Anfang an eine direkte Verbindung der Leitbündelelemente von der Hauptwurzel zu Seitenwurzeln gegeben ist.&lt;/p&gt;</text>
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  <title>Unterscheidungsmerkmale von Wurzel und Sproß</title>
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    <text bytes="1558" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die nachfolgende Tabelle gibt die wichtigsten Charakteristika von Wurzeln und Sprossen in einer Gegenüberstellung wider:&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;
{|border
 |
 |&lt;div align="center"&gt;Wurzel&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Sproß&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Polende&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Kalyptra&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;keine Kalyptra&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Apikalmeristem&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;bildet dreidimensionale Wurzel&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;und Wurzelhaube&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;bildet dreidimensionalen Sproß&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Endodermis&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;immer vorhanden&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;selten vorhanden&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Leitgewebe&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;zentral angeordnete&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;radiäre Leitbündel&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;lateral angeordnete&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;kollaterale Leitbündel&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Untergliederung&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;keine Nodien und Internodien&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Nodien und Internodien&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Wachstum&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;nur Spitzenwachstum&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Spitzen- und interkalares&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;Wachstum&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Verzweigung&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;endogen in Rhizostichen&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;exogen an Nodien&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Zentrum der Achse&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Xylem&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Mark(höhle)&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;</text>
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  <title>Bau der Leitbündel im Übergangsbereich zwischen Wurzel und Sproß</title>
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    <comment>Die Seite wurde neu angelegt: &lt;p style="text-align:justify;"&gt;Im '''Übergangsbereich zwischen Sproß zu Wurzel''' kommt es zu einer '''Verschiebung der Xylemelemente von außen nach innen'''. Auch d...</comment>
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    <text bytes="271" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Im '''Übergangsbereich zwischen Sproß zu Wurzel''' kommt es zu einer '''Verschiebung der Xylemelemente von außen nach innen'''. Auch die '''Phloemelemente werden nach innen verschoben''', jedoch nicht im gleichen Maße wie das Xylem.&lt;/p&gt;</text>
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  <title>Sekundäres Dickenwachstum der Wurzel</title>
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    <comment>Die Seite wurde neu angelegt: &lt;p style="text-align:justify;"&gt;Ähnlich wie im Sproß kann es auch in der Wurzel zu '''sekundärem Dickenwachstum''' kommen. Dieses läßt sich in folgenden Schritten b...</comment>
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    <text bytes="1649" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Ähnlich wie im Sproß kann es auch in der Wurzel zu '''sekundärem Dickenwachstum''' kommen. Dieses läßt sich in folgenden Schritten beschreiben:&lt;/p&gt;
#&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Reembryonalisierung parenchymatischer Zellen zwischen Xylem und Phloem zu einem Kambium''' (z. T. auch Bildung durch wenige Perizykelzellen)&lt;/p&gt;
#&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Abgliederung von Holzgewebe''' ('''sekundäres Sylemgewebe''') '''nach innen''', wodurch das '''Phloem nach außen gedrückt''' wird&lt;/p&gt;
#&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''geschlossener zylinderförmiger Kambiumring entsteht durch Perikambiumzellen über den Xylempolen''' und rundet sich ab&lt;/p&gt;
#&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Perikambium wird mehrschichtig'''&lt;/p&gt;
#&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Bildung von Holz nach innen und Bast nach außen'''&lt;/p&gt;
#&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Bildung von Holzstrahlen''' (wichtig für Dilatationswachstum) '''und Baststrahlen'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Echte Markstrahlen sind in der Wurzel nicht vorhanden.&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt;&lt;/p&gt;
#&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Abschlußgewebe ändert sich''' (spätestens jetzt wird '''Rhizodermis durch Hypodermis ersetzt''')&lt;/p&gt;
#&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Hypodermis''', '''Rindengewebe''' und '''Endodermis reißen auf'''&lt;/p&gt;
#&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''mehrschichtiges Perikambium bildet Periderm bzw. Borke''' (ab diesem Stadium können keine Seitenwurzeln mehr gebildet werden)&lt;/p&gt;
#&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Abschluß des sekundären Dickenwachstums ('''Gliederung von innen nach außen''': '''Holz''', '''Bast und Borke''')&lt;/p&gt;

----

&lt;references \&gt;</text>
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    <text bytes="1787" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Ähnlich wie im Sproß kann es auch in der Wurzel zu '''sekundärem Dickenwachstum''' kommen. Dieses läßt sich in folgenden Schritten beschreiben:&lt;/p&gt;
#&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Reembryonalisierung parenchymatischer Zellen zwischen Xylem und Phloem zu einem Kambium''' (z. T. auch Bildung durch wenige Perizykelzellen)&lt;/p&gt;
#&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Abgliederung von Holzgewebe''' ('''sekundäres Sylemgewebe''') '''nach innen''', wodurch das '''Phloem nach außen gedrückt''' wird&lt;/p&gt;
#&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''geschlossener zylinderförmiger Kambiumring entsteht durch Perikambiumzellen über den Xylempolen''' und rundet sich ab&lt;/p&gt;
#&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Perikambium wird mehrschichtig'''&lt;/p&gt;
#&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Bildung von Holz nach innen und Bast nach außen'''&lt;/p&gt;
#&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Bildung von Holzstrahlen''' (wichtig für Dilatationswachstum) '''und Baststrahlen'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Echte Markstrahlen sind in der Wurzel nicht vorhanden.&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt;&lt;/p&gt;
#&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Abschlußgewebe ändert sich''' (spätestens jetzt wird '''Rhizodermis durch Hypodermis ersetzt''')&lt;/p&gt;
#&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Hypodermis''', '''Rindengewebe''' und '''Endodermis reißen auf'''&lt;/p&gt;
#&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''mehrschichtiges Perikambium bildet Periderm bzw. Borke''' (ab diesem Stadium können keine Seitenwurzeln mehr gebildet werden)&lt;/p&gt;
#&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Abschluß des sekundären Dickenwachstums ('''Gliederung von innen nach außen''': '''Holz''', '''Bast und Borke''')&lt;/p&gt;

&lt;div align="center"&gt;[[Bild:sekundäres Dickenwachstum der Wurzel.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Sekundäres Dickenwachstum einer Wurzel'''&lt;/small&gt;
----

&lt;references \&gt;</text>
    <sha1>6cb772f6b1be6a1534c7e439dee676fa9b710124</sha1>
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    <text bytes="1786" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Ähnlich wie im Sproß kann es auch in der Wurzel zu '''sekundärem Dickenwachstum''' kommen. Dieses läßt sich in folgenden Schritten beschreiben:&lt;/p&gt;
#&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Reembryonalisierung parenchymatischer Zellen zwischen Xylem und Phloem zu einem Kambium''' (z. T. auch Bildung durch wenige Perizykelzellen)&lt;/p&gt;
#&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Abgliederung von Holzgewebe''' ('''sekundäres Sylemgewebe''') '''nach innen''', wodurch das '''Phloem nach außen gedrückt''' wird&lt;/p&gt;
#&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''geschlossener zylinderförmiger Kambiumring entsteht durch Perikambiumzellen über den Xylempolen''' und rundet sich ab&lt;/p&gt;
#&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Perikambium wird mehrschichtig'''&lt;/p&gt;
#&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Bildung von Holz nach innen und Bast nach außen'''&lt;/p&gt;
#&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Bildung von Holzstrahlen''' (wichtig für Dilatationswachstum) '''und Baststrahlen'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Echte Markstrahlen sind in der Wurzel nicht vorhanden.&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt;&lt;/p&gt;
#&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Abschlußgewebe ändert sich''' (spätestens jetzt wird '''Rhizodermis durch Hypodermis ersetzt''')&lt;/p&gt;
#&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Hypodermis''', '''Rindengewebe''' und '''Endodermis reißen auf'''&lt;/p&gt;
#&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''mehrschichtiges Perikambium bildet Periderm bzw. Borke''' (ab diesem Stadium können keine Seitenwurzeln mehr gebildet werden)&lt;/p&gt;
#&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Abschluß des sekundären Dickenwachstums ('''Gliederung von innen nach außen''': '''Holz''', '''Bast und Borke''')&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:sekundäres Dickenwachstum der Wurzel.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Sekundäres Dickenwachstum einer Wurzel'''&lt;/small&gt;
----

&lt;references \&gt;</text>
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    <comment>Die Seite wurde neu angelegt: &lt;p style="text-align:justify;"&gt;Wurzeln zeigen (meist in Folge von Anpassungen) folgenden '''Metamorphosen''':&lt;/p&gt; *&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Haftwurzel''' (spro...</comment>
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    <text bytes="2070" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Wurzeln zeigen (meist in Folge von Anpassungen) folgenden '''Metamorphosen''':&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Haftwurzel''' (sproßbürtige Wurzeln zum Ranken)&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Stelzwurzeln''' (zur Stabilisierung, oft in Regionen wechselnder Wasserstände, z. B. Mangroven)&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Adventivwurzeln''' (Stützwurzel aus Sproßbereichen, z. B. beim ''Mais'')&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Wurzelranken''' (zum Festhalten)&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Brettwurzeln''' (zum Abstützen''', z. B. bei ''Ficus''-Bäumen)&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Zugwurzeln''' (zum Herunterziehen einer Knolle mittels Turgor ins Erdreich, z. B. beim ''Aronstab'')&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Speicherwurzeln''' (z. B. Rüben)
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Wurzeldornen'''&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Luftwurzeln''' (Bildung bei Epiphyten, die nach unten gehängt werden und der Aufnahme von Feuchtigkeit aus der Luft dienen; sie besitzen oft ein sog. Velamen radicum aus toten Zellen, das Wasser speichern kann)&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Atemwurzeln''' (sie kommen häufig bei Mangroven-Pflanzen vor und werden dann aus dem Boden heraus gebildet, wenn dieser zu feucht für einen Gasaustausch ist)&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Assimilationswurzeln''' (grüne Wurzeln bei Epiphyten, die Assimilation betreiben)&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Symbiosen''':&lt;/p&gt;
:*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Wurzelknöllchen''', die von den Wurzeln zum Schutz von Wurzelknöllchenbakterien vor O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; gebildet werden; die Pflanzen nutzen im Gegenzug den von den Bakterien fixierten Stickstoff&lt;/p&gt;
:*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Mykorrhiza''' ("'''Pilzwurzler'''"), wobei Pilze den Wurzeln durch starke Oberflächenvergrößerung den Pflanzen bei der Wasseraufnahme behilflich sind; je nachdem ob die Pilze in die Wurzel hineinwachsen oder nicht unterscheidet man zwischen '''Endo-''' und '''Ectomykorrhiza'''&lt;/p&gt;</text>
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    <text bytes="2074" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Wurzeln zeigen (meist in Folge von Anpassungen) folgenden '''Metamorphosen''':&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Haftwurzel''' (sproßbürtige Wurzeln zum Ranken)&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Stelzwurzeln''' (zur Stabilisierung, oft in Regionen wechselnder Wasserstände, z. B. Mangroven)&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Adventivwurzeln''' (Stützwurzel aus Sproßbereichen, z. B. beim ''Mais'')&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Wurzelranken''' (zum Festhalten)&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Brettwurzeln''' (zum Abstützen''', z. B. bei ''Ficus''-Bäumen)&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Zugwurzeln''' (zum Herunterziehen einer Knolle mittels Turgor ins Erdreich, z. B. beim ''Aronstab'')&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Speicherwurzeln''' (z. B. Rüben)&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Wurzeldornen'''&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Luftwurzeln''' (Bildung bei Epiphyten, die nach unten gehängt werden und der Aufnahme von Feuchtigkeit aus der Luft dienen; sie besitzen oft ein sog. Velamen radicum aus toten Zellen, das Wasser speichern kann)&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Atemwurzeln''' (sie kommen häufig bei Mangroven-Pflanzen vor und werden dann aus dem Boden heraus gebildet, wenn dieser zu feucht für einen Gasaustausch ist)&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Assimilationswurzeln''' (grüne Wurzeln bei Epiphyten, die Assimilation betreiben)&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Symbiosen''':&lt;/p&gt;
:*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Wurzelknöllchen''', die von den Wurzeln zum Schutz von Wurzelknöllchenbakterien vor O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; gebildet werden; die Pflanzen nutzen im Gegenzug den von den Bakterien fixierten Stickstoff&lt;/p&gt;
:*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Mykorrhiza''' ("'''Pilzwurzler'''"), wobei Pilze den Wurzeln durch starke Oberflächenvergrößerung den Pflanzen bei der Wasseraufnahme behilflich sind; je nachdem ob die Pilze in die Wurzel hineinwachsen oder nicht unterscheidet man zwischen '''Endo-''' und '''Ectomykorrhiza'''&lt;/p&gt;</text>
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    <text bytes="1215" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die nachfolgende Tabelle gibt einen Überblick über die Unterschiede zwischen Sproß, Wurzel und Blatt:
&lt;div align="center"&gt;
{|border
 |&lt;div align="right"&gt;&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Sproßachse&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Wurzel&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Blatt&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Form&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;colspan="2"|zylindrisch&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;i. d. R. flächig&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Wachstum&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;colspan="2"|i. d. R. unbegrenztes Längenwachstum&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;i. d. R. star begrenztes&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;(genetisch&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;festgelegtes&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;Längenwachstum)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Lage&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;colspan="2"|nicht zwangsläufig endständig,&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;auch Seitentribe vorhanden&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;endständige&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;Strukturen&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;(terminal, apikal)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Meristeme&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;colspan="2"|endständige Meristeme&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Spitzen-, Rand- und&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;Basalmeristeme&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;</text>
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    <text bytes="1215" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die nachfolgende Tabelle gibt einen Überblick über die Unterschiede zwischen Sproß, Wurzel und Blatt:
&lt;div align="center"&gt;
{|border
 |&lt;div align="right"&gt;&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Sproßachse&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Wurzel&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Blatt&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Form&lt;/div&gt;
 |colspan="2"|&lt;div align="center"&gt;zylindrisch&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;i. d. R. flächig&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Wachstum&lt;/div&gt;
 |colspan="2"|&lt;div align="center"&gt;i. d. R. unbegrenztes Längenwachstum&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;i. d. R. star begrenztes&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;(genetisch&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;festgelegtes&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;Längenwachstum)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Lage&lt;/div&gt;
 |colspan="2"|&lt;div align="center"&gt;nicht zwangsläufig endständig,&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;auch Seitentribe vorhanden&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;endständige&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;Strukturen&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;(terminal, apikal)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Meristeme&lt;/div&gt;
 |colspan="2"|&lt;div align="center"&gt;endständige Meristeme&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Spitzen-, Rand- und&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;Basalmeristeme&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;</text>
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    <text bytes="1618" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die nachfolgende Tabelle gibt einen Überblick über die Unterschiede zwischen Sproß, Wurzel und Blatt:
&lt;div align="center"&gt;
{|border
 |&lt;div align="right"&gt;&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Sproßachse&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Wurzel&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Blatt&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Form&lt;/div&gt;
 |colspan="2"|&lt;div align="center"&gt;zylindrisch&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;i. d. R. flächig&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Wachstum&lt;/div&gt;
 |colspan="2"|&lt;div align="center"&gt;i. d. R. unbegrenztes Längenwachstum&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;i. d. R. star begrenztes&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;(genetisch&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;festgelegtes&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;Längenwachstum)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Lage&lt;/div&gt;
 |colspan="2"|&lt;div align="center"&gt;nicht zwangsläufig endständig,&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;auch Seitentribe vorhanden&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;endständige&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;Strukturen&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;(terminal, apikal)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Meristeme&lt;/div&gt;
 |colspan="2"|&lt;div align="center"&gt;endständige Meristeme&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Spitzen-, Rand- und&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;Basalmeristeme&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die Hauptfunktionen des Blattes sind das Betreiben von '''Photosynthese''', '''Transpiration''', '''Thermoregulation''', '''Produkttion von Phytohormonen''' ('''Phytohormonsynthese''') sowie '''Photoregulation (erhält aus einfallendem Licht Informationen, z. B. hell/dunkel, mit deren Hilfe die Photosynthese- und Stoffwechselaktivität der Pflanze reguliert wird).&lt;/p&gt;</text>
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    <text bytes="1623" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die nachfolgende Tabelle gibt einen Überblick über die Unterschiede zwischen Sproß, Wurzel und Blatt:&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;
{|border
 |&lt;div align="right"&gt;&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Sproßachse&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Wurzel&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Blatt&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Form&lt;/div&gt;
 |colspan="2"|&lt;div align="center"&gt;zylindrisch&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;i. d. R. flächig&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Wachstum&lt;/div&gt;
 |colspan="2"|&lt;div align="center"&gt;i. d. R. unbegrenztes Längenwachstum&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;i. d. R. star begrenztes&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;(genetisch&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;festgelegtes&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;Längenwachstum)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Lage&lt;/div&gt;
 |colspan="2"|&lt;div align="center"&gt;nicht zwangsläufig endständig,&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;auch Seitentribe vorhanden&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;endständige&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;Strukturen&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;(terminal, apikal)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Meristeme&lt;/div&gt;
 |colspan="2"|&lt;div align="center"&gt;endständige Meristeme&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Spitzen-, Rand- und&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;Basalmeristeme&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;


&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die Hauptfunktionen des Blattes sind das Betreiben von '''Photosynthese''', '''Transpiration''', '''Thermoregulation''', '''Produkttion von Phytohormonen''' ('''Phytohormonsynthese''') sowie '''Photoregulation (erhält aus einfallendem Licht Informationen, z. B. hell/dunkel, mit deren Hilfe die Photosynthese- und Stoffwechselaktivität der Pflanze reguliert wird).&lt;/p&gt;</text>
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    <text bytes="1622" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die nachfolgende Tabelle gibt einen Überblick über die Unterschiede zwischen Sproß, Wurzel und Blatt:&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;
{|border
 |&lt;div align="right"&gt;&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Sproßachse&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Wurzel&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Blatt&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Form&lt;/div&gt;
 |colspan="2"|&lt;div align="center"&gt;zylindrisch&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;i. d. R. flächig&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Wachstum&lt;/div&gt;
 |colspan="2"|&lt;div align="center"&gt;i. d. R. unbegrenztes Längenwachstum&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;i. d. R. star begrenztes&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;(genetisch&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;festgelegtes&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;Längenwachstum)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Lage&lt;/div&gt;
 |colspan="2"|&lt;div align="center"&gt;nicht zwangsläufig endständig,&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;auch Seitentribe vorhanden&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;endständige&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;Strukturen&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;(terminal, apikal)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Meristeme&lt;/div&gt;
 |colspan="2"|&lt;div align="center"&gt;endständige Meristeme&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Spitzen-, Rand- und&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;Basalmeristeme&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die Hauptfunktionen des Blattes sind das Betreiben von '''Photosynthese''', '''Transpiration''', '''Thermoregulation''', '''Produkttion von Phytohormonen''' ('''Phytohormonsynthese''') sowie '''Photoregulation (erhält aus einfallendem Licht Informationen, z. B. hell/dunkel, mit deren Hilfe die Photosynthese- und Stoffwechselaktivität der Pflanze reguliert wird).&lt;/p&gt;</text>
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  <title>Symmetrie</title>
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    <comment>Die Seite wurde neu angelegt: &lt;p style="text-align:justify;"&gt;Blätter beinhalten die drei '''Grundsymmetrien'''&lt;/p&gt; *&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Metamerie''' ('''Verschiebungssymmetrie'''),&lt;/p...</comment>
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    <text bytes="671" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Blätter beinhalten die drei '''Grundsymmetrien'''&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Metamerie''' ('''Verschiebungssymmetrie'''),&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Radiärsymmetrie''' ('''Drehungssymmetrie''') und&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Bilateralsymmetrie''' ('''Spiegelsymmetrie''') (mit '''Dorsoventralität''' - Symmetrie von Blattober- und Blattunterseite),&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;über die Blätter auf sich selbst abgebildet werden können. Weiterhin liegen oft noch komplexere Symmetrien wie '''Komplementärsymmetrie'', also Kombinationen mehrerer Grundsymmetrien, oder '''Antisymmetrie''' vor.</text>
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*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Metamerie''' ('''Verschiebungssymmetrie'''),&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Radiärsymmetrie''' ('''Drehungssymmetrie''') und&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Bilateralsymmetrie''' ('''Spiegelsymmetrie''') (mit '''Dorsoventralität''' - Symmetrie von Blattober- und Blattunterseite),&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;über die Blätter auf sich selbst abgebildet werden können. Weiterhin liegen oft noch komplexere Symmetrien wie '''Komplementärsymmetrie''', also Kombinationen mehrerer Grundsymmetrien, oder '''Antisymmetrie''' vor.</text>
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    <text bytes="431" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Allgemein läßt sich das Blatt - wie nachfolgende abbildung zeigt - in '''Ober-''' und '''Unterblatt'' einteilen. Beide sind über den '''Blattstiel''' ('''Petiolus''') miteinander verbunden. Dieser kann z. T. sehr stark abgeflacht sein und wird dann als '''Lamina Phyllodium''' bezeichnet. Die Länge (Seite) eines Einzelblatts (einer '''Einzelfieder''') wird als '''Blattspreite''' bezeichnet.&lt;/p&gt;</text>
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    <text bytes="1165" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Allgemein läßt sich das Blatt in '''Ober-''' und '''Unterblatt'' einteilen. Beide sind über den '''Blattstiel''' ('''Petiolus''') miteinander verbunden. Dieser kann z. T. sehr stark abgeflacht sein und wird dann als '''Lamina Phyllodium''' bezeichnet. Die Länge (Seite) eines Einzelblatts (einer '''Einzelfieder''') wird als '''Blattspreite''' bezeichnet.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Weiterhin besitzt jedes Blatt eine sog '''Nervatur'''. Dabei handelt es sich um (vom sonst recht homogenen Blatt) abhebende '''Leitgewebe'''. Die Nervatur selbst wird in ihrer Gesamtheit auch oft als '''Blattrippe''' ("'''Blattadern'''") bezeichnet, die Felder zwischen diesen Blattrippen heißen '''Interkostalfelder'''. Die Blattnervatur kann '''parallel''' (dies ist i. d. R. '''bei Monokotyledonen''' der Fall) oder '''netzartig''' (v. a. '''bei Dikotyledonen''') verlaufen. '''Bei Nackstamern''' (z. B. ''Ginkgo biloba'') liegt i. d. R. eine '''Gabel-''' oder '''Fächernervatur''' vor. Innerhalb der Blätter endet die Blattnervatur blind, d. h. zunächst werden die '''Leitbündel verengt''' und sind irgendwann ganz reduziert.&lt;/p&gt;</text>
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    <text bytes="1274" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Allgemein läßt sich das Blatt in '''Ober-''' und '''Unterblatt'' einteilen. Beide sind über den '''Blattstiel''' ('''Petiolus''') miteinander verbunden. Dieser kann z. T. sehr stark abgeflacht sein und wird dann als '''Lamina Phyllodium''' bezeichnet. Die Länge (Seite) eines Einzelblatts (einer '''Einzelfieder''') wird als '''Blattspreite''' bezeichnet.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Weiterhin besitzt jedes Blatt eine sog '''Nervatur'''. Dabei handelt es sich um (vom sonst recht homogenen Blatt) abhebende '''Leitgewebe'''. Die Nervatur selbst wird in ihrer Gesamtheit auch oft als '''Blattrippe''' ("'''Blattadern'''") bezeichnet, die Felder zwischen diesen Blattrippen heißen '''Interkostalfelder'''. Die Blattnervatur kann '''parallel''' (dies ist i. d. R. '''bei Monokotyledonen''' der Fall) oder '''netzartig''' (v. a. '''bei Dikotyledonen''') verlaufen. '''Bei Nackstamern''' (z. B. ''Ginkgo biloba'') liegt i. d. R. eine '''Gabel-''' oder '''Fächernervatur''' vor. Innerhalb der Blätter endet die Blattnervatur blind, d. h. zunächst werden die '''Leitbündel verengt''' und sind irgendwann ganz reduziert.&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Laubblattaufbau.jp]]&lt;/div&gt;
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    <text bytes="1275" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Allgemein läßt sich das Blatt in '''Ober-''' und '''Unterblatt'' einteilen. Beide sind über den '''Blattstiel''' ('''Petiolus''') miteinander verbunden. Dieser kann z. T. sehr stark abgeflacht sein und wird dann als '''Lamina Phyllodium''' bezeichnet. Die Länge (Seite) eines Einzelblatts (einer '''Einzelfieder''') wird als '''Blattspreite''' bezeichnet.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Weiterhin besitzt jedes Blatt eine sog '''Nervatur'''. Dabei handelt es sich um (vom sonst recht homogenen Blatt) abhebende '''Leitgewebe'''. Die Nervatur selbst wird in ihrer Gesamtheit auch oft als '''Blattrippe''' ("'''Blattadern'''") bezeichnet, die Felder zwischen diesen Blattrippen heißen '''Interkostalfelder'''. Die Blattnervatur kann '''parallel''' (dies ist i. d. R. '''bei Monokotyledonen''' der Fall) oder '''netzartig''' (v. a. '''bei Dikotyledonen''') verlaufen. '''Bei Nackstamern''' (z. B. ''Ginkgo biloba'') liegt i. d. R. eine '''Gabel-''' oder '''Fächernervatur''' vor. Innerhalb der Blätter endet die Blattnervatur blind, d. h. zunächst werden die '''Leitbündel verengt''' und sind irgendwann ganz reduziert.&lt;/p&gt;
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&lt;small&gt;'''Aufbau eines typischen Laubblatts'''&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="680" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die '''Entwicklung der Blattanlagen''' ('''Blattprimordien''') beginnt bereits kurz '''nach Ausbildung der Vegetationsspitze'''. So kommt es bei '''exogener Ausbildung''' der Blätter häufig zu '''Übergipfelungen des noch jungen Sprosses'''. Die Blattentwicklung selbst ist eng mit der Abfolge verschiedener '''Meristemaktivitäten assoziiert''': Zunächst findet '''Spitzenwachstum''' statt. Erst dann folgt '''Wachstum durch ein basales Meristemband''' und '''Streckungswachstum des Blattstiels'''. Zuletzt folgt '''verstärkte Teilungsaktivität der Randmeristeme''' des Blatts, die schließlich zur Festlegung der endgültigen Form führt.&lt;/p&gt;</text>
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    <text bytes="211" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Anhand der Form von Blattquerschnitten werden folgende Laubblatt-Typen unterschieden:
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    <text bytes="213" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Anhand der Form von Blattquerschnitten werden folgende Laubblatt-Typen unterschieden:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Laubblatt-Typen.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Laubblatt-Grundtypen'''&lt;/small&gt;</text>
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    <comment>Laubblatt-Grundtypen (normales bifaziales Flachblatt, inverses bifaziales Flachblatt, unifaziales Rundblatt, unifaziales Flachblatt, äquifaziales Flachblatt, äquifaziales Rundblatt, äquifaziales Nadelblatt)</comment>
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    <text bytes="209" xml:space="preserve">Laubblatt-Grundtypen (normales bifaziales Flachblatt, inverses bifaziales Flachblatt, unifaziales Rundblatt, unifaziales Flachblatt, äquifaziales Flachblatt, äquifaziales Rundblatt, äquifaziales Nadelblatt)</text>
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    <comment>Aufbau eines typischen Laubblattes (Blattgrund, Nebenblatt, Stiel, Unterblatt, Blattspreite, Oberblatt)</comment>
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    <text bytes="103" xml:space="preserve">Aufbau eines typischen Laubblattes (Blattgrund, Nebenblatt, Stiel, Unterblatt, Blattspreite, Oberblatt)</text>
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    <text bytes="1508" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Im Verhältnis zueinander und zur Sproßachse können Blätter unterschiedliche '''Blattstellungen''' ('''Phyllotaxis''') annehmen. Besonders häufig sind dabei&lt;/p&gt;
*'''wirtelige''',
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Bei Pflanzen mit wirteliger Phyllotaxis '''trägt jeder Knoten mehr als 1 Blatt''' ('''im häufigsten Fall 2''').&lt;/p&gt;
*'''kreuzgegenständige''' ('''Dekussation'''),
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Diese Art der Blattstellung, bei der die '''Blätter zueinander in einem bestimmten''' sog. '''Äquidistanzwinkel''' ('''Winkelabstand zwischen den Blättern''') angeordnet sind, ist sehr häufig. Dabei folgt die Anordnung zwei Regeln, zum Einen der '''Äquidistanzregel'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Der Winkelabstand zwischen allen Blättern ist gleich groß.&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; und andererseits der '''Alternanzregel'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Blätter zweier aufeinanderfolgender (Blatt-)Reihen stehen versetzt zueinander.&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt;. So werden '''Längsreihen''' ('''Orthostiche''') '''gebildet'''.&lt;/p&gt;
*'''zweizeilige''' ('''distiche''') und
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Auch diese Art der Blattstellung '''folgt der Äquidistanz- und der Alternanzregel''', jedoch gibt es '''an jedem Knoten nur 1 Blatt'''.&lt;/p&gt;
*'''schraubige''', '''zerstreute''' oder '''disperse'''
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Hier besitzt '''jedes Nodium nur 1 Blatt''', wobei diese '''schraubenförmig um die Sproßachse angeordnet''' sind ('''Spirotriche''').&lt;/p&gt;
Blattstellungen.

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&lt;references \&gt;</text>
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    <text bytes="1285" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Beginn der Blattfolge''' ist die '''Keimung'''. Dabei wird '''hypogäische Keimung''', bei der die '''Keimblätter unter der Erde''' oder '''z. T. sogar im Samen''' als '''Speicherblätter''' bleiben (z. B. bei ''Eiche'', ''Roßkastanie'', ''Erbse'', ''Bohne'', etc.), von der ''epigäischen Keimung''' (hier '''erscheinen die Keimblätter als erste Blätter''' und übernehmen neben '''Speicher-''' auch '''Photosynthesefunktion, z. B. bei ''Fichte'', ''Buche'', ''Senf'', ''Ahorn'') unterscheiden. Diese Namen leiten sich von den Wörtern '''Hypokotyl'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Strecke zwischen Wurzel-Sproß-Übergang und Keimblättern&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; und '''Epikotyl'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Strecke zwischen Keimblättern und nachfolgenden Blättern&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; ab. Die Folgeblätter ('''Laubblätter''') können alle gleich gestaltet oder unterschiedlich groß ('''Anisophyllie''') bzw. unterschiedlich gestaltet ('''Heterophyllie''') sein. Heterophyllie tritt z. B. oft bei in Wasser stehenden Blättern auf.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Weitere nachfolgende (in zeitlicher Abfolge dargestellte) Blätter sind&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Blattfolge.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Zeitliche Abfolge von Blättern bei höheren Pflanzen'''&lt;/small&gt;

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&lt;references \&gt;</text>
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    <text bytes="1279" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Beginn der Blattfolge''' ist die '''Keimung'''. Dabei wird '''hypogäische Keimung''', bei der die '''Keimblätter unter der Erde''' oder '''z. T. sogar im Samen''' als '''Speicherblätter''' bleiben (z. B. bei ''Eiche'', ''Roßkastanie'', ''Erbse'', ''Bohne'', etc.), von der ''epigäischen Keimung''' (hier '''erscheinen die Keimblätter als erste Blätter''' und übernehmen neben '''Speicher-''' auch '''Photosynthesefunktion, z. B. bei ''Fichte'', ''Buche'', ''Senf'', ''Ahorn'') unterscheiden. Diese Namen leiten sich von den Wörtern '''Hypokotyl'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Strecke zwischen Wurzel-Sproß-Übergang und Keimblättern&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; und '''Epikotyl'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Strecke zwischen Keimblättern und nachfolgenden Blättern&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; ab. Die Folgeblätter ('''Laubblätter''') können alle gleich gestaltet oder unterschiedlich groß ('''Anisophyllie''') bzw. unterschiedlich gestaltet ('''Heterophyllie''') sein. Heterophyllie tritt z. B. oft bei in Wasser stehenden Blättern auf.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Weitere Blätter sind die in nachfolgender Abbildung dargestallt:&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Blattfolge.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Zeitliche Abfolge von Blättern bei höheren Pflanzen'''&lt;/small&gt;

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&lt;references \&gt;</text>
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  <title>Bau der Laubblätter</title>
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    <comment>Die Seite wurde neu angelegt: &lt;p style="text-align:justify;"&gt;Der '''Bau der Laubblätter''' sol nun anhand einer C3-Pflanze, der ''Christrose'', dargelegt werden: Das Blatt wird '''ober- und unterha...</comment>
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    <text bytes="1368" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Der '''Bau der Laubblätter''' sol nun anhand einer C3-Pflanze, der ''Christrose'', dargelegt werden: Das Blatt wird '''ober- und unterhalb''' von einer '''chloroplastenlosen Epidermis''' begrenzt, die nur von '''Spaltöffnungen''' (15 - 800 &lt;tex&gt;\frac{Stomata}{mm^2}&lt;/tex&gt; unterbrochen ist. Die '''Schließzellen''' dieser Stomata '''besitzen jedoch Chloroplasten'''. Entsprechend der Lage der Spaltöffnungen auf dem Blatt lassen sich '''hypostomatische'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Stomata auf Unterseite&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt;, '''epistomatische'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Stomata auf Oberseite (selten)&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; und '''amphistomatische Blätter'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Spaltöffnungen auf der Ober- und Unterseite&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; unterscheiden. Zwischen den beiden Epidermisschichten liegt das sog. '''Mesophyll'''. Es besteht einerseits aus dem '''Pallisaden-''' bzw. '''Assimilationsparenchym''' - es erfüllt überwiegend '''photosynthetische Aufgaben''' - und andererseits aus '''Schwammparenchym''', einem '''Durchlüftungsgewebe''', welches CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Zufuhr und O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;- bzw H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O-Abfuhr erlaubt. Als letzters Element sind '''geschlossen kollaterale Leitbündel''' ins Mesohyl eingelagert.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Blattquerschnitt.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Querschnitt durch ein Blatt einer C3-Pflanze (''Christrose'')'''&lt;/small&gt;

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&lt;references \&gt;</text>
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    <text bytes="1386" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Der '''Bau der Laubblätter''' sol nun anhand einer C3-Pflanze, der ''Christrose'', dargelegt werden: Das Blatt wird '''ober- und unterhalb''' von einer '''chloroplastenlosen Epidermis''' begrenzt, die nur von '''Spaltöffnungen''' (15 - 800 &lt;tex&gt;\frac{Stomata}{mm^2}&lt;/tex&gt; unterbrochen ist. Die '''Schließzellen''' dieser Stomata '''besitzen jedoch Chloroplasten'''. Entsprechend der Lage der Spaltöffnungen auf dem Blatt lassen sich '''hypostomatische'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Stomata auf Unterseite&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt;, '''epistomatische'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Stomata auf Oberseite (selten)&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; und '''amphistomatische Blätter'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Spaltöffnungen auf der Ober- und Unterseite&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; unterscheiden. Zwischen den beiden Epidermisschichten liegt das sog. '''Mesophyll'''. Es besteht einerseits aus dem '''Pallisaden-''' bzw. '''Assimilationsparenchym''' - es erfüllt überwiegend '''photosynthetische Aufgaben''' - und andererseits aus '''Schwammparenchym''', einem '''Durchlüftungsgewebe''', welches CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Zufuhr und O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;- bzw H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O-Abfuhr erlaubt. Als letzters Element sind '''geschlossen kollaterale Leitbündel''' ins Mesohyl eingelagert.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Blattquerschnitt.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Querschnitt durch ein Blatt einer amphistomatischen C3-Pflanze (''Christrose'')'''&lt;/small&gt;

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    <text bytes="3410" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Der '''Bau der Laubblätter''' sol nun anhand einer '''C3-Pflanze''', der ''Christrose'', dargelegt werden: Das Blatt wird '''ober- und unterhalb''' von einer '''chloroplastenlosen Epidermis''' begrenzt, die nur von '''Spaltöffnungen''' (15 - 800 &lt;tex&gt;\frac{Stomata}{mm^2}&lt;/tex&gt; unterbrochen ist. Die '''Schließzellen''' dieser Stomata '''besitzen jedoch Chloroplasten'''. Entsprechend der Lage der Spaltöffnungen auf dem Blatt lassen sich '''hypostomatische'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Stomata auf Unterseite&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt;, '''epistomatische'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Stomata auf Oberseite (selten)&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; und '''amphistomatische Blätter'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Spaltöffnungen auf der Ober- und Unterseite&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; unterscheiden. Zwischen den beiden Epidermisschichten liegt das sog. '''Mesophyll'''. Es besteht einerseits aus dem '''Pallisaden-''' bzw. '''Assimilationsparenchym''' - es erfüllt überwiegend '''photosynthetische Aufgaben''' - und andererseits aus '''Schwammparenchym''', einem '''Durchlüftungsgewebe''', welches CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Zufuhr und O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;- bzw H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O-Abfuhr erlaubt. Als letzters Element sind '''geschlossen kollaterale Leitbündel''' ins Mesohyl eingelagert.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Blattquerschnitt.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Querschnitt durch ein Blatt einer amphistomatischen C3-Pflanze (''Christrose'')'''&lt;/small&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''C4-Pflanzen''' zeigen im Gegensatz zu den C3-Pflanzen i. d. R. einen kranzartigen Aufbau im Querschnitt. Zunächst gibt es jedoch ebenso eine '''obere und untere Epidermis'''. Das '''Mesophyll''', in das '''kranzförmig angeordnete Bündelscheitelzellen''' eingelagert sind, zeigt '''keine klare Trennung in Schwamm-''' und '''Assimilationsparenchym'''. Allgemein sind '''bifaziale Laubblätter sehr stark anpassungsfähig'''. So kommt es z. B. häufig bei '''Blättern im Schatten''' zu einer '''Rückbildung des Palisadenparenchyms'''.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Zuletzt soll das '''äquifaziale Nadelblatt''' betrachtet werden, welches z. T. auch '''Leitbündelscheiden''' sowie '''''Strasburger''-Zellen''' besitzen kann: Im Querschnitt zeigt sich eine das '''gesamte Blatt umschließende Epidermis''', deren '''Zellen teilweise stark verdickt''' sind, was wohl als '''Anpassung der Verringerung des Verdunstungsschutzes''' interpretiert werden kann. Ebenso können als Anpassungen gegen starke Verdungstung '''in die Epidermis eingesenkte Spaltöffnungen''' interpretiert werden. Hinter der Epidermis befindet sich ein zusätzliches, '''sklerenchymartiges''', '''Abschlußgewebe'''. Den größten Tiel des Blattquerschnitts nimmt das sog. '''Armpalisadenparenchym''' ein, welches das eigentliche '''photosynthetisch aktive Gewebe''' darstellt. Die Zellen des Armpalisadenparenchyms sind '''durch Zellwandeinfaltungen stark vergrößert''', an die '''viele Chloroplasten''' angelagert sind. Dieses Gewebe ist außerdem von '''Harzkanälen''' und '''Luftspalten''' durchzogen. Eine '''Endodermis ohne ''Caspary''-Streifen''' schließt das Armpalisadenparenchym nach innen hin ab. Dahinter befinden sich die '''Leitbündel''' sowie das '''Transfusionsgewebe''', welches den Kontakt zwischen Leitgewebe und Mesophyll darstellt.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Blattquerschnitt durch ein Nadelblatt.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Querschnitt durch ein äquifaziales Nadelblatt'''&lt;/small&gt;

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    <text bytes="3405" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Der '''Bau der Laubblätter''' sol nun anhand einer '''C3-Pflanze''', der ''Christrose'', dargelegt werden: Das Blatt wird '''ober- und unterhalb''' von einer '''chloroplastenlosen Epidermis''' begrenzt, die nur von '''Spaltöffnungen''' (15 - 800 &lt;tex&gt;\frac{Stomata}{mm^2}&lt;/tex&gt; unterbrochen ist. Die '''Schließzellen''' dieser Stomata '''besitzen jedoch Chloroplasten'''. Entsprechend der Lage der Spaltöffnungen auf dem Blatt lassen sich '''hypostomatische'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Stomata auf Unterseite&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt;, '''epistomatische'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Stomata auf Oberseite (selten)&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; und '''amphistomatische Blätter'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Spaltöffnungen auf der Ober- und Unterseite&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; unterscheiden. Zwischen den beiden Epidermisschichten liegt das sog. '''Mesophyll'''. Es besteht einerseits aus dem '''Pallisaden-''' bzw. '''Assimilationsparenchym''' - es erfüllt überwiegend '''photosynthetische Aufgaben''' - und andererseits aus '''Schwammparenchym''', einem '''Durchlüftungsgewebe''', welches CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Zufuhr und O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;- bzw H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O-Abfuhr erlaubt. Als letzters Element sind '''geschlossen kollaterale Leitbündel''' ins Mesohyl eingelagert.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Blattquerschnitt.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Querschnitt durch ein Blatt einer amphistomatischen C3-Pflanze (''Christrose'')'''&lt;/small&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''C4-Pflanzen''' zeigen im Gegensatz zu den C3-Pflanzen i. d. R. einen kranzartigen Aufbau im Querschnitt. Zunächst gibt es jedoch ebenso eine '''obere und untere Epidermis'''. Das '''Mesophyll''', in das '''kranzförmig angeordnete Bündelscheitelzellen''' eingelagert sind, zeigt '''keine klare Trennung in Schwamm-''' und '''Assimilationsparenchym'''. Allgemein sind '''bifaziale Laubblätter sehr stark anpassungsfähig'''. So kommt es z. B. häufig bei '''Blättern im Schatten''' zu einer '''Rückbildung des Palisadenparenchyms'''.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Zuletzt soll das '''äquifaziale Nadelblatt''' betrachtet werden, welches z. T. auch '''Leitbündelscheiden''' sowie '''''Strasburger''-Zellen''' besitzen kann: Im Querschnitt zeigt sich eine das '''gesamte Blatt umschließende Epidermis''', deren '''Zellen teilweise stark verdickt''' sind, was wohl als '''Anpassung der Verringerung des Verdunstungsschutzes''' interpretiert werden kann. Ebenso können als Anpassungen gegen starke Verdungstung '''in die Epidermis eingesenkte Spaltöffnungen''' interpretiert werden. Hinter der Epidermis befindet sich ein zusätzliches, '''sklerenchymartiges''', '''Abschlußgewebe'''. Den größten Tiel des Blattquerschnitts nimmt das sog. '''Armpalisadenparenchym''' ein, welches das eigentliche '''photosynthetisch aktive Gewebe''' darstellt. Die Zellen des Armpalisadenparenchyms sind '''durch Zellwandeinfaltungen stark vergrößert''', an die '''viele Chloroplasten''' angelagert sind. Dieses Gewebe ist außerdem von '''Harzkanälen''' und '''Luftspalten''' durchzogen. Eine '''Endodermis ohne ''Caspary''-Streifen''' schließt das Armpalisadenparenchym nach innen hin ab. Dahinter befinden sich die '''Leitbündel''' sowie das '''Transfusionsgewebe''', welches den Kontakt zwischen Leitgewebe und Mesophyll darstellt.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Querschnitt durch ein Nadelblatt.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Querschnitt durch ein äquifaziales Nadelblatt'''&lt;/small&gt;

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    <comment>Querschnitt durch das Blatt einer C3-Pflanze (Cuticula, Epidermis, Interzellularen, Leitbündelscheide, Xylem, Phloem, Schwammparenchym, Palisadenparenchym, substomatärer Raum, Spaltöffnung, Schließzellen)</comment>
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    <text bytes="208" xml:space="preserve">Querschnitt durch das Blatt einer C3-Pflanze (Cuticula, Epidermis, Interzellularen, Leitbündelscheide, Xylem, Phloem, Schwammparenchym, Palisadenparenchym, substomatärer Raum, Spaltöffnung, Schließzellen)</text>
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  <title>Datei:Querschnitt durch ein Nadelblatt.jpg</title>
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    <comment>Querschnitt durch ein äquifaziales Nadelblatt (Epidermis, Hypoderm, Endodermis, Phloem, Xylem, eingesenkte Spaltöffnung, Transfusionsgewebe, Harzkanal, substomatärer Raum)</comment>
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    <text bytes="174" xml:space="preserve">Querschnitt durch ein äquifaziales Nadelblatt (Epidermis, Hypoderm, Endodermis, Phloem, Xylem, eingesenkte Spaltöffnung, Transfusionsgewebe, Harzkanal, substomatärer Raum)</text>
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  <title>Metamorphosen der Blätter</title>
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    <comment>Die Seite wurde neu angelegt: &lt;p style="text-align:justify;"&gt;Wie bei Sproß und Wurzel gibt es bei Blättern v. a. '''Blattdornen''' (z. B. bei ''Sauerdorn''), '''Blattranken''' (z. B. bei ''Erbsen'...</comment>
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    <text bytes="1938" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Wie bei Sproß und Wurzel gibt es bei Blättern v. a. '''Blattdornen''' (z. B. bei ''Sauerdorn''), '''Blattranken''' (z. B. bei ''Erbsen''), '''Speicherblätter''' (z. B. bei Zwiebeln), sowie '''Blattsukkulenzen''' (z. B. ''Pfennigbaum'').&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Weiterhin werden sog. '''ökomorphologische Blatt-Typen''' unterschieden:&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''xeromorphe Blätter''' (bei '''Xerophyten'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Pflanzen an physiologisch trockenen Standorten (z. B. in Wüste, Arktis/Antarktis, etc.)&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt;)&lt;/p&gt;
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Sie besitzen '''oft eingesenkte Spaltöffnungen''' sowie '''eingerollte Blätter'''.&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Hygrophyten''' ('''Feuchtpflanzen''') und '''Hydrophyten''' ('''Wasserpflanzen''')&lt;/p&gt;
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Sie sind von '''zu viel Wasser umgeben''' und haben somit Probleme mit der Wasserabgabe. Daher finden sich folgende Anpassungen: '''dünne Epidermis''', '''aus dem Blatt herausragende Spaltöffnungen''', '''große Oberfläche der Blätter''' und weitere spezielle Strukturen zum Ausschleusen von Wasser.&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Epiphyten''' ('''Ausitzerpflanzen''') (z. B. ''Geweihfarn'', ''Urnenpflanze'', etc.)&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Insektivoren''' (z. B. Klebfalle von ''Sonnentau'', Klappfalle der ''Venusfliegenfalle'', Leitfalle der ''Kannenpflanze'', Schlupffalle bei ''Wasserschlauch'')&lt;/p&gt;
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Insektivoren kommen '''v. a. an stickstoffarmen Standorten''' vor.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Ein weiteres Phänomen bei Blättern ist der '''jahreszeitlich bedingte Blattfall'''. Dabei wird in den Blättern durch '''Thyllenbildung''' ('''Einlagerung von Stoffen''') in den Leitbündeln ein sog. '''Trenngewebe''' gebildet, welches das Blattnach und nach vom Sproß loslöst.&lt;/p&gt;

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  <title>Protostomia (Urmundtiere, Urmünder)</title>
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    <comment>Die Seite wurde neu angelegt: &lt;p style="text-align:justify;"&gt;'Protostomia''' sind dadurch gekennzeichnet, daß ihr '''Urmund zum Mund''' wird. Der '''After bricht sekundär neu durch'''.&lt;/p&gt;</comment>
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    <text bytes="162" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Protostomia''' sind dadurch gekennzeichnet, daß ihr '''Urmund zum Mund''' wird. Der '''After bricht sekundär neu durch'''.&lt;/p&gt;</text>
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  <title>Anmerkungen zur Systematik</title>
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    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="1316" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;''Carl von Linné'' (1707 – 1778) entwickelte die heutige gültige ''’binäre Nomenklatur''', die Arten mit eindeutigem '''Gattungs'''- und '''Artnamen''' (Gattungs-/Art-Epitheton, Gattungs-/Art-Beiwort) definiert, z. B. ''Musca domestica'' (''Stubenfliege''), ''Rosa canina'' (''Heckenrose''), etc. Dabei gibt es bei Tieren folgende systematische (Haupt-)Ebenen, die ggf. um Über- oder Untergruppierungen erweitert werden können (z. B Überordnung):&lt;/p&gt;
:'''Reich'''
::'''Stamm'''
:::'''Klasse’’’
::::'''Ordnung'''
:::::'''Familie'''
::::::'''Gattung'''
:::::::'''Art'''

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Aktuell wird überwiegend in biologischer Literatur das sog. '''5-Reiche-System''' angewandt (die Reiche sind nachfolgend fettgedruckt dargestellt):&lt;/p&gt;
:Prokaryota (Prokaryonten) (vor mehr als 3 Mrd. Jahren entstanden)

::'''Monera'''

:::Eubacteria
:::Archaebacteria
:Eukaryota (Eukaryonten) (vor 1,4 – 1,2 Mrd. Jahren entstanden)

::'''Protista'''

:::Archaeozoa
:::Chromista
:::Protista
::'''Plantae''' ('''Pflanzen''')
::'''Fungi''' ('''Pilze''')
::'''Animalia''' ('''Tiere''')
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Trotz der Unterlegenheit in der Artenzahl machen Pflanzen (ca. 700.000 Arten gegenüber 1,5 – 2 Mio. Tierarten) 95 % der Biomasse auf der Erde aus.&lt;/p&gt;</text>
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  <title>Systematischer Teil</title>
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    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="7152" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Neuere molekularbiologische Befunde verwarfen die herkömmliche Systematik der Protozoa mit ihrer Untergliederung in die 4 Stämme '''Flagellata''', '''Rhizopoda''', '''Sporozoa''' und '''Ciliata''' und erforderte eine Neuordnung der Systematik der Protisten, die im vorliegenden Skript mit berücksichtigt wurde.&lt;/p&gt;

{{#tree:
*R.: [[Protista]]
**St.: [[Sarcomastigophora]]
***U.-St.: [[Mastigophora (Flagellaten)]]
****Kl.: [[Phytomastigophora]]
****Kl.: [[Zoomastigophora]]
***U.-St.: [[Sarcodina (Amöben i. w. S.)]]
****Ü.-Kl.: [[Rhizopoda (Wurzelfüßer)]]
*****Kl.: [[Lobosa (Amöben)]]
*****Kl.: [[Acarpomyxea]]
*****Kl.: [[Acrasea]]
*****Kl.: [[Eumycetozoa]]
*****Kl.: [[Filosea]]
*****Kl.: [[Granuloreticulosea]]
*****Kl.: [[Xenophyphorea]]
****Ü.-Kl.: [[Actinopoda]]
*****Kl.: [[Acantharea]]
*****Kl.: [[Phaeodarea]]
*****Kl.: [[Polycystinea]]
*****Kl.: [[Heliozoa (Sonnentierchen)]]
**St.: [[Labyrinthomorpha]]
**St.: [[Microspora]]
**St.: [[Ascetospora]]
**St.: [[Myxozoa]]
**St.: [[Apicomplexa]]
***Kl.: [[Perkinsea]]
***Kl.: [[Sporozoa (Sporentierchen]]
**St.: [[Ciliophora]]
***Kl.: [[Kinetofragminophorea]]
***Kl.: [[Oligohymenophorea]]
***Kl.: [[Polyhymenophorea]]
*R.: [[Animalia, Metazoa (vielzellige Tiere)]]
**[[Parazoa]]
***St.: [[Porifera (Schwämme)]]
****Kl.: [[Calcarea (Kalkschwämme)]]
****Kl.: [[Hexactinellida (Kieselschwämme)]]
****Kl.: [[Demospongia (Hornschwämme)]]
**[[Eumetazoa]]
***[[Radiata, Coelenterata (radiärsymmetrische Tiere, Hohltiere)]]
****St.: [[Cnidaria (Nesseltiere)]]
*****Kl.: [[Hydrozoa]]
*****Kl.: [[Scyphozoa]]
*****Kl.: [[Cubozoa (Würfelquallen)]]
*****Kl.: [[Anthozoa (Korallen)]]
******U.-Kl.: [[Hexacorallia]]
*******O.: [[Madreporaria (Steinkorallen)]]
****St.: [[Ctenophora, Acnidaria (Rippenquallen)]]
***[[Bilateria (bilateralsymmetrische Tiere)]]
****[[Protostomia (Urmünder)]]
*****St.: [[Plathelminthes (Plattwürmer)]]
******Kl.: [[Turbellaria (Strudelwürmer)]]
******Kl.: [[Trematodes (Saugwürmer)]]
******Kl.: [[Cestodes (Bandwürmer)]]
*****St.: [[Nemathelminthes, Aschelminthes (Rundwürmer)]]
******Kl.: [[Gastrotricha (Bauchhärlinge)]]
******Kl.: [[Nematoda (Fadenwürmer)]]
******Kl.: [[Nematomorpha (Saitenwürmer, Pferdehaarwürmer)]]
******Kl.: [[Rotatoria (Rädertierchen)]]
*******O.: [[Seisonidea]]
*******O.: [[Monogononta]]
*******O.: [[Bdelloidea]]
******Kl.: [[Acanthocephala (Kratzwürmer, Kratzer)]]
******Kl.: [[Priapulida (Priapswürmer)]]
******Kl.: [[Loricifera]]
******Kl.: [[Kinorhyncha (Hakenrüssler)]]
*****St.: [[Gnathostomulida (Kiefermäulchen)]]
*****St.: [[Nemertini (Schnurwürmer)]]
*****[[Articulata (Gliedertiere)]]
******St.: [[Annelida (Ringelwürmer)]]
*******Kl.: [[Polychaeta (Vielborster)]]
********[[Errantia]]
********[[Sedentaria]]
*********O.: [[Pogonophora (Bartwürmer)]]
*******[[Clitellata]]
********Kl.: [[Oligochaeta (Wenigborster)]]
********Kl.: [[Hirudinea (Egel)]]
*********O.: [[Rhynchobdellidae (Rüsselegel)]]
*********O.: [[Gnathobdellidae (Kieferegel)]]
*********O.: [[Pharyngobdellidae (Schlundegel)]]
******St.: [[Tardigrada (Bärtierchen)]]
******St.: [[Pentastomida (Zungenwürmer)]]
******St.: [[Onychophora (Stummelfüßer)]]
******St.: [[Arthropoda (Gliederfüßer)]]
*******[[Amandibulata]]
********U.-St.: [[Trilobitomorpha]]
*********Kl.: [[Trilobita (Dreilappkrebse)]]
********U.-St.: [[Chelicerata]]
*********Kl.: [[Merostomata (Pfeilschwanzkrebse)]]
*********Kl.: [[Arachnida (Spinnentiere)]]
**********O.: [[Scorpiones (Skorpione)]]
**********O.: [[Araneae (Webspinnen)]]
**********O.: [[Acari (Milben)]]
**********O.: [[Opiliones (Weberknechte)]]
*********Kl.: [[Pantopoda (Asselspinnen)]]
*******[[Mandibulata]]
********U.-St.: [[Crustacea (Krebstiere)]]
*********Kl.: [[Remipedia]]
*********Kl.: [[Cephalocarida]]
*********Kl.: [[Phyllopoda (Blattfußkrebse)]]
*********Kl.: [[Anostraca]]
*********Kl.: [[Ostracoda (Muschelkrebse)]]
*********Kl.: [[Copepoda (Ruderfußkrebse)]]
*********Kl.: [[Branchiura (Fischläuse)]]
*********Kl.: [[Mystacocarida]]
*********Kl.: [[Tantulocarida]]
*********Kl.: [[Ascothoracida]]
*********Kl.: [[Malacostraca (Höhere Krebse)]]
********U.-St.: [[Tracheata, Antennata, Monantennata]]
*********Kl.: [[Myriapoda (Tausendfüßer)]]
**********U.-Kl.: [[Chilopoda (Hundertfüßer)]]
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**********U.-Kl.: [[Diplopoda (Doppelfüßer)]]
**********U.-Kl.: [[Pauropoda (Wenigfüßer)]]
*********Kl.: [[Insecta, Hexapoda (Insekten)]]
**********[[Apterygota (Ungeflügelte Insekten)]]
***********U.-Kl.: [[Archaeognatha (Felsenspringer)]]
***********U.-Kl.: [[Zygentoma (Fischchen)]]
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***********U.-Kl.: [[Protura (Beintastler)]]
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*******Kl.: [[Monoplacophora (Urmützenschnecken)]]
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*********U.-Kl.: [[Streptoneura, Prosobranchia (Vorderkiemer)]]
**********O.: [[Archaeogastropoda, Diotocardia]]
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*******[[Euthyneura]]
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********U.-Kl.: [[Pulmonata (Lungenschnecken)]]
*********O.: [[Basommatophora]]
*********O.: [[Stylommatophora]]
*******Kl.: [[Scaphopoda (Kahnfüßer, Grabfüßer)]]
*******Kl.: [[Bivalvia (Muscheln)]]
*******Kl.: [[Cephalopoda (Kopffüßer)]]
********U.-Kl.: [[Tetrabranchiata]]
********U.-Kl.: [[Dibranchiata]]
*********O.: [[Teuthoidea (Kalmare)]]
*********O.: [[Octopoda (Kraken)]]
*********O.: [[Sepioidea (Sepien)]]
*********O.: [[Belemnoidea (Belemniten)]]
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    <text bytes="13812" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Eukaryontische Zellen sind vor ca. '''1,4 Mrd. Jahren''' entstanden. Ihre Entstehung beschreibt die sog. '''Endosymbiontentheorie'''. Nach ihr wanderte zunächst ein '''aerober heterotropher Prokaryont''' in einen '''anderen Prokaryonten''' ein und bildete dadurch '''Mitochondrien'''. Durch erneute Aufnahme eines '''photoautotrophen Prokaryonten''' sollen die '''Plastiden''' (z. B. '''Chloroplasten''') entstanden sein.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Eukaryontenzellen sind gekennzeichnet durch den Besitz folgender '''Zellbestandteile'''/'''-organellen''':&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;echter '''Zellkern''' ('''Nucleus''')&lt;/p&gt;
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Er enthält DNA in Form des Chromatins (Erbmaterial und Proteine), welches z. T. bei der Kondensation der DNA sichtbar wird.&lt;/p&gt;
*'''&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Ribosomen'''&lt;/p&gt;
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Ribosomen sind die Orte der Proteinbiosynthese. Je nach Umfang der Proteinproduktion enthalten Zellen viel oder wenige Ribosomen.&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Endoplasmatisches Reticulum''' ('''ER''')&lt;/p&gt;
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Das ER ist eine Art membranöses "Verteilersystem" innerhalb der Zelle, welches u. a. auch Enzyme bildet. Man unterscheidet zwischen&lt;/p&gt;
::*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''rauhem ER''' und&lt;/p&gt;
:::::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Hier sind Ribosomen ans ER gebunden.&lt;/p&gt;
::*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''glattem ER'''.&lt;/p&gt;
:::::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Beim glatten ER sind keine Ribosomen gebunden.&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Mitochondrien'''&lt;/p&gt;
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Mitochondrien sind Membranstapel, die bei der ATP-Bildung wesentlich beteiligt sind und daher auch als "Kraftwerke der Zelle" bezeichnet werden.&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Lysosomen'''&lt;/p&gt;
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Sie sind membranöse Vesikel, die hydrolytische Enzyme bei einem pH-Wert von ca. 5 enthalten und damit bei enzymatischen Verdauung mitwirken.&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Cytosol'''&lt;/p&gt;
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Als Cytosol werden die flüssigen Bestandteile des Cytoplasmas bei eukaryontischen Zellen bezeichnet.&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Peroxisomen''' ('''Microbodies''')&lt;/p&gt;
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Sie bilden Enzyme zum oxidativen Abbau.&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Vakuolen'''&lt;/p&gt;
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Es werden div. Arten von Vakuolen unterschieden:&lt;/p&gt;
::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;*Nahrungsvakuolen (enthalten und transportieren Nahrungspartikel),&lt;/p&gt;
::*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Speichervakuolen (speichern Nahrungspartikel oder Baustoffe bzw Enzyme) und&lt;/p&gt;
::*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Zentralvakuole (sie kommen nur in Pflanzenzellen vor und erzeugen dort den sog. Turgor [innerer Zelldruck]).&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Mikrotubuli'''/'''Mikrofilamente'''&lt;/p&gt;
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Mikrotubuli und Mikrofilamente bilden das sog. Cytoskelett. Dieses ist v. a. bei der Formgebung der Zelle und div. Transportvorgängen sowie bei der Zellteilung beteiligt. Ebenso sind Mikrotubuli und Mikrofilamente als Bestandteile am Aufbau von Undulipoden (Geißeln bzw. Wimpern) beteiligt.&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Geißeln''' ('''Flagellen''') bzw. '''Wimpern''' ('''Cilien''')&lt;/p&gt;
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Cilien oder Wimpern dienen einzelnen Zellen überwiegend der Fortbewegung und dem Herbeistrudeln von Nahrung. Bei Vielzellern dienen Cilien oft dem Transport von Partikeln.&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Tierzelle.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;&lt;small&gt;'''Aufbau einer idealisierten Tierzelle'''&lt;/small&gt;&lt;/p&gt;

Grundsätzlich können Protisten über '''Geißeln''' ('''Flagellen''') bzw. '''Wimpern''' ('''Cilien''') als '''Fortbewegungsorganellen''' verfügen, wobei wenn Organismen solche Strukturen besitzen stets nur eine Variante verwirklicht ist. Die nachfolgende Tabelle gibt einen Überblick über Charakteristika der Undulipodien:
&lt;div align="center"&gt;
{|border=1
 |
 |&lt;div align="center"&gt;Flagellen (Geißeln)&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Cilien (Wimpern)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Auftreten&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;bei Flagellaten (Geißeltierchen)&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;bei Ciliaten (Wimperntierchen)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Durchmesser in &lt;tex&gt;\mu m&lt;/tex&gt;&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;0,2&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;0,2&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Länge in &lt;tex&gt;\mu m&lt;/tex&gt;&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;50 - 100&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;5 - 12&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Häufigkeit&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;meist nur 1,&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;machmal auch 2, 4 oder 8&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;häufiges Vorkommen&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;an gesamter Oberfläche&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Charakteristika der Undulipodien'''&lt;/small&gt;
Geißeln und Cilien sind in ihrem Aufbau weitestgehend identisch. Im Folgenden erfolgt die Beschreibung eines Flagellumaufbaus: Die Geißel ist mit der sog. '''Geißelbasis''' und dem '''Basalkörper''' ('''Kinetosom'''), der in die Zelle hineinragt, in der Zelle fest verankert. Die Geißelbasis zeigt im Querschnitt einen typischen Aufbau aus '''9 x 3 Tubuli-Tripletts'''. Ins Zelläußere hinein ragt der '''Geißelschaft''' ('''Axonema'''). Er zeigt hingegen im Querschnitt einen typischen Aufbau aus '''0 x 2 + 2 Tubuli-Dupletts'''.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Undulipodienaufbau.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau von Undulipodien am Beispiel einer Geißel'''&lt;/small&gt;

Die einzelnen Tubuli sind aus '''Mikrotubuli''' aufgebaut. Dabei bilden je '''13 Tubulin-Fäden''' einen Mikrotubulus. Die Bewegung der Geißeln erfolgt mit Hilfe sog. '''Dyneinarme'''. Hier sitzt je ein Dynein am '''&lt;tex&gt;\b \alpha&lt;/tex&gt;-Tubulin''' und weist zum '''&lt;tex&gt;\b \beta&lt;/tex&gt;-Tubulin'''. Bei '''Energieaufwand''' ('''ATP''') erfolgt ein '''Abknicken der Dyneinbrücken''' (syn. '''Dyneinarme'''), wodurch es zur Biegung der Organelle kommt. Bei Ciliaten erfolgt der Wimpernschlag meist wellenförmig über den Zellkörper verlaufend ('''metachroner Cilienschlag'''). Die Fortbewegungsgeschwindigkeit beträgt hier bis zu 1 &lt;tex&gt;\frac {mm} {s}&lt;/tex&gt;. Z. T. kommt es auch zum Verkleben mehrerer Cilien zu sog. '''Cirren'''. Bei Geißeln kann anhand der Einsatzart zwischen '''Schub-''' und '''Zuggeißeln''' unterschieden werden. Häufige Bewegungsformen sind
*'''helicoidal''' (bei Flagellen)
:::Hier führt die Geißel die Bewegung einer stehenden Welle aus, die über die gesamte Länge rollt.
*'''uniplanar''' (bei Cilien)
:::Betrachtet man die uniplanare Bewegung einer Geißel, so läßt sich diese mit einem Peitschenschlag vergleichen.

Eine weitere Art der Fortbewegung ist die '''amöboide Fortbewegungsart''' (bei Amöben ausgeprägt). Hierbei werden sog. '''Pseudopodien''' ("Füßchen") ausgebildet, die zum Festhalten am Untergrund dienen und durch Wiedereinziehen das Individuum bewegen. Man unterscheidet zwischen '''monopodialen''' (Ausbildung eines Pseudopodiums) und '''polypodialen''' Formen (mehreren Pseudopodien).

Oft werden (bei Besitz von Undulopodien) Nahrungspartikel zur Ernährung von Protisten herbeigestrudelt. Die '''Aufnahme''' erfolgt dann über sog. '''Endocytose''' bzw. die '''Abgabe''' unverdaulicher Substanzen (nach Umsatz der Nahrung) durch '''Exocytose'''. Bei Aufnahme fester Bestandteile spricht man von sog. '''Phagocytose''', bei Aufnahme von flüssigem Material von '''Pinacocytose'''. Bei der Phagocytose werden i. d. R. Partikel der Größe 2 - 20 &lt;tex&gt;\mu m&lt;/tex&gt; aufgenommen. Nach Abschnürung der '''Nahrungsvakuole''' verschmilzt diese zunächst mit '''Acidosomen''', die den Inhalt der Vakuole zur besseren Funktion später hinzukommender '''Verdauungsenzyme''' (diese sind in '''Lysosomen''' enthalten, die ebenfalls mit der Vekuole verschmelzen) '''ansäuern'''. Nach der Verdauung erfolgt die Abgabe unverdaulicher Nahrungsreste durch Verschmelzen der jetzt als '''Exocytosevesikel''' bezeichneten Vakuole. Oftmals erfolgt die Nahrungsaufnahme bzw. -abgabe (v. a. bei Zellen, deren Oberfläche verfestigt ist) in einem bestimmten Bereich, dem '''Cytostom''' ('''Zellmund''') oder '''Cytopyge''' ('''Zellafter'''). Der gesamte Verdauungsvorgang (von Endocytose bis Exocytose) dauert ca. 20 Minuten. Bei hohem Nahrungsangebot wird ca. 1 Vakuole pro Minute gebildet.

Viele Organismen, v. a. solche, die in '''hyperosmotischen Medien''' (z. B. Süßwasser) leben, müssen ihren '''Wasserhaushalt''' über sog. '''kontraktile''' ('''pulsierende''') '''Vakuolen''' regulieren ('''Osmoregulation'''). Dabei besitzt eine solche Vakuole einen '''Zentralkörper''' und sog. '''Ampullen''', mit deren Hilfe überschüssiges Wasser ins Zelläußere "gepumpt" und über '''Poren''' abgegeben wird.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Vakuolenaufbau.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''schematischer Aufbau von Vakuolen (a: in gefülltem Zustand; b: in kontrahiertem Zustand)'''&lt;/small&gt;

Ein weiteres '''Transportsystem''' innerhalb der Zellmembran von Zellen sind sog. '''Extrusomen'''. HIer werden unterschieden:
*'''Trichocysten''' (pfeilförmige Proteine),
*'''Mucocysten''' (sondern Schleim ab) und
*'''Toxicysten''' (sondern Giftstoffe ab).

Protisten können sich sowohl '''asexuell''' ('''Agamogonie''') als auch '''sexuell''' ('''Gamogonie''') fortpflanzen. Asexuell geschieht dies meist durch '''Zweiteilung''' (bei Flagellaten in Längsrichtung, bei Ciliaten quer), seltener durch '''Knospung''' (aus Mutterorganismus werden kleine Tochterzellen abgeschnürt oder durch '''Vielteilung''' ('''Schizogonie''', wenn Mutterzelle in viele Tochterorganismen zerfällt, z. B. bei parasitischen Formen, oder '''Sporogonie''' bei Bildung vieler beweglicher Sporen, die als '''Sporozoite''' bezeichnet werden).
&lt;div align="center"&gt;
{|
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Trypanosoma (Längsteilung).jpg]]&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Paramecium (Querteilung).jpg]]&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;Längsteilung&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;(Beispiel: ''Trypanosoma brucei'')&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Querteilung&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;(Beispiel: ''Paramecium caudatum'')&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;

Bei der sexuellen Fortpflanzung gibt es mehrere Möglichkeiten. Verschmelzen zwei freie '''haploide Gameten''' (syn. Fortpflanzungszellen) ('''Meiose''') zur sog. '''Zygote''', so spricht man von '''Gametogamie'''. Je nach Form der Gameten zueinander unterscheidet man zwischen '''Isogamie''' (gleich große Gameten) und '''Anisogamie''' (verschieden große Gameten). Verschmelzen zwei '''Gamonten''' (Gametenbildungszellen), spricht man von sog. '''Gamontogamie'''. Im Gegensatz dazu spricht man von '''Autogamie''', wenn  Kerne des selben Gamonten miteinander verschmelzen. Eine weitere Form der Sexualität bei Protisten stellt die '''Konjugation''' dar, bei der Gene ohne einher gehende Vermehrung ausgetauscht werden. Weiterhin gibt es sowohl bei Protisten als auch bei Metazoen oft einen Generationswechsel &lt;ref&gt;&lt;small&gt;aufeinanderfolgende Generationen pflanzen sich unterschieldich fort, z. B. sexuell - asexuell&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt;. Hier wird zwischen
*'''obligatorischem Generationswechsel''' und
:::Die Abfolge der Fortpflanzungsarten ist hier streng festgelegt.
*'''fakultativem Generationswechsel'''
:::Die Abfolge der Fortpflanzungarten ist hier nicht streng festgelegt.
unterschieden.

Protisten (und allgemein alle Lebewesen) können in unterschiedlichsten '''Habitaten''' ('''Lebensräumen''') vorkommen und leben. Die wichtigsten Lebensweisen sind
*'''endozoisch''' (in Tieren),
*'''endophytisch''' (in Pflanzen),
*'''epizoisch''' (auf Tieren),
*'''epiphytisch''' (auf Pflanzen),
*'''edaphisch''' (im Boden),
*'''epilithisch''' (auf Steinen),
*'''aquatisch''' (im Wasser),
:*'''limnisch''' (im Süßwasser),
:*'''marin''' (im Meer),
*'''neustisch''' (in Wasser-Luft-Übergangszone),
*'''planktisch''' (syn. '''planktonisch''') (im Wasser schwebend),
*'''benthisch''' (in Wasser-Boden-Übergangszone) und
*'''pelagisch''' (im uferfernen Freiwasserbereich oberhalb des Benthos).
In diesen unterschiedlichsten Lebensräumen sind viele Protisten in der Lage sich bei Einstellung ungünstiger Umweltbedingungen (z. B. temporäres Austrocknen von Gewässern) einzukapseln ('''Encystierung'''). Bei günstigen Bedingungen werden dann die cystierten Formen wieder aktiv und ernähren sich überwiegend von anderen '''Protisten''', '''Bakterien''', '''Viren''', '''Detritus''' &lt;ref&gt;&lt;small&gt;Fäzes und abgestorbenes organisches Material sowie darin lebende Mikroorganismen&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; und '''gelöstem organischem Kohlenstoff''' &lt;ref&gt;&lt;small&gt;syn. '''DOC''', dissolved organic carbon&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt;. Größere Beuteorganismen werden oftmals von Protisten angestochen und ausgesaugt. Weiterhin lassen sich '''anhand der Energiegewinnung''' folgende Lebensweisen bei Organismen unterscheiden:
*'''Heterotrophie'''
:::Direkte Ernährung von anderen Organismen, z. B. einige Flagellaten, Ciliaten, etc.
*'''Autotrophie'''
:::Selbständige Erzeugung der lebensnotwendigen Produkte (z. B. durch '''Photosynthese''').
*'''Mixotrophie'''
:::Wechsel zwischen autotropher und heterotropher Lebensweise. Mixotrophie ist aufgrund der Instandhaltung eines Photosyntheseapparats und eines Verdauungstrakts mit entsprechend höheren energetischen Kosten verbunden. Mixotrophe Organismen können zudem nur in geeigneten Lebensräumen vorkommen, die ihren Ansprüchen gerecht werden (z. B. Vorkommen von genügend Licht zur Photosynthese).
Heterotrophe Parasiten vollziehen zudem oft einen sog. '''Wirtswechsel'''. Dabei ist der '''Zwischenwirt''' dadurch gekennzeichnet, daß in ihm '''asexuelle Reproduktion''' und hingegen im '''Endwirt sexuelle Reproduktion''' stattfindet.

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    <text bytes="14722" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Eukaryontische Zellen sind vor ca. '''1,4 Mrd. Jahren''' entstanden. Ihre Entstehung beschreibt die sog. '''Endosymbiontentheorie'''. Nach ihr wanderte zunächst ein '''aerober heterotropher Prokaryont''' in einen '''anderen Prokaryonten''' ein und bildete dadurch '''Mitochondrien'''. Durch erneute Aufnahme eines '''photoautotrophen Prokaryonten''' sollen die '''Plastiden''' (z. B. '''Chloroplasten''') entstanden sein.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Eukaryontenzellen sind gekennzeichnet durch den Besitz folgender '''Zellbestandteile'''/'''-organellen''':&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;echter '''Zellkern''' ('''Nucleus''')&lt;/p&gt;
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Er enthält DNA in Form des Chromatins (Erbmaterial und Proteine), welches z. T. bei der Kondensation der DNA sichtbar wird.&lt;/p&gt;
*'''&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Ribosomen'''&lt;/p&gt;
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Ribosomen sind die Orte der Proteinbiosynthese. Je nach Umfang der Proteinproduktion enthalten Zellen viel oder wenige Ribosomen.&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Endoplasmatisches Reticulum''' ('''ER''')&lt;/p&gt;
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Das ER ist eine Art membranöses "Verteilersystem" innerhalb der Zelle, welches u. a. auch Enzyme bildet. Man unterscheidet zwischen&lt;/p&gt;
::*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''rauhem ER''' und&lt;/p&gt;
:::::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Hier sind Ribosomen ans ER gebunden.&lt;/p&gt;
::*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''glattem ER'''.&lt;/p&gt;
:::::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Beim glatten ER sind keine Ribosomen gebunden.&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Mitochondrien'''&lt;/p&gt;
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Mitochondrien sind Membranstapel, die bei der ATP-Bildung wesentlich beteiligt sind und daher auch als "Kraftwerke der Zelle" bezeichnet werden.&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Lysosomen'''&lt;/p&gt;
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Sie sind membranöse Vesikel, die hydrolytische Enzyme bei einem pH-Wert von ca. 5 enthalten und damit bei enzymatischen Verdauung mitwirken.&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Cytosol'''&lt;/p&gt;
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Als Cytosol werden die flüssigen Bestandteile des Cytoplasmas bei eukaryontischen Zellen bezeichnet.&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Peroxisomen''' ('''Microbodies''')&lt;/p&gt;
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Sie bilden Enzyme zum oxidativen Abbau.&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Vakuolen'''&lt;/p&gt;
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Es werden div. Arten von Vakuolen unterschieden:&lt;/p&gt;
::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;*Nahrungsvakuolen (enthalten und transportieren Nahrungspartikel),&lt;/p&gt;
::*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Speichervakuolen (speichern Nahrungspartikel oder Baustoffe bzw Enzyme) und&lt;/p&gt;
::*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Zentralvakuole (sie kommen nur in Pflanzenzellen vor und erzeugen dort den sog. Turgor [innerer Zelldruck]).&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Mikrotubuli'''/'''Mikrofilamente'''&lt;/p&gt;
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Mikrotubuli und Mikrofilamente bilden das sog. Cytoskelett. Dieses ist v. a. bei der Formgebung der Zelle und div. Transportvorgängen sowie bei der Zellteilung beteiligt. Ebenso sind Mikrotubuli und Mikrofilamente als Bestandteile am Aufbau von Undulipoden (Geißeln bzw. Wimpern) beteiligt.&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Geißeln''' ('''Flagellen''') bzw. '''Wimpern''' ('''Cilien''')&lt;/p&gt;
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Cilien oder Wimpern dienen einzelnen Zellen überwiegend der Fortbewegung und dem Herbeistrudeln von Nahrung. Bei Vielzellern dienen Cilien oft dem Transport von Partikeln.&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Tierzelle.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;&lt;small&gt;'''Aufbau einer idealisierten Tierzelle'''&lt;/small&gt;&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Grundsätzlich können Protisten über '''Geißeln''' ('''Flagellen''') bzw. '''Wimpern''' ('''Cilien''') als '''Fortbewegungsorganellen''' verfügen, wobei wenn Organismen solche Strukturen besitzen stets nur eine Variante verwirklicht ist. Die nachfolgende Tabelle gibt einen Überblick über Charakteristika der Undulipodien:&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;
{|border=1
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 |&lt;div align="center"&gt;Flagellen (Geißeln)&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Cilien (Wimpern)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Auftreten&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;bei Flagellaten (Geißeltierchen)&lt;/div&gt;
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 |&lt;div align="center"&gt;0,2&lt;/div&gt;
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 |&lt;div align="center"&gt;5 - 12&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Häufigkeit&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;meist nur 1,&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;machmal auch 2, 4 oder 8&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;häufiges Vorkommen&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;an gesamter Oberfläche&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;&lt;small&gt;'''Charakteristika der Undulipodien'''&lt;/small&gt;&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Geißeln und Cilien sind in ihrem Aufbau weitestgehend identisch. Im Folgenden erfolgt die Beschreibung eines Flagellumaufbaus: Die Geißel ist mit der sog. '''Geißelbasis''' und dem '''Basalkörper''' ('''Kinetosom'''), der in die Zelle hineinragt, in der Zelle fest verankert. Die Geißelbasis zeigt im Querschnitt einen typischen Aufbau aus '''9 x 3 Tubuli-Tripletts'''. Ins Zelläußere hinein ragt der '''Geißelschaft''' ('''Axonema'''). Er zeigt hingegen im Querschnitt einen typischen Aufbau aus '''0 x 2 + 2 Tubuli-Dupletts'''.&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Undulipodienaufbau.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;&lt;small&gt;'''Aufbau von Undulipodien am Beispiel einer Geißel'''&lt;/small&gt;&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die einzelnen Tubuli sind aus '''Mikrotubuli''' aufgebaut. Dabei bilden je '''13 Tubulin-Fäden''' einen Mikrotubulus. Die Bewegung der Geißeln erfolgt mit Hilfe sog. '''Dyneinarme'''. Hier sitzt je ein Dynein am '''&lt;tex&gt;\b \alpha&lt;/tex&gt;-Tubulin''' und weist zum '''&lt;tex&gt;\b \beta&lt;/tex&gt;-Tubulin'''. Bei '''Energieaufwand''' ('''ATP''') erfolgt ein '''Abknicken der Dyneinbrücken''' (syn. '''Dyneinarme'''), wodurch es zur Biegung der Organelle kommt. Bei Ciliaten erfolgt der Wimpernschlag meist wellenförmig über den Zellkörper verlaufend ('''metachroner Cilienschlag'''). Die Fortbewegungsgeschwindigkeit beträgt hier bis zu 1 &lt;tex&gt;\frac {mm} {s}&lt;/tex&gt;. Z. T. kommt es auch zum Verkleben mehrerer Cilien zu sog. '''Cirren'''. Bei Geißeln kann anhand der Einsatzart zwischen '''Schub-''' und '''Zuggeißeln''' unterschieden werden. Häufige Bewegungsformen sind&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''helicoidal''' (bei Flagellen)&lt;/p&gt;
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Hier führt die Geißel die Bewegung einer stehenden Welle aus, die über die gesamte Länge rollt.&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''uniplanar''' (bei Cilien)&lt;/p&gt;
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Betrachtet man die uniplanare Bewegung einer Geißel, so läßt sich diese mit einem Peitschenschlag vergleichen.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Eine weitere Art der Fortbewegung ist die '''amöboide Fortbewegungsart''' (bei Amöben ausgeprägt). Hierbei werden sog. '''Pseudopodien''' ("Füßchen") ausgebildet, die zum Festhalten am Untergrund dienen und durch Wiedereinziehen das Individuum bewegen. Man unterscheidet zwischen '''monopodialen''' (Ausbildung eines Pseudopodiums) und '''polypodialen''' Formen (mehreren Pseudopodien).&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Oft werden (bei Besitz von Undulopodien) Nahrungspartikel zur Ernährung von Protisten herbeigestrudelt. Die '''Aufnahme''' erfolgt dann über sog. '''Endocytose''' bzw. die '''Abgabe''' unverdaulicher Substanzen (nach Umsatz der Nahrung) durch '''Exocytose'''. Bei Aufnahme fester Bestandteile spricht man von sog. '''Phagocytose''', bei Aufnahme von flüssigem Material von '''Pinacocytose'''. Bei der Phagocytose werden i. d. R. Partikel der Größe 2 - 20 &lt;tex&gt;\mu m&lt;/tex&gt; aufgenommen. Nach Abschnürung der '''Nahrungsvakuole''' verschmilzt diese zunächst mit '''Acidosomen''', die den Inhalt der Vakuole zur besseren Funktion später hinzukommender '''Verdauungsenzyme''' (diese sind in '''Lysosomen''' enthalten, die ebenfalls mit der Vekuole verschmelzen) '''ansäuern'''. Nach der Verdauung erfolgt die Abgabe unverdaulicher Nahrungsreste durch Verschmelzen der jetzt als '''Exocytosevesikel''' bezeichneten Vakuole. Oftmals erfolgt die Nahrungsaufnahme bzw. -abgabe (v. a. bei Zellen, deren Oberfläche verfestigt ist) in einem bestimmten Bereich, dem '''Cytostom''' ('''Zellmund''') oder '''Cytopyge''' ('''Zellafter'''). Der gesamte Verdauungsvorgang (von Endocytose bis Exocytose) dauert ca. 20 Minuten. Bei hohem Nahrungsangebot wird ca. 1 Vakuole pro Minute gebildet.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Viele Organismen, v. a. solche, die in '''hyperosmotischen Medien''' (z. B. Süßwasser) leben, müssen ihren '''Wasserhaushalt''' über sog. '''kontraktile''' ('''pulsierende''') '''Vakuolen''' regulieren ('''Osmoregulation'''). Dabei besitzt eine solche Vakuole einen '''Zentralkörper''' und sog. '''Ampullen''', mit deren Hilfe überschüssiges Wasser ins Zelläußere "gepumpt" und über '''Poren''' abgegeben wird.&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Vakuolenaufbau.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;&lt;small&gt;'''schematischer Aufbau von Vakuolen (a: in gefülltem Zustand; b: in kontrahiertem Zustand)'''&lt;/small&gt;&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Ein weiteres '''Transportsystem''' innerhalb der Zellmembran von Zellen sind sog. '''Extrusomen'''. HIer werden unterschieden:&lt;/p&gt;
*'''Trichocysten''' (pfeilförmige Proteine),
*'''Mucocysten''' (sondern Schleim ab) und
*'''Toxicysten''' (sondern Giftstoffe ab).

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Protisten können sich sowohl '''asexuell''' ('''Agamogonie''') als auch '''sexuell''' ('''Gamogonie''') fortpflanzen. Asexuell geschieht dies meist durch '''Zweiteilung''' (bei Flagellaten in Längsrichtung, bei Ciliaten quer), seltener durch '''Knospung''' (aus Mutterorganismus werden kleine Tochterzellen abgeschnürt oder durch '''Vielteilung''' ('''Schizogonie''', wenn Mutterzelle in viele Tochterorganismen zerfällt, z. B. bei parasitischen Formen, oder '''Sporogonie''' bei Bildung vieler beweglicher Sporen, die als '''Sporozoite''' bezeichnet werden).&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;
{|
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Trypanosoma (Längsteilung).jpg]]&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Paramecium (Querteilung).jpg]]&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;Längsteilung&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;(Beispiel: ''Trypanosoma brucei'')&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Querteilung&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;(Beispiel: ''Paramecium caudatum'')&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Bei der sexuellen Fortpflanzung gibt es mehrere Möglichkeiten. Verschmelzen zwei freie '''haploide Gameten''' (syn. Fortpflanzungszellen) ('''Meiose''') zur sog. '''Zygote''', so spricht man von '''Gametogamie'''. Je nach Form der Gameten zueinander unterscheidet man zwischen '''Isogamie''' (gleich große Gameten) und '''Anisogamie''' (verschieden große Gameten). Verschmelzen zwei '''Gamonten''' (Gametenbildungszellen), spricht man von sog. '''Gamontogamie'''. Im Gegensatz dazu spricht man von '''Autogamie''', wenn  Kerne des selben Gamonten miteinander verschmelzen. Eine weitere Form der Sexualität bei Protisten stellt die '''Konjugation''' dar, bei der Gene ohne einher gehende Vermehrung ausgetauscht werden. Weiterhin gibt es sowohl bei Protisten als auch bei Metazoen oft einen Generationswechsel &lt;ref&gt;&lt;small&gt;aufeinanderfolgende Generationen pflanzen sich unterschieldich fort, z. B. sexuell - asexuell&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt;. Hier wird zwischen&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''obligatorischem Generationswechsel''' und&lt;/p&gt;
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die Abfolge der Fortpflanzungsarten ist hier streng festgelegt.&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''fakultativem Generationswechsel'''&lt;/p&gt;
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die Abfolge der Fortpflanzungarten ist hier nicht streng festgelegt.&lt;/p&gt;
unterschieden.

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Protisten (und allgemein alle Lebewesen) können in unterschiedlichsten '''Habitaten''' ('''Lebensräumen''') vorkommen und leben. Die wichtigsten Lebensweisen sind&lt;/p&gt;
*'''endozoisch''' (in Tieren),
*'''endophytisch''' (in Pflanzen),
*'''epizoisch''' (auf Tieren),
*'''epiphytisch''' (auf Pflanzen),
*'''edaphisch''' (im Boden),
*'''epilithisch''' (auf Steinen),
*'''aquatisch''' (im Wasser),
:*'''limnisch''' (im Süßwasser),
:*'''marin''' (im Meer),
*'''neustisch''' (in Wasser-Luft-Übergangszone),
*'''planktisch''' (syn. '''planktonisch''') (im Wasser schwebend),
*'''benthisch''' (in Wasser-Boden-Übergangszone) und
*'''pelagisch''' (im uferfernen Freiwasserbereich oberhalb des Benthos).
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;In diesen unterschiedlichsten Lebensräumen sind viele Protisten in der Lage sich bei Einstellung ungünstiger Umweltbedingungen (z. B. temporäres Austrocknen von Gewässern) einzukapseln ('''Encystierung'''). Bei günstigen Bedingungen werden dann die cystierten Formen wieder aktiv und ernähren sich überwiegend von anderen '''Protisten''', '''Bakterien''', '''Viren''', '''Detritus''' &lt;ref&gt;&lt;small&gt;Fäzes und abgestorbenes organisches Material sowie darin lebende Mikroorganismen&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; und '''gelöstem organischem Kohlenstoff''' &lt;ref&gt;&lt;small&gt;syn. '''DOC''', dissolved organic carbon&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt;. Größere Beuteorganismen werden oftmals von Protisten angestochen und ausgesaugt. Weiterhin lassen sich '''anhand der Energiegewinnung''' folgende Lebensweisen bei Organismen unterscheiden:&lt;/p&gt;
*'''Heterotrophie'''
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Direkte Ernährung von anderen Organismen, z. B. einige Flagellaten, Ciliaten, etc.&lt;/p&gt;
*'''Autotrophie'''
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Selbständige Erzeugung der lebensnotwendigen Produkte (z. B. durch '''Photosynthese''').&lt;/p&gt;
*'''Mixotrophie'''
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Wechsel zwischen autotropher und heterotropher Lebensweise. Mixotrophie ist aufgrund der Instandhaltung eines Photosyntheseapparats und eines Verdauungstrakts mit entsprechend höheren energetischen Kosten verbunden. Mixotrophe Organismen können zudem nur in geeigneten Lebensräumen vorkommen, die ihren Ansprüchen gerecht werden (z. B. Vorkommen von genügend Licht zur Photosynthese).&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Heterotrophe Parasiten vollziehen zudem oft einen sog. '''Wirtswechsel'''. Dabei ist der '''Zwischenwirt''' dadurch gekennzeichnet, daß in ihm '''asexuelle Reproduktion''' und hingegen im '''Endwirt sexuelle Reproduktion''' stattfindet.&lt;/p&gt;

----

&lt;references \&gt;</text>
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  <title>Microspora</title>
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    <text bytes="708" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Microsporen sind sehr kleine '''intrazelluläre Parasiten''', die weder Cilien noch Flagellen besitzen.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Sporen''' dieser Sporozoa, die von Organismen durch Nahrungsaufnahme aufgenommen werden, gelangen in den Verdauungstrakt des späteren Wirts. Dort erhöht sich durch Wasserresorption der '''Turgor''' in den Sporen, wodurch diese einen sog '''Polfaden''' ausbilden und mit dessen Hilfe in das Gewebe des Wirts eindringen. Die Nachkommen der Microspora, die asexuell durch '''Zweiteilung''' gebildet werden, gelangen anschließend wieder über den Magen-Darm-Trakt des Wirts ins Freie und können vor dort erneut aufgenommen werden.&lt;/p&gt;</text>
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  <title>Phytomastigophora</title>
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    <text bytes="1681" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Phytomastigophora stellen '''photosynthetisch aktive Flagellaten''' dar. Einer der bekanntesten Vertreter ist die Gattung ''Euglena'' (''Augentierchen''), die '''mixotroph''' leben, sich also je nach Nahrungsangebot heterotroph oder autotroph ernähren.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Stellvertretend für Phytomastigophora besitzt ''Euglena'' '''2 heterokonte'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;unterschiedliche lange&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; '''Geißeln''' (&lt;tex&gt;\small \neq&lt;/tex&gt; '''isokont'''), von denen 1 aus der Zelle herausragt und der Fortbewegung dient und 1 reduziert ist.&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Euglena.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;&lt;small&gt;'''Aufbau der Phytomastigophora am Beispiel von ''Eugnela'' '''&lt;/small&gt;&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Einen weiteren Vertreter der Phytomastigophora stellen die '''Dinoflagellaten''' ('''Panzergeißler''') dar. Von ihnen sind etwa 4.000 Arten bekannt, die i. d. R. '''2 Geißeln''' ('''Transversal-''' und '''Schleppgeißel''') '''besitzen''' und '''marin''' oder '''limnisch''' vorkommen. Ein besonderes Merkmal ist der Besitz von '''Platten aus Cellulose''', die unter der Zellmembran liegen. Dinoflagellaten sind für ihre massenhafte Vermehrung zu bestimmten Jahreszeiten bekannt, die z. B. zu '''Red Ties''' oder dem '''Meeresleuchten''' (durch ''Noctiluca scintillans'') führen und dann aufgrund ihrer Giftstoffproduktion ('''Alkaloide''') z. B. Muschelfleisch vergiften können. Neben der '''photoautotrophen Lebensweise''' der Dinoflagellaten ernähren sich manche Panzergeißler als '''heterotrophe Räuber''', indem sie andere Protisten anstechen und aussaugen.&lt;/p&gt;

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&lt;references \&gt;</text>
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  <title>Zoomastigophora</title>
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    <text bytes="1288" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Wichtige Vertreter der Zoomastigophora sind Arten der Gattung ''Enteromonas''. Sie besitzen '''4 Geißeln''' und stellen '''heterotrophe Parasiten''' von ca. 4 - 10 &lt;tex&gt;\small \mu m&lt;/tex&gt; Länge dar. Sie '''leben im Magen-Darm-Trakt von Warmblütern'''. Tochterzellen '''encystieren''' sich, werden dann ühber den After des Wirts abgegeben und können durch erneute Aufnahme mit Nahrung einen neuen Wirt besiedeln.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Weitere wichtige Zoomastigophoren - da '''parasitisch''' - sind Vertreter der Gattungen ''Trypanosoma'' und ''Leishmania''. Beide Gattungen '''befallen Warmblüter''' und werden mittels eines '''Zwischenwirts''' (meist '''blutsaugende Fliegen''', z. T. auch '''Fledermäuse''') auf den Endwirt übertragen.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Ein besonderes Kennzeichen der ''Trypanosomen'' ist der Besitz einer sog. '''undulierenden Membran''', dem Raum zwischen Geißel und Zelloberfläche. Außerdem können mehrere morphologische Formen unterschieden werden:&lt;/p&gt;
*'''amastigote Form''',
*'''promastigote Form''',
*'''epimastogote Form''' und
*'''trypomastigote Form'''
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;''Trypanosoma'' sp. - der '''Erreger der Schlafkrankheit''', vermehrt sich auch im Zwischenwirt.&lt;/p&gt;</text>
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  <title>Granuloreticulosea</title>
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    <text bytes="702" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Wichtige Vertreter der Granuloreticulosa sind die Foraminifera (Kammerlinge). Rezent sind ca. 4.000 Arten bekannt, die alle ein '''Gehäuse aus Kalk''', welches z. T. '''Einlagerungen von Strontiumsulfat''' enthalten kann, besitzen. Neben dem rezenten Vorkommen sind Foraminifera auch '''fossil''' bekannt, da sie hier gesteinsbildend sind (z. B. Kreidefelsen von Rügen). Foraminiferen können z. T. eine Gehäusegröße von bis zu 12 cm erreichen. Ihre Lebensweise ist '''autotroph''' oder '''heterotroph'''.&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Granuloreticulosa.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;&lt;small&gt;'''Morphologische Formen der Granuloreticulosa'''&lt;/small&gt;&lt;/p&gt;</text>
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  <title>Acrasea (Zelluläre Schleimpilze</title>
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    <text bytes="562" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Ein weiterer Vertreter der Rhizopoden ist die Gattung ''Pseudoplasmodium'' der Acrasea. Die '''amöbenähnlichen Schleimpilze''' bilden durch Zusammenlagerung ''Zellaggregate'''. Dabei wird ein '''Stiel''' und ein '''Fuß''' ausgebildet. Bemerkenswert ist, daß '''potentiell immer noch alle Zellen der ''Pseudoplasmodien'' reproduktionsfähig''' sind, jedoch nur einige bestimmte Zellen im Aggregatsverband diese Aufgaben übernehmen. Damit stellen ''Pseudoplasmodien'' einen möglichen Vorläufer vielzelliger Organismen dar.&lt;/p&gt;</text>
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  <title>Sporozoa (Sporentierchen)</title>
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    <text bytes="581" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Wichtigster Vertreter der Sporozoen ist ''Plasmodium'' sp., zu denen auch '''Malaria-Erreger''' zählen. Von den bekannten 160 Arten verursachen 4 Malaria:&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;''Plasmodium vivax'' ist Erreger der '''Malaria tertiana'''&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;''Plasmodium ovale'' ist Erreger der '''Malaria tertiana'''&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;''Plasmodium malariae'' ist Erreger der '''Malaria quartana'''&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;''Plasmodium falciparum'' ist Erreger der '''Malaria tropica'''&lt;/p&gt;</text>
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  <title>Parazoa</title>
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    <text bytes="522" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Parazoa sind durch den Besitz "primitiver" Merkmale gekennzeichnet: Sie besitzen einen '''ungegliederten Körper''', '''kein Nervensystem''', '''keine Sinnesorgane''', '''keine ausdifferenzierten Muskelzellen''', '''keine Blutgefäße''', '''keine echten Organe''', '''keine echten Gewebe''', zeichnen sich durch '''sessile Lebensweise''', '''Ernährung mittels Phagocytose''' und '''intrazellulärer Verdauung''' aus. Die '''meisten Zelltypen der Parazoa sind ineinander umwandelbar'''.&lt;/p&gt;</text>
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  <title>Porifera (Schwämme)</title>
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    <text bytes="3589" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Schwämme besitzen 2 grundsätzliche Zelltypen - '''Choanocyten''' ('''Kragengeißelzellen''') im Innern der Tiere, die das '''Choanoderm zur Filtration von Nahrungspartikeln''' bilden, und '''Pinacocyten''', die das '''Pinacoderm''' bilden. Je nach Lage der Pinacocyten unterscheidet man zwischen '''Endopinacoderm''' (inneres Abschlußgewebe), '''Exopinacoderm''' (äußeres Abschlußgewebe) und '''Basopinacoderm''' (Abschlußgewebe an der Basis der Schwämme). Zwischen diesen beiden das äußere und innere Abschlußgewebe bildenden Zelltypen befindet sich das sog. '''Mesohyl'''. Meist im Mesohyl oder ins Pinacoderm mit eingelagert befinden sich weitere funktionelle Zelltypen, z. B. '''Spongioblasten''', die Mikrofibrillen und Kokllagen bilden, '''Lophocyten''', die dicke Fibrillen aus organischem Material ausbilden, und '''Sklerocyten''' bzw. '''Skleroblasten''', die sog. '''Sklerite''' (stützende Skelettnadeln) bilden oder abbauen. Spongioblasten und Lophocyten sind stark an der Mesohylbildung beteiligt. Weitere Zelltypoen der Porifera sind '''Archaeocyten''', undifferenzierte, omnipotente, große Zellen zur Regeneration, '''Trophocyten''', Zellen zur Nahrungsspeicherung, '''Myocyten''', phylogenetische Vorläufer der Muskelzellen und '''Amoebocyten''', die phagocytierend für den Stofftransport ins Mesohyl und außen liegende Zellen verantwortlich sind.&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Querschnitt durch einen Schwamm.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Querschnitt durch einen Schwamm'''&lt;/small&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die sog. '''Sklerite''' (syn. '''Nadeln''', '''Spicule''') sind die '''Stützelemente des Schwammkörpern und werden zur systematischen Klassifizierung herangezogen:&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Spicule.jpg]]
[[Bild:Sklerite.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;&lt;small&gt;'''Häufige Form von Schwamm-&lt;/p&gt;Nadeln'''&lt;/small&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Morphologisch lassen sich '''3 Morphotypen''' der Schwämme unterscheiden, die jedoch keinen Rückschluß auf die Systematik zulassen. In aufgezählter Reihenfolge ist eine Effizierung der Nahrungsaufnahme durch Oberflächenvergrößerung des Choanoderms zu beobachten:&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;
{|border="1" style="text-align:center"
 |[[Bild:Ascon-Typ.jpg]]
 |[[Bild:Sycon-Typ.jpg]]
 |[[Bild:Leucon-Typ.jpg]]
 |-
 |'''Ascon-Typ'''
&lt;div align="center"&gt;Besitz einer&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;Kragengeißelkammer&lt;/div&gt;
 |'''Sycon-Typ'''
&lt;div align="center"&gt;Besitz mehrerer&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;hintereinander geschaltener&lt;/div&gt;
&lt;div aling="center"&gt;Kragengeißelkammern&lt;/div&gt;
 |'''Leucon-Typ'''
&lt;div align="center"&gt;Besitz vieler verzweigter&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;Einströmöffnungen mit vielen&lt;/div&gt;
&lt;div aling="center"&gt;Kragengeißelkammern&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Schwämme können sich sowohl '''asexuell''' (durch '''Knospung''') als auch '''sexuell mit Hilfe der Archaeocyten fortpflanzen'''. Nach dem Verschmelzen weiblicher und männlicher Geschlechtsprodukte, also der Zygotenbildung, wird eine sog. '''Parenchymula-Larve''' (vgl. Abbildung) ausgebildet. Diese besitzt ein '''Flimmerepithel''' und bewegt sich u. a. mit dessen Hilfe '''vagil''' fort. Nach einiger Zeit setzt sich die Parenchymula-Larve fest und wächst wieder zu einem Adultus&lt;ref&gt;&lt;small&gt;geschlechtsreifer Organismus'''&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; heran.&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Parenchymula-Larve.jpg]]&lt;/div&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Bei schlechten Umweltbedingungen können Schwämme Dauerstadien, sog. '''Gemmulae''', bilden.&lt;/p&gt;

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&lt;references \&gt;</text>
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  <title>Calcarea (Kalkschwämme)</title>
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    <text bytes="214" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Kalkschwämme haben ihren Namen von ihren '''Skleriten aus Kalk''' ('''Calciumcarbonat''', '''CaCO&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt;'''). Die ca. 500 Arten zeigen sehr diverse Formen von Schwammnadeln.&lt;/p&gt;</text>
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  <title>Hexactinellida (Kieselschwämme)</title>
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    <text bytes="127" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Hexactinelida besitzen Sklerite aus '''Kieselsäure'''. Weltweit sind ca. 400 Arten bekannt.&lt;/p&gt;</text>
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  <title>Demospongiae (Hornschwämme)</title>
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    <text bytes="219" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Hornschwämme besitzen '''keine echten Sklerite''', sondern '''hornartige Stützstrukturen'''. Zu den bekannten 4.000 Arten gehört auch der bekannteste Vertreter, der ''Badeschwamm''.&lt;/p&gt;</text>
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  <title>Eumetazoa</title>
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    <text bytes="1047" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Eumetazoa sind '''Tiere mit echtem Gewebe'''.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Ihre Entstehung wird im Zuge der '''Gastraea-Hypothese''' erklärt. Aus einer befruchteten '''Zygote entsteht zunächst über mehrere Zellstadien (z. B. 8-Zell-Stadium) eine '''Hohlkugel''', die als '''Blastula''' (mit '''Blastucoel''' und '''Blastoderm''') bezeichnet wird. Durch im Laufe der Evolution immer weiter '''fortschreitender Invagination''' einer bestimmten Stelle der Blastula entstand die sog. '''Gastrula''' (syn. '''Gastraea'''), die nun neben dem sog. '''Gastrocoel''', das über den '''Blastoporus''' ('''Urmund''') mit der Außenwelt in Verbindung steht, auch ''2 primäre Keimblätter''' besitzt, '''Ectoderm''' und '''Entoderm'''. Der Prozeß der Invagination weird als '''Gastrulation''' bezeichnet, ihr Resultat hat Organismen mit einer '''diploplastischen Organisationsstufe''' (mit den beiden Keimblättern) zur Folge. Aus der hypothetischen Vorform lassen sich div. organismische Konstruktionen ableiten.&lt;/p&gt;</text>
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    <text bytes="1048" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Eumetazoa sind '''Tiere mit echtem Gewebe'''.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Ihre Entstehung wird im Zuge der '''Gastraea-Hypothese''' erklärt. Aus einer befruchteten '''Zygote entsteht zunächst über mehrere Zellstadien (z. B. 8-Zell-Stadium) eine '''Hohlkugel''', die als '''Blastula''' (mit '''Blastucoel''' und '''Blastoderm''') bezeichnet wird. Durch im Laufe der Evolution immer weiter '''fortschreitender Invagination''' einer bestimmten Stelle der Blastula entstand die sog. '''Gastrula''' (syn. '''Gastraea'''), die nun neben dem sog. '''Gastrocoel''', das über den '''Blastoporus''' ('''Urmund''') mit der Außenwelt in Verbindung steht, auch '''2 primäre Keimblätter''' besitzt, '''Ectoderm''' und '''Entoderm'''. Der Prozeß der Invagination weird als '''Gastrulation''' bezeichnet, ihr Resultat hat Organismen mit einer '''diploplastischen Organisationsstufe''' (mit den beiden Keimblättern) zur Folge. Aus der hypothetischen Vorform lassen sich div. organismische Konstruktionen ableiten.&lt;/p&gt;</text>
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    <text bytes="1051" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Eumetazoa sind '''Tiere mit echtem Gewebe'''.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Ihre Entstehung wird im Zuge der '''Gastraea-Hypothese''' erklärt. Aus einer befruchteten '''Zygote''' entsteht zunächst über mehrere Zellstadien (z. B. 8-Zell-Stadium) eine '''Hohlkugel''', die als '''Blastula''' (mit '''Blastucoel''' und '''Blastoderm''') bezeichnet wird. Durch im Laufe der Evolution immer weiter '''fortschreitender Invagination''' einer bestimmten Stelle der Blastula entstand die sog. '''Gastrula''' (syn. '''Gastraea'''), die nun neben dem sog. '''Gastrocoel''', das über den '''Blastoporus''' ('''Urmund''') mit der Außenwelt in Verbindung steht, auch '''2 primäre Keimblätter''' besitzt, '''Ectoderm''' und '''Entoderm'''. Der Prozeß der Invagination weird als '''Gastrulation''' bezeichnet, ihr Resultat hat Organismen mit einer '''diploplastischen Organisationsstufe''' (mit den beiden Keimblättern) zur Folge. Aus der hypothetischen Vorform lassen sich div. organismische Konstruktionen ableiten.&lt;/p&gt;</text>
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  <title>Radiata, Coelenterata (radiärsymmetrische Tiere, Hohltiere)</title>
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    <text bytes="493" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Radiata zeigen '''ontogenetisch eine total-äquale''' ('''komplette''') '''Teilung''':&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Radialfurchung.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;&lt;small&gt;'''Radialfurchung in der Ontogenese bei Radiata'''&lt;/small&gt;&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Sie führt zu einem radiärsymmetrischen Aufbau:&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Radiata.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;&lt;small&gt;'''Radiärsymmetrie der Radiata'''&lt;/small&gt;&lt;/p&gt;</text>
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  <title>Cnidaria (Nesseltiere)</title>
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    <text bytes="3185" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Es sind ca. 10.000 Arten der Nesseltiere bekannt. Sie werden zwischen 1 mm und 1 m groß und leben meist in '''marinen''', seltener auch in '''limnischen''' Habitaten. Z. T. gehen Cnidaria auch '''Symbiosen mit Algen''' ein.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Im Vergleich zu den Schwämmen sind bei Nesseltieren '''keine kleinen Zellzwischenräume mehr vorhanden'''. Cnidaria besitzen '''Epithelmuskelzellen aus Muskelfasern''', '''Nervenfasern''' sowie '''Mechano-''', '''Chemo-''' und '''Photorezeptoren'''. Diese '''Konstruktion erlaubt bereits gezielt gerichtete Bewegungen'''. Trotz ihrer höheren Organisation besitzen Nesseltiere immer noch '''relativ hohe Regenerationsfähigkeit''', die durch sog. '''interstitielle Zellen''' gewährleistet wird.&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Körperoberfläche der Coelenteraten.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;&lt;small&gt;'''Abschlußgewebe der Coelenteraten'''&lt;/small&gt;&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;I. d. R. wird aus befruchteten Eiern der Cnidaria eine sog '''Planula-Larve''', die nach vagiler Suche sich irgendwann auf Sediment niederläßt und dort zum '''Polypen''' heranwächst. Aus diesem wird im Laufes des sog. '''metagenetischen Generationswechsels''' ('''Metagenese''') eine '''Meduse''' ('''Qualle'''). Dieser Generationswechsel ist dadurch gekennzeichnet, daß sich ungeschlechtliche (syn. asexuelle, vegetative) Fortpflanzung (hier entstehen Medusen) mit zweigeschlechtlicher (syn. bisexueller) Fortpflanzung abwechselt. Der Poply ist dadurch gekennzeichnet, daß er sowohl eine innere als auch eine äußere Zellschicht besitzt. Nur die Medusen besitzen zudem eine Mesogloea zwischen diesen beiden Epithelien, die nach fertiger Ausdifferenzierung als '''Epidermis''' (äußere Schicht) bzw. '''Gastrodermis''' (inneres Epithel) bezeichnet wird.&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Metagenese.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Metagenetischer Generationswechsel der Cnidaria'''&lt;/small&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Nesseltiere besitzen '''Drüsenzellen''', die '''Acidosomen''' und '''Lysosomen''' in den Gastralraum entleeren und somit entscheidend zur Verdauung beitragen. Die '''Verdauung erfolgt extrazellulär'''. Ein besonderes Merkmal der Cnidaria, der diesen Tieren den Namen gba, ist der Besitz von sog. '''Nesselzellen''' oder '''Nematocyten'''. Sie bestehen aus 3 grundsätzlichen Bestandteilen, den '''Nematocysten''' ('''Nesselkapseln'''), '''Cnidocil''' (Faden zum Auslösen der Nesselzellen) und dem '''Stilettapparat'''. Wird die Nesselzelle ausgelöst, wird der Stilettapparat herausgechleudert, durchschlägt die Außenhaut des Beutetiers und '''injiziert Neurotoxine''', die durch '''Verhindern der Ausbildung von Aktionspotentialen''' die Beute lähmen.&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Nesselzelle.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;&lt;small&gt;'''Funktionsweise von Nesselzellen'''&lt;/small&gt;&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Es sind ca. 30 Nesselzelltypen bekannt. Die wichtigsten sind '''Penetrante''' ('''Stilettkapseln'''), '''Glutinanten''' ('''Klebkapseln'''), die v. a. kleine Beutetiere mittels Klebstoffen festhalten, und '''Volvente''', die Beute umwickeln.&lt;/p&gt;</text>
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  <title>Hydrozoa</title>
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    <text bytes="1956" xml:space="preserve">&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Hydrozoa-Anatomie.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;&lt;small&gt;'''Schematisierter Aufbau der Hydrazoen-Körper'''&lt;/small&gt;&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Diese Tiere können sich sowohl '''sexuell''' (durch '''äußere Befruchtung''') als auch '''asexuell''' (durch '''Abschnürung''') fortpflanzen. Hydrozoen bilden bei unvollständiger Teilung Kolonien mit spezialisierten Einzeltieren, den '''Freß-''' und '''Reproduktionspolypen''' (syn. '''Fortpflanzungspolypen'''). Die Tiere eines Polypenstocks sind dadurch gekennzeichnet, daß sie über einen '''gemeinsamen Gastralraum''' verfügen. Bei der '''geschlechtlichen Fortpflanzung''' (diese wird '''durch getrenntgeschlechtliche Medusen''' durchgeführt und '''führt zu Polypen''') entsteht zunächst wieder eine '''Larve''', von denen ca. 25 verschiedene bekannt sind (z. B. '''Planula''', '''Actinula''', '''Ephyra''', etc.). Diese setzt sich nach einiger Zeit wieder auf dem Sediment an einem geeigneten Platz fest und wächst zum '''Polypen''' heran. Hydrozoen besitzen damit einen '''metagenetischen Generationswechsel'''. Von Art zu Art kommt es zu z. T. starken Reduktionen von Medusen oder Polypenstadien.&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Lebenszyklus von Obelia.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;&lt;small&gt;'''Lebenszyklus von ''Obelia'' sp.'''&lt;/small&gt;&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Hydrozoen besitzen zudem '''Sinneshaare''', '''Chemorezeptoren''' und - bei Medusen - ein spezielles Organ zur Lageerkennung, die '''Statocyste''' (syn. '''Statolithen'''). Dabei handelt es sich um kleine '''Kalkkügelchen''', die je nach Lage des Tieres '''Druck auf ihr Nervensystem ausüben'''.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Einige wenige Hydrozoa bilden ein sog. '''Pneumatophor'''. Dabei handelt es sich um eine Art "Schwimmboje", an der die Polypen, z. B. der ''Physalia physalis'' (''Portugiesische Galeere''), an der Luft-Wasser-Fläche treiben.&lt;/p&gt;</text>
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  <title>Scyphozoa</title>
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    <text bytes="487" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Eine Besonderheit der Scyphozoa ist die Fähigkeit zur sog. '''Strobilation'''. Dabei '''schnüren Polypen Teile ihres oberen Körpers ab'''. Ein dabei abgeschnürter Teil wird als '''Ephyra''' bezeichnet. Wichtigster Vertreter der Scyphozoa ist ''Aurelia aurita'' (''Ohrenqualle'').&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Generationszyklus von Aurelia aurita.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;&lt;small&gt;'''Generationszyklus von Aurelia aurita'''&lt;/small&gt;&lt;/p&gt;</text>
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  <title>Anthozoa (Korallen)</title>
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    <text bytes="244" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Korallen sind rein '''marine''' Organismen, von denen 5.500 - 6.000 Arten bekannt sind. Bei ihnen ist die '''Medusengeneration vollständig reduziert''', so daß '''kein Generationswechsel''' mehr stattfindet.&lt;/p&gt;</text>
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  <title>Madreporaria (Steinkorallen)</title>
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    <text bytes="236" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Steinkorallen erhielten ihren Namen durch die '''Kalkausscheidungen''', die sie durch ihre Fußscheide absondern. Dadurch sind sie '''riffbildend'''. Oftmals kommt es auch zur '''Symbiose mit Algen'''.&lt;/p&gt;</text>
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  <title>Ctenophora, Acnidaria (Rippenquallen)</title>
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    <text bytes="583" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Ca. 80 Arten Rippenquallen sind weltweit bekannt, von denen alle '''marin''' sind. Sie besitzen '''8 Reihen von Cilien''' und '''sehr lange Tentakeln''', die mit '''wenig Nesselzellen''', dafür umso mehr '''Klebzellen''' besetzt sind. Ctenophoren erlegen u. a. auch Cnidaria als Beutetiere, deren Nesselzellen sie aufnehmen und selbst benutzen können. Sie werden dann als '''Kleptocnidien''' bezeichnet.&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Ctenophoren-Anatomie.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;&lt;small&gt;'''Anatomie der Rippenquallen'''&lt;/small&gt;&lt;/p&gt;</text>
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  <title>Bilateria (bilateralsymmetrische Tiere)</title>
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    <text bytes="1697" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Bilateria zeigen ontogenetisch meist eine '''Spiralfurchung''', bei der sich einzelne Zellen gegeneinander bewegen.&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Spiralfurchung.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;&lt;small&gt;'''Spiralfurchung in der Ontogenese bei Bilateria'''&lt;/small&gt;&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Anders als bei den Radiata können bei dieser ontogenetischen Entwicklungsform 4d-Zellen in den Zwischenraum zwischen späterem '''Ectoderm''' und '''Entoderm''' einwandern. Diese bilden ein weiteres, drittes, Keimblatt - das '''Mesoderm'''.&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Ontogenetische Entwicklung der Bilateria.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;&lt;small&gt;'''Zellentwicklung während der Ontogenese von Bilateria'''&lt;/small&gt;&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Man spricht daher bei den Bilateria von einer '''triploplastischen Organisation'''. Dabei bildet das Ectoderm die spätere '''Epidermis''' bzw. '''Derivate''' davon (z. B. Haare). Aus dem Entoderm bildet sich später die '''Gastrodermis''' und somit ein Großteil des Magen-Darm-Traktes. Mesoderm bildet z. B. '''Muskulatur''', '''Skelett''',  '''Herz''', '''Gefäßsystem''' sowie '''Mesenchym''' bzw. '''Parenchym''' bei "niederen" Bilateria.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Zudem sind - wie ihr Name andeutet - die Bilateria '''bilateralsymmetrisch''', d. h. sie besitzen eine '''Körperachse''', an der eine Hälfte gespiegelt wieder ein annähernd komplettes Tier erscheint.&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Symmetrie und Lagebezeichnungen bei Bilateria.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;&lt;small&gt;'''Symmetrie, Schnittebenen und Lagebezeichnungen bei Bilateria'''&lt;/small&gt;&lt;/p&gt;</text>
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  <title>Entwicklung der Leibeshöhle</title>
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    <text bytes="402" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Von den Plathelminthes über die Nemathelminthes hin zu den Annelida läßt sich in Bezug auf die '''Leibeshöhle''' eine '''Entwicklungsreihe''' nachzeichnen:&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Entwicklung der Leibeshöhle.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;&lt;small&gt;'''Entwicklungsreihe der Leibeshöhle von Plathelminthes, Nemathelminthes und Annelida'''&lt;/small&gt;&lt;/p&gt;</text>
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  <title>Plathelminthes (Plattwürmer)</title>
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    <text bytes="698" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Plathelminthes besitzen '''Gastrodermis''' ('''Magenwand''') '''mit Drüsenzellen''', die '''Verdauungssekrete''' absondern. Sie vollführen eine '''fortgeschrittene Form der extrazelluläre Verdauung'''. Als äußere Abschlußschicht besitzen die Tiere eine '''Epidermis'''. Zwischen Gastro- und Epidermis liegen die meisten restlichen Organe, z. B. '''Gonaden''' ('''mesodermal'''), '''Nervenzellen''' sowie '''mesodermale Ocellen''' ('''primitive Lichtsinnesorgane''').&lt;/p&gt;
&lt;div align="center&gt;[[Bild:Plattwurmquerschnitt.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;&lt;small&gt;'''Querschnitt durch eien typischen Plattwurm'''&lt;/small&gt;&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;</text>
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&lt;div align="center&gt;[[Bild:Plattwurmquerschnitt.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;&lt;small&gt;'''Querschnitt durch eien typischen Plattwurm'''&lt;/small&gt;&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die '''Epidermis''' der Plattwürmer '''bildet zusammen mit den dicht darunter liegenden Längs- und Ringmuskeln''' einen sog. '''Hautmuskelschlauch'''. Dieser wiederum bildet zusammen '''mit der wäßrigen Füllung des Körpers''' (Füllung des Verdauungstrakts und &lt;tex&gt;\small \pm&lt;/tex&gt; lose Zellen des Mesenchyms/Parenchyms) ein sog. '''Hydroskelett'''. Plattwürmer können sich durch '''Stemmschlängeln''' oder aber '''schwimmend mit Hilfe ihrer Cilien''' (an der Körperoberfläche) fortbewegen.&lt;/p&gt;</text>
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&lt;div align="center&gt;[[Bild:Plattwurmquerschnitt.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;&lt;small&gt;'''Querschnitt durch eien typischen Plattwurm'''&lt;/small&gt;&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die '''Epidermis''' der Plattwürmer '''bildet zusammen mit den dicht darunter liegenden Längs- und Ringmuskeln''' einen sog. '''Hautmuskelschlauch'''. Dieser wiederum bildet zusammen '''mit der wäßrigen Füllung des Körpers''' (Füllung des Verdauungstrakts und &lt;tex&gt;\small \pm&lt;/tex&gt; lose Zellen des Mesenchyms/Parenchyms) ein sog. '''Hydroskelett'''. Plattwürmer können sich durch '''Stemmschlängeln''' oder aber '''schwimmend mit Hilfe ihrer Cilien''' (an der Körperoberfläche) fortbewegen.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Plattwürmer besitzen als '''Exkretionsorgane''' sog. '''Protonephridien'''. Dabei dient das Protonephridialsystem der '''Drainage der Körperflüssigkeit''', indem unnütze und Gift-Stoffe aus ihr herausgefiltert werden. Ein einzelnes Protonephridium besteht dabei aus einer sog. '''Cyrtocyte''' ('''Reusengeißelzelle'''), die mit einer '''Wimpernflamme''' ausgestattet ist. Indem die '''Wimpernflamme einen Unterdruck erzeugt''', '''strömt die Gewebeflüssigkeit in die Cyrtocyte''' ein. Diese gibt nach der Rückresorption wichtiger gelöster Stoffe (z. B. Ionen) unbrauchbare Bestandteile über den '''Exkretionsporus''' ins Freie ab. '''Isoosmotische Plathelminthen''' ('''Marine''' oder '''Parasiten''') besitzen '''keine Protonephridien'''.&lt;/p&gt;</text>
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&lt;div align="center&gt;[[Bild:Plattwurmquerschnitt.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;&lt;small&gt;'''Querschnitt durch eien typischen Plattwurm'''&lt;/small&gt;&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die '''Epidermis''' der Plattwürmer '''bildet zusammen mit den dicht darunter liegenden Längs- und Ringmuskeln''' einen sog. '''Hautmuskelschlauch'''. Dieser wiederum bildet zusammen '''mit der wäßrigen Füllung des Körpers''' (Füllung des Verdauungstrakts und &lt;tex&gt;\small \pm&lt;/tex&gt; lose Zellen des Mesenchyms/Parenchyms) ein sog. '''Hydroskelett'''. Plattwürmer können sich durch '''Stemmschlängeln''' oder aber '''schwimmend mit Hilfe ihrer Cilien''' (an der Körperoberfläche) fortbewegen.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Plattwürmer besitzen als '''Exkretionsorgane''' sog. '''Protonephridien'''. Dabei dient das Protonephridialsystem der '''Drainage der Körperflüssigkeit''', indem unnütze und Gift-Stoffe aus ihr herausgefiltert werden. Ein einzelnes Protonephridium besteht dabei aus einer sog. '''Cyrtocyte''' ('''Reusengeißelzelle'''), die mit einer '''Wimpernflamme''' ausgestattet ist. Indem die '''Wimpernflamme einen Unterdruck erzeugt''', '''strömt die Gewebeflüssigkeit in die Cyrtocyte''' ein. Diese gibt nach der Rückresorption wichtiger gelöster Stoffe (z. B. Ionen) unbrauchbare Bestandteile über den '''Exkretionsporus''' ins Freie ab. '''Isoosmotische Plathelminthen''' ('''Marine''' oder '''Parasiten''') besitzen '''keine Protonephridien'''.&lt;/p&gt;
&lt;/div align="center"&gt;[[Bild:Protonephridialsystem der Plathelminthes.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau des Protonephridialsystems der Plattwürmer'''&lt;/small&gt;</text>
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&lt;div align="center&gt;[[Bild:Plattwurmquerschnitt.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;&lt;small&gt;'''Querschnitt durch eien typischen Plattwurm'''&lt;/small&gt;&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die '''Epidermis''' der Plattwürmer '''bildet zusammen mit den dicht darunter liegenden Längs- und Ringmuskeln''' einen sog. '''Hautmuskelschlauch'''. Dieser wiederum bildet zusammen '''mit der wäßrigen Füllung des Körpers''' (Füllung des Verdauungstrakts und &lt;tex&gt;\small \pm&lt;/tex&gt; lose Zellen des Mesenchyms/Parenchyms) ein sog. '''Hydroskelett'''. Plattwürmer können sich durch '''Stemmschlängeln''' oder aber '''schwimmend mit Hilfe ihrer Cilien''' (an der Körperoberfläche) fortbewegen.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Plattwürmer besitzen als '''Exkretionsorgane''' sog. '''Protonephridien'''. Dabei dient das Protonephridialsystem der '''Drainage der Körperflüssigkeit''', indem unnütze und Gift-Stoffe aus ihr herausgefiltert werden. Ein einzelnes Protonephridium besteht dabei aus einer sog. '''Cyrtocyte''' ('''Reusengeißelzelle'''), die mit einer '''Wimpernflamme''' ausgestattet ist. Indem die '''Wimpernflamme einen Unterdruck erzeugt''', '''strömt die Gewebeflüssigkeit in die Cyrtocyte''' ein. Diese gibt nach der Rückresorption wichtiger gelöster Stoffe (z. B. Ionen) unbrauchbare Bestandteile über den '''Exkretionsporus''' ins Freie ab. '''Isoosmotische Plathelminthen''' ('''Marine''' oder '''Parasiten''') besitzen '''keine Protonephridien'''.&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Protonephridialsystem der Plathelminthes.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau des Protonephridialsystems der Plattwürmer'''&lt;/small&gt;</text>
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&lt;div align="center&gt;[[Bild:Plattwurmquerschnitt.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;&lt;small&gt;'''Querschnitt durch eien typischen Plattwurm'''&lt;/small&gt;&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die '''Epidermis''' der Plattwürmer '''bildet zusammen mit den dicht darunter liegenden Längs- und Ringmuskeln''' einen sog. '''Hautmuskelschlauch'''. Dieser wiederum bildet zusammen '''mit der wäßrigen Füllung des Körpers''' (Füllung des Verdauungstrakts und &lt;tex&gt;\small \pm&lt;/tex&gt; lose Zellen des Mesenchyms/Parenchyms) ein sog. '''Hydroskelett'''. Plattwürmer können sich durch '''Stemmschlängeln''' oder aber '''schwimmend mit Hilfe ihrer Cilien''' (an der Körperoberfläche) fortbewegen.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Plattwürmer besitzen als '''Exkretionsorgane''' sog. '''Protonephridien'''. Dabei dient das Protonephridialsystem der '''Drainage der Körperflüssigkeit''', indem unnütze und Gift-Stoffe aus ihr herausgefiltert werden. Ein einzelnes Protonephridium besteht dabei aus einer sog. '''Cyrtocyte''' ('''Reusengeißelzelle'''), die mit einer '''Wimpernflamme''' ausgestattet ist. Indem die '''Wimpernflamme einen Unterdruck erzeugt''', '''strömt die Gewebeflüssigkeit in die Cyrtocyte''' ein. Diese gibt nach der Rückresorption wichtiger gelöster Stoffe (z. B. Ionen) unbrauchbare Bestandteile über den '''Exkretionsporus''' ins Freie ab. '''Isoosmotische Plathelminthen''' ('''Marine''' oder '''Parasiten''') besitzen '''keine Protonephridien'''.&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Protonephridialsystem der Plathelminthes.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau des Protonephridialsystems der Plattwürmer'''&lt;/small&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Weiterhin besitzen die Plattwürmer ein sog. '''Gastrovaskularsystem'''. Dabei handelt es sich um eine '''Kombination aus Verdauungs-''', '''Gefäß-''' und '''Respirationssystem'''. Die '''Respiration erfolgt über Hautatmung'''. Der aufgenommene Sauerstoff kann aufgrund des relativ geringen Körpervolumens der Tiere und der damit verbundenen kurzen Diffusionsstrecken '''ohne spezielles Atemsystem''' im Körper verteilt werden. Das Gastrovaskularsystem der Plathelminthes ist '''stark verzweigt''' und besteht im '''vorderen Teil der Tiere aus 1 Aust''', im '''hinteren Teil aus 2 Ästen'''. Die Nahrung ('''i. d. R. sind Plattwürmer räuberisch''') wird durch '''Überstülpen des Pharynx''' ('''Schlund''') über z. B. kleine Schnecken und dem '''anschließenden Absondern von Verdauungssekreten''' gewährleistet. Im Anschluß - wenn die Beutetiere entsprechend vorverdaut sind - wird die Nahrung aufgesaugt. Der '''Pharynx der Tiere ist Mund und After zugleich'''.&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Gastrovaskularsystem der Plathelminthes.jpg&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau des Gastrovaskularsystems bei Plattwürmern'''&lt;/small&gt;

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    <comment>Dorsoventralschnitt eines typischen Plattwurms (Ringmuskulatur, Längsmuskulatur, Dorsoventralmuskulatur, Gonaden, Mesenchym, Parenchym, Mesenchym, Nervenstrang, Gastrodermis, Epidermis, Darm)</comment>
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    <comment>Aufbau des Protonephridialsystems der Plattwürmer (Terminalzelle, Wimpernflamme, Reuse, Exkretionsporus, Kanalsystem, Exkretionskanal)</comment>
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  <title>Bemerkungen zur Anatomie, Histologie und Morphologie</title>
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    <text bytes="7323" xml:space="preserve">&lt;keywords content=""&gt;&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Anatomie'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Definition: Anatomie ist die Analyse des zellulären Aufbaus und der Anordnung der Gewebe.&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; und '''Morphologie'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Definition: Morphologie ist die Unterschung und Beschreibung der (äußeren) Gestalt im weitesten Sinne.&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; als analysierende und untersuchende biologische Teilgebiete können zur Beschreibung von Pflanzen sowie zum Verständnis der Ontogenese und Wandlungsprozesse herangezogen werden. Dabei bildet die pflanzliche Zelle die Grundeinheit als kleinste lebensfähige biologische Einheit. Die erste Beschreibung von Zellen geht auf ''Hooke'' (ca. 1670) zurück, der bei der Betrachtung von ''Kork''-Dünnschnitten mit Hilfe einfacher optischer Hilfsmittel kleine regelmäßig angeordnete Einheiten bemerkte, die das Holz aufbauen. Heute werden in der Forschung entweder gute '''Lichtmikroskope''' oder sehr hoch vergrößernde und auflösende '''Elektronenmikroskope''' verwendet, mit deren Hilfe der Aufbau von Zellen besser definiert werden kann.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Bei näherer Untersuchung von Zellen läßt sich feststellen, daß diese u. a. weitere kleine Einheiten enthalten, sog. '''Organellen'''. Dabei handelt es sich um '''vom Cytoplasma abgegrenzte Bereiche''' innerhalb einer Zelle mit besonderer Funktion, die nicht de novo (spontan) entstehen können, sondern über '''Endosymbiosen''' in die Zelle gekommen sind. I. e. S. werden nur '''Plastiden''' (z. B. '''Chloroplasten''') und '''Mitochondrien''' als Organellen bezeichnet. Neben Plastiden und Mitochondrien gibt es weitere '''durch Biomembranen abgegrnzte Bereiche''' innerhalb von Zellen mit besonderen Funktionen. Solche Strukturen, zu denen also auch Organellen gehören, werden als '''Kompartimente''' bezeichnet. Ein '''hoher Grad an Kompartimentierung ist besonders typisch für eukaryontische Zellen'''. Nach der sog. '''Kompartimentierungsregel''' (nach ''Schnepf'' 1964) trennen Biomembranen in der Zelle stets plasmatische Bereiche von einer wässrigen Phase. Daraus rückschließend muß also ein Kompartiment per definitionem mindestens durch 1 Biomembran von restlichen Zellstrukturen abgegrenzt sein&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Pflanzliche Zellen besitzen im Vergleich zu Tierischen '''Plastiden''', eine ('''Zentral-''')'''Vakuole''' mit '''Tonoplast''' sowie '''Zellwandbestandteile'''. Dabei nimmt die Vakuole mit Tonoplast&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Vakuole bildende Membran&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; starken Einfluß auf die '''osmotischen Verhältnisse''' innerhalb der Zelle. Sie enthält konzentrierte Stoff- und Salzlösungen (z. B. Calciumoxalat-Kristalle, etc.). Da die Vakuole oft nahezu das gesamte Zelllumen ausfüllt, ist der '''Cytoplasmaanteil im Vergleich zu tierischen Zellen oft stark reduziert'''. Um u. a. das Transportsystem Cytoplasma aufrecht zu erhalten, gibt es spezielle '''Plasmastränge''' und '''-ströme''' innerhalb der Pflanzenzelle. Den Zellabschluß der Pflanzenzelle bildet eine &lt;tex&gt;\small \pm&lt;/tex&gt; starke '''Zellwand, die der Plasmamembran aufgelagert ist'''. Der Zellwandbereich gliedert sich (von innerhalb der Zelle nach außen) in&lt;/p&gt;
*'''Plasmalemma''' (syn. '''Plasmamembran'''),
*'''Zellwand''',
:*'''Primärwand'''
:*'''Sekundärwand'''
:*'''Tertiärwand'''
*'''Mittellamelle''',
*'''Interzellularen''' und dahinter ggf.
*'''Zell-Zell-Verbindungen'''.

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die '''aus Phospholipiden aufgebaute Plasmamembran''' ist immens wichtig für den '''Transport zwischen Zellen'''. Um solche Verbindungen mit anderen Zellen überhaupt erst möglich zu machen muß an manchen Stellen die Zellwand, deren (extrazellulären) Zellwandstrukturen sich bei Teilung neu bilden, durchbrochen sein (sog. '''Tüpfel''').&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die Grundsubstanz der Zellwand ist '''Cellulose''', welche sich zu sog. '''Elementarfibrillen''' zusammenlagert. Viele solcher Strukturen bilden dann sog. '''Mikrofibrillen'''. Die '''Mikrofibrillen sind über Pektine miteinander verbunden''' und enthalten u. a. weitere Stoffeinlagerungen wie '''Proteine''' und '''Hemicellulosen''', die die Wände unterschiedlich stabil machen, enthalten können. Die einzelnen Zellwände besitzen an ihrer Oberfläche unterschiedliche Strukturen. Die sog. '''Haupttexturen sind bei Sekundärwänden Paralleltexturen''', die durch regelmäßige Anordnung der Mikrofibrillen zustande kommen und Sekundärwände sehr stabil machen. '''Streutexturen sind hingegen tpyisch für Primärwände''', die durch unregelmäßige Anordnungen der Basuteine zustandekommen und noch leicht dehnbar sind. Oft gibt es - je nach Form und Funktion von Zellen in Geweben - '''sekundäre Zellwandverdickungen''' (z. B. bei wasserleitenden Zellen).&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Zwischen den Pflanzenzellen kommt es häufig zu kleinen Zwischenräumen, sog. '''Interzellularen'''. Sie können oft auch groß werden und funktionelle Aufgaben erfüllen (z. B. als Freiräume im Durchlüftungsgewebe). Interzellularen können auf verschiedene Weisen entstehen:&lt;/p&gt;
*'''schizogen''':
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Interzellularen entstehen schizogen, indem sich junge Zellen ohne Zellzwischenräume zusammenlagern, sich mit zunehmendem Alter jedoch abkugeln und so nichtzelluläre Räume hinterlassen.&lt;/p&gt;
*'''lysigen''':
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Lysigene Zellzwischenräume entstehen durch die Auflösung von Zellwänden und ganzer Zellen.&lt;/p&gt;
*'''rhexigen''':
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Neben den bisher beschriebenen Möglichkeiten können Interzellularen auch rhexigen durch Auseinanderreißen ganzer Zellen und Zellreihen entstehen (z. B. bei starker mechanischer Beanspruchung).&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;In Geweben stehen viele Zellen miteinander in Kontakt, v. a. um Informationen auszutauschen. Dabei sind die beiden Zellwände zweier Protoplasten, also der Zellen ohne Zellwand, durch Cytoplasmastränge, sog. '''Plasmodesmen''', miteinander verbunden, die durch die Tüpfel ragen. Z. T. kann es so sogar zur Verbindung des Endoplasmatischen Reticulums über mehrere Zellen hinweg kommen. Sind Zellen besonders beansprucht oder stehen nicht genügend mit anderen, si umgebenden, Zellen in Kontakt, so kann es zur sekundären Bildung von Plasmodesmen kommen. Dabei lagert sich ein Teil des Endoplasmatischen Reticulums an die Zellwand an und löst diese durch enzymatischen Abbau auf.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Ein weiteres wichtiges Kennzeichen von Pflanzenzellen ist ihr Besitz von Plastiden. Alle Plastiden gehen auf einen '''Plastideninitialen''' zurück, dem sog. '''Proplastid''':&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild: Plastidenübergänge.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Beziehungen und Umwandlungsmöglichkeiten von Plastiden'''&lt;/small&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Theoretisch lassen sich alle Plastidenformen in jeden beliebigen Plastid umwandeln. Ein typischer Plastid ist der '''Chloroplast'''. Chloroplasten sind aus vielen sog. '''Thylakoidstapeln''' aufgebaut, die zu sog. '''Grana''' formiert sind. Auf ihrer Oberfläche befinden sich '''ATPasen''', die während des Prozesses der '''Photosynthese''' benötigt werden. Oft finden sich in Chloroplasten auch weitere Einschlüsse wie z. B. Stärke oder Fetttröpfchen.

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&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Bei näherer Untersuchung von Zellen läßt sich feststellen, daß diese u. a. weitere kleine Einheiten enthalten, sog. '''Organellen'''. Dabei handelt es sich um '''vom Cytoplasma abgegrenzte Bereiche''' innerhalb einer Zelle mit besonderer Funktion, die nicht de novo (spontan) entstehen können, sondern über '''Endosymbiosen''' in die Zelle gekommen sind. I. e. S. werden nur '''Plastiden''' (z. B. '''Chloroplasten''') und '''Mitochondrien''' als Organellen bezeichnet. Neben Plastiden und Mitochondrien gibt es weitere '''durch Biomembranen abgegrnzte Bereiche''' innerhalb von Zellen mit besonderen Funktionen. Solche Strukturen, zu denen also auch Organellen gehören, werden als '''Kompartimente''' bezeichnet. Ein '''hoher Grad an Kompartimentierung ist besonders typisch für eukaryontische Zellen'''. Nach der sog. '''Kompartimentierungsregel''' (nach ''Schnepf'' 1964) trennen Biomembranen in der Zelle stets plasmatische Bereiche von einer wässrigen Phase. Daraus rückschließend muß also ein Kompartiment per definitionem mindestens durch 1 Biomembran von restlichen Zellstrukturen abgegrenzt sein&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Pflanzliche Zellen besitzen im Vergleich zu Tierischen '''Plastiden''', eine ('''Zentral-''')'''Vakuole''' mit '''Tonoplast''' sowie '''Zellwandbestandteile'''. Dabei nimmt die Vakuole mit Tonoplast&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Vakuole bildende Membran&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; starken Einfluß auf die '''osmotischen Verhältnisse''' innerhalb der Zelle. Sie enthält konzentrierte Stoff- und Salzlösungen (z. B. Calciumoxalat-Kristalle, etc.). Da die Vakuole oft nahezu das gesamte Zelllumen ausfüllt, ist der '''Cytoplasmaanteil im Vergleich zu tierischen Zellen oft stark reduziert'''. Um u. a. das Transportsystem Cytoplasma aufrecht zu erhalten, gibt es spezielle '''Plasmastränge''' und '''-ströme''' innerhalb der Pflanzenzelle. Den Zellabschluß der Pflanzenzelle bildet eine &lt;tex&gt;\small \pm&lt;/tex&gt; starke '''Zellwand, die der Plasmamembran aufgelagert ist'''. Der Zellwandbereich gliedert sich (von innerhalb der Zelle nach außen) in&lt;/p&gt;
*'''Plasmalemma''' (syn. '''Plasmamembran'''),
*'''Zellwand''',
:*'''Primärwand'''
:*'''Sekundärwand'''
:*'''Tertiärwand'''
*'''Mittellamelle''',
*'''Interzellularen''' und dahinter ggf.
*'''Zell-Zell-Verbindungen'''.

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die '''aus Phospholipiden aufgebaute Plasmamembran''' ist immens wichtig für den '''Transport zwischen Zellen'''. Um solche Verbindungen mit anderen Zellen überhaupt erst möglich zu machen muß an manchen Stellen die Zellwand, deren (extrazellulären) Zellwandstrukturen sich bei Teilung neu bilden, durchbrochen sein (sog. '''Tüpfel''').&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die Grundsubstanz der Zellwand ist '''Cellulose''', welche sich zu sog. '''Elementarfibrillen''' zusammenlagert. Viele solcher Strukturen bilden dann sog. '''Mikrofibrillen'''. Die '''Mikrofibrillen sind über Pektine miteinander verbunden''' und enthalten u. a. weitere Stoffeinlagerungen wie '''Proteine''' und '''Hemicellulosen''', die die Wände unterschiedlich stabil machen, enthalten können. Die einzelnen Zellwände besitzen an ihrer Oberfläche unterschiedliche Strukturen. Die sog. '''Haupttexturen sind bei Sekundärwänden Paralleltexturen''', die durch regelmäßige Anordnung der Mikrofibrillen zustande kommen und Sekundärwände sehr stabil machen. '''Streutexturen sind hingegen tpyisch für Primärwände''', die durch unregelmäßige Anordnungen der Basuteine zustandekommen und noch leicht dehnbar sind. Oft gibt es - je nach Form und Funktion von Zellen in Geweben - '''sekundäre Zellwandverdickungen''' (z. B. bei wasserleitenden Zellen).&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Zwischen den Pflanzenzellen kommt es häufig zu kleinen Zwischenräumen, sog. '''Interzellularen'''. Sie können oft auch groß werden und funktionelle Aufgaben erfüllen (z. B. als Freiräume im Durchlüftungsgewebe). Interzellularen können auf verschiedene Weisen entstehen:&lt;/p&gt;
*'''schizogen''':
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Interzellularen entstehen schizogen, indem sich junge Zellen ohne Zellzwischenräume zusammenlagern, sich mit zunehmendem Alter jedoch abkugeln und so nichtzelluläre Räume hinterlassen.&lt;/p&gt;
*'''lysigen''':
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Lysigene Zellzwischenräume entstehen durch die Auflösung von Zellwänden und ganzer Zellen.&lt;/p&gt;
*'''rhexigen''':
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Neben den bisher beschriebenen Möglichkeiten können Interzellularen auch rhexigen durch Auseinanderreißen ganzer Zellen und Zellreihen entstehen (z. B. bei starker mechanischer Beanspruchung).&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;In Geweben stehen viele Zellen miteinander in Kontakt, v. a. um Informationen auszutauschen. Dabei sind die beiden Zellwände zweier Protoplasten, also der Zellen ohne Zellwand, durch Cytoplasmastränge, sog. '''Plasmodesmen''', miteinander verbunden, die durch die Tüpfel ragen. Z. T. kann es so sogar zur Verbindung des Endoplasmatischen Reticulums über mehrere Zellen hinweg kommen. Sind Zellen besonders beansprucht oder stehen nicht genügend mit anderen, si umgebenden, Zellen in Kontakt, so kann es zur sekundären Bildung von Plasmodesmen kommen. Dabei lagert sich ein Teil des Endoplasmatischen Reticulums an die Zellwand an und löst diese durch enzymatischen Abbau auf.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Ein weiteres wichtiges Kennzeichen von Pflanzenzellen ist ihr Besitz von Plastiden. Alle Plastiden gehen auf einen '''Plastideninitialen''' zurück, dem sog. '''Proplastid''':&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild: Plastidenübergänge.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Beziehungen und Umwandlungsmöglichkeiten von Plastiden'''&lt;/small&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Theoretisch lassen sich alle Plastidenformen in jeden beliebigen Plastid umwandeln. Ein typischer Plastid ist der '''Chloroplast'''. Chloroplasten sind aus vielen sog. '''Thylakoidstapeln''' aufgebaut, die zu sog. '''Grana''' formiert sind. Auf ihrer Oberfläche befinden sich '''ATPasen''', die während des Prozesses der '''Photosynthese''' benötigt werden. Oft finden sich in Chloroplasten auch weitere Einschlüsse wie z. B. Stärke oder Fetttröpfchen.

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&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Bei näherer Untersuchung von Zellen läßt sich feststellen, daß diese u. a. weitere kleine Einheiten enthalten, sog. '''Organellen'''. Dabei handelt es sich um '''vom Cytoplasma abgegrenzte Bereiche''' innerhalb einer Zelle mit besonderer Funktion, die nicht de novo (spontan) entstehen können, sondern über '''Endosymbiosen''' in die Zelle gekommen sind. I. e. S. werden nur '''Plastiden''' (z. B. '''Chloroplasten''') und '''Mitochondrien''' als Organellen bezeichnet. Neben Plastiden und Mitochondrien gibt es weitere '''durch Biomembranen abgegrnzte Bereiche''' innerhalb von Zellen mit besonderen Funktionen. Solche Strukturen, zu denen also auch Organellen gehören, werden als '''Kompartimente''' bezeichnet. Ein '''hoher Grad an Kompartimentierung ist besonders typisch für eukaryontische Zellen'''. Nach der sog. '''Kompartimentierungsregel''' (nach ''Schnepf'' 1964) trennen Biomembranen in der Zelle stets plasmatische Bereiche von einer wässrigen Phase. Daraus rückschließend muß also ein Kompartiment per definitionem mindestens durch 1 Biomembran von restlichen Zellstrukturen abgegrenzt sein&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Pflanzliche Zellen besitzen im Vergleich zu Tierischen '''Plastiden''', eine ('''Zentral-''')'''Vakuole''' mit '''Tonoplast''' sowie '''Zellwandbestandteile'''. Dabei nimmt die Vakuole mit Tonoplast&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Vakuole bildende Membran&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; starken Einfluß auf die '''osmotischen Verhältnisse''' innerhalb der Zelle. Sie enthält konzentrierte Stoff- und Salzlösungen (z. B. Calciumoxalat-Kristalle, etc.). Da die Vakuole oft nahezu das gesamte Zelllumen ausfüllt, ist der '''Cytoplasmaanteil im Vergleich zu tierischen Zellen oft stark reduziert'''. Um u. a. das Transportsystem Cytoplasma aufrecht zu erhalten, gibt es spezielle '''Plasmastränge''' und '''-ströme''' innerhalb der Pflanzenzelle. Den Zellabschluß der Pflanzenzelle bildet eine &lt;tex&gt;\small \pm&lt;/tex&gt; starke '''Zellwand, die der Plasmamembran aufgelagert ist'''. Der Zellwandbereich gliedert sich (von innerhalb der Zelle nach außen) in&lt;/p&gt;
*'''Plasmalemma''' (syn. '''Plasmamembran'''),
*'''Zellwand''',
:*'''Primärwand'''
:*'''Sekundärwand'''
:*'''Tertiärwand'''
*'''Mittellamelle''',
*'''Interzellularen''' und dahinter ggf.
*'''Zell-Zell-Verbindungen'''.

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die '''aus Phospholipiden aufgebaute Plasmamembran''' ist immens wichtig für den '''Transport zwischen Zellen'''. Um solche Verbindungen mit anderen Zellen überhaupt erst möglich zu machen muß an manchen Stellen die Zellwand, deren (extrazellulären) Zellwandstrukturen sich bei Teilung neu bilden, durchbrochen sein (sog. '''Tüpfel''').&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die Grundsubstanz der Zellwand ist '''Cellulose''', welche sich zu sog. '''Elementarfibrillen''' zusammenlagert. Viele solcher Strukturen bilden dann sog. '''Mikrofibrillen'''. Die '''Mikrofibrillen sind über Pektine miteinander verbunden''' und enthalten u. a. weitere Stoffeinlagerungen wie '''Proteine''' und '''Hemicellulosen''', die die Wände unterschiedlich stabil machen, enthalten können. Die einzelnen Zellwände besitzen an ihrer Oberfläche unterschiedliche Strukturen. Die sog. '''Haupttexturen sind bei Sekundärwänden Paralleltexturen''', die durch regelmäßige Anordnung der Mikrofibrillen zustande kommen und Sekundärwände sehr stabil machen. '''Streutexturen sind hingegen tpyisch für Primärwände''', die durch unregelmäßige Anordnungen der Basuteine zustandekommen und noch leicht dehnbar sind. Oft gibt es - je nach Form und Funktion von Zellen in Geweben - '''sekundäre Zellwandverdickungen''' (z. B. bei wasserleitenden Zellen).&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Zwischen den Pflanzenzellen kommt es häufig zu kleinen Zwischenräumen, sog. '''Interzellularen'''. Sie können oft auch groß werden und funktionelle Aufgaben erfüllen (z. B. als Freiräume im Durchlüftungsgewebe). Interzellularen können auf verschiedene Weisen entstehen:&lt;/p&gt;
*'''schizogen''':
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Interzellularen entstehen schizogen, indem sich junge Zellen ohne Zellzwischenräume zusammenlagern, sich mit zunehmendem Alter jedoch abkugeln und so nichtzelluläre Räume hinterlassen.&lt;/p&gt;
*'''lysigen''':
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Lysigene Zellzwischenräume entstehen durch die Auflösung von Zellwänden und ganzer Zellen.&lt;/p&gt;
*'''rhexigen''':
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Neben den bisher beschriebenen Möglichkeiten können Interzellularen auch rhexigen durch Auseinanderreißen ganzer Zellen und Zellreihen entstehen (z. B. bei starker mechanischer Beanspruchung).&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;In Geweben stehen viele Zellen miteinander in Kontakt, v. a. um Informationen auszutauschen. Dabei sind die beiden Zellwände zweier Protoplasten, also der Zellen ohne Zellwand, durch Cytoplasmastränge, sog. '''Plasmodesmen''', miteinander verbunden, die durch die Tüpfel ragen. Z. T. kann es so sogar zur Verbindung des Endoplasmatischen Reticulums über mehrere Zellen hinweg kommen. Sind Zellen besonders beansprucht oder stehen nicht genügend mit anderen, si umgebenden, Zellen in Kontakt, so kann es zur sekundären Bildung von Plasmodesmen kommen. Dabei lagert sich ein Teil des Endoplasmatischen Reticulums an die Zellwand an und löst diese durch enzymatischen Abbau auf.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Ein weiteres wichtiges Kennzeichen von Pflanzenzellen ist ihr Besitz von Plastiden. Alle Plastiden gehen auf einen '''Plastideninitialen''' zurück, dem sog. '''Proplastid''':&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild: Plastidenübergänge.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Beziehungen und Umwandlungsmöglichkeiten von Plastiden'''&lt;/small&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Theoretisch lassen sich alle Plastidenformen in jeden beliebigen Plastid umwandeln. Ein typischer Plastid ist der '''Chloroplast'''. Chloroplasten sind aus vielen sog. '''Thylakoidstapeln''' aufgebaut, die zu sog. '''Grana''' formiert sind. Auf ihrer Oberfläche befinden sich '''ATPasen''', die während des Prozesses der '''Photosynthese''' benötigt werden. Oft finden sich in Chloroplasten auch weitere Einschlüsse wie z. B. Stärke oder Fetttröpfchen.

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&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Bei näherer Untersuchung von Zellen läßt sich feststellen, daß diese u. a. weitere kleine Einheiten enthalten, sog. '''Organellen'''. Dabei handelt es sich um '''vom Cytoplasma abgegrenzte Bereiche''' innerhalb einer Zelle mit besonderer Funktion, die nicht de novo (spontan) entstehen können, sondern über '''Endosymbiosen''' in die Zelle gekommen sind. I. e. S. werden nur '''Plastiden''' (z. B. '''Chloroplasten''') und '''Mitochondrien''' als Organellen bezeichnet. Neben Plastiden und Mitochondrien gibt es weitere '''durch Biomembranen abgegrnzte Bereiche''' innerhalb von Zellen mit besonderen Funktionen. Solche Strukturen, zu denen also auch Organellen gehören, werden als '''Kompartimente''' bezeichnet. Ein '''hoher Grad an Kompartimentierung ist besonders typisch für eukaryontische Zellen'''. Nach der sog. '''Kompartimentierungsregel''' (nach ''Schnepf'' 1964) trennen Biomembranen in der Zelle stets plasmatische Bereiche von einer wässrigen Phase. Daraus rückschließend muß also ein Kompartiment per definitionem mindestens durch 1 Biomembran von restlichen Zellstrukturen abgegrenzt sein&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Pflanzliche Zellen besitzen im Vergleich zu Tierischen '''Plastiden''', eine ('''Zentral-''')'''Vakuole''' mit '''Tonoplast''' sowie '''Zellwandbestandteile'''. Dabei nimmt die Vakuole mit Tonoplast&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Vakuole bildende Membran&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; starken Einfluß auf die '''osmotischen Verhältnisse''' innerhalb der Zelle. Sie enthält konzentrierte Stoff- und Salzlösungen (z. B. Calciumoxalat-Kristalle, etc.). Da die Vakuole oft nahezu das gesamte Zelllumen ausfüllt, ist der '''Cytoplasmaanteil im Vergleich zu tierischen Zellen oft stark reduziert'''. Um u. a. das Transportsystem Cytoplasma aufrecht zu erhalten, gibt es spezielle '''Plasmastränge''' und '''-ströme''' innerhalb der Pflanzenzelle. Den Zellabschluß der Pflanzenzelle bildet eine &lt;tex&gt;\small \pm&lt;/tex&gt; starke '''Zellwand, die der Plasmamembran aufgelagert ist'''. Der Zellwandbereich gliedert sich (von innerhalb der Zelle nach außen) in&lt;/p&gt;
*'''Plasmalemma''' (syn. '''Plasmamembran'''),
*'''Zellwand''',
:*'''Primärwand'''
:*'''Sekundärwand'''
:*'''Tertiärwand'''
*'''Mittellamelle''',
*'''Interzellularen''' und dahinter ggf.
*'''Zell-Zell-Verbindungen'''.

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die '''aus Phospholipiden aufgebaute Plasmamembran''' ist immens wichtig für den '''Transport zwischen Zellen'''. Um solche Verbindungen mit anderen Zellen überhaupt erst möglich zu machen muß an manchen Stellen die Zellwand, deren (extrazellulären) Zellwandstrukturen sich bei Teilung neu bilden, durchbrochen sein (sog. '''Tüpfel''').&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die Grundsubstanz der Zellwand ist '''Cellulose''', welche sich zu sog. '''Elementarfibrillen''' zusammenlagert. Viele solcher Strukturen bilden dann sog. '''Mikrofibrillen'''. Die '''Mikrofibrillen sind über Pektine miteinander verbunden''' und enthalten u. a. weitere Stoffeinlagerungen wie '''Proteine''' und '''Hemicellulosen''', die die Wände unterschiedlich stabil machen, enthalten können. Die einzelnen Zellwände besitzen an ihrer Oberfläche unterschiedliche Strukturen. Die sog. '''Haupttexturen sind bei Sekundärwänden Paralleltexturen''', die durch regelmäßige Anordnung der Mikrofibrillen zustande kommen und Sekundärwände sehr stabil machen. '''Streutexturen sind hingegen tpyisch für Primärwände''', die durch unregelmäßige Anordnungen der Basuteine zustandekommen und noch leicht dehnbar sind. Oft gibt es - je nach Form und Funktion von Zellen in Geweben - '''sekundäre Zellwandverdickungen''' (z. B. bei wasserleitenden Zellen).&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Zwischen den Pflanzenzellen kommt es häufig zu kleinen Zwischenräumen, sog. '''Interzellularen'''. Sie können oft auch groß werden und funktionelle Aufgaben erfüllen (z. B. als Freiräume im Durchlüftungsgewebe). Interzellularen können auf verschiedene Weisen entstehen:&lt;/p&gt;
*'''schizogen''':
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Interzellularen entstehen schizogen, indem sich junge Zellen ohne Zellzwischenräume zusammenlagern, sich mit zunehmendem Alter jedoch abkugeln und so nichtzelluläre Räume hinterlassen.&lt;/p&gt;
*'''lysigen''':
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Lysigene Zellzwischenräume entstehen durch die Auflösung von Zellwänden und ganzer Zellen.&lt;/p&gt;
*'''rhexigen''':
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Neben den bisher beschriebenen Möglichkeiten können Interzellularen auch rhexigen durch Auseinanderreißen ganzer Zellen und Zellreihen entstehen (z. B. bei starker mechanischer Beanspruchung).&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;In Geweben stehen viele Zellen miteinander in Kontakt, v. a. um Informationen auszutauschen. Dabei sind die beiden Zellwände zweier Protoplasten, also der Zellen ohne Zellwand, durch Cytoplasmastränge, sog. '''Plasmodesmen''', miteinander verbunden, die durch die Tüpfel ragen. Z. T. kann es so sogar zur Verbindung des Endoplasmatischen Reticulums über mehrere Zellen hinweg kommen. Sind Zellen besonders beansprucht oder stehen nicht genügend mit anderen, si umgebenden, Zellen in Kontakt, so kann es zur sekundären Bildung von Plasmodesmen kommen. Dabei lagert sich ein Teil des Endoplasmatischen Reticulums an die Zellwand an und löst diese durch enzymatischen Abbau auf.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Ein weiteres wichtiges Kennzeichen von Pflanzenzellen ist ihr Besitz von Plastiden. Alle Plastiden gehen auf einen '''Plastideninitialen''' zurück, dem sog. '''Proplastid''':&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild: Plastidenübergänge.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Beziehungen und Umwandlungsmöglichkeiten von Plastiden'''&lt;/small&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Theoretisch lassen sich alle Plastidenformen in jeden beliebigen Plastid umwandeln. Ein typischer Plastid ist der '''Chloroplast'''. Chloroplasten sind aus vielen sog. '''Thylakoidstapeln''' aufgebaut, die zu sog. '''Grana''' formiert sind. Auf ihrer Oberfläche befinden sich '''ATPasen''', die während des Prozesses der '''Photosynthese''' benötigt werden. Oft finden sich in Chloroplasten auch weitere Einschlüsse wie z. B. Stärke oder Fetttröpfchen.

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    <text bytes="7302" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Anatomie'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Definition: Anatomie ist die Analyse des zellulären Aufbaus und der Anordnung der Gewebe.&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; und '''Morphologie'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Definition: Morphologie ist die Unterschung und Beschreibung der (äußeren) Gestalt im weitesten Sinne.&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; als analysierende und untersuchende biologische Teilgebiete können zur Beschreibung von Pflanzen sowie zum Verständnis der Ontogenese und Wandlungsprozesse herangezogen werden. Dabei bildet die pflanzliche Zelle die Grundeinheit als kleinste lebensfähige biologische Einheit. Die erste Beschreibung von Zellen geht auf ''Hooke'' (ca. 1670) zurück, der bei der Betrachtung von ''Kork''-Dünnschnitten mit Hilfe einfacher optischer Hilfsmittel kleine regelmäßig angeordnete Einheiten bemerkte, die das Holz aufbauen. Heute werden in der Forschung entweder gute '''Lichtmikroskope''' oder sehr hoch vergrößernde und auflösende '''Elektronenmikroskope''' verwendet, mit deren Hilfe der Aufbau von Zellen besser definiert werden kann.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Bei näherer Untersuchung von Zellen läßt sich feststellen, daß diese u. a. weitere kleine Einheiten enthalten, sog. '''Organellen'''. Dabei handelt es sich um '''vom Cytoplasma abgegrenzte Bereiche''' innerhalb einer Zelle mit besonderer Funktion, die nicht de novo (spontan) entstehen können, sondern über '''Endosymbiosen''' in die Zelle gekommen sind. I. e. S. werden nur '''Plastiden''' (z. B. '''Chloroplasten''') und '''Mitochondrien''' als Organellen bezeichnet. Neben Plastiden und Mitochondrien gibt es weitere '''durch Biomembranen abgegrnzte Bereiche''' innerhalb von Zellen mit besonderen Funktionen. Solche Strukturen, zu denen also auch Organellen gehören, werden als '''Kompartimente''' bezeichnet. Ein '''hoher Grad an Kompartimentierung ist besonders typisch für eukaryontische Zellen'''. Nach der sog. '''Kompartimentierungsregel''' (nach ''Schnepf'' 1964) trennen Biomembranen in der Zelle stets plasmatische Bereiche von einer wässrigen Phase. Daraus rückschließend muß also ein Kompartiment per definitionem mindestens durch 1 Biomembran von restlichen Zellstrukturen abgegrenzt sein&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Pflanzliche Zellen besitzen im Vergleich zu Tierischen '''Plastiden''', eine ('''Zentral-''')'''Vakuole''' mit '''Tonoplast''' sowie '''Zellwandbestandteile'''. Dabei nimmt die Vakuole mit Tonoplast&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Vakuole bildende Membran&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; starken Einfluß auf die '''osmotischen Verhältnisse''' innerhalb der Zelle. Sie enthält konzentrierte Stoff- und Salzlösungen (z. B. Calciumoxalat-Kristalle, etc.). Da die Vakuole oft nahezu das gesamte Zelllumen ausfüllt, ist der '''Cytoplasmaanteil im Vergleich zu tierischen Zellen oft stark reduziert'''. Um u. a. das Transportsystem Cytoplasma aufrecht zu erhalten, gibt es spezielle '''Plasmastränge''' und '''-ströme''' innerhalb der Pflanzenzelle. Den Zellabschluß der Pflanzenzelle bildet eine &lt;tex&gt;\small \pm&lt;/tex&gt; starke '''Zellwand, die der Plasmamembran aufgelagert ist'''. Der Zellwandbereich gliedert sich (von innerhalb der Zelle nach außen) in&lt;/p&gt;
*'''Plasmalemma''' (syn. '''Plasmamembran'''),
*'''Zellwand''',
:*'''Primärwand'''
:*'''Sekundärwand'''
:*'''Tertiärwand'''
*'''Mittellamelle''',
*'''Interzellularen''' und dahinter ggf.
*'''Zell-Zell-Verbindungen'''.

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die '''aus Phospholipiden aufgebaute Plasmamembran''' ist immens wichtig für den '''Transport zwischen Zellen'''. Um solche Verbindungen mit anderen Zellen überhaupt erst möglich zu machen muß an manchen Stellen die Zellwand, deren (extrazellulären) Zellwandstrukturen sich bei Teilung neu bilden, durchbrochen sein (sog. '''Tüpfel''').&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die Grundsubstanz der Zellwand ist '''Cellulose''', welche sich zu sog. '''Elementarfibrillen''' zusammenlagert. Viele solcher Strukturen bilden dann sog. '''Mikrofibrillen'''. Die '''Mikrofibrillen sind über Pektine miteinander verbunden''' und enthalten u. a. weitere Stoffeinlagerungen wie '''Proteine''' und '''Hemicellulosen''', die die Wände unterschiedlich stabil machen, enthalten können. Die einzelnen Zellwände besitzen an ihrer Oberfläche unterschiedliche Strukturen. Die sog. '''Haupttexturen sind bei Sekundärwänden Paralleltexturen''', die durch regelmäßige Anordnung der Mikrofibrillen zustande kommen und Sekundärwände sehr stabil machen. '''Streutexturen sind hingegen tpyisch für Primärwände''', die durch unregelmäßige Anordnungen der Basuteine zustandekommen und noch leicht dehnbar sind. Oft gibt es - je nach Form und Funktion von Zellen in Geweben - '''sekundäre Zellwandverdickungen''' (z. B. bei wasserleitenden Zellen).&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Zwischen den Pflanzenzellen kommt es häufig zu kleinen Zwischenräumen, sog. '''Interzellularen'''. Sie können oft auch groß werden und funktionelle Aufgaben erfüllen (z. B. als Freiräume im Durchlüftungsgewebe). Interzellularen können auf verschiedene Weisen entstehen:&lt;/p&gt;
*'''schizogen''':
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Interzellularen entstehen schizogen, indem sich junge Zellen ohne Zellzwischenräume zusammenlagern, sich mit zunehmendem Alter jedoch abkugeln und so nichtzelluläre Räume hinterlassen.&lt;/p&gt;
*'''lysigen''':
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Lysigene Zellzwischenräume entstehen durch die Auflösung von Zellwänden und ganzer Zellen.&lt;/p&gt;
*'''rhexigen''':
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Neben den bisher beschriebenen Möglichkeiten können Interzellularen auch rhexigen durch Auseinanderreißen ganzer Zellen und Zellreihen entstehen (z. B. bei starker mechanischer Beanspruchung).&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;In Geweben stehen viele Zellen miteinander in Kontakt, v. a. um Informationen auszutauschen. Dabei sind die beiden Zellwände zweier Protoplasten, also der Zellen ohne Zellwand, durch Cytoplasmastränge, sog. '''Plasmodesmen''', miteinander verbunden, die durch die Tüpfel ragen. Z. T. kann es so sogar zur Verbindung des Endoplasmatischen Reticulums über mehrere Zellen hinweg kommen. Sind Zellen besonders beansprucht oder stehen nicht genügend mit anderen, si umgebenden, Zellen in Kontakt, so kann es zur sekundären Bildung von Plasmodesmen kommen. Dabei lagert sich ein Teil des Endoplasmatischen Reticulums an die Zellwand an und löst diese durch enzymatischen Abbau auf.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Ein weiteres wichtiges Kennzeichen von Pflanzenzellen ist ihr Besitz von Plastiden. Alle Plastiden gehen auf einen '''Plastideninitialen''' zurück, dem sog. '''Proplastid''':&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild: Plastidenübergänge.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Beziehungen und Umwandlungsmöglichkeiten von Plastiden'''&lt;/small&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Theoretisch lassen sich alle Plastidenformen in jeden beliebigen Plastid umwandeln. Ein typischer Plastid ist der '''Chloroplast'''. Chloroplasten sind aus vielen sog. '''Thylakoidstapeln''' aufgebaut, die zu sog. '''Grana''' formiert sind. Auf ihrer Oberfläche befinden sich '''ATPasen''', die während des Prozesses der '''Photosynthese''' benötigt werden. Oft finden sich in Chloroplasten auch weitere Einschlüsse wie z. B. Stärke oder Fetttröpfchen.

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&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Bei näherer Untersuchung von Zellen läßt sich feststellen, daß diese u. a. weitere kleine Einheiten enthalten, sog. '''Organellen'''. Dabei handelt es sich um '''vom Cytoplasma abgegrenzte Bereiche''' innerhalb einer Zelle mit besonderer Funktion, die nicht de novo (spontan) entstehen können, sondern über '''Endosymbiosen''' in die Zelle gekommen sind. I. e. S. werden nur '''Plastiden''' (z. B. '''Chloroplasten''') und '''Mitochondrien''' als Organellen bezeichnet. Neben Plastiden und Mitochondrien gibt es weitere '''durch Biomembranen abgegrnzte Bereiche''' innerhalb von Zellen mit besonderen Funktionen. Solche Strukturen, zu denen also auch Organellen gehören, werden als '''Kompartimente''' bezeichnet. Ein '''hoher Grad an Kompartimentierung ist besonders typisch für eukaryontische Zellen'''. Nach der sog. '''Kompartimentierungsregel''' (nach ''Schnepf'' 1964) trennen Biomembranen in der Zelle stets plasmatische Bereiche von einer wässrigen Phase. Daraus rückschließend muß also ein Kompartiment per definitionem mindestens durch 1 Biomembran von restlichen Zellstrukturen abgegrenzt sein&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Pflanzliche Zellen besitzen im Vergleich zu Tierischen '''Plastiden''', eine ('''Zentral-''')'''Vakuole''' mit '''Tonoplast''' sowie '''Zellwandbestandteile'''. Dabei nimmt die Vakuole mit Tonoplast&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Vakuole bildende Membran&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; starken Einfluß auf die '''osmotischen Verhältnisse''' innerhalb der Zelle. Sie enthält konzentrierte Stoff- und Salzlösungen (z. B. Calciumoxalat-Kristalle, etc.). Da die Vakuole oft nahezu das gesamte Zelllumen ausfüllt, ist der '''Cytoplasmaanteil im Vergleich zu tierischen Zellen oft stark reduziert'''. Um u. a. das Transportsystem Cytoplasma aufrecht zu erhalten, gibt es spezielle '''Plasmastränge''' und '''-ströme''' innerhalb der Pflanzenzelle. Den Zellabschluß der Pflanzenzelle bildet eine &lt;tex&gt;\small \pm&lt;/tex&gt; starke '''Zellwand, die der Plasmamembran aufgelagert ist'''. Der Zellwandbereich gliedert sich (von innerhalb der Zelle nach außen) in&lt;/p&gt;
*'''Plasmalemma''' (syn. '''Plasmamembran'''),
*'''Zellwand''',
:*'''Primärwand'''
:*'''Sekundärwand'''
:*'''Tertiärwand'''
*'''Mittellamelle''',
*'''Interzellularen''' und dahinter ggf.
*'''Zell-Zell-Verbindungen'''.

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die '''aus Phospholipiden aufgebaute Plasmamembran''' ist immens wichtig für den '''Transport zwischen Zellen'''. Um solche Verbindungen mit anderen Zellen überhaupt erst möglich zu machen muß an manchen Stellen die Zellwand, deren (extrazellulären) Zellwandstrukturen sich bei Teilung neu bilden, durchbrochen sein (sog. '''Tüpfel''').&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die Grundsubstanz der Zellwand ist '''Cellulose''', welche sich zu sog. '''Elementarfibrillen''' zusammenlagert. Viele solcher Strukturen bilden dann sog. '''Mikrofibrillen'''. Die '''Mikrofibrillen sind über Pektine miteinander verbunden''' und enthalten u. a. weitere Stoffeinlagerungen wie '''Proteine''' und '''Hemicellulosen''', die die Wände unterschiedlich stabil machen, enthalten können. Die einzelnen Zellwände besitzen an ihrer Oberfläche unterschiedliche Strukturen. Die sog. '''Haupttexturen sind bei Sekundärwänden Paralleltexturen''', die durch regelmäßige Anordnung der Mikrofibrillen zustande kommen und Sekundärwände sehr stabil machen. '''Streutexturen sind hingegen tpyisch für Primärwände''', die durch unregelmäßige Anordnungen der Basuteine zustandekommen und noch leicht dehnbar sind. Oft gibt es - je nach Form und Funktion von Zellen in Geweben - '''sekundäre Zellwandverdickungen''' (z. B. bei wasserleitenden Zellen).&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Zwischen den Pflanzenzellen kommt es häufig zu kleinen Zwischenräumen, sog. '''Interzellularen'''. Sie können oft auch groß werden und funktionelle Aufgaben erfüllen (z. B. als Freiräume im Durchlüftungsgewebe). Interzellularen können auf verschiedene Weisen entstehen:&lt;/p&gt;
*'''schizogen''':
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Interzellularen entstehen schizogen, indem sich junge Zellen ohne Zellzwischenräume zusammenlagern, sich mit zunehmendem Alter jedoch abkugeln und so nichtzelluläre Räume hinterlassen.&lt;/p&gt;
*'''lysigen''':
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Lysigene Zellzwischenräume entstehen durch die Auflösung von Zellwänden und ganzer Zellen.&lt;/p&gt;
*'''rhexigen''':
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Neben den bisher beschriebenen Möglichkeiten können Interzellularen auch rhexigen durch Auseinanderreißen ganzer Zellen und Zellreihen entstehen (z. B. bei starker mechanischer Beanspruchung).&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;In Geweben stehen viele Zellen miteinander in Kontakt, v. a. um Informationen auszutauschen. Dabei sind die beiden Zellwände zweier Protoplasten, also der Zellen ohne Zellwand, durch Cytoplasmastränge, sog. '''Plasmodesmen''', miteinander verbunden, die durch die Tüpfel ragen. Z. T. kann es so sogar zur Verbindung des Endoplasmatischen Reticulums über mehrere Zellen hinweg kommen. Sind Zellen besonders beansprucht oder stehen nicht genügend mit anderen, si umgebenden, Zellen in Kontakt, so kann es zur sekundären Bildung von Plasmodesmen kommen. Dabei lagert sich ein Teil des Endoplasmatischen Reticulums an die Zellwand an und löst diese durch enzymatischen Abbau auf.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Ein weiteres wichtiges Kennzeichen von Pflanzenzellen ist ihr Besitz von Plastiden. Alle Plastiden gehen auf einen '''Plastideninitialen''' zurück, dem sog. '''Proplastid''':&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild: Plastidenübergänge.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Beziehungen und Umwandlungsmöglichkeiten von Plastiden'''&lt;/small&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Theoretisch lassen sich alle Plastidenformen in jeden beliebigen Plastid umwandeln. Ein typischer Plastid ist der '''Chloroplast'''. Chloroplasten sind aus vielen sog. '''Thylakoidstapeln''' aufgebaut, die zu sog. '''Grana''' formiert sind. Auf ihrer Oberfläche befinden sich '''ATPasen''', die während des Prozesses der '''Photosynthese''' benötigt werden. Oft finden sich in Chloroplasten auch weitere Einschlüsse wie z. B. Stärke oder Fetttröpfchen.

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&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Bei näherer Untersuchung von Zellen läßt sich feststellen, daß diese u. a. weitere kleine Einheiten enthalten, sog. '''Organellen'''. Dabei handelt es sich um '''vom Cytoplasma abgegrenzte Bereiche''' innerhalb einer Zelle mit besonderer Funktion, die nicht de novo (spontan) entstehen können, sondern über '''Endosymbiosen''' in die Zelle gekommen sind. I. e. S. werden nur '''Plastiden''' (z. B. '''Chloroplasten''') und '''Mitochondrien''' als Organellen bezeichnet. Neben Plastiden und Mitochondrien gibt es weitere '''durch Biomembranen abgegrnzte Bereiche''' innerhalb von Zellen mit besonderen Funktionen. Solche Strukturen, zu denen also auch Organellen gehören, werden als '''Kompartimente''' bezeichnet. Ein '''hoher Grad an Kompartimentierung ist besonders typisch für eukaryontische Zellen'''. Nach der sog. '''Kompartimentierungsregel''' (nach ''Schnepf'' 1964) trennen Biomembranen in der Zelle stets plasmatische Bereiche von einer wässrigen Phase. Daraus rückschließend muß also ein Kompartiment per definitionem mindestens durch 1 Biomembran von restlichen Zellstrukturen abgegrenzt sein&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Pflanzliche Zellen besitzen im Vergleich zu Tierischen '''Plastiden''', eine ('''Zentral-''')'''Vakuole''' mit '''Tonoplast''' sowie '''Zellwandbestandteile'''. Dabei nimmt die Vakuole mit Tonoplast&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Vakuole bildende Membran&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; starken Einfluß auf die '''osmotischen Verhältnisse''' innerhalb der Zelle. Sie enthält konzentrierte Stoff- und Salzlösungen (z. B. Calciumoxalat-Kristalle, etc.). Da die Vakuole oft nahezu das gesamte Zelllumen ausfüllt, ist der '''Cytoplasmaanteil im Vergleich zu tierischen Zellen oft stark reduziert'''. Um u. a. das Transportsystem Cytoplasma aufrecht zu erhalten, gibt es spezielle '''Plasmastränge''' und '''-ströme''' innerhalb der Pflanzenzelle. Den Zellabschluß der Pflanzenzelle bildet eine &lt;tex&gt;\small \pm&lt;/tex&gt; starke '''Zellwand, die der Plasmamembran aufgelagert ist'''. Der Zellwandbereich gliedert sich (von innerhalb der Zelle nach außen) in&lt;/p&gt;
*'''Plasmalemma''' (syn. '''Plasmamembran'''),
*'''Zellwand''',
:*'''Primärwand'''
:*'''Sekundärwand'''
:*'''Tertiärwand'''
*'''Mittellamelle''',
*'''Interzellularen''' und dahinter ggf.
*'''Zell-Zell-Verbindungen'''.

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die '''aus Phospholipiden aufgebaute Plasmamembran''' ist immens wichtig für den '''Transport zwischen Zellen'''. Um solche Verbindungen mit anderen Zellen überhaupt erst möglich zu machen muß an manchen Stellen die Zellwand, deren (extrazellulären) Zellwandstrukturen sich bei Teilung neu bilden, durchbrochen sein (sog. '''Tüpfel''').&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die Grundsubstanz der Zellwand ist '''Cellulose''', welche sich zu sog. '''Elementarfibrillen''' zusammenlagert. Viele solcher Strukturen bilden dann sog. '''Mikrofibrillen'''. Die '''Mikrofibrillen sind über Pektine miteinander verbunden''' und enthalten u. a. weitere Stoffeinlagerungen wie '''Proteine''' und '''Hemicellulosen''', die die Wände unterschiedlich stabil machen, enthalten können. Die einzelnen Zellwände besitzen an ihrer Oberfläche unterschiedliche Strukturen. Die sog. '''Haupttexturen sind bei Sekundärwänden Paralleltexturen''', die durch regelmäßige Anordnung der Mikrofibrillen zustande kommen und Sekundärwände sehr stabil machen. '''Streutexturen sind hingegen tpyisch für Primärwände''', die durch unregelmäßige Anordnungen der Basuteine zustandekommen und noch leicht dehnbar sind. Oft gibt es - je nach Form und Funktion von Zellen in Geweben - '''sekundäre Zellwandverdickungen''' (z. B. bei wasserleitenden Zellen).&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Zwischen den Pflanzenzellen kommt es häufig zu kleinen Zwischenräumen, sog. '''Interzellularen'''. Sie können oft auch groß werden und funktionelle Aufgaben erfüllen (z. B. als Freiräume im Durchlüftungsgewebe). Interzellularen können auf verschiedene Weisen entstehen:&lt;/p&gt;
*'''schizogen''':
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Interzellularen entstehen schizogen, indem sich junge Zellen ohne Zellzwischenräume zusammenlagern, sich mit zunehmendem Alter jedoch abkugeln und so nichtzelluläre Räume hinterlassen.&lt;/p&gt;
*'''lysigen''':
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Lysigene Zellzwischenräume entstehen durch die Auflösung von Zellwänden und ganzer Zellen.&lt;/p&gt;
*'''rhexigen''':
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Neben den bisher beschriebenen Möglichkeiten können Interzellularen auch rhexigen durch Auseinanderreißen ganzer Zellen und Zellreihen entstehen (z. B. bei starker mechanischer Beanspruchung).&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;In Geweben stehen viele Zellen miteinander in Kontakt, v. a. um Informationen auszutauschen. Dabei sind die beiden Zellwände zweier Protoplasten, also der Zellen ohne Zellwand, durch Cytoplasmastränge, sog. '''Plasmodesmen''', miteinander verbunden, die durch die Tüpfel ragen. Z. T. kann es so sogar zur Verbindung des Endoplasmatischen Reticulums über mehrere Zellen hinweg kommen. Sind Zellen besonders beansprucht oder stehen nicht genügend mit anderen, si umgebenden, Zellen in Kontakt, so kann es zur sekundären Bildung von Plasmodesmen kommen. Dabei lagert sich ein Teil des Endoplasmatischen Reticulums an die Zellwand an und löst diese durch enzymatischen Abbau auf.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Ein weiteres wichtiges Kennzeichen von Pflanzenzellen ist ihr Besitz von Plastiden. Alle Plastiden gehen auf einen '''Plastideninitialen''' zurück, dem sog. '''Proplastid''':&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild: Plastidenübergänge.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Beziehungen und Umwandlungsmöglichkeiten von Plastiden'''&lt;/small&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Theoretisch lassen sich alle Plastidenformen in jeden beliebigen Plastid umwandeln. Ein typischer Plastid ist der '''Chloroplast'''. Chloroplasten sind aus vielen sog. '''Thylakoidstapeln''' aufgebaut, die zu sog. '''Grana''' formiert sind. Auf ihrer Oberfläche befinden sich '''ATPasen''', die während des Prozesses der '''Photosynthese''' benötigt werden. Oft finden sich in Chloroplasten auch weitere Einschlüsse wie z. B. Stärke oder Fetttröpfchen.

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&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Bei näherer Untersuchung von Zellen läßt sich feststellen, daß diese u. a. weitere kleine Einheiten enthalten, sog. '''Organellen'''. Dabei handelt es sich um '''vom Cytoplasma abgegrenzte Bereiche''' innerhalb einer Zelle mit besonderer Funktion, die nicht de novo (spontan) entstehen können, sondern über '''Endosymbiosen''' in die Zelle gekommen sind. I. e. S. werden nur '''Plastiden''' (z. B. '''Chloroplasten''') und '''Mitochondrien''' als Organellen bezeichnet. Neben Plastiden und Mitochondrien gibt es weitere '''durch Biomembranen abgegrnzte Bereiche''' innerhalb von Zellen mit besonderen Funktionen. Solche Strukturen, zu denen also auch Organellen gehören, werden als '''Kompartimente''' bezeichnet. Ein '''hoher Grad an Kompartimentierung ist besonders typisch für eukaryontische Zellen'''. Nach der sog. '''Kompartimentierungsregel''' (nach ''Schnepf'' 1964) trennen Biomembranen in der Zelle stets plasmatische Bereiche von einer wässrigen Phase. Daraus rückschließend muß also ein Kompartiment per definitionem mindestens durch 1 Biomembran von restlichen Zellstrukturen abgegrenzt sein&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Pflanzliche Zellen besitzen im Vergleich zu Tierischen '''Plastiden''', eine ('''Zentral-''')'''Vakuole''' mit '''Tonoplast''' sowie '''Zellwandbestandteile'''. Dabei nimmt die Vakuole mit Tonoplast&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Vakuole bildende Membran&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; starken Einfluß auf die '''osmotischen Verhältnisse''' innerhalb der Zelle. Sie enthält konzentrierte Stoff- und Salzlösungen (z. B. Calciumoxalat-Kristalle, etc.). Da die Vakuole oft nahezu das gesamte Zelllumen ausfüllt, ist der '''Cytoplasmaanteil im Vergleich zu tierischen Zellen oft stark reduziert'''. Um u. a. das Transportsystem Cytoplasma aufrecht zu erhalten, gibt es spezielle '''Plasmastränge''' und '''-ströme''' innerhalb der Pflanzenzelle. Den Zellabschluß der Pflanzenzelle bildet eine &lt;tex&gt;\small \pm&lt;/tex&gt; starke '''Zellwand, die der Plasmamembran aufgelagert ist'''. Der Zellwandbereich gliedert sich (von innerhalb der Zelle nach außen) in&lt;/p&gt;
*'''Plasmalemma''' (syn. '''Plasmamembran'''),
*'''Zellwand''',
:*'''Primärwand'''
:*'''Sekundärwand'''
:*'''Tertiärwand'''
*'''Mittellamelle''',
*'''Interzellularen''' und dahinter ggf.
*'''Zell-Zell-Verbindungen'''.

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die '''aus Phospholipiden aufgebaute Plasmamembran''' ist immens wichtig für den '''Transport zwischen Zellen'''. Um solche Verbindungen mit anderen Zellen überhaupt erst möglich zu machen muß an manchen Stellen die Zellwand, deren (extrazellulären) Zellwandstrukturen sich bei Teilung neu bilden, durchbrochen sein (sog. '''Tüpfel''').&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die Grundsubstanz der Zellwand ist '''Cellulose''', welche sich zu sog. '''Elementarfibrillen''' zusammenlagert. Viele solcher Strukturen bilden dann sog. '''Mikrofibrillen'''. Die '''Mikrofibrillen sind über Pektine miteinander verbunden''' und enthalten u. a. weitere Stoffeinlagerungen wie '''Proteine''' und '''Hemicellulosen''', die die Wände unterschiedlich stabil machen, enthalten können. Die einzelnen Zellwände besitzen an ihrer Oberfläche unterschiedliche Strukturen. Die sog. '''Haupttexturen sind bei Sekundärwänden Paralleltexturen''', die durch regelmäßige Anordnung der Mikrofibrillen zustande kommen und Sekundärwände sehr stabil machen. '''Streutexturen sind hingegen tpyisch für Primärwände''', die durch unregelmäßige Anordnungen der Basuteine zustandekommen und noch leicht dehnbar sind. Oft gibt es - je nach Form und Funktion von Zellen in Geweben - '''sekundäre Zellwandverdickungen''' (z. B. bei wasserleitenden Zellen).&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Zwischen den Pflanzenzellen kommt es häufig zu kleinen Zwischenräumen, sog. '''Interzellularen'''. Sie können oft auch groß werden und funktionelle Aufgaben erfüllen (z. B. als Freiräume im Durchlüftungsgewebe). Interzellularen können auf verschiedene Weisen entstehen:&lt;/p&gt;
*'''schizogen''':
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Interzellularen entstehen schizogen, indem sich junge Zellen ohne Zellzwischenräume zusammenlagern, sich mit zunehmendem Alter jedoch abkugeln und so nichtzelluläre Räume hinterlassen.&lt;/p&gt;
*'''lysigen''':
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Lysigene Zellzwischenräume entstehen durch die Auflösung von Zellwänden und ganzer Zellen.&lt;/p&gt;
*'''rhexigen''':
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Neben den bisher beschriebenen Möglichkeiten können Interzellularen auch rhexigen durch Auseinanderreißen ganzer Zellen und Zellreihen entstehen (z. B. bei starker mechanischer Beanspruchung).&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;In Geweben stehen viele Zellen miteinander in Kontakt, v. a. um Informationen auszutauschen. Dabei sind die beiden Zellwände zweier Protoplasten, also der Zellen ohne Zellwand, durch Cytoplasmastränge, sog. '''Plasmodesmen''', miteinander verbunden, die durch die Tüpfel ragen. Z. T. kann es so sogar zur Verbindung des Endoplasmatischen Reticulums über mehrere Zellen hinweg kommen. Sind Zellen besonders beansprucht oder stehen nicht genügend mit anderen, si umgebenden, Zellen in Kontakt, so kann es zur sekundären Bildung von Plasmodesmen kommen. Dabei lagert sich ein Teil des Endoplasmatischen Reticulums an die Zellwand an und löst diese durch enzymatischen Abbau auf.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Ein weiteres wichtiges Kennzeichen von Pflanzenzellen ist ihr Besitz von Plastiden. Alle Plastiden gehen auf einen '''Plastideninitialen''' zurück, dem sog. '''Proplastid''':&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild: Plastidenübergänge.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Beziehungen und Umwandlungsmöglichkeiten von Plastiden'''&lt;/small&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Theoretisch lassen sich alle Plastidenformen in jeden beliebigen Plastid umwandeln. Ein typischer Plastid ist der '''Chloroplast'''. Chloroplasten sind aus vielen sog. '''Thylakoidstapeln''' aufgebaut, die zu sog. '''Grana''' formiert sind. Auf ihrer Oberfläche befinden sich '''ATPasen''', die während des Prozesses der '''Photosynthese''' benötigt werden. Oft finden sich in Chloroplasten auch weitere Einschlüsse wie z. B. Stärke oder Fetttröpfchen.

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&lt;references \&gt;</text>
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  <title>Histologie der Kormophyten</title>
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    <text bytes="2391" xml:space="preserve">&lt;keywords content="Kormophyten, Zellen, Histologie, Differenzierungen, prosenchymatisch, Meristem" /&gt;&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Histologie ist die Lehre von den Geweben'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Definition: '''Verbund gleichartiger Zellen''' (gleichartig in Aussehen, Struktur, Funktion und Leistung)&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt;. I. d. R. mehrere solcher Gewebe bilden dann Organe, die als überzellulare Funktionseinheiten definiert werden können. Manchmal finden sich in scheinbar einheitlichen Geweben nach Gestalt und Leistung abweichende Zellen, die als '''Idioblasten''' (griech. "idios" = "eigen", griech. "blastos" = "Sproß", "Wuchs"). Die Grundorgane der Kormophyten sind '''Blatt''', '''Sproßachse''' und '''Wurzel'''.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die Grundlage für das Zustandekommen und die Bildung von Geweben sind '''Differenzierungen'''. Sie kommen v. a. durch '''meristematische Zellen''', die sich zu einer Vielzahl von Zelltypen differenzieren können. Beispielsweise besteht das '''Leitgewebe''' der Kormophyten aus '''Phloem''' und '''Xylem''', die wiederum aus unterschiedlich differenzierten Zellen mit unterschiedlicher Form und unterschiedlichen Funktionen aufgebaut sind. Hinsichtlich der Zellform und im Hinblick auf Differenzierungen lassen sich 3 Grundzelltypen unterscheiden:&lt;/p&gt;
*'''parenchymatische Zellen'''
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Sie sind &lt;tex&gt;\small \b \pm&lt;/tex&gt; '''gleichseitig''' (syn. '''isodiametrisch''') und üben keine speziellen Funktionen aus (sind sehr wandlungsfähig in der Übernahme von Funktionen).&lt;/p&gt;
*'''epidermale Zellen'''
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Epidermale Zellen bilden (i. d. R. den inneren bzw. äußeren) '''Abschluß von Geweben''' und sind daher '''flächig'''.&lt;/p&gt;
*'''prosenchymatische Zellen'''
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die '''langgestreckten''' prosenchymatischen Zellen dienen z. B. oft als '''Festigungs-''' oder '''Transportgewebe'''.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Weiterhin werden - auch als Unterscheidungskriterium - '''Bildungsgewebe''' (sog. '''Meristeme''') von '''Dauergeweben''' unterschieden. '''Meristeme sind dabei teilungsaktiv''' und können '''Somazellen'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;'''Körperzellen'''&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; ausbilden, während '''Dauergewebe aus 'meristematischen Zellen durch Differenzierungen''' hervorgehen und i. d. R. '''nicht mehr teilungsaktiv''' sind.&lt;/p&gt;

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  <title>Bildungsmeristeme</title>
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    <text bytes="1817" xml:space="preserve">&lt;keywords content="Meristeme, Bildungsmeristem, Gewebe, Dauergewebe, Präkambium&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Bildungsgewebe (syn. Meristeme) sind '''teilungsaktive Zellen'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;teilen sich inäqual in Stamm- und Dauerzelle&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; (im Gegensatz zu Dauergewebe bildenden Zellen), die andere '''Somazellen&lt;ref&gt;&lt;small&gt;allgemein bezeichnet das griech. Wort "soma" Körperzellen, die keine Keimzellen darstellen.&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; nach außen hin bilden'''. Der Kormus (insbes. die Sproßachse) stellt ein Gemenge aus Meristemen und Dauergeweben dar.  Meristemzellen sind i. d. R. '''klein''' und '''isodiametrisch'''. Entsprechend ihrer Aufgabe besitzen sie&lt;/p&gt;
*'''zarte Zellwände''', die arm an Cellulsoe sind,
*'''keine Interzellularen''',
*ein '''ribosomenreiches Cytoplasma''' (zur Produktion möglichst vieler Proteine in möglichst kurzer Zeit),
*einen '''großen''' und '''zentral liegenden Kern''' (der die Produktikon des Dauergewebes koordiniert),
*'''keine größeren Vakuolen''',
*'''keine Reservestoffspeicher''' und
*'''Plastiden nur in der Form der Proplastiden'''.

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die Einteilung meristematischer Gewebe erfolgt nach ihrer Herkunft. Grob können so '''primäre Meristeme''' ('''Ur-''', '''Restmeristeme''') von '''sekundären Meristemen''' ('''Folgemeristeme''') differenziert werden. Eine weitere Einteilung ist anhand der Lage im Kormus möglich: '''Apikalmeristem''' (am Sproßpol), '''Präkambium''' (umschließt seitlich den Sproß), '''Blattmeristeme''', '''Interkalare''' (in bestimmten Bereichen des Sprosses), '''Knospenmeristeme''', '''laterale Meristeme''' (in manchen Bereichen des Sprosses inner- und außerhalb des Präkambiums; v. a. '''Kambium''') sowie '''Meristemoide''' (sie liegen verstreut zwischen den Geweben).&lt;/p&gt;

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    <text bytes="1820" xml:space="preserve">&lt;keywords content="Meristeme, Bildungsmeristem, Gewebe, Dauergewebe, Präkambium /&gt;&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Bildungsgewebe (syn. Meristeme) sind '''teilungsaktive Zellen'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;teilen sich inäqual in Stamm- und Dauerzelle&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; (im Gegensatz zu Dauergewebe bildenden Zellen), die andere '''Somazellen&lt;ref&gt;&lt;small&gt;allgemein bezeichnet das griech. Wort "soma" Körperzellen, die keine Keimzellen darstellen.&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; nach außen hin bilden'''. Der Kormus (insbes. die Sproßachse) stellt ein Gemenge aus Meristemen und Dauergeweben dar.  Meristemzellen sind i. d. R. '''klein''' und '''isodiametrisch'''. Entsprechend ihrer Aufgabe besitzen sie&lt;/p&gt;
*'''zarte Zellwände''', die arm an Cellulsoe sind,
*'''keine Interzellularen''',
*ein '''ribosomenreiches Cytoplasma''' (zur Produktion möglichst vieler Proteine in möglichst kurzer Zeit),
*einen '''großen''' und '''zentral liegenden Kern''' (der die Produktikon des Dauergewebes koordiniert),
*'''keine größeren Vakuolen''',
*'''keine Reservestoffspeicher''' und
*'''Plastiden nur in der Form der Proplastiden'''.

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die Einteilung meristematischer Gewebe erfolgt nach ihrer Herkunft. Grob können so '''primäre Meristeme''' ('''Ur-''', '''Restmeristeme''') von '''sekundären Meristemen''' ('''Folgemeristeme''') differenziert werden. Eine weitere Einteilung ist anhand der Lage im Kormus möglich: '''Apikalmeristem''' (am Sproßpol), '''Präkambium''' (umschließt seitlich den Sproß), '''Blattmeristeme''', '''Interkalare''' (in bestimmten Bereichen des Sprosses), '''Knospenmeristeme''', '''laterale Meristeme''' (in manchen Bereichen des Sprosses inner- und außerhalb des Präkambiums; v. a. '''Kambium''') sowie '''Meristemoide''' (sie liegen verstreut zwischen den Geweben).&lt;/p&gt;

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    <text bytes="1821" xml:space="preserve">&lt;keywords content="Meristeme, Bildungsmeristem, Gewebe, Dauergewebe, Präkambium" /&gt;&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Bildungsgewebe (syn. Meristeme) sind '''teilungsaktive Zellen'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;teilen sich inäqual in Stamm- und Dauerzelle&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; (im Gegensatz zu Dauergewebe bildenden Zellen), die andere '''Somazellen&lt;ref&gt;&lt;small&gt;allgemein bezeichnet das griech. Wort "soma" Körperzellen, die keine Keimzellen darstellen.&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; nach außen hin bilden'''. Der Kormus (insbes. die Sproßachse) stellt ein Gemenge aus Meristemen und Dauergeweben dar.  Meristemzellen sind i. d. R. '''klein''' und '''isodiametrisch'''. Entsprechend ihrer Aufgabe besitzen sie&lt;/p&gt;
*'''zarte Zellwände''', die arm an Cellulsoe sind,
*'''keine Interzellularen''',
*ein '''ribosomenreiches Cytoplasma''' (zur Produktion möglichst vieler Proteine in möglichst kurzer Zeit),
*einen '''großen''' und '''zentral liegenden Kern''' (der die Produktikon des Dauergewebes koordiniert),
*'''keine größeren Vakuolen''',
*'''keine Reservestoffspeicher''' und
*'''Plastiden nur in der Form der Proplastiden'''.

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die Einteilung meristematischer Gewebe erfolgt nach ihrer Herkunft. Grob können so '''primäre Meristeme''' ('''Ur-''', '''Restmeristeme''') von '''sekundären Meristemen''' ('''Folgemeristeme''') differenziert werden. Eine weitere Einteilung ist anhand der Lage im Kormus möglich: '''Apikalmeristem''' (am Sproßpol), '''Präkambium''' (umschließt seitlich den Sproß), '''Blattmeristeme''', '''Interkalare''' (in bestimmten Bereichen des Sprosses), '''Knospenmeristeme''', '''laterale Meristeme''' (in manchen Bereichen des Sprosses inner- und außerhalb des Präkambiums; v. a. '''Kambium''') sowie '''Meristemoide''' (sie liegen verstreut zwischen den Geweben).&lt;/p&gt;

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  <title>Apikalmeristeme (Scheitelmeristeme)</title>
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    <text bytes="176" xml:space="preserve">&lt;keywords content="Apikalmeristem" /&gt;&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Apikalmeristeme''' sind an '''Sproß-''' und '''Wurzelspitze''' ('''nicht Blattenden''') lokalisiert.&lt;/p&gt;</text>
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  <title>Scheitelzellen</title>
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    <text bytes="601" xml:space="preserve">&lt;keywords content="Scheitelzelle, einschneidig, zweischneidig, dreischneidig, dichotome Teilung" /&gt;&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Scheitelzellen''' können&lt;/p&gt;
*'''einschneidig''' (z. B. bei div. Meeresalgen),
*'''zweischneidig''' (z. B. bei Moosen) oder
*'''dreischneidig''' (z. B. bei Schachtelhalmen)
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;sein. Die '''Schneidigkeit''' gibt dabei die Möglichkeit der dimensionalen Teilung an (einschneidige Scheitelzellen können sich nur in 1 Richtung, dreischneitige Scheitelzellen in 3 Richtungen wachsen/teilen), wobei jeweils '''dichotome Teilung''' vorliegt.&lt;/p&gt;</text>
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  <title>Initialkomplexe</title>
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    <text bytes="617" xml:space="preserve">&lt;keywords content="Initialkomplexe, periklin, antiklin, perikline Teilung, antikline Teilung" /&gt;&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die Zellen dieser '''mehrzelligen Bereiche''' sind '''komplexer aufgebaut als Scheitelzellen''' und '''führen perikline'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;abwechselnde Abgabe der neu gebildeten Zellen ach innen und außen&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; oder '''antikline Teilungen'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;abwechselnde Abgabe der neu gebildeten Zellen nach rechts und links&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; aus. '''Initialkomplexe''' sind '''bei höheren Pteridophyten''', '''Bärlappgewächsen''' und '''Gymnospermen''' zu finden.&lt;/p&gt;

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  <title>Differenziertes Apikalmeristem</title>
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    <text bytes="1675" xml:space="preserve">&lt;keywords content="differenziert, Apikalmeristem, Tunica, Corpus, Tunica-Corpus, Vegetationskegel, Streckung, Schmidt" /&gt;&lt;p style="text-align:justify;"&gt;''Schmidt'' entwickelte 1924 das sog. '''Tunica-Corpus-Konzept''', nach dem sich bereits relativ früh in der Entwicklung von Pflanzen vorhersagen läßt, welche Bereiche zu welchen Geweben/Organen werden. Danach soll aus den '''äußeren Meristemschichten''' (der sog. '''Tunica''') '''Epidermis''', '''primäre Rinde''' und '''Blattanlagen''' entwickelt und aus '''tieferen Meristemschichten''' soll der '''Corpus''' ('''Zentralzylinder''') mit '''Markhöhle''', '''Markparenchym''' und '''Leitgeweben''' entstehen. Diese Theorie wurde so weit verifiziert, daß es möglich sein sollte anhand einzelner Zellbereiche deren spätere Funktion vorherzusagen. Nach und nach wurde dies jedoch falsifiziert. Die Tunica-Corpus-Theorie hat dennoch geringe Gültigkeit, da sich aus größeren Bereichen des jungen Sprosses tatsächlich die spätere Genese vorhersagen äßt. Heut werden v. a. folgende wichtige Zonen des Vegetationskegels unterschieden:&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Zonierung des Vegetationskegels.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Zonierung des Vegetationskegels'''&lt;/small&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;In der '''Differenzierungszone''' werden '''Blattanlagen''' gebildet und in der sog. '''histogenetischen Zone''' ('''Streckungszone''') liegt der '''Übergang von meristematischen Zellen zu Dauergeweben und -zellen''' (die Streckung in dieser Zone geht hauptsächlich auf eine '''verstärkte Vakuolenbildung''' zurück, die durch '''Turgorbildung''', Wasseraufnahme, eine '''Vergrößerung der Zelle''' bewirken.)&lt;/p&gt;</text>
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  <title>Wurzelscheitelmeristeme</title>
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    <text bytes="531" xml:space="preserve">&lt;keywords content="apikal, Wurzelscheitel, Meristem, Wurzelhaube, Kalyptra, Angiospermen, Gymnospermen" /&gt;&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Das ('''apikale''') '''Wurzelmeristem''' ist die sog. '''Kalyptra''' ('''Wurzelhaube'''). Sie ist bei den unterschiedlichen Taxa verschieden gestaltet: bei '''Pteridophyten''' besteht sie aus einer '''vierschneidigen Scheitenzelle''', bei '''Angiospermen''' aus '''2 Initialzellgruppen''' (mit einem ruhenden Zentrum) und bei '''Gymnospermen''' ist die Kalyptra '''geschichtet aufgebaut'''.&lt;/p&gt;</text>
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    <text bytes="444" xml:space="preserve">&lt;keywords content="Restmeristem, interkalar, Wachstumszone, Meristem, Perikambium, Monokotyledone, Dikotyledone" /&gt;&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Restmeristeme''' sind '''von Dauergeweben komplett umgeben'''. Zu ihnen gehören z. B. die '''interkalaren Wachstumszonen''' oder '''Meristeme der Blattbasis''' bei Monokotyledonen und '''faszikuläre Kambien''' (bei Wurzeln) sowie das '''Perikambium''' (syn. '''Perizykel''') bei Dikotyledonen.</text>
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    <text bytes="393" xml:space="preserve">&lt;keywords content="Meristemoid, Zellgruppe, Idioblast, Spalttöffnung" /&gt;&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Meristemoide''' sind '''Einzelzellen oder kleine Zellgruppen''', die letztlich nicht dauerhaft vorhanden sind und in Dauergewebe umgewandelt werden. Zu ihnen gehören viele '''Idioblasten''' (Zellen in '''Spaltöffnungapparaten''', '''mehrzelligen Haaren''' und '''Blattanlagen''').&lt;/p&gt;</text>
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    <text bytes="239" xml:space="preserve">&lt;keywords content="Lateralmeristem, Dickenwachstum, sekundär, Kambium" /&gt;&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Lateralmeristeme''' dienen v. a. dem '''Dickenwachstum'''. Dementsprechend gehören v. a. '''Kambien der Sproßachse''' hierzu.&lt;/p&gt;</text>
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    <text bytes="359" xml:space="preserve">&lt;keywords content="Zellteilung, Wachstum" /&gt;&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Dauergewebe''' sind '''nicht mehr in der Lage Zellteilungen zu vollführen''', da es sich um '''ausidfferenzierte Zellen''' handelt. '''Wachstum von Dauergeweben ist somit ausgeschlossen''' bzw. im Umkehrschluß ist '''Wachstum nur bei Vorhandensein von Meristemen möglich'''.&lt;/p&gt;</text>
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  <title>Parenchym (Grundgewebe, "Füllgewebe")</title>
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    <text bytes="513" xml:space="preserve">&lt;keywords content="parenchymatisch, isodiametrisch, Interzellulare" /&gt;&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die Zellen '''parenchymatischer Gewebe''' sind im Vergleich zu anderen Dauergewebszellen die '''am wenigsten Spezialisierten'''. Die meist '''isodiametrischen Zellen''' besitzen '''relativ dünne Zellwände'''. Bei der Zusammenlagerung vieler solcher Zellen zum '''Parenchym''' kommt es oftmals zur Bildung von '''Interzellularen'''. Die Aufgaben und Funktionen der parenchymatischen Gewebe sind sehr divers.&lt;/p&gt;</text>
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  <title>Assimilationsparenchym (Chlorenchym)</title>
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    <text bytes="658" xml:space="preserve">&lt;keywords content="Photosynthese, Schwammparenchym, Palisadenparenchym" /&gt;&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die Hauptaufgabe der Zellen des '''Assimilationsparenchyms''' ist '''Photosyntheseaktivität'''. Hierzu zählt v. a. das in Blättern auftauchende '''Schwammparenchym''' sowie das '''Palisadenparenchym'''. Während Ersteres stark von '''Interzellularen''' zerklüftet (zellen des Schwammparenchyms besitzen dnnoch Chloroplasten und sind somit zur Photosynthese befähigt) ist und den '''Gasaustausch''' bewerkstelligt, bildet das Palisadenparenchym '''Reihen &lt;tex&gt;\small \b \pm&lt;/tex&gt; einheitlicher Zellen''', die in großer Zahl Photosynthese betreiben.</text>
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  <title>Speicherparenchym</title>
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    <text bytes="645" xml:space="preserve">&lt;keywords content="Speicherung, Stoffspeicherung, Stoffe, Plastid, Vakuole, Stärke, Polysaccharid, Polypeptid" /&gt;&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die Zellen des '''Speicherparenchyms''' besitzen eine '''Vielzahl von Plastiden und Vakuolen''', die div. Stoffe speichern können. Besonders wichtig in diesem Zusammenhang sind die '''Speicherung organischer Reservestoffe''' wie z. B. '''Polysaccharide''', '''Stärke''', '''Polypeptide''', '''Proteinkristalle''' und '''Lipide''' (in Rüben, Knollen, Zwiebeln, Samen, etc.) sowie die '''Speicherung von Wasser''' (man spricht dann von einem '''Hydrenchym''' oder '''Wasserspeicherparenchym''').&lt;/p&gt;</text>
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  <title>Leitparenchym</title>
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    <text bytes="286" xml:space="preserve">&lt;keywords content="Schwammparenchym, Schwammgewebe, Aerenchym, Markstrahl, Parenchym" /&gt;&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Zu den '''Leitparenchymen''' zählen '''Schwammgewebe''' (z. B. für feuchtigkeitsgesättigte Luft), '''Aerenchym''' (für Gase) sowie '''Markstrahlenparenchym'''.&lt;/p&gt;</text>
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  <title>Aerenchym (Durchlüftungsgewebe)</title>
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    <text bytes="300" xml:space="preserve">&lt;keywords content="photosynthetisch, Photosynthese" /&gt;&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Ein Spezialfall des '''Leitparenchyms''' stellt das '''Aerenchym''' dar. Es liegt z. B. in photosynthetisch aktiven Organen vor und sorgt für CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Zufuhr bzw. O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;- und H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O-Abfuhr.&lt;/p&gt;</text>
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  <title>Abschlußgewebe</title>
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    <text bytes="493" xml:space="preserve">&lt;keywords content="primär, sekundär, tertiär, Epidermis, Rhizodermis, Endodermis, Periderm, Borke, Kork" /&gt;&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Je nach Zeitpunkt der Genese werden 3 Typen von '''Abschlußgeweben''' unterschieden:&lt;/p&gt;
*'''primäres Abschlußgewebe'''
:*'''Epidermis''' (in Sproß und Blatt)
:*'''Rhizodermis''' (in der Wurzel)
:*'''Endodermis''' (v. a. in der Wurzel)
*'''sekundäres Abschlußgewebe'''
:*'''Periderm'''
:*'''Borke'''
*'''tertiäres Abschlußgewebe'''
:*'''Kork'''</text>
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  <title>Epidermis</title>
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    <text bytes="1186" xml:space="preserve">&lt;keywords content="Cutin, Wachs, Zellwand, Nucleus, Epidermis, epicuticulär" /&gt;&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Zellen der '''Epidermis''' - sie besitzen '''verdickte Zellwände''' (Funktion als '''äußerste Schutzschicht vor mechanischen Verletzungen''') - sind '''dicht aneinander angelagert''', schließen so lückenlos, daß '''keine Interzellularen''' entstehen. Der '''Gasaustausch''' der von einer Epidermis umgebenen Schicht erfolgt mit Hilfe von '''Spaltöffnungen'''. Außer den '''Schließzellen''' der Spaltöffnungen '''besitzen keine Zellen Chloroplasten''' und sind generell '''sehr plastidenarm'''. Um die unter der Cuticula liegenden Gewebe noch besser zu schützen ist diese oft zu '''Cuticularfältelungen''' aufgefalten oder es sind andere Stoffe auf die Cuticula aufgelagert (v. a. '''epicuticuläre Wachse'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Solche epicuticulären Wachse sind '''hydrophobe''' Mischungen aus '''Fettsäureestern'''.&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt;). Der typische Bau der Cuticula ist in nachfolgender Abbildung dargestellt:&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Aufbau der Cuticula.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau der Cuticula am Beispiel einer sukkulenten Pflanze'''&lt;/small&gt;

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&lt;references \&gt;</text>
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  <title>Stomata (Spaltöffnungen)</title>
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    <text bytes="4109" xml:space="preserve">&lt;keywords content="Stoma, Blatt, Blätter, Epidermis, Zentralspalt, Amaryllideen, Spaltöffnungsapparat, substomatärer Raum, Vorhof, Schließzelle, Mnium, Helleborus, Gramineen" /&gt;&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Da - wie bereits beschrieben - die Epidermis aus nahe aneinander liegenden Zellen besteht und keine Interzellularen besitzt, durch das das zur Photosynthese benötigte Kohlenstoffdioxid zu den photosynthetisch aktiven Zellen gelangen könnte, kommt es zur Bildung von '''Stomata''' ('''Spaltöffnungen'''):&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Stomata-Aufbau.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau eines Spaltöffnungsapparats'''&lt;/small&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Wie aus der Abbildung zu entnehmen ist, bestehen Spaltöffnungen aus '''Schließzellen''', die in die Epidermis eingebettet sind, Chloroplasten besitzen und durch Erhöhung des Turgors einen sog. '''Zentralspalt''' bilden. Hinter dem Zentralspalt liegt im Gewebe der '''substomatäre Hohlraum'''. Er entspricht einem Hohlraum, der durch das dhinterliegende Gewebe (oft '''Schwammparenchym''') durch Aussparung gebildet wird. So entsteht ein Raum, in dem sich bis zum nächsten Öffnen des Zentralspalts CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; bzw. später O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; und Wasser sammeln kann.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Spaltöffnungen finden sich '''an Laub-''' und '''Nadelblättern''', der '''Sproßachse''' sowie oft auch an '''Blütenblättern'''. Stomata kommen jedoch '''niemals an Wurzeln''' vor. Die Häufigkeit, mit der Spaltöffnungen auftreten, sind von Art zu Art recht variabel, jedoch finden sich i. d. R. 100 - 800 Spaltöffnungen por mm&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt;. Entsprechend des Vorkommens von Stomata auf Blättern lassen sich diese in&lt;/p&gt;
*'''hypostomatische Blätter''' (Stomata an Blattunterseite),
*'''epistomatische Blätter''' (Stomata an Blattoberseite) (diese Art von Blättern ist beispielsweise bei '''Schwimmblättern''' verwirklicht) und
*'''amphistomatische Blätter''' (Stomata sowohl auf Ober- als auch auf Unterseite des Blatts)
einteilen.

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Da bei durchschnittlichen Blättern ca. 1 - 2 % der Oberfläche Spaltöffnungen sind, kommt es aufgrund physikalischer Vorgänge zu einem steten '''Wasserdampfaustritt'''. Grund dafür ist der Unterchied des Dampfdrucks des H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O im Blatt und in der Umwelt (50 - 70 % Unterschied). Um zusätzlichen '''Wasserverlust''' zu vermeiden finden sich neben den teilweise '''geschlossenen Spaltöffnungen''' und '''Wachsauflagerungen auf der Cuticula''' weitere Schutzfunktionen, z. B. gegen erhöhte Verdungstungsraten beim Vorbeistreichen von Wind an Stomata. So finden sich z. B. und v. a. bei '''xeromorphoen Pflanzen eingesenkte Spaltöffnungen''' oder '''Härchen vor dem Zentralspalt''', etc.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Spaltöffnungen werden allgemein immer dann gebildet, wenn es einen '''starken Stoffgradienten''' (z. B. von CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;) '''zwischen innen und außen''' gibt. Ist dies der Flal, so bilden '''meristemoide Zellen''' ('''Idioblasten'''), die in regelmäßigen Abständen in der Epidermis verteilt sind, '''durch inäquale Teilung Schließzellenmutterzellen'''. Diese entwickelt sich weiter und bilden schließlich den gesamten Spaltöffnungsapparat aus.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;In Bezug auf die Anatomie der Stomata lassen sich grundsätzlich 4 Spaltöffnungstypen unterschieden:&lt;/p&gt;
*'''Mnium-Typ'''
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Hier ist die '''Bauchwand dünn und stark durchgebogen'''. '''Bewegungen''' erfolgen somit '''senkrecht zur Epidermisoberfläche'''.&lt;/p&gt;
*'''Amaryllideen-Typ'''
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Beim Amaryllideen-Typ ist die '''Bauchwand verdickt''' und dafür die '''Rückenwand dünn und dehnbar''', so daß '''Bewegungen parallel zur Epidermisoberfläche''' ausgeführt werden.&lt;/p&gt;
*'''Helleborus-Typ'''
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Bei diesem Typ findet sich ein '''ähnliches Verdickungsmuster wie beim Amaryllideen-Typ''', jedoch ist diese '''asymmetrisch'''. '''Bewegungen''' erfolgen daher '''senkrecht und parallel zur Epidermisoberfläche'''.
*'''Gramineen-Typ'''</text>
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    <text bytes="4117" xml:space="preserve">&lt;keywords content="Stoma, Blatt, Blätter, Turgor, Epidermis, Zentralspalt, Amaryllideen, Spaltöffnungsapparat, substomatärer Raum, Vorhof, Schließzelle, Mnium, Helleborus, Gramineen" /&gt;&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Da - wie bereits beschrieben - die Epidermis aus nahe aneinander liegenden Zellen besteht und keine Interzellularen besitzt, durch das das zur Photosynthese benötigte Kohlenstoffdioxid zu den photosynthetisch aktiven Zellen gelangen könnte, kommt es zur Bildung von '''Stomata''' ('''Spaltöffnungen'''):&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Stomata-Aufbau.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau eines Spaltöffnungsapparats'''&lt;/small&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Wie aus der Abbildung zu entnehmen ist, bestehen Spaltöffnungen aus '''Schließzellen''', die in die Epidermis eingebettet sind, Chloroplasten besitzen und durch Erhöhung des Turgors einen sog. '''Zentralspalt''' bilden. Hinter dem Zentralspalt liegt im Gewebe der '''substomatäre Hohlraum'''. Er entspricht einem Hohlraum, der durch das dhinterliegende Gewebe (oft '''Schwammparenchym''') durch Aussparung gebildet wird. So entsteht ein Raum, in dem sich bis zum nächsten Öffnen des Zentralspalts CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; bzw. später O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; und Wasser sammeln kann.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Spaltöffnungen finden sich '''an Laub-''' und '''Nadelblättern''', der '''Sproßachse''' sowie oft auch an '''Blütenblättern'''. Stomata kommen jedoch '''niemals an Wurzeln''' vor. Die Häufigkeit, mit der Spaltöffnungen auftreten, sind von Art zu Art recht variabel, jedoch finden sich i. d. R. 100 - 800 Spaltöffnungen por mm&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt;. Entsprechend des Vorkommens von Stomata auf Blättern lassen sich diese in&lt;/p&gt;
*'''hypostomatische Blätter''' (Stomata an Blattunterseite),
*'''epistomatische Blätter''' (Stomata an Blattoberseite) (diese Art von Blättern ist beispielsweise bei '''Schwimmblättern''' verwirklicht) und
*'''amphistomatische Blätter''' (Stomata sowohl auf Ober- als auch auf Unterseite des Blatts)
einteilen.

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Da bei durchschnittlichen Blättern ca. 1 - 2 % der Oberfläche Spaltöffnungen sind, kommt es aufgrund physikalischer Vorgänge zu einem steten '''Wasserdampfaustritt'''. Grund dafür ist der Unterchied des Dampfdrucks des H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O im Blatt und in der Umwelt (50 - 70 % Unterschied). Um zusätzlichen '''Wasserverlust''' zu vermeiden finden sich neben den teilweise '''geschlossenen Spaltöffnungen''' und '''Wachsauflagerungen auf der Cuticula''' weitere Schutzfunktionen, z. B. gegen erhöhte Verdungstungsraten beim Vorbeistreichen von Wind an Stomata. So finden sich z. B. und v. a. bei '''xeromorphoen Pflanzen eingesenkte Spaltöffnungen''' oder '''Härchen vor dem Zentralspalt''', etc.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Spaltöffnungen werden allgemein immer dann gebildet, wenn es einen '''starken Stoffgradienten''' (z. B. von CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;) '''zwischen innen und außen''' gibt. Ist dies der Flal, so bilden '''meristemoide Zellen''' ('''Idioblasten'''), die in regelmäßigen Abständen in der Epidermis verteilt sind, '''durch inäquale Teilung Schließzellenmutterzellen'''. Diese entwickelt sich weiter und bilden schließlich den gesamten Spaltöffnungsapparat aus.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;In Bezug auf die Anatomie der Stomata lassen sich grundsätzlich 4 Spaltöffnungstypen unterschieden:&lt;/p&gt;
*'''Mnium-Typ'''
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Hier ist die '''Bauchwand dünn und stark durchgebogen'''. '''Bewegungen''' erfolgen somit '''senkrecht zur Epidermisoberfläche'''.&lt;/p&gt;
*'''Amaryllideen-Typ'''
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Beim Amaryllideen-Typ ist die '''Bauchwand verdickt''' und dafür die '''Rückenwand dünn und dehnbar''', so daß '''Bewegungen parallel zur Epidermisoberfläche''' ausgeführt werden.&lt;/p&gt;
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  <title>Bildungen subepidermaler Bereiche</title>
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    <text bytes="2404" xml:space="preserve">&lt;keywords content="subepidermal, Bildung, Emergenz, Haar, Trichome, Fruchthaare, Samenhaare" /&gt;&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die '''Epidermis''' kann u. U. einige Sonderstrukturen ausbilden. Die wichtigsten sind:&lt;/p&gt;
*'''Trichome''':
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Trichome stellen '''ein-''' oder '''mehrzellige Pflanzenhaare''' dar, die aus einer einzigen '''Epidermiszelle hervorgehen'''. Dabei wird ein '''Meristemoid der Epidermis''' zur '''Initialzelle''' und bildet das Pflanzenhaar. Damit sind die '''Haarzellen definitionsgemäß Idioblasten'''. Trichome übernehmen vielfältige Funktionen wie z. B. '''Schutzfunktion''' oder '''Anlockung von Insekten'''. Weitere Beispiele sind&lt;/p&gt;
:*'''Wurzelhaare''' (gebildet aus Rhizodermiszellen zum Zwecke der '''Oberflächenvergrößerung'''),
:*'''Frucht-''' und '''Samenhaare''' (z. B. bei ''Brombeere'', ''Baumwolle'', etc.),
:*'''hygroskopische Haare''' (z. B. bei ''Silberwurz'' zur Wasserspeicherung),
:*'''Sternhaare''' (z. B. bei ''Virola surinamensis''),
:*'''Drüsententakeln''' (z. B. beim ''Sonnentau''),
:*'''Kletthaare''' (z. B. bei ''Bohnen''blättern oder Samenschale der ''Hundszunge''),
:*'''Sülferhaare''' (z. B. bei ''Sanddorn''),
:*'''Haarkrönchen''' (z. B. auf Schwimmblättern des ''Wasserfarns''),
:*'''Schildhaare''' (z. B. bei epiphytischen Bromeliaceen&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Ananasgewächse&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt;) und
:*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Brennhaare''' (z. B. bei ''Urtica urens'' - der ''Brennnessel'' -, in die Kieselsäure eingelagert sind und durch Bruch der Sollbruchstelle aus Kanälen Histamin und Acetylcholin freigesetzt werden).&lt;/p&gt;
*'''Emergenz''':
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Im Gegensatz zu Trichomen, die aus '''epidermalen Zellen''' hervorgehen, sind bei der Bildung von Emergenzen auch '''subepidermale'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Gewebe unterhalb der Epidermis&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; '''Gewebe''' beteiligt. Emergenzen sind i. d. R. vielzellig und übertreffen oft Trichome in größe. In Struktur und Funktion entsprechen jedoch i. d. R. Emergenzen den Trichomen. Beispiele für Emergenzen sind der '''Brennhaarsockel''' (z. B. von ''Urtica urens''), das '''Fruchtfleisch''' der Citrusfrüchte und '''Stacheln'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Im Gegensatz zu Dornen, die umgewandelte Blätter oder Seitenzweige darstellen (z. B. bei Kakteen), sind Stacheln Emergenzen.&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; der ''Rosen'' und ''Brombeeren''.&lt;/p&gt;

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&lt;references \&gt;</text>
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  <title>Periderm und Borke</title>
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    <text bytes="2387" xml:space="preserve">&lt;keywords content="Kork, Verkorkung, Phellogen, Phelloderm, Lenticelle, Korkpore, Phellem" /&gt;&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Das '''Periderm''' ist ein '''sekundäres Abschlußgewebe''', welches der Epidermis nachfolgt. Es besteht zunächst aus dem sog. '''Phellogen''' ('''Korkkambium'''), welches - da es sich um '''teilungsfähiges Gewebe''' handelt - später '''Phellem''' ('''Korkgewebe''') '''nach außen hin''' und manchmal (fakultativ) Phelloderm nach innen hin bildet.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Periderm ist besonders im Zuge des '''sekundären Dickenwachstums''' und der '''Holzbildung''' wichtig. Dabei werden zunächst einige '''Rindenzellen reembryonalisiert''', d. h. diese sind wieder teilungsfähig. Sie stellen das Phellogen dar und führen durch Phelloderm- (nach innen) und Korkbildung (nach außen) zu '''lateralem Wachstum'''. Dabei sorgen die Zellen des Phellems durch '''Verkorkung''' zu mechanischer Stabilität des Sprosses. Im Zuge der Verkorkung kommt es zunächst zur '''Akkrustierung''' ('''Auflagerung''') '''einer wasserundurchlässigen Suberinschicht mit Wachsen'''. Suberin ist ähnlich aufgebaut wie Cutin, besteht also aus '''wenig gesättigten  und ungesättigten Mono-''' und '''Dicarbonsäuren''' sowie einer Vielzahl an '''Hydroxy-''', '''Epoxy-''' und '''Oxosäuren'''. Weiterhin sind in die Korkzellen '''Gerbstoffe''' eingelagert, die einen '''Schutz gegen Parasiten''' bieten. Da Kork einen besseren Transpirationsschutz als die Cuticula bildet, somit aber auch mit zunehmender Verkorkung Gasaustausch unmöglich macht, werden bei '''totaler Verkorkung''', die den '''Tod der Phellemzellen''' bedeutet (die Mittellamellen zwischen den Zellen werden durch Mazeration aufgelöst), sog. '''Lenticellen''' ('''Korkporen''') gebildet.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Neben Cuticula als primärem und Kork als sekundärem Abschlußgewebe stellt '''Borke''' ein sog. '''tertiäres Abschlußgewebe''' dar, welches zeitlich '''nach Abnutzung des Periderms''' nachfolgt. Bei manchen Bäumen reicht das laterale Wachstum nicht aus und es kommt '''aufgrund der durch Wachstum entstehenden Spannungen im Gewebe zu Rissen des Phellogens''', die u. a. durch '''Einziehen eines mehrschichtigen Periderms''' ('''Innenperiderm''') Borke bilden. Anhand der Struktur lassen sich '''Ring-''', '''Streifen-''' und '''Schuppenborke''' differenzieren.&lt;/p&gt;</text>
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  <title>Cutisgewebe</title>
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    <text bytes="672" xml:space="preserve">&lt;keywords content="Cutis, Epidermis, Exodermis, Hypodermis'''&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Unter den bislang beschriebenen Abschlußgeweben liegt i. d. R. ein sog. '''Cutisgewebe''', welches als eine Art Haut verstanden werden kann. Es besteht aus '''schwach suberinisierten''', '''lebenden Zellen''', die zwar '''hydrophobe Stoff eingelagert haben''', '''jedoch nicht genug um einen kompletten Abschluß von Wasser''' zu schaffen. Wichtige Cutisgewebe sind&lt;/p&gt;
*'''Epidermis''',
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Hypodermis''' (bei Sproß, Blatt und Wurzel) (dieses interzellularenlose Gewebe liegt direkt unter der Epidermis) und&lt;/p&gt;
*'''Exodermis''' (bei der Wurzel).</text>
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    <text bytes="676" xml:space="preserve">&lt;keywords content="Cutis, Epidermis, Exodermis, Hypodermis" /&gt;'''&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Unter den bislang beschriebenen Abschlußgeweben liegt i. d. R. ein sog. '''Cutisgewebe''', welches als eine Art Haut verstanden werden kann. Es besteht aus '''schwach suberinisierten''', '''lebenden Zellen''', die zwar '''hydrophobe Stoff eingelagert haben''', '''jedoch nicht genug um einen kompletten Abschluß von Wasser''' zu schaffen. Wichtige Cutisgewebe sind&lt;/p&gt;
*'''Epidermis''',
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Hypodermis''' (bei Sproß, Blatt und Wurzel) (dieses interzellularenlose Gewebe liegt direkt unter der Epidermis) und&lt;/p&gt;
*'''Exodermis''' (bei der Wurzel).</text>
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  <title>Endodermis</title>
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    <text bytes="2278" xml:space="preserve">&lt;keywords content="primär, sekundär, tertiär, Caspary, Casparystreifen, Durchlaßzelle, Suberin, Plasmodesmen, Plasmodesmos" /&gt;&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die '''Endodermis''' ist als '''inneres Abschlußgewebe''' zu verstehen. Sie stellt einen Abschluß von Körperbereichen bzw. Abgrenzung zu anderen Geweben (z. B. zwischen Rinde und Zentralzylinder) dar. Somit erfüllt sie eine Art '''physiologische Isolierung''' mehrerer Körperbereiche voneinander.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Innerhalb von '''Pflanzenwurzeln ist stets eine ('''Wurzel-''')'''Endodermis''' vorhanden. Sie ist '''frei von Plasmodesmen''' und besitzt sog.''' ''Caspary''-Streifen''' in den '''radialen Zellwänden'''. Diese mit '''Lignin''' und '''Endodermin inkrustierten Bereiche sind undurchlässig''' ('''impermeabel''') '''für Wasser''' und darin gelöste Salze, so daß diese nicht weiter in Interzellularen fließen können, sondern durch bestimmte '''Durchlasszellen in der Endodermis''' treten müssen, die die Nährstoffe '''kontrolliert weiterleiten''' können. Dies hat zur Folge, daß dort, wo ''Caspary''-Streifen vorliegen der Transport von '''apoplastisch'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Transport durch zusammenhängende Interzellularen abgestorbener Zellen&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; auf '''symplastisch'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Transport durch Protoplasten von Durchlasszellen, die über Plasmodesmen miteinander in Verbindung stehen&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; umgeschalten wird.&lt;/p&gt;

Gemäß dem Aufbau ihrer Zellen werden folgende Endodermis-Typen unterschieden:
*'''primäre Endodermis'''
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die Zellen bestehen aus '''"normalen" Zellen''' mit ''Caspary''-Streifen.&lt;/p&gt;
*'''sekundäre Endodermis'''
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die sekundäre Endodermis besteht aus Zellen mit '''"normaler" Zellwand''', in die eine '''Suberinschicht''' eingelagert ist und die ''Caspary''-Streifen besitzen. Daneben liegen '''Durchlasszellen''' (für Wasser- und Nährstofftransport) '''auf den Xylempolen''' vor.&lt;/p&gt;
*'''tertiäre Endodermis'''
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Im Gegensatz zu den Zellen der sekundären Endodermis besitzen die der tertiären Endodermis neben einer Suberinschicht und ''Caspary''-Streifen eine '''stark durch Cellulose verdickte Zellwand'''.&lt;/p&gt;

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&lt;references \&gt;</text>
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  <title>Absorptionsgewebe</title>
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    <text bytes="182" xml:space="preserve">&lt;keywords content="Förderung, Aufnahme, Stoff" /&gt;&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die Hauptfunktion der '''Absorptionsgewebe''' ist eine '''Förderung der Aufnahme div. Stoffe'''.&lt;/p&gt;</text>
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  <title>Rhizodermis</title>
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    <text bytes="564" xml:space="preserve">&lt;keywords content="Wurzel, Wurzelhaar, Trichoblast, Atrichoblast, Aufnahme" /&gt;&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die '''Rhizodermis''' ist ein Gewebe der Wurzel, das aus zarten Zellen ('''ohne Cutinisierung''') besteht. Die Aufgaben der Rhizodermis sind neben der '''Aufnahme von Wasser''' auch die '''Ausbildung von Wurzelhaaren''' (auch diese dienen der Mineralsalz- und Wasseraufnahme). In Bezug auf die Ausbildung von Wurzelhaaren lassen sich '''Trichoblasten''' (bilden Wurzelhaare aus) von '''Atrichoblasten''' unterscheiden (diese bilden keine Wurzelhaare).&lt;/p&gt;</text>
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  <title>Hydropoten</title>
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    <text bytes="275" xml:space="preserve">&lt;keywords content="Wassertrinker, Epidermis, Differenzierung" /&gt;&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Hydropoten''' ("'''Wassertrinker'''") sind '''drüsenartige Epidermisdifferenzierungen''' v. a. an Blättern von Wasserpflanzen, die u. a. der  '''Ionenabsorption''' dienen.&lt;/p&gt;</text>
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  <title>Absorptionshaare</title>
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    <text bytes="298" xml:space="preserve">&lt;keywords content="Saugschuppen, Wasser, Aufnahme, aufnehmen" /&gt;&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Absorptionshaare''' ("'''Saugschuppen'''") kommen v. a. bei epiphytischen Bromeliaceen vor und sind in der Lage Wasser bei Niederschlägen bzw. bei hoher Luftfeuchtigkeit aus der Luft aufzunehmen.&lt;/p&gt;</text>
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  <title>Velamen radicum</title>
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    <text bytes="598" xml:space="preserve">&lt;keywords content="Wurzel, Aronstabgewächse, Orchideen, Wasserspeicherung, Schwammprinzip" /&gt;&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Das '''Velamen radicum''' ist ein Gebilde aus toten Zellen der ('''Luft-''')'''Wurzeln''' von Araceen&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Aronstabgewächse&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; und Orchideen des tropischen Regenwalds, das der '''Wasserspeicherung''' dient und nach dem '''Schwammprinzip''' funktioniert. Die Zellen des Gebildes besitzen einerseits '''Wandaussteifungen''', andererseits aber auch '''Wandöffnungen''', durch die Wasser bzw. Nährstoffe aufgenommen werden können.&lt;/p&gt;

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  <title>Haustorien</title>
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    <text bytes="456" xml:space="preserve">&lt;keywords content="Saugorgane, Wirt, Wirtspflanze" /&gt;&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Haustorien''' sind '''Saugorgane''', die v. a. dem '''Anschluß parasitischer Sproßpflanzen an Leitbahnen der Wirtspflanze''' dienen (z. B. bei ''Mais'' - ''Viscum album''). Diese können '''wurzelbürtig''' (z. B. bei ''Misteln'' - ''Viscum album'') oder '''sproßbürtig''' (z. B. ''Cuscuta''-Arten - z. B. ''Teufelszwirn'', ''Flachsseide'', ''Kleeseide'') sein.&lt;/p&gt;</text>
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  <title>Absonderungsgewebe und Ausscheidungsgewebe</title>
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    <text bytes="205" xml:space="preserve">&lt;keywords content="Ausscheidung, Exkretion" /&gt;&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die Funktion dieser Gewebe ist - wie bereits der Name impliziert - eine '''Ausscheidung''' bzw. '''Exkretion div. Stoffe'''.&lt;/p&gt;</text>
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  <title>Hydrathoden</title>
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    <text bytes="283" xml:space="preserve">&lt;keywords content="Wasserspalten, Ausscheidung, Wasser, Guttation" /&gt;&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Bei '''Hydrathoden''' ("'''Wasserspalten'''") handelt es sich um Drüsen, die für die '''Ausscheidung überflüssigen Wassers''' aus dem Kormus zuständig sind ('''Guttation''').&lt;/p&gt;</text>
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  <title>Drüsenzellen, Drüsenhaare und Drüsengewebe</title>
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    <text bytes="981" xml:space="preserve">&lt;keywords content="Drüsen, Drüsenzellen, Exkrete, Sekrete" /&gt;&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Allgemein sind '''Drüsen''' Strukturen, die bestimmte '''Stoffe absondern'''. Dabei können '''Exkrete'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Stoffe, die von der Pflanze ausgeschieden werden, da sie für diese keine Verwendung mehr haben&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; von '''Sekreten''' &lt;ref&gt;&lt;small&gt;Stoffe, die ebenfalls von der Pflanze ausgeschieden werden, jedoch noch eine Bedeutung für die Beziehung der Pflanze mit ihrer Umwelt hat, z. B. Lockstoffe&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt;. Weitere Funktionen sind neben '''Anlockung''' '''Schutz''', '''Fang''', '''Exkretion''' (z. B. von Salzen) sowie der '''Weitertransport körpereigener Stoffe'''. Entsprechend ihrer Aufgaben besitzen Drüsenzellen oft einen '''großen Zellkern''' sowie '''viele Vakuolen''', die die auszuscheidenden Stoffe beinhalten. '''Drüsen sind also per definitionem Zellen''', '''die mehr Stoffe nach außen hin abscheiden als andere Zellen'''.

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  <title>Nektarien</title>
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    <text bytes="385" xml:space="preserve">&lt;keywords content="zuckerhaltige, Drüsenzellen" /&gt;&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Nektarien''' sind eigentlich '''Drüsenzellen''', die '''zuckerhaltige Substanzen ausscheiden'''. Die Zellen besitzen daher ebenfalls einen '''großen Zellkern''', '''viele Vakuolen''' sowie ein '''erweitertes Endoplasmatisches Reticulum''' und oftmals eine '''stark vergrößtere Oberfläche'''.&lt;/p&gt;</text>
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  <title>Sekretgänge und Harzkanäle</title>
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    <text bytes="626" xml:space="preserve">&lt;keywords content="Sekretgang, Harz, Harzkanal, Interzellularen" /&gt;&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Sie speichern und transportieren in Pflanzen gebildete Stoffe. Eine Sonderform der '''Sekretgänge''' sind die '''Harzkanäle''', bei denen es sich um '''schizogen entstandene Interzellularen''' handelt. Um die so entstandenen Kanäle befinden sich '''viele Drüsenzellen''', die '''Harze''' in die Harzkanäle abgeben. Bei '''Verletzung der Pflanzen''' werden somit auch '''Harzkanäle zerstört''', so daß die Harze austreten können und ihre "'''desinfizierende'''" '''Wirkung''' und '''Wundverschluß''' entfalten kann.&lt;/p&gt;</text>
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  <title>Exkretbehälter</title>
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    <text bytes="329" xml:space="preserve">&lt;keywords content="Ölbehälter, Interzellularen, Öl" /&gt;&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Exkretbehälter''' stellen '''lysigen''' oder '''schizogen entstandene Interzellularen''' dar. Eine der wichtigsten Exkretbehälter sind sog. '''Ölbehälter''', die '''Öle zum Schutz''' oder '''zur Anlockung von Tieren''' ausbilden.&lt;/p&gt;</text>
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  <title>Milchröhren</title>
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    <text bytes="907" xml:space="preserve">&lt;keywords content="Milchröhre, gegliedert, ungegliedert, polyenergid, vielkernig, Syncytien, Syncytium" /&gt;&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Milchröhren''' geben '''bei Verletzungen''' den sog. '''Milchsaft''' ab, der milchige '''Zellinhaltsstoffe''' der Zellen der Milchröhren darstellt. Dabei werden anhand des Aufbaus der Milchröhren 2 Typenunterschieden:&lt;/p&gt;
*'''ungegliederte Milchröhren'''
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Sie stellen durch '''Auflösung von Zellwänden entstandene Zellzusammenschlüsse''' dar und werden daher auch als '''plasmoidale Milchröhren''' bezeichnet. Die beim Zusammenschluß gebildete Riesenzelle ist '''polyenergid''' ('''vielkernig''').&lt;/p&gt;
*'''gegliederte Milchröhren'''
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Bei gegliederten Milchröhren '''behalten die Zellen ihre Form''' weitestgehend bei, können jedoch in seltenen Fällen zu '''Syncytien''' verschmelzen.&lt;/p&gt;</text>
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  <title>Festigungsgewebe</title>
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    <text bytes="381" xml:space="preserve">&lt;keywords content="Kollenchym, Stabilität, Lignifizierung, Lignin, Verholzung" /&gt;&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Festigungsgewebe''' sind - bis auf '''Kollenchym''' - Gewebe aus '''toten Zellen'''. Ihre Zellen besitzen zur Funktionsausübung ('''Stabilität''') '''verdickte Zellwände''' sowie '''Zellwand-Inkrustierungen''' (v. a. '''Lignifizierung''' - '''Verholzung''').&lt;/p&gt;</text>
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  <title>Kollenchym</title>
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    <text bytes="1196" xml:space="preserve">&lt;keywords content="Kantenkollenchym, Eckenkollenchym, Lückenkollenchym, Plattenkollenchym" /&gt;&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Das sog. '''Kollenchym''' besteht - wie bereits zuvor beschrieben - aus '''lebenden Zellen''', deren '''Primärzellwand verdickt''' ist. Trotz der Verdickung sind die Zellen noch &lt;tex&gt;\small \pm&lt;/tex&gt; '''flexibel''' und können sich so '''teilen''' und '''wachsen'''. Kollenchyme sind besonders '''häufig in jungen und krautigen Pflanzen''' anzutreffen, da hier noch nicht der Anspruch besonders hoher Stabilität besteht. Es werden 3 Typen von Kollenchym unterschieden:&lt;/p&gt;
*'''Kantenkollenchym''' (syn. '''Eckenkollenchym''')
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Wie der Name andeutet, sind hier die '''Ecken''' der Kollenchymzellen '''verdickt'''.&lt;/p&gt;
*'''Plattenkollenchym'''
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Beim Plattenkollenchym sind sich '''zwei gegenüberliegende Zellwände stark verdickt'''.&lt;/p&gt;
*'''Lückenkollenchym'''
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Lückenkollenchym tritt nur '''äußerst selten''' auf. Hier sind trotz der Verdickungen der Zellwand '''einige Zellwandbereiche aufgelöst''' (daher Lückenkollenchym) und '''bilden Interzellularen'''.&lt;/p&gt;</text>
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  <title>Sklerenchym</title>
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    <text bytes="1930" xml:space="preserve">&lt;keywords content="Skleride, Steinzellen, isodiametrisch, Sklerenchymfasern, Druckbelastung, Zugbelastung, Faserzellen, Fasertracheiden, Tracheiden" /&gt;&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Sklerenchymatische Gewebe''' bestehen stets '''aus toten Zellen'''. Ihre Festigkeit erhalten Sklerenchymzellen durch '''sehr dicke Sekundärwände''' sowie '''starke Einlagerungen von Lignin''' in die gesamte Zellwand. Es werden&lt;/p&gt;
*'''Skleriden''' ('''Steinzellen''') von
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Steinzellen sind i. d. R. '''isodiametrische''', selten auch leicht langgestreckte, Zellen.&lt;/p&gt;
*'''Sklerenchymfasern'''
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Sklerenchymfasern sind '''stark langgestreckt''' und werden weiter anhand ihrer Stabilität/Flexibilität in '''Weichfasern''' (sie sind als '''Zugfasern''' ausgelegt und &lt;tex&gt;\small \pm&lt;/tex&gt; '''unverholzt''') und '''Hartfasern''' (sie sind '''auf Druckbelastung ausgelegt''' udn '''durch Lignifizierung stark verhärtet''') unterteilt werden. Anhand ihres Vorkommens werden Pflanzen als '''Sproßfaserpflanzen''' (z. B. ''Flachs'', ''Hanf'', ''Jute'') und '''Blattfaserpflanzen''' (z. B. ''Sisal'', ''Manilahanf'') unterschieden. Allgemein besitzen Sklerenchymfasern eine '''sehr hohe Zugfestigkeit''' von ca. 20 - 25 &lt;tex&gt;\frac {kg} {mm^2}&lt;/tex&gt;. (Dies entspricht etwa durchschnittlichem Stahldraht.) Sklerenchymfasern bilden durch '''Spitzenwachstum''' ihre '''längliche Form''' aus und schieben sich an anderen Zellen dicht vorbei ('''intrusives Wachstum''' bzw. '''Interpositionswachstum'''). Aus diesem Grund können '''Zell-Zell-Kontakte nur an bestimmten Stellen der Zelle''' aufrecht erhalten werden.&lt;/p&gt;
unterschieden.

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Sklerenchymzellen stellen eine evtl. '''evolutive Überfangsform''' zu weiteren Gewebetypen (v. a. '''Leitgewebe''') dar. Solche Übergänge stellen '''Faserzellen''', '''Fasertracheiden''' und '''Tracheiden''' dar.&lt;/p&gt;</text>
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  <title>Gegenüberstellung von Kollenchym und Sklerenchym</title>
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    <text bytes="1253" xml:space="preserve">&lt;keywords content="isodiametrisch, prosenchymatisch" /&gt;&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die nachfolgende Tabelle zeigt eine Gegenüberstellung von Kollenchym und Sklerenchym.&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;
{|border
 |
 |&lt;div align="center"&gt;[[Kollenchym]]&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Sklerenchym]]&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;Vorkommen&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;in wachsenden Organen&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;in ausgewachsenen Organen&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;Art des Festigungsgewebes&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;primär&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;primär, jedoch meist sekundär&lt;/div&gt;
 |-
 |rowspan=2|&lt;div align="center"&gt;Zellwandverdickungen&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Primärwand verdickt&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Sekundärwand verdickt&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;ungleichmäßig&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;gleichmäßig&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;Lignifizierung&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;nicht verholzt&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;fast immer verholzt&lt;/div&gt;
 |-
 |rowspan=2|&lt;div align="center"&gt;Zellen&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;lebend&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;abgestorben&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;isodiametrisch, nicht sehr lang&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;prosenchymatisch bis ganz lange Fasern&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;</text>
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  <title>Leitgewebe</title>
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    <text bytes="1827" xml:space="preserve">&lt;keywords content="Leitsystem, Transport, Wasser, Leitung, Assimilate, Xylem, Holzteil, akropetal, Phloem, Bastteil basipetal, Diffusion, Konvektion" /&gt;&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die einfachste Form der Leitung von Substanzen in Organismen ist die '''Diffusion'''. Sie beträgt 87 &lt;tex&gt;\frac {\mu m}{s}&lt;/tex&gt; bzw. 5,2 &lt;tex&gt;\frac {mm}{h}&lt;/tex&gt;. Eine weitere Möglichkeit stellt die sog. '''Konvektion''' - '''Plasmaströmungen innerhalb von Zellen''' zum Verteilen von Stoffen - dar. Jedoch ist auch die Transportgeschwindigkeit dieser Methode sehr langsam (ca. 14 &lt;tex&gt;\frac{cm}{Monat}&lt;/tex&gt;). Daher ist bei höheren Pflanzen ein effektiveres Leitsystem nötig.&lt;/p&gt;

In Bezug auf die '''Leitsystemtypen''' bei Kormophyten wird das
*'''Wasserleitsystem''' von
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die Elemente des Wasserleitsystems ('''Xylem''' oder "'''Holzteil'''") sind für den '''akropetalen Transport'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Transport von der Wurzel aus '''nach oben'''&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; '''von Wasser''' und darin gelösten '''Nährsalzen''' zuständig.&lt;/p&gt;
*'''Assimilatleitsystem'''
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die Assimilatleitelemente ('''Phloem''' oder "'''Bastteil'''") sind für den '''basipedalen Transport'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Transport '''von oben nach unten''' zur Wurzel hin&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; von v. a. '''Zuckern''' und '''Sekundärstoffen''' zuständig.&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;unterscheiden. '''Ausnahmen''' von der Verwendung der Leitgewebe finden sich z. B. bei der '''Mobilisierung von Speicherstoffen''', bei der z. T. auch das '''Xylem als Transportweg''' verwendet wird. Die Entstehung der einzelnen Leitbahnen wird in folgendem Model erklärt:&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild: Leitbahngenese.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Phylogenetisches Modell zur Entstehung von Leitbahnelementen'''&lt;/small&gt;

----

&lt;references \&gt;</text>
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  <title>Xylem</title>
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    <text bytes="2534" xml:space="preserve">&lt;keywords content="akropteal, Transport, Transportsystem, Wasser, Nährstoffe, Tracheiden, Tracheen, Tüpfel, Bedecktsamer, Nacktsamer, Sklerenchymfasern, Stabilisierung" /&gt;&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Das '''Xylem''' ist das '''akropetale Transportsystem''' von '''Wasser''' (und darin gelösten '''Nährstoffen''') und kann weiter in 2 Wasserleitbahnelemente unterteilt werden,&lt;/p&gt;
*'''Tracheiden''' und
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Tracheiden sind die '''ursprünglichere''' der beiden Formen. Sie sind häufig bei '''Farnpflanzen''' und '''Nacktsamern''' zu finden. Ihre Zellwände sind noch '''relativ wenig verstärkt und verholzt'''. Die abgestorbenen prosenchymatischen Zellen besitzen weiterhin '''Tüpfel''' ('''Hof-''' und '''Fenstertüpfel''').&lt;/p&gt;
*'''Tracheen'''
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Tracheen werden durch '''Auflösung von Querwänden''' gebildet, in deren Zuge die '''Zellen absterben''' und so einen '''strömungswiderstandsärmeren Transport''' ermöglichen. So entstehen längere Leitbahnen, z. T. bis zu 10 m Länge Querwände (z. B. bei ''Lianen''). Auch Tracheen besitzen '''verholzte Wandverstärkungen'''. Sie stellen die '''abgeleitete''' (höhere) '''Form''' dar und kommen v. a. bei '''Bedecktsamern''' vor.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die Wandverstärkungen der Xylemelemente kann auf mehrer Weisen erfolgen. I. d. R. werden '''Wandverstärkungen durch Ringe''' oder eine '''dreidimensionale schraubenförmige Verdickung''' (hierbei können die Verstärkungen noch mit den Zellen mitwachsen) bzw. durch '''Tüpfel''' (v. a. '''beidseitig behöfte Tüpfel bei Gymnospermen''' und '''Fenstertüpfel''') oder '''netzförmige Anordnungen''', die nicht mehr mitwachsen können, da ihre Versteifung und Stabilisierung der Zelle zu stark ist, gebildet.&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Wandverdickungsformen bei Xylemzellen.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Stabilisierung durch Wandverdickungen bei div. Xylemzellen'''&lt;/small&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;&lt;small&gt;a, b: ringförmige Verdickungen, c, d, e: spiralförmige Verdickungen, f: leiterförmige Verdickungen, g: netzartiges Gefäß, h: vernarbte Innenwand, dazwischen: Stränge von Parenchymzellen&lt;/small&gt;&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Neben der Wasserleitfunktion übernimmt das Xylem häufig die Aufgabe der '''Stabilisierung'''. Bei Pflanzen, die nur '''Tracheiden''' besitzen, sind diese sogar oft nur die einzigen Stützelemente. Pflanzen mit Tracheen haben hingegen normalerweise noch '''Sklerenchymfasern''' zur Festigung.&lt;/p&gt;</text>
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  <title>Phloem</title>
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    <text bytes="4804" xml:space="preserve">&lt;keywords content="Siebröhre, Geleitzellen, Callose, basipetal, Source, Sink, Plasmodesmen, Plasmodesmos, Eibelemente, Siebplatten, Eiweiß, Strasburg, Strasburger, Zellen, Eiweißzellen, Strasburgerzellen, Siebröhre" /&gt;&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Das '''Phloem''' ist für den '''basipedalen Transport von Assimilaten''', die v. a. in den Blättern, z. T. aber auch im Sproß, gebildet werden ('''Source'''), zur Wurzel (z. B. Knollen) hin verantwortlich ('''Sink'''). In Bezug auf den Transport können so '''Beladungsphloem''' (nimmt Assimilate auf), '''Transportphloem''' (Transport; z. T. Abgabe und Wiederaufnahme von Assimilaten) und '''Entladungsphloem''' (Abgabe der Assimilate an meist basale Pflanzenorgane). Da in den unteren Bereichen des Phloemtransportsystems eine geringere Assimilatkonzentration als in den oberen, nahe den Blättern gelegenen herrscht, kommt es bereits aufgrund osmotischer Bedingungen zu einem Fluß. Dabei können die gelösten Assimilate nicht direkt in unbelebten langen Röhren laufen (wie das beim Xylem der Fall war), sondern müssen durch '''lebende Phloemzellen''', die als '''Siebröhren''' bezeichnet werden. Dabei wird der Strom durch '''Siebelemente''', sog. '''Siebplatten''' (sie stellen '''Unterbrechungen der Zellwand''' dar), geteilt.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die Siebzellen werden aus normalen '''Zellen mit Plasmodesmen''' gebildet, d. h. eine Zellwanddurchbrechung ist bereits in geringem Maße vorhanden. Aufgrund eines hohen Stoffdurchflusses durch diese Zellen wird '''Callose''', ein Polysaccharid, welches die '''Zellwand nach und nach abdichtet''', gebildet und eingelagert. Nun werden an bestimmten Teilen der Wand (dort, wo es bereits Zellwandunterbrechungen gab), '''Callose und Zellwandsubstanz weiter aufgelöst''' und somit '''plasmatische Verbindungen zwischen mehreren nebeneinander liegenden Zellen hergestellt'''.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Da die Stoffwechselfunktionen der Phloemzellen oft auf ein Minimum beschränkt sind, gibt es zur '''Steuerung des Assimilatflusses''' sog. '''Geleitzellen'''. Diese '''liegen direkt an die Siebzellen an''' und '''entstehen durch inäquale Teilung''' dieser. So schließen Geleit- und Siebzelle auf gleicher Höhe ab.&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;
{|border
 |
 |&lt;div align="center"&gt;Siebröhrenzelle&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Geleitzelle&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Zellkern&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;kein Zellkern&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Steuerung durch Zellkern&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Vakuolenbesitz&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;keine Vakuolen, kein Tonoplast&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Vakuolen vorhanden&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Dictyosomen&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;''Golgi''-Apparat fehlt&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;''Golgi''-Apparat vorhanden&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Endoplasmatisches Reticulum&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;stark reduziert&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;stark vertreten&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Plastiden&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;relativ wenige&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;v. a. kaum Chloroplasten&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;kaum Plastiden (v. a. wenig&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;Amylo- und Chromoplasten&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Mitochondrienbestiz&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;wenig Mitochondrien&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;viel Mitochondrien&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Stoffwechselaktivität&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;gering&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;hoch&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Verbindung zu anderen Zellen&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;durch Poren&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;untereinander verbunden&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;untereinander und zu anderen&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;Zellen durch z. T. verzweigte&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;Tüpfel und Plasmodesmen verbunden&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Zelllumen&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;weitlumig&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;englumig&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Plasma&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;relativ wäßrig&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;(mit Zuckerlösung angefüllt)&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;dick, dicht und konzentriert&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Vergleich der Eigenschaften voin Siebröhren- und Geleitzellen'''&lt;/small&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Während '''Siebzellen v. a. bei Gymnospermen''' zu finden sind, finden sich längere '''Siebröhren v. a. bei Angiospermen'''. Ein weiterer Unterschied besteht im Vorhandensein einer Geleitzelle. Diese ist nur bei '''Angiospermen''' zu finden, jedoch '''nicht bei Gymnospermen'''. '''Nacktsamer besitzen dafür sog. Eiweiß- oder ''Strasburger''-Zellen''', die ähnliche Funktionen wie Geleitzellen bei Siebröhren an Siebzellen übernehmen.&lt;/p&gt;

&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Siebröhre mit Geleitzelle.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Phloem-Siebröhre mit Geleitzelle'''&lt;/small&gt;</text>
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  <title>Zonierung und Differenzierung</title>
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    <text bytes="1657" xml:space="preserve">&lt;keywords content="Differenzierung, Differenzierungszonen, Initialzone, Tunica, Corpus, Determinationszone, organogenetischer Bereich, urmark, Prokambiumstränge, Urrinde, Protoderm, Primordien, Blattprimordien, Differenzierungszone, histogenetischer Bereich, Epidermis, Protoxylem" /&gt;&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Der '''Sproß''' läßt sich anhand seiner '''Differenzierungszonen''' wie folgt von oben nach unten einteilen:&lt;/p&gt;
*'''Initialzone''' aus
:*'''Tunica''' und
:*'''Corpus''',
*'''Determinationszone''' ('''organogenetischer Bereich''') mit
:*'''Urmark''',
:*'''Prokambiumsträngen''',
:*'''Urrinde''',
:*'''Protoderm''' sowie
:*'''Blattprimordien'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Bereiche des Sprosses, an denen sich '''Blätter ausbilden'''&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt;
*'''Differenzierungszone''' ('''histogenetischer Bereich''') mit
:*'''Mark''',
:*'''Prokambiumsträngen''',
:*'''primäre Rinde''' und
:*'''Epidermis''' sowie
*'''Streckungszone''' aus
:*'''Protoxylem''',
:*'''Prokambium''' und
:*'''Protophloem'''.
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Welche Gewebe sich aus '''Apikalmeristem''' ('''embryonalen Meristem''') bilden, zeigt folgende Abbildung:&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Apikalmeristementwicklungen.jpg]]&lt;/div&gt;

Weiterhin sind im '''Querschnitt einer primären Sproßachse''' zu finden:
*'''Mark''':
:*'''Markhöhle'''
:*'''Markparenchym'''
*'''Leitbündel''':
:*'''Protoxylem'''
:*'''Metaxylem'''
:*'''Kambium'''
:*'''Metaphloem'''
:*'''Protophloem'''
*'''Rinde''':
:*'''Sklerenchymring'''
:*'''Stärkescheide'''
:*'''Rindenparenchym'''
:*'''Chlorenchym'''
:*'''Kollenchym'''
*'''Abschlußgewebe''':
:*'''Hypodermis'''
:*'''Epidermis'''

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&lt;references \&gt;</text>
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  <title>Leitbündeltypen</title>
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    <text bytes="3514" xml:space="preserve">&lt;keywords content="Leitbündel, Blattnerven, Blattnervatur, konzentrisches, kollaterales, laterales, geschlossen, offen, Monokotyledonen, Dikotyledonen" /&gt;&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Bei '''Angiospermen''' läßt sich anhand des Verlaufs der Leitbündel in den Bltätern ('''Blattnervatur''') auf die Zugehörigkeit einer Pflanze zu Ein- oder Zweikeimblättrigen rückführen. In Blättern der '''Monokotyledonen''' verläuft die '''Blattnervatur &lt;tex&gt;\small \pm&lt;/tex&gt; parallel''', während '''Dikotyledonen''' eine '''netzartige Blattnervatur''' aufweisen.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;In Bezug auf die '''Anordnung von Phloem und Xylem''' lassen sich Leitbündel folgendermaßen typisieren:&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;
{|border
 |rowspan="2"|&lt;div align="right"&gt;'''kollaterale Leitbündel'''&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:kollateral geschlossenes Leitbündel.jpg]]&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:kollateral offenes Leitbündel.jpg]]&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:bikollateral offenes Leitbündel.jpg]]&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;'''geschlossen'''&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;(z. B. ''Mais''; v. a. bei&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;Monokotyledonen)&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;'''offen'''&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;(z. B. ''Helianthus annus'' &lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;[''Sonnenblume'']; v. a.&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;bei Dikotyledonen)&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;'''offen bikollateral'''&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;(z. B. ''Kürbis'')&lt;/div&gt;
 |-
 |rowspan="2"|&lt;div align="right"&gt;'''konzentrische Leitbündel'''&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:konzentrisches Leitbündel mit Innenxylem.jpg]]&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:konzentrisches Leitbündel mit Außenxylem.jpg]]&lt;/div&gt;
 |
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;'''mit Innenxylem'''&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;(bei Farnen)&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;'''mit Außenxylem'''&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;(bei Monokotyledonen&lt;/div&gt;
 |
 |-
 |rowspan="2"|&lt;div align="right"&gt;'''radiales Leitbündelsystem'''&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:radiales Leitbündel.jpg]]&lt;/div&gt;
 |rowspan="2"|
 |rowspan="2"|

[[Bild:Phloem.jpg]]: Phloem

[[Bild:Xylem.jpg]]: Xylem

[[Bild:Kambium.jpg]]: Kambium
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;v. a. in Wurzeln&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Leitbündeltypen'''&lt;/small&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Oftmals sind Leitbündel von einer sog. '''Markbündelscheide''' (schwarz) umgeben, die meist '''sklerenchymatisch''' die Leitgewebe '''mechanisch stabilisieren''' oder oft auch als '''Stärkespeicherelemente''' dienen:&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:bikollaterales Leitbündel mit Markbündelscheide.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Bei '''kollateralen Leitbündeln''', die v. a. bei '''Angiospermen''', '''Gymnospermen''' und '''Schachtelhalmen''' vorkommen, können - wie oben dargestellt - 3 Typen unterschieden werden:&lt;/p&gt;
*'''geschlossen kollaterales Leitbündel'''
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Diese Leitbündel besitzen '''kein Kambium zwischen Phloem und Xylem''' und kommen v. a. bei '''Monokotylen''' vor.&lt;/p&gt;
*'''offen kollaterales Leitbündel'''
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Offen kollaterale Leitbündel besitzen ein sog. '''faszikuläres Kambium zwischen den Leitgewebetypen'''. Dieser Typ Leitbündel findet sich v. a. bei '''Dikotyledonen''' und '''Gymnospermen'''.&lt;/p&gt;
*'''bikollaterales Leitbündel'''
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Bikollaterale Leitbündel stellen eine Sonderform dar, bei der '''2 Phloeme''' nur '''1''' ('''mittleres''') '''Xylem''' innen und außen umlagern.&lt;/p&gt;</text>
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  <title>Stelärtheorie</title>
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    <text bytes="569" xml:space="preserve">&lt;keywords content="Stele, Stelärtypen, Protostele, Aktinostele, Plektostele, Siphonostele, Polystele, Eustele" /&gt;&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Als '''Stele''' wird die morphologisch-funktionelle Einheit der Gesamtheit der Leitbündelstränge in Sproß und Wurzel im primären Zustand bezeichnet. Dabei gibt es mehrere '''Stelentypen''', deren Entstehung im Zuge der sog. '''Stelärtheorie''' erklärt werden:&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Stelärtheorie.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Stelärtheorie als Modell der phylogenetischen Entwicklung der Hauptstelentypen'''&lt;/small&gt;</text>
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  <title>Leitbündelanordnung</title>
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    <text bytes="770" xml:space="preserve">&lt;keywords content="Farne, Tracheiden, Siebzellen, Gymnospermen, Leitbündel, Monokotyledonen, Kambium, Tracheen, Siebröhre, Geleitzelle, Dikotyledonen, faszikuläres Kambium, interfaszikuläres Kambium" /&gt;&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die Anordnung der Leitbündel ist - wie bereits die Stelärtheorie zeigt - sehr divers. Nachfolgend sind die Kennzeichen der Kormophyten-Großgruppen aufgelistet:&lt;/p&gt;
*'''Farne'''
:*konzentrisches Leitbündel ohne Kambium
:*Tracheiden mit Siebzellen
*'''Gymnospermen'''
:*faszikuläres Kambium
:*Tracheiden
:*Siebzellen
*'''Monokotyledonen'''
:*zerstreute Aufteilung ohne Kambium
:*Tracheen und Tracheiden
:*Siebröhren (mit Geleitzellen)
*'''Dikotyledonen'''
:*faszikuläres sowie interfaszikuläres Kambium
:*Tracheen
:*Siebröhren</text>
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  <title>Sekundäres Dickenwachstum des Sprosses</title>
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    <text bytes="314" xml:space="preserve">&lt;keywords content="Aufrechterhaltung, Form, Funktion, sekundäres Dickenwachstum" /&gt;&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Sekundäres Dickenwachstum''' wird immer dann nötig, wenn die bereits vorhandenen Stützgewebe des primären Sprosses für Aufrechterhaltung von Form und Funktion nicht mehr ausreichend sind.&lt;/p&gt;</text>
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  <title>Kambium</title>
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    <text bytes="3237" xml:space="preserve">&lt;keywords content="geschlossener Kambiumring, Kambiumzylinder, faszikulär, interfaszikulär, Kambium, Xylem, Holsstrahlen, Phloem, Baststrahlen, Dilatation, Typ, Tilia, Aristolochia, Helianthus, Ricinus" /&gt;&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Voraussetzungen für sekundäres Dickenwachstum ist das '''Vorhandensein eines im Querschnitt geschlossenen Kambiumrings''' ('''Kambiumzylinder''') (aus '''primär faszikulärem''' bzw. '''sekundär interfaszialem Kambium'''). Sofern dieser noch nicht vorhanden ist, muß er zunächst angelegt werden. Der '''Kambiumring gibt''' nun im Zuge des sekundären Dickenwachstums '''nach innen hin Holz''' ('''sekundäres Xylem''' und '''Holzstrahlen''') und '''nach außen hin Bast''' ('''sekundäres Phloem''' und '''Baststrahlen''') ab. Gleichzeitig wandert das Kambium während der Holz- und Bastabgabe durch '''inäquale Teilung''' immer weiter '''nach außen''' ('''Dilatation'''), genauso wie Gefäße und Siebelemente. Weiterhin '''füllen Markgewebe''' in den (primären) Markstrahlen die '''Lücken zwischen''' ('''ehemaligen''') '''Leitbündeln''', also zwischen Holz, Bast, sekundärem Phloem und sekundärem Xylem aus. Irgendwann, wenn Holz und Bast zu voluminös geworden sind, kann keine Versorgung mit Nährstoffen mehr erfolgen. Daher bildet die Pflanze bereits frühzeitig '''primäre''' (beginnt im Mark) und '''sekundäre''' (beginnt im Xylem) '''Holzstrahlen''' (versorgen Holz) sowie '''Baststrahlen''' (versorgen Bast) aus.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Im Zuge der Evolution haben Einkeimblättrige ihr Kambium verloren. Einige Vertreter, z. B.''' ''Drachenbäume''''', haben einen '''Kambiumring sekundär ausgebildet''', der jedoch im Vergleich zu den echten Holzpflanzen (Dikotyledonen und Nadelhölzer) außerhalb der Leitgewebe liegen. Dies spiegelt sich auch im Stelentyp wider. Währen Zweikeimblättrige ihre '''Leitbündel ringförmig''' (Struktur des Kambiums) ausgebildet haben ('''Eustele'''), verteilen sich bei den Monokotyledonen die '''Leitbündel über den gesamten Sproßquerschnitt''' ('''Ataktostele''').&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;In Bezug auf die Art des Dickenwachstums können 4 Typen unterschieden werden:&lt;/p&gt;
*'''''Tilia''-Typ''':
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Bei diesem Typ ist das '''Prokambium''' von vorneherein als '''geschlossener Ring''' angelegt.&lt;/p&gt;
*'''''Aristolochia''-Typ''':
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Beim ''Aristolochia''-Typ ist das '''Prokambium primär in einzelnen Strängen angelegt'''. Die Kambiumbildung ist daher zunächst nur auf die Leitbündel beschränkt ('''faszikuläres Kambium'''). Erst '''später schließt sich der Kambiumzylinder durch Ausbildung von faszikulären Kambien'''.&lt;/p&gt;
*'''''Helianthus''-Typ''':
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Auch beim ''Helianthus''-Typ ist die '''Bildung interfaszikulärem Kambiums erst nach vorheriger Einschaltung von Zwischenbündeln im Markstrahlbereich''' möglich.&lt;/p&gt;
*'''''Ricinus''-Typ''':
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Bei diesem Typ ist das '''primäre Leitgewebe ähnlich wie beim ''Aristolochia-Typ''' angelegt. '''Sekundärzuwachs erfolgt erst von einem primär bereits geschlossenen Kambiumzylinder im interfaszikulärem Bereich''' aus.&lt;/p&gt;</text>
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  <title>Histologie des Holzes</title>
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    <text bytes="2837" xml:space="preserve">&lt;keywords content="Holz, Histologie, Festigung, Festigungsfunktion, parenchymatische, Zellen, Tracheiden, Tracheen, Holzfasern, Holzparenchym, Spätholz, Frühholz, Kollenchym, Kortex, Cortex, Kork, Gymnospermen, Angiospermen, Thyllen, Thyllenbildung" /&gt;&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Holz hat neben der '''Festigungsfunktion''' auch '''Speicherung''' (von Assimilaten und Wasser) sowie '''Leitung''' (v. a. von Wasser, aber auch von Assimilaten) zur Aufgabe.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Weiterhin enthält Holz '''parenchymatische Zellen''' (z. B. im Holzstrahl), '''Tracheiden''' (i. d. R. 1 - 5 mm lang und mit einer Durchströmungsgeschwindigkeit von max. 0,4 &lt;tex&gt;\frac{mm}{s}&lt;/tex&gt;) sowie '''zylinder-''' bis '''tonnenförmige Tracheen''', die einen Durchmesser von ca. 0,7 mm besitzen und eine Strömungsgeschwindigkeit von 15 - 40 &lt;tex&gt;\frac{mm}{s}&lt;/tex&gt;). Daneben können '''fakultativ Holzfasern''' und '''Holzparenchym''' vorhanden sein.&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Holzaufbau.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Querschnitt durch das Holze einer ''Linde'''''&lt;/small&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;In Bezug auf die '''Holzschichtung''' lassen sich '''ringporiges''' von '''zerstreutporigem Holz''' unterscheiden. Dabei sind beim '''zerstreutporigen Holz''' die '''Gefäße annähernd gleich groß''' und '''gleichmäßig über den Zuwachsring verteilt''' (z. B. bei ''Betula'' [''Birken''])., wobei bei '''ringporigen Hölzern''' die '''Durchmesser der Gefäße unterschiedlich groß''' sind und überwiegend im Frühjahr auftreten (z. B. bei ''Castanea'' [''Kastanien'']). Die '''Jahresringe''' im Holz entstehen durch Wachstum unterschiedlicher Zellen zu unterschiedlichen Zeiten übers Jahr hinweg, was im Zuge der '''Dendrochronologie'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Altersbestimmung aufgrund der Verhältnisse von Jahresringen und Abständen zueinander, die z. B. durch unterschiedliche Temperaturen, Feuchtigkeit, Insektenbefall, etc., hervorgerufen werden&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; ausgenutzt wird.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Das '''Holz der Gymnospermen''' ist '''homogener''' als das der Angiospermen. Es enthält i. d. R. '''nur Tracheiden''' und nur bei wenigen Arten auch Tracheen. Im Querschnitt zeigen sich nur '''einreihige Holzstrahlen'''. Hingegen besitzt das '''Holz der Angiospermen''' nahezu nur noch '''Tracheen''' sowie '''mehrreihige Holzstrahlen'''. Ansonsten besitzen beide Typen gleiche Elemente. So wird das '''Splintholz''' beispielsweise in '''Leitsplint''' (kann Wasser leiten) und '''Speichersplint''' unterteilt. Auch das '''Kernzholz''' wird sowohl '''bei Angio-''' als auch bei '''Gymnospermen durch den Verschluß der Leitelemente mit parenchymatischen Zellen''', die zu einer '''Versteifung''' und zu '''Konservation durch eingelagerte Stoffe''' führt, gebildet ('''Thyllenbildung''').&lt;/p&gt;

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  <title>Histologie des Bast</title>
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    <text bytes="1061" xml:space="preserve">&lt;keywords content="Transport, Transportfunktion, axial, radial, Ferntransport, Nahtransport, Leitbast, Speicherung, Speicherfunktion, Speicherbast, Assimilation, Festigung, Siebelemente, Siebröhren, Siebzellen, Baststrahlen, Weichbast, Hartbast" /&gt;&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Bast''' besitzt '''Transportfunktion''' ('''axialer Ferntransport''' sowie '''radialer Nahtransport''') ('''Leitbast'''), '''Speicherfunktion''' ('''Speicherbast'''), '''Assimilationsfunktion''' sowie Funktionen von '''Festigung''' und '''mechanischer Stabilisierung'''. Aus dem Bast gehen '''Siebelemente'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Siebröhren und -zellen&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; hervor, die zum '''axialen Transport von Assimilaten''' verantwortlich sind. Ebenso für den Transport, jedoch für den '''radialen Transport''' sind '''Baststrahlen''' verantwortlich. Entsprechend ihrer Kompaktizität können '''Weichbast'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Siebröhren, Geleitzellen und Bastparenchym&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; von '''Hartbast''' &lt;ref&gt;&lt;small&gt;Bastsklerenchym&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; unterschieden werden.&lt;/p&gt;

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  <title>Metamorphosen der Sproßachse</title>
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    <text bytes="2633" xml:space="preserve">&lt;keywords content="Sproßachse, Metamorphosen, Nodium, Nodien, Internodium, Interkalar, Kurzsprosse, Langsprosse, Stolonen, Sproßausläufer, Phanerophyten, Chamaeophyten, Kryptophyten, Hemikryptophyten, monopodial, sympodial, Monochasium, Dichasium, Sukkulenz, Geophyten" /&gt;&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Allgemein wird die Sproßachse in '''Achsenglieder aus Nodien''' (Verzweigungspunkte) und '''Internodien''' unterteilt.  Durch eine unterschiedliche Streckung der Internodien wird so eine Einteilung in '''Kurzsprosse''' (z. B. ''Zwiebeln'', die extrem gestauchte Sprosse darstellen) und '''Langsprosse''' (z. B. Sproßausläufer&lt;ref&gt;&lt;small&gt;syn. Stolonen&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; bei ''Erdbeeren'' und ''Kartoffeln'') möglich.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Oftmals gibt es auch '''komplette unterirdische Sproßteile'''. Sie dienen meist einer '''Überdauerung''' des Winters oder zur '''vegetativen Vermehrung''' und werden als Rhizome bezeichnet.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Anhand bestimmter Merkmale der Sproßachse und dem Vorhandensein oder Fehlen von Überwinterung werden folgende '''Lebensformtypen''' unterschieden:&lt;/p&gt;
*'''Phanerophyten''' (Bäume und Halbsträucher), z. B. ''Buche''
*'''Chamaephyten''' (Halb- und Zwergsträucher), z. B. ''Heidelbeeren''
*'''Kryptophyten'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;syn. '''Geophyten'''&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt;, z. B. ''Zwiebeln'', Knollen, Rhizome
*'''Hemikryptophyten''' (überwintern sehr oberflächennah), z. B. ''Löwenzahn''

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Eine weitere Unterscheidung von Sprossen wird mit Hilfe der '''Stellung der dichotomen Verzweigungen''' möglich. Solche '''axilläre Verzweigungssysteme''' sind&lt;/p&gt;
*'''monopodial''' oder
*'''sympodial'''.
:*'''Monachasium'''
:*'''Dichasium'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;syn. '''Pleiochasium'''&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Besondere Funktionen und Anpassungen der sproßachsen sind beispielsweise&lt;/p&gt;
*'''Speicherachsen''' (Hypokotyl, Rüben), z. B. ''Zuckerrüben'',
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Flachsprosse''' (Sproßachsen mit Blattfunktion, Chlorenchym, Platykladien), v. a. bei Kakteen zur Oberflächenverkleinerung und gleichzeitiger Reduktion von Blättern (als Verdungstungsschutz),&lt;/p&gt;
*'''Sproß-''' bzw. '''Stammsukkulenz''', v. a. bei Xerophyten,
*'''&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Sproßranken''' (v. a. zur Befestigung des Sprosses an Untergrund oder auf anderen Pflanzen), z. B. ''Wilder Wein'',&lt;/p&gt;
*'''Sproßdornen''', z. B. Kakteen, oder
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Haustorien''' (Saugorgane zum Anschließen parasitischer Pflanzen an das Leitgewebesystem der Wirtspflanze).&lt;/p&gt;

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&lt;references \&gt;</text>
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  <title>Plathelminthes (Plattwürmer)</title>
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    <text bytes="3336" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Plathelminthes besitzen '''Gastrodermis''' ('''Magenwand''') '''mit Drüsenzellen''', die '''Verdauungssekrete''' absondern. Sie vollführen eine '''fortgeschrittene Form der extrazelluläre Verdauung'''. Als äußere Abschlußschicht besitzen die Tiere eine '''Epidermis'''. Zwischen Gastro- und Epidermis liegen die meisten restlichen Organe, z. B. '''Gonaden''' ('''mesodermal'''), '''Nervenzellen''' sowie '''mesodermale Ocellen''' ('''primitive Lichtsinnesorgane''').&lt;/p&gt;
&lt;div align="center&gt;[[Bild:Plattwurmquerschnitt.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;&lt;small&gt;'''Querschnitt durch eien typischen Plattwurm'''&lt;/small&gt;&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die '''Epidermis''' der Plattwürmer '''bildet zusammen mit den dicht darunter liegenden Längs- und Ringmuskeln''' einen sog. '''Hautmuskelschlauch'''. Dieser wiederum bildet zusammen '''mit der wäßrigen Füllung des Körpers''' (Füllung des Verdauungstrakts und &lt;tex&gt;\small \pm&lt;/tex&gt; lose Zellen des Mesenchyms/Parenchyms) ein sog. '''Hydroskelett'''. Plattwürmer können sich durch '''Stemmschlängeln''' oder aber '''schwimmend mit Hilfe ihrer Cilien''' (an der Körperoberfläche) fortbewegen.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Plattwürmer besitzen als '''Exkretionsorgane''' sog. '''Protonephridien'''. Dabei dient das Protonephridialsystem der '''Drainage der Körperflüssigkeit''', indem unnütze und Gift-Stoffe aus ihr herausgefiltert werden. Ein einzelnes Protonephridium besteht dabei aus einer sog. '''Cyrtocyte''' ('''Reusengeißelzelle'''), die mit einer '''Wimpernflamme''' ausgestattet ist. Indem die '''Wimpernflamme einen Unterdruck erzeugt''', '''strömt die Gewebeflüssigkeit in die Cyrtocyte''' ein. Diese gibt nach der Rückresorption wichtiger gelöster Stoffe (z. B. Ionen) unbrauchbare Bestandteile über den '''Exkretionsporus''' ins Freie ab. '''Isoosmotische Plathelminthen''' ('''Marine''' oder '''Parasiten''') besitzen '''keine Protonephridien'''.&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Protonephridialsystem der Plathelminthes.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau des Protonephridialsystems der Plattwürmer'''&lt;/small&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Weiterhin besitzen die Plattwürmer ein sog. '''Gastrovaskularsystem'''. Dabei handelt es sich um eine '''Kombination aus Verdauungs-''', '''Gefäß-''' und '''Respirationssystem'''. Die '''Respiration erfolgt über Hautatmung'''. Der aufgenommene Sauerstoff kann aufgrund des relativ geringen Körpervolumens der Tiere und der damit verbundenen kurzen Diffusionsstrecken '''ohne spezielles Atemsystem''' im Körper verteilt werden. Das Gastrovaskularsystem der Plathelminthes ist '''stark verzweigt''' und besteht im '''vorderen Teil der Tiere aus 1 Ast''', im '''hinteren Teil aus 2 Ästen'''. Die Nahrung ('''i. d. R. sind Plattwürmer räuberisch''') wird durch '''Überstülpen des Pharynx''' ('''Schlund''') über z. B. kleine Schnecken und dem '''anschließenden Absondern von Verdauungssekreten''' gewährleistet. Im Anschluß - wenn die Beutetiere entsprechend vorverdaut sind - wird die Nahrung aufgesaugt. Der '''Pharynx der Tiere ist Mund und After zugleich'''.&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Gastrovaskularsystem der Plathelminthes.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau des Gastrovaskularsystems bei Plattwürmern'''&lt;/small&gt;

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    <text bytes="4159" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Plathelminthes besitzen '''Gastrodermis''' ('''Magenwand''') '''mit Drüsenzellen''', die '''Verdauungssekrete''' absondern. Sie vollführen eine '''fortgeschrittene Form der extrazelluläre Verdauung'''. Als äußere Abschlußschicht besitzen die Tiere eine '''Epidermis'''. Zwischen Gastro- und Epidermis liegen die meisten restlichen Organe, z. B. '''Gonaden''' ('''mesodermal'''), '''Nervenzellen''' sowie '''mesodermale Ocellen''' ('''primitive Lichtsinnesorgane''').&lt;/p&gt;
&lt;div align="center&gt;[[Bild:Plattwurmquerschnitt.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;&lt;small&gt;'''Querschnitt durch eien typischen Plattwurm'''&lt;/small&gt;&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die '''Epidermis''' der Plattwürmer '''bildet zusammen mit den dicht darunter liegenden Längs- und Ringmuskeln''' einen sog. '''Hautmuskelschlauch'''. Dieser wiederum bildet zusammen '''mit der wäßrigen Füllung des Körpers''' (Füllung des Verdauungstrakts und &lt;tex&gt;\small \pm&lt;/tex&gt; lose Zellen des Mesenchyms/Parenchyms) ein sog. '''Hydroskelett'''. Plattwürmer können sich durch '''Stemmschlängeln''' oder aber '''schwimmend mit Hilfe ihrer Cilien''' (an der Körperoberfläche) fortbewegen.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Plattwürmer besitzen als '''Exkretionsorgane''' sog. '''Protonephridien'''. Dabei dient das Protonephridialsystem der '''Drainage der Körperflüssigkeit''', indem unnütze und Gift-Stoffe aus ihr herausgefiltert werden. Ein einzelnes Protonephridium besteht dabei aus einer sog. '''Cyrtocyte''' ('''Reusengeißelzelle'''), die mit einer '''Wimpernflamme''' ausgestattet ist. Indem die '''Wimpernflamme einen Unterdruck erzeugt''', '''strömt die Gewebeflüssigkeit in die Cyrtocyte''' ein. Diese gibt nach der Rückresorption wichtiger gelöster Stoffe (z. B. Ionen) unbrauchbare Bestandteile über den '''Exkretionsporus''' ins Freie ab. '''Isoosmotische Plathelminthen''' ('''Marine''' oder '''Parasiten''') besitzen '''keine Protonephridien'''.&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Protonephridialsystem der Plathelminthes.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau des Protonephridialsystems der Plattwürmer'''&lt;/small&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Weiterhin besitzen die Plattwürmer ein sog. '''Gastrovaskularsystem'''. Dabei handelt es sich um eine '''Kombination aus Verdauungs-''', '''Gefäß-''' und '''Respirationssystem'''. Die '''Respiration erfolgt über Hautatmung'''. Der aufgenommene Sauerstoff kann aufgrund des relativ geringen Körpervolumens der Tiere und der damit verbundenen kurzen Diffusionsstrecken '''ohne spezielles Atemsystem''' im Körper verteilt werden. Das Gastrovaskularsystem der Plathelminthes ist '''stark verzweigt''' und besteht im '''vorderen Teil der Tiere aus 1 Ast''', im '''hinteren Teil aus 2 Ästen'''. Die Nahrung ('''i. d. R. sind Plattwürmer räuberisch''') wird durch '''Überstülpen des Pharynx''' ('''Schlund''') über z. B. kleine Schnecken und dem '''anschließenden Absondern von Verdauungssekreten''' gewährleistet. Im Anschluß - wenn die Beutetiere entsprechend vorverdaut sind - wird die Nahrung aufgesaugt. Der '''Pharynx der Tiere ist Mund und After zugleich'''.&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Gastrovaskularsystem der Plathelminthes.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau des Gastrovaskularsystems bei Plattwürmern'''&lt;/small&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Plattwürmer verfügen über '''2 ventrale Längsnervenstränge''', die im vorderen Bereich des Tieres ein miteinander verschmolzenes '''Cerebralganglion''' ausbilden. Oft stehen diese Nervenstränge über sog. '''Kommissuren''' ('''Markgestänge''') in Verbindung. Die Tiere besitzen '''2 einfache Augen''', sog. '''Pigmentbecherocellen''', die '''primitives Richtungssehen''' und Hell/Dunkel-Wahrnehmung''' erlauben, sowie sog. '''Aurikel''' ("Öhrchen"), die der '''Aufnahme chemischer Reize''' dienen. Aufgrund der '''Anhäufung dieser Sinnesorgane am vorderen Körperende ist ein Kopf entstanden'''. Man spricht von der sog. '''Cephalisation'''.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Pigmentbecherocelle&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau eines typischen Pigmentbecherocellus (Pigmentbecherocelle)'''&lt;/small&gt;

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    <text bytes="4165" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Plathelminthes besitzen '''Gastrodermis''' ('''Magenwand''') '''mit Drüsenzellen''', die '''Verdauungssekrete''' absondern. Sie vollführen eine '''fortgeschrittene Form der extrazelluläre Verdauung'''. Als äußere Abschlußschicht besitzen die Tiere eine '''Epidermis'''. Zwischen Gastro- und Epidermis liegen die meisten restlichen Organe, z. B. '''Gonaden''' ('''mesodermal'''), '''Nervenzellen''' sowie '''mesodermale Ocellen''' ('''primitive Lichtsinnesorgane''').&lt;/p&gt;
&lt;div align="center&gt;[[Bild:Plattwurmquerschnitt.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;&lt;small&gt;'''Querschnitt durch eien typischen Plattwurm'''&lt;/small&gt;&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die '''Epidermis''' der Plattwürmer '''bildet zusammen mit den dicht darunter liegenden Längs- und Ringmuskeln''' einen sog. '''Hautmuskelschlauch'''. Dieser wiederum bildet zusammen '''mit der wäßrigen Füllung des Körpers''' (Füllung des Verdauungstrakts und &lt;tex&gt;\small \pm&lt;/tex&gt; lose Zellen des Mesenchyms/Parenchyms) ein sog. '''Hydroskelett'''. Plattwürmer können sich durch '''Stemmschlängeln''' oder aber '''schwimmend mit Hilfe ihrer Cilien''' (an der Körperoberfläche) fortbewegen.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Plattwürmer besitzen als '''Exkretionsorgane''' sog. '''Protonephridien'''. Dabei dient das Protonephridialsystem der '''Drainage der Körperflüssigkeit''', indem unnütze und Gift-Stoffe aus ihr herausgefiltert werden. Ein einzelnes Protonephridium besteht dabei aus einer sog. '''Cyrtocyte''' ('''Reusengeißelzelle'''), die mit einer '''Wimpernflamme''' ausgestattet ist. Indem die '''Wimpernflamme einen Unterdruck erzeugt''', '''strömt die Gewebeflüssigkeit in die Cyrtocyte''' ein. Diese gibt nach der Rückresorption wichtiger gelöster Stoffe (z. B. Ionen) unbrauchbare Bestandteile über den '''Exkretionsporus''' ins Freie ab. '''Isoosmotische Plathelminthen''' ('''Marine''' oder '''Parasiten''') besitzen '''keine Protonephridien'''.&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Protonephridialsystem der Plathelminthes.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau des Protonephridialsystems der Plattwürmer'''&lt;/small&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Weiterhin besitzen die Plattwürmer ein sog. '''Gastrovaskularsystem'''. Dabei handelt es sich um eine '''Kombination aus Verdauungs-''', '''Gefäß-''' und '''Respirationssystem'''. Die '''Respiration erfolgt über Hautatmung'''. Der aufgenommene Sauerstoff kann aufgrund des relativ geringen Körpervolumens der Tiere und der damit verbundenen kurzen Diffusionsstrecken '''ohne spezielles Atemsystem''' im Körper verteilt werden. Das Gastrovaskularsystem der Plathelminthes ist '''stark verzweigt''' und besteht im '''vorderen Teil der Tiere aus 1 Ast''', im '''hinteren Teil aus 2 Ästen'''. Die Nahrung ('''i. d. R. sind Plattwürmer räuberisch''') wird durch '''Überstülpen des Pharynx''' ('''Schlund''') über z. B. kleine Schnecken und dem '''anschließenden Absondern von Verdauungssekreten''' gewährleistet. Im Anschluß - wenn die Beutetiere entsprechend vorverdaut sind - wird die Nahrung aufgesaugt. Der '''Pharynx der Tiere ist Mund und After zugleich'''.&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Gastrovaskularsystem der Plathelminthes.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau des Gastrovaskularsystems bei Plattwürmern'''&lt;/small&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Plattwürmer verfügen über '''2 ventrale Längsnervenstränge''', die im vorderen Bereich des Tieres ein miteinander verschmolzenes '''Cerebralganglion''' ausbilden. Oft stehen diese Nervenstränge über sog. '''Kommissuren''' ('''Markgestänge''') in Verbindung. Die Tiere besitzen '''2 einfache Augen''', sog. '''Pigmentbecherocellen''', die '''primitives Richtungssehen''' und Hell/Dunkel-Wahrnehmung''' erlauben, sowie sog. '''Aurikel''' ("Öhrchen"), die der '''Aufnahme chemischer Reize''' dienen. Aufgrund der '''Anhäufung dieser Sinnesorgane am vorderen Körperende ist ein Kopf entstanden'''. Man spricht von der sog. '''Cephalisation'''.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Pigmentbecherocelle.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau eines typischen Pigmentbecherocellus (Pigmentbecherocelle)'''&lt;/small&gt;

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    <text bytes="4469" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Plathelminthes besitzen '''Gastrodermis''' ('''Magenwand''') '''mit Drüsenzellen''', die '''Verdauungssekrete''' absondern. Sie vollführen eine '''fortgeschrittene Form der extrazelluläre Verdauung'''. Als äußere Abschlußschicht besitzen die Tiere eine '''Epidermis'''. Zwischen Gastro- und Epidermis liegen die meisten restlichen Organe, z. B. '''Gonaden''' ('''mesodermal'''), '''Nervenzellen''' sowie '''mesodermale Ocellen''' ('''primitive Lichtsinnesorgane''').&lt;/p&gt;
&lt;div align="center&gt;[[Bild:Plattwurmquerschnitt.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;&lt;small&gt;'''Querschnitt durch eien typischen Plattwurm'''&lt;/small&gt;&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die '''Epidermis''' der Plattwürmer '''bildet zusammen mit den dicht darunter liegenden Längs- und Ringmuskeln''' einen sog. '''Hautmuskelschlauch'''. Dieser wiederum bildet zusammen '''mit der wäßrigen Füllung des Körpers''' (Füllung des Verdauungstrakts und &lt;tex&gt;\small \pm&lt;/tex&gt; lose Zellen des Mesenchyms/Parenchyms) ein sog. '''Hydroskelett'''. Plattwürmer können sich durch '''Stemmschlängeln''' oder aber '''schwimmend mit Hilfe ihrer Cilien''' (an der Körperoberfläche) fortbewegen.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Plattwürmer besitzen als '''Exkretionsorgane''' sog. '''Protonephridien'''. Dabei dient das Protonephridialsystem der '''Drainage der Körperflüssigkeit''', indem unnütze und Gift-Stoffe aus ihr herausgefiltert werden. Ein einzelnes Protonephridium besteht dabei aus einer sog. '''Cyrtocyte''' ('''Reusengeißelzelle'''), die mit einer '''Wimpernflamme''' ausgestattet ist. Indem die '''Wimpernflamme einen Unterdruck erzeugt''', '''strömt die Gewebeflüssigkeit in die Cyrtocyte''' ein. Diese gibt nach der Rückresorption wichtiger gelöster Stoffe (z. B. Ionen) unbrauchbare Bestandteile über den '''Exkretionsporus''' ins Freie ab. '''Isoosmotische Plathelminthen''' ('''Marine''' oder '''Parasiten''') besitzen '''keine Protonephridien'''.&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Protonephridialsystem der Plathelminthes.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau des Protonephridialsystems der Plattwürmer'''&lt;/small&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Weiterhin besitzen die Plattwürmer ein sog. '''Gastrovaskularsystem'''. Dabei handelt es sich um eine '''Kombination aus Verdauungs-''', '''Gefäß-''' und '''Respirationssystem'''. Die '''Respiration erfolgt über Hautatmung'''. Der aufgenommene Sauerstoff kann aufgrund des relativ geringen Körpervolumens der Tiere und der damit verbundenen kurzen Diffusionsstrecken '''ohne spezielles Atemsystem''' im Körper verteilt werden. Das Gastrovaskularsystem der Plathelminthes ist '''stark verzweigt''' und besteht im '''vorderen Teil der Tiere aus 1 Ast''', im '''hinteren Teil aus 2 Ästen'''. Die Nahrung ('''i. d. R. sind Plattwürmer räuberisch''') wird durch '''Überstülpen des Pharynx''' ('''Schlund''') über z. B. kleine Schnecken und dem '''anschließenden Absondern von Verdauungssekreten''' gewährleistet. Im Anschluß - wenn die Beutetiere entsprechend vorverdaut sind - wird die Nahrung aufgesaugt. Der '''Pharynx der Tiere ist Mund und After zugleich'''.&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Gastrovaskularsystem der Plathelminthes.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau des Gastrovaskularsystems bei Plattwürmern'''&lt;/small&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Plattwürmer verfügen über '''2 ventrale Längsnervenstränge''', die im vorderen Bereich des Tieres ein miteinander verschmolzenes '''Cerebralganglion''' ausbilden. Oft stehen diese Nervenstränge über sog. '''Kommissuren''' ('''Markgestänge''') in Verbindung. Die Tiere besitzen '''2 einfache Augen''', sog. '''Pigmentbecherocellen''', die '''primitives Richtungssehen''' und Hell/Dunkel-Wahrnehmung''' erlauben, sowie sog. '''Aurikel''' ("Öhrchen"), die der '''Aufnahme chemischer Reize''' dienen. Aufgrund der '''Anhäufung dieser Sinnesorgane am vorderen Körperende ist ein Kopf entstanden'''. Man spricht von der sog. '''Cephalisation'''.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Pigmentbecherocelle.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau eines typischen Pigmentbecherocellus (Pigmentbecherocelle)'''&lt;/small&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Ebenfalls v. a. '''am Vorderende''' ist die sog. '''Frontaldrüse''', eine '''Ansammlung vieler Drüsenzellen''', vorhanden. Sie '''sezerniert Schleim''', der z. B. der '''erleichterten Lokomotion''', dem '''Festhaften am Untergrund''' oder '''zum Beutefang''' (Beute bleibt am Schleim kleben) dient.&lt;/p&gt;</text>
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    <text bytes="1811" xml:space="preserve">&lt;keywords content="Verankerung, Aufnahme, Wasser, Salze, Speicherung, Syntheseort, Flachwurzler, Tiefwurzler, Pfahlwurzler, Allorhizie, Homorhizie, allorhiz, homorhiz, Farnpflanzen, Monokotyledonen, Dikotyledonen" /&gt;&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die '''Wurzel''' hat primär die Funktion der '''Verankerung''' der Pflanze im Boden und der '''Aufnahme von Wasser und Salzen'''. Sekundär dient sich auch als '''Speicherort''' (z. B. von Assimilaten) und als '''Syntheseort''', beispielsweise für Phytohormone.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Entsprechend der Anatomie und der Tiefe, in die die Wurzeln eindringen, lassen sich '''Flachwurzler''' von '''Tiefwurzlern''' ('''Pfahlwurzler''') unterscheiden. Weiterhin läßt sich '''Allorhizie''', bei der der '''Wurzelpol direkt zu einer Hauptwurzel wird''' und im Vergleich zu den Seitenwurzeln (2. und höherer Ordnung) stärker ausgebildet ist, von '''Homorhizie''' (eher '''homogen im Vergleich zu allorhizen Wurzeln''', d. h. es läßt sich nicht speziell eine Hauptwurzel von Seitenwurzeln differenzieren) unterschieden. Weitere Charakteristika sind, daß '''allorhize Wurzelsysteme''' die bevorzugte Bewurzelung der '''Tiefwurzler''' und somit überwiegend bei '''Dikotyledonen''' zu finden sind. Hingegen ist der '''homorhize Wurzeltyp''' überwiegend bei '''Flachwurzlern''' und somit bei '''Farngewächsen''' und '''Monokotyledonen''' zu finden. Dazu läßt sich noch '''primäre''' von '''sekundärer Homorhizie''' unterscheiden: '''Primär Homorhize''' (v. a. '''Farne''') bilden '''sproßbürtig ihr Wurzelgeflecht''', bei der keine Hauptwurzel ausgemacht werden kann. '''Sekundär Homorhize''' (v. a. '''Monokotyledonen''') bilden ihre '''Wurzeln ebenso sproßbürtig''', '''jedoch sterben hier im Zuge der Ontogenese die Hauptwurzeln ab'''.&lt;/p&gt;</text>
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    <text bytes="1148" xml:space="preserve">&lt;keywords content="Rinde, Endodermis, Rhizodermis, Xylen, Phloem, Exodermis, Wurzlehaar, Kalyptra, Wurzelhaarzone, Streckungszone, meristematische Zone, Wurzlehaube, Differenzierungszone" /&gt;&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Wurzelspitzenzonen.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Zonierung der Wurzelspitze'''&lt;/small&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Wie die Abbildung zeigt, läßt sich die Wurzelspitze wie folgt zonieren (von unten nach oben):&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Kalyptra''' ('''Wurzelhaube mit Statocyten''', die '''Statolithen''' zur Richtungsbestimmung besitzen; wird von Scheidezellen zum Schutz in Wuchsrichtung abgegeben)&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Vegetationspunkt''' ('''Scheitelzelle''' und '''Meristem''')&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Streckungs-'''( und '''Differenzierungs-''')'''Zone''' (hier werden '''Wurzelhaare''' gebildet).&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Wurzelhaarzone'''&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Zone der sekundären Endodermis'''&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Zone der Seitenwurzelbildung'''&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Zone des sekundären Dickenwachstums'''&lt;/p&gt;</text>
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    <text bytes="1558" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die Wurzel besteht im Querschnitt aus '''Rhizodermis''' (zum '''mechanischen Schutz''', '''Wurzelhaarbildung''' und '''Wasseraufnahme'''), '''Hypodermis''' (fakultativ; wird als '''Exodermis''' bezeichnet, wenn die Rhizodermis kaputt geht und die Hypodermis zum '''sekundären Abschluß''' wird), '''Rindenzellen''', '''Endodermis''' (bildet '''letzte Schicht der Rinde'''), '''Perikambium''' bzw. '''Perizykel''', '''Phloem''', '''Parenchym''' und '''Xylem'''&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Wurzelscheibe.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Querschnitt durch eine dikotyle Wurzel (Wurzelscheibe)'''&lt;/small&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die Rhizodermis besteht weiterhin aus '''Trichoblasten''' (diese Zellen sind zur Ausbildung von '''Wurzelhaaren''' befähigt) und '''Atrichoblasten'''. Eine weitere wichtige Funktion üben die '''Zellen der Endodermis''' aus. Sie sind im '''sekundären Zustand soweit verdickt''' ('''''Caspary''-Streifen'''), daß '''kein Wasser mit Nährsalzen sie passieren kann'''. Lediglich einige wenige Zellen sind durchlässig. Dadurch ist die Endodermis extrem an der '''Regulation der Nährstoffzufuhr''' des sie umgebenden Gewebes verantwortlich. Der sog. '''Zentralzylinder''' enthält '''radiäre Leitbündel''', die anhand der '''lappenartigen Ausbreitung des Xylems''' als '''di-''', '''tri-''', ..., '''polyarch''' ('''zwei-''', '''drei''', ..., '''vielstrahlig''') bezeichnet werden. In diesem Zusammenhang sind '''Dikotyledonen meist zwei- bis vierstrahlig''', '''Monokotyledonen oft polyarch'''.&lt;/p&gt;</text>
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    <text bytes="1814" xml:space="preserve">&lt;keywords content="Rhizodermis, Hypodermis, Wasser, Aufnahme, Exodermis, Endodermis, Rinde, Perikambium, Perizykel, Phloem, Parenchym, Xylem, dikotyle Wurzel, Atrichoblasten, Trichoblasten, Caspary, Streifen, Casparystreifen, diearch, triarch, polyarch" /&gt;&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die Wurzel besteht im Querschnitt aus '''Rhizodermis''' (zum '''mechanischen Schutz''', '''Wurzelhaarbildung''' und '''Wasseraufnahme'''), '''Hypodermis''' (fakultativ; wird als '''Exodermis''' bezeichnet, wenn die Rhizodermis kaputt geht und die Hypodermis zum '''sekundären Abschluß''' wird), '''Rindenzellen''', '''Endodermis''' (bildet '''letzte Schicht der Rinde'''), '''Perikambium''' bzw. '''Perizykel''', '''Phloem''', '''Parenchym''' und '''Xylem'''&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Wurzelscheibe.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Querschnitt durch eine dikotyle Wurzel (Wurzelscheibe)'''&lt;/small&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die Rhizodermis besteht weiterhin aus '''Trichoblasten''' (diese Zellen sind zur Ausbildung von '''Wurzelhaaren''' befähigt) und '''Atrichoblasten'''. Eine weitere wichtige Funktion üben die '''Zellen der Endodermis''' aus. Sie sind im '''sekundären Zustand soweit verdickt''' ('''''Caspary''-Streifen'''), daß '''kein Wasser mit Nährsalzen sie passieren kann'''. Lediglich einige wenige Zellen sind durchlässig. Dadurch ist die Endodermis extrem an der '''Regulation der Nährstoffzufuhr''' des sie umgebenden Gewebes verantwortlich. Der sog. '''Zentralzylinder''' enthält '''radiäre Leitbündel''', die anhand der '''lappenartigen Ausbreitung des Xylems''' als '''di-''', '''tri-''', ..., '''polyarch''' ('''zwei-''', '''drei''', ..., '''vielstrahlig''') bezeichnet werden. In diesem Zusammenhang sind '''Dikotyledonen meist zwei- bis vierstrahlig''', '''Monokotyledonen oft polyarch'''.&lt;/p&gt;</text>
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  <title>Seitenwurzelbildung</title>
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    <text bytes="721" xml:space="preserve">&lt;keywords content="Steinwurzel, Wurzel, endogen, Perizykel, Perikambium, Reembryonalisierung, reembryonalisieren, Rhizostichen, endoklin, Xylempol" /&gt;&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die '''Seitenwurzelbildung''' erfolgt '''endogen aus dem Perizykel''' ('''Perikambium'''). Dabei '''teilen sich zunächst einige innere Zellen nach Reembryonalisierung auf den Xyempolen endoklin'''. So ist bei Vorhandensein einer kompletten Wurzel die '''Bestimmung der Leitbündelstrahligkeit anhand der Anzahl an''' sog. '''Rhizostichen''' möglich. Die Bildung der Seitenwurzeln von innen heraus erscheint sinnvoll, da so von Anfang an eine direkte Verbindung der Leitbündelelemente von der Hauptwurzel zu Seitenwurzeln gegeben ist.&lt;/p&gt;</text>
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  <title>Unterscheidungsmerkmale von Wurzel und Sproß</title>
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    <text bytes="1739" xml:space="preserve">&lt;keywords content="Wurzel, Sproß, Kalyptra, Apikalmeristem, Endodermis, Leitbündel, Leitgewebe, Nodium, Internodium, Nodien, Internodien, Rhizostichen, Xylem, Mark, Markhöhle" /&gt;&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die nachfolgende Tabelle gibt die wichtigsten Charakteristika von Wurzeln und Sprossen in einer Gegenüberstellung wider:&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;
{|border
 |
 |&lt;div align="center"&gt;Wurzel&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Sproß&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Polende&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Kalyptra&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;keine Kalyptra&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Apikalmeristem&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;bildet dreidimensionale Wurzel&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;und Wurzelhaube&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;bildet dreidimensionalen Sproß&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Endodermis&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;immer vorhanden&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;selten vorhanden&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Leitgewebe&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;zentral angeordnete&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;radiäre Leitbündel&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;lateral angeordnete&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;kollaterale Leitbündel&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Untergliederung&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;keine Nodien und Internodien&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Nodien und Internodien&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Wachstum&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;nur Spitzenwachstum&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Spitzen- und interkalares&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;Wachstum&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Verzweigung&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;endogen in Rhizostichen&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;exogen an Nodien&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Zentrum der Achse&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Xylem&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Mark(höhle)&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;</text>
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  <title>Bau der Leitbündel im Übergangsbereich zwischen Wurzel und Sproß</title>
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    <text bytes="323" xml:space="preserve">&lt;keywords content="Sproß, Wurzel, Xylem, Phloem" /&gt;&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Im '''Übergangsbereich zwischen Sproß zu Wurzel''' kommt es zu einer '''Verschiebung der Xylemelemente von außen nach innen'''. Auch die '''Phloemelemente werden nach innen verschoben''', jedoch nicht im gleichen Maße wie das Xylem.&lt;/p&gt;</text>
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  <title>Sekundäres Dickenwachstum der Wurzel</title>
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    <text bytes="2031" xml:space="preserve">&lt;keywords content="sekundäres Dickenwachstum, Dickenwachstum, Wurzel, Reembryonalisierung, reembryonalisieren, Xylem, Kambium, Perikambium, Holz, Bast, Rhizodermis, Hypodermis, Holzstrahlen, Baststrahlen, Endodermis, Protophloem, Protoxylem" /&gt;&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Ähnlich wie im Sproß kann es auch in der Wurzel zu '''sekundärem Dickenwachstum''' kommen. Dieses läßt sich in folgenden Schritten beschreiben:&lt;/p&gt;
#&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Reembryonalisierung parenchymatischer Zellen zwischen Xylem und Phloem zu einem Kambium''' (z. T. auch Bildung durch wenige Perizykelzellen)&lt;/p&gt;
#&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Abgliederung von Holzgewebe''' ('''sekundäres Xylemgewebe''') '''nach innen''', wodurch das '''Phloem nach außen gedrückt''' wird&lt;/p&gt;
#&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''geschlossener zylinderförmiger Kambiumring entsteht durch Perikambiumzellen über den Xylempolen''' und rundet sich ab&lt;/p&gt;
#&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Perikambium wird mehrschichtig'''&lt;/p&gt;
#&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Bildung von Holz nach innen und Bast nach außen'''&lt;/p&gt;
#&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Bildung von Holzstrahlen''' (wichtig für Dilatationswachstum) '''und Baststrahlen'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Echte Markstrahlen sind in der Wurzel nicht vorhanden.&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt;&lt;/p&gt;
#&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Abschlußgewebe ändert sich''' (spätestens jetzt wird '''Rhizodermis durch Hypodermis ersetzt''')&lt;/p&gt;
#&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Hypodermis''', '''Rindengewebe''' und '''Endodermis reißen auf'''&lt;/p&gt;
#&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''mehrschichtiges Perikambium bildet Periderm bzw. Borke''' (ab diesem Stadium können keine Seitenwurzeln mehr gebildet werden)&lt;/p&gt;
#&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Abschluß des sekundären Dickenwachstums ('''Gliederung von innen nach außen''': '''Holz''', '''Bast und Borke''')&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:sekundäres Dickenwachstum der Wurzel.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Sekundäres Dickenwachstum einer Wurzel'''&lt;/small&gt;
----

&lt;references \&gt;</text>
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  <title>Metamorphosen der Wurzel</title>
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    <text bytes="2352" xml:space="preserve">&lt;keywords content="Wurzel, Metamorphosen, Haftwurzeln, Stelzwurzeln, Adventivwurzeln, Brettwurzeln, Zugwurzeln, Speicherwurzeln, Luftwurzeln, Atemwurzeln, Assimilationswurzeln, Wurzelknöllchen, Wurzelknöllchenbakterien, Mykorrhiza, Pilzwurzler, Endomykorrhiza, Ectomykorrhiza" /&gt;&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Wurzeln zeigen (meist in Folge von Anpassungen) folgenden '''Metamorphosen''':&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Haftwurzel''' (sproßbürtige Wurzeln zum Ranken)&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Stelzwurzeln''' (zur Stabilisierung, oft in Regionen wechselnder Wasserstände, z. B. Mangroven)&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Adventivwurzeln''' (Stützwurzel aus Sproßbereichen, z. B. beim ''Mais'')&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Wurzelranken''' (zum Festhalten)&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Brettwurzeln''' (zum Abstützen, z. B. bei ''Ficus''-Bäumen)&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Zugwurzeln''' (zum Herunterziehen einer Knolle mittels Turgor ins Erdreich, z. B. beim ''Aronstab'')&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Speicherwurzeln''' (z. B. Rüben)&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Wurzeldornen'''&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Luftwurzeln''' (Bildung bei Epiphyten, die nach unten gehängt werden und der Aufnahme von Feuchtigkeit aus der Luft dienen; sie besitzen oft ein sog. Velamen radicum aus toten Zellen, das Wasser speichern kann)&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Atemwurzeln''' (sie kommen häufig bei Mangroven-Pflanzen vor und werden dann aus dem Boden heraus gebildet, wenn dieser zu feucht für einen Gasaustausch ist)&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Assimilationswurzeln''' (grüne Wurzeln bei Epiphyten, die Assimilation betreiben)&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Symbiosen''':&lt;/p&gt;
:*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Wurzelknöllchen''', die von den Wurzeln zum Schutz von Wurzelknöllchenbakterien vor O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; gebildet werden; die Pflanzen nutzen im Gegenzug den von den Bakterien fixierten Stickstoff&lt;/p&gt;
:*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Mykorrhiza''' ("'''Pilzwurzler'''"), wobei Pilze den Wurzeln durch starke Oberflächenvergrößerung den Pflanzen bei der Wasseraufnahme behilflich sind; je nachdem ob die Pilze in die Wurzel hineinwachsen oder nicht unterscheidet man zwischen '''Endo-''' und '''Ectomykorrhiza'''&lt;/p&gt;</text>
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  <title>Blatt</title>
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    <text bytes="1735" xml:space="preserve">&lt;keywords content="Sproßachse, Wurzel, Stamm, Transpiration, Thermoregulation, Photoregulation, Photosynthese" /&gt;&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die nachfolgende Tabelle gibt einen Überblick über die Unterschiede zwischen Sproß, Wurzel und Blatt:&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;
{|border
 |&lt;div align="right"&gt;&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Sproßachse&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Wurzel&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Blatt&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Form&lt;/div&gt;
 |colspan="2"|&lt;div align="center"&gt;zylindrisch&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;i. d. R. flächig&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Wachstum&lt;/div&gt;
 |colspan="2"|&lt;div align="center"&gt;i. d. R. unbegrenztes Längenwachstum&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;i. d. R. star begrenztes&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;(genetisch&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;festgelegtes&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;Längenwachstum)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Lage&lt;/div&gt;
 |colspan="2"|&lt;div align="center"&gt;nicht zwangsläufig endständig,&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;auch Seitentribe vorhanden&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;endständige&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;Strukturen&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;(terminal, apikal)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Meristeme&lt;/div&gt;
 |colspan="2"|&lt;div align="center"&gt;endständige Meristeme&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Spitzen-, Rand- und&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;Basalmeristeme&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die Hauptfunktionen des Blattes sind das Betreiben von '''Photosynthese''', '''Transpiration''', '''Thermoregulation''', '''Produktion von Phytohormonen''' ('''Phytohormonsynthese''') sowie '''Photoregulation (erhält aus einfallendem Licht Informationen, z. B. hell/dunkel, mit deren Hilfe die Photosynthese- und Stoffwechselaktivität der Pflanze reguliert wird).&lt;/p&gt;</text>
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  <title>Symmetrie</title>
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    <text bytes="861" xml:space="preserve">&lt;keywords content="Metamerie, Verschiebungssymmetrie, Radiärsymmetrie, Drehungssymmetrie, Bilateralsymmetrie, Spiegelsymmetrie, Dorsoventralität, Komplementärsymmetrie, Antisymmetrie" /&gt;&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Blätter beinhalten die drei '''Grundsymmetrien'''&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Metamerie''' ('''Verschiebungssymmetrie'''),&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Radiärsymmetrie''' ('''Drehungssymmetrie''') und&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Bilateralsymmetrie''' ('''Spiegelsymmetrie''') (mit '''Dorsoventralität''' - Symmetrie von Blattober- und Blattunterseite),&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;über die Blätter auf sich selbst abgebildet werden können. Weiterhin liegen oft noch komplexere Symmetrien wie '''Komplementärsymmetrie''', also Kombinationen mehrerer Grundsymmetrien, oder '''Antisymmetrie''' vor.</text>
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  <title>Aufbau</title>
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    <text bytes="1547" xml:space="preserve">&lt;keywords content="Oberblatt, Unterblatt, Petiolus, Blattstiel, Lamina Phyllodium, Fieder, Einzelfieder, Blattspreite, Blattnervatur, Blattrippe, Blattadern, netzartig, parallel, Gabelnervatur, Fächernervatur, Nacktsamer, Bedecktsamer, Monokotyledonen, Dikotyledonen" /&gt;&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Allgemein läßt sich das Blatt in '''Ober-''' und '''Unterblatt''' einteilen. Beide sind über den '''Blattstiel''' ('''Petiolus''') miteinander verbunden. Dieser kann z. T. sehr stark abgeflacht sein und wird dann als '''Lamina Phyllodium''' bezeichnet. Die Länge (Seite) eines Einzelblatts (einer '''Einzelfieder''') wird als '''Blattspreite''' bezeichnet.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Weiterhin besitzt jedes Blatt eine sog '''Nervatur'''. Dabei handelt es sich um (vom sonst recht homogenen Blatt) abhebende '''Leitgewebe'''. Die Nervatur selbst wird in ihrer Gesamtheit auch oft als '''Blattrippe''' ("'''Blattadern'''") bezeichnet, die Felder zwischen diesen Blattrippen heißen '''Interkostalfelder'''. Die Blattnervatur kann '''parallel''' (dies ist i. d. R. '''bei Monokotyledonen''' der Fall) oder '''netzartig''' (v. a. '''bei Dikotyledonen''') verlaufen. '''Bei Nackstamern''' (z. B. ''Ginkgo biloba'') liegt i. d. R. eine '''Gabel-''' oder '''Fächernervatur''' vor. Innerhalb der Blätter endet die Blattnervatur blind, d. h. zunächst werden die '''Leitbündel verengt''' und sind irgendwann ganz reduziert.&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Laubblattaufbau.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau eines typischen Laubblatts'''&lt;/small&gt;</text>
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  <title>Blattentwicklung</title>
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    <text bytes="852" xml:space="preserve">&lt;keywords content="Blattanlageb, Blattprimordien, Primordien, Blatt, Entwicklung, Übergipfelung, Meristemaktivität, Spitzenwachstum, Streckungswachstum, Randmeristeme" /&gt;&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die '''Entwicklung der Blattanlagen''' ('''Blattprimordien''') beginnt bereits kurz '''nach Ausbildung der Vegetationsspitze'''. So kommt es bei '''exogener Ausbildung''' der Blätter häufig zu '''Übergipfelungen des noch jungen Sprosses'''. Die Blattentwicklung selbst ist eng mit der Abfolge verschiedener '''Meristemaktivitäten assoziiert''': Zunächst findet '''Spitzenwachstum''' statt. Erst dann folgt '''Wachstum durch ein basales Meristemband''' und '''Streckungswachstum des Blattstiels'''. Zuletzt folgt '''verstärkte Teilungsaktivität der Randmeristeme''' des Blatts, die schließlich zur Festlegung der endgültigen Form führt.&lt;/p&gt;</text>
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  <title>Laubblatt-Typen</title>
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    <text bytes="344" xml:space="preserve">&lt;keywords content="Blatt, Laubblatt, Typen, bifaziales, inverses, unifaziales, äquifaziales, Flachblatt, Rundblatt, Nadelblatt" /&gt;&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Anhand der Form von Blattquerschnitten werden folgende Laubblatt-Typen unterschieden:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Laubblatt-Typen.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Laubblatt-Grundtypen'''&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="1717" xml:space="preserve">&lt;keywords content="Blattstellung, Phyllotaxis, wirtelig, Blatt, Blätter, kreuzgegenständig, Dekussation, Äquidistanzregel, Alternanzregel, zweizeilig, distich, schraubig, zerstreut, dispers, Spirotriche" /&gt;&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Im Verhältnis zueinander und zur Sproßachse können Blätter unterschiedliche '''Blattstellungen''' ('''Phyllotaxis''') annehmen. Besonders häufig sind dabei&lt;/p&gt;
*'''wirtelige''',
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Bei Pflanzen mit wirteliger Phyllotaxis '''trägt jeder Knoten mehr als 1 Blatt''' ('''im häufigsten Fall 2''').&lt;/p&gt;
*'''kreuzgegenständige''' ('''Dekussation'''),
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Diese Art der Blattstellung, bei der die '''Blätter zueinander in einem bestimmten''' sog. '''Äquidistanzwinkel''' ('''Winkelabstand zwischen den Blättern''') angeordnet sind, ist sehr häufig. Dabei folgt die Anordnung zwei Regeln, zum Einen der '''Äquidistanzregel'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Der Winkelabstand zwischen allen Blättern ist gleich groß.&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; und andererseits der '''Alternanzregel'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Blätter zweier aufeinanderfolgender (Blatt-)Reihen stehen versetzt zueinander.&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt;. So werden '''Längsreihen''' ('''Orthostiche''') '''gebildet'''.&lt;/p&gt;
*'''zweizeilige''' ('''distiche''') und
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Auch diese Art der Blattstellung '''folgt der Äquidistanz- und der Alternanzregel''', jedoch gibt es '''an jedem Knoten nur 1 Blatt'''.&lt;/p&gt;
*'''schraubige''', '''zerstreute''' oder '''disperse'''
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Hier besitzt '''jedes Nodium nur 1 Blatt''', wobei diese '''schraubenförmig um die Sproßachse angeordnet''' sind ('''Spirotriche''').&lt;/p&gt;
Blattstellungen.

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  <title>Blattfolge</title>
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    <text bytes="1649" xml:space="preserve">&lt;keywords content="Keimung, hypogäisch, Speicherblatt, Speicherblätter, Hypokotyl, Epikotyl, Anisophyllie, Heterophyllie, Karpelle, Fruchtblatt, Fruchtblätter, Staubblatt, Staubblätter, Stamina, Kronblätter, Kronblatt, Petalen, Perigonblätter, Perigonblatt, Tepalen, Kelchblätter, Kelchblatt, Sepalen, Perianth, Hochblätter, Hochblatt, Bracteen, Kotyledonen" /&gt;&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Beginn der Blattfolge''' ist die '''Keimung'''. Dabei wird '''hypogäische Keimung''', bei der die '''Keimblätter unter der Erde''' oder '''z. T. sogar im Samen''' als '''Speicherblätter''' bleiben (z. B. bei ''Eiche'', ''Roßkastanie'', ''Erbse'', ''Bohne'', etc.), von der '''epigäischen Keimung''' (hier '''erscheinen die Keimblätter als erste Blätter''' und übernehmen neben '''Speicher-''' auch '''Photosynthesefunktion, z. B. bei ''Fichte'', ''Buche'', ''Senf'', ''Ahorn'') unterscheiden. Diese Namen leiten sich von den Wörtern '''Hypokotyl'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Strecke zwischen Wurzel-Sproß-Übergang und Keimblättern&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; und '''Epikotyl'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Strecke zwischen Keimblättern und nachfolgenden Blättern&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; ab. Die Folgeblätter ('''Laubblätter''') können alle gleich gestaltet oder unterschiedlich groß ('''Anisophyllie''') bzw. unterschiedlich gestaltet ('''Heterophyllie''') sein. Heterophyllie tritt z. B. oft bei in Wasser stehenden Blättern auf.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Weitere Blätter sind die in nachfolgender Abbildung dargestallt:&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Blattfolge.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Zeitliche Abfolge von Blättern bei höheren Pflanzen'''&lt;/small&gt;

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  <title>Bau der Laubblätter</title>
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    <text bytes="3864" xml:space="preserve">&lt;keywords content="Laubblätter, Laubblatt, C3, C4, Pflanze, Epidermis, chloroplastenlos, chloroplastenfrei, Spaltöffnung, Schließzellen, Chloroplsaten, hypostomatisch, epistomatisch, amphistomatisch, Mesophyll, Assimilationsparenchym, Schwammparenchym, Durchlüftungsgewebe, Leitbündel, Palisadenparenchym, Caspary, Casparystreifen, Armpalisadenparenchym, Strasburg, Strasburgerzellen, Transfusionsgewebe, substomatärer Raum, Harzkanal, Phloem, Xylem" /&gt;&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Der '''Bau der Laubblätter''' sol nun anhand einer '''C3-Pflanze''', der ''Christrose'', dargelegt werden: Das Blatt wird '''ober- und unterhalb''' von einer '''chloroplastenlosen Epidermis''' begrenzt, die nur von '''Spaltöffnungen''' (15 - 800 &lt;tex&gt;\frac{Stomata}{mm^2}&lt;/tex&gt; unterbrochen ist. Die '''Schließzellen''' dieser Stomata '''besitzen jedoch Chloroplasten'''. Entsprechend der Lage der Spaltöffnungen auf dem Blatt lassen sich '''hypostomatische'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Stomata auf Unterseite&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt;, '''epistomatische'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Stomata auf Oberseite (selten)&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; und '''amphistomatische Blätter'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Spaltöffnungen auf der Ober- und Unterseite&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; unterscheiden. Zwischen den beiden Epidermisschichten liegt das sog. '''Mesophyll'''. Es besteht einerseits aus dem '''Pallisaden-''' bzw. '''Assimilationsparenchym''' - es erfüllt überwiegend '''photosynthetische Aufgaben''' - und andererseits aus '''Schwammparenchym''', einem '''Durchlüftungsgewebe''', welches CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Zufuhr und O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;- bzw H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O-Abfuhr erlaubt. Als letzters Element sind '''geschlossen kollaterale Leitbündel''' ins Mesohyl eingelagert.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Blattquerschnitt.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Querschnitt durch ein Blatt einer amphistomatischen C3-Pflanze (''Christrose'')'''&lt;/small&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''C4-Pflanzen''' zeigen im Gegensatz zu den C3-Pflanzen i. d. R. einen kranzartigen Aufbau im Querschnitt. Zunächst gibt es jedoch ebenso eine '''obere und untere Epidermis'''. Das '''Mesophyll''', in das '''kranzförmig angeordnete Bündelscheitelzellen''' eingelagert sind, zeigt '''keine klare Trennung in Schwamm-''' und '''Assimilationsparenchym'''. Allgemein sind '''bifaziale Laubblätter sehr stark anpassungsfähig'''. So kommt es z. B. häufig bei '''Blättern im Schatten''' zu einer '''Rückbildung des Palisadenparenchyms'''.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Zuletzt soll das '''äquifaziale Nadelblatt''' betrachtet werden, welches z. T. auch '''Leitbündelscheiden''' sowie '''''Strasburger''-Zellen''' besitzen kann: Im Querschnitt zeigt sich eine das '''gesamte Blatt umschließende Epidermis''', deren '''Zellen teilweise stark verdickt''' sind, was wohl als '''Anpassung der Verringerung des Verdunstungsschutzes''' interpretiert werden kann. Ebenso können als Anpassungen gegen starke Verdungstung '''in die Epidermis eingesenkte Spaltöffnungen''' interpretiert werden. Hinter der Epidermis befindet sich ein zusätzliches, '''sklerenchymartiges''', '''Abschlußgewebe'''. Den größten Tiel des Blattquerschnitts nimmt das sog. '''Armpalisadenparenchym''' ein, welches das eigentliche '''photosynthetisch aktive Gewebe''' darstellt. Die Zellen des Armpalisadenparenchyms sind '''durch Zellwandeinfaltungen stark vergrößert''', an die '''viele Chloroplasten''' angelagert sind. Dieses Gewebe ist außerdem von '''Harzkanälen''' und '''Luftspalten''' durchzogen. Eine '''Endodermis ohne ''Caspary''-Streifen''' schließt das Armpalisadenparenchym nach innen hin ab. Dahinter befinden sich die '''Leitbündel''' sowie das '''Transfusionsgewebe''', welches den Kontakt zwischen Leitgewebe und Mesophyll darstellt.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Querschnitt durch ein Nadelblatt.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Querschnitt durch ein äquifaziales Nadelblatt'''&lt;/small&gt;

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  <title>Metamorphosen der Blätter</title>
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    <text bytes="2182" xml:space="preserve">&lt;keywords content="Blattdornen, Metamorphosen, Blatt, Blattranken, Speicherblätter, Blattsukkulenzen, Sukkulenzen, xeromorph, Xerophyten, Hygrophyten, Feuchtpflanzen, Hydrophyten, Wasserpflanzen, Epiphyten, Aufsitzerpflanzen, Insektivoren, Trenngewebe, Thyllen, Thyllenbildung" /&gt;&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Wie bei Sproß und Wurzel gibt es bei Blättern v. a. '''Blattdornen''' (z. B. bei ''Sauerdorn''), '''Blattranken''' (z. B. bei ''Erbsen''), '''Speicherblätter''' (z. B. bei Zwiebeln), sowie '''Blattsukkulenzen''' (z. B. ''Pfennigbaum'').&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Weiterhin werden sog. '''ökomorphologische Blatt-Typen''' unterschieden:&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''xeromorphe Blätter''' (bei '''Xerophyten'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Pflanzen an physiologisch trockenen Standorten (z. B. in Wüste, Arktis/Antarktis, etc.)&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt;)&lt;/p&gt;
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Sie besitzen '''oft eingesenkte Spaltöffnungen''' sowie '''eingerollte Blätter'''.&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Hygrophyten''' ('''Feuchtpflanzen''') und '''Hydrophyten''' ('''Wasserpflanzen''')&lt;/p&gt;
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Sie sind von '''zu viel Wasser umgeben''' und haben somit Probleme mit der Wasserabgabe. Daher finden sich folgende Anpassungen: '''dünne Epidermis''', '''aus dem Blatt herausragende Spaltöffnungen''', '''große Oberfläche der Blätter''' und weitere spezielle Strukturen zum Ausschleusen von Wasser.&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Epiphyten''' ('''Ausitzerpflanzen''') (z. B. ''Geweihfarn'', ''Urnenpflanze'', etc.)&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Insektivoren''' (z. B. Klebfalle von ''Sonnentau'', Klappfalle der ''Venusfliegenfalle'', Leitfalle der ''Kannenpflanze'', Schlupffalle bei ''Wasserschlauch''). Insektivoren kommen '''v. a. an stickstoffarmen Standorten''' vor.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Ein weiteres Phänomen bei Blättern ist der '''jahreszeitlich bedingte Blattfall'''. Dabei wird in den Blättern durch '''Thyllenbildung''' ('''Einlagerung von Stoffen''') in den Leitbündeln ein sog. '''Trenngewebe''' gebildet, welches das Blattnach und nach vom Sproß loslöst.&lt;/p&gt;

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    <comment>Gastrovaskularsystem der Plathelminthen (Pharynx, Cerebralganglion, Mund, Pharynx, Gastrovaskularraum)</comment>
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    <comment>Aufbau eines typischen Pigmentbecherocellus (Pigmentbecherocelle)(Pigmentzelle, Sehzelle, Mikrovilli-Saum, Pigmentbecher, Nervefaser)</comment>
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    <text bytes="14510" xml:space="preserve">&lt;div align="center"&gt;Die Inhalte des alten E-Books sind [[Biostudies:Inhaltsverzeichnis|hier]] zu finden.&lt;/div&gt;

{{#tree:
*I. [[Überblick]]
**1.0 [[Definitionen der Biologie]]
**2.0 [[Aufgabengebiete der Biologie]]
**3.0 [[Gliederung des vorliegenden E-Books]]
*II. [[Molekularbiologie]]
**1.0 [[Grundlagen]]
***1.1 [[Materie, Element und subatomare Teilchen]]
***1.2 [[Entdeckung subatomarer Bausteine]]
***1.3 [[Atommodelle]]
****1.3.1 [[Orbitalmodell]]
**2.0 [[Physikalische Chemie]]
***2.1 [[Einführung in die Physikalische Chemie]]
****2.1.1 [[Übersicht]]
****2.1.2 [[Teilgebiete der Physikalischen Chemie]]
****2.1.3 [[Wichtige Termini]]
***2.2 [[Thermodynamik]]
****2.2.1 [[Zustandsformen der Materie]]
****2.2.2 [[Ursache für unterschiedliche Aggregatzustände]]
*****2.2.2.1 [[''Van-der-Waals''-Kräfte]]
*****2.2.2.2 [[Wasserstoffbrückenbindungen]]
*****2.2.2.3 [[''Lennard''-''Jones''-Potential]]
****2.2.3 [[Gasgesetze]]
*****2.3.3.1 [[Ideale Gase]]
*****2.3.3.2 [[Kinetische Gastheorie idealer Gase]]
******2.3.3.2.1 Exkurs: [[Schallgeschwindigkeit]]
******2.3.3.2.2 [[Viskosität von Gasen]]
*****2.3.3.3 [[Reale Gase]]
****2.3.4 [[Thermodynamische Systeme]]
*****2.3.4.1 [[Zustands- und Wegfunktion]]
*****2.3.4.2 [[Arbeit]]
*****2.3.4.3 [[Wärme]]
****2.3.5 [[Hauptsätze der Thermodynamik]]
*****2.3.5.1 [[1. Hauptsatz der Thermodynamik]]
******2.3.5.1.1 [[Enthalpie]]
******2.3.5.1.2 [[Thermochemie]]
******2.3.5.1.3 [[Der Satz von ''Hess'' (Wärmesatz)]]
******2.3.5.1.4 [[Bildungsenthalpie]]
******2.3.5.1.5 [[Temperaturabhängigkeit der Reaktionsenthalpie]]
*****2.3.5.2 [[2. Hauptsatz der Thermodynamik]]
**3.0 [[Organische Chemie]]
***3.1 [[Einführung]]
***3.2 [[Das Element Kohlenstoff]]
***3.3 [[Alkane (Aliphaten)]]
****3.3.1 [[n-Alkane (normale Alkane)]]
****3.3.2 [[Verzweigte Alkane]]
****3.3.3 [[Wichtige Alkane]]
****3.3.4 [[Rotationsprofile &amp; Konformationsanalyse]]
****3.3.5 [[Cycloalkane]]
****3.3.6 [[Reaktionen der Alkane]]
*****3.3.6.1 [[Reaktionen mit Halogenen]]
*****3.3.6.2 [[Pyrolyse]]
*****3.3.6.3 [[Auftrennung von Erdölen]]
*****3.3.6.4 [[Kraftstoffe]]
*****3.3.6.5 [[Verbrennung]]
***3.4 [[Halogenalkane]]
****3.4.1 [[Chiralität]]
****3.4.2 [[Chiralitätselemente]]
****3.4.3 [[Eigenschaften der Halogenalkane]]
****3.4.4 [[Reaktionen von Halogenalkanen]]
*****3.4.4.1 [[Nucleophile Substitution]]
*****3.4.4.2 [[Eliminierung]]
*****3.4.4.3 [[Reaktion mit Metallen]]
***3.5 [[Organometallverbindungen]]
***3.6 [[Alkohole]]
****3.6.1 [[Eigenschaften der Alkohole]]
****3.6.2 [[Wichtige Alkohole]]
****3.6.3 [[Reaktionen der Alkohole]]
*****3.6.3.1 [[Säure/Base-Verhalten]]
*****3.6.3.2 [[Reaktion zu Halogeniden]]
*****3.6.3.3 [[Umlagerungen]]
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*****3.6.3.5 [[Ether aus Alkoholen]]
*****3.6.3.6 [[Eliminierung]]
*****3.6.3.7 [[Oxidation]]
***3.7 [[Ether]]
****3.7.1 [[Eigenschaften der Ether]]
****3.7.2 [[Wichtige Ether]]
****3.7.3 [[Reaktionen der Ether]]
*****3.7.3.1 [[Reaktionen mit Säure]]
*****3.7.3.2 [[Etherspaltung]]
*****3.7.3.3 [[Autoxidation]]
***3.8 [[Aliphatische N-Verbindungen]]
****3.8.1 [[Azide]]
****3.8.2 [[Amine]]
*****3.8.2.1 [[Darstellung]]
*****3.8.2.2 [[Reaktionen mit Säuren und Basen]]
*****3.8.2.3 [[Eliminierung]]
****3.8.3 [[Weitere aliphatische N-Verbindungen]]
****3.8.4 [[Alkaloide]]
***3.9 [[Alkene (früher: Olefine)]]
****3.9.1 [[Eigenschaften]]
****3.9.2 [[Darstellung]]
****3.9.3 [[Reaktionen]]
****3.9.4 [[Wichtige Alkene]]
***3.10 [[Polymere]]
***3.11 [[Alkine]]
****3.11.1 [[Eigenschaften]]
****3.11.2 [[Darstellung]]
****3.11.3 [[Reaktionen]]
*III. [[Zoologie]]
**1.0 [[Stämme des Tierreichs]]
***1.1 [[Anmerkungen zur Systematik]]
***1.2 [[Systematischer Teil]]
****1.2.1 Reich: [[Protista]]
*****1.2.1.1 Stamm: [[Microspora]]
*****1.2.1.2 Stamm: [[Sarcomastigophora]]
******1.2.1.2.1 Unterstamm: [[Mastigophora (Flagellaten)]]
*******1.2.1.2.1.1 Klasse: [[Phytomastigophora]]
*******1.2.1.2.1.2 Klasse: [[Zoomastigophora]]
******1.2.1.2.2 Unterstamm: [[Sarcodina]]
*******1.2.1.2.2.1 Überklasse: [[Rhizopoda (Wurzelfüßer)]]
********1.2.1.2.2.1.1 Klasse: [[Granuloreticulosea]]
********1.2.1.2.2.1.2 Klasse: [[Acrasea (Zelluläre Schleimpilze]]
*****1.2.1.3 Stamm: [[Apicomplexa]]
******1.2.1.3.1 Klasse: [[Sporozoa (Sporentierchen)]]
****1.2.2 Reich: [[Animalia]]
*****1.2.2.1 [[Parasitismus]]
*****1.2.2.2 [[Parazoa]]
******1.2.2.2.1 Stamm: [[Porifera (Schwämme)]]
*******1.2.2.2.1.1 Klasse: [[Calcarea (Kalkschwämme)]]
*******1.2.2.2.1.2 Klasse: [[Hexactinellida (Kieselschwämme)]]
*******1.2.2.2.1.3 Klasse: [[Demospongiae (Hornschwämme)]]
*****1.2.2.3 [[Eumetazoa]]
******1.2.2.3.1 [[Radiata, Coelenterata (radiärsymmetrische Tiere, Hohltiere)]]
*******1.2.2.3.1.1 Stamm: [[Cnidaria (Nesseltiere)]]
********1.2.2.3.1.1.1 Klasse: [[Hydrozoa]]
********1.2.2.3.1.1.2 Klasse: [[Scyphozoa]]
********1.2.2.3.1.1.3 Klasse: [[Anthozoa (Korallen)]]
*********1.2.2.3.1.1.3.1 Unterklasse: [[Hexacorallia]]
**********1.2.2.3.1.1.3.1.1 Ordnung: [[Madreporaria (Steinkorallen)]]
*******1.2.2.3.1.2 Stamm: [[Ctenophora, Acnidaria (Rippenquallen)]]
******1.2.2.3.2 [[Bilateria (bilateralsymmetrische Tiere)]]
*******1.2.2.3.2.1 [[Protostomia (Urmundtiere, Urmünder)]]
********1.2.2.3.2.1.1 [[Entwicklung der Leibeshöhle]]
********1.2.2.3.2.1.2 Stamm: [[Plathelminthes (Plattwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.2.1 Klasse: [[Turbellaria (Strudelwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.2.2 Klasse: [[Trematodes (Saugwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.2.3 Klasse: [[Cestodes (Bandwürmer)]]
********1.2.2.3.2.1.3 Stamm: [[Nemathelminthes, Aschelminthes (Rundwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.1 Klasse: [[Gastrotricha (Bauchhärlinge)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.2 Klasse: [[Nematoda (Fadenwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.3 Klasse: [[Nematomorpha (Saitenwürmer, Pferdehaarwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.4 Klasse: [[Rotatoria (Rädertierchen)]]
**********1.2.2.3.2.1.3.4.1 Ordnung: [[Seisonidea]]
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*********1.2.2.3.2.1.3.5 Klasse: [[Acanthocephala (Kratzwürmer, Kratzer)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.6 Klasse: [[Priapulida (Priapswürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.7 Klasse: [[Loricifera]]
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********1.2.2.3.2.1.6 [[Articulata (Gliedertiere)]]
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***********1.2.2.3.2.1.6.1.1.1 [[Errantia]]
***********1.2.2.3.2.1.6.1.1.2 [[Sedentaria]]
***********1.2.2.3.2.1.6.1.1.3 Ordnung: [[Pogonophora (Bartwürmer)]]
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***********1.2.2.3.2.1.6.1.2.1 Klasse: [[Oligochaeta (Wenigborster)]]
***********1.2.2.3.2.1.6.1.2.2 Klasse: [[Hirudinea (Egel)]]
*********1.2.2.3.2.1.6.2 Stamm: [[Tardigrada (Bärtierchen)]]
*********1.2.2.3.2.1.6.3 Stamm: [[Pentastomida (Zungenwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.6.4 Stamm: [[Onychophora (Stummelfüßer)]]
*********1.2.2.3.2.1.6.5 Stamm: [[Arthropoda (Gliederfüßer)]]
**********1.2.2.3.2.1.6.5.1 [[Amandibulata]]
***********1.2.2.3.2.1.6.5.1.1 Unterstamm: [[Trilobitomorpha]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.1.1.1 Klasse: [[Trilobita (Trilobiten)]]
***********1.2.2.3.2.1.6.5.1.2 Unterstamm: [[Chelicerata]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.1 Klasse: [[Merostomata (Pfeilschwanzkrebse)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.2 Klasse: [[Arachnida (Spinnentiere)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.2.1 Ordnung: [[Scorpiones (Skorpione)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.2.2 Ordnung: [[Araneae (Webspinnen)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.2.3 Ordnung: [[Acari (Milben)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.2.4 Ordnung: [[Opiliones (Weberknechte)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.3 Klasse: [[Pantopoda (Asselspinnen)]]
**********1.2.2.3.2.1.6.5.2 [[Mandibulata]]
***********1.2.2.3.2.1.6.5.2.1 Unterstamm: [[Crustacea (Krebstiere)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.1 Klasse: [[Remipedia]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.2 Klasse: [[Cephalocarida]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.3 Klasse: [[Phyllopoda (Blattfußkrebse)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.4 Klasse: [[Anostraca]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.5 Klasse: [[Ostracoda (Muschelkrebse)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.6 Klasse: [[Copepoda (Ruderfußkrebse)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.7 Klasse: [[Branchiura (Fischläuse)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.8 Klasse: [[Mystacocarida]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.9 Klasse: [[Tantulocarida]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.10 Klasse: [[Ascothoracida]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.11 Klasse: [[Cirripedia (Rankenfüßer)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.12 Klasse: [[Malacostraca (Höhere Krebse)]]
***********1.2.2.3.2.1.6.5.2.2 Unterstamm: [[Tracheata, Antennata, Monantennata]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.1 Klasse: [[Myriapoda (Tausendfüßer)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.1.1 Unterklasse: [[Chilopoda (Hundertfüßer)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.1.2 Unterklasse: [[Symphyla (Zwergfüßer)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.1.3 Unterklasse: [[Diplopoda (Doppelfüßer)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.1.4 Unterklasse: [[Pauropoda [Wenigfüßer)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2 Klasse: [[Insecta, Hexapoda (Insekten)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1 [[Apterygota (Ungeflügelte Insekten)]]
**************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1.1 Unterklasse: [[Archaeognatha (Felsenspringer)]]
**************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1.2 Unterklasse: [[Zygentoma (Fischchen)]]
**************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1.3 Unterklasse: [[Diplura (Doppelschwänze)]]
**************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1.4 Unterklasse: [[Protura (Beintastler)]]
**************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1.5 Unterklasse: [[Collembola (Springschwänze)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.2 [[Pterygota (Geflügelte Insekten)]]
********1.2.2.3.2.1.7 Stamm: [[Mollusca (Weichtiere)]]
*********1.2.2.3.2.1.7.1 [[Aculifera (Stachelweichtiere)]]
**********1.2.2.3.2.1.7.1.1 Klasse: [[Aplacophora (Wurmmollusken)]]
**********1.2.2.3.2.1.7.1.2 Klasse: [[Polyplacophora (Käferschnecken)]]
*********1.2.2.3.2.1.7.2 [[Conchifera (Schalenweichtiere)]]
**********1.2.2.3.2.1.7.2.1 Klasse: [[Monoplacophora (Urmützenschnecken)]]
**********1.2.2.3.2.1.7.2.2 Klasse: [[Gastropoda (Schnecken)]]
***********1.2.2.3.2.1.7.2.2.1 Unterklasse: [[Streptoneura, Prosobranchia]]
************1.2.2.3.2.1.7.2.2.1.1 Ordnung: [[Archaeogastropoda, Diotocardia]]
************1.2.2.3.2.1.7.2.2.1.2 Ordnung: [[Mesogastropoda, Monotocardia]]
************1.2.2.3.2.1.7.2.2.1.3 Ordnung: [[Neogastropoda, Stenoglossa]]
***********1.2.2.3.2.1.7.2.2.2 [[Euthyneura]]
************1.2.2.3.2.1.7.2.2.2.1 Unterklasse: [[Opisthobranchia (Hinterkiemer)]]
************1.2.2.3.2.1.7.2.2.2.2 Unterklasse: [[Pulmonata (Lungenschnecken)]]
**********1.2.2.3.2.8.1.7.3 Klasse: [[Scaphopoda (Kahnfüßer, Grabfüßer)]]
**********1.2.2.3.2.8.1.7.4 Klasse: [[Bivalvia (Muscheln)]]
**********1.2.2.3.2.8.1.7.5 Klasse: [[Cephalopoda (Kopffüßer)]]
***********1.2.2.3.2.1.7.2.5.1 Unterklasse: [[Tetrabranchia]]
***********1.2.2.3.2.1.7.2.5.2 Unterklasse: [[Dibranchiata]]
**Exkurs: [[Evolution der Lichtsinnesorgane]]
*IV. [[Botanik]]
**1.0 [[Stämme des Pflanzenreichs]]
**2.0 [[Anatomie, Histologie und Morphologie der Kormophyten]]
***2.1 [[Bemerkungen zur Anatomie, Histologie und Morphologie]]
***2.2 [[Histologie der Kormophyten]]
****2.2.1 [[Bildungsmeristeme]]
*****2.2.1.1 [[Apikalmeristeme (Scheitelmeristeme)]]
******2.2.1.1.1 [[Sproßscheitelmeristeme]]
*******2.2.1.1.1.1 [[Scheitelzellen]]
*******2.2.1.1.1.2 [[Initialkomplexe]]
*******2.2.1.1.1.3 [[Differenziertes Apikalmeristem]]
******2.2.1.1.2 [[Wurzelscheitelmeristeme]]
*****2.2.1.2 [[Restmeristeme]]
*****2.2.1.3 [[Meristemoide]]
*****2.2.1.4 [[Lateralmeristeme]]
****2.2.2 [[Dauergewebe]]
*****2.2.2.1 [[Parenchym (Grundgewebe, "Füllgewebe")]]
******2.2.2.1.1 [[Assimilationsparenchym (Chlorenchym)]]
******2.2.2.1.2 [[Speicherparenchym]]
******2.2.2.1.3 [[Leitparenchym]]
******2.2.2.1.4 [[Aerenchym (Durchlüftungsgewebe)]]
*****2.2.2.2 [[Abschlußgewebe]]
******2.2.2.2.1 [[Epidermis]]
*******2.2.2.2.1.1 [[Stomata (Spaltöffnungen)]]
*******2.2.2.2.1.2 [[Bildungen subepidermaler Bereiche]]
******2.2.2.2.2 [[Periderm und Borke]]
******2.2.2.2.3 [[Cutisgewebe]]
******2.2.2.2.4 [[Endodermis]]
*****2.2.2.3 [[Absorptionsgewebe]]
******2.2.2.3.1 [[Rhizodermis]]
******2.2.2.3.2 [[Hydropoten]]
******2.2.2.3.3 [[Absorptionshaare]]
******2.2.2.3.4 [[Velamen radicum]]
******2.2.2.3.5 [[Haustorien]]
*****2.2.2.4 [[Absonderungsgewebe und Ausscheidungsgewebe]]
******2.2.2.4.1 [[Hydrathoden]]
******2.2.2.4.2 [[Drüsenzellen, Drüsenhaare und Drüsengewebe]]
******2.2.2.4.3 [[Nektarien]]
******2.2.2.4.4 [[Sekretgänge und Harzkanäle]]
******2.2.2.4.5 [[Exkretbehälter]]
******2.2.2.4.6 [[Milchröhren]]
*****2.2.2.5 [[Festigungsgewebe]]
******2.2.2.5.1 [[Kollenchym]]
******2.2.2.5.2 [[Sklerenchym]]
******2.2.2.5.3 [[Gegenüberstellung von Kollenchym und Sklerenchym]]
*****2.2.2.6 [[Leitgewebe]]
******2.2.2.6.1 [[Xylem]]
******2.2.2.6.2 [[Phloem]]
***2.3 [[Anatomie und Morphologie des Kormus]]
****2.3.1 [[Sproßachse]]
*****2.3.1.1 [[Primärer Bau der Sproßachse]]
******2.3.1.1.1 [[Zonierung und Differenzierung]]
******2.3.1.1.2 [[Leitbündeltypen]]
******2.3.1.1.3 [[Stelärtheorie]]
******2.3.1.1.4 [[Leitbündelanordnung]]
*****2.3.1.2 [[Sekundäres Dickenwachstum des Sprosses]]
******2.3.1.2.1 [[Kambium]]
******2.3.1.2.2 [[Histologie des Holzes]]
******2.3.1.2.3 [[Histologie des Bast]]
******2.3.1.2.4 Periderm und Borke (vgl. [[Periderm und Borke|hier]])
*****2.3.1.3 [[Metamorphosen der Sproßachse]]
****2.3.2 [[Wurzel]]
*****2.3.2.1 [[Primärer Bau der Wurzel]]
******2.3.2.1.1 [[Zonierung der Wurzelspitze]]
******2.3.2.1.2 [[Differenzierung]]
******2.3.2.1.3 [[Seitenwurzelbildung]]
******2.3.2.1.4 [[Unterscheidungsmerkmale von Wurzel und Sproß]]
******2.3.2.1.5 [[Bau der Leitbündel im Übergangsbereich zwischen Wurzel und Sproß]]
*****2.3.2.2 [[Sekundäres Dickenwachstum der Wurzel]]
*****2.3.2.3 [[Metamorphosen der Wurzel]]
****2.3.3 [[Blatt]]
*****2.3.3.1 [[Allgemeines]]
******2.3.3.1.1 [[Symmetrie]]
******2.3.3.1.2 [[Aufbau]]
******2.3.3.1.3 [[Blattentwicklung]]
******2.3.3.1.4 [[Laubblatt-Typen]]
******2.3.3.1.5 [[Blattstellungen]]
******2.3.3.1.6 [[Blattfolge]]
*****2.3.3.2 [[Bau der Laubblätter]]
*****2.3.3.3 [[Metamorphosen der Blätter]]
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    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="14510" xml:space="preserve">&lt;div align="center"&gt;Die Inhalte des alten E-Books sind [[Biostudies:Inhaltsverzeichnis|hier]] zu finden.&lt;/div&gt;

{{#tree:
*I. [[Überblick]]
**1.0 [[Definitionen der Biologie]]
**2.0 [[Aufgabengebiete der Biologie]]
**3.0 [[Gliederung des vorliegenden E-Books]]
*II. [[Molekularbiologie]]
**1.0 [[Grundlagen]]
***1.1 [[Materie, Element und subatomare Teilchen]]
***1.2 [[Entdeckung subatomarer Bausteine]]
***1.3 [[Atommodelle]]
****1.3.1 [[Orbitalmodell]]
**2.0 [[Physikalische Chemie]]
***2.1 [[Einführung in die Physikalische Chemie]]
****2.1.1 [[Übersicht]]
****2.1.2 [[Teilgebiete der Physikalischen Chemie]]
****2.1.3 [[Wichtige Termini]]
***2.2 [[Thermodynamik]]
****2.2.1 [[Zustandsformen der Materie]]
****2.2.2 [[Ursache für unterschiedliche Aggregatzustände]]
*****2.2.2.1 [[''Van-der-Waals''-Kräfte]]
*****2.2.2.2 [[Wasserstoffbrückenbindungen]]
*****2.2.2.3 [[''Lennard''-''Jones''-Potential]]
****2.2.3 [[Gasgesetze]]
*****2.3.3.1 [[Ideale Gase]]
*****2.3.3.2 [[Kinetische Gastheorie idealer Gase]]
******2.3.3.2.1 Exkurs: [[Schallgeschwindigkeit]]
******2.3.3.2.2 [[Viskosität von Gasen]]
*****2.3.3.3 [[Reale Gase]]
****2.3.4 [[Thermodynamische Systeme]]
*****2.3.4.1 [[Zustands- und Wegfunktion]]
*****2.3.4.2 [[Arbeit]]
*****2.3.4.3 [[Wärme]]
****2.3.5 [[Hauptsätze der Thermodynamik]]
*****2.3.5.1 [[1. Hauptsatz der Thermodynamik]]
******2.3.5.1.1 [[Enthalpie]]
******2.3.5.1.2 [[Thermochemie]]
******2.3.5.1.3 [[Der Satz von ''Hess'' (Wärmesatz)]]
******2.3.5.1.4 [[Bildungsenthalpie]]
******2.3.5.1.5 [[Temperaturabhängigkeit der Reaktionsenthalpie]]
*****2.3.5.2 [[2. Hauptsatz der Thermodynamik]]
**3.0 [[Organische Chemie]]
***3.1 [[Einführung]]
***3.2 [[Das Element Kohlenstoff]]
***3.3 [[Alkane (Aliphaten)]]
****3.3.1 [[Normale Alkane (n-Alkane)]]
****3.3.2 [[Verzweigte Alkane]]
****3.3.3 [[Wichtige Alkane]]
****3.3.4 [[Rotationsprofile &amp; Konformationsanalyse]]
****3.3.5 [[Cycloalkane]]
****3.3.6 [[Reaktionen der Alkane]]
*****3.3.6.1 [[Reaktionen mit Halogenen]]
*****3.3.6.2 [[Pyrolyse]]
*****3.3.6.3 [[Auftrennung von Erdölen]]
*****3.3.6.4 [[Kraftstoffe]]
*****3.3.6.5 [[Verbrennung]]
***3.4 [[Halogenalkane]]
****3.4.1 [[Chiralität]]
****3.4.2 [[Chiralitätselemente]]
****3.4.3 [[Eigenschaften der Halogenalkane]]
****3.4.4 [[Reaktionen von Halogenalkanen]]
*****3.4.4.1 [[Nucleophile Substitution]]
*****3.4.4.2 [[Eliminierung]]
*****3.4.4.3 [[Reaktion mit Metallen]]
***3.5 [[Organometallverbindungen]]
***3.6 [[Alkohole]]
****3.6.1 [[Eigenschaften der Alkohole]]
****3.6.2 [[Wichtige Alkohole]]
****3.6.3 [[Reaktionen der Alkohole]]
*****3.6.3.1 [[Säure/Base-Verhalten]]
*****3.6.3.2 [[Reaktion zu Halogeniden]]
*****3.6.3.3 [[Umlagerungen]]
*****3.6.3.4 [[Anorganische Ester]]
*****3.6.3.5 [[Ether aus Alkoholen]]
*****3.6.3.6 [[Eliminierung]]
*****3.6.3.7 [[Oxidation]]
***3.7 [[Ether]]
****3.7.1 [[Eigenschaften der Ether]]
****3.7.2 [[Wichtige Ether]]
****3.7.3 [[Reaktionen der Ether]]
*****3.7.3.1 [[Reaktionen mit Säure]]
*****3.7.3.2 [[Etherspaltung]]
*****3.7.3.3 [[Autoxidation]]
***3.8 [[Aliphatische N-Verbindungen]]
****3.8.1 [[Azide]]
****3.8.2 [[Amine]]
*****3.8.2.1 [[Darstellung]]
*****3.8.2.2 [[Reaktionen mit Säuren und Basen]]
*****3.8.2.3 [[Eliminierung]]
****3.8.3 [[Weitere aliphatische N-Verbindungen]]
****3.8.4 [[Alkaloide]]
***3.9 [[Alkene (früher: Olefine)]]
****3.9.1 [[Eigenschaften]]
****3.9.2 [[Darstellung]]
****3.9.3 [[Reaktionen]]
****3.9.4 [[Wichtige Alkene]]
***3.10 [[Polymere]]
***3.11 [[Alkine]]
****3.11.1 [[Eigenschaften]]
****3.11.2 [[Darstellung]]
****3.11.3 [[Reaktionen]]
*III. [[Zoologie]]
**1.0 [[Stämme des Tierreichs]]
***1.1 [[Anmerkungen zur Systematik]]
***1.2 [[Systematischer Teil]]
****1.2.1 Reich: [[Protista]]
*****1.2.1.1 Stamm: [[Microspora]]
*****1.2.1.2 Stamm: [[Sarcomastigophora]]
******1.2.1.2.1 Unterstamm: [[Mastigophora (Flagellaten)]]
*******1.2.1.2.1.1 Klasse: [[Phytomastigophora]]
*******1.2.1.2.1.2 Klasse: [[Zoomastigophora]]
******1.2.1.2.2 Unterstamm: [[Sarcodina]]
*******1.2.1.2.2.1 Überklasse: [[Rhizopoda (Wurzelfüßer)]]
********1.2.1.2.2.1.1 Klasse: [[Granuloreticulosea]]
********1.2.1.2.2.1.2 Klasse: [[Acrasea (Zelluläre Schleimpilze]]
*****1.2.1.3 Stamm: [[Apicomplexa]]
******1.2.1.3.1 Klasse: [[Sporozoa (Sporentierchen)]]
****1.2.2 Reich: [[Animalia]]
*****1.2.2.1 [[Parasitismus]]
*****1.2.2.2 [[Parazoa]]
******1.2.2.2.1 Stamm: [[Porifera (Schwämme)]]
*******1.2.2.2.1.1 Klasse: [[Calcarea (Kalkschwämme)]]
*******1.2.2.2.1.2 Klasse: [[Hexactinellida (Kieselschwämme)]]
*******1.2.2.2.1.3 Klasse: [[Demospongiae (Hornschwämme)]]
*****1.2.2.3 [[Eumetazoa]]
******1.2.2.3.1 [[Radiata, Coelenterata (radiärsymmetrische Tiere, Hohltiere)]]
*******1.2.2.3.1.1 Stamm: [[Cnidaria (Nesseltiere)]]
********1.2.2.3.1.1.1 Klasse: [[Hydrozoa]]
********1.2.2.3.1.1.2 Klasse: [[Scyphozoa]]
********1.2.2.3.1.1.3 Klasse: [[Anthozoa (Korallen)]]
*********1.2.2.3.1.1.3.1 Unterklasse: [[Hexacorallia]]
**********1.2.2.3.1.1.3.1.1 Ordnung: [[Madreporaria (Steinkorallen)]]
*******1.2.2.3.1.2 Stamm: [[Ctenophora, Acnidaria (Rippenquallen)]]
******1.2.2.3.2 [[Bilateria (bilateralsymmetrische Tiere)]]
*******1.2.2.3.2.1 [[Protostomia (Urmundtiere, Urmünder)]]
********1.2.2.3.2.1.1 [[Entwicklung der Leibeshöhle]]
********1.2.2.3.2.1.2 Stamm: [[Plathelminthes (Plattwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.2.1 Klasse: [[Turbellaria (Strudelwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.2.2 Klasse: [[Trematodes (Saugwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.2.3 Klasse: [[Cestodes (Bandwürmer)]]
********1.2.2.3.2.1.3 Stamm: [[Nemathelminthes, Aschelminthes (Rundwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.1 Klasse: [[Gastrotricha (Bauchhärlinge)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.2 Klasse: [[Nematoda (Fadenwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.3 Klasse: [[Nematomorpha (Saitenwürmer, Pferdehaarwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.4 Klasse: [[Rotatoria (Rädertierchen)]]
**********1.2.2.3.2.1.3.4.1 Ordnung: [[Seisonidea]]
**********1.2.2.3.2.1.3.4.2 Ordnung: [[Monogononta]]
**********1.2.2.3.2.1.3.4.3 Ordnung: [[Bdelloidea]]
*********1.2.2.3.2.1.3.5 Klasse: [[Acanthocephala (Kratzwürmer, Kratzer)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.6 Klasse: [[Priapulida (Priapswürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.7 Klasse: [[Loricifera]]
*********1.2.2.3.2.1.3.8 Klasse: [[Kinorhyncha (Hakenrüssler)]]
********1.2.2.3.2.1.4 Stamm: [[Gnathostomulida (Kiefermäulchen)]]
********1.2.2.3.2.1.5 Stamm: [[Nemertini (Schnurwürmer)]]
********1.2.2.3.2.1.6 [[Articulata (Gliedertiere)]]
*********1.2.2.3.2.1.6.1 Stamm: [[Annelida (Ringelwürmer)]]
**********1.2.2.3.2.1.6.1.1 Klasse: [[Polychaeta (Vielborster)]]
***********1.2.2.3.2.1.6.1.1.1 [[Errantia]]
***********1.2.2.3.2.1.6.1.1.2 [[Sedentaria]]
***********1.2.2.3.2.1.6.1.1.3 Ordnung: [[Pogonophora (Bartwürmer)]]
**********1.2.2.3.2.1.6.1.2 [[Clitellata]]
***********1.2.2.3.2.1.6.1.2.1 Klasse: [[Oligochaeta (Wenigborster)]]
***********1.2.2.3.2.1.6.1.2.2 Klasse: [[Hirudinea (Egel)]]
*********1.2.2.3.2.1.6.2 Stamm: [[Tardigrada (Bärtierchen)]]
*********1.2.2.3.2.1.6.3 Stamm: [[Pentastomida (Zungenwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.6.4 Stamm: [[Onychophora (Stummelfüßer)]]
*********1.2.2.3.2.1.6.5 Stamm: [[Arthropoda (Gliederfüßer)]]
**********1.2.2.3.2.1.6.5.1 [[Amandibulata]]
***********1.2.2.3.2.1.6.5.1.1 Unterstamm: [[Trilobitomorpha]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.1.1.1 Klasse: [[Trilobita (Trilobiten)]]
***********1.2.2.3.2.1.6.5.1.2 Unterstamm: [[Chelicerata]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.1 Klasse: [[Merostomata (Pfeilschwanzkrebse)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.2 Klasse: [[Arachnida (Spinnentiere)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.2.1 Ordnung: [[Scorpiones (Skorpione)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.2.2 Ordnung: [[Araneae (Webspinnen)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.2.3 Ordnung: [[Acari (Milben)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.2.4 Ordnung: [[Opiliones (Weberknechte)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.3 Klasse: [[Pantopoda (Asselspinnen)]]
**********1.2.2.3.2.1.6.5.2 [[Mandibulata]]
***********1.2.2.3.2.1.6.5.2.1 Unterstamm: [[Crustacea (Krebstiere)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.1 Klasse: [[Remipedia]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.2 Klasse: [[Cephalocarida]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.3 Klasse: [[Phyllopoda (Blattfußkrebse)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.4 Klasse: [[Anostraca]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.5 Klasse: [[Ostracoda (Muschelkrebse)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.6 Klasse: [[Copepoda (Ruderfußkrebse)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.7 Klasse: [[Branchiura (Fischläuse)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.8 Klasse: [[Mystacocarida]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.9 Klasse: [[Tantulocarida]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.10 Klasse: [[Ascothoracida]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.11 Klasse: [[Cirripedia (Rankenfüßer)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.12 Klasse: [[Malacostraca (Höhere Krebse)]]
***********1.2.2.3.2.1.6.5.2.2 Unterstamm: [[Tracheata, Antennata, Monantennata]]
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**************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1.5 Unterklasse: [[Collembola (Springschwänze)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.2 [[Pterygota (Geflügelte Insekten)]]
********1.2.2.3.2.1.7 Stamm: [[Mollusca (Weichtiere)]]
*********1.2.2.3.2.1.7.1 [[Aculifera (Stachelweichtiere)]]
**********1.2.2.3.2.1.7.1.1 Klasse: [[Aplacophora (Wurmmollusken)]]
**********1.2.2.3.2.1.7.1.2 Klasse: [[Polyplacophora (Käferschnecken)]]
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***********1.2.2.3.2.1.7.2.2.1 Unterklasse: [[Streptoneura, Prosobranchia]]
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**********1.2.2.3.2.8.1.7.3 Klasse: [[Scaphopoda (Kahnfüßer, Grabfüßer)]]
**********1.2.2.3.2.8.1.7.4 Klasse: [[Bivalvia (Muscheln)]]
**********1.2.2.3.2.8.1.7.5 Klasse: [[Cephalopoda (Kopffüßer)]]
***********1.2.2.3.2.1.7.2.5.1 Unterklasse: [[Tetrabranchia]]
***********1.2.2.3.2.1.7.2.5.2 Unterklasse: [[Dibranchiata]]
**Exkurs: [[Evolution der Lichtsinnesorgane]]
*IV. [[Botanik]]
**1.0 [[Stämme des Pflanzenreichs]]
**2.0 [[Anatomie, Histologie und Morphologie der Kormophyten]]
***2.1 [[Bemerkungen zur Anatomie, Histologie und Morphologie]]
***2.2 [[Histologie der Kormophyten]]
****2.2.1 [[Bildungsmeristeme]]
*****2.2.1.1 [[Apikalmeristeme (Scheitelmeristeme)]]
******2.2.1.1.1 [[Sproßscheitelmeristeme]]
*******2.2.1.1.1.1 [[Scheitelzellen]]
*******2.2.1.1.1.2 [[Initialkomplexe]]
*******2.2.1.1.1.3 [[Differenziertes Apikalmeristem]]
******2.2.1.1.2 [[Wurzelscheitelmeristeme]]
*****2.2.1.2 [[Restmeristeme]]
*****2.2.1.3 [[Meristemoide]]
*****2.2.1.4 [[Lateralmeristeme]]
****2.2.2 [[Dauergewebe]]
*****2.2.2.1 [[Parenchym (Grundgewebe, "Füllgewebe")]]
******2.2.2.1.1 [[Assimilationsparenchym (Chlorenchym)]]
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******2.2.2.1.4 [[Aerenchym (Durchlüftungsgewebe)]]
*****2.2.2.2 [[Abschlußgewebe]]
******2.2.2.2.1 [[Epidermis]]
*******2.2.2.2.1.1 [[Stomata (Spaltöffnungen)]]
*******2.2.2.2.1.2 [[Bildungen subepidermaler Bereiche]]
******2.2.2.2.2 [[Periderm und Borke]]
******2.2.2.2.3 [[Cutisgewebe]]
******2.2.2.2.4 [[Endodermis]]
*****2.2.2.3 [[Absorptionsgewebe]]
******2.2.2.3.1 [[Rhizodermis]]
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******2.2.2.3.3 [[Absorptionshaare]]
******2.2.2.3.4 [[Velamen radicum]]
******2.2.2.3.5 [[Haustorien]]
*****2.2.2.4 [[Absonderungsgewebe und Ausscheidungsgewebe]]
******2.2.2.4.1 [[Hydrathoden]]
******2.2.2.4.2 [[Drüsenzellen, Drüsenhaare und Drüsengewebe]]
******2.2.2.4.3 [[Nektarien]]
******2.2.2.4.4 [[Sekretgänge und Harzkanäle]]
******2.2.2.4.5 [[Exkretbehälter]]
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*****2.2.2.5 [[Festigungsgewebe]]
******2.2.2.5.1 [[Kollenchym]]
******2.2.2.5.2 [[Sklerenchym]]
******2.2.2.5.3 [[Gegenüberstellung von Kollenchym und Sklerenchym]]
*****2.2.2.6 [[Leitgewebe]]
******2.2.2.6.1 [[Xylem]]
******2.2.2.6.2 [[Phloem]]
***2.3 [[Anatomie und Morphologie des Kormus]]
****2.3.1 [[Sproßachse]]
*****2.3.1.1 [[Primärer Bau der Sproßachse]]
******2.3.1.1.1 [[Zonierung und Differenzierung]]
******2.3.1.1.2 [[Leitbündeltypen]]
******2.3.1.1.3 [[Stelärtheorie]]
******2.3.1.1.4 [[Leitbündelanordnung]]
*****2.3.1.2 [[Sekundäres Dickenwachstum des Sprosses]]
******2.3.1.2.1 [[Kambium]]
******2.3.1.2.2 [[Histologie des Holzes]]
******2.3.1.2.3 [[Histologie des Bast]]
******2.3.1.2.4 Periderm und Borke (vgl. [[Periderm und Borke|hier]])
*****2.3.1.3 [[Metamorphosen der Sproßachse]]
****2.3.2 [[Wurzel]]
*****2.3.2.1 [[Primärer Bau der Wurzel]]
******2.3.2.1.1 [[Zonierung der Wurzelspitze]]
******2.3.2.1.2 [[Differenzierung]]
******2.3.2.1.3 [[Seitenwurzelbildung]]
******2.3.2.1.4 [[Unterscheidungsmerkmale von Wurzel und Sproß]]
******2.3.2.1.5 [[Bau der Leitbündel im Übergangsbereich zwischen Wurzel und Sproß]]
*****2.3.2.2 [[Sekundäres Dickenwachstum der Wurzel]]
*****2.3.2.3 [[Metamorphosen der Wurzel]]
****2.3.3 [[Blatt]]
*****2.3.3.1 [[Allgemeines]]
******2.3.3.1.1 [[Symmetrie]]
******2.3.3.1.2 [[Aufbau]]
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******2.3.3.1.4 [[Laubblatt-Typen]]
******2.3.3.1.5 [[Blattstellungen]]
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  <title>Stomata (Spaltöffnungen)</title>
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    <text bytes="4117" xml:space="preserve">&lt;keywords content="Stoma, Blatt, Blätter, Turgor, Epidermis, Zentralspalt, Amaryllideen, Spaltöffnungsapparat, substomatärer Raum, Vorhof, Schließzelle, Mnium, Helleborus, Gramineen" /&gt;&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Da - wie bereits beschrieben - die Epidermis aus nahe aneinander liegenden Zellen besteht und keine Interzellularen besitzt, durch das das zur Photosynthese benötigte Kohlenstoffdioxid zu den photosynthetisch aktiven Zellen gelangen könnte, kommt es zur Bildung von '''Stomata''' ('''Spaltöffnungen'''):&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Stomata-Aufbau.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau eines Spaltöffnungsapparats'''&lt;/small&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Wie aus der Abbildung zu entnehmen ist, bestehen Spaltöffnungen aus '''Schließzellen''', die in die Epidermis eingebettet sind, Chloroplasten besitzen und durch Erhöhung des Turgors einen sog. '''Zentralspalt''' bilden. Hinter dem Zentralspalt liegt im Gewebe der '''substomatäre Hohlraum'''. Er entspricht einem Hohlraum, der durch das dhinterliegende Gewebe (oft '''Schwammparenchym''') durch Aussparung gebildet wird. So entsteht ein Raum, in dem sich bis zum nächsten Öffnen des Zentralspalts CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; bzw. später O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; und Wasser sammeln kann.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Spaltöffnungen finden sich '''an Laub-''' und '''Nadelblättern''', der '''Sproßachse''' sowie oft auch an '''Blütenblättern'''. Stomata kommen jedoch '''niemals an Wurzeln''' vor. Die Häufigkeit, mit der Spaltöffnungen auftreten, sind von Art zu Art recht variabel, jedoch finden sich i. d. R. 100 - 800 Spaltöffnungen pro mm&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt;. Entsprechend des Vorkommens von Stomata auf Blättern lassen sich diese in&lt;/p&gt;
*'''hypostomatische Blätter''' (Stomata an Blattunterseite),
*'''epistomatische Blätter''' (Stomata an Blattoberseite) (diese Art von Blättern ist beispielsweise bei '''Schwimmblättern''' verwirklicht) und
*'''amphistomatische Blätter''' (Stomata sowohl auf Ober- als auch auf Unterseite des Blatts)
einteilen.

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Da bei durchschnittlichen Blättern ca. 1 - 2 % der Oberfläche Spaltöffnungen sind, kommt es aufgrund physikalischer Vorgänge zu einem steten '''Wasserdampfaustritt'''. Grund dafür ist der Unterchied des Dampfdrucks des H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O im Blatt und in der Umwelt (50 - 70 % Unterschied). Um zusätzlichen '''Wasserverlust''' zu vermeiden finden sich neben den teilweise '''geschlossenen Spaltöffnungen''' und '''Wachsauflagerungen auf der Cuticula''' weitere Schutzfunktionen, z. B. gegen erhöhte Verdungstungsraten beim Vorbeistreichen von Wind an Stomata. So finden sich z. B. und v. a. bei '''xeromorphoen Pflanzen eingesenkte Spaltöffnungen''' oder '''Härchen vor dem Zentralspalt''', etc.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Spaltöffnungen werden allgemein immer dann gebildet, wenn es einen '''starken Stoffgradienten''' (z. B. von CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;) '''zwischen innen und außen''' gibt. Ist dies der Flal, so bilden '''meristemoide Zellen''' ('''Idioblasten'''), die in regelmäßigen Abständen in der Epidermis verteilt sind, '''durch inäquale Teilung Schließzellenmutterzellen'''. Diese entwickelt sich weiter und bilden schließlich den gesamten Spaltöffnungsapparat aus.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;In Bezug auf die Anatomie der Stomata lassen sich grundsätzlich 4 Spaltöffnungstypen unterschieden:&lt;/p&gt;
*'''Mnium-Typ'''
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Hier ist die '''Bauchwand dünn und stark durchgebogen'''. '''Bewegungen''' erfolgen somit '''senkrecht zur Epidermisoberfläche'''.&lt;/p&gt;
*'''Amaryllideen-Typ'''
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Beim Amaryllideen-Typ ist die '''Bauchwand verdickt''' und dafür die '''Rückenwand dünn und dehnbar''', so daß '''Bewegungen parallel zur Epidermisoberfläche''' ausgeführt werden.&lt;/p&gt;
*'''Helleborus-Typ'''
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Bei diesem Typ findet sich ein '''ähnliches Verdickungsmuster wie beim Amaryllideen-Typ''', jedoch ist diese '''asymmetrisch'''. '''Bewegungen''' erfolgen daher '''senkrecht und parallel zur Epidermisoberfläche'''.
*'''Gramineen-Typ'''</text>
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    <text bytes="1009" xml:space="preserve">&lt;keywords content="Speicherung, Stoffspeicherung, Stoffe, Plastid, Vakuole, Stärke, Polysaccharid, Polypeptid" /&gt;&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die Zellen des '''Speicherparenchyms''' besitzen eine '''Vielzahl von Plastiden und Vakuolen''', die div. Stoffe speichern können. Besonders wichtig in diesem Zusammenhang sind die '''Speicherung organischer Reservestoffe''' wie z. B. '''Polysaccharide''', '''Stärke''', '''Polypeptide''', '''Proteinkristalle''' und '''Lipide''' (in Rüben, Knollen, Zwiebeln, Samen, etc.) sowie die '''Speicherung von Wasser''' (man spricht dann von einem '''Hydrenchym''' oder '''Wasserspeicherparenchym''').&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;&lt;div style="vertical-align:middle;"&gt;adfökjöflkj fak ölkjafölkj löker jöladf j poifj lk öklj fopafdiu ölkdfja &lt;tex&gt;\frac {fuck}{u}&lt;/tex ölkaj ölkj lklj ölkjfölkjöl kjölk jlökjdr opiujopfi lköj falökjf ölkuf oipu opijrlökjdfölksjuiopf ujo rijlökrjmfklödasf jopiafj opijrelökjdö lfijspoiu rkijrdfö lkj&lt;/p&gt;&lt;/p&gt;</text>
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&lt;p style="text-align:justify;"&gt;&lt;div style="vertical-align:middle;"&gt;adfökjöflkj fak ölkjafölkj löker jöladf j poifj lk öklj fopafdiu ölkdfja &lt;tex&gt;\frac {fuck}{u}&lt;/tex&gt; ölkaj ölkj lklj ölkjfölkjöl kjölk jlökjdr opiujopfi lköj falökjf ölkuf oipu opijrlökjdfölksjuiopf ujo rijlökrjmfklödasf jopiafj opijrelökjdö lfijspoiu rkijrdfö lkj&lt;/p&gt;&lt;/p&gt;</text>
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&lt;div style="vertical-align:middle;"&gt;adfökjöflkj fak ölkjafölkj löker jöladf j poifj lk öklj fopafdiu ölkdfja &lt;tex&gt;\frac {fuck}{u}&lt;/tex&gt; ölkaj ölkj lklj ölkjfölkjöl kjölk jlökjdr opiujopfi lköj falökjf ölkuf oipu opijrlökjdfölksjuiopf ujo rijlökrjmfklödasf jopiafj opijrelökjdö lfijspoiu rkijrdfö lkj&lt;/p&gt;</text>
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&lt;span style="vertical-align:middle; font-size:40px;"&gt;&lt;div style="vertical-align:middle;"&gt;adfökjöflkj fak ölkjafölkj löker jöladf j poifj lk öklj fopafdiu ölkdfja &lt;tex&gt;\frac {fuck}{u}&lt;/tex&gt; ölkaj ölkj lklj ölkjfölkjöl kjölk jlökjdr opiujopfi lköj falökjf ölkuf oipu opijrlökjdfölksjuiopf ujo rijlökrjmfklödasf jopiafj opijrelökjdö lfijspoiu rkijrdfö lkj&lt;/p&gt;&lt;/span&gt;</text>
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&lt;span style="vertical-align:middle;"&gt;&lt;div style="vertical-align:middle;"&gt;adfökjöflkj fak ölkjafölkj löker jöladf j poifj lk öklj fopafdiu ölkdfja &lt;tex&gt;\frac {fuck}{u}&lt;/tex&gt; ölkaj ölkj lklj ölkjfölkjöl kjölk jlökjdr opiujopfi lköj falökjf ölkuf oipu opijrlökjdfölksjuiopf ujo rijlökrjmfklödasf jopiafj opijrelökjdö lfijspoiu rkijrdfö lkj&lt;/p&gt;&lt;/span&gt;</text>
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&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Hydrozoa-Anatomie.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;&lt;small&gt;'''Schematisierter Aufbau der Hydrazoen-Körper'''&lt;/small&gt;&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Diese Tiere können sich sowohl '''sexuell''' (durch '''äußere Befruchtung''') als auch '''asexuell''' (durch '''Abschnürung''') fortpflanzen. Hydrozoen bilden bei unvollständiger Teilung Kolonien mit spezialisierten Einzeltieren, den '''Freß-''' und '''Reproduktionspolypen''' (syn. '''Fortpflanzungspolypen'''). Die Tiere eines Polypenstocks sind dadurch gekennzeichnet, daß sie über einen '''gemeinsamen Gastralraum''' verfügen. Bei der '''geschlechtlichen Fortpflanzung''' (diese wird '''durch getrenntgeschlechtliche Medusen''' durchgeführt und '''führt zu Polypen''') entsteht zunächst wieder eine '''Larve''', von denen ca. 25 verschiedene bekannt sind (z. B. '''Planula''', '''Actinula''', '''Ephyra''', etc.). Diese setzt sich nach einiger Zeit wieder auf dem Sediment an einem geeigneten Platz fest und wächst zum '''Polypen''' heran. Hydrozoen besitzen damit einen '''metagenetischen Generationswechsel'''. Von Art zu Art kommt es zu z. T. starken Reduktionen von Medusen oder Polypenstadien.&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Lebenszyklus von Obelia.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;&lt;small&gt;'''Lebenszyklus von ''Obelia'' sp.'''&lt;/small&gt;&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Hydrozoen besitzen zudem '''Sinneshaare''', '''Chemorezeptoren''' und - bei Medusen - ein spezielles Organ zur Lageerkennung, die '''Statocyste''' (syn. '''Statolithen'''). Dabei handelt es sich um kleine '''Kalkkügelchen''', die je nach Lage des Tieres '''Druck auf ihr Nervensystem ausüben'''.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Einige wenige Hydrozoa bilden ein sog. '''Pneumatophor'''. Dabei handelt es sich um eine Art "Schwimmboje", an der die Polypen, z. B. der ''Physalia physalis'' (''Portugiesische Galeere''), an der Luft-Wasser-Fläche treiben.&lt;/p&gt;</text>
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&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Hydrozoa-Anatomie.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;&lt;small&gt;'''Schematisierter Aufbau der Hydrazoen-Körper'''&lt;/small&gt;&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Diese Tiere können sich sowohl '''sexuell''' (durch '''äußere Befruchtung''') als auch '''asexuell''' (durch '''Abschnürung''') fortpflanzen. Hydrozoen bilden bei unvollständiger Teilung Kolonien mit spezialisierten Einzeltieren, den '''Freß-''' und '''Reproduktionspolypen''' (syn. '''Fortpflanzungspolypen'''). Die Tiere eines Polypenstocks sind dadurch gekennzeichnet, daß sie über einen '''gemeinsamen Gastralraum''' verfügen. Bei der '''geschlechtlichen Fortpflanzung''' (diese wird '''durch getrenntgeschlechtliche Medusen''' durchgeführt und '''führt zu Polypen''') entsteht zunächst wieder eine '''Larve''', von denen ca. 25 verschiedene bekannt sind (z. B. '''Planula''', '''Actinula''', '''Ephyra''', etc.). Diese setzt sich nach einiger Zeit wieder auf dem Sediment an einem geeigneten Platz fest und wächst zum '''Polypen''' heran. Hydrozoen besitzen damit einen '''metagenetischen Generationswechsel'''. Von Art zu Art kommt es zu z. T. starken Reduktionen von Medusen oder Polypenstadien.&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Lebenszyklus von Obelia.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;&lt;small&gt;'''Lebenszyklus von ''Obelia'' sp.'''&lt;/small&gt;&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Hydrozoen besitzen zudem '''Sinneshaare''', '''Chemorezeptoren''' und - bei Medusen - ein spezielles Organ zur Lageerkennung, die '''Statocyste''' (syn. '''Statolithen'''). Dabei handelt es sich um kleine '''Kalkkügelchen''', die je nach Lage des Tieres '''Druck auf ihr Nervensystem ausüben'''.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Einige wenige Hydrozoa bilden ein sog. '''Pneumatophor'''. Dabei handelt es sich um eine Art "Schwimmboje", an der die Polypen, z. B. der ''Physalia physalis'' (''Portugiesische Galeere''), an der Luft-Wasser-Fläche treiben.&lt;/p&gt;</text>
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&lt;p style="text-align:justify;"&gt;&lt;small&gt;'''Schematisierter Aufbau der Hydrazoen-Körper'''&lt;/small&gt;&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Diese Tiere können sich sowohl '''sexuell''' (durch '''äußere Befruchtung''') als auch '''asexuell''' (durch '''Abschnürung''') fortpflanzen. Hydrozoen bilden bei unvollständiger Teilung Kolonien mit spezialisierten Einzeltieren, den '''Freß-''' und '''Reproduktionspolypen''' (syn. '''Fortpflanzungspolypen'''). Die Tiere eines Polypenstocks sind dadurch gekennzeichnet, daß sie über einen '''gemeinsamen Gastralraum''' verfügen. Bei der '''geschlechtlichen Fortpflanzung''' (diese wird '''durch getrenntgeschlechtliche Medusen''' durchgeführt und '''führt zu Polypen''') entsteht zunächst wieder eine '''Larve''', von denen ca. 25 verschiedene bekannt sind (z. B. '''Planula''', '''Actinula''', '''Ephyra''', etc.). Diese setzt sich nach einiger Zeit wieder auf dem Sediment an einem geeigneten Platz fest und wächst zum '''Polypen''' heran. Hydrozoen besitzen damit einen '''metagenetischen Generationswechsel'''. Von Art zu Art kommt es zu z. T. starken Reduktionen von Medusen oder Polypenstadien.&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Lebenszyklus von Obelia.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;&lt;small&gt;'''Lebenszyklus von ''Obelia'' sp.'''&lt;/small&gt;&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Hydrozoen besitzen zudem '''Sinneshaare''', '''Chemorezeptoren''' und - bei Medusen - ein spezielles Organ zur Lageerkennung, die '''Statocyste''' (syn. '''Statolithen'''). Dabei handelt es sich um kleine '''Kalkkügelchen''', die je nach Lage des Tieres '''Druck auf ihr Nervensystem ausüben'''.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Einige wenige Hydrozoa bilden ein sog. '''Pneumatophor'''. Dabei handelt es sich um eine Art "Schwimmboje", an der die Polypen, z. B. der ''Physalia physalis'' (''Portugiesische Galeere''), an der Luft-Wasser-Fläche treiben.&lt;/p&gt;</text>
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  <title>Normale Alkane (n-Alkane)</title>
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    <comment>hat „[[N-Alkane (normale Alkane)]]“ nach „[[Normale Alkane (n-Alkane)]]“ verschoben</comment>
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    <text bytes="176" xml:space="preserve">n-Alkane sind durch die Bildung linearer und unverzweigter Ketten gekennzeichnet. Die Länge der C-C-Bindung, also der Abstand zwischen zwei C-Atomen,beträgt bei n-Alkanen 154</text>
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  <title>N-Alkane (normale Alkane)</title>
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    <comment>hat „[[N-Alkane (normale Alkane)]]“ nach „[[Normale Alkane (n-Alkane)]]“ verschoben</comment>
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  <title>Das Element Kohlenstoff</title>
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    <text bytes="5581" xml:space="preserve">Kohlenstoff ist ein Element der 2. Periode und 14. Gruppe, besitzt also 4 Valenzelektronen. Die maximale Oxidationszahl von C beträgt daher +IV, die minimalste -IV. Da hier die Oktettregel streng gilt ist Kohlenstoff vierbindig. Bei Bindung mit anderen Atomen, z. B. Wasserstoff oder ein weiteres C-Atom, bildet sich der energetisch günstigste Tetraederwinkel von 109 ° aus, bei dem die gebundenen Atome den größtmöglichsten Abstand voneinander einnehmen (vgl. Methan):
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Tetraederwinkel von Methan.jpg]]&lt;/div&gt;

Sind mit einem C-Atom wie im obigen Fall 4 Atome verbunden (hier 4 H-Atome), so können sich die 2s-Orbitale mit den 2p-Orbitalen des Kohlenstoffs zu einem sog. Hybridorbital verbinden. Die Elektronenkonfiguration des Kohlenstoffs (1s&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt; 2s&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt; 2p&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt;) ist im Folgenden dargestellt:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Grundzustand bei der Hybridisierung.jpg]]&lt;/div&gt;
Manchmal, wenn weniger Elemente als 4 Bindungspartner des C vorhanden sind, entstehen Mehrfachbindungen. Vom obigen Grundzustand der Elektronenkonfiguration des Kohlenstoffs aus lassen sich die Entstehung von Einfach- und Mehrfachbindungen erklären.

Da der Energieniveauunterschied (&lt;tex&gt;\Delta E&lt;/tex&gt;) des Grundzustands zwischen 2s- und 2p-Orbitalen relativ gering ist, kann durch Einfluß eines Bindungspartners ein e&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; vom 2s- auf das 2p-Nivaeu übergehen (angeregter Zustand):
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Übergangszustand bei der Hybridisierung.jpg]]&lt;/div&gt;
Nun kann es zur sog. sp&lt;sup&gt;3&lt;/sup&gt;-Hybridisierung kommen. Hierbei gruppieren sich 4 einfach besetzte Atomorbitale (2s&lt;sup&gt;1&lt;/sup&gt; und 2p&lt;sup&gt;3&lt;/sup&gt;) zu 4 gleichwertigen sp&lt;sup&gt;3&lt;/sup&gt;-Hybridorbitalen um, deren Energiegehalt zwischen den der ehemaligen 2p&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt;- und 2s&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt;-Orbitale liegen:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Zustand der sp3-Hybridisierung.jpg]]&lt;/div&gt;
Die sp&lt;sup&gt;3&lt;/sup&gt;-Hybridisierung ist typisch für Einfachbindungen zwischen zwei C-Atomen und somit auch für die Klasse der Alkane. Es bildet sich ein Bindungswinkel von 109 ° aus, z. B. Methan:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Methantetraeder.jpg]]&lt;/div&gt;

Bei der sog. sp&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt;-Hybridisierung sind Grundzustand und Übergangszustand dieselben wie bei der sp&lt;sup&gt;3&lt;/sup&gt;-Hybridisierung. Vom Übergangszustand aus bilden nun jedoch 3 Elektronen ein sp&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt;-Hybridorbital, welches ein mittleres Energieniveau zwischen 2s- und 2p-Orbital annimmt. Lediglich das 2p&lt;sub&gt;z&lt;/sub&gt;-Orbital bleibt bei gleicher Energie einfach besetzt:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Zustand der sp2-Hybridisierung.jpg]]&lt;/div&gt;
Im Folgenden sollen am Beispiel des Ethenmoleküls die Bindungsverhältnisse bei sp&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt;-Hybridisierung dargelegt werden. Im Ethen überlappen je ein sp&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt;-Hybridorbital zwischen den C-Atomen der Doppelbindung (&lt;tex&gt;\sigma&lt;/tex&gt;-Bindung, Sigma-Bindung) und je 2 sp&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt;-Hybridorbitale mit dem s-Orbital der H-Atome (ebenfalls &lt;tex&gt;\sigma&lt;/tex&gt;-Bindung). Diese Bindungen finden in der Ebene statt. Unverändert gebliebene p&lt;sub&gt;z&lt;/sub&gt;-Orbitale überlappen ober- und unterhalb der Bindungsebene (&lt;tex&gt;\pi&lt;/tex&gt;-Bindungen, Pi-Bindungen):
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Bindungsverhältnisse im Ethen.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Bindungsverhältnisse im Ethen (stilisiert).jpg]]&lt;/div&gt;
Der Bindungswinkel zwischen den Bindungen um das zentrale C-Atom beträgt stets 120 ° bei Vorhandensein einer Doppelbindung
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:120 Grad Bindungswinkel (Alkene).jpg]]&lt;/div&gt;
und 
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:180 Grad Bindungswinkel (Alkene).jpg]].&lt;/div&gt;
Die Doppelbindung selbst setzt sich aus &lt;tex&gt;\sigma&lt;/tex&gt;- und &lt;tex&gt;\pi&lt;/tex&gt;-Bindung zusammen. sp&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt;-Hybridorbitale treten bei Doppelbindungen zwischen zwei C-Atomen auf und sind daher charakteristisch für die Stoffgruppe der Alkene.

Auch für die sp-Hybridisierung sind der Grund- und Übergangszustand gleich dem von Alkanen bzw. Alkenen. Dann bleiben jedoch das 2p&lt;sub&gt;y&lt;/sub&gt;- und 2p&lt;sub&gt;z&lt;/sub&gt;-Orbital bei gleicher Energie einfach besetzt. Es gruppieren sich also je 1e&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; vom s- und vom p-Niveau zu sp-Hybridorbitalen:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Zustand der sp-Hybridisierung.jpg]]&lt;/div&gt;
Es entstehen bei sp-hybridisierten C-Atomen in einem Molekül aufgrund der Dreifachbindung Bindungswinkel von 180 °:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:180 Grad Bindungswinkel (Alkine).jpg]]&lt;/div&gt;
Die sp-Hybridorbitale bilden dabei eine &lt;tex&gt;\sigma&lt;/tex&gt;-Bindung zwischen C-C und C-H aus. Weiterhin sind noch p&lt;sub&gt;z&lt;/sub&gt;-Orbitale (ober- und unterhalb der Bindungsebene) und p&lt;sub&gt;y&lt;/sub&gt;-Orbitale (vor bzw. hinter der Bindungsebene) vorhanden, deren Überlappung zur Bildung von 2 &lt;tex&gt;\pi&lt;/tex&gt;-Bindungen führt. sp-Hybridorbitale sind für Aline und somit für Dreifachbindungen zwischen C-Atomen verantwortlich.

Allgemein werden aus p-Orbitalen &lt;tex&gt;\pi&lt;/tex&gt;-Bindungen und sp-Orbitale zu &lt;tex&gt;\sigma&lt;/tex&gt;-Bindungen (&lt;tex&gt;\sigma&lt;/tex&gt;-Elektronen).

Durch die Kombination der Elektronenaufenthaltswahrscheinlichkeiten der sp&lt;sup&gt;3&lt;/sup&gt;-hybridorbitalbildenden Atome verändert sich auch die Form der Orbitale. Die Formen und Eigenschaften der Hybridorbitale können mit Hilfe der LCAO-Methode (LCAO = engl. "linear combination of atomic orbitals", syn. Molekülorbital-Modell, MO-Modell) beschrieben werden. Bei dieser von Pauling entwickelten Methode werden je zwei (oder bei komplexeren Systemen mehrere) durch Wellenfunktionen beschriebene Atomorbitale additiv, d. h. durch Addition der Terme der beteiligten Bindungspartner, zu einem quantenmechanisch beschriebenen Molekülorbital kombiniert.</text>
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  <title>Einführung</title>
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    <text bytes="1367" xml:space="preserve">Die organische Chemie ist die Chemie des Kohlenstoffs (bzw. der Kohlenwasserstoffe). In organischen Molekülen liegen dabei bei Bindung mit anderen Atomen - überwiegend H, N und O sowie Halogene, S und P - v. a. kovalente Bindungen (Elektronenpaarbindungen) vor.

1828 gelang Wöhler die erste Synthese einer organischen Substanz. Er synthetisierte Harnstoff aus Kaliumcyanat und Ammoniumchlorid:
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Harnstoffbildung nach Wöhler.jpg]]&lt;/div&gt;
Allgemein sind viel mehr organische (ca. 10&lt;sup&gt;7&lt;/sup&gt;) als anorganische Verbindungen bekannt. Dies ist u. a. durch die Biorelevanz organischer Stoffe zu erklären. Fördernd hinzu kommen die Bindungseigenschaften des Kohlenstoffs, derHauptbestandteil organischer Moleküle ist):
*Element der 2. Periode
*14. Gruppe (nach alter Nomenklatur 4. Hauptgruppe)
*Besitzu von 4 Außenelektronen und dadurch
*Ausbildung 4-bindiger, i. d. R. kovalenter Bindungen
*Oxidationsstufen von -IV (z. B. bei CH&lt;sub&gt;4&lt;/sub&gt;

Organische Verbindungen sind i. d. R. brennbar. Sie sind kinetisch stabil, jedoch thermodynamisch labil (durch Temperatur- bzw. -abfuhr leicht chemisch veränderbar).
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Energieniveauschema.jpg]]&lt;/div&gt;
In einer ablaufenden Reaktion wird &lt;tex&gt;\Delta G_R&lt;/tex&gt; als freie Reaktionsenthalpie und &lt;tex&gt;\Delta G^0&lt;/tex&gt; als Aktivierungsenthalpie bezeichnet (vgl. Abbildung).</text>
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    <comment>hat eine neue Version von „[[Bild:Bindungsverhältnisse im Ethen.jpg]]“ hochgeladen</comment>
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    <text bytes="14802" xml:space="preserve">&lt;p style="padding:0;margin:0;"&gt;&lt;span style="vertical-align:middle;&gt;&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Eukaryontische Zellen sind vor ca. '''1,4 Mrd. Jahren''' entstanden. Ihre Entstehung beschreibt die sog. '''Endosymbiontentheorie'''. Nach ihr wanderte zunächst ein '''aerober heterotropher Prokaryont''' in einen '''anderen Prokaryonten''' ein und bildete dadurch '''Mitochondrien'''. Durch erneute Aufnahme eines '''photoautotrophen Prokaryonten''' sollen die '''Plastiden''' (z. B. '''Chloroplasten''') entstanden sein.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Eukaryontenzellen sind gekennzeichnet durch den Besitz folgender '''Zellbestandteile'''/'''-organellen''':&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;echter '''Zellkern''' ('''Nucleus''')&lt;/p&gt;
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Er enthält DNA in Form des Chromatins (Erbmaterial und Proteine), welches z. T. bei der Kondensation der DNA sichtbar wird.&lt;/p&gt;
*'''&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Ribosomen'''&lt;/p&gt;
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Ribosomen sind die Orte der Proteinbiosynthese. Je nach Umfang der Proteinproduktion enthalten Zellen viel oder wenige Ribosomen.&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Endoplasmatisches Reticulum''' ('''ER''')&lt;/p&gt;
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Das ER ist eine Art membranöses "Verteilersystem" innerhalb der Zelle, welches u. a. auch Enzyme bildet. Man unterscheidet zwischen&lt;/p&gt;
::*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''rauhem ER''' und&lt;/p&gt;
:::::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Hier sind Ribosomen ans ER gebunden.&lt;/p&gt;
::*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''glattem ER'''.&lt;/p&gt;
:::::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Beim glatten ER sind keine Ribosomen gebunden.&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Mitochondrien'''&lt;/p&gt;
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Mitochondrien sind Membranstapel, die bei der ATP-Bildung wesentlich beteiligt sind und daher auch als "Kraftwerke der Zelle" bezeichnet werden.&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Lysosomen'''&lt;/p&gt;
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Sie sind membranöse Vesikel, die hydrolytische Enzyme bei einem pH-Wert von ca. 5 enthalten und damit bei enzymatischen Verdauung mitwirken.&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Cytosol'''&lt;/p&gt;
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Als Cytosol werden die flüssigen Bestandteile des Cytoplasmas bei eukaryontischen Zellen bezeichnet.&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Peroxisomen''' ('''Microbodies''')&lt;/p&gt;
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Sie bilden Enzyme zum oxidativen Abbau.&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Vakuolen'''&lt;/p&gt;
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Es werden div. Arten von Vakuolen unterschieden:&lt;/p&gt;
::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;*Nahrungsvakuolen (enthalten und transportieren Nahrungspartikel),&lt;/p&gt;
::*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Speichervakuolen (speichern Nahrungspartikel oder Baustoffe bzw Enzyme) und&lt;/p&gt;
::*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Zentralvakuole (sie kommen nur in Pflanzenzellen vor und erzeugen dort den sog. Turgor [innerer Zelldruck]).&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Mikrotubuli'''/'''Mikrofilamente'''&lt;/p&gt;
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Mikrotubuli und Mikrofilamente bilden das sog. Cytoskelett. Dieses ist v. a. bei der Formgebung der Zelle und div. Transportvorgängen sowie bei der Zellteilung beteiligt. Ebenso sind Mikrotubuli und Mikrofilamente als Bestandteile am Aufbau von Undulipoden (Geißeln bzw. Wimpern) beteiligt.&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Geißeln''' ('''Flagellen''') bzw. '''Wimpern''' ('''Cilien''')&lt;/p&gt;
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Cilien oder Wimpern dienen einzelnen Zellen überwiegend der Fortbewegung und dem Herbeistrudeln von Nahrung. Bei Vielzellern dienen Cilien oft dem Transport von Partikeln.&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Tierzelle.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;&lt;small&gt;'''Aufbau einer idealisierten Tierzelle'''&lt;/small&gt;&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Grundsätzlich können Protisten über '''Geißeln''' ('''Flagellen''') bzw. '''Wimpern''' ('''Cilien''') als '''Fortbewegungsorganellen''' verfügen, wobei wenn Organismen solche Strukturen besitzen stets nur eine Variante verwirklicht ist. Die nachfolgende Tabelle gibt einen Überblick über Charakteristika der Undulipodien:&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;
{|border=1
 |
 |&lt;div align="center"&gt;Flagellen (Geißeln)&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Cilien (Wimpern)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Auftreten&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;bei Flagellaten (Geißeltierchen)&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;bei Ciliaten (Wimperntierchen)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Durchmesser in &lt;tex&gt;\mu m&lt;/tex&gt;&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;0,2&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;0,2&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Länge in &lt;tex&gt;\mu m&lt;/tex&gt;&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;50 - 100&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;5 - 12&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Häufigkeit&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;meist nur 1,&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;machmal auch 2, 4 oder 8&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;häufiges Vorkommen&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;an gesamter Oberfläche&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;&lt;small&gt;'''Charakteristika der Undulipodien'''&lt;/small&gt;&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Geißeln und Cilien sind in ihrem Aufbau weitestgehend identisch. Im Folgenden erfolgt die Beschreibung eines Flagellumaufbaus: Die Geißel ist mit der sog. '''Geißelbasis''' und dem '''Basalkörper''' ('''Kinetosom'''), der in die Zelle hineinragt, in der Zelle fest verankert. Die Geißelbasis zeigt im Querschnitt einen typischen Aufbau aus '''9 x 3 Tubuli-Tripletts'''. Ins Zelläußere hinein ragt der '''Geißelschaft''' ('''Axonema'''). Er zeigt hingegen im Querschnitt einen typischen Aufbau aus '''0 x 2 + 2 Tubuli-Dupletts'''.&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Undulipodienaufbau.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;&lt;small&gt;'''Aufbau von Undulipodien am Beispiel einer Geißel'''&lt;/small&gt;&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die einzelnen Tubuli sind aus '''Mikrotubuli''' aufgebaut. Dabei bilden je '''13 Tubulin-Fäden''' einen Mikrotubulus. Die Bewegung der Geißeln erfolgt mit Hilfe sog. '''Dyneinarme'''. Hier sitzt je ein Dynein am '''&lt;tex&gt;\b \alpha&lt;/tex&gt;-Tubulin''' und weist zum '''&lt;tex&gt;\b \beta&lt;/tex&gt;-Tubulin'''. Bei '''Energieaufwand''' ('''ATP''') erfolgt ein '''Abknicken der Dyneinbrücken''' (syn. '''Dyneinarme'''), wodurch es zur Biegung der Organelle kommt. Bei Ciliaten erfolgt der Wimpernschlag meist wellenförmig über den Zellkörper verlaufend ('''metachroner Cilienschlag'''). Die Fortbewegungsgeschwindigkeit beträgt hier bis zu 1 &lt;tex&gt;\frac {mm} {s}&lt;/tex&gt;. Z. T. kommt es auch zum Verkleben mehrerer Cilien zu sog. '''Cirren'''. Bei Geißeln kann anhand der Einsatzart zwischen '''Schub-''' und '''Zuggeißeln''' unterschieden werden. Häufige Bewegungsformen sind&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''helicoidal''' (bei Flagellen)&lt;/p&gt;
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Hier führt die Geißel die Bewegung einer stehenden Welle aus, die über die gesamte Länge rollt.&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''uniplanar''' (bei Cilien)&lt;/p&gt;
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Betrachtet man die uniplanare Bewegung einer Geißel, so läßt sich diese mit einem Peitschenschlag vergleichen.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Eine weitere Art der Fortbewegung ist die '''amöboide Fortbewegungsart''' (bei Amöben ausgeprägt). Hierbei werden sog. '''Pseudopodien''' ("Füßchen") ausgebildet, die zum Festhalten am Untergrund dienen und durch Wiedereinziehen das Individuum bewegen. Man unterscheidet zwischen '''monopodialen''' (Ausbildung eines Pseudopodiums) und '''polypodialen''' Formen (mehreren Pseudopodien).&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Oft werden (bei Besitz von Undulopodien) Nahrungspartikel zur Ernährung von Protisten herbeigestrudelt. Die '''Aufnahme''' erfolgt dann über sog. '''Endocytose''' bzw. die '''Abgabe''' unverdaulicher Substanzen (nach Umsatz der Nahrung) durch '''Exocytose'''. Bei Aufnahme fester Bestandteile spricht man von sog. '''Phagocytose''', bei Aufnahme von flüssigem Material von '''Pinacocytose'''. Bei der Phagocytose werden i. d. R. Partikel der Größe 2 - 20 &lt;tex&gt;\mu m&lt;/tex&gt; aufgenommen. Nach Abschnürung der '''Nahrungsvakuole''' verschmilzt diese zunächst mit '''Acidosomen''', die den Inhalt der Vakuole zur besseren Funktion später hinzukommender '''Verdauungsenzyme''' (diese sind in '''Lysosomen''' enthalten, die ebenfalls mit der Vekuole verschmelzen) '''ansäuern'''. Nach der Verdauung erfolgt die Abgabe unverdaulicher Nahrungsreste durch Verschmelzen der jetzt als '''Exocytosevesikel''' bezeichneten Vakuole. Oftmals erfolgt die Nahrungsaufnahme bzw. -abgabe (v. a. bei Zellen, deren Oberfläche verfestigt ist) in einem bestimmten Bereich, dem '''Cytostom''' ('''Zellmund''') oder '''Cytopyge''' ('''Zellafter'''). Der gesamte Verdauungsvorgang (von Endocytose bis Exocytose) dauert ca. 20 Minuten. Bei hohem Nahrungsangebot wird ca. 1 Vakuole pro Minute gebildet.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Viele Organismen, v. a. solche, die in '''hyperosmotischen Medien''' (z. B. Süßwasser) leben, müssen ihren '''Wasserhaushalt''' über sog. '''kontraktile''' ('''pulsierende''') '''Vakuolen''' regulieren ('''Osmoregulation'''). Dabei besitzt eine solche Vakuole einen '''Zentralkörper''' und sog. '''Ampullen''', mit deren Hilfe überschüssiges Wasser ins Zelläußere "gepumpt" und über '''Poren''' abgegeben wird.&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Vakuolenaufbau.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;&lt;small&gt;'''schematischer Aufbau von Vakuolen (a: in gefülltem Zustand; b: in kontrahiertem Zustand)'''&lt;/small&gt;&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Ein weiteres '''Transportsystem''' innerhalb der Zellmembran von Zellen sind sog. '''Extrusomen'''. HIer werden unterschieden:&lt;/p&gt;
*'''Trichocysten''' (pfeilförmige Proteine),
*'''Mucocysten''' (sondern Schleim ab) und
*'''Toxicysten''' (sondern Giftstoffe ab).

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Protisten können sich sowohl '''asexuell''' ('''Agamogonie''') als auch '''sexuell''' ('''Gamogonie''') fortpflanzen. Asexuell geschieht dies meist durch '''Zweiteilung''' (bei Flagellaten in Längsrichtung, bei Ciliaten quer), seltener durch '''Knospung''' (aus Mutterorganismus werden kleine Tochterzellen abgeschnürt oder durch '''Vielteilung''' ('''Schizogonie''', wenn Mutterzelle in viele Tochterorganismen zerfällt, z. B. bei parasitischen Formen, oder '''Sporogonie''' bei Bildung vieler beweglicher Sporen, die als '''Sporozoite''' bezeichnet werden).&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;
{|
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Trypanosoma (Längsteilung).jpg]]&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Paramecium (Querteilung).jpg]]&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;Längsteilung&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;(Beispiel: ''Trypanosoma brucei'')&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Querteilung&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;(Beispiel: ''Paramecium caudatum'')&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Bei der sexuellen Fortpflanzung gibt es mehrere Möglichkeiten. Verschmelzen zwei freie '''haploide Gameten''' (syn. Fortpflanzungszellen) ('''Meiose''') zur sog. '''Zygote''', so spricht man von '''Gametogamie'''. Je nach Form der Gameten zueinander unterscheidet man zwischen '''Isogamie''' (gleich große Gameten) und '''Anisogamie''' (verschieden große Gameten). Verschmelzen zwei '''Gamonten''' (Gametenbildungszellen), spricht man von sog. '''Gamontogamie'''. Im Gegensatz dazu spricht man von '''Autogamie''', wenn  Kerne des selben Gamonten miteinander verschmelzen. Eine weitere Form der Sexualität bei Protisten stellt die '''Konjugation''' dar, bei der Gene ohne einher gehende Vermehrung ausgetauscht werden. Weiterhin gibt es sowohl bei Protisten als auch bei Metazoen oft einen Generationswechsel &lt;ref&gt;&lt;small&gt;aufeinanderfolgende Generationen pflanzen sich unterschieldich fort, z. B. sexuell - asexuell&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt;. Hier wird zwischen&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''obligatorischem Generationswechsel''' und&lt;/p&gt;
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die Abfolge der Fortpflanzungsarten ist hier streng festgelegt.&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''fakultativem Generationswechsel'''&lt;/p&gt;
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die Abfolge der Fortpflanzungarten ist hier nicht streng festgelegt.&lt;/p&gt;
unterschieden.

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Protisten (und allgemein alle Lebewesen) können in unterschiedlichsten '''Habitaten''' ('''Lebensräumen''') vorkommen und leben. Die wichtigsten Lebensweisen sind&lt;/p&gt;
*'''endozoisch''' (in Tieren),
*'''endophytisch''' (in Pflanzen),
*'''epizoisch''' (auf Tieren),
*'''epiphytisch''' (auf Pflanzen),
*'''edaphisch''' (im Boden),
*'''epilithisch''' (auf Steinen),
*'''aquatisch''' (im Wasser),
:*'''limnisch''' (im Süßwasser),
:*'''marin''' (im Meer),
*'''neustisch''' (in Wasser-Luft-Übergangszone),
*'''planktisch''' (syn. '''planktonisch''') (im Wasser schwebend),
*'''benthisch''' (in Wasser-Boden-Übergangszone) und
*'''pelagisch''' (im uferfernen Freiwasserbereich oberhalb des Benthos).
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;In diesen unterschiedlichsten Lebensräumen sind viele Protisten in der Lage sich bei Einstellung ungünstiger Umweltbedingungen (z. B. temporäres Austrocknen von Gewässern) einzukapseln ('''Encystierung'''). Bei günstigen Bedingungen werden dann die cystierten Formen wieder aktiv und ernähren sich überwiegend von anderen '''Protisten''', '''Bakterien''', '''Viren''', '''Detritus''' &lt;ref&gt;&lt;small&gt;Fäzes und abgestorbenes organisches Material sowie darin lebende Mikroorganismen&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; und '''gelöstem organischem Kohlenstoff''' &lt;ref&gt;&lt;small&gt;syn. '''DOC''', dissolved organic carbon&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt;. Größere Beuteorganismen werden oftmals von Protisten angestochen und ausgesaugt. Weiterhin lassen sich '''anhand der Energiegewinnung''' folgende Lebensweisen bei Organismen unterscheiden:&lt;/p&gt;
*'''Heterotrophie'''
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Direkte Ernährung von anderen Organismen, z. B. einige Flagellaten, Ciliaten, etc.&lt;/p&gt;
*'''Autotrophie'''
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Selbständige Erzeugung der lebensnotwendigen Produkte (z. B. durch '''Photosynthese''').&lt;/p&gt;
*'''Mixotrophie'''
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Wechsel zwischen autotropher und heterotropher Lebensweise. Mixotrophie ist aufgrund der Instandhaltung eines Photosyntheseapparats und eines Verdauungstrakts mit entsprechend höheren energetischen Kosten verbunden. Mixotrophe Organismen können zudem nur in geeigneten Lebensräumen vorkommen, die ihren Ansprüchen gerecht werden (z. B. Vorkommen von genügend Licht zur Photosynthese).&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Heterotrophe Parasiten vollziehen zudem oft einen sog. '''Wirtswechsel'''. Dabei ist der '''Zwischenwirt''' dadurch gekennzeichnet, daß in ihm '''asexuelle Reproduktion''' und hingegen im '''Endwirt sexuelle Reproduktion''' stattfindet.&lt;/p&gt;
&lt;/span&gt;
&lt;/p&gt;

----

&lt;references \&gt;</text>
    <sha1>98c76e3a926fd0ced0ef00ed470e27dbd4ae46b2</sha1>
  </revision>
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    <id>3597</id>
    <parentid>3596</parentid>
    <timestamp>2009-10-20T11:22:16Z</timestamp>
    <contributor>
      <username>Webmaster</username>
      <id>1</id>
    </contributor>
    <model>wikitext</model>
    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="14727" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Eukaryontische Zellen sind vor ca. '''1,4 Mrd. Jahren''' entstanden. Ihre Entstehung beschreibt die sog. '''Endosymbiontentheorie'''. Nach ihr wanderte zunächst ein '''aerober heterotropher Prokaryont''' in einen '''anderen Prokaryonten''' ein und bildete dadurch '''Mitochondrien'''. Durch erneute Aufnahme eines '''photoautotrophen Prokaryonten''' sollen die '''Plastiden''' (z. B. '''Chloroplasten''') entstanden sein.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Eukaryontenzellen sind gekennzeichnet durch den Besitz folgender '''Zellbestandteile'''/'''-organellen''':&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;echter '''Zellkern''' ('''Nucleus''')&lt;/p&gt;
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Er enthält DNA in Form des Chromatins (Erbmaterial und Proteine), welches z. T. bei der Kondensation der DNA sichtbar wird.&lt;/p&gt;
*'''&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Ribosomen'''&lt;/p&gt;
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Ribosomen sind die Orte der Proteinbiosynthese. Je nach Umfang der Proteinproduktion enthalten Zellen viel oder wenige Ribosomen.&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Endoplasmatisches Reticulum''' ('''ER''')&lt;/p&gt;
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Das ER ist eine Art membranöses "Verteilersystem" innerhalb der Zelle, welches u. a. auch Enzyme bildet. Man unterscheidet zwischen&lt;/p&gt;
::*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''rauhem ER''' und&lt;/p&gt;
:::::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Hier sind Ribosomen ans ER gebunden.&lt;/p&gt;
::*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''glattem ER'''.&lt;/p&gt;
:::::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Beim glatten ER sind keine Ribosomen gebunden.&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Mitochondrien'''&lt;/p&gt;
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Mitochondrien sind Membranstapel, die bei der ATP-Bildung wesentlich beteiligt sind und daher auch als "Kraftwerke der Zelle" bezeichnet werden.&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Lysosomen'''&lt;/p&gt;
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Sie sind membranöse Vesikel, die hydrolytische Enzyme bei einem pH-Wert von ca. 5 enthalten und damit bei enzymatischen Verdauung mitwirken.&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Cytosol'''&lt;/p&gt;
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Als Cytosol werden die flüssigen Bestandteile des Cytoplasmas bei eukaryontischen Zellen bezeichnet.&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Peroxisomen''' ('''Microbodies''')&lt;/p&gt;
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Sie bilden Enzyme zum oxidativen Abbau.&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Vakuolen'''&lt;/p&gt;
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Es werden div. Arten von Vakuolen unterschieden:&lt;/p&gt;
::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;*Nahrungsvakuolen (enthalten und transportieren Nahrungspartikel),&lt;/p&gt;
::*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Speichervakuolen (speichern Nahrungspartikel oder Baustoffe bzw Enzyme) und&lt;/p&gt;
::*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Zentralvakuole (sie kommen nur in Pflanzenzellen vor und erzeugen dort den sog. Turgor [innerer Zelldruck]).&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Mikrotubuli'''/'''Mikrofilamente'''&lt;/p&gt;
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Mikrotubuli und Mikrofilamente bilden das sog. Cytoskelett. Dieses ist v. a. bei der Formgebung der Zelle und div. Transportvorgängen sowie bei der Zellteilung beteiligt. Ebenso sind Mikrotubuli und Mikrofilamente als Bestandteile am Aufbau von Undulipoden (Geißeln bzw. Wimpern) beteiligt.&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Geißeln''' ('''Flagellen''') bzw. '''Wimpern''' ('''Cilien''')&lt;/p&gt;
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Cilien oder Wimpern dienen einzelnen Zellen überwiegend der Fortbewegung und dem Herbeistrudeln von Nahrung. Bei Vielzellern dienen Cilien oft dem Transport von Partikeln.&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Tierzelle.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;&lt;small&gt;'''Aufbau einer idealisierten Tierzelle'''&lt;/small&gt;&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Grundsätzlich können Protisten über '''Geißeln''' ('''Flagellen''') bzw. '''Wimpern''' ('''Cilien''') als '''Fortbewegungsorganellen''' verfügen, wobei wenn Organismen solche Strukturen besitzen stets nur eine Variante verwirklicht ist. Die nachfolgende Tabelle gibt einen Überblick über Charakteristika der Undulipodien:&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;
{|border=1
 |
 |&lt;div align="center"&gt;Flagellen (Geißeln)&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Cilien (Wimpern)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Auftreten&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;bei Flagellaten (Geißeltierchen)&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;bei Ciliaten (Wimperntierchen)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Durchmesser in &lt;tex&gt;\mu m&lt;/tex&gt;&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;0,2&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;0,2&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Länge in &lt;tex&gt;\mu m&lt;/tex&gt;&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;50 - 100&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;5 - 12&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Häufigkeit&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;meist nur 1,&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;machmal auch 2, 4 oder 8&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;häufiges Vorkommen&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;an gesamter Oberfläche&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;&lt;small&gt;'''Charakteristika der Undulipodien'''&lt;/small&gt;&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Geißeln und Cilien sind in ihrem Aufbau weitestgehend identisch. Im Folgenden erfolgt die Beschreibung eines Flagellumaufbaus: Die Geißel ist mit der sog. '''Geißelbasis''' und dem '''Basalkörper''' ('''Kinetosom'''), der in die Zelle hineinragt, in der Zelle fest verankert. Die Geißelbasis zeigt im Querschnitt einen typischen Aufbau aus '''9 x 3 Tubuli-Tripletts'''. Ins Zelläußere hinein ragt der '''Geißelschaft''' ('''Axonema'''). Er zeigt hingegen im Querschnitt einen typischen Aufbau aus '''0 x 2 + 2 Tubuli-Dupletts'''.&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Undulipodienaufbau.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;&lt;small&gt;'''Aufbau von Undulipodien am Beispiel einer Geißel'''&lt;/small&gt;&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die einzelnen Tubuli sind aus '''Mikrotubuli''' aufgebaut. Dabei bilden je '''13 Tubulin-Fäden''' einen Mikrotubulus. Die Bewegung der Geißeln erfolgt mit Hilfe sog. '''Dyneinarme'''. Hier sitzt je ein Dynein am '''&lt;tex&gt;\b \alpha&lt;/tex&gt;-Tubulin''' und weist zum '''&lt;tex&gt;\b \beta&lt;/tex&gt;-Tubulin'''. Bei '''Energieaufwand''' ('''ATP''') erfolgt ein '''Abknicken der Dyneinbrücken''' (syn. '''Dyneinarme'''), wodurch es zur Biegung der Organelle kommt. Bei Ciliaten erfolgt der Wimpernschlag meist wellenförmig über den Zellkörper verlaufend ('''metachroner Cilienschlag'''). Die Fortbewegungsgeschwindigkeit beträgt hier bis zu 1 &lt;tex&gt;\frac {mm} {s}&lt;/tex&gt;. Z. T. kommt es auch zum Verkleben mehrerer Cilien zu sog. '''Cirren'''. Bei Geißeln kann anhand der Einsatzart zwischen '''Schub-''' und '''Zuggeißeln''' unterschieden werden. Häufige Bewegungsformen sind&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''helicoidal''' (bei Flagellen)&lt;/p&gt;
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Hier führt die Geißel die Bewegung einer stehenden Welle aus, die über die gesamte Länge rollt.&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''uniplanar''' (bei Cilien)&lt;/p&gt;
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Betrachtet man die uniplanare Bewegung einer Geißel, so läßt sich diese mit einem Peitschenschlag vergleichen.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Eine weitere Art der Fortbewegung ist die '''amöboide Fortbewegungsart''' (bei Amöben ausgeprägt). Hierbei werden sog. '''Pseudopodien''' ("Füßchen") ausgebildet, die zum Festhalten am Untergrund dienen und durch Wiedereinziehen das Individuum bewegen. Man unterscheidet zwischen '''monopodialen''' (Ausbildung eines Pseudopodiums) und '''polypodialen''' Formen (mehreren Pseudopodien).&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Oft werden (bei Besitz von Undulopodien) Nahrungspartikel zur Ernährung von Protisten herbeigestrudelt. Die '''Aufnahme''' erfolgt dann über sog. '''Endocytose''' bzw. die '''Abgabe''' unverdaulicher Substanzen (nach Umsatz der Nahrung) durch '''Exocytose'''. Bei Aufnahme fester Bestandteile spricht man von sog. '''Phagocytose''', bei Aufnahme von flüssigem Material von '''Pinacocytose'''. Bei der Phagocytose werden i. d. R. Partikel der Größe 2 - 20 &lt;tex&gt;\mu m&lt;/tex&gt; aufgenommen. Nach Abschnürung der '''Nahrungsvakuole''' verschmilzt diese zunächst mit '''Acidosomen''', die den Inhalt der Vakuole zur besseren Funktion später hinzukommender '''Verdauungsenzyme''' (diese sind in '''Lysosomen''' enthalten, die ebenfalls mit der Vekuole verschmelzen) '''ansäuern'''. Nach der Verdauung erfolgt die Abgabe unverdaulicher Nahrungsreste durch Verschmelzen der jetzt als '''Exocytosevesikel''' bezeichneten Vakuole. Oftmals erfolgt die Nahrungsaufnahme bzw. -abgabe (v. a. bei Zellen, deren Oberfläche verfestigt ist) in einem bestimmten Bereich, dem '''Cytostom''' ('''Zellmund''') oder '''Cytopyge''' ('''Zellafter'''). Der gesamte Verdauungsvorgang (von Endocytose bis Exocytose) dauert ca. 20 Minuten. Bei hohem Nahrungsangebot wird ca. 1 Vakuole pro Minute gebildet.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Viele Organismen, v. a. solche, die in '''hyperosmotischen Medien''' (z. B. Süßwasser) leben, müssen ihren '''Wasserhaushalt''' über sog. '''kontraktile''' ('''pulsierende''') '''Vakuolen''' regulieren ('''Osmoregulation'''). Dabei besitzt eine solche Vakuole einen '''Zentralkörper''' und sog. '''Ampullen''', mit deren Hilfe überschüssiges Wasser ins Zelläußere "gepumpt" und über '''Poren''' abgegeben wird.&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Vakuolenaufbau.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;&lt;small&gt;'''schematischer Aufbau von Vakuolen (a: in gefülltem Zustand; b: in kontrahiertem Zustand)'''&lt;/small&gt;&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Ein weiteres '''Transportsystem''' innerhalb der Zellmembran von Zellen sind sog. '''Extrusomen'''. HIer werden unterschieden:&lt;/p&gt;
*'''Trichocysten''' (pfeilförmige Proteine),
*'''Mucocysten''' (sondern Schleim ab) und
*'''Toxicysten''' (sondern Giftstoffe ab).

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Protisten können sich sowohl '''asexuell''' ('''Agamogonie''') als auch '''sexuell''' ('''Gamogonie''') fortpflanzen. Asexuell geschieht dies meist durch '''Zweiteilung''' (bei Flagellaten in Längsrichtung, bei Ciliaten quer), seltener durch '''Knospung''' (aus Mutterorganismus werden kleine Tochterzellen abgeschnürt oder durch '''Vielteilung''' ('''Schizogonie''', wenn Mutterzelle in viele Tochterorganismen zerfällt, z. B. bei parasitischen Formen, oder '''Sporogonie''' bei Bildung vieler beweglicher Sporen, die als '''Sporozoite''' bezeichnet werden).&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;
{|
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Trypanosoma (Längsteilung).jpg]]&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Paramecium (Querteilung).jpg]]&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;Längsteilung&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;(Beispiel: ''Trypanosoma brucei'')&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Querteilung&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;(Beispiel: ''Paramecium caudatum'')&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Bei der sexuellen Fortpflanzung gibt es mehrere Möglichkeiten. Verschmelzen zwei freie '''haploide Gameten''' (syn. Fortpflanzungszellen) ('''Meiose''') zur sog. '''Zygote''', so spricht man von '''Gametogamie'''. Je nach Form der Gameten zueinander unterscheidet man zwischen '''Isogamie''' (gleich große Gameten) und '''Anisogamie''' (verschieden große Gameten). Verschmelzen zwei '''Gamonten''' (Gametenbildungszellen), spricht man von sog. '''Gamontogamie'''. Im Gegensatz dazu spricht man von '''Autogamie''', wenn  Kerne des selben Gamonten miteinander verschmelzen. Eine weitere Form der Sexualität bei Protisten stellt die '''Konjugation''' dar, bei der Gene ohne einher gehende Vermehrung ausgetauscht werden. Weiterhin gibt es sowohl bei Protisten als auch bei Metazoen oft einen Generationswechsel &lt;ref&gt;&lt;small&gt;aufeinanderfolgende Generationen pflanzen sich unterschieldich fort, z. B. sexuell - asexuell&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt;. Hier wird zwischen&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''obligatorischem Generationswechsel''' und&lt;/p&gt;
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die Abfolge der Fortpflanzungsarten ist hier streng festgelegt.&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''fakultativem Generationswechsel'''&lt;/p&gt;
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die Abfolge der Fortpflanzungarten ist hier nicht streng festgelegt.&lt;/p&gt;
unterschieden.

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Protisten (und allgemein alle Lebewesen) können in unterschiedlichsten '''Habitaten''' ('''Lebensräumen''') vorkommen und leben. Die wichtigsten Lebensweisen sind&lt;/p&gt;
*'''endozoisch''' (in Tieren),
*'''endophytisch''' (in Pflanzen),
*'''epizoisch''' (auf Tieren),
*'''epiphytisch''' (auf Pflanzen),
*'''edaphisch''' (im Boden),
*'''epilithisch''' (auf Steinen),
*'''aquatisch''' (im Wasser),
:*'''limnisch''' (im Süßwasser),
:*'''marin''' (im Meer),
*'''neustisch''' (in Wasser-Luft-Übergangszone),
*'''planktisch''' (syn. '''planktonisch''') (im Wasser schwebend),
*'''benthisch''' (in Wasser-Boden-Übergangszone) und
*'''pelagisch''' (im uferfernen Freiwasserbereich oberhalb des Benthos).
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;In diesen unterschiedlichsten Lebensräumen sind viele Protisten in der Lage sich bei Einstellung ungünstiger Umweltbedingungen (z. B. temporäres Austrocknen von Gewässern) einzukapseln ('''Encystierung'''). Bei günstigen Bedingungen werden dann die cystierten Formen wieder aktiv und ernähren sich überwiegend von anderen '''Protisten''', '''Bakterien''', '''Viren''', '''Detritus''' &lt;ref&gt;&lt;small&gt;Fäzes und abgestorbenes organisches Material sowie darin lebende Mikroorganismen&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; und '''gelöstem organischem Kohlenstoff''' &lt;ref&gt;&lt;small&gt;syn. '''DOC''', dissolved organic carbon&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt;. Größere Beuteorganismen werden oftmals von Protisten angestochen und ausgesaugt. Weiterhin lassen sich '''anhand der Energiegewinnung''' folgende Lebensweisen bei Organismen unterscheiden:&lt;/p&gt;
*'''Heterotrophie'''
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Direkte Ernährung von anderen Organismen, z. B. einige Flagellaten, Ciliaten, etc.&lt;/p&gt;
*'''Autotrophie'''
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Selbständige Erzeugung der lebensnotwendigen Produkte (z. B. durch '''Photosynthese''').&lt;/p&gt;
*'''Mixotrophie'''
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Wechsel zwischen autotropher und heterotropher Lebensweise. Mixotrophie ist aufgrund der Instandhaltung eines Photosyntheseapparats und eines Verdauungstrakts mit entsprechend höheren energetischen Kosten verbunden. Mixotrophe Organismen können zudem nur in geeigneten Lebensräumen vorkommen, die ihren Ansprüchen gerecht werden (z. B. Vorkommen von genügend Licht zur Photosynthese).&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Heterotrophe Parasiten vollziehen zudem oft einen sog. '''Wirtswechsel'''. Dabei ist der '''Zwischenwirt''' dadurch gekennzeichnet, daß in ihm '''asexuelle Reproduktion''' und hingegen im '''Endwirt sexuelle Reproduktion''' stattfindet.&lt;/p&gt;
&lt;/p&gt;

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&lt;references \&gt;</text>
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    <text bytes="14722" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Eukaryontische Zellen sind vor ca. '''1,4 Mrd. Jahren''' entstanden. Ihre Entstehung beschreibt die sog. '''Endosymbiontentheorie'''. Nach ihr wanderte zunächst ein '''aerober heterotropher Prokaryont''' in einen '''anderen Prokaryonten''' ein und bildete dadurch '''Mitochondrien'''. Durch erneute Aufnahme eines '''photoautotrophen Prokaryonten''' sollen die '''Plastiden''' (z. B. '''Chloroplasten''') entstanden sein.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Eukaryontenzellen sind gekennzeichnet durch den Besitz folgender '''Zellbestandteile'''/'''-organellen''':&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;echter '''Zellkern''' ('''Nucleus''')&lt;/p&gt;
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Er enthält DNA in Form des Chromatins (Erbmaterial und Proteine), welches z. T. bei der Kondensation der DNA sichtbar wird.&lt;/p&gt;
*'''&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Ribosomen'''&lt;/p&gt;
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Ribosomen sind die Orte der Proteinbiosynthese. Je nach Umfang der Proteinproduktion enthalten Zellen viel oder wenige Ribosomen.&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Endoplasmatisches Reticulum''' ('''ER''')&lt;/p&gt;
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Das ER ist eine Art membranöses "Verteilersystem" innerhalb der Zelle, welches u. a. auch Enzyme bildet. Man unterscheidet zwischen&lt;/p&gt;
::*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''rauhem ER''' und&lt;/p&gt;
:::::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Hier sind Ribosomen ans ER gebunden.&lt;/p&gt;
::*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''glattem ER'''.&lt;/p&gt;
:::::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Beim glatten ER sind keine Ribosomen gebunden.&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Mitochondrien'''&lt;/p&gt;
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Mitochondrien sind Membranstapel, die bei der ATP-Bildung wesentlich beteiligt sind und daher auch als "Kraftwerke der Zelle" bezeichnet werden.&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Lysosomen'''&lt;/p&gt;
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Sie sind membranöse Vesikel, die hydrolytische Enzyme bei einem pH-Wert von ca. 5 enthalten und damit bei enzymatischen Verdauung mitwirken.&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Cytosol'''&lt;/p&gt;
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Als Cytosol werden die flüssigen Bestandteile des Cytoplasmas bei eukaryontischen Zellen bezeichnet.&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Peroxisomen''' ('''Microbodies''')&lt;/p&gt;
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Sie bilden Enzyme zum oxidativen Abbau.&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Vakuolen'''&lt;/p&gt;
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Es werden div. Arten von Vakuolen unterschieden:&lt;/p&gt;
::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;*Nahrungsvakuolen (enthalten und transportieren Nahrungspartikel),&lt;/p&gt;
::*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Speichervakuolen (speichern Nahrungspartikel oder Baustoffe bzw Enzyme) und&lt;/p&gt;
::*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Zentralvakuole (sie kommen nur in Pflanzenzellen vor und erzeugen dort den sog. Turgor [innerer Zelldruck]).&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Mikrotubuli'''/'''Mikrofilamente'''&lt;/p&gt;
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Mikrotubuli und Mikrofilamente bilden das sog. Cytoskelett. Dieses ist v. a. bei der Formgebung der Zelle und div. Transportvorgängen sowie bei der Zellteilung beteiligt. Ebenso sind Mikrotubuli und Mikrofilamente als Bestandteile am Aufbau von Undulipoden (Geißeln bzw. Wimpern) beteiligt.&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Geißeln''' ('''Flagellen''') bzw. '''Wimpern''' ('''Cilien''')&lt;/p&gt;
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Cilien oder Wimpern dienen einzelnen Zellen überwiegend der Fortbewegung und dem Herbeistrudeln von Nahrung. Bei Vielzellern dienen Cilien oft dem Transport von Partikeln.&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Tierzelle.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;&lt;small&gt;'''Aufbau einer idealisierten Tierzelle'''&lt;/small&gt;&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Grundsätzlich können Protisten über '''Geißeln''' ('''Flagellen''') bzw. '''Wimpern''' ('''Cilien''') als '''Fortbewegungsorganellen''' verfügen, wobei wenn Organismen solche Strukturen besitzen stets nur eine Variante verwirklicht ist. Die nachfolgende Tabelle gibt einen Überblick über Charakteristika der Undulipodien:&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;
{|border=1
 |
 |&lt;div align="center"&gt;Flagellen (Geißeln)&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Cilien (Wimpern)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Auftreten&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;bei Flagellaten (Geißeltierchen)&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;bei Ciliaten (Wimperntierchen)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Durchmesser in &lt;tex&gt;\mu m&lt;/tex&gt;&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;0,2&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;0,2&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Länge in &lt;tex&gt;\mu m&lt;/tex&gt;&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;50 - 100&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;5 - 12&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Häufigkeit&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;meist nur 1,&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;machmal auch 2, 4 oder 8&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;häufiges Vorkommen&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;an gesamter Oberfläche&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;&lt;small&gt;'''Charakteristika der Undulipodien'''&lt;/small&gt;&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Geißeln und Cilien sind in ihrem Aufbau weitestgehend identisch. Im Folgenden erfolgt die Beschreibung eines Flagellumaufbaus: Die Geißel ist mit der sog. '''Geißelbasis''' und dem '''Basalkörper''' ('''Kinetosom'''), der in die Zelle hineinragt, in der Zelle fest verankert. Die Geißelbasis zeigt im Querschnitt einen typischen Aufbau aus '''9 x 3 Tubuli-Tripletts'''. Ins Zelläußere hinein ragt der '''Geißelschaft''' ('''Axonema'''). Er zeigt hingegen im Querschnitt einen typischen Aufbau aus '''0 x 2 + 2 Tubuli-Dupletts'''.&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Undulipodienaufbau.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;&lt;small&gt;'''Aufbau von Undulipodien am Beispiel einer Geißel'''&lt;/small&gt;&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die einzelnen Tubuli sind aus '''Mikrotubuli''' aufgebaut. Dabei bilden je '''13 Tubulin-Fäden''' einen Mikrotubulus. Die Bewegung der Geißeln erfolgt mit Hilfe sog. '''Dyneinarme'''. Hier sitzt je ein Dynein am '''&lt;tex&gt;\b \alpha&lt;/tex&gt;-Tubulin''' und weist zum '''&lt;tex&gt;\b \beta&lt;/tex&gt;-Tubulin'''. Bei '''Energieaufwand''' ('''ATP''') erfolgt ein '''Abknicken der Dyneinbrücken''' (syn. '''Dyneinarme'''), wodurch es zur Biegung der Organelle kommt. Bei Ciliaten erfolgt der Wimpernschlag meist wellenförmig über den Zellkörper verlaufend ('''metachroner Cilienschlag'''). Die Fortbewegungsgeschwindigkeit beträgt hier bis zu 1 &lt;tex&gt;\frac {mm} {s}&lt;/tex&gt;. Z. T. kommt es auch zum Verkleben mehrerer Cilien zu sog. '''Cirren'''. Bei Geißeln kann anhand der Einsatzart zwischen '''Schub-''' und '''Zuggeißeln''' unterschieden werden. Häufige Bewegungsformen sind&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''helicoidal''' (bei Flagellen)&lt;/p&gt;
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Hier führt die Geißel die Bewegung einer stehenden Welle aus, die über die gesamte Länge rollt.&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''uniplanar''' (bei Cilien)&lt;/p&gt;
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Betrachtet man die uniplanare Bewegung einer Geißel, so läßt sich diese mit einem Peitschenschlag vergleichen.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Eine weitere Art der Fortbewegung ist die '''amöboide Fortbewegungsart''' (bei Amöben ausgeprägt). Hierbei werden sog. '''Pseudopodien''' ("Füßchen") ausgebildet, die zum Festhalten am Untergrund dienen und durch Wiedereinziehen das Individuum bewegen. Man unterscheidet zwischen '''monopodialen''' (Ausbildung eines Pseudopodiums) und '''polypodialen''' Formen (mehreren Pseudopodien).&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Oft werden (bei Besitz von Undulopodien) Nahrungspartikel zur Ernährung von Protisten herbeigestrudelt. Die '''Aufnahme''' erfolgt dann über sog. '''Endocytose''' bzw. die '''Abgabe''' unverdaulicher Substanzen (nach Umsatz der Nahrung) durch '''Exocytose'''. Bei Aufnahme fester Bestandteile spricht man von sog. '''Phagocytose''', bei Aufnahme von flüssigem Material von '''Pinacocytose'''. Bei der Phagocytose werden i. d. R. Partikel der Größe 2 - 20 &lt;tex&gt;\mu m&lt;/tex&gt; aufgenommen. Nach Abschnürung der '''Nahrungsvakuole''' verschmilzt diese zunächst mit '''Acidosomen''', die den Inhalt der Vakuole zur besseren Funktion später hinzukommender '''Verdauungsenzyme''' (diese sind in '''Lysosomen''' enthalten, die ebenfalls mit der Vekuole verschmelzen) '''ansäuern'''. Nach der Verdauung erfolgt die Abgabe unverdaulicher Nahrungsreste durch Verschmelzen der jetzt als '''Exocytosevesikel''' bezeichneten Vakuole. Oftmals erfolgt die Nahrungsaufnahme bzw. -abgabe (v. a. bei Zellen, deren Oberfläche verfestigt ist) in einem bestimmten Bereich, dem '''Cytostom''' ('''Zellmund''') oder '''Cytopyge''' ('''Zellafter'''). Der gesamte Verdauungsvorgang (von Endocytose bis Exocytose) dauert ca. 20 Minuten. Bei hohem Nahrungsangebot wird ca. 1 Vakuole pro Minute gebildet.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Viele Organismen, v. a. solche, die in '''hyperosmotischen Medien''' (z. B. Süßwasser) leben, müssen ihren '''Wasserhaushalt''' über sog. '''kontraktile''' ('''pulsierende''') '''Vakuolen''' regulieren ('''Osmoregulation'''). Dabei besitzt eine solche Vakuole einen '''Zentralkörper''' und sog. '''Ampullen''', mit deren Hilfe überschüssiges Wasser ins Zelläußere "gepumpt" und über '''Poren''' abgegeben wird.&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Vakuolenaufbau.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;&lt;small&gt;'''schematischer Aufbau von Vakuolen (a: in gefülltem Zustand; b: in kontrahiertem Zustand)'''&lt;/small&gt;&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Ein weiteres '''Transportsystem''' innerhalb der Zellmembran von Zellen sind sog. '''Extrusomen'''. HIer werden unterschieden:&lt;/p&gt;
*'''Trichocysten''' (pfeilförmige Proteine),
*'''Mucocysten''' (sondern Schleim ab) und
*'''Toxicysten''' (sondern Giftstoffe ab).

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Protisten können sich sowohl '''asexuell''' ('''Agamogonie''') als auch '''sexuell''' ('''Gamogonie''') fortpflanzen. Asexuell geschieht dies meist durch '''Zweiteilung''' (bei Flagellaten in Längsrichtung, bei Ciliaten quer), seltener durch '''Knospung''' (aus Mutterorganismus werden kleine Tochterzellen abgeschnürt oder durch '''Vielteilung''' ('''Schizogonie''', wenn Mutterzelle in viele Tochterorganismen zerfällt, z. B. bei parasitischen Formen, oder '''Sporogonie''' bei Bildung vieler beweglicher Sporen, die als '''Sporozoite''' bezeichnet werden).&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;
{|
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Trypanosoma (Längsteilung).jpg]]&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Paramecium (Querteilung).jpg]]&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;Längsteilung&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;(Beispiel: ''Trypanosoma brucei'')&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Querteilung&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;(Beispiel: ''Paramecium caudatum'')&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Bei der sexuellen Fortpflanzung gibt es mehrere Möglichkeiten. Verschmelzen zwei freie '''haploide Gameten''' (syn. Fortpflanzungszellen) ('''Meiose''') zur sog. '''Zygote''', so spricht man von '''Gametogamie'''. Je nach Form der Gameten zueinander unterscheidet man zwischen '''Isogamie''' (gleich große Gameten) und '''Anisogamie''' (verschieden große Gameten). Verschmelzen zwei '''Gamonten''' (Gametenbildungszellen), spricht man von sog. '''Gamontogamie'''. Im Gegensatz dazu spricht man von '''Autogamie''', wenn  Kerne des selben Gamonten miteinander verschmelzen. Eine weitere Form der Sexualität bei Protisten stellt die '''Konjugation''' dar, bei der Gene ohne einher gehende Vermehrung ausgetauscht werden. Weiterhin gibt es sowohl bei Protisten als auch bei Metazoen oft einen Generationswechsel &lt;ref&gt;&lt;small&gt;aufeinanderfolgende Generationen pflanzen sich unterschieldich fort, z. B. sexuell - asexuell&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt;. Hier wird zwischen&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''obligatorischem Generationswechsel''' und&lt;/p&gt;
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die Abfolge der Fortpflanzungsarten ist hier streng festgelegt.&lt;/p&gt;
*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''fakultativem Generationswechsel'''&lt;/p&gt;
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die Abfolge der Fortpflanzungarten ist hier nicht streng festgelegt.&lt;/p&gt;
unterschieden.

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Protisten (und allgemein alle Lebewesen) können in unterschiedlichsten '''Habitaten''' ('''Lebensräumen''') vorkommen und leben. Die wichtigsten Lebensweisen sind&lt;/p&gt;
*'''endozoisch''' (in Tieren),
*'''endophytisch''' (in Pflanzen),
*'''epizoisch''' (auf Tieren),
*'''epiphytisch''' (auf Pflanzen),
*'''edaphisch''' (im Boden),
*'''epilithisch''' (auf Steinen),
*'''aquatisch''' (im Wasser),
:*'''limnisch''' (im Süßwasser),
:*'''marin''' (im Meer),
*'''neustisch''' (in Wasser-Luft-Übergangszone),
*'''planktisch''' (syn. '''planktonisch''') (im Wasser schwebend),
*'''benthisch''' (in Wasser-Boden-Übergangszone) und
*'''pelagisch''' (im uferfernen Freiwasserbereich oberhalb des Benthos).
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;In diesen unterschiedlichsten Lebensräumen sind viele Protisten in der Lage sich bei Einstellung ungünstiger Umweltbedingungen (z. B. temporäres Austrocknen von Gewässern) einzukapseln ('''Encystierung'''). Bei günstigen Bedingungen werden dann die cystierten Formen wieder aktiv und ernähren sich überwiegend von anderen '''Protisten''', '''Bakterien''', '''Viren''', '''Detritus''' &lt;ref&gt;&lt;small&gt;Fäzes und abgestorbenes organisches Material sowie darin lebende Mikroorganismen&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; und '''gelöstem organischem Kohlenstoff''' &lt;ref&gt;&lt;small&gt;syn. '''DOC''', dissolved organic carbon&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt;. Größere Beuteorganismen werden oftmals von Protisten angestochen und ausgesaugt. Weiterhin lassen sich '''anhand der Energiegewinnung''' folgende Lebensweisen bei Organismen unterscheiden:&lt;/p&gt;
*'''Heterotrophie'''
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Direkte Ernährung von anderen Organismen, z. B. einige Flagellaten, Ciliaten, etc.&lt;/p&gt;
*'''Autotrophie'''
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Selbständige Erzeugung der lebensnotwendigen Produkte (z. B. durch '''Photosynthese''').&lt;/p&gt;
*'''Mixotrophie'''
:::&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Wechsel zwischen autotropher und heterotropher Lebensweise. Mixotrophie ist aufgrund der Instandhaltung eines Photosyntheseapparats und eines Verdauungstrakts mit entsprechend höheren energetischen Kosten verbunden. Mixotrophe Organismen können zudem nur in geeigneten Lebensräumen vorkommen, die ihren Ansprüchen gerecht werden (z. B. Vorkommen von genügend Licht zur Photosynthese).&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Heterotrophe Parasiten vollziehen zudem oft einen sog. '''Wirtswechsel'''. Dabei ist der '''Zwischenwirt''' dadurch gekennzeichnet, daß in ihm '''asexuelle Reproduktion''' und hingegen im '''Endwirt sexuelle Reproduktion''' stattfindet.&lt;/p&gt;

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  <title>Plathelminthes (Plattwürmer)</title>
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    <text bytes="4473" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Plathelminthes besitzen '''Gastrodermis''' ('''Magenwand''') '''mit Drüsenzellen''', die '''Verdauungssekrete''' absondern. Sie vollführen eine '''fortgeschrittene Form der extrazelluläre Verdauung'''. Als äußere Abschlußschicht besitzen die Tiere eine '''Epidermis'''. Zwischen Gastro- und Epidermis liegen die meisten restlichen Organe, z. B. '''Gonaden''' ('''mesodermal'''), '''Nervenzellen''' sowie '''mesodermale Ocellen''' ('''primitive Lichtsinnesorgane''').&lt;/p&gt;
&lt;div align="center&gt;[[Bild:Plattwurmquerschnitt.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;&lt;small&gt;'''Querschnitt durch eien typischen Plattwurm'''&lt;/small&gt;&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die '''Epidermis''' der Plattwürmer '''bildet zusammen mit den dicht darunter liegenden Längs- und Ringmuskeln''' einen sog. '''Hautmuskelschlauch'''. Dieser wiederum bildet zusammen '''mit der wäßrigen Füllung des Körpers''' (Füllung des Verdauungstrakts und &lt;tex&gt;\small \pm&lt;/tex&gt; lose Zellen des Mesenchyms/Parenchyms) ein sog. '''Hydroskelett'''. Plattwürmer können sich durch '''Stemmschlängeln''' oder aber '''schwimmend mit Hilfe ihrer Cilien''' (an der Körperoberfläche) fortbewegen.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Plattwürmer besitzen als '''Exkretionsorgane''' sog. '''Protonephridien'''. Dabei dient das Protonephridialsystem der '''Drainage der Körperflüssigkeit''', indem unnütze und Gift-Stoffe aus ihr herausgefiltert werden. Ein einzelnes Protonephridium besteht dabei aus einer sog. '''Cyrtocyte''' ('''Reusengeißelzelle'''), die mit einer '''Wimpernflamme''' ausgestattet ist. Indem die '''Wimpernflamme einen Unterdruck erzeugt''', '''strömt die Gewebeflüssigkeit in die Cyrtocyte''' ein. Diese gibt nach der Rückresorption wichtiger gelöster Stoffe (z. B. Ionen) unbrauchbare Bestandteile über den '''Exkretionsporus''' ins Freie ab. '''Isoosmotische Plathelminthen''' ('''Marine''' oder '''Parasiten''') besitzen '''keine Protonephridien'''.&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Protonephridialsystem der Plathelminthes.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau des Protonephridialsystems der Plattwürmer'''&lt;/small&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Weiterhin besitzen die Plattwürmer ein sog. '''Gastrovaskularsystem'''. Dabei handelt es sich um eine '''Kombination aus Verdauungs-''', '''Gefäß-''' und '''Respirationssystem'''. Die '''Respiration erfolgt über Hautatmung'''. Der aufgenommene Sauerstoff kann aufgrund des relativ geringen Körpervolumens der Tiere und der damit verbundenen kurzen Diffusionsstrecken '''ohne spezielles Atemsystem''' im Körper verteilt werden. Das Gastrovaskularsystem der Plathelminthes ist '''stark verzweigt''' und besteht im '''vorderen Teil der Tiere aus 1 Ast''', im '''hinteren Teil aus 2 Ästen'''. Die Nahrung ('''i. d. R. sind Plattwürmer räuberisch''') wird durch '''Überstülpen des Pharynx''' ('''Schlund''') über z. B. kleine Schnecken und dem '''anschließenden Absondern von Verdauungssekreten''' gewährleistet. Im Anschluß - wenn die Beutetiere entsprechend vorverdaut sind - wird die Nahrung aufgesaugt. Der '''Pharynx der Tiere ist Mund und After zugleich'''.&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Gastrovaskularsystem der Plathelminthes.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau des Gastrovaskularsystems bei Plattwürmern'''&lt;/small&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Plattwürmer verfügen über '''2 ventrale Längsnervenstränge''', die im vorderen Bereich des Tieres ein miteinander verschmolzenes '''Cerebralganglion''' ausbilden. Oft stehen diese Nervenstränge über sog. '''Kommissuren''' ('''Markgestänge''') in Verbindung. Die Tiere besitzen '''2 einfache Augen''', sog. '''Pigmentbecherocellen''', die '''primitives Richtungssehen''' und Hell/Dunkel-Wahrnehmung''' erlauben, sowie sog. '''Aurikel''' ("Öhrchen"), die der '''Aufnahme chemischer Reize''' dienen. Aufgrund der '''Anhäufung dieser Sinnesorgane am vorderen Körperende ist ein Kopf entstanden'''. Man spricht von der sog. '''Cephalisation'''.&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Pigmentbecherocelle.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau eines typischen Pigmentbecherocellus (Pigmentbecherocelle)'''&lt;/small&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Ebenfalls v. a. '''am Vorderende''' ist die sog. '''Frontaldrüse''', eine '''Ansammlung vieler Drüsenzellen''', vorhanden. Sie '''sezerniert Schleim''', der z. B. der '''erleichterten Lokomotion''', dem '''Festhaften am Untergrund''' oder '''zum Beutefang''' (Beute bleibt am Schleim kleben) dient.&lt;/p&gt;</text>
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    <text bytes="6464" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Plathelminthes&lt;ref&gt;&lt;small&gt;v. a. in englischsprachiger Literatur auch häufig als '''Platyhelminthes''' bezeichnet&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; besitzen '''Gastrodermis''' ('''Magenwand''') '''mit Drüsenzellen''', die '''Verdauungssekrete''' absondern. Sie vollführen eine '''fortgeschrittene Form der extrazelluläre Verdauung'''. Als äußere Abschlußschicht besitzen die Tiere eine '''Epidermis'''. Zwischen Gastro- und Epidermis liegen die meisten restlichen Organe, z. B. '''Gonaden''' ('''mesodermal'''), '''Nervenzellen''' sowie '''mesodermale Ocellen''' ('''primitive Lichtsinnesorgane''').&lt;/p&gt;
&lt;div align="center&gt;[[Bild:Plattwurmquerschnitt.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;&lt;small&gt;'''Querschnitt durch eien typischen Plattwurm'''&lt;/small&gt;&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die '''Epidermis''' der Plattwürmer '''bildet zusammen mit den dicht darunter liegenden Längs- und Ringmuskeln''' einen sog. '''Hautmuskelschlauch'''. Dieser wiederum bildet zusammen '''mit der wäßrigen Füllung des Körpers''' (Füllung des Verdauungstrakts und &lt;tex&gt;\small \pm&lt;/tex&gt; lose Zellen des Mesenchyms/Parenchyms) ein sog. '''Hydroskelett'''. Plattwürmer können sich durch '''Stemmschlängeln''' oder aber '''schwimmend mit Hilfe ihrer Cilien''' (an der Körperoberfläche) fortbewegen.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Plattwürmer besitzen als '''Exkretionsorgane''' sog. '''Protonephridien'''. Dabei dient das Protonephridialsystem der '''Drainage der Körperflüssigkeit''', indem unnütze und Gift-Stoffe aus ihr herausgefiltert werden. Ein einzelnes Protonephridium besteht dabei aus einer sog. '''Cyrtocyte''' ('''Reusengeißelzelle'''), die mit einer '''Wimpernflamme''' ausgestattet ist. Indem die '''Wimpernflamme einen Unterdruck erzeugt''', '''strömt die Gewebeflüssigkeit in die Cyrtocyte''' ein. Diese gibt nach der Rückresorption wichtiger gelöster Stoffe (z. B. Ionen) unbrauchbare Bestandteile über den '''Exkretionsporus''' ins Freie ab. '''Isoosmotische Plathelminthen''' ('''Marine''' oder '''Parasiten''') besitzen '''keine Protonephridien'''.&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Protonephridialsystem der Plathelminthes.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau des Protonephridialsystems der Plattwürmer'''&lt;/small&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Weiterhin besitzen die Plattwürmer ein sog. '''Gastrovaskularsystem'''. Dabei handelt es sich um eine '''Kombination aus Verdauungs-''', '''Gefäß-''' und '''Respirationssystem'''. Die '''Respiration erfolgt über Hautatmung'''. Der aufgenommene Sauerstoff kann aufgrund des relativ geringen Körpervolumens der Tiere und der damit verbundenen kurzen Diffusionsstrecken '''ohne spezielles Atemsystem''' im Körper verteilt werden. Das Gastrovaskularsystem der Plathelminthes ist '''stark verzweigt''' und besteht im '''vorderen Teil der Tiere aus 1 Ast''', im '''hinteren Teil aus 2 Ästen'''. Die Nahrung ('''i. d. R. sind Plattwürmer räuberisch''') wird durch '''Überstülpen des Pharynx''' ('''Schlund''') über z. B. kleine Schnecken und dem '''anschließenden Absondern von Verdauungssekreten''' gewährleistet. Im Anschluß - wenn die Beutetiere entsprechend vorverdaut sind - wird die Nahrung aufgesaugt. Der '''Pharynx der Tiere ist Mund und After zugleich'''.&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Gastrovaskularsystem der Plathelminthes.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau des Gastrovaskularsystems bei Plattwürmern'''&lt;/small&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Plattwürmer verfügen über '''2 ventrale Längsnervenstränge''', die im vorderen Bereich des Tieres ein miteinander verschmolzenes '''Cerebralganglion''' ausbilden. Oft stehen diese Nervenstränge über sog. '''Kommissuren''' ('''Markgestänge''') in Verbindung. Die Tiere besitzen '''2 einfache Augen''', sog. '''Pigmentbecherocellen''', die '''primitives Richtungssehen''' und Hell/Dunkel-Wahrnehmung''' erlauben, sowie sog. '''Aurikel''' ("Öhrchen"), die der '''Aufnahme chemischer Reize''' dienen. Aufgrund der '''Anhäufung dieser Sinnesorgane am vorderen Körperende ist ein Kopf entstanden'''. Man spricht von der sog. '''Cephalisation'''.&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Pigmentbecherocelle.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Aufbau eines typischen Pigmentbecherocellus (Pigmentbecherocelle)'''&lt;/small&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Ebenfalls v. a. '''am Vorderende''' ist die sog. '''Frontaldrüse''', eine '''Ansammlung vieler Drüsenzellen''', vorhanden. Sie '''sezerniert Schleim''', der z. B. der '''erleichterten Lokomotion''', dem '''Festhaften am Untergrund''' oder '''zum Beutefang''' (Beute bleibt am Schleim kleben) dient.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Eine besondere Form der Schleimdrüsen sind die '''Rhabditendrüsen'''. Sie sondern '''verhärtete Schleimstäbchen''' ('''Rhabditen''') ab, die '''in Gegenwart von Wasser wieder quellen''' und zu flüssigem Schleim werden. Solche Rhabditendrüsen sind '''über den gesamten Körper''' der Plathelminthes verteilt.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''V. a. am Hinterende''' des Körpers sind sog. '''Zwei-Drüsen-Kleborgane''' lokalisiert. Diese bestehen - wie der Name bereits impliziert - '''aus 2 verschiedenen Drüsen'''. Eine Sorte von Drüsen sind die '''Klebdrüsen''', die einen starken Klebstoff zum Festhaften der Tiere am Untergrund sezernieren. Die andere Sorte Drüsen sind solche, die ein '''Lösemittel''' zum An-/Auflösen des Klebstoffs produzieren. Die Zwei-Drüsen-Kleborgane funktionieren also nach dem Prinzip eines Zwei-Komponenten-Klebers.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Plathelminthen sind meist '''Zwitter''' ('''Hermaphroditismus'''). Es kommt jedoch nur in den seltensten Fällen vor, daß sich die Tiere '''selbst befruchten'''. Plattwürmer können sich u. a. '''asexuell durch Teilung''' fortpflanzen. Dabei unterscheidet man zwischen '''Paratomie''' (eine Art '''Knospung''') und '''Architomie''' (eine '''Querteilung''', die als '''Zwei-''' oder '''Vielteilung''' verwirklicht sein kann).&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die Tiere sind meist '''protandrisch'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;syn. '''proterandrisch'''&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt;, d. h. daß '''zunächst die männlichen und erst später die weiblichen Geschlechtsprodukte ausgebildet''' werden. Selten nur liegt '''Proterogynie''' vor. Hier werden '''zunächst weibliche und dann männliche Geschlechtsprodukte gebildet'''. '''Durch Proterandrei bzw. Proterogynie wird bei Zwittern die Wahrscheinlichkeit einer Selbstbefruchtung minimiert'''.&lt;/p&gt;

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  <title>Turbellaria (Strudelwürmer)</title>
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    <comment>Die Seite wurde neu angelegt: &lt;p style="text-align:justify;"&gt;Turbellaria sind meist '''marin''', selten '''limnisch''' und nur äußerst selten '''terrestrisch''' (und hier '''nur in feuchtem Milieu...</comment>
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    <text bytes="695" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Turbellaria sind meist '''marin''', selten '''limnisch''' und nur äußerst selten '''terrestrisch''' (und hier '''nur in feuchtem Milieu'''). Alle Turbellaria besitzen eine '''räuberische Lebensweise'''. Sie sind zwischen 1 mm und 50 cm groß, wobei kleine Formen häufig in sehr hohen Dichten (bis zu 1.000 &lt;tex&gt;\frac{Tiere}{cm^3}&lt;/tex&gt; vorkommen können.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Strudelwürmer sind '''dorsoventral abgeflacht''' und verfügen über '''alle Organsysteme des Plathelminthes-Grundtypus'''. Eine Besonderheit ihier ist, daß der '''Darm oft viele Äste''' besitzt, anhand deren Anzahl und Form die Turbellaria klassifiziert werden.&lt;/p&gt;</text>
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    <text bytes="1456" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Turbellaria sind meist '''marin''', selten '''limnisch''' und nur äußerst selten '''terrestrisch''' (und hier '''nur in feuchtem Milieu'''). Alle Turbellaria besitzen eine '''räuberische Lebensweise'''. Sie sind zwischen 1 mm und 50 cm groß, wobei kleine Formen häufig in sehr hohen Dichten (bis zu 1.000 &lt;tex&gt;\frac{Tiere}{cm^3}&lt;/tex&gt; vorkommen können.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Strudelwürmer sind '''dorsoventral abgeflacht''' und verfügen über '''alle Organsysteme des Plathelminthes-Grundtypus'''. Eine Besonderheit ihier ist, daß der '''Darm oft viele Äste''' besitzt, anhand deren Anzahl und Form die Turbellaria klassifiziert werden.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Ein wichtiger Vertreter der Strudelwürmer ist ''Mesostoma ehrenbergii''. Die Adulttiere fangen ihre Beute, indem sie sich an der Luft-Wasser-Fläche aufhalten und nach unten ins Wasser hinein '''Schleimfäden''' absondern, an denen zumeist ''Wasserflöhe'' hängenbleiben. Im Herbst setzen die '''Weibchen durch Aufplatzen der Körperhaut sog. Dauereier frei''', die den Wintern überdauern und aus denen im '''Frühjahr Juvenile und im nächsten Sommer wieder Adulte''' werden, die wieder Eier in hoher Zahl produzieren.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Oft sind Turbellaria protandrische Zwitter'''. Hier werden die Spermien in der sog. '''Bursa''' ('''Receptaculum seminis''') bis zur Freigabe zwischengespeichert.&lt;/p&gt;</text>
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    <text bytes="1856" xml:space="preserve">&lt;keywords content="Keimung, hypogäisch, Speicherblatt, Speicherblätter, Hypokotyl, Epikotyl, Anisophyllie, Heterophyllie, Karpelle, Fruchtblatt, Fruchtblätter, Staubblatt, Staubblätter, Stamina, Kronblätter, Kronblatt, Petalen, Perigonblätter, Perigonblatt, Tepalen, Kelchblätter, Kelchblatt, Sepalen, Perianth, Hochblätter, Hochblatt, Bracteen, Kotyledonen" /&gt;&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''Beginn der Blattfolge''' ist die '''Keimung'''. Dabei wird '''hypogäische Keimung''', bei der die '''Keimblätter unter der Erde''' oder '''z. T. sogar im Samen''' als '''Speicherblätter''' bleiben (z. B. bei ''Eiche'', ''Roßkastanie'', ''Erbse'', ''Bohne'', etc.), von der '''epigäischen Keimung''' (hier '''erscheinen die Keimblätter als erste Blätter''' und übernehmen neben '''Speicher-''' auch '''Photosynthesefunktion, z. B. bei ''Fichte'', ''Buche'', ''Senf'', ''Ahorn'') unterscheiden. Diese Namen leiten sich von den Wörtern '''Hypokotyl'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Strecke zwischen Wurzel-Sproß-Übergang und Keimblättern&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; und '''Epikotyl'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Strecke zwischen Keimblättern und nachfolgenden Blättern&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; ab. Die Folgeblätter ('''Laubblätter''') können alle gleich gestaltet oder unterschiedlich groß ('''Anisophyllie''') bzw. unterschiedlich gestaltet ('''Heterophyllie''') sein. Heterophyllie tritt z. B. oft bei in Wasser stehenden Blättern auf.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Weitere Blätter sind nachfolgend angeführt:&lt;/p&gt;
*'''Primärblätter'''
*'''Niederblätter'''
*'''Tegumente''' ('''Knospenblätter''')
*'''Jugenblätter'''
*'''Altersblätter'''
*'''Hochblätter'''
*'''Bracteen''
*'''Tepalen''' ('''Perigonblätter''')
*'''Sepalen''' ('''Kelchblätter''')
*'''Petalen''' ('''Kronblätter''')
*'''Stamina''' ('''Staubblätter''')
*'''Karpelle''' ('''Fruchtblätter''')

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&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Weitere Blätter sind nachfolgend angeführt:&lt;/p&gt;
*'''Primärblätter'''
*'''Niederblätter'''
*'''Tegumente''' ('''Knospenblätter''')
*'''Jugenblätter'''
*'''Altersblätter'''
*'''Hochblätter'''
*'''Bracteen'''
*'''Tepalen''' ('''Perigonblätter''')
*'''Sepalen''' ('''Kelchblätter''')
*'''Petalen''' ('''Kronblätter''')
*'''Stamina''' ('''Staubblätter''')
*'''Karpelle''' ('''Fruchtblätter''')

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  <title>Trematodes (Saugwürmer)</title>
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    <text bytes="920" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Alle Saugwürmer sind '''parasitierend''', d. h. beim '''Wirtswechsel''' kommt es zu einer '''indirekten Entwicklung''' ('''asexuelle Vermehrung im Zwischenwirt''' und '''sexuelle Fortpflanzung im Endwirt'''). Bei '''protandrischen Zwittern''' werden die '''Spermien zunächst in der sog. Bursa zwischengespeichert'''. Ein wichtiger '''Invasionsmechanismus''' der Saugwürmer ist oftmals das '''Abstreifen der Haut beim Eindringen in einen Wirt''' (hierzu muß zunächst eine darunterliegende Haut, die '''Neodermis''', die mit Hilfe der '''Neoblasten''' gebildet wird, gebildet sein).&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Diese Art der Maskierung (Abstreifen der alten Haut) wird z. B. vom ''Großen Leberegel'' (''Fasciolata  hepatica'') durchgeführt. Dieser führt folgenden Generationswechsel durch:&lt;/p&gt;
&lt;/div align="center"&gt;[[Bild:Generationswechel von Fasciolata hepatica.jpg]]&lt;/div&gt;</text>
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&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Diese Art der Maskierung (Abstreifen der alten Haut) wird z. B. vom ''Großen Leberegel'' (''Fasciolata  hepatica'') durchgeführt. Dieser führt folgenden Generationswechsel durch:&lt;/p&gt;
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&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Diese Art der Maskierung (Abstreifen der alten Haut) wird z. B. vom ''Großen Leberegel'' (''Fasciolata  hepatica'') durchgeführt. Dieser führt folgenden Generationswechsel durch:&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Generationswechel von Fasciolata hepatica.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Generationswechsel von ''Fasciolata hepatica'' (''Großer Leberegel'')'''

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Allgemein können bei Trematoden die einzelnen Entwicklungsstadien wie folgt charakterisiert werden:&lt;/p&gt;
*'''Miracidium''':
:*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;erstes freilebendes Larvenstadium
:*cilienbesetzt
*'''Sporocyste''':
:*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;*besitzen keine äußeren Epithelien&lt;/p&gt;
:*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;asexuell vielfache Vermehrung&lt;/p&gt;
*'''Redie''':
:*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;vom restlichen Körper abgesetzter Kopfteil&lt;/p&gt;
:*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;z. B. Besitz von Pharynx und einem einfachen Darm&lt;/p&gt;
*'''Cercarie''':
:*freilebend
:*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;meist Besitz eines gegabelten Schwanzes&lt;/p&gt;
:*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;besitzen keine reproduktionsorgane&lt;/p&gt;
:*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;bereits Ansätze der Saugnäpfe und komplette Schleimdrüsen vorhanden&lt;/p&gt;
*'''Metacercaire''':
:*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;sie entstehen durch Encystierung von Cercarien&lt;/p&gt;
*'''Adultus''':
:*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Tiere besitzen keinen Schwanz mehr&lt;/p&gt;</text>
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    <text bytes="2063" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Alle Saugwürmer sind '''parasitierend''', d. h. beim '''Wirtswechsel''' kommt es zu einer '''indirekten Entwicklung''' ('''asexuelle Vermehrung im Zwischenwirt''' und '''sexuelle Fortpflanzung im Endwirt'''). Bei '''protandrischen Zwittern''' werden die '''Spermien zunächst in der sog. Bursa zwischengespeichert'''. Ein wichtiger '''Invasionsmechanismus''' der Saugwürmer ist oftmals das '''Abstreifen der Haut beim Eindringen in einen Wirt''' (hierzu muß zunächst eine darunterliegende Haut, die '''Neodermis''', die mit Hilfe der '''Neoblasten''' gebildet wird, gebildet sein).&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Diese Art der Maskierung (Abstreifen der alten Haut) wird z. B. vom ''Großen Leberegel'' (''Fasciolata  hepatica'') durchgeführt. Dieser führt folgenden Generationswechsel durch:&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Generationswechel von Fasciolata hepatica.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Generationswechsel von ''Fasciolata hepatica'' (''Großer Leberegel'')'''

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Allgemein können bei Trematoden die einzelnen Entwicklungsstadien wie folgt charakterisiert werden:&lt;/p&gt;
*'''Miracidium''':
:*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;erstes freilebendes Larvenstadium
:*cilienbesetzt
*'''Sporocyste''':
:*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;besitzen keine äußeren Epithelien&lt;/p&gt;
:*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;asexuell vielfache Vermehrung&lt;/p&gt;
*'''Redie''':
:*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;vom restlichen Körper abgesetzter Kopfteil&lt;/p&gt;
:*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;z. B. Besitz von Pharynx und einem einfachen Darm&lt;/p&gt;
*'''Cercarie''':
:*freilebend
:*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;meist Besitz eines gegabelten Schwanzes&lt;/p&gt;
:*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;besitzen keine reproduktionsorgane&lt;/p&gt;
:*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;bereits Ansätze der Saugnäpfe und komplette Schleimdrüsen vorhanden&lt;/p&gt;
*'''Metacercaire''':
:*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;sie entstehen durch Encystierung von Cercarien&lt;/p&gt;
*'''Adultus''':
:*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Tiere besitzen keinen Schwanz mehr&lt;/p&gt;</text>
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&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Diese Art der Maskierung (Abstreifen der alten Haut) wird z. B. vom ''Großen Leberegel'' (''Fasciolata  hepatica'') durchgeführt. Dieser führt folgenden Generationswechsel durch:&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Generationswechel von Fasciolata hepatica.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Generationswechsel von ''Fasciolata hepatica'' (''Großer Leberegel'')'''

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Allgemein können bei Trematoden die einzelnen Entwicklungsstadien wie folgt charakterisiert werden:&lt;/p&gt;
*'''Miracidium''':
:*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;erstes freilebendes Larvenstadium&lt;/p&gt;
:*cilienbesetzt
*'''Sporocyste''':
:*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;besitzen keine äußeren Epithelien&lt;/p&gt;
:*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;asexuell vielfache Vermehrung&lt;/p&gt;
*'''Redie''':
:*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;vom restlichen Körper abgesetzter Kopfteil&lt;/p&gt;
:*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;z. B. Besitz von Pharynx und einem einfachen Darm&lt;/p&gt;
*'''Cercarie''':
:*freilebend
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    <text bytes="3516" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Alle Saugwürmer sind '''parasitierend''', d. h. beim '''Wirtswechsel''' kommt es zu einer '''indirekten Entwicklung''' ('''asexuelle Vermehrung im Zwischenwirt''' und '''sexuelle Fortpflanzung im Endwirt'''). Bei '''protandrischen Zwittern''' werden die '''Spermien zunächst in der sog. Bursa zwischengespeichert'''. Ein wichtiger '''Invasionsmechanismus''' der Saugwürmer ist oftmals das '''Abstreifen der Haut beim Eindringen in einen Wirt''' (hierzu muß zunächst eine darunterliegende Haut, die '''Neodermis''', die mit Hilfe der '''Neoblasten''' gebildet wird, gebildet sein).&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Diese Art der Maskierung (Abstreifen der alten Haut) wird z. B. vom ''Großen Leberegel'' (''Fasciolata  hepatica'') durchgeführt. Dieser führt folgenden Generationswechsel durch:&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Generationswechel von Fasciolata hepatica.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Generationswechsel von ''Fasciolata hepatica'' (''Großer Leberegel'')'''

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Allgemein können bei Trematoden die einzelnen Entwicklungsstadien wie folgt charakterisiert werden:&lt;/p&gt;
*'''Miracidium''':
:*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;erstes freilebendes Larvenstadium&lt;/p&gt;
:*cilienbesetzt
*'''Sporocyste''':
:*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;besitzen keine äußeren Epithelien&lt;/p&gt;
:*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;asexuell vielfache Vermehrung&lt;/p&gt;
*'''Redie''':
:*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;vom restlichen Körper abgesetzter Kopfteil&lt;/p&gt;
:*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;z. B. Besitz von Pharynx und einem einfachen Darm&lt;/p&gt;
*'''Cercarie''':
:*freilebend
:*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;meist Besitz eines gegabelten Schwanzes&lt;/p&gt;
:*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;besitzen keine reproduktionsorgane&lt;/p&gt;
:*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;bereits Ansätze der Saugnäpfe und komplette Schleimdrüsen vorhanden&lt;/p&gt;
*'''Metacercaire''':
:*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;sie entstehen durch Encystierung von Cercarien&lt;/p&gt;
*'''Adultus''':
:*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Tiere besitzen keinen Schwanz mehr&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Ein weiterer wichtiger Parasit aus der Gruppe der Saugwürmer ist der ''Kleine Leberegel'' (''Dicrocoelium dendriticum''). Auch er vollzieht einen '''Generations-''' und '''Wirtswechsel''') in z. B. div. '''Schnecken''' (z. B. ''Helicella'' sp., ''Zabrina'' sp.) als '''1. Zwischenwirt'''. Zunächst werden '''Miracidien von ihnen mit der Nahrung aufgenommen''' und '''entwickeln sich bis zur Cercarie''', die '''in Schleimballen eingehüllt ausgeschieden''' werden. '''Von diesen Schelimballen ernährt sich der 2. Zwischenwirt''' des ''Kleinen Leberegels''. Dabei handelt es sich um div. '''Ameisen''' (''Formica'' app.), die mit Aufnahme des Schleims auch gleichzeitig die Cercarien aufnehmen. '''In der Ameise kommt es nun zur Encystierung und Bildung einer Metacercarie'''. Einige der '''Metacercarien wandern dann ins Unterschlundganglion''' und verursachen dort, daß die '''Ameise auf Gräser klettert und sich dort aufgrund eines Mandibelkrampfs festbeißt'''. Indem nun z. B. (meistens) ''Schafe'' das '''Gras mit den Ameisen''' ('''und den Metacercaqrien darin''') '''fressen''', werden sie als '''Endwirte infiziert''' und '''in ihnen erfolgt die Bildung des Adultus''', der '''Eier produziert''', aus denen sich wiederum Miracidien entwickeln. Z. T. - z. B. durch Essen infizierten rohen Fleisches oder durch Abstreifen von Grashalmen im Mund - kann auch der ''Mensch'' als Endwirt infiziert werden.&lt;/p&gt;</text>
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&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Diese Art der Maskierung (Abstreifen der alten Haut) wird z. B. vom ''Großen Leberegel'' (''Fasciolata  hepatica'') durchgeführt. Dieser führt folgenden Generationswechsel durch:&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Generationswechel von Fasciolata hepatica.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Generationswechsel von ''Fasciolata hepatica'' (''Großer Leberegel'')'''&lt;/small&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Allgemein können bei Trematoden die einzelnen Entwicklungsstadien wie folgt charakterisiert werden:&lt;/p&gt;
*'''Miracidium''':
:*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;erstes freilebendes Larvenstadium&lt;/p&gt;
:*cilienbesetzt
*'''Sporocyste''':
:*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;besitzen keine äußeren Epithelien&lt;/p&gt;
:*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;asexuell vielfache Vermehrung&lt;/p&gt;
*'''Redie''':
:*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;vom restlichen Körper abgesetzter Kopfteil&lt;/p&gt;
:*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;z. B. Besitz von Pharynx und einem einfachen Darm&lt;/p&gt;
*'''Cercarie''':
:*freilebend
:*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;meist Besitz eines gegabelten Schwanzes&lt;/p&gt;
:*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;besitzen keine reproduktionsorgane&lt;/p&gt;
:*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;bereits Ansätze der Saugnäpfe und komplette Schleimdrüsen vorhanden&lt;/p&gt;
*'''Metacercaire''':
:*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;sie entstehen durch Encystierung von Cercarien&lt;/p&gt;
*'''Adultus''':
:*&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Tiere besitzen keinen Schwanz mehr&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Ein weiterer wichtiger Parasit aus der Gruppe der Saugwürmer ist der ''Kleine Leberegel'' (''Dicrocoelium dendriticum''). Auch er vollzieht einen '''Generations-''' und '''Wirtswechsel''') in z. B. div. '''Schnecken''' (z. B. ''Helicella'' sp., ''Zabrina'' sp.) als '''1. Zwischenwirt'''. Zunächst werden '''Miracidien von ihnen mit der Nahrung aufgenommen''' und '''entwickeln sich bis zur Cercarie''', die '''in Schleimballen eingehüllt ausgeschieden''' werden. '''Von diesen Schelimballen ernährt sich der 2. Zwischenwirt''' des ''Kleinen Leberegels''. Dabei handelt es sich um div. '''Ameisen''' (''Formica'' app.), die mit Aufnahme des Schleims auch gleichzeitig die Cercarien aufnehmen. '''In der Ameise kommt es nun zur Encystierung und Bildung einer Metacercarie'''. Einige der '''Metacercarien wandern dann ins Unterschlundganglion''' und verursachen dort, daß die '''Ameise auf Gräser klettert und sich dort aufgrund eines Mandibelkrampfs festbeißt'''. Indem nun z. B. (meistens) ''Schafe'' das '''Gras mit den Ameisen''' ('''und den Metacercaqrien darin''') '''fressen''', werden sie als '''Endwirte infiziert''' und '''in ihnen erfolgt die Bildung des Adultus''', der '''Eier produziert''', aus denen sich wiederum Miracidien entwickeln. Z. T. - z. B. durch Essen infizierten rohen Fleisches oder durch Abstreifen von Grashalmen im Mund - kann auch der ''Mensch'' als Endwirt infiziert werden.&lt;/p&gt;</text>
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  <title>Cestodes (Bandwürmer)</title>
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    <comment>Die Seite wurde neu angelegt: &lt;p style="text-align:justify;"&gt;Bandwürmer sind ebenso rein '''parasitisch''' lebende Plathelminthes, die jedoch '''keinen Generationswechsel''' vollziehen.&lt;/p&gt;  Allgem...</comment>
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    <text bytes="529" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Bandwürmer sind ebenso rein '''parasitisch''' lebende Plathelminthes, die jedoch '''keinen Generationswechsel''' vollziehen.&lt;/p&gt;

Allgemein lassen sich Cestoden in einen '''Kopf''' ('''Scolex''') und '''viele gleichmäßige Glieder''', sog. '''Proglottiden''', die '''nach und nach abgeschnürt''' werden und aus denen '''durch Aufplatzen oder Auflösen die Gameten frei''' werden, unterteilen. Anhand der unterschiedlichsten Ausbildungen des Scolex werden Bandwürmer i. d. R. auch klassifiziert.</text>
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    <text bytes="1775" xml:space="preserve">&lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[Werbepartner/Sponsor werden|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;


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  <title>Porifera (Schwämme)</title>
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    <text bytes="3593" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Schwämme besitzen 2 grundsätzliche Zelltypen - '''Choanocyten''' ('''Kragengeißelzellen''') im Innern der Tiere, die das '''Choanoderm zur Filtration von Nahrungspartikeln''' bilden, und '''Pinacocyten''', die das '''Pinacoderm''' bilden. Je nach Lage der Pinacocyten unterscheidet man zwischen '''Endopinacoderm''' (inneres Abschlußgewebe), '''Exopinacoderm''' (äußeres Abschlußgewebe) und '''Basopinacoderm''' (Abschlußgewebe an der Basis der Schwämme). Zwischen diesen beiden das äußere und innere Abschlußgewebe bildenden Zelltypen befindet sich das sog. '''Mesohyl'''. Meist im Mesohyl oder ins Pinacoderm mit eingelagert befinden sich weitere funktionelle Zelltypen, z. B. '''Spongioblasten''', die Mikrofibrillen und Kokllagen bilden, '''Lophocyten''', die dicke Fibrillen aus organischem Material ausbilden, und '''Sklerocyten''' bzw. '''Skleroblasten''', die sog. '''Sklerite''' (stützende Skelettnadeln) bilden oder abbauen. Spongioblasten und Lophocyten sind stark an der Mesohylbildung beteiligt. Weitere Zelltypoen der Porifera sind '''Archaeocyten''', undifferenzierte, omnipotente, große Zellen zur Regeneration, '''Trophocyten''', Zellen zur Nahrungsspeicherung, '''Myocyten''', phylogenetische Vorläufer der Muskelzellen und '''Amoebocyten''', die phagocytierend für den Stofftransport ins Mesohyl und außen liegende Zellen verantwortlich sind.&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Querschnitt durch einen Schwamm.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Querschnitt durch einen Schwamm'''&lt;/small&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die sog. '''Sklerite''' (syn. '''Nadeln''', '''Spicule''') sind die '''Stützelemente des Schwammkörpern und werden zur systematischen Klassifizierung herangezogen:&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Spicule.jpg]]
[[Bild:Sklerite.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;&lt;small&gt;'''Häufige Form von Schwamm-&lt;/p&gt;Nadeln'''&lt;/small&gt;&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Morphologisch lassen sich '''3 Morphotypen''' der Schwämme unterscheiden, die jedoch keinen Rückschluß auf die Systematik zulassen. In aufgezählter Reihenfolge ist eine Effizierung der Nahrungsaufnahme durch Oberflächenvergrößerung des Choanoderms zu beobachten:&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;
{|border="1" style="text-align:center"
 |[[Bild:Ascon-Typ.jpg]]
 |[[Bild:Sycon-Typ.jpg]]
 |[[Bild:Leucon-Typ.jpg]]
 |-
 |'''Ascon-Typ'''
&lt;div align="center"&gt;Besitz einer&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;Kragengeißelkammer&lt;/div&gt;
 |'''Sycon-Typ'''
&lt;div align="center"&gt;Besitz mehrerer&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;hintereinander geschaltener&lt;/div&gt;
&lt;div aling="center"&gt;Kragengeißelkammern&lt;/div&gt;
 |'''Leucon-Typ'''
&lt;div align="center"&gt;Besitz vieler verzweigter&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;Einströmöffnungen mit vielen&lt;/div&gt;
&lt;div aling="center"&gt;Kragengeißelkammern&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Schwämme können sich sowohl '''asexuell''' (durch '''Knospung''') als auch '''sexuell mit Hilfe der Archaeocyten fortpflanzen'''. Nach dem Verschmelzen weiblicher und männlicher Geschlechtsprodukte, also der Zygotenbildung, wird eine sog. '''Parenchymula-Larve''' (vgl. Abbildung) ausgebildet. Diese besitzt ein '''Flimmerepithel''' und bewegt sich u. a. mit dessen Hilfe '''vagil''' fort. Nach einiger Zeit setzt sich die Parenchymula-Larve fest und wächst wieder zu einem Adultus&lt;ref&gt;&lt;small&gt;geschlechtsreifer Organismus'''&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; heran.&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Parenchymula-Larve.jpg]]&lt;/div&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Bei schlechten Umweltbedingungen können Schwämme Dauerstadien, sog. '''Gemmulae''', bilden.&lt;/p&gt;

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    <text bytes="3591" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Schwämme besitzen 2 grundsätzliche Zelltypen - '''Choanocyten''' ('''Kragengeißelzellen''') im Innern der Tiere, die das '''Choanoderm zur Filtration von Nahrungspartikeln''' bilden, und '''Pinacocyten''', die das '''Pinacoderm''' bilden. Je nach Lage der Pinacocyten unterscheidet man zwischen '''Endopinacoderm''' (inneres Abschlußgewebe), '''Exopinacoderm''' (äußeres Abschlußgewebe) und '''Basopinacoderm''' (Abschlußgewebe an der Basis der Schwämme). Zwischen diesen beiden das äußere und innere Abschlußgewebe bildenden Zelltypen befindet sich das sog. '''Mesohyl'''. Meist im Mesohyl oder ins Pinacoderm mit eingelagert befinden sich weitere funktionelle Zelltypen, z. B. '''Spongioblasten''', die Mikrofibrillen und Kokllagen bilden, '''Lophocyten''', die dicke Fibrillen aus organischem Material ausbilden, und '''Sklerocyten''' bzw. '''Skleroblasten''', die sog. '''Sklerite''' (stützende Skelettnadeln) bilden oder abbauen. Spongioblasten und Lophocyten sind stark an der Mesohylbildung beteiligt. Weitere Zelltypoen der Porifera sind '''Archaeocyten''', undifferenzierte, omnipotente, große Zellen zur Regeneration, '''Trophocyten''', Zellen zur Nahrungsspeicherung, '''Myocyten''', phylogenetische Vorläufer der Muskelzellen und '''Amoebocyten''', die phagocytierend für den Stofftransport ins Mesohyl und außen liegende Zellen verantwortlich sind.&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Querschnitt durch einen Schwamm.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Querschnitt durch einen Schwamm'''&lt;/small&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die sog. '''Sklerite''' (syn. '''Nadeln''', '''Spicule''') sind die '''Stützelemente des Schwammkörpern und werden zur systematischen Klassifizierung herangezogen:&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Spicule.jpg]]
[[Bild:Sklerite.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;&lt;small&gt;'''Häufige Formen von Schwamm-Nadeln'''&lt;/small&gt;&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Morphologisch lassen sich '''3 Morphotypen''' der Schwämme unterscheiden, die jedoch keinen Rückschluß auf die Systematik zulassen. In aufgezählter Reihenfolge ist eine Effizierung der Nahrungsaufnahme durch Oberflächenvergrößerung des Choanoderms zu beobachten:&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;
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 |[[Bild:Ascon-Typ.jpg]]
 |[[Bild:Sycon-Typ.jpg]]
 |[[Bild:Leucon-Typ.jpg]]
 |-
 |'''Ascon-Typ'''
&lt;div align="center"&gt;Besitz einer&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;Kragengeißelkammer&lt;/div&gt;
 |'''Sycon-Typ'''
&lt;div align="center"&gt;Besitz mehrerer&lt;/div&gt;
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 |'''Leucon-Typ'''
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 |}
&lt;/div&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Schwämme können sich sowohl '''asexuell''' (durch '''Knospung''') als auch '''sexuell mit Hilfe der Archaeocyten fortpflanzen'''. Nach dem Verschmelzen weiblicher und männlicher Geschlechtsprodukte, also der Zygotenbildung, wird eine sog. '''Parenchymula-Larve''' (vgl. Abbildung) ausgebildet. Diese besitzt ein '''Flimmerepithel''' und bewegt sich u. a. mit dessen Hilfe '''vagil''' fort. Nach einiger Zeit setzt sich die Parenchymula-Larve fest und wächst wieder zu einem Adultus&lt;ref&gt;&lt;small&gt;geschlechtsreifer Organismus'''&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; heran.&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Parenchymula-Larve.jpg]]&lt;/div&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Bei schlechten Umweltbedingungen können Schwämme Dauerstadien, sog. '''Gemmulae''', bilden.&lt;/p&gt;

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    <text bytes="14507" xml:space="preserve">&lt;div align="center"&gt;Die Inhalte des alten E-Books sind [[Biostudies:Inhaltsverzeichnis|hier]] zu finden.&lt;/div&gt;

{{#tree:
*I. [[Überblick]]
**1.0 [[Definitionen der Biologie]]
**2.0 [[Aufgabengebiete der Biologie]]
**3.0 [[Gliederung des vorliegenden E-Books]]
*II. [[Molekularbiologie]]
**1.0 [[Grundlagen]]
***1.1 [[Materie, Element und subatomare Teilchen]]
***1.2 [[Entdeckung atomarer Bausteine]]
***1.3 [[Atommodelle]]
****1.3.1 [[Orbitalmodell]]
**2.0 [[Physikalische Chemie]]
***2.1 [[Einführung in die Physikalische Chemie]]
****2.1.1 [[Übersicht]]
****2.1.2 [[Teilgebiete der Physikalischen Chemie]]
****2.1.3 [[Wichtige Termini]]
***2.2 [[Thermodynamik]]
****2.2.1 [[Zustandsformen der Materie]]
****2.2.2 [[Ursache für unterschiedliche Aggregatzustände]]
*****2.2.2.1 [[''Van-der-Waals''-Kräfte]]
*****2.2.2.2 [[Wasserstoffbrückenbindungen]]
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****2.2.3 [[Gasgesetze]]
*****2.3.3.1 [[Ideale Gase]]
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******2.3.3.2.1 Exkurs: [[Schallgeschwindigkeit]]
******2.3.3.2.2 [[Viskosität von Gasen]]
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****2.3.4 [[Thermodynamische Systeme]]
*****2.3.4.1 [[Zustands- und Wegfunktion]]
*****2.3.4.2 [[Arbeit]]
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****3.3.1 [[Normale Alkane (n-Alkane)]]
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***3.4 [[Halogenalkane]]
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****3.4.2 [[Chiralitätselemente]]
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****3.4.4 [[Reaktionen von Halogenalkanen]]
*****3.4.4.1 [[Nucleophile Substitution]]
*****3.4.4.2 [[Eliminierung]]
*****3.4.4.3 [[Reaktion mit Metallen]]
***3.5 [[Organometallverbindungen]]
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****3.9.2 [[Darstellung]]
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***3.10 [[Polymere]]
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*III. [[Zoologie]]
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***1.1 [[Anmerkungen zur Systematik]]
***1.2 [[Systematischer Teil]]
****1.2.1 Reich: [[Protista]]
*****1.2.1.1 Stamm: [[Microspora]]
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**********1.2.2.3.2.1.7.1.2 Klasse: [[Polyplacophora (Käferschnecken)]]
*********1.2.2.3.2.1.7.2 [[Conchifera (Schalenweichtiere)]]
**********1.2.2.3.2.1.7.2.1 Klasse: [[Monoplacophora (Urmützenschnecken)]]
**********1.2.2.3.2.1.7.2.2 Klasse: [[Gastropoda (Schnecken)]]
***********1.2.2.3.2.1.7.2.2.1 Unterklasse: [[Streptoneura, Prosobranchia]]
************1.2.2.3.2.1.7.2.2.1.1 Ordnung: [[Archaeogastropoda, Diotocardia]]
************1.2.2.3.2.1.7.2.2.1.2 Ordnung: [[Mesogastropoda, Monotocardia]]
************1.2.2.3.2.1.7.2.2.1.3 Ordnung: [[Neogastropoda, Stenoglossa]]
***********1.2.2.3.2.1.7.2.2.2 [[Euthyneura]]
************1.2.2.3.2.1.7.2.2.2.1 Unterklasse: [[Opisthobranchia (Hinterkiemer)]]
************1.2.2.3.2.1.7.2.2.2.2 Unterklasse: [[Pulmonata (Lungenschnecken)]]
**********1.2.2.3.2.8.1.7.3 Klasse: [[Scaphopoda (Kahnfüßer, Grabfüßer)]]
**********1.2.2.3.2.8.1.7.4 Klasse: [[Bivalvia (Muscheln)]]
**********1.2.2.3.2.8.1.7.5 Klasse: [[Cephalopoda (Kopffüßer)]]
***********1.2.2.3.2.1.7.2.5.1 Unterklasse: [[Tetrabranchia]]
***********1.2.2.3.2.1.7.2.5.2 Unterklasse: [[Dibranchiata]]
**Exkurs: [[Evolution der Lichtsinnesorgane]]
*IV. [[Botanik]]
**1.0 [[Stämme des Pflanzenreichs]]
**2.0 [[Anatomie, Histologie und Morphologie der Kormophyten]]
***2.1 [[Bemerkungen zur Anatomie, Histologie und Morphologie]]
***2.2 [[Histologie der Kormophyten]]
****2.2.1 [[Bildungsmeristeme]]
*****2.2.1.1 [[Apikalmeristeme (Scheitelmeristeme)]]
******2.2.1.1.1 [[Sproßscheitelmeristeme]]
*******2.2.1.1.1.1 [[Scheitelzellen]]
*******2.2.1.1.1.2 [[Initialkomplexe]]
*******2.2.1.1.1.3 [[Differenziertes Apikalmeristem]]
******2.2.1.1.2 [[Wurzelscheitelmeristeme]]
*****2.2.1.2 [[Restmeristeme]]
*****2.2.1.3 [[Meristemoide]]
*****2.2.1.4 [[Lateralmeristeme]]
****2.2.2 [[Dauergewebe]]
*****2.2.2.1 [[Parenchym (Grundgewebe, "Füllgewebe")]]
******2.2.2.1.1 [[Assimilationsparenchym (Chlorenchym)]]
******2.2.2.1.2 [[Speicherparenchym]]
******2.2.2.1.3 [[Leitparenchym]]
******2.2.2.1.4 [[Aerenchym (Durchlüftungsgewebe)]]
*****2.2.2.2 [[Abschlußgewebe]]
******2.2.2.2.1 [[Epidermis]]
*******2.2.2.2.1.1 [[Stomata (Spaltöffnungen)]]
*******2.2.2.2.1.2 [[Bildungen subepidermaler Bereiche]]
******2.2.2.2.2 [[Periderm und Borke]]
******2.2.2.2.3 [[Cutisgewebe]]
******2.2.2.2.4 [[Endodermis]]
*****2.2.2.3 [[Absorptionsgewebe]]
******2.2.2.3.1 [[Rhizodermis]]
******2.2.2.3.2 [[Hydropoten]]
******2.2.2.3.3 [[Absorptionshaare]]
******2.2.2.3.4 [[Velamen radicum]]
******2.2.2.3.5 [[Haustorien]]
*****2.2.2.4 [[Absonderungsgewebe und Ausscheidungsgewebe]]
******2.2.2.4.1 [[Hydrathoden]]
******2.2.2.4.2 [[Drüsenzellen, Drüsenhaare und Drüsengewebe]]
******2.2.2.4.3 [[Nektarien]]
******2.2.2.4.4 [[Sekretgänge und Harzkanäle]]
******2.2.2.4.5 [[Exkretbehälter]]
******2.2.2.4.6 [[Milchröhren]]
*****2.2.2.5 [[Festigungsgewebe]]
******2.2.2.5.1 [[Kollenchym]]
******2.2.2.5.2 [[Sklerenchym]]
******2.2.2.5.3 [[Gegenüberstellung von Kollenchym und Sklerenchym]]
*****2.2.2.6 [[Leitgewebe]]
******2.2.2.6.1 [[Xylem]]
******2.2.2.6.2 [[Phloem]]
***2.3 [[Anatomie und Morphologie des Kormus]]
****2.3.1 [[Sproßachse]]
*****2.3.1.1 [[Primärer Bau der Sproßachse]]
******2.3.1.1.1 [[Zonierung und Differenzierung]]
******2.3.1.1.2 [[Leitbündeltypen]]
******2.3.1.1.3 [[Stelärtheorie]]
******2.3.1.1.4 [[Leitbündelanordnung]]
*****2.3.1.2 [[Sekundäres Dickenwachstum des Sprosses]]
******2.3.1.2.1 [[Kambium]]
******2.3.1.2.2 [[Histologie des Holzes]]
******2.3.1.2.3 [[Histologie des Bast]]
******2.3.1.2.4 Periderm und Borke (vgl. [[Periderm und Borke|hier]])
*****2.3.1.3 [[Metamorphosen der Sproßachse]]
****2.3.2 [[Wurzel]]
*****2.3.2.1 [[Primärer Bau der Wurzel]]
******2.3.2.1.1 [[Zonierung der Wurzelspitze]]
******2.3.2.1.2 [[Differenzierung]]
******2.3.2.1.3 [[Seitenwurzelbildung]]
******2.3.2.1.4 [[Unterscheidungsmerkmale von Wurzel und Sproß]]
******2.3.2.1.5 [[Bau der Leitbündel im Übergangsbereich zwischen Wurzel und Sproß]]
*****2.3.2.2 [[Sekundäres Dickenwachstum der Wurzel]]
*****2.3.2.3 [[Metamorphosen der Wurzel]]
****2.3.3 [[Blatt]]
*****2.3.3.1 [[Allgemeines]]
******2.3.3.1.1 [[Symmetrie]]
******2.3.3.1.2 [[Aufbau]]
******2.3.3.1.3 [[Blattentwicklung]]
******2.3.3.1.4 [[Laubblatt-Typen]]
******2.3.3.1.5 [[Blattstellungen]]
******2.3.3.1.6 [[Blattfolge]]
*****2.3.3.2 [[Bau der Laubblätter]]
*****2.3.3.3 [[Metamorphosen der Blätter]]
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&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Blattquerschnitt.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Querschnitt durch ein Blatt einer amphistomatischen C3-Pflanze (''Christrose'')'''&lt;/small&gt;&lt;/div&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''C4-Pflanzen''' zeigen im Gegensatz zu den C3-Pflanzen i. d. R. einen kranzartigen Aufbau im Querschnitt. Zunächst gibt es jedoch ebenso eine '''obere und untere Epidermis'''. Das '''Mesophyll''', in das '''kranzförmig angeordnete Bündelscheitelzellen''' eingelagert sind, zeigt '''keine klare Trennung in Schwamm-''' und '''Assimilationsparenchym'''. Allgemein sind '''bifaziale Laubblätter sehr stark anpassungsfähig'''. So kommt es z. B. häufig bei '''Blättern im Schatten''' zu einer '''Rückbildung des Palisadenparenchyms'''.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Zuletzt soll das '''äquifaziale Nadelblatt''' betrachtet werden, welches z. T. auch '''Leitbündelscheiden''' sowie '''''Strasburger''-Zellen''' besitzen kann: Im Querschnitt zeigt sich eine das '''gesamte Blatt umschließende Epidermis''', deren '''Zellen teilweise stark verdickt''' sind, was wohl als '''Anpassung der Verringerung des Verdunstungsschutzes''' interpretiert werden kann. Ebenso können als Anpassungen gegen starke Verdungstung '''in die Epidermis eingesenkte Spaltöffnungen''' interpretiert werden. Hinter der Epidermis befindet sich ein zusätzliches, '''sklerenchymartiges''', '''Abschlußgewebe'''. Den größten Tiel des Blattquerschnitts nimmt das sog. '''Armpalisadenparenchym''' ein, welches das eigentliche '''photosynthetisch aktive Gewebe''' darstellt. Die Zellen des Armpalisadenparenchyms sind '''durch Zellwandeinfaltungen stark vergrößert''', an die '''viele Chloroplasten''' angelagert sind. Dieses Gewebe ist außerdem von '''Harzkanälen''' und '''Luftspalten''' durchzogen. Eine '''Endodermis ohne ''Caspary''-Streifen''' schließt das Armpalisadenparenchym nach innen hin ab. Dahinter befinden sich die '''Leitbündel''' sowie das '''Transfusionsgewebe''', welches den Kontakt zwischen Leitgewebe und Mesophyll darstellt.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Querschnitt durch ein Nadelblatt.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Querschnitt durch ein äquifaziales Nadelblatt'''&lt;/small&gt;

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&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Blattquerschnitt.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;&lt;small&gt;'''Querschnitt durch ein Blatt einer amphistomatischen C3-Pflanze (''Christrose'')'''&lt;/small&gt;&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''C4-Pflanzen''' zeigen im Gegensatz zu den C3-Pflanzen i. d. R. einen kranzartigen Aufbau im Querschnitt. Zunächst gibt es jedoch ebenso eine '''obere und untere Epidermis'''. Das '''Mesophyll''', in das '''kranzförmig angeordnete Bündelscheitelzellen''' eingelagert sind, zeigt '''keine klare Trennung in Schwamm-''' und '''Assimilationsparenchym'''. Allgemein sind '''bifaziale Laubblätter sehr stark anpassungsfähig'''. So kommt es z. B. häufig bei '''Blättern im Schatten''' zu einer '''Rückbildung des Palisadenparenchyms'''.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Zuletzt soll das '''äquifaziale Nadelblatt''' betrachtet werden, welches z. T. auch '''Leitbündelscheiden''' sowie '''''Strasburger''-Zellen''' besitzen kann: Im Querschnitt zeigt sich eine das '''gesamte Blatt umschließende Epidermis''', deren '''Zellen teilweise stark verdickt''' sind, was wohl als '''Anpassung der Verringerung des Verdunstungsschutzes''' interpretiert werden kann. Ebenso können als Anpassungen gegen starke Verdungstung '''in die Epidermis eingesenkte Spaltöffnungen''' interpretiert werden. Hinter der Epidermis befindet sich ein zusätzliches, '''sklerenchymartiges''', '''Abschlußgewebe'''. Den größten Tiel des Blattquerschnitts nimmt das sog. '''Armpalisadenparenchym''' ein, welches das eigentliche '''photosynthetisch aktive Gewebe''' darstellt. Die Zellen des Armpalisadenparenchyms sind '''durch Zellwandeinfaltungen stark vergrößert''', an die '''viele Chloroplasten''' angelagert sind. Dieses Gewebe ist außerdem von '''Harzkanälen''' und '''Luftspalten''' durchzogen. Eine '''Endodermis ohne ''Caspary''-Streifen''' schließt das Armpalisadenparenchym nach innen hin ab. Dahinter befinden sich die '''Leitbündel''' sowie das '''Transfusionsgewebe''', welches den Kontakt zwischen Leitgewebe und Mesophyll darstellt.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Querschnitt durch ein Nadelblatt.jpg]]&lt;/div&gt;
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&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Blattquerschnitt.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;&lt;small&gt;'''Querschnitt durch ein Blatt einer amphistomatischen C3-Pflanze (''Christrose'')'''&lt;/small&gt;&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''C4-Pflanzen''' zeigen im Gegensatz zu den C3-Pflanzen i. d. R. einen kranzartigen Aufbau im Querschnitt. Zunächst gibt es jedoch ebenso eine '''obere und untere Epidermis'''. Das '''Mesophyll''', in das '''kranzförmig angeordnete Bündelscheitelzellen''' eingelagert sind, zeigt '''keine klare Trennung in Schwamm-''' und '''Assimilationsparenchym'''. Allgemein sind '''bifaziale Laubblätter sehr stark anpassungsfähig'''. So kommt es z. B. häufig bei '''Blättern im Schatten''' zu einer '''Rückbildung des Palisadenparenchyms'''.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Zuletzt soll das '''äquifaziale Nadelblatt''' betrachtet werden, welches z. T. auch '''Leitbündelscheiden''' sowie '''''Strasburger''-Zellen''' besitzen kann: Im Querschnitt zeigt sich eine das '''gesamte Blatt umschließende Epidermis''', deren '''Zellen teilweise stark verdickt''' sind, was wohl als '''Anpassung der Verringerung des Verdunstungsschutzes''' interpretiert werden kann. Ebenso können als Anpassungen gegen starke Verdungstung '''in die Epidermis eingesenkte Spaltöffnungen''' interpretiert werden. Hinter der Epidermis befindet sich ein zusätzliches, '''sklerenchymartiges''', '''Abschlußgewebe'''. Den größten Tiel des Blattquerschnitts nimmt das sog. '''Armpalisadenparenchym''' ein, welches das eigentliche '''photosynthetisch aktive Gewebe''' darstellt. Die Zellen des Armpalisadenparenchyms sind '''durch Zellwandeinfaltungen stark vergrößert''', an die '''viele Chloroplasten''' angelagert sind. Dieses Gewebe ist außerdem von '''Harzkanälen''' und '''Luftspalten''' durchzogen. Eine '''Endodermis ohne ''Caspary''-Streifen''' schließt das Armpalisadenparenchym nach innen hin ab. Dahinter befinden sich die '''Leitbündel''' sowie das '''Transfusionsgewebe''', welches den Kontakt zwischen Leitgewebe und Mesophyll darstellt.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Querschnitt durch ein Nadelblatt.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Querschnitt durch ein äquifaziales Nadelblatt'''&lt;/small&gt;

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  <title>Normale Alkane (n-Alkane)</title>
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    <text bytes="1951" xml:space="preserve">n-Alkane sind durch die Bildung linearer und unverzweigter Ketten gekennzeichnet. Die Länge der C-C-Bindung, also der Abstand zwischen zwei C-Atomen,beträgt bei n-Alkanen 154 &lt;tex&gt;\plusminus&lt;/tex&gt; 1 pm, die Länge der C-H-Bindung 109,5 &lt;tex&gt;\plusminus&lt;/tex&gt; pm. Da alle C-Atome in solchen Verbindungen sp&lt;sup&gt;3&lt;/sup&gt;-hybridisiert sind, beträgt der Bindungswinkel zwischen Bindungspartnern stets 109 °.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Vom einfachsten Alkan (Methan) ausgehend, wird durch sukkzessives Hinzufügen einer CH&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Gruppe die homologe Reihe der n-Alkane erhalten:&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;
{|border
 |&lt;div align="center"&gt;Summenformel
 |&lt;div align="center"&gt;Strukturformel
 |&lt;div align="center"&gt;Name
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;CH&lt;sub&gt;4&lt;/sub&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Methan.jpg]]
 |&lt;div align="center"&gt;Methan
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;C&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;H&lt;sub&gt;6&lt;/sub&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Ethan.jpg]]
 |&lt;div align="center"&gt;Ethan
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;C&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt;H&lt;sub&gt;8&lt;/sub&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Propan.jpg]]
 |&lt;div align="center"&gt;Propan
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;C&lt;sub&gt;4&lt;/sub&gt;H&lt;sub&gt;8&lt;/sub&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Butan.jpg]]
 |&lt;div align="center"&gt;Butan
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;C&lt;sub&gt;5&lt;/sub&gt;H&lt;sub&gt;12&lt;/sub&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Pentan]]
 |&lt;div align="center"&gt;Pentan
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;C&lt;sub&gt;6&lt;/sub&gt;H&lt;sub&gt;14&lt;/sub&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Hexan.jpg]]
 |&lt;div align="center"&gt;Hexan
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;C&lt;sub&gt;7&lt;/sub&gt;H&lt;sub&gt;16&lt;/sub&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Heptan.jpg]]
 |&lt;div align="center"&gt;Heptan
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;C&lt;sub&gt;8&lt;/sub&gt;H&lt;sub&gt;18&lt;/sub&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Octan.jpg]]
 |&lt;div align="center"&gt;Octan
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;C&lt;sub&gt;9&lt;/sub&gt;H&lt;sub&gt;20&lt;/sub&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Nonan.jpg]]
 |&lt;div align="center"&gt;Nonan
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;C&lt;sub&gt;10&lt;/sub&gt;H&lt;sub&gt;22&lt;/sub&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Decan.jpg]]
 |&lt;div align="center"&gt;Decan
 |}
 |}
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    <text bytes="2313" xml:space="preserve">n-Alkane sind durch die Bildung linearer und unverzweigter Ketten gekennzeichnet. Die Länge der C-C-Bindung, also der Abstand zwischen zwei C-Atomen,beträgt bei n-Alkanen 154 &lt;tex&gt;\plusminus&lt;/tex&gt; 1 pm, die Länge der C-H-Bindung 109,5 &lt;tex&gt;\plusminus&lt;/tex&gt; pm. Da alle C-Atome in solchen Verbindungen sp&lt;sup&gt;3&lt;/sup&gt;-hybridisiert sind, beträgt der Bindungswinkel zwischen Bindungspartnern stets 109 °.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Vom einfachsten Alkan (Methan) ausgehend, wird durch sukkzessives Hinzufügen einer CH&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Gruppe die homologe Reihe der n-Alkane erhalten:&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;
{|border
 |&lt;div align="center"&gt;Summenformel
 |&lt;div align="center"&gt;Strukturformel
 |&lt;div align="center"&gt;Name
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;CH&lt;sub&gt;4&lt;/sub&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Methan.jpg]]
 |&lt;div align="center"&gt;Methan
 |-
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 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Ethan.jpg]]
 |&lt;div align="center"&gt;Ethan
 |-
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 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Propan.jpg]]
 |&lt;div align="center"&gt;Propan
 |-
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 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Butan.jpg]]
 |&lt;div align="center"&gt;Butan
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;C&lt;sub&gt;5&lt;/sub&gt;H&lt;sub&gt;12&lt;/sub&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Pentan]]
 |&lt;div align="center"&gt;Pentan
 |-
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 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Hexan.jpg]]
 |&lt;div align="center"&gt;Hexan
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;C&lt;sub&gt;7&lt;/sub&gt;H&lt;sub&gt;16&lt;/sub&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Heptan.jpg]]
 |&lt;div align="center"&gt;Heptan
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 |&lt;div align="center"&gt;C&lt;sub&gt;8&lt;/sub&gt;H&lt;sub&gt;18&lt;/sub&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Octan.jpg]]
 |&lt;div align="center"&gt;Octan
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;C&lt;sub&gt;9&lt;/sub&gt;H&lt;sub&gt;20&lt;/sub&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Nonan.jpg]]
 |&lt;div align="center"&gt;Nonan
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;C&lt;sub&gt;10&lt;/sub&gt;H&lt;sub&gt;22&lt;/sub&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Decan.jpg]]
 |&lt;div align="center"&gt;Decan
 |}
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Allgemein lassen sich Aliphaten also schreiben als&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Allgemeine Strukturformel der Alkane.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;(mit n = 1: Methan; n = 2: Ethan; n = 3: Propan; n = 5: Pentan; etc.). Die allgemeine Summenformel lautet C&lt;sub&gt;n&lt;/sub&gt;H&lt;sub&gt;2n + 2&lt;/sub&gt;.&lt;/p&gt;
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    <text bytes="2651" xml:space="preserve">n-Alkane sind durch die Bildung linearer und unverzweigter Ketten gekennzeichnet. Die Länge der C-C-Bindung, also der Abstand zwischen zwei C-Atomen,beträgt bei n-Alkanen 154 &lt;tex&gt;\plusminus&lt;/tex&gt; 1 pm, die Länge der C-H-Bindung 109,5 &lt;tex&gt;\plusminus&lt;/tex&gt; pm. Da alle C-Atome in solchen Verbindungen sp&lt;sup&gt;3&lt;/sup&gt;-hybridisiert sind, beträgt der Bindungswinkel zwischen Bindungspartnern stets 109 °.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Vom einfachsten Alkan (Methan) ausgehend, wird durch sukkzessives Hinzufügen einer CH&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Gruppe die homologe Reihe der n-Alkane erhalten:&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;
{|border
 |&lt;div align="center"&gt;Summenformel
 |&lt;div align="center"&gt;Strukturformel
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 |-
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 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Methan.jpg]]
 |&lt;div align="center"&gt;Methan
 |-
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 |&lt;div align="center"&gt;Ethan
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 |&lt;div align="center"&gt;Propan
 |-
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 |&lt;div align="center"&gt;Butan
 |-
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 |&lt;div align="center"&gt;Pentan
 |-
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 |-
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 |&lt;div align="center"&gt;Heptan
 |-
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 |&lt;div align="center"&gt;Octan
 |-
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 |&lt;div align="center"&gt;Nonan
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;C&lt;sub&gt;10&lt;/sub&gt;H&lt;sub&gt;22&lt;/sub&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Decan.jpg]]
 |&lt;div align="center"&gt;Decan
 |}
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Allgemein lassen sich Aliphaten also schreiben als&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Allgemeine Strukturformel der Alkane.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;(mit n = 1: Methan; n = 2: Ethan; n = 3: Propan; n = 5: Pentan; etc.). Die allgemeine Summenformel lautet C&lt;sub&gt;n&lt;/sub&gt;H&lt;sub&gt;2n + 2&lt;/sub&gt;.&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Innerhalb der homologen Reihe nehmen Siedepunkte pro CH&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Gruppe ca. 20 - 30 °C zu, da sich die molare Masse durch die Längenerweiterung der Kette erhöht. Dadurch kommt es zur Zunahme der Moleküloberfläche und der zwischenmolekularen Anziehungskräfte (''van der Waals''-Kräfte). Dies gilt auch für die Schmelzpunkte.&lt;/p&gt;</text>
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    <text bytes="2651" xml:space="preserve">n-Alkane sind durch die Bildung linearer und unverzweigter Ketten gekennzeichnet. Die Länge der C-C-Bindung, also der Abstand zwischen zwei C-Atomen,beträgt bei n-Alkanen 154 &lt;tex&gt;\small \pm&lt;/tex&gt; 1 pm, die Länge der C-H-Bindung 109,5 &lt;tex&gt;\small \pm&lt;/tex&gt; pm. Da alle C-Atome in solchen Verbindungen sp&lt;sup&gt;3&lt;/sup&gt;-hybridisiert sind, beträgt der Bindungswinkel zwischen Bindungspartnern stets 109 °.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Vom einfachsten Alkan (Methan) ausgehend, wird durch sukkzessives Hinzufügen einer CH&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Gruppe die homologe Reihe der n-Alkane erhalten:&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;
{|border
 |&lt;div align="center"&gt;Summenformel
 |&lt;div align="center"&gt;Strukturformel
 |&lt;div align="center"&gt;Name
 |-
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 |&lt;div align="center"&gt;Methan
 |-
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 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Ethan.jpg]]
 |&lt;div align="center"&gt;Ethan
 |-
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 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Propan.jpg]]
 |&lt;div align="center"&gt;Propan
 |-
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 |&lt;div align="center"&gt;Butan
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;C&lt;sub&gt;5&lt;/sub&gt;H&lt;sub&gt;12&lt;/sub&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Pentan]]
 |&lt;div align="center"&gt;Pentan
 |-
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 |&lt;div align="center"&gt;Hexan
 |-
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 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Heptan.jpg]]
 |&lt;div align="center"&gt;Heptan
 |-
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 |&lt;div align="center"&gt;Octan
 |-
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 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Nonan.jpg]]
 |&lt;div align="center"&gt;Nonan
 |-
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 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Decan.jpg]]
 |&lt;div align="center"&gt;Decan
 |}
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Allgemein lassen sich Aliphaten also schreiben als&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Allgemeine Strukturformel der Alkane.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;(mit n = 1: Methan; n = 2: Ethan; n = 3: Propan; n = 5: Pentan; etc.). Die allgemeine Summenformel lautet C&lt;sub&gt;n&lt;/sub&gt;H&lt;sub&gt;2n + 2&lt;/sub&gt;.&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Innerhalb der homologen Reihe nehmen Siedepunkte pro CH&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Gruppe ca. 20 - 30 °C zu, da sich die molare Masse durch die Längenerweiterung der Kette erhöht. Dadurch kommt es zur Zunahme der Moleküloberfläche und der zwischenmolekularen Anziehungskräfte (''van der Waals''-Kräfte). Dies gilt auch für die Schmelzpunkte.&lt;/p&gt;</text>
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    <text bytes="2682" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;n-Alkane sind durch die Bildung linearer und unverzweigter Ketten gekennzeichnet. Die Länge der C-C-Bindung, also der Abstand zwischen zwei C-Atomen,beträgt bei n-Alkanen 154 &lt;tex&gt;\small \pm&lt;/tex&gt; 1 pm, die Länge der C-H-Bindung 109,5 &lt;tex&gt;\small \pm&lt;/tex&gt; pm. Da alle C-Atome in solchen Verbindungen sp&lt;sup&gt;3&lt;/sup&gt;-hybridisiert sind, beträgt der Bindungswinkel zwischen Bindungspartnern stets 109 °.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Vom einfachsten Alkan (Methan) ausgehend, wird durch sukkzessives Hinzufügen einer CH&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Gruppe die homologe Reihe der n-Alkane erhalten:&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;
{|border
 |&lt;div align="center"&gt;Summenformel
 |&lt;div align="center"&gt;Strukturformel
 |&lt;div align="center"&gt;Name
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;CH&lt;sub&gt;4&lt;/sub&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Methan.jpg]]
 |&lt;div align="center"&gt;Methan
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;C&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;H&lt;sub&gt;6&lt;/sub&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Ethan.jpg]]
 |&lt;div align="center"&gt;Ethan
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;C&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt;H&lt;sub&gt;8&lt;/sub&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Propan.jpg]]
 |&lt;div align="center"&gt;Propan
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;C&lt;sub&gt;4&lt;/sub&gt;H&lt;sub&gt;8&lt;/sub&gt;
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 |-
 |&lt;div align="center"&gt;C&lt;sub&gt;5&lt;/sub&gt;H&lt;sub&gt;12&lt;/sub&gt;
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 |-
 |&lt;div align="center"&gt;C&lt;sub&gt;6&lt;/sub&gt;H&lt;sub&gt;14&lt;/sub&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Hexan.jpg]]
 |&lt;div align="center"&gt;Hexan
 |-
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 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Heptan.jpg]]
 |&lt;div align="center"&gt;Heptan
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;C&lt;sub&gt;8&lt;/sub&gt;H&lt;sub&gt;18&lt;/sub&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Octan.jpg]]
 |&lt;div align="center"&gt;Octan
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;C&lt;sub&gt;9&lt;/sub&gt;H&lt;sub&gt;20&lt;/sub&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Nonan.jpg]]
 |&lt;div align="center"&gt;Nonan
 |-
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 |}
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Allgemein lassen sich Aliphaten also schreiben als&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Allgemeine Strukturformel der Alkane.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;(mit n = 1: Methan; n = 2: Ethan; n = 3: Propan; n = 5: Pentan; etc.). Die allgemeine Summenformel lautet C&lt;sub&gt;n&lt;/sub&gt;H&lt;sub&gt;2n + 2&lt;/sub&gt;.&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Innerhalb der homologen Reihe nehmen Siedepunkte pro CH&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Gruppe ca. 20 - 30 °C zu, da sich die molare Masse durch die Längenerweiterung der Kette erhöht. Dadurch kommt es zur Zunahme der Moleküloberfläche und der zwischenmolekularen Anziehungskräfte (''van der Waals''-Kräfte). Dies gilt auch für die Schmelzpunkte.&lt;/p&gt;</text>
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&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Vom einfachsten Alkan (Methan) ausgehend, wird durch sukkzessives Hinzufügen einer CH&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Gruppe die homologe Reihe der n-Alkane erhalten:&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;
{|border
 |&lt;div align="center"&gt;Summenformel
 |&lt;div align="center"&gt;Strukturformel
 |&lt;div align="center"&gt;Name
 |-
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 |&lt;div align="center"&gt;Ethan
 |-
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 |-
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 |-
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 |-
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 |&lt;div align="center"&gt;Heptan
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;C&lt;sub&gt;8&lt;/sub&gt;H&lt;sub&gt;18&lt;/sub&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Octan.jpg]]
 |&lt;div align="center"&gt;Octan
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;C&lt;sub&gt;9&lt;/sub&gt;H&lt;sub&gt;20&lt;/sub&gt;
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 |&lt;div align="center"&gt;Nonan
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;C&lt;sub&gt;10&lt;/sub&gt;H&lt;sub&gt;22&lt;/sub&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Decan.jpg]]
 |&lt;div align="center"&gt;Decan
 |}
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Allgemein lassen sich Aliphaten also schreiben als&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Allgemeine Strukturformel der Alkane.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;(mit n = 1: Methan; n = 2: Ethan; n = 3: Propan; n = 5: Pentan; etc.). Die allgemeine Summenformel lautet C&lt;sub&gt;n&lt;/sub&gt;H&lt;sub&gt;2n + 2&lt;/sub&gt;.&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Innerhalb der homologen Reihe nehmen Siedepunkte pro CH&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Gruppe ca. 20 - 30 °C zu, da sich die molare Masse durch die Längenerweiterung der Kette erhöht. Dadurch kommt es zur Zunahme der Moleküloberfläche und der zwischenmolekularen Anziehungskräfte (''van der Waals''-Kräfte). Dies gilt auch für die Schmelzpunkte.&lt;/p&gt;</text>
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    <text bytes="2688" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;n-Alkane sind durch die Bildung linearer und unverzweigter Ketten gekennzeichnet. Die Länge der C-C-Bindung, also der Abstand zwischen zwei C-Atomen,beträgt bei n-Alkanen 154 &lt;tex&gt;\small \pm&lt;/tex&gt; 1 pm, die Länge der C-H-Bindung 109,5 &lt;tex&gt;\small \pm&lt;/tex&gt; 1 pm. Da alle C-Atome in solchen Verbindungen sp&lt;sup&gt;3&lt;/sup&gt;-hybridisiert sind, beträgt der Bindungswinkel zwischen Bindungspartnern stets 109 °.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Vom einfachsten Alkan (Methan) ausgehend, wird durch sukkzessives Hinzufügen einer CH&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Gruppe die homologe Reihe der n-Alkane erhalten:&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;
{|border
 |&lt;div align="center"&gt;Summenformel
 |&lt;div align="center"&gt;Strukturformel
 |&lt;div align="center"&gt;Name
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;CH&lt;sub&gt;4&lt;/sub&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Methan.jpg]]
 |&lt;div align="center"&gt;Methan
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;C&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;H&lt;sub&gt;6&lt;/sub&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Ethan.jpg]]
 |&lt;div align="center"&gt;Ethan
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;C&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt;H&lt;sub&gt;8&lt;/sub&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Propan.jpg]]
 |&lt;div align="center"&gt;Propan
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;C&lt;sub&gt;4&lt;/sub&gt;H&lt;sub&gt;8&lt;/sub&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Butan.jpg]]
 |&lt;div align="center"&gt;Butan
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;C&lt;sub&gt;5&lt;/sub&gt;H&lt;sub&gt;12&lt;/sub&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Pentan.jpg]]
 |&lt;div align="center"&gt;Pentan
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;C&lt;sub&gt;6&lt;/sub&gt;H&lt;sub&gt;14&lt;/sub&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Hexan.jpg]]
 |&lt;div align="center"&gt;Hexan
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;C&lt;sub&gt;7&lt;/sub&gt;H&lt;sub&gt;16&lt;/sub&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Heptan.jpg]]
 |&lt;div align="center"&gt;Heptan
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;C&lt;sub&gt;8&lt;/sub&gt;H&lt;sub&gt;18&lt;/sub&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Octan.jpg]]
 |&lt;div align="center"&gt;Octan
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;C&lt;sub&gt;9&lt;/sub&gt;H&lt;sub&gt;20&lt;/sub&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Nonan.jpg]]
 |&lt;div align="center"&gt;Nonan
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;C&lt;sub&gt;10&lt;/sub&gt;H&lt;sub&gt;22&lt;/sub&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Decan.jpg]]
 |&lt;div align="center"&gt;Decan
 |}
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Allgemein lassen sich Aliphaten also schreiben als&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Allgemeine Strukturformel der Alkane.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;(mit n = 1: Methan; n = 2: Ethan; n = 3: Propan; n = 5: Pentan; etc.). Die allgemeine Summenformel lautet C&lt;sub&gt;n&lt;/sub&gt;H&lt;sub&gt;2n + 2&lt;/sub&gt;.&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Innerhalb der homologen Reihe nehmen Siedepunkte pro CH&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Gruppe ca. 20 - 30 °C zu, da sich die molare Masse durch die Längenerweiterung der Kette erhöht. Dadurch kommt es zur Zunahme der Moleküloberfläche und der zwischenmolekularen Anziehungskräfte (''van der Waals''-Kräfte). Dies gilt auch für die Schmelzpunkte.&lt;/p&gt;</text>
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    <comment>hat eine neue Version von „[[Bild:Allgemeine Strukturformel der Alkane.jpg]]“ hochgeladen: allgemeine Strukturformel der Alkane H-(CH2)n-H</comment>
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    <comment>Die Seite wurde neu angelegt: &lt;p style="text-align:justify;"&gt;Wird bei einer Reaktion CH&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; (Methylen-Gruppe) auf ein n-Alkan übertragen, so gibt es mehrere Möglichkeiten dessen Bindung un...</comment>
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    <text bytes="691" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Wird bei einer Reaktion CH&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; (Methylen-Gruppe) auf ein n-Alkan übertragen, so gibt es mehrere Möglichkeiten dessen Bindung und Positionierung, wie nachfolgend am Beispiel von Propan dargestellt wird:&lt;/p&gt;

&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Addition von Methylen an Propan.jpg]]&lt;/div&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die Methylen-Gruppe kann sich also an einem Ende der Kette einreihen oder aber an ein C-Atom innerhalb der Kette binden. In letzterem Fall bildet sich ein Isomer, also ein Molekül mit gleicher Summen- aber unterschiedlicher Strukturformel wie (hier) n-Butan. Es ist das verzweigte iso-Butan entstanden.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;</text>
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    <text bytes="1850" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Wird bei einer Reaktion CH&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; (Methylen-Gruppe) auf ein n-Alkan übertragen, so gibt es mehrere Möglichkeiten dessen Bindung und Positionierung, wie nachfolgend am Beispiel von Propan dargestellt wird:&lt;/p&gt;

&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Addition von Methylen an Propan.jpg]]&lt;/div&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die Methylen-Gruppe kann sich also an einem Ende der Kette einreihen oder aber an ein C-Atom innerhalb der Kette binden. In letzterem Fall bildet sich ein Isomer, also ein Molekül mit gleicher Summen- aber unterschiedlicher Strukturformel wie (hier) n-Butan. Es ist das verzweigte iso-Butan entstanden.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Während es für Butan nur 2 Isomere gibt (n- und iso-Butan), können bei Pentan schon 3 Isomere unterschieden werden:&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;
{|
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:n-Pentan.jpg]]&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:iso-Pentan.jpg]]&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bilder:neo-Pentan.jpg]]&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;n-Pentan&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;iso-Pentan&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;neo-Pentan&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Bei weiterer Betrachtung ist ersichtlich, daß die Anzahl der Isomere mit der Anzahl der C-Atome exponential ansteigt:&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;
{|border
 |&lt;div align="center"&gt;Alkan&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Anzahl der Isomere&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;C&lt;sub&gt;4&lt;/sub&gt;H&lt;sub&gt;10&lt;/sub&gt;&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;2&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;C&lt;sub&gt;5&lt;/sub&gt;H&lt;sub&gt;12&lt;/sub&gt;&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;3&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;C&lt;sub&gt;6&lt;/sub&gt;H&lt;sub&gt;14&lt;/sub&gt;&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;5&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;C&lt;sub&gt;7&lt;/sub&gt;H&lt;sub&gt;16&lt;/sub&gt;&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;9&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;C&lt;sub&gt;8&lt;/sub&gt;H&lt;sub&gt;18&lt;/sub&gt;&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;18&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;</text>
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    <text bytes="1927" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Wird bei einer Reaktion CH&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; (Methylen-Gruppe) auf ein n-Alkan übertragen, so gibt es mehrere Möglichkeiten dessen Bindung und Positionierung, wie nachfolgend am Beispiel von Propan dargestellt wird:&lt;/p&gt;

&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Addition von Methylen an Propan.jpg]]&lt;/div&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die Methylen-Gruppe kann sich also an einem Ende der Kette einreihen oder aber an ein C-Atom innerhalb der Kette binden. In letzterem Fall bildet sich ein Isomer, also ein Molekül mit gleicher Summen- aber unterschiedlicher Strukturformel wie (hier) n-Butan. Es ist das verzweigte iso-Butan entstanden.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Während es für Butan nur 2 Isomere gibt (n- und iso-Butan), können bei Pentan schon 3 Isomere unterschieden werden:&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;
{|
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:n-Pentan.jpg]]&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:iso-Pentan.jpg]]&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bilder:neo-Pentan.jpg]]&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;n-Pentan&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;iso-Pentan&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;neo-Pentan&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Bei weiterer Betrachtung ist ersichtlich, daß die Anzahl der Isomere mit der Anzahl der C-Atome exponential ansteigt:&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;
{|border
 |&lt;div align="center"&gt;Alkan&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Anzahl der Isomere&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;C&lt;sub&gt;4&lt;/sub&gt;H&lt;sub&gt;10&lt;/sub&gt;&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;2&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;C&lt;sub&gt;5&lt;/sub&gt;H&lt;sub&gt;12&lt;/sub&gt;&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;3&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;C&lt;sub&gt;6&lt;/sub&gt;H&lt;sub&gt;14&lt;/sub&gt;&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;5&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;C&lt;sub&gt;7&lt;/sub&gt;H&lt;sub&gt;16&lt;/sub&gt;&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;9&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;C&lt;sub&gt;8&lt;/sub&gt;H&lt;sub&gt;18&lt;/sub&gt;&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;18&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die Bezeichnung solcher Kettenisomere erfolgt</text>
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&lt;small&gt;I. [[Überblick]]&lt;br/&gt;
1.0 Aufgabengebiete der Biologie&lt;/small&gt;&lt;br/&gt;


Biologie ist die '''Lehre von den Lebewesen''', ihren Erscheinungen, Wandlungen und Interaktionen untereinander. Biologie muß als Naturwissenschaft strikt ihre Arbeitsgrundlage - Lebewesen - definieren. Demnach kennzeichnen sich Lebewesen durch
*den '''Besitz von Zellen''' bei '''Vielzellern''' oder die Organisation in Form einer '''einzelnen Zelle''' (bei '''Einzellern'''),
*'''die Fähigkeit zur (aktiven) '''Bewegung''',
*'''Wachstum''',
*die Aufnahme von Stoffen, Verarbeitung dieser und Ausscheidung anderer Stoffe ('''Stoffwechsel'''),
*'''Mutationsfähigkeit''',
*'''Reizaufnahme''' und '''-verarbeitung''' aus der Umwelt und
*der autonomen '''Fortpflanzung''' bzw. '''Vermehrung'''.


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&lt;small&gt;I. [[Überblick]]&lt;br/&gt;
1.0 Aufgabengebiete der Biologie&lt;/small&gt;&lt;br/&gt;


Biologie ist die '''Lehre von den Lebewesen''', ihren Erscheinungen, Wandlungen und Interaktionen untereinander. Biologie muß als Naturwissenschaft strikt ihre Arbeitsgrundlage - Lebewesen - definieren. Demnach kennzeichnen sich Lebewesen durch
*den '''Besitz von Zellen''' bei '''Vielzellern''' oder die Organisation in Form einer '''einzelnen Zelle''' (bei '''Einzellern'''),
*'''die Fähigkeit zur (aktiven) '''Bewegung''',
*'''Wachstum''',
*die Aufnahme von Stoffen, Verarbeitung dieser und Ausscheidung anderer Stoffe ('''Stoffwechsel'''),
*'''Mutationsfähigkeit''',
*die Möglichkeit des Sterbens ('''Tod'''),
*'''Reizaufnahme''' und '''-verarbeitung''' aus der Umwelt und
*der autonomen '''Fortpflanzung''' bzw. '''Vermehrung'''.


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1.0 Definitionen der Biologie&lt;/small&gt;


Biologie ist die '''Lehre von den Lebewesen''', ihren Erscheinungen, Wandlungen und Interaktionen untereinander. Biologie muß als Naturwissenschaft strikt ihre Arbeitsgrundlage – Lebewesen – definieren. Demnach kennzeichnen sich Lebewesen durch
*den '''Besitz von Zellen''' bei '''Vielzellern''' oder die Organisation in Form einer '''einzelnen Zelle''' (bei '''Einzellern'''),
*die Fähigkeit zur (aktiven) '''Bewegung''',
*'''Wachstum''',
*die Aufnahme von Stoffen, Verarbeitung dieser und Ausscheidung anderer Stoffe ('''Stoffwechsel'''),
*'''Mutationsfähigkeit''',
*'''Reizaufnahme''' und '''-verarbeitung''' aus der Umwelt und
*der autonomen '''Fortpflanzung''' bzw. '''Vermehrung'''.


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&lt;small&gt;[[I. Einführung]]&lt;br/&gt;
1.0 Definitionen der Biologie&lt;/small&gt;


Biologie ist die '''Lehre von den Lebewesen''', ihren Erscheinungen, Wandlungen und Interaktionen untereinander. Biologie muß als Naturwissenschaft strikt ihre Arbeitsgrundlage – Lebewesen – definieren. Demnach kennzeichnen sich Lebewesen durch
*den '''Besitz von Zellen''' bei '''Vielzellern''' oder die Organisation in Form einer '''einzelnen Zelle''' (bei '''Einzellern'''),
*die Fähigkeit zur (aktiven) '''Bewegung''',
*'''Wachstum''',
*die Aufnahme von Stoffen, Verarbeitung dieser und Ausscheidung anderer Stoffe ('''Stoffwechsel'''),
*'''Mutationsfähigkeit''',
*die Möglichkeit des Sterbens ('''Tod'''),
*'''Reizaufnahme''' und '''-verarbeitung''' aus der Umwelt und
*der autonomen '''Fortpflanzung''' bzw. '''Vermehrung'''.


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    <text bytes="29055" xml:space="preserve">&lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[I. Einführung|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;Das nachfolgende E-Book wurden aus Skripten und Mitschriften mehrerer Vorlesungen der Ausbildungen zum &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüften Technischen Assistenten für naturkundliche Museen und Forschungsinstitute]&lt;/span&gt; am renommierten Forschungs-Institut Senckenberg und zum &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Staatlich geprüften biologisch-technischen Assistenten]&lt;/span&gt; an der Landesgewerbeanstalt Nürnberg (TÜV Rheinland) erstellt und soll im Laufe meines Biologie-Studiums um weitere Kapitel vervollständigt werden. Es erhebt daher keinen Anspruch auf Vollständigkeit oder Richtigkeit, sollte jedoch jedem Interessenten einen guten Einblick in den Umfang der Biologie und die in den (ersten) Studiensemestern vermittelten Themen geben.&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;&lt;big&gt;'''Inhaltsverzeichnis'''&lt;/big&gt;&lt;/p&gt;

*[[I. Einführung]]
**[[1.0 Definitionen der Biologie]]
**[[2.0 Aufgabengebiete der Biologie]]
**[[3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books]]

*[[II. Molekularbiologie]]
**[[1.0 Grundlagen]]
***[[1.1 Materie, Elemente und subatomare Teilchen]]
***[[1.2 Atommodell]]
***[[1.3 Chemische Bindungen]]
****[[1.3.1 Die Ionenbindung]]
****[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]
*****[[1.3.2.1 Unpolare Atombindung]]
*****[[1.3.2.2 Polare Atombindung]]
*****[[1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte]]
*****[[1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung]]
******[[1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser]]
****[[1.3.3 Koordinative oder dative Bindung]]
*****[[1.3.3.1 Metallkomplexe]]
*****[[1.3.3.2 Chelatkomplexe]]
***[[1.4 Energetische Grundlagen]]
***[[1.5 Chemisches Gleichgewicht]]
***[[1.6 Säuren und Basen]]
****[[1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)]]
****[[1.6.2 Der pH-Wert]]
****[[1.6.3 Neutralisation]]
****[[1.6.4 Puffer]]
**[[2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)]]
**[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]
***[[3.1 Allgemeines]]
***[[3.2 Einteilung]]
***[[3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren]]
***[[3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren]]
****[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung]]
****[[3.4.2 Stereoisomerie]]
***[[3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren]]
***[[3.6 Peptide]]
***[[3.7 Proteinklassen]]
***[[3.8 Struktur von Proteinen]]
***[[3.9 Enzyme]]
****[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen]]
****[[3.9.2 Klassifizierung von Enzymen]]
****[[3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung]]
****[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]
*****[[3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺]]
*****[[3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂]]
*****[[3.9.4.3 Coenzym A (CoA)]]
*****[[3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)]]
*****[[3.9.4.5 Pyridoxalphosphat]]
****[[3.9.5 Enzymkinetik]]
*****[[3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS und MENTEN (1913)]]
*****[[3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER und BURK (1913)]]
***[[3.10 Reinigung, Charakterisierung und Lagerung von Proteinen]]
****[[3.10.1 Reinigung]]
*****[[3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie]]
*****[[3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie]]
*****[[3.10.1.3 Affinitätschromatographie]]
****[[3.10.2 Charakterisierung]]
*****[[3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration]]
******[[3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)]]
******[[3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm]]
*****[[3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten]]
******[[3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)]]
******[[3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)]]
****[[3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung]]
**[[4.0 Kohlenhydrate]]
***[[4.1 Monosaccharide]]
****[[4.1.1 Entstehung von Ringformen]]
****[[4.1.2 Eigenschaften der Monosaccharide]]
****[[4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide]]
*****[[4.1.3.1 FEHLINGsche Probe]]
*****[[4.1.3.2 Silberspiegel-Probe]]
****[[4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide]]
****[[4.1.5 Glykoside]]
***[[4.2 Disaccharide]]
****[[4.2.1 Maltose (Malzzucker)]]
****[[4.2.2 Cellobiose]]
****[[4.2.3 Lactose (Milchzucker)]]
****[[4.2.4 Saccharose (Sucrose)]]
***[[4.3 Polysaccharide]]
****[[4.3.1 Homopolysaccharide]]
****[[4.3.2 Heteropolysaccharide]]

*[[III. Cytologie]]
**[[1.0 Einführung]]
**[[2.0 Prokaryonten]]
***[[2.1 Einführung]]
***[[2.2 Zellaufbau]]
****[[2.2.1 Zellhülle (cell envelope)]]
****[[2.2.2 Die bakterielle Zellwand]]
*****[[2.2.2.1 Aufbau des Mureins]]
*****[[2.2.2.2 GRAM-Färbung]]
******[[2.2.2.2.1 Übersicht wichtiger grampositiver und gramnegativer Prokaryonten]]
******[[2.2.2.2.2 Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.3 Antigene gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.4 R- und S-Formen]]
****[[2.2.3 Bakteriengeißeln]]
****[[2.2.4 Pili (Fimbrien)]]
*****[[2.2.4.1 Konjugation bei E. coli und nahe verwandten Enterobakterien]]
*****[[2.2.4.2 Experiment der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)]]
***[[2.3 Antibiotika]]
****[[2.3.1 Allgemeines]]
****[[2.3.2 Penicillin]]
*****[[2.3.2.1 Penicillintechnik]]
*****[[2.3.2.2 Halbsynthetische Penicilline]]
****[[2.3.3 Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten]]
*****[[2.3.3.1 Wirkung von Streptomycin und Tetracyclin]]
*****[[2.3.3.2 Wirkung von Chloramphenicol]]
****[[2.3.4 Problematik der Antibiotika-Resistenz]]
**[[3.0 Eukaryonten]]
***[[3.1 Einführung]]
***[[3.2 Zellorganellen und -bestandteile]]
****[[3.2.1 Zellkern (Nucleus)]]
****[[3.2.2 Endoplasmatisches Reticulum (ER)]]
****[[3.2.3 Mitochondrien]]
****[[3.2.4 GOLGI-Apparat (syn. Dictyosom)]]
****[[3.2.5 Ribosomen]]
****[[3.2.6 Peroxisomen]]
****[[3.2.7 Cytoplasma]]
****[[3.2.8 Cytoskelett]]
****[[3.2.9 Zellmembran]]
****[[3.2.10 Organellen tierischer Zellen]]
*****[[3.2.10.1 Lysosomen]]
*****[[3.2.10.2 Besonderheiten tierischer Zellmembranen]]
****[[3.2.11 Organellen pflanzlicher Zellen]]
*****[[3.2.11.1 Plastiden]]
*****[[3.2.11.2 Vakuolen]]
*****[[3.2.11.3 Zellwand]]
*****[[3.2.11.4 Besonderheiten pflanzlicher Zellmembranen]]
**[[4.0 Prinzipielle Arten des Energiegewinns]]
***[[4.1 Einführung]]
***[[4.2 Energiestoffwechsel bei chemoorganotrophen Organismen]]
****[[4.2.1 Wege der Brenztraubensäurebildung]]
*****[[4.2.1.1 Glykolyse (Fructosediphosphatweg, FDP-Weg)]]
*****[[4.2.1.2 Pentosephosphatweg]]
*****[[4.2.1.3 ENTNER-DOUDOROFF-Weg (Ketosedesoxyphosphogluconsäure-Weg, KDPE-Weg)]]
****[[4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus (oxidative Decarboxylierung und Citronensäurezyklus)]]
****[[4.2.3 Endoxidation (aerobe Atmungskette)]]
****[[4.2.4 Gärung]]
***[[4.3 Energiestoffwechsel bei chemolithotrophen Organismen]]
****[[4.3.1 Pflanzlicher Stoffwechsel]]
*****[[4.3.1.1 Besonderheiten des pflanzlichen Kohlenhydrat-Stoffwechsels]]
*****[[4.3.1.2 Lichtreaktion der Photosynthese]]
*****[[4.3.1.3 Lichtunabhängige Reaktion (CALVIN-Zyklus, Dunkelreaktion)]]
*****[[4.3.1.4 Biosynthese von Stärke in den Chloroplasten]]
*****[[4.3.1.5 Der Glyoxylsäurezyklus]]
****[[4.3.2 Nitratatmung (dissimilatorische Nitratreduktion)]]
****[[4.3.3 Sulfatatmung (dissimilatorische Sulfatreduktion)]]
**[[5.0 Zelluläre Transportvorgänge]]
***[[5.1 Einführung]]
***[[5.2 Passiver Transport]]
****[[5.2.1 Diffusion]]
****[[5.2.2 Osmose]]
***[[5.3 Aktiver Transport]]
****[[5.3.1 Aktive Tunnelproteine]]
*****[[5.3.1.1 P-Klasse-Ionenpumpen (P-class)]]
******[[5.3.1.1.1 Na⁺/K⁺-Ionenpumpen (Na⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.2 H⁺/K⁺-Ionenpumpen (H⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.3 Ca²⁺-Ionenpumpen (Ca²⁺-ATPasen)]]
*****[[5.3.1.2 V-Klasse- und F-Klasse-Ionenpumpen (V-class und F-class)]]
*****[[5.3.1.3 ABC-Transporter (ATP-binding cassettes)]]
****[[5.3.2 Gekoppelter Transport]]
***[[5.4 Endo- und Exocytose (Membranfluß)]]
***[[5.5 Signalhypothese]]
**[[6.0 Lebensbedingungen und Kultivationsfaktoren]]
***[[6.1 O₂-Bedingungen]]
***[[6.2 Temperaturbedingungen]]
***[[6.3 pH-Bedingungen]]
***[[6.4 Osmotische Bedingungen]]
***[[6.5 Nährstoffbedingungen]]
**[[7.0 Der Zellzyklus]]
***[[7.1 Mitose]]
***[[7.2 Meiose]]

*IV. Genetik
**1.0 Klassische Genetik (MENDEL-Genetik)
***[[1.1 MENDELsche Regeln]]
****[[1.1.1 Uniformitätsregel]]
****[[1.1.2 Spaltungsregel]]
****[[1.1.3 Unabhängigkeitsregel (Neukombinationsregel)]]
***[[1.2 Erweiterung der MENDELschen Regeln]]
**[[2.0 Molekulargenetik]]
***[[2.1 Aufbau und Struktur der DNA]]
****[[2.1.1 Primärstruktur der DNA]]
****[[2.1.2 Sekundärstruktur der DNA]]
****[[2.1.3 Tertiärstruktur der DNA]]
****[[2.1.4 Übergeordnete DNA-Strukturen]]
***[[2.2 Grundlagen und Prokaryonten-Genetik]]
****[[2.2.1 Ablauf der Vererbung]]
*****[[2.2.1.1 Übersicht]]
*****[[2.2.1.2 Transkription der DNA]]
*****[[2.2.1.3 Regulation der Genaktivität bei Bakterien]]
******[[2.2.1.3.1 Negative Kontrolle am Beispiel des lac-Operons von E. coli]]
****[[2.2.2 Der genetische Code]]
****[[2.2.3 Unterschiede zwischen DNA und RNA]]
****[[2.2.4 Die wichtigsten RNA-Sorten der Zelle]]
****[[2.2.5 Die Proteinbiosynthese (Translation)]]
*****[[2.2.5.1 Allgemeines]]
*****[[2.2.5.2 Initiation (Start) Der Proteinsynthese]]
******[[2.2.5.2.1 Aufbau der Ribosomenbindestelle]]
******[[2.2.5.2.2 Die Start-Aminosäure Methionin]]
*****[[2.2.5.3 Elongation (Kettenverlängerung)]]
*****[[2.2.5.4 Termination]]
*****[[2.2.5.5 Posttranslationale Modifikationen]]
****[[2.2.6 Wobble im genetischen Code]]
****[[2.2.7 Regulierung der Genexpression bei Bakterien]]
*****[[2.2.7.1 Regulation der Promotorstärke]]
*****[[2.2.7.2 Regulation über den σ-Faktor]]
*****[[2.2.7.3 Regulation des lac-Operons über den Operator]]
****[[2.2.8 Mutationen bei Bakterien]]
*****[[2.2.8.1 Auswirkung von Mutationen]]
*****[[2.2.8.2 Mutationsarten]]
*****[[2.2.8.3 Mögliche Ursachen für Basenaustauschmutationen]]
******[[2.2.8.3.1 Tautomere Basen]]
******[[2.2.8.3.2 Spontane Desaminierungen]]
******[[2.2.8.3.3 Depurinierung und Depyrimidierung]]
*****[[2.2.8.4 Auslösung von Mutationen durch Chemikalien]]
******[[2.2.8.4.1 Basenanaloge Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.2 Desaminierende Chemikalien]]
******[[2.2.8.4.3 Alkylierende Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.4 Nachweis mutagener Wirkung von Chemikalien mit dem AMES-Test (1975)]]
*****[[2.2.8.5 Mutation von Bakterien durch UV-Strahlung]]
*****[[2.2.8.6 Reversionen (Rückmutationen)]]
******[[2.2.8.6.1 Reversionen durch eine zweite Mutation im selben Gen]]
******[[2.2.8.6.2 Reversionen durch eine zweite Mutation in einem anderen Gen]]
****[[2.2.9 Replikation von Bakterien-DNA]]
*****[[2.2.9.1 Die wichtigsten Replikationsproteine und ihre Besonderheiten]]
*****[[2.2.9.2 Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation]]
*****[[2.2.9.3 Möglichkeiten der bidirektionalen Replikation]]
****[[2.2.10 Restriktions- und Modifikationssysteme (R/M-Systeme) bei Bakterien]]
*****[[2.2.10.1 Mögliche Ursachen bei ausbleibender Restriktion der Fremd-DNA in Bakterien]]
*****[[2.2.10.2 R/M-Systeme bei E. coli]]
*****[[2.2.10.3 Die Typen der Restriktionsenzyme]]
***[[2.3 Grundlagen der Gentechnik]]
****[[2.3.1 PCR (Polymerase-Kettenreaktion, polymerase chain reaction)]]
*****[[2.3.1.1 Anwendung und Durchführung]]
*****[[2.3.1.2 Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen]]
*****[[2.3.1.3 Amplifikation der gesamten DNA]]
******[[2.3.1.3.1 Der genetische Fingerabdruck]]
****[[2.3.2 Grundprinzip der Genklonierung]]
*****[[2.3.2.1 Bedeutung überstehender Enden]]
*****[[2.3.2.2 Restriktionsanalyse mit Hilfe der Agarosegelelektrophorese]]
******[[2.3.2.2.1 Theorie zur Gelelektrophorese von DNA]]
******[[2.3.2.2.2 Auswertung]]
*****[[2.3.2.3 Genklonierung mit E. coli]]
******[[2.3.2.3.1 Gewünschte Eigenschaften von Plasmidvektoren]]
******[[2.3.2.3.2 Eigenschaften der verwendeten Wirtszellen]]
******[[2.3.2.3.3 Vorgehensweise zur Selektion und Identifikation rekombinanter Kolonien]]
*****[[2.3.2.4 Klonierung mit pUC-Plasmiden]]
******[[2.3.2.4.1 Test auf Lactose-Abbau]]
******[[2.3.2.4.2 Prinzip der Koloniefärbung bei Klonierung mit pUC-Plasmiden zur Identifizierung rekombinanter Kolonien]]
****[[2.3.3 Tricks in der Gentechnik]]
*****[[2.3.3.1 Transformation - Methode zum Einschleusen gentechnisch veränderter DNA in Bakterien]]
******[[2.3.3.1.1 Wichtige Faktoren für erfolgreiche Transformation]]
******[[2.3.3.1.2 Form der aufgenommenen DNA]]
******[[2.3.3.1.3 Transformationsrate bei E. coli]]
******[[2.3.3.1.4 Suche nach dem richtigen Klon]]
*****[[2.3.3.2 Hybridisierung mit einer Gensonde]]
******[[2.3.3.2.1 Prinzip der Hybridisierung]]
******[[2.3.3.2.2 Herstellung radioaktiv markierter Gensonden]]
******[[2.3.3.2.3 Nichtradioaktive DNA-Markierung (non radioactive labelling)]]
******[[2.3.3.2.4 Koloniehybridisierung]]
******[[2.3.3.2.5 Plasmidisolierung aus E. coli]]
*****[[2.3.3.3 Southern Hybridisierung (blotting, transfer)]]
*****[[2.3.3.4 Nachweis von Genen mit Hilfe der PCR]]
****[[2.3.4 DNA-Sequenzierung]]
*****[[2.3.4.1 Kettenabbruch nach SANGER et al. (1977)]]
******[[2.3.4.1.1 Gewinnung von Einzelstrang und Primer]]
******[[2.3.4.1.2 Kettenabbruch durch Dideoxy-Nukleotide]]
*****[[2.3.4.2 Sequencer]]
******[[2.3.4.2.1 Monofluorophores System]]
******[[2.3.4.2.2 Multifluorophores System]]
*****[[2.3.4.3 Taq-Cycle-Sequenzierung]]
***[[2.4 Eukaryonten-Genetik]]
****[[2.4.1 Aufbau und Funktion des eukaryontischen Operons]]
*****[[2.4.1.1 Aufbau]]
*****[[2.4.1.2 Gene]]
*****[[2.4.1.3 RNA-Arten und RNA-Polymerasen]]
*****[[2.4.1.4 Struktur der eukaryontischen Transkriptionseinheit (auf der DNA)]]
*****[[2.4.1.5 Bedeutung der Introns]]
*****[[2.4.1.6 mRNA-Reifung (Processing) im Zellkern]]
*****[[2.4.1.7 Genregulation der Genaktivität bei Eukaryonten]]
****[[2.4.2 Klonierung von Eukaryontengenen in Bakterien]]
**3.0 Populationsgenetik

*V. Systematik, Nomenklatur und Taxonomie

*VI. Zoologie
**[[1.0 Systematik der Tiere]]

*VII. Botanik
**[[1.0 Systematik der Pflanzen]]

*[[Abbildungsverzeichnis]]

*[[Tabellenverzeichnis]]

*[[Quellenverzeichnis]]


&lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[I. Einführung|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;


&lt;div align="center"&gt;Die Inhalte des alten E-Books sind [[Biostudies:Inhaltsverzeichnis|hier]] zu finden.&lt;/div&gt;

{{#tree:
*I. [[Überblick]]
**1.0 [[Definitionen der Biologie]]
**2.0 [[Aufgabengebiete der Biologie]]
**3.0 [[Gliederung des vorliegenden E-Books]]
*II. [[Molekularbiologie]]
**1.0 [[Grundlagen]]
***1.1 [[Materie, Element und subatomare Teilchen]]
***1.2 [[Entdeckung atomarer Bausteine]]
***1.3 [[Atommodelle]]
****1.3.1 [[Orbitalmodell]]
**2.0 [[Physikalische Chemie]]
***2.1 [[Einführung in die Physikalische Chemie]]
****2.1.1 [[Übersicht]]
****2.1.2 [[Teilgebiete der Physikalischen Chemie]]
****2.1.3 [[Wichtige Termini]]
***2.2 [[Thermodynamik]]
****2.2.1 [[Zustandsformen der Materie]]
****2.2.2 [[Ursache für unterschiedliche Aggregatzustände]]
*****2.2.2.1 [[''Van-der-Waals''-Kräfte]]
*****2.2.2.2 [[Wasserstoffbrückenbindungen]]
*****2.2.2.3 [[''Lennard''-''Jones''-Potential]]
****2.2.3 [[Gasgesetze]]
*****2.3.3.1 [[Ideale Gase]]
*****2.3.3.2 [[Kinetische Gastheorie idealer Gase]]
******2.3.3.2.1 Exkurs: [[Schallgeschwindigkeit]]
******2.3.3.2.2 [[Viskosität von Gasen]]
*****2.3.3.3 [[Reale Gase]]
****2.3.4 [[Thermodynamische Systeme]]
*****2.3.4.1 [[Zustands- und Wegfunktion]]
*****2.3.4.2 [[Arbeit]]
*****2.3.4.3 [[Wärme]]
****2.3.5 [[Hauptsätze der Thermodynamik]]
*****2.3.5.1 [[1. Hauptsatz der Thermodynamik]]
******2.3.5.1.1 [[Enthalpie]]
******2.3.5.1.2 [[Thermochemie]]
******2.3.5.1.3 [[Der Satz von ''Hess'' (Wärmesatz)]]
******2.3.5.1.4 [[Bildungsenthalpie]]
******2.3.5.1.5 [[Temperaturabhängigkeit der Reaktionsenthalpie]]
*****2.3.5.2 [[2. Hauptsatz der Thermodynamik]]
**3.0 [[Organische Chemie]]
***3.1 [[Einführung]]
***3.2 [[Das Element Kohlenstoff]]
***3.3 [[Alkane (Aliphaten)]]
****3.3.1 [[Normale Alkane (n-Alkane)]]
****3.3.2 [[Verzweigte Alkane]]
****3.3.3 [[Wichtige Alkane]]
****3.3.4 [[Rotationsprofile &amp; Konformationsanalyse]]
****3.3.5 [[Cycloalkane]]
****3.3.6 [[Reaktionen der Alkane]]
*****3.3.6.1 [[Reaktionen mit Halogenen]]
*****3.3.6.2 [[Pyrolyse]]
*****3.3.6.3 [[Auftrennung von Erdölen]]
*****3.3.6.4 [[Kraftstoffe]]
*****3.3.6.5 [[Verbrennung]]
***3.4 [[Halogenalkane]]
****3.4.1 [[Chiralität]]
****3.4.2 [[Chiralitätselemente]]
****3.4.3 [[Eigenschaften der Halogenalkane]]
****3.4.4 [[Reaktionen von Halogenalkanen]]
*****3.4.4.1 [[Nucleophile Substitution]]
*****3.4.4.2 [[Eliminierung]]
*****3.4.4.3 [[Reaktion mit Metallen]]
***3.5 [[Organometallverbindungen]]
***3.6 [[Alkohole]]
****3.6.1 [[Eigenschaften der Alkohole]]
****3.6.2 [[Wichtige Alkohole]]
****3.6.3 [[Reaktionen der Alkohole]]
*****3.6.3.1 [[Säure/Base-Verhalten]]
*****3.6.3.2 [[Reaktion zu Halogeniden]]
*****3.6.3.3 [[Umlagerungen]]
*****3.6.3.4 [[Anorganische Ester]]
*****3.6.3.5 [[Ether aus Alkoholen]]
*****3.6.3.6 [[Eliminierung]]
*****3.6.3.7 [[Oxidation]]
***3.7 [[Ether]]
****3.7.1 [[Eigenschaften der Ether]]
****3.7.2 [[Wichtige Ether]]
****3.7.3 [[Reaktionen der Ether]]
*****3.7.3.1 [[Reaktionen mit Säure]]
*****3.7.3.2 [[Etherspaltung]]
*****3.7.3.3 [[Autoxidation]]
***3.8 [[Aliphatische N-Verbindungen]]
****3.8.1 [[Azide]]
****3.8.2 [[Amine]]
*****3.8.2.1 [[Darstellung]]
*****3.8.2.2 [[Reaktionen mit Säuren und Basen]]
*****3.8.2.3 [[Eliminierung]]
****3.8.3 [[Weitere aliphatische N-Verbindungen]]
****3.8.4 [[Alkaloide]]
***3.9 [[Alkene (früher: Olefine)]]
****3.9.1 [[Eigenschaften]]
****3.9.2 [[Darstellung]]
****3.9.3 [[Reaktionen]]
****3.9.4 [[Wichtige Alkene]]
***3.10 [[Polymere]]
***3.11 [[Alkine]]
****3.11.1 [[Eigenschaften]]
****3.11.2 [[Darstellung]]
****3.11.3 [[Reaktionen]]
*III. [[Zoologie]]
**1.0 [[Stämme des Tierreichs]]
***1.1 [[Anmerkungen zur Systematik]]
***1.2 [[Systematischer Teil]]
****1.2.1 Reich: [[Protista]]
*****1.2.1.1 Stamm: [[Microspora]]
*****1.2.1.2 Stamm: [[Sarcomastigophora]]
******1.2.1.2.1 Unterstamm: [[Mastigophora (Flagellaten)]]
*******1.2.1.2.1.1 Klasse: [[Phytomastigophora]]
*******1.2.1.2.1.2 Klasse: [[Zoomastigophora]]
******1.2.1.2.2 Unterstamm: [[Sarcodina]]
*******1.2.1.2.2.1 Überklasse: [[Rhizopoda (Wurzelfüßer)]]
********1.2.1.2.2.1.1 Klasse: [[Granuloreticulosea]]
********1.2.1.2.2.1.2 Klasse: [[Acrasea (Zelluläre Schleimpilze]]
*****1.2.1.3 Stamm: [[Apicomplexa]]
******1.2.1.3.1 Klasse: [[Sporozoa (Sporentierchen)]]
****1.2.2 Reich: [[Animalia]]
*****1.2.2.1 [[Parasitismus]]
*****1.2.2.2 [[Parazoa]]
******1.2.2.2.1 Stamm: [[Porifera (Schwämme)]]
*******1.2.2.2.1.1 Klasse: [[Calcarea (Kalkschwämme)]]
*******1.2.2.2.1.2 Klasse: [[Hexactinellida (Kieselschwämme)]]
*******1.2.2.2.1.3 Klasse: [[Demospongiae (Hornschwämme)]]
*****1.2.2.3 [[Eumetazoa]]
******1.2.2.3.1 [[Radiata, Coelenterata (radiärsymmetrische Tiere, Hohltiere)]]
*******1.2.2.3.1.1 Stamm: [[Cnidaria (Nesseltiere)]]
********1.2.2.3.1.1.1 Klasse: [[Hydrozoa]]
********1.2.2.3.1.1.2 Klasse: [[Scyphozoa]]
********1.2.2.3.1.1.3 Klasse: [[Anthozoa (Korallen)]]
*********1.2.2.3.1.1.3.1 Unterklasse: [[Hexacorallia]]
**********1.2.2.3.1.1.3.1.1 Ordnung: [[Madreporaria (Steinkorallen)]]
*******1.2.2.3.1.2 Stamm: [[Ctenophora, Acnidaria (Rippenquallen)]]
******1.2.2.3.2 [[Bilateria (bilateralsymmetrische Tiere)]]
*******1.2.2.3.2.1 [[Protostomia (Urmundtiere, Urmünder)]]
********1.2.2.3.2.1.1 [[Entwicklung der Leibeshöhle]]
********1.2.2.3.2.1.2 Stamm: [[Plathelminthes (Plattwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.2.1 Klasse: [[Turbellaria (Strudelwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.2.2 Klasse: [[Trematodes (Saugwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.2.3 Klasse: [[Cestodes (Bandwürmer)]]
********1.2.2.3.2.1.3 Stamm: [[Nemathelminthes, Aschelminthes (Rundwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.1 Klasse: [[Gastrotricha (Bauchhärlinge)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.2 Klasse: [[Nematoda (Fadenwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.3 Klasse: [[Nematomorpha (Saitenwürmer, Pferdehaarwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.4 Klasse: [[Rotatoria (Rädertierchen)]]
**********1.2.2.3.2.1.3.4.1 Ordnung: [[Seisonidea]]
**********1.2.2.3.2.1.3.4.2 Ordnung: [[Monogononta]]
**********1.2.2.3.2.1.3.4.3 Ordnung: [[Bdelloidea]]
*********1.2.2.3.2.1.3.5 Klasse: [[Acanthocephala (Kratzwürmer, Kratzer)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.6 Klasse: [[Priapulida (Priapswürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.7 Klasse: [[Loricifera]]
*********1.2.2.3.2.1.3.8 Klasse: [[Kinorhyncha (Hakenrüssler)]]
********1.2.2.3.2.1.4 Stamm: [[Gnathostomulida (Kiefermäulchen)]]
********1.2.2.3.2.1.5 Stamm: [[Nemertini (Schnurwürmer)]]
********1.2.2.3.2.1.6 [[Articulata (Gliedertiere)]]
*********1.2.2.3.2.1.6.1 Stamm: [[Annelida (Ringelwürmer)]]
**********1.2.2.3.2.1.6.1.1 Klasse: [[Polychaeta (Vielborster)]]
***********1.2.2.3.2.1.6.1.1.1 [[Errantia]]
***********1.2.2.3.2.1.6.1.1.2 [[Sedentaria]]
***********1.2.2.3.2.1.6.1.1.3 Ordnung: [[Pogonophora (Bartwürmer)]]
**********1.2.2.3.2.1.6.1.2 [[Clitellata]]
***********1.2.2.3.2.1.6.1.2.1 Klasse: [[Oligochaeta (Wenigborster)]]
***********1.2.2.3.2.1.6.1.2.2 Klasse: [[Hirudinea (Egel)]]
*********1.2.2.3.2.1.6.2 Stamm: [[Tardigrada (Bärtierchen)]]
*********1.2.2.3.2.1.6.3 Stamm: [[Pentastomida (Zungenwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.6.4 Stamm: [[Onychophora (Stummelfüßer)]]
*********1.2.2.3.2.1.6.5 Stamm: [[Arthropoda (Gliederfüßer)]]
**********1.2.2.3.2.1.6.5.1 [[Amandibulata]]
***********1.2.2.3.2.1.6.5.1.1 Unterstamm: [[Trilobitomorpha]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.1.1.1 Klasse: [[Trilobita (Trilobiten)]]
***********1.2.2.3.2.1.6.5.1.2 Unterstamm: [[Chelicerata]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.1 Klasse: [[Merostomata (Pfeilschwanzkrebse)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.2 Klasse: [[Arachnida (Spinnentiere)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.2.1 Ordnung: [[Scorpiones (Skorpione)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.2.2 Ordnung: [[Araneae (Webspinnen)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.2.3 Ordnung: [[Acari (Milben)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.2.4 Ordnung: [[Opiliones (Weberknechte)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.3 Klasse: [[Pantopoda (Asselspinnen)]]
**********1.2.2.3.2.1.6.5.2 [[Mandibulata]]
***********1.2.2.3.2.1.6.5.2.1 Unterstamm: [[Crustacea (Krebstiere)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.1 Klasse: [[Remipedia]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.2 Klasse: [[Cephalocarida]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.3 Klasse: [[Phyllopoda (Blattfußkrebse)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.4 Klasse: [[Anostraca]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.5 Klasse: [[Ostracoda (Muschelkrebse)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.6 Klasse: [[Copepoda (Ruderfußkrebse)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.7 Klasse: [[Branchiura (Fischläuse)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.8 Klasse: [[Mystacocarida]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.9 Klasse: [[Tantulocarida]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.10 Klasse: [[Ascothoracida]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.11 Klasse: [[Cirripedia (Rankenfüßer)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.12 Klasse: [[Malacostraca (Höhere Krebse)]]
***********1.2.2.3.2.1.6.5.2.2 Unterstamm: [[Tracheata, Antennata, Monantennata]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.1 Klasse: [[Myriapoda (Tausendfüßer)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.1.1 Unterklasse: [[Chilopoda (Hundertfüßer)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.1.2 Unterklasse: [[Symphyla (Zwergfüßer)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.1.3 Unterklasse: [[Diplopoda (Doppelfüßer)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.1.4 Unterklasse: [[Pauropoda [Wenigfüßer)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2 Klasse: [[Insecta, Hexapoda (Insekten)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1 [[Apterygota (Ungeflügelte Insekten)]]
**************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1.1 Unterklasse: [[Archaeognatha (Felsenspringer)]]
**************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1.2 Unterklasse: [[Zygentoma (Fischchen)]]
**************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1.3 Unterklasse: [[Diplura (Doppelschwänze)]]
**************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1.4 Unterklasse: [[Protura (Beintastler)]]
**************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1.5 Unterklasse: [[Collembola (Springschwänze)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.2 [[Pterygota (Geflügelte Insekten)]]
********1.2.2.3.2.1.7 Stamm: [[Mollusca (Weichtiere)]]
*********1.2.2.3.2.1.7.1 [[Aculifera (Stachelweichtiere)]]
**********1.2.2.3.2.1.7.1.1 Klasse: [[Aplacophora (Wurmmollusken)]]
**********1.2.2.3.2.1.7.1.2 Klasse: [[Polyplacophora (Käferschnecken)]]
*********1.2.2.3.2.1.7.2 [[Conchifera (Schalenweichtiere)]]
**********1.2.2.3.2.1.7.2.1 Klasse: [[Monoplacophora (Urmützenschnecken)]]
**********1.2.2.3.2.1.7.2.2 Klasse: [[Gastropoda (Schnecken)]]
***********1.2.2.3.2.1.7.2.2.1 Unterklasse: [[Streptoneura, Prosobranchia]]
************1.2.2.3.2.1.7.2.2.1.1 Ordnung: [[Archaeogastropoda, Diotocardia]]
************1.2.2.3.2.1.7.2.2.1.2 Ordnung: [[Mesogastropoda, Monotocardia]]
************1.2.2.3.2.1.7.2.2.1.3 Ordnung: [[Neogastropoda, Stenoglossa]]
***********1.2.2.3.2.1.7.2.2.2 [[Euthyneura]]
************1.2.2.3.2.1.7.2.2.2.1 Unterklasse: [[Opisthobranchia (Hinterkiemer)]]
************1.2.2.3.2.1.7.2.2.2.2 Unterklasse: [[Pulmonata (Lungenschnecken)]]
**********1.2.2.3.2.8.1.7.3 Klasse: [[Scaphopoda (Kahnfüßer, Grabfüßer)]]
**********1.2.2.3.2.8.1.7.4 Klasse: [[Bivalvia (Muscheln)]]
**********1.2.2.3.2.8.1.7.5 Klasse: [[Cephalopoda (Kopffüßer)]]
***********1.2.2.3.2.1.7.2.5.1 Unterklasse: [[Tetrabranchia]]
***********1.2.2.3.2.1.7.2.5.2 Unterklasse: [[Dibranchiata]]
**Exkurs: [[Evolution der Lichtsinnesorgane]]
*IV. [[Botanik]]
**1.0 [[Stämme des Pflanzenreichs]]
**2.0 [[Anatomie, Histologie und Morphologie der Kormophyten]]
***2.1 [[Bemerkungen zur Anatomie, Histologie und Morphologie]]
***2.2 [[Histologie der Kormophyten]]
****2.2.1 [[Bildungsmeristeme]]
*****2.2.1.1 [[Apikalmeristeme (Scheitelmeristeme)]]
******2.2.1.1.1 [[Sproßscheitelmeristeme]]
*******2.2.1.1.1.1 [[Scheitelzellen]]
*******2.2.1.1.1.2 [[Initialkomplexe]]
*******2.2.1.1.1.3 [[Differenziertes Apikalmeristem]]
******2.2.1.1.2 [[Wurzelscheitelmeristeme]]
*****2.2.1.2 [[Restmeristeme]]
*****2.2.1.3 [[Meristemoide]]
*****2.2.1.4 [[Lateralmeristeme]]
****2.2.2 [[Dauergewebe]]
*****2.2.2.1 [[Parenchym (Grundgewebe, "Füllgewebe")]]
******2.2.2.1.1 [[Assimilationsparenchym (Chlorenchym)]]
******2.2.2.1.2 [[Speicherparenchym]]
******2.2.2.1.3 [[Leitparenchym]]
******2.2.2.1.4 [[Aerenchym (Durchlüftungsgewebe)]]
*****2.2.2.2 [[Abschlußgewebe]]
******2.2.2.2.1 [[Epidermis]]
*******2.2.2.2.1.1 [[Stomata (Spaltöffnungen)]]
*******2.2.2.2.1.2 [[Bildungen subepidermaler Bereiche]]
******2.2.2.2.2 [[Periderm und Borke]]
******2.2.2.2.3 [[Cutisgewebe]]
******2.2.2.2.4 [[Endodermis]]
*****2.2.2.3 [[Absorptionsgewebe]]
******2.2.2.3.1 [[Rhizodermis]]
******2.2.2.3.2 [[Hydropoten]]
******2.2.2.3.3 [[Absorptionshaare]]
******2.2.2.3.4 [[Velamen radicum]]
******2.2.2.3.5 [[Haustorien]]
*****2.2.2.4 [[Absonderungsgewebe und Ausscheidungsgewebe]]
******2.2.2.4.1 [[Hydrathoden]]
******2.2.2.4.2 [[Drüsenzellen, Drüsenhaare und Drüsengewebe]]
******2.2.2.4.3 [[Nektarien]]
******2.2.2.4.4 [[Sekretgänge und Harzkanäle]]
******2.2.2.4.5 [[Exkretbehälter]]
******2.2.2.4.6 [[Milchröhren]]
*****2.2.2.5 [[Festigungsgewebe]]
******2.2.2.5.1 [[Kollenchym]]
******2.2.2.5.2 [[Sklerenchym]]
******2.2.2.5.3 [[Gegenüberstellung von Kollenchym und Sklerenchym]]
*****2.2.2.6 [[Leitgewebe]]
******2.2.2.6.1 [[Xylem]]
******2.2.2.6.2 [[Phloem]]
***2.3 [[Anatomie und Morphologie des Kormus]]
****2.3.1 [[Sproßachse]]
*****2.3.1.1 [[Primärer Bau der Sproßachse]]
******2.3.1.1.1 [[Zonierung und Differenzierung]]
******2.3.1.1.2 [[Leitbündeltypen]]
******2.3.1.1.3 [[Stelärtheorie]]
******2.3.1.1.4 [[Leitbündelanordnung]]
*****2.3.1.2 [[Sekundäres Dickenwachstum des Sprosses]]
******2.3.1.2.1 [[Kambium]]
******2.3.1.2.2 [[Histologie des Holzes]]
******2.3.1.2.3 [[Histologie des Bast]]
******2.3.1.2.4 Periderm und Borke (vgl. [[Periderm und Borke|hier]])
*****2.3.1.3 [[Metamorphosen der Sproßachse]]
****2.3.2 [[Wurzel]]
*****2.3.2.1 [[Primärer Bau der Wurzel]]
******2.3.2.1.1 [[Zonierung der Wurzelspitze]]
******2.3.2.1.2 [[Differenzierung]]
******2.3.2.1.3 [[Seitenwurzelbildung]]
******2.3.2.1.4 [[Unterscheidungsmerkmale von Wurzel und Sproß]]
******2.3.2.1.5 [[Bau der Leitbündel im Übergangsbereich zwischen Wurzel und Sproß]]
*****2.3.2.2 [[Sekundäres Dickenwachstum der Wurzel]]
*****2.3.2.3 [[Metamorphosen der Wurzel]]
****2.3.3 [[Blatt]]
*****2.3.3.1 [[Allgemeines]]
******2.3.3.1.1 [[Symmetrie]]
******2.3.3.1.2 [[Aufbau]]
******2.3.3.1.3 [[Blattentwicklung]]
******2.3.3.1.4 [[Laubblatt-Typen]]
******2.3.3.1.5 [[Blattstellungen]]
******2.3.3.1.6 [[Blattfolge]]
*****2.3.3.2 [[Bau der Laubblätter]]
*****2.3.3.3 [[Metamorphosen der Blätter]]
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    <text bytes="14479" xml:space="preserve">&lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[I. Einführung|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;Das nachfolgende E-Book wurden aus Skripten und Mitschriften mehrerer Vorlesungen der Ausbildungen zum &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüften Technischen Assistenten für naturkundliche Museen und Forschungsinstitute]&lt;/span&gt; am renommierten Forschungs-Institut Senckenberg und zum &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Staatlich geprüften biologisch-technischen Assistenten]&lt;/span&gt; an der Landesgewerbeanstalt Nürnberg (TÜV Rheinland) erstellt und soll im Laufe meines Biologie-Studiums um weitere Kapitel vervollständigt werden. Es erhebt daher keinen Anspruch auf Vollständigkeit oder Richtigkeit, sollte jedoch jedem Interessenten einen guten Einblick in den Umfang der Biologie und die in den (ersten) Studiensemestern vermittelten Themen geben.&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align: center;"&gt;Die Inhalte des E-Books stehen zur Lehre zur freien Verf&amp;uuml;gung, d&amp;uuml;rfen jedoch nicht kommerziell genutzt werden. &lt;em&gt;Alle Rechte liegen bei Daniel Schütz, ggf. bei Dozenten, deren Vorlesungsmaterialien zur Verfügung gestellt wurden&lt;/em&gt;. Eine &lt;em&gt;druckerfreundliche Version des E-Books&lt;/em&gt; wird in Zukunft zur Verfügung gestellt werden.&lt;/p&gt;


&lt;p style="text-align: center;"&gt;&lt;big&gt;'''Inhaltsverzeichnis'''&lt;/big&gt;&lt;/p&gt;

*[[I. Einführung]]
**[[1.0 Definitionen der Biologie]]
**[[2.0 Aufgabengebiete der Biologie]]
**[[3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books]]

*[[II. Molekularbiologie]]
**[[1.0 Grundlagen]]
***[[1.1 Materie, Elemente und subatomare Teilchen]]
***[[1.2 Atommodell]]
***[[1.3 Chemische Bindungen]]
****[[1.3.1 Die Ionenbindung]]
****[[1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung]]
*****[[1.3.2.1 Unpolare Atombindung]]
*****[[1.3.2.2 Polare Atombindung]]
*****[[1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte]]
*****[[1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung]]
******[[1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser]]
****[[1.3.3 Koordinative oder dative Bindung]]
*****[[1.3.3.1 Metallkomplexe]]
*****[[1.3.3.2 Chelatkomplexe]]
***[[1.4 Energetische Grundlagen]]
***[[1.5 Chemisches Gleichgewicht]]
***[[1.6 Säuren und Basen]]
****[[1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)]]
****[[1.6.2 Der pH-Wert]]
****[[1.6.3 Neutralisation]]
****[[1.6.4 Puffer]]
**[[2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)]]
**[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]
***[[3.1 Allgemeines]]
***[[3.2 Einteilung]]
***[[3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren]]
***[[3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren]]
****[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung]]
****[[3.4.2 Stereoisomerie]]
***[[3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren]]
***[[3.6 Peptide]]
***[[3.7 Proteinklassen]]
***[[3.8 Struktur von Proteinen]]
***[[3.9 Enzyme]]
****[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen]]
****[[3.9.2 Klassifizierung von Enzymen]]
****[[3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung]]
****[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]
*****[[3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺]]
*****[[3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂]]
*****[[3.9.4.3 Coenzym A (CoA)]]
*****[[3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)]]
*****[[3.9.4.5 Pyridoxalphosphat]]
****[[3.9.5 Enzymkinetik]]
*****[[3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS und MENTEN (1913)]]
*****[[3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER und BURK (1913)]]
***[[3.10 Reinigung, Charakterisierung und Lagerung von Proteinen]]
****[[3.10.1 Reinigung]]
*****[[3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie]]
*****[[3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie]]
*****[[3.10.1.3 Affinitätschromatographie]]
****[[3.10.2 Charakterisierung]]
*****[[3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration]]
******[[3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)]]
******[[3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm]]
*****[[3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten]]
******[[3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)]]
******[[3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)]]
****[[3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung]]
**[[4.0 Kohlenhydrate]]
***[[4.1 Monosaccharide]]
****[[4.1.1 Entstehung von Ringformen]]
****[[4.1.2 Eigenschaften der Monosaccharide]]
****[[4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide]]
*****[[4.1.3.1 FEHLINGsche Probe]]
*****[[4.1.3.2 Silberspiegel-Probe]]
****[[4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide]]
****[[4.1.5 Glykoside]]
***[[4.2 Disaccharide]]
****[[4.2.1 Maltose (Malzzucker)]]
****[[4.2.2 Cellobiose]]
****[[4.2.3 Lactose (Milchzucker)]]
****[[4.2.4 Saccharose (Sucrose)]]
***[[4.3 Polysaccharide]]
****[[4.3.1 Homopolysaccharide]]
****[[4.3.2 Heteropolysaccharide]]

*[[III. Cytologie]]
**[[1.0 Einführung]]
**[[2.0 Prokaryonten]]
***[[2.1 Einführung]]
***[[2.2 Zellaufbau]]
****[[2.2.1 Zellhülle (cell envelope)]]
****[[2.2.2 Die bakterielle Zellwand]]
*****[[2.2.2.1 Aufbau des Mureins]]
*****[[2.2.2.2 GRAM-Färbung]]
******[[2.2.2.2.1 Übersicht wichtiger grampositiver und gramnegativer Prokaryonten]]
******[[2.2.2.2.2 Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.3 Antigene gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.4 R- und S-Formen]]
****[[2.2.3 Bakteriengeißeln]]
****[[2.2.4 Pili (Fimbrien)]]
*****[[2.2.4.1 Konjugation bei E. coli und nahe verwandten Enterobakterien]]
*****[[2.2.4.2 Experiment der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)]]
***[[2.3 Antibiotika]]
****[[2.3.1 Allgemeines]]
****[[2.3.2 Penicillin]]
*****[[2.3.2.1 Penicillintechnik]]
*****[[2.3.2.2 Halbsynthetische Penicilline]]
****[[2.3.3 Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten]]
*****[[2.3.3.1 Wirkung von Streptomycin und Tetracyclin]]
*****[[2.3.3.2 Wirkung von Chloramphenicol]]
****[[2.3.4 Problematik der Antibiotika-Resistenz]]
**[[3.0 Eukaryonten]]
***[[3.1 Einführung]]
***[[3.2 Zellorganellen und -bestandteile]]
****[[3.2.1 Zellkern (Nucleus)]]
****[[3.2.2 Endoplasmatisches Reticulum (ER)]]
****[[3.2.3 Mitochondrien]]
****[[3.2.4 GOLGI-Apparat (syn. Dictyosom)]]
****[[3.2.5 Ribosomen]]
****[[3.2.6 Peroxisomen]]
****[[3.2.7 Cytoplasma]]
****[[3.2.8 Cytoskelett]]
****[[3.2.9 Zellmembran]]
****[[3.2.10 Organellen tierischer Zellen]]
*****[[3.2.10.1 Lysosomen]]
*****[[3.2.10.2 Besonderheiten tierischer Zellmembranen]]
****[[3.2.11 Organellen pflanzlicher Zellen]]
*****[[3.2.11.1 Plastiden]]
*****[[3.2.11.2 Vakuolen]]
*****[[3.2.11.3 Zellwand]]
*****[[3.2.11.4 Besonderheiten pflanzlicher Zellmembranen]]
**[[4.0 Prinzipielle Arten des Energiegewinns]]
***[[4.1 Einführung]]
***[[4.2 Energiestoffwechsel bei chemoorganotrophen Organismen]]
****[[4.2.1 Wege der Brenztraubensäurebildung]]
*****[[4.2.1.1 Glykolyse (Fructosediphosphatweg, FDP-Weg)]]
*****[[4.2.1.2 Pentosephosphatweg]]
*****[[4.2.1.3 ENTNER-DOUDOROFF-Weg (Ketosedesoxyphosphogluconsäure-Weg, KDPE-Weg)]]
****[[4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus (oxidative Decarboxylierung und Citronensäurezyklus)]]
****[[4.2.3 Endoxidation (aerobe Atmungskette)]]
****[[4.2.4 Gärung]]
***[[4.3 Energiestoffwechsel bei chemolithotrophen Organismen]]
****[[4.3.1 Pflanzlicher Stoffwechsel]]
*****[[4.3.1.1 Besonderheiten des pflanzlichen Kohlenhydrat-Stoffwechsels]]
*****[[4.3.1.2 Lichtreaktion der Photosynthese]]
*****[[4.3.1.3 Lichtunabhängige Reaktion (CALVIN-Zyklus, Dunkelreaktion)]]
*****[[4.3.1.4 Biosynthese von Stärke in den Chloroplasten]]
*****[[4.3.1.5 Der Glyoxylsäurezyklus]]
****[[4.3.2 Nitratatmung (dissimilatorische Nitratreduktion)]]
****[[4.3.3 Sulfatatmung (dissimilatorische Sulfatreduktion)]]
**[[5.0 Zelluläre Transportvorgänge]]
***[[5.1 Einführung]]
***[[5.2 Passiver Transport]]
****[[5.2.1 Diffusion]]
****[[5.2.2 Osmose]]
***[[5.3 Aktiver Transport]]
****[[5.3.1 Aktive Tunnelproteine]]
*****[[5.3.1.1 P-Klasse-Ionenpumpen (P-class)]]
******[[5.3.1.1.1 Na⁺/K⁺-Ionenpumpen (Na⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.2 H⁺/K⁺-Ionenpumpen (H⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.3 Ca²⁺-Ionenpumpen (Ca²⁺-ATPasen)]]
*****[[5.3.1.2 V-Klasse- und F-Klasse-Ionenpumpen (V-class und F-class)]]
*****[[5.3.1.3 ABC-Transporter (ATP-binding cassettes)]]
****[[5.3.2 Gekoppelter Transport]]
***[[5.4 Endo- und Exocytose (Membranfluß)]]
***[[5.5 Signalhypothese]]
**[[6.0 Lebensbedingungen und Kultivationsfaktoren]]
***[[6.1 O₂-Bedingungen]]
***[[6.2 Temperaturbedingungen]]
***[[6.3 pH-Bedingungen]]
***[[6.4 Osmotische Bedingungen]]
***[[6.5 Nährstoffbedingungen]]
**[[7.0 Der Zellzyklus]]
***[[7.1 Mitose]]
***[[7.2 Meiose]]

*IV. Genetik
**1.0 Klassische Genetik (MENDEL-Genetik)
***[[1.1 MENDELsche Regeln]]
****[[1.1.1 Uniformitätsregel]]
****[[1.1.2 Spaltungsregel]]
****[[1.1.3 Unabhängigkeitsregel (Neukombinationsregel)]]
***[[1.2 Erweiterung der MENDELschen Regeln]]
**[[2.0 Molekulargenetik]]
***[[2.1 Aufbau und Struktur der DNA]]
****[[2.1.1 Primärstruktur der DNA]]
****[[2.1.2 Sekundärstruktur der DNA]]
****[[2.1.3 Tertiärstruktur der DNA]]
****[[2.1.4 Übergeordnete DNA-Strukturen]]
***[[2.2 Grundlagen und Prokaryonten-Genetik]]
****[[2.2.1 Ablauf der Vererbung]]
*****[[2.2.1.1 Übersicht]]
*****[[2.2.1.2 Transkription der DNA]]
*****[[2.2.1.3 Regulation der Genaktivität bei Bakterien]]
******[[2.2.1.3.1 Negative Kontrolle am Beispiel des lac-Operons von E. coli]]
****[[2.2.2 Der genetische Code]]
****[[2.2.3 Unterschiede zwischen DNA und RNA]]
****[[2.2.4 Die wichtigsten RNA-Sorten der Zelle]]
****[[2.2.5 Die Proteinbiosynthese (Translation)]]
*****[[2.2.5.1 Allgemeines]]
*****[[2.2.5.2 Initiation (Start) Der Proteinsynthese]]
******[[2.2.5.2.1 Aufbau der Ribosomenbindestelle]]
******[[2.2.5.2.2 Die Start-Aminosäure Methionin]]
*****[[2.2.5.3 Elongation (Kettenverlängerung)]]
*****[[2.2.5.4 Termination]]
*****[[2.2.5.5 Posttranslationale Modifikationen]]
****[[2.2.6 Wobble im genetischen Code]]
****[[2.2.7 Regulierung der Genexpression bei Bakterien]]
*****[[2.2.7.1 Regulation der Promotorstärke]]
*****[[2.2.7.2 Regulation über den σ-Faktor]]
*****[[2.2.7.3 Regulation des lac-Operons über den Operator]]
****[[2.2.8 Mutationen bei Bakterien]]
*****[[2.2.8.1 Auswirkung von Mutationen]]
*****[[2.2.8.2 Mutationsarten]]
*****[[2.2.8.3 Mögliche Ursachen für Basenaustauschmutationen]]
******[[2.2.8.3.1 Tautomere Basen]]
******[[2.2.8.3.2 Spontane Desaminierungen]]
******[[2.2.8.3.3 Depurinierung und Depyrimidierung]]
*****[[2.2.8.4 Auslösung von Mutationen durch Chemikalien]]
******[[2.2.8.4.1 Basenanaloge Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.2 Desaminierende Chemikalien]]
******[[2.2.8.4.3 Alkylierende Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.4 Nachweis mutagener Wirkung von Chemikalien mit dem AMES-Test (1975)]]
*****[[2.2.8.5 Mutation von Bakterien durch UV-Strahlung]]
*****[[2.2.8.6 Reversionen (Rückmutationen)]]
******[[2.2.8.6.1 Reversionen durch eine zweite Mutation im selben Gen]]
******[[2.2.8.6.2 Reversionen durch eine zweite Mutation in einem anderen Gen]]
****[[2.2.9 Replikation von Bakterien-DNA]]
*****[[2.2.9.1 Die wichtigsten Replikationsproteine und ihre Besonderheiten]]
*****[[2.2.9.2 Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation]]
*****[[2.2.9.3 Möglichkeiten der bidirektionalen Replikation]]
****[[2.2.10 Restriktions- und Modifikationssysteme (R/M-Systeme) bei Bakterien]]
*****[[2.2.10.1 Mögliche Ursachen bei ausbleibender Restriktion der Fremd-DNA in Bakterien]]
*****[[2.2.10.2 R/M-Systeme bei E. coli]]
*****[[2.2.10.3 Die Typen der Restriktionsenzyme]]
***[[2.3 Grundlagen der Gentechnik]]
****[[2.3.1 PCR (Polymerase-Kettenreaktion, polymerase chain reaction)]]
*****[[2.3.1.1 Anwendung und Durchführung]]
*****[[2.3.1.2 Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen]]
*****[[2.3.1.3 Amplifikation der gesamten DNA]]
******[[2.3.1.3.1 Der genetische Fingerabdruck]]
****[[2.3.2 Grundprinzip der Genklonierung]]
*****[[2.3.2.1 Bedeutung überstehender Enden]]
*****[[2.3.2.2 Restriktionsanalyse mit Hilfe der Agarosegelelektrophorese]]
******[[2.3.2.2.1 Theorie zur Gelelektrophorese von DNA]]
******[[2.3.2.2.2 Auswertung]]
*****[[2.3.2.3 Genklonierung mit E. coli]]
******[[2.3.2.3.1 Gewünschte Eigenschaften von Plasmidvektoren]]
******[[2.3.2.3.2 Eigenschaften der verwendeten Wirtszellen]]
******[[2.3.2.3.3 Vorgehensweise zur Selektion und Identifikation rekombinanter Kolonien]]
*****[[2.3.2.4 Klonierung mit pUC-Plasmiden]]
******[[2.3.2.4.1 Test auf Lactose-Abbau]]
******[[2.3.2.4.2 Prinzip der Koloniefärbung bei Klonierung mit pUC-Plasmiden zur Identifizierung rekombinanter Kolonien]]
****[[2.3.3 Tricks in der Gentechnik]]
*****[[2.3.3.1 Transformation - Methode zum Einschleusen gentechnisch veränderter DNA in Bakterien]]
******[[2.3.3.1.1 Wichtige Faktoren für erfolgreiche Transformation]]
******[[2.3.3.1.2 Form der aufgenommenen DNA]]
******[[2.3.3.1.3 Transformationsrate bei E. coli]]
******[[2.3.3.1.4 Suche nach dem richtigen Klon]]
*****[[2.3.3.2 Hybridisierung mit einer Gensonde]]
******[[2.3.3.2.1 Prinzip der Hybridisierung]]
******[[2.3.3.2.2 Herstellung radioaktiv markierter Gensonden]]
******[[2.3.3.2.3 Nichtradioaktive DNA-Markierung (non radioactive labelling)]]
******[[2.3.3.2.4 Koloniehybridisierung]]
******[[2.3.3.2.5 Plasmidisolierung aus E. coli]]
*****[[2.3.3.3 Southern Hybridisierung (blotting, transfer)]]
*****[[2.3.3.4 Nachweis von Genen mit Hilfe der PCR]]
****[[2.3.4 DNA-Sequenzierung]]
*****[[2.3.4.1 Kettenabbruch nach SANGER et al. (1977)]]
******[[2.3.4.1.1 Gewinnung von Einzelstrang und Primer]]
******[[2.3.4.1.2 Kettenabbruch durch Dideoxy-Nukleotide]]
*****[[2.3.4.2 Sequencer]]
******[[2.3.4.2.1 Monofluorophores System]]
******[[2.3.4.2.2 Multifluorophores System]]
*****[[2.3.4.3 Taq-Cycle-Sequenzierung]]
***[[2.4 Eukaryonten-Genetik]]
****[[2.4.1 Aufbau und Funktion des eukaryontischen Operons]]
*****[[2.4.1.1 Aufbau]]
*****[[2.4.1.2 Gene]]
*****[[2.4.1.3 RNA-Arten und RNA-Polymerasen]]
*****[[2.4.1.4 Struktur der eukaryontischen Transkriptionseinheit (auf der DNA)]]
*****[[2.4.1.5 Bedeutung der Introns]]
*****[[2.4.1.6 mRNA-Reifung (Processing) im Zellkern]]
*****[[2.4.1.7 Genregulation der Genaktivität bei Eukaryonten]]
****[[2.4.2 Klonierung von Eukaryontengenen in Bakterien]]
**3.0 Populationsgenetik

*V. Systematik, Nomenklatur und Taxonomie

*VI. Zoologie
**[[1.0 Systematik der Tiere]]

*VII. Botanik
**[[1.0 Systematik der Pflanzen]]

*[[Abbildungsverzeichnis]]

*[[Tabellenverzeichnis]]

*[[Quellenverzeichnis]]</text>
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  </revision>
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<page arvcontinue="20091112203703|3644">
  <title>Biostudies:Inhaltsverzeichnis</title>
  <ns>4</ns>
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    <timestamp>2010-01-01T20:44:48Z</timestamp>
    <contributor>
      <username>Webmaster</username>
      <id>1</id>
    </contributor>
    <model>wikitext</model>
    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="14550" xml:space="preserve">&lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[I. Einführung|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;


&lt;div align="center"&gt;Die Inhalte des alten E-Books sind [[Inhalt|hier]] zu finden.&lt;/div&gt;

{{#tree:
*I. [[Überblick]]
**1.0 [[Definitionen der Biologie]]
**2.0 [[Aufgabengebiete der Biologie]]
**3.0 [[Gliederung des vorliegenden E-Books]]
*II. [[Molekularbiologie]]
**1.0 [[Grundlagen]]
***1.1 [[Materie, Element und subatomare Teilchen]]
***1.2 [[Entdeckung atomarer Bausteine]]
***1.3 [[Atommodelle]]
****1.3.1 [[Orbitalmodell]]
**2.0 [[Physikalische Chemie]]
***2.1 [[Einführung in die Physikalische Chemie]]
****2.1.1 [[Übersicht]]
****2.1.2 [[Teilgebiete der Physikalischen Chemie]]
****2.1.3 [[Wichtige Termini]]
***2.2 [[Thermodynamik]]
****2.2.1 [[Zustandsformen der Materie]]
****2.2.2 [[Ursache für unterschiedliche Aggregatzustände]]
*****2.2.2.1 [[''Van-der-Waals''-Kräfte]]
*****2.2.2.2 [[Wasserstoffbrückenbindungen]]
*****2.2.2.3 [[''Lennard''-''Jones''-Potential]]
****2.2.3 [[Gasgesetze]]
*****2.3.3.1 [[Ideale Gase]]
*****2.3.3.2 [[Kinetische Gastheorie idealer Gase]]
******2.3.3.2.1 Exkurs: [[Schallgeschwindigkeit]]
******2.3.3.2.2 [[Viskosität von Gasen]]
*****2.3.3.3 [[Reale Gase]]
****2.3.4 [[Thermodynamische Systeme]]
*****2.3.4.1 [[Zustands- und Wegfunktion]]
*****2.3.4.2 [[Arbeit]]
*****2.3.4.3 [[Wärme]]
****2.3.5 [[Hauptsätze der Thermodynamik]]
*****2.3.5.1 [[1. Hauptsatz der Thermodynamik]]
******2.3.5.1.1 [[Enthalpie]]
******2.3.5.1.2 [[Thermochemie]]
******2.3.5.1.3 [[Der Satz von ''Hess'' (Wärmesatz)]]
******2.3.5.1.4 [[Bildungsenthalpie]]
******2.3.5.1.5 [[Temperaturabhängigkeit der Reaktionsenthalpie]]
*****2.3.5.2 [[2. Hauptsatz der Thermodynamik]]
**3.0 [[Organische Chemie]]
***3.1 [[Einführung]]
***3.2 [[Das Element Kohlenstoff]]
***3.3 [[Alkane (Aliphaten)]]
****3.3.1 [[Normale Alkane (n-Alkane)]]
****3.3.2 [[Verzweigte Alkane]]
****3.3.3 [[Wichtige Alkane]]
****3.3.4 [[Rotationsprofile &amp; Konformationsanalyse]]
****3.3.5 [[Cycloalkane]]
****3.3.6 [[Reaktionen der Alkane]]
*****3.3.6.1 [[Reaktionen mit Halogenen]]
*****3.3.6.2 [[Pyrolyse]]
*****3.3.6.3 [[Auftrennung von Erdölen]]
*****3.3.6.4 [[Kraftstoffe]]
*****3.3.6.5 [[Verbrennung]]
***3.4 [[Halogenalkane]]
****3.4.1 [[Chiralität]]
****3.4.2 [[Chiralitätselemente]]
****3.4.3 [[Eigenschaften der Halogenalkane]]
****3.4.4 [[Reaktionen von Halogenalkanen]]
*****3.4.4.1 [[Nucleophile Substitution]]
*****3.4.4.2 [[Eliminierung]]
*****3.4.4.3 [[Reaktion mit Metallen]]
***3.5 [[Organometallverbindungen]]
***3.6 [[Alkohole]]
****3.6.1 [[Eigenschaften der Alkohole]]
****3.6.2 [[Wichtige Alkohole]]
****3.6.3 [[Reaktionen der Alkohole]]
*****3.6.3.1 [[Säure/Base-Verhalten]]
*****3.6.3.2 [[Reaktion zu Halogeniden]]
*****3.6.3.3 [[Umlagerungen]]
*****3.6.3.4 [[Anorganische Ester]]
*****3.6.3.5 [[Ether aus Alkoholen]]
*****3.6.3.6 [[Eliminierung]]
*****3.6.3.7 [[Oxidation]]
***3.7 [[Ether]]
****3.7.1 [[Eigenschaften der Ether]]
****3.7.2 [[Wichtige Ether]]
****3.7.3 [[Reaktionen der Ether]]
*****3.7.3.1 [[Reaktionen mit Säure]]
*****3.7.3.2 [[Etherspaltung]]
*****3.7.3.3 [[Autoxidation]]
***3.8 [[Aliphatische N-Verbindungen]]
****3.8.1 [[Azide]]
****3.8.2 [[Amine]]
*****3.8.2.1 [[Darstellung]]
*****3.8.2.2 [[Reaktionen mit Säuren und Basen]]
*****3.8.2.3 [[Eliminierung]]
****3.8.3 [[Weitere aliphatische N-Verbindungen]]
****3.8.4 [[Alkaloide]]
***3.9 [[Alkene (früher: Olefine)]]
****3.9.1 [[Eigenschaften]]
****3.9.2 [[Darstellung]]
****3.9.3 [[Reaktionen]]
****3.9.4 [[Wichtige Alkene]]
***3.10 [[Polymere]]
***3.11 [[Alkine]]
****3.11.1 [[Eigenschaften]]
****3.11.2 [[Darstellung]]
****3.11.3 [[Reaktionen]]
*III. [[Zoologie]]
**1.0 [[Stämme des Tierreichs]]
***1.1 [[Anmerkungen zur Systematik]]
***1.2 [[Systematischer Teil]]
****1.2.1 Reich: [[Protista]]
*****1.2.1.1 Stamm: [[Microspora]]
*****1.2.1.2 Stamm: [[Sarcomastigophora]]
******1.2.1.2.1 Unterstamm: [[Mastigophora (Flagellaten)]]
*******1.2.1.2.1.1 Klasse: [[Phytomastigophora]]
*******1.2.1.2.1.2 Klasse: [[Zoomastigophora]]
******1.2.1.2.2 Unterstamm: [[Sarcodina]]
*******1.2.1.2.2.1 Überklasse: [[Rhizopoda (Wurzelfüßer)]]
********1.2.1.2.2.1.1 Klasse: [[Granuloreticulosea]]
********1.2.1.2.2.1.2 Klasse: [[Acrasea (Zelluläre Schleimpilze]]
*****1.2.1.3 Stamm: [[Apicomplexa]]
******1.2.1.3.1 Klasse: [[Sporozoa (Sporentierchen)]]
****1.2.2 Reich: [[Animalia]]
*****1.2.2.1 [[Parasitismus]]
*****1.2.2.2 [[Parazoa]]
******1.2.2.2.1 Stamm: [[Porifera (Schwämme)]]
*******1.2.2.2.1.1 Klasse: [[Calcarea (Kalkschwämme)]]
*******1.2.2.2.1.2 Klasse: [[Hexactinellida (Kieselschwämme)]]
*******1.2.2.2.1.3 Klasse: [[Demospongiae (Hornschwämme)]]
*****1.2.2.3 [[Eumetazoa]]
******1.2.2.3.1 [[Radiata, Coelenterata (radiärsymmetrische Tiere, Hohltiere)]]
*******1.2.2.3.1.1 Stamm: [[Cnidaria (Nesseltiere)]]
********1.2.2.3.1.1.1 Klasse: [[Hydrozoa]]
********1.2.2.3.1.1.2 Klasse: [[Scyphozoa]]
********1.2.2.3.1.1.3 Klasse: [[Anthozoa (Korallen)]]
*********1.2.2.3.1.1.3.1 Unterklasse: [[Hexacorallia]]
**********1.2.2.3.1.1.3.1.1 Ordnung: [[Madreporaria (Steinkorallen)]]
*******1.2.2.3.1.2 Stamm: [[Ctenophora, Acnidaria (Rippenquallen)]]
******1.2.2.3.2 [[Bilateria (bilateralsymmetrische Tiere)]]
*******1.2.2.3.2.1 [[Protostomia (Urmundtiere, Urmünder)]]
********1.2.2.3.2.1.1 [[Entwicklung der Leibeshöhle]]
********1.2.2.3.2.1.2 Stamm: [[Plathelminthes (Plattwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.2.1 Klasse: [[Turbellaria (Strudelwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.2.2 Klasse: [[Trematodes (Saugwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.2.3 Klasse: [[Cestodes (Bandwürmer)]]
********1.2.2.3.2.1.3 Stamm: [[Nemathelminthes, Aschelminthes (Rundwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.1 Klasse: [[Gastrotricha (Bauchhärlinge)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.2 Klasse: [[Nematoda (Fadenwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.3 Klasse: [[Nematomorpha (Saitenwürmer, Pferdehaarwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.4 Klasse: [[Rotatoria (Rädertierchen)]]
**********1.2.2.3.2.1.3.4.1 Ordnung: [[Seisonidea]]
**********1.2.2.3.2.1.3.4.2 Ordnung: [[Monogononta]]
**********1.2.2.3.2.1.3.4.3 Ordnung: [[Bdelloidea]]
*********1.2.2.3.2.1.3.5 Klasse: [[Acanthocephala (Kratzwürmer, Kratzer)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.6 Klasse: [[Priapulida (Priapswürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.7 Klasse: [[Loricifera]]
*********1.2.2.3.2.1.3.8 Klasse: [[Kinorhyncha (Hakenrüssler)]]
********1.2.2.3.2.1.4 Stamm: [[Gnathostomulida (Kiefermäulchen)]]
********1.2.2.3.2.1.5 Stamm: [[Nemertini (Schnurwürmer)]]
********1.2.2.3.2.1.6 [[Articulata (Gliedertiere)]]
*********1.2.2.3.2.1.6.1 Stamm: [[Annelida (Ringelwürmer)]]
**********1.2.2.3.2.1.6.1.1 Klasse: [[Polychaeta (Vielborster)]]
***********1.2.2.3.2.1.6.1.1.1 [[Errantia]]
***********1.2.2.3.2.1.6.1.1.2 [[Sedentaria]]
***********1.2.2.3.2.1.6.1.1.3 Ordnung: [[Pogonophora (Bartwürmer)]]
**********1.2.2.3.2.1.6.1.2 [[Clitellata]]
***********1.2.2.3.2.1.6.1.2.1 Klasse: [[Oligochaeta (Wenigborster)]]
***********1.2.2.3.2.1.6.1.2.2 Klasse: [[Hirudinea (Egel)]]
*********1.2.2.3.2.1.6.2 Stamm: [[Tardigrada (Bärtierchen)]]
*********1.2.2.3.2.1.6.3 Stamm: [[Pentastomida (Zungenwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.6.4 Stamm: [[Onychophora (Stummelfüßer)]]
*********1.2.2.3.2.1.6.5 Stamm: [[Arthropoda (Gliederfüßer)]]
**********1.2.2.3.2.1.6.5.1 [[Amandibulata]]
***********1.2.2.3.2.1.6.5.1.1 Unterstamm: [[Trilobitomorpha]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.1.1.1 Klasse: [[Trilobita (Trilobiten)]]
***********1.2.2.3.2.1.6.5.1.2 Unterstamm: [[Chelicerata]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.1 Klasse: [[Merostomata (Pfeilschwanzkrebse)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.2 Klasse: [[Arachnida (Spinnentiere)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.2.1 Ordnung: [[Scorpiones (Skorpione)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.2.2 Ordnung: [[Araneae (Webspinnen)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.2.3 Ordnung: [[Acari (Milben)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.2.4 Ordnung: [[Opiliones (Weberknechte)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.3 Klasse: [[Pantopoda (Asselspinnen)]]
**********1.2.2.3.2.1.6.5.2 [[Mandibulata]]
***********1.2.2.3.2.1.6.5.2.1 Unterstamm: [[Crustacea (Krebstiere)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.1 Klasse: [[Remipedia]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.2 Klasse: [[Cephalocarida]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.3 Klasse: [[Phyllopoda (Blattfußkrebse)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.4 Klasse: [[Anostraca]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.5 Klasse: [[Ostracoda (Muschelkrebse)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.6 Klasse: [[Copepoda (Ruderfußkrebse)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.7 Klasse: [[Branchiura (Fischläuse)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.8 Klasse: [[Mystacocarida]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.9 Klasse: [[Tantulocarida]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.10 Klasse: [[Ascothoracida]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.11 Klasse: [[Cirripedia (Rankenfüßer)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.12 Klasse: [[Malacostraca (Höhere Krebse)]]
***********1.2.2.3.2.1.6.5.2.2 Unterstamm: [[Tracheata, Antennata, Monantennata]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.1 Klasse: [[Myriapoda (Tausendfüßer)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.1.1 Unterklasse: [[Chilopoda (Hundertfüßer)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.1.2 Unterklasse: [[Symphyla (Zwergfüßer)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.1.3 Unterklasse: [[Diplopoda (Doppelfüßer)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.1.4 Unterklasse: [[Pauropoda [Wenigfüßer)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2 Klasse: [[Insecta, Hexapoda (Insekten)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1 [[Apterygota (Ungeflügelte Insekten)]]
**************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1.1 Unterklasse: [[Archaeognatha (Felsenspringer)]]
**************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1.2 Unterklasse: [[Zygentoma (Fischchen)]]
**************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1.3 Unterklasse: [[Diplura (Doppelschwänze)]]
**************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1.4 Unterklasse: [[Protura (Beintastler)]]
**************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1.5 Unterklasse: [[Collembola (Springschwänze)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.2 [[Pterygota (Geflügelte Insekten)]]
********1.2.2.3.2.1.7 Stamm: [[Mollusca (Weichtiere)]]
*********1.2.2.3.2.1.7.1 [[Aculifera (Stachelweichtiere)]]
**********1.2.2.3.2.1.7.1.1 Klasse: [[Aplacophora (Wurmmollusken)]]
**********1.2.2.3.2.1.7.1.2 Klasse: [[Polyplacophora (Käferschnecken)]]
*********1.2.2.3.2.1.7.2 [[Conchifera (Schalenweichtiere)]]
**********1.2.2.3.2.1.7.2.1 Klasse: [[Monoplacophora (Urmützenschnecken)]]
**********1.2.2.3.2.1.7.2.2 Klasse: [[Gastropoda (Schnecken)]]
***********1.2.2.3.2.1.7.2.2.1 Unterklasse: [[Streptoneura, Prosobranchia]]
************1.2.2.3.2.1.7.2.2.1.1 Ordnung: [[Archaeogastropoda, Diotocardia]]
************1.2.2.3.2.1.7.2.2.1.2 Ordnung: [[Mesogastropoda, Monotocardia]]
************1.2.2.3.2.1.7.2.2.1.3 Ordnung: [[Neogastropoda, Stenoglossa]]
***********1.2.2.3.2.1.7.2.2.2 [[Euthyneura]]
************1.2.2.3.2.1.7.2.2.2.1 Unterklasse: [[Opisthobranchia (Hinterkiemer)]]
************1.2.2.3.2.1.7.2.2.2.2 Unterklasse: [[Pulmonata (Lungenschnecken)]]
**********1.2.2.3.2.8.1.7.3 Klasse: [[Scaphopoda (Kahnfüßer, Grabfüßer)]]
**********1.2.2.3.2.8.1.7.4 Klasse: [[Bivalvia (Muscheln)]]
**********1.2.2.3.2.8.1.7.5 Klasse: [[Cephalopoda (Kopffüßer)]]
***********1.2.2.3.2.1.7.2.5.1 Unterklasse: [[Tetrabranchia]]
***********1.2.2.3.2.1.7.2.5.2 Unterklasse: [[Dibranchiata]]
**Exkurs: [[Evolution der Lichtsinnesorgane]]
*IV. [[Botanik]]
**1.0 [[Stämme des Pflanzenreichs]]
**2.0 [[Anatomie, Histologie und Morphologie der Kormophyten]]
***2.1 [[Bemerkungen zur Anatomie, Histologie und Morphologie]]
***2.2 [[Histologie der Kormophyten]]
****2.2.1 [[Bildungsmeristeme]]
*****2.2.1.1 [[Apikalmeristeme (Scheitelmeristeme)]]
******2.2.1.1.1 [[Sproßscheitelmeristeme]]
*******2.2.1.1.1.1 [[Scheitelzellen]]
*******2.2.1.1.1.2 [[Initialkomplexe]]
*******2.2.1.1.1.3 [[Differenziertes Apikalmeristem]]
******2.2.1.1.2 [[Wurzelscheitelmeristeme]]
*****2.2.1.2 [[Restmeristeme]]
*****2.2.1.3 [[Meristemoide]]
*****2.2.1.4 [[Lateralmeristeme]]
****2.2.2 [[Dauergewebe]]
*****2.2.2.1 [[Parenchym (Grundgewebe, "Füllgewebe")]]
******2.2.2.1.1 [[Assimilationsparenchym (Chlorenchym)]]
******2.2.2.1.2 [[Speicherparenchym]]
******2.2.2.1.3 [[Leitparenchym]]
******2.2.2.1.4 [[Aerenchym (Durchlüftungsgewebe)]]
*****2.2.2.2 [[Abschlußgewebe]]
******2.2.2.2.1 [[Epidermis]]
*******2.2.2.2.1.1 [[Stomata (Spaltöffnungen)]]
*******2.2.2.2.1.2 [[Bildungen subepidermaler Bereiche]]
******2.2.2.2.2 [[Periderm und Borke]]
******2.2.2.2.3 [[Cutisgewebe]]
******2.2.2.2.4 [[Endodermis]]
*****2.2.2.3 [[Absorptionsgewebe]]
******2.2.2.3.1 [[Rhizodermis]]
******2.2.2.3.2 [[Hydropoten]]
******2.2.2.3.3 [[Absorptionshaare]]
******2.2.2.3.4 [[Velamen radicum]]
******2.2.2.3.5 [[Haustorien]]
*****2.2.2.4 [[Absonderungsgewebe und Ausscheidungsgewebe]]
******2.2.2.4.1 [[Hydrathoden]]
******2.2.2.4.2 [[Drüsenzellen, Drüsenhaare und Drüsengewebe]]
******2.2.2.4.3 [[Nektarien]]
******2.2.2.4.4 [[Sekretgänge und Harzkanäle]]
******2.2.2.4.5 [[Exkretbehälter]]
******2.2.2.4.6 [[Milchröhren]]
*****2.2.2.5 [[Festigungsgewebe]]
******2.2.2.5.1 [[Kollenchym]]
******2.2.2.5.2 [[Sklerenchym]]
******2.2.2.5.3 [[Gegenüberstellung von Kollenchym und Sklerenchym]]
*****2.2.2.6 [[Leitgewebe]]
******2.2.2.6.1 [[Xylem]]
******2.2.2.6.2 [[Phloem]]
***2.3 [[Anatomie und Morphologie des Kormus]]
****2.3.1 [[Sproßachse]]
*****2.3.1.1 [[Primärer Bau der Sproßachse]]
******2.3.1.1.1 [[Zonierung und Differenzierung]]
******2.3.1.1.2 [[Leitbündeltypen]]
******2.3.1.1.3 [[Stelärtheorie]]
******2.3.1.1.4 [[Leitbündelanordnung]]
*****2.3.1.2 [[Sekundäres Dickenwachstum des Sprosses]]
******2.3.1.2.1 [[Kambium]]
******2.3.1.2.2 [[Histologie des Holzes]]
******2.3.1.2.3 [[Histologie des Bast]]
******2.3.1.2.4 Periderm und Borke (vgl. [[Periderm und Borke|hier]])
*****2.3.1.3 [[Metamorphosen der Sproßachse]]
****2.3.2 [[Wurzel]]
*****2.3.2.1 [[Primärer Bau der Wurzel]]
******2.3.2.1.1 [[Zonierung der Wurzelspitze]]
******2.3.2.1.2 [[Differenzierung]]
******2.3.2.1.3 [[Seitenwurzelbildung]]
******2.3.2.1.4 [[Unterscheidungsmerkmale von Wurzel und Sproß]]
******2.3.2.1.5 [[Bau der Leitbündel im Übergangsbereich zwischen Wurzel und Sproß]]
*****2.3.2.2 [[Sekundäres Dickenwachstum der Wurzel]]
*****2.3.2.3 [[Metamorphosen der Wurzel]]
****2.3.3 [[Blatt]]
*****2.3.3.1 [[Allgemeines]]
******2.3.3.1.1 [[Symmetrie]]
******2.3.3.1.2 [[Aufbau]]
******2.3.3.1.3 [[Blattentwicklung]]
******2.3.3.1.4 [[Laubblatt-Typen]]
******2.3.3.1.5 [[Blattstellungen]]
******2.3.3.1.6 [[Blattfolge]]
*****2.3.3.2 [[Bau der Laubblätter]]
*****2.3.3.3 [[Metamorphosen der Blätter]]
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    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="14538" xml:space="preserve">&lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[I. Einführung|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;


&lt;div align="center"&gt;Die Inhalte des alten E-Books sind [[Inhalt|hier]] zu finden.&lt;/div&gt;

*I. [[Überblick]]
**1.0 [[Definitionen der Biologie]]
**2.0 [[Aufgabengebiete der Biologie]]
**3.0 [[Gliederung des vorliegenden E-Books]]
*II. [[Molekularbiologie]]
**1.0 [[Grundlagen]]
***1.1 [[Materie, Element und subatomare Teilchen]]
***1.2 [[Entdeckung atomarer Bausteine]]
***1.3 [[Atommodelle]]
****1.3.1 [[Orbitalmodell]]
**2.0 [[Physikalische Chemie]]
***2.1 [[Einführung in die Physikalische Chemie]]
****2.1.1 [[Übersicht]]
****2.1.2 [[Teilgebiete der Physikalischen Chemie]]
****2.1.3 [[Wichtige Termini]]
***2.2 [[Thermodynamik]]
****2.2.1 [[Zustandsformen der Materie]]
****2.2.2 [[Ursache für unterschiedliche Aggregatzustände]]
*****2.2.2.1 [[''Van-der-Waals''-Kräfte]]
*****2.2.2.2 [[Wasserstoffbrückenbindungen]]
*****2.2.2.3 [[''Lennard''-''Jones''-Potential]]
****2.2.3 [[Gasgesetze]]
*****2.3.3.1 [[Ideale Gase]]
*****2.3.3.2 [[Kinetische Gastheorie idealer Gase]]
******2.3.3.2.1 Exkurs: [[Schallgeschwindigkeit]]
******2.3.3.2.2 [[Viskosität von Gasen]]
*****2.3.3.3 [[Reale Gase]]
****2.3.4 [[Thermodynamische Systeme]]
*****2.3.4.1 [[Zustands- und Wegfunktion]]
*****2.3.4.2 [[Arbeit]]
*****2.3.4.3 [[Wärme]]
****2.3.5 [[Hauptsätze der Thermodynamik]]
*****2.3.5.1 [[1. Hauptsatz der Thermodynamik]]
******2.3.5.1.1 [[Enthalpie]]
******2.3.5.1.2 [[Thermochemie]]
******2.3.5.1.3 [[Der Satz von ''Hess'' (Wärmesatz)]]
******2.3.5.1.4 [[Bildungsenthalpie]]
******2.3.5.1.5 [[Temperaturabhängigkeit der Reaktionsenthalpie]]
*****2.3.5.2 [[2. Hauptsatz der Thermodynamik]]
**3.0 [[Organische Chemie]]
***3.1 [[Einführung]]
***3.2 [[Das Element Kohlenstoff]]
***3.3 [[Alkane (Aliphaten)]]
****3.3.1 [[Normale Alkane (n-Alkane)]]
****3.3.2 [[Verzweigte Alkane]]
****3.3.3 [[Wichtige Alkane]]
****3.3.4 [[Rotationsprofile &amp; Konformationsanalyse]]
****3.3.5 [[Cycloalkane]]
****3.3.6 [[Reaktionen der Alkane]]
*****3.3.6.1 [[Reaktionen mit Halogenen]]
*****3.3.6.2 [[Pyrolyse]]
*****3.3.6.3 [[Auftrennung von Erdölen]]
*****3.3.6.4 [[Kraftstoffe]]
*****3.3.6.5 [[Verbrennung]]
***3.4 [[Halogenalkane]]
****3.4.1 [[Chiralität]]
****3.4.2 [[Chiralitätselemente]]
****3.4.3 [[Eigenschaften der Halogenalkane]]
****3.4.4 [[Reaktionen von Halogenalkanen]]
*****3.4.4.1 [[Nucleophile Substitution]]
*****3.4.4.2 [[Eliminierung]]
*****3.4.4.3 [[Reaktion mit Metallen]]
***3.5 [[Organometallverbindungen]]
***3.6 [[Alkohole]]
****3.6.1 [[Eigenschaften der Alkohole]]
****3.6.2 [[Wichtige Alkohole]]
****3.6.3 [[Reaktionen der Alkohole]]
*****3.6.3.1 [[Säure/Base-Verhalten]]
*****3.6.3.2 [[Reaktion zu Halogeniden]]
*****3.6.3.3 [[Umlagerungen]]
*****3.6.3.4 [[Anorganische Ester]]
*****3.6.3.5 [[Ether aus Alkoholen]]
*****3.6.3.6 [[Eliminierung]]
*****3.6.3.7 [[Oxidation]]
***3.7 [[Ether]]
****3.7.1 [[Eigenschaften der Ether]]
****3.7.2 [[Wichtige Ether]]
****3.7.3 [[Reaktionen der Ether]]
*****3.7.3.1 [[Reaktionen mit Säure]]
*****3.7.3.2 [[Etherspaltung]]
*****3.7.3.3 [[Autoxidation]]
***3.8 [[Aliphatische N-Verbindungen]]
****3.8.1 [[Azide]]
****3.8.2 [[Amine]]
*****3.8.2.1 [[Darstellung]]
*****3.8.2.2 [[Reaktionen mit Säuren und Basen]]
*****3.8.2.3 [[Eliminierung]]
****3.8.3 [[Weitere aliphatische N-Verbindungen]]
****3.8.4 [[Alkaloide]]
***3.9 [[Alkene (früher: Olefine)]]
****3.9.1 [[Eigenschaften]]
****3.9.2 [[Darstellung]]
****3.9.3 [[Reaktionen]]
****3.9.4 [[Wichtige Alkene]]
***3.10 [[Polymere]]
***3.11 [[Alkine]]
****3.11.1 [[Eigenschaften]]
****3.11.2 [[Darstellung]]
****3.11.3 [[Reaktionen]]
*III. [[Zoologie]]
**1.0 [[Stämme des Tierreichs]]
***1.1 [[Anmerkungen zur Systematik]]
***1.2 [[Systematischer Teil]]
****1.2.1 Reich: [[Protista]]
*****1.2.1.1 Stamm: [[Microspora]]
*****1.2.1.2 Stamm: [[Sarcomastigophora]]
******1.2.1.2.1 Unterstamm: [[Mastigophora (Flagellaten)]]
*******1.2.1.2.1.1 Klasse: [[Phytomastigophora]]
*******1.2.1.2.1.2 Klasse: [[Zoomastigophora]]
******1.2.1.2.2 Unterstamm: [[Sarcodina]]
*******1.2.1.2.2.1 Überklasse: [[Rhizopoda (Wurzelfüßer)]]
********1.2.1.2.2.1.1 Klasse: [[Granuloreticulosea]]
********1.2.1.2.2.1.2 Klasse: [[Acrasea (Zelluläre Schleimpilze]]
*****1.2.1.3 Stamm: [[Apicomplexa]]
******1.2.1.3.1 Klasse: [[Sporozoa (Sporentierchen)]]
****1.2.2 Reich: [[Animalia]]
*****1.2.2.1 [[Parasitismus]]
*****1.2.2.2 [[Parazoa]]
******1.2.2.2.1 Stamm: [[Porifera (Schwämme)]]
*******1.2.2.2.1.1 Klasse: [[Calcarea (Kalkschwämme)]]
*******1.2.2.2.1.2 Klasse: [[Hexactinellida (Kieselschwämme)]]
*******1.2.2.2.1.3 Klasse: [[Demospongiae (Hornschwämme)]]
*****1.2.2.3 [[Eumetazoa]]
******1.2.2.3.1 [[Radiata, Coelenterata (radiärsymmetrische Tiere, Hohltiere)]]
*******1.2.2.3.1.1 Stamm: [[Cnidaria (Nesseltiere)]]
********1.2.2.3.1.1.1 Klasse: [[Hydrozoa]]
********1.2.2.3.1.1.2 Klasse: [[Scyphozoa]]
********1.2.2.3.1.1.3 Klasse: [[Anthozoa (Korallen)]]
*********1.2.2.3.1.1.3.1 Unterklasse: [[Hexacorallia]]
**********1.2.2.3.1.1.3.1.1 Ordnung: [[Madreporaria (Steinkorallen)]]
*******1.2.2.3.1.2 Stamm: [[Ctenophora, Acnidaria (Rippenquallen)]]
******1.2.2.3.2 [[Bilateria (bilateralsymmetrische Tiere)]]
*******1.2.2.3.2.1 [[Protostomia (Urmundtiere, Urmünder)]]
********1.2.2.3.2.1.1 [[Entwicklung der Leibeshöhle]]
********1.2.2.3.2.1.2 Stamm: [[Plathelminthes (Plattwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.2.1 Klasse: [[Turbellaria (Strudelwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.2.2 Klasse: [[Trematodes (Saugwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.2.3 Klasse: [[Cestodes (Bandwürmer)]]
********1.2.2.3.2.1.3 Stamm: [[Nemathelminthes, Aschelminthes (Rundwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.1 Klasse: [[Gastrotricha (Bauchhärlinge)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.2 Klasse: [[Nematoda (Fadenwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.3 Klasse: [[Nematomorpha (Saitenwürmer, Pferdehaarwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.4 Klasse: [[Rotatoria (Rädertierchen)]]
**********1.2.2.3.2.1.3.4.1 Ordnung: [[Seisonidea]]
**********1.2.2.3.2.1.3.4.2 Ordnung: [[Monogononta]]
**********1.2.2.3.2.1.3.4.3 Ordnung: [[Bdelloidea]]
*********1.2.2.3.2.1.3.5 Klasse: [[Acanthocephala (Kratzwürmer, Kratzer)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.6 Klasse: [[Priapulida (Priapswürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.7 Klasse: [[Loricifera]]
*********1.2.2.3.2.1.3.8 Klasse: [[Kinorhyncha (Hakenrüssler)]]
********1.2.2.3.2.1.4 Stamm: [[Gnathostomulida (Kiefermäulchen)]]
********1.2.2.3.2.1.5 Stamm: [[Nemertini (Schnurwürmer)]]
********1.2.2.3.2.1.6 [[Articulata (Gliedertiere)]]
*********1.2.2.3.2.1.6.1 Stamm: [[Annelida (Ringelwürmer)]]
**********1.2.2.3.2.1.6.1.1 Klasse: [[Polychaeta (Vielborster)]]
***********1.2.2.3.2.1.6.1.1.1 [[Errantia]]
***********1.2.2.3.2.1.6.1.1.2 [[Sedentaria]]
***********1.2.2.3.2.1.6.1.1.3 Ordnung: [[Pogonophora (Bartwürmer)]]
**********1.2.2.3.2.1.6.1.2 [[Clitellata]]
***********1.2.2.3.2.1.6.1.2.1 Klasse: [[Oligochaeta (Wenigborster)]]
***********1.2.2.3.2.1.6.1.2.2 Klasse: [[Hirudinea (Egel)]]
*********1.2.2.3.2.1.6.2 Stamm: [[Tardigrada (Bärtierchen)]]
*********1.2.2.3.2.1.6.3 Stamm: [[Pentastomida (Zungenwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.6.4 Stamm: [[Onychophora (Stummelfüßer)]]
*********1.2.2.3.2.1.6.5 Stamm: [[Arthropoda (Gliederfüßer)]]
**********1.2.2.3.2.1.6.5.1 [[Amandibulata]]
***********1.2.2.3.2.1.6.5.1.1 Unterstamm: [[Trilobitomorpha]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.1.1.1 Klasse: [[Trilobita (Trilobiten)]]
***********1.2.2.3.2.1.6.5.1.2 Unterstamm: [[Chelicerata]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.1 Klasse: [[Merostomata (Pfeilschwanzkrebse)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.2 Klasse: [[Arachnida (Spinnentiere)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.2.1 Ordnung: [[Scorpiones (Skorpione)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.2.2 Ordnung: [[Araneae (Webspinnen)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.2.3 Ordnung: [[Acari (Milben)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.2.4 Ordnung: [[Opiliones (Weberknechte)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.3 Klasse: [[Pantopoda (Asselspinnen)]]
**********1.2.2.3.2.1.6.5.2 [[Mandibulata]]
***********1.2.2.3.2.1.6.5.2.1 Unterstamm: [[Crustacea (Krebstiere)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.1 Klasse: [[Remipedia]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.2 Klasse: [[Cephalocarida]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.3 Klasse: [[Phyllopoda (Blattfußkrebse)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.4 Klasse: [[Anostraca]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.5 Klasse: [[Ostracoda (Muschelkrebse)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.6 Klasse: [[Copepoda (Ruderfußkrebse)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.7 Klasse: [[Branchiura (Fischläuse)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.8 Klasse: [[Mystacocarida]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.9 Klasse: [[Tantulocarida]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.10 Klasse: [[Ascothoracida]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.11 Klasse: [[Cirripedia (Rankenfüßer)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.12 Klasse: [[Malacostraca (Höhere Krebse)]]
***********1.2.2.3.2.1.6.5.2.2 Unterstamm: [[Tracheata, Antennata, Monantennata]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.1 Klasse: [[Myriapoda (Tausendfüßer)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.1.1 Unterklasse: [[Chilopoda (Hundertfüßer)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.1.2 Unterklasse: [[Symphyla (Zwergfüßer)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.1.3 Unterklasse: [[Diplopoda (Doppelfüßer)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.1.4 Unterklasse: [[Pauropoda [Wenigfüßer)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2 Klasse: [[Insecta, Hexapoda (Insekten)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1 [[Apterygota (Ungeflügelte Insekten)]]
**************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1.1 Unterklasse: [[Archaeognatha (Felsenspringer)]]
**************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1.2 Unterklasse: [[Zygentoma (Fischchen)]]
**************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1.3 Unterklasse: [[Diplura (Doppelschwänze)]]
**************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1.4 Unterklasse: [[Protura (Beintastler)]]
**************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1.5 Unterklasse: [[Collembola (Springschwänze)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.2 [[Pterygota (Geflügelte Insekten)]]
********1.2.2.3.2.1.7 Stamm: [[Mollusca (Weichtiere)]]
*********1.2.2.3.2.1.7.1 [[Aculifera (Stachelweichtiere)]]
**********1.2.2.3.2.1.7.1.1 Klasse: [[Aplacophora (Wurmmollusken)]]
**********1.2.2.3.2.1.7.1.2 Klasse: [[Polyplacophora (Käferschnecken)]]
*********1.2.2.3.2.1.7.2 [[Conchifera (Schalenweichtiere)]]
**********1.2.2.3.2.1.7.2.1 Klasse: [[Monoplacophora (Urmützenschnecken)]]
**********1.2.2.3.2.1.7.2.2 Klasse: [[Gastropoda (Schnecken)]]
***********1.2.2.3.2.1.7.2.2.1 Unterklasse: [[Streptoneura, Prosobranchia]]
************1.2.2.3.2.1.7.2.2.1.1 Ordnung: [[Archaeogastropoda, Diotocardia]]
************1.2.2.3.2.1.7.2.2.1.2 Ordnung: [[Mesogastropoda, Monotocardia]]
************1.2.2.3.2.1.7.2.2.1.3 Ordnung: [[Neogastropoda, Stenoglossa]]
***********1.2.2.3.2.1.7.2.2.2 [[Euthyneura]]
************1.2.2.3.2.1.7.2.2.2.1 Unterklasse: [[Opisthobranchia (Hinterkiemer)]]
************1.2.2.3.2.1.7.2.2.2.2 Unterklasse: [[Pulmonata (Lungenschnecken)]]
**********1.2.2.3.2.8.1.7.3 Klasse: [[Scaphopoda (Kahnfüßer, Grabfüßer)]]
**********1.2.2.3.2.8.1.7.4 Klasse: [[Bivalvia (Muscheln)]]
**********1.2.2.3.2.8.1.7.5 Klasse: [[Cephalopoda (Kopffüßer)]]
***********1.2.2.3.2.1.7.2.5.1 Unterklasse: [[Tetrabranchia]]
***********1.2.2.3.2.1.7.2.5.2 Unterklasse: [[Dibranchiata]]
**Exkurs: [[Evolution der Lichtsinnesorgane]]
*IV. [[Botanik]]
**1.0 [[Stämme des Pflanzenreichs]]
**2.0 [[Anatomie, Histologie und Morphologie der Kormophyten]]
***2.1 [[Bemerkungen zur Anatomie, Histologie und Morphologie]]
***2.2 [[Histologie der Kormophyten]]
****2.2.1 [[Bildungsmeristeme]]
*****2.2.1.1 [[Apikalmeristeme (Scheitelmeristeme)]]
******2.2.1.1.1 [[Sproßscheitelmeristeme]]
*******2.2.1.1.1.1 [[Scheitelzellen]]
*******2.2.1.1.1.2 [[Initialkomplexe]]
*******2.2.1.1.1.3 [[Differenziertes Apikalmeristem]]
******2.2.1.1.2 [[Wurzelscheitelmeristeme]]
*****2.2.1.2 [[Restmeristeme]]
*****2.2.1.3 [[Meristemoide]]
*****2.2.1.4 [[Lateralmeristeme]]
****2.2.2 [[Dauergewebe]]
*****2.2.2.1 [[Parenchym (Grundgewebe, "Füllgewebe")]]
******2.2.2.1.1 [[Assimilationsparenchym (Chlorenchym)]]
******2.2.2.1.2 [[Speicherparenchym]]
******2.2.2.1.3 [[Leitparenchym]]
******2.2.2.1.4 [[Aerenchym (Durchlüftungsgewebe)]]
*****2.2.2.2 [[Abschlußgewebe]]
******2.2.2.2.1 [[Epidermis]]
*******2.2.2.2.1.1 [[Stomata (Spaltöffnungen)]]
*******2.2.2.2.1.2 [[Bildungen subepidermaler Bereiche]]
******2.2.2.2.2 [[Periderm und Borke]]
******2.2.2.2.3 [[Cutisgewebe]]
******2.2.2.2.4 [[Endodermis]]
*****2.2.2.3 [[Absorptionsgewebe]]
******2.2.2.3.1 [[Rhizodermis]]
******2.2.2.3.2 [[Hydropoten]]
******2.2.2.3.3 [[Absorptionshaare]]
******2.2.2.3.4 [[Velamen radicum]]
******2.2.2.3.5 [[Haustorien]]
*****2.2.2.4 [[Absonderungsgewebe und Ausscheidungsgewebe]]
******2.2.2.4.1 [[Hydrathoden]]
******2.2.2.4.2 [[Drüsenzellen, Drüsenhaare und Drüsengewebe]]
******2.2.2.4.3 [[Nektarien]]
******2.2.2.4.4 [[Sekretgänge und Harzkanäle]]
******2.2.2.4.5 [[Exkretbehälter]]
******2.2.2.4.6 [[Milchröhren]]
*****2.2.2.5 [[Festigungsgewebe]]
******2.2.2.5.1 [[Kollenchym]]
******2.2.2.5.2 [[Sklerenchym]]
******2.2.2.5.3 [[Gegenüberstellung von Kollenchym und Sklerenchym]]
*****2.2.2.6 [[Leitgewebe]]
******2.2.2.6.1 [[Xylem]]
******2.2.2.6.2 [[Phloem]]
***2.3 [[Anatomie und Morphologie des Kormus]]
****2.3.1 [[Sproßachse]]
*****2.3.1.1 [[Primärer Bau der Sproßachse]]
******2.3.1.1.1 [[Zonierung und Differenzierung]]
******2.3.1.1.2 [[Leitbündeltypen]]
******2.3.1.1.3 [[Stelärtheorie]]
******2.3.1.1.4 [[Leitbündelanordnung]]
*****2.3.1.2 [[Sekundäres Dickenwachstum des Sprosses]]
******2.3.1.2.1 [[Kambium]]
******2.3.1.2.2 [[Histologie des Holzes]]
******2.3.1.2.3 [[Histologie des Bast]]
******2.3.1.2.4 Periderm und Borke (vgl. [[Periderm und Borke|hier]])
*****2.3.1.3 [[Metamorphosen der Sproßachse]]
****2.3.2 [[Wurzel]]
*****2.3.2.1 [[Primärer Bau der Wurzel]]
******2.3.2.1.1 [[Zonierung der Wurzelspitze]]
******2.3.2.1.2 [[Differenzierung]]
******2.3.2.1.3 [[Seitenwurzelbildung]]
******2.3.2.1.4 [[Unterscheidungsmerkmale von Wurzel und Sproß]]
******2.3.2.1.5 [[Bau der Leitbündel im Übergangsbereich zwischen Wurzel und Sproß]]
*****2.3.2.2 [[Sekundäres Dickenwachstum der Wurzel]]
*****2.3.2.3 [[Metamorphosen der Wurzel]]
****2.3.3 [[Blatt]]
*****2.3.3.1 [[Allgemeines]]
******2.3.3.1.1 [[Symmetrie]]
******2.3.3.1.2 [[Aufbau]]
******2.3.3.1.3 [[Blattentwicklung]]
******2.3.3.1.4 [[Laubblatt-Typen]]
******2.3.3.1.5 [[Blattstellungen]]
******2.3.3.1.6 [[Blattfolge]]
*****2.3.3.2 [[Bau der Laubblätter]]
*****2.3.3.3 [[Metamorphosen der Blätter]]</text>
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    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="14522" xml:space="preserve">&lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[I. Einführung|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;


&lt;div align="center"&gt;Die Inhalte des alten E-Books sind [[Inhalt|hier]] zu finden.&lt;/div&gt;

*I. [[Überblick]]
**1.0 [[Definitionen der Biologie]]
**2.0 [[Aufgabengebiete der Biologie]]
**3.0 [[Gliederung des vorliegenden E-Books]]
*II. [[Molekularbiologie]]
**1.0 [[Grundlagen]]
***1.1 [[Materie, Element und subatomare Teilchen]]
***1.2 [[Entdeckung atomarer Bausteine]]
***1.3 [[Atommodelle]]
****1.3.1 [[Orbitalmodell]]
**2.0 [[Physikalische Chemie]]
***2.1 [[Einführung in die Physikalische Chemie]]
****2.1.1 [[Übersicht]]
****2.1.2 [[Teilgebiete der Physikalischen Chemie]]
****2.1.3 [[Wichtige Termini]]
***2.2 [[Thermodynamik]]
****2.2.1 [[Zustandsformen der Materie]]
****2.2.2 [[Ursache für unterschiedliche Aggregatzustände]]
*****2.2.2.1 [[Van-der-Waals-Kräfte]]
*****2.2.2.2 [[Wasserstoffbrückenbindungen]]
*****2.2.2.3 [[Lennard-Jones-Potential]]
****2.2.3 [[Gasgesetze]]
*****2.3.3.1 [[Ideale Gase]]
*****2.3.3.2 [[Kinetische Gastheorie idealer Gase]]
******2.3.3.2.1 Exkurs: [[Schallgeschwindigkeit]]
******2.3.3.2.2 [[Viskosität von Gasen]]
*****2.3.3.3 [[Reale Gase]]
****2.3.4 [[Thermodynamische Systeme]]
*****2.3.4.1 [[Zustands- und Wegfunktion]]
*****2.3.4.2 [[Arbeit]]
*****2.3.4.3 [[Wärme]]
****2.3.5 [[Hauptsätze der Thermodynamik]]
*****2.3.5.1 [[1. Hauptsatz der Thermodynamik]]
******2.3.5.1.1 [[Enthalpie]]
******2.3.5.1.2 [[Thermochemie]]
******2.3.5.1.3 [[Der Satz von Hess (Wärmesatz)]]
******2.3.5.1.4 [[Bildungsenthalpie]]
******2.3.5.1.5 [[Temperaturabhängigkeit der Reaktionsenthalpie]]
*****2.3.5.2 [[2. Hauptsatz der Thermodynamik]]
**3.0 [[Organische Chemie]]
***3.1 [[Einführung]]
***3.2 [[Das Element Kohlenstoff]]
***3.3 [[Alkane (Aliphaten)]]
****3.3.1 [[Normale Alkane (n-Alkane)]]
****3.3.2 [[Verzweigte Alkane]]
****3.3.3 [[Wichtige Alkane]]
****3.3.4 [[Rotationsprofile &amp; Konformationsanalyse]]
****3.3.5 [[Cycloalkane]]
****3.3.6 [[Reaktionen der Alkane]]
*****3.3.6.1 [[Reaktionen mit Halogenen]]
*****3.3.6.2 [[Pyrolyse]]
*****3.3.6.3 [[Auftrennung von Erdölen]]
*****3.3.6.4 [[Kraftstoffe]]
*****3.3.6.5 [[Verbrennung]]
***3.4 [[Halogenalkane]]
****3.4.1 [[Chiralität]]
****3.4.2 [[Chiralitätselemente]]
****3.4.3 [[Eigenschaften der Halogenalkane]]
****3.4.4 [[Reaktionen von Halogenalkanen]]
*****3.4.4.1 [[Nucleophile Substitution]]
*****3.4.4.2 [[Eliminierung]]
*****3.4.4.3 [[Reaktion mit Metallen]]
***3.5 [[Organometallverbindungen]]
***3.6 [[Alkohole]]
****3.6.1 [[Eigenschaften der Alkohole]]
****3.6.2 [[Wichtige Alkohole]]
****3.6.3 [[Reaktionen der Alkohole]]
*****3.6.3.1 [[Säure/Base-Verhalten]]
*****3.6.3.2 [[Reaktion zu Halogeniden]]
*****3.6.3.3 [[Umlagerungen]]
*****3.6.3.4 [[Anorganische Ester]]
*****3.6.3.5 [[Ether aus Alkoholen]]
*****3.6.3.6 [[Eliminierung]]
*****3.6.3.7 [[Oxidation]]
***3.7 [[Ether]]
****3.7.1 [[Eigenschaften der Ether]]
****3.7.2 [[Wichtige Ether]]
****3.7.3 [[Reaktionen der Ether]]
*****3.7.3.1 [[Reaktionen mit Säure]]
*****3.7.3.2 [[Etherspaltung]]
*****3.7.3.3 [[Autoxidation]]
***3.8 [[Aliphatische N-Verbindungen]]
****3.8.1 [[Azide]]
****3.8.2 [[Amine]]
*****3.8.2.1 [[Darstellung]]
*****3.8.2.2 [[Reaktionen mit Säuren und Basen]]
*****3.8.2.3 [[Eliminierung]]
****3.8.3 [[Weitere aliphatische N-Verbindungen]]
****3.8.4 [[Alkaloide]]
***3.9 [[Alkene (früher: Olefine)]]
****3.9.1 [[Eigenschaften]]
****3.9.2 [[Darstellung]]
****3.9.3 [[Reaktionen]]
****3.9.4 [[Wichtige Alkene]]
***3.10 [[Polymere]]
***3.11 [[Alkine]]
****3.11.1 [[Eigenschaften]]
****3.11.2 [[Darstellung]]
****3.11.3 [[Reaktionen]]
*III. [[Zoologie]]
**1.0 [[Stämme des Tierreichs]]
***1.1 [[Anmerkungen zur Systematik]]
***1.2 [[Systematischer Teil]]
****1.2.1 Reich: [[Protista]]
*****1.2.1.1 Stamm: [[Microspora]]
*****1.2.1.2 Stamm: [[Sarcomastigophora]]
******1.2.1.2.1 Unterstamm: [[Mastigophora (Flagellaten)]]
*******1.2.1.2.1.1 Klasse: [[Phytomastigophora]]
*******1.2.1.2.1.2 Klasse: [[Zoomastigophora]]
******1.2.1.2.2 Unterstamm: [[Sarcodina]]
*******1.2.1.2.2.1 Überklasse: [[Rhizopoda (Wurzelfüßer)]]
********1.2.1.2.2.1.1 Klasse: [[Granuloreticulosea]]
********1.2.1.2.2.1.2 Klasse: [[Acrasea (Zelluläre Schleimpilze]]
*****1.2.1.3 Stamm: [[Apicomplexa]]
******1.2.1.3.1 Klasse: [[Sporozoa (Sporentierchen)]]
****1.2.2 Reich: [[Animalia]]
*****1.2.2.1 [[Parasitismus]]
*****1.2.2.2 [[Parazoa]]
******1.2.2.2.1 Stamm: [[Porifera (Schwämme)]]
*******1.2.2.2.1.1 Klasse: [[Calcarea (Kalkschwämme)]]
*******1.2.2.2.1.2 Klasse: [[Hexactinellida (Kieselschwämme)]]
*******1.2.2.2.1.3 Klasse: [[Demospongiae (Hornschwämme)]]
*****1.2.2.3 [[Eumetazoa]]
******1.2.2.3.1 [[Radiata, Coelenterata (radiärsymmetrische Tiere, Hohltiere)]]
*******1.2.2.3.1.1 Stamm: [[Cnidaria (Nesseltiere)]]
********1.2.2.3.1.1.1 Klasse: [[Hydrozoa]]
********1.2.2.3.1.1.2 Klasse: [[Scyphozoa]]
********1.2.2.3.1.1.3 Klasse: [[Anthozoa (Korallen)]]
*********1.2.2.3.1.1.3.1 Unterklasse: [[Hexacorallia]]
**********1.2.2.3.1.1.3.1.1 Ordnung: [[Madreporaria (Steinkorallen)]]
*******1.2.2.3.1.2 Stamm: [[Ctenophora, Acnidaria (Rippenquallen)]]
******1.2.2.3.2 [[Bilateria (bilateralsymmetrische Tiere)]]
*******1.2.2.3.2.1 [[Protostomia (Urmundtiere, Urmünder)]]
********1.2.2.3.2.1.1 [[Entwicklung der Leibeshöhle]]
********1.2.2.3.2.1.2 Stamm: [[Plathelminthes (Plattwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.2.1 Klasse: [[Turbellaria (Strudelwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.2.2 Klasse: [[Trematodes (Saugwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.2.3 Klasse: [[Cestodes (Bandwürmer)]]
********1.2.2.3.2.1.3 Stamm: [[Nemathelminthes, Aschelminthes (Rundwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.1 Klasse: [[Gastrotricha (Bauchhärlinge)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.2 Klasse: [[Nematoda (Fadenwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.3 Klasse: [[Nematomorpha (Saitenwürmer, Pferdehaarwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.4 Klasse: [[Rotatoria (Rädertierchen)]]
**********1.2.2.3.2.1.3.4.1 Ordnung: [[Seisonidea]]
**********1.2.2.3.2.1.3.4.2 Ordnung: [[Monogononta]]
**********1.2.2.3.2.1.3.4.3 Ordnung: [[Bdelloidea]]
*********1.2.2.3.2.1.3.5 Klasse: [[Acanthocephala (Kratzwürmer, Kratzer)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.6 Klasse: [[Priapulida (Priapswürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.7 Klasse: [[Loricifera]]
*********1.2.2.3.2.1.3.8 Klasse: [[Kinorhyncha (Hakenrüssler)]]
********1.2.2.3.2.1.4 Stamm: [[Gnathostomulida (Kiefermäulchen)]]
********1.2.2.3.2.1.5 Stamm: [[Nemertini (Schnurwürmer)]]
********1.2.2.3.2.1.6 [[Articulata (Gliedertiere)]]
*********1.2.2.3.2.1.6.1 Stamm: [[Annelida (Ringelwürmer)]]
**********1.2.2.3.2.1.6.1.1 Klasse: [[Polychaeta (Vielborster)]]
***********1.2.2.3.2.1.6.1.1.1 [[Errantia]]
***********1.2.2.3.2.1.6.1.1.2 [[Sedentaria]]
***********1.2.2.3.2.1.6.1.1.3 Ordnung: [[Pogonophora (Bartwürmer)]]
**********1.2.2.3.2.1.6.1.2 [[Clitellata]]
***********1.2.2.3.2.1.6.1.2.1 Klasse: [[Oligochaeta (Wenigborster)]]
***********1.2.2.3.2.1.6.1.2.2 Klasse: [[Hirudinea (Egel)]]
*********1.2.2.3.2.1.6.2 Stamm: [[Tardigrada (Bärtierchen)]]
*********1.2.2.3.2.1.6.3 Stamm: [[Pentastomida (Zungenwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.6.4 Stamm: [[Onychophora (Stummelfüßer)]]
*********1.2.2.3.2.1.6.5 Stamm: [[Arthropoda (Gliederfüßer)]]
**********1.2.2.3.2.1.6.5.1 [[Amandibulata]]
***********1.2.2.3.2.1.6.5.1.1 Unterstamm: [[Trilobitomorpha]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.1.1.1 Klasse: [[Trilobita (Trilobiten)]]
***********1.2.2.3.2.1.6.5.1.2 Unterstamm: [[Chelicerata]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.1 Klasse: [[Merostomata (Pfeilschwanzkrebse)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.2 Klasse: [[Arachnida (Spinnentiere)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.2.1 Ordnung: [[Scorpiones (Skorpione)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.2.2 Ordnung: [[Araneae (Webspinnen)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.2.3 Ordnung: [[Acari (Milben)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.2.4 Ordnung: [[Opiliones (Weberknechte)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.3 Klasse: [[Pantopoda (Asselspinnen)]]
**********1.2.2.3.2.1.6.5.2 [[Mandibulata]]
***********1.2.2.3.2.1.6.5.2.1 Unterstamm: [[Crustacea (Krebstiere)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.1 Klasse: [[Remipedia]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.2 Klasse: [[Cephalocarida]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.3 Klasse: [[Phyllopoda (Blattfußkrebse)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.4 Klasse: [[Anostraca]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.5 Klasse: [[Ostracoda (Muschelkrebse)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.6 Klasse: [[Copepoda (Ruderfußkrebse)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.7 Klasse: [[Branchiura (Fischläuse)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.8 Klasse: [[Mystacocarida]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.9 Klasse: [[Tantulocarida]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.10 Klasse: [[Ascothoracida]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.11 Klasse: [[Cirripedia (Rankenfüßer)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.12 Klasse: [[Malacostraca (Höhere Krebse)]]
***********1.2.2.3.2.1.6.5.2.2 Unterstamm: [[Tracheata, Antennata, Monantennata]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.1 Klasse: [[Myriapoda (Tausendfüßer)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.1.1 Unterklasse: [[Chilopoda (Hundertfüßer)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.1.2 Unterklasse: [[Symphyla (Zwergfüßer)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.1.3 Unterklasse: [[Diplopoda (Doppelfüßer)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.1.4 Unterklasse: [[Pauropoda [Wenigfüßer)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2 Klasse: [[Insecta, Hexapoda (Insekten)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1 [[Apterygota (Ungeflügelte Insekten)]]
**************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1.1 Unterklasse: [[Archaeognatha (Felsenspringer)]]
**************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1.2 Unterklasse: [[Zygentoma (Fischchen)]]
**************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1.3 Unterklasse: [[Diplura (Doppelschwänze)]]
**************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1.4 Unterklasse: [[Protura (Beintastler)]]
**************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1.5 Unterklasse: [[Collembola (Springschwänze)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.2 [[Pterygota (Geflügelte Insekten)]]
********1.2.2.3.2.1.7 Stamm: [[Mollusca (Weichtiere)]]
*********1.2.2.3.2.1.7.1 [[Aculifera (Stachelweichtiere)]]
**********1.2.2.3.2.1.7.1.1 Klasse: [[Aplacophora (Wurmmollusken)]]
**********1.2.2.3.2.1.7.1.2 Klasse: [[Polyplacophora (Käferschnecken)]]
*********1.2.2.3.2.1.7.2 [[Conchifera (Schalenweichtiere)]]
**********1.2.2.3.2.1.7.2.1 Klasse: [[Monoplacophora (Urmützenschnecken)]]
**********1.2.2.3.2.1.7.2.2 Klasse: [[Gastropoda (Schnecken)]]
***********1.2.2.3.2.1.7.2.2.1 Unterklasse: [[Streptoneura, Prosobranchia]]
************1.2.2.3.2.1.7.2.2.1.1 Ordnung: [[Archaeogastropoda, Diotocardia]]
************1.2.2.3.2.1.7.2.2.1.2 Ordnung: [[Mesogastropoda, Monotocardia]]
************1.2.2.3.2.1.7.2.2.1.3 Ordnung: [[Neogastropoda, Stenoglossa]]
***********1.2.2.3.2.1.7.2.2.2 [[Euthyneura]]
************1.2.2.3.2.1.7.2.2.2.1 Unterklasse: [[Opisthobranchia (Hinterkiemer)]]
************1.2.2.3.2.1.7.2.2.2.2 Unterklasse: [[Pulmonata (Lungenschnecken)]]
**********1.2.2.3.2.8.1.7.3 Klasse: [[Scaphopoda (Kahnfüßer, Grabfüßer)]]
**********1.2.2.3.2.8.1.7.4 Klasse: [[Bivalvia (Muscheln)]]
**********1.2.2.3.2.8.1.7.5 Klasse: [[Cephalopoda (Kopffüßer)]]
***********1.2.2.3.2.1.7.2.5.1 Unterklasse: [[Tetrabranchia]]
***********1.2.2.3.2.1.7.2.5.2 Unterklasse: [[Dibranchiata]]
**Exkurs: [[Evolution der Lichtsinnesorgane]]
*IV. [[Botanik]]
**1.0 [[Stämme des Pflanzenreichs]]
**2.0 [[Anatomie, Histologie und Morphologie der Kormophyten]]
***2.1 [[Bemerkungen zur Anatomie, Histologie und Morphologie]]
***2.2 [[Histologie der Kormophyten]]
****2.2.1 [[Bildungsmeristeme]]
*****2.2.1.1 [[Apikalmeristeme (Scheitelmeristeme)]]
******2.2.1.1.1 [[Sproßscheitelmeristeme]]
*******2.2.1.1.1.1 [[Scheitelzellen]]
*******2.2.1.1.1.2 [[Initialkomplexe]]
*******2.2.1.1.1.3 [[Differenziertes Apikalmeristem]]
******2.2.1.1.2 [[Wurzelscheitelmeristeme]]
*****2.2.1.2 [[Restmeristeme]]
*****2.2.1.3 [[Meristemoide]]
*****2.2.1.4 [[Lateralmeristeme]]
****2.2.2 [[Dauergewebe]]
*****2.2.2.1 [[Parenchym (Grundgewebe, "Füllgewebe")]]
******2.2.2.1.1 [[Assimilationsparenchym (Chlorenchym)]]
******2.2.2.1.2 [[Speicherparenchym]]
******2.2.2.1.3 [[Leitparenchym]]
******2.2.2.1.4 [[Aerenchym (Durchlüftungsgewebe)]]
*****2.2.2.2 [[Abschlußgewebe]]
******2.2.2.2.1 [[Epidermis]]
*******2.2.2.2.1.1 [[Stomata (Spaltöffnungen)]]
*******2.2.2.2.1.2 [[Bildungen subepidermaler Bereiche]]
******2.2.2.2.2 [[Periderm und Borke]]
******2.2.2.2.3 [[Cutisgewebe]]
******2.2.2.2.4 [[Endodermis]]
*****2.2.2.3 [[Absorptionsgewebe]]
******2.2.2.3.1 [[Rhizodermis]]
******2.2.2.3.2 [[Hydropoten]]
******2.2.2.3.3 [[Absorptionshaare]]
******2.2.2.3.4 [[Velamen radicum]]
******2.2.2.3.5 [[Haustorien]]
*****2.2.2.4 [[Absonderungsgewebe und Ausscheidungsgewebe]]
******2.2.2.4.1 [[Hydrathoden]]
******2.2.2.4.2 [[Drüsenzellen, Drüsenhaare und Drüsengewebe]]
******2.2.2.4.3 [[Nektarien]]
******2.2.2.4.4 [[Sekretgänge und Harzkanäle]]
******2.2.2.4.5 [[Exkretbehälter]]
******2.2.2.4.6 [[Milchröhren]]
*****2.2.2.5 [[Festigungsgewebe]]
******2.2.2.5.1 [[Kollenchym]]
******2.2.2.5.2 [[Sklerenchym]]
******2.2.2.5.3 [[Gegenüberstellung von Kollenchym und Sklerenchym]]
*****2.2.2.6 [[Leitgewebe]]
******2.2.2.6.1 [[Xylem]]
******2.2.2.6.2 [[Phloem]]
***2.3 [[Anatomie und Morphologie des Kormus]]
****2.3.1 [[Sproßachse]]
*****2.3.1.1 [[Primärer Bau der Sproßachse]]
******2.3.1.1.1 [[Zonierung und Differenzierung]]
******2.3.1.1.2 [[Leitbündeltypen]]
******2.3.1.1.3 [[Stelärtheorie]]
******2.3.1.1.4 [[Leitbündelanordnung]]
*****2.3.1.2 [[Sekundäres Dickenwachstum des Sprosses]]
******2.3.1.2.1 [[Kambium]]
******2.3.1.2.2 [[Histologie des Holzes]]
******2.3.1.2.3 [[Histologie des Bast]]
******2.3.1.2.4 Periderm und Borke (vgl. [[Periderm und Borke|hier]])
*****2.3.1.3 [[Metamorphosen der Sproßachse]]
****2.3.2 [[Wurzel]]
*****2.3.2.1 [[Primärer Bau der Wurzel]]
******2.3.2.1.1 [[Zonierung der Wurzelspitze]]
******2.3.2.1.2 [[Differenzierung]]
******2.3.2.1.3 [[Seitenwurzelbildung]]
******2.3.2.1.4 [[Unterscheidungsmerkmale von Wurzel und Sproß]]
******2.3.2.1.5 [[Bau der Leitbündel im Übergangsbereich zwischen Wurzel und Sproß]]
*****2.3.2.2 [[Sekundäres Dickenwachstum der Wurzel]]
*****2.3.2.3 [[Metamorphosen der Wurzel]]
****2.3.3 [[Blatt]]
*****2.3.3.1 [[Allgemeines]]
******2.3.3.1.1 [[Symmetrie]]
******2.3.3.1.2 [[Aufbau]]
******2.3.3.1.3 [[Blattentwicklung]]
******2.3.3.1.4 [[Laubblatt-Typen]]
******2.3.3.1.5 [[Blattstellungen]]
******2.3.3.1.6 [[Blattfolge]]
*****2.3.3.2 [[Bau der Laubblätter]]
*****2.3.3.3 [[Metamorphosen der Blätter]]</text>
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    <text bytes="26463" xml:space="preserve">&lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[I. Einführung|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;


&lt;div align="center"&gt;Die Inhalte des alten E-Books sind [[Inhalt|hier]] zu finden.&lt;/div&gt;

*I. [[Überblick]]
**1.0 [[Definitionen der Biologie]]
**2.0 [[Aufgabengebiete der Biologie]]
**3.0 [[Gliederung des vorliegenden E-Books]]

**[[2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)]]
**[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]
***[[3.1 Allgemeines]]
***[[3.2 Einteilung]]
***[[3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren]]
***[[3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren]]
****[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung]]
****[[3.4.2 Stereoisomerie]]
***[[3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren]]
***[[3.6 Peptide]]
***[[3.7 Proteinklassen]]
***[[3.8 Struktur von Proteinen]]
***[[3.9 Enzyme]]
****[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen]]
****[[3.9.2 Klassifizierung von Enzymen]]
****[[3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung]]
****[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]
*****[[3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺]]
*****[[3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂]]
*****[[3.9.4.3 Coenzym A (CoA)]]
*****[[3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)]]
*****[[3.9.4.5 Pyridoxalphosphat]]
****[[3.9.5 Enzymkinetik]]
*****[[3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS und MENTEN (1913)]]
*****[[3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER und BURK (1913)]]
***[[3.10 Reinigung, Charakterisierung und Lagerung von Proteinen]]
****[[3.10.1 Reinigung]]
*****[[3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie]]
*****[[3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie]]
*****[[3.10.1.3 Affinitätschromatographie]]
****[[3.10.2 Charakterisierung]]
*****[[3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration]]
******[[3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)]]
******[[3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm]]
*****[[3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten]]
******[[3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)]]
******[[3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)]]
****[[3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung]]
**[[4.0 Kohlenhydrate]]
***[[4.1 Monosaccharide]]
****[[4.1.1 Entstehung von Ringformen]]
****[[4.1.2 Eigenschaften der Monosaccharide]]
****[[4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide]]
*****[[4.1.3.1 FEHLINGsche Probe]]
*****[[4.1.3.2 Silberspiegel-Probe]]
****[[4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide]]
****[[4.1.5 Glykoside]]
***[[4.2 Disaccharide]]
****[[4.2.1 Maltose (Malzzucker)]]
****[[4.2.2 Cellobiose]]
****[[4.2.3 Lactose (Milchzucker)]]
****[[4.2.4 Saccharose (Sucrose)]]
***[[4.3 Polysaccharide]]
****[[4.3.1 Homopolysaccharide]]
****[[4.3.2 Heteropolysaccharide]]

*[[III. Cytologie]]
**[[1.0 Einführung]]
**[[2.0 Prokaryonten]]
***[[2.1 Einführung]]
***[[2.2 Zellaufbau]]
****[[2.2.1 Zellhülle (cell envelope)]]
****[[2.2.2 Die bakterielle Zellwand]]
*****[[2.2.2.1 Aufbau des Mureins]]
*****[[2.2.2.2 GRAM-Färbung]]
******[[2.2.2.2.1 Übersicht wichtiger grampositiver und gramnegativer Prokaryonten]]
******[[2.2.2.2.2 Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.3 Antigene gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.4 R- und S-Formen]]
****[[2.2.3 Bakteriengeißeln]]
****[[2.2.4 Pili (Fimbrien)]]
*****[[2.2.4.1 Konjugation bei E. coli und nahe verwandten Enterobakterien]]
*****[[2.2.4.2 Experiment der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)]]
***[[2.3 Antibiotika]]
****[[2.3.1 Allgemeines]]
****[[2.3.2 Penicillin]]
*****[[2.3.2.1 Penicillintechnik]]
*****[[2.3.2.2 Halbsynthetische Penicilline]]
****[[2.3.3 Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten]]
*****[[2.3.3.1 Wirkung von Streptomycin und Tetracyclin]]
*****[[2.3.3.2 Wirkung von Chloramphenicol]]
****[[2.3.4 Problematik der Antibiotika-Resistenz]]
**[[3.0 Eukaryonten]]
***[[3.1 Einführung]]
***[[3.2 Zellorganellen und -bestandteile]]
****[[3.2.1 Zellkern (Nucleus)]]
****[[3.2.2 Endoplasmatisches Reticulum (ER)]]
****[[3.2.3 Mitochondrien]]
****[[3.2.4 GOLGI-Apparat (syn. Dictyosom)]]
****[[3.2.5 Ribosomen]]
****[[3.2.6 Peroxisomen]]
****[[3.2.7 Cytoplasma]]
****[[3.2.8 Cytoskelett]]
****[[3.2.9 Zellmembran]]
****[[3.2.10 Organellen tierischer Zellen]]
*****[[3.2.10.1 Lysosomen]]
*****[[3.2.10.2 Besonderheiten tierischer Zellmembranen]]
****[[3.2.11 Organellen pflanzlicher Zellen]]
*****[[3.2.11.1 Plastiden]]
*****[[3.2.11.2 Vakuolen]]
*****[[3.2.11.3 Zellwand]]
*****[[3.2.11.4 Besonderheiten pflanzlicher Zellmembranen]]
**[[4.0 Prinzipielle Arten des Energiegewinns]]
***[[4.1 Einführung]]
***[[4.2 Energiestoffwechsel bei chemoorganotrophen Organismen]]
****[[4.2.1 Wege der Brenztraubensäurebildung]]
*****[[4.2.1.1 Glykolyse (Fructosediphosphatweg, FDP-Weg)]]
*****[[4.2.1.2 Pentosephosphatweg]]
*****[[4.2.1.3 ENTNER-DOUDOROFF-Weg (Ketosedesoxyphosphogluconsäure-Weg, KDPE-Weg)]]
****[[4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus (oxidative Decarboxylierung und Citronensäurezyklus)]]
****[[4.2.3 Endoxidation (aerobe Atmungskette)]]
****[[4.2.4 Gärung]]
***[[4.3 Energiestoffwechsel bei chemolithotrophen Organismen]]
****[[4.3.1 Pflanzlicher Stoffwechsel]]
*****[[4.3.1.1 Besonderheiten des pflanzlichen Kohlenhydrat-Stoffwechsels]]
*****[[4.3.1.2 Lichtreaktion der Photosynthese]]
*****[[4.3.1.3 Lichtunabhängige Reaktion (CALVIN-Zyklus, Dunkelreaktion)]]
*****[[4.3.1.4 Biosynthese von Stärke in den Chloroplasten]]
*****[[4.3.1.5 Der Glyoxylsäurezyklus]]
****[[4.3.2 Nitratatmung (dissimilatorische Nitratreduktion)]]
****[[4.3.3 Sulfatatmung (dissimilatorische Sulfatreduktion)]]
**[[5.0 Zelluläre Transportvorgänge]]
***[[5.1 Einführung]]
***[[5.2 Passiver Transport]]
****[[5.2.1 Diffusion]]
****[[5.2.2 Osmose]]
***[[5.3 Aktiver Transport]]
****[[5.3.1 Aktive Tunnelproteine]]
*****[[5.3.1.1 P-Klasse-Ionenpumpen (P-class)]]
******[[5.3.1.1.1 Na⁺/K⁺-Ionenpumpen (Na⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.2 H⁺/K⁺-Ionenpumpen (H⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.3 Ca²⁺-Ionenpumpen (Ca²⁺-ATPasen)]]
*****[[5.3.1.2 V-Klasse- und F-Klasse-Ionenpumpen (V-class und F-class)]]
*****[[5.3.1.3 ABC-Transporter (ATP-binding cassettes)]]
****[[5.3.2 Gekoppelter Transport]]
***[[5.4 Endo- und Exocytose (Membranfluß)]]
***[[5.5 Signalhypothese]]
**[[6.0 Lebensbedingungen und Kultivationsfaktoren]]
***[[6.1 O₂-Bedingungen]]
***[[6.2 Temperaturbedingungen]]
***[[6.3 pH-Bedingungen]]
***[[6.4 Osmotische Bedingungen]]
***[[6.5 Nährstoffbedingungen]]
**[[7.0 Der Zellzyklus]]
***[[7.1 Mitose]]
***[[7.2 Meiose]]

*IV. Genetik
**1.0 Klassische Genetik (MENDEL-Genetik)
***[[1.1 MENDELsche Regeln]]
****[[1.1.1 Uniformitätsregel]]
****[[1.1.2 Spaltungsregel]]
****[[1.1.3 Unabhängigkeitsregel (Neukombinationsregel)]]
***[[1.2 Erweiterung der MENDELschen Regeln]]
**[[2.0 Molekulargenetik]]
***[[2.1 Aufbau und Struktur der DNA]]
****[[2.1.1 Primärstruktur der DNA]]
****[[2.1.2 Sekundärstruktur der DNA]]
****[[2.1.3 Tertiärstruktur der DNA]]
****[[2.1.4 Übergeordnete DNA-Strukturen]]
***[[2.2 Grundlagen und Prokaryonten-Genetik]]
****[[2.2.1 Ablauf der Vererbung]]
*****[[2.2.1.1 Übersicht]]
*****[[2.2.1.2 Transkription der DNA]]
*****[[2.2.1.3 Regulation der Genaktivität bei Bakterien]]
******[[2.2.1.3.1 Negative Kontrolle am Beispiel des lac-Operons von E. coli]]
****[[2.2.2 Der genetische Code]]
****[[2.2.3 Unterschiede zwischen DNA und RNA]]
****[[2.2.4 Die wichtigsten RNA-Sorten der Zelle]]
****[[2.2.5 Die Proteinbiosynthese (Translation)]]
*****[[2.2.5.1 Allgemeines]]
*****[[2.2.5.2 Initiation (Start) Der Proteinsynthese]]
******[[2.2.5.2.1 Aufbau der Ribosomenbindestelle]]
******[[2.2.5.2.2 Die Start-Aminosäure Methionin]]
*****[[2.2.5.3 Elongation (Kettenverlängerung)]]
*****[[2.2.5.4 Termination]]
*****[[2.2.5.5 Posttranslationale Modifikationen]]
****[[2.2.6 Wobble im genetischen Code]]
****[[2.2.7 Regulierung der Genexpression bei Bakterien]]
*****[[2.2.7.1 Regulation der Promotorstärke]]
*****[[2.2.7.2 Regulation über den σ-Faktor]]
*****[[2.2.7.3 Regulation des lac-Operons über den Operator]]
****[[2.2.8 Mutationen bei Bakterien]]
*****[[2.2.8.1 Auswirkung von Mutationen]]
*****[[2.2.8.2 Mutationsarten]]
*****[[2.2.8.3 Mögliche Ursachen für Basenaustauschmutationen]]
******[[2.2.8.3.1 Tautomere Basen]]
******[[2.2.8.3.2 Spontane Desaminierungen]]
******[[2.2.8.3.3 Depurinierung und Depyrimidierung]]
*****[[2.2.8.4 Auslösung von Mutationen durch Chemikalien]]
******[[2.2.8.4.1 Basenanaloge Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.2 Desaminierende Chemikalien]]
******[[2.2.8.4.3 Alkylierende Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.4 Nachweis mutagener Wirkung von Chemikalien mit dem AMES-Test (1975)]]
*****[[2.2.8.5 Mutation von Bakterien durch UV-Strahlung]]
*****[[2.2.8.6 Reversionen (Rückmutationen)]]
******[[2.2.8.6.1 Reversionen durch eine zweite Mutation im selben Gen]]
******[[2.2.8.6.2 Reversionen durch eine zweite Mutation in einem anderen Gen]]
****[[2.2.9 Replikation von Bakterien-DNA]]
*****[[2.2.9.1 Die wichtigsten Replikationsproteine und ihre Besonderheiten]]
*****[[2.2.9.2 Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation]]
*****[[2.2.9.3 Möglichkeiten der bidirektionalen Replikation]]
****[[2.2.10 Restriktions- und Modifikationssysteme (R/M-Systeme) bei Bakterien]]
*****[[2.2.10.1 Mögliche Ursachen bei ausbleibender Restriktion der Fremd-DNA in Bakterien]]
*****[[2.2.10.2 R/M-Systeme bei E. coli]]
*****[[2.2.10.3 Die Typen der Restriktionsenzyme]]
***[[2.3 Grundlagen der Gentechnik]]
****[[2.3.1 PCR (Polymerase-Kettenreaktion, polymerase chain reaction)]]
*****[[2.3.1.1 Anwendung und Durchführung]]
*****[[2.3.1.2 Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen]]
*****[[2.3.1.3 Amplifikation der gesamten DNA]]
******[[2.3.1.3.1 Der genetische Fingerabdruck]]
****[[2.3.2 Grundprinzip der Genklonierung]]
*****[[2.3.2.1 Bedeutung überstehender Enden]]
*****[[2.3.2.2 Restriktionsanalyse mit Hilfe der Agarosegelelektrophorese]]
******[[2.3.2.2.1 Theorie zur Gelelektrophorese von DNA]]
******[[2.3.2.2.2 Auswertung]]
*****[[2.3.2.3 Genklonierung mit E. coli]]
******[[2.3.2.3.1 Gewünschte Eigenschaften von Plasmidvektoren]]
******[[2.3.2.3.2 Eigenschaften der verwendeten Wirtszellen]]
******[[2.3.2.3.3 Vorgehensweise zur Selektion und Identifikation rekombinanter Kolonien]]
*****[[2.3.2.4 Klonierung mit pUC-Plasmiden]]
******[[2.3.2.4.1 Test auf Lactose-Abbau]]
******[[2.3.2.4.2 Prinzip der Koloniefärbung bei Klonierung mit pUC-Plasmiden zur Identifizierung rekombinanter Kolonien]]
****[[2.3.3 Tricks in der Gentechnik]]
*****[[2.3.3.1 Transformation - Methode zum Einschleusen gentechnisch veränderter DNA in Bakterien]]
******[[2.3.3.1.1 Wichtige Faktoren für erfolgreiche Transformation]]
******[[2.3.3.1.2 Form der aufgenommenen DNA]]
******[[2.3.3.1.3 Transformationsrate bei E. coli]]
******[[2.3.3.1.4 Suche nach dem richtigen Klon]]
*****[[2.3.3.2 Hybridisierung mit einer Gensonde]]
******[[2.3.3.2.1 Prinzip der Hybridisierung]]
******[[2.3.3.2.2 Herstellung radioaktiv markierter Gensonden]]
******[[2.3.3.2.3 Nichtradioaktive DNA-Markierung (non radioactive labelling)]]
******[[2.3.3.2.4 Koloniehybridisierung]]
******[[2.3.3.2.5 Plasmidisolierung aus E. coli]]
*****[[2.3.3.3 Southern Hybridisierung (blotting, transfer)]]
*****[[2.3.3.4 Nachweis von Genen mit Hilfe der PCR]]
****[[2.3.4 DNA-Sequenzierung]]
*****[[2.3.4.1 Kettenabbruch nach SANGER et al. (1977)]]
******[[2.3.4.1.1 Gewinnung von Einzelstrang und Primer]]
******[[2.3.4.1.2 Kettenabbruch durch Dideoxy-Nukleotide]]
*****[[2.3.4.2 Sequencer]]
******[[2.3.4.2.1 Monofluorophores System]]
******[[2.3.4.2.2 Multifluorophores System]]
*****[[2.3.4.3 Taq-Cycle-Sequenzierung]]
***[[2.4 Eukaryonten-Genetik]]
****[[2.4.1 Aufbau und Funktion des eukaryontischen Operons]]
*****[[2.4.1.1 Aufbau]]
*****[[2.4.1.2 Gene]]
*****[[2.4.1.3 RNA-Arten und RNA-Polymerasen]]
*****[[2.4.1.4 Struktur der eukaryontischen Transkriptionseinheit (auf der DNA)]]
*****[[2.4.1.5 Bedeutung der Introns]]
*****[[2.4.1.6 mRNA-Reifung (Processing) im Zellkern]]
*****[[2.4.1.7 Genregulation der Genaktivität bei Eukaryonten]]
****[[2.4.2 Klonierung von Eukaryontengenen in Bakterien]]
**3.0 Populationsgenetik

*II. [[Molekularbiologie]]
**1.0 [[Grundlagen]]
***1.1 [[Materie, Element und subatomare Teilchen]]
***1.2 [[Entdeckung atomarer Bausteine]]
***1.3 [[Atommodelle]]
****1.3.1 [[Orbitalmodell]]
**2.0 [[Physikalische Chemie]]
***2.1 [[Einführung in die Physikalische Chemie]]
****2.1.1 [[Übersicht]]
****2.1.2 [[Teilgebiete der Physikalischen Chemie]]
****2.1.3 [[Wichtige Termini]]
***2.2 [[Thermodynamik]]
****2.2.1 [[Zustandsformen der Materie]]
****2.2.2 [[Ursache für unterschiedliche Aggregatzustände]]
*****2.2.2.1 [[Van-der-Waals-Kräfte]]
*****2.2.2.2 [[Wasserstoffbrückenbindungen]]
*****2.2.2.3 [[Lennard-Jones-Potential]]
****2.2.3 [[Gasgesetze]]
*****2.3.3.1 [[Ideale Gase]]
*****2.3.3.2 [[Kinetische Gastheorie idealer Gase]]
******2.3.3.2.1 Exkurs: [[Schallgeschwindigkeit]]
******2.3.3.2.2 [[Viskosität von Gasen]]
*****2.3.3.3 [[Reale Gase]]
****2.3.4 [[Thermodynamische Systeme]]
*****2.3.4.1 [[Zustands- und Wegfunktion]]
*****2.3.4.2 [[Arbeit]]
*****2.3.4.3 [[Wärme]]
****2.3.5 [[Hauptsätze der Thermodynamik]]
*****2.3.5.1 [[1. Hauptsatz der Thermodynamik]]
******2.3.5.1.1 [[Enthalpie]]
******2.3.5.1.2 [[Thermochemie]]
******2.3.5.1.3 [[Der Satz von Hess (Wärmesatz)]]
******2.3.5.1.4 [[Bildungsenthalpie]]
******2.3.5.1.5 [[Temperaturabhängigkeit der Reaktionsenthalpie]]
*****2.3.5.2 [[2. Hauptsatz der Thermodynamik]]
**3.0 [[Organische Chemie]]
***3.1 [[Einführung]]
***3.2 [[Das Element Kohlenstoff]]
***3.3 [[Alkane (Aliphaten)]]
****3.3.1 [[Normale Alkane (n-Alkane)]]
****3.3.2 [[Verzweigte Alkane]]
****3.3.3 [[Wichtige Alkane]]
****3.3.4 [[Rotationsprofile &amp; Konformationsanalyse]]
****3.3.5 [[Cycloalkane]]
****3.3.6 [[Reaktionen der Alkane]]
*****3.3.6.1 [[Reaktionen mit Halogenen]]
*****3.3.6.2 [[Pyrolyse]]
*****3.3.6.3 [[Auftrennung von Erdölen]]
*****3.3.6.4 [[Kraftstoffe]]
*****3.3.6.5 [[Verbrennung]]
***3.4 [[Halogenalkane]]
****3.4.1 [[Chiralität]]
****3.4.2 [[Chiralitätselemente]]
****3.4.3 [[Eigenschaften der Halogenalkane]]
****3.4.4 [[Reaktionen von Halogenalkanen]]
*****3.4.4.1 [[Nucleophile Substitution]]
*****3.4.4.2 [[Eliminierung]]
*****3.4.4.3 [[Reaktion mit Metallen]]
***3.5 [[Organometallverbindungen]]
***3.6 [[Alkohole]]
****3.6.1 [[Eigenschaften der Alkohole]]
****3.6.2 [[Wichtige Alkohole]]
****3.6.3 [[Reaktionen der Alkohole]]
*****3.6.3.1 [[Säure/Base-Verhalten]]
*****3.6.3.2 [[Reaktion zu Halogeniden]]
*****3.6.3.3 [[Umlagerungen]]
*****3.6.3.4 [[Anorganische Ester]]
*****3.6.3.5 [[Ether aus Alkoholen]]
*****3.6.3.6 [[Eliminierung]]
*****3.6.3.7 [[Oxidation]]
***3.7 [[Ether]]
****3.7.1 [[Eigenschaften der Ether]]
****3.7.2 [[Wichtige Ether]]
****3.7.3 [[Reaktionen der Ether]]
*****3.7.3.1 [[Reaktionen mit Säure]]
*****3.7.3.2 [[Etherspaltung]]
*****3.7.3.3 [[Autoxidation]]
***3.8 [[Aliphatische N-Verbindungen]]
****3.8.1 [[Azide]]
****3.8.2 [[Amine]]
*****3.8.2.1 [[Darstellung]]
*****3.8.2.2 [[Reaktionen mit Säuren und Basen]]
*****3.8.2.3 [[Eliminierung]]
****3.8.3 [[Weitere aliphatische N-Verbindungen]]
****3.8.4 [[Alkaloide]]
***3.9 [[Alkene (früher: Olefine)]]
****3.9.1 [[Eigenschaften]]
****3.9.2 [[Darstellung]]
****3.9.3 [[Reaktionen]]
****3.9.4 [[Wichtige Alkene]]
***3.10 [[Polymere]]
***3.11 [[Alkine]]
****3.11.1 [[Eigenschaften]]
****3.11.2 [[Darstellung]]
****3.11.3 [[Reaktionen]]
*III. [[Zoologie]]
**1.0 [[Stämme des Tierreichs]]
***1.1 [[Anmerkungen zur Systematik]]
***1.2 [[Systematischer Teil]]
****1.2.1 Reich: [[Protista]]
*****1.2.1.1 Stamm: [[Microspora]]
*****1.2.1.2 Stamm: [[Sarcomastigophora]]
******1.2.1.2.1 Unterstamm: [[Mastigophora (Flagellaten)]]
*******1.2.1.2.1.1 Klasse: [[Phytomastigophora]]
*******1.2.1.2.1.2 Klasse: [[Zoomastigophora]]
******1.2.1.2.2 Unterstamm: [[Sarcodina]]
*******1.2.1.2.2.1 Überklasse: [[Rhizopoda (Wurzelfüßer)]]
********1.2.1.2.2.1.1 Klasse: [[Granuloreticulosea]]
********1.2.1.2.2.1.2 Klasse: [[Acrasea (Zelluläre Schleimpilze]]
*****1.2.1.3 Stamm: [[Apicomplexa]]
******1.2.1.3.1 Klasse: [[Sporozoa (Sporentierchen)]]
****1.2.2 Reich: [[Animalia]]
*****1.2.2.1 [[Parasitismus]]
*****1.2.2.2 [[Parazoa]]
******1.2.2.2.1 Stamm: [[Porifera (Schwämme)]]
*******1.2.2.2.1.1 Klasse: [[Calcarea (Kalkschwämme)]]
*******1.2.2.2.1.2 Klasse: [[Hexactinellida (Kieselschwämme)]]
*******1.2.2.2.1.3 Klasse: [[Demospongiae (Hornschwämme)]]
*****1.2.2.3 [[Eumetazoa]]
******1.2.2.3.1 [[Radiata, Coelenterata (radiärsymmetrische Tiere, Hohltiere)]]
*******1.2.2.3.1.1 Stamm: [[Cnidaria (Nesseltiere)]]
********1.2.2.3.1.1.1 Klasse: [[Hydrozoa]]
********1.2.2.3.1.1.2 Klasse: [[Scyphozoa]]
********1.2.2.3.1.1.3 Klasse: [[Anthozoa (Korallen)]]
*********1.2.2.3.1.1.3.1 Unterklasse: [[Hexacorallia]]
**********1.2.2.3.1.1.3.1.1 Ordnung: [[Madreporaria (Steinkorallen)]]
*******1.2.2.3.1.2 Stamm: [[Ctenophora, Acnidaria (Rippenquallen)]]
******1.2.2.3.2 [[Bilateria (bilateralsymmetrische Tiere)]]
*******1.2.2.3.2.1 [[Protostomia (Urmundtiere, Urmünder)]]
********1.2.2.3.2.1.1 [[Entwicklung der Leibeshöhle]]
********1.2.2.3.2.1.2 Stamm: [[Plathelminthes (Plattwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.2.1 Klasse: [[Turbellaria (Strudelwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.2.2 Klasse: [[Trematodes (Saugwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.2.3 Klasse: [[Cestodes (Bandwürmer)]]
********1.2.2.3.2.1.3 Stamm: [[Nemathelminthes, Aschelminthes (Rundwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.1 Klasse: [[Gastrotricha (Bauchhärlinge)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.2 Klasse: [[Nematoda (Fadenwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.3 Klasse: [[Nematomorpha (Saitenwürmer, Pferdehaarwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.4 Klasse: [[Rotatoria (Rädertierchen)]]
**********1.2.2.3.2.1.3.4.1 Ordnung: [[Seisonidea]]
**********1.2.2.3.2.1.3.4.2 Ordnung: [[Monogononta]]
**********1.2.2.3.2.1.3.4.3 Ordnung: [[Bdelloidea]]
*********1.2.2.3.2.1.3.5 Klasse: [[Acanthocephala (Kratzwürmer, Kratzer)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.6 Klasse: [[Priapulida (Priapswürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.7 Klasse: [[Loricifera]]
*********1.2.2.3.2.1.3.8 Klasse: [[Kinorhyncha (Hakenrüssler)]]
********1.2.2.3.2.1.4 Stamm: [[Gnathostomulida (Kiefermäulchen)]]
********1.2.2.3.2.1.5 Stamm: [[Nemertini (Schnurwürmer)]]
********1.2.2.3.2.1.6 [[Articulata (Gliedertiere)]]
*********1.2.2.3.2.1.6.1 Stamm: [[Annelida (Ringelwürmer)]]
**********1.2.2.3.2.1.6.1.1 Klasse: [[Polychaeta (Vielborster)]]
***********1.2.2.3.2.1.6.1.1.1 [[Errantia]]
***********1.2.2.3.2.1.6.1.1.2 [[Sedentaria]]
***********1.2.2.3.2.1.6.1.1.3 Ordnung: [[Pogonophora (Bartwürmer)]]
**********1.2.2.3.2.1.6.1.2 [[Clitellata]]
***********1.2.2.3.2.1.6.1.2.1 Klasse: [[Oligochaeta (Wenigborster)]]
***********1.2.2.3.2.1.6.1.2.2 Klasse: [[Hirudinea (Egel)]]
*********1.2.2.3.2.1.6.2 Stamm: [[Tardigrada (Bärtierchen)]]
*********1.2.2.3.2.1.6.3 Stamm: [[Pentastomida (Zungenwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.6.4 Stamm: [[Onychophora (Stummelfüßer)]]
*********1.2.2.3.2.1.6.5 Stamm: [[Arthropoda (Gliederfüßer)]]
**********1.2.2.3.2.1.6.5.1 [[Amandibulata]]
***********1.2.2.3.2.1.6.5.1.1 Unterstamm: [[Trilobitomorpha]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.1.1.1 Klasse: [[Trilobita (Trilobiten)]]
***********1.2.2.3.2.1.6.5.1.2 Unterstamm: [[Chelicerata]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.1 Klasse: [[Merostomata (Pfeilschwanzkrebse)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.2 Klasse: [[Arachnida (Spinnentiere)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.2.1 Ordnung: [[Scorpiones (Skorpione)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.2.2 Ordnung: [[Araneae (Webspinnen)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.2.3 Ordnung: [[Acari (Milben)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.2.4 Ordnung: [[Opiliones (Weberknechte)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.3 Klasse: [[Pantopoda (Asselspinnen)]]
**********1.2.2.3.2.1.6.5.2 [[Mandibulata]]
***********1.2.2.3.2.1.6.5.2.1 Unterstamm: [[Crustacea (Krebstiere)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.1 Klasse: [[Remipedia]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.2 Klasse: [[Cephalocarida]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.3 Klasse: [[Phyllopoda (Blattfußkrebse)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.4 Klasse: [[Anostraca]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.5 Klasse: [[Ostracoda (Muschelkrebse)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.6 Klasse: [[Copepoda (Ruderfußkrebse)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.7 Klasse: [[Branchiura (Fischläuse)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.8 Klasse: [[Mystacocarida]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.9 Klasse: [[Tantulocarida]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.10 Klasse: [[Ascothoracida]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.11 Klasse: [[Cirripedia (Rankenfüßer)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.12 Klasse: [[Malacostraca (Höhere Krebse)]]
***********1.2.2.3.2.1.6.5.2.2 Unterstamm: [[Tracheata, Antennata, Monantennata]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.1 Klasse: [[Myriapoda (Tausendfüßer)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.1.1 Unterklasse: [[Chilopoda (Hundertfüßer)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.1.2 Unterklasse: [[Symphyla (Zwergfüßer)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.1.3 Unterklasse: [[Diplopoda (Doppelfüßer)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.1.4 Unterklasse: [[Pauropoda [Wenigfüßer)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2 Klasse: [[Insecta, Hexapoda (Insekten)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1 [[Apterygota (Ungeflügelte Insekten)]]
**************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1.1 Unterklasse: [[Archaeognatha (Felsenspringer)]]
**************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1.2 Unterklasse: [[Zygentoma (Fischchen)]]
**************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1.3 Unterklasse: [[Diplura (Doppelschwänze)]]
**************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1.4 Unterklasse: [[Protura (Beintastler)]]
**************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1.5 Unterklasse: [[Collembola (Springschwänze)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.2 [[Pterygota (Geflügelte Insekten)]]
********1.2.2.3.2.1.7 Stamm: [[Mollusca (Weichtiere)]]
*********1.2.2.3.2.1.7.1 [[Aculifera (Stachelweichtiere)]]
**********1.2.2.3.2.1.7.1.1 Klasse: [[Aplacophora (Wurmmollusken)]]
**********1.2.2.3.2.1.7.1.2 Klasse: [[Polyplacophora (Käferschnecken)]]
*********1.2.2.3.2.1.7.2 [[Conchifera (Schalenweichtiere)]]
**********1.2.2.3.2.1.7.2.1 Klasse: [[Monoplacophora (Urmützenschnecken)]]
**********1.2.2.3.2.1.7.2.2 Klasse: [[Gastropoda (Schnecken)]]
***********1.2.2.3.2.1.7.2.2.1 Unterklasse: [[Streptoneura, Prosobranchia]]
************1.2.2.3.2.1.7.2.2.1.1 Ordnung: [[Archaeogastropoda, Diotocardia]]
************1.2.2.3.2.1.7.2.2.1.2 Ordnung: [[Mesogastropoda, Monotocardia]]
************1.2.2.3.2.1.7.2.2.1.3 Ordnung: [[Neogastropoda, Stenoglossa]]
***********1.2.2.3.2.1.7.2.2.2 [[Euthyneura]]
************1.2.2.3.2.1.7.2.2.2.1 Unterklasse: [[Opisthobranchia (Hinterkiemer)]]
************1.2.2.3.2.1.7.2.2.2.2 Unterklasse: [[Pulmonata (Lungenschnecken)]]
**********1.2.2.3.2.8.1.7.3 Klasse: [[Scaphopoda (Kahnfüßer, Grabfüßer)]]
**********1.2.2.3.2.8.1.7.4 Klasse: [[Bivalvia (Muscheln)]]
**********1.2.2.3.2.8.1.7.5 Klasse: [[Cephalopoda (Kopffüßer)]]
***********1.2.2.3.2.1.7.2.5.1 Unterklasse: [[Tetrabranchia]]
***********1.2.2.3.2.1.7.2.5.2 Unterklasse: [[Dibranchiata]]
**Exkurs: [[Evolution der Lichtsinnesorgane]]
*IV. [[Botanik]]
**1.0 [[Stämme des Pflanzenreichs]]
**2.0 [[Anatomie, Histologie und Morphologie der Kormophyten]]
***2.1 [[Bemerkungen zur Anatomie, Histologie und Morphologie]]
***2.2 [[Histologie der Kormophyten]]
****2.2.1 [[Bildungsmeristeme]]
*****2.2.1.1 [[Apikalmeristeme (Scheitelmeristeme)]]
******2.2.1.1.1 [[Sproßscheitelmeristeme]]
*******2.2.1.1.1.1 [[Scheitelzellen]]
*******2.2.1.1.1.2 [[Initialkomplexe]]
*******2.2.1.1.1.3 [[Differenziertes Apikalmeristem]]
******2.2.1.1.2 [[Wurzelscheitelmeristeme]]
*****2.2.1.2 [[Restmeristeme]]
*****2.2.1.3 [[Meristemoide]]
*****2.2.1.4 [[Lateralmeristeme]]
****2.2.2 [[Dauergewebe]]
*****2.2.2.1 [[Parenchym (Grundgewebe, "Füllgewebe")]]
******2.2.2.1.1 [[Assimilationsparenchym (Chlorenchym)]]
******2.2.2.1.2 [[Speicherparenchym]]
******2.2.2.1.3 [[Leitparenchym]]
******2.2.2.1.4 [[Aerenchym (Durchlüftungsgewebe)]]
*****2.2.2.2 [[Abschlußgewebe]]
******2.2.2.2.1 [[Epidermis]]
*******2.2.2.2.1.1 [[Stomata (Spaltöffnungen)]]
*******2.2.2.2.1.2 [[Bildungen subepidermaler Bereiche]]
******2.2.2.2.2 [[Periderm und Borke]]
******2.2.2.2.3 [[Cutisgewebe]]
******2.2.2.2.4 [[Endodermis]]
*****2.2.2.3 [[Absorptionsgewebe]]
******2.2.2.3.1 [[Rhizodermis]]
******2.2.2.3.2 [[Hydropoten]]
******2.2.2.3.3 [[Absorptionshaare]]
******2.2.2.3.4 [[Velamen radicum]]
******2.2.2.3.5 [[Haustorien]]
*****2.2.2.4 [[Absonderungsgewebe und Ausscheidungsgewebe]]
******2.2.2.4.1 [[Hydrathoden]]
******2.2.2.4.2 [[Drüsenzellen, Drüsenhaare und Drüsengewebe]]
******2.2.2.4.3 [[Nektarien]]
******2.2.2.4.4 [[Sekretgänge und Harzkanäle]]
******2.2.2.4.5 [[Exkretbehälter]]
******2.2.2.4.6 [[Milchröhren]]
*****2.2.2.5 [[Festigungsgewebe]]
******2.2.2.5.1 [[Kollenchym]]
******2.2.2.5.2 [[Sklerenchym]]
******2.2.2.5.3 [[Gegenüberstellung von Kollenchym und Sklerenchym]]
*****2.2.2.6 [[Leitgewebe]]
******2.2.2.6.1 [[Xylem]]
******2.2.2.6.2 [[Phloem]]
***2.3 [[Anatomie und Morphologie des Kormus]]
****2.3.1 [[Sproßachse]]
*****2.3.1.1 [[Primärer Bau der Sproßachse]]
******2.3.1.1.1 [[Zonierung und Differenzierung]]
******2.3.1.1.2 [[Leitbündeltypen]]
******2.3.1.1.3 [[Stelärtheorie]]
******2.3.1.1.4 [[Leitbündelanordnung]]
*****2.3.1.2 [[Sekundäres Dickenwachstum des Sprosses]]
******2.3.1.2.1 [[Kambium]]
******2.3.1.2.2 [[Histologie des Holzes]]
******2.3.1.2.3 [[Histologie des Bast]]
******2.3.1.2.4 Periderm und Borke (vgl. [[Periderm und Borke|hier]])
*****2.3.1.3 [[Metamorphosen der Sproßachse]]
****2.3.2 [[Wurzel]]
*****2.3.2.1 [[Primärer Bau der Wurzel]]
******2.3.2.1.1 [[Zonierung der Wurzelspitze]]
******2.3.2.1.2 [[Differenzierung]]
******2.3.2.1.3 [[Seitenwurzelbildung]]
******2.3.2.1.4 [[Unterscheidungsmerkmale von Wurzel und Sproß]]
******2.3.2.1.5 [[Bau der Leitbündel im Übergangsbereich zwischen Wurzel und Sproß]]
*****2.3.2.2 [[Sekundäres Dickenwachstum der Wurzel]]
*****2.3.2.3 [[Metamorphosen der Wurzel]]
****2.3.3 [[Blatt]]
*****2.3.3.1 [[Allgemeines]]
******2.3.3.1.1 [[Symmetrie]]
******2.3.3.1.2 [[Aufbau]]
******2.3.3.1.3 [[Blattentwicklung]]
******2.3.3.1.4 [[Laubblatt-Typen]]
******2.3.3.1.5 [[Blattstellungen]]
******2.3.3.1.6 [[Blattfolge]]
*****2.3.3.2 [[Bau der Laubblätter]]
*****2.3.3.3 [[Metamorphosen der Blätter]]</text>
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    <text bytes="365" xml:space="preserve">* biostudies.de
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  <title>I. Einführung</title>
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    <text bytes="179" xml:space="preserve">&lt;small&gt;I. Einführung&lt;/small&gt;


Inhalt von "I. Einführung":

*[[1.0 Definitionen der Biologie]]
*[[2.0 Aufgabengebiete der Biologie]]
*[[3.0 Gliederung des vorliegenden E-Books]]</text>
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  <title>Anmerkungen zur Systematik</title>
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    <text bytes="1310" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;''Carl von Linné'' (1707 – 1778) entwickelte die heutige gültige ''’binäre Nomenklatur''', die Arten mit eindeutigem '''Gattungs'''- und '''Artnamen''' (Gattungs-/Art-Epitheton, Gattungs-/Art-Beiwort) definiert, z. B. ''Musca domestica'' (''Stubenfliege''), ''Rosa canina'' (''Heckenrose''), etc. Dabei gibt es bei Tieren folgende systematische (Haupt-)Ebenen, die ggf. um Über- oder Untergruppierungen erweitert werden können (z. B Überordnung):&lt;/p&gt;
:'''Reich'''
::'''Stamm'''
:::'''Klasse'''
::::'''Ordnung'''
:::::'''Familie'''
::::::'''Gattung'''
:::::::'''Art'''

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Aktuell wird überwiegend in biologischer Literatur das sog. '''5-Reiche-System''' angewandt (die Reiche sind nachfolgend fettgedruckt dargestellt):&lt;/p&gt;
:Prokaryota (Prokaryonten) (vor mehr als 3 Mrd. Jahren entstanden)

::'''Monera'''

:::Eubacteria
:::Archaebacteria
:Eukaryota (Eukaryonten) (vor 1,4 – 1,2 Mrd. Jahren entstanden)

::'''Protista'''

:::Archaeozoa
:::Chromista
:::Protista
::'''Plantae''' ('''Pflanzen''')
::'''Fungi''' ('''Pilze''')
::'''Animalia''' ('''Tiere''')
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Trotz der Unterlegenheit in der Artenzahl machen Pflanzen (ca. 700.000 Arten gegenüber 1,5 – 2 Mio. Tierarten) 95 % der Biomasse auf der Erde aus.&lt;/p&gt;</text>
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    <text bytes="963" xml:space="preserve">&lt;keywords content="biologie, studium, biologiestudium, ebook, kostenlos, kostenloses" /&gt;
&lt;div align="center"&gt;'''Herzlich willkommen auf den Seiten von'''&lt;/div&gt;
&lt;span style="font-variant:small-caps"&gt;kleiner Daniel Schütz&lt;/span&gt;&lt;br&gt;

&lt;div align="center"&gt;[[Bild:logo.PNG|350px]]&lt;/div&gt;


Sie sind Dozent an einer Hochschule oder Berufsfachschule und lehren ein biologisches, chemisches oder biomathematisches Fach? Sie finden es umständlich, Ihre Skripten dutzendfach zu kopieren? Ich biete Ihnen an Ihr Skript kostenlos als E-Book auf den Seiten von biostudies.de für Ihre Studenten/Schüler zur Verfügung zu stellen. Interesse? Dann schreiben Sie bitte eine Mail an [mailto:daniel@biostudies.de daniel@biostudies.de]. Hier erfahren Sie auch mehr über die Voraussetzungen.

&lt;div align="center"&gt;Im Folgenden ist v. a. ein ausführliches &lt;big&gt;[[Inhalt|E-Book]]&lt;/big&gt;, das den Inhalt des Grundstudiums und etwas darüber hinaus gut abdecken sollte, zu finden&lt;/div&gt;</text>
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&lt;div align="center"&gt;'''Herzlich willkommen auf den Seiten von'''&lt;/div&gt;


&lt;div align="center"&gt;[[Bild:logo.PNG|350px]]&lt;/div&gt;


Sie sind Dozent an einer Hochschule oder Berufsfachschule und lehren ein biologisches, chemisches oder biomathematisches Fach? Sie finden es umständlich, Ihre Skripten dutzendfach zu kopieren? Ich biete Ihnen an Ihr Skript kostenlos als E-Book auf den Seiten von biostudies.de für Ihre Studenten/Schüler zur Verfügung zu stellen. Interesse? Dann schreiben Sie bitte eine Mail an [mailto:daniel@biostudies.de daniel@biostudies.de]. Hier erfahren Sie auch mehr über die Voraussetzungen.

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    <text bytes="6612" xml:space="preserve">[Unterlagen 1. Semester]

Hier findet Ihr einige Protokolle zum Physik- und physikalisch-chemischen Praktikum. Die Skripte sind nur zum besseren Verstädnis der Versuche gedacht und nicht als Vorlage für Eure eigenen Protokolle!!!

Für Fehler, die sich in den Protokollen eingeschlichen haben, können weder deren Verfasser noch der Betreiber dieser Seite haftbar gemacht werden.

Damit die Sache funktioniert und Jeder was davon hat, sind wir darauf angewiesen mehr Protokolle online zu stellen. Schickt also bitte korrigierte Protokolle vom Physik- und PC-Praktikum an [mailto:daniel@biostudies.de daniel@biostudies.de], damit diese hier eingestellt werden können!!!

{{#tree:
*Physikalisch-chemisches Praktikum
**[http://biostudies.de/images/Nr._1.pdf Versuch 1]
**[http://biostudies.de/images/Versuch_2.pdf Versuch 2]
**Versuch 3
***[http://biostudies.de/images/Versuch_3.pdf Versuch 3]
***[http://biostudies.de/images/Versuch_3-1.pdf Versuch 3-1]
**[http://biostudies.de/images/Versuch_4.pdf Versuch 4]
**Versuch 5
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**[http://biostudies.de/images/Nr._8_Siedediagramme.pdf Versuch 8]
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*Physik-Praktikum
**Versuch 2
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**Versuch 3
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**Versuch 6
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**Versuch 7
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***Alternative 1
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***[http://biostudies.de/images/Versuch13_S5.pdf Seite 5]
***[http://biostudies.de/images/Versuch13_S6.pdf Seite 6]
***[http://biostudies.de/images/Versuch13_S7.pdf Seite 7]
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**Versuch 15
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**Versuch 18
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***[http://biostudies.de/images/Versuch18_S7.pdf Seite 7]
*OC-Altklausuren
**[http://biostudies.de/images/no-prue-ch-2008-07-23.pdf 23.07.2008]
**[http://biostudies.de/images/no-pruef2008-10-15.pdf 15.10.2008]
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*Ringvorlesung
**Altklausuren
***[http://biostudies.de/images/Ringvorlesung1.jpg Seite 1]
***[http://biostudies.de/images/Ringvorlesung2.jpg Seite 2]
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***[http://biostudies.de/images/Ringvorlesung8.jpg Seite 8]
***[http://biostudies.de/images/Ringvorlesung9.jpg Seite 9]
**[http://biostudies.de/images/Klausur_Ringvorlesung.pdf Klausurfragen SS 08]
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    <text bytes="6614" xml:space="preserve">[[Unterlagen 3. Semester]]

Hier findet Ihr einige Protokolle zum Physik- und physikalisch-chemischen Praktikum. Die Skripte sind nur zum besseren Verstädnis der Versuche gedacht und nicht als Vorlage für Eure eigenen Protokolle!!!

Für Fehler, die sich in den Protokollen eingeschlichen haben, können weder deren Verfasser noch der Betreiber dieser Seite haftbar gemacht werden.

Damit die Sache funktioniert und Jeder was davon hat, sind wir darauf angewiesen mehr Protokolle online zu stellen. Schickt also bitte korrigierte Protokolle vom Physik- und PC-Praktikum an [mailto:daniel@biostudies.de daniel@biostudies.de], damit diese hier eingestellt werden können!!!

{{#tree:
*Physikalisch-chemisches Praktikum
**[http://biostudies.de/images/Nr._1.pdf Versuch 1]
**[http://biostudies.de/images/Versuch_2.pdf Versuch 2]
**Versuch 3
***[http://biostudies.de/images/Versuch_3.pdf Versuch 3]
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**[http://biostudies.de/images/Versuch_4.pdf Versuch 4]
**Versuch 5
***[http://biostudies.de/images/Nr._5_nach_Beckmann.pdf Versuch 5]
***[http://biostudies.de/images/Nr._5.pdf Versuch 5]
**[http://biostudies.de/images/Versuch_6.pdf Versuch 6]
**[http://biostudies.de/images/Nr._8_Siedediagramme.pdf Versuch 8]
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*Physik-Praktikum
**Versuch 2
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****[http://biostudies.de/images/Versuch11_S1.pdf Seite 1]
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**Versuch 15
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**Versuch 17
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**Versuch 18
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***[http://biostudies.de/images/Versuch18_S2.pdf Seite 2]
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***[http://biostudies.de/images/Versuch18_S5.pdf Seite 5]
***[http://biostudies.de/images/Versuch18_S6.pdf Seite 6]
***[http://biostudies.de/images/Versuch18_S7.pdf Seite 7]
*OC-Altklausuren
**[http://biostudies.de/images/no-prue-ch-2008-07-23.pdf 23.07.2008]
**[http://biostudies.de/images/no-pruef2008-10-15.pdf 15.10.2008]
**[http://biostudies.de/images/no-pruef2009-03-30.pdf 30.03.2009]
**[http://biostudies.de/images/OC_2009-7-22.pdf 22.07.2009]
*Ringvorlesung
**Altklausuren
***[http://biostudies.de/images/Ringvorlesung1.jpg Seite 1]
***[http://biostudies.de/images/Ringvorlesung2.jpg Seite 2]
***[http://biostudies.de/images/Ringvorlesung3.jpg Seite 3]
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***[http://biostudies.de/images/Ringvorlesung5.jpg Seite 5]
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***[http://biostudies.de/images/Ringvorlesung8.jpg Seite 8]
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Für Fehler, die sich in den Protokollen eingeschlichen haben, können weder deren Verfasser noch der Betreiber dieser Seite haftbar gemacht werden.

Damit die Sache funktioniert und Jeder was davon hat, sind wir darauf angewiesen mehr Protokolle online zu stellen. Schickt also bitte korrigierte Protokolle vom Physik- und PC-Praktikum an [mailto:daniel@biostudies.de daniel@biostudies.de], damit diese hier eingestellt werden können!!!

{{#tree:
*Physikalisch-chemisches Praktikum
**[http://biostudies.de/images/Nr._1.pdf Versuch 1]
**[http://biostudies.de/images/Versuch_2.pdf Versuch 2]
**Versuch 3
***[http://biostudies.de/images/Versuch_3.pdf Versuch 3]
***[http://biostudies.de/images/Versuch_3-1.pdf Versuch 3-1]
**[http://biostudies.de/images/Versuch_4.pdf Versuch 4]
**Versuch 5
***[http://biostudies.de/images/Nr._5_nach_Beckmann.pdf Versuch 5]
***[http://biostudies.de/images/Nr._5.pdf Versuch 5]
**[http://biostudies.de/images/Versuch_6.pdf Versuch 6]
**[http://biostudies.de/images/Nr._8_Siedediagramme.pdf Versuch 8]
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**Versuch 10
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**[http://biostudies.de/images/Nr._16.pdf Versuch 16]
**[http://biostudies.de/images/Nr._17_kinetik_Rohrzucker.pdf Versuch 17]
*Physik-Praktikum
**Versuch 2
***[http://biostudies.de/images/Versuch2_S1.pdf Seite 1]
***[http://biostudies.de/images/Versuch2_S2.pdf Seite 2]
***[http://biostudies.de/images/Versuch2_S3.pdf Seite 3]
***[http://biostudies.de/images/Versuch2_S4.pdf Seite 4]
***[http://biostudies.de/images/Versuch2_S5.pdf Seite 5]
**Versuch 3
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***[http://biostudies.de/images/Versuch3_S4.pdf Seite 4]
***[http://biostudies.de/images/Versuch3_S5.pdf Seite 5]
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**Versuch 4
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***[http://biostudies.de/images/Versuch4_S2.pdf Seite 2]
**Versuch 6
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**Versuch 7
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**Versuch 9
***[http://biostudies.de/images/Versuch9_S1.pdf Seite 1]
***[http://biostudies.de/images/Versuch9_S2.pdf Seite 2]
***[http://biostudies.de/images/Versuch9_S3.pdf Seite 3]
***[http://biostudies.de/images/Versuch9_S4.pdf Seite 4]
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**Versuch 10
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***[http://biostudies.de/images/Versuch10_S2.pdf Seite 2]
***[http://biostudies.de/images/Versuch10_S3.pdf Seite 3]
**Versuch 11
***Alternative 1
****[http://biostudies.de/images/Versuch11_S1.pdf Seite 1]
****[http://biostudies.de/images/Versuch11_S2.pdf Seite 2]
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**Versuch 12
***[http://biostudies.de/images/Versuch_12a.pdf]
**Versuch 13
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***[http://biostudies.de/images/Versuch13_S5.pdf Seite 5]
***[http://biostudies.de/images/Versuch13_S6.pdf Seite 6]
***[http://biostudies.de/images/Versuch13_S7.pdf Seite 7]
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**Versuch 15
***Alternative 1
****[http://biostudies.de/images/Versuch15_S1.pdf Seite 1]
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**Versuch 17
***Alternative 1
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**Versuch 18
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***[http://biostudies.de/images/Versuch18_S2.pdf Seite 2]
***[http://biostudies.de/images/Versuch18_S3.pdf Seite 3]
***[http://biostudies.de/images/Versuch18_S4.pdf Seite 4]
***[http://biostudies.de/images/Versuch18_S5.pdf Seite 5]
***[http://biostudies.de/images/Versuch18_S6.pdf Seite 6]
***[http://biostudies.de/images/Versuch18_S7.pdf Seite 7]
*OC-Altklausuren
**[http://biostudies.de/images/no-prue-ch-2008-07-23.pdf 23.07.2008]
**[http://biostudies.de/images/no-pruef2008-10-15.pdf 15.10.2008]
**[http://biostudies.de/images/no-pruef2009-03-30.pdf 30.03.2009]
**[http://biostudies.de/images/OC_2009-7-22.pdf 22.07.2009]
*Ringvorlesung
**Altklausuren
***[http://biostudies.de/images/Ringvorlesung1.jpg Seite 1]
***[http://biostudies.de/images/Ringvorlesung2.jpg Seite 2]
***[http://biostudies.de/images/Ringvorlesung3.jpg Seite 3]
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**[http://biostudies.de/images/Klausur_Ringvorlesung.pdf Klausurfragen SS 08]
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    <text bytes="6670" xml:space="preserve">Hier findet Ihr einige Protokolle zum Physik- und physikalisch-chemischen Praktikum. Die Skripte sind nur zum besseren Verstädnis der Versuche gedacht und nicht als Vorlage für Eure eigenen Protokolle!!!

Für Fehler, die sich in den Protokollen eingeschlichen haben, können weder deren Verfasser noch der Betreiber dieser Seite haftbar gemacht werden.

Damit die Sache funktioniert und Jeder was davon hat, sind wir darauf angewiesen mehr Protokolle online zu stellen. Schickt also bitte korrigierte Protokolle vom Physik- und PC-Praktikum an [mailto:daniel@biostudies.de daniel@biostudies.de], damit diese hier eingestellt werden können!!!

{{#tree:
*Fragen Ökologie
**[http://biostudies.de/images/Fragen_Autökologie.pdf Versuch 1]
*Physikalisch-chemisches Praktikum
**[http://biostudies.de/images/Nr._1.pdf Versuch 1]
**[http://biostudies.de/images/Versuch_2.pdf Versuch 2]
**Versuch 3
***[http://biostudies.de/images/Versuch_3.pdf Versuch 3]
***[http://biostudies.de/images/Versuch_3-1.pdf Versuch 3-1]
**[http://biostudies.de/images/Versuch_4.pdf Versuch 4]
**Versuch 5
***[http://biostudies.de/images/Nr._5_nach_Beckmann.pdf Versuch 5]
***[http://biostudies.de/images/Nr._5.pdf Versuch 5]
**[http://biostudies.de/images/Versuch_6.pdf Versuch 6]
**[http://biostudies.de/images/Nr._8_Siedediagramme.pdf Versuch 8]
**[http://biostudies.de/images/Nr._9_Mischung_Entmischung.pdf Versuch 9]
**Versuch 10
***[http://biostudies.de/images/Nr._10_MWG.pdf Versuch 10]
***[http://biostudies.de/images/Versuch_10.pdf Versuch 10]
**[http://biostudies.de/images/Versuch_11.pdf Versuch 11]
**[http://biostudies.de/images/Nr._13_Oberflaechenspannung.pdf Versuch 13]
**[http://biostudies.de/images/Nr._14_Viskositaet_von_Flue.pdf Versuch 14]
**[http://biostudies.de/images/Nr._16.pdf Versuch 16]
**[http://biostudies.de/images/Nr._17_kinetik_Rohrzucker.pdf Versuch 17]
*Physik-Praktikum
**Versuch 2
***[http://biostudies.de/images/Versuch2_S1.pdf Seite 1]
***[http://biostudies.de/images/Versuch2_S2.pdf Seite 2]
***[http://biostudies.de/images/Versuch2_S3.pdf Seite 3]
***[http://biostudies.de/images/Versuch2_S4.pdf Seite 4]
***[http://biostudies.de/images/Versuch2_S5.pdf Seite 5]
**Versuch 3
***[http://biostudies.de/images/Versuch3_S1.pdf Seite 1]
***[http://biostudies.de/images/Versuch3_S2.pdf Seite 2]
***[http://biostudies.de/images/Versuch3_S3.pdf Seite 3]
***[http://biostudies.de/images/Versuch3_S4.pdf Seite 4]
***[http://biostudies.de/images/Versuch3_S5.pdf Seite 5]
***[http://biostudies.de/images/Versuch3_S6.pdf Seite 6]
**Versuch 4
***[http://biostudies.de/images/Versuch4_S1.pdf Seite 1]
***[http://biostudies.de/images/Versuch4_S2.pdf Seite 2]
**Versuch 6
***[http://biostudies.de/images/Versuch6_S1.pdf Seite 1]
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***[http://biostudies.de/images/Versuch6_S3.pdf Seite 3]
***[http://biostudies.de/images/Versuch6_S4.pdf Seite 4]
**Versuch 7
***[http://biostudies.de/images/Versuch7_S1.pdf Seite 1]
***[http://biostudies.de/images/Versuch7_S2.pdf Seite 2]
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**Versuch 9
***[http://biostudies.de/images/Versuch9_S1.pdf Seite 1]
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**Versuch 10
***[http://biostudies.de/images/Versuch10_S1.pdf Seite 1]
***[http://biostudies.de/images/Versuch10_S2.pdf Seite 2]
***[http://biostudies.de/images/Versuch10_S3.pdf Seite 3]
**Versuch 11
***Alternative 1
****[http://biostudies.de/images/Versuch11_S1.pdf Seite 1]
****[http://biostudies.de/images/Versuch11_S2.pdf Seite 2]
****[http://biostudies.de/images/Versuch11_S3.pdf Seite 3]
****[http://biostudies.de/images/Versuch11_S4.pdf Seite 4]
***[http://biostudies.de/images/Versuch_11a.pdf Alternative 2]
**Versuch 12
***[http://biostudies.de/images/Versuch_12a.pdf]
**Versuch 13
***[http://biostudies.de/images/Versuch13_S1.pdf Seite 1]
***[http://biostudies.de/images/Versuch13_S2.pdf Seite 2]
***[http://biostudies.de/images/Versuch13_S3.pdf Seite 3]
***[http://biostudies.de/images/Versuch13_S4.pdf Seite 4]
***[http://biostudies.de/images/Versuch13_S5.pdf Seite 5]
***[http://biostudies.de/images/Versuch13_S6.pdf Seite 6]
***[http://biostudies.de/images/Versuch13_S7.pdf Seite 7]
***[http://biostudies.de/images/Versuch13_S8.pdf Seite 8]
**Versuch 15
***Alternative 1
****[http://biostudies.de/images/Versuch15_S1.pdf Seite 1]
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**Versuch 17
***Alternative 1
****[http://biostudies.de/images/Versuch17_S1.pdf Seite 1]
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****[http://biostudies.de/images/Versuch17_S6.pdf Seite 6]
***[http://biostudies.de/images/Versuch_17a.pdf Alternative 2]
**Versuch 18
***[http://biostudies.de/images/Versuch18_S1.pdf Seite 1]
***[http://biostudies.de/images/Versuch18_S2.pdf Seite 2]
***[http://biostudies.de/images/Versuch18_S3.pdf Seite 3]
***[http://biostudies.de/images/Versuch18_S4.pdf Seite 4]
***[http://biostudies.de/images/Versuch18_S5.pdf Seite 5]
***[http://biostudies.de/images/Versuch18_S6.pdf Seite 6]
***[http://biostudies.de/images/Versuch18_S7.pdf Seite 7]
*OC-Altklausuren
**[http://biostudies.de/images/no-prue-ch-2008-07-23.pdf 23.07.2008]
**[http://biostudies.de/images/no-pruef2008-10-15.pdf 15.10.2008]
**[http://biostudies.de/images/no-pruef2009-03-30.pdf 30.03.2009]
**[http://biostudies.de/images/OC_2009-7-22.pdf 22.07.2009]
*Ringvorlesung
**Altklausuren
***[http://biostudies.de/images/Ringvorlesung1.jpg Seite 1]
***[http://biostudies.de/images/Ringvorlesung2.jpg Seite 2]
***[http://biostudies.de/images/Ringvorlesung3.jpg Seite 3]
***[http://biostudies.de/images/Ringvorlesung4.jpg Seite 4]
***[http://biostudies.de/images/Ringvorlesung5.jpg Seite 5]
***[http://biostudies.de/images/Ringvorlesung6.jpg Seite 6]
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***[http://biostudies.de/images/Ringvorlesung8.jpg Seite 8]
***[http://biostudies.de/images/Ringvorlesung9.jpg Seite 9]
**[http://biostudies.de/images/Klausur_Ringvorlesung.pdf Klausurfragen SS 08]
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    <text bytes="6586" xml:space="preserve">Hier findet Ihr einige Protokolle zum Physik- und physikalisch-chemischen Praktikum. Die Skripte sind nur zum besseren Verstädnis der Versuche gedacht und nicht als Vorlage für Eure eigenen Protokolle!!!

Für Fehler, die sich in den Protokollen eingeschlichen haben, können weder deren Verfasser noch der Betreiber dieser Seite haftbar gemacht werden.

Damit die Sache funktioniert und Jeder was davon hat, sind wir darauf angewiesen mehr Protokolle online zu stellen. Schickt also bitte korrigierte Protokolle vom Physik- und PC-Praktikum an [mailto:daniel@biostudies.de daniel@biostudies.de], damit diese hier eingestellt werden können!!!

{{#tree:
*Physikalisch-chemisches Praktikum
**[http://biostudies.de/images/Nr._1.pdf Versuch 1]
**[http://biostudies.de/images/Versuch_2.pdf Versuch 2]
**Versuch 3
***[http://biostudies.de/images/Versuch_3.pdf Versuch 3]
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**Versuch 5
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**[http://biostudies.de/images/Nr._8_Siedediagramme.pdf Versuch 8]
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**Versuch 2
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***[http://biostudies.de/images/Versuch13_S6.pdf Seite 6]
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**Versuch 15
***Alternative 1
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**Versuch 18
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***[http://biostudies.de/images/Versuch18_S5.pdf Seite 5]
***[http://biostudies.de/images/Versuch18_S6.pdf Seite 6]
***[http://biostudies.de/images/Versuch18_S7.pdf Seite 7]
*OC-Altklausuren
**[http://biostudies.de/images/no-prue-ch-2008-07-23.pdf 23.07.2008]
**[http://biostudies.de/images/no-pruef2008-10-15.pdf 15.10.2008]
**[http://biostudies.de/images/no-pruef2009-03-30.pdf 30.03.2009]
**[http://biostudies.de/images/OC_2009-7-22.pdf 22.07.2009]
*Ringvorlesung
**Altklausuren
***[http://biostudies.de/images/Ringvorlesung1.jpg Seite 1]
***[http://biostudies.de/images/Ringvorlesung2.jpg Seite 2]
***[http://biostudies.de/images/Ringvorlesung3.jpg Seite 3]
***[http://biostudies.de/images/Ringvorlesung4.jpg Seite 4]
***[http://biostudies.de/images/Ringvorlesung5.jpg Seite 5]
***[http://biostudies.de/images/Ringvorlesung6.jpg Seite 6]
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***[http://biostudies.de/images/Ringvorlesung9.jpg Seite 9]
**[http://biostudies.de/images/Klausur_Ringvorlesung.pdf Klausurfragen SS 08]
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Fragen zur Autökologie
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Fragen zur Autökologie
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Fragen zur Evolutionsökologie
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  <title>4.2.3 Endoxidation (aerobe Atmungskette)</title>
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    <text bytes="2934" xml:space="preserve">Die '''Endoxidation''' findet stets ans Membranstrukturen statt. Bei eukaryontischen '''Dissimilierern''' ist das die innere Mitochondrienmembran, cytoplasmatische Membranstrukturen bei Prokaryonten.
Von den H-beladenen Coenzymen werden die H-Atome an der Membran über eine Kette von Überträgerproteinen bis zum O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; transportiert (ab den Cytochromen zunächst nur die Elektronen). Dort kommt es zunächst zur Reaktion der Elektronen:
&lt;div align=center&gt;0,5O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; + 2e&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; → O&lt;sup&gt;2-&lt;/sup&gt; (Oxid-Ion)&lt;/div&gt;
bzw.
&lt;div align=center&gt;O&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt; + 4e&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; → 2O&lt;sup&gt;2-&lt;/sup&gt;.&lt;/div&gt;
Die Elektronen stammen aus 1 bzw. 2 NADH/H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;. Die Oxid-Ionen reagieren mit den Protonen in der biologischen Knallgasreaktion zu Wasser:
&lt;div align=center&gt;2O&lt;sup&gt;2-&lt;/sup&gt; + 4H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; → 2H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O&lt;/div&gt;
Die hierbei benötigten H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;-Ionen stammen ebenfalls aus NADH/H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;. Pro O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Molekül müssen also 4 H-Atome die Atmungskette durchlaufen.
Es können während der Atmungkette folgende Schritte differenziert werden:
*1. Schritt:
:::NADH/H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; + Flavoprotein → H-beladenes Flavoprotein + NAD&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; + ATP
*2. Schritt:
:::H-beladenes Flavoprotein + Q[1] → QH&lt;sup&gt;2&lt;/sup&gt;[2] + Flavoprotein
Die nun folgenden Überträgerproteine heißen '''Cytochrome'''. Ab ihnen werden nur noch Elektronen übertragen. Die H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; bleiben gelöst. Jedes Cytochrommolekül hat ein zentrales Fe&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt;&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt;-Ion, das nur 1e&lt;sup&gt;-&lt;/sup&gt; aufnehmen kann. Daher werden immer zwei Cytochrommoleküle für jeden Übertragungsschritt benötigt.
*3. Schritt:
:::QH&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; + 2 Cytochrom b (2Fe&lt;sup&gt;3+&lt;/sup&gt;) → Q + 2H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; + 2 Cytochrom b (Fe&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt;)
*4. Schritt:
:::2 Cytochrom b (2Fe&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt;) + 2 Cytochrom c (2Fe&lt;sup&gt;3+&lt;/sup&gt;) → 2 Cytochrom b (2Fe&lt;sup&gt;3+&lt;/sup&gt;) + 2 Cytochrom c (2Fe&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt;)
*5. Schritt:
:::2 Cytochrom b (2Fe&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt;) + Cytochromoxidase (2Fe&lt;sup&gt;3+&lt;/sup&gt;) → 2Cytochrom c (2Fe&lt;sup&gt;3+&lt;/sup&gt;) + Cytochromoxidase (Fe&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt;) + ATP
*6. Schritt:
:::Cytochromoxidase (2Fe&lt;sup&gt;3+&lt;/sup&gt;) + 0,5O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; → Cytochromoxidase (2Fe&lt;sup&gt;3+&lt;/sup&gt;) + O&lt;sup&gt;2-&lt;/sup&gt; + ATP
*7. Schritt:
:::O&lt;sup&gt;2-&lt;/sup&gt; + 2H&lt;sup&gt;+&lt;/sup&gt; → H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O
Organismen, die diesen Weg der Energiegewinnung durchführen, betreiben '''Dissimilation''' oder '''Zellatmung'''. Sie ist also die Umwandlung von (i. d. R.) Glucose und Sauerstoff zu Wasser und Kohlenstoffdioxid:
&lt;div align=center&gt;C&lt;sub&gt;6&lt;/sub&gt;H&lt;sub&gt;12&lt;/sub&gt;O&lt;sub&gt;6&lt;/sub&gt; + 6O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; → 6CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; + 6H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O&lt;/div&gt;
Dissimilierer sind z. B. Bakterien, einzellige Tiere und Pflanzen (sie betreiben sowohl Dissimilation als auch '''Assimilation''' bzw. '''Photosynthese''').
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Endoxidation.jpg|700px]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Abb. 25: Endoxidation bei der aeroben Atmungskette'''&lt;/small&gt;

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&lt;small&gt;[1]: Quinon

[2]: Hydroquinon&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="3933" xml:space="preserve">&lt;keywords content="Laubblätter, Laubblatt, C3, C4, Pflanze, Epidermis, chloroplastenlos, chloroplastenfrei, Spaltöffnung, Schließzellen, Chloroplsaten, hypostomatisch, epistomatisch, amphistomatisch, Mesophyll, Assimilationsparenchym, Schwammparenchym, Durchlüftungsgewebe, Leitbündel, Palisadenparenchym, Caspary, Casparystreifen, Armpalisadenparenchym, Strasburg, Strasburgerzellen, Transfusionsgewebe, substomatärer Raum, Harzkanal, Phloem, Xylem" /&gt;&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Der '''Bau der Laubblätter''' soll nun anhand einer '''C3-Pflanze''', der ''Christrose'', dargelegt werden: Das Blatt wird '''ober- und unterhalb''' von einer '''chloroplastenlosen Epidermis''' begrenzt, die nur von '''Spaltöffnungen''' (15 - 800 &lt;tex&gt;\frac{Stomata}{mm^2}&lt;/tex&gt;) unterbrochen ist. Die '''Schließzellen''' dieser Stomata '''besitzen jedoch Chloroplasten'''. Entsprechend der Lage der Spaltöffnungen auf dem Blatt lassen sich '''hypostomatische'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Stomata auf Unterseite&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt;, '''epistomatische'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Stomata auf Oberseite (selten)&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; und '''amphistomatische Blätter'''&lt;ref&gt;&lt;small&gt;Spaltöffnungen auf der Ober- und Unterseite&lt;/small&gt;&lt;/ref&gt; unterscheiden. Zwischen den beiden Epidermisschichten liegt das sog. '''Mesophyll'''. Es besteht einerseits aus dem '''Pallisaden-''' bzw. '''Assimilationsparenchym''' - es erfüllt überwiegend '''photosynthetische Aufgaben''' - und andererseits aus '''Schwammparenchym''', einem '''Durchlüftungsgewebe''', welches CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Zufuhr und O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;- bzw H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O-Abfuhr erlaubt. Als letzters Element sind '''geschlossen kollaterale Leitbündel''' ins Mesohyl eingelagert.&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Blattquerschnitt.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;&lt;small&gt;'''Querschnitt durch ein Blatt einer amphistomatischen C3-Pflanze (''Christrose'')'''&lt;/small&gt;&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''C4-Pflanzen''' zeigen im Gegensatz zu den C3-Pflanzen i. d. R. einen kranzartigen Aufbau im Querschnitt. Zunächst gibt es jedoch ebenso eine '''obere und untere Epidermis'''. Das '''Mesophyll''', in das '''kranzförmig angeordnete Bündelscheitelzellen''' eingelagert sind, zeigt '''keine klare Trennung in Schwamm-''' und '''Assimilationsparenchym'''. Allgemein sind '''bifaziale Laubblätter sehr stark anpassungsfähig'''. So kommt es z. B. häufig bei '''Blättern im Schatten''' zu einer '''Rückbildung des Palisadenparenchyms'''.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Zuletzt soll das '''äquifaziale Nadelblatt''' betrachtet werden, welches z. T. auch '''Leitbündelscheiden''' sowie '''''Strasburger''-Zellen''' besitzen kann: Im Querschnitt zeigt sich eine das '''gesamte Blatt umschließende Epidermis''', deren '''Zellen teilweise stark verdickt''' sind, was wohl als '''Anpassung der Verringerung des Verdunstungsschutzes''' interpretiert werden kann. Ebenso können als Anpassungen gegen starke Verdungstung '''in die Epidermis eingesenkte Spaltöffnungen''' interpretiert werden. Hinter der Epidermis befindet sich ein zusätzliches, '''sklerenchymartiges''', '''Abschlußgewebe'''. Den größten Tiel des Blattquerschnitts nimmt das sog. '''Armpalisadenparenchym''' ein, welches das eigentliche '''photosynthetisch aktive Gewebe''' darstellt. Die Zellen des Armpalisadenparenchyms sind '''durch Zellwandeinfaltungen stark vergrößert''', an die '''viele Chloroplasten''' angelagert sind. Dieses Gewebe ist außerdem von '''Harzkanälen''' und '''Luftspalten''' durchzogen. Eine '''Endodermis ohne ''Caspary''-Streifen''' schließt das Armpalisadenparenchym nach innen hin ab. Dahinter befinden sich die '''Leitbündel''' sowie das '''Transfusionsgewebe''', welches den Kontakt zwischen Leitgewebe und Mesophyll darstellt.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Querschnitt durch ein Nadelblatt.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Querschnitt durch ein äquifaziales Nadelblatt'''&lt;/small&gt;
&lt;p style="center"&gt;Hallo&lt;/p&gt;

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&lt;references \&gt;</text>
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&lt;p style="text-align:justify;"&gt;&lt;small&gt;'''Querschnitt durch ein Blatt einer amphistomatischen C3-Pflanze (''Christrose'')'''&lt;/small&gt;&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''C4-Pflanzen''' zeigen im Gegensatz zu den C3-Pflanzen i. d. R. einen kranzartigen Aufbau im Querschnitt. Zunächst gibt es jedoch ebenso eine '''obere und untere Epidermis'''. Das '''Mesophyll''', in das '''kranzförmig angeordnete Bündelscheitelzellen''' eingelagert sind, zeigt '''keine klare Trennung in Schwamm-''' und '''Assimilationsparenchym'''. Allgemein sind '''bifaziale Laubblätter sehr stark anpassungsfähig'''. So kommt es z. B. häufig bei '''Blättern im Schatten''' zu einer '''Rückbildung des Palisadenparenchyms'''.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Zuletzt soll das '''äquifaziale Nadelblatt''' betrachtet werden, welches z. T. auch '''Leitbündelscheiden''' sowie '''''Strasburger''-Zellen''' besitzen kann: Im Querschnitt zeigt sich eine das '''gesamte Blatt umschließende Epidermis''', deren '''Zellen teilweise stark verdickt''' sind, was wohl als '''Anpassung der Verringerung des Verdunstungsschutzes''' interpretiert werden kann. Ebenso können als Anpassungen gegen starke Verdungstung '''in die Epidermis eingesenkte Spaltöffnungen''' interpretiert werden. Hinter der Epidermis befindet sich ein zusätzliches, '''sklerenchymartiges''', '''Abschlußgewebe'''. Den größten Tiel des Blattquerschnitts nimmt das sog. '''Armpalisadenparenchym''' ein, welches das eigentliche '''photosynthetisch aktive Gewebe''' darstellt. Die Zellen des Armpalisadenparenchyms sind '''durch Zellwandeinfaltungen stark vergrößert''', an die '''viele Chloroplasten''' angelagert sind. Dieses Gewebe ist außerdem von '''Harzkanälen''' und '''Luftspalten''' durchzogen. Eine '''Endodermis ohne ''Caspary''-Streifen''' schließt das Armpalisadenparenchym nach innen hin ab. Dahinter befinden sich die '''Leitbündel''' sowie das '''Transfusionsgewebe''', welches den Kontakt zwischen Leitgewebe und Mesophyll darstellt.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Querschnitt durch ein Nadelblatt.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Querschnitt durch ein äquifaziales Nadelblatt'''&lt;/small&gt;
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&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Blattquerschnitt.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;&lt;small&gt;'''Querschnitt durch ein Blatt einer amphistomatischen C3-Pflanze (''Christrose'')'''&lt;/small&gt;&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;'''C4-Pflanzen''' zeigen im Gegensatz zu den C3-Pflanzen i. d. R. einen kranzartigen Aufbau im Querschnitt. Zunächst gibt es jedoch ebenso eine '''obere und untere Epidermis'''. Das '''Mesophyll''', in das '''kranzförmig angeordnete Bündelscheitelzellen''' eingelagert sind, zeigt '''keine klare Trennung in Schwamm-''' und '''Assimilationsparenchym'''. Allgemein sind '''bifaziale Laubblätter sehr stark anpassungsfähig'''. So kommt es z. B. häufig bei '''Blättern im Schatten''' zu einer '''Rückbildung des Palisadenparenchyms'''.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Zuletzt soll das '''äquifaziale Nadelblatt''' betrachtet werden, welches z. T. auch '''Leitbündelscheiden''' sowie '''''Strasburger''-Zellen''' besitzen kann: Im Querschnitt zeigt sich eine das '''gesamte Blatt umschließende Epidermis''', deren '''Zellen teilweise stark verdickt''' sind, was wohl als '''Anpassung der Verringerung des Verdunstungsschutzes''' interpretiert werden kann. Ebenso können als Anpassungen gegen starke Verdungstung '''in die Epidermis eingesenkte Spaltöffnungen''' interpretiert werden. Hinter der Epidermis befindet sich ein zusätzliches, '''sklerenchymartiges''', '''Abschlußgewebe'''. Den größten Tiel des Blattquerschnitts nimmt das sog. '''Armpalisadenparenchym''' ein, welches das eigentliche '''photosynthetisch aktive Gewebe''' darstellt. Die Zellen des Armpalisadenparenchyms sind '''durch Zellwandeinfaltungen stark vergrößert''', an die '''viele Chloroplasten''' angelagert sind. Dieses Gewebe ist außerdem von '''Harzkanälen''' und '''Luftspalten''' durchzogen. Eine '''Endodermis ohne ''Caspary''-Streifen''' schließt das Armpalisadenparenchym nach innen hin ab. Dahinter befinden sich die '''Leitbündel''' sowie das '''Transfusionsgewebe''', welches den Kontakt zwischen Leitgewebe und Mesophyll darstellt.
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Querschnitt durch ein Nadelblatt.jpg]]&lt;/div&gt;
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    <comment>Die Seite wurde neu angelegt: Exkursionen zur Bestimmungsübung (Pflanzen) [http://biostudies.de/images/Exkursion_I.pdf 1. Exkursion (Knoop) (Kim Hufnagel)]</comment>
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[http://biostudies.de/images/Exkursion_I.pdf 1. Exkursion (Knoop)] (Kim Hufnagel) (11,5 MB)</text>
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*[http://biostudies.de/images/Exkursion_I.pdf 1. Exkursion (Knoop)] (Kim Hufnagel) (11,5 MB)
*[http://biostudies.de/images/Exkursion2.pdf 2. Exkursion (Dänisch Nienhof)] (Ann-Kathrin) (4,5 MB)
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*[http://biostudies.de/images/Exkursion_I.pdf 1. Exkursion (Knoop)] (Kim Hufnagel) (11,5 MB)
*[http://biostudies.de/images/Exkursion2.pdf 2. Exkursion (Dänisch Nienhof)] (Ann-Kathrin) (4,5 MB)
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    <text bytes="661" xml:space="preserve">Exkursionen zur Bestimmungsübung (Pflanzen)
*[http://biostudies.de/images/Exkursion_I.pdf 1. Exkursion (Knoop)] (Kim Hufnagel) (11,5 MB)
*[http://biostudies.de/images/Exkursion2.pdf 2. Exkursion (Dänisch Nienhof)] (Ann-Kathrin) (4,5 MB)
*[http://biostudies.de/images/ExkursionII.pdf 2. Exkursion (Dänisch Nienhof)] (Kim Hufnagel) (8,5 MB)

Klausuren Bestimmungsübungen (vielen Dank an die Informantin)
*[http://biostudies.de/images/BestimmungSS09.pdf Klausur SS09]
*[http://biostudies.de/images/BestimmungWS10.pdf Klausur WS09/10]

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    <text bytes="864" xml:space="preserve">Exkursionen zur Bestimmungsübung (Pflanzen)
*[http://biostudies.de/images/Exkursion_I.pdf 1. Exkursion (Knoop)] (Kim Hufnagel) (11,5 MB)
*[http://biostudies.de/images/Exkursion2.pdf 2. Exkursion (Dänisch Nienhof)] (Ann-Kathrin) (4,5 MB)
*[http://biostudies.de/images/ExkursionII.pdf 2. Exkursion (Dänisch Nienhof)] (Kim Hufnagel) (8,5 MB)

Klausuren Bestimmungsübungen (vielen Dank an die Informantin)
*[http://biostudies.de/images/BestimmungSS09.pdf Klausur SS09]
*[http://biostudies.de/images/BestimmungWS10.pdf Klausur WS09/10]

[http://biostudies.de/images/pflanzenphysiologie.pdf Altklausur Pflanzenphysiologie] (besten Dank an Anne)

[http://biostudies.de/images/mikrobiologie.pdf Altklausur Mikrobiologie] (besten Dank an Anne

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    <text bytes="948" xml:space="preserve">Exkursionen zur Bestimmungsübung (Pflanzen)
*[http://biostudies.de/images/Exkursion_I.pdf 1. Exkursion (Knoop)] (Kim Hufnagel) (11,5 MB)
*[http://biostudies.de/images/Exkursion2.pdf 2. Exkursion (Dänisch Nienhof)] (Ann-Kathrin) (4,5 MB)
*[http://biostudies.de/images/ExkursionII.pdf 2. Exkursion (Dänisch Nienhof)] (Kim Hufnagel) (8,5 MB)

Klausuren Bestimmungsübungen (vielen Dank an die Informantin)
*[http://biostudies.de/images/BestimmungSS09.pdf Klausur SS09]
*[http://biostudies.de/images/BestimmungWS10.pdf Klausur WS09/10]

[http://biostudies.de/images/pflanzenphysiologie.pdf Altklausur Pflanzenphysiologie] (besten Dank an Anne)

[http://biostudies.de/images/mikrobiologie.pdf Altklausur Mikrobiologie] (besten Dank an Anne)

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*[http://biostudies.de/images/Exkursion_I.pdf 1. Exkursion (Knoop)] (Kim Hufnagel) (11,5 MB)
*[http://biostudies.de/images/Exkursion2.pdf 2. Exkursion (Dänisch Nienhof)] (Ann-Kathrin) (4,5 MB)
*[http://biostudies.de/images/ExkursionII.pdf 2. Exkursion (Dänisch Nienhof)] (Kim Hufnagel) (8,5 MB)

Klausuren Bestimmungsübungen (vielen Dank an die Informantin)
*[http://biostudies.de/images/BestimmungSS09.pdf Klausur SS09]
*[http://biostudies.de/images/BestimmungWS10.pdf Klausur WS09/10]

[http://biostudies.de/images/pflanzenphysiologie.pdf Altklausur Pflanzenphysiologie] (besten Dank an Anne)

Altklausur-Fragen Mikrobiologie &amp; Genetik
*[http://biostudies.de/images/mikrobiologie.pdf Altklausur Mikrobiologie] (besten Dank an Anne)
*[http://biostudies.de/images/genemibi.pdf Altklausurfragen Genetik/Mikrobiologie]

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*[http://biostudies.de/images/Exkursion_I.pdf 1. Exkursion (Knoop)] (Kim Hufnagel) (11,5 MB)
*[http://biostudies.de/images/Exkursion2.pdf 2. Exkursion (Dänisch Nienhof)] (Ann-Kathrin) (4,5 MB)
*[http://biostudies.de/images/ExkursionII.pdf 2. Exkursion (Dänisch Nienhof)] (Kim Hufnagel) (8,5 MB)

Klausuren Bestimmungsübungen (vielen Dank an die Informantin)
*[http://biostudies.de/images/BestimmungSS09.pdf Klausur SS09]
*[http://biostudies.de/images/BestimmungWS10.pdf Klausur WS09/10]

[http://biostudies.de/images/pflanzenphysiologie.pdf Altklausur Pflanzenphysiologie] (besten Dank an Anne)

Altklausur-Fragen Mikrobiologie &amp; Genetik
*[http://biostudies.de/images/mikrobiologie.pdf Altklausur Mikrobiologie] (besten Dank an Anne)
*[http://biostudies.de/images/Genemibi.pdf Altklausurfragen Genetik/Mikrobiologie]

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    <text bytes="1185" xml:space="preserve">Exkursionen zur Bestimmungsübung (Pflanzen)
*[http://biostudies.de/images/Exkursion_I.pdf 1. Exkursion (Knoop)] (Kim Hufnagel) (11,5 MB)
*[http://biostudies.de/images/Exkursion2.pdf 2. Exkursion (Dänisch Nienhof)] (Ann-Kathrin) (4,5 MB)
*[http://biostudies.de/images/ExkursionII.pdf 2. Exkursion (Dänisch Nienhof)] (Kim Hufnagel) (8,5 MB)

Klausuren Bestimmungsübungen (vielen Dank an die Informantin)
*[http://biostudies.de/images/BestimmungSS09.pdf Klausur SS09]
*[http://biostudies.de/images/BestimmungWS10.pdf Klausur WS09/10]
*[http://biostudies.de/images/bestss10.pdf Klausur SS10] (Dank an Madame Incognito)

[http://biostudies.de/images/pflanzenphysiologie.pdf Altklausur Pflanzenphysiologie] (besten Dank an Anne)

Altklausur-Fragen Mikrobiologie &amp; Genetik
*[http://biostudies.de/images/mikrobiologie.pdf Altklausur Mikrobiologie] (besten Dank an Anne)
*[http://biostudies.de/images/Genemibi.pdf Altklausurfragen Genetik/Mikrobiologie]
*[http://biostudies.de/images/genemibiss10.pdf Klausur SS10 Genetik/Mikrobiologie] (Dank an Madame Incognito)

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    <text bytes="1736" xml:space="preserve">&lt;keywords content="Sproßachse, Wurzel, Stamm, Transpiration, Thermoregulation, Photoregulation, Photosynthese" /&gt;&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die nachfolgende Tabelle gibt einen Überblick über die Unterschiede zwischen Sproß, Wurzel und Blatt:&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;
{|border
 |&lt;div align="right"&gt;&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Sproßachse&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Wurzel&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Blatt&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Form&lt;/div&gt;
 |colspan="2"|&lt;div align="center"&gt;zylindrisch&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;i. d. R. flächig&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Wachstum&lt;/div&gt;
 |colspan="2"|&lt;div align="center"&gt;i. d. R. unbegrenztes Längenwachstum&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;i. d. R. starr begrenztes&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;(genetisch&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;festgelegtes&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;Längenwachstum)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Lage&lt;/div&gt;
 |colspan="2"|&lt;div align="center"&gt;nicht zwangsläufig endständig,&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;auch Seitentribe vorhanden&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;endständige&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;Strukturen&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;(terminal, apikal)&lt;/div&gt;
 |-
 |&lt;div align="right"&gt;Meristeme&lt;/div&gt;
 |colspan="2"|&lt;div align="center"&gt;endständige Meristeme&lt;/div&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;Spitzen-, Rand- und&lt;/div&gt;
&lt;div align="center"&gt;Basalmeristeme&lt;/div&gt;
 |}
&lt;/div&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Die Hauptfunktionen des Blattes sind das Betreiben von '''Photosynthese''', '''Transpiration''', '''Thermoregulation''', '''Produktion von Phytohormonen''' ('''Phytohormonsynthese''') sowie '''Photoregulation (erhält aus einfallendem Licht Informationen, z. B. hell/dunkel, mit deren Hilfe die Photosynthese- und Stoffwechselaktivität der Pflanze reguliert wird).&lt;/p&gt;</text>
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  <title>Biostudies:Hintergrund von biostudies.de</title>
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    <text bytes="3859" xml:space="preserve">[[Referat]]

Noch vor meiner ersten Ausbildung war ich äußerst wissbegierig und suchte ständig nach neuen Informationsquellen. Anfangs genügten einige Bücher aus örtlichen Bibliotheken. Mit der Zeit wurde mein Wissensdrang jedoch so groß, daß ich ihn nur mit Büchern aus Universitäts-/Fachbibliotheken hätte stillen können, die jedoch aufgrund meines Wohnorts und der Immobilität zu oft unerreichbar waren. Klar, das Internet war eine Revolution! Aber auch damals wie noch heute ist es für die Beantwortung tiefergehender Fragen eher ungeeignet, da die gesuchten Informationen a) entweder nicht vorhanden sind oder b) über mehrere Websites hinweg zusammengeklaubt werden müssen.

Da ich von einigen Freunden und Bekannten weiß, daß es ihnen ganz ähnlich erging und ich mir vorstellen kann, daß mehrere Leute mit solchen Problemen konfrontiert sind, ist das primäre Ziel von '''biostudies.de''' die Zurverfügungstellung tiefergehender Informationen zur Biologie - dem Leben, seiner Erscheinungen und ihrer Funktionalität. Es ergab sich dann noch die Frage nach dem Aufbau und der Gestaltung der Informationen. Sollte es ein Buch werden? Nein. Dagegen spricht, daß die Infos für Jedermann schnell abrufbar sein sollten. In Form einer Website? Ja, das ist es! Bleibt zwar immer noch die Voraussetzung, daß der User über einen Internetzugang verfügen muß, aber so können deutlich mehr Leute erreicht werden. Als Form der angestrebten Infoseite stand nach längerer Diskussion der Aufbau eines Wikis (ähnlich Wikipedia) zur Debatte. Die Informationen sollen so dargestellt werden, daß sie in sich schlüssig und aufeinander aufbauend ein übersichtliches Bild der Biologie wiedergeben, so daß es auch Neulingen auf dem Gebiet der Biologie möglich ist sich schnell in das Thema einzufinden und sich entlang eines roten Fadens einzulesen.

Annähernd zeitgleich zu den ersten Vorbereitungen zum E-Book erhielt ich die Bescheinigung über meine Studienqualifikation. Selbstverständlich ergaben sich auch über den Ablauf, den vermittelten Stoff und das Studentenleben etliche Fragen. Nun ist es aber leider so, daß wenn man zehn Leute, die vielleicht noch dazu an unterschiedlichen Universitäten und zu etwas verschiedenen Zeiten studiert haben, fragt, Fünf davon sich nur an wenige Details erinnern können. Hört man den anderen Fünf zu, ergibt sich ein äußerst diffuses Bild: Beim Einen waren die Vorlesungen auf Englisch, beim Zweiten auf Deutsch, der Dritte hatte im Grundstudium keine Genetikvorlesung, der Vierte und Fünfte dafür gleich zwei. Um solche Verwirrungen zu vermeiden werde ich neben dem Aufbau des E-Books von Zeit zu Zeit exemplarisch für das Ein-Fach-Biologie-Bachelor-Studium an der Christian-Albrechts-Universität zu Kiel wichtige Details zum aktuellen Studienverlauf, den Tücken und Vorzügen des Studentenalltags, etc. im Blog preisgeben. So sollte es zukünftigen Studenten wesentlich leichter fallen, sich unter ihrem zukünftigen Studium etwas vorzustellen.

Wie es immer so ist, fallen auch für die Inbetriebhaltung von '''biostudies.de''' Kosten an. Als "armer Student" bin ich natürlich sehr daran interessiert, diese nicht selbst tragen zu müssen. Daher werde ich in absehbarer Zeit versuchen zumindest die laufenden Kosten über eine zielgruppenorientierte Schaltung von Werbeflächen zu decken. Hierzu wird es den Werbepartnern möglich sein eine oder mehrere Seiten des E-Books, die in Verbindung mit dem umworbenen Produkt bzw. dem Werbepartner selbst stehen, monatlich zu mieten und hier in einer rechten Spalte einen kleinen Werbetext bzw. ein Bild oder Logo anzeigen zu lassen. Darüber hinaus werden die Werbepartner mit Unternehmenskurzbeschreibung, Logo und Link im Menüpunkt "Werbepartner und Sponsoren" in alphanumerischer Reihenfolge angezeigt. Man möge es mir verzeihen.</text>
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      <username>Webmaster</username>
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    <text bytes="3846" xml:space="preserve">Noch vor meiner ersten Ausbildung war ich äußerst wissbegierig und suchte ständig nach neuen Informationsquellen. Anfangs genügten einige Bücher aus örtlichen Bibliotheken. Mit der Zeit wurde mein Wissensdrang jedoch so groß, daß ich ihn nur mit Büchern aus Universitäts-/Fachbibliotheken hätte stillen können, die jedoch aufgrund meines Wohnorts und der Immobilität zu oft unerreichbar waren. Klar, das Internet war eine Revolution! Aber auch damals wie noch heute ist es für die Beantwortung tiefergehender Fragen eher ungeeignet, da die gesuchten Informationen a) entweder nicht vorhanden sind oder b) über mehrere Websites hinweg zusammengeklaubt werden müssen.

Da ich von einigen Freunden und Bekannten weiß, daß es ihnen ganz ähnlich erging und ich mir vorstellen kann, daß mehrere Leute mit solchen Problemen konfrontiert sind, ist das primäre Ziel von '''biostudies.de''' die Zurverfügungstellung tiefergehender Informationen zur Biologie - dem Leben, seiner Erscheinungen und ihrer Funktionalität. Es ergab sich dann noch die Frage nach dem Aufbau und der Gestaltung der Informationen. Sollte es ein Buch werden? Nein. Dagegen spricht, daß die Infos für Jedermann schnell abrufbar sein sollten. In Form einer Website? Ja, das ist es! Bleibt zwar immer noch die Voraussetzung, daß der User über einen Internetzugang verfügen muß, aber so können deutlich mehr Leute erreicht werden. Als Form der angestrebten Infoseite stand nach längerer Diskussion der Aufbau eines Wikis (ähnlich Wikipedia) zur Debatte. Die Informationen sollen so dargestellt werden, daß sie in sich schlüssig und aufeinander aufbauend ein übersichtliches Bild der Biologie wiedergeben, so daß es auch Neulingen auf dem Gebiet der Biologie möglich ist sich schnell in das Thema einzufinden und sich entlang eines roten Fadens einzulesen.

Annähernd zeitgleich zu den ersten Vorbereitungen zum E-Book erhielt ich die Bescheinigung über meine Studienqualifikation. Selbstverständlich ergaben sich auch über den Ablauf, den vermittelten Stoff und das Studentenleben etliche Fragen. Nun ist es aber leider so, daß wenn man zehn Leute, die vielleicht noch dazu an unterschiedlichen Universitäten und zu etwas verschiedenen Zeiten studiert haben, fragt, Fünf davon sich nur an wenige Details erinnern können. Hört man den anderen Fünf zu, ergibt sich ein äußerst diffuses Bild: Beim Einen waren die Vorlesungen auf Englisch, beim Zweiten auf Deutsch, der Dritte hatte im Grundstudium keine Genetikvorlesung, der Vierte und Fünfte dafür gleich zwei. Um solche Verwirrungen zu vermeiden werde ich neben dem Aufbau des E-Books von Zeit zu Zeit exemplarisch für das Ein-Fach-Biologie-Bachelor-Studium an der Christian-Albrechts-Universität zu Kiel wichtige Details zum aktuellen Studienverlauf, den Tücken und Vorzügen des Studentenalltags, etc. im Blog preisgeben. So sollte es zukünftigen Studenten wesentlich leichter fallen, sich unter ihrem zukünftigen Studium etwas vorzustellen.

Wie es immer so ist, fallen auch für die Inbetriebhaltung von '''biostudies.de''' Kosten an. Als "armer Student" bin ich natürlich sehr daran interessiert, diese nicht selbst tragen zu müssen. Daher werde ich in absehbarer Zeit versuchen zumindest die laufenden Kosten über eine zielgruppenorientierte Schaltung von Werbeflächen zu decken. Hierzu wird es den Werbepartnern möglich sein eine oder mehrere Seiten des E-Books, die in Verbindung mit dem umworbenen Produkt bzw. dem Werbepartner selbst stehen, monatlich zu mieten und hier in einer rechten Spalte einen kleinen Werbetext bzw. ein Bild oder Logo anzeigen zu lassen. Darüber hinaus werden die Werbepartner mit Unternehmenskurzbeschreibung, Logo und Link im Menüpunkt "Werbepartner und Sponsoren" in alphanumerischer Reihenfolge angezeigt. Man möge es mir verzeihen.</text>
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Meeresbiologie
* [http://biostudies.de/images/tierphys.pdf Altklausur Tierphysiologie] (Dank an Madame Incognito)

Sofern Ihr irgendwelche Altklausuren habt (für dieses Semester vorzugsweise noch Zellbiologie, Entwicklungsbiologie der Pflanzen, Entwicklungsbiologie der Tiere oder Recht und Ethik), wäre ich Euch dankbar, wenn Ihr mir diese zukommen lassen könntet ...

Danke
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Meeresbiologie
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Sofern Ihr irgendwelche Altklausuren habt (für dieses Semester vorzugsweise noch Zellbiologie, Entwicklungsbiologie der Pflanzen, Entwicklungsbiologie der Tiere oder Recht und Ethik), wäre ich Euch dankbar, wenn Ihr mir diese zukommen lassen könntet ...

Danke
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Tierphysiologie
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Zellbiologie
* [http://biostudies.de/images/zellbio.pdf Altklausur Zellbiologie] (vielen Dank an die Spenderin)

Sofern Ihr irgendwelche Altklausuren habt (für dieses Semester vorzugsweise noch Zellbiologie, Entwicklungsbiologie der Pflanzen, Entwicklungsbiologie der Tiere oder Recht und Ethik), wäre ich Euch dankbar, wenn Ihr mir diese zukommen lassen könntet ...

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Sofern Ihr irgendwelche Altklausuren habt (für dieses Semester vorzugsweise noch Zellbiologie, Entwicklungsbiologie der Pflanzen, Entwicklungsbiologie der Tiere oder Recht und Ethik), wäre ich Euch dankbar, wenn Ihr mir diese zukommen lassen könntet ...

Danke
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Zellbiologie
* [http://biostudies.de/images/zellbio.pdf Gedächtnisprotokoll] (vielen Dank an die Spenderin)
* [http://biostudies.de/images/zellbio1.pdf Altklausur Zellbiologie] (vielen Dank an Madame Incognito)
* [http://biostudies.de/images/zellbio1.pdf Weiteres Gedächtnisprotokoll] (vielen Dank an eine weitere Spenderin)

Sofern Ihr irgendwelche Altklausuren habt (für dieses Semester vorzugsweise noch Zellbiologie, Entwicklungsbiologie der Pflanzen, Entwicklungsbiologie der Tiere oder Recht und Ethik), wäre ich Euch dankbar, wenn Ihr mir diese zukommen lassen könntet ...

Danke
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Sofern Ihr irgendwelche Altklausuren habt (für dieses Semester vorzugsweise noch Zellbiologie, Entwicklungsbiologie der Pflanzen, Entwicklungsbiologie der Tiere oder Recht und Ethik), wäre ich Euch dankbar, wenn Ihr mir diese zukommen lassen könntet ...

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Sofern Ihr irgendwelche Altklausuren habt (für dieses Semester vorzugsweise noch Zellbiologie, Entwicklungsbiologie der Pflanzen, Entwicklungsbiologie der Tiere oder Recht und Ethik), wäre ich Euch dankbar, wenn Ihr mir diese zukommen lassen könntet ...

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Tierphysiologie
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* [http://biostudies.de/images/zellbio2.jpg Weiteres Gedächtnisprotokoll] (vielen Dank an eine weitere Spenderin)

Entwicklungsbiologie der Tiere
* [http://biostudies.de/images/entwicklungsbio.pdf Altklausur Entwicklungsbiologie der Tiere] (Thx 2 Tobi)
(jetzt bräuchten wir nur noch ne Altklausur für die Entwicklungsbio der Pflanzen. Wer was hat - unbedingt her damit!)

Sofern Ihr irgendwelche Altklausuren habt (für dieses Semester vorzugsweise noch Zellbiologie, Entwicklungsbiologie der Pflanzen, Entwicklungsbiologie der Tiere oder Recht und Ethik), wäre ich Euch dankbar, wenn Ihr mir diese zukommen lassen könntet ...

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* [http://biostudies.de/images/zellbio1.pdf Altklausur Zellbiologie] (vielen Dank an Madame Incognito)
* [http://biostudies.de/images/zellbio2.jpg Weiteres Gedächtnisprotokoll] (vielen Dank an eine weitere Spenderin)
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Entwicklungsbiologie der Tiere
* [http://biostudies.de/images/entwicklungsbio.pdf Altklausur Entwicklungsbiologie der Tiere] (Thx 2 Tobi)
(jetzt bräuchten wir nur noch ne Altklausur für die Entwicklungsbio der Pflanzen. Wer was hat - unbedingt her damit!)

Sofern Ihr irgendwelche Altklausuren habt (für dieses Semester vorzugsweise noch Zellbiologie, Entwicklungsbiologie der Pflanzen, Entwicklungsbiologie der Tiere oder Recht und Ethik), wäre ich Euch dankbar, wenn Ihr mir diese zukommen lassen könntet ...

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Tierphysiologie
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Zellbiologie
* [http://biostudies.de/images/zellbio.pdf Gedächtnisprotokoll] (vielen Dank an die Spenderin)
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* [http://biostudies.de/images/zellbio2.pdf Klausur Februar 2011]

Entwicklungsbiologie der Tiere
* [http://biostudies.de/images/entwicklungsbio.pdf Altklausur Entwicklungsbiologie der Tiere] (Thx 2 Tobi)
(jetzt bräuchten wir nur noch ne Altklausur für die Entwicklungsbio der Pflanzen. Wer was hat - unbedingt her damit!)

Recht und Ethik (mille grazie Ruperto)
* [http://biostudies.de/images/001.jpg Altklausur Recht und Ethik Teil 1]
* [http://biostudies.de/images/002.jpg Altklausur Recht und Ethik Teil 2]

Sofern Ihr irgendwelche Altklausuren habt (für dieses Semester vorzugsweise noch Zellbiologie, Entwicklungsbiologie der Pflanzen, Entwicklungsbiologie der Tiere oder Recht und Ethik), wäre ich Euch dankbar, wenn Ihr mir diese zukommen lassen könntet ...

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Tierphysiologie
* [http://biostudies.de/images/tierphys.pdf Altklausur Tierphysiologie] (Dank an Madame Incognito)
* [http://biostudies.de/images/tierphys2.pdf Altklausurfragen Tierphysiologie] (Super, gleich noch eine Spenderin!!!)

Zellbiologie
* [http://biostudies.de/images/zellbio.pdf Gedächtnisprotokoll] (vielen Dank an die Spenderin)
* [http://biostudies.de/images/zellbio1.pdf Altklausur Zellbiologie] (vielen Dank an Madame Incognito)
* [http://biostudies.de/images/zellbio2.jpg Weiteres Gedächtnisprotokoll] (vielen Dank an eine weitere Spenderin)
* [http://biostudies.de/images/zellbio2.pdf Klausur Februar 2011]

Entwicklungsbiologie der Tiere
* [http://biostudies.de/images/entwicklungsbio.pdf Altklausur Entwicklungsbiologie der Tiere] (Thx 2 Tobi)
(jetzt bräuchten wir nur noch ne Altklausur für die Entwicklungsbio der Pflanzen. Wer was hat - unbedingt her damit!)

Recht und Ethik (mille grazie Ruperto)
* [http://biostudies.de/images/001.jpg Altklausur Recht und Ethik Teil 1]
* [http://biostudies.de/images/002.jpg Altklausur Recht und Ethik Teil 2]
* [http://biostudies.de/images/rechtethik.pdf Recht und Ethik-Klausur vom Februar 2011]

Sofern Ihr irgendwelche Altklausuren habt (für dieses Semester vorzugsweise noch Zellbiologie, Entwicklungsbiologie der Pflanzen, Entwicklungsbiologie der Tiere oder Recht und Ethik), wäre ich Euch dankbar, wenn Ihr mir diese zukommen lassen könntet ...

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    <text bytes="1658" xml:space="preserve">-das ist das haus
Die weitaus häufigste Mutationsart ist die '''Genmutation''' und hier wiederum die '''Basenaustauschmutation''' (auch '''Deletion''' bzw. '''Addition''' mehrerer Basen und mehrerer Kopien desselben Plasmids). Basenaustauschmutationen passieren hauptsächlich durch den Einbau "falscher" Basen bei der DNA-Replikation. Man unterscheidet dabei
*'''neutrale Mutationen''',
:::Das veränderte Basentriplett codiert hier die selbe Aminosäure, was keine Auswirkung auf das betreffende Polypeptid hat, z. B. codieren CCC und CCA für Prolin.
*'''Missense'''[1]'''-Mutationen''' und
:::In der Polypeptidkette wird an der betreffenden Stelle eine falsche Aminosäure eingebaut, z. B. codiert CCA Prolin, GCA jedoch Alanin. Es wird weiterhin unterschieden zwischen
:*'''eigentlicher Missense-Mutation''',
::::Hier faltet sich die Polypeptidkette nicht richtig auf, wodurch das Polypeptid nicht funktioniert.
:*'''stiller Mutation''' und
::::Bei stillen Mutationen faltet sich trotz der falschen Aminosäure die Polypeptidkette richtig oder nahezu richtig, wodurch das Polypeptid noch funktioniert.
:*'''konditionaler Mutation'''.
::::Hier faltet sich die Polypeptidkette nur bei bestimmten Bedingungen (z. B. pH, Temperatur, etc.) richtig und funktioniert auch nur unter diesen Bedingungen korrekt.
*'''Nonsense-Mutationen'''.
:::Das veränderte Triplett ergibt bei Nonsense-Mutationen auf der mRNA ein Stopcodon, z. B. codiert UAC für Tyrosin und UAA dient als Stopcodon. Die Synthese des Polypeptids bricht vorzeitig ab, das entstandene Polypeptid kann i. d. R. nicht funktionieren.

-----

&lt;small&gt;[1]: engl. "missense" = "falscher Sinn"&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="1652" xml:space="preserve">**d
*-d
*d

Die weitaus häufigste Mutationsart ist die '''Genmutation''' und hier wiederum die '''Basenaustauschmutation''' (auch '''Deletion''' bzw. '''Addition''' mehrerer Basen und mehrerer Kopien desselben Plasmids). Basenaustauschmutationen passieren hauptsächlich durch den Einbau "falscher" Basen bei der DNA-Replikation. Man unterscheidet dabei
*'''neutrale Mutationen''',
:::Das veränderte Basentriplett codiert hier die selbe Aminosäure, was keine Auswirkung auf das betreffende Polypeptid hat, z. B. codieren CCC und CCA für Prolin.
*'''Missense'''[1]'''-Mutationen''' und
:::In der Polypeptidkette wird an der betreffenden Stelle eine falsche Aminosäure eingebaut, z. B. codiert CCA Prolin, GCA jedoch Alanin. Es wird weiterhin unterschieden zwischen
:*'''eigentlicher Missense-Mutation''',
::::Hier faltet sich die Polypeptidkette nicht richtig auf, wodurch das Polypeptid nicht funktioniert.
:*'''stiller Mutation''' und
::::Bei stillen Mutationen faltet sich trotz der falschen Aminosäure die Polypeptidkette richtig oder nahezu richtig, wodurch das Polypeptid noch funktioniert.
:*'''konditionaler Mutation'''.
::::Hier faltet sich die Polypeptidkette nur bei bestimmten Bedingungen (z. B. pH, Temperatur, etc.) richtig und funktioniert auch nur unter diesen Bedingungen korrekt.
*'''Nonsense-Mutationen'''.
:::Das veränderte Triplett ergibt bei Nonsense-Mutationen auf der mRNA ein Stopcodon, z. B. codiert UAC für Tyrosin und UAA dient als Stopcodon. Die Synthese des Polypeptids bricht vorzeitig ab, das entstandene Polypeptid kann i. d. R. nicht funktionieren.

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&lt;small&gt;[1]: engl. "missense" = "falscher Sinn"&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="1640" xml:space="preserve">Die weitaus häufigste Mutationsart ist die '''Genmutation''' und hier wiederum die '''Basenaustauschmutation''' (auch '''Deletion''' bzw. '''Addition''' mehrerer Basen und mehrerer Kopien desselben Plasmids). Basenaustauschmutationen passieren hauptsächlich durch den Einbau "falscher" Basen bei der DNA-Replikation. Man unterscheidet dabei
*'''neutrale Mutationen''',
:::Das veränderte Basentriplett codiert hier die selbe Aminosäure, was keine Auswirkung auf das betreffende Polypeptid hat, z. B. codieren CCC und CCA für Prolin.
*'''Missense'''[1]'''-Mutationen''' und
:::In der Polypeptidkette wird an der betreffenden Stelle eine falsche Aminosäure eingebaut, z. B. codiert CCA Prolin, GCA jedoch Alanin. Es wird weiterhin unterschieden zwischen
:*'''eigentlicher Missense-Mutation''',
::::Hier faltet sich die Polypeptidkette nicht richtig auf, wodurch das Polypeptid nicht funktioniert.
:*'''stiller Mutation''' und
::::Bei stillen Mutationen faltet sich trotz der falschen Aminosäure die Polypeptidkette richtig oder nahezu richtig, wodurch das Polypeptid noch funktioniert.
:*'''konditionaler Mutation'''.
::::Hier faltet sich die Polypeptidkette nur bei bestimmten Bedingungen (z. B. pH, Temperatur, etc.) richtig und funktioniert auch nur unter diesen Bedingungen korrekt.
*'''Nonsense-Mutationen'''.
:::Das veränderte Triplett ergibt bei Nonsense-Mutationen auf der mRNA ein Stopcodon, z. B. codiert UAC für Tyrosin und UAA dient als Stopcodon. Die Synthese des Polypeptids bricht vorzeitig ab, das entstandene Polypeptid kann i. d. R. nicht funktionieren.

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&lt;small&gt;[1]: engl. "missense" = "falscher Sinn"&lt;/small&gt;</text>
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    <text bytes="8101" xml:space="preserve">&lt;keywords content="jugend forscht, daniel schütz, jufo, biostudies, biologie, senckenberg, museum, bta, lga, landesgewerbeanstalt, biologische anstalt helgoland, bah, alfred wegener institut, awi" /&gt;
&lt;div align="center"&gt;&lt;html&gt;&lt;span class="plainlinks"&gt;&lt;a href="http://tinyurl.com/jufobase-bio" target="_blank" alt="Volltexte von Jugend forscht Arbeiten im Bereich Biologie" title="Volltexte von Jugend forscht Arbeiten im Bereich Biologie"&gt;&lt;img src="http://idserver.fiz-karlsruhe.de/ih3000/jufo/jufobanner.jpg"&gt;&lt;/img&gt;&lt;/a&gt;&lt;/span&gt;&lt;/html&gt;&lt;/div&gt;


In den Datenfluten des World Wide Web stößt man doch hin und wieder auf sinnvolle Informationen - zum Teil auf recht Belangloses aber Interessantes und zum Teil auf Ausgefeiltes. Mag sein, daß man sich dann doch manchmal die Frage stellt: Wer steckt eigentlich hinter den Informationen, die mir hier angeboten werden? Und hier komme ich ins Spiel. In diesem Fall stecke ich dahinter.

[[Bild:Daniel Schütz.jpg|left|Daniel Schütz]]Ich heiße Daniel Schütz und bin vom Jahrgang 1984. Nach der Grundschule ging ich einige Zeit aufs Gymnasium, hab dieses jedoch bereits in der 7. Klasse wieder verlassen. Jedoch war der Gymnasialbesuch nicht umsonst, denn v. a. hier wurde mein Interesse an der Biologie durch einen Lehrer geweckt, der mich zur Teilnahme am (natur)wissenschaftlichen Wettbewerb "&lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.jugend-forscht.de Jugend forscht]&lt;/span&gt;" motivierte und hierbei durch Tutoring stark unterstützte. Trotz dessen, daß ich auf die Realschule wechselte, blieb meine Leidenschaft zu "Jugend forscht" in den darauf folgenden 10 Jahren erhalten. Bereits im ersten Jahr gewann ich einen Umwelttechnik-Sonderpreis, in den darauf folgenden Jahren wurde ich Regionalsieger.

2001 habe ich dann endlich die Realschule hinter mir gelassen und aufgrund meiner stark biologisch angehauchten Interessen eine Ausbildung am renommierten Forschungsinstitut Senckenberg zum museumstechnischen Assistenten begonnen, die ich 2003 als &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüfter Technischer Assistent für naturkundliche Museen und Forschungsinstitute]&lt;/span&gt; abschloß. Auch diese Zeit prägte mich sehr, da ich hier mit echten Wissenschaftlern und tatsächlicher wissenschaftlicher Arbeit in Berührung kam. Neben einem exzellenten theoretischen Unterricht in Systematik und Taxonomie der Tiere und Pflanzen sowie Geologie/Paläontologie bestand die Ausbildung in praktischer, jeweils dreimonatiger Arbeit in div. Sektionen des Forschungsinstituts und Museums. Und bereits hier wurde ich von einigen Ausbildern und Doktoranden dazu ermutigt doch ein Biologiestudium zu beginnen, was mir damals jedoch aufgrund eines fehlenden Abiturs nicht möglich war.

Leider hatte ich nach dieser ersten Ausbildung keine Anstellung als museumstechnischer Assistent gefunden, so daß ich nach einem Jahr der Arbeitssuche eine weitere Ausbildung zum BTA begann, in der der Ausbildungsschwerpunkt auf den modernen Methoden biologischer Arbeit (z. B. Biotechnologie und Genetik) lag, an der &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Landesgewerbeanstalt Nürnberg]&lt;/span&gt; (TÜV Rheinland). Auch diese Ausbildung schloß ich nach über zwei Jahren erfolgreich ab und auch während dieser Ausbildung erhielt ich durch meine Ausbilder große moralische Unterstützung bzgl. der Aufnahme eines Studiums. Während der Zeit der Arbeitssuche konnte ich jedoch einen großen Erfolg bei "Jugend forscht" verbuchen - als bayerischer Landessieger und Gewinner des Werner-Rathmayer-Preises der &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.dzg-ev.de/ Deutschen Zoologischen Gesellschaft]&lt;/span&gt; (in Kombination mit einer Einladung zur Jahrestagung der DZG nach Rostock). 2006 - bei meiner letzten Teilnahme am Wettbewerb - hatte ich ein weiteres Mal großen Erfolg, diesmal als Drittplatzierter beim Bundeswettbewerb und einem Preis der &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.we-heraeus-stiftung.de/ Wilhelm und Else Heraeus-Stiftung]&lt;/span&gt;. Diese Arbeit ist &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://biostudies.de/images/e/e6/Morphologie%2C_Phylogenie_und_systematische_Stellung_chinesischer_Mikrofossilien.pdf hier]&lt;/span&gt; zu finden

Auch wenn ich noch ein Biostudium anstrebte (mir jedoch immer noch ein Abitur fehlte), habe ich mich zunächst auf die Suche nach einem Job begeben, den ich mit einer unbefristeten Festanstellung an der &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.awi.de/de/institut/standorte/helgoland/ Biologischen Anstalt Helgoland]&lt;/span&gt; (Alfred-Wegener-Institut) relativ schnell fand. Hier führte ich gaschromatographische Analysen (CHNS-Analyzer) und naßchemische Stoffbestimmungen (Phosphatmessungen) mariner Algen und Tiere (v. a. Copepoden [Ruderfußkrebse] und Ctenophoren [Rippenquallen]) durch, war für die Kultivierung div. Organismen, der Koordination von Probennahmen und allgemeinen Sektionsverwaltungsaufgaben verantwortlich und sammelte erste Erfahrungen mit schlechtem Wetter auf Schiffen (und nein, ich wurde nicht seekrank!).

Nun ist es so, daß es mittlerweile in allen Bundesländern die Möglichkeit für Berufstätige gibt, eine Art "Sonderzulassung" zu Universitäten, die sog. fachbezogene Hochschulzulassung, zu erhalten. Die Voraussetzungen, die hierfür erfüllt werden müssen, sind jedoch von Bundesland zu Bundesland recht unterschiedlich. In Schleswig-Holstein, wo ich ja bereits wegen meiner Anstellung auf Helgoland wohnte, sind die Voraussetzungen hierfür eine abgeschlossene staatlich anerkannte Berufsausbildung (mit einer Gesamtnote von mindestens 2,0), der Nachweis einer Arbeitszeit von mehr als zwei Jahren - ebenfalls mit einer Gesamtnote von mindestens 2,0 sowie der Nachweis der besonderen Eignung für das angestrebte Studium sowie für den Zusammenhang zwischen gewünschtem Studienfach und Berufsausbildung/-tätigkeit. Da ich im Frühsommer 2008 diese Prämissen erfüllt hatte, habe ich mich beworben. Hat man diese Voraussetzungen erfüllt, wird man zu einem Eignungsgespräch eingeladen. Das Gespräch besteht aus einem fachlichen Teil und einem Teil, in dem Allgemeinwissen (aus allen Lebensbereichen sowie Grundlagen der Mathematik, Physik und Englischkenntnisse) geprüft werden. Die Prüfung wurde von einer Prüfungskomission aus imho sieben Leuten abgenommen, darunter u. a. ein Biologie-Professor, eine Lehrerin sowie der Prüfungsleiter, der vom schleswig-holsteinigschen Ministerium gestellt wurde. Die Fragen, die geprüft wurden, durfte ich ca. 15 Minuten vor der eigentlichen Prüfung einsehen und mir Notizen dazu machen. Der allgemeine Teil bestand aus der Berechnung der Geschwindigkeit eines Autos, Berechnung der Beschleunigung sowie einige Fragen zum Trägheitsgesetz und dem fairen Handel (fair pay). Der fachbezogene Prüfungsteil wurde vom Biologie-Professor durchgeführt und war doch schon tiefergehend. Hier wurde Biologie-Schulwissen abgefragt (z. B. über Unterschiede und Gemeinsamkeiten von Pflanzen- und Tierzellen), aber auch tiefergehendes Wissen und Fragen aus Vordiplomsprüfungen (z. B. welche Vorteile die Kompartimentierung in Zellen bildet oder wie die Elektronentransportkette zwischen dem Photosystem I und II funktioniert). Nichtsdestotrotz hab ich nach zehn Minuten bangen Wartens, die mindestens eine Ewigkeit dauerten, von der Prüfungskomission erfahren, daß ich die Prüfung bestanden habe und eine fachbezogene Hochschulzulassung mit der Note 1,2 erhalten. Tatsächlich. Nicht einmal eine Woche später hielt ich die Zulassung in Händen. Da die Zulassung nur für Schleswig-Holstein gilt und hier die &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.uni-kiel.de/biologie/index.shtml Christian-Albrechts-Universität]&lt;/span&gt; (CAU) in Kiel die einzige Uni des Landes ist, die Biologie anbietet, Kiel eine schöne Stadt ist und außerdem am Meer liegt, habe ich mich hier für einen Studienplatz beworben, mich nach der Zulassung immatrikuliert und bin jetzt, also seit Wintersemester 2008/2009 hier.

... und wenn er nicht promoviert hat, dann studiert er da noch heute!


[[Datei:schädel.mbd]]</text>
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&lt;div align="center"&gt;&lt;html&gt;&lt;span class="plainlinks"&gt;&lt;a href="http://tinyurl.com/jufobase-bio" target="_blank" alt="Volltexte von Jugend forscht Arbeiten im Bereich Biologie" title="Volltexte von Jugend forscht Arbeiten im Bereich Biologie"&gt;&lt;img src="http://idserver.fiz-karlsruhe.de/ih3000/jufo/jufobanner.jpg"&gt;&lt;/img&gt;&lt;/a&gt;&lt;/span&gt;&lt;/html&gt;&lt;/div&gt;


In den Datenfluten des World Wide Web stößt man doch hin und wieder auf sinnvolle Informationen - zum Teil auf recht Belangloses aber Interessantes und zum Teil auf Ausgefeiltes. Mag sein, daß man sich dann doch manchmal die Frage stellt: Wer steckt eigentlich hinter den Informationen, die mir hier angeboten werden? Und hier komme ich ins Spiel. In diesem Fall stecke ich dahinter.

[[Bild:Daniel Schütz.jpg|left|Daniel Schütz]]Ich heiße Daniel Schütz und bin vom Jahrgang 1984. Nach der Grundschule ging ich einige Zeit aufs Gymnasium, hab dieses jedoch bereits in der 7. Klasse wieder verlassen. Jedoch war der Gymnasialbesuch nicht umsonst, denn v. a. hier wurde mein Interesse an der Biologie durch einen Lehrer geweckt, der mich zur Teilnahme am (natur)wissenschaftlichen Wettbewerb "&lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.jugend-forscht.de Jugend forscht]&lt;/span&gt;" motivierte und hierbei durch Tutoring stark unterstützte. Trotz dessen, daß ich auf die Realschule wechselte, blieb meine Leidenschaft zu "Jugend forscht" in den darauf folgenden 10 Jahren erhalten. Bereits im ersten Jahr gewann ich einen Umwelttechnik-Sonderpreis, in den darauf folgenden Jahren wurde ich Regionalsieger.

2001 habe ich dann endlich die Realschule hinter mir gelassen und aufgrund meiner stark biologisch angehauchten Interessen eine Ausbildung am renommierten Forschungsinstitut Senckenberg zum museumstechnischen Assistenten begonnen, die ich 2003 als &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüfter Technischer Assistent für naturkundliche Museen und Forschungsinstitute]&lt;/span&gt; abschloß. Auch diese Zeit prägte mich sehr, da ich hier mit echten Wissenschaftlern und tatsächlicher wissenschaftlicher Arbeit in Berührung kam. Neben einem exzellenten theoretischen Unterricht in Systematik und Taxonomie der Tiere und Pflanzen sowie Geologie/Paläontologie bestand die Ausbildung in praktischer, jeweils dreimonatiger Arbeit in div. Sektionen des Forschungsinstituts und Museums. Und bereits hier wurde ich von einigen Ausbildern und Doktoranden dazu ermutigt doch ein Biologiestudium zu beginnen, was mir damals jedoch aufgrund eines fehlenden Abiturs nicht möglich war.

Leider hatte ich nach dieser ersten Ausbildung keine Anstellung als museumstechnischer Assistent gefunden, so daß ich nach einem Jahr der Arbeitssuche eine weitere Ausbildung zum BTA begann, in der der Ausbildungsschwerpunkt auf den modernen Methoden biologischer Arbeit (z. B. Biotechnologie und Genetik) lag, an der &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Landesgewerbeanstalt Nürnberg]&lt;/span&gt; (TÜV Rheinland). Auch diese Ausbildung schloß ich nach über zwei Jahren erfolgreich ab und auch während dieser Ausbildung erhielt ich durch meine Ausbilder große moralische Unterstützung bzgl. der Aufnahme eines Studiums. Während der Zeit der Arbeitssuche konnte ich jedoch einen großen Erfolg bei "Jugend forscht" verbuchen - als bayerischer Landessieger und Gewinner des Werner-Rathmayer-Preises der &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.dzg-ev.de/ Deutschen Zoologischen Gesellschaft]&lt;/span&gt; (in Kombination mit einer Einladung zur Jahrestagung der DZG nach Rostock). 2006 - bei meiner letzten Teilnahme am Wettbewerb - hatte ich ein weiteres Mal großen Erfolg, diesmal als Drittplatzierter beim Bundeswettbewerb und einem Preis der &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.we-heraeus-stiftung.de/ Wilhelm und Else Heraeus-Stiftung]&lt;/span&gt;. Diese Arbeit ist &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://biostudies.de/images/e/e6/Morphologie%2C_Phylogenie_und_systematische_Stellung_chinesischer_Mikrofossilien.pdf hier]&lt;/span&gt; zu finden

Auch wenn ich noch ein Biostudium anstrebte (mir jedoch immer noch ein Abitur fehlte), habe ich mich zunächst auf die Suche nach einem Job begeben, den ich mit einer unbefristeten Festanstellung an der &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.awi.de/de/institut/standorte/helgoland/ Biologischen Anstalt Helgoland]&lt;/span&gt; (Alfred-Wegener-Institut) relativ schnell fand. Hier führte ich gaschromatographische Analysen (CHNS-Analyzer) und naßchemische Stoffbestimmungen (Phosphatmessungen) mariner Algen und Tiere (v. a. Copepoden [Ruderfußkrebse] und Ctenophoren [Rippenquallen]) durch, war für die Kultivierung div. Organismen, der Koordination von Probennahmen und allgemeinen Sektionsverwaltungsaufgaben verantwortlich und sammelte erste Erfahrungen mit schlechtem Wetter auf Schiffen (und nein, ich wurde nicht seekrank!).

Nun ist es so, daß es mittlerweile in allen Bundesländern die Möglichkeit für Berufstätige gibt, eine Art "Sonderzulassung" zu Universitäten, die sog. fachbezogene Hochschulzulassung, zu erhalten. Die Voraussetzungen, die hierfür erfüllt werden müssen, sind jedoch von Bundesland zu Bundesland recht unterschiedlich. In Schleswig-Holstein, wo ich ja bereits wegen meiner Anstellung auf Helgoland wohnte, sind die Voraussetzungen hierfür eine abgeschlossene staatlich anerkannte Berufsausbildung (mit einer Gesamtnote von mindestens 2,0), der Nachweis einer Arbeitszeit von mehr als zwei Jahren - ebenfalls mit einer Gesamtnote von mindestens 2,0 sowie der Nachweis der besonderen Eignung für das angestrebte Studium sowie für den Zusammenhang zwischen gewünschtem Studienfach und Berufsausbildung/-tätigkeit. Da ich im Frühsommer 2008 diese Prämissen erfüllt hatte, habe ich mich beworben. Hat man diese Voraussetzungen erfüllt, wird man zu einem Eignungsgespräch eingeladen. Das Gespräch besteht aus einem fachlichen Teil und einem Teil, in dem Allgemeinwissen (aus allen Lebensbereichen sowie Grundlagen der Mathematik, Physik und Englischkenntnisse) geprüft werden. Die Prüfung wurde von einer Prüfungskomission aus imho sieben Leuten abgenommen, darunter u. a. ein Biologie-Professor, eine Lehrerin sowie der Prüfungsleiter, der vom schleswig-holsteinigschen Ministerium gestellt wurde. Die Fragen, die geprüft wurden, durfte ich ca. 15 Minuten vor der eigentlichen Prüfung einsehen und mir Notizen dazu machen. Der allgemeine Teil bestand aus der Berechnung der Geschwindigkeit eines Autos, Berechnung der Beschleunigung sowie einige Fragen zum Trägheitsgesetz und dem fairen Handel (fair pay). Der fachbezogene Prüfungsteil wurde vom Biologie-Professor durchgeführt und war doch schon tiefergehend. Hier wurde Biologie-Schulwissen abgefragt (z. B. über Unterschiede und Gemeinsamkeiten von Pflanzen- und Tierzellen), aber auch tiefergehendes Wissen und Fragen aus Vordiplomsprüfungen (z. B. welche Vorteile die Kompartimentierung in Zellen bildet oder wie die Elektronentransportkette zwischen dem Photosystem I und II funktioniert). Nichtsdestotrotz hab ich nach zehn Minuten bangen Wartens, die mindestens eine Ewigkeit dauerten, von der Prüfungskomission erfahren, daß ich die Prüfung bestanden habe und eine fachbezogene Hochschulzulassung mit der Note 1,2 erhalten. Tatsächlich. Nicht einmal eine Woche später hielt ich die Zulassung in Händen. Da die Zulassung nur für Schleswig-Holstein gilt und hier die &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.uni-kiel.de/biologie/index.shtml Christian-Albrechts-Universität]&lt;/span&gt; (CAU) in Kiel die einzige Uni des Landes ist, die Biologie anbietet, Kiel eine schöne Stadt ist und außerdem am Meer liegt, habe ich mich hier für einen Studienplatz beworben, mich nach der Zulassung immatrikuliert und bin jetzt, also seit Wintersemester 2008/2009 hier.

... und wenn er nicht promoviert hat, dann studiert er da noch heute!</text>
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    <comment>Die Seite wurde neu angelegt: „== Moin, oder wie wir Wiener sagen, "Grüßzi Gott". ==  Wie Ihr wißt, bin ich am Sonntag mit dem Zug aus meinem Heimatdorf Kemmern, mit dem Zug abgehauen. Leide…“</comment>
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    <text bytes="2748" xml:space="preserve">== Moin, oder wie wir Wiener sagen, "Grüßzi Gott". ==

Wie Ihr wißt, bin ich am Sonntag mit dem Zug aus meinem Heimatdorf Kemmern, mit dem Zug abgehauen. Leider war während der Fahrt kein so gutes Wetter. Und auch die Fernsicht hat leicht darunter gelitten, so daß ich die vielleicht 20 oder 30 km weit entfernten Alpenausläufer von Linz aus nur schleierhaft erkennen konnte. Dort lag noch Schnee auf den Gipfeln.

Nachdem kurz vorher n schrulliges altes Weib ins Ruheabteil der Bahn - ja, sowas gibts in Österreich - kam, und erstmal spielende Kinder mit ihrer Mutter hinaus gejagt hat, hab ich mich in die Musik vertieft und aus dem Fenster gestarrt.

Wien hat mich schließlich mit strahlendem Sonnenschein begrüßt, obwohl ich bis heute noch nicht wirklich viel davon gesehen habe. Nachdem ich am Bahnhof erstmal meinem Magen nachgab und ein halbverdautes Fischbrötchen von der Nordsee geholt hab, hab ich gleich nochmal 2,40 € zum Fenster rausgeschmissen. Wußte ja, wo ich mit der U3 langfahren mußte, hab mir also am ersten Automaten ne Karte dafür gekauft. Aber wer, der aus dem großen Landeshauptdorf Kiel kommt, denkt schon, daß an nem Sonntag der Ticketstand 5 Schritte weiter hinter der Ecke offen hat (so daß man ihn natürlich nicht sieht) und man sich dort n Monatsticket kaufen kann?!

Aber is auch egal, könnte den Wienern Absicht unterstellen, laß es aber lieber. Bin dann jedenfalls gleich nach Simmering gefahren, um mein neues Heim für die nächsten 6 Wochen zu beziehen - Haus auch gleich gefunden. Dort, im Kloster der Kongregation der Schwestern zur Schmerzhaften Mutter, hat mir erstmal ne alte Schwester die Tür aufgemacht und etwas verwirrt auf mich herabgeblickt. (Wer "Blues Brothers" kennt, weiß in etwa, wie sich das anfühlt ;)) Nachdem ich von meiner Mission, der Welt und damit auch dem Christentum meine Vision von der Evoluion des Menschen kundzutun berichtet hatte, hat mich die Schwester in den Aufzug gesteckt und ist mit mir ein Stockwerk hochgefahren, wo auch die Hausschwester Elisabeth war, die wußte, was los ist. Auch die war ganz freundlich und hat mir gleich mein Zimmer gezeigt, daß von den meistbefahrendsten Straßen in ganz Wien eingesäumt ist, was - seitdem seit gestern mein Fenster sich nicht mehr schließen läßt - für den Schlaf nicht sonderlich förderlich ist.

Egal. Was will man für 300 €/6 Wochen mehr erwarten. Abends gings noch zum Chinesen gegenüber, um mich für den kommenden Tag zu stärken. Als ich schon fast fertig war, kam nochmal der Pulk von 7 Schwestern, die das Haus bewohnen, herüber, um den 100. Todestag der Gründerin des Ordens, einer Maria (?) Streitel zu feiern.
--[[Benutzer:Webmaster|webmaster]] 20:11, 8. Mär. 2011 (CET)06.03.2011</text>
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Wie Ihr wißt, bin ich am Sonntag mit dem Zug aus meinem Heimatdorf Kemmern, mit dem Zug abgehauen. Leider war während der Fahrt kein so gutes Wetter. Und auch die Fernsicht hat leicht darunter gelitten, so daß ich die vielleicht 20 oder 30 km weit entfernten Alpenausläufer von Linz aus nur schleierhaft erkennen konnte. Dort lag noch Schnee auf den Gipfeln.

Nachdem kurz vorher n schrulliges altes Weib ins Ruheabteil der Bahn - ja, sowas gibts in Österreich - kam, und erstmal spielende Kinder mit ihrer Mutter hinaus gejagt hat, hab ich mich in die Musik vertieft und aus dem Fenster gestarrt.

Wien hat mich schließlich mit strahlendem Sonnenschein begrüßt, obwohl ich bis heute noch nicht wirklich viel davon gesehen habe. Nachdem ich am Bahnhof erstmal meinem Magen nachgab und ein halbverdautes Fischbrötchen von der Nordsee geholt hab, hab ich gleich nochmal 2,40 € zum Fenster rausgeschmissen. Wußte ja, wo ich mit der U3 langfahren mußte, hab mir also am ersten Automaten ne Karte dafür gekauft. Aber wer, der aus dem großen Landeshauptdorf Kiel kommt, denkt schon, daß an nem Sonntag der Ticketstand 5 Schritte weiter hinter der Ecke offen hat (so daß man ihn natürlich nicht sieht) und man sich dort n Monatsticket kaufen kann?!

Aber is auch egal, könnte den Wienern Absicht unterstellen, laß es aber lieber. Bin dann jedenfalls gleich nach Simmering gefahren, um mein neues Heim für die nächsten 6 Wochen zu beziehen - Haus auch gleich gefunden. Dort, im Kloster der Kongregation der Schwestern zur Schmerzhaften Mutter, hat mir erstmal ne alte Schwester die Tür aufgemacht und etwas verwirrt auf mich herabgeblickt. (Wer "Blues Brothers" kennt, weiß in etwa, wie sich das anfühlt ;)) Nachdem ich von meiner Mission, der Welt und damit auch dem Christentum meine Vision von der Evoluion des Menschen kundzutun berichtet hatte, hat mich die Schwester in den Aufzug gesteckt und ist mit mir ein Stockwerk hochgefahren, wo auch die Hausschwester Elisabeth war, die wußte, was los ist. Auch die war ganz freundlich und hat mir gleich mein Zimmer gezeigt, daß von den meistbefahrendsten Straßen in ganz Wien eingesäumt ist, was - seitdem seit gestern mein Fenster sich nicht mehr schließen läßt - für den Schlaf nicht sonderlich förderlich ist.

Egal. Was will man für 300 €/6 Wochen mehr erwarten. Abends gings noch zum Chinesen gegenüber, um mich für den kommenden Tag zu stärken. Als ich schon fast fertig war, kam nochmal der Pulk von 7 Schwestern, die das Haus bewohnen, herüber, um den 100. Todestag der Gründerin des Ordens, einer Maria (?) Streitel zu feiern.

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Wie Ihr wißt, bin ich am Sonntag mit dem Zug aus meinem Heimatdorf Kemmern, mit dem Zug abgehauen. Leider war während der Fahrt kein so gutes Wetter. Und auch die Fernsicht hat leicht darunter gelitten, so daß ich die vielleicht 20 oder 30 km weit entfernten Alpenausläufer von Linz aus nur schleierhaft erkennen konnte. Dort lag noch Schnee auf den Gipfeln.

Nachdem kurz vorher n schrulliges altes Weib ins Ruheabteil der Bahn - ja, sowas gibts in Österreich - kam, und erstmal spielende Kinder mit ihrer Mutter hinaus gejagt hat, hab ich mich in die Musik vertieft und aus dem Fenster gestarrt.

Wien hat mich schließlich mit strahlendem Sonnenschein begrüßt, obwohl ich bis heute noch nicht wirklich viel davon gesehen habe. Nachdem ich am Bahnhof erstmal meinem Magen nachgab und ein halbverdautes Fischbrötchen von der Nordsee geholt hab, hab ich gleich nochmal 2,40 € zum Fenster rausgeschmissen. Wußte ja, wo ich mit der U3 langfahren mußte, hab mir also am ersten Automaten ne Karte dafür gekauft. Aber wer, der aus dem großen Landeshauptdorf Kiel kommt, denkt schon, daß an nem Sonntag der Ticketstand 5 Schritte weiter hinter der Ecke offen hat (so daß man ihn natürlich nicht sieht) und man sich dort n Monatsticket kaufen kann?!

Aber is auch egal, könnte den Wienern Absicht unterstellen, laß es aber lieber. Bin dann jedenfalls gleich nach Simmering gefahren, um mein neues Heim für die nächsten 6 Wochen zu beziehen - Haus auch gleich gefunden. Dort, im Kloster der Kongregation der Schwestern zur Schmerzhaften Mutter, hat mir erstmal ne alte Schwester die Tür aufgemacht und etwas verwirrt auf mich herabgeblickt. (Wer "Blues Brothers" kennt, weiß in etwa, wie sich das anfühlt ;)) Nachdem ich von meiner Mission, der Welt und damit auch dem Christentum meine Vision von der Evoluion des Menschen kundzutun berichtet hatte, hat mich die Schwester in den Aufzug gesteckt und ist mit mir ein Stockwerk hochgefahren, wo auch die Hausschwester Elisabeth war, die wußte, was los ist. Auch die war ganz freundlich und hat mir gleich mein Zimmer gezeigt, daß von den meistbefahrendsten Straßen in ganz Wien eingesäumt ist, was - seitdem seit gestern mein Fenster sich nicht mehr schließen läßt - für den Schlaf nicht sonderlich förderlich ist.

Egal. Was will man für 300 €/6 Wochen mehr erwarten. Abends gings noch zum Chinesen gegenüber, um mich für den kommenden Tag zu stärken. Als ich schon fast fertig war, kam nochmal der Pulk von 7 Schwestern, die das Haus bewohnen, herüber, um den 100. Todestag der Gründerin des Ordens, einer Maria (?) Streitel zu feiern.


== Die Anthropologische Abteilung des Naturhistorischen Museums Wien ==

Am nächsten Morgen bin ich aufgrund des Lärms und des modernden Geruchs der Schwestern (oder ihres Hauses) schon recht früh (um 6:30 Uhr oder so) schon aufgewacht. Einen Termin hatte ich aber erst um 10:00 Uhr. Aber was solls, dacht ich mir, schauste Dir etwas die Gegend um Deine Wirkstätte an. Also bin ich gegen 7:30 Uhr mit der U3 etwa 10 Minuten Richtung "Westbahnhof", dem Hauptbahnhof Wiens, gefahren und an der Haltestelle "Volkstheater" ausgestiegen, etwas durch die Gegend geschlendert und hab mich schließlich im Windschatten im Maria-Theresien-Platz in die Sonne gesetzt. Dieser im Stil des 18. Jahrhunderts angelegte Garten trennt den Prachtbau des Naturhistorischen Museums und seinem Pondon, dem Kunsthistorischen Museum. Zumindest das Naturhistorische Museum wurde um 1870 (wenn ichs noch recht im Kopf hab) von Semper, dem Architekten und Erbauer der Semper-Oper in Dresden, erbaut. Ich nehm an, daß das Naturhistorische Museum auch von ihm ist, weiß es aber nicht ...
[[Datei:brunnen.jpg]]
Brunnen im Maria-Theresien-Park

[[Datei:naturhistmus.jpg]]
Vorderansicht des Naturhistorischen Museums

Gegen 9 Uhr hab ich mich schließlich beim Museumswärter erkundigt, wo ich hin muß, um in die Anthropologie zu gelangen. Dort erfuhr ich, daß der Eingang, der von einem scharfen Wächter bewacht wird, um die Ecke liegt. Er fragte mich streng, was ich hier wolle, nachdem er n paar Mal hechelte. Nachdem ich ihm die Sache erklärt hab, mußte ich nen Zettel mit Name, Anschrift und Geburtsdatum ausfüllen, den ich am Abend unterschrieben zurückzugeben habe.

Um 9:45 Uhr hab ich mich schließlich in den 2. Stock "ganz hinten rechts" im Hinterhof getraut.</text>
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Wie Ihr wißt, bin ich am Sonntag mit dem Zug aus meinem Heimatdorf Kemmern, mit dem Zug abgehauen. Leider war während der Fahrt kein so gutes Wetter. Und auch die Fernsicht hat leicht darunter gelitten, so daß ich die vielleicht 20 oder 30 km weit entfernten Alpenausläufer von Linz aus nur schleierhaft erkennen konnte. Dort lag noch Schnee auf den Gipfeln.

Nachdem kurz vorher n schrulliges altes Weib ins Ruheabteil der Bahn - ja, sowas gibts in Österreich - kam, und erstmal spielende Kinder mit ihrer Mutter hinaus gejagt hat, hab ich mich in die Musik vertieft und aus dem Fenster gestarrt.

Wien hat mich schließlich mit strahlendem Sonnenschein begrüßt, obwohl ich bis heute noch nicht wirklich viel davon gesehen habe. Nachdem ich am Bahnhof erstmal meinem Magen nachgab und ein halbverdautes Fischbrötchen von der Nordsee geholt hab, hab ich gleich nochmal 2,40 € zum Fenster rausgeschmissen. Wußte ja, wo ich mit der U3 langfahren mußte, hab mir also am ersten Automaten ne Karte dafür gekauft. Aber wer, der aus dem großen Landeshauptdorf Kiel kommt, denkt schon, daß an nem Sonntag der Ticketstand 5 Schritte weiter hinter der Ecke offen hat (so daß man ihn natürlich nicht sieht) und man sich dort n Monatsticket kaufen kann?!

Aber is auch egal, könnte den Wienern Absicht unterstellen, laß es aber lieber. Bin dann jedenfalls gleich nach Simmering gefahren, um mein neues Heim für die nächsten 6 Wochen zu beziehen - Haus auch gleich gefunden. Dort, im Kloster der Kongregation der Schwestern zur Schmerzhaften Mutter, hat mir erstmal ne alte Schwester die Tür aufgemacht und etwas verwirrt auf mich herabgeblickt. (Wer "Blues Brothers" kennt, weiß in etwa, wie sich das anfühlt ;)) Nachdem ich von meiner Mission, der Welt und damit auch dem Christentum meine Vision von der Evoluion des Menschen kundzutun berichtet hatte, hat mich die Schwester in den Aufzug gesteckt und ist mit mir ein Stockwerk hochgefahren, wo auch die Hausschwester Elisabeth war, die wußte, was los ist. Auch die war ganz freundlich und hat mir gleich mein Zimmer gezeigt, daß von den meistbefahrendsten Straßen in ganz Wien eingesäumt ist, was - seitdem seit gestern mein Fenster sich nicht mehr schließen läßt - für den Schlaf nicht sonderlich förderlich ist.

Egal. Was will man für 300 €/6 Wochen mehr erwarten. Abends gings noch zum Chinesen gegenüber, um mich für den kommenden Tag zu stärken. Als ich schon fast fertig war, kam nochmal der Pulk von 7 Schwestern, die das Haus bewohnen, herüber, um den 100. Todestag der Gründerin des Ordens, einer Maria (?) Streitel zu feiern.


== Die Anthropologische Abteilung des Naturhistorischen Museums Wien ==

Am nächsten Morgen bin ich aufgrund des Lärms und des modernden Geruchs der Schwestern (oder ihres Hauses) schon recht früh (um 6:30 Uhr oder so) schon aufgewacht. Einen Termin hatte ich aber erst um 10:00 Uhr. Aber was solls, dacht ich mir, schauste Dir etwas die Gegend um Deine Wirkstätte an. Also bin ich gegen 7:30 Uhr mit der U3 etwa 10 Minuten Richtung "Westbahnhof", dem Hauptbahnhof Wiens, gefahren und an der Haltestelle "Volkstheater" ausgestiegen, etwas durch die Gegend geschlendert und hab mich schließlich im Windschatten im Maria-Theresien-Platz in die Sonne gesetzt. Dieser im Stil des 18. Jahrhunderts angelegte Garten trennt den Prachtbau des Naturhistorischen Museums und seinem Pondon, dem Kunsthistorischen Museum. Zumindest das Naturhistorische Museum wurde um 1870 (wenn ichs noch recht im Kopf hab) von Semper, dem Architekten und Erbauer der Semper-Oper in Dresden, erbaut. Ich nehm an, daß das Naturhistorische Museum auch von ihm ist, weiß es aber nicht ...

[[Datei:brunnen.jpg|thumb|50%]]
Brunnen im Maria-Theresien-Park

[[Datei:naturhistmus.jpg|thumb|50%]]
Vorderansicht des Naturhistorischen Museums

Gegen 9 Uhr hab ich mich schließlich beim Museumswärter erkundigt, wo ich hin muß, um in die Anthropologie zu gelangen. Dort erfuhr ich, daß der Eingang, der von einem scharfen Wächter bewacht wird, um die Ecke liegt. Er fragte mich streng, was ich hier wolle, nachdem er n paar Mal hechelte. Nachdem ich ihm die Sache erklärt hab, mußte ich nen Zettel mit Name, Anschrift und Geburtsdatum ausfüllen, den ich am Abend unterschrieben zurückzugeben habe.

Um 9:45 Uhr hab ich mich schließlich in den 2. Stock "ganz hinten rechts" im Hinterhof getraut.</text>
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Wie Ihr wißt, bin ich am Sonntag mit dem Zug aus meinem Heimatdorf Kemmern, mit dem Zug abgehauen. Leider war während der Fahrt kein so gutes Wetter. Und auch die Fernsicht hat leicht darunter gelitten, so daß ich die vielleicht 20 oder 30 km weit entfernten Alpenausläufer von Linz aus nur schleierhaft erkennen konnte. Dort lag noch Schnee auf den Gipfeln.

Nachdem kurz vorher n schrulliges altes Weib ins Ruheabteil der Bahn - ja, sowas gibts in Österreich - kam, und erstmal spielende Kinder mit ihrer Mutter hinaus gejagt hat, hab ich mich in die Musik vertieft und aus dem Fenster gestarrt.

Wien hat mich schließlich mit strahlendem Sonnenschein begrüßt, obwohl ich bis heute noch nicht wirklich viel davon gesehen habe. Nachdem ich am Bahnhof erstmal meinem Magen nachgab und ein halbverdautes Fischbrötchen von der Nordsee geholt hab, hab ich gleich nochmal 2,40 € zum Fenster rausgeschmissen. Wußte ja, wo ich mit der U3 langfahren mußte, hab mir also am ersten Automaten ne Karte dafür gekauft. Aber wer, der aus dem großen Landeshauptdorf Kiel kommt, denkt schon, daß an nem Sonntag der Ticketstand 5 Schritte weiter hinter der Ecke offen hat (so daß man ihn natürlich nicht sieht) und man sich dort n Monatsticket kaufen kann?!

Aber is auch egal, könnte den Wienern Absicht unterstellen, laß es aber lieber. Bin dann jedenfalls gleich nach Simmering gefahren, um mein neues Heim für die nächsten 6 Wochen zu beziehen - Haus auch gleich gefunden. Dort, im Kloster der Kongregation der Schwestern zur Schmerzhaften Mutter, hat mir erstmal ne alte Schwester die Tür aufgemacht und etwas verwirrt auf mich herabgeblickt. (Wer "Blues Brothers" kennt, weiß in etwa, wie sich das anfühlt ;)) Nachdem ich von meiner Mission, der Welt und damit auch dem Christentum meine Vision von der Evoluion des Menschen kundzutun berichtet hatte, hat mich die Schwester in den Aufzug gesteckt und ist mit mir ein Stockwerk hochgefahren, wo auch die Hausschwester Elisabeth war, die wußte, was los ist. Auch die war ganz freundlich und hat mir gleich mein Zimmer gezeigt, daß von den meistbefahrendsten Straßen in ganz Wien eingesäumt ist, was - seitdem seit gestern mein Fenster sich nicht mehr schließen läßt - für den Schlaf nicht sonderlich förderlich ist.

Egal. Was will man für 300 €/6 Wochen mehr erwarten. Abends gings noch zum Chinesen gegenüber, um mich für den kommenden Tag zu stärken. Als ich schon fast fertig war, kam nochmal der Pulk von 7 Schwestern, die das Haus bewohnen, herüber, um den 100. Todestag der Gründerin des Ordens, einer Maria (?) Streitel zu feiern.


== Die Anthropologische Abteilung des Naturhistorischen Museums Wien ==

Am nächsten Morgen bin ich aufgrund des Lärms und des modernden Geruchs der Schwestern (oder ihres Hauses) schon recht früh (um 6:30 Uhr oder so) schon aufgewacht. Einen Termin hatte ich aber erst um 10:00 Uhr. Aber was solls, dacht ich mir, schauste Dir etwas die Gegend um Deine Wirkstätte an. Also bin ich gegen 7:30 Uhr mit der U3 etwa 10 Minuten Richtung "Westbahnhof", dem Hauptbahnhof Wiens, gefahren und an der Haltestelle "Volkstheater" ausgestiegen, etwas durch die Gegend geschlendert und hab mich schließlich im Windschatten im Maria-Theresien-Platz in die Sonne gesetzt. Dieser im Stil des 18. Jahrhunderts angelegte Garten trennt den Prachtbau des Naturhistorischen Museums und seinem Pondon, dem Kunsthistorischen Museum. Zumindest das Naturhistorische Museum wurde um 1870 (wenn ichs noch recht im Kopf hab) von Semper, dem Architekten und Erbauer der Semper-Oper in Dresden, erbaut. Ich nehm an, daß das Naturhistorische Museum auch von ihm ist, weiß es aber nicht ...

[[Datei:brunnen.jpg|thumb|Brunnen im Maria-Theresien-Park]]

[[Datei:naturhistmus.jpg|thumb|Vorderansicht des Naturhistorischen Museums Wien]]

Gegen 9 Uhr hab ich mich schließlich beim Museumswärter erkundigt, wo ich hin muß, um in die Anthropologie zu gelangen. Dort erfuhr ich, daß der Eingang, der von einem scharfen Wächter bewacht wird, um die Ecke liegt. Er fragte mich streng, was ich hier wolle, nachdem er n paar Mal hechelte. Nachdem ich ihm die Sache erklärt hab, mußte ich nen Zettel mit Name, Anschrift und Geburtsdatum ausfüllen, den ich am Abend unterschrieben zurückzugeben habe.

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Wie Ihr wißt, bin ich am Sonntag mit dem Zug aus meinem Heimatdorf Kemmern, mit dem Zug abgehauen. Leider war während der Fahrt kein so gutes Wetter. Und auch die Fernsicht hat leicht darunter gelitten, so daß ich die vielleicht 20 oder 30 km weit entfernten Alpenausläufer von Linz aus nur schleierhaft erkennen konnte. Dort lag noch Schnee auf den Gipfeln.

Nachdem kurz vorher n schrulliges altes Weib ins Ruheabteil der Bahn - ja, sowas gibts in Österreich - kam, und erstmal spielende Kinder mit ihrer Mutter hinaus gejagt hat, hab ich mich in die Musik vertieft und aus dem Fenster gestarrt.

Wien hat mich schließlich mit strahlendem Sonnenschein begrüßt, obwohl ich bis heute noch nicht wirklich viel davon gesehen habe. Nachdem ich am Bahnhof erstmal meinem Magen nachgab und ein halbverdautes Fischbrötchen von der Nordsee geholt hab, hab ich gleich nochmal 2,40 € zum Fenster rausgeschmissen. Wußte ja, wo ich mit der U3 langfahren mußte, hab mir also am ersten Automaten ne Karte dafür gekauft. Aber wer, der aus dem großen Landeshauptdorf Kiel kommt, denkt schon, daß an nem Sonntag der Ticketstand 5 Schritte weiter hinter der Ecke offen hat (so daß man ihn natürlich nicht sieht) und man sich dort n Monatsticket kaufen kann?!

Aber is auch egal, könnte den Wienern Absicht unterstellen, laß es aber lieber. Bin dann jedenfalls gleich nach Simmering gefahren, um mein neues Heim für die nächsten 6 Wochen zu beziehen - Haus auch gleich gefunden. Dort, im Kloster der Kongregation der Schwestern zur Schmerzhaften Mutter, hat mir erstmal ne alte Schwester die Tür aufgemacht und etwas verwirrt auf mich herabgeblickt. (Wer "Blues Brothers" kennt, weiß in etwa, wie sich das anfühlt ;)) Nachdem ich von meiner Mission, der Welt und damit auch dem Christentum meine Vision von der Evoluion des Menschen kundzutun berichtet hatte, hat mich die Schwester in den Aufzug gesteckt und ist mit mir ein Stockwerk hochgefahren, wo auch die Hausschwester Elisabeth war, die wußte, was los ist. Auch die war ganz freundlich und hat mir gleich mein Zimmer gezeigt, daß von den meistbefahrendsten Straßen in ganz Wien eingesäumt ist, was - seitdem seit gestern mein Fenster sich nicht mehr schließen läßt - für den Schlaf nicht sonderlich förderlich ist.

Egal. Was will man für 300 €/6 Wochen mehr erwarten. Abends gings noch zum Chinesen gegenüber, um mich für den kommenden Tag zu stärken. Als ich schon fast fertig war, kam nochmal der Pulk von 7 Schwestern, die das Haus bewohnen, herüber, um den 100. Todestag der Gründerin des Ordens, einer Franziska Streitel zu feiern.


== Die Anthropologische Abteilung des Naturhistorischen Museums Wien ==

Am nächsten Morgen bin ich aufgrund des Lärms und des modernden Geruchs der Schwestern (oder ihres Hauses) schon recht früh (um 6:30 Uhr oder so) schon aufgewacht. Einen Termin hatte ich aber erst um 10:00 Uhr. Aber was solls, dacht ich mir, schauste Dir etwas die Gegend um Deine Wirkstätte an. Also bin ich gegen 7:30 Uhr mit der U3 etwa 10 Minuten Richtung "Westbahnhof", dem Hauptbahnhof Wiens, gefahren und an der Haltestelle "Volkstheater" ausgestiegen, etwas durch die Gegend geschlendert und hab mich schließlich im Windschatten im Maria-Theresien-Platz in die Sonne gesetzt. Dieser im Stil des 18. Jahrhunderts angelegte Garten trennt den Prachtbau des Naturhistorischen Museums und seinem Pondon, dem Kunsthistorischen Museum. Zumindest das Naturhistorische Museum wurde um 1870 (wenn ichs noch recht im Kopf hab) von Semper, dem Architekten und Erbauer der Semper-Oper in Dresden, erbaut. Ich nehm an, daß das Naturhistorische Museum auch von ihm ist, weiß es aber nicht ...

[[Datei:brunnen.jpg|thumb|Brunnen im Maria-Theresien-Park]]

[[Datei:naturhistmus.jpg|thumb|Vorderansicht des Naturhistorischen Museums Wien]]

Gegen 9 Uhr hab ich mich schließlich beim Museumswärter erkundigt, wo ich hin muß, um in die Anthropologie zu gelangen. Dort erfuhr ich, daß der Eingang, der von einem scharfen Wächter bewacht wird, um die Ecke liegt. Er fragte mich streng, was ich hier wolle, nachdem er n paar Mal hechelte. Nachdem ich ihm die Sache erklärt hab, mußte ich nen Zettel mit Name, Anschrift und Geburtsdatum ausfüllen, den ich am Abend unterschrieben zurückzugeben habe.


== Die Anthropologische Abteilung ==

Um 9:45 Uhr hab ich mich schließlich in den 2. Stock "ganz hinten rechts" im Hinterhof getraut. Dachte mir ... 2. Stock, kann nix schaden, wenn Du zu Fuß gehst. Denkste ... Jedes Stockwerk hat eine Deckenhöhe von geschätzten 8 - 10 m Höhe + Zwischendecke. Macht Summa summarum 164 Stufen und damit mehr als aufs Oberland in Helgoland. Egal. Weil ich pünktlich losgelaufen bin hatte ich kurze Zeit mich auszukeuchen und mich zu orientieren, wo ich überhaupt hin muß - da gibt es 3 Türen auf diesem Stockwerk.

Schließlich hab ich die Richtige gefunden und bin rein gegangen. Nichts außer ein Kopierer, ein Waschbecken, Kühlschrank, Kühlschrank mit Kettenschloß verschlossen und einigen Regalen. Hinter der nächsten Tür verbarg sich ein Mann, der neben der Tür saß und anderen Leuten beim arbeiten zuschaute. Also sprach ich ihn an und sagte, bei wem ich mich melden soll. Er ging mit mir in den überübernächsten Raum und meinte, ich soll mich derweil auf den Schreibtischstuhl setzen, da die Sekretärin, mit der ich einen Termin ausgemacht hatte, gleich kommen würde. Und so saß ich da. 10 Minuten, 20 Minuten. Erst nach 25 Minuten kam Jemand, der meinte, er käme gerade von der Kaffeerunde und die Sekretärin wäre mit oben an der Kaffeerunde. Fand ich schonmal gut: Kaffeerunde, die bis zum Schluß geschätzt 1 h dauerte.

Die Sekretärin und die anderen anwesenden Mitarbeiter der Sektion begrüßten mich jedenfalls erstmal recht neugierig, bis ich erfahren habe, daß die Chefin, mit der ich um 10 Uhr verabredet war, erst gegen 14 Uhr kommt. Also war ich von 10:45 Uhr bis 14:30 Uhr am Abgammeln. Die Chefin, Fr. Prof. Dr. Maria Teschler-Nicola war recht hektisch, da sie eben von nem wichtigen Termin kam und gleich wieder zu einem Solchen gehen mußte. Unser Gespräch dauerte so auch nur etwa 7 Minuten, in denen sie mich zunächst gefragt hat, was ich hier mache und ob ich von der Uni Freiburg wäre ... Ääähm ja. Nein, natürlich nicht - ich bin Student der Elite-Uni Kiel (ROFL-LOL). Dann, nachdem ich Ihr erklärt hab, was ich vorhabe, hat sie kurz überlegt und mir die Schädelsammlung gezeigt: ein riesig-langer Gang, einseitig über die gesamten 8 - 10 m Höhe übervoll mit Schädeln und ein weiterer quadratischer Raum, ebenso mit solchen Regalen an allen Wänden. (Bilder davon gibts die Tage ...). Dann hat sie die Uralt-Sammlungsbücher von anno 1900 herausgekramt, in der die von den Schenkungen erhaltenen Schädel verzeichnet waren. Zudem konnte ich ab gestern Nachmittag und heute (Dienstag) eine Karteikartensammlung und eine Access-Datenbank verwenden, was ich gestern und heute auch brav getan habe. Aufgrund der Fülle von ca. 25.000 Exponaten, von denen etwa 15.000 prähistorische und historische Schädel sind, wird die Recherche auch mindestens noch morgen andauern.

--[[Benutzer:Webmaster|webmaster]] 20:53, 8. Mär. 2011 (CET)</text>
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Wie Ihr wißt, bin ich am Sonntag mit dem Zug aus meinem Heimatdorf Kemmern, mit dem Zug abgehauen. Leider war während der Fahrt kein so gutes Wetter. Und auch die Fernsicht hat leicht darunter gelitten, so daß ich die vielleicht 20 oder 30 km weit entfernten Alpenausläufer von Linz aus nur schleierhaft erkennen konnte. Dort lag noch Schnee auf den Gipfeln.

Nachdem kurz vorher n schrulliges altes Weib ins Ruheabteil der Bahn - ja, sowas gibts in Österreich - kam, und erstmal spielende Kinder mit ihrer Mutter hinaus gejagt hat, hab ich mich in die Musik vertieft und aus dem Fenster gestarrt.

Wien hat mich schließlich mit strahlendem Sonnenschein begrüßt, obwohl ich bis heute noch nicht wirklich viel davon gesehen habe. Nachdem ich am Bahnhof erstmal meinem Magen nachgab und ein halbverdautes Fischbrötchen von der Nordsee geholt hab, hab ich gleich nochmal 2,40 € zum Fenster rausgeschmissen. Wußte ja, wo ich mit der U3 langfahren mußte, hab mir also am ersten Automaten ne Karte dafür gekauft. Aber wer, der aus dem großen Landeshauptdorf Kiel kommt, denkt schon, daß an nem Sonntag der Ticketstand 5 Schritte weiter hinter der Ecke offen hat (so daß man ihn natürlich nicht sieht) und man sich dort n Monatsticket kaufen kann?!

Aber is auch egal, könnte den Wienern Absicht unterstellen, laß es aber lieber. Bin dann jedenfalls gleich nach Simmering gefahren, um mein neues Heim für die nächsten 6 Wochen zu beziehen - Haus auch gleich gefunden. Dort, im Kloster der Kongregation der Schwestern zur Schmerzhaften Mutter, hat mir erstmal ne alte Schwester die Tür aufgemacht und etwas verwirrt auf mich herabgeblickt. (Wer "Blues Brothers" kennt, weiß in etwa, wie sich das anfühlt ;)) Nachdem ich von meiner Mission, der Welt und damit auch dem Christentum meine Vision von der Evoluion des Menschen kundzutun berichtet hatte, hat mich die Schwester in den Aufzug gesteckt und ist mit mir ein Stockwerk hochgefahren, wo auch die Hausschwester Elisabeth war, die wußte, was los ist. Auch die war ganz freundlich und hat mir gleich mein Zimmer gezeigt, daß von den meistbefahrendsten Straßen in ganz Wien eingesäumt ist, was - seitdem seit gestern mein Fenster sich nicht mehr schließen läßt - für den Schlaf nicht sonderlich förderlich ist.

Egal. Was will man für 300 €/6 Wochen mehr erwarten. Abends gings noch zum Chinesen gegenüber, um mich für den kommenden Tag zu stärken. Als ich schon fast fertig war, kam nochmal der Pulk von 7 Schwestern, die das Haus bewohnen, herüber, um den 100. Todestag der Gründerin des Ordens, einer Franziska Streitel zu feiern.


== Die Anthropologische Abteilung des Naturhistorischen Museums Wien ==

[[Datei:brunnen.jpg|thumb|Brunnen im Maria-Theresien-Park]]

[[Datei:naturhistmus.jpg|thumb|Vorderansicht des Naturhistorischen Museums Wien]]

Am nächsten Morgen bin ich aufgrund des Lärms und des modernden Geruchs der Schwestern (oder ihres Hauses) schon recht früh (um 6:30 Uhr oder so) schon aufgewacht. Einen Termin hatte ich aber erst um 10:00 Uhr. Aber was solls, dacht ich mir, schauste Dir etwas die Gegend um Deine Wirkstätte an. Also bin ich gegen 7:30 Uhr mit der U3 etwa 10 Minuten Richtung "Westbahnhof", dem Hauptbahnhof Wiens, gefahren und an der Haltestelle "Volkstheater" ausgestiegen, etwas durch die Gegend geschlendert und hab mich schließlich im Windschatten im Maria-Theresien-Platz in die Sonne gesetzt. Dieser im Stil des 18. Jahrhunderts angelegte Garten trennt den Prachtbau des Naturhistorischen Museums und seinem Pondon, dem Kunsthistorischen Museum. Zumindest das Naturhistorische Museum wurde um 1870 (wenn ichs noch recht im Kopf hab) von Semper, dem Architekten und Erbauer der Semper-Oper in Dresden, erbaut. Ich nehm an, daß das Naturhistorische Museum auch von ihm ist, weiß es aber nicht ...

Gegen 9 Uhr hab ich mich schließlich beim Museumswärter erkundigt, wo ich hin muß, um in die Anthropologie zu gelangen. Dort erfuhr ich, daß der Eingang, der von einem scharfen Wächter bewacht wird, um die Ecke liegt. Er fragte mich streng, was ich hier wolle, nachdem er n paar Mal hechelte. Nachdem ich ihm die Sache erklärt hab, mußte ich nen Zettel mit Name, Anschrift und Geburtsdatum ausfüllen, den ich am Abend unterschrieben zurückzugeben habe.


== Die Anthropologische Abteilung ==

Um 9:45 Uhr hab ich mich schließlich in den 2. Stock "ganz hinten rechts" im Hinterhof getraut. Dachte mir ... 2. Stock, kann nix schaden, wenn Du zu Fuß gehst. Denkste ... Jedes Stockwerk hat eine Deckenhöhe von geschätzten 8 - 10 m Höhe + Zwischendecke. Macht Summa summarum 164 Stufen und damit mehr als aufs Oberland in Helgoland. Egal. Weil ich pünktlich losgelaufen bin hatte ich kurze Zeit mich auszukeuchen und mich zu orientieren, wo ich überhaupt hin muß - da gibt es 3 Türen auf diesem Stockwerk.

Schließlich hab ich die Richtige gefunden und bin rein gegangen. Nichts außer ein Kopierer, ein Waschbecken, Kühlschrank, Kühlschrank mit Kettenschloß verschlossen und einigen Regalen. Hinter der nächsten Tür verbarg sich ein Mann, der neben der Tür saß und anderen Leuten beim arbeiten zuschaute. Also sprach ich ihn an und sagte, bei wem ich mich melden soll. Er ging mit mir in den überübernächsten Raum und meinte, ich soll mich derweil auf den Schreibtischstuhl setzen, da die Sekretärin, mit der ich einen Termin ausgemacht hatte, gleich kommen würde. Und so saß ich da. 10 Minuten, 20 Minuten. Erst nach 25 Minuten kam Jemand, der meinte, er käme gerade von der Kaffeerunde und die Sekretärin wäre mit oben an der Kaffeerunde. Fand ich schonmal gut: Kaffeerunde, die bis zum Schluß geschätzt 1 h dauerte.

Die Sekretärin und die anderen anwesenden Mitarbeiter der Sektion begrüßten mich jedenfalls erstmal recht neugierig, bis ich erfahren habe, daß die Chefin, mit der ich um 10 Uhr verabredet war, erst gegen 14 Uhr kommt. Also war ich von 10:45 Uhr bis 14:30 Uhr am Abgammeln. Die Chefin, Fr. Prof. Dr. Maria Teschler-Nicola war recht hektisch, da sie eben von nem wichtigen Termin kam und gleich wieder zu einem Solchen gehen mußte. Unser Gespräch dauerte so auch nur etwa 7 Minuten, in denen sie mich zunächst gefragt hat, was ich hier mache und ob ich von der Uni Freiburg wäre ... Ääähm ja. Nein, natürlich nicht - ich bin Student der Elite-Uni Kiel (ROFL-LOL). Dann, nachdem ich Ihr erklärt hab, was ich vorhabe, hat sie kurz überlegt und mir die Schädelsammlung gezeigt: ein riesig-langer Gang, einseitig über die gesamten 8 - 10 m Höhe übervoll mit Schädeln und ein weiterer quadratischer Raum, ebenso mit solchen Regalen an allen Wänden. (Bilder davon gibts die Tage ...). Dann hat sie die Uralt-Sammlungsbücher von anno 1900 herausgekramt, in der die von den Schenkungen erhaltenen Schädel verzeichnet waren. Zudem konnte ich ab gestern Nachmittag und heute (Dienstag) eine Karteikartensammlung und eine Access-Datenbank verwenden, was ich gestern und heute auch brav getan habe. Aufgrund der Fülle von ca. 25.000 Exponaten, von denen etwa 15.000 prähistorische und historische Schädel sind, wird die Recherche auch mindestens noch morgen andauern.

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Wie Ihr wißt, bin ich am Sonntag mit dem Zug aus meinem Heimatdorf Kemmern, mit dem Zug abgehauen. Leider war während der Fahrt kein so gutes Wetter. Und auch die Fernsicht hat leicht darunter gelitten, so daß ich die vielleicht 20 oder 30 km weit entfernten Alpenausläufer von Linz aus nur schleierhaft erkennen konnte. Dort lag noch Schnee auf den Gipfeln.

Nachdem kurz vorher n schrulliges altes Weib ins Ruheabteil der Bahn - ja, sowas gibts in Österreich - kam, und erstmal spielende Kinder mit ihrer Mutter hinaus gejagt hat, hab ich mich in die Musik vertieft und aus dem Fenster gestarrt.

Wien hat mich schließlich mit strahlendem Sonnenschein begrüßt, obwohl ich bis heute noch nicht wirklich viel davon gesehen habe. Nachdem ich am Bahnhof erstmal meinem Magen nachgab und ein halbverdautes Fischbrötchen von der Nordsee geholt hab, hab ich gleich nochmal 2,40 € zum Fenster rausgeschmissen. Wußte ja, wo ich mit der U3 langfahren mußte, hab mir also am ersten Automaten ne Karte dafür gekauft. Aber wer, der aus dem großen Landeshauptdorf Kiel kommt, denkt schon, daß an nem Sonntag der Ticketstand 5 Schritte weiter hinter der Ecke offen hat (so daß man ihn natürlich nicht sieht) und man sich dort n Monatsticket kaufen kann?!

Aber is auch egal, könnte den Wienern Absicht unterstellen, laß es aber lieber. Bin dann jedenfalls gleich nach Simmering gefahren, um mein neues Heim für die nächsten 6 Wochen zu beziehen - Haus auch gleich gefunden. Dort, im Kloster der Kongregation der Schwestern zur Schmerzhaften Mutter, hat mir erstmal ne alte Schwester die Tür aufgemacht und etwas verwirrt auf mich herabgeblickt. (Wer "Blues Brothers" kennt, weiß in etwa, wie sich das anfühlt ;)) Nachdem ich von meiner Mission, der Welt und damit auch dem Christentum meine Vision von der Evoluion des Menschen kundzutun berichtet hatte, hat mich die Schwester in den Aufzug gesteckt und ist mit mir ein Stockwerk hochgefahren, wo auch die Hausschwester Elisabeth war, die wußte, was los ist. Auch die war ganz freundlich und hat mir gleich mein Zimmer gezeigt, daß von den meistbefahrendsten Straßen in ganz Wien eingesäumt ist, was - seitdem seit gestern mein Fenster sich nicht mehr schließen läßt - für den Schlaf nicht sonderlich förderlich ist.

Egal. Was will man für 300 €/6 Wochen mehr erwarten. Abends gings noch zum Chinesen gegenüber, um mich für den kommenden Tag zu stärken. Als ich schon fast fertig war, kam nochmal der Pulk von 7 Schwestern, die das Haus bewohnen, herüber, um den 100. Todestag der Gründerin des Ordens, einer Franziska Streitel zu feiern.


== Das Naturhistorische Museum Wien ==

[[Datei:brunnen.jpg|thumb|Brunnen im Maria-Theresien-Park]]

[[Datei:naturhistmus.jpg|thumb|Vorderansicht des Naturhistorischen Museums Wien]]

Am nächsten Morgen bin ich aufgrund des Lärms und des modernden Geruchs der Schwestern (oder ihres Hauses) schon recht früh (um 6:30 Uhr oder so) schon aufgewacht. Einen Termin hatte ich aber erst um 10:00 Uhr. Aber was solls, dacht ich mir, schauste Dir etwas die Gegend um Deine Wirkstätte an. Also bin ich gegen 7:30 Uhr mit der U3 etwa 10 Minuten Richtung "Westbahnhof", dem Hauptbahnhof Wiens, gefahren und an der Haltestelle "Volkstheater" ausgestiegen, etwas durch die Gegend geschlendert und hab mich schließlich im Windschatten im Maria-Theresien-Platz in die Sonne gesetzt. Dieser im Stil des 18. Jahrhunderts angelegte Garten trennt den Prachtbau des Naturhistorischen Museums und seinem Pondon, dem Kunsthistorischen Museum. Zumindest das Naturhistorische Museum wurde um 1870 (wenn ichs noch recht im Kopf hab) von Semper, dem Architekten und Erbauer der Semper-Oper in Dresden, erbaut. Ich nehm an, daß das Naturhistorische Museum auch von ihm ist, weiß es aber nicht ...

Gegen 9 Uhr hab ich mich schließlich beim Museumswärter erkundigt, wo ich hin muß, um in die Anthropologie zu gelangen. Dort erfuhr ich, daß der Eingang, der von einem scharfen Wächter bewacht wird, um die Ecke liegt. Er fragte mich streng, was ich hier wolle, nachdem er n paar Mal hechelte. Nachdem ich ihm die Sache erklärt hab, mußte ich nen Zettel mit Name, Anschrift und Geburtsdatum ausfüllen, den ich am Abend unterschrieben zurückzugeben habe.


== Die Anthropologische Abteilung ==

Um 9:45 Uhr hab ich mich schließlich in den 2. Stock "ganz hinten rechts" im Hinterhof getraut. Dachte mir ... 2. Stock, kann nix schaden, wenn Du zu Fuß gehst. Denkste ... Jedes Stockwerk hat eine Deckenhöhe von geschätzten 8 - 10 m Höhe + Zwischendecke. Macht Summa summarum 164 Stufen und damit mehr als aufs Oberland in Helgoland. Egal. Weil ich pünktlich losgelaufen bin hatte ich kurze Zeit mich auszukeuchen und mich zu orientieren, wo ich überhaupt hin muß - da gibt es 3 Türen auf diesem Stockwerk.

Schließlich hab ich die Richtige gefunden und bin rein gegangen. Nichts außer ein Kopierer, ein Waschbecken, Kühlschrank, Kühlschrank mit Kettenschloß verschlossen und einigen Regalen. Hinter der nächsten Tür verbarg sich ein Mann, der neben der Tür saß und anderen Leuten beim arbeiten zuschaute. Also sprach ich ihn an und sagte, bei wem ich mich melden soll. Er ging mit mir in den überübernächsten Raum und meinte, ich soll mich derweil auf den Schreibtischstuhl setzen, da die Sekretärin, mit der ich einen Termin ausgemacht hatte, gleich kommen würde. Und so saß ich da. 10 Minuten, 20 Minuten. Erst nach 25 Minuten kam Jemand, der meinte, er käme gerade von der Kaffeerunde und die Sekretärin wäre mit oben an der Kaffeerunde. Fand ich schonmal gut: Kaffeerunde, die bis zum Schluß geschätzt 1 h dauerte.

Die Sekretärin und die anderen anwesenden Mitarbeiter der Sektion begrüßten mich jedenfalls erstmal recht neugierig, bis ich erfahren habe, daß die Chefin, mit der ich um 10 Uhr verabredet war, erst gegen 14 Uhr kommt. Also war ich von 10:45 Uhr bis 14:30 Uhr am Abgammeln. Die Chefin, Fr. Prof. Dr. Maria Teschler-Nicola war recht hektisch, da sie eben von nem wichtigen Termin kam und gleich wieder zu einem Solchen gehen mußte. Unser Gespräch dauerte so auch nur etwa 7 Minuten, in denen sie mich zunächst gefragt hat, was ich hier mache und ob ich von der Uni Freiburg wäre ... Ääähm ja. Nein, natürlich nicht - ich bin Student der Elite-Uni Kiel (ROFL-LOL). Dann, nachdem ich Ihr erklärt hab, was ich vorhabe, hat sie kurz überlegt und mir die Schädelsammlung gezeigt: ein riesig-langer Gang, einseitig über die gesamten 8 - 10 m Höhe übervoll mit Schädeln und ein weiterer quadratischer Raum, ebenso mit solchen Regalen an allen Wänden. (Bilder davon gibts die Tage ...). Dann hat sie die Uralt-Sammlungsbücher von anno 1900 herausgekramt, in der die von den Schenkungen erhaltenen Schädel verzeichnet waren. Zudem konnte ich ab gestern Nachmittag und heute (Dienstag) eine Karteikartensammlung und eine Access-Datenbank verwenden, was ich gestern und heute auch brav getan habe. Aufgrund der Fülle von ca. 25.000 Exponaten, von denen etwa 15.000 prähistorische und historische Schädel sind, wird die Recherche auch mindestens noch morgen andauern.

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Wie Ihr wißt, bin ich am Sonntag mit dem Zug aus meinem Heimatdorf Kemmern, mit dem Zug abgehauen. Leider war während der Fahrt kein so gutes Wetter. Und auch die Fernsicht hat leicht darunter gelitten, so daß ich die vielleicht 20 oder 30 km weit entfernten Alpenausläufer von Linz aus nur schleierhaft erkennen konnte. Dort lag noch Schnee auf den Gipfeln.

Nachdem kurz vorher n schrulliges altes Weib ins Ruheabteil der Bahn - ja, sowas gibts in Österreich - kam, und erstmal spielende Kinder mit ihrer Mutter hinaus gejagt hat, hab ich mich in die Musik vertieft und aus dem Fenster gestarrt.

[[Datei:zimmer.jpg|thumb|Mein kleines Reich mit wunderschönem Blick auf die große laute Straße in der öden City :D]]

Wien hat mich schließlich mit strahlendem Sonnenschein begrüßt, obwohl ich bis heute noch nicht wirklich viel davon gesehen habe. Nachdem ich am Bahnhof erstmal meinem Magen nachgab und ein halbverdautes Fischbrötchen von der Nordsee geholt hab, hab ich gleich nochmal 2,40 € zum Fenster rausgeschmissen. Wußte ja, wo ich mit der U3 langfahren mußte, hab mir also am ersten Automaten ne Karte dafür gekauft. Aber wer, der aus dem großen Landeshauptdorf Kiel kommt, denkt schon, daß an nem Sonntag der Ticketstand 5 Schritte weiter hinter der Ecke offen hat (so daß man ihn natürlich nicht sieht) und man sich dort n Monatsticket kaufen kann?!

Aber is auch egal, könnte den Wienern Absicht unterstellen, laß es aber lieber. Bin dann jedenfalls gleich nach Simmering gefahren, um mein neues Heim für die nächsten 6 Wochen zu beziehen - Haus auch gleich gefunden. Dort, im Kloster der Kongregation der Schwestern zur Schmerzhaften Mutter, hat mir erstmal ne alte Schwester die Tür aufgemacht und etwas verwirrt auf mich herabgeblickt. (Wer "Blues Brothers" kennt, weiß in etwa, wie sich das anfühlt ;)) Nachdem ich von meiner Mission, der Welt und damit auch dem Christentum meine Vision von der Evoluion des Menschen kundzutun berichtet hatte, hat mich die Schwester in den Aufzug gesteckt und ist mit mir ein Stockwerk hochgefahren, wo auch die Hausschwester Elisabeth war, die wußte, was los ist. Auch die war ganz freundlich und hat mir gleich mein Zimmer gezeigt, daß von den meistbefahrendsten Straßen in ganz Wien eingesäumt ist, was - seitdem seit gestern mein Fenster sich nicht mehr schließen läßt - für den Schlaf nicht sonderlich förderlich ist.

Egal. Was will man für 300 €/6 Wochen mehr erwarten. Abends gings noch zum Chinesen gegenüber, um mich für den kommenden Tag zu stärken. Als ich schon fast fertig war, kam nochmal der Pulk von 7 Schwestern, die das Haus bewohnen, herüber, um den 100. Todestag der Gründerin des Ordens, einer Franziska Streitel zu feiern.


== Das Naturhistorische Museum Wien ==

[[Datei:brunnen.jpg|thumb|Brunnen im Maria-Theresien-Park]]

[[Datei:naturhistmus.jpg|thumb|Vorderansicht des Naturhistorischen Museums Wien]]

Am nächsten Morgen bin ich aufgrund des Lärms und des modernden Geruchs der Schwestern (oder ihres Hauses) schon recht früh (um 6:30 Uhr oder so) schon aufgewacht. Einen Termin hatte ich aber erst um 10:00 Uhr. Aber was solls, dacht ich mir, schauste Dir etwas die Gegend um Deine Wirkstätte an. Also bin ich gegen 7:30 Uhr mit der U3 etwa 10 Minuten Richtung "Westbahnhof", dem Hauptbahnhof Wiens, gefahren und an der Haltestelle "Volkstheater" ausgestiegen, etwas durch die Gegend geschlendert und hab mich schließlich im Windschatten im Maria-Theresien-Platz in die Sonne gesetzt. Dieser im Stil des 18. Jahrhunderts angelegte Garten trennt den Prachtbau des Naturhistorischen Museums und seinem Pondon, dem Kunsthistorischen Museum. Zumindest das Naturhistorische Museum wurde um 1870 (wenn ichs noch recht im Kopf hab) von Semper, dem Architekten und Erbauer der Semper-Oper in Dresden, erbaut. Ich nehm an, daß das Naturhistorische Museum auch von ihm ist, weiß es aber nicht ...

Gegen 9 Uhr hab ich mich schließlich beim Museumswärter erkundigt, wo ich hin muß, um in die Anthropologie zu gelangen. Dort erfuhr ich, daß der Eingang, der von einem scharfen Wächter bewacht wird, um die Ecke liegt. Er fragte mich streng, was ich hier wolle, nachdem er n paar Mal hechelte. Nachdem ich ihm die Sache erklärt hab, mußte ich nen Zettel mit Name, Anschrift und Geburtsdatum ausfüllen, den ich am Abend unterschrieben zurückzugeben habe.


== Die Anthropologische Abteilung ==

Um 9:45 Uhr hab ich mich schließlich in den 2. Stock "ganz hinten rechts" im Hinterhof getraut. Dachte mir ... 2. Stock, kann nix schaden, wenn Du zu Fuß gehst. Denkste ... Jedes Stockwerk hat eine Deckenhöhe von geschätzten 8 - 10 m Höhe + Zwischendecke. Macht Summa summarum 164 Stufen und damit mehr als aufs Oberland in Helgoland. Egal. Weil ich pünktlich losgelaufen bin hatte ich kurze Zeit mich auszukeuchen und mich zu orientieren, wo ich überhaupt hin muß - da gibt es 3 Türen auf diesem Stockwerk.

Schließlich hab ich die Richtige gefunden und bin rein gegangen. Nichts außer ein Kopierer, ein Waschbecken, Kühlschrank, Kühlschrank mit Kettenschloß verschlossen und einigen Regalen. Hinter der nächsten Tür verbarg sich ein Mann, der neben der Tür saß und anderen Leuten beim arbeiten zuschaute. Also sprach ich ihn an und sagte, bei wem ich mich melden soll. Er ging mit mir in den überübernächsten Raum und meinte, ich soll mich derweil auf den Schreibtischstuhl setzen, da die Sekretärin, mit der ich einen Termin ausgemacht hatte, gleich kommen würde. Und so saß ich da. 10 Minuten, 20 Minuten. Erst nach 25 Minuten kam Jemand, der meinte, er käme gerade von der Kaffeerunde und die Sekretärin wäre mit oben an der Kaffeerunde. Fand ich schonmal gut: Kaffeerunde, die bis zum Schluß geschätzt 1 h dauerte.

Die Sekretärin und die anderen anwesenden Mitarbeiter der Sektion begrüßten mich jedenfalls erstmal recht neugierig, bis ich erfahren habe, daß die Chefin, mit der ich um 10 Uhr verabredet war, erst gegen 14 Uhr kommt. Also war ich von 10:45 Uhr bis 14:30 Uhr am Abgammeln. Die Chefin, Fr. Prof. Dr. Maria Teschler-Nicola war recht hektisch, da sie eben von nem wichtigen Termin kam und gleich wieder zu einem Solchen gehen mußte. Unser Gespräch dauerte so auch nur etwa 7 Minuten, in denen sie mich zunächst gefragt hat, was ich hier mache und ob ich von der Uni Freiburg wäre ... Ääähm ja. Nein, natürlich nicht - ich bin Student der Elite-Uni Kiel (ROFL-LOL). Dann, nachdem ich Ihr erklärt hab, was ich vorhabe, hat sie kurz überlegt und mir die Schädelsammlung gezeigt: ein riesig-langer Gang, einseitig über die gesamten 8 - 10 m Höhe übervoll mit Schädeln und ein weiterer quadratischer Raum, ebenso mit solchen Regalen an allen Wänden. (Bilder davon gibts die Tage ...). Dann hat sie die Uralt-Sammlungsbücher von anno 1900 herausgekramt, in der die von den Schenkungen erhaltenen Schädel verzeichnet waren. Zudem konnte ich ab gestern Nachmittag und heute (Dienstag) eine Karteikartensammlung und eine Access-Datenbank verwenden, was ich gestern und heute auch brav getan habe. Aufgrund der Fülle von ca. 25.000 Exponaten, von denen etwa 15.000 prähistorische und historische Schädel sind, wird die Recherche auch mindestens noch morgen andauern.

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    <text bytes="7465" xml:space="preserve">== Moin, oder wie wir Wiener sagen, "Grüßzi Gott". ==

Wie Ihr vielleicht wißt, bin ich am Sonntag mit dem Zug aus meinem Heimatdorf Kemmern abgehauen, um die große weite Welt oder zumindest Wien im Zuge meiner Bachelorarbeit kennen zu lernen. Leider war während der Fahrt kein so gutes Wetter. Und auch die Fernsicht hat leicht darunter gelitten, so daß ich die vielleicht 20 oder 30 km weit entfernten Alpenausläufer von Linz aus nur schleierhaft erkennen konnte. Dort lag noch Schnee auf den Gipfeln.

Nachdem kurz vorher n schrulliges altes Weib ins Ruheabteil der Bahn - ja, sowas gibts in Österreich - kam, und erstmal spielende Kinder mit ihrer Mutter hinaus gejagt hat, hab ich mich in die Musik vertieft und aus dem Fenster gestarrt.

[[Datei:zimmer.jpg|thumb|Mein kleines Reich mit wunderschönem Blick auf die große laute Straße in der öden City :D]]

Wien hat mich schließlich mit strahlendem Sonnenschein begrüßt, obwohl ich bis heute noch nicht wirklich viel davon gesehen habe. Nachdem ich am Bahnhof erstmal meinem Magen nachgab und ein halbverdautes Fischbrötchen von der Nordsee geholt hab, hab ich gleich nochmal 2,40 € zum Fenster rausgeschmissen. Wußte ja, wo ich mit der U3 langfahren mußte, hab mir also am ersten Automaten ne Karte dafür gekauft. Aber wer, der aus dem großen Landeshauptdorf Kiel kommt, denkt schon, daß an nem Sonntag der Ticketstand 5 Schritte weiter hinter der Ecke offen hat (so daß man ihn natürlich nicht sieht) und man sich dort n Monatsticket kaufen kann?!

Aber is auch egal, könnte den Wienern Absicht unterstellen, laß es aber lieber. Bin dann jedenfalls gleich nach Simmering gefahren, um mein neues Heim für die nächsten 6 Wochen zu beziehen - Haus auch gleich gefunden. Dort, im Kloster der Kongregation der Schwestern zur Schmerzhaften Mutter, hat mir erstmal ne alte Schwester die Tür aufgemacht und etwas verwirrt auf mich herabgeblickt. (Wer "Blues Brothers" kennt, weiß in etwa, wie sich das anfühlt ;)) Nachdem ich von meiner Mission, der Welt und damit auch dem Christentum meine Vision von der Evoluion des Menschen kundzutun berichtet hatte, hat mich die Schwester in den Aufzug gesteckt und ist mit mir ein Stockwerk hochgefahren, wo auch die Hausschwester Elisabeth war, die wußte, was los ist. Auch die war ganz freundlich und hat mir gleich mein Zimmer gezeigt, daß von den meistbefahrendsten Straßen in ganz Wien eingesäumt ist, was - seitdem seit gestern mein Fenster sich nicht mehr schließen läßt - für den Schlaf nicht sonderlich förderlich ist.

Egal. Was will man für 300 €/6 Wochen mehr erwarten. Abends gings noch zum Chinesen gegenüber, um mich für den kommenden Tag zu stärken. Als ich schon fast fertig war, kam nochmal der Pulk von 7 Schwestern, die das Haus bewohnen, herüber, um den 100. Todestag der Gründerin des Ordens, einer Franziska Streitel zu feiern.


== Das Naturhistorische Museum Wien ==

[[Datei:brunnen.jpg|thumb|Brunnen im Maria-Theresien-Park]]

[[Datei:naturhistmus.jpg|thumb|Vorderansicht des Naturhistorischen Museums Wien]]

Am nächsten Morgen bin ich aufgrund des Lärms und des modernden Geruchs der Schwestern (oder ihres Hauses) schon recht früh (um 6:30 Uhr oder so) schon aufgewacht. Einen Termin hatte ich aber erst um 10:00 Uhr. Aber was solls, dacht ich mir, schauste Dir etwas die Gegend um Deine Wirkstätte an. Also bin ich gegen 7:30 Uhr mit der U3 etwa 10 Minuten Richtung "Westbahnhof", dem Hauptbahnhof Wiens, gefahren und an der Haltestelle "Volkstheater" ausgestiegen, etwas durch die Gegend geschlendert und hab mich schließlich im Windschatten im Maria-Theresien-Platz in die Sonne gesetzt. Dieser im Stil des 18. Jahrhunderts angelegte Garten trennt den Prachtbau des Naturhistorischen Museums und seinem Pondon, dem Kunsthistorischen Museum. Zumindest das Naturhistorische Museum wurde um 1870 (wenn ichs noch recht im Kopf hab) von Semper, dem Architekten und Erbauer der Semper-Oper in Dresden, erbaut. Ich nehm an, daß das Naturhistorische Museum auch von ihm ist, weiß es aber nicht ...

Gegen 9 Uhr hab ich mich schließlich beim Museumswärter erkundigt, wo ich hin muß, um in die Anthropologie zu gelangen. Dort erfuhr ich, daß der Eingang, der von einem scharfen Wächter bewacht wird, um die Ecke liegt. Er fragte mich streng, was ich hier wolle, nachdem er n paar Mal hechelte. Nachdem ich ihm die Sache erklärt hab, mußte ich nen Zettel mit Name, Anschrift und Geburtsdatum ausfüllen, den ich am Abend unterschrieben zurückzugeben habe.


== Die Anthropologische Abteilung ==

Um 9:45 Uhr hab ich mich schließlich in den 2. Stock "ganz hinten rechts" im Hinterhof getraut. Dachte mir ... 2. Stock, kann nix schaden, wenn Du zu Fuß gehst. Denkste ... Jedes Stockwerk hat eine Deckenhöhe von geschätzten 8 - 10 m Höhe + Zwischendecke. Macht Summa summarum 164 Stufen und damit mehr als aufs Oberland in Helgoland. Egal. Weil ich pünktlich losgelaufen bin hatte ich kurze Zeit mich auszukeuchen und mich zu orientieren, wo ich überhaupt hin muß - da gibt es 3 Türen auf diesem Stockwerk.

Schließlich hab ich die Richtige gefunden und bin rein gegangen. Nichts außer ein Kopierer, ein Waschbecken, Kühlschrank, Kühlschrank mit Kettenschloß verschlossen und einigen Regalen. Hinter der nächsten Tür verbarg sich ein Mann, der neben der Tür saß und anderen Leuten beim arbeiten zuschaute. Also sprach ich ihn an und sagte, bei wem ich mich melden soll. Er ging mit mir in den überübernächsten Raum und meinte, ich soll mich derweil auf den Schreibtischstuhl setzen, da die Sekretärin, mit der ich einen Termin ausgemacht hatte, gleich kommen würde. Und so saß ich da. 10 Minuten, 20 Minuten. Erst nach 25 Minuten kam Jemand, der meinte, er käme gerade von der Kaffeerunde und die Sekretärin wäre mit oben an der Kaffeerunde. Fand ich schonmal gut: Kaffeerunde, die bis zum Schluß geschätzt 1 h dauerte.

Die Sekretärin und die anderen anwesenden Mitarbeiter der Sektion begrüßten mich jedenfalls erstmal recht neugierig, bis ich erfahren habe, daß die Chefin, mit der ich um 10 Uhr verabredet war, erst gegen 14 Uhr kommt. Also war ich von 10:45 Uhr bis 14:30 Uhr am Abgammeln. Die Chefin, Fr. Prof. Dr. Maria Teschler-Nicola war recht hektisch, da sie eben von nem wichtigen Termin kam und gleich wieder zu einem Solchen gehen mußte. Unser Gespräch dauerte so auch nur etwa 7 Minuten, in denen sie mich zunächst gefragt hat, was ich hier mache und ob ich von der Uni Freiburg wäre ... Ääähm ja. Nein, natürlich nicht - ich bin Student der Elite-Uni Kiel (ROFL-LOL). Dann, nachdem ich Ihr erklärt hab, was ich vorhabe, hat sie kurz überlegt und mir die Schädelsammlung gezeigt: ein riesig-langer Gang, einseitig über die gesamten 8 - 10 m Höhe übervoll mit Schädeln und ein weiterer quadratischer Raum, ebenso mit solchen Regalen an allen Wänden. (Bilder davon gibts die Tage ...). Dann hat sie die Uralt-Sammlungsbücher von anno 1900 herausgekramt, in der die von den Schenkungen erhaltenen Schädel verzeichnet waren. Zudem konnte ich ab gestern Nachmittag und heute (Dienstag) eine Karteikartensammlung und eine Access-Datenbank verwenden, was ich gestern und heute auch brav getan habe. Aufgrund der Fülle von ca. 25.000 Exponaten, von denen etwa 15.000 prähistorische und historische Schädel sind, wird die Recherche auch mindestens noch morgen andauern.

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    <text bytes="7582" xml:space="preserve">== Moin, oder wie wir Wiener sagen, "Grüßzi Gott". ==

Wie Ihr vielleicht wißt, bin ich am Sonntag mit dem Zug aus meinem Heimatdorf Kemmern abgehauen, um die große weite Welt oder zumindest Wien im Zuge meiner Bachelorarbeit (Thema etwa: Einfluß klimatologischer Faktoren auf craniometrische Schädelmerkmale und ihr phylogenetischer Bezug) kennen zu lernen. Leider war während der Fahrt kein so gutes Wetter. Und auch die Fernsicht hat leicht darunter gelitten, so daß ich die vielleicht 20 oder 30 km weit entfernten Alpenausläufer von Linz aus nur schleierhaft erkennen konnte. Dort lag noch Schnee auf den Gipfeln.

Nachdem kurz vorher n schrulliges altes Weib ins Ruheabteil der Bahn - ja, sowas gibts in Österreich - kam, und erstmal spielende Kinder mit ihrer Mutter hinaus gejagt hat, hab ich mich in die Musik vertieft und aus dem Fenster gestarrt.

[[Datei:zimmer.jpg|thumb|Mein kleines Reich mit wunderschönem Blick auf die große laute Straße in der öden City :D]]

Wien hat mich schließlich mit strahlendem Sonnenschein begrüßt, obwohl ich bis heute noch nicht wirklich viel davon gesehen habe. Nachdem ich am Bahnhof erstmal meinem Magen nachgab und ein halbverdautes Fischbrötchen von der Nordsee geholt hab, hab ich gleich nochmal 2,40 € zum Fenster rausgeschmissen. Wußte ja, wo ich mit der U3 langfahren mußte, hab mir also am ersten Automaten ne Karte dafür gekauft. Aber wer, der aus dem großen Landeshauptdorf Kiel kommt, denkt schon, daß an nem Sonntag der Ticketstand 5 Schritte weiter hinter der Ecke offen hat (so daß man ihn natürlich nicht sieht) und man sich dort n Monatsticket kaufen kann?!

Aber is auch egal, könnte den Wienern Absicht unterstellen, laß es aber lieber. Bin dann jedenfalls gleich nach Simmering gefahren, um mein neues Heim für die nächsten 6 Wochen zu beziehen - Haus auch gleich gefunden. Dort, im Kloster der Kongregation der Schwestern zur Schmerzhaften Mutter, hat mir erstmal ne alte Schwester die Tür aufgemacht und etwas verwirrt auf mich herabgeblickt. (Wer "Blues Brothers" kennt, weiß in etwa, wie sich das anfühlt ;)) Nachdem ich von meiner Mission, der Welt und damit auch dem Christentum meine Vision von der Evoluion des Menschen kundzutun berichtet hatte, hat mich die Schwester in den Aufzug gesteckt und ist mit mir ein Stockwerk hochgefahren, wo auch die Hausschwester Elisabeth war, die wußte, was los ist. Auch die war ganz freundlich und hat mir gleich mein Zimmer gezeigt, daß von den meistbefahrendsten Straßen in ganz Wien eingesäumt ist, was - seitdem seit gestern mein Fenster sich nicht mehr schließen läßt - für den Schlaf nicht sonderlich förderlich ist.

Egal. Was will man für 300 €/6 Wochen mehr erwarten. Abends gings noch zum Chinesen gegenüber, um mich für den kommenden Tag zu stärken. Als ich schon fast fertig war, kam nochmal der Pulk von 7 Schwestern, die das Haus bewohnen, herüber, um den 100. Todestag der Gründerin des Ordens, einer Franziska Streitel zu feiern.


== Das Naturhistorische Museum Wien ==

[[Datei:brunnen.jpg|thumb|Brunnen im Maria-Theresien-Park]]

[[Datei:naturhistmus.jpg|thumb|Vorderansicht des Naturhistorischen Museums Wien]]

Am nächsten Morgen bin ich aufgrund des Lärms und des modernden Geruchs der Schwestern (oder ihres Hauses) schon recht früh (um 6:30 Uhr oder so) schon aufgewacht. Einen Termin hatte ich aber erst um 10:00 Uhr. Aber was solls, dacht ich mir, schauste Dir etwas die Gegend um Deine Wirkstätte an. Also bin ich gegen 7:30 Uhr mit der U3 etwa 10 Minuten Richtung "Westbahnhof", dem Hauptbahnhof Wiens, gefahren und an der Haltestelle "Volkstheater" ausgestiegen, etwas durch die Gegend geschlendert und hab mich schließlich im Windschatten im Maria-Theresien-Platz in die Sonne gesetzt. Dieser im Stil des 18. Jahrhunderts angelegte Garten trennt den Prachtbau des Naturhistorischen Museums und seinem Pondon, dem Kunsthistorischen Museum. Zumindest das Naturhistorische Museum wurde um 1870 (wenn ichs noch recht im Kopf hab) von Semper, dem Architekten und Erbauer der Semper-Oper in Dresden, erbaut. Ich nehm an, daß das Naturhistorische Museum auch von ihm ist, weiß es aber nicht ...

Gegen 9 Uhr hab ich mich schließlich beim Museumswärter erkundigt, wo ich hin muß, um in die Anthropologie zu gelangen. Dort erfuhr ich, daß der Eingang, der von einem scharfen Wächter bewacht wird, um die Ecke liegt. Er fragte mich streng, was ich hier wolle, nachdem er n paar Mal hechelte. Nachdem ich ihm die Sache erklärt hab, mußte ich nen Zettel mit Name, Anschrift und Geburtsdatum ausfüllen, den ich am Abend unterschrieben zurückzugeben habe.


== Die Anthropologische Abteilung ==

Um 9:45 Uhr hab ich mich schließlich in den 2. Stock "ganz hinten rechts" im Hinterhof getraut. Dachte mir ... 2. Stock, kann nix schaden, wenn Du zu Fuß gehst. Denkste ... Jedes Stockwerk hat eine Deckenhöhe von geschätzten 8 - 10 m Höhe + Zwischendecke. Macht Summa summarum 164 Stufen und damit mehr als aufs Oberland in Helgoland. Egal. Weil ich pünktlich losgelaufen bin hatte ich kurze Zeit mich auszukeuchen und mich zu orientieren, wo ich überhaupt hin muß - da gibt es 3 Türen auf diesem Stockwerk.

Schließlich hab ich die Richtige gefunden und bin rein gegangen. Nichts außer ein Kopierer, ein Waschbecken, Kühlschrank, Kühlschrank mit Kettenschloß verschlossen und einigen Regalen. Hinter der nächsten Tür verbarg sich ein Mann, der neben der Tür saß und anderen Leuten beim arbeiten zuschaute. Also sprach ich ihn an und sagte, bei wem ich mich melden soll. Er ging mit mir in den überübernächsten Raum und meinte, ich soll mich derweil auf den Schreibtischstuhl setzen, da die Sekretärin, mit der ich einen Termin ausgemacht hatte, gleich kommen würde. Und so saß ich da. 10 Minuten, 20 Minuten. Erst nach 25 Minuten kam Jemand, der meinte, er käme gerade von der Kaffeerunde und die Sekretärin wäre mit oben an der Kaffeerunde. Fand ich schonmal gut: Kaffeerunde, die bis zum Schluß geschätzt 1 h dauerte.

Die Sekretärin und die anderen anwesenden Mitarbeiter der Sektion begrüßten mich jedenfalls erstmal recht neugierig, bis ich erfahren habe, daß die Chefin, mit der ich um 10 Uhr verabredet war, erst gegen 14 Uhr kommt. Also war ich von 10:45 Uhr bis 14:30 Uhr am Abgammeln. Die Chefin, Fr. Prof. Dr. Maria Teschler-Nicola war recht hektisch, da sie eben von nem wichtigen Termin kam und gleich wieder zu einem Solchen gehen mußte. Unser Gespräch dauerte so auch nur etwa 7 Minuten, in denen sie mich zunächst gefragt hat, was ich hier mache und ob ich von der Uni Freiburg wäre ... Ääähm ja. Nein, natürlich nicht - ich bin Student der Elite-Uni Kiel (ROFL-LOL). Dann, nachdem ich Ihr erklärt hab, was ich vorhabe, hat sie kurz überlegt und mir die Schädelsammlung gezeigt: ein riesig-langer Gang, einseitig über die gesamten 8 - 10 m Höhe übervoll mit Schädeln und ein weiterer quadratischer Raum, ebenso mit solchen Regalen an allen Wänden. (Bilder davon gibts die Tage ...). Dann hat sie die Uralt-Sammlungsbücher von anno 1900 herausgekramt, in der die von den Schenkungen erhaltenen Schädel verzeichnet waren. Zudem konnte ich ab gestern Nachmittag und heute (Dienstag) eine Karteikartensammlung und eine Access-Datenbank verwenden, was ich gestern und heute auch brav getan habe. Aufgrund der Fülle von ca. 25.000 Exponaten, von denen etwa 15.000 prähistorische und historische Schädel sind, wird die Recherche auch mindestens noch morgen andauern.

--[[Benutzer:Webmaster|webmaster]] 20:53, 8. Mär. 2011 (CET)</text>
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Wie Ihr vielleicht wißt, bin ich am Sonntag mit dem Zug aus meinem Heimatdorf Kemmern abgehauen, um die große weite Welt oder zumindest Wien im Zuge meiner Bachelorarbeit (Thema etwa: Einfluß klimatologischer Faktoren auf craniometrische Schädelmerkmale und ihr phylogenetischer Bezug) kennen zu lernen. Leider war während der Fahrt kein so gutes Wetter. Und auch die Fernsicht hat leicht darunter gelitten, so daß ich die vielleicht 20 oder 30 km weit entfernten Alpenausläufer von Linz aus nur schleierhaft erkennen konnte. Dort lag noch Schnee auf den Gipfeln.

Nachdem kurz vorher n schrulliges altes Weib ins Ruheabteil der Bahn - ja, sowas gibts in Österreich - kam, und erstmal spielende Kinder mit ihrer Mutter hinaus gejagt hat, hab ich mich in die Musik vertieft und aus dem Fenster gestarrt.

[[Datei:zimmer.jpg|thumb|Mein kleines Reich mit wunderschönem Blick auf die große laute Straße in der öden City :D]]

Wien hat mich schließlich mit strahlendem Sonnenschein begrüßt, obwohl ich bis heute noch nicht wirklich viel davon gesehen habe. Nachdem ich am Bahnhof erstmal meinem Magen nachgab und ein halbverdautes Fischbrötchen von der Nordsee geholt hab, hab ich gleich nochmal 2,40 € zum Fenster rausgeschmissen. Wußte ja, wo ich mit der U3 langfahren mußte, hab mir also am ersten Automaten ne Karte dafür gekauft. Aber wer, der aus dem großen Landeshauptdorf Kiel kommt, denkt schon, daß an nem Sonntag der Ticketstand 5 Schritte weiter hinter der Ecke offen hat (so daß man ihn natürlich nicht sieht) und man sich dort n Monatsticket kaufen kann?!

Aber is auch egal, könnte den Wienern Absicht unterstellen, laß es aber lieber. Bin dann jedenfalls gleich nach Simmering gefahren, um mein neues Heim für die nächsten 6 Wochen zu beziehen - Haus auch gleich gefunden. Dort, im Kloster der Kongregation der Schwestern zur Schmerzhaften Mutter, hat mir eine Schwester die Tür aufgemacht. Sie bat ich ins 1. Stockwerk, wo auch die Hausschwester Elisabeth war, bei der ich mich angemeldet habe. Auch die war ganz freundlich und hat mir gleich mein Zimmer gezeigt, daß von den meistbefahrendsten Straßen in ganz Wien eingesäumt ist, was - seitdem seit gestern mein Fenster sich nicht mehr schließen läßt - für den Schlaf nicht sonderlich förderlich ist.

Egal. Was will man für 300 €/6 Wochen mehr erwarten. Abends gings noch zum Chinesen gegenüber, um mich für den kommenden Tag zu stärken. Als ich schon fast fertig war, kamen die Schwestern, die das Haus bewohnen, herüber, um den 100. Todestag der Gründerin des Ordens, einer Franziska Streitel zu feiern.


== Das Naturhistorische Museum Wien ==

[[Datei:brunnen.jpg|thumb|Brunnen im Maria-Theresien-Park]]

[[Datei:naturhistmus.jpg|thumb|Vorderansicht des Naturhistorischen Museums Wien]]

Am nächsten Morgen bin ich aufgrund des Lärms recht früh (um 6:30 Uhr oder so) schon aufgewacht. Einen Termin hatte ich aber erst um 10:00 Uhr. Aber was solls, dacht ich mir, schauste Dir etwas die Gegend um Deine Wirkstätte an. Also bin ich gegen 7:30 Uhr mit der U3 etwa 10 Minuten Richtung "Westbahnhof", dem Hauptbahnhof Wiens, gefahren und an der Haltestelle "Volkstheater" ausgestiegen, etwas durch die Gegend geschlendert und hab mich schließlich im Windschatten im Maria-Theresien-Platz in die Sonne gesetzt. Dieser im Stil des 18. Jahrhunderts angelegte Garten trennt den Prachtbau des Naturhistorischen Museums und seinem Pondon, dem Kunsthistorischen Museum. Zumindest das Naturhistorische Museum wurde um 1870 (wenn ichs noch recht im Kopf hab) von Semper, dem Architekten und Erbauer der Semper-Oper in Dresden, erbaut. Ich nehm an, daß das Naturhistorische Museum auch von ihm ist, weiß es aber nicht ...

Gegen 9 Uhr hab ich mich schließlich beim Museumswärter erkundigt, wo ich hin muß, um in die Anthropologie zu gelangen. Dort erfuhr ich, daß der Eingang, der von einem scharfen Wächter bewacht wird, um die Ecke liegt. Er fragte mich streng, was ich hier wolle, nachdem er n paar Mal hechelte. Nachdem ich ihm die Sache erklärt hab, mußte ich nen Zettel mit Name, Anschrift und Geburtsdatum ausfüllen, den ich am Abend unterschrieben zurückzugeben habe.


== Die Anthropologische Abteilung ==

Um 9:45 Uhr hab ich mich schließlich in den 2. Stock "ganz hinten rechts" im Hinterhof getraut. Dachte mir ... 2. Stock, kann nix schaden, wenn Du zu Fuß gehst. Denkste ... Jedes Stockwerk hat eine Deckenhöhe von geschätzten 8 - 10 m Höhe + Zwischendecke. Macht Summa summarum 164 Stufen und damit mehr als aufs Oberland in Helgoland. Egal. Weil ich pünktlich losgelaufen bin hatte ich kurze Zeit mich auszukeuchen und mich zu orientieren, wo ich überhaupt hin muß - da gibt es 3 Türen auf diesem Stockwerk.

Schließlich hab ich die Richtige gefunden und bin rein gegangen. Nichts außer ein Kopierer, ein Waschbecken, Kühlschrank, Kühlschrank mit Kettenschloß verschlossen und einigen Regalen. Hinter der nächsten Tür verbarg sich ein Mann, der neben der Tür saß und anderen Leuten beim arbeiten zuschaute. Also sprach ich ihn an und sagte, bei wem ich mich melden soll. Er ging mit mir in den überübernächsten Raum und meinte, ich soll mich derweil auf den Schreibtischstuhl setzen, da die Sekretärin, mit der ich einen Termin ausgemacht hatte, gleich kommen würde. Und so saß ich da. 10 Minuten, 20 Minuten. Erst nach 25 Minuten kam Jemand, der meinte, er käme gerade von der Kaffeerunde und die Sekretärin wäre mit oben an der Kaffeerunde. Fand ich schonmal gut: Kaffeerunde, die bis zum Schluß geschätzt 1 h dauerte.

Die Sekretärin und die anderen anwesenden Mitarbeiter der Sektion begrüßten mich jedenfalls erstmal recht neugierig, bis ich erfahren habe, daß die Chefin, mit der ich um 10 Uhr verabredet war, erst gegen 14 Uhr kommt. Also war ich von 10:45 Uhr bis 14:30 Uhr am Abgammeln. Die Chefin, Fr. Prof. Dr. Maria Teschler-Nicola war recht hektisch, da sie eben von nem wichtigen Termin kam und gleich wieder zu einem Solchen gehen mußte. Unser Gespräch dauerte so auch nur etwa 7 Minuten, in denen sie mich zunächst gefragt hat, was ich hier mache und ob ich von der Uni Freiburg wäre ... Ääähm ja. Nein, natürlich nicht - ich bin Student der Elite-Uni Kiel (ROFL-LOL). Dann, nachdem ich Ihr erklärt hab, was ich vorhabe, hat sie kurz überlegt und mir die Schädelsammlung gezeigt: ein riesig-langer Gang, einseitig über die gesamten 8 - 10 m Höhe übervoll mit Schädeln und ein weiterer quadratischer Raum, ebenso mit solchen Regalen an allen Wänden. (Bilder davon gibts die Tage ...). Dann hat sie die Uralt-Sammlungsbücher von anno 1900 herausgekramt, in der die von den Schenkungen erhaltenen Schädel verzeichnet waren. Zudem konnte ich ab gestern Nachmittag und heute (Dienstag) eine Karteikartensammlung und eine Access-Datenbank verwenden, was ich gestern und heute auch brav getan habe. Aufgrund der Fülle von ca. 25.000 Exponaten, von denen etwa 15.000 prähistorische und historische Schädel sind, wird die Recherche auch mindestens noch morgen andauern.

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Wie Ihr vielleicht wißt, bin ich am Sonntag mit dem Zug aus meinem Heimatdorf Kemmern abgehauen, um die große weite Welt oder zumindest Wien im Zuge meiner Bachelorarbeit (Thema etwa: Einfluß klimatologischer Faktoren auf craniometrische Schädelmerkmale und ihr phylogenetischer Bezug) kennen zu lernen. Leider war während der Fahrt kein so gutes Wetter. Und auch die Fernsicht hat leicht darunter gelitten, so daß ich die vielleicht 20 oder 30 km weit entfernten Alpenausläufer von Linz aus nur schleierhaft erkennen konnte. Dort lag noch Schnee auf den Gipfeln.

Nachdem kurz vorher n schrulliges altes Weib ins Ruheabteil der Bahn - ja, sowas gibts in Österreich - kam, und erstmal spielende Kinder mit ihrer Mutter hinaus gejagt hat, hab ich mich in die Musik vertieft und aus dem Fenster gestarrt.

[[Datei:zimmer.jpg|thumb|Mein kleines Reich mit wunderschönem Blick auf die große laute Straße in der öden City :D]]

Wien hat mich schließlich mit strahlendem Sonnenschein begrüßt, obwohl ich bis heute noch nicht wirklich viel davon gesehen habe. Nachdem ich am Bahnhof erstmal meinem Magen nachgab und ein halbverdautes Fischbrötchen von der Nordsee geholt hab, hab ich gleich nochmal 2,40 € zum Fenster rausgeschmissen. Wußte ja, wo ich mit der U3 langfahren mußte, hab mir also am ersten Automaten ne Karte dafür gekauft. Aber wer, der aus dem großen Landeshauptdorf Kiel kommt, denkt schon, daß an nem Sonntag der Ticketstand 5 Schritte weiter hinter der Ecke offen hat (so daß man ihn natürlich nicht sieht) und man sich dort n Monatsticket kaufen kann?!

Aber is auch egal, könnte den Wienern Absicht unterstellen, laß es aber lieber. Bin dann jedenfalls gleich nach Simmering gefahren, um mein neues Heim für die nächsten 6 Wochen zu beziehen - Haus auch gleich gefunden. Dort, im Kloster der Kongregation der Schwestern zur Schmerzhaften Mutter, hat mir eine Schwester die Tür aufgemacht. Sie bat ich ins 1. Stockwerk, wo auch die Hausschwester Elisabeth war, bei der ich mich angemeldet habe. Auch die war ganz freundlich und hat mir gleich mein Zimmer gezeigt, daß von den meistbefahrendsten Straßen in ganz Wien eingesäumt ist, was - seitdem seit gestern mein Fenster sich nicht mehr schließen läßt - für den Schlaf nicht sonderlich förderlich ist.

Egal. Was will man für 300 €/6 Wochen mehr erwarten. Abends gings noch zum Chinesen gegenüber, um mich für den kommenden Tag zu stärken. Als ich schon fast fertig war, kamen die Schwestern, die das Haus bewohnen, herüber, um den 100. Todestag der Gründerin des Ordens, einer Franziska Streitel zu feiern.


== Das Naturhistorische Museum Wien ==

[[Datei:brunnen.jpg|thumb|Brunnen im Maria-Theresien-Park]]

[[Datei:naturhistmus.jpg|thumb|Vorderansicht des Naturhistorischen Museums Wien]]

Am nächsten Morgen bin ich aufgrund des Lärms recht früh (um 6:30 Uhr oder so) schon aufgewacht. Einen Termin hatte ich aber erst um 10:00 Uhr. Aber was solls, dacht ich mir, schauste Dir etwas die Gegend um Deine Wirkstätte an. Also bin ich gegen 7:30 Uhr mit der U3 etwa 10 Minuten Richtung "Westbahnhof", dem Hauptbahnhof Wiens, gefahren und an der Haltestelle "Volkstheater" ausgestiegen, etwas durch die Gegend geschlendert und hab mich schließlich im Windschatten im Maria-Theresien-Platz in die Sonne gesetzt. Dieser im Stil des 18. Jahrhunderts angelegte Garten trennt den Prachtbau des Naturhistorischen Museums und seinem Pondon, dem Kunsthistorischen Museum. Zumindest das Naturhistorische Museum wurde um 1870 (wenn ichs noch recht im Kopf hab) von Semper, dem Architekten und Erbauer der Semper-Oper in Dresden, erbaut. Ich nehm an, daß das Kunsthistorische Museum auch von ihm ist, weiß es aber nicht ...

Gegen 9 Uhr hab ich mich schließlich beim Museumswärter erkundigt, wo ich hin muß, um in die Anthropologie zu gelangen. Dort erfuhr ich, daß der Hinterhof, in dem der Eingang liegt, von einem Wächter im kontrolliert wird, um die Ecke liegt. Er fragte mich, was ich hier wolle. Nachdem ich ihm die Sache erklärt hab, mußte ich nen Zettel mit Name, Anschrift und Geburtsdatum ausfüllen, den ich am Abend unterschrieben zurückzugeben hatte. Auf diese Weise wird wohl auf Anwesenheit von Personen im Museum kontrolliert.


== Die Anthropologische Abteilung ==

Um 9:45 Uhr hab ich mich schließlich in den 2. Stock "ganz hinten rechts" im Hinterhof getraut. Dachte mir ... 2. Stock, kann nix schaden, wenn Du zu Fuß gehst. Denkste ... Jedes Stockwerk hat eine Deckenhöhe von geschätzten 8 - 10 m Höhe + Zwischendecke. Macht Summa summarum 164 Stufen und damit mehr als aufs Oberland in Helgoland. Egal. Weil ich pünktlich losgelaufen bin hatte ich kurze Zeit mich auszukeuchen und mich zu orientieren, wo ich überhaupt hin muß - da gibt es 3 Türen auf diesem Stockwerk.

Schließlich hab ich die Richtige gefunden und bin rein gegangen. Nichts außer ein Kopierer, ein Waschbecken, Kühlschrank, Kühlschrank mit Kettenschloß verschlossen und einigen Regalen. Hinter der nächsten Tür verbarg sich ein Mann, der neben der Tür saß. Also sprach ich ihn an und sagte, bei wem ich mich melden sollte. Er ging mit mir in den überübernächsten Raum und meinte, ich soll mich derweil auf den Schreibtischstuhl setzen, da die Sekretärin, mit der ich einen Termin ausgemacht hatte, gleich kommen würde. Und so saß ich da. Etliche Minuten später kam Jemand, der meinte, er käme gerade von der Kaffeerunde und die Sekretärin wäre mit oben in der Besprechung. Er meinte ich soll mitkommen und so kam ich mit.

Die Sekretärin und die anderen anwesenden Mitarbeiter der Sektion begrüßten mich jedenfalls erstmal recht freundlich und neugierig, bis ich erfahren habe, daß die Chefin, mit der ich um 10 Uhr verabredet war, erst gegen 14 Uhr kommen konnte. Also war ich von 10:45 Uhr bis 14:30 Uhr am Abgammeln. Die Chefin, Fr. Prof. Dr. Maria Teschler-Nicola war recht hektisch, da sie eben von nem wichtigen Termin kam und gleich wieder zu einem Solchen gehen mußte, aber auch sehr nett. Unser Gespräch dauerte so auch nur etwa 7 Minuten. Dann, nachdem ich Ihr erklärt hab, was ich vorhabe, hat sie kurz überlegt und mir die Schädelsammlung gezeigt: ein riesig-langer Gang, einseitig über die gesamten 8 - 10 m Höhe übervoll mit Schädeln und ein weiterer quadratischer Raum, ebenso mit solchen Regalen an allen Wänden. (Bilder davon gibts die Tage ...). Dann hat sie die Uralt-Sammlungsbücher von anno 1900 herausgekramt, in der die von den Schenkungen erhaltenen Schädel verzeichnet waren. Zudem konnte ich ab gestern Nachmittag und heute (Dienstag) eine Karteikartensammlung und eine Access-Datenbank verwenden, was ich gestern und heute auch brav getan habe. Aufgrund der Fülle von ca. 25.000 Exponaten, von denen etwa 15.000 prähistorische und historische Schädel sind, wird die Recherche auch mindestens noch morgen andauern.

--[[Benutzer:Webmaster|webmaster]] 20:53, 8. Mär. 2011 (CET)</text>
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Wie Ihr vielleicht wißt, bin ich am Sonntag mit dem Zug aus meinem Heimatdorf Kemmern abgehauen, um die große weite Welt oder zumindest Wien im Zuge meiner Bachelorarbeit (Thema etwa: Einfluß klimatologischer Faktoren auf craniometrische Schädelmerkmale und ihr phylogenetischer Bezug) kennen zu lernen. Leider war während der Fahrt kein so gutes Wetter. Und auch die Fernsicht hat leicht darunter gelitten, so daß ich die vielleicht 20 oder 30 km weit entfernten Alpenausläufer von Linz aus nur schleierhaft erkennen konnte. Dort lag noch Schnee auf den Gipfeln.

Nachdem kurz vorher n schrulliges altes Weib ins Ruheabteil der Bahn - ja, sowas gibts in Österreich - kam, und erstmal spielende Kinder mit ihrer Mutter hinaus gejagt hat, hab ich mich in die Musik vertieft und aus dem Fenster gestarrt.

[[Datei:zimmer.jpg|thumb|Mein kleines Reich mit wunderschönem Blick auf die große laute Straße in der öden City :D]]

Wien hat mich schließlich mit strahlendem Sonnenschein begrüßt, obwohl ich bis heute noch nicht wirklich viel davon gesehen habe. Nachdem ich am Bahnhof erstmal meinem Magen nachgab und ein halbverdautes Fischbrötchen von der Nordsee geholt hab, hab ich gleich nochmal 2,40 € zum Fenster rausgeschmissen. Wußte ja, wo ich mit der U3 langfahren mußte, hab mir also am ersten Automaten ne Karte dafür gekauft. Aber wer, der aus dem großen Landeshauptdorf Kiel kommt, denkt schon, daß an nem Sonntag der Ticketstand 5 Schritte weiter hinter der Ecke offen hat (so daß man ihn natürlich nicht sieht) und man sich dort n Monatsticket kaufen kann?!

Aber is auch egal, könnte den Wienern Absicht unterstellen, laß es aber lieber. Bin dann jedenfalls gleich nach Simmering gefahren, um mein neues Heim für die nächsten 6 Wochen zu beziehen - Haus auch gleich gefunden. Dort, im Kloster der Kongregation der Schwestern zur Schmerzhaften Mutter, hat mir eine Schwester die Tür aufgemacht. Sie bat ich ins 1. Stockwerk, wo auch die Hausschwester Elisabeth war, bei der ich mich angemeldet habe. Auch die war ganz freundlich und hat mir gleich mein Zimmer gezeigt, daß von den meistbefahrendsten Straßen in ganz Wien eingesäumt ist, was - seitdem seit gestern mein Fenster sich nicht mehr schließen läßt - für den Schlaf nicht sonderlich förderlich ist.

Egal. Was will man für 300 €/6 Wochen mehr erwarten. Abends gings noch zum Chinesen gegenüber, um mich für den kommenden Tag zu stärken. Als ich schon fast fertig war, kamen die Schwestern, die das Haus bewohnen, herüber, um den 100. Todestag der Gründerin des Ordens, einer Franziska Streitel zu feiern.


== Das Naturhistorische Museum Wien ==

[[Datei:brunnen.jpg|thumb|Brunnen im Maria-Theresien-Park]]

[[Datei:naturhistmus.jpg|thumb|Vorderansicht des Naturhistorischen Museums Wien]]

Am nächsten Morgen bin ich aufgrund des Lärms recht früh (um 6:30 Uhr oder so) schon aufgewacht. Einen Termin hatte ich aber erst um 10:00 Uhr. Aber was solls, dacht ich mir, schauste Dir etwas die Gegend um Deine Wirkstätte an. Also bin ich gegen 7:30 Uhr mit der U3 etwa 10 Minuten Richtung "Westbahnhof", dem Hauptbahnhof Wiens, gefahren und an der Haltestelle "Volkstheater" ausgestiegen, etwas durch die Gegend geschlendert und hab mich schließlich im Windschatten im Maria-Theresien-Platz in die Sonne gesetzt. Dieser im Stil des 18. Jahrhunderts angelegte Garten trennt den Prachtbau des Naturhistorischen Museums und seinem Pondon, dem Kunsthistorischen Museum. Zumindest das Naturhistorische Museum wurde um 1870 (wenn ichs noch recht im Kopf hab) von Semper, dem Architekten und Erbauer der Semper-Oper in Dresden, erbaut. Ich nehm an, daß das Kunsthistorische Museum auch von ihm ist, weiß es aber nicht ...

Gegen 9 Uhr hab ich mich schließlich beim Museumswärter erkundigt, wo ich hin muß, um in die Anthropologie zu gelangen. Dort erfuhr ich, daß der Hinterhof, in dem der Eingang liegt, von einem Wächter im kontrolliert wird, um die Ecke liegt. Er fragte mich, was ich hier wolle. Nachdem ich ihm die Sache erklärt hab, mußte ich nen Zettel mit Name, Anschrift und Geburtsdatum ausfüllen, den ich am Abend unterschrieben zurückzugeben hatte. Auf diese Weise wird wohl auf Anwesenheit von Personen im Museum kontrolliert.


== Die Anthropologische Abteilung ==

Um 9:45 Uhr hab ich mich schließlich in den 2. Stock "ganz hinten rechts" im Hinterhof getraut. Dachte mir ... 2. Stock, kann nix schaden, wenn Du zu Fuß gehst. Denkste ... Jedes Stockwerk hat eine Deckenhöhe von geschätzten 8 - 10 m Höhe + Zwischendecke. Macht Summa summarum 164 Stufen und damit mehr als aufs Oberland in Helgoland. Egal. Weil ich pünktlich losgelaufen bin hatte ich kurze Zeit mich auszukeuchen und mich zu orientieren, wo ich überhaupt hin muß - da gibt es 3 Türen auf diesem Stockwerk.

Schließlich hab ich die Richtige gefunden und bin rein gegangen. Nichts außer ein Kopierer, ein Waschbecken, Kühlschrank, Kühlschrank mit Kettenschloß verschlossen und einigen Regalen. Hinter der nächsten Tür verbarg sich ein Mann, der neben der Tür saß. Also sprach ich ihn an und sagte, bei wem ich mich melden sollte. Er ging mit mir in den überübernächsten Raum und meinte, ich soll mich derweil auf den Schreibtischstuhl setzen, da die Sekretärin, mit der ich einen Termin ausgemacht hatte, gleich kommen würde. Und so saß ich da. Etliche Minuten später kam Jemand, der meinte, er käme gerade von der Kaffeerunde und die Sekretärin wäre mit oben in der Besprechung. Er meinte ich soll mitkommen und so kam ich mit.

Die Sekretärin und die anderen anwesenden Mitarbeiter der Sektion begrüßten mich jedenfalls erstmal recht freundlich und neugierig, bis ich erfahren habe, daß die Chefin, mit der ich um 10 Uhr verabredet war, erst gegen 14 Uhr kommen konnte. Also war ich von 10:45 Uhr bis 14:30 Uhr am Abgammeln. Die Chefin, Fr. Prof. Dr. Maria Teschler-Nicola war recht hektisch, da sie eben von nem wichtigen Termin kam und gleich wieder zu einem Solchen gehen mußte, aber auch sehr nett. Unser Gespräch dauerte so auch nur etwa 7 Minuten. Dann, nachdem ich Ihr erklärt hab, was ich vorhabe, hat sie kurz überlegt und mir die Schädelsammlung gezeigt: ein riesig-langer Gang, einseitig über die gesamten 8 - 10 m Höhe übervoll mit Schädeln und ein weiterer quadratischer Raum, ebenso mit solchen Regalen an allen Wänden. (Bilder davon gibts die Tage ...). Dann hat sie die Uralt-Sammlungsbücher von anno 1900 herausgekramt, in der die von den Schenkungen erhaltenen Schädel verzeichnet waren. Zudem konnte ich ab gestern Nachmittag und heute (Dienstag) eine Karteikartensammlung und eine Access-Datenbank verwenden, was ich gestern und heute auch brav getan habe. Aufgrund der Fülle von ca. 25.000 Exponaten, von denen etwa 15.000 prähistorische und historische Schädel sind, wird die Recherche auch mindestens noch morgen andauern.

--[[Benutzer:Webmaster|webmaster]] 20:53, 8. Mär. 2011 (CET)


== Das Projekt ==

Heute möchte ich erklären, was ich eigentlich in Wien am Naturhistorischen Museum mache und wozu das Ganze.


== Kopflos ==

[[Datei:sammlung.jpg|thumb|Ein Blick über nicht ganz die Hälfte der Schädel, die sich in der Anthropologischen Sammlung befinden]]

Irgendwann am Dienstag-Nachmittag mußte ich leider feststellen, daß mein ursprüngliches Konzept, 10 Schädel von Frauen + 10 Schädel von Männern des selben Wohnorts zu sammeln, leider nicht ganz aufgeht. Grund dafür ist die Sammlung. Insgesamt gibt es nur 3 oder 4 Ortschaften, von denen Schädel von mehr als 10 Männern vorhanden sind, jedoch siehts mit denen von Frauen noch schlechter aus.

[[Datei:regalausschnitt.jpg|thumb|Hier nochmal in Detail- und Vorderansicht - so siehts aus: Die Schädel sind von links nach rechts und oben nach unten durchnummeriert, wobei jeweils 3 Schädel im Regal hintereinander stehen]]

Generell finden sich in dieser Sammlung trotz des riesigen Bestands nur wenige weiblichen Cranien und Calvarien (so heißen Schädelstücke, denen mindestens der Unterkiefer - manchmal sogar das ganze Gesicht - fehlt). Woran das liegen mag, konnte mir bislang Niemand mit Gewißheit sagen. Hypothesen diesbzgl. sind aber Folgende:
* Der weibliche Schädel ist nicht so robust wie der männliche (z. B. geringere Schädeldecke) und wird so schneller (z. B. durch Frostsprengungen, etc.) zerstört.
* Manche der Schädel stammen aus der Zeit größerer Kriege. Und da die Regimenter noch vor 50 Jahren ausschließlich aus Männern bestanden, sollten sich so nur Schädel von Männern finden lassen.

Diesem Umstand ist es geschuldet, daß ich meine Versuchsdurchführung überdenken mußte. Ich habe mir daher jetzt erstmal Schädel (umschließt im Folgenden Cranien und Calvarien) ausgesucht, deren geographische Herkunft (= Geburts- &amp; Fundort) genau zuordenbar ist. Auf diese Weise kann ich die einzelnen Merkmale später mit klimatologischen Kennwerten (Höchst-, Tiefsttemperaturen, Niederschlagsmenge) im Zuge einer Regression vergleichen. Die Variabilität kann so später halt nicht über Fehlerbalken (Standardabweichung) ausgedrückt werden, sondern im Konfidenzintervall der Regressionsfunktion.


== Zentralfriedhof ==

Jetzt aber mal wieder genug von wissenschaftlichem Geschwafel.</text>
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    <text bytes="11026" xml:space="preserve">== Moin, oder wie wir Wiener sagen, "Grüßzi Gott". ==

Wie Ihr vielleicht wißt, bin ich am Sonntag mit dem Zug aus meinem Heimatdorf Kemmern abgehauen, um die große weite Welt oder zumindest Wien im Zuge meiner Bachelorarbeit (Thema etwa: Einfluß klimatologischer Faktoren auf craniometrische Schädelmerkmale und ihr phylogenetischer Bezug) kennen zu lernen. Leider war während der Fahrt kein so gutes Wetter. Und auch die Fernsicht hat leicht darunter gelitten, so daß ich die vielleicht 20 oder 30 km weit entfernten Alpenausläufer von Linz aus nur schleierhaft erkennen konnte. Dort lag noch Schnee auf den Gipfeln.

Nachdem kurz vorher n schrulliges altes Weib ins Ruheabteil der Bahn - ja, sowas gibts in Österreich - kam, und erstmal spielende Kinder mit ihrer Mutter hinaus gejagt hat, hab ich mich in die Musik vertieft und aus dem Fenster gestarrt.

[[Datei:zimmer.jpg|thumb|Mein kleines Reich mit wunderschönem Blick auf die große laute Straße in der öden City :D]]

Wien hat mich schließlich mit strahlendem Sonnenschein begrüßt, obwohl ich bis heute noch nicht wirklich viel davon gesehen habe. Nachdem ich am Bahnhof erstmal meinem Magen nachgab und ein halbverdautes Fischbrötchen von der Nordsee geholt hab, hab ich gleich nochmal 2,40 € zum Fenster rausgeschmissen. Wußte ja, wo ich mit der U3 langfahren mußte, hab mir also am ersten Automaten ne Karte dafür gekauft. Aber wer, der aus dem großen Landeshauptdorf Kiel kommt, denkt schon, daß an nem Sonntag der Ticketstand 5 Schritte weiter hinter der Ecke offen hat (so daß man ihn natürlich nicht sieht) und man sich dort n Monatsticket kaufen kann?!

Aber is auch egal, könnte den Wienern Absicht unterstellen, laß es aber lieber. Bin dann jedenfalls gleich nach Simmering gefahren, um mein neues Heim für die nächsten 6 Wochen zu beziehen - Haus auch gleich gefunden. Dort, im Kloster der Kongregation der Schwestern zur Schmerzhaften Mutter, hat mir eine Schwester die Tür aufgemacht. Sie bat ich ins 1. Stockwerk, wo auch die Hausschwester Elisabeth war, bei der ich mich angemeldet habe. Auch die war ganz freundlich und hat mir gleich mein Zimmer gezeigt, daß von den meistbefahrendsten Straßen in ganz Wien eingesäumt ist, was - seitdem seit gestern mein Fenster sich nicht mehr schließen läßt - für den Schlaf nicht sonderlich förderlich ist.

Egal. Was will man für 300 €/6 Wochen mehr erwarten. Abends gings noch zum Chinesen gegenüber, um mich für den kommenden Tag zu stärken. Als ich schon fast fertig war, kamen die Schwestern, die das Haus bewohnen, herüber, um den 100. Todestag der Gründerin des Ordens, einer Franziska Streitel zu feiern.


== Das Naturhistorische Museum Wien ==

[[Datei:brunnen.jpg|thumb|Brunnen im Maria-Theresien-Park]]

[[Datei:naturhistmus.jpg|thumb|Vorderansicht des Naturhistorischen Museums Wien]]

Am nächsten Morgen bin ich aufgrund des Lärms recht früh (um 6:30 Uhr oder so) schon aufgewacht. Einen Termin hatte ich aber erst um 10:00 Uhr. Aber was solls, dacht ich mir, schauste Dir etwas die Gegend um Deine Wirkstätte an. Also bin ich gegen 7:30 Uhr mit der U3 etwa 10 Minuten Richtung "Westbahnhof", dem Hauptbahnhof Wiens, gefahren und an der Haltestelle "Volkstheater" ausgestiegen, etwas durch die Gegend geschlendert und hab mich schließlich im Windschatten im Maria-Theresien-Platz in die Sonne gesetzt. Dieser im Stil des 18. Jahrhunderts angelegte Garten trennt den Prachtbau des Naturhistorischen Museums und seinem Pondon, dem Kunsthistorischen Museum. Zumindest das Naturhistorische Museum wurde um 1870 (wenn ichs noch recht im Kopf hab) von Semper, dem Architekten und Erbauer der Semper-Oper in Dresden, erbaut. Ich nehm an, daß das Kunsthistorische Museum auch von ihm ist, weiß es aber nicht ...

Gegen 9 Uhr hab ich mich schließlich beim Museumswärter erkundigt, wo ich hin muß, um in die Anthropologie zu gelangen. Dort erfuhr ich, daß der Hinterhof, in dem der Eingang liegt, von einem Wächter im kontrolliert wird, um die Ecke liegt. Er fragte mich, was ich hier wolle. Nachdem ich ihm die Sache erklärt hab, mußte ich nen Zettel mit Name, Anschrift und Geburtsdatum ausfüllen, den ich am Abend unterschrieben zurückzugeben hatte. Auf diese Weise wird wohl auf Anwesenheit von Personen im Museum kontrolliert.


== Die Anthropologische Abteilung ==

Um 9:45 Uhr hab ich mich schließlich in den 2. Stock "ganz hinten rechts" im Hinterhof getraut. Dachte mir ... 2. Stock, kann nix schaden, wenn Du zu Fuß gehst. Denkste ... Jedes Stockwerk hat eine Deckenhöhe von geschätzten 8 - 10 m Höhe + Zwischendecke. Macht Summa summarum 164 Stufen und damit mehr als aufs Oberland in Helgoland. Egal. Weil ich pünktlich losgelaufen bin hatte ich kurze Zeit mich auszukeuchen und mich zu orientieren, wo ich überhaupt hin muß - da gibt es 3 Türen auf diesem Stockwerk.

Schließlich hab ich die Richtige gefunden und bin rein gegangen. Nichts außer ein Kopierer, ein Waschbecken, Kühlschrank, Kühlschrank mit Kettenschloß verschlossen und einigen Regalen. Hinter der nächsten Tür verbarg sich ein Mann, der neben der Tür saß. Also sprach ich ihn an und sagte, bei wem ich mich melden sollte. Er ging mit mir in den überübernächsten Raum und meinte, ich soll mich derweil auf den Schreibtischstuhl setzen, da die Sekretärin, mit der ich einen Termin ausgemacht hatte, gleich kommen würde. Und so saß ich da. Etliche Minuten später kam Jemand, der meinte, er käme gerade von der Kaffeerunde und die Sekretärin wäre mit oben in der Besprechung. Er meinte ich soll mitkommen und so kam ich mit.

Die Sekretärin und die anderen anwesenden Mitarbeiter der Sektion begrüßten mich jedenfalls erstmal recht freundlich und neugierig, bis ich erfahren habe, daß die Chefin, mit der ich um 10 Uhr verabredet war, erst gegen 14 Uhr kommen konnte. Also war ich von 10:45 Uhr bis 14:30 Uhr am Abgammeln. Die Chefin, Fr. Prof. Dr. Maria Teschler-Nicola war recht hektisch, da sie eben von nem wichtigen Termin kam und gleich wieder zu einem Solchen gehen mußte, aber auch sehr nett. Unser Gespräch dauerte so auch nur etwa 7 Minuten. Dann, nachdem ich Ihr erklärt hab, was ich vorhabe, hat sie kurz überlegt und mir die Schädelsammlung gezeigt: ein riesig-langer Gang, einseitig über die gesamten 8 - 10 m Höhe übervoll mit Schädeln und ein weiterer quadratischer Raum, ebenso mit solchen Regalen an allen Wänden. (Bilder davon gibts die Tage ...). Dann hat sie die Uralt-Sammlungsbücher von anno 1900 herausgekramt, in der die von den Schenkungen erhaltenen Schädel verzeichnet waren. Zudem konnte ich ab gestern Nachmittag und heute (Dienstag) eine Karteikartensammlung und eine Access-Datenbank verwenden, was ich gestern und heute auch brav getan habe. Aufgrund der Fülle von ca. 25.000 Exponaten, von denen etwa 15.000 prähistorische und historische Schädel sind, wird die Recherche auch mindestens noch morgen andauern.

--[[Benutzer:Webmaster|webmaster]] 20:53, 8. Mär. 2011 (CET)


== Das Projekt ==

Heute möchte ich erklären, was ich eigentlich in Wien am Naturhistorischen Museum mache und wozu das Ganze.

Hintergrund des Ganzen ist, daß sich in einschlägiger Literatur eine heftige Diskussion dazu findet, ob und wenn ja wie klimatische Standortfaktoren Einfluß auf die Ausbildung von Schädelformen nehmen. Um möglicherweise einen kleinen Beitrag zur Aufklärung des Rätsels anbieten zu können, werde ich so an verschiedenen Schädeln bestimmte Maße nehmen und dann schauen, ob bei Menschen, die in einem definierten Klimaten lebten, bestimmte Merkmale anders ausprägen als in anderen Klimaten.

Wenn man einen solchen Zusammenhang aufdecken kann, ist gleichzeitig davon auszugehen, daß die Ausprägung des Schädelmerkmals auch einen physiologischen Zweck erfüllt und daher im Zuge der Evolution herausgebildet wurde. Wenn sich daher eine "Menschenrasse" (man spricht hier besser von Morphospezies, da der Begriff "Rasse" aufgrund geschichtlicher Ereignisse negativ belegt ist und auch im wissenschaftlichen Sinne nicht ganz korrekt ist) über einen Klimaten hinweg ausbreitet (oder abwandert), wäre nach den vorhergehenden Überlegungen die Wahrscheinlichkeit größer, daß die Abwanderung in ähnliche Klimaten bzw. über viele Tausend Generationen hinweg entlang eines (Temperatur- und Niederschlags-)Gradienten erfolgt. Der zweite Teil meiner Bachelorarbeit wird es daher sein, auf der Grundlage eines Stammbaums, den ich aus den erhobenen Daten rekonstruieren werde, historische und prähistorische "Wanderungswege" abzuleiten und auf diese Weise meine Hypothese zu überprüfen.

Wer es etwas Wissenschaftlicher haben möchte oder sich über die Maße erkundigen will, die ich hier in Wien an den Schädeln messe, kann das mit Hilfe des [http://biostudies.de/images/expose.pdf Exposés] machen.


== Kopflos ==

[[Datei:sammlung.jpg|thumb|Ein Blick über nicht ganz die Hälfte der Schädel, die sich in der Anthropologischen Sammlung befinden]]

Irgendwann am Dienstag-Nachmittag mußte ich leider feststellen, daß mein ursprüngliches Konzept, 10 Schädel von Frauen + 10 Schädel von Männern des selben Wohnorts zu sammeln, leider nicht ganz aufgeht. Grund dafür ist die Sammlung. Insgesamt gibt es nur 3 oder 4 Ortschaften, von denen Schädel von mehr als 10 Männern vorhanden sind, jedoch siehts mit denen von Frauen noch schlechter aus.

[[Datei:regalausschnitt.jpg|thumb|Hier nochmal in Detail- und Vorderansicht - so siehts aus: Die Schädel sind von links nach rechts und oben nach unten durchnummeriert, wobei jeweils 3 Schädel im Regal hintereinander stehen]]

Generell finden sich in dieser Sammlung trotz des riesigen Bestands nur wenige weiblichen Cranien und Calvarien (so heißen Schädelstücke, denen mindestens der Unterkiefer - manchmal sogar das ganze Gesicht - fehlt). Woran das liegen mag, konnte mir bislang Niemand mit Gewißheit sagen. Hypothesen diesbzgl. sind aber Folgende:
* Der weibliche Schädel ist nicht so robust wie der männliche (z. B. geringere Schädeldecke) und wird so schneller (z. B. durch Frostsprengungen, etc.) zerstört.
* Manche der Schädel stammen aus der Zeit größerer Kriege. Und da die Regimenter noch vor 50 Jahren ausschließlich aus Männern bestanden, sollten sich so nur Schädel von Männern finden lassen.

Diesem Umstand ist es geschuldet, daß ich meine Versuchsdurchführung überdenken mußte. Ich habe mir daher jetzt erstmal Schädel (umschließt im Folgenden Cranien und Calvarien) ausgesucht, deren geographische Herkunft (= Geburts- &amp; Fundort) genau zuordenbar ist. Auf diese Weise kann ich die einzelnen Merkmale später mit klimatologischen Kennwerten (Höchst-, Tiefsttemperaturen, Niederschlagsmenge) im Zuge einer Regression vergleichen. Die Variabilität kann so später halt nicht über Fehlerbalken (Standardabweichung) ausgedrückt werden, sondern im Konfidenzintervall der Regressionsfunktion.


== Zentralfriedhof ==

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Wie Ihr vielleicht wißt, bin ich am Sonntag mit dem Zug aus meinem Heimatdorf Kemmern abgehauen, um die große weite Welt oder zumindest Wien im Zuge meiner Bachelorarbeit (Thema etwa: Einfluß klimatologischer Faktoren auf craniometrische Schädelmerkmale und ihr phylogenetischer Bezug) kennen zu lernen. Leider war während der Fahrt kein so gutes Wetter. Und auch die Fernsicht hat leicht darunter gelitten, so daß ich die vielleicht 20 oder 30 km weit entfernten Alpenausläufer von Linz aus nur schleierhaft erkennen konnte. Dort lag noch Schnee auf den Gipfeln.

Nachdem kurz vorher n schrulliges altes Weib ins Ruheabteil der Bahn - ja, sowas gibts in Österreich - kam, und erstmal spielende Kinder mit ihrer Mutter hinaus gejagt hat, hab ich mich in die Musik vertieft und aus dem Fenster gestarrt.

[[Datei:zimmer.jpg|thumb|Mein kleines Reich mit wunderschönem Blick auf die große laute Straße in der öden City :D]]

Wien hat mich schließlich mit strahlendem Sonnenschein begrüßt, obwohl ich bis heute noch nicht wirklich viel davon gesehen habe. Nachdem ich am Bahnhof erstmal meinem Magen nachgab und ein halbverdautes Fischbrötchen von der Nordsee geholt hab, hab ich gleich nochmal 2,40 € zum Fenster rausgeschmissen. Wußte ja, wo ich mit der U3 langfahren mußte, hab mir also am ersten Automaten ne Karte dafür gekauft. Aber wer, der aus dem großen Landeshauptdorf Kiel kommt, denkt schon, daß an nem Sonntag der Ticketstand 5 Schritte weiter hinter der Ecke offen hat (so daß man ihn natürlich nicht sieht) und man sich dort n Monatsticket kaufen kann?!

Aber is auch egal, könnte den Wienern Absicht unterstellen, laß es aber lieber. Bin dann jedenfalls gleich nach Simmering gefahren, um mein neues Heim für die nächsten 6 Wochen zu beziehen - Haus auch gleich gefunden. Dort, im Kloster der Kongregation der Schwestern zur Schmerzhaften Mutter, hat mir eine Schwester die Tür aufgemacht. Sie bat ich ins 1. Stockwerk, wo auch die Hausschwester Elisabeth war, bei der ich mich angemeldet habe. Auch die war ganz freundlich und hat mir gleich mein Zimmer gezeigt, daß von den meistbefahrendsten Straßen in ganz Wien eingesäumt ist, was - seitdem seit gestern mein Fenster sich nicht mehr schließen läßt - für den Schlaf nicht sonderlich förderlich ist.

Egal. Was will man für 300 €/6 Wochen mehr erwarten. Abends gings noch zum Chinesen gegenüber, um mich für den kommenden Tag zu stärken. Als ich schon fast fertig war, kamen die Schwestern, die das Haus bewohnen, herüber, um den 100. Todestag der Gründerin des Ordens, einer Franziska Streitel zu feiern.


== Das Naturhistorische Museum Wien ==

[[Datei:brunnen.jpg|thumb|Brunnen im Maria-Theresien-Park]]

[[Datei:naturhistmus.jpg|thumb|Vorderansicht des Naturhistorischen Museums Wien]]

Am nächsten Morgen bin ich aufgrund des Lärms recht früh (um 6:30 Uhr oder so) schon aufgewacht. Einen Termin hatte ich aber erst um 10:00 Uhr. Aber was solls, dacht ich mir, schauste Dir etwas die Gegend um Deine Wirkstätte an. Also bin ich gegen 7:30 Uhr mit der U3 etwa 10 Minuten Richtung "Westbahnhof", dem Hauptbahnhof Wiens, gefahren und an der Haltestelle "Volkstheater" ausgestiegen, etwas durch die Gegend geschlendert und hab mich schließlich im Windschatten im Maria-Theresien-Platz in die Sonne gesetzt. Dieser im Stil des 18. Jahrhunderts angelegte Garten trennt den Prachtbau des Naturhistorischen Museums und seinem Pondon, dem Kunsthistorischen Museum. Zumindest das Naturhistorische Museum wurde um 1870 (wenn ichs noch recht im Kopf hab) von Semper, dem Architekten und Erbauer der Semper-Oper in Dresden, erbaut. Ich nehm an, daß das Kunsthistorische Museum auch von ihm ist, weiß es aber nicht ...

Gegen 9 Uhr hab ich mich schließlich beim Museumswärter erkundigt, wo ich hin muß, um in die Anthropologie zu gelangen. Dort erfuhr ich, daß der Hinterhof, in dem der Eingang liegt, von einem Wächter im kontrolliert wird, um die Ecke liegt. Er fragte mich, was ich hier wolle. Nachdem ich ihm die Sache erklärt hab, mußte ich nen Zettel mit Name, Anschrift und Geburtsdatum ausfüllen, den ich am Abend unterschrieben zurückzugeben hatte. Auf diese Weise wird wohl auf Anwesenheit von Personen im Museum kontrolliert.


== Die Anthropologische Abteilung ==

Um 9:45 Uhr hab ich mich schließlich in den 2. Stock "ganz hinten rechts" im Hinterhof getraut. Dachte mir ... 2. Stock, kann nix schaden, wenn Du zu Fuß gehst. Denkste ... Jedes Stockwerk hat eine Deckenhöhe von geschätzten 8 - 10 m Höhe + Zwischendecke. Macht Summa summarum 164 Stufen und damit mehr als aufs Oberland in Helgoland. Egal. Weil ich pünktlich losgelaufen bin hatte ich kurze Zeit mich auszukeuchen und mich zu orientieren, wo ich überhaupt hin muß - da gibt es 3 Türen auf diesem Stockwerk.

Schließlich hab ich die Richtige gefunden und bin rein gegangen. Nichts außer ein Kopierer, ein Waschbecken, Kühlschrank, Kühlschrank mit Kettenschloß verschlossen und einigen Regalen. Hinter der nächsten Tür verbarg sich ein Mann, der neben der Tür saß. Also sprach ich ihn an und sagte, bei wem ich mich melden sollte. Er ging mit mir in den überübernächsten Raum und meinte, ich soll mich derweil auf den Schreibtischstuhl setzen, da die Sekretärin, mit der ich einen Termin ausgemacht hatte, gleich kommen würde. Und so saß ich da. Etliche Minuten später kam Jemand, der meinte, er käme gerade von der Kaffeerunde und die Sekretärin wäre mit oben in der Besprechung. Er meinte ich soll mitkommen und so kam ich mit.

Die Sekretärin und die anderen anwesenden Mitarbeiter der Sektion begrüßten mich jedenfalls erstmal recht freundlich und neugierig, bis ich erfahren habe, daß die Chefin, mit der ich um 10 Uhr verabredet war, erst gegen 14 Uhr kommen konnte. Also war ich von 10:45 Uhr bis 14:30 Uhr am Abgammeln. Die Chefin, Fr. Prof. Dr. Maria Teschler-Nicola war recht hektisch, da sie eben von nem wichtigen Termin kam und gleich wieder zu einem Solchen gehen mußte, aber auch sehr nett. Unser Gespräch dauerte so auch nur etwa 7 Minuten. Dann, nachdem ich Ihr erklärt hab, was ich vorhabe, hat sie kurz überlegt und mir die Schädelsammlung gezeigt: ein riesig-langer Gang, einseitig über die gesamten 8 - 10 m Höhe übervoll mit Schädeln und ein weiterer quadratischer Raum, ebenso mit solchen Regalen an allen Wänden. (Bilder davon gibts die Tage ...). Dann hat sie die Uralt-Sammlungsbücher von anno 1900 herausgekramt, in der die von den Schenkungen erhaltenen Schädel verzeichnet waren. Zudem konnte ich ab gestern Nachmittag und heute (Dienstag) eine Karteikartensammlung und eine Access-Datenbank verwenden, was ich gestern und heute auch brav getan habe. Aufgrund der Fülle von ca. 25.000 Exponaten, von denen etwa 15.000 prähistorische und historische Schädel sind, wird die Recherche auch mindestens noch morgen andauern.

--[[Benutzer:Webmaster|webmaster]] 20:53, 8. Mär. 2011 (CET)


== Das Projekt ==

Heute möchte ich erklären, was ich eigentlich in Wien am Naturhistorischen Museum mache und wozu das Ganze.

Hintergrund des Ganzen ist, daß sich in einschlägiger Literatur eine heftige Diskussion dazu findet, ob und wenn ja wie klimatische Standortfaktoren Einfluß auf die Ausbildung von Schädelformen nehmen. Um möglicherweise einen kleinen Beitrag zur Aufklärung des Rätsels anbieten zu können, werde ich so an verschiedenen Schädeln bestimmte Maße nehmen und dann schauen, ob bei Menschen, die in einem definierten Klimaten lebten, bestimmte Merkmale anders ausprägen als in anderen Klimaten.

Wenn man einen solchen Zusammenhang aufdecken kann, ist gleichzeitig davon auszugehen, daß die Ausprägung des Schädelmerkmals auch einen physiologischen Zweck erfüllt und daher im Zuge der Evolution herausgebildet wurde. Wenn sich daher eine "Menschenrasse" (man spricht hier besser von Morphospezies, da der Begriff "Rasse" aufgrund geschichtlicher Ereignisse negativ belegt ist und auch im wissenschaftlichen Sinne nicht ganz korrekt ist) über einen Klimaten hinweg ausbreitet (oder abwandert), wäre nach den vorhergehenden Überlegungen die Wahrscheinlichkeit größer, daß die Abwanderung in ähnliche Klimaten bzw. über viele Tausend Generationen hinweg entlang eines (Temperatur- und Niederschlags-)Gradienten erfolgt. Der zweite Teil meiner Bachelorarbeit wird es daher sein, auf der Grundlage eines Stammbaums, den ich aus den erhobenen Daten rekonstruieren werde, historische und prähistorische "Wanderungswege" abzuleiten und auf diese Weise meine Hypothese zu überprüfen.

Wer es etwas Wissenschaftlicher haben möchte oder sich über die Maße erkundigen will, die ich hier in Wien an den Schädeln messe, kann das mit Hilfe des [http://biostudies.de/images/Exposé.pdf Exposés] machen.


== Kopflos ==

[[Datei:sammlung.jpg|thumb|Ein Blick über nicht ganz die Hälfte der Schädel, die sich in der Anthropologischen Sammlung befinden]]

Irgendwann am Dienstag-Nachmittag mußte ich leider feststellen, daß mein ursprüngliches Konzept, 10 Schädel von Frauen + 10 Schädel von Männern des selben Wohnorts zu sammeln, leider nicht ganz aufgeht. Grund dafür ist die Sammlung. Insgesamt gibt es nur 3 oder 4 Ortschaften, von denen Schädel von mehr als 10 Männern vorhanden sind, jedoch siehts mit denen von Frauen noch schlechter aus.

[[Datei:regalausschnitt.jpg|thumb|Hier nochmal in Detail- und Vorderansicht - so siehts aus: Die Schädel sind von links nach rechts und oben nach unten durchnummeriert, wobei jeweils 3 Schädel im Regal hintereinander stehen]]

Generell finden sich in dieser Sammlung trotz des riesigen Bestands nur wenige weiblichen Cranien und Calvarien (so heißen Schädelstücke, denen mindestens der Unterkiefer - manchmal sogar das ganze Gesicht - fehlt). Woran das liegen mag, konnte mir bislang Niemand mit Gewißheit sagen. Hypothesen diesbzgl. sind aber Folgende:
* Der weibliche Schädel ist nicht so robust wie der männliche (z. B. geringere Schädeldecke) und wird so schneller (z. B. durch Frostsprengungen, etc.) zerstört.
* Manche der Schädel stammen aus der Zeit größerer Kriege. Und da die Regimenter noch vor 50 Jahren ausschließlich aus Männern bestanden, sollten sich so nur Schädel von Männern finden lassen.

Diesem Umstand ist es geschuldet, daß ich meine Versuchsdurchführung überdenken mußte. Ich habe mir daher jetzt erstmal Schädel (umschließt im Folgenden Cranien und Calvarien) ausgesucht, deren geographische Herkunft (= Geburts- &amp; Fundort) genau zuordenbar ist. Auf diese Weise kann ich die einzelnen Merkmale später mit klimatologischen Kennwerten (Höchst-, Tiefsttemperaturen, Niederschlagsmenge) im Zuge einer Regression vergleichen. Die Variabilität kann so später halt nicht über Fehlerbalken (Standardabweichung) ausgedrückt werden, sondern im Konfidenzintervall der Regressionsfunktion.


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Nachdem kurz vorher n schrulliges altes Weib ins Ruheabteil der Bahn - ja, sowas gibts in Österreich - kam, und erstmal spielende Kinder mit ihrer Mutter hinaus gejagt hat, hab ich mich in die Musik vertieft und aus dem Fenster gestarrt.

[[Datei:zimmer.jpg|thumb|Mein kleines Reich mit wunderschönem Blick auf die große laute Straße in der öden City :D]]

Wien hat mich schließlich mit strahlendem Sonnenschein begrüßt, obwohl ich bis heute noch nicht wirklich viel davon gesehen habe. Nachdem ich am Bahnhof erstmal meinem Magen nachgab und ein halbverdautes Fischbrötchen von der Nordsee geholt hab, hab ich gleich nochmal 2,40 € zum Fenster rausgeschmissen. Wußte ja, wo ich mit der U3 langfahren mußte, hab mir also am ersten Automaten ne Karte dafür gekauft. Aber wer, der aus dem großen Landeshauptdorf Kiel kommt, denkt schon, daß an nem Sonntag der Ticketstand 5 Schritte weiter hinter der Ecke offen hat (so daß man ihn natürlich nicht sieht) und man sich dort n Monatsticket kaufen kann?!

Aber is auch egal, könnte den Wienern Absicht unterstellen, laß es aber lieber. Bin dann jedenfalls gleich nach Simmering gefahren, um mein neues Heim für die nächsten 6 Wochen zu beziehen - Haus auch gleich gefunden. Dort, im Kloster der Kongregation der Schwestern zur Schmerzhaften Mutter, hat mir eine Schwester die Tür aufgemacht. Sie bat ich ins 1. Stockwerk, wo auch die Hausschwester Elisabeth war, bei der ich mich angemeldet habe. Auch die war ganz freundlich und hat mir gleich mein Zimmer gezeigt, daß von den meistbefahrendsten Straßen in ganz Wien eingesäumt ist, was - seitdem seit gestern mein Fenster sich nicht mehr schließen läßt - für den Schlaf nicht sonderlich förderlich ist.

Egal. Was will man für 300 €/6 Wochen mehr erwarten. Abends gings noch zum Chinesen gegenüber, um mich für den kommenden Tag zu stärken. Als ich schon fast fertig war, kamen die Schwestern, die das Haus bewohnen, herüber, um den 100. Todestag der Gründerin des Ordens, einer Franziska Streitel zu feiern.


== Das Naturhistorische Museum Wien ==

[[Datei:brunnen.jpg|thumb|Brunnen im Maria-Theresien-Park]]

[[Datei:naturhistmus.jpg|thumb|Vorderansicht des Naturhistorischen Museums Wien]]

Am nächsten Morgen bin ich aufgrund des Lärms recht früh (um 6:30 Uhr oder so) schon aufgewacht. Einen Termin hatte ich aber erst um 10:00 Uhr. Aber was solls, dacht ich mir, schauste Dir etwas die Gegend um Deine Wirkstätte an. Also bin ich gegen 7:30 Uhr mit der U3 etwa 10 Minuten Richtung "Westbahnhof", dem Hauptbahnhof Wiens, gefahren und an der Haltestelle "Volkstheater" ausgestiegen, etwas durch die Gegend geschlendert und hab mich schließlich im Windschatten im Maria-Theresien-Platz in die Sonne gesetzt. Dieser im Stil des 18. Jahrhunderts angelegte Garten trennt den Prachtbau des Naturhistorischen Museums und seinem Pondon, dem Kunsthistorischen Museum. Zumindest das Naturhistorische Museum wurde um 1870 (wenn ichs noch recht im Kopf hab) von Semper, dem Architekten und Erbauer der Semper-Oper in Dresden, erbaut. Ich nehm an, daß das Kunsthistorische Museum auch von ihm ist, weiß es aber nicht ...

Gegen 9 Uhr hab ich mich schließlich beim Museumswärter erkundigt, wo ich hin muß, um in die Anthropologie zu gelangen. Dort erfuhr ich, daß der Hinterhof, in dem der Eingang liegt, von einem Wächter im kontrolliert wird, um die Ecke liegt. Er fragte mich, was ich hier wolle. Nachdem ich ihm die Sache erklärt hab, mußte ich nen Zettel mit Name, Anschrift und Geburtsdatum ausfüllen, den ich am Abend unterschrieben zurückzugeben hatte. Auf diese Weise wird wohl auf Anwesenheit von Personen im Museum kontrolliert.


== Die Anthropologische Abteilung ==

Um 9:45 Uhr hab ich mich schließlich in den 2. Stock "ganz hinten rechts" im Hinterhof getraut. Dachte mir ... 2. Stock, kann nix schaden, wenn Du zu Fuß gehst. Denkste ... Jedes Stockwerk hat eine Deckenhöhe von geschätzten 8 - 10 m Höhe + Zwischendecke. Macht Summa summarum 164 Stufen und damit mehr als aufs Oberland in Helgoland. Egal. Weil ich pünktlich losgelaufen bin hatte ich kurze Zeit mich auszukeuchen und mich zu orientieren, wo ich überhaupt hin muß - da gibt es 3 Türen auf diesem Stockwerk.

Schließlich hab ich die Richtige gefunden und bin rein gegangen. Nichts außer ein Kopierer, ein Waschbecken, Kühlschrank, Kühlschrank mit Kettenschloß verschlossen und einigen Regalen. Hinter der nächsten Tür verbarg sich ein Mann, der neben der Tür saß. Also sprach ich ihn an und sagte, bei wem ich mich melden sollte. Er ging mit mir in den überübernächsten Raum und meinte, ich soll mich derweil auf den Schreibtischstuhl setzen, da die Sekretärin, mit der ich einen Termin ausgemacht hatte, gleich kommen würde. Und so saß ich da. Etliche Minuten später kam Jemand, der meinte, er käme gerade von der Kaffeerunde und die Sekretärin wäre mit oben in der Besprechung. Er meinte ich soll mitkommen und so kam ich mit.

Die Sekretärin und die anderen anwesenden Mitarbeiter der Sektion begrüßten mich jedenfalls erstmal recht freundlich und neugierig, bis ich erfahren habe, daß die Chefin, mit der ich um 10 Uhr verabredet war, erst gegen 14 Uhr kommen konnte. Also war ich von 10:45 Uhr bis 14:30 Uhr am Abgammeln. Die Chefin, Fr. Prof. Dr. Maria Teschler-Nicola war recht hektisch, da sie eben von nem wichtigen Termin kam und gleich wieder zu einem Solchen gehen mußte, aber auch sehr nett. Unser Gespräch dauerte so auch nur etwa 7 Minuten. Dann, nachdem ich Ihr erklärt hab, was ich vorhabe, hat sie kurz überlegt und mir die Schädelsammlung gezeigt: ein riesig-langer Gang, einseitig über die gesamten 8 - 10 m Höhe übervoll mit Schädeln und ein weiterer quadratischer Raum, ebenso mit solchen Regalen an allen Wänden. (Bilder davon gibts die Tage ...). Dann hat sie die Uralt-Sammlungsbücher von anno 1900 herausgekramt, in der die von den Schenkungen erhaltenen Schädel verzeichnet waren. Zudem konnte ich ab gestern Nachmittag und heute (Dienstag) eine Karteikartensammlung und eine Access-Datenbank verwenden, was ich gestern und heute auch brav getan habe. Aufgrund der Fülle von ca. 25.000 Exponaten, von denen etwa 15.000 prähistorische und historische Schädel sind, wird die Recherche auch mindestens noch morgen andauern.

--[[Benutzer:Webmaster|webmaster]] 20:53, 8. Mär. 2011 (CET)


== Das Projekt ==

Heute möchte ich erklären, was ich eigentlich in Wien am Naturhistorischen Museum mache und wozu das Ganze.

Hintergrund des Ganzen ist, daß sich in einschlägiger Literatur eine heftige Diskussion dazu findet, ob und wenn ja wie klimatische Standortfaktoren Einfluß auf die Ausbildung von Schädelformen nehmen. Um möglicherweise einen kleinen Beitrag zur Aufklärung des Rätsels anbieten zu können, werde ich so an verschiedenen Schädeln bestimmte Maße nehmen und dann schauen, ob bei Menschen, die in einem definierten Klimaten lebten, bestimmte Merkmale anders ausprägen als in anderen Klimaten.

Wenn man einen solchen Zusammenhang aufdecken kann, ist gleichzeitig davon auszugehen, daß die Ausprägung des Schädelmerkmals auch einen physiologischen Zweck erfüllt und daher im Zuge der Evolution herausgebildet wurde. Wenn sich daher eine "Menschenrasse" (man spricht hier besser von Morphospezies, da der Begriff "Rasse" aufgrund geschichtlicher Ereignisse negativ belegt ist und auch im wissenschaftlichen Sinne nicht ganz korrekt ist) über einen Klimaten hinweg ausbreitet (oder abwandert), wäre nach den vorhergehenden Überlegungen die Wahrscheinlichkeit größer, daß die Abwanderung in ähnliche Klimaten bzw. über viele Tausend Generationen hinweg entlang eines (Temperatur- und Niederschlags-)Gradienten erfolgt. Der zweite Teil meiner Bachelorarbeit wird es daher sein, auf der Grundlage eines Stammbaums, den ich aus den erhobenen Daten rekonstruieren werde, historische und prähistorische "Wanderungswege" abzuleiten und auf diese Weise meine Hypothese zu überprüfen.

Wer es etwas Wissenschaftlicher haben möchte oder sich über die Maße erkundigen will, die ich hier in Wien an den Schädeln messe, kann das mit Hilfe des [http://biostudies.de/images/expose.pdf Exposés] machen.


== Kopflos ==

[[Datei:sammlung.jpg|thumb|Ein Blick über nicht ganz die Hälfte der Schädel, die sich in der Anthropologischen Sammlung befinden]]

Irgendwann am Dienstag-Nachmittag mußte ich leider feststellen, daß mein ursprüngliches Konzept, 10 Schädel von Frauen + 10 Schädel von Männern des selben Wohnorts zu sammeln, leider nicht ganz aufgeht. Grund dafür ist die Sammlung. Insgesamt gibt es nur 3 oder 4 Ortschaften, von denen Schädel von mehr als 10 Männern vorhanden sind, jedoch siehts mit denen von Frauen noch schlechter aus.

[[Datei:regalausschnitt.jpg|thumb|Hier nochmal in Detail- und Vorderansicht - so siehts aus: Die Schädel sind von links nach rechts und oben nach unten durchnummeriert, wobei jeweils 3 Schädel im Regal hintereinander stehen]]

Generell finden sich in dieser Sammlung trotz des riesigen Bestands nur wenige weiblichen Cranien und Calvarien (so heißen Schädelstücke, denen mindestens der Unterkiefer - manchmal sogar das ganze Gesicht - fehlt). Woran das liegen mag, konnte mir bislang Niemand mit Gewißheit sagen. Hypothesen diesbzgl. sind aber Folgende:
* Der weibliche Schädel ist nicht so robust wie der männliche (z. B. geringere Schädeldecke) und wird so schneller (z. B. durch Frostsprengungen, etc.) zerstört.
* Manche der Schädel stammen aus der Zeit größerer Kriege. Und da die Regimenter noch vor 50 Jahren ausschließlich aus Männern bestanden, sollten sich so nur Schädel von Männern finden lassen.

Diesem Umstand ist es geschuldet, daß ich meine Versuchsdurchführung überdenken mußte. Ich habe mir daher jetzt erstmal Schädel (umschließt im Folgenden Cranien und Calvarien) ausgesucht, deren geographische Herkunft (= Geburts- &amp; Fundort) genau zuordenbar ist. Auf diese Weise kann ich die einzelnen Merkmale später mit klimatologischen Kennwerten (Höchst-, Tiefsttemperaturen, Niederschlagsmenge) im Zuge einer Regression vergleichen. Die Variabilität kann so später halt nicht über Fehlerbalken (Standardabweichung) ausgedrückt werden, sondern im Konfidenzintervall der Regressionsfunktion.


== Zentralfriedhof ==

Jetzt aber mal wieder genug von wissenschaftlichem Geschwafel.</text>
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    <text bytes="11684" xml:space="preserve">== Moin, oder wie wir Wiener sagen, "Grüßzi Gott". ==

Wie Ihr vielleicht wißt, bin ich am Sonntag mit dem Zug aus meinem Heimatdorf Kemmern abgehauen, um die große weite Welt oder zumindest Wien im Zuge meiner Bachelorarbeit (Thema etwa: Einfluß klimatologischer Faktoren auf craniometrische Schädelmerkmale und ihr phylogenetischer Bezug) kennen zu lernen. Leider war während der Fahrt kein so gutes Wetter. Und auch die Fernsicht hat leicht darunter gelitten, so daß ich die vielleicht 20 oder 30 km weit entfernten Alpenausläufer von Linz aus nur schleierhaft erkennen konnte. Dort lag noch Schnee auf den Gipfeln.

Nachdem kurz vorher n schrulliges altes Weib ins Ruheabteil der Bahn - ja, sowas gibts in Österreich - kam, und erstmal spielende Kinder mit ihrer Mutter hinaus gejagt hat, hab ich mich in die Musik vertieft und aus dem Fenster gestarrt.

[[Datei:zimmer.jpg|thumb|Mein kleines Reich mit wunderschönem Blick auf die große laute Straße in der öden City :D]]

Wien hat mich schließlich mit strahlendem Sonnenschein begrüßt, obwohl ich bis heute noch nicht wirklich viel davon gesehen habe. Nachdem ich am Bahnhof erstmal meinem Magen nachgab und ein halbverdautes Fischbrötchen von der Nordsee geholt hab, hab ich gleich nochmal 2,40 € zum Fenster rausgeschmissen. Wußte ja, wo ich mit der U3 langfahren mußte, hab mir also am ersten Automaten ne Karte dafür gekauft. Aber wer, der aus dem großen Landeshauptdorf Kiel kommt, denkt schon, daß an nem Sonntag der Ticketstand 5 Schritte weiter hinter der Ecke offen hat (so daß man ihn natürlich nicht sieht) und man sich dort n Monatsticket kaufen kann?!

Aber is auch egal, könnte den Wienern Absicht unterstellen, laß es aber lieber. Bin dann jedenfalls gleich nach Simmering gefahren, um mein neues Heim für die nächsten 6 Wochen zu beziehen - Haus auch gleich gefunden. Dort, im Kloster der Kongregation der Schwestern zur Schmerzhaften Mutter, hat mir eine Schwester die Tür aufgemacht. Sie bat ich ins 1. Stockwerk, wo auch die Hausschwester Elisabeth war, bei der ich mich angemeldet habe. Auch die war ganz freundlich und hat mir gleich mein Zimmer gezeigt, daß von den meistbefahrendsten Straßen in ganz Wien eingesäumt ist, was - seitdem seit gestern mein Fenster sich nicht mehr schließen läßt - für den Schlaf nicht sonderlich förderlich ist.

Egal. Was will man für 300 €/6 Wochen mehr erwarten. Abends gings noch zum Chinesen gegenüber, um mich für den kommenden Tag zu stärken. Als ich schon fast fertig war, kamen die Schwestern, die das Haus bewohnen, herüber, um den 100. Todestag der Gründerin des Ordens, einer Franziska Streitel zu feiern.


== Das Naturhistorische Museum Wien ==

[[Datei:brunnen.jpg|thumb|Brunnen im Maria-Theresien-Park]]

[[Datei:naturhistmus.jpg|thumb|Vorderansicht des Naturhistorischen Museums Wien]]

Am nächsten Morgen bin ich aufgrund des Lärms recht früh (um 6:30 Uhr oder so) schon aufgewacht. Einen Termin hatte ich aber erst um 10:00 Uhr. Aber was solls, dacht ich mir, schauste Dir etwas die Gegend um Deine Wirkstätte an. Also bin ich gegen 7:30 Uhr mit der U3 etwa 10 Minuten Richtung "Westbahnhof", dem Hauptbahnhof Wiens, gefahren und an der Haltestelle "Volkstheater" ausgestiegen, etwas durch die Gegend geschlendert und hab mich schließlich im Windschatten im Maria-Theresien-Platz in die Sonne gesetzt. Dieser im Stil des 18. Jahrhunderts angelegte Garten trennt den Prachtbau des Naturhistorischen Museums und seinem Pondon, dem Kunsthistorischen Museum. Zumindest das Naturhistorische Museum wurde um 1870 (wenn ichs noch recht im Kopf hab) von Semper, dem Architekten und Erbauer der Semper-Oper in Dresden, erbaut. Ich nehm an, daß das Kunsthistorische Museum auch von ihm ist, weiß es aber nicht ...

Gegen 9 Uhr hab ich mich schließlich beim Museumswärter erkundigt, wo ich hin muß, um in die Anthropologie zu gelangen. Dort erfuhr ich, daß der Hinterhof, in dem der Eingang liegt, von einem Wächter im kontrolliert wird, um die Ecke liegt. Er fragte mich, was ich hier wolle. Nachdem ich ihm die Sache erklärt hab, mußte ich nen Zettel mit Name, Anschrift und Geburtsdatum ausfüllen, den ich am Abend unterschrieben zurückzugeben hatte. Auf diese Weise wird wohl auf Anwesenheit von Personen im Museum kontrolliert.


== Die Anthropologische Abteilung ==

Um 9:45 Uhr hab ich mich schließlich in den 2. Stock "ganz hinten rechts" im Hinterhof getraut. Dachte mir ... 2. Stock, kann nix schaden, wenn Du zu Fuß gehst. Denkste ... Jedes Stockwerk hat eine Deckenhöhe von geschätzten 8 - 10 m Höhe + Zwischendecke. Macht Summa summarum 164 Stufen und damit mehr als aufs Oberland in Helgoland. Egal. Weil ich pünktlich losgelaufen bin hatte ich kurze Zeit mich auszukeuchen und mich zu orientieren, wo ich überhaupt hin muß - da gibt es 3 Türen auf diesem Stockwerk.

Schließlich hab ich die Richtige gefunden und bin rein gegangen. Nichts außer ein Kopierer, ein Waschbecken, Kühlschrank, Kühlschrank mit Kettenschloß verschlossen und einigen Regalen. Hinter der nächsten Tür verbarg sich ein Mann, der neben der Tür saß. Also sprach ich ihn an und sagte, bei wem ich mich melden sollte. Er ging mit mir in den überübernächsten Raum und meinte, ich soll mich derweil auf den Schreibtischstuhl setzen, da die Sekretärin, mit der ich einen Termin ausgemacht hatte, gleich kommen würde. Und so saß ich da. Etliche Minuten später kam Jemand, der meinte, er käme gerade von der Kaffeerunde und die Sekretärin wäre mit oben in der Besprechung. Er meinte ich soll mitkommen und so kam ich mit.

Die Sekretärin und die anderen anwesenden Mitarbeiter der Sektion begrüßten mich jedenfalls erstmal recht freundlich und neugierig, bis ich erfahren habe, daß die Chefin, mit der ich um 10 Uhr verabredet war, erst gegen 14 Uhr kommen konnte. Also war ich von 10:45 Uhr bis 14:30 Uhr am Abgammeln. Die Chefin, Fr. Prof. Dr. Maria Teschler-Nicola war recht hektisch, da sie eben von nem wichtigen Termin kam und gleich wieder zu einem Solchen gehen mußte, aber auch sehr nett. Unser Gespräch dauerte so auch nur etwa 7 Minuten. Dann, nachdem ich Ihr erklärt hab, was ich vorhabe, hat sie kurz überlegt und mir die Schädelsammlung gezeigt: ein riesig-langer Gang, einseitig über die gesamten 8 - 10 m Höhe übervoll mit Schädeln und ein weiterer quadratischer Raum, ebenso mit solchen Regalen an allen Wänden. (Bilder davon gibts die Tage ...). Dann hat sie die Uralt-Sammlungsbücher von anno 1900 herausgekramt, in der die von den Schenkungen erhaltenen Schädel verzeichnet waren. Zudem konnte ich ab gestern Nachmittag und heute (Dienstag) eine Karteikartensammlung und eine Access-Datenbank verwenden, was ich gestern und heute auch brav getan habe. Aufgrund der Fülle von ca. 25.000 Exponaten, von denen etwa 15.000 prähistorische und historische Schädel sind, wird die Recherche auch mindestens noch morgen andauern.

--[[Benutzer:Webmaster|webmaster]] 20:53, 8. Mär. 2011 (CET)


== Das Projekt ==

Heute möchte ich erklären, was ich eigentlich in Wien am Naturhistorischen Museum mache und wozu das Ganze.

Hintergrund des Ganzen ist, daß sich in einschlägiger Literatur eine heftige Diskussion dazu findet, ob und wenn ja wie klimatische Standortfaktoren Einfluß auf die Ausbildung von Schädelformen nehmen. Um möglicherweise einen kleinen Beitrag zur Aufklärung des Rätsels anbieten zu können, werde ich so an verschiedenen Schädeln bestimmte Maße nehmen und dann schauen, ob bei Menschen, die in einem definierten Klimaten lebten, bestimmte Merkmale anders ausprägen als in anderen Klimaten.

Wenn man einen solchen Zusammenhang aufdecken kann, ist gleichzeitig davon auszugehen, daß die Ausprägung des Schädelmerkmals auch einen physiologischen Zweck erfüllt und daher im Zuge der Evolution herausgebildet wurde. Wenn sich daher eine "Menschenrasse" (man spricht hier besser von Morphospezies, da der Begriff "Rasse" aufgrund geschichtlicher Ereignisse negativ belegt ist und auch im wissenschaftlichen Sinne nicht ganz korrekt ist) über einen Klimaten hinweg ausbreitet (oder abwandert), wäre nach den vorhergehenden Überlegungen die Wahrscheinlichkeit größer, daß die Abwanderung in ähnliche Klimaten bzw. über viele Tausend Generationen hinweg entlang eines (Temperatur- und Niederschlags-)Gradienten erfolgt. Der zweite Teil meiner Bachelorarbeit wird es daher sein, auf der Grundlage eines Stammbaums, den ich aus den erhobenen Daten rekonstruieren werde, historische und prähistorische "Wanderungswege" abzuleiten und auf diese Weise meine Hypothese zu überprüfen.

Wer es etwas Wissenschaftlicher haben möchte oder sich über die Maße erkundigen will, die ich hier in Wien an den Schädeln messe, kann das mit Hilfe des [http://biostudies.de/images/expose.pdf Exposés] machen.


== Kopflos ==

[[Datei:sammlung.jpg|thumb|Ein Blick über nicht ganz die Hälfte der Schädel, die sich in der Anthropologischen Sammlung befinden]]

Irgendwann am Dienstag-Nachmittag mußte ich leider feststellen, daß mein ursprüngliches Konzept, 10 Schädel von Frauen + 10 Schädel von Männern des selben Wohnorts zu sammeln, leider nicht ganz aufgeht. Grund dafür ist die Sammlung. Insgesamt gibt es nur 3 oder 4 Ortschaften, von denen Schädel von mehr als 10 Männern vorhanden sind, jedoch siehts mit denen von Frauen noch schlechter aus.

[[Datei:regalausschnitt.jpg|thumb|Hier nochmal in Detail- und Vorderansicht - so siehts aus: Die Schädel sind von links nach rechts und oben nach unten durchnummeriert, wobei jeweils 3 Schädel im Regal hintereinander stehen]]

Generell finden sich in dieser Sammlung trotz des riesigen Bestands nur wenige weiblichen Cranien und Calvarien (so heißen Schädelstücke, denen mindestens der Unterkiefer - manchmal sogar das ganze Gesicht - fehlt). Woran das liegen mag, konnte mir bislang Niemand mit Gewißheit sagen. Hypothesen diesbzgl. sind aber Folgende:
* Der weibliche Schädel ist nicht so robust wie der männliche (z. B. geringere Schädeldecke) und wird so schneller (z. B. durch Frostsprengungen, etc.) zerstört.
* Manche der Schädel stammen aus der Zeit größerer Kriege. Und da die Regimenter noch vor 50 Jahren ausschließlich aus Männern bestanden, sollten sich so nur Schädel von Männern finden lassen.

Diesem Umstand ist es geschuldet, daß ich meine Versuchsdurchführung überdenken mußte. Ich habe mir daher jetzt erstmal Schädel (umschließt im Folgenden Cranien und Calvarien) ausgesucht, deren geographische Herkunft (= Geburts- &amp; Fundort) genau zuordenbar ist. Auf diese Weise kann ich die einzelnen Merkmale später mit klimatologischen Kennwerten (Höchst-, Tiefsttemperaturen, Niederschlagsmenge) im Zuge einer Regression vergleichen. Die Variabilität kann so später halt nicht über Fehlerbalken (Standardabweichung) ausgedrückt werden, sondern im Konfidenzintervall der Regressionsfunktion.

[[Datei:hallstatt-schädel.jpg|thumb|Ein mit Motiven bunt bemalter Schädel aus Hallstatt am Salkammergut (Oberösterreich]]

Am Donnerstag war ich gegen 12 Uhr endlich so weit, daß ich mit dem Vermessen beginnen konnte. Und gleich am ersten Tag hatte ich 2 außerordentliche Exemplare. Das Erste war der Schädel eines  Rebellenführers aus Borneo, der vermutlich hingerichtet wurde. Das zweite Exemplar ist ein mit Blumen und oftmals auch mit anderen bunten Motiven bemalter Schädel einer Frau als Hallstatt (am Dachstein, Oberösterreich). Wer schon einmal dort war, erkennt diesen Schädel sofort wieder und weiß, wo er geographisch zuzuordnen ist. 


== Zentralfriedhof ==

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Wie Ihr vielleicht wißt, bin ich am Sonntag mit dem Zug aus meinem Heimatdorf Kemmern abgehauen, um die große weite Welt oder zumindest Wien im Zuge meiner Bachelorarbeit (Thema etwa: Einfluß klimatologischer Faktoren auf craniometrische Schädelmerkmale und ihr phylogenetischer Bezug) kennen zu lernen. Leider war während der Fahrt kein so gutes Wetter. Und auch die Fernsicht hat leicht darunter gelitten, so daß ich die vielleicht 20 oder 30 km weit entfernten Alpenausläufer von Linz aus nur schleierhaft erkennen konnte. Dort lag noch Schnee auf den Gipfeln.

Nachdem kurz vorher n schrulliges altes Weib ins Ruheabteil der Bahn - ja, sowas gibts in Österreich - kam, und erstmal spielende Kinder mit ihrer Mutter hinaus gejagt hat, hab ich mich in die Musik vertieft und aus dem Fenster gestarrt.

[[Datei:zimmer.jpg|thumb|Mein kleines Reich mit wunderschönem Blick auf die große laute Straße in der öden City :D]]

Wien hat mich schließlich mit strahlendem Sonnenschein begrüßt, obwohl ich bis heute noch nicht wirklich viel davon gesehen habe. Nachdem ich am Bahnhof erstmal meinem Magen nachgab und ein halbverdautes Fischbrötchen von der Nordsee geholt hab, hab ich gleich nochmal 2,40 € zum Fenster rausgeschmissen. Wußte ja, wo ich mit der U3 langfahren mußte, hab mir also am ersten Automaten ne Karte dafür gekauft. Aber wer, der aus dem großen Landeshauptdorf Kiel kommt, denkt schon, daß an nem Sonntag der Ticketstand 5 Schritte weiter hinter der Ecke offen hat (so daß man ihn natürlich nicht sieht) und man sich dort n Monatsticket kaufen kann?!

Aber is auch egal, könnte den Wienern Absicht unterstellen, laß es aber lieber. Bin dann jedenfalls gleich nach Simmering gefahren, um mein neues Heim für die nächsten 6 Wochen zu beziehen - Haus auch gleich gefunden. Dort, im Kloster der Kongregation der Schwestern zur Schmerzhaften Mutter, hat mir eine Schwester die Tür aufgemacht. Sie bat ich ins 1. Stockwerk, wo auch die Hausschwester Elisabeth war, bei der ich mich angemeldet habe. Auch die war ganz freundlich und hat mir gleich mein Zimmer gezeigt, daß von den meistbefahrendsten Straßen in ganz Wien eingesäumt ist, was - seitdem seit gestern mein Fenster sich nicht mehr schließen läßt - für den Schlaf nicht sonderlich förderlich ist.

Egal. Was will man für 300 €/6 Wochen mehr erwarten. Abends gings noch zum Chinesen gegenüber, um mich für den kommenden Tag zu stärken. Als ich schon fast fertig war, kamen die Schwestern, die das Haus bewohnen, herüber, um den 100. Todestag der Gründerin des Ordens, einer Franziska Streitel zu feiern.


== Das Naturhistorische Museum Wien ==

[[Datei:brunnen.jpg|thumb|Brunnen im Maria-Theresien-Park]]

[[Datei:naturhistmus.jpg|thumb|Vorderansicht des Naturhistorischen Museums Wien]]

Am nächsten Morgen bin ich aufgrund des Lärms recht früh (um 6:30 Uhr oder so) schon aufgewacht. Einen Termin hatte ich aber erst um 10:00 Uhr. Aber was solls, dacht ich mir, schauste Dir etwas die Gegend um Deine Wirkstätte an. Also bin ich gegen 7:30 Uhr mit der U3 etwa 10 Minuten Richtung "Westbahnhof", dem Hauptbahnhof Wiens, gefahren und an der Haltestelle "Volkstheater" ausgestiegen, etwas durch die Gegend geschlendert und hab mich schließlich im Windschatten im Maria-Theresien-Platz in die Sonne gesetzt. Dieser im Stil des 18. Jahrhunderts angelegte Garten trennt den Prachtbau des Naturhistorischen Museums und seinem Pondon, dem Kunsthistorischen Museum. Zumindest das Naturhistorische Museum wurde um 1870 (wenn ichs noch recht im Kopf hab) von Semper, dem Architekten und Erbauer der Semper-Oper in Dresden, erbaut. Ich nehm an, daß das Kunsthistorische Museum auch von ihm ist, weiß es aber nicht ...

Gegen 9 Uhr hab ich mich schließlich beim Museumswärter erkundigt, wo ich hin muß, um in die Anthropologie zu gelangen. Dort erfuhr ich, daß der Hinterhof, in dem der Eingang liegt, von einem Wächter im kontrolliert wird, um die Ecke liegt. Er fragte mich, was ich hier wolle. Nachdem ich ihm die Sache erklärt hab, mußte ich nen Zettel mit Name, Anschrift und Geburtsdatum ausfüllen, den ich am Abend unterschrieben zurückzugeben hatte. Auf diese Weise wird wohl auf Anwesenheit von Personen im Museum kontrolliert.


== Die Anthropologische Abteilung ==

Um 9:45 Uhr hab ich mich schließlich in den 2. Stock "ganz hinten rechts" im Hinterhof getraut. Dachte mir ... 2. Stock, kann nix schaden, wenn Du zu Fuß gehst. Denkste ... Jedes Stockwerk hat eine Deckenhöhe von geschätzten 8 - 10 m Höhe + Zwischendecke. Macht Summa summarum 164 Stufen und damit mehr als aufs Oberland in Helgoland. Egal. Weil ich pünktlich losgelaufen bin hatte ich kurze Zeit mich auszukeuchen und mich zu orientieren, wo ich überhaupt hin muß - da gibt es 3 Türen auf diesem Stockwerk.

Schließlich hab ich die Richtige gefunden und bin rein gegangen. Nichts außer ein Kopierer, ein Waschbecken, Kühlschrank, Kühlschrank mit Kettenschloß verschlossen und einigen Regalen. Hinter der nächsten Tür verbarg sich ein Mann, der neben der Tür saß. Also sprach ich ihn an und sagte, bei wem ich mich melden sollte. Er ging mit mir in den überübernächsten Raum und meinte, ich soll mich derweil auf den Schreibtischstuhl setzen, da die Sekretärin, mit der ich einen Termin ausgemacht hatte, gleich kommen würde. Und so saß ich da. Etliche Minuten später kam Jemand, der meinte, er käme gerade von der Kaffeerunde und die Sekretärin wäre mit oben in der Besprechung. Er meinte ich soll mitkommen und so kam ich mit.

Die Sekretärin und die anderen anwesenden Mitarbeiter der Sektion begrüßten mich jedenfalls erstmal recht freundlich und neugierig, bis ich erfahren habe, daß die Chefin, mit der ich um 10 Uhr verabredet war, erst gegen 14 Uhr kommen konnte. Also war ich von 10:45 Uhr bis 14:30 Uhr am Abgammeln. Die Chefin, Fr. Prof. Dr. Maria Teschler-Nicola war recht hektisch, da sie eben von nem wichtigen Termin kam und gleich wieder zu einem Solchen gehen mußte, aber auch sehr nett. Unser Gespräch dauerte so auch nur etwa 7 Minuten. Dann, nachdem ich Ihr erklärt hab, was ich vorhabe, hat sie kurz überlegt und mir die Schädelsammlung gezeigt: ein riesig-langer Gang, einseitig über die gesamten 8 - 10 m Höhe übervoll mit Schädeln und ein weiterer quadratischer Raum, ebenso mit solchen Regalen an allen Wänden. (Bilder davon gibts die Tage ...). Dann hat sie die Uralt-Sammlungsbücher von anno 1900 herausgekramt, in der die von den Schenkungen erhaltenen Schädel verzeichnet waren. Zudem konnte ich ab gestern Nachmittag und heute (Dienstag) eine Karteikartensammlung und eine Access-Datenbank verwenden, was ich gestern und heute auch brav getan habe. Aufgrund der Fülle von ca. 25.000 Exponaten, von denen etwa 15.000 prähistorische und historische Schädel sind, wird die Recherche auch mindestens noch morgen andauern.

--[[Benutzer:Webmaster|webmaster]] 20:53, 8. Mär. 2011 (CET)


== Das Projekt ==

[[Datei:sammlung.jpg|thumb|Ein Blick über nicht ganz die Hälfte der Schädel, die sich in der Anthropologischen Sammlung befinden]]

Heute möchte ich erklären, was ich eigentlich in Wien am Naturhistorischen Museum mache und wozu das Ganze.

Hintergrund des Ganzen ist, daß sich in einschlägiger Literatur eine heftige Diskussion dazu findet, ob und wenn ja wie klimatische Standortfaktoren Einfluß auf die Ausbildung von Schädelformen nehmen. Um möglicherweise einen kleinen Beitrag zur Aufklärung des Rätsels anbieten zu können, werde ich so an verschiedenen Schädeln bestimmte Maße nehmen und dann schauen, ob bei Menschen, die in einem definierten Klimaten lebten, bestimmte Merkmale anders ausprägen als in anderen Klimaten.

Wenn man einen solchen Zusammenhang aufdecken kann, ist gleichzeitig davon auszugehen, daß die Ausprägung des Schädelmerkmals auch einen physiologischen Zweck erfüllt und daher im Zuge der Evolution herausgebildet wurde. Wenn sich daher eine "Menschenrasse" (man spricht hier besser von Morphospezies, da der Begriff "Rasse" aufgrund geschichtlicher Ereignisse negativ belegt ist und auch im wissenschaftlichen Sinne nicht ganz korrekt ist) über einen Klimaten hinweg ausbreitet (oder abwandert), wäre nach den vorhergehenden Überlegungen die Wahrscheinlichkeit größer, daß die Abwanderung in ähnliche Klimaten bzw. über viele Tausend Generationen hinweg entlang eines (Temperatur- und Niederschlags-)Gradienten erfolgt. Der zweite Teil meiner Bachelorarbeit wird es daher sein, auf der Grundlage eines Stammbaums, den ich aus den erhobenen Daten rekonstruieren werde, historische und prähistorische "Wanderungswege" abzuleiten und auf diese Weise meine Hypothese zu überprüfen.

Wer es etwas Wissenschaftlicher haben möchte oder sich über die Maße erkundigen will, die ich hier in Wien an den Schädeln messe, kann das mit Hilfe des [http://biostudies.de/images/expose.pdf Exposés] machen.


== Kopflos ==

[[Datei:regalausschnitt.jpg|thumb|Hier nochmal in Detail- und Vorderansicht - so siehts aus: Die Schädel sind von links nach rechts und oben nach unten durchnummeriert, wobei jeweils 3 Schädel im Regal hintereinander stehen]]

Irgendwann am Dienstag-Nachmittag mußte ich leider feststellen, daß mein ursprüngliches Konzept, 10 Schädel von Frauen + 10 Schädel von Männern des selben Wohnorts zu sammeln, leider nicht ganz aufgeht. Grund dafür ist die Sammlung. Insgesamt gibt es nur 3 oder 4 Ortschaften, von denen Schädel von mehr als 10 Männern vorhanden sind, jedoch siehts mit denen von Frauen noch schlechter aus.

Generell finden sich in dieser Sammlung trotz des riesigen Bestands nur wenige weiblichen Cranien und Calvarien (so heißen Schädelstücke, denen mindestens der Unterkiefer - manchmal sogar das ganze Gesicht - fehlt). Woran das liegen mag, konnte mir bislang Niemand mit Gewißheit sagen. Hypothesen diesbzgl. sind aber Folgende:
* Der weibliche Schädel ist nicht so robust wie der männliche (z. B. geringere Schädeldecke) und wird so schneller (z. B. durch Frostsprengungen, etc.) zerstört.
* Manche der Schädel stammen aus der Zeit größerer Kriege. Und da die Regimenter noch vor 50 Jahren ausschließlich aus Männern bestanden, sollten sich so nur Schädel von Männern finden lassen.

[[Datei:hallstatt-schädel.jpg|thumb|Ein mit Motiven bunt bemalter Schädel aus Hallstatt am Salkammergut (Oberösterreich]]

Diesem Umstand ist es geschuldet, daß ich meine Versuchsdurchführung überdenken mußte. Ich habe mir daher jetzt erstmal Schädel (umschließt im Folgenden Cranien und Calvarien) ausgesucht, deren geographische Herkunft (= Geburts- &amp; Fundort) genau zuordenbar ist. Auf diese Weise kann ich die einzelnen Merkmale später mit klimatologischen Kennwerten (Höchst-, Tiefsttemperaturen, Niederschlagsmenge) im Zuge einer Regression vergleichen. Die Variabilität kann so später halt nicht über Fehlerbalken (Standardabweichung) ausgedrückt werden, sondern im Konfidenzintervall der Regressionsfunktion.

Am Donnerstag war ich gegen 12 Uhr endlich so weit, daß ich mit dem Vermessen beginnen konnte. Und gleich am ersten Tag hatte ich 2 außerordentliche Exemplare. Das Erste war der Schädel eines  Rebellenführers aus Borneo, der vermutlich hingerichtet wurde. Das zweite Exemplar ist ein mit Blumen und oftmals auch mit anderen bunten Motiven bemalter Schädel einer Frau als Hallstatt (am Dachstein, Oberösterreich). Wer schon einmal dort war, erkennt diesen Schädel sofort wieder und weiß, wo er geographisch zuzuordnen ist. 


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Nachdem kurz vorher n schrulliges altes Weib ins Ruheabteil der Bahn - ja, sowas gibts in Österreich - kam, und erstmal spielende Kinder mit ihrer Mutter hinaus gejagt hat, hab ich mich in die Musik vertieft und aus dem Fenster gestarrt.

[[Datei:zimmer.jpg|thumb|Mein kleines Reich mit wunderschönem Blick auf die große laute Straße in der öden City :D]]

Wien hat mich schließlich mit strahlendem Sonnenschein begrüßt, obwohl ich bis heute noch nicht wirklich viel davon gesehen habe. Nachdem ich am Bahnhof erstmal meinem Magen nachgab und ein halbverdautes Fischbrötchen von der Nordsee geholt hab, hab ich gleich nochmal 2,40 € zum Fenster rausgeschmissen. Wußte ja, wo ich mit der U3 langfahren mußte, hab mir also am ersten Automaten ne Karte dafür gekauft. Aber wer, der aus dem großen Landeshauptdorf Kiel kommt, denkt schon, daß an nem Sonntag der Ticketstand 5 Schritte weiter hinter der Ecke offen hat (so daß man ihn natürlich nicht sieht) und man sich dort n Monatsticket kaufen kann?!

Aber is auch egal, könnte den Wienern Absicht unterstellen, laß es aber lieber. Bin dann jedenfalls gleich nach Simmering gefahren, um mein neues Heim für die nächsten 6 Wochen zu beziehen - Haus auch gleich gefunden. Dort, im Kloster der Kongregation der Schwestern zur Schmerzhaften Mutter, hat mir eine Schwester die Tür aufgemacht. Sie bat ich ins 1. Stockwerk, wo auch die Hausschwester Elisabeth war, bei der ich mich angemeldet habe. Auch die war ganz freundlich und hat mir gleich mein Zimmer gezeigt, daß von den meistbefahrendsten Straßen in ganz Wien eingesäumt ist, was - seitdem seit gestern mein Fenster sich nicht mehr schließen läßt - für den Schlaf nicht sonderlich förderlich ist.

Egal. Was will man für 300 €/6 Wochen mehr erwarten. Abends gings noch zum Chinesen gegenüber, um mich für den kommenden Tag zu stärken. Als ich schon fast fertig war, kamen die Schwestern, die das Haus bewohnen, herüber, um den 100. Todestag der Gründerin des Ordens, einer Franziska Streitel zu feiern.


== Das Naturhistorische Museum Wien ==

[[Datei:brunnen.jpg|thumb|Brunnen im Maria-Theresien-Park]]

[[Datei:naturhistmus.jpg|thumb|Vorderansicht des Naturhistorischen Museums Wien]]

Am nächsten Morgen bin ich aufgrund des Lärms recht früh (um 6:30 Uhr oder so) schon aufgewacht. Einen Termin hatte ich aber erst um 10:00 Uhr. Aber was solls, dacht ich mir, schauste Dir etwas die Gegend um Deine Wirkstätte an. Also bin ich gegen 7:30 Uhr mit der U3 etwa 10 Minuten Richtung "Westbahnhof", dem Hauptbahnhof Wiens, gefahren und an der Haltestelle "Volkstheater" ausgestiegen, etwas durch die Gegend geschlendert und hab mich schließlich im Windschatten im Maria-Theresien-Platz in die Sonne gesetzt. Dieser im Stil des 18. Jahrhunderts angelegte Garten trennt den Prachtbau des Naturhistorischen Museums und seinem Pondon, dem Kunsthistorischen Museum. Zumindest das Naturhistorische Museum wurde um 1870 (wenn ichs noch recht im Kopf hab) von Semper, dem Architekten und Erbauer der Semper-Oper in Dresden, erbaut. Ich nehm an, daß das Kunsthistorische Museum auch von ihm ist, weiß es aber nicht ...

Gegen 9 Uhr hab ich mich schließlich beim Museumswärter erkundigt, wo ich hin muß, um in die Anthropologie zu gelangen. Dort erfuhr ich, daß der Hinterhof, in dem der Eingang liegt, von einem Wächter im kontrolliert wird, um die Ecke liegt. Er fragte mich, was ich hier wolle. Nachdem ich ihm die Sache erklärt hab, mußte ich nen Zettel mit Name, Anschrift und Geburtsdatum ausfüllen, den ich am Abend unterschrieben zurückzugeben hatte. Auf diese Weise wird wohl auf Anwesenheit von Personen im Museum kontrolliert.


== Die Anthropologische Abteilung ==

Um 9:45 Uhr hab ich mich schließlich in den 2. Stock "ganz hinten rechts" im Hinterhof getraut. Dachte mir ... 2. Stock, kann nix schaden, wenn Du zu Fuß gehst. Denkste ... Jedes Stockwerk hat eine Deckenhöhe von geschätzten 8 - 10 m Höhe + Zwischendecke. Macht Summa summarum 164 Stufen und damit mehr als aufs Oberland in Helgoland. Egal. Weil ich pünktlich losgelaufen bin hatte ich kurze Zeit mich auszukeuchen und mich zu orientieren, wo ich überhaupt hin muß - da gibt es 3 Türen auf diesem Stockwerk.

Schließlich hab ich die Richtige gefunden und bin rein gegangen. Nichts außer ein Kopierer, ein Waschbecken, Kühlschrank, Kühlschrank mit Kettenschloß verschlossen und einigen Regalen. Hinter der nächsten Tür verbarg sich ein Mann, der neben der Tür saß. Also sprach ich ihn an und sagte, bei wem ich mich melden sollte. Er ging mit mir in den überübernächsten Raum und meinte, ich soll mich derweil auf den Schreibtischstuhl setzen, da die Sekretärin, mit der ich einen Termin ausgemacht hatte, gleich kommen würde. Und so saß ich da. Etliche Minuten später kam Jemand, der meinte, er käme gerade von der Kaffeerunde und die Sekretärin wäre mit oben in der Besprechung. Er meinte ich soll mitkommen und so kam ich mit.

Die Sekretärin und die anderen anwesenden Mitarbeiter der Sektion begrüßten mich jedenfalls erstmal recht freundlich und neugierig, bis ich erfahren habe, daß die Chefin, mit der ich um 10 Uhr verabredet war, erst gegen 14 Uhr kommen konnte. Also war ich von 10:45 Uhr bis 14:30 Uhr am Abgammeln. Die Chefin, Fr. Prof. Dr. Maria Teschler-Nicola war recht hektisch, da sie eben von nem wichtigen Termin kam und gleich wieder zu einem Solchen gehen mußte, aber auch sehr nett. Unser Gespräch dauerte so auch nur etwa 7 Minuten. Dann, nachdem ich Ihr erklärt hab, was ich vorhabe, hat sie kurz überlegt und mir die Schädelsammlung gezeigt: ein riesig-langer Gang, einseitig über die gesamten 8 - 10 m Höhe übervoll mit Schädeln und ein weiterer quadratischer Raum, ebenso mit solchen Regalen an allen Wänden. (Bilder davon gibts die Tage ...). Dann hat sie die Uralt-Sammlungsbücher von anno 1900 herausgekramt, in der die von den Schenkungen erhaltenen Schädel verzeichnet waren. Zudem konnte ich ab gestern Nachmittag und heute (Dienstag) eine Karteikartensammlung und eine Access-Datenbank verwenden, was ich gestern und heute auch brav getan habe. Aufgrund der Fülle von ca. 25.000 Exponaten, von denen etwa 15.000 prähistorische und historische Schädel sind, wird die Recherche auch mindestens noch morgen andauern.

--[[Benutzer:Webmaster|webmaster]] 20:53, 8. Mär. 2011 (CET)


== Das Projekt ==

[[Datei:sammlung.jpg|thumb|Ein Blick über nicht ganz die Hälfte der Schädel, die sich in der Anthropologischen Sammlung befinden]]

Heute möchte ich erklären, was ich eigentlich in Wien am Naturhistorischen Museum mache und wozu das Ganze.

Hintergrund des Ganzen ist, daß sich in einschlägiger Literatur eine heftige Diskussion dazu findet, ob und wenn ja wie klimatische Standortfaktoren Einfluß auf die Ausbildung von Schädelformen nehmen. Um möglicherweise einen kleinen Beitrag zur Aufklärung des Rätsels anbieten zu können, werde ich so an verschiedenen Schädeln bestimmte Maße nehmen und dann schauen, ob bei Menschen, die in einem definierten Klimaten lebten, bestimmte Merkmale anders ausprägen als in anderen Klimaten.

Wenn man einen solchen Zusammenhang aufdecken kann, ist gleichzeitig davon auszugehen, daß die Ausprägung des Schädelmerkmals auch einen physiologischen Zweck erfüllt und daher im Zuge der Evolution herausgebildet wurde. Wenn sich daher eine "Menschenrasse" (man spricht hier besser von Morphospezies, da der Begriff "Rasse" aufgrund geschichtlicher Ereignisse negativ belegt ist und auch im wissenschaftlichen Sinne nicht ganz korrekt ist) über einen Klimaten hinweg ausbreitet (oder abwandert), wäre nach den vorhergehenden Überlegungen die Wahrscheinlichkeit größer, daß die Abwanderung in ähnliche Klimaten bzw. über viele Tausend Generationen hinweg entlang eines (Temperatur- und Niederschlags-)Gradienten erfolgt. Der zweite Teil meiner Bachelorarbeit wird es daher sein, auf der Grundlage eines Stammbaums, den ich aus den erhobenen Daten rekonstruieren werde, historische und prähistorische "Wanderungswege" abzuleiten und auf diese Weise meine Hypothese zu überprüfen.

Wer es etwas Wissenschaftlicher haben möchte oder sich über die Maße erkundigen will, die ich hier in Wien an den Schädeln messe, kann das mit Hilfe des [http://biostudies.de/images/expose.pdf Exposés] machen.


== Kopflos ==

[[Datei:regalausschnitt.jpg|thumb|Hier nochmal in Detail- und Vorderansicht - so siehts aus: Die Schädel sind von links nach rechts und oben nach unten durchnummeriert, wobei jeweils 3 Schädel im Regal hintereinander stehen]]

Irgendwann am Dienstag-Nachmittag mußte ich leider feststellen, daß mein ursprüngliches Konzept, 10 Schädel von Frauen + 10 Schädel von Männern des selben Wohnorts zu sammeln, leider nicht ganz aufgeht. Grund dafür ist die Sammlung. Insgesamt gibt es nur 3 oder 4 Ortschaften, von denen Schädel von mehr als 10 Männern vorhanden sind, jedoch siehts mit denen von Frauen noch schlechter aus.

Generell finden sich in dieser Sammlung trotz des riesigen Bestands nur wenige weiblichen Cranien und Calvarien (so heißen Schädelstücke, denen mindestens der Unterkiefer - manchmal sogar das ganze Gesicht - fehlt). Woran das liegen mag, konnte mir bislang Niemand mit Gewißheit sagen. Hypothesen diesbzgl. sind aber Folgende:
* Der weibliche Schädel ist nicht so robust wie der männliche (z. B. geringere Schädeldecke) und wird so schneller (z. B. durch Frostsprengungen, etc.) zerstört.
* Manche der Schädel stammen aus der Zeit größerer Kriege. Und da die Regimenter noch vor 50 Jahren ausschließlich aus Männern bestanden, sollten sich so nur Schädel von Männern finden lassen.

[[Datei:hallstatt-schädel.jpg|thumb|Ein mit Motiven bunt bemalter Schädel aus Hallstatt am Salkammergut (Oberösterreich]]

Diesem Umstand ist es geschuldet, daß ich meine Versuchsdurchführung überdenken mußte. Ich habe mir daher jetzt erstmal Schädel (umschließt im Folgenden Cranien und Calvarien) ausgesucht, deren geographische Herkunft (= Geburts- &amp; Fundort) genau zuordenbar ist. Auf diese Weise kann ich die einzelnen Merkmale später mit klimatologischen Kennwerten (Höchst-, Tiefsttemperaturen, Niederschlagsmenge) im Zuge einer Regression vergleichen. Die Variabilität kann so später halt nicht über Fehlerbalken (Standardabweichung) ausgedrückt werden, sondern im Konfidenzintervall der Regressionsfunktion.

Am Donnerstag war ich gegen 12 Uhr endlich so weit, daß ich mit dem Vermessen beginnen konnte. Und gleich am ersten Tag hatte ich 2 außerordentliche Exemplare. Das Erste war der Schädel eines  Rebellenführers aus Borneo, der vermutlich hingerichtet wurde. Das zweite Exemplar ist ein mit Blumen und oftmals auch mit anderen bunten Motiven bemalter Schädel einer Frau als Hallstatt (am Dachstein, Oberösterreich). Wer schon einmal dort war, erkennt diesen Schädel sofort wieder und weiß, wo er geographisch zuzuordnen ist. Wie auf der Seite der Gemeinde Hallstatt zu erfahren ist, wurden die Schädel - bei Räumung eines Grabs - aus diesem genommen und zur Identifizierung bemalt und i. d. R. auch mit dem Namen des Verstorbenen Versehen. Die Unterbringung im Beinhaus wurde dabei als eine Art zweiter Beerdigung aufgefaßt. Für Alle, die noch nicht in Hallstatt waren, hier also der Tipp: Unbedingt besuchen.


== Zentralfriedhof ==

Jetzt aber mal wieder genug von wissenschaftlichem Geschwafel.</text>
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    <text bytes="13818" xml:space="preserve">== Moin, oder wie wir Wiener sagen, "Grüßzi Gott". ==

Wie Ihr vielleicht wißt, bin ich am Sonntag mit dem Zug aus meinem Heimatdorf Kemmern abgehauen, um die große weite Welt oder zumindest Wien im Zuge meiner Bachelorarbeit (Thema etwa: Einfluß klimatologischer Faktoren auf craniometrische Schädelmerkmale und ihr phylogenetischer Bezug) kennen zu lernen. Leider war während der Fahrt kein so gutes Wetter. Und auch die Fernsicht hat leicht darunter gelitten, so daß ich die vielleicht 20 oder 30 km weit entfernten Alpenausläufer von Linz aus nur schleierhaft erkennen konnte. Dort lag noch Schnee auf den Gipfeln.

Nachdem kurz vorher n schrulliges altes Weib ins Ruheabteil der Bahn - ja, sowas gibts in Österreich - kam, und erstmal spielende Kinder mit ihrer Mutter hinaus gejagt hat, hab ich mich in die Musik vertieft und aus dem Fenster gestarrt.

[[Datei:zimmer.jpg|thumb|Mein kleines Reich mit wunderschönem Blick auf die große laute Straße in der öden City :D]]

Wien hat mich schließlich mit strahlendem Sonnenschein begrüßt, obwohl ich bis heute noch nicht wirklich viel davon gesehen habe. Nachdem ich am Bahnhof erstmal meinem Magen nachgab und ein halbverdautes Fischbrötchen von der Nordsee geholt hab, hab ich gleich nochmal 2,40 € zum Fenster rausgeschmissen. Wußte ja, wo ich mit der U3 langfahren mußte, hab mir also am ersten Automaten ne Karte dafür gekauft. Aber wer, der aus dem großen Landeshauptdorf Kiel kommt, denkt schon, daß an nem Sonntag der Ticketstand 5 Schritte weiter hinter der Ecke offen hat (so daß man ihn natürlich nicht sieht) und man sich dort n Monatsticket kaufen kann?!

Aber is auch egal, könnte den Wienern Absicht unterstellen, laß es aber lieber. Bin dann jedenfalls gleich nach Simmering gefahren, um mein neues Heim für die nächsten 6 Wochen zu beziehen - Haus auch gleich gefunden. Dort, im Kloster der Kongregation der Schwestern zur Schmerzhaften Mutter, hat mir eine Schwester die Tür aufgemacht. Sie bat ich ins 1. Stockwerk, wo auch die Hausschwester Elisabeth war, bei der ich mich angemeldet habe. Auch die war ganz freundlich und hat mir gleich mein Zimmer gezeigt, daß von den meistbefahrendsten Straßen in ganz Wien eingesäumt ist, was - seitdem seit gestern mein Fenster sich nicht mehr schließen läßt - für den Schlaf nicht sonderlich förderlich ist.

Egal. Was will man für 300 €/6 Wochen mehr erwarten. Abends gings noch zum Chinesen gegenüber, um mich für den kommenden Tag zu stärken. Als ich schon fast fertig war, kamen die Schwestern, die das Haus bewohnen, herüber, um den 100. Todestag der Gründerin des Ordens, einer Franziska Streitel zu feiern.


== Das Naturhistorische Museum Wien ==

[[Datei:brunnen.jpg|thumb|Brunnen im Maria-Theresien-Park]]

[[Datei:naturhistmus.jpg|thumb|Vorderansicht des Naturhistorischen Museums Wien]]

Am nächsten Morgen bin ich aufgrund des Lärms recht früh (um 6:30 Uhr oder so) schon aufgewacht. Einen Termin hatte ich aber erst um 10:00 Uhr. Aber was solls, dacht ich mir, schauste Dir etwas die Gegend um Deine Wirkstätte an. Also bin ich gegen 7:30 Uhr mit der U3 etwa 10 Minuten Richtung "Westbahnhof", dem Hauptbahnhof Wiens, gefahren und an der Haltestelle "Volkstheater" ausgestiegen, etwas durch die Gegend geschlendert und hab mich schließlich im Windschatten im Maria-Theresien-Platz in die Sonne gesetzt. Dieser im Stil des 18. Jahrhunderts angelegte Garten trennt den Prachtbau des Naturhistorischen Museums und seinem Pondon, dem Kunsthistorischen Museum. Zumindest das Naturhistorische Museum wurde um 1870 (wenn ichs noch recht im Kopf hab) von Semper, dem Architekten und Erbauer der Semper-Oper in Dresden, erbaut. Ich nehm an, daß das Kunsthistorische Museum auch von ihm ist, weiß es aber nicht ...

Gegen 9 Uhr hab ich mich schließlich beim Museumswärter erkundigt, wo ich hin muß, um in die Anthropologie zu gelangen. Dort erfuhr ich, daß der Hinterhof, in dem der Eingang liegt, von einem Wächter im kontrolliert wird, um die Ecke liegt. Er fragte mich, was ich hier wolle. Nachdem ich ihm die Sache erklärt hab, mußte ich nen Zettel mit Name, Anschrift und Geburtsdatum ausfüllen, den ich am Abend unterschrieben zurückzugeben hatte. Auf diese Weise wird wohl auf Anwesenheit von Personen im Museum kontrolliert.


== Die Anthropologische Abteilung ==

Um 9:45 Uhr hab ich mich schließlich in den 2. Stock "ganz hinten rechts" im Hinterhof getraut. Dachte mir ... 2. Stock, kann nix schaden, wenn Du zu Fuß gehst. Denkste ... Jedes Stockwerk hat eine Deckenhöhe von geschätzten 8 - 10 m Höhe + Zwischendecke. Macht Summa summarum 164 Stufen und damit mehr als aufs Oberland in Helgoland. Egal. Weil ich pünktlich losgelaufen bin hatte ich kurze Zeit mich auszukeuchen und mich zu orientieren, wo ich überhaupt hin muß - da gibt es 3 Türen auf diesem Stockwerk.

Schließlich hab ich die Richtige gefunden und bin rein gegangen. Nichts außer ein Kopierer, ein Waschbecken, Kühlschrank, Kühlschrank mit Kettenschloß verschlossen und einigen Regalen. Hinter der nächsten Tür verbarg sich ein Mann, der neben der Tür saß. Also sprach ich ihn an und sagte, bei wem ich mich melden sollte. Er ging mit mir in den überübernächsten Raum und meinte, ich soll mich derweil auf den Schreibtischstuhl setzen, da die Sekretärin, mit der ich einen Termin ausgemacht hatte, gleich kommen würde. Und so saß ich da. Etliche Minuten später kam Jemand, der meinte, er käme gerade von der Kaffeerunde und die Sekretärin wäre mit oben in der Besprechung. Er meinte ich soll mitkommen und so kam ich mit.

Die Sekretärin und die anderen anwesenden Mitarbeiter der Sektion begrüßten mich jedenfalls erstmal recht freundlich und neugierig, bis ich erfahren habe, daß die Chefin, mit der ich um 10 Uhr verabredet war, erst gegen 14 Uhr kommen konnte. Also war ich von 10:45 Uhr bis 14:30 Uhr am Abgammeln. Die Chefin, Fr. Prof. Dr. Maria Teschler-Nicola war recht hektisch, da sie eben von nem wichtigen Termin kam und gleich wieder zu einem Solchen gehen mußte, aber auch sehr nett. Unser Gespräch dauerte so auch nur etwa 7 Minuten. Dann, nachdem ich Ihr erklärt hab, was ich vorhabe, hat sie kurz überlegt und mir die Schädelsammlung gezeigt: ein riesig-langer Gang, einseitig über die gesamten 8 - 10 m Höhe übervoll mit Schädeln und ein weiterer quadratischer Raum, ebenso mit solchen Regalen an allen Wänden. (Bilder davon gibts die Tage ...). Dann hat sie die Uralt-Sammlungsbücher von anno 1900 herausgekramt, in der die von den Schenkungen erhaltenen Schädel verzeichnet waren. Zudem konnte ich ab gestern Nachmittag und heute (Dienstag) eine Karteikartensammlung und eine Access-Datenbank verwenden, was ich gestern und heute auch brav getan habe. Aufgrund der Fülle von ca. 25.000 Exponaten, von denen etwa 15.000 prähistorische und historische Schädel sind, wird die Recherche auch mindestens noch morgen andauern.

--[[Benutzer:Webmaster|webmaster]] 20:53, 8. Mär. 2011 (CET)


== Das Projekt ==

[[Datei:sammlung.jpg|thumb|Ein Blick über nicht ganz die Hälfte der Schädel, die sich in der Anthropologischen Sammlung befinden]]

Heute möchte ich erklären, was ich eigentlich in Wien am Naturhistorischen Museum mache und wozu das Ganze.

Hintergrund des Ganzen ist, daß sich in einschlägiger Literatur eine heftige Diskussion dazu findet, ob und wenn ja wie klimatische Standortfaktoren Einfluß auf die Ausbildung von Schädelformen nehmen. Um möglicherweise einen kleinen Beitrag zur Aufklärung des Rätsels anbieten zu können, werde ich so an verschiedenen Schädeln bestimmte Maße nehmen und dann schauen, ob bei Menschen, die in einem definierten Klimaten lebten, bestimmte Merkmale anders ausprägen als in anderen Klimaten.

Wenn man einen solchen Zusammenhang aufdecken kann, ist gleichzeitig davon auszugehen, daß die Ausprägung des Schädelmerkmals auch einen physiologischen Zweck erfüllt und daher im Zuge der Evolution herausgebildet wurde. Wenn sich daher eine "Menschenrasse" (man spricht hier besser von Morphospezies, da der Begriff "Rasse" aufgrund geschichtlicher Ereignisse negativ belegt ist und auch im wissenschaftlichen Sinne nicht ganz korrekt ist) über einen Klimaten hinweg ausbreitet (oder abwandert), wäre nach den vorhergehenden Überlegungen die Wahrscheinlichkeit größer, daß die Abwanderung in ähnliche Klimaten bzw. über viele Tausend Generationen hinweg entlang eines (Temperatur- und Niederschlags-)Gradienten erfolgt. Der zweite Teil meiner Bachelorarbeit wird es daher sein, auf der Grundlage eines Stammbaums, den ich aus den erhobenen Daten rekonstruieren werde, historische und prähistorische "Wanderungswege" abzuleiten und auf diese Weise meine Hypothese zu überprüfen.

Wer es etwas Wissenschaftlicher haben möchte oder sich über die Maße erkundigen will, die ich hier in Wien an den Schädeln messe, kann das mit Hilfe des [http://biostudies.de/images/expose.pdf Exposés] machen.


== Kopflos ==

[[Datei:regalausschnitt.jpg|thumb|Hier nochmal in Detail- und Vorderansicht - so siehts aus: Die Schädel sind von links nach rechts und oben nach unten durchnummeriert, wobei jeweils 3 Schädel im Regal hintereinander stehen]]

Irgendwann am Dienstag-Nachmittag mußte ich leider feststellen, daß mein ursprüngliches Konzept, 10 Schädel von Frauen + 10 Schädel von Männern des selben Wohnorts zu sammeln, leider nicht ganz aufgeht. Grund dafür ist die Sammlung. Insgesamt gibt es nur 3 oder 4 Ortschaften, von denen Schädel von mehr als 10 Männern vorhanden sind, jedoch siehts mit denen von Frauen noch schlechter aus.

Generell finden sich in dieser Sammlung trotz des riesigen Bestands nur wenige weiblichen Cranien und Calvarien (so heißen Schädelstücke, denen mindestens der Unterkiefer - manchmal sogar das ganze Gesicht - fehlt). Woran das liegen mag, konnte mir bislang Niemand mit Gewißheit sagen. Hypothesen diesbzgl. sind aber Folgende:
* Der weibliche Schädel ist nicht so robust wie der männliche (z. B. geringere Schädeldecke) und wird so schneller (z. B. durch Frostsprengungen, etc.) zerstört.
* Manche der Schädel stammen aus der Zeit größerer Kriege. Und da die Regimenter noch vor 50 Jahren ausschließlich aus Männern bestanden, sollten sich so nur Schädel von Männern finden lassen.

[[Datei:hallstatt-schädel.jpg|thumb|Ein mit Motiven bunt bemalter Schädel aus Hallstatt am Salkammergut (Oberösterreich]]

Diesem Umstand ist es geschuldet, daß ich meine Versuchsdurchführung überdenken mußte. Ich habe mir daher jetzt erstmal Schädel (umschließt im Folgenden Cranien und Calvarien) ausgesucht, deren geographische Herkunft (= Geburts- &amp; Fundort) genau zuordenbar ist. Auf diese Weise kann ich die einzelnen Merkmale später mit klimatologischen Kennwerten (Höchst-, Tiefsttemperaturen, Niederschlagsmenge) im Zuge einer Regression vergleichen. Die Variabilität kann so später halt nicht über Fehlerbalken (Standardabweichung) ausgedrückt werden, sondern im Konfidenzintervall der Regressionsfunktion.

Am Donnerstag war ich gegen 12 Uhr endlich so weit, daß ich mit dem Vermessen beginnen konnte. Und gleich am ersten Tag hatte ich 2 außerordentliche Exemplare. Das Erste war der Schädel eines  Rebellenführers aus Borneo, der vermutlich hingerichtet wurde. Das zweite Exemplar ist ein mit Blumen und oftmals auch mit anderen bunten Motiven bemalter Schädel einer Frau als Hallstatt (am Dachstein, Oberösterreich). Wer schon einmal dort war, erkennt diesen Schädel sofort wieder und weiß, wo er geographisch zuzuordnen ist. Wie auf der Seite der Gemeinde Hallstatt zu erfahren ist, wurden die Schädel - bei Räumung eines Grabs - aus diesem genommen und zur Identifizierung bemalt und i. d. R. auch mit dem Namen des Verstorbenen Versehen. Die Unterbringung im Beinhaus wurde dabei als eine Art zweiter Beerdigung aufgefaßt. Für Alle, die noch nicht in Hallstatt waren, hier also der Tipp: Unbedingt besuchen.


== Zentralfriedhof ==

[[Datei:zentralfriedhof.jpg|thumb|Blick über den älteren Teil des Zentralfriedhofs]]

Jetzt aber mal wieder genug von wissenschaftlichem Geschwafel. Am Samstag (12.03.11), dem ersten wirklichen freien Tag seit ich in Wien bin, habe ich genutzt um mir die vielleicht bekannteste Sehenswürdigkeit dieser Stadt anzusehen - den Zentralfriedhof. Dabei handelt es sich um ein riesiges, großflächiges Gelände (2,5 qkm), das mit Bäumen bepflanzt fast 3 Millionen Menschen in Gräbern beherbergt.

[[Datei:falco.jpg|thumb|Grab des "Kommissars"]]

Aufgrund seiner Größe gibt es sogar im Friedhof eine Buslinie, die den Friedhof mit Besuchern versorgt. Und so war auch ich dort gut 4 h zu Fuß unterwegs, um nur einen kleinen Teil des Friedhofs zu sehen. Die erste Aufgabe bestand darin das Grab des Hans Hölzel zu finden, den unter diesem Namen aber nur seine Fans und der Rest als Falco kennt. Obwohl ich mich zuvor via Internetrecherche erkundigt hatte, wo er zu finden ist - nämlich in Gruppe 40 - hat es fast 2 h gedauert, bis ich den Ehrenfriedhof entdeckte.

Und überhaupt ist der Zentralfriedhof keinesfalls mit jedem anderen Friedhof zu vergleichen, den ich kenne - dort gibt es ganz spezielle Bezirke, in denen z. B. früh verstorbene Babys beerdigt sind, oder Leichen bzw. Leichenteile aus der Anatomie, etc. Und obwohl der Friedhof so hoch frequentiert ist, ist er aufgrund seiner Größe ein Ort zum Entspannen und Durchatmen ohne den Lärm der Stadt.

[[Datei:kuenstler.jpg|thumb|Skurriler Grabstein eines unbekannten Künstlers]]

Den Rest des Nachmittags verbrachte ich schließlich damit die Stadt von verschiedenen Straßenbahnlinien zu erkunden und mir so schnell einen Überblick über die einzelnen Bezirke zu verschaffen.

--[[Benutzer:Webmaster|webmaster]] 13:52, 13. Mär. 2011 (CET)</text>
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Wie Ihr vielleicht wißt, bin ich am Sonntag mit dem Zug aus meinem Heimatdorf Kemmern abgehauen, um die große weite Welt oder zumindest Wien im Zuge meiner Bachelorarbeit (Thema etwa: Einfluß klimatologischer Faktoren auf craniometrische Schädelmerkmale und ihr phylogenetischer Bezug) kennen zu lernen. Leider war während der Fahrt kein so gutes Wetter. Und auch die Fernsicht hat leicht darunter gelitten, so daß ich die vielleicht 20 oder 30 km weit entfernten Alpenausläufer von Linz aus nur schleierhaft erkennen konnte. Dort lag noch Schnee auf den Gipfeln.

Nachdem kurz vorher n schrulliges altes Weib ins Ruheabteil der Bahn - ja, sowas gibts in Österreich - kam, und erstmal spielende Kinder mit ihrer Mutter hinaus gejagt hat, hab ich mich in die Musik vertieft und aus dem Fenster gestarrt.

[[Datei:zimmer.jpg|thumb|Mein kleines Reich mit wunderschönem Blick auf die große laute Straße in der öden City :D]]

Wien hat mich schließlich mit strahlendem Sonnenschein begrüßt, obwohl ich bis heute noch nicht wirklich viel davon gesehen habe. Nachdem ich am Bahnhof erstmal meinem Magen nachgab und ein halbverdautes Fischbrötchen von der Nordsee geholt hab, hab ich gleich nochmal 2,40 € zum Fenster rausgeschmissen. Wußte ja, wo ich mit der U3 langfahren mußte, hab mir also am ersten Automaten ne Karte dafür gekauft. Aber wer, der aus dem großen Landeshauptdorf Kiel kommt, denkt schon, daß an nem Sonntag der Ticketstand 5 Schritte weiter hinter der Ecke offen hat (so daß man ihn natürlich nicht sieht) und man sich dort n Monatsticket kaufen kann?!

Aber is auch egal, könnte den Wienern Absicht unterstellen, laß es aber lieber. Bin dann jedenfalls gleich nach Simmering gefahren, um mein neues Heim für die nächsten 6 Wochen zu beziehen - Haus auch gleich gefunden. Dort, im Kloster der Kongregation der Schwestern zur Schmerzhaften Mutter, hat mir eine Schwester die Tür aufgemacht. Sie bat ich ins 1. Stockwerk, wo auch die Hausschwester Elisabeth war, bei der ich mich angemeldet habe. Auch die war ganz freundlich und hat mir gleich mein Zimmer gezeigt, daß von den meistbefahrendsten Straßen in ganz Wien eingesäumt ist, was - seitdem seit gestern mein Fenster sich nicht mehr schließen läßt - für den Schlaf nicht sonderlich förderlich ist.

Egal. Was will man für 300 €/6 Wochen mehr erwarten. Abends gings noch zum Chinesen gegenüber, um mich für den kommenden Tag zu stärken. Als ich schon fast fertig war, kamen die Schwestern, die das Haus bewohnen, herüber, um den 100. Todestag der Gründerin des Ordens, einer Franziska Streitel zu feiern.


== Das Naturhistorische Museum Wien ==

[[Datei:brunnen.jpg|thumb|Brunnen im Maria-Theresien-Park]]

[[Datei:naturhistmus.jpg|thumb|Vorderansicht des Naturhistorischen Museums Wien]]

Am nächsten Morgen bin ich aufgrund des Lärms recht früh (um 6:30 Uhr oder so) schon aufgewacht. Einen Termin hatte ich aber erst um 10:00 Uhr. Aber was solls, dacht ich mir, schauste Dir etwas die Gegend um Deine Wirkstätte an. Also bin ich gegen 7:30 Uhr mit der U3 etwa 10 Minuten Richtung "Westbahnhof", dem Hauptbahnhof Wiens, gefahren und an der Haltestelle "Volkstheater" ausgestiegen, etwas durch die Gegend geschlendert und hab mich schließlich im Windschatten im Maria-Theresien-Platz in die Sonne gesetzt. Dieser im Stil des 18. Jahrhunderts angelegte Garten trennt den Prachtbau des Naturhistorischen Museums und seinem Pondon, dem Kunsthistorischen Museum. Zumindest das Naturhistorische Museum wurde um 1870 (wenn ichs noch recht im Kopf hab) von Semper, dem Architekten und Erbauer der Semper-Oper in Dresden, erbaut. Ich nehm an, daß das Kunsthistorische Museum auch von ihm ist, weiß es aber nicht ...

Gegen 9 Uhr hab ich mich schließlich beim Museumswärter erkundigt, wo ich hin muß, um in die Anthropologie zu gelangen. Dort erfuhr ich, daß der Hinterhof, in dem der Eingang liegt, von einem Wächter im kontrolliert wird, um die Ecke liegt. Er fragte mich, was ich hier wolle. Nachdem ich ihm die Sache erklärt hab, mußte ich nen Zettel mit Name, Anschrift und Geburtsdatum ausfüllen, den ich am Abend unterschrieben zurückzugeben hatte. Auf diese Weise wird wohl auf Anwesenheit von Personen im Museum kontrolliert.


== Die Anthropologische Abteilung ==

Um 9:45 Uhr hab ich mich schließlich in den 2. Stock "ganz hinten rechts" im Hinterhof getraut. Dachte mir ... 2. Stock, kann nix schaden, wenn Du zu Fuß gehst. Denkste ... Jedes Stockwerk hat eine Deckenhöhe von geschätzten 8 - 10 m Höhe + Zwischendecke. Macht Summa summarum 164 Stufen und damit mehr als aufs Oberland in Helgoland. Egal. Weil ich pünktlich losgelaufen bin hatte ich kurze Zeit mich auszukeuchen und mich zu orientieren, wo ich überhaupt hin muß - da gibt es 3 Türen auf diesem Stockwerk.

Schließlich hab ich die Richtige gefunden und bin rein gegangen. Nichts außer ein Kopierer, ein Waschbecken, Kühlschrank, Kühlschrank mit Kettenschloß verschlossen und einigen Regalen. Hinter der nächsten Tür verbarg sich ein Mann, der neben der Tür saß. Also sprach ich ihn an und sagte, bei wem ich mich melden sollte. Er ging mit mir in den überübernächsten Raum und meinte, ich soll mich derweil auf den Schreibtischstuhl setzen, da die Sekretärin, mit der ich einen Termin ausgemacht hatte, gleich kommen würde. Und so saß ich da. Etliche Minuten später kam Jemand, der meinte, er käme gerade von der Kaffeerunde und die Sekretärin wäre mit oben in der Besprechung. Er meinte ich soll mitkommen und so kam ich mit.

Die Sekretärin und die anderen anwesenden Mitarbeiter der Sektion begrüßten mich jedenfalls erstmal recht freundlich und neugierig, bis ich erfahren habe, daß die Chefin, mit der ich um 10 Uhr verabredet war, erst gegen 14 Uhr kommen konnte. Also war ich von 10:45 Uhr bis 14:30 Uhr am Abgammeln. Die Chefin, Fr. Prof. Dr. Maria Teschler-Nicola war recht hektisch, da sie eben von nem wichtigen Termin kam und gleich wieder zu einem Solchen gehen mußte, aber auch sehr nett. Unser Gespräch dauerte so auch nur etwa 7 Minuten. Dann, nachdem ich Ihr erklärt hab, was ich vorhabe, hat sie kurz überlegt und mir die Schädelsammlung gezeigt: ein riesig-langer Gang, einseitig über die gesamten 8 - 10 m Höhe übervoll mit Schädeln und ein weiterer quadratischer Raum, ebenso mit solchen Regalen an allen Wänden. (Bilder davon gibts die Tage ...). Dann hat sie die Uralt-Sammlungsbücher von anno 1900 herausgekramt, in der die von den Schenkungen erhaltenen Schädel verzeichnet waren. Zudem konnte ich ab gestern Nachmittag und heute (Dienstag) eine Karteikartensammlung und eine Access-Datenbank verwenden, was ich gestern und heute auch brav getan habe. Aufgrund der Fülle von ca. 25.000 Exponaten, von denen etwa 15.000 prähistorische und historische Schädel sind, wird die Recherche auch mindestens noch morgen andauern.

--[[Benutzer:Webmaster|webmaster]] 20:53, 8. Mär. 2011 (CET)


== Das Projekt ==

[[Datei:sammlung.jpg|thumb|Ein Blick über nicht ganz die Hälfte der Schädel, die sich in der Anthropologischen Sammlung befinden]]

Heute möchte ich erklären, was ich eigentlich in Wien am Naturhistorischen Museum mache und wozu das Ganze.

Hintergrund des Ganzen ist, daß sich in einschlägiger Literatur eine heftige Diskussion dazu findet, ob und wenn ja wie klimatische Standortfaktoren Einfluß auf die Ausbildung von Schädelformen nehmen. Um möglicherweise einen kleinen Beitrag zur Aufklärung des Rätsels anbieten zu können, werde ich so an verschiedenen Schädeln bestimmte Maße nehmen und dann schauen, ob bei Menschen, die in einem definierten Klimaten lebten, bestimmte Merkmale anders ausprägen als in anderen Klimaten.

Wenn man einen solchen Zusammenhang aufdecken kann, ist gleichzeitig davon auszugehen, daß die Ausprägung des Schädelmerkmals auch einen physiologischen Zweck erfüllt und daher im Zuge der Evolution herausgebildet wurde. Wenn sich daher eine "Menschenrasse" (man spricht hier besser von Morphospezies, da der Begriff "Rasse" aufgrund geschichtlicher Ereignisse negativ belegt ist und auch im wissenschaftlichen Sinne nicht ganz korrekt ist) über einen Klimaten hinweg ausbreitet (oder abwandert), wäre nach den vorhergehenden Überlegungen die Wahrscheinlichkeit größer, daß die Abwanderung in ähnliche Klimaten bzw. über viele Tausend Generationen hinweg entlang eines (Temperatur- und Niederschlags-)Gradienten erfolgt. Der zweite Teil meiner Bachelorarbeit wird es daher sein, auf der Grundlage eines Stammbaums, den ich aus den erhobenen Daten rekonstruieren werde, historische und prähistorische "Wanderungswege" abzuleiten und auf diese Weise meine Hypothese zu überprüfen.

Wer es etwas Wissenschaftlicher haben möchte oder sich über die Maße erkundigen will, die ich hier in Wien an den Schädeln messe, kann das mit Hilfe des [http://biostudies.de/images/expose.pdf Exposés] machen.


== Kopflos ==

[[Datei:regalausschnitt.jpg|thumb|Hier nochmal in Detail- und Vorderansicht - so siehts aus: Die Schädel sind von links nach rechts und oben nach unten durchnummeriert, wobei jeweils 3 Schädel im Regal hintereinander stehen]]

Irgendwann am Dienstag-Nachmittag mußte ich leider feststellen, daß mein ursprüngliches Konzept, 10 Schädel von Frauen + 10 Schädel von Männern des selben Wohnorts zu sammeln, leider nicht ganz aufgeht. Grund dafür ist die Sammlung. Insgesamt gibt es nur 3 oder 4 Ortschaften, von denen Schädel von mehr als 10 Männern vorhanden sind, jedoch siehts mit denen von Frauen noch schlechter aus.

Generell finden sich in dieser Sammlung trotz des riesigen Bestands nur wenige weiblichen Cranien und Calvarien (so heißen Schädelstücke, denen mindestens der Unterkiefer - manchmal sogar das ganze Gesicht - fehlt). Woran das liegen mag, konnte mir bislang Niemand mit Gewißheit sagen. Hypothesen diesbzgl. sind aber Folgende:
* Der weibliche Schädel ist nicht so robust wie der männliche (z. B. geringere Schädeldecke) und wird so schneller (z. B. durch Frostsprengungen, etc.) zerstört.
* Manche der Schädel stammen aus der Zeit größerer Kriege. Und da die Regimenter noch vor 50 Jahren ausschließlich aus Männern bestanden, sollten sich so nur Schädel von Männern finden lassen.

[[Datei:hallstatt-schädel.jpg|thumb|Ein mit Motiven bunt bemalter Schädel aus Hallstatt am Salkammergut (Oberösterreich]]

Diesem Umstand ist es geschuldet, daß ich meine Versuchsdurchführung überdenken mußte. Ich habe mir daher jetzt erstmal Schädel (umschließt im Folgenden Cranien und Calvarien) ausgesucht, deren geographische Herkunft (= Geburts- &amp; Fundort) genau zuordenbar ist. Auf diese Weise kann ich die einzelnen Merkmale später mit klimatologischen Kennwerten (Höchst-, Tiefsttemperaturen, Niederschlagsmenge) im Zuge einer Regression vergleichen. Die Variabilität kann so später halt nicht über Fehlerbalken (Standardabweichung) ausgedrückt werden, sondern im Konfidenzintervall der Regressionsfunktion.

Am Donnerstag war ich gegen 12 Uhr endlich so weit, daß ich mit dem Vermessen beginnen konnte. Und gleich am ersten Tag hatte ich 2 außerordentliche Exemplare. Das Erste war der Schädel eines  Rebellenführers aus Borneo, der vermutlich hingerichtet wurde. Das zweite Exemplar ist ein mit Blumen und oftmals auch mit anderen bunten Motiven bemalter Schädel einer Frau als Hallstatt (am Dachstein, Oberösterreich). Wer schon einmal dort war, erkennt diesen Schädel sofort wieder und weiß, wo er geographisch zuzuordnen ist. Wie auf der Seite der Gemeinde Hallstatt zu erfahren ist, wurden die Schädel - bei Räumung eines Grabs - aus diesem genommen und zur Identifizierung bemalt und i. d. R. auch mit dem Namen des Verstorbenen Versehen. Die Unterbringung im Beinhaus wurde dabei als eine Art zweiter Beerdigung aufgefaßt. Für Alle, die noch nicht in Hallstatt waren, hier also der Tipp: Unbedingt besuchen.


== Zentralfriedhof ==

[[Datei:zentralfriedhof.jpg|thumb|Blick über den älteren Teil des Zentralfriedhofs]]

Jetzt aber mal wieder genug von wissenschaftlichem Geschwafel. Am Samstag (12.03.11), dem ersten wirklichen freien Tag seit ich in Wien bin, habe ich genutzt um mir die vielleicht bekannteste Sehenswürdigkeit dieser Stadt anzusehen - den Zentralfriedhof. Dabei handelt es sich um ein riesiges, großflächiges Gelände (2,5 qkm), das mit Bäumen bepflanzt fast 3 Millionen Menschen in Gräbern beherbergt.

[[Datei:falco.jpg|thumb|Grab des "Kommissars"]]

Aufgrund seiner Größe gibt es sogar im Friedhof eine Buslinie, die den Friedhof mit Besuchern versorgt. Und so war auch ich dort gut 4 h zu Fuß unterwegs, um nur einen kleinen Teil des Friedhofs zu sehen. Die erste Aufgabe bestand darin das Grab des Hans Hölzel zu finden, den unter diesem Namen aber nur seine Fans und der Rest als Falco kennt. Obwohl ich mich zuvor via Internetrecherche erkundigt hatte, wo er zu finden ist - nämlich in Gruppe 40 - hat es fast 2 h gedauert, bis ich den Ehrenfriedhof entdeckte.

Und überhaupt ist der Zentralfriedhof keinesfalls mit jedem anderen Friedhof zu vergleichen, den ich kenne - dort gibt es ganz spezielle Bezirke, in denen z. B. früh verstorbene Babys beerdigt sind, oder Leichen bzw. Leichenteile aus der Anatomie, etc. Und obwohl der Friedhof so hoch frequentiert ist, ist er aufgrund seiner Größe ein Ort zum Entspannen und Durchatmen ohne den Lärm der Stadt.

Den Rest des Nachmittags verbrachte ich schließlich damit die Stadt von verschiedenen Straßenbahnlinien zu erkunden und mir so schnell einen Überblick über die einzelnen Bezirke zu verschaffen.

--[[Benutzer:Webmaster|webmaster]] 13:52, 13. Mär. 2011 (CET)</text>
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    <text bytes="13740" xml:space="preserve">== Moin, oder wie wir Wiener sagen, "Grüßzi Gott". ==

Wie Ihr vielleicht wißt, bin ich am Sonntag mit dem Zug aus meinem Heimatdorf Kemmern abgehauen, um die große weite Welt oder zumindest Wien im Zuge meiner Bachelorarbeit (Thema etwa: Einfluß klimatologischer Faktoren auf craniometrische Schädelmerkmale und ihr phylogenetischer Bezug) kennen zu lernen. Leider war während der Fahrt kein so gutes Wetter. Und auch die Fernsicht hat leicht darunter gelitten, so daß ich die vielleicht 20 oder 30 km weit entfernten Alpenausläufer von Linz aus nur schleierhaft erkennen konnte. Dort lag noch Schnee auf den Gipfeln.

Nachdem kurz vorher n schrulliges altes Weib ins Ruheabteil der Bahn - ja, sowas gibts in Österreich - kam, und erstmal spielende Kinder mit ihrer Mutter hinaus gejagt hat, hab ich mich in die Musik vertieft und aus dem Fenster gestarrt.

[[Datei:zimmer.jpg|thumb|Mein kleines Reich mit wunderschönem Blick auf die große laute Straße in der öden City :D]]

Wien hat mich schließlich mit strahlendem Sonnenschein begrüßt, obwohl ich bis heute noch nicht wirklich viel davon gesehen habe. Nachdem ich am Bahnhof erstmal meinem Magen nachgab und ein halbverdautes Fischbrötchen von der Nordsee geholt hab, hab ich gleich nochmal 2,40 € zum Fenster rausgeschmissen. Wußte ja, wo ich mit der U3 langfahren mußte, hab mir also am ersten Automaten ne Karte dafür gekauft. Aber wer, der aus dem großen Landeshauptdorf Kiel kommt, denkt schon, daß an nem Sonntag der Ticketstand 5 Schritte weiter hinter der Ecke offen hat (so daß man ihn natürlich nicht sieht) und man sich dort n Monatsticket kaufen kann?!

Aber is auch egal, könnte den Wienern Absicht unterstellen, laß es aber lieber. Bin dann jedenfalls gleich nach Simmering gefahren, um mein neues Heim für die nächsten 6 Wochen zu beziehen - Haus auch gleich gefunden. Dort, im Kloster der Kongregation der Schwestern zur Schmerzhaften Mutter, hat mir eine Schwester die Tür aufgemacht. Sie bat ich ins 1. Stockwerk, wo auch die Hausschwester Elisabeth war, bei der ich mich angemeldet habe. Auch die war ganz freundlich und hat mir gleich mein Zimmer gezeigt, daß von den meistbefahrendsten Straßen in ganz Wien eingesäumt ist, was - seitdem seit gestern mein Fenster sich nicht mehr schließen läßt - für den Schlaf nicht sonderlich förderlich ist.

Egal. Was will man für 300 €/6 Wochen mehr erwarten. Abends gings noch zum Chinesen gegenüber, um mich für den kommenden Tag zu stärken. Als ich schon fast fertig war, kamen die Schwestern, die das Haus bewohnen, herüber, um den 100. Todestag der Gründerin des Ordens, einer Franziska Streitel zu feiern.


== Das Naturhistorische Museum Wien ==

[[Datei:brunnen.jpg|thumb|Brunnen im Maria-Theresien-Park]]

[[Datei:naturhistmus.jpg|thumb|Vorderansicht des Naturhistorischen Museums Wien]]

Am nächsten Morgen bin ich aufgrund des Lärms recht früh (um 6:30 Uhr oder so) schon aufgewacht. Einen Termin hatte ich aber erst um 10:00 Uhr. Aber was solls, dacht ich mir, schauste Dir etwas die Gegend um Deine Wirkstätte an. Also bin ich gegen 7:30 Uhr mit der U3 etwa 10 Minuten Richtung "Westbahnhof", dem Hauptbahnhof Wiens, gefahren und an der Haltestelle "Volkstheater" ausgestiegen, etwas durch die Gegend geschlendert und hab mich schließlich im Windschatten im Maria-Theresien-Platz in die Sonne gesetzt. Dieser im Stil des 18. Jahrhunderts angelegte Garten trennt den Prachtbau des Naturhistorischen Museums und seinem Pondon, dem Kunsthistorischen Museum. Zumindest das Naturhistorische Museum wurde um 1870 (wenn ichs noch recht im Kopf hab) von Semper, dem Architekten und Erbauer der Semper-Oper in Dresden, erbaut. Ich nehm an, daß das Kunsthistorische Museum auch von ihm ist, weiß es aber nicht ...

Gegen 9 Uhr hab ich mich schließlich beim Museumswärter erkundigt, wo ich hin muß, um in die Anthropologie zu gelangen. Dort erfuhr ich, daß der Hinterhof, in dem der Eingang liegt, von einem Wächter im kontrolliert wird, um die Ecke liegt. Er fragte mich, was ich hier wolle. Nachdem ich ihm die Sache erklärt hab, mußte ich nen Zettel mit Name, Anschrift und Geburtsdatum ausfüllen, den ich am Abend unterschrieben zurückzugeben hatte. Auf diese Weise wird wohl auf Anwesenheit von Personen im Museum kontrolliert.


== Die Anthropologische Abteilung ==

Um 9:45 Uhr hab ich mich schließlich in den 2. Stock "ganz hinten rechts" im Hinterhof getraut. Dachte mir ... 2. Stock, kann nix schaden, wenn Du zu Fuß gehst. Denkste ... Jedes Stockwerk hat eine Deckenhöhe von geschätzten 8 - 10 m Höhe + Zwischendecke. Macht Summa summarum 164 Stufen und damit mehr als aufs Oberland in Helgoland. Egal. Weil ich pünktlich losgelaufen bin hatte ich kurze Zeit mich auszukeuchen und mich zu orientieren, wo ich überhaupt hin muß - da gibt es 3 Türen auf diesem Stockwerk.

Schließlich hab ich die Richtige gefunden und bin rein gegangen. Nichts außer ein Kopierer, ein Waschbecken, Kühlschrank, Kühlschrank mit Kettenschloß verschlossen und einigen Regalen. Hinter der nächsten Tür verbarg sich ein Mann, der neben der Tür saß. Also sprach ich ihn an und sagte, bei wem ich mich melden sollte. Er ging mit mir in den überübernächsten Raum und meinte, ich soll mich derweil auf den Schreibtischstuhl setzen, da die Sekretärin, mit der ich einen Termin ausgemacht hatte, gleich kommen würde. Und so saß ich da. Etliche Minuten später kam Jemand, der meinte, er käme gerade von der Kaffeerunde und die Sekretärin wäre mit oben in der Besprechung. Er meinte ich soll mitkommen und so kam ich mit.

Die Sekretärin und die anderen anwesenden Mitarbeiter der Sektion begrüßten mich jedenfalls erstmal recht freundlich und neugierig, bis ich erfahren habe, daß die Chefin, mit der ich um 10 Uhr verabredet war, erst gegen 14 Uhr kommen konnte. Also war ich von 10:45 Uhr bis 14:30 Uhr am Abgammeln. Die Chefin, Fr. Prof. Dr. Maria Teschler-Nicola war recht hektisch, da sie eben von nem wichtigen Termin kam und gleich wieder zu einem Solchen gehen mußte, aber auch sehr nett. Unser Gespräch dauerte so auch nur etwa 7 Minuten. Dann, nachdem ich Ihr erklärt hab, was ich vorhabe, hat sie kurz überlegt und mir die Schädelsammlung gezeigt: ein riesig-langer Gang, einseitig über die gesamten 8 - 10 m Höhe übervoll mit Schädeln und ein weiterer quadratischer Raum, ebenso mit solchen Regalen an allen Wänden. (Bilder davon gibts die Tage ...). Dann hat sie die Uralt-Sammlungsbücher von anno 1900 herausgekramt, in der die von den Schenkungen erhaltenen Schädel verzeichnet waren. Zudem konnte ich ab gestern Nachmittag und heute (Dienstag) eine Karteikartensammlung und eine Access-Datenbank verwenden, was ich gestern und heute auch brav getan habe. Aufgrund der Fülle von ca. 25.000 Exponaten, von denen etwa 15.000 prähistorische und historische Schädel sind, wird die Recherche auch mindestens noch morgen andauern.

--[[Benutzer:Webmaster|webmaster]] 20:53, 8. Mär. 2011 (CET)


== Das Projekt ==

[[Datei:sammlung.jpg|thumb|Ein Blick über nicht ganz die Hälfte der Schädel, die sich in der Anthropologischen Sammlung befinden]]

Heute möchte ich erklären, was ich eigentlich in Wien am Naturhistorischen Museum mache und wozu das Ganze.

Hintergrund des Ganzen ist, daß sich in einschlägiger Literatur eine heftige Diskussion dazu findet, ob und wenn ja wie klimatische Standortfaktoren Einfluß auf die Ausbildung von Schädelformen nehmen. Um möglicherweise einen kleinen Beitrag zur Aufklärung des Rätsels anbieten zu können, werde ich so an verschiedenen Schädeln bestimmte Maße nehmen und dann schauen, ob bei Menschen, die in einem definierten Klimaten lebten, bestimmte Merkmale anders ausprägen als in anderen Klimaten.

Wenn man einen solchen Zusammenhang aufdecken kann, ist gleichzeitig davon auszugehen, daß die Ausprägung des Schädelmerkmals auch einen physiologischen Zweck erfüllt und daher im Zuge der Evolution herausgebildet wurde. Wenn sich daher eine "Menschenrasse" (man spricht hier besser von Morphospezies, da der Begriff "Rasse" aufgrund geschichtlicher Ereignisse negativ belegt ist und auch im wissenschaftlichen Sinne nicht ganz korrekt ist) über einen Klimaten hinweg ausbreitet (oder abwandert), wäre nach den vorhergehenden Überlegungen die Wahrscheinlichkeit größer, daß die Abwanderung in ähnliche Klimaten bzw. über viele Tausend Generationen hinweg entlang eines (Temperatur- und Niederschlags-)Gradienten erfolgt. Der zweite Teil meiner Bachelorarbeit wird es daher sein, auf der Grundlage eines Stammbaums, den ich aus den erhobenen Daten rekonstruieren werde, historische und prähistorische "Wanderungswege" abzuleiten und auf diese Weise meine Hypothese zu überprüfen.

Wer es etwas Wissenschaftlicher haben möchte oder sich über die Maße erkundigen will, die ich hier in Wien an den Schädeln messe, kann das mit Hilfe des [http://biostudies.de/images/expose.pdf Exposés] machen.


== Kopflos ==

[[Datei:regalausschnitt.jpg|thumb|Hier nochmal in Detail- und Vorderansicht - so siehts aus: Die Schädel sind von links nach rechts und oben nach unten durchnummeriert, wobei jeweils 3 Schädel im Regal hintereinander stehen]]

Irgendwann am Dienstag-Nachmittag mußte ich leider feststellen, daß mein ursprüngliches Konzept, 10 Schädel von Frauen + 10 Schädel von Männern des selben Wohnorts zu vermessen, leider nicht ganz aufgeht. Grund dafür ist die Sammlung. Insgesamt gibt es nur 3 oder 4 Ortschaften, von denen Schädel von mehr als 10 Männern vorhanden sind, jedoch siehts mit denen von Frauen noch schlechter aus.

Generell finden sich in dieser Sammlung trotz des riesigen Bestands nur wenige weiblichen Cranien und Calvarien (so heißen Schädelstücke, denen mindestens der Unterkiefer - manchmal sogar das ganze Gesicht - fehlt). Woran das liegen mag, konnte mir bislang Niemand mit Gewißheit sagen. Hypothesen diesbzgl. sind aber Folgende:
* Der weibliche Schädel ist nicht so robust wie der männliche (z. B. geringere Schädeldecke) und wird so schneller (z. B. durch Frostsprengungen, etc.) zerstört.
* Manche der Schädel stammen aus der Zeit größerer Kriege. Und da die Regimenter noch vor 50 Jahren ausschließlich aus Männern bestanden, sollten sich so nur Schädel von Männern finden lassen.

[[Datei:hallstatt-schädel.jpg|thumb|Ein mit Motiven bunt bemalter Schädel aus Hallstatt am Salkammergut (Oberösterreich]]

Diesem Umstand ist es geschuldet, daß ich meine Versuchsdurchführung überdenken mußte. Ich habe mir daher jetzt erstmal Schädel (umschließt im Folgenden Cranien und Calvarien) ausgesucht, deren geographische Herkunft (= Geburts- &amp; Fundort) genau zuordenbar ist. Auf diese Weise kann ich die einzelnen Merkmale später mit klimatologischen Kennwerten (Höchst-, Tiefsttemperaturen, Niederschlagsmenge) im Zuge einer Regression vergleichen. Die Variabilität kann so später halt nicht über Fehlerbalken (Standardabweichung) ausgedrückt werden, sondern im Konfidenzintervall der Regressionsfunktion.

Am Donnerstag war ich gegen 12 Uhr endlich so weit, daß ich mit dem Vermessen beginnen konnte. Und gleich am ersten Tag hatte ich 2 außerordentliche Exemplare. Das Erste war der Schädel eines  Rebellenführers aus Borneo, der vermutlich hingerichtet wurde. Das zweite Exemplar ist ein mit Blumen und oftmals auch mit anderen bunten Motiven bemalter Schädel einer Frau als Hallstatt (am Dachstein, Oberösterreich). Wer schon einmal dort war, erkennt diesen Schädel sofort wieder und weiß, wo er geographisch zuzuordnen ist. Wie auf der Seite der Gemeinde Hallstatt zu erfahren ist, wurden die Schädel - bei Räumung eines Grabs - aus diesem genommen und zur Identifizierung bemalt und i. d. R. auch mit dem Namen des Verstorbenen Versehen. Die Unterbringung im Beinhaus wurde dabei als eine Art zweiter Beerdigung aufgefaßt. Für Alle, die noch nicht in Hallstatt waren, hier also der Tipp: Unbedingt besuchen.


== Zentralfriedhof ==

[[Datei:zentralfriedhof.jpg|thumb|Blick über den älteren Teil des Zentralfriedhofs]]

Jetzt aber mal wieder genug von wissenschaftlichem Geschwafel. Am Samstag (12.03.11), dem ersten wirklichen freien Tag seit ich in Wien bin, habe ich genutzt um mir die vielleicht bekannteste Sehenswürdigkeit dieser Stadt anzusehen - den Zentralfriedhof. Dabei handelt es sich um ein riesiges, großflächiges Gelände (2,5 qkm), das mit Bäumen bepflanzt fast 3 Millionen Menschen in Gräbern beherbergt.

[[Datei:falco.jpg|thumb|Grab des "Kommissars"]]

Aufgrund seiner Größe gibt es sogar im Friedhof eine Buslinie, die den Friedhof mit Besuchern versorgt. Und so war auch ich dort gut 4 h zu Fuß unterwegs, um nur einen kleinen Teil des Friedhofs zu sehen. Die erste Aufgabe bestand darin das Grab des Hans Hölzel zu finden, den unter diesem Namen aber nur seine Fans und der Rest als Falco kennt. Obwohl ich mich zuvor via Internetrecherche erkundigt hatte, wo er zu finden ist - nämlich in Gruppe 40 - hat es fast 2 h gedauert, bis ich den Ehrenfriedhof entdeckte.

Und überhaupt ist der Zentralfriedhof keinesfalls mit jedem anderen Friedhof zu vergleichen, den ich kenne - dort gibt es ganz spezielle Bezirke, in denen z. B. früh verstorbene Babys beerdigt sind, oder Leichen bzw. Leichenteile aus der Anatomie, etc. Und obwohl der Friedhof so hoch frequentiert ist, ist er aufgrund seiner Größe ein Ort zum Entspannen und Durchatmen ohne den Lärm der Stadt.

Den Rest des Nachmittags verbrachte ich schließlich damit die Stadt von verschiedenen Straßenbahnlinien zu erkunden und mir so schnell einen Überblick über die einzelnen Bezirke zu verschaffen.

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    <text bytes="1829" xml:space="preserve">Meeresbiologie
* [http://biostudies.de/images/musterfragen.pdf Musterfragen Meeresbiologie]
* [http://biostudies.de/images/meeresbio.pdf Altklausur Meeresbiologie]
* [http://biostudies.de/images/Meeresbio1.jpg Klausur Februar 2011 - Teil 1]
* [http://biostudies.de/images/Meeresbio2.jpg Klausur Februar 2011 - Teil 2]
* [http://biostudies.de/images/Meeresbio3.jpg Klausur Februar 2011 - Teil 3]

Tierphysiologie
* [http://biostudies.de/images/tierphys.pdf Altklausur Tierphysiologie] (Dank an Madame Incognito)
* [http://biostudies.de/images/tierphys2.pdf Altklausurfragen Tierphysiologie] (Super, gleich noch eine Spenderin!!!)

Zellbiologie
* [http://biostudies.de/images/zellbio.pdf Gedächtnisprotokoll] (vielen Dank an die Spenderin)
* [http://biostudies.de/images/zellbio1.pdf Altklausur Zellbiologie] (vielen Dank an Madame Incognito)
* [http://biostudies.de/images/zellbio2.jpg Weiteres Gedächtnisprotokoll] (vielen Dank an eine weitere Spenderin)
* [http://biostudies.de/images/zellbio2.pdf Klausur Februar 2011]

Entwicklungsbiologie der Tiere
* [http://biostudies.de/images/entwicklungsbio.pdf Altklausur Entwicklungsbiologie der Tiere] (Thx 2 Tobi)
(jetzt bräuchten wir nur noch ne Altklausur für die Entwicklungsbio der Pflanzen. Wer was hat - unbedingt her damit!)

Recht und Ethik (mille grazie Ruperto)
* [http://biostudies.de/images/001.jpg Altklausur Recht und Ethik Teil 1]
* [http://biostudies.de/images/002.jpg Altklausur Recht und Ethik Teil 2]
* [http://biostudies.de/images/rechtethik.pdf Recht und Ethik-Klausur vom Februar 2011]

Sofern Ihr irgendwelche Altklausuren habt (für dieses Semester vorzugsweise noch Zellbiologie, Entwicklungsbiologie der Pflanzen, Entwicklungsbiologie der Tiere oder Recht und Ethik), wäre ich Euch dankbar, wenn Ihr mir diese zukommen lassen könntet ...

Danke
Daniel</text>
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 |A bank of digital resources for teaching biology
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&lt;keywords content="biologie, studium, biologiestudium, ebook, kostenlos, kostenloses" /&gt;
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Sie sind Dozent an einer Hochschule oder Berufsfachschule und lehren ein biologisches, chemisches oder biomathematisches Fach? Sie finden es umständlich, Ihre Skripten dutzendfach zu kopieren? Ich biete Ihnen an Ihr Skript kostenlos als E-Book auf den Seiten von biostudies.de für Ihre Studenten/Schüler zur Verfügung zu stellen. Interesse? Dann schreiben Sie bitte eine Mail an [mailto:daniel@biostudies.de daniel@biostudies.de]. Hier erfahren Sie auch mehr über die Voraussetzungen.

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* [http://biostudies.de/images/Bolzendahl-Chronik_1-30.pdf S. 1 - 30] Da ich z. Zt. an meiner Bachelorarbeit schreibe, wird es vermutlich etwas dauern, bis ich wieder Zeit und Lust habe, die restlichen 130 S. einzuscannen.

Was für Dich vllt. noch interessant sein könnte:

Hasselmann (1790 - 1792): Versuch einer Beschreibung der Insel Helgoland
* [http://biostudies.de/images/teil-1.pdf Teil 1 (1790)]
* [http://biostudies.de/images/teil-2.pdf Teil 1 (1790)]
* [http://biostudies.de/images/teil-3.pdf Teil 1 (1791)]
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* [http://biostudies.de/images/Bolzendahl-Chronik_1-30.pdf S. 1 - 30] Da ich z. Zt. an meiner Bachelorarbeit schreibe, wird es vermutlich etwas dauern, bis ich wieder Zeit und Lust habe, die restlichen 130 S. einzuscannen.

Was für Dich vllt. noch interessant sein könnte:

Hasselmann (1790 - 1792): Versuch einer Beschreibung der Insel Helgoland. Schleswig-Holsteinische Provinzialberichte.
* [http://biostudies.de/images/teil-1.pdf Teil 1 (1790)]
* [http://biostudies.de/images/teil-2.pdf Teil 1 (1790)]
* [http://biostudies.de/images/teil-3.pdf Teil 1 (1791)]
* [http://biostudies.de/images/teil-4.pdf Teil 1 (1791)]
* [http://biostudies.de/images/teil-5.pdf Teil 1 (1792)]</text>
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* [http://biostudies.de/images/Bolzendahl-Chronik_1-30.pdf S. 1 - 30] Da ich z. Zt. an meiner Bachelorarbeit schreibe, wird es vermutlich etwas dauern, bis ich wieder Zeit und Lust habe, die restlichen 130 S. einzuscannen.

Was für Dich vllt. noch interessant sein könnte:

Hasselmann (1790 - 1792): Versuch einer Beschreibung der Insel Helgoland. Schleswig-Holsteinische Provinzialberichte.
* [http://biostudies.de/images/teil-1.pdf Teil 1 (1790)]
* [http://biostudies.de/images/teil-2.pdf Teil 2 (1790)]
* [http://biostudies.de/images/teil-3.pdf Teil 3 (1791)]
* [http://biostudies.de/images/teil-4.pdf Teil 4 (1791)]
* [http://biostudies.de/images/teil-5.pdf Teil 5 (1792)]</text>
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* [http://biostudies.de/images/Bolzendahl-Chronik_1-30.pdf S. 1 - 30] Da ich z. Zt. an meiner Bachelorarbeit schreibe, wird es vermutlich etwas dauern, bis ich wieder Zeit und Lust habe, die restlichen 130 S. einzuscannen.
* [http://biostudies.de/images/Bolzendahl-Chronik_31-60.pdf S. 31 - 60]

Was für Dich vllt. noch interessant sein könnte:

Hasselmann (1790 - 1792): Versuch einer Beschreibung der Insel Helgoland. Schleswig-Holsteinische Provinzialberichte.
* [http://biostudies.de/images/teil-1.pdf Teil 1 (1790)]
* [http://biostudies.de/images/teil-2.pdf Teil 2 (1790)]
* [http://biostudies.de/images/teil-3.pdf Teil 3 (1791)]
* [http://biostudies.de/images/teil-4.pdf Teil 4 (1791)]
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    <text bytes="781" xml:space="preserve">'''Bolzendahl-Chronik'''
Da ich z. Zt. an meiner Bachelorarbeit schreibe, wird es vermutlich etwas dauern, bis ich wieder Zeit und Lust habe, die restlichen 130 S. einzuscannen.
* [http://biostudies.de/images/Bolzendahl-Chronik_1-30.pdf S. 1 - 30]
* [http://biostudies.de/images/Bolzendahl-Chronik_31-60.pdf S. 31 - 60]

Was für Dich vllt. noch interessant sein könnte:

'''Hasselmann (1790 - 1792): Versuch einer Beschreibung der Insel Helgoland. Schleswig-Holsteinische Provinzialberichte.'''
* [http://biostudies.de/images/teil-1.pdf Teil 1 (1790)]
* [http://biostudies.de/images/teil-2.pdf Teil 2 (1790)]
* [http://biostudies.de/images/teil-3.pdf Teil 3 (1791)]
* [http://biostudies.de/images/teil-4.pdf Teil 4 (1791)]
* [http://biostudies.de/images/teil-5.pdf Teil 5 (1792)]</text>
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    <text bytes="855" xml:space="preserve">'''Bolzendahl-Chronik'''
Da ich z. Zt. an meiner Bachelorarbeit schreibe, wird es vermutlich etwas dauern, bis ich wieder Zeit und Lust habe, die restlichen 130 S. einzuscannen.
* [http://biostudies.de/images/Bolzendahl-Chronik_01-30.pdf S. 01 - 30]
* [http://biostudies.de/images/Bolzendahl-Chronik_31-60.pdf S. 31 - 60]
* [http://biostudies.de/images/Bolzendahl-Chronik_61-90.pdf S. 61 - 90]

Was für Dich vllt. noch interessant sein könnte:

'''Hasselmann (1790 - 1792): Versuch einer Beschreibung der Insel Helgoland. Schleswig-Holsteinische Provinzialberichte.'''
* [http://biostudies.de/images/teil-1.pdf Teil 1 (1790)]
* [http://biostudies.de/images/teil-2.pdf Teil 2 (1790)]
* [http://biostudies.de/images/teil-3.pdf Teil 3 (1791)]
* [http://biostudies.de/images/teil-4.pdf Teil 4 (1791)]
* [http://biostudies.de/images/teil-5.pdf Teil 5 (1792)]</text>
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    <text bytes="775" xml:space="preserve">'''Bolzendahl-Chronik'''
* [http://biostudies.de/images/Bolzendahl-Chronik_01-30.pdf S. 01 - 30]
* [http://biostudies.de/images/Bolzendahl-Chronik_31-60.pdf S. 31 - 60]
* [http://biostudies.de/images/Bolzendahl-Chronik_61-90.pdf S. 61 - 90]
* [http://biostudies.de/images/Bolzendahl-Chronik_91-160.pdf S. 91 - 160]

Was für Dich vllt. noch interessant sein könnte:
'''Hasselmann (1790 - 1792): Versuch einer Beschreibung der Insel Helgoland. Schleswig-Holsteinische Provinzialberichte.'''
* [http://biostudies.de/images/teil-1.pdf Teil 1 (1790)]
* [http://biostudies.de/images/teil-2.pdf Teil 2 (1790)]
* [http://biostudies.de/images/teil-3.pdf Teil 3 (1791)]
* [http://biostudies.de/images/teil-4.pdf Teil 4 (1791)]
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* [http://biostudies.de/images/Bolzendahl-Chronik_01-30.pdf S. 01 - 30]
* [http://biostudies.de/images/Bolzendahl-Chronik_31-60.pdf S. 31 - 60]
* [http://biostudies.de/images/Bolzendahl-Chronik_61-90.pdf S. 61 - 90]
* [http://biostudies.de/images/Bolzendahl-Chronik.rar S. 01 - 160 als jpgs]

Was für Dich vllt. noch interessant sein könnte:
'''Hasselmann (1790 - 1792): Versuch einer Beschreibung der Insel Helgoland. Schleswig-Holsteinische Provinzialberichte.'''
* [http://biostudies.de/images/teil-1.pdf Teil 1 (1790)]
* [http://biostudies.de/images/teil-2.pdf Teil 2 (1790)]
* [http://biostudies.de/images/teil-3.pdf Teil 3 (1791)]
* [http://biostudies.de/images/teil-4.pdf Teil 4 (1791)]
* [http://biostudies.de/images/teil-5.pdf Teil 5 (1792)]</text>
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    <comment>Die Seite wurde neu angelegt: „Zellbiologie II * [http://biostudies.de/images/zb2.pdf Gedächtnisprotokoll Zellbio II]“</comment>
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* [http://biostudies.de/images/zb2.pdf Gedächtnisprotokoll Zellbio II]</text>
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    <text bytes="1354" xml:space="preserve">Exkursionen zur Bestimmungsübung (Pflanzen)
*[http://biostudies.de/images/Exkursion_I.pdf 1. Exkursion (Knoop)] (Kim Hufnagel) (11,5 MB)
*[http://biostudies.de/images/Exkursion2.pdf 2. Exkursion (Dänisch Nienhof)] (Ann-Kathrin) (4,5 MB)
*[http://biostudies.de/images/ExkursionII.pdf 2. Exkursion (Dänisch Nienhof)] (Kim Hufnagel) (8,5 MB)

Klausuren Bestimmungsübungen (vielen Dank an die Informantin)
*[http://biostudies.de/images/BestimmungSS09.pdf Klausur SS09]
*[http://biostudies.de/images/BestimmungWS10.pdf Klausur WS09/10]
*[http://biostudies.de/images/bestss10.pdf Klausur SS10] (Dank an Madame Incognito)
*[http://biostudies.de/images/bestklauszus.pdf Klausurzusammenfassung] (Dank an Sarah)
*[http://biostudies.de/images/diplbest.pdf Diplomfragen Zoologie] (Dank an Sarah)

[http://biostudies.de/images/pflanzenphysiologie.pdf Altklausur Pflanzenphysiologie] (besten Dank an Anne)

Altklausur-Fragen Mikrobiologie &amp; Genetik
*[http://biostudies.de/images/mikrobiologie.pdf Altklausur Mikrobiologie] (besten Dank an Anne)
*[http://biostudies.de/images/Genemibi.pdf Altklausurfragen Genetik/Mikrobiologie]
*[http://biostudies.de/images/genemibiss10.pdf Klausur SS10 Genetik/Mikrobiologie] (Dank an Madame Incognito)

[http://biostudies.de/images/Unterschrift_Sicherheitsbelehrung.pdf Unterschrift zur Sicherheitslehrung (Pflanzenphysiologie)]</text>
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    <text bytes="1457" xml:space="preserve">Exkursionen zur Bestimmungsübung (Pflanzen)
*[http://biostudies.de/images/Exkursion_I.pdf 1. Exkursion (Knoop)] (Kim Hufnagel) (11,5 MB)
*[http://biostudies.de/images/Exkursion2.pdf 2. Exkursion (Dänisch Nienhof)] (Ann-Kathrin) (4,5 MB)
*[http://biostudies.de/images/ExkursionII.pdf 2. Exkursion (Dänisch Nienhof)] (Kim Hufnagel) (8,5 MB)

Klausuren Bestimmungsübungen (vielen Dank an die Informantin)
*[http://biostudies.de/images/BestimmungSS09.pdf Klausur SS09]
*[http://biostudies.de/images/BestimmungWS10.pdf Klausur WS09/10]
*[http://biostudies.de/images/bestss10.pdf Klausur SS10] (Dank an Madame Incognito)
*[http://biostudies.de/images/bestklauszus.pdf Klausurzusammenfassung] (Dank an Sarah)
*[http://biostudies.de/images/diplbest.pdf Diplomfragen Zoologie] (Dank an Sarah)

[http://biostudies.de/images/pflanzenphysiologie.pdf Altklausur Pflanzenphysiologie] (besten Dank an Anne)

Altklausur-Fragen Mikrobiologie &amp; Genetik
*[http://biostudies.de/images/mikrobiologie.pdf Altklausur Mikrobiologie] (besten Dank an Anne)
*[http://biostudies.de/images/Genemibi.pdf Altklausurfragen Genetik/Mikrobiologie]
*[http://biostudies.de/images/genemibiss10.pdf Klausur SS10 Genetik/Mikrobiologie] (Dank an Madame Incognito)
*[http://biostudies.de/images/mibiss11.pdf Klausur SS11 Genetik/Mikrobiologie] (Dank an Rebecca &amp; Co.)

[http://biostudies.de/images/Unterschrift_Sicherheitsbelehrung.pdf Unterschrift zur Sicherheitslehrung (Pflanzenphysiologie)]</text>
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  <title>Unterlagen 2. Semester</title>
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    <text bytes="6703" xml:space="preserve">Hier findet Ihr einige Protokolle zum Physik- und physikalisch-chemischen Praktikum. Die Skripte sind nur zum besseren Verstädnis der Versuche gedacht und nicht als Vorlage für Eure eigenen Protokolle!!!

Für Fehler, die sich in den Protokollen eingeschlichen haben, können weder deren Verfasser noch der Betreiber dieser Seite haftbar gemacht werden.

Damit die Sache funktioniert und Jeder was davon hat, sind wir darauf angewiesen mehr Protokolle online zu stellen. Schickt also bitte korrigierte Protokolle vom Physik- und PC-Praktikum an [mailto:daniel@biostudies.de daniel@biostudies.de], damit diese hier eingestellt werden können!!!

{{#tree:
*Physikalisch-chemisches Praktikum
**[http://biostudies.de/images/Nr._1.pdf Versuch 1]
**[http://biostudies.de/images/Versuch_2.pdf Versuch 2]
**Versuch 3
***[http://biostudies.de/images/Versuch_3.pdf Versuch 3]
***[http://biostudies.de/images/Versuch_3-1.pdf Versuch 3-1]
**[http://biostudies.de/images/Versuch_4.pdf Versuch 4]
**Versuch 5
***[http://biostudies.de/images/Nr._5_nach_Beckmann.pdf Versuch 5]
***[http://biostudies.de/images/Nr._5.pdf Versuch 5]
**[http://biostudies.de/images/Versuch_6.pdf Versuch 6]
**[http://biostudies.de/images/Nr._8_Siedediagramme.pdf Versuch 8]
**[http://biostudies.de/images/Nr._9_Mischung_Entmischung.pdf Versuch 9]
**Versuch 10
***[http://biostudies.de/images/Nr._10_MWG.pdf Versuch 10]
***[http://biostudies.de/images/Versuch_10.pdf Versuch 10]
**[http://biostudies.de/images/Versuch_11.pdf Versuch 11]
**[http://biostudies.de/images/Nr._13_Oberflaechenspannung.pdf Versuch 13]
**[http://biostudies.de/images/Nr._14_Viskositaet_von_Flue.pdf Versuch 14]
**[http://biostudies.de/images/Nr._16.pdf Versuch 16]
**[http://biostudies.de/images/Nr._17_kinetik_Rohrzucker.pdf Versuch 17]
*Physik-Praktikum
**Versuch 2
***[http://biostudies.de/images/Versuch2_S1.pdf Seite 1]
***[http://biostudies.de/images/Versuch2_S2.pdf Seite 2]
***[http://biostudies.de/images/Versuch2_S3.pdf Seite 3]
***[http://biostudies.de/images/Versuch2_S4.pdf Seite 4]
***[http://biostudies.de/images/Versuch2_S5.pdf Seite 5]
**Versuch 3
***[http://biostudies.de/images/Versuch3_S1.pdf Seite 1]
***[http://biostudies.de/images/Versuch3_S2.pdf Seite 2]
***[http://biostudies.de/images/Versuch3_S3.pdf Seite 3]
***[http://biostudies.de/images/Versuch3_S4.pdf Seite 4]
***[http://biostudies.de/images/Versuch3_S5.pdf Seite 5]
***[http://biostudies.de/images/Versuch3_S6.pdf Seite 6]
**Versuch 4
***[http://biostudies.de/images/Versuch4_S1.pdf Seite 1]
***[http://biostudies.de/images/Versuch4_S2.pdf Seite 2]
**Versuch 6
***[http://biostudies.de/images/Versuch6_S1.pdf Seite 1]
***[http://biostudies.de/images/Versuch6_S2.pdf Seite 2]
***[http://biostudies.de/images/Versuch6_S3.pdf Seite 3]
***[http://biostudies.de/images/Versuch6_S4.pdf Seite 4]
**Versuch 7
***[http://biostudies.de/images/Versuch7_S1.pdf Seite 1]
***[http://biostudies.de/images/Versuch7_S2.pdf Seite 2]
***[http://biostudies.de/images/Versuch7_S3.pdf Seite 3]
***[http://biostudies.de/images/Versuch7_S4.pdf Seite 4]
**Versuch 9
***[http://biostudies.de/images/Versuch9_S1.pdf Seite 1]
***[http://biostudies.de/images/Versuch9_S2.pdf Seite 2]
***[http://biostudies.de/images/Versuch9_S3.pdf Seite 3]
***[http://biostudies.de/images/Versuch9_S4.pdf Seite 4]
***[http://biostudies.de/images/Versuch9_S5.pdf Seite 5]
**Versuch 10
***[http://biostudies.de/images/Versuch10_S1.pdf Seite 1]
***[http://biostudies.de/images/Versuch10_S2.pdf Seite 2]
***[http://biostudies.de/images/Versuch10_S3.pdf Seite 3]
**Versuch 11
***Alternative 1
****[http://biostudies.de/images/Versuch11_S1.pdf Seite 1]
****[http://biostudies.de/images/Versuch11_S2.pdf Seite 2]
****[http://biostudies.de/images/Versuch11_S3.pdf Seite 3]
****[http://biostudies.de/images/Versuch11_S4.pdf Seite 4]
***[http://biostudies.de/images/Versuch_11a.pdf Alternative 2]
**Versuch 12
***[http://biostudies.de/images/Versuch_12a.pdf]
**Versuch 13
***[http://biostudies.de/images/Versuch13_S1.pdf Seite 1]
***[http://biostudies.de/images/Versuch13_S2.pdf Seite 2]
***[http://biostudies.de/images/Versuch13_S3.pdf Seite 3]
***[http://biostudies.de/images/Versuch13_S4.pdf Seite 4]
***[http://biostudies.de/images/Versuch13_S5.pdf Seite 5]
***[http://biostudies.de/images/Versuch13_S6.pdf Seite 6]
***[http://biostudies.de/images/Versuch13_S7.pdf Seite 7]
***[http://biostudies.de/images/Versuch13_S8.pdf Seite 8]
**Versuch 15
***Alternative 1
****[http://biostudies.de/images/Versuch15_S1.pdf Seite 1]
****[http://biostudies.de/images/Versuch15_S2.pdf Seite 2]
****[http://biostudies.de/images/Versuch15_S3.pdf Seite 3]
***[http://biostudies.de/images/Versuch_15a.pdf Alternative 2]
**Versuch 17
***Alternative 1
****[http://biostudies.de/images/Versuch17_S1.pdf Seite 1]
****[http://biostudies.de/images/Versuch17_S2.pdf Seite 2]
****[http://biostudies.de/images/Versuch17_S3.pdf Seite 3]
****[http://biostudies.de/images/Versuch17_S4.pdf Seite 4]
****[http://biostudies.de/images/Versuch17_S5.pdf Seite 5]
****[http://biostudies.de/images/Versuch17_S6.pdf Seite 6]
***[http://biostudies.de/images/Versuch_17a.pdf Alternative 2]
**Versuch 18
***[http://biostudies.de/images/Versuch18_S1.pdf Seite 1]
***[http://biostudies.de/images/Versuch18_S2.pdf Seite 2]
***[http://biostudies.de/images/Versuch18_S3.pdf Seite 3]
***[http://biostudies.de/images/Versuch18_S4.pdf Seite 4]
***[http://biostudies.de/images/Versuch18_S5.pdf Seite 5]
***[http://biostudies.de/images/Versuch18_S6.pdf Seite 6]
***[http://biostudies.de/images/Versuch18_S7.pdf Seite 7]
*OC-Altklausuren
**[http://biostudies.de/images/no-prue-ch-2008-07-23.pdf 23.07.2008]
**[http://biostudies.de/images/no-pruef2008-10-15.pdf 15.10.2008]
**[http://biostudies.de/images/no-pruef2009-03-30.pdf 30.03.2009]
**[http://biostudies.de/images/OC_2009-7-22.pdf 22.07.2009]
*Ringvorlesung
**Altklausuren
***[http://biostudies.de/images/Ringvorlesung1.jpg Seite 1]
***[http://biostudies.de/images/Ringvorlesung2.jpg Seite 2]
***[http://biostudies.de/images/Ringvorlesung3.jpg Seite 3]
***[http://biostudies.de/images/Ringvorlesung4.jpg Seite 4]
***[http://biostudies.de/images/Ringvorlesung5.jpg Seite 5]
***[http://biostudies.de/images/Ringvorlesung6.jpg Seite 6]
***[http://biostudies.de/images/Ringvorlesung7.jpg Seite 7]
***[http://biostudies.de/images/Ringvorlesung8.jpg Seite 8]
***[http://biostudies.de/images/Ringvorlesung9.jpg Seite 9]
**[http://biostudies.de/images/Klausur_Ringvorlesung.pdf Klausurfragen SS 08]
**[http://biostudies.de/images/Ringvorlesung_2tes_Semester.pdf Unterlagen 2. Semester (ausgenommen Chronobiologie)]
*Physikalisch-chemisches Praktikum
**[http://biostudies.de/images/botueb.pdf Übungsklausur Botanik] (Dank an Sarah)
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      <id>1</id>
    </contributor>
    <model>wikitext</model>
    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="6677" xml:space="preserve">Hier findet Ihr einige Protokolle zum Physik- und physikalisch-chemischen Praktikum. Die Skripte sind nur zum besseren Verstädnis der Versuche gedacht und nicht als Vorlage für Eure eigenen Protokolle!!!

Für Fehler, die sich in den Protokollen eingeschlichen haben, können weder deren Verfasser noch der Betreiber dieser Seite haftbar gemacht werden.

Damit die Sache funktioniert und Jeder was davon hat, sind wir darauf angewiesen mehr Protokolle online zu stellen. Schickt also bitte korrigierte Protokolle vom Physik- und PC-Praktikum an [mailto:daniel@biostudies.de daniel@biostudies.de], damit diese hier eingestellt werden können!!!

{{#tree:
*Physikalisch-chemisches Praktikum
**[http://biostudies.de/images/Nr._1.pdf Versuch 1]
**[http://biostudies.de/images/Versuch_2.pdf Versuch 2]
**Versuch 3
***[http://biostudies.de/images/Versuch_3.pdf Versuch 3]
***[http://biostudies.de/images/Versuch_3-1.pdf Versuch 3-1]
**[http://biostudies.de/images/Versuch_4.pdf Versuch 4]
**Versuch 5
***[http://biostudies.de/images/Nr._5_nach_Beckmann.pdf Versuch 5]
***[http://biostudies.de/images/Nr._5.pdf Versuch 5]
**[http://biostudies.de/images/Versuch_6.pdf Versuch 6]
**[http://biostudies.de/images/Nr._8_Siedediagramme.pdf Versuch 8]
**[http://biostudies.de/images/Nr._9_Mischung_Entmischung.pdf Versuch 9]
**Versuch 10
***[http://biostudies.de/images/Nr._10_MWG.pdf Versuch 10]
***[http://biostudies.de/images/Versuch_10.pdf Versuch 10]
**[http://biostudies.de/images/Versuch_11.pdf Versuch 11]
**[http://biostudies.de/images/Nr._13_Oberflaechenspannung.pdf Versuch 13]
**[http://biostudies.de/images/Nr._14_Viskositaet_von_Flue.pdf Versuch 14]
**[http://biostudies.de/images/Nr._16.pdf Versuch 16]
**[http://biostudies.de/images/Nr._17_kinetik_Rohrzucker.pdf Versuch 17]
*Physik-Praktikum
**Versuch 2
***[http://biostudies.de/images/Versuch2_S1.pdf Seite 1]
***[http://biostudies.de/images/Versuch2_S2.pdf Seite 2]
***[http://biostudies.de/images/Versuch2_S3.pdf Seite 3]
***[http://biostudies.de/images/Versuch2_S4.pdf Seite 4]
***[http://biostudies.de/images/Versuch2_S5.pdf Seite 5]
**Versuch 3
***[http://biostudies.de/images/Versuch3_S1.pdf Seite 1]
***[http://biostudies.de/images/Versuch3_S2.pdf Seite 2]
***[http://biostudies.de/images/Versuch3_S3.pdf Seite 3]
***[http://biostudies.de/images/Versuch3_S4.pdf Seite 4]
***[http://biostudies.de/images/Versuch3_S5.pdf Seite 5]
***[http://biostudies.de/images/Versuch3_S6.pdf Seite 6]
**Versuch 4
***[http://biostudies.de/images/Versuch4_S1.pdf Seite 1]
***[http://biostudies.de/images/Versuch4_S2.pdf Seite 2]
**Versuch 6
***[http://biostudies.de/images/Versuch6_S1.pdf Seite 1]
***[http://biostudies.de/images/Versuch6_S2.pdf Seite 2]
***[http://biostudies.de/images/Versuch6_S3.pdf Seite 3]
***[http://biostudies.de/images/Versuch6_S4.pdf Seite 4]
**Versuch 7
***[http://biostudies.de/images/Versuch7_S1.pdf Seite 1]
***[http://biostudies.de/images/Versuch7_S2.pdf Seite 2]
***[http://biostudies.de/images/Versuch7_S3.pdf Seite 3]
***[http://biostudies.de/images/Versuch7_S4.pdf Seite 4]
**Versuch 9
***[http://biostudies.de/images/Versuch9_S1.pdf Seite 1]
***[http://biostudies.de/images/Versuch9_S2.pdf Seite 2]
***[http://biostudies.de/images/Versuch9_S3.pdf Seite 3]
***[http://biostudies.de/images/Versuch9_S4.pdf Seite 4]
***[http://biostudies.de/images/Versuch9_S5.pdf Seite 5]
**Versuch 10
***[http://biostudies.de/images/Versuch10_S1.pdf Seite 1]
***[http://biostudies.de/images/Versuch10_S2.pdf Seite 2]
***[http://biostudies.de/images/Versuch10_S3.pdf Seite 3]
**Versuch 11
***Alternative 1
****[http://biostudies.de/images/Versuch11_S1.pdf Seite 1]
****[http://biostudies.de/images/Versuch11_S2.pdf Seite 2]
****[http://biostudies.de/images/Versuch11_S3.pdf Seite 3]
****[http://biostudies.de/images/Versuch11_S4.pdf Seite 4]
***[http://biostudies.de/images/Versuch_11a.pdf Alternative 2]
**Versuch 12
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**Versuch 13
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***[http://biostudies.de/images/Versuch13_S2.pdf Seite 2]
***[http://biostudies.de/images/Versuch13_S3.pdf Seite 3]
***[http://biostudies.de/images/Versuch13_S4.pdf Seite 4]
***[http://biostudies.de/images/Versuch13_S5.pdf Seite 5]
***[http://biostudies.de/images/Versuch13_S6.pdf Seite 6]
***[http://biostudies.de/images/Versuch13_S7.pdf Seite 7]
***[http://biostudies.de/images/Versuch13_S8.pdf Seite 8]
**Versuch 15
***Alternative 1
****[http://biostudies.de/images/Versuch15_S1.pdf Seite 1]
****[http://biostudies.de/images/Versuch15_S2.pdf Seite 2]
****[http://biostudies.de/images/Versuch15_S3.pdf Seite 3]
***[http://biostudies.de/images/Versuch_15a.pdf Alternative 2]
**Versuch 17
***Alternative 1
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****[http://biostudies.de/images/Versuch17_S2.pdf Seite 2]
****[http://biostudies.de/images/Versuch17_S3.pdf Seite 3]
****[http://biostudies.de/images/Versuch17_S4.pdf Seite 4]
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****[http://biostudies.de/images/Versuch17_S6.pdf Seite 6]
***[http://biostudies.de/images/Versuch_17a.pdf Alternative 2]
**Versuch 18
***[http://biostudies.de/images/Versuch18_S1.pdf Seite 1]
***[http://biostudies.de/images/Versuch18_S2.pdf Seite 2]
***[http://biostudies.de/images/Versuch18_S3.pdf Seite 3]
***[http://biostudies.de/images/Versuch18_S4.pdf Seite 4]
***[http://biostudies.de/images/Versuch18_S5.pdf Seite 5]
***[http://biostudies.de/images/Versuch18_S6.pdf Seite 6]
***[http://biostudies.de/images/Versuch18_S7.pdf Seite 7]
*OC-Altklausuren
**[http://biostudies.de/images/no-prue-ch-2008-07-23.pdf 23.07.2008]
**[http://biostudies.de/images/no-pruef2008-10-15.pdf 15.10.2008]
**[http://biostudies.de/images/no-pruef2009-03-30.pdf 30.03.2009]
**[http://biostudies.de/images/OC_2009-7-22.pdf 22.07.2009]
*Ringvorlesung
**Altklausuren
***[http://biostudies.de/images/Ringvorlesung1.jpg Seite 1]
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***[http://biostudies.de/images/Ringvorlesung9.jpg Seite 9]
**[http://biostudies.de/images/Klausur_Ringvorlesung.pdf Klausurfragen SS 08]
**[http://biostudies.de/images/Ringvorlesung_2tes_Semester.pdf Unterlagen 2. Semester (ausgenommen Chronobiologie)]
*Botanik
**[http://biostudies.de/images/botueb.pdf Übungsklausur Botanik] (Dank an Sarah)
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&lt;div align="center"&gt;&lt;html&gt;&lt;span class="plainlinks"&gt;&lt;a href="http://tinyurl.com/jufobase-bio" target="_blank" alt="Volltexte von Jugend forscht Arbeiten im Bereich Biologie" title="Volltexte von Jugend forscht Arbeiten im Bereich Biologie"&gt;&lt;img src="http://idserver.fiz-karlsruhe.de/ih3000/jufo/jufobanner.jpg"&gt;&lt;/img&gt;&lt;/a&gt;&lt;/span&gt;&lt;/html&gt;&lt;/div&gt;


In den Datenfluten des World Wide Web stößt man doch hin und wieder auf sinnvolle Informationen - zum Teil auf recht Belangloses aber Interessantes und zum Teil auf Ausgefeiltes. Mag sein, daß man sich dann doch manchmal die Frage stellt: Wer steckt eigentlich hinter den Informationen, die mir hier angeboten werden? Und hier komme ich ins Spiel. In diesem Fall stecke ich dahinter.

[[Bild:Daniel Schütz.jpg|left|Daniel Schütz]]Ich heiße Daniel Schütz und bin vom Jahrgang 1984. Nach der Grundschule ging ich einige Zeit aufs Gymnasium, hab dieses jedoch bereits in der 7. Klasse wieder verlassen. Jedoch war der Gymnasialbesuch nicht umsonst, denn v. a. hier wurde mein Interesse an der Biologie durch einen Lehrer geweckt, der mich zur Teilnahme am (natur)wissenschaftlichen Wettbewerb "&lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.jugend-forscht.de Jugend forscht]&lt;/span&gt;" motivierte und hierbei durch Tutoring stark unterstützte. Trotz dessen, daß ich auf die Realschule wechselte, blieb meine Leidenschaft zu "Jugend forscht" in den darauf folgenden 10 Jahren erhalten. Bereits im ersten Jahr gewann ich einen Umwelttechnik-Sonderpreis, in den darauf folgenden Jahren wurde ich Regionalsieger.

2001 habe ich dann endlich die Realschule hinter mir gelassen und aufgrund meiner stark biologisch angehauchten Interessen eine Ausbildung am renommierten Forschungsinstitut Senckenberg zum museumstechnischen Assistenten begonnen, die ich 2003 als &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüfter Technischer Assistent für naturkundliche Museen und Forschungsinstitute]&lt;/span&gt; abschloß. Auch diese Zeit prägte mich sehr, da ich hier mit echten Wissenschaftlern und tatsächlicher wissenschaftlicher Arbeit in Berührung kam. Neben einem exzellenten theoretischen Unterricht in Systematik und Taxonomie der Tiere und Pflanzen sowie Geologie/Paläontologie bestand die Ausbildung in praktischer, jeweils dreimonatiger Arbeit in div. Sektionen des Forschungsinstituts und Museums. Und bereits hier wurde ich von einigen Ausbildern und Doktoranden dazu ermutigt doch ein Biologiestudium zu beginnen, was mir damals jedoch aufgrund eines fehlenden Abiturs nicht möglich war.

Leider hatte ich nach dieser ersten Ausbildung keine Anstellung als museumstechnischer Assistent gefunden, so daß ich nach einem Jahr der Arbeitssuche eine weitere Ausbildung zum BTA begann, in der der Ausbildungsschwerpunkt auf den modernen Methoden biologischer Arbeit (z. B. Biotechnologie und Genetik) lag, an der &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Landesgewerbeanstalt Nürnberg]&lt;/span&gt; (TÜV Rheinland). Auch diese Ausbildung schloß ich nach über zwei Jahren erfolgreich ab und auch während dieser Ausbildung erhielt ich durch meine Ausbilder große moralische Unterstützung bzgl. der Aufnahme eines Studiums. Während der Zeit der Arbeitssuche konnte ich jedoch einen großen Erfolg bei "Jugend forscht" verbuchen - als bayerischer Landessieger und Gewinner des Werner-Rathmayer-Preises der &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.dzg-ev.de/ Deutschen Zoologischen Gesellschaft]&lt;/span&gt; (in Kombination mit einer Einladung zur Jahrestagung der DZG nach Rostock). 2006 - bei meiner letzten Teilnahme am Wettbewerb - hatte ich ein weiteres Mal großen Erfolg, diesmal als Drittplatzierter beim Bundeswettbewerb und einem Preis der &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.we-heraeus-stiftung.de/ Wilhelm und Else Heraeus-Stiftung]&lt;/span&gt;. Diese Arbeit ist &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://biostudies.de/images/e/e6/Morphologie%2C_Phylogenie_und_systematische_Stellung_chinesischer_Mikrofossilien.pdf hier]&lt;/span&gt; zu finden. 2009 wurde ich von Jugend forscht [https://www.jugend-forscht.de/index.php/article/detail/12489|interviewt].

Auch wenn ich noch ein Biostudium anstrebte (mir jedoch immer noch ein Abitur fehlte), habe ich mich zunächst auf die Suche nach einem Job begeben, den ich mit einer unbefristeten Festanstellung an der &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.awi.de/de/institut/standorte/helgoland/ Biologischen Anstalt Helgoland]&lt;/span&gt; (Alfred-Wegener-Institut) relativ schnell fand. Hier führte ich gaschromatographische Analysen (CHNS-Analyzer) und naßchemische Stoffbestimmungen (Phosphatmessungen) mariner Algen und Tiere (v. a. Copepoden [Ruderfußkrebse] und Ctenophoren [Rippenquallen]) durch, war für die Kultivierung div. Organismen, der Koordination von Probennahmen und allgemeinen Sektionsverwaltungsaufgaben verantwortlich und sammelte erste Erfahrungen mit schlechtem Wetter auf Schiffen (und nein, ich wurde nicht seekrank!).

Nun ist es so, daß es mittlerweile in allen Bundesländern die Möglichkeit für Berufstätige gibt, eine Art "Sonderzulassung" zu Universitäten, die sog. fachbezogene Hochschulzulassung, zu erhalten. Die Voraussetzungen, die hierfür erfüllt werden müssen, sind jedoch von Bundesland zu Bundesland recht unterschiedlich. In Schleswig-Holstein, wo ich ja bereits wegen meiner Anstellung auf Helgoland wohnte, sind die Voraussetzungen hierfür eine abgeschlossene staatlich anerkannte Berufsausbildung (mit einer Gesamtnote von mindestens 2,0), der Nachweis einer Arbeitszeit von mehr als zwei Jahren - ebenfalls mit einer Gesamtnote von mindestens 2,0 sowie der Nachweis der besonderen Eignung für das angestrebte Studium sowie für den Zusammenhang zwischen gewünschtem Studienfach und Berufsausbildung/-tätigkeit. Da ich im Frühsommer 2008 diese Prämissen erfüllt hatte, habe ich mich beworben. Hat man diese Voraussetzungen erfüllt, wird man zu einem Eignungsgespräch eingeladen. Das Gespräch besteht aus einem fachlichen Teil und einem Teil, in dem Allgemeinwissen (aus allen Lebensbereichen sowie Grundlagen der Mathematik, Physik und Englischkenntnisse) geprüft werden. Die Prüfung wurde von einer Prüfungskomission aus imho sieben Leuten abgenommen, darunter u. a. ein Biologie-Professor, eine Lehrerin sowie der Prüfungsleiter, der vom schleswig-holsteinigschen Ministerium gestellt wurde. Die Fragen, die geprüft wurden, durfte ich ca. 15 Minuten vor der eigentlichen Prüfung einsehen und mir Notizen dazu machen. Der allgemeine Teil bestand aus der Berechnung der Geschwindigkeit eines Autos, Berechnung der Beschleunigung sowie einige Fragen zum Trägheitsgesetz und dem fairen Handel (fair pay). Der fachbezogene Prüfungsteil wurde vom Biologie-Professor durchgeführt und war doch schon tiefergehend. Hier wurde Biologie-Schulwissen abgefragt (z. B. über Unterschiede und Gemeinsamkeiten von Pflanzen- und Tierzellen), aber auch tiefergehendes Wissen und Fragen aus Vordiplomsprüfungen (z. B. welche Vorteile die Kompartimentierung in Zellen bildet oder wie die Elektronentransportkette zwischen dem Photosystem I und II funktioniert). Nichtsdestotrotz hab ich nach zehn Minuten bangen Wartens, die mindestens eine Ewigkeit dauerten, von der Prüfungskomission erfahren, daß ich die Prüfung bestanden habe und eine fachbezogene Hochschulzulassung mit der Note 1,2 erhalten. Tatsächlich. Nicht einmal eine Woche später hielt ich die Zulassung in Händen. Da die Zulassung nur für Schleswig-Holstein gilt und hier die &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.uni-kiel.de/biologie/index.shtml Christian-Albrechts-Universität]&lt;/span&gt; (CAU) in Kiel die einzige Uni des Landes ist, die Biologie anbietet, Kiel eine schöne Stadt ist und außerdem am Meer liegt, habe ich mich hier für einen Studienplatz beworben, mich nach der Zulassung immatrikuliert und bin jetzt, also seit Wintersemester 2008/2009 hier.

... und wenn er nicht promoviert hat, dann studiert er da noch heute!</text>
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&lt;div align="center"&gt;&lt;html&gt;&lt;span class="plainlinks"&gt;&lt;a href="http://tinyurl.com/jufobase-bio" target="_blank" alt="Volltexte von Jugend forscht Arbeiten im Bereich Biologie" title="Volltexte von Jugend forscht Arbeiten im Bereich Biologie"&gt;&lt;img src="http://idserver.fiz-karlsruhe.de/ih3000/jufo/jufobanner.jpg"&gt;&lt;/img&gt;&lt;/a&gt;&lt;/span&gt;&lt;/html&gt;&lt;/div&gt;


In den Datenfluten des World Wide Web stößt man doch hin und wieder auf sinnvolle Informationen - zum Teil auf recht Belangloses aber Interessantes und zum Teil auf Ausgefeiltes. Mag sein, daß man sich dann doch manchmal die Frage stellt: Wer steckt eigentlich hinter den Informationen, die mir hier angeboten werden? Und hier komme ich ins Spiel. In diesem Fall stecke ich dahinter.

[[Bild:Daniel Schütz.jpg|left|Daniel Schütz]]Ich heiße Daniel Schütz und bin vom Jahrgang 1984. Nach der Grundschule ging ich einige Zeit aufs Gymnasium, hab dieses jedoch bereits in der 7. Klasse wieder verlassen. Jedoch war der Gymnasialbesuch nicht umsonst, denn v. a. hier wurde mein Interesse an der Biologie durch einen Lehrer geweckt, der mich zur Teilnahme am (natur)wissenschaftlichen Wettbewerb "&lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.jugend-forscht.de Jugend forscht]&lt;/span&gt;" motivierte und hierbei durch Tutoring stark unterstützte. Trotz dessen, daß ich auf die Realschule wechselte, blieb meine Leidenschaft zu "Jugend forscht" in den darauf folgenden 10 Jahren erhalten. Bereits im ersten Jahr gewann ich einen Umwelttechnik-Sonderpreis, in den darauf folgenden Jahren wurde ich Regionalsieger.

2001 habe ich dann endlich die Realschule hinter mir gelassen und aufgrund meiner stark biologisch angehauchten Interessen eine Ausbildung am renommierten Forschungsinstitut Senckenberg zum museumstechnischen Assistenten begonnen, die ich 2003 als &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüfter Technischer Assistent für naturkundliche Museen und Forschungsinstitute]&lt;/span&gt; abschloß. Auch diese Zeit prägte mich sehr, da ich hier mit echten Wissenschaftlern und tatsächlicher wissenschaftlicher Arbeit in Berührung kam. Neben einem exzellenten theoretischen Unterricht in Systematik und Taxonomie der Tiere und Pflanzen sowie Geologie/Paläontologie bestand die Ausbildung in praktischer, jeweils dreimonatiger Arbeit in div. Sektionen des Forschungsinstituts und Museums. Und bereits hier wurde ich von einigen Ausbildern und Doktoranden dazu ermutigt doch ein Biologiestudium zu beginnen, was mir damals jedoch aufgrund eines fehlenden Abiturs nicht möglich war.

Leider hatte ich nach dieser ersten Ausbildung keine Anstellung als museumstechnischer Assistent gefunden, so daß ich nach einem Jahr der Arbeitssuche eine weitere Ausbildung zum BTA begann, in der der Ausbildungsschwerpunkt auf den modernen Methoden biologischer Arbeit (z. B. Biotechnologie und Genetik) lag, an der &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Landesgewerbeanstalt Nürnberg]&lt;/span&gt; (TÜV Rheinland). Auch diese Ausbildung schloß ich nach über zwei Jahren erfolgreich ab und auch während dieser Ausbildung erhielt ich durch meine Ausbilder große moralische Unterstützung bzgl. der Aufnahme eines Studiums. Während der Zeit der Arbeitssuche konnte ich jedoch einen großen Erfolg bei "Jugend forscht" verbuchen - als bayerischer Landessieger und Gewinner des Werner-Rathmayer-Preises der &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.dzg-ev.de/ Deutschen Zoologischen Gesellschaft]&lt;/span&gt; (in Kombination mit einer Einladung zur Jahrestagung der DZG nach Rostock). 2006 - bei meiner letzten Teilnahme am Wettbewerb - hatte ich ein weiteres Mal großen Erfolg, diesmal als Drittplatzierter beim Bundeswettbewerb und einem Preis der &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.we-heraeus-stiftung.de/ Wilhelm und Else Heraeus-Stiftung]&lt;/span&gt;. Diese Arbeit ist &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://biostudies.de/images/e/e6/Morphologie%2C_Phylogenie_und_systematische_Stellung_chinesischer_Mikrofossilien.pdf hier]&lt;/span&gt; zu finden. 2009 wurde ich von Jugend forscht &lt;span class="plainlinks"&gt;[https://www.jugend-forscht.de/index.php/article/detail/12489 interviewt]&lt;/span&gt;.

Auch wenn ich noch ein Biostudium anstrebte (mir jedoch immer noch ein Abitur fehlte), habe ich mich zunächst auf die Suche nach einem Job begeben, den ich mit einer unbefristeten Festanstellung an der &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.awi.de/de/institut/standorte/helgoland/ Biologischen Anstalt Helgoland]&lt;/span&gt; (Alfred-Wegener-Institut) relativ schnell fand. Hier führte ich gaschromatographische Analysen (CHNS-Analyzer) und naßchemische Stoffbestimmungen (Phosphatmessungen) mariner Algen und Tiere (v. a. Copepoden [Ruderfußkrebse] und Ctenophoren [Rippenquallen]) durch, war für die Kultivierung div. Organismen, der Koordination von Probennahmen und allgemeinen Sektionsverwaltungsaufgaben verantwortlich und sammelte erste Erfahrungen mit schlechtem Wetter auf Schiffen (und nein, ich wurde nicht seekrank!).

Nun ist es so, daß es mittlerweile in allen Bundesländern die Möglichkeit für Berufstätige gibt, eine Art "Sonderzulassung" zu Universitäten, die sog. fachbezogene Hochschulzulassung, zu erhalten. Die Voraussetzungen, die hierfür erfüllt werden müssen, sind jedoch von Bundesland zu Bundesland recht unterschiedlich. In Schleswig-Holstein, wo ich ja bereits wegen meiner Anstellung auf Helgoland wohnte, sind die Voraussetzungen hierfür eine abgeschlossene staatlich anerkannte Berufsausbildung (mit einer Gesamtnote von mindestens 2,0), der Nachweis einer Arbeitszeit von mehr als zwei Jahren - ebenfalls mit einer Gesamtnote von mindestens 2,0 sowie der Nachweis der besonderen Eignung für das angestrebte Studium sowie für den Zusammenhang zwischen gewünschtem Studienfach und Berufsausbildung/-tätigkeit. Da ich im Frühsommer 2008 diese Prämissen erfüllt hatte, habe ich mich beworben. Hat man diese Voraussetzungen erfüllt, wird man zu einem Eignungsgespräch eingeladen. Das Gespräch besteht aus einem fachlichen Teil und einem Teil, in dem Allgemeinwissen (aus allen Lebensbereichen sowie Grundlagen der Mathematik, Physik und Englischkenntnisse) geprüft werden. Die Prüfung wurde von einer Prüfungskomission aus imho sieben Leuten abgenommen, darunter u. a. ein Biologie-Professor, eine Lehrerin sowie der Prüfungsleiter, der vom schleswig-holsteinigschen Ministerium gestellt wurde. Die Fragen, die geprüft wurden, durfte ich ca. 15 Minuten vor der eigentlichen Prüfung einsehen und mir Notizen dazu machen. Der allgemeine Teil bestand aus der Berechnung der Geschwindigkeit eines Autos, Berechnung der Beschleunigung sowie einige Fragen zum Trägheitsgesetz und dem fairen Handel (fair pay). Der fachbezogene Prüfungsteil wurde vom Biologie-Professor durchgeführt und war doch schon tiefergehend. Hier wurde Biologie-Schulwissen abgefragt (z. B. über Unterschiede und Gemeinsamkeiten von Pflanzen- und Tierzellen), aber auch tiefergehendes Wissen und Fragen aus Vordiplomsprüfungen (z. B. welche Vorteile die Kompartimentierung in Zellen bildet oder wie die Elektronentransportkette zwischen dem Photosystem I und II funktioniert). Nichtsdestotrotz hab ich nach zehn Minuten bangen Wartens, die mindestens eine Ewigkeit dauerten, von der Prüfungskomission erfahren, daß ich die Prüfung bestanden habe und eine fachbezogene Hochschulzulassung mit der Note 1,2 erhalten. Tatsächlich. Nicht einmal eine Woche später hielt ich die Zulassung in Händen. Da die Zulassung nur für Schleswig-Holstein gilt und hier die &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.uni-kiel.de/biologie/index.shtml Christian-Albrechts-Universität]&lt;/span&gt; (CAU) in Kiel die einzige Uni des Landes ist, die Biologie anbietet, Kiel eine schöne Stadt ist und außerdem am Meer liegt, habe ich mich hier für einen Studienplatz beworben, mich nach der Zulassung immatrikuliert und bin jetzt, also seit Wintersemester 2008/2009 hier.

... und wenn er nicht promoviert hat, dann studiert er da noch heute!</text>
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Zellbiologie
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* [http://biostudies.de/images/zellbio1.pdf Altklausur Zellbiologie] (vielen Dank an Madame Incognito)
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* [http://biostudies.de/images/zellbio2.pdf Klausur Februar 2011]

Entwicklungsbiologie der Tiere
* [http://biostudies.de/images/entwicklungsbio.pdf Altklausur Entwicklungsbiologie der Tiere] (Thx 2 Tobi)
Entwicklungsbiologie der Tiere
* [http://biostudies.de/images/entwicklungsbio_d_tiere_ws1112.pdf Altklausur Entwicklungsbiologie der Tiere WS11/12] (Mille grazie an Leonie)
(jetzt bräuchten wir nur noch ne Altklausur für die Entwicklungsbio der Pflanzen. Wer was hat - unbedingt her damit!)

Recht und Ethik (mille grazie Ruperto)
* [http://biostudies.de/images/001.jpg Altklausur Recht und Ethik Teil 1]
* [http://biostudies.de/images/002.jpg Altklausur Recht und Ethik Teil 2]
* [http://biostudies.de/images/rechtethik.pdf Recht und Ethik-Klausur vom Februar 2011]

Sofern Ihr irgendwelche Altklausuren habt (für dieses Semester vorzugsweise noch Zellbiologie, Entwicklungsbiologie der Pflanzen, Entwicklungsbiologie der Tiere oder Recht und Ethik), wäre ich Euch dankbar, wenn Ihr mir diese zukommen lassen könntet ...

Danke
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Tierphysiologie
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Zellbiologie
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Entwicklungsbiologie der Tiere
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(jetzt bräuchten wir nur noch ne Altklausur für die Entwicklungsbio der Pflanzen. Wer was hat - unbedingt her damit!)

Recht und Ethik (mille grazie Ruperto)
* [http://biostudies.de/images/001.jpg Altklausur Recht und Ethik Teil 1]
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Sofern Ihr irgendwelche Altklausuren habt (für dieses Semester vorzugsweise noch Zellbiologie, Entwicklungsbiologie der Pflanzen, Entwicklungsbiologie der Tiere oder Recht und Ethik), wäre ich Euch dankbar, wenn Ihr mir diese zukommen lassen könntet ...

Danke
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Entwicklungsbiologie der Tiere
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Recht und Ethik (mille grazie Ruperto)
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Danke
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Recht und Ethik (mille grazie Ruperto)
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Tierphysiologie
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Zellbiologie
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Entwicklungsbiologie der Tiere
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Recht und Ethik (mille grazie Ruperto)
* [http://biostudies.de/images/001.jpg Altklausur Recht und Ethik Teil 1]
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Sofern Ihr irgendwelche Altklausuren habt (für dieses Semester vorzugsweise noch Zellbiologie, Entwicklungsbiologie der Pflanzen, Entwicklungsbiologie der Tiere oder Recht und Ethik), wäre ich Euch dankbar, wenn Ihr mir diese zukommen lassen könntet ...

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Tierphysiologie
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* [http://biostudies.de/images/tierphys2.pdf Altklausurfragen Tierphysiologie] (Super, gleich noch eine Spenderin!!!)

Zellbiologie
* [http://biostudies.de/images/zellbio.pdf Gedächtnisprotokoll] (vielen Dank an die Spenderin)
* [http://biostudies.de/images/zellbio1.pdf Altklausur Zellbiologie] (vielen Dank an Madame Incognito)
* [http://biostudies.de/images/zellbio2.jpg Weiteres Gedächtnisprotokoll] (vielen Dank an eine weitere Spenderin)
* [http://biostudies.de/images/zellbio2.pdf Klausur Februar 2011]
* [http://biostudies.de/images/zellbio2012.pdf Klausur Februar 2012] (vielen Dank an Lisa)

Entwicklungsbiologie der Tiere
* [http://biostudies.de/images/entwicklungsbio.pdf Altklausur Entwicklungsbiologie der Tiere] (Thx 2 Tobi)
* [http://biostudies.de/images/entwicklungsbio_d_tiere_ws1112.pdf Altklausur Entwicklungsbiologie der Tiere WS11/12] (Mille grazie an Leonie)
* [http://biostudies.de/images/entwicklungsbio1112.pdf Altklausur Entwicklungsbiologie der Tiere WS11/12 (weitere Version)] (Dank den unbekannten Spendern)
(jetzt bräuchten wir nur noch ne Altklausur für die Entwicklungsbio der Pflanzen. Wer was hat - unbedingt her damit!)

Recht und Ethik (mille grazie Ruperto)
* [http://biostudies.de/images/001.jpg Altklausur Recht und Ethik Teil 1]
* [http://biostudies.de/images/002.jpg Altklausur Recht und Ethik Teil 2]
* [http://biostudies.de/images/rechtethik.pdf Recht und Ethik-Klausur vom Februar 2011]

Sofern Ihr irgendwelche Altklausuren habt (für dieses Semester vorzugsweise noch Zellbiologie, Entwicklungsbiologie der Pflanzen, Entwicklungsbiologie der Tiere oder Recht und Ethik), wäre ich Euch dankbar, wenn Ihr mir diese zukommen lassen könntet ...

Danke
Daniel</text>
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* [http://biostudies.de/images/meeresbio.pdf Altklausur Meeresbiologie]
* [http://biostudies.de/images/Meeresbio1.jpg Klausur Februar 2011 - Teil 1]
* [http://biostudies.de/images/Meeresbio2.jpg Klausur Februar 2011 - Teil 2]
* [http://biostudies.de/images/Meeresbio3.jpg Klausur Februar 2011 - Teil 3]

Tierphysiologie
* [http://biostudies.de/images/tierphys.pdf Altklausur Tierphysiologie] (Dank an Madame Incognito)
* [http://biostudies.de/images/tierphys2.pdf Altklausurfragen Tierphysiologie] (Super, gleich noch eine Spenderin!!!)

Zellbiologie
* [http://biostudies.de/images/zellbio.pdf Gedächtnisprotokoll] (vielen Dank an die Spenderin)
* [http://biostudies.de/images/zellbio1.pdf Altklausur Zellbiologie] (vielen Dank an Madame Incognito)
* [http://biostudies.de/images/zellbio2.jpg Weiteres Gedächtnisprotokoll] (vielen Dank an eine weitere Spenderin)
* [http://biostudies.de/images/zellbio2.pdf Klausur Februar 2011]
* [http://biostudies.de/images/zellbio2012.pdf Klausur Februar 2012] (vielen Dank an Lisa)

Entwicklungsbiologie der Tiere
* [http://biostudies.de/images/entwicklungsbio.pdf Altklausur Entwicklungsbiologie der Tiere] (Thx 2 Tobi)
* [http://biostudies.de/images/entwicklungsbio_d_tiere_ws1112.pdf Altklausur Entwicklungsbiologie der Tiere WS11/12] (Mille grazie an Leonie)
* [http://biostudies.de/images/entwicklungsbio1112.pdf Altklausur Entwicklungsbiologie der Tiere WS11/12 (weitere Version)] (Dank den unbekannten Spendern)
(jetzt bräuchten wir nur noch ne Altklausur für die Entwicklungsbio der Pflanzen. Wer was hat - unbedingt her damit!)

Recht und Ethik (mille grazie Ruperto)
* [http://biostudies.de/images/001.jpg Altklausur Recht und Ethik Teil 1]
* [http://biostudies.de/images/002.jpg Altklausur Recht und Ethik Teil 2]
* [http://biostudies.de/images/rechtethik.pdf Recht und Ethik-Klausur vom Februar 2011]

Sofern Ihr irgendwelche Altklausuren habt (für dieses Semester vorzugsweise noch Zellbiologie, Entwicklungsbiologie der Pflanzen, Entwicklungsbiologie der Tiere oder Recht und Ethik), wäre ich Euch dankbar, wenn Ihr mir diese zukommen lassen könntet ...

Danke
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    <text bytes="6056" xml:space="preserve">&lt;?php


class CSSTree {
   
   var $tree;
   var $ul;
   
  function drawTree($tree, $depth=0) { 
     $result = "\n".str_repeat(' ', $depth*2)."&lt;ul&gt;\n";
     list($last, $li) = array(count($tree)-1, 0);
     foreach (array_keys($tree) as $node) {
       $branch =&amp; $tree[$node];
       $class = ($li++ == $last) ? ' class="lc"' : NULL;
       if (is_array($branch['node'])) {
         $result .= str_repeat(' ', $depth*2+2).'&lt;li'.$class.'&gt;'.
                    '&lt;a href="'.$branch['href'].'" title="'.$branch['title'].'"&gt;'.$branch['title'].
                    ' &lt;span&gt;'.$branch['date'].'&lt;/span&gt;&lt;/a&gt;'.
	                      $this-&gt;drawTree($branch['node'], $depth+1).
                    str_repeat(' ', $depth*2+2)."&lt;/li&gt;\n";
       } else {
         $result .= str_repeat(' ', $depth*2+2).'&lt;li'.$class.'&gt;'.
                    '&lt;a href="'.$branch['href'].'" title="'.$branch['title'].'"&gt;'.
                    $branch['title'].' &lt;span&gt;'.$branch['date'].'&lt;/span&gt;&lt;/a&gt;'.
                    "&lt;/li&gt;\n";
       }
     }
     return $result.str_repeat(' ', $depth*2)."&lt;/ul&gt;\n";
  }
     
  function showTree($id = NULL) {
    $this-&gt;ul = $this-&gt;drawTree($this-&gt;tree);
    if ($id != NULL) $this-&gt;ul = substr_replace($this-&gt;ul, '&lt;ul id="'.$id.'"&gt;', 0, 5);
    print($this-&gt;ul);
  }
   
} 

$ct = new CSSTree;
$ct-&gt;tree = array(array('title'=&gt;'Foo', 'date'=&gt;'06.09.2005', 'href'=&gt;'#', 
                  'node' =&gt; array(array('title'=&gt;'Foo', 'date'=&gt;'06.09.2005', 'href'=&gt;'#'), 
                  array('title'=&gt;'Foo', 'date'=&gt;'06.09.2005', 'href'=&gt;'#'), 
                  array('title'=&gt;'Foo', 'date'=&gt;'06.09.2005', 'href'=&gt;'#'))), 
                  array('title'=&gt;'Foo', 'date'=&gt;'06.09.2005', 'href'=&gt;'#',  
                  'node' =&gt; array(array('title'=&gt;'Foo', 'date'=&gt;'06.09.2005', 'href'=&gt;'#'), 
                  array('title'=&gt;'Foo', 'date'=&gt;'06.09.2005', 'href'=&gt;'#'), 
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                  'node' =&gt; array(array('title'=&gt;'Foo', 'date'=&gt;'06.09.2005', 'href'=&gt;'#'), 
                  array('title'=&gt;'Foo', 'date'=&gt;'06.09.2005', 'href'=&gt;'#'), 
                  array('title'=&gt;'Foo', 'date'=&gt;'06.09.2005', 'href'=&gt;'#'))))), 
                  array('title'=&gt;'Foo', 'date'=&gt;'06.09.2005', 'href'=&gt;'#'));
?&gt;
&lt;!DOCTYPE html PUBLIC "-//W3C//DTD XHTML 1.0 Strict//EN" "http://www.w3.org/TR/xhtml1/DTD/xhtml1-strict.dtd"&gt;
  
&lt;html xmlns="http://www.w3.org/1999/xhtml" xml:lang="en" lang="en"&gt;
&lt;head&gt;
&lt;title&gt;CSS-Baumstruktur&lt;/title&gt;
&lt;meta http-equiv="content-type" content="text/html;  charset=ISO-8859-1" /&gt;
&lt;style type="text/css"&gt;

div#folderview {
  height:30%;
  width:30%;
  border:1px solid;
  border-color: gray black black gray;
  overflow:hidden;
}
ul#filelist { 
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 padding: 0; 
 background: white; 
} 
ul#filelist ul {
  padding:0;
  margin:0;
}
ul#filelist &gt; ul{ 
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} 
ul#filelist li a { 
  display:block;
  font-size:12px; 
  text-decoration: none; 
  color: black; 
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  background:url('nodexxl.gif') no-repeat center left;
} 
ul#filelist &gt; li &gt; a {
  padding:0;
  font-weight:bold;
  background:url('node0xl.gif') no-repeat center left;
  padding: 0 0 0 20px;

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}
ul#filelist li a:hover{ 
  color: blue; 
} 
ul#filelist li{ 
  background-image: url('branch.gif'); 
  background-repeat: repeat-y;
  background-position: 9px 0; 
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} 

ul#filelist &gt; li{ 
  padding: 2px 0 2px 20px; 
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  list-style:none;
}

ul#filelist li.lc { /* Opera fix (last-child) */
 background-repeat: no-repeat; 
}
 
ul#filelist ul &gt; li {
  background-repeat: repeat-y; 
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ul#filelist * span {
   margin-left: 1px;
   color:#333;
   font-size:10px;
	 font-weight:normal;
}

&lt;/style&gt;
&lt;/head&gt;

&lt;body&gt;
 &lt;div id="folderview"&gt;
 &lt;?=$ct-&gt;showTree('filelist')?&gt;
 &lt;/div&gt;
&lt;/body&gt;
&lt;/html&gt;

Meeresbiologie
* [http://biostudies.de/images/meeresbio.pdf Altklausur Meeresbiologie]
* [http://biostudies.de/images/Meeresbio1.jpg Klausur Februar 2011 - Teil 1]
* [http://biostudies.de/images/Meeresbio2.jpg Klausur Februar 2011 - Teil 2]
* [http://biostudies.de/images/Meeresbio3.jpg Klausur Februar 2011 - Teil 3]

Tierphysiologie
* [http://biostudies.de/images/tierphys.pdf Altklausur Tierphysiologie] (Dank an Madame Incognito)
* [http://biostudies.de/images/tierphys2.pdf Altklausurfragen Tierphysiologie] (Super, gleich noch eine Spenderin!!!)

Zellbiologie
* [http://biostudies.de/images/zellbio.pdf Gedächtnisprotokoll] (vielen Dank an die Spenderin)
* [http://biostudies.de/images/zellbio1.pdf Altklausur Zellbiologie] (vielen Dank an Madame Incognito)
* [http://biostudies.de/images/zellbio2.jpg Weiteres Gedächtnisprotokoll] (vielen Dank an eine weitere Spenderin)
* [http://biostudies.de/images/zellbio2.pdf Klausur Februar 2011]
* [http://biostudies.de/images/zellbio2012.pdf Klausur Februar 2012] (vielen Dank an Lisa)

Entwicklungsbiologie der Tiere
* [http://biostudies.de/images/entwicklungsbio.pdf Altklausur Entwicklungsbiologie der Tiere] (Thx 2 Tobi)
* [http://biostudies.de/images/entwicklungsbio_d_tiere_ws1112.pdf Altklausur Entwicklungsbiologie der Tiere WS11/12] (Mille grazie an Leonie)
* [http://biostudies.de/images/entwicklungsbio1112.pdf Altklausur Entwicklungsbiologie der Tiere WS11/12 (weitere Version)] (Dank den unbekannten Spendern)
(jetzt bräuchten wir nur noch ne Altklausur für die Entwicklungsbio der Pflanzen. Wer was hat - unbedingt her damit!)

Recht und Ethik (mille grazie Ruperto)
* [http://biostudies.de/images/001.jpg Altklausur Recht und Ethik Teil 1]
* [http://biostudies.de/images/002.jpg Altklausur Recht und Ethik Teil 2]
* [http://biostudies.de/images/rechtethik.pdf Recht und Ethik-Klausur vom Februar 2011]

Sofern Ihr irgendwelche Altklausuren habt (für dieses Semester vorzugsweise noch Zellbiologie, Entwicklungsbiologie der Pflanzen, Entwicklungsbiologie der Tiere oder Recht und Ethik), wäre ich Euch dankbar, wenn Ihr mir diese zukommen lassen könntet ...

Danke
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* [http://biostudies.de/images/meeresbio.pdf Altklausur Meeresbiologie]
* [http://biostudies.de/images/Meeresbio1.jpg Klausur Februar 2011 - Teil 1]
* [http://biostudies.de/images/Meeresbio2.jpg Klausur Februar 2011 - Teil 2]
* [http://biostudies.de/images/Meeresbio3.jpg Klausur Februar 2011 - Teil 3]

Tierphysiologie
* [http://biostudies.de/images/tierphys.pdf Altklausur Tierphysiologie] (Dank an Madame Incognito)
* [http://biostudies.de/images/tierphys2.pdf Altklausurfragen Tierphysiologie] (Super, gleich noch eine Spenderin!!!)

Zellbiologie
* [http://biostudies.de/images/zellbio.pdf Gedächtnisprotokoll] (vielen Dank an die Spenderin)
* [http://biostudies.de/images/zellbio1.pdf Altklausur Zellbiologie] (vielen Dank an Madame Incognito)
* [http://biostudies.de/images/zellbio2.jpg Weiteres Gedächtnisprotokoll] (vielen Dank an eine weitere Spenderin)
* [http://biostudies.de/images/zellbio2.pdf Klausur Februar 2011]
* [http://biostudies.de/images/zellbio2012.pdf Klausur Februar 2012] (vielen Dank an Lisa)

Entwicklungsbiologie der Tiere
* [http://biostudies.de/images/entwicklungsbio.pdf Altklausur Entwicklungsbiologie der Tiere] (Thx 2 Tobi)
* [http://biostudies.de/images/entwicklungsbio_d_tiere_ws1112.pdf Altklausur Entwicklungsbiologie der Tiere WS11/12] (Mille grazie an Leonie)
* [http://biostudies.de/images/entwicklungsbio1112.pdf Altklausur Entwicklungsbiologie der Tiere WS11/12 (weitere Version)] (Dank den unbekannten Spendern)
(jetzt bräuchten wir nur noch ne Altklausur für die Entwicklungsbio der Pflanzen. Wer was hat - unbedingt her damit!)

Recht und Ethik (mille grazie Ruperto)
* [http://biostudies.de/images/001.jpg Altklausur Recht und Ethik Teil 1]
* [http://biostudies.de/images/002.jpg Altklausur Recht und Ethik Teil 2]
* [http://biostudies.de/images/rechtethik.pdf Recht und Ethik-Klausur vom Februar 2011]

Sofern Ihr irgendwelche Altklausuren habt (für dieses Semester vorzugsweise noch Zellbiologie, Entwicklungsbiologie der Pflanzen, Entwicklungsbiologie der Tiere oder Recht und Ethik), wäre ich Euch dankbar, wenn Ihr mir diese zukommen lassen könntet ...

Danke
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* [http://biostudies.de/images/meeresbio.pdf Altklausur Meeresbiologie]
* [http://biostudies.de/images/Meeresbio1.jpg Klausur Februar 2011 - Teil 1]
* [http://biostudies.de/images/Meeresbio2.jpg Klausur Februar 2011 - Teil 2]
* [http://biostudies.de/images/Meeresbio3.jpg Klausur Februar 2011 - Teil 3]
* [http://biostudies.de/images/meeresbiows12.jpg Klausur aus dem WS 2012]

Tierphysiologie
* [http://biostudies.de/images/tierphys.pdf Altklausur Tierphysiologie] (Dank an Madame Incognito)
* [http://biostudies.de/images/tierphys2.pdf Altklausurfragen Tierphysiologie] (Super, gleich noch eine Spenderin!!!)

Zellbiologie
* [http://biostudies.de/images/zellbio.pdf Gedächtnisprotokoll] (vielen Dank an die Spenderin)
* [http://biostudies.de/images/zellbio1.pdf Altklausur Zellbiologie] (vielen Dank an Madame Incognito)
* [http://biostudies.de/images/zellbio2.jpg Weiteres Gedächtnisprotokoll] (vielen Dank an eine weitere Spenderin)
* [http://biostudies.de/images/zellbio2.pdf Klausur Februar 2011]
* [http://biostudies.de/images/zellbio2012.pdf Klausur Februar 2012] (vielen Dank an Lisa)

Entwicklungsbiologie der Tiere
* [http://biostudies.de/images/entwicklungsbio.pdf Altklausur Entwicklungsbiologie der Tiere] (Thx 2 Tobi)
* [http://biostudies.de/images/entwicklungsbio_d_tiere_ws1112.pdf Altklausur Entwicklungsbiologie der Tiere WS11/12] (Mille grazie an Leonie)
* [http://biostudies.de/images/entwicklungsbio1112.pdf Altklausur Entwicklungsbiologie der Tiere WS11/12 (weitere Version)] (Dank den unbekannten Spendern)
(jetzt bräuchten wir nur noch ne Altklausur für die Entwicklungsbio der Pflanzen. Wer was hat - unbedingt her damit!)

Recht und Ethik (mille grazie Ruperto)
* [http://biostudies.de/images/001.jpg Altklausur Recht und Ethik Teil 1]
* [http://biostudies.de/images/002.jpg Altklausur Recht und Ethik Teil 2]
* [http://biostudies.de/images/rechtethik.pdf Recht und Ethik-Klausur vom Februar 2011]

Sofern Ihr irgendwelche Altklausuren habt (für dieses Semester vorzugsweise noch Zellbiologie, Entwicklungsbiologie der Pflanzen, Entwicklungsbiologie der Tiere oder Recht und Ethik), wäre ich Euch dankbar, wenn Ihr mir diese zukommen lassen könntet ...

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* [http://biostudies.de/images/meeresbio.pdf Altklausur Meeresbiologie]
* [http://biostudies.de/images/Meeresbio1.jpg Klausur Februar 2011 - Teil 1]
* [http://biostudies.de/images/Meeresbio2.jpg Klausur Februar 2011 - Teil 2]
* [http://biostudies.de/images/Meeresbio3.jpg Klausur Februar 2011 - Teil 3]
* [http://biostudies.de/images/meeresbiows12.pdf Klausur aus dem WS 2012]

Tierphysiologie
* [http://biostudies.de/images/tierphys.pdf Altklausur Tierphysiologie] (Dank an Madame Incognito)
* [http://biostudies.de/images/tierphys2.pdf Altklausurfragen Tierphysiologie] (Super, gleich noch eine Spenderin!!!)

Zellbiologie
* [http://biostudies.de/images/zellbio.pdf Gedächtnisprotokoll] (vielen Dank an die Spenderin)
* [http://biostudies.de/images/zellbio1.pdf Altklausur Zellbiologie] (vielen Dank an Madame Incognito)
* [http://biostudies.de/images/zellbio2.jpg Weiteres Gedächtnisprotokoll] (vielen Dank an eine weitere Spenderin)
* [http://biostudies.de/images/zellbio2.pdf Klausur Februar 2011]
* [http://biostudies.de/images/zellbio2012.pdf Klausur Februar 2012] (vielen Dank an Lisa)

Entwicklungsbiologie der Tiere
* [http://biostudies.de/images/entwicklungsbio.pdf Altklausur Entwicklungsbiologie der Tiere] (Thx 2 Tobi)
* [http://biostudies.de/images/entwicklungsbio_d_tiere_ws1112.pdf Altklausur Entwicklungsbiologie der Tiere WS11/12] (Mille grazie an Leonie)
* [http://biostudies.de/images/entwicklungsbio1112.pdf Altklausur Entwicklungsbiologie der Tiere WS11/12 (weitere Version)] (Dank den unbekannten Spendern)
(jetzt bräuchten wir nur noch ne Altklausur für die Entwicklungsbio der Pflanzen. Wer was hat - unbedingt her damit!)

Recht und Ethik (mille grazie Ruperto)
* [http://biostudies.de/images/001.jpg Altklausur Recht und Ethik Teil 1]
* [http://biostudies.de/images/002.jpg Altklausur Recht und Ethik Teil 2]
* [http://biostudies.de/images/rechtethik.pdf Recht und Ethik-Klausur vom Februar 2011]

Sofern Ihr irgendwelche Altklausuren habt (für dieses Semester vorzugsweise noch Zellbiologie, Entwicklungsbiologie der Pflanzen, Entwicklungsbiologie der Tiere oder Recht und Ethik), wäre ich Euch dankbar, wenn Ihr mir diese zukommen lassen könntet ...

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    <text bytes="924" xml:space="preserve">[[Helgoland]]
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&lt;keywords content="biologie, studium, biologiestudium, ebook, kostenlos, kostenloses" /&gt;
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Sie sind Dozent an einer Hochschule oder Berufsfachschule und lehren ein biologisches, chemisches oder biomathematisches Fach? Sie finden es umständlich, Ihre Skripten dutzendfach zu kopieren? Ich biete Ihnen an Ihr Skript kostenlos als E-Book auf den Seiten von biostudies.de für Ihre Studenten/Schüler zur Verfügung zu stellen. Interesse? Dann schreiben Sie bitte eine Mail an [mailto:daniel@biostudies.de daniel@biostudies.de]. Hier erfahren Sie auch mehr über die Voraussetzungen.

&lt;div align="center"&gt;Im Folgenden ist v. a. ein ausführliches &lt;big&gt;[[Inhalt|E-Book]]&lt;/big&gt;, das den Inhalt des Grundstudiums und etwas darüber hinaus gut abdecken sollte, zu finden&lt;/div&gt;</text>
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[[Helgoland 2012]]

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Zunächst gings vom Anleger der "Atlantis", die von Cuxhaven um 10:30 Uhr ablegte, übers Unterland hoch ins Oberland, wo die Unterkunft gebucht war. Mein Wohnklo für die nächsten Tage ist zwar nicht sonderlich groß, erfüllt jedoch voll und ganz seine Zwecke und ist noch dazu günstiger als die Jugendherberge: 5 Übernachtungen gerademal 100 €.

[[Datei:Meine alte Wohnung.jpg|miniatur]]</text>
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Zunächst gings vom Anleger der "Atlantis", die von Cuxhaven um 10:30 Uhr ablegte, übers Unterland hoch ins Oberland, wo die Unterkunft gebucht war. Mein Wohnklo für die nächsten Tage ist zwar nicht sonderlich groß, erfüllt jedoch voll und ganz seine Zwecke und ist noch dazu günstiger als die Jugendherberge: 5 Übernachtungen für gerademal 100 €.

[[Datei:Meine alte Wohnung.jpg|miniatur]]
Und weils quasi nebenan lag, führte mich mein erster Weg hin zu meiner Unterkunft, die ich für ganze 50 Monate bewohnt hatte. Dabei handelt es sich um mehrere Wohnungen, die auf dem Gelände der alten helgoländer Kaserne standen, wurden vor einigen Jahren vom AWI (Alfred-Wegener-Institut), zu dem auch mein früherer Arbeitgeber, die Biologische Anstalt Helgoland (BAH) (von den Mitarbeitern häufig nur "Die Anstalt" genannt), gehört, aufgekauft. Damit der Wohnungsmarkt auf Helgoland, der quasi nicht existiert, weil die Funktionen der Weggezogenen häufig durch Neue ersetzt werden, die dann nicht nur Job und Aufgaben der Vorgänger übernehmen, sondern oft auch deren Wohnung, nicht mehr so stark unter den Mitarbeitern der Bio leidet, wurden die Häuser der Kaserne zu mehreren unterschiedlich großen Wohnungen umgebaut und seit 2006 ausschließlich an Angestellte der BAH vermietet. Und ja, auch meine alte Wohnung scheint noch zu existieren. Es handelt sich dabei um das hinterste Gebäude des ehemaligen Kasernenhofes, und dort um den Bereich des 1. Stocks, der durch die ersten 4 seitlichen und 2 zum Kameraobjektiv schauenden Fenster begrenzt wird.

[[Datei:Beispiel.jpg|miniatur]]
Mein Weg führte mich dann erstmal im Oberland weiter Richtung Süden, vorbei am Berliner Bären, der wohl als Sinnbild für die Gemeindepartnerschaft mit dieser Stadt zu sehen ist, und dem Aussichtspunkt, an dem mit Hilfe eiserner Schriftzüge und Pfeile die Richtungen der größeren Städte und in der Gegend liegenden Inseln der Deutschen Bucht angezeigt ist. Bei gutem Wetter ist nachts in der Ferne nicht nur der Lichtschein des Neuwerker Leuchtturms zu erkennen, sondern bei Tag sogar die Spitzer des immerhin rund 60 km entfernten Cuxhavener Wasserturms zu erkennen. Die Aussichtsplattform bietet darüber hinaus einen überaus guten Überblick über den bebauten Teil des Unterlands. Dort ist z. B.</text>
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Zunächst gings vom Anleger der "Atlantis", die von Cuxhaven um 10:30 Uhr ablegte, übers Unterland hoch ins Oberland, wo die Unterkunft gebucht war. Mein Wohnklo für die nächsten Tage ist zwar nicht sonderlich groß, erfüllt jedoch voll und ganz seine Zwecke und ist noch dazu günstiger als die Jugendherberge: 5 Übernachtungen für gerademal 100 €.

[[Datei:Meine alte Wohnung.jpg|miniatur]]
Und weils quasi nebenan lag, führte mich mein erster Weg hin zu meiner Unterkunft, die ich für ganze 50 Monate bewohnt hatte. Dabei handelt es sich um mehrere Wohnungen, die auf dem Gelände der alten helgoländer Kaserne standen, wurden vor einigen Jahren vom AWI (Alfred-Wegener-Institut), zu dem auch mein früherer Arbeitgeber, die Biologische Anstalt Helgoland (BAH) (von den Mitarbeitern häufig nur "Die Anstalt" genannt), gehört, aufgekauft. Damit der Wohnungsmarkt auf Helgoland, der quasi nicht existiert, weil die Funktionen der Weggezogenen häufig durch Neue ersetzt werden, die dann nicht nur Job und Aufgaben der Vorgänger übernehmen, sondern oft auch deren Wohnung, nicht mehr so stark unter den Mitarbeitern der Bio leidet, wurden die Häuser der Kaserne zu mehreren unterschiedlich großen Wohnungen umgebaut und seit 2006 ausschließlich an Angestellte der BAH vermietet. Und ja, auch meine alte Wohnung scheint noch zu existieren. Es handelt sich dabei um das hinterste Gebäude des ehemaligen Kasernenhofes, und dort um den Bereich des 1. Stocks, der durch die ersten 4 seitlichen und 2 zum Kameraobjektiv schauenden Fenster begrenzt wird.

[[Datei:Blick über Unterland und Düne.jpg|miniatur]]
Mein Weg führte mich dann erstmal im Oberland weiter Richtung Süden, vorbei am Berliner Bären, der wohl als Sinnbild für die Gemeindepartnerschaft mit dieser Stadt zu sehen ist, und dem Aussichtspunkt, an dem mit Hilfe eiserner Schriftzüge und Pfeile die Richtungen der größeren Städte und in der Gegend liegenden Inseln der Deutschen Bucht angezeigt ist. Bei gutem Wetter ist nachts in der Ferne nicht nur der Lichtschein des Neuwerker Leuchtturms zu erkennen, sondern bei Tag sogar die Spitzer des immerhin rund 60 km entfernten Cuxhavener Wasserturms zu erkennen. Die Aussichtsplattform bietet darüber hinaus einen überaus guten Überblick über den bebauten Teil des Unterlands. Hier sticht v. a. der Glasbau ins Auge, ein Luxushotel des Hamburger Unternehmers Arne Weber. Er war es auch, der die Idee wieder aufbrachte, Helgoland mit der Düne wieder durch Sandaufschüttungen zu verbinden, wie dies bereits vor dem Neujahrstag 1720/21 war. Damals gingen durch den in den Jahrhunderten zuvor betriebenem Kalkabbau des einst in der Höhe fast ebenbürtigen Felsens auf der Düne, dem ''Wittekliff'' (das ist Halunder, der friesische Dialekt der Helgoländer und bedeutet weiße Klippe), viele Wellenbrecher und Windbarrieren verloren, so daß darüber hinaus noch die Strömungsverhältnisse verändert wurden. So kam es bereits in den Jahren vor 1720 bei Springtide zu Überschwemmungen des Verbindungssstücks zwischen Düne und Insel, dem sog. ''Woal'', jedoch waren die Überschwemmungen nie so verheerend wie in dieser Nacht vom 31.12.1720 auf den 01.01.1721. Die Idee Arne Webers hat jedoch die Geister der Helgoländer geschieden, so daß sich bei einer Bürgerabstimmung im vergangenen Jahr mit nur wenigen Prozent Mehrheit die Gegner dieser Landaufschüttung durchsetzen konnten. Während die einen darauf hoffen, daß ein solche Projekt wieder deutlich mehr Besucher auf die Insel locken würden, gibt es wohl bei den anderen (glücklicherweise) immernoch Bedenken, daß diese Veränderung nicht nur den Charme des Inselbildes zerstören und viele neue Schulden bringen würde, sondern auch der Lebensraum der Seehunde und Kegelrobben, die wieder seit einigen Jahrzehnten auf der Düne heimisch sind, zerstören könnte.

[[Datei:Ökolabor der BAH.jpg|miniatur]]
Blickt man jedoch in die andere Richtung, so erhascht man dort einen Blick auf das Mittelland, in dem sich die Paracelsus-Klinik (ja, die Infrastruktur der Insel ist sogar so gut, daß es hier eine Klinik gibt) befindet, und auf den Südhafen. Dort steht meine frühere Wirkstätte. Es handelt sich dabei um das futuristisch anmutendende Gebäude mit dem glänzenden "Ufo". Der Forschungsbetrieb dort ist insbes. auf die Erforschung mariner Nahrungsnetze (AG Foodwebs) und den Erhalt des Helgoländer Hummers durch Nachzucht fokussiert, so daß auch in direkter Nähe der Forschungskutter FK "Uthörn" sowie die kleineren Schiffe in der Form der hier ortstypischen Börteboote "''Aade''" (so heißt auf Halunder der östliche Teil der Düne) und "''Dieker''" (Taucher) liegen. Der Name der ''Dieker'' leitet sich von den ebenfalls in der Umgebung des Ökolabors stationierten Taucherstation ab, die für ihre Einsätze dieses Boot nutzen und darüber hinaus auch die Ausbildung zum Forschungstaucher anbieten.</text>
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    <text bytes="6305" xml:space="preserve">== 25.03.2012 - Ankunft und erster Inselrundgang ==

Zunächst gings vom Anleger der "Atlantis", die von Cuxhaven um 10:30 Uhr ablegte, übers Unterland hoch ins Oberland, wo die Unterkunft gebucht war. Mein Wohnklo für die nächsten Tage ist zwar nicht sonderlich groß, erfüllt jedoch voll und ganz seine Zwecke und ist noch dazu günstiger als die Jugendherberge: 5 Übernachtungen für gerademal 100 €.

[[Datei:Meine alte Wohnung.jpg|miniatur]]
Und weils quasi nebenan lag, führte mich mein erster Weg hin zu meiner Unterkunft, die ich für ganze 50 Monate bewohnt hatte. Dabei handelt es sich um mehrere Wohnungen, die auf dem Gelände der alten helgoländer Kaserne standen, wurden vor einigen Jahren vom AWI (Alfred-Wegener-Institut), zu dem auch mein früherer Arbeitgeber, die Biologische Anstalt Helgoland (BAH) (von den Mitarbeitern häufig nur "Die Anstalt" genannt), gehört, aufgekauft. Damit der Wohnungsmarkt auf Helgoland, der quasi nicht existiert, weil die Funktionen der Weggezogenen häufig durch Neue ersetzt werden, die dann nicht nur Job und Aufgaben der Vorgänger übernehmen, sondern oft auch deren Wohnung, nicht mehr so stark unter den Mitarbeitern der Bio leidet, wurden die Häuser der Kaserne zu mehreren unterschiedlich großen Wohnungen umgebaut und seit 2006 ausschließlich an Angestellte der BAH vermietet. Und ja, auch meine alte Wohnung scheint noch zu existieren. Es handelt sich dabei um das hinterste Gebäude des ehemaligen Kasernenhofes, und dort um den Bereich des 1. Stocks, der durch die ersten 4 seitlichen und 2 zum Kameraobjektiv schauenden Fenster begrenzt wird.

[[Datei:Blick über Unterland und Düne.jpg|miniatur]]
Mein Weg führte mich dann erstmal im Oberland weiter Richtung Süden, vorbei am Berliner Bären, der wohl als Sinnbild für die Gemeindepartnerschaft mit dieser Stadt zu sehen ist, und dem Aussichtspunkt, an dem mit Hilfe eiserner Schriftzüge und Pfeile die Richtungen der größeren Städte und in der Gegend liegenden Inseln der Deutschen Bucht angezeigt ist. Bei gutem Wetter ist nachts in der Ferne nicht nur der Lichtschein des Neuwerker Leuchtturms zu erkennen, sondern bei Tag sogar die Spitzer des immerhin rund 60 km entfernten Cuxhavener Wasserturms zu erkennen. Die Aussichtsplattform bietet darüber hinaus einen überaus guten Überblick über den bebauten Teil des Unterlands. Hier sticht v. a. der Glasbau ins Auge, ein Luxushotel des Hamburger Unternehmers Arne Weber. Er war es auch, der die Idee wieder aufbrachte, Helgoland mit der Düne wieder durch Sandaufschüttungen zu verbinden, wie dies bereits vor dem Neujahrstag 1720/21 war. Damals gingen durch den in den Jahrhunderten zuvor betriebenem Kalkabbau des einst in der Höhe fast ebenbürtigen Felsens auf der Düne, dem ''Wittekliff'' (das ist Halunder, der friesische Dialekt der Helgoländer und bedeutet weiße Klippe), viele Wellenbrecher und Windbarrieren verloren, so daß darüber hinaus noch die Strömungsverhältnisse verändert wurden. So kam es bereits in den Jahren vor 1720 bei Springtide zu Überschwemmungen des Verbindungssstücks zwischen Düne und Insel, dem sog. ''Woal'', jedoch waren die Überschwemmungen nie so verheerend wie in dieser Nacht vom 31.12.1720 auf den 01.01.1721. Die Idee Arne Webers hat jedoch die Geister der Helgoländer geschieden, so daß sich bei einer Bürgerabstimmung im vergangenen Jahr mit nur wenigen Prozent Mehrheit die Gegner dieser Landaufschüttung durchsetzen konnten. Während die einen darauf hoffen, daß ein solche Projekt wieder deutlich mehr Besucher auf die Insel locken würden, gibt es wohl bei den anderen (glücklicherweise) immernoch Bedenken, daß diese Veränderung nicht nur den Charme des Inselbildes zerstören und viele neue Schulden bringen würde, sondern auch der Lebensraum der Seehunde und Kegelrobben, die wieder seit einigen Jahrzehnten auf der Düne heimisch sind, zerstören könnte.

[[Datei:Ökolabor der BAH.jpg|miniatur]]
Blickt man jedoch in die andere Richtung, so erhascht man dort einen Blick auf das Mittelland, in dem sich die Paracelsus-Klinik (ja, die Infrastruktur der Insel ist sogar so gut, daß es hier eine Klinik gibt) befindet, und auf den Südhafen. Dort steht meine frühere Wirkstätte. Es handelt sich dabei um das futuristisch anmutendende Gebäude mit dem glänzenden "Ufo". Der Forschungsbetrieb dort ist insbes. auf die Erforschung mariner Nahrungsnetze (AG Foodwebs) und den Erhalt des Helgoländer Hummers durch Nachzucht fokussiert, so daß auch in direkter Nähe der Forschungskutter FK "Uthörn" sowie die kleineren Schiffe in der Form der hier ortstypischen Börteboote "''Aade''" (so heißt auf Halunder der östliche Teil der Düne) und "''Dieker''" (Taucher) liegen. Der Name der ''Dieker'' leitet sich von den ebenfalls in der Umgebung des Ökolabors stationierten Taucherstation ab, die für ihre Einsätze dieses Boot nutzen und darüber hinaus auch die Ausbildung zum Forschungstaucher anbieten.

[[Datei:Der Norden des Unterlands.jpg|miniatur]]
Also gings über die Treppen, die die Aussichtsplattform direkt mit dem sog. Invasorenpfad verbinden, ins Unterland, durch den Ort im Unterland und weiter 'gen Norden, wo sich die bis zu 60 m hohe Felswand noch imposanter zeigt. Dieser Teil des Unterlands wurde erst im Rahmen der Militarisierung der Insel im Laufe des 2. Weltkriegs neu aufgepült. Das ist auch der Grund, weshalb es dort eine Art Dünenlandschaft gibt, in die eingefügt der Fußballplatz und die Jugendherberge liegen. Kurz bevor das Unterland endet und ins Felswatt übergeht, das aufgrund von drohenden Felsabbrüchen leider nicht ohne vorher eingeholte Genehmigungen betreten werden darf, führt eine 265 Stufen zählende Treffe die 60 m hoch ins Oberland.

[[Datei:Geoglyphen.jpg|miniatur]]
Oft finden sich im Sand des Unterlands mit den sich farblich deutlich abhebenden Steinen versteckte Geogylphen, die besonders gut (und manchmal erst dann) vom Oberland oder beim Gang dort hin gesehen werden können. Wie ich erst nach Aufnahme des nebenstehenden Fotos durch einen Bekannten in Erfahrung bringen konnte, tagte in den letzten Tagen wohl eine Amateurfunkgruppe hier auf der Insel, deren Codename DA0HEL ist. Ich vermute daher, daß zumindest die linke Steinlegung von einem Mitglied dieser Gruppe stammt.</text>
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Zunächst gings vom Anleger der "Atlantis", die von Cuxhaven um 10:30 Uhr ablegte, übers Unterland hoch ins Oberland, wo die Unterkunft gebucht war. Mein Wohnklo für die nächsten Tage ist zwar nicht sonderlich groß, erfüllt jedoch voll und ganz seine Zwecke und ist noch dazu günstiger als die Jugendherberge: 5 Übernachtungen für gerademal 100 €.

[[Datei:Meine alte Wohnung.jpg|miniatur]]
Und weils quasi nebenan lag, führte mich mein erster Weg hin zu meiner Unterkunft, die ich für ganze 50 Monate bewohnt hatte. Dabei handelt es sich um mehrere Wohnungen, die auf dem Gelände der alten helgoländer Kaserne standen, wurden vor einigen Jahren vom AWI (Alfred-Wegener-Institut), zu dem auch mein früherer Arbeitgeber, die Biologische Anstalt Helgoland (BAH) (von den Mitarbeitern häufig nur "Die Anstalt" genannt), gehört, aufgekauft. Damit der Wohnungsmarkt auf Helgoland, der quasi nicht existiert, weil die Funktionen der Weggezogenen häufig durch Neue ersetzt werden, die dann nicht nur Job und Aufgaben der Vorgänger übernehmen, sondern oft auch deren Wohnung, nicht mehr so stark unter den Mitarbeitern der Bio leidet, wurden die Häuser der Kaserne zu mehreren unterschiedlich großen Wohnungen umgebaut und seit 2006 ausschließlich an Angestellte der BAH vermietet. Und ja, auch meine alte Wohnung scheint noch zu existieren. Es handelt sich dabei um das hinterste Gebäude des ehemaligen Kasernenhofes, und dort um den Bereich des 1. Stocks, der durch die ersten 4 seitlichen und 2 zum Kameraobjektiv schauenden Fenster begrenzt wird.

[[Datei:Blick über Unterland und Düne.jpg|miniatur]]
Mein Weg führte mich dann erstmal im Oberland weiter Richtung Süden, vorbei am Berliner Bären, der wohl als Sinnbild für die Gemeindepartnerschaft mit dieser Stadt zu sehen ist, und dem Aussichtspunkt, an dem mit Hilfe eiserner Schriftzüge und Pfeile die Richtungen der größeren Städte und in der Gegend liegenden Inseln der Deutschen Bucht angezeigt ist. Bei gutem Wetter ist nachts in der Ferne nicht nur der Lichtschein des Neuwerker Leuchtturms zu erkennen, sondern bei Tag sogar die Spitzer des immerhin rund 60 km entfernten Cuxhavener Wasserturms zu erkennen. Die Aussichtsplattform bietet darüber hinaus einen überaus guten Überblick über den bebauten Teil des Unterlands. Hier sticht v. a. der Glasbau ins Auge, ein Luxushotel des Hamburger Unternehmers Arne Weber. Er war es auch, der die Idee wieder aufbrachte, Helgoland mit der Düne wieder durch Sandaufschüttungen zu verbinden, wie dies bereits vor dem Neujahrstag 1720/21 war. Damals gingen durch den in den Jahrhunderten zuvor betriebenem Kalkabbau des einst in der Höhe fast ebenbürtigen Felsens auf der Düne, dem ''Wittekliff'' (das ist Halunder, der friesische Dialekt der Helgoländer und bedeutet weiße Klippe), viele Wellenbrecher und Windbarrieren verloren, so daß darüber hinaus noch die Strömungsverhältnisse verändert wurden. So kam es bereits in den Jahren vor 1720 bei Springtide zu Überschwemmungen des Verbindungssstücks zwischen Düne und Insel, dem sog. ''Woal'', jedoch waren die Überschwemmungen nie so verheerend wie in dieser Nacht vom 31.12.1720 auf den 01.01.1721. Die Idee Arne Webers hat jedoch die Geister der Helgoländer geschieden, so daß sich bei einer Bürgerabstimmung im vergangenen Jahr mit nur wenigen Prozent Mehrheit die Gegner dieser Landaufschüttung durchsetzen konnten. Während die einen darauf hoffen, daß ein solche Projekt wieder deutlich mehr Besucher auf die Insel locken würden, gibt es wohl bei den anderen (glücklicherweise) immernoch Bedenken, daß diese Veränderung nicht nur den Charme des Inselbildes zerstören und viele neue Schulden bringen würde, sondern auch der Lebensraum der Seehunde und Kegelrobben, die wieder seit einigen Jahrzehnten auf der Düne heimisch sind, zerstören könnte.

[[Datei:Ökolabor der BAH.jpg|miniatur]]
Blickt man jedoch in die andere Richtung, so erhascht man dort einen Blick auf das Mittelland, in dem sich die Paracelsus-Klinik (ja, die Infrastruktur der Insel ist sogar so gut, daß es hier eine Klinik gibt) befindet, und auf den Südhafen. Dort steht meine frühere Wirkstätte. Es handelt sich dabei um das futuristisch anmutendende Gebäude mit dem glänzenden "Ufo". Der Forschungsbetrieb dort ist insbes. auf die Erforschung mariner Nahrungsnetze (AG Foodwebs) und den Erhalt des Helgoländer Hummers durch Nachzucht fokussiert, so daß auch in direkter Nähe der Forschungskutter FK "Uthörn" sowie die kleineren Schiffe in der Form der hier ortstypischen Börteboote "''Aade''" (so heißt auf Halunder der östliche Teil der Düne) und "''Dieker''" (Taucher) liegen. Der Name der ''Dieker'' leitet sich von den ebenfalls in der Umgebung des Ökolabors stationierten Taucherstation ab, die für ihre Einsätze dieses Boot nutzen und darüber hinaus auch die Ausbildung zum Forschungstaucher anbieten.

[[Datei:Der Norden des Unterlands.jpg|miniatur]]
Also gings über die Treppen, die die Aussichtsplattform direkt mit dem sog. Invasorenpfad verbinden, ins Unterland, durch den Ort im Unterland und weiter 'gen Norden, wo sich die bis zu 60 m hohe Felswand noch imposanter zeigt. Dieser Teil des Unterlands wurde erst im Rahmen der Militarisierung der Insel im Laufe des 2. Weltkriegs neu aufgepült. Das ist auch der Grund, weshalb es dort eine Art Dünenlandschaft gibt, in die eingefügt der Fußballplatz und die Jugendherberge liegen. Kurz bevor das Unterland endet und ins Felswatt übergeht, das aufgrund von drohenden Felsabbrüchen leider nicht ohne vorher eingeholte Genehmigungen betreten werden darf, führt eine 265 Stufen zählende Treffe die 60 m hoch ins Oberland.

[[Datei:Geoglyphen.jpg|miniatur]][[Datei:Treppe ins Oberland.jpg|miniatur]]
Oft finden sich im Sand des Unterlands mit den sich farblich deutlich abhebenden Steinen versteckte Geogylphen, die besonders gut (und manchmal erst dann) vom Oberland oder beim Gang dort hin gesehen werden können. Wie ich erst nach Aufnahme des nebenstehenden Fotos durch einen Bekannten in Erfahrung bringen konnte, tagte in den letzten Tagen wohl eine Amateurfunkgruppe hier auf der Insel, deren Codename DA0HEL ist. Ich vermute daher, daß zumindest die linke Steinlegung von einem Mitglied dieser Gruppe stammt.</text>
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    <text bytes="13579" xml:space="preserve">== 25.03.2012 - Ankunft und erster Inselrundgang ==

Zunächst gings vom Anleger der "Atlantis", die von Cuxhaven um 10:30 Uhr ablegte, übers Unterland hoch ins Oberland, wo die Unterkunft gebucht war. Mein Wohnklo für die nächsten Tage ist zwar nicht sonderlich groß, erfüllt jedoch voll und ganz seine Zwecke und ist noch dazu günstiger als die Jugendherberge: 5 Übernachtungen für gerademal 100 €.

[[Datei:Meine alte Wohnung.jpg|miniatur]]
Und weils quasi nebenan lag, führte mich mein erster Weg hin zu meiner Unterkunft, die ich für ganze 50 Monate bewohnt hatte. Dabei handelt es sich um mehrere Wohnungen, die auf dem Gelände der alten helgoländer Kaserne standen, wurden vor einigen Jahren vom AWI (Alfred-Wegener-Institut), zu dem auch mein früherer Arbeitgeber, die Biologische Anstalt Helgoland (BAH) (von den Mitarbeitern häufig nur "Die Anstalt" genannt), gehört, aufgekauft. Damit der Wohnungsmarkt auf Helgoland, der quasi nicht existiert, weil die Funktionen der Weggezogenen häufig durch Neue ersetzt werden, die dann nicht nur Job und Aufgaben der Vorgänger übernehmen, sondern oft auch deren Wohnung, nicht mehr so stark unter den Mitarbeitern der Bio leidet, wurden die Häuser der Kaserne zu mehreren unterschiedlich großen Wohnungen umgebaut und seit 2006 ausschließlich an Angestellte der BAH vermietet. Und ja, auch meine alte Wohnung scheint noch zu existieren. Es handelt sich dabei um das hinterste Gebäude des ehemaligen Kasernenhofes, und dort um den Bereich des 1. Stocks, der durch die ersten 4 seitlichen und 2 zum Kameraobjektiv schauenden Fenster begrenzt wird.

[[Datei:Blick über Unterland und Düne.jpg|miniatur]]
Mein Weg führte mich dann erstmal im Oberland weiter Richtung Süden, vorbei am Berliner Bären, der wohl als Sinnbild für die Gemeindepartnerschaft mit dieser Stadt zu sehen ist, und dem Aussichtspunkt, an dem mit Hilfe eiserner Schriftzüge und Pfeile die Richtungen der größeren Städte und in der Gegend liegenden Inseln der Deutschen Bucht angezeigt ist. Bei gutem Wetter ist nachts in der Ferne nicht nur der Lichtschein des Neuwerker Leuchtturms zu erkennen, sondern bei Tag sogar die Spitzer des immerhin rund 60 km entfernten Cuxhavener Wasserturms zu erkennen. Die Aussichtsplattform bietet darüber hinaus einen überaus guten Überblick über den bebauten Teil des Unterlands. Hier sticht v. a. der Glasbau ins Auge, ein Luxushotel des Hamburger Unternehmers Arne Weber. Er war es auch, der die Idee wieder aufbrachte, Helgoland mit der Düne wieder durch Sandaufschüttungen zu verbinden, wie dies bereits vor dem Neujahrstag 1720/21 war. Damals gingen durch den in den Jahrhunderten zuvor betriebenem Kalkabbau des einst in der Höhe fast ebenbürtigen Felsens auf der Düne, dem ''Wittekliff'' (das ist Halunder, der friesische Dialekt der Helgoländer und bedeutet weiße Klippe), viele Wellenbrecher und Windbarrieren verloren, so daß darüber hinaus noch die Strömungsverhältnisse verändert wurden. So kam es bereits in den Jahren vor 1720 bei Springtide zu Überschwemmungen des Verbindungssstücks zwischen Düne und Insel, dem sog. ''Woal'', jedoch waren die Überschwemmungen nie so verheerend wie in dieser Nacht vom 31.12.1720 auf den 01.01.1721. Die Idee Arne Webers hat jedoch die Geister der Helgoländer geschieden, so daß sich bei einer Bürgerabstimmung im vergangenen Jahr mit nur wenigen Prozent Mehrheit die Gegner dieser Landaufschüttung durchsetzen konnten. Während die einen darauf hoffen, daß ein solche Projekt wieder deutlich mehr Besucher auf die Insel locken würden, gibt es wohl bei den anderen (glücklicherweise) immernoch Bedenken, daß diese Veränderung nicht nur den Charme des Inselbildes zerstören und viele neue Schulden bringen würde, sondern auch der Lebensraum der Seehunde und Kegelrobben, die wieder seit einigen Jahrzehnten auf der Düne heimisch sind, zerstören könnte.

[[Datei:Ökolabor der BAH.jpg|miniatur]]
Blickt man jedoch in die andere Richtung, so erhascht man dort einen Blick auf das Mittelland, in dem sich die Paracelsus-Klinik (ja, die Infrastruktur der Insel ist sogar so gut, daß es hier eine Klinik gibt) befindet, und auf den Südhafen. Dort steht meine frühere Wirkstätte. Es handelt sich dabei um das futuristisch anmutendende Gebäude mit dem glänzenden "Ufo". Der Forschungsbetrieb dort ist insbes. auf die Erforschung mariner Nahrungsnetze (AG Foodwebs) und den Erhalt des Helgoländer Hummers durch Nachzucht fokussiert, so daß auch in direkter Nähe der Forschungskutter FK "Uthörn" sowie die kleineren Schiffe in der Form der hier ortstypischen Börteboote "''Aade''" (so heißt auf Halunder der östliche Teil der Düne) und "''Dieker''" (Taucher) liegen. Der Name der ''Dieker'' leitet sich von den ebenfalls in der Umgebung des Ökolabors stationierten Taucherstation ab, die für ihre Einsätze dieses Boot nutzen und darüber hinaus auch die Ausbildung zum Forschungstaucher anbieten.

[[Datei:Der Norden des Unterlands.jpg|miniatur]]
Also gings über die Treppen, die die Aussichtsplattform direkt mit dem sog. Invasorenpfad verbinden, ins Unterland, durch den Ort im Unterland und weiter 'gen Norden, wo sich die bis zu 60 m hohe Felswand noch imposanter zeigt. Dieser Teil des Unterlands wurde erst im Rahmen der Militarisierung der Insel im Laufe des 2. Weltkriegs neu aufgepült. Das ist auch der Grund, weshalb es dort eine Art Dünenlandschaft gibt, in die eingefügt der Fußballplatz und die Jugendherberge liegen. Kurz bevor das Unterland endet und ins Felswatt übergeht, das aufgrund von drohenden Felsabbrüchen leider nicht ohne vorher eingeholte Genehmigungen betreten werden darf, führt eine 265 Stufen zählende Treffe die 60 m hoch ins Oberland.

[[Datei:Geoglyphen.jpg|miniatur]][[Datei:Treppe ins Oberland.jpg|miniatur]]
Oft finden sich im Sand des Unterlands mit den sich farblich deutlich abhebenden Steinen versteckte Geogylphen, die besonders gut (und manchmal erst dann) vom Oberland oder beim Gang dort hin gesehen werden können. Wie ich erst nach Aufnahme des nebenstehenden Fotos durch einen Bekannten in Erfahrung bringen konnte, tagte in den letzten Tagen wohl eine Amateurfunkgruppe hier auf der Insel, deren Codename DA0HEL ist. Ich vermute daher, daß zumindest die linke Steinlegung von einem Mitglied dieser Gruppe stammt.

Aber zurück zum interessanteren Teil, dem sich imposant in die Höhe ragenden Buntsandsteinblock. Er besteht - wie der Name bereits vermuten läßt - lediglich aus Sandstein und ist daher recht porös und brüchig, so daß man v. a. im Winter mit etwas Glück die Kältesprengung und Absturz ins Meer einiger kleinerer Felsbrocken beobachten kann. Noch bis Ende des 19. Jahrhunderts war der Fels, der Heimat und Überlebensgrundlage der Helgoländer selbst bildet, keinesfalls geschützt und damit der Erosion preisgegeben. Auf diese Weise gingen nach heutigen Schätzungen Jahr für Jahr bis zu 1 m des Gesteins verloren. Erst nach der Übergabe Helgolands von den Briten an Deutschland, der im Gegentausch für Sansibar stattfand, begann man - v. a. aus militärischem Kalkül die Insel zu befestigen. In dieser Zeit wurde die sich über die gesamte Breite der Westküste der Insel erstreckenden Preusenmauer, die heute bei normalem Wasserstand den Kontakt zwischen Wasser und Gestein über weite Strecken verhindert und bei Springflut als Wellenbrecher und Wellensturzbecken dient. Dies hat dazu geführt, daß seither nur geringe auf natürliche Erosion zurückzuführende Landverluste zu beklagen sind.

Auch Geologisch gibt der Fels einiges her. Wie zu erkennen ist, besteht der Fels nicht aus einem einzigen homogenen Rotton, sondern ist durch feine weiße Lagen unterbrochen. Sie zeigen die Schichtung, die von nordwest nach südost abtaucht, an. Dieses Muster wird heute als Relikt der geologischen Vergangenheit Helgolands angesehen, welches als Ausstülpung der Erde durch einen Salzstock (Diapir) in der Tiefe und anschließender Abrasion des umliegenden Landes entstanden ist. Außerdem führen die Sedimente in einigen Bereichen Kupfererz, Kalkstein und den heute noch begehrten Rotem Helgoländer Flint. Alle drei Elemente wurden bereits in der Vergangenheit nachweislich gesammelt und abgebaut und vom roten Flint ist sogar einm steinzeitlicher Handel bis nach Holland nachweisbar.

[[Datei:Der Norden des Unterlands.jpg|miniatur]]
Das Oberland erklommen, bietet sich bereits der nächste Augenschmaus bei guter Sicht nicht nur ein unglaublicher Fernblick, sondern auch ein Blick über das heute hügelige und v. a. mit Gräsern bewachsene Oberland. Früher, d. h. vor dem 1. Weltkrieg, war die Oberfläche des Oberlandes weitestgehend plan und folgte dem Verlauf der geologischen Schichtung. Damals gab es lediglich einige künstlich aufgeschüttete Erhebungen, die Namen wie "Flaggenberg" oder "Lotsenberg" trugen und von denen sich mindestens 3 als bronzezeitliche Hügelgräber herausstellten. Dabei wurden neben Kupfer- und Goldschmiedekunstwerken auch ein aus helgoländer Kalk bestehender Steinsarg, eine sog. Steinkiste, die heute im Berliner Museum für Archäologie zu bestaunen ist, sowie verschiedene Knochenfunde gemacht. Leider scheinen heute alle Knochenfunde verschollen zu sein. Eigene Nachforschungen zum Verbleib dieser Anthropologica über einen in Helgoland ansässigen "Ortschronisten", dessen Hinweise zu eben diesem berliner Museum, von dort zum Schleswig-Holsteinischen Archäologischen Landesmuseum und Landesarchiv führten, blieben leider ohne Erfolg. Sie hätten für die in 1 Jahr anstehende Masterarbeit als Grundlage für einen Vergleich mit der modernen helgoländer Bevölkerung dienen können. Die heutige Form des Oberlands ist jedenfalls auf militärische Anlagen, die während der beiden Weltkriege erbaut wurden und durch die Bombardierung der Royal Air Force bzw. der größten nichtnukleraren Sprengung ("Big Bang") der Welt nach Beendigung des Weltkriegs zurückzuführen.

[[Datei:Der Pinneberg.jpg|miniatur]]
Aber auch dier Umstand wurde von den Helgoländern, die in mancherlei Sicht durchaus Ähnlichkeiten mit den Schildbürgern zeigen, genutzt, um die höchste Erhebung ihrer Insel zum höchsten Punkt des Landkreises Pinneberg, zu dem Helgoland gehört, deklariert. Dieser "Pinneberg" ragt ganze 61,3 m ü. N. N. hinaus und trägt an seiner Spitze sogar ein Gipfelkreuz.

Das jedoch nur am Rand. Jedenfalls wurden nun bereits die dominierenden Farben der Felsinsel Helgoland genannt, das Weiß des Sandes, das Rot des Felsens und das Grün des Grases des Oberlands. Diese Farben finden sich auch im Wappen und den Flaggen der Insel wieder. Diesbzgl. gibt es sogar einen "Merkspruch", der - soweit ich das aufgrund der historischen Bücher und Reprinte, die mir zur Verfügung stehen, überblicken kann - bereits im 18. Jahrhundert bekannt war:
Grün ist das Land
Rot ist die Kant
Weiß ist der Sand
Das sind die Farben von Helgoland

[[Datei:Lange Anna.jpg|miniatur]]
Von meinem Aufstieg ins Oberland ging es schließlich den über 3000 m langen Klippenrundweg, der einmal um das 0,7 qkm große Oberland führt, weiter nach Nordwesten. Am nördlichsten Punkt steht mitten im Felswatt und leider nur wenig durch dne Preußenmauer geschützte "Lange Anna". Dabei handelt es sich um den letzten freistehenden Felsturm der Insel. Noch Anfang des 20. Jahrhunderts gab es davon noch mehrere, genauso wie Brandungstore. Während heute nur noch eine Brandungshohlkehle, die jedoch vom Schutt des "Big Bang" verschüttet ist, zu finden ist, ist den Helgoländern die "Lange Anna" noch geblieben. Wie lange diese Schönheit noch stehen wird, ist fraglich. Schätzungen gehen von wenigen Jahren bis noch mehrere Jahrhunderte aus. Ein Versuch in den 1980er Jahren dieses sog. Stack durch ein Zemetkorsett zu stabiliseren, schlugen jedoch fehl und mußten aufgrund der gefährlichen Arbeiten und der Gefahr herunterstürzender Trümmer wieder eingestellt werden. Der Name "Lange Anna" leitet sich - so zumindest der Volksmund - von einer schönen und großen Kellnerin eines in der Nähe der heutigen Nordspitze stehenden Ausflugspavillons ab. Die "Lange Anna" entstand aus einem Felstor, dessen Brücke vor über 100 Jahren zusammenstürzte.

[[Datei:Basstölpel.jpg|miniatur]]
Nichtmal 100 m weiter ist die zweitbekannteste Sehenswürdigkeit der Insel, der sog. Vogelfelsen. Besonders hier, finden sich zahlreiche Vögel, v. a. Basstölpel und Lummen, die hier direkt am Fels auf oft nur wenigen qcm hier brüten. Besonders bekannt und bei Fotografen beliebt sind dabei die Lummen. Wenn die Jungen zu genügend großen Vögeln herangewachsen sind, fliegt einer der beiden Elternteile hinaus aufs Meer und ruft den Jungvogel. Der zappelt dann noch oft etwas herum, bis er sich endlich zum Sprung entschließt und - aufgrund seines dichten Gefieders - die 60 m der Felsklippe in die Tiefe stürzt. Das Jungtier und die Alten ziehen dann noch einige Zeit auf dem Meer umher, bis der Jungvogel das Fliegen erlernt hat und sich damit selbständig versorgen kann. Heute ist das Problem dieses Lummensprungs das, daß die Tiere oft hinter der Preußenmauer landen und so nicht zu den Alten können. Daher finden sich in der Lummensprungsaison Nacht für Nacht fleißige Helfer der Vogelwarte, die die Tiere einsammeln und bei der Überwindung der Barriere helfen.

Soviel für diesen Tag. Morgen soll es zur Düne gehen und es wird - sofern das Wetter mitspielt und genauso schön wie heute wird - sicherlich noch etliche Fotos (vllt. dafür etwas weniger zeitraubenden Text) geben.</text>
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    <comment>Zu sehen sind die Häuserzeilen des Unterlands und hier insbes. der herausragende Glaspalast "Atoll" des Arne Weber. Im Hintergrund zeigt sich bei strahlendem Wetter die Düne, die kleinere Schwester der Felseninsel.</comment>
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Und weils quasi nebenan lag, führte mich mein erster Weg hin zu meiner Unterkunft, die ich für ganze 50 Monate bewohnt hatte. Dabei handelt es sich um mehrere Wohnungen, die auf dem Gelände der alten helgoländer Kaserne standen, wurden vor einigen Jahren vom AWI (Alfred-Wegener-Institut), zu dem auch mein früherer Arbeitgeber, die Biologische Anstalt Helgoland (BAH) (von den Mitarbeitern häufig nur "Die Anstalt" genannt), gehört, aufgekauft. Damit der Wohnungsmarkt auf Helgoland, der quasi nicht existiert, weil die Funktionen der Weggezogenen häufig durch Neue ersetzt werden, die dann nicht nur Job und Aufgaben der Vorgänger übernehmen, sondern oft auch deren Wohnung, nicht mehr so stark unter den Mitarbeitern der Bio leidet, wurden die Häuser der Kaserne zu mehreren unterschiedlich großen Wohnungen umgebaut und seit 2006 ausschließlich an Angestellte der BAH vermietet. Und ja, auch meine alte Wohnung scheint noch zu existieren. Es handelt sich dabei um das hinterste Gebäude des ehemaligen Kasernenhofes, und dort um den Bereich des 1. Stocks, der durch die ersten 4 seitlichen und 2 zum Kameraobjektiv schauenden Fenster begrenzt wird.

[[Datei:Blick über Unterland und Düne.jpg|miniatur]]
Mein Weg führte mich dann erstmal im Oberland weiter Richtung Süden, vorbei am Berliner Bären, der wohl als Sinnbild für die Gemeindepartnerschaft mit dieser Stadt zu sehen ist, und dem Aussichtspunkt, an dem mit Hilfe eiserner Schriftzüge und Pfeile die Richtungen der größeren Städte und in der Gegend liegenden Inseln der Deutschen Bucht angezeigt ist. Bei gutem Wetter ist nachts in der Ferne nicht nur der Lichtschein des Neuwerker Leuchtturms zu erkennen, sondern bei Tag sogar die Spitzer des immerhin rund 60 km entfernten Cuxhavener Wasserturms zu erkennen. Die Aussichtsplattform bietet darüber hinaus einen überaus guten Überblick über den bebauten Teil des Unterlands. Hier sticht v. a. der Glasbau ins Auge, ein Luxushotel des Hamburger Unternehmers Arne Weber. Er war es auch, der die Idee wieder aufbrachte, Helgoland mit der Düne wieder durch Sandaufschüttungen zu verbinden, wie dies bereits vor dem Neujahrstag 1720/21 war. Damals gingen durch den in den Jahrhunderten zuvor betriebenem Kalkabbau des einst in der Höhe fast ebenbürtigen Felsens auf der Düne, dem ''Wittekliff'' (das ist Halunder, der friesische Dialekt der Helgoländer und bedeutet weiße Klippe), viele Wellenbrecher und Windbarrieren verloren, so daß darüber hinaus noch die Strömungsverhältnisse verändert wurden. So kam es bereits in den Jahren vor 1720 bei Springtide zu Überschwemmungen des Verbindungssstücks zwischen Düne und Insel, dem sog. ''Woal'', jedoch waren die Überschwemmungen nie so verheerend wie in dieser Nacht vom 31.12.1720 auf den 01.01.1721. Die Idee Arne Webers hat jedoch die Geister der Helgoländer geschieden, so daß sich bei einer Bürgerabstimmung im vergangenen Jahr mit nur wenigen Prozent Mehrheit die Gegner dieser Landaufschüttung durchsetzen konnten. Während die einen darauf hoffen, daß ein solche Projekt wieder deutlich mehr Besucher auf die Insel locken würden, gibt es wohl bei den anderen (glücklicherweise) immernoch Bedenken, daß diese Veränderung nicht nur den Charme des Inselbildes zerstören und viele neue Schulden bringen würde, sondern auch der Lebensraum der Seehunde und Kegelrobben, die wieder seit einigen Jahrzehnten auf der Düne heimisch sind, zerstören könnte.

[[Datei:Ökolabor der BAH.jpg|miniatur]]
Blickt man jedoch in die andere Richtung, so erhascht man dort einen Blick auf das Mittelland, in dem sich die Paracelsus-Klinik (ja, die Infrastruktur der Insel ist sogar so gut, daß es hier eine Klinik gibt) befindet, und auf den Südhafen. Dort steht meine frühere Wirkstätte. Es handelt sich dabei um das futuristisch anmutendende Gebäude mit dem glänzenden "Ufo". Der Forschungsbetrieb dort ist insbes. auf die Erforschung mariner Nahrungsnetze (AG Foodwebs) und den Erhalt des Helgoländer Hummers durch Nachzucht fokussiert, so daß auch in direkter Nähe der Forschungskutter FK "Uthörn" sowie die kleineren Schiffe in der Form der hier ortstypischen Börteboote "''Aade''" (so heißt auf Halunder der östliche Teil der Düne) und "''Dieker''" (Taucher) liegen. Der Name der ''Dieker'' leitet sich von den ebenfalls in der Umgebung des Ökolabors stationierten Taucherstation ab, die für ihre Einsätze dieses Boot nutzen und darüber hinaus auch die Ausbildung zum Forschungstaucher anbieten.

[[Datei:Der Norden des Unterlands.jpg|miniatur]]
Also gings über die Treppen, die die Aussichtsplattform direkt mit dem sog. Invasorenpfad verbinden, ins Unterland, durch den Ort im Unterland und weiter 'gen Norden, wo sich die bis zu 60 m hohe Felswand noch imposanter zeigt. Dieser Teil des Unterlands wurde erst im Rahmen der Militarisierung der Insel im Laufe des 2. Weltkriegs neu aufgepült. Das ist auch der Grund, weshalb es dort eine Art Dünenlandschaft gibt, in die eingefügt der Fußballplatz und die Jugendherberge liegen. Kurz bevor das Unterland endet und ins Felswatt übergeht, das aufgrund von drohenden Felsabbrüchen leider nicht ohne vorher eingeholte Genehmigungen betreten werden darf, führt eine 265 Stufen zählende Treffe die 60 m hoch ins Oberland.

[[Datei:Geoglyphen.jpg|miniatur]][[Datei:Treppe ins Oberland.jpg|miniatur]]
Oft finden sich im Sand des Unterlands mit den sich farblich deutlich abhebenden Steinen versteckte Geogylphen, die besonders gut (und manchmal erst dann) vom Oberland oder beim Gang dort hin gesehen werden können. Wie ich erst nach Aufnahme des nebenstehenden Fotos durch einen Bekannten in Erfahrung bringen konnte, tagte in den letzten Tagen wohl eine Amateurfunkgruppe hier auf der Insel, deren Codename DA0HEL ist. Ich vermute daher, daß zumindest die linke Steinlegung von einem Mitglied dieser Gruppe stammt.

Aber zurück zum interessanteren Teil, dem sich imposant in die Höhe ragenden Buntsandsteinblock. Er besteht - wie der Name bereits vermuten läßt - lediglich aus Sandstein und ist daher recht porös und brüchig, so daß man v. a. im Winter mit etwas Glück die Kältesprengung und Absturz ins Meer einiger kleinerer Felsbrocken beobachten kann. Noch bis Ende des 19. Jahrhunderts war der Fels, der Heimat und Überlebensgrundlage der Helgoländer selbst bildet, keinesfalls geschützt und damit der Erosion preisgegeben. Auf diese Weise gingen nach heutigen Schätzungen Jahr für Jahr bis zu 1 m des Gesteins verloren. Erst nach der Übergabe Helgolands von den Briten an Deutschland, der im Gegentausch für Sansibar stattfand, begann man - v. a. aus militärischem Kalkül die Insel zu befestigen. In dieser Zeit wurde die sich über die gesamte Breite der Westküste der Insel erstreckenden Preusenmauer, die heute bei normalem Wasserstand den Kontakt zwischen Wasser und Gestein über weite Strecken verhindert und bei Springflut als Wellenbrecher und Wellensturzbecken dient. Dies hat dazu geführt, daß seither nur geringe auf natürliche Erosion zurückzuführende Landverluste zu beklagen sind.

Auch Geologisch gibt der Fels einiges her. Wie zu erkennen ist, besteht der Fels nicht aus einem einzigen homogenen Rotton, sondern ist durch feine weiße Lagen unterbrochen. Sie zeigen die Schichtung, die von nordwest nach südost abtaucht, an. Dieses Muster wird heute als Relikt der geologischen Vergangenheit Helgolands angesehen, welches als Ausstülpung der Erde durch einen Salzstock (Diapir) in der Tiefe und anschließender Abrasion des umliegenden Landes entstanden ist. Außerdem führen die Sedimente in einigen Bereichen Kupfererz, Kalkstein und den heute noch begehrten Rotem Helgoländer Flint. Alle drei Elemente wurden bereits in der Vergangenheit nachweislich gesammelt und abgebaut und vom roten Flint ist sogar einm steinzeitlicher Handel bis nach Holland nachweisbar.

[[Datei:Der Norden des Unterlands.jpg|miniatur]]
Das Oberland erklommen, bietet sich bereits der nächste Augenschmaus bei guter Sicht nicht nur ein unglaublicher Fernblick, sondern auch ein Blick über das heute hügelige und v. a. mit Gräsern bewachsene Oberland. Früher, d. h. vor dem 1. Weltkrieg, war die Oberfläche des Oberlandes weitestgehend plan und folgte dem Verlauf der geologischen Schichtung. Damals gab es lediglich einige künstlich aufgeschüttete Erhebungen, die Namen wie "Flaggenberg" oder "Lotsenberg" trugen und von denen sich mindestens 3 als bronzezeitliche Hügelgräber herausstellten. Dabei wurden neben Kupfer- und Goldschmiedekunstwerken auch ein aus helgoländer Kalk bestehender Steinsarg, eine sog. Steinkiste, die heute im Berliner Museum für Archäologie zu bestaunen ist, sowie verschiedene Knochenfunde gemacht. Leider scheinen heute alle Knochenfunde verschollen zu sein. Eigene Nachforschungen zum Verbleib dieser Anthropologica über einen in Helgoland ansässigen "Ortschronisten", dessen Hinweise zu eben diesem berliner Museum, von dort zum Schleswig-Holsteinischen Archäologischen Landesmuseum und Landesarchiv führten, blieben leider ohne Erfolg. Sie hätten für die in 1 Jahr anstehende Masterarbeit als Grundlage für einen Vergleich mit der modernen helgoländer Bevölkerung dienen können. Die heutige Form des Oberlands ist jedenfalls auf militärische Anlagen, die während der beiden Weltkriege erbaut wurden und durch die Bombardierung der Royal Air Force bzw. der größten nichtnukleraren Sprengung ("Big Bang") der Welt nach Beendigung des Weltkriegs zurückzuführen.

[[Datei:Der Pinneberg.jpg|miniatur]]
Aber auch dier Umstand wurde von den Helgoländern, die in mancherlei Sicht durchaus Ähnlichkeiten mit den Schildbürgern zeigen, genutzt, um die höchste Erhebung ihrer Insel zum höchsten Punkt des Landkreises Pinneberg, zu dem Helgoland gehört, deklariert. Dieser "Pinneberg" ragt ganze 61,3 m ü. N. N. hinaus und trägt an seiner Spitze sogar ein Gipfelkreuz.

Das jedoch nur am Rand. Jedenfalls wurden nun bereits die dominierenden Farben der Felsinsel Helgoland genannt, das Weiß des Sandes, das Rot des Felsens und das Grün des Grases des Oberlands. Diese Farben finden sich auch im Wappen und den Flaggen der Insel wieder. Diesbzgl. gibt es sogar einen "Merkspruch", der - soweit ich das aufgrund der historischen Bücher und Reprinte, die mir zur Verfügung stehen, überblicken kann - bereits im 18. Jahrhundert bekannt war:
Grün ist das Land
Rot ist die Kant
Weiß ist der Sand
Das sind die Farben von Helgoland

[[Datei:Lange Anna.jpg|miniatur]]
Von meinem Aufstieg ins Oberland ging es schließlich den über 3000 m langen Klippenrundweg, der einmal um das 0,7 qkm große Oberland führt, weiter nach Nordwesten. Am nördlichsten Punkt steht mitten im Felswatt und leider nur wenig durch dne Preußenmauer geschützte "Lange Anna". Dabei handelt es sich um den letzten freistehenden Felsturm der Insel. Noch Anfang des 20. Jahrhunderts gab es davon noch mehrere, genauso wie Brandungstore. Während heute nur noch eine Brandungshohlkehle, die jedoch vom Schutt des "Big Bang" verschüttet ist, zu finden ist, ist den Helgoländern die "Lange Anna" noch geblieben. Wie lange diese Schönheit noch stehen wird, ist fraglich. Schätzungen gehen von wenigen Jahren bis noch mehrere Jahrhunderte aus. Ein Versuch in den 1980er Jahren dieses sog. Stack durch ein Zemetkorsett zu stabiliseren, schlugen jedoch fehl und mußten aufgrund der gefährlichen Arbeiten und der Gefahr herunterstürzender Trümmer wieder eingestellt werden. Der Name "Lange Anna" leitet sich - so zumindest der Volksmund - von einer schönen und großen Kellnerin eines in der Nähe der heutigen Nordspitze stehenden Ausflugspavillons ab. Die "Lange Anna" entstand aus einem Felstor, dessen Brücke vor über 100 Jahren zusammenstürzte.

[[Datei:Basstölpel.jpg|miniatur]]
Nichtmal 100 m weiter ist die zweitbekannteste Sehenswürdigkeit der Insel, der sog. Vogelfelsen. Besonders hier, finden sich zahlreiche Vögel, v. a. Basstölpel und Lummen, die hier direkt am Fels auf oft nur wenigen qcm hier brüten. Besonders bekannt und bei Fotografen beliebt sind dabei die Lummen. Wenn die Jungen zu genügend großen Vögeln herangewachsen sind, fliegt einer der beiden Elternteile hinaus aufs Meer und ruft den Jungvogel. Der zappelt dann noch oft etwas herum, bis er sich endlich zum Sprung entschließt und - aufgrund seines dichten Gefieders - die 60 m der Felsklippe in die Tiefe stürzt. Das Jungtier und die Alten ziehen dann noch einige Zeit auf dem Meer umher, bis der Jungvogel das Fliegen erlernt hat und sich damit selbständig versorgen kann. Heute ist das Problem dieses Lummensprungs das, daß die Tiere oft hinter der Preußenmauer landen und so nicht zu den Alten können. Daher finden sich in der Lummensprungsaison Nacht für Nacht fleißige Helfer der Vogelwarte, die die Tiere einsammeln und bei der Überwindung der Barriere helfen.

Soviel für diesen Tag. Morgen soll es zur Düne gehen und es wird - sofern das Wetter mitspielt und genauso schön wie heute wird - sicherlich noch etliche Fotos (vllt. dafür etwas weniger zeitraubenden Text) geben.

== 26.03.2012 - Nebelschwadenbilder und klare Sicht ==

[[Datei:Morgengrauen.jpg|miniatur]]
Der zweite Tag auf Helgoland begann mit einer unglaublichen Weitsicht - geschätzte 30 m. Beim obligatorischen morgentlichen Blick über die Mauer beim Falm, dem ca. 800 m langen Teil des Klippenrandwegs, der sich über die länge des bebauten Ortsteils des Oberlandes erstreckt, bekam das Wort Morgengrauen eine ganz neue Bedeutung. Der starke Nebel machte sogar die Sicht des Unterlandes unmöglich. Dennoch habe ich bereits stärkere Nebel auf Helgoland erlebt. Und schließlich schafft der Nebel ja eine ganz andere Atmosphäre, eine Atmosphäre der Ruhe und Stille. Also gings zunächst ins Unterland.

Über die Treppe ins Unterland gings weiter durch den Ort, vorbei am Siemensplatz, der an den Begründer des Seebads auf Helgoland, Andresen Siemens, erinnert. Nach dem Ende der Napoleonischen Kriege auf dem Festland erlebt Helgoland, welches zu dieser Zeit und von 1808 bis 1890 in britischem Besitz war, eine Hochzeit. Während dieser Zeit blühte der Warenumschlag auf Helgoland und es gab viele Schmuggler, die mit ihren Schiffen auf eigene Faust das kontinentale deutsche Festland mit englischen Kolonialwaren belieferten. Die Helgoländer selbst verdienten dabei nicht nur durch eigene Schmuggelunternehmen mit, sondern v. a. durch die Vermietung von Wohn- und Warenlagerplatz und die Besorgung der Verpflegung. Nach dieser Hochzeit und der endgültigen Niederlage Napoleons zogen sich nach und nach alle britischen Handelskontore von der Insel zurück und Helgoland fiel in einen tiefen Dornröschenschalf. Diese Rezession sorgte schon nach wenigen Jahren dafür, daß die meisten Helgoländer ihre Reserven der fetten Jahre aufbrauchten und nun in bittere Armut versanken. In dieser Zeit kam der oben genannte Siemens auf die Idee, Helgoland zu einem Seebad zu machen. Während er in der Bevölkerung weitestgehend belächelt wurde, stiegen die Besucherzahlen in den nachfolgenden Jahren von ursprünglich gerade mal 60 Besuchern auf mehrere Tausend im Jahr an. Die Insel wurde dabei mehr und mehr zu einem Mekka der Schickeria und es gab neben einem Lusthaus auf der Insel auch ein Casino und weitere Einrichtungen für den Zeitvertreib. Der große Aufstieg des Badebetriebs wurde erst durch die Militarisierung nach der Übergabe Helgolands an die Deutschen im Tausch von Sansibar (am 01.03.1890) verlangsamt und während des ersten Weltkriegs schließlich vollends gestoppt.

[[Datei:Mauerwerksreste.jpg|miniatur]]
Der Weg führte mich schließlich weiter ins Nordost-Gelände, wo es sich gut über die mit Holzbohlen belegten Dünenwege schlender läßt. Nach einer kurzen Pause begann das Suchen von Steinen am Strand.</text>
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    <text bytes="16485" xml:space="preserve">== 25.03.2012 - Ankunft und erster Inselrundgang ==

Zunächst gings vom Anleger der "Atlantis", die von Cuxhaven um 10:30 Uhr ablegte, übers Unterland hoch ins Oberland, wo die Unterkunft gebucht war. Mein Wohnklo für die nächsten Tage ist zwar nicht sonderlich groß, erfüllt jedoch voll und ganz seine Zwecke und ist noch dazu günstiger als die Jugendherberge: 5 Übernachtungen für gerademal 100 €.

[[Datei:Meine alte Wohnung.jpg|miniatur]]
Und weils quasi nebenan lag, führte mich mein erster Weg hin zu meiner Unterkunft, die ich für ganze 50 Monate bewohnt hatte. Dabei handelt es sich um mehrere Wohnungen, die auf dem Gelände der alten helgoländer Kaserne standen, wurden vor einigen Jahren vom AWI (Alfred-Wegener-Institut), zu dem auch mein früherer Arbeitgeber, die Biologische Anstalt Helgoland (BAH) (von den Mitarbeitern häufig nur "Die Anstalt" genannt), gehört, aufgekauft. Damit der Wohnungsmarkt auf Helgoland, der quasi nicht existiert, weil die Funktionen der Weggezogenen häufig durch Neue ersetzt werden, die dann nicht nur Job und Aufgaben der Vorgänger übernehmen, sondern oft auch deren Wohnung, nicht mehr so stark unter den Mitarbeitern der Bio leidet, wurden die Häuser der Kaserne zu mehreren unterschiedlich großen Wohnungen umgebaut und seit 2006 ausschließlich an Angestellte der BAH vermietet. Und ja, auch meine alte Wohnung scheint noch zu existieren. Es handelt sich dabei um das hinterste Gebäude des ehemaligen Kasernenhofes, und dort um den Bereich des 1. Stocks, der durch die ersten 4 seitlichen und 2 zum Kameraobjektiv schauenden Fenster begrenzt wird.

[[Datei:Blick über Unterland und Düne.jpg|miniatur]]
Mein Weg führte mich dann erstmal im Oberland weiter Richtung Süden, vorbei am Berliner Bären, der wohl als Sinnbild für die Gemeindepartnerschaft mit dieser Stadt zu sehen ist, und dem Aussichtspunkt, an dem mit Hilfe eiserner Schriftzüge und Pfeile die Richtungen der größeren Städte und in der Gegend liegenden Inseln der Deutschen Bucht angezeigt ist. Bei gutem Wetter ist nachts in der Ferne nicht nur der Lichtschein des Neuwerker Leuchtturms zu erkennen, sondern bei Tag sogar die Spitzer des immerhin rund 60 km entfernten Cuxhavener Wasserturms zu erkennen. Die Aussichtsplattform bietet darüber hinaus einen überaus guten Überblick über den bebauten Teil des Unterlands. Hier sticht v. a. der Glasbau ins Auge, ein Luxushotel des Hamburger Unternehmers Arne Weber. Er war es auch, der die Idee wieder aufbrachte, Helgoland mit der Düne wieder durch Sandaufschüttungen zu verbinden, wie dies bereits vor dem Neujahrstag 1720/21 war. Damals gingen durch den in den Jahrhunderten zuvor betriebenem Kalkabbau des einst in der Höhe fast ebenbürtigen Felsens auf der Düne, dem ''Wittekliff'' (das ist Halunder, der friesische Dialekt der Helgoländer und bedeutet weiße Klippe), viele Wellenbrecher und Windbarrieren verloren, so daß darüber hinaus noch die Strömungsverhältnisse verändert wurden. So kam es bereits in den Jahren vor 1720 bei Springtide zu Überschwemmungen des Verbindungssstücks zwischen Düne und Insel, dem sog. ''Woal'', jedoch waren die Überschwemmungen nie so verheerend wie in dieser Nacht vom 31.12.1720 auf den 01.01.1721. Die Idee Arne Webers hat jedoch die Geister der Helgoländer geschieden, so daß sich bei einer Bürgerabstimmung im vergangenen Jahr mit nur wenigen Prozent Mehrheit die Gegner dieser Landaufschüttung durchsetzen konnten. Während die einen darauf hoffen, daß ein solche Projekt wieder deutlich mehr Besucher auf die Insel locken würden, gibt es wohl bei den anderen (glücklicherweise) immernoch Bedenken, daß diese Veränderung nicht nur den Charme des Inselbildes zerstören und viele neue Schulden bringen würde, sondern auch der Lebensraum der Seehunde und Kegelrobben, die wieder seit einigen Jahrzehnten auf der Düne heimisch sind, zerstören könnte.

[[Datei:Ökolabor der BAH.jpg|miniatur]]
Blickt man jedoch in die andere Richtung, so erhascht man dort einen Blick auf das Mittelland, in dem sich die Paracelsus-Klinik (ja, die Infrastruktur der Insel ist sogar so gut, daß es hier eine Klinik gibt) befindet, und auf den Südhafen. Dort steht meine frühere Wirkstätte. Es handelt sich dabei um das futuristisch anmutendende Gebäude mit dem glänzenden "Ufo". Der Forschungsbetrieb dort ist insbes. auf die Erforschung mariner Nahrungsnetze (AG Foodwebs) und den Erhalt des Helgoländer Hummers durch Nachzucht fokussiert, so daß auch in direkter Nähe der Forschungskutter FK "Uthörn" sowie die kleineren Schiffe in der Form der hier ortstypischen Börteboote "''Aade''" (so heißt auf Halunder der östliche Teil der Düne) und "''Dieker''" (Taucher) liegen. Der Name der ''Dieker'' leitet sich von den ebenfalls in der Umgebung des Ökolabors stationierten Taucherstation ab, die für ihre Einsätze dieses Boot nutzen und darüber hinaus auch die Ausbildung zum Forschungstaucher anbieten.

[[Datei:Der Norden des Unterlands.jpg|miniatur]]
Also gings über die Treppen, die die Aussichtsplattform direkt mit dem sog. Invasorenpfad verbinden, ins Unterland, durch den Ort im Unterland und weiter 'gen Norden, wo sich die bis zu 60 m hohe Felswand noch imposanter zeigt. Dieser Teil des Unterlands wurde erst im Rahmen der Militarisierung der Insel im Laufe des 2. Weltkriegs neu aufgepült. Das ist auch der Grund, weshalb es dort eine Art Dünenlandschaft gibt, in die eingefügt der Fußballplatz und die Jugendherberge liegen. Kurz bevor das Unterland endet und ins Felswatt übergeht, das aufgrund von drohenden Felsabbrüchen leider nicht ohne vorher eingeholte Genehmigungen betreten werden darf, führt eine 265 Stufen zählende Treffe die 60 m hoch ins Oberland.

[[Datei:Geoglyphen.jpg|miniatur]][[Datei:Treppe ins Oberland.jpg|miniatur]]
Oft finden sich im Sand des Unterlands mit den sich farblich deutlich abhebenden Steinen versteckte Geogylphen, die besonders gut (und manchmal erst dann) vom Oberland oder beim Gang dort hin gesehen werden können. Wie ich erst nach Aufnahme des nebenstehenden Fotos durch einen Bekannten in Erfahrung bringen konnte, tagte in den letzten Tagen wohl eine Amateurfunkgruppe hier auf der Insel, deren Codename DA0HEL ist. Ich vermute daher, daß zumindest die linke Steinlegung von einem Mitglied dieser Gruppe stammt.

Aber zurück zum interessanteren Teil, dem sich imposant in die Höhe ragenden Buntsandsteinblock. Er besteht - wie der Name bereits vermuten läßt - lediglich aus Sandstein und ist daher recht porös und brüchig, so daß man v. a. im Winter mit etwas Glück die Kältesprengung und Absturz ins Meer einiger kleinerer Felsbrocken beobachten kann. Noch bis Ende des 19. Jahrhunderts war der Fels, der Heimat und Überlebensgrundlage der Helgoländer selbst bildet, keinesfalls geschützt und damit der Erosion preisgegeben. Auf diese Weise gingen nach heutigen Schätzungen Jahr für Jahr bis zu 1 m des Gesteins verloren. Erst nach der Übergabe Helgolands von den Briten an Deutschland, der im Gegentausch für Sansibar stattfand, begann man - v. a. aus militärischem Kalkül die Insel zu befestigen. In dieser Zeit wurde die sich über die gesamte Breite der Westküste der Insel erstreckenden Preusenmauer, die heute bei normalem Wasserstand den Kontakt zwischen Wasser und Gestein über weite Strecken verhindert und bei Springflut als Wellenbrecher und Wellensturzbecken dient. Dies hat dazu geführt, daß seither nur geringe auf natürliche Erosion zurückzuführende Landverluste zu beklagen sind.

Auch Geologisch gibt der Fels einiges her. Wie zu erkennen ist, besteht der Fels nicht aus einem einzigen homogenen Rotton, sondern ist durch feine weiße Lagen unterbrochen. Sie zeigen die Schichtung, die von nordwest nach südost abtaucht, an. Dieses Muster wird heute als Relikt der geologischen Vergangenheit Helgolands angesehen, welches als Ausstülpung der Erde durch einen Salzstock (Diapir) in der Tiefe und anschließender Abrasion des umliegenden Landes entstanden ist. Außerdem führen die Sedimente in einigen Bereichen Kupfererz, Kalkstein und den heute noch begehrten Rotem Helgoländer Flint. Alle drei Elemente wurden bereits in der Vergangenheit nachweislich gesammelt und abgebaut und vom roten Flint ist sogar einm steinzeitlicher Handel bis nach Holland nachweisbar.

[[Datei:Der Norden des Unterlands.jpg|miniatur]]
Das Oberland erklommen, bietet sich bereits der nächste Augenschmaus bei guter Sicht nicht nur ein unglaublicher Fernblick, sondern auch ein Blick über das heute hügelige und v. a. mit Gräsern bewachsene Oberland. Früher, d. h. vor dem 1. Weltkrieg, war die Oberfläche des Oberlandes weitestgehend plan und folgte dem Verlauf der geologischen Schichtung. Damals gab es lediglich einige künstlich aufgeschüttete Erhebungen, die Namen wie "Flaggenberg" oder "Lotsenberg" trugen und von denen sich mindestens 3 als bronzezeitliche Hügelgräber herausstellten. Dabei wurden neben Kupfer- und Goldschmiedekunstwerken auch ein aus helgoländer Kalk bestehender Steinsarg, eine sog. Steinkiste, die heute im Berliner Museum für Archäologie zu bestaunen ist, sowie verschiedene Knochenfunde gemacht. Leider scheinen heute alle Knochenfunde verschollen zu sein. Eigene Nachforschungen zum Verbleib dieser Anthropologica über einen in Helgoland ansässigen "Ortschronisten", dessen Hinweise zu eben diesem berliner Museum, von dort zum Schleswig-Holsteinischen Archäologischen Landesmuseum und Landesarchiv führten, blieben leider ohne Erfolg. Sie hätten für die in 1 Jahr anstehende Masterarbeit als Grundlage für einen Vergleich mit der modernen helgoländer Bevölkerung dienen können. Die heutige Form des Oberlands ist jedenfalls auf militärische Anlagen, die während der beiden Weltkriege erbaut wurden und durch die Bombardierung der Royal Air Force bzw. der größten nichtnukleraren Sprengung ("Big Bang") der Welt nach Beendigung des Weltkriegs zurückzuführen.

[[Datei:Der Pinneberg.jpg|miniatur]]
Aber auch dier Umstand wurde von den Helgoländern, die in mancherlei Sicht durchaus Ähnlichkeiten mit den Schildbürgern zeigen, genutzt, um die höchste Erhebung ihrer Insel zum höchsten Punkt des Landkreises Pinneberg, zu dem Helgoland gehört, deklariert. Dieser "Pinneberg" ragt ganze 61,3 m ü. N. N. hinaus und trägt an seiner Spitze sogar ein Gipfelkreuz.

Das jedoch nur am Rand. Jedenfalls wurden nun bereits die dominierenden Farben der Felsinsel Helgoland genannt, das Weiß des Sandes, das Rot des Felsens und das Grün des Grases des Oberlands. Diese Farben finden sich auch im Wappen und den Flaggen der Insel wieder. Diesbzgl. gibt es sogar einen "Merkspruch", der - soweit ich das aufgrund der historischen Bücher und Reprinte, die mir zur Verfügung stehen, überblicken kann - bereits im 18. Jahrhundert bekannt war:
Grün ist das Land
Rot ist die Kant
Weiß ist der Sand
Das sind die Farben von Helgoland

[[Datei:Lange Anna.jpg|miniatur]]
Von meinem Aufstieg ins Oberland ging es schließlich den über 3000 m langen Klippenrundweg, der einmal um das 0,7 qkm große Oberland führt, weiter nach Nordwesten. Am nördlichsten Punkt steht mitten im Felswatt und leider nur wenig durch dne Preußenmauer geschützte "Lange Anna". Dabei handelt es sich um den letzten freistehenden Felsturm der Insel. Noch Anfang des 20. Jahrhunderts gab es davon noch mehrere, genauso wie Brandungstore. Während heute nur noch eine Brandungshohlkehle, die jedoch vom Schutt des "Big Bang" verschüttet ist, zu finden ist, ist den Helgoländern die "Lange Anna" noch geblieben. Wie lange diese Schönheit noch stehen wird, ist fraglich. Schätzungen gehen von wenigen Jahren bis noch mehrere Jahrhunderte aus. Ein Versuch in den 1980er Jahren dieses sog. Stack durch ein Zemetkorsett zu stabiliseren, schlugen jedoch fehl und mußten aufgrund der gefährlichen Arbeiten und der Gefahr herunterstürzender Trümmer wieder eingestellt werden. Der Name "Lange Anna" leitet sich - so zumindest der Volksmund - von einer schönen und großen Kellnerin eines in der Nähe der heutigen Nordspitze stehenden Ausflugspavillons ab. Die "Lange Anna" entstand aus einem Felstor, dessen Brücke vor über 100 Jahren zusammenstürzte.

[[Datei:Basstölpel.jpg|miniatur]]
Nichtmal 100 m weiter ist die zweitbekannteste Sehenswürdigkeit der Insel, der sog. Vogelfelsen. Besonders hier, finden sich zahlreiche Vögel, v. a. Basstölpel und Lummen, die hier direkt am Fels auf oft nur wenigen qcm hier brüten. Besonders bekannt und bei Fotografen beliebt sind dabei die Lummen. Wenn die Jungen zu genügend großen Vögeln herangewachsen sind, fliegt einer der beiden Elternteile hinaus aufs Meer und ruft den Jungvogel. Der zappelt dann noch oft etwas herum, bis er sich endlich zum Sprung entschließt und - aufgrund seines dichten Gefieders - die 60 m der Felsklippe in die Tiefe stürzt. Das Jungtier und die Alten ziehen dann noch einige Zeit auf dem Meer umher, bis der Jungvogel das Fliegen erlernt hat und sich damit selbständig versorgen kann. Heute ist das Problem dieses Lummensprungs das, daß die Tiere oft hinter der Preußenmauer landen und so nicht zu den Alten können. Daher finden sich in der Lummensprungsaison Nacht für Nacht fleißige Helfer der Vogelwarte, die die Tiere einsammeln und bei der Überwindung der Barriere helfen.

Soviel für diesen Tag. Morgen soll es zur Düne gehen und es wird - sofern das Wetter mitspielt und genauso schön wie heute wird - sicherlich noch etliche Fotos (vllt. dafür etwas weniger zeitraubenden Text) geben.

== 26.03.2012 - Nebelschwadenbilder und klare Sicht ==

[[Datei:Morgengrauen.jpg|miniatur]]
Der zweite Tag auf Helgoland begann mit einer unglaublichen Weitsicht - geschätzte 30 m. Beim obligatorischen morgentlichen Blick über die Mauer beim Falm, dem ca. 800 m langen Teil des Klippenrandwegs, der sich über die länge des bebauten Ortsteils des Oberlandes erstreckt, bekam das Wort Morgengrauen eine ganz neue Bedeutung. Der starke Nebel machte sogar die Sicht des Unterlandes unmöglich. Dennoch habe ich bereits stärkere Nebel auf Helgoland erlebt. Und schließlich schafft der Nebel ja eine ganz andere Atmosphäre, eine Atmosphäre der Ruhe und Stille. Also gings zunächst ins Unterland. Kein Kieler hättes es für möglich gehalten, daß so schlechtes Wetter noch in einem so schönen Tag enden werden könnte, wie er es tat, dazu jedoch später mehr Bilder.

Über die Treppe ins Unterland gings weiter durch den Ort, vorbei am Siemensplatz, der an den Begründer des Seebads auf Helgoland, Andresen Siemens, erinnert. Nach dem Ende der Napoleonischen Kriege auf dem Festland erlebt Helgoland, welches zu dieser Zeit und von 1808 bis 1890 in britischem Besitz war, eine Hochzeit. Während dieser Zeit blühte der Warenumschlag auf Helgoland und es gab viele Schmuggler, die mit ihren Schiffen auf eigene Faust das kontinentale deutsche Festland mit englischen Kolonialwaren belieferten. Die Helgoländer selbst verdienten dabei nicht nur durch eigene Schmuggelunternehmen mit, sondern v. a. durch die Vermietung von Wohn- und Warenlagerplatz und die Besorgung der Verpflegung. Nach dieser Hochzeit und der endgültigen Niederlage Napoleons zogen sich nach und nach alle britischen Handelskontore von der Insel zurück und Helgoland fiel in einen tiefen Dornröschenschalf. Diese Rezession sorgte schon nach wenigen Jahren dafür, daß die meisten Helgoländer ihre Reserven der fetten Jahre aufbrauchten und nun in bittere Armut versanken. In dieser Zeit kam der oben genannte Siemens auf die Idee, Helgoland zu einem Seebad zu machen. Während er in der Bevölkerung weitestgehend belächelt wurde, stiegen die Besucherzahlen in den nachfolgenden Jahren von ursprünglich gerade mal 60 Besuchern auf mehrere Tausend im Jahr an. Die Insel wurde dabei mehr und mehr zu einem Mekka der Schickeria und es gab neben einem Lusthaus auf der Insel auch ein Casino und weitere Einrichtungen für den Zeitvertreib. Der große Aufstieg des Badebetriebs wurde erst durch die Militarisierung nach der Übergabe Helgolands an die Deutschen im Tausch von Sansibar (am 01.03.1890) verlangsamt und während des ersten Weltkriegs schließlich vollends gestoppt.

[[Datei:Mauerwerksreste.jpg|miniatur]]
Der Weg führte mich schließlich weiter ins Nordost-Gelände, wo es sich gut über die mit Holzbohlen belegten Dünenwege schlender läßt. Nach einer kurzen Pause begann das Suchen von Steinen am Strand.</text>
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Zunächst gings vom Anleger der "Atlantis", die von Cuxhaven um 10:30 Uhr ablegte, übers Unterland hoch ins Oberland, wo die Unterkunft gebucht war. Mein Wohnklo für die nächsten Tage ist zwar nicht sonderlich groß, erfüllt jedoch voll und ganz seine Zwecke und ist noch dazu günstiger als die Jugendherberge: 5 Übernachtungen für gerademal 100 €.

[[Datei:Meine alte Wohnung.jpg|miniatur]]
Und weils quasi nebenan lag, führte mich mein erster Weg hin zu meiner Unterkunft, die ich für ganze 50 Monate bewohnt hatte. Dabei handelt es sich um mehrere Wohnungen, die auf dem Gelände der alten helgoländer Kaserne standen, wurden vor einigen Jahren vom AWI (Alfred-Wegener-Institut), zu dem auch mein früherer Arbeitgeber, die Biologische Anstalt Helgoland (BAH) (von den Mitarbeitern häufig nur "Die Anstalt" genannt), gehört, aufgekauft. Damit der Wohnungsmarkt auf Helgoland, der quasi nicht existiert, weil die Funktionen der Weggezogenen häufig durch Neue ersetzt werden, die dann nicht nur Job und Aufgaben der Vorgänger übernehmen, sondern oft auch deren Wohnung, nicht mehr so stark unter den Mitarbeitern der Bio leidet, wurden die Häuser der Kaserne zu mehreren unterschiedlich großen Wohnungen umgebaut und seit 2006 ausschließlich an Angestellte der BAH vermietet. Und ja, auch meine alte Wohnung scheint noch zu existieren. Es handelt sich dabei um das hinterste Gebäude des ehemaligen Kasernenhofes, und dort um den Bereich des 1. Stocks, der durch die ersten 4 seitlichen und 2 zum Kameraobjektiv schauenden Fenster begrenzt wird.

[[Datei:Blick über Unterland und Düne.jpg|miniatur]]
Mein Weg führte mich dann erstmal im Oberland weiter Richtung Süden, vorbei am Berliner Bären, der wohl als Sinnbild für die Gemeindepartnerschaft mit dieser Stadt zu sehen ist, und dem Aussichtspunkt, an dem mit Hilfe eiserner Schriftzüge und Pfeile die Richtungen der größeren Städte und in der Gegend liegenden Inseln der Deutschen Bucht angezeigt ist. Bei gutem Wetter ist nachts in der Ferne nicht nur der Lichtschein des Neuwerker Leuchtturms zu erkennen, sondern bei Tag sogar die Spitzer des immerhin rund 60 km entfernten Cuxhavener Wasserturms zu erkennen. Die Aussichtsplattform bietet darüber hinaus einen überaus guten Überblick über den bebauten Teil des Unterlands. Hier sticht v. a. der Glasbau ins Auge, ein Luxushotel des Hamburger Unternehmers Arne Weber. Er war es auch, der die Idee wieder aufbrachte, Helgoland mit der Düne wieder durch Sandaufschüttungen zu verbinden, wie dies bereits vor dem Neujahrstag 1720/21 war. Damals gingen durch den in den Jahrhunderten zuvor betriebenem Kalkabbau des einst in der Höhe fast ebenbürtigen Felsens auf der Düne, dem ''Wittekliff'' (das ist Halunder, der friesische Dialekt der Helgoländer und bedeutet weiße Klippe), viele Wellenbrecher und Windbarrieren verloren, so daß darüber hinaus noch die Strömungsverhältnisse verändert wurden. So kam es bereits in den Jahren vor 1720 bei Springtide zu Überschwemmungen des Verbindungssstücks zwischen Düne und Insel, dem sog. ''Woal'', jedoch waren die Überschwemmungen nie so verheerend wie in dieser Nacht vom 31.12.1720 auf den 01.01.1721. Die Idee Arne Webers hat jedoch die Geister der Helgoländer geschieden, so daß sich bei einer Bürgerabstimmung im vergangenen Jahr mit nur wenigen Prozent Mehrheit die Gegner dieser Landaufschüttung durchsetzen konnten. Während die einen darauf hoffen, daß ein solche Projekt wieder deutlich mehr Besucher auf die Insel locken würden, gibt es wohl bei den anderen (glücklicherweise) immernoch Bedenken, daß diese Veränderung nicht nur den Charme des Inselbildes zerstören und viele neue Schulden bringen würde, sondern auch der Lebensraum der Seehunde und Kegelrobben, die wieder seit einigen Jahrzehnten auf der Düne heimisch sind, zerstören könnte.

[[Datei:Ökolabor der BAH.jpg|miniatur]]
Blickt man jedoch in die andere Richtung, so erhascht man dort einen Blick auf das Mittelland, in dem sich die Paracelsus-Klinik (ja, die Infrastruktur der Insel ist sogar so gut, daß es hier eine Klinik gibt) befindet, und auf den Südhafen. Dort steht meine frühere Wirkstätte. Es handelt sich dabei um das futuristisch anmutendende Gebäude mit dem glänzenden "Ufo". Der Forschungsbetrieb dort ist insbes. auf die Erforschung mariner Nahrungsnetze (AG Foodwebs) und den Erhalt des Helgoländer Hummers durch Nachzucht fokussiert, so daß auch in direkter Nähe der Forschungskutter FK "Uthörn" sowie die kleineren Schiffe in der Form der hier ortstypischen Börteboote "''Aade''" (so heißt auf Halunder der östliche Teil der Düne) und "''Dieker''" (Taucher) liegen. Der Name der ''Dieker'' leitet sich von den ebenfalls in der Umgebung des Ökolabors stationierten Taucherstation ab, die für ihre Einsätze dieses Boot nutzen und darüber hinaus auch die Ausbildung zum Forschungstaucher anbieten.

[[Datei:Der Norden des Unterlands.jpg|miniatur]]
Also gings über die Treppen, die die Aussichtsplattform direkt mit dem sog. Invasorenpfad verbinden, ins Unterland, durch den Ort im Unterland und weiter 'gen Norden, wo sich die bis zu 60 m hohe Felswand noch imposanter zeigt. Dieser Teil des Unterlands wurde erst im Rahmen der Militarisierung der Insel im Laufe des 2. Weltkriegs neu aufgepült. Das ist auch der Grund, weshalb es dort eine Art Dünenlandschaft gibt, in die eingefügt der Fußballplatz und die Jugendherberge liegen. Kurz bevor das Unterland endet und ins Felswatt übergeht, das aufgrund von drohenden Felsabbrüchen leider nicht ohne vorher eingeholte Genehmigungen betreten werden darf, führt eine 265 Stufen zählende Treffe die 60 m hoch ins Oberland.

[[Datei:Geoglyphen.jpg|miniatur]][[Datei:Treppe ins Oberland.jpg|miniatur]]
Oft finden sich im Sand des Unterlands mit den sich farblich deutlich abhebenden Steinen versteckte Geogylphen, die besonders gut (und manchmal erst dann) vom Oberland oder beim Gang dort hin gesehen werden können. Wie ich erst nach Aufnahme des nebenstehenden Fotos durch einen Bekannten in Erfahrung bringen konnte, tagte in den letzten Tagen wohl eine Amateurfunkgruppe hier auf der Insel, deren Codename DA0HEL ist. Ich vermute daher, daß zumindest die linke Steinlegung von einem Mitglied dieser Gruppe stammt.

Aber zurück zum interessanteren Teil, dem sich imposant in die Höhe ragenden Buntsandsteinblock. Er besteht - wie der Name bereits vermuten läßt - lediglich aus Sandstein und ist daher recht porös und brüchig, so daß man v. a. im Winter mit etwas Glück die Kältesprengung und Absturz ins Meer einiger kleinerer Felsbrocken beobachten kann. Noch bis Ende des 19. Jahrhunderts war der Fels, der Heimat und Überlebensgrundlage der Helgoländer selbst bildet, keinesfalls geschützt und damit der Erosion preisgegeben. Auf diese Weise gingen nach heutigen Schätzungen Jahr für Jahr bis zu 1 m des Gesteins verloren. Erst nach der Übergabe Helgolands von den Briten an Deutschland, der im Gegentausch für Sansibar stattfand, begann man - v. a. aus militärischem Kalkül die Insel zu befestigen. In dieser Zeit wurde die sich über die gesamte Breite der Westküste der Insel erstreckenden Preusenmauer, die heute bei normalem Wasserstand den Kontakt zwischen Wasser und Gestein über weite Strecken verhindert und bei Springflut als Wellenbrecher und Wellensturzbecken dient. Dies hat dazu geführt, daß seither nur geringe auf natürliche Erosion zurückzuführende Landverluste zu beklagen sind.

Auch Geologisch gibt der Fels einiges her. Wie zu erkennen ist, besteht der Fels nicht aus einem einzigen homogenen Rotton, sondern ist durch feine weiße Lagen unterbrochen. Sie zeigen die Schichtung, die von nordwest nach südost abtaucht, an. Dieses Muster wird heute als Relikt der geologischen Vergangenheit Helgolands angesehen, welches als Ausstülpung der Erde durch einen Salzstock (Diapir) in der Tiefe und anschließender Abrasion des umliegenden Landes entstanden ist. Außerdem führen die Sedimente in einigen Bereichen Kupfererz, Kalkstein und den heute noch begehrten Rotem Helgoländer Flint. Alle drei Elemente wurden bereits in der Vergangenheit nachweislich gesammelt und abgebaut und vom roten Flint ist sogar einm steinzeitlicher Handel bis nach Holland nachweisbar.

[[Datei:Der Norden des Unterlands.jpg|miniatur]]
Das Oberland erklommen, bietet sich bereits der nächste Augenschmaus bei guter Sicht nicht nur ein unglaublicher Fernblick, sondern auch ein Blick über das heute hügelige und v. a. mit Gräsern bewachsene Oberland. Früher, d. h. vor dem 1. Weltkrieg, war die Oberfläche des Oberlandes weitestgehend plan und folgte dem Verlauf der geologischen Schichtung. Damals gab es lediglich einige künstlich aufgeschüttete Erhebungen, die Namen wie "Flaggenberg" oder "Lotsenberg" trugen und von denen sich mindestens 3 als bronzezeitliche Hügelgräber herausstellten. Dabei wurden neben Kupfer- und Goldschmiedekunstwerken auch ein aus helgoländer Kalk bestehender Steinsarg, eine sog. Steinkiste, die heute im Berliner Museum für Archäologie zu bestaunen ist, sowie verschiedene Knochenfunde gemacht. Leider scheinen heute alle Knochenfunde verschollen zu sein. Eigene Nachforschungen zum Verbleib dieser Anthropologica über einen in Helgoland ansässigen "Ortschronisten", dessen Hinweise zu eben diesem berliner Museum, von dort zum Schleswig-Holsteinischen Archäologischen Landesmuseum und Landesarchiv führten, blieben leider ohne Erfolg. Sie hätten für die in 1 Jahr anstehende Masterarbeit als Grundlage für einen Vergleich mit der modernen helgoländer Bevölkerung dienen können. Die heutige Form des Oberlands ist jedenfalls auf militärische Anlagen, die während der beiden Weltkriege erbaut wurden und durch die Bombardierung der Royal Air Force bzw. der größten nichtnukleraren Sprengung ("Big Bang") der Welt nach Beendigung des Weltkriegs zurückzuführen.

[[Datei:Der Pinneberg.jpg|miniatur]]
Aber auch dier Umstand wurde von den Helgoländern, die in mancherlei Sicht durchaus Ähnlichkeiten mit den Schildbürgern zeigen, genutzt, um die höchste Erhebung ihrer Insel zum höchsten Punkt des Landkreises Pinneberg, zu dem Helgoland gehört, deklariert. Dieser "Pinneberg" ragt ganze 61,3 m ü. N. N. hinaus und trägt an seiner Spitze sogar ein Gipfelkreuz.

Das jedoch nur am Rand. Jedenfalls wurden nun bereits die dominierenden Farben der Felsinsel Helgoland genannt, das Weiß des Sandes, das Rot des Felsens und das Grün des Grases des Oberlands. Diese Farben finden sich auch im Wappen und den Flaggen der Insel wieder. Diesbzgl. gibt es sogar einen "Merkspruch", der - soweit ich das aufgrund der historischen Bücher und Reprinte, die mir zur Verfügung stehen, überblicken kann - bereits im 18. Jahrhundert bekannt war:
Grün ist das Land
Rot ist die Kant
Weiß ist der Sand
Das sind die Farben von Helgoland

[[Datei:Lange Anna.jpg|miniatur]]
Von meinem Aufstieg ins Oberland ging es schließlich den über 3000 m langen Klippenrundweg, der einmal um das 0,7 qkm große Oberland führt, weiter nach Nordwesten. Am nördlichsten Punkt steht mitten im Felswatt und leider nur wenig durch dne Preußenmauer geschützte "Lange Anna". Dabei handelt es sich um den letzten freistehenden Felsturm der Insel. Noch Anfang des 20. Jahrhunderts gab es davon noch mehrere, genauso wie Brandungstore. Während heute nur noch eine Brandungshohlkehle, die jedoch vom Schutt des "Big Bang" verschüttet ist, zu finden ist, ist den Helgoländern die "Lange Anna" noch geblieben. Wie lange diese Schönheit noch stehen wird, ist fraglich. Schätzungen gehen von wenigen Jahren bis noch mehrere Jahrhunderte aus. Ein Versuch in den 1980er Jahren dieses sog. Stack durch ein Zemetkorsett zu stabiliseren, schlugen jedoch fehl und mußten aufgrund der gefährlichen Arbeiten und der Gefahr herunterstürzender Trümmer wieder eingestellt werden. Der Name "Lange Anna" leitet sich - so zumindest der Volksmund - von einer schönen und großen Kellnerin eines in der Nähe der heutigen Nordspitze stehenden Ausflugspavillons ab. Die "Lange Anna" entstand aus einem Felstor, dessen Brücke vor über 100 Jahren zusammenstürzte.

[[Datei:Basstölpel.jpg|miniatur]]
Nichtmal 100 m weiter ist die zweitbekannteste Sehenswürdigkeit der Insel, der sog. Vogelfelsen. Besonders hier, finden sich zahlreiche Vögel, v. a. Basstölpel und Lummen, die hier direkt am Fels auf oft nur wenigen qcm hier brüten. Besonders bekannt und bei Fotografen beliebt sind dabei die Lummen. Wenn die Jungen zu genügend großen Vögeln herangewachsen sind, fliegt einer der beiden Elternteile hinaus aufs Meer und ruft den Jungvogel. Der zappelt dann noch oft etwas herum, bis er sich endlich zum Sprung entschließt und - aufgrund seines dichten Gefieders - die 60 m der Felsklippe in die Tiefe stürzt. Das Jungtier und die Alten ziehen dann noch einige Zeit auf dem Meer umher, bis der Jungvogel das Fliegen erlernt hat und sich damit selbständig versorgen kann. Heute ist das Problem dieses Lummensprungs das, daß die Tiere oft hinter der Preußenmauer landen und so nicht zu den Alten können. Daher finden sich in der Lummensprungsaison Nacht für Nacht fleißige Helfer der Vogelwarte, die die Tiere einsammeln und bei der Überwindung der Barriere helfen.

Soviel für diesen Tag. Morgen soll es zur Düne gehen und es wird - sofern das Wetter mitspielt und genauso schön wie heute wird - sicherlich noch etliche Fotos (vllt. dafür etwas weniger zeitraubenden Text) geben.

== 26.03.2012 - Nebelschwadenbilder und klare Sicht ==

[[Datei:Morgengrauen.jpg|miniatur]]
Der zweite Tag auf Helgoland begann mit einer unglaublichen Weitsicht - geschätzte 30 m. Beim obligatorischen morgentlichen Blick über die Mauer beim Falm, dem ca. 800 m langen Teil des Klippenrandwegs, der sich über die länge des bebauten Ortsteils des Oberlandes erstreckt, bekam das Wort Morgengrauen eine ganz neue Bedeutung. Der starke Nebel machte sogar die Sicht des Unterlandes unmöglich. Dennoch habe ich bereits stärkere Nebel auf Helgoland erlebt. Und schließlich schafft der Nebel ja eine ganz andere Atmosphäre, eine Atmosphäre der Ruhe und Stille. Also gings zunächst ins Unterland. Kein Kieler hättes es für möglich gehalten, daß so schlechtes Wetter noch in einem so schönen Tag enden werden könnte, wie er es tat, dazu jedoch später mehr Bilder.

Über die Treppe ins Unterland gings weiter durch den Ort, vorbei am Siemensplatz, der an den Begründer des Seebads auf Helgoland, Andresen Siemens, erinnert. Nach dem Ende der Napoleonischen Kriege auf dem Festland erlebt Helgoland, welches zu dieser Zeit und von 1808 bis 1890 in britischem Besitz war, eine Hochzeit. Während dieser Zeit blühte der Warenumschlag auf Helgoland und es gab viele Schmuggler, die mit ihren Schiffen auf eigene Faust das kontinentale deutsche Festland mit englischen Kolonialwaren belieferten. Die Helgoländer selbst verdienten dabei nicht nur durch eigene Schmuggelunternehmen mit, sondern v. a. durch die Vermietung von Wohn- und Warenlagerplatz und die Besorgung der Verpflegung. Nach dieser Hochzeit und der endgültigen Niederlage Napoleons zogen sich nach und nach alle britischen Handelskontore von der Insel zurück und Helgoland fiel in einen tiefen Dornröschenschalf. Diese Rezession sorgte schon nach wenigen Jahren dafür, daß die meisten Helgoländer ihre Reserven der fetten Jahre aufbrauchten und nun in bittere Armut versanken. In dieser Zeit kam der oben genannte Siemens auf die Idee, Helgoland zu einem Seebad zu machen. Während er in der Bevölkerung weitestgehend belächelt wurde, stiegen die Besucherzahlen in den nachfolgenden Jahren von ursprünglich gerade mal 60 Besuchern auf mehrere Tausend im Jahr an. Die Insel wurde dabei mehr und mehr zu einem Mekka der Schickeria und es gab neben einem Lusthaus auf der Insel auch ein Casino und weitere Einrichtungen für den Zeitvertreib. Der große Aufstieg des Badebetriebs wurde erst durch die Militarisierung nach der Übergabe Helgolands an die Deutschen im Tausch von Sansibar (am 01.03.1890) verlangsamt und während des ersten Weltkriegs schließlich vollends gestoppt.

[[Datei:Unterstand.jpg]][[Datei:Mauerwerksreste.jpg|miniatur]]
Der Weg führte mich schließlich weiter ins Nordost-Gelände, wo es sich gut über die mit Holzbohlen belegten Dünenwege schlender läßt. Nach einer kurzen Pause begann das Suchen von Steinen am Strand.</text>
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    <text bytes="16518" xml:space="preserve">== 25.03.2012 - Ankunft und erster Inselrundgang ==

Zunächst gings vom Anleger der "Atlantis", die von Cuxhaven um 10:30 Uhr ablegte, übers Unterland hoch ins Oberland, wo die Unterkunft gebucht war. Mein Wohnklo für die nächsten Tage ist zwar nicht sonderlich groß, erfüllt jedoch voll und ganz seine Zwecke und ist noch dazu günstiger als die Jugendherberge: 5 Übernachtungen für gerademal 100 €.

[[Datei:Meine alte Wohnung.jpg|miniatur]]
Und weils quasi nebenan lag, führte mich mein erster Weg hin zu meiner Unterkunft, die ich für ganze 50 Monate bewohnt hatte. Dabei handelt es sich um mehrere Wohnungen, die auf dem Gelände der alten helgoländer Kaserne standen, wurden vor einigen Jahren vom AWI (Alfred-Wegener-Institut), zu dem auch mein früherer Arbeitgeber, die Biologische Anstalt Helgoland (BAH) (von den Mitarbeitern häufig nur "Die Anstalt" genannt), gehört, aufgekauft. Damit der Wohnungsmarkt auf Helgoland, der quasi nicht existiert, weil die Funktionen der Weggezogenen häufig durch Neue ersetzt werden, die dann nicht nur Job und Aufgaben der Vorgänger übernehmen, sondern oft auch deren Wohnung, nicht mehr so stark unter den Mitarbeitern der Bio leidet, wurden die Häuser der Kaserne zu mehreren unterschiedlich großen Wohnungen umgebaut und seit 2006 ausschließlich an Angestellte der BAH vermietet. Und ja, auch meine alte Wohnung scheint noch zu existieren. Es handelt sich dabei um das hinterste Gebäude des ehemaligen Kasernenhofes, und dort um den Bereich des 1. Stocks, der durch die ersten 4 seitlichen und 2 zum Kameraobjektiv schauenden Fenster begrenzt wird.

[[Datei:Blick über Unterland und Düne.jpg|miniatur]]
Mein Weg führte mich dann erstmal im Oberland weiter Richtung Süden, vorbei am Berliner Bären, der wohl als Sinnbild für die Gemeindepartnerschaft mit dieser Stadt zu sehen ist, und dem Aussichtspunkt, an dem mit Hilfe eiserner Schriftzüge und Pfeile die Richtungen der größeren Städte und in der Gegend liegenden Inseln der Deutschen Bucht angezeigt ist. Bei gutem Wetter ist nachts in der Ferne nicht nur der Lichtschein des Neuwerker Leuchtturms zu erkennen, sondern bei Tag sogar die Spitzer des immerhin rund 60 km entfernten Cuxhavener Wasserturms zu erkennen. Die Aussichtsplattform bietet darüber hinaus einen überaus guten Überblick über den bebauten Teil des Unterlands. Hier sticht v. a. der Glasbau ins Auge, ein Luxushotel des Hamburger Unternehmers Arne Weber. Er war es auch, der die Idee wieder aufbrachte, Helgoland mit der Düne wieder durch Sandaufschüttungen zu verbinden, wie dies bereits vor dem Neujahrstag 1720/21 war. Damals gingen durch den in den Jahrhunderten zuvor betriebenem Kalkabbau des einst in der Höhe fast ebenbürtigen Felsens auf der Düne, dem ''Wittekliff'' (das ist Halunder, der friesische Dialekt der Helgoländer und bedeutet weiße Klippe), viele Wellenbrecher und Windbarrieren verloren, so daß darüber hinaus noch die Strömungsverhältnisse verändert wurden. So kam es bereits in den Jahren vor 1720 bei Springtide zu Überschwemmungen des Verbindungssstücks zwischen Düne und Insel, dem sog. ''Woal'', jedoch waren die Überschwemmungen nie so verheerend wie in dieser Nacht vom 31.12.1720 auf den 01.01.1721. Die Idee Arne Webers hat jedoch die Geister der Helgoländer geschieden, so daß sich bei einer Bürgerabstimmung im vergangenen Jahr mit nur wenigen Prozent Mehrheit die Gegner dieser Landaufschüttung durchsetzen konnten. Während die einen darauf hoffen, daß ein solche Projekt wieder deutlich mehr Besucher auf die Insel locken würden, gibt es wohl bei den anderen (glücklicherweise) immernoch Bedenken, daß diese Veränderung nicht nur den Charme des Inselbildes zerstören und viele neue Schulden bringen würde, sondern auch der Lebensraum der Seehunde und Kegelrobben, die wieder seit einigen Jahrzehnten auf der Düne heimisch sind, zerstören könnte.

[[Datei:Ökolabor der BAH.jpg|miniatur]]
Blickt man jedoch in die andere Richtung, so erhascht man dort einen Blick auf das Mittelland, in dem sich die Paracelsus-Klinik (ja, die Infrastruktur der Insel ist sogar so gut, daß es hier eine Klinik gibt) befindet, und auf den Südhafen. Dort steht meine frühere Wirkstätte. Es handelt sich dabei um das futuristisch anmutendende Gebäude mit dem glänzenden "Ufo". Der Forschungsbetrieb dort ist insbes. auf die Erforschung mariner Nahrungsnetze (AG Foodwebs) und den Erhalt des Helgoländer Hummers durch Nachzucht fokussiert, so daß auch in direkter Nähe der Forschungskutter FK "Uthörn" sowie die kleineren Schiffe in der Form der hier ortstypischen Börteboote "''Aade''" (so heißt auf Halunder der östliche Teil der Düne) und "''Dieker''" (Taucher) liegen. Der Name der ''Dieker'' leitet sich von den ebenfalls in der Umgebung des Ökolabors stationierten Taucherstation ab, die für ihre Einsätze dieses Boot nutzen und darüber hinaus auch die Ausbildung zum Forschungstaucher anbieten.

[[Datei:Der Norden des Unterlands.jpg|miniatur]]
Also gings über die Treppen, die die Aussichtsplattform direkt mit dem sog. Invasorenpfad verbinden, ins Unterland, durch den Ort im Unterland und weiter 'gen Norden, wo sich die bis zu 60 m hohe Felswand noch imposanter zeigt. Dieser Teil des Unterlands wurde erst im Rahmen der Militarisierung der Insel im Laufe des 2. Weltkriegs neu aufgepült. Das ist auch der Grund, weshalb es dort eine Art Dünenlandschaft gibt, in die eingefügt der Fußballplatz und die Jugendherberge liegen. Kurz bevor das Unterland endet und ins Felswatt übergeht, das aufgrund von drohenden Felsabbrüchen leider nicht ohne vorher eingeholte Genehmigungen betreten werden darf, führt eine 265 Stufen zählende Treffe die 60 m hoch ins Oberland.

[[Datei:Geoglyphen.jpg|miniatur]][[Datei:Treppe ins Oberland.jpg|miniatur]]
Oft finden sich im Sand des Unterlands mit den sich farblich deutlich abhebenden Steinen versteckte Geogylphen, die besonders gut (und manchmal erst dann) vom Oberland oder beim Gang dort hin gesehen werden können. Wie ich erst nach Aufnahme des nebenstehenden Fotos durch einen Bekannten in Erfahrung bringen konnte, tagte in den letzten Tagen wohl eine Amateurfunkgruppe hier auf der Insel, deren Codename DA0HEL ist. Ich vermute daher, daß zumindest die linke Steinlegung von einem Mitglied dieser Gruppe stammt.

Aber zurück zum interessanteren Teil, dem sich imposant in die Höhe ragenden Buntsandsteinblock. Er besteht - wie der Name bereits vermuten läßt - lediglich aus Sandstein und ist daher recht porös und brüchig, so daß man v. a. im Winter mit etwas Glück die Kältesprengung und Absturz ins Meer einiger kleinerer Felsbrocken beobachten kann. Noch bis Ende des 19. Jahrhunderts war der Fels, der Heimat und Überlebensgrundlage der Helgoländer selbst bildet, keinesfalls geschützt und damit der Erosion preisgegeben. Auf diese Weise gingen nach heutigen Schätzungen Jahr für Jahr bis zu 1 m des Gesteins verloren. Erst nach der Übergabe Helgolands von den Briten an Deutschland, der im Gegentausch für Sansibar stattfand, begann man - v. a. aus militärischem Kalkül die Insel zu befestigen. In dieser Zeit wurde die sich über die gesamte Breite der Westküste der Insel erstreckenden Preusenmauer, die heute bei normalem Wasserstand den Kontakt zwischen Wasser und Gestein über weite Strecken verhindert und bei Springflut als Wellenbrecher und Wellensturzbecken dient. Dies hat dazu geführt, daß seither nur geringe auf natürliche Erosion zurückzuführende Landverluste zu beklagen sind.

Auch Geologisch gibt der Fels einiges her. Wie zu erkennen ist, besteht der Fels nicht aus einem einzigen homogenen Rotton, sondern ist durch feine weiße Lagen unterbrochen. Sie zeigen die Schichtung, die von nordwest nach südost abtaucht, an. Dieses Muster wird heute als Relikt der geologischen Vergangenheit Helgolands angesehen, welches als Ausstülpung der Erde durch einen Salzstock (Diapir) in der Tiefe und anschließender Abrasion des umliegenden Landes entstanden ist. Außerdem führen die Sedimente in einigen Bereichen Kupfererz, Kalkstein und den heute noch begehrten Rotem Helgoländer Flint. Alle drei Elemente wurden bereits in der Vergangenheit nachweislich gesammelt und abgebaut und vom roten Flint ist sogar einm steinzeitlicher Handel bis nach Holland nachweisbar.

[[Datei:Der Norden des Unterlands.jpg|miniatur]]
Das Oberland erklommen, bietet sich bereits der nächste Augenschmaus bei guter Sicht nicht nur ein unglaublicher Fernblick, sondern auch ein Blick über das heute hügelige und v. a. mit Gräsern bewachsene Oberland. Früher, d. h. vor dem 1. Weltkrieg, war die Oberfläche des Oberlandes weitestgehend plan und folgte dem Verlauf der geologischen Schichtung. Damals gab es lediglich einige künstlich aufgeschüttete Erhebungen, die Namen wie "Flaggenberg" oder "Lotsenberg" trugen und von denen sich mindestens 3 als bronzezeitliche Hügelgräber herausstellten. Dabei wurden neben Kupfer- und Goldschmiedekunstwerken auch ein aus helgoländer Kalk bestehender Steinsarg, eine sog. Steinkiste, die heute im Berliner Museum für Archäologie zu bestaunen ist, sowie verschiedene Knochenfunde gemacht. Leider scheinen heute alle Knochenfunde verschollen zu sein. Eigene Nachforschungen zum Verbleib dieser Anthropologica über einen in Helgoland ansässigen "Ortschronisten", dessen Hinweise zu eben diesem berliner Museum, von dort zum Schleswig-Holsteinischen Archäologischen Landesmuseum und Landesarchiv führten, blieben leider ohne Erfolg. Sie hätten für die in 1 Jahr anstehende Masterarbeit als Grundlage für einen Vergleich mit der modernen helgoländer Bevölkerung dienen können. Die heutige Form des Oberlands ist jedenfalls auf militärische Anlagen, die während der beiden Weltkriege erbaut wurden und durch die Bombardierung der Royal Air Force bzw. der größten nichtnukleraren Sprengung ("Big Bang") der Welt nach Beendigung des Weltkriegs zurückzuführen.

[[Datei:Der Pinneberg.jpg|miniatur]]
Aber auch dier Umstand wurde von den Helgoländern, die in mancherlei Sicht durchaus Ähnlichkeiten mit den Schildbürgern zeigen, genutzt, um die höchste Erhebung ihrer Insel zum höchsten Punkt des Landkreises Pinneberg, zu dem Helgoland gehört, deklariert. Dieser "Pinneberg" ragt ganze 61,3 m ü. N. N. hinaus und trägt an seiner Spitze sogar ein Gipfelkreuz.

Das jedoch nur am Rand. Jedenfalls wurden nun bereits die dominierenden Farben der Felsinsel Helgoland genannt, das Weiß des Sandes, das Rot des Felsens und das Grün des Grases des Oberlands. Diese Farben finden sich auch im Wappen und den Flaggen der Insel wieder. Diesbzgl. gibt es sogar einen "Merkspruch", der - soweit ich das aufgrund der historischen Bücher und Reprinte, die mir zur Verfügung stehen, überblicken kann - bereits im 18. Jahrhundert bekannt war:
Grün ist das Land
Rot ist die Kant
Weiß ist der Sand
Das sind die Farben von Helgoland

[[Datei:Lange Anna.jpg|miniatur]]
Von meinem Aufstieg ins Oberland ging es schließlich den über 3000 m langen Klippenrundweg, der einmal um das 0,7 qkm große Oberland führt, weiter nach Nordwesten. Am nördlichsten Punkt steht mitten im Felswatt und leider nur wenig durch dne Preußenmauer geschützte "Lange Anna". Dabei handelt es sich um den letzten freistehenden Felsturm der Insel. Noch Anfang des 20. Jahrhunderts gab es davon noch mehrere, genauso wie Brandungstore. Während heute nur noch eine Brandungshohlkehle, die jedoch vom Schutt des "Big Bang" verschüttet ist, zu finden ist, ist den Helgoländern die "Lange Anna" noch geblieben. Wie lange diese Schönheit noch stehen wird, ist fraglich. Schätzungen gehen von wenigen Jahren bis noch mehrere Jahrhunderte aus. Ein Versuch in den 1980er Jahren dieses sog. Stack durch ein Zemetkorsett zu stabiliseren, schlugen jedoch fehl und mußten aufgrund der gefährlichen Arbeiten und der Gefahr herunterstürzender Trümmer wieder eingestellt werden. Der Name "Lange Anna" leitet sich - so zumindest der Volksmund - von einer schönen und großen Kellnerin eines in der Nähe der heutigen Nordspitze stehenden Ausflugspavillons ab. Die "Lange Anna" entstand aus einem Felstor, dessen Brücke vor über 100 Jahren zusammenstürzte.

[[Datei:Basstölpel.jpg|miniatur]]
Nichtmal 100 m weiter ist die zweitbekannteste Sehenswürdigkeit der Insel, der sog. Vogelfelsen. Besonders hier, finden sich zahlreiche Vögel, v. a. Basstölpel und Lummen, die hier direkt am Fels auf oft nur wenigen qcm hier brüten. Besonders bekannt und bei Fotografen beliebt sind dabei die Lummen. Wenn die Jungen zu genügend großen Vögeln herangewachsen sind, fliegt einer der beiden Elternteile hinaus aufs Meer und ruft den Jungvogel. Der zappelt dann noch oft etwas herum, bis er sich endlich zum Sprung entschließt und - aufgrund seines dichten Gefieders - die 60 m der Felsklippe in die Tiefe stürzt. Das Jungtier und die Alten ziehen dann noch einige Zeit auf dem Meer umher, bis der Jungvogel das Fliegen erlernt hat und sich damit selbständig versorgen kann. Heute ist das Problem dieses Lummensprungs das, daß die Tiere oft hinter der Preußenmauer landen und so nicht zu den Alten können. Daher finden sich in der Lummensprungsaison Nacht für Nacht fleißige Helfer der Vogelwarte, die die Tiere einsammeln und bei der Überwindung der Barriere helfen.

Soviel für diesen Tag. Morgen soll es zur Düne gehen und es wird - sofern das Wetter mitspielt und genauso schön wie heute wird - sicherlich noch etliche Fotos (vllt. dafür etwas weniger zeitraubenden Text) geben.

== 26.03.2012 - Nebelschwadenbilder und klare Sicht ==

[[Datei:Morgengrauen.jpg|miniatur]]
Der zweite Tag auf Helgoland begann mit einer unglaublichen Weitsicht - geschätzte 30 m. Beim obligatorischen morgentlichen Blick über die Mauer beim Falm, dem ca. 800 m langen Teil des Klippenrandwegs, der sich über die länge des bebauten Ortsteils des Oberlandes erstreckt, bekam das Wort Morgengrauen eine ganz neue Bedeutung. Der starke Nebel machte sogar die Sicht des Unterlandes unmöglich. Dennoch habe ich bereits stärkere Nebel auf Helgoland erlebt. Und schließlich schafft der Nebel ja eine ganz andere Atmosphäre, eine Atmosphäre der Ruhe und Stille. Also gings zunächst ins Unterland. Kein Kieler hättes es für möglich gehalten, daß so schlechtes Wetter noch in einem so schönen Tag enden werden könnte, wie er es tat, dazu jedoch später mehr Bilder.

Über die Treppe ins Unterland gings weiter durch den Ort, vorbei am Siemensplatz, der an den Begründer des Seebads auf Helgoland, Andresen Siemens, erinnert. Nach dem Ende der Napoleonischen Kriege auf dem Festland erlebt Helgoland, welches zu dieser Zeit und von 1808 bis 1890 in britischem Besitz war, eine Hochzeit. Während dieser Zeit blühte der Warenumschlag auf Helgoland und es gab viele Schmuggler, die mit ihren Schiffen auf eigene Faust das kontinentale deutsche Festland mit englischen Kolonialwaren belieferten. Die Helgoländer selbst verdienten dabei nicht nur durch eigene Schmuggelunternehmen mit, sondern v. a. durch die Vermietung von Wohn- und Warenlagerplatz und die Besorgung der Verpflegung. Nach dieser Hochzeit und der endgültigen Niederlage Napoleons zogen sich nach und nach alle britischen Handelskontore von der Insel zurück und Helgoland fiel in einen tiefen Dornröschenschalf. Diese Rezession sorgte schon nach wenigen Jahren dafür, daß die meisten Helgoländer ihre Reserven der fetten Jahre aufbrauchten und nun in bittere Armut versanken. In dieser Zeit kam der oben genannte Siemens auf die Idee, Helgoland zu einem Seebad zu machen. Während er in der Bevölkerung weitestgehend belächelt wurde, stiegen die Besucherzahlen in den nachfolgenden Jahren von ursprünglich gerade mal 60 Besuchern auf mehrere Tausend im Jahr an. Die Insel wurde dabei mehr und mehr zu einem Mekka der Schickeria und es gab neben einem Lusthaus auf der Insel auch ein Casino und weitere Einrichtungen für den Zeitvertreib. Der große Aufstieg des Badebetriebs wurde erst durch die Militarisierung nach der Übergabe Helgolands an die Deutschen im Tausch von Sansibar (am 01.03.1890) verlangsamt und während des ersten Weltkriegs schließlich vollends gestoppt.

[[Datei:Unterstand.jpg|miniatur]][[Datei:Mauerwerksreste.jpg|miniatur]]
Der Weg führte mich schließlich weiter ins Nordost-Gelände, wo es sich gut über die mit Holzbohlen belegten Dünenwege schlender läßt. Nach einer kurzen Pause begann das Suchen von Steinen am Strand.</text>
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    <text bytes="16519" xml:space="preserve">== 25.03.2012 - Ankunft und erster Inselrundgang ==

Zunächst gings vom Anleger der "Atlantis", die von Cuxhaven um 10:30 Uhr ablegte, übers Unterland hoch ins Oberland, wo die Unterkunft gebucht war. Mein Wohnklo für die nächsten Tage ist zwar nicht sonderlich groß, erfüllt jedoch voll und ganz seine Zwecke und ist noch dazu günstiger als die Jugendherberge: 5 Übernachtungen für gerademal 100 €.

[[Datei:Meine alte Wohnung.jpg|miniatur]]
Und weils quasi nebenan lag, führte mich mein erster Weg hin zu meiner Unterkunft, die ich für ganze 50 Monate bewohnt hatte. Dabei handelt es sich um mehrere Wohnungen, die auf dem Gelände der alten helgoländer Kaserne standen, wurden vor einigen Jahren vom AWI (Alfred-Wegener-Institut), zu dem auch mein früherer Arbeitgeber, die Biologische Anstalt Helgoland (BAH) (von den Mitarbeitern häufig nur "Die Anstalt" genannt), gehört, aufgekauft. Damit der Wohnungsmarkt auf Helgoland, der quasi nicht existiert, weil die Funktionen der Weggezogenen häufig durch Neue ersetzt werden, die dann nicht nur Job und Aufgaben der Vorgänger übernehmen, sondern oft auch deren Wohnung, nicht mehr so stark unter den Mitarbeitern der Bio leidet, wurden die Häuser der Kaserne zu mehreren unterschiedlich großen Wohnungen umgebaut und seit 2006 ausschließlich an Angestellte der BAH vermietet. Und ja, auch meine alte Wohnung scheint noch zu existieren. Es handelt sich dabei um das hinterste Gebäude des ehemaligen Kasernenhofes, und dort um den Bereich des 1. Stocks, der durch die ersten 4 seitlichen und 2 zum Kameraobjektiv schauenden Fenster begrenzt wird.

[[Datei:Blick über Unterland und Düne.jpg|miniatur]]
Mein Weg führte mich dann erstmal im Oberland weiter Richtung Süden, vorbei am Berliner Bären, der wohl als Sinnbild für die Gemeindepartnerschaft mit dieser Stadt zu sehen ist, und dem Aussichtspunkt, an dem mit Hilfe eiserner Schriftzüge und Pfeile die Richtungen der größeren Städte und in der Gegend liegenden Inseln der Deutschen Bucht angezeigt ist. Bei gutem Wetter ist nachts in der Ferne nicht nur der Lichtschein des Neuwerker Leuchtturms zu erkennen, sondern bei Tag sogar die Spitzer des immerhin rund 60 km entfernten Cuxhavener Wasserturms zu erkennen. Die Aussichtsplattform bietet darüber hinaus einen überaus guten Überblick über den bebauten Teil des Unterlands. Hier sticht v. a. der Glasbau ins Auge, ein Luxushotel des Hamburger Unternehmers Arne Weber. Er war es auch, der die Idee wieder aufbrachte, Helgoland mit der Düne wieder durch Sandaufschüttungen zu verbinden, wie dies bereits vor dem Neujahrstag 1720/21 war. Damals gingen durch den in den Jahrhunderten zuvor betriebenem Kalkabbau des einst in der Höhe fast ebenbürtigen Felsens auf der Düne, dem ''Wittekliff'' (das ist Halunder, der friesische Dialekt der Helgoländer und bedeutet weiße Klippe), viele Wellenbrecher und Windbarrieren verloren, so daß darüber hinaus noch die Strömungsverhältnisse verändert wurden. So kam es bereits in den Jahren vor 1720 bei Springtide zu Überschwemmungen des Verbindungssstücks zwischen Düne und Insel, dem sog. ''Woal'', jedoch waren die Überschwemmungen nie so verheerend wie in dieser Nacht vom 31.12.1720 auf den 01.01.1721. Die Idee Arne Webers hat jedoch die Geister der Helgoländer geschieden, so daß sich bei einer Bürgerabstimmung im vergangenen Jahr mit nur wenigen Prozent Mehrheit die Gegner dieser Landaufschüttung durchsetzen konnten. Während die einen darauf hoffen, daß ein solche Projekt wieder deutlich mehr Besucher auf die Insel locken würden, gibt es wohl bei den anderen (glücklicherweise) immernoch Bedenken, daß diese Veränderung nicht nur den Charme des Inselbildes zerstören und viele neue Schulden bringen würde, sondern auch der Lebensraum der Seehunde und Kegelrobben, die wieder seit einigen Jahrzehnten auf der Düne heimisch sind, zerstören könnte.

[[Datei:Ökolabor der BAH.jpg|miniatur]]
Blickt man jedoch in die andere Richtung, so erhascht man dort einen Blick auf das Mittelland, in dem sich die Paracelsus-Klinik (ja, die Infrastruktur der Insel ist sogar so gut, daß es hier eine Klinik gibt) befindet, und auf den Südhafen. Dort steht meine frühere Wirkstätte. Es handelt sich dabei um das futuristisch anmutendende Gebäude mit dem glänzenden "Ufo". Der Forschungsbetrieb dort ist insbes. auf die Erforschung mariner Nahrungsnetze (AG Foodwebs) und den Erhalt des Helgoländer Hummers durch Nachzucht fokussiert, so daß auch in direkter Nähe der Forschungskutter FK "Uthörn" sowie die kleineren Schiffe in der Form der hier ortstypischen Börteboote "''Aade''" (so heißt auf Halunder der östliche Teil der Düne) und "''Dieker''" (Taucher) liegen. Der Name der ''Dieker'' leitet sich von den ebenfalls in der Umgebung des Ökolabors stationierten Taucherstation ab, die für ihre Einsätze dieses Boot nutzen und darüber hinaus auch die Ausbildung zum Forschungstaucher anbieten.

[[Datei:Der Norden des Unterlands.jpg|miniatur]]
Also gings über die Treppen, die die Aussichtsplattform direkt mit dem sog. Invasorenpfad verbinden, ins Unterland, durch den Ort im Unterland und weiter 'gen Norden, wo sich die bis zu 60 m hohe Felswand noch imposanter zeigt. Dieser Teil des Unterlands wurde erst im Rahmen der Militarisierung der Insel im Laufe des 2. Weltkriegs neu aufgepült. Das ist auch der Grund, weshalb es dort eine Art Dünenlandschaft gibt, in die eingefügt der Fußballplatz und die Jugendherberge liegen. Kurz bevor das Unterland endet und ins Felswatt übergeht, das aufgrund von drohenden Felsabbrüchen leider nicht ohne vorher eingeholte Genehmigungen betreten werden darf, führt eine 265 Stufen zählende Treffe die 60 m hoch ins Oberland.

[[Datei:Geoglyphen.jpg|miniatur]][[Datei:Treppe ins Oberland.jpg|miniatur]]
Oft finden sich im Sand des Unterlands mit den sich farblich deutlich abhebenden Steinen versteckte Geogylphen, die besonders gut (und manchmal erst dann) vom Oberland oder beim Gang dort hin gesehen werden können. Wie ich erst nach Aufnahme des nebenstehenden Fotos durch einen Bekannten in Erfahrung bringen konnte, tagte in den letzten Tagen wohl eine Amateurfunkgruppe hier auf der Insel, deren Codename DA0HEL ist. Ich vermute daher, daß zumindest die linke Steinlegung von einem Mitglied dieser Gruppe stammt.

Aber zurück zum interessanteren Teil, dem sich imposant in die Höhe ragenden Buntsandsteinblock. Er besteht - wie der Name bereits vermuten läßt - lediglich aus Sandstein und ist daher recht porös und brüchig, so daß man v. a. im Winter mit etwas Glück die Kältesprengung und Absturz ins Meer einiger kleinerer Felsbrocken beobachten kann. Noch bis Ende des 19. Jahrhunderts war der Fels, der Heimat und Überlebensgrundlage der Helgoländer selbst bildet, keinesfalls geschützt und damit der Erosion preisgegeben. Auf diese Weise gingen nach heutigen Schätzungen Jahr für Jahr bis zu 1 m des Gesteins verloren. Erst nach der Übergabe Helgolands von den Briten an Deutschland, der im Gegentausch für Sansibar stattfand, begann man - v. a. aus militärischem Kalkül die Insel zu befestigen. In dieser Zeit wurde die sich über die gesamte Breite der Westküste der Insel erstreckenden Preusenmauer, die heute bei normalem Wasserstand den Kontakt zwischen Wasser und Gestein über weite Strecken verhindert und bei Springflut als Wellenbrecher und Wellensturzbecken dient. Dies hat dazu geführt, daß seither nur geringe auf natürliche Erosion zurückzuführende Landverluste zu beklagen sind.

Auch Geologisch gibt der Fels einiges her. Wie zu erkennen ist, besteht der Fels nicht aus einem einzigen homogenen Rotton, sondern ist durch feine weiße Lagen unterbrochen. Sie zeigen die Schichtung, die von nordwest nach südost abtaucht, an. Dieses Muster wird heute als Relikt der geologischen Vergangenheit Helgolands angesehen, welches als Ausstülpung der Erde durch einen Salzstock (Diapir) in der Tiefe und anschließender Abrasion des umliegenden Landes entstanden ist. Außerdem führen die Sedimente in einigen Bereichen Kupfererz, Kalkstein und den heute noch begehrten Rotem Helgoländer Flint. Alle drei Elemente wurden bereits in der Vergangenheit nachweislich gesammelt und abgebaut und vom roten Flint ist sogar einm steinzeitlicher Handel bis nach Holland nachweisbar.

[[Datei:Der Norden des Unterlands.jpg|miniatur]]
Das Oberland erklommen, bietet sich bereits der nächste Augenschmaus bei guter Sicht nicht nur ein unglaublicher Fernblick, sondern auch ein Blick über das heute hügelige und v. a. mit Gräsern bewachsene Oberland. Früher, d. h. vor dem 1. Weltkrieg, war die Oberfläche des Oberlandes weitestgehend plan und folgte dem Verlauf der geologischen Schichtung. Damals gab es lediglich einige künstlich aufgeschüttete Erhebungen, die Namen wie "Flaggenberg" oder "Lotsenberg" trugen und von denen sich mindestens 3 als bronzezeitliche Hügelgräber herausstellten. Dabei wurden neben Kupfer- und Goldschmiedekunstwerken auch ein aus helgoländer Kalk bestehender Steinsarg, eine sog. Steinkiste, die heute im Berliner Museum für Archäologie zu bestaunen ist, sowie verschiedene Knochenfunde gemacht. Leider scheinen heute alle Knochenfunde verschollen zu sein. Eigene Nachforschungen zum Verbleib dieser Anthropologica über einen in Helgoland ansässigen "Ortschronisten", dessen Hinweise zu eben diesem berliner Museum, von dort zum Schleswig-Holsteinischen Archäologischen Landesmuseum und Landesarchiv führten, blieben leider ohne Erfolg. Sie hätten für die in 1 Jahr anstehende Masterarbeit als Grundlage für einen Vergleich mit der modernen helgoländer Bevölkerung dienen können. Die heutige Form des Oberlands ist jedenfalls auf militärische Anlagen, die während der beiden Weltkriege erbaut wurden und durch die Bombardierung der Royal Air Force bzw. der größten nichtnukleraren Sprengung ("Big Bang") der Welt nach Beendigung des Weltkriegs zurückzuführen.

[[Datei:Der Pinneberg.jpg|miniatur]]
Aber auch dier Umstand wurde von den Helgoländern, die in mancherlei Sicht durchaus Ähnlichkeiten mit den Schildbürgern zeigen, genutzt, um die höchste Erhebung ihrer Insel zum höchsten Punkt des Landkreises Pinneberg, zu dem Helgoland gehört, deklariert. Dieser "Pinneberg" ragt ganze 61,3 m ü. N. N. hinaus und trägt an seiner Spitze sogar ein Gipfelkreuz.

Das jedoch nur am Rand. Jedenfalls wurden nun bereits die dominierenden Farben der Felsinsel Helgoland genannt, das Weiß des Sandes, das Rot des Felsens und das Grün des Grases des Oberlands. Diese Farben finden sich auch im Wappen und den Flaggen der Insel wieder. Diesbzgl. gibt es sogar einen "Merkspruch", der - soweit ich das aufgrund der historischen Bücher und Reprinte, die mir zur Verfügung stehen, überblicken kann - bereits im 18. Jahrhundert bekannt war:
Grün ist das Land
Rot ist die Kant
Weiß ist der Sand
Das sind die Farben von Helgoland

[[Datei:Lange Anna.jpg|miniatur]]
Von meinem Aufstieg ins Oberland ging es schließlich den über 3000 m langen Klippenrundweg, der einmal um das 0,7 qkm große Oberland führt, weiter nach Nordwesten. Am nördlichsten Punkt steht mitten im Felswatt und leider nur wenig durch dne Preußenmauer geschützte "Lange Anna". Dabei handelt es sich um den letzten freistehenden Felsturm der Insel. Noch Anfang des 20. Jahrhunderts gab es davon noch mehrere, genauso wie Brandungstore. Während heute nur noch eine Brandungshohlkehle, die jedoch vom Schutt des "Big Bang" verschüttet ist, zu finden ist, ist den Helgoländern die "Lange Anna" noch geblieben. Wie lange diese Schönheit noch stehen wird, ist fraglich. Schätzungen gehen von wenigen Jahren bis noch mehrere Jahrhunderte aus. Ein Versuch in den 1980er Jahren dieses sog. Stack durch ein Zemetkorsett zu stabiliseren, schlugen jedoch fehl und mußten aufgrund der gefährlichen Arbeiten und der Gefahr herunterstürzender Trümmer wieder eingestellt werden. Der Name "Lange Anna" leitet sich - so zumindest der Volksmund - von einer schönen und großen Kellnerin eines in der Nähe der heutigen Nordspitze stehenden Ausflugspavillons ab. Die "Lange Anna" entstand aus einem Felstor, dessen Brücke vor über 100 Jahren zusammenstürzte.

[[Datei:Basstölpel.jpg|miniatur]]
Nichtmal 100 m weiter ist die zweitbekannteste Sehenswürdigkeit der Insel, der sog. Vogelfelsen. Besonders hier, finden sich zahlreiche Vögel, v. a. Basstölpel und Lummen, die hier direkt am Fels auf oft nur wenigen qcm hier brüten. Besonders bekannt und bei Fotografen beliebt sind dabei die Lummen. Wenn die Jungen zu genügend großen Vögeln herangewachsen sind, fliegt einer der beiden Elternteile hinaus aufs Meer und ruft den Jungvogel. Der zappelt dann noch oft etwas herum, bis er sich endlich zum Sprung entschließt und - aufgrund seines dichten Gefieders - die 60 m der Felsklippe in die Tiefe stürzt. Das Jungtier und die Alten ziehen dann noch einige Zeit auf dem Meer umher, bis der Jungvogel das Fliegen erlernt hat und sich damit selbständig versorgen kann. Heute ist das Problem dieses Lummensprungs das, daß die Tiere oft hinter der Preußenmauer landen und so nicht zu den Alten können. Daher finden sich in der Lummensprungsaison Nacht für Nacht fleißige Helfer der Vogelwarte, die die Tiere einsammeln und bei der Überwindung der Barriere helfen.

Soviel für diesen Tag. Morgen soll es zur Düne gehen und es wird - sofern das Wetter mitspielt und genauso schön wie heute wird - sicherlich noch etliche Fotos (vllt. dafür etwas weniger zeitraubenden Text) geben.

== 26.03.2012 - Nebelschwadenbilder und klare Sicht ==

[[Datei:Morgengrauen.jpg|miniatur]]
Der zweite Tag auf Helgoland begann mit einer unglaublichen Weitsicht - geschätzte 30 m. Beim obligatorischen morgentlichen Blick über die Mauer beim Falm, dem ca. 800 m langen Teil des Klippenrandwegs, der sich über die länge des bebauten Ortsteils des Oberlandes erstreckt, bekam das Wort Morgengrauen eine ganz neue Bedeutung. Der starke Nebel machte sogar die Sicht des Unterlandes unmöglich. Dennoch habe ich bereits stärkere Nebel auf Helgoland erlebt. Und schließlich schafft der Nebel ja eine ganz andere Atmosphäre, eine Atmosphäre der Ruhe und Stille. Also gings zunächst ins Unterland. Kein Kieler hättes es für möglich gehalten, daß so schlechtes Wetter noch in einem so schönen Tag enden werden könnte, wie er es tat, dazu jedoch später mehr Bilder.

Über die Treppe ins Unterland gings weiter durch den Ort, vorbei am Siemensplatz, der an den Begründer des Seebads auf Helgoland, Andresen Siemens, erinnert. Nach dem Ende der Napoleonischen Kriege auf dem Festland erlebt Helgoland, welches zu dieser Zeit und von 1808 bis 1890 in britischem Besitz war, eine Hochzeit. Während dieser Zeit blühte der Warenumschlag auf Helgoland und es gab viele Schmuggler, die mit ihren Schiffen auf eigene Faust das kontinentale deutsche Festland mit englischen Kolonialwaren belieferten. Die Helgoländer selbst verdienten dabei nicht nur durch eigene Schmuggelunternehmen mit, sondern v. a. durch die Vermietung von Wohn- und Warenlagerplatz und die Besorgung der Verpflegung. Nach dieser Hochzeit und der endgültigen Niederlage Napoleons zogen sich nach und nach alle britischen Handelskontore von der Insel zurück und Helgoland fiel in einen tiefen Dornröschenschalf. Diese Rezession sorgte schon nach wenigen Jahren dafür, daß die meisten Helgoländer ihre Reserven der fetten Jahre aufbrauchten und nun in bittere Armut versanken. In dieser Zeit kam der oben genannte Siemens auf die Idee, Helgoland zu einem Seebad zu machen. Während er in der Bevölkerung weitestgehend belächelt wurde, stiegen die Besucherzahlen in den nachfolgenden Jahren von ursprünglich gerade mal 60 Besuchern auf mehrere Tausend im Jahr an. Die Insel wurde dabei mehr und mehr zu einem Mekka der Schickeria und es gab neben einem Lusthaus auf der Insel auch ein Casino und weitere Einrichtungen für den Zeitvertreib. Der große Aufstieg des Badebetriebs wurde erst durch die Militarisierung nach der Übergabe Helgolands an die Deutschen im Tausch von Sansibar (am 01.03.1890) verlangsamt und während des ersten Weltkriegs schließlich vollends gestoppt.

[[Datei:Unterstand.jpg|miniatur]][[Datei:Mauerwerksreste.jpg|miniatur]]
Der Weg führte mich schließlich weiter ins Nordost-Gelände, wo es sich gut über die mit Holzbohlen belegten Dünenwege schlendern läßt. Nach einer kurzen Pause begann das Suchen von Steinen am Strand.</text>
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Zunächst gings vom Anleger der "Atlantis", die von Cuxhaven um 10:30 Uhr ablegte, übers Unterland hoch ins Oberland, wo die Unterkunft gebucht war. Mein Wohnklo für die nächsten Tage ist zwar nicht sonderlich groß, erfüllt jedoch voll und ganz seine Zwecke und ist noch dazu günstiger als die Jugendherberge: 5 Übernachtungen für gerademal 100 €.

[[Datei:Meine alte Wohnung.jpg|miniatur]]
Und weils quasi nebenan lag, führte mich mein erster Weg hin zu meiner Unterkunft, die ich für ganze 50 Monate bewohnt hatte. Dabei handelt es sich um mehrere Wohnungen, die auf dem Gelände der alten helgoländer Kaserne standen, wurden vor einigen Jahren vom AWI (Alfred-Wegener-Institut), zu dem auch mein früherer Arbeitgeber, die Biologische Anstalt Helgoland (BAH) (von den Mitarbeitern häufig nur "Die Anstalt" genannt), gehört, aufgekauft. Damit der Wohnungsmarkt auf Helgoland, der quasi nicht existiert, weil die Funktionen der Weggezogenen häufig durch Neue ersetzt werden, die dann nicht nur Job und Aufgaben der Vorgänger übernehmen, sondern oft auch deren Wohnung, nicht mehr so stark unter den Mitarbeitern der Bio leidet, wurden die Häuser der Kaserne zu mehreren unterschiedlich großen Wohnungen umgebaut und seit 2006 ausschließlich an Angestellte der BAH vermietet. Und ja, auch meine alte Wohnung scheint noch zu existieren. Es handelt sich dabei um das hinterste Gebäude des ehemaligen Kasernenhofes, und dort um den Bereich des 1. Stocks, der durch die ersten 4 seitlichen und 2 zum Kameraobjektiv schauenden Fenster begrenzt wird.

[[Datei:Blick über Unterland und Düne.jpg|miniatur]]
Mein Weg führte mich dann erstmal im Oberland weiter Richtung Süden, vorbei am Berliner Bären, der wohl als Sinnbild für die Gemeindepartnerschaft mit dieser Stadt zu sehen ist, und dem Aussichtspunkt, an dem mit Hilfe eiserner Schriftzüge und Pfeile die Richtungen der größeren Städte und in der Gegend liegenden Inseln der Deutschen Bucht angezeigt ist. Bei gutem Wetter ist nachts in der Ferne nicht nur der Lichtschein des Neuwerker Leuchtturms zu erkennen, sondern bei Tag sogar die Spitzer des immerhin rund 60 km entfernten Cuxhavener Wasserturms zu erkennen. Die Aussichtsplattform bietet darüber hinaus einen überaus guten Überblick über den bebauten Teil des Unterlands. Hier sticht v. a. der Glasbau ins Auge, ein Luxushotel des Hamburger Unternehmers Arne Weber. Er war es auch, der die Idee wieder aufbrachte, Helgoland mit der Düne wieder durch Sandaufschüttungen zu verbinden, wie dies bereits vor dem Neujahrstag 1720/21 war. Damals gingen durch den in den Jahrhunderten zuvor betriebenem Kalkabbau des einst in der Höhe fast ebenbürtigen Felsens auf der Düne, dem ''Wittekliff'' (das ist Halunder, der friesische Dialekt der Helgoländer und bedeutet weiße Klippe), viele Wellenbrecher und Windbarrieren verloren, so daß darüber hinaus noch die Strömungsverhältnisse verändert wurden. So kam es bereits in den Jahren vor 1720 bei Springtide zu Überschwemmungen des Verbindungssstücks zwischen Düne und Insel, dem sog. ''Woal'', jedoch waren die Überschwemmungen nie so verheerend wie in dieser Nacht vom 31.12.1720 auf den 01.01.1721. Die Idee Arne Webers hat jedoch die Geister der Helgoländer geschieden, so daß sich bei einer Bürgerabstimmung im vergangenen Jahr mit nur wenigen Prozent Mehrheit die Gegner dieser Landaufschüttung durchsetzen konnten. Während die einen darauf hoffen, daß ein solche Projekt wieder deutlich mehr Besucher auf die Insel locken würden, gibt es wohl bei den anderen (glücklicherweise) immernoch Bedenken, daß diese Veränderung nicht nur den Charme des Inselbildes zerstören und viele neue Schulden bringen würde, sondern auch der Lebensraum der Seehunde und Kegelrobben, die wieder seit einigen Jahrzehnten auf der Düne heimisch sind, zerstören könnte.

[[Datei:Ökolabor der BAH.jpg|miniatur]]
Blickt man jedoch in die andere Richtung, so erhascht man dort einen Blick auf das Mittelland, in dem sich die Paracelsus-Klinik (ja, die Infrastruktur der Insel ist sogar so gut, daß es hier eine Klinik gibt) befindet, und auf den Südhafen. Dort steht meine frühere Wirkstätte. Es handelt sich dabei um das futuristisch anmutendende Gebäude mit dem glänzenden "Ufo". Der Forschungsbetrieb dort ist insbes. auf die Erforschung mariner Nahrungsnetze (AG Foodwebs) und den Erhalt des Helgoländer Hummers durch Nachzucht fokussiert, so daß auch in direkter Nähe der Forschungskutter FK "Uthörn" sowie die kleineren Schiffe in der Form der hier ortstypischen Börteboote "''Aade''" (so heißt auf Halunder der östliche Teil der Düne) und "''Dieker''" (Taucher) liegen. Der Name der ''Dieker'' leitet sich von den ebenfalls in der Umgebung des Ökolabors stationierten Taucherstation ab, die für ihre Einsätze dieses Boot nutzen und darüber hinaus auch die Ausbildung zum Forschungstaucher anbieten.

[[Datei:Der Norden des Unterlands.jpg|miniatur]]
Also gings über die Treppen, die die Aussichtsplattform direkt mit dem sog. Invasorenpfad verbinden, ins Unterland, durch den Ort im Unterland und weiter 'gen Norden, wo sich die bis zu 60 m hohe Felswand noch imposanter zeigt. Dieser Teil des Unterlands wurde erst im Rahmen der Militarisierung der Insel im Laufe des 2. Weltkriegs neu aufgepült. Das ist auch der Grund, weshalb es dort eine Art Dünenlandschaft gibt, in die eingefügt der Fußballplatz und die Jugendherberge liegen. Kurz bevor das Unterland endet und ins Felswatt übergeht, das aufgrund von drohenden Felsabbrüchen leider nicht ohne vorher eingeholte Genehmigungen betreten werden darf, führt eine 265 Stufen zählende Treffe die 60 m hoch ins Oberland.

[[Datei:Geoglyphen.jpg|miniatur]][[Datei:Treppe ins Oberland.jpg|miniatur]]
Oft finden sich im Sand des Unterlands mit den sich farblich deutlich abhebenden Steinen versteckte Geogylphen, die besonders gut (und manchmal erst dann) vom Oberland oder beim Gang dort hin gesehen werden können. Wie ich erst nach Aufnahme des nebenstehenden Fotos durch einen Bekannten in Erfahrung bringen konnte, tagte in den letzten Tagen wohl eine Amateurfunkgruppe hier auf der Insel, deren Codename DA0HEL ist. Ich vermute daher, daß zumindest die linke Steinlegung von einem Mitglied dieser Gruppe stammt.

Aber zurück zum interessanteren Teil, dem sich imposant in die Höhe ragenden Buntsandsteinblock. Er besteht - wie der Name bereits vermuten läßt - lediglich aus Sandstein und ist daher recht porös und brüchig, so daß man v. a. im Winter mit etwas Glück die Kältesprengung und Absturz ins Meer einiger kleinerer Felsbrocken beobachten kann. Noch bis Ende des 19. Jahrhunderts war der Fels, der Heimat und Überlebensgrundlage der Helgoländer selbst bildet, keinesfalls geschützt und damit der Erosion preisgegeben. Auf diese Weise gingen nach heutigen Schätzungen Jahr für Jahr bis zu 1 m des Gesteins verloren. Erst nach der Übergabe Helgolands von den Briten an Deutschland, der im Gegentausch für Sansibar stattfand, begann man - v. a. aus militärischem Kalkül die Insel zu befestigen. In dieser Zeit wurde die sich über die gesamte Breite der Westküste der Insel erstreckenden Preusenmauer, die heute bei normalem Wasserstand den Kontakt zwischen Wasser und Gestein über weite Strecken verhindert und bei Springflut als Wellenbrecher und Wellensturzbecken dient. Dies hat dazu geführt, daß seither nur geringe auf natürliche Erosion zurückzuführende Landverluste zu beklagen sind.

Auch Geologisch gibt der Fels einiges her. Wie zu erkennen ist, besteht der Fels nicht aus einem einzigen homogenen Rotton, sondern ist durch feine weiße Lagen unterbrochen. Sie zeigen die Schichtung, die von nordwest nach südost abtaucht, an. Dieses Muster wird heute als Relikt der geologischen Vergangenheit Helgolands angesehen, welches als Ausstülpung der Erde durch einen Salzstock (Diapir) in der Tiefe und anschließender Abrasion des umliegenden Landes entstanden ist. Außerdem führen die Sedimente in einigen Bereichen Kupfererz, Kalkstein und den heute noch begehrten Rotem Helgoländer Flint. Alle drei Elemente wurden bereits in der Vergangenheit nachweislich gesammelt und abgebaut und vom roten Flint ist sogar einm steinzeitlicher Handel bis nach Holland nachweisbar.

[[Datei:Der Norden des Unterlands.jpg|miniatur]]
Das Oberland erklommen, bietet sich bereits der nächste Augenschmaus bei guter Sicht nicht nur ein unglaublicher Fernblick, sondern auch ein Blick über das heute hügelige und v. a. mit Gräsern bewachsene Oberland. Früher, d. h. vor dem 1. Weltkrieg, war die Oberfläche des Oberlandes weitestgehend plan und folgte dem Verlauf der geologischen Schichtung. Damals gab es lediglich einige künstlich aufgeschüttete Erhebungen, die Namen wie "Flaggenberg" oder "Lotsenberg" trugen und von denen sich mindestens 3 als bronzezeitliche Hügelgräber herausstellten. Dabei wurden neben Kupfer- und Goldschmiedekunstwerken auch ein aus helgoländer Kalk bestehender Steinsarg, eine sog. Steinkiste, die heute im Berliner Museum für Archäologie zu bestaunen ist, sowie verschiedene Knochenfunde gemacht. Leider scheinen heute alle Knochenfunde verschollen zu sein. Eigene Nachforschungen zum Verbleib dieser Anthropologica über einen in Helgoland ansässigen "Ortschronisten", dessen Hinweise zu eben diesem berliner Museum, von dort zum Schleswig-Holsteinischen Archäologischen Landesmuseum und Landesarchiv führten, blieben leider ohne Erfolg. Sie hätten für die in 1 Jahr anstehende Masterarbeit als Grundlage für einen Vergleich mit der modernen helgoländer Bevölkerung dienen können. Die heutige Form des Oberlands ist jedenfalls auf militärische Anlagen, die während der beiden Weltkriege erbaut wurden und durch die Bombardierung der Royal Air Force bzw. der größten nichtnukleraren Sprengung ("Big Bang") der Welt nach Beendigung des Weltkriegs zurückzuführen.

[[Datei:Der Pinneberg.jpg|miniatur]]
Aber auch dier Umstand wurde von den Helgoländern, die in mancherlei Sicht durchaus Ähnlichkeiten mit den Schildbürgern zeigen, genutzt, um die höchste Erhebung ihrer Insel zum höchsten Punkt des Landkreises Pinneberg, zu dem Helgoland gehört, deklariert. Dieser "Pinneberg" ragt ganze 61,3 m ü. N. N. hinaus und trägt an seiner Spitze sogar ein Gipfelkreuz.

Das jedoch nur am Rand. Jedenfalls wurden nun bereits die dominierenden Farben der Felsinsel Helgoland genannt, das Weiß des Sandes, das Rot des Felsens und das Grün des Grases des Oberlands. Diese Farben finden sich auch im Wappen und den Flaggen der Insel wieder. Diesbzgl. gibt es sogar einen "Merkspruch", der - soweit ich das aufgrund der historischen Bücher und Reprinte, die mir zur Verfügung stehen, überblicken kann - bereits im 18. Jahrhundert bekannt war:
Grün ist das Land
Rot ist die Kant
Weiß ist der Sand
Das sind die Farben von Helgoland

[[Datei:Lange Anna.jpg|miniatur]]
Von meinem Aufstieg ins Oberland ging es schließlich den über 3000 m langen Klippenrundweg, der einmal um das 0,7 qkm große Oberland führt, weiter nach Nordwesten. Am nördlichsten Punkt steht mitten im Felswatt und leider nur wenig durch dne Preußenmauer geschützte "Lange Anna". Dabei handelt es sich um den letzten freistehenden Felsturm der Insel. Noch Anfang des 20. Jahrhunderts gab es davon noch mehrere, genauso wie Brandungstore. Während heute nur noch eine Brandungshohlkehle, die jedoch vom Schutt des "Big Bang" verschüttet ist, zu finden ist, ist den Helgoländern die "Lange Anna" noch geblieben. Wie lange diese Schönheit noch stehen wird, ist fraglich. Schätzungen gehen von wenigen Jahren bis noch mehrere Jahrhunderte aus. Ein Versuch in den 1980er Jahren dieses sog. Stack durch ein Zemetkorsett zu stabiliseren, schlugen jedoch fehl und mußten aufgrund der gefährlichen Arbeiten und der Gefahr herunterstürzender Trümmer wieder eingestellt werden. Der Name "Lange Anna" leitet sich - so zumindest der Volksmund - von einer schönen und großen Kellnerin eines in der Nähe der heutigen Nordspitze stehenden Ausflugspavillons ab. Die "Lange Anna" entstand aus einem Felstor, dessen Brücke vor über 100 Jahren zusammenstürzte.

[[Datei:Basstölpel.jpg|miniatur]]
Nichtmal 100 m weiter ist die zweitbekannteste Sehenswürdigkeit der Insel, der sog. Vogelfelsen. Besonders hier, finden sich zahlreiche Vögel, v. a. Basstölpel und Lummen, die hier direkt am Fels auf oft nur wenigen qcm hier brüten. Besonders bekannt und bei Fotografen beliebt sind dabei die Lummen. Wenn die Jungen zu genügend großen Vögeln herangewachsen sind, fliegt einer der beiden Elternteile hinaus aufs Meer und ruft den Jungvogel. Der zappelt dann noch oft etwas herum, bis er sich endlich zum Sprung entschließt und - aufgrund seines dichten Gefieders - die 60 m der Felsklippe in die Tiefe stürzt. Das Jungtier und die Alten ziehen dann noch einige Zeit auf dem Meer umher, bis der Jungvogel das Fliegen erlernt hat und sich damit selbständig versorgen kann. Heute ist das Problem dieses Lummensprungs das, daß die Tiere oft hinter der Preußenmauer landen und so nicht zu den Alten können. Daher finden sich in der Lummensprungsaison Nacht für Nacht fleißige Helfer der Vogelwarte, die die Tiere einsammeln und bei der Überwindung der Barriere helfen.

Soviel für diesen Tag. Morgen soll es zur Düne gehen und es wird - sofern das Wetter mitspielt und genauso schön wie heute wird - sicherlich noch etliche Fotos (vllt. dafür etwas weniger zeitraubenden Text) geben.

== 26.03.2012 - Nebelschwadenbilder und klare Sicht ==

[[Datei:Morgengrauen.jpg|miniatur]]
Der zweite Tag auf Helgoland begann mit einer unglaublichen Weitsicht - geschätzte 30 m. Beim obligatorischen morgentlichen Blick über die Mauer beim Falm, dem ca. 800 m langen Teil des Klippenrandwegs, der sich über die länge des bebauten Ortsteils des Oberlandes erstreckt, bekam das Wort Morgengrauen eine ganz neue Bedeutung. Der starke Nebel machte sogar die Sicht des Unterlandes unmöglich. Dennoch habe ich bereits stärkere Nebel auf Helgoland erlebt. Und schließlich schafft der Nebel ja eine ganz andere Atmosphäre, eine Atmosphäre der Ruhe und Stille. Also gings zunächst ins Unterland. Kein Kieler hättes es für möglich gehalten, daß so schlechtes Wetter noch in einem so schönen Tag enden werden könnte, wie er es tat, dazu jedoch später mehr Bilder.

Über die Treppe ins Unterland gings weiter durch den Ort, vorbei am Siemensplatz, der an den Begründer des Seebads auf Helgoland, Andresen Siemens, erinnert. Nach dem Ende der Napoleonischen Kriege auf dem Festland erlebt Helgoland, welches zu dieser Zeit und von 1808 bis 1890 in britischem Besitz war, eine Hochzeit. Während dieser Zeit blühte der Warenumschlag auf Helgoland und es gab viele Schmuggler, die mit ihren Schiffen auf eigene Faust das kontinentale deutsche Festland mit englischen Kolonialwaren belieferten. Die Helgoländer selbst verdienten dabei nicht nur durch eigene Schmuggelunternehmen mit, sondern v. a. durch die Vermietung von Wohn- und Warenlagerplatz und die Besorgung der Verpflegung. Nach dieser Hochzeit und der endgültigen Niederlage Napoleons zogen sich nach und nach alle britischen Handelskontore von der Insel zurück und Helgoland fiel in einen tiefen Dornröschenschalf. Diese Rezession sorgte schon nach wenigen Jahren dafür, daß die meisten Helgoländer ihre Reserven der fetten Jahre aufbrauchten und nun in bittere Armut versanken. In dieser Zeit kam der oben genannte Siemens auf die Idee, Helgoland zu einem Seebad zu machen. Während er in der Bevölkerung weitestgehend belächelt wurde, stiegen die Besucherzahlen in den nachfolgenden Jahren von ursprünglich gerade mal 60 Besuchern auf mehrere Tausend im Jahr an. Die Insel wurde dabei mehr und mehr zu einem Mekka der Schickeria und es gab neben einem Lusthaus auf der Insel auch ein Casino und weitere Einrichtungen für den Zeitvertreib. Der große Aufstieg des Badebetriebs wurde erst durch die Militarisierung nach der Übergabe Helgolands an die Deutschen im Tausch von Sansibar (am 01.03.1890) verlangsamt und während des ersten Weltkriegs schließlich vollends gestoppt.

[[Datei:Mauerwerksreste.jpg|miniatur]][[Datei:Unterstand.jpg|miniatur]]
Der Weg führte mich schließlich weiter ins Nordost-Gelände, wo es sich gut über die mit Holzbohlen belegten Dünenwege schlendern läßt. Nach einer kurzen Pause begann das Suchen von Steinen am Strand. Dort fand ich schließlich auch wieder diesen Block aus gemörtelten Klinkern, der vermutlich beim Big Bang als Teil der Befestigung des Oberlandes oder als Teil einer militärischen Anlage mit weiteren Gesteinstrümmern, die heute von Wind und Wasser bereits zerlegt wurden, in die Tiefe stürzte. Ähnliche Relikte finden sich auch noch im Oberland, wie etwa ehemalige Unterstände für Soldaten, die unterirdisch mit der großen Bunkeranlage der Insel, die in diesem Fall auch zur Belieferung mit Muition diente, verbunden. Ähnliche Gebäude und zahlreiche Betontrümmer, die eindeutig nicht natürlichen Ursprungs sind, finden sich über das gesamte Oberland, z. T. lose herumliegend, z. T. in Erdmassen eingegraben.  V. a. an der Westkante gibt es zudem immernoch fensterförmige Ausgucke, die Teil dieser Bunker waren. Wie ein Bekannter, der während meiner Arbeitszeit hier auf Helgoland bei der hiesigen Feuerwehr war, sagte, stiegen sie in eine solche Luke hinab, wurden jedoch enttäuscht, daß es danach nicht mehr weiterging, da der Zugang auf diese Weise zum Stollen hin durch eine Mauer verschlossen war. Aber generell rings um das Oberland finden sich Relikte früherer Zeiten. Das beginnt mit Metalldrähten, die plötzlich aus dem Erdreich schauen und geht bis hin zum ehemaligen Klippenrandweg, der bereits größtenteils abgestürzt ist.

[[Bild:Schafe im Nebel.jpg|miniatur]]
Nach dem Strandspaziergang ging es bereits bei leichter Aufheiterung des Nebels weiter ins Oberland, wo wieder die 256 Stufen zählende Treppe überwunden werden mußte. Hier ließen sich noch einige eindrucksvolle Nebelfotos schießen, wie das der Silhoutten der Schafe im Nebel.</text>
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    <text bytes="18197" xml:space="preserve">== 25.03.2012 - Ankunft und erster Inselrundgang ==

Zunächst gings vom Anleger der "Atlantis", die von Cuxhaven um 10:30 Uhr ablegte, übers Unterland hoch ins Oberland, wo die Unterkunft gebucht war. Mein Wohnklo für die nächsten Tage ist zwar nicht sonderlich groß, erfüllt jedoch voll und ganz seine Zwecke und ist noch dazu günstiger als die Jugendherberge: 5 Übernachtungen für gerademal 100 €.

[[Datei:Meine alte Wohnung.jpg|miniatur]]
Und weils quasi nebenan lag, führte mich mein erster Weg hin zu meiner Unterkunft, die ich für ganze 50 Monate bewohnt hatte. Dabei handelt es sich um mehrere Wohnungen, die auf dem Gelände der alten helgoländer Kaserne standen, wurden vor einigen Jahren vom AWI (Alfred-Wegener-Institut), zu dem auch mein früherer Arbeitgeber, die Biologische Anstalt Helgoland (BAH) (von den Mitarbeitern häufig nur "Die Anstalt" genannt), gehört, aufgekauft. Damit der Wohnungsmarkt auf Helgoland, der quasi nicht existiert, weil die Funktionen der Weggezogenen häufig durch Neue ersetzt werden, die dann nicht nur Job und Aufgaben der Vorgänger übernehmen, sondern oft auch deren Wohnung, nicht mehr so stark unter den Mitarbeitern der Bio leidet, wurden die Häuser der Kaserne zu mehreren unterschiedlich großen Wohnungen umgebaut und seit 2006 ausschließlich an Angestellte der BAH vermietet. Und ja, auch meine alte Wohnung scheint noch zu existieren. Es handelt sich dabei um das hinterste Gebäude des ehemaligen Kasernenhofes, und dort um den Bereich des 1. Stocks, der durch die ersten 4 seitlichen und 2 zum Kameraobjektiv schauenden Fenster begrenzt wird.

[[Datei:Blick über Unterland und Düne.jpg|miniatur]]
Mein Weg führte mich dann erstmal im Oberland weiter Richtung Süden, vorbei am Berliner Bären, der wohl als Sinnbild für die Gemeindepartnerschaft mit dieser Stadt zu sehen ist, und dem Aussichtspunkt, an dem mit Hilfe eiserner Schriftzüge und Pfeile die Richtungen der größeren Städte und in der Gegend liegenden Inseln der Deutschen Bucht angezeigt ist. Bei gutem Wetter ist nachts in der Ferne nicht nur der Lichtschein des Neuwerker Leuchtturms zu erkennen, sondern bei Tag sogar die Spitzer des immerhin rund 60 km entfernten Cuxhavener Wasserturms zu erkennen. Die Aussichtsplattform bietet darüber hinaus einen überaus guten Überblick über den bebauten Teil des Unterlands. Hier sticht v. a. der Glasbau ins Auge, ein Luxushotel des Hamburger Unternehmers Arne Weber. Er war es auch, der die Idee wieder aufbrachte, Helgoland mit der Düne wieder durch Sandaufschüttungen zu verbinden, wie dies bereits vor dem Neujahrstag 1720/21 war. Damals gingen durch den in den Jahrhunderten zuvor betriebenem Kalkabbau des einst in der Höhe fast ebenbürtigen Felsens auf der Düne, dem ''Wittekliff'' (das ist Halunder, der friesische Dialekt der Helgoländer und bedeutet weiße Klippe), viele Wellenbrecher und Windbarrieren verloren, so daß darüber hinaus noch die Strömungsverhältnisse verändert wurden. So kam es bereits in den Jahren vor 1720 bei Springtide zu Überschwemmungen des Verbindungssstücks zwischen Düne und Insel, dem sog. ''Woal'', jedoch waren die Überschwemmungen nie so verheerend wie in dieser Nacht vom 31.12.1720 auf den 01.01.1721. Die Idee Arne Webers hat jedoch die Geister der Helgoländer geschieden, so daß sich bei einer Bürgerabstimmung im vergangenen Jahr mit nur wenigen Prozent Mehrheit die Gegner dieser Landaufschüttung durchsetzen konnten. Während die einen darauf hoffen, daß ein solche Projekt wieder deutlich mehr Besucher auf die Insel locken würden, gibt es wohl bei den anderen (glücklicherweise) immernoch Bedenken, daß diese Veränderung nicht nur den Charme des Inselbildes zerstören und viele neue Schulden bringen würde, sondern auch der Lebensraum der Seehunde und Kegelrobben, die wieder seit einigen Jahrzehnten auf der Düne heimisch sind, zerstören könnte.

[[Datei:Ökolabor der BAH.jpg|miniatur]]
Blickt man jedoch in die andere Richtung, so erhascht man dort einen Blick auf das Mittelland, in dem sich die Paracelsus-Klinik (ja, die Infrastruktur der Insel ist sogar so gut, daß es hier eine Klinik gibt) befindet, und auf den Südhafen. Dort steht meine frühere Wirkstätte. Es handelt sich dabei um das futuristisch anmutendende Gebäude mit dem glänzenden "Ufo". Der Forschungsbetrieb dort ist insbes. auf die Erforschung mariner Nahrungsnetze (AG Foodwebs) und den Erhalt des Helgoländer Hummers durch Nachzucht fokussiert, so daß auch in direkter Nähe der Forschungskutter FK "Uthörn" sowie die kleineren Schiffe in der Form der hier ortstypischen Börteboote "''Aade''" (so heißt auf Halunder der östliche Teil der Düne) und "''Dieker''" (Taucher) liegen. Der Name der ''Dieker'' leitet sich von den ebenfalls in der Umgebung des Ökolabors stationierten Taucherstation ab, die für ihre Einsätze dieses Boot nutzen und darüber hinaus auch die Ausbildung zum Forschungstaucher anbieten.

[[Datei:Der Norden des Unterlands.jpg|miniatur]]
Also gings über die Treppen, die die Aussichtsplattform direkt mit dem sog. Invasorenpfad verbinden, ins Unterland, durch den Ort im Unterland und weiter 'gen Norden, wo sich die bis zu 60 m hohe Felswand noch imposanter zeigt. Dieser Teil des Unterlands wurde erst im Rahmen der Militarisierung der Insel im Laufe des 2. Weltkriegs neu aufgepült. Das ist auch der Grund, weshalb es dort eine Art Dünenlandschaft gibt, in die eingefügt der Fußballplatz und die Jugendherberge liegen. Kurz bevor das Unterland endet und ins Felswatt übergeht, das aufgrund von drohenden Felsabbrüchen leider nicht ohne vorher eingeholte Genehmigungen betreten werden darf, führt eine 265 Stufen zählende Treffe die 60 m hoch ins Oberland.

[[Datei:Geoglyphen.jpg|miniatur]][[Datei:Treppe ins Oberland.jpg|miniatur]]
Oft finden sich im Sand des Unterlands mit den sich farblich deutlich abhebenden Steinen versteckte Geogylphen, die besonders gut (und manchmal erst dann) vom Oberland oder beim Gang dort hin gesehen werden können. Wie ich erst nach Aufnahme des nebenstehenden Fotos durch einen Bekannten in Erfahrung bringen konnte, tagte in den letzten Tagen wohl eine Amateurfunkgruppe hier auf der Insel, deren Codename DA0HEL ist. Ich vermute daher, daß zumindest die linke Steinlegung von einem Mitglied dieser Gruppe stammt.

Aber zurück zum interessanteren Teil, dem sich imposant in die Höhe ragenden Buntsandsteinblock. Er besteht - wie der Name bereits vermuten läßt - lediglich aus Sandstein und ist daher recht porös und brüchig, so daß man v. a. im Winter mit etwas Glück die Kältesprengung und Absturz ins Meer einiger kleinerer Felsbrocken beobachten kann. Noch bis Ende des 19. Jahrhunderts war der Fels, der Heimat und Überlebensgrundlage der Helgoländer selbst bildet, keinesfalls geschützt und damit der Erosion preisgegeben. Auf diese Weise gingen nach heutigen Schätzungen Jahr für Jahr bis zu 1 m des Gesteins verloren. Erst nach der Übergabe Helgolands von den Briten an Deutschland, der im Gegentausch für Sansibar stattfand, begann man - v. a. aus militärischem Kalkül die Insel zu befestigen. In dieser Zeit wurde die sich über die gesamte Breite der Westküste der Insel erstreckenden Preusenmauer, die heute bei normalem Wasserstand den Kontakt zwischen Wasser und Gestein über weite Strecken verhindert und bei Springflut als Wellenbrecher und Wellensturzbecken dient. Dies hat dazu geführt, daß seither nur geringe auf natürliche Erosion zurückzuführende Landverluste zu beklagen sind.

Auch Geologisch gibt der Fels einiges her. Wie zu erkennen ist, besteht der Fels nicht aus einem einzigen homogenen Rotton, sondern ist durch feine weiße Lagen unterbrochen. Sie zeigen die Schichtung, die von nordwest nach südost abtaucht, an. Dieses Muster wird heute als Relikt der geologischen Vergangenheit Helgolands angesehen, welches als Ausstülpung der Erde durch einen Salzstock (Diapir) in der Tiefe und anschließender Abrasion des umliegenden Landes entstanden ist. Außerdem führen die Sedimente in einigen Bereichen Kupfererz, Kalkstein und den heute noch begehrten Rotem Helgoländer Flint. Alle drei Elemente wurden bereits in der Vergangenheit nachweislich gesammelt und abgebaut und vom roten Flint ist sogar einm steinzeitlicher Handel bis nach Holland nachweisbar.

[[Datei:Der Norden des Unterlands.jpg|miniatur]]
Das Oberland erklommen, bietet sich bereits der nächste Augenschmaus bei guter Sicht nicht nur ein unglaublicher Fernblick, sondern auch ein Blick über das heute hügelige und v. a. mit Gräsern bewachsene Oberland. Früher, d. h. vor dem 1. Weltkrieg, war die Oberfläche des Oberlandes weitestgehend plan und folgte dem Verlauf der geologischen Schichtung. Damals gab es lediglich einige künstlich aufgeschüttete Erhebungen, die Namen wie "Flaggenberg" oder "Lotsenberg" trugen und von denen sich mindestens 3 als bronzezeitliche Hügelgräber herausstellten. Dabei wurden neben Kupfer- und Goldschmiedekunstwerken auch ein aus helgoländer Kalk bestehender Steinsarg, eine sog. Steinkiste, die heute im Berliner Museum für Archäologie zu bestaunen ist, sowie verschiedene Knochenfunde gemacht. Leider scheinen heute alle Knochenfunde verschollen zu sein. Eigene Nachforschungen zum Verbleib dieser Anthropologica über einen in Helgoland ansässigen "Ortschronisten", dessen Hinweise zu eben diesem berliner Museum, von dort zum Schleswig-Holsteinischen Archäologischen Landesmuseum und Landesarchiv führten, blieben leider ohne Erfolg. Sie hätten für die in 1 Jahr anstehende Masterarbeit als Grundlage für einen Vergleich mit der modernen helgoländer Bevölkerung dienen können. Die heutige Form des Oberlands ist jedenfalls auf militärische Anlagen, die während der beiden Weltkriege erbaut wurden und durch die Bombardierung der Royal Air Force bzw. der größten nichtnukleraren Sprengung ("Big Bang") der Welt nach Beendigung des Weltkriegs zurückzuführen.

[[Datei:Der Pinneberg.jpg|miniatur]]
Aber auch dier Umstand wurde von den Helgoländern, die in mancherlei Sicht durchaus Ähnlichkeiten mit den Schildbürgern zeigen, genutzt, um die höchste Erhebung ihrer Insel zum höchsten Punkt des Landkreises Pinneberg, zu dem Helgoland gehört, deklariert. Dieser "Pinneberg" ragt ganze 61,3 m ü. N. N. hinaus und trägt an seiner Spitze sogar ein Gipfelkreuz.

Das jedoch nur am Rand. Jedenfalls wurden nun bereits die dominierenden Farben der Felsinsel Helgoland genannt, das Weiß des Sandes, das Rot des Felsens und das Grün des Grases des Oberlands. Diese Farben finden sich auch im Wappen und den Flaggen der Insel wieder. Diesbzgl. gibt es sogar einen "Merkspruch", der - soweit ich das aufgrund der historischen Bücher und Reprinte, die mir zur Verfügung stehen, überblicken kann - bereits im 18. Jahrhundert bekannt war:
Grün ist das Land
Rot ist die Kant
Weiß ist der Sand
Das sind die Farben von Helgoland

[[Datei:Lange Anna.jpg|miniatur]]
Von meinem Aufstieg ins Oberland ging es schließlich den über 3000 m langen Klippenrundweg, der einmal um das 0,7 qkm große Oberland führt, weiter nach Nordwesten. Am nördlichsten Punkt steht mitten im Felswatt und leider nur wenig durch dne Preußenmauer geschützte "Lange Anna". Dabei handelt es sich um den letzten freistehenden Felsturm der Insel. Noch Anfang des 20. Jahrhunderts gab es davon noch mehrere, genauso wie Brandungstore. Während heute nur noch eine Brandungshohlkehle, die jedoch vom Schutt des "Big Bang" verschüttet ist, zu finden ist, ist den Helgoländern die "Lange Anna" noch geblieben. Wie lange diese Schönheit noch stehen wird, ist fraglich. Schätzungen gehen von wenigen Jahren bis noch mehrere Jahrhunderte aus. Ein Versuch in den 1980er Jahren dieses sog. Stack durch ein Zemetkorsett zu stabiliseren, schlugen jedoch fehl und mußten aufgrund der gefährlichen Arbeiten und der Gefahr herunterstürzender Trümmer wieder eingestellt werden. Der Name "Lange Anna" leitet sich - so zumindest der Volksmund - von einer schönen und großen Kellnerin eines in der Nähe der heutigen Nordspitze stehenden Ausflugspavillons ab. Die "Lange Anna" entstand aus einem Felstor, dessen Brücke vor über 100 Jahren zusammenstürzte.

[[Datei:Basstölpel.jpg|miniatur]]
Nichtmal 100 m weiter ist die zweitbekannteste Sehenswürdigkeit der Insel, der sog. Vogelfelsen. Besonders hier, finden sich zahlreiche Vögel, v. a. Basstölpel und Lummen, die hier direkt am Fels auf oft nur wenigen qcm hier brüten. Besonders bekannt und bei Fotografen beliebt sind dabei die Lummen. Wenn die Jungen zu genügend großen Vögeln herangewachsen sind, fliegt einer der beiden Elternteile hinaus aufs Meer und ruft den Jungvogel. Der zappelt dann noch oft etwas herum, bis er sich endlich zum Sprung entschließt und - aufgrund seines dichten Gefieders - die 60 m der Felsklippe in die Tiefe stürzt. Das Jungtier und die Alten ziehen dann noch einige Zeit auf dem Meer umher, bis der Jungvogel das Fliegen erlernt hat und sich damit selbständig versorgen kann. Heute ist das Problem dieses Lummensprungs das, daß die Tiere oft hinter der Preußenmauer landen und so nicht zu den Alten können. Daher finden sich in der Lummensprungsaison Nacht für Nacht fleißige Helfer der Vogelwarte, die die Tiere einsammeln und bei der Überwindung der Barriere helfen.

Soviel für diesen Tag. Morgen soll es zur Düne gehen und es wird - sofern das Wetter mitspielt und genauso schön wie heute wird - sicherlich noch etliche Fotos (vllt. dafür etwas weniger zeitraubenden Text) geben.

== 26.03.2012 - Nebelschwadenbilder und klare Sicht ==

[[Datei:Morgengrauen.jpg|miniatur]]
Der zweite Tag auf Helgoland begann mit einer unglaublichen Weitsicht - geschätzte 30 m. Beim obligatorischen morgentlichen Blick über die Mauer beim Falm, dem ca. 800 m langen Teil des Klippenrandwegs, der sich über die länge des bebauten Ortsteils des Oberlandes erstreckt, bekam das Wort Morgengrauen eine ganz neue Bedeutung. Der starke Nebel machte sogar die Sicht des Unterlandes unmöglich. Dennoch habe ich bereits stärkere Nebel auf Helgoland erlebt. Und schließlich schafft der Nebel ja eine ganz andere Atmosphäre, eine Atmosphäre der Ruhe und Stille. Also gings zunächst ins Unterland. Kein Kieler hättes es für möglich gehalten, daß so schlechtes Wetter noch in einem so schönen Tag enden werden könnte, wie er es tat, dazu jedoch später mehr Bilder.

[[Datei:Mauerwerksreste.jpg|miniatur]]
Über die Treppe ins Unterland gings weiter durch den Ort, vorbei am Siemensplatz, der an den Begründer des Seebads auf Helgoland, Andresen Siemens, erinnert. Nach dem Ende der Napoleonischen Kriege auf dem Festland erlebt Helgoland, welches zu dieser Zeit und von 1808 bis 1890 in britischem Besitz war, eine Hochzeit. Während dieser Zeit blühte der Warenumschlag auf Helgoland und es gab viele Schmuggler, die mit ihren Schiffen auf eigene Faust das kontinentale deutsche Festland mit englischen Kolonialwaren belieferten. Die Helgoländer selbst verdienten dabei nicht nur durch eigene Schmuggelunternehmen mit, sondern v. a. durch die Vermietung von Wohn- und Warenlagerplatz und die Besorgung der Verpflegung. Nach dieser Hochzeit und der endgültigen Niederlage Napoleons zogen sich nach und nach alle britischen Handelskontore von der Insel zurück und Helgoland fiel in einen tiefen Dornröschenschalf. Diese Rezession sorgte schon nach wenigen Jahren dafür, daß die meisten Helgoländer ihre Reserven der fetten Jahre aufbrauchten und nun in bittere Armut versanken. In dieser Zeit kam der oben genannte Siemens auf die Idee, Helgoland zu einem Seebad zu machen. Während er in der Bevölkerung weitestgehend belächelt wurde, stiegen die Besucherzahlen in den nachfolgenden Jahren von ursprünglich gerade mal 60 Besuchern auf mehrere Tausend im Jahr an. Die Insel wurde dabei mehr und mehr zu einem Mekka der Schickeria und es gab neben einem Lusthaus auf der Insel auch ein Casino und weitere Einrichtungen für den Zeitvertreib. Der große Aufstieg des Badebetriebs wurde erst durch die Militarisierung nach der Übergabe Helgolands an die Deutschen im Tausch von Sansibar (am 01.03.1890) verlangsamt und während des ersten Weltkriegs schließlich vollends gestoppt.

[[Datei:Unterstand.jpg|miniatur]][[Bild:Schafe im Nebel.jpg|miniatur]]
Der Weg führte mich schließlich weiter ins Nordost-Gelände, wo es sich gut über die mit Holzbohlen belegten Dünenwege schlendern läßt. Nach einer kurzen Pause begann das Suchen von Steinen am Strand. Dort fand ich schließlich auch wieder diesen Block aus gemörtelten Klinkern, der vermutlich beim Big Bang als Teil der Befestigung des Oberlandes oder als Teil einer militärischen Anlage mit weiteren Gesteinstrümmern, die heute von Wind und Wasser bereits zerlegt wurden, in die Tiefe stürzte. Ähnliche Relikte finden sich auch noch im Oberland, wie etwa ehemalige Unterstände für Soldaten, die unterirdisch mit der großen Bunkeranlage der Insel, die in diesem Fall auch zur Belieferung mit Muition diente, verbunden. Ähnliche Gebäude und zahlreiche Betontrümmer, die eindeutig nicht natürlichen Ursprungs sind, finden sich über das gesamte Oberland, z. T. lose herumliegend, z. T. in Erdmassen eingegraben.  V. a. an der Westkante gibt es zudem immernoch fensterförmige Ausgucke, die Teil dieser Bunker waren. Wie ein Bekannter, der während meiner Arbeitszeit hier auf Helgoland bei der hiesigen Feuerwehr war, sagte, stiegen sie in eine solche Luke hinab, wurden jedoch enttäuscht, daß es danach nicht mehr weiterging, da der Zugang auf diese Weise zum Stollen hin durch eine Mauer verschlossen war. Aber generell rings um das Oberland finden sich Relikte früherer Zeiten. Das beginnt mit Metalldrähten, die plötzlich aus dem Erdreich schauen und geht bis hin zum ehemaligen Klippenrandweg, der bereits größtenteils abgestürzt ist.

Nach dem Strandspaziergang ging es bereits bei leichter Aufheiterung des Nebels weiter ins Oberland, wo wieder die 256 Stufen zählende Treppe überwunden werden mußte. Hier ließen sich noch einige eindrucksvolle Nebelfotos schießen, wie das der Silhoutten der Schafe im Nebel.</text>
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Zunächst gings vom Anleger der "Atlantis", die von Cuxhaven um 10:30 Uhr ablegte, übers Unterland hoch ins Oberland, wo die Unterkunft gebucht war. Mein Wohnklo für die nächsten Tage ist zwar nicht sonderlich groß, erfüllt jedoch voll und ganz seine Zwecke und ist noch dazu günstiger als die Jugendherberge: 5 Übernachtungen für gerademal 100 €.

[[Datei:Meine alte Wohnung.jpg|miniatur]]
Und weils quasi nebenan lag, führte mich mein erster Weg hin zu meiner Unterkunft, die ich für ganze 50 Monate bewohnt hatte. Dabei handelt es sich um mehrere Wohnungen, die auf dem Gelände der alten helgoländer Kaserne standen, wurden vor einigen Jahren vom AWI (Alfred-Wegener-Institut), zu dem auch mein früherer Arbeitgeber, die Biologische Anstalt Helgoland (BAH) (von den Mitarbeitern häufig nur "Die Anstalt" genannt), gehört, aufgekauft. Damit der Wohnungsmarkt auf Helgoland, der quasi nicht existiert, weil die Funktionen der Weggezogenen häufig durch Neue ersetzt werden, die dann nicht nur Job und Aufgaben der Vorgänger übernehmen, sondern oft auch deren Wohnung, nicht mehr so stark unter den Mitarbeitern der Bio leidet, wurden die Häuser der Kaserne zu mehreren unterschiedlich großen Wohnungen umgebaut und seit 2006 ausschließlich an Angestellte der BAH vermietet. Und ja, auch meine alte Wohnung scheint noch zu existieren. Es handelt sich dabei um das hinterste Gebäude des ehemaligen Kasernenhofes, und dort um den Bereich des 1. Stocks, der durch die ersten 4 seitlichen und 2 zum Kameraobjektiv schauenden Fenster begrenzt wird.

[[Datei:Blick über Unterland und Düne.jpg|miniatur]]
Mein Weg führte mich dann erstmal im Oberland weiter Richtung Süden, vorbei am Berliner Bären, der wohl als Sinnbild für die Gemeindepartnerschaft mit dieser Stadt zu sehen ist, und dem Aussichtspunkt, an dem mit Hilfe eiserner Schriftzüge und Pfeile die Richtungen der größeren Städte und in der Gegend liegenden Inseln der Deutschen Bucht angezeigt ist. Bei gutem Wetter ist nachts in der Ferne nicht nur der Lichtschein des Neuwerker Leuchtturms zu erkennen, sondern bei Tag sogar die Spitzer des immerhin rund 60 km entfernten Cuxhavener Wasserturms zu erkennen. Die Aussichtsplattform bietet darüber hinaus einen überaus guten Überblick über den bebauten Teil des Unterlands. Hier sticht v. a. der Glasbau ins Auge, ein Luxushotel des Hamburger Unternehmers Arne Weber. Er war es auch, der die Idee wieder aufbrachte, Helgoland mit der Düne wieder durch Sandaufschüttungen zu verbinden, wie dies bereits vor dem Neujahrstag 1720/21 war. Damals gingen durch den in den Jahrhunderten zuvor betriebenem Kalkabbau des einst in der Höhe fast ebenbürtigen Felsens auf der Düne, dem ''Wittekliff'' (das ist Halunder, der friesische Dialekt der Helgoländer und bedeutet weiße Klippe), viele Wellenbrecher und Windbarrieren verloren, so daß darüber hinaus noch die Strömungsverhältnisse verändert wurden. So kam es bereits in den Jahren vor 1720 bei Springtide zu Überschwemmungen des Verbindungssstücks zwischen Düne und Insel, dem sog. ''Woal'', jedoch waren die Überschwemmungen nie so verheerend wie in dieser Nacht vom 31.12.1720 auf den 01.01.1721. Die Idee Arne Webers hat jedoch die Geister der Helgoländer geschieden, so daß sich bei einer Bürgerabstimmung im vergangenen Jahr mit nur wenigen Prozent Mehrheit die Gegner dieser Landaufschüttung durchsetzen konnten. Während die einen darauf hoffen, daß ein solche Projekt wieder deutlich mehr Besucher auf die Insel locken würden, gibt es wohl bei den anderen (glücklicherweise) immernoch Bedenken, daß diese Veränderung nicht nur den Charme des Inselbildes zerstören und viele neue Schulden bringen würde, sondern auch der Lebensraum der Seehunde und Kegelrobben, die wieder seit einigen Jahrzehnten auf der Düne heimisch sind, zerstören könnte.

[[Datei:Ökolabor der BAH.jpg|miniatur]]
Blickt man jedoch in die andere Richtung, so erhascht man dort einen Blick auf das Mittelland, in dem sich die Paracelsus-Klinik (ja, die Infrastruktur der Insel ist sogar so gut, daß es hier eine Klinik gibt) befindet, und auf den Südhafen. Dort steht meine frühere Wirkstätte. Es handelt sich dabei um das futuristisch anmutendende Gebäude mit dem glänzenden "Ufo". Der Forschungsbetrieb dort ist insbes. auf die Erforschung mariner Nahrungsnetze (AG Foodwebs) und den Erhalt des Helgoländer Hummers durch Nachzucht fokussiert, so daß auch in direkter Nähe der Forschungskutter FK "Uthörn" sowie die kleineren Schiffe in der Form der hier ortstypischen Börteboote "''Aade''" (so heißt auf Halunder der östliche Teil der Düne) und "''Dieker''" (Taucher) liegen. Der Name der ''Dieker'' leitet sich von den ebenfalls in der Umgebung des Ökolabors stationierten Taucherstation ab, die für ihre Einsätze dieses Boot nutzen und darüber hinaus auch die Ausbildung zum Forschungstaucher anbieten.

[[Datei:Der Norden des Unterlands.jpg|miniatur]]
Also gings über die Treppen, die die Aussichtsplattform direkt mit dem sog. Invasorenpfad verbinden, ins Unterland, durch den Ort im Unterland und weiter 'gen Norden, wo sich die bis zu 60 m hohe Felswand noch imposanter zeigt. Dieser Teil des Unterlands wurde erst im Rahmen der Militarisierung der Insel im Laufe des 2. Weltkriegs neu aufgepült. Das ist auch der Grund, weshalb es dort eine Art Dünenlandschaft gibt, in die eingefügt der Fußballplatz und die Jugendherberge liegen. Kurz bevor das Unterland endet und ins Felswatt übergeht, das aufgrund von drohenden Felsabbrüchen leider nicht ohne vorher eingeholte Genehmigungen betreten werden darf, führt eine 265 Stufen zählende Treffe die 60 m hoch ins Oberland.

[[Datei:Geoglyphen.jpg|miniatur]][[Datei:Treppe ins Oberland.jpg|miniatur]]
Oft finden sich im Sand des Unterlands mit den sich farblich deutlich abhebenden Steinen versteckte Geogylphen, die besonders gut (und manchmal erst dann) vom Oberland oder beim Gang dort hin gesehen werden können. Wie ich erst nach Aufnahme des nebenstehenden Fotos durch einen Bekannten in Erfahrung bringen konnte, tagte in den letzten Tagen wohl eine Amateurfunkgruppe hier auf der Insel, deren Codename DA0HEL ist. Ich vermute daher, daß zumindest die linke Steinlegung von einem Mitglied dieser Gruppe stammt.

Aber zurück zum interessanteren Teil, dem sich imposant in die Höhe ragenden Buntsandsteinblock. Er besteht - wie der Name bereits vermuten läßt - lediglich aus Sandstein und ist daher recht porös und brüchig, so daß man v. a. im Winter mit etwas Glück die Kältesprengung und Absturz ins Meer einiger kleinerer Felsbrocken beobachten kann. Noch bis Ende des 19. Jahrhunderts war der Fels, der Heimat und Überlebensgrundlage der Helgoländer selbst bildet, keinesfalls geschützt und damit der Erosion preisgegeben. Auf diese Weise gingen nach heutigen Schätzungen Jahr für Jahr bis zu 1 m des Gesteins verloren. Erst nach der Übergabe Helgolands von den Briten an Deutschland, der im Gegentausch für Sansibar stattfand, begann man - v. a. aus militärischem Kalkül die Insel zu befestigen. In dieser Zeit wurde die sich über die gesamte Breite der Westküste der Insel erstreckenden Preusenmauer, die heute bei normalem Wasserstand den Kontakt zwischen Wasser und Gestein über weite Strecken verhindert und bei Springflut als Wellenbrecher und Wellensturzbecken dient. Dies hat dazu geführt, daß seither nur geringe auf natürliche Erosion zurückzuführende Landverluste zu beklagen sind.

Auch Geologisch gibt der Fels einiges her. Wie zu erkennen ist, besteht der Fels nicht aus einem einzigen homogenen Rotton, sondern ist durch feine weiße Lagen unterbrochen. Sie zeigen die Schichtung, die von nordwest nach südost abtaucht, an. Dieses Muster wird heute als Relikt der geologischen Vergangenheit Helgolands angesehen, welches als Ausstülpung der Erde durch einen Salzstock (Diapir) in der Tiefe und anschließender Abrasion des umliegenden Landes entstanden ist. Außerdem führen die Sedimente in einigen Bereichen Kupfererz, Kalkstein und den heute noch begehrten Rotem Helgoländer Flint. Alle drei Elemente wurden bereits in der Vergangenheit nachweislich gesammelt und abgebaut und vom roten Flint ist sogar einm steinzeitlicher Handel bis nach Holland nachweisbar.

[[Datei:Der Norden des Unterlands.jpg|miniatur]]
Das Oberland erklommen, bietet sich bereits der nächste Augenschmaus bei guter Sicht nicht nur ein unglaublicher Fernblick, sondern auch ein Blick über das heute hügelige und v. a. mit Gräsern bewachsene Oberland. Früher, d. h. vor dem 1. Weltkrieg, war die Oberfläche des Oberlandes weitestgehend plan und folgte dem Verlauf der geologischen Schichtung. Damals gab es lediglich einige künstlich aufgeschüttete Erhebungen, die Namen wie "Flaggenberg" oder "Lotsenberg" trugen und von denen sich mindestens 3 als bronzezeitliche Hügelgräber herausstellten. Dabei wurden neben Kupfer- und Goldschmiedekunstwerken auch ein aus helgoländer Kalk bestehender Steinsarg, eine sog. Steinkiste, die heute im Berliner Museum für Archäologie zu bestaunen ist, sowie verschiedene Knochenfunde gemacht. Leider scheinen heute alle Knochenfunde verschollen zu sein. Eigene Nachforschungen zum Verbleib dieser Anthropologica über einen in Helgoland ansässigen "Ortschronisten", dessen Hinweise zu eben diesem berliner Museum, von dort zum Schleswig-Holsteinischen Archäologischen Landesmuseum und Landesarchiv führten, blieben leider ohne Erfolg. Sie hätten für die in 1 Jahr anstehende Masterarbeit als Grundlage für einen Vergleich mit der modernen helgoländer Bevölkerung dienen können. Die heutige Form des Oberlands ist jedenfalls auf militärische Anlagen, die während der beiden Weltkriege erbaut wurden und durch die Bombardierung der Royal Air Force bzw. der größten nichtnukleraren Sprengung ("Big Bang") der Welt nach Beendigung des Weltkriegs zurückzuführen.

[[Datei:Der Pinneberg.jpg|miniatur]]
Aber auch dier Umstand wurde von den Helgoländern, die in mancherlei Sicht durchaus Ähnlichkeiten mit den Schildbürgern zeigen, genutzt, um die höchste Erhebung ihrer Insel zum höchsten Punkt des Landkreises Pinneberg, zu dem Helgoland gehört, deklariert. Dieser "Pinneberg" ragt ganze 61,3 m ü. N. N. hinaus und trägt an seiner Spitze sogar ein Gipfelkreuz.

Das jedoch nur am Rand. Jedenfalls wurden nun bereits die dominierenden Farben der Felsinsel Helgoland genannt, das Weiß des Sandes, das Rot des Felsens und das Grün des Grases des Oberlands. Diese Farben finden sich auch im Wappen und den Flaggen der Insel wieder. Diesbzgl. gibt es sogar einen "Merkspruch", der - soweit ich das aufgrund der historischen Bücher und Reprinte, die mir zur Verfügung stehen, überblicken kann - bereits im 18. Jahrhundert bekannt war:
Grün ist das Land
Rot ist die Kant
Weiß ist der Sand
Das sind die Farben von Helgoland

[[Datei:Lange Anna.jpg|miniatur]]
Von meinem Aufstieg ins Oberland ging es schließlich den über 3000 m langen Klippenrundweg, der einmal um das 0,7 qkm große Oberland führt, weiter nach Nordwesten. Am nördlichsten Punkt steht mitten im Felswatt und leider nur wenig durch dne Preußenmauer geschützte "Lange Anna". Dabei handelt es sich um den letzten freistehenden Felsturm der Insel. Noch Anfang des 20. Jahrhunderts gab es davon noch mehrere, genauso wie Brandungstore. Während heute nur noch eine Brandungshohlkehle, die jedoch vom Schutt des "Big Bang" verschüttet ist, zu finden ist, ist den Helgoländern die "Lange Anna" noch geblieben. Wie lange diese Schönheit noch stehen wird, ist fraglich. Schätzungen gehen von wenigen Jahren bis noch mehrere Jahrhunderte aus. Ein Versuch in den 1980er Jahren dieses sog. Stack durch ein Zemetkorsett zu stabiliseren, schlugen jedoch fehl und mußten aufgrund der gefährlichen Arbeiten und der Gefahr herunterstürzender Trümmer wieder eingestellt werden. Der Name "Lange Anna" leitet sich - so zumindest der Volksmund - von einer schönen und großen Kellnerin eines in der Nähe der heutigen Nordspitze stehenden Ausflugspavillons ab. Die "Lange Anna" entstand aus einem Felstor, dessen Brücke vor über 100 Jahren zusammenstürzte.

[[Datei:Basstölpel.jpg|miniatur]]
Nichtmal 100 m weiter ist die zweitbekannteste Sehenswürdigkeit der Insel, der sog. Vogelfelsen. Besonders hier, finden sich zahlreiche Vögel, v. a. Basstölpel und Lummen, die hier direkt am Fels auf oft nur wenigen qcm hier brüten. Besonders bekannt und bei Fotografen beliebt sind dabei die Lummen. Wenn die Jungen zu genügend großen Vögeln herangewachsen sind, fliegt einer der beiden Elternteile hinaus aufs Meer und ruft den Jungvogel. Der zappelt dann noch oft etwas herum, bis er sich endlich zum Sprung entschließt und - aufgrund seines dichten Gefieders - die 60 m der Felsklippe in die Tiefe stürzt. Das Jungtier und die Alten ziehen dann noch einige Zeit auf dem Meer umher, bis der Jungvogel das Fliegen erlernt hat und sich damit selbständig versorgen kann. Heute ist das Problem dieses Lummensprungs das, daß die Tiere oft hinter der Preußenmauer landen und so nicht zu den Alten können. Daher finden sich in der Lummensprungsaison Nacht für Nacht fleißige Helfer der Vogelwarte, die die Tiere einsammeln und bei der Überwindung der Barriere helfen.

Soviel für diesen Tag. Morgen soll es zur Düne gehen und es wird - sofern das Wetter mitspielt und genauso schön wie heute wird - sicherlich noch etliche Fotos (vllt. dafür etwas weniger zeitraubenden Text) geben.

== 26.03.2012 - Nebelschwadenbilder und klare Sicht ==

[[Datei:Morgengrauen.jpg|miniatur]]
Der zweite Tag auf Helgoland begann mit einer unglaublichen Weitsicht - geschätzte 30 m. Beim obligatorischen morgentlichen Blick über die Mauer beim Falm, dem ca. 800 m langen Teil des Klippenrandwegs, der sich über die länge des bebauten Ortsteils des Oberlandes erstreckt, bekam das Wort Morgengrauen eine ganz neue Bedeutung. Der starke Nebel machte sogar die Sicht des Unterlandes unmöglich. Dennoch habe ich bereits stärkere Nebel auf Helgoland erlebt. Und schließlich schafft der Nebel ja eine ganz andere Atmosphäre, eine Atmosphäre der Ruhe und Stille. Also gings zunächst ins Unterland. Kein Kieler hättes es für möglich gehalten, daß so schlechtes Wetter noch in einem so schönen Tag enden werden könnte, wie er es tat, dazu jedoch später mehr Bilder.

[[Datei:Mauerwerksreste.jpg|miniatur]]
Über die Treppe ins Unterland gings weiter durch den Ort, vorbei am Siemensplatz, der an den Begründer des Seebads auf Helgoland, Andresen Siemens, erinnert. Nach dem Ende der Napoleonischen Kriege auf dem Festland erlebt Helgoland, welches zu dieser Zeit und von 1808 bis 1890 in britischem Besitz war, eine Hochzeit. Während dieser Zeit blühte der Warenumschlag auf Helgoland und es gab viele Schmuggler, die mit ihren Schiffen auf eigene Faust das kontinentale deutsche Festland mit englischen Kolonialwaren belieferten. Die Helgoländer selbst verdienten dabei nicht nur durch eigene Schmuggelunternehmen mit, sondern v. a. durch die Vermietung von Wohn- und Warenlagerplatz und die Besorgung der Verpflegung. Nach dieser Hochzeit und der endgültigen Niederlage Napoleons zogen sich nach und nach alle britischen Handelskontore von der Insel zurück und Helgoland fiel in einen tiefen Dornröschenschalf. Diese Rezession sorgte schon nach wenigen Jahren dafür, daß die meisten Helgoländer ihre Reserven der fetten Jahre aufbrauchten und nun in bittere Armut versanken. In dieser Zeit kam der oben genannte Siemens auf die Idee, Helgoland zu einem Seebad zu machen. Während er in der Bevölkerung weitestgehend belächelt wurde, stiegen die Besucherzahlen in den nachfolgenden Jahren von ursprünglich gerade mal 60 Besuchern auf mehrere Tausend im Jahr an. Die Insel wurde dabei mehr und mehr zu einem Mekka der Schickeria und es gab neben einem Lusthaus auf der Insel auch ein Casino und weitere Einrichtungen für den Zeitvertreib. Der große Aufstieg des Badebetriebs wurde erst durch die Militarisierung nach der Übergabe Helgolands an die Deutschen im Tausch von Sansibar (am 01.03.1890) verlangsamt und während des ersten Weltkriegs schließlich vollends gestoppt.

[[Datei:Unterstand.jpg|miniatur]][[Bild:Schafe im Nebel.jpg|miniatur]]
Der Weg führte mich schließlich weiter ins Nordost-Gelände, wo es sich gut über die mit Holzbohlen belegten Dünenwege schlendern läßt. Nach einer kurzen Pause begann das Suchen von Steinen am Strand. Dort fand ich schließlich auch wieder diesen Block aus gemörtelten Klinkern, der vermutlich beim Big Bang als Teil der Befestigung des Oberlandes oder als Teil einer militärischen Anlage mit weiteren Gesteinstrümmern, die heute von Wind und Wasser bereits zerlegt wurden, in die Tiefe stürzte. Ähnliche Relikte finden sich auch noch im Oberland, wie etwa ehemalige Unterstände für Soldaten, die unterirdisch mit der großen Bunkeranlage der Insel, die in diesem Fall auch zur Belieferung mit Muition diente, verbunden. Ähnliche Gebäude und zahlreiche Betontrümmer, die eindeutig nicht natürlichen Ursprungs sind, finden sich über das gesamte Oberland, z. T. lose herumliegend, z. T. in Erdmassen eingegraben.  V. a. an der Westkante gibt es zudem immernoch fensterförmige Ausgucke, die Teil dieser Bunker waren. Wie ein Bekannter, der während meiner Arbeitszeit hier auf Helgoland bei der hiesigen Feuerwehr war, sagte, stiegen sie in eine solche Luke hinab, wurden jedoch enttäuscht, daß es danach nicht mehr weiterging, da der Zugang auf diese Weise zum Stollen hin durch eine Mauer verschlossen war. Aber generell rings um das Oberland finden sich Relikte früherer Zeiten. Das beginnt mit Metalldrähten, die plötzlich aus dem Erdreich schauen und geht bis hin zum ehemaligen Klippenrandweg, der bereits größtenteils abgestürzt ist.

Nach dem Strandspaziergang ging es bereits bei leichter Aufheiterung des Nebels weiter ins Oberland, wo wieder die 256 Stufen zählende Treppe überwunden werden mußte. Hier ließen sich noch einige eindrucksvolle Nebelfotos schießen, wie das der Silhoutten der Schafe im Nebel.

[[Datei:Infopyramide.jpg|miniatur]]
Im Oberland gibt es - nach immer stärkerer Aufheiterung - schließlich nicht nur wieder tolle Einblicke in die Natur und Ausblicke auf die Landschaft, sondern auch einen geschichtlichen Themenpfad. Dabei stehen alle 50 - 100 m kleine Betonpyramiden, auf die Metallschilder mit Informationen zu bestimmten Ereignissen aufgebracht sind. So steht auf der Pyramide nahe des ''Nathurns'' (Nordspitze) etwa, daß von hier aus die Helgoländer und ihre Gäste 1864 zeugen der Seeschlacht zwischen dänischer Flotte auf der einen Seite und preußisch-österreichischem Flottenverband auf der anderen Seite wurde.

Trotz des anfangs trüben Wetters war es ebenso ein schöner Tag wie der Vorherige, den ich im Terrassenkaffe bei Harlich ausklingen ließ.</text>
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    <text bytes="21245" xml:space="preserve">== 25.03.2012 - Ankunft und erster Inselrundgang ==

Zunächst gings vom Anleger der "Atlantis", die von Cuxhaven um 10:30 Uhr ablegte, übers Unterland hoch ins Oberland, wo die Unterkunft gebucht war. Mein Wohnklo für die nächsten Tage ist zwar nicht sonderlich groß, erfüllt jedoch voll und ganz seine Zwecke und ist noch dazu günstiger als die Jugendherberge: 5 Übernachtungen für gerademal 100 €.

[[Datei:Meine alte Wohnung.jpg|miniatur]]
Und weils quasi nebenan lag, führte mich mein erster Weg hin zu meiner Unterkunft, die ich für ganze 50 Monate bewohnt hatte. Dabei handelt es sich um mehrere Wohnungen, die auf dem Gelände der alten helgoländer Kaserne standen, wurden vor einigen Jahren vom AWI (Alfred-Wegener-Institut), zu dem auch mein früherer Arbeitgeber, die Biologische Anstalt Helgoland (BAH) (von den Mitarbeitern häufig nur "Die Anstalt" genannt), gehört, aufgekauft. Damit der Wohnungsmarkt auf Helgoland, der quasi nicht existiert, weil die Funktionen der Weggezogenen häufig durch Neue ersetzt werden, die dann nicht nur Job und Aufgaben der Vorgänger übernehmen, sondern oft auch deren Wohnung, nicht mehr so stark unter den Mitarbeitern der Bio leidet, wurden die Häuser der Kaserne zu mehreren unterschiedlich großen Wohnungen umgebaut und seit 2006 ausschließlich an Angestellte der BAH vermietet. Und ja, auch meine alte Wohnung scheint noch zu existieren. Es handelt sich dabei um das hinterste Gebäude des ehemaligen Kasernenhofes, und dort um den Bereich des 1. Stocks, der durch die ersten 4 seitlichen und 2 zum Kameraobjektiv schauenden Fenster begrenzt wird.

[[Datei:Blick über Unterland und Düne.jpg|miniatur]]
Mein Weg führte mich dann erstmal im Oberland weiter Richtung Süden, vorbei am Berliner Bären, der wohl als Sinnbild für die Gemeindepartnerschaft mit dieser Stadt zu sehen ist, und dem Aussichtspunkt, an dem mit Hilfe eiserner Schriftzüge und Pfeile die Richtungen der größeren Städte und in der Gegend liegenden Inseln der Deutschen Bucht angezeigt ist. Bei gutem Wetter ist nachts in der Ferne nicht nur der Lichtschein des Neuwerker Leuchtturms zu erkennen, sondern bei Tag sogar die Spitzer des immerhin rund 60 km entfernten Cuxhavener Wasserturms zu erkennen. Die Aussichtsplattform bietet darüber hinaus einen überaus guten Überblick über den bebauten Teil des Unterlands. Hier sticht v. a. der Glasbau ins Auge, ein Luxushotel des Hamburger Unternehmers Arne Weber. Er war es auch, der die Idee wieder aufbrachte, Helgoland mit der Düne wieder durch Sandaufschüttungen zu verbinden, wie dies bereits vor dem Neujahrstag 1720/21 war. Damals gingen durch den in den Jahrhunderten zuvor betriebenem Kalkabbau des einst in der Höhe fast ebenbürtigen Felsens auf der Düne, dem ''Wittekliff'' (das ist Halunder, der friesische Dialekt der Helgoländer und bedeutet weiße Klippe), viele Wellenbrecher und Windbarrieren verloren, so daß darüber hinaus noch die Strömungsverhältnisse verändert wurden. So kam es bereits in den Jahren vor 1720 bei Springtide zu Überschwemmungen des Verbindungssstücks zwischen Düne und Insel, dem sog. ''Woal'', jedoch waren die Überschwemmungen nie so verheerend wie in dieser Nacht vom 31.12.1720 auf den 01.01.1721. Die Idee Arne Webers hat jedoch die Geister der Helgoländer geschieden, so daß sich bei einer Bürgerabstimmung im vergangenen Jahr mit nur wenigen Prozent Mehrheit die Gegner dieser Landaufschüttung durchsetzen konnten. Während die einen darauf hoffen, daß ein solche Projekt wieder deutlich mehr Besucher auf die Insel locken würden, gibt es wohl bei den anderen (glücklicherweise) immernoch Bedenken, daß diese Veränderung nicht nur den Charme des Inselbildes zerstören und viele neue Schulden bringen würde, sondern auch der Lebensraum der Seehunde und Kegelrobben, die wieder seit einigen Jahrzehnten auf der Düne heimisch sind, zerstören könnte.

[[Datei:Ökolabor der BAH.jpg|miniatur]]
Blickt man jedoch in die andere Richtung, so erhascht man dort einen Blick auf das Mittelland, in dem sich die Paracelsus-Klinik (ja, die Infrastruktur der Insel ist sogar so gut, daß es hier eine Klinik gibt) befindet, und auf den Südhafen. Dort steht meine frühere Wirkstätte. Es handelt sich dabei um das futuristisch anmutendende Gebäude mit dem glänzenden "Ufo". Der Forschungsbetrieb dort ist insbes. auf die Erforschung mariner Nahrungsnetze (AG Foodwebs) und den Erhalt des Helgoländer Hummers durch Nachzucht fokussiert, so daß auch in direkter Nähe der Forschungskutter FK "Uthörn" sowie die kleineren Schiffe in der Form der hier ortstypischen Börteboote "''Aade''" (so heißt auf Halunder der östliche Teil der Düne) und "''Dieker''" (Taucher) liegen. Der Name der ''Dieker'' leitet sich von den ebenfalls in der Umgebung des Ökolabors stationierten Taucherstation ab, die für ihre Einsätze dieses Boot nutzen und darüber hinaus auch die Ausbildung zum Forschungstaucher anbieten.

[[Datei:Der Norden des Unterlands.jpg|miniatur]]
Also gings über die Treppen, die die Aussichtsplattform direkt mit dem sog. Invasorenpfad verbinden, ins Unterland, durch den Ort im Unterland und weiter 'gen Norden, wo sich die bis zu 60 m hohe Felswand noch imposanter zeigt. Dieser Teil des Unterlands wurde erst im Rahmen der Militarisierung der Insel im Laufe des 2. Weltkriegs neu aufgepült. Das ist auch der Grund, weshalb es dort eine Art Dünenlandschaft gibt, in die eingefügt der Fußballplatz und die Jugendherberge liegen. Kurz bevor das Unterland endet und ins Felswatt übergeht, das aufgrund von drohenden Felsabbrüchen leider nicht ohne vorher eingeholte Genehmigungen betreten werden darf, führt eine 265 Stufen zählende Treffe die 60 m hoch ins Oberland.

[[Datei:Geoglyphen.jpg|miniatur]][[Datei:Treppe ins Oberland.jpg|miniatur]]
Oft finden sich im Sand des Unterlands mit den sich farblich deutlich abhebenden Steinen versteckte Geogylphen, die besonders gut (und manchmal erst dann) vom Oberland oder beim Gang dort hin gesehen werden können. Wie ich erst nach Aufnahme des nebenstehenden Fotos durch einen Bekannten in Erfahrung bringen konnte, tagte in den letzten Tagen wohl eine Amateurfunkgruppe hier auf der Insel, deren Codename DA0HEL ist. Ich vermute daher, daß zumindest die linke Steinlegung von einem Mitglied dieser Gruppe stammt.

Aber zurück zum interessanteren Teil, dem sich imposant in die Höhe ragenden Buntsandsteinblock. Er besteht - wie der Name bereits vermuten läßt - lediglich aus Sandstein und ist daher recht porös und brüchig, so daß man v. a. im Winter mit etwas Glück die Kältesprengung und Absturz ins Meer einiger kleinerer Felsbrocken beobachten kann. Noch bis Ende des 19. Jahrhunderts war der Fels, der Heimat und Überlebensgrundlage der Helgoländer selbst bildet, keinesfalls geschützt und damit der Erosion preisgegeben. Auf diese Weise gingen nach heutigen Schätzungen Jahr für Jahr bis zu 1 m des Gesteins verloren. Erst nach der Übergabe Helgolands von den Briten an Deutschland, der im Gegentausch für Sansibar stattfand, begann man - v. a. aus militärischem Kalkül die Insel zu befestigen. In dieser Zeit wurde die sich über die gesamte Breite der Westküste der Insel erstreckenden Preusenmauer, die heute bei normalem Wasserstand den Kontakt zwischen Wasser und Gestein über weite Strecken verhindert und bei Springflut als Wellenbrecher und Wellensturzbecken dient. Dies hat dazu geführt, daß seither nur geringe auf natürliche Erosion zurückzuführende Landverluste zu beklagen sind.

Auch Geologisch gibt der Fels einiges her. Wie zu erkennen ist, besteht der Fels nicht aus einem einzigen homogenen Rotton, sondern ist durch feine weiße Lagen unterbrochen. Sie zeigen die Schichtung, die von nordwest nach südost abtaucht, an. Dieses Muster wird heute als Relikt der geologischen Vergangenheit Helgolands angesehen, welches als Ausstülpung der Erde durch einen Salzstock (Diapir) in der Tiefe und anschließender Abrasion des umliegenden Landes entstanden ist. Außerdem führen die Sedimente in einigen Bereichen Kupfererz, Kalkstein und den heute noch begehrten Rotem Helgoländer Flint. Alle drei Elemente wurden bereits in der Vergangenheit nachweislich gesammelt und abgebaut und vom roten Flint ist sogar einm steinzeitlicher Handel bis nach Holland nachweisbar.

[[Datei:Der Norden des Unterlands.jpg|miniatur]]
Das Oberland erklommen, bietet sich bereits der nächste Augenschmaus bei guter Sicht nicht nur ein unglaublicher Fernblick, sondern auch ein Blick über das heute hügelige und v. a. mit Gräsern bewachsene Oberland. Früher, d. h. vor dem 1. Weltkrieg, war die Oberfläche des Oberlandes weitestgehend plan und folgte dem Verlauf der geologischen Schichtung. Damals gab es lediglich einige künstlich aufgeschüttete Erhebungen, die Namen wie "Flaggenberg" oder "Lotsenberg" trugen und von denen sich mindestens 3 als bronzezeitliche Hügelgräber herausstellten. Dabei wurden neben Kupfer- und Goldschmiedekunstwerken auch ein aus helgoländer Kalk bestehender Steinsarg, eine sog. Steinkiste, die heute im Berliner Museum für Archäologie zu bestaunen ist, sowie verschiedene Knochenfunde gemacht. Leider scheinen heute alle Knochenfunde verschollen zu sein. Eigene Nachforschungen zum Verbleib dieser Anthropologica über einen in Helgoland ansässigen "Ortschronisten", dessen Hinweise zu eben diesem berliner Museum, von dort zum Schleswig-Holsteinischen Archäologischen Landesmuseum und Landesarchiv führten, blieben leider ohne Erfolg. Sie hätten für die in 1 Jahr anstehende Masterarbeit als Grundlage für einen Vergleich mit der modernen helgoländer Bevölkerung dienen können. Die heutige Form des Oberlands ist jedenfalls auf militärische Anlagen, die während der beiden Weltkriege erbaut wurden und durch die Bombardierung der Royal Air Force bzw. der größten nichtnukleraren Sprengung ("Big Bang") der Welt nach Beendigung des Weltkriegs zurückzuführen.

[[Datei:Der Pinneberg.jpg|miniatur]]
Aber auch dier Umstand wurde von den Helgoländern, die in mancherlei Sicht durchaus Ähnlichkeiten mit den Schildbürgern zeigen, genutzt, um die höchste Erhebung ihrer Insel zum höchsten Punkt des Landkreises Pinneberg, zu dem Helgoland gehört, deklariert. Dieser "Pinneberg" ragt ganze 61,3 m ü. N. N. hinaus und trägt an seiner Spitze sogar ein Gipfelkreuz.

Das jedoch nur am Rand. Jedenfalls wurden nun bereits die dominierenden Farben der Felsinsel Helgoland genannt, das Weiß des Sandes, das Rot des Felsens und das Grün des Grases des Oberlands. Diese Farben finden sich auch im Wappen und den Flaggen der Insel wieder. Diesbzgl. gibt es sogar einen "Merkspruch", der - soweit ich das aufgrund der historischen Bücher und Reprinte, die mir zur Verfügung stehen, überblicken kann - bereits im 18. Jahrhundert bekannt war:
Grün ist das Land
Rot ist die Kant
Weiß ist der Sand
Das sind die Farben von Helgoland

[[Datei:Lange Anna.jpg|miniatur]]
Von meinem Aufstieg ins Oberland ging es schließlich den über 3000 m langen Klippenrundweg, der einmal um das 0,7 qkm große Oberland führt, weiter nach Nordwesten. Am nördlichsten Punkt steht mitten im Felswatt und leider nur wenig durch dne Preußenmauer geschützte "Lange Anna". Dabei handelt es sich um den letzten freistehenden Felsturm der Insel. Noch Anfang des 20. Jahrhunderts gab es davon noch mehrere, genauso wie Brandungstore. Während heute nur noch eine Brandungshohlkehle, die jedoch vom Schutt des "Big Bang" verschüttet ist, zu finden ist, ist den Helgoländern die "Lange Anna" noch geblieben. Wie lange diese Schönheit noch stehen wird, ist fraglich. Schätzungen gehen von wenigen Jahren bis noch mehrere Jahrhunderte aus. Ein Versuch in den 1980er Jahren dieses sog. Stack durch ein Zemetkorsett zu stabiliseren, schlugen jedoch fehl und mußten aufgrund der gefährlichen Arbeiten und der Gefahr herunterstürzender Trümmer wieder eingestellt werden. Der Name "Lange Anna" leitet sich - so zumindest der Volksmund - von einer schönen und großen Kellnerin eines in der Nähe der heutigen Nordspitze stehenden Ausflugspavillons ab. Die "Lange Anna" entstand aus einem Felstor, dessen Brücke vor über 100 Jahren zusammenstürzte.

[[Datei:Basstölpel.jpg|miniatur]]
Nichtmal 100 m weiter ist die zweitbekannteste Sehenswürdigkeit der Insel, der sog. Vogelfelsen. Besonders hier, finden sich zahlreiche Vögel, v. a. Basstölpel und Lummen, die hier direkt am Fels auf oft nur wenigen qcm hier brüten. Besonders bekannt und bei Fotografen beliebt sind dabei die Lummen. Wenn die Jungen zu genügend großen Vögeln herangewachsen sind, fliegt einer der beiden Elternteile hinaus aufs Meer und ruft den Jungvogel. Der zappelt dann noch oft etwas herum, bis er sich endlich zum Sprung entschließt und - aufgrund seines dichten Gefieders - die 60 m der Felsklippe in die Tiefe stürzt. Das Jungtier und die Alten ziehen dann noch einige Zeit auf dem Meer umher, bis der Jungvogel das Fliegen erlernt hat und sich damit selbständig versorgen kann. Heute ist das Problem dieses Lummensprungs das, daß die Tiere oft hinter der Preußenmauer landen und so nicht zu den Alten können. Daher finden sich in der Lummensprungsaison Nacht für Nacht fleißige Helfer der Vogelwarte, die die Tiere einsammeln und bei der Überwindung der Barriere helfen.

Soviel für diesen Tag. Morgen soll es zur Düne gehen und es wird - sofern das Wetter mitspielt und genauso schön wie heute wird - sicherlich noch etliche Fotos (vllt. dafür etwas weniger zeitraubenden Text) geben.

== 26.03.2012 - Nebelschwadenbilder und klare Sicht ==

[[Datei:Morgengrauen.jpg|miniatur]]
Der zweite Tag auf Helgoland begann mit einer unglaublichen Weitsicht - geschätzte 30 m. Beim obligatorischen morgentlichen Blick über die Mauer beim Falm, dem ca. 800 m langen Teil des Klippenrandwegs, der sich über die länge des bebauten Ortsteils des Oberlandes erstreckt, bekam das Wort Morgengrauen eine ganz neue Bedeutung. Der starke Nebel machte sogar die Sicht des Unterlandes unmöglich. Dennoch habe ich bereits stärkere Nebel auf Helgoland erlebt. Und schließlich schafft der Nebel ja eine ganz andere Atmosphäre, eine Atmosphäre der Ruhe und Stille. Also gings zunächst ins Unterland. Kein Kieler hättes es für möglich gehalten, daß so schlechtes Wetter noch in einem so schönen Tag enden werden könnte, wie er es tat, dazu jedoch später mehr Bilder.

[[Datei:Mauerwerksreste.jpg|miniatur]]
Über die Treppe ins Unterland gings weiter durch den Ort, vorbei am Siemensplatz, der an den Begründer des Seebads auf Helgoland, Andresen Siemens, erinnert. Nach dem Ende der Napoleonischen Kriege auf dem Festland erlebt Helgoland, welches zu dieser Zeit und von 1808 bis 1890 in britischem Besitz war, eine Hochzeit. Während dieser Zeit blühte der Warenumschlag auf Helgoland und es gab viele Schmuggler, die mit ihren Schiffen auf eigene Faust das kontinentale deutsche Festland mit englischen Kolonialwaren belieferten. Die Helgoländer selbst verdienten dabei nicht nur durch eigene Schmuggelunternehmen mit, sondern v. a. durch die Vermietung von Wohn- und Warenlagerplatz und die Besorgung der Verpflegung. Nach dieser Hochzeit und der endgültigen Niederlage Napoleons zogen sich nach und nach alle britischen Handelskontore von der Insel zurück und Helgoland fiel in einen tiefen Dornröschenschalf. Diese Rezession sorgte schon nach wenigen Jahren dafür, daß die meisten Helgoländer ihre Reserven der fetten Jahre aufbrauchten und nun in bittere Armut versanken. In dieser Zeit kam der oben genannte Siemens auf die Idee, Helgoland zu einem Seebad zu machen. Während er in der Bevölkerung weitestgehend belächelt wurde, stiegen die Besucherzahlen in den nachfolgenden Jahren von ursprünglich gerade mal 60 Besuchern auf mehrere Tausend im Jahr an. Die Insel wurde dabei mehr und mehr zu einem Mekka der Schickeria und es gab neben einem Lusthaus auf der Insel auch ein Casino und weitere Einrichtungen für den Zeitvertreib. Der große Aufstieg des Badebetriebs wurde erst durch die Militarisierung nach der Übergabe Helgolands an die Deutschen im Tausch von Sansibar (am 01.03.1890) verlangsamt und während des ersten Weltkriegs schließlich vollends gestoppt.

[[Datei:Unterstand.jpg|miniatur]][[Bild:Schafe im Nebel.jpg|miniatur]]
Der Weg führte mich schließlich weiter ins Nordost-Gelände, wo es sich gut über die mit Holzbohlen belegten Dünenwege schlendern läßt. Nach einer kurzen Pause begann das Suchen von Steinen am Strand. Dort fand ich schließlich auch wieder diesen Block aus gemörtelten Klinkern, der vermutlich beim Big Bang als Teil der Befestigung des Oberlandes oder als Teil einer militärischen Anlage mit weiteren Gesteinstrümmern, die heute von Wind und Wasser bereits zerlegt wurden, in die Tiefe stürzte. Ähnliche Relikte finden sich auch noch im Oberland, wie etwa ehemalige Unterstände für Soldaten, die unterirdisch mit der großen Bunkeranlage der Insel, die in diesem Fall auch zur Belieferung mit Muition diente, verbunden. Ähnliche Gebäude und zahlreiche Betontrümmer, die eindeutig nicht natürlichen Ursprungs sind, finden sich über das gesamte Oberland, z. T. lose herumliegend, z. T. in Erdmassen eingegraben.  V. a. an der Westkante gibt es zudem immernoch fensterförmige Ausgucke, die Teil dieser Bunker waren. Wie ein Bekannter, der während meiner Arbeitszeit hier auf Helgoland bei der hiesigen Feuerwehr war, sagte, stiegen sie in eine solche Luke hinab, wurden jedoch enttäuscht, daß es danach nicht mehr weiterging, da der Zugang auf diese Weise zum Stollen hin durch eine Mauer verschlossen war. Aber generell rings um das Oberland finden sich Relikte früherer Zeiten. Das beginnt mit Metalldrähten, die plötzlich aus dem Erdreich schauen und geht bis hin zum ehemaligen Klippenrandweg, der bereits größtenteils abgestürzt ist.

Nach dem Strandspaziergang ging es bereits bei leichter Aufheiterung des Nebels weiter ins Oberland, wo wieder die 256 Stufen zählende Treppe überwunden werden mußte. Hier ließen sich noch einige eindrucksvolle Nebelfotos schießen, wie das der Silhoutten der Schafe im Nebel.

[[Datei:Infopyramide.jpg|miniatur]]
Im Oberland gibt es - nach immer stärkerer Aufheiterung - schließlich nicht nur wieder tolle Einblicke in die Natur und Ausblicke auf die Landschaft, sondern auch einen geschichtlichen Themenpfad. Dabei stehen alle 50 - 100 m kleine Betonpyramiden, auf die Metallschilder mit Informationen zu bestimmten Ereignissen aufgebracht sind. So steht auf der Pyramide nahe des ''Nathurns'' (Nordspitze) etwa, daß von hier aus die Helgoländer und ihre Gäste 1864 zeugen der Seeschlacht zwischen dänischer Flotte auf der einen Seite und preußisch-österreichischem Flottenverband auf der anderen Seite wurde.

Trotz des anfangs trüben Wetters war es ebenso ein schöner Tag wie der Vorherige, den ich im Terrassenkaffe bei Harlich ausklingen ließ.


== 27.03.2012 - Ein Besuch bei den größten Raubtieren Deutschlands auf der Düne ==

Vorweg eine kurze Anmerkung: Ab dem heutigen Tag werde ich bei weitem nicht mehr so viel zu den einzelnen Bildern schreiben. Dies liegt weniger daran, daß es nichts zu erzählen gäbe - das tut es nämlich ganz und gar nicht - als vielmehr an der Tatsache, daß es mir zu anstrengend wird abends zu viel Zeit zu investieren.

[[Datei:Düne von Helgoland aus gesehen.jpg|miniatur]]
An diesem sonnigen Dienstag gings endlich rüber zur Düne, dem charakteristischen Zwillingspart der Insel (Helgoland ist sozusagen eine schizophrene Insel - zweigeteilt). Bei der Düne handelt es sich um eine größtenteils aus Sand bestehende Anhäufung, die bis zur großen Flut 1720/1721 mit Helgoland (''De Lunn'' - Das Land, wie die Helgoländer schlicht sagen) zusammenhing. Sie hatte früher einen nahezu genauso hohen Felsen wie der heutige rote Buntsandsteinfels Helgolands, der jedoch aus weißem Kalk und Gips bestand und daher abgebaut wurde. Die Düne wurde seit den vorliegenden regelmäßigen geschichtlichen Aufzeichnungen immer kleiner, bis im 3. Reich wieder Sand aufgespült wurde und damit ihre Fläche verdoppelt bis verdreifacht. Sie trägt eine Landebahn und einen kleinen Tower, die dafür sorgen, daß dreimal pro Tag zweimotorige Propellermaschinen nach Cuxhaven, Bremerhaven, Wilhelmshaven und Heide/Büsum fliegen.

[[Bild:Kegelrobben.jpg|miniatur]]
Die wohl markanteste Touristenattraktion auf der Düne sind die dort ansässigen Seehunde und Kegelrobben. Während es bereits früher Seehunde auf Helgoland gab, sind die Kegelrobben wohl erst wieder seit Mitte des 20. Jahrhunderts hier heimisch. In dieser Saison gab es sogar einen Geburtenrekord mit über 100 neugeborenen Kegelrobben-Babys. Die Tiere sind kaum scheu, können jedoch - wie der hier ansässige Seehundjäger (der Name wurde aus früherer Zeit übernommen, heute kümmert er sich lediglich um den Erhalt und Schutz der Tiere) warnte - schnell zubeißen, wenn man ihnen unerwünschterweise zu nahe kommt. Die Weibchen der Kegelrobben unterscheiden sich von den Männchen in ihrer Fellzeichnung. Sie besitzen ein helles Fell mit dunklen Flecken, während es bei den Männchen gerade andersrum ist.</text>
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Zunächst gings vom Anleger der "Atlantis", die von Cuxhaven um 10:30 Uhr ablegte, übers Unterland hoch ins Oberland, wo die Unterkunft gebucht war. Mein Wohnklo für die nächsten Tage ist zwar nicht sonderlich groß, erfüllt jedoch voll und ganz seine Zwecke und ist noch dazu günstiger als die Jugendherberge: 5 Übernachtungen für gerademal 100 €.

[[Datei:Meine alte Wohnung.jpg|miniatur]]
Und weils quasi nebenan lag, führte mich mein erster Weg hin zu meiner Unterkunft, die ich für ganze 26 Monate bewohnt hatte. Dabei handelt es sich um mehrere Wohnungen, die auf dem Gelände der alten helgoländer Kaserne standen, wurden vor einigen Jahren vom AWI (Alfred-Wegener-Institut), zu dem auch mein früherer Arbeitgeber, die Biologische Anstalt Helgoland (BAH) (von den Mitarbeitern häufig nur "Die Anstalt" genannt), gehört, aufgekauft. Damit der Wohnungsmarkt auf Helgoland, der quasi nicht existiert, weil die Funktionen der Weggezogenen häufig durch Neue ersetzt werden, die dann nicht nur Job und Aufgaben der Vorgänger übernehmen, sondern oft auch deren Wohnung, nicht mehr so stark unter den Mitarbeitern der Bio leidet, wurden die Häuser der Kaserne zu mehreren unterschiedlich großen Wohnungen umgebaut und seit 2006 ausschließlich an Angestellte der BAH vermietet. Und ja, auch meine alte Wohnung scheint noch zu existieren. Es handelt sich dabei um das hinterste Gebäude des ehemaligen Kasernenhofes, und dort um den Bereich des 1. Stocks, der durch die ersten 4 seitlichen und 2 zum Kameraobjektiv schauenden Fenster begrenzt wird.

[[Datei:Blick über Unterland und Düne.jpg|miniatur]]
Mein Weg führte mich dann erstmal im Oberland weiter Richtung Süden, vorbei am Berliner Bären, der wohl als Sinnbild für die Gemeindepartnerschaft mit dieser Stadt zu sehen ist, und dem Aussichtspunkt, an dem mit Hilfe eiserner Schriftzüge und Pfeile die Richtungen der größeren Städte und in der Gegend liegenden Inseln der Deutschen Bucht angezeigt ist. Bei gutem Wetter ist nachts in der Ferne nicht nur der Lichtschein des Neuwerker Leuchtturms zu erkennen, sondern bei Tag sogar die Spitzer des immerhin rund 60 km entfernten Cuxhavener Wasserturms zu erkennen. Die Aussichtsplattform bietet darüber hinaus einen überaus guten Überblick über den bebauten Teil des Unterlands. Hier sticht v. a. der Glasbau ins Auge, ein Luxushotel des Hamburger Unternehmers Arne Weber. Er war es auch, der die Idee wieder aufbrachte, Helgoland mit der Düne wieder durch Sandaufschüttungen zu verbinden, wie dies bereits vor dem Neujahrstag 1720/21 war. Damals gingen durch den in den Jahrhunderten zuvor betriebenem Kalkabbau des einst in der Höhe fast ebenbürtigen Felsens auf der Düne, dem ''Wittekliff'' (das ist Halunder, der friesische Dialekt der Helgoländer und bedeutet weiße Klippe), viele Wellenbrecher und Windbarrieren verloren, so daß darüber hinaus noch die Strömungsverhältnisse verändert wurden. So kam es bereits in den Jahren vor 1720 bei Springtide zu Überschwemmungen des Verbindungssstücks zwischen Düne und Insel, dem sog. ''Woal'', jedoch waren die Überschwemmungen nie so verheerend wie in dieser Nacht vom 31.12.1720 auf den 01.01.1721. Die Idee Arne Webers hat jedoch die Geister der Helgoländer geschieden, so daß sich bei einer Bürgerabstimmung im vergangenen Jahr mit nur wenigen Prozent Mehrheit die Gegner dieser Landaufschüttung durchsetzen konnten. Während die einen darauf hoffen, daß ein solche Projekt wieder deutlich mehr Besucher auf die Insel locken würden, gibt es wohl bei den anderen (glücklicherweise) immernoch Bedenken, daß diese Veränderung nicht nur den Charme des Inselbildes zerstören und viele neue Schulden bringen würde, sondern auch der Lebensraum der Seehunde und Kegelrobben, die wieder seit einigen Jahrzehnten auf der Düne heimisch sind, zerstören könnte.

[[Datei:Ökolabor der BAH.jpg|miniatur]]
Blickt man jedoch in die andere Richtung, so erhascht man dort einen Blick auf das Mittelland, in dem sich die Paracelsus-Klinik (ja, die Infrastruktur der Insel ist sogar so gut, daß es hier eine Klinik gibt) befindet, und auf den Südhafen. Dort steht meine frühere Wirkstätte. Es handelt sich dabei um das futuristisch anmutendende Gebäude mit dem glänzenden "Ufo". Der Forschungsbetrieb dort ist insbes. auf die Erforschung mariner Nahrungsnetze (AG Foodwebs) und den Erhalt des Helgoländer Hummers durch Nachzucht fokussiert, so daß auch in direkter Nähe der Forschungskutter FK "Uthörn" sowie die kleineren Schiffe in der Form der hier ortstypischen Börteboote "''Aade''" (so heißt auf Halunder der östliche Teil der Düne) und "''Dieker''" (Taucher) liegen. Der Name der ''Dieker'' leitet sich von den ebenfalls in der Umgebung des Ökolabors stationierten Taucherstation ab, die für ihre Einsätze dieses Boot nutzen und darüber hinaus auch die Ausbildung zum Forschungstaucher anbieten.

[[Datei:Der Norden des Unterlands.jpg|miniatur]]
Also gings über die Treppen, die die Aussichtsplattform direkt mit dem sog. Invasorenpfad verbinden, ins Unterland, durch den Ort im Unterland und weiter 'gen Norden, wo sich die bis zu 60 m hohe Felswand noch imposanter zeigt. Dieser Teil des Unterlands wurde erst im Rahmen der Militarisierung der Insel im Laufe des 2. Weltkriegs neu aufgepült. Das ist auch der Grund, weshalb es dort eine Art Dünenlandschaft gibt, in die eingefügt der Fußballplatz und die Jugendherberge liegen. Kurz bevor das Unterland endet und ins Felswatt übergeht, das aufgrund von drohenden Felsabbrüchen leider nicht ohne vorher eingeholte Genehmigungen betreten werden darf, führt eine 265 Stufen zählende Treffe die 60 m hoch ins Oberland.

[[Datei:Geoglyphen.jpg|miniatur]][[Datei:Treppe ins Oberland.jpg|miniatur]]
Oft finden sich im Sand des Unterlands mit den sich farblich deutlich abhebenden Steinen versteckte Geogylphen, die besonders gut (und manchmal erst dann) vom Oberland oder beim Gang dort hin gesehen werden können. Wie ich erst nach Aufnahme des nebenstehenden Fotos durch einen Bekannten in Erfahrung bringen konnte, tagte in den letzten Tagen wohl eine Amateurfunkgruppe hier auf der Insel, deren Codename DA0HEL ist. Ich vermute daher, daß zumindest die linke Steinlegung von einem Mitglied dieser Gruppe stammt.

Aber zurück zum interessanteren Teil, dem sich imposant in die Höhe ragenden Buntsandsteinblock. Er besteht - wie der Name bereits vermuten läßt - lediglich aus Sandstein und ist daher recht porös und brüchig, so daß man v. a. im Winter mit etwas Glück die Kältesprengung und Absturz ins Meer einiger kleinerer Felsbrocken beobachten kann. Noch bis Ende des 19. Jahrhunderts war der Fels, der Heimat und Überlebensgrundlage der Helgoländer selbst bildet, keinesfalls geschützt und damit der Erosion preisgegeben. Auf diese Weise gingen nach heutigen Schätzungen Jahr für Jahr bis zu 1 m des Gesteins verloren. Erst nach der Übergabe Helgolands von den Briten an Deutschland, der im Gegentausch für Sansibar stattfand, begann man - v. a. aus militärischem Kalkül die Insel zu befestigen. In dieser Zeit wurde die sich über die gesamte Breite der Westküste der Insel erstreckenden Preusenmauer, die heute bei normalem Wasserstand den Kontakt zwischen Wasser und Gestein über weite Strecken verhindert und bei Springflut als Wellenbrecher und Wellensturzbecken dient. Dies hat dazu geführt, daß seither nur geringe auf natürliche Erosion zurückzuführende Landverluste zu beklagen sind.

Auch Geologisch gibt der Fels einiges her. Wie zu erkennen ist, besteht der Fels nicht aus einem einzigen homogenen Rotton, sondern ist durch feine weiße Lagen unterbrochen. Sie zeigen die Schichtung, die von nordwest nach südost abtaucht, an. Dieses Muster wird heute als Relikt der geologischen Vergangenheit Helgolands angesehen, welches als Ausstülpung der Erde durch einen Salzstock (Diapir) in der Tiefe und anschließender Abrasion des umliegenden Landes entstanden ist. Außerdem führen die Sedimente in einigen Bereichen Kupfererz, Kalkstein und den heute noch begehrten Rotem Helgoländer Flint. Alle drei Elemente wurden bereits in der Vergangenheit nachweislich gesammelt und abgebaut und vom roten Flint ist sogar einm steinzeitlicher Handel bis nach Holland nachweisbar.

[[Datei:Der Norden des Unterlands.jpg|miniatur]]
Das Oberland erklommen, bietet sich bereits der nächste Augenschmaus bei guter Sicht nicht nur ein unglaublicher Fernblick, sondern auch ein Blick über das heute hügelige und v. a. mit Gräsern bewachsene Oberland. Früher, d. h. vor dem 1. Weltkrieg, war die Oberfläche des Oberlandes weitestgehend plan und folgte dem Verlauf der geologischen Schichtung. Damals gab es lediglich einige künstlich aufgeschüttete Erhebungen, die Namen wie "Flaggenberg" oder "Lotsenberg" trugen und von denen sich mindestens 3 als bronzezeitliche Hügelgräber herausstellten. Dabei wurden neben Kupfer- und Goldschmiedekunstwerken auch ein aus helgoländer Kalk bestehender Steinsarg, eine sog. Steinkiste, die heute im Berliner Museum für Archäologie zu bestaunen ist, sowie verschiedene Knochenfunde gemacht. Leider scheinen heute alle Knochenfunde verschollen zu sein. Eigene Nachforschungen zum Verbleib dieser Anthropologica über einen in Helgoland ansässigen "Ortschronisten", dessen Hinweise zu eben diesem berliner Museum, von dort zum Schleswig-Holsteinischen Archäologischen Landesmuseum und Landesarchiv führten, blieben leider ohne Erfolg. Sie hätten für die in 1 Jahr anstehende Masterarbeit als Grundlage für einen Vergleich mit der modernen helgoländer Bevölkerung dienen können. Die heutige Form des Oberlands ist jedenfalls auf militärische Anlagen, die während der beiden Weltkriege erbaut wurden und durch die Bombardierung der Royal Air Force bzw. der größten nichtnukleraren Sprengung ("Big Bang") der Welt nach Beendigung des Weltkriegs zurückzuführen.

[[Datei:Der Pinneberg.jpg|miniatur]]
Aber auch dier Umstand wurde von den Helgoländern, die in mancherlei Sicht durchaus Ähnlichkeiten mit den Schildbürgern zeigen, genutzt, um die höchste Erhebung ihrer Insel zum höchsten Punkt des Landkreises Pinneberg, zu dem Helgoland gehört, deklariert. Dieser "Pinneberg" ragt ganze 61,3 m ü. N. N. hinaus und trägt an seiner Spitze sogar ein Gipfelkreuz.

Das jedoch nur am Rand. Jedenfalls wurden nun bereits die dominierenden Farben der Felsinsel Helgoland genannt, das Weiß des Sandes, das Rot des Felsens und das Grün des Grases des Oberlands. Diese Farben finden sich auch im Wappen und den Flaggen der Insel wieder. Diesbzgl. gibt es sogar einen "Merkspruch", der - soweit ich das aufgrund der historischen Bücher und Reprinte, die mir zur Verfügung stehen, überblicken kann - bereits im 18. Jahrhundert bekannt war:
Grün ist das Land
Rot ist die Kant
Weiß ist der Sand
Das sind die Farben von Helgoland

[[Datei:Lange Anna.jpg|miniatur]]
Von meinem Aufstieg ins Oberland ging es schließlich den über 3000 m langen Klippenrundweg, der einmal um das 0,7 qkm große Oberland führt, weiter nach Nordwesten. Am nördlichsten Punkt steht mitten im Felswatt und leider nur wenig durch dne Preußenmauer geschützte "Lange Anna". Dabei handelt es sich um den letzten freistehenden Felsturm der Insel. Noch Anfang des 20. Jahrhunderts gab es davon noch mehrere, genauso wie Brandungstore. Während heute nur noch eine Brandungshohlkehle, die jedoch vom Schutt des "Big Bang" verschüttet ist, zu finden ist, ist den Helgoländern die "Lange Anna" noch geblieben. Wie lange diese Schönheit noch stehen wird, ist fraglich. Schätzungen gehen von wenigen Jahren bis noch mehrere Jahrhunderte aus. Ein Versuch in den 1980er Jahren dieses sog. Stack durch ein Zemetkorsett zu stabiliseren, schlugen jedoch fehl und mußten aufgrund der gefährlichen Arbeiten und der Gefahr herunterstürzender Trümmer wieder eingestellt werden. Der Name "Lange Anna" leitet sich - so zumindest der Volksmund - von einer schönen und großen Kellnerin eines in der Nähe der heutigen Nordspitze stehenden Ausflugspavillons ab. Die "Lange Anna" entstand aus einem Felstor, dessen Brücke vor über 100 Jahren zusammenstürzte.

[[Datei:Basstölpel.jpg|miniatur]]
Nichtmal 100 m weiter ist die zweitbekannteste Sehenswürdigkeit der Insel, der sog. Vogelfelsen. Besonders hier, finden sich zahlreiche Vögel, v. a. Basstölpel und Lummen, die hier direkt am Fels auf oft nur wenigen qcm hier brüten. Besonders bekannt und bei Fotografen beliebt sind dabei die Lummen. Wenn die Jungen zu genügend großen Vögeln herangewachsen sind, fliegt einer der beiden Elternteile hinaus aufs Meer und ruft den Jungvogel. Der zappelt dann noch oft etwas herum, bis er sich endlich zum Sprung entschließt und - aufgrund seines dichten Gefieders - die 60 m der Felsklippe in die Tiefe stürzt. Das Jungtier und die Alten ziehen dann noch einige Zeit auf dem Meer umher, bis der Jungvogel das Fliegen erlernt hat und sich damit selbständig versorgen kann. Heute ist das Problem dieses Lummensprungs das, daß die Tiere oft hinter der Preußenmauer landen und so nicht zu den Alten können. Daher finden sich in der Lummensprungsaison Nacht für Nacht fleißige Helfer der Vogelwarte, die die Tiere einsammeln und bei der Überwindung der Barriere helfen.

Soviel für diesen Tag. Morgen soll es zur Düne gehen und es wird - sofern das Wetter mitspielt und genauso schön wie heute wird - sicherlich noch etliche Fotos (vllt. dafür etwas weniger zeitraubenden Text) geben.

== 26.03.2012 - Nebelschwadenbilder und klare Sicht ==

[[Datei:Morgengrauen.jpg|miniatur]]
Der zweite Tag auf Helgoland begann mit einer unglaublichen Weitsicht - geschätzte 30 m. Beim obligatorischen morgentlichen Blick über die Mauer beim Falm, dem ca. 800 m langen Teil des Klippenrandwegs, der sich über die länge des bebauten Ortsteils des Oberlandes erstreckt, bekam das Wort Morgengrauen eine ganz neue Bedeutung. Der starke Nebel machte sogar die Sicht des Unterlandes unmöglich. Dennoch habe ich bereits stärkere Nebel auf Helgoland erlebt. Und schließlich schafft der Nebel ja eine ganz andere Atmosphäre, eine Atmosphäre der Ruhe und Stille. Also gings zunächst ins Unterland. Kein Kieler hättes es für möglich gehalten, daß so schlechtes Wetter noch in einem so schönen Tag enden werden könnte, wie er es tat, dazu jedoch später mehr Bilder.

[[Datei:Mauerwerksreste.jpg|miniatur]]
Über die Treppe ins Unterland gings weiter durch den Ort, vorbei am Siemensplatz, der an den Begründer des Seebads auf Helgoland, Andresen Siemens, erinnert. Nach dem Ende der Napoleonischen Kriege auf dem Festland erlebt Helgoland, welches zu dieser Zeit und von 1808 bis 1890 in britischem Besitz war, eine Hochzeit. Während dieser Zeit blühte der Warenumschlag auf Helgoland und es gab viele Schmuggler, die mit ihren Schiffen auf eigene Faust das kontinentale deutsche Festland mit englischen Kolonialwaren belieferten. Die Helgoländer selbst verdienten dabei nicht nur durch eigene Schmuggelunternehmen mit, sondern v. a. durch die Vermietung von Wohn- und Warenlagerplatz und die Besorgung der Verpflegung. Nach dieser Hochzeit und der endgültigen Niederlage Napoleons zogen sich nach und nach alle britischen Handelskontore von der Insel zurück und Helgoland fiel in einen tiefen Dornröschenschalf. Diese Rezession sorgte schon nach wenigen Jahren dafür, daß die meisten Helgoländer ihre Reserven der fetten Jahre aufbrauchten und nun in bittere Armut versanken. In dieser Zeit kam der oben genannte Siemens auf die Idee, Helgoland zu einem Seebad zu machen. Während er in der Bevölkerung weitestgehend belächelt wurde, stiegen die Besucherzahlen in den nachfolgenden Jahren von ursprünglich gerade mal 60 Besuchern auf mehrere Tausend im Jahr an. Die Insel wurde dabei mehr und mehr zu einem Mekka der Schickeria und es gab neben einem Lusthaus auf der Insel auch ein Casino und weitere Einrichtungen für den Zeitvertreib. Der große Aufstieg des Badebetriebs wurde erst durch die Militarisierung nach der Übergabe Helgolands an die Deutschen im Tausch von Sansibar (am 01.03.1890) verlangsamt und während des ersten Weltkriegs schließlich vollends gestoppt.

[[Datei:Unterstand.jpg|miniatur]][[Bild:Schafe im Nebel.jpg|miniatur]]
Der Weg führte mich schließlich weiter ins Nordost-Gelände, wo es sich gut über die mit Holzbohlen belegten Dünenwege schlendern läßt. Nach einer kurzen Pause begann das Suchen von Steinen am Strand. Dort fand ich schließlich auch wieder diesen Block aus gemörtelten Klinkern, der vermutlich beim Big Bang als Teil der Befestigung des Oberlandes oder als Teil einer militärischen Anlage mit weiteren Gesteinstrümmern, die heute von Wind und Wasser bereits zerlegt wurden, in die Tiefe stürzte. Ähnliche Relikte finden sich auch noch im Oberland, wie etwa ehemalige Unterstände für Soldaten, die unterirdisch mit der großen Bunkeranlage der Insel, die in diesem Fall auch zur Belieferung mit Muition diente, verbunden. Ähnliche Gebäude und zahlreiche Betontrümmer, die eindeutig nicht natürlichen Ursprungs sind, finden sich über das gesamte Oberland, z. T. lose herumliegend, z. T. in Erdmassen eingegraben.  V. a. an der Westkante gibt es zudem immernoch fensterförmige Ausgucke, die Teil dieser Bunker waren. Wie ein Bekannter, der während meiner Arbeitszeit hier auf Helgoland bei der hiesigen Feuerwehr war, sagte, stiegen sie in eine solche Luke hinab, wurden jedoch enttäuscht, daß es danach nicht mehr weiterging, da der Zugang auf diese Weise zum Stollen hin durch eine Mauer verschlossen war. Aber generell rings um das Oberland finden sich Relikte früherer Zeiten. Das beginnt mit Metalldrähten, die plötzlich aus dem Erdreich schauen und geht bis hin zum ehemaligen Klippenrandweg, der bereits größtenteils abgestürzt ist.

Nach dem Strandspaziergang ging es bereits bei leichter Aufheiterung des Nebels weiter ins Oberland, wo wieder die 256 Stufen zählende Treppe überwunden werden mußte. Hier ließen sich noch einige eindrucksvolle Nebelfotos schießen, wie das der Silhoutten der Schafe im Nebel.

[[Datei:Infopyramide.jpg|miniatur]]
Im Oberland gibt es - nach immer stärkerer Aufheiterung - schließlich nicht nur wieder tolle Einblicke in die Natur und Ausblicke auf die Landschaft, sondern auch einen geschichtlichen Themenpfad. Dabei stehen alle 50 - 100 m kleine Betonpyramiden, auf die Metallschilder mit Informationen zu bestimmten Ereignissen aufgebracht sind. So steht auf der Pyramide nahe des ''Nathurns'' (Nordspitze) etwa, daß von hier aus die Helgoländer und ihre Gäste 1864 zeugen der Seeschlacht zwischen dänischer Flotte auf der einen Seite und preußisch-österreichischem Flottenverband auf der anderen Seite wurde.

Trotz des anfangs trüben Wetters war es ebenso ein schöner Tag wie der Vorherige, den ich im Terrassenkaffe bei Harlich ausklingen ließ.


== 27.03.2012 - Ein Besuch bei den größten Raubtieren Deutschlands auf der Düne ==

Vorweg eine kurze Anmerkung: Ab dem heutigen Tag werde ich bei weitem nicht mehr so viel zu den einzelnen Bildern schreiben. Dies liegt weniger daran, daß es nichts zu erzählen gäbe - das tut es nämlich ganz und gar nicht - als vielmehr an der Tatsache, daß es mir zu anstrengend wird abends zu viel Zeit zu investieren.

[[Datei:Düne von Helgoland aus gesehen.jpg|miniatur]]
An diesem sonnigen Dienstag gings endlich rüber zur Düne, dem charakteristischen Zwillingspart der Insel (Helgoland ist sozusagen eine schizophrene Insel - zweigeteilt). Bei der Düne handelt es sich um eine größtenteils aus Sand bestehende Anhäufung, die bis zur großen Flut 1720/1721 mit Helgoland (''De Lunn'' - Das Land, wie die Helgoländer schlicht sagen) zusammenhing. Sie hatte früher einen nahezu genauso hohen Felsen wie der heutige rote Buntsandsteinfels Helgolands, der jedoch aus weißem Kalk und Gips bestand und daher abgebaut wurde. Die Düne wurde seit den vorliegenden regelmäßigen geschichtlichen Aufzeichnungen immer kleiner, bis im 3. Reich wieder Sand aufgespült wurde und damit ihre Fläche verdoppelt bis verdreifacht. Sie trägt eine Landebahn und einen kleinen Tower, die dafür sorgen, daß dreimal pro Tag zweimotorige Propellermaschinen nach Cuxhaven, Bremerhaven, Wilhelmshaven und Heide/Büsum fliegen.

[[Bild:Kegelrobben.jpg|miniatur]]
Die wohl markanteste Touristenattraktion auf der Düne sind die dort ansässigen Seehunde und Kegelrobben. Während es bereits früher Seehunde auf Helgoland gab, sind die Kegelrobben wohl erst wieder seit Mitte des 20. Jahrhunderts hier heimisch. In dieser Saison gab es sogar einen Geburtenrekord mit über 100 neugeborenen Kegelrobben-Babys. Die Tiere sind kaum scheu, können jedoch - wie der hier ansässige Seehundjäger (der Name wurde aus früherer Zeit übernommen, heute kümmert er sich lediglich um den Erhalt und Schutz der Tiere) warnte - schnell zubeißen, wenn man ihnen unerwünschterweise zu nahe kommt. Die Weibchen der Kegelrobben unterscheiden sich von den Männchen in ihrer Fellzeichnung. Sie besitzen ein helles Fell mit dunklen Flecken, während es bei den Männchen gerade andersrum ist.</text>
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    <text bytes="21945" xml:space="preserve">== 25.03.2012 - Ankunft und erster Inselrundgang ==

Zunächst gings vom Anleger der "Atlantis", die von Cuxhaven um 10:30 Uhr ablegte, übers Unterland hoch ins Oberland, wo die Unterkunft gebucht war. Mein Wohnklo für die nächsten Tage ist zwar nicht sonderlich groß, erfüllt jedoch voll und ganz seine Zwecke und ist noch dazu günstiger als die Jugendherberge: 5 Übernachtungen für gerademal 100 €.

[[Datei:Meine alte Wohnung.jpg|miniatur]]
Und weils quasi nebenan lag, führte mich mein erster Weg hin zu meiner Unterkunft, die ich für ganze 26 Monate bewohnt hatte. Dabei handelt es sich um mehrere Wohnungen, die auf dem Gelände der alten helgoländer Kaserne standen, wurden vor einigen Jahren vom AWI (Alfred-Wegener-Institut), zu dem auch mein früherer Arbeitgeber, die Biologische Anstalt Helgoland (BAH) (von den Mitarbeitern häufig nur "Die Anstalt" genannt), gehört, aufgekauft. Damit der Wohnungsmarkt auf Helgoland, der quasi nicht existiert, weil die Funktionen der Weggezogenen häufig durch Neue ersetzt werden, die dann nicht nur Job und Aufgaben der Vorgänger übernehmen, sondern oft auch deren Wohnung, nicht mehr so stark unter den Mitarbeitern der Bio leidet, wurden die Häuser der Kaserne zu mehreren unterschiedlich großen Wohnungen umgebaut und seit 2006 ausschließlich an Angestellte der BAH vermietet. Und ja, auch meine alte Wohnung scheint noch zu existieren. Es handelt sich dabei um das hinterste Gebäude des ehemaligen Kasernenhofes, und dort um den Bereich des 1. Stocks, der durch die ersten 4 seitlichen und 2 zum Kameraobjektiv schauenden Fenster begrenzt wird.

[[Datei:Blick über Unterland und Düne.jpg|miniatur]]
Mein Weg führte mich dann erstmal im Oberland weiter Richtung Süden, vorbei am Berliner Bären, der wohl als Sinnbild für die Gemeindepartnerschaft mit dieser Stadt zu sehen ist, und dem Aussichtspunkt, an dem mit Hilfe eiserner Schriftzüge und Pfeile die Richtungen der größeren Städte und in der Gegend liegenden Inseln der Deutschen Bucht angezeigt ist. Bei gutem Wetter ist nachts in der Ferne nicht nur der Lichtschein des Neuwerker Leuchtturms zu erkennen, sondern bei Tag sogar die Spitzer des immerhin rund 60 km entfernten Cuxhavener Wasserturms zu erkennen. Die Aussichtsplattform bietet darüber hinaus einen überaus guten Überblick über den bebauten Teil des Unterlands. Hier sticht v. a. der Glasbau ins Auge, ein Luxushotel des Hamburger Unternehmers Arne Weber. Er war es auch, der die Idee wieder aufbrachte, Helgoland mit der Düne wieder durch Sandaufschüttungen zu verbinden, wie dies bereits vor dem Neujahrstag 1720/21 war. Damals gingen durch den in den Jahrhunderten zuvor betriebenem Kalkabbau des einst in der Höhe fast ebenbürtigen Felsens auf der Düne, dem ''Wittekliff'' (das ist Halunder, der friesische Dialekt der Helgoländer und bedeutet weiße Klippe), viele Wellenbrecher und Windbarrieren verloren, so daß darüber hinaus noch die Strömungsverhältnisse verändert wurden. So kam es bereits in den Jahren vor 1720 bei Springtide zu Überschwemmungen des Verbindungssstücks zwischen Düne und Insel, dem sog. ''Woal'', jedoch waren die Überschwemmungen nie so verheerend wie in dieser Nacht vom 31.12.1720 auf den 01.01.1721. Die Idee Arne Webers hat jedoch die Geister der Helgoländer geschieden, so daß sich bei einer Bürgerabstimmung im vergangenen Jahr mit nur wenigen Prozent Mehrheit die Gegner dieser Landaufschüttung durchsetzen konnten. Während die einen darauf hoffen, daß ein solche Projekt wieder deutlich mehr Besucher auf die Insel locken würden, gibt es wohl bei den anderen (glücklicherweise) immernoch Bedenken, daß diese Veränderung nicht nur den Charme des Inselbildes zerstören und viele neue Schulden bringen würde, sondern auch der Lebensraum der Seehunde und Kegelrobben, die wieder seit einigen Jahrzehnten auf der Düne heimisch sind, zerstören könnte.

[[Datei:Ökolabor der BAH.jpg|miniatur]]
Blickt man jedoch in die andere Richtung, so erhascht man dort einen Blick auf das Mittelland, in dem sich die Paracelsus-Klinik (ja, die Infrastruktur der Insel ist sogar so gut, daß es hier eine Klinik gibt) befindet, und auf den Südhafen. Dort steht meine frühere Wirkstätte. Es handelt sich dabei um das futuristisch anmutendende Gebäude mit dem glänzenden "Ufo". Der Forschungsbetrieb dort ist insbes. auf die Erforschung mariner Nahrungsnetze (AG Foodwebs) und den Erhalt des Helgoländer Hummers durch Nachzucht fokussiert, so daß auch in direkter Nähe der Forschungskutter FK "Uthörn" sowie die kleineren Schiffe in der Form der hier ortstypischen Börteboote "''Aade''" (so heißt auf Halunder der östliche Teil der Düne) und "''Dieker''" (Taucher) liegen. Der Name der ''Dieker'' leitet sich von den ebenfalls in der Umgebung des Ökolabors stationierten Taucherstation ab, die für ihre Einsätze dieses Boot nutzen und darüber hinaus auch die Ausbildung zum Forschungstaucher anbieten.

[[Datei:Der Norden des Unterlands.jpg|miniatur]]
Also gings über die Treppen, die die Aussichtsplattform direkt mit dem sog. Invasorenpfad verbinden, ins Unterland, durch den Ort im Unterland und weiter 'gen Norden, wo sich die bis zu 60 m hohe Felswand noch imposanter zeigt. Dieser Teil des Unterlands wurde erst im Rahmen der Militarisierung der Insel im Laufe des 2. Weltkriegs neu aufgepült. Das ist auch der Grund, weshalb es dort eine Art Dünenlandschaft gibt, in die eingefügt der Fußballplatz und die Jugendherberge liegen. Kurz bevor das Unterland endet und ins Felswatt übergeht, das aufgrund von drohenden Felsabbrüchen leider nicht ohne vorher eingeholte Genehmigungen betreten werden darf, führt eine 265 Stufen zählende Treffe die 60 m hoch ins Oberland.

[[Datei:Geoglyphen.jpg|miniatur]][[Datei:Treppe ins Oberland.jpg|miniatur]]
Oft finden sich im Sand des Unterlands mit den sich farblich deutlich abhebenden Steinen versteckte Geogylphen, die besonders gut (und manchmal erst dann) vom Oberland oder beim Gang dort hin gesehen werden können. Wie ich erst nach Aufnahme des nebenstehenden Fotos durch einen Bekannten in Erfahrung bringen konnte, tagte in den letzten Tagen wohl eine Amateurfunkgruppe hier auf der Insel, deren Codename DA0HEL ist. Ich vermute daher, daß zumindest die linke Steinlegung von einem Mitglied dieser Gruppe stammt.

Aber zurück zum interessanteren Teil, dem sich imposant in die Höhe ragenden Buntsandsteinblock. Er besteht - wie der Name bereits vermuten läßt - lediglich aus Sandstein und ist daher recht porös und brüchig, so daß man v. a. im Winter mit etwas Glück die Kältesprengung und Absturz ins Meer einiger kleinerer Felsbrocken beobachten kann. Noch bis Ende des 19. Jahrhunderts war der Fels, der Heimat und Überlebensgrundlage der Helgoländer selbst bildet, keinesfalls geschützt und damit der Erosion preisgegeben. Auf diese Weise gingen nach heutigen Schätzungen Jahr für Jahr bis zu 1 m des Gesteins verloren. Erst nach der Übergabe Helgolands von den Briten an Deutschland, der im Gegentausch für Sansibar stattfand, begann man - v. a. aus militärischem Kalkül die Insel zu befestigen. In dieser Zeit wurde die sich über die gesamte Breite der Westküste der Insel erstreckenden Preusenmauer, die heute bei normalem Wasserstand den Kontakt zwischen Wasser und Gestein über weite Strecken verhindert und bei Springflut als Wellenbrecher und Wellensturzbecken dient. Dies hat dazu geführt, daß seither nur geringe auf natürliche Erosion zurückzuführende Landverluste zu beklagen sind.

Auch Geologisch gibt der Fels einiges her. Wie zu erkennen ist, besteht der Fels nicht aus einem einzigen homogenen Rotton, sondern ist durch feine weiße Lagen unterbrochen. Sie zeigen die Schichtung, die von nordwest nach südost abtaucht, an. Dieses Muster wird heute als Relikt der geologischen Vergangenheit Helgolands angesehen, welches als Ausstülpung der Erde durch einen Salzstock (Diapir) in der Tiefe und anschließender Abrasion des umliegenden Landes entstanden ist. Außerdem führen die Sedimente in einigen Bereichen Kupfererz, Kalkstein und den heute noch begehrten Rotem Helgoländer Flint. Alle drei Elemente wurden bereits in der Vergangenheit nachweislich gesammelt und abgebaut und vom roten Flint ist sogar einm steinzeitlicher Handel bis nach Holland nachweisbar.

[[Datei:Der Norden des Unterlands.jpg|miniatur]]
Das Oberland erklommen, bietet sich bereits der nächste Augenschmaus bei guter Sicht nicht nur ein unglaublicher Fernblick, sondern auch ein Blick über das heute hügelige und v. a. mit Gräsern bewachsene Oberland. Früher, d. h. vor dem 1. Weltkrieg, war die Oberfläche des Oberlandes weitestgehend plan und folgte dem Verlauf der geologischen Schichtung. Damals gab es lediglich einige künstlich aufgeschüttete Erhebungen, die Namen wie "Flaggenberg" oder "Lotsenberg" trugen und von denen sich mindestens 3 als bronzezeitliche Hügelgräber herausstellten. Dabei wurden neben Kupfer- und Goldschmiedekunstwerken auch ein aus helgoländer Kalk bestehender Steinsarg, eine sog. Steinkiste, die heute im Berliner Museum für Archäologie zu bestaunen ist, sowie verschiedene Knochenfunde gemacht. Leider scheinen heute alle Knochenfunde verschollen zu sein. Eigene Nachforschungen zum Verbleib dieser Anthropologica über einen in Helgoland ansässigen "Ortschronisten", dessen Hinweise zu eben diesem berliner Museum, von dort zum Schleswig-Holsteinischen Archäologischen Landesmuseum und Landesarchiv führten, blieben leider ohne Erfolg. Sie hätten für die in 1 Jahr anstehende Masterarbeit als Grundlage für einen Vergleich mit der modernen helgoländer Bevölkerung dienen können. Die heutige Form des Oberlands ist jedenfalls auf militärische Anlagen, die während der beiden Weltkriege erbaut wurden und durch die Bombardierung der Royal Air Force bzw. der größten nichtnukleraren Sprengung ("Big Bang") der Welt nach Beendigung des Weltkriegs zurückzuführen.

[[Datei:Der Pinneberg.jpg|miniatur]]
Aber auch dier Umstand wurde von den Helgoländern, die in mancherlei Sicht durchaus Ähnlichkeiten mit den Schildbürgern zeigen, genutzt, um die höchste Erhebung ihrer Insel zum höchsten Punkt des Landkreises Pinneberg, zu dem Helgoland gehört, deklariert. Dieser "Pinneberg" ragt ganze 61,3 m ü. N. N. hinaus und trägt an seiner Spitze sogar ein Gipfelkreuz.

Das jedoch nur am Rand. Jedenfalls wurden nun bereits die dominierenden Farben der Felsinsel Helgoland genannt, das Weiß des Sandes, das Rot des Felsens und das Grün des Grases des Oberlands. Diese Farben finden sich auch im Wappen und den Flaggen der Insel wieder. Diesbzgl. gibt es sogar einen "Merkspruch", der - soweit ich das aufgrund der historischen Bücher und Reprinte, die mir zur Verfügung stehen, überblicken kann - bereits im 18. Jahrhundert bekannt war:
Grün ist das Land
Rot ist die Kant
Weiß ist der Sand
Das sind die Farben von Helgoland

[[Datei:Lange Anna.jpg|miniatur]]
Von meinem Aufstieg ins Oberland ging es schließlich den über 3000 m langen Klippenrundweg, der einmal um das 0,7 qkm große Oberland führt, weiter nach Nordwesten. Am nördlichsten Punkt steht mitten im Felswatt und leider nur wenig durch dne Preußenmauer geschützte "Lange Anna". Dabei handelt es sich um den letzten freistehenden Felsturm der Insel. Noch Anfang des 20. Jahrhunderts gab es davon noch mehrere, genauso wie Brandungstore. Während heute nur noch eine Brandungshohlkehle, die jedoch vom Schutt des "Big Bang" verschüttet ist, zu finden ist, ist den Helgoländern die "Lange Anna" noch geblieben. Wie lange diese Schönheit noch stehen wird, ist fraglich. Schätzungen gehen von wenigen Jahren bis noch mehrere Jahrhunderte aus. Ein Versuch in den 1980er Jahren dieses sog. Stack durch ein Zemetkorsett zu stabiliseren, schlugen jedoch fehl und mußten aufgrund der gefährlichen Arbeiten und der Gefahr herunterstürzender Trümmer wieder eingestellt werden. Der Name "Lange Anna" leitet sich - so zumindest der Volksmund - von einer schönen und großen Kellnerin eines in der Nähe der heutigen Nordspitze stehenden Ausflugspavillons ab. Die "Lange Anna" entstand aus einem Felstor, dessen Brücke vor über 100 Jahren zusammenstürzte.

[[Datei:Basstölpel.jpg|miniatur]]
Nichtmal 100 m weiter ist die zweitbekannteste Sehenswürdigkeit der Insel, der sog. Vogelfelsen. Besonders hier, finden sich zahlreiche Vögel, v. a. Basstölpel und Lummen, die hier direkt am Fels auf oft nur wenigen qcm hier brüten. Besonders bekannt und bei Fotografen beliebt sind dabei die Lummen. Wenn die Jungen zu genügend großen Vögeln herangewachsen sind, fliegt einer der beiden Elternteile hinaus aufs Meer und ruft den Jungvogel. Der zappelt dann noch oft etwas herum, bis er sich endlich zum Sprung entschließt und - aufgrund seines dichten Gefieders - die 60 m der Felsklippe in die Tiefe stürzt. Das Jungtier und die Alten ziehen dann noch einige Zeit auf dem Meer umher, bis der Jungvogel das Fliegen erlernt hat und sich damit selbständig versorgen kann. Heute ist das Problem dieses Lummensprungs das, daß die Tiere oft hinter der Preußenmauer landen und so nicht zu den Alten können. Daher finden sich in der Lummensprungsaison Nacht für Nacht fleißige Helfer der Vogelwarte, die die Tiere einsammeln und bei der Überwindung der Barriere helfen.

Soviel für diesen Tag. Morgen soll es zur Düne gehen und es wird - sofern das Wetter mitspielt und genauso schön wie heute wird - sicherlich noch etliche Fotos (vllt. dafür etwas weniger zeitraubenden Text) geben.

== 26.03.2012 - Nebelschwadenbilder und klare Sicht ==

[[Datei:Morgengrauen.jpg|miniatur]]
Der zweite Tag auf Helgoland begann mit einer unglaublichen Weitsicht - geschätzte 30 m. Beim obligatorischen morgentlichen Blick über die Mauer beim Falm, dem ca. 800 m langen Teil des Klippenrandwegs, der sich über die länge des bebauten Ortsteils des Oberlandes erstreckt, bekam das Wort Morgengrauen eine ganz neue Bedeutung. Der starke Nebel machte sogar die Sicht des Unterlandes unmöglich. Dennoch habe ich bereits stärkere Nebel auf Helgoland erlebt. Und schließlich schafft der Nebel ja eine ganz andere Atmosphäre, eine Atmosphäre der Ruhe und Stille. Also gings zunächst ins Unterland. Kein Kieler hättes es für möglich gehalten, daß so schlechtes Wetter noch in einem so schönen Tag enden werden könnte, wie er es tat, dazu jedoch später mehr Bilder.

[[Datei:Mauerwerksreste.jpg|miniatur]]
Über die Treppe ins Unterland gings weiter durch den Ort, vorbei am Siemensplatz, der an den Begründer des Seebads auf Helgoland, Andresen Siemens, erinnert. Nach dem Ende der Napoleonischen Kriege auf dem Festland erlebt Helgoland, welches zu dieser Zeit und von 1808 bis 1890 in britischem Besitz war, eine Hochzeit. Während dieser Zeit blühte der Warenumschlag auf Helgoland und es gab viele Schmuggler, die mit ihren Schiffen auf eigene Faust das kontinentale deutsche Festland mit englischen Kolonialwaren belieferten. Die Helgoländer selbst verdienten dabei nicht nur durch eigene Schmuggelunternehmen mit, sondern v. a. durch die Vermietung von Wohn- und Warenlagerplatz und die Besorgung der Verpflegung. Nach dieser Hochzeit und der endgültigen Niederlage Napoleons zogen sich nach und nach alle britischen Handelskontore von der Insel zurück und Helgoland fiel in einen tiefen Dornröschenschalf. Diese Rezession sorgte schon nach wenigen Jahren dafür, daß die meisten Helgoländer ihre Reserven der fetten Jahre aufbrauchten und nun in bittere Armut versanken. In dieser Zeit kam der oben genannte Siemens auf die Idee, Helgoland zu einem Seebad zu machen. Während er in der Bevölkerung weitestgehend belächelt wurde, stiegen die Besucherzahlen in den nachfolgenden Jahren von ursprünglich gerade mal 60 Besuchern auf mehrere Tausend im Jahr an. Die Insel wurde dabei mehr und mehr zu einem Mekka der Schickeria und es gab neben einem Lusthaus auf der Insel auch ein Casino und weitere Einrichtungen für den Zeitvertreib. Der große Aufstieg des Badebetriebs wurde erst durch die Militarisierung nach der Übergabe Helgolands an die Deutschen im Tausch von Sansibar (am 01.03.1890) verlangsamt und während des ersten Weltkriegs schließlich vollends gestoppt.

[[Datei:Unterstand.jpg|miniatur]][[Bild:Schafe im Nebel.jpg|miniatur]]
Der Weg führte mich schließlich weiter ins Nordost-Gelände, wo es sich gut über die mit Holzbohlen belegten Dünenwege schlendern läßt. Nach einer kurzen Pause begann das Suchen von Steinen am Strand. Dort fand ich schließlich auch wieder diesen Block aus gemörtelten Klinkern, der vermutlich beim Big Bang als Teil der Befestigung des Oberlandes oder als Teil einer militärischen Anlage mit weiteren Gesteinstrümmern, die heute von Wind und Wasser bereits zerlegt wurden, in die Tiefe stürzte. Ähnliche Relikte finden sich auch noch im Oberland, wie etwa ehemalige Unterstände für Soldaten, die unterirdisch mit der großen Bunkeranlage der Insel, die in diesem Fall auch zur Belieferung mit Muition diente, verbunden. Ähnliche Gebäude und zahlreiche Betontrümmer, die eindeutig nicht natürlichen Ursprungs sind, finden sich über das gesamte Oberland, z. T. lose herumliegend, z. T. in Erdmassen eingegraben.  V. a. an der Westkante gibt es zudem immernoch fensterförmige Ausgucke, die Teil dieser Bunker waren. Wie ein Bekannter, der während meiner Arbeitszeit hier auf Helgoland bei der hiesigen Feuerwehr war, sagte, stiegen sie in eine solche Luke hinab, wurden jedoch enttäuscht, daß es danach nicht mehr weiterging, da der Zugang auf diese Weise zum Stollen hin durch eine Mauer verschlossen war. Aber generell rings um das Oberland finden sich Relikte früherer Zeiten. Das beginnt mit Metalldrähten, die plötzlich aus dem Erdreich schauen und geht bis hin zum ehemaligen Klippenrandweg, der bereits größtenteils abgestürzt ist.

Nach dem Strandspaziergang ging es bereits bei leichter Aufheiterung des Nebels weiter ins Oberland, wo wieder die 256 Stufen zählende Treppe überwunden werden mußte. Hier ließen sich noch einige eindrucksvolle Nebelfotos schießen, wie das der Silhoutten der Schafe im Nebel.

[[Datei:Infopyramide.jpg|miniatur]]
Im Oberland gibt es - nach immer stärkerer Aufheiterung - schließlich nicht nur wieder tolle Einblicke in die Natur und Ausblicke auf die Landschaft, sondern auch einen geschichtlichen Themenpfad. Dabei stehen alle 50 - 100 m kleine Betonpyramiden, auf die Metallschilder mit Informationen zu bestimmten Ereignissen aufgebracht sind. So steht auf der Pyramide nahe des ''Nathurns'' (Nordspitze) etwa, daß von hier aus die Helgoländer und ihre Gäste 1864 zeugen der Seeschlacht zwischen dänischer Flotte auf der einen Seite und preußisch-österreichischem Flottenverband auf der anderen Seite wurde.

Trotz des anfangs trüben Wetters war es ebenso ein schöner Tag wie der Vorherige, den ich im Terrassenkaffe bei Harlich ausklingen ließ.


== 27.03.2012 - Ein Besuch bei den größten Raubtieren Deutschlands auf der Düne ==

Vorweg eine kurze Anmerkung: Ab dem heutigen Tag werde ich bei weitem nicht mehr so viel zu den einzelnen Bildern schreiben. Dies liegt weniger daran, daß es nichts zu erzählen gäbe - das tut es nämlich ganz und gar nicht - als vielmehr an der Tatsache, daß es mir zu anstrengend wird abends zu viel Zeit zu investieren.

[[Datei:Düne von Helgoland aus gesehen.jpg|miniatur]]
An diesem sonnigen Dienstag gings endlich rüber zur Düne, dem charakteristischen Zwillingspart der Insel (Helgoland ist sozusagen eine schizophrene Insel - zweigeteilt). Bei der Düne handelt es sich um eine größtenteils aus Sand bestehende Anhäufung, die bis zur großen Flut 1720/1721 mit Helgoland (''De Lunn'' - Das Land, wie die Helgoländer schlicht sagen) zusammenhing. Sie hatte früher einen nahezu genauso hohen Felsen wie der heutige rote Buntsandsteinfels Helgolands, der jedoch aus weißem Kalk und Gips bestand und daher abgebaut wurde. Die Düne wurde seit den vorliegenden regelmäßigen geschichtlichen Aufzeichnungen immer kleiner, bis im 3. Reich wieder Sand aufgespült wurde und damit ihre Fläche verdoppelt bis verdreifacht. Sie trägt eine Landebahn und einen kleinen Tower, die dafür sorgen, daß dreimal pro Tag zweimotorige Propellermaschinen nach Cuxhaven, Bremerhaven, Wilhelmshaven und Heide/Büsum fliegen.

[[Bild:Kegelrobben.jpg|miniatur]]
Die wohl markanteste Touristenattraktion auf der Düne sind die dort ansässigen Seehunde und Kegelrobben. Während es bereits früher Seehunde auf Helgoland gab, sind die Kegelrobben wohl erst wieder seit Mitte des 20. Jahrhunderts hier heimisch. In dieser Saison gab es sogar einen Geburtenrekord mit über 100 neugeborenen Kegelrobben-Babys. Die Tiere sind kaum scheu, können jedoch - wie der hier ansässige Seehundjäger (der Name wurde aus früherer Zeit übernommen, heute kümmert er sich lediglich um den Erhalt und Schutz der Tiere) warnte - schnell zubeißen, wenn man ihnen unerwünschterweise zu nahe kommt. Die Weibchen der Kegelrobben unterscheiden sich von den Männchen in ihrer Fellzeichnung. Sie besitzen ein helles Fell mit dunklen Flecken, während es bei den Männchen gerade andersrum ist.

[[Bild:Blick über Düne auf Helgoland.jpg|miniatur]]
Weiter gings zum Dünenrestaurant, wo eine kleine Mittagsstärkung mit begeisternden Blicken über ''de Halem'' (die Düne) auf die Insel warteten

[[Bild:See auf der Düne.jpg|miniatur]][[Bild:Johnny Hill.jpg|miniatur]][[Bild:Glocke im Friedhof der Namenlosen.jpg|miniatur]]
Bis zum Abend ging es weiter zum Johnny Hill, der höchsten Erhebung der Düne, den beiden Süßwasserseen, deren Wasser auf dem Salzwasser der Nordsee schwimmt und die von Fischen und Vögeln bewohnt werden, und dem Friedhof der Namenlosen - einer Gedenkstätte der im Laufe der Jahrhunderte auf der Insel angespülten bekannten und unbekannten (namenlosen) Menschen.</text>
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    <text bytes="22254" xml:space="preserve">== 25.03.2012 - Ankunft und erster Inselrundgang ==

Zunächst gings vom Anleger der "Atlantis", die von Cuxhaven um 10:30 Uhr ablegte, übers Unterland hoch ins Oberland, wo die Unterkunft gebucht war. Mein Wohnklo für die nächsten Tage ist zwar nicht sonderlich groß, erfüllt jedoch voll und ganz seine Zwecke und ist noch dazu günstiger als die Jugendherberge: 5 Übernachtungen für gerademal 100 €.

[[Datei:Meine alte Wohnung.jpg|miniatur]]
Und weils quasi nebenan lag, führte mich mein erster Weg hin zu meiner Unterkunft, die ich für ganze 26 Monate bewohnt hatte. Dabei handelt es sich um mehrere Wohnungen, die auf dem Gelände der alten helgoländer Kaserne standen, wurden vor einigen Jahren vom AWI (Alfred-Wegener-Institut), zu dem auch mein früherer Arbeitgeber, die Biologische Anstalt Helgoland (BAH) (von den Mitarbeitern häufig nur "Die Anstalt" genannt), gehört, aufgekauft. Damit der Wohnungsmarkt auf Helgoland, der quasi nicht existiert, weil die Funktionen der Weggezogenen häufig durch Neue ersetzt werden, die dann nicht nur Job und Aufgaben der Vorgänger übernehmen, sondern oft auch deren Wohnung, nicht mehr so stark unter den Mitarbeitern der Bio leidet, wurden die Häuser der Kaserne zu mehreren unterschiedlich großen Wohnungen umgebaut und seit 2006 ausschließlich an Angestellte der BAH vermietet. Und ja, auch meine alte Wohnung scheint noch zu existieren. Es handelt sich dabei um das hinterste Gebäude des ehemaligen Kasernenhofes, und dort um den Bereich des 1. Stocks, der durch die ersten 4 seitlichen und 2 zum Kameraobjektiv schauenden Fenster begrenzt wird.

[[Datei:Blick über Unterland und Düne.jpg|miniatur]]
Mein Weg führte mich dann erstmal im Oberland weiter Richtung Süden, vorbei am Berliner Bären, der wohl als Sinnbild für die Gemeindepartnerschaft mit dieser Stadt zu sehen ist, und dem Aussichtspunkt, an dem mit Hilfe eiserner Schriftzüge und Pfeile die Richtungen der größeren Städte und in der Gegend liegenden Inseln der Deutschen Bucht angezeigt ist. Bei gutem Wetter ist nachts in der Ferne nicht nur der Lichtschein des Neuwerker Leuchtturms zu erkennen, sondern bei Tag sogar die Spitzer des immerhin rund 60 km entfernten Cuxhavener Wasserturms zu erkennen. Die Aussichtsplattform bietet darüber hinaus einen überaus guten Überblick über den bebauten Teil des Unterlands. Hier sticht v. a. der Glasbau ins Auge, ein Luxushotel des Hamburger Unternehmers Arne Weber. Er war es auch, der die Idee wieder aufbrachte, Helgoland mit der Düne wieder durch Sandaufschüttungen zu verbinden, wie dies bereits vor dem Neujahrstag 1720/21 war. Damals gingen durch den in den Jahrhunderten zuvor betriebenem Kalkabbau des einst in der Höhe fast ebenbürtigen Felsens auf der Düne, dem ''Wittekliff'' (das ist Halunder, der friesische Dialekt der Helgoländer und bedeutet weiße Klippe), viele Wellenbrecher und Windbarrieren verloren, so daß darüber hinaus noch die Strömungsverhältnisse verändert wurden. So kam es bereits in den Jahren vor 1720 bei Springtide zu Überschwemmungen des Verbindungssstücks zwischen Düne und Insel, dem sog. ''Woal'', jedoch waren die Überschwemmungen nie so verheerend wie in dieser Nacht vom 31.12.1720 auf den 01.01.1721. Die Idee Arne Webers hat jedoch die Geister der Helgoländer geschieden, so daß sich bei einer Bürgerabstimmung im vergangenen Jahr mit nur wenigen Prozent Mehrheit die Gegner dieser Landaufschüttung durchsetzen konnten. Während die einen darauf hoffen, daß ein solche Projekt wieder deutlich mehr Besucher auf die Insel locken würden, gibt es wohl bei den anderen (glücklicherweise) immernoch Bedenken, daß diese Veränderung nicht nur den Charme des Inselbildes zerstören und viele neue Schulden bringen würde, sondern auch der Lebensraum der Seehunde und Kegelrobben, die wieder seit einigen Jahrzehnten auf der Düne heimisch sind, zerstören könnte.

[[Datei:Ökolabor der BAH.jpg|miniatur]]
Blickt man jedoch in die andere Richtung, so erhascht man dort einen Blick auf das Mittelland, in dem sich die Paracelsus-Klinik (ja, die Infrastruktur der Insel ist sogar so gut, daß es hier eine Klinik gibt) befindet, und auf den Südhafen. Dort steht meine frühere Wirkstätte. Es handelt sich dabei um das futuristisch anmutendende Gebäude mit dem glänzenden "Ufo". Der Forschungsbetrieb dort ist insbes. auf die Erforschung mariner Nahrungsnetze (AG Foodwebs) und den Erhalt des Helgoländer Hummers durch Nachzucht fokussiert, so daß auch in direkter Nähe der Forschungskutter FK "Uthörn" sowie die kleineren Schiffe in der Form der hier ortstypischen Börteboote "''Aade''" (so heißt auf Halunder der östliche Teil der Düne) und "''Dieker''" (Taucher) liegen. Der Name der ''Dieker'' leitet sich von den ebenfalls in der Umgebung des Ökolabors stationierten Taucherstation ab, die für ihre Einsätze dieses Boot nutzen und darüber hinaus auch die Ausbildung zum Forschungstaucher anbieten.

[[Datei:Der Norden des Unterlands.jpg|miniatur]]
Also gings über die Treppen, die die Aussichtsplattform direkt mit dem sog. Invasorenpfad verbinden, ins Unterland, durch den Ort im Unterland und weiter 'gen Norden, wo sich die bis zu 60 m hohe Felswand noch imposanter zeigt. Dieser Teil des Unterlands wurde erst im Rahmen der Militarisierung der Insel im Laufe des 2. Weltkriegs neu aufgepült. Das ist auch der Grund, weshalb es dort eine Art Dünenlandschaft gibt, in die eingefügt der Fußballplatz und die Jugendherberge liegen. Kurz bevor das Unterland endet und ins Felswatt übergeht, das aufgrund von drohenden Felsabbrüchen leider nicht ohne vorher eingeholte Genehmigungen betreten werden darf, führt eine 265 Stufen zählende Treffe die 60 m hoch ins Oberland.

[[Datei:Geoglyphen.jpg|miniatur]][[Datei:Treppe ins Oberland.jpg|miniatur]]
Oft finden sich im Sand des Unterlands mit den sich farblich deutlich abhebenden Steinen versteckte Geogylphen, die besonders gut (und manchmal erst dann) vom Oberland oder beim Gang dort hin gesehen werden können. Wie ich erst nach Aufnahme des nebenstehenden Fotos durch einen Bekannten in Erfahrung bringen konnte, tagte in den letzten Tagen wohl eine Amateurfunkgruppe hier auf der Insel, deren Codename DA0HEL ist. Ich vermute daher, daß zumindest die linke Steinlegung von einem Mitglied dieser Gruppe stammt.

Aber zurück zum interessanteren Teil, dem sich imposant in die Höhe ragenden Buntsandsteinblock. Er besteht - wie der Name bereits vermuten läßt - lediglich aus Sandstein und ist daher recht porös und brüchig, so daß man v. a. im Winter mit etwas Glück die Kältesprengung und Absturz ins Meer einiger kleinerer Felsbrocken beobachten kann. Noch bis Ende des 19. Jahrhunderts war der Fels, der Heimat und Überlebensgrundlage der Helgoländer selbst bildet, keinesfalls geschützt und damit der Erosion preisgegeben. Auf diese Weise gingen nach heutigen Schätzungen Jahr für Jahr bis zu 1 m des Gesteins verloren. Erst nach der Übergabe Helgolands von den Briten an Deutschland, der im Gegentausch für Sansibar stattfand, begann man - v. a. aus militärischem Kalkül die Insel zu befestigen. In dieser Zeit wurde die sich über die gesamte Breite der Westküste der Insel erstreckenden Preusenmauer, die heute bei normalem Wasserstand den Kontakt zwischen Wasser und Gestein über weite Strecken verhindert und bei Springflut als Wellenbrecher und Wellensturzbecken dient. Dies hat dazu geführt, daß seither nur geringe auf natürliche Erosion zurückzuführende Landverluste zu beklagen sind.

Auch Geologisch gibt der Fels einiges her. Wie zu erkennen ist, besteht der Fels nicht aus einem einzigen homogenen Rotton, sondern ist durch feine weiße Lagen unterbrochen. Sie zeigen die Schichtung, die von nordwest nach südost abtaucht, an. Dieses Muster wird heute als Relikt der geologischen Vergangenheit Helgolands angesehen, welches als Ausstülpung der Erde durch einen Salzstock (Diapir) in der Tiefe und anschließender Abrasion des umliegenden Landes entstanden ist. Außerdem führen die Sedimente in einigen Bereichen Kupfererz, Kalkstein und den heute noch begehrten Rotem Helgoländer Flint. Alle drei Elemente wurden bereits in der Vergangenheit nachweislich gesammelt und abgebaut und vom roten Flint ist sogar einm steinzeitlicher Handel bis nach Holland nachweisbar.

[[Datei:Der Norden des Unterlands.jpg|miniatur]]
Das Oberland erklommen, bietet sich bereits der nächste Augenschmaus bei guter Sicht nicht nur ein unglaublicher Fernblick, sondern auch ein Blick über das heute hügelige und v. a. mit Gräsern bewachsene Oberland. Früher, d. h. vor dem 1. Weltkrieg, war die Oberfläche des Oberlandes weitestgehend plan und folgte dem Verlauf der geologischen Schichtung. Damals gab es lediglich einige künstlich aufgeschüttete Erhebungen, die Namen wie "Flaggenberg" oder "Lotsenberg" trugen und von denen sich mindestens 3 als bronzezeitliche Hügelgräber herausstellten. Dabei wurden neben Kupfer- und Goldschmiedekunstwerken auch ein aus helgoländer Kalk bestehender Steinsarg, eine sog. Steinkiste, die heute im Berliner Museum für Archäologie zu bestaunen ist, sowie verschiedene Knochenfunde gemacht. Leider scheinen heute alle Knochenfunde verschollen zu sein. Eigene Nachforschungen zum Verbleib dieser Anthropologica über einen in Helgoland ansässigen "Ortschronisten", dessen Hinweise zu eben diesem berliner Museum, von dort zum Schleswig-Holsteinischen Archäologischen Landesmuseum und Landesarchiv führten, blieben leider ohne Erfolg. Sie hätten für die in 1 Jahr anstehende Masterarbeit als Grundlage für einen Vergleich mit der modernen helgoländer Bevölkerung dienen können. Die heutige Form des Oberlands ist jedenfalls auf militärische Anlagen, die während der beiden Weltkriege erbaut wurden und durch die Bombardierung der Royal Air Force bzw. der größten nichtnukleraren Sprengung ("Big Bang") der Welt nach Beendigung des Weltkriegs zurückzuführen.

[[Datei:Der Pinneberg.jpg|miniatur]]
Aber auch dier Umstand wurde von den Helgoländern, die in mancherlei Sicht durchaus Ähnlichkeiten mit den Schildbürgern zeigen, genutzt, um die höchste Erhebung ihrer Insel zum höchsten Punkt des Landkreises Pinneberg, zu dem Helgoland gehört, deklariert. Dieser "Pinneberg" ragt ganze 61,3 m ü. N. N. hinaus und trägt an seiner Spitze sogar ein Gipfelkreuz.

Das jedoch nur am Rand. Jedenfalls wurden nun bereits die dominierenden Farben der Felsinsel Helgoland genannt, das Weiß des Sandes, das Rot des Felsens und das Grün des Grases des Oberlands. Diese Farben finden sich auch im Wappen und den Flaggen der Insel wieder. Diesbzgl. gibt es sogar einen "Merkspruch", der - soweit ich das aufgrund der historischen Bücher und Reprinte, die mir zur Verfügung stehen, überblicken kann - bereits im 18. Jahrhundert bekannt war:
Grün ist das Land
Rot ist die Kant
Weiß ist der Sand
Das sind die Farben von Helgoland

[[Datei:Lange Anna.jpg|miniatur]]
Von meinem Aufstieg ins Oberland ging es schließlich den über 3000 m langen Klippenrundweg, der einmal um das 0,7 qkm große Oberland führt, weiter nach Nordwesten. Am nördlichsten Punkt steht mitten im Felswatt und leider nur wenig durch dne Preußenmauer geschützte "Lange Anna". Dabei handelt es sich um den letzten freistehenden Felsturm der Insel. Noch Anfang des 20. Jahrhunderts gab es davon noch mehrere, genauso wie Brandungstore. Während heute nur noch eine Brandungshohlkehle, die jedoch vom Schutt des "Big Bang" verschüttet ist, zu finden ist, ist den Helgoländern die "Lange Anna" noch geblieben. Wie lange diese Schönheit noch stehen wird, ist fraglich. Schätzungen gehen von wenigen Jahren bis noch mehrere Jahrhunderte aus. Ein Versuch in den 1980er Jahren dieses sog. Stack durch ein Zemetkorsett zu stabiliseren, schlugen jedoch fehl und mußten aufgrund der gefährlichen Arbeiten und der Gefahr herunterstürzender Trümmer wieder eingestellt werden. Der Name "Lange Anna" leitet sich - so zumindest der Volksmund - von einer schönen und großen Kellnerin eines in der Nähe der heutigen Nordspitze stehenden Ausflugspavillons ab. Die "Lange Anna" entstand aus einem Felstor, dessen Brücke vor über 100 Jahren zusammenstürzte.

[[Datei:Basstölpel.jpg|miniatur]]
Nichtmal 100 m weiter ist die zweitbekannteste Sehenswürdigkeit der Insel, der sog. Vogelfelsen. Besonders hier, finden sich zahlreiche Vögel, v. a. Basstölpel und Lummen, die hier direkt am Fels auf oft nur wenigen qcm hier brüten. Besonders bekannt und bei Fotografen beliebt sind dabei die Lummen. Wenn die Jungen zu genügend großen Vögeln herangewachsen sind, fliegt einer der beiden Elternteile hinaus aufs Meer und ruft den Jungvogel. Der zappelt dann noch oft etwas herum, bis er sich endlich zum Sprung entschließt und - aufgrund seines dichten Gefieders - die 60 m der Felsklippe in die Tiefe stürzt. Das Jungtier und die Alten ziehen dann noch einige Zeit auf dem Meer umher, bis der Jungvogel das Fliegen erlernt hat und sich damit selbständig versorgen kann. Heute ist das Problem dieses Lummensprungs das, daß die Tiere oft hinter der Preußenmauer landen und so nicht zu den Alten können. Daher finden sich in der Lummensprungsaison Nacht für Nacht fleißige Helfer der Vogelwarte, die die Tiere einsammeln und bei der Überwindung der Barriere helfen.

Soviel für diesen Tag. Morgen soll es zur Düne gehen und es wird - sofern das Wetter mitspielt und genauso schön wie heute wird - sicherlich noch etliche Fotos (vllt. dafür etwas weniger zeitraubenden Text) geben.

== 26.03.2012 - Nebelschwadenbilder und klare Sicht ==

[[Datei:Morgengrauen.jpg|miniatur]]
Der zweite Tag auf Helgoland begann mit einer unglaublichen Weitsicht - geschätzte 30 m. Beim obligatorischen morgentlichen Blick über die Mauer beim Falm, dem ca. 800 m langen Teil des Klippenrandwegs, der sich über die länge des bebauten Ortsteils des Oberlandes erstreckt, bekam das Wort Morgengrauen eine ganz neue Bedeutung. Der starke Nebel machte sogar die Sicht des Unterlandes unmöglich. Dennoch habe ich bereits stärkere Nebel auf Helgoland erlebt. Und schließlich schafft der Nebel ja eine ganz andere Atmosphäre, eine Atmosphäre der Ruhe und Stille. Also gings zunächst ins Unterland. Kein Kieler hättes es für möglich gehalten, daß so schlechtes Wetter noch in einem so schönen Tag enden werden könnte, wie er es tat, dazu jedoch später mehr Bilder.

[[Datei:Mauerwerksreste.jpg|miniatur]]
Über die Treppe ins Unterland gings weiter durch den Ort, vorbei am Siemensplatz, der an den Begründer des Seebads auf Helgoland, Andresen Siemens, erinnert. Nach dem Ende der Napoleonischen Kriege auf dem Festland erlebt Helgoland, welches zu dieser Zeit und von 1808 bis 1890 in britischem Besitz war, eine Hochzeit. Während dieser Zeit blühte der Warenumschlag auf Helgoland und es gab viele Schmuggler, die mit ihren Schiffen auf eigene Faust das kontinentale deutsche Festland mit englischen Kolonialwaren belieferten. Die Helgoländer selbst verdienten dabei nicht nur durch eigene Schmuggelunternehmen mit, sondern v. a. durch die Vermietung von Wohn- und Warenlagerplatz und die Besorgung der Verpflegung. Nach dieser Hochzeit und der endgültigen Niederlage Napoleons zogen sich nach und nach alle britischen Handelskontore von der Insel zurück und Helgoland fiel in einen tiefen Dornröschenschalf. Diese Rezession sorgte schon nach wenigen Jahren dafür, daß die meisten Helgoländer ihre Reserven der fetten Jahre aufbrauchten und nun in bittere Armut versanken. In dieser Zeit kam der oben genannte Siemens auf die Idee, Helgoland zu einem Seebad zu machen. Während er in der Bevölkerung weitestgehend belächelt wurde, stiegen die Besucherzahlen in den nachfolgenden Jahren von ursprünglich gerade mal 60 Besuchern auf mehrere Tausend im Jahr an. Die Insel wurde dabei mehr und mehr zu einem Mekka der Schickeria und es gab neben einem Lusthaus auf der Insel auch ein Casino und weitere Einrichtungen für den Zeitvertreib. Der große Aufstieg des Badebetriebs wurde erst durch die Militarisierung nach der Übergabe Helgolands an die Deutschen im Tausch von Sansibar (am 01.03.1890) verlangsamt und während des ersten Weltkriegs schließlich vollends gestoppt.

[[Datei:Unterstand.jpg|miniatur]][[Bild:Schafe im Nebel.jpg|miniatur]]
Der Weg führte mich schließlich weiter ins Nordost-Gelände, wo es sich gut über die mit Holzbohlen belegten Dünenwege schlendern läßt. Nach einer kurzen Pause begann das Suchen von Steinen am Strand. Dort fand ich schließlich auch wieder diesen Block aus gemörtelten Klinkern, der vermutlich beim Big Bang als Teil der Befestigung des Oberlandes oder als Teil einer militärischen Anlage mit weiteren Gesteinstrümmern, die heute von Wind und Wasser bereits zerlegt wurden, in die Tiefe stürzte. Ähnliche Relikte finden sich auch noch im Oberland, wie etwa ehemalige Unterstände für Soldaten, die unterirdisch mit der großen Bunkeranlage der Insel, die in diesem Fall auch zur Belieferung mit Muition diente, verbunden. Ähnliche Gebäude und zahlreiche Betontrümmer, die eindeutig nicht natürlichen Ursprungs sind, finden sich über das gesamte Oberland, z. T. lose herumliegend, z. T. in Erdmassen eingegraben.  V. a. an der Westkante gibt es zudem immernoch fensterförmige Ausgucke, die Teil dieser Bunker waren. Wie ein Bekannter, der während meiner Arbeitszeit hier auf Helgoland bei der hiesigen Feuerwehr war, sagte, stiegen sie in eine solche Luke hinab, wurden jedoch enttäuscht, daß es danach nicht mehr weiterging, da der Zugang auf diese Weise zum Stollen hin durch eine Mauer verschlossen war. Aber generell rings um das Oberland finden sich Relikte früherer Zeiten. Das beginnt mit Metalldrähten, die plötzlich aus dem Erdreich schauen und geht bis hin zum ehemaligen Klippenrandweg, der bereits größtenteils abgestürzt ist.

Nach dem Strandspaziergang ging es bereits bei leichter Aufheiterung des Nebels weiter ins Oberland, wo wieder die 256 Stufen zählende Treppe überwunden werden mußte. Hier ließen sich noch einige eindrucksvolle Nebelfotos schießen, wie das der Silhoutten der Schafe im Nebel.

[[Datei:Infopyramide.jpg|miniatur]]
Im Oberland gibt es - nach immer stärkerer Aufheiterung - schließlich nicht nur wieder tolle Einblicke in die Natur und Ausblicke auf die Landschaft, sondern auch einen geschichtlichen Themenpfad. Dabei stehen alle 50 - 100 m kleine Betonpyramiden, auf die Metallschilder mit Informationen zu bestimmten Ereignissen aufgebracht sind. So steht auf der Pyramide nahe des ''Nathurns'' (Nordspitze) etwa, daß von hier aus die Helgoländer und ihre Gäste 1864 zeugen der Seeschlacht zwischen dänischer Flotte auf der einen Seite und preußisch-österreichischem Flottenverband auf der anderen Seite wurde.

Trotz des anfangs trüben Wetters war es ebenso ein schöner Tag wie der Vorherige, den ich im Terrassenkaffe bei Harlich ausklingen ließ.


== 27.03.2012 - Ein Besuch bei den größten Raubtieren Deutschlands auf der Düne ==

Vorweg eine kurze Anmerkung: Ab dem heutigen Tag werde ich bei weitem nicht mehr so viel zu den einzelnen Bildern schreiben. Dies liegt weniger daran, daß es nichts zu erzählen gäbe - das tut es nämlich ganz und gar nicht - als vielmehr an der Tatsache, daß es mir zu anstrengend wird abends zu viel Zeit zu investieren.

[[Datei:Düne von Helgoland aus gesehen.jpg|miniatur]]
An diesem sonnigen Dienstag gings endlich rüber zur Düne, dem charakteristischen Zwillingspart der Insel (Helgoland ist sozusagen eine schizophrene Insel - zweigeteilt). Bei der Düne handelt es sich um eine größtenteils aus Sand bestehende Anhäufung, die bis zur großen Flut 1720/1721 mit Helgoland (''De Lunn'' - Das Land, wie die Helgoländer schlicht sagen) zusammenhing. Sie hatte früher einen nahezu genauso hohen Felsen wie der heutige rote Buntsandsteinfels Helgolands, der jedoch aus weißem Kalk und Gips bestand und daher abgebaut wurde. Die Düne wurde seit den vorliegenden regelmäßigen geschichtlichen Aufzeichnungen immer kleiner, bis im 3. Reich wieder Sand aufgespült wurde und damit ihre Fläche verdoppelt bis verdreifacht. Sie trägt eine Landebahn und einen kleinen Tower, die dafür sorgen, daß dreimal pro Tag zweimotorige Propellermaschinen nach Cuxhaven, Bremerhaven, Wilhelmshaven und Heide/Büsum fliegen.

[[Bild:Kegelrobben.jpg|miniatur]]
Die wohl markanteste Touristenattraktion auf der Düne sind die dort ansässigen Seehunde und Kegelrobben. Während es bereits früher Seehunde auf Helgoland gab, sind die Kegelrobben wohl erst wieder seit Mitte des 20. Jahrhunderts hier heimisch. In dieser Saison gab es sogar einen Geburtenrekord mit über 100 neugeborenen Kegelrobben-Babys. Die Tiere sind kaum scheu, können jedoch - wie der hier ansässige Seehundjäger (der Name wurde aus früherer Zeit übernommen, heute kümmert er sich lediglich um den Erhalt und Schutz der Tiere) warnte - schnell zubeißen, wenn man ihnen unerwünschterweise zu nahe kommt. Die Weibchen der Kegelrobben unterscheiden sich von den Männchen in ihrer Fellzeichnung. Sie besitzen ein helles Fell mit dunklen Flecken, während es bei den Männchen gerade andersrum ist.

[[Bild:Blick über Düne auf Helgoland.jpg|miniatur]]
Weiter gings zum Dünenrestaurant, wo eine kleine Mittagsstärkung mit begeisternden Blicken über ''de Halem'' (die Düne) auf die Insel warteten

[[Bild:See auf der Düne.jpg|miniatur]][[Bild:Johnny Hill.jpg|miniatur]]
Bis zum Abend ging es weiter zum Johnny Hill, der höchsten Erhebung der Düne, den beiden Süßwasserseen, deren Wasser auf dem Salzwasser der Nordsee schwimmt und die von Fischen und Vögeln bewohnt werden, und dem Friedhof der Namenlosen - einer Gedenkstätte der im Laufe der Jahrhunderte auf der Insel angespülten bekannten und unbekannten (namenlosen) Menschen.

Den restlichen Tag habe ich dazu u. a. genutzt, um Fr. Maren Knauß, die Inhaberin des einzigen Helgoländer Buchgeschäfts und Verlags um 9 historische Helgoland-Lithographien (Nachdruck) sowie die Nachdrucke dreier historischer Bücher zu erleichtern. Die verbliebene Zeit des Tags wurde somit im Oberland sitzend und die Sonne genießend ins Lesen investiert.</text>
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    <comment>Dichter Nebel liegt in der Luft und verdeckt die Sicht auf Unterland und Düne.</comment>
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    <comment>Reste eines aus Klinkern geschaffenen Mauerwerks. Was das wohl mal war?</comment>
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    <comment>Überall am Wegesrand finden sich Hinterlassenschaften des 2. Weltkriegs. Hierbei handelt es sich vermutlich um einen Unterstand, der mit der großflächigen unterirdischen Bunkeranlage verbunden war.</comment>
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    <text bytes="200" xml:space="preserve">Überall am Wegesrand finden sich Hinterlassenschaften des 2. Weltkriegs. Hierbei handelt es sich vermutlich um einen Unterstand, der mit der großflächigen unterirdischen Bunkeranlage verbunden war.</text>
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    <comment>Ungetüme im Nebel der Geschichte über Helgoland. Nach Aufklärung der Sicht und dem Wegwehen des Nebels erwiesen diese Kameraden sich als einfache Schafe, die hier auf dem Oberland, v. a. im nördlichen Bereich, überall zu finden sind und auch auf den </comment>
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    <text bytes="304" xml:space="preserve">Ungetüme im Nebel der Geschichte über Helgoland. Nach Aufklärung der Sicht und dem Wegwehen des Nebels erwiesen diese Kameraden sich als einfache Schafe, die hier auf dem Oberland, v. a. im nördlichen Bereich, überall zu finden sind und auch auf den Wegen ihre Hinterlassenschaften präsentieren ...</text>
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    <comment>Pyramiden auf einer Hochseeinsel? Wo gibts denn sowas?!?</comment>
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    <comment>Ein Blick über die Dünen und Buhnen aus Zweigen zum Schutz vor Sandverlusten ans Meer hinweg zeigt Helgoland unter einer Dunstglocke.</comment>
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    <comment>Süß- und bei Sturm z. T. auch Brackwassersee auf der Düne.</comment>
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  <title>Datei:Johnny Hill.jpg</title>
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    <comment>Bei diesem Aussichtspunkt handelt es sich um eine künstlich aufgeschüttete Düne, die einige Meter über die Umgebenden hinausragt.</comment>
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    <text bytes="133" xml:space="preserve">Bei diesem Aussichtspunkt handelt es sich um eine künstlich aufgeschüttete Düne, die einige Meter über die Umgebenden hinausragt.</text>
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  <title>Unterlagen 5. semester</title>
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    <text bytes="2271" xml:space="preserve">Meeresbiologie
* [http://biostudies.de/images/meeresbio.pdf Altklausur Meeresbiologie]
* [http://biostudies.de/images/Meeresbio1.jpg Klausur Februar 2011 - Teil 1]
* [http://biostudies.de/images/Meeresbio2.jpg Klausur Februar 2011 - Teil 2]
* [http://biostudies.de/images/Meeresbio3.jpg Klausur Februar 2011 - Teil 3]
* [http://biostudies.de/images/meeresbiows12.pdf Klausur aus dem WS 2012]

Tierphysiologie
* [http://biostudies.de/images/tierphys.pdf Altklausur Tierphysiologie] (Dank an Madame Incognito)
* [http://biostudies.de/images/tierphys2.pdf Altklausurfragen Tierphysiologie] (Super, gleich noch eine Spenderin!!!)

Zellbiologie
* [http://biostudies.de/images/zellbio.pdf Gedächtnisprotokoll] (vielen Dank an die Spenderin)
* [http://biostudies.de/images/zellbio1.pdf Altklausur Zellbiologie] (vielen Dank an Madame Incognito)
* [http://biostudies.de/images/zellbio2.jpg Weiteres Gedächtnisprotokoll] (vielen Dank an eine weitere Spenderin)
* [http://biostudies.de/images/zellbio2.pdf Klausur Februar 2011]
* [http://biostudies.de/images/zellbio2012.pdf Klausur Februar 2012] (vielen Dank an Lisa)

Entwicklungsbiologie der Tiere
* [http://biostudies.de/images/entwicklungsbio.pdf Altklausur Entwicklungsbiologie der Tiere] (Thx 2 Tobi)
* [http://biostudies.de/images/entwicklungsbio_d_tiere_ws1112.pdf Altklausur Entwicklungsbiologie der Tiere WS11/12] (Mille grazie an Leonie)
* [http://biostudies.de/images/entwicklungsbio1112.pdf Altklausur Entwicklungsbiologie der Tiere WS11/12 (weitere Version)] (Dank den unbekannten Spendern)

Entwicklungsbiologie der Pflanzen
* [http://biostudies.de/images/pflanzenentwicklung.pdf Altklausurfragen April 2011 und Gedächtnisprotokoll April 2012] (vielen Dank, Elli!)

Recht und Ethik (mille grazie Ruperto)
* [http://biostudies.de/images/001.jpg Altklausur Recht und Ethik Teil 1]
* [http://biostudies.de/images/002.jpg Altklausur Recht und Ethik Teil 2]
* [http://biostudies.de/images/rechtethik.pdf Recht und Ethik-Klausur vom Februar 2011]

Sofern Ihr irgendwelche Altklausuren habt (für dieses Semester vorzugsweise noch Zellbiologie, Entwicklungsbiologie der Pflanzen, Entwicklungsbiologie der Tiere oder Recht und Ethik), wäre ich Euch dankbar, wenn Ihr mir diese zukommen lassen könntet ...

Danke
Daniel</text>
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    <text bytes="2989" xml:space="preserve">Meeresbiologie
* [http://biostudies.de/images/meeresbio.pdf Altklausur Meeresbiologie]
* [http://biostudies.de/images/Meeresbio1.jpg Klausur Februar 2011 - Teil 1]
* [http://biostudies.de/images/Meeresbio2.jpg Klausur Februar 2011 - Teil 2]
* [http://biostudies.de/images/Meeresbio3.jpg Klausur Februar 2011 - Teil 3]
* [http://biostudies.de/images/meeresbiows12.pdf Klausur aus dem WS 2012]

Tierphysiologie
* [http://biostudies.de/images/tierphys.pdf Altklausur Tierphysiologie] (Dank an Madame Incognito)
* [http://biostudies.de/images/tierphys2.pdf Altklausurfragen Tierphysiologie] (Super, gleich noch eine Spenderin!!!)

Zellbiologie
* [http://biostudies.de/images/zellbio.pdf Gedächtnisprotokoll] (vielen Dank an die Spenderin)
* [http://biostudies.de/images/zellbio1.pdf Altklausur Zellbiologie] (vielen Dank an Madame Incognito)
* [http://biostudies.de/images/zellbio2.jpg Weiteres Gedächtnisprotokoll] (vielen Dank an eine weitere Spenderin)
* [http://biostudies.de/images/zellbio2.pdf Klausur Februar 2011]
* [http://biostudies.de/images/zellbio2012.pdf Klausur Februar 2012] (vielen Dank an Lisa)

Entwicklungsbiologie der Tiere
* [http://biostudies.de/images/entwicklungsbio.pdf Altklausur Entwicklungsbiologie der Tiere] (Thx 2 Tobi)
* [http://biostudies.de/images/entwicklungsbio_d_tiere_ws1112.pdf Altklausur Entwicklungsbiologie der Tiere WS11/12] (Mille grazie an Leonie)
* [http://biostudies.de/images/entwicklungsbio1112.pdf Altklausur Entwicklungsbiologie der Tiere WS11/12 (weitere Version)] (Dank den unbekannten Spendern)

Entwicklungsbiologie der Pflanzen
* [http://biostudies.de/images/pflanzenentwicklung.pdf Altklausurfragen April 2011 und Gedächtnisprotokoll April 2012] (vielen Dank, Elli!)
* ... und weitere Stichpunkte von der Klausur im Februar 2013 (Dank dem Unbekannten)
**ethylensignalweg
**ein signalweg aus der praktischen übung
**was kennzeichnet einen rezeptor
**was sind kurztag und langtagpflanzen
**aufbau des cdk-komplex
**wie werden cdks reguliert
**was ist ein nekrotrophes pathogen
**was zeichnet ein erfolgreiches pathogen aus
**wie befällt virus eine pflanze und wie breitet er sich aus
**wie bekämpft pflanze den virus
**wie befällt nematode eine pflanze,welche abwehrmechanismen löst die pflanze aus
**wie und wo wird die photoperiode gemessen
**was kennzeichnet pflanzliche stammzellen
**wo gibt es stammzellen in der pflanze
**wie wird die stammzellregion im meristem reguliert
**programmierter zelltod,formen von programmiertem zelltod erläutern,die bei der entwicklung der pflanze eine rolle spielen 
**ABC Modell der Blüteninduktion,..wieso muss es erweitert werden?,was passiert bei bestimmten Genausfällen
**genotypische selbstinkompatibilität

Recht und Ethik (mille grazie Ruperto)
* [http://biostudies.de/images/001.jpg Altklausur Recht und Ethik Teil 1]
* [http://biostudies.de/images/002.jpg Altklausur Recht und Ethik Teil 2]
* [http://biostudies.de/images/rechtethik.pdf Recht und Ethik-Klausur vom Februar 2011]</text>
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    <text bytes="3017" xml:space="preserve">Meeresbiologie
* [http://biostudies.de/images/meeresbio.pdf Altklausur Meeresbiologie]
* [http://biostudies.de/images/Meeresbio1.jpg Klausur Februar 2011 - Teil 1]
* [http://biostudies.de/images/Meeresbio2.jpg Klausur Februar 2011 - Teil 2]
* [http://biostudies.de/images/Meeresbio3.jpg Klausur Februar 2011 - Teil 3]
* [http://biostudies.de/images/meeresbiows12.pdf Klausur aus dem WS 2012]

Tierphysiologie
* [http://biostudies.de/images/tierphys.pdf Altklausur Tierphysiologie] (Dank an Madame Incognito)
* [http://biostudies.de/images/tierphys2.pdf Altklausurfragen Tierphysiologie] (Super, gleich noch eine Spenderin!!!)

Zellbiologie
* [http://biostudies.de/images/zellbio.pdf Gedächtnisprotokoll] (vielen Dank an die Spenderin)
* [http://biostudies.de/images/zellbio1.pdf Altklausur Zellbiologie] (vielen Dank an Madame Incognito)
* [http://biostudies.de/images/zellbio2.jpg Weiteres Gedächtnisprotokoll] (vielen Dank an eine weitere Spenderin)
* [http://biostudies.de/images/zellbio2.pdf Klausur Februar 2011]
* [http://biostudies.de/images/zellbio2012.pdf Klausur Februar 2012] (vielen Dank an Lisa)

Entwicklungsbiologie der Tiere
* [http://biostudies.de/images/entwicklungsbio.pdf Altklausur Entwicklungsbiologie der Tiere] (Thx 2 Tobi)
* [http://biostudies.de/images/entwicklungsbio_d_tiere_ws1112.pdf Altklausur Entwicklungsbiologie der Tiere WS11/12] (Mille grazie an Leonie)
* [http://biostudies.de/images/entwicklungsbio1112.pdf Altklausur Entwicklungsbiologie der Tiere WS11/12 (weitere Version)] (Dank den unbekannten Spendern)

Entwicklungsbiologie der Pflanzen
* [http://biostudies.de/images/pflanzenentwicklung.pdf Altklausurfragen April 2011 und Gedächtnisprotokoll April 2012] (vielen Dank, Elli!)
* ... und weitere Stichpunkte von der Klausur im Februar 2013 (Dank dem Unbekannten)
**Ethylensignalweg
**ein Signalweg aus der praktischen Übung
**Was kennzeichnet einen Rezeptor?
**Was sind Kurztag- und Langtagpflanzen?
**Aufbau des CDK-Komplexes
**Wie werden CDKs reguliert?
**Was ist ein nekrotrophes Pathogen?
**Was zeichnet ein erfolgreiches Pathogen aus?
**Wie befällt Virus eine Pflanze und wie breitet er sich aus?
**Wie bekämpft die Pflanze den Virus?
**Wie befällt ein Nematode eine Pflanze? Welche Abwehrmechanismen löst die Pflanze aus?
**Wie und wo wird die Photoperiode gemessen?
**Was kennzeichnet pflanzliche Stammzellen?
**Wo gibt es Stammzellen in der Pflanze?
**Wie wird die Stammzellregion im Meristem reguliert?
**programmierter Zelltod, Formen von programmiertem Zelltod erläutern, die bei der Entwicklung der Pflanze eine Rolle spielen 
**ABC-Modell der Blüteninduktion, wieso musste es erweitert werden? Was passiert bei bestimmten Genausfällen?
**genotypische Selbstinkompatibilität

Recht und Ethik (mille grazie Ruperto)
* [http://biostudies.de/images/001.jpg Altklausur Recht und Ethik Teil 1]
* [http://biostudies.de/images/002.jpg Altklausur Recht und Ethik Teil 2]
* [http://biostudies.de/images/rechtethik.pdf Recht und Ethik-Klausur vom Februar 2011]</text>
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    <comment>Die Seite wurde neu angelegt: „[http://biostudies.de/images/Holzbestimmung.pdf Schweingruber]  Wer dieses pdf haben will, sollte es sich bis zum Wochenende sichern, dann wirds wieder gelöscht …“</comment>
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Wer dieses pdf haben will, sollte es sich bis zum Wochenende sichern, dann wirds wieder gelöscht ...

Gruß
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Wer dieses pdf haben will, sollte es sich bis zum Wochenende sichern, dann wirds wieder gelöscht ...

Gruß
Daniel</text>
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Vielen Dank!
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(am besten zunächst über linke Maustaste -&gt; Ziel Speichern unter, da die Datei 50,7 MB groß ist)


Vielen Dank!
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  <title>Impressum und Haftungsausschluß</title>
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    <text bytes="776" xml:space="preserve">&lt;div align="center"&gt;&lt;big&gt;'''Impressum'''&lt;/big&gt;&lt;/div&gt;

''Betreiber von biostudies.de:''&lt;br/&gt;
Daniel Schütz&lt;br/&gt;
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[mailto:daniel@biostudies.de daniel@biostudies.de]


''Verantwortlicher:''&lt;br /&gt;
Daniel Schütz, Anschrift wie oben


&lt;div align="center"&gt;&lt;big&gt;'''Haftungsausschluß'''&lt;/big&gt;&lt;/div&gt;

Der Autor dieses Projekts übernimmt keine Haftung für die veröffentlichten Artikel. Dies gilt insbesondere im Hinblick auf Richtigkeit, Aktualität und Vollständigkeit der zur Verfügung gestellten Informationen. Es kann daher keine Verantwortung für Schäden übernommen werden, die durch das Vertrauen auf die Inhalte dieser Website oder deren Gebrauch entstehen. Die Geltendmachung von Ansprüchen jeglicher Art ist somit ausgeschlossen.</text>
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  <title>3.2 Einteilung</title>
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    <text bytes="3332" xml:space="preserve">{|
 |width="5%" | &lt;small&gt;[[3.1 Allgemeines|zurück]]&lt;/small&gt;
 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
 |}

&lt;small&gt;[[II. Molekularbiologie]]&lt;br/&gt;
[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]&lt;br/&gt;
3.2 Einteilung&lt;/small&gt;


Die Aminosäuren besitzen neben den beiden funktionellen Gruppe weitere Molekülreste. Diese sog. '''Seitenketten''' bestimmen die Eigenschaften der Aminosäuren maßgeblich und dienen zur systematischen Einteilung. Um den Neutralpunkt werden folgende Aminosäuregruppen unterschieden:
*Aminosäuren mit unpolaren Seitenresten
*Aminosäuren mit polaren ungeladenen Seitenresten
:::Hier enthält der Seitenrest eine der folgenden funktionellen Gruppen:
:*Hydroxylgruppe (–OH)
:*Thiol- oder Sulfhydrylgruppe (–SH)
:*Säureamidgruppe (–CONH&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;)
*Aminosäuren mit negativ geladenen Seitenresten
:::Sie sind durch eine zusätzliche Carboxylgruppe im Molekül gekennzeichnet.
*Aminosäuren mit positiv geladenen Seitenresten
Diese Aminosäuren besitzen eine zusätzliche Aminogruppe im Molekül oder ein Derivat[1] davon.
Die nachfolgende Tabelle zeigt die über 20 in natürlichen (von Lebewesen synthetisierten) '''proteinogenen'''[2]''' Aminosäuren''':
&lt;div align=center&gt;
{|border=1 style="text-align:center"
 |Aminosäuregruppe
 |Aminosäure
 |Strukturformel
 |-
 |rowspan=9 |unpolarer Seitenrest
 |Alanin (Ala)
 |[[Bild:Alanin.jpg]]
 |-
 |Glycin (Gly)
 |[[Bild:Glycerin.jpg]]
 |-
 |Valin (Val)
 |[[Bild:Valin.jpg]]
 |-
 |Leucin (Leu)
 |[[Bild:Leucin.jpg]]
 |-
 |Isoleucin (Ile)
 |[[Bild:Isoleucin.jpg]]
 |-
 |Prolin[3] (Pro)
 |[[Bild:Prolin.jpg]]
 |-
 |Methionin (Met)
 |[[Bild:Methionin.jpg]]
 |-
 |Phenylalanin (Phe)
 |[[Bild:Phenylalanin.jpg]]
 |-
 |Tryptophan (Trp)
 |[[Bild:Tryptophan.jpg]]
 |-
 |rowspan=6 |polarer Seitenrest
 |Serin (Ser)
 |[[Bild:Serin.jpg]]
 |-
 |Threonin (Thr)
 |[[Bild:Threonin.jpg]]
 |-
 |Cystein (Cys)
 |[[Bild:Cystein.jpg]]
 |-
 |Tyrosin (Tyr)
 |[[Bild:Tyrosin.jpg]]
 |-
 |Asparagin (Asn)
 |[[Bild:Asparagin.jpg]]
 |-
 |Glutamin (Gln)
 |[[Bild:Glutamin.jpg]]
 |-
 |rowspan=2 |negativ geladener Seitenrest
 |Asparaginsäure (Asp)
 |[[Bild:Asparaginsäure.jpg]]
 |-
 |Glutaminsäure (Glu)
 |[[Bild:Glutaminsäure.jpg]]
 |-
 |rowspan=3 |positiv geladener Seitenrest
 |Lysin (Lys)
 |[[Bild:Lysin.jpg]]
 |-
 |Arginin (Arg)
 |[[Bild:Arginin.jpg]]
 |-
 |Histidin (His)
 |[[Bild:Histidin.jpg]]
 |}&lt;/div&gt;
&lt;small&gt;'''Tab. 4: Übersicht über die 20 proteinogenen Aminosäuren (inkl. Prolin)'''
::Die Tabelle gibt die proteinbildenden Aminosäuren wieder. Neben den polaren und unpolaren Molekülen sind auch die positiv geladenen (mit einer COOH-Gruppe in der Seitenkette) und negativ geladenen Aminosäuren (mit einer NH&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Gruppe oder – wie bei Histidin – einer NH-Gruppe im Seitenrest) dargestellt.&lt;/small&gt;

-----

&lt;small&gt;[1]: eine von der Aminogruppe abgeleitete Atomgruppe mit ähnlicher Struktur

[2]: proteinbildende

[3]: Prolin ist eigentlich keine Aminosäure, da es keine NH&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Gruppe besitzt, sondern nur eine Iminogruppe (–NH), weshalb Prolin eine sog. '''Iminosäure''' ist.&lt;/small&gt;


{|
 |width="5%" | &lt;small&gt;[[3.1 Allgemeines|zurück]]&lt;/small&gt;
 |width="40%" | &lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;
 |}</text>
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  <title>Normale Alkane (n-Alkane)</title>
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    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="2689" xml:space="preserve">&lt;p style="text-align:justify;"&gt;n-Alkane sind durch die Bildung linearer und unverzweigter Ketten gekennzeichnet. Die Länge der C-C-Bindung, also der Abstand zwischen zwei C-Atomen,beträgt bei n-Alkanen 154 &lt;tex&gt;\small \pm&lt;/tex&gt; 1 pm, die Länge der C-H-Bindung 109,5 &lt;tex&gt;\small \pm&lt;/tex&gt; 1 pm. Da alle C-Atome in solchen Verbindungen sp&lt;sup&gt;3&lt;/sup&gt;-hybridisiert sind, beträgt der Bindungswinkel zwischen Bindungspartnern stets 109 °.&lt;/p&gt;

&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Vom einfachsten Alkan (Methan) ausgehend, wird durch sukkzessives Hinzufügen einer CH&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Gruppe die homologe Reihe der n-Alkane erhalten:&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;
{|border
 |&lt;div align="center"&gt;Summenformel
 |&lt;div align="center"&gt;Strukturformel
 |&lt;div align="center"&gt;Name
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;CH&lt;sub&gt;4&lt;/sub&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Methan.jpg]]
 |&lt;div align="center"&gt;Methan
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;C&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;H&lt;sub&gt;6&lt;/sub&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Ethan.jpg]]
 |&lt;div align="center"&gt;Ethan
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;C&lt;sub&gt;3&lt;/sub&gt;H&lt;sub&gt;8&lt;/sub&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Propan.jpg]]
 |&lt;div align="center"&gt;Propan
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;C&lt;sub&gt;4&lt;/sub&gt;H&lt;sub&gt;10&lt;/sub&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Butan.jpg]]
 |&lt;div align="center"&gt;Butan
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;C&lt;sub&gt;5&lt;/sub&gt;H&lt;sub&gt;12&lt;/sub&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Pentan.jpg]]
 |&lt;div align="center"&gt;Pentan
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;C&lt;sub&gt;6&lt;/sub&gt;H&lt;sub&gt;14&lt;/sub&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Hexan.jpg]]
 |&lt;div align="center"&gt;Hexan
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;C&lt;sub&gt;7&lt;/sub&gt;H&lt;sub&gt;16&lt;/sub&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Heptan.jpg]]
 |&lt;div align="center"&gt;Heptan
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;C&lt;sub&gt;8&lt;/sub&gt;H&lt;sub&gt;18&lt;/sub&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Octan.jpg]]
 |&lt;div align="center"&gt;Octan
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;C&lt;sub&gt;9&lt;/sub&gt;H&lt;sub&gt;20&lt;/sub&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Nonan.jpg]]
 |&lt;div align="center"&gt;Nonan
 |-
 |&lt;div align="center"&gt;C&lt;sub&gt;10&lt;/sub&gt;H&lt;sub&gt;22&lt;/sub&gt;
 |&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Decan.jpg]]
 |&lt;div align="center"&gt;Decan
 |}
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Allgemein lassen sich Aliphaten also schreiben als&lt;/p&gt;
&lt;div align="center"&gt;[[Bild:Allgemeine Strukturformel der Alkane.jpg]]&lt;/div&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;(mit n = 1: Methan; n = 2: Ethan; n = 3: Propan; n = 5: Pentan; etc.). Die allgemeine Summenformel lautet C&lt;sub&gt;n&lt;/sub&gt;H&lt;sub&gt;2n + 2&lt;/sub&gt;.&lt;/p&gt;
&lt;p style="text-align:justify;"&gt;Innerhalb der homologen Reihe nehmen Siedepunkte pro CH&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Gruppe ca. 20 - 30 °C zu, da sich die molare Masse durch die Längenerweiterung der Kette erhöht. Dadurch kommt es zur Zunahme der Moleküloberfläche und der zwischenmolekularen Anziehungskräfte (''van der Waals''-Kräfte). Dies gilt auch für die Schmelzpunkte.&lt;/p&gt;</text>
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    <comment>Die Seite wurde neu angelegt: „[http://biostudies.de/images/mikrobiologie.pdf Altklausur Mikrobiologie]“</comment>
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    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="295" xml:space="preserve">[http://biostudies.de/images/Scan_01.obj Scan 1]
[http://biostudies.de/images/Scan_02.obj Scan 2]
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[http://biostudies.de/images/Scan_08.obj Scan 8]
[http://biostudies.de/images/Scan_13.obj Scan 13]
[http://biostudies.de/images/Scan_14.obj Scan 14]</text>
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    <text bytes="379" xml:space="preserve">Den hier!

[http://biostudies.de/images/05084.obj Cranium 360°]


Die nicht!

[http://biostudies.de/images/Scan_01.obj Scan 1]

[http://biostudies.de/images/Scan_02.obj Scan 2]

[http://biostudies.de/images/Scan_07.obj Scan 7]

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 |[[Datei:carstendittmayer.jpg]]
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* [http://biostudies.de/images/8.99.ply Ein optimaler Scan, auf dem alle Landmarks vorhanden sind]
* [http://biostudies.de/images/7.2911.ply Manche Individuuen sind nur in Teilen vorhanden oder weisen - wie dieses Objekt - Frakturen mit fehlenden Skelettelementen auf]
* [http://biostudies.de/images/00008.ply Individuum mit angeklebtem Unterkiefer (dieser ist für die Landmark-Findung irrelevant]

Ein entsprechender Template-Schädel mit Landmarks wird nachgereicht.</text>
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* [http://biostudies.de/images/8.99.ply Ein optimaler Scan, auf dem alle Landmarks vorhanden sind]
* [http://biostudies.de/images/7.2911.ply Manche Individuuen sind nur in Teilen vorhanden oder weisen - wie dieses Objekt - Frakturen mit fehlenden Skelettelementen auf]
* [http://biostudies.de/images/00008.ply Individuum mit angeklebtem Unterkiefer (dieser ist für die Landmark-Findung irrelevant]

Für den [http://biostudies.de/images/8.99.ply Template-/Master-Schädel] wurden folgende [http://biostudies.de/images/master.pts Landmarks] gewählt. Fall - wie ich vermute - es zu Konflikten zwischen den nahe gelegenen Landmarks aufgrund von Meßungenauigkeiten kommt, können gerne einige dieser Landmarks entfernt werden.</text>
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* [http://biostudies.de/images/8.99.ply Ein optimaler Scan, auf dem alle Landmarks vorhanden sind]
* [http://biostudies.de/images/7.2911.ply Manche Individuuen sind nur in Teilen vorhanden oder weisen - wie dieses Objekt - Frakturen mit fehlenden Skelettelementen auf]
* [http://biostudies.de/images/00008.ply Individuum mit angeklebtem Unterkiefer (dieser ist für die Landmark-Findung irrelevant]

Für den [http://biostudies.de/images/8.99.ply Template-/Master-Schädel] wurden folgende [http://biostudies.de/images/master.pts Landmarks] gewählt. Falls - wie ich vermute - es zu Konflikten zwischen den nahe gelegenen Landmarks aufgrund von Meßungenauigkeiten kommt, können gerne einige dieser Landmarks entfernt werden.</text>
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* [http://biostudies.de/images/8.99.ply Ein optimaler Scan, auf dem alle Landmarks vorhanden sind]
* [http://biostudies.de/images/7.2911.ply Manche Individuuen sind nur in Teilen vorhanden oder weisen - wie dieses Objekt - Frakturen mit fehlenden Skelettelementen auf]
* [http://biostudies.de/images/00008.ply Individuum mit angeklebtem Unterkiefer (dieser ist für die Landmark-Findung irrelevant]

Für den [http://biostudies.de/images/8.99.ply Template-/Master-Schädel] wurden folgende [http://biostudies.de/images/master.pts Landmarks] gewählt. Falls - wie ich vermute - es zu Konflikten zwischen den nahe gelegenen Landmarks aufgrund von Meßungenauigkeiten kommt, können gerne einige dieser Landmarks entfernt werden.

Vielen Dank!</text>
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&lt;div align="center"&gt;&lt;html&gt;&lt;span class="plainlinks"&gt;&lt;a href="http://tinyurl.com/jufobase-bio" target="_blank" alt="Volltexte von Jugend forscht Arbeiten im Bereich Biologie" title="Volltexte von Jugend forscht Arbeiten im Bereich Biologie"&gt;&lt;img src="http://idserver.fiz-karlsruhe.de/ih3000/jufo/jufobanner.jpg"&gt;&lt;/img&gt;&lt;/a&gt;&lt;/span&gt;&lt;/html&gt;&lt;/div&gt;


In den Datenfluten des World Wide Web stößt man doch hin und wieder auf sinnvolle Informationen - zum Teil auf recht Belangloses aber Interessantes und zum Teil auf Ausgefeiltes. Mag sein, daß man sich dann doch manchmal die Frage stellt: Wer steckt eigentlich hinter den Informationen, die mir hier angeboten werden? Und hier komme ich ins Spiel. In diesem Fall stecke ich dahinter.

Ich heiße Daniel Schütz und bin vom Jahrgang 1984. Nach der Grundschule ging ich einige Zeit aufs Gymnasium, hab dieses jedoch bereits in der 7. Klasse wieder verlassen. Jedoch war der Gymnasialbesuch nicht umsonst, denn v. a. hier wurde mein Interesse an der Biologie durch einen Lehrer geweckt, der mich zur Teilnahme am (natur)wissenschaftlichen Wettbewerb "&lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.jugend-forscht.de Jugend forscht]&lt;/span&gt;" motivierte und hierbei durch Tutoring stark unterstützte. Trotz dessen, daß ich auf die Realschule wechselte, blieb meine Leidenschaft zu "Jugend forscht" in den darauf folgenden 10 Jahren erhalten. Bereits im ersten Jahr gewann ich einen Umwelttechnik-Sonderpreis, in den darauf folgenden Jahren wurde ich Regionalsieger.

2001 habe ich dann endlich die Realschule hinter mir gelassen und aufgrund meiner stark biologisch angehauchten Interessen eine Ausbildung am renommierten Forschungsinstitut Senckenberg zum museumstechnischen Assistenten begonnen, die ich 2003 als &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüfter Technischer Assistent für naturkundliche Museen und Forschungsinstitute]&lt;/span&gt; abschloß. Auch diese Zeit prägte mich sehr, da ich hier mit echten Wissenschaftlern und tatsächlicher wissenschaftlicher Arbeit in Berührung kam. Neben einem exzellenten theoretischen Unterricht in Systematik und Taxonomie der Tiere und Pflanzen sowie Geologie/Paläontologie bestand die Ausbildung in praktischer, jeweils dreimonatiger Arbeit in div. Sektionen des Forschungsinstituts und Museums. Und bereits hier wurde ich von einigen Ausbildern und Doktoranden dazu ermutigt doch ein Biologiestudium zu beginnen, was mir damals jedoch aufgrund eines fehlenden Abiturs nicht möglich war.

Leider hatte ich nach dieser ersten Ausbildung keine Anstellung als museumstechnischer Assistent gefunden, so daß ich nach einem Jahr der Arbeitssuche eine weitere Ausbildung zum BTA begann, in der der Ausbildungsschwerpunkt auf den modernen Methoden biologischer Arbeit (z. B. Biotechnologie und Genetik) lag, an der &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Landesgewerbeanstalt Nürnberg]&lt;/span&gt; (TÜV Rheinland). Auch diese Ausbildung schloß ich nach über zwei Jahren erfolgreich ab und auch während dieser Ausbildung erhielt ich durch meine Ausbilder große moralische Unterstützung bzgl. der Aufnahme eines Studiums. Während der Zeit der Arbeitssuche konnte ich jedoch einen großen Erfolg bei "Jugend forscht" verbuchen - als bayerischer Landessieger und Gewinner des Werner-Rathmayer-Preises der &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.dzg-ev.de/ Deutschen Zoologischen Gesellschaft]&lt;/span&gt; (in Kombination mit einer Einladung zur Jahrestagung der DZG nach Rostock). 2006 - bei meiner letzten Teilnahme am Wettbewerb - hatte ich ein weiteres Mal großen Erfolg, diesmal als Drittplatzierter beim Bundeswettbewerb und einem Preis der &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.we-heraeus-stiftung.de/ Wilhelm und Else Heraeus-Stiftung]&lt;/span&gt;. Diese Arbeit ist &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://biostudies.de/images/e/e6/Morphologie%2C_Phylogenie_und_systematische_Stellung_chinesischer_Mikrofossilien.pdf hier]&lt;/span&gt; zu finden. 2009 wurde ich von Jugend forscht &lt;span class="plainlinks"&gt;[https://www.jugend-forscht.de/index.php/article/detail/12489 interviewt]&lt;/span&gt;.

Auch wenn ich noch ein Biostudium anstrebte (mir jedoch immer noch ein Abitur fehlte), habe ich mich zunächst auf die Suche nach einem Job begeben, den ich mit einer unbefristeten Festanstellung an der &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.awi.de/de/institut/standorte/helgoland/ Biologischen Anstalt Helgoland]&lt;/span&gt; (Alfred-Wegener-Institut) relativ schnell fand. Hier führte ich gaschromatographische Analysen (CHNS-Analyzer) und naßchemische Stoffbestimmungen (Phosphatmessungen) mariner Algen und Tiere (v. a. Copepoden [Ruderfußkrebse] und Ctenophoren [Rippenquallen]) durch, war für die Kultivierung div. Organismen, der Koordination von Probennahmen und allgemeinen Sektionsverwaltungsaufgaben verantwortlich und sammelte erste Erfahrungen mit schlechtem Wetter auf Schiffen (und nein, ich wurde nicht seekrank!).

Nun ist es so, daß es mittlerweile in allen Bundesländern die Möglichkeit für Berufstätige gibt, eine Art "Sonderzulassung" zu Universitäten, die sog. fachbezogene Hochschulzulassung, zu erhalten. Die Voraussetzungen, die hierfür erfüllt werden müssen, sind jedoch von Bundesland zu Bundesland recht unterschiedlich. In Schleswig-Holstein, wo ich ja bereits wegen meiner Anstellung auf Helgoland wohnte, sind die Voraussetzungen hierfür eine abgeschlossene staatlich anerkannte Berufsausbildung (mit einer Gesamtnote von mindestens 2,0), der Nachweis einer Arbeitszeit von mehr als zwei Jahren - ebenfalls mit einer Gesamtnote von mindestens 2,0 sowie der Nachweis der besonderen Eignung für das angestrebte Studium sowie für den Zusammenhang zwischen gewünschtem Studienfach und Berufsausbildung/-tätigkeit. Da ich im Frühsommer 2008 diese Prämissen erfüllt hatte, habe ich mich beworben. Hat man diese Voraussetzungen erfüllt, wird man zu einem Eignungsgespräch eingeladen. Das Gespräch besteht aus einem fachlichen Teil und einem Teil, in dem Allgemeinwissen (aus allen Lebensbereichen sowie Grundlagen der Mathematik, Physik und Englischkenntnisse) geprüft werden. Die Prüfung wurde von einer Prüfungskomission aus imho sieben Leuten abgenommen, darunter u. a. ein Biologie-Professor, eine Lehrerin sowie der Prüfungsleiter, der vom schleswig-holsteinigschen Ministerium gestellt wurde. Die Fragen, die geprüft wurden, durfte ich ca. 15 Minuten vor der eigentlichen Prüfung einsehen und mir Notizen dazu machen. Der allgemeine Teil bestand aus der Berechnung der Geschwindigkeit eines Autos, Berechnung der Beschleunigung sowie einige Fragen zum Trägheitsgesetz und dem fairen Handel (fair pay). Der fachbezogene Prüfungsteil wurde vom Biologie-Professor durchgeführt und war doch schon tiefergehend. Hier wurde Biologie-Schulwissen abgefragt (z. B. über Unterschiede und Gemeinsamkeiten von Pflanzen- und Tierzellen), aber auch tiefergehendes Wissen und Fragen aus Vordiplomsprüfungen (z. B. welche Vorteile die Kompartimentierung in Zellen bildet oder wie die Elektronentransportkette zwischen dem Photosystem I und II funktioniert). Nichtsdestotrotz hab ich nach zehn Minuten bangen Wartens, die mindestens eine Ewigkeit dauerten, von der Prüfungskomission erfahren, daß ich die Prüfung bestanden habe und eine fachbezogene Hochschulzulassung mit der Note 1,2 erhalten. Tatsächlich. Nicht einmal eine Woche später hielt ich die Zulassung in Händen. Da die Zulassung nur für Schleswig-Holstein gilt und hier die &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.uni-kiel.de/biologie/index.shtml Christian-Albrechts-Universität]&lt;/span&gt; (CAU) in Kiel die einzige Uni des Landes ist, die Biologie anbietet, Kiel eine schöne Stadt ist und außerdem am Meer liegt, habe ich mich hier für einen Studienplatz beworben, mich nach der Zulassung immatrikuliert und bin jetzt, also seit Wintersemester 2008/2009 hier.

... und wenn er nicht promoviert hat, dann studiert er da noch heute!</text>
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&lt;div align="center"&gt;&lt;html&gt;&lt;span class="plainlinks"&gt;&lt;a href="http://tinyurl.com/jufobase-bio" target="_blank" alt="Volltexte von Jugend forscht Arbeiten im Bereich Biologie" title="Volltexte von Jugend forscht Arbeiten im Bereich Biologie"&gt;&lt;/a&gt;&lt;/span&gt;&lt;/html&gt;&lt;/div&gt;


In den Datenfluten des World Wide Web stößt man doch hin und wieder auf sinnvolle Informationen - zum Teil auf recht Belangloses aber Interessantes und zum Teil auf Ausgefeiltes. Mag sein, daß man sich dann doch manchmal die Frage stellt: Wer steckt eigentlich hinter den Informationen, die mir hier angeboten werden? Und hier komme ich ins Spiel. In diesem Fall stecke ich dahinter.

Ich heiße Daniel Schütz und bin vom Jahrgang 1984. Nach der Grundschule ging ich einige Zeit aufs Gymnasium, hab dieses jedoch bereits in der 7. Klasse wieder verlassen. Jedoch war der Gymnasialbesuch nicht umsonst, denn v. a. hier wurde mein Interesse an der Biologie durch einen Lehrer geweckt, der mich zur Teilnahme am (natur)wissenschaftlichen Wettbewerb "&lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.jugend-forscht.de Jugend forscht]&lt;/span&gt;" motivierte und hierbei durch Tutoring stark unterstützte. Trotz dessen, daß ich auf die Realschule wechselte, blieb meine Leidenschaft zu "Jugend forscht" in den darauf folgenden 10 Jahren erhalten. Bereits im ersten Jahr gewann ich einen Umwelttechnik-Sonderpreis, in den darauf folgenden Jahren wurde ich Regionalsieger.

2001 habe ich dann endlich die Realschule hinter mir gelassen und aufgrund meiner stark biologisch angehauchten Interessen eine Ausbildung am renommierten Forschungsinstitut Senckenberg zum museumstechnischen Assistenten begonnen, die ich 2003 als &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.senckenberg.de/root/index.php?page_id=31 Staatlich geprüfter Technischer Assistent für naturkundliche Museen und Forschungsinstitute]&lt;/span&gt; abschloß. Auch diese Zeit prägte mich sehr, da ich hier mit echten Wissenschaftlern und tatsächlicher wissenschaftlicher Arbeit in Berührung kam. Neben einem exzellenten theoretischen Unterricht in Systematik und Taxonomie der Tiere und Pflanzen sowie Geologie/Paläontologie bestand die Ausbildung in praktischer, jeweils dreimonatiger Arbeit in div. Sektionen des Forschungsinstituts und Museums. Und bereits hier wurde ich von einigen Ausbildern und Doktoranden dazu ermutigt doch ein Biologiestudium zu beginnen, was mir damals jedoch aufgrund eines fehlenden Abiturs nicht möglich war.

Leider hatte ich nach dieser ersten Ausbildung keine Anstellung als museumstechnischer Assistent gefunden, so daß ich nach einem Jahr der Arbeitssuche eine weitere Ausbildung zum BTA begann, in der der Ausbildungsschwerpunkt auf den modernen Methoden biologischer Arbeit (z. B. Biotechnologie und Genetik) lag, an der &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://lga.de/tuv/de/tc/index_fachschulen.shtml Landesgewerbeanstalt Nürnberg]&lt;/span&gt; (TÜV Rheinland). Auch diese Ausbildung schloß ich nach über zwei Jahren erfolgreich ab und auch während dieser Ausbildung erhielt ich durch meine Ausbilder große moralische Unterstützung bzgl. der Aufnahme eines Studiums. Während der Zeit der Arbeitssuche konnte ich jedoch einen großen Erfolg bei "Jugend forscht" verbuchen - als bayerischer Landessieger und Gewinner des Werner-Rathmayer-Preises der &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.dzg-ev.de/ Deutschen Zoologischen Gesellschaft]&lt;/span&gt; (in Kombination mit einer Einladung zur Jahrestagung der DZG nach Rostock). 2006 - bei meiner letzten Teilnahme am Wettbewerb - hatte ich ein weiteres Mal großen Erfolg, diesmal als Drittplatzierter beim Bundeswettbewerb und einem Preis der &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.we-heraeus-stiftung.de/ Wilhelm und Else Heraeus-Stiftung]&lt;/span&gt;. Diese Arbeit ist &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://biostudies.de/images/e/e6/Morphologie%2C_Phylogenie_und_systematische_Stellung_chinesischer_Mikrofossilien.pdf hier]&lt;/span&gt; zu finden. 2009 wurde ich von Jugend forscht &lt;span class="plainlinks"&gt;[https://www.jugend-forscht.de/index.php/article/detail/12489 interviewt]&lt;/span&gt;.

Auch wenn ich noch ein Biostudium anstrebte (mir jedoch immer noch ein Abitur fehlte), habe ich mich zunächst auf die Suche nach einem Job begeben, den ich mit einer unbefristeten Festanstellung an der &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.awi.de/de/institut/standorte/helgoland/ Biologischen Anstalt Helgoland]&lt;/span&gt; (Alfred-Wegener-Institut) relativ schnell fand. Hier führte ich gaschromatographische Analysen (CHNS-Analyzer) und naßchemische Stoffbestimmungen (Phosphatmessungen) mariner Algen und Tiere (v. a. Copepoden [Ruderfußkrebse] und Ctenophoren [Rippenquallen]) durch, war für die Kultivierung div. Organismen, der Koordination von Probennahmen und allgemeinen Sektionsverwaltungsaufgaben verantwortlich und sammelte erste Erfahrungen mit schlechtem Wetter auf Schiffen (und nein, ich wurde nicht seekrank!).

Nun ist es so, daß es mittlerweile in allen Bundesländern die Möglichkeit für Berufstätige gibt, eine Art "Sonderzulassung" zu Universitäten, die sog. fachbezogene Hochschulzulassung, zu erhalten. Die Voraussetzungen, die hierfür erfüllt werden müssen, sind jedoch von Bundesland zu Bundesland recht unterschiedlich. In Schleswig-Holstein, wo ich ja bereits wegen meiner Anstellung auf Helgoland wohnte, sind die Voraussetzungen hierfür eine abgeschlossene staatlich anerkannte Berufsausbildung (mit einer Gesamtnote von mindestens 2,0), der Nachweis einer Arbeitszeit von mehr als zwei Jahren - ebenfalls mit einer Gesamtnote von mindestens 2,0 sowie der Nachweis der besonderen Eignung für das angestrebte Studium sowie für den Zusammenhang zwischen gewünschtem Studienfach und Berufsausbildung/-tätigkeit. Da ich im Frühsommer 2008 diese Prämissen erfüllt hatte, habe ich mich beworben. Hat man diese Voraussetzungen erfüllt, wird man zu einem Eignungsgespräch eingeladen. Das Gespräch besteht aus einem fachlichen Teil und einem Teil, in dem Allgemeinwissen (aus allen Lebensbereichen sowie Grundlagen der Mathematik, Physik und Englischkenntnisse) geprüft werden. Die Prüfung wurde von einer Prüfungskomission aus imho sieben Leuten abgenommen, darunter u. a. ein Biologie-Professor, eine Lehrerin sowie der Prüfungsleiter, der vom schleswig-holsteinigschen Ministerium gestellt wurde. Die Fragen, die geprüft wurden, durfte ich ca. 15 Minuten vor der eigentlichen Prüfung einsehen und mir Notizen dazu machen. Der allgemeine Teil bestand aus der Berechnung der Geschwindigkeit eines Autos, Berechnung der Beschleunigung sowie einige Fragen zum Trägheitsgesetz und dem fairen Handel (fair pay). Der fachbezogene Prüfungsteil wurde vom Biologie-Professor durchgeführt und war doch schon tiefergehend. Hier wurde Biologie-Schulwissen abgefragt (z. B. über Unterschiede und Gemeinsamkeiten von Pflanzen- und Tierzellen), aber auch tiefergehendes Wissen und Fragen aus Vordiplomsprüfungen (z. B. welche Vorteile die Kompartimentierung in Zellen bildet oder wie die Elektronentransportkette zwischen dem Photosystem I und II funktioniert). Nichtsdestotrotz hab ich nach zehn Minuten bangen Wartens, die mindestens eine Ewigkeit dauerten, von der Prüfungskomission erfahren, daß ich die Prüfung bestanden habe und eine fachbezogene Hochschulzulassung mit der Note 1,2 erhalten. Tatsächlich. Nicht einmal eine Woche später hielt ich die Zulassung in Händen. Da die Zulassung nur für Schleswig-Holstein gilt und hier die &lt;span class="plainlinks"&gt;[http://www.uni-kiel.de/biologie/index.shtml Christian-Albrechts-Universität]&lt;/span&gt; (CAU) in Kiel die einzige Uni des Landes ist, die Biologie anbietet, Kiel eine schöne Stadt ist und außerdem am Meer liegt, habe ich mich hier für einen Studienplatz beworben, mich nach der Zulassung immatrikuliert und bin jetzt, also seit Wintersemester 2008/2009 hier.

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  <title>Biostudies:Inhaltsverzeichnis</title>
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    <text bytes="26551" xml:space="preserve">&lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[I. Einführung|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;


&lt;div align="center"&gt;Die Inhalte des alten E-Books sind [[Inhalt|hier]] zu finden.&lt;/div&gt;

*I. [[Überblick]]
**1.0 [[Definitionen der Biologie]]
**2.0 [[Aufgabengebiete der Biologie]]
**3.0 [[Gliederung des vorliegenden E-Books]]

**[[2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)]]
**[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]
***[[3.1 Allgemeines]]
***[[3.2 Einteilung]]
***[[3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren]]
***[[3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren]]
****[[3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung]]
****[[3.4.2 Stereoisomerie]]
***[[3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren]]
***[[3.6 Peptide]]
***[[3.7 Proteinklassen]]
***[[3.8 Struktur von Proteinen]]
***[[3.9 Enzyme]]
****[[3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen]]
****[[3.9.2 Klassifizierung von Enzymen]]
****[[3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung]]
****[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]
*****[[3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺]]
*****[[3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂]]
*****[[3.9.4.3 Coenzym A (CoA)]]
*****[[3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)]]
*****[[3.9.4.5 Pyridoxalphosphat]]
****[[3.9.5 Enzymkinetik]]
*****[[3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS und MENTEN (1913)]]
*****[[3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER und BURK (1913)]]
***[[3.10 Reinigung, Charakterisierung und Lagerung von Proteinen]]
****[[3.10.1 Reinigung]]
*****[[3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie]]
*****[[3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie]]
*****[[3.10.1.3 Affinitätschromatographie]]
****[[3.10.2 Charakterisierung]]
*****[[3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration]]
******[[3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)]]
******[[3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm]]
*****[[3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten]]
******[[3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)]]
******[[3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)]]
****[[3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung]]
**[[4.0 Kohlenhydrate]]
***[[4.1 Monosaccharide]]
****[[4.1.1 Entstehung von Ringformen]]
****[[4.1.2 Eigenschaften der Monosaccharide]]
****[[4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide]]
*****[[4.1.3.1 FEHLINGsche Probe]]
*****[[4.1.3.2 Silberspiegel-Probe]]
****[[4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide]]
****[[4.1.5 Glykoside]]
***[[4.2 Disaccharide]]
****[[4.2.1 Maltose (Malzzucker)]]
****[[4.2.2 Cellobiose]]
****[[4.2.3 Lactose (Milchzucker)]]
****[[4.2.4 Saccharose (Sucrose)]]
***[[4.3 Polysaccharide]]
****[[4.3.1 Homopolysaccharide]]
****[[4.3.2 Heteropolysaccharide]]

*[[III. Cytologie]]
**[[1.0 Einführung]]
**[[2.0 Prokaryonten]]
***[[2.1 Einführung]]
***[[2.2 Zellaufbau]]
****[[2.2.1 Zellhülle (cell envelope)]]
****[[2.2.2 Die bakterielle Zellwand]]
*****[[2.2.2.1 Aufbau des Mureins]]
*****[[2.2.2.2 GRAM-Färbung]]
******[[2.2.2.2.1 Übersicht wichtiger grampositiver und gramnegativer Prokaryonten]]
******[[2.2.2.2.2 Zellwandaufbau gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.3 Antigene gramnegativer Bakterien]]
******[[2.2.2.2.4 R- und S-Formen]]
****[[2.2.3 Bakteriengeißeln]]
****[[2.2.4 Pili (Fimbrien)]]
*****[[2.2.4.1 Konjugation bei E. coli und nahe verwandten Enterobakterien]]
*****[[2.2.4.2 Experiment der unterbrochenen Paarung (interrupted mating)]]
***[[2.3 Antibiotika]]
****[[2.3.1 Allgemeines]]
****[[2.3.2 Penicillin]]
*****[[2.3.2.1 Penicillintechnik]]
*****[[2.3.2.2 Halbsynthetische Penicilline]]
****[[2.3.3 Weitere wichtige Antibiotika-Produzenten]]
*****[[2.3.3.1 Wirkung von Streptomycin und Tetracyclin]]
*****[[2.3.3.2 Wirkung von Chloramphenicol]]
****[[2.3.4 Problematik der Antibiotika-Resistenz]]
**[[3.0 Eukaryonten]]
***[[3.1 Einführung]]
***[[3.2 Zellorganellen und -bestandteile]]
****[[3.2.1 Zellkern (Nucleus)]]
****[[3.2.2 Endoplasmatisches Reticulum (ER)]]
****[[3.2.3 Mitochondrien]]
****[[3.2.4 GOLGI-Apparat (syn. Dictyosom)]]
****[[3.2.5 Ribosomen]]
****[[3.2.6 Peroxisomen]]
****[[3.2.7 Cytoplasma]]
****[[3.2.8 Cytoskelett]]
****[[3.2.9 Zellmembran]]
****[[3.2.10 Organellen tierischer Zellen]]
*****[[3.2.10.1 Lysosomen]]
*****[[3.2.10.2 Besonderheiten tierischer Zellmembranen]]
****[[3.2.11 Organellen pflanzlicher Zellen]]
*****[[3.2.11.1 Plastiden]]
*****[[3.2.11.2 Vakuolen]]
*****[[3.2.11.3 Zellwand]]
*****[[3.2.11.4 Besonderheiten pflanzlicher Zellmembranen]]
**[[4.0 Prinzipielle Arten des Energiegewinns]]
***[[4.1 Einführung]]
***[[4.2 Energiestoffwechsel bei chemoorganotrophen Organismen]]
****[[4.2.1 Wege der Brenztraubensäurebildung]]
*****[[4.2.1.1 Glykolyse (Fructosediphosphatweg, FDP-Weg)]]
*****[[4.2.1.2 Pentosephosphatweg]]
*****[[4.2.1.3 ENTNER-DOUDOROFF-Weg (Ketosedesoxyphosphogluconsäure-Weg, KDPE-Weg)]]
****[[4.2.2 Zweite Phase des Glucoseabbaus (oxidative Decarboxylierung und Citronensäurezyklus)]]
****[[4.2.3 Endoxidation (aerobe Atmungskette)]]
****[[4.2.4 Gärung]]
***[[4.3 Energiestoffwechsel bei chemolithotrophen Organismen]]
****[[4.3.1 Pflanzlicher Stoffwechsel]]
*****[[4.3.1.1 Besonderheiten des pflanzlichen Kohlenhydrat-Stoffwechsels]]
*****[[4.3.1.2 Lichtreaktion der Photosynthese]]
*****[[4.3.1.3 Lichtunabhängige Reaktion (CALVIN-Zyklus, Dunkelreaktion)]]
*****[[4.3.1.4 Biosynthese von Stärke in den Chloroplasten]]
*****[[4.3.1.5 Der Glyoxylsäurezyklus]]
****[[4.3.2 Nitratatmung (dissimilatorische Nitratreduktion)]]
****[[4.3.3 Sulfatatmung (dissimilatorische Sulfatreduktion)]]
**[[5.0 Zelluläre Transportvorgänge]]
***[[5.1 Einführung]]
***[[5.2 Passiver Transport]]
****[[5.2.1 Diffusion]]
****[[5.2.2 Osmose]]
***[[5.3 Aktiver Transport]]
****[[5.3.1 Aktive Tunnelproteine]]
*****[[5.3.1.1 P-Klasse-Ionenpumpen (P-class)]]
******[[5.3.1.1.1 Na⁺/K⁺-Ionenpumpen (Na⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.2 H⁺/K⁺-Ionenpumpen (H⁺/K⁺-ATPasen)]]
******[[5.3.1.1.3 Ca²⁺-Ionenpumpen (Ca²⁺-ATPasen)]]
*****[[5.3.1.2 V-Klasse- und F-Klasse-Ionenpumpen (V-class und F-class)]]
*****[[5.3.1.3 ABC-Transporter (ATP-binding cassettes)]]
****[[5.3.2 Gekoppelter Transport]]
***[[5.4 Endo- und Exocytose (Membranfluß)]]
***[[5.5 Signalhypothese]]
**[[6.0 Lebensbedingungen und Kultivationsfaktoren]]
***[[6.1 O₂-Bedingungen]]
***[[6.2 Temperaturbedingungen]]
***[[6.3 pH-Bedingungen]]
***[[6.4 Osmotische Bedingungen]]
***[[6.5 Nährstoffbedingungen]]
****[[6.5.1 Nährstoffbedingungen vielzelliger Organismen am Beispiel von Milchkühen]]
**[[7.0 Der Zellzyklus]]
***[[7.1 Mitose]]
***[[7.2 Meiose]]

*IV. Genetik
**1.0 Klassische Genetik (MENDEL-Genetik)
***[[1.1 MENDELsche Regeln]]
****[[1.1.1 Uniformitätsregel]]
****[[1.1.2 Spaltungsregel]]
****[[1.1.3 Unabhängigkeitsregel (Neukombinationsregel)]]
***[[1.2 Erweiterung der MENDELschen Regeln]]
**[[2.0 Molekulargenetik]]
***[[2.1 Aufbau und Struktur der DNA]]
****[[2.1.1 Primärstruktur der DNA]]
****[[2.1.2 Sekundärstruktur der DNA]]
****[[2.1.3 Tertiärstruktur der DNA]]
****[[2.1.4 Übergeordnete DNA-Strukturen]]
***[[2.2 Grundlagen und Prokaryonten-Genetik]]
****[[2.2.1 Ablauf der Vererbung]]
*****[[2.2.1.1 Übersicht]]
*****[[2.2.1.2 Transkription der DNA]]
*****[[2.2.1.3 Regulation der Genaktivität bei Bakterien]]
******[[2.2.1.3.1 Negative Kontrolle am Beispiel des lac-Operons von E. coli]]
****[[2.2.2 Der genetische Code]]
****[[2.2.3 Unterschiede zwischen DNA und RNA]]
****[[2.2.4 Die wichtigsten RNA-Sorten der Zelle]]
****[[2.2.5 Die Proteinbiosynthese (Translation)]]
*****[[2.2.5.1 Allgemeines]]
*****[[2.2.5.2 Initiation (Start) Der Proteinsynthese]]
******[[2.2.5.2.1 Aufbau der Ribosomenbindestelle]]
******[[2.2.5.2.2 Die Start-Aminosäure Methionin]]
*****[[2.2.5.3 Elongation (Kettenverlängerung)]]
*****[[2.2.5.4 Termination]]
*****[[2.2.5.5 Posttranslationale Modifikationen]]
****[[2.2.6 Wobble im genetischen Code]]
****[[2.2.7 Regulierung der Genexpression bei Bakterien]]
*****[[2.2.7.1 Regulation der Promotorstärke]]
*****[[2.2.7.2 Regulation über den σ-Faktor]]
*****[[2.2.7.3 Regulation des lac-Operons über den Operator]]
****[[2.2.8 Mutationen bei Bakterien]]
*****[[2.2.8.1 Auswirkung von Mutationen]]
*****[[2.2.8.2 Mutationsarten]]
*****[[2.2.8.3 Mögliche Ursachen für Basenaustauschmutationen]]
******[[2.2.8.3.1 Tautomere Basen]]
******[[2.2.8.3.2 Spontane Desaminierungen]]
******[[2.2.8.3.3 Depurinierung und Depyrimidierung]]
*****[[2.2.8.4 Auslösung von Mutationen durch Chemikalien]]
******[[2.2.8.4.1 Basenanaloge Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.2 Desaminierende Chemikalien]]
******[[2.2.8.4.3 Alkylierende Verbindungen]]
******[[2.2.8.4.4 Nachweis mutagener Wirkung von Chemikalien mit dem AMES-Test (1975)]]
*****[[2.2.8.5 Mutation von Bakterien durch UV-Strahlung]]
*****[[2.2.8.6 Reversionen (Rückmutationen)]]
******[[2.2.8.6.1 Reversionen durch eine zweite Mutation im selben Gen]]
******[[2.2.8.6.2 Reversionen durch eine zweite Mutation in einem anderen Gen]]
****[[2.2.9 Replikation von Bakterien-DNA]]
*****[[2.2.9.1 Die wichtigsten Replikationsproteine und ihre Besonderheiten]]
*****[[2.2.9.2 Möglichkeiten der unidirektionalen Replikation]]
*****[[2.2.9.3 Möglichkeiten der bidirektionalen Replikation]]
****[[2.2.10 Restriktions- und Modifikationssysteme (R/M-Systeme) bei Bakterien]]
*****[[2.2.10.1 Mögliche Ursachen bei ausbleibender Restriktion der Fremd-DNA in Bakterien]]
*****[[2.2.10.2 R/M-Systeme bei E. coli]]
*****[[2.2.10.3 Die Typen der Restriktionsenzyme]]
***[[2.3 Grundlagen der Gentechnik]]
****[[2.3.1 PCR (Polymerase-Kettenreaktion, polymerase chain reaction)]]
*****[[2.3.1.1 Anwendung und Durchführung]]
*****[[2.3.1.2 Nachweis der stark erhöhten Zahl der Fragmente mit dem gesuchten Gen]]
*****[[2.3.1.3 Amplifikation der gesamten DNA]]
******[[2.3.1.3.1 Der genetische Fingerabdruck]]
****[[2.3.2 Grundprinzip der Genklonierung]]
*****[[2.3.2.1 Bedeutung überstehender Enden]]
*****[[2.3.2.2 Restriktionsanalyse mit Hilfe der Agarosegelelektrophorese]]
******[[2.3.2.2.1 Theorie zur Gelelektrophorese von DNA]]
******[[2.3.2.2.2 Auswertung]]
*****[[2.3.2.3 Genklonierung mit E. coli]]
******[[2.3.2.3.1 Gewünschte Eigenschaften von Plasmidvektoren]]
******[[2.3.2.3.2 Eigenschaften der verwendeten Wirtszellen]]
******[[2.3.2.3.3 Vorgehensweise zur Selektion und Identifikation rekombinanter Kolonien]]
*****[[2.3.2.4 Klonierung mit pUC-Plasmiden]]
******[[2.3.2.4.1 Test auf Lactose-Abbau]]
******[[2.3.2.4.2 Prinzip der Koloniefärbung bei Klonierung mit pUC-Plasmiden zur Identifizierung rekombinanter Kolonien]]
****[[2.3.3 Tricks in der Gentechnik]]
*****[[2.3.3.1 Transformation - Methode zum Einschleusen gentechnisch veränderter DNA in Bakterien]]
******[[2.3.3.1.1 Wichtige Faktoren für erfolgreiche Transformation]]
******[[2.3.3.1.2 Form der aufgenommenen DNA]]
******[[2.3.3.1.3 Transformationsrate bei E. coli]]
******[[2.3.3.1.4 Suche nach dem richtigen Klon]]
*****[[2.3.3.2 Hybridisierung mit einer Gensonde]]
******[[2.3.3.2.1 Prinzip der Hybridisierung]]
******[[2.3.3.2.2 Herstellung radioaktiv markierter Gensonden]]
******[[2.3.3.2.3 Nichtradioaktive DNA-Markierung (non radioactive labelling)]]
******[[2.3.3.2.4 Koloniehybridisierung]]
******[[2.3.3.2.5 Plasmidisolierung aus E. coli]]
*****[[2.3.3.3 Southern Hybridisierung (blotting, transfer)]]
*****[[2.3.3.4 Nachweis von Genen mit Hilfe der PCR]]
****[[2.3.4 DNA-Sequenzierung]]
*****[[2.3.4.1 Kettenabbruch nach SANGER et al. (1977)]]
******[[2.3.4.1.1 Gewinnung von Einzelstrang und Primer]]
******[[2.3.4.1.2 Kettenabbruch durch Dideoxy-Nukleotide]]
*****[[2.3.4.2 Sequencer]]
******[[2.3.4.2.1 Monofluorophores System]]
******[[2.3.4.2.2 Multifluorophores System]]
*****[[2.3.4.3 Taq-Cycle-Sequenzierung]]
***[[2.4 Eukaryonten-Genetik]]
****[[2.4.1 Aufbau und Funktion des eukaryontischen Operons]]
*****[[2.4.1.1 Aufbau]]
*****[[2.4.1.2 Gene]]
*****[[2.4.1.3 RNA-Arten und RNA-Polymerasen]]
*****[[2.4.1.4 Struktur der eukaryontischen Transkriptionseinheit (auf der DNA)]]
*****[[2.4.1.5 Bedeutung der Introns]]
*****[[2.4.1.6 mRNA-Reifung (Processing) im Zellkern]]
*****[[2.4.1.7 Genregulation der Genaktivität bei Eukaryonten]]
****[[2.4.2 Klonierung von Eukaryontengenen in Bakterien]]
**3.0 Populationsgenetik

*II. [[Molekularbiologie]]
**1.0 [[Grundlagen]]
***1.1 [[Materie, Element und subatomare Teilchen]]
***1.2 [[Entdeckung atomarer Bausteine]]
***1.3 [[Atommodelle]]
****1.3.1 [[Orbitalmodell]]
**2.0 [[Physikalische Chemie]]
***2.1 [[Einführung in die Physikalische Chemie]]
****2.1.1 [[Übersicht]]
****2.1.2 [[Teilgebiete der Physikalischen Chemie]]
****2.1.3 [[Wichtige Termini]]
***2.2 [[Thermodynamik]]
****2.2.1 [[Zustandsformen der Materie]]
****2.2.2 [[Ursache für unterschiedliche Aggregatzustände]]
*****2.2.2.1 [[Van-der-Waals-Kräfte]]
*****2.2.2.2 [[Wasserstoffbrückenbindungen]]
*****2.2.2.3 [[Lennard-Jones-Potential]]
****2.2.3 [[Gasgesetze]]
*****2.3.3.1 [[Ideale Gase]]
*****2.3.3.2 [[Kinetische Gastheorie idealer Gase]]
******2.3.3.2.1 Exkurs: [[Schallgeschwindigkeit]]
******2.3.3.2.2 [[Viskosität von Gasen]]
*****2.3.3.3 [[Reale Gase]]
****2.3.4 [[Thermodynamische Systeme]]
*****2.3.4.1 [[Zustands- und Wegfunktion]]
*****2.3.4.2 [[Arbeit]]
*****2.3.4.3 [[Wärme]]
****2.3.5 [[Hauptsätze der Thermodynamik]]
*****2.3.5.1 [[1. Hauptsatz der Thermodynamik]]
******2.3.5.1.1 [[Enthalpie]]
******2.3.5.1.2 [[Thermochemie]]
******2.3.5.1.3 [[Der Satz von Hess (Wärmesatz)]]
******2.3.5.1.4 [[Bildungsenthalpie]]
******2.3.5.1.5 [[Temperaturabhängigkeit der Reaktionsenthalpie]]
*****2.3.5.2 [[2. Hauptsatz der Thermodynamik]]
**3.0 [[Organische Chemie]]
***3.1 [[Einführung]]
***3.2 [[Das Element Kohlenstoff]]
***3.3 [[Alkane (Aliphaten)]]
****3.3.1 [[Normale Alkane (n-Alkane)]]
****3.3.2 [[Verzweigte Alkane]]
****3.3.3 [[Wichtige Alkane]]
****3.3.4 [[Rotationsprofile &amp; Konformationsanalyse]]
****3.3.5 [[Cycloalkane]]
****3.3.6 [[Reaktionen der Alkane]]
*****3.3.6.1 [[Reaktionen mit Halogenen]]
*****3.3.6.2 [[Pyrolyse]]
*****3.3.6.3 [[Auftrennung von Erdölen]]
*****3.3.6.4 [[Kraftstoffe]]
*****3.3.6.5 [[Verbrennung]]
***3.4 [[Halogenalkane]]
****3.4.1 [[Chiralität]]
****3.4.2 [[Chiralitätselemente]]
****3.4.3 [[Eigenschaften der Halogenalkane]]
****3.4.4 [[Reaktionen von Halogenalkanen]]
*****3.4.4.1 [[Nucleophile Substitution]]
*****3.4.4.2 [[Eliminierung]]
*****3.4.4.3 [[Reaktion mit Metallen]]
***3.5 [[Organometallverbindungen]]
***3.6 [[Alkohole]]
****3.6.1 [[Eigenschaften der Alkohole]]
****3.6.2 [[Wichtige Alkohole]]
****3.6.3 [[Reaktionen der Alkohole]]
*****3.6.3.1 [[Säure/Base-Verhalten]]
*****3.6.3.2 [[Reaktion zu Halogeniden]]
*****3.6.3.3 [[Umlagerungen]]
*****3.6.3.4 [[Anorganische Ester]]
*****3.6.3.5 [[Ether aus Alkoholen]]
*****3.6.3.6 [[Eliminierung]]
*****3.6.3.7 [[Oxidation]]
***3.7 [[Ether]]
****3.7.1 [[Eigenschaften der Ether]]
****3.7.2 [[Wichtige Ether]]
****3.7.3 [[Reaktionen der Ether]]
*****3.7.3.1 [[Reaktionen mit Säure]]
*****3.7.3.2 [[Etherspaltung]]
*****3.7.3.3 [[Autoxidation]]
***3.8 [[Aliphatische N-Verbindungen]]
****3.8.1 [[Azide]]
****3.8.2 [[Amine]]
*****3.8.2.1 [[Darstellung]]
*****3.8.2.2 [[Reaktionen mit Säuren und Basen]]
*****3.8.2.3 [[Eliminierung]]
****3.8.3 [[Weitere aliphatische N-Verbindungen]]
****3.8.4 [[Alkaloide]]
***3.9 [[Alkene (früher: Olefine)]]
****3.9.1 [[Eigenschaften]]
****3.9.2 [[Darstellung]]
****3.9.3 [[Reaktionen]]
****3.9.4 [[Wichtige Alkene]]
***3.10 [[Polymere]]
***3.11 [[Alkine]]
****3.11.1 [[Eigenschaften]]
****3.11.2 [[Darstellung]]
****3.11.3 [[Reaktionen]]
*III. [[Zoologie]]
**1.0 [[Stämme des Tierreichs]]
***1.1 [[Anmerkungen zur Systematik]]
***1.2 [[Systematischer Teil]]
****1.2.1 Reich: [[Protista]]
*****1.2.1.1 Stamm: [[Microspora]]
*****1.2.1.2 Stamm: [[Sarcomastigophora]]
******1.2.1.2.1 Unterstamm: [[Mastigophora (Flagellaten)]]
*******1.2.1.2.1.1 Klasse: [[Phytomastigophora]]
*******1.2.1.2.1.2 Klasse: [[Zoomastigophora]]
******1.2.1.2.2 Unterstamm: [[Sarcodina]]
*******1.2.1.2.2.1 Überklasse: [[Rhizopoda (Wurzelfüßer)]]
********1.2.1.2.2.1.1 Klasse: [[Granuloreticulosea]]
********1.2.1.2.2.1.2 Klasse: [[Acrasea (Zelluläre Schleimpilze]]
*****1.2.1.3 Stamm: [[Apicomplexa]]
******1.2.1.3.1 Klasse: [[Sporozoa (Sporentierchen)]]
****1.2.2 Reich: [[Animalia]]
*****1.2.2.1 [[Parasitismus]]
*****1.2.2.2 [[Parazoa]]
******1.2.2.2.1 Stamm: [[Porifera (Schwämme)]]
*******1.2.2.2.1.1 Klasse: [[Calcarea (Kalkschwämme)]]
*******1.2.2.2.1.2 Klasse: [[Hexactinellida (Kieselschwämme)]]
*******1.2.2.2.1.3 Klasse: [[Demospongiae (Hornschwämme)]]
*****1.2.2.3 [[Eumetazoa]]
******1.2.2.3.1 [[Radiata, Coelenterata (radiärsymmetrische Tiere, Hohltiere)]]
*******1.2.2.3.1.1 Stamm: [[Cnidaria (Nesseltiere)]]
********1.2.2.3.1.1.1 Klasse: [[Hydrozoa]]
********1.2.2.3.1.1.2 Klasse: [[Scyphozoa]]
********1.2.2.3.1.1.3 Klasse: [[Anthozoa (Korallen)]]
*********1.2.2.3.1.1.3.1 Unterklasse: [[Hexacorallia]]
**********1.2.2.3.1.1.3.1.1 Ordnung: [[Madreporaria (Steinkorallen)]]
*******1.2.2.3.1.2 Stamm: [[Ctenophora, Acnidaria (Rippenquallen)]]
******1.2.2.3.2 [[Bilateria (bilateralsymmetrische Tiere)]]
*******1.2.2.3.2.1 [[Protostomia (Urmundtiere, Urmünder)]]
********1.2.2.3.2.1.1 [[Entwicklung der Leibeshöhle]]
********1.2.2.3.2.1.2 Stamm: [[Plathelminthes (Plattwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.2.1 Klasse: [[Turbellaria (Strudelwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.2.2 Klasse: [[Trematodes (Saugwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.2.3 Klasse: [[Cestodes (Bandwürmer)]]
********1.2.2.3.2.1.3 Stamm: [[Nemathelminthes, Aschelminthes (Rundwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.1 Klasse: [[Gastrotricha (Bauchhärlinge)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.2 Klasse: [[Nematoda (Fadenwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.3 Klasse: [[Nematomorpha (Saitenwürmer, Pferdehaarwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.4 Klasse: [[Rotatoria (Rädertierchen)]]
**********1.2.2.3.2.1.3.4.1 Ordnung: [[Seisonidea]]
**********1.2.2.3.2.1.3.4.2 Ordnung: [[Monogononta]]
**********1.2.2.3.2.1.3.4.3 Ordnung: [[Bdelloidea]]
*********1.2.2.3.2.1.3.5 Klasse: [[Acanthocephala (Kratzwürmer, Kratzer)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.6 Klasse: [[Priapulida (Priapswürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.3.7 Klasse: [[Loricifera]]
*********1.2.2.3.2.1.3.8 Klasse: [[Kinorhyncha (Hakenrüssler)]]
********1.2.2.3.2.1.4 Stamm: [[Gnathostomulida (Kiefermäulchen)]]
********1.2.2.3.2.1.5 Stamm: [[Nemertini (Schnurwürmer)]]
********1.2.2.3.2.1.6 [[Articulata (Gliedertiere)]]
*********1.2.2.3.2.1.6.1 Stamm: [[Annelida (Ringelwürmer)]]
**********1.2.2.3.2.1.6.1.1 Klasse: [[Polychaeta (Vielborster)]]
***********1.2.2.3.2.1.6.1.1.1 [[Errantia]]
***********1.2.2.3.2.1.6.1.1.2 [[Sedentaria]]
***********1.2.2.3.2.1.6.1.1.3 Ordnung: [[Pogonophora (Bartwürmer)]]
**********1.2.2.3.2.1.6.1.2 [[Clitellata]]
***********1.2.2.3.2.1.6.1.2.1 Klasse: [[Oligochaeta (Wenigborster)]]
***********1.2.2.3.2.1.6.1.2.2 Klasse: [[Hirudinea (Egel)]]
*********1.2.2.3.2.1.6.2 Stamm: [[Tardigrada (Bärtierchen)]]
*********1.2.2.3.2.1.6.3 Stamm: [[Pentastomida (Zungenwürmer)]]
*********1.2.2.3.2.1.6.4 Stamm: [[Onychophora (Stummelfüßer)]]
*********1.2.2.3.2.1.6.5 Stamm: [[Arthropoda (Gliederfüßer)]]
**********1.2.2.3.2.1.6.5.1 [[Amandibulata]]
***********1.2.2.3.2.1.6.5.1.1 Unterstamm: [[Trilobitomorpha]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.1.1.1 Klasse: [[Trilobita (Trilobiten)]]
***********1.2.2.3.2.1.6.5.1.2 Unterstamm: [[Chelicerata]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.1 Klasse: [[Merostomata (Pfeilschwanzkrebse)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.2 Klasse: [[Arachnida (Spinnentiere)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.2.1 Ordnung: [[Scorpiones (Skorpione)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.2.2 Ordnung: [[Araneae (Webspinnen)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.2.3 Ordnung: [[Acari (Milben)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.2.4 Ordnung: [[Opiliones (Weberknechte)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.1.2.3 Klasse: [[Pantopoda (Asselspinnen)]]
**********1.2.2.3.2.1.6.5.2 [[Mandibulata]]
***********1.2.2.3.2.1.6.5.2.1 Unterstamm: [[Crustacea (Krebstiere)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.1 Klasse: [[Remipedia]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.2 Klasse: [[Cephalocarida]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.3 Klasse: [[Phyllopoda (Blattfußkrebse)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.4 Klasse: [[Anostraca]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.5 Klasse: [[Ostracoda (Muschelkrebse)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.6 Klasse: [[Copepoda (Ruderfußkrebse)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.7 Klasse: [[Branchiura (Fischläuse)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.8 Klasse: [[Mystacocarida]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.9 Klasse: [[Tantulocarida]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.10 Klasse: [[Ascothoracida]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.11 Klasse: [[Cirripedia (Rankenfüßer)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.1.12 Klasse: [[Malacostraca (Höhere Krebse)]]
***********1.2.2.3.2.1.6.5.2.2 Unterstamm: [[Tracheata, Antennata, Monantennata]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.1 Klasse: [[Myriapoda (Tausendfüßer)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.1.1 Unterklasse: [[Chilopoda (Hundertfüßer)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.1.2 Unterklasse: [[Symphyla (Zwergfüßer)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.1.3 Unterklasse: [[Diplopoda (Doppelfüßer)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.1.4 Unterklasse: [[Pauropoda [Wenigfüßer)]]
************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2 Klasse: [[Insecta, Hexapoda (Insekten)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1 [[Apterygota (Ungeflügelte Insekten)]]
**************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1.1 Unterklasse: [[Archaeognatha (Felsenspringer)]]
**************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1.2 Unterklasse: [[Zygentoma (Fischchen)]]
**************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1.3 Unterklasse: [[Diplura (Doppelschwänze)]]
**************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1.4 Unterklasse: [[Protura (Beintastler)]]
**************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.1.5 Unterklasse: [[Collembola (Springschwänze)]]
*************1.2.2.3.2.1.6.5.2.2.2.2 [[Pterygota (Geflügelte Insekten)]]
********1.2.2.3.2.1.7 Stamm: [[Mollusca (Weichtiere)]]
*********1.2.2.3.2.1.7.1 [[Aculifera (Stachelweichtiere)]]
**********1.2.2.3.2.1.7.1.1 Klasse: [[Aplacophora (Wurmmollusken)]]
**********1.2.2.3.2.1.7.1.2 Klasse: [[Polyplacophora (Käferschnecken)]]
*********1.2.2.3.2.1.7.2 [[Conchifera (Schalenweichtiere)]]
**********1.2.2.3.2.1.7.2.1 Klasse: [[Monoplacophora (Urmützenschnecken)]]
**********1.2.2.3.2.1.7.2.2 Klasse: [[Gastropoda (Schnecken)]]
***********1.2.2.3.2.1.7.2.2.1 Unterklasse: [[Streptoneura, Prosobranchia]]
************1.2.2.3.2.1.7.2.2.1.1 Ordnung: [[Archaeogastropoda, Diotocardia]]
************1.2.2.3.2.1.7.2.2.1.2 Ordnung: [[Mesogastropoda, Monotocardia]]
************1.2.2.3.2.1.7.2.2.1.3 Ordnung: [[Neogastropoda, Stenoglossa]]
***********1.2.2.3.2.1.7.2.2.2 [[Euthyneura]]
************1.2.2.3.2.1.7.2.2.2.1 Unterklasse: [[Opisthobranchia (Hinterkiemer)]]
************1.2.2.3.2.1.7.2.2.2.2 Unterklasse: [[Pulmonata (Lungenschnecken)]]
**********1.2.2.3.2.8.1.7.3 Klasse: [[Scaphopoda (Kahnfüßer, Grabfüßer)]]
**********1.2.2.3.2.8.1.7.4 Klasse: [[Bivalvia (Muscheln)]]
**********1.2.2.3.2.8.1.7.5 Klasse: [[Cephalopoda (Kopffüßer)]]
***********1.2.2.3.2.1.7.2.5.1 Unterklasse: [[Tetrabranchia]]
***********1.2.2.3.2.1.7.2.5.2 Unterklasse: [[Dibranchiata]]
**Exkurs: [[Evolution der Lichtsinnesorgane]]
*IV. [[Botanik]]
**1.0 [[Stämme des Pflanzenreichs]]
**2.0 [[Anatomie, Histologie und Morphologie der Kormophyten]]
***2.1 [[Bemerkungen zur Anatomie, Histologie und Morphologie]]
***2.2 [[Histologie der Kormophyten]]
****2.2.1 [[Bildungsmeristeme]]
*****2.2.1.1 [[Apikalmeristeme (Scheitelmeristeme)]]
******2.2.1.1.1 [[Sproßscheitelmeristeme]]
*******2.2.1.1.1.1 [[Scheitelzellen]]
*******2.2.1.1.1.2 [[Initialkomplexe]]
*******2.2.1.1.1.3 [[Differenziertes Apikalmeristem]]
******2.2.1.1.2 [[Wurzelscheitelmeristeme]]
*****2.2.1.2 [[Restmeristeme]]
*****2.2.1.3 [[Meristemoide]]
*****2.2.1.4 [[Lateralmeristeme]]
****2.2.2 [[Dauergewebe]]
*****2.2.2.1 [[Parenchym (Grundgewebe, "Füllgewebe")]]
******2.2.2.1.1 [[Assimilationsparenchym (Chlorenchym)]]
******2.2.2.1.2 [[Speicherparenchym]]
******2.2.2.1.3 [[Leitparenchym]]
******2.2.2.1.4 [[Aerenchym (Durchlüftungsgewebe)]]
*****2.2.2.2 [[Abschlußgewebe]]
******2.2.2.2.1 [[Epidermis]]
*******2.2.2.2.1.1 [[Stomata (Spaltöffnungen)]]
*******2.2.2.2.1.2 [[Bildungen subepidermaler Bereiche]]
******2.2.2.2.2 [[Periderm und Borke]]
******2.2.2.2.3 [[Cutisgewebe]]
******2.2.2.2.4 [[Endodermis]]
*****2.2.2.3 [[Absorptionsgewebe]]
******2.2.2.3.1 [[Rhizodermis]]
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******2.2.2.4.2 [[Drüsenzellen, Drüsenhaare und Drüsengewebe]]
******2.2.2.4.3 [[Nektarien]]
******2.2.2.4.4 [[Sekretgänge und Harzkanäle]]
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******2.2.2.4.6 [[Milchröhren]]
*****2.2.2.5 [[Festigungsgewebe]]
******2.2.2.5.1 [[Kollenchym]]
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******2.2.2.5.3 [[Gegenüberstellung von Kollenchym und Sklerenchym]]
*****2.2.2.6 [[Leitgewebe]]
******2.2.2.6.1 [[Xylem]]
******2.2.2.6.2 [[Phloem]]
***2.3 [[Anatomie und Morphologie des Kormus]]
****2.3.1 [[Sproßachse]]
*****2.3.1.1 [[Primärer Bau der Sproßachse]]
******2.3.1.1.1 [[Zonierung und Differenzierung]]
******2.3.1.1.2 [[Leitbündeltypen]]
******2.3.1.1.3 [[Stelärtheorie]]
******2.3.1.1.4 [[Leitbündelanordnung]]
*****2.3.1.2 [[Sekundäres Dickenwachstum des Sprosses]]
******2.3.1.2.1 [[Kambium]]
******2.3.1.2.2 [[Histologie des Holzes]]
******2.3.1.2.3 [[Histologie des Bast]]
******2.3.1.2.4 Periderm und Borke (vgl. [[Periderm und Borke|hier]])
*****2.3.1.3 [[Metamorphosen der Sproßachse]]
****2.3.2 [[Wurzel]]
*****2.3.2.1 [[Primärer Bau der Wurzel]]
******2.3.2.1.1 [[Zonierung der Wurzelspitze]]
******2.3.2.1.2 [[Differenzierung]]
******2.3.2.1.3 [[Seitenwurzelbildung]]
******2.3.2.1.4 [[Unterscheidungsmerkmale von Wurzel und Sproß]]
******2.3.2.1.5 [[Bau der Leitbündel im Übergangsbereich zwischen Wurzel und Sproß]]
*****2.3.2.2 [[Sekundäres Dickenwachstum der Wurzel]]
*****2.3.2.3 [[Metamorphosen der Wurzel]]
****2.3.3 [[Blatt]]
*****2.3.3.1 [[Allgemeines]]
******2.3.3.1.1 [[Symmetrie]]
******2.3.3.1.2 [[Aufbau]]
******2.3.3.1.3 [[Blattentwicklung]]
******2.3.3.1.4 [[Laubblatt-Typen]]
******2.3.3.1.5 [[Blattstellungen]]
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  <title>6.5.1 Nährstoffbedingungen vielzelliger Organismen am Beispiel von Milchkühen</title>
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    <text bytes="2139" xml:space="preserve">'''Milchkuhfutter für eine gesunde Entwicklung der Tiere'''

Die Haltung von Milchkühen stellt an den Landwirt besonders hohe Ansprüche. Damit sich das komplexe Magensystem der Tiere gesund entwickelt und die Qualität der Milch gefördert wird, benötigen sie hochwertiges Futter, das reich an Nährstoffen ist und verschiedene Komponenten aufweist. Außerdem müssen Landwirte stets die enge Gewinnspanne zwischen sinkenden Milchpreisen und steigenden Futterkosten berücksichtigen.

'''Milchkuhfutter und seine Bestandteile'''

Früher wurde für eine optimale Proteinversorgung der Milchkühe häufig Sojaschrot aus entfetteten, zerkleinerten und erhitzten Sojabohnen gefüttert. Mittlerweile greifen Milchbauern eher auf &lt;a href="http://www.agrarnetz.com/thema/heimische-eiweissfuttermittel"&gt;heimische Eiweißfuttermittel zurück&lt;/a&gt;. Zu den häufigsten Futtermitteln für Milchkühe gehören Maissilage und Grassilage, die aus zerkleinerten Pflanzen hergestellt und in Silos vakuumbehandelt werden. Maissilage ist besonders reich an Stärke, während Grassilage ein breites Spektrum an Nährstoffen enthält. Getreide dient vor allem als Strukturfutter. Weitere Futtermittel sind z. B. Biertreber, Futterrüben, Klee und Kräuter.  In den Sommermonaten greifen viele Landwirte auf die Weidenfütterung zurück. Mehr Informationen zur Zusammensetzung von Milchkuhfutter finden Interessierte unter [http://www.agrarnetz.com/thema/milchkuehe].

'''Gesunde Milchkühe'''

Neben der Qualität der Milch und der optimalen Entwicklung der Kühe spielt auch die Tiergesundheit eine wichtige Rolle. Landwirte müssen gesetzliche Mindeststandards einhalten, die dem Verbraucherschutz und dem Wohl der Tiere dienen. Außerdem hat nimmt die Tiergesundheit direkten Einfluss auf die Produktionsmenge und Qualität der Milch und somit auf den finanziellen Gewinn. Um die Milchkühe gesund zu erhalten, bedarf es einer Kombination aus optimaler Fütterung und Stallhygiene. Trotz dieser Maßnahmen passiert es immer wieder, dass einzelne Tiere erkranken. In diesem Fall müssen Milchbauern sofort handeln, um die Ansteckungsgefahr zu minimieren.</text>
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    <text bytes="2126" xml:space="preserve">'''Milchkuhfutter für eine gesunde Entwicklung der Tiere'''

Die Haltung von Milchkühen stellt an den Landwirt besonders hohe Ansprüche. Damit sich das komplexe Magensystem der Tiere gesund entwickelt und die Qualität der Milch gefördert wird, benötigen sie hochwertiges Futter, das reich an Nährstoffen ist und verschiedene Komponenten aufweist. Außerdem müssen Landwirte stets die enge Gewinnspanne zwischen sinkenden Milchpreisen und steigenden Futterkosten berücksichtigen.

'''Milchkuhfutter und seine Bestandteile'''

Früher wurde für eine optimale Proteinversorgung der Milchkühe häufig Sojaschrot aus entfetteten, zerkleinerten und erhitzten Sojabohnen gefüttert. Mittlerweile greifen Milchbauern eher auf [http://www.agrarnetz.com/thema/heimische-eiweissfuttermittel hemische Eiweißfuttermittel] zurück. Zu den häufigsten Futtermitteln für Milchkühe gehören Maissilage und Grassilage, die aus zerkleinerten Pflanzen hergestellt und in Silos vakuumbehandelt werden. Maissilage ist besonders reich an Stärke, während Grassilage ein breites Spektrum an Nährstoffen enthält. Getreide dient vor allem als Strukturfutter. Weitere Futtermittel sind z. B. Biertreber, Futterrüben, Klee und Kräuter.  In den Sommermonaten greifen viele Landwirte auf die Weidenfütterung zurück. Mehr Informationen zur Zusammensetzung von Milchkuhfutter finden Interessierte unter [http://www.agrarnetz.com/thema/milchkuehe].

'''Gesunde Milchkühe'''

Neben der Qualität der Milch und der optimalen Entwicklung der Kühe spielt auch die Tiergesundheit eine wichtige Rolle. Landwirte müssen gesetzliche Mindeststandards einhalten, die dem Verbraucherschutz und dem Wohl der Tiere dienen. Außerdem hat nimmt die Tiergesundheit direkten Einfluss auf die Produktionsmenge und Qualität der Milch und somit auf den finanziellen Gewinn. Um die Milchkühe gesund zu erhalten, bedarf es einer Kombination aus optimaler Fütterung und Stallhygiene. Trotz dieser Maßnahmen passiert es immer wieder, dass einzelne Tiere erkranken. In diesem Fall müssen Milchbauern sofort handeln, um die Ansteckungsgefahr zu minimieren.</text>
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    <text bytes="2168" xml:space="preserve">'''Milchkuhfutter für eine gesunde Entwicklung der Tiere'''

Die Haltung von Milchkühen stellt an den Landwirt besonders hohe Ansprüche. Damit sich das komplexe Magensystem der Tiere gesund entwickelt und die Qualität der Milch gefördert wird, benötigen sie hochwertiges Futter, das reich an Nährstoffen ist und verschiedene Komponenten aufweist. Außerdem müssen Landwirte stets die enge Gewinnspanne zwischen sinkenden Milchpreisen und steigenden Futterkosten berücksichtigen.

'''Milchkuhfutter und seine Bestandteile'''

Früher wurde für eine optimale Proteinversorgung der Milchkühe häufig Sojaschrot aus entfetteten, zerkleinerten und erhitzten Sojabohnen gefüttert. Mittlerweile greifen Milchbauern eher auf [http://www.agrarnetz.com/thema/heimische-eiweissfuttermittel hemische Eiweißfuttermittel] zurück. Zu den häufigsten Futtermitteln für Milchkühe gehören Maissilage und Grassilage, die aus zerkleinerten Pflanzen hergestellt und in Silos vakuumbehandelt werden. Maissilage ist besonders reich an Stärke, während Grassilage ein breites Spektrum an Nährstoffen enthält. Getreide dient vor allem als Strukturfutter. Weitere Futtermittel sind z. B. Biertreber, Futterrüben, Klee und Kräuter.  In den Sommermonaten greifen viele Landwirte auf die Weidenfütterung zurück. Mehr Informationen zur Zusammensetzung von Milchkuhfutter finden Interessierte unter [http://www.agrarnetz.com/thema/milchkuehe http://www.agrarnetz.com/thema/milchkuehe].

'''Gesunde Milchkühe'''

Neben der Qualität der Milch und der optimalen Entwicklung der Kühe spielt auch die Tiergesundheit eine wichtige Rolle. Landwirte müssen gesetzliche Mindeststandards einhalten, die dem Verbraucherschutz und dem Wohl der Tiere dienen. Außerdem hat nimmt die Tiergesundheit direkten Einfluss auf die Produktionsmenge und Qualität der Milch und somit auf den finanziellen Gewinn. Um die Milchkühe gesund zu erhalten, bedarf es einer Kombination aus optimaler Fütterung und Stallhygiene. Trotz dieser Maßnahmen passiert es immer wieder, dass einzelne Tiere erkranken. In diesem Fall müssen Milchbauern sofort handeln, um die Ansteckungsgefahr zu minimieren.</text>
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 |http://biodidac.bio.uottawa.ca/
 |A bank of digital resources for teaching biology
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&lt;small&gt;&lt;div align=right&gt;[[Werbepartner/Sponsor werden|weiter]]&lt;/div&gt;&lt;/small&gt;</text>
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  <title>4.1.1 Entstehung von Ringformen</title>
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    <text bytes="1947" xml:space="preserve">Während Triosen und Tetrosen hauptsächlich in '''Kettenform''' vorliegen, liegen Monosaccharide ab 5 C-Atomen (Pentosen) überwiegend in der sog. '''Ringform''' vor. Ringformen entstehen immer dann, wenn die Zucker (mit Aldehyd- oder Ketogruppen) mit Alkoholen reagieren. Es entsteht ein sog. '''Halbacetal''':
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Halbacetalreaktion.jpg]]&lt;/div&gt;
Bei Monosacchariden sind R&lt;sub&gt;1&lt;/sub&gt; und R&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; (Alkohol und Aldehyd) im selben Molekül, einem ringförmigen Halbacetal. Dabei erfolgt die Bindung z. B. bei Glucose, einer Aldose, zwischen C&lt;sub&gt;1&lt;/sub&gt; und C&lt;sub&gt;5&lt;/sub&gt;:
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Ringbildung bei Glucose.jpg]]&lt;/div&gt;
Durch die Ringbindung ist das C-Atom 1 asymmetrisch geworden, wodurch es zusätzliche '''optische Aktivität'''[1] erhält. Es sind zwei optische Isomere möglich – die &amp;alpha;- (OH-Gruppe zeigt nach unten) und die &amp;beta;-Form (OH-Gruppe zeigt nach oben). Man spricht hier davon, daß das C&lt;sub&gt;1&lt;/sub&gt;-Atom ein '''anomeres C-Atom''' ist.

In einer Lösung von Monosacchariden stellt sich immer ein bestimmtes Gleichgewicht zwischen &amp;alpha;- und &amp;beta;-Form ein. Bei Glucose beträgt das Verhältnis [[Bild:alpha zu beta gleich 3 zu 1.jpg]]. Da die &amp;alpha;-D-Glucose rechtsdrehend und die &amp;beta;-D-Glucose linksdrehend ist, ist aufgrund des Gleichgewichtsverhältnisses zwischen beiden Anomeren die D-Glucose-Lösung insgesamt rechtsdrehend.

Bei Ketosen erfolgt im Gegensatz zu Aldosen die Numerierung der C-Atome zunächst so, daß das C-Atom mit der höchsten Oxidationszahl eine möglichst niedrige Nummer bekommen muß:
&lt;div align=center&gt;[[Bild:Ringbildung bei D-Fructose.jpg]]&lt;/div&gt;
Der Ringschluß erfolgt bei Ketosen (ab 5 C-Atomen) zwischen den C-Atomen 2 und 5. Das anomere C-Atom ist jetzt das Atom C&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;. Die &amp;alpha;-D-Fructose trägt ihre OH-Gruppe am C&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; nach unten, die &amp;beta;-D-Fructose nach oben.

-----

&lt;small&gt;[1]: kann Licht polarisieren&lt;/small&gt;</text>
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== General idea ==

Eurusdd added supposedly later on a formal description of the similarity idea to the [https://www.forexfactory.com/showthread.php?t=434603 1st post] in the similarity thread:
&lt;div align="center"&gt;[[Datei:similarity principle (formal).png]]&lt;/div&gt;</text>
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== General idea ==

Eurusdd added supposedly later on a formal description of the similarity idea to the [https://www.forexfactory.com/showthread.php?t=434603 1st post] in the similarity thread:
&lt;div align="center"&gt;[[Datei:similarity principle (formal).png]]&lt;/div&gt;
This doesn't seem to be something special. It states that there are two stochastic processes that should be isomorphic (bijective?) most of the time. This imo could be either
- the price itself and an indicator that resembles the prices, or
- two indicators that show similar readings most of the time.
The Greek letter &amp;lambda; can then be interpreted as a parameter (i.e. indicator setting) that determines the relative frequency of similarity. Following Eurusdd's statements, &amp;lambda; should be chosen in a way that the two processes are similar most of the time (almost surely), i.e. &gt; 90 % similarity (e.g. P = 0.97).</text>
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== General idea ==

Eurusdd added supposedly later on a formal description of the similarity idea to the [https://www.forexfactory.com/showthread.php?t=434603 1st post] in the similarity thread:

&lt;div align="center"&gt;[[Datei:similarity principle (formal).png]]&lt;/div&gt;

This doesn't seem to be something special. It states that there are two stochastic processes that should be isomorphic (bijective?) most of the time. This imo could be either
* the price itself and an indicator that resembles the prices, or
* two indicators that show similar readings most of the time.
The Greek letter &amp;lambda; can then be interpreted as a parameter (i.e. indicator setting) that determines the relative frequency of similarity. Following Eurusdd's statements, &amp;lambda; should be chosen in a way that the two processes are similar most of the time (almost surely), i.e. &gt; 90 % similarity (e.g. P = 0.97).

I interpret it this way: If two processes are hardly dissimilar then one could assume that a similar state follows a dissimilar state most of the time. Thus, the stochastic processes are somewhat predictable (at least if further properties are true, e.g. that a trend will most likely continue instead of reverse).</text>
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    <text bytes="2282" xml:space="preserve">Dear Peter,

I hope your are fine. I wrote this page to summarize my thoughts about the theories and things you have presented. I have to admit that your way of thinking and approaching the fx world is pretty unique. However, I was never able to make it work. The reason is that there seems to be always (not just in your approaches presented) a trade-off between the probability of winning and the potential losses, i.e. the higher my winning probability becomes, the higher are the potential losses, too.

So, my question is not really directly related to your strategies (I know that you won't talk about it although I think I came closest to understand your thoughts in the similarity field) but is more on how you manage the risk and your money while trading these ideas. Thus, if you are not interested in how I perceived your theory, you can directly go to the end of this page and continue reading there.

May god bless you for your help and kindness!
D


== General idea ==

Eurusdd added supposedly later on a formal description of the similarity idea to the [https://www.forexfactory.com/showthread.php?t=434603 1st post] in the similarity thread:

&lt;div align="center"&gt;[[Datei:similarity principle (formal).png]]&lt;/div&gt;

This doesn't seem to be something special. It states that there are two stochastic processes that should be isomorphic (bijective?) most of the time. This imo could be either
* the price itself and an indicator that resembles the prices, or
* two indicators that show similar readings most of the time.
The Greek letter &amp;lambda; can then be interpreted as a parameter (i.e. indicator setting) that determines the relative frequency of similarity. Following Eurusdd's statements, &amp;lambda; should be chosen in a way that the two processes are similar most of the time (almost surely), i.e. &gt; 90 % similarity (e.g. P = 0.97).

I interpret it this way: If two processes are hardly dissimilar then one could assume that a similar state follows a dissimilar state most of the time. Thus, the stochastic processes are somewhat predictable (at least if further properties are true, e.g. that a trend will most likely continue instead of reverse). Let's see how it does apply to the presented similarity setups discussed in the course of the similarity thread:</text>
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    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="2817" xml:space="preserve">Dear Peter,

I hope your are fine. I wrote this page to summarize my thoughts about the theories and things you have presented. I have to admit that your way of thinking and approaching the fx world is pretty unique. However, I was never able to make it work. The reason is that there seems to be always (not just in your approaches presented) a trade-off between the probability of winning and the potential losses, i.e. the higher my winning probability becomes, the higher are the potential losses, too.

So, my question is not really directly related to your strategies (I know that you won't talk about it although I think I came closest to understand your thoughts in the similarity field) but is more on how you manage the risk and your money while trading these ideas. Thus, if you are not interested in how I perceived your theory, you can directly go to the end of this page and continue reading there.

May god bless you for your help and kindness!
D


== General idea ==

Eurusdd added supposedly later on a formal description of the similarity idea to the [https://www.forexfactory.com/showthread.php?t=434603 1st post] in the similarity thread:

&lt;div align="center"&gt;[[Datei:similarity principle (formal).png]]&lt;/div&gt;

This doesn't seem to be something special. It states that there are two stochastic processes that should be isomorphic (bijective?) most of the time. This imo could be either
* the price itself and an indicator that resembles the prices, or
* two indicators that show similar readings most of the time.
The Greek letter &amp;lambda; can then be interpreted as a parameter (i.e. indicator setting) that determines the relative frequency of similarity. Following Eurusdd's statements, &amp;lambda; should be chosen in a way that the two processes are similar most of the time (almost surely), i.e. &gt; 90 % similarity (e.g. P = 0.97).

I interpret it this way: If two processes are hardly dissimilar then one could assume that a similar state follows a dissimilar state most of the time. Thus, the stochastic processes are somewhat predictable (at least if further properties are true, e.g. that a trend will most likely continue instead of reverse). Let's see how it does apply to the presented similarity setups discussed in the course of the similarity thread:


== The CycleIdentifier application ==

The original idea presented in the similarity system thread was to use the cycle identifier on two different TFs and scale the settings (PriceActionFilter or Length) of the indicator among the TFs with the factor of the TFs, i.e. if I use Length = 5 in the M5, I should use Length = 5 &amp;times; (TF5 / TF1) = 5 &amp;times; 5 = 25 in the M1. Later on Madmoney adopted the scaling logic but applied two CI's in just 1 TF, i.e. he would have used in the M1 a Length = 5 and another CI with Length = 25.</text>
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    <text bytes="3166" xml:space="preserve">Dear Peter,

I hope your are fine. I wrote this page to summarize my thoughts about the theories and things you have presented. I have to admit that your way of thinking and approaching the fx world is pretty unique. However, I was never able to make it work. The reason is that there seems to be always (not just in your approaches presented) a trade-off between the probability of winning and the potential losses, i.e. the higher my winning probability becomes, the higher are the potential losses, too.

So, my question is not really directly related to your strategies (I know that you won't talk about it although I think I came closest to understand your thoughts in the similarity field) but is more on how you manage the risk and your money while trading these ideas. Thus, if you are not interested in how I perceived your theory, you can directly go to the end of this page and continue reading there.

May god bless you for your help and kindness!
D


== General idea ==

Eurusdd added supposedly later on a formal description of the similarity idea to the [https://www.forexfactory.com/showthread.php?t=434603 1st post] in the similarity thread:

&lt;div align="center"&gt;[[Datei:similarity principle (formal).png]]&lt;/div&gt;

This doesn't seem to be something special. It states that there are two stochastic processes that should be isomorphic (bijective?) most of the time. This imo could be either
* the price itself and an indicator that resembles the prices, or
* two indicators that show similar readings most of the time.
The Greek letter &amp;lambda; can then be interpreted as a parameter (i.e. indicator setting) that determines the relative frequency of similarity. Following Eurusdd's statements, &amp;lambda; should be chosen in a way that the two processes are similar most of the time (almost surely), i.e. &gt; 90 % similarity (e.g. P = 0.97).

I interpret it this way: If two processes are hardly dissimilar then one could assume that a similar state follows a dissimilar state most of the time. Thus, the stochastic processes are somewhat predictable (at least if further properties are true, e.g. that a trend will most likely continue instead of reverse). Let's see how it does apply to the presented similarity setups discussed in the course of the similarity thread:


== The CycleIdentifier application ==

The original idea presented in the similarity system thread was to use the cycle identifier on two different TFs and scale the settings (PriceActionFilter or Length) of the indicator among the TFs with the factor of the TFs, i.e. if I use Length = 5 in the M5, I should use Length = 5 &amp;times; (TF5 / TF1) = 5 &amp;times; 5 = 25 in the M1. Later on Madmoney adopted the scaling logic but applied two CI's in just 1 TF, i.e. he would have used in the M1 a Length = 5 and another CI with Length = 25.

In order to study the repainting behavior (which shouldn't be a problem, said Eurusdd), I decided to use [https://www.forexfactory.com/showthread.php?p=7902190#post7902190 Myxomop's non-repaint CI-based indicator] that he posted in Madmoney's [https://www.forexfactory.com/showthread.php?t=514477 Ci/Symphonie extreme similarity eplained!] thread.</text>
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I hope your are fine. I wrote this page to summarize my thoughts about the theories and things you have presented. I have to admit that your way of thinking and approaching the fx world is pretty unique. However, I was never able to make it work. The reason is that there seems to be always (not just in your approaches presented) a trade-off between the probability of winning and the potential losses, i.e. the higher my winning probability becomes, the higher are the potential losses, too.

So, my question is not really directly related to your strategies (I know that you won't talk about it although I think I came closest to understand your thoughts in the similarity field) but is more on how you manage the risk and your money while trading these ideas. Thus, if you are not interested in how I perceived your theory, you can directly go to the end of this page and continue reading there.

May god bless you for your help and kindness!

D


== General idea ==

Eurusdd added supposedly later on a formal description of the similarity idea to the [https://www.forexfactory.com/showthread.php?t=434603 1st post] in the similarity thread:

&lt;div align="center"&gt;[[Datei:similarity principle (formal).png]]&lt;/div&gt;

This doesn't seem to be something special. It states that there are two stochastic processes that should be isomorphic (bijective?) most of the time. This imo could be either
* the price itself and an indicator that resembles the prices, or
* two indicators that show similar readings most of the time.
The Greek letter &amp;lambda; can then be interpreted as a parameter (i.e. indicator setting) that determines the relative frequency of similarity. Following Eurusdd's statements, &amp;lambda; should be chosen in a way that the two processes are similar most of the time (almost surely), i.e. &gt; 90 % similarity (e.g. P = 0.97).

I interpret it this way: If two processes are hardly dissimilar then one could assume that a similar state follows a dissimilar state most of the time. Thus, the stochastic processes are somewhat predictable (at least if further properties are true, e.g. that a trend will most likely continue instead of reverse). Let's see how it does apply to the presented similarity setups discussed in the course of the similarity thread:


== The CycleIdentifier application ==

The original idea presented in the similarity system thread was to use the cycle identifier on two different TFs and scale the settings (PriceActionFilter or Length) of the indicator among the TFs with the factor of the TFs, i.e. if I use Length = 5 in the M5, I should use Length = 5 &amp;times; (TF5 / TF1) = 5 &amp;times; 5 = 25 in the M1. Later on Madmoney adopted the scaling logic but applied two CI's in just 1 TF, i.e. he would have used in the M1 a Length = 5 and another CI with Length = 25.

In order to study the repainting behavior (which shouldn't be a problem, said Eurusdd), I decided to use [https://www.forexfactory.com/showthread.php?p=7902190#post7902190 Myxomop's non-repaint CI-based indicator] that he posted in Madmoney's [https://www.forexfactory.com/showthread.php?t=514477 Ci/Symphonie extreme similarity eplained!] thread.

The trading idea is simple: Most of the times the CI signals are identical after the close the the M5 candle. Thus, if there is a dissimilarity after the M5 close, it means that the price direction that causes the signal on the smaller TF indicator is highly false. Thus, the dissimilar CI spike gives a trade signal (if it is an up signal go short; go long if it is a down signal). Let's see how this looks like in the original 2 TF approach:

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I hope your are fine. I wrote this page to summarize my thoughts about the theories and things you have presented. I have to admit that your way of thinking and approaching the fx world is pretty unique. However, I was never able to make it work. The reason is that there seems to be always (not just in your approaches presented) a trade-off between the probability of winning and the potential losses, i.e. the higher my winning probability becomes, the higher are the potential losses, too.

So, my question is not really directly related to your strategies (I know that you won't talk about it although I think I came closest to understand your thoughts in the similarity field) but is more on how you manage the risk and your money while trading these ideas. Thus, if you are not interested in how I perceived your theory, you can directly go to the end of this page and continue reading there.

May god bless you for your help and kindness!

D


== General idea ==

Eurusdd added supposedly later on a formal description of the similarity idea to the [https://www.forexfactory.com/showthread.php?t=434603 1st post] in the similarity thread:

&lt;div align="center"&gt;[[Datei:similarity principle (formal).png]]&lt;/div&gt;

This doesn't seem to be something special. It states that there are two stochastic processes that should be isomorphic (bijective?) most of the time. This imo could be either
* the price itself and an indicator that resembles the prices, or
* two indicators that show similar readings most of the time.
The Greek letter &amp;lambda; can then be interpreted as a parameter (i.e. indicator setting) that determines the relative frequency of similarity. Following Eurusdd's statements, &amp;lambda; should be chosen in a way that the two processes are similar most of the time (almost surely), i.e. &gt; 90 % similarity (e.g. P = 0.97).

I interpret it this way: If two processes are hardly dissimilar then one could assume that a similar state follows a dissimilar state most of the time. Thus, the stochastic processes are somewhat predictable (at least if further properties are true, e.g. that a trend will most likely continue instead of reverse). Let's see how it does apply to the presented similarity setups discussed in the course of the similarity thread:


== The CycleIdentifier application ==

The original idea presented in the similarity system thread was to use the cycle identifier on two different TFs and scale the settings (PriceActionFilter or Length) of the indicator among the TFs with the factor of the TFs, i.e. if I use Length = 5 in the M5, I should use Length = 5 &amp;times; (TF5 / TF1) = 5 &amp;times; 5 = 25 in the M1. Later on Madmoney adopted the scaling logic but applied two CI's in just 1 TF, i.e. he would have used in the M1 a Length = 5 and another CI with Length = 25.

In order to study the repainting behavior (which shouldn't be a problem, said Eurusdd), I decided to use [https://www.forexfactory.com/showthread.php?p=7902190#post7902190 Myxomop's non-repaint CI-based indicator] that he posted in Madmoney's [https://www.forexfactory.com/showthread.php?t=514477 Ci/Symphonie extreme similarity eplained!] thread.

The trading idea is simple: Most of the times the CI signals are identical after the close the the M5 candle. Thus, if there is a dissimilarity after the M5 close, it means that the price direction that causes the signal on the smaller TF indicator is highly false. Thus, the dissimilar CI spike gives a trade signal (if it is an up signal go short; go long if it is a down signal). Let's see how this looks like in the original 2 TF approach:

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I hope your are fine. I wrote this page to summarize my thoughts about the theories and things you have presented. I have to admit that your way of thinking and approaching the fx world is pretty unique. However, I was never able to make it work. The reason is that there seems to be always (not just in your approaches presented) a trade-off between the probability of winning and the potential losses, i.e. the higher my winning probability becomes, the higher are the potential losses, too.

So, my question is not really directly related to your strategies (I know that you won't talk about it although I think I came closest to understand your thoughts in the similarity field) but is more on how you manage the risk and your money while trading these ideas. Thus, if you are not interested in how I perceived your theory, you can directly go to the end of this page and continue reading there.

May god bless you for your help and kindness!

D


== General idea ==

Eurusdd added supposedly later on a formal description of the similarity idea to the [https://www.forexfactory.com/showthread.php?t=434603 1st post] in the similarity thread:

&lt;div align="center"&gt;[[Datei:similarity principle (formal).png]]&lt;/div&gt;

This doesn't seem to be something special. It states that there are two stochastic processes that should be isomorphic (bijective?) most of the time. This imo could be either
* the price itself and an indicator that resembles the prices, or
* two indicators that show similar readings most of the time.
The Greek letter &amp;lambda; can then be interpreted as a parameter (i.e. indicator setting) that determines the relative frequency of similarity. Following Eurusdd's statements, &amp;lambda; should be chosen in a way that the two processes are similar most of the time (almost surely), i.e. &gt; 90 % similarity (e.g. P = 0.97).

I interpret it this way: If two processes are hardly dissimilar then one could assume that a similar state follows a dissimilar state most of the time. Thus, the stochastic processes are somewhat predictable (at least if further properties are true, e.g. that a trend will most likely continue instead of reverse). Let's see how it does apply to the presented similarity setups discussed in the course of the similarity thread:


== The CycleIdentifier application ==

The original idea presented in the similarity system thread was to use the cycle identifier on two different TFs and scale the settings (PriceActionFilter or Length) of the indicator among the TFs with the factor of the TFs, i.e. if I use Length = 5 in the M5, I should use Length = 5 &amp;times; (TF5 / TF1) = 5 &amp;times; 5 = 25 in the M1. Later on Madmoney adopted the scaling logic but applied two CI's in just 1 TF, i.e. he would have used in the M1 a Length = 5 and another CI with Length = 25.

In order to study the repainting behavior (which shouldn't be a problem, said Eurusdd), I decided to use [https://www.forexfactory.com/showthread.php?p=7902190#post7902190 Myxomop's non-repaint CI-based indicator] that he posted in Madmoney's [https://www.forexfactory.com/showthread.php?t=514477 Ci/Symphonie extreme similarity eplained!] thread.

The trading idea is simple: Most of the times the CI signals are identical after the close the the M5 candle. Thus, if there is a dissimilarity after the M5 close, it means that the price direction that causes the signal on the smaller TF indicator is highly false. Thus, the dissimilar CI spike gives a trade signal (if it is an up signal go short; go long if it is a down signal). Let's see how this looks like in the original 2 TF approach:

&lt;div align="center"&gt;[[Datei:MTF CI approach.png]]&lt;/div&gt;

This is very far from being good. In the long run I would have won only 50 % of my trades.

So, let's see how it would have turned out following Madmoney's logic (trading on 1 TF and only take the 1st signal in the trend direction). The problem still is that a CI spikeis assumed to mark the end of a trend. However, in reality, the spikes are repainted quite often and thus I would have lost as often than I would have won.

I've seen in real-time how Eurusdd, Madmoney and Juhanimi made calls in real time. I've seen that they were highly successful and had losses only on rare instances. How was that possible? How could they have 100 and more trades without a single loss?

Is my understanding of the similarity idea a big misconception? I studied all setups presented by Eurusdd and Modmoney in detail. And they seemed to use the logic as described above.

... BUT HOW COULD THEY WORK IT OUT ...

and I can't although I study that shit for a half decade?</text>
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I hope your are fine. I wrote this page to summarize my thoughts about the theories and things you have presented. I have to admit that your way of thinking and approaching the fx world is pretty unique. However, I was never able to make it work. The reason is that there seems to be always (not just in your approaches presented) a trade-off between the probability of winning and the potential losses, i.e. the higher my winning probability becomes, the higher are the potential losses, too.

So, my question is not really directly related to your strategies (I know that you won't talk about it although I think I came closest to understand your thoughts in the similarity field) but is more on how you manage the risk and your money while trading these ideas. Thus, if you are not interested in how I perceived your theory, you can directly go to the end of this page and continue reading there.

May god bless you for your help and kindness!

D


== General idea ==

Eurusdd added supposedly later on a formal description of the similarity idea to the [https://www.forexfactory.com/showthread.php?t=434603 1st post] in the similarity thread:

&lt;div align="center"&gt;[[Datei:similarity principle (formal).png]]&lt;/div&gt;

This doesn't seem to be something special. It states that there are two stochastic processes that should be isomorphic (bijective?) most of the time. This imo could be either
* the price itself and an indicator that resembles the prices, or
* two indicators that show similar readings most of the time.
The Greek letter &amp;lambda; can then be interpreted as a parameter (i.e. indicator setting) that determines the relative frequency of similarity. Following Eurusdd's statements, &amp;lambda; should be chosen in a way that the two processes are similar most of the time (almost surely), i.e. &gt; 90 % similarity (e.g. P = 0.97).

I interpret it this way: If two processes are hardly dissimilar then one could assume that a similar state follows a dissimilar state most of the time. Thus, the stochastic processes are somewhat predictable (at least if further properties are true, e.g. that a trend will most likely continue instead of reverse). Let's see how it does apply to the presented similarity setups discussed in the course of the similarity thread:


== The CycleIdentifier application ==

The original idea presented in the similarity system thread was to use the cycle identifier on two different TFs and scale the settings (PriceActionFilter or Length) of the indicator among the TFs with the factor of the TFs, i.e. if I use Length = 5 in the M5, I should use Length = 5 &amp;times; (TF5 / TF1) = 5 &amp;times; 5 = 25 in the M1. Later on Madmoney adopted the scaling logic but applied two CI's in just 1 TF, i.e. he would have used in the M1 a Length = 5 and another CI with Length = 25.

In order to study the repainting behavior (which shouldn't be a problem, said Eurusdd), I decided to use [https://www.forexfactory.com/showthread.php?p=7902190#post7902190 Myxomop's non-repaint CI-based indicator] that he posted in Madmoney's [https://www.forexfactory.com/showthread.php?t=514477 Ci/Symphonie extreme similarity eplained!] thread.

The trading idea is simple: Most of the times the CI signals are identical after the close the the M5 candle. Thus, if there is a dissimilarity after the M5 close, it means that the price direction that causes the signal on the smaller TF indicator is highly false. Thus, the dissimilar CI spike gives a trade signal (if it is an up signal go short; go long if it is a down signal). Let's see how this looks like in the original 2 TF approach:

&lt;div align="center"&gt;[[Datei:MTF CI approach.png]]&lt;/div&gt;

This is very far from being good. In the long run I would have won only 50 % of my trades.

So, let's see how it would have turned out following Madmoney's logic (trading on 1 TF and only take the 1st signal in the trend direction). The problem still is that a CI spikeis assumed to mark the end of a trend. However, in reality, the spikes are repainted quite often and thus I would have lost as often than I would have won.

I've seen in real-time how Eurusdd, Madmoney and Juhanimi made calls in real time. I've seen that they were highly successful and had losses only on rare instances. How was that possible? How could they have 100 and more trades without a single loss?

Is my understanding of the similarity idea a big misconception? I studied all setups presented by Eurusdd and Modmoney in detail. And they seemed to use the logic as described above.

'''... BUT HOW COULD THEY WORK IT OUT ...'''

and I can't although I study that shit for a half decade?


== Applying the similarity idea to ZigZags ==

I never understood the logic or the messy code behind the CI/Symphonie indicator. However, I think that dissimilarities there are produced since they are maybe based on the close price (but I don't know for sure). Thus, a dissimilarity could appear if a close on the smaller TF is either the highest or lowest close within the calculation period, but the higher TF's candle closed lower/higher than the previous high/low.

In order to overcome that problem I switched to the ZigZag indicator. It is well known that this indicator repaints a lot. Thus, I've written again an indicator that shows me all formerly repainted as well as the final leg positions. Now if I apply the indicator with the scaling logic to two different TFs and scale properly, I won't see any dissimilarities:

&lt;div align="center"&gt;MTF ZigZags.png&lt;/div&gt;

d

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I hope your are fine. I wrote this page to summarize my thoughts about the theories and things you have presented. I have to admit that your way of thinking and approaching the fx world is pretty unique. However, I was never able to make it work. The reason is that there seems to be always (not just in your approaches presented) a trade-off between the probability of winning and the potential losses, i.e. the higher my winning probability becomes, the higher are the potential losses, too.

So, my question is not really directly related to your strategies (I know that you won't talk about it although I think I came closest to understand your thoughts in the similarity field) but is more on how you manage the risk and your money while trading these ideas. Thus, if you are not interested in how I perceived your theory, you can directly go to the end of this page and continue reading there.

May god bless you for your help and kindness!

D


== General idea ==

Eurusdd added supposedly later on a formal description of the similarity idea to the [https://www.forexfactory.com/showthread.php?t=434603 1st post] in the similarity thread:

&lt;div align="center"&gt;[[Datei:similarity principle (formal).png]]&lt;/div&gt;

This doesn't seem to be something special. It states that there are two stochastic processes that should be isomorphic (bijective?) most of the time. This imo could be either
* the price itself and an indicator that resembles the prices, or
* two indicators that show similar readings most of the time.
The Greek letter &amp;lambda; can then be interpreted as a parameter (i.e. indicator setting) that determines the relative frequency of similarity. Following Eurusdd's statements, &amp;lambda; should be chosen in a way that the two processes are similar most of the time (almost surely), i.e. &gt; 90 % similarity (e.g. P = 0.97).

I interpret it this way: If two processes are hardly dissimilar then one could assume that a similar state follows a dissimilar state most of the time. Thus, the stochastic processes are somewhat predictable (at least if further properties are true, e.g. that a trend will most likely continue instead of reverse). Let's see how it does apply to the presented similarity setups discussed in the course of the similarity thread:


== The CycleIdentifier application ==

The original idea presented in the similarity system thread was to use the cycle identifier on two different TFs and scale the settings (PriceActionFilter or Length) of the indicator among the TFs with the factor of the TFs, i.e. if I use Length = 5 in the M5, I should use Length = 5 &amp;times; (TF5 / TF1) = 5 &amp;times; 5 = 25 in the M1. Later on Madmoney adopted the scaling logic but applied two CI's in just 1 TF, i.e. he would have used in the M1 a Length = 5 and another CI with Length = 25.

In order to study the repainting behavior (which shouldn't be a problem, said Eurusdd), I decided to use [https://www.forexfactory.com/showthread.php?p=7902190#post7902190 Myxomop's non-repaint CI-based indicator] that he posted in Madmoney's [https://www.forexfactory.com/showthread.php?t=514477 Ci/Symphonie extreme similarity eplained!] thread.

The trading idea is simple: Most of the times the CI signals are identical after the close the the M5 candle. Thus, if there is a dissimilarity after the M5 close, it means that the price direction that causes the signal on the smaller TF indicator is highly false. Thus, the dissimilar CI spike gives a trade signal (if it is an up signal go short; go long if it is a down signal). Let's see how this looks like in the original 2 TF approach:

&lt;div align="center"&gt;[[Datei:MTF CI approach.png]]&lt;/div&gt;

This is very far from being good. In the long run I would have won only 50 % of my trades.

So, let's see how it would have turned out following Madmoney's logic (trading on 1 TF and only take the 1st signal in the trend direction). The problem still is that a CI spikeis assumed to mark the end of a trend. However, in reality, the spikes are repainted quite often and thus I would have lost as often than I would have won.

I've seen in real-time how Eurusdd, Madmoney and Juhanimi made calls in real time. I've seen that they were highly successful and had losses only on rare instances. How was that possible? How could they have 100 and more trades without a single loss?

Is my understanding of the similarity idea a big misconception? I studied all setups presented by Eurusdd and Modmoney in detail. And they seemed to use the logic as described above.

'''... BUT HOW COULD THEY WORK IT OUT ...'''

and I can't although I study that shit for a half decade?


== Applying the similarity idea to ZigZags ==

I never understood the logic or the messy code behind the CI/Symphonie indicator. However, I think that dissimilarities there are produced since they are maybe based on the close price (but I don't know for sure). Thus, a dissimilarity could appear if a close on the smaller TF is either the highest or lowest close within the calculation period, but the higher TF's candle closed lower/higher than the previous high/low.

In order to overcome that problem I switched to the ZigZag indicator. It is well known that this indicator repaints a lot. Thus, I've written again an indicator that shows me all formerly repainted as well as the final leg positions. Now if I apply the indicator with the scaling logic to two different TFs and scale properly, I won't see any dissimilarities:

&lt;div align="center"&gt;[[Datei:MTF ZigZags.png]]&lt;/div&gt;

d

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    <text bytes="5533" xml:space="preserve">Dear Peter,

I hope your are fine. I wrote this page to summarize my thoughts about the theories and things you have presented. I have to admit that your way of thinking and approaching the fx world is pretty unique. However, I was never able to make it work. The reason is that there seems to be always (not just in your approaches presented) a trade-off between the probability of winning and the potential losses, i.e. the higher my winning probability becomes, the higher are the potential losses, too.

So, my question is not really directly related to your strategies (I know that you won't talk about it although I think I came closest to understand your thoughts in the similarity field) but is more on how you manage the risk and your money while trading these ideas. Thus, if you are not interested in how I perceived your theory, you can directly go to the end of this page and continue reading there.

May god bless you for your help and kindness!

D


== General idea ==

Eurusdd added supposedly later on a formal description of the similarity idea to the [https://www.forexfactory.com/showthread.php?t=434603 1st post] in the similarity thread:

&lt;div align="center"&gt;[[Datei:similarity principle (formal).png]]&lt;/div&gt;

This doesn't seem to be something special. It states that there are two stochastic processes that should be isomorphic (bijective?) most of the time. This imo could be either
* the price itself and an indicator that resembles the prices, or
* two indicators that show similar readings most of the time.
The Greek letter &amp;lambda; can then be interpreted as a parameter (i.e. indicator setting) that determines the relative frequency of similarity. Following Eurusdd's statements, &amp;lambda; should be chosen in a way that the two processes are similar most of the time (almost surely), i.e. &gt; 90 % similarity (e.g. P = 0.97).

I interpret it this way: If two processes are hardly dissimilar then one could assume that a similar state follows a dissimilar state most of the time. Thus, the stochastic processes are somewhat predictable (at least if further properties are true, e.g. that a trend will most likely continue instead of reverse). Let's see how it does apply to the presented similarity setups discussed in the course of the similarity thread:


== The CycleIdentifier application ==

The original idea presented in the similarity system thread was to use the cycle identifier on two different TFs and scale the settings (PriceActionFilter or Length) of the indicator among the TFs with the factor of the TFs, i.e. if I use Length = 5 in the M5, I should use Length = 5 &amp;times; (TF5 / TF1) = 5 &amp;times; 5 = 25 in the M1. Later on Madmoney adopted the scaling logic but applied two CI's in just 1 TF, i.e. he would have used in the M1 a Length = 5 and another CI with Length = 25.

In order to study the repainting behavior (which shouldn't be a problem, said Eurusdd), I decided to use [https://www.forexfactory.com/showthread.php?p=7902190#post7902190 Myxomop's non-repaint CI-based indicator] that he posted in Madmoney's [https://www.forexfactory.com/showthread.php?t=514477 Ci/Symphonie extreme similarity eplained!] thread.

The trading idea is simple: Most of the times the CI signals are identical after the close the the M5 candle. Thus, if there is a dissimilarity after the M5 close, it means that the price direction that causes the signal on the smaller TF indicator is highly false. Thus, the dissimilar CI spike gives a trade signal (if it is an up signal go short; go long if it is a down signal). Let's see how this looks like in the original 2 TF approach:

&lt;div align="center"&gt;[[Datei:MTF CI approach.png]]&lt;/div&gt;

This is very far from being good. In the long run I would have won only 50 % of my trades.

So, let's see how it would have turned out following Madmoney's logic (trading on 1 TF and only take the 1st signal in the trend direction). The problem still is that a CI spikeis assumed to mark the end of a trend. However, in reality, the spikes are repainted quite often and thus I would have lost as often than I would have won.

I've seen in real-time how Eurusdd, Madmoney and Juhanimi made calls in real time. I've seen that they were highly successful and had losses only on rare instances. How was that possible? How could they have 100 and more trades without a single loss?

Is my understanding of the similarity idea a big misconception? I studied all setups presented by Eurusdd and Modmoney in detail. And they seemed to use the logic as described above.

'''... BUT HOW COULD THEY WORK IT OUT ...'''

and I can't although I study that shit for a half decade?


== Applying the similarity idea to ZigZags ==

I never understood the logic or the messy code behind the CI/Symphonie indicator. However, I think that dissimilarities there are produced since they are maybe based on the close price (but I don't know for sure). Thus, a dissimilarity could appear if a close on the smaller TF is either the highest or lowest close within the calculation period, but the higher TF's candle closed lower/higher than the previous high/low.

In order to overcome that problem I switched to the ZigZag indicator. It is well known that this indicator repaints a lot. Thus, I've written again an indicator that shows me all formerly repainted as well as the final leg positions. Now if I apply the indicator with the scaling logic to two different TFs and scale properly, I won't see any dissimilarities:

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    <text bytes="5870" xml:space="preserve">Dear Peter,

I hope your are fine. I wrote this page to summarize my thoughts about the theories and things you have presented. I have to admit that your way of thinking and approaching the fx world is pretty unique. However, I was never able to make it work. The reason is that there seems to be always (not just in your approaches presented) a trade-off between the probability of winning and the potential losses, i.e. the higher my winning probability becomes, the higher are the potential losses, too.

So, my question is not really directly related to your strategies (I know that you won't talk about it although I think I came closest to understand your thoughts in the similarity field) but is more on how you manage the risk and your money while trading these ideas. Thus, if you are not interested in how I perceived your theory, you can directly go to the end of this page and continue reading there.

May god bless you for your help and kindness!

D


== General idea ==

Eurusdd added supposedly later on a formal description of the similarity idea to the [https://www.forexfactory.com/showthread.php?t=434603 1st post] in the similarity thread:

&lt;div align="center"&gt;[[Datei:similarity principle (formal).png]]&lt;/div&gt;

This doesn't seem to be something special. It states that there are two stochastic processes that should be isomorphic (bijective?) most of the time. This imo could be either
* the price itself and an indicator that resembles the prices, or
* two indicators that show similar readings most of the time.
The Greek letter &amp;lambda; can then be interpreted as a parameter (i.e. indicator setting) that determines the relative frequency of similarity. Following Eurusdd's statements, &amp;lambda; should be chosen in a way that the two processes are similar most of the time (almost surely), i.e. &gt; 90 % similarity (e.g. P = 0.97).

I interpret it this way: If two processes are hardly dissimilar then one could assume that a similar state follows a dissimilar state most of the time. Thus, the stochastic processes are somewhat predictable (at least if further properties are true, e.g. that a trend will most likely continue instead of reverse). Let's see how it does apply to the presented similarity setups discussed in the course of the similarity thread:


== The CycleIdentifier application ==

The original idea presented in the similarity system thread was to use the cycle identifier on two different TFs and scale the settings (PriceActionFilter or Length) of the indicator among the TFs with the factor of the TFs, i.e. if I use Length = 5 in the M5, I should use Length = 5 &amp;times; (TF5 / TF1) = 5 &amp;times; 5 = 25 in the M1. Later on Madmoney adopted the scaling logic but applied two CI's in just 1 TF, i.e. he would have used in the M1 a Length = 5 and another CI with Length = 25.

In order to study the repainting behavior (which shouldn't be a problem, said Eurusdd), I decided to use [https://www.forexfactory.com/showthread.php?p=7902190#post7902190 Myxomop's non-repaint CI-based indicator] that he posted in Madmoney's [https://www.forexfactory.com/showthread.php?t=514477 Ci/Symphonie extreme similarity eplained!] thread.

The trading idea is simple: Most of the times the CI signals are identical after the close the the M5 candle. Thus, if there is a dissimilarity after the M5 close, it means that the price direction that causes the signal on the smaller TF indicator is highly false. Thus, the dissimilar CI spike gives a trade signal (if it is an up signal go short; go long if it is a down signal). Let's see how this looks like in the original 2 TF approach:

&lt;div align="center"&gt;[[Datei:MTF CI approach.png]]&lt;/div&gt;

This is very far from being good. In the long run I would have won only 50 % of my trades.

So, let's see how it would have turned out following Madmoney's logic (trading on 1 TF and only take the 1st signal in the trend direction). The problem still is that a CI spikeis assumed to mark the end of a trend. However, in reality, the spikes are repainted quite often and thus I would have lost as often than I would have won.

I've seen in real-time how Eurusdd, Madmoney and Juhanimi made calls in real time. I've seen that they were highly successful and had losses only on rare instances. How was that possible? How could they have 100 and more trades without a single loss?

Is my understanding of the similarity idea a big misconception? I studied all setups presented by Eurusdd and Modmoney in detail. And they seemed to use the logic as described above.

'''... BUT HOW COULD THEY WORK IT OUT ...'''

and I can't although I study that shit for a half decade?


== Applying the similarity idea to ZigZags ==

I never understood the logic or the messy code behind the CI/Symphonie indicator. However, I think that dissimilarities there are produced since they are maybe based on the close price (but I don't know for sure). Thus, a dissimilarity could appear if a close on the smaller TF is either the highest or lowest close within the calculation period, but the higher TF's candle closed lower/higher than the previous high/low.

In order to overcome that problem I switched to the ZigZag indicator. It is well known that this indicator repaints a lot. Thus, I've written again an indicator that shows me all formerly repainted as well as the final leg positions. Now if I apply the indicator with the scaling logic to two different TFs and scale properly, I won't see any dissimilarities:

&lt;div align="center"&gt;[[Datei:MTF ZigZags.png|800px]]&lt;/div&gt;

Later on I realized that I even don't have to scale the settings according to TFs if I want to study dissimilarities in 1 TF. What would happen if I use two slightly different numbers for the Depth setting of the ZZ?

Answer: I will only see dissimilarities on rare occasions.

&lt;div align="center"&gt;[[Datei:1TF no scaling logic.png]]&lt;/div&gt;

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    <text bytes="6588" xml:space="preserve">Dear Peter,

I hope your are fine. I wrote this page to summarize my thoughts about the theories and things you have presented. I have to admit that your way of thinking and approaching the fx world is pretty unique. However, I was never able to make it work. The reason is that there seems to be always (not just in your approaches presented) a trade-off between the probability of winning and the potential losses, i.e. the higher my winning probability becomes, the higher are the potential losses, too.

So, my question is not really directly related to your strategies (I know that you won't talk about it although I think I came closest to understand your thoughts in the similarity field) but is more on how you manage the risk and your money while trading these ideas. Thus, if you are not interested in how I perceived your theory, you can directly go to the end of this page and continue reading there.

May god bless you for your help and kindness!

D


== General idea ==

Eurusdd added supposedly later on a formal description of the similarity idea to the [https://www.forexfactory.com/showthread.php?t=434603 1st post] in the similarity thread:

&lt;div align="center"&gt;[[Datei:similarity principle (formal).png]]&lt;/div&gt;

This doesn't seem to be something special. It states that there are two stochastic processes that should be isomorphic (bijective?) most of the time. This imo could be either
* the price itself and an indicator that resembles the prices, or
* two indicators that show similar readings most of the time.
The Greek letter &amp;lambda; can then be interpreted as a parameter (i.e. indicator setting) that determines the relative frequency of similarity. Following Eurusdd's statements, &amp;lambda; should be chosen in a way that the two processes are similar most of the time (almost surely), i.e. &gt; 90 % similarity (e.g. P = 0.97).

I interpret it this way: If two processes are hardly dissimilar then one could assume that a similar state follows a dissimilar state most of the time. Thus, the stochastic processes are somewhat predictable (at least if further properties are true, e.g. that a trend will most likely continue instead of reverse). Let's see how it does apply to the presented similarity setups discussed in the course of the similarity thread:


== The CycleIdentifier application ==

The original idea presented in the similarity system thread was to use the cycle identifier on two different TFs and scale the settings (PriceActionFilter or Length) of the indicator among the TFs with the factor of the TFs, i.e. if I use Length = 5 in the M5, I should use Length = 5 &amp;times; (TF5 / TF1) = 5 &amp;times; 5 = 25 in the M1. Later on Madmoney adopted the scaling logic but applied two CI's in just 1 TF, i.e. he would have used in the M1 a Length = 5 and another CI with Length = 25.

In order to study the repainting behavior (which shouldn't be a problem, said Eurusdd), I decided to use [https://www.forexfactory.com/showthread.php?p=7902190#post7902190 Myxomop's non-repaint CI-based indicator] that he posted in Madmoney's [https://www.forexfactory.com/showthread.php?t=514477 Ci/Symphonie extreme similarity eplained!] thread.

The trading idea is simple: Most of the times the CI signals are identical after the close the the M5 candle. Thus, if there is a dissimilarity after the M5 close, it means that the price direction that causes the signal on the smaller TF indicator is highly false. Thus, the dissimilar CI spike gives a trade signal (if it is an up signal go short; go long if it is a down signal). Let's see how this looks like in the original 2 TF approach:

&lt;div align="center"&gt;[[Datei:MTF CI approach.png]]&lt;/div&gt;

This is very far from being good. In the long run I would have won only 50 % of my trades.

So, let's see how it would have turned out following Madmoney's logic (trading on 1 TF and only take the 1st signal in the trend direction). The problem still is that a CI spikeis assumed to mark the end of a trend. However, in reality, the spikes are repainted quite often and thus I would have lost as often than I would have won.

I've seen in real-time how Eurusdd, Madmoney and Juhanimi made calls in real time. I've seen that they were highly successful and had losses only on rare instances. How was that possible? How could they have 100 and more trades without a single loss?

Is my understanding of the similarity idea a big misconception? I studied all setups presented by Eurusdd and Modmoney in detail. And they seemed to use the logic as described above.

'''... BUT HOW COULD THEY WORK IT OUT ...'''

and I can't although I study that shit for a half decade?


== Applying the similarity idea to ZigZags ==

I never understood the logic or the messy code behind the CI/Symphonie indicator. However, I think that dissimilarities there are produced since they are maybe based on the close price (but I don't know for sure). Thus, a dissimilarity could appear if a close on the smaller TF is either the highest or lowest close within the calculation period, but the higher TF's candle closed lower/higher than the previous high/low.

In order to overcome that problem I switched to the ZigZag indicator. It is well known that this indicator repaints a lot. Thus, I've written again an indicator that shows me all formerly repainted as well as the final leg positions. Now if I apply the indicator with the scaling logic to two different TFs and scale properly, I won't see any dissimilarities:

&lt;div align="center"&gt;[[Datei:MTF ZigZags.png|800px]]&lt;/div&gt;

Later on I realized that I even don't have to scale the settings according to TFs if I want to study dissimilarities in 1 TF. What would happen if I use two slightly different numbers for the Depth setting of the ZZ?

Answer: I will only see dissimilarities on rare occasions.

&lt;div align="center"&gt;[[Datei:1TF no scaling logic.png]]&lt;/div&gt;

My logic is this: If I use ZZ Depth settings that are relatively big, most ZZ legs will repaint most of the time. Since new trends will only start if two ZZ legs agree (almost surely), whenever I see a dissimilarity now, I can expect that price will continue in the dissimilarity's direction until a similarity appears. My ZZCallRepaintLegs indicator is modified and thus differs with the common MT4 ZZ in 1 point: A new leg is only drawn if a higher high or a lower low is established than the high/low of the last ZZ leg. Thus, my profit target is at least the high/low of the bar causing the dissimilar ZZ leg. Sometimes the profit target can be even bigger (but this depends on the history before the spike occurs).</text>
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    <text bytes="6782" xml:space="preserve">Dear Peter,

I hope your are fine. I wrote this page to summarize my thoughts about the theories and things you have presented. I have to admit that your way of thinking and approaching the fx world is pretty unique. However, I was never able to make it work. The reason is that there seems to be always (not just in your approaches presented) a trade-off between the probability of winning and the potential losses, i.e. the higher my winning probability becomes, the higher are the potential losses, too.

So, my question is not really directly related to your strategies (I know that you won't talk about it although I think I came closest to understand your thoughts in the similarity field) but is more on how you manage the risk and your money while trading these ideas. Thus, if you are not interested in how I perceived your theory, you can directly go to the end of this page and continue reading there.

May god bless you for your help and kindness!

D


== General idea ==

Eurusdd added supposedly later on a formal description of the similarity idea to the [https://www.forexfactory.com/showthread.php?t=434603 1st post] in the similarity thread:

&lt;div align="center"&gt;[[Datei:similarity principle (formal).png]]&lt;/div&gt;

This doesn't seem to be something special. It states that there are two stochastic processes that should be isomorphic (bijective?) most of the time. This imo could be either
* the price itself and an indicator that resembles the prices, or
* two indicators that show similar readings most of the time.
The Greek letter &amp;lambda; can then be interpreted as a parameter (i.e. indicator setting) that determines the relative frequency of similarity. Following Eurusdd's statements, &amp;lambda; should be chosen in a way that the two processes are similar most of the time (almost surely), i.e. &gt; 90 % similarity (e.g. P = 0.97).

I interpret it this way: If two processes are hardly dissimilar then one could assume that a similar state follows a dissimilar state most of the time. Thus, the stochastic processes are somewhat predictable (at least if further properties are true, e.g. that a trend will most likely continue instead of reverse). Let's see how it does apply to the presented similarity setups discussed in the course of the similarity thread:


== The CycleIdentifier application ==

The original idea presented in the similarity system thread was to use the cycle identifier on two different TFs and scale the settings (PriceActionFilter or Length) of the indicator among the TFs with the factor of the TFs, i.e. if I use Length = 5 in the M5, I should use Length = 5 &amp;times; (TF5 / TF1) = 5 &amp;times; 5 = 25 in the M1. Later on Madmoney adopted the scaling logic but applied two CI's in just 1 TF, i.e. he would have used in the M1 a Length = 5 and another CI with Length = 25.

In order to study the repainting behavior (which shouldn't be a problem, said Eurusdd), I decided to use [https://www.forexfactory.com/showthread.php?p=7902190#post7902190 Myxomop's non-repaint CI-based indicator] that he posted in Madmoney's [https://www.forexfactory.com/showthread.php?t=514477 Ci/Symphonie extreme similarity eplained!] thread.

The trading idea is simple: Most of the times the CI signals are identical after the close the the M5 candle. Thus, if there is a dissimilarity after the M5 close, it means that the price direction that causes the signal on the smaller TF indicator is highly false. Thus, the dissimilar CI spike gives a trade signal (if it is an up signal go short; go long if it is a down signal). Let's see how this looks like in the original 2 TF approach:

&lt;div align="center"&gt;[[Datei:MTF CI approach.png]]&lt;/div&gt;

This is very far from being good. In the long run I would have won only 50 % of my trades.

So, let's see how it would have turned out following Madmoney's logic (trading on 1 TF and only take the 1st signal in the trend direction). The problem still is that a CI spikeis assumed to mark the end of a trend. However, in reality, the spikes are repainted quite often and thus I would have lost as often than I would have won.

I've seen in real-time how Eurusdd, Madmoney and Juhanimi made calls in real time. I've seen that they were highly successful and had losses only on rare instances. How was that possible? How could they have 100 and more trades without a single loss?

Is my understanding of the similarity idea a big misconception? I studied all setups presented by Eurusdd and Modmoney in detail. And they seemed to use the logic as described above.

'''... BUT HOW COULD THEY WORK IT OUT ...'''

and I can't although I study that shit for a half decade?


== Applying the similarity idea to ZigZags ==

I never understood the logic or the messy code behind the CI/Symphonie indicator. However, I think that dissimilarities there are produced since they are maybe based on the close price (but I don't know for sure). Thus, a dissimilarity could appear if a close on the smaller TF is either the highest or lowest close within the calculation period, but the higher TF's candle closed lower/higher than the previous high/low.

In order to overcome that problem I switched to the ZigZag indicator. It is well known that this indicator repaints a lot. Thus, I've written again an indicator that shows me all formerly repainted as well as the final leg positions. Now if I apply the indicator with the scaling logic to two different TFs and scale properly, I won't see any dissimilarities:

&lt;div align="center"&gt;[[Datei:MTF ZigZags.png|800px]]&lt;/div&gt;

Later on I realized that I even don't have to scale the settings according to TFs if I want to study dissimilarities in 1 TF. What would happen if I use two slightly different numbers for the Depth setting of the ZZ?

Answer: I will only see dissimilarities on rare occasions.

&lt;div align="center"&gt;[[Datei:1TF no scaling logic.png]]&lt;/div&gt;

Since both ZZ indicator readings are similar in &gt; 95 % of the time, I will only see in &lt; 5 % of all dissimilarities that they are not taken out by a trend continuatio in the spike's direction.

My logic is this: If I use ZZ Depth settings that are relatively big, most ZZ legs will repaint most of the time. Since new trends will only start if two ZZ legs agree (almost surely), whenever I see a dissimilarity now, I can expect that price will continue in the dissimilarity's direction until a similarity appears. My ZZCallRepaintLegs indicator is modified and thus differs with the common MT4 ZZ in 1 point: A new leg is only drawn if a higher high or a lower low is established than the high/low of the last ZZ leg. Thus, my profit target is at least the high/low of the bar causing the dissimilar ZZ leg. Sometimes the profit target can be even bigger (but this depends on the history before the spike occurs).</text>
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    <format>text/x-wiki</format>
    <text bytes="6860" xml:space="preserve">Dear Peter,

I hope your are fine. I wrote this page to summarize my thoughts about the theories and things you have presented. I have to admit that your way of thinking and approaching the fx world is pretty unique. However, I was never able to make it work. The reason is that there seems to be always (not just in your approaches presented) a trade-off between the probability of winning and the potential losses, i.e. the higher my winning probability becomes, the higher are the potential losses, too.

So, my question is not really directly related to your strategies (I know that you won't talk about it although I think I came closest to understand your thoughts in the similarity field) but is more on how you manage the risk and your money while trading these ideas. Thus, if you are not interested in how I perceived your theory, you can directly go to the end of this page and continue reading there.

May god bless you for your help and kindness!

D


== General idea ==

Eurusdd added supposedly later on a formal description of the similarity idea to the [https://www.forexfactory.com/showthread.php?t=434603 1st post] in the similarity thread:

&lt;div align="center"&gt;[[Datei:similarity principle (formal).png]]&lt;/div&gt;

This doesn't seem to be something special. It states that there are two stochastic processes that should be isomorphic (bijective?) most of the time. This imo could be either
* the price itself and an indicator that resembles the prices, or
* two indicators that show similar readings most of the time.
The Greek letter &amp;lambda; can then be interpreted as a parameter (i.e. indicator setting) that determines the relative frequency of similarity. Following Eurusdd's statements, &amp;lambda; should be chosen in a way that the two processes are similar most of the time (almost surely), i.e. &gt; 90 % similarity (e.g. P = 0.97).

I interpret it this way: If two processes are hardly dissimilar then one could assume that a similar state follows a dissimilar state most of the time. Thus, the stochastic processes are somewhat predictable (at least if further properties are true, e.g. that a trend will most likely continue instead of reverse). Let's see how it does apply to the presented similarity setups discussed in the course of the similarity thread:


== The CycleIdentifier application ==

The original idea presented in the similarity system thread was to use the cycle identifier on two different TFs and scale the settings (PriceActionFilter or Length) of the indicator among the TFs with the factor of the TFs, i.e. if I use Length = 5 in the M5, I should use Length = 5 &amp;times; (TF5 / TF1) = 5 &amp;times; 5 = 25 in the M1. Later on Madmoney adopted the scaling logic but applied two CI's in just 1 TF, i.e. he would have used in the M1 a Length = 5 and another CI with Length = 25.

In order to study the repainting behavior (which shouldn't be a problem, said Eurusdd), I decided to use [https://www.forexfactory.com/showthread.php?p=7902190#post7902190 Myxomop's non-repaint CI-based indicator] that he posted in Madmoney's [https://www.forexfactory.com/showthread.php?t=514477 Ci/Symphonie extreme similarity eplained!] thread.

The trading idea is simple: Most of the times the CI signals are identical after the close the the M5 candle. Thus, if there is a dissimilarity after the M5 close, it means that the price direction that causes the signal on the smaller TF indicator is highly false. Thus, the dissimilar CI spike gives a trade signal (if it is an up signal go short; go long if it is a down signal). Let's see how this looks like in the original 2 TF approach:

&lt;div align="center"&gt;[[Datei:MTF CI approach.png]]&lt;/div&gt;

This is very far from being good. In the long run I would have won only 50 % of my trades.

So, let's see how it would have turned out following Madmoney's logic (trading on 1 TF and only take the 1st signal in the trend direction). The problem still is that a CI spikeis assumed to mark the end of a trend. However, in reality, the spikes are repainted quite often and thus I would have lost as often than I would have won.

I've seen in real-time how Eurusdd, Madmoney and Juhanimi made calls in real time. I've seen that they were highly successful and had losses only on rare instances. How was that possible? How could they have 100 and more trades without a single loss?

Is my understanding of the similarity idea a big misconception? I studied all setups presented by Eurusdd and Modmoney in detail. And they seemed to use the logic as described above.

'''... BUT HOW COULD THEY WORK IT OUT ...'''

and I can't although I study that shit for a half decade?


== Applying the similarity idea to ZigZags ==

I never understood the logic or the messy code behind the CI/Symphonie indicator. However, I think that dissimilarities there are produced since they are maybe based on the close price (but I don't know for sure). Thus, a dissimilarity could appear if a close on the smaller TF is either the highest or lowest close within the calculation period, but the higher TF's candle closed lower/higher than the previous high/low.

In order to overcome that problem I switched to the ZigZag indicator. It is well known that this indicator repaints a lot. Thus, I've written again an indicator that shows me all formerly repainted as well as the final leg positions. Now if I apply the indicator with the scaling logic to two different TFs and scale properly, I won't see any dissimilarities:

&lt;div align="center"&gt;[[Datei:MTF ZigZags.png|800px]]&lt;/div&gt;

Later on I realized that I even don't have to scale the settings according to TFs if I want to study dissimilarities in 1 TF. What would happen if I use two slightly different numbers for the Depth setting of the ZZ?

Answer: I will only see dissimilarities on rare occasions.

&lt;div align="center"&gt;[[Datei:1TF no scaling logic.png]]&lt;/div&gt;

Since both ZZ indicator readings are similar in &gt; 95 % of the time, I will only see in &lt; 5 % of all dissimilarities that they are not taken out by a trend continuatio in the spike's direction. (One of those fails is the dissimilarity on the far left in the image above.)

My logic is this: If I use ZZ Depth settings that are relatively big, most ZZ legs will repaint most of the time. Since new trends will only start if two ZZ legs agree (almost surely), whenever I see a dissimilarity now, I can expect that price will continue in the dissimilarity's direction until a similarity appears. My ZZCallRepaintLegs indicator is modified and thus differs with the common MT4 ZZ in 1 point: A new leg is only drawn if a higher high or a lower low is established than the high/low of the last ZZ leg. Thus, my profit target is at least the high/low of the bar causing the dissimilar ZZ leg. Sometimes the profit target can be even bigger (but this depends on the history before the spike occurs).</text>
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I hope your are fine. I wrote this page to summarize my thoughts about the theories and things you have presented. I have to admit that your way of thinking and approaching the fx world is pretty unique. However, I was never able to make it work. The reason is that there seems to be always (not just in your approaches presented) a trade-off between the probability of winning and the potential losses, i.e. the higher my winning probability becomes, the higher are the potential losses, too.

So, my question is not really directly related to your strategies (I know that you won't talk about it although I think I came closest to understand your thoughts in the similarity field) but is more on how you manage the risk and your money while trading these ideas. Thus, if you are not interested in how I perceived your theory, you can directly go to the end of this page and continue reading there (although I'd still need help with the other concepts).

May god bless you for your help and kindness!

D


== General idea ==

Eurusdd added supposedly later on a formal description of the similarity idea to the [https://www.forexfactory.com/showthread.php?t=434603 1st post] in the similarity thread:

&lt;div align="center"&gt;[[Datei:similarity principle (formal).png]]&lt;/div&gt;

This doesn't seem to be something special. It states that there are two stochastic processes that should be isomorphic (bijective?) most of the time. This imo could be either
* the price itself and an indicator that resembles the prices, or
* two indicators that show similar readings most of the time.
The Greek letter &amp;lambda; can then be interpreted as a parameter (i.e. indicator setting) that determines the relative frequency of similarity. Following Eurusdd's statements, &amp;lambda; should be chosen in a way that the two processes are similar most of the time (almost surely), i.e. &gt; 90 % similarity (e.g. P = 0.97).

I interpret it this way: If two processes are hardly dissimilar then one could assume that a similar state follows a dissimilar state most of the time. Thus, the stochastic processes are somewhat predictable (at least if further properties are true, e.g. that a trend will most likely continue instead of reverse). Let's see how it does apply to the presented similarity setups discussed in the course of the similarity thread:


== The CycleIdentifier application ==

The original idea presented in the similarity system thread was to use the cycle identifier on two different TFs and scale the settings (PriceActionFilter or Length) of the indicator among the TFs with the factor of the TFs, i.e. if I use Length = 5 in the M5, I should use Length = 5 &amp;times; (TF5 / TF1) = 5 &amp;times; 5 = 25 in the M1. Later on Madmoney adopted the scaling logic but applied two CI's in just 1 TF, i.e. he would have used in the M1 a Length = 5 and another CI with Length = 25.

In order to study the repainting behavior (which shouldn't be a problem, said Eurusdd), I decided to use [https://www.forexfactory.com/showthread.php?p=7902190#post7902190 Myxomop's non-repaint CI-based indicator] that he posted in Madmoney's [https://www.forexfactory.com/showthread.php?t=514477 Ci/Symphonie extreme similarity eplained!] thread.

The trading idea is simple: Most of the times the CI signals are identical after the close the the M5 candle. Thus, if there is a dissimilarity after the M5 close, it means that the price direction that causes the signal on the smaller TF indicator is highly false. Thus, the dissimilar CI spike gives a trade signal (if it is an up signal go short; go long if it is a down signal). Let's see how this looks like in the original 2 TF approach:

&lt;div align="center"&gt;[[Datei:MTF CI approach.png]]&lt;/div&gt;

This is very far from being good. In the long run I would have won only 50 % of my trades.

So, let's see how it would have turned out following Madmoney's logic (trading on 1 TF and only take the 1st signal in the trend direction). The problem still is that a CI spikeis assumed to mark the end of a trend. However, in reality, the spikes are repainted quite often and thus I would have lost as often than I would have won.

I've seen in real-time how Eurusdd, Madmoney and Juhanimi made calls in real time. I've seen that they were highly successful and had losses only on rare instances. How was that possible? How could they have 100 and more trades without a single loss?

Is my understanding of the similarity idea a big misconception? I studied all setups presented by Eurusdd and Modmoney in detail. And they seemed to use the logic as described above.

'''... BUT HOW COULD THEY WORK IT OUT ...'''

and I can't although I study that shit for a half decade?


== Applying the similarity idea to ZigZags ==

I never understood the logic or the messy code behind the CI/Symphonie indicator. However, I think that dissimilarities there are produced since they are maybe based on the close price (but I don't know for sure). Thus, a dissimilarity could appear if a close on the smaller TF is either the highest or lowest close within the calculation period, but the higher TF's candle closed lower/higher than the previous high/low.

In order to overcome that problem I switched to the ZigZag indicator. It is well known that this indicator repaints a lot. Thus, I've written again an indicator that shows me all formerly repainted as well as the final leg positions. Now if I apply the indicator with the scaling logic to two different TFs and scale properly, I won't see any dissimilarities:

&lt;div align="center"&gt;[[Datei:MTF ZigZags.png|800px]]&lt;/div&gt;

Later on I realized that I even don't have to scale the settings according to TFs if I want to study dissimilarities in 1 TF. What would happen if I use two slightly different numbers for the Depth setting of the ZZ?

Answer: I will only see dissimilarities on rare occasions.

&lt;div align="center"&gt;[[Datei:1TF no scaling logic.png]]&lt;/div&gt;

Since both ZZ indicator readings are similar in &gt; 95 % of the time, I will only see in &lt; 5 % of all dissimilarities that they are not taken out by a trend continuatio in the spike's direction. (One of those fails is the dissimilarity on the far left in the image above.)

My logic is this: If I use ZZ Depth settings that are relatively big, most ZZ legs will repaint most of the time. Since new trends will only start if two ZZ legs agree (almost surely), whenever I see a dissimilarity now, I can expect that price will continue in the dissimilarity's direction until a similarity appears. My ZZCallRepaintLegs indicator is modified and thus differs with the common MT4 ZZ in 1 point: A new leg is only drawn if a higher high or a lower low is established than the high/low of the last ZZ leg. Thus, my profit target is at least the high/low of the bar causing the dissimilar ZZ leg. Sometimes the profit target can be even bigger (but this depends on the history before the spike occurs).</text>
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I hope your are fine. I wrote this page to summarize my thoughts about the theories and things you have presented. I have to admit that your way of thinking and approaching the fx world is pretty unique. However, I was never able to make it work. The reason is that there seems to be always (not just in your approaches presented) a trade-off between the probability of winning and the potential losses, i.e. the higher my winning probability becomes, the higher are the potential losses, too.

So, my question is not really directly related to your strategies (I know that you won't talk about it although I think I came closest to understand your thoughts in the similarity field) but is more on how you manage the risk and your money while trading these ideas. Thus, if you are not interested in how I perceived your theory, you can directly go to the end of this page and continue reading there (although I'd still need help with the other concepts).

May god bless you for your help and kindness!

D


== General idea ==

Eurusdd added supposedly later on a formal description of the similarity idea to the [https://www.forexfactory.com/showthread.php?t=434603 1st post] in the similarity thread:

&lt;div align="center"&gt;[[Datei:similarity principle (formal).png]]&lt;/div&gt;

This doesn't seem to be something special. It states that there are two stochastic processes that should be isomorphic (bijective?) most of the time. This imo could be either
* the price itself and an indicator that resembles the prices, or
* two indicators that show similar readings most of the time.
The Greek letter &amp;lambda; can then be interpreted as a parameter (i.e. indicator setting) that determines the relative frequency of similarity. Following Eurusdd's statements, &amp;lambda; should be chosen in a way that the two processes are similar most of the time (almost surely), i.e. &gt; 90 % similarity (e.g. P = 0.97).

I interpret it this way: If two processes are hardly dissimilar then one could assume that a similar state follows a dissimilar state most of the time. Thus, the stochastic processes are somewhat predictable (at least if further properties are true, e.g. that a trend will most likely continue instead of reverse). Let's see how it does apply to the presented similarity setups discussed in the course of the similarity thread:


== The CycleIdentifier application ==

The original idea presented in the similarity system thread was to use the cycle identifier on two different TFs and scale the settings (PriceActionFilter or Length) of the indicator among the TFs with the factor of the TFs, i.e. if I use Length = 5 in the M5, I should use Length = 5 &amp;times; (TF5 / TF1) = 5 &amp;times; 5 = 25 in the M1. Later on Madmoney adopted the scaling logic but applied two CI's in just 1 TF, i.e. he would have used in the M1 a Length = 5 and another CI with Length = 25.

In order to study the repainting behavior (which shouldn't be a problem, said Eurusdd), I decided to use [https://www.forexfactory.com/showthread.php?p=7902190#post7902190 Myxomop's non-repaint CI-based indicator] that he posted in Madmoney's [https://www.forexfactory.com/showthread.php?t=514477 Ci/Symphonie extreme similarity eplained!] thread.

The trading idea is simple: Most of the times the CI signals are identical after the close the the M5 candle. Thus, if there is a dissimilarity after the M5 close, it means that the price direction that causes the signal on the smaller TF indicator is highly false. Thus, the dissimilar CI spike gives a trade signal (if it is an up signal go short; go long if it is a down signal). Let's see how this looks like in the original 2 TF approach:

&lt;div align="center"&gt;[[Datei:MTF CI approach.png]]&lt;/div&gt;

This is very far from being good. In the long run I would have won only 50 % of my trades.

So, let's see how it would have turned out following Madmoney's logic (trading on 1 TF and only take the 1st signal in the trend direction). The problem still is that a CI spikeis assumed to mark the end of a trend. However, in reality, the spikes are repainted quite often and thus I would have lost as often than I would have won.

I've seen in real-time how Eurusdd, Madmoney and Juhanimi made calls in real time. I've seen that they were highly successful and had losses only on rare instances. How was that possible? How could they have 100 and more trades without a single loss?

Is my understanding of the similarity idea a big misconception? I studied all setups presented by Eurusdd and Modmoney in detail. And they seemed to use the logic as described above.

'''... BUT HOW COULD THEY WORK IT OUT ...'''

and I can't although I study that shit for a half decade?


== Applying the similarity idea to ZigZags ==

I never understood the logic or the messy code behind the CI/Symphonie indicator. However, I think that dissimilarities there are produced since they are maybe based on the close price (but I don't know for sure). Thus, a dissimilarity could appear if a close on the smaller TF is either the highest or lowest close within the calculation period, but the higher TF's candle closed lower/higher than the previous high/low.

In order to overcome that problem I switched to the ZigZag indicator. It is well known that this indicator repaints a lot. Thus, I've written again an indicator that shows me all formerly repainted as well as the final leg positions. Now if I apply the indicator with the scaling logic to two different TFs and scale properly, I won't see any dissimilarities:

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Later on I realized that I even don't have to scale the settings according to TFs if I want to study dissimilarities in 1 TF. What would happen if I use two slightly different numbers for the Depth setting of the ZZ?

Answer: I will only see dissimilarities on rare occasions.

&lt;div align="center"&gt;[[Datei:1TF no scaling logic.png]]&lt;/div&gt;

Since both ZZ indicator readings are similar in &gt; 95 % of the time, I will only see in &lt; 5 % of all dissimilarities that they are not taken out by a trend continuatio in the spike's direction. (One of those fails is the dissimilarity on the far left in the image above.)

My logic is this: If I use ZZ Depth settings that are relatively big, most ZZ legs will repaint most of the time. Since new trends will only start if two ZZ legs agree (almost surely), whenever I see a dissimilarity now, I can expect that price will continue in the dissimilarity's direction until a similarity appears. My ZZCallRepaintLegs indicator is modified and thus differs with the common MT4 ZZ in 1 point: A new leg is only drawn if a higher high or a lower low is established than the high/low of the last ZZ leg. Thus, my profit target is at least the high/low of the bar causing the dissimilar ZZ leg. Sometimes the profit target can be even bigger (but this depends on the history before the spike occurs).


== Money/Risk management pitfalls ==

To me there seems to be one inherent truth that applies to all mechanistic trading strategies. This is that the potential loss always increases with the relative frequency of winning trades. That trade-off prevents me from being a successful trader.

From all my studies I think that this trade-off also applies tothe similarity trading approach (at least in the way I understood it).

The idea of similarity trading is to enter a trade once a dissimilarity occurs, with the expectation that the dissimilarity will be resolved with a similarity before the trend ends. However, that implies to exit whenever a similarity is observed. Hence, it doesn't matter if the similarity occurs if we are in profit or in loss. It just shows that a loophole in the market is closed.

From what I've seen in my painful studies, backtests and theoretical framworks is that in the long run I couldn't be successful if I follow that mechanistic workflow. At best, I will end up at break even. And even Eurusdd mentioned in his posts that one needs to be able to hedge for risk management.
* Thus, I'd like what the best strategy for hedging the similarity stuff is.
* Where/When/At which price develop should I start hedging?
* How/When/Where should I unhedge my position if the original trade was successful? Should I just rely in the transience of the markets? But if I opened my hedging position in the wrong place (the top or bottom of the market), I could wait for many years. In the meantime the costs could have eaten up all my profits ...
I pray that you could shed some lights on these questions and help me to become (after many years of pain) a successful trader.

Thanks a lot and may god bless you

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&lt;keywords content="biologie, studium, biologiestudium, ebook, kostenlos, kostenloses" /&gt;
&lt;div align="center"&gt;'''Herzlich willkommen auf den Seiten von'''&lt;/div&gt;


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&lt;div align="center"&gt;Im Folgenden ist v. a. ein ausführliches &lt;big&gt;[[Inhalt|E-Book]]&lt;/big&gt;, das den Inhalt des Grundstudiums und etwas darüber hinaus gut abdecken sollte, zu finden&lt;/div&gt;</text>
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